Superfamilia diversa de proteínas que funcionan como translocación de proteínas. Ellos comparten las características comunes de ser capaces de unirse a las ACTINAS e hidrolizar ADENOSINA TRIFOSFATO. Las miosinas generalmente consisten de cadenas pesadas que están implicadas en la locomoción, y cadenas ligeras que están implicadas en la regulación. Dentro de la estructura de la cadena pesada de la miosina son tres dominios: la cabeza, el cuello y la cola. La región de la cabeza de la cadena pesada contiene el dominio de unión a la actina y dominio de ADENOSINA TRIFOSFATO que proporciona la energía para la locomoción. La región del cuello está implicado en la unión de las cadenas ligeras. La región de la cola proporciona el punto de anclaje que mantiene la posición de la cadena pesada. La superfamilia de miosinas está organizada en clases estructurales basadas en el tipo y la disposición de las subunidades que contienen.

Las subunidades más grandes de MIOSINAS. Las cadenas pesadas tienen un peso molecular de unos 230 KDa y cada cadena pesada está generalmente asociada a un par diferente de CADENAS LIGERAS DE MIOSINA. Las cadenas pesadas poseen actividad de unión a la actina y ATPasa.

Subfamilia de proteínas miosinas que suelen encontrarse en las fibras musculares. La miosina II también interviene en una serie de funciones celulares diversas, como la división celular, el transporte en el APARATO DE GOLGI y el mantenimiento de la estructura de las MICROVELLOSIDADES.

Partes de la molécula de miosina que resultan de su separación por enzimas proteolíticas (PAPAINA, TRIPSINA o QUIMOTRIPSINA) en regiones bien localizadas. El estudio de estos fragmentos aislados ayuda a delinear los roles funcionales de las diferentes partes de la miosina. Dos de los subfragmentos más comunes son la miosina S-1 y la miosina S-2. La S-1 contiene las cabezas de las cadenas pesadas más las cadenas ligeras, y la S-2 contiene parte de la cola de la cadena pesada con estructura de doble hebra dispuesta en alfa-hélice (bastón de miosina).

Las subunidades más pequeñas de MIOSINAS que se unen cerca de los grupos de cabeza de las CADENAS PESADAS DE MIOSINA. Las cadenas ligeras de miosina tienen un peso molecular de aproximadamente 20 kDa y por lo general hay una esencial y un par de reguladoras de cadenas ligeras asociadas con cada cadena pesada. Muchas cadenas ligeras de miosina que unen calcio se consideran "proteínas similares a calmodulina".

Subclase de miosina que participa en el transporte de orgánulos y dirección de membrana. Se encuentra en abundancia en el tejido nervioso y células neurosecretoras. Las cadenas pesadas de miosina V contienen inusualmente dominios cuello largos que se cree que ayudan en la translocación de moléculas a más grandes distancia.

Isoforma no muscular de la miosina de tipo II que se encuentra predominantemente en las plaquetas, los linfocitos, los neutrófilos y los enterocitos de borde en cepillo.

Subclase de miosinas que suelen encontrarse asociadas a estructuras de membrana ricas en actina, como los filopodios. Los miembros de la familia de la miosina de tipo I se expresan ubicuamente en los eucariotas. Las cadenas pesadas de la miosina de tipo I carecen de secuencias formadoras de estructuras helico-helicoidales en sus colas, y por tanto no forman dímeros.

Isoforma no muscular de la miosina de tipo II que se encuentra predominantemente en el tejido neuronal.

Isoformas de la miosina de tipo II que se encuentran en el músculo cardiaco.

Proteínas filamentosas que son el constituyente principal de los delgados filamentos de las fibras musculares. Los filamentos (conocidos como F-actina) pueden ser disociados en sus subunidades globulares; cada subunidad está compuesta por un solo polipéptido de 375 aminoácidos. Esto es conocido como actina globular o actina G. La actina, junto con la miosina, es la responsable de la contracción y relajación muscular.T.

Enzima que fosforila las cadenas ligeras de la miosina en presencia de ATP para formar el fosfato de miosina de cadena ligera y ADP y requiere calcio y CALMODULINA. La cadena ligera de 20kD es fosforilada más rápidamente que cualquier otro aceptor, pero las cadenas ligeras de otras miosinas y la propia miosina pueden actuar como aceptores. La enzima desempeña un rol central en la regulación de la contracción de la musculatura lisa.

Un complejo proteico de actina y MIOSINAS que se halla en los músculos. Es la sustancia contráctil esencial en el músculo.

Isoformas de la miosina de tipo II que se encuentran en el músculo liso.

Subclase de las miosinas, que se encuentra originariamente en el fotoreceptor de la DROSOPHILA. Las cadenas pesadas pueden presentarse como dos isoformas unidas alternativamente, de 132 y 174 KD. Es muy poco frecuente que el terminal amino de la miosina tipo III contenga un dominio de proteina quinasa, que puede ser un componente importante del proceso visual.

Estómago musculoso de las aves. (Diccionario Terminológico de Ciencias Médicas. 13a ed. Masson, p.787)

Isoformas de la miosina de tipo II que se encuentran en el músculo esquelético.

Tejido contráctil que produce movimiento en los animales.

Clase de compuestos orgánicos que contienen cuatro o más estructuras en anillos, una de las cuales está constituída por más de una especie de átomo, generalmente carbono más otro átomo. Los heterocíclicos pueden ser aromáticos o no aromáticos.

Una fosfoproteína fosfatasa que es específica para CADENAS LIGERAS DE MIOSINA. Está compuesta de tres subunidades, las cuales incluyen una subunidad catalítica y una tercera subunidad de función desconocida.

Isoformas de la MIOSINA TIPO II, encontrada especificamente en el musculo ventricular del CORAZÓN. Los defectos en los genes codificadores de las miosinas dan lugar a CARDIOMIOPATIA HIPERTRÓFICA FAMILIAR.

Grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis del ATP. La reacción de hidrólisis usualmente es acoplada con otra función, tal como transportar Ca(2+) a través de la membana. Estas enzimas pueden ser dependientes de Ca(2+), Mg(2+), aniones, H+, o ADN.

Máquinas basadas en protéicas que intervienen o provocan movimientos como los dispositivos rotatorios (motor flagelar) o dispositivos cuyo movimiento esta dírigido a lo largo de los filamentos citoesqueléticos (familias motoras de MIOSINAs, CINESINA y DINEINA).

Especie Oryctolagus cuniculus, de la familia Leporidae, orden LAGOMORPHA. Los conejos nacen en las conejeras, sin pelo y con los ojos y los oídos cerrados. En contraste con las LIEBRES, los conejos tienen 22 pares de cromosomas.

Nombre común de la especie Gallus gallus, ave doméstica, de la familia Phasianidae, orden GALLIFORMES. Es descendiente del gallo rojo salvaje de ASIA SUDORIENTAL.

Fibras compuestas de PROTEÍNAS DE MICROFILAMENTOS, que son predominantemente de ACTINA. Son los más pequeños de los filamentos del citoesqueleto.

Músculos no estríados que recubren los órganos internos, los vasos sanguíneos, los folículos pilosos, etc. Los elementos contrátiles son alargados, generalmente son células en forma de husos con núcleos localizados centralmente. Las fibras musculares lisas están unidas a manera de sábanas o fascículos mediante fibras reticulares y también con frecuencia abundantes redes elásticas. (Stedman, 25th ed)

Género de protozoos, previamente considerado un hongo. Su hábitat natural son las hojas de árboles en descomposición, donde se alimentan de bacterias. La D. discoideum es la especie mejor conocida y se utiliza ampliamente en la investigación biomédica.

Proceso que conduce al acortamiento y/o desarrollo de tensión en el tejido muscular. La contracción muscular ocurre por un mecanismo de deslizamiento de filamentos por el cual los filamentos de actina se deslizan hacia adentro entre los filamentos de miosina.

Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.

Organelos largos cilíndricos y contráctiles de las células del MÚSCULO ESTRIADO compuestos de FILAMENTOS DE ACTINA; filamentos de MIOSINA; y otras proteínas organizadas en arreglos de repetición de unidades llamados SARCÓMEROS.

Amplio tipo de AVES de caza de bosques de la subfamilia Meleagridinae, familia Phasianidae y orden GALLIFORMES. Anteriormente era considerada parte de una familia distinta: Meleagrididae.

Una proteína que se halla en filamentos finos de fibras musculares. Inhibe la contracción del músculo a menos que su posición sea modificada por la TROPONINA.

Adenosina 5'-(tetrahidrógeno trifosfato). Nucleótido de adenina que contiene tres grupos fosfato esterificados a la molécula de azúcar. Además de su crucial rol en el metabolismo del trifosfato de adenosina es un neurotransmisor.

Subtipo de músculo estriado que se inserta mediante los TENDONES al ESQUELETO. Los músculos esqueléticos están inervados y sus movimientos pueden ser controlados de forma consciente. También se denominan músculos voluntarios.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Grupo de quinasas de serina-treonina de señalización intracelular que se unen a las PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP RHO. Originalmente se vió que mediaban los efectos de la PROTEÍNA DE UNION A GTP rhoA en la formación de las FIBRAS DE ESTRÉS y ADHESIONES FOCALES. Las quinasas asociadas a rho poseen especificidad para diversos sustratos, entre los que se encuentran la FOSFATASA DE LA CADENA LIGERA DE MIOSINA y las QUINASAS LIM.

Diferentes formas de una proteína que puede ser producida a partir de genes diferentes, o por el mismo gen por uniones alternativas.

Adenosina 5'-(triidrógeno difosfato). Nucleótido de adenina que contiene dos grupos fosfato esterificados a la molécula de azúcar en la posición 5'.

Células grandes, únicas y multinucleadas, de forma cilíndrica o prismática, que forman la unidad básica del MÚSCULO ESQUELÉTICO. Consisten en MIOFIBRILLAS incluidas y unidas a el SARCOLEMA. Derivan de la fusión de los MIOBLASTOS ESQUELÉTICOS dentro de un sincitio, seguido por diferenciación.

Una proteína activadora, de bajo peso molecular, termoestable, que se halla principalmente en el cerebro y corazón. El enlace de los iones de calcio a esta proteína permite que la misma se enlace a las fosfodiesterasas nucleótidas cíclicas y a la adenil ciclasa con la subsiguiente activación. De ahí que esta proteína modula los niveles del AMP cíclico y del GMP cíclico.

Red de filamentos, túbulos y enlaces filamentosos que se interconectan para dar forma, estructura y organización al citoplasma.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Filo del reino Metazoa. Los moluscos tienen cuerpos suaves, no segmentados, con una cabeza anterior, una masa visceral dorsal y un pie ventral. La mayoría están dentro de una concha calcárea protectora. Comprende las clases GASTROPODA, BIVALVIA, CEPHALOPODA, Aplacophora, Scaphopoda, Polyplacophora, y Monoplacophora.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Constituyentes protéicos de los músculos, de los que las ACTINAS y MIOSINAS son los principales. Existen más de una docena de proteínas adicionales, que incluyen la TROPONINA, TROPOMIOSINA y la DISTROFINA.

Género de protozoos ameboides. Entre sus características se incluyen un núcleo vesicular y la formación de varios lodopodios, uno de los cuales es dominante en un momento dado. La reproducción ocurre asexualmente por fisión binaria.

Un elemento básico que se encuentra en todos los tejidos organizados. Es un miembro de la familia de metales alcalinoterrosos que tiene por símbolo atómico Ca, número atómico 20 y peso atómico 40. El calcio es el mineral más abundante del cuerpo y se combina con el fósforo en los huesos y dientes. Es esencial para el funcionamiento normal de los nervios y músculos y desempeña un rol en la coagulación de la sangre (como factor IV) y en muchos procesos enzimáticos.

Unidades contráctiles de las MIOFIBRILLAS que se repiten y están delimitadas longitudinalmente por las bandas Z.

Proteínas que se unen a la calmodulina. Se hallan en muchos tejidos y tienen una variedad de funciones incluyendo propiedades de unión cruzada de F-actina, inhibición de la fosfodiesterasa nucleótida cíclica y ATPasas de calcio y de magnesio.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Microscopía usando un haz de electrones, en lugar de luz, para visualizar la muestra, permitiendo de ese modo mucha mas ampliación. Las interacciones de los ELECTRONES con los materiales son usadas para proporcionar información acerca de la estructura fina del material. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE TRANSMISIÓN las reacciones de los electrones transmitidos a través del material forman una imagen. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE RASTREO un haz de electrones incide en un ángulo no normal sobre el material y la imagen es producida a partir de las reacciones que se dan sobre el plano del material.

Género de amebas terrestres de vida libre que no tiene etapa flagelada. Sus organismos son patógenos para varias infecciones en humanos y se han encontrado en el ojo, huesos, cerebro y tracto respiratorio.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Tejido muscular del CORAZÓN. Está compuesto por células musculares estriadas, involuntarias (MIOCITOS CARDIACOS) conectadas para formar la bomba contráctil que genera el flujo sanguíneo.

Subclase de miosina que se encuentra en la ACANTHAMOEBA. Es una miosina no filamentosa que tiene una cadena pesada de miosina única, de 180 KD.

Isoformas de la miosina tipo II que se encuentra específicamente en el músculo atrial cardíaco.

Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

Movimiento del CITOPLASMA dentro de las CÉLULAS. Funciona como un sistema de transporte interno para mover sustancias esenciales a través de la célula y en los organismos unicelulares, como la AMEBA, es responsable del movimiento de la célula entera (MOVIMIENTO CELULAR).

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Fibras músculares esqueléticas caracterizadas por su expresión de las isoformas de tipo I de la CADENA PESADA DE MIOSINA, que tienen baja actividad de ATPasa y realizan otras propiedades funcionales - reducción de velocidad, potencia, índice de reutilización de tensión.

Acontecimientos del desarrollo que determinan la formación del sistema muscular adulto, que incluye la diferenciación de diversos tipos de precursores celulares del músculo, migración de mioblastos, activación de la miogénesis y desarrollo de las inserciones musculares.

Siete anillos heterocíclicos que contienen un átomo de NITRÓGENO.

Fibras de músculares esqueléticas que se caracterizan por su expresión de tipo II de isoformas de la CADENA PESADA DE MIOSINA que poseen alta actividad de ATPasa y otras propiedades funcionales - reducción de velocidad, potencia, índice de tensión de reutilización. Diversos tipos de fibras musculares de contracción rápida se han identificado.

Subunidades monoméricas compuestas principalmente de ACTINA globular y que se encuentran en la matriz citoplasmática de casi todas las células. Se asocian a menudo con los microtúbulos y pueden jugar un papel en la función citoesquelética y/o mediar en el movimiento de las células o de los organelos dentro de las células.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

Contracciones musculares caracterizadas por el aumento de la tensión sin cambio de longitud.

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Microscopía de muestras coloreadas con colorantes que fluorescen (usualmente isotiocianato de fluoresceina) o de materiales naturalmente fluorescentes, que emiten luz cuando se exponen a la luz ultravioleta o azul. La microscopía de inmunofluorescencia utiliza anticuerpos que están marcados con colorantes fluorescentes.

Amplia familia de moluscos de la clase BIVALVIA, conocidos comúnmente como vieiras. Poseen conchas aplanadas casi circulares y se encuentran en todos los mares, desde aguas poco profundas a las grandes profundidades.

Proteína elástica gigante de masa molecular desde 2.993 kDa (cardíaco), 3300 kDa (psoas), a 3.700 kDa (sóleo) que posee un dominio quinasa. El amino terminal está involucrado en una unión a la línea Z, y en la región carboxi terminal se une a los filamentos de miosina con una superposición entre los filamentos de la conectina opuesta a la línea M.

Uno de los componentes proteicos menores del músculo esquelético. Su función es servir como componente enlazador de calcio en el complejo troponina-tropomiosina B-actina-miosina, confiriendo sensibilidad al calcio a los filamentos de actina y miosina enlazados en cruz.

Polipéptido muy tóxico aislado principalmente de la AMANITA phalloides (Agaricaceae) o taza de la muerte; causa daño letal al hígado, riñón y sistema nervioso central en caso de envenenamiento por ingestión de la seta; se usa en el estudio de lesión hepática.

Elemento metálico con el símbolo atómico Mg, número atômico 12 y masa atómica 24,31. Es importante para la actividad de muchas enzimas, especialmente las que están involucradas con la FOSFORILACIÓN OXIDATIVA.

Un poderoso flexor del muslo en la articulación de la cadera (psoas mayor) y un débil flexor del tronco y del segmento lumbar de la columna vertebral (psoas menor). El término psoas tiene su origen en el griego 'psoa' que en plural significa 'músculos del dorso'. Es un sitio común de infecciones en forma de abceso (ABSCESO DEL PSOAS). Los músculos psoas y sus fibras también se utilizan con frecuencia en experimentos sobre fisiológia muscular.

Polvo constituido por cristales blancos que se utiliza para la preparación de TAMPONES, FERTILIZANTES y EXPLOSIVOS. Puede emplearse para la reposición de ELECTROLITOS y la restauración del EQUILIBRIO HIDROELECTROLÍTICO, asi como para tratar la HIPOPOTASEMIA.

Grupo de enzimas que eliminan los grupos fosfato enlazados a la SERINA y a la TREONINA de una amplia gama de fosfoproteínas, incluidas algunas enzimas que han sido fosforiladas por acción de una cinasa. (Traducción libre del original: Enzyme Nomenclature, 1992)

Portador de la fragancia de la mantequilla, vinagre, café y otros alimentos.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Proceso por el cual se divide el CITOPLASMA de una célula.