Mononucleótido de Nicotinamida
Nicotinamida-Nucleótido Adenililtransferasa
Enzima que cataliza reversiblemente la transferencia de la parte del adenilil del ATP hacia el grupo fosforil del NMN para formar NAD+ y pirofosfato. La enzima se encuentra predominantemente en los núcleos y cataliza la reacción final en la vía principal de la biosíntesis del NAD en mamíferos. EC 2.7.7.1.
NAD
Coenzima compuesta de mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido a monofosfato de adenosina (AMP) mediante un enlace de pirofosfato. Ampliamente distribuido en la naturaleza, participa en numerosas reacciones enzimáticas en las que sirve de transportador de electrones, oscilando entre su forma oxidada (NAD+) y reducida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Nicotinamida Fosforribosiltransferasa
Enzima que cataliza la formación de nicotinamida mononucleótido (NMN) a partir de la nicotinamida y 5-fosforribosil-1-pirofosfato, la etapa limitante en la biosíntesis de la coenzima NAD. Se la conoce también como un factor de crecimiento para los LINFOCITOS B tempranos, o como una ADIPOCINA con efectos insulinomiméticos (visfatina).
Nicotinamidasa
Niacinamida
Un importante compuesto que funciona como un componente de la coenzima NAD. Su significación principal es en la prevención y/o curación de la lengua negra y la PELAGRA. La mayoría de los animales no pueden fabricar este compuesto en cantidades sufucuentes para prevenir la deficiencia nutricional y por lo tanto debe ser suplementado a través de la alimentación.
Mononucleótido de Flavina
Coenzima de un grupo de enzimas oxidativas, incluída la NADH DESHIDROGENASA. Es la principal forma en que se encuentra la RIBOFLAVINA en las células y tejidos.
Degeneración Walleriana
N-Glicosil Hidrolasas
NADP
Pirofosfatasas
Salmonella typhimurium
Amidohidrolasas
Las amidohidrolasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces amida, desempeñando un rol crucial en diversos procesos metabólicos, como el catabolismo de aminoácidos y nucleótidos.
Axones
Aquel proceso de una neurona por el cual viajan los impulsos procedentes del cuerpo celular. En la arborización terminal del axón se transmiten los impulsos hacia otras células nerviosas o hacia los órganos efectores. En el sistema nervioso periférico, los axones más grandes están rodeados por una vaina de mielina (mielinizados) formada por capas concéntricas de la membrana plasmática de la célula de Schwann. En el sistema nervioso central, la función de las celulas de Schwann la realizan los oligodendrocitos. (OLIGODENDROGLIA) (Dorland, 27th ed.)
Nicotinamida N-Metiltransferasa
Mutación
Especificidad por Sustrato
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Secuencia de Aminoácidos
Escherichia coli
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Riboflavina
Factor nutricional que se encuentra en la leche, huevos, cebada, hígado, riñón, corazón y hortalizas de hojas. La fuente natural más rica en ella es la levadura. Se presenta en forma libre sólo en la retina ocular, en el suero de la leche y en la orina; sus formas principales en los tejidos y células son como MONONUCLEÓTIDO DE FLAVINA y FLAVINA-ADENINA DINUCLEÓTIDO.
Enciclopedias como Asunto
Adenina
Una base púrica y unidad fundamental de los NUCLEÓTIDOS DE ADENINA.
Flavina-Adenina Dinucleótido
Producto de condensación de la riboflavina y de adenosina difosfato. Coenzima de varias deshidrogenasas aeróbicas, como por ejemplo, la D-aminoácido oxidasa y la L-aminoácido oxidasa. (Traducción libre del original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p972)