Prolina
Prolina Oxidasa
Pirrolina Carboxilato Reductasas
Grupo de enzimas que catalizan la reducción de 1-pirrolina carboxilato a prolina en presencia de NAD(P)H. Comprende tanto a 2-oxidorreductasa (EC 1.5.1.1) como a 5-oxidorreductasa (EC 1.5.1.2). La primera también reduce 1-piperidina-2-carboxilato a pipecolato y la última también reduce 1-pirrolina-3-hidroxi-5-carboxilato a hidroxiprolina.
1-Pirrolina-5-Carboxilato Deshidrogenasa
Sistemas de Transporte de Aminoácidos Neutros
Secuencia de Aminoácidos
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Glutamato-5-Semialdehído Deshidrogenasa
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Fosfotransferasas (Aceptor de Grupo Carboxilo)
Hidroxiprolina
Una forma hidroxilada de la aminoácido prolina. Una deficiencia de ACIDO ASCORBICO puede dar lugar a la formación de hidroxiprolina defectuosa.
Aminoácidos
Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.
Betaína
Un compuesto encontrado en la naturaleza que ha sido de interés por su papel en la osmorregulación. Como droga, el hidrocloruro de betaina ha sido utilizado como fuente de ácido hidroclórico en el tratamiento de la hipocloridia. La betaina ha sido también utilizada en el tratamiento de alteraciones hepáticas, para la hiperpotasemia, homocistinuria y en alteraciones gastrointestinales. (Traducción libre del original: Martindale, The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p1341)
Ornitina
Un aminoácido producido en el ciclo de la urea mediante la separación de la urea de la arginina.
Ácido Azetidinocarboxílico
Mutación
Procolágeno-Prolina Dioxigenasa
Oxigenasa de función mixta que cataliza la hidroxilación de un prolil-glicilo que contiene péptido, por lo general en PROTOCOLÁGENO, a un hidroxiprolilglicilo que contiene péptido. La enzima utiliza OXÍGENO molecular con una descarboxilación oxidativa concomitante de 2-oxoglutarato a ÁCIDO SUCCÍNICO. La enzima se produce como un tetrámero de dos alfa y dos subunidades beta. La subunidad beta de la dioxigenasa procolágeno-prolina es idéntica a la enzima PROTEÍNA DISULFURO ISOMERASAS.
Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo CH-NH
Ornitina-Oxo-Ácido Transaminasa
Escherichia coli
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Secuencia de Bases
Conformación Proteica
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Presión Osmótica
Glicina
Mutagénesis Sitio-Dirigida
ARN de Transferencia de Prolina
Modelos Moleculares
Estructura Secundaria de Proteína
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
Alanina
Un aminoácido no esencial que se presenta en altos niveles en su estado libre en el plasma. Se produce a partir del piruvato mediante transaminación. Interviene en el metabolismo del azúcar y de los ácidos, incrementa la INMUNIDAD, y aporta energía al tejido muscular, el CEREBRO y al SISTEMA NERVIOSO CENTRAL.
Isomerasas de Aminoácido
Enzima que cataliza la racemización o la epimerización de centros quirales dentro de aminoácidos o derivados. EC 5.1.1.
Sustitución de Aminoácidos
El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.
Homología de Secuencia de Aminoácido
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Péptidos
Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.
Colágeno
Oligo-1,6-Glucosidasa
Glutamatos
Clonación Molecular
Isomerismo
Glutamina
Estructura Terciaria de Proteína
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Dominios Proteicos Ricos en Prolina
Dominios de las proteínas que están enriquecidas en PROLINE. El carácter cíclico de la prolina causa los bonos de péptidos los forma para tener un grado limitado de movilidad conformacional. Por lo tanto, la presencia de múltiples prolines en proximidad a cada uno puede llevar a un claro acomodo conformacional a una cadena de péptidos.