Una proteína presente en la pared celular de la mayoría de las cepas del Staphylococcus aureus. La proteína se une selectivamente a la región Fc de IgG humana normal y a la derivada de mieloma. Provoca actividad de anticuerpos y puede ocasionar reacciones de hipersensibilidad debido a la liberación de histamina; también ha sido usada como marcador de antígeno en la superficie celular y en la evaluación clínica de las funciones del linfocito B.

Soporte insoluble para un ANTÍGENOS o ANTICUERPOS que se utiliza en CROMATOGRAFIA DE AFINIDAD para adsorber el anticuerpo o antígeno homólogo de una mezcla. Se usan muchas sustancias diferentes, como la SEFAROSA, GLUTARALDEHIDO, copolímeros de ANHIDRIDOS, poliacrilamidas, etc.

Principal clase de isotipo de inmunoglobulina en el suero humano normal. Existen algunas subclases del isotipo de IgG, como por ejemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.

Bacterias potencialmente patógenas que se encuentran en las membranas nasales, piel, folículos pilosos y periné de animales de sangre caliente. Pueden causar un amplio rango de infecciones e intoxicaciones.

Complejo formado por la unión de moléculas de antígeno y anticuerpo. La deposición de grandes complejos antígeno-anticuerpo produce daño tisular y genera ENFERMEDADES DE INMUNOCOMPLEJOS.

Sitios locales de superficie en los anticuerpos, que reaccionan con los sitios determinantes antigénicos en los antígenos (EPÍTOPOS). Se forman de partes de las regiones variables de FRAGMENTOS FAB DE INMUNOGLOBULINAS.

Un género de bacterias cocoides Grampositivas, facultativamente anaerobias. Sus organismos se presentan solos, en parejas y en tétradas y se dividen típicamente en más de un plano para formar grupos irregulares. Las poblaciones naturales de Staphylococcus se encuentran en la piel y las membranas mucosas de animales de sangre caliente. Algunas especies son patógenos oportunistas de humanos y animales.

Fragmentos cristalizables compuestos por las mitades de las terminales carboxilo de ambas CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, enlazadas entre sí por enlaces disulfuro. Los fragmentos Fc contienen las partes del terminal carboxilo de las regiones constantes de la cadena pesada que son responsables de las funciones efectoras de una inmunoglobulina (fijación del complemento, unión a la membrana celular vía RECEPTORES FC y trasporte placentario). Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.

No puedo proporcionar una definición médica de "sefarosa" porque no es un término médico reconocido; parece ser una palabra relacionada con la ascendencia o etnia, específicamente sefardí, que es un grupo judío originario de España y Portugal.

Anticuerpos encontrados en pacientes adultos con ARTRITIS REUMATOIDE, que son dirigidos contra las CADENAS GAMMA DE INMUNOGLOBULINA.

Clase de inmunoglobulina que lleva cadenas mu (CADENAS MU DE INMUNOGLOBULINA). La IgM puede fijar las PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. La designación IgM se escogió por su alto peso molecular y originalmente se llamaba macroglobulina.

Propiedad de los anticuerpos que les permite reaccionar contra algunos EPÍTOPOS y no contra otros. La especificidad depende de la composición química, fuerzas físicas y estructura molecular en el sitio de unión.

Infecciones producidas por bacterias del género STAPHYLOCOCCUS.

Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.

Moléculas que se encuentran sobre la superficie de algunos, pero no de todos, los linfocitos B, linfocitos T, y de los macrófagos, que reconocen y se combinan con la porción Fc (cristalizable) de las moléculas de inmunoglobulinas.

Aquella región de la molécula de inmunoglobulina que varía en su secuencia y composición de aminoácidos que constituye el sitio de enlace para el antígeno específico. Esta ubicada en el terminal N del fragmento Fab de la inmunoglobulina. Incluye regiones hipervariables (REGIONES DETERMINANTES DE COMPLEMENTARIEDAD) y regiones marco.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Subunidad múltiple de proteinas con función en la INMUNIDAD. Son producidas por los LINFOCITOS B desde los GENES DE INMUNOGLOBULINAS. Están compuestas de dos cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA) y dos ligeras (CADENAS LIGERAS DE INMUNOGLOBULINA), con cadenas de polipéptidos complementarias adicionales, dependiendo de sus isoformas. Las isoformas incluyen formas monoméricas y poliméricas y formas transmembrana (RECEPTORES DEL ANTÍGENO DE LA CÉLULA B)o formas secretadas (ANTICUERPOS). Según la secuencia de aminoácidos de sus cadenas pesadas se dividen en cinco clases (INMUNOGLOBULINA A, INMUNOGLOBULINA D, INMUNOGLOBULINA E, INMUNOGLOBULINA G e INMUNOGLOBULINA M) y varias subclases.

Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.