Proteínas asociadas con la superficie interna de la bicapa lipídica del envoltorio viral. Estas proteínas han sido implicadas en el control de la transcripción viral y pueden servir posiblemente como el "pegamento" que una a la nucleocápside con el sitio apropiado de la membrana durante la eclosión viral de las células hospederas.
Especie típica de FILOVIRUS asociada con enfermedad severa en trabajadores que manipulan tejidos de los monos verde africanos.
Proceso de multiplicación viral intracelular, que consiste en la síntesis de PROTEÍNAS, ÁCIDOS NUCLEICOS, y a veces LÍPIDOS y su ensamblaje para formar una nueva partícula infecciosa.
Compuestos orgánicos macromoleculares que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, generalmente, azufre. Estas macromoléculas (proteínas) forman una intrincada malla en la que se sumergen las células para construir los tejidos. Las variaciones en los tipos relativos de macromoléculas y su organización determinan el tipo de matriz extracelular, adaptada cada una a los requerimientos funcionales del tejido. Los dos tipos principales de macromoléculas que forman la matriz extracelular son: glicosaminoglicanos, unidos usualmente a proteínas (proteoglicanos) y proteínas fibrosas (por ejemplo, COLÁGENO, ELASTINA, FIBRONECTINAS y LAMININA).
Sustancia en forma de red que se encuentra en el espacio extracelular y en asociación con la membrana basal de la superficie celular. Estimula la proliferación nuclear y brinda una estructura de apoyo a la cual las células o los lisados celulares se adhieren en los discos de cultivo.
Ensamblaje de las PROTEÍNAS ESTRUCTURALES VIRALES y el ácido nucleico (ADN VIRAL o ARN VIRAL) para formar un VIRION.
Sistema que produce la infección de un virus, compuesto del genoma viral, un núcleo proteico, y una cubierta proteica llamada cápside, la cual puede estar desnuda o encerrada en una cubierta lipoproteica llamada peplos.
Componente principal de la MATRIZ EXTRACELULAR de diversos tejidos incluidos hueso, tendón, ligamento, MEMBRANA SINOVIAL, y vasos sanguíneos. Une a PROTEÍNAS MATRILINAS y se asocia con el desarrollo del cartílago y hueso.
Proteínas que se encuentran en cualquier especie de virus.
Proteínas asociadas a PROTEOGLICANOS que son los principales componentes de la MATRIZ EXTRACELULAR de varios tejidos incluyendo CARTÍLAGO; y estructuras de DISCO INTERVERTEBRAL. Se unen las fibras de COLÁGENO y contienen dominios de proteínas que permiten la formación de oligómeros y la interacción con otras proteínas tales como la PROTEÍNA OLIGOMÉRICA DE LA MATRIZ DEL CARTÍLAGO.
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Estructura del sistema residual del NÚCLEO CELULAR, que mantiene muchas de las características arquitectónicas del núcleo celular, incluyendo la lámina nuclear con las estructuras del complejo del PORO NUCLEAR, NUCLÉOLO CELULAR residual y una estructura fibrogranular extensa dentro del núcleo (Adaptación del original: Advan. Enzyme Regul. 2002; 42:39-52).
Una familia de metaloendopeptidasas dependientes de cinc que está implicada en la degradación de los componentes de la MATRIZ EXTRACELULAR.
Glicoproteínas que se encuentran en la superficie de las células, particularmente en las estructuras fibrilares. Las proteínas se pierden o reducen cuando estas células sufren transformaciones virales o químicas. Son altamente susceptibles a la proteolisis y son sustratos para el factor VIII activado de la coagulación. Las formas presentes en el plasma se llaman globulinas insolubles en frío.
Endopeptidasa segregada, homóloga a la COLAGENASA INTERSTICIAL, pero que posee un dominio adicional semejante a la fibronectina.
Sustancia extracelular del tejido óseo que consiste en fibras de COLÁGENO, sustancia base, y minerales cristalinos inorgánicos y sales.
Sustancia polipeptídica que representa alrededor de un tercio de la proteína total en los mamíferos. Es el constituyente principal de la PIEL, TEJIDO CONJUNTIVO y la sustancia orgánica de HUESOS y DIENTE.
Compuestos que inhiben la actividad enzimática o activación de las METALOPROTEINASAS DE LA MATRIZ.
Gran glicoproteína no colágeno con propiedades antigénicas. Se localiza en la membrana basal de la lámina lúcida y funciona uniendo las células epiteliales a las membranas basales. Las evidencias sugieren que la proteína desempeña un rol en la invasión tumoral.
Miembro de la familia enzimática de las metaloproteinasas, que es el principal responsable de la segmentación de COLÁGENOS FIBRILARES. Puede degradar el colágeno intersticial de los tipos I, II y III.
Matriz glicoproteica hexamérica extracelular expresada en muchos órganos en desarrollo y que a menudo se re-expresa en tumores. Se presenta en los sistemas nervioso central y periférico así como en el músculo liso y tendones.
Una amplia categoría de proteínas nucleares que son componentes de la MATRIZ NUCLEAR o participan de su formación.
Obras que contienen artículos de información sobre temas de cualquier campo del conocimiento, generalmente presentadas en orden alfabético, o una obra similar limitada a un campo o tema en especial.
Enzima que cataliza la hidrólisis de enlaces alfa-2,3, alfa-2,6 y alfa-2,8 (a una velocidad decreciente, respectivamente) de los residuos siálicos terminales de oligosacáridos, glicoproteínas, glicolípidos, ácido colomínico y sustrato sintético. (Traducción libre del original: Enzyme Nomenclature, 1992)
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Las ribonucleótidas reductasas son enzimas clave en la síntesis de ADN que catalizan la conversión de ribonucleótidos a desoxiribonucleótidos, mediante la reducción del grupo funcional 2'-OH del azúcar ribosa a un grupo hidroxilo (OH) en el carbono 2' para producir 2'-desoxirribonucleótidos.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.