Proteínas e peptídeos celulares induzidos em resposta ao choque ao frio. São encontrados em uma ampla variedade de organismos eucarióticos e procarióticos.

[Sensação de] ausência de [uma fonte de energia que transmita] calor, [decorrente da exposição prolongada a ambiente cuja] temperatura está muito abaixo de uma norma usual.

Proteínas que são sintetizadas em eucariotos e bactérias em resposta à hipertermia e outros tipos de estresse ambiental. Aumentam a tolerância térmica e desempenham funções essenciais para a sobrevivência celular sob estas condições.

Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.

Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.

Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.

Qualquer dos processos pelos quais os fatores citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica nas bactérias.

Bactéria em forma de bastonete envolvida por estrutura membranosa que se extende como um balão além das extremidades da célula. É termofílica, crescendo em temperaturas até 90 graus Celsius. É isolada de sedimentos marinhos geotermicamente aquecidos ou fontes de água quente.

Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Líquidos que são transformados em sólidos pela remoção do calor.

Classe de CHAPERONAS MOLECULARES encontradas em procariontes e em vários compartimentos de células eucarióticas. Estas proteínas podem interagir com polipeptídeos durante vários processos de formação (de proteínas), de forma a impedir a formação de estruturas não funcionais.

Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.

Espécie de bactéria Gram-positiva que é um saprófita comum do solo e da água.

Propriedade de objetos que determina a direção do fluxo de calor quando eles são posicionados em contato térmico direto. A temperatura é a energia dos movimentos microscópicos (translacionais e de vibração) das partículas dos átomos.

Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.

Proteínas obtidas de ESCHERICHIA COLI.

Reunião de respostas que ocorrem quando um organismo é exposto ao frio excessivo. Em humanos, uma queda na temperatura da pele dispara respiração ofegante, hipertensão e hiperventilação.

Sepse associada à HIPOTENSÃO ou hipoperfusão, apesar de restauração adequada de líquido. As anormalidades da perfusão podem incluir, mas não estão limitadas a ACIDOSE LÁCTICA, OLIGÚRIA ou alteração aguda no estado mental.

Mudanças biológicas não genéticas de um organismo em resposta a exigências do MEIO AMBIENTE.

Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.

Afecção manifestada por falha na perfusão ou oxigenação de órgãos vitais.

Classe de CHAPERONAS MOLECULARES cujos membros atuam no mecanismo da TRANSDUÇÃO DE SINAL por RECEPTORES DE ESTEROIDES.

Ácido ribonucleico das bactérias, que tem papéis regulatórios e catalíticos, tanto quanto envolvimento na síntese proteica.

Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.

Constelação de respostas que ocorrem quando um organismo é exposto ao calor excessivo. As respostas incluem a síntese de novas proteínas e regulação de outras.

Subfamília de proteínas de choque térmico pequenas que funcionam como chaperonas (acompanhantes) moleculares que auxiliam o redobramento de proteínas não nativas. Eles possuem papel protetor que aumenta a sobrevivência da célula durante períodos de estresse.

Proteínas que se ligam a moléculas de RNA. Aqui estão incluídas as RIBONUCLEOPROTEÍNAS e outras proteínas, cuja função é ligar-se especificamente ao RNA.

Presença de calor ou de uma temperatura notadamente maior do que a normal.

Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante a barril do complexo da chaperonina. É uma proteína oligomérica com uma estrutura distinta de catorze subunidades arranjadas em dois anéis de sete subunidades cada. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde foi habitualmente chamada de proteína GroEL.

Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.

Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).

Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.

Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.

Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.

Membros incitadas pelo estresse pertencentes à família de proteínas de choque térmico 70 . As proteínas de choque térmico HSP72 agem com outras CHAPERONAS MOLECULARES, mediando o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e estabilizando as proteínas pré-existentes contra agregação.

Hemorragia aguda ou perda excessiva de líquido resultando em HIPOVOLEMIA.

Doença catarral do trato respiratório superior, que pode ser resultado de uma infecção viral ou mista. Geralmente envolve coriza, congestão nasal e espirros.

Coleção de peptídeos clonados ou quimicamente sintetizados, frequentemente constituídos por todas as combinações possíveis de aminoácidos formando um peptídeo n-aminoácido.

LACTAMAS que formam compostos cíclicos de aproximadamente 1 a 3 dúzias de átomos.

Anéis benzeno que contêm duas partes cetona em qualquer posição. Podem ser substituídos em qualquer posição exceto nos grupos cetonas.

Família de proteínas celulares que medeiam a correta montagem ou desmontagem de polipeptídeos e seus ligantes associados. Apesar de fazerem parte do processo de montagem, as chaperonas moleculares não são componentes das estruturas finais.

Pequenos peptídeos catiônicos que são componentes importantes, na maioria das espécies, das defesas inatas e induzidas contra micróbios invasores. Nos animais, encontram-se nas superfícies mucosas, dentro dos grânulos fagocíticos, e na superfície do corpo. Também são encontrados em insetos e plantas. Entre outros, este grupo inclui as DEFENSINAS, protegrinas, taquiplesinas, e tioninas. Eles substituem CÁTIONS DIVALENTES de grupos fosfatos de LIPÍDEOS DA MEMBRANA levando ao rompimento da membrana.

Família de proteínas de peso molecular baixo de choque térmico que pode servir como CHAPERONAS MOLECULARES.

Adaptação a um novo ambiente ou a uma transformação [ocorrida] na velha.

Peptídeos cujos terminais amino e carboxi são unidos por uma ligação peptídica, formando uma cadeia circular. Alguns deles são agentes ANTI-INFECCIOSOS e alguns são biossintetizados sem a participação dos ribossomos (BIOSSÍNTESE DE PEPTÍDEOS não RIBOSSÔMICA).

Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.

Gênero de percevejos com nariz cônico da subfamília TRIATOMINAE. Suas espécies são vetores de TRYPANOSOMA CRUZI.

Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.

Análise de PEPTÍDEOS gerados pela digestão ou fragmentação de uma proteína ou mistura de PROTEÍNAS, por ELETROFORESE, CROMATOGRAFIA ou ESPECTROMETRIA DE MASSAS. Os resultados das impressões digitais de peptídeos são analisados para vários propósitos, entre eles a identificação das proteínas em uma amostra, POLIMORFISMO GENÉTICO, padrões de expressão gênica e padrões de diagnósticos de doenças.

Peptídeos compostos de dois a doze aminoácidos.

Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.

Família de complexos proteicos de múltiplas subunidades que formam estruturas cilíndricas grandes que se ligam a proteínas não nativas e as encapsulam. As chaperoninas utilizam a energia da hidrólise do ATP para aumentar a eficiência das reações de DOBRAMENTO PROTEICO e, assim, auxiliam as proteínas a atingirem sua conformação funcional. A família das chaperoninas é dividida em CHAPERONINAS DO GRUPO I e CHAPERONINAS DO GRUPO II, com cada grupo apresentando seu próprio repertório de subunidades proteicas e preferências subcelulares.

Eletroforese na qual uma segunda condução eletroforética perpendicular é feita nos componentes separados resultantes da primeira eletroforese. Esta técnica é geralmente feita em géis de poliacrilamida.

Biossíntese de RNA realizada a partir de um molde de DNA. A biossíntese de DNA a partir de um molde de RNA é chamada de TRANSCRIÇÃO REVERSA.

Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.

Subfamília de proteínas de choque térmico HSP70 constitutivamente expressa. Preferencialmente se ligam e liberam peptídeos hidrofóbicos por um processo dependente de ATP e são envolvidas na translocação proteica pós-traducional.

Choque resultante da diminuição do débito cardíaco em cardiopatias.

Efeito desfavorável de fatores ambientais (estressores) sobre as funções fisiológicas de um organismo. O estresse fisiológico não resolvido e prolongado pode afetar a HOMEOSTASE do organismo, levando a perdas ou afecções.

Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.