Protoporfirinógeno-Oxidasa
Flavoenzima rodeada de membrana que cataliza la aromatización del protoporfirinógeno IX (Protogén) a protoporfirina IX (Proto IX). Es la última enzima de la cadena común del HEMO y de la CLOROFILA en las plantas y es la molécula sobre la que actúan los herbicidas de tipo difenil-éter. La PORFIRIA VARIEGATA es un trastorno autosómico dominante asociado a déficit de protoporfirinógeno-oxidasa.
Oxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo CH-CH
Porfirias Hepáticas
Grupo de enfermedades metabólicas producidas por deficit del número de enzimas del HIGADO en la vía biosintética del HEME. Se caracterizan por la acumulación y aumento de la excreción de PORFIRINAS o sus precursores. Las características clínicas incluyen sintomas neurológicos (PORFIRIA INTERMITENTE AGUDA), lesiones cutáneas debidas a fotosensibilidad (PORFIRIA CUTÁNEA TARDÍA)o ambas (COPROPORFIRIA HEREDITARIA). Las porfirias hepáticas pueden ser hereditarias o adquiridas, como consecuencia de la toxicidad en los tejidos hepáticos.
Porfiria Variegata
Una porfiria dominante autosómica debida a una deficiencia de protoporfirinogeno oxidasa (EC 1.3.3.4) en el HÍGADO, la séptima enzima en el camino biosintético de 8 enzimas de HEME. Las características clínicas incluyen síntomas neurológicos y lesiones cutáneas. Los pacientes excretan niveles crecientes de los precursores de porfirina, COPROPORFIRINAS y protoporfirinógeno.
Flavoproteínas
Oxidorreductasas
Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.
Herbicidas
Coproporfirinógeno Oxidasa
Enzima que cataliza la descarboxilación oxidativa del coproporfirinógeno III a protoporfirinógeno IX mediante la conversión de dos grupos propionato en dos grupos vinilo. Es la sexta enzima en la vía de la biosíntesis de la 8-enzima del HEME y es codificada por el gen CPO. Las mutaciones del gen CPO dan lugar a COPROPORFIRIA HEREDITARIA.
Amaranthus
Planta de la familia AMARANTHACEAE, conocida sobre todo por ser una fuente de semillas de alto contenido proteico y de colorante rojo número 2 (COLORANTE DE AMARANTO). Planta rodadora se refiere en ocasiones al Amaranthus pero mas frecuentemente se refiere a la SALSOLA.
Coproporfiria Hereditaria
Porfiria dominante autosómica debido a una deficiencia de COPROPORFIRINÓGENO OXIDASA en el HÍGADO, la sexta enzima en el camino biosintético de 8 enzimas de HEME. Las características clínicas incluyen síntomas neurológicos y lesiones cutáneas. Los pacientes excretan niveles crecientes de precursores de porfirina, 5-AMINOLEVULINATO SINTETASA y de COPROPORFIRINAS.
Protoporfirinas
Proteínas Mitocondriales
Ácidos Sulfanílicos
Ferroquelatasa
Enzima mitocondrial que se encuentra en una gran variedad de células y tejidos. Es la enzima final en la via biosintética de 8-enzima del HEME. La ferroquelatasa cataliza la inserción ferrosa en la protoporfirina IX para forma protoheme o heme. La deficiencia de esta enzima da lugar a la PROTOPORFIRIA ERITROPOYÉTICA.
Porfirias
Grupo variado de enfermedades metabólicas que se caracterizan por errores en la vía biosintética del HEME en el HIGADO, la MÉDULA ÓSEA o en ambos. Se clasifican por la deficiencia de enzimas específicas, el lugar tisular del defecto enzimático o las caracteristicas clínicas de tipo neurológico (agudo) o cutáneo (lesiones de la piel). Las porfirias pueden ser hereditarias o adquiridas como resultado de toxicidad de los tejidos hepático o de la médula eritopoyética.
Coproporfirinógenos
Porfirógenos que son intermediarios en la biosíntesis del heme. Tienen cuatro cadenas laterales de grupos metilo y cuatro de ácido propiónico unidas a los anillos pirrólicos. Los coproporfirinógenos I y III se forman en presencia de la uroporfirinógeno descarboxilasa del uroporfirinógeno correspondiente. Pueden dar lugar a coproporfirinas mediante autooxidación o a protoporfirina mediante descarboxilación oxidativa.
Myxococcus xanthus
Porfirinógenos
Hemo
NADPH Oxidasa
Enzima flavoproteína que cataliza la reducción monovalente del OXÍGENO utilizando NADPH como fuente de electrones para formar un anión superóxido(SUPERÓXIDOS). La enzima depende de distintos CITOCROMOS. Defectos en la producción de iones superóxido por enzimas como la NADPH oxidasa dan lugar a ENFERMEDAD GRANULOMATOSA CRÓNICA.
Oxadiazoles
Mitocondrias Hepáticas
Mitocondrias de los hepatocitos. Como en todas las mitocondrias, existe una membrana externa y una membrana interna que, en conjunto, crean dos compartimientos mitocondriales separados: el espacio de la matriz interna y un espacio intermembranoso mucho más estrecho. Se ha estimado que en las mitocondrias hepáticas un 67 por ciento del total de proteínas mitocondriales están localizadas en la matriz. (Traducción libre del original: Alberts, et al., Molecular Biology of the Cell, 2da ed, p343-4)
Secuencia de Aminoácidos
Datos de Secuencia Molecular
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Prefenato Deshidrogenasa
Enzima que cataliza la conversión de prefenato en p-hidroxifenilpiruvato, en presencia de NAD. En las bacterias entéricas, esta enzima también posee actividad de corismato mutasa, catalizando de esa forma los dos primeros pasos de la biosíntesis de la tirosina. EC 1.3.1.12.
Enciclopedias como Asunto
Dihidrouracilo Deshidrogenasa (NADP)
Corismato Mutasa
Prefenato Deshidratasa
Enzima que cataliza la conversión de prefenato en fenilpiruvato con la eliminación de agua y dióxido de carbono. En las bacterias entéricas, esta enzima también posee la actividad de corismato mutasa, catalizando de esa forma los dos primeros pasos de la biosíntesis de la fenilalanina. EC 4.2.1.51.