Serina endopeptidasa segregada por el páncreas como su zimógeno, el QUIMOTRIPSINOGENO y transportada en el jugo pancreático al duodeno, donde es activada por la TRIPSINA. Segmenta selectivamente aminoácidos aromáticos del lado carboxílico.
Inhibidores de serino proteinasas que inhiben la tripsina. Pueden ser compuestos endógenos o exógenos.
Serina endopeptidasa que se forma del TRIPSINOGENO en el páncreas. Es convertida a su forma activa por la ENTEROPEPTIDASA en el intestino delgado. Cataliza la hidrólisis del grupo carboxilo de la arginina o de la lisina. EC 3.4.21.4.
Compuestos exógenos o endógenos que inhiben las SERINO ENDOPEPTIDASAS.
Proteasa de especificidad amplia, obtenida del páncreas seco. El peso molecular es de aproximadamente 25,000. La enzima rompe la elastina, la proteína específica de las fibras elásticas y digiere otras proteínas como la fibrina, la hemoglobina y la albumina. EC 3.4.21.36.
Género de arbustos o árboles leguminosos, principalmente tropicales, produciendo compuestos útiles, tales como ALCALOIDES y LECTINAS DE PLANTAS.
Compuestos que inhiben o antagonizan la biosíntesis o acciones de las proteasas (ENDOPEPTIDASAS)
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Enzima del jugo pancreático que da origen a la quimotripsina. (Diccionario terminológico de ciencias médicas, Masson, 13a ed.)
Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.
Cualquier miembro del grupo de las endopeptidasas que contenga en el sitio activo un residuo de serina que intervenga en la catálisis.
Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.
Órgano nodular en el ABDOMEN que contiene una mezcla de GLÁNDULAS ENDOCRINAS y GLÁNDULAS EXOCRINAS.La pequeña parte endocrina está constituida por los ISLOTES DE LANGERHANS,secretoras de distintas hormonas en la corriente sanguínea. La amplia parte exocrina (PÁNCREAS EXOCRINO) es una glándula acinar compleja que segrega distintas enzimas digestivas en el sistema ductal pancreático que desemboca en el DUODENO.
Proteína de bajo peso molecular (peso molecular mínimo 8000) que tiene la capacidad de inhibir a la tripsina así como a la quimotripsina en sitios de enlace independientes. Se caracteriza por poseer un alto contenido de cistina y ausencia de glicina.
Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
La suma del peso de todos los átomos en una molécula.
Una serina proteasa que se encuentra en los gránulos azurófilos de los NEUTRÓFILOS. Tiene una especificidad de la enzima similar a la QUIMOTRIPSINA C.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Mezcla heterogénea de glicoproteínas responsables de la estructura en forma de gel de la clara del huevo. Tiene actividad inhibidora de la tripsina.
Una proteína inactiva secretada por el páncreas que es convertida en tripsina por la acción de la enteropepsidasa. (Stedman, 25a ed)
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Un polipéptido de cadena simple derivado de tejidos de bovino que está constituído por 58 residuos de aminoácidos. Es un inhibidor de enzimas proteolíticas incluyendo la quimiotripsina, calicreína, plasmina y tripsina. Se usa en el tratamiento de hemorragia asociada con altas concentraciones de plasmina en plasma También se usa para reducir la pérdida de sangre y los requerimientos de transfusión en pacientes con alto riesgo de grandes pérdidas de sangre durante y después de operaciones a corazón abierto con circulación extracorpórea.
Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.
Bromuro de cianógeno (CNBr). Un compuesto utilizado en biología molecular para digerir algunas proteínas y como reactivo acoplador para los enlaces internucleotídicos de fósforoamidato o pirofosfato en dúplices de DNA.CYANOGEN BROMIDE.
Enzimas que actúan en la extremidad C-terminal libre de un polipéptido para liberar un solo residuo de aminoácido.
Proteínas que se encuentran en plantas (flores, hierbas, arbustos, árboles, etc.). El concepto no incluye a proteínas que se encuentran en las verduras para los que las PROTEÍNAS DE VERDURAS están disponibles.
Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.
Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.
Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.
Formada a partir del pepsinógeno de cerdo por separación de un enlace peptídico. La enzima es una cadena polipeptídica única y está inhibida por metil 2 diaazoacetamidohexanoato. Separa péptidos preferentemente en los enlaces carbonilo de la fenilanina o leucina y actúa como principal enzima digestiva del jugo gástrico.
Proteína de alto peso molecular (aproximadamente 22,500) que contiene 198 aminoácidos. Es un inhibidor potente de la tripsina y de la plasmina humana.
Pruebas basadas en la bioquímica y la fisiología del páncreas exocrino en las que intervienen análisis de sangre, contenido duodenal, heces u orina de los productos de la secreción pancreática.
Metaloendopeptidasa extracelular termoestable, que contiene cuatro iones de calcio. EC 4.4.24.27.
Glicoproteína que se encuentra en la región alfa(1)-globulina del suero humano. Inhibe las proteinasas semejantes a la quimiotripsina in vivo y tiene actividad de célula matadora citotóxica in vitro. La proteína juega también un rol como proteína de fase aguda y es activa en el control de procesos inmunológicos e inflamatorios, y como marcador de tumor. Es un miembro de la superfamilia de las serpinas.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Enzima perteneciente al grupo de las enzimas que desdoblan almidón, glucógeno, y polisacáridos relacionados, todos alfa-1,4-glucanos. (Stedman, 25a ed) EC 3.2.1.-1.
Carboxipeptidasas que primariamente se encuentran en el SISTEMA DIGESTIVO que cataliza la liberación de C-terminal aminoácidos. Las carboxipeptidasas A tienen una pequeña o ninguna actividad para hidrólisis de ACIDO ASPARTICO C-terminal; ACIDO GLUTAMICO; ARGININA; LISINA; o PROLINA. Esta enzima requiere ZINC como cofactor y fue antes listada como EC 3.4.2.1 y EC 3.4.12.2.
Familia de SERINA ENDOPEPTIDASAS del Bacillus subtilis. EC 3.4.21.-
Cromatografía en geles no iónicos sin tener en consideración el mecanismo de discriminación del soluto.
Glicoproteínas con un peso molecular de aproximadamente de 620,000 a 680,000. La precipitación por electroforesis ocurre en la región alfa. Incluyen macroglobulinas alfa 1 y macroglobulinas alfa 2. Estas proteínas muestran capacidad de enlace con tripsina, quimiotripsina, trombina y plasmina y funcionan como transportadores hormonales.
Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Actinomiceto del que se obtienen los antibióticos ESTREPTOMICINA, griseina, y CANDICIDINA.
Estado de malabsorción resultante de una reducción mayor al 10 por ciento de la secreción de enzimas digestivas pancreáticas (LIPASA, PROTEASAS y AMILASAS) por el PÁNCREAS EXOCRINO en el DUODENO. Este estado se asocia a menudo a la FIBROSIS QUÍSTICA y a PANCREATITIS CRÓNICA.
Familia de inhibidores de la serina proteinasa que tienen secuencia y mecanismo de inhibición similar, pero que difieren en su especificidad hacia las enzimas proteolíticas. Esta familia incluye la alfa 1-antitripsina, angiotensinógeno, ovalbúmina, antiplasmina, alfa 1-antiquimotripsina, proteína que une la tiroxina, inactivadores del complemento 1, antitrombina III, cofactor II de la heparina, inactivadores del plasminógeno, proteínas del gen Y, inhibidor del activador del plasminógeno placentario, y proteína barley Z. Algunos miembros de esta familia son sustratos en lugar de inhibidores de las SERINA ENDOPEPTIDASAS, y algunas se encuentran en plantas donde no se conoce su función.
Líquido que contiene las enzimas digestivas segregadas por el páncreas en respuesta a los alimentos que llegan al duodeno.
Enzima que cataliza la hidrólisis de proteínas, incluída la elastina. Segmenta preferencialmente enlaces en el lado carboxílico de Ala y Val, con especificidad mayor para Ala. EC 3.4.21.37.
Enzima proteolítica obtenida de la papaya Carica. Es también el nombre con que se denomina una mezcla de papaína purificada y QUIMOPAPAINA, que se emplea como agente enzimático tópico para quitar los restos de las heridas. EC 3.4.22.2.
Miembro de la glicoproteína del plasma de la superfamilia de serpinas que inhibe la TRIPSINA; la ELASTASA DE LOS NEUTRÓFILOS, y las otras ENZIMAS PROTEÓLICITCAS.
Fluidos procedentes de el revestimiento epitelial de los intestinos, glándulas exocrinas y contiguas a partir de órganos tales como el hígado, que desembocan en la cavidad de los intestinos.
Familia de virus ARN sin cubierta y con simetría cúbica. Los ocho géneros incluyen ORTHOREOVIRUS, ORBIVIRUS, COLTIVIRUS, ROTAVIRUS, Aquareovirus, Cypovirus, Phytoreovirus, Fijivirus, y Oryzavirus.
Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.
Embriones encapsulados de las plantas con florescencia. Se usan como tal o para alimentar a animales debido a su alto contenido de nutrientes concentrados tales como almidones, proteínas y grasas. Las semillas de colza, algodón o girasol se producen porque de ellas se obtienen aceites (grasas).
Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.
Esteres o sales del ácido benzoico sustituídos con uno o más átomos de iodo.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Plantas cuyas raíces, hojas, semillas, cáscaras u otros constituyentes poseen actividad terapéutica, tónica, purgante, curativa u otros atributos farmacológicos, cuando se administran en el hombre o animales.
Producto de la lisis del plasminógeno (pro-fibrinolisina) por los activadores de plasminógeno. Está compuesta por dos cadenas polipeptídicas, ligera (B) y pesada (A), con peso molecular de 75,000. Es la principal enzima proteolítica que interviene en la retracción del coágulo sanguíneo, o en la lisis de la fibrina y es desactivada rápidamente por las antiplasminas. EC 3.4.21.7.
Análisis de PÉPTIDOS generados por la digestión o fragmentación de una proteína o mezcla de PROTEINAS, mediante ELECTROFORESIS, CROMATOGRAFIA o ESPECTROMETRIA DE MASA. Las huellas del péptido resultante son analizadas para distintos propósitos incluyendo la identificación de las proteinas en una muestra. El POLIMORFISMO GENÉTICO, patrones de expresión genética y patrones para el diagnóstico de enfermedades.
Ciencia básica relacionada con la composición, estructura y propiedades de la materia, y las reacciones que ocurren entre las sustancias y el intercambio de la energía asociada.
La composición, conformación, y propiedades de los átomos y moléculas, y su reacción y procesos de interacción.
Compuestos y complejos moleculares consistentes en un gran número de átomos generalmente sobre 500 kD de tamaño. En los sistemas biológicos las substancias macromoleculares se pueden visualizar generalmente usando MICROSCOPIO ELECTRÓNICO y se distinguen de los ORGANELOS por la carencia de estructura membranosa.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Enzima proteolítica obtenida del Streptomyces griseus.
Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.
Electroforesis en la que se emplea el papel como medio de difusión. Esta técnica está limitada casi totalmente a separaciones de pequeñas moléculas como los aminoácidos, péptidos y nucleótidos, y casi siempre se usan voltajes relativamente altos.
Una técnica cromatográfica que utiliza la capacidad de moléculas biológicas de enlazarse a ciertos enlaces específicamente y reversiblemente. Se emplea en la bioquímica de las proteínas.
Técnica de separación en la que la fase estacionaria está constituída por resinas de intercambio iónico. Las resinas contienen pequeños iones libres que intercambian fácilmente de lugar con otros pequeños iones de carga similar presentes en las soluciones que las resinas.