Enzimas que catalizan el primer paso que conduce a la oxidación del ácido succínico mediante la formación reversible de succinil-CoA a partir de succinato y CoA, con el desdoblamiento concomitante de ATP a ADP (EC 6.2.1.5) o GTP a GDP (EC 6.2.1.4) y ortofosfato. El itaconato puede actuar en lugar del succinato y el ITP en vez de GTP. EC 6.2.1.-.
Una clase diversa de enzimas que interactúan con ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADAS y sustratos de proteína de ubiquitinación-específica. Cada miembro de este grupo de enzimas tiene su propia especificidad distinta para un sustrato y enzima ubiquitina-conjugada. Las ubiquitina-proteína ligasas existen como proteínas monoméricas y complejos de multiproteínas.
Poli(desoxirribonucleótido): poli(desoxirribonucleótido)ligasas. Enzimas que catalizan la unión de desoxirribonucleótidos preformados en la unión fosfodiéster durante la reparación de una ruptura de una cadena simple en el ADN de doble hebra. La clase incluye tanto a EC 6.5.1.1. (ATP) como a EC 6.5.1.2. (NAD).
Un subgrupo de ubiquitina proteína ligasas que están formadas por la asociación de PROTEINA DE DOMINIO SKP, una PROTEINA DE DOMINIO CULLIN y una PROTEINA DE DOMINIO F-BOX.
Familia de proteínas estructuralmente relacionadas que fueron originalmente descubiertas por su papel en la regulación del ciclo celular en CAENORHABDITIS ELEGANS. Tienen una importante función en la regulación del CICLO CELULAR y como componentes de las UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS.
Acto de unión de las UBIQUITINAS a PROTEÍNAS para formar complejos ubiquitina-proteína ligasa para marcar las proteínas para el transporte al COMPLEJO DE LA ENDOPEPTIDASA PROTEASOMAL, donde ocurre la proteólisis.
Catalizan la unión de ribonucleótidos o desoxirribonucleótidos preformados, en la conexión fosfodiéster, durante los procesos genéticos. EC 6.5.1.
Polipéptido de 76 aminoácidos muy conservado que se encuentra en células eucariotas y actúa como marcador en el TRANSPORTE y la degradación de proteínas intracelulares. La ubiquitina se activa a través de una serie de pasos complejos y forma un enlace isopeptídico con residuos de lisina de proteínas específicas en el interior de la célula. Estas proteínas ubiquitinadas pueden ser reconocidas y degradadas por proteosomas o pueden ser transportadas a compartimientos específicos dentro de la célula.