Proteína citoplasmática de 235-kDa que se encuentra también en las plaquetas. Se ha localizado en regiones de adhesión del sustrato celular. Se une a las INTEGRINAS, VINCULINA, y ACTINAS y parece participar en la generación de una conexión transmembrana entre la matriz extracellular y el citoesqueleto.

Proteína del citoesqueleto que se asocia con las interacciones célula-célula y célula-matriz. La secuencia de aminoácidos de la vinculina humana ha sido determinada. La proteína está constituida por 1066 residuos de aminoácidos y su gen se ha asignado al cromosoma 10.

Puntos de anclaje (fijación) de la célula a un sustrato acelular. Están compuestos por un área especializada de la membrana plasmática donde haces de CITOESQUELETO DE ACTINA terminan y se fijan a los conectores transmembrana, INTEGRINAS, que a su vez se unen, a través de sus dominios extracelulares, a las PROTEÍNAS DE LA MATRIZ EXTRACELULAR.

Familia de glicoproteínas transmembrana (GLICOPROTEÍNAS DE MEMBRANA), constituidas por heterodímeros no covalentes. Interactúan con una gran variedad de ligandos, incluidas las PROTEÍNAS MATRICES EXTRACELULARES, el complemento (PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO) y otras células, mientras que sus dominios intracelulares interactúan con el CITOESQUELETO. Se han identificado al menos tres familias de integrinas: los RECEPTORES DE CITOADHESINA, los RECEPTORES DE ADHESIÓN DE LEUCOCITO y los RECEPTORES DE ANTÍGENO MUY TARDÍO. Cada familia tiene una subunidad beta común (CADENAS BETA DE INTEGRINAS)combinada con una o más subunidades alfa diferentes (CADENAS ALFA DE INTEGRINAS). Estos receptores participan en la adhesión célula-matriz y célula-célula en muchos procesos fisiológicos importantes, como el desarrollo embrionario, la HEMOSTASIS, TROMBOSIS, CICATRIZACIÓN DE HERIDAS, mecanismos de defensa inmune y no inmune y la transformación oncogénica.

Cadenas beta de integrinas se combinan con cadenas alfa de integrinas para formar los receptores heterodiméricos de la superficie celular. Las integrinas se han clasificado tradicionalmente en grupos funcionales basados en la identidad de una de las tres cadenas beta presentes en el heterodímero. La cadena beta es necesaria y suficiente para la señalización dependiente de integrina. Su corta cola citoplasmática contiene secuencias críticas para la señalización de adentro hacia afuera.

Subunidad beta de la integrina, de aproximadamente 85 kD de tamaño, que se ha encontrado en heterodímeros conteniendo GLICOPROTEINA IIB DE MEMBRANA PLAQUETARIA e INTEGRINA ALFAV. La integrina beta3 existe como tres isoformas unidas de forma alternativa, designada beta3A-C.

Cadenas beta-1 de la integrina que se manifiestan como heterodímeros asociados no covalentemente con cadenas alfa específicas de la familia CD49 (CD49a-f). El CD29 se manifiesta en leucocitos activados y en reposo y es un marcador de todos los antígenos celulares de activación muy tardía (Adaptación del original: Barclay et al., The Leukocyte Antigen FactsBook, 1993, p164).

Adherencia de las células a superficies u otras células.

Constituyente principal del citoesqueleto que se halla en el citoplasma de las células eucariotes. Forman un marco flexible para la célula, aportan puntos de asidura para los orgánulos y cuerpos formados, y posibilitan la comunicación entre las partes de la célula.

Proteínas filamentosas que son el constituyente principal de los delgados filamentos de las fibras musculares. Los filamentos (conocidos como F-actina) pueden ser disociados en sus subunidades globulares; cada subunidad está compuesta por un solo polipéptido de 375 aminoácidos. Esto es conocido como actina globular o actina G. La actina, junto con la miosina, es la responsable de la contracción y relajación muscular.T.

Un factor proteico que regula la longitud de la R-actina. Es químicamente similar, pero inmunoquímicamente diferente de la actina.

Es una subunidad alfa de la integrina que heterodimeriza con la INTEGRINA BETA3 para formar el COMPLEJO GPIIB-IIIA DE GLICOPREOTEINA PLAQUETARIA. Es sintetizada como una cadena polipeptídica única, que es clivada postranslacionalmente y procesada en dos subunidades unidas a disulfuro de aproximadamente 18 y 110 kD de tamaño.

Red de filamentos, túbulos y enlaces filamentosos que se interconectan para dar forma, estructura y organización al citoplasma.

Cisteína proteinasa que se encuentra en muchos tejidos. Hidroliza diferentes proteínas endógenas, entre ellas los NEUROPÉPTIDOS, las PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO, las proteínas del MÚSCULO LISO, del MÚSCULO CARDIACO, del hígado, de las plaquetas y de los eritrocitos. Se conocen dos subclases, con alta y baja sensibilidad al calcio. Elimina los discos Z y líneas N de las miofibrillas. Activa la fosforilasa quinasa y la proteinquinasa independiente de nucleótido cíclico. Esta enzima fue anteriormente listada como EC 3.4.22.4.