Acto de unión de las UBIQUITINAS a PROTEÍNAS para formar complejos ubiquitina-proteína ligasa para marcar las proteínas para el transporte al COMPLEJO DE LA ENDOPEPTIDASA PROTEASOMAL, donde ocurre la proteólisis.
Polipéptido de 76 aminoácidos muy conservado que se encuentra en células eucariotas y actúa como marcador en el TRANSPORTE y la degradación de proteínas intracelulares. La ubiquitina se activa a través de una serie de pasos complejos y forma un enlace isopeptídico con residuos de lisina de proteínas específicas en el interior de la célula. Estas proteínas ubiquitinadas pueden ser reconocidas y degradadas por proteosomas o pueden ser transportadas a compartimientos específicos dentro de la célula.
Una clase diversa de enzimas que interactúan con ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADAS y sustratos de proteína de ubiquitinación-específica. Cada miembro de este grupo de enzimas tiene su propia especificidad distinta para un sustrato y enzima ubiquitina-conjugada. Las ubiquitina-proteína ligasas existen como proteínas monoméricas y complejos de multiproteínas.
Familia de proteínas ampliamente distribuidas en el organismo que se encuentran en todos los eucariotes. Contiene una secuencia altamente conservada de 76 aminoácidos que es idéntica con una gran variedad de orígenes incluidos humanos, peces, e insectos. Participa en diversas funciones celulares, como en la degradación proteca, estructura de la cromatina, y shock por calor, al conjugarse a otras proteínas a través del terminal carboxilo.
Un gran complejo multisubunidades que juega un importante rol en la degradación de la mayoría de las proteínas citosólicas y nucleares en células eucariotas. Contiene un sub-complejo catalítico 700-kDa y dos sub-complejos regulatorios 700-kDa. El complejo condensa proteínas ubiquitarias y proteínas activadas vía entienzima ornitina decarboxilasa.
Una clase de enzimas que forman una unión tioéster a UBIQUITINA con la asistencia de ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS. Estas transfieren ubiquitina a la LISINA de una proteína sustrato con la asistencia de UBIQUITINA PROTEINA LIGASAS.
Conjunto de subcomplejos de proteínas implicadas en la CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNA de PROTEÍNAS UBIQUITINADAS en las vesículas intraluminales de los CUERPOS MULTIVESICULARES y en la escisión de la membrana durante la formación de las vesículas intraluminales, durante la etapa final de la CITOCINESIS, y durante los brotes de virus con envoltura. La maquinaria ESCRT se compone de los productos de la proteína de la Clase E de proteína vacuolar clasificación genética.
Clase de enzimas que cataliza la formación de un enlace entre dos moléculas de sustrato, proceso que se acopla con la hidrólisis de un enlace pirofosfato del ATP o de un donante de energía similar. (Dorland, 28a ed). EC 6.
Un aminoácido esencial. A menudo se adiciona a la dieta animal.
Escisión de las proteínas en pequeños péptidos o aminoácidos o bien por las PROTEASAS o de modo no enzimático (por ejemplo, la hidrólisis). No incluye el Procesamiento Proteico-Postraduccional.
Familia de proteínas estructuralmente relacionadas que fueron originalmente descubiertas por su papel en la regulación del ciclo celular en CAENORHABDITIS ELEGANS. Tienen una importante función en la regulación del CICLO CELULAR y como componentes de las UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS.
Proteínas modificadas covalentemente con UBIQUITINAS o PROTEÍNAS SIMILARES a UBIQUITINAS.
Oligómero formado a partir de la unión repetitiva de la glicina C-terminal de una molécula UBIQUITINA a través de un enlace isopeptídico a un residuo de lisina en una segunda molécula de ubiquitina. Es estructuralmente distintos de UBIQUITINA C, que es una única proteína que contiene una secuencia de péptido de ubiquitina en tándem dispuestos.
Complejos de enzimas que catalizan el anexo covalente de UBIQUITINA a otra proteína formando una unión de péptido entre GLICINA C-terminal de UBIQUITINA y los grupos de residuos alfa-amina de LISINA en la proteína. Los complejos desempeñan un importante rol en mediar la degradación selectiva de proteínas de corta vida y anormales. El complejo de enzimas puede ser quebrado en tres componentes que involucran la activación de ubiquitina (ENZIMAS UBIQUITINA-ACTIVADORAS), conjugación de ubiquitina al complejo ligasa (ENZIMAS UBIQUITINA-CONJUGADORAS), y ligación de ubiquitina a la proteína sustrato (UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS).
UBIQUITINA LIGASA E3 que interactúa con la PROTEÍNA SUPRESORA DE TUMORES P53 y la inhibe. La PROTEÍNA SUPRESORA DE TUMORES P14ARF regula su capacidad de ubiquitinar p53.
Una tioéster hidrolasa que actúa sobre ésteres formados entre tioles como DITIOTREITOL o GLUTATION y el residuo de la glicina C-terminal de UBIQUITINA.
Un subgrupo de ubiquitina proteína ligasas que están formadas por la asociación de PROTEINA DE DOMINIO SKP, una PROTEINA DE DOMINIO CULLIN y una PROTEINA DE DOMINIO F-BOX.
Una familia de proteínas de dominio F-box que contienen secuencias que son homólogas a la subunidad beta de transducina (BETA-TRANSDUCINA). Juegan un importante rol en la vía de degradación de proteína convirtiéndose en componentes de SKP CULLIN F-BOX PROTEINA LIGASAS, que actúa selectivamente en un subgrupo de proteínas incluyendo beta-catenina y IkappaBbeta.
Una familia de proteínas que comparten la SECUENCIA F-BOX y están involucradas en las interacciones de proteína-proteína. Juegan un importante rol en procesar la ubiquición de proteína por asociación con una variedad de sustratos y luego asociación en los complejos SCF UBIQUITINA LIGASA. Están unidas al complejo ubiquitina-ligasa por vinculación a PROTEINAS DE DOMINIO SKP.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.
Proteínas protooncogénicas que regulan negativamente la señalización PROTEÍN-TIROSÍN CINASA RECEPTORA. Es un complejo UBIQUITINA-PROTEÍNA LIGASA y el homólogo celular de la PROTEÍNA ONCOGÉNICA V-CBL.
ENDOPEPTIDASAS que tienen una cisteína involucrada en el proceso catalítico. Este grupo de INIHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA tales como las CISTATINAS y REACTIVOS DE SULFHILDRILO.
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.
Línea celular generada a partir de células embrionarias de riñón humano que fueron transformadas con adenovirus humano de tipo 5.
Un grupo de oligopéptidos acilados producidos por el Actinomycetes que funcionan como inhibidores de proteasa. Se sabe que inhiben en diversos grados la tripsina, la plasmina, las CALICREINAS, la papaína y las catepsinas.
Agregación de ANTIGENOS solubles con ANTICUERPOS, solo o con factores de enlace de anticuerpos tales como ANTI-ANTICUERPOS o PROTEINA A ESTAFILOCÓCICA a complejos suficientemente grandes para desprenderse de la solución.
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Familia de proteínas estructuralmente relacionadas que fueron orginalmente identificadas por su capacidad de formar complejos con proteínas ciclina (CICLINAS). Comparten un dominio común que enlaza específicamente a SECUENCIAS F-BOX. Toman parte de las PROYEINAS LIGASAS SKP CULLINA F-BOX, en donde pueden unirse a distintas PROTEINAS F-BOX.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
El proceso de movimiento de proteínas de un compartimiento celular (incluyendo extracelular) para otro por varias clasificaciones y mecanismos de transporte, tales como transporte de compuerta, desplazamiento de proteína y transporte vesicular.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
La capacidad de una proteína para mantener su conformación estructural o sus actividades cuando se somete a manipulaciones físicas o químicas.
Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.
Compuestos que inhiben la función o acción proteolítica del PROTEASOMA.
La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.
La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.
Una clase de enzimas que catalizan la formación dependiente de ATP de una unión de tioéster entre si mismo y UBIQUITINA. Entonces transfiere la ubiquitina activada a una de las UBIQUITINA-PROTEINA LIGASAS.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Ubiquitina ligasa principalmente involucrada en la regulación de la transición metafase-anafase durante la MITOSIS a través de la ubiquitinación de las PROTEÍNAS DE CICLO CELULAR específicas. La actividad enzimática es estrechamente regulada a través de subunidades y cofactores, que modulan la activación, inhibición, y especificidad de sustrato. El complejo promotor de anafase, o APC-C, también está involucrado en la diferenciación de tejidos en la PLACENTA, el CRISTALINO, y MÚSCULO ESQUELÉTICO y en la regulación de la excitabilidad y PLASTICIDAD NEURONAL postmitótica.
Captación por la célula de materiales extracelulares en vacuolas o microvesículas delimitadas por membranas. Los ENDOSOMAS desempeñan un papel central en la endocitosis.
Componentes estructurales de proteínas, comunmente observados, formados por combinaciones simples de estructuras secundarias adyacentes. Una estructura comunmente observada puede estar compuesta por una SECUENCIA CONSERVADA que puede estar representada por una SECUENCIA DE CONSENSO.
Receptores de superficie celular para el FACTOR DE MOTILIDAD AUTOCRINA, que es la forma secretada de la GLUCOSA-6-FOSFATO ISOMERASA. El receptor tiene una inusual composición ya que comparte algunas similitudes estructurales con los RECEPTORES ACOPLADOS A LA PROTEÍNA G y actúa como una proteína ubiquitina ligasa cuando es internalizada.
Proteínas que se encuentran en los núcleos de las células. No se confunden con las NUCLEOPROTEÍINAS que son proteínas conjugadas con ácidos nucleicos, que no están necesariamente presentes en el núcleo.
Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.
Proteínas que controlan el CICLO DE DIVISIÓN CELULAR. Esta familia de proteínas incluye una gran variedad de clases, entre las que se encuentran las CINASAS DEPENDIENTES DE LA CICLINA, cinasas activadas por mitógenos, CICLINAS y FOSFOPROTEÍNA FOSFATASAS, así como sus presuntos sustratos, como las proteínas asociadas a la cromatina, las PROTEÍNAS DEL CITOESQUELETO y los FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN.
Endosomas que contienen vesículas intraluminales que son formadas mediante el interior en ciernes de la de la membrana endosómica. Los cuerpos multivesiculares (MVBs) pueden fundirse con otros orgánulos como los LISOSOMAS o fundirse con la MEMBRANA PLASMÁTICA liberando su contenido por EXOCITOSIS. Las vesículas intraluminales MVB liberadas al interior del ambiente extracelular son conocidas como EXOSOMAS.
Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.
Un receptor de transducción de señal asociado a un factor de necrosis tumoral que está involucrado en la regulación de señalización FN-KAPPA B y en la activación de PROTEINAS QUINASA JNK MITOGENO ACTIVADAS.
Fosfoproteína nuclear codificada por el gen p53 (GENES P53) cuya función normal es controlar la PROLIFERACIÓN CELULAR y la APOPTOSIS. En la LEUCEMIA, OSTEOSARCOMA, CÁNCER PULMONAR y CANCER COLORRECTAL se ha encontrado una proteína p53 mutante o ausente.
Proceso que disminuye las interacciones ligando/receptor debido a una reducción en el número de receptores disponibles. Esto puede ser resultado de la introversión del complejo ligando/receptor o de una expresión reducida del receptor. Clásicamente el concepto se refiere a los receptores de hormonas, pero el uso contemporáneo incluye otros receptores de la superficie celular.
Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.
Miembros de la familia peptidasa C19 que regulan la transducción de señal mediante la remoción de la UBIQUITINA desde los sustratos proteicos específicos a través de un proceso conocido como desubiquitinación o desubiquitilación.
Técnicas de cribado concebidas inicialmente en levaduras para identificar genes que codifican proteínas interactuantes. Se usan variantes para evaluar la interrelación entre las proteínas y otras moléculas. Las técnicas de dos híbridos se refieren al análisis de interacciones entre proteínas; las técnicas de un híbrido, a las interacciones entre ADN y proteína; las técnicas de tres híbridos, a las interacciones entre ARN y proteína o entre ligando y proteína. Las técnicas de n híbridos en configuración inversa se refieren al análisis de mutaciones o de moléculas pequeñas que disocian las interacciones conocidas.
Una línea celular derivada de células de tumor cultivadas.
Pequeños ARN bicatenarios no codificadores de proteínas, de 21 A 31 nucleótidos, implicados en mecanismos de SILENCIAMIENTO GÉNICO, especialmente en la INTERFERENCIA POR ARN o RIBOINTERFERENCIA (RNAi). Los RNA interferentes pequeños (siRNA) se forman endógenamente a partir de dsRNA (ARN BICATENARIOS) por acción de una misma ribonucleasa, Dícer, que genera miRNA (MICROARN). El apareamiento perfecto de la hebra antiparalela de siRNA con ARN complementarios es un paso intermedio en la RNAi, que permite la escisión de los RNA guiada por el siRNA. Los siRNA se clasifican en: siRNA que actúan en trans (tasiRNA), RNA asociados a repeticiones (rasiRNA), RNA small-scan (scnRNA) y RNA de interacción con proteínas Piwi (RNApi), y desempeñan diversas funciones específicas de silenciamiento génico.
Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.
Una amplia categoría de proteínas trasportadoras que juegan un rol en TRANSDUCCION DE SEÑAL. Contienen generalmente varios dominios modulares, cada uno de los cuales tiene su propia actividad de enlace, y actúa formando complejos con otras moléculas de señalización intracelular. Las proteínas adaptadoras transductoras de señales carecen de actividad enzimática, sin embargo su actividad puede ser modulada por otras enzimas de transducción de señal.
Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.
Compuestos exógenos y endógenos que inhiben las CISTEINO ENDOPEPTIDASAS.
Tipos de partículas citoplásmicas en los tejidos animales y de plantas heterogéneos morfológicamente y caracterizados por su contenido de enzimas hidrolíticas y su estructura, vinculada a la latencia de estas enzimas. Las funciones intracelulares de los lisosomas dependen de su potencial lítico. La membrana simple de la unidad lisosomal actúa como una barrera entre las enzimas encerradas en el lisosoma y el substrato externo. La actividad de las enzimas contenidas en los lisosomas está limitada o es nula a menos que se rompa la vesícula donde están encerradas. Se supone que tal ruptura esté bajo control metabólico (hormonal). (Rieger, et, al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed)
Métodos inmunológicos para aislar y medir cuantitativamente sustancias inmunorreactivas. Cuando se usa con reactivos inmunes como los anticuerpos monoclonales, el proceso se conoce como análisis de western blot (BLOTTING, WESTERN).
Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.
Fenómeno por el cual el silenciamiento de genes específicos de ARN de doble cadena (ARN BICATENARIO) desencadena la degradación del ARNm homólogo (ARN MENSAJERO). Las moleculas del ARN de doble cadena específicos se procesan en ARN INTERFERENTE PEQUEÑO (siRNA) que sirve como una guía para la escisión del ARNm homólogo en el COMPLEJO SILENCIADOR INDUCIDO POR ARN. La METILACIÓN DE ADN también puede ser activada durante este proceso.
LÍNEA CELULAR derivada de la línea celular CV-1 mediante transformación con una replicación producida por un mutante incompleto del VIRUS 40 DE LOS SIMIOS, que codifica un largo antigeno T de tipo salvaje (ANTIGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVIRUS). Son usados para transfección y clonación. (La línea celular CV-1 ha sido derivada del riñón de un mono verde africano adulto macho (ERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.
Proteínas que se unen al ADN. La familia incluye proteínas que se unen tanto al ADN de una o de dos cadenas y que incluyen también a proteínas que se unen específicamente al ADN en el suero las que pueden utilizarse como marcadores de enfermedades malignas.
Proteínas y péptidos que están involucrados en TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL dentro de la célula. Aquí están imcluídos péptidos y proteínas que regulan la actividad de FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN Y PROCESOS CELULARES en respuesta a señales de RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR. Los péptidos de señalización intracelular y proteínas pueden ser parte de una cascada de señalización enzimática o actuar a través de enlace y modificando la acción de otros factores de señalización.
Proteína serina-treonina cinasa que cataliza la FOSFORILACIÓN de las PROTEÍNAS I-KAPPA B. Esta enzima activa también el factor de transcripción NF-KAPPA B y está compuesta por subunidades catalíticas alfa y beta, que son proteincinasas, y gamma, una subunidad reguladora.
Dominio de unión al cinc definido por la secuencia cisteína-X2-cisteína-X(9-39)-cisteína-X(l-3)-His-X(2-3)-cisteína-X2-cisteína-X(4-48)-cisteína-X2-cisteína, donde X es cualquier aminoácido. El motivo dedo de tipo RING une dos átomos de cinc.
Proteina modificadora pequeña, de 1.5 kD, relacionada con la ubiquitina, que puede unirse covalentemente mediante una unión isopeptídica a distintas proteinas celulares. Puede tener una función en el transporte proteico intracelular y en otros procesos celulares.
Proteínas implicadas en el transporte de NUCLEÓTIDOS a través de las membranas celulares.
Vesículas citoplasmáticas que se forman cuando las VESICULAS CUBIERTAS pierden su revestimiento de CLATRINA. Los endosomas internalizan las macromoléculas fijadas por los receptores sobre la superficie de la célula.
Sustancias endógenas, usualmente proteínas, que son efectivas en la iniciación, estimulación, o terminación del proceso de transcripción genética.
Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.
Activador transcripcional nuclear, ubicuo, inducible, que se une a los elementos activadores en muchos tipos celulares diferentes y se activa por estímulos patógenos. El complejo FN-kappa B es un heterodímero compuesto por dos subunidades que se unen al ADN: FN-kappa B1 y relA.
Proteínas que generalmente están involucradas en la interrupción del crecimiento celular. El déficit o las anomalias de tales proteínas puden determinar un crecimiento celular no regulado y el desarrollo de tumores.
Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.
POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Complejos macromoleculares formados de la asociación de subunidades definidas de proteínas.
Cualquiera de los procesos por los cuales factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen en el control diferencial (inducción o represión), de la acción de genes a nivel de transcripción o traducción.
Lesiones en el ADN que introducen distorsiones de su estructura normal intacta y que puede, si no se restaura, dar lugar a una MUTACIÓN o a un bloqueo de la REPLICACIÓN DEL ADN. Estas distorsiones pueden estar causadas por agentes físicos y químicos y se producen por circunstancias introducidas, naturales o no. Estas incluyen la introducción de bases ilegítimas durante la replicación o por desaminación u otra modificación de las bases; la pérdida de una base del ADN deja un lugar abásico; roturas de filamentos únicos; roturas de filamentos dobles; intrafilamentoso (DÍMEROS DE PIRIMIDINA) o uniones cruzadas interfilamentosas. El daño con frecuencia puede ser reparado (REPARACIÓN DEL ADN). Si el daño es grande, puede inducir APOPTOSIS.
Productos de los proto-oncogenes. Normalmente no poseen propiedades oncogénicas o transformadoras, pero participan en la regulación o diferenciación del crecimiento celular. A menudo tienen actividad de proteíno quinasa.
Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)
Pequeñas proteínas cromosomales (aproximadamente de 12-20 kD) que poseen una estructura abierta, no doblada y que se unen al ADN en el núcleo celular por enlaces iónicos. La clasificación en los diversos tipos (denominadas histona I, histona II, etc.) se basa en las cantidades relativas de arginina y lisina de cada una.
Ligasas que catalizan la unión de AMINOÁCIDOS adyacentes mediante la formación de enlaces carbono-nitrógeno entre sus grupos ácido carboxílico y los grupos amino.
Sistema de cisternas en el CITOPLASMA de muchas células. En algunos lugares, el retículo endoplásmico es continuo con la membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) o la membrana externa de la cubierta nuclear. Si las superficies externas de las membranas del retículo endoplásmico están cubiertas con ribosomas, se dice que el retículo endoplásmico presenta una superficie rugosa (RETICULO ENDOPLASMICO ASPERO); si no es así se le denomina de superficie lisa (RETICULO ENDOPLASMICO LISO). (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
Un aminoácido no esencial que se encuentra en estado natural en forma de isómero L. Se sintetiza a partir de la GLICINA o la TREONINA. Interviene en la biosíntesis de las PURINAS, PIRIMIDINAS y otros aminoácidos.
Proteínas que se encuentran en las membranas celulares e intracelulares. Están formadas por dos tipos, las proteínas periféricas y las integrales. Incluyen la mayoría de las enzimas asociadas con la membrana, proteínas antigénicas, proteínas transportadoras, y receptores de drogas, hormonas y lectinas.
Familia de proteínas inhibidoras que se unen a las PROTEÍNAS PROTO-ONCOGÉNICAS C-REL y modulan su actividad. En el CITOPLASMA, las proteínas kappa-I se unen al factor de transcripción FN-KAPPA B. La estimulación celular produce la disociación y translocación del FN-kappa B activo al núcleo.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Grupo de enzimas que catalizan la fosforilación de residuos de serina o treonina en las proteínas, con ATP u otros nucleótidos como donadores de fosfato.
Clase de proteinas de 12-20 kD de tamaño, relacionadas estructuralmente. Modifican covalentemente proteinas específicas de forma análoga a la UBIQUITINA.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Familia de receptores de feromonas que se descubrieron por vez primera en SACCHAROMYCES CEREVISIAE como proteínas necesarias para la conjugación fúngica. Cada receptor de factor de conjugación se expresa en CÉLULAS HAPLOIDES de un solo tipo de conjugación.
Una especie de CERCOPITHECUS contiene tres subespecies: C. Tántalo, C. pygerythrus y C. sabeus. Se encuentran en los bosques y sabanas de África. El mono verde africano (C. pygerythrus) es el huésped natural del VIRUS DE LA INMUNODEFICIENCIA DE LOS SIMIOS y se utiliza en la investigación del SIDA.
Proteínas que mantienen la inactividad de la transcripción de GENES específicos u OPERONES. Las clásicas proteínas represoras son proteínas de unión a ADN que normalmente están vinculados a la REGIÓN OPERADORA de un operon, o las SEQUENCIAS DE POTENCIADOR de un gen hasta que ocurre una señal que causa su liberación.
Oncoproteína del retroviris murino Cas NS-1 murino que induce el pre- LINFOMA DE LINFOCITOS B y las LEUCEMIAS MIELOIDES. La proteína v-cbl es una tirosina fosforilada, forma truncada de su homóloga celular, la PROTEÍNA PROTOONCOGÉNICA C-CBL.
MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.
La inducción artificial del SILENCIADOR DEL GEN por el uso de la INTERFERENCIA DE ARN para reducir la expresión de un gen específico. Se incluye el uso de ARN BICATENARIO, tales como los ARN INTERFERENTES PEQUEÑOS y ARN que contenga SECUENCIA DE LA HORQUILLA EN BUCLE, y OLIGONUCLEÓTIDOS ANTISENTIDO.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Uno de los mecanismos mediante los que tiene lugar la MUERTE CELULAR (distinguir de NECROSIS y AUTOFAGOCITOSIS). La apoptosis es el mecanismo responsable de la eliminación fisiológica de las células y parece estar intrínsicamente programada. Se caracteriza por cambios morfológicos evidentes en el núcleo y el citoplasma, fraccionamiento de la cromatina en sitios regularmente espaciados y fraccionamiento endonucleolítico del ADN genómico (FRAGMENTACION DE ADN) en sitios entre los nucleosomas. Esta forma de muerte celular sirve como equilibrio de la mitosis para regular el tamaño de los tejidos animales y mediar en los procesos patológicos asociados al crecimiento tumoral.
Parte de una célula que contiene el CITOSOL y pequeñas estructuras que excluyen el NUCLEO CELULAR, MITOCONDRIA y las grandes VACUOLAS.(Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990)
Módulos proteicos con superficies de unión a ligandos conservadas que intervienen en funciones de interacción específicas en las VIAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL y los SITIOS DE UNIÓN específicos de sus LIGANDOS proteicos afines.
Una línea celular continua de alta inhibición de contacto establecida a partir de cultivos de embriones de ratón Swiss NIH. Las células son útiles para los estudios de transfección y transformación de ADN.
Ubiquitina-proteína ligasa que interviene en la poliubiquitinación dependiente de OXÍGENO de la SUBUNIDAD ALFA DEL FACTOR 1 INDUCIBLE POR LA HIPOXIA. Está inactivada en el SÍNDROME DE VON HIPPEL-LINDAU.
Pruebas serológicas en las que una reacción positiva se manifiesta por PRECIPITACIÓN QUÍMICA visible se produce cuando un ANTÍGENO soluble reacciona con su precipitinas, es decir, los ANTICUERPOS que pueden formar un precipitado.
Un proceso de degradación de proteínas plegadas incorrectamente que son transportadas selectivamente fuera del RETÍCULO ENDOPLÁSMICO y en el CITOSOL. Las proteínas mal plegadas, son posteriormente ubiquitinadas y degradadas por el PROTEOSOMA.
Proteínas producidas por GENES que han sufrido MUTACIONES.
Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.
Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.
Compleja serie de fenómenos que se producen entre el final de una DIVISIÓN CELULAR y el final de la siguiente y por la que el material celular se duplica y se divide en dos células hijas. El ciclo celular consta de la INTERFASE, que incluye la FASE G0, FASE G1, FASE S, FASE G2 y la fase de DIVISIÓN CELULAR.
Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.
Receptores de superficie celular que responden a FEROMONAS.
Antígeno nuclear que juega un papel en la síntesis y reparación del ADN, y en la progresión del ciclo celular. El ANCP se requiere para la síntesis coordinada de las cadenas conducida y conductora en la horquilla de replicación durante la replicación del ADN. La expresión del ANCP se correlaciona con la actividad de proliferación de varios tipos celulares malignos y no malignos.
Junto con la unidad Apc2, forma el núcleo catalítico de la ubiquitina ligasa del complejo ciclosoma promotor de la anafase. Tiene un dominio RING H2 que interactúa con el dominio culina de Apc2. Apc11 también interactúa con las ubiquitinas ligasas que intervienen en las reacciones de la ubiquitinación de APC-C.
Clase conservada de proteínas que controlan la APOPTOSIS en los VERTEBRADOS y los INVERTEBRADOS. Las proteínas IAP interactúan con las CASPASAS y las inhiben, y funcionan como PROTEÍNAS ANTIAPOPTÓTICAS. Esta clase de proteínas se define por un motivo de unos 80 aminoácidos denominado inhibidor baculovírico de la repetición de la apoptosis.
El reemplazo que occurre natural o inducido experimentalmente de uno o más AMINOÁCIDOS en una proteína con otra. Si un amino ácido equivalente funcional se sustituye, la proteína puede mantener el acitividad tipo salvaje. La sustitución también puede disminuir, aumentar, o eliminar la función de la proteína. La sustitución inducida experimentalmente se utiliza con frecuencia para estudiar las actividades y enlaces de las enzimas.
Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.
Clase de CHAPERONES MOLECULARES cuyos miembros actúan en el mecanismo de la TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL por RECEPTORES DE ESTEROIDES.
Mecanismos de transporte de compuerta por los cuales proteínas o ARN son movidos a través de la MEMBRANA NUCLEAR.
Células del tejido conjuntivo las cuales se diferencian en condroblastos, colagenoblastos y osteoblastos.
Microscopía de muestras coloreadas con colorantes que fluorescen (usualmente isotiocianato de fluoresceina) o de materiales naturalmente fluorescentes, que emiten luz cuando se exponen a la luz ultravioleta o azul. La microscopía de inmunofluorescencia utiliza anticuerpos que están marcados con colorantes fluorescentes.
Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.
Proteínas reguladoras que regulan negativamente los receptores fosforilados de membrana de la proteína G, se incluyen los fotorreceptores en forma de conos y bastoncillos y los receptores adrenérgicos.
Proteínas que se encuentran en cualquier especie de hongo.
Una caseína quinasa originalmente descrita como una enzima monomérica con un peso molecular de 30-40 kDa. Se han encontrado varias ISOENZIMAS de la caseína de la quinasa I las que son codificadas por genes separados. Se ha demostrado que muchas isoenzimas de la caseína de la quinasa I juegan roles característicos en la TRANSDUCCION DE SEÑAL intracelular.
Cdh1 es un activador del complejo ciclosoma promotor de la anafase, y participa en el reconocimiento de sustrato. Se asocia con el complejo en la MITOSIS tardía de la anafase a través de G1 para regular la actividad de las QUINASAS CICLINA-DEPENDIENTES y para prevenir la prematura replicación del ADN.
Clase de ratones en los que ciertos GENES de sus GENOMAS han sido alterados o "noqueados". Para producir noqueados, utilizando la tecnología del ADN RECOMBINANTE, se altera la secuencia normal de ADN del gen estudiado, para prevenir la sintesis de un producto génico normal. Las células en las que esta alteración del ADN tiene éxito se inyectan en el EMBRIÓN del ratón, produciendo ratones quiméricos. Estos ratones se aparean para producir una cepa en la que todas las células del ratón contienen el gen alterado. Los ratones noqueados se utilizan como MODELOS DE ANIMAL EXPERIMENTAL para enfermedades (MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD)y para clarificar las funciones de los genes.
Proteínas quinasa-quinasa-quinasas activadas por mitógeno (MAPKKKs) son proteínas serina/treonina quinasas que inician las cascadas señalizadoras de la proteína quinasa. Fosforilan las QUINASASA DE PROTEÍNA QUINASA MITÓGENO ACTIVADAS (MAPKKs), que a su vez, fosforilan las PROTEÍNAS QUINASAS MITÓGENO ACTIVADAS (MAPKs).
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
La subunidad mayor del complejo promotor de la anafase. Actúa principalmente como un andamio para la correcta organización y disposición de las subunidades. La región terminal de Apc1 contiene una serie de repeticiones en tándem de amino ácidos que también se ven en la partícula reguladora del proteasoma 26S, y puede ayudar a formar y estabilizar las interacciones proteína-proteína.
Derivado N-acetil de la CISTEÍNA. Se emplea como agente mucolítico para reducir la viscosidad de las secreciones mucosas. También se ha probado que tiene efectos antivirales en pacientes con el VIH debido a la inhibición de la estimulación viral mediante intermediarios del oxígeno reactivo.
Interrupción o supresión de la expresión de un gen en los niveles transcripcionales o translacionales.
Proteínas muy conservadas que se unen específicamente y activan el complejo ciclosoma promotor de la anafase, promoviendo la ubiquitinación y proteolisis de las proteínas reguladoras del ciclo celular. Las Cdc20 son esenciales para la actividad del complejo promotor de anafase, iniciación de la anafase, y proteolisis de la ciclina durante la mitosis.
Métodos para determinar interacción entre PROTEÍNAS.
Formación de un derivado acetilo. (Stedman, 25a ed)
Productos genéticos difusibles que actúan sobre moléculas homólogas o heterólogas de ADN viral o celular para regular la expresión de proteínas.
Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.
Clase de CHAPERONES MOLECULARES que se encuentra en procariotes y en varios compartimientos de las células eucariotas. Estas proteínas pueden interactuar con polipéptidos durante distintos procesos de acoplamiento, de forma que puedan prevenir la formación de estructuras no funcionales.
Ruptura proteolítica de la MITOCONDRIA.
Un receptor de transducción de señal asociado a un factor de necrosis tumoral que está involucrado en regulación de realimentación de RECEPTOR FNT. Es similar en estructura y parece trabajar en conjunto con RECEPTOR DE FNT ASOCIADO A FACTOR 1 para inhibir APOPTOSIS.
Molécula que se une a otra molécula. Se usa especialmente para referirse a una molécula pequeña que se une específicamente a una molécula grande, como p. ej., la unión de un antígeno a un anticuerpo, la unión de una hormona o un neurotransmisor a un receptor, o la unión de un sustrato o un efector alostérico a una enzima. Un ligando es también molécula que dona o acepta un par de electrones para formar un enlace covalente coordinado con el átomo metálico central de un complejo de coordinación. (Dorland, 28a ed)
Glucógeno sintasa quinasa originalmente descrita como enzima clave del metabolismo del glucógeno. Regula diversas funciones como la DIVISIÓN CELULAR, la función de los microtúbulos y la APOPTOSIS.
El tiempo que tarda una sustancia (medicamento, nucleido radiactivo, o de otro tipo) a perder la mitad de su actividad farmacológica, fisiológica, o radiológico.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Proteína inhibidora de la apoptosis que se traduce por un infrecuente mecanismo independiente de cap. Bloquea la destrucción celular mediada por caspasas al inhibir a la CASPASA 3, la CASPASA 7 y la CASPASA 9.
N-Glicilglicina. El más simple de todos los péptidos. Funciona como un aceptor de gamma-glutamil.
Procesos que estimulan la TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA de un gen o conjunto de genes.
Inhibidor de quinasas dependientes de la ciclina que coordina la activación de la CICLINA y de las QUINASAS CICLINA-DEPENDIENTES durante el CICLO CELULAR. Interactúa con la CICLINA D activa acomplejada con la QUINASA 4 DEPENDIENTE DE LA CICLINA en las células en proliferación, mientras que en las células no proliferantes se une e inhibe la CICLINA E acomplejada con la QUINASA 2 DEPENDIENTE DE LA CICLINA.
Línea celular del CARCINOMA COLORRECTAL humano.
Analógos y derivados proteicos de la proteína fluorescente Aequorea victoria verde que emite luz (FLUORESCENCIA) cuando se estimula con RAYOS ULTRAVIOLETAS. Se usan en GENES REPORTEROS al hacer TÉCNICAS GENETICAS. Se han hecho numerosos mutantes para emitir otros colores o ser sensibles a pH.
Proteína estructural principal que cubre a las VESÍCULAS CUBIERTAS que desempeñan un papel clave en el transporte intracelular entre los organelos membranosos. Cada molécula de clatrina consta de tres cadena ligeras (CADENAS LIGERAS DE CLATRINA) y tres cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE CLATRINA) que forman una estructura llamada triscele. La clatrina también interactúa con las proteínas citoesqueléticas.
Transferasa que cataliza la adición de RADICALES LIBRES alifáticos, aromáticos o heterocíclicos, así como EPOXIDOS y óxidos de areno a GLUTATIÓN. La adición tiene lugar en el átomo de AZUFRE. También cataliza la reducción de nitrato de poliol por el glutatión a poliol y nitrito.
Las proteínas del tejido nervioso se refieren a las diversas proteínas específicas que desempeñan funciones cruciales en la estructura, función y regulación de las neuronas y la glía dentro del sistema nervioso central y periférico.
Familia de proteínas adaptadoras de la señalización intracelular que contienen dominios de activación y reclutamiento de caspasa. Las proteínas que contienen este dominio desempeñan un papel en la transducción de señales relacionadas con la APOPTOSIS al asociarse con otros miembros que contienen el dominio CARD y en la activación de CASPASAS INICIADORAS que contienen dominios CARD dentro de la región del prodominio N-terminal.
Tipo de divisaión del NÚCLEO CELULAR, mediante el que los dos núcleos hijos normalmente reciben dotaciones idénticas del número de CROMOSOMAS de las células somáticas de la especie.
Catenina multifuncional que participa en la ADHESIÓN CELULAR y en la señalización nuclear. La beta catenina se une a CADHERINAS y favorece la unión de sus colas citoplásmicas a la ACTINA en el CITOESQUELETO a través de la ALFA CATENINA. Sirve también como coactivador transcripcional y componente en dirección 3' de las VÍAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES mediadas por la PROTEÍNA WNT.
Una mutación en la cual un codón muta de forma que dirige la incorporación de un aminoácido diferente. Esta sustitución puede conducir a un producto inestable o inactivo.
Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Reordenamiento genético por la pérdida de segmentos de ADN o ARN, que acerca secuencias que normalmente están separadas aunque en vecindad próxima. Esta eliminación puede detectarse usando técnicas de citogenética y también pueden inferirse por el fenotipo, que indica la eliminación en un locus específico.
Motivos de las proteínas que se unen al ADN y al ARN cuyos aminoácidos se pliegan en una sola unidad estructural alrededor de un átomo de zinc. En el dedo de zinc clásico, un átomo de zinc se encuentra unido a dos cisteínas y dos histidinas. Entre las cisteínas y las histidinas hay 12 residuos que forman una yema de dedo que se une al ADN. Por variaciones en la composición de las secuencias de la yema de dedo y el número y espaciado de las repeticiones en tándem del motivo, los dedos de zinc pueden formar un gran número de sitios específicos de unión con diferente secuencia.
La parte del espectro electromagnético que está inmediatamente debajo del rango visible y se extiende hasta las frecuencias de rayos x. Las longitudes de ondas más largas (rayos cercanos a UV, o bióticos, o vitales) son necesarias para la síntesis endógena de la vitamina D y también son conocidos como rayos antirraquíticos; las longitudes de onda más cortas, ionizantes, (rayos lejanos de UV, o abióticos, o extravitales) son viricidas, bactericidas, mutagénicos y carcinogénicos y se emplean como desinfectantes.
Fase de la división del núcleo celular que sigue a laq METAFASE, en la que las CROMÁTIDES se separan y emigran a los polos opuestos del huso.
Cualquier espacio o cavidad dentro de una célula. Pueden participar en las funciones de digestión, almacenamiento, secreción o excreción.
Todos los procesos involucrados en el aumento del RECUENTO DE CELULAS. Estos procesos incluyen más que DIVISION CELULAR la cual es parte del CICLO CELULAR.
Familia de histona-acetiltransferasas que se relaciona estructuralmente con la PROTEÍNA DE UNIÓN A CREB y con la PROTEÍNA P300 ASOCIADA A E1A. Funcionan como coactivadores transcripcionales formando puentes entre los FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN de unión al ADN y la maquinaria de transcripción basal. Modifican también los factores de transcripción y la CROMATINA a través de la ACETILACIÓN.
Un aminoácido esencial que se presenta en estado natural en forma L, que es la forma activa. Se encuentra en los huevos, la leche, la gelatina y otras proteínas.
Familia de proteínas relacionadas estructuralmente que se expresan constitutivamente y que regulan negativamente las VÍAS DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES mediadas por citocinas. Las PIAS inhiben la actividad de los TRANSDUCTORES DE SEÑALES Y ACTIVADORES DE LA TRANSCRIPCIÓN.
Multisubunidad del complejo de proteína polycomb con afinidad por la CROMATINA que contiene HISTONA H3 metilada. Contiene una actividad E3 ubiquitina ligasa que es específica para la HISTONA H2A y trabaja en conjunción con el COMPLEJO 2 REPRESIVO POLYCOMB para efectuar la REPRESIÓN EPIGENÉTICA.