AnatomíaOrganismosEnfermedadesCompuestos Químicos y DrogasTécnicas y Equipos Analíticos, Diagnósticos y TerapéuticosFenómenos y ProcesosDisciplinas y OcupacionesCiencia de la InformaciónAtención de Salud
Aldehído OxidorreductasasAldehídosOxidorreductasasAldehído DeshidrogenasaProteína Disulfuro Reductasa (Glutatión)Oxidorreductasas de AlcoholPiruvato-SintasaNADH NADPH OxidorreductasasCetona OxidorreductasasGlutarredoxinasNAD (+) and NADP (+) Dependent Alcohol OxidoreductasesOxidación-ReducciónProteína Disulfuro IsomerasasAldehído ReductasaOxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupos SulfuroFlavoproteínasTiorredoxinasOxidorreductasas Actuantes sobre Donantes de Grupos Aldehído u OxoSecuencia de AminoácidosDatos de Secuencia MolecularQuinona ReductasasComplejo II de Transporte de ElectronesNanoarchaeotaWolinellaNADCatálisisNADPReductasa de Tiorredoxina-DisulfuroDisulfurosEspecificidad por SustratoSuccinato DeshidrogenasaCoenzimasAcetaldehídoOxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupo CH-CHProcesos Ecológicos y AmbientalesTransporte de ElectrónGlucosa OxidasaAcroleínaBenzaldehídosHomología de Secuencia de AminoácidoPleurotusNAD(P)H Deshidrogenasa (Quinona)Ferredoxina-NADP ReductasaFlavina-Adenina DinucleótidoComplejo I de Transporte de Electrón15-Oxoprostaglandina 13-ReductasaEscherichia coliFlavinasEstereoisomerismoAlcohol DeshidrogenasaCinéticaAlineación de SecuenciaProteínas con Hierro-AzufreCisteínaDisulfiramOxidorreductasas actuantes sobre Donantes de Grupos CH-NH2Células ProcariotasXantina DeshidrogenasaProtoclorofilidaCetonasSitios de UniónModelos MolecularesComplejos MultienzimáticosElectronesRetinal-DeshidrogenasaAlcoholesFMN ReductasaProteínas BacterianasEstructura MolecularAlcadienosPeriplasmaGlucosa 1-DeshidrogenasaCompuestos de SulfhidriloIsomerasasCofactor PQQFlavodoxinaRhodobacter capsulatusDeshidrogenasas del Alcohol de AzúcarHidroxiesteroide DeshidrogenasasPliegue de ProteínaGlutatión ReductasaClonación MolecularCianamidaSecuencia de BasesModelos QuímicosProteínas PeriplasmáticasMutaciónConcentración de Iones de HidrógenoProteínas RecombinantesArchaeaOxidorreductasas O-DemetilantesGlutatiónDominio CatalíticoÁcido SuccínicoFamilia de MultigenesGenes BacterianosFerredoxinasFumaratosEstabilidad de EnzimasConformación Proteica
DonantesDeshidrogenasaOxidasaAlcoholesElectrones
Donantes1
  • Los números EC 1.2 representan a las enzimas oxidorreductasas que actúan con grupos aldehído u oxo como donantes de electrones. (wikipedia.org)
Deshidrogenasa8
  • EC 1.2.1.3: Aldehído deshidrogenasa (NAD+). (wikipedia.org)
  • EC 1.2.1.4: Aldehído deshidrogenasa (NADP+). (wikipedia.org)
  • EC 1.2.1.5: Aldehído deshidrogenasa (NAD(P)+). EC 1.2.1.6: Entrada borrada. (wikipedia.org)
  • EC 1.2.1.8: Betaína-aldehído deshidrogenasa. (wikipedia.org)
  • EC 1.2.1.29: Aril-aldehído deshidrogenasa. (wikipedia.org)
  • EC 1.2.1.48: Aldehído de cadena larga deshidrogenasa. (wikipedia.org)
  • EC 1.2.1.68: Coniferil-aldehído deshidrogenasa. (wikipedia.org)
  • Un ejemplo: alcohol deshidrogenasa, que convierte alcoholes en aldehídos o cetonas. (cienciaydatos.org)
Oxidasa4
  • EC 1.2.3.1: Aldehído oxidasa. (wikipedia.org)
  • EC 1.2.3.9: Aril-aldehído oxidasa. (wikipedia.org)
  • EC 1.2.3.14: Aldehído abscísico oxidasa. (wikipedia.org)
  • Esta oxidasa es una flavoenzima que contiene como cofactor una molécula de FAD unida de forma no covalente. (ucm.es)
Alcoholes2
  • El poder reductor para la activación del O2 a H2O2 proviene de la oxidación de alcoholes aromáticos a los correspondientes aldehídos, siendo el alcohol p-metoxibencílico el sustrato natural de la AAO de P. eryngii. (ucm.es)
  • Además, se postuló que el mecanismo de oxidación de la forma gem-diol de los aldehídos es similar al mecanismo de oxidación de los alcoholes, donde participa una base catalítica, activando el sustrato a través de la abstracción del protón de uno de los grupos hidroxilo de la forma gem-diol. (ucm.es)
Electrones1
  • Oxidorreductasas catalizan reacciones de oxidación en las que los electrones viajan de una molécula a otra. (cienciaydatos.org)