• 1]​ Las primeras carboxipeptidasas estudiadas fueron aquellas involucradas en la digestión de los alimentos (las carboxipeptidasas pancreáticas A1, A2 y B). Sin embargo, la mayor parte de las carboxipeptidasas conocidas no se encuentran involucradas en el catabolismo, sino que ayudan a la maduración de otras proteínas en un proceso conocido como modificación postraduccional, o bien participan en la regulación de otros procesos biológicos. (wikipedia.org)
  • Carboxipeptidasas que se encuentran principalmente en el SISTEMA DIGESTIVO y catalizan la separación de aminoácidos en el extremo C-terminal. (bvsalud.org)
  • Carboxipeptidasas que primariamente se encuentran en el SISTEMA DIGESTIVO que cataliza la liberación de C-terminal aminoácidos. (bvsalud.org)
  • Una serina carboxipeptidasa que corte el residuo C-terminal de péptidos que contienen la secuencia -Pro-Xaa (donde Pro es el aminoácido prolina y Xaa un aminoácido cualquiera al extremo C-terminal del péptido) se denomina prolil carboxipeptidasa. (wikipedia.org)
  • En el caso de la carboxipeptidasa A pancreática, la forma inactiva (proenzima) la pro-carboxipeptidasa A, es convertida a su forma activa, la carboxipeptidasa A por la acción de la enzima enteropeptidasa. (wikipedia.org)
  • Transpeptidasa bacteriana, una alanina carboxipeptidasa La bradicinina es degradada entre otras por la enzima carboxipeptidasa N. D-Ala carboxipeptidasa que es una proteína de unión a la penicilina. (wikipedia.org)
  • La fenilalanina es capaz de inhibir a la carboxipeptidasa A Carboxypeptidase B. Worthington Biochemical Corporation. (wikipedia.org)
  • Las carboxipeptidasas, habitualmente se clasifican en varias familias de acuerdo a su actividad enzimática. (wikipedia.org)
  • Las carboxipeptidasas A tienen escasa o nula actividad en la hidrólisis del C-terminal del ÁCIDO ASPÁRTICO, ÁCIDO GLUTÁMICO, ARGININA, LISINA o PROLINA. (bvsalud.org)