Tipos de partículas citoplásmicas en los tejidos animales y de plantas heterogéneos morfológicamente y caracterizados por su contenido de enzimas hidrolíticas y su estructura, vinculada a la latencia de estas enzimas. Las funciones intracelulares de los lisosomas dependen de su potencial lítico. La membrana simple de la unidad lisosomal actúa como una barrera entre las enzimas encerradas en el lisosoma y el substrato externo. La actividad de las enzimas contenidas en los lisosomas está limitada o es nula a menos que se rompa la vesícula donde están encerradas. Se supone que tal ruptura esté bajo control metabólico (hormonal). (Rieger, et, al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed)
Glucoproteínas de membrana, de expresión ubicua, que se encuentran en los LISOSOMAS.
Vesículas citoplasmáticas que se forman cuando las VESICULAS CUBIERTAS pierden su revestimiento de CLATRINA. Los endosomas internalizan las macromoléculas fijadas por los receptores sobre la superficie de la célula.
Enzima que cataliza la conversión de un monoéster ortofosfórico y agua en un alcohol y ortofosfato. EC 3.1.3.2.
Captación por la célula de materiales extracelulares en vacuolas o microvesículas delimitadas por membranas. Los ENDOSOMAS desempeñan un papel central en la endocitosis.
Vesículas citoplasmáticas limitadas por una membrana, formadas por la invaginación de material fagocitado. Se fusionan con los lisosomas para formar los fagolisosomas dentro de los cuales las enzimas hidrolíticas del lisosoma digieren el material fagocitado.
Proteinasa intracelular presente en una variedad de tejidos. Tiene especificidad similar a la de la pepsina A, pero más estrecha. La enzima interviene en el catabolismo del cartílago y del tejido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).
Segregación y degradación de constituyentes citoplasmáticos dañados o indeseados en vacuolas autofágicas (citolisosomas) compuestas por LISOSOMAS que contienen componentes celulares en proceso de digestión. Juega un papel importante en la METAMORFOSIS BIOLÓGICA de los anfibios, en la renovación del hueso por los osteoclastos y en la degradación de componentes celulares normales en los estados de deficiencia nutricional.
Abundante proteína de membrana asociada a los lisosomas, que conecta los LISOSOMAS, los ENDOSOMAS y la MEMBRANA PLASMÁTICA. La falta de expresión de esta proteína se relaciona con la ENFERMEDAD POR ALMACENAMIENTO DE GLUCÓGENO DE TIPO IIB.
Microscopía usando un haz de electrones, en lugar de luz, para visualizar la muestra, permitiendo de ese modo mucha mas ampliación. Las interacciones de los ELECTRONES con los materiales son usadas para proporcionar información acerca de la estructura fina del material. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE TRANSMISIÓN las reacciones de los electrones transmitidos a través del material forman una imagen. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE RASTREO un haz de electrones incide en un ángulo no normal sobre el material y la imagen es producida a partir de las reacciones que se dan sobre el plano del material.
Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.
El proceso de movimiento de proteínas de un compartimiento celular (incluyendo extracelular) para otro por varias clasificaciones y mecanismos de transporte, tales como transporte de compuerta, desplazamiento de proteína y transporte vesicular.
Cualquier espacio o cavidad dentro de una célula. Pueden participar en las funciones de digestión, almacenamiento, secreción o excreción.
Forma de disfunción bactericida fagocitaria que se caracteriza por presentar albinismo oculocutáneo inusual, alta incidencia de neoplasias linforeticulares, e infecciones piógenas recurrentes. En muchos tipos celulares, están presentes lisosomas anormales que son los que producen la distribución anormal del pigmento y la función anormal de los neutrófilos. La enfermedad se transmite de forma hereditaria, como rasgo autosómico recesivo, y un trastorno similar ocurre en el ratón beige, el visón Aleutian, y la vaca albina Hereford.
Hexosaminidasa específica de los residuos no reductores de N-acetil-D-hexosamina en N-acetil-beta-D-hexosamínidas. Actúa sobre GLUCÓSIDOS, GALACTÓSIDOS y algunos OLIGOSACÁRIDOS. Dos isoenzimas específicas de mamíferos de la beta-N-acetilhexoaminidasa se denominan HEXOSAMINIDASA A y HEXOSAMINIDASA B. La deficiencia de lla isoenzima A causa la ENFERMEDAD DE TAY-SACH, mientras que la deficiencia de las isoenzimas A y B causa la ENFERMEDAD DE SANDHOFF. La enzima también se ha utilizado como marcador tumoral para distinguir las neoplasias malignas y benignas.
Receptor específico para la IGF-II y la manosa-6-fosfato. El receptor es un polipéptido con una sola cadena con 250 kD que no se relaciona estructuralmente con el receptor IGF tipo1 (RECEPTOR IGF TIPO 1) y que no tiene un dominio tirosina quinasa.
Técnicas para dividir varios componentes de la célula en FRACCIONES SUBCELULARES.
Gran cantidad de vesículas aplanadas cuya función es el procesamiento postraduccional y la clasificación de proteínas que reciben desde el RETICULO ENDOPLASMICO rugoso y dirigen hacia las vesículas de secreción, los LISOSOMAS o la MEMBRANA CELULAR. El movimiento de las proteínas tiene lugar mediante la transferencia de las vesículas que brotan del retículo endoplásmico rugoso o el aparato de Golgi y se fusionan con el de Golgi, los lisosomas o las membranas celulares.(Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990)
Movimiento de materiales (incluyendo sustancias bioquímicas y drogas) a través de membranas celulares y capas epiteliales, generalmente por DIFUSIÓN pasiva.
El agente antimalárico prototipo con un mecanismo que no está bien comprendido. Ha sido también utilizado para tratar la artritis reumatoide, el lupus eritematoso sistémico y en la terapia sistémica de los abscesos amebianos hepáticos.
Gran familia de PROTEINAS DE UNIÓN AL GTP MONOMÉRICAS que desempeñan un rol clave en las vías celulares secretoras y endocíticas. EC 3.6.1.-.
Componentes de una célula que se obtienen por medio de diversas técnicas de separación las cuales, aunque rompen la delicada anatomía de una célula, preservan la estructura y fisiología de sus componentes funcionales y permiten realizar análisis bioquímicos y ultraestructurales.(Alberts, et al., Molecular Biology of the Cell, 2d ed, p163)
Ésteres ácidos fosfóricos de manosa.
Partículas específicas de sustancias vivas organizadas rodeadas por una membrana, presentes prácticamente en todas las células eucariotas. Son orgánulos la MITOCONDRIA, el APARATO DE GOLGI, RETÍCULO ENDOPLÁSMICO, LISOSOMAS, PLASTIDIOS y VACUOLAS.
Enzima que hidroliza el enlace glucosídico en el cual reside la función reductora del ácido glucurónico. Está presente en todos los tejidos animales, principalmente en el hígado y el bazo; interviene en la degradación del ácido hialurónico. La enzima glucuronidasa beta hidroliza selectivamente los enlaces beta-glucosidurónicos y los grupos arilo, acilo o alcohol. (Diccionario terminológico de ciencias médicas, Masson, 13a ed.)
Grupo de enfermedades metabólicas hereditarias que se caracterizan por el acúmulo de cantidades excesivas de ácidos mucopolisacáridos, esfingolípidos, y/o glicolípidos en las células viscerales o mesenquimales. Cantidades anormales de esfingolípidos o glicolípidos están presentes en el tejido neural. DISCAPACIDAD INTELECTUAL y cambios esqueléticos, principalmente la disostosis múltiple, ocurren con frecuencia.(Traducción libre del original: Joynt, Clinical Neurology, 1992, Ch56, pp36-7)
Una organización de células en un estructura similar a un órgano. Organoides pueden ser generados en cultivo. También son encontrados en ciertas neoplasias.
Errores congénitos del metabolismo que se caracterizan por defectos en hidrolasas lisosomales específicas y que producen acumulación intracelular de sustratos no metabolizados.
Cisteína proteinasa lisosomal que hidroliza proteínas, con especificidad similar a la de la PAPAÍNA. La enzima está presente en una variedad de tejidos y es importante en muchos procesos fisiológicos y patológicos. En patología se ha comprobado que la catepsina B interviene en la DESMIELINIZACIÓN, ENFISEMA, ARTRITIS REUMATOIDE e INVASIVIDAD NEOPLÁSICA.
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Espacios delimitados dentro de las células debidos a membranas selectivamente permeables que encierran cada una de las partes separadas, por ej. mitocondrias, lisosomas, etc.
Estructuras finas que encapsulan las estructuras subcelulares u ORGANELOS en las CÉLULAS EUCARIOTICAS. Incluyen dsitintas membranas asociadas con el NÚCLEO CELULAR, la MITOCONDRIA, el APARATO DE GOLGI, el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO, LISOSOMAS, PLASTIDIOS y VACUOLAS.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.
Derivados insaturados del esteroide androstano que contienen como mínimo un doble enlace en cualquier lugar de los anillos.
Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.
Qualquier miembro de la clase de enzimas que catalizan la segmentación de un enlace químico con la adición de agua, ejemplo, las ESTERASAS, glicosidasas (GLICÓSIDO HIDROLASAS), lipasas, NUCLEOTIDASAS, peptidasas (PÉPTIDO HIDROLASAS) y fosfatasas (HIDROLASAS MONOÉSTER FOSFÓRICAS). (Dorland, 28a ed). EC 3.
Enzimas que catalizan la hidrólisis de un fenol sulfato para dar lugar a un fenol y sulfato. Han sido separadas arilsulfatasas A, B y C. La deficiencia de arilsulfatasas es una de las causas de la leucodistrofia metacromática (LEUCODISTROFIA METACROMATICA). EC 3.1.6.1.
Estudio de la distribución intracelular de sustancias químicas, sitios de reacción, enzimas, etc, mediante reacciones coloreadas, captación de isótopos radioactivos, distribución metálica selectiva en la microscopía electrónica, y otros métodos.
Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.
Beta-N-acetilhexoasaminidasa que cataliza la hidrólisis de residuos 2-acetamido-2-desoxi-beta-glucosa terminales, no reductores en la quitobiosa y análogos mayores, así como en glicoproteínas. Se ha utilizado ampliamente en estudios estructurales delas paredes celulares bacterianas y en el estudio de enfermedades como la MUCOLIPIDOSIS y diversos trastornos inflamatorios del músculo y el tejido conjuntivo.
Endosomas que contienen vesículas intraluminales que son formadas mediante el interior en ciernes de la de la membrana endosómica. Los cuerpos multivesiculares (MVBs) pueden fundirse con otros orgánulos como los LISOSOMAS o fundirse con la MEMBRANA PLASMÁTICA liberando su contenido por EXOCITOSIS. Las vesículas intraluminales MVB liberadas al interior del ambiente extracelular son conocidas como EXOSOMAS.
Agente acidificante que posee efectos expectorante y diurético. También se utiliza en grabado por corrosión y en baterias y como un flujo en electrodeposición.
Microscopía de muestras coloreadas con colorantes que fluorescen (usualmente isotiocianato de fluoresceina) o de materiales naturalmente fluorescentes, que emiten luz cuando se exponen a la luz ultravioleta o azul. La microscopía de inmunofluorescencia utiliza anticuerpos que están marcados con colorantes fluorescentes.
Enzima aislada del rábano silvestre que es capaz de actuar como antígeno. Se usa frecuentemente como marcador histoquímico en el microscopio óptico y electrónico. Su antigenicidad ha permitido su empleo como antígeno y marcador combinado en inmunología experimental.
Adherencia de las membranas celulares, intracelulares o de modelos artificiales de membrana, lo mismo unas con otras que con virus, parásitos o partículas intersticiales mediante diversos procesos químicos y físicos.
Células fagocíticas de los tejidos de los mamiferos, de relativa larga vida y que derivan de los MONOCITOS de la sangre. Los principales tipos son los MACRÓFAGOS PERITONEALES, MACRÓFAGOS ALVEOLARES, HISTIOCITOS, CÉLULAS DE KUPFFER del higado y OSTEOCLASTOS. A su vez, dentro de las lesiones inflamatorias crónicas, pueden diferenciarse en CÉLULAS EPITELIOIDES o pueden fusionarse para formar CÉLULAS GIGANTES DE CUERPO EXTRAÑO o CÉLULAS GIGANTES DE LANGHANS (Adaptación del original: The Dictionary of Cell Biology, Lackie and Dow, 3rd ed.).
Enzimas que catalizan la hidrólisis de residuos de N-acilhexosamina en N-acilhexosamidas. Las hexosaminidasas también actúan sobre GLUCÓSIDOS, GALACTÓSIDOS y algunos OLIGOSACÁRIDOS.
Amplia categoría de proteínas implicadas en la formación, transporte y disolución de VESÍCULAS TRANSPORTADORAS. Ellas tienen un papel en el transporte intracelular de las moléculas contenidas en vesículas de membrana. Las proteínas de transporte vesicular se distinguen de las PROTEÍNAS DE TRANSPORTE DE MEMBRANA, que mueven las moléculas a través de las membranas, modo por el que se transportan las moléculas.
Microscopía en la que las muestras se colorean primero por inmunocitoquímica y luego se examinan utilizando el microscopio electrónico. La microscopía inmunoelectrónica se utiliza en la virología diagnóstica como parte de inmunoensayos muy sensibles.
Una proteasa de cisteína expresada ubicuamente que desempeña un papel enzimático en el PROCESAMIENTO PROTEICO POSTRADUCCIONAL de las proteínas dentro de las VESÍCULAS SECRETORAS.
Glicoproteínas endógenas de las que se ha eliminado el ÁCIDO SIÁLICO por acción de las sialidasas. Las mismas se unen fuertemente al RECEPTOR DE ASIALOGLICOPROTEÍNA que se localiza en las membranas plasmáticas de los hepatocitos. Luego de la internalización, por ENDOCITOSIS adsortiva, son llevadas a los lisosomas para su degradación. Por tanto, la desaparición mediada por el receptor de las asialoglicoproteínas es un aspecto importante en el recambio de las glicoproteínas plasmáticas. Están elevadas en el plasma de pacientes con CIRROSIS HEPÁTICA o HEPATITIS.
Productos de almacenamiento de la actividad metabólica de una célula.
Células del tejido conjuntivo las cuales se diferencian en condroblastos, colagenoblastos y osteoblastos.
Proteínas tetraspaninas ubicuamente expresadas que se encuentran en los ENDOSOMAS tardíos y LISOSOMAS y se han implicado en el transporte intracelular de proteínas.
Un grupo de oligopéptidos acilados producidos por el Actinomycetes que funcionan como inhibidores de proteasa. Se sabe que inhiben en diversos grados la tripsina, la plasmina, las CALICREINAS, la papaína y las catepsinas.
Trastornos por depósito lisosómico cuyo defecto molecular se desconoce, caracterizados por el depósito masivo de cristales de cistina en las células reticuloendoteliales. (Dorland, 28a ed)
El engullimineto y degradación de los microorganismos; otras células que están muertas, moribundas, o patogénicas y partículas extrañas por las células fagocíticas (FAGOCITOSIS).
Técnica del microscopio de luz en la que sólo se ilumina y se observa a la vez un punto pequeño. De esta manera, con el barrido del campo se construye una imagen punto a punto. Las fuentes de luz pueden ser convencionales o láser, y son posibles la fluorescencia o las observaciones transmitidas.
Grupo de compuestos macrocíclicos glicolisados formados por una extensión de cadena de múltiples PROPIONATOS y ciclizados a una lactona con muchos miembros (habitualmente 12, 14, 16). Los macrólidos pertenecen a la clase POLICÉTIDOS de productos naturales, y muchos miembros demuestran propiedades antibióticas.
Enzimas que catalizan la remoción de grupos sulfato de diversos sustratos orgánicos, desempeñando funciones importantes en procesos biológicos como el metabolismo y homeostasis.
Oligopéptidos N-acilados aislados de cultivos de filtrados de Actinomycetes, que actúan específicamente inhibiendo las proteasas ácidas como la pepsina y la renina.
Liberación celular de material dentro de vesículas limitadas por membranas mediante fusión de las vesículas con la MEMBRANA CELULAR.
Proteínas que se encuentran en las membranas celulares e intracelulares. Están formadas por dos tipos, las proteínas periféricas y las integrales. Incluyen la mayoría de las enzimas asociadas con la membrana, proteínas antigénicas, proteínas transportadoras, y receptores de drogas, hormonas y lectinas.
Familia de alfa-globulinas de unión a calcio que se sintetizan en el hígado y juegan un rol esencial en la manutención de la solubilidad del CALCIO en la SANGRE. Además las fetuínas contienen dominios aminoterminales de cistatina y se clasifican como cistatinas tipo 3.
Subfamília genéticamente relacionada de PROTEINAS DE UNIÓN AL GTP RAB, que interviene en el transporte desde la membrana celular a los endosomas iniciales. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.
Un complejo de proteínas adaptadoras que se encuentra principalmente en los compartimientos perinucleares.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.
Separación de partículas según la densidad, mediante el empleo de un gradiente de diversas densidades. En equilibrio cada partícula se sitúa en el gradiente equivalente a su densidad.
Parte de una célula que contiene el CITOSOL y pequeñas estructuras que excluyen el NUCLEO CELULAR, MITOCONDRIA y las grandes VACUOLAS.(Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990)
Glicoproteínas que se encuentran sobre las membranas o superficies de las células.
Un grupo de cuatro proteínas activadoras de esfingolípidos homólogas formadas de segmentación proteolítica de una molécula común precursora de proteína referida como prosaposina.
Sistema de cisternas en el CITOPLASMA de muchas células. En algunos lugares, el retículo endoplásmico es continuo con la membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) o la membrana externa de la cubierta nuclear. Si las superficies externas de las membranas del retículo endoplásmico están cubiertas con ribosomas, se dice que el retículo endoplásmico presenta una superficie rugosa (RETICULO ENDOPLASMICO ASPERO); si no es así se le denomina de superficie lisa (RETICULO ENDOPLASMICO LISO). (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
Grupo de enfermedades que se caracterizan por tener herencia autosómica recesiva y por la acumulación de esfingomielina en las células del SISTEMA RETICULOENDOTELIAL. Las mismas se dividen en 5 subtipos: A-E. El tipo A (forma infantil clásica) es ocasionada por una deficiencia de ESFINGOMIELINA FOSFODIESTERASA y está presente a la edad de 6-12 meses con hepatoesplenomegalia progresiva y deterioro neurológico. El tipo B (forma no-neuronopática) se presenta en la niñez con hepatoesplenomegalia e infiltrados pulmonares. El tipo C (forma neuronopática crónica) se produce por un fallo intracelular en el transporte de colesterol y se divide en las formas infantil severa, infantil tardía, juvenil, y hepatitis neonatal. La tipo D (Variante de Nueva Escocia) fenotípicamente es similar a la tipo C. La tipo E es una forma no-neuronopática del adulto.
Conjunto de subcomplejos de proteínas implicadas en la CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNA de PROTEÍNAS UBIQUITINADAS en las vesículas intraluminales de los CUERPOS MULTIVESICULARES y en la escisión de la membrana durante la formación de las vesículas intraluminales, durante la etapa final de la CITOCINESIS, y durante los brotes de virus con envoltura. La maquinaria ESCRT se compone de los productos de la proteína de la Clase E de proteína vacuolar clasificación genética.
POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.
Una subfamilia en la familia MURIDAE, comprendendo los hámsteres. Cuatro de los géneros más comunes son Cricetus; CRICETULUS; MESOCRICETUS; y PHODOPUS.
ATPasas de translocación de protones que intervienen en la acidificación de diversos compartimentos intracelulares.
Grupo de polímeros de glucosa producido por ciertas bacterias. Los dextranos se emplean terapéuticamente como expansores del volumen de plasma y como anticoagulantes. También se usan comunmente con variados fines en la experimentación biológica y en la industria.
Escisión de las proteínas en pequeños péptidos o aminoácidos o bien por las PROTEASAS o de modo no enzimático (por ejemplo, la hidrólisis). No incluye el Procesamiento Proteico-Postraduccional.
Cisteína proteasa semejante a papaína que tiene especificidad para dipéptidos amino terminales. La enzima juega un papel en la activación de varias serina proteasas pro-inflamatorias para la eliminación de dipéptidos inhibitorios aminoterminales. Las mutaciones genéticas que provocan pérdida de la actividad de la catepsina C en los seres humanos están asociados con la ENFERMEDAD DE PAPILLON-LEFEVRE.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Organelos que contienen melanina y que se encuentran en los melanocitos y melanóforos.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Vesículas involucradas en transbordar cargamento del interior de la célula hacia la superficie celular, de la superficie celular hacia el interior, a través de la célula o al rededor de la célula hacia varios sitios.
Un agente antiprotozoario producido por Streptomyces cinnamonensis. Ejerce sus efectos durante el desarrollo de tropozoitos de primera generación a esquizontes de primera generación, en el interior de la células epiteliales intestinales. No interfiere con el desarrollo de la inmunidad adquirida del hospedero paraa la mayoría de las especies de coccidios. La monensina es un ionóforo selectivo de sodio y protones y es ampliamente utilizado como tal en estudios bioquímicos.
Estructuras limitadas por membranas derivadas de la membrana plasmática o de varias membranas intracelulares que poseen la función de almacenaje, transporte o metabolismo.
Proteína estructural principal que cubre a las VESÍCULAS CUBIERTAS que desempeñan un papel clave en el transporte intracelular entre los organelos membranosos. Cada molécula de clatrina consta de tres cadena ligeras (CADENAS LIGERAS DE CLATRINA) y tres cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE CLATRINA) que forman una estructura llamada triscele. La clatrina también interactúa con las proteínas citoesqueléticas.

Los lisosomas son orgánulos citoplasmáticos encontrados en la mayoría de las células animales. Fueron descubiertos por Christian de Duve en 1955. Se originan a partir del retículo endoplásmico rugoso y poseen membranas.

Son densamente poblados con enzimas hidrolíticas, como proteasas, lipasas y nucleasas, que son activadas en entornos de pH ácido (generalmente alrededor de 5). Los lisosomas desempeñan un papel crucial en la digestión y eliminación de materiales extraños, como bacterias, y también ayudan en la degradación y reciclaje de los componentes celulares viejos o dañados a través del proceso de autofagia.

Además, participan en la muerte celular programada o apoptosis, donde liberan sus enzimas digestivas para ayudar a destruir la célula. Se les conoce como "el sistema de basura" de la célula porque ayudan a mantener un entorno interno limpio y saludable dentro de la célula.

Las glicoproteínas de la membrana asociadas a los lisosomas (LAMP, por sus siglas en inglés) son un grupo de proteínas transmembranales que se encuentran en la membrana de los lisosomas. Están altamente glicosiladas y se consideran marcadores específicos de los lisosomas. Las LAMPs desempeñan un papel importante en la protección de la membrana lisosomal frente a la autodigestión, ya que sus dominios transmembrana y citoplasmáticos interactúan con otras proteínas para mantener la integridad estructural del lisosoma. Además, se ha sugerido que las LAMPs pueden participar en la fusión de los endosomas tardíos con los lisosomas y en la presentación de antígenos.

Los endosomas son compartimentos membranosos presentes en las células eucariotas que desempeñan un papel crucial en el procesamiento y transporte de líquidos, moléculas y partículas dentro de la célula. Inicialmente, forman parte del sistema de endocitosis, donde se forman al interior de la célula mediante el proceso de invaginación (doblado hacia adentro) de la membrana plasmática, encerrando así material extracelular y formando vesículas.

Una vez que estas vesículas se separan de la membrana plasmática, maduran en endosomas tempranos, los cuales contienen una variedad de receptores y ligandos (moléculas que se unen a los receptores). A medida que el endosoma madura, su pH disminuye, lo que provoca la disociación de los ligandos de sus receptores. Los receptores pueden ser reciclados y devueltos a la membrana plasmática, mientras que los ligandos se dirigen hacia lisosomas para su degradación.

Los endosomas también desempeñan un papel en la fusión con otros compartimentos celulares, como los lisosomas y las vesículas transportadoras, lo que permite el intercambio de material y la regulación del tráfico intracelular. Además, participan en la biogénesis de lisosomas, orgánulos responsables de la digestión y reciclaje de diversas moléculas y materiales dentro de la célula.

En resumen, los endosomas son estructuras membranosas intracelulares que desempeñan un papel fundamental en el procesamiento, transporte y clasificación de líquidos, moléculas y partículas dentro de las células eucariotas.

La fosfatasa ácida es una enzima que cataliza la remoción de grupos fosfato de diversas moléculas, especialmente proteínas, en un ambiente ácido. Esta enzima desempeña un rol fundamental en varios procesos fisiológicos, como la señalización celular, la regulación del crecimiento y división celular, y la digestión de nutrientes. Existen diversos tipos de fosfatasas ácidas, cada una con preferencias específicas por sustratos particulares. La actividad de estas enzimas se mide a menudo como un indicador de la salud y función celular, y alteraciones en su expresión o actividad pueden estar asociadas con diversas condiciones patológicas, incluyendo cáncer y enfermedades óseas.

La endocitosis es un proceso fundamental en la célula que involucra la ingesta o introducción de materiales grandes o macromoleculares del medio extracelular al interior de la célula. Esto se logra mediante la invaginación (doblarse hacia adentro) de la membrana plasmática, formando una vesícula o saco membranoso que rodea y captura el material externo. Luego, esta vesícula se desprende de la membrana plasmática y forma un endosoma, donde el material capturado puede ser procesado o transportado a otros compartimentos celulares para su degradación o utilización.

Hay dos tipos principales de endocitosis: la fagocitosis y la pinocitosis. La fagocitosis es el tipo de endocitosis en el que las células ingieren partículas grandes, como bacterias o desechos celulares. Durante este proceso, la membrana plasmática se invagina alrededor de la partícula y forma una vesícula grande llamada fagosoma. La pinocitosis, por otro lado, es el proceso de ingestión de líquidos y solutos disueltos en ellos. En este caso, pequeñas vesículas, denominadas vesículas de pinocitosis o pinosomas, se forman alrededor del líquido extracelular, lo que resulta en la internalización del fluido y sus componentes disueltos.

La endocitosis desempeña un papel crucial en diversas funciones celulares, como la absorción de nutrientes, la comunicación intercelular, el control del crecimiento y la diferenciación celular, así como en la respuesta inmunológica. Además, también es un mecanismo importante para la internalización y el tráfico de receptores y ligandos, lo que permite a las células regular su entorno y responder a los estímulos externos.

Los fagosomas son estructuras formadas por la membrana celular durante el proceso de fagocitosis en las células. La fagocitosis es una forma de endocitosis en la cual las células capturan partículas grandes, como bacterias o partículas de polvo, para neutralizarlas o digerirlas.

Durante la fagocitosis, la membrana celular se invagina y engulle la partícula extraña, formando una vesícula intracelular llamada fagosoma. El fagosoma luego se fusiona con los lisosomas, que contienen enzimas hidrolíticas, para formar un complejo denominado fagolisosoma. Las enzimas presentes en el fagolisosoma descomponen y digieren la partícula engullida.

Los fagosomas desempeñan un papel crucial en la inmunidad innata, ya que ayudan a las células inmunitarias a eliminar patógenos invasores y otras partículas nocivas del cuerpo.

La catepsina D es una proteasa lisosomal, una enzima que descompone otras proteínas. Se encuentra en diversos tipos de células y tejidos del cuerpo humano. La catepsina D juega un papel importante en la digestión y procesamiento de proteínas dentro de las células, especialmente en el proceso de autofagia, donde las células reciclan sus propios componentes. También se ha asociado con la patogénesis de varias enfermedades, como la enfermedad de Alzheimer y algunos tipos de cáncer. En condiciones fisiológicas normales, el nivel de catepsina D está estrictamente regulado; sin embargo, su actividad excesiva o deficiencia puede conducir a diversas patologías.

La autofagia es un proceso celular fundamental mediante el cual las células reciclan y eliminan selectivamente los componentes citoplasmáticos dañados o no funcionales, como proteínas agregadas y orgánulos desgastados. Este mecanismo de supervivencia permite a la célula mantener su homeostasis y adaptarse a las condiciones de estrés metabólico y nutricional.

En la autofagia, se forma una estructura de doble membrana llamada fagosoma alrededor del material citoplasmático designado para su degradación. La fagosoma luego fusiona con un lisosoma, donde los componentes internos son descompuestos por enzimas hidrolíticas y liberados al citoplasma celular para ser reutilizados.

La autofagia está involucrada en diversos procesos fisiológicos y patológicos, como el mantenimiento del equilibrio energético, la respuesta inmunitaria, la diferenciación celular y el desarrollo, así como en varias enfermedades, incluida la enfermedad de Parkinson, la esclerosis lateral amiotrófica (ELA), el cáncer y las enfermedades cardiovasculares.

El estudio de la autofagia ha ganado una gran atención en los últimos años, ya que se han identificado numerosos genes relacionados con este proceso y su regulación, lo que ha llevado al descubrimiento de nuevas dianas terapéuticas para el tratamiento de diversas enfermedades.

La Proteína 2 de la Membrana Asociada a los Lisosomas, también conocida como LAMP-2, es una proteína integral que se encuentra en la membrana de los lisosomas. Los lisosomas son orgánulos citoplasmáticos involucrados en el procesamiento y degradación de material celular.

LAMP-2, junto con su homóloga LAMP-1, forma uno de los componentes más abundantes de las proteínas de la membrana lisosomal. Está compuesta por un dominio citoplasmático N-terminal, un segmento transmembranal y un dominio grande extracelular C-terminal.

Esta proteína desempeña un papel importante en la estabilidad de la membrana lisosomal y también participa en la fusión de los endosomas tardíos con los lisosomas, así como en la autofagia, un proceso mediante el cual las células degradan sus propias estructuras internas.

Las mutaciones en el gen que codifica para LAMP-2 se han asociado con ciertas enfermedades neuromusculares hereditarias, como la miopatía de Danon y la enfermedad de vacuolización cardiosquelética.

La microscopía electrónica es una técnica de microscopía que utiliza un haz electrónico en lugar de la luz visible para iluminar el espécimen y obtener imágenes ampliadas. Los electrones tienen longitudes de onda mucho más cortas que los fotones, permitiendo una resolución mucho mayor y, por lo tanto, la visualización de detalles más finos. Existen varios tipos de microscopía electrónica, incluyendo la microscopía electrónica de transmisión (TEM), la microscopía electrónica de barrido (SEM) y la microscopía electrónica de efecto de túnel (STM). Estos instrumentos se utilizan en diversas aplicaciones biomédicas, como la investigación celular y molecular, el análisis de tejidos y la caracterización de materiales biológicos.

Las catepsinas son enzimas proteolíticas, es decir, encargadas de descomponer las proteínas en pequeños fragmentos o aminoácidos. Forman parte de la familia de las peptidasas y se encuentran presentes en diversos tejidos y orgánulos celulares, especialmente en los lisosomas.

Existen varios tipos de catepsinas, entre las que se incluyen la catepsina A, B, C, D, E, F, G, H, K, L, S, y W. Estas enzimas desempeñan un papel importante en diversos procesos fisiológicos, como la digestión de proteínas en el estómago e intestino delgado, la maduración y activación de otras enzimas y hormonas, la remodelación del tejido conectivo y la regulación del sistema inmunológico.

Sin embargo, un desequilibrio o exceso de catepsinas puede estar asociado a diversas patologías, como enfermedades inflamatorias, neurodegenerativas, cardiovasculares y cancerosas. Por ello, el control y regulación de estas enzimas es un área de investigación activa en la actualidad.

El transporte de proteínas en un contexto médico se refiere a las proteínas específicas que desempeñan un papel crucial en el proceso de transporte de diversas moléculas y iones a través de membranas celulares. Estas proteínas, también conocidas como proteínas de membrana o transportadoras, son responsables del movimiento facilitado de sustancias desde un compartimento celular a otro.

Existen diferentes tipos de transporte de proteínas, incluyendo:

1. Transportadores simportadores: estas proteínas transportan dos moléculas o iones en la misma dirección a través de una membrana celular.

2. Transportadores antiportadores: estas proteínas mueven dos moléculas o iones en direcciones opuestas a través de una membrana celular.

3. Canales iónicos y moleculares: estas proteínas forman canales en las membranas celulares que permiten el paso de moléculas o iones específicos. A diferencia de los transportadores, los canales no requieren energía para mover las sustancias a través de la membrana.

4. Proteínas de unión y transporte: estas proteínas se unen a moléculas hidrófilas (solubles en agua) y facilitan su paso a través de las membranas lipídicas, que son impermeables a dichas moléculas.

El transporte de proteínas desempeña un papel fundamental en diversos procesos fisiológicos, como el mantenimiento del equilibrio iónico y osmótico, la absorción y secreción de nutrientes y la comunicación celular. Los defectos en estas proteínas pueden dar lugar a diversas enfermedades, como los trastornos del transporte de iones y las enfermedades mitocondriales.

En terminología médica, una vacuola es una estructura membranosa intracelular llena de fluido. Se encuentran comúnmente en las células vegetales y algunas células animales, como los glóbulos rojos maduros. En las células vegetales, las vacuolas desempeñan un papel importante en el mantenimiento de la turgencia celular y el equilibrio iónico, al tiempo que almacenan nutrientes y desechos metabólicos. También participan en la digestión y la eliminación de materiales extraños en algunas células animales. Las vacuolas varían en tamaño y número según el tipo y el estado de las células.

El síndrome de Chediak-Higashi es un trastorno genético extremadamente raro que afecta varios sistemas del cuerpo, incluido el sistema inmunológico. Se caracteriza por la presencia de grandes gránulos en diversos tipos de células, como los glóbulos blancos (leucocitos), lo que resulta en una disfunción inmune y aumenta la susceptibilidad a las infecciones recurrentes, especialmente por bacterias y hongos.

Además, los pacientes con síndrome de Chediak-Higashi pueden experimentar problemas de coagulación sanguínea, alergias, fotosensibilidad cutánea, visión borrosa y deterioro progresivo de la función neurológica.

El trastorno se hereda de manera autosómica recesiva, lo que significa que una persona debe heredar dos copias del gen afectado (una de cada padre) para desarrollar los síntomas. El gen responsable es el CHS1/LYST, que se encarga de regular la distribución y tamaño de los gránulos en las células.

Existe una fase temprana del síndrome de Chediak-Higashi, caracterizada por infecciones recurrentes y otros problemas mencionados anteriormente. Posteriormente, la enfermedad puede avanzar hacia una fase acelerada, también conocida como sobreinmunidad reactiva o enfermedad hemofagocítica, donde se produce un exceso de activación del sistema inmune, lo que resulta en inflamación generalizada, fiebre alta, anemia, agrandamiento del bazo y del hígado, y daño a los tejidos.

El tratamiento del síndrome de Chediak-Higashi se centra en el manejo de las infecciones y la prevención de complicaciones. Los antimicrobianos y otros medicamentos pueden utilizarse para controlar las infecciones, mientras que los corticosteroides o inmunosupresores pueden ayudar a reducir la sobreactivación del sistema inmune durante la fase acelerada. En algunos casos, un trasplante de médula ósea puede considerarse como una opción terapéutica para reemplazar las células sanguíneas dañadas y restablecer el funcionamiento normal del sistema inmunológico.

Las beta-N-acetilhexosaminidases son un tipo específico de enzimas que desempeñan un papel crucial en el proceso de degradación de los glicoproteínicos y gangliósidos, que son moléculas complejas formadas por proteínas y carbohidratos. Estas enzimas ayudan a romper los enlaces entre los azúcares en las cadenas de carbohidratos unidos a las proteínas o lípidos, lo que permite su posterior reciclaje y eliminación.

Existen diferentes isoformas de beta-N-acetilhexosaminidasas en el organismo, siendo una de ellas la beta-N-acetilhexosaminidasa A, cuya deficiencia se asocia a una enfermedad genética rara conocida como enfermedad de Tay-Sachs. Esta afección se caracteriza por la acumulación de gangliósidos en las neuronas del cerebro y la médula espinal, lo que provoca un deterioro progresivo de las funciones mentales y motoras, así como una serie de problemas neurológicos graves.

El diagnóstico y el tratamiento de las afecciones relacionadas con las beta-N-acetilhexosaminidasas requieren la intervención de especialistas en genética y medicina interna, quienes pueden evaluar los síntomas, establecer un diagnóstico preciso y ofrecer opciones terapéuticas adecuadas para cada caso particular.

El Receptor IGF Tipo 2 (IGF-2R o CD222) es un tipo de receptor de insulina-like growth factor (IGF), una familia de factores de crecimiento que desempeñan un papel crucial en el crecimiento, desarrollo y regeneración de las células. A diferencia del Receptor IGF Tipo 1 (IGF-1R), que media los efectos mitogénicos e insulino-miméticos de los ligandos IGF, el receptor IGF-2R no está involucrado en la transducción de señales y carece de dominios intracelulares tirosina quinasa.

El receptor IGF-2R se une específicamente a las isoformas de IGF-2 que contienen el dominio de unión al receptor (RUR) y tiene una alta afinidad por el ligando IGF-2. La función principal del receptor IGF-2R es regular los niveles de IGF-2 en la sangre, mediante la internalización y degradación del ligando unido, evitando así su acción mitogénica. Además, el receptor IGF-2R también se une a otros ligandos, como la manosa-6-fosfato (M6P) y algunas proteínas virales, lo que sugiere un papel adicional en la homeostasis celular y la respuesta inmunitaria.

La disfunción del receptor IGF-2R se ha relacionado con diversas patologías, como el cáncer y los trastornos neurodegenerativos. En el cáncer, una expresión alterada o una sobreexpresión del receptor IGF-2R pueden contribuir a la progresión tumoral, mientras que en las enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson, se ha observado una disminución en los niveles del receptor IGF-2R, lo que podría estar asociado con el proceso patológico.

El fraccionamiento celular es un término que se utiliza en el campo de la patología y la citogenética. Se refiere al proceso de dividir el núcleo de una célula en fragmentos o porciones, lo que permite el análisis individual de cada fragmento. Este método se emplea a menudo en el estudio de cromosomas y su estructura, y puede ayudar a identificar anomalías cromosómicas asociadas con diversas afecciones médicas, como síndromes genéticos y cáncer.

El fraccionamiento celular se lleva a cabo mediante técnicas especializadas, como la centrifugación diferencial o la digestión enzimática. Una vez que se han obtenido los fragmentos nucleares, se pueden realizar diversos análisis, como el cariotipado, para evaluar la estructura y número de cromosomas en cada fragmento.

Es importante tener en cuenta que el fraccionamiento celular es un procedimiento técnico que requiere una formación especializada y equipamiento sofisticado. Por lo tanto, generalmente se realiza en laboratorios clínicos o de investigación especializados en genética y citogenética.

El aparato de Golgi, también conocido como aparato de Golgi o complejo de Golgi, es una estructura intracelular membranosa presente en las células eucariotas. Está formado por una serie de sacos aplanados y vesículas conectadas llamados cisternas, que se organizan en forma de pilas.

El aparato de Golgi desempeña un papel fundamental en el procesamiento y transporte de proteínas y lípidos sintetizados en el retículo endoplásmico rugoso (RER) hacia su destino final dentro o fuera de la célula. Las proteínas son transportadas desde el RER hasta el aparato de Golgi en vesículas revestidas de coatomer (VRC).

Una vez en el aparato de Golgi, las proteínas sufren diversos procesos postraduccionales, como la glicosilación, fosforilación y sulfonación, así como también el plegamiento correcto y el emparejamiento con otras subunidades. Después de ser procesadas, las proteínas son empaquetadas en vesículas más pequeñas llamadas vesículas de secreción o transporte, que se dirigen hacia su destino final.

El aparato de Golgi también está involucrado en la formación de lisosomas, orgánulos especializados en la digestión celular, y en la síntesis de polisacáridos complejos presentes en la superficie celular y en la matriz extracelular.

En resumen, el aparato de Golgi es una estructura intracelular clave involucrada en el procesamiento, modificación y transporte de proteínas y lípidos hacia su destino final dentro o fuera de la célula.

El transporte biológico se refiere al proceso mediante el cual las células y los tejidos transportan moléculas y sustancias vitales a través de diferentes medios, como fluido extracelular, plasma sanguíneo o dentro de las propias células. Este mecanismo es fundamental para el mantenimiento de la homeostasis y la supervivencia de los organismos vivos. Existen dos tipos principales de transporte biológico: pasivo y activo.

1. Transporte Pasivo: No requiere energía (ATP) y ocurre a través de gradientes de concentración o diferencias de presión o temperatura. Los tres tipos principales de transporte pasivo son:

- Difusión: El movimiento espontáneo de moléculas desde un área de alta concentración hacia un área de baja concentración hasta que se igualen las concentraciones en ambos lados.

- Ósmosis: El proceso por el cual el agua se mueve a través de una membrana semipermeable desde un área de menor concentración de solutos hacia un área de mayor concentración de solutos para equilibrar las concentraciones.

- Filtración: La fuerza de la presión hace que el líquido fluya a través de una membrana semipermeable, lo que resulta en el movimiento de moléculas y partículas disueltas.

2. Transporte Activo: Requiere energía (ATP) y ocurre contra gradientes de concentración o electrónico. Existen dos tipos principales de transporte activo:

- Transporte activo primario: Utiliza bombas de iones para mover moléculas contra su gradiente de concentración, como la bomba de sodio-potasio (Na+/K+-ATPasa).

- Transporte activo secundario: Utiliza el gradiente electroquímico creado por el transporte activo primario para mover otras moléculas contra su gradiente de concentración, como el cotransporte y el antitransporte.

El transporte a través de las membranas celulares es fundamental para la supervivencia y funcionamiento de las células. Los procesos de transporte permiten que las células regulen su volumen, mantengan el equilibrio osmótico, intercambien nutrientes y desechos, y comuniquen señales entre sí.

La cloroquina es un fármaco antipalúdico y antiinflamatorio utilizado para tratar y prevenir la malaria, una enfermedad causada por parásitos que se transmiten a través de las picaduras de mosquitos infectados. La cloroquina funciona al interferir con el crecimiento y reproducción del parásito en la sangre.

Además de su uso en la malaria, la cloroquina también se ha utilizado off-label para tratar otras afecciones, como el lupus eritematoso sistémico y la artritis reumatoide, ya que puede ayudar a reducir la inflamación y los síntomas dolorosos asociados con estas enfermedades.

El fármaco se administra por vía oral y generalmente se tolera bien, aunque pueden ocurrir efectos secundarios como náuseas, vómitos, diarrea, pérdida de apetito y visión borrosa. En raras ocasiones, la cloroquina puede causar problemas más graves, como daño en los nervios, alteraciones del ritmo cardíaco y trastornos sanguíneos.

Es importante seguir las instrucciones de dosificación cuidadosamente y informar a su médico sobre cualquier problema de salud preexistente o medicamento que esté tomando, ya que la cloroquina puede interactuar con otros fármacos y aumentar el riesgo de efectos secundarios adversos.

Las proteínas de unión al GTP de la familia Rab son una clase importante de reguladores de la vesículación y el tráfico intracelular. Forman parte del sistema de señalización de guanosina trifosfato (GTP)/guanosina difosfato (GDP) y desempeñan un papel crucial en la regulación del transporte vesicular entre compartimentos celulares.

Las proteínas Rab se unen al GTP en su forma activa y a el GDP en su forma inactiva. Cuando una proteína Rab está unida al GTP, interactúa con efectores específicos que desencadenan eventos vesiculares como el transporte, la fusión de membranas y la formación de túbulos. Después de que se ha completado la función de la proteína Rab, una enzima conocida como GTPasa activadora de las proteínas Rab (GAP) promueve la hidrólisis del GTP unido a la proteína Rab a GDP, lo que lleva a la inactivación de la proteína Rab.

Las proteínas Rab se localizan en membranas específicas y desempeñan funciones importantes en diversos procesos celulares, como el tráfico de vesículas desde el aparato de Golgi a la superficie celular, el transporte retrógrado desde la superficie celular al retículo endoplásmico, y el tráfico entre endosomas tempranos y tardíos.

En resumen, las proteínas de unión al GTP Rab son una clase importante de reguladores del transporte vesicular intracelular que desempeñan funciones cruciales en la señalización de GTP/GDP y en la regulación de diversos procesos celulares.

Las fracciones subcelulares en el contexto de la biología celular y la medicina molecular se refieren a los componentes separados o aislados de una célula después de una serie de procesos de fraccionamiento y purificación. Estos procesos están diseñados para dividir la célula en partes más pequeñas o fracciones, cada una de las cuales contiene diferentes tipos de organelos, proteínas, lípidos o ARN.

Algunos ejemplos de fracciones subcelulares incluyen:

1. Membranas celulares: Esta fracción contiene las membranas plasmáticas y las membranas de los orgánulos intracelulares.
2. Citosol: Es la fracción acuosa que rodea los orgánulos celulares y contiene moléculas solubles como proteínas, azúcares y iones.
3. Nucleoplasma: Esta fracción consiste en el contenido del núcleo celular, excluyendo la cromatina y las membranas nucleares.
4. Mitocondrias: Fracción que contiene mitocondrias aisladas, usualmente utilizadas en estudios de bioenergética y metabolismo celular.
5. Lisosomas: Fracción que contiene lisosomas aislados, empleada en investigaciones de degradación intracelular y procesamiento de materiales extraños.
6. Peroxisomas: Fracción que contiene peroxisomas aislados, utilizados en estudios de metabolismo de lípidos y procesos oxidativos.
7. Ribosomas: Fracción que contiene ribosomas libres o unidos a la membrana del retículo endoplásmico, empleada en investigaciones de síntesis proteica y estructura ribosomal.
8. ARN: Fracción que contiene diferentes tipos de ARN (mensajero, ribosómico, transferencia) aislados, utilizados en estudios de expresión génica y regulación postranscripcional.

Estas fracciones celulares permiten el estudio detallado de los procesos bioquímicos y moleculares que ocurren dentro de las células, facilitando la comprensión de sus mecanismos y posibles intervenciones terapéuticas.

De acuerdo con mi conocimiento médico y la información disponible, no existe una definición médica específica o un término reconocido como "manosafosfatos". Es posible que pueda haber alguna confusión con el término. Si desea consultar sobre algún compuesto químico relacionado con fosfatos o algún otro tema médico, estaré encantado de ayudarlo. Por favor, asegúrese de proporcionar la información correcta y completa para garantizar una respuesta precisa.

En la biología celular, un orgánulo es una estructura membranosa especializada dentro de una célula que realiza una función específica. Los orgánulos pueden ser comparados con los órganos en el cuerpo humano, donde cada uno tiene una tarea particular para mantener la homeostasis y la supervivencia del organismo.

Algunos ejemplos de orgánulos incluyen:

1. Núcleo: El núcleo es el orgánulo más grande y generalmente está presente en todas las células eucariotas (células con un núcleo verdadero). Contiene la mayor parte del ADN celular y controla las actividades de la célula mediante la regulación de la transcripción génica.

2. Mitocondrias: Las mitocondrias son orgánulos responsables de la producción de energía a través de un proceso llamado respiración celular. Convierten el glucosa y el oxígeno en agua, dióxido de carbono y ATP (adenosín trifosfato), que sirve como moneda energética de la célula.

3. Cloroplastos: Los cloroplastos son orgánulos exclusivos de las células vegetales. Contienen pigmentos fotosintéticos, como la clorofila, y son responsables de la captura de la luz solar para producir energía a través de la fotosíntesis.

4. Retículo endoplásmico (RE): El RE es un orgánulo que forma una red extensa de membranas dentro de la célula. Existen dos tipos principales: el retículo endoplásmico rugoso (RER), que tiene ribosomas adheridos a su superficie y está involucrado en la síntesis de proteínas, y el retículo endoplásmico liso (REL), que no tiene ribosomas y participa en la síntesis de lípidos y el metabolismo de drogas.

5. Aparato de Golgi: El aparato de Golgi es un orgánulo membranoso compuesto por una serie de sacos aplanados llamados cisternas. Desempeña un papel crucial en el procesamiento y envío de proteínas y lípidos desde el RE hacia su destino final dentro o fuera de la célula.

6. Lisosomas: Los lisosomas son orgánulos membranosos que contienen enzimas hidrolíticas digestivas. Participan en la digestión de materiales extraños y dañinos, como bacterias invasoras, y en el reciclaje de componentes celulares desgastados durante el proceso de autofagia.

7. Vacuolas: Las vacuolas son orgánulos membranosos que almacenan agua, iones, azúcares, aminoácidos y otros metabolitos. También desempeñan un papel en la eliminación de materiales dañinos y el control del pH intracelular.

8. Peroxisomas: Los peroxisomas son orgánulos membranosos que contienen enzimas involucradas en la oxidación de diversos metabolitos y la desintoxicación de sustancias nocivas, como los radicales libres.

La glucuronidasa es una enzima que desempeña un papel importante en el proceso de detoxificación del cuerpo. Médicamente, se define como una enzima que cataliza la reacción de glucuronidación, donde grupos funcionales de ácido glucurónico se adjuntan a diversas moléculas lipofílicas, incluyendo drogas y tóxicos, para aumentar su solubilidad en agua y facilitar su excreción a través de la orina o las heces. Esta enzima se encuentra principalmente en el hígado, pero también está presente en otros tejidos como el intestino, el riñón y el cerebro. La deficiencia de esta enzima puede conducir a una acumulación de sustancias tóxicas en el cuerpo y causar diversas condiciones de salud.

La mucolipidosis es un grupo de trastornos genéticos raros que afectan el metabolismo. Se caracterizan por la acumulación anormal de ciertos tipos de sustancias, como los glucósidos y las ceras, en células de todo el cuerpo. Esto puede causar una variedad de síntomas, que pueden incluir retraso mental, problemas de crecimiento, anomalías esqueléticas y enfermedades del corazón.

Hay varios tipos diferentes de mucolipidosis, cada uno causado por defectos en genes específicos. Los tres tipos más comunes son la mucolipidosis tipo II (I-cell), la mucolipidosis tipo III (pseudo-Hurler polydystrophy) y la mucolipidosis tipo IV.

La mucolipidosis tipo II es la forma más grave de la enfermedad. Los bebés afectados pueden parecer normales al nacer, pero comienzan a mostrar signos de retraso mental y problemas de crecimiento durante el primer año de vida. También pueden tener rasgos faciales distintivos, como una cara ancha y plana, una nariz ancha y aplastada, y ojos prominentes. Otras características comunes incluyen articulaciones rígidas, huesos esponjosos, infecciones respiratorias frecuentes y problemas cardíacos. La esperanza de vida promedio para las personas con mucolipidosis tipo II es de aproximadamente 10 años.

La mucolipidosis tipo III es menos grave que la forma II, pero aún puede causar problemas significativos. Los síntomas suelen aparecer entre los 3 y 5 años de edad y pueden incluir retraso mental leve a moderado, problemas de crecimiento, articulaciones rígidas, huesos esponjosos y enfermedades del corazón. La esperanza de vida promedio para las personas con mucolipidosis tipo III es de aproximadamente 50 años.

La mucolipidosis tipo IV es una forma rara de la enfermedad que afecta principalmente al sistema nervioso central. Los síntomas suelen aparecer durante el primer año de vida y pueden incluir retraso mental severo, problemas de movimiento, convulsiones y pérdida de visión. No existe cura para la mucolipidosis tipo IV, y la esperanza de vida promedio es de aproximadamente 10 años.

No hay cura para ninguna forma de mucolipidosis, y el tratamiento se centra en aliviar los síntomas y mejorar la calidad de vida de las personas afectadas. El manejo puede incluir fisioterapia, terapia del habla y del lenguaje, medicamentos para controlar las convulsiones y la inflamación, y cirugía para corregir los problemas cardíacos o respiratorios.

Los organoides son estructuras tridimensionales cultivadas en laboratorio a partir de células madre pluripotentes o tejidos adultos, que se organizan espontáneamente para formar estructuras similares a órganos con complejas arquitecturas y funciones especializadas. Estos mini-órganos en miniatura pueden ser utilizados en la investigación biomédica como modelos de desarrollo, fisiología y enfermedad de órganos humanos, así como en el estudio de terapias farmacológicas y regenerativas. Los organoides ofrecen una alternativa a los experimentos con animales y proporcionan un sistema más fidedigno para estudiar los procesos biológicos humanos.

Las enfermedades por almacenamiento lisosomal (ELA) son un grupo de más de 50 trastornos genéticos y metabólicos poco frecuentes. Estas enfermedades se caracterizan por la acumulación anormal de sustancias no descompuestas o incompletamente descompuestas dentro de los lisosomas, que son orgánulos intracelulares especializados en la degradación y el reciclaje de varios tipos de moléculas.

Normalmente, los lisosomas contienen una variedad de enzimas digestivas que descomponen las biomoléculas, como proteínas, lípidos y carbohidratos, en sus componentes más pequeños para su reutilización o eliminación. Sin embargo, en las ELA, existe un déficit de una o más de estas enzimas lisosomales clave, lo que resulta en la incapacidad del lisosoma para descomponer adecuadamente ciertos tipos de moléculas. Como consecuencia, estas sustancias no digeridas se acumulan progresivamente dentro de los lisosomas, provocando daño celular y disfunción tisular.

Las ELA pueden afectar a diversos órganos y sistemas corporales, dependiendo del tipo específico de enfermedad y la gravedad del déficit enzimático lisosomal. Algunas formas comunes de ELA incluyen:

1. Enfermedad de Gaucher: causada por un defecto en la enzima glucocerebrosidasa, lo que resulta en el acúmulo de glucocerebroside en los macrófagos (células de limpieza) y puede provocar anemia, trombocitopenia, hepatoesplenomegalia e incluso daño óseo.

2. Enfermedad de Fabry: causada por un defecto en la enzima alfa-galactosidasa A, lo que resulta en el acúmulo de globotriaosilceramida en diversas células y puede provocar dolor neuropático, angioqueratomas, proteinuria, insuficiencia renal e incluso fallo cardíaco.

3. Enfermedad de Pompe: causada por un defecto en la enzima alfa-glucosidasa ácida, lo que resulta en el acúmulo de glucógeno en los lisosomas de diversas células y puede provocar debilidad muscular progresiva, hipertrofia cardíaca e insuficiencia respiratoria.

4. Enfermedad de Tay-Sachs: causada por un defecto en la enzima hexosaminidasa A, lo que resulta en el acúmulo de gangliósidos GM2 en las neuronas y puede provocar demencia progresiva, parálisis y muerte prematura.

5. Enfermedad de Gaucher: causada por un defecto en la enzima glucocerebrosidasa, lo que resulta en el acúmulo de glucocerebrósido en los macrófagos y puede provocar anemia, trombocitopenia, hepatoesplenomegalia e incluso fallo orgánico.

El tratamiento de estas enfermedades metabólicas hereditarias suele consistir en la sustitución enzimática o el trasplante de células madre hematopoyéticas, aunque también se están investigando otras opciones terapéuticas como la terapia génica. La detección precoz y el diagnóstico adecuado son fundamentales para instaurar un tratamiento oportuno y mejorar el pronóstico de los pacientes afectados.

La catepsina B es una proteasa de cisteína, la cual es una enzima que descompone otras proteínas. Se encuentra dentro de los lisosomas, que son pequeñas estructuras dentro de las células que ayudan a descomponer y reciclar diversas moléculas y materiales celulares. La catepsina B es secretada por algunos tipos de células y puede desempeñar un papel en la degradación de proteínas extracelulares. También se ha sugerido que está involucrada en varios procesos fisiológicos y patológicos, como la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y el cáncer. Sin embargo, su función exacta y los mecanismos de regulación siguen siendo objeto de investigación activa.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

El compartimento celular es una área específica dentro de una célula que está delimitada por membranas y en la que se llevan a cabo procesos celulares particulares. Algunos ejemplos de compartimentos celulares incluyen el núcleo, los mitocondrias, el retículo endoplásmico y los lisosomas.

El núcleo es el compartimento donde se encuentra el material genético de la célula, rodeado por una doble membrana nuclear. Los mitocondria son los compartimentos responsables de la producción de energía en la célula a través del proceso de respiración celular. El retículo endoplásmico es un compartimento que se encuentra extendido a través del citoplasma y está involucrado en la síntesis y el plegamiento de proteínas. Los lisosomas son los compartimentos donde ocurre la digestión celular de material extraño y dañado.

Cada uno de estos compartimentos tiene una composición química y una función específicas, y su correcto funcionamiento es esencial para el mantenimiento de la vida y las funciones celulares normales.

En la terminología médica, las membranas intracelulares se refieren a las estructuras que forman compartimentos dentro de una célula. Estas membranas son selectivamente permeables, lo que significa que controlan el paso de moléculas y solutos hacia adentro o afuera de un compartimento celular.

Las membranas intracelulares están compuestas principalmente por una bicapa lipídica con proteínas incrustadas en ella. La bicapa lipídica está formada por fosfolípidos, esteroles y otros lípidos. Las proteínas asociadas a la membrana pueden actuar como canales iónicos, bombas de transporte activo o receptores para diversas moléculas.

Existen diferentes tipos de membranas intracelulares en una célula, incluyendo la membrana nuclear, membrana mitocondrial, membrana del retículo endoplásmico y membrana del aparato de Golgi, entre otras. Cada uno de estos compartimentos tiene funciones específicas en el metabolismo celular, como por ejemplo, la síntesis de proteínas, producción de energía (ATP) o procesamiento y envío de proteínas y lípidos hacia su destino final.

En resumen, las membranas intracelulares son estructuras críticas en la organización y funcionamiento de una célula, ya que permiten el control del tráfico y ambiente interno de cada compartimento celular.

La concentración de iones de hidrógeno, también conocida como pH, es una medida cuantitativa que describe la acidez o alcalinidad de una solución. Más específicamente, el pH se define como el logaritmo negativo de base 10 de la concentración de iones de hidrógeno (expresada en moles por litro):

pH = -log[H+]

Donde [H+] representa la concentración de iones de hidrógeno. Una solución con un pH menor a 7 se considera ácida, mientras que una solución con un pH mayor a 7 es básica o alcalina. Un pH igual a 7 indica neutralidad (agua pura).

La medición de la concentración de iones de hidrógeno y el cálculo del pH son importantes en diversas áreas de la medicina, como la farmacología, la bioquímica y la fisiología. Por ejemplo, el pH sanguíneo normal se mantiene dentro de un rango estrecho (7,35-7,45) para garantizar un correcto funcionamiento celular y metabólico. Cualquier desviación significativa de este rango puede provocar acidosis o alcalosis, lo que podría tener consecuencias graves para la salud.

El hígado es el órgano más grande dentro del cuerpo humano, localizado en la parte superior derecha del abdomen, debajo del diafragma y por encima del estómago. Pesa aproximadamente 1,5 kilogramos y desempeña más de 500 funciones vitales para el organismo. Desde un punto de vista médico, algunas de las funciones principales del hígado son:

1. Metabolismo: El hígado desempeña un papel crucial en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre, produce glucógeno para almacenar energía, sintetiza colesterol y ácidos biliares, participa en la descomposición de las hormonas y produce proteínas importantes como las albúminas y los factores de coagulación.

2. Desintoxicación: El hígado elimina toxinas y desechos del cuerpo, incluyendo drogas, alcohol, medicamentos y sustancias químicas presentes en el medio ambiente. También ayuda a neutralizar los radicales libres y previene el daño celular.

3. Almacenamiento: El hígado almacena glucógeno, vitaminas (como A, D, E, K y B12) y minerales (como hierro y cobre), que pueden ser liberados cuando el cuerpo los necesita.

4. Síntesis de bilis: El hígado produce bilis, una sustancia amarilla o verde que ayuda a descomponer las grasas en pequeñas gotas durante la digestión. La bilis se almacena en la vesícula biliar y se libera al intestino delgado cuando se consume alimentos ricos en grasas.

5. Inmunidad: El hígado contiene células inmunitarias que ayudan a combatir infecciones y enfermedades. También produce proteínas importantes para la coagulación sanguínea, como el factor VIII y el fibrinógeno.

6. Regulación hormonal: El hígado desempeña un papel importante en la regulación de los niveles hormonales, metabolizando y eliminando las hormonas excesivas o inactivas.

7. Sangre: El hígado produce aproximadamente el 50% del volumen total de plasma sanguíneo y ayuda a mantener la presión arterial y el flujo sanguíneo adecuados en todo el cuerpo.

La definición médica de "androstenones" es una sustancia química que se clasifica como un andrógeno, específicamente una feromona. Se encuentra en la mayoría de los mamíferos y algunos insectos y es secretada por las glándulas sudoríparas axilares y otras glándulas corporales.

En humanos, los androstenones se producen principalmente como un metabolito de la testosterona y tienen propiedades olorosas que pueden variar desde levemente dulces hasta fuertemente sudorosas y a veces desagradables. El olor de los androstenones puede ser percibido y procesado por el sistema olfativo humano, aunque la respuesta individual al olor puede variar ampliamente.

Algunos estudios han sugerido que los androstenones pueden desempeñar un papel en la comunicación química entre humanos y pueden estar involucrados en la atracción sexual, aunque estas afirmaciones siguen siendo objeto de debate y requieren más investigación.

En resumen, los androstenones son una clase de feromonas que se producen en el cuerpo humano y tienen propiedades olorosas que pueden variar ampliamente entre individuos. Si bien se ha sugerido que desempeñan un papel en la comunicación química y la atracción sexual, estas afirmaciones siguen siendo objeto de debate y requieren más investigación.

La membrana celular, también conocida como la membrana plasmática, no tiene una definición específica en el campo de la medicina. Sin embargo, en biología celular, la ciencia que estudia las células y sus procesos, la membrana celular se define como una delgada capa que rodea todas las células vivas, separando el citoplasma de la célula del medio externo. Está compuesta principalmente por una bicapa lipídica con proteínas incrustadas y desempeña un papel crucial en el control del intercambio de sustancias entre el interior y el exterior de la célula, así como en la recepción y transmisión de señales.

En medicina, se hace referencia a la membrana celular en diversos contextos, como en patologías donde hay algún tipo de alteración o daño en esta estructura, pero no existe una definición médica específica para la misma.

Las hidrolasas son un tipo específico de enzimas (más concretamente, parte del grupo de las enzimas conocidas como hydrolases) que catalizan la reacción de ruptura de enlaces químicos mediante la adición de una molécula de agua. Este proceso se denomina hidrólisis. Las hidrolasas actúan en diversos tipos de enlaces, como ésteres, glicósidos, peptídicos y éteres, entre otros.

En el contexto médico y bioquímico, las hidrolasas desempeñan un papel fundamental en la digestión de macromoléculas complejas en componentes más pequeños y simples que puedan ser asimilados por el organismo. Por ejemplo, las amilasas son hidrolasas que ayudan a descomponer los almidones en azúcares simples; las lipasas participan en la degradación de lípidos en glicerol y ácidos grasos; y las proteasas son responsables del procesamiento de proteínas en péptidos y aminoácidos individuales.

Las hidrolasas también están involucradas en otros procesos metabólicos, como la activación o desactivación de ciertas moléculas mediante la adición o eliminación de grupos funcionales. En general, las hidrolasas son esenciales para el mantenimiento de la homeostasis y el correcto funcionamiento de nuestro organismo.

Las arilsulfatasas son un grupo de enzimas que desempeñan un papel importante en el metabolismo de los sulfatos y están involucradas en la eliminación de los sulfatos de ciertos compuestos. Estas enzimas ayudan a desintoxicar el cuerpo al facilitar la excreción de los sulfatos en la orina.

Existen varios tipos de arilsulfatasas, cada una con diferentes funciones específicas. Por ejemplo, la arilsulfatasa A se encuentra principalmente en el hígado y ayuda a descomponer los esteroides sulfatados, mientras que la arilsulfatasa B se encuentra en los riñones y ayuda a eliminar los sulfatos de los aminoácidos.

Las deficiencias en las arilsulfatasas pueden estar asociadas con diversas condiciones médicas, como el síndrome de mucopolisacaridosis tipo VI (MPS VI), también conocido como síndrome de Maroteaux-Lamy, una enfermedad hereditaria rara que afecta el metabolismo de los glucosaminoglicanos. La deficiencia de arilsulfatasa B se ha relacionado con la enfermedad de Huntington y otras enfermedades neurodegenerativas.

El diagnóstico y tratamiento de las deficiencias de arilsulfatasas requieren una evaluación médica especializada y pueden incluir terapias de reemplazo enzimático, manejo de los síntomas y seguimiento a largo plazo.

La histocitoquímica es una técnica de laboratorio utilizada en el campo de la patología anatomía patológica y la medicina forense. Implica la aplicación de métodos químicos y tinciones especiales para estudiar las propiedades bioquímicas y los componentes químicos de tejidos, células e incluso de sustancias extrañas presentes en el cuerpo humano.

Este proceso permite identificar y localizar diversos elementos celulares y químicos específicos dentro de un tejido u organismo, lo que ayuda a los médicos y patólogos a diagnosticar diversas enfermedades, como cánceres, infecciones o trastornos autoinmunes. También se utiliza en la investigación biomédica para comprender mejor los procesos fisiológicos y patológicos.

En resumen, la histocitoquímica es una técnica de microscopía que combina la histología (el estudio de tejidos) con la citoquímica (el estudio químico de células), con el fin de analizar y comprender las características bioquímicas de los tejidos y células.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

La acetilglucosaminidasa es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo de los glúcidos. Más específicamente, participa en la degradación de las moléculas de glicoproteínas y gangliósidos, mediante la hidrólisis de los residuos de N-acetilglucosamina unidos a estas moléculas.

Existen diferentes tipos de acetilglucosaminidasas que se clasifican según su localización y función específica en el organismo. Por ejemplo, la acetilglucosaminidasa ácida lisosomal (AGA) es una enzima lisosomal que se encuentra en los lisosomas de las células y ayuda a descomponer y reciclar las proteínas y lípidos de la membrana celular.

La deficiencia de acetilglucosaminidasa ácida lisosomal puede causar una enfermedad genética llamada enfermedad de Tay-Sachs, que se caracteriza por un deterioro progresivo del sistema nervioso central y la muerte prematura. Otra forma de deficiencia de acetilglucosaminidasa es la enfermedad de Sandhoff, que también afecta al sistema nervioso central y causa problemas neurológicos graves.

Los cuerpos multivesiculares (MVB, por sus siglas en inglés) son estructuras membranosas presentes dentro de las células que desempeñan un papel importante en la degradación y reciclaje de diversas moléculas. Se forman a partir de la endosoma temprano, cuando esta estructura se invagina y forma pequeños compartimentos o vesículas dentro de sí misma. Estas vesículas contienen material citoplasmático, incluyendo proteínas y lípidos, que originalmente fueron capturados por la endocitosis.

Posteriormente, los cuerpos multivesiculares pueden fusionarse con lisosomas, donde las enzimas hidrolíticas presentes en estos orgánulos descomponen el contenido de las vesículas en sus componentes básicos, como aminoácidos, azúcares y lípidos. Estos productos pueden ser reutilizados por la célula para diversos procesos metabólicos.

Además, los MVB también están involucrados en la regulación de la señalización celular, particularmente en el sistema de ubiquitina-proteasoma. Las proteínas que se encuentran marcadas con ubiquitina pueden ser transportadas hacia los cuerpos multivesiculares y dirigidas a su degradación en lisosomas. De esta forma, la célula regula la cantidad y actividad de diversas proteínas, garantizando el mantenimiento del equilibrio celular y la correcta respuesta a los estímulos externos.

En resumen, los cuerpos multivesiculares son estructuras membranosas intracelulares que participan en la degradación y reciclaje de moléculas y en la regulación de la señalización celular, contribuyendo así al mantenimiento de la homeostasis celular.

El cloruro de amonio es una sustancia química compuesta por un átomo de nitrógeno y cuatro átomos de hidrógeno (amoniaco, NH3) unido a un ion cloruro (Cl-). Se presenta como un sólido cristalino blanco con un olor característico similar al del amoniaco. Es altamente soluble en agua y se utiliza comúnmente en diversas aplicaciones, incluyendo como fertilizante, agente limpiador y desinfectante, y en la industria química como un reactivo.

En el contexto médico, el cloruro de amonio se puede utilizar como un tratamiento para intoxicaciones con metales pesados, como el mercurio o el plomo, ya que puede ayudar a eliminar estos metales del cuerpo. Sin embargo, su uso en este contexto es limitado y debe ser supervisado por un profesional médico capacitado.

Es importante tener en cuenta que el cloruro de amonio puede ser peligroso si se ingiere o inhala en grandes cantidades, ya que puede causar irritación de los pulmones, vómitos, convulsiones y otros síntomas graves. Por lo tanto, se debe manejar con cuidado y almacenar fuera del alcance de los niños y los animales domésticos.

La microscopía fluorescente es una técnica de microscopía que utiliza la fluorescencia de determinadas sustancias, llamadas fluorocromos o sondas fluorescentes, para generar un contraste y aumentar la visibilidad de las estructuras observadas. Este método se basa en la capacidad de algunas moléculas, conocidas como cromóforos o fluoróforos, de absorber luz a ciertas longitudes de onda y luego emitir luz a longitudes de onda más largas y de menor energía.

En la microscopía fluorescente, la muestra se tiñe con uno o varios fluorocromos que se unen específicamente a las estructuras o moléculas de interés. Posteriormente, la muestra es iluminada con luz de una longitud de onda específica que coincide con la absorbida por el fluorocromo. La luz emitida por el fluorocromo luego es captada por un detector, como una cámara CCD o un fotomultiplicador, y se convierte en una imagen visible.

Existen diferentes variantes de microscopía fluorescente, incluyendo la epifluorescencia, la confocal, la de dos fotones y la superresolución, cada una con sus propias ventajas e inconvenientes en términos de resolución, sensibilidad y capacidad de generar imágenes en 3D o de alta velocidad. La microscopía fluorescente es ampliamente utilizada en diversas áreas de la biología y la medicina, como la citología, la histología, la neurobiología, la virología y la investigación del cáncer, entre otras.

La peroxidasa de rábano silvestre, también conocida como daikon peroxidase (nombre sistemático: Peroxidase 3, EC 1.11.1.7), es una enzima que se encuentra en el rábano silvestre o rábano japonés (Raphanus sativus var. longipinnatus). Esta enzima pertenece a la clase de las oxidorreductasas y más específicamente a las peroxidasas, que utilizan peróxido de hidrógeno para oxidar diversos sustratos.

La peroxidasa de rábano silvestre tiene una amplia gama de aplicaciones, especialmente en el campo de la bioquímica y la biotecnología. Se utiliza comúnmente en ensayos inmunológicos como marcador de anticuerpos, ya que puede catalizar la oxidación de varios cromógenos y fluorógenos en presencia de peróxido de hidrógeno, produciendo productos coloreados o fluorescentes que facilitan la detección visual o instrumental de la reacción antígeno-anticuerpo.

También se ha investigado su uso potencial en terapias anticancerígenas debido a su capacidad para generar especies reactivas de oxígeno (ROS), lo que puede inducir la muerte celular en células cancerosas. Además, se ha demostrado que tiene propiedades antibacterianas y antifúngicas, lo que sugiere su posible uso en aplicaciones farmacéuticas y agroalimentarias.

La fusión de membrana es un proceso biológico fundamental en el que dos membranas celulares adyacentes se fusionan, lo que permite la comunicación y el intercambio de contenidos entre las compartimentos subyacentes. Este mecanismo está involucrado en una variedad de procesos celulares, como la exocitosis (la fusión de vesículas con la membrana plasmática para liberar su contenido al exterior de la célula), la endocitosis (el engullimiento de material externo por la célula a través de la invaginación de la membrana plasmática), y el tráfico intracelular (la movilización y fusión controlada de vesículas y orgánulos dentro de la célula).

La fusión de membrana implica una serie de eventos moleculares altamente regulados y orquestados. En primer lugar, las membranas se aproximan entre sí gracias a la acción de proteínas especializadas llamadas SNAREs (del inglés Soluble NSF Attachment Protein REceptor). Las SNAREs presentes en cada membrana interactúan formando un complejo SNARE, lo que acerca aún más las membranas. Posteriormente, se producen cambios conformacionales en las proteínas de fusión, como la sinaptobrevina, la syntaxina y la SNAP-25, que contribuyen al proceso de fusión propiamente dicho. Estos cambios permiten la aproximación estrecha de los lípidos de las membranas y la formación de un poro de fusión, a través del cual se produce el intercambio de contenidos entre los compartimentos celulares.

La fusión de membrana está controlada por una serie de factores reguladores, como las enzimas que modifican las proteínas SNAREs y otras proteínas accesorias que participan en la formación del complejo SNARE o en el proceso de fusión. La correcta regulación de este proceso es fundamental para garantizar la integridad celular y el funcionamiento adecuado de las vías de tráfico intracelular, como el transporte de vesículas y la endocitosis.

Los macrófagos son un tipo de glóbulo blanco (leucocito) que forma parte del sistema inmunitario. Su nombre proviene del griego, donde "macro" significa grande y "fago" significa comer. Los macrófagos literalmente se tragan (fagocitan) las células dañinas, los patógenos y los desechos celulares. Son capaces de detectar, engullir y destruir bacterias, virus, hongos, parásitos, células tumorales y otros desechos celulares.

Después de la fagocitosis, los macrófagos procesan las partes internas de las sustancias engullidas y las presentan en su superficie para que otras células inmunes, como los linfocitos T, puedan identificarlas e iniciar una respuesta inmune específica. Los macrófagos también producen varias citocinas y quimiocinas, que son moléculas de señalización que ayudan a regular la respuesta inmunitaria y a reclutar más células inmunes al sitio de la infección o lesión.

Los macrófagos se encuentran en todo el cuerpo, especialmente en los tejidos conectivos, los pulmones, el hígado, el bazo y los ganglios linfáticos. Tienen diferentes nombres según su localización, como los histiocitos en la piel y los osteoclastos en los huesos. Además de su función inmunitaria, también desempeñan un papel importante en la remodelación de tejidos, la cicatrización de heridas y el mantenimiento del equilibrio homeostático del cuerpo.

Las hexosaminidasas son un grupo de enzimas involucradas en el metabolismo de los glúcidos. Más específicamente, desempeñan un papel crucial en la degradación de los glicoconjugados y los gangliósidos, que son lípidos complejos presentes en las membranas celulares.

Existen varios tipos de hexosaminidasas, pero las más estudiadas son la hexosaminidasa A y la hexosaminidasa B. La deficiencia de estas enzimas puede conducir a diversas condiciones médicas graves, como la enfermedad de Tay-Sachs y la enfermedad de Sandhoff, respectivamente. Estas enfermedades son trastornos neurodegenerativos hereditarios que afectan el sistema nervioso central y conducen a una serie de síntomas graves, como retraso mental, parálisis y ceguera.

En resumen, las hexosaminidasas son un grupo de enzimas importantes en el metabolismo de los glúcidos y la degradación de glicoconjugados y gangliósidos. La deficiencia de estas enzimas puede conducir a trastornos neurodegenerativos graves.

Las proteínas de transporte vesicular, también conocidas como proteínas de unión a lípidos o receptores de membrana, son un tipo de proteínas que se encuentran en las membranas de las vesículas intracelulares. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el transporte selectivo de sustancias a través de la membrana vesicular.

Las vesículas son pequeños sacos membranosos que se forman dentro de las células y contienen diversas sustancias, como proteínas, lípidos y carbohidratos. El transporte de estas sustancias a través de la membrana vesicular es un proceso activo que requiere energía y está mediado por proteínas de transporte específicas.

Las proteínas de transporte vesicular se unen a las moléculas objetivo, como los lípidos o las proteínas, y facilitan su paso a través de la membrana vesicular. Estas proteínas pueden actuar como canales, poros o bombas, dependiendo del tipo de sustancia que estén transportando.

La mayoría de las proteínas de transporte vesicular se clasifican en dos categorías principales: las proteínas SNARE y las proteínas de unión a coat. Las proteínas SNARE desempeñan un papel crucial en la fusión de vesículas con membranas target, mientras que las proteínas de unión a coat participan en el proceso de formación y transporte de vesículas.

En resumen, las proteínas de transporte vesicular son un tipo importante de proteínas que desempeñan un papel crucial en el transporte selectivo de sustancias a través de la membrana vesicular, lo que permite a las células regular y controlar una variedad de procesos celulares esenciales.

La microscopía inmunoelectrónica es una técnica de microscopía avanzada que combina la microscopía electrónica y los métodos de inmunomarcación para visualizar y localizar específicamente las proteínas o antígenos de interés dentro de células u tejidos.

Esta técnica implica el uso de anticuerpos marcados con etiquetas electrónicas densas, como oro coloidal, que se unen específicamente a los antígenos diana. Luego, el espécimen se examina bajo un microscopio electrónico, lo que permite la observación y análisis de estructuras submicroscópicas y la localización precisa de los antígenos dentro de las células o tejidos.

Existen dos enfoques principales en la microscopía inmunoelectrónica: la inmunofluorescencia electrónica y la inmunoperoxidación electrónica. La primera utiliza anticuerpos marcados con etiquetas fluorescentes, seguidos de un procesamiento adicional para convertir la fluorescencia en señales electrónicas detectables por el microscopio electrónico. Por otro lado, la inmunoperoxidación electrónica implica el uso de anticuerpos marcados con peróxido de hidrógeno, que reacciona con sustratos específicos para producir depósitos electrondensos que pueden ser observados y analizados bajo un microscopio electrónico.

La microscopía inmunoelectrónica es una herramienta valiosa en la investigación biomédica y la patología, ya que proporciona imágenes de alta resolución y precisión para el estudio de la estructura y función celular, así como para el diagnóstico y clasificación de enfermedades.

La catepsina L es una enzima proteolítica, específicamente una peptidasa, que pertenece a la familia de las catepsinas y se encuentra presente en los lisosomas de células animales. Se caracteriza por su actividad óptima a un pH ácido y es capaz de degradar una variedad de proteínas, incluidos colágeno, elastina y caseína.

La catepsina L desempeña un papel importante en la regulación de procesos fisiológicos como la inflamación, la inmunidad y la remodelación tisular, así como en la patogénesis de diversas enfermedades, incluyendo el cáncer, las enfermedades cardiovasculares y los trastornos neurodegenerativos. Su actividad está regulada mediante la inhibición por proteínas inhibidoras específicas y por la activación mediante la fusión de lisosomas con endosomas o fagolisosomas.

En resumen, la catepsina L es una enzima proteolítica importante que desempeña un papel clave en diversos procesos fisiológicos y patológicos en el cuerpo humano.

Las asialoglicoproteínas son glicoproteínas que han perdido sus residuos de sialico acidos en los extremos terminales de sus cadenas laterales de carbohidratos. Este proceso de desialyación ocurre naturalmente en el hígado, donde las enzimas específicas eliminan los residuos de sialico ácido de las glicoproteínas que entran al torrente sanguíneo después del reciclaje de membranas celulares y la degradación de proteínas.

Las asialoglicoproteínas desnudas, es decir, sin sus residuos de sialico ácido, son reconocidas por los receptores de asialoglicoproteínas en las células hepáticas, particularmente el receptor de la hepatitis A y el receptor de la manosa. Estos receptores desempeñan un papel importante en la eliminación y el metabolismo de las asialoglicoproteínas en el hígado.

La investigación sobre las asialoglicoproteínas ha sido relevante en el campo médico, ya que se han utilizado como vehículos para la entrega dirigida de fármacos y nanopartículas terapéuticas al hígado. Además, los estudios sobre las interacciones entre las asialoglicoproteínas y sus receptores hepáticos han contribuido al desarrollo de vacunas y tratamientos para enfermedades hepáticas, como la hepatitis A y B.

Los gránulos citoplasmáticos son estructuras granulares que se encuentran dentro del citoplasma de las células. Estos gránulos desempeñan diversas funciones importantes en la célula, según su tipo y localización. Algunos tipos comunes de gránulos citoplasmáticos incluyen:

1. Gránulos de glucógeno: almacenan glucógeno, una forma de almacenamiento de glucosa, en células como las del hígado y los músculos.

2. Gránulos lipídicos o gotitas de lípidos: almacenan lípidos (grasas) en células como las del tejido adiposo.

3. Gránulos de melanosoma: contienen melanina, un pigmento que da color a la piel, el cabello y los ojos, en células especializadas llamadas melanocitos.

4. Gránulos de lisosoma: contienen enzimas digestivas que ayudan a descomponer y reciclar materiales celulares viejos o dañados.

5. Gránulos de secreción: almacenan y liberan moléculas específicas, como hormonas o neurotransmisores, en respuesta a estímulos específicos. Ejemplos de células con gránulos de secreción incluyen células endocrinas y células nerviosas (neuronas).

En resumen, los gránulos citoplasmáticos son estructuras intracelulares especializadas que desempeñan diversas funciones importantes en el metabolismo celular, la homeostasis y la comunicación intercelular.

Los fibroblastos son células presentes en la mayoría de los tejidos conectivos del cuerpo humano. Se encargan de producir y mantener las fibras de colágeno, elástina y otras proteínas que forman la matriz extracelular, proporcionando estructura, fuerza y resistencia a los tejidos.

Además de sintetizar y secretar componentes de la matriz extracelular, los fibroblastos también desempeñan un papel importante en la respuesta inflamatoria, la cicatrización de heridas y la remodelación tisular. Cuando el tejido está dañado, los fibroblastos se activan y migran al sitio lesionado para producir más fibras de colágeno y otras proteínas, lo que ayuda a reparar el daño y restaurar la integridad estructural del tejido.

Los fibroblastos son células muy versátiles y pueden mostrar propiedades diferenciadas dependiendo del entorno en el que se encuentren. Por ejemplo, en respuesta a ciertas señales químicas o mecánicas, los fibroblastos pueden transformarse en miofibroblastos, células con propiedades contráctiles similares a las de las células musculares lisas. Esta transformación es particularmente relevante durante la cicatrización de heridas y la formación de tejido cicatricial.

En resumen, los fibroblastos son células clave en el mantenimiento y reparación de los tejidos conectivos, gracias a su capacidad para sintetizar y remodelar la matriz extracelular, así como a su participación en procesos inflamatorios y regenerativos.

Los antígenos CD63 son moléculas proteicas que se encuentran en la superficie de ciertas células, incluyendo los denominados "granulocitos basófilos" y las "plaquetas". También pueden ser encontradas dentro de vesículas intracelulares llamadas "gránulos".

Estos antígenos pertenecen a la familia de las integrinas, que son proteínas involucradas en la adhesión y señalización celular. La CD63 es una proteína transmembrana que se expresa principalmente en células activadas o estimuladas, y su presencia en la superficie celular está asociada con la secreción de mediadores inflamatorios y otros procesos biológicos importantes.

En el contexto médico, la detección de CD63 se utiliza a menudo como un marcador de activación celular en diversas situaciones, como en la investigación de reacciones alérgicas o en el estudio de la función plaquetaria. Sin embargo, es importante tener en cuenta que la interpretación de los resultados requiere un análisis cuidadoso y experto, ya que otros factores también pueden influir en la expresión de esta molécula.

Las leupeptinas son un tipo de inhibidores de proteasas, que son moléculas capaces de bloquear la actividad de las enzimas proteasas. Las proteasas son enzimas que descomponen las proteínas en aminoácidos más pequeños. Las leupeptinas se extraen originalmente de bacterias y hongos, y tienen una estructura química similar a la de algunas proteínas naturales del cuerpo humano.

En medicina y biología, las leupeptinas se utilizan en experimentos de laboratorio para estudiar los procesos celulares que involucran la descomposición de proteínas. También se han investigado como posibles fármacos para tratar enfermedades relacionadas con una acumulación excesiva de proteínas, como algunos tipos de cáncer y enfermedades neurodegenerativas. Sin embargo, aún no se han aprobado para su uso clínico en humanos.

Es importante tener en cuenta que las leupeptinas pueden tener efectos secundarios adversos, como la inhibición de algunas proteasas importantes para el funcionamiento normal del cuerpo humano. Por lo tanto, su uso terapéutico requiere una cuidadosa evaluación de los beneficios y riesgos potenciales.

La cistinosis es una enfermedad rara, de origen genético, que afecta al transporte de aminoácidos y sales minerales en las células. Se caracteriza por la acumulación de un aminoácido llamado cistina en diferentes órganos y tejidos del cuerpo, especialmente en los ojos, riñones y músculos. Esta acumulación puede causar daño celular y afectar gravemente el funcionamiento de estos órganos.

Existen tres tipos principales de cistinosis:

1. Tipo neonatal o infantil grave: Es el tipo más severo, que se manifiesta en los primeros meses de vida con síntomas como retraso del crecimiento, problemas renales graves (como insuficiencia renal), anemia, ictericia y convulsiones.

2. Tipo infantil no neonatal: Este tipo se presenta en los primeros años de vida y se caracteriza por un progresivo deterioro renal, acompañado de otros síntomas como miopía, fotofobia (sensibilidad excesiva a la luz), vómitos y estreñimiento.

3. Tipo ocular: Es el tipo más leve, que se limita principalmente a los ojos y provoca síntomas como fotofobia, nubosidad en la córnea y pérdida de visión progresiva.

El tratamiento de la cistinosis consiste en administrar un medicamento llamado cistamina, que ayuda a eliminar el exceso de cistina en las células. Además, se requiere un seguimiento médico estrecho y un tratamiento sintomático para abordar los diferentes problemas de salud asociados a la enfermedad. La terapia de reemplazo renal (diálisis o trasplante) puede ser necesaria en casos graves de afectación renal.

La fagocitosis es un proceso fundamental del sistema inmunológico que involucra la ingestión y destrucción de agentes patógenos u otras partículas extrañas por células especializadas llamadas fagocitos. Los fagocitos, como los neutrófilos y macrófagos, tienen la capacidad de extender sus pseudópodos (proyecciones citoplasmáticas) para rodear y engullir partículas grandes, incluidos bacterias, virus, hongos, células tumorales y detritus celulares.

Una vez que la partícula ha sido internalizada dentro del fagocito, forma una vesícula intracelular llamada fagosoma. Posteriormente, los lisosomas, que contienen enzimas hidrolíticas, se fusionan con la fagosoma para formar un complejo denominado fagolisosoma. Dentro del fagolisosoma, las enzimas digieren y destruyen efectivamente la partícula extraña, permitiendo que el fagocito presente fragmentos de esta a otras células inmunes para generar una respuesta inmune adaptativa.

La eficiencia de la fagocitosis es crucial en la capacidad del organismo para combatir infecciones y mantener la homeostasis tisular. La activación, quimiotaxis y migración de los fagocitos hacia el sitio de la infección están reguladas por diversas moléculas químicas, como las citocinas, complementos y factores quimiotácticos.

La microscopía confocal es una técnica avanzada y específica de microscopía que ofrece una imagen óptima de alta resolución y contraste mejorado en comparación con la microscopía convencional. Este método utiliza un sistema de iluminación y detección confocal, lo que permite obtener imágenes de secciones ópticas individuales dentro de una muestra, minimizando la luz no deseada y la fluorescencia fuera del foco.

En la microscopía confocal, un haz de luz láser se enfoca a través de un objetivo en una pequeña región (vóxel) dentro de la muestra etiquetada con marcadores fluorescentes. La luz emitida por la fluorescencia se recoge a través del mismo objetivo y pasa a través de un pinhole (agujero pequeño) antes de llegar al detector. Este proceso reduce la luz dispersa y aumenta la resolución espacial, permitiendo obtener imágenes nítidas y con alto contraste.

La microscopía confocal se utiliza en diversas aplicaciones biomédicas, como la investigación celular y tisular, el estudio de procesos dinámicos en vivo, la caracterización de tejidos patológicos y la evaluación de fármacos. Además, esta técnica también se emplea en estudios de neurociencia para examinar conexiones sinápticas y estructuras dendríticas, así como en el análisis de muestras de tejidos biopsiados en patología clínica.

Los macrólidos son un tipo de antibióticos producidos naturalmente por varias especies de Streptomyces. Su nombre se deriva del griego "makros", que significa "grande", ya que contienen una cadena larga de átomos de carbono en su estructura química.

Los macrólidos funcionan inhibiendo la síntesis proteica bacteriana al unirse a la subunidad 50S del ribosoma bacteriano, lo que impide que los aminoácidos se incorporen a las cadenas peptidásicas en crecimiento.

Algunos ejemplos comunes de macrólidos incluyen eritromicina, azitromicina y claritromicina. Estos antibióticos se utilizan comúnmente para tratar una variedad de infecciones bacterianas, especialmente aquellas causadas por organismos gram positivos. Además de su actividad antibacteriana, algunos macrólidos también tienen propiedades antiinflamatorias y se han utilizado en el tratamiento de enfermedades respiratorias como la bronquitis y la neumonía.

Es importante tener en cuenta que los macrólidos pueden interactuar con otros medicamentos y causar efectos secundarios, por lo que siempre es recomendable consultar a un profesional médico antes de tomarlos.

Las sulfatasas son enzimas que eliminan grupos sulfato de diversos biomoléculas, como los glucósidos sulfatados y los proteoglicanos. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos fisiológicos, incluyendo el metabolismo, la señalización celular y el desarrollo del sistema nervioso.

Existen varios tipos diferentes de sulfatasas, cada uno con su propia especificidad de sustrato y localización subcelular. Algunas sulfatasas se encuentran en el retículo endoplásmico rugoso, mientras que otras se localizan en los lisosomas o son secretadas al espacio extracelular.

Las mutaciones en los genes que codifican para las sulfatasas pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas, como la mucopolisacaridosis (MPS), una serie de trastornos metabólicos hereditarios que afectan al sistema nervioso central y a otros órganos y tejidos. La deficiencia de sulfatasa puede causar acumulación anormal de glucósidos sulfatados y otros compuestos sulfatados en el cuerpo, lo que conduce a una serie de síntomas clínicos graves, como retraso mental, anomalías esqueléticas y problemas cardiovasculares.

Las pepstatinas son un tipo de inhibidores de las proteasas que se encuentran naturalmente en varios hongos y bacterias. Son particularmente conocidas por su capacidad para inhibir la actividad de las peptidases ácido-estables, específicamente las proteasas ácidas como la pepsina, que desempeñan un papel importante en la digestión de las proteínas en el estómago.

Las pepstatinas son polipéptidos con una masa molecular relativamente baja y tienen una estructura única que contiene cuatro residuos de aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina, triptófano y estatina) en su cadena lateral. La estatina es un aminoácido raro que se encuentra solo en unas pocas proteínas y es responsable de la actividad inhibidora de las pepstatinas contra las peptidasas ácidas.

En medicina, las pepstatinas se utilizan principalmente en la investigación científica como herramientas de laboratorio para estudiar la función y el papel de las peptidasas ácidas en diversos procesos biológicos. También se han explorado posibles aplicaciones terapéuticas de las pepstatinas en el tratamiento de enfermedades como el cáncer, la inflamación y las infecciones virales, aunque todavía no se han desarrollado fármacos clínicamente aprobados que contengan pepstatinas.

La exocitosis es un proceso mediado por membranas en las células vivas donde las vesículas membranosas interiores, llenas de moléculas particularmente destinadas a ser secretadas, se fusionan con la membrana celular y liberan su contenido al exterior del espacio extracelular. Este mecanismo es fundamental para diversos procesos fisiológicos como el lanzamiento de neurotransmisores en las neuronas, la liberación de hormonas en las glándulas endocrinas, o la eliminación de materiales no deseados y superávit de membrana celular. Es un proceso activo que requiere energía (ATP) y está controlado por una serie de proteínas especializadas llamadas SNAREs (proteínas solubles N-etilmaleimida sensible receptores).

Las proteínas de membrana son tipos específicos de proteínas que se encuentran incrustadas en las membranas celulares o asociadas con ellas. Desempeñan un papel crucial en diversas funciones celulares, como el transporte de moléculas a través de la membrana, el reconocimiento y unión con otras células o moléculas, y la transducción de señales.

Existen tres tipos principales de proteínas de membrana: integrales, periféricas e intrínsecas. Las proteínas integrales se extienden completamente a través de la bicapa lipídica de la membrana y pueden ser permanentes (no covalentemente unidas a lípidos) o GPI-ancladas (unidas a un lipopolisacárido). Las proteínas periféricas se unen débilmente a los lípidos o a otras proteínas integrales en la superficie citoplásmica o extracelular de la membrana. Por último, las proteínas intrínsecas están incrustadas en la membrana mitocondrial o del cloroplasto.

Las proteínas de membrana desempeñan un papel vital en muchos procesos fisiológicos y patológicos, como el control del tráfico de vesículas, la comunicación celular, la homeostasis iónica y la señalización intracelular. Las alteraciones en su estructura o función pueden contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, como las patologías neurodegenerativas, las enfermedades cardiovasculares y el cáncer.

Las fetuinas son proteínas transportadoras que se encuentran en la sangre y el líquido amniótico. La más común es la fetuina-A, que está asociada con el metabolismo de la vitamina K y el calcio. Ayuda a regular los niveles de calcio en el cuerpo y desempeña un papel en la formación de huesos y dientes. La fetuina-A también se ha relacionado con la resistencia a la insulina y las enfermedades cardiovasculares. Otra fetuina, la fetuina-B, es una proteína de fase aguda que aumenta durante la inflamación. Está asociada con diversos procesos patológicos, como la aterosclerosis y el cáncer. Las alteraciones en los niveles de fetuinas pueden estar relacionadas con varias condiciones médicas, como la diabetes, la obesidad y las enfermedades cardiovasculares.

Los receptores de activación de las proteínas monoméricas G (G protein-coupled receptors, GPCR) participan en la transmisión de señales dentro de las células y desempeñan un papel crucial en la regulación de diversos procesos celulares. Las proteínas de unión al GTP, como Rab5, pertenecen a una familia de pequeñas proteínas G que se unen al GTP y actúan como interruptores moleculares en los procesos de tráfico intracelular y señalización.

Rab5 es una proteína de unión al GTP específica que desempeña un papel importante en la regulación del tráfico vesicular temprano, particularmente en el transporte endocítico desde la membrana plasmática hasta los endosomas tempranos. Rab5 se une al GTP y se activa, lo que le permite interactuar con otros efectores implicados en la fusión de vesículas y la formación de endosomas tempranos. Una vez que ha completado su función, la proteína de unión al GTP Rab5 se desactiva mediante la hidrólisis del GTP a GDP, lo que provoca un cambio conformacional que impide las interacciones adicionales con sus efectores.

En resumen, las proteínas de unión al GTP Rab5 son un tipo específico de proteínas involucradas en la regulación del tráfico vesicular y la señalización intracelular. Se unen al GTP y actúan como interruptores moleculares que participan en la fusión de vesículas y la formación de endosomas tempranos durante el transporte endocítico.

El Complejo 3 de Proteína Adaptadora, también conocido como "complejo AP-3", es una estructura proteica involucrada en el tráfico vesicular intracelular y la clasificación de carga transportada dentro de las células. Forma parte del sistema de endosomas tardíos y participa en la formación de vesículas que llevan membrana y proteínas desde los endosomas tardíos hasta el aparato de Golgi o a lisosomas.

El complejo AP-3 está compuesto por cuatro subunidades principales (δ, β3A, μ3 y σ3) que se unen para formar una estructura hexagonal. Esta estructura se encarga de reconocer y unirse a secuencias específicas de proteínas en los dominios citosólicos de las membranas intracelulares, marcando así los sitios de formación de vesículas.

Las mutaciones en los genes que codifican para estas subunidades del complejo AP-3 pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas, como la Hermansky-Pudlak Syndrome (HPS), una condición hereditaria rara que se caracteriza por albinismo, deficiencia de plaquetas y problemas pulmonares.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

Las células HeLa son una línea celular inmortal que se originó a partir de un tumor canceroso de útero. La paciente de la cual se obtuvieron estas células fue Henrietta Lacks, una mujer afroamericana de 31 años de edad, diagnosticada con un agresivo cáncer cervical en 1951. Después de su muerte, se descubrió que las células cancerosas de su útero seguían creciendo y dividiéndose en cultivo de tejidos en el laboratorio.

Estas células tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en un medio de cultivo, lo que las hace particularmente valiosas para la investigación científica. Desde su descubrimiento, las células HeLa han sido utilizadas en una amplia gama de estudios y experimentos, desde el desarrollo de vacunas hasta la investigación del cáncer y otras enfermedades.

Las células HeLa son extremadamente duraderas y robustas, lo que las hace fáciles de cultivar y manipular en el laboratorio. Sin embargo, también han planteado preocupaciones éticas importantes, ya que se han utilizado sin el consentimiento de la paciente o su familia durante muchos años. Hoy en día, los científicos están más conscientes de la necesidad de obtener un consentimiento informado antes de utilizar células y tejidos humanos en la investigación.

La centrifugación en gradiente de densidad es un método de separación utilizado en el laboratorio para separar partículas o células basándose en sus diferencias de densidad. Este método utiliza un tubo de centrifugación que contiene un gradiente de solución con diferentes concentraciones de un agente densificante, como el sucre o el cloruro de cesio, disuelto en un líquido tamponado.

Después de colocar la muestra en la parte superior del tubo, se somete a centrifugación de alta velocidad. Durante este proceso, las partículas o células se mueven hacia el fondo del tubo y se separan en función de su densidad relativa. Las partículas o células con una densidad menor que la solución se mantienen en las capas superiores del gradiente, mientras que aquellas con una densidad mayor migran hacia abajo hasta alcanzar el punto en el que su densidad coincide con la de la solución circundante.

Este método es ampliamente utilizado en la investigación biomédica para purificar y separar diferentes tipos de células, como los glóbulos rojos y blancos, o para aislar organelas celulares, como los mitocondrios o los lisosomas. También se utiliza en el diagnóstico clínico para la separación y purificación de virus, bacterias u otros patógenos presentes en muestras biológicas.

El citoplasma es la parte interna y masa gelatinosa de una célula que se encuentra entre el núcleo celular y la membrana plasmática. Está compuesto principalmente de agua, sales inorgánicas disueltas y una gran variedad de orgánulos celulares especializados, como mitocondrias, ribosomas, retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas, entre otros.

El citoplasma es el sitio donde se llevan a cabo la mayoría de los procesos metabólicos y funciones celulares importantes, como la respiración celular, la síntesis de proteínas, la replicación del ADN y la división celular. Además, el citoplasma también desempeña un papel importante en el transporte y la comunicación dentro y fuera de la célula.

El citoplasma se divide en dos regiones principales: la región periférica, que está cerca de la membrana plasmática y contiene una red de filamentos proteicos llamada citoesqueleto; y la región central, que es más viscosa y contiene los orgánulos celulares mencionados anteriormente.

En resumen, el citoplasma es un componente fundamental de las células vivas, donde se llevan a cabo numerosas funciones metabólicas y procesos celulares importantes.

Las glicoproteínas de membrana son moléculas complejas formadas por un componente proteico y un componente glucídico (o azúcar). Se encuentran en la membrana plasmática de las células, donde desempeñan una variedad de funciones importantes.

La parte proteica de la glicoproteína se sintetiza en el retículo endoplásmico rugoso y el aparato de Golgi, mientras que los glúcidos se adicionan en el aparato de Golgi. La porción glucídica de la molécula está unida a la proteína mediante enlaces covalentes y puede estar compuesta por varios tipos diferentes de azúcares, como glucosa, galactosa, manosa, fucosa y ácido sialico.

Las glicoproteínas de membrana desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos celulares, incluyendo la adhesión celular, la señalización celular, el transporte de moléculas a través de la membrana y la protección de la superficie celular. También pueden actuar como receptores para las hormonas, los factores de crecimiento y otros mensajeros químicos que se unen a ellas e inician una cascada de eventos intracelulares.

Algunas enfermedades están asociadas con defectos en la síntesis o el procesamiento de glicoproteínas de membrana, como la enfermedad de Pompe, la enfermedad de Tay-Sachs y la fibrosis quística. El estudio de las glicoproteínas de membrana es importante para comprender su función normal y los mecanismos patológicos que subyacen a estas enfermedades.

Las saponinas son compuestos orgánicos naturales que se encuentran en varias plantas y algunos animales, incluidos los batracios (como los sapos). Tienen una estructura química única que incluye un componente lipídico (grasa) y un componente glúcido (azúcar), lo que les permite actuar como agentes surfactantes.

En el contexto médico, las saponinas se han investigado por sus posibles efectos en la salud humana. Algunas investigaciones sugieren que pueden tener propiedades antiinflamatorias, antimicrobianas y anticancerígenas. Sin embargo, también se sabe que las saponinas pueden ser tóxicas en dosis altas, lo que puede provocar efectos secundarios como diarrea, náuseas y vómitos.

Es importante tener en cuenta que la mayoría de los estudios sobre las saponinas se han realizado en el laboratorio o en animales, por lo que se necesitan más investigaciones para determinar sus posibles beneficios y riesgos en humanos. Además, las saponinas pueden interactuar con otros medicamentos y suplementos, por lo que siempre es recomendable consultar con un profesional de la salud antes de tomar cualquier producto que contenga saponinas.

El retículo endoplasmático (RE) es un orgánulo membranoso complejo en las células eucariotas. Se divide en dos tipos: el retículo endoplasmático rugoso (RER) y el retículo endoplasmático liso (REL).

El RER está involucrado en la síntesis de proteínas y contiene ribosomas adheridos a su superficie, lo que le da un aspecto granular o rugoso. Las proteínas sintetizadas en el RER son transportadas a través de su membrana hacia el lumen donde se doblan y se procesan antes de ser enviadas a otros compartimentos celulares o secretadas fuera de la célula.

Por otro lado, el REL no tiene ribosomas adheridos y desempeña un papel importante en la síntesis de lípidos, el metabolismo de drogas y el mantenimiento del equilibrio celular de calcio.

Ambos tipos de RE forman una red interconectada que puede representar hasta la mitad del volumen total de un tipo particular de célula. La disfunción del RE ha sido vinculada a varias enfermedades, incluyendo fibrosis, enfermedades neurodegenerativas y ciertos trastornos metabólicos.

Las enfermedades de Niemann-Pick son un grupo de trastornos genéticos causados por la acumulación tóxica de lípidos (grasas) en células específicas del cuerpo llamadas macrófagos. Esto ocurre como resultado de mutaciones en los genes que producen enzimas necesarias para el metabolismo y transporte adecuados de las grasas. Existen diferentes tipos de enfermedades de Niemann-Pick, siendo los más comunes el tipo A y el tipo B, también conocidos como variantas clásicas tempranas y tardías de la enfermedad.

La variante clásica temprana (tipo A) generalmente se presenta durante los primeros meses de vida con síntomas que incluyen hepatomegalia (agrandamiento del hígado), esplenomegalia (agrandamiento del bazo), retraso en el crecimiento y desarrollo, dificultad para alimentarse, falta de tono muscular y problemas neurológicos progresivos que conducen a la pérdida de habilidades motoras y mentales. Esta forma de la enfermedad es a menudo fatal dentro de los primeros 2-3 años de vida.

La variante clásica tardía (tipo B) puede presentarse más tarde en la infancia o incluso durante la edad adulta, con síntomas menos graves que el tipo A. Los pacientes pueden experimentar hepatomegalia, esplenomegalia, dificultades pulmonares y problemas de crecimiento. Algunos individuos con esta variante también pueden desarrollar problemas neurológicos leves a medida que envejecen.

Existen otros tipos raros de enfermedades de Niemann-Pick, como el tipo C y el tipo D/J, que involucran diferentes mutaciones genéticas y presentan síntomas variados, incluyendo problemas neurológicos, hepáticos y pulmonares. El tratamiento para las enfermedades de Niemann-Pick se centra en aliviar los síntomas y mejorar la calidad de vida de los pacientes. La investigación está en curso para desarrollar terapias específicas que aborden las causas subyacentes de estas enfermedades.

Los Complejos de Clasificación Endosomal Requeridos para el Transporte, también conocidos como ESCRT (por sus siglas en inglés), son sistemas de proteínas que desempeñan un papel crucial en la clasificación y el transporte de carga en los endosomas. Los endosomas son compartimentos intracelulares donde se procesan y dirigen las vesículas que contienen lípidos, proteínas y otros cargamentos desde la membrana plasmática hacia lisosomas para su degradación.

El sistema ESCRT está formado por varios complejos proteicos (ESCRT-0, -I, -II y -III) que trabajan en conjunto para realizar diversas funciones durante el procesamiento endosomal. Estos complejos se encargan de reconocer y seleccionar la carga a transportar, curvatura y fisión de membranas, y finalmente la liberación de vesículas intraluminales (ILVs) en el interior del endosoma tardío.

El proceso comienza con ESCRT-0, que se une a las regiones monoubiquitinadas de las proteínas y lípidos de la membrana endosomal. Luego, ESCRT-I y ESCRT-II participan en el proceso de curvatura y constriction de la membrana, mientras que ESCRT-III media la fisión final para formar las ILVs. Después de la formación de estas vesículas, el sistema ESCRT se disocia y recicla, permitiendo así nuevos ciclos de clasificación y transporte en los endosomas.

La correcta función del sistema ESCRT es fundamental para diversos procesos celulares, como la degradación de receptores de factores de crecimiento, la regulación de la señalización celular, el procesamiento de patógenos y la biogénesis de exosomas. Por lo tanto, cualquier disfunción en este sistema puede conducir a diversas enfermedades, como los trastornos neurodegenerativos y el cáncer.

En la terminología médica, las proteínas se definen como complejas moléculas biológicas formadas por cadenas de aminoácidos. Estas moléculas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares.

Las proteínas son esenciales para la estructura y función de los tejidos y órganos del cuerpo. Ayudan a construir y reparar tejidos, actúan como catalizadores en reacciones químicas, participan en el transporte de sustancias a través de las membranas celulares, regulan los procesos hormonales y ayudan al sistema inmunológico a combatir infecciones y enfermedades.

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función particular. La genética dicta la secuencia de aminoácidos en las proteínas, ya que el ADN contiene los planos para construir cada proteína.

Es importante destacar que un aporte adecuado de proteínas en la dieta es fundamental para mantener una buena salud, ya que intervienen en numerosas funciones corporales vitales.

La subfamilia Cricetinae, también conocida como "hamsters verdaderos", pertenece a la familia Cricetidae en el orden Rodentia. Incluye varias especies de hamsters que son originarios de Europa y Asia. Algunas de las especies más comunes en esta subfamilia incluyen al hamster dorado (Mesocricetus auratus), el hamster sirio (Mesocricetus newtoni), y el hamster enano (Phodopus campbelli). Los miembros de Cricetinae tienen cuerpos compactos, orejas cortas y redondeadas, y bolsas en las mejillas para almacenar alimentos. También son conocidos por su comportamiento de acaparamiento de comida y su capacidad de almacenar grandes cantidades de grasa en su cuerpo como una reserva de energía.

Las ATPasas de translocación de protones vacuolares, también conocidas como H+-ATPasas vacuolares, son un tipo específico de bombas de protones que se encuentran en la membrana de las vacuolas y otros orgánulos similares en las células vegetales y algunos protistas.

Estas proteínas transportan iones de hidrógeno (H+) a través de la membrana utilizando energía derivada del ATP (trifosfato de adenosina), lo que resulta en un gradiente de protones a través de la membrana. Este gradiente se puede utilizar para impulsar otros procesos celulares, como la captación de nutrientes y la generación de energía.

Las ATPasas de translocación de protones vacuolares son esenciales para el crecimiento y desarrollo de las plantas, ya que desempeñan un papel clave en la regulación del pH intracelular y el transporte de iones y moléculas a través de las membranas.

La inhibición o disfunción de estas proteínas puede tener graves consecuencias para el crecimiento y desarrollo de las plantas, y se ha relacionado con diversos trastornos fisiológicos y patológicos en los cultivos agrícolas.

Los dextranos son polisacáridos neutros y de alto peso molecular, compuestos por moléculas repetitivas de D-glucosa unidas por enlaces glucosídicos α-1,6. Se producen naturalmente a partir de la degradación bacteriana del almidón y se pueden sintetizar artificialmente.

En medicina, los dextranos se utilizan como coloides intravenosos para expandir el volumen sanguíneo en casos de shock hipovolémico o hemorragia grave. También se emplean como agente espesante en productos farmacéuticos y dispositivos médicos, como pastas dentales y líquidos para contacto lens.

Existen diferentes tipos de dextranos con diferentes pesos moleculares y propiedades fisicoquímicas, lo que permite su uso en diversas aplicaciones clínicas y no clínicas. Sin embargo, el uso de dextranos en medicina ha disminuido en los últimos años debido al desarrollo de alternativas más seguras y efectivas, como los coloides sintéticos y las proteínas plasmáticas.

La proteólisis es un proceso bioquímico que implica la degradación o el rompimiento de las proteínas en sus componentes más pequeños, los aminoácidos. Este proceso es catalizado por diversas enzimas conocidas como proteasas o peptidases. La proteólisis juega un rol fundamental en muchos procesos fisiológicos, incluyendo la digestión de las proteínas alimenticias, la activación y desactivación de varias proteínas y péptidos, así como el control de la respuesta inmunitaria. También puede desempeñar un papel en la apoptosis o muerte celular programada. Sin embargo, un desequilibrio en la regulación de la proteólisis puede contribuir al desarrollo de diversas patologías, como las enfermedades neurodegenerativas y el cáncer.

La catepsina C es una enzima proteolítica que pertenece a la familia de las proteasas de serina. Se encuentra presente en muchos tipos de células, incluyendo los neutrófilos y otros leucocitos. La catepsina C desempeña un papel importante en la activación de otras proteasas, como la elastasa y la proteinasa 3, que están implicadas en la respuesta inmunitaria innata contra los patógenos.

La mutación o deficiencia de la catepsina C se ha asociado con varias afecciones médicas, como la enfermedad periodontal grave, la neutropenia congénita y algunas formas de neuropatía sensorial hereditaria. También se ha sugerido que la disfunción de la catepsina C puede desempeñar un papel en el desarrollo de enfermedades inflamatorias crónicas, como la artritis reumatoide y la enfermedad inflamatoria intestinal.

En resumen, la catepsina C es una enzima proteolítica importante que desempeña un papel clave en la activación de otras proteasas y en la respuesta inmunitaria innata contra los patógenos. La mutación o deficiencia de esta enzima se ha relacionado con varias afecciones médicas, incluyendo enfermedades periodontales, neutropenia congénita y neuropatía sensorial hereditaria, así como con el desarrollo de enfermedades inflamatorias crónicas.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

Los melanosomas son orgánulos presentes en los melanocitos, las células que producen melanina en nuestro cuerpo. La melanina es el pigmento responsable del color de nuestra piel, cabello y ojos. Los melanosomas contienen enzimas como la tirosinasa, que desempeñan un papel clave en la producción de melanina.

Existen dos tipos principales de melanosomas: los melanosomas I, que se encuentran en la piel de las personas de raza blanca y contienen pequeñas cantidades de melanina, y los melanosomas II, más grandes y con mayor cantidad de melanina, presentes en la piel de las personas de raza negra.

La función principal de los melanosomas es proteger a la piel de los daños causados por los rayos ultravioleta (UV) del sol. La exposición excesiva a estos rayos puede provocar quemaduras solares, envejecimiento prematuro de la piel y cáncer de piel. Los melanosomas ayudan a prevenir estos daños al distribuir la melanina por toda la piel y absorber los rayos UV.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

En terminología médica, las vesículas transportadoras se definen como pequeñas estructuras membranosas que se encargan de transportar moléculas y sustancias dentro de una célula. Estas vesículas forman parte del sistema de endomembranas de la célula y desempeñan un papel crucial en el mantenimiento de la homeostasis celular, la comunicación intercelular y la regulación de diversos procesos metabólicos.

Las vesículas transportadoras se forman a partir de otras membranas celulares, como la membrana del retículo endoplásmico, el aparato de Golgi o la membrana plasmática. Luego, se mueven a través del citoplasma mediante la acción de proteínas motoras y fusionan con otras membranas para liberar su contenido en un proceso conocido como exocitosis.

Existen diferentes tipos de vesículas transportadoras, cada una con una función específica. Algunos de los más comunes incluyen:

1. Vesículas secretoras: se encargan de transportar y liberar moléculas como hormonas, neurotransmisores o enzimas al exterior de la célula.
2. Vesículas endocíticas: participan en el proceso de endocitosis, mediante el cual las células internalizan moléculas y partículas del medio externo dentro de vesículas.
3. Vesículas de trasferencia: transportan proteínas y lípidos entre diferentes compartimentos celulares, como del retículo endoplásmico al aparato de Golgi.
4. Vesículas autofagosomas: participan en el proceso de autofagia, mediante el cual las células degradan y reciclan sus propias estructuras internas.

En resumen, las vesículas transportadoras son estructuras membranosas esenciales para la supervivencia y funcionamiento adecuado de las células, ya que permiten el transporte y distribución de moléculas y partículas dentro y fuera del citoplasma.

La monensina es un antibiótico policiclico aislado originalmente de la especie de bacteria Streptomyces cinnamonensis. Se utiliza principalmente en la medicina veterinaria para prevenir y controlar las infecciones causadas por coccidios en animales de granja, como pollos, bovinos y ovinos. También se ha estudiado su uso en el tratamiento de algunas enfermedades humanas, como la giardiasis y la amebiasis, aunque su uso en medicina humana es limitado.

La monensina funciona mediante el bloqueo del transporte de iones sodio (Na+) a través de las membranas celulares, lo que altera el equilibrio iónico y la homeostasis de las células parasitarias, lo que finalmente lleva a su muerte.

Es importante tener en cuenta que el uso de monensina en humanos es limitado y solo debe ser recetado y administrado por profesionales médicos capacitados, ya que puede causar efectos secundarios graves si no se utiliza correctamente. Además, el uso excesivo o inadecuado de monensina en animales de granja también puede plantear preocupaciones sobre la resistencia a los antibióticos y la seguridad del suministro de alimentos.

Las vesículas citoplasmáticas son estructuras membranosas encontradas en el citoplasma de las células. Se forman a través del proceso de endocitosis o de la división de otros orgánulos celulares, como el aparato de Golgi o el retículo endoplásmico. Las vesículas citoplasmáticas desempeñan un papel crucial en diversas funciones celulares, incluyendo el transporte y la distribución de lípidos, proteínas y otros materiales dentro de la célula, la digestión y procesamiento de material extracelular, y la comunicación intercelular.

Existen diferentes tipos de vesículas citoplasmáticas, entre ellas:

1. Vesículas de endocitosis: se forman por invaginación de la membrana plasmática y participan en la captura y transporte de moléculas y partículas del exterior celular. Dentro de este grupo se encuentran las vesículas de pinocitosis, que internalizan líquidos y solutos disueltos, y las vesículas de fagocitosis, que capturan y degradan partículas grandes, como bacterias o células muertas.

2. Vesículas secretoras: se forman a partir del aparato de Golgi y contienen proteínas y otros materiales que serán secretados al exterior celular o transportados a otras regiones intracelulares. Las vesículas secretoras pueden fusionarse con la membrana plasmática para liberar su contenido al espacio extracelular (exocitosis) o fusionarse con otros orgánulos, como lisosomas, para formar nuevas estructuras híbridas.

3. Vesículas de trasporte: participan en el transporte de proteínas y lípidos entre diferentes compartimentos celulares, como el retículo endoplásmico, el aparato de Golgi y la membrana plasmática. Estas vesículas pueden ser coatomer-dependientes (COP I, COP II) o no coatomer-dependientes, y su formación y fusión están reguladas por una serie de proteínas, como las SNAREs y las Rab GTPasas.

4. Vesículas endocíticas: se originan a partir de la invaginación de la membrana plasmática y participan en la internalización de receptores y ligandos, así como en la degradación de material extracelular capturado por fagocitosis o pinocitosis. Las vesículas endocíticas pueden madurar en endosomas tempranos y tardíos, donde se produce la acidificación del lumen y la fusión con lisosomas para formar endolisosomas, donde se lleva a cabo la degradación de los cargamentos vesiculares.

5. Vesículas autofágicas: participan en el proceso de autofagia, mediante el cual las células degradan sus propios componentes citoplasmáticos. La formación de estas vesículas implica la nucleación y expansión de un doble membrana que rodea al material citoplasmático a degradar, seguida de su fusión con lisosomas para formar autolisosomas, donde se produce la digestión del contenido vesicular.

En resumen, las vesículas son estructuras membranosas especializadas que desempeñan un papel fundamental en el transporte y la comunicación celular. Su formación, movimiento y fusión están regulados por una serie de proteínas y mecanismos moleculares complejos, que permiten a las células mantener su homeostasis y adaptarse a los cambios ambientales.

La clatrina es una proteína que se encuentra en las membranas celulares y desempeña un papel importante en el tráfico intracelular, especialmente en la formación de vesículas revestidas de clatrina. Estas vesículas están involucradas en el transporte de moléculas desde la membrana plasmática y los orgánulos intracelulares hacia dentro de la célula (endocitosis) y entre diferentes compartimentos celulares.

La clatrina se une a la membrana a través de una serie de proteínas adaptadoras y forma una jaula polimérica en forma de red que recubre las vesículas. Este revestimiento ayuda a dar forma a las vesículas y también desempeña un papel importante en la selección de carga, ya que reconoce y se une a señales específicas en los receptores y ligandos que deben ser transportados.

La clatrina es esencial para una variedad de procesos celulares, incluyendo la endocitosis de receptores de hormonas y neurotransmisores, la recaptación de líquidos y nutrientes del medio extracelular, y el tráfico de membranas en el sistema endomembranoso. Los defectos en la clatrina o sus asociados pueden conducir a una variedad de enfermedades, incluyendo trastornos neurológicos y neurodegenerativos.

Los lisosomas primarios son orgánulos derivados del sistema de endomembranas. Cada lisosoma primario es una vesícula que brota ... El tamaño de un lisosoma varía entre 0,02~0,5 μm.[3]​ Los lisosomas fueron descubiertos por el bioquímico belga Christian de ... Existen diversas formas de lisosomas secundarios, según el origen de la vesícula que se fusiona con el lisosoma primario: ... ISBN 84-291-7208-4. Wikcionario tiene definiciones y otra información sobre lisosoma. Función de lisosomas Datos: Q83330 ( ...
Lisosoma». La Celúla. Universidad de Alcalá. Consultado el 28 de octubre de 2007. «Lisosomas». Manual de Biología Celular. ... Al unirse al lisosoma primario forma un autofagolisosoma y sigue el mismo proceso que en el anterior caso. En la endocitosis ... El lisosoma se une al fagosoma formando un fagolisosoma y vierte su contenido en este, degradando las sustancias del fagosoma. ... Formar lisosomas primarios. La mitocondria es un orgánulo que puede ser hallado en todas las células eucariotas, aunque en ...
... lisosomas y peroxisomas; Microsomas (vesículas del retículo endoplasmático); y Ribosomas y citosoles. Antes de que la ...
... lisosoma; mitocondria (membranas internas y externas); núcleo (membranas internas y externas); peroxisoma; vacuola gránulos ...
Contienen lisosomas y cuerpos residuales. Generalmente se la clasifica como célula de la neuroglia. Presentan el antígeno común ...
Contienen lisosomas y cuerpos residuales. Generalmente se la clasifica como célula de la neuroglia. Presentan el antígeno común ...
Formación de los lisosomas primarios. Formación del acrosoma de los espermios. Las vesículas generadas en el retículo ... Almacenamiento y distribución de lisosomas, al igual que los peroxisomas, que son vesículas de secreción de sustancias.[3]​ El ... la manosa-6-fosfato que se añade a las proteínas destinadas a los lisosomas. Para llevar a cabo el proceso de fosforilación el ...
Los lisosomas son orgánulos relativamente grandes, formados por el aparato de Golgi, que contienen enzimas hidrolíticas y ... Lisosoma: degrada los restos celulares. Envoltura o membrana nuclear: segrega la cromatina (ADN + Proteínas) del citoplasma. ... Lisosoma 12. Ribosomas libres 13. Mitocondria 14. Fibras intermedias 15. Citoplasma 16. Vesícula secretora 17. Centrosoma (con ... lisosomas, aparato de Golgi, retículo endoplasmático liso, retículo endoplasmático rugoso, centriolos, y ribosomas; El núcleo ...
Presencia de lisosomas, peroxisomas y mitocondrias. También caracteriza a todos los eucariotas un esqueleto interno o ...
El glucógeno aparece almacenado en lisosomas. En niños destaca por producir insuficiencia cardíaca al acumularse en el músculo ...
kumamolisina) o a los lisosomas celulares (p. ej. tripeptidil peptidasa).[16]​ Las treonina proteasas, como las que se ...
Los lisosomas y los peroxisomas son menos frecuentes.[cita requerida] Las diferencias entre la porción recta y la porción ...
Una vez en el lisosoma, para poder tener capacidad hidrolítica, han de estar en un medio de pH entre 4 y 5. Esto se consigue ... al lisosoma. También puede darse el caso de que la vesícula que contiene la enzima y el receptor emprenda una vía errónea ( ... ácidas se encuentran en los lisosomas. Como todas las proteínas de endomembranas, las hidrolasas ácidas también son ... gracias a una ATP-asa que se encuentra en la membrana del lisosoma y que bombea H+ a su interior. Catalizan reacciones de ...
Los lisosomas son orgánulos que están situados en el interior de la célula, rodeados de una membrana, y contienen diferentes ... Los lisosomas poseen más de 50 enzimas degradativas diferentes; las mutaciones de los genes que codifican estas enzimas son las ... Dependiendo del defecto bioquímico y la sustancia que se acumule en los lisosomas se distinguen las siguientes enfermedades:[4 ... lo cual provoca la acumulación de diferentes sustancias no metabolizadas en el lisosoma con alteración de la función y muerte ...
En la célula se encuentra localizada en las lisosomas y microsomas. En el suero sanguíneo del hombre hay menor cantidad que en ... La mayoría de catepsinas se localizan en los lisosomas. Las catepsinas humanas se encuentran en tejidos como el cerebral, el ...
No obstante, si grandes cantidades de lisosomas se rompen la célula puede ser destruida por autodigestión. Los lisosomas llevan ... Los lisosomas conservan un ambiente de estas características al mantener un pH de 5.0 en su interior.[27]​ En caso de ruptura ... Los lisosomas también ocupan sus enzimas hidrolíticas para reciclar a los orgánulos obsoletos de la célula en un proceso ... El lisosoma ingiere a otro orgánulo y utiliza sus enzimas para degradar el material ingerido. Los monómeros orgánicos ...
A continuación, se fusionan con los lisosomas y forman los autolisosomas, estructuras de membrana única en las que se produce ... Regulación del transporte del autofagosoma al lisosoma. Regulación positiva de la actividad del complejo fosfatidilinositol 3- ...
Clatrina Hidrolasa Lisosoma Fagocitosis Pinocitosis Rieger, R.; Michaelis, A.; Green, M.M. 1991. Glossary of Genetics. ... La exocitosis de los lisosomas comúnmente sirve para reparar áreas dañadas de la membrana plasmática al reponer la bicapa ... Esta es la vesícula que permite que las partículas que fueron endocitosadas sean transportadas al lisosoma. Aquí hay enzimas ... de clatrina tienen una vida corta y sirven solo para formar una vesícula para la transferencia de partículas al lisosoma. La ...
Los osteoclastos son células multinucleadas que contienen numerosas mitocondrias y lisosomas. Son las responsables de la ...
Son raros los lisosomas, pero no son infrecuentes los cuerpos multivesiculares. [8]​ La superficie luminal de las células es ...
... de materiales en estructuras llamadas lisosomas. Los lisosomas actúan como centros de reciclaje dentro de las células. Usan ... lo que resulta en menos lisosomas, pero muy agrandados. Acumulación de lisosomas gigantes en células de túbulos renales / ... Los estudios sugieren que esta proteína puede ayudar a determinar el tamaño de los lisosomas y regular su movimiento dentro de ... Aunque la proteína reguladora del tráfico lisosomal participa en la función normal de los lisosomas, se desconoce su función ...
Son lisosomas que contienen numerosas enzimas que endurecen la zona pelúcida. El endurecimiento impide de forma permanente la ...
La transcobalamina-II es degradada por un lisosoma. La B12, finalmente libre, es lanzada al citoplasma, en donde puede ser ...
Lisosoma: Los lisosomas son orgánulos que albergan multitud de enzimas hidrolíticas. De morfología muy variable, no se ha ... donde se produce la fosforilación de las manosas de las enzimas que han de dirigirse al lisosoma; el «compartimento intermedio ... pasa a convertirse en el lisosoma funcional. Sus funciones abarcan desde la degradación de macromoléculas endógenas o ... demostrado su existencia en células vegetales.[13]​ Una característica que agrupa a todos los lisosomas es la posesión de ...
Luego se mueve hacia el centrosoma del fagocito y se fusiona con los lisosomas, formando un fagolisosoma y provocando la ... Al igual que en las células inmunitarias fagocíticas, el fagosoma resultante puede fusionarse con lisosomas (vacuolas ... Los macrófagos son longevos y pueden continuar la fagocitosis formando nuevos lisosomas.[3]​[5]​ Las células dendríticas ...
Los lisosomas son abundantes aproximadamente esferoides, se encuentran adyacentes a las mitocondrias. Los orgánulos de membrana ... De forma piramidal, el citoplasma de las células parietales está repleto de mitocondrias, con abundantes lisosomas y un sistema ...
Esta fagocitosis inicial se relaciona con un fagosoma primigenio y los lisosomas. Sin embargo los organismos fagótrofos ... aparato de Golgi y lisosomas) y de la gemación y fusión de vesículas, incluida la exocitosis y endocitosis. Origen del ...
P de los lisosomas a las mitocondrias. Por lo tanto, el PI(4)P llega a la mitocondria desde el aparato de Golgi y los lisosomas ... el RE y los lisosomas. El RE recluta lisosomas solo después de que Drp1 ya ha sido reclutado (mientras que Drp1 en sí mismo se ... Antes de que proceda la fisión, Rab7 se disociará de los lisosomas mediante la hidrólisis de GTP. También los contactos entre ... El contacto entre las mitocondrias y los lisosomas es posible porque la proteína lisosomal Rab7 puede asociarse con una ...
... que es el pH que se mantiene en el interior de los lisosomas. Los lisosomas son puntos de encuentro donde convergen diferentes ... No toda la carga que está destinada a acabar en los lisosomas llega a su destino. Parece que algunas hidrolasas lisosomales ... Los lisosomas son vesículas membranosas que contienen enzimas hidrolíticas utilizadas para la digestión intracelular controlada ... sea los lisosomas, las vesículas de secreción o la superficie celular. La red del trans Golgi se considera como la principal " ...
Una molécula desacopladora de la cubierta es internalizada y degradada por los lisosomas. Proteínas pueden ser metabolizadas o ...

No hay FAQ disponibles para "lisosomas"

No hay imágenes disponibles para "lisosomas"