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Activación del complemento iniciada por la interacción de ANTÍGENOS microbianos con el COMPLEMENTO C3B. Cuando el FACTOR B DE COMPLEMENTO se une al C3b unido a membrana, el FACTOR D DE COMPLEMENTO lo separa para formar Convertasa C3 alternativa (CONVERTASAS DEL COMPLEMENTO C3-C5)que, estabilizada por el FACTOR P DE COMPLEMENTO, consigue separar múltiples COMPLEMENTO C3 para formar Convertasa C5 alternativa (CONVERTASAS DEL COMPLEMENTO C3-C5), llevando a la separación del COMPLEMENTO C5 y al montaje del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO.

Glicoproteina central tanto en la la vía clásica como en la alternativa de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO. C3 puede ser partida en COMPLEMENTO C3A y COMPLEMENTO C3B, de forma espontánea en un nivel bajo y por la CONVERTASA C3 en un nivel alto. El fragmento C3a mas pequeño es una anafilatoxina (ANAFILATOXINAS) y mediador de procesos inflamatorios locales. El fragmento mayor C3b se une a la convertasa C3 para formar convertasa C5.

Todas as proteínas plasmáticas excepto la ALBÚMINA, que no es una globulina, y el FIBRINÓGENO, que no está presente en el suero. Las globulinas séricas se subdividen en globulinas Alfa, Beta, y Gamma según sus mobilidades electroforéticas respectivas. (Dorland, 28a ed)

Serina-proteasa que es el complejo del COMPLEMENTO C3B y el FACTOR BB DEL COMPLEMENTO. Desdobla el COMPLEMENTO C3 múltiple en COMPLEMENTO C3A (anafilotoxina) y COMPLEMENTO C3B en la VÍA ALTERNATIVA DE ACTIVACIÓN DEL COMPLEMENTO.

Glicoproteína sérica, rica en glicina, termolábil, que contiene un componente de la C3 CONVERTASA DE LA VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO (C3bBb). Bb, una serina proteasa, se genera cuando el factor B es dividido por el FACTOR D DE COMPLEMENTO en Ba y Bb.

Glicoproteínas séricas que participan en los mecanismos de ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO de defensa del huesped, que crean el COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO. Están incluidas glicoproteínas en las distintas vías de activación de complemento (VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO, VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO y VÍA DE COMPLEMENTO DE LECTINA).

Serina-proteasas que escinden el COMPLEMENTO C3 en COMPLEMENTO C3A y COMPLEMENTO C3B, o desdoblan el COMPLEMENTO C5 en COMPLEMENTO C5A y COMPLEMENTO C5B. Incluyen las diferentes formas de convertasas de C3/C5 en las vías clásica y alternativa de la ACTIVACIÓN DEL COMPLEMENTO. Ambas escisiones tienen lugar en el extremo C-terminal de un residuo ARGININA.

Activación secuencial de PROTEÍNAS DE COMPLEMENTO del suero para crear el COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO. Los factores que inician la activación de complemento incluyen el COMPLEJO ANTÍGENO-ANTICUERPO, ANTÍGENOS microbianos o los POLISACÁRIDOS de la superficie celular.

Glicoproteina importante en la activación de la VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO. C4 es partida por el COMPLEMENTO C1S activado a COMPLEMENTO C4A y COMPLEMENTO C4B.

Zymosan es un polisacárido insoluble derivado de la cáscara de levadura, utilizado experimentalmente para inducir respuestas inflamatorias agudas en estudios de investigación médica.

El fragmento más grande generada a partir de la escisión del COMPLEMENTO C3 por CONVERTASA. Es un componente de C3 CONVERTASA DE LA VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO (C3bBb) y CONVERTASAS DEL COMPLEMENTO C5 en ambas la vía clásica (C4b2a3b) y la vía alternativa (C3bBb3b). C3b participa en la REACCIÓN DE INMUNOADHERENCIA y mejora la FAGOCITOSIS. Puede ser inactivado (iC3b) o escindido por diversas proteasas para producir fragmentos como COMPLEMENTO C3c, COMPLEMENTO C3d; C3e; C3f y C3g.

Cadenas de Neisseria meningitidis responsables de la mayoría de los casos que afectan a adultos y personas de edad en los Estados Unidos. Las cadenas del serogrupo Y están asociadas con NEUMONÍA.

C5 tiene una importante función tanto en la vía clásica como en la alternativa de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO. C5 es partida por la convertasa C5(CONVERTASAs DEL COMPLEMENTO C3-C5) en COMPLEMENTO C5A y COMPLEMENTO C5B. El fragmento mas pequeño C5a es una anafilatoxina (ANAFILATOXINAS) y mediador de procesos inflamatorios. El fragmento mayor C5b se une a la membrana iniciando la conjunción espontánea de los últimos componentes del complemento C5-C9, en el COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO.

Proteína sérica que es importante en la VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO. Esta enzima separa el FACTOR B DE COMPLEMENTO unido al COMPLEMENTO C3B formando C3bBb, que es la C3 CONVERTASA DE LA VÍA ALTERNATIVA.

Componente de la VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO. C2 es partido por el COMPLEMENTO C1S activado en COMPLEMENTO C2B y COMPLEMENTO C2A. C2a, el fragmento terminal COOH que contiene una PROTEASAS DE SERINA, se combina con el COMPLEMENTO C4B para formar C4b2a (CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C3 DE LA VÍA CLÁSICA)y el subsiguiente C4b2a3b (CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C5 DE LA VÍA CLÁSICA).

Proteinas endógenas que inhiben o inactivan el COMPLEMENTO C3B. Incluyen el FACTOR H DE COMPLEMENTO y el FACTOR I DE COMPLEMENTO (inactivador C3b/C4b). Parten o facilitan la partición del C3b en fragmentos inactivos, por lo que son importantes en la regulación descendente de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO y su secuencia citolítica.

Cadenas de Neisseria meningitidis responsables de la mayoría de los brotes de meningococia en Europa Occidental y los Estados Unidos en la primera mitad del siglo XX. En la actualidad continúan siendo la principal causa de enfermedad en Asia y África, especialmente en África subsahariana.

Técnica que combina la electroforesis de proteína y la inmunodifusión doble. En este procedimiento las proteínas primero se separan por electroforesis en gel (usualmente agarosa), luego se hacen visibles por inmunodifusión de anticuerpos específicos. Se produce un arco elíptico específico de precipitina para cada proteína detectable por el antisuero.

Cadenas de Neisseria meningitidis halladas sobre todo en África.

Importante regulador soluble de la VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO. Es una glicoproteían de 139 kDa expresada por el higado y secretado en la sangre. Se une al COMPLEMENTO C3B y hace al iC3b (complemento 3b inactivado) susceptible de fragmentación por el FACTOR I DE COMPLEMENTO. El factor H de complemneto también inhibe la asociación del C3b con el FACTOR B DE COMPLEMENTO para formar la proenzima C3bB y estimular la disociación de Bb desde el complejo C3bBb (CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C3 DE LA VÍA ALTERNATIVA).

Conjunto de raras afecciones que se producen por el metabolismo defectuoso de las grasas y que se caracterizan por atrofia de la grasa subcutánea. Incluyen lipodistrofia total, congénita o adquirida, parcial, abdominal infantil y localizada.

Proteínas plasmáticas que regulan de forma negativa el proceso de cascada de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO. La activación no controlada del complemento y la lisis celular resultante es potencialmente peligrosa para el huesped. El sistema del complemento está muy regulada por inactivadores que aceleran la descomposición de los intermediarios y determinados receptores celulares de superficie.

Autoanticuerpo IgG contra la C3 CONVERTASA DE LA VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO, encontrado en el suero de pacientes con GLOMERULONEFRITIS MESANGIOCAPILAR. La unión de este autoanticuerpo a la C3bBb estabiliza la enzima y reduce las acciones de los inactivadores C3b (FACTOR H DE COMPLEMENTO, FACTOR I DE COMPLEMENTO). Esta estabilización anormal de la enzima induce una ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO contínua y generación de C3b, induciendo de ese modo la conjunción del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO y citolisis.

Un almidón que se halla en los tubérculos y raíces de muchas plantas. Como es hidrolizable a FRUCTOSA, se clasifica como un fructósano. Se ha empleado en investigación fisiológica para la determinación de la tasa de función glomerular.

Inflamación del riñón; proceso proliferativo o destructivo, focal o difuso que puede afectar a los glomérulos, a los túbulos o al tejido renal intersticial. (Dorland, 28a ed)

Variantes alélicas de la cadena pesada de gammaglobulina (CADENAS GAMMA DE INMUNOGLOBULINA)codificadas por ALELOS de GENES DE LAS CADENAS PESADAS DE LAS INMUNOGLOBULINAS.

Enfermedad glomerular que se caracteriza por reacción inflamatoria, con infiltración leucocitaria y proliferación celular de los glomérulos, o que parece ser resultado de una lesión inmunológica del mismo.

Destrucción de ERITROCITOS por muchos agentes causales diferentes como anticuerpos, bacterias, productos químicos, temperatura, y cambios en tonicidad.

Producto de la cascada de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO, al margen de las vías, que forma canales transmembrana y causando interrupción de la MEMBRANA CELULAR diana y lisis celular. Está formada por la conjunción secuencial de componentes terminales del complemento (COMPLEMENTO C5B, COMPLEMENTO C6, COMPLEMENTO C7, COMPLEMENTO C8 y COMPLEMENTO C9) dentro de la membrana diana. El resultante C5b-8-poli-C9 es el "complejo de ataque de membrana" o MAC.

El primer componente del complemento para actuar en la VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO. Es un complejo trimolecular dependiente de calcio formado por tres subcomponentes: COMPLEMENTO C1q, COMPLEMENTO C1r y COMPLEMENTO C1s a razón de 1:2:2. Cuando el alquilo C1 intacto se une a al menos dos a anticuerpos (que implican C1q), C1r y C1s se activan secuencialmente, lo que conduce a los pasos posteriores en la cascada de ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO.

No susceptibilidad ante los efectos invasivos o patogénos de los microorganismos ajenos o a los efectos tóxicos de sustancias antigénicas.

GLICOESFINGOLIPIDOS con un grupo sulfato esterificado en un de los grupos de azúcar.

Enzimas que activan una o mas PROTEINAS DE COMPLEMENTO del sistema de complemento, dando lugar a la formación del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DEL SISTEMA COMPLEMENTO, una respuesta importante en la defensa del huesped. Existen enzimas en las distintas vías de ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO.

Proteínas séricas con una movilidad electroforética que cae entre las ALFAGLOBULINAS y las GAMMAGLOBULINAS.

Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.

Cadenas de Neisseria meningitidis responsables de la mayoría de los casos esporádicos en adolescentes y de casi todos los brotes de enfermedad en este grupo de edad. Estas cadenas son menos comunes en los niños.

Soluciones o mezclas de sustancias tóxicas y no tóxicas elaboradas por las glándulas salivares de las serpientes (Ophidia) con el fin de matar a la presa o incapacitar a los depredadores y que se liberan por colmillos acanalados o agujereados. Usualmente contienen enzimas, toxinas y otros factores.

En biología molecular, 'esterasas' son enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres, produciendo alcoholes y ácidos carboxílicos.

Cadenas de Neisseria meningitidis que más comúnmente causan infecciones o enfermedad en la infancia. Las cadenas del serogrupo B suelen aislarse en casos esporádicos, siendo menos comunes en los brotes epidémicos.

Técnica en la que existe difusión del antígeno o anticuerpo a través de un medio semisólido, usualmente gel de agar o agarosa, siendo el resultado una reacción de precipitina.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

El fragmento más pequeño generada a partir de la escisión del complemento C3 por CONVERTASA C3. La C3a, un péptido amino ácido 77, es un mediador de proceso inflamatorio local. Induce CONTRACCIÓN MUSCULAR lisa y la LIBERACIÓN DE HISTAMINA de MASTOCITOS y LEUCOCITOS. El C3a se considera una anafilatoxina junto con el COMPLEMENTO C4A; COMPLEMENTO C5A; y COMPLEMENTO C5A DES-ARGININA.

Enzima de la clase de las isomerasas que cataliza la ruptura eliminativa de polisacáridos que contienen residuos de D-glucuronato o L-iduronato enlazados en 1,4 y residuos de 2-sulfoamino-2-desoxi-6-sulfo-D-glucosa en enlaces 1,4-alfa, para formar oligosacáridos con grupos terminales de 4-desoxi-alfa-D-gluc-4-enuronosil, en sus terminales no reductores. EC 4.2.2.7.

Sustancias biológicamente activas cuyas actividades afectan o desempeñan un rol en el funcionamiento del sistema inmune.

Glicoproteína de la matriz extracelular de las plaquetas y de una variedad de células normales y transformadas, tanto de origen mesenquimal como epitelial. La trombospondina-1 se cree que desempeñan un rol en la migración y proliferación celular, durante la embriogénesis y la reparación de heridas. También, se ha estudiado por su uso como regulador potencial del crecimiento tumoral y de las metástasis.

Trastorno multisistémico crónico, recidivante, inflamatorio y a menudo febril del tejido conectivo, que se caracteriza principalmente por la participación de la piel, articulaciones, riñones, y membranas serosas. Es de etiología desconocida, pero se piensa que representa un fallo de los mecanismos que regulan al sistema autoinmune. La enfermedad se caracteriza por una amplia gama de disfunciones sistémicas, una eritrosedimentación acelerada, y la formación de células LE en la sangre o médula ósea.

Una familia relacionada a las glicoproteínas adhesivas que se sintetizan, secretan, y se incorporan en la matriz extracelular de una variedad de células, incluyendo los gránulos alfa de las plaquetas después de la activación de la trombina y las células endoteliales. Interactúan con una serie de FACTORES DE COAGULACIÓN SANGUÍNEA y factores anticoagulantes. Han sido identificadas cinco formas diferentes, la trombospondina -1, -2, -3, -4, y la proteína matriz del cartílago oligomerico (COMP). Están involucrados en la adhesión celular, la agregación plaquetaria, proliferación celular, angiogénesis, metástasis tumoral, crecimiento del MÚSCULO LISO VASCULAR, y la reparación de tejidos.

Agente quelante que secuestra una variedad de cationes polivalentes tales como CALCIO. Se utiliza en la fabricación de productos farmacéuticos y como aditivo alimentario.

Subcomponente del complemento C1, compuesto por seis copias de tres cadenas de polipéptidos (A, B y C), cada una codificada por un gen diferente (C1QA, C1QB, C1QC). Este complejo está ordenado en nueve subunidades (seis disulfuro unidas a dímeros de A y B y tres disulfuro unidas a biodímeros de C. C1q tiene sitios de unión para anticuerpos (la cadena pesada de la INMUNOGLOBULINA G o de la INMUNOGLOBULINA M). La interacción de C1q y la inmunoglobulina activa las dos proenzimas COMPLEMENTO C1R y COMPLEMENTO C1S, iniciando la cascada de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO mediante la VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO.

Una especie de bacterias gram-negativa, en forma de bastón que pertenecen al serogrupo K de las ESCHERICHIA COLI. Vive como habitante inofensivo en el INTESTINO GRUESO humano y es ampliamente usada en la INVESTIGACIÓN GENÉTICA y médica.

Moléculas que están en la superficie de algunos linfocitos B y macrófagos, ellas reconocen y se combinan con los componentes del complemento C3b, C3d, C1q, y C4b.

Derivados del ácido benzoico que contienen cloro y mercurio.

Infección fulminante de las meninges y del líquido subaracnoideo por la bacteria NEISSERIA MENINGITIDIS, que produce inflamación difusa y trombosis venosa perimeníngea. Las manifestaciones clínicas incluyen FIEBRE, rigidez de nuca, CONVULSIONES, CEFALEA severa, exantema petequial, estupor, déficits neurológicos focales, HIDROCEFALIA y COMA. El organismo se transmite usualmente a través de las secreciones nasofaríngeas y es causa principal de meningitis en niños y en adultos jóvenes. Se ha señalado que la Neisseria meningitidis de los serogrupos A, B, C, Y y W-135 producen meningitis.(Adaptación del original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, pp689-701; Curr Opin Pediatr 1998 Feb;10(1):13-8).

Fragmento menor que se forma cuando la convertasa C5 divide C5 en C5a y COMPLEMENTO C5B. C5a es un glucopéptido de 74 aminoácidos, con un terminal ARGININA que es crucial para su actividad espasmogénica. De todas las anafilotoxinas derivadas del complemento, C5a es la mas potente en mediar la HIPERSENSIBILIDAD INMEDIATA, la CONTRACCIÓN MUSCULAR lisa, la LIBERACIÓN DE HISTAMINA y la migración de los LEUCOCITOS al lugar de la INFLAMACIÓN.

Capilares en forma de penachos que se proyectan hacia las terminaciones dilatadas o las cápsulas de cada uno de los túbulos renales, los cuales en conjunto son rodeados por una cápsula (cápsula glomerular) lo que da lugar al corpúsculo renal. (Dorland, 27th ed)

Proteina de 53 kDa que es un regulador positivo de la vía alternativa de la activación del complemento (VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO). Estabiliza la CONVERTASA DEL COMPLEMENTO C3 DE LA VÍA ALTERNATIVA (C3bBb) y la proteje de una rápida inactivación, facilitando de ese modo la cascada de la ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO y la formación del COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO. Los indivíduos con mutación en el gen PFC muestran deficiencia de properdina y tienen una alta susceptibilidad a las infecciones.

Complejo formado por la unión de moléculas de antígeno y anticuerpo. La deposición de grandes complejos antígeno-anticuerpo produce daño tisular y genera ENFERMEDADES DE INMUNOCOMPLEJOS.

Células rojas de la sangre. Los eritrocitos maduros no presentan núcleos y son discos bicóncavos que contienen HEMOGLOBINA, cuya función es transportar el OXÍGENO.

Procesos patologicos del REÑON o de componentes de su tejidos.

Polisacáridos son largas cadenas de azúcares simples unidos por enlaces glucosídicos, desempeñando funciones estructurales y de almacenamiento de energía en organismos vivos.

Presencia de proteínas en la orina, que es un indicador de ENFERMEDADES RENALES.

Registro de descendencia o ascendencia en especial de una característica particular o rasgo, que indica cada miembro de la familia, su relación y su situación en relación a este rasgo o característica.

Especie de bacterias gramnegativas, aerobias que se encuentran principalmente en las secreciones venéreas purulentas. Son el agente causal de la GONORREA.

Proteinas que se unen a partículas y células, para aumentar la susceptibilidad a la FAGOCITOSIS, especialmente ANTICUERPOS unidos a EPITOPES que se unen a RECEPTORES FC. También puede participar el COMPLEMENTO C3B.

Subunidad múltiple de proteinas con función en la INMUNIDAD. Son producidas por los LINFOCITOS B desde los GENES DE INMUNOGLOBULINAS. Están compuestas de dos cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA) y dos ligeras (CADENAS LIGERAS DE INMUNOGLOBULINA), con cadenas de polipéptidos complementarias adicionales, dependiendo de sus isoformas. Las isoformas incluyen formas monoméricas y poliméricas y formas transmembrana (RECEPTORES DEL ANTÍGENO DE LA CÉLULA B)o formas secretadas (ANTICUERPOS). Según la secuencia de aminoácidos de sus cadenas pesadas se dividen en cinco clases (INMUNOGLOBULINA A, INMUNOGLOBULINA D, INMUNOGLOBULINA E, INMUNOGLOBULINA G e INMUNOGLOBULINA M) y varias subclases.

El engullimineto y degradación de los microorganismos; otras células que están muertas, moribundas, o patogénicas y partículas extrañas por las células fagocíticas (FAGOCITOSIS).

Enfermedad glomerular que se manifiesta clínicamente por proteinuria, y en ocasiones por otras características del síndrome nefrótico. Histológicamente se caracteriza por depósitos en la pared del capilar glomerular entre la célula epitelial y la membrana basal y por un engrosamiento de la membrana. También son características unas proyecciones hacia afuera de la membrana entre los depósitos epiteliales en forma de "púas". Hay cierta aceptación de que los depósitos son complejos antígeno-anticuerpo.

Representa el 15-20 por ciento de las inmunoglobulinas de suero humano, sobre todo como el polímero de cadena 4 en seres humanos o en otros mamíferos dímero. La IgA secretora (INMUNOGLOBULINA A SECRETORA) es la inmunoglobulina principal en las secreciones.

Principal clase de isotipo de inmunoglobulina en el suero humano normal. Existen algunas subclases del isotipo de IgG, como por ejemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.

Elemento metálico con el símbolo atómico Mg, número atômico 12 y masa atómica 24,31. Es importante para la actividad de muchas enzimas, especialmente las que están involucradas con la FOSFORILACIÓN OXIDATIVA.

La porción clara de la SANGRE que queda luego de la COAGULACION SANGUINEA para remover las CELULAS SANGUINEAS y las proteínas coagulantes.

Sueros que contienen anticuerpos. Se obtienen a partir de un animal que ha sido inmunizado por la inyección de ANTÍGENOS o por la infección con microorganismos que contienen el antígeno.

Electroforesis en la que se introducen discontinuidades en el voltaje y en los gradientes de pH mediante tampones de diferente composición y pH en las diferentes partes de la columna del gel. El término "disc"se usó originalmente como una abreviatura de "discontinuo", en referencia a los tampones empleados, y no tiene nada que ver con la forma de las zonas separadas.

Especie Oryctolagus cuniculus, de la familia Leporidae, orden LAGOMORPHA. Los conejos nacen en las conejeras, sin pelo y con los ojos y los oídos cerrados. En contraste con las LIEBRES, los conejos tienen 22 pares de cromosomas.

Cromosoma sexual femenino, que determina la diferencia sexual y está presente en la mitad de los gametos masculinos y en todos los gametos femeninos de los seres humanos y otras especies con machos heterogaméticos.

Un heteropolisacárido cuya estructura es similar a la HEPARINA. Se acumula en individuos que tienen MUCOPOLISACARIDOSIS.

Una respuesta dentro de un sistema que devuelve una parte del resultado a la entrada, influyendo así la continua actividad o productividad del sistema.

Porción del túbulo renal que se extiende desde la CÁPSULA GLOMERULAR en la CORTEZA RENAL hasta la MÉDULA RENAL. El túbulo proximal consiste en un segmento proximal contorneado en la corteza y un segmento distal recto que desciende hasta la médula donde forma el ASA NEFRÓNICA, en forma de U.

Nombre común utilizado para el género Cavia. La especie más común es la Cavia porcellus que es la cobaya domesticada para mascotas y para la investigación biomédica.

Reino de organismos eucariónticos, heterotróficos que viven parasitamente como sáprobos, incluyendo las setas (AGARICALES), LEVADURAS, moho, etc. Se reproducen sexual o asexualmente, y tienen ciclos de vida que van desde los simples a los complejos. Los hongos filamentosos, habitualmente llamados mohos, se refieren a los que crecen como colonias multicelulares.

Cromatografía en geles no iónicos sin tener en consideración el mecanismo de discriminación del soluto.

Clase de inmunoglobulina que lleva cadenas mu (CADENAS MU DE INMUNOGLOBULINA). La IgM puede fijar las PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. La designación IgM se escogió por su alto peso molecular y originalmente se llamaba macroglobulina.

La capacidad de una sustancia de se disuelver, es decir, de formar una solución con otra sustancia. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)

Pruebas para el antígeno tisular que usa un método directo, por la conjugación de anticuerpos con colorantes fluorescentes (TÉCNICA DE ANTICUERPOS FLUORESCENTES, DIRECTA) o un método indirecto, por la formación antígeno-anticuerpo que entonces se marca con un conjugado anticuerpo, anti-inmunoglobulina marcada con fluoresceína (TÉCNICA DE ANTICUERPO FLUORESCENTE, INDIRECTA). El tejido es entonces examinado por un microscopio fluorescente.

Cualquiera de los mamiferos rumiantes con cuernos curvados del género Ovis, familia Bovidae. Poseen surcos lagrimales y glándulas interdigitales, ausentes en las CABRAS.

Una categoría de secuencias de ácidos nucleicos que funciona como unidades de la herencia y que codifican las instrucciones básicas para el desarrollo, reproducción y mantenimiento de los organismos.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Inmmunoensayo que utiliza un anticuerpo marcado con una enzima marcadora como es la peroxidasa del rábano picante (horseradish peroxidase). Mientras la enzima o el anticuerpo están unidas a un sustrato inmunoadsorbente, ambas retienen su actividad biológica; el cambio en la actividad enzimática como resultado de la reacción enzima-anticuerpo-antígeno es proporcional a la concentración del antígeno y puede ser medida espectrofotométrica o visualmente. Se han desarrollado muchas variantes del método.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Complejo de lípido y polisacárido. Componente principal de la pared celular de las bacterias gramnegativas; los lipopolisacáridos son endotoxinas e importantes antígenos específicos de grupo. La molécula de lipopolisácarido consta de tres partes. El LÍPIDO A, un glicolípido responsable de la actividad endotóxica, y la cadena específica de los ANTÍGENOS O. El lipopolisacárido de Escherichia coli es un mitógeno de células B frecuentemente empleado (activador policlonal) en el laboratorio de inmunología. (Dorland, 28a ed)

Compuestos conjugados de proteína-carbohidrato que incluyen las mucinas, los mucoides y las glicoproteínas amiloides.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Cubierta externa del cuerpo y que lo proteje del ambiente. Se compone de DERMIS y EPIDERMIS.

Proporción en la que una enzima conserva su conformación estructural o su actividad cuando se somete al almacenamiento, aislamiento y purificación o a otras manipulaciones físicas o químicas, entre las que se incluyen las enzimas proteolíticas y el calor.

Leucocitos granulares que tienen un núcleo con tres y hasta cinco lóbulos conectados por delgados filamentos de cromatina y un citoplasma que contiene una granulación fina y discreta que toma coloración con tintes neutrales.

Aparición regular y simultánea de dos o más genotipos discontinuos en una sola población de entrecruzamiento. El concepto incluye diferencias en los genotipos que oscilan desde un único sitio nucleotídico (POLIMORFISMO DE NUCLEÓTIDO SIMPLE) hasta grandes secuencias de nucleótidos visibles a nivel cromosómico.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Capacidad de un organismo normal de no ser afectado por microorganismos y sus toxinas. Es el resultado de la presencia natural de AGENTES ANTIINFECIOSOS, factores constitucionales, tales como la TEMPERATURA CORPORAL y de células inmunitarias que actúan de inmediato como las CÉLULAS NATURALES ASESINAS.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Células que recubren las superficies interna y externa del cuerpo, formando masas o capas celulares (EPITELIO). Las células epiteliales que revisten la PIEL, BOCA, NARIZ y el CANAL ANAL derivan del ectodermo; las que revisten el SISTEMA RESPIRATORIO y el SISTEMA DIGESTIVO derivan del endodermo; las otras (SISTEMA CARDIOVASCULAR y SISTEMA LINFÁTICO) del mesodermo. Las células epiteliales se pueden clasificar principalmente por la forma y función de las células en células epiteliales escamosas, glandulares y de transición.

Método in vitro para producir grandes cantidades de fragmentos específicos de ADN o ARN de longitud y secuencia definidas a partir de pequeñas cantidades de cortas secuencias flanqueadoras oligonucleótidas (primers). Los pasos esenciales incluyen desnaturalización termal de las moléculas diana de doble cadena, reasociación de los primers con sus secuencias complementarias, y extensión de los primers reasociados mediante síntesis enzimática con ADN polimerasa. La reacción es eficiente, específica y extremadamente sensible. Entre los usos de la reacción está el diagnóstico de enfermedades, detección de patógenos difíciles de aislar, análisis de mutaciones, pruebas genéticas, secuenciación del ADN y el análisis de relaciones evolutivas.

Estado del ambiente que se manifiesta en el aire y en los cuerpos en forma de calor, en una gradación que fluctúa entre dos extremos que, convencionalmente, se denominan: caliente y frío (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)

Ratones silvestres cruzados endogámicamente para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica C57BL.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Cepa de ratas albinas desrrolladas en el Instituto Wistar que se ha extendido a otras instituciones. Esto ha diluido mucho a la cepa original.

Clase de ratones en los que ciertos GENES de sus GENOMAS han sido alterados o "noqueados". Para producir noqueados, utilizando la tecnología del ADN RECOMBINANTE, se altera la secuencia normal de ADN del gen estudiado, para prevenir la sintesis de un producto génico normal. Las células en las que esta alteración del ADN tiene éxito se inyectan en el EMBRIÓN del ratón, produciendo ratones quiméricos. Estos ratones se aparean para producir una cepa en la que todas las células del ratón contienen el gen alterado. Los ratones noqueados se utilizan como MODELOS DE ANIMAL EXPERIMENTAL para enfermedades (MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD)y para clarificar las funciones de los genes.

La vía alternativa del complemento, también conocida como ruta de activación del lectina de unión al manosa (MBL) o vía de activación de la proteína asociada a los lípidos (LPS), es una vía de activación del sistema del complemento que no involucra al componente C1, a diferencia de la vía clásica. En cambio, se inicia cuando el reconocimiento de patrones moleculares asociados a patógenos (PAMPs) por parte de las proteínas de fase aguda como la lectina de unión al manosa (MBL), las ficolinas o las proteínas de unión a los lípidos bacterianos (LLP) desencadena la formación del complejo de ataque de la membrana (MAC). Esto conduce a la activación de la vía terminal del sistema complemento, resultando en la producción de especies reactivas de oxígeno y la lisis celular. La vía alternativa del complemento desempeña un papel importante en la defensa inmunitaria contra los patógenos invasores y también está involucrada en la inflamación y la respuesta inmune adaptativa.

El complemento C3 es una proteína importante del sistema inmune que ayuda a eliminar patógenos invasores, como bacterias y virus, del cuerpo. Forma parte de la vía clásica, alternativa y lectina del sistema del complemento y desempeña un papel crucial en la respuesta inmunitaria humoral.

Cuando el sistema del complemento se activa, una serie de proteínas se activan sucesivamente, lo que resulta en la ruptura de las membranas de los patógenos y la promoción de la inflamación. El C3 es uno de los componentes más importantes de esta cascada enzimática y se divide en tres fragmentos (C3a, C3b y C3c) cuando se activa.

El fragmento C3b puede unirse a las superficies de los patógenos y marcarlas para su destrucción por células fagocíticas, como neutrófilos y macrófagos. El C3a, por otro lado, actúa como un mediador químico que promueve la inflamación y la respuesta inmune al reclutar células inmunes adicionales en el sitio de la infección.

El nivel sérico de C3 se utiliza a menudo como un marcador de activación del sistema del complemento y puede estar disminuido en diversas enfermedades, como infecciones, inflamación sistémica y trastornos autoinmunes. Además, las mutaciones en el gen que codifica para el C3 se han asociado con un mayor riesgo de desarrollar enfermedades renales y neurológicas.

Las seroglobulinas no son un término médico ampliamente utilizado o reconocido en la literatura o práctica clínica actual. Sin embargo, inferiría que podría estar relacionado con los anticuerpos (inmunoglobulinas) que son específicos de un serotipo o serogrupo de agentes infecciosos. Por ejemplo, en el caso de la meningitis causada por bacterias del género Neisseria, como N. meningitidis, los anticuerpos se clasifican en serogrupos (por ejemplo, A, B, C, Y, W) según las diferencias antigénicas en el polisacárido capsular de la pared bacteriana. Por lo tanto, las "seroglobulinas" podrían referirse a pools de estos anticuerpos específicos del serotipo utilizados en inmunoterapia o profilaxis. Sin embargo, se requiere más contexto para confirmar esta interpretación.

La C3 Convertasa de la Vía Alternativa del Complemento es una enzima importante en el sistema inmune que se forma durante la activación de la vía alternativa del complemento. La vía alternativa es una ruta de activación del sistema del complemento, que es un conjunto de proteínas séricas y membranales que desempeñan un papel crucial en la defensa del huésped contra patógenos y también están involucradas en diversos procesos inflamatorios y homeostáticos.

La C3 Convertasa de la Vía Alternativa está compuesta por dos proteínas, Factor B y Factor D, que se unen al componente C3b del complemento para formar el complejo enzimático C3bBb. Este complejo es capaz de cleavage el componente C3 adicional en C3a y C3b, lo que amplifica aún más la activación de la vía alternativa y conduce a la formación del ataque de membrana complementaria (MAC), una estructura multimolecular que forma poros en las membranas de células diana y puede resultar en su lisis.

La C3 Convertasa de la Vía Alternativa desempeña un papel crucial en la respuesta inmune innata, ya que ayuda a marcar y eliminar patógenos, así como también contribuye a la activación de células presentadoras de antígenos y al reclutamiento de células inflamatorias. Sin embargo, un desequilibrio en su regulación puede conducir a una respuesta excesiva del sistema inmune, lo que resulta en daño tisular y diversas patologías, como glomerulonefritis, vasculitis y enfermedades autoinmunes.

El Factor B del Complemento es una proteína importante del sistema inmunitario involucrada en la respuesta inmunitaria humoral. Es uno de los componentes de la vía alterna del sistema del complemento, que es un mecanismo de defensa contra patógenos invasores.

La activación del Factor B ocurre cuando se une a la superficie de un microbio, específicamente al polisacárido bacteriano o a la superficie de una célula dañada. Una vez unida, es activado por el Factor D, lo que resulta en la formación del complejo C3bBb, también conocido como la convertasa de la vía alterna. Esta convertasa escinde al C3, generando C3a y C3b, lo que desencadena una cascada de eventos que conducen a la lisis de la célula diana o a su fagocitosis por células inmunes.

El Factor B del Complemento es sintetizado principalmente en el hígado y se encuentra en forma inactiva en el plasma sanguíneo. La deficiencia congénita de este factor se asocia con un aumento en la susceptibilidad a infecciones bacterianas, especialmente por especies como Neisseria meningitidis y Haemophilus influenzae.

El sistema del complemento es un conjunto de aproximadamente 30 proteínas solubles en suero, cada una con diferentes funciones pero que trabajan juntas para ayudar a eliminar patógenos invasores y desechos celulares. Las proteínas del sistema complemento se activan secuencialmente mediante una cascada enzimática, lo que resulta en la producción de moléculas con actividad biológica como las pequeñas proteínas citotóxicas C3b y C4b, el complejo de ataque a membrana (MAC) y los anafilatoxinas C3a y C5a. Estos productos promueven la inflamación, la fagocitosis y la lisis celular, desempeñando un papel crucial en la inmunidad innata y adaptativa. El sistema del complemento se puede activar a través de tres vías: la vía clásica, la vía alterna y la vía lectina. Cada vía involucra diferentes conjuntos de proteínas, pero todas conducen a la activación de la proteasa C3 convertasa, que desencadena la cascada enzimática y la producción de productos finales activados. Las proteínas del sistema complemento también pueden regularse a sí mismas para prevenir daños colaterales a las células sanas.

Las convertasas de complemento C3-C5 son enzimas que desempeñan un papel crucial en la activación de la vía final común del sistema del complemento, una parte importante de la respuesta inmune innata. Estas enzimas participan en una serie de reacciones en cascada que amplifican y aceleran la respuesta inflamatoria y promueven la eliminación de patógenos invasores, células infectadas o apoptóticas.

Las convertasas de complemento C3-C5 se forman a partir de los componentes del sistema del complemento C3b y C4b, combinados con factores reguladores como factor B y factor D. La formación de estas convertasas resulta en la activación proteolítica de las moléculas C3 y C5 en sus fragmentos C3a y C3b, y C5a y C5b, respectivamente.

El fragmento C3b se une a las superficies celulares y actúa como un marcador para la eliminación de células diana, mientras que los fragmentos C3a y C5a funcionan como mediadores químicos proinflamatorios. El fragmento C5a es particularmente potente, ya que atrae neutrófilos al sitio de inflamación e induce la liberación de especies reactivas de oxígeno y enzimas lisosómicas, lo que promueve la destrucción de patógenos.

Sin embargo, una activación incontrolada o excesiva del sistema del complemento puede resultar en daño tisular y diversas afecciones patológicas, como glomerulonefritis, vasculitis, y enfermedades autoinmunes. Por lo tanto, la regulación adecuada de las convertasas de complemento C3-C5 es fundamental para mantener la homeostasis y prevenir enfermedades.

La activación del complemento es un proceso enzimático en cascada que forma parte del sistema inmune innato y adaptativo. Consiste en la activación secuencial de una serie de proteínas plasmáticas, conocidas como el sistema del complemento, las cuales desempeñan un papel crucial en la defensa contra patógenos y en la eliminación de células dañinas o apoptóticas.

Existen tres vías principales de activación del complemento: la vía clásica, la vía alternativa y la vía lectina. Cada vía se inicia por mecanismos diferentes, pero todas confluyen en un tronco común que involucra la activación de la proteasa C3 convertasa, la cual escinde a la proteína C3 en sus fragmentos C3a y C3b. El fragmento C3b se une covalentemente a las superficies de los patógenos o células diana, marcándolas para su destrucción.

La activación del complemento desencadena una serie de reacciones inflamatorias y citotóxicas, como la producción de anafilotoxinas (C3a y C5a), que promueven la quimiotaxis y activación de células inmunes; la formación del complejo de ataque a membrana (MAC, por sus siglas en inglés), que induce la lisis celular; y la opsonización, mediante la cual los fragmentos C3b y C4b unidos a las superficies diana facilitan su fagocitosis por células presentadoras de antígeno.

La activación del complemento debe estar regulada cuidadosamente para evitar daños colaterales en tejidos sanos. Diversas proteínas reguladoras, como la proteína de unión al fragmento C1 (C1-INH), la proteasa factor I y las membrana cofactor proteínas, ayudan a mantener el equilibrio entre la activación del complemento y su inhibición. Las disfunciones en estos mecanismos reguladores pueden contribuir al desarrollo de diversas enfermedades autoinmunes e inflamatorias.

El complemento C4 es una proteína importante del sistema inmune que ayuda en la respuesta inmunitaria y en la lucha contra las infecciones. Forma parte del camino clásico de activación del complemento, el cual es un conjunto de más de 20 proteínas presentes en la sangre y otros líquidos corporales.

Cuando una sustancia extraña o patógena (como un virus o bacteria) entra en el cuerpo, el sistema inmune reconoce esa sustancia como extraña y activa el camino clásico del complemento. La proteína C4 se activa y se divide en dos fragmentos: C4a y C4b. El fragmento C4b se adhiere a la superficie de la sustancia extraña, marcándola para su destrucción. Luego, otras proteínas del complemento se unen al C4b y forman un complejo que crea poros en la membrana de la sustancia extraña, lo que lleva a su lisis (destrucción).

La deficiencia congénita del complemento C4 se asocia con un mayor riesgo de desarrollar ciertas enfermedades autoinmunes, como el lupus eritematoso sistémico. Además, los niveles bajos de C4 pueden ser indicativos de una activación excesiva del sistema inmune, lo que puede ocurrir en diversas condiciones clínicas, como infecciones, inflamaciones y cánceres.

Zymosan es un término médico que se refiere a un polisacárido insoluble derivado de la cáscara de levadura de cerveza, Saccharomyces cerevisiae. En el campo de la investigación biomédica, zymosan se utiliza a menudo como agente estimulante del sistema inmune en experimentos de laboratorio.

Cuando se administra a animales de laboratorio o se incuba con células inmunes en cultivo, zymosan induce una respuesta inflamatoria caracterizada por la activación de células inmunes como neutrófilos y macrófagos. Esto sucede porque zymosan contiene componentes moleculares que se reconocen como patógenos, lo que desencadena una respuesta inmune para combatir la infección.

Sin embargo, como zymosan no es un patógeno real, sino solo un componente molecular aislado, se puede utilizar de manera segura y ética en experimentos de laboratorio para estudiar los mecanismos de la inflamación y la respuesta inmune. Además, zymosan también se ha utilizado como agente de modelado en la investigación de enfermedades inflamatorias crónas, como la artritis reumatoide y la enfermedad inflamatoria intestinal.

El complemento C3b es una proteína importante del sistema inmune que desempeña un papel crucial en la respuesta inmunitaria humoral. Es el fragmento resultante de la división de la proteína C3 por la acción de las proteínas C3 convertasas, que se forman durante la activación del sistema del complemento.

La proteína C3b puede unirse a varias superficies, como bacterias y células infectadas, marcándolas para su destrucción por células fagocíticas. También desempeña un papel en la activación de otras moléculas del sistema del complemento y en la regulación de la respuesta inmunitaria.

La deficiencia o disfunción del complemento C3b se ha relacionado con un mayor riesgo de infecciones recurrentes, especialmente por bacterias encapsuladas, y con algunas enfermedades autoinmunitarias. Sin embargo, es importante tener en cuenta que la comprensión actual de la función del complemento C3b y su papel en la salud y la enfermedad sigue siendo un área activa de investigación.

Neisseria meningitidis Serogrupo Y se refiere a una subtipificación de la bacteria Neisseria meningitidis basada en las diferencias antigénicas en el polisacárido capsular. Es uno de los serogrupos más comunes que causan meningitis y septicemia invasiva en humanos. La infección por N. meningitidis Serogrupo Y puede provocar una enfermedad grave, incluidos síntomas como fiebre alta, dolor de cabeza intenso, rigidez en el cuello, náuseas y vómitos, así como manchas rojas cutáneas (petequias) que no desaparecen al presionar sobre ellas. Aunque la vacunación está disponible contra este serogrupo, aún puede causar brotes esporádicos y graves enfermedades infecciosas.

El complemento C5 es una proteína importante del sistema inmune que desempeña un papel crucial en la respuesta inmunitaria innata y adaptativa. Cuando se activa, el componente C5 se divide en dos fragmentos: C5a y C5b.

C5a es un potente mediador inflamatorio que actúa como quimiotactante para atraer células inmunes al sitio de la infección o lesión, además de desempeñar un papel en la activación del sistema de coagulación y la liberación de radicales libres. Por otro lado, C5b se une a otras proteínas del complemento (C6, C7, C8 y varias moléculas de C9) para formar el complejo de ataque a membrana (MAC), el cual perfora las membranas plasmáticas de células invasoras o dañadas, causando su lisis y muerte.

La regulación adecuada del complemento C5 es fundamental para mantener la homeostasis y prevenir procesos patológicos como la inflamación excesiva y el daño tisular. Diversas enfermedades autoinmunes, inflamatorias y neurodegenerativas se han asociado con alteraciones en la vía del complemento C5.

El Factor D del complemento es una proteína importante en el sistema del complemento, que es un componente crucial de la respuesta inmune innata. La función principal del Factor D es participar en la vía alterna del sistema del complemento.

En la vía alterna, el Factor D ayuda a cortar una proteína llamada factor C3b en un fragmento más pequeño llamado C3dg. Este proceso activa la cascada del complemento, lo que resulta en la formación de un complejo proteico llamado membrana atacante (MAC, por sus siglas en inglés), el cual puede dañar las membranas celulares y marcar células para ser destruidas por otras células inmunes.

El Factor D se activa cuando se une a la superficie de una célula extraña o infectada, y su actividad está regulada por varias proteínas inhibidoras. La deficiencia del Factor D puede causar un aumento en la susceptibilidad a infecciones bacterianas y parasitarias.

El complemento C2 es una proteína importante del sistema inmune que desempeña un papel crucial en la activación de la vía clásica del sistema del complemento. Cuando se activa, el complemento C2 se divide en dos fragmentos: C2a y C2b. El fragmento C2a actúa como una serina proteasa que une al componente C4b y al factor B para formar el complejo de ataque a la membrana (C3bBb), lo que lleva a la activación del componente C3 y la generación de productos de complemento adicionales. La deficiencia del complemento C2 puede aumentar el riesgo de infecciones bacterianas y está asociada con ciertos trastornos autoinmunes, como el lupus eritematoso sistémico (LES). También se ha demostrado que la actividad anormal del complemento C2 desempeña un papel en el desarrollo de diversas enfermedades, como la enfermedad cardiovascular y el cáncer.

Las proteínas inactivadoras del complemento C3b, también conocidas como inhibidores del complemento, son un grupo de proteínas que desempeñan un papel crucial en la regulación de la vía alterna y clásica del sistema del complemento. Estas proteínas ayudan a prevenir una activación excesiva o inadecuada del sistema complemento, lo que podría resultar en daño tisular y enfermedad.

Existen varias proteínas inactivadoras de C3b, cada una con mecanismos de acción específicos. Las más importantes son:

1. Factor I: Es una proteasa que escinde el fragmento C3b en dos partes, C3dg y iC3b, lo que impide la formación del complejo de ataque a membrana (MAC) y detiene la activación de la vía complementaria.

2. Membrane cofactor protein (MCP/CD46): Esta proteína actúa como un cofactor para el factor I, aumentando su eficiencia en la escisión del C3b. Además, MCP también puede unirse al fragmento C4b y ayudar a inhibir la vía clásica y la vía de la lectina del complemento.

3. Decay-accelerating factor (DAF/CD55): Esta proteína acelera la decadencia de los complejos C3/C5 convertases, impidiendo así la activación adicional del sistema complemento y la formación del MAC.

4. Complement receptor 1 (CR1/CD35): CR1 es un regulador dual que actúa como cofactor para el factor I y acelera la decadencia de los complejos C3/C5 convertases, lo que resulta en una doble acción inhibitoria sobre la vía complementaria.

En resumen, las proteínas inactivadoras del complemento C3b son un grupo importante de reguladores del sistema complemento que ayudan a mantener el equilibrio entre la activación y la inhibición del sistema complemento, evitando así daños excesivos a los tejidos propios.

Neisseria meningitidis Serogrupo A, también conocido como Meningococo del Grupo A, es un tipo específico de bacteria gram-negativa que puede causar infecciones graves en humanos. Pertenece al género Neisseria y es una de las cepas más comunes asociadas con la meningitis bacteriana y la septicemia meningocócica, dos condiciones potencialmente mortales que pueden desarrollarse rápidamente y propagarse fácilmente en entornos densamente poblados.

La Neisseria meningitidis se clasifica además en varios serogrupos según las diferencias antigénicas en el polisacárido capsular que recubre la superficie bacteriana. El Serogrupo A está compuesto por cepas de N. meningitidis que expresan el antígeno capsular polisacárido de siena o polisacárido de ácido sialico (A).

Las infecciones causadas por Neisseria meningitidis Serogrupo A a menudo conducen a una forma más invasiva y severa de la enfermedad, que puede resultar en complicaciones graves e incluso la muerte si no se trata rápidamente y agresivamente. Los síntomas pueden incluir fiebre alta, rigidez en el cuello, dolor de cabeza intenso, náuseas, vómitos, sensibilidad a la luz, confusión o somnolencia y erupciones cutáneas.

El control y la prevención de las infecciones por Neisseria meningitidis Serogrupo A generalmente implican medidas de salud pública como la vacunación, el aislamiento de los pacientes infectados y la administración profiláctica de antibióticos a aquellos que han estado en contacto cercano con un caso confirmado.

La inmunoelectroforesis es una técnica de laboratorio utilizada en el campo de la patología clínica y la bioquímica. Combina los principios de la electroforesis y la inmunodifusión para separar, identificar e investigar proteínas específicas en una muestra biológica, como suero sanguíneo, líquido cefalorraquídeo o urina.

En este proceso, las proteínas se primero separan mediante electroforesis, un método en el que se aplica una corriente eléctrica a la muestra para mover las proteínas basándose en su carga eléctrica y tamaño. Luego, las proteínas separadas se difunden hacia una capa de anticuerpos específicos, que reconocen y se unen a proteínas particulares. Esta unión forma una línea visible o "banda" en la capa de anticuerpos, lo que permite identificar y cuantificar la proteína de interés.

La inmunoelectroforesis es útil en el diagnóstico y monitoreo de diversas condiciones médicas, incluyendo trastornos del sistema inmune, enfermedades renales, neurológicas y neoplásicas. También puede emplearse en la investigación científica para estudiar las propiedades y funciones de diferentes proteínas.

Neisseria meningitidis, también conocida como la bacteria meningocócica, es un tipo de bacteria que puede causar infecciones graves en los seres humanos. Existen trece serogrupos diferentes de Neisseria meningitidis, y uno de ellos es el serogrupo W-135.

La cepa W-135 de Neisseria meningitidis se identifica mediante técnicas de serotipificación, que involucran la caracterización de los antígenos polisacáridos en la superficie de la bacteria. El serogrupo W-135 es uno de los cinco serogrupos más comunes que causan meningitis y septicemia invasiva en humanos, junto con los serogrupos A, B, C, Y e I4.

Las infecciones por Neisseria meningitidis pueden variar desde infecciones de las vías respiratorias superiores leves hasta enfermedades graves y potencialmente mortales, como la meningitis bacteriana y la septicemia. La meningitis es una inflamación del revestimiento protector del cerebro y la médula espinal, mientras que la septicemia es una infección generalizada en la sangre.

Las personas infectadas con Neisseria meningitidis W-135 pueden experimentar síntomas como fiebre alta, dolor de cabeza intenso, rigidez en el cuello, náuseas y vómitos, sensibilidad a la luz, confusión o somnolencia, y manchas rojas o púrpuras en la piel.

El tratamiento para las infecciones por Neisseria meningitidis W-135 generalmente implica antibióticos de amplio espectro, como ceftriaxona o cefotaxima, administrados por vía intravenosa. La prevención de la enfermedad se puede lograr mediante la vacunación con una vacuna contra el meningococo conjugada que incluya el serogrupo W-135.

El Factor H del complemento es una proteína reguladora importante en el sistema del complemento, que ayuda a prevenir la activación excesiva o inadecuada del mismo. Es particularmente crítico en la regulación de la vía alterna del sistema del complemento.

El Factor H se une a la superficie de las células y otras estructuras para protegerlas de la acción del complemento. Ayuda a desactivar el C3b, un componente clave en la activación de la vía alterna, impidiendo así la formación del membrane attack complex (MAC), que puede dañar o destruir las células.

Las mutaciones en el gen que codifica para el Factor H se han asociado con diversas enfermedades, incluyendo la enfermedad atípica del suero, la glomerulonefritis membranoproliferativa, y algunos tipos de degeneración macular relacionada con la edad.

La lipodistrofia es un trastorno que afecta la distribución de la grasa corporal, resultando en una pérdida anormal o excesiva de tejido adiposo en ciertas áreas del cuerpo. Existen diferentes tipos de lipodistrofia, y cada uno tiene características específicas:

1. Lipodistrofia congénita generalizada: Es una afección rara que se presenta desde el nacimiento o durante la primera infancia. Las personas con este tipo de lipodistrofia tienen muy poca grasa corporal en todo el cuerpo, lo que puede dar lugar a un aspecto envejecido y desnutrido.

2. Lipodistrofia parcial: Este tipo se caracteriza por la pérdida de grasa en áreas específicas del cuerpo, como los brazos, las piernas y las mejillas, mientras que otras zonas, como el abdomen y el cuello, pueden tener un aumento de la grasa. Puede ser congénita o adquirida más tarde en la vida.

3. Lipodistrofia inducida por medicamentos: Algunos fármacos, especialmente los antirretrovirales utilizados para tratar el VIH, pueden causar lipodistrofia como efecto secundario. Esto puede provocar una acumulación de grasa en el abdomen, el cuello y la espalda, mientras que otras partes del cuerpo pueden perder grasa.

Los síntomas de la lipodistrofia pueden incluir:

- Pérdida de grasa en las mejillas, los brazos y las piernas
- Aumento de grasa en el abdomen, el cuello y la espalda
- Apariencia envejecida prematuramente
- Acumulación de grasa alrededor de los órganos internos (hepatoesplenomegalia)
- Resistencia a la insulina y diabetes
- Anomalías en el colesterol y los triglicéridos
- Dolores articulares y musculares
- Fatiga
- Depresión y ansiedad

El tratamiento de la lipodistrofia dependerá de su causa. Si está causada por medicamentos, es posible que sea necesario cambiar a un fármaco diferente. En otros casos, el manejo puede incluir dieta y ejercicio, terapias hormonales y cirugía estética para abordar los cambios en la distribución de la grasa. Es importante trabajar con un equipo médico que pueda brindar un tratamiento integral y monitorear su progreso.

Las proteínas inactivadoras del complemento son moléculas que regulan el sistema del complemento, un importante componente del sistema inmune involucrado en la respuesta inmunitaria innata. El sistema del complemento consiste en una serie de proteínas plasmáticas y membrana-unidas que se activan secuencialmente, lo que resulta en la opsonización, la citolisis y la eliminación de patógenos invasores.

Existen varias proteínas inactivadoras del complemento, cada una con diferentes mecanismos y papeles específicos en la regulación de esta vía. Algunos ejemplos importantes incluyen:

1. Proteína S (properdin): estabiliza el complejo de ataque a la membrana (MAC) y promueve su formación, pero también puede inhibir la activación del complemento en ciertas condiciones.
2. Factor H: se une a las superficies celulares y previene la activación del complemento al regular el factor C3b y promover su disociación de las superficies celulares.
3. I-ficolina/MCP (proteínas de unión a lectina): inhiben la activación del complemento al unirse a los receptores de reconocimiento de patrones y prevenir la formación del complejo de ataque a la membrana.
4. C1 inhibidor: se une e inactiva el componente C1 del sistema del complemento, previniendo así la activación de la vía clásica del complemento.
5. Proteína de unión al factor D (DAF/CD55): previene la formación del complejo alternativo del complemento al inactivar el factor B y promover su disociación de las superficies celulares.
6. Membrane cofactor protein (MCP/CD46): regula la vía alternativa del complemento al unirse e inactivar el C3b y facilitar su disociación de las superficies celulares.
7. Proteína S: actúa como cofactor para la proteasa factor I, promoviendo así la degradación del C4b y C3b en la vía clásica y lectina del complemento.

Estas proteínas reguladoras del complemento desempeñan un papel crucial en el mantenimiento de la homeostasis inmunológica, evitando la activación excesiva del sistema del complemento y preveniendo así daños colaterales a las células sanas. Las alteraciones en estas proteínas reguladoras pueden contribuir al desarrollo de diversas enfermedades autoinmunes e inflamatorias, como la glomerulonefritis, la vasculitis y el lupus eritematoso sistémico.

El Factor Nefrítico del Complemento 3, abreviado como "FC3", es una proteína importante involucrada en el sistema del complemento, que es un componente crucial de nuestro sistema inmunitario. El sistema del complemento ayuda a eliminar patógenos (como bacterias y virus) del cuerpo.

El FC3 es una parte específica del tercer componente del sistema del complemento, conocido como C3. Cuando el sistema del complemento se activa en respuesta a un patógeno, la proteína C3 se divide en tres fragmentos: C3a, C3b y FC3. El FC3 es el fragmento restante de la proteína C3 que queda unida a la superficie del patógeno después de que se ha activado el sistema del complemento.

En ciertas condiciones médicas, como enfermedades renales, el FC3 puede depositarse en exceso en los tejidos renales, lo que puede provocar inflamación y daño renal. Esta acumulación anormal de FC3 se conoce como "depósitos de FC3" o "nefropatía por depósitos de FC3". La nefropatía por depósitos de FC3 es una causa importante de enfermedad renal crónica y falla renal en algunos pacientes. Por lo tanto, la detección y el seguimiento de los niveles de FC3 pueden ser importantes en el diagnóstico y el manejo de ciertas afecciones renales.

La inulina es un polisacárido natural (un tipo de carbohidrato) que se encuentra en una variedad de plantas como la achicoria, el diente de león y la cebolla. Es un tipo de fibra soluble, lo que significa que se disuelve en agua para formar un gel gelatinoso.

En términos médicos, la inulina se utiliza a veces como un agente de volumen o placebo en los estudios clínicos. También se ha investigado su potencial uso en el tratamiento de diversas condiciones de salud, incluyendo la diabetes, la obesidad y las enfermedades cardiovasculares.

La inulina no es digerida por el cuerpo humano, pero puede ser fermentada por las bacterias intestinales, lo que puede llevar a una producción aumentada de gases intestinales y cambios en la regularidad del tracto intestinal. Por esta razón, se recomienda introducir la inulina gradualmente en la dieta y aumentar su consumo gradualmente para permitir que el cuerpo se adapte a ella.

Es importante tener en cuenta que aunque la inulina tiene algunos posibles beneficios para la salud, también puede causar efectos secundarios desagradables en algunas personas, especialmente si se consume en exceso. Por lo tanto, es recomendable consultar con un profesional médico antes de tomar suplementos de inulina o aumentar significativamente la ingesta de alimentos que contienen inulina.

La nefritis es un término médico que se refiere a la inflamación de los glomérulos, las estructuras en miniatura dentro de los riñones que ayudan a filtrar los desechos y líquidos del torrente sanguíneo. La nefritis puede ser causada por una variedad de factores, incluyendo infecciones, trastornos autoinmunes y enfermedades sistémicas.

Existen dos tipos principales de nefritis: la nefritis aguda y la nefritis crónica. La nefritis aguda se desarrolla repentinamente y puede causar síntomas graves, como hinchazón en las manos y los pies, orina espumosa (debido a la proteinuria), dolor abdominal o en el costado, fiebre y presión arterial alta. Por otro lado, la nefritis crónica se desarrolla gradualmente y puede causar daño permanente a los riñones, lo que lleva a complicaciones graves como insuficiencia renal.

El tratamiento de la nefritis depende del tipo y la causa subyacente. Puede incluir medicamentos para reducir la inflamación y controlar los síntomas, terapia de reemplazo renal en casos graves, y cambios en el estilo de vida para ayudar a prevenir más daño a los riñones.

Los alotipos de Inmunoglobulina Gm (IgGm) se refieren a las variaciones genéticas en los genes que producen la subclase de anticuerpos IgG. La IgG es una clase importante de anticuerpos que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmunitaria del cuerpo humano.

Existen cuatro subclases de IgG, designadas como IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4, cada una con diferentes funciones y propiedades. Los alotipos Gm son variantes genéticas específicas que se encuentran en los genes que codifican para las cadenas pesadas de las subclases IgG1, IgG2 y IgG3.

Estas variantes genéticas pueden influir en la estructura y función de los anticuerpos IgG, y se han asociado con diferencias en la susceptibilidad a diversas enfermedades infecciosas y autoinmunes. Los alotipos Gm se heredan de manera mendeliana y pueden ser utilizados en estudios de genética poblacional y forense.

Es importante destacar que los alotipos Gm no deben confundirse con los isotipos de IgG, que se refieren a las cuatro subclases distintas de anticuerpos IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4).

La glomerulonefritis es un término médico que describe la inflamación de los glomérulos, que son las pequeñas estructuras en forma de red en el riñón responsables de filtrar los desechos y líquidos del torrente sanguíneo. Esta afección puede causar daño renal y llevar a complicaciones como insuficiencia renal.

La glomerulonefritis puede ser aguda o crónica, y puede desarrollarse gradualmente o repentinamente. Los síntomas más comunes incluyen hematuria (sangre en la orina), proteinuria (proteínas en la orina), edema (hinchazón) en las piernas, los pies o los tobillos, y presión arterial alta.

La glomerulonefritis puede ser causada por una variedad de factores, incluyendo infecciones, enfermedades autoinmunes, trastornos genéticos y ciertos medicamentos. El diagnóstico generalmente se realiza mediante análisis de orina y sangre, ecografías renales y biopsias renales. El tratamiento depende de la causa subyacente y puede incluir medicamentos para reducir la inflamación y controlar los síntomas, cambios en el estilo de vida y, en casos graves, diálisis o un trasplante de riñón.

La hemólisis es un término médico que se refiere a la destrucción o ruptura de los glóbulos rojos (eritrocitos), lo que libera hemoglobina en el plasma sanguíneo. La hemoglobina es una proteína dentro de los glóbulos rojos que transporta oxígeno a través del cuerpo.

Esta destrucción puede ocurrir por diversas razones, como infecciones, trastornos genéticos, reacciones adversas a medicamentos, problemas hepáticos o renales, y enfermedades autoinmunes. Los síntomas de la hemólisis pueden variar desde fatiga, debilidad y coloración amarillenta de la piel (ictericia) hasta complicaciones más graves como insuficiencia renal o cardíaca. El tratamiento depende de la causa subyacente y puede incluir transfusiones de sangre, medicamentos para tratar infecciones o enfermedades autoinmunes, o incluso un trasplante de médula ósea en casos severos.

El Complejo de Ataque a Membrana (MAC, por sus siglas en inglés) del sistema complemento es una parte importante del sistema inmunológico que ayuda a eliminar patógenos invasores como bacterias y células infectadas. El MAC se forma cuando varias proteínas del sistema complemento se unen para formar un complejo proteico que crea poros en la membrana de una célula objetivo, lo que lleva a su lisis (ruptura) y muerte.

El proceso de activación del MAC comienza cuando las proteínas C3b y C5b se unen a la superficie de una célula diana. La proteína C5b luego se une a otras proteínas complemento, incluidas C6, C7, C8 y varias moléculas de C9, para formar el complejo MAC. Este complejo inserta poros en la membrana celular, lo que lleva a la salida de los contenidos celulares y la muerte celular.

El MAC es una herramienta importante del sistema inmunológico para combatir infecciones, pero también puede ser dañino si se activa incorrectamente o en exceso. Por ejemplo, el MAC puede desempeñar un papel en el desarrollo de ciertas enfermedades autoinmunitarias y trastornos inflamatorios.

El complemento C1 es una proteína importante del sistema inmune que desempeña un papel crucial en la activación de la vía clásica del sistema del complemento. Está compuesto por tres subunidades: C1q, C1r y C1s. Cuando el C1 se une a la superficie de una célula extraña o a un anticuerpo unido al antígeno, se activa y desencadena una cascada de reacciones enzimáticas que conducen a la lisis de la célula diana y a la eliminación del patógeno. La activación del complemento C1 es el primer paso en la vía clásica del sistema del complemento y desempeña un papel fundamental en la respuesta inmunitaria innata y adaptativa.

La inmunidad, en términos médicos, se refiere a la resistencia que desarrolla el organismo frente a las infecciones causadas por diversos agentes patógenos, como bacterias, virus, hongos y parásitos. Esta protección puede ser adquirida de forma natural, cuando una persona enferma se recupera y su sistema inmunitario aprende a combatir la enfermedad, o puede ser inducida artificialmente mediante vacunas.

Existen dos tipos principales de inmunidad:

1. Inmunidad innata o no específica: Es el primer mecanismo de defensa del cuerpo contra los patógenos invasores. Incluye barreras físicas, como la piel y las mucosas, y respuestas inmunitarias no específicas, como la inflamación, la fiebre y la producción de sustancias químicas antimicrobianas. La inmunidad innata es genéticamente determinada y proporciona una protección general contra una amplia gama de patógenos.

2. Inmunidad adquirida o específica: Es el segundo mecanismo de defensa del cuerpo, que se activa después de la exposición a un agente infeccioso particular. La inmunidad adquirida puede ser de dos tipos:

- Inmunidad activa: Se desarrolla cuando una persona está expuesta a un patógeno y su sistema inmunitario produce una respuesta inmunitaria específica contra él. Como resultado, el cuerpo genera anticuerpos y células T que reconocen y atacan al agente infeccioso en futuras exposiciones.

- Inmunidad pasiva: Se produce cuando un individuo recibe anticuerpos preformados de otro organismo, ya sea a través de la placenta durante el embarazo o mediante una inyección de suero con anticuerpos. Esta forma de inmunidad proporciona protección inmediata pero temporal contra enfermedades.

La inmunidad adquirida es específica para el agente infeccioso que desencadenó la respuesta inmunitaria y puede ser duradera, incluso durante toda la vida.

Los sulfoglicoesfingolípidos son un tipo específico de glicoesfingolípidos que contienen un grupo sulfato unido a uno o más residuos de hexosamina. Estos lípidos estructurales se encuentran predominantemente en la membrana plasmática de las células, particularmente en el sistema nervioso central.

Un ejemplo común de sulfoglicoesfingolípido es el sulfatide, también conocido como 3-O-sulfogalactosilceramida. El sulfatide desempeña un papel importante en la estabilidad y la fluidez de la membrana, y también participa en diversos procesos celulares, incluyendo la señalización celular, la adhesión celular y la endocitosis.

Las alteraciones en el metabolismo de los sulfoglicoesfingolípidos se han relacionado con varias afecciones neurológicas y psiquiátricas, como la enfermedad de Gaucher, la enfermedad de Krabbe y la esquizofrenia.

Las enzimas activadoras de complemento son proteínas plasmáticas que desempeñan un papel crucial en el sistema del complemento, que es parte importante de la respuesta inmune innata. Existen tres principales enzimas activadoras de complemento, conocidas como MBL (mannose-binding lectin), C1 y properdina. Estas enzimas se unen a patrones moleculares específicos en microorganismos o células dañadas, lo que resulta en la activación de la cascada del complemento y la generación de productos finales como el C3b y el C4b, los cuales marcan a las células diana para su destrucción. La activación de este sistema ayuda al organismo a eliminar patógenos invasores y desempeña un papel en la inflamación y la regulación inmunitaria.

Las beta-globulinas son un tipo de proteínas presentes en la sangre, más específicamente en el suero sanguíneo. Forman parte de las globulinas, que son un grupo de proteínas producidas principalmente por el hígado y también en menor medida por el sistema inmunológico.

Las beta-globulinas se subdividen en varias fracciones, incluyendo la beta-1 y la beta-2 globulina. La fracción beta-1 está compuesta principalmente por la proteína transportadora de hormonas tiroideas, la globulina fijadora de tiroxina (TBG), mientras que la fracción beta-2 contiene proteínas como la proteína transportadora de hierro, la transferrina.

Las concentraciones de beta-globulinas pueden verse afectadas por diversas condiciones médicas, como enfermedades hepáticas, trastornos tiroideos y enfermedades inflamatorias o inmunológicas. Por lo tanto, el análisis de las concentraciones de beta-globulinas puede ser útil en el diagnóstico y monitoreo de ciertas afecciones médicas.

Es importante destacar que los niveles de beta-globulinas deben interpretarse junto con otros resultados de laboratorio y datos clínicos del paciente, ya que un solo resultado puede no ser suficiente para establecer un diagnóstico o monitorear una enfermedad.

En bioquímica y en la terminología médica, los "precursores enzimáticos" se refieren a las formas inactivas o latentes de ciertas enzimas que necesitan undergo un proceso de activación para adquirir su función catalítica completa. También se les conoce como zimógenos o profactores.

Estos precursores enzimáticos son comunes en sistemas biológicos, especialmente en aquellos donde es necesario controlar de manera estricta la actividad enzimática para mantener la homeostasis y evitar reacciones adversas o dañinas.

La conversión de los precursores enzimáticos a sus formas activas suele implicar procesos de activación específicos, como la escisión proteolítica (cortado por una proteasa), la unión de cofactores o la modificación postraduccional. Ejemplos notables de precursores enzimáticos incluyen el pepsinógeno, que se activa a pepsina en el estómago; el proconvertasa, que se convierte en tripsina y quimotripsina en el páncreas; y el factor XII de la coagulación sanguínea, que se activa mediante contacto con superficies extrañas.

Neisseria meningitidis Serogrupo C se refiere a una subtipificación de la bacteria Neisseria meningitidis, también conocida como meningococo. Esta bacteria puede causar infecciones graves e incluso fatales, como meningitis (inflamación de las membranas que rodean el cerebro y la médula espinal) o septicemia (infección bacteriana en la sangre).

El serogrupo C es uno de los varios serogrupos de Neisseria meningitidis, que se clasifican según las diferencias antigénicas en el polisacárido capsular que recubre la superficie bacteriana. Los otros serogrupos importantes incluyen A, B, Y, W e X.

La vacuna contra el meningococo del serogrupo C está disponible y se recomienda para su uso en la prevención de enfermedades causadas por esta bacteria. Las recomendaciones de vacunación varían según la edad, los factores de riesgo y la exposición geográfica.

Los venenos de serpiente se definen como sustancias tóxicas producidas y secretadas por glándulas especializadas en la cabeza de ciertas especies de serpientes. Estos venenos son inyectados en las presas o en los atacantes a través de colmillos huecos o acanalados, durante el proceso de mordedura. La composición química del veneno varía entre diferentes especies de serpientes y puede contener una mezcla de diversas sustancias tóxicas, como enzimas, proteínas, péptidos y neurotoxinas.

Los efectos del veneno de serpiente en el organismo pueden variar dependiendo del tipo de veneno inoculado, la cantidad inyectada, la localización de la mordedura y la sensibilidad individual de la víctima. Algunos de los síntomas más comunes asociados con las mordeduras de serpientes venenosas incluyen dolor e hinchazón en el sitio de la picadura, moretones, náuseas, vómitos, sudoración, mareos, visión borrosa y dificultad para respirar. En casos graves, las mordeduras de serpientes venenosas pueden conducir a daños irreversibles en tejidos y órganos, fallo orgánico y, potencialmente, la muerte.

Existen tres categorías principales de venenos de serpiente:

1. Hemotóxicos: estos venenos destruyen los glóbulos rojos, dañan los tejidos y provocan hemorragias internas y externas. Ejemplos de serpientes con veneno hemotóxico incluyen víboras y algunas especies de mambas.

2. Neurotoxicos: estos venenos afectan al sistema nervioso, provocando parálisis muscular y dificultad para respirar. Las serpientes con veneno neurotóxico incluyen cobras, corales y algunas especies de mambas.

3. Citotóxicos: estos venenos dañan directamente los tejidos y células, causando necrosis y dolor intenso. Las serpientes con veneno citotóxico incluyen las serpientes de cascabel y las serpientes marinas.

El tratamiento para las mordeduras de serpientes venenosas implica el uso de antivenenos específicos, administrados por vía intravenosa, junto con medidas de apoyo, como oxigenoterapia, fluidoterapia y monitorización cardiovascular. La prevención es clave para reducir el riesgo de mordeduras de serpientes venenosas, incluyendo evitar caminar descalzo en áreas donde puedan encontrarse serpientes, no manipular serpientes sin la debida formación y precaución, y buscar atención médica inmediata si se sospecha una mordedura de serpiente venenosa.

Las esterasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de ésteres, produciendo un alcohol y un ácido carboxílico. Estas enzimas desempeñan un papel importante en diversos procesos metabólicos y fisiológicos, como la detoxificación de xenobióticos (compuestos químicos extraños al organismo), la biosíntesis y degradación de lípidos y esteroides, y la señalización celular.

Existen diferentes tipos de esterasas, clasificadas según su especificidad hacia sustratos éster específicos o su mecanismo catalítico. Algunos ejemplos comunes de esterasas incluyen las lipasas (que hidrolizan ésteres de ácidos grasos), colinesterasas (que hidrolizan ésteres de colina) y fosfatasas ácidas y alcalinas (que hidrolizan ésteres fosfóricos).

Las esterasas se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza, presentes en microorganismos, plantas y animales. En medicina, las esterasas tienen aplicaciones potenciales en el tratamiento de enfermedades relacionadas con la acumulación de lípidos y esteroides, como la aterosclerosis y la hipercolesterolemia. Además, las esterasas pueden utilizarse en la detección y cuantificación de drogas y metabolitos en análisis toxicológicos y forenses.

Neisseria meningitidis Serogrupo B, a veces denominada meningococo del grupo B, es un tipo específico de bacteria que causa enfermedades invasivas graves, como la meningitis bacteriana y la septicemia (infección sanguínea). La cepa B es una de las cinco serogrupos principales de Neisseria meningitidis (A, B, C, Y, W), que se identifican por las diferencias antigénicas en el polisacárido capsular que recubre la superficie bacteriana.

La Neisseria meningitidis Serogrupo B es particularmente notoria porque su polisacárido capsular no induce una respuesta inmunitaria protectora en humanos, lo que hace que sea más difícil desarrollar vacunas eficaces contra ella. Sin embargo, en los últimos años se han aprobado vacunas contra el meningococo del grupo B que utilizan diferentes estrategias inmunogénicas para inducir una respuesta protectora contra esta cepa.

La Neisseria meningitidis Serogrupo B es responsable de aproximadamente la mitad de los casos de meningitis bacteriana en los Estados Unidos y se transmite principalmente a través de las gotitas respiratorias que contienen las bacterias, como cuando una persona infectada tose o estornuda. Las personas con mayor riesgo de contraer esta infección incluyen a niños pequeños, adolescentes y adultos jóvenes, especialmente aquellos que viven en entornos cerrados o participan en actividades que involucran compartir espacios personales, como residentes universitarios o militares.

Los síntomas de la meningitis bacteriana causada por Neisseria meningitidis Serogrupo B pueden incluir fiebre alta, rigidez en el cuello, dolor de cabeza intenso, náuseas y vómitos, sensibilidad a la luz, confusión o somnolencia. La infección también puede causar una erupción cutánea característica que comienza como pequeños puntos rojos planos que se convierten en manchas más grandes y moradas. El tratamiento temprano con antibióticos es crucial para prevenir complicaciones graves o la muerte, ya que la meningitis bacteriana puede progresar rápidamente y causar daño cerebral permanente o incluso la muerte en cuestión de horas.

La inmunodifusión es una técnica de laboratorio utilizada en la medicina de diagnóstico para identificar y caracterizar antígenos o anticuerpos específicos en una muestra, como suero sanguíneo. Este método se basa en la difusión molecular y la reacción antígeno-anticuerpo, que forma un complejo visible llamado 'precipitado'.

Existen diferentes tipos de pruebas de inmunodifusión, incluyendo la inmunodifusión radial simple (también conocida como difusión en gel de Oudin o Mancini) y la doble difusión en gel de agarosa (también llamada técnica de Ouchterlony). Estas pruebas ayudan a determinar la relación entre antígenos y anticuerpos, es decir, si son idénticos, similares o diferentes.

En la inmunodifusión radial simple, una muestra con alto contenido de anticuerpo se coloca en un medio gelificado que contiene un antígeno específico. Los anticuerpos se difunden a través del gel y forman un anillo de precipitación al encontrarse con el antígeno correspondiente. La distancia entre el punto de inoculación y el anillo de precipitación puede medirse para cuantificar aproximadamente la cantidad de anticuerpos presentes en la muestra.

Por otro lado, en la doble difusión en gel de agarosa (técnica de Ouchterlony), se colocan muestras que contienen antígenos y anticuerpos en diferentes pozos excavados en un gel que contiene antígenos o anticuerpos. Ambos se difunden hacia el otro, y cuando se encuentran, forman líneas de precipitación. La forma y posición de estas líneas pueden ayudar a determinar si los antígenos y anticuerpos son idénticos, similares o diferentes.

La inmunodifusión es una técnica sensible y específica que se utiliza en diversas áreas de la investigación biomédica, como la inmunología, la patología y la microbiología. Sin embargo, ha sido parcialmente reemplazada por métodos más rápidos e igualmente sensibles, como las técnicas de inmunoensayo (ELISA).

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

El complemento C3a es una pequeña proteína que se produce como resultado de la activación de la vía clásica o alternativa del sistema del complemento. Es uno de los fragmentos generados cuando la proteína C3 es escindida por las enzimas C3 convertasa.

El C3a desempeña un papel importante en la respuesta inmune y la inflamación. Tiene varios efectos biológicos, incluyendo la capacidad de actuar como un mediador químico que atrae células inmunes al sitio de una infección o lesión. También puede aumentar la permeabilidad vascular, lo que facilita el movimiento de las células inmunes hacia el tejido inflamado. Además, el C3a puede desempeñar un papel en la activación y regulación de otras células del sistema inmune.

Es importante controlar la actividad del complemento C3a, ya que niveles elevados de esta proteína pueden estar asociados con diversas enfermedades inflamatorias y autoinmunes, como la glomerulonefritis, la artritis reumatoide y el lupus eritematoso sistémico.

La liasa de heparina, también conocida como lipoproteinlipasa dependiente de heparina (HL), es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de los lípidos en el organismo. Se une a la heparina o a las moléculas similares a la heparina en la superficie endotelial para catalizar la hidrólisis de los ésteres de colesterol y triglicéridos de las lipoproteínas ricas en lipoproteínas (VLDL) y lipoproteínas de baja densidad (LDL).

Esta reacción produce ácidos grasos libres y glicerol, que pueden ser utilizados por los tejidos periféricos como fuente de energía o para la síntesis de lípidos. La deficiencia congénita de liasa de heparina conduce a un trastorno conocido como displasia lipoproteínemica, que se caracteriza por niveles elevados de VLDL y LDL en plasma, así como por la acumulación de lípidos en los tejidos periféricos.

Los factores inmunológicos se refieren a diversas sustancias y procesos biológicos que participan en la respuesta inmune del cuerpo humano. La respuesta inmune es una función compleja y crucial del organismo, encargada de protegerlo contra agentes extraños y dañinos, como bacterias, virus, hongos y parásitos, así como células anormales o dañadas propias del cuerpo.

Existen dos tipos principales de respuesta inmune: innata e intrínseca (no específica) y adaptativa o adquirida (específica). Los factores inmunológicos desempeñan un papel importante en ambos tipos de respuestas.

Algunos ejemplos de factores inmunológicos incluyen:

1. Proteínas del sistema complemento: Un grupo de proteínas presentes en el plasma sanguíneo que, cuando se activan, colaboran para destruir microorganismos invasores y eliminar células dañadas o muertas.
2. Anticuerpos (inmunoglobulinas): Proteínas producidas por células B (linfocitos B) en respuesta a la presencia de antígenos extraños, como proteínas presentes en bacterias y virus. Los anticuerpos se unen a los antígenos, marcándolos para su destrucción o eliminación por otras células inmunológicas.
3. Linfocitos T (células T): Glóbulos blancos que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune adaptativa. Existen dos tipos principales de linfocitos T: las células T helper (Th) y las células citotóxicas o citolíticas (Tc). Las células Th ayudan a coordinar la respuesta inmunológica, mientras que las células Tc destruyen células infectadas por virus u otras células anormales.
4. Citocinas: Moléculas señalizadoras producidas por diversas células inmunológicas que ayudan a regular y coordinar la respuesta inmune. Las citocinas pueden estimular o inhibir la actividad de otras células inmunológicas, contribuyendo al equilibrio y eficacia de la respuesta inmunitaria.
5. Complejo mayor de histocompatibilidad (CMH): Moléculas presentes en la superficie de casi todas las células del cuerpo que ayudan a identificar y presentar antígenos a las células inmunológicas, como los linfocitos T. El CMH clasifica y presenta fragmentos de proteínas extrañas o propias para que las células inmunológicas puedan reconocerlos y actuar en consecuencia.
6. Fagocitos: Glóbulos blancos que destruyen y eliminan microorganismos invasores, como bacterias y hongos, mediante la fagocitosis, un proceso en el que las células ingieren y digieren partículas extrañas. Los macrófagos y neutrófilos son ejemplos de fagocitos.
7. Sistema inmunitario adaptativo: Parte del sistema inmunológico que se adapta y mejora su respuesta a patógenos específicos tras la exposición inicial. El sistema inmunitario adaptativo incluye los linfocitos B y T, las citocinas y los anticuerpos, y puede desarrollar memoria inmunológica para una respuesta más rápida y eficaz en futuras exposiciones al mismo patógeno.
8. Sistema inmunitario innato: Parte del sistema inmunológico que proporciona una respuesta rápida y no específica a patógenos invasores. El sistema inmunitario innato incluye barreras físicas, como la piel y las membranas mucosas, así como células inmunes no específicas, como los neutrófilos, eosinófilos, basófilos y macrófagos.
9. Inmunodeficiencia: Condición en la que el sistema inmunológico está debilitado o dañado, lo que dificulta su capacidad para combatir infecciones e inflamación. Las causas de inmunodeficiencia pueden incluir enfermedades genéticas, enfermedades adquiridas, medicamentos y terapias de trasplante.
10. Autoinmunidad: Condición en la que el sistema inmunológico ataca tejidos y células sanas del propio cuerpo, considerándolos como extraños o dañinos. Las causas de autoinmunidad pueden incluir factores genéticos, factores ambientales y desregulación del sistema inmunológico.
11. Hipersensibilidad: Respuesta exagerada e inapropiada del sistema inmunológico a sustancias inofensivas o alérgenos, lo que provoca inflamación y daño tisular. Las hipersensibilidades se clasifican en cuatro tipos (I-IV) según la naturaleza de la respuesta inmune desencadenante.
12. Inmunoterapia: Tratamiento que aprovecha el sistema inmunológico para combatir enfermedades, como cáncer o infecciones. La inmunoterapia puede implicar estimular o suprimir la respuesta inmune, según el objetivo terapéutico deseado.
13. Vacunas: Preparaciones que contienen antígenos o sustancias similares a los patógenos, diseñadas para inducir una respuesta inmunitaria específica y proteger contra enfermedades infecciosas. Las vacunas pueden ser vivas atenuadas, inactivadas, subunitarias o basadas en ADN/ARN.
14. Inmunología clínica: Subdisciplina de la inmunología que se ocupa del diagnóstico y tratamiento de enfermedades relacionadas con el sistema inmunológico, como alergias, autoinmunidad, inmunodeficiencias y cáncer.
15. Inmunogenética: Estudio de los factores genéticos que influyen en la respuesta inmune y las enfermedades relacionadas con el sistema inmunológico. La inmunogenética abarca áreas como el complejo mayor de histocompatibilidad (MHC), los genes del receptor de células T y las variantes genéticas asociadas con enfermedades autoinmunes o alérgicas.

La trombospondina-1 (TSP-1) es una proteína multifuncional que se encuentra en el cuerpo humano y participa en diversos procesos biológicos. Es producida principalmente por los fibroblastos, células endoteliales y células gliales.

En términos médicos, la TSP-1 desempeña un papel importante en la regulación de la angiogénesis (formación de vasos sanguíneos nuevos), la inflamación, la coagulación sanguínea y la remodelación tisular. También se ha demostrado que interactúa con otras moléculas para regular la adhesión celular, la proliferación y la apoptosis (muerte celular programada).

La TSP-1 es una glicoproteína secretada que contiene tres dominios principales: un dominio N-terminal que se une al calcio, un dominio de repetición tipo III y un dominio C-terminal que se une a la heparina. Estos dominios le permiten interactuar con una variedad de ligandos, como proteínas de matriz extracelular, factores de crecimiento y receptores celulares.

La TSP-1 puede actuar como un inhibidor de la angiogénesis al unirse a los factores de crecimiento endoteliales y prevenir su activación. También puede promover la apoptosis de las células endoteliales y regular la adhesión celular mediante la interacción con integrinas y otras proteínas de adhesión celular.

La TSP-1 ha sido objeto de investigaciones en diversas áreas, incluyendo el cáncer, las enfermedades cardiovasculares y los trastornos inflamatorios. Se ha demostrado que su expresión está alterada en varias enfermedades, lo que sugiere un papel patológico en su desarrollo y progresión.

El lupus eritematoso sistémico (LES) es una enfermedad autoinmune crónica y sistémica, lo que significa que afecta a varios órganos y tejidos del cuerpo. Es causada por un funcionamiento anormal del sistema inmunológico, donde el cuerpo produce anticuerpos que atacan sus propios tejidos y órganos sanos en lugar de los invasores externos como bacterias o virus.

La enfermedad puede afectar a diversos órganos y sistemas corporales, incluyendo la piel, las articulaciones, los riñones, el corazón, los pulmones, los vasos sanguíneos y el sistema nervioso central. Los síntomas pueden variar ampliamente entre los afectados, pero algunos de los más comunes incluyen:

1. Erupción cutánea en forma de mariposa en la cara
2. Dolores articulares y musculares
3. Fatiga extrema
4. Fotosensibilidad (sensibilidad a la luz solar)
5. Inflamación de los ganglios linfáticos
6. Anemia
7. Insuficiencia renal
8. Problemas cardiovasculares y pulmonares
9. Trastornos neurológicos y psiquiátricos

El diagnóstico del LES se realiza mediante una combinación de historial clínico, examen físico, análisis de sangre y orina, así como otras pruebas de diagnóstico por imágenes o biopsias según sea necesario. El tratamiento del LES generalmente implica una combinación de medicamentos inmunosupresores, antiinflamatorios y corticosteroides, así como terapias dirigidas a los síntomas específicos que presenta cada paciente. La enfermedad tiene períodos de exacerbaciones (brotes) y remisiones, y el manejo adecuado puede ayudar a mejorar la calidad de vida de los pacientes.

Las trombospondinas son una familia de proteínas glicosiladas que se unen al calcio y ricamente expressed en plaquetas. Se sintetizan y secretan por una variedad de células, incluyendo las plaquetas, los fibroblastos, los osteoblastos y los endotelios. Estas proteínas desempeñan un papel importante en diversos procesos biológicos, como la adhesión celular, la migración celular, la proliferación celular, la apoptosis y la angiogénesis.

Hay cinco miembros principales de la familia de trombospondinas (TSP-1 a TSP-5), cada uno con una estructura distinta y funciones específicas. La TSP-1 y la TSP-2 contienen tres dominios tipo tsps repeats, un dominio tipo type III motif, y varios dominios tipo von Willebrand factor type C (VWC). Por otro lado, las TSP-3 a TSP-5 carecen de los dominios tipo tsps repeats y el dominio tipo VWC.

La TSP-1 y la TSP-2 se consideran trombospondinas "genuinas" y están involucradas en la regulación de la coagulación sanguínea, la inflamación y la remodelación tisular. La TSP-1 es secretada por las plaquetas después de la activación y media la interacción entre las células endoteliales y los leucocitos, lo que resulta en la adhesión y la migración de estos últimos. Además, la TSP-1 regula la angiogénesis al inhibir la proliferación y la migración de los endotelios.

La TSP-2 se expresa principalmente en el tejido conectivo y está involucrada en la regulación del crecimiento celular, la apoptosis y la angiogénesis. La TSP-3 a la TSP-5 se expresan en una variedad de tejidos y están implicadas en la regulación de la proliferación celular, la diferenciación y la apoptosis.

En resumen, las trombospondinas son una familia de proteínas secretadas que desempeñan diversas funciones en la coagulación sanguínea, la inflamación, la remodelación tisular y el crecimiento celular. La TSP-1 y la TSP-2 se consideran las trombospondinas "genuinas" y están involucradas en la regulación de la coagulación sanguínea, la inflamación y la angiogénesis. Las TSP-3 a la TSP-5 se expresan en una variedad de tejidos y están implicadas en la regulación del crecimiento celular, la diferenciación y la apoptosis.

La definición médica de "ácido edético" es la siguiente:

El ácido edético, también conocido como EDTA (siglas en inglés de ethylenediaminetetraacetic acid), es un agente quelante, lo que significa que puede unirse y eliminar iones metálicos del cuerpo. Se utiliza en medicina para tratar envenenamientos por metales pesados, como el plomo o el mercurio, ya que se une a estos metales y facilita su excreción a través de la orina.

El ácido edético también se utiliza en algunos procedimientos médicos, como durante las hemodiálisis o las perfusiones cardípicas, para prevenir la formación de coágulos y la acumulación de metales en los equipos médicos.

Además, el ácido edético se utiliza en algunos productos cosméticos y dentífricos como conservante y agente quelante, ya que puede ayudar a prevenir la formación de sarro y manchas en los dientes. Sin embargo, su uso en estos productos es controvertido y se ha planteado la preocupación de que pueda tener efectos adversos sobre la salud si se utiliza en exceso o se ingiere accidentalmente.

El complemento C1q es una proteína del sistema inmunitario que desempeña un papel crucial en la activación de la vía clásica del sistema del complemento. El sistema del complemento es un conjunto de proteínas plasmáticas y membrana-unidas que trabajan juntas para eliminar patógenos invasores y desechos celulares.

La proteína C1q está formada por seis subunidades idénticas, cada una con un extremo globular en la parte superior y un tallo largo y flexible en la parte inferior. Los extremos globulares pueden unirse a anticuerpos IgG o IgM que se han unido a un patógeno extraño. Cuando esto sucede, el tallo de C1q cambia su conformación y activa las proteínas C1r y C1s adyacentes, lo que lleva a la activación de la vía clásica del sistema del complemento.

La activación de la vía clásica desencadena una serie de reacciones enzimáticas que resultan en la producción de moléculas más pequeñas y reactivas, como el C3b y el C4b, que se unen a las superficies de los patógenos. Estas moléculas pueden marcar al patógeno para su destrucción por células fagocíticas o unirse a otras proteínas del complemento para formar complejos membranolíticos que perforan la membrana celular y causan la lisis de la célula.

La deficiencia congénita en el complemento C1q se asocia con un mayor riesgo de desarrollar enfermedades autoinmunes, como el lupus eritematoso sistémico (LES), y trastornos recurrentes de infecciones.

'Escherichia coli K12' es una cepa específica del bacterio gram-negativo común, Escherichia coli (E. coli). Esta cepa se utiliza ampliamente en la investigación científica y médica como organismo modelo. Es particularmente conocida por su genoma bien caracterizado y sus propiedades seguras y estables. A diferencia de algunas otras cepas de E. coli, K12 no es un patógeno intestinal humano y generalmente se considera no patogénica. Sin embargo, puede causar infecciones oportunistas en individuos con sistemas inmunológicos debilitados.

La cepa K12 tiene una serie de propiedades útiles para la investigación, incluyendo su capacidad para crecer en un amplio rango de condiciones y su susceptibilidad a una variedad de técnicas genéticas. Fue aislada por primera vez en 1922 por E.G. Hasse y W.E. Draper en la Universidad de Stanford, y desde entonces se ha utilizado en miles de estudios científicos. El genoma de E. coli K12 fue secuenciado por primera vez en 1997, lo que representó un hito importante en la historia de la genómica microbiana.

Los receptores de complemento son proteínas que se encuentran en la superficie de varias células del sistema inmunitario y en otras células del cuerpo. Estos receptores pueden unirse a las moléculas del sistema complemento, que es un conjunto de proteínas plasmáticas y membranales que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune innata y adaptativa.

Existen diferentes tipos de receptores de complemento, cada uno con funciones específicas. Algunos de ellos participan en la activación del sistema complemento, mientras que otros contribuyen a su regulación o desencadenan respuestas celulares específicas una vez que se une el complejo complemento.

La unión de las moléculas del sistema complemento a los receptores de complemento puede desencadenar diversos procesos celulares, como la fagocitosis, la liberación de mediadores químicos inflamatorios o la activación del sistema inmune adaptativo. Por lo tanto, los receptores de complemento desempeñan un papel fundamental en la detección y eliminación de patógenos y en la regulación de las respuestas inmunes.

Los cloromercuribenzoatos son compuestos orgánicos que contienen mercurio y se utilizan en algunos antisépticos y conservantes. Uno de los ejemplos más conocidos es el fenilmercurio benzoato, que se ha utilizado como preservativo en vacunas y cosméticos. Sin embargo, debido a la preocupación por la toxicidad del mercurio, su uso se ha restringido o eliminado en muchos productos.

La definición médica de cloromercuribenzoatos se refiere específicamente al grupo de compuestos que contienen mercurio unido a un anillo benzoico y un grupo cloruro. Estos compuestos tienen propiedades antimicrobianas y se han utilizado en una variedad de aplicaciones, incluyendo como conservantes en productos farmacéuticos y cosméticos.

Sin embargo, el uso de estos compuestos ha disminuido debido a los riesgos potenciales para la salud asociados con la exposición al mercurio. El mercurio es un metal tóxico que puede acumularse en el cuerpo y causar daño a los sistemas nervioso, digestivo y renal. Además, el mercurio puede ser particularmente peligroso para el desarrollo del cerebro y el sistema nervioso en fetos y niños pequeños.

Por estas razones, la mayoría de los cloromercuribenzoatos ya no se utilizan en productos médicos o cosméticos, y su uso está restringido a aplicaciones especializadas donde se han demostrado beneficios terapéuticos y se ha evaluado cuidadosamente el riesgo de toxicidad.

La meningitis meningocócica es una infección bacteriana aguda y grave que afecta las membranas protectoras (meninges) que rodean el cerebro y la médula espinal. La enfermedad es causada generalmente por la bacteria Neisseria meningitidis, también conocida como meningococo.

Esta infección puede provocar inflamación de las membranas meníngeas (meningitis) y, a veces, una infección grave en el torrente sanguíneo (septicemia). La meningitis meningocócica es una emergencia médica que requiere tratamiento inmediato.

Los síntomas más comunes incluyen fiebre repentina, dolor de cabeza intenso, rigidez en el cuello, náuseas y vómitos. También pueden presentarse manchas rojas o púrpuras en la piel (petequias) debido a la inflamación de los vasos sanguíneos. En casos graves, la meningitis meningocócica puede causar daño cerebral, shock séptico y, en algunas ocasiones, incluso la muerte.

El tratamiento suele incluir antibióticos potentes, generalmente administrados por vía intravenosa, y a veces corticosteroides para reducir la inflamación. La prevención incluye la vacunación contra los serogrupos de meningococo más comunes, así como el aislamiento de personas infectadas para evitar la propagación de la enfermedad.

El complemento C5a es una proteína fragmentada derivada del tercer componente del sistema del complemento, que desempeña un papel importante en la respuesta inmune innata. Cuando se activa el complemento C5, se divide en dos fragmentos: C5a y C5b.

El C5a es un potente mediador inflamatorio que puede provocar la quimiotaxis de neutrófilos al sitio de infección o inflamación, activarlos y aumentar su capacidad para fagocitar patógenos. También actúa como un estimulante de las células presentadoras de antígenos y puede inducir la producción de citoquinas proinflamatorias.

Sin embargo, una activación excesiva o no regulada del complemento C5a también se ha relacionado con diversas enfermedades inflamatorias y autoinmunes, como la glomerulonefritis, la artritis reumatoide y el síndrome de liberación de citocinas. Por lo tanto, el control adecuado del complemento C5a es crucial para mantener la homeostasis inmunológica y prevenir enfermedades.

Los glomérulos renales, también conocidos como glomérulos renales o glomérulos de Malpighi, son un componente crucial del sistema de filtración de la sangre en los riñones. Cada riñón contiene aproximadamente un millón de glomérulos, que se encuentran dentro de las nefronas, las unidades funcionales básicas de los riñones.

Un glomérulo renal está compuesto por una red intrincada de capilares sanguíneos enrollados, llamados vaso afferens y vaso efferens, que están rodeados por una membrana especializada llamada cápsula de Bowman. La sangre rica en oxígeno fluye hacia el glomérulo a través del vaso afferens y sale del glomérulo a través del vaso efferens.

La función principal de los glomérulos renales es filtrar la sangre y eliminar los desechos y líquidos sobrantes, mientras que retiene las proteínas y células sanguíneas vitales. Este proceso se denomina filtración glomerular. La presión arterial impulsa el plasma sanguíneo a través de la membrana glomerular altamente porosa en la cápsula de Bowman, lo que resulta en la formación de un líquido primario llamado filtrado glomerular.

El filtrado glomerular contiene agua, sales, pequeñas moléculas y desechos metabólicos, como urea y creatinina. Posteriormente, este líquido pasa a través de la tubulación contorneada proximal, el túbulo contorneado distal y el túbulo colector, donde se reabsorben selectivamente agua, sales y nutrientes esenciales en el torrente sanguíneo. El líquido residual no reabsorbido se convierte en orina y se elimina del cuerpo a través de la uretra.

La disfunción glomerular puede provocar diversas enfermedades renales, como la nefropatía diabética, la glomerulonefritis y la proteinuria, que pueden conducir a insuficiencia renal si no se tratan adecuadamente. Por lo tanto, el mantenimiento de una función glomerular saludable es crucial para garantizar un correcto equilibrio hídrico y electrolítico y la eliminación eficaz de los desechos metabólicos del cuerpo.

La properdina, también conocida como fisolin o proteína complementaria factor P, es una proteína del sistema inmune que desempeña un papel crucial en la activación del componente alterno del sistema del complemento. Es sintetizada principalmente por los neutrófilos y, en menor medida, por los monocitos y las células NK (células asesinas naturales).

La properdina puede existir en dos formas: como un tetrámero de 52 kDa o como un dímero de 26 kDa. Su función principal es actuar como un cofactor para la proteasa convertasa C3bBb, lo que facilita la activación de la vía alterna del sistema complemento y la formación del complejo de ataque a la membrana (MAC), resultando en la lisis de células diana.

La properdina también puede unirse al polisacárido bacteriano lipopolisacárido (LPS) y otras moléculas extrañas, lo que contribuye a su función como mediador de la respuesta inmunitaria innata contra las infecciones. Además, se ha demostrado que desempeña un papel en la quimiotaxis y la activación de los neutrófilos. Las deficiencias en properdina pueden aumentar el riesgo de infecciones recurrentes, especialmente por bacterias encapsuladas.

El complejo antígeno-anticuerpo es una estructura molecular formada por la unión específica entre un antígeno y un anticuerpo. Los antígenos son sustancias extrañas al organismo que desencadenan una respuesta inmunitaria, mientras que los anticuerpos son proteínas producidas por el sistema inmunitario para reconocer y neutralizar a los antígenos.

Cuando un antígeno entra en contacto con un anticuerpo compatible, se produce una reacción química que hace que ambas moléculas se unan formando el complejo antígeno-anticuerpo. Esta unión se lleva a cabo mediante la interacción de las regiones variables de la cadena pesada y ligera del anticuerpo con determinadas zonas del antígeno, conocidas como epitopes o determinantes antigénicos.

Una vez formado el complejo antígeno-anticuerpo, puede ser reconocido por otras células del sistema inmunitario, como los fagocitos, que lo internalizan y lo destruyen, eliminando así la amenaza para el organismo. El proceso de formación de complejos antígeno-anticuerpo es fundamental en la respuesta inmunitaria adaptativa y desempeña un papel clave en la protección del cuerpo frente a infecciones y enfermedades.

Los eritrocitos, también conocidos como glóbulos rojos, son células sanguíneas que en los humanos se producen en la médula ósea. Son las células más abundantes en la sangre y su función principal es transportar oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos y órganos del cuerpo, y CO2 (dióxido de carbono) desde los tejidos hacia los pulmones.

Los eritrocitos tienen una forma biconcava discoidal que les permite maximizar la superficie para intercambiar gases, y no contienen núcleo ni orgánulos internos, lo que les permite almacenar más hemoglobina, la proteína responsable del transporte de oxígeno y dióxido de carbono. La vida media de los eritrocitos es de aproximadamente 120 días.

La anemia es una afección común que ocurre cuando el número de eritrocitos o la cantidad de hemoglobina en la sangre es insuficiente, lo que puede causar fatiga, falta de aliento y otros síntomas. Por otro lado, las condiciones que provocan un aumento en la producción de eritrocitos pueden dar lugar a una afección llamada policitemia, que también puede tener consecuencias negativas para la salud.

Las Enfermedades Renales se refieren a cualquier condición o trastorno que cause daño a uno o ambos riñones y disminuya su capacidad para funcionar correctamente. Los riñones desempeñan un papel vital en mantener la salud general del cuerpo, ya que ayudan a filtrar los desechos y líquidos sobrantes de la sangre, producen hormonas importantes y regulan los niveles de electrolitos.

Existen diversas categorías de enfermedades renales, incluyendo:

1. Enfermedad Renal Aguda (ERA): Ocurre cuando los riñones sufren un daño repentino e intensivo, lo que puede llevar a una disminución grave o falla total de la función renal. La ERA puede ser reversible si se diagnostica y trata a tiempo. Algunas causas comunes incluyen infecciones severas, deshidratación, trauma, insuficiencia cardíaca congestiva, obstrucción del tracto urinario y exposición a ciertos medicamentos tóxicos.

2. Enfermedad Renal Crónica (ERC): Se caracteriza por un deterioro gradual y progresivo de la función renal durante un período prolongado, generalmente meses o años. La ERC puede resultar de diversas afecciones subyacentes, como diabetes, hipertensión arterial, enfermedades glomerulares, enfermedades poliquísticas renales y pielonefritis recurrente. A medida que la enfermedad avanza, los riñones pueden perder su capacidad de filtrar adecuadamente los desechos y líquidos, lo que puede conducir a complicaciones graves, como insuficiencia renal, anemia, hiperpotasemia e hiperfosfatemia.

3. Enfermedades Glomerulares: Estas enfermedades afectan los glomérulos, unidades funcionales del riñón responsables de la filtración de sangre. Las enfermedades glomerulares pueden ser primarias (afectar exclusivamente al riñón) o secundarias (resultado de otras afecciones sistémicas). Algunos ejemplos incluyen la nefropatía diabética, la glomerulonefritis rápidamente progresiva y el síndrome nefrótico.

4. Enfermedades Renales Hereditarias: Existen varias enfermedades renales hereditarias que pueden causar daño renal progresivo, como la enfermedad poliquística autosómica dominante (ADPKD), la enfermedad poliquística autosómica recesiva (ARPKD) y la nefropatía hereditaria de von Hippel-Lindau.

5. Enfermedades Renales Infecciosas: Las infecciones del tracto urinario (ITU) son comunes y, en la mayoría de los casos, se pueden tratar con éxito con antibióticos. Sin embargo, las ITU recurrentes o complicadas pueden provocar daño renal permanente. Otras infecciones renales incluyen la pielonefritis y la glomerulonefritis postinfecciosa.

6. Enfermedades Renales Inmunológicas: Las enfermedades renales inmunológicas son causadas por una respuesta anormal del sistema inmunitario que daña el riñón. Algunos ejemplos incluyen la glomerulonefritis membranosa, la glomerulonefritis membrano-proliferativa y la nefropatía lúpica.

7. Enfermedades Renales Toxicas: La exposición a sustancias tóxicas, como los medicamentos nefrotóxicos o el envenenamiento por metales pesados, puede causar daño renal agudo o crónico.

8. Enfermedades Renales Vasculares: Las enfermedades renales vasculares afectan el suministro de sangre al riñón y pueden ser causadas por hipertensión arterial, diabetes mellitus o enfermedades del tejido conectivo. Algunos ejemplos incluyen la nefropatía diabética, la nefrosclerosis y la glomeruloesclerosis focal segmentaria.

9. Enfermedades Renales Congénitas: Las enfermedades renales congénitas son aquellas que están presentes al nacer y pueden incluir anomalías estructurales, como el riñón poliquístico o la agenesia renal.

10. Enfermedades Renales Neoplásicas: Las enfermedades renales neoplásicas son aquellas que involucran el crecimiento anormal de células cancerosas en el riñón. Algunos ejemplos incluyen el carcinoma renal, el sarcoma renal y el linfoma renal.

En conclusión, existen diversas causas de enfermedades renales que pueden afectar la función renal y provocar complicaciones graves si no se tratan a tiempo. Es importante conocer los factores de riesgo y acudir al médico regularmente para detectar cualquier problema renal a tiempo.

Los polisacáridos son largas cadenas de moléculas de azúcar, o sacáridos, unidas entre sí por enlaces glucosídicos. A diferencia de los disacáridos, que consisten en dos unidades de azúcar, o monosacáridos, que son azúcares simples, los polisacáridos pueden estar compuestos por cientos o incluso miles de unidades de azúcar.

Existen varios tipos de polisacáridos, cada uno con su propia estructura y función en el cuerpo. Algunos ejemplos comunes incluyen almidón, celulosa, quitina y glicógeno. El almidón es un polisacárido importante en la dieta humana y se encuentra en alimentos como el pan, las papas y el arroz. La celulosa es una parte estructural fundamental de las paredes celulares de las plantas, mientras que la quitina es un componente estructural importante de los exoesqueletos de los insectos y otros artrópodos. El glicógeno es el polisacárido de almacenamiento de energía en los animales, incluidos los humanos.

En general, los polisacáridos desempeñan un papel importante en la estructura y función de los organismos vivos, y son esenciales para la supervivencia y el crecimiento adecuados.

La proteinuria es un término médico que se utiliza para describir la presencia excesiva de proteínas en la orina. Normalmente, las proteínas son demasiado grandes para pasar a través de los filtros en los riñones y terminan en la orina en pequeñas cantidades. Sin embargo, cuando hay una condición que daña los riñones, como enfermedades renales, diabetes o hipertensión, las proteínas, especialmente la albúmina, pueden filtrarse en mayor medida y aparecer en la orina en concentraciones más altas.

La proteinuria se puede detectar mediante análisis de orina y, si se confirma, suele requerir una evaluación adicional para determinar la causa subyacente y establecer un plan de tratamiento adecuado. El tratamiento temprano y oportuno de la proteinuria puede ayudar a prevenir daños renales graves y posibles complicaciones relacionadas con la salud.

En el contexto de la medicina y la biología, un linaje se refiere a una sucesión o serie de organismos relacionados genéticamente que descienden de un antepasado común más reciente. Puede hacer referencia a una secuencia particular de genes que se heredan a través de generaciones y que ayudan a determinar las características y rasgos de un organismo.

En la genética, el linaje mitocondrial se refiere a la línea de descendencia materna, ya que las mitocondrias, que contienen su propio ADN, se transmiten generalmente de madre a hijo. Por otro lado, el linaje del cromosoma Y sigue la línea paterna, ya que los cromosomas Y se heredan del padre y se mantienen intactos durante la meiosis, lo que permite rastrear la ascendencia masculina.

Estos linajes pueden ser útiles en la investigación genética y antropológica para estudiar la evolución y la migración de poblaciones humanas y otras especies.

Neisseria gonorrhoeae es una especie de bacteria gram-negativa, aerobia e intracelular facultativa que se oxida el glucosa pero no la lactosa. Es el agente etiológico de la gonorrea, una infección de transmisión sexual (ITS) que afecta principalmente los epitelios mucosos del sistema genitourinario, recto y faringe en humanos. También puede causar oftalmía neonatal si se transmite de madre a hijo durante el parto.

Las células de N. gonorrhoeae son kidney-bean shaped (en forma de judía) o diplococci, típicamente encontradas en pares inmaduros con contacto celular lateral y arreglados en pequeños grupos o "colonias" en muestras clínicas. Son organismos débilmente móviles gracias a un único flagelo polar retráctil.

La virulencia de N. gonorrhoeae se atribuye a una serie de factores, incluyendo la capacidad de adherirse y colonizar las células epiteliales, resistir el sistema inmune del huésped e inducir cambios en la diferenciación celular. El genoma de N. gonorrhoeae es relativamente pequeño (aproximadamente 2,15 Mb) y está sujeto a una alta tasa de recombinación, lo que facilita la evolución rápida y la adquisición de resistencia a los antibióticos.

La gonorrea es una enfermedad informada con frecuencia a los Centros para el Control y la Prevención de Enfermedades (CDC) en los EE. UU., con más de 580.000 casos notificados en 2019. Sin embargo, se cree que la verdadera carga de la enfermedad es mayor debido a las infecciones no diagnosticadas y no informadas.

Las proteínas opsoninas son proteínas presentes en el suero sanguíneo y otros fluidos corporales que se adhieren a los antígenos (como bacterias u otras partículas extrañas) e incrementan su visibilidad para el sistema inmunitario, particularmente los fagocitos. Esto facilita la fagocitosis, un proceso en el cual las células inmunes engullen y destruyen los patógenos invasores. Las proteínas opsoninas más comunes incluyen los anticuerpos (inmunoglobulinas) y la proteína C-reactiva (CRP).

Las inmunoglobulinas, también conocidas como anticuerpos, son proteínas especializadas producidas por el sistema inmunitario en respuesta a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, como bacterias, virus, hongos y toxinas. Están compuestas por cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas pesadas (H) y dos ligeras (L), unidas por enlaces disulfuro para formar una molécula Y-shaped.

Existen cinco tipos principales de inmunoglobulinas, designadas IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada una con funciones específicas en la respuesta inmune. Por ejemplo, la IgG es el anticuerpo más abundante en el suero sanguíneo y proporciona inmunidad humoral contra bacterias y virus; la IgA se encuentra principalmente en las secreciones de mucosas y ayuda a proteger los tejidos epiteliales; la IgE está involucrada en las reacciones alérgicas y la defensa contra parásitos; la IgD participa en la activación de células B y la respuesta inmune; y la IgM es el primer anticuerpo producido durante una respuesta primaria y se encarga de aglutinar y neutralizar patógenos.

Las inmunoglobulinas pueden administrarse terapéuticamente para tratar diversas afecciones, como déficits inmunitarios, enfermedades autoinmunes, intoxicaciones y algunos tipos de cáncer.

La fagocitosis es un proceso fundamental del sistema inmunológico que involucra la ingestión y destrucción de agentes patógenos u otras partículas extrañas por células especializadas llamadas fagocitos. Los fagocitos, como los neutrófilos y macrófagos, tienen la capacidad de extender sus pseudópodos (proyecciones citoplasmáticas) para rodear y engullir partículas grandes, incluidos bacterias, virus, hongos, células tumorales y detritus celulares.

Una vez que la partícula ha sido internalizada dentro del fagocito, forma una vesícula intracelular llamada fagosoma. Posteriormente, los lisosomas, que contienen enzimas hidrolíticas, se fusionan con la fagosoma para formar un complejo denominado fagolisosoma. Dentro del fagolisosoma, las enzimas digieren y destruyen efectivamente la partícula extraña, permitiendo que el fagocito presente fragmentos de esta a otras células inmunes para generar una respuesta inmune adaptativa.

La eficiencia de la fagocitosis es crucial en la capacidad del organismo para combatir infecciones y mantener la homeostasis tisular. La activación, quimiotaxis y migración de los fagocitos hacia el sitio de la infección están reguladas por diversas moléculas químicas, como las citocinas, complementos y factores quimiotácticos.

La glomerulonefritis membranosa es un tipo de enfermedad renal que afecta los glomérulos, las estructuras diminutas dentro de los riñones que ayudan a filtrar los desechos y líquidos del torrente sanguíneo. En la glomerulonefritis membranosa, se produce un engrosamiento anormal de la membrana basal glomerular (una capa delgada y delicada dentro del glomérulo), lo que puede interferir con la capacidad del riñón para filtrar adecuadamente la sangre.

Esta enfermedad se caracteriza por la presencia de depósitos de proteínas anormales (inmunocomplejos) y factores del sistema inmunitario en la membrana basal glomerular. Estos depósitos desencadenan una respuesta inflamatoria que conduce al engrosamiento de la membrana y a la alteración de su estructura y función.

La glomerulonefritis membranosa puede presentarse de forma primaria (es decir, sin causa conocida) o secundaria (como resultado de otra afección subyacente, como enfermedades autoinmunes, infecciones o cáncer). Los síntomas más comunes incluyen proteinuria (proteínas en la orina), hematuria (sangre en la orina) y edema (hinchazón, especialmente en las piernas y los pies). El diagnóstico generalmente se realiza mediante biopsia renal y análisis de orina. El tratamiento puede incluir terapias inmunosupresoras, control de la presión arterial y dieta baja en sodio y proteínas. En algunos casos, la enfermedad puede resolverse por sí sola o con tratamiento; sin embargo, en otros casos, puede provocar insuficiencia renal crónica o falla renal.

La Inmunoglobulina A (IgA) es un tipo de anticuerpo que desempeña un papel crucial en el sistema inmunitario. Se encuentra principalmente en las membranas mucosas que recubren los sistemas respiratorio, gastrointestinal y urogenital, así como en las lágrimas, la saliva y la leche materna.

Existen dos subclases principales de IgA: IgA1 e IgA2. La IgA1 es la más común y se encuentra predominantemente en las secreciones externas, mientras que la IgA2 es más abundante en el tejido linfoide asociado a las mucosas y en los fluidos corporales internos.

La función principal de la IgA es proteger al cuerpo contra las infecciones bacterianas y víricas que intentan invadir a través de las membranas mucosas. Lo hace mediante la aglutinación de los patógenos, impidiendo así su adhesión y penetración en las células epiteliales. Además, puede neutralizar toxinas y enzimas producidas por microorganismos nocivos.

La IgA también participa en la respuesta inmunitaria adaptativa, colaborando con los leucocitos (glóbulos blancos) para eliminar los patógenos del cuerpo. Cuando se produce una infección, las células B (linfocitos B) producen y secretan IgA en respuesta a la presencia de antígenos extraños. Esta respuesta específica proporciona protección localizada contra infecciones recurrentes o futuras por el mismo patógeno.

En definitiva, la Inmunoglobulina A es un componente vital del sistema inmunitario, desempeñando un papel fundamental en la defensa contra las infecciones y la protección de las membranas mucosas.

La Inmunoglobulina G (IgG) es un tipo de anticuerpo, una proteína involucrada en la respuesta inmune del cuerpo. Es el tipo más común de anticuerpos encontrados en el torrente sanguíneo y es producida por células B plasmáticas en respuesta a la presencia de antígenos (sustancias extrañas que provocan una respuesta inmunitaria).

La IgG se caracteriza por su pequeño tamaño, solubilidad y capacidad de cruzar la placenta. Esto último es particularmente importante porque proporciona inmunidad pasiva a los fetos y recién nacidos. La IgG desempeña un papel crucial en la neutralización de toxinas, la aglutinación de bacterias y virus, y la activación del complemento, un sistema de proteínas que ayuda a eliminar patógenos del cuerpo.

Hay cuatro subclases de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) que difieren en su estructura y función específicas. Las infecciones bacterianas y virales suelen inducir respuestas de IgG, lo que hace que este tipo de anticuerpos sea particularmente importante en la protección contra enfermedades infecciosas.

El magnesio es un mineral esencial que desempeña más de 300 funciones en el cuerpo humano. Es necesario para la síntesis de proteínas, el metabolismo de los glúcidos y los lípidos, el mantenimiento de la función muscular y nerviosa, y el mantenimiento de la salud ósea y cardiovascular.

El magnesio se encuentra en una variedad de alimentos, como las verduras de hoja verde, los frutos secos, las semillas, las legumbres, el pescado y los granos enteros. También está disponible en forma suplementaria.

La deficiencia de magnesio es poco frecuente, pero puede ocurrir en personas con enfermedades intestinales graves, alcoholismo o diabetes no controlada. Los síntomas de deficiencia de magnesio pueden incluir calambres musculares, temblores, ritmo cardíaco irregular y convulsiones.

El exceso de magnesio también puede ser perjudicial y causar diarrea, náuseas, vómitos, debilidad muscular y dificultad para respirar. Las dosis muy altas de magnesio pueden ser tóxicas y potencialmente letales.

Es importante mantener niveles adecuados de magnesio en el cuerpo, ya que desempeña un papel crucial en muchos procesos metabólicos importantes. Si tiene alguna preocupación sobre sus niveles de magnesio, hable con su médico o dietista registrado.

En términos médicos, el suero se refiere al líquido clarificado y filtrado que se obtiene después de la coagulación sanguínea. Cuando la sangre se permite cuajar, los componentes celulares como los glóbulos rojos, glóbulos blancos y plaquetas forman un coágulo y separan del líquido restante. Este líquido es el suero sanguíneo.

El suero contiene todos los componentes solubles de la sangre, incluyendo electrolitos, nutrientes, hormonas, gases disueltos y desechos metabólicos, pero no contiene fibrinógeno ni otras proteínas de coagulación. Esencialmente, el suero es plasma sanguíneo sin las proteínas de coagulación.

El análisis del suero es importante en muchos exámenes médicos y diagnósticos, ya que puede revelar una variedad de condiciones y trastornos relacionados con los niveles de diversas sustancias en el cuerpo. Por ejemplo, pruebas de química sanguínea o perfiles metabólicos miden los niveles de glucosa, creatinina, electrolitos y lípidos en el suero para evaluar la función renal, hepática, tiroidea y otras afecciones.

Los sueros inmunes, también conocidos como sueros antisépticos o sueros seroterápicos, se definen en el campo médico como preparaciones líquidas estériles que contienen anticuerpos protectores específicos contra ciertas enfermedades. Estos sueros se obtienen generalmente a partir de animales que han sido inmunizados con una vacuna específica o que han desarrollado naturalmente una respuesta inmune a un agente infeccioso.

Después de la extracción de sangre del animal, el suero se separa del coágulo sanguíneo y se purifica para eliminar células y otros componentes sanguíneos. El suero resultante contiene una alta concentración de anticuerpos contra el agente infeccioso al que fue expuesto el animal.

La administración de sueros inmunes en humanos puede proporcionar inmunidad pasiva, es decir, protección temporal contra una enfermedad infecciosa específica. Esta técnica se ha utilizado históricamente para prevenir y tratar diversas enfermedades, como la difteria, el tétanos y la viruela, antes de que estuvieran disponibles las vacunas modernas.

Sin embargo, el uso de sueros inmunes ha disminuido considerablemente con el desarrollo de vacunas eficaces y terapias de reemplazo enzimático. Además, el uso de sueros inmunes puede estar asociado con riesgos, como la transmisión de enfermedades infecciosas o reacciones alérgicas graves. Por lo tanto, actualmente se utiliza principalmente en situaciones especializadas y bajo estricta supervisión médica.

La electroforesis discontinua, también conocida como electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE), es un método analítico utilizado en bioquímica y biología molecular para separar, identificar y purificar macromoléculas cargadas, como ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas, basándose en su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara con una matriz de poros de diferentes tamaños, lo que permite la separación selectiva de las moléculas según su masa molecular e incluso isoformas de proteínas con cargas similares. La muestra que contiene las macromoléculas se coloca en un pozo en el gel y se somete a un campo eléctrico, lo que hace que las moléculas migren hacia el ánodo o el cátodo, dependiendo de su carga neta.

La electroforesis discontinua implica dos etapas: la primera es la fase de enfriamiento, donde las muestras se concentran y desnaturalizan en un gel de poliacrilamida con una alta concentración de acrilamida (7,5-20%); la segunda es la fase de separación, donde el gel se somete a un gradiente decreciente de acrilamida (3-15%) para lograr una separación eficaz.

Este método es ampliamente utilizado en la investigación y diagnóstico médico, especialmente en el análisis de proteínas y ácidos nucleicos, como la determinación del tamaño de fragmentos de ADN o ARN, la detección de modificaciones postraduccionales de proteínas, y la caracterización de isoformas proteicas.

No hay una definición médica específica para "conejos". Los conejos son animales pertenecientes a la familia Leporidae, que también incluye a los liebres. Aunque en ocasiones se utilizan como mascotas, no hay una definición médica asociada con ellos.

Sin embargo, en un contexto zoológico o veterinario, el término "conejos" podría referirse al estudio de su anatomía, fisiología, comportamiento y cuidados de salud. Algunos médicos especializados en animales exóticos pueden estar familiarizados con la atención médica de los conejos como mascotas. En este contexto, los problemas de salud comunes en los conejos incluyen enfermedades dentales, trastornos gastrointestinales y parásitos.

El cromosoma X es uno de los dos cromosomas sexuales en humanos (el otro es el cromosoma Y), que juegan un papel fundamental en la determinación del sexo. Las mujeres tienen dos cromosomas X (llamadas genotipo XX) y los hombres tienen un cromosoma X y un cromosoma Y (genotipo XY).

Los cromosomas X contienen alrededor de 155 millones de pares de bases y representan aproximadamente el 5% del ADN total en las células somáticas. Contiene entre un 1,5 y un 2 por ciento más de genes que el cromosoma Y y codifica para alrededor de 1.500 proteínas diferentes.

El cromosoma X también contiene una gran cantidad de ADN repetitivo y pseudogenes, así como regiones no codificantes reguladoras importantes que controlan la expresión génica. Además, el cromosoma X presenta un fenómeno llamado inactivación del cromosoma X, en el que uno de los dos cromosomas X se comprime y silencia en cada célula somática femenina, lo que garantiza que las mujeres expresen cantidades aproximadamente iguales de genes del cromosoma X que los hombres.

Las mutaciones en los genes del cromosoma X pueden causar una variedad de trastornos genéticos, como la hemofilia, el daltonismo y la distrofia muscular de Duchenne. Estos trastornos se denominan a menudo enfermedades ligadas al cromosoma X porque los hombres, que solo tienen un cromosoma X, tienen más probabilidades de desarrollarlas que las mujeres, quienes tienen dos copias del cromosoma X y por lo tanto una copia de respaldo en caso de que haya una mutación.

La heparan sulfato es un glicosaminoglicano, una larga cadena de carbohidratos complejos, que se encuentra en la superficie de células y en el espacio extracelular. Es un tipo de mucopolisacárido y está formado por unidades repetitivas de disacáridos con sulfatos agregados.

La heparan sulfato desempeña un papel importante en muchas funciones biológicas, incluyendo la interacción entre células y moléculas, la homeostasis del tejido y la regulación de diversos procesos como el crecimiento celular, la coagulación sanguínea y la inflamación.

La heparan sulfato se une a una variedad de proteínas y enzimas, actuando como un cofactor o modulador de su actividad. También puede interactuar con factores de crecimiento, quimiocinas y otras moléculas de señalización, desempeñando un papel importante en la comunicación celular y el desarrollo de tejidos.

Las alteraciones en la síntesis o degradación de heparan sulfato se han relacionado con diversas enfermedades, incluyendo trastornos genéticos raros como las mucopolisacaridosis y enfermedades más comunes como la aterosclerosis y el cáncer.

La retroalimentación, en un contexto médico, se refiere al proceso de informar al paciente sobre los resultados de las pruebas o procedimientos médicos, así como sobre el progreso del tratamiento. También puede referirse a la comunicación de información sobre la respuesta del cuerpo a un tratamiento específico, lo que permite al médico ajustar el plan de tratamiento en consecuencia. La retroalimentación es una parte importante del proceso de atención médica, ya que ayuda a garantizar que el paciente esté informado y involucrado en su propio cuidado. Además, la retroalimentación puede tomar la forma de feedback sensorioriomotor, que es la señal que el cuerpo envía al cerebro sobre la posición y el movimiento de diferentes partes del cuerpo, lo que permite controlar y coordinar los movimientos musculares.

Los túbulos renales proximales son estructuras tubulares situadas en el néfron, que es la unidad funcional básica del riñón. Constituyen aproximadamente el 70% de la longitud total del túbulo renal y desempeñan un papel crucial en la homeostasis del agua y los electrolitos, así como en la excreción y reabsorción de diversas sustancias.

Se encargan principalmente de tres procesos:

1. Reabsorción: Recuperan aproximadamente el 65% del filtrado glomerular, que incluye agua, sodio, potasio, bicarbonato, cloruro, fosfatos y la mayor parte de los glucósidos y aminoácidos.

2. Secreción: Eliminan diversos ácidos orgánicos y algunos fármacos del plasma sanguíneo hacia el túbulo contribuyendo a su eliminación final en la orina.

3. Intercambio: Realizan un intercambio entre iones, como sodio por hidrógeno o bicarbonato por cloruro, lo que ayuda a mantener el equilibrio ácido-base del organismo.

La pared de los túbulos proximales está formada por células altamente diferenciadas con una abundante cantidad de mitocondrias y un sistema de transporte activo para llevar a cabo estas funciones. Su integridad estructural y funcional es vital para el correcto mantenimiento de la homeostasis interna del cuerpo.

Los cobayas, también conocidos como conejillos de Indias, son roedores que se utilizan comúnmente en experimentación animal en el campo médico y científico. Originarios de América del Sur, los cobayas han sido criados en cautiverio durante siglos y se han convertido en un organismo modelo importante en la investigación biomédica.

Las cobayas son adecuadas para su uso en la investigación debido a varias características, incluyendo su tamaño relativamente grande, facilidad de manejo y cuidado, y sistemas corporales similares a los de los seres humanos. Además, los cobayas tienen una reproducción rápida y una corta esperanza de vida, lo que permite a los investigadores obtener resultados más rápidamente que con otros animales de laboratorio.

Los cobayas se utilizan en una variedad de estudios, incluyendo la investigación de enfermedades infecciosas, toxicología, farmacología, y desarrollo de fármacos. También se utilizan en la educación médica y veterinaria para enseñar anatomía, fisiología y técnicas quirúrgicas.

Es importante recordar que, aunque los cobayas son a menudo utilizados en la investigación biomédica, su uso debe ser regulado y ético. La experimentación animal debe seguir estándares éticos y legales estrictos para garantizar el bienestar de los animales y minimizar el sufrimiento innecesario.

Los hongos (singular: hongo), también conocidos como mohos y levaduras en ciertos contextos, son organismos unicelulares o pluricelulares que pertenecen al reino Fungi. A diferencia de las plantas y animales, los hongos no contienen clorofila y por lo tanto no pueden realizar fotosíntesis. En su lugar, obtienen nutrientes descomponiendo materia orgánica muerta o parasitando plantas y animales vivos, incluidos los humanos.

En el cuerpo humano, los hongos normalmente viven en áreas húmedas y cálidas como la boca, las uñas, la piel y el tracto digestivo más bajo sin causar ningún daño. Sin embargo, si el sistema inmunológico se debilita o el equilibrio normal de hongos en el cuerpo se altera, los hongos pueden multiplicarse rápidamente y causar una infección fúngica (micosis).

Ejemplos comunes de micosis incluyen la candidiasis (infección por el hongo Candida), la dermatofitosis (como pie de atleta, tiña del cuerpo e infecciones de las uñas) y las histoplasmosis (una enfermedad pulmonar causada por el hongo Histoplasma capsulatum). El tratamiento de estas infecciones generalmente implica medicamentos antifúngicos, que pueden administrarse tópicamente, oralmente o incluso intravenosamente, dependiendo de la gravedad y la ubicación de la infección.

La cromatografía en gel es una técnica de laboratorio utilizada en bioquímica y biología molecular para separar, identificar y purificar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (ADN y ARN) y carbohidratos complejos. Este método se basa en el principio de la cromatografía, en el que una mezcla se divide en diferentes componentes según sus diferencias de interacción con dos fases: una fase móvil (generalmente un líquido) y una fase estacionaria (normalmente un sólido poroso).

En la cromatografía en gel, la fase estacionaria es un gel compuesto por moléculas de polímeros cruzados, como el ácido acrílico o el agarosa. Estos geles se caracterizan por sus poros y tamaño de red, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular, la carga y otras propiedades fisicoquímicas de las moléculas presentes en la mezcla.

Existen diferentes tipos de cromatografía en gel, entre los que se encuentran:

1. Cromatografía de intercambio iónico en gel (IEC, por sus siglas en inglés): aprovecha las diferencias en la carga de las moléculas para separarlas. La fase estacionaria está cargada positiva o negativamente, y atrae a moléculas con cargas opuestas presentes en la mezcla.
2. Cromatografía de exclusión por tamaño en gel (GEC, por sus siglas en inglés): también conocida como filtración molecular en gel, separa las moléculas según su tamaño y forma. Las moléculas más grandes no pueden penetrar los poros del gel y se mueven más rápidamente que las moléculas más pequeñas, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular.
3. Cromatografía de afinidad en gel (AC, por sus siglas en inglés): utiliza ligandos específicos unidos a la fase estacionaria para capturar moléculas objetivo presentes en la mezcla. Las moléculas se eluyen posteriormente del gel mediante el uso de diferentes condiciones, como cambios en el pH o la concentración de sal.

La cromatografía en gel es una técnica ampliamente utilizada en biología molecular y bioquímica para purificar y analizar proteínas, ácidos nucleicos y otros biomoléculas. Su versatilidad y alta resolución la hacen una herramienta indispensable en diversos campos de investigación y aplicaciones clínicas.

La Inmunoglobulina M (IgM) es un tipo de anticuerpo que desempeña un papel crucial en el sistema inmunitario humano. Es la primera línea de defensa del cuerpo contra las infecciones y actúa rápidamente después de que una sustancia extraña, como un virus o bacteria, ingresa al organismo.

Las IgM son grandes moléculas producidas por los linfocitos B (un tipo de glóbulo blanco) en respuesta a la presencia de antígenos, que son sustancias extrañas que desencadenan una respuesta inmunitaria. Las IgM se unen específicamente a los antígenos y ayudan a neutralizarlos o marcarlos para su destrucción por otras células del sistema inmunitario.

Las IgM están compuestas de cinco unidades idénticas de moléculas de inmunoglobulina, lo que les confiere una alta avidez (afinidad) por el antígeno y una gran capacidad para activar el sistema del complemento, una serie de proteínas plasmáticas que trabajan juntas para destruir las células infectadas.

Las IgM se encuentran principalmente en el plasma sanguíneo y los líquidos corporales, como la linfa y el líquido sinovial. Su producción aumenta rápidamente durante una infección aguda y luego disminuye a medida que otras clases de anticuerpos, como las IgG, toman el relevo en la defensa contra la infección.

En resumen, la Inmunoglobulina M es un tipo importante de anticuerpo que desempeña un papel fundamental en la detección y eliminación de sustancias extrañas y patógenos del cuerpo humano.

La solubilidad es un término utilizado en farmacología y farmacia que se refiere a la capacidad de una sustancia, generalmente un fármaco o medicamento, para disolverse en un solvente, como el agua. Más específicamente, la solubilidad es la cantidad máxima de soluto que puede disolverse en un solvente a una temperatura determinada.

La solubilidad se mide en unidades de concentración, como por ejemplo en unidades de gramos por decilitro (g/dl), gramos por 100 mililitros (g/100 ml) o miligramos por litro (mg/l). La solubilidad depende de varios factores, incluyendo la naturaleza química del soluto y el solvente, la temperatura y la presión.

La solubilidad es una propiedad importante a considerar en la formulación de medicamentos, ya que afecta la biodisponibilidad del fármaco, es decir, la cantidad de fármaco que alcanza la circulación sistémica y está disponible para ejercer su efecto terapéutico. Si un fármaco no es lo suficientemente soluble en el tracto gastrointestinal, por ejemplo, puede no ser absorbido adecuadamente y por lo tanto no podrá ejercer su efecto terapéutico deseado.

Por otro lado, si un fármaco es demasiado soluble, puede alcanzar concentraciones tóxicas en el cuerpo. Por lo tanto, es importante encontrar un equilibrio adecuado de solubilidad para cada fármaco específico. Existen varias estrategias farmacéuticas para mejorar la solubilidad de los fármacos, como la utilización de vehículos o excipientes que aumenten la solubilidad del soluto en el solvente, o la modificación química del fármaco para aumentar su solubilidad.

La Técnica del Anticuerpo Fluorescente, también conocida como Inmunofluorescencia (IF), es un método de laboratorio utilizado en el diagnóstico médico y la investigación biológica. Se basa en la capacidad de los anticuerpos marcados con fluorocromos para unirse específicamente a antígenos diana, produciendo señales detectables bajo un microscopio de fluorescencia.

El proceso implica tres pasos básicos:

1. Preparación de la muestra: La muestra se prepara colocándola sobre un portaobjetos y fijándola con agentes químicos para preservar su estructura y evitar la degradación.

2. Etiquetado con anticuerpos fluorescentes: Se añaden anticuerpos específicos contra el antígeno diana, los cuales han sido previamente marcados con moléculas fluorescentes como la rodaminia o la FITC (fluoresceína isotiocianato). Estos anticuerpos etiquetados se unen al antígeno en la muestra.

3. Visualización y análisis: La muestra se observa bajo un microscopio de fluorescencia, donde los anticuerpos marcados emiten luz visible de diferentes colores cuando son excitados por radiación ultravioleta o luz azul. Esto permite localizar y cuantificar la presencia del antígeno diana dentro de la muestra.

La técnica del anticuerpo fluorescente es ampliamente empleada en patología clínica para el diagnóstico de diversas enfermedades, especialmente aquellas de naturaleza infecciosa o autoinmunitaria. Además, tiene aplicaciones en la investigación biomédica y la citogenética.

En medicina o biología, el término "ovinos" se refiere específicamente a un grupo de animales mamíferos que pertenecen a la familia Bovidae y al género Ovis. Los ovinos son mejor conocidos por incluir a las ovejas domesticadas (Ovis aries), así como a varias especies salvajes relacionadas, como las argalis o los muflones.

Estos animales son rumiantes, lo que significa que tienen un estómago complejo dividido en cuatro cámaras y se alimentan principalmente de material vegetal. Las ovejas domésticas se crían por su lana, carne, leche y pieles, y desempeñan un papel importante en la agricultura y la ganadería en muchas partes del mundo.

Es importante no confundir el término "ovinos" con "caprinos", que se refiere a otro grupo de animales mamíferos relacionados, incluyendo cabras domésticas y varias especies salvajes de la familia Bovidae.

Los genes son unidades fundamentales de herencia en los organismos vivos. Están compuestos por segmentos específicos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que contienen información genética y dirigen la producción de proteínas, que a su vez desempeñan un papel crucial en el crecimiento, desarrollo y funcionamiento general de los organismos.

Cada gen tiene un lugar específico en un cromosoma y codifica una proteína particular o realiza alguna otra función importante en la regulación de las actividades celulares. Las variaciones en los genes pueden dar lugar a diferencias fenotípicas entre individuos, como el color de ojos, cabello o piel, y también pueden estar relacionadas con la predisposición a diversas enfermedades y trastornos.

La genética moderna ha permitido el estudio detallado de los genes y su función, lo que ha llevado al descubrimiento de nuevas terapias y tratamientos médicos, así como a una mejor comprensión de la diversidad y evolución de las especies.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

El ensayo de inmunoadsorción enzimática (EIA), también conocido como ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA), es un método de laboratorio utilizado para detectar y medir la presencia o ausencia de una sustancia específica, como un antígeno o un anticuerpo, en una muestra. Se basa en la unión específica entre un antígeno y un anticuerpo, y utiliza una enzima para producir una señal detectable.

En un EIA típico, la sustancia que se desea medir se adsorbe (se une firmemente) a una superficie sólida, como un pozo de plástico. La muestra que contiene la sustancia desconocida se agrega al pozo y, si la sustancia está presente, se unirá a los anticuerpos específicos que también están presentes en el pozo. Después de lavar el pozo para eliminar las sustancias no unidas, se agrega una solución que contiene un anticuerpo marcado con una enzima. Si la sustancia desconocida está presente y se ha unido a los anticuerpos específicos en el pozo, el anticuerpo marcado se unirá a la sustancia. Después de lavar nuevamente para eliminar las sustancias no unidas, se agrega un sustrato que reacciona con la enzima, produciendo una señal detectable, como un cambio de color o de luz.

Los EIA son ampliamente utilizados en diagnóstico médico, investigación y control de calidad alimentaria e industrial. Por ejemplo, se pueden utilizar para detectar la presencia de anticuerpos contra patógenos infecciosos en una muestra de sangre o para medir los niveles de hormonas en una muestra de suero.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los lipopolisacáridos (LPS) son un tipo de molécula encontrada en la membrana externa de las bacterias gramnegativas. Están compuestos por un lipido A, que es responsable de su actividad endotóxica, y un polisacárido O, que varía en diferentes especies bacterianas y determina su antigenicidad. El lipopolisacárido desempeña un papel importante en la patogénesis de las infecciones bacterianas, ya que al entrar en el torrente sanguíneo pueden causar una respuesta inflamatoria sistémica grave, shock séptico y daño tisular.

Las glicoproteínas son moléculas complejas formadas por la unión de una proteína y un carbohidrato (o varios). Este tipo de moléculas se encuentran en casi todas las células vivas y desempeñan una variedad de funciones importantes en el organismo.

La parte proteica de la glicoproteína está formada por aminoácidos, mientras que la parte glucídica (también llamada "grupo glicano") está compuesta por uno o más azúcares simples, como glucosa, galactosa, manosa, fructosa, N-acetilglucosamina y ácido sialico.

La unión de la proteína con el carbohidrato se produce mediante enlaces covalentes, lo que confiere a las glicoproteínas una gran diversidad estructural y funcional. Algunas glicoproteínas pueden tener solo unos pocos residuos de azúcar unidos a ellas, mientras que otras pueden contener cadenas glucídicas complejas y largas.

Las glicoproteínas desempeñan diversas funciones en el organismo, como servir como receptores celulares para moléculas señalizadoras, participar en la respuesta inmunitaria, facilitar la adhesión celular y proporcionar protección mecánica a las células. También desempeñan un papel importante en el transporte de lípidos y otras moléculas a través de las membranas celulares.

En medicina, el estudio de las glicoproteínas puede ayudar a comprender diversos procesos patológicos, como la infección viral, la inflamación, el cáncer y otras enfermedades crónicas. Además, las glicoproteínas pueden utilizarse como marcadores diagnósticos o pronósticos de enfermedades específicas.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

La piel es el órgano más grande del cuerpo humano en términos de superficie y peso. Desde un punto de vista médico, la piel se define como un órgano complejo con múltiples capas y funciones vitales. Está compuesta por dos principales componentes: el tejido epitelial (epidermis) y el tejido conectivo (dermis). La epidermis proporciona una barrera protectora contra los patógenos, mientras que la dermis contiene glándulas sudoríparas, folículos pilosos, vasos sanguíinos y nervios.

La piel desempeña varias funciones importantes para la homeostasis y supervivencia del cuerpo humano:

1. Protección: La piel actúa como una barrera física contra los agentes externos dañinos, como bacterias, virus, hongos, toxinas y radiación ultravioleta (UV). También previene la pérdida excesiva de agua y electrolitos del cuerpo.

2. Termorregulación: La piel ayuda a regular la temperatura corporal mediante la sudoración y la vasodilatación o vasoconstricción de los vasos sanguíneos en la dermis.

3. Sensación: Los nervios en la piel permiten detectar estímulos táctiles, térmicos, dolorosos y propioceptivos, lo que nos ayuda a interactuar con nuestro entorno.

4. Immunidad: La piel desempeña un papel crucial en el sistema inmune al proporcionar una barrera contra los patógenos y al contener células inmunes que pueden detectar y destruir microorganismos invasores.

5. Síntesis de vitamina D: La piel contiene una forma de colesterol llamada 7-dehidrocolesterol, que se convierte en vitamina D3 cuando se expone a la luz solar UVB. La vitamina D es importante para la absorción de calcio y el mantenimiento de huesos y dientes saludables.

6. Excreción: Además de la sudoración, la piel también excreta pequeñas cantidades de desechos metabólicos a través de las glándulas sebáceas y sudoríparas apocrinas.

La estabilidad de las enzimas, desde un punto de vista médico o bioquímico, se refiere a la capacidad de una enzima para mantener su estructura tridimensional y funcionalidad en condiciones variables del medio ambiente. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas dentro de un organismo, y su eficacia puede verse afectada por factores como el pH, la temperatura, la concentración de solutos y la presencia de inhibidores enzimáticos.

Un factor que contribuye a la estabilidad de las enzimas es su estructura proteica. Las enzimas globulares, con sus estructuras compactas e hidrofóbicas, son más resistentes a la desnaturalización y la pérdida de actividad que las enzimas fibrosas o desestructuradas. Además, la presencia de enlaces disulfuro, puentes de hidrógeno y otras interacciones no covalentes dentro de la estructura proteica también puede aumentar la estabilidad de las enzimas.

La estabilidad térmica es una propiedad importante de las enzimas, ya que afecta su funcionamiento en diversos entornos fisiológicos. Las enzimas de organismos homeotermos, como los mamíferos, suelen ser más estables a temperaturas corporales elevadas (36-37°C) en comparación con las enzimas de organismos poiquilotermos, como las bacterias. Sin embargo, algunas enzimas termófilas y hipertermófilas, originarias de ambientes extremadamente calientes, pueden mantener su actividad a temperaturas mucho más altas (hasta 100°C o más).

La estabilidad química de las enzimas se refiere a su resistencia a los cambios en el pH y la concentración de solutos. Las enzimas funcionan óptimamente dentro de un rango específico de pH, y tanto los entornos ácidos como alcalinos pueden desnaturalizarlas e inactivarlas. La estabilidad a la salinidad también es una consideración importante para las enzimas que funcionan en ambientes hipersalinos, como los océanos o las glándulas sudoríparas.

La estabilidad de las enzimas puede verse afectada por diversos factores, como la presencia de inhibidores enzimáticos, la radiación ultravioleta y la oxidación. La inactivación enzimática también puede ocurrir durante el procesamiento y almacenamiento de alimentos, lo que afecta su calidad y vida útil. Por lo tanto, comprender y controlar los factores que influyen en la estabilidad de las enzimas es fundamental para aprovechar sus propiedades beneficiosas en diversas aplicaciones biotecnológicas e industriales.

Los neutrófilos son un tipo de glóbulos blancos o leucocitos que desempeñan un papel crucial en el sistema inmunológico. Forman parte del grupo de glóbulos blancos conocidos como granulocitos y se caracterizan por su núcleo polimorfonuclear con varias lóbulos conectados por finos filamentos y por sus gránulos citoplásmicos, que contienen enzimas y otros componentes activos.

Los neutrófilos desempeñan un papel fundamental en la defensa del organismo contra infecciones, especialmente bacterianas. Son capaces de moverse rápidamente hacia los sitios de inflamación o infección a través de los vasos sanguíneos y tejidos, gracias a su capacidad de quimiotaxis (movimiento dirigido por estímulos químicos).

Una vez en el lugar de la infección, los neutrófilos pueden ingerir y destruir microorganismos invasores mediante un proceso llamado fagocitosis. Además, liberan sustancias químicas tóxicas (como radicales libres y enzimas) para ayudar a eliminar los patógenos. Sin embargo, este intenso proceso de destrucción también puede causar daño colateral a los tejidos circundantes, lo que contribuye al desarrollo de la inflamación y posibles complicaciones asociadas.

Un recuento bajo de neutrófilos en la sangre se denomina neutropenia y aumenta el riesgo de infecciones, mientras que un recuento alto puede indicar una respuesta inflamatoria o infecciosa activa, así como ciertas condiciones médicas. Por lo tanto, los neutrófilos son esenciales para mantener la homeostasis del sistema inmunológico y proteger al organismo contra las infecciones.

El polimorfismo genético se refiere a la existencia de más de un alelo para un gen dado en una población, lo que resulta en múltiples formas (o fenotipos) de ese gen. Es decir, es la variación natural en la secuencia de ADN entre miembros de la misma especie. La mayoría de los polimorfismos genéticos no tienen efectos significativos sobre el fenotipo o la aptitud biológica, aunque algunos pueden asociarse con enfermedades o diferencias en la respuesta a los medicamentos.

El polimorfismo genético puede ser causado por mutaciones simples de nucleótidos (SNPs), inserciones o deleciones de uno o más pares de bases, repeticiones en tándem u otras alteraciones estructurales del ADN. Estos cambios pueden ocurrir en cualquier parte del genoma y pueden afectar a genes que codifican proteínas o a regiones no codificantes.

El polimorfismo genético es importante en la investigación médica y de salud pública, ya que puede ayudar a identificar individuos con mayor riesgo de desarrollar ciertas enfermedades, mejorar el diagnóstico y pronóstico de enfermedades, y personalizar los tratamientos médicos.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

La inmunidad innata, también conocida como inmunidad no específica, es el primer tipo de respuesta inmune que se activa cuando un agente extraño, como un virus o bacteria, invade el organismo. A diferencia de la inmunidad adaptativa (o adquirida), la inmunidad innata no está dirigida contra agentes específicos y no confiere inmunidad a largo plazo.

La inmunidad innata incluye una variedad de mecanismos defensivos, como:

1. Barreras físicas: piel, mucosas y membranas mucosas que impiden la entrada de patógenos en el cuerpo.
2. Mecanismos químicos: ácidos gástrico y genital, líquido lagrimal, sudor y saliva con propiedades antimicrobianas.
3. Fagocitosis: células inmunes como neutrófilos, macrófagos y células dendríticas que rodean y destruyen los patógenos invasores.
4. Inflamación: respuesta del sistema inmune a la presencia de un agente extraño, caracterizada por enrojecimiento, hinchazón, dolor y calor.
5. Interferones: proteínas secretadas por células infectadas que alertan a otras células sobre la presencia de un patógeno y activan su respuesta defensiva.
6. Complemento: sistema de proteínas del plasma sanguíneo que ayudan a destruir los patógenos y a eliminar las células infectadas.

La inmunidad innata es una respuesta rápida y no específica que se activa inmediatamente después de la exposición al agente extraño, lo que permite al organismo contener la infección hasta que la inmunidad adaptativa pueda desarrollar una respuesta más específica y duradera.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

Las células epiteliales son tipos específicos de células que recubren la superficie del cuerpo, líne los órganos huecos y forman glándulas. Estas células proporcionan una barrera protectora contra los daños, las infecciones y la pérdida de líquidos corporales. Además, participan en la absorción de nutrientes, la excreción de desechos y la secreción de hormonas y enzimas. Las células epiteliales se caracterizan por su unión estrecha entre sí, lo que les permite funcionar como una barrera efectiva. También tienen la capacidad de regenerarse rápidamente después de un daño. Hay varios tipos de células epiteliales, incluyendo células escamosas, células cilíndricas y células cuboidales, que se diferencian en su forma y función específicas.

La Reacción en Cadena de la Polimerasa, generalmente conocida como PCR (Polymerase Chain Reaction), es un método de bioquímica molecular que permite amplificar fragmentos específicos de DNA (ácido desoxirribonucleico). La técnica consiste en una serie de ciclos de temperatura controlada, donde se produce la separación de las hebras de DNA, seguida de la síntesis de nuevas hebras complementarias usando una polimerasa (enzima que sintetiza DNA) y pequeñas moléculas de DNA llamadas primers, específicas para la región a amplificar.

Este proceso permite obtener millones de copias de un fragmento de DNA en pocas horas, lo que resulta útil en diversos campos como la diagnóstica molecular, criminalística, genética forense, investigación genética y biotecnología. En el campo médico, se utiliza ampliamente en el diagnóstico de infecciones virales y bacterianas, detección de mutaciones asociadas a enfermedades genéticas, y en la monitorización de la respuesta terapéutica en diversos tratamientos.

La "Temperatura Ambiental" en un contexto médico generalmente se refiere a la medición de la temperatura del aire que rodea al paciente o sujeto. Se mide normalmente con un termómetro y se expresa generalmente en grados Celsius (°C) o Fahrenheit (°F).

En el cuidado clínico, la temperatura ambiental adecuada es importante para el confort del paciente, así como para el correcto funcionamiento del equipo médico. Por ejemplo, algunos medicamentos y vacunas deben almacenarse a temperaturas específicas.

También es un factor a considerar en el manejo de pacientes con patologías que alteran la termorregulación corporal, como las infecciones graves, los traumatismos severos o las enfermedades neurológicas. En estos casos, mantener una temperatura ambiental controlada puede contribuir a prevenir hipotermia o hipertermia, condiciones que podrían empeorar el estado del paciente.

Los ratones consanguíneos C57BL, también conocidos como ratones de la cepa C57BL o C57BL/6, son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se han utilizado ampliamente en la investigación biomédica. La designación "C57BL" se refiere al origen y los cruces genéticos específicos que se utilizaron para establecer esta cepa particular.

La letra "C" indica que el ratón es de la especie Mus musculus, mientras que "57" es un número de serie asignado por el Instituto Nacional de Estándares y Tecnología (NIST) en los Estados Unidos. La "B" se refiere al laboratorio original donde se estableció la cepa, y "L" indica que fue el laboratorio de Little en la Universidad de Columbia.

Los ratones consanguíneos C57BL son genéticamente idénticos entre sí, lo que significa que tienen el mismo conjunto de genes en cada célula de su cuerpo. Esta uniformidad genética los hace ideales para la investigación biomédica, ya que reduce la variabilidad genética y facilita la comparación de resultados experimentales entre diferentes estudios.

Los ratones C57BL son conocidos por su resistencia a ciertas enfermedades y su susceptibilidad a otras, lo que los hace útiles para el estudio de diversas condiciones médicas, como la diabetes, las enfermedades cardiovasculares, el cáncer y las enfermedades neurológicas. Además, se han utilizado ampliamente en estudios de genética del comportamiento y fisiología.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

Los Modelos Biológicos en el contexto médico se refieren a la representación fisiopatológica de un proceso o enfermedad particular utilizando sistemas vivos o componentes biológicos. Estos modelos pueden ser creados utilizando organismos enteros, tejidos, células, órganos o sistemas bioquímicos y moleculares. Se utilizan ampliamente en la investigación médica y biomédica para estudiar los mecanismos subyacentes de una enfermedad, probar nuevos tratamientos, desarrollar fármacos y comprender mejor los procesos fisiológicos normales.

Los modelos biológicos pueden ser categorizados en diferentes tipos:

1. Modelos animales: Se utilizan animales como ratones, ratas, peces zebra, gusanos nematodos y moscas de la fruta para entender diversas patologías y probar terapias. La similitud genética y fisiológica entre humanos y estos organismos facilita el estudio de enfermedades complejas.

2. Modelos celulares: Las líneas celulares aisladas de tejidos humanos o animales se utilizan para examinar los procesos moleculares y celulares específicos relacionados con una enfermedad. Estos modelos ayudan a evaluar la citotoxicidad, la farmacología y la eficacia de los fármacos.

3. Modelos in vitro: Son experimentos que se llevan a cabo fuera del cuerpo vivo, utilizando células o tejidos aislados en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos permiten un estudio detallado de los procesos bioquímicos y moleculares.

4. Modelos exvivo: Implican el uso de tejidos u órganos extraídos del cuerpo humano o animal para su estudio en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos preservan la arquitectura y las interacciones celulares presentes in vivo, lo que permite un análisis más preciso de los procesos fisiológicos y patológicos.

5. Modelos de ingeniería de tejidos: Involucran el crecimiento de células en matrices tridimensionales para imitar la estructura y función de un órgano o tejido específico. Estos modelos se utilizan para evaluar la eficacia y seguridad de los tratamientos farmacológicos y terapias celulares.

6. Modelos animales: Se utilizan diversas especies de animales, como ratones, peces zebra, gusanos y moscas de la fruta, para comprender mejor las enfermedades humanas y probar nuevos tratamientos. La elección de la especie depende del tipo de enfermedad y los objetivos de investigación.

Los modelos animales y celulares siguen siendo herramientas esenciales en la investigación biomédica, aunque cada vez se utilizan más modelos alternativos y complementarios, como los basados en células tridimensionales o los sistemas de cultivo orgánico. Estos nuevos enfoques pueden ayudar a reducir el uso de animales en la investigación y mejorar la predictividad de los resultados obtenidos in vitro para su posterior validación clínica.

La rata Wistar es un tipo comúnmente utilizado en investigación biomédica y toxicológica. Fue desarrollada por el Instituto Wistar de Anatomía en Filadelfia, EE. UU., a principios del siglo XX. Se trata de una cepa albina con ojos rojos y sin pigmentación en la piel. Es un organismo modelo popular debido a su tamaño manejable, fácil reproducción, ciclo vital corto y costos relativamente bajos de mantenimiento en comparación con otros animales de laboratorio.

Las ratas Wistar se utilizan en una amplia gama de estudios que van desde la farmacología y la toxicología hasta la genética y el comportamiento. Su genoma ha sido secuenciado, lo que facilita su uso en la investigación genética. Aunque existen otras cepas de ratas, como las Sprague-Dawley o Long-Evans, cada una con características específicas, las Wistar siguen siendo ampliamente empleadas en diversos campos de la ciencia médica y biológica.

En resumen, las ratas Wistar son un tipo de rata albina usada extensamente en investigación científica por su tamaño manejable, fácil reproducción, corto ciclo vital y bajo costo de mantenimiento.

En toxicología y farmacología, la frase "ratones noqueados" (en inglés, "mice knocked out") se refiere a ratones genéticamente modificados que han tenido uno o más genes "apagados" o "noqueados", lo que significa que esos genes específicos ya no pueden expresarse. Esto se logra mediante la inserción de secuencias génicas específicas, como un gen marcador y un gen de resistencia a antibióticos, junto con una secuencia que perturba la expresión del gen objetivo. La interrupción puede ocurrir mediante diversos mecanismos, como la inserción en el medio de un gen objetivo, la eliminación de exones cruciales o la introducción de mutaciones específicas.

Los ratones noqueados se utilizan ampliamente en la investigación biomédica para estudiar las funciones y los roles fisiológicos de genes específicos en diversos procesos, como el desarrollo, el metabolismo, la respuesta inmunitaria y la patogénesis de enfermedades. Estos modelos ofrecen una forma poderosa de investigar las relaciones causales entre los genes y los fenotipos, lo que puede ayudar a identificar nuevas dianas terapéuticas y comprender mejor los mecanismos moleculares subyacentes a diversas enfermedades.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el proceso de creación de ratones noqueados puede ser complicado y costoso, y que la eliminación completa o parcial de un gen puede dar lugar a fenotipos complejos y potencialmente inesperados. Además, los ratones noqueados pueden tener diferentes respuestas fisiológicas en comparación con los organismos que expresan el gen de manera natural, lo que podría sesgar o limitar la interpretación de los resultados experimentales. Por lo tanto, es crucial considerar estas limitaciones y utilizar métodos complementarios, como las técnicas de edición génica y los estudios con organismos modelo alternativos, para validar y generalizar los hallazgos obtenidos en los ratones noqueados.

La pérdida del poder bactericida y el sistema de la properdina en brucelosis. Com. Simposium sobre brucelosis. U.N. Cuyo, ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Jos%C3%A9_Luis_Minoprio

OTRAS SUSTANCIAS ANTIMICROBIANAS IMPORTANTES:LA PROPERDINA y EL COMPLEMENTO (del cual ya hablamos). PROPERDINA (pro=en nombre ... La properdina, que actúa junto al complemento, conduce a la destrucción de varios tipos de bacterias por medio de la citolisis ...

http://html.rincondelvago.com/sistema-inmunologico.html

Deficiencia de C5, C9, factor B, el factor D, o properdina: susceptibilidad a las infecciones por Neisseria Enfermedades ... Los componentes de la vía alternativa se designan con letras (p. ej., factor B, factor D) o nombres (p. ej., properdina). ... Esta vía está regulada por la properdina, el factor H y el factor acelerador de la desintegración (CD55). ...

https://www.msdmanuals.com/es-pe/professional/inmunolog%C3%ADa-y-trastornos-al%C3%A9rgicos/biolog%C3%ADa-del-sistema-inmunitario/sistema-del-complemento

properdina * globulina fijadora de hormona sexual * transferrina ... un transportador de hierro.[3] ...

https://www.quimica.es/enciclopedia/Beta_globulina.html

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2014.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2013.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

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https://decs2010.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2012.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

Factor D de la Properdina Factor D de la Vía de la Properdina Properdina Factor D ... Factor D de la Properdina. Factor D de la Vía de la Properdina. Properdina Factor D. ... factor properdina D properdina factor D Nota de alcance:. Proteína sérica que es importante en la VÍA ALTERNATIVA DE ACTIVACIÓN ...

https://decs.bvsalud.org/es/ths/resource/?id=23520

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2018.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2007.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2015.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2020.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2016.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2019.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2011.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

2. La alternativa, donde la superficie de los patógenos activa a los factores B,D, properdina y C3 para formar el C3b. ... I. F: depósitos mesangiales de Ig A + C3+ properdina. • M. E.: depósitos mesangiales. ...

https://fdocuments.es/document/minimanual-nefrologiapdf.html

... fibrinógeno y properdina. Un tercer fragmento también de cortical se fijará con glutaraldehído, seguido de postfijación en ...

https://www.nefrologiaaldia.org/es-articulo-insuficiencia-renal-aguda-317

por depósitos de IgG, factores del complemento (Clq, C3, C4), properdina y factor B ...

https://fdocuments.ec/document/tto-ledpptx.html

EL COMPLEJO ACTIVO C3BBB PUEDE SER ESTABILIZADO POR LA PROPERDINA O FACTOR P, CONTRIBUYENDO AÚN MÁS A LA ACTIVIDAD ... LA PROPERDINA PUEDE ESTABILIZARLOS PARA AUMENTAR SU FUNCIÓN DE CONVERTASA C5. ESTOS MISMOS MECANISMOS SON RESPONSABLES DE ...

https://fundamentosdeldiagnostico.com/cap%C3%ADtulo-17-1-mecanismo-del-da%C3%B1o-inmunol%C3%B3gico

En la IF, depósitos lineales de IgG, IgA, factor B y properdina en la unión dermoepidérmica. Los anticuerpos se unen al piso de ...

https://www.dermapixel.com/2011/10/las-ampollas-de-la-abuela.html?showComment=1319505955518

Deficiencia de properdina o con deficiencias de factores terminales del complemento (incluyendo las que reciben o van a recibir ...

http://blog.general-valencia.san.gva.es/2015/05/25/nueva-vacuna-frente-a-meningococo-b/

"Determinación de la participación de Properdina en la activación de la vía alternativa del sistema del complemento en la ...

https://investigadores.anid.cl/es/public_search/researcher?id=9219

Factor B de la Vía de la Properdina use Factor B del Complemento ... Factor B de la Properdina use Factor B del Complemento ... Factor D de la Properdina use Factor D del Complemento Factor D ... de la Vía de la Properdina use Factor D del Complemento ... Factor P de Complemento use Properdina Factor P40 de ...

https://decs2017.bvsalud.org/E/DeCS2017_Alfab-F.htm

Algunos ejemplos de deficiencias de un componente del complemento son la deficiencia de C3, C5-9, properdina, factor H y factor ...

https://www.cdc.gov/meningococcal/about/risk-factors-sp.html

Personas con deficiencia de properdina o con deficiencias de factores terminales del complemento (incluyendo las que reciben o ...

https://vacunasaep.org/documentos/manual/cap-18

https://www.msdmanuals.com/es-mx/professional/inmunolog%C3%ADa-y-trastornos-al%C3%A9rgicos/biolog%C3%ADa-del-sistema-inmunitario/sistema-del-complemento

https://decs.bvsalud.org/es/ths/resource/?id=23520&filter=ths_exact_term&q=ADIPSINA

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2008.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

PROPERDINA FACTOR B. FACTOR B DE COMPLEMENTO. PROPERDINA FACTOR D. FACTOR D DE COMPLEMENTO. ...

https://decs2017.bvsalud.org/E/decswebpage3e.htm

Indicación: Asplenia, déficit de complemento y properdina, tratamiento con eculizumab, enfermedad meningocócica invasiva previa ...

https://save.org.ar/equipo-de-salud/calendario-adultos/

El propóleo ayuda a la formación de anticuerpos; a su vez se refuerza la fagocitosis y aumenta el contenido de Properdina en la ...

https://propoleos.es/propiedad-propoleos

https://decs.bvs.br/E/DeCS2013_Alfab-F.htm

El bloqueo de properdina evita la formación del AA.... *¿Nuevas claves genéticas sobre el cáncer de mama?:... ...

https://herenciageneticayenfermedad.blogspot.com/2012/01/

Anatomía9

Organismos15

Enfermedades9

Compuestos Químicos y Drogas49

Técnicas y Equipos Analíticos, Diagnósticos y Terapéuticos11

Fenómenos y Procesos18

Ciencia de la Información4

Atención de Salud1

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Vía Alternativa del Complemento

Complemento C3

Seroglobulinas

C3 Convertasa de la Vía Alternativa del Complemento

Factor B del Complemento

Proteínas del Sistema Complemento

Convertasas de Complemento C3-C5

Activación de Complemento

Complemento C4

Zimosan

Complemento C3b

Neisseria meningitidis Serogrupo Y

Complemento C5

Factor D del Complemento

Complemento C2

Proteínas Inactivadoras del Complemento C3b

Neisseria meningitidis Serogrupo A

Inmunoelectroforesis

Neisseria meningitidis Serogrupo W-135

Factor H de Complemento

Lipodistrofia

Proteínas Inactivadoras de Complemento

Factor Nefrítico del Complemento 3

Inulina

Nefritis

Alotipos de Inmunoglobulina Gm

Glomerulonefritis

Hemólisis

Complejo de Ataque a Membrana del Sistema Complemento

Complemento C1

Inmunidad

Sulfoglicoesfingolípidos

Enzimas Activadoras de Complemento

beta-Globulinas

Precursores Enzimáticos

Neisseria meningitidis Serogrupo C

Venenos de Serpiente

Esterasas

Neisseria meningitidis Serogrupo B

Inmunodifusión

Unión Proteica

Complemento C3a

Liasa de Heparina

Factores Inmunológicos

Trombospondina 1

Lupus Eritematoso Sistémico

Trombospondinas

Ácido Edético

Complemento C1q

Escherichia coli K12

Receptores de Complemento

Cloromercuribenzoatos

Meningitis Meningocócica

Complemento C5a

Glomérulos Renales

Properdina

Complejo Antígeno-Anticuerpo

Eritrocitos

Enfermedades Renales

Polisacáridos

Proteinuria

Linaje

Neisseria gonorrhoeae

Proteínas Opsoninas

Inmunoglobulinas

Fagocitosis

Glomerulonefritis Membranosa

Inmunoglobulina A

Inmunoglobulina G

Magnesio

Suero

Sueros Inmunes

Electroforesis Discontinua

Conejos

Cromosoma X

Heparitina Sulfato

Retroalimentación

Túbulos Renales Proximales

Cobayas

Hongos