Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Proteínas obtenidas de ESCHERICHIA COLI.
Uno de los tres dominios de la vida (los otros son Eukarya y ARCHAEA), también llamado Eubacteria. Son microorganismos procarióticos unicelulares que generalmente poseen paredes celulares rígidas, se multiplican por división celular y muestran tres formas principales: redonda o cocos, bastones o bacilos y espiral o espiroquetas. Las bacterias pueden clasificarse por su respuesta al OXÍGENO: aerobias, anaerobias o facultativamente anaerobias; por su modo de obtener su energía: quimiotróficas (mediante reacción química) o fototróficas (mediante reacción luminosa); las quimiotróficas por su fuente de energía química: litotróficas (a partir de compuestos inorgánicos) u organotróficas (a partir de compuestos orgánicos); y por donde obtienen su CARBONO: heterotróficas (de fuentes orgánicas)o autotróficas (a partir del DIÓXIDO DE CARBONO). También pueden ser clasificadas según tiñan o no(basado en la estructura de su PARED CELULAR) con tintura VIOLETA CRISTAL: gramnegativa o grampositiva.
Sustancias elaboradas por bacterias que tienen actividad antigénica.
Género de bacterias cocoides grampositivas, anaerobias que son parte de la flora normal de humanos. Sus organismos son patógenos oportunistas que producen bacteremias e infecciones de tejido blando.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Proteínas aisladas de la membrana externa de bacterias gramnegativas.
El proceso de movimiento de proteínas de un compartimiento celular (incluyendo extracelular) para otro por varias clasificaciones y mecanismos de transporte, tales como transporte de compuerta, desplazamiento de proteína y transporte vesicular.
Primer estómago de los rumiantes. Descansa en el lado izquierdo del cuerpo, ocupa todo el lado izquierdo del abdomen y se alarga a través de todo el plano medio del cuerpo hacia el lado derecho. Tiene gran capacidad, se divide en un saco superior y uno inferior, cada uno de los cuales posee un saco ciego en su extremidad posterior. El rumen está cubierto por una membrana mucosa que no contiene glándulas digestivas, pero que contiene gran cantidad de glándulas que segregan moco. Alimento poco procesado y parcialmente masticado se almacena y agita en el rumen hasta que el animal encuentra que hay circunstancias convenientes para rumiarlo. Cuando esto ocurre, pequeñas bolas de alimentos se regurgitan a través del esófago hacia la boca, y se someten a una segunda masticación más cuidadosa, se traga, y pasa hacia otras partes del estómago compuesto.
Cuarto estómago de los animales rumiantes. También se conoce como el estómago "verdadero". Es un saco elongado en forma de pera que yace sobre el suelo del abdomen, sobre el lado derecho, y aproximadamente entre la séptima y la duodécima costilla. Lleva al comienzo del intestino delgado. (Traducción libre del original: Black's Veterinary Dictionary, 17 ed)
Bacteria que retiene la coloración violeta cristal cuando se trata con el método de Gram.
Espacio entre las membranas interna y externa de una célula que se comparte con la pared celular.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Unidades hereditarias funcionales de las BACTERIAS.
Componentes de un organismo que determinan su capacidad de causar enfermedad pero que, per se, no son necesarios para su viabilidad. Se han distinguido dos clases: TOXINAS BIOLÓGICAS y moléculas de adhesión superficial, que posibilitan al microorganismo la invasión y colonización del huésped (Adaptación del original: Davis et al., Microbiology, 4th ed. p486).
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Componentes de la superficie celular o apéndices de bacterias que facilitan la adhesión (ADHESION BACTERIANA) a otras células o superficies inanimadas. La mayoría de las fimbrias (FIMBRIAS BACTERIANAS) de las bacterias gram-negativas funcionan como adhesinas, pero en muchos casos la verdadera adhesina es una proteína de una subunidad menor en la punta de la fimbria. En las bacterias gram-positivas, una membrana de superficie de proteína o de polisacárido sirve de adhesina específica.
Sustancias tóxicas formadas o elaboradas por las bacterias; usualmente son proteínas con elevado peso molecular y antigenicidad, algunas se utilizan como antibióticos y algunas en las pruebas cutáneas para demostrar la presencia o la susceptibilidad a ciertas enfermedades.
Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en las bacterias.
Proteína que se encuentra en bacterias y en las mitocondrias de eucariotas, que entrega los aminoacil-ARNt al sitio A del ribosoma. El aminoacil-ARNt está primero enlazado a un complejo de factor Tu de elongación, que contiene una molécula de GTP enlazada. El complejo resultante entonces se enlaza al complejo de iniciación 70S. Simultáneamente, el GTP es hidrolizado y el complejo Tu-GDP es liberado del ribosoma 70S. El complejo Tu-GTP es regenerado a partir del complejo Tu-GDP por el factor Ts de elongación y GTP.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Interacciones entre un huesped y un patógeno, generalmente resultando en enfermedad.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Compuestos que inhiben la síntesis de proteínas. Generalmente son AGENTES ANTIBACTERIANOS o toxinas. El mecanismo de acción de la inhibición incluye la interrupción de la prolongación de la cadena peptídica, el bloqueo del sitio A de los ribosomas, la lectura errónea del código genético o el impedimiento de la unión de las cadenas laterales de los oligosacáridos con las glicoproteínas.
Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Especie de bacteria gramnegativa, aerobia que es el agente causal de la ENFERMEDAD DEL LEGIONARIO. Se ha aislado de numerosos sitios del medio ambiente así como del tejido pulmonar humano, de las secreciones respiratorias y de la sangre.
En BACTERIA GRAMNEGATIVAS, complejos multiproteicos que funcionan para trasladar moléculas efectoras de proteínas de patógenos a través de la envoltura celular bacteriana, a menudo directamente en el huésped. Estos efectores están involucrados en la producción de estructuras de superficie para la adhesión, la motilidad bacteriana, la manipulación de las funciones de huésped, la modulación de las respuestas de defensa del huésped, y otras funciones que participan en la facilitación de la supervivencia del patógeno. Varios de los sistemas tienen componentes homólogos que funcionan de manera similar en las BACTERIAS GRAMPOSITIVAS.
Sustancias que reducen el crecimiento o la reprodución de las BACTERIAS.
Secuencias aminoácidas que se hallan en proteínas transportadas que guían selectivamente la distribución de las proteínas a compartimentos celulares específicos.
Proteínas que se encuentran en las membranas celulares e intracelulares. Están formadas por dos tipos, las proteínas periféricas y las integrales. Incluyen la mayoría de las enzimas asociadas con la membrana, proteínas antigénicas, proteínas transportadoras, y receptores de drogas, hormonas y lectinas.
Una proteína con un peso molecular de 40,000 aislada de los flagelos bacterianos. En una concentración adecuada de pH y sal, tres manómeros de flagelina pueden reagregarse espontáneamente para formar estructuras que parecen idénticas al flagelo intacto.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Bacterias que no se colorean con cristal violeta pero que se colorean de rosado cuando se tratan con el método de Gram.
Ácido ribonucleico de bacterias que desempeña funciones reguladoras y catalíticas así como participa en la síntesis de proteínas.
Serotipo de Salmonella entérica que es agente frecuente de la gastroenteritis por Salmonella en humanos. También produce la FIEBRE PARATIROIDEA.
Uno de los PÉPTIDOS CÍCLICOS del streptomyces que es activo contra las bacterias gram positivas. En veterinaria se ha usado en la mastitis causada por organismos gram negativos y en afecciones dermatológicas. ntibiótico que contiene un polipéptido aislado de una especie de Streptomyces en el suelo de Nuevo México. Parece ser altamente activo contra las bacterias gram-positivas. En la medicina veterinaria, la tiostreptona ha sido empleada en la mastitis provocada por organismos gram-negativos y en trastornos dermatológicos.
El mayor de los tres factores de iniciación de procariotas con un tamaño molecular de aproximadamente 80kD. Funciona en el proceso de iniciación de la transcripción mediante la promoción de la unión de formilmetionina-ARNt al sitio P del ribosoma 30S e impidiendo la unión incorrecta del ARNt alargador al sitio de iniciación de la traducción.
Patógeno humano y animal que produce linfadenitis mesentérica, diarrea y bacteremia.
Un antibiótico que fue por primera vez aislado de cultivos de Streptomyces venequelae in 1947 pero que es producido sintéticamente en la actualidad. Tiene una estructura relativamente simple y fue el primer antibiótico de amplio espectro que fue descubierto. Actúa interfiriendo con la síntesis bacteriana de proteínas y es principalmente un bacteriostático.
Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.
Proceso de descomposición del alimento para el metabolismo y para ser usado por el cuerpo.
Especie de bacterias grampositivas en forma de bastoncillos ampliamente distribuidas en la naturaleza. Se han aislado de las aguas de albañales, suelos, ensilajes, y de las heces de animales saludables y del hombre. La infección con esta bacteria produce encefalitis, meningitis, endocarditis, y abortos.
Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.
Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.
Péptidos cuyos extremos amino y carboxi están unidos mediante unión peptídica formando una cadena circular. Algunos de estos compuestos son AGENTES ANTIINFECCIOSOS. Algunos de ellos son de síntesis no ribosómica (BIOSÍNTESIS PEPTÍDICA NO RIBOSÓMICA).
Un elemento que tiene por símbolo atómico N, número atómico 7 y peso atómico [14.00643; 14.00728]. El nitrógeno existe como un gas diatómico y conforma aproximadamente el 78 por ciento del volumen de la atmósfera terrestre. Es un constituyente de las proteínas y los ácidos nucleicos y se encuentra en todas las células vivientes.
Proteinas de membrana cuya función primaria es facilitar el transporte de moléculas a través de una membrana biológica. En esta amplia categoria se incluyen las proteinas implicadas en el transporte activo (TRANSPORTE BIOLÓGICO ACTIVO), transporte ayudado y CANALES IÓNICOS.
Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.
Células de los organismos superiores que contienen un núcleo verdadero limitado por una membrana nuclear.
Especie de bacteria grampositiva que es un saprofito común en el suelo y el agua.
El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.
Receptor de reconocimiento de patrones que se une a la FLAGELINA. Interviene en las respuestas celulares frente a determinadas bacterias patógenas.
Derivados de oxazolidin-2-ona. Representan una importante clase de agentes antibióticos sintéticos.
Uno de los tres dominios de la vida (los otros son BACTERIAS y ARCHAEA), también llamado de Eukarya. Son organismos cuyas células están envueltas en membranas y poseen un núcleo. Comprenden casi todos los organismos unicelulares y muchos organismos pluricelulares. Tradicionalmente se dividen en grupos (a veces llamados reinos), incluyendo ANIMALES, PLANTAS, HONGOS, diferentes algas, y otros taxones que anteriormente formaban parte del antiguo reino Protista.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Sustancias que son tóxicas a células; pueden participar en la inmunidad o pueden estar contenidas en los venenos. Se distinguen de AGENTES CITOSTÁTICOS en grado de efecto. Algunas son utilizadas como ANTIBIÓTICOS CITOTÓXICOS. El mecanismo de acción de muchos de estos son como AGENTES ALQUILANTES o MODULATORES DE LA MITOSIS.
Bacterias potencialmente patógenas que se encuentran en las membranas nasales, piel, folículos pilosos y periné de animales de sangre caliente. Pueden causar un amplio rango de infecciones e intoxicaciones.
Biosíntesis de PÉPTIDOS y PROTEÍNAS en los RIBOSOMAS, dirigida por ARN MENSAJERO, a través del ARN DE TRANSFERENCIA, que se encarga del estándard proteinogénico de los AMINOÁCIDOS.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Propiedades físicoquímicas de las bacterias fimbriadas (FIMBRIAS BACTERIANAS) y no fimbriadas de adherirse a células, tejido y superficies no biológicas. Es un factor que interviene en la colonización y la patogenicidad bacterianas.
Complemento proteico de un organismo codificado por su genoma.
Grado de patogenicidad dentro de un grupo o especie de microorganismos o virus, indicado por la tasa de mortalidad y/o la capacidad del organismo para invadir los tejidos del huésped. La capacidad patogénica de un organismo viene determinada por los FACTORES DE VIRULENCIA.
Degradación anaerobia de la GLUCOSA u otros nutrientes orgánicos para proporcionar energia en forma de ATP. Los productos finales varían según los organismos, sustratos y vías enzimáticas. Entre los productos comúnes de fermentación están el ETANOL y el ÁCIDO LÁCTICO.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Inmunoglobulinas producidas en una respuesta a ANTIGENOS BACTERIANOS.
Propiedades y procesos fisiológicos de BACTERIA.
Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.
El proceso de cambio acumulado en el nivel de ADN, ARN; y PROTEINAS, en generaciones sucesivas.
Un proceso que incluye la determinación de la SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS de una proteína (o péptido, o fragmento de oligopéptido o opéptido) y el análisis de la información de la secuencia.
Componentes estructurales de proteínas, comunmente observados, formados por combinaciones simples de estructuras secundarias adyacentes. Una estructura comunmente observada puede estar compuesta por una SECUENCIA CONSERVADA que puede estar representada por una SECUENCIA DE CONSENSO.
Enzimas que catalizan la transferencia de grupos glicosil a un aceptor. Más frecuentemente, la molécula de carbohidrato actúa como aceptor, pero el fosfato inorgánico también puede actuar como aceptor, como en el caso de las fosforilasas. Algunas enzimas de este grupo catalizan también la hidrólisis, que puede ser considerada como transferencia de un grupo glicosil de un donador para el agua. Las subclases comprenden las HEXOSILTRANSFERASAS, PENTOSILTRANSFERASAS, SIALILTRANSFERASAS, y aquellas que transfieren otros grupos glicosil. EC 2.4.
Ácido desoxirribonucleico que constituye el material genético de las bacterias.
Restricción de un comportamiento característico, estructura anatómica o sistema físico, tales como la respuesta inmune, respuesta metabólica, o la variante del gen o genes a los miembros de una especie. Se refiere a la propiedad que distingue una especie de otra, pero también se utiliza para los niveles filogenéticos más altos o más bajos que el de la especie.
Derivados de la acetamida que son utilizados como solventes, irritantes suaves y en la síntesis orgánica.
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Movimiento de materiales (incluyendo sustancias bioquímicas y drogas) a través de membranas celulares y capas epiteliales, generalmente por DIFUSIÓN pasiva.
Especie de bacteria aerobia gram negativa en forma de bastoncillo que comúnmente se aisla de muestras clínicas (heridas, quemaduras e infecciones del tracto urinario). Se encuentra también ampliamente disminuida en el suelo y el agua. La P. aeruginosa es un agente importante de las infecciones nosocomiales.
Estructuras con múltiples componentes que se encuentran en el CITOPPLASMA de todas las células, y en las MITOCONDRIAS y en los PLASTIDIOS. Desempeñan función en la BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS a través de la TRADUCCIÓN GENÉTICA.
Cualquier espacio o cavidad dentro de una célula. Pueden participar en las funciones de digestión, almacenamiento, secreción o excreción.
Ubicación de los átomos, grupos o iones en una molécula con relación unos a los otros, así como la cantidad, tipo y localización de uniones covalentes.
Grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis del ATP. La reacción de hidrólisis usualmente es acoplada con otra función, tal como transportar Ca(2+) a través de la membana. Estas enzimas pueden ser dependientes de Ca(2+), Mg(2+), aniones, H+, o ADN.
ADENOSINA cinnamomi encontrado en el STREPTOMYCES alboniger. Inhibe la sínteis de proteínas enlazándose al ARN. Es un agente antineoplásico y antitripanosómico y es usado en la investigación como inhibidor de la síntesis proteíca.
Bases de datos que contiene información sobre PROTEÍNAS, tales como la SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS; CONFORMACIÓN PROTÉICA, y otras propiedades.
El estudio sistemático de la dotación completa de proteínas (PROTEOMA) de los organismos.
Familia de proteínas celulares que median en la correcta conformación o desmontaje de polipéptidos y sus ligandos asociados. A pesar de que participan en el proceso de ensamblaje las chaperonas moleculares no son componentes de las estructuras finales.
Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.
Tiazoles son heterociclos de cinco miembros que contienen un átomo de nitrógeno y un átomo de azufre, presentes en algunos fármacos y antibióticos como la sulfonamida y la tiazone. (Referencia: Fauci, AS; Braunwald, E; Kasper, DL; Hauser, SL; Longo, DL; Jameson, JL, eds. Harrison's Principles of Internal Medicine, 18e. New York, NY: McGraw-Hill; 2012.)
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
El grado de similitud entre la forma tridimensional de las proteínas. Puede ser una indicación de poca HOMOLOGÍA DE SECUENCIA DE AMINOÁCIDO y utilizada para el DISEÑO DE DROGAS racional.
La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.
Gas alcalino incoloro. Es formado en el cuerpo durante la descomposición de materiales orgánicos durante un gran número de importantes reacciones metabólicas. Notar que la forma acuosa del amoniaco se conoce como HIDRÓXIDO DE AMONIO.
Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.
Relaciones entre grupos de organismos en función de su composición genética.
Infecciones producidas por bacterias del género SALMONELLA.
Procesos que intervienen en la formación de ESTRUCTTURA TERCIARIA DE PROTEÍNA.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Bacterias en forma de espiral que son activas como patógeno gástrico humano. Es un organismo gram negativo, ureasa positivo, curvo o ligeramente en espiral aislado por vez primera en 1982 de pacientes con lesiones de gastritis o úlcera péptica en Australia Occidental. El Helicobacter pylori se clasificó originalmente en el género CAMPYLOBACTER, pero la secuencia del ARN, el perfil celular de los ácidos grasos, los patrones de crecimiento, y otras características taxonómicas indican que el microrganismo debiera incluirse en el género HELICOBACTER. Oficialmente ha sido transferida al género Helicobacter gen. nov. (ver Int J Syst Bacteriol 1989 Oct;39(4):297-405).
Complemento genético de una BACTERIA, representado en su ADN.
La suma del peso de todos los átomos en una molécula.
Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.
Secuencia de tripletes de nucleótidos sucesivos que son leidos como un CODÓN especificador de AMINOÁCIDOS y que comienza con un CODÓN INICIADOR y termina con un codón de parada (CODÓN TERMINADOR).
Género de bacterias gram positivas móviles e inmóviles de la familia Clostridiaceae. Se han identificado muchas especies, siendo algunas patógenas. Se encuentran en el agua, suelo y en el tracto intestinal de humanos y animales inferiores.
Organismos grampositivos que se encuentran en el tracto respiratorio superior, los exudados inflamatorios y diversos fluídos corporales de humanos normales y/o enfermos y, raramente, de animales domésticos.
Uno de los tres dominios de la vida (los otros son BACTERIA y Eucarya), conocido anteriormente como Archaebacteria bajo el taxon Bacteria, pero considerado ahora separado y diferente. Se caracterizan por: 1) la presencia de ARN de transferencia y de ARNs ribosómicos característicos; 2) la ausencia de peptidoglicanos en las paredes celulares; 3) la presencia de lípidos vinculados con el éter construidos a partir de subunidades de cadena ramificada; y 4) su aparición en hábitats inusuales. Mientras que la archaea recuerda a las bacterias en su morfología y organización genómica, recuerdan a la eucaria en su método de replicación genómica. El dominio contiene al menos cuatro reinos: CRENARCHAEOTA, EURYARCHAEOTA, NANOARCHAEOTA y KORARCHAEOTA.
Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.
Componentes de una célula que se obtienen por medio de diversas técnicas de separación las cuales, aunque rompen la delicada anatomía de una célula, preservan la estructura y fisiología de sus componentes funcionales y permiten realizar análisis bioquímicos y ultraestructurales.(Alberts, et al., Molecular Biology of the Cell, 2d ed, p163)
Un aminoácido esencial de cadena ramificada importante para la formación de la hemoglobina.
Tipo de especie de CHLAMYDIA que produce una variedad de enfermedades oculares y urogenitales.
Una secuencia de aminoácidos en un polipéptido o de nucleótidos en el ADN o ARN que es similar en múltiples especies. Un grupo de secuencias conservadas conocidas está representada por una SECUENCIA DE CONSENSO. Los MOTIVOS DE AMINOACIDOS están formados frecuentemente por secuencias conservadas.
Proteínas que se encuentran en los ribosomas. Se cree que tengan una función catalítica en la reconstrucción de las subunidades ribosomales biológicamente activas.
El engullimineto y degradación de los microorganismos; otras células que están muertas, moribundas, o patogénicas y partículas extrañas por las células fagocíticas (FAGOCITOSIS).
Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.
Reordenamiento genético por la pérdida de segmentos de ADN o ARN, que acerca secuencias que normalmente están separadas aunque en vecindad próxima. Esta eliminación puede detectarse usando técnicas de citogenética y también pueden inferirse por el fenotipo, que indica la eliminación en un locus específico.
Género de bacterias que forman micelas aéreas no fragmentadas. Se han identificado muchas especies de las que algunas son patógenas. Este género es responsable de la producción de la mayoría de los AGENTES ANTIBACTERIANOS de uso práctico.
POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.
Una prueba que se usa para determinar si tendrá lugar o no la complementación (compensación en forma de dominancia) en una célula con un fenotipo mutante dado cuando otro genoma mutante, que codifica el mismo fenotipo mutante, se introduce en dicha célula.
Análisis de la masa de un objeto mediante la determinación de las longitudes de ondas en las que la energía electromagnética es absorbida por dicho objeto.
Género de bacterias cocoides, grampositivas cuyos organismos se encuentran en pares o en cadenas. No se producen endosporas. Muchas especies existen como comensales o parásitos del hombre o de animales y algunos son altamente patógenos. Unas pocas especies son saprofitas y aparecen en el ambiente natural.
Una técnica espectrométrica que se emplea para el análisis de grandes biomoléculas. Se entierran moléculas analíticas en una matriz excedente de pequeñas moléculas orgánicas que muestran una absorción altamente resonante en la longitud de onda de láser empleada. La matriz absorbe la energía del láser, induciendo así una suave desintegración de la mezcla muestra-matriz hacia matriz libre (fase de gas) y moléculas analíticas e iones moleculares. En general, sólo se producen iones moleculares de las moléculas analíticas, y casi no ocurre fragmentación. Esto hace que el método sea muy apropiado para determinaciones del peso molecular y análisis de muestra.
Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.
Células fagocíticas de los tejidos de los mamiferos, de relativa larga vida y que derivan de los MONOCITOS de la sangre. Los principales tipos son los MACRÓFAGOS PERITONEALES, MACRÓFAGOS ALVEOLARES, HISTIOCITOS, CÉLULAS DE KUPFFER del higado y OSTEOCLASTOS. A su vez, dentro de las lesiones inflamatorias crónicas, pueden diferenciarse en CÉLULAS EPITELIOIDES o pueden fusionarse para formar CÉLULAS GIGANTES DE CUERPO EXTRAÑO o CÉLULAS GIGANTES DE LANGHANS (Adaptación del original: The Dictionary of Cell Biology, Lackie and Dow, 3rd ed.).
Formas de vida multicelular, eucariótica del reino Plantae (sensu lato), comprende las VIRIDIPLANTAE, RHODOPHYTA y GLAUCOPHYTA, todas las cuales adquieren cloroplastos mediante endosimbiosis directa de las CIANOBACTERIAS. Se caracterizan por tener un modo de nutrición fundamentalmente fotosintético; crecimiento esencialmente ilimitado en regiones localizadas de división celular (MERISTEMO); la celulosa en el interior de las células les aporta rigidez; la ausencia de órganos de locomoción; ausencia de nervios y sistema sensorial; y una alteración de generaciones haploides y diploides.
Uso de endonucleasas de restricción para analizar y generar un mapa físico de los genomas, genes u otros segmentos del ADN.
Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.
Proteínas que se encuentran en plantas (flores, hierbas, arbustos, árboles, etc.). El concepto no incluye a proteínas que se encuentran en las verduras para los que las PROTEÍNAS DE VERDURAS están disponibles.
Suspensiones de bacterias atenuadas o muertas administradas para la prevención o el tratamiento de las enfermedades infecciosas bacterianas.
Proteínas obtenidas de los alimentos. Son la principal fuente de aminoácidos esenciales.
Proteínas que se unen al ADN. La familia incluye proteínas que se unen tanto al ADN de una o de dos cadenas y que incluyen también a proteínas que se unen específicamente al ADN en el suero las que pueden utilizarse como marcadores de enfermedades malignas.
Campo de la biología relacionada con el desarrollo de técnicas para la recolección y manipulación de datos biológicos, y la utilización de estos datos para hacer descubrimientos biológicos o predicciones. Este campo abarca todos los métodos computacionales y teorías para la solución de problemas biológicos, incluyendo la manipulación de modelos y conjuntos de datos.
Células que recubren las superficies interna y externa del cuerpo, formando masas o capas celulares (EPITELIO). Las células epiteliales que revisten la PIEL, BOCA, NARIZ y el CANAL ANAL derivan del ectodermo; las que revisten el SISTEMA RESPIRATORIO y el SISTEMA DIGESTIVO derivan del endodermo; las otras (SISTEMA CARDIOVASCULAR y SISTEMA LINFÁTICO) del mesodermo. Las células epiteliales se pueden clasificar principalmente por la forma y función de las células en células epiteliales escamosas, glandulares y de transición.
Secuencias cortas de ADN (generalmente alrededor de 10 pares de bases) que son complementarias a las secuencias de ARN mensajero y que permiten que la transcriptasa inversa comience a copiar las secuencias adyacentes del ARNm. Las cartillas se usan con frecuencia en las técnicas de biología y genética molecular.
Electroforeses en las que se realiza un segundo transporte electroforético perpendicular para separar los componentes que resultan de la primera electroforesis. Esta ténica generalmente se usa en geles de poliacrilamida.
Microscopia electrónica en la cual los ELECTRONES o sus productos reactivos que se transmite a través de la muestra aparecen bajo el plano de la muestra.
Ratones silvestres cruzados endogámicamente, para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica BALB C.
Sitios sobre un antígeno que interactuan con anticuerpos específicos.
Mutagénesis en la que la mutación es provocada por la introducción de secuencias extrañas de ADN en una secuencia génica o extragénica. Esto puede ocurrir espontáneamente in vivo o puede inducirse experimentalmente in vivo o in vitro. Las inserciones de ADN provírico en un protooncogén celular o cerca de él pueden interrumpir la TRADUCCIÓN GENÉTICA de las secuencias codificadoras o interferir con el reconocimiento de elementos reguladors y pueden originar una expresión no regulada del protooncogén, con la consiguiente formación de tumores.
Parte de una célula que contiene el CITOSOL y pequeñas estructuras que excluyen el NUCLEO CELULAR, MITOCONDRIA y las grandes VACUOLAS.(Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990)
Adición química o bioquímica de carbohidrato, grupos glicosilo u otras sustancias químicas, especialmente péptidos o proteínas. En esta reacción se utilizan glicosil transferasas .
Métodos para determinar interacción entre PROTEÍNAS.
Las proteínas que se sintetizan en los organismos eucariotes y las bacterias en respuesta a la hipertermia y a otras tensiones ambientales. Ellos incrementan la tolerancia térmica y realizan funciones esenciales para la supervivencia celular bajo estas condiciones.
Moléculas de ADN capaces de replicarse de forma autónoma dentro de una célula huésped y dentro de la cual pueden insertarse otras secuencias de ADN y de esta manera amplificarse. Muchas se derivan de PLÁSMIDOS, BACTERIÓFAGOS o VIRUS. Se usan para transportar genes foráneos a las células receptoras. Los vectores genéticos poseen un sitio replicador funcional y contienen MARCADORES GENÉTICOS para facilitar su reconocimiento selectivo.
Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.
Precursores de proteínas, también conocidos como protámeros o polipéptidos, son cadenas lineales de amino ácidos unidos por enlaces peptídicos, que aún no han foldado o adquirido su estructura terciaria definitiva y tridimensional característica de la proteína funcional madura.
Correspondencia secuencial de nucleótidos en una molécula de ácido nucleico con los de otra molécula de ácido nucleico. La homología de secuencia es una indicación de la relación genética de organismos diferentes y la función del gen.
Forma tridimensional y ordenamiento característico de las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Proceso mediante el cual el antígeno es presentado al linfocito de manera que pueda reconocerlo. Esto lo realizan las células presentadoras de antígeno (CPA). Algunos antígenos requieren un procesamiento previo para poder ser reconocidos. El procesamiento del antígeno consiste en la ingestión y digestión parcial del antígeno por la CPA, seguido de la presentación de fragmentos en la superficie celular.
Péptidos constituídos por entre dos y doce aminoácidos.
Microscopía de muestras coloreadas con colorantes que fluorescen (usualmente isotiocianato de fluoresceina) o de materiales naturalmente fluorescentes, que emiten luz cuando se exponen a la luz ultravioleta o azul. La microscopía de inmunofluorescencia utiliza anticuerpos que están marcados con colorantes fluorescentes.
Serina endopeptidasa que se forma del TRIPSINOGENO en el páncreas. Es convertida a su forma activa por la ENTEROPEPTIDASA en el intestino delgado. Cataliza la hidrólisis del grupo carboxilo de la arginina o de la lisina. EC 3.4.21.4.
En las bacterias, grupo de genes metabólicamente relacionados, con un promotor común, cuya transcripción a un ARN MENSAJERO policistrónico único está bajo control de una región OPERADORA.
Estructuras dentro del núcleo de las células de bacterias que consisten en o contienen ADN el cual porta la información genética esencial de la célula.
Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).
Identificación de proteínas o péptidos que se han separado por electroforesis por blotting y luego se han transferido a tiras de papel de nitrocelulosa . Los blots se detectan entonces con el uso de anticuerpos radiomarcados.
Grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis de residuos terminales, no reductores de beta-D-galactosa en los beta-galactósidos. La deficiencia de beta-galactosidasa A1 puede causar la GANGLIOSIDOSIS GM1.
Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.
Cualquier preparación líquida o sólida hecha específicamente para cultivo, almacenamiento o transporte de microorganismos u otros tipos de células. La variedad de los medios que existen permiten el cultivo de microorganismos y tipos de células específicos, como medios diferenciales, medios selectivos, medios de test y medios definidos. Los medios sólidos están constituidos por medios líquidos que han sido solidificados con un agente como el AGAR o la GELATINA.
Manifestación fenotípica de un gen o genes a través de los procesos de TRANSCRIPCIÓN GENÉTICA y .TRADUCCIÓN GENÉTICA.
Especie Oryctolagus cuniculus, de la familia Leporidae, orden LAGOMORPHA. Los conejos nacen en las conejeras, sin pelo y con los ojos y los oídos cerrados. En contraste con las LIEBRES, los conejos tienen 22 pares de cromosomas.
Estado del ambiente que se manifiesta en el aire y en los cuerpos en forma de calor, en una gradación que fluctúa entre dos extremos que, convencionalmente, se denominan: caliente y frío (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)
Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.
Proteínas filamentosas que son el constituyente principal de los delgados filamentos de las fibras musculares. Los filamentos (conocidos como F-actina) pueden ser disociados en sus subunidades globulares; cada subunidad está compuesta por un solo polipéptido de 375 aminoácidos. Esto es conocido como actina globular o actina G. La actina, junto con la miosina, es la responsable de la contracción y relajación muscular.T.
Proceso de generación de una MUTACIÓN genética. Puede darse espontáneamente o ser inducida por MUTÁGENOS.
La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.
Organelas semiautónomas que se reproducen por sí mismas y se presentan en el citoplasma de la mayoría de las células eucariotas, pero no en todas. Cada una está rodeada por una doble membrana limítrofe. La membrana interna presenta múltiples invaginaciones y sus proyecciones se denominan crestas. La mitocondria es el lugar de las reacciones de fosforilación oxidativa que dan lugar a la formación de ATP. Contienen RIBOSOMAS, varios ARN DE TRANSFERENCIA, SINTETASAS AMINOACIL-ARN T y factores de elongación y terminación. Las mitocondrias dependen de los genes del núcleo, de las células en que residen, para muchos ARN MENSAJEROS. Se cree que las mitocondrias se han originado a partir de bacterias aerobiass que establecieron una relación simbiótica con los protoeucariotas primitivos. (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
Proteínas de la superficie celular que unen con alta afinidad a la célula moléculas externas señalizadoras y convierten este evento extracelular en una o más señales intracelulares que alteran el comportamiento de la célula diana. Los receptores de la superficie celular, a diferencia de las enzimas, no alteran químicamente a sus ligandos.
Especie de bacterias grampositivas y aerobias que producen TUBERCULOSIS en humanos, otros primates, BOVINOS, PERROS y algunos animales que tienen contacto con el hombre. El crecimiento tiende a ser en masas en forma de cordón, en serpentina, en las que los bacilos muestan una disposición paralela.
Cualquier prueba que demuestre la eficacia relativa de los diferentes agentes quimioterapéuticos contra microorganismos específicos (es decir, bacterias, hongos, virus).
Método espectroscópico de medición del momento magnético de las partículas elementales tales como núcleos atómicos, protones o electrones. Se emplea en aplicaciones clínicas tales como IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA (IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA)
MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.
Una categoría de secuencias de ácidos nucleicos que funciona como unidades de la herencia y que codifican las instrucciones básicas para el desarrollo, reproducción y mantenimiento de los organismos.
Supresión de secuencias de ácidos nucléicos del material genético de un individuo.
La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.
Cromatografía en geles no iónicos sin tener en consideración el mecanismo de discriminación del soluto.
Líquido intracelular del citoplasma después de eliminar las ORGANELAS y otros componentes citoplasmáticos insolubles.
Sustancias endógenas, usualmente proteínas, que son efectivas en la iniciación, estimulación, o terminación del proceso de transcripción genética.
Proceso mediante el cual dos moléculas con la misma composición química forman un producto de condensación o polímero.
Leucocitos granulares que tienen un núcleo con tres y hasta cinco lóbulos conectados por delgados filamentos de cromatina y un citoplasma que contiene una granulación fina y discreta que toma coloración con tintes neutrales.
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.
Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.
Un proceso de múltiples etapas que incluye la clonación,mapeo del genoma, subclonación, determinación de la SECUENCIA DE BASES, y análisis de la información.
Método in vitro para producir grandes cantidades de fragmentos específicos de ADN o ARN de longitud y secuencia definidas a partir de pequeñas cantidades de cortas secuencias flanqueadoras oligonucleótidas (primers). Los pasos esenciales incluyen desnaturalización termal de las moléculas diana de doble cadena, reasociación de los primers con sus secuencias complementarias, y extensión de los primers reasociados mediante síntesis enzimática con ADN polimerasa. La reacción es eficiente, específica y extremadamente sensible. Entre los usos de la reacción está el diagnóstico de enfermedades, detección de patógenos difíciles de aislar, análisis de mutaciones, pruebas genéticas, secuenciación del ADN y el análisis de relaciones evolutivas.
Compuestos y complejos moleculares consistentes en un gran número de átomos generalmente sobre 500 kD de tamaño. En los sistemas biológicos las substancias macromoleculares se pueden visualizar generalmente usando MICROSCOPIO ELECTRÓNICO y se distinguen de los ORGANELOS por la carencia de estructura membranosa.
Secuencias de ADN que son reconocidas (directa o indirectamente) y enlazadas por una ARN polimerasa dependiente de ADN durante la iniciación de la transcripción. Entre las secuencias altamente conservadas dentro del promotor están la caja de Pribnow en las bacterias y la TATA BOX en los eucariotes.
Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)
Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.
Adenosina 5'-(tetrahidrógeno trifosfato). Nucleótido de adenina que contiene tres grupos fosfato esterificados a la molécula de azúcar. Además de su crucial rol en el metabolismo del trifosfato de adenosina es un neurotransmisor.
Ratones silvestres cruzados endogámicamente para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica C57BL.
Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.
Fisión de las CÉLULAS. Incluye la CITOCINESIS, cuando se divide el CITOPLASMA de una célula y la DIVISIÓN CELULAR DEL NÚCLEO.
Uno de los mecanismos mediante los que tiene lugar la MUERTE CELULAR (distinguir de NECROSIS y AUTOFAGOCITOSIS). La apoptosis es el mecanismo responsable de la eliminación fisiológica de las células y parece estar intrínsicamente programada. Se caracteriza por cambios morfológicos evidentes en el núcleo y el citoplasma, fraccionamiento de la cromatina en sitios regularmente espaciados y fraccionamiento endonucleolítico del ADN genómico (FRAGMENTACION DE ADN) en sitios entre los nucleosomas. Esta forma de muerte celular sirve como equilibrio de la mitosis para regular el tamaño de los tejidos animales y mediar en los procesos patológicos asociados al crecimiento tumoral.
Conversión de la forma inactiva de una enzima a una con actividad metabólica. Incluye 1) activación por iones (activadores); 2) activación por cofactores (coenzimas); y 3) conversión de un precursor enzimático (proenzima o zimógeno) en una enzima activa.
Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.
Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Las proteínas bacterianas se refieren a las diversas proteínas que desempeñan varios roles importantes en el crecimiento, desarrollo y supervivencia de las bacterias. Estas proteínas son sintetizadas por los propios organismos bacterianos y están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, como la replicación del ADN, la transcripción y traducción de genes, el metabolismo, la respuesta al estrés ambiental, la adhesión a superficies y la formación de biofilms, entre otros.

Algunas proteínas bacterianas también pueden desempeñar un papel importante en la patogenicidad de las bacterias, es decir, su capacidad para causar enfermedades en los huéspedes. Por ejemplo, las toxinas y enzimas secretadas por algunas bacterias patógenas pueden dañar directamente las células del huésped y contribuir al desarrollo de la enfermedad.

Las proteínas bacterianas se han convertido en un área de intenso estudio en la investigación microbiológica, ya que pueden utilizarse como objetivos para el desarrollo de nuevos antibióticos y otras terapias dirigidas contra las infecciones bacterianas. Además, las proteínas bacterianas también se utilizan en una variedad de aplicaciones industriales y biotecnológicas, como la producción de enzimas, la fabricación de alimentos y bebidas, y la biorremediación.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Las proteínas de Escherichia coli (E. coli) se refieren a las diversas proteínas producidas por la bacteria gram-negativa E. coli, que es un organismo modelo comúnmente utilizado en estudios bioquímicos y genéticos. Este microorganismo posee una gama amplia y bien caracterizada de proteínas, las cuales desempeñan diversas funciones vitales en su crecimiento, supervivencia y patogenicidad. Algunas de estas proteínas están involucradas en la replicación del ADN, la transcripción, la traducción, el metabolismo, el transporte de nutrientes, la respuesta al estrés y la formación de la pared celular y la membrana.

Un ejemplo notable de proteína producida por E. coli es la toxina Shiga, que se asocia con ciertas cepas patógenas de esta bacteria y puede causar enfermedades graves en humanos, como diarrea hemorrágica y síndrome urémico hemolítico. Otra proteína importante es la β-galactosidasa, que se utiliza a menudo como un marcador reportero en experimentos genéticos para medir los niveles de expresión génica.

El estudio y la caracterización de las proteínas de E. coli han contribuido significativamente al avance de nuestra comprensión de la biología celular, la bioquímica y la genética, y siguen siendo un área de investigación activa en la actualidad.

Las bacterias son microorganismos unicelulares que se encuentran generalmente clasificados en el dominio Monera. Aunque a menudo se las asocia con enfermedades, la mayoría de las bacterias no son perjudiciales y desempeñan funciones importantes en los ecosistemas y en nuestro cuerpo.

Las bacterias tienen una variedad de formas y tamaños, desde esféricas (cocos) hasta cilíndricas (bacilos). Algunas viven en forma individual, mientras que otras pueden agruparse en pares, cadenas o grupos.

Las bacterias se reproducen asexualmente por fisión binaria, en la que una célula bacteriana madre se divide en dos células hijas idénticas. Algunas especies también pueden reproducirse por esporulación, formando esporas resistentes al calor y otras condiciones adversas.

Las bacterias son capaces de sobrevivir en una amplia variedad de hábitats, desde ambientes extremos como fuentes termales y lagos salados hasta el interior del cuerpo humano. Algunas bacterias viven en simbiosis con otros organismos, proporcionando beneficios mutuos a ambos.

En medicina, las bacterias pueden causar infecciones cuando ingresan al cuerpo y se multiplican. Las infecciones bacterianas pueden variar desde leves como el resfriado común hasta graves como la neumonía o la meningitis. Sin embargo, muchas especies de bacterias también son esenciales para la salud humana, como las que viven en nuestro intestino y ayudan a digerir los alimentos.

En resumen, las bacterias son microorganismos unicelulares que pueden ser beneficiosos o perjudiciales para el cuerpo humano. Desempeñan funciones importantes en los ecosistemas y en nuestro cuerpo, pero también pueden causar infecciones graves si ingresan al cuerpo y se multiplican.

Los antígenos bacterianos son sustancias extrañas o moléculas presentes en la superficie de las bacterias que pueden ser reconocidas por el sistema inmune del huésped. Estos antígenos desencadenan una respuesta inmunitaria específica, lo que lleva a la producción de anticuerpos y la activación de células inmunes como los linfocitos T.

Los antígenos bacterianos pueden ser proteínas, polisacáridos, lipopolisacáridos u otras moléculas presentes en la pared celular o membrana externa de las bacterias. Algunos antígenos son comunes a muchas especies de bacterias, mientras que otros son específicos de una sola especie o cepa.

La identificación y caracterización de los antígenos bacterianos es importante en la medicina y la microbiología, ya que pueden utilizarse para el diagnóstico y la clasificación de las bacterias, así como para el desarrollo de vacunas y terapias inmunes. Además, el estudio de los antígenos bacterianos puede ayudar a entender cómo interactúan las bacterias con su huésped y cómo evaden o modulan la respuesta inmune del huésped.

Peptostreptococcus es un género de bacterias grampositivas, anaerobias, coccoides y no móviles que se encuentran normalmente en la flora microbiana humana, especialmente en la cavidad oral, el tracto gastrointestinal y el genital. Estas bacterias desempeñan un papel importante en la descomposición de las proteínas y los aminoácidos en el intestino grueso.

Sin embargo, Peptostreptococcus también puede ser un patógeno oportunista, causando infecciones principalmente en personas con sistemas inmunológicos debilitados o en presencia de tejidos necróticos. Las infecciones comunes incluyen abscesos, endocarditis, meningitis, infecciones del tracto urinario y infecciones de heridas quirúrgicas.

El género Peptostreptococcus contiene más de 20 especies, siendo las más comunes P. anaerobius, P. asaccharolyticus e P. magnus. Estas bacterias se identifican y diferencian mediante técnicas bioquímicas y moleculares, como la prueba de oxidación-reducción de carbohidratos y el análisis del ADN 16S. El tratamiento de las infecciones por Peptostreptococcus generalmente implica antibióticos de amplio espectro, como metronidazol o clindamicina, aunque la resistencia a los antibióticos se está volviendo más común y requiere un enfoque terapéutico más específico.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

Las Proteínas de la Membrana Bacteriana Externa (EMBPs, por sus siglas en inglés) son un tipo especial de proteínas que se encuentran en la membrana externa de ciertos tipos de bacterias gram negativas. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en la interacción de las bacterias con su entorno y participan en una variedad de procesos biológicos, incluyendo el transporte de nutrientes, la adhesión a superficies, la formación de biofilms y la resistencia a antibióticos.

Las EMBPs se caracterizan por tener un dominio beta-barril, que es una estructura proteica en forma de barril compuesta por antiparalelas de hojas beta. Este dominio beta-barril está involucrado en el transporte de moléculas a través de la membrana externa y puede servir como un sitio de unión para otras proteínas o ligandos.

Las EMBPs también pueden contener dominios adicionales, como dominios porinas, que forman canales hidrofílicos a través de la membrana externa y permiten el paso de moléculas pequeñas y solubles en agua. Otras EMBPs pueden tener dominios enzimáticos o de unión a ligandos, lo que les permite desempeñar funciones específicas en la supervivencia y patogenicidad de las bacterias.

La investigación sobre las Proteínas de la Membrana Bacteriana Externa es importante para el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas y de control de enfermedades, ya que muchas de estas proteínas son esenciales para la supervivencia y virulencia de las bacterias patógenas.

El transporte de proteínas en un contexto médico se refiere a las proteínas específicas que desempeñan un papel crucial en el proceso de transporte de diversas moléculas y iones a través de membranas celulares. Estas proteínas, también conocidas como proteínas de membrana o transportadoras, son responsables del movimiento facilitado de sustancias desde un compartimento celular a otro.

Existen diferentes tipos de transporte de proteínas, incluyendo:

1. Transportadores simportadores: estas proteínas transportan dos moléculas o iones en la misma dirección a través de una membrana celular.

2. Transportadores antiportadores: estas proteínas mueven dos moléculas o iones en direcciones opuestas a través de una membrana celular.

3. Canales iónicos y moleculares: estas proteínas forman canales en las membranas celulares que permiten el paso de moléculas o iones específicos. A diferencia de los transportadores, los canales no requieren energía para mover las sustancias a través de la membrana.

4. Proteínas de unión y transporte: estas proteínas se unen a moléculas hidrófilas (solubles en agua) y facilitan su paso a través de las membranas lipídicas, que son impermeables a dichas moléculas.

El transporte de proteínas desempeña un papel fundamental en diversos procesos fisiológicos, como el mantenimiento del equilibrio iónico y osmótico, la absorción y secreción de nutrientes y la comunicación celular. Los defectos en estas proteínas pueden dar lugar a diversas enfermedades, como los trastornos del transporte de iones y las enfermedades mitocondriales.

El rumen es el primer compartimento del estómago en los animales rumiantes, como las vacas, ovejas y cabras. También se conoce como el panza o buche. Es un órgano muscular grande y abombado donde tiene lugar la fermentación microbiana de los alimentos. Los animales rumiantes ingieren grandes cantidades de material vegetal fibroso, que es difícil de digerir. En el rumen, las bacterias, hongos y protozoos descomponen la celulosa y otras sustancias vegetales en ácidos grasos volátiles, que luego pueden ser absorbidos y utilizados por el animal como fuente de energía.

Después de que el alimento es ingerido, se almacena temporalmente en el rumen mientras los microorganismos lo descomponen. El animal regurgita periódicamente parte del contenido del rumen (los bolos o las "masticadas") para masticarlo nuevamente y mezclarlo con la saliva, lo que ayuda a neutralizar la acidez del medio ambiente y facilitar la digestión adicional.

El rumen es una parte importante del sistema digestivo de los animales rumiantes y les permite aprovechar al máximo los nutrientes de los alimentos vegetales fibrosos que de otro modo serían difíciles de digerir.

El abomaso es el compartimento posterior del estómago de los rumiantes, como las vacas y las ovejas. También se le conoce como cuajar o cuajeadero, ya que es donde tiene lugar la coagulación del queso en los productos lácteos durante el proceso de digestión. El abomaso segrega enzimas, incluidas las proteolíticas y lipolíticas, para ayudar en la digestión de los alimentos. Su función es similar a la del estómago de los monogástricos, como los humanos. Es el último compartimento de la serie de cuatro cámaras estomacales en los rumiantes y es líquido en su contenido.

Las bacterias grampositivas son un tipo de bacteria que se caracteriza por su resistencia a la tinción de Gram, un método de coloración utilizado en microbiología para clasificar y diferenciar las diversas especies bacterianas. Durante este proceso, los agentes químicos decolorantes eliminan el colorante de fondo, dejando visible solo el colorante absorbido por la pared celular de la bacteria. Las bacterias grampositivas retienen el colorante cristal violeta, mostrando un aspecto morado distintivo bajo el microscopio.

La pared celular de las bacterias grampositivas contiene una capa gruesa de peptidoglicano, un polímero de azúcares y aminoácidos que proporciona rigidez estructural a la célula. Además, presentan teichoic acids (ácidos teicoicos) y lipoteichoic acids (ácidos lipoteicoicos), que se unen a la membrana citoplasmática y ayudan en la adherencia y formación de biofilms.

Algunos ejemplos comunes de bacterias grampositivas incluyen:

1. Estafilococos (Staphylococcus spp.) - Incluyen Staphylococcus aureus, responsable de infecciones cutáneas y sistémicas.
2. Streptococcus (Streptococcus spp.) - Como Streptococcus pyogenes, que causa faringitis estreptocócica y escarlatina.
3. Enterococos (Enterococcus spp.) - Associados a infecciones nosocomiais e infecciones del tracto urinario.
4. Listeria monocytogenes - Responsable de enfermedades transmitidas por los alimentos, como la listeriosis.
5. Bacillus anthracis - Agente causal del carbunco o ántrax.

Aunque las bacterias grampositivas suelen ser más resistentes a los antibióticos que las gramnegativas, debido a sus paredes celulares gruesas y ricas en peptidoglicanos, existen opciones terapéuticas efectivas. Sin embargo, el aumento de la resistencia antimicrobiana, especialmente entre los estafilococos resistentes a la meticilina (MRSA), plantea desafíos en el tratamiento de infecciones grampositivas.

El periplasma es un compartimento intracelular que se encuentra en las bacterias gramnegativas. Se localiza entre la membrana interna y la membrana externa, y contiene una variedad de enzimas y otras proteínas involucradas en diversos procesos celulares, como el metabolismo, la detoxificación y la respuesta al estrés. El periplasma es un ambiente rico en iones y moléculas pequeñas, lo que permite que las enzimas allí presentes realicen sus funciones de manera eficiente. Además, el periplasma desempeña un papel importante en la resistencia a los antibióticos y en la patogenia de las bacterias gramnegativas.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

En términos médicos, los genes bacterianos se refieren a los segmentos específicos del material genético (ADN o ARN) que contienen la información hereditaria en las bacterias. Estos genes desempeñan un papel crucial en la determinación de las características y funciones de una bacteria, incluyendo su crecimiento, desarrollo, supervivencia y reproducción.

Los genes bacterianos están organizados en cromosomas bacterianos, que son generalmente círculos de ADN de doble hebra, aunque algunas bacterias pueden tener más de un cromosoma. Además de los cromosomas bacterianos, las bacterias también pueden contener plásmidos, que son pequeños anillos de ADN de doble o simple hebra que pueden contener uno o más genes y pueden ser transferidos entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación.

Los genes bacterianos codifican para una variedad de productos genéticos, incluyendo enzimas, proteínas estructurales, factores de virulencia y moléculas de señalización. El estudio de los genes bacterianos y su función es importante para comprender la biología de las bacterias, así como para el desarrollo de estrategias de diagnóstico y tratamiento de enfermedades infecciosas causadas por bacterias.

Los factores de virulencia son propiedades, características o sustancias producidas por microorganismos patógenos (como bacterias, virus, hongos o parásitos) que les ayudan a invadir tejidos, evadir sistemas inmunológicos, causar daño tisular y promover su supervivencia, multiplicación e infectividad dentro del huésped. Estos factores pueden ser estructurales o químicos y varían entre diferentes tipos de microorganismos. Algunos ejemplos comunes incluyen toxinas, enzimas, cápsulas, fimbrias y pili. La comprensión de los factores de virulencia es crucial para el desarrollo de estrategias terapéuticas y preventivas efectivas contra enfermedades infecciosas.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

Las adhesinas bacterianas son moléculas presentes en la superficie de las bacterias que facilitan la unión o adherencia de éstas a células u otras superficies. Esto es un proceso crucial durante la infección, ya que permite a las bacterias establecerse y colonizar diferentes tejidos y órganos del huésped.

Las adhesinas bacterianas pueden ser proteínas, polisacáridos o lipopolisacáridos, y su especificidad les permite reconocer y unirse a receptores específicos en las células del huésped. Algunas adhesinas bacterianas también pueden desempeñar funciones adicionales, como activar la respuesta inmunitaria del huésped o facilitar la internalización de las bacterias dentro de las células.

La capacidad de las bacterias para adherirse a las superficies es un factor importante en su virulencia y patogenicidad, ya que permite a las bacterias evadir las defensas del huésped y causar infecciones graves. Por lo tanto, el estudio de las adhesinas bacterianas puede ayudar a desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para prevenir y tratar enfermedades infecciosas.

Las toxinas bacterianas son sustancias químicas tóxicas producidas y secretadas por ciertas bacterias. Estas toxinas pueden dañar directamente los tejidos del huésped o interferir con las funciones celulares, lo que provoca enfermedades e infecciones. Algunos ejemplos comunes de toxinas bacterianas incluyen la toxina botulínica producida por Clostridium botulinum, la toxina tetánica producida por Clostridium tetani y la toxina diftéria producida por Corynebacterium diphtheriae. Las toxinas bacterianas se clasifican en dos tipos principales: exotoxinas y endotoxinas.

Las exotoxinas son proteínas solubles que se secretan al medio externo y pueden difundirse a través del tejido circundante, provocando daño sistémico. Las exotoxinas suelen ser específicas de la bacteria que las produce y pueden tener diferentes efectos en el cuerpo humano. Por ejemplo, la toxina botulínica bloquea la liberación del neurotransmisor acetilcolina en las neuronas, lo que provoca parálisis muscular.

Las endotoxinas, por otro lado, son componentes de la membrana externa de las bacterias gramnegativas. Se liberan al medio externo cuando la bacteria muere o se divide. Las endotoxinas están compuestas por lípidos y carbohidratos y pueden provocar una respuesta inflamatoria aguda en el cuerpo humano, lo que puede llevar a síntomas como fiebre, dolor de cabeza y fatiga.

Las toxinas bacterianas son importantes patógenos que pueden causar enfermedades graves e incluso la muerte en humanos y animales. Por lo tanto, es importante desarrollar vacunas y tratamientos efectivos para prevenir y tratar las infecciones causadas por estas toxinas.

La regulación bacteriana de la expresión génica se refiere al proceso por el cual las bacterias controlan la activación y desactivación de los genes para producir proteínas específicas en respuesta a diversos estímulos ambientales. Este mecanismo permite a las bacterias adaptarse rápidamente a cambios en su entorno, como la disponibilidad de nutrientes, la presencia de compuestos tóxicos o la existencia de otros organismos competidores.

La regulación de la expresión génica en bacterias implica principalmente el control de la transcripción, que es el primer paso en la producción de proteínas a partir del ADN. La transcripción está catalizada por una enzima llamada ARN polimerasa, que copia el código genético contenido en los genes (secuencias de ADN) en forma de moléculas de ARN mensajero (ARNm). Posteriormente, este ARNm sirve como plantilla para la síntesis de proteínas mediante el proceso de traducción.

Existen diversos mecanismos moleculares involucrados en la regulación bacteriana de la expresión génica, incluyendo:

1. Control operonal: Consiste en la regulación coordinada de un grupo de genes relacionados funcionalmente, llamado operón, mediante la unión de factores de transcripción a regiones reguladoras específicas del ADN. Un ejemplo bien conocido es el operón lac, involucrado en el metabolismo de lactosa en Escherichia coli.

2. Control de iniciación de la transcripción: Implica la interacción entre activadores o represores de la transcripción y la ARN polimerasa en el sitio de iniciación de la transcripción, afectando así la unión o desplazamiento de la ARN polimerasa del promotor.

3. Control de terminación de la transcripción: Consiste en la interrupción prematura de la transcripción mediante la formación de estructuras secundarias en el ARNm o por la unión de factores que promueven la disociación de la ARN polimerasa del ADN.

4. Modulación postraduccional: Afecta la estabilidad, actividad o localización de las proteínas mediante modificaciones químicas, como fosforilación, acetilación o ubiquitinación, después de su síntesis.

La comprensión de los mecanismos moleculares implicados en la regulación bacteriana de la expresión génica es fundamental para el desarrollo de estrategias terapéuticas y tecnológicas, como la ingeniería metabólica o la biotecnología.

El Factor Tu de Elongación Peptídica, también conocido como EEF1 (del inglés: Elongation Factor 1), es un factor de elongación que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en los organismos vivos. Es responsable de transportar aminoácidos a la ribosoma durante el proceso de elongación, lo que permite la adición sucesiva de aminoácidos a la cadena polipeptídica en crecimiento.

El Factor Tu de Elongación Peptídica se compone de dos subunidades principales: EEF1A y EEF1B (también llamada EFTu y EFB1, respectivamente). La subunidad EEF1A es responsable del transporte de aminoácidos a la ribosoma, mientras que la subunidad EEF1B se encarga de intercambiar el grupo guanidínico unido a EEF1A por uno nuevo, lo que permite que el ciclo de transporte de aminoácidos se repita.

La actividad del Factor Tu de Elongación Peptídica está regulada por la disponibilidad de GTP y su interacción con otras proteínas y factores ribosomales. La hidrolización de GTP a GDP es un paso clave en el ciclo funcional del factor, y es catalizada por la subunidad EEF1B. El Factor Tu de Elongación Peptídica también interactúa con otros factores de elongación, como el Factor de Liberación de Peptidil (RLF) y el Factor de Transferencia de Metionina-initiator (MTF), para coordinar las diferentes etapas del proceso de síntesis de proteínas.

La importancia del Factor Tu de Elongación Peptídica en la salud humana se ha demostrado a través de estudios que han relacionado mutaciones en el gen que codifica para esta proteína con diversas enfermedades, como la distrofia muscular y la neuropatía sensorial y motora hereditaria. Además, la inhibición farmacológica del Factor Tu de Elongación Peptídico se ha propuesto como un posible objetivo terapéutico para tratar diversas enfermedades, como el cáncer y las infecciones bacterianas.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

Las interacciones huésped-patógeno se refieren al complejo proceso dinámico e intrínsecamente recíproco que involucra a un agente infeccioso (como bacterias, virus, hongos o parásitos) y el organismo vivo que este infecta (el huésped). Estas interacciones determinan el resultado del proceso infeccioso, que puede variar desde una enfermedad asintomática hasta una enfermedad grave o incluso la muerte del huésped.

Las interacciones huésped-patógeno implican factores tanto del patógeno como del huésped. Los factores del patógeno incluyen su capacidad de adherirse, invadir y multiplicarse en el huésped, así como su resistencia a las defensas del huésped y a los agentes antimicrobianos. Por otro lado, los factores del huésped incluyen su sistema inmunológico, la integridad de sus barreras físicas (como piel y mucosas), su edad, su estado nutricional y la presencia de otras enfermedades subyacentes.

La comprensión de las interacciones huésped-patógeno es fundamental para el desarrollo de estrategias eficaces de prevención y tratamiento de enfermedades infecciosas. La investigación en este campo abarca una amplia gama de disciplinas, desde la microbiología y la inmunología hasta la genética y la bioinformática.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

Los inhibidores de la síntesis de proteínas son un tipo de fármacos que impiden o disminuyen la producción de proteínas en las células. Lo hacen interfiriendo en el proceso de traducción, que es el paso donde el ARN mensajero (ARNm) es utilizado como plantilla para crear una nueva cadena de aminoácidos, formando así una proteína.

Este grupo de medicamentos se utiliza a menudo en el tratamiento de diversas condiciones médicas, incluyendo ciertos tipos de cáncer y enfermedades inflamatorias. Por ejemplo, algunos fármacos antiinflamatorios no esteroideos (AINEs) como el ácido acetilsalicílico (Aspirina) y el ibuprofeno tienen propiedades inhibidoras de la síntesis de proteínas y actúan disminuyendo la producción de prostaglandinas, sustancias que participan en procesos inflamatorios.

Sin embargo, es importante mencionar que el uso prolongado o inadecuado de estos fármacos puede tener efectos adversos, ya que la inhibición de la síntesis proteica afecta a todas las células del cuerpo y no solo a aquellas donde se desea el efecto terapéutico.

Las proteínas recombinantes de fusión son moléculas proteicas creadas mediante la tecnología de ADN recombinante, donde dos o más secuencias de genes se combinan para producir una sola proteína que posee propiedades funcionales únicas de cada componente.

Este método implica la unión de regiones proteicas de interés de diferentes genes en un solo marco de lectura, lo que resulta en una proteína híbrida con características especiales. La fusión puede ocurrir en cualquier parte de las proteínas, ya sea en sus extremos N-terminal o C-terminal, dependiendo del objetivo deseado.

Las proteínas recombinantes de fusión se utilizan ampliamente en diversas aplicaciones biomédicas y de investigación, como la purificación y detección de proteínas, el estudio de interacciones proteína-proteína, el desarrollo de vacunas y terapias génicas, así como en la producción de anticuerpos monoclonales e inhibidores enzimáticos.

Algunos ejemplos notables de proteínas recombinantes de fusión incluyen la glucagón-like peptide-1 receptor agonist (GLP-1RA) semaglutida, utilizada en el tratamiento de la diabetes tipo 2, y la inhibidora de la proteasa anti-VIH enfuvirtida. Estas moléculas híbridas han demostrado ser valiosas herramientas terapéuticas y de investigación en diversos campos de la medicina y las ciencias biológicas.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La alineación de secuencias es un proceso utilizado en bioinformática y genética para comparar dos o más secuencias de ADN, ARN o proteínas. El objetivo es identificar regiones similares o conservadas entre las secuencias, lo que puede indicar una relación evolutiva o una función biológica compartida.

La alineación se realiza mediante el uso de algoritmos informáticos que buscan coincidencias y similitudes en las secuencias, teniendo en cuenta factores como la sustitución de un aminoácido o nucleótido por otro (puntos de mutación), la inserción o eliminación de uno o más aminoácidos o nucleótidos (eventos de inserción/deleción o indels) y la brecha o espacio entre las secuencias alineadas.

Existen diferentes tipos de alineamientos, como los globales que consideran toda la longitud de las secuencias y los locales que solo consideran regiones específicas con similitudes significativas. La representación gráfica de una alineación se realiza mediante el uso de caracteres especiales que indican coincidencias, sustituciones o brechas entre las secuencias comparadas.

La alineación de secuencias es una herramienta fundamental en la investigación genética y biomédica, ya que permite identificar relaciones evolutivas, determinar la función de genes y proteínas, diagnosticar enfermedades genéticas y desarrollar nuevas terapias y fármacos.

"Legionella pneumophila" es un tipo de bacteria gramnegativa que se encuentra naturalmente en agua dulce y ambientes húmedos. Es el principal agente causante de una forma grave de neumonía llamada enfermedad del legionario. Esta bacteria puede multiplicarse en sistemas de agua a temperaturas entre 20-45°C (68-113°F), especialmente cuando el agua está estancada y contiene sedimentos, limo o biofilms.

Las personas generalmente se infectan al inhalar pequeñas gotitas de agua contaminada con "Legionella pneumophila", que pueden provenir de torres de refrigeración, sistemas de aire acondicionado, jacuzzis, fuentes decorativas o cualquier otro sistema de agua que produzca aerosoles. El riesgo de infección es mayor en individuos mayores de 50 años, fumadores, personas con sistemas inmunológicos debilitados y otras condiciones médicas subyacentes.

La enfermedad del legionario se caracteriza por síntomas como fiebre alta, tos productiva, dolor de pecho, dificultad para respirar, náuseas, diarrea y confusión. El tratamiento temprano con antibióticos apropiados es crucial para una recuperación exitosa. Prevenir la propagación de "Legionella pneumophila" en los sistemas de agua implica mantener una temperatura del agua por encima de 60°C (140°F) o por debajo de 20°C (68°F), limpiar y desinfectar regularmente los sistemas de agua y eliminar los sedimentos, el limo y los biofilms.

Los sistemas de secreción bacterianos son mecanismos complejos y eficientes que utilizan las bacterias para transportar moléculas específicas, como proteínas y otros macromoléculas, a través de su membrana celular hacia el exterior del organismo. Estos sistemas desempeñan un papel crucial en la supervivencia, patogenicidad e interacción de las bacterias con su entorno y huéspedes. Existen diferentes tipos de sistemas de secreción bacterianos, clasificados según sus características estructurales y moleculars. Algunos de los más conocidos son:

1. Sistema de Secreción Tipo III (T3SS): Este sistema es común en patógenos gramnegativos y utiliza una aguja proteica para inyectar proteínas efectoras directamente dentro del citoplasma de la célula huésped. Esto permite a las bacterias manipular las vías celulares y signaling pathways, contribuyendo a su virulencia y diseminación.

2. Sistema de Secreción Tipo IV (T4SS): Este sistema se encuentra en diversas bacterias gramnegativas y grampositivas y es utilizado para transferir ADN y proteínas entre células bacterianas o desde bacterias a células huésped. El T4SS puede formar un conducto entre las membranas celulares, permitiendo el transporte de moléculas de gran tamaño.

3. Sistema de Secreción Tipo V (T5SS): Este sistema es predominantemente encontrado en bacterias gramnegativas y se subdivide en varios subtipos (T5aSS a T5ss). El T5SS secreta proteínas efectoras autotransportadas (ATPs) a través de la membrana externa, donde éstas pueden interactuar con el entorno o ser inyectadas en células huésped.

4. Sistema de Secreción Tipo VI (T6SS): Este sistema es encontrado en diversas bacterias gramnegativas y grampositivas y se utiliza para la competencia interbacteriana, así como para la infección de células huésped. El T6SS forma un complejo contráctil que dispara una aguja proteica, permitiendo la inyección de proteínas efectoras en células vecinas o huésped.

5. Sistema de Secreción Tipo VII (T7SS): Este sistema es exclusivo de bacterias grampositivas y se utiliza principalmente para la competencia interbacteriana y la secreción de proteínas efectoras. El T7SS forma un complejo membrana-unido que transporta proteínas efectoras a través de la membrana celular.

Cada sistema de secreción tiene su propio mecanismo de acción y es utilizado por bacterias para diferentes propósitos, como la supervivencia, la competencia interbacteriana, y la virulencia durante infecciones. El estudio de estos sistemas puede proporcionar información importante sobre la biología bacteriana y ayudar en el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas para combatir las infecciones bacterianas.

Los antibacterianos son sustancias químicas o medicamentos que se utilizan para destruir o inhibir el crecimiento de bacterias. Pueden ser de origen natural, como algunas plantas y microorganismos, o sintéticos, creados en un laboratorio.

Los antibacterianos funcionan mediante la interrupción de procesos vitales para las bacterias, como la síntesis de su pared celular o la replicación de su ADN. Algunos antibacterianos solo son eficaces contra ciertas clases de bacterias, mientras que otros pueden actuar contra una gama más amplia de microorganismos.

Es importante destacar que el uso excesivo o inadecuado de los antibacterianos puede conducir al desarrollo de resistencia bacteriana, lo que hace que las cepas sean más difíciles de tratar con medicamentos existentes. Por esta razón, es crucial seguir las recomendaciones del médico en cuanto a su uso y duración del tratamiento.

La clasificación de proteínas es un sistema utilizado en patología clínica y anatomía patológica para describir y categorizar las características de las proteínas presentes en tejidos, líquidos u otras muestras biológicas. Aunque no existe una única "definición médica" de señales de clasificación de proteínas, el término generalmente se refiere a los hallazgos observados durante el análisis de proteínas en un entorno clínico o de investigación.

Existen diferentes métodos y sistemas de clasificación de proteínas, pero uno de los más comúnmente utilizados es el sistema de inmunofenotipado, que implica el uso de anticuerpos marcados para identificar y cuantificar diferentes tipos de proteínas en una muestra. Los resultados se informan como patrones de expresión de proteínas, que pueden ayudar a los médicos a diagnosticar enfermedades, monitorear la progresión de la enfermedad y evaluar la eficacia del tratamiento.

Otro método común de clasificación de proteínas es el análisis de electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE), que separa las proteínas según su tamaño y carga. Los patrones de migración de proteínas se comparan con patrones de referencia para identificar y cuantificar diferentes tipos de proteínas.

En resumen, las señales de clasificación de proteínas son los hallazgos observados durante el análisis de proteínas en muestras biológicas, utilizando diversos métodos y sistemas de clasificación. Estos hallazgos pueden proporcionar información valiosa sobre el estado de salud y la enfermedad de un individuo.

Las proteínas de membrana son tipos específicos de proteínas que se encuentran incrustadas en las membranas celulares o asociadas con ellas. Desempeñan un papel crucial en diversas funciones celulares, como el transporte de moléculas a través de la membrana, el reconocimiento y unión con otras células o moléculas, y la transducción de señales.

Existen tres tipos principales de proteínas de membrana: integrales, periféricas e intrínsecas. Las proteínas integrales se extienden completamente a través de la bicapa lipídica de la membrana y pueden ser permanentes (no covalentemente unidas a lípidos) o GPI-ancladas (unidas a un lipopolisacárido). Las proteínas periféricas se unen débilmente a los lípidos o a otras proteínas integrales en la superficie citoplásmica o extracelular de la membrana. Por último, las proteínas intrínsecas están incrustadas en la membrana mitocondrial o del cloroplasto.

Las proteínas de membrana desempeñan un papel vital en muchos procesos fisiológicos y patológicos, como el control del tráfico de vesículas, la comunicación celular, la homeostasis iónica y la señalización intracelular. Las alteraciones en su estructura o función pueden contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, como las patologías neurodegenerativas, las enfermedades cardiovasculares y el cáncer.

La flagelina es una proteína estructural que se encuentra en los flagelos, las estructuras filamentosas que algunas bacterias utilizan para la motilidad. La flagelina forma el eje central del flagelo y proporciona la fuerza necesaria para que la bacteria se mueva. Es un antígeno importante y es el objetivo de varias vacunas contra las infecciones bacterianas. La secuencia de aminoácidos de la flagelina es altamente conservada entre diferentes especies de bacterias, lo que la convierte en un blanco atractivo para el desarrollo de vacunas y terapias antimicrobianas.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

Las bacterias gramnegativas son un tipo de bacterias que no retienen el tinte de color púrpura durante el proceso de tinción de Gram, un método utilizado en microbiología para clasificar y teñir diferentes tipos de bacterias. Este grupo incluye una variedad de bacterias, algunas de las cuales pueden ser patógenas (capaces de causar enfermedades) en humanos y animales.

Las bacterias gramnegativas se caracterizan por tener una membrana externa adicional que contiene lípidos y lipopolisacáridos, lo que las hace más resistentes a ciertos antibióticos y desinfectantes en comparación con las bacterias grampositivas. Su pared celular es más delgada y contiene menos peptidoglicano, el componente responsable de la retención del tinte durante la tinción de Gram.

Algunas enfermedades comunes causadas por bacterias gramnegativas incluyen neumonía, meningitis, infecciones del tracto urinario, y diversas infecciones de la piel y tejidos blandos. Ejemplos bien conocidos de bacterias gramnegativas patógenas son Escherichia coli (E. coli), Pseudomonas aeruginosa, Klebsiella pneumoniae, y Neisseria meningitidis.

Debido a su resistencia a múltiples antibióticos y la capacidad de formar biofilms, las infecciones por bacterias gramnegativas pueden ser difíciles de tratar y requerir un enfoque terapéutico multifacético, incluyendo combinaciones de antibióticos y otras intervenciones médicas.

El ARN bacteriano se refiere al ácido ribonucleico que se encuentra en las bacterias. Los bacterias no tienen un núcleo celular y, por lo tanto, sus ARN (ácidos ribonucleicos) están presentes en el citoplasma celular. Existen tres tipos principales de ARN bacterianos: ARN mensajero (mARN), ARN de transferencia (tARN) y ARN ribosomal (rARN). Estos ARN desempeñan un papel crucial en la transcripción, traducción y síntesis de proteínas en las bacterias. El ARN bacteriano es a menudo el objetivo de antibióticos que inhiben la síntesis de proteínas y, por lo tanto, la supervivencia bacteriana.

*Salmonella typhimurium* es una especie de bacteria gramnegativa, flagelada y anaerobia facultativa perteneciente al género *Salmonella*. Es un patógeno importante que causa enfermedades gastrointestinales en humanos y animales de sangre caliente. La infección por *S. typhimurium* generalmente conduce a una forma leve de salmonelosis, que se manifiesta como diarrea, náuseas, vómitos y dolor abdominal. En casos raros, puede provocar una enfermedad invasiva sistémica grave, especialmente en personas con sistemas inmunes debilitados. La bacteria se transmite principalmente a través de alimentos o agua contaminados y puede afectar a una amplia gama de huéspedes, incluidos humanos, bovinos, porcinos, aves y reptiles.

La tioestreptona es un compuesto orgánico que contiene el grupo funcional tiol y se deriva de la estreptonigrina, un antibiótico alcaloide aislado originalmente de la bacteria Streptomyces floridae. La tioestreptona no tiene actividad antibiótica pero se utiliza en química orgánica como agente de transferencia de grupos tiol. No hay una definición médica específica para 'tioestreptona' ya que no se utiliza en medicina o terapia clínica.

El Factor 2 procariótico de iniciación, también conocido como factor de elongación G (FEG) o factor de traducción EF-G en procariotas, es un componente crucial del proceso de traducción durante la síntesis de proteínas en bacterias y otros organismos procarióticos.

La traducción es el proceso por el cual el ARN mensajero (ARNm) se decodifica para producir una cadena polipeptídica o proteína. El Factor 2 procariótico de iniciación desempeña un papel fundamental en la etapa de elongación durante este proceso.

El FEG es una proteína que ayuda a catalizar la translocación, que es el movimiento de los ARN de transferencia (ARNt) y del ARNm dentro del ribosoma durante la síntesis de proteínas. Más específicamente, el FEG interactúa con el ribosoma en un complejo conocido como complejo posttranslocacional (POST), donde ayuda a desplazar al ARNt-mRNA desde el sitio A al sitio P dentro del ribosoma.

Después de la translocación, se produce una rotación del subunidad grande del ribosoma, lo que permite que el siguiente codón del mRNA esté disponible para ser leído por el ARNt entrante en el sitio A. El FEG ayuda a estabilizar esta configuración del ribosoma y facilita la unión del nuevo ARNt al sitio A, lo que permite que el ciclo de elongación continúe.

En resumen, el Factor 2 procariótico de iniciación es una proteína clave en la etapa de elongación durante la traducción del ARNm a proteínas en procariotas, responsable de facilitar la translocación y estabilizar la configuración del ribosoma para permitir que el proceso continúe.

"Yersinia pseudotuberculosis" es una especie de bacteria gramnegativa que pertenece al género Yersinia, dentro de la familia Enterobacteriaceae. Esta bacteria es el agente causal de una enfermedad similar a la tuberculosis llamada pseudotuberculosis o pseudo-tifoidea, especialmente en animales, pero también puede infectar a los humanos.

La infección por Yersinia pseudotuberculosis se adquiere generalmente a través del consumo de agua o alimentos contaminados con la bacteria. Los síntomas más comunes incluyen diarrea, dolor abdominal, fiebre y fatiga. En algunos casos, la enfermedad puede diseminarse a otros órganos y causar complicaciones graves, especialmente en personas con sistemas inmunológicos debilitados.

La bacteria Yersinia pseudotuberculosis es resistente al frío y puede sobrevivir durante largos períodos de tiempo en el suelo y en los alimentos contaminados, lo que aumenta su capacidad para causar brotes de enfermedades. El diagnóstico se realiza mediante la identificación de la bacteria en muestras clínicas, como heces o tejidos, y el tratamiento suele implicar la administración de antibióticos apropiados.

El cloranfenicol es un antibiótico de amplio espectro que se utiliza para tratar una variedad de infecciones bacterianas. Se deriva del organismo bacteriano Chlorobium limicola y funciona mediante la inhibición de la síntesis de proteínas en las bacterias.

El cloranfenicol es eficaz contra tanto gram positivas como gram negativas, así como algunas anaerobias. Se administra generalmente por vía oral, intravenosa o tópica, y su vida media es de aproximadamente 1-4 horas.

Debido a sus posibles efectos secundarios graves, incluyendo la supresión de la médula ósea y el daño auditivo, se utiliza con cautela y solo cuando otros antibióticos no son adecuados. También puede interactuar con otros medicamentos, como la warfarina, aumentando el riesgo de sangrado.

En resumen, el cloranfenicol es un poderoso antibiótico que se utiliza para tratar infecciones graves, pero su uso está restringido debido a los posibles efectos secundarios adversos.

Los plásmidos son moléculas de ADN extracromosómicas, pequeñas y circulares, que se replican independientemente del genoma principal o cromosoma de la bacteria huésped. Poseen genes adicionales que confieren a la bacteria beneficios como resistencia a antibióticos, capacidad de degradar ciertos compuestos u otros factores de virulencia. Los plásmidos pueden transferirse entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación, lo que facilita la propagación de estas características beneficiosas en poblaciones bacterianas. Su tamaño varía desde unos pocos cientos a miles de pares de bases y su replicación puede ser controlada por origenes de replicación específicos. Los plásmidos también se utilizan como herramientas importantes en la ingeniería genética y la biotecnología moderna.

La digestión es un proceso complejo e importante que ocurre en el sistema gastrointestinal. Es la descomposición mecánica y química de los alimentos en sus componentes más pequeños y moléculas simples, para que el cuerpo pueda absorberlos, asimilarlos y utilizarlos como fuente de nutrientes o energía.

El proceso comienza en la boca donde los dientes muelen los alimentos mientras que las glándulas salivales secretan amilasa, una enzima que descompone los carbohidratos complejos en azúcares más simples.

Después de ser tragados, los alimentos pasan a través del esófago hasta el estómago donde se mezclan con los jugos gástricos ricos en ácido clorhídrico y enzimas como la pepsina, la cual descompone las proteínas.

Posteriormente, los alimentos semi-descompuestos se mueven al intestino delgado donde se liberan más enzimas de los páncreas y la pared intestinal para continuar el proceso de digestión de carbohidratos, proteínas y grasas. Los nutrientes resultantes son absorbidos a través de la pared intestinal hacia la sangre.

Los residuos no digeridos continúan su paso hacia el intestino grueso donde se absorbe agua y electrolitos, antes de ser almacenados temporalmente en el recto y finalmente eliminados como heces fecales.

La digestión es fundamental para la vida, ya que proporciona los bloques de construcción necesarios para el crecimiento, reparación y mantenimiento de todas las células y tejidos del cuerpo.

'Listeria monocytogenes' es un tipo de bacteria gram positiva, anaerobia facultativa, intracelular y patógena. Es la especie única del género Listeria que causa enfermedad en humanos y animales. Esta bacteria es la causante de la listériosis, una enfermedad que afecta principalmente a los individuos inmunocomprometidos, adultos mayores, embarazadas y recién nacidos. Se encuentra comúnmente en el suelo, agua dulce y vegetación, así como en alimentos contaminados como productos lácteos no pasteurizados, carnes procesadas, mariscos, verduras y frutas. Los síntomas de la listériosis pueden variar desde una leve gripe con fiebre, dolores musculares y náuseas hasta meningitis y sepsis en casos más graves.

La membrana celular, también conocida como la membrana plasmática, no tiene una definición específica en el campo de la medicina. Sin embargo, en biología celular, la ciencia que estudia las células y sus procesos, la membrana celular se define como una delgada capa que rodea todas las células vivas, separando el citoplasma de la célula del medio externo. Está compuesta principalmente por una bicapa lipídica con proteínas incrustadas y desempeña un papel crucial en el control del intercambio de sustancias entre el interior y el exterior de la célula, así como en la recepción y transmisión de señales.

En medicina, se hace referencia a la membrana celular en diversos contextos, como en patologías donde hay algún tipo de alteración o daño en esta estructura, pero no existe una definición médica específica para la misma.

En la medicina y bioquímica, las proteínas portadoras se definen como tipos específicos de proteínas que transportan diversas moléculas, iones o incluso otras proteínas desde un lugar a otro dentro de un organismo vivo. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio y la homeostasis en el cuerpo. Un ejemplo comúnmente conocido es la hemoglobina, una proteína portadora de oxígeno presente en los glóbulos rojos de la sangre, que transporta oxígeno desde los pulmones a las células del cuerpo y ayuda a eliminar el dióxido de carbono. Otros ejemplos incluyen lipoproteínas, que transportan lípidos en el torrente sanguíneo, y proteínas de unión a oxígeno, que se unen reversiblemente al oxígeno en los tejidos periféricos y lo liberan en los tejidos que carecen de oxígeno.

Los péptidos cíclicos son moléculas compuestas por aminoácidos enlazados entre sí mediante enlaces peptídicos, pero a diferencia de los péptidos y proteínas lineales, los extremos N-terminal y C-terminal de los péptidos cíclicos están unidos, formando un anillo. Esta estructura cíclica puede conferir a los péptidos cíclicos propiedades biológicas únicas, como mayor estabilidad y resistencia a la degradación enzimática, lo que ha despertado un gran interés en su uso en el desarrollo de fármacos y terapias.

Existen diferentes tipos de péptidos cíclicos, dependiendo del tipo de enlace que forma el anillo. Los más comunes son los lactamas, formados por un enlace entre el grupo carboxilo (-COOH) del C-terminal y el grupo amino (-NH2) del N-terminal; y los lactones, formados por un enlace entre el grupo carboxílico (-COOH) de un residuo de aminoácido y un grupo hidroxilo (-OH) de otro.

Los péptidos cíclicos se encuentran naturalmente en una variedad de organismos, desde bacterias hasta humanos, y desempeñan una amplia gama de funciones biológicas importantes, como la inhibición de enzimas, la modulación del sistema inmunológico y la actividad antimicrobiana. Además, los péptidos cíclicos también se han sintetizado artificialmente en el laboratorio para su uso en aplicaciones terapéuticas y diagnósticas.

El nitrógeno (símbolo químico N) es un elemento gaseoso incoloro, inodoro e insípido que constituye aproximadamente el 78% del volumen del aire que respiramos. Es un gas no reactivo en condiciones normales, pero cuando se calienta o se somete a descargas eléctricas, forma varios compuestos, especialmente óxidos de nitrógeno.

En el cuerpo humano, el nitrógeno es un componente importante del tejido corporal y del líquido corporal, incluida la sangre. El aire que se inspira contiene alrededor del 78% de nitrógeno, pero dado que el nitrógeno es inerte, no interviene en los procesos respiratorios normales y simplemente se exhala sin cambios cuando se exhala.

Sin embargo, si la presión parcial de nitrógeno en el aire inspirado aumenta (como ocurre con la respiración de aire comprimido o en ambientes de alta altitud), el nitrógeno se disuelve más fácilmente en los líquidos corporales. Si la presión se reduce rápidamente, como al ascender rápidamente desde profundidades considerables mientras se bucea, este exceso de nitrógeno puede formar burbujas en los tejidos y el torrente sanguíneo, lo que provoca una afección potencialmente mortal llamada enfermedad descompresiva.

Además, algunos compuestos de nitrógeno, como el óxido nítrico (NO) y el monóxido de nitrógeno (NO2), son importantes moléculas de señalización en el cuerpo humano y desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos fisiológicos, como la regulación de la presión arterial y la función inmunológica.

Las proteínas de transporte de membrana, también conocidas como transportadores o carriers, son tipos específicos de proteínas integrales transmembrana que se encargan de facilitar el paso de diversas moléculas a través de las membranas celulares. Estas proteínas poseen una estructura compleja con varios dominios, incluyendo uno o más sitios de unión a la molécula específica que transportan.

El proceso de transporte implica cambios conformacionales en la proteína, los cuales crean un camino transitorio a través de la membrana para que la molécula atraviese desde un compartimento celular a otro. A diferencia de los canales iónicos o las proteínas de canal, este tipo de transporte es generalmente un proceso activo, lo que significa que requiere energía (normalmente en forma de ATP) para llevarse a cabo.

Las proteínas de transporte de membrana desempeñan funciones vitales en muchos procesos biológicos, como el mantenimiento del equilibrio iónico y osmótico, la absorción y secreción de nutrientes y metabolitos, y la eliminación de sustancias tóxicas. Algunos ejemplos notables incluyen el transportador de glucosa GLUT-1, que facilita el transporte de glucosa en las células, y la bomba sodio-potasio (Na+/K+-ATPasa), que mantiene los gradientes de sodio y potasio a través de la membrana plasmática.

Los péptidos son pequeñas moléculas compuestas por cadenas cortas de aminoácidos, los bloques de construcción de las proteínas. Los péptidos se forman cuando dos o más aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes formados a través de una reacción de condensación entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del siguiente.

Los péptidos pueden variar en longitud, desde dipeptidos (que contienen dos aminoácidos) hasta oligopéptidos (que tienen entre 3 y 10 aminoácidos) y polipéptidos (con más de 10 aminoácidos). Los péptidos con longitudes específicas pueden tener funciones biológicas particulares, como actuar como neurotransmisores, hormonas o antimicrobianos.

La secuencia de aminoácidos en un péptido determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función biológica. Los péptidos pueden sintetizarse naturalmente en el cuerpo humano o producirse artificialmente en laboratorios para diversas aplicaciones terapéuticas, nutricionales o de investigación científica.

Las células eucariotas son las células que caracterizan a los organismos vivos más complejos, incluyendo a los animales, plantas, hongos y protistas. Estas células se diferencian de las prokaryoticas (como las bacterias y arqueas) por su compleja organización interna y tamaño.

Las características principales de una célula eucariota incluyen:

1. Membrana nuclear: Una membrana doble rodea el material genético (ADN), formando un núcleo distinto dentro de la célula. Esto permite una mayor complejidad y control en la expresión génica.
2. Organelas: Las células eucariotas contienen varias organelas especializadas, como mitocondrias, cloroplastos (en plantas), retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas. Estas estructuras aumentan la eficiencia y especialización de las células.
3. Tamaño: Las células eucariotas suelen ser más grandes que las prokaryoticas, lo que les permite albergar más organelas y realizar funciones más complejas.
4. Ciclo celular: Las células eucariotas tienen un ciclo celular más regulado y complejo, con mitosis (división nuclear) y citocinesis (división del citoplasma) separadas. Esto permite una mayor precisión en la división celular y reduce la probabilidad de errores genéticos.
5. Reproducción sexual: Algunas células eucariotas pueden reproducirse sexualmente, involucrando el intercambio de material genético entre dos células parentales y la producción de células hijas genéticamente distintas.

Las células eucariotas desempeñan un papel crucial en la vida de los organismos complejos, ya que proporcionan una base para la especialización funcional y el crecimiento.

*Nota: Aunque soy un experto en IA, no soy un médico. La siguiente información ha sido investigada y compilada a partir de fuentes médicas y científicas confiables, pero si necesita información médica precisa, consulte a un profesional médico.*

*Bacillus subtilis* es una bacteria grampositiva, aerobia o anaerobia facultativa, comúnmente encontrada en el suelo y en el tracto gastrointestinal de los animales de vida libre y domésticos. Es un bacilo grande, generalmente con forma de varilla, que puede formar endosporas resistentes a la desecación y a las temperatururas extremas. Las esporas de *B. subtilis* son ampliamente distribuidas en el ambiente y pueden sobrevivir durante largos períodos en condiciones adversas.

Aunque *B. subtilis* se considera una bacteria generalmente no patogénica, ha habido informes aislados de infecciones humanas, particularmente en individuos inmunocomprometidos o con dispositivos médicos internos. Las infecciones pueden incluir bacteriemia, endocarditis, meningitis y abscesos.

En la medicina y la investigación, *B. subtilis* se utiliza a menudo como organismo modelo debido a su fácil cultivo, rápido crecimiento y capacidad de formar esporas. También se ha estudiado por sus posibles usos en biotecnología, como la producción de enzimas industriales y la biodegradación de contaminantes ambientales.

En resumen, *Bacillus subtilis* es una bacteria comúnmente encontrada en el suelo y en animales, generalmente no patogénica para los humanos, pero con potencial de causar infecciones en individuos inmunocomprometidos. Se utiliza ampliamente en la investigación médica y biotecnológica.

La cristalografía de rayos X es una técnica de investigación utilizada en el campo de la ciencia de materiales y la bioquímica estructural. Se basa en el fenómeno de difracción de rayos X, que ocurre cuando un haz de rayos X incide sobre un cristal. Los átomos del cristal actúan como centros de difracción, dispersando el haz de rayos X en diferentes direcciones y fases. La difracción produce un patrón de manchas de intensidad variable en una placa fotográfica o detector, que puede ser analizado para determinar la estructura tridimensional del cristal en el nivel atómico.

Esta técnica es particularmente útil en el estudio de las proteínas y los ácidos nucleicos, ya que estas biomoléculas a menudo forman cristales naturales o inducidos. La determinación de la estructura tridimensional de estas moléculas puede arrojar luz sobre su función y mecanismo de acción, lo que a su vez puede tener implicaciones importantes en el diseño de fármacos y la comprensión de enfermedades.

La cristalografía de rayos X también se utiliza en la investigación de materiales sólidos, como los metales, cerámicas y semiconductores, para determinar su estructura atómica y propiedades físicas. Esto puede ayudar a los científicos a desarrollar nuevos materiales con propiedades deseables para una variedad de aplicaciones tecnológicas.

Los Receptores Toll-like (TLR) son una clase de receptores transmembrana que desempeñan un papel crucial en el sistema inmune innato al detectar diversos patrones moleculares asociados a patógenos (PAMPs). Cada TLR reconoce tipos específicos de PAMPs.

En particular, TLR5 es un receptor que se une y reconoce a un tipo de bacterias flageladas mediante la detección de su proteína flagelar, la proteína flagelina. La unión de la flagelina al TLR5 activa una cascada de señalización intracelular que conduce a la producción de citoquinas proinflamatorias y la activación de respuestas inmunes.

La estimulación del TLR5 puede desencadenar tanto respuestas antimicrobianas como adaptativas, lo que lleva a una mejor eliminación de los patógenos invasores. Por lo tanto, el TLR5 desempeña un papel importante en la defensa del cuerpo contra las infecciones bacterianas y también puede estar involucrado en diversos procesos fisiológicos y patológicos, como la homeostasis intestinal, la inflamación crónica y el desarrollo de enfermedades autoinmunes.

Las oxazolidinonas son una clase de antibióticos sintéticos que se utilizan principalmente para tratar infecciones bacterianas graves resistentes a otros antibióticos. El representante más conocido de esta clase es la linezolida, el primer oxazolidinona aprobado por la FDA en 2000.

Las oxazolidinonas actúan mediante la inhibición de la síntesis de proteínas bacterianas al unirse a la subunidad 50S del ribosoma bacteriano, lo que impide la formación del complejo inicial de la traducción. Esto interfiere con el proceso de lectura del ARNm y, por lo tanto, inhibe la síntesis de proteínas esenciales para la supervivencia bacteriana.

Debido a su mecanismo de acción único, las oxazolidinonas son eficaces contra una amplia gama de bacterias gram positivas y algunas gram negativas, incluidas aquellas resistentes a otros antibióticos. Sin embargo, también se han informado casos de resistencia a las oxazolidinonas, lo que limita su eficacia clínica.

Los efectos secundarios comunes de las oxazolidinonas incluyen náuseas, diarrea, erupciones cutáneas y alteraciones en la función hepática. Además, se han informado casos raros pero graves de efectos adversos, como neuropatía periférica y trombocitopenia. Por lo tanto, las oxazolidinonas solo se utilizan bajo estricta supervisión médica y en situaciones clínicas específicas donde otros antibióticos no son adecuados.

Los eucariotas son organismos que tienen células con un núcleo verdadero, delimitado por una membrana nuclear. Esta característica los distingue de los procariontes, como las bacterias y archaea, que no poseen un núcleo definido. El término "eucariota" proviene del griego "eu" que significa "bueno" o "verdadero", y "karyon" que significa "núcleo".

Las células eucariotas también contienen otros orgánulos membranosos complejos, como mitocondrias, cloroplastos (en plantas), retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas. Estos orgánulos permiten a las células eucariotas realizar funciones más complejas que las células procariontes, como la producción de energía a través de la respiración celular y la fotosíntesis en el caso de las plantas.

Los eucariotas incluyen una gran variedad de organismos, desde protozoos unicelulares hasta plantas, hongos y animales multicelulares. La teoría endosimbiótica sugiere que los orgánulos como las mitocondrias y cloroplastos alguna vez fueron bacterias que fueron internalizadas por células eucariotas ancestrales, y con el tiempo evolucionaron en una relación simbiótica.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

Citotoxinas son toxinas que tienen un efecto dañino o letal sobre las células. Pueden ser producidas por varias fuentes, incluyendo bacterias, hongos, plantas y animales. Un ejemplo bien conocido es la citotoxina producida por el estreptococo beta-hemolítico del grupo A, que puede destruir los glóbulos rojos y llevar a una variedad de síntomas graves, incluyendo fiebre, dolor de garganta e inflamación.

Las citotoxinas funcionan mediante la interrupción de varias vías metabólicas dentro de las células, lo que lleva a su muerte. Algunas citotoxinas se unen a receptores específicos en la superficie celular y activan rutas de señalización que conducen a la apoptosis o muerte celular programada. Otras citotoxinas pueden entrar en la célula y dañar directamente los componentes celulares, como el ADN o las mitocondrias.

En medicina, el término "citotóxico" a menudo se utiliza para describir fármacos que inhiben el crecimiento de células cancerosas y pueden destruirlas. Estos fármacos funcionan mediante la interrupción de los procesos metabólicos específicos dentro de las células cancerosas, lo que lleva a su muerte. Sin embargo, estos fármacos también pueden tener efectos citotóxicos sobre células sanas y causar efectos secundarios indeseables.

En resumen, las citotoxinas son toxinas que dañan o destruyen las células y pueden ser producidas por varias fuentes. En medicina, el término "citotóxico" a menudo se utiliza para describir fármacos que inhiben el crecimiento de células cancerosas y pueden causar efectos secundarios debido a su toxicidad sobre células sanas.

'Staphylococcus aureus' es un tipo de bacteria gram positiva, comúnmente encontrada en la piel y las membranas mucosas de los seres humanos y animales domésticos. Puede causar una variedad de infecciones en humanos, que van desde infecciones cutáneas superficiales hasta enfermedades más graves como neumonía, meningitis, endocarditis e intoxicaciones alimentarias.

Es resistente a muchos antibióticos comunes y puede formar una capa protectora de biofilm alrededor de sí mismo, lo que dificulta aún más su eliminación. Alrededor del 30% de la población humana es portadora asintomática de S. aureus en la nariz o en la piel. Las infecciones por S. aureus se vuelven particularmente problemáticas cuando el microorganismo adquiere resistencia a los antibióticos, como en el caso del MRSA (Staphylococcus aureus resistente a la meticilina).

La biosíntesis de proteínas es el proceso mediante el cual las células crean proteínas. Este complejo y fundamental proceso biológico se lleva a cabo en dos etapas principales: la transcripción y la traducción.

1. Transcripción: Durante esta primera etapa, el ADN del núcleo celular sirve como molde para crear una molécula de ARN mensajero (ARNm). Esta copia de ARNm contiene la información genética necesaria para sintetizar una proteína específica. La enzima ARN polimerasa es responsable de unir los nucleótidos complementarios al molde de ADN, formando así la cadena de ARNm.

2. Traducción: En la segunda etapa, el ARNm se transporta desde el núcleo al citoplasma, donde ocurre la síntesis proteica real en los ribosomas. Aquí, el ARNm se une a una molécula de ARN de transferencia (ARNt), que actúa como adaptador entre el código genético del ARNm y los aminoácidos específicos. Cada ARNt transporta un aminoácido particular, y su anticodón complementario se une al codón correspondiente en el ARNm. Los ribosomas leen la secuencia de codones en el ARNm e incorporan los aminoácidos apropiados según el orden especificado por el ARNm. La cadena polipeptídica resultante se pliega en su estructura tridimensional característica, dando lugar a la proteína funcional completa.

La biosíntesis de proteínas es crucial para muchos procesos celulares y fisiológicos, como el crecimiento, la reparación y la respuesta a las señales internas y externas. Los defectos en este proceso pueden dar lugar a diversas enfermedades, incluyendo trastornos genéticos y cáncer.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

La adhesión bacteriana es el proceso por el cual las bacterias se unen a una superficie, como tejidos vivos o dispositivos médicos inertes. Este es un paso crucial en la patogénesis de muchas infecciones, ya que permite que las bacterias se establezcan y colonicen en un huésped.

La adhesión bacteriana generalmente involucra interacciones específicas entre moléculas de superficie bacterianas y receptores de la superficie del huésped. Las bacterias a menudo producen moléculas adhesivas llamadas "adhesinas" que se unen a los receptores correspondientes en el huésped, como proteínas o glucanos.

Después de la adhesión inicial, las bacterias pueden multiplicarse y formar una biofilm, una comunidad multicelular incrustada en una matriz de polímeros extracelulares producidos por las propias bacterias. Los biofilms pueden proteger a las bacterias de los ataques del sistema inmunológico del huésped y hacer que sean más resistentes a los antibióticos, lo que dificulta su eliminación.

La adhesión bacteriana es un proceso complejo que está influenciado por varios factores, como las propiedades de la superficie bacteriana y del huésped, las condiciones ambientales y el estado del sistema inmunológico del huésped. El estudio de la adhesión bacteriana es importante para comprender la patogénesis de las infecciones bacterianas y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para prevenirlas y tratarlas.

El proteoma se refiere al conjunto completo de proteínas producidas o expresadas por un genoma, un organelo celular específico, o en respuesta a un estímulo particular en un determinado tipo de célula, tejido u organismo en un momento dado. Estudiar el proteoma es importante porque las proteínas son responsables de la mayoría de las funciones celulares y su expresión puede cambiar en respuesta a factores internos o externos. La caracterización del proteoma implica técnicas como la electroforesis bidimensional y la espectrometría de masas para identificar y cuantificar las proteínas individuales.

La virulencia, en el contexto médico y biológico, se refiere a la capacidad inherente de un microorganismo (como bacterias, virus u hongos) para causar daño o enfermedad en su huésped. Cuando un agente infeccioso es más virulento, significa que tiene una mayor probabilidad de provocar síntomas graves o letales en el huésped.

La virulencia está determinada por diversos factores, como la producción de toxinas y enzimas que dañan tejidos, la capacidad de evadir o suprimir las respuestas inmunitarias del huésped, y la eficiencia con la que el microorganismo se adhiere a las células y superficies del cuerpo.

La virulencia puede variar entre diferentes cepas de un mismo microorganismo, lo que resulta en diferentes grados de patogenicidad o capacidad de causar enfermedad. Por ejemplo, algunas cepas de Escherichia coli son inofensivas y forman parte de la flora intestinal normal, mientras que otras cepas altamente virulentas pueden causar graves infecciones gastrointestinales e incluso falla renal.

Es importante tener en cuenta que la virulencia no es un rasgo fijo y puede verse afectada por diversos factores, como las condiciones ambientales, el estado del sistema inmunitario del huésped y la dosis de exposición al microorganismo.

La fermentación, en el contexto médico y biológico, se refiere a un proceso metabólico anaeróbico (es decir, que ocurre en ausencia de oxígeno) donde las células obtienen energía al descomponer la glucosa o otros orgánulos en moléculas más simples. Este proceso produce ácidos, gases o alcohol como subproductos.

En condiciones normales, nuestras células utilizan generalmente la respiración celular para producir energía, un proceso que requiere oxígeno y produce dióxido de carbono como subproducto. Sin embargo, cuando el suministro de oxígeno es insuficiente, algunos organismos (como las bacterias y los hongos) o células (como las glóbulos rojos en casos específicos) pueden recurrir a la fermentación para sobrevivir.

Un ejemplo común de fermentación es la producción de alcohol por levaduras durante la fabricación de pan y bebidas alcohólicas. En el cuerpo humano, la falta de oxígeno en los tejidos puede provocar que los glóbulos rojos fermenten la glucosa para producir ácido láctico, un proceso conocido como glicólisis anaeróbica o fermentación láctica. Este aumento de ácido láctico puede conducir a la acidosis metabólica, una condición médica potencialmente grave.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

Los anticuerpos antibacterianos son inmunoglobulinas producidas por el sistema inmune en respuesta a la presencia de una bacteria específica. Estos anticuerpos se unen a los antígenos bacterianos, como proteínas o polisacáridos presentes en la superficie de la bacteria, lo que desencadena una serie de eventos que pueden llevar a la destrucción y eliminación de la bacteria invasora.

Existen diferentes tipos de anticuerpos antibacterianos, incluyendo IgA, IgM e IgG, cada uno con funciones específicas en la respuesta inmunitaria. Por ejemplo, los anticuerpos IgA se encuentran principalmente en las secreciones corporales como la saliva y las lágrimas, mientras que los anticuerpos IgM son los primeros en aparecer durante una infección bacteriana y activan el sistema del complemento. Los anticuerpos IgG, por otro lado, son los más abundantes en el torrente sanguíneo y pueden neutralizar toxinas bacterianas y facilitar la fagocitosis de las bacterias por células inmunes como los neutrófilos y los macrófagos.

La producción de anticuerpos antibacterianos es un componente importante de la respuesta adaptativa del sistema inmune, lo que permite al cuerpo desarrollar una memoria inmunológica específica contra patógenos particulares y proporcionar protección a largo plazo contra futuras infecciones.

Los fenómenos fisiológicos bacterianos se refieren a los procesos y funciones metabólicas que ocurren normalmente en las bacterias durante su crecimiento y desarrollo. Estos incluyen la respiración celular, fermentación, síntesis de proteínas, replicación del ADN, transcripción y traducción génica, así como la producción y secreción de diversas enzimas y toxinas.

La respiración celular es el proceso mediante el cual las bacterias obtienen energía al oxidar sustancias orgánicas, como azúcares o aminoácidos, y reducir moléculas aceptoras de electrones, como el oxígeno en la respiración aeróbica o nitratos en la respiración anaeróbica.

La fermentación es un proceso metabólico anaeróbico por el cual las bacterias descomponen sustancias orgánicas complejas, como glucosa, en moléculas más simples, liberando energía y produciendo ácidos, gases o alcohol como subproductos.

La síntesis de proteínas es el proceso por el cual las bacterias construyen nuevas proteínas a partir de aminoácidos, siguiendo la información genética codificada en su ADN y ARN mensajero (mRNA).

La replicación del ADN es el proceso por el cual las bacterias duplican su material genético antes de dividirse en dos células hijas. Durante este proceso, la molécula de ADN se despliega y cada hebra sirve como plantilla para sintetizar una nueva hebra complementaria.

La transcripción y traducción génica son los procesos por los cuales las bacterias transcriben la información genética contenida en su ADN en forma de ARN mensajero (mRNA) y luego traducen este mRNA en proteínas.

En resumen, el ciclo celular de las bacterias implica una serie de procesos metabólicos y genéticos que permiten a la célula crecer, dividirse y reproducirse. Estos procesos incluyen la síntesis de proteínas, la replicación del ADN, la transcripción y traducción génica, y el crecimiento y división celular.

Los aminoácidos son las unidades estructurales y building blocks de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en las proteínas, y cada uno tiene su propia estructura química única que determina sus propiedades y funciones específicas.

onceados de los aminoácidos se unen en una secuencia específica para formar una cadena polipeptídica, que luego puede plegarse y doblarse en una estructura tridimensional compleja para formar una proteína funcional.

once de los 20 aminoácidos son considerados "esenciales", lo que significa que el cuerpo humano no puede sintetizarlos por sí solo y deben obtenerse a través de la dieta. Los otros nueve aminoácidos se consideran "no esenciales" porque el cuerpo puede sintetizarlos a partir de otros nutrientes.

Los aminoácidos también desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo, como la síntesis de neurotransmisores, la regulación del metabolismo y la producción de energía. Una deficiencia de ciertos aminoácidos puede llevar a diversas condiciones de salud, como la pérdida de masa muscular, el debilitamiento del sistema inmunológico y los trastornos mentales.

La evolución molecular es un campo de la biología que estudia los cambios y procesos evolutivos a nivel molecular, especialmente en el ADN, ARN y proteínas. Se basa en la comparación de secuencias genéticas y su variación entre diferentes especies o poblaciones para inferir eventos evolutivos pasados y relaciones filogenéticas.

Este campo integra técnicas y conceptos de la genética, bioquímica, biología molecular y computacional, con el objetivo de entender cómo han evolucionado los organismos a lo largo del tiempo. La evolución molecular puede proporcionar información sobre la aparición y divergencia de nuevos genes, la selección natural, la deriva genética, las transferencias horizontales de genes y otros procesos evolutivos importantes.

Algunas técnicas comunes utilizadas en la evolución molecular incluyen el análisis de secuencias de ADN y ARN, la reconstrucción filogenética, el análisis de selección positiva y negativa, y el estudio de la estructura y función de proteínas. Estos métodos permiten a los científicos hacer inferencias sobre las relaciones evolutivas entre diferentes especies y los procesos que han dado forma a su diversidad genética actual.

El análisis de secuencia de proteínas es el proceso de examinar y estudiar la secuencia completa o parcial de aminoácidos que forman una proteína específica. La secuencia de proteínas se deriva del ADN que codifica la proteína y proporciona información importante sobre la estructura, función y evolución de la proteína.

El análisis de secuencia de proteínas puede implicar comparar la secuencia de una proteína desconocida con secuencias conocidas en bases de datos para identificar similitudes y determinar su función probable o clasificarla en una familia de proteínas. También se pueden utilizar técnicas computacionales para predecir la estructura tridimensional de la proteína a partir de su secuencia, lo que puede ayudar a comprender cómo funciona la proteína a nivel molecular.

El análisis de secuencia de proteínas es una herramienta importante en la investigación biomédica y la biología molecular, ya que permite a los científicos estudiar las relaciones evolutivas entre diferentes especies, identificar mutaciones genéticas asociadas con enfermedades y desarrollar nuevos fármacos y terapias.

Las secuencias de aminoácidos se refieren a la específica y ordenada disposición de aminoácidos que forman una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden en que los aminoácidos son codificados en el ADN y luego transcritos a ARN mensajero (ARNm).

La secuencia de aminoácidos define la estructura tridimensional y la función de una proteína. Existen 20 aminoácidos diferentes que pueden ser incorporados en las cadenas polipeptídicas, cada uno con sus propias propiedades químicas y físicas. El orden en que estos aminoácidos se unen determina la forma y la función de la proteína.

La secuencia de aminoácidos puede ser determinada experimentalmente mediante técnicas de secuenciación de proteínas, como la Edman degradación o por espectrometría de masas. La información sobre las secuencias de aminoácidos también se puede inferir a partir de la secuencia del ADN que codifica la proteína.

La comprensión de las secuencias de aminoácidos y su relación con la estructura y función de las proteínas es fundamental en la biología molecular y la biomedicina, ya que puede proporcionar información importante sobre el funcionamiento de los sistemas vivos y ayudar en el desarrollo de terapias y tratamientos médicos.

Las glicosiltransferasas son un tipo de enzimas (más específicamente, transferasas) que desempeñan un papel crucial en la síntesis de glucanos y glicoconjugados. Estas enzimas transfieren un residuo de azúcar, generalmente desde un nucleótido dador de azúcar a un aceptor, lo que resulta en la formación de un enlace glucosídico.

Existen diversos tipos de glicosiltransferasas, cada una con su propia especificidad de sustrato y función particular. Algunas participan en la biosíntesis de oligosacáridos y polisacáridos, mientras que otras desempeñan un papel en la modificación de proteínas y lípidos para formar glicoproteínas y glicolípidos.

Las anormalidades en la actividad de las glicosiltransferasas se han relacionado con diversas afecciones médicas, como enfermedades genéticas y cáncer. Por lo tanto, el estudio y comprensión de estas enzimas pueden tener importantes implicaciones clínicas y terapéuticas.

El ADN bacteriano se refiere al material genético presente en las bacterias, que están compuestas por una única molécula de ADN circular y de doble hebra. Este ADN contiene todos los genes necesarios para la supervivencia y reproducción de la bacteria, así como información sobre sus características y comportamiento.

La estructura del ADN bacteriano es diferente a la del ADN presente en células eucariotas (como las de animales, plantas y hongos), que generalmente tienen múltiples moléculas de ADN lineal y de doble hebra contenidas dentro del núcleo celular.

El ADN bacteriano también puede contener plásmidos, que son pequeñas moléculas de ADN circular adicionales que pueden conferir a la bacteria resistencia a antibióticos u otras características especiales. Los plásmidos pueden ser transferidos entre bacterias a través de un proceso llamado conjugación, lo que puede contribuir a la propagación de genes resistentes a los antibióticos y otros rasgos indeseables en poblaciones bacterianas.

La especificidad de la especie, en el contexto de la medicina y la biología, se refiere al fenómeno en el que ciertas sustancias, como fármacos o anticuerpos, interactúan de manera selectiva con objetivos moleculares que son únicos o altamente prevalentes en una especie determinada. Esto significa que esas sustancias tienen una alta probabilidad de unirse y producir efectos deseados en el organismo objetivo, mientras minimizan los efectos no deseados en otras especies.

La especificidad de la especie juega un papel crucial en el desarrollo y uso seguro de fármacos y vacunas. Por ejemplo, cuando se crea una vacuna contra una enfermedad infecciosa, los científicos a menudo utilizan como objetivo moléculares específicos del patógeno que causan la enfermedad, con el fin de inducir una respuesta inmunitaria protectora. Al mismo tiempo, es importante garantizar que estas vacunas no provoquen reacciones adversas graves o efectos no deseados en los huéspedes humanos.

Sin embargo, la especificidad de la especie no siempre es absoluta y pueden producirse excepciones. Algunos fármacos o anticuerpos pueden interactuar con objetivos moleculares similares en diferentes especies, lo que puede dar lugar a efectos adversos imprevistos o a una eficacia reducida. Por esta razón, es fundamental llevar a cabo rigurosas pruebas preclínicas y clínicas antes de introducir nuevos fármacos o vacunas en el mercado.

Las acetamidas son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional acetamida (-NHCOCH3). La acetamida más simple es la propia acetamida (CH3CONH2), que es la amida del ácido acético.

Las acetamidas se pueden encontrar en algunos fármacos y también se producen naturalmente en el cuerpo humano como resultado del metabolismo de certaines drogas y sustancias químicas. Por ejemplo, la paracetamol (también conocida como acetaminofén) se metaboliza en el hígado en parte a una forma de acetamida.

En un contexto médico, el término "acetamidas" generalmente se refiere a la clase de fármacos que contienen este grupo funcional. Estos fármacos incluyen algunos analgésicos y antiinflamatorios no esteroides (AINE), como el etodolaco y el ketorolaco.

Es importante tener en cuenta que las acetamidas pueden ser tóxicas en altas concentraciones, especialmente para el hígado. Por lo tanto, se debe tener cuidado al administrar fármacos que contienen este grupo funcional, especialmente en personas con problemas hepáticos preexistentes.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

El transporte biológico se refiere al proceso mediante el cual las células y los tejidos transportan moléculas y sustancias vitales a través de diferentes medios, como fluido extracelular, plasma sanguíneo o dentro de las propias células. Este mecanismo es fundamental para el mantenimiento de la homeostasis y la supervivencia de los organismos vivos. Existen dos tipos principales de transporte biológico: pasivo y activo.

1. Transporte Pasivo: No requiere energía (ATP) y ocurre a través de gradientes de concentración o diferencias de presión o temperatura. Los tres tipos principales de transporte pasivo son:

- Difusión: El movimiento espontáneo de moléculas desde un área de alta concentración hacia un área de baja concentración hasta que se igualen las concentraciones en ambos lados.

- Ósmosis: El proceso por el cual el agua se mueve a través de una membrana semipermeable desde un área de menor concentración de solutos hacia un área de mayor concentración de solutos para equilibrar las concentraciones.

- Filtración: La fuerza de la presión hace que el líquido fluya a través de una membrana semipermeable, lo que resulta en el movimiento de moléculas y partículas disueltas.

2. Transporte Activo: Requiere energía (ATP) y ocurre contra gradientes de concentración o electrónico. Existen dos tipos principales de transporte activo:

- Transporte activo primario: Utiliza bombas de iones para mover moléculas contra su gradiente de concentración, como la bomba de sodio-potasio (Na+/K+-ATPasa).

- Transporte activo secundario: Utiliza el gradiente electroquímico creado por el transporte activo primario para mover otras moléculas contra su gradiente de concentración, como el cotransporte y el antitransporte.

El transporte a través de las membranas celulares es fundamental para la supervivencia y funcionamiento de las células. Los procesos de transporte permiten que las células regulen su volumen, mantengan el equilibrio osmótico, intercambien nutrientes y desechos, y comuniquen señales entre sí.

'Pseudomonas aeruginosa' es un tipo de bacteria gramnegativa, aerobia y ubiquitaria, capaz de sobrevivir en una gran variedad de ambientes debido a su resistencia a diversos factores estresantes. Es un patógeno oportunista común que puede causar infecciones nosocomiales y community-acquired en humanos, especialmente en individuos inmunodeprimidos o con sistemas de defensa alterados.

Las infecciones por 'Pseudomonas aeruginosa' pueden manifestarse en diversas partes del cuerpo, incluyendo el tracto respiratorio, la piel, los oídos, los ojos y el tracto urinario. También es una causa importante de neumonía asociada a ventiladores y bacteriemia. La bacteria produce una variedad de virulencia factors, como exotoxinas A y S, lipopolisacáridos y proteasas, que contribuyen a su patogenicidad y capacidad para evadir el sistema inmune.

Además, 'Pseudomonas aeruginosa' es conocida por su resistencia a una amplia gama de antibióticos, lo que dificulta su tratamiento clínico. La detección y el control de la propagación de esta bacteria en entornos hospitalarios son cruciales para prevenir infecciones nosocomiales graves y potencialmente mortales.

Los ribosomas son estructuras citoplasmáticas granulares compuestas por ARN ribosomal (rARN) y proteínas. Se encuentran en todas las células, libres en el citoplasma o adheridos a la membrana del retículo endoplásmico rugoso. Su función principal es catalizar la síntesis de proteínas, uniendo aminoácidos específicos según las secuencias establecidas por el ARN mensajero (ARNm). Los ribosomas leen el código genético contenido en el ARNm y, con la ayuda de ARN de transferencia (ARNt), unen los aminoácidos correspondientes para formar una cadena polipeptídica. Este proceso se denomina traducción o síntesis proteica. Los ribosomas desempeñan un papel crucial en la expresión génica y en la homeostasis celular general.

En terminología médica, una vacuola es una estructura membranosa intracelular llena de fluido. Se encuentran comúnmente en las células vegetales y algunas células animales, como los glóbulos rojos maduros. En las células vegetales, las vacuolas desempeñan un papel importante en el mantenimiento de la turgencia celular y el equilibrio iónico, al tiempo que almacenan nutrientes y desechos metabólicos. También participan en la digestión y la eliminación de materiales extraños en algunas células animales. Las vacuolas varían en tamaño y número según el tipo y el estado de las células.

La definición médica de 'Estructura Molecular' se refiere a la disposición y organización específica de átomos en una molécula. Está determinada por la naturaleza y el número de átomos presentes, los enlaces químicos entre ellos y las interacciones no covalentes que existen. La estructura molecular es crucial para comprender las propiedades y funciones de una molécula, ya que influye directamente en su reactividad, estabilidad y comportamiento físico-químico. En el contexto médico, la comprensión de la estructura molecular es particularmente relevante en áreas como farmacología, bioquímica y genética, donde la interacción de moléculas biológicas (como proteínas, ácidos nucleicos o lípidos) desempeña un papel fundamental en los procesos fisiológicos y patológicos del cuerpo humano.

Las adenosina trifosfatasas (ATPasas) son enzimas que catalizan la hidrólisis de adenosín trifosfato (ATP) a adenosín difosfato (ADP) y fosfato inorgánico, liberando energía en el proceso. Esta energía es utilizada por la célula para llevar a cabo diversos procesos metabólicos y mecánicos, como el transporte de iones a través de membranas celulares, la contracción muscular y la síntesis de proteínas y azúcares.

Las ATPasas se clasifican en dos categorías principales: las ATPasas de tipo P (con actividad de bomba iónica) y las ATPasas de tipo F (que participan en la síntesis y hidrólisis de ATP durante la fosforilación oxidativa).

Las ATPasas de tipo P se encuentran en diversos tipos de membranas celulares, como la membrana plasmática, las membranas de los orgánulos intracelulares y las membranas mitocondriales. Estas enzimas utilizan la energía liberada por la hidrólisis de ATP para transportar iones contra su gradiente electroquímico, lo que permite el mantenimiento del potencial de membrana y la generación de gradientes de concentración iónica.

Las ATPasas de tipo F, también conocidas como F1F0-ATPasas, se encuentran en las crestas mitocondriales y participan en la síntesis y hidrólisis de ATP durante la fosforilación oxidativa. Estas enzimas están compuestas por dos partes: una parte F1, que contiene la actividad catalítica de la ATPasa, y una parte F0, que forma un canal iónico a través de la membrana mitocondrial interna. Durante la fosforilación oxidativa, el flujo de protones a través del canal F0 genera energía que es utilizada por la parte F1 para sintetizar ATP a partir de ADP y fosfato inorgánico. En condiciones de baja demanda energética, la hidrólisis de ATP puede ocurrir en sentido inverso, lo que permite la generación de un gradiente de protones a través de la membrana mitocondrial interna.

En resumen, las ATPasas son enzimas que utilizan la energía liberada por la hidrólisis de ATP para realizar trabajo mecánico o químico. Las ATPasas de tipo P se encuentran en diversos tipos de membranas celulares y participan en el transporte activo de iones contra su gradiente electroquímico, mientras que las ATPasas de tipo F, también conocidas como F1F0-ATPasas, se encuentran en las crestas mitocondriales y participan en la síntesis y hidrólisis de ATP durante la fosforilación oxidativa.

La puromicina es un antibiótico glucopéptido que se deriva del Streptomyces alboniger. Se une a la subunidad 50S del ribosoma bacteriano y causa una inhibición prematura de la formación de enlaces peptídicos durante la síntesis de proteínas, lo que resulta en la terminación prematura de la cadena polipeptídica. Esto conduce a la producción de proteínas truncadas y no funcionales, lo que finalmente lleva a la inhibición del crecimiento bacteriano y la muerte celular.

La puromicina se utiliza principalmente en el laboratorio como un agente antibacteriano para inhibir la síntesis de proteínas en estudios bioquímicos y experimentos de biología molecular. También tiene algunas aplicaciones clínicas limitadas, especialmente en el tratamiento de infecciones causadas por bacterias sensibles, como algunas especies de Staphylococcus, Streptococcus y Treponema. Sin embargo, su uso sistémico es limitado debido a su toxicidad para las células eucariotas y la posibilidad de inducir nefrotoxicidad y ototoxicidad.

En resumen, la puromicina es un antibiótico glucopéptido que inhibe la síntesis de proteínas en bacterias al unirse a los ribosomas y causar la terminación prematura de las cadenas polipeptídicas. Se utiliza principalmente en el laboratorio para estudios bioquímicos y experimentos de biología molecular, con usos clínicos limitados debido a su toxicidad.

Las Bases de Datos de Proteínas (PDB, por sus siglas en inglés) son colecciones de información sobre las estructuras tridimensionales de proteínas y ácidos nucleicos (como el ADN y el ARN), así como de complejos formados por ellas. La PDB es administrada por la Worldwide Protein Data Bank, una organización que cuenta con el apoyo de varios centros de investigación alrededor del mundo.

La información contenida en las Bases de Datos de Proteínas incluye los datos experimentales obtenidos mediante técnicas como la cristalografía de rayos X o la resonancia magnética nuclear, así como modelos computacionales y anotaciones sobre su función biológica, interacciones moleculares y relaciones evolutivas.

Esta información es de gran importancia para la comunidad científica, ya que permite el avance en el estudio de las funciones moleculares de las proteínas y otros biomoléculas, lo que a su vez tiene implicaciones en diversas áreas de la investigación biomédica y biotecnológica.

La proteómica es el estudio sistemático y exhaustivo de los proteomas, que son los conjuntos completos de proteínas producidas o modificadas por un organismo o sistema biológico en particular. Esto incluye la identificación y cuantificación de las proteínas, su estructura, función, interacciones y cambios a lo largo del tiempo y en diferentes condiciones. La proteómica utiliza técnicas integrales que combinan biología molecular, bioquímica, genética y estadísticas, así como herramientas informáticas para el análisis de datos a gran escala.

Este campo científico es fundamental en la investigación biomédica y farmacéutica, ya que las proteínas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares y son objetivos terapéuticos importantes para el desarrollo de nuevos fármacos y tratamientos. Además, la proteómica puede ayudar a comprender las bases moleculares de diversas enfermedades y a identificar biomarcadores que permitan un diagnóstico más temprano y preciso, así como monitorizar la eficacia de los tratamientos.

Los chaperones moleculares son proteínas que ayudan en el plegamiento y ensamblaje de otras proteínas en la célula. Su función principal es estabilizar las proteínas recién sintetizadas y facilitar su correcta conformación tridimensional, lo que es crucial para su funcionamiento adecuado. También pueden desempeñar un papel importante en el transporte de proteínas dentro de la célula y en la prevención del agregado proteico, que puede conducir a enfermedades como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson. Los chaperones moleculares interactúan temporalmente con sus clientes proteicos y luego se disociarán una vez que el plegamiento esté completo. Algunos ejemplos de chaperonas moleculares incluyen la Hsp70, la Hsp60 y la Hsp90. Estas proteínas reciben su nombre por su peso molecular aproximado y se clasifican en diferentes familias según su estructura y función específicas.

Los bovinos son un grupo de mamíferos artiodáctilos que pertenecen a la familia Bovidae y incluyen a los toros, vacas, búfalos, bisontes y otras especies relacionadas. Los bovinos son conocidos principalmente por su importancia económica, ya que muchas especies se crían para la producción de carne, leche y cuero.

Los bovinos son rumiantes, lo que significa que tienen un estómago complejo dividido en cuatro cámaras (el rumen, el retículo, el omaso y el abomaso) que les permite digerir material vegetal fibroso. También tienen cuernos distintivos en la frente, aunque algunas especies pueden no desarrollarlos completamente o carecer de ellos por completo.

Los bovinos son originarios de África y Asia, pero ahora se encuentran ampliamente distribuidos en todo el mundo como resultado de la domesticación y la cría selectiva. Son animales sociales que viven en manadas y tienen una jerarquía social bien establecida. Los bovinos también son conocidos por su comportamiento de pastoreo, donde se mueven en grupos grandes para buscar alimentos.

Los tiazoles son un tipo de compuesto heterocíclico que contiene un anillo de cinco miembros con un átomo de nitrógeno y un átomo de azufre. En la medicina, los tiazolidinedionas son una clase de fármacos que contienen un anillo tiazol-2,4-dion y se utilizan en el tratamiento de la diabetes tipo 2. Estos fármacos actúan como agonistas de los receptores PPAR-γ, lo que aumenta la sensibilidad a la insulina y mejora el control glucémico. Algunos ejemplos de tiazolidinedionas incluyen pioglitazona y rosiglitazona. Es importante señalar que los fármacos tiazolidinedionas han sido asociados con efectos secundarios graves, como insuficiencia cardíaca congestiva y fallo hepático, por lo que su uso está restringido en algunos países.

La concentración de iones de hidrógeno, también conocida como pH, es una medida cuantitativa que describe la acidez o alcalinidad de una solución. Más específicamente, el pH se define como el logaritmo negativo de base 10 de la concentración de iones de hidrógeno (expresada en moles por litro):

pH = -log[H+]

Donde [H+] representa la concentración de iones de hidrógeno. Una solución con un pH menor a 7 se considera ácida, mientras que una solución con un pH mayor a 7 es básica o alcalina. Un pH igual a 7 indica neutralidad (agua pura).

La medición de la concentración de iones de hidrógeno y el cálculo del pH son importantes en diversas áreas de la medicina, como la farmacología, la bioquímica y la fisiología. Por ejemplo, el pH sanguíneo normal se mantiene dentro de un rango estrecho (7,35-7,45) para garantizar un correcto funcionamiento celular y metabólico. Cualquier desviación significativa de este rango puede provocar acidosis o alcalosis, lo que podría tener consecuencias graves para la salud.

La homología estructural de proteínas se refiere al grado en que las estructuras tridimensionales de dos o más proteínas son similares entre sí, lo que sugiere una evolución común. La homología estructural no implica necesariamente una similitud en la secuencia de aminoácidos de las proteínas comparadas. Más bien, se basa en la idea de que proteínas con funciones similares a menudo tienen estructuras similares, incluso si sus secuencias de aminoácidos son significativamente diferentes.

La homología estructural se determina mediante el uso de métodos computacionales y estadísticos para comparar las estructuras proteicas tridimensionales, que a menudo se representan como conjuntos de coordenadas atómicas. Estas comparaciones pueden identificar regiones de la estructura proteica que son similares entre dos o más proteínas, lo que puede sugerir una relación evolutiva común.

Es importante destacar que la homología estructural no es equivalente a la homología de secuencia, que se refiere a la similitud en las secuencias de aminoácidos entre dos o más proteínas. Aunque la homología de secuencia implica a menudo una homología estructural, no siempre es el caso. La homología estructural puede proporcionar información valiosa sobre las funciones y evolución de las proteínas, incluso en ausencia de una homología de secuencia clara.

Las células HeLa son una línea celular inmortal que se originó a partir de un tumor canceroso de útero. La paciente de la cual se obtuvieron estas células fue Henrietta Lacks, una mujer afroamericana de 31 años de edad, diagnosticada con un agresivo cáncer cervical en 1951. Después de su muerte, se descubrió que las células cancerosas de su útero seguían creciendo y dividiéndose en cultivo de tejidos en el laboratorio.

Estas células tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en un medio de cultivo, lo que las hace particularmente valiosas para la investigación científica. Desde su descubrimiento, las células HeLa han sido utilizadas en una amplia gama de estudios y experimentos, desde el desarrollo de vacunas hasta la investigación del cáncer y otras enfermedades.

Las células HeLa son extremadamente duraderas y robustas, lo que las hace fáciles de cultivar y manipular en el laboratorio. Sin embargo, también han planteado preocupaciones éticas importantes, ya que se han utilizado sin el consentimiento de la paciente o su familia durante muchos años. Hoy en día, los científicos están más conscientes de la necesidad de obtener un consentimiento informado antes de utilizar células y tejidos humanos en la investigación.

La definición médica de 'amoníaco' es un gas con fórmula química NH3, que se produce en el cuerpo como resultado del procesamiento de proteínas y es descompuesto por las bacterias en la materia fecal. En concentraciones altas, el amoníaco puede ser tóxico y causar irritación de los ojos, nariz y garganta. También se utiliza en algunos productos de limpieza y desinfectantes.

Los Modelos Biológicos en el contexto médico se refieren a la representación fisiopatológica de un proceso o enfermedad particular utilizando sistemas vivos o componentes biológicos. Estos modelos pueden ser creados utilizando organismos enteros, tejidos, células, órganos o sistemas bioquímicos y moleculares. Se utilizan ampliamente en la investigación médica y biomédica para estudiar los mecanismos subyacentes de una enfermedad, probar nuevos tratamientos, desarrollar fármacos y comprender mejor los procesos fisiológicos normales.

Los modelos biológicos pueden ser categorizados en diferentes tipos:

1. Modelos animales: Se utilizan animales como ratones, ratas, peces zebra, gusanos nematodos y moscas de la fruta para entender diversas patologías y probar terapias. La similitud genética y fisiológica entre humanos y estos organismos facilita el estudio de enfermedades complejas.

2. Modelos celulares: Las líneas celulares aisladas de tejidos humanos o animales se utilizan para examinar los procesos moleculares y celulares específicos relacionados con una enfermedad. Estos modelos ayudan a evaluar la citotoxicidad, la farmacología y la eficacia de los fármacos.

3. Modelos in vitro: Son experimentos que se llevan a cabo fuera del cuerpo vivo, utilizando células o tejidos aislados en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos permiten un estudio detallado de los procesos bioquímicos y moleculares.

4. Modelos exvivo: Implican el uso de tejidos u órganos extraídos del cuerpo humano o animal para su estudio en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos preservan la arquitectura y las interacciones celulares presentes in vivo, lo que permite un análisis más preciso de los procesos fisiológicos y patológicos.

5. Modelos de ingeniería de tejidos: Involucran el crecimiento de células en matrices tridimensionales para imitar la estructura y función de un órgano o tejido específico. Estos modelos se utilizan para evaluar la eficacia y seguridad de los tratamientos farmacológicos y terapias celulares.

6. Modelos animales: Se utilizan diversas especies de animales, como ratones, peces zebra, gusanos y moscas de la fruta, para comprender mejor las enfermedades humanas y probar nuevos tratamientos. La elección de la especie depende del tipo de enfermedad y los objetivos de investigación.

Los modelos animales y celulares siguen siendo herramientas esenciales en la investigación biomédica, aunque cada vez se utilizan más modelos alternativos y complementarios, como los basados en células tridimensionales o los sistemas de cultivo orgánico. Estos nuevos enfoques pueden ayudar a reducir el uso de animales en la investigación y mejorar la predictividad de los resultados obtenidos in vitro para su posterior validación clínica.

La filogenia, en el contexto de la biología y la medicina, se refiere al estudio de los ancestros comunes y las relaciones evolutivas entre diferentes organismos vivos o extintos. Es una rama de la ciencia que utiliza principalmente la información genética y morfológica para construir árboles filogenéticos, también conocidos como árboles evolutivos, con el fin de representar visualmente las relaciones ancestrales entre diferentes especies o grupos taxonómicos.

En la medicina, la filogenia puede ser útil en el estudio de la evolución de patógenos y en la identificación de sus posibles orígenes y vías de transmisión. Esto puede ayudar a desarrollar estrategias más efectivas para prevenir y controlar enfermedades infecciosas. Además, el análisis filogenético se utiliza cada vez más en la investigación médica para comprender mejor la evolución de los genes y las proteínas humanos y sus posibles implicaciones clínicas.

Las infecciones por Salmonella se refieren a la enfermedad gastrointestinal causada por bacterias gramnegativas del género Salmonella. Estas bacterias se encuentran normalmente en los intestinos de animales de sangre caliente y aves, incluidos los portadores asintomáticos.

La infección generalmente ocurre después de ingerir alimentos o agua contaminados con heces de animales o humanos infectados. Los alimentos comúnmente asociados con estas infecciones incluyen huevos crudos o mal cocidos, carne de ave poco cocida, productos lácteos no pasteurizados y verduras frescas contaminadas.

Los síntomas suelen aparecer dentro de las 12 a 72 horas posteriores a la exposición y pueden incluir diarrea, calambres abdominales, fiebre y náuseas o vómitos. La mayoría de las personas se recuperan en aproximadamente una semana sin tratamiento específico; sin embargo, en algunos casos, particularmente en niños pequeños, ancianos y personas con sistemas inmunológicos debilitados, la infección puede diseminarse más allá del tracto gastrointestinal, lo que podría provocar complicaciones graves e incluso la muerte.

El tratamiento antibiótico generalmente no está indicado para casos simples de salmonelosis, ya que puede prolongar la eliminación de las bacterias en las heces y posiblemente aumentar el riesgo de portar la bacteria asintomáticamente. Sin embargo, se recomienda el tratamiento antibiótico para aquellos con enfermedad invasiva o en individuos inmunodeprimidos.

Un pliegue de proteína es una estructura tridimensional específica adoptada por una proteína después de su plegamiento, que está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es la disposición espacial particular de los segmentos de cadena polipeptídica que resulta en la formación de una estructura compacta y bien organizada, capaz de realizar las funciones propias de la proteína. Existen diferentes tipos de pliegues de proteínas, como el alfa/beta, beta/alpha, alfa/alfa, entre otros, los cuales se clasifican según la organización espacial de los dominios alfa-helicoidales y láminas beta antiparalelas. El pliegue de proteínas es crucial para la estabilidad y función de las proteínas, y su alteración puede conducir a enfermedades.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

'Helicobacter pylori' (H. pylori) es un tipo de bacteria gram-negativa helicoidal que se curva para aparecer como coma o forma de bastón. Se encuentra principalmente en el revestimiento del estómago y los intestinos del ser humano, donde puede causar una variedad de problemas gastrointestinales, incluyendo gastritis crónica, úlceras pépticas y cáncer de estómago.

La bacteria es capaz de sobrevivir en el ambiente ácido del estómago gracias a su capacidad de producir una enzima llamada ureasa, la cual neutraliza el ácido del estómago alrededor de la bacteria, creando un microambiente más alcalino.

La infección por H. pylori se adquiere generalmente durante la infancia y puede persistir durante toda la vida si no se trata. Se transmite a través del contacto con heces, vómitos o saliva contaminada, especialmente en entornos con bajas condiciones de higiene. El diagnóstico de la infección por H. pylori puede confirmarse mediante pruebas no invasivas como el examen de sangre, prueba de aliento o análisis de heces, así como por pruebas invasivas como la endoscopia y la biopsia del tejido gástrico. El tratamiento suele implicar una combinación de antibióticos y inhibidores de la bomba de protones para reducir la acidez estomacal y eliminar las bacterias.

El genoma bacteriano se refiere al conjunto completo de genes contenidos en el ADN de una bacteria. Estos genes codifican para todas las proteínas y moléculas funcionales necesarias para el crecimiento, desarrollo y supervivencia de la bacteria. El genoma bacteriano puede variar considerablemente entre diferentes especies de bacterias, con algunas especies que tienen genomas mucho más grandes y más complejos que otros.

El análisis del genoma bacteriano puede proporcionar información valiosa sobre la fisiología, evolución y patogénesis de las bacterias. Por ejemplo, el análisis del genoma de una bacteria patógena puede ayudar a identificar los genes que están involucrados en la enfermedad y el virulencia, lo que podría conducir al desarrollo de nuevas estrategias de tratamiento y prevención.

El genoma bacteriano típicamente varía en tamaño desde alrededor de 160.000 pares de bases en Mycoplasma genitalium a más de 14 millones de pares de bases en Sorangium cellulosum. El genoma de la mayoría de las bacterias se compone de un cromosoma circular único, aunque algunas especies también pueden tener uno o más plásmidos, que son pequeños círculos de ADN que contienen genes adicionales.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

La relación estructura-actividad (SAR, por sus siglas en inglés) es un concepto en farmacología y química medicinal que describe la relación entre las características químicas y estructurales de una molécula y su actividad biológica. La SAR se utiliza para estudiar y predecir cómo diferentes cambios en la estructura molecular pueden afectar la interacción de la molécula con su objetivo biológico, como un receptor o una enzima, y así influir en su actividad farmacológica.

La relación entre la estructura y la actividad se determina mediante la comparación de las propiedades químicas y estructurales de una serie de compuestos relacionados con sus efectos biológicos medidos en experimentos. Esto puede implicar modificaciones sistemáticas de grupos funcionales, cadenas laterales o anillos aromáticos en la molécula y la evaluación de cómo estos cambios afectan a su actividad biológica.

La información obtenida de los estudios SAR se puede utilizar para diseñar nuevos fármacos con propiedades deseables, como una mayor eficacia, selectividad o biodisponibilidad, al tiempo que se minimizan los efectos secundarios y la toxicidad. La relación estructura-actividad es un campo de investigación activo en el desarrollo de fármacos y tiene aplicaciones en áreas como la química medicinal, la farmacología y la biología estructural.

No hay una definición médica específica para "Sistemas de Lectura Abierta". El término generalmente se refiere a sistemas tecnológicos que permiten el acceso y uso compartido de libros electrónicos y otros materiales digitales con licencias abiertas. Estos sistemas pueden incluir bibliotecas digitales, repositorios de documentos y plataformas de publicación en línea que permiten a los usuarios leer, descargar, contribuir y modificar contenidos de forma gratuita o por una tarifa nominal.

En el contexto médico, los sistemas de lectura abierta pueden ser útiles para facilitar el acceso a investigaciones y publicaciones académicas en el campo de la medicina y la salud pública. Algunos editores médicos y organizaciones sin fines de lucro han adoptado modelos de licencias abiertas, como Creative Commons, para promover el intercambio y colaboración en investigaciones médicas y mejorar la atención médica global.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que los sistemas de lectura abierta pueden variar en su alcance, funcionalidad y estándares de calidad. Antes de utilizar cualquier sistema de este tipo, es recomendable verificar sus políticas y prácticas relacionadas con la privacidad, la propiedad intelectual y los derechos de autor para garantizar el uso ético y legal del contenido.

'Clostridium' es un género de bacterias gram positivas, anaerobias, esporuladas y móviles que se encuentran en el suelo y en el tracto gastrointestinal de animales y humanos. Algunas especies de Clostridium pueden producir toxinas potencialmente letales y causar enfermedades graves en humanos y animales.

La especie más conocida es probablemente Clostridium tetani, que produce la toxina tétanica responsable del tétanos, una enfermedad que causa espasmos musculares dolorosos y rigidez. Otra especie importante es Clostridium difficile, que puede causar diarrea grave y colitis pseudomembranosa, especialmente en personas que han tomado antibióticos durante un período prolongado.

Clostridium botulinum produce la toxina botulínica, responsable del botulismo, una enfermedad rara pero grave que puede causar parálisis muscular y dificultad para respirar. Otras especies de Clostridium también pueden causar infecciones graves, como la fascitis necrotizante, una infección de tejidos blandos que puede ser fatal si no se trata a tiempo.

En resumen, Clostridium es un género de bacterias anaerobias que pueden producir toxinas letales y causar enfermedades graves en humanos y animales.

'Streptococcus pneumoniae', a menudo referido simplemente como "pneumococo", es un tipo de bacteria gram-positiva esférica o en forma de cocos. Se agrupan juntas y forman cadenas cortas, lo que los distingue de otras especies de estreptococos que forman pares (diplococos) o largas cadenas.

Este patógeno es la causa más común de neumonía adquirida en la comunidad, especialmente en niños pequeños, personas mayores y aquellos con sistemas inmunes debilitados. También puede causar otras infecciones graves como meningitis, sinusitis, otitis media y bacteriemia.

El 'Streptococcus pneumoniae' es parte de la flora normal del nasofaringe en aproximadamente el 5-10% de los adultos sanos y hasta un 60% de los niños en edad preescolar. Sin embargo, bajo ciertas condiciones, estas bacterias pueden invadir tejidos esteriles y causar enfermedades.

El diagnóstico se realiza típicamente aislando el organismo a partir de muestras clínicas y confirmando su identidad mediante pruebas bioquímicas o PCR. El tratamiento generalmente implica antibióticos, especialmente penicilina o ceftriaxona, aunque la resistencia a los antibióticos es un creciente problema de salud pública.

La vacunación es una estrategia importante para prevenir las enfermedades causadas por 'Streptococcus pneumoniae'. Existen dos tipos principales de vacunas disponibles: la vacuna conjugada contra el neumococo (PCV) y la vacuna polisacárida contra el neumococo (PPV). Estas vacunas protegen contra diferentes serotipos del patógeno.

La definición médica de 'Archaea' se refiere a un dominio distinto y profundamente ramificado de organismos procariotas, previamente clasificados como bacterias. Sin embargo, los estudios genéticos y bioquímicos han demostrado que Archaea son genética y metabólicamente diferentes a las bacterias y eucariotas (organismos con células nucleadas, como los animales, plantas y hongos).

Las archaea viven en hábitats extremos, como fuentes termales hidrotermales, lagos salinos altamente alcalinos o ácidos, y entornos anóxicos. Algunas especies de Archaea pueden incluso metabolizar el metano y desempeñan un papel importante en los ciclos globales del carbono y el nitrógeno.

Aunque las archaea son unicelulares y no tienen núcleo ni otros orgánulos celulares, su membrana celular y sistema de traducción genética son más similares a los de los eucariotas que a los de las bacterias. Estos hallazgos han llevado a la teoría de que las archaea y los eucariotas comparten un antepasado común más reciente que el de las bacterias.

En resumen, Archaea son organismos procariotas distintos y únicos que viven en hábitats extremos y desempeñan un papel importante en los ciclos globales del carbono y el nitrógeno. Su estudio ha arrojado luz sobre la evolución temprana de la vida en la Tierra y ha llevado a una mejor comprensión de la diversidad y la complejidad de los organismos vivos.

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a los patrones locales y repetitivos de enlace de hidrógeno entre los grupos amino e hidroxilo (-NH y -CO) del esqueleto polipeptídico. Los dos tipos principales de estructura secundaria son las hélices alfa (α-hélice) y las láminas beta (β-lámina).

En una hélice alfa, la cadena lateral de cada aminoácido sobresale desde el eje central de la hélice. La hélice alfa es derecha, lo que significa que gira en el sentido de las agujas del reloj si se mira hacia abajo desde el extremo N-terminal. Cada vuelta completa de la hélice contiene 3,6 aminoácidos y tiene una distancia axial de 0,54 nm entre residuos adyacentes.

Las láminas beta son estructuras planas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas lateralmente a través de enlaces de hidrógeno. Las cadenas laterales de los aminoácidos se alternan por encima y por debajo del plano de la lámina beta. Las láminas beta pueden ser paralelas, donde las direcciones N- y C-terminales de todas las cadenas polipeptídicas son aproximadamente paralelas, o antiparalelas, donde las direcciones N- y C-terminales de las cadenas alternan entre arriba y abajo.

La estructura secundaria se deriva de la conformación local adoptada por la cadena polipeptídica y es influenciada por los tipos de aminoácidos presentes en una proteína particular, así como por las interacciones entre ellos. Es importante destacar que la estructura secundaria se establece antes que la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Las fracciones subcelulares en el contexto de la biología celular y la medicina molecular se refieren a los componentes separados o aislados de una célula después de una serie de procesos de fraccionamiento y purificación. Estos procesos están diseñados para dividir la célula en partes más pequeñas o fracciones, cada una de las cuales contiene diferentes tipos de organelos, proteínas, lípidos o ARN.

Algunos ejemplos de fracciones subcelulares incluyen:

1. Membranas celulares: Esta fracción contiene las membranas plasmáticas y las membranas de los orgánulos intracelulares.
2. Citosol: Es la fracción acuosa que rodea los orgánulos celulares y contiene moléculas solubles como proteínas, azúcares y iones.
3. Nucleoplasma: Esta fracción consiste en el contenido del núcleo celular, excluyendo la cromatina y las membranas nucleares.
4. Mitocondrias: Fracción que contiene mitocondrias aisladas, usualmente utilizadas en estudios de bioenergética y metabolismo celular.
5. Lisosomas: Fracción que contiene lisosomas aislados, empleada en investigaciones de degradación intracelular y procesamiento de materiales extraños.
6. Peroxisomas: Fracción que contiene peroxisomas aislados, utilizados en estudios de metabolismo de lípidos y procesos oxidativos.
7. Ribosomas: Fracción que contiene ribosomas libres o unidos a la membrana del retículo endoplásmico, empleada en investigaciones de síntesis proteica y estructura ribosomal.
8. ARN: Fracción que contiene diferentes tipos de ARN (mensajero, ribosómico, transferencia) aislados, utilizados en estudios de expresión génica y regulación postranscripcional.

Estas fracciones celulares permiten el estudio detallado de los procesos bioquímicos y moleculares que ocurren dentro de las células, facilitando la comprensión de sus mecanismos y posibles intervenciones terapéuticas.

La leucina es un aminoácido esencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es uno de los tres aminoácidos ramificados (BCAA) junto con la isoleucina y la valina.

La leucina desempeña un papel clave en la síntesis de proteínas y el metabolismo de la glucosa. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre y promueve la producción de energía durante el ejercicio. También puede desempeñar un papel en la estimulación de la síntesis de nueva proteína muscular después del ejercicio, lo que contribuye al crecimiento y reparación musculares.

Los alimentos ricos en leucina incluyen carne, aves de corral, pescado, huevos, productos lácteos, nueces y semillas. También está disponible como suplemento dietético para los atletas y aquellos que deseen aumentar su ingesta de proteínas.

En términos médicos, la leucina se utiliza en la terapia nutricional para tratar ciertas afecciones, como el síndrome de déficit de proteínas y la desnutrición relacionada con enfermedades. También puede ser útil en el tratamiento de lesiones musculares y en el apoyo al crecimiento y desarrollo normal en los niños.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que un consumo excesivo de leucina puede ser perjudicial para la salud, ya que puede interferir con el metabolismo de otros aminoácidos y desequilibrar los niveles de nutrientes en el cuerpo. Por lo tanto, se recomienda obtener leucina y otros nutrientes a través de una dieta equilibrada y variada, en lugar de depender únicamente de suplementos.

*La definición médica de "Chlamydia trachomatis" es una especie de bacteria que puede causar infecciones en humanos. Es la causa más común de enfermedades de transmisión sexual (ETS) y se propaga principalmente a través de relaciones sexuales sin protección.*

*Las infecciones por Chlamydia trachomatis pueden ocurrir en varias partes del cuerpo, incluyendo el cuello uterino, la uretra, el recto y los ojos. En mujeres, una infección no tratada puede causar enfermedad inflamatoria pélvica (EIP), que puede conducir a problemas de fertilidad.*

*En hombres, las infecciones por Chlamydia trachomatis pueden causar uretritis y epididimitis. También se ha relacionado con la conjuntivitis en recién nacidos, transmitida durante el parto a través de una madre infectada.*

*La detección y el tratamiento oportunos son importantes para prevenir complicaciones y la propagación de la infección. El diagnóstico generalmente se realiza mediante pruebas de detección de antígenos o ácidos nucleicos en muestras obtenidas de las áreas afectadas.*

*El tratamiento suele implicar antibióticos, como la azitromicina o la doxiciclina, y se recomienda el tratamiento tanto para el paciente infectado como para sus parejas sexuales recientes.*

En biología molecular y genética, una secuencia conservada se refiere a una serie de nucleótidos o aminoácidos en una molécula de ácido desoxirribonucleico (ADN) o proteína que ha permanecido relativamente sin cambios durante la evolución entre diferentes especies. Estas secuencias conservadas son importantes porque sugieren que tienen una función crucial y vital en la estructura o función de un gen o proteína.

Las secuencias conservadas se identifican mediante comparaciones de secuencia entre diferentes especies y organismos relacionados. Cuando las secuencias son similares o idénticas en diferentes especies, es probable que desempeñen una función similar o la misma. La conservación de secuencias puede utilizarse como indicador de la importancia funcional de una región particular del ADN o proteína.

Las secuencias conservadas se pueden encontrar en diversos contextos, como en genes que codifican proteínas, ARN no codificantes y regiones reguladoras del gen. La identificación y el análisis de secuencias conservadas son importantes para la comprensión de la función y la evolución de los genes y las proteínas.

Las proteínas ribosomales son un tipo específico de proteínas que forman parte estructural de los ribosomas, complejos moleculares encontrados en las células de todos los organismos vivos. Los ribosomas desempeñan un papel fundamental en el proceso de traducción, donde el ARN mensajero (ARNm) es decodificado en una secuencia de aminoácidos para producir proteínas.

Las proteínas ribosomales se combinan con los ARN ribosómicos (ARNr) para formar las subunidades del ribosoma. En procariotas, hay dos subunidades: una grande y otra pequeña. La subunidad grande contiene 31 proteínas ribosomales diferentes, mientras que la subunidad pequeña tiene 21 proteínas ribosomales distintas. Los eucariotas también tienen dos subunidades de ribosomas, pero son más grandes y complejas en comparación con las de los procariotas. La subunidad grande del ribosoma eucariota contiene aproximadamente 49 proteínas ribosomales, y la subunidad pequeña consta de alrededor de 33 proteínas ribosomales.

Además de su función estructural, las proteínas ribosomales también participan en diversas actividades catalíticas y reguladorias durante el proceso de traducción. Algunas de ellas ayudan a unir los ARNt (ARN de transferencia) cargados con aminoácidos al ARNm, mientras que otras desempeñan un papel en la formación y mantenimiento de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos durante la síntesis de proteínas.

La composición y estructura de las proteínas ribosomales varían entre diferentes especies y tipos celulares, lo que ha permitido a los científicos utilizar su análisis como un medio para estudiar la evolución y filogenia de los organismos.

La fagocitosis es un proceso fundamental del sistema inmunológico que involucra la ingestión y destrucción de agentes patógenos u otras partículas extrañas por células especializadas llamadas fagocitos. Los fagocitos, como los neutrófilos y macrófagos, tienen la capacidad de extender sus pseudópodos (proyecciones citoplasmáticas) para rodear y engullir partículas grandes, incluidos bacterias, virus, hongos, células tumorales y detritus celulares.

Una vez que la partícula ha sido internalizada dentro del fagocito, forma una vesícula intracelular llamada fagosoma. Posteriormente, los lisosomas, que contienen enzimas hidrolíticas, se fusionan con la fagosoma para formar un complejo denominado fagolisosoma. Dentro del fagolisosoma, las enzimas digieren y destruyen efectivamente la partícula extraña, permitiendo que el fagocito presente fragmentos de esta a otras células inmunes para generar una respuesta inmune adaptativa.

La eficiencia de la fagocitosis es crucial en la capacidad del organismo para combatir infecciones y mantener la homeostasis tisular. La activación, quimiotaxis y migración de los fagocitos hacia el sitio de la infección están reguladas por diversas moléculas químicas, como las citocinas, complementos y factores quimiotácticos.

El procesamiento proteico postraduccional (PPP) es un conjunto de modificaciones químicas y procesos que experimentan las proteínas después de su síntesis inicial, también conocida como traducción. Después de que un polipéptido se sintetiza a partir de un ARNm en el ribosoma, este polipéptido recién formado puede someterse a varios procesos adicionales antes de que la proteína funcional esté lista para realizar sus tareas específicas dentro de la célula.

Estos procesos pueden incluir:

1. Modificación de extremos: La eliminación o modificación química de los aminoácidos terminales del polipéptido recién formado.

2. Folding (plegamiento) y ensamblaje: El plegamiento de la estructura tridimensional de la proteína y, en algunos casos, el ensamblaje de múltiples cadenas polipeptídicas para formar un complejo proteico multimérico.

3. Modificaciones químicas: La adición de grupos funcionales a los aminoácidos específicos dentro del polipéptido, como la fosforilación, glicosilación, ubiquitinación y metilación. Estas modificaciones pueden influir en la estabilidad, localización, interacción y función de las proteínas.

4. Tratamiento: La eliminación de regiones específicas del polipéptido, como los aminoácidos señal o los dominios de unión, después del plegamiento y antes de que la proteína alcance su función madura.

5. Clivaje (escisión): El corte y la separación de las cadenas polipeptídicas en fragmentos más pequeños por proteasas específicas.

El procesamiento proteico postraduccional está estrechamente regulado y es fundamental para la maduración, funcionamiento y destino final de muchas proteínas. Los defectos en el procesamiento proteico postraduccional se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como las enfermedades neurodegenerativas, las enfermedades metabólicas y el cáncer.

La "eliminación de gen" no es un término médico ampliamente reconocido o utilizado en la literatura médica. Sin embargo, dado que en el contexto proporcionado puede referirse al proceso de eliminar o quitar un gen específico durante la investigación genética o la edición de genes, aquí está una definición relacionada:

La "eliminación de gen" o "gen knockout" es un método de investigación genética que involucra la eliminación intencional de un gen específico de un organismo, con el objetivo de determinar su función y el papel en los procesos fisiológicos. Esto se logra mediante técnicas de ingeniería genética, como la inserción de secuencias de ADN que interrumpen o reemplazan el gen diana, lo que resulta en la producción de una proteína no funcional o ausente. Los organismos con genes knockout se utilizan comúnmente en modelos animales para estudiar enfermedades y desarrollar terapias.

Tenga en cuenta que este proceso también puede denominarse "gen knockout", "knocking out a gene" o "eliminación génica".

Streptomyces es un género de bacterias gram positivas, aerobias y filamentosas que pertenecen al orden Actinomycetales. Se caracterizan por producir colonias con un aspecto velloso o peludo y esporas en cadenas. Son particularmente conocidas por su capacidad para producir una amplia variedad de metabolitos secundarios, muchos de los cuales tienen actividad antibiótica y antifúngica. De hecho, la mayoría de los antibióticos de origen microbiano provienen de especies de Streptomyces. Algunos ejemplos incluyen estreptomicina, neomicina, tetraciclina, cloranfenicol y eritromicina. Además de su importancia en la medicina, las especies de Streptomyces también desempeñan un papel importante en los ciclos biogeoquímicos, especialmente en el ciclo del nitrógeno, al degradar compuestos orgánicos y mineralizar nutrientes en el suelo.

En la terminología médica, las proteínas se definen como complejas moléculas biológicas formadas por cadenas de aminoácidos. Estas moléculas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares.

Las proteínas son esenciales para la estructura y función de los tejidos y órganos del cuerpo. Ayudan a construir y reparar tejidos, actúan como catalizadores en reacciones químicas, participan en el transporte de sustancias a través de las membranas celulares, regulan los procesos hormonales y ayudan al sistema inmunológico a combatir infecciones y enfermedades.

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función particular. La genética dicta la secuencia de aminoácidos en las proteínas, ya que el ADN contiene los planos para construir cada proteína.

Es importante destacar que un aporte adecuado de proteínas en la dieta es fundamental para mantener una buena salud, ya que intervienen en numerosas funciones corporales vitales.

La prueba de complementación genética es un tipo de prueba de laboratorio utilizada en genética molecular para determinar si dos genes mutantes que causan la misma enfermedad en diferentes individuos son defectivos en la misma función génica o no. La prueba implica la combinación de material genético de los dos individuos y el análisis de si la función genética se restaura o no.

En esta prueba, se crean células híbridas al fusionar las células que contienen cada uno de los genes mutantes, lo que resulta en un solo organismo que contiene ambos genes mutantes. Si la función genética defectuosa se restaura y el fenotipo deseado (comportamiento, apariencia u otras características observables) se produce en el organismo híbrido, entonces se dice que los genes complementan entre sí. Esto sugiere que los dos genes están involucrados en la misma vía bioquímica o proceso celular y son funcionalmente equivalentes.

Sin embargo, si no se produce el fenotipo deseado en el organismo híbrido, entonces se dice que los genes no complementan entre sí, lo que sugiere que están involucrados en diferentes vías bioquímicas o procesos celulares.

La prueba de complementación genética es una herramienta importante en la identificación y caracterización de genes mutantes asociados con enfermedades genéticas y puede ayudar a los científicos a comprender mejor los mecanismos moleculares subyacentes a las enfermedades.

La espectrometría de masas es un método analítico que sirve para identificar y determinar la cantidad de diferentes compuestos en una muestra mediante el estudio de las masas de los iones generados en un proceso conocido como ionización.

En otras palabras, esta técnica consiste en vaporizar una muestra, ionizarla y luego acelerar los iones resultantes a través de un campo eléctrico. Estos iones desplazándose se separan según su relación masa-carga al hacerlos pasar a través de un campo magnético o electrostático. Posteriormente, se detectan y miden las masas de estos iones para obtener un espectro de masas, el cual proporciona información sobre la composición y cantidad relativa de los diferentes componentes presentes en la muestra original.

La espectrometría de masas se utiliza ampliamente en diversos campos, incluyendo química, biología, medicina forense, investigación farmacéutica y análisis ambiental, entre otros.

Streptococcus es un género de bacterias gram positivas, cocos en forma de cadena, que se encuentran comúnmente en la flora normal del cuerpo humano y otros animales. Sin embargo, algunas especies pueden causar infecciones graves en humanos y animales.

Las infecciones por Streptococcus pueden variar desde infecciones superficiales como faringitis estreptocócica (angina streptocócica) hasta infecciones invasivas potencialmente mortales, como neumonía, meningitis, sepsis y endocarditis. La especie más común asociada con enfermedades humanas es Streptococcus pyogenes, también conocido como estreptococo del grupo A.

Otras especies de Streptococcus, como el estreptococo del grupo B (Streptococcus agalactiae), se encuentran normalmente en la flora intestinal y genital y pueden causar infecciones en recién nacidos y mujeres embarazadas. Además, existen especies de Streptococcus que son parte de la microbiota normal de la boca y el tracto gastrointestinal, como Streptococcus mutans y Streptococcus pneumoniae, respectivamente, y pueden causar caries dentales e infecciones respiratorias.

El diagnóstico de las infecciones por Streptococcus generalmente se realiza mediante cultivo bacteriano y pruebas de sensibilidad a los antibióticos. El tratamiento suele incluir antibióticos, como penicilina o amoxicilina, aunque la resistencia a los antibióticos está aumentando en algunas especies. La prevención incluye medidas de higiene adecuadas y vacunación contra ciertos tipos de estreptococos.

La espectrometría de masas por láser de matriz asistida de ionización desorción (MALDI-TOF, por sus siglas en inglés) es una técnica de análisis utilizada en ciencias médicas y biológicas para identificar y caracterizar moléculas. En particular, se utiliza a menudo para la identificación rápida y sensible de proteínas y otros biomoléculas.

El proceso implica la mezcla de la muestra con una matriz química y su posterior deposición en una placa de enfriamiento. La matriz absorbe energía del láser, lo que resulta en la desorción e ionización de las moléculas de la muestra. Los iones se aceleran hacia un analizador de masas, donde se separan según su relación masa-carga y se detectan.

La técnica MALDI-TOF es útil en aplicaciones clínicas, como el diagnóstico rápido de infecciones bacterianas o fúngicas, la identificación de patógenos y la detección de biomarcadores en muestras biológicas. También se utiliza en investigación básica para estudiar la estructura y función de proteínas y otras moléculas biológicas.

En resumen, MALDI-TOF es una técnica de análisis de espectrometría de masas que utiliza un láser y una matriz química para desorber e ionizar moléculas en una muestra, seguido de la separación y detección de los iones según su relación masa-carga. Se utiliza en aplicaciones clínicas y de investigación para identificar y caracterizar biomoléculas.

Los fragmentos de péptidos son secuencias cortas de aminoácidos que resultan de la degradación o escisión de proteínas más grandes. A diferencia de los péptidos completos, que contienen un número específico y una secuencia completa de aminoácidos formados por la unión de dos o más aminoácidos, los fragmentos de péptidos pueden consistir en solo algunos aminoácidos de la cadena proteica original.

Estos fragmentos pueden producirse naturalmente dentro del cuerpo humano como resultado del metabolismo proteico normal o pueden generarse artificialmente en un laboratorio para su uso en diversas aplicaciones, como la investigación biomédica y el desarrollo de fármacos.

En algunos casos, los fragmentos de péptidos pueden tener propiedades biológicas activas y desempeñar funciones importantes en el organismo. Por ejemplo, algunos péptidos hormonales, como la insulina y la gastrina, se sintetizan a partir de precursores proteicos más grandes y se liberan al torrente sanguíneo en forma de fragmentos de péptidos activos.

En el contexto clínico y de investigación, los fragmentos de péptidos también pueden utilizarse como marcadores bioquímicos para ayudar a diagnosticar diversas condiciones médicas. Por ejemplo, los niveles elevados de determinados fragmentos de péptidos en la sangre o en otras muestras biológicas pueden indicar la presencia de ciertas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

Los macrófagos son un tipo de glóbulo blanco (leucocito) que forma parte del sistema inmunitario. Su nombre proviene del griego, donde "macro" significa grande y "fago" significa comer. Los macrófagos literalmente se tragan (fagocitan) las células dañinas, los patógenos y los desechos celulares. Son capaces de detectar, engullir y destruir bacterias, virus, hongos, parásitos, células tumorales y otros desechos celulares.

Después de la fagocitosis, los macrófagos procesan las partes internas de las sustancias engullidas y las presentan en su superficie para que otras células inmunes, como los linfocitos T, puedan identificarlas e iniciar una respuesta inmune específica. Los macrófagos también producen varias citocinas y quimiocinas, que son moléculas de señalización que ayudan a regular la respuesta inmunitaria y a reclutar más células inmunes al sitio de la infección o lesión.

Los macrófagos se encuentran en todo el cuerpo, especialmente en los tejidos conectivos, los pulmones, el hígado, el bazo y los ganglios linfáticos. Tienen diferentes nombres según su localización, como los histiocitos en la piel y los osteoclastos en los huesos. Además de su función inmunitaria, también desempeñan un papel importante en la remodelación de tejidos, la cicatrización de heridas y el mantenimiento del equilibrio homeostático del cuerpo.

En la terminología médica, las plantas se refieren a los miembros del reino Plantae, que son organismos fotosintéticos capaces de producir su propio alimento. Las plantas son esenciales para la vida en la Tierra ya que producen oxígeno y sirven como fuente primaria de nutrición para muchos seres vivos.

Las partes de las plantas, incluyendo las hojas, los tallos, las raíces y en algunos casos las flores, han sido utilizadas durante siglos en la medicina herbal para tratar una variedad de condiciones de salud. Muchos fármacos modernos también se derivan de compuestos activos aislados de plantas.

Sin embargo, es importante señalar que mientras algunas plantas y sus extractos pueden tener propiedades terapéuticas, otras pueden ser tóxicas o incluso letales si se consumen o utilizan incorrectamente. Por lo tanto, cualquier uso de las plantas con fines medicinales debe ser supervisado por un profesional médico capacitado.

El término "mapeo restrictivo" no es un término médico ampliamente utilizado o reconocido en la literatura médica o científica. Sin embargo, en algunos contextos específicos y limitados, particularmente en el campo de la genética y la bioinformática, "mapeo restrictivo" puede referirse al proceso de asignar secuencias de ADN a regiones específicas del genoma utilizando una cantidad limitada o "restrictiva" de enzimas de restricción.

Las enzimas de restricción son endonucleasas que cortan el ADN en sitios específicos de secuencia. El mapeo restrictivo implica el uso de un pequeño número de estas enzimas para determinar la ubicación de las secuencias de ADN desconocidas dentro del genoma. Este enfoque puede ser útil en situaciones en las que se dispone de información limitada sobre la secuencia o la estructura del genoma, y puede ayudar a identificar regiones específicas del ADN para un análisis más detallado.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el "mapeo restrictivo" no es una técnica o concepto médico ampliamente utilizado o reconocido, y su uso puede variar dependiendo del contexto específico y la especialidad de la investigación.

La hidrólisis es un proceso químico fundamental que ocurre a nivel molecular y no está limitado al campo médico, sin embargo, desempeña un rol importante en diversas áreñas de la medicina y bioquímica.

En términos generales, la hidrólisis se refiere a la ruptura de enlaces químicos complejos mediante la adición de agua. Cuando un enlace químico es roto por esta reacción, la molécula original se divide en dos o más moléculas más pequeñas. Este proceso implica la adición de una molécula de agua (H2O) que contribuye con un grupo hidroxilo (OH-) a una parte de la molécula original y un protón (H+) a la otra parte.

En el contexto médico y bioquímico, la hidrólisis es crucial para muchas reacciones metabólicas dentro del cuerpo humano. Por ejemplo, durante la digestión de los macronutrientes (lípidos, carbohidratos y proteínas), enzimas específicas catalizan las hidrolisis de éstos para convertirlos en moléculas más pequeñas que puedan ser absorbidas e utilizadas por el organismo.

- En la digestión de carbohidratos complejos, como almidones y celulosa, los enlaces glucosídicos son hidrolizados por enzimas como la amilasa y la celulasa para formar moléculas simples de glucosa.
- En la digestión de lípidos, las grasas complejas (triglicéridos) son hidrolizadas por lipasas en el intestino delgado para producir ácidos grasos y glicerol.
- Durante la digestión de proteínas, las largas cadenas polipeptídicas son descompuestas en aminoácidos más pequeños gracias a las peptidasas y las endopeptidasas.

Además de su importancia en el metabolismo, la hidrólisis también juega un papel crucial en la eliminación de fármacos y otras sustancias xenobióticas del cuerpo humano. Las enzimas presentes en el hígado, como las citocromo P450, hidrolizan estas moléculas para facilitar su excreción a través de la orina y las heces.

Las proteínas de plantas, también conocidas como proteínas vegetales, se refieren a las proteínas que se obtienen directamente de fuentes vegetales. Las plantas producen proteínas a través del proceso de fotosíntesis, utilizando la energía solar para convertir los nutrientes en aminoácidos, los bloques de construcción de las proteínas.

Las proteínas de plantas se encuentran en una variedad de alimentos vegetales, incluyendo legumbres (como lentejas, frijoles y guisantes), nueces y semillas, cereales integrales (como trigo, arroz y maíz) y verduras. Algunos ejemplos específicos de proteínas de plantas son la soja, el gluten del trigo, la proteína de guisante y la proteína de arroz.

Las proteínas de plantas suelen tener un perfil de aminoácidos diferente al de las proteínas animales, lo que significa que pueden carecer de algunos aminoácidos esenciales en cantidades más bajas. Sin embargo, consumir una variedad de fuentes de proteínas vegetales a lo largo del día puede proporcionar suficientes aminoácidos esenciales para satisfacer las necesidades nutricionales.

Las proteínas de plantas se han asociado con una serie de beneficios para la salud, como una menor probabilidad de desarrollar enfermedades crónicas, como enfermedades cardiovasculares y cáncer, así como una mejor digestión y control del peso. Además, las proteínas de plantas suelen ser más bajas en grasas saturadas y colesterol que las proteínas animales, lo que puede contribuir a una dieta más saludable en general.

Las vacunas bacterianas son tipos de vacunas que están diseñadas para proteger contra enfermedades infecciosas causadas por bacterias. Se componen de bacterias muertas o atenuadas, o de componentes específicos de las bacterias, como toxinas o polisacáridos capsulares.

Las vacunas bacterianas funcionan al exponer al sistema inmunológico a un agente infeccioso (o parte de él) que ha sido debilitado o matado para que no cause la enfermedad completa. Esto permite que el sistema inmunológico desarrolle una respuesta inmune específica contra esa bacteria sin causar la enfermedad.

Algunos ejemplos de vacunas bacterianas incluyen la vacuna contra la neumonía, la vacuna contra el tétanos y la difteria, y la vacuna contra el meningococo. Estas vacunas han demostrado ser muy efectivas en la prevención de enfermedades graves y complicaciones relacionadas con infecciones bacterianas.

Es importante señalar que las vacunas bacterianas no siempre proporcionan inmunidad de por vida y pueden requerir refuerzos periódicos para mantener la protección. Además, como con cualquier vacuna, pueden ocurrir efectos secundarios leves, como enrojecimiento e hinchazón en el sitio de inyección, fiebre baja y dolor de cabeza. Sin embargo, los beneficios de la protección contra enfermedades graves y potencialmente mortales suelen superar con creces los riesgos asociados con las vacunas bacterianas.

En términos médicos, las proteínas en la dieta se refieren a los macronutrientes esenciales que desempeñan un papel crucial en el crecimiento, reparación y mantenimiento de los tejidos corporales. Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos, algunos de los cuales el cuerpo puede sintetizar por sí solo, mientras que otros, conocidos como aminoácidos esenciales, deben obtenerse a través de la dieta.

Las proteínas desempeñan varias funciones importantes en el cuerpo, incluida la formación de enzimas, hormonas y anticuerpos, así como la contracción muscular y la reparación de tejidos. También pueden actuar como fuente de energía, proporcionando aproximadamente 4 kilocalorías por gramo, en caso de que no haya suficientes carbohidratos o grasas disponibles.

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen alimentos animales como carne, aves de corral, pescado, huevos y productos lácteos, así como alimentos vegetales como legumbres, nueces y semillas. Es importante tener en cuenta que las fuentes animales de proteínas suelen ser "completas", lo que significa que contienen todos los aminoácidos esenciales, mientras que las fuentes vegetales de proteínas pueden carecer de uno o más de estos aminoácidos y se consideran "incompletas". Sin embargo, combinando diferentes fuentes vegetales de proteínas a lo largo del día puede proporcionar una dieta rica en proteínas y equilibrada.

La cantidad recomendada de proteínas en la dieta varía según la edad, el sexo, el peso y el nivel de actividad física. Como guía general, se sugiere que los adultos consuman al menos 0,8 gramos de proteínas por kilogramo de peso corporal al día. Sin embargo, algunos expertos recomiendan cantidades más altas, especialmente para las personas mayores y aquellas que participan en actividades físicas intensas.

Las proteínas de unión al ADN (DUA o DNA-binding proteins en inglés) son un tipo de proteínas que se unen específicamente a secuencias de nucleótidos particulares en el ácido desoxirribonucleico (ADN). Estas proteínas desempeñan funciones cruciales en la regulación y control de los procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN, la reparación del ADN y el empaquetamiento del ADN en el núcleo celular.

Las DUA pueden unirse al ADN mediante interacciones no covalentes débiles, como enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas y fuerzas de van der Waals. La especificidad de la unión entre las proteínas de unión al ADN y el ADN se determina principalmente por los aminoácidos básicos (como lisina y arginina) e hidrofóbicos (como fenilalanina, triptófano y tirosina) en la región de unión al ADN de las proteínas. Estos aminoácidos interactúan con los grupos fosfato negativamente cargados del esqueleto de azúcar-fosfato del ADN y las bases nitrogenadas, respectivamente.

Las proteínas de unión al ADN se clasifican en diferentes categorías según su estructura y función. Algunos ejemplos importantes de proteínas de unión al ADN incluyen los factores de transcripción, las nucleasas, las ligasas, las helicasas y las polimerasas. El mal funcionamiento o la alteración en la expresión de estas proteínas pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas y cánceres.

La biología computacional es una rama interdisciplinaria de la ciencia que aplica técnicas y métodos de la informática, matemáticas y estadística al análisis y modelado de sistemas biológicos complejos. Esta área de estudio combina el conocimiento de la biología molecular, celular y de sistemas con herramientas computacionales y algoritmos avanzados para entender los procesos biológicos a nivel molecular y sistémico.

La biología computacional se utiliza en diversas áreas de investigación, incluyendo la genómica, la proteómica, la bioinformática, la sistemática molecular, la biología de sistemas y la medicina personalizada. Algunos ejemplos específicos de aplicaciones de la biología computacional incluyen el análisis de secuencias genéticas, el modelado de interacciones proteína-proteína, el diseño de fármacos y la simulación de redes metabólicas.

La biología computacional requiere una sólida formación en ciencias biológicas, matemáticas y computacionales. Los científicos que trabajan en esta área suelen tener un doctorado en biología, bioquímica, física, matemáticas o informática, y poseen habilidades en programación, análisis de datos y modelado matemático.

En resumen, la biología computacional es una disciplina que utiliza herramientas computacionales y matemáticas para analizar y modelar sistemas biológicos complejos, con el objetivo de entender los procesos biológicos a nivel molecular y sistémico.

Las células epiteliales son tipos específicos de células que recubren la superficie del cuerpo, líne los órganos huecos y forman glándulas. Estas células proporcionan una barrera protectora contra los daños, las infecciones y la pérdida de líquidos corporales. Además, participan en la absorción de nutrientes, la excreción de desechos y la secreción de hormonas y enzimas. Las células epiteliales se caracterizan por su unión estrecha entre sí, lo que les permite funcionar como una barrera efectiva. También tienen la capacidad de regenerarse rápidamente después de un daño. Hay varios tipos de células epiteliales, incluyendo células escamosas, células cilíndricas y células cuboidales, que se diferencian en su forma y función específicas.

La cartilla de ADN, también conocida como el "registro de variantes del genoma" o "exámenes genéticos", es un informe detallado que proporciona información sobre la secuencia completa del ADN de una persona. Este informe identifica las variaciones únicas en el ADN de un individuo, incluidos los genes y los marcadores genéticos asociados con enfermedades hereditarias o propensión a ciertas condiciones médicas.

La cartilla de ADN se crea mediante la secuenciación del genoma completo de una persona, un proceso que analiza cada uno de los tres mil millones de pares de bases en el ADN humano. La información resultante se utiliza para identificar variantes genéticas específicas que pueden estar asociadas con riesgos para la salud o características particulares, como el color del cabello o los ojos.

Es importante tener en cuenta que la cartilla de ADN no puede diagnosticar enfermedades ni predecir con certeza si una persona desarrollará una afección específica. En cambio, proporciona información sobre la probabilidad relativa de que una persona desarrolle ciertas condiciones médicas basadas en su composición genética única.

La cartilla de ADN también puede utilizarse con fines no médicos, como determinar el parentesco o la ascendencia étnica. Sin embargo, es importante tener en cuenta que los resultados de estos exámenes pueden tener implicaciones sociales y emocionales significativas y deben manejarse con cuidado y consideración.

En resumen, la cartilla de ADN es un informe detallado que proporciona información sobre las variantes únicas en el ADN de una persona, lo que puede ayudar a identificar los riesgos potenciales para la salud y otras características. Sin embargo, es importante interpretar los resultados con precaución y considerar todas las implicaciones antes de tomar decisiones importantes basadas en ellos.

La electroforesis en gel bidimensional es una técnica de separación y análisis de mezclas complejas de macromoléculas, como ácidos nucleicos (ADN o ARN) y proteínas. Esta técnica combina dos etapas de electroforesis en gel monodimensional, proporcionando una resolución y análisis más detallados de las muestras complejas.

En la primera dimensión, se aplica una tensión eléctrica que hace que las moléculas migren hacia el polo opuesto en función de su tamaño y carga. Después de este paso, el gel se trata con un reactivo específico para marcar las moléculas de interés (p. ej., fluoresceína para proteínas).

En la segunda dimensión, el gel se coloca sobre una placa de vidrio y se aplica una capa fina de gel sin marcar encima. Tras la polimerización del segundo gel, se realiza una incisión en el primer gel, permitiendo que las moléculas marcadas migren hacia el segundo gel. A continuación, se aplica una nueva tensión eléctrica, y las moléculas se separan según su isoelectric punto (pI) o hidrofobicidad en este segundo gel.

Tras la finalización del proceso, el gel bidimensional resultante contiene manchas discretas que representan diferentes tipos de macromoléculas separadas según sus propiedades fisicoquímicas (tamaño, carga y pI o hidrofobicidad). Estas manchas pueden ser visualizadas y analizadas mediante diferentes técnicas de detección, como la espectrometría de masas.

La electroforesis en gel bidimensional es una herramienta poderosa en el análisis proteómico y genómico, especialmente útil para el estudio de sistemas complejos y la identificación de proteínas diferencialmente expresadas en diversos tejidos o condiciones fisiológicas.

La Microscopía Electrónica de Transmisión (TEM, por sus siglas en inglés) es una técnica de microscopía que utiliza un haz de electrones para iluminar una muestra y crear una imagen de alta resolución. Los electrones, con una longitud de onda mucho más corta que la luz visible, permiten obtener imágenes detalladas a nivel molecular y atómico.

En TEM, la muestra se prepara muy delgada (generalmente menos de 100 nanómetros) para permitir el paso del haz de electrones. Luego, este haz atraviesa la muestra y es enfocado por lentes electrónicos, produciendo una proyección de la estructura interna de la muestra sobre un detector de imágenes. La información obtenida puede incluir detalles sobre la morfología, composición química y estructura cristalina de la muestra.

Esta técnica se utiliza en diversos campos de las ciencias, como biología, física, química y materiales, proporcionando información valiosa sobre la ultraestructura de células, tejidos, virus, bacterias, polímeros, composites y otros materiales.

Los ratones consanguíneos BALB/c son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se utilizan ampliamente en la investigación biomédica. La designación "consanguíneo" significa que estos ratones se han criado durante muchas generaciones mediante el apareamiento de padres genéticamente idénticos, lo que resulta en una población extremadamente homogénea con un genoma altamente predecible.

La cepa BALB/c, en particular, es conocida por su susceptibilidad a desarrollar tumores y otras enfermedades cuando se exponen a diversos agentes patógenos o estresores ambientales. Esto los convierte en un modelo ideal para estudiar la patogénesis de diversas enfermedades y probar nuevas terapias.

Los ratones BALB/c son originarios del Instituto Nacional de Investigación Médica (NIMR) en Mill Hill, Reino Unido, donde se estableció la cepa a principios del siglo XX. Desde entonces, se han distribuido ampliamente entre los investigadores de todo el mundo y se han convertido en uno de los ratones de laboratorio más utilizados en la actualidad.

Es importante tener en cuenta que, aunque los ratones consanguíneos como BALB/c son valiosos modelos animales para la investigación biomédica, no siempre recapitulan perfectamente las enfermedades humanas. Por lo tanto, los resultados obtenidos en estos animales deben interpretarse y extrapolarse con cautela a los seres humanos.

Los epítopos, también conocidos como determinantes antigénicos, son regiones específicas de moléculas antigénicas que pueden ser reconocidas por sistemas inmunológicos, particularmente por anticuerpos o linfocitos T. Se definen como las partes de un antígeno que entran en contacto directo con los receptores de las células inmunitarias, desencadenando así una respuesta inmunitaria.

Estos epítopos pueden ser conformacionales, donde la estructura tridimensional del antígeno es crucial para el reconocimiento, o lineales, donde una secuencia continua de aminoácidos o nucleótidos en un péptido forma el sitio de unión. La identificación y caracterización de epítopos son importantes en el desarrollo de vacunas, diagnósticos y terapias inmunológicas.

La mutagénesis insercional es un proceso mediante el cual se introduce intencionadamente un segmento de ADN extraño, como un transposón o un vector de clonación, en el genoma de un organismo. Esto puede causar una interrupción o alteración en la secuencia del ADN del gen, lo que lleva a una pérdida o modificación de la función del gen. La mutagénesis insercional se utiliza a menudo como una herramienta para estudiar la función de genes específicos y ha sido particularmente útil en el estudio de los genomas de organismos modelo, como las bacterias y los mamíferos. También se puede emplear en la investigación biomédica y biotecnológica para producir organismos con propiedades deseables o modificados genéticamente.

Es importante señalar que este proceso puede tener implicaciones no deseadas, ya que la inserción de ADN exógeno en el genoma puede perturbar la expresión y función normal de otros genes además del objetivo deseado, lo que podría conducir a efectos secundarios imprevistos. Por esta razón, es crucial llevar a cabo un análisis cuidadoso y exhaustivo antes y después de la mutagénesis insercional para minimizar los riesgos asociados con este procedimiento.

El citoplasma es la parte interna y masa gelatinosa de una célula que se encuentra entre el núcleo celular y la membrana plasmática. Está compuesto principalmente de agua, sales inorgánicas disueltas y una gran variedad de orgánulos celulares especializados, como mitocondrias, ribosomas, retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas, entre otros.

El citoplasma es el sitio donde se llevan a cabo la mayoría de los procesos metabólicos y funciones celulares importantes, como la respiración celular, la síntesis de proteínas, la replicación del ADN y la división celular. Además, el citoplasma también desempeña un papel importante en el transporte y la comunicación dentro y fuera de la célula.

El citoplasma se divide en dos regiones principales: la región periférica, que está cerca de la membrana plasmática y contiene una red de filamentos proteicos llamada citoesqueleto; y la región central, que es más viscosa y contiene los orgánulos celulares mencionados anteriormente.

En resumen, el citoplasma es un componente fundamental de las células vivas, donde se llevan a cabo numerosas funciones metabólicas y procesos celulares importantes.

La glicosilación es un proceso bioquímico fundamental que ocurre en células vivas, donde se agregan cadenas de carbohidratos a proteínas o lípidos. Es el proceso más común de modificación postraduccional de proteínas en células eucariotas y también ocurre en procariotas.

En la glicosilación, los glúcidos (azúcares) se unen a las moléculas de proteína para formar glicoproteínas o a lípidos para formar glicolípidos. Estas modificaciones pueden influir en la estructura tridimensional, la función y la estabilidad de las proteínas, y desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos biológicos, como el plegamiento de proteínas, el tráfico intracelular, la reconocimiento celular, la señalización celular y la interacción proteína-proteína.

Hay dos tipos principales de glicosilación: N-glicosilación y O-glicosilación. La N-glicosilación se produce en el grupo amida del carbono α-aspartato o glutamato de un residuo de asparagina (Asn-X-Ser/Thr, donde X no es Pro) en la secuencia de aminoácidos de una proteína. Por otro lado, la O-glicosilación se produce en el grupo hidroxilo (-OH) de los residuos de serina o treonina en las proteínas.

La glicosilación incorrecta o anormal ha sido vinculada a diversas enfermedades, como la fibrosis quística, la enfermedad de Pompe, el síndrome de West y varios trastornos neurodegenerativos y cánceres. Por lo tanto, comprender los mecanismos moleculares de la glicosilación es fundamental para desarrollar estrategias terapéuticas efectivas para tratar tales enfermedades.

El mapeo de interacciones de proteínas (PPI, por sus siglas en inglés) es un término utilizado en la biología molecular y la genética para describir el proceso de identificar y analizar las interacciones físicas y funcionales entre diferentes proteínas dentro de una célula u organismo. Estas interacciones son cruciales para la mayoría de los procesos celulares, incluyendo la señalización celular, el control del ciclo celular, la regulación génica y la respuesta al estrés.

El mapeo PPI se realiza mediante una variedad de técnicas experimentales y computacionales. Los métodos experimentales incluyen la co-inmunoprecipitación, el método de dos híbridos de levadura, la captura de interacciones proteína-proteína masivas (MAPPs) y la resonancia paramagnética electrónica (EPR). Estos métodos permiten a los científicos identificar pares de proteínas que se unen entre sí, así como determinar las condiciones bajo las cuales esas interacciones ocurren.

Los métodos computacionales, por otro lado, utilizan algoritmos y herramientas bioinformáticas para predecir posibles interacciones PPI basadas en datos estructurales y secuenciales de proteínas. Estos métodos pueden ayudar a inferir redes de interacción de proteínas a gran escala, lo que puede proporcionar información importante sobre los procesos celulares y las vías moleculares subyacentes.

El mapeo PPI es una área activa de investigación en la actualidad, ya que una mejor comprensión de las interacciones proteicas puede ayudar a desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para una variedad de enfermedades, incluyendo el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

Las proteínas de choque térmico (HSP, del inglés Heat Shock Proteins) son un tipo de proteínas que se producen en respuesta a estresores celulares, como el calor, la radiación, la falta de oxígeno, la infección y la intoxicación. Fueron descubiertas por primera vez en Drosophila melanogaster (mosca de la fruta) en respuesta a un aumento brusco de temperatura.

Estas proteínas desempeñan un papel crucial en la protección y recuperación celular, ya que ayudan a mantener la integridad estructural de las proteínas y promueven su correcta foldedad (estado tridimensional). Además, participan en el transporte y ensamblaje de otras proteínas dentro de la célula.

Existen diferentes clases de HSP, clasificadas según su tamaño molecular y función. Algunos ejemplos son:

- HSP70: Ayudan en el plegamiento y desplegamiento de las proteínas, previniendo la agregación de proteínas mal plegadas y promoviendo la degradación de proteínas dañadas.
- HSP90: Participan en la foldedad y activación de diversos clientes proteicos, como factores de transcripción, receptores hormonales y kinasas.
- HSP60: Ayudan en el plegamiento y ensamblaje de proteínas mitocondriales.
- Small HSP (sHSP): Estabilizan las proteínas parcialmente desplegadas y previenen su agregación, especialmente bajo condiciones estresantes.

Las proteínas de choque térmico no solo se expresan en respuesta a estresores celulares sino que también se producen durante el desarrollo normal de las células, especialmente durante procesos como la diferenciación y el crecimiento celular. Su papel en la protección y mantenimiento de la homeostasis celular hace que sean objetivos importantes en el estudio de diversas enfermedades, incluyendo enfermedades neurodegenerativas, cáncer y envejecimiento.

En genética, un vector es un agente que transporta un fragmento de material genético, como una plásmido, un fago o un virus, a una célula huésped. El término "vectores genéticos" se utiliza a menudo en el contexto de la ingeniería genética, donde se refiere específicamente a los vehículos utilizados para introducir genes de interés en un organismo huésped con fines de investigación o terapéuticos.

En este sentido, un vector genético típico contiene al menos tres componentes: un marcador de selección, un origen de replicación y el gen de interés. El marcador de selección es una secuencia de ADN que confiere resistencia a un antibiótico específico o alguna otra característica distinguible, lo que permite identificar las células que han sido transfectadas con éxito. El origen de replicación es una secuencia de ADN que permite la replicación autónoma del vector dentro de la célula huésped. Por último, el gen de interés es el fragmento de ADN que se desea introducir en el genoma del huésped.

Es importante destacar que los vectores genéticos no solo se utilizan en la ingeniería genética de bacterias y células animales, sino también en plantas. En este último caso, se utilizan vectores basados en plásmidos o virus para transferir genes a las células vegetales, lo que permite la modificación genética de las plantas con fines agrícolas o industriales.

En resumen, un vector genético es un agente que transporta material genético a una célula huésped y se utiliza en la ingeniería genética para introducir genes de interés en organismos con fines de investigación o terapéuticos.

La transcripción genética es un proceso bioquímico fundamental en la biología, donde el ADN (ácido desoxirribonucleico), el material genético de un organismo, se utiliza como plantilla para crear una molécula complementaria de ARN (ácido ribonucleico). Este proceso es crucial porque el ARN producido puede servir como molde para la síntesis de proteínas en el proceso de traducción, o puede desempeñar otras funciones importantes dentro de la célula.

El proceso específico de la transcripción genética implica varias etapas: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, la ARN polimerasa, una enzima clave, se une a la secuencia promotora del ADN, un área específica del ADN que indica dónde comenzar la transcripción. La hélice de ADN se desenvuelve y se separa para permitir que la ARN polimerasa lea la secuencia de nucleótidos en la hebra de ADN y comience a construir una molécula complementaria de ARN.

En la etapa de elongación, la ARN polimerasa continúa agregando nucleótidos al extremo 3' de la molécula de ARN en crecimiento, usando la hebra de ADN como plantilla. La secuencia de nucleótidos en el ARN es complementaria a la hebra de ADN antisentido (la hebra que no se está transcripción), por lo que cada A en el ADN se empareja con un U en el ARN (en lugar del T encontrado en el ADN), mientras que los G, C y Ts del ADN se emparejan con las respectivas C, G y As en el ARN.

Finalmente, durante la terminación, la transcripción se detiene cuando la ARN polimerasa alcanza una secuencia específica de nucleótidos en el ADN que indica dónde terminar. La molécula recién sintetizada de ARN se libera y procesada adicionalmente, si es necesario, antes de ser utilizada en la traducción o cualquier otro proceso celular.

En la terminología médica o bioquímica, los "precursores de proteínas" se refieren a las moléculas individuales que se unen para formar una cadena polipeptídica más larga durante el proceso de traducción del ARNm en proteínas. Estos precursores son aminoácidos, cada uno con su propio grupo carboxilo (-COOH) y grupo amino (-NH2). Cuando los ribosomas leen el ARNm, unen específicamente cada aminoácido en la secuencia correcta según el código genético. Los enlaces peptídicos se forman entre estos aminoácidos, creando una cadena polipeptídica que finalmente se pliega en la estructura tridimensional de la proteína funcional. Por lo tanto, los precursores de proteínas son esencialmente los bloques de construcción a partir de los cuales se sintetizan las proteínas.

La homología de secuencia de ácido nucleico es un término utilizado en genética y biología molecular para describir la similitud o semejanza entre dos o más secuencias de ADN o ARN. Esta similitud puede deberse a una relación evolutiva, donde las secuencias comparten un ancestro común y han heredado parte de su material genético.

La homología se mide generalmente como un porcentaje de nucleótidos coincidentes entre dos secuencias alineadas. Cuanto mayor sea el porcentaje de nucleótidos coincidentes, más altas serán las probabilidades de que las secuencias estén relacionadas evolutivamente.

La homología de secuencia es una herramienta importante en la investigación genética y biomédica. Se utiliza a menudo para identificar genes o regiones genómicas similares entre diferentes especies, lo que puede ayudar a inferir funciones genéticas conservadas. También se emplea en el análisis de variantes genéticas y mutaciones asociadas a enfermedades, ya que la comparación con secuencias de referencia puede ayudar a determinar si una variante es benigna o patogénica.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que no todas las secuencias homólogas están relacionadas evolutivamente. Algunas secuencias pueden mostrar homología debido a procesos como la transferencia horizontal de genes o la duplicación genómica, por lo que otros métodos de análisis suelen ser necesarios para confirmar las relaciones evolutivas.

La estructura cuaternaria de las proteínas se refiere a la disposición espacial y la organización de múltiples subunidades o cadenas polipeptídicas individuales dentro de una única proteína. Cuando varias cadenas polipeptídicas interactúan entre sí mediante enlaces no covalentes, como puentes de hidrógeno, interacciones ionogénicas y fuerzas de van der Waals, forman un complejo multimérico o quaternario.

Este nivel de organización estructural es específico de cada tipo de proteína y desempeña un papel crucial en su función biológica. La estructura cuaternaria puede variar desde simétrica, como en la hemoglobina, donde cuatro subunidades idénticas se organizan en dos pares, hasta asimétrica, como en el caso de algunos receptores y complejos enzimáticos. La determinación de la estructura cuaternaria es importante para comprender las interacciones moleculares y las funciones de las proteínas en los procesos celulares y fisiológicos.

La presentación de antígeno es un proceso fundamental en el sistema inmune adaptativo, donde las células presentadoras de antígenos (APC) activan los linfocitos T para desencadenar una respuesta inmunitaria específica contra patógenos invasores o células cancerosas.

En la presentación de antígeno, las APC, como las células dendríticas, macrófagos y linfocitos B, capturan y procesan los antígenos (peptídicos o proteínicos) extraños o propios alterados. Los antígenos se procesan en pequeños fragmentos peptídicos dentro de las vesículas endosomales y luego se cargan sobre el complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) clase I o II, dependiendo del tipo de célula APC y del destino de los antígenos.

Los complejos MHC-antígeno son luego transportados a la membrana celular y presentados a los linfocitos T CD8+ (citotóxicos) o CD4+ (auxiliares), respectivamente, en los ganglios linfáticos. La interacción entre el receptor de linfocitos T (TCR) y el complejo MHC-antígeno, junto con las moléculas coestimuladorias adicionales y citoquinas, desencadena la activación de los linfocitos T y su diferenciación en células efectoras o memoria.

La presentación de antígeno es crucial para el reconocimiento y eliminación de patógenos y células infectadas o dañadas, así como para el desarrollo de la tolerancia inmunológica a los autoantígenos propios.

Los oligopéptidos son cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, típicamente conteniendo entre dos y diez unidades de aminoácido. Estos compuestos se encuentran a menudo en la naturaleza y pueden realizar diversas funciones biológicas importantes. Por ejemplo, algunos oligopéptidos actúan como neurotransmisores, mientras que otros desempeñan un papel en la regulación del sistema inmunológico. Además, ciertos oligopéptidos se utilizan en aplicaciones tecnológicas, como en la investigación médica y biotecnología, debido a sus propiedades únicas.

La microscopía fluorescente es una técnica de microscopía que utiliza la fluorescencia de determinadas sustancias, llamadas fluorocromos o sondas fluorescentes, para generar un contraste y aumentar la visibilidad de las estructuras observadas. Este método se basa en la capacidad de algunas moléculas, conocidas como cromóforos o fluoróforos, de absorber luz a ciertas longitudes de onda y luego emitir luz a longitudes de onda más largas y de menor energía.

En la microscopía fluorescente, la muestra se tiñe con uno o varios fluorocromos que se unen específicamente a las estructuras o moléculas de interés. Posteriormente, la muestra es iluminada con luz de una longitud de onda específica que coincide con la absorbida por el fluorocromo. La luz emitida por el fluorocromo luego es captada por un detector, como una cámara CCD o un fotomultiplicador, y se convierte en una imagen visible.

Existen diferentes variantes de microscopía fluorescente, incluyendo la epifluorescencia, la confocal, la de dos fotones y la superresolución, cada una con sus propias ventajas e inconvenientes en términos de resolución, sensibilidad y capacidad de generar imágenes en 3D o de alta velocidad. La microscopía fluorescente es ampliamente utilizada en diversas áreas de la biología y la medicina, como la citología, la histología, la neurobiología, la virología y la investigación del cáncer, entre otras.

La tripsina es una enzima proteolítica presente en el jugo pancreático y la mucosa intestinal del ser humano y otros animales. Forma parte de las enzimas digestivas que ayudan en la digestión de las proteínas en el organismo. La tripsina ayuda a descomponer las largas cadenas de proteínas en pequeños péptidos y aminoácidos, los cuales pueden ser absorbidos más fácilmente a través de la membrana intestinal. Su nombre sistemático es según la nomenclatura IUBMB (Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular) es: 3.4.21.4. La tripsina es producida en forma inactiva, como tripsinógeno, en el páncreas y se activa por la enteropeptidasa en el intestino delgadopara comenzar su función digestiva.

La tripsina también tiene un rol importante en la activación de otras enzimas proteolíticas como quimilitrica, colagenasa y plasmina. Además, interviene en la regulación de diversos procesos celulares como la proliferación, migración y diferenciación celular, así como también en la respuesta inflamatoria y la coagulación sanguínea.

En medicina, se utiliza a veces tripsina en forma exógena para ayudar a disolver los coágulos de sangre y mejorar el flujo sanguíneo en ciertas condiciones médicas. Sin embargo, su uso clínico es limitado por su potencial de causar daño tisular si se usa en exceso o inapropiadamente.

Un operón es una unidad funcional de la transcripción en prokaryotes, que consiste en uno o más genes adyacentes controlados por un solo promotor y terminador, y a menudo un solo sitio de operador entre ellos. Los genes dentro de un operón están relacionados funcionalmente y se transcriben juntos como un ARN mensajero polcistronico, el cual luego es traducido en múltiples proteínas. Este mecanismo permite la regulación coordinada de la expresión génica de los genes relacionados. El concepto de operón fue introducido por Jacob y Monod en 1961 para explicar la regulación genética en Escherichia coli. Los ejemplos bien conocidos de operones incluyen el operón lac, que controla la digestión de lactosa, y el operón trp, que regula la biosíntesis de triptófano. En eukaryotes, los genes suelen estar dispuestos individualmente y no tienen operones como se definen en prokaryotes.

En realidad, la terminología "cromosomas bacterianos" no es del todo correcta o está desactualizada. Los científicos y genetistas modernos prefieren el término "cromosoma bacteriano circular" o simplemente "genoma bacteriano", ya que las bacterias no poseen los cromosomas linearmente organizados como los eucariotas (organismos con células con núcleo verdadero, como los humanos).

El genoma bacteriano es un solo cromosoma circular, una molécula de ADN de cadena doble que forma un anillo continuo. Además del cromosoma bacteriano circular, las bacterias pueden tener uno o más plásmidos, que son pequeñas moléculas de ADN de cadena doble circulares que contienen genes adicionales y pueden transferirse entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación.

Por lo tanto, una definición médica actualizada sería:

El cromosoma bacteriano circular es la única molécula de ADN de cadena doble en forma de anillo que contiene los genes y constituye el genoma de las bacterias. Las bacterias también pueden tener uno o más plásmidos, que son pequeñas moléculas de ADN circulares adicionales que contienen genes suplementarios.

La definición médica de ADN (Ácido Desoxirribonucleico) es el material genético que forma la base de la herencia biológica en todos los organismos vivos y algunos virus. El ADN se compone de dos cadenas de nucleótidos, formadas por una molécula de azúcar (desoxirribosa), un grupo fosfato y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). Las dos cadenas se enrollan entre sí para formar una doble hélice, con las bases emparejadas entre ellas mediante enlaces de hidrógeno: A siempre se empareja con T, y G siempre se empareja con C.

El ADN contiene los genes que codifican la mayoría de las proteínas del cuerpo humano, así como información adicional sobre su expresión y regulación. La secuencia específica de las bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas, lo que a su vez influye en los rasgos y características del organismo.

El ADN se replica antes de que una célula se divida, creando dos copias idénticas de cada cromosoma para la célula hija. También puede experimentar mutaciones, o cambios en su secuencia de bases, lo que puede dar lugar a variaciones genéticas y posibles trastornos hereditarios.

La investigación del ADN ha tenido un gran impacto en el campo médico, permitiendo la identificación de genes asociados con enfermedades específicas, el diagnóstico genético prenatal y el desarrollo de terapias génicas para tratar enfermedades hereditarias.

La Western blotting, también conocida como inmunoblotting, es una técnica de laboratorio utilizada en biología molecular y bioquímica para detectar y analizar proteínas específicas en una muestra compleja. Este método combina la electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE) con la transferencia de proteínas a una membrana sólida, seguida de la detección de proteínas objetivo mediante un anticuerpo específico etiquetado.

Los pasos básicos del Western blotting son:

1. Electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE): Las proteínas se desnaturalizan, reducen y separan según su tamaño molecular mediante la aplicación de una corriente eléctrica a través del gel de poliacrilamida.
2. Transferencia de proteínas: La proteína separada se transfiere desde el gel a una membrana sólida (generalmente nitrocelulosa o PVDF) mediante la aplicación de una corriente eléctrica constante. Esto permite que las proteínas estén disponibles para la interacción con anticuerpos.
3. Bloqueo: La membrana se bloquea con una solución que contiene leche en polvo o albumina séricade bovino (BSA) para evitar la unión no específica de anticuerpos a la membrana.
4. Incubación con anticuerpo primario: La membrana se incuba con un anticuerpo primario específico contra la proteína objetivo, lo que permite la unión del anticuerpo a la proteína en la membrana.
5. Lavado: Se lavan las membranas para eliminar el exceso de anticuerpos no unidos.
6. Incubación con anticuerpo secundario: La membrana se incuba con un anticuerpo secundario marcado, que reconoce y se une al anticuerpo primario. Esto permite la detección de la proteína objetivo.
7. Visualización: Las membranas se visualizan mediante una variedad de métodos, como quimioluminiscencia o colorimetría, para detectar la presencia y cantidad relativa de la proteína objetivo.

La inmunoblotting es una técnica sensible y específica que permite la detección y cuantificación de proteínas individuales en mezclas complejas. Es ampliamente utilizado en investigación básica y aplicada para estudiar la expresión, modificación postraduccional y localización de proteínas.

La beta-galactosidase es una enzima (un tipo de proteína que acelera reacciones químicas en el cuerpo) que ayuda a descomponer los azúcares específicos, llamados galactósidos. Se encuentra normalmente en las células de varios organismos vivos, incluyendo los seres humanos. En el cuerpo humano, la beta-galactosidase se produce en varias partes del cuerpo, como el intestino delgado, donde ayuda a descomponer la lactosa (un azúcar encontrado en la leche y los productos lácteos) en glucosa y galactosa, los cuales pueden ser absorbidos y utilizados por el cuerpo como fuente de energía.

La actividad de la beta-galactosidase también se utiliza a menudo como un marcador bioquímico en diversas pruebas de laboratorio. Por ejemplo, una prueba común llamada prueba de la bacteria "Escherichia coli" (E. coli) mide los niveles de beta-galactosidase para ayudar a identificar ciertas cepas de esta bacteria. Además, en la investigación biomédica, se utiliza a menudo una versión modificada de la beta-galactosidase de E. coli como un marcador de expresión génica, lo que permite a los científicos rastrear y medir la actividad de genes específicos en células vivas.

En resumen, la beta-galactosidase es una enzima importante que descompone los galactósidos y ayuda en la digestión de la lactosa. También se utiliza como un marcador bioquímico útil en diversas pruebas de laboratorio y la investigación biomédica.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

En medicina y biología, se entiende por medios de cultivo (también llamados medios de cultivos o medios de desarrollo) a los preparados específicos que contienen los nutrientes esenciales para el crecimiento y desarrollo de microorganismos, células vegetales o tejidos animales. Estos medios suelen estar compuestos por una mezcla de sustancias químicas como sales minerales, vitaminas, carbohidratos, proteínas y/o aminoácidos, además de un medio físico sólido o líquido donde se dispongan las muestras a estudiar.

En el caso particular de los medios de cultivo para microorganismos, éstos pueden ser solidificados con la adición de agar-agar, gelatina u otras sustancias que eleven su punto de fusión por encima de la temperatura ambiente, permitiendo así el crecimiento visible de colonias bacterianas o fúngicas. A los medios de cultivo para microorganismos se les puede agregar determinados factores inhibidores o selectivos con el fin de aislar y favorecer el crecimiento de ciertas especies, impidiendo el desarrollo de otras. Por ejemplo, los antibióticos se utilizan en los medios de cultivo para suprimir el crecimiento bacteriano y así facilitar el estudio de hongos o virus.

Los medios de cultivo son herramientas fundamentales en diversas áreas de la medicina y la biología, como el diagnóstico microbiológico, la investigación médica, la producción industrial de fármacos y vacunas, entre otras.

La expresión génica es un proceso biológico fundamental en la biología molecular y la genética que describe la conversión de la información genética codificada en los genes en productos funcionales, como ARN y proteínas. Este proceso comprende varias etapas, incluyendo la transcripción, procesamiento del ARN, transporte del ARN y traducción. La expresión génica puede ser regulada a niveles variables en diferentes células y condiciones, lo que permite la diversidad y especificidad de las funciones celulares. La alteración de la expresión génica se ha relacionado con varias enfermedades humanas, incluyendo el cáncer y otras afecciones genéticas. Por lo tanto, comprender y regular la expresión génica es un área importante de investigación en biomedicina y ciencias de la vida.

No hay una definición médica específica para "conejos". Los conejos son animales pertenecientes a la familia Leporidae, que también incluye a los liebres. Aunque en ocasiones se utilizan como mascotas, no hay una definición médica asociada con ellos.

Sin embargo, en un contexto zoológico o veterinario, el término "conejos" podría referirse al estudio de su anatomía, fisiología, comportamiento y cuidados de salud. Algunos médicos especializados en animales exóticos pueden estar familiarizados con la atención médica de los conejos como mascotas. En este contexto, los problemas de salud comunes en los conejos incluyen enfermedades dentales, trastornos gastrointestinales y parásitos.

La "Temperatura Ambiental" en un contexto médico generalmente se refiere a la medición de la temperatura del aire que rodea al paciente o sujeto. Se mide normalmente con un termómetro y se expresa generalmente en grados Celsius (°C) o Fahrenheit (°F).

En el cuidado clínico, la temperatura ambiental adecuada es importante para el confort del paciente, así como para el correcto funcionamiento del equipo médico. Por ejemplo, algunos medicamentos y vacunas deben almacenarse a temperaturas específicas.

También es un factor a considerar en el manejo de pacientes con patologías que alteran la termorregulación corporal, como las infecciones graves, los traumatismos severos o las enfermedades neurológicas. En estos casos, mantener una temperatura ambiental controlada puede contribuir a prevenir hipotermia o hipertermia, condiciones que podrían empeorar el estado del paciente.

"Saccharomyces cerevisiae" es una especie de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y panadera para la fermentación del azúcar en dióxido de carbono y alcohol. También se conoce como "levadura de cerveza" o "levadura de pan". En un contexto médico, a veces se utiliza en investigaciones científicas y medicinales como organismo modelo debido a su fácil cultivo, bien conocido genoma y capacidad para expresar genes humanos. Es un hongo unicelular que pertenece al reino Fungi, división Ascomycota, clase Saccharomycetes, orden Saccharomycetales y familia Saccharomycetaceae.

Las actinas son proteínas fibrosas que forman parte del citoesqueleto de las células eucariotas. Están presentes en el citoplasma y desempeñan un papel importante en diversos procesos celulares, como la motilidad celular, el transporte intracelular y la división celular.

Existen varios tipos de actinas, siendo las más comunes la actina-alfa, beta y gamma. La actina-alfa es la forma más abundante en los músculos, donde se organiza en largas fibrillas para generar fuerza contráctil. Por otro lado, la actina-beta y gamma se encuentran en otras células y forman redes dinámicas que cambian constantemente de forma y orientación.

Las actinas pueden unirse a otras proteínas y formar complejos que desempeñan funciones específicas en la célula. Por ejemplo, la unión de actina con miosina permite la contracción muscular, mientras que su unión con espectrina ayuda a mantener la forma y rigidez de la célula.

En resumen, las actinas son proteínas estructurales vitales para el mantenimiento y funcionamiento normal de las células eucariotas.

La mutagénesis es un proceso por el cual la estructura del material genético, generalmente ADN o ARN, se altera de forma espontánea o inducida intencionalmente por agentes físicos o químicos. Estas modificaciones pueden dar lugar a cambios en la secuencia nucleotídica, que pueden variar desde pequeñas sustituciones, inserciones o deleciones hasta reordenamientos más complejos y extensos del genoma.

Existen diferentes tipos de mutagénesis, entre los que se incluyen:

1. Mutagénesis espontánea: Se refiere a las mutaciones que ocurren naturalmente sin la intervención de factores externos. Estas mutaciones pueden ser el resultado de errores durante la replicación del ADN, reparación ineficiente del daño en el ADN o procesos químicos espontáneos como la desaminación de las bases nitrogenadas.

2. Mutagénesis inducida: Se trata de mutaciones provocadas intencionalmente por agentes físicos, químicos o biológicos. Algunos ejemplos de estos agentes incluyen radiaciones ionizantes (como rayos X y gamma), productos químicos mutagénicos (como derivados del benceno, aflatoxinas y nitrosaminas) y virus oncogénicos o bacterias que producen toxinas mutagénicas.

3. Mutagénesis dirigida: Es un tipo de mutagénesis inducida en la que se utilizan técnicas específicas para introducir cambios deseados en el genoma con precisión y eficiencia. La mutagénesis dirigida puede implicar el uso de enzimas de restricción, ligasas, oligonucleótidos sintéticos o sistemas de recombinación basados en bacterias u hongos.

La mutagénesis tiene aplicaciones importantes en la investigación biomédica y biotecnológica, ya que permite el estudio de las funciones genéticas, el desarrollo de modelos animales para enfermedades humanas y la creación de organismos modificados geneticamente con propiedades mejoradas. Sin embargo, también plantea preocupaciones éticas y de seguridad, especialmente en relación con los posibles riesgos asociados con el uso de organismos genéticamente modificados en la agricultura y el medio ambiente.

La catálisis es un proceso químico en el que una sustancia, conocida como catalizador, aumenta la velocidad o tasa de reacción de una determinada reacción química sin consumirse a sí misma. Esto sucede al disminuir la energía de activación necesaria para iniciar la reacción y estabilizar los intermediarios reactivos que se forman durante el proceso.

En el contexto médico, la catálisis juega un papel importante en diversas funciones biológicas, especialmente en las relacionadas con las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores naturales y aceleran reacciones químicas específicas dentro de los organismos vivos. Estas reacciones son esenciales para la supervivencia y el funcionamiento adecuado del cuerpo humano, ya que intervienen en procesos metabólicos como la digestión de nutrientes, la síntesis de moléculas complejas y la eliminación de desechos.

Las enzimas funcionan mediante la unión a sus sustratos (las moléculas sobre las que actúan) en sitios específicos llamados sitios activos. Esta interacción reduce la energía de activación requerida para que la reacción ocurra, lo que permite que el proceso se lleve a cabo más rápidamente y con menor consumo de energía. Después de facilitar la reacción, la enzima se libera y puede volver a unirse a otro sustrato, haciendo que este proceso sea altamente eficiente y efectivo.

En resumen, la catálisis es un fenómeno químico fundamental que involucra el uso de catalizadores para acelerar reacciones químicas. En el campo médico, las enzimas son ejemplos importantes de catalizadores biológicos que desempeñan funciones vitales en diversos procesos metabólicos y fisiológicos.

Las mitocondrias son organelos membranosos presentes en la mayoría de las células eucariotas, responsables de generar energía a través del proceso de respiración celular. También desempeñan un papel crucial en otros procesos metabólicos como el metabolismo de lípidos y aminoácidos, la síntesis de hierro-sulfuro clústeres y la regulación de la señalización celular y la apoptosis.

Las mitocondrias tienen una doble membrana: la membrana externa, que es relativamente permeable y contiene proteínas transportadoras, y la membrana interna, que está folded en pliegues llamados crestas y contiene las enzimas necesarias para la fosforilación oxidativa, un proceso mediante el cual el ATP se produce a partir del ADP y el fosfato inorgánico utilizando la energía liberada por la oxidación de nutrientes como la glucosa.

Las mitocondrias también contienen su propio ADN, que codifica algunas de las proteínas necesarias para la función mitocondrial. Sin embargo, la mayoría de las proteínas mitocondriales se sintetizan en el citoplasma y luego se importan a las mitocondrias.

Las disfunciones mitocondriales se han relacionado con una variedad de enfermedades humanas, incluidas enfermedades neurodegenerativas, cardiovasculares, metabólicas y musculoesqueléticas.

Los Receptores de Superficie Celular son estructuras proteicas especializadas en la membrana plasmática de las células que reciben y transducen señales químicas del entorno externo al interior de la célula. Estos receptores interactúan con diversas moléculas señal, como hormonas, neurotransmisores, factores de crecimiento y anticuerpos, mediante un proceso conocido como unión ligando-receptor. La unión del ligando al receptor desencadena una cascada de eventos intracelulares que conducen a diversas respuestas celulares, como el crecimiento, diferenciación, movilidad y apoptosis (muerte celular programada). Los receptores de superficie celular se clasifican en varias categorías según su estructura y mecanismo de transducción de señales, que incluyen receptores tirosina quinasa, receptores con actividad tirosina quinasa intrínseca, receptores acoplados a proteínas G, receptores nucleares y receptores de canales iónicos. La comprensión de la estructura y función de los receptores de superficie celular es fundamental para entender los procesos fisiológicos y patológicos en el cuerpo humano y tiene importantes implicaciones en el desarrollo de terapias dirigidas a modular su actividad en diversas enfermedades, como el cáncer, las enfermedades cardiovasculares y los trastornos neurológicos.

'Mycobacterium tuberculosis' es un tipo específico de bacteria que causa la enfermedad conocida como tuberculosis (TB). Es parte del complejo Mycobacterium tuberculosis (MTBC), que también incluye otras subespecies mycobacteriales relacionadas que pueden causar enfermedades similares.

Estas bacterias tienen una pared celular única rica en lípidos, lo que les confiere resistencia a muchos antibióticos y desinfectantes comunes. Son capaces de sobrevivir dentro de las células huésped durante períodos prolongados, lo que dificulta su eliminación por parte del sistema inmunológico.

La transmisión de Mycobacterium tuberculosis generalmente ocurre a través del aire, cuando una persona infectada con TB activa tose, estornuda, habla o canta, dispersando las gotitas infecciosas que contienen las bacterias. La infección puede ocurrir si alguien inspira esas gotitas y las bacterias ingresan a los pulmones.

Después de la inhalación, las bacterias pueden multiplicarse y provocar una infección activa o permanecer latentes dentro del cuerpo durante años sin causar síntomas. Solo alrededor del 5-10% de las personas infectadas con TB latente desarrollarán tuberculosis activa, que puede afectar no solo los pulmones sino también otros órganos y tejidos.

El diagnóstico de Mycobacterium tuberculosis generalmente implica pruebas de laboratorio, como el examen microscópico de esputo o líquido corporal, cultivo bacteriano y pruebas moleculares de detección de ADN. El tratamiento suele requerir una combinación de múltiples antibióticos durante varios meses para garantizar la erradicación completa de las bacterias y prevenir la resistencia a los medicamentos.

Las pruebas de sensibilidad microbiana, también conocidas como pruebas de susceptibilidad antimicrobiana, son ensayos de laboratorio realizados en cultivos aislados de bacterias o hongos para determinar qué medicamentos, si se administran a un paciente, serán eficaces para tratar una infección causada por esos microorganismos.

Estas pruebas generalmente se llevan a cabo después de que un cultivo microbiológico ha demostrado la presencia de un patógeno específico. Luego, se exponen los microorganismos a diferentes concentraciones de fármacos antimicrobianos y se observa su crecimiento. La prueba puede realizarse mediante difusión en agar (por ejemplo, pruebas de Kirby-Bauer) o mediante métodos automatizados y semiautomatizados.

La interpretación de los resultados se realiza comparando el crecimiento microbiano con las concentraciones inhibitorias de los fármacos. Si el crecimiento del microorganismo es inhibido a una concentración baja del fármaco, significa que el medicamento es muy activo contra ese microorganismo y se considera sensible al antibiótico. Por otro lado, si se necesita una alta concentración del fármaco para inhibir el crecimiento, entonces el microorganismo se considera resistente a ese antibiótico.

La información obtenida de estas pruebas es útil para guiar la selección apropiada de agentes antimicrobianos en el tratamiento de infecciones bacterianas y fúngicas, con el objetivo de mejorar los resultados clínicos y minimizar el desarrollo y propagación de resistencia a los antibióticos.

La espectroscopia de resonancia magnética (MRS, por sus siglas en inglés) es una técnica no invasiva de diagnóstico por imágenes que proporciona información metabólica y química sobre tejidos específicos. Es un método complementario a la resonancia magnética nuclear (RMN) y a la resonancia magnética de imágenes (RMI).

La MRS se basa en el principio de que diferentes núcleos atómicos, como el protón (1H) o el carbono-13 (13C), tienen propiedades magnéticas y pueden absorber y emitir energía electromagnética en forma de radiación de radiofrecuencia cuando se exponen a un campo magnético estático. Cuando se irradia un tejido con una frecuencia específica, solo los núcleos con las propiedades magnéticas apropiadas absorberán la energía y emitirán una señal de resonancia que puede ser detectada y analizada.

En la práctica clínica, la MRS se utiliza a menudo en conjunción con la RMN para obtener información adicional sobre el metabolismo y la composición química de los tejidos. Por ejemplo, en el cerebro, la MRS puede medir la concentración de neurotransmisores como el N-acetilaspartato (NAA), la creatina (Cr) y la colina (Cho), que están asociados con diferentes procesos fisiológicos y patológicos. La disminución de la concentración de NAA se ha relacionado con la pérdida neuronal en enfermedades como la esclerosis múltiple y el Alzheimer, mientras que un aumento en los niveles de Cho puede indicar inflamación o lesión celular.

La MRS tiene varias ventajas sobre otras técnicas de diagnóstico por imágenes, como la tomografía computarizada y la resonancia magnética nuclear, ya que no requiere el uso de radiación o contraste y puede proporcionar información funcional además de anatómica. Sin embargo, tiene algunas limitaciones, como una resolución espacial más baja y un tiempo de adquisición de datos más largo en comparación con la RMN estructural. Además, la interpretación de los resultados de la MRS puede ser compleja y requiere un conocimiento especializado de la fisiología y el metabolismo cerebral.

La mutagénesis sitio-dirigida es un proceso de ingeniería genética que implica la introducción específica y controlada de mutaciones en un gen o segmento de ADN. Este método se utiliza a menudo para estudiar la función y la estructura de genes y proteínas, así como para crear variantes de proteínas con propiedades mejoradas.

El proceso implica la utilización de enzimas específicas, como las endonucleasas de restricción o los ligases de ADN, junto con oligonucleótidos sintéticos que contienen las mutaciones deseadas. Estos oligonucleótidos se unen al ADN diana en la ubicación deseada y sirven como plantilla para la replicación del ADN. Las enzimas de reparación del ADN, como la polimerasa y la ligasa, luego rellenan los huecos y unen los extremos del ADN, incorporando así las mutaciones deseadas en el gen o segmento de ADN diana.

La mutagénesis sitio-dirigida es una herramienta poderosa en la investigación biomédica y se utiliza en una variedad de aplicaciones, como la creación de modelos animales de enfermedades humanas, el desarrollo de fármacos y la investigación de mecanismos moleculares de enfermedades. Sin embargo, también existe el potencial de que este método se use inadecuadamente, lo que podría dar lugar a riesgos para la salud y el medio ambiente. Por lo tanto, es importante que su uso esté regulado y supervisado cuidadosamente.

Los genes son unidades fundamentales de herencia en los organismos vivos. Están compuestos por segmentos específicos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que contienen información genética y dirigen la producción de proteínas, que a su vez desempeñan un papel crucial en el crecimiento, desarrollo y funcionamiento general de los organismos.

Cada gen tiene un lugar específico en un cromosoma y codifica una proteína particular o realiza alguna otra función importante en la regulación de las actividades celulares. Las variaciones en los genes pueden dar lugar a diferencias fenotípicas entre individuos, como el color de ojos, cabello o piel, y también pueden estar relacionadas con la predisposición a diversas enfermedades y trastornos.

La genética moderna ha permitido el estudio detallado de los genes y su función, lo que ha llevado al descubrimiento de nuevas terapias y tratamientos médicos, así como a una mejor comprensión de la diversidad y evolución de las especies.

La eliminación en secuencia, también conocida como "sequential elimination" en inglés, no es un término médico específico que se utilice generalmente en el campo de la medicina. Sin embargo, en algunos contextos clínicos especializados, particularmente en estudios de farmacología y toxicología, se puede referir a una serie de pruebas o procedimientos eliminatorios realizados en un orden específico para identificar o descartar la presencia de sustancias tóxicas, fármacos u otras moléculas de interés.

En este contexto, la eliminación secuencial implica el uso de diferentes métodos analíticos y técnicas de prueba, cada uno con diferentes grados de especificidad y sensibilidad, para reducir gradualmente las posibilidades de identificar la sustancia en cuestión. Esto puede ser útil en situaciones en las que se sospecha una intoxicación o exposición a una variedad de sustancias y es necesario priorizar los análisis y las intervenciones terapéuticas.

Sin embargo, fuera de este contexto específico, la eliminación en secuencia no tiene una definición médica generalmente aceptada.

La transducción de señal en un contexto médico y biológico se refiere al proceso por el cual las células convierten un estímulo o señal externo en una respuesta bioquímica o fisiológica específica. Esto implica una serie de pasos complejos que involucran varios tipos de moléculas y vías de señalización.

El proceso generalmente comienza con la unión de una molécula señalizadora, como un neurotransmisor o una hormona, a un receptor específico en la membrana celular. Esta interacción provoca cambios conformacionales en el receptor que activan una cascada de eventos intracelulares.

Estos eventos pueden incluir la activación de enzimas, la producción de segundos mensajeros y la modificación de proteínas intracelulares. Finalmente, estos cambios llevan a una respuesta celular específica, como la contracción muscular, la secreción de hormonas o la activación de genes.

La transducción de señal es un proceso fundamental en muchas funciones corporales, incluyendo la comunicación entre células, la respuesta a estímulos externos e internos, y la coordinación de procesos fisiológicos complejos.

La cromatografía en gel es una técnica de laboratorio utilizada en bioquímica y biología molecular para separar, identificar y purificar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (ADN y ARN) y carbohidratos complejos. Este método se basa en el principio de la cromatografía, en el que una mezcla se divide en diferentes componentes según sus diferencias de interacción con dos fases: una fase móvil (generalmente un líquido) y una fase estacionaria (normalmente un sólido poroso).

En la cromatografía en gel, la fase estacionaria es un gel compuesto por moléculas de polímeros cruzados, como el ácido acrílico o el agarosa. Estos geles se caracterizan por sus poros y tamaño de red, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular, la carga y otras propiedades fisicoquímicas de las moléculas presentes en la mezcla.

Existen diferentes tipos de cromatografía en gel, entre los que se encuentran:

1. Cromatografía de intercambio iónico en gel (IEC, por sus siglas en inglés): aprovecha las diferencias en la carga de las moléculas para separarlas. La fase estacionaria está cargada positiva o negativamente, y atrae a moléculas con cargas opuestas presentes en la mezcla.
2. Cromatografía de exclusión por tamaño en gel (GEC, por sus siglas en inglés): también conocida como filtración molecular en gel, separa las moléculas según su tamaño y forma. Las moléculas más grandes no pueden penetrar los poros del gel y se mueven más rápidamente que las moléculas más pequeñas, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular.
3. Cromatografía de afinidad en gel (AC, por sus siglas en inglés): utiliza ligandos específicos unidos a la fase estacionaria para capturar moléculas objetivo presentes en la mezcla. Las moléculas se eluyen posteriormente del gel mediante el uso de diferentes condiciones, como cambios en el pH o la concentración de sal.

La cromatografía en gel es una técnica ampliamente utilizada en biología molecular y bioquímica para purificar y analizar proteínas, ácidos nucleicos y otros biomoléculas. Su versatilidad y alta resolución la hacen una herramienta indispensable en diversos campos de investigación y aplicaciones clínicas.

El citosol es el componente acuoso del citoplasma, que se encuentra dentro de la membrana celular y fuera del núcleo de una célula. Contiene una variedad de orgánulos celulares, como mitocondrias, ribosomas y lisosomas, así como diversas moléculas, como azúcares, aminoácidos, iones y moléculas de señalización. El citosol desempeña un papel importante en muchos procesos celulares, como el metabolismo, la transducción de señales y el transporte de moléculas a través de la célula.

Los factores de transcripción son proteínas que regulan la transcripción genética, es decir, el proceso por el cual el ADN es transcrito en ARN. Estas proteínas se unen a secuencias específicas de ADN, llamadas sitios enhancer o silencer, cerca de los genes que van a ser activados o desactivados. La unión de los factores de transcripción a estos sitios puede aumentar (activadores) o disminuir (represores) la tasa de transcripción del gen adyacente.

Los factores de transcripción suelen estar compuestos por un dominio de unión al ADN y un dominio de activación o represión transcripcional. El dominio de unión al ADN reconoce y se une a la secuencia específica de ADN, mientras que el dominio de activación o represión interactúa con otras proteínas para regular la transcripción.

La regulación de la expresión génica por los factores de transcripción es un mecanismo fundamental en el control del desarrollo y la homeostasis de los organismos, y está involucrada en muchos procesos celulares, como la diferenciación celular, el crecimiento celular, la respuesta al estrés y la apoptosis.

La dimerización es un proceso molecular en el que dos moléculas idénticas o similares se unen para formar un complejo estable. En términos médicos, la dimerización a menudo se refiere al proceso por el cual las proteínas o las enzimas forman dímeros, que son agregados de dos moléculas idénticas o similares. Este proceso es importante en muchas funciones celulares y puede desempeñar un papel en la regulación de la actividad enzimática y la señalización celular.

Sin embargo, también se ha descubierto que ciertos marcadores de dimerización pueden utilizarse como indicadores de enfermedades específicas. Por ejemplo, los dímeros de fibrina son fragmentos de proteínas resultantes de la coagulación sanguínea y se han relacionado con el tromboembolismo venoso y otros trastornos trombóticos. Los niveles de dímeros de fibrina en sangre pueden utilizarse como un marcador de estas afecciones y ayudar en su diagnóstico y seguimiento.

En resumen, la dimerización es un proceso molecular importante que puede tener implicaciones clínicas significativas en el campo médico.

Los neutrófilos son un tipo de glóbulos blancos o leucocitos que desempeñan un papel crucial en el sistema inmunológico. Forman parte del grupo de glóbulos blancos conocidos como granulocitos y se caracterizan por su núcleo polimorfonuclear con varias lóbulos conectados por finos filamentos y por sus gránulos citoplásmicos, que contienen enzimas y otros componentes activos.

Los neutrófilos desempeñan un papel fundamental en la defensa del organismo contra infecciones, especialmente bacterianas. Son capaces de moverse rápidamente hacia los sitios de inflamación o infección a través de los vasos sanguíneos y tejidos, gracias a su capacidad de quimiotaxis (movimiento dirigido por estímulos químicos).

Una vez en el lugar de la infección, los neutrófilos pueden ingerir y destruir microorganismos invasores mediante un proceso llamado fagocitosis. Además, liberan sustancias químicas tóxicas (como radicales libres y enzimas) para ayudar a eliminar los patógenos. Sin embargo, este intenso proceso de destrucción también puede causar daño colateral a los tejidos circundantes, lo que contribuye al desarrollo de la inflamación y posibles complicaciones asociadas.

Un recuento bajo de neutrófilos en la sangre se denomina neutropenia y aumenta el riesgo de infecciones, mientras que un recuento alto puede indicar una respuesta inflamatoria o infecciosa activa, así como ciertas condiciones médicas. Por lo tanto, los neutrófilos son esenciales para mantener la homeostasis del sistema inmunológico y proteger al organismo contra las infecciones.

En términos médicos, la oxidación-reducción, también conocida como reacción redox, se refiere a un proceso químico en el que electrones son transferidos entre moléculas. Un componente de la reacción gana electrones y se reduce, mientras que el otro componente pierde electrones y se oxida.

Este tipo de reacciones son fundamentales en muchos procesos bioquímicos, como la producción de energía en nuestras células a través de la cadena de transporte de electrones en la mitocondria durante la respiración celular. La oxidación-reducción también juega un rol crucial en la detoxificación de sustancias nocivas en el hígado, y en la respuesta inmunitaria cuando las células blancas de la sangre (leucocitos) utilizan estos procesos para destruir bacterias invasoras.

Los desequilibrios en la oxidación-reducción pueden contribuir al desarrollo de diversas condiciones patológicas, incluyendo enfermedades cardiovasculares, cáncer y trastornos neurodegenerativos. Algunos tratamientos médicos, como la terapia con antioxidantes, intentan restaurar el equilibrio normal de estas reacciones para promover la salud y prevenir enfermedades.

La cromatografía líquida de alta presión (HPLC, por sus siglas en inglés) es una técnica analítica utilizada en el campo de la química y la medicina para separar, identificar y cuantificar diferentes componentes de una mezcla compleja.

En una columna cromatográfica rellena con partículas sólidas finas, se inyecta una pequeña cantidad de la muestra disuelta en un líquido (el móvil). Los diferentes componentes de la mezcla interactúan de manera única con las partículas sólidas y el líquido, lo que hace que cada componente se mueva a través de la columna a velocidades diferentes.

Esta técnica permite una alta resolución y sensibilidad, así como una rápida separación de los componentes de la muestra. La HPLC se utiliza en diversas aplicaciones, incluyendo el análisis farmacéutico, forense, ambiental y clínico.

En resumen, la cromatografía líquida de alta presión es una técnica analítica que separa y cuantifica los componentes de una mezcla compleja mediante el uso de una columna cromatográfica y un líquido móvil, y se utiliza en diversas aplicaciones en el campo de la química y la medicina.

El análisis de secuencia de ADN se refiere al proceso de determinar la exacta ordenación de las bases nitrogenadas en una molécula de ADN. La secuencia de ADN es el código genético que contiene la información genética hereditaria y guía la síntesis de proteínas y la expresión génica.

El análisis de secuencia de ADN se realiza mediante técnicas de biología molecular, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR) y la secuenciación por Sanger o secuenciación de nueva generación. Estos métodos permiten leer la secuencia de nucleótidos que forman el ADN, normalmente representados como una serie de letras (A, C, G y T), que corresponden a las cuatro bases nitrogenadas del ADN: adenina, citosina, guanina y timina.

El análisis de secuencia de ADN se utiliza en diversas áreas de la investigación biomédica y clínica, como el diagnóstico genético, la identificación de mutaciones asociadas a enfermedades hereditarias o adquiridas, el estudio filogenético y evolutivo, la investigación forense y la biotecnología.

La Reacción en Cadena de la Polimerasa, generalmente conocida como PCR (Polymerase Chain Reaction), es un método de bioquímica molecular que permite amplificar fragmentos específicos de DNA (ácido desoxirribonucleico). La técnica consiste en una serie de ciclos de temperatura controlada, donde se produce la separación de las hebras de DNA, seguida de la síntesis de nuevas hebras complementarias usando una polimerasa (enzima que sintetiza DNA) y pequeñas moléculas de DNA llamadas primers, específicas para la región a amplificar.

Este proceso permite obtener millones de copias de un fragmento de DNA en pocas horas, lo que resulta útil en diversos campos como la diagnóstica molecular, criminalística, genética forense, investigación genética y biotecnología. En el campo médico, se utiliza ampliamente en el diagnóstico de infecciones virales y bacterianas, detección de mutaciones asociadas a enfermedades genéticas, y en la monitorización de la respuesta terapéutica en diversos tratamientos.

En términos médicos, las sustancias macromoleculares se refieren a moléculas grandes y complejas que desempeñan diversas funciones importantes en los sistemas vivos. Estas moléculas están formadas por la combinación de varias subunidades más pequeñas llamadas monómeros, unidos mediante enlaces covalentes.

Hay cuatro clases principales de sustancias macromoleculares:

1. Proteínas: Son polímeros de aminoácidos y desempeñan una variedad de funciones estructurales, catalíticas, reguladoras y transportadoras en el cuerpo.

2. Ácidos nucleicos: Son polímeros de nucleótidos y comprenden el ADN (ácido desoxirribonucleico) y el ARN (ácido ribonucleico). El ADN almacena información genética, mientras que el ARN participa en la síntesis de proteínas.

3. Polisacáridos: Son polímeros de monosacáridos o azúcares simples y desempeñan funciones estructurales y de almacenamiento de energía. La celulosa, el almidón y el glucógeno son ejemplos de polisacáridos.

4. Lipidos: Aunque no son estrictamente polímeros, los lípidos son moléculas grandes que desempeñan funciones importantes en la membrana celular y como fuente de energía. Incluyen grasas, colesterol y fosfolípidos.

En resumen, las sustancias macromoleculares son moléculas grandes y complejas formadas por la combinación de subunidades más pequeñas, desempeñando diversas funciones vitales en los sistemas vivos.

Las regiones promotoras genéticas, también conocidas como regiones reguladorias cis o elementos enhancer, son segmentos específicos del ADN que desempeñan un papel crucial en la regulación de la transcripción génica. Esencialmente, actúan como interruptores que controlan cuándo, dónde y en qué cantidad se produce un gen determinado.

Estas regiones contienen secuencias reconocidas por proteínas reguladoras, llamadas factores de transcripción, que se unen a ellas e interactúan con la maquinaria molecular necesaria para iniciar la transcripción del ADN en ARN mensajero (ARNm). Los cambios en la actividad o integridad de estas regiones promotoras pueden dar lugar a alteraciones en los niveles de expresión génica, lo que a su vez puede conducir a diversos fenotipos y posiblemente a enfermedades genéticas.

Es importante destacar que las mutaciones en las regiones promotoras genéticas pueden tener efectos más sutiles pero extendidos en comparación con las mutaciones en el propio gen, ya que afectan a la expresión de múltiples genes regulados por esa región promovedora particular. Por lo tanto, comprender las regiones promotoras y su regulación es fundamental para entender los mecanismos moleculares detrás de la expresión génica y las enfermedades asociadas con su disfunción.

El núcleo celular es una estructura membranosa y generalmente esférica que se encuentra en la mayoría de las células eucariotas. Es el centro de control de la célula, ya que contiene la mayor parte del material genético (ADN) organizado como cromosomas dentro de una matriz proteica llamada nucleoplasma o citoplasma nuclear.

El núcleo está rodeado por una doble membrana nuclear permeable selectivamente, que regula el intercambio de materiales entre el núcleo y el citoplasma. La membrana nuclear tiene poros que permiten el paso de moléculas más pequeñas, mientras que las más grandes necesitan la ayuda de proteínas transportadoras especializadas para atravesarla.

El núcleo desempeña un papel crucial en diversas funciones celulares, como la transcripción (producción de ARN a partir del ADN), la replicación del ADN antes de la división celular y la regulación del crecimiento y desarrollo celulares. La ausencia de un núcleo es una característica distintiva de las células procariotas, como las bacterias.

En realidad, "factores de tiempo" no es un término médico específico. Sin embargo, en un contexto más general o relacionado con la salud y el bienestar, los "factores de tiempo" podrían referirse a diversos aspectos temporales que pueden influir en la salud, las intervenciones terapéuticas o los resultados de los pacientes. Algunos ejemplos de estos factores de tiempo incluyen:

1. Duración del tratamiento: La duración óptima de un tratamiento específico puede influir en su eficacia y seguridad. Un tratamiento demasiado corto o excesivamente largo podría no producir los mejores resultados o incluso causar efectos adversos.

2. Momento de la intervención: El momento adecuado para iniciar un tratamiento o procedimiento puede ser crucial para garantizar una mejoría en el estado del paciente. Por ejemplo, tratar una enfermedad aguda lo antes posible puede ayudar a prevenir complicaciones y reducir la probabilidad de secuelas permanentes.

3. Intervalos entre dosis: La frecuencia y el momento en que se administran los medicamentos o tratamientos pueden influir en su eficacia y seguridad. Algunos medicamentos necesitan ser administrados a intervalos regulares para mantener niveles terapéuticos en el cuerpo, mientras que otros requieren un tiempo específico entre dosis para minimizar los efectos adversos.

4. Cronobiología: Se trata del estudio de los ritmos biológicos y su influencia en diversos procesos fisiológicos y patológicos. La cronobiología puede ayudar a determinar el momento óptimo para administrar tratamientos o realizar procedimientos médicos, teniendo en cuenta los patrones circadianos y ultradianos del cuerpo humano.

5. Historia natural de la enfermedad: La evolución temporal de una enfermedad sin intervención terapéutica puede proporcionar información valiosa sobre su pronóstico, así como sobre los mejores momentos para iniciar o modificar un tratamiento.

En definitiva, la dimensión temporal es fundamental en el campo de la medicina y la salud, ya que influye en diversos aspectos, desde la fisiología normal hasta la patogénesis y el tratamiento de las enfermedades.

El Adenosín Trifosfato (ATP) es una molécula orgánica que desempeña un papel fundamental en la transferencia de energía celular. Es el "combustible" principal de las células y está involucrado en casi todos los procesos que requieren energía, como la contracción muscular, la conducción nerviosa y la síntesis de proteínas.

El ATP se compone de una base nitrogenada llamada adenina, un azúcar de cinco carbonos llamado ribosa y tres grupos fosfato. La energía celular se almacena en los enlaces de alta energía entre los grupos fosfato. Cuando la célula necesita energía, una reacción química rompe estos enlaces liberando energía que puede ser utilizada por la célula para realizar trabajo.

La producción de ATP se produce principalmente en el interior de las mitocondrias a través del proceso de respiración celular, aunque también puede producirse en otros lugares de la célula, como el citoplasma y los cloroplastos en las células vegetales.

En resumen, el ATP es una molécula vital para la transferencia de energía en las células vivas, y su producción y utilización están cuidadosamente reguladas para mantener un suministro adecuado de energía para todas las funciones celulares.

Los ratones consanguíneos C57BL, también conocidos como ratones de la cepa C57BL o C57BL/6, son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se han utilizado ampliamente en la investigación biomédica. La designación "C57BL" se refiere al origen y los cruces genéticos específicos que se utilizaron para establecer esta cepa particular.

La letra "C" indica que el ratón es de la especie Mus musculus, mientras que "57" es un número de serie asignado por el Instituto Nacional de Estándares y Tecnología (NIST) en los Estados Unidos. La "B" se refiere al laboratorio original donde se estableció la cepa, y "L" indica que fue el laboratorio de Little en la Universidad de Columbia.

Los ratones consanguíneos C57BL son genéticamente idénticos entre sí, lo que significa que tienen el mismo conjunto de genes en cada célula de su cuerpo. Esta uniformidad genética los hace ideales para la investigación biomédica, ya que reduce la variabilidad genética y facilita la comparación de resultados experimentales entre diferentes estudios.

Los ratones C57BL son conocidos por su resistencia a ciertas enfermedades y su susceptibilidad a otras, lo que los hace útiles para el estudio de diversas condiciones médicas, como la diabetes, las enfermedades cardiovasculares, el cáncer y las enfermedades neurológicas. Además, se han utilizado ampliamente en estudios de genética del comportamiento y fisiología.

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

La división celular es un proceso biológico fundamental en los organismos vivos, donde una célula madre se divide en dos células hijas idénticas. Este mecanismo permite el crecimiento, la reparación y la reproducción de tejidos y organismos. Existen dos tipos principales de división celular: mitosis y meiosis.

En la mitosis, la célula madre duplica su ADN y divide su citoplasma para formar dos células hijas genéticamente idénticas. Este tipo de división celular es común en el crecimiento y reparación de tejidos en organismos multicelulares.

Por otro lado, la meiosis es un proceso más complejo que ocurre durante la producción de gametos (óvulos y espermatozoides) en organismos sexualmente reproductoras. Implica dos rondas sucesivas de división celular, resultando en cuatro células hijas haploides con la mitad del número de cromosomas que la célula madre diploide. Cada par de células hijas es genéticamente único debido a los procesos de recombinación y segregación aleatoria de cromosomas durante la meiosis.

En resumen, la división celular es un proceso fundamental en el que una célula se divide en dos o más células, manteniendo o reduciendo el número de cromosomas. Tiene un papel crucial en el crecimiento, desarrollo, reparación y reproducción de los organismos vivos.

La apoptosis es un proceso programado de muerte celular que ocurre de manera natural en las células multicelulares. Es un mecanismo importante para el desarrollo, la homeostasis y la respuesta inmunitaria normal. La apoptosis se caracteriza por una serie de cambios citológicos controlados, incluyendo contracción celular, condensación nuclear, fragmentación del ADN y formación de vesículas membranosas que contienen los restos celulares, las cuales son posteriormente eliminadas por células especializadas sin desencadenar una respuesta inflamatoria. La apoptosis puede ser activada por diversos estímulos, como daño celular, falta de factores de supervivencia, activación de receptores de muerte y exposición a radiaciones o quimioterapia.

La activación enzimática es el proceso por el cual una enzima se activa para llevar a cabo su función biológica específica. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores, acelerando reacciones químicas en el cuerpo. Sin embargo, muchas enzimas se producen inactivas y requieren de un proceso de activación para que puedan realizar su función.

Existen diferentes mecanismos de activación enzimática, pero uno de los más comunes es la fosforilación, que consiste en la adición de un grupo fosfato a la molécula de la enzima. Este proceso puede ser reversible y está regulado por otras proteínas llamadas quinasas y fosfatasas, que añaden o eliminan grupos fosfato, respectivamente.

Otro mecanismo de activación enzimática es la eliminación de un inhibidor natural o la unión de un activador específico a la molécula de la enzima. En algunos casos, la activación enzimática puede requerir de una combinación de diferentes mecanismos.

La activación enzimática es un proceso crucial en muchas vías metabólicas y señalizaciones celulares, y su regulación adecuada es esencial para el mantenimiento de la homeostasis y la salud celular. La disfunción en la activación enzimática se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, diabetes y enfermedades neurodegenerativas.

La fosforilación es un proceso bioquímico fundamental en las células vivas, donde se agrega un grupo fosfato a una molécula, típicamente a una proteína. Esto generalmente se realiza mediante la transferencia de un grupo fosfato desde una molécula donadora de alta energía, como el ATP (trifosfato de adenosina), a una molécula receptora. La fosforilación puede cambiar la estructura y la función de la proteína, y es un mecanismo clave en la transducción de señales y el metabolismo energético dentro de las células.

Existen dos tipos principales de fosforilación: la fosforilación oxidativa y la fosforilación subsidiaria. La fosforilación oxidativa ocurre en la membrana mitocondrial interna durante la respiración celular y es responsable de la generación de la mayor parte de la energía celular en forma de ATP. Por otro lado, la fosforilación subsidiaria es un proceso regulador que ocurre en el citoplasma y nucleoplasma de las células y está involucrada en la activación y desactivación de enzimas y otras proteínas.

La fosforilación es una reacción reversible, lo que significa que la molécula fosforilada puede ser desfosforilada por la eliminación del grupo fosfato. Esta reversibilidad permite que las células regulen rápidamente las vías metabólicas y señalizadoras en respuesta a los cambios en el entorno celular.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

En biología molecular, las proteínas de unión al ADN bacteriano son una familia de proteínas pequeñas, generalmente básicas, de ... Inicialmente, se pensaba que las proteínas de unión al ADN bacteriano ayudaban a estabilizar el ADN bacteriano. Actualmente, se ... HU es una pequeña (10 kDa[9]​) proteína similar a una histona bacteriana que se asemeja a la histona H2B eucariota. HU actúa de ... La investigación sugiere que la proteína de unión al ADN bacteriano tiene un papel importante durante la replicacion de ADN; la ...
Forman un grupo monofilético en algunos árboles proteicos, como en el basado en la proteína EF-1α-Tu y en las proteínas de ... es la inserción de la proteína Hsp70, y [C] representa el clado de bacterias didérmicas con inserción de la proteína Hsp60 y la ... Si se compara el análisis fitogenético de las proteínas ribosómicas con otros estudios moleculares (ARNr, proteínas, genes), ... que se encontraría en la base de la filogenia bacteriana de acuerdo con nuevos métodos de análisis que estudian las proteínas ...
... han evolucionado a partir de proteínas celulares genuinas, como, proteínas de señalización PII y proteínas que contiene el ... Estas proteínas forman oligómeros de forma hexagonal y se cree que forman las facetas de la cáscara. Las proteínas BMC-H, que ... Un subconjunto de proteínas de capa está compuesto por copias en tándem (fusionadas) del dominio Pfam00936 (proteínas BMC-T). ... Los microcompartimientos bacterianos (MCB o BMC por sus siglas en inglés) son orgánulos bacterianos que consisten en una ...
... lípido-proteína y proteína-proteína. Los detergentes, al igual que los lípidos, se asocian entre ellos y se unen a superficies ... La pared celular bacteriana está compuesta por peptidoglicanos. Estos tipos de barrera extracelular confieren forma y rigidez a ... Los fosfolípidos son anfipáticos y tienen embebidas las proteínas de membrana. La naturaleza de los lípidos y las proteínas ... Muchos estudios en los que se usa electroforesis usan típicamente SDS para desnaturalizar las proteínas por completo. La ...
Este concepto fue probado al expresar proteínas virales y bacterianas en plantas. La administración oral de las vacunas es una ... Además, dichas proteínas son conocidas como fármacos producidos por plantas, PMP´s por sus siglas en inglés( Plant-made ... Mediante la adición y cambio de genes en el ADN vegetal, los científicos son capaces de controlar las proteínas que la planta ... Usar a las plantas como fábricas productoras de proteínas recombinantes tiene varias ventajas en comparación con la ...
... las polimerasas bacterianas empiezan a traducir ARN vírico en proteína. Estas proteínas se convierten en nuevos viriones dentro ... Las proteínas asociadas con los ácidos nucleicos son conocidas como nucleoproteínas, y la asociación de proteínas de la cápside ... enzima que es capaz de digerir las proteínas de las cubiertas bacterianas; además de eso, hay 144 moléculas de adenosina ... la síntesis de proteínas víricas, el ensamblaje de proteínas víricas y la replicación del genoma viral. El proceso de ...
... así como en proteínas bacterianas relacionadas.[6]​ En las bacterias, una proteína integral de membrana DGK forma una proteína ... En contraste, la proteína bacteriana yegS es una proteína citosólica soluble que contiene el dominio DGKc en la parte N- ... La lípido cinasa bacteriana yegS. In vitro fosforila el fosfatidilglicerol pero no el diacilglicerol. Probablemente fosforila ... La diacilglicerol cinasa K06A1.6 y la proteína F52C9.3 del Caenorhabditis elegans. Cinasas de bases esfingoides de cadena larga ...
La proteína p3 del extremo del fago se ancla a la proteína To1A del pilus bacteriano permitiéndole al fago transferir su genoma ... Sin la proteína p10 no se acumulan cadenas +. Lo que resulta particularmente interesante con respecto a esta proteína es que es ... Esta proteína se une al ADN de cadena sencilla + y evita que se siga replicando. Existe además una proteína adicional ... En el otro extremo del fago hay cinco copias de la proteína pIII (p3) expuestas en la superficie y de la proteína accesoria pVI ...
En cambio las proteínas-r mitocondriales y plastidiales están relacionadas con las bacterianas. En el ser humano hay 35 ... Una proteína ribosómica, proteína-r o (RP en inglés), es cualquiera de las proteínas que, junto con el ARNr, forman las ... Los microorganismos procariotas poseen en promedio unas 21 proteínas en la subunidad menor y unas 31 proteínas en la subunidad ... Una característica importante de las proteínas ribosómicas, está en que se encuentran entre las proteínas más altamente ...
La digestión bacteriana de las proteínas celulares debilita los tejidos corporales. A medida que las proteínas se descomponen ... La desintegración de las proteínas de un cuerpo en descomposición es un proceso espontáneo. La hidrólisis de proteínas se ... Durante el proceso de la putrefacción, los tejidos de la piel del cuerpo finalmente se rompen y liberan el gas bacteriano. A ... La causa es la descomposición de la materia orgánica por la digestión bacteriana o fúngica, que causa la liberación de gases ...
El primero utiliza proteínas con carga eléctrica que dañan la membrana bacteriana. El segundo utiliza lisozimas; estas enzimas ... y los estreptococos del grupo A de Lansfield producen proteínas como por ejemplo la proteína M o proteínas de las fimbrias para ... Algunas proteínas obstaculizan la fagocitosis mediada por opsoninas; Staphylococcus aureus produce proteína A para bloquear ... Se especializan en procesar las proteínas de las fimbrias de la superficie bacteriana, que están implicadas en la adhesión a ...
Organismos utilizados para la expresión de un gen (que hace la proteína del ADN). Existen muchos tipos de sistemas de expresión ... bacteriano; levadura; viral; cultivos celulares de plantas o animales: Levaduras, algas, protozoos, células eucariotas, líneas ...
IP: Jesús Sainz Ingeniería y diseño de proteínas. IP: Gabriel Moncalián Intergenómica. IP: Fernando de la Cruz Motores ... IPs: Elena Cabezón e Ignacio Arechaga Sistemas de secreción tipo IV bacterianos. IP: Matxalen Llosa Bases neurobiológicas del ... Alberto Sánchez y José Pedro Vaqué Farmacología molecular de receptores acoplados a proteínas G. IP: Juan López Giménez ...
Sus células poseen forma de barra; su cápsula bacteriana tiene dos capas, cada aproximadamente 12 nm de espesor; la externa es ... una dotación de proteínas. Su cepa tipo es Methanothermus fervidus Stetter 1982. Las células son móviles, estrictamente ...
Abreviadamente se le denomina gen i. Proteína reguladora: proteína codificada por el gen regulador. Esta proteína se une a la ... Los operones bacterianos suelen contener varios genes estructurales, son poligénicos o policistrónicos. Los operones en ... Abreviadamente se le designa por la letra O. El gen regulador (i): secuencia de ADN que codifica para la proteína reguladora ... Operón reprimible o represible es el que en condiciones normales sí expresa las proteínas estructurales aun en ausencia de ...
... o varios como el centro de reacción fotosintético bacteriano [White y Wimley, 1999]. Proteínas que se unen a la membrana ... lípido-proteína y proteína-proteína que favorecen ciertas interacciones y además favorecen la formación de dominios ... También existen otras proteínas que se unen a la membrana por medio de un segmento de aminoácidos apolares, como la proteína ... También existe otra clasificación de proteínas de membrana teniendo en cuenta la manera en que están unidas a ella: Proteínas ...
... sus observaciones aseguraban que las células bacterianas dosificadas con cloro liberan ácidos nucleicos, proteínas y potasio; y ...
... pero desde entonces se han encontrado homólogos bacterianos de las principales proteínas del citoesqueleto de las eucariotas.[ ... El crecimiento bacteriano sigue tres fases. Cuando una población bacteriana se encuentra en un nuevo ambiente con elevada ... Las cepas bacterianas identificadas en la tinción de Gram se deben corresponder con aislamientos bacterianos realizados en los ... Los flagelos están compuestos por cerca de 20 proteínas, con aproximadamente otras 30 proteínas para su regulación y ...
En las arqueas, el ortólogo de la proteína bacteriana RecA es la RadA.[11]​ En la ingeniería genética, la recombinación también ... La proteína RAD51 es necesaria para la recombinación mitótica y meiótica, mientras que la proteína de reparación del ADN, DMC1 ... Técnicas basadas en recombinación genética también se aplican en la ingeniería de proteínas para desarrollar nuevas proteínas ... es un proceso de transferencia génica que ocurre normalmente entre células individuales de la misma especie bacteriana. La ...
MreB es una proteína bacteriana creída que ser análoga a la actina eucariota. MreB y actina tienen un partido débil estructura ... 7] puesto que la FtsZ es esencial para la división celular en bacterias, esta proteína es un objetivo para el diseño de nuevos ... 1]. División de célula Cytokinesis Citoesqueleto Prokaryotes Filamento de proteína Gitai, Z. (2005). «The New Bacterial Cell ... FtsZ Actúa como una proteína de organización y se requiere para la división de célula. Es el primer componente del tabique ...
Durante el montaje, las proteínas que forman el filamento se añaden a la punta en lugar de en la base. El flagelo bacteriano ... El flagelo bacteriano es una estructura filamentosa que sirve para impulsar la célula bacteriana. Tiene una estructura única, ... Los flagelos están compuestos por cerca de 20 proteínas, con aproximadamente otras 30 proteínas para su regulación y ... El flagelo bacteriano está impulsado por un motor rotativo compuesto por proteínas (estátor, complejo Mot), situado en el punto ...
También está presente en la pared bacteriana. Recibe el nombre de ácido N-acetil-neuramínico. El ácido siálico está presente ... Es un azúcar que se incorpora a proteínas o lípidos durante el proceso de glucosilación en las células. Confiere carga positiva ...
El gen cagA codifica para una de las proteínas de virulencia mayoritarias en H. pylori. Las cepas bacterianas que tienen el gen ... La proteína CagA es fosforilada en un residuo específico de tirosina por proteínas de membrana de la célula huésped. Se ha ... Este gen codifica para la síntesis de una proteína relativamente larga (1186 aminoácidos). La proteína CagA ingresa a las ... También se ha sugerido que la región C-terminal de la proteína CagA (aminoácidos 873-1002) podría regular la transcripción ...
Este olor proviene de H2S generado por descomposición bacteriana de proteínas que contienen azufre.[2]​ Se lo conoce comúnmente ... ácido sulfhídrico proviene de proteínas que contienen aminoácidos que disponen de azufre, tales como metionina, cistina y ...
La proteína ribosómica S1 se une a las secuencias de adenina aguas arriba del sitio de unión al ribosoma. El aumento de la ... El ARNm bacteriano suele ser policistrónico y contiene múltiples sitios de unión a ribosomas. El inicio de la traducción es el ... A una temperatura superior a la habitual (~42 °C), la estructura secundaria RBS de las proteínas de choque térmico se deshace, ... Además, algunas regiones de iniciación bacterianas, como la rpsA, carecen por completo de secuencias SD identificables.[3]​ Los ...
Factores NOD (NOD Factor), moléculas de señalización bacterianas. Forma normal, en la teoría de bases de datos relacionales. ... Factor de transcripción nuclear (nuclear factor), proteína que participa en la regulación de la transcripción del ADN. ...
El periplasma contiene la capa de peptidoglicano y muchas proteínas responsables de la unión al substrato, hidrólisis y ... La envoltura celular bacteriana comprende la membrana citoplasmática y la pared celular más una membrana externa, en el caso de ... La pared celular bacteriana se diferencia de la del resto de los organismos por la presencia de peptidoglicano (heteropolímero ... El peptidoglicano es responsable de la rigidez de la pared celular bacteriana y determina la forma de la célula. La pared es ...
Hallaron que el indicador radiactivo era visible sólo en las células bacterianas, y no en las cubiertas proteicas. En un ... y no las proteínas), en lo que se denominó el experimento de Hershey y Chase. Si bien la existencia del ADN había sido conocida ... a diferencia de los 20 aminoácidos que forman las proteínas. Dejaron que los fagos del cultivo infectaran a las bacterias ... por los biólogos desde 1869, en aquella época se había supuesto que eran las proteínas las que portaban la información que ...
Se estima que los genes codificadores de proteínas bacterianas son 360 veces más abundantes que los genes humanos. Las ... El proyecto también financió la secuenciación de secuencias de ARNr 16S bacterianas amplificadas por reacción en cadena de la ... Sin embargo, el microbioma finalmente vuelve a un estado de equilibrio, aunque la composición de los tipos bacterianos cambia. ... esta cifra estaba basada en estimaciones de que el microbioma humano incluye 100 billones de células bacterianas, mientras que ...
... así como proteínas involucradas en la patogénesis bacteriana, hemos, enzimas hidrolíticas, proteínas de la capa S, factor de ... Una clase se especializa en la secreción de proteínas, como toxinas, hidrolasas, proteínas de la capa S, lantibióticos, ... Algunas proteínas de transporte ABC bacterianas también desempeñan un papel en la regulación de varios procesos fisiológicos.[3 ... bien a otras proteínas.[12]​ Las proteínas ABC se han detectado en la placenta, donde podrían proteger al feto contra ...
En biología molecular, las proteínas de unión al ADN bacteriano son una familia de proteínas pequeñas, generalmente básicas, de ... Inicialmente, se pensaba que las proteínas de unión al ADN bacteriano ayudaban a estabilizar el ADN bacteriano. Actualmente, se ... HU es una pequeña (10 kDa[9]​) proteína similar a una histona bacteriana que se asemeja a la histona H2B eucariota. HU actúa de ... La investigación sugiere que la proteína de unión al ADN bacteriano tiene un papel importante durante la replicacion de ADN; la ...
La prueba de proteína C reactiva busca inflamación en el cuerpo. La inflamación puede ser causada por una infección, una lesión ... Infecciones bacterianas o virus. *Enfermedad inflamatoria intestinal, trastorno de los intestinos que incluye enfermedad de ... La prueba de proteína C reactiva mide el nivel de proteína C reactiva (PCR) en una muestra de sangre. La PCR es una proteína ... Debo saber algo más sobre la prueba de proteína C reactiva?. La prueba de PCR a veces se confunde con la prueba de PCR de alta ...
También puede producirse por la descomposición bacteriana de la materia orgánica. Las bacterias de la boca y del tubo digestivo ... producen sulfuro de hidrógeno durante la digestión de alimentos que contienen proteínas vegetales o animales. Las fuentes ...
Meningitis bacteriana en niños mayores de 3 meses - Etiología, fisiopatología, síntomas, signos, diagnóstico y pronóstico de ... El líquido cefalorraquídeo se envía para su análisis, por lo general recuento de células, proteínas, glucosa, tinción de Gram, ... véase Meningitis bacteriana aguda Meningitis bacteriana aguda La meningitis bacteriana aguda es una infección bacteriana ... 3 meses véase Meningitis bacteriana neonatal Meningitis bacteriana neonatal La meningitis bacteriana neonatal es la inflamación ...
Palabras clave: Farmacorresistencia bacteriana; Penicilinasa; Genes MDR; Proteínas asociadas a resistencia a múltiples ... Sin embargo, es la adquisición de genes codificantes de metalo-ß-lactamasas (MßL) el mecanismo de resistencia bacteriana que ... a la resistencia bacteriana mediada por MßL en P. aeruginosa. Además, es necesaria la realización del secuenciamiento para ...
Bacteriana. *Parasitaria (Giardias). *Intolerancia al gluten, proteínas vacunas, soja, arroz y otras macromoléculas ... Contiene proteínas, grasas, hidratos de carbono, vitaminas y oligoelementos.. La lactosa es el único carbohidrato que existe en ... Mide la cantidad de hidrógeno en el aire espirado, resultante de la fermentación bacteriana en el colon de lactosa mal ...
A continuación, se pueden extraer grandes cantidades de una proteína de la célula bacteriana o eucariota. La proteína puede ... El ADN que codifica una proteína de interés se encuentra ahora dentro de una célula y la proteína puede expresarse. Existen ... Este plásmido puede insertarse en células bacterianas o animales. La introducción de ADN en células bacterianas puede ... Proteínas teñidas en un gel PAGE usando colorante azul de Coomassie.. Contenido[editar]. Al profundizar en cualquier fenómeno ...
Proteínas en LCR: se encuentran en pequeñas cantidades en LCR. La disminución de las proteínas no se considera significativa. ... Los niveles suelen aumentar en las meningitis bacterianas pero no en las víricas. También puede aumentar la LDH en una leucemia ... Electroforesis de proteínas en LCR: se separan los diferentes tipos de proteínas. Se pueden ver bandas oligoclonales en la ... Proteína C reactiva (PCR) en LCR: la PCR es un reactante de fase aguda y se eleva cuando hay inflamación. Aumenta de manera ...
Rápida y amplia diseminación de la respuesta de las proteínas de fase aguda tras infección bacteriana experimental 23-oct-2009 ... Proteínas de la fase aguda en cerdos infectados de forma experimental por Haemophilus parasuis. 21-dic-2009. ... Combinaciones óptimas de proteínas de la fase aguda para la detección de enfermedades infecciosas en cerdos. 01-jul-2011. ... Análisis longitudinal de las proteínas de fase aguda en la saliva en granjas porcinas con diferentea estatus sanitarios. 21-nov ...
Inactivación por las beta-lactamasas bacterianas. * Alteración de las proteínas de unión a la penicilina (PBPs) que reducen la ... del peptidoglicano bacteriano, que es un componente estructural integral de la pared celular bacteriana. La inhibición de la ... La impermeabilidad de la bacteria o los mecanimos de bombas de eflujo pueden causar o contribuir a la resistencia bacteriana, ... Alrededor de un 18% de la amoxicilina plasmática total se une a proteínas. El volumen de distribución aparente es ...
Inhibe la síntesis de pared celular bacteriana mediante la unión a proteínas diana, lisis bacteriana. ... Lyme: 500 mg/12 h. Niños con p.c. , 40 kg: amigdalitis aguda, faringitis, sinusitis bacteriana aguda: 10 mg/kg, 2 veces día ( ... y niños con p.c. ,= 40 kg: amigdalitis aguda, faringitis, sinusitis bacteriana aguda, cistitis, pielonefritis, infecciones de ... de amigdalitis estreptocócica aguda y faringitis, sinusitis bacteriana aguda, otitis media aguda, exacerbación aguda de ...
Localización de las proteínas PARTE III. EXPRESIÓN DE LOS GENES PROCARIONTES Capítulo 11. Transcripción bacteriana ...
La exposición de suspensiones bacterianas a detergentes aniónicos fuertes en valores de pH altos desestabiliza la envoltura ... celular, desnaturaliza el ADN cromosomal y las proteínas, y libera el ADN plasmídico al sobrenadante.. 4.1.1. ADN Plasmidíco ...
Si la leche tiene conteo de células somáticas del orden de 400,000/ml o mayor, la recuperación de proteína y de grasa disminuye ... De esta manera, el daño enzimático causado por enzimas de origen bacteriano puede agravar las pérdidas causadas por la mastitis ... El efecto final es que disminuye la cantidad de proteína y grasa que se puede recuperar en forma de queso. ... de las proteínas y menos del 84 % de la grasa. En este caso, se deja de obtener alrededor del 10 % de la cantidad de queso que ...
Si bien las RIV no contienen proteína de huevo, anafiláctica ni ninguna otra, se reportaron menos reacciones graves al VAERS ( ... Múltiples enfermedades a causa de infecciones bacterianas o virales, particularmente las infecciones gastrointestinales ... Entre estos se incluyen el antígeno de la vacuna, proteínas animales residuales, agentes antimicrobianos, conservantes, ... y por lo tanto es posible que contengan proteínas del huevo como la ovalbúmina. Entre las vacunas contra la influenza de las ...
"Este plásmido, además, es promiscuo, es decir, se transfiere entre distintas especies bacterianas y, con él, se propaga la ... Coll, jefe del laboratorio de Biología Estructural de Proteínas y Complejos de Ácidos Nucleicos y Máquinas Moleculares del IRB ... La estructura de una proteína desvela cómo se inicia la replicación del ADN que contiene resistencia a antibióticos ... Investigadores del IRB Barcelona presentan en la revista Nucleic Acids Research la estructura de la proteína RepB, unida al ADN ...
La proteína se ubica en la membrana de la bacteria y regula la entrada de iones de calcio en el interior celular. Los ... investigadores incorporaron el modelo de ese canal iónico bacteriano a células humanas productoras de insulina. Al hacerlo, se ... Sabían que ese tipo de proteínas responde a estímulos mecánicos y son comunes en animales y bacterias. Las usaron para que las ... Al hacer el experimento, los investigadores utilizaron una proteína de la bacteria Escherichia coli. ...
Actúan con células de reconocimiento para ácidos nucleicos ubicados en los virus intracelulares, además secretan proteínas ... la cual cumple con la función de producir lisis bacteriana, la cual en pacientes con LES se ha hallado deficiencia selectiva ... los cuales dan como resultado la reducción de la actividad de la proteína antiapoptótica. Sistema Del Complemento El sistema ... solubles conocidas como Interferones (IFN), la cuales proveen proteínas con grandes potencias activadas antivíricamente. Los ...
La acción de la mupirocina consiste en afectar la producción bacteriana de las proteínas que necesita la bacteria para crecer y ... y algunas otras infecciones bacterianas de la piel Introducción a las infecciones bacterianas de la piel La piel aporta una ... Introducción a los antibióticos Los antibióticos son fármacos que se utilizan para tratar las infecciones bacterianas. Son ... barrera notablemente eficaz contra las infecciones bacterianas y, aun cuando muchas bacterias entran en contacto o residen en ...
Ciprofloxacina funciona al detener la producción de proteínas esenciales que son necesarios por las bacterias para sobrevivir. ... para tratar diferentes tipos de infecciones bacterianas. También se utiliza para prevenir o retrasar ántrax después de la ...
La translocación de proteínas denominadas efectores desde el citoplasma bacteriano a la célula vegetal es un elemento ... Se ha descrito para varios microorganismos que cuando el T6SS está activo, las proteínas Hcp y VgrG que forman parte del ... Los genes que codifican proteínas estructurales en las dos bacterias presentan una gran similitud, así Hcp muestra un 94% de ... Utilizando anticuerpos contra Hcp de Agrobacterium se ha identificado esta proteína en el medio extracelular de cultivos de ...
... primaria ya pueden decidir qué pacientes con síntomas de infección del tracto respiratorio tienen colonización bacteriana y qué ... y la proteína C reactiva, aunque con las limitaciones de ser pruebas inespecíficas de infección bacteriana. Se conocen otros ... Certificar una infección bacteriana. Una hormona que actúa como marcador específico de la infección ayudaría a decidir qué ... En la mayoría de los casos, una fiebre elevada, la emisión de esputo, incluso la función de marcadores como la proteína C ...
El kiwi también es una bomba de vitamina C, capaz de fortalecer las defensas y de cotrolar la proliferación bacteriana.. Como ... Asimismo, estas frutas contienen enzimas especiales que facilitan la digestión de las proteínas. El mango es fuente de ...
... en sangre indican que se padece algún tipo de inflamación o infección bacteriana. ... Los niveles elevados de Proteína C reactiva (PCR) ... meningitis bacteriana, neumonía).. La proteína C reactiva es un ... Los niveles de proteína C reactiva (PCR) son muy elevados y sugieren una inflamación aguda debido a una infección bacteriana ... Los niveles de la proteína PCR pueden aumentar de forma muy significativa tras un traumatismo severo, una infección bacteriana ...
Se estableció la capacidad de la cobalamina para aumentar la resistencia no específica a las infecciones bacterianas. Uno de ... Se estableció que el ácido pantoténico participa en el metabolismo de los carbohidratos, grasas, proteínas, participa en los ... Es parte de las enzimas de la respiración tisular, afecta el metabolismo de los ácidos nucleicos, proteínas, carbohidratos, ... Esta vitamina está involucrada en el metabolismo de los carbohidratos, ácidos nucleicos, proteínas, lípidos. La acción de la ...
La proteína M, factor de virulencia fundamental para este patógeno bacteriano, también ha sido mencionado como superantígeno, a ... Un punto que aporta solidez a la asociación de esta proteína Nef con la patogenia de la infección por VIH es que para crear ... En este punto de la proteína M y sus fragmentos es tan reciente la información y tan poco definida aún, que hay ciertos autores ... La proteína reguladora Nef no requiere procesamiento intracelular, se une a moléculas HLA II, activa LT, produce proliferación ...
... mientras que el gen NFKB1 es el encargado de codificar el complejo de proteínas NFkB, que controla multitud de respuestas como ... el estrés, las citoquinas, la radiación ultravioleta o los antígenos bacterianos o virales. ...
Con ello se desarrolló un modelo basado en la proteína C reactiva cuantitativa (³ 2,0 mg/dL) en sangre periférica, así como la ... Palabras clave: recién nacido, meningitis bacteriana, meningitis aséptica, modelos de predicción, infección bacteriana severa, ... bacteriana, y también limitar con confianza su uso cuando la predicción es de bajo riesgo de meningitis bacteriana, aunque ... de riesgo de infección bacteriana severa. Resultados: se precisó que el Modelo de Predicción de Meningitis Bacteriana Neonatal ...
  • La prueba de proteína C reactiva mide el nivel de proteína C reactiva (PCR) en una muestra de sangre. (medlineplus.gov)
  • Normalmente, usted tiene niveles bajos de proteína C reactiva en su sangre. (medlineplus.gov)
  • Una prueba de proteína C reactiva puede mostrar si usted tiene inflamación en su cuerpo y cuánta tiene. (medlineplus.gov)
  • Su profesional de la salud puede pedir una prueba de proteína C reactiva para ver si los tratamientos para inflamación crónica están funcionando o para tomar decisiones de tratamiento si usted tiene sepsis . (medlineplus.gov)
  • También puede necesitar una prueba de proteína C reactiva si su profesional de la salud piensa que puede tener una afección que causa inflamación. (medlineplus.gov)
  • Los niveles de proteína C reactiva se elevan y bajan dependiendo de cuánta inflamación hay en su cuerpo. (medlineplus.gov)
  • Si sus niveles de proteína C reactiva bajan, es un signo de que su tratamiento para la inflamación está funcionando o que usted está sanando. (medlineplus.gov)
  • Qué ocurre durante una prueba de proteína C reactiva? (medlineplus.gov)
  • Cuáles son los valores de Proteína C Reactiva recomendados? (tuotromedico.com)
  • Qué indican los valores de Proteína C Reactiva altos o elevados en sangre? (tuotromedico.com)
  • Los niveles elevados de Proteína C reactiva (PCR) por encima de lo normal son sugerentes de padecer principalmente algún tipo de inflamación o infección bacteriana. (tuotromedico.com)
  • La proteína C reactiva es un parámetro de ayuda diagnóstica ya que debe usarse en combinación con otros parámetros analíticos y en función de los síntomas presentes para realizar un diagnóstico adecuado. (tuotromedico.com)
  • Qué puede producir un aumento de los valores de Proteína C Reactiva en sangre? (tuotromedico.com)
  • Qué enfermedades pueden producir un valor elevado de Proteína C Reactiva en sangre? (tuotromedico.com)
  • Qué puedo hacer para disminuir los valores de Proteína C Reactiva? (tuotromedico.com)
  • En la mayoría de los casos, una fiebre elevada, la emisión de esputo, incluso la función de marcadores como la proteína C reactiva, proporcionan una idea bastante precisa al médico de que una infección puede no ser vírica, sino bacteriana. (consumer.es)
  • Sumado a marcadores elevados de inflamación, como eritrosedimentación, proteína C reactiva o procalcitonina y ninguna otra causa evidente de inflamación, incluida la sepsis bacteriana, síndromes de shock estafilocócicos o estreptocócicos. (diariodecuyo.com.ar)
  • 1. Cuando un paciente acude a la consulta con síntomas de infección de las vías respiratorias, que el médico utilice pruebas en la consulta de proteína C reactiva durante la visita probablemente reduce el número de pacientes a quienes se les prescribe un antibiótico, sin que ello afecte la recuperación del paciente. (cochrane.org)
  • Actualmente hay tres tipos de biomarcadores disponibles como pruebas en el lugar de atención: proteína C reactiva, procalcitonina y leucocitos. (cochrane.org)
  • Doce estudios investigaron pruebas para el biomarcador proteína C reactiva y un estudio investigó una prueba para el biomarcador procalcitonina. (cochrane.org)
  • Meningitis bacteriana aguda La meningitis bacteriana aguda es una infección bacteriana rápidamente progresiva de las meninges y el espacio subaracnoideo. (msdmanuals.com)
  • Meningitis viral La meningitis viral tiende a ser menos grave que la meningitis bacteriana aguda. (msdmanuals.com)
  • Sinusitis bacteriana aguda. (janusinfo.se)
  • la PCR es un reactante de fase aguda y se eleva cuando hay inflamación. (labtestsonline.es)
  • 40 kg: amigdalitis aguda, faringitis, sinusitis bacteriana aguda: 10 mg/kg, 2 veces día (máx. (vademecum.es)
  • los ejemplos incluyen la proteína HU en Escherichia coli, un dímero de cadenas alfa y beta estrechamente relacionadas y en otras bacterias puede ser un dímero de cadenas idénticas. (wikipedia.org)
  • Se han encontrado proteínas de tipo HU en una variedad de bacterias ( incluidas las cianobacterias) y arqueas, y también están codificadas en el genoma del cloroplasto de algunas algas. (wikipedia.org)
  • 3]​ El factor de integración del huésped (IHF), un dímero de cadenas estrechamente relacionadas que se sugiere que funcionan en la recombinación genética, así como el control de la traducción y la transcripción,[4]​ se encuentran en entero bacterias y proteínas virales, incluida la proteína del virus de la peste porcina africana A104R. (wikipedia.org)
  • Se desconocía la presencia de proteínas similares a histonas en bacterias hasta que se observaron similitudes entre las histonas eucariotas y la proteína HU, particularmente debido a la abundancia, basicidad y tamaño pequeño de ambas proteínas. (wikipedia.org)
  • Luego de una mayor investigación, se descubrió que la composición de aminoácidos de HU se asemeja a la de las histonas eucariotas, lo que provocó una mayor investigación sobre la función exacta de las proteínas de unión al ADN bacteriano y el descubrimiento de otras proteínas relacionadas en las bacterias. (wikipedia.org)
  • Actualmente, se han descubierto muchas mas funciones de las proteínas de unión al ADN de las bacterias, incluida la regulación de la expresión genética por la proteína estructuradora de nucleoide similar a las histonas H-NS. (wikipedia.org)
  • Las bacterias de la boca y del tubo digestivo producen sulfuro de hidrógeno durante la digestión de alimentos que contienen proteínas vegetales o animales. (cdc.gov)
  • En la tierra, el sulfuro de hidrógeno es consumido por las bacterias y transformado en azufre. (cdc.gov)
  • Sabían que ese tipo de proteínas responde a estímulos mecánicos y son comunes en animales y bacterias. (eldebate.com.ar)
  • Ciprofloxacina funciona al detener la producción de proteínas esenciales que son necesarios por las bacterias para sobrevivir. (lowstars.com)
  • El T6SS tiene como componente principal una nanoestructura similar a las que utilizan los bacteriófagos1 para inyectar su ADN y que las bacterias usan para secretar proteínas. (upm.es)
  • Los genes que codifican proteínas estructurales en las dos bacterias presentan una gran similitud, así Hcp muestra un 94% de identidad entre ambas permitiendo que los anticuerpos que detectan Hcp de Agrobacterium3 también reaccionen con Hcp de Mim1. (upm.es)
  • Es un fármaco efectivo frente a bacterias gramnegativas, principalmente enterobacterias, Enterobacter cloacae, Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Klebsiella pneumoniae y oxytoca, Proteus mirabilis y Serratia marcescens . (aeped.es)
  • Debido a que muchas especies de bacterias intestinales también tienen CpxA, los expertos señalan que es posible que la serotonina pueda tener efectos de amplio alcance en la salud bacteriana intestinal. (montevideo.com.uy)
  • La fotosíntesis es un proceso en el cual las plantas, algas y algunas bacterias convierten la energía de la luz en energía química. (timetoast.com)
  • La aplicación de las penicilinas en el año 1940 se vio aparejada con el descubrimiento de la resistencia bacteriana, Edward P. Abraham y Ernest Chain , quienes habían participado junto con Howard Florey y Heatley en la purificación y aplicación de las penicilinas, observaron en ciertos cultivos de Escherichia coli la inactivación de las soluciones de penicilinas por una sustancia producida por dichas bacterias. (sld.cu)
  • Proteínas que se encuentran en cualquier especie de bacterias. (bvsalud.org)
  • El complemento es un sistema molecular especializado en detectar ciertas moléculas propias de las bacterias, o a bacterias recubiertas de anticuerpos. (cienciaes.com)
  • Y es que la activación de las proteínas finales conduce a que 18 moléculas de la última de ellas, la llamada proteína C9, se ensamblen juntas de manera espontánea para formar poros minúsculos que perforan la superficie de las bacterias. (cienciaes.com)
  • Las bacterias perforadas por el complejo de proteínas del complemento mueren porque el líquido exterior entra por los poros, al ser el interior bacteriano una solución más concentrada que el medio exterior. (cienciaes.com)
  • Un grave problema con esto es que la activación del complemento no discrimina bien entre las bacterias y nuestras propias células. (cienciaes.com)
  • Una vez el gusano se ha establecido como parásito en un insecto, probablemente porque este lo ha injerido a partir de una fuente de alimento contaminada, el gusano regurgita una pequeña dosis de su contenido intestinal, que es rico en las bacterias Photorhabdus. (cienciaes.com)
  • La metamorfosis de estos animales es imposible sin el concurso de ciertas bacterias. (cienciaes.com)
  • Así las cosas, no se había conseguido aún dar una respuesta a la pregunta de cómo se las arreglan las bacterias para, en un caso, convertir en sopa bacteriana a todo un insecto y en otro para inducir la metamorfosis de ciertos animales. (cienciaes.com)
  • Los científicos han descubierto que las estructuras fabricadas por las bacterias simbiontes contienen una proteína que, al ser introducida mediante las jeringas en las larvas de los gusanos marinos, induce su metamorfosis a animal adulto. (cienciaes.com)
  • La lengua es un huésped idóneo para las bacterias, tanto por su extensión como por su irregular anatomía. (dentaid.es)
  • Los niveles suelen estar aumentados en infecciones bacterianas y fúngicas, mientras que en las infecciones víricas aumentan ligeramente o pueden ser incluso normales. (labtestsonline.es)
  • Está aprobado por la Food and Drug Administration de Estados Unidos (FDA) para tratar diferentes tipos de infecciones bacterianas. (lowstars.com)
  • Infecciones bacterianas ( tuberculosis , meningitis bacteriana, neumonía ). (tuotromedico.com)
  • La inflamación es una reacción producida en respuesta a una lesión como en el caso de las infecciones bacterianas o virales. (cochrane.org)
  • Los antibióticos son medicamentos que se utilizan para tratar las infecciones bacterianas y se suelen utilizar para las infecciones de las vías respiratorias. (cochrane.org)
  • En algunas ocasiones, la lactosa es responsable de trastornos en niños que son incapaces de desdoblar la molécula de lactosa en 2 monosacáridos (glucosa, galactosa) en la luz intestinal, y conseguir su correcta absorción. (tuotromedico.com)
  • Una buena fuente de fibra necesaria para regular el transito intestinal y saludable para nuestra flora bacteriana intestinal. (enbuenasmanos.com)
  • Estudios anteriores habían demostrado un importante papel del gen CSK en la fibrosis asociada a la enfermedad, mientras que el gen NFKB1 es el encargado de codificar el complejo de proteínas NFkB, que controla multitud de respuestas como el estrés, las citoquinas, la radiación ultravioleta o los antígenos bacterianos o virales. (eleconomista.es)
  • El sistema del complemento está formado por veinticinco proteínas que se encuentran en un estado inactivo y que cuando se activan constituyen tres cascadas de reacciones bioquímicas, inicialmente independientes, que confluyen en un punto común. (cienciaes.com)
  • 3 Las enzimas que inactivan penicilinas y cefalosporinas son llamadas betalactamasas, las mismas son capaces de romper el puente amida del anillo penicilánico o cefalosporánico y producir derivados ácidos sin propiedades bactericidas, esto evita que dichos antibióticos puedan unirse a las proteínas transportadoras (PBP) y de esta forma impedir la formación de la pared bacteriana, por lo que no se logra la lisis bacteriana. (sld.cu)
  • La exposición de suspensiones bacterianas a detergentes aniónicos fuertes en valores de pH altos desestabiliza la envoltura celular, desnaturaliza el ADN cromosomal y las proteínas, y libera el ADN plasmídico al sobrenadante. (mindmeister.com)
  • La proteína se ubica en la membrana de la bacteria y regula la entrada de iones de calcio en el interior celular. (eldebate.com.ar)
  • Los poros en las membranas de cualquier célula causan su muerte porque la membrana celular, formada solo por dos capas de moléculas de naturaleza grasa, es la barrera que separa la vida del interior de la célula de la no-vida del exterior. (cienciaes.com)
  • En biología , procarionte o procariota ( taxón Prokaryota ) es el superreino o dominio que incluye los microorganismos constituidos por células procariotas , es decir, células que presentan un ADN disperso en el citoplasma , ya que no hay núcleo celular . (wikipedia.org)
  • Asimismo, estas frutas contienen enzimas especiales que facilitan la digestión de las proteínas . (zooplus.es)
  • Algunos cereales como el trigo, cebada, centeno y sus derivados, contienen una proteína llamada gluten , que en el intestino se descompone de prolaminas y gliadina. (botanical-online.com)
  • Eliminar azúcares totalmente de la dieta familiar es poco realista, porque la mayoría de los alimentos contienen algún tipo de azúcar o almidón. (colgate.com)
  • Los antígenos convencionales ingresan al organismo como proteínas totales, son procesados dentro de las células presentadoras de antígenos, células que tienen en su superficie moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad de clase II. (scielo.cl)
  • Otro proceso menos conocido, pero no menos complejo ni importante que la coagulación sanguínea, es la activación del complemento. (cienciaes.com)
  • Estas cascadas moleculares conducen desde la activación de unas proteínas iniciales a la activación de proteínas intermedias, ya comunes a las tres cascadas y, por último, a la activación de un complejo final de proteínas, igualmente común a las tres cascadas. (cienciaes.com)
  • La leche y sus derivados son alimentos básicos en la alimentación y deben consumirse de forma diaria al ser una fuente importante de proteínas, calcio y vitamina D. Esto hace que se recomiende tanto en niños como en adultos, ya que también son beneficiosos para prevenir la osteoporosis o favorecer el crecimiento de la flora bacteriana del intestino. (ecoticias.com)
  • a menudo utilizado para distinguir entre meningitis bacterianas y víricas. (labtestsonline.es)
  • se utiliza para diferenciar entre meningitis bacterianas y víricas. (labtestsonline.es)
  • Los niveles suelen aumentar en las meningitis bacterianas pero no en las víricas. (labtestsonline.es)
  • Aumenta de manera considerable en las meningitis bacterianas. (labtestsonline.es)
  • La gingivitis crónica es la enfermedad periodontal confinada a los tejidos que protegen al diente (periodonto de protección), que incluye: encía, epitelio de unión y membrana de Nasmyth. (sld.cu)
  • Afortunadamente, nuestras células, si están sanas, cuentan con proteínas en su membrana que detienen la formación de los poros si estos comienzan a formarse. (cienciaes.com)
  • cuya alteración se asocia a la resistencia a imipenem y a una sensibilidad reducida a meropenem, esta pérdida es mediada por la mutación de los genes que codifican esta porina (3, 4) . (scielo.org.pe)
  • Los ácidos nucleicos , entre los cuales el más utilizado es el ácido desoxirribonucleico (ADN), el componente de los genes . (wikipedia.org)
  • Al estudiar el comportamiento biológico de las moléculas que componen las células vivas, la Biología molecular roza otras ciencias que abordan temas similares: así, por ejemplo, juntamente con la Genética se interesa por la estructura y funcionamiento de los genes y por la regulación (inducción y represión) de la síntesis intracelular de enzimas y de otras proteínas. (wikipedia.org)
  • Con el objetivo de conocer el papel del T6SS en simbiosis se han realizado 3 mutantes que afectan a genes estructurales del T6SS de Mim1, uno en el gen hcp, otro en tssM y el tercero es una deleción de todos los genes presumiblemente dependientes de P2. (upm.es)
  • Con casi 40 años de existencia, el concepto de ingeniería genética a través de la recombinación de genes, o el ADN recombinado, es la base sobre la que se ha desarrollado gran parte de la industria biotecnológica. (vision.org)
  • Investigadores del IRB Barcelona presentan en la revista Nucleic Acids Research la estructura de la proteína RepB, unida al ADN, clave en la iniciación de la replicación del plásmido pMV158. (irbbarcelona.org)
  • Al hacer el experimento, los investigadores utilizaron una proteína de la bacteria Escherichia coli. (eldebate.com.ar)
  • Los investigadores incorporaron el modelo de ese canal iónico bacteriano a células humanas productoras de insulina. (eldebate.com.ar)
  • Investigadores británicos y alemanes han demostrado por primera vez en el laboratorio la sensibilidad magnética de una proteína de los ojos de las aves migratorias que, al desencadenar efectos cuánticos, podría ayudarlas a orientarse utilizando el campo magnético de la Tierra. (agenciasinc.es)
  • Después, investigadores del departamento de Química de la Universidad de Oxford aplicaron una novedosa gama de técnicas de resonancia magnética y ópticas para estudiar esta proteína, demostrando así su marcada sensibilidad a los campos magnéticos. (agenciasinc.es)
  • Gracias al estudio de una paciente con inmunodeficiencia congénita que carece del gen que codifica para CD247, fundamental para ensamblar el receptor del linfocito T, investigadores del CNB-CSIC han detectado que esta proteína también es indispensable para la correcta maduración de las células NK. (csic.es)
  • En un artículo publicado recientemente, investigadores del CNB-CSIC resumen cómo toda esta compañía de proteínas se coordina para que nada falle. (csic.es)
  • En este grupo encontramos el plásmido pMV158, presente en el género Streptococcus, que determina la resistencia a la tetraciclina y cuya replicación es iniciada por la proteína RepB. (irbbarcelona.org)
  • También es crucial saber cómo se genera y propaga la resistencia a estos" señala el Dr. Coll , jefe del laboratorio de Biología Estructural de Proteínas y Complejos de Ácidos Nucleicos y Máquinas Moleculares del IRB Barcelona y profesor del CSIC. (irbbarcelona.org)
  • La producción de betalactamasas es uno de los principales mecanismos de resistencia bacteriana. (sld.cu)
  • betalactamasas, betalactamasas de espectro extendido, resistencia bacteriana. (sld.cu)
  • un LCR turbio puede indicar la presencia de leucocitos o hematíes, microorganismos o un aumento de los niveles de proteínas. (labtestsonline.es)
  • Los niveles de la proteína PCR pueden aumentar de forma muy significativa tras un traumatismo severo, una infección bacteriana, una inflamación, una operación de cirugía o un proceso cancerígeno. (tuotromedico.com)
  • La PCT es una precursora de la hormona calcitonina, cuyo nombre deriva de la función, compartida con la hormona paratiroide, de regular los niveles de calcio y fósforo en el organismo. (consumer.es)
  • La documentación sanitaria es la información que se genera como consecuencia de la atención recibida en atención primaria, especializada o en otros niveles. (euroinnova.ec)
  • El mango es fuente de vitaminas C y E. La elevada proporción de vitamina A puede favorecer el sistema inmunitario. (zooplus.es)
  • Se ha estudiado la función de la proteína de unión al ADN monocatenario (SSB) durante la replicacion del ADN en las células de Escherichia Coli, específicamente las interacciones entre la SSB y la subunidad X de la ADN polimerasa III en entornos de concentraciones salinas variables. (wikipedia.org)
  • La nomenclatura binomial o binominal es un convenio estándar utilizado para denominar las diferentes especies de organismos (vivos o ya extintos). (timetoast.com)
  • Las nuevas fuentes de proteínas, para especies de peces carnívoras y no carnívoras, permitirá a la industria de la acuicultura crecer sosteniblemente. (aquahoy.com)
  • [ 5 ] ​ [ 6 ] ​ Son microorganismos que poseen un solo cromosoma llamado nucleoide , su reproducción es asexual por fisión binaria , tienen gran variedad de metabolismos y hay especies adaptadas a todo tipo de ambiente, incluso los más extremos, calculándose que hay aproximadamente 5×10 30 procariontes en el mundo. (wikipedia.org)
  • La ingeniería genética es un paso más en una larga historia evolutiva de mejora de especies dirigida por el hombre. (fundacion-antama.org)
  • Schesir Fruta es una deliciosa combinación de pedacitos de fruta con carne o pescado y está pensado especialmente para pequeños gourmets a los que les venga bien un aporte extra de vitaminas. (zooplus.es)
  • La papaya es rica en vitaminas y minerales, que pueden actuar como antioxidantes. (zooplus.es)
  • Además, es recomendable fomentar el consumo de alimentos frescos, ya que aportan fibra alimentaria, vitaminas y antioxidantes que son beneficiosos para la salud. (ecoticias.com)
  • Hidratos de carbono complejos de absorción lenta, proteínas, minerales, vitaminas sobre todo grupo B, imprescindibles para la asimilación de los hidratos de carbono. (enbuenasmanos.com)
  • Con el transcurso del tiempo, el conocimiento de la gingivitis ha sufrido grandes cambios, y es hoy en día una de las enfermedades de mayor frecuencia entre los pacientes que asisten a los servicios estomatológicos. (sld.cu)
  • Lo único que este experto admite es que en algunas enfermedades se retiene agua, lo que se traduce en una ganancia de peso, pero por el acúmulo de agua no porque engorde. (ecoticias.com)
  • La industria de la acuicultura mundial mantendrá un continuo crecimiento en las próximas décadas, pero es desafiada por la escasez de piensos sostenibles para los peces, operaciones de alto riesgo, impacto ambiental y el brote de enfermedades. (aquahoy.com)
  • La clave es determinar, para cada infección que se pretende prevenir, la proteína del agente microbiano o tumor que tiene los epítopos más inmunogénicos -o para otras enfermedades crónicas no transmisibles, la proteína que cumple una determinada función biológica crítica. (medscape.com)
  • El pan y la harina de trigo contiene una proteína llamada gluten, que en el intestino se descompone de prolaminas y gliadina. (botanical-online.com)
  • La alteración de la MexAB-OprM, que es una bomba de eflujo, compromete de manera simultánea la sensibilidad a penicilinas, cefalosporinas, quinolonas y al meropenem. (scielo.org.pe)
  • En estos procesos, las proteínas de unión al ADN bacteriano tienen un papel arquitectónico, manteniendo la integridad estructural a medida que avanza la transcripción , la recombinación, la replicación o cualquier otro proceso dependiente del ADN. (wikipedia.org)
  • En todo organismo vivo, la replicación del ADN es esencial para asegurar la fidelización genética de la siguiente generación. (irbbarcelona.org)
  • La proteína PCR se eleva ante cualquier enfermedad o proceso inflamatorio que afecta al organismo. (tuotromedico.com)
  • La enfermedad periodontal es un problema de salud bucal a escala mundial. (sld.cu)
  • Los resultados de las pruebas pueden proporcionar información a los médicos de cuándo no sospechar de una infección bacteriana grave que precise tratamiento antibiótico para evitar una enfermedad grave y posiblemente la muerte. (cochrane.org)
  • Esto significa que no es necesario transportar las muestras de sangre a un laboratorio y los resultados pueden utilizarse de manera inmediata para tomar decisiones de tratamiento durante una visita médica. (cochrane.org)
  • También sería conveniente con estos valores empezar a sospechar de una infección bacteriana como la tuberculosis o la fiebre reumática . (tuotromedico.com)
  • Éstas se combinan para llevar a cabo una tarea, el movimiento ciliar, y todas estas proteínas tienen que estar presentes para que el cilio funcione. (sedin.org)
  • De hecho, se podría llevar a cabo en una clase de ciencias en la escuela primaria con equipo poco especializado: el gen humano para formar la proteína se corta y pega al genoma bacteriano, y así se recombina. (vision.org)
  • Es decir, consumir gluten podría aumentar la permeabilidad o «agujeros» del intestino. (botanical-online.com)
  • La translocación de proteínas denominadas efectores desde el citoplasma bacteriano a la célula vegetal es un elemento relacionado con dicha especificidad. (upm.es)
  • La coagulación sanguínea es, sin duda, un proceso prodigioso en el que intervienen de manera ordenada más de una decena de proteínas, además de las células de la sangre denominadas plaquetas, que ejercen un papel imprescindible de tapón de los vasos sanguíneos rotos para evitar la fuga de sangre. (cienciaes.com)
  • Utilizando anticuerpos contra Hcp de Agrobacterium se ha identificado esta proteína en el medio extracelular de cultivos de Mim1 en fase estacionaria y débilmente en fase exponencial. (upm.es)
  • La novedad está en que la célula resultante comenzó a replicarse y fabricar un nuevo paquete de proteínas. (creces.cl)
  • [ 1 ] En el caso de las de vector viral, que transportan información genética a las células del cuerpo para fabricar proteínas inmunogénicas a través de un virus inocuo, pueden enfrentar una respuesta inmunológica dirigida contra el mismo vector. (medscape.com)
  • Sin embargo, se da la circunstancia de que, frente a una infección bacteriana, todas las células empiezan a producir PCT y esta hormona acaba por registrar valores muy elevados en sangre. (consumer.es)
  • Puede presentarse estos valores tan elevados en caso de padecer por ejemplo una meningitis bacteriana, una neumonía bacteriana o una bronquitis purulenta. (tuotromedico.com)
  • Según los especialistas, la PCT es la mejor prueba para diagnosticar una sepsis neonatal, fácil de monitorizar, sin costes elevados y con mejores resultados. (consumer.es)
  • El descubrimiento de la mitocondria podría decirse que es un hecho colectivo como ninguno, Probablemente las primeras observaciones se deben al botánico suizo Kolliker, la presencia de unos gránulos en células musculares de insectos a los que denominó sarcosomas. (timetoast.com)
  • Se ha descrito para varios microorganismos que cuando el T6SS está activo, las proteínas Hcp y VgrG que forman parte del aparato de secreción pueden detectarse en el medio extracelular3. (upm.es)
  • Es muy dañino para el intestino comer carne procesada habitualmente , es decir, cuando los embutidos, lonchas, salchichas, y otros productos derivados cárnicos forman parte de nuestra dieta diaria. (botanical-online.com)
  • Lo mismo que en el caso de un tubo de televisión, cables, tornillos y tuercas que componen un televisor, muchas proteínas forman partes de estructuras que sólo funcionan cuando prácticamente todos los componentes están montados. (sedin.org)
  • La sepsis es la respuesta extrema de su cuerpo a una infección que se extiende en todo su cuerpo. (medlineplus.gov)
  • del Centro de Investigaciones Biológicas (CIB-CSIC), han descubierto una nueva estructura hexamérica de la proteína RepB y cómo esta se une al ADN. (irbbarcelona.org)
  • La proteína FtsZ es la base de esta estructura, pero el proceso no sería posible sin el apoyo de muchas otras. (csic.es)
  • En biología molecular, las proteínas de unión al ADN bacteriano son una familia de proteínas pequeñas, generalmente básicas, de unos 90 residuos que se unen al ADN y se conocen como proteínas similares a las histonas. (wikipedia.org)
  • El déficit de lactasa (un defecto o disminución de la enzima lactasa encargada de la digestión de los azcares) es la causa mas frecuente de malabsorción de hidratos de carbono . (tuotromedico.com)
  • En el intestino agujereado es importante que los alimentos estén bien masticados, en especial aquellos más duros como las carnes, granos, legumbres o frutos secos. (botanical-online.com)
  • Desde la perspectiva del intestino, digerir la quitina es un desafío tan grande como la celulosa, el resistente material que las vacas abordan con múltiples estómagos y la rumiación. (vistaalmar.es)
  • El quilo, con "q" es el líquido formado en el duodeno (intestino delgado) por bilis, jugo pancreático y lípidos emulsionados resultado de la digestión de los alimentos ingeridos. (cienciaes.com)
  • El cepillado y el raspado de la lengua no sólo reducen los compuestos sulfurados volátiles resultantes de la putrefacción bacteriana, sino que también agudizan el sentido del gusto. (dentaid.es)
  • Comer una dieta nutritiva y balanceada de granos, frutas, verduras, proteínas y productos lácteos bajos en grasa. (colgate.com)
  • En muchas estructuras biológicas, las proteínas son simplemente componentes de moléculas moleculares más grandes. (sedin.org)
  • Sin embargo, es posible comer o beber jugo de dos o productos lácteos fortificados con calcio con una comida regular, pero no beber o comer ellos solos mientras toma ciprofloxacina. (lowstars.com)
  • La organización mundial de la salud (OMS), considera acerca de la alta prevalencia y moderada gravedad de la gingivitis crónica, coincidiendo con trabajos realizados en nuestro país, que es una de las afecciones más comunes del género humano. (sld.cu)
  • Cada doblete exterior se compone de un anillo de 13 filamentos (subfibra A) fundidos en un conjunto de 10 filamentos (subfibra B). Los filamentos de los microtúbulos se componen de dos proteínas llamadas alfa y beta tubulina. (sedin.org)
  • Además, han descubierto que el CRY4 de los petirrojos es más sensible al magnetismo que el de las gallinas y las palomas no migratorias, lo que apoya aún más su papel como sensor magnético. (agenciasinc.es)
  • Una proteína del ojo del petirrojo protagoniza este estudio sobre la brújula magnética de las aves migratorias. (agenciasinc.es)
  • Ahora el mismo equipo presenta en la revista Nature un estudio donde demuestra que una de estas proteínas fotorreceptoras localizada en la retina de las aves, el criptocromo 4 (CRY4), es sensible a los campos magnéticos, así que bien podría ser el tan buscado sensor magnético de estos animales. (agenciasinc.es)
  • Mi trabajo de Tesis consistió en el estudio de la conversión de glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato en una reacción catalizada por la glucosafosfato isomerasa, con especial hincapié en una actividad tipo anomerasa del enzima, cuyo producto intermedio es glucosa-6-fosfato acíclico. (uc3m.es)
  • La inflamación es la manera en que el cuerpo protege los tejidos y ayuda a sanar heridas , infección u otras afecciones. (medlineplus.gov)
  • Tal afirmación es falsa ya que el agua no aporta calorías, además de ser un principio básico de nuestra dieta y su consumo es imprescindible para la hidratación del cuerpo. (ecoticias.com)
  • Merche de Renobales , catedrática jublidada de Bioquímica y Biología Molecular de la Universidad del País Vasco, reconoce que "nada de lo que hay en el supermercado es natural", ni siquiera los productos que se venden en las tiendas ecológicas. (fundacion-antama.org)
  • La alimentación es clave a la hora de mantener unos hábitos de vida saludables, de ahí que frecuentemente salgan mensajes, en ocasiones erróneos, sobre supuestos efectos beneficiosos o perjudiciales de algunos alimentos. (ecoticias.com)