Estructuras con múltiples componentes que se encuentran en el CITOPPLASMA de todas las células, y en las MITOCONDRIAS y en los PLASTIDIOS. Desempeñan función en la BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS a través de la TRADUCCIÓN GENÉTICA.
Proteínas que se encuentran en los ribosomas. Se cree que tengan una función catalítica en la reconstrucción de las subunidades ribosomales biológicamente activas.
Subunidad pequeña de los RIBOSOMAS de las eubacterias. Está formada por ARN RIBOSÓMICO 16S y alrededor de 23 PROTEÍNAS RIBOSÓMICAS distintas.
Biosíntesis de PÉPTIDOS y PROTEÍNAS en los RIBOSOMAS, dirigida por ARN MENSAJERO, a través del ARN DE TRANSFERENCIA, que se encarga del estándard proteinogénico de los AMINOÁCIDOS.
Los dos complejos de ribonucleoproteína, de diferente tamaño, que constituyen un RIBOSOMA - la subunidad ribosómica mayor y la subunudad ribosómica menor. El ribosoma eucariótico de 80S está constituido por una subunidad mayor, de 60S, y una subunidad menor, de 40S. El ribosoma bacteriano de 70S está formado por una subunidad mayor, de 50S, y una subunidad menor, de 30S.
Subunidad mayor del ribosoma 70S de eubacterias. Se compone de ARN RIBOSÓMICO 23S, ARN RIBOSÓMICO 5S y de aproximadamente 37 diferentes PROTEÍNAS RIBOSOMALES.
Subunidad mayor del ribosoma 80s de eucariotas. Se compone de ARN RIBOSÓMICO 28S, de ARN RIBOSÓMICO 5.8S, de ARN RIBOSÓMICO 5S y de aproximadamente 50 diferentes PROTEÍNAS RIBOSOMALES.
La forma más abundante de ARN; junto con las proteínas, constituye los ribosomas, desempeñando un papel estructural y un papel en la unión ribosómica del ARNm y los ARNt. Las cadenas individuales se designan, de forma convencional, por sus coeficientes de sedimentación. En los eucariotas existen cuatro cadenas grandes, sintetizadas en el nucleolo y que constituyen aproximadamente el 50 por ciento del ribosoma. (Dorland, 28a ed)
Subunidad menor de los ribosomas 80s de eucariotas. Está formada por ARN RIBOSÓMICO 18S y alrededor de 32 diferentes PROTEÍNAS RIBOSOMALES.
Proteínas que inactivan ribosomas que consisten sólo de la subunidad tóxica A, que es un polipéptido de aproximadamente 30 kDa.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
Pequeñas moléculas de ARN, 73-80 nucleótidos de longitud, que funcionan durante la traducción (BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS) para alinear AMINOÁCIDOS en los RIBOSOMAS en una secuencia determinada por el ARNm (ARN MENSAJERO). Hay alrededor de 30 diferentes ARN de transferencia. Cada uno reconoce un específico CODÓN establecido en el ARNm a través de su propia ANTICODÓN y como aminoacil-ARNt ( AMINOACIL ARN DE TRANSFERENCIA), cada uno lleva un aminoácido específico al ribosoma para añadir a la longitud en las cadenas peptídicas.
Proceso de TRADUCCIÓN GENÉTICA en el que un aminoácido se transfiere de su cognado ARN DE TRANSFERENCIA a la cadena extendida de PÉPTIDOS.
El Factor G de Elongación Peptídica cataliza la translocación de peptidil-ARNt del sitio A hacia el sitio P de los ribosomas bacterianos, mediante un proceso vinculado a la hidrólisis de GTP a GDP.
Intermediarios en la biosíntesis de proteínas. Los compuestos se forman a partir de aminoácidos, ATP y ARN de transferencia, una reacción catalizada por la aminoacil ARNt sintetasa. Son compuestos claves en el proceso de translación genética.
Proceso de TRADUCCIÓN GENÉTICA en el que se inicia la formación de una cadena peptídica. Incluye la reunión de los componentes de los RIBOSOMAS, la realización de la codificación del ARN MENSAJERO para el polipéptido, ARNT INICIADOR, FACTORES DE INICIACIÓN DE PÉPTIDOS y colocación del primer aminoácido en la cadena peptídica. Los detalles y componentes de este proceso son únicos en la biosintesis de las proteinas procarióticas y eucariótica.
Ácido ribonucleico de bacterias que desempeña funciones reguladoras y catalíticas así como participa en la síntesis de proteínas.
ADENOSINA cinnamomi encontrado en el STREPTOMYCES alboniger. Inhibe la sínteis de proteínas enlazándose al ARN. Es un agente antineoplásico y antitripanosómico y es usado en la investigación como inhibidor de la síntesis proteíca.
Grupo de ribonucleótidos de uridina en el que los residuos fosfato de cada ribonucleótido de uridina actúan como puentes que forman enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.
Estructura multirribosómica que representa una secuencia lineal de RIBOSOMAS los cuales se mantienen unidos por el ARN MENSAJERO. Estos polirribosomas constituyen los complejos activos en la síntesis proteica celular y son capaces de incorporar los aminoácidos a los polipéptidos tanto in vivo como in vitro. (From Rieger, et al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed).
Ordenamiento espacial de los átomos de un ácido nucleico o polinicleótido que produce su forma tridimensional característica.
Factores proteicos que sólo se requieren durante la fase de elongación de la síntesis de proteínas.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.
Componente pequeño de ribonucleoproteínas de los RIBOSOMAS. Contiene el sitio de unión del ARN MENSAJERO y dos sitios de unión para el ARN DE TRANSFERENCIA - uno para el AMINOACIL ARNt (sitio A) y el otro (sitio P) para el peptidil ARNt que porta la cadena peptídica de elongación.
Constituyente de la subunidad 50S de los ribosomas procarióticos que contienen alrededor de 3200 nucleótidos. El rARN 23S participa en la iniciación de la síntesis de polipéptidos.
Secuencia en el extremo 5' del ARN mensajero que no codifica producto. Esta secuencia contiene el sitio de unión del ribosoma y otras secuencias que regulan la transcripción y la traducción.
Producción de PÉPTIDOS o PROTEINAS por los constituyentes de un organismo vivo. La biosintesis de las proteinas en los RIBOSOMAS siguiendo un modelo de ARN se llama traducción (TRADUCCIÓN GENÉTICA). Hay otra biosíntesis de péptidos no ribosómica (BIOSINTESIS DE PÉPTIDOS, INDEPENDIENTES DE ÁCIDOS NUCLEICOS) que es llevada a cabo por PÉPTIDO SINTASAS y PEPTIDIL TRANSFERASAS. Modificaciones adicionales de las cadenas peptídicas producen moleculas funcionales de péptidos y proteinas.
Proteína que se encuentra en bacterias y en las mitocondrias de eucariotas, que entrega los aminoacil-ARNt al sitio A del ribosoma. El aminoacil-ARNt está primero enlazado a un complejo de factor Tu de elongación, que contiene una molécula de GTP enlazada. El complejo resultante entonces se enlaza al complejo de iniciación 70S. Simultáneamente, el GTP es hidrolizado y el complejo Tu-GDP es liberado del ribosoma 70S. El complejo Tu-GTP es regenerado a partir del complejo Tu-GDP por el factor Ts de elongación y GTP.
Conjunto de tres nucleótidos en una secuencia de codificación de proteínas que especifica los aminoácidos individuales o una señal de terminación (CODÓN DE TERMINACIÓN). La mayoría de los codones son universales, pero algunos organismos no producen los ARN DE TRANSFERENCIA complementarios para todos los codones. Estos codones se conocen como codones no asignados (CODÓN SIN SENTIDO).
Codón que dirige la iniciación de la translación de proteína (TRADUCCIÓN GENÉTICA) al estimular la unión del iniciador ARNt (ARN, DE TRANSFERENCIA, MET). En procariotes, los codones AUG o GUG pueden actuar como iniciadores, en tanto en eucariotes AUG es el único codón iniciador.
Separación de partículas según la densidad, mediante el empleo de un gradiente de diversas densidades. En equilibrio cada partícula se sitúa en el gradiente equivalente a su densidad.
Guanosina 5'-(tetrahidrógeno trifosfato). Nucleótido de guanina que contiene tres grupos fosfato esterificados a la molécula de azúcar.
Proceso de BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNA en el que el último aminoácido se añade al polipéptido extendido. Esta terminación está señalizada desde el ARN MENSAJERO, por uno de los tres codones de terminación (CODÓN DE TERMINACIÓN), inmediatamente después del último CODÓN especificador de aminoácido.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Microscopía electrónica en la que se produce una congelación rápida de las muestras. La imagen de las moléculas hidratadas-congeladas y de los organelos permite obtener la mejor resolución posible que semeja al estado vivo, libre de fijadores químicos o de colorantes.
El componente mayor de las ribonucleoproteínas de los RIBOSOMAS. Contiene los dominios que catalizan la formación del enlace del péptido y del desplazamiento del ribosoma a lo largo del ARN MENSAJERO durante la TRADUCCIÓN GENÉTICA.
Factores proteicos que sólo se requieren durante la fase de iniciación de la síntesis de proteínas en la TRADUCCIÓN GENÉTICA.
Uno de los PÉPTIDOS CÍCLICOS del streptomyces que es activo contra las bacterias gram positivas. En veterinaria se ha usado en la mastitis causada por organismos gram negativos y en afecciones dermatológicas. ntibiótico que contiene un polipéptido aislado de una especie de Streptomyces en el suelo de Nuevo México. Parece ser altamente activo contra las bacterias gram-positivas. En la medicina veterinaria, la tiostreptona ha sido empleada en la mastitis provocada por organismos gram-negativos y en trastornos dermatológicos.
Una prototoxina protéica obtenida de las semillas del Ricinus communis, la planta de ricino. Aglutina células, es proteolítico y provoca inflamación letal y hemorragia si se ingiere.
Aminoácido aromático esencial, precursor de la MELANINA, DOPAMINA, noradrenalina (NOREPINEFRINA)y TIROXINA.
Constituyente de la subunidad 60S de los ribosomas eucarióticos. El rARN 28S participa en la iniciación de la síntesis de polipéptidos en eucariotas.
Cualquier codón que da la señal de terminación de la TRADUCCIÓN GENÉTICA. Los FACTORES DE TERMINACIÓN DE PÉPTIDOS se unen al codon de terminación y desencadenan la hidrólisis del enlace aminoacilo que conecta el polipéptido terminado al ARNt. El codón de terminación no especifica aminoácidos.
Especie de bacteria gramnegativa, aerobia, en forma de bastoncillos que se encuentran en las aguas termale s con pH neutro a alcalino, así como en los calentadores de agua.
Región diferente, no delimitada por una membrana, que se encuentra dentro del NÚCLEO CELULAR de la mayoría de las células eucariotas, en el mismo se sintetizan algunas especies de ARNr (ARN RIBOSÓMICO) y se ensamblan con unidades de ribonucleoproteínas del ribosoma. En el nucléolo el ARNr se transcribe a partir de un organizador nucleolar, es decir, un grupo de genes cromosomales en línea que codifican al ARNr y que son transcriptos por la ARN polimerasa I.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.
ERITROCITOS inmaduros. En los seres humanos, estos son CÉLULAS ERITROIDES que apenas han sufrido la extrusión de su NÚCLEO CELULAR. Aún contienen algunas organelas que gradualmente disminuyen en número mientras las células maduran. Los RIBOSOMAS son los últimos en desaparecer. Ciertas técnicas de coloración hacen que los componentes de los ribosomas se precipiten en un "retículo" característico (no es lo mismo que el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO)y por ello el nombre de reticulocitos.
ARN de transferencia que es específico para transportar fenilalanina hacia los sitios del ribosoma en preparación para la síntesis de proteínas.
El Factor 2 de elongación peptídica cataliza la translocación de peptidil-ARNt del sitio A al sitio P de los ribosomas eucarióticos, mediante un proceso vinculado a la hidrólisis de GTP a GDP.
Factores que utilizan energía de la hidrólisis del GTP a GDP para la elongación de la cadena peptídica. EC 3.6.1.-.
ARN de transferencia que es específico para transportar metionina hacia los sitios del ribosoma en preparación para la síntesis de proteínas.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Aciltransferasas que usan AMINOACIL ARNT como aminoácido donante en la formación de una unión peptídica. existen peptidil transferasas ribosómicas y no ribosómicas.
Proteínas obtenidas de ESCHERICHIA COLI.
Enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces éster dentro del ARN. EC 3.1.-.
Constituyente de la subunidad 40S de los ribosomas de eucariotas. El rARN 18S participa en la iniciación de la síntesis de polipéptidos en eucariotas.
Proteínas que participan en la reacción de terminación de la cadena peptídica (TERMINACIÓN DE LA CADENA PEPTÍDICA TRADUCCIONAL)de los RIBOSOMAS. Incluyen factores especificos de liberación de codón de clase I, que reconocen las señales de parada (CODÓN TERMINADOR) en el ARN MENSAJERO; y factores no especificos de liberación de codón de clase II.
Extracto celular fraccionado que mantiene una función biológica. Fracción subcelular aislada por ultracentrifugación u otro medio con el uso de técnicas de separación; primero debe estar aislado para que el proceso pueda estudiarse libre de todas las reacciones complejas que ocurren en una célula. El sistema libre de células, por tanto, se utiliza mucho en la biología celular.
Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.
Antibiótico aislado del caldo de fermentación de Fusidium coccineum. (Desde Merck Index, 11th ed). Actúa inhibiendo la translocación durante la síntesis protéica.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Un antibiótico antitumoral producido por el Streptomyces sparsogenes. Inhibe la síntesis proteica en los sistemas ribosómicos 70S y 80S.
Conjunto secuencial de tres nucleótidos en el ARN DE TRANSFERENCIA, que interactúa con su secuencia complementaria en el ARN MENSAJERO, el CODÓN, durante el proceso de traducción en el ribosoma.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Un antibiótico que fue por primera vez aislado de cultivos de Streptomyces venequelae in 1947 pero que es producido sintéticamente en la actualidad. Tiene una estructura relativamente simple y fue el primer antibiótico de amplio espectro que fue descubierto. Actúa interfiriendo con la síntesis bacteriana de proteínas y es principalmente un bacteriostático.
Proteínas que se unen a moléculas de ARN. Están incluidas aquí las RIBONUCLEOPROTEÍNAS y otras proteínas cuya función es unirse especificamente al ARN.
Antibiótico oligosacárido producido por varios STREPTOMYCES.
Un complejo antibiótico fuertemente básico, derivado de varias cepas de Streptomyces. Es alergénico y tóxico para los riñones y el laberinto. La viomicina se emplea en la tuberculosis como diferentes sales y en combinación con otros agentes.
Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.
Ácido ribonucleico de hongos que tienen función reguladora y catalítica así como participan en la síntesis de proteínas.
Polinucleótido constituido esencialmente por cadenas, con un esqueleto que se repite, de unidades de fosfato y ribosa al cual se unen bases nitrogenadas. El ARN es único entre las macromoléculas biológicas pues puede codificar información genética, servir como abundante componente estructural de las células, y también posee actividad catalítica.
Compuestos que inhiben la síntesis de proteínas. Generalmente son AGENTES ANTIBACTERIANOS o toxinas. El mecanismo de acción de la inhibición incluye la interrupción de la prolongación de la cadena peptídica, el bloqueo del sitio A de los ribosomas, la lectura errónea del código genético o el impedimiento de la unión de las cadenas laterales de los oligosacáridos con las glicoproteínas.
Ácido ribonucleico que constituye el material genético de los virus.
Elemento metálico con el símbolo atómico Mg, número atômico 12 y masa atómica 24,31. Es importante para la actividad de muchas enzimas, especialmente las que están involucradas con la FOSFORILACIÓN OXIDATIVA.
Modificación biológica postranscripcional de ARNs mensajeros, de transferencia o ribosómicos o sus precursores. Incluyen la ruptura, metilación, tiolación, isopentilación, formación de pseudoridina, alteraciones conformacionales y la asociación con proteínas ribosómicas.
Antibiótico aminoglicósido semisintético que se emplea en el tratamiento de la TUBERCULOSIS.
Técnicas para dividir varios componentes de la célula en FRACCIONES SUBCELULARES.
Estructuras de ácido nucleico que se encuentran en el extremo 5' del ARN mensajero celular de eucariotes y de virus y de algunos ARN nucleares heterogéneos. Estas estructuras, que tienen carga positiva, protegen en sus sitios terminales a los ARNs especificados antes contra el ataque de fosfatasas y otras nucleasas y estimulan el funcionamiento del ARN mensajero en el inicio de la traducción. Los ANÁLOGOS DE CAPERUZA DE ARN, que no poseen carga positiva e inhiben la iniciación de la síntesis de proteínas.
Factor de iniciación procariótico que tiene un papel en el reciclaje de las subunidades ribosómicas para una nueva vuelta de iniciación translacional. Se une al ARN RIBOSÓMICO 16S y estimula la disociación de los ribosomas 70S vacantes. También puede estar implicado en la unión preferencial del iniciador ARNt al complejo de iniciación 30S.
Alteración dirigida en los SISTEMAS DE LECTURA de traducción, que permite la producción de una proteína única a partir de dos o más GENES SOBREPUESTOS. El proceso es programado por la secuencia de nucleótidos del ARNm y a veces también es afectado por la estructura secundaria o terciaria del ARNm. Ha sido descrito principalmente en VIRUS (especialmente en los RETROVIRUS), RETROTRANSPOSONES y en elementos de inserción bacteriana, aunque también en algunos genes celulares.
Atomos estables de carbono que tienen el mismo número atómico que el elemento carbono pero que difieren en peso atómico. C-13 es un isótopo estable de carbono.
O-2-Deoxi-2-(metilamino)-alfa-L-glucopiranosil-(1-2)-O-5- deoxi-3-C-formil-alfa-L-lixofuranosil-(1-4)-N,N'-bis- (aminoiminometil)-D-streptamina. Sustancia producida por el actinomycete Streptomyces griseus de la tierra. Actúa a través de la inhibición de los procesos de iniciación y elongación durante la síntesis de proteínas.
Tipo de retículo endoplasmático (RE) donde están presentes los polirribosomas sobre la superficie citoplasmática de las membranas RE. Esta forma de RE es abundante en las células especializadas en la secreción de proteínas y en las que se función principal es segregar proteínas destinadas a la exportación o para ser utilizadas intracelularmente.
Un antibiótico producido por Streptomyces lincolnensis var. lincolnensis. Ha sido utilizado en el tratamiento de infecciones estafilocóccicas, estreptocóccicas y por Bacteroides fragilis.
Antibiotico macrólido bacteriostático producida por el Streptomyces erythreus. La Eritromicina A es considerada su principal componente activo. En organismos sensibles inhibe la síntesis proteica al unirse a la subunidad 50S de los ribosomas. Este proceso de unión inhibe la actividad de la peptidil transferasa e interfiere con la translocación de aminoácidos durante la traducción y ensamblaje de las proteínas.
Componente del factor 4F eucariótico de iniciación, que está implicado en interacciones múltiples de las proteínas en el lugar de iniciación de la translación. Puede tener una función en la reunión de varios factores de iniciación en el lugar de iniciación de la translación.
Constituyente de la subunidad 60S de los ribosomas de eucariotes. El rARN 5.8S participa en la iniciación de la síntesis de polipéptidos de eucariotas.
Familia de pequeños virus ARN constituida por algunos patógenos importantes en humanos y animales. La transmisión usualmente se produce de forma mecánica. Hay cinco géneros: APHTHOVIRUS, CARDIOVIRUS, ENTEROVIRUS, HEPATOVIRUS, y RHINOVIRUS.
Microscopía usando un haz de electrones, en lugar de luz, para visualizar la muestra, permitiendo de ese modo mucha mas ampliación. Las interacciones de los ELECTRONES con los materiales son usadas para proporcionar información acerca de la estructura fina del material. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE TRANSMISIÓN las reacciones de los electrones transmitidos a través del material forman una imagen. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE RASTREO un haz de electrones incide en un ángulo no normal sobre el material y la imagen es producida a partir de las reacciones que se dan sobre el plano del material.
Factor de iniciación eucariótico de múltiples subunidades que contiene por lo menos 8 polipéptidos distintos. Desempeña un papel en el reciclaje de subunidades ribosomales al sitio de iniciación de la transcripción mediante la promoción de la disociación de la no-traducción de subunidades ribosomales. También está implicado en la promoción de la unión de un complejo ternario de FACTOR 2 EUCARIÓTICO DE INICIACIÓN; GTP, y ARN DE TRANSFERENCIA DE METIONINA a las subunidades ribosomales 40S.
Complejo de ribonucleoproteína del citosol que actúa induciendo el arresto en la elongación de las proteínas presecretoras y de membrana hasta que los ribosomas se asocian con el retículo endoplásmico rugoso. Está constituido por ARN 7S y por al menos seis subunidades polipeptídicas (masa molecular relativa 9, 14, 19, 54, 68, y 72K).
Enzimas que hidrolizan GTP a GDP. EC3.6.1.-.
Tritio es un isótopo radioactivo del hidrógeno (con símbolo químico ³H), que emite radiación beta de baja energía y tiene aplicaciones en investigación científica y biomédica, así como en la datación por carbono.
Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.
Complejos de proteínas unidas a ARN con ácidos ribonucleicos (ARN).
Constituyente de la subunidad 30S de los ribosomas procarióticos que contiene 1600 nucleótidos y 21 proteínas. El rARN 16S participa en la iniciación de la síntesis de polipéptidos.
Secuencia de tripletes de nucleótidos sucesivos que son leidos como un CODÓN especificador de AMINOÁCIDOS y que comienza con un CODÓN INICIADOR y termina con un codón de parada (CODÓN TERMINADOR).
Transcripciones de ARN del ADN que se encuentran en alguna etapa inconclusa de procesamiento post-transcripcional ( PROCESAMIENTO POSTRANSCRIPCIONAL DEL ARN ) necesarios para la función. Precursores de ARN pueden someterse a varias etapas del EMPALME DEL ARN durante el cual los enlaces fosfodiesterasas en los límites exón-intrón se escinden y se extraen los intrones. En consecuencia se forma un nuevo enlace entre los extremos de los exones. Resultantes de ARN maduros se pueden utilizar, por ejemplo, ARNm maduro (ARN MENSAJERO) se usa como una plantilla para la producción de proteínas.
Factores de iniciación del péptido de organismos eucariotas. Más de doce factores se involucran en la INICIACIÓN DE LA CADENA PEPTÍDICA TRADUCCIONAL en células eucarióticas. Muchos de esos factores tienen un papel en el control de la tasa de la TRADUCCIÓN DEL ARNM.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Parte de una célula que contiene el CITOSOL y pequeñas estructuras que excluyen el NUCLEO CELULAR, MITOCONDRIA y las grandes VACUOLAS.(Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990)
Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.
El factor 1 de elongación peptídica es una proteína con muchas subunidades, responsable del enlace dependiente de GTP, de los aminoacil-ARNt's a los ribosomas eucarióticos. La subunidad alfa (EF-1alfa) se une al aminoacil-ARNt y los transfiere al ribosoma, en un proceso vinculado a la hidrólisis del GTP. Las subunidades beta y delta (EF-1beta, EF-1delta) participan en la conversión de GDP a GTP. La subunidad gamma (EF-1gamma) es un componente estructural.
Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.
Subunidad pequeña de los RIBOSOMAS arqueales. Se compone de ARN RIBOSÓMICO 16S y de cerca de 28 diversas PROTEÍNAS RIBOSÓMICAS.
Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.
Secuencias dentro del ARN que regulan el procesamiento, la estabilidad (ESTABILIDAD DEL ARN) o la traducción de ARN (vea BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS).
Centrifugación con una centrífuga que desarrolla campos centrífugos de más de 100,000 veces la gravedad.
Factores de iniciación de péptido a partir de organismos procariotas. Sólo se necesitan tres factores para iniciación de la traducción en los organismos procariotas, que se produce por un proceso mucho más simple que en la INICIACIÓN DE LA CADENA PEPTÍDICA TRADUCCIONAL de los organismos eucariotas.
Sustancias que reducen el crecimiento o la reprodución de las BACTERIAS.
Acepción aplicada a la SECUENCIA DE BASES con respecto a cómo es transformada en SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS. El inicio, parada y orden de los aminoácidos de una proteína se especifica por tripletes consecutivos de nucleótidos denominados codones (CODON).
Familia de enzimas que catalizan la segmentación endonucléolítica del ARN. Incluye EC 3.1.26.-, EC 3.1.27.-, EC 3.1.30.- y EC 3.1.31.-.
El mayor de los tres factores de iniciación de procariotas con un tamaño molecular de aproximadamente 80kD. Funciona en el proceso de iniciación de la transcripción mediante la promoción de la unión de formilmetionina-ARNt al sitio P del ribosoma 30S e impidiendo la unión incorrecta del ARNt alargador al sitio de iniciación de la traducción.
La suma del peso de todos los átomos en una molécula.
Grupo de ribonucleótidos (hasta 12) en el que los residuos de fosfato de cada ribonucleótido actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.
La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.
Sistema de cisternas en el CITOPLASMA de muchas células. En algunos lugares, el retículo endoplásmico es continuo con la membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) o la membrana externa de la cubierta nuclear. Si las superficies externas de las membranas del retículo endoplásmico están cubiertas con ribosomas, se dice que el retículo endoplásmico presenta una superficie rugosa (RETICULO ENDOPLASMICO ASPERO); si no es así se le denomina de superficie lisa (RETICULO ENDOPLASMICO LISO). (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.
Proteínas que se encuentran en cualquier especie de hongo.
Clase de enzimas implicadas en la hidrólisis de los enlaces N-glicosídicos de los azúcares unidos al nitrógeno.
Especie Oryctolagus cuniculus, de la familia Leporidae, orden LAGOMORPHA. Los conejos nacen en las conejeras, sin pelo y con los ojos y los oídos cerrados. En contraste con las LIEBRES, los conejos tienen 22 pares de cromosomas.
Constituyente de la subunidad 50S de los ribosomas procarióticos, contiene alrededor de 120 nucleótidos y 34 proteínas. Es también constituyente de la subunidad 60S de los ribosomas de eucariotes. El rRNA 5S participa en la iniciación de la síntesis de polipéptidos.
Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.
Reactivos con dos grupos reactivos, usualmente en extremos opuestos de la molécula, que son capaces de reaccionar y así formar puentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las proteínas; las locaciones de las áreas naturalmente reactivas dentro de las proteínas pueden identificarse de esta forma; también pueden utilizarse para otras macromoléculas, como las glicoproteínas, ácidos nucleicos, u otros.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

Los ribosomas son estructuras citoplasmáticas granulares compuestas por ARN ribosomal (rARN) y proteínas. Se encuentran en todas las células, libres en el citoplasma o adheridos a la membrana del retículo endoplásmico rugoso. Su función principal es catalizar la síntesis de proteínas, uniendo aminoácidos específicos según las secuencias establecidas por el ARN mensajero (ARNm). Los ribosomas leen el código genético contenido en el ARNm y, con la ayuda de ARN de transferencia (ARNt), unen los aminoácidos correspondientes para formar una cadena polipeptídica. Este proceso se denomina traducción o síntesis proteica. Los ribosomas desempeñan un papel crucial en la expresión génica y en la homeostasis celular general.

Las proteínas ribosomales son un tipo específico de proteínas que forman parte estructural de los ribosomas, complejos moleculares encontrados en las células de todos los organismos vivos. Los ribosomas desempeñan un papel fundamental en el proceso de traducción, donde el ARN mensajero (ARNm) es decodificado en una secuencia de aminoácidos para producir proteínas.

Las proteínas ribosomales se combinan con los ARN ribosómicos (ARNr) para formar las subunidades del ribosoma. En procariotas, hay dos subunidades: una grande y otra pequeña. La subunidad grande contiene 31 proteínas ribosomales diferentes, mientras que la subunidad pequeña tiene 21 proteínas ribosomales distintas. Los eucariotas también tienen dos subunidades de ribosomas, pero son más grandes y complejas en comparación con las de los procariotas. La subunidad grande del ribosoma eucariota contiene aproximadamente 49 proteínas ribosomales, y la subunidad pequeña consta de alrededor de 33 proteínas ribosomales.

Además de su función estructural, las proteínas ribosomales también participan en diversas actividades catalíticas y reguladorias durante el proceso de traducción. Algunas de ellas ayudan a unir los ARNt (ARN de transferencia) cargados con aminoácidos al ARNm, mientras que otras desempeñan un papel en la formación y mantenimiento de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos durante la síntesis de proteínas.

La composición y estructura de las proteínas ribosomales varían entre diferentes especies y tipos celulares, lo que ha permitido a los científicos utilizar su análisis como un medio para estudiar la evolución y filogenia de los organismos.

Las subunidades ribosómicas pequeñas bacterianas se refieren a las partes más pequeñas del ribosoma bacteriano, que es la máquina molecular responsable de la síntesis de proteínas en las células bacterianas. La subunidad ribosomal pequeña bacteriana, designada como 30S, está compuesta por proteínas ribosómicas y un ARN ribosomal (ARNr) de cadena simple conocido como ARNr 16S.

La subunidad 30S juega un papel crucial en el proceso de traducción, donde se interpretan las secuencias de ARNm (ácido ribonucleico mensajero) para producir proteínas específicas. Más concretamente, la subunidad 30S ayuda a reconocer y unirse al ARNm en el sitio anticodón del ARN de transferencia (ARNt), lo que permite la formación del complejo inicial de traducción. Posteriormente, esta subunidad se desplaza a lo largo del ARNm durante el proceso de lectura y decodificación de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARNm que especifican los aminoácidos particulares para la síntesis de proteínas.

La estructura y función de las subunidades ribosómicas pequeñas bacterianas han sido objeto de extensos estudios, ya que su comprensión puede ayudar en el desarrollo de nuevos antibióticos y fármacos antimicrobianos que interfieran con la síntesis proteica bacteriana y, por lo tanto, inhiban el crecimiento y la supervivencia de las bacterias.

La biosíntesis de proteínas es el proceso mediante el cual las células crean proteínas. Este complejo y fundamental proceso biológico se lleva a cabo en dos etapas principales: la transcripción y la traducción.

1. Transcripción: Durante esta primera etapa, el ADN del núcleo celular sirve como molde para crear una molécula de ARN mensajero (ARNm). Esta copia de ARNm contiene la información genética necesaria para sintetizar una proteína específica. La enzima ARN polimerasa es responsable de unir los nucleótidos complementarios al molde de ADN, formando así la cadena de ARNm.

2. Traducción: En la segunda etapa, el ARNm se transporta desde el núcleo al citoplasma, donde ocurre la síntesis proteica real en los ribosomas. Aquí, el ARNm se une a una molécula de ARN de transferencia (ARNt), que actúa como adaptador entre el código genético del ARNm y los aminoácidos específicos. Cada ARNt transporta un aminoácido particular, y su anticodón complementario se une al codón correspondiente en el ARNm. Los ribosomas leen la secuencia de codones en el ARNm e incorporan los aminoácidos apropiados según el orden especificado por el ARNm. La cadena polipeptídica resultante se pliega en su estructura tridimensional característica, dando lugar a la proteína funcional completa.

La biosíntesis de proteínas es crucial para muchos procesos celulares y fisiológicos, como el crecimiento, la reparación y la respuesta a las señales internas y externas. Los defectos en este proceso pueden dar lugar a diversas enfermedades, incluyendo trastornos genéticos y cáncer.

En términos médicos y bioquímicos, las subunidades ribosómicas se refieren a las partes constituyentes separadas del ribosoma, un complejo molecular esencial en el proceso de síntesis de proteínas en células vivas. Los ribosomas están compuestos por dos subunidades distintas: una subunidad mayor y una subunidad menor.

La subunidad mayor tiene una composición más grande y contiene más ARN ribosomal (ARNr) en comparación con la subunidad menor. Por otro lado, la subunidad menor es menos masiva y consta de menos ARNr. Ambas subunidades están compuestas además por proteínas ribosómicas (más de 50 tipos diferentes).

Estas subunidades se ensamblan juntas durante la formación del ribosoma funcional, uniéndose primero la subunidad menor a la molécula de ARN mensajero (ARNm) que codifica la secuencia de aminoácidos de la proteína deseada. Posteriormente, la subunidad mayor se une al complejo formado por la subunidad menor y el ARNm, dando lugar a un ribosoma completamente funcional capaz de llevar a cabo la traducción génica y sintetizar proteínas.

La separación de las subunidades ribosómicas puede ocurrir durante el proceso de iniciación de la síntesis de proteínas, cuando se requiere la liberación de energía para desplazar a la subunidad menor y permitir que la secuencia de ARNm se alinee correctamente con los factores de iniciación y el aminoácido inicial. Además, las subunidades ribosómicas también pueden separarse durante el proceso de terminación de la síntesis de proteínas, cuando la traducción ha finalizado y es necesario reciclar los componentes del ribosoma para su uso en futuros ciclos de traducción.

Las subunidades ribosómicas grandes bacterianas se refieren a la parte más grande y pesada del ribosoma bacteriano, designada como 50S. Esta subunidad está compuesta por dos componentes: el componente 23S, que es una sola molécula de ARN ribosómico (rARN) de aproximadamente 2900 nucleótidos y tres proteínas ribosomales grandes; y el componente 5S, que consta de una molécula de rARN de 120 nucleótidos y aproximadamente 31 proteínas ribosómicas más pequeñas. Las subunidades ribosómicas grandes desempeñan un papel crucial en la síntesis de proteínas, ya que son responsables de la formación del sitio de unión del ARN de transferencia y el sitio peptidil transférase, donde ocurre la catálisis de la formación de enlaces peptídicos durante la traducción génica.

En términos médicos, las subunidades ribosómicas grandes de eucariotas se refieren a las partes más grandes que constituyen el ribosoma en células eucariotas. Los ribosomas son complejos moleculares formados por proteínas y ARN ribosomal (ARNr) que desempeñan un papel crucial en la síntesis de proteínas, traduciendo el código genético contenido en el ARN mensajero (ARNm) a secuencias específicas de aminoácidos.

En eucariotas, los ribosomas se encuentran tanto en el citoplasma como en los mitocondrios y cloroplastos. El ribosoma eucariota típico consta de dos subunidades: una subunidad pequeña (40S) y una subunidad grande (60S). Cada una de estas subunidades se compone de proteínas y ARNr específicos.

La subunidad ribosómica grande de eucariotas (60S) está formada por tres tipos principales de ARNr: el ARNr 5S, el ARNr 5.8S y el ARNr 28S, junto con aproximadamente 49 proteínas ribosómicas diferentes. La función principal de la subunidad grande es ayudar en la formación del sitio de unión peptidil-transferasa, donde ocurre la síntesis de proteínas durante la traducción. Además, también desempeña un papel importante en la catálisis y el control de calidad de los productos de traducción.

Las subunidades ribosómicas grandes se ensamblan con las subunidades pequeñas para formar un ribosoma funcional, que puede estar libremente suspendido en el citoplasma o unido al retículo endoplásmico rugoso (RER) durante la síntesis de proteínas secretoras. El proceso de ensamblaje y maduración de las subunidades ribosómicas es complejo y altamente regulado, involucrando una serie de factores de modificación y asociación.

El ARN ribosomal (ARNr) es un tipo de ARN presente en las células que forma parte de los ribosomas, donde desempeña un papel fundamental en la síntesis de proteínas. Los ribosomas están compuestos por proteínas y ARN ribosomal, y su función principal es unir los aminoácidos para formar una cadena polipeptídica durante el proceso de traducción del ARN mensajero (ARNm).

El ARN ribosomal se sintetiza en el núcleo de la célula a partir del ADN como una molécula grande y larga, que posteriormente se procesa y divide en varias subunidades más pequeñas. Existen diferentes tipos y tamaños de ARN ribosomal, dependiendo de su localización celular y función específica. En general, el ARN ribosomal se clasifica en dos categorías principales: ARN ribosomal grande (ARNrg) y ARN ribosomal pequeño (ARNrps).

El ARN ribosomal grande es una molécula de ARN larga y flexible que forma parte de la subunidad grande del ribosoma. Por otro lado, el ARN ribosomal pequeño es una molécula más corta y rígida que forma parte de la subunidad pequeña del ribosoma. Ambas subunidades se unen para formar el ribosoma completo, donde tiene lugar la síntesis de proteínas.

En resumen, el ARN ribosomal es una molécula de ARN presente en los ribosomas que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en las células. Se sintetiza a partir del ADN en el núcleo celular y se procesa en diferentes subunidades antes de unirse para formar el ribosoma completo.

Las subunidades ribosómicas pequeñas de eucariotas son componentes esenciales de los ribosomas en células eucariotas. Los ribosomas son complejos macromoleculares que desempeñan un papel fundamental en la síntesis de proteínas, uniendo aminoácidos para formar cadenas polipeptídicas según el orden especificado por los ARN mensajeros (ARNm).

En eucariotas, los ribosomas están compuestos por dos subunidades: una subunidad grande y una subunidad pequeña. La subunidad ribosómica pequeña de eucariotas (también conocida como 40S subunit en referencia a su tamaño sedimentario) está compuesta principalmente por una molécula de ARN ribosomal de aproximadamente 1800 nucleótidos, denominada ARNr 18S, y cerca de 33 proteínas ribosómicas.

La subunidad pequeña desempeña un papel crucial en el proceso de iniciación de la traducción, donde se une al ARNm y al factor de iniciación eucariota (eIF) para formar el complejo de iniciación. Posteriormente, esta subunidad se ensambla con la subunidad grande del ribosoma (60S) para formar un ribosoma funcional que puede llevar a cabo la síntesis de proteínas.

La estructura y función de las subunidades ribosómicas pequeñas de eucariotas son esenciales para el mantenimiento de la homeostasis celular, ya que desempeñan un papel central en la producción de proteínas necesarias para el crecimiento, desarrollo y supervivencia de las células.

Las proteínas inactivadoras de ribosomas tipo 1, también conocidas como IRPs-1 (del inglés Iron Regulatory Proteins), son un tipo de factores de traducción que regulan la expresión génica en respuesta a los niveles de hierro en las células. Estas proteínas se unen específicamente a elementos de respuesta al hierro (IREs, por sus siglas en inglés) presentes en los 5'-UTRs (regiones no traducidas al inicio del ARNm) de los mARNs (ARN mensajeros) que codifican proteínas relacionadas con el metabolismo del hierro, como la ferritina y la transferrina.

Cuando los niveles de hierro en la célula son bajos, las IRPs-1 se unen a los IREs y previenen la degradación prematura del mARN y la represión de su traducción, lo que resulta en un aumento de la síntesis de proteínas relacionadas con el almacenamiento y transporte de hierro. Por otro lado, cuando los niveles de hierro son altos, las IRPs-1 se desprenden de los IREs, lo que permite la traducción y degradación normales del mARN, reduciendo así la producción de proteínas relacionadas con el metabolismo del hierro.

La regulación de la expresión génica por las IRPs-1 desempeña un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio homeostático del hierro en las células y en el organismo en general.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

El ARN de transferencia (ARNt) es un tipo pequeño de ARN no codificante que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en el proceso conocido como traducción. Cada molécula de ARNt se une específicamente a un aminoácido particular y lleva ese aminoácido al ribosoma, donde se une a una secuencia complementaria de ARN mensajero (ARNm) durante el proceso de encadenamiento de péptidos. De esta manera, el ARNt actúa como un adaptador molecular que conecta los codones del ARNm con los aminoácidos correspondientes, permitiendo así la formación de cadenas polipeptídicas durante la traducción. El genoma humano contiene alrededor de 500 genes que codifican diferentes tipos de ARNt, y cada uno de ellos tiene una secuencia específica en el extremo 3' conocida como la cola de CCA, donde se une el aminoácido correspondiente.

La extensión de la cadena peptídica de traducción es un proceso en la síntesis de proteínas donde se añaden aminoácidos uno a uno a la cadena polipeptídica en crecimiento. Este proceso está catalizado por una enzima llamada peptidil transferasa, que se encuentra en el ribosoma. La traducción es el segundo paso del dogma central de la biología molecular, donde la información genética codificada en los ARN mensajeros (ARNm) se utiliza para sintetizar proteínas. Durante la extensión de la cadena peptídica, los aminoácidos se unen covalentemente mediante enlaces peptídicos formados entre el grupo carboxilo del aminoácido entrante y el grupo amino del aminoácido que está unido al ARN de transferencia (ARNt) unido al sitio A del ribosoma. Después de cada adición, la cadena polipeptídica se mueve hacia el túnel de salida del ribosoma y se produce una translocación para prepararse para la adición del siguiente aminoácido.

El Factor G de Elongación Peptídica, también conocido como EGF (del inglés, Elongation Factor G), es un importante factor de traducción durante la síntesis de proteínas en los organismos vivos. Es una proteína que interviene en el proceso de extensión de la cadena polipeptídica durante la traducción del ARNm en un ribosoma.

Más específicamente, el Factor G de Elongación Peptídica interactúa con el ribosoma después de que un aminoácido con su correspondiente tRNA hayan sido unidos al lugar de unión P (peptidil) del ARNr. Después de esta unión, el Factor G de Elongación Peptídica induce un cambio conformacional en el ribosoma que permite la formación de un enlace peptídico entre el nuevo aminoácido y el extremo C-terminal de la cadena polipeptídica en crecimiento. Tras esto, el Factor G de Elongación Peptídica ayuda a desplazar al tRNA vacío del lugar A (aminoacil) del ARNr, lo que permite que el siguiente ciclo de extensión polipeptídica pueda comenzar.

El Factor G de Elongación Peptídica es esencial para la vida y su ausencia o disfunción puede llevar a graves trastornos en la síntesis de proteínas y, por lo tanto, a una amplia gama de problemas de salud.

Un aminoacil-ARN de transferencia (tRNA) es una pequeña molécula de ARN que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en los organismos vivos. Los tRNAs son responsables de traer los aminoácidos correctos al lugar correcto durante el proceso de traducción del ARN mensajero (mRNA) en una nueva cadena polipeptídica.

Cada molécula de tRNA tiene una secuencia específica de nucleótidos en un extremo que se une a un aminoácido específico, lo que se conoce como el sitio de formación del enlace peptídico o el sitio de acilación. El proceso de unir un aminoácido a su tRNA correspondiente se denomina carga del tRNA y está catalizado por una enzima específica llamada aminoacil-tRNA sintetasa.

Una vez que el aminoácido está unido al tRNA, este complejo se une al mRNA en el ribosoma, donde la secuencia de nucleótidos del tRNA empareja con una secuencia complementaria de tres nucleótidos en el mRNA, conocida como codón. Después de que se forma un enlace peptídico entre los dos aminoácidos adyacentes, el primer tRNA se desprende y el proceso se repite con el siguiente codón del mRNA hasta que se sintetiza toda la cadena polipeptídica.

En resumen, los aminoacil-ARN de transferencia son moléculas clave en el proceso de síntesis de proteínas, ya que aseguran que cada aminoácido se incorpore correctamente en la cadena polipeptídica según el código genético especificado por el ARN mensajero.

La iniciación de la cadena peptídica traduccional es el primer paso en el proceso de traducción durante la síntesis de proteínas, donde se establece el marco de lectura correcto en el ARNm y se une el aminoácido initiador a la cadena creciente de péptidos. Este proceso está mediado por varios factores de iniciación, que incluyen al factor de iniciación eucariótico 4F (eIF4F), al complejo metionil-initiator tRNA transformilasa (MTase) y al factor de iniciación eucariótico 2 (eIF2). El ARNm se une a los ribosomas, y el initiator tRNA cargado con un aminoácido específico, generalmente N-formilmetionina en procariotas o metionina en eucariotas, se alinea en el sitio P del ribosoma. Luego, bajo la acción de los factores de iniciación y la energía proporcionada por la hidrólisis de GTP, se forma un enlace peptídico entre el aminoácido initiator y el siguiente aminoácido que se une al sitio A del ribosoma, dando inicio a la cadena peptídica. Este proceso es fundamental para garantizar que la síntesis de proteínas proceda correctamente y produzca las secuencias de aminoácidos deseadas en el orden correcto.

El ARN bacteriano se refiere al ácido ribonucleico que se encuentra en las bacterias. Los bacterias no tienen un núcleo celular y, por lo tanto, sus ARN (ácidos ribonucleicos) están presentes en el citoplasma celular. Existen tres tipos principales de ARN bacterianos: ARN mensajero (mARN), ARN de transferencia (tARN) y ARN ribosomal (rARN). Estos ARN desempeñan un papel crucial en la transcripción, traducción y síntesis de proteínas en las bacterias. El ARN bacteriano es a menudo el objetivo de antibióticos que inhiben la síntesis de proteínas y, por lo tanto, la supervivencia bacteriana.

La puromicina es un antibiótico glucopéptido que se deriva del Streptomyces alboniger. Se une a la subunidad 50S del ribosoma bacteriano y causa una inhibición prematura de la formación de enlaces peptídicos durante la síntesis de proteínas, lo que resulta en la terminación prematura de la cadena polipeptídica. Esto conduce a la producción de proteínas truncadas y no funcionales, lo que finalmente lleva a la inhibición del crecimiento bacteriano y la muerte celular.

La puromicina se utiliza principalmente en el laboratorio como un agente antibacteriano para inhibir la síntesis de proteínas en estudios bioquímicos y experimentos de biología molecular. También tiene algunas aplicaciones clínicas limitadas, especialmente en el tratamiento de infecciones causadas por bacterias sensibles, como algunas especies de Staphylococcus, Streptococcus y Treponema. Sin embargo, su uso sistémico es limitado debido a su toxicidad para las células eucariotas y la posibilidad de inducir nefrotoxicidad y ototoxicidad.

En resumen, la puromicina es un antibiótico glucopéptido que inhibe la síntesis de proteínas en bacterias al unirse a los ribosomas y causar la terminación prematura de las cadenas polipeptídicas. Se utiliza principalmente en el laboratorio para estudios bioquímicos y experimentos de biología molecular, con usos clínicos limitados debido a su toxicidad.

Como especialista en salud, permíteme proporcionarte la información que estás buscando. "Poli U" no es un término médico reconocido generalmente en la comunidad médica o científica. Es posible que te refieras a "Polyuria", que es una condición médica definida como la producción de orina excesiva, mayor a 2,5 litros por día en adultos y más de 1-2 litros por día en niños. La poliuria puede ser un síntoma de diversas afecciones, que incluyen diabetes mellitus, diabetes insípida, enfermedad renal, algunos trastornos del sistema nervioso y el uso de ciertos medicamentos.

Si este no era el término al que te referías o si necesitas información adicional sobre poliuria u otros temas relacionados con la salud, no dudes en preguntar. Estoy aquí para ayudarte.

Los polirribosomas, también conocidos como polyribosomes o ergosomas, son estructuras citoplasmáticas encontradas en las células eucariotas y procariotas que participan en la síntesis de proteínas. Están compuestos por varios ribosomas monoméricos unidos por una molécula de ARN mensajero (mRNA).

Durante el proceso de traducción, el mRNA se une a los ribosomas, que contienen tres sitios de unión importantes: el sitio A, P y E. El aminoácido inicial se une al sitio A, mientras que los aminoácidos adicionales se unen sucesivamente en el sitio P. Una vez que un péptido está completamente formado, se mueve al sitio E antes de ser liberado del ribosoma.

En los polirribosomas, varios ribosomas están unidos a la misma molécula de mRNA y cada uno de ellos sintetiza una cadena polipeptídica diferente. Esto permite que las células produzcan múltiples copias de la misma proteína o diferentes proteínas simultáneamente, aumentando así la eficiencia y la tasa de síntesis de proteínas.

La cantidad y actividad de los polirribosomas en una célula pueden utilizarse como indicadores del nivel de actividad de síntesis de proteínas y, por lo tanto, pueden estar relacionados con el crecimiento celular, la diferenciación y la respuesta al estrés.

La conformación del ácido nucleico se refiere a la estructura tridimensional que adopta el ácido nucleico, ya sea ADN (ácido desoxirribonucleico) o ARN (ácido ribonucleico), una vez que se ha producido su doble hélice. La conformación de estas moléculas puede variar dependiendo de factores como la secuencia de nucleótidos, el entorno químico y físico, y las interacciones con otras moléculas.

Existen dos conformaciones principales del ADN: la forma B y la forma A. La forma B es la más común en condiciones fisiológicas y se caracteriza por una hélice dextrógira con un paso de rotación de 34,3 Å (ångstroms) y un diámetro de 20 Å. Los nucleótidos se disponen en forma de pirámide con el azúcar en la base y las bases apiladas en la cima. La forma A, por otro lado, tiene una hélice más corta y ancha, con un paso de rotación de 27,5 Å y un diámetro de 23 Å. Esta conformación se presenta en condiciones deshidratadas o con altas concentraciones de sales.

El ARN también puede adoptar diferentes conformaciones, dependiendo del tipo de molécula y de las condiciones ambientales. El ARN mensajero (ARNm), por ejemplo, tiene una conformación similar a la forma A del ADN, mientras que el ARN de transferencia (ARNt) adopta una estructura más compacta y globular.

La conformación del ácido nucleico es importante para su reconocimiento y unión con otras moléculas, como las proteínas, y desempeña un papel crucial en la regulación de la expresión génica y la replicación del ADN.

Los factores de elongación de péptidos (PEFs, por sus siglas en inglés) son un conjunto de proteínas que desempeñan un papel crucial en el proceso de síntesis de proteínas en los organismos vivos. Se les conoce como factores de elongación porque intervienen específicamente durante la etapa de elongación de la traducción, que es la fase en la que se agrega cada aminoácido sucesivamente a la cadena polipeptídica en crecimiento.

Existen al menos cuatro factores de elongación diferentes en procariotas (PEF1/EF-Tu, PEF2/EF-Ts, PEF3/EF-G y PEF4/EF-P), mientras que los eucariotas tienen homólogos ligeramente diferentes (eEF1A, eEF1B, eEF2 y eEF3). Estos factores trabajan en conjunto con el ARN de transferencia (ARNt) y la ARN polimerasa para facilitar el proceso de traducción.

PEF1/EF-Tu forma un complejo con GTP y un ARNt cargado con un aminoácido específico, lo que permite que este complejo se una al lugar correcto del ARN mensajero (ARNm) en el ribosoma. Una vez allí, la hidrolización de GTP a GDP provoca un cambio conformacional que permite que el aminoácido se incorpore a la cadena polipeptídica en crecimiento. Posteriormente, PEF2/EF-Ts ayuda a recargar al PEF1/EF-Tu con GTP para continuar con el ciclo.

PEF3/EF-G interviene después de que se haya incorporado un aminoácido, ya que promueve el movimiento del ribosoma hacia adelante a lo largo del ARNm, desplazando al ARNt anticodón y exponiendo la siguiente secuencia de codones para la unión con el próximo ARNt cargado.

PEF4/EF-G1 se une al ribosoma en una etapa posterior del ciclo, cuando el péptido ha sido completamente sintetizado y está listo para ser liberado. PEF4/EF-G1 ayuda a desacoplar las subunidades grandes y pequeñas del ribosoma, permitiendo que la cadena polipeptídica se libere y el ribosoma esté disponible para comenzar un nuevo ciclo de traducción.

En resumen, los factores de elongación desempeñan un papel crucial en el proceso de traducción al facilitar la unión del ARNt correcto con el ARNm y promoviendo el movimiento del ribosoma a lo largo del ARNm para sintetizar proteínas.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

Las subunidades ribosómicas pequeñas son componentes estructurales y funcionales del ribosoma, el orgánulo responsable de la síntesis de proteínas en las células. La subunidad ribosomal pequeña se denomina oficialmente "subunidad 40S" en eucariotas (donde "S" representa Svedberg units, una unidad de medida de sedimentación que refleja el tamaño y la forma del complejo ribosómico) o "subunidad 30S" en procariotas.

La subunidad ribosomal pequeña contiene el sitio de unión del ARN mensajero (ARNm), donde el código genético se decodifica durante la traducción, y el sitio de unión del ARN de transferencia (ARNt), que trae los aminoácidos a la subunidad ribosomal pequeña para su incorporación a la cadena polipeptídica en crecimiento.

La subunidad ribosómica pequeña está compuesta principalmente por una molécula de ARN ribosomal (ARNr) llamada ARNr 18S en eucariotas o ARNr 16S en procariotas, y aproximadamente 30 proteínas ribosómicas. La estructura y la composición de las subunidades ribosómicas pequeñas son altamente conservadas entre diferentes especies, lo que sugiere una importancia fundamental para la función ribosomal.

El ARN ribosomal 23S es una parte importante del ribosoma, que es la estructura celular donde ocurre la síntesis de proteínas. Los ribosomas se componen de proteínas y ácidos ribonucleicos (ARN) ribosomales. El ARN ribosomal 23S es una molécula grande de ARN que se encuentra en los ribosomas de procariotas, como las bacterias, y en los mitocondrios y cloroplastos de eucariotas.

El ARN ribosomal 23S desempeña un papel crucial en la formación del peptidil transferasa, una enzima que cataliza la formación de enlaces peptídicos entre aminoácidos durante la síntesis de proteínas. También ayuda en la lectura y el emparejamiento de los codones de ARN mensajero (ARNm) con los anticodones de ARN de transferencia (ARNt), lo que permite la traducción del código genético en una secuencia de aminoácidos específica.

El ARN ribosomal 23S se transcribe a partir del ADN como una molécula grande y luego se procesa para producir la molécula madura de ARN ribosomal 23S. La estructura secundaria del ARN ribosomal 23S contiene varias regiones conservadas y variables, y está involucrada en la interacción con otras moléculas de ARN y proteínas para formar el complejo ribosómico.

La importancia clínica del ARN ribosomal 23S radica en su papel como diana terapéutica para los antibióticos que inhiben la síntesis de proteínas bacterianas. Algunos antibióticos, como la eritromicina y la clindamicina, se unen específicamente al ARN ribosomal 23S y evitan la formación del complejo de iniciación de la traducción, lo que resulta en una inhibición de la síntesis de proteínas bacterianas. Esto hace que el ARN ribosomal 23S sea un objetivo importante para el desarrollo de nuevos antibióticos y para combatir la resistencia a los antibióticos existentes.

La terminología "Regiones no Traducidas 5" (NTR5) no parece estar directamente relacionada con la medicina o la anatomía humana en el contexto de definiciones médicas generalmente aceptadas. El término "no traducido" a menudo se utiliza en biología molecular y genética para describir secuencias de ADN que no codifican proteínas y cuyas funciones aún no están claras.

Sin embargo, las "Regiones no Traducidas" generalmente se abrevian como NTR o UTR (de "no traducido" en inglés, untranslated region), seguidas de números para especificar la ubicación de la región en relación con el gen. Por lo tanto, NTR5 podría referirse a una quinta región no traducida en un gen o ARN específico.

Debido a que las "Regiones no Traducidas 5" no es un término médico ampliamente reconocido y puede haber confusiones sobre su significado preciso, se recomienda buscar una explicación más clara y contextualizada del término en el artículo o investigación relevante donde se encontró.

La biosíntesis de péptidos es el proceso mediante el cual las células crean péptidos y proteínas a partir de aminoácidos. Este complejo proceso bioquímico se produce en los ribosomas, que son pequeñas estructuras citoplasmáticas donde tiene lugar la síntesis de proteínas.

El proceso comienza con la transcripción del ADN en ARN mensajero (ARNm), el cual lleva la información genética desde el núcleo al citoplasma. Una vez allí, los ribosomas leen la secuencia de nucleótidos del ARNm y utilizan esta información para unir aminoácidos específicos en una cadena polipeptídica.

Este proceso se divide en tres etapas principales: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, los ribosomas se unen al ARNm y comienzan a ensamblar la primera tRNA (transportador de aminoácidos) cargada con el aminoácido correcto en el sitio P del ribosoma.

En la etapa de elongación, las tRNAs cargadas con aminoácidos se unen sucesivamente al ARNm en el sitio A del ribosoma y forman un enlace peptídico entre los dos últimos aminoácidos. Después, la primera tRNA se desplaza al sitio E y la cadena polipeptídica se alarga.

Finalmente, durante la terminación, una secuencia especial de nucleótidos en el ARNm indica al ribosoma que ha llegado al final de la secuencia y detiene el proceso de elongación. El péptido resultante se pliega entonces en su estructura tridimensional característica, lo que puede requerir la ayuda de otras proteínas llamadas chaperonas.

La biosíntesis de péptidos es fundamental para la vida y está altamente regulada a nivel transcripcional, traduccional y postraduccional. Los errores en este proceso pueden dar lugar a diversas enfermedades, como las enfermedades neurodegenerativas o el cáncer.

El Factor Tu de Elongación Peptídica, también conocido como EEF1 (del inglés: Elongation Factor 1), es un factor de elongación que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en los organismos vivos. Es responsable de transportar aminoácidos a la ribosoma durante el proceso de elongación, lo que permite la adición sucesiva de aminoácidos a la cadena polipeptídica en crecimiento.

El Factor Tu de Elongación Peptídica se compone de dos subunidades principales: EEF1A y EEF1B (también llamada EFTu y EFB1, respectivamente). La subunidad EEF1A es responsable del transporte de aminoácidos a la ribosoma, mientras que la subunidad EEF1B se encarga de intercambiar el grupo guanidínico unido a EEF1A por uno nuevo, lo que permite que el ciclo de transporte de aminoácidos se repita.

La actividad del Factor Tu de Elongación Peptídica está regulada por la disponibilidad de GTP y su interacción con otras proteínas y factores ribosomales. La hidrolización de GTP a GDP es un paso clave en el ciclo funcional del factor, y es catalizada por la subunidad EEF1B. El Factor Tu de Elongación Peptídica también interactúa con otros factores de elongación, como el Factor de Liberación de Peptidil (RLF) y el Factor de Transferencia de Metionina-initiator (MTF), para coordinar las diferentes etapas del proceso de síntesis de proteínas.

La importancia del Factor Tu de Elongación Peptídica en la salud humana se ha demostrado a través de estudios que han relacionado mutaciones en el gen que codifica para esta proteína con diversas enfermedades, como la distrofia muscular y la neuropatía sensorial y motora hereditaria. Además, la inhibición farmacológica del Factor Tu de Elongación Peptídico se ha propuesto como un posible objetivo terapéutico para tratar diversas enfermedades, como el cáncer y las infecciones bacterianas.

Un codón es una secuencia específica de tres nucleótidos en el ARN mensajero (mARN) que codifica para un aminoácido particular o que indica el inicio o el final de la traducción durante la síntesis de proteínas. Los codones se leen en grupos de tres en el mARN y cada uno de ellos especifica uno de los 20 aminoácidos estándar, o señala el inicio (con el codón AUG) o el final (con los codones UAA, UAG y UGA) de la traducción. Por lo tanto, hay un total de 64 combinaciones posibles de codones (4 nucleótidos x 4 nucleótidos x 4 nucleótidos), pero solo 20 aminoácidos diferentes más los tres señaladores de inicio y final. Esto significa que muchos aminoácidos pueden ser codificados por más de un codón, lo que se conoce como degeneración del código genético. El código genético es universal en todos los organismos vivos, lo que significa que la mayoría de los organismos utilizan el mismo conjunto de codones para especificar los mismos aminoácidos.

Un codón iniciador es una secuencia específica de tres nucleótidos en el ARN mensajero (ARNm) que indica dónde comenzar la síntesis de proteínas durante el proceso de traducción. En la mayoría de los organismos, el codón iniciador es AUG, que codifica para el aminoácido metionina. Sin embargo, en algunos casos, otros codones como GCU, UUG y ACG también pueden actuar como codones iniciadores. La identificación del codón iniciador es crucial para establecer el marco de lectura correcto y garantizar la producción de la secuencia de aminoácidos correcta durante la síntesis de proteínas.

La centrifugación en gradiente de densidad es un método de separación utilizado en el laboratorio para separar partículas o células basándose en sus diferencias de densidad. Este método utiliza un tubo de centrifugación que contiene un gradiente de solución con diferentes concentraciones de un agente densificante, como el sucre o el cloruro de cesio, disuelto en un líquido tamponado.

Después de colocar la muestra en la parte superior del tubo, se somete a centrifugación de alta velocidad. Durante este proceso, las partículas o células se mueven hacia el fondo del tubo y se separan en función de su densidad relativa. Las partículas o células con una densidad menor que la solución se mantienen en las capas superiores del gradiente, mientras que aquellas con una densidad mayor migran hacia abajo hasta alcanzar el punto en el que su densidad coincide con la de la solución circundante.

Este método es ampliamente utilizado en la investigación biomédica para purificar y separar diferentes tipos de células, como los glóbulos rojos y blancos, o para aislar organelas celulares, como los mitocondrios o los lisosomas. También se utiliza en el diagnóstico clínico para la separación y purificación de virus, bacterias u otros patógenos presentes en muestras biológicas.

El guanosín trifosfato (GTP) es una molécula de nucleótido que desempeña un papel crucial en la producción de energía celular y en la señalización intracelular. Es similar en estructura y función al ATP (adenosín trifosfato), pero se utiliza principalmente en procesos relacionados con la síntesis de proteínas y la regulación de los ciclos celulares.

En la producción de energía, el GTP puede ser convertido en GDP (guanosín difosfato) liberando un grupo fosfato y energía en el proceso. Esta energía se puede utilizar para conducir otras reacciones químicas dentro de la célula.

En la señalización intracelular, las proteínas G que contienen GTP desempeñan un papel clave. Cuando una molécula de señal extracelular se une a la proteína G, ésta cambia de forma, lo que permite que el GTP reemplace al GDP unido previamente. Esto activa a la proteína G, lo que desencadena una cascada de eventos que conducen a una respuesta celular específica. Una vez que la señal ha sido transmitida, la proteína G se desactiva cuando el GTP es hidrolizado de nuevo a GDP, y la proteína vuelve a su forma inactiva.

La terminación de la cadena péptidica traduccional, también conocida como liberación del polipéptido, es el último paso en el proceso de traducción durante la biosíntesis de proteínas en los organismos vivos. Se refiere al mecanismo por el cual se detiene la adición de aminoácidos a la cadena creciente y se libera la nueva proteína sintetizada.

Este proceso es catalizado por una enzima específica llamada peptidil-transferasa, que se encuentra dentro del ribosoma. La peptidil-transferasa transfiere el grupo carboxilo de un aminoácido unido al ARNt (transportador de aminoácidos) a la cadena creciente de aminoácidos en el sitio P (peptidil) del ribosoma. Después de cada ciclo de extensión de la cadena, el ARNt que lleva el último aminoácido agregado se mueve al sitio A (aminoacil) del ribosoma.

La terminación ocurre cuando un codón de parada (UAA, UAG o UGA) en el ARNm (ácido ribonucleico mensajero) ingresa al sitio A del ribosoma. Los factores de liberación (eRF1 y eRF3 en procariotas; eRF1 en eucariotas) reconocen estos codones de parada y promueven la hidrólisis de los enlaces peptídicos entre el último aminoácido y el ARNt unido al sitio P. Esto conduce a la liberación de la nueva proteína sintetizada y la disociación del complejo ribosoma-ARNm.

En resumen, la terminación de la cadena péptidica traduccional es el proceso por el cual se detiene la adición de aminoácidos a la cadena creciente y se libera la nueva proteína sintetizada del ribosoma.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

La microscopía por crioelectrón (Cryo-EM) es una técnica de microscopía electrónica que involucra el enfriamiento rápido de una muestra a temperaturas extremadamente bajas, generalmente al punto de congelación de nitrógeno líquido (-196°C), para preservar su estructura nativa y tridimensional. La muestra se observa luego en un microscopio electrónico, donde los electrones interaccionan con la muestra y crean una imagen que puede ser capturada y analizada.

La microscopía por crioelectrón se utiliza a menudo para estudiar la estructura de biomoléculas, como proteínas y ácidos nucleicos, en su estado natural y funcional. Esta técnica ha revolucionado el campo de la biología estructural y molecular, ya que permite obtener imágenes de alta resolución de biomoléculas complejas y flexibles que son difíciles o imposibles de cristalizar para su estudio en un microscopio electrónico de transmisión (TEM).

La microscopía por crioelectrón ha permitido avances importantes en el campo de la biología estructural y molecular, incluyendo la determinación de la estructura de complejos macromoleculares grandes y flexibles, como los ribosomas y los virus, a resoluciones atómicas. También se utiliza para estudiar la dinámica y la interacción de las biomoléculas en su entorno natural, lo que ha llevado a una mejor comprensión de los procesos biológicos fundamentales.

En términos médicos, las subunidades ribosómicas grandes se refieren a una parte constitutiva del ribosoma, el complejo molecular donde ocurre la síntesis de proteínas. El ribosoma está compuesto por dos subunidades distintas: una subunidad ribosomal grande y otra pequeña.

La subunidad ribosomal grande, también conocida como subunidad 60S en procariotas o subunidad 80S en eucariotas, desempeña un papel crucial durante la traducción del ARNm (ácido ribonucleico mensajero) a proteínas. Esta subunidad está formada por varias moléculas de ARN ribosomal (ARNr) y aproximadamente 45-50 proteínas ribosómicas diferentes.

En procariotas, la subunidad ribosomal grande tiene un tamaño aproximado de 60S, mientras que en eucariotas es ligeramente más grande, alcanzando los 80S. A pesar de las diferencias de tamaño y composición entre procariotas y eucariotas, ambas subunidades desempeñan funciones similares en el proceso de síntesis proteica.

La subunidad ribosomal grande es responsable de leer la secuencia de codones (tripletes de nucleótidos) presentes en el ARNm y catalizar la formación de enlaces peptídicos entre los aminoácidos correspondientes, dando como resultado la síntesis de una nueva cadena polipeptídica. Por lo tanto, las subunidades ribosómicas grandes desempeñan un papel fundamental en la biología celular y el mantenimiento de la homeostasis dentro del organismo.

Los factores de iniciación de péptidos son pequeñas moléculas de péptidos que desempeñan un papel crucial en el proceso de traducción del ARNm a proteínas durante la síntesis de proteínas en los organismos vivos. Inician específicamente el proceso de extensión de la cadena polipeptídica en el ribosoma, que es el complejo molecular donde ocurre la síntesis de proteínas.

Existen tres factores de iniciación de péptidos principales en la traducción del ARNm eucariota, designados como eIF-1, eIF-2 y eIF-3. Estos factores interactúan con el ARNm mensajero, el ARN de transferencia (ARNt) y el ribosoma para iniciar la formación del complejo de iniciación que permite el comienzo de la síntesis de proteínas.

El factor de iniciación eIF-2 se une al ARNt iniciador, que lleva el métionina-péptido, y forma un complejo ternario con GTP. Este complejo se une al sitio P (peptidil) del ribosoma, mientras que el factor eIF-3 ayuda a estabilizar este complejo en el sitio de iniciación. Posteriormente, el factor eIF-1 se une al sitio A (aminoacil) del ribosoma y promueve la unión del ARNm al sitio P. Después de que el ARNm está correctamente posicionado, el GTP se hidroliza a GDP, lo que desencadena la liberación de los factores eIF-1, eIF-2 y eIF-3 del ribosoma, y permite que comience la extensión de la cadena polipeptídica.

En procariontes, el proceso es similar pero utiliza diferentes factores de iniciación de péptidos, como IF-1, IF-2 e IF-3. A pesar de las diferencias en los detalles moleculares, el mecanismo general de iniciación de la traducción es conservado entre procariontes y eucariontes.

La tioestreptona es un compuesto orgánico que contiene el grupo funcional tiol y se deriva de la estreptonigrina, un antibiótico alcaloide aislado originalmente de la bacteria Streptomyces floridae. La tioestreptona no tiene actividad antibiótica pero se utiliza en química orgánica como agente de transferencia de grupos tiol. No hay una definición médica específica para 'tioestreptona' ya que no se utiliza en medicina o terapia clínica.

La ricina es una toxina proteica altamente tóxica que se encuentra en los granos de la planta Ricinus communis, comúnmente conocida como ricino. Esta toxina puede inhibir la síntesis de proteínas en las células al unirse e inactivar una subunidad crítica del ribosoma, el orgánulo celular donde ocurre la síntesis de proteínas. La ingestión, inhalación o exposición dérmica a ricina puede causar graves daños celulares y potencialmente la muerte. Los síntomas de intoxicación por ricina incluyen dolor abdominal, vómitos, diarrea, descenso de la presión arterial y shock, que pueden ocurrir dentro de las horas posteriores a la exposición. No existe un antídoto específico para la intoxicación por ricina, y el tratamiento se centra en el manejo de los síntomas y el soporte de las funciones vitales del cuerpo.

La Fenilalanina es un aminoácido esencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es un componente fundamental de las proteínas y desempeña un papel vital en la producción de otros aminoácidos, neurotransmisores y hormonas en el cuerpo.

Existen dos formas principales de fenilalanina: la D-fenilalanina (DPA) y la L-fenilalanina (LPA). La L-fenilalanina se convierte en tirosina, otro aminoácido importante, que a su vez puede convertirse en neurotransmisores como la dopamina, la norepinefrina y la epinefrina. La D-fenilalanina se utiliza principalmente en suplementos dietéticos y se cree que tiene propiedades analgésicas y potenciadoras del estado de ánimo.

Una afección genética llamada fenilcetonuria (PKU) dificulta la capacidad del cuerpo para descomponer la fenilalanina, lo que puede provocar una acumulación peligrosa de este aminoácido en el torrente sanguíneo y conducir a daños cerebrales y retrasos en el desarrollo. Las personas con PKU deben seguir una dieta baja en fenilalanina para evitar estas complicaciones.

El ARN ribosómico 28S es una parte grande y fundamental del ribosoma, la máquina molecular responsable de sintetizar proteínas en las células. Los ribosomas se encuentran en el citoplasma y en los mitocondrios de las células, y están compuestos por proteínas y cuatro tipos diferentes de ARN ribosómico (ARNr).

El ARNr 28S es uno de los tres ARNr presentes en los ribosomas eucarióticos grandes (80S), que se encuentran en el citoplasma. Este ARNr forma parte del componente grande (60S) del ribosoma y desempeña un papel importante en la unión de los aminoácidos durante la síntesis de proteínas. El ARNr 28S es una molécula de ARN larga y linear que se transcribe a partir del ADN ribosómico (ADNr) presente en el nucleolo celular.

La secuencia y estructura del ARNr 28S son altamente conservadas entre diferentes especies eucarióticas, lo que lo convierte en un objetivo popular para la investigación filogenética y taxonómica. Las variaciones en la secuencia de ARNr 28S se utilizan a menudo para identificar y clasificar diferentes especies de organismos. Además, el análisis de la expresión génica del ARNr 28S puede proporcionar información valiosa sobre el estado de salud celular y el proceso de envejecimiento.

Un codón de terminación, también conocido como codón de parada o codón nucléofilo, es una secuencia específica de tres nucleótidos en el ARN mensajero (ARNm) que señala el final de la síntesis de proteínas. Los codones de terminación son UAG, UAA y UGA en el código genético estándar. Cuando la traducción ribosomal alcanza uno de estos codones, se detiene la adición de aminoácidos a la cadena polipeptídica en crecimiento y se libera la nueva proteína sintetizada. La enzima release factor (RF) reconoce el codón de terminación e hidroliza el enlace peptidil-ARNt, lo que conduce a la liberación del polipéptido y al ciclo siguiente de iniciación de la traducción.

"Thermus thermophilus" es una especie de bacteria gramnegativa extremadamente termófila, que significa que crece a temperaturas relativamente altas. Originaria de fuentes hidrotermales marinas, esta bacteria puede prosperar a temperaturas entre 50 y 70 grados Celsius, con una temperatura óptima de crecimiento alrededor de 65 grados Celsius. Es microaerófila, prefiriendo entornos con bajos niveles de oxígeno.

Este organismo es particularmente interesante en el campo de la biología molecular y la genética debido a su facilidad de cultivo y su gran capacidad para generar proteínas solubles y funcionales, lo que lo convierte en un sistema modelo útil para el estudio de las proteínas termoestables. Además, su genoma ha sido secuenciado, proporcionando una base sólida para la investigación adicional.

Sin embargo, es importante recordar que mi respuesta se basa en conocimientos actualizados hasta 2021 y puede haber nuevos descubrimientos o información disponible después de esta fecha.

El nucléolo celular, en términos médicos y biológicos, es la estructura no membranosa más grande dentro del núcleo de una célula eucariota. Es el sitio principal donde se produce la síntesis de los ribosomas, que son las máquinas moleculares responsables de la síntesis de proteínas en la célula.

El nucléolo está compuesto principalmente por proteínas y ARN, específicamente ARN ribosómico (ARNr). Su apariencia distintiva en el microscopio óptico es típicamente descrita como una "mancha negra" debido a la ausencia de cromatina (ADN más proteínas) en esta región.

La biogénesis ribosomal, que es el proceso de formación de los ribosomas, ocurre dentro del nucléolo. Este proceso incluye la transcripción del ADN en ARNr, la modificación y procesamiento del ARNr, y la asamblea de las subunidades ribosomales junto con las proteínas ribosomales.

Las alteraciones en la estructura o función del nucléolo pueden tener graves consecuencias para el crecimiento y desarrollo celular, y han sido implicadas en diversas patologías, incluyendo cáncer, enfermedades neurodegenerativas y envejecimiento prematuro.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

"Saccharomyces cerevisiae" es una especie de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y panadera para la fermentación del azúcar en dióxido de carbono y alcohol. También se conoce como "levadura de cerveza" o "levadura de pan". En un contexto médico, a veces se utiliza en investigaciones científicas y medicinales como organismo modelo debido a su fácil cultivo, bien conocido genoma y capacidad para expresar genes humanos. Es un hongo unicelular que pertenece al reino Fungi, división Ascomycota, clase Saccharomycetes, orden Saccharomycetales y familia Saccharomycetaceae.

Los reticulocitos son precursores inmaduros de los eritrocitos (glóbulos rojos) que se encuentran en la sangre periférica. Son células jóvenes producidas en la médula ósea, donde el proceso de eritropoyesis tiene lugar. Después de la salida de la médula ósea al torrente sanguíneo, los reticulocitos maduran en glóbulos rojos completos en un plazo de aproximadamente 24 a 48 horas.

Los reticulocitos contienen restos de ARN ribosomal y proteínas residuales, que les dan un aspecto reticular o una apariencia granular al microscopio, de ahí su nombre. La presencia de reticulocitos en la sangre periférica indica la producción reciente de glóbulos rojos y se utiliza como un indicador del estado eritropoyético de la médula ósea.

Un aumento en el recuento de reticulocitos (reticulocitosis) puede ser observado en condiciones que estimulan la producción de glóbulos rojos, como anemia hemolítica, pérdida de sangre aguda o crónica, y algunas neoplasias malignas. Por otro lado, una disminución en el recuento de reticulocitos (reticulopenia) puede ser indicativa de diversas afecciones, como anemia aplásica, deficiencia de vitamina B12 o ácido fólico, y enfermedades renales crónicas.

El ARN de transferencia de fenilalanina, también conocido como tRNA fenilalanina o tRNA^Phe, es una molécula de ARN de transferencia que transporta específicamente el aminoácido fenilalanina desde el ribosoma al lugar donde se está sintetizando una proteína durante el proceso de traducción.

La estructura del tRNA fenilalanina es característica y consta de unas 76 nucleótidos organizados en una forma de "L" con tres extremos: el extremo 5' donde se encuentra la secuencia de reconocimiento del ARNm, el extremo 3' donde se une la fenilalanina y el extremo CCA que es común a todos los tRNAs y es donde se produce la unión con el ribosoma.

El tRNA fenilalanina reconoce la secuencia de codones UUC y UUU en el ARNm, mediante su anticodón situado en el extremo 3' no complementario. Una vez que se ha producido el reconocimiento del códigon y el anticodón, la fenilalanina unida al tRNA es incorporada a la cadena polipeptídica en crecimiento.

El Factor 2 de Elongación Peptídica, también conocido como EEF2 (del inglés: Eukaryotic Elongation Factor 2), es una proteína que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en eucariotas. Más específicamente, participa en el proceso de elongación durante la traducción, donde se agrega cada aminoácido a la cadena polipeptídica en crecimiento.

El Factor 2 de Elongación Peptídica se une al ribosoma y facilita el movimiento del ARN de transferencia (ARNt) y el nuevo aminoácido desde el sitio A al sitio P del ribosoma, lo que permite la formación de un enlace peptídico entre los dos últimos aminoácidos de la cadena polipeptídica.

La fosforilación del Factor 2 de Elongación Peptídica regula su actividad. Cuando está desfosforilado, el EEF2 puede unirse al ribosoma y promover la elongación de las cadenas polipeptídicas. Sin embargo, cuando es fosforilado por la kinasa EEF2 (eEF2K), se inhibe su actividad, lo que resulta en una disminución de la tasa de síntesis de proteínas. Esta regulación puede ser importante durante procesos como el estrés celular y la respuesta al ayuno.

Los factores de elongación enlazados a GTP (GEFs) son proteínas que activan las GTPasas, un tipo de enzimas que hidrolizan el nucleótido de guanosina trifosfato (GTP) a guanosina difosfato (GDP). Específicamente, los GEFs catalizan la remoción del fosfato terminal gamma de GTP, lo que lleva a un cambio conformacional en la GTPasa y su activación.

En el contexto de la traducción del ARNm, los factores de elongación enlazados a GTP desempeñan un papel crucial en la activación de las proteínas GTPasas que participan en este proceso, como eEF1A y eEF2. Estos factores ayudan a promover el movimiento del ribosoma a lo largo del ARNm durante la síntesis de proteínas, facilitando así la adición de aminoácidos individuales a la cadena polipeptídica en crecimiento.

La activación de las GTPasas por los GEFs es un paso importante en la regulación de la traducción del ARNm y otros procesos celulares, ya que permite el control preciso del tiempo y la localización de las respuestas bioquímicas.

El ARN de transferencia de metionina, también conocido como tRNA Met, es un tipo específico de ARN de transferencia (tRNA) que se encuentra en los organismos vivos. Su función principal es transportar y entregar el aminoácido metionina a los ribosomas durante la síntesis de proteínas.

Los tRNAs son moléculas de ARN pequeñas y adaptadores que desempeñan un papel crucial en la traducción del código genético en aminoácidos específicos durante la biosíntesis de proteínas. Cada tipo de tRNA tiene una secuencia particular de nucleótidos en su extremo 3' conocida como anticodón, que se empareja con el codón correspondiente en el ARN mensajero (mRNA) durante la traducción.

El tRNA Met es único porque es el único tRNA que puede reconocer y unirse al codón de iniciación AUG en el mRNA, lo que significa que desempeña un papel importante en el inicio de la síntesis de proteínas. Una vez que el tRNA Met se une al codón de iniciación AUG, la cadena polipeptídica comienza a sintetizarse y otras moléculas de tRNA transportan los aminoácidos restantes para construir la proteína deseada.

En resumen, el ARN de transferencia de metionina es una molécula de ARN pequeña y adaptadora que se une al aminoácido metionina y lo entrega a los ribosomas durante la síntesis de proteínas, desempeñando un papel crucial en el inicio del proceso.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

Las peptidil transferasas son un tipo específico de enzimas que desempeñan un papel crucial en la síntesis de proteínas. Están presentes en los ribosomas, que son complejos macromoleculares formados por ARN ribosómico y proteínas.

La función principal de las peptidil transferasas es catalizar la formación del enlace peptídico durante la traducción del ARN mensajero (mRNA). Este proceso implica unir dos aminoácidos juntos para formar una cadena polipeptídica, que finalmente se convierte en una proteína funcional.

Las peptidil transferasas logran esto al traer el extremo carboxilo de un aminoácido (activado como un tRNA cargado) cerca del extremo amino de otro aminoácido unido a otro tRNA. Luego, una reacción de condensación forma un enlace peptídico entre los dos aminoácidos, liberando el tRNA que transportaba el primer aminoácido.

Este paso es fundamental para la síntesis de proteínas y su correcta función depende de la actividad de las peptidil transferasas. Cualquier disfunción o mutación en estas enzimas puede conducir a diversas patologías, incluyendo trastornos genéticos y neurológicos.

Las proteínas de Escherichia coli (E. coli) se refieren a las diversas proteínas producidas por la bacteria gram-negativa E. coli, que es un organismo modelo comúnmente utilizado en estudios bioquímicos y genéticos. Este microorganismo posee una gama amplia y bien caracterizada de proteínas, las cuales desempeñan diversas funciones vitales en su crecimiento, supervivencia y patogenicidad. Algunas de estas proteínas están involucradas en la replicación del ADN, la transcripción, la traducción, el metabolismo, el transporte de nutrientes, la respuesta al estrés y la formación de la pared celular y la membrana.

Un ejemplo notable de proteína producida por E. coli es la toxina Shiga, que se asocia con ciertas cepas patógenas de esta bacteria y puede causar enfermedades graves en humanos, como diarrea hemorrágica y síndrome urémico hemolítico. Otra proteína importante es la β-galactosidasa, que se utiliza a menudo como un marcador reportero en experimentos genéticos para medir los niveles de expresión génica.

El estudio y la caracterización de las proteínas de E. coli han contribuido significativamente al avance de nuestra comprensión de la biología celular, la bioquímica y la genética, y siguen siendo un área de investigación activa en la actualidad.

Las ribonucleasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces fosfato internos en moléculas de ARN (ácido ribonucleico), resultando en la separación de nucleótidos individuales o fragmentos más pequeños. Existen diferentes tipos de ribonucleasas que actúan en sitios específicos de la molécula de ARN y pueden tener funciones variadas, como regular la expresión génica, desempeñar un papel en la respuesta inmunitaria o contribuir al procesamiento y maduración del ARN. Estas enzimas son esenciales para diversos procesos biológicos y su estudio ha sido fundamental para comprender la estructura y función del ARN.

El ARN ribosómico 18S (también conocido como 18S rRNA) es una parte importante del ribosoma, el orgánulo celular donde ocurre la síntesis de proteínas. El "18S" se refiere a su tamaño aproximado de 1800 nucleótidos de longitud.

El ARN ribosómico 18S es una molécula de ARN presente en el pequeño ribosoma (40S en eucariotas y 30S en procariotas) y desempeña un papel crucial en la traducción del ARN mensajero (mRNA) en proteínas. Ayuda a formar el sitio de unión para el mRNA y los aminoácidos unidos a los ARN de transferencia (tRNA) durante el proceso de síntesis de proteínas.

La secuencia del ARN ribosómico 18S se utiliza a menudo en la sistemática molecular y la filogenia, ya que contiene regiones conservadas y variables que permiten comparar y clasificar organismos relacionados evolutivamente.

Los factores de terminación de péptidos, también conocidos como tRNAs aminoacilados especializados o factores de liberación, son moléculas de ARN de transferencia (tRNAs) que no transportan un aminoácido específico sino que participan en la terminación de la traducción durante la biosíntesis de proteínas. Estos factores desempeñan un papel crucial en la liberación del polipéptido recién sintetizado desde el ribosoma, marcando así el final de la síntesis de una cadena polipeptídica.

Existen tres factores de terminación principales en procariotas, designados como RF1, RF2 y RF3. RF1 y RF2 reconocen los codones de parada UAA y UAG, respectivamente, mientras que RF3 actúa como un factor de intercambio de GTP que ayuda a la disociación del RF1 o RF2 del ribosoma después de la terminación. En eucariotas, solo hay dos factores de terminación principales, eRF1 y eRF3, donde eRF1 reconoce los tres codones de parada UAA, UAG y UGA, y eRF3 también actúa como un factor de intercambio de GTP.

La unión del factor de terminación adecuado al codón de parada en el ARNm desencadena la hidrolisis del enlace peptidil-tRNA, lo que conduce a la liberación del polipéptido y la separación del ribosoma de la secuencia de ARNm traducida. Esto permite que el proceso de síntesis de proteínas se reinicie en nuevas regiones del ARNm o que los componentes del ribosoma se reciclen para su uso en futuras traducciones.

El término "Sistema Libre de Células" no está reconocido como una definición médica específica en la literatura médica o en los campos clínicos. Sin embargo, en el contexto de la patología y la citopatología, a veces se utiliza el término "fondo libre de células" para describir un área en una muestra examinada que no contiene células epiteliales o inflamatorias visibles. Esto puede ser relevante en el diagnóstico diferencial de ciertos procesos patológicos, como la neoplasia o la inflamación.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que la ausencia de células no siempre indica la ausencia de enfermedad, y otros métodos de investigación pueden ser necesarios para llegar a un diagnóstico preciso. Siempre consulte a un profesional médico o a un especialista en patología para obtener interpretaciones y recomendaciones clínicas precisas.

Las proteínas bacterianas se refieren a las diversas proteínas que desempeñan varios roles importantes en el crecimiento, desarrollo y supervivencia de las bacterias. Estas proteínas son sintetizadas por los propios organismos bacterianos y están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, como la replicación del ADN, la transcripción y traducción de genes, el metabolismo, la respuesta al estrés ambiental, la adhesión a superficies y la formación de biofilms, entre otros.

Algunas proteínas bacterianas también pueden desempeñar un papel importante en la patogenicidad de las bacterias, es decir, su capacidad para causar enfermedades en los huéspedes. Por ejemplo, las toxinas y enzimas secretadas por algunas bacterias patógenas pueden dañar directamente las células del huésped y contribuir al desarrollo de la enfermedad.

Las proteínas bacterianas se han convertido en un área de intenso estudio en la investigación microbiológica, ya que pueden utilizarse como objetivos para el desarrollo de nuevos antibióticos y otras terapias dirigidas contra las infecciones bacterianas. Además, las proteínas bacterianas también se utilizan en una variedad de aplicaciones industriales y biotecnológicas, como la producción de enzimas, la fabricación de alimentos y bebidas, y la biorremediación.

El ácido fusídico es un antibiótico bacteriostático que se utiliza en el tratamiento de infecciones cutáneas y oculares causadas por bacterias sensibles, como el estafilococo y el corynebacterium. Su mecanismo de acción se basa en inhibir la síntesis proteica bacteriana mediante la unión a la subunidad P de la ARN polimerasa bacteriana.

Se presenta en forma de crema, pomada, loción o gotas oftálmicas y su absorción sistémica es limitada cuando se aplica tópicamente. Sin embargo, puede producir efectos sistémicos si se utiliza en grandes cantidades o en áreas extensas de piel dañada.

Entre sus efectos secundarios más comunes se encuentran la irritación local y el enrojecimiento de la piel. En casos raros, puede producir reacciones alérgicas o sensibilización. No debe utilizarse en personas con hipersensibilidad conocida al ácido fusídico o a cualquiera de sus excipientes.

El ácido fusídico se considera un antibiótico de primera línea para el tratamiento de infecciones cutáneas no complicadas, aunque su uso está limitado debido a la creciente resistencia bacteriana y a la disponibilidad de otros antibióticos más eficaces.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

Lo siento para la confusión, pero Esparsomicina no es un término médico reconocido o un fármaco utilizado en la práctica clínica habitual. Es posible que se haya tratado de una errata, un nombre de placebo en un estudio clínico, o un compuesto químico sin aplicación médica conocida. Sin más contexto o información, no puedo proporcionar una definición médica precisa para "Esparsomicina".

Un anticodón es una secuencia de tres nucleótidos en un ARN de transferencia (ARNt) que se empareja específicamente con una secuencia complementaria de tres nucleótidos en el ARN mensajero (ARNm) durante la traducción, el proceso por el cual la información genética contenida en el ADN se utiliza para sintetizar proteínas.

El anticodón se encuentra en la extremidad 5' del ARNt y está unido a una molécula de adaptador llamada aminoacil-ARNt sintetasa, que permite que el ARNt se cargue con el aminoácido correcto correspondiente al anticodón. Durante la traducción, el ribosoma mueve el ARNm a lo largo de su longitud, y cada tres nucleótidos (un codón) en el ARNm se emparejan con un anticodón específico en un ARNt cargado con el aminoácido correspondiente. La secuencia de aminoácidos en la proteína se construye entonces mediante la adición sucesiva de aminoácidos a la cadena polipeptídica en curso, impulsada por la formación de enlaces peptídicos entre los aminoácidos.

Los anticodones son importantes para garantizar que se sintetice la proteína correcta a partir del ARNm correspondiente. Cualquier error en el emparejamiento de nucleótidos entre el codón y el anticodón puede dar lugar a la incorporación incorrecta de un aminoácido, lo que puede provocar la producción de una proteína anormal y potencialmente funcionalmente defectuosa.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

El cloranfenicol es un antibiótico de amplio espectro que se utiliza para tratar una variedad de infecciones bacterianas. Se deriva del organismo bacteriano Chlorobium limicola y funciona mediante la inhibición de la síntesis de proteínas en las bacterias.

El cloranfenicol es eficaz contra tanto gram positivas como gram negativas, así como algunas anaerobias. Se administra generalmente por vía oral, intravenosa o tópica, y su vida media es de aproximadamente 1-4 horas.

Debido a sus posibles efectos secundarios graves, incluyendo la supresión de la médula ósea y el daño auditivo, se utiliza con cautela y solo cuando otros antibióticos no son adecuados. También puede interactuar con otros medicamentos, como la warfarina, aumentando el riesgo de sangrado.

En resumen, el cloranfenicol es un poderoso antibiótico que se utiliza para tratar infecciones graves, pero su uso está restringido debido a los posibles efectos secundarios adversos.

Las proteínas de unión al ARN (RBP, por sus siglas en inglés) son proteínas que se unen específicamente a ácidos ribonucleicos (ARN) y desempeñan funciones cruciales en la regulación y estabilidad del ARN, así como en el procesamiento y transporte del ARN. Estas proteínas interactúan con diversos dominios estructurales del ARN, incluidas las secuencias específicas de nucleótidos y los elementos estructurales secundarios, para controlar la maduración, localización y traducción del ARN mensajero (ARNm), así como la biogénesis y funcionamiento de los ribosomas y otros tipos de ARN no codificantes. Las RBP desempeñan un papel importante en la patogénesis de varias enfermedades, incluido el cáncer y las enfermedades neurológicas y neurodegenerativas.

La Paromomicina es un antibiótico aminoglucósido utilizado para tratar infecciones bacterianas. Se deriva de la bacteria Streptomyces krestomuceticus y actúa al unirse a la subunidad 30S de los ribosomas bacterianos, interfiriendo con la síntesis de proteínas y causando la muerte de las bacterias.

Se utiliza principalmente para tratar infecciones gastrointestinales causadas por bacterias sensibles a este antibiótico, como Shigella, Salmonella y Escherichia coli. También se puede usar tópicamente en forma de crema o pomada para tratar infecciones de la piel, los oídos y los ojos.

Como otros aminoglucósidos, la paromomicina puede causar toxicidad auditiva y renal si se administra en dosis altas o durante periodos prolongados. Por lo tanto, su uso debe ser supervisado cuidadosamente por un profesional médico.

La Viomycin es un antibiótico amikacin-como, producido por Streptomyces violaceusniger. Se utiliza en el tratamiento de infecciones graves causadas por bacterias resistentes a la mayoría de los otros antibióticos. La viomicina pertenece a una clase de medicamentos llamados aminoglucósidos, que funcionan matando las bacterias al detener la producción de proteínas necesarias para su supervivencia.

El uso de este medicamento está limitado debido a su toxicidad potencial y efectos secundarios graves, como daño renal y auditivo. Por lo general, solo se utiliza cuando otras opciones de tratamiento no han funcionado o no son adecuadas. La dosis y la duración del tratamiento con viomicina se determinan individualmente para cada paciente, según su condición clínica y los resultados de las pruebas de laboratorio.

La administración de este medicamento requiere un estricto seguimiento médico, ya que es importante controlar regularmente la función renal y auditiva del paciente durante el tratamiento. Además, se recomienda precaución en pacientes con insuficiencia renal o hepática, ancianos y niños pequeños, debido a un mayor riesgo de efectos adversos.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae, también conocidas como proteínas de levadura, se refieren a las diversas proteínas que son expresadas por la cepa de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y de bebidas, Saccharomyces cerevisiae. Esta especie de levadura ha sido ampliamente estudiada en biología celular y molecular, y su genoma ha sido secuenciado por completo.

Hay más de 6.000 genes que codifican proteínas en el genoma de Saccharomyces cerevisiae, y se han identificado y caracterizado miles de estas proteínas. Algunas de las proteínas de levadura más conocidas incluyen enzimas involucradas en la fermentación alcohólica, como la alcohol deshidrogenasa y la piruvato descarboxilasa, así como proteínas estructurales y de señalización que desempeñan diversas funciones en el metabolismo, el crecimiento y la división celular.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae se utilizan ampliamente en la investigación científica como modelos para estudiar los procesos biológicos fundamentales que ocurren en células eucariotas más complejas, incluyendo los humanos. Además, algunas proteínas de levadura se utilizan en aplicaciones industriales y médicas, como la producción de alimentos y bebidas fermentadas, la producción de fármacos y la terapia génica.

No existe una definición médica específica etiquetada como "ARN de hongos", ya que el ARN (ácido ribonucleico) es un tipo de molécula presente en todas las células vivas, incluidos los hongos. El ARN desempeña varios papeles importantes en la expresión génica y la síntesis de proteínas.

Sin embargo, se puede estudiar el ARN de hongos en el contexto de la investigación científica o médica. Por ejemplo, los científicos pueden secuenciar y analizar el ARN de diferentes especies de hongos para comprender mejor su biología y patogénesis. También se puede estudiar el ARN de hongos en pacientes con infecciones fúngicas para identificar y caracterizar los genes y las vías metabólicas que están activos durante la infección.

En resumen, no hay una definición médica específica de "ARN de hongos", pero el ARN de hongos puede ser objeto de estudio en diversos contextos de investigación y diagnóstico médico.

ARN, o ácido ribonucleico, es una molécula presente en todas las células vivas y muchos virus. Es parte fundamental del proceso de traducción de la información genética almacenada en el ADN en proteínas funcionales. Existen diferentes tipos de ARN que desempeñan diversas funciones importantes en la célula, como el ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y los ARN ribosomales (ARNr). El ARN está compuesto por una cadena de nucleótidos que incluyen azúcares, fosfatos y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U), en lugar de timina, como se encuentra en el ADN. El ARN puede ser monocatenario o bicatenario y su longitud varía dependiendo de su función específica.

Los inhibidores de la síntesis de proteínas son un tipo de fármacos que impiden o disminuyen la producción de proteínas en las células. Lo hacen interfiriendo en el proceso de traducción, que es el paso donde el ARN mensajero (ARNm) es utilizado como plantilla para crear una nueva cadena de aminoácidos, formando así una proteína.

Este grupo de medicamentos se utiliza a menudo en el tratamiento de diversas condiciones médicas, incluyendo ciertos tipos de cáncer y enfermedades inflamatorias. Por ejemplo, algunos fármacos antiinflamatorios no esteroideos (AINEs) como el ácido acetilsalicílico (Aspirina) y el ibuprofeno tienen propiedades inhibidoras de la síntesis de proteínas y actúan disminuyendo la producción de prostaglandinas, sustancias que participan en procesos inflamatorios.

Sin embargo, es importante mencionar que el uso prolongado o inadecuado de estos fármacos puede tener efectos adversos, ya que la inhibición de la síntesis proteica afecta a todas las células del cuerpo y no solo a aquellas donde se desea el efecto terapéutico.

ARN viral se refiere al ácido ribonucleico (ARN) que es parte de la composición genética de los virus. Los virus son entidades acelulares que infectan células huésped y utilizan su maquinaria para replicarse y producir nuevas partículas virales. Existen diferentes tipos de virus, y algunos contienen ARN en lugar de ADN como material genético.

Hay tres principales clases de virus con ARN: virus ARN monocatenario positivo, virus ARN monocatenario negativo y virus ARN bicatenario. Los virus ARN monocatenario positivo tienen un ARN que puede actuar directamente como mensajero ARN (mARN) para la síntesis de proteínas en la célula huésped. Por otro lado, los virus ARN monocatenario negativo necesitan primero sintetizar una molécula complementaria de ARN antes de poder producir proteínas virales. Los virus ARN bicatenario contienen dos cadenas de ARN complementarias y pueden actuar como plantillas para la síntesis de ARNm y nuevas moléculas de ARN viral.

La presencia de ARN viral en una célula huésped puede desencadenar respuestas inmunes, como la producción de interferones, que ayudan a combatir la infección. Algunos virus ARN también tienen la capacidad de integrarse en el genoma del huésped, lo que puede provocar transformaciones celulares y conducir al desarrollo de cáncer.

En resumen, el ARN viral es un componente crucial en la composición y replicación de varios tipos de virus, y desempeña un papel importante en la interacción entre los virus y sus huéspedes celulares.

El magnesio es un mineral esencial que desempeña más de 300 funciones en el cuerpo humano. Es necesario para la síntesis de proteínas, el metabolismo de los glúcidos y los lípidos, el mantenimiento de la función muscular y nerviosa, y el mantenimiento de la salud ósea y cardiovascular.

El magnesio se encuentra en una variedad de alimentos, como las verduras de hoja verde, los frutos secos, las semillas, las legumbres, el pescado y los granos enteros. También está disponible en forma suplementaria.

La deficiencia de magnesio es poco frecuente, pero puede ocurrir en personas con enfermedades intestinales graves, alcoholismo o diabetes no controlada. Los síntomas de deficiencia de magnesio pueden incluir calambres musculares, temblores, ritmo cardíaco irregular y convulsiones.

El exceso de magnesio también puede ser perjudicial y causar diarrea, náuseas, vómitos, debilidad muscular y dificultad para respirar. Las dosis muy altas de magnesio pueden ser tóxicas y potencialmente letales.

Es importante mantener niveles adecuados de magnesio en el cuerpo, ya que desempeña un papel crucial en muchos procesos metabólicos importantes. Si tiene alguna preocupación sobre sus niveles de magnesio, hable con su médico o dietista registrado.

El procesamiento postranscripcional del ARN (ARNp) es una serie de modificaciones y manipulaciones que sufren los ARN mensajeros (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y otros tipos de ARN después de su transcripción a partir del ADN y antes de su traducción a proteínas o desempeño de sus funciones respectivas.

En el caso específico del ARNm, los procesos postranscripcionales más comunes incluyen:

1. Capado: La adición de una pequeña molécula de metilguanosina en el extremo 5' del ARNm. Este capuchón protege al ARNm de la degradación y facilita su unión con la ribosoma durante la traducción.

2. Cola de poli(A): La adición de una secuencia de aproximadamente 200 residuos de adenina en el extremo 3' del ARNm. Esta cola también ayuda a proteger al ARNm contra la degradación y participa en su transporte y estabilización.

3. Splicing: El procesamiento del ARNm consiste en eliminar las secuencias no codificantes (intrones) e incorporar las secuencias codificantes (exones) resultando en una molécula de ARNm maduro y funcional.

Estos procesos son esenciales para garantizar la correcta expresión génica, ya que permiten la producción de proteínas funcionales a partir de los genes. Además, también pueden regular la expresión génica al modular la estabilidad y traducción del ARNm, así como mediante el mecanismo de "edición" del ARNm, en el que se introducen o eliminan nucleótidos específicos cambiando la secuencia de aminoácidos de la proteína resultante.

El sulfato de dihidroestreptomicina es un antibiótico aminoglucósido utilizado en el tratamiento de diversas infecciones bacterianas. Se deriva de la estreptomicina y actúa inhibiendo la síntesis de proteínas bacterianas.

La dihidroestreptomicina es una forma semisintética de estreptomicina con mayor actividad antibacteriana contra algunas cepas de bacterias gramnegativas resistentes a la estreptomicina. El sulfato de dihidroestreptomicina se utiliza en combinación con otros antibióticos para tratar infecciones como la neumonía, las infecciones del tracto urinario y las infecciones abdominales graves.

Como todos los aminoglucósidos, el sulfato de dihidroestreptomicina puede causar toxicidad auditiva y renal, especialmente en pacientes con insuficiencia renal o exposición a dosis altas o prolongadas. Por lo tanto, se requiere un cuidadoso monitoreo de los niveles sanguíneos y la función renal durante el tratamiento con este medicamento.

El fraccionamiento celular es un término que se utiliza en el campo de la patología y la citogenética. Se refiere al proceso de dividir el núcleo de una célula en fragmentos o porciones, lo que permite el análisis individual de cada fragmento. Este método se emplea a menudo en el estudio de cromosomas y su estructura, y puede ayudar a identificar anomalías cromosómicas asociadas con diversas afecciones médicas, como síndromes genéticos y cáncer.

El fraccionamiento celular se lleva a cabo mediante técnicas especializadas, como la centrifugación diferencial o la digestión enzimática. Una vez que se han obtenido los fragmentos nucleares, se pueden realizar diversos análisis, como el cariotipado, para evaluar la estructura y número de cromosomas en cada fragmento.

Es importante tener en cuenta que el fraccionamiento celular es un procedimiento técnico que requiere una formación especializada y equipamiento sofisticado. Por lo tanto, generalmente se realiza en laboratorios clínicos o de investigación especializados en genética y citogenética.

Las caperuzas de ARN (RNA caps en inglés) son estructuras químicas que se encuentran en el extremo 5' de los ARN mensajeros (ARNm), ARN ribosómicos (ARNr) y algunos tipos de ARN de transferencia (ARNt). Estas caperuzas desempeñan un papel importante en la protección y estabilización del ARN, así como en la facilitación de su transporte y traducción.

La caperuza de ARN está compuesta por una molécula de metilguanosina unida al extremo 5' del ARN a través de un enlace trifosfato. Esta estructura se agrega al ARN durante el procesamiento y maduración del mismo, y puede ser modificada con la adición de grupos metilo adicionales.

Las caperuzas de ARN desempeñan varias funciones importantes en la célula:

1. Protección del ARN: Las caperuzas ayudan a proteger el ARN del ataque de las nucleasas, enzimas que degradan el ARN, lo que aumenta su estabilidad y prolonga su vida útil.
2. Transporte del ARN: Las caperuzas de ARN también desempeñan un papel importante en el transporte del ARN desde el núcleo al citoplasma, donde se produce la traducción.
3. Iniciación de la traducción: La presencia de una caperuza en el ARNm facilita su reconocimiento por las ribosomas, que son los complejos proteicos responsables de la síntesis de proteínas. La caperuza interactúa con los factores de iniciación de la traducción, lo que ayuda a posicionar el ARNm en el lugar correcto para que comience el proceso de traducción.
4. Regulación de la expresión génica: Las modificaciones adicionales de las caperuzas de ARN, como la metilación, pueden influir en la estabilidad y la traducción del ARNm, lo que a su vez puede regular la expresión génica.

En resumen, las caperuzas de ARN son estructuras importantes que desempeñan un papel clave en la protección, el transporte, la iniciación de la traducción y la regulación de la expresión génica del ARN.

El Factor 3 Procariótico de Iniciación, también conocido como IF3 o proteína de unión al ARN 3, es un factor de iniciación que desempeña un papel crucial en la iniciación de la traducción de ARNm en procariotas. Se une al extremo 5' del ARNm y ayuda a identificar el sitio de inicio de la traducción, así como a promover la formación del complejo de iniciación. IF3 es un componente clave del sistema de iniciación de la traducción en procariotas y está involucrado en el reconocimiento y unión al ARNm maduro, así como en la liberación del ribosoma una vez que se ha completado la traducción. La proteína IF3 es codificada por el gen infC en bacterias como Escherichia coli.

El sistema de lectura ribosomal es una parte fundamental del proceso de síntesis de proteínas en los organismos vivos. No se trata de un término médico específico, sino más bien de un concepto bioquímico. A continuación, proporciono una explicación detallada de este proceso:

El ribosoma es una estructura compleja y granular formada por proteínas y cuatro tipos de ARN (ácido ribonucleico): ARN ribosomal 5S, ARN ribosomal 18S, ARN ribosomal 28S y ARN ribosomal 5.8S. Los ribosomas se encuentran en el citoplasma de las células, tanto procariotas como eucariotas, y desempeñan un papel crucial en la traducción del código genético contenido en el ARN mensajero (ARNm) a una secuencia específica de aminoácidos que forman una proteína.

El sistema de lectura ribosomal implica la interacción entre los ribosomas y el ARNm, así como los ARN de transferencia (ARNt), que son adaptadores entre el código genético y los aminoácidos específicos. Cada ARNt transporta un único aminoácido y tiene una secuencia de tres nucleótidos en su extremo 3', conocida como anticodón, que es complementaria a una secuencia específica de tres nucleótidos en el ARNm, llamada codón.

El proceso de lectura ribosomal ocurre en tres etapas principales: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, los factores de iniciación ayudan al ribosoma a unirse al ARNm en el sitio de iniciación, que generalmente es el codón AUG (que codifica para el aminoácido metionina). Luego, el primer ARNt (ARNt-Met) se une al ribosoma mediante la interacción entre su anticodón y el codón de iniciación en el ARNm.

En la etapa de elongación, los factores de elongación ayudan a que el ribosoma se desplace a lo largo del ARNm, leyendo cada codón sucesivo y uniendo el aminoácido correspondiente desde el ARNt apropiado. Después de la formación del enlace peptídico entre los dos aminoácidos, el ribosoma se desplaza hacia adelante, liberando el ARNt vacío y preparándose para leer el siguiente codón. Este proceso continúa hasta que el ribosoma alcance un codón de terminación (UAA, UAG o UGA), lo que indica el final de la secuencia de aminoácidos y desencadena la liberación del polipéptido recién sintetizado.

En resumen, el sistema de lectura ribosomal es un mecanismo fundamental en la síntesis de proteínas, involucrando la interacción entre el ARNm y los ARNt para decodificar y producir una secuencia específica de aminoácidos. Este proceso está regulado por diversos factores y moléculas que garantizan su precisión y eficiencia, permitiendo la formación de proteínas funcionales en las células vivas.

Los isótopos de carbono se refieren a variantes del elemento químico carbono que tienen diferente número de neutrones en sus núcleos atómicos. Los isótopos comunes de carbono son Carbono-12 (^{12}C), Carbono-13 (^{13}C) y Carbono-14 (^{14}C).

El Carbono-12 es el isótopo más abundante, compuesto por 6 protones y 6 neutrones en su núcleo, y se utiliza como el estándar para la masa atómica de todos los elementos.

El Carbono-13 contiene un neutrón adicional, con 6 protones y 7 neutrones en su núcleo, y es estable. Se produce naturalmente en pequeñas cantidades y se utiliza como trazador isotópico en estudios bioquímicos y médicos.

El Carbono-14 es un isótopo radioactivo con 6 protones y 8 neutrones en su núcleo. Se produce naturalmente en la atmósfera terrestre como resultado de la interacción de los rayos cósmicos con el nitrógeno atmosférico. El Carbono-14 se utiliza ampliamente en la datación radiocarbónica de materiales orgánicos antiguos, ya que decae con una vida media de aproximadamente 5.730 años.

La estreptomicina es un antibiótico aminoglucósido activo contra una amplia gama de bacterias gramnegativas y algunas grampositivas. Se descubrió en 1943 y se aísla del hongo Streptomyces griseus. La estreptomicina inhibe la síntesis proteica al unirse a la subunidad 30S del ribosoma bacteriano, lo que resulta en una falla en la iniciación de la traducción y la terminación prematura de las cadenas polipeptídicas. Se utiliza para tratar varias infecciones bacterianas, incluidas la endocarditis, la meningitis, la tuberculosis y la neumonía. El uso a largo plazo o repetido puede provocar resistencia bacteriana y daño auditivo o renal. La estreptomicina se administra comúnmente por inyección intramuscular o intravenosa.

El retículo endoplásmico rugoso (RER) es un orgánulo intracelular presente en las células eucariotas (células con núcleo verdadero). Es parte del sistema endomembranoso y está compuesto por una red de túbulos y sacos concéntricos que contienen ribosomas adheridos a su superficie, lo que le da un aspecto granular o "rugoso".

El RER desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas, especialmente aquellas destinadas a ser parte de la membrana celular o secretoras. Los ribosomas unidos al RER traducen los ARN mensajeros en cadenas polipeptídicas. Luego, estas cadenas son transportadas directamente dentro del lumen (espacio interior) del RER, donde se pliegan y se someten a modificaciones postraduccionales como la glicosilación (agregado de carbohidratos).

Después de su procesamiento, las proteínas son empaquetadas en vesículas que se desprenden del RER y se dirigen al aparato de Golgi para su posterior transporte o secreción fuera de la célula.

La lincomicina es un antibiótico producido por la bacteria Streptomyces lincolnensis. Es un agente bacteriostático que inhibe la síntesis de proteínas en organismos susceptibles al interferir con el ensamblaje de los aminoácidos en los ribosomas. Se utiliza para tratar infecciones causadas por estafilococos y algunas cepas de streptococci, enterococci y bacteroides. La lincomicina se administra generalmente por vía oral o intravenosa y puede causar efectos secundarios gastrointestinales como náuseas, diarrea y vómitos. También puede interactuar con otros medicamentos, especialmente con los que también afectan al hígado o los riñones.

La eritromicina es un antibiótico macrólido utilizado para tratar una variedad de infecciones bacterianas. Actúa inhibiendo el crecimiento bacteriano al interferir con su capacidad para sintetizar proteínas necesarias. Se receta a menudo para tratar infecciones de la piel, pulmones (como neumonía), garganta y genitales. También puede usarse en el tratamiento de enfermedades de transmisión sexual como la sífilis. La eritromicina es generalmente bien tolerada, pero pueden ocurrir efectos secundarios gastrointestinales como náuseas, vómitos y diarrea. En casos raros, puede causar problemas hepáticos graves. Como todos los antibióticos, debe usarse con precaución para evitar la resistencia bacteriana y solo recetarse cuando sea absolutamente necesario.

El Factor 4G eucariótico de iniciación, también conocido como eIF4G, es un factor de iniciación de la traducción que desempeña un papel crucial en la iniciación de la traducción de ARNm eucarióticos. Es una proteína citoplasmática grande que se une a diversos otros factores de iniciación y participa en la formación del complejo de iniciación de la traducción.

eIF4G sirve como un centro de organización molecular para el ensamblaje del complejo de iniciación de la traducción, ya que interactúa con varios otros factores de iniciación, incluyendo eIF4A, eIF4E y eIF3. La región C-terminal de eIF4G se une a eIF4E, que está unido al extremo 5' cap de ARNm, mientras que la región N-terminal interactúa con eIF4A y eIF3. Además, eIF4G también se une a la poli(A) binding protein (PABP), que se une al extremo poly(A) de ARNm, formando un bucle de ARNm cerrado que promueve la iniciación de la traducción.

La función principal de eIF4G es ayudar a reclutar los factores de iniciación y el complejo ribosomal 40S al extremo 5' del ARNm, lo que facilita el inicio de la traducción. La regulación de la actividad de eIF4G es una forma importante de controlar la traducción de ARNm específicos y está involucrada en varios procesos celulares, incluyendo la respuesta al estrés y la diferenciación celular.

El ARN ribosómico 5.8S es una especie de ARN ribosomal (rRNA) que forma parte del complejo ribosomal, donde desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en células vivas. Los ribosomas son complejos formados por proteínas y ácidos ribonucleicos (ARN) que actúan como sitios donde ocurre la traducción del ARN mensajero (mRNA) a proteínas.

El ARN ribosómico 5.8S es una molécula de ARN relativamente pequeña, con una longitud aproximada de 160 nucleótidos. Se encuentra en el complejo ribosomal del núcleo celular y forma parte del sitio peptidiltransferasa, donde ocurre la formación de enlaces peptídicos durante la síntesis proteica.

El ARN ribosómico 5.8S se sintetiza a partir de una transcripción más grande llamada ARN ribosomal 45S, el cual se procesa y divide en varias especies de rRNA, incluyendo el ARN ribosómico 5.8S. La secuencia y estructura del ARN ribosómico 5.8S son altamente conservadas en diferentes organismos, lo que sugiere su importancia funcional en la síntesis proteica.

En resumen, el ARN ribosómico 5.8S es una molécula de ARN pequeña y crucial que forma parte del complejo ribosomal y desempeña un papel importante en la síntesis proteica en células vivas.

La familia Picornaviridae es un grupo de virus sin envoltura de ARN monocatenario positivo que infectan a animales, incluidos los humanos. Estos virus se caracterizan por su pequeño tamaño (aproximadamente 24-30 nanómetros de diámetro) y la falta de envoltura lipídica. El genoma de Picornaviridae consta de aproximadamente 7,5 a 8,5 kilobases y codifica una poliproteína que se procesa en varios productos proteicos estructurales y no estructurales.

Los miembros más conocidos de esta familia incluyen los virus de la rinovirus (que causan el resfriado común), los enterovirus (que incluyen poliovirus, coxsackievirus y echovirus), los virus de las paperas y los virus de los pies y manos. Estos virus se replican en el citoplasma de la célula huésped y utilizan mecanismos complejos para evadir la respuesta inmune del huésped.

La transmisión de Picornaviridae puede ocurrir a través de vías respiratorias, digestivas o por contacto directo con fluidos corporales infectados. Los síntomas de la infección varían ampliamente, desde síntomas leves como fiebre y dolor de garganta hasta enfermedades más graves como meningitis, parálisis e incluso la muerte en el caso de la poliomielitis.

El tratamiento de las infecciones por Picornaviridae generalmente se centra en el alivio de los síntomas, ya que no existe un tratamiento específico para la mayoría de estos virus. La prevención es importante y puede incluir medidas como la vacunación, el lavado de manos regular y la higiene respiratoria adecuada.

La microscopía electrónica es una técnica de microscopía que utiliza un haz electrónico en lugar de la luz visible para iluminar el espécimen y obtener imágenes ampliadas. Los electrones tienen longitudes de onda mucho más cortas que los fotones, permitiendo una resolución mucho mayor y, por lo tanto, la visualización de detalles más finos. Existen varios tipos de microscopía electrónica, incluyendo la microscopía electrónica de transmisión (TEM), la microscopía electrónica de barrido (SEM) y la microscopía electrónica de efecto de túnel (STM). Estos instrumentos se utilizan en diversas aplicaciones biomédicas, como la investigación celular y molecular, el análisis de tejidos y la caracterización de materiales biológicos.

El Factor 3 de Iniciación Eucariótica (eIF3) es un complejo proteico esencial en el proceso de iniciación de la traducción de ARNm en eucariotas. Este complejo desempeña un papel crucial en la formación del complejo de iniciación, que se une al ARNm mensajero y al ribosoma durante el proceso de iniciación de la traducción.

El complejo eIF3 está formado por varias subunidades proteicas, algunas de las cuales han sido identificadas y caracterizadas en detalle. Estas subunidades desempeñan diversas funciones en el proceso de iniciación de la traducción, como ayudar a reclutar otros factores de iniciación, estabilizar el complejo de iniciación y promover la unión del ARNm al ribosoma.

El eIF3 también desempeña un papel importante en la regulación de la traducción, ya que puede influir en la selección de ARNm específicos para su traducción y ayudar a controlar la tasa de traducción de diferentes ARNm. Además, el eIF3 ha sido implicado en la respuesta al estrés celular y en la patogénesis de diversas enfermedades humanas, incluyendo cáncer y trastornos neurológicos.

En resumen, el Factor 3 de Iniciación Eucariótica (eIF3) es un complejo proteico esencial en el proceso de iniciación de la traducción de ARNm en eucariotas, que desempeña un papel crucial en la formación del complejo de iniciación y la regulación de la traducción.

No existe una partícula específica conocida como "partícula de reconocimiento de señal" en el campo de la medicina. El término sugiere alguna clase de molécula o componente que desempeña un papel en el reconocimiento y respuesta a una señal específica dentro del cuerpo humano. Sin embargo, no hay una designación estándar o universalmente aceptada para esta supuesta partícula en la literatura médica o científica.

Si está buscando información sobre un concepto o mecanismo particular al que se refiere este término, podría proporcionar más detalles o contexto para que pueda brindar una respuesta más precisa y útil. De lo contrario, lamento informarle que no puedo proporcionar una definición médica de "partícula de reconocimiento de señal".

Las GTP fosfohidrolasas son enzimas (EC 3.6.1.x) que catalizan la ruptura de un enlace fosfato de un nucleótido de guanosina trifosfato (GTP), resultando en el correspondiente difosfato de guanosina (GDP) y un ion inorgánico de fosfato. Existen varios tipos de GTP fosfohidrolasas, cada una con funciones específicas dentro de la célula. Algunos ejemplos incluyen las proteínas G, que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales, y las RAS GTPasas, involucradas en la regulación del crecimiento celular y diferenciación. Estas enzimas son esenciales para mantener el equilibrio energético y controlar diversos procesos bioquímicos dentro de la célula.

El tritio es un isótopo radioactivo naturalmente presente del hidrógeno. Su núcleo contiene un protón y dos neutrones, en comparación con el isótopo más común de hidrógeno, el protio, que solo tiene un protón en su núcleo. El tritio es incoloro, inodoro, insípido e incombustible. Se descompone naturalmente mediante decaimiento beta con una vida media de aproximadamente 12,3 años, lo que resulta en helio-3 y un electrón de alta energía.

En el campo médico, el tritio a veces se utiliza en marcadores radioactivos para estudios de metabolismo y ensayos de unión a receptores. Sin embargo, dado que es radiactivo, su uso está regulado y limitado debido a los riesgos potenciales para la salud asociados con la exposición a la radiación.

La transcripción genética es un proceso bioquímico fundamental en la biología, donde el ADN (ácido desoxirribonucleico), el material genético de un organismo, se utiliza como plantilla para crear una molécula complementaria de ARN (ácido ribonucleico). Este proceso es crucial porque el ARN producido puede servir como molde para la síntesis de proteínas en el proceso de traducción, o puede desempeñar otras funciones importantes dentro de la célula.

El proceso específico de la transcripción genética implica varias etapas: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, la ARN polimerasa, una enzima clave, se une a la secuencia promotora del ADN, un área específica del ADN que indica dónde comenzar la transcripción. La hélice de ADN se desenvuelve y se separa para permitir que la ARN polimerasa lea la secuencia de nucleótidos en la hebra de ADN y comience a construir una molécula complementaria de ARN.

En la etapa de elongación, la ARN polimerasa continúa agregando nucleótidos al extremo 3' de la molécula de ARN en crecimiento, usando la hebra de ADN como plantilla. La secuencia de nucleótidos en el ARN es complementaria a la hebra de ADN antisentido (la hebra que no se está transcripción), por lo que cada A en el ADN se empareja con un U en el ARN (en lugar del T encontrado en el ADN), mientras que los G, C y Ts del ADN se emparejan con las respectivas C, G y As en el ARN.

Finalmente, durante la terminación, la transcripción se detiene cuando la ARN polimerasa alcanza una secuencia específica de nucleótidos en el ADN que indica dónde terminar. La molécula recién sintetizada de ARN se libera y procesada adicionalmente, si es necesario, antes de ser utilizada en la traducción o cualquier otro proceso celular.

Las ribonucleoproteínas (RNP) son complejos formados por la asociación de una o más moléculas de ARN (ácido ribonucleico) con proteínas específicas. Estos complejos desempeñan diversas funciones importantes en la célula, como el procesamiento y transporte del ARN, la traducción de ARNm a proteínas, y la regulación de la expresión génica.

Existen diferentes tipos de RNP, clasificadas según su composición y función. Algunos ejemplos son los ribosomas, que están formados por dos subunidades de ARN y proteínas y son responsables de sintetizar proteínas; los complejos spliceosomales, involucrados en el procesamiento del ARNm; y los miARNPs (complejos de ARN no codificante y proteína), que participan en la regulación de la expresión génica a nivel post-transcripcional.

Las ribonucleoproteínas desempeñan un papel crucial en diversos procesos celulares y su disfunción puede estar asociada con diversas patologías, como cánceres, enfermedades neurodegenerativas y trastornos genéticos.

El ARN ribosómico 16S (16S rRNA) es un tipo de ARN ribosomal que se encuentra en las bacterias y algunos plásmidos. Es una parte importante del ribosoma bacteriano, donde desempeña un papel fundamental en la síntesis de proteínas. El "16S" se refiere al tamaño del ARN, con 1600 nucleótidos aproximadamente.

El ARN ribosómico 16S es ampliamente utilizado en la investigación científica y en la medicina como un biomarcador para la identificación y clasificación de bacterias. La secuencia del ARN ribosómico 16S se compara con una base de datos de referencia, lo que permite a los científicos determinar la especie bacteriana presente en una muestra determinada. Esta técnica es particularmente útil en áreas como la microbiología clínica, donde la identificación rápida y precisa de bacterias patógenas puede ser crucial para el tratamiento adecuado de los pacientes.

No hay una definición médica específica para "Sistemas de Lectura Abierta". El término generalmente se refiere a sistemas tecnológicos que permiten el acceso y uso compartido de libros electrónicos y otros materiales digitales con licencias abiertas. Estos sistemas pueden incluir bibliotecas digitales, repositorios de documentos y plataformas de publicación en línea que permiten a los usuarios leer, descargar, contribuir y modificar contenidos de forma gratuita o por una tarifa nominal.

En el contexto médico, los sistemas de lectura abierta pueden ser útiles para facilitar el acceso a investigaciones y publicaciones académicas en el campo de la medicina y la salud pública. Algunos editores médicos y organizaciones sin fines de lucro han adoptado modelos de licencias abiertas, como Creative Commons, para promover el intercambio y colaboración en investigaciones médicas y mejorar la atención médica global.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que los sistemas de lectura abierta pueden variar en su alcance, funcionalidad y estándares de calidad. Antes de utilizar cualquier sistema de este tipo, es recomendable verificar sus políticas y prácticas relacionadas con la privacidad, la propiedad intelectual y los derechos de autor para garantizar el uso ético y legal del contenido.

Los precursores del ARN, también conocidos como pré-ARN o ARN primario, se refieren a las largas moléculas de ARN transcribadas directamente a partir del ADN mediante la acción de la ARN polimerasa durante el proceso de transcripción. Estos precursores aún no han sufrido los procesos de maduración, como el empalme o la eliminación de intrones, por lo que contienen secuencias tanto exónicas (que formarán parte del ARNm maduro) como intrónicas (que serán eliminadas). Después de la transcripción, los precursores del ARN son procesados en varios pasos para producir diferentes tipos de ARN maduros, como el ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y ARN ribosómico (ARNr). La correcta maduración de los precursores del ARN es fundamental para asegurar la integridad y funcionalidad de los ARN maduros y, por lo tanto, es crucial para la expresión génica y la síntesis de proteínas adecuadas.

Los factores eucarióticos de iniciación, también conocidos como factors de iniciación de la transcripción eucarióticos (EIF), son proteínas que desempeñan un papel crucial en el proceso de iniciación de la transcripción de ARNm en organismos eucariontes. La transcripción es el primer paso en la expresión génica, donde el ADN es copiado en una molécula de ARN complementaria.

En los eucariotas, la transcripción del ARNm se realiza en el núcleo celular y está mediada por la ARN polimerasa II. Los factores eucarióticos de iniciación desempeñan un papel fundamental en el ensamblaje y activación de la ARN polimerasa II en el promotor del gen, lo que permite el inicio preciso y eficiente de la transcripción.

Existen varios complejos proteicos diferentes involucrados en los factores eucarióticos de iniciación, cada uno con una función específica en el proceso de iniciación. Algunos de estos complejos incluyen:

1. Complejo TFIIA: Ayuda a estabilizar la interacción entre la ARN polimerasa II y el promotor del gen.
2. Complejo TFIIB: Ayuda en el reclutamiento y posicionamiento de la ARN polimerasa II en el sitio de iniciación de la transcripción.
3. Complejo TFIID: Reconoce y se une al promotor del gen, actuando como un punto focal para el ensamblaje del complejo de preiniciación.
4. Complejo TFIIF: Ayuda a estabilizar la interacción entre la ARN polimerasa II y el promotor del gen, y también participa en el desplazamiento de la ARN polimerasa II desde el sitio de iniciación hasta el cuerpo del gen.
5. Complejo TFIIH: Desempeña un papel importante en la apertura del ADN promotor y la activación de la transcripción, así como en la reparación del ADN dañado.

Juntos, estos complejos proteicos trabajan en conjunto para garantizar que la transcripción se inicie correctamente y se regule adecuadamente en respuesta a las señales celulares y ambientales. Los factores eucarióticos de iniciación desempeñan un papel crucial en el control de la expresión génica y, por lo tanto, son objetivos importantes para la investigación y el desarrollo de terapias dirigidas a diversas enfermedades.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

El citoplasma es la parte interna y masa gelatinosa de una célula que se encuentra entre el núcleo celular y la membrana plasmática. Está compuesto principalmente de agua, sales inorgánicas disueltas y una gran variedad de orgánulos celulares especializados, como mitocondrias, ribosomas, retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas, entre otros.

El citoplasma es el sitio donde se llevan a cabo la mayoría de los procesos metabólicos y funciones celulares importantes, como la respiración celular, la síntesis de proteínas, la replicación del ADN y la división celular. Además, el citoplasma también desempeña un papel importante en el transporte y la comunicación dentro y fuera de la célula.

El citoplasma se divide en dos regiones principales: la región periférica, que está cerca de la membrana plasmática y contiene una red de filamentos proteicos llamada citoesqueleto; y la región central, que es más viscosa y contiene los orgánulos celulares mencionados anteriormente.

En resumen, el citoplasma es un componente fundamental de las células vivas, donde se llevan a cabo numerosas funciones metabólicas y procesos celulares importantes.

Los péptidos son pequeñas moléculas compuestas por cadenas cortas de aminoácidos, los bloques de construcción de las proteínas. Los péptidos se forman cuando dos o más aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes formados a través de una reacción de condensación entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del siguiente.

Los péptidos pueden variar en longitud, desde dipeptidos (que contienen dos aminoácidos) hasta oligopéptidos (que tienen entre 3 y 10 aminoácidos) y polipéptidos (con más de 10 aminoácidos). Los péptidos con longitudes específicas pueden tener funciones biológicas particulares, como actuar como neurotransmisores, hormonas o antimicrobianos.

La secuencia de aminoácidos en un péptido determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función biológica. Los péptidos pueden sintetizarse naturalmente en el cuerpo humano o producirse artificialmente en laboratorios para diversas aplicaciones terapéuticas, nutricionales o de investigación científica.

El Factor 1 de Elongación Peptídica, también conocido como eEF1A (eukaryotic Elongation Factor 1 Alpha), es un factor de elongación que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en organismos eucariotas. Participa en el proceso de translocación, donde lleva aminoacil-tRNA a los ribosomas durante la etapa de elongación de la traducción. Ayuda a garantizar que el aminoácido correcto se una al creciente polipéptido en el sitio A del ribosoma, previniendo errores de traducción. El eEF1A también está involucrado en procesos celulares adicionales, como la regulación de la expresión génica, la reparación del ADN y la respuesta al estrés. Las mutaciones o alteraciones en el funcionamiento normal del Factor 1 de Elongación Peptídica se han relacionado con diversas patologías, incluyendo cáncer y enfermedades neurodegenerativas.

Los plásmidos son moléculas de ADN extracromosómicas, pequeñas y circulares, que se replican independientemente del genoma principal o cromosoma de la bacteria huésped. Poseen genes adicionales que confieren a la bacteria beneficios como resistencia a antibióticos, capacidad de degradar ciertos compuestos u otros factores de virulencia. Los plásmidos pueden transferirse entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación, lo que facilita la propagación de estas características beneficiosas en poblaciones bacterianas. Su tamaño varía desde unos pocos cientos a miles de pares de bases y su replicación puede ser controlada por origenes de replicación específicos. Los plásmidos también se utilizan como herramientas importantes en la ingeniería genética y la biotecnología moderna.

Las subunidades ribosómicas pequeñas de Archaea se refieren a las partes más pequeñas que constituyen el ribosoma en organismos pertenecientes al dominio Archaea. Los ribosomas son complejos macromoleculares que desempeñan un papel fundamental en la síntesis de proteínas, donde se une el ARN mensajero (ARNm) con los aminoácidos para formar una nueva cadena polipeptídica.

En Archaea, al igual que en bacterias, los ribosomas están compuestos por dos subunidades: una subunidad grande y una subunidad pequeña. Las subunidades ribosómicas pequeñas de Archaea están formadas principalmente por un tipo de ARN, el ARN ribosómico 16S (ARNr 16S), junto con varias proteínas ribosomales. El ARNr 16S es una molécula de ARN relativamente pequeña que contiene aproximadamente 1500 nucleótidos y desempeña un importante papel estructural y catalítico en la subunidad pequeña del ribosoma.

Las proteínas ribosomales presentes en las subunidades ribosómicas pequeñas de Archaea son diferentes a las encontradas en los ribosomas de bacterias y eucariotas, lo que refleja la diversidad evolutiva entre estos dominios. Sin embargo, la estructura general y la función de las subunidades ribosómicas pequeñas de Archaea son similares a las de otros organismos, ya que desempeñan un papel crucial en la iniciación de la traducción del ARNm y en la unión de los aminoácidos durante el proceso de síntesis de proteínas.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

Las secuencias reguladoras de ARN, también conocidas como elementos reguladores de ARN o cis-elementos reguladores de ARN, se refieren a determinadas regiones específicas en la molécula de ácido ribonucleico (ARN) que desempeñan un papel crucial en la regulación de la expresión génica. A diferencia de los genes protectores que codifican proteínas, estas secuencias no codifican directamente proteínas, sino que participan en la regulación de la transcripción y traducción de genes adyacentes o distantes a través de interacciones con diversos factores de ARN y proteínas.

Existen varios tipos de secuencias reguladoras de ARN, entre las que se incluyen:

1. Secuencias promotoras: Se encuentran cerca del sitio de inicio de la transcripción y desempeñan un papel importante en el reclutamiento de la ARN polimerasa y otros factores de transcripción para iniciar la transcripción génica.

2. Secuencias enhancer: Se localizan a distancia del gen que regulan y actúan mediante la interacción con proteínas reguladoras, como los factores de transcripción, para aumentar la tasa de transcripción génica.

3. Secuencias silenciadoras: Se encargan de disminuir la tasa de transcripción génica al impedir el reclutamiento de la ARN polimerasa o promover la metilación del ADN, lo que dificulta la unión de los factores de transcripción.

4. Secuencias de empalme alternativo: Se encuentran dentro de intrones o exones y participan en la selección de sitios de empalme durante el procesamiento del ARNm, lo que resulta en diferentes variantes de transcritos y, por ende, proteínas.

5. Secuencias de microRNA (miRNA): Se trata de pequeños ARNs no codificantes que se unen a secuencias complementarias en los ARNm objetivo, promoviendo su degradación o inhibiendo su traducción, y por lo tanto, regulando la expresión génica.

En resumen, las secuencias reguladoras desempeñan un papel crucial en el control de la expresión génica al regular diversos aspectos del procesamiento y la transcripción del ARN. Su estudio y comprensión son esenciales para entender los mecanismos moleculares que subyacen a la regulación genética y sus implicaciones en el desarrollo, la fisiología y las enfermedades humanas.

La ultracentrifugación es una técnica de laboratorio utilizada en el campo de la bioquímica y la biología molecular. Se trata de un método de separación y concentración de partículas, como macromoleculas, virus o membranas celulares, basado en su tamaño, forma, densidad y punto ispico (el punto donde la fuerza centrífuga equilibra la fuerza de flotación).

La muestra se coloca en un tubo y se somete a una rotación de alta velocidad en una máquina especializada llamada ultracentrífuga. La fuerza centrífuga resultante puede alcanzar millones de veces la aceleración de la gravedad, lo que permite la separación rápida y eficiente de las partículas en función de sus propiedades físicas.

Existen dos tipos principales de ultracentrifugación:

1. Ultracentrifugación analítica: se utiliza para medir la masa molecular, la densidad y otras propiedades fisicoquímicas de las macromoleculas en solución. La muestra se centrifuga hasta que alcanza un estado de equilibrio, donde las partículas se distribuyen en una gradiente de densidad y pueden ser analizadas mediante técnicas espectrofotométricas o absorbancia ultravioleta.
2. Ultracentrifugación preparativa: se utiliza para purificar y concentrar muestras de macromoleculas, virus u otras partículas biológicas. La muestra se centrifuga a velocidades altas pero no necesariamente hasta el equilibrio, lo que permite la separación de las partículas en función de su tamaño y densidad.

La ultracentrifugación es una herramienta importante en el estudio de las propiedades fisicoquímicas de las macromoleculas y en la purificación de muestras para su análisis posterior.

Los factores procarióticos de iniciación son proteínas esenciales en los procariotas (como las bacterias) que participan en el proceso de iniciación de la transcripción, que es el primero de los tres pasos fundamentales del proceso de transcrición (iniciación, elongación y terminación), donde se sintetiza una copia de ARN a partir de una molécula de ADN.

En concreto, los factores procarióticos de iniciación suelen ser conocidos como los factores sigma (σ). Estos factores sigma se unen al ARN polimerasa, la enzima responsable de sintetizar el ARN, y le ayudan a reconocer y unirse al promotor del ADN, que es la secuencia específica de nucleótidos en el ADN donde comienza la transcripción.

Una vez que el complejo formado por el ARN polimerasa y el factor sigma se une al promotor, el factor sigma desencadena una serie de cambios conformacionales que permiten el inicio de la transcripción. Después de que la transcripción haya comenzado, el factor sigma suele disociarse del ARN polimerasa, lo que permite que este último continúe con el proceso de elongación del ARN.

Existen varios tipos diferentes de factores sigma en las bacterias, cada uno de los cuales reconoce y se une a diferentes secuencias promotoras. Esto permite una regulación precisa y específica de la transcripción génica en respuesta a diversas señales y estímulos ambientales.

Los antibacterianos son sustancias químicas o medicamentos que se utilizan para destruir o inhibir el crecimiento de bacterias. Pueden ser de origen natural, como algunas plantas y microorganismos, o sintéticos, creados en un laboratorio.

Los antibacterianos funcionan mediante la interrupción de procesos vitales para las bacterias, como la síntesis de su pared celular o la replicación de su ADN. Algunos antibacterianos solo son eficaces contra ciertas clases de bacterias, mientras que otros pueden actuar contra una gama más amplia de microorganismos.

Es importante destacar que el uso excesivo o inadecuado de los antibacterianos puede conducir al desarrollo de resistencia bacteriana, lo que hace que las cepas sean más difíciles de tratar con medicamentos existentes. Por esta razón, es crucial seguir las recomendaciones del médico en cuanto a su uso y duración del tratamiento.

El código genético es la información hereditaria que se encuentra en los genes, codificada en la secuencia de nucleótidos de ADN (o ARN en algunos virus) y que determina las características y el desarrollo de todos los organismos vivos.

El código genético está formado por una serie de tripletas de nucleótidos llamadas codones, cada uno de los cuales especifica un aminoácido particular o señala el inicio o el final de la traducción durante la síntesis de proteínas. Hay 64 codones diferentes en el código genético estándar, lo que permite especificar los 20 aminoácidos diferentes que se utilizan en la síntesis de proteínas, así como marcar el inicio y el final de la traducción.

El desciframiento del código genético fue uno de los grandes logros de la biología molecular del siglo XX y ha tenido un gran impacto en nuestra comprensión de la genética, la evolución y la biología celular.

Las endorribonucleasas son un tipo específico de enzimas que participan en el procesamiento y degradación del ARN. A diferencia de las exorribonucleasas, que actúan cortando nucleótidos de los extremos de la molécula de ARN, las endorribonucleasas cortan dentro de la cadena de ARN, generando fragmentos de longitud variable.

Existen diferentes tipos de endorribonucleasas que desempeñan diversas funciones en la célula. Algunas participan en el procesamiento del ARNm maduro al eliminar intrones y producir los extremos 3' y 5' de las moléculas de ARNm maduras. Otras intervienen en la regulación del ARN, como las endorribonucleasas de restricción que protegen a las bacterias contra el ADN extraño invasor. También existen endorribonucleasas involucradas en la respuesta al estrés celular y en la defensa antiviral.

Las endorribonucleasas pueden ser específicas de sustrato o no específicas. Las endorribonucleasas específicas de sustrato reconocen secuencias particulares dentro del ARN y cortan en lugares específicos, mientras que las endorribonucleasas no específicas cortan el ARN en lugares no específicos.

En resumen, las endorribonucleasas son un grupo importante de enzimas que desempeñan diversas funciones en la célula relacionadas con el procesamiento y degradación del ARN.

El Factor 2 procariótico de iniciación, también conocido como factor de elongación G (FEG) o factor de traducción EF-G en procariotas, es un componente crucial del proceso de traducción durante la síntesis de proteínas en bacterias y otros organismos procarióticos.

La traducción es el proceso por el cual el ARN mensajero (ARNm) se decodifica para producir una cadena polipeptídica o proteína. El Factor 2 procariótico de iniciación desempeña un papel fundamental en la etapa de elongación durante este proceso.

El FEG es una proteína que ayuda a catalizar la translocación, que es el movimiento de los ARN de transferencia (ARNt) y del ARNm dentro del ribosoma durante la síntesis de proteínas. Más específicamente, el FEG interactúa con el ribosoma en un complejo conocido como complejo posttranslocacional (POST), donde ayuda a desplazar al ARNt-mRNA desde el sitio A al sitio P dentro del ribosoma.

Después de la translocación, se produce una rotación del subunidad grande del ribosoma, lo que permite que el siguiente codón del mRNA esté disponible para ser leído por el ARNt entrante en el sitio A. El FEG ayuda a estabilizar esta configuración del ribosoma y facilita la unión del nuevo ARNt al sitio A, lo que permite que el ciclo de elongación continúe.

En resumen, el Factor 2 procariótico de iniciación es una proteína clave en la etapa de elongación durante la traducción del ARNm a proteínas en procariotas, responsable de facilitar la translocación y estabilizar la configuración del ribosoma para permitir que el proceso continúe.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

Los oligorribonucleótidos (ORNs) son cortas cadenas de ARN, típicamente compuestas de 15-30 nucleótidos. Se producen naturalmente en células vivas y desempeñan diversas funciones importantes en los organismos. Uno de sus papeles más conocidos es como parte del sistema inmune innato, donde actúan como mediadores en la detección y respuesta a virus y otros patógenos invasores. Los ORNs también se utilizan en investigación científica, especialmente en el campo de la biología molecular y la genética, ya que se pueden sintetizar artificialmente para su uso en diversas técnicas experimentales, como la hibridación de ácidos nucleicos, la inhibición génica y la detección de ARNm específicos. Además, los ORNs han demostrado ser prometedores como posibles terapias para una variedad de enfermedades, incluyendo diversos trastornos genéticos y cánceres.

Las células HeLa son una línea celular inmortal que se originó a partir de un tumor canceroso de útero. La paciente de la cual se obtuvieron estas células fue Henrietta Lacks, una mujer afroamericana de 31 años de edad, diagnosticada con un agresivo cáncer cervical en 1951. Después de su muerte, se descubrió que las células cancerosas de su útero seguían creciendo y dividiéndose en cultivo de tejidos en el laboratorio.

Estas células tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en un medio de cultivo, lo que las hace particularmente valiosas para la investigación científica. Desde su descubrimiento, las células HeLa han sido utilizadas en una amplia gama de estudios y experimentos, desde el desarrollo de vacunas hasta la investigación del cáncer y otras enfermedades.

Las células HeLa son extremadamente duraderas y robustas, lo que las hace fáciles de cultivar y manipular en el laboratorio. Sin embargo, también han planteado preocupaciones éticas importantes, ya que se han utilizado sin el consentimiento de la paciente o su familia durante muchos años. Hoy en día, los científicos están más conscientes de la necesidad de obtener un consentimiento informado antes de utilizar células y tejidos humanos en la investigación.

El retículo endoplasmático (RE) es un orgánulo membranoso complejo en las células eucariotas. Se divide en dos tipos: el retículo endoplasmático rugoso (RER) y el retículo endoplasmático liso (REL).

El RER está involucrado en la síntesis de proteínas y contiene ribosomas adheridos a su superficie, lo que le da un aspecto granular o rugoso. Las proteínas sintetizadas en el RER son transportadas a través de su membrana hacia el lumen donde se doblan y se procesan antes de ser enviadas a otros compartimentos celulares o secretadas fuera de la célula.

Por otro lado, el REL no tiene ribosomas adheridos y desempeña un papel importante en la síntesis de lípidos, el metabolismo de drogas y el mantenimiento del equilibrio celular de calcio.

Ambos tipos de RE forman una red interconectada que puede representar hasta la mitad del volumen total de un tipo particular de célula. La disfunción del RE ha sido vinculada a varias enfermedades, incluyendo fibrosis, enfermedades neurodegenerativas y ciertos trastornos metabólicos.

La hidrólisis es un proceso químico fundamental que ocurre a nivel molecular y no está limitado al campo médico, sin embargo, desempeña un rol importante en diversas áreñas de la medicina y bioquímica.

En términos generales, la hidrólisis se refiere a la ruptura de enlaces químicos complejos mediante la adición de agua. Cuando un enlace químico es roto por esta reacción, la molécula original se divide en dos o más moléculas más pequeñas. Este proceso implica la adición de una molécula de agua (H2O) que contribuye con un grupo hidroxilo (OH-) a una parte de la molécula original y un protón (H+) a la otra parte.

En el contexto médico y bioquímico, la hidrólisis es crucial para muchas reacciones metabólicas dentro del cuerpo humano. Por ejemplo, durante la digestión de los macronutrientes (lípidos, carbohidratos y proteínas), enzimas específicas catalizan las hidrolisis de éstos para convertirlos en moléculas más pequeñas que puedan ser absorbidas e utilizadas por el organismo.

- En la digestión de carbohidratos complejos, como almidones y celulosa, los enlaces glucosídicos son hidrolizados por enzimas como la amilasa y la celulasa para formar moléculas simples de glucosa.
- En la digestión de lípidos, las grasas complejas (triglicéridos) son hidrolizadas por lipasas en el intestino delgado para producir ácidos grasos y glicerol.
- Durante la digestión de proteínas, las largas cadenas polipeptídicas son descompuestas en aminoácidos más pequeños gracias a las peptidasas y las endopeptidasas.

Además de su importancia en el metabolismo, la hidrólisis también juega un papel crucial en la eliminación de fármacos y otras sustancias xenobióticas del cuerpo humano. Las enzimas presentes en el hígado, como las citocromo P450, hidrolizan estas moléculas para facilitar su excreción a través de la orina y las heces.

Las proteínas fúngicas se refieren a las proteínas que son producidas y encontradas en hongos. Los hongos, como todos los organismos vivos, sintetizan una variedad de proteínas que desempeñan diversas funciones esenciales para su supervivencia y crecimiento. Estas proteínas pueden ser estructurales, enzimáticas o reguladoras.

Las proteínas estructurales proporcionan soporte y estabilidad a la célula fúngica. Las enzimáticas catalizan reacciones químicas importantes para el metabolismo del hongo. Por último, las proteínas reguladoras controlan diversos procesos celulares, como la expresión génica y la respuesta al estrés ambiental.

El análisis de las proteínas fúngicas puede proporcionar información valiosa sobre la biología de los hongos, lo que puede ser útil en diversas aplicaciones, como el desarrollo de nuevos fármacos antifúngicos o la producción industrial de enzimas fúngicas.

Las N-glicosil hidrolasas, también conocidas como enzimas desglosantes de glicanos, son un tipo específico de enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces glucosídicos en oligosacáridos unidos a proteínas (glicoproteínas) mediante un enlace N-glucosídico. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en el procesamiento y la degradación de glicanos, que son cadenas complejas de carbohidratos unidos a proteínas o lípidos.

Existen diferentes clases de N-glicosil hidrolasas, como las glucosaminidasas, las galactosidasas y las mannosidasas, entre otras, que se especializan en el corte de diversos enlaces glucosídicos. Estas enzimas tienen aplicaciones importantes en la investigación biomédica y en el diagnóstico y tratamiento de diversas enfermedades, como las deficiencias congénitas del procesamiento de glicanos y algunos trastornos neurodegenerativos.

No hay una definición médica específica para "conejos". Los conejos son animales pertenecientes a la familia Leporidae, que también incluye a los liebres. Aunque en ocasiones se utilizan como mascotas, no hay una definición médica asociada con ellos.

Sin embargo, en un contexto zoológico o veterinario, el término "conejos" podría referirse al estudio de su anatomía, fisiología, comportamiento y cuidados de salud. Algunos médicos especializados en animales exóticos pueden estar familiarizados con la atención médica de los conejos como mascotas. En este contexto, los problemas de salud comunes en los conejos incluyen enfermedades dentales, trastornos gastrointestinales y parásitos.

El ARN ribosómico 5S (siglas en inglés, 5S rRNA) es una pequeña molécula de ARN que forma parte de los ribosomas, los orgánulos responsables de la síntesis de proteínas en las células. Los ribosomas están compuestos por varias moléculas de ARN y proteínas, y el ARN ribosómico 5S es una de las cuatro tipos diferentes de ARN que se encuentran en los ribosomas eucariontes (aquellos presentes en células con núcleo definido, como las humanas).

El ARN ribosómico 5S tiene una longitud aproximada de 120 nucleótidos y desempeña un papel importante en la formación del sitio de unión para el ARN de transferencia (tRNA) durante el proceso de síntesis de proteínas. Además, también puede participar en la iniciación de la traducción, el proceso por el cual el código genético contenido en el ARN mensajero (mRNA) se decodifica para producir una cadena polipeptídica.

El ARN ribosómico 5S se sintetiza en el núcleo de la célula y luego se transporta al citoplasma, donde se ensambla con las proteínas ribosomales para formar los ribosomas. Los ribosomas pueden encontrarse libres en el citoplasma o unidos a la membrana del retículo endoplásmico rugoso, dependiendo de su función y localización dentro de la célula.

Los aminoácidos son las unidades estructurales y building blocks de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en las proteínas, y cada uno tiene su propia estructura química única que determina sus propiedades y funciones específicas.

onceados de los aminoácidos se unen en una secuencia específica para formar una cadena polipeptídica, que luego puede plegarse y doblarse en una estructura tridimensional compleja para formar una proteína funcional.

once de los 20 aminoácidos son considerados "esenciales", lo que significa que el cuerpo humano no puede sintetizarlos por sí solo y deben obtenerse a través de la dieta. Los otros nueve aminoácidos se consideran "no esenciales" porque el cuerpo puede sintetizarlos a partir de otros nutrientes.

Los aminoácidos también desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo, como la síntesis de neurotransmisores, la regulación del metabolismo y la producción de energía. Una deficiencia de ciertos aminoácidos puede llevar a diversas condiciones de salud, como la pérdida de masa muscular, el debilitamiento del sistema inmunológico y los trastornos mentales.

Los reactivos de enlaces cruzados, también conocidos como reactivos de detección de anticuerpos contra enlaces cruzados o reactivos de unión cruzada, se utilizan en pruebas serológicas para detectar la presencia de anticuerpos que pueden unirse a varios antígenos no relacionados entre sí. Esto sucede porque los anticuerpos desarrollados en respuesta a una infección o vacunación específica pueden, en algunos casos, mostrar reactivos cruzados con antígenos de otras especies o patógenos no relacionados.

La prueba de reactivos de enlaces cruzados generalmente implica la incubación de una muestra de suero del paciente con diferentes antígenos marcados, seguida de la detección de la unión anticuerpo-antígeno. Si se observa una reacción entre el suero y más de un antígeno, se dice que los reactivos de enlaces cruzados están presentes.

Es importante tener en cuenta que la presencia de reactivos de enlaces cruzados no siempre indica una infección activa o una respuesta inmunitaria a un patógeno específico. Puede ser el resultado de diversos factores, como infecciones previas, vacunaciones o incluso procesos autoinmunitarios. Por lo tanto, los resultados de las pruebas de reactivos de enlaces cruzados deben interpretarse con precaución y en el contexto clínico del paciente.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

El ARN de transferencia lleva los aminoácidos a los ribosomas donde se incorporan al polipéptido en crecimiento. El ribosoma ... Los ribosomas que aparecen en plastos o «plastorribosomas» son similares a los ribosomas procariotas. Son, al igual que los ... ribosoma». Real Academia Nacional de Medicina de España. Mollejo, Verónica (14 de agosto de 2017). «Ribosomas: ¿Qué son y para ... que llega transcrita a los ribosomas en forma de ARN mensajero (ARNm). Para todo lo perteneciente o relativo a los ribosomas, ...
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No contiene citoplasma, ni ribosomas ni otra maquinaria celular. Pueden moverse de una célula a otra y utilizar los sistemas ...
Indicando posibles funciones fuera de la maduración de ribosomas.[4]​ SBDS funciona como agente catalítico de EFL1, reduciendo ... un paso importante para la maduración de 60S y la activación traduccional de ribosomas. SBDS estabiliza el huso mitótico para ...
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Ribosoma bacteriano 70S de Thermus thermophilus. Jmol translations Chen, Jim X. (2008), Springer, ed., Guide to Graphics ...
Los ribosomas contienen dos principales tipos de ARNr que forman dos subunidades: la subunidad mayor (LSU, Large Sub Unit por ... Tanto los ribosomas procariontes como los eucariontes consisten de dos subunidades, pero cada una de estas está formada por ... El ácido ribonucleico ribosómico o ribosomal (ARNr) es un ARN que forma parte de los ribosomas y es esencial para la síntesis ... Es el material más predominante en el ribosoma, que en peso consiste de aproximadamente un 60 % de ARNr y un 40 % de proteína. ...
Esto sucede porque esta proteína es ácidófila y enmascara la afinidad por tintes básicos de los ribosomas. Su cromatina está ... Esta modificación se debe a una menor presencia de ribosomas. El normoblasto sufre la pérdida del núcleo por extrusión dando ... y posee un citoplasma basófilo debido a la presencia de abundantes ribosomas encargados de sintetizar la hemoglobina (la ...
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Ribosoma: Los ribosomas, visibles al microscopio electrónico como partículas esféricas,[49]​ son complejos supramoleculares ... Contienen ribosomas pero carecen de sistemas de endomembranas (esto es, orgánulos delimitados por membranas biológicas, como ... Como todos los organismos presentan ribosomas, pero a diferencia de los encontrados en las bacterias que son sensibles a ... En su interior posee generalmente una sola molécula de ADN, el genoma mitocondrial, típicamente circular, así como ribosomas ...
Síntesis proteica, es decir, traducción a nivel de las ribosomas. Control de la diferenciación celular durante la división ...
El ribosoma y las moléculas de ARNt traducen este código para producir proteínas. El ribosoma es una estructura con varias ... Al terminar, el ribosoma se desmonta y el polipéptido completado se libera. eRF3 es una GTPasa dependiente de ribosoma que ... Esto "recicla" los ribosomas para posteriores rondas de traducción. La traducción es ejecutada por varios ribosomas al mismo ... se ponen en funcionamiento para liberar el ARNm y los ARNt de los ribosomas y desligar los ribosomas 70s en las subunidades 30s ...
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Ribosomas De Nobel. 2009-10-07. Otro premio a tercios en los Nobel de este año (parece la tónica, lo cierto es que la ciencia ... Es divertido, porque el lunes el mundo descubrió qué era un telómero y hoy nos explicarán las ribosomas. Bueno, al menos mucha ... Son preciosas las animaciones que muestran el trabajo de estas ribosomas, y los galardonados fueron quienes explicaron su forma ...
Avances de la Biología primera imagen de un Ribosoma Híbrido. Hoy se han dado a conocer grandes avances en la Biología con la ... Etiquetado Avances de la Biología primera imagen de un Ribosoma HíbridobiologíabiomedicinaCienciainvestigacionessíntesis de ... un proceso biológico fundamental que tiene lugar en los ribosomas, las máquinas encargadas de ensamblar las proteínas, ... primera imagen obtenida de un Ribosoma Híbrido, la cual se logró gracias a investigadores del Consejo Superior de ...
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El espíritu de la Navidad ha invadido nuestras microscópicas células! Y por eso, aprovechamos estas fechas para adentrarnos en el interior de una célula eucariota, conocer. ...
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Los ribosomas pueden disociarse en una subunidad grande (50S) y una subunidad... ... Los ribosomas pueden disociarse en una subunidad grande (50S) y una subunidad pequeña (30S)que unidas forman el ribosoma 70 S. ... Los ribosomas se pueden encontrar solos o en grupos dentro del citoplasma. Algunos ribosomas están adheridos al retículo ... Cuáles son las partes de los ribosomas?. El ribosoma está compuesto por dos subunidades, una subunidad pequeña y otra grande ...
El ribosoma se ve a través del microscopio. El tamaño del ribosoma es diminuto, por eso solo se puede ver a través de un ... El ribosoma está formado por 2 sub-unidades. El ribosoma está compuesto por dos sub-unidades y entre ellas se encuentran la ... Hay más o menos ribosomas según el objetivo. La cantidad a determinar de ribosomas en una célula o en otra dependen en gran ... Características del ribosoma. 16 julio, 2021. por Leire En 1950, el biólogo celular George Emil Palade observó por primera vez ...
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Te explicamos qué son los ribosomas, cómo fue su historia y descubrimiento. Sus características generales y etapas de la ... Tamaño de los ribosomas. En células eucariotas el ribosoma tendrá un diámetro de 320 A.. El tamaño de los ribosomas es diminuto ... Dentro de los ribosomas se lleva a cabo la síntesis proteica.. ¿Qué son los Ribosomas?. Los ribosomas son complejos ... Ribosoma. Te explicamos qué son los ribosomas, su historia y cómo fue su descubrimiento. Sus características y etapas de la ...
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Solo poseen ribosomas…………………………………………………….. -Los seres humanos las poseen……………………………………. -Suelen tener flagelos…………………………………,. ...
1.Núcleo 2. Núcleolo 3.Aparato de Gogli(proteinas) 4. Ribosomas 5. Reticulo endoplasmico(Rugoso, Ribosomas, liso) 6. Membrana ...
... ribosomas ✓ citoesqueleto ✓ mitocondria ✓ vacuolas ✓ lisosomas ✓ pared celular ✓ cloroplastos ... 4. ribosomas. 4.1. son. 4.1.1. responsables. 4.1.1.1. basofilos. 4.2. dependen. 4.2.1. cantidad ...
Ribosomas. Los ribosomas. son orgánulos que procesan las instrucciones genéticas de la célula para crear proteínas. Estos ...
Interacción de criptopleurina tritiada con ribosomas de la levadura Saccharomyces cerevisiae * Julio Humberto Dolz Vargas ...
Ribosomas noviembre 12, 2020. Jurisprudencia septiembre 22, 2021. Buscar en esta web ...
El retículo endoplasmático liso no tiene ribosomas y participa en el metabolismo de lípidos. Ribosoma.. Son complejos ... El retículo endoplasmático rugoso tiene esa apariencia debido a los numerosos ribosomas adheridos a su membrana mediante unas ...
Síntesis de ribosomas. Transporte de. macromoléculas entre el núcleo y el citoplasma.. Tema 9. Compartimentos implicados en el ...
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Ribosomas Editar Estructura de un ribosoma. Las subunidades mayor (1) y menor (2) están unidas.. Artículo principal: Ribosoma ... Los ribosomas activos pueden estar suspendidos en el citoplasma o unidos al retículo endoplásmico rugoso.[11]​ Los ribosomas ... El ribosoma consta de dos partes, una subunidad mayor y otra menor; estas salen del núcleo celular por separado.[12]​ Por ... 3. Ribosoma. 4. Vesículas de secreción. 5. Retículo endoplasmático rugoso. 6. Aparato de Golgi. 7. Citoesqueleto. 8. Retículo ...
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Esta interacción es posible gracias al ribosoma, que sirve como sitio para la síntesis de proteínas. El ribosoma posee tres ... La síntesis de proteínas se produce a través de un proceso llamado traducción.[53]​ Durante la traducción, los ribosomas leen ... ribosoma Iniciación, alargamiento, terminación. Dirige la síntesis de proteínas y cataliza la formación del enlace peptídico. ... Se une a los sitios ribosomas A, P, E; pares de bases anticodón con el codón de ARNm para garantizar que el aminoácido correcto ...
En su cara exterior existen ribosomas adheridos  Estructura: - Membrana doble, membrana nuclear externa e interna, separadas ...
El ribosoma cuenta con más del 60% de ARN ribosomal, formado por tres ncARNs en procariotas y cuatro ncARNs en eucariotas. Los ... IRES ("Internal ribosome entry sites", sitios de entrada internos de los ribosomas) son una estructura de ARN que permiten la ... En bacterias el ARN mensajero de trasferencia (tmRNA)N) es un RNP implicado en rescatar ribosomas estancados, etiquetando ... Las partículas de ribonucleoproteina (RNP) o ribosomas son llamadas "fabricas" donde la traducción tiene lugar en la célula. ...
  • En células eucariotas, los ribosomas se elaboran en el núcleo pero desempeñan su función de síntesis en el citosol. (wikipedia.org)
  • El nucléolo es una estructura presente en el núcleo de las células eucariotas. (asociacioneducar.com)
  • Los ribosomas pueden disociarse en una subunidad grande (50S) y una subunidad pequeña (30S)que unidas forman el ribosoma 70 S . Debe destacarse que los ribosomas de las organelas eucariotas (mitocondrias y cloroplastos) tienen 70 S , es decir son similares a los de los procariotas. (organosdepalencia.com)
  • En células eucariotas, los ribosomas del citoplasma se denominan 80 S. En mitocondrias y plastos de eucariotas así como en procariotas son 70 S. Tanto los ARNr como las subunidades de los ribosomas se suelen nombrar por su coeficiente de sedimentación en subunidades Svedberg. (organosdepalencia.com)
  • En células eucariotas el ribosoma tendrá un diámetro de 320 A. (humanidades.com)
  • En términos de su función, los ribosomas, ya sean de células eucariotas o procariotas, comparten la misión de sintetizar proteínas utilizando la información del ARNm y los aminoácidos. (definiciona.com)
  • Los ribosomas, ya sea en células eucariotas o procariotas, tienen la función fundamental de sintetizar proteínas utilizando la información contenida en el ARNm. (definiciona.com)
  • La función de los ribosomas en células eucariotas también incluye la traducción de la información genética contenida en el ARNm. (definiciona.com)
  • Existen dos tipos principales de ribosomas: ribosomas procariotas y ribosomas eucariotas. (definiciona.com)
  • Por otro lado, los ribosomas eucariotas son más grandes y se encuentran en las células eucariotas, que incluyen animales, plantas, hongos y otros organismos complejos. (definiciona.com)
  • Núcleo Es la estructura característica de las células eucariotas. (genial.ly)
  • Los ribosomas se pueden encontrar solos o en grupos dentro del citoplasma. (organosdepalencia.com)
  • Se conoce así a uno de los orgánulos del citoplasma de una célula que se encarga de la síntesis proteica en el momento de la traducción, es decir, ordenan los aminoácidos para que surjan prótidos, que son unos macronutrientes muy complejos. (quecaracteristicas.com)
  • En la célula eucariota, el ribosoma se genera en el nucleolo , es decir, dentro del núcleo celular, mientras que si se encuentra en la célula procariota se produce en el citoplasma, es decir, la zona entre el núcleo celular y la membrana plasmática. (quecaracteristicas.com)
  • Más específicamente, los ribosomas que se hallan libres dentro del citoplasma al no estar unidos a una estructura, lo que hacen en sintetizar las proteínas que se envían al interior . (quecaracteristicas.com)
  • Los ribosomas se localizan en el líquido dentro de la célula llamado citoplasma o se unen a la membrana. (frases333.com)
  • En células procariotas, donde no hay un núcleo definido , los ribosomas se producen en el citoplasma . (definiciona.com)
  • Algunos ribosomas se encuentran libres en el citoplasma, mientras que otros están asociados al retículo endoplasmático rugoso , lo que influye en el destino de las proteínas que sintetizan. (definiciona.com)
  • El citoplasma es la parte del protoplasma en una célula eucariota y procariota que se encuentra entre el núcleo celular y la membrana plasmática . (wikipedia.org)
  • El citosol es el medio acuoso del citoplasma que engloba numerosas estructuras especializadas llamadas organelos. (slideshare.net)
  • El retículo endoplasmático (RE)  Es un sistema de membranas que recorre el citoplasma. (slideshare.net)
  •  También existen ribosomas libres en el citoplasma. (slideshare.net)
  • Las proteínas que se forman en estos ribosomas van directamente al citoplasma. (slideshare.net)
  • Estas células también tienen un citoplasma, organelos y ribosomas. (cascaraamarga.es)
  • Estas células están formadas por una pared celular, un citoplasma, ribosomas y plásmidos. (cascaraamarga.es)
  • El ARNds es transcrito a ARN sentido positivo, algo del cual es enviado al citoplasma para su traducción por ribosomas. (ivis.org)
  • Para facilitar el estudio es posible dividir las células en tres partes principales: membrana plasmática, citoplasma y núcleo. (buenastareas.com)
  • El ribosoma consta de dos partes, la subunidad mayor y una menor, estas salen del núcleo celular por separado. (wikipedia.org)
  • En 1950, el biólogo celular George Emil Palade observó por primera vez un ribosoma y este descubrimiento tan importante para los seres vivos fue galardonado con el premio Nobel de fisiología o medicina. (quecaracteristicas.com)
  • Este organelo que se encuentra adherido a la membrana es el que se encarga de cumplir con el proceso de la síntesis proteica, la cual se inserta en el interior de la membrana celular o se envía a la parta externa de la propia célula. (quecaracteristicas.com)
  • La función principal de los ribosomas es la síntesis de proteínas de exportación (viajarán a otras células), mientras que los polisomas sintetizan proteínas de localización celular . (humanidades.com)
  • En este artículo te contaremos todo lo que necesitas saber sobre los ribosomas, una estructura vital en la célula y su relación con la sostenibilidad celular. (guiarecursosnaturales.com)
  • Este proceso es esencial para la función celular y es el objetivo de muchos medicamentos y tratamientos para enfermedades. (guiarecursosnaturales.com)
  • Además de esta clasificación, los ribosomas también se pueden diferenciar por su ubicación celular. (definiciona.com)
  • Los ribosomas son esenciales para la vida celular y la expresión genética. (definiciona.com)
  • 6. La membrana celular es una eficaz barrera frente al movimiento de moléculas a través de ella, pero muchas sustancias pueden atravesarla y entrar en la célula. (monografias.com)
  • Las tutorías se atenderán, con cita previa, mediante solicitud por correo electrónico ([email protected]), en el despacho de la profesora (nº2), Área de Biología Celular (Torre IV), Sección Biología, Facultad de Ciencias. (ull.es)
  • un procarionte u organismo procariota es aquel que está compuesto por células procariotas, que no tienen un núcleo celular definido. (ecologiaverde.com)
  • La división celular es una parte muy importante del ciclo celular en la que una célula inicial , llamada «madre», se divide en 2 para formar 2 células hijas. (areaciencias.com)
  • La citología es la ciencia que estudia la estructura celular, en tanto que la citofisiologia se aboca al estudio de lasfunciones que realizan estas unidades. (buenastareas.com)
  • El antígeno es exportado a la superficie celular del miocito y allí las células presentadoras de antígeno del sistema inmunitario detectan la proteína, la incorporan en su interior mediante endocitosis y la llevan a los ganglios linfáticos regionales donde las interacciones con las células T y las células B dan lugar a anticuerpos, inmunidad mediada por células T y generación de células T y células B de memoria inmunitaria. (medscape.com)
  • Es decir, son los encargados de la síntesis de proteínas a partir de la información contenida en el ADN, que llega transcrita a los ribosomas en forma de ARN mensajero (ARNm). (wikipedia.org)
  • En la síntesis de proteínas las sub-unidades se unen al adherirse el ribosoma al ARNm . (quecaracteristicas.com)
  • En este proceso, el ARNm se une a la subunidad pequeña del ribosoma, y los aminoácidos se unen a los adaptadores específicos del ARN de transferencia (ARNt) que reconocen los códigos de tres letras en el ARNm llamados codones. (guiarecursosnaturales.com)
  • Los ribosomas trabajan juntos en grupos llamados polisomas para construir proteínas a partir de múltiples moléculas de ARNm simultáneamente. (guiarecursosnaturales.com)
  • Su función principal es leer la secuencia del ARN mensajero (ARNm) y llevar a cabo la traducción de las bases genéticas del ARN en una secuencia de aminoácidos. (definiciona.com)
  • Este proceso es crucial para la producción precisa de proteínas en respuesta a la secuencia de nucleótidos en el ARNm. (definiciona.com)
  • Entre estas subunidades se encuentra una cadena de ARNm que es comprimida por las mismas. (definiciona.com)
  • Dos décadas más tarde, Francis Crick predijo un componente funcional de ARN que mediaba la traducción, sugirió que el ARN es más adecuado para pares de bases con la transcripción de ARNm de un puro polipéptido . (wikipedia.org)
  • Una vez el ARNm está dentro de las células humanas, se adhiere a los ribosomas: la maquinaria para producir la proteína S. (razonpublica.com)
  • Los ribosomas comienzan a construir la proteína S con base a las instrucciones del ARNm. (razonpublica.com)
  • la expresión del ARNm es limitada y de naturaleza transitoria, precisando dos dosis elevadas para obtener una buena eficacia vacunal", explicó Reina. (gacetamedica.com)
  • Cada tipo de vacuna es envuelta en nanopartículas lipídicas de patente que protegen al ARNm de la degradación rápida y las nanopartículas funcionan como un adyuvante para atraer a las células inmunitarias al sitio de inyección. (medscape.com)
  • Cuando se inyectan en tejido muscular (miocitos), las nanopartículas lipídicas que contienen el ARNm en su interior son captadas por las células musculares, donde los ribosomas citoplásmicos detectan y descodifican el ARNm y dan lugar a la producción del antígeno de proteína en espiga. (medscape.com)
  • El aspecto revolucionario de las vacunas de ARNm es la rapidez con la cual pueden diseñarse y producirse. (medscape.com)
  • De hecho, una vez que se puede determinar la secuencia de aminoácidos de una proteína (una tarea relativamente fácil en hoy en día) es sencillo sintetizar ARNm en el laboratorio y se puede hacer con una rapidez increíble. (medscape.com)
  • Tanto el ARNr como las subunidades de los ribosomas se suelen nombrar por su coeficiente de sedimentación en unidades Svedberg. (wikipedia.org)
  • por ejemplo, los ribosomas eucarióticos están formados por dos subunidades, una 60 S y otra 40 S . (organosdepalencia.com)
  • El ribosoma está compuesto por dos subunidades, una subunidad pequeña y otra grande. (organosdepalencia.com)
  • La «S» en los nombres de las subunidades es una unidad de medida y representa la unidad de Svedberg. (frases333.com)
  • La estructura de los ribosomas es compleja y consta de dos subunidades: una grande y una pequeña. (guiarecursosnaturales.com)
  • Los ribosomas consisten en dos subunidades: una subunidad grande y una subunidad pequeña. (definiciona.com)
  • Los ribosomas procariotas son más pequeños en tamaño y se encuentran en las células procariotas, como bacterias y arqueas. (definiciona.com)
  • Podemos decir, entonces, que el reino de las cianobacterias es el reino Monera (que engloba a los dominios Archaea y Bacteria y se encuentra en desuso, pues taxonómicamente, no se clasifica en reinos a los organismos procariotas). (ecologiaverde.com)
  • Los ribosomas son orgánulos citoplasmáticos no delimitados por una membrana, formados por el ácido ribonucleico ribosómico (ARNr) y proteínas ribosómicas,[1]​ que constituyen una máquina molecular presente en todas las células (excepto en los espermatozoides). (wikipedia.org)
  • Los ribosomas son diferentes de la mayoría de los orgánulos porque no están rodeados por una membrana protectora. (frases333.com)
  • o membrana citoplasmática) es el revestimiento exterior de la célula. (medlineplus.gov)
  • Es continuo con la membrana externa de la envoltura nuclear , que también tiene ribosomas adheridos. (wikipedia.org)
  • Las células eucarióticas poseen sus organelos rodeados por una membrana que permite que cada uno de ellos esté especializado para llevar una actividad en particular El núcleo  Generalmente es el organelo más conspicuo de la célula. (slideshare.net)
  • La disposición molecular de la membrana es similar a un mar de lípidos en movimiento constante, que contiene muchas proteínas diferentes, las cuales pueden flotar libremente, estar ancladas en ubicaciones específicas o moverse a través del mar de lípidos. (buenastareas.com)
  • Los ribosomas se encuentran en el citosol, en las mitocondrias, en el retículo endoplasmático rugoso y en los cloroplastos. (wikipedia.org)
  • Entre los orgánulos más importantes se encuentran los ribosomas , las vacuolas y mitocondrias . (wikipedia.org)
  • Reticulo endoplasmico(Rugoso, Ribosomas, liso) 6. (mindmeister.com)
  • El RE liso es el que no tiene ribosomas en su membranas. (slideshare.net)
  • El retículo se organiza en varios dominios entre los que está el retículo endoplasmático liso, de aspecto más irregular que el rugoso y sin ribosomas asociados. (genial.ly)
  • El ribosoma tiene dos componentes principales llamados la subunidad grande y la subunidad pequeña. (frases333.com)
  • la subunidad pequeña realmente no es tan pequeña, solo un poco más pequeña que la subunidad grande. (frases333.com)
  • La subunidad grande del ribosoma se une a la subunidad pequeña, creando un sitio para la síntesis de proteínas. (guiarecursosnaturales.com)
  • Algunos ribosomas están adheridos al retículo endoplásmico (RE) (como se muestra en la Imagen siguiente ), y otros están unidos a la envoltura nuclear. (organosdepalencia.com)
  • De todas formas, se estima que haya alrededor de varios millones de ribosomas en el interior de la célula. (quecaracteristicas.com)
  • La cantidad de ribosomas que se encuentra en cada célula dependerá en gran parte de la finalidad de los ribosomas, de todos modos se estima que cada célula puede llegar a tener varios millones de ribosomas en su interior . (humanidades.com)
  • Otro científico importante en el descubrimiento de los ribosomas fue el biólogo molecular y biofísico británico Venkatraman Ramakrishnan, quien en 2009 recibió el Premio Nobel de Química por su trabajo en la estructura de los ribosomas. (guiarecursosnaturales.com)
  • En resumen, el descubrimiento de los ribosomas fue una de las mayores revelaciones científicas de la época y ha sido fundamental para entender cómo las células producen proteínas. (guiarecursosnaturales.com)
  • El ribosoma está compuesto por dos sub-unidades y entre ellas se encuentran la cadena proteica y el ácido ribonucleico, entonces a la hora de que se realiza la síntesis proteica ambas sub-unidades se unen . (quecaracteristicas.com)
  • Los ribosomas se encuentran en todas las células, tanto en las células animales como en las células vegetales y bacterianas. (guiarecursosnaturales.com)
  • Algunas de las membranas del RE tienen aspecto rugoso debido a la presencia de ribosomas, RE rugoso. (slideshare.net)
  • Retículo endoplasmático rugoso: El retículo endoplasmático es un orgánulo que tiene forma de sacos aplanados y túbulos apilados entre sí que comparten un mismo espacio interno. (genial.ly)
  • El retículo se organiza en varios dominios entre los que está el retículo endoplasmático rugoso, con las membranas aplanadas y ribosomas asociados. (genial.ly)
  • El ribosoma fue descubierto en 1974 por Albert Claude, Christian de Duve y George Emil Palade. (frases333.com)
  • Los ribosomas son estructuras celulares esenciales para la vida, ya que son los encargados de sintetizar las proteínas necesarias para el funcionamiento de las células. (guiarecursosnaturales.com)
  • Los ribosomas son estructuras celulares esenciales para la vida, encargadas de la síntesis de proteínas a partir de la información genética del ADN. (guiarecursosnaturales.com)
  • Los ribosomas son complejos supramoleculares formados por ácido nucléico ( moléculas de ARN) y proteínas. (humanidades.com)
  • Un ribosoma es un sustantivo masculino en plural utilizado en el ámbito biológico para referirse a una serie de complejos supramoleculares o macromoléculas compuestas de ARN (ácido ribonucleico) y proteínas ribosómicas. (definiciona.com)
  • La biosíntesis es un proceso de múltiples pasos, catalizado por enzimas , en el que los sustratos se convierten en productos más complejos en los organismos vivos. (wikipedia.org)
  • Los ribosomas están considerados en muchos textos como orgánulos no membranosos, ya que no existen endomembranas en su estructura,[5]​ aunque otros biólogos no los consideran orgánulos propiamente por esta misma razón. (wikipedia.org)
  • Orgánulos no membranosos: ribosomas, proteosomas, chaperoninas von Departamento de Ciencias Naturales. (slideshare.net)
  • Aparato de Golgi: Es similar en forma al complejo o aparato de Golgi de las células vegetales, formado por tres partes: los sacos membranosos, túbulos, por donde se envían las sustancias al interior y exterior de la célula, y, por último, las vacuolas. (genial.ly)
  • El citoesqueleto es una red de fibras largas que forman el marco estructural de la célula. (medlineplus.gov)
  • [ 6 ] ​ Estos filamentos forman el citoesqueleto , que es una red de elementos fibrosos, que brindan soporte y forma a la célula y la deja dirigir el movimiento. (wikipedia.org)
  • Formando polisomas o polirribosomas , es decir, un grupo de varios ribosomas unidos a una molécula de ARN para realizar la traducción. (quecaracteristicas.com)
  • Los ribosomas  Son los organelos donde se producen las proteínas. (slideshare.net)
  • El ribosoma une los aminoácidos que forman la proteína. (frases333.com)
  • Un cromosoma se divide en genes , un gen es un fragmento del cromosoma, la unión de muchos genes forman el cromosoma . (areaciencias.com)
  • Un polisoma es una cadena de ribosomas asociados a través de un filamento de 2 mm de espesor. (humanidades.com)
  • Si quieres saber más sobre la Reproducción asexual: qué es, tipos y ejemplos puedes consultar el siguiente post. (ecologiaverde.com)
  • La llegada del SARS-CoV-2 parece que ha acaparado el ecosistema de virus respiratorios, pero lo cierto es que existen más de 200 tipos de virus respiratorios. (gacetamedica.com)
  • Dentro de los viriones el ARN complementario sentido negativo es sintetizado, dando como resultado un genoma ARNds dentro de los viriones recién formados. (ivis.org)
  • Células es la estructura mas pequeña capaz de realizar por si misma las tres funciones vitales: nutrición, relación y reproducción, todos los organismos vivos están formados por células . (buenastareas.com)
  • El ribosoma lee el ARN mensajero y ensambla los aminoácidos suministrados por los ARN de transferencia a la proteína en crecimiento, proceso conocido como traducción o síntesis de proteínas. (wikipedia.org)
  • El ARN mensajero contiene códigos específicos que actúan como una receta para decirle al ribosoma cómo hacer la proteína. (frases333.com)
  • La traducción es el proceso de tomar las instrucciones del ARN mensajero y convertirlo en una proteína. (frases333.com)
  • Un ARN no codificante ( ncRNA ) es una molécula de ARN funcional, que a diferencia del ARN mensajero no se traduce en una proteína . (wikipedia.org)
  • El código genético es universal porque cada codón codifica el mismo aminoácido para la mayoría de los organismos (no todos). (wikipedia.org)
  • Si logra convencer a los organismos de financiación de que esto es importante, le pagan para encontrar la respuesta. (unesco.org)
  • Sabemos que la célula es la unidad básica funcional y estructural más pequeña de los organismos vivos.se compone de partes características, cuyo trabajo está coordinado de tal manera que cada tipo de célula lleva a cabo una función estructural o bioquímica única. (buenastareas.com)
  • El ácido desoxirribonucleico o ADN es el encargado de almacenar toda la información genética usada en el desarrollo de los organismos vivos, e incluso es el responsable de la transmisión hereditaria(3). (todoellas.com)
  • El cloranfenicol es generalmente bacteriost tico, pero puede ser bactericida a altas concentraciones o frente a organismos muy susceptibles tales como H. influenzae y S. pneumoniae . (iqb.es)
  • En conjunto, la palabra «ribosoma» en su etimología hace referencia al concepto de "cuerpo" o "corpúsculo" compuesto por ácido ribonucleico, lo que refleja tanto su composición como su función. (definiciona.com)
  • Cuando se observa el ribosoma por el microscopio se pueden diferenciar dos estructuras oscuras con un aspecto granuloso. (quecaracteristicas.com)
  • En el microscopio los ribosomas son como estructuras oscuras de aspecto granuloso. (humanidades.com)
  • Estas dos unidades se unen cuando el ribosoma está listo para producir una nueva proteína. (frases333.com)
  • El svedberg (símbolo S , a veces Sv) es una unidad de medida que, no pertenece al SI y se utiliza en ultracentrifugación. (organosdepalencia.com)
  • La cantidad a determinar de ribosomas en una célula o en otra dependen en gran parte de la finalidad de cada una. (quecaracteristicas.com)
  • El cuerpo humano es una máquina compleja compuesta por una cantidad asombrosa de células. (cascaraamarga.es)
  • Los ribosomas utilizan el ARN como intermediario para poder acceder a la información del ADN y así producir proteínas . (humanidades.com)
  • Es activo frente a una amplia gama de bacterias gram-positivas y gram-negativas, muchas bacterias anaer bicas, la Clamidia, y Rickettsia. (iqb.es)
  • El tamaño del ribosoma es diminuto, por eso solo se puede ver a través de un microscopio . (quecaracteristicas.com)
  • El tamaño de los ribosomas es diminuto, por lo que se les observa solamente a través de un microscopio . (humanidades.com)
  • Uno de los primeros científicos en estudiar los ribosomas fue el bioquímico George Palade, quien en la década de 1950 utilizó el microscopio electrónico para observar las células y descubrir la estructura de los ribosomas. (guiarecursosnaturales.com)
  • La historia detrás del descubrimiento del ribosoma se remonta a principios del siglo XX, cuando los científicos comenzaron a estudiar las células bajo el microscopio y descubrieron que en su interior había pequeñas partículas que parecían estar implicadas en la síntesis de proteínas. (guiarecursosnaturales.com)
  • Te explicamos qué son los ribosomas, su historia y cómo fue su descubrimiento. (humanidades.com)
  • Los ribosomas presentan características distintivas según el tipo de célula en la que se encuentren. (definiciona.com)
  • Estas observaciones llevaron a la sospecha de que los ribosomas eran el sitio donde se llevaba a cabo la síntesis de las proteínas, hipótesis que se confirma recién en el año 1955 por Paul Zamecnik. (humanidades.com)
  • O sitio activo do ribosoma, que cataliza a reacción de síntese dos enlaces peptídicos (actividade peptidil transferase ), está formado por ARNr 23S [ 5 ] . (wikipedia.org)
  • Son preciosas las animaciones que muestran el trabajo de estas ribosomas, y los galardonados fueron quienes explicaron su forma y su función . (blogalia.com)
  • El trabajo del ribosoma es hacer proteínas. (frases333.com)
  • El ribosoma junto a una molécula de ARNt logran traducir los genes (unidad física básica de la herencia). (quecaracteristicas.com)
  • Otro premio a tercios en los Nobel de este año (parece la tónica, lo cierto es que la ciencia es cada vez labor más colectiva, de equipo y esto empieza a dar problemas: como no se pueden premiar más que a tres a veces se elimina del palmarés a alguien que debería haber tenido el galardón con el mismo derecho que los otros. (blogalia.com)
  • Hasta ahora desde la instauración de los Premios Nobel, sólo 20 mujeres de un total de 614 personas , han sido galardonadas con esa distinción, es decir sólo el 3.2%, cifra que refleja una baja participación y reconocimiento de la mujer en la ciencia a nivel mundial, a lo largo de la historia. (latercera.com)
  • La cristalógrafa Ada E. Yonath, ganadora en 2008 del Premio L'Oréal-UNESCO "La Mujer y la Ciencia," recibió el Premio Nobel de Química en 2009 por sus descubrimientos pioneros sobre la estructura y función de los ribosomas, los sintetizadores de proteínas de nuestras células. (unesco.org)
  • Finalmente ambas sub-unidades se acoplan formando un ribosoma completo. (humanidades.com)
  • Como la cadena de ADN es muy larga, esta se enrolla para poder entrar en la célula, formando los cromosomas, por lo tanto, todo el ADN de un cuerpo se presente en forma de cromosomas . (areaciencias.com)
  • Para todo lo perteneciente o relativo a los ribosomas, se utiliza propiamente en español el adjetivo «ribosómico», siendo «ribosomal» un anglicismo. (wikipedia.org)
  • Woese se puso a comparar los genes que codificaban para el RNA ribosomal de la subunidad pequeña del ribosoma (ss-rRNA). (blogspot.com)
  • Y los ribosomas están hechos de RNA ribosomal (rRNA) y proteínas. (blogspot.com)
  • es el que se encarga de las normas que regulan la relación entre las diversas culturas (funciones, derechos y obligaciones). (buscador.com)
  • Es una red interconectada de tubos aplanados y sáculos comunicados entre sí, que intervienen en funciones relacionadas con la síntesis proteica, metabolismo de lípidos y algunos esteroides, así como el transporte intracelular. (monografias.com)
  • El núcleo, desde el punto de vista técnico es un organelo, se estudia aparte en virtud de sus numerosas y diversas funciones. (buenastareas.com)
  • La semi-vida plasm tiva del cloranfenicol es 1.5 a 4.1 horas en adultos con las funciones renal y hep tica normales. (iqb.es)
  • El ARN de transferencia lleva los aminoácidos a los ribosomas donde se incorporan al polipéptido en crecimiento. (wikipedia.org)
  • INTRODUCCION: La vida no es fácil de definir, los biólogos prefieren señalar cuáles son las características que se observan en todo ser vivo tales como: estructura, metabolismo, crecimiento, adaptación reproducción, irritabilidad, homeostasis, el motivo de esta creacion de caracteristicas es para poder identificar fácilmente a un ser vivo,estas caracteristicas se deben de cumplir. (monografias.com)
  • En él se almacena el material genético en forma de ADN (Ácido desoxirribonucleico) y es el que se encarga de coordinar las actividades de la célula: desde su crecimiento hasta la reproducción. (genial.ly)