S adenosilmetionina. Buscador médico. Web

Un donador fisiológico de radical metilo que interviene en las reacciones de transmetilación enzimática y está presente en todos los organismos vivos. Posee actividad antiinflamatoria y ha sido usado en el tratamiento de enfermedades hepáticas crónicas.

Enzima que cataliza la síntesis de S-adenosilmetionina a partir de metionina y ATP. EC 2.5.1.6.

Enzima que cataliza la descarboxilación de S-adenosil-L-metionina para dar lugar a 5'-desoxi-(5'-),3-aminopropil-(1), sal de metilsulfonio. Es una de las enzimas responsables de la síntesis de espermidina a partir de putrescina. EC 4.1.1.50.

5'-S-(3-Amino-3-carboxipropil)-5'-tioadenosina. Se forma a partir de la S-adenosilmetionina después de ls reacciones de transmetilación.

Aminoácido esencial que contiene azufre que es importante para muchas funciones corporales. .

Cualquier enzima, perteneciente a un subgrupo de enzimas de la clase transferasa, que cataliza la transferencia de un grupo metilo desde un compuesto a otro. (Dorland, 28a ed). EC 2.1.1.

Poliaminas se refieren a moléculas orgánicas alcaloides con múltiples grupos amino (-NH2) que desempeñan varios papeles cruciales en procesos biológicos, como el crecimiento celular, la reparación del ADN y la función inmunitaria.

Enzima que cataliza la METILACIÓN de GLICINA usando S-ADENOSILMETIONINA para formar SARCOSINA con la producción concomitante de S-ADENOSILHOMOCISTEÍNA.

Un agente antineoplásico efectivo contra la leucemia mielógena en animales experimentales. Actúa también como inhibidor de la S-adenosilmetionine descarboxilasa animal.

Una poliamina formada a partir de la putrescina. Se encuentra es casi todos los tejidos, asociada a los ácidos nucleicos. Se encuentra como catión en todos los valores pH y se cree que ayude a estabilizar algunas membranas y estructuras de ácidos nucleicos. Es un procursor de la espermina.

Adición de grupos metilo. En histoquímica, la metilación se usa para esterificar grupos sulfato tratando cortes de tejido con metanol caliente en presencia de ácido clorhídrico. (Stedman, 25a ed)

Enzima que cataliza la transferencia de la parte de propilamina de la 5'-desoxi-5'-S-(3-metiltiopropilamina)sulfonio adenosina a la putrescina, en la biosíntesis de espermidina. La enzima tiene un peso molecular de aproximadamente 73.000 kD y está compuesta de dos subunidades de igual tamaño.

Acido 2-Amino-4-(etiltio)butírico. Un antimetabolito y antagonista de la metionina que interfiere en la incorporación de aminoácidos en las proteínas así como la utilización del ATP celular. También produce neoplasias hepáticas.

Molécula de adenosina que puede sustituirse en cualquier posición, pero que no posee un grupo hidroxilo en la parte de ribosa de la molécula.

Enzimas que catalizan la adición de un grupo carboxilo a un compuesto (carboxilasas) o la remoción de un grupo carboxilo de un compuesto (descarboxilasas). EC 4.1.1.

Una diamina tóxica formada en la putrefacción por la descarboxilación de la arginina y la ornitina.

Nucleósidos en los que la base se sustituye por uno o más átomos de azufre.

Proteína con fosfato de piridoxal, que se cree que es el compuesto que limita la velocidad en la biosíntesis de las poliaminas. Cataliza la descarboxilación de la ornitina para formar putrescina, que luego es ligada a un resto de propilamina S-adenosilmetionina descarboxilada para formar espermidina.

Una poliamina biogénica formada a partir de la espermidina. Se encuentra en una amplia variedad de organismos y tejidos y es un factor de crecimiento esencial en algunas bacterias. Se encuentra como un policatión en todos los valores de H. La espermina está asociada a los ácidos nucleicos, particularmente en los virus y se cree que estabiliza la estructura helicoidal.

Aminoácido que contiene tiol formado por la desmetilación de la METIONINA.

Enzima que cataliza la transferencia de la parte de propilamina de la 5'-desoxi-5'-S-(3-metiltiopropilamina)sulfonio adenosina hacia la espermidina, en la biosíntesis de espermina. Tiene un punto isoeléctrico acídico a pH 5,0. EC 2.5.1.22.

Un inhibidor de la ORNITINA DESCARBOXILASA, la enzima limitante de la vía de la biosíntesis de poliaminas.

Las transferases son enzimas que transfieren un grupo, por ejemplo, el grupo metilo o un grupo glucosil, de un compuesto (generalmente considerado como donador) hacia otro compuesto (generalmente considerado aceptor). La clasificación está basada en el esquema "transferasa de grupo donador:aceptor". EC 2.

Una vitamina presente en las hortalizas verdes. Se emplea en el tratamiento de úlceras pépticas, colitis y gastritis y tiene un efecto en las funciones secretora, formadora de ácido y enzimática en el tracto intestinal.

Una enzima que cataliza el catabolismo de S-ADENOSILHOMOCISTEINA a ADENOSINA y HOMOCISTEINA. Puede jugar un rol en la regulación de la concentración de adenosilhomocisteína intracelular.

Aminas biogénicas que tienen más de un grupo amino. Son compuestos alifáticos de cadena larga que contienen múltiples grupos amino o/y imino. Debido al arreglo lineal de la carga positiva de estas moléculas, las poliaminas se únen electrostáticamente a los ribosomas, ADN y ARN.

Enzimas que catalizan la metilación dependiente de S-adenosil-L-metionina de las bases ribonucleótidas en el interior de una molécula de ARN de transferencia. EC 2.1.1.

Enzima multifuncional que requiere fosfato de piridoxal. En la segunda etapa de la biosíntesis de cisteína, cataliza la reacción de homocisteína con serina para formar cistationina, con la eliminación de agua. La deficiencia de esta enzima conduce a la HIPERHOMOCISTEINEMIA y a la HOMOCISTINURIA. EC 4.2.1.22.

Compuestos basados en el 5,6,7,8-tetrahidrofolato.

Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Amidinas son compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional amidina (-C(=NH)NH2), los cuales tienen diversas aplicaciones biomédicas, incluyendo su uso como sustratos en la síntesis de péptidos y como agentes terapéuticos potenciales.

Una FAD-dependiente oxidorreductasa encontrada primariamente en BACTERIA. Es específica para la reducción de 5,10-metilenotetrahidrofolato a 5-metiltetrahidrofolato. Esta enzima fue listada antes como EC 1.1.1.68 y 1.1.99.15.

Enzima que cataliza la formación de metionina mediante transferencia de un grupo metilo del 5-metiltetrahidrofolato a la homocisteína. Requiere coenzima de cobamida. La enzima puede actuar sobre derivados de mono- o triglutamato. Ec 2.1.1.13.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Metaloenzima con ZINC que cataliza la transferencia de un grupo metilo de la BETAÍNA a la HOMOCISTEÍNA para producir dimetilglicina y METIONINA, respectivamente. Esta enzima es miembro de la familia de las METILTRANSFERASAS dependientes del ZINC que utilizan TIOLES o selenoles como aceptores de metilo.

Enzima que cataliza la desmetilación de L-homocisteína a L-METIONINA.

Qualquier miembro de la clase de enzimas que catalizan la segmentación de un enlace químico con la adición de agua, ejemplo, las ESTERASAS, glicosidasas (GLICÓSIDO HIDROLASAS), lipasas, NUCLEOTIDASAS, peptidasas (PÉPTIDO HIDROLASAS) y fosfatasas (HIDROLASAS MONOÉSTER FOSFÓRICAS). (Dorland, 28a ed). EC 3.

Un aminoácido producido en el ciclo de la urea mediante la separación de la urea de la arginina.

La cistationina es un aminoácido dipeptídico no proteinogénico, formado por la unión de cisteína y beta-alanina, que desempeña un papel importante en el metabolismo del nitrógeno y la síntesis de pigmentos en algunas bacterias.

Un anticoccidiano utilizado principalmente en aves domésticas.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Enzima que cataliza la transferencia de grupos metilo de S-adenosilmetionina hacia grupos carboxilo libres de una molécula protéica, formando metilésteres. EC 2.1.1.-.

Un compuesto encontrado en la naturaleza que ha sido de interés por su papel en la osmorregulación. Como droga, el hidrocloruro de betaina ha sido utilizado como fuente de ácido hidroclórico en el tratamiento de la hipocloridia. La betaina ha sido también utilizada en el tratamiento de alteraciones hepáticas, para la hiperpotasemia, homocistinuria y en alteraciones gastrointestinales. (Traducción libre del original: Martindale, The Extra Pharmacopoeia, 30th ed, p1341)

Químicos orgánicos que tienen dos grupos amino en una cadena alifática.

Enzimas que transfieren átomos de azufre para varias moléculas aceptoras. EC 2.8.1.

Eliminación de un grupo carboxilo, generalmente en forma de dióxido de carbono, de un compuesto químico.

Un nucleósido que está compuesto de ADENINA y RIBOSA. Derivados de adenosina o la adenosina juegan un papel biológico muy importante además de ser componentes de ADN y ARN. La misma adenosina es un neurotransmisor.

Un miembro de la familia de la vitamina B que estimula el sistema hematopoiético. Está presente en el hígado y riñón y se encuentra en hongos, espinaca, levadura, hojas verdes y gramíneas (POACEAE). El ácido fólico es utilizado en el tratamiento y prevención de las deficiencias de folato y anemia megaloblástica.

Enzima que cataliza tres reacciones de METILACIÓN secuenciales para la conversión de fosfatidiletanolamina en FOSFATIDILCOLINA.

Afeción producida por deficiencia de COLINA en animales. Se sabe que la colina es un agente lipotrópico ya que se ha demostrado que, bajo ciertas condiciones, en animales de laboratorio estimula el transporte del exceso de grasa desde el hígado. La deficiencia combinada de colina (incluida en el complejo vitamínico B) y de todos los otros donantes de grupos metilo produce cirrosis hepática en algunos animales. A diferencia de los compuestos que normalmente se consideran como vitaminas, la colina no funciona como cofactor en las reacciones enzimáticas. (Traducción libre del original: Saunders Dictionary & Encyclopedia of Laboratory Medicine and Technology, 1984)

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Enfermedad nutricional producida por una deficiencia de ACIDO FOLICO en la dieta. Muchos tejidos vegetales y animales contienen ácido fólico, abundante en las hortalizas de hojas verdes, levadura, hígado y setas, pero que se destruye ante tiempos prolongados de cocción. El alcohol interfiere su metabolismo intermedio y absorción. La deficiencia de ácido fólico puede aparecer en casos de aplicación por largo tiempo de terapia anticonvulsiva o con el uso de anticonceptivos orales. Esta deficiencia causa anemia, anemia macrocítica y anemia megaloblástica. No es distinguible de la deficiencia de vitamina B 12 en los hallazgos en la médula ósea y en la sangre periférica, pero en la deficiencia de B-12 no se presentan lesiones neurológicas. (Traducción libre del original: Merck Manual, 16th ed)

Enzimas que catalizan la metilación de aminoácidos después de su incorporación a una cadena polipéptida. La S-Adenosil-L-metionina actúa como agente metilante. EC 2.1.1.

Un aminoácido no esencial que contiene tiol y que es oxidado para formar CISTINA.

Enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de la S-adenosilmetionina a histamina, formando N-metilhistamina, el principal metabolito de la histamina en el hombre. EC 2.1.1.8.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Error congénito autosómico recesivo, del metabolismo de la metionina que usualmente es producido por deficiencia de la CISTATIONINA BETA-SINTASA y que se asocia con elevaciones de la homocisteina en plasma y orina. Las características clínicas incluyen un biotipo alto y delgado, ESCOLIOSIS, aracnodactilia, DEBILIDAD MUSCULAR, genu varis, pelo rubio fino, rubor malar, dislocaciones del cristalino, incremento de la incidencia de RETRASO MENTAL, y tendencia al desarrollo de fibrosis arterial, complicada frecuentemente por ACCIDENTES CEREBROVASCULARES e INFARTO DEL MIOCARDIO. (Desde Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p979)

La leucemia L1210 es un tipo agresivo y linfoblástico de leucemia murina, originada en ratones, comúnmente utilizada como modelo experimental en investigaciones oncológicas.

Factores endógenos o fármacos que aumentan el transporte y metabolismo de los LÍPIDOS incluyendo la síntesis de LIPOPROTEÍNAS por el HÍGADO y su captación a través de tejidos extrahepáticos.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Compuestos de azufre en los cuales el átomo de azufre está unido a tres radicales orgánicos y a un elemento electronegativo o radical.

Homoserina es un aminoácido no proteinogénico, es decir, no forma parte de las proteínas, pero desempeña un papel importante en el metabolismo y puede convertirse en otros aminoácidos importantes.

Aril CICLOPENTANOS, que son una forma reducida (protonada) de los INDENOS.

Un compuesto de coordinación que contiene cobalto producido por los micro-organismos intestinales y que se halla también en el suelo y en el agua. Los vegetales superiores no concentran la vitamina B 12 del suelo y por tanto son una pobre fuente de esta sustancia en comparación con los tejidos animales.

Un grupo de proteínas que poseen sólo el complejo hierro-azufre como grupo prostético. Estas proteínas participan en todas las principales vías de transportación de electrones: fotosíntesis, respiración, hidroxilación y fijación bacteriana de hidrógeno y nitrógeno.

Enzima responsable de la producción de un patrón de metilación característico de la especie en los residuos de adenina, en una secuencia de bases corta específica en el ADN de la célula hospedera. La enzima cataliza la metilación de la adenina del ADN en presencia de S-adenosil-L-metionina para formar ADN contentivo de 6-metilaminopurina y S-adenosil-L-homocisteína. EC 2.1.1.72.

Subespecie hemoflagelada de protozoos parásitos que producen la enfermedad del sueño de Rhodesia en humanos. Es transmitida por la Glossina pallidipes, G. morsitans y, ocasionalmente, por otras especies de mosca tsetse que atacan a los animales de caza.

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Antibiótico ribonucleósido purínico que se sustituye fácilmente por adenosina en el sistema biológico, pero su incorporación en el ADN y el ARN tiene efecto inhibitorio sobre el metabolismo de estos ácidos nucleicos.

Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en la síntesis de las enzimas.

Adición de grupos metilo al ADN. Las metiltransferasas ADN (metilasas DNA) metilasas realizan esta reacción utilizando S-ADENOSILMETIONINA como donante del grupo metilo.

Un elemento miembro de la familia de los calcógenos. Tiene por símbolo atómico S, número atómico 16 y peso atómico [32.059; 32.076]. Se encuentra en los aminoácidos cisteína y metionina.

Auxiliar de diagnóstico para la determinación de la función del páncreas.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Una base púrica y unidad fundamental de los NUCLEÓTIDOS DE ADENINA.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Enzimas de la clase de las isomerasas que catalizan la transferencia de acil-, fosfo-, amino- u otros grupos, de una posición a otra dentro de una molécula. EC 5.4.

Tetrahidrofolatos que son sustituídos por un grupo formil o bien en el átomo de nitrógeno en posición 5 o en el átomo de nitrógeno en posición 10. N(5)-Formiltetrahidrofolato es la leucovorina (factor citrovorum) mientras que el N(10)-formiltetrahidrofolato es una coenzima activa que fuciona como portadora del grupo formilo en un número de reacciones enzimáticas.

Metilasas específicas para residuos de CITOSINA que se encuentran en el ADN.

La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.

Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.

Síndrome caracterizado por un estado silente e inerte sin actividad motora voluntaria a pesar de que se preservan las vías sensorimotoras y la vigilancia. Se asocian con esta afección la disfunción bilateral del LÓBULO FRONTAL en la que participa el giro cingulado anterior y lesiones cerebrales relacionadas. Esto puede llevar a trastornos en las capacidades de comunicación y para iniciar actividades motoras.

Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.

Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.

Clase de enzimas que catalizan la ruptura de C-C, C-O y C-N y otros enlaces por otros medios ajenos a la hidrólisis o la oxidación. EC 4.

Enzima que cataliza la metilación de residuos de arginina de las proteínas, para formar N-mono- y N,N-dimetilarginina. Esta enzima se encuentra en muchos órganos, principalmente en el cerebro y el bazo.

Las especies del prototipo PNEUMOCYSTIS que infectan ratas de labratorio, Rattus norvegicus (RATAS). Antes se llamó Pneumocystis carinii f. sp. carinii. Otras especies de Pneumocystis pueden también infectar ratas.

Enzima que cataliza la reacción entre un nucleósido de purina y ortofosfato para formar purina libre más ribosa-5-fosfato. EC 2.4.2.1.

Género de METHANOCALDOCOCCACEAE anaerobios obligados cuyos organismos son inmóviles a pesar de poseer flagelos largos y delgados. Estos metanógenos se encuentran en aguas profundas ventiladas y en otros ambientes hidrotermales.

Tripéptido con muchos roles en las células. Se conjuga a los medicamentos que los hace más solubles para la excreción, es un cofactor para algunas enzimas, está implicado en el reordenamiento de la unión de proteína disulfuro y reduce peróxidos.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Enfermedad nutricional producida por una deficiencia de PIRIDOXINA en la dieta, caracterizada por dermatitis, glositis, rajadura de los labios, y estomatitis. La deficiencia marcada provoca irritabilidad, debilidad, depresión, vértigo, neuropatía periférica y espasmos. En bebés y niños las manifestaciones típicas son diarrea, anemia y espasmos.Como causa cada vez más reconocida está la terapia prolongada con algunos medicamentos, entre ellos isoniazid, cicloserina y L-dopa.

Un compuesto cristalino utlizxado como reactivo de laboratorio en lugar del SULFURO DE HIDROGENO. Es un potente carcinógeno hepático.

Esta enzima cataliza la última etapa de la biosíntesis de CREATINA al catalizar la METILACIÓN del guanidinoacetato a CREATINA.

Género de plantas de la familia SOLANACEAE. Sus miembros contienen TROPANOS. También se usa el nombre común de madreselva para GELSEMIUM.

La interferencia en la síntesis de una enzima debido al elevado nivel de una sustancia efectora, generalmente un metabolito, cuya presencia causaría depresión del gen responsable de la síntesis enzimática.

Enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de la S-ADENOSILMETIONINA hacia la posición 5 de los residuos de CITOSINA en el ADN.

Bases de purina o pirimidina unidas a una ribosa o desoxirribosa.

El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.

Homocistina es un aminoácido sulfurado no proteinogénico derivado del metabolismo del aminoácido metionina, cuya elevación en plasma se asocia con diversas patologías, como enfermedades cardiovasculares y neurológicas.

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

La región de una enzima que interactúa con su substrato provocando una reacción enzimática.

Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).

Aminoácido no esencial. Se encuentra principalmente en la gelatina y en la fibroína de la seda y se usa terapéuticamente como nutriente. También es un rápido neurotransmisor inhibitorio.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Glioxal es un compuesto reactivo del carbono, específicamente un aldehído aromático, que se forma de manera natural en organismos vivos y se ha implicado en diversos procesos bioquímicos y patológicos.

Enfermedades hepáticas asociadas al ALCOHOLISMO. Generalmente se refiere a la coexistencia de dos o más subentidades, es decir, HIGADO GRASO ALCOHÓLICO, HEPATITIS ALCOHÓLICA y CIRROSIS ALCOHÓLICA.

La S-Adenosilmetionina (SAMe, SAM, Adomet) es un compuesto orgánico que se produce naturalmente en todas las células vivas. Es la forma activa de la metionina, un aminoácido sulfurado esencial, y actúa como una importante donante de grupos metilo en diversas reacciones bioquímicas en el cuerpo.

En un contexto médico, SAMe se utiliza a veces como un suplemento dietético para tratar varias condiciones, incluyendo la depresión, el dolor articular asociado con la osteoartritis y los trastornos hepáticos. Sin embargo, es importante señalar que aunque hay algunos estudios que sugieren sus posibles beneficios terapéuticos, su eficacia y seguridad aún no están completamente establecidas y requieren de más investigación.

El mecanismo de acción de SAMe se basa en su capacidad para donar un grupo metilo (-CH3) a diversas moléculas, lo que desencadena una serie de reacciones bioquímicas involucradas en la síntesis y regulación de neurotransmisores, hormonas, proteínas y lípidos. Además, también interviene en el proceso de metilación del ADN, el cual está relacionado con la expresión génica y la estabilidad genómica.

Aunque SAMe se considera generalmente seguro cuando se toma en dosis recomendadas, pueden presentarse efectos secundarios leves como náuseas, diarrea, malestar estomacal, irritabilidad o insomnio. También existe la posibilidad de interacciones con ciertos medicamentos, por lo que siempre se recomienda consultar a un profesional de la salud antes de comenzar a tomar suplementos de SAMe o cualquier otro tipo.

La Metionina Adenosiltransferasa, también conocida como SAM-sintetasa, es una enzima vital que cataliza la síntesis de S-adenosilmetionina (SAM) a partir de metionina y adenosintrifosfato (ATP). La SAM desempeña un papel fundamental en el metabolismo como donante de grupos metilo en diversas reacciones bioquímicas, incluyendo la síntesis y modificación de nucleótidos, proteínas, lípidos y otras moléculas biológicamente importantes. La Metionina Adenosiltransferasa está presente en una amplia gama de organismos, desde procariotas hasta eucariotas, y su disfunción se ha relacionado con diversas afecciones patológicas, como la enfermedad de Parkinson. La importancia de esta enzima en el metabolismo hace que sea un objetivo terapéutico potencial para el desarrollo de fármacos y estrategias de modulación del metabolismo. Sin embargo, es importante tener en cuenta que la definición médica puede variar según el contexto clínico o de investigación específico.

La adenosilmetionina descarboxilasa (AdoMetDC) es una enzima que juega un rol crucial en el metabolismo y biosíntesis de varias sustancias en el cuerpo humano. La AdoMetDC cataliza la descarboxilación de la adenosilmetionina (AdoMet) para producir S-adenosilmetioninamina (dcAdoMet), también conocida como spermidina.

La spermidina es un poliamina que desempeña un papel importante en la síntesis de ADN, la estabilidad del ARN y la protección contra el estrés oxidativo. La AdoMetDC se encuentra en diversas localizaciones celulares, incluyendo el citoplasma y las mitocondrias, y está involucrada en una variedad de procesos biológicos, como el crecimiento celular, la diferenciación y la apoptosis.

La deficiencia o disfunción de la AdoMetDC se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades cardiovasculares. Por lo tanto, la AdoMetDC es un objetivo terapéutico prometedor para el tratamiento de estas condiciones.

La S-Adenosilhomocisteína, también conocida como AdoHcy o SAH, es un importante metabolito en la biología humana y otras especies vivas. Es el producto de la metilación catalizada por una enzima llamada S-adenosilmetionina decarboxilasa (AdoMetDC) sobre la S-adenosilmetionina (SAM), que actúa como donante de grupos metilo en diversas reacciones bioquímicas.

La S-Adenosilhomocisteína es el resultado del proceso de transferencia de un grupo metilo desde la SAM al sustrato objetivo, lo que lleva a la formación de S-Adenosilhomocisteína y el producto metilado. Posteriormente, la S-Adenosilhomocisteína se recicla nuevamente en SAM por medio de una reacción catalizada por la enzima S-adenosilhomocisteína hidrolasa (SAHH), también conocida como adenosilhomocisteinasa.

La S-Adenosilhomocisteína es un importante regulador de las vías metabólicas que involucran la transmethylation, y su acumulación puede resultar en una inhibición de estas reacciones, ya que actúa como un potente competidor de la SAM. Por lo tanto, el equilibrio entre los niveles de SAM y SAH es crucial para mantener la homeostasis celular y regular diversos procesos bioquímicos, incluyendo la síntesis y regulación de genes, neurotransmisión, detoxificación y otras vías metabólicas.

La metionina es un aminoácido esencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es un componente importante en la síntesis de proteínas y desempeña varias funciones importantes en el organismo.

La metionina contiene un grupo sulfonio (-SO3H) en su estructura molecular, lo que la convierte en una fuente importante de azufre para el cuerpo. El azufre es necesario para la producción de glutatión, un antioxidante vital que ayuda a proteger las células del daño oxidativo.

Además, la metionina es un precursor de otras sustancias importantes en el cuerpo, como la S-adenosilmetionina (SAM), que desempeña un papel crucial en la síntesis y metabolismo de varias moléculas, incluyendo neurotransmisores, fosfolípidos y nucleótidos.

Una deficiencia de metionina puede conducir a una variedad de problemas de salud, como trastornos del crecimiento, debilidad muscular, daño hepático y deterioro cognitivo. Por otro lado, un consumo excesivo de metionina se ha relacionado con un mayor riesgo de enfermedades cardiovasculares y cáncer.

Las fuentes dietéticas de metionina incluyen carne, aves de corral, pescado, huevos, productos lácteos y algunas legumbres, como las habas y las lentejas.

Las metiltransferasas son enzimas que transfieren un grupo metilo (-CH3) desde un donante de metilo, como la S-adenosilmetionina (SAM), a un acceptor específico, como un aminoácido, una proteína, un ácido nucléico o un sustrato lipídico. Este proceso de metilación es fundamental en diversas vías bioquímicas y juga un rol crucial en la regulación de varios procesos celulares, incluyendo la expresión génica, el procesamiento y estabilidad del ARN, la señalización celular y la biosíntesis de moléculas pequeñas.

Existen diferentes clases de metiltransferasas, clasificadas según su sustrato específico y la naturaleza del grupo donador de metilo. Algunos ejemplos notables de metiltransferasas incluyen las DNMTs (DNMT1, DNMT3A y DNMT3B) involucradas en la metilación del ADN, PRMTs (PRMT1, PRMT3, PRMT5 y PRMT7) responsables por la metilación de argininas en proteínas, y las CSMTs (COMT y GNMT) que participan en el metabolismo de aminoácidos y neurotransmisores. Los desequilibrios o mutaciones en estas enzimas se han relacionado con diversas condiciones patológicas, como cáncer, enfermedades neurológicas y trastornos metabólicos.

Las poliaminas son moléculas orgánicas compuestas por cadenas de carbono con grupos amino (-NH2) y grupos terminales imina (-=NH). Se encuentran en todas las células vivas y desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos biológicos, como el crecimiento celular, la reparación del ADN y la expresión génica.

En el contexto médico, las poliaminas a menudo se asocian con el cáncer y otras enfermedades debido a su sobreproducción en células cancerosas. La alta concentración de poliaminas puede promover la proliferación celular y la supervivencia, lo que contribuye al crecimiento tumoral y la resistencia a la terapia. Por lo tanto, las intervenciones dirigidas a reducir los niveles de poliaminas se están investigando como posibles estrategias terapéuticas para tratar diversos tipos de cáncer.

La Glicina N-Metiltransferasa, también conocida como glicina metiltransferasa (GMT) o L-glicina N-metiltransferasa, es una enzima que participa en el metabolismo de aminoácidos. Más específicamente, desempeña un papel clave en la síntesis del neurotransmisor betaina (también llamada trimetilglicina) a partir de la glicina y la S-adenosilmetionina (SAM).

La reacción catalizada por esta enzima puede representarse de la siguiente manera:

Glicina + SAM → Betaina + S-adenosilhomocisteína (SAH)

La Glicina N-Metiltransferasa es relevante en diversas funciones fisiológicas, como el mantenimiento del equilibrio osmótico en células y tejidos, la protección de las células contra el estrés oxidativo, y la síntesis de fosatidilcolina, un importante fosfolípido de membrana.

Esta enzima se encuentra principalmente en el hígado, riñones e intestino delgado, aunque también se ha detectado en otros tejidos como el cerebro y el corazón. Las variaciones en la actividad de la Glicina N-Metiltransferasa pueden asociarse con diversas patologías, incluyendo enfermedades hepáticas, cardiovasculares y neurológicas.

La mitoguazona es un agente alquilante que se utiliza en la investigación médica como inhibidor de la división celular. Se une a los filamentos de actina dentro de las células, lo que impide su correcta polimerización y, por tanto, interfiere en la capacidad de dividirse de las células.

En un contexto clínico, la mitoguazona se ha investigado como un posible agente quimioterápico para el tratamiento del cáncer. Sin embargo, su uso está limitado por su toxicidad, especialmente sobre el tejido hematopoyético (que produce células sanguíneas). La mitoguazona puede causar supresión de la médula ósea y anemia.

Por lo tanto, aunque la mitoguazona tiene un potencial como agente antineoplásico, su uso está restringido a ensayos clínicos controlados y cuidadosamente monitorizados, donde se puedan evaluar sus beneficios terapéuticos frente a los riesgos asociados.

La espermidina es una poliamina que se encuentra de forma natural en todas las células vivas. Se deriva del aminoácido L-arginina y desempeña un papel importante en diversos procesos celulares, como la replicación del ADN, la transcripción genética y el mantenimiento de la estabilidad de la estructura cromosómica. La espermidina se puede encontrar en una variedad de tejidos y fluidos corporales, incluido el semen, donde ayuda a mantener la integridad del esperma. También se ha identificado como un agente antiinflamatorio y antioxidante con posibles beneficios terapéuticos en diversas condiciones de salud, como las enfermedades neurodegenerativas y el envejecimiento.

La metilación, en el contexto de la biología y medicina, se refiere específicamente al proceso bioquímico que involucra la adición de un grupo metilo (-CH3) a una molécula. Este proceso es particularmente importante en la expresión génica, donde la metilación de los nucleótidos de citosina en el ADN (generalmente en las secuencias CpG) puede reprimir la transcripción del gen correspondiente, lo que lleva a una disminución en la producción de proteínas.

La metilación del ADN es un mecanismo epigenético fundamental para la regulación génica y el mantenimiento de la estabilidad genómica. También desempeña un papel crucial en varios procesos fisiológicos, como el desarrollo embrionario, la diferenciación celular y el envejecimiento. Sin embargo, los patrones anormales de metilación del ADN se han relacionado con diversas enfermedades, incluyendo cáncer, trastornos neurológicos y enfermedades cardiovasculares.

La metilación también puede ocurrir en otras moléculas biológicas, como las histonas (proteínas asociadas al ADN), donde la adición de grupos metilo a los residuos de aminoácidos en las colas de histonas puede alterar la estructura de la cromatina y regular la expresión génica. Estos procesos de modificación epigenética son dinámicos y reversibles, y pueden ser influenciados por factores ambientales, como la dieta, el tabaquismo, el estrés y la exposición a contaminantes.

La espermidina sintasa es una enzima (EC 2.5.1.46) involucrada en la biosíntesis de poliaminas. Las poliaminas son pequeñas moléculas orgánicas que contienen varios grupos amino y están implicadas en una variedad de procesos celulares, como el crecimiento y la diferenciación celular.

La espermidina sintasa cataliza la reacción de síntesis de espermidina a partir de putrescina y S-adenosilmetioninamina (SAM). La putrescina es un compuesto de cuatro átomos de carbono con dos grupos amino, mientras que la SAM es un donante de grupos amino activados. En la reacción catalizada por la espermidina sintasa, el grupo amino de la putrescina reacciona con uno de los grupos amino del SAM, formando una nueva molécula de espermidina y liberando metiltioadenosina como producto de desecho.

La espermidina sintasa es una proteína homotrimérica que consta de tres subunidades idénticas. Cada subunidad contiene un sitio activo donde ocurre la catálisis enzimática. La espermidina sintasa está presente en la mayoría de los organismos, desde bacterias hasta humanos, y desempeña un papel importante en la biosíntesis de poliaminas y, por lo tanto, en la fisiología celular normal.

La etionina es un aminoácido sulfúrico sintético que no se encuentra normalmente en las proteínas. Se utiliza en la investigación bioquímica como un analogo del aminoácido natural metionina, y puede ser incorporado a las proteínas durante la traducción. La etionina tiene propiedades similares a la metionina, pero difiere en que contiene un grupo sulfuro (-SH) en lugar de un grupo metilo (-CH3). Este cambio hace que la etionina sea más reactiva y susceptible a la oxidación. Aunque la etionina tiene algún uso en la investigación científica, no se considera esencial para los seres humanos o otros organismos, ya que pueden sintetizar metionina a partir de otras moléculas.

La desoxiadenosina es un nucleósido que se forma cuando la adenina (una base nitrogenada) se une a la desoxirribosa, un azúcar pentosa. A diferencia del nucleósido adenosina normal, que contiene ribosa, la versión desoxi de este compuesto carece de un grupo hidroxilo (-OH) en el segundo carbono (2'-C) de su anillo de azúcar.

En el contexto médico, las desoxiadenosinas pueden jugar un papel en la patogénesis de ciertas afecciones, como las infecciones virales y algunos trastornos genéticos. Por ejemplo, los déficits enzimáticos que afectan el metabolismo de los nucleótidos de desoxiadenosina pueden dar lugar a una acumulación tóxica de este compuesto dentro de las células, lo que puede provocar anemia, neutropenia y otros síntomas.

Además, algunos virus, como el virus del herpes, integran desoxiadenosina en su ADN genómico, lo que puede afectar la replicación y patogénesis virales. Por lo tanto, comprender las propiedades y el papel de las desoxiadenosinas en los procesos biológicos puede tener implicaciones importantes para el diagnóstico, el tratamiento y la prevención de diversas afecciones médicas.

La carboxilasa es una clase de enzimas que activan diversos procesos metabólicos en organismos vivos. Estas enzimas catalizan la reacción de transferencia de un grupo carboxilo desde una molécula donadora, como el ácido acético o bicarbonato, a una molécula aceptora específica.

Existen varios tipos de carboxilasas, cada una con su propia función y substrato específico. Algunas de las funciones más importantes de estas enzimas incluyen:

1. La activación del acetato para la síntesis de ácidos grasos: La carboxilasa activa el ácido acético, uniéndolo a la coenzima A para formar acetil-CoA, que es el substrato para la síntesis de ácidos grasos.
2. La activación del bicarbonato para la síntesis de aminoácidos: La carboxilasa activa el bicarbonato, uniéndolo a una molécula de aminoácido para formar un carboxiaminoácido, que es un intermediario en la síntesis de aminoácidos.
3. El metabolismo del piruvato: La carboxilasa desempeña un papel importante en el ciclo de Krebs y en la gluconeogénesis al catalizar la reacción de conversión del piruvato en oxalacetato.

Las carboxilasas son esenciales para la vida y desempeñan un papel crucial en el metabolismo de los carbohidratos, lípidos y proteínas. Las mutaciones en los genes que codifican estas enzimas pueden dar lugar a diversas enfermedades metabólicas.

La putrescina es una biogen amina con un olor desagradable y fétido. Se produce naturalmente en algunos tejidos animales y vegetales en descomposición, así como en ciertas especies de bacterias. Tiene la fórmula química N(CH2)4NH2 y es un derivado de la arginina, un aminoácido.

En el contexto médico, altos niveles de putrescina se han relacionado con ciertas afecciones patológicas, como la enfermedad de Parkinson y algunos tipos de cáncer. También puede desempeñar un papel en el proceso de cicatrización de heridas y en la respuesta inmunitaria del cuerpo. Sin embargo, su olor característico y su asociación con la descomposición también significan que se considera a menudo una molécula indicadora de tejido dañado o necrosis.

Los tionucleósidos son compuestos químicos que consisten en un nucleótido unido a un grupo tiol (-SH). Un nucleótido es una molécula formada por la unión de una base nitrogenada, un azúcar pentosa (ribosa o desoxirribosa) y uno o más grupos fosfato. Los tionucleósidos se utilizan en medicina como antivirales, especialmente contra el virus de la inmunodeficiencia humana (VIH), que causa el síndrome de inmunodeficiencia adquirida (SIDA). Un ejemplo bien conocido de un tionucleósido antiviral es el estavudina. Los tionucleósidos funcionan mediante la interferencia con la replicación del virus, impidiendo que el VIH produzca nuevas copias de sí mismo dentro de las células infectadas.

La Ornitina descarboxilasa (ODC) es una enzima que cataliza la reacción de descarboxilación del aminoácido L-ornitina para producir putrescina, un precursor de poliaminas. La poliamina desempeña un papel importante en la proliferación celular, diferenciación y crecimiento, por lo que la actividad de la ODC está altamente regulada y se asocia con el ciclo celular.

La deficiencia en la actividad de la ODC se ha relacionado con diversas patologías, como el síndrome de Dirkson y el trastorno del desarrollo del sistema nervioso central conocido como síndrome de Rohde. Por otro lado, un aumento en la expresión y actividad de la ODC se observa en varios tipos de cáncer, lo que sugiere que esta enzima podría ser un objetivo terapéutico prometedor para el tratamiento del cáncer.

La estructura de la ODC es homotrímera y cada subunidad está compuesta por dos dominios: un dominio catalítico que contiene los residuos activos y un dominio regulador que se une al cofactor piridoxal fosfato (PLP) y regula la actividad enzimática. La inhibición de la ODC puede lograrse mediante fármacos como la difluorometilornitina (DFMO), que compite con el sustrato L-ornitina por el sitio activo y reduce los niveles de poliaminas en células cancerosas.

La espermina es una forma madura y móvil del espermatozoide, un gameto masculino producido en los testículos. Es el resultado final del proceso de spermatogenesis, donde las células madre se dividen y diferencian en espermatozoides a través de varias etapas. La espermina tiene una cabeza que contiene el material genético (ADN) y una cola para la movilidad. Sin embargo, la espermina no se encuentra generalmente circulando en el semen; más bien, los espermatozoides se liberan al eyaculado después de la eyección y pueden contener una pequeña cantidad de espermina. La diferencia principal entre la espermina y el espermatozoide maduro es que la espermina no tiene un acrosoma, una estructura en la cabeza del espermatozoide que ayuda a penetrar la membrana de los óvulos durante la fertilización.

En resumen, la espermina es un estadio intermedio en el desarrollo de los espermatozoides y no está presente en grandes cantidades en el semen eyaculado.

La homocisteína es un aminoácido sulfurado que se produce como intermedio en el metabolismo de la metionina, un aminoácido essencial. Normalmente, la homocisteína se recicla en el cuerpo a través de dos procesos: la transulfuración, donde es convertida de nuevo en metionina, y la remetilación, donde es convertida en otra molécula llamada betaina.

Sin embargo, cuando estos procesos no funcionan correctamente, los niveles de homocisteína en sangre pueden aumentar, lo que se conoce como hiperhomocisteinemia. La hiperhomocesteinemia es un factor de riesgo conocido para enfermedades cardiovasculares y neurológicas, incluyendo enfermedad coronaria, accidente cerebrovascular e incluso demencia.

Es importante destacar que los niveles elevados de homocisteína no suelen causar síntomas por sí mismos, pero pueden ser un marcador útil para identificar a personas con un mayor riesgo de desarrollar enfermedades cardiovasculares y neurológicas. Una dieta rica en frutas, verduras, granos enteros e insuficiencia de vitamina B, especialmente vitamina B12, folato y vitamina B6, pueden contribuir a niveles elevados de homocisteína.

La espermidina sintasa es una enzima que desempeña un papel crucial en la producción de esperma en el cuerpo humano. Médicamente, se define como un "enzima intracelular que cataliza la condensación de dos moléculas de espermidina en una molécula de espermina mediante la transferencia de un grupo de carbono y cuatro grupos amino entre las moléculas". Esta reacción es parte del proceso de maduración de los espermatozoides, donde aumenta el contenido de arginina en las proteínas de la esperma. La deficiencia o disfunción de esta enzima puede conducir a diversos problemas de fertilidad masculina.

La eflornitina es un fármaco antiprotozoario que se utiliza principalmente en el tratamiento de la enfermedad del sueño, también conocida como tripanosomiasis africana humana. La eflornitina funciona inhibiendo la enzima ornitina decarboxilasa, una enzima crucial para la supervivencia y replicación del parásito que causa la enfermedad del sueño, Trypanosoma brucei.

La eflornitina se administra por vía oral y a menudo se combina con otros fármacos, como la pentamidina o la suramina, para aumentar su eficacia terapéutica y prevenir la resistencia del parásito. Los efectos secundarios comunes de la eflornitina incluyen náuseas, vómitos, diarrea, erupciones cutáneas y neuropatía periférica. El uso a largo plazo de este medicamento puede estar asociado con un mayor riesgo de efectos secundarios neurológicos y hematológicos.

Es importante recalcar que el uso de la eflornitina debe ser supervisado por un profesional médico capacitado, ya que su uso inadecuado o sin la debida prescripción puede dar lugar a efectos adversos graves y a la falta de eficacia terapéutica.

Transferasas son un tipo específico de enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales, como un grupo metilo (-CH3), acetilo (-COCH3), o amino (-NH2), desde una molécula donadora a una molécula aceptora. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en muchos procesos metabólicos, incluyendo la síntesis y degradación de biomoléculas importantes como proteínas, lípidos y carbohidratos.

Las transferasas suelen nombrarse según el grupo funcional que transfieren. Por ejemplo, las metiltransferasas transfieren grupos metilo, las acetiltransferasas transfieren grupos acetilo, y las aminotransferasas (también conocidas como transaminasas) transfieren grupos amino.

Estas enzimas ayudan a regular diversas vías metabólicas y a mantener el equilibrio homeostático dentro de las células. Los desequilibrios o deficiencias en las transferasas se han relacionado con varias afecciones médicas, como enfermedades metabólicas y neurológicas.

La "Vitamina U" es un término que históricamente se utilizó para describir un supuesto factor nutricional que se encontraba en algunos vegetales y se creía que promovía la curación de úlceras gástricas. Sin embargo, los estudios científicos posteriores han demostrado que no existe una vitamina específica llamada "Vitamina U".

El término "Vitamina U" fue utilizado por primera vez en la década de 1930 por el bioquímico estadounidense G.W. Snell, quien observó que algunos extractos vegetales tenían propiedades curativas en úlceras gástricas en animales de laboratorio. Posteriormente, se identificó que este factor activo era un compuesto químico llamado metilmetionina sulfonium (MMS).

Aunque algunos estudios iniciales sugirieron que la metilmetionina sulfonium podría tener efectos beneficiosos en el tratamiento de úlceras gástricas en humanos, estudios más rigurosos y controlados no han podido confirmar estos resultados. Además, la Administración de Alimentos y Medicamentos de los Estados Unidos (FDA) ha determinado que la metilmetionina sulfonium no es una droga aprobada para el tratamiento de úlceras gástricas o cualquier otra afección médica.

Por lo tanto, no existe una definición médica actual de "Vitamina U" y el término ya no se utiliza en la literatura médica o científica.

La adenosilhomocisteinasa es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo del aminoácido metionina y la homocisteína. Esta enzima cataliza la descomposición de la S-adenosilhomocisteína (SAH) en adenosina y homocisteína. La reacción es reversible, pero en el cuerpo humano normalmente opera en dirección a la descomposición de SAH.

La SAH es un importante regulador de la síntesis de metilación, ya que actúa como un inhibidor competitivo de las metiltransferasas que utilizan S-adenosilmetionina (SAM) como donante de grupos metilo. Por lo tanto, la adenosilhomocisteinasa desempeña un papel crucial en el control del nivel de SAH y, por lo tanto, en la regulación de la síntesis de metilación.

La deficiencia de adenosilhomocisteinasa se ha relacionado con diversas afecciones, como el aumento de los niveles de homocisteína en plasma (hiperhomocisteinemia), que se ha asociado con un mayor riesgo de enfermedad cardiovascular y otras afecciones. Además, la deficiencia de adenosilhomocisteinasa también se ha relacionado con trastornos neurológicos y psiquiátricos, como la enfermedad de Alzheimer y la depresión.

Las poliaminas biogénicas son compuestos orgánicos que contienen múltiples grupos amino y se sintetizan a partir de aminoácidos en los organismos vivos. Las tres poliaminas biogénicas más comunes son la putrescina, la espermidina y la espermina. Estas moléculas desempeñan un papel importante en una variedad de procesos celulares, como el crecimiento y la diferenciación celular, la respuesta al estrés y la muerte celular programada (apoptosis). La síntesis de poliaminas está regulada por enzimas específicas y está controlada a nivel transcripcional y postraduccional. Los desequilibrios en la síntesis y el metabolismo de las poliaminas se han relacionado con diversas patologías, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por lo tanto, las poliaminas biogénicas son un área de investigación activa en el campo de la medicina y la bioquímica.

Las ARNt (transfer RNA) metiltransferasas son enzimas que transfieren grupos metilo (-CH3) a los ARNt. Este proceso se conoce como metilación y puede ocurrir en diferentes posiciones del ARNt, incluyendo la extremidad 3'-OH, el carbono 2' de la ribosa y las bases nitrogenadas.

La metilación de los ARNt está regulada por una variedad de factores y puede desempeñar un papel importante en la estabilidad estructural del ARNt, la traducción eficaz de los mensajes de ARNm y la protección contra la degradación del ARNt. Además, algunas modificaciones metiladas en los ARNt se han relacionado con la resistencia a los antibióticos aminoglicósidos.

Existen diferentes tipos de ARNt metiltransferasas que reconocen y metilan secuencias específicas en el ARNt. Por ejemplo, la Trm10 es una ARNt metiltransferasa que metila el carbono 2' de la ribosa en la posición 4 del ARNt. Otra enzima, la Trm5, metila la base adenina en la posición 37 del ARNt.

Las mutaciones o deficiencias en las ARNt metiltransferasas se han asociado con diversos trastornos genéticos y neurológicos, como el síndrome de déficit de atención e hiperactividad (TDAH), la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) y la enfermedad de Charcot-Marie-Tooth. Por lo tanto, comprender el papel y la regulación de las ARNt metiltransferasas puede tener importantes implicaciones clínicas y terapéuticas.

La cistationina beta-sinthase (CBS) es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo del aminoácido metionina. La CBS cataliza la conversión de cistationina a cisteinohomoserina, lo que representa el segundo paso en la biosíntesis del aminoácido cisteína. Esta reacción es una parte clave del ciclo de la homocisteína y ayuda a regular los niveles de homocisteína en el cuerpo. La CBS también está involucrada en la producción de hidrógeno sulfuro (H2S), un gas señalizador que desempeña un papel importante en diversos procesos fisiológicos, como la vasodilatación y la neurotransmisión. Las mutaciones en el gen que codifica para la CBS se han asociado con varias condiciones clínicas, incluyendo la homocistinuria clásica, una enfermedad metabólica hereditaria rara caracterizada por niveles elevados de homocisteína y aciduria metilmalónica.

Los tetrahidrofolatos (THF) son formas reducidas de ácido fólico que desempeñan un papel crucial en la biosíntesis de aminoácidos y purinas, así como en la metilación del ADN. Se trata de moléculas importantes en el metabolismo celular y participan en la transferencia de grupos metilo durante diversas reacciones químicas en el cuerpo. Los déficits en tetrahidrofolatos se han relacionado con diversas afecciones médicas, como la anemia megaloblástica y defectos del tubo neural durante el desarrollo fetal. Es importante destacar que una dieta adecuada y suplementos pueden ayudar a prevenir o tratar estos déficits.

El hígado es el órgano más grande dentro del cuerpo humano, localizado en la parte superior derecha del abdomen, debajo del diafragma y por encima del estómago. Pesa aproximadamente 1,5 kilogramos y desempeña más de 500 funciones vitales para el organismo. Desde un punto de vista médico, algunas de las funciones principales del hígado son:

1. Metabolismo: El hígado desempeña un papel crucial en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre, produce glucógeno para almacenar energía, sintetiza colesterol y ácidos biliares, participa en la descomposición de las hormonas y produce proteínas importantes como las albúminas y los factores de coagulación.

2. Desintoxicación: El hígado elimina toxinas y desechos del cuerpo, incluyendo drogas, alcohol, medicamentos y sustancias químicas presentes en el medio ambiente. También ayuda a neutralizar los radicales libres y previene el daño celular.

3. Almacenamiento: El hígado almacena glucógeno, vitaminas (como A, D, E, K y B12) y minerales (como hierro y cobre), que pueden ser liberados cuando el cuerpo los necesita.

4. Síntesis de bilis: El hígado produce bilis, una sustancia amarilla o verde que ayuda a descomponer las grasas en pequeñas gotas durante la digestión. La bilis se almacena en la vesícula biliar y se libera al intestino delgado cuando se consume alimentos ricos en grasas.

5. Inmunidad: El hígado contiene células inmunitarias que ayudan a combatir infecciones y enfermedades. También produce proteínas importantes para la coagulación sanguínea, como el factor VIII y el fibrinógeno.

6. Regulación hormonal: El hígado desempeña un papel importante en la regulación de los niveles hormonales, metabolizando y eliminando las hormonas excesivas o inactivas.

7. Sangre: El hígado produce aproximadamente el 50% del volumen total de plasma sanguíneo y ayuda a mantener la presión arterial y el flujo sanguíneo adecuados en todo el cuerpo.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

Las amidinas son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional, -C(=NH)-NH2, formado por un átomo de carbono con doble enlace a un átomo de nitrógeno y seguido por un enlace simple a otro átomo de nitrógeno con un sustituyente amino (-NH2).

En el contexto médico, las amidinas pueden aparecer como fármacos o metabolitos. Algunos ejemplos de fármacos que contienen el grupo funcional amidina son la teodrenalina (un agente simpaticomimético) y la pentamidina (un agente antiprotozoario utilizado en el tratamiento de la pneumocystis pneumonia).

Las amidinas también pueden formarse como metabolitos en el cuerpo humano, especialmente durante el metabolismo de determinados fármacos y compuestos naturales. Por ejemplo, la arginina, un aminoácido esencial, se puede metabolizar a forma de amidina antes de ser convertida en urea como parte del ciclo de la urea en el hígado.

En general, las amidinas tienen propiedades básicas y pueden actuar como bases débiles en soluciones acuosas. Esto se debe a la facilidad con que los átomos de hidrógeno del grupo funcional amidina pueden donar protones (H+) para formar pares de electrones con otros átomos o moléculas. Esta propiedad puede ser útil en la unión de las amidinas a otras moléculas, como en la formación de fármacos o en la modificación de proteínas y ácidos nucleicos en estudios bioquímicos y biológicos.

La 5-Metiltetrahidrofolato-Homocisteína S-Metiltransferasa es una enzima (EC 2.1.1.3) involucrada en el metabolismo de la homocisteína y la folato en el cuerpo humano. Más específicamente, esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo metilo desde el 5-metiltetrahidrofolato a la homocisteína, formando metionina y tetrahidrofolato como productos.

La reacción catalizada por esta enzima es la siguiente:

5-Metiltetrahidrofolato + Homocisteína → Tetrahidrofolato + Metionina

Esta reacción desempeña un papel crucial en el ciclo del metabolismo de los aminoácidos y en la síntesis de ADN, ya que tanto la homocisteína como el folato son intermediarios clave en estos procesos. La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con diversas afecciones de salud, como el aumento de los niveles de homocisteína en plasma y un mayor riesgo de enfermedad cardiovascular, así como defectos del tubo neural durante el desarrollo fetal.

La 5-Metiltetrahidrofolato-Homocisteína S-Metiltransferasa se encuentra principalmente en el hígado y está codificada por el gen MTR en humanos. Las mutaciones en este gen pueden dar lugar a diversas formas de deficiencia de la enzima, que van desde una forma leve hasta una forma grave que puede causar trastornos graves del desarrollo neurológico y otras afecciones de salud.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

La Betaína-Homocisteína S-Metiltransferasa es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo del aminoácido homocisteína en el cuerpo humano. Más específicamente, esta enzima cataliza la transferencia de un grupo metilo desde la betaína a la homocisteína, lo que resulta en la formación de metionina y dimetilglicina.

Este proceso es crucial para mantener los niveles adecuados de homocisteína en el cuerpo, ya que la acumulación de este aminoácido se ha relacionado con diversas afecciones de salud, como enfermedades cardiovasculares y neurológicas. Además, la Betaína-Homocisteína S-Metiltransferasa también participa en la síntesis de otras sustancias importantes, como las membranas celulares y los neurotransmisores.

La deficiencia de esta enzima puede causar un trastorno genético llamado homocistinuria, que se caracteriza por niveles elevados de homocisteína en la sangre y orina, así como una variedad de síntomas clínicos, como retraso del desarrollo, problemas oculares, esqueléticos y cardiovasculares. El tratamiento para esta afección suele incluir una dieta baja en metionina y suplementos de betaina, que pueden ayudar a compensar la falta de actividad enzimática y reducir los niveles de homocisteína en el cuerpo.

La Homocisteína S-Metiltransferasa, también conocida como Metiltetrahidrofolato-Homocisteína S-Metiltransferasa, es una enzima importante involucrada en el metabolismo del aminoácido homocisteína. Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo metilo desde el metiltetrahidrofolato a la homocisteína, formando metionina y tetrahidrofolato como productos.

La reacción puede representarse esquemáticamente de la siguiente manera:

Homocisteína + Metiltetrahidrofolato → Metionina + Tetrahidrofolato

Esta enzima desempeña un papel crucial en el ciclo del metabolismo de los folatos y en el mantenimiento de los niveles adecuados de homocisteína en el organismo. La deficiencia o disfunción de la Homocisteína S-Metiltransferasa puede conducir a un aumento de los niveles de homocisteína en plasma, una condición llamada hiperhomocisteinemia, que se ha relacionado con diversas patologías, como enfermedades cardiovasculares, trombosis y enfermedad de Alzheimer.

Las hidrolasas son un tipo específico de enzimas (más concretamente, parte del grupo de las enzimas conocidas como hydrolases) que catalizan la reacción de ruptura de enlaces químicos mediante la adición de una molécula de agua. Este proceso se denomina hidrólisis. Las hidrolasas actúan en diversos tipos de enlaces, como ésteres, glicósidos, peptídicos y éteres, entre otros.

En el contexto médico y bioquímico, las hidrolasas desempeñan un papel fundamental en la digestión de macromoléculas complejas en componentes más pequeños y simples que puedan ser asimilados por el organismo. Por ejemplo, las amilasas son hidrolasas que ayudan a descomponer los almidones en azúcares simples; las lipasas participan en la degradación de lípidos en glicerol y ácidos grasos; y las proteasas son responsables del procesamiento de proteínas en péptidos y aminoácidos individuales.

Las hidrolasas también están involucradas en otros procesos metabólicos, como la activación o desactivación de ciertas moléculas mediante la adición o eliminación de grupos funcionales. En general, las hidrolasas son esenciales para el mantenimiento de la homeostasis y el correcto funcionamiento de nuestro organismo.

La ornitina es un aminoácido neutro y no esencial, lo que significa que el cuerpo puede producirlo por sí solo a partir de otros compuestos. Se sintetiza en el hígado como parte del ciclo de la urea, un proceso mediante el cual el cuerpo elimina el exceso de nitrógeno.

La ornitina desempeña un papel importante en la síntesis de proteínas y en la producción de otras moléculas importantes en el cuerpo, como los poliaminas y las glutamina. También se ha demostrado que actúa como antioxidante y puede ayudar a proteger las células del daño oxidativo.

Se encuentra en varios alimentos, especialmente en aquellos de origen animal, como la carne, el pescado y los huevos. También está disponible como suplemento dietético, aunque no hay evidencia sólida que demuestre que los suplementos de ornitina ofrezcan beneficios para la salud más allá de una dieta equilibrada y variada.

En resumen, la ornitina es un aminoácido importante que desempeña un papel clave en diversas funciones metabólicas del cuerpo. Sin embargo, no es esencial tomar suplementos de ornitina si se consume una dieta equilibrada y variada.

La cistationina es un compuesto que contiene azufre y se forma durante el proceso normal del metabolismo en el cuerpo humano. Se produce como intermedio en la conversión de dos aminoácidos sulfurados, la metionina y la homocisteína, en otros aminoácidos no sulfurados.

La cistationina se forma cuando la homocisteína se une a la serina (un aminoácido no sulfurado) en una reacción catalizada por la enzima cistationina-beta-sinteasa. La cistationina luego se convierte en otros aminoácidos, como la cisteina y la taurina, mediante otras reacciones enzimáticas.

La cistationina también puede acumularse en el cuerpo en condiciones patológicas, como la deficiencia de vitamina B6 o la enfermedad renal crónica. La acumulación de cistationina se ha relacionado con diversas complicaciones de salud, como la formación de cálculos renales y daño neurológico.

En resumen, la cistationina es un compuesto que se forma durante el metabolismo normal de los aminoácidos sulfurados en el cuerpo humano, pero su acumulación puede estar asociada con diversas complicaciones de salud.

La robenidina es un fármaco antiparasitario que se utiliza principalmente en la prevención y tratamiento de enfermedades causadas por parásitos intestinales, especialmente en animales de granja. Pertenece a la clase de medicamentos llamados amidinas y funciona mediante la interrupción del ciclo de vida del parásito.

No se dispone de suficiente información sobre el uso de robenidina en humanos, por lo que generalmente no se recomienda su uso en seres humanos. Los efectos adversos más comunes en animales incluyen diarrea, vómitos y pérdida de apetito.

En la literatura médica, la robenidina puede encontrarse referenciada como un agente antiprotozoario y antihelmíntico, aunque su uso clínico en humanos es muy limitado o inexistente, según el país y la regulación local.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La Proteína O-Metiltransferasa, también conocida como S-Adenosil metionina-proteína O-metiltransferasa (SAM-OT), es una enzima que participa en la modificación postraduccional de proteínas. Esta enzima cataliza el proceso de transferir un grupo metilo (-CH3) desde un donante, como S-adenosil metionina (SAM), a un residuo de aminoácido específico en una proteína, generalmente un residuo de tirosina o treonina. Este proceso se conoce como O-metilación y puede desempeñar un papel importante en la regulación de diversas funciones celulares, incluyendo la estabilidad y actividad de las proteínas. La alteración de esta vía metabólica ha sido asociada con varias patologías, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

La betaína es una sustancia química encontrada en el cuerpo humano y en algunos alimentos, particularmente en las fuentes vegetales como la remolacha. Es un compuesto orgánico conocido como un aminoácido betaina, que se produce a partir de la colina, un nutriente importante para la salud del hígado y el sistema nervioso.

La betaína desempeña varias funciones importantes en el cuerpo humano. Se ha demostrado que ayuda a proteger las células del daño y promueve el crecimiento y desarrollo celular normal. También juega un papel importante en el metabolismo de los lípidos y la síntesis de aminoácidos, lo que puede ser beneficioso para la salud cardiovascular y la función hepática.

Además, la betaína se utiliza a veces como suplemento dietético para tratar diversas condiciones de salud, incluyendo enfermedades del hígado, colesterol alto y presión arterial alta. Sin embargo, se necesita más investigación para determinar plenamente sus beneficios y riesgos potenciales.

En resumen, la betaína es una sustancia química importante que desempeña varias funciones importantes en el cuerpo humano. Se puede encontrar en algunos alimentos y también se utiliza a veces como suplemento dietético para tratar diversas condiciones de salud.

La diamina es un término que se utiliza en química para describir una molécula que contiene dos grupos amino (-NH2). Sin embargo, en el contexto médico, el término "diaminas" a menudo se refiere específicamente a un grupo de compuestos que contienen dos grupos amino y también son relevantes para la bioquímica y la fisiología.

Un ejemplo común de diamina en este sentido es la putrescina, un compuesto que se produce naturalmente en el cuerpo humano y desempeña un papel importante en la división celular y el crecimiento. La spermidina y la espermina son otras diaminas que se encuentran en el cuerpo humano y están involucradas en una variedad de procesos biológicos, como la replicación del ADN y la transcripción génica.

Es importante tener en cuenta que las diaminas también pueden provenir de fuentes externas, como los alimentos. Algunos alimentos, especialmente los fermentados o curados, contienen niveles más altos de diaminas, lo que puede tener implicaciones para la salud humana. Por ejemplo, se ha sugerido que un exceso de ingesta de diaminas puede estar relacionado con el desarrollo de enfermedades cardiovasculares y neurológicas.

En resumen, las diaminas son compuestos que contienen dos grupos amino y desempeñan un papel importante en una variedad de procesos biológicos en el cuerpo humano. Un exceso de ingesta de diaminas puede tener efectos adversos en la salud, especialmente en lo que respecta a las enfermedades cardiovasculares y neurológicas.

Las sulfurtransferasas son enzimas (EC 2.8.1) que catalizan la transferencia de grupos sulfuro desde un donante a un aceptor. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en diversos procesos biológicos, como la síntesis y el metabolismo de compuestos sulfurados.

Un ejemplo bien conocido de sulfurtransferasa es la L-eritrosulfurtransferasa o isomerase de cisteína-dióxido (EC 2.8.1.7), también llamada simplemente sulfurtransferasa, que participa en la conversión del aminoácido L-cisteina en su forma oxidada, el L-dióxido de cisteína. Otra sulfurtransferasa importante es la 3'-fosfoadenililsulfato reductasa (EC 1.8.4.8), que interviene en la síntesis del grupo persulfuro en la molécula de glutatión, un antioxidante importante en las células.

Las sulfurtransferasas suelen requerir cofactores como piridoxal fosfato o tetrahidrobiopterina para llevar a cabo sus reacciones catalíticas. Las mutaciones en los genes que codifican estas enzimas pueden dar lugar a diversas enfermedades, como la deficiencia de sulfurtransferasa y el trastorno del metabolismo del sulfuro, que se manifiestan clínicamente con una variedad de síntomas, como retraso mental, convulsiones, anemia y problemas hepáticos.

La descarboxilación es un proceso químico que ocurre naturalmente en el cuerpo y también puede ser inducido artificialmente. En un contexto médico, se refiere específicamente a la pérdida de un grupo carboxilo (-COOH) de un ácido aminocarboxílico, generalmente un aminoácido, formando así una molécula de gas carbon dioxide (CO2).

Este proceso es particularmente relevante en el metabolismo de algunos neurotransmisores y compuestos relacionados con la salud mental. Por ejemplo, el ácido L-glutámico se descarboxila para formar GABA (ácido gamma-aminobutírico), un importante neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. La tetrahidrocannabinol (THC), el principal compuesto psicoactivo en la marihuana, también se forma a través de la descarboxilación de ácido tetrahidrocannabinólico (THCA).

La descarboxilación puede ocurrir bajo condiciones normales a temperatura corporal, pero generalmente se acelera con el calor, por lo que cocinar o calentar cannabis antes de su consumo aumenta los niveles de THC disponibles.

La adenosina es una sustancia química natural que desempeña un importante papel en el organismo. Se trata de un nucleósido, formado por la unión de una base nitrogenada, la adenina, y un azúcar de cinco carbonos, la ribosa.

La adenosina se produce en las células de nuestro cuerpo y actúa como neurotransmisor, es decir, como mensajero químico que transmite señales entre células nerviosas. También interviene en diversos procesos metabólicos y fisiológicos, como la regulación del ritmo cardiaco, el flujo sanguíneo cerebral o la respuesta inmunitaria.

En medicina, se utiliza a menudo la adenosina como fármaco para tratar determinadas arritmias cardiacas, ya que es capaz de disminuir la excitabilidad del miocardio y ralentizar la conducción eléctrica entre las células cardíacas. De esta forma, se puede restablecer un ritmo cardiaco normal en determinadas situaciones clínicas.

La adenosina se administra generalmente por vía intravenosa y su efecto dura solo unos segundos o minutos, ya que es rápidamente metabolizada por las enzimas del organismo. Los efectos secundarios más comunes de la administración de adenosina incluyen rubor facial, picazón, sensación de calor o molestias torácicas transitorias.

El ácido fólico, también conocido como folato o vitamina B9, es una vitamina soluble en agua que desempeña un papel crucial en la producción y mantenimiento de células nuevas. Es especialmente importante durante los períodos de rápido crecimiento celular, como el desarrollo fetal, la infancia y la adolescencia.

El ácido fólico es fundamental para la síntesis del ADN y el ARN, los materiales genéticos de las células. También ayuda en la producción de glóbulos rojos y en la prevención de defectos del tubo neural en el feto durante el embarazo.

El ácido fólico se encuentra naturalmente en alimentos como las verduras de hoja verde, los cítricos, los granos enteros y los frijoles. También está disponible como suplemento dietético y se agrega a muchos cereales fortificados.

La deficiencia de ácido fólico puede causar anemia megaloblástica, una enfermedad en la que los glóbulos rojos son grandes y no maduran correctamente. También se ha relacionado con un mayor riesgo de defectos del tubo neural en el feto durante el embarazo, como la espina bífida y la anencefalia. Por esta razón, se recomienda que las mujeres embarazadas o en edad fértil tomen suplementos de ácido fólico antes y durante el embarazo.

La Fosfatidiletanolamina N-Metiltransferasa (PEMT) es una enzima que desempeña un papel crucial en la síntesis de fosatidilcolina, un tipo importante de fosfolípido presente en las membranas celulares. La PEMT cataliza el proceso de transferencia de grupos metilo desde la S-adenosilmetionina (SAM) a la fosfatidiletanolamina (PE), resultando en la formación de fosfatidilcolina (PC) y S-adenosilhomocisteína (SAH).

Esta reacción ocurre principalmente en el hígado y desempeña un papel fundamental en el mantenimiento de la homeostasis lipídica. La deficiencia o disfunción de PEMT se ha relacionado con diversas afecciones, como enfermedades hepáticas, trastornos del metabolismo lipídico y algunas enfermedades neurológicas. Además, la PEMT está involucrada en la biosíntesis de la acetilcolina, un neurotransmisor importante para el sistema nervioso central y periférico.

La deficiencia de colina es un trastorno metabólico raro que ocurre cuando el cuerpo no produce suficiente colina, un nutriente esencial importante para la salud del hígado y el sistema nervioso. La colina es necesaria para producir ácido acetilcolina, un neurotransmisor vital involucrado en la memoria, el aprendizaje y los procesos de control muscular. También desempeña un papel importante en la formación de las membranas celulares y en el metabolismo de las grasas, especialmente en la prevención de la acumulación de grasa en el hígado.

La deficiencia de colina puede ocurrir por varias razones, como una dieta baja en colina, una incapacidad para absorber adecuadamente la colina o un aumento de las necesidades del cuerpo de colina durante el embarazo, la lactancia o enfermedades hepáticas.

Los síntomas de la deficiencia de colina pueden incluir problemas hepáticos, como hinchazón y dolor abdominal, náuseas, vómitos, pérdida de apetito y orina oscura; problemas neurológicos, como temblores, rigidez muscular, debilidad, dificultad para hablar o caminar, y deterioro cognitivo; y problemas cardiovasculares, como presión arterial alta y enfermedades coronarias.

El tratamiento de la deficiencia de colina generalmente implica suplementos de colina y cambios en la dieta para aumentar la ingesta de alimentos ricos en colina, como huevos, carne, pescado, nueces y soja. En casos graves, puede ser necesaria una terapia de reemplazo intravenoso de colina.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

La deficiencia de ácido fólico, también conocida como deficiencia de folato, es un trastorno nutricional que ocurre cuando el cuerpo no tiene suficiente ácido fólico. El ácido fólico es una vitamina B soluble en agua que desempeña un papel crucial en la producción y mantenimiento de células nuevas. Ayuda al cuerpo a hacer nuevos glóbulos rojos y protege contra los cambios celulares anormales en el cuerpo, como los que conducen al cáncer.

La deficiencia de ácido fólico puede causar anemia megaloblástica, una afección en la que la médula ósea produce glóbulos rojos grandes y menos eficientes. Los síntomas de la anemia megaloblástica incluyen fatiga, debilidad, falta de aliento, palpitaciones cardíacas, piel pálida, encías hinchadas y lengua suave y sensible.

La deficiencia de ácido fólico durante el embarazo también puede aumentar el riesgo de defectos del tubo neural en el bebé nonato, como la espina bífida y el anencefalia.

Las causas más comunes de la deficiencia de ácido fólico son una dieta pobre en alimentos ricos en folatos (como verduras de hoja verde, frutas cítricas y legumbres), problemas de absorción intestinal y el uso de medicamentos que interfieren con la absorción o metabolismo del ácido fólico.

El tratamiento de la deficiencia de ácido fólico generalmente implica suplementos orales de ácido fólico y una dieta mejorada que incluya alimentos ricos en folatos. En casos graves, se puede administrar ácido fólico por vía intramuscular o intravenosa.

Las metiltransferasas de proteínas son enzimas que transfieren grupos metilo desde un donante, típicamente S-adenosilmetionina (SAM), a un grupo o sidechain específico de una proteína. Este proceso es conocido como metilación y puede desempeñar un papel crucial en la regulación de diversas funciones celulares, incluyendo la estabilidad y actividad de las proteínas, su localización subcelular y su interacción con otras moléculas. La metilación también puede influir en el procesamiento y presentación de antígenos, así como en la respuesta inmune. Los sitios comunes para la metilación incluyen los residuos de arginina, lisina y histidina en las proteínas. La actividad de las metiltransferasas de proteínas se ha relacionado con una variedad de procesos fisiológicos y patológicos, como el desarrollo del cáncer y otras enfermedades.

La cisteína es un aminoácido sulfuroado no esencial, lo que significa que el cuerpo puede producirlo por sí solo, pero también se puede obtener a través de la dieta. Se encuentra en varias proteínas alimentarias y también está disponible como suplemento dietético.

La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo (-SH), que le confiere propiedades antioxidantes y ayuda a desintoxicar el cuerpo. También es un componente importante de la glutatión, una molécula antioxidante endógena que protege las células del daño oxidativo.

Además, la cisteína desempeña un papel importante en la estructura y función de las proteínas, ya que puede formar puentes disulfuro (-S-S-) entre las moléculas de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas. Estos puentes ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas y son esenciales para su función correcta.

En resumen, la cisteína es un aminoácido importante que desempeña un papel clave en la antioxidación, desintoxicación y estructura de las proteínas en el cuerpo humano.

La Histamina N-Metiltransferasa (HMT, también conocida como Impresa 1) es una enzima intracelular que desempeña un papel clave en la inactivación de la histamina, un mediador importante en los procesos alérgicos y la respuesta inflamatoria. La HMT cataliza la metilación de la histamina utilizando S-adenosilmetionina (SAM) como donante de metilo, lo que resulta en la formación de N-metilhistamina. Esta reacción ayuda a regular los niveles de histamina y contribuye al mantenimiento del equilibrio homeostático en el organismo. La HMT se encuentra principalmente en las células sanguíneas, como los linfocitos, monocitos y macrófagos, así como en el hígado y el intestino. Las variaciones en la actividad de la HMT pueden estar asociadas con diversas condiciones patológicas, como el asma, la rinitis alérgica y las enfermedades inflamatorias intestinales.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La homocistinuria es un trastorno metabólico hereditario raro, generalmente causado por una deficiencia en la enzima cistationina beta-sinasa. Esta enzima desempeña un papel crucial en el proceso de metabolismo del aminoácido metionina. Cuando esta enzima falta o no funciona correctamente, los niveles de homocisteína en la sangre aumentan y el aminoácido homocisteína se acumula y se excreta en la orina, de ahí el término "homocistinuria".

La acumulación de homocisteína puede dañar los tejidos y órganos del cuerpo, lo que puede provocar una variedad de complicaciones de salud graves, como problemas cardiovasculares, enfermedades mentales, trastornos oculares y esqueléticos. Los síntomas pueden variar ampliamente entre las personas afectadas, pero pueden incluir retraso del desarrollo, discapacidad intelectual, convulsiones, talla baja, enfermedad ocular, luxación del cristalino y anomalías esqueléticas.

El diagnóstico de homocistinuria generalmente se realiza mediante análisis de sangre y orina para medir los niveles de aminoácidos y ácido úrico. El tratamiento suele implicar una dieta baja en metionina, suplementos de vitamina B6, B9 (ácido fólico) y B12, y, en algunos casos, la administración de betaina para ayudar a reducir los niveles de homocisteína. El pronóstico depende del grado de deficiencia enzimática y del inicio y eficacia del tratamiento. La detección y el tratamiento precoces pueden mejorar significativamente los resultados y prevenir o reducir la gravedad de las complicaciones asociadas con esta afección.

La leucemia L1210 es un tipo agresivo y altamente maligno de leucemia linfoblástica aguda (LLA) en ratones. Es una neoplasia hematológica que se origina en los linfocitos inmaduros en la médula ósea y se disemina rápidamente a la sangre, el bazo, el hígado y el sistema nervioso central.

La cepa L1210 fue descubierta por investigadores en la década de 1950 y ha desempeñado un papel importante en el avance del conocimiento sobre los mecanismos biológicos de la leucemia y la quimioterapia. Sin embargo, la leucemia L1210 es específica de ratones y no se considera relevante para el diagnóstico o tratamiento de la leucemia en humanos.

Los lipotrópicos son compuestos, incluidas certaines vitaminas y aminoácidos, que ayudan a descomponer los lípidos en el hígado para su posterior conversión en energía. Estos compuestos promueven la liberación de la grasa acumulada en el hígado, previenen la acumulación excesiva de grasa en este órgano y ayudan a mantener la integridad estructural de las células hepáticas. Algunos ejemplos de lipotrópicos son la colina, la metionina, el inositol y la betaina. Estos nutrientes también desempeñan un papel importante en la síntesis de proteínas, la neurotransmisión y el metabolismo de las grasas y los carbohidratos. A veces, se utilizan suplementos lipotrópicos para ayudar a perder peso y mejorar la función hepática. Sin embargo, es importante tener en cuenta que un consumo excesivo de estos suplementos puede causar efectos secundarios adversos y que siempre se recomienda consultar con un profesional médico antes de comenzar cualquier régimen de suplementación.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

Los compuestos de sulfonio son una clase especial de compuestos organosulfurados que contienen el grupo funcional sulfonio, (-S+(=O)2-R), donde R puede ser un grupo orgánico o inorgánico. Este grupo funcional está formado por un átomo de azufre pentavalente con tres enlaces covalentes a diferentes átomos y un cuarto enlace iónico a un catión.

Estos compuestos son conocidos por su alta reactividad y se utilizan en una variedad de aplicaciones, incluyendo como catalizadores en reacciones químicas, intermedios en la síntesis de fármacos y polímeros, y como agentes alquilantes en reacciones de sustitución nucleófila.

Los compuestos de sulfonio más comunes son los sulfonios de dialquilo, como el dimetilsulfonio y el dietilsulfonio, que se utilizan como electrolitos en baterías de iones de litio y como agentes alquilantes en síntesis orgánica. Sin embargo, es importante manejarlos con cuidado debido a su naturaleza reactiva y a la posibilidad de formar compuestos tóxicos o cancerígenos.

La homoserina es un aminoácido derivado del ácido glutámico. Tiene un grupo hidroxilo (-OH) en el carbono β, lo que le da propiedades polares y hace que sea soluble en agua. Aunque no se considera uno de los veinte aminoácidos estándar que forman las proteínas, desempeña un papel importante en la biosíntesis de otros aminoácidos como la treonina, la metionina y la isoleucina.

En el cuerpo humano, la homoserina se sintetiza a partir del ácido glutámico mediante una serie de reacciones catalizadas por diferentes enzimas. La primera etapa implica la conversión del ácido glutámico en γ-aminobutirato (GABA) por acción de la enzima glutamato descarboxilasa. Luego, el GABA se convierte en semialdehído succínico y luego en succinil-CoA, que finalmente se transforma en homocitrulina por la acción de la enzima homocitrullina sintasa. Por último, la homocitrulina se reduce a homoserina gracias a la acción de la enzima homoserina deshidrogenasa.

En medicina, los niveles anormales de homoserina en fluidos corporales como la sangre o la orina pueden ser indicativos de trastornos metabólicos hereditarios, como la deficiencia de cistationina beta-sinteasa o la deficiencia de cistationina gamma-liasa. Estas afecciones pueden provocar una acumulación de homoserina y sus derivados en el organismo, lo que puede dar lugar a diversos síntomas neurológicos y físicos. El tratamiento suele consistir en una dieta restrictiva y la suplementación con aminoácidos esenciales para compensar las deficiencias metabólicas.

No puedo proporcionar una definición médica directa para "indanos" ya que este término no está reconocido en la nomenclatura médica o farmacológica estándar. Sin embargo, los indanos son compuestos químicos orgánicos que pertenecen a la clase de los esteroides. Se encuentran naturalmente en algunas plantas y animales y tienen propiedades hormonales y medicinales. Algunos indanos se utilizan en la medicina como antiinflamatorios y analgésicos, pero siempre bajo prescripción médica y control estricto, ya que también pueden tener efectos secundarios adversos.

La vitamina B12, también conocida como cobalamina, es una vitamina soluble en agua que desempeña un papel crucial en el mantenimiento del sistema nervioso saludable, la formación de glóbulos rojos y la síntesis del ADN. Es una de las ocho vitaminas B. Es producida naturalmente por bacterias y se puede encontrar en alimentos de origen animal, como carne, aves, pescado, huevos y productos lácteos.

La vitamina B12 contiene un ion de cobalto y por lo tanto todas sus formas coenzimáticas activas se llaman cobamidas. Es una de las vitaminas más complejas en su estructura molecular. La cianocobalamina es la forma sintética más común de vitamina B12, utilizada en los suplementos y como agente de fortificación de alimentos.

La deficiencia de vitamina B12 puede conducir a diversos problemas de salud, como anemia megaloblástica, neuropatía periférica, demencia y depresión. Las personas con mayor riesgo de deficiencia de vitamina B12 incluyen a los vegetarianos estrictos y a las personas mayores de 50 años, debido a una disminución en la producción de ácido gástrico que es necesario para la absorción de la vitamina.

Las proteínas con hierro-azufre son un tipo específico de proteínas que contienen clusters de hierro y azufre en su estructura. Estos clusters, a menudo denominados centros de hierro-azufre, desempeñan un papel crucial en la transferencia de electrones en una variedad de procesos bioquímicos esenciales, como la respiración celular, la fotosíntesis y la biosíntesis de algunas moléculas importantes.

Existen varios tipos diferentes de clusters de hierro-azufre en las proteínas, siendo los más comunes el cluster ferroso [2Fe-2S], el cluster ferrodoxina [4Fe-4S] y el cluster HiPIP [3Fe-4S o 4Fe-4S]. Cada uno de estos clusters tiene una estructura y propiedades químicas únicas que determinan su función específica dentro de la proteína.

Las proteínas con hierro-azufre se unen a los clusters de hierro-azufre mediante enlaces covalentes débiles, lo que permite que los electrones se transfieran fácilmente entre el cluster y la proteína. Esta transferencia de electrones es fundamental para muchas reacciones redox importantes en las células, como la producción de energía a través de la cadena de transporte de electrones o la síntesis de moléculas como el hierro-azufre no hemo y los citocromos.

En resumen, las proteínas con hierro-azufre son un tipo importante de proteínas que desempeñan un papel fundamental en una variedad de procesos bioquímicos esenciales gracias a la presencia de clusters de hierro-azufre en su estructura. Estos clusters permiten la transferencia de electrones y desempeñan un papel crucial en reacciones redox importantes en las células.

'Trypanosoma brucei rhodesiense' es un parásito protozoario flagelado que causa la enfermedad del sueño o tripanosomiasis africana oriental aguda. Esta forma de la enfermedad se distingue de la forma crónica causada por Trypanosoma brucei gambiense y generalmente se encuentra en el este y sur de África.

El parásito se transmite al ser humano a través de la picadura de la glossina, también conocida como mosca tsé-tsé. Después de la infección inicial, los parásitos se multiplican en el torrente sanguíneo y pueden invadir tejidos corporales, incluidos el sistema nervioso central, lo que provoca una variedad de síntomas graves si no se trata.

Los primeros síntomas de la infección por Trypanosoma brucei rhodesiense incluyen fiebre, dolores musculares y articulares, hinchazón de los ganglios linfáticos y erupciones cutáneas. A medida que la enfermedad avanza, pueden ocurrir síntomas neurológicos graves, como confusión, convulsiones y coma. Sin tratamiento, la infección por Trypanosoma brucei rhodesiense es a menudo fatal.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

La tubercidina es un compuesto antibiótico que se aisló originalmente de las micobacterias, incluidas Mycobacterium tuberculosis y Mycobacterium bovis. Es un tipo de aminoglucósido y tiene propiedades antimicrobianas. Sin embargo, no se utiliza generalmente en el tratamiento de la tuberculosis u otras infecciones debido a su toxicidad y la disponibilidad de antibióticos más eficaces y seguros.

En un contexto médico o bioquímico, la tubercidina puede referirse específicamente al nucleósido formado a partir de la condensación de la dietilaminoetanol con la timidina. Este compuesto se utiliza en investigaciones bioquímicas y estudios de biología molecular como un marcador fluorescente.

Es importante destacar que la tubercidina no debe confundirse con la terapia antituberculosa, que es el tratamiento recomendado para la infección por Mycobacterium tuberculosis. La terapia antituberculosa generalmente implica la combinación de varios antibióticos diferentes, como la isoniacida, la rifampicina, la etambutol y la pirazinamida, durante un período prolongado para garantizar la erradicación completa del patógeno.

La regulación enzimológica de la expresión génica se refiere al proceso mediante el cual las enzimas controlan o influyen en la transcripción, traducción o estabilidad de los ARN mensajeros (ARNm) de ciertos genes. Esto puede lograrse a través de diversos mecanismos, como la unión de proteínas reguladoras o factores de transcripción a secuencias específicas del ADN, lo que puede activar o reprimir la transcripción del gen. Otras enzimas, como las metiltransferasas y las desacetilasas, pueden modificar químicamente el ADN o las histonas asociadas al ADN, lo que también puede influir en la expresión génica. Además, algunas enzimas están involucradas en la degradación del ARNm, lo que regula su estabilidad y por lo tanto su traducción. Por lo tanto, la regulación enzimológica de la expresión génica es un proceso complejo e integral que desempeña un papel crucial en la determinación de cuáles genes se expresan y en qué niveles dentro de una célula.

La metilación del ADN es un proceso epigenético que involucra la adición de un grupo metilo (-CH3) al ADN. Se produce predominantemente en los residuos de citosina que preceden a una guanina (CpG) en el ADN. La metilación del ADN regula la expresión génica alterando la estructura de la cromatina y la interacción entre el ADN y las proteínas, lo que puede llevar al silenciamiento o activación de genes específicos. Este proceso está controlado por una clase de enzimas llamadas metiltransferasas de ADN (DNMT) y desmetilasas del ADN (TET). La metilación del ADN desempeña un papel crucial en varios procesos biológicos, como el desarrollo embrionario, la diferenciación celular, el envejecimiento y la carcinogénesis. Los cambios anómalos en los patrones de metilación del ADN se han relacionado con diversas enfermedades, especialmente con cáncer.

El azufre es un elemento químico no metálico que se encuentra en la naturaleza y tiene el símbolo químico "S". Se trata de un nutriente esencial para los seres humanos, animales y plantas. El cuerpo humano contiene aproximadamente 140 mg/kg de azufre, lo que lo convierte en el tercer elemento más abundante en el cuerpo después del oxígeno y el carbono.

El azufre se encuentra en muchos aminoácidos importantes, como la metionina y la cisteína, y es un componente importante de las proteínas y las enzimas. También desempeña un papel importante en el metabolismo de los lípidos y los carbohidratos, y ayuda a mantener la estructura y función de los tejidos conectivos, como los ligamentos, los tendones y el cartílago.

El azufre también se encuentra en forma de sulfato en muchos alimentos, como las verduras crucíferas (col, brócoli, coliflor), las cebollas, el ajo, los huevos y los lácteos. Una deficiencia de azufre es rara, ya que la mayoría de las personas obtienen suficiente azufre de su dieta. Sin embargo, una deficiencia severa puede causar problemas de crecimiento y desarrollo en los niños, así como fatiga, debilidad y dolores musculares en los adultos.

En resumen, el azufre es un elemento químico no metálico esencial para la vida que se encuentra en muchos aminoácidos importantes y desempeña un papel importante en el metabolismo y la estructura de los tejidos conectivos. Se puede encontrar en una variedad de alimentos y una deficiencia severa puede causar problemas de salud.

La selenometionina es una forma orgánica de selenio, un oligoelemento esencial en la nutrición humana. Es un aminoácido no estándar que contiene selenio en lugar del azufre más común en la metionina regular. La selenometionina se puede ingerir a través de alimentos como las nueces de Brasil, los mariscos, la carne y los huevos, y es importante para la función normal de varias enzimas, incluyendo las glutatión peroxidasas, que desempeñan un papel clave en la protección de las células contra el daño oxidativo. También se cree que la selenometionina tiene propiedades antioxidantes y puede ayudar a prevenir enfermedades cardiovasculares, ciertos tipos de cáncer y otras afecciones de salud.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

La adenina es una base nitrogenada que forma parte de los nucleótidos y nucleósidos, y se encuentra en el ADN y el ARN. En el ADN, la adenina forma pares de bases con la timina, mientras que en el ARN forma pares con la uracila. La adenina es una purina, lo que significa que tiene un anillo de dos carbonos fusionado con un anillo de seis carbonos. En la química de los nucleótidos, la adenina se une al azúcar desoxirribosa en el ADN y a la ribosa en el ARN. La estructura y las propiedades químicas de la adenina desempeñan un papel importante en la replicación, transcripción y traducción del material genético.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

Las transferasas intramoleculares, también conocidas como enzimas de traslación o isomerasas, son un tipo específico de enzimas transferasas que catalizan la transferencia de un grupo funcional desde una parte a otra de la misma molécula. Estas enzimas facilitan los procesos intramoleculares de reorganización estructural y no implican la transferencia del grupo funcional a otra molécula diferente.

Un ejemplo común es la enzima triosa fosfato isomerasa, que interconverte las dihidroxiacetona fosfato (DHAP) y el gliceraldehído 3-fosfato (G3P), dos isómeros de la triosa fosfato, durante la glucólisis. La enzima transfiere un grupo hidroxilo desde el carbono 1 al carbono 2 a través de un mecanismo intramolecular, cambiando así la orientación del grupo carbonilo y creando un nuevo isómero.

Las transferasas intramoleculares desempeñan un papel crucial en diversos procesos metabólicos y contribuyen a la flexibilidad y eficiencia de las rutas bioquímicas dentro de una célula.

Los formiltetrahidrofolatos (FTHFS) son compuestos que contienen folato, una forma vitamínica del ácido fólico. El folato desempeña un papel importante en la producción y mantenimiento de nuevas células. Los FTHFS se encuentran normalmente en pequeñas cantidades en el cuerpo y están involucrados en la transferencia de unidades de formilo durante la biosíntesis de aminoácidos y purinas. Sin embargo, no suelen utilizarse como término médico principal, sino más bien en un contexto bioquímico o metabólico específico.

Las ADN-citosina metilasas son enzimas que añaden grupos metilo (-CH3) al ADN, específicamente en las citosinas. Este proceso se conoce como metilación del ADN y es un mecanismo importante para la regulación de la expresión génica y el mantenimiento de la estabilidad genómica.

Existen varios tipos de ADN-citosina metilasas, cada una con diferentes patrones de metilación. Por ejemplo, algunas metilasas actúan en el contexto del dinucleótido CpG, mientras que otras lo hacen en secuencias no CpG. La metilación del ADN se ha relacionado con diversos procesos biológicos, como el desarrollo embrionario, la diferenciación celular y la inactivación del cromosoma X. También se ha implicado en la patogénesis de varias enfermedades, incluyendo el cáncer.

La actividad de las ADN-citosina metilasas está regulada cuidadosamente, y su desregulación puede conducir a alteraciones en la expresión génica y al desarrollo de patologías. Por lo tanto, comprender el papel de estas enzimas en la regulación del genoma es un área activa de investigación en biología molecular y genética.

La catálisis es un proceso químico en el que una sustancia, conocida como catalizador, aumenta la velocidad o tasa de reacción de una determinada reacción química sin consumirse a sí misma. Esto sucede al disminuir la energía de activación necesaria para iniciar la reacción y estabilizar los intermediarios reactivos que se forman durante el proceso.

En el contexto médico, la catálisis juega un papel importante en diversas funciones biológicas, especialmente en las relacionadas con las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores naturales y aceleran reacciones químicas específicas dentro de los organismos vivos. Estas reacciones son esenciales para la supervivencia y el funcionamiento adecuado del cuerpo humano, ya que intervienen en procesos metabólicos como la digestión de nutrientes, la síntesis de moléculas complejas y la eliminación de desechos.

Las enzimas funcionan mediante la unión a sus sustratos (las moléculas sobre las que actúan) en sitios específicos llamados sitios activos. Esta interacción reduce la energía de activación requerida para que la reacción ocurra, lo que permite que el proceso se lleve a cabo más rápidamente y con menor consumo de energía. Después de facilitar la reacción, la enzima se libera y puede volver a unirse a otro sustrato, haciendo que este proceso sea altamente eficiente y efectivo.

En resumen, la catálisis es un fenómeno químico fundamental que involucra el uso de catalizadores para acelerar reacciones químicas. En el campo médico, las enzimas son ejemplos importantes de catalizadores biológicos que desempeñan funciones vitales en diversos procesos metabólicos y fisiológicos.

"Saccharomyces cerevisiae" es una especie de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y panadera para la fermentación del azúcar en dióxido de carbono y alcohol. También se conoce como "levadura de cerveza" o "levadura de pan". En un contexto médico, a veces se utiliza en investigaciones científicas y medicinales como organismo modelo debido a su fácil cultivo, bien conocido genoma y capacidad para expresar genes humanos. Es un hongo unicelular que pertenece al reino Fungi, división Ascomycota, clase Saccharomycetes, orden Saccharomycetales y familia Saccharomycetaceae.

El mutismo acinético es un síndrome poco frecuente que se caracteriza por la incapacidad de hablar o moverse, acompañada a menudo de catalepsia (rigidez muscular con mantenimiento de cualquier postura pasiva), hipotonía (disminución del tono muscular), bradicinesia (lentitud en el inicio y la ejecución de movimientos) y falta de expresión facial. A diferencia del mutismo selectivo, que se limita a la incapacidad de hablar en ciertos contextos sociales, el mutismo acinético es un trastorno neurológico que puede ser causado por diversas condiciones, como enfermedades degenerativas del sistema nervioso central, lesiones cerebrales, infecciones o intoxicaciones. El tratamiento dependerá de la causa subyacente y puede incluir medicamentos, terapia física y rehabilitación.

Las proteínas bacterianas se refieren a las diversas proteínas que desempeñan varios roles importantes en el crecimiento, desarrollo y supervivencia de las bacterias. Estas proteínas son sintetizadas por los propios organismos bacterianos y están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, como la replicación del ADN, la transcripción y traducción de genes, el metabolismo, la respuesta al estrés ambiental, la adhesión a superficies y la formación de biofilms, entre otros.

Algunas proteínas bacterianas también pueden desempeñar un papel importante en la patogenicidad de las bacterias, es decir, su capacidad para causar enfermedades en los huéspedes. Por ejemplo, las toxinas y enzimas secretadas por algunas bacterias patógenas pueden dañar directamente las células del huésped y contribuir al desarrollo de la enfermedad.

Las proteínas bacterianas se han convertido en un área de intenso estudio en la investigación microbiológica, ya que pueden utilizarse como objetivos para el desarrollo de nuevos antibióticos y otras terapias dirigidas contra las infecciones bacterianas. Además, las proteínas bacterianas también se utilizan en una variedad de aplicaciones industriales y biotecnológicas, como la producción de enzimas, la fabricación de alimentos y bebidas, y la biorremediación.

La cromatografía líquida de alta presión (HPLC, por sus siglas en inglés) es una técnica analítica utilizada en el campo de la química y la medicina para separar, identificar y cuantificar diferentes componentes de una mezcla compleja.

En una columna cromatográfica rellena con partículas sólidas finas, se inyecta una pequeña cantidad de la muestra disuelta en un líquido (el móvil). Los diferentes componentes de la mezcla interactúan de manera única con las partículas sólidas y el líquido, lo que hace que cada componente se mueva a través de la columna a velocidades diferentes.

Esta técnica permite una alta resolución y sensibilidad, así como una rápida separación de los componentes de la muestra. La HPLC se utiliza en diversas aplicaciones, incluyendo el análisis farmacéutico, forense, ambiental y clínico.

En resumen, la cromatografía líquida de alta presión es una técnica analítica que separa y cuantifica los componentes de una mezcla compleja mediante el uso de una columna cromatográfica y un líquido móvil, y se utiliza en diversas aplicaciones en el campo de la química y la medicina.

Después de investigar, no pude encontrar un término médico llamado "liasas". Es posible que haya habido un error en la ortografía o puede referirse a algo específico en el contexto de una determinada especialidad médica. Por favor, verifique la ortografía y si sigue teniendo dificultades para encontrar la información que necesita, proporcione más contexto sobre a qué se refiere "liasas" en su consulta. Estoy aquí para ayudarlo con información precisa y confiable.

Las Proteína-Arginina N-Metiltransferasas (PRMTs) son un tipo de enzimas que desempeñan un papel crucial en la metilación postraduccional de argininas en proteínas. La metilación es un proceso por el cual se añaden grupos metilo (-CH3) a diversas moléculas, incluyendo proteínas, y desempeña un papel importante en la regulación de diversos procesos celulares.

Las PRMTs catalizan la transferencia de grupos metilo desde el donante de metilo, S-adenosilmetionina (SAM), al nitrógeno α de los residuos de arginina en las proteínas, lo que resulta en la formación de dos tipos principales de productos: monometilargininas (MMA) y asymmetrically dimethylated arginines (ADMA) o symmetrically dimethylated arginines (SDMA).

Existen varios tipos de PRMTs, cada uno con diferentes especificidades de sustrato y patrones de metilación. Algunas de las PRMTs más estudiadas incluyen la PRMT1, PRMT3, PRMT5, PRMT6 y PRMT7. Estas enzimas desempeñan diversas funciones en la célula, como la regulación de la transcripción génica, la reparación del ADN, la organización de la cromatina y la señalización celular.

La alteración de la actividad de las PRMTs se ha relacionado con diversas enfermedades, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades cardiovasculares. Por lo tanto, las PRMTs son un objetivo terapéutico potencial para el desarrollo de nuevos fármacos dirigidos a tratar estas enfermedades.

La definición médica actual preferida para la especie anteriormente conocida como 'Pneumocystis carinii' es 'Pneumocystis jirovecii'. Es un hongo patógeno común que puede causar una neumonía grave, particularmente en personas con sistemas inmunes debilitados. La especie se clasificó originalmente como protozoo, pero estudios moleculares posteriores llevaron a su reclasificación como hongo. El nombre genérico 'Pneumocystis' se mantuvo, mientras que el nombre específico se cambió en honor al parasitólogo checo Otto Jirovec.

La infección por Pneumocystis jirovecii a menudo se abrevia como PCP (Pneumocystis pneumonia) y es una preocupación importante en poblaciones inmunodeprimidas, como aquellas con SIDA/VIH, trasplantados de órganos o aquellos que reciben quimioterapia. La transmisión generalmente se produce a través del aire por inhalación de formas infectivas del hongo. Los síntomas pueden variar desde tos leve y fatiga hasta dificultad para respirar, fiebre y deterioro rápido de la función pulmonar. El diagnóstico se realiza mediante pruebas de laboratorio que detectan el ADN del hongo en muestras de esputo o líquido pleural. El tratamiento generalmente implica fármacos antimicrobianos, como la trimetoprim-sulfametoxazol (TMP-SMX), pentamidina o atovacuona. La profilaxis con TMP-SMX también se recomienda a menudo para prevenir reinfecciones en personas con alto riesgo de PCP.

La Purina-Nucleósido Fosforilasa, también conocida como PNPasa o Purina Nucleoside Phosphorylase, es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de las purinas. La PNPasa cataliza la reacción de conversión del nucleósido de purina (por ejemplo, la inosina) y fosfato a la base de purina correspondiente (hipoxantina o guanina) y ribosa-1-fosfato.

Esta enzima es importante en el organismo porque ayuda a regular los niveles de nucleósidos y desempeña un papel en la síntesis y el reciclaje de purinas. Los déficits en la actividad de la PNPasa se han relacionado con diversas condiciones médicas, como la anemia hemolítica autoinmune y diversos trastornos neurológicos. Además, la PNPasa también puede desempeñar un papel en la resistencia a los fármacos antivirales y anticancerígenos que contienen análogos de nucleósidos.

"Methanocaldococcus" es un género de arqueas metanogénicas, organismos unicelulares que producen metano. Son termófilas y acidófilas, prefiriendo ambientes con temperaturas entre 55-98°C y un pH de aproximadamente 6. Se les encuentra en entornos extremos como fuentes hidrotermales oceánicas y sedimentos profundos. Estas arqueas obtienen energía mediante el proceso de metanogénesis, descomponiendo compuestos como el dióxido de carbono e hidrógeno para producir metano.

El glutatión es un antioxidante tripeptide que se encuentra en los tejidos del cuerpo humano. Está compuesto por tres aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y glicina. El glutatión desempeña un papel crucial en la protección de las células contra el daño oxidativo y es esencial para el mantenimiento del equilibrio redox celular. También participa en diversas funciones fisiológicas, como la detoxificación de xenobióticos, el metabolismo de lípidos y carbohidratos, y la modulación de las respuestas inmunes y del estrés oxidativo. Los niveles de glutatión en el cuerpo pueden verse afectados por diversos factores, como la edad, el estilo de vida, la dieta y las enfermedades, y su deficiencia se ha relacionado con varias patologías, como el envejecimiento, las enfermedades neurodegenerativas y los cánceres.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La deficiencia de vitamina B6, también conocida como piridoxina, es un trastorno nutricional que ocurre cuando el cuerpo no obtiene ni procesa suficiente vitamina B6. Esta vitamina es importante para la función cerebral y el metabolismo de proteínas, carbohidratos y grasas.

La deficiencia de vitamina B6 puede causar una variedad de síntomas, que incluyen anemia microcítica (una afección en la que los glóbulos rojos son más pequeños de lo normal), problemas del sistema nervioso, piel seca y descamada, labios agrietados, confusión, letargo, irritabilidad y depresión.

La deficiencia grave y prolongada puede resultar en neuropatía periférica (daño a los nervios que conducen a las extremidades), convulsiones y psicosis.

La deficiencia de vitamina B6 puede ocurrir como resultado de una dieta inadecuada, problemas digestivos que impiden la absorción de nutrientes, uso prolongado de ciertos medicamentos (como isoniacida e hidralazina), y enfermedades hepáticas y renales graves.

El tratamiento para la deficiencia de vitamina B6 generalmente implica suplementos dietéticos o inyecciones de piridoxina, junto con cambios en la dieta para garantizar una ingesta adecuada de esta vitamina.

La tioacetamida es un compuesto químico con la fórmula CH3CSNH2. En toxicología y farmacología, a veces se utiliza como un agente experimental para estudiar los efectos de sustancias tóxicas que contienen azufre en el hígado, ya que bajo ciertas condiciones metabólicas, se convierte en un compuesto similar al azufre conocido como tioacetato, que es tóxico y puede causar lesiones hepáticas.

La tioacetamida no tiene uses médicos significativos, pero a veces se utiliza en pruebas de detección de drogas en orina, ya que reacciona con varios compuestos presentes en la orina para producir un precipitado visible.

Es importante tener en cuenta que la tioacetamida es una sustancia peligrosa y su manipulación y almacenamiento deben realizarse bajo estrictas precauciones de seguridad, ya que puede causar irritación en los ojos, la piel y las vías respiratorias, y su inhalación o ingestión pueden ser perjudiciales para la salud.

La Guanidinoacetato N-Metiltransferasa (GNMT, por sus siglas en inglés) es una enzima intracelular que desempeña un rol clave en el metabolismo de la homocisteína y la síntesis de creatina en el hígado. La GNMT cataliza la transferencia de un grupo metilo desde la S-adenosilmetionina (SAM) al guanidinoacetato, produciendo creatina y S-adenosilhomocisteína (SAH).

La reacción catalizada por la GNMT puede representarse de la siguiente manera:

SAM + Guanidinoacetato → SAH + Creatina

La GNMT es una enzima importante en el metabolismo de la homocisteína, ya que regula los niveles de SAM y SAH en el hígado. La SAM es un donante de grupos metilo activo que participa en diversas reacciones metabólicas, mientras que el SAH es un inhibidor competitivo de la metilación. Por lo tanto, la GNMT desempeña un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio entre la síntesis y el metabolismo de las moléculas que contienen grupos metilo.

La deficiencia de GNMT se ha asociado con diversas afecciones, como la acumulación de homocisteína en plasma (hiperhomocisteinemia), la esteatosis hepática no alcohólica y el aumento del riesgo de desarrollar cáncer de hígado. Además, se ha demostrado que la GNMT desempeña un papel en la regulación de la expresión génica y la señalización celular, lo que sugiere que esta enzima puede tener funciones adicionales más allá del metabolismo de la homocisteína y la creatina.

La Datura es un género (familia Solanaceae) que comprende varias especies de plantas con propiedades alucinógenas. También se les conoce como "hierba del diablo", "trompeta de ángel" o "jimsonweed". Estas plantas contienen alcaloides tropánicos, como la escopolamina y la hiosciamina, que pueden causar efectos alucinógenos, delirantes y hasta tóxicos.

El consumo de Datura no se recomienda debido a sus riesgos para la salud, ya que puede provocar taquicardia, hipertensión, midriasis (dilatación de las pupilas), sequedad de boca, confusión, alucinaciones, pérdida del conocimiento e incluso la muerte en casos graves o con dosis altas. Además, la intoxicación por Datura puede ser difícil de tratar debido a sus efectos anticolinérgicos y su duración prolongada, que pueden persistir durante varios días.

Es importante tener en cuenta que el uso de Datura con fines recreativos o medicinales es ilegal en muchos países y está desaconsejado por la comunidad médica y científica debido a sus riesgos para la salud y a la falta de evidencia sobre sus supuestos beneficios.

La represión enzimática es un proceso regulador en la bioquímica y genética que involucra la inhibición de la actividad enzimática. Ocurre cuando una molécula, a menudo otra proteína, se une a una enzima y previene su capacidad de unirse y catalizar su sustrato, reduciendo así la tasa de reacción. Esta forma de regulación es común en los sistemas vivos y ayuda a controlar las vías metabólicas, garantizando que se produzcan las cantidades adecuadas de moléculas en el momento adecuado.

Existen dos tipos principales de represión enzimática: la represión positiva y la represión negativa. En la represión positiva, la proteína represora se une al ADN de un operón (un grupo de genes que se transcriben juntos) en presencia de un inductor específico, evitando así que el operón se transcrija a ARNm. Por otro lado, en la represión negativa, la proteína represora normalmente se une al ADN y bloquea la transcripción del operón, pero en presencia de un inductor, la proteína represora se desprende del ADN, permitiendo que el operón se transcriba.

La represión enzimática es un mecanismo crucial para mantener el equilibrio y la homeostasis dentro de una célula. Ayuda a garantizar que las reacciones metabólicas importantes solo ocurran cuando sea necesario, evitando el desperdicio de energía y recursos. Además, permite a las células adaptarse rápidamente a los cambios en su entorno al modular la actividad enzimática en respuesta a diferentes señales y estímulos.

Los nucleósidos son compuestos químicos que desempeñan un papel fundamental en la biología celular, particularmente en la síntesis y replicación del ADN y el ARN. Un nucleósido es formado por la unión de una base nitrogenada (purina o pirimidina) con una pentosa, que es un azúcar de cinco carbonos. La pentosa unida a las bases nitrogenadas en los nucleósidos es generalmente ribosa en el caso de los ribonucleósidos o desoxirribosa en el caso de los desoxirribonucleósidos.

En la terminología médica y bioquímica, los nucleósidos se definen como las subunidades básicas de los ácidos nucléicos (ADN y ARN). Están formados por una base nitrogenada unida a un azúcar pentosa, pero carecen del grupo fosfato presente en los nucleótidos. Existen diferentes tipos de nucleósidos, clasificados según el tipo de base nitrogenada que contengan: adenosina, guanosina, citidina, uridina, timidina e inosina son ejemplos de nucleósidos.

En el metabolismo y en procesos fisiológicos como la síntesis de ADN y ARN, los nucleósidos desempeñan un papel crucial. Las enzimas especializadas pueden convertir los nucleósidos en nucleótidos mediante el añadido de uno o más grupos fosfato, lo que permite su incorporación en las cadenas de ácidos nucléicos durante la replicación y transcripción celular. Algunas terapias farmacológicas, como los antivirales usados en el tratamiento del VIH o el virus de la hepatitis C, aprovechan este mecanismo al interferir con la síntesis de nucleótidos, inhibiendo así la replicación viral.

La cristalografía de rayos X es una técnica de investigación utilizada en el campo de la ciencia de materiales y la bioquímica estructural. Se basa en el fenómeno de difracción de rayos X, que ocurre cuando un haz de rayos X incide sobre un cristal. Los átomos del cristal actúan como centros de difracción, dispersando el haz de rayos X en diferentes direcciones y fases. La difracción produce un patrón de manchas de intensidad variable en una placa fotográfica o detector, que puede ser analizado para determinar la estructura tridimensional del cristal en el nivel atómico.

Esta técnica es particularmente útil en el estudio de las proteínas y los ácidos nucleicos, ya que estas biomoléculas a menudo forman cristales naturales o inducidos. La determinación de la estructura tridimensional de estas moléculas puede arrojar luz sobre su función y mecanismo de acción, lo que a su vez puede tener implicaciones importantes en el diseño de fármacos y la comprensión de enfermedades.

La cristalografía de rayos X también se utiliza en la investigación de materiales sólidos, como los metales, cerámicas y semiconductores, para determinar su estructura atómica y propiedades físicas. Esto puede ayudar a los científicos a desarrollar nuevos materiales con propiedades deseables para una variedad de aplicaciones tecnológicas.

La homocisteina es un aminoácido sulfurado que se produce como intermedio en el metabolismo del metionina, un aminoácido importante que obtenemos de las proteínas de nuestra dieta. La homocisteina normalmente se recicla en el cuerpo y se convierte nuevamente en metionina con la ayuda de vitaminas B, especialmente las vitaminas B12, B6 y ácido fólico.

Sin embargo, cuando hay deficiencias en estas vitaminas o enzimas involucradas en el proceso, los niveles de homocisteina en la sangre pueden aumentar, lo que se conoce como hiperhomocisteinemia. Los altos niveles de homocisteina se han relacionado con un mayor riesgo de enfermedades cardiovasculares, accidentes cerebrovasculares, demencia y complicaciones durante el embarazo.

La medición de los niveles de homocisteina en sangre puede ser útil como marcador para evaluar el estado nutricional y detectar posibles deficiencias vitamínicas o trastornos genéticos que afecten su metabolismo, como la homocistinuria, una enfermedad rara pero grave que requiere tratamiento médico especializado.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

El dominio catalítico es una región estructural y funcional específica en una proteína, enzima o biomolécula similar, que contiene los residuos activos necesarios para la catálisis, es decir, para acelerar y facilitar las reacciones químicas. Este dominio es responsable de unir al sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima) y de estabilizar los estados de transición durante el proceso enzimático, reduciendo así la energía de activación y aumentando la velocidad de reacción. A menudo, el dominio catalítico se conserva entre diferentes miembros de una familia enzimática, lo que refleja su importancia fundamental en el mantenimiento de la función catalítica esencial. Además, algunas enzimas pueden tener múltiples dominios catalíticos, cada uno especializado en la catálisis de diferentes reacciones o pasos dentro de un proceso metabólico más amplio.

La definición médica de ADN (Ácido Desoxirribonucleico) es el material genético que forma la base de la herencia biológica en todos los organismos vivos y algunos virus. El ADN se compone de dos cadenas de nucleótidos, formadas por una molécula de azúcar (desoxirribosa), un grupo fosfato y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). Las dos cadenas se enrollan entre sí para formar una doble hélice, con las bases emparejadas entre ellas mediante enlaces de hidrógeno: A siempre se empareja con T, y G siempre se empareja con C.

El ADN contiene los genes que codifican la mayoría de las proteínas del cuerpo humano, así como información adicional sobre su expresión y regulación. La secuencia específica de las bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas, lo que a su vez influye en los rasgos y características del organismo.

El ADN se replica antes de que una célula se divida, creando dos copias idénticas de cada cromosoma para la célula hija. También puede experimentar mutaciones, o cambios en su secuencia de bases, lo que puede dar lugar a variaciones genéticas y posibles trastornos hereditarios.

La investigación del ADN ha tenido un gran impacto en el campo médico, permitiendo la identificación de genes asociados con enfermedades específicas, el diagnóstico genético prenatal y el desarrollo de terapias génicas para tratar enfermedades hereditarias.

La glicina es un aminoácido no esencial, lo que significa que el cuerpo puede producirlo por sí solo y no necesita obtenerlo directamente de los alimentos. Es el aminoácido más pequeño y simple, con una cadena lateral formada por un único átomo de hidrógeno.

En el cuerpo humano, la glicina desempeña varias funciones importantes:

1. Forma parte de las proteínas y colágeno en el cuerpo.
2. Participa en la síntesis de ácidos nucleicos, glutatión (un antioxidante importante) y otros aminoácidos.
3. Actúa como neurotransmisor inhibitorio en el sistema nervioso central, ayudando a regular la excitabilidad de las neuronas y desempeñando un papel en la transmisión de señales entre células nerviosas.
4. Puede desempeñar un papel en la protección del hígado, ya que se metaboliza para formar una sustancia que ayuda a eliminar los productos tóxicos.
5. Ayuda en la producción de energía celular.

La glicina se encuentra en diversas fuentes alimentarias, como carne, pescado, productos lácteos y legumbres. Aunque el cuerpo puede sintetizar glicina a partir de otros aminoácidos y glucosa, suplementos de glicina están disponibles y pueden ser útiles en algunas condiciones médicas, como trastornos del sueño o lesiones cerebrales traumáticas. Sin embargo, se recomienda consultar a un profesional médico antes de comenzar cualquier régimen de suplementación.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

El glioxal es un compuesto químico con la fórmula O=C-CH=N-CH=O. No tiene un significado médico directo, ya que no es un agente utilizado en el tratamiento o diagnóstico de enfermedades. Sin embargo, el glioxal se produce naturalmente en el cuerpo humano como resultado del metabolismo normal de la glucosa.

En condiciones patológicas, como la diabetes no controlada, los niveles de glioxal pueden aumentar y contribuir al desarrollo de complicaciones a largo plazo asociadas con la diabetes, como la nefropatía diabética (enfermedad renal) y la retinopatía diabética (enfermedad ocular). Esto se debe a que el glioxal es altamente reactivo y puede interactuar con proteínas y ADN, lo que lleva a la formación de productos finales dañinos llamados productos avanzados de glicación (AGE, por sus siglas en inglés).

Por lo tanto, aunque el glioxal no es una sustancia médica en sí mismo, su nivel y los efectos que puede tener en el cuerpo pueden ser relevantes en un contexto médico, especialmente en relación con la diabetes y sus complicaciones.

Las hepatopatías alcohólicas se refieren a un espectro de enfermedades hepáticas causadas por el consumo excesivo y prolongado de alcohol. La bebida excesiva puede provocar una inflamación crónica del hígado, conocida como esteatohepatitis alcohólica, que a su vez puede conducir al desarrollo de fibrosis, cirrosis e insuficiencia hepática.

La esteatohepatitis alcohólica se caracteriza por la acumulación de grasa en las células hepáticas (hepatocitos), inflamación y necrosis. Con el tiempo, esta afección puede provocar cicatrización (fibrosis) y endurecimiento del hígado (cirrosis), lo que puede interferir con su función normal. La cirrosis alcohólica es una enfermedad hepática avanzada y potencialmente mortal que puede causar complicaciones graves, como ascitis, encefalopatía hepática, insuficiencia hepática aguda y cáncer de hígado.

El desarrollo de hepatopatías alcohólicas depende de varios factores, como la cantidad, la frecuencia y la duración del consumo de alcohol, así como los antecedentes genéticos y otros factores ambientales y de estilo de vida. El tratamiento de las hepatopatías alcohólicas implica dejar de beber alcohol, seguir una dieta saludable y, en algunos casos, recibir medicamentos para ayudar a tratar la inflamación y prevenir complicaciones adicionales. En los casos avanzados de cirrosis alcohólica, puede ser necesario un trasplante de hígado.

La S-adenosil metionina (SAM, SAMe, SAM-e), es un co-sustrato común que interviene en la transferencia de grupos metilo. La ... Aquí se descarboxila mediante la adenosilmetionina descarboxilasa (EC 4.1.1.50) para formar S-adenosil-5'-3-metilpropilamina. ... Roje S (2006). «S-Adenosyl-L-methionine: beyond the universal methyl group donor». Phytochemistry 67 (15): 1686-1698. PMID ... 1990). «Cerebrospinal fluid S-adenosylmethionine in depression and dementia: effects of treatment with parenteral and oral S- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/S-adenosil_metionina

La adenosilmetionina hidrolasa (EC 3.3.1.2); también conocida como S-adenosilhomocisteína hidrolasa, enzima clivadora de S- ... y adenosilmetionina liasa; es una enzima que cataliza la siguiente reacción química: S-adenosil-L-metionina + H 2O ⇌ {\ ... El nombre sistemático de esta clase de enzimas es S-adenosil-L-metionina hidrolasa. Esta enzima pertenece a la familia de las ... displaystyle \rightleftharpoons } L-homoserina + metiltioadenosina Por lo tanto, los dos sustratos de esta enzima son la S- ...

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La S-adenosilmetionina, que funciona como transmisor del grupo metileno, debe entonces regenerarse de nuevo a partir de la S- ... El grupo metileno proviene de la S-adenosil metionina. El ácido graso insaturado no está libre, sino que está unido como un ... 1, November 1953, S. 55-63, PMID 13117883. K. Hofmann, R. A. Lucas, S. M. Sax (1952): The chemical nature of the fatty acids of ... S. 473-485, hier S. 484. K. Hofmann, C. Panos: The biotin-like activity of lactobacillic acid and related compounds. In: The ...

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La actividad metilasa del complejo hace uso de S-adenosil-metionina (SAM) como donador de los grupos metilo. M-R tipo II: Aquí ... Necesitan ATP, Mg++ y SAM (S-adenosil-metionina) como cofactores. Hay otros sistemas de restricción descubiertos actualmente, ... S-adenosil-metionina) y Mg++ como cofactores. Modelo 2: Solo tienen actividad de restricción. Otras enzimas llevan a cabo la ... enzima que transfiere grupos metilo desde S-adenosil-metionina (SAM) a bases específicas. Este sistema fue descubierto en 1968 ...

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Este deriva de la S-Adenosil metionina (SAM), sirviendo como donante de metilos (la SAM también es usada por las plantas en la ... Dicho grupo se obtiene por descarboxilación de la S-Adenosil metionina (SAM). Cuando se sintetiza la espermina o la espermidina ... J., Band 25, 1931, S. 997. S. Odake, Biochem. Z., Band 161, 1925, 446-455. Jonathan W. Wray, Robert H. Abeles (1995). «The ... nucleosidasa EC 4.1.1.50 S-Adenosilmetionina descarboxilasa EC 4.2.1.109 Metiltiorribulosa 1-fosfato deshidratasa EC 5.3.1.23 S ...

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La SAH se forma por la desmetilación de S-adenosil metionina (SAM). BioCYC E.Coli K-12 Compund: S-adenosyl-L-homocysteine Datos ... La S-adenosil L-homocisteína (SAH) es un derivado de aminoácido que se utiliza en numerosas rutas metabólicas de la mayoría de ... Q307434 Multimedia: S-Adenosyl-L-homocysteine / Q307434 Número CAS (Wikipedia:Control de autoridades con 17 elementos, ...

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En la mayoría de animales, solo se metilan los compuestos de As (III). En esta vía metabólica, la S-Adenosilmetionina es el ... Podemos definir como protagonistas 3 moléculas orgánicas que actúan como agentes biometilantes: S-Adenosilmetionina (SAM), ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Química_bioorganometálica

La metilación de los sustituyentes amina e hidroxilo son facilitadas por S-adenosilmetionina (SAM).[4] La tubocurarina, a ... R) y (S)-N- metil-coclaurina viene de una reacción de semejante a la de Mannich entre la dopamina y la 4-hidroxifenil- ... Everett AJ, Lowe LA, Wilkinson S (1970). J Chem Soc, Chem Commun: 1020. Dewick, P. M. Medicinal Natural Products; a ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Tubocurarina

... la S-Adenosil metionina, una coenzima que interviene en la transferencia de grupos metilo; la Sociedad Aeronáutica de Medellín ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Sam

La enzima transfiere un grupo metilo desde la S-adenosil metionina (SAM) hacia la catecolamina. Cualquier compuesto que posea ... Zammit S, Spurlock G, Williams H, Norton N, Williams N, O'Donovan MC, Owen MJ (noviembre de 2007). «Genotype effects of CHRNA7 ... Robinson S, Goddard L, Dritschel B, Wisley M, Howlin P (2009). «Executive functions in children with autism spectrum disorders ... Lelli-Chiesa G, Kempton MJ, Jogia J, Tatarelli R, Girardi P, Powell J, Collier DA, Frangou S (julio de 2010). «The impact of ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Catecol_O-metiltransferasa

La S-adenosil metionina (SAM) y NovU llevan a cabo la metilación de la posición 5. Finalmente, NovS reduce la posición 4 otra ... que recientemente ha sido identificado como un sinónimo subjetivo de S. spheroides, un miembro de la orden de las ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Novobiocina

La actividad de PRMT es regulada por las concentraciones de S-adenosilmetionina (SAM) y S-adenosilhomocisteína (SAH). La ... Esta enzima es de tipo alostérico y aumenta su actividad al aumentar la concentración de S-adenosilmetionina (SAM) El gen de la ... La acción de ambas reacciones permite conservar la metionina y mantener ciertas concentraciones de S-adenosilmetionina. En ... la cual utiliza S-adenosilmetionina como donador de grupos metilo. ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Hiperhomocisteinemia

... está al lado metilado con S-adenosil metionina (SAM) para formar bergapteno (7). El paso final en esta biosíntesis es la unión ... doi:10.1046/j.1365-2125.1998.00764.x. E. C. Row, S. A. Brown, A. V. Stachulski and M. S. Lennard (2006). «Design, synthesis and ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Bergamoteno

... un difosfato y la S - Adenosil Metionina.[1] La principal función de la S-Adenosil metionina es transferir o donar grupos ... La S-adenosil metionina participa en la vía de síntesis de homocisteína a partir de la metionina. El déficit de Metionina ... La metionina adenosiltransferasa (MAT) en una enzima que en conjunto con el ATP cataliza la formación S-Adenosilmetionina (SAM ... una condición debida a cantidades elevadas de metionina por bloqueo de la ruta metabólica donde se sintetiza la S-adenosil metionina ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Metionina_adenosiltransferasa

El mercurio puede inactivar la S-adenosil-metionina, que es necesaria para el catabolismo de las catecolaminas. Los niños ... Edmonds, S.T.; Evers, D.C.; Cristol, D.A.; Mettke-Hofmann, C.; Powell, L.L.; McGann, A.J.; Armiger, J.W.; Armiger, J.W.; Lane, ... Jackson, A.K.; Evers, D.C.; Folsom, S.B.; Condom, A.M.; Diener, J.; Goodrick, L.F.; McGann, A.J.; Schmerfeld, J. et al. (2011 ... Peterson, S.H.; Ackerman, J.T.; D.P., J. (2015). «Marine foraging Ecology influences mercury bioaccumulation in deep-diving ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Envenenamiento_por_mercurio

Precursor de la dehidroepiandrosterona (DHEA). SAM-e (s-adenosil metionina): crucial para la regeneración celular[42] ( ... Mori K, Inatomi S, Ouchi K, Azumi Y, Tuchida T (March 2009). «Improving effects of the mushroom Yamabushitake (Hericium ... Wood S, Sage JR, Shuman T, Anagnostaras SG (January 2014). «Psychostimulants and cognition: a continuum of behavioral and ... S-18986. IDRA-21. El adenosín monofosfato cíclico (AMPc) es un segundo mensajero cuyo incremento mediante agentes nootrópicos ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Nootrópicos

El cuarto módulo C-terminal se une a S-Adenosilmetionina (SAM) y es requerido para la reactivación reductora.[3] Existen ... L-homocisteína S-metiltransferasa. Su nombre aceptado es metionina sintasa y otros nombres por los cuales se la puede listar a ... veces son: 5-metiltetrahidrofolato-homocisteína S-metiltransferasa 5-metiltetrahidrofolato-homocisteína transmetilasa N- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Metionina_sintasa

biosíntesis Naringenin 7-O-methyltransferasa usa naringenina para producir sakuranetin, con S-Adenosil metionina como donante ... S.; Mossa, G. S. (2003). "O-demethylation and sulfation of 7-methoxylated flavanones by Cunninghamella elegans". Chemical & ... Sakuranetin, a flavonone phytoalexin from ultraviolet-irradiated rice leaves, Kodama O., Miyakawa J., Akatsuka T., Kiyosawa S, ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Sakuranetina

La PNMT usa la S-adenosilmetionina como cofactor para donar el grupo metilo a la norepinefrina, creando adrenalina. Para que la ... Se sugiere usar ,número-autores= (ayuda) Stiell, I. G.; Hebert, P. C.; Weitzman, B. N.; Wells, G. A.; Raman, S.; Stark, R. M.; ... p. 4. ISBN 1-59541-101-1. Sun, D; Huang, A; Mital, S; Kichuk, MR; Marboe, CC; Addonizio, LJ; Michler, RE; Koller, A et al. ( ... Von Euler US, Hellner S (September 1952). «Excretion of noradrenaline and adrenaline in muscular work». Acta Physiologica ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Adrenalina

La enzima quercetina 3-O-metiltransferasa utiliza S-adenosil metionina y quercetina para producir S-adenosilhomocisteína e ... La enzima 3-metilquercetina 7-O-metiltransferasa utiliza S-adenosil metionina y 5,7,3',4'-tetrahidroxi-3-metoxiflavona ( ... isoramnetina) para producir S-adenosilhomocisteína y 5,3',4'-trihidroxi- 3,7-dimetoxiflavona (ramnazina). Isorhamnetina-3-O- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Isorhamnetina

El cofactor S-adenosil metionina (SAM) es el donante del grupo metilo al trióxido de arsénico en este proceso.[26] El ... Hwang, E.S; Kim, G.H (2007). «Biomarkers for oxidative stress status of DNA, lipids, and proteins in vitro and in vivo cancer ... ISBN 978-3-527-29390-2 Park, Woo H. Park; Jae G. Seol; Eun S. Kim; Jung M. Hyun; Chul W. Jung; Chung C. Lee; Byoung K. Kim; ... Nesnow, S; Roop, B.C (2002). «DNA damage induced by methylated trivalent arsenicals is mediated by reactive oxygen species». ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Bioquímica_del_arsénico

La PNMT usa la S-adenosilmetionina como cofactor para donar el grupo metilo a la norepinefrina, formando así la adrenalina. La ... Roy, S.; Guha, R.; Ghosh, S.; Chakraborty, D. P. Indian J. Chem. (1982) v.21B p.617. Kureel, S. P.; Kapil, R. S.; Popli, S. P. ... 1968) v.9 p.1395 Kureel, S. P.; Kapil, R. S.; Popli, S. P. Experientia (1969) v.25 p. 790. Kong, Y.-C.; Cheng, K.-F.; Ng, K.-H ... Ghosal, S. et al. (1985) Phytochemistry, 24, 2141. Hilger, C. S.; Fugmann, B.; Steglich, W. Tetrahedron Lett. 1985, 26, 5975- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ruta_del_ácido_shikímico

Tres metilos son aportados por la S-adenosil metionina: Son pocos los reportes detallados de la biosíntesis de las ... 1998) 51:816-822 Buchanan, M. S.; Steglich, W.; Anke, T. Z. Naturforsch. (1999) 54c:463-468 N. Bedorf, B. Kunze, H. Reichenbach ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Estrobilurina

La S-Adenosil metionina está involucrada en de numerosas reacciones de metilación que implican proteínas, fosfolípidos, ADN, el ... U.S. Government Printing Office. Consultado el 7 de agosto de 2014. De Baets, S.; Vandedrinck, S.; Vandamme, J. J. (2000). ... Aunque la producción de la S-Adenosil metionina no es B12 dependiente, ayuda en el reciclado para la provisión de un sustrato ... La S-adenosilmetionina participa en numerosas reacciones de metilación que implican proteínas, fosfolípidos, el ADN y el ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B12

La enzima 3,7-dimetilquercetina 4'-O-metiltransferasa utiliza S-adenosil metionina y ramnazina para producir S-adenosil ... La enzima 3-metilquercetina 7-O-metiltransferasa usa S-adenosil metionina e isorhamnetina para producir S-adenosil homocisteína ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ramnazina

La metionina que no se convierte en proteínas se convierte en S-adenosil-metionina la cual se convierte nuevamente en ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Homocistinuria

... que actúa como catalizador para el cambio del grupo metilo del cofactor S-adenosil metionina (SAM). Esta reacción resulta en el ... Barker, S. A.; Monti, J. A.; Christian, S. T. (1981). «N, N-dimethyltryptamine: an endogenous hallucinogen». International ... Inhibition of indolethylamine-N-methyltransferase by S-adenosylhomocysteine». Biochemical and Biophysical Research ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Dimetiltriptamina

S-Adenosilmetionina (SAMe) Número CAS Pietrzik, Klaus; Lynn Bailey; Barry Shane (2010). «Folic Acid and L-5- ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ácido_levomefólico

El loganato puede convertirse en loganina por medio de una enzima que hace uso de S-adenosil metionina (SAM) como fuente de ... Existe otra enzima que haciendo uso de S-metil adenosina puede convertir al secologanato en secologanina. La secologanina ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Secologanina

... a partir de la cadaverina y por transferencia de un grupo aminopropilo proporcionado por una molécula de S-adenosil metionina ... McGraw-Hill Interamericana de España, S.A.U. ISBN 84-486-0261-7. Wang, C.; Delcros, J.-G.; Cannon, L.; Konate, F.; Carias, H.; ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Poliamina

Anatomía1

Organismos6

Enfermedades7

Compuestos Químicos y Drogas76

Técnicas y Equipos Analíticos, Diagnósticos y Terapéuticos3

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S-Adenosilmetionina

Metionina Adenosiltransferasa

Adenosilmetionina Descarboxilasa

S-Adenosilhomocisteína

Metionina

Metiltransferasas

Poliaminas

Glicina N-Metiltransferasa

Mitoguazona

Espermidina

Metilación

Espermidina Sintasa

Etionina

Desoxiadenosinas

Carboxiliasas

Putrescina

Tionucleósidos

Ornitina Descarboxilasa

Espermina

Homocisteína

Espermina Sintasa

Eflornitina

Transferasas

Vitamina U

Adenosilhomocisteinasa

Poliaminas Biogénicas

ARNt Metiltransferasas

Cistationina betasintasa

Tetrahidrofolatos

Hígado

Escherichia coli

Amidinas

5,10-Metilenotetrahidrofolato Reductasa (FADH2)

5-Metiltetrahidrofolato-Homocisteína S-Metiltransferasa

Cinética

Betaína-Homocisteína S-Metiltransferasa

Homocisteína S-Metiltransferasa

Hidrolasas

Ornitina

Cistationina

Robenidina

Datos de Secuencia Molecular

Proteína O-Metiltransferasa

Betaína

Diaminas

Sulfurtransferasas

Descarboxilación

Adenosina

Ácido Fólico

Fosfatidiletanolamina N-Metiltransferasa

Deficiencia de Colina

Secuencia de Aminoácidos

Deficiencia de Ácido Fólico

Metiltransferasas de Proteína

Cisteína

Histamina N-Metiltransferasa

Secuencia de Bases

Homocistinuria

Leucemia L1210

Lipotrópicos

Especificidad por Sustrato

Compuestos de Sulfonio

Homoserina

Indanos

Vitamina B 12

Proteínas con Hierro-Azufre

Metiltransferasa de ADN de Sitio Específico (Adenina Especifica)

Trypanosoma brucei rhodesiense

Clonación Molecular

Tubercidina

Regulación Enzimológica de la Expresión Génica

Metilación de ADN

Azufre

Selenometionina

ARN Mensajero

Adenina

Mutación

Transferasas Intramoleculares

Formiltetrahidrofolatos

ADN-Citosina Metilasas