Um dos aminoácidos essenciais comumentemente encontrados sob a forma L (levógira). É encontrado em plantas e animais, especialmente na cana-de-açúcar e beterraba. Pode ser um neurotransmissor.
Subclasse de hidrolases de peptídeos que dependem de um resíduo de ÁCIDO ASPÁRTICO para a sua atividade.
Subclasse de endopeptidases que dependem de um resíduo de ÁCIDO ASPÁRTICO para a sua atividade.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Aminoácido não essencial envolvido no controle metabólico das funções celulares em nervo e tecido encefálico. É biossintetizada a partir do ÁCIDO ASPÁRTICO e AMÔNIA pela ação da asparagina sintetase. (Tradução livre do original: Concise Encyclopedia Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed)
Oligopeptídeos N-acilados isolados de filtrados da cultura de Actinomyces que atuam especificamente na inibição de proteases ácidas, tais como a pepsina e renina.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Resíduo de ÁCIDO ASPÁRTICO na cadeia polipeptídica ligada a um grupo beta-carboxil da ligação peptídica em vez do grupo normal alfa-carboxil. Resulta da decomposição espontânea do ácido aspártico ou dos resíduos de ASPARAGINA.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Endopeptidase aspártica que é semelhante em estrutura à CATEPSINA D. É encontrada principalmente nas células do sistema imunitário, onde pode desempenhar um papel no processamento de ANTÍGENOS DE SUPERFÍCIE CELULAR.
Derivados do ÁCIDO GLUTÂMICO. Estão incluídos sob este descritor uma ampla variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura ácido 2-aminopentanodioico.
Formada do pepsinogênio de porco por clivagem de uma ligação peptídica. A enzima é uma cadeia polipeptídica única e é inibida por 2-diaazoacetamidohexanoato. Cliva peptídeos preferencialmente nas ligações carbonila da fenilalanina ou leucina e age como a principal enzima digestória do suco gástrico.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Aminoácido essencial necessário para a produção de HISTAMINA.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Aminoácido não essencial ocorrendo de forma natural como o L-isômero. É sintetizado a partir da GLICINA ou TREONINA. Está envolvida na biossíntese das PURINAS, PIRIMIDINAS e outros aminoácidos.
Aminoácido não essencial. É principalmente encontrado na gelatina e na fibroína da seda e utilizado terapeuticamente como nutriente. É também um neurotransmissor inibitório rápido.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Aminoácido não essencial presente em altos níveis sob a forma livre no plasma. É produzida através da transaminação do piruvato. Está envolvida no metabolismo de açúcar e ácidos, aumenta a IMUNIDADE e fornece energia para o tecido muscular, CÉREBRO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Mutação causada pela substituição de um nucleotídeo por outro. O resultado é uma molécula de DNA com troca de um único par de bases.
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
Enzima que ativa o ácido aspártico com seu RNA de transferência específico. EC 6.1.1.12.
Proteinase intracelular encontrada numa variedade de tecidos. Tem especificidade similar, porém mais estreita, que a da pepsina A. A enzima está envolvida no catabolismo da cartilagem e do tecido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).
Subclasse de PEPTÍDEO HIDROLASES que catalisam a clivagem interna de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS.
Aminoácido não essencial de ocorrência natural que se encontra sob a forma L. O ácido glutâmico é o neurotransmissor excitatório mais comum do SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Região de uma enzima que interage com seu substrato causando uma reação enzimática.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Aminoácido essencial encontrado naturalmente na forma L (sua forma ativa). É encontrada em ovos, leite, gelatina e outras proteínas.
Compostos que inibem ou antagonizam a biossíntese ou ações de proteases (ENDOPEPTIDASES).
Peptídeos compostos de dois a doze aminoácidos.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Enzima que catalisa a conversão de L-aspartato 4-semialdeído, ortofosfato e NADP+ para dar L-4-aspartil fosfato e NADPH. EC 1.2.1.11.
Maior classe de compostos orgânicos incluindo AMIDO, GLICOGÊNIO, CELULOSE, POLISSACARÍDEOS e MONOSSACARÍDEOS simples. Os carboidratos são compostos por carbono, hidrogênio e oxigênio na proporção Cn(H2O)n.
Sequência de aminoácidos em um polipeptídeo ou de nucleotídeos no DNA ou RNA que é semelhante em múltiplas espécies. Um grupo conhecido de sequências conservadas é representado por uma SEQUÊNCIA CONSENSO. Os MOTIVOS DE AMINOÁCIDOS são frequentemente compostos de sequências conservadas.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Serina endopeptidase formada a partir do TRIPSINOGÊNIO no pâncreas. É convertida na sua forma ativa pela ENTEROPEPTIDASE no intestino delgado. Catalisa a hidrólise do grupo carboxila de ambas, arginina ou lisina. EC 3.4.21.4.
Disciplinas que aplicam as ciências à lei. Entre as ciências forenses estão uma grande variedade de disciplinas, como TOXICOLOGIA FORENSE, ANTROPOLOGIA FORENSE, MEDICINA LEGAL, ODONTOLOGIA LEGAL e outras.
Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Queratina tipo II expressada na camada espinhosa superior dos QUERATINÓCITOS epidérmicos. As mutações no gene da queratina-2A estão associadas com a ICTIOSE BOLHOSA DE SIEMENS.
Moléculas extracromossômicas, geralmente de DNA CIRCULAR, que são autorreplicantes e transferíveis de um organismo a outro. Encontram-se em uma variedade de bactérias, Archaea, fungos, algas e espécies de plantas. São usadas na ENGENHARIA GENÉTICA como VETORES DE CLONAGEM.
Técnica analítica para a separação de uma mistura química em seus componentes. Os componentes são separados sobre um papel adsorvente (fase estacionária) segundo seus respectivos graus de solubilidade/mobilidade no solvente (fase móvel).
Aminoácido essencial, frequentemente adicionado à ração animal.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Mutação em que um codon é mudado para outro, que direciona a incorporação de um aminoácido diferente. Esta substituição pode resultar em produto inativo ou instável.
Técnica de cromatografia líquida que se caracteriza por alta pressão de passagem, alta sensibilidade e alta velocidade.
Sequências curtas (geralmente em torno de 10 pares de bases) de DNA que são complementares à sequência do RNA mensageiro e permite a transcriptase reversa, copiando as sequências adjacentes de RNAm. Os primers são utilizados largamente em técnicas de biologia molecular e genética.
Ciência básica envolvida com a composição, estrutura e propriedades da matéria, bem como as reações que ocorrem entre substâncias e o intercâmbio de energia associado às reações.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Técnicas usadas para determinar a idade dos materiais, baseadas no conteúdo e meias-vidas dos ISÓTOPOS RADIOATIVOS que eles contêm.
Aminoácido essencial que é fisiologicamente ativo na forma L.
Aminoácido não essencial sintetizado a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO. É um componente essencial do COLÁGENO e importante para o funcionamento adequado das articulações e tendões.
Composição, conformação e propriedades de átomos e moléculas, e seus processos de reação e interação.
Enzima que catalisa a redução de aspártico beta-semi-aldeído a homosserina, que é o ponto de ramificação para a biossíntese de metionina, lisina, treonina e leucina, a partir do ácido aspártico. EC 1.1.1.3.
Força atrativa de baixa energia entre o hidrogênio e um outro elemento [eletronegativo]. Desempenha um papel importante determinando [algumas] propriedades da água, das proteínas e de outros compostos.
Fenômeno através do qual compostos cujas moléculas têm o mesmo número e tipo de átomos e o mesmo arranjo atômico, mas diferem nas relações espaciais.
Enzima coaguladora de leite predominante no estômago verdadeiro ou abomaso do bezerro amamentado. É secretada como um precursor inativo chamado pró-renina e convertida no ambiente ácido do estômago à enzima ativa. EC 3.4.23.4.
Estudo da estrutura dos cristais utilizando técnicas de DIFRAÇÃO POR RAIOS X.
Cromatografia em géis não iônicos sem levar em consideração o mecanismo de discriminação do soluto.
Substâncias fisiologicamente inativas que podem ser convertidas em enzimas ativas.
Processo de gerar MUTAÇÃO genética. Pode ocorrer espontaneamente ou ser induzido por MUTÁGENOS.
Qualquer das várias modificações pós-traducionais de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS catalisadas enzimaticamente na célula de origem. Essas modificações incluem carboxilação, HIDROXILAÇÃO, ACETILAÇÃO, FOSFORILAÇÃO, METILAÇÃO, GLICOSILAÇÃO, ubiquitinação, oxidação, proteólise e a formação de ligações cruzadas e resultam em alterações no peso molecular e na motilidade eletroforética.
Derivados de esteroides formados pela oxidação de um grupo metil na cadeia lateral ou um grupo metileno no esqueleto de anel para formar uma cetona.
Proporção pela qual uma enzima conserva sua conformação estrutural ou sua atividade quando sujeita à estocagem, isolamento e purificação ou várias outras manipulações físicas ou químicas, incluindo enzimas proteolíticas e aquecimento.
Hidrolases que especificamente clivam as ligações peptídicas encontradas em PROTEÍNAS e PEPTÍDEOS. Exemplos de subclasses deste grupo são as EXOPEPTIDASES e ENDOPEPTIDASES.
ENDOPEPTIDASES que têm uma cisteína envolvida no processo catalítico. Este grupo de enzimas é inativado por INIBIDORES DE CISTEÍNO PROTEINASE tais como as CISTATINAS e os REAGENTES DE SULFIDRILA.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
Proenzimas secretadas pelas células principais, células mucosas do pescoço (da glândula) e das glândulas pilóricas, que são convertidas em pepsina na presença de ácido gástrico ou da própria pepsina. (Dorland, 28a ed) Em humanos há dois sistemas de pepsinogênio relacionados: PEPSINOGÊNIO A (antigamente, pepsinogênio I ou pepsinogênio) e PEPSINOGÊNIO C (antigamente pepsinogênio II ou progastricsina). O pepsinogênio B é a denominação de um pepsinogênio de suínos.
Qualquer membro do grupo das ENDOPEPTIDASES que contenha no sítio ativo um resíduo de serina envolvido na catálise.
Processo eletroquímico no qual macromoléculas ou partículas coloidais com uma rede elétrica carregada migram em uma solução sob a influência de uma corrente elétrica.
Conjunto de três nucleotídeos em uma sequência de codificação de proteína que especifica aminoácidos individuais ou um sinal de terminação (CÓDON DE TERMINAÇÃO). A maioria dos códons é universal, mas alguns organismos não produzem RNAs de transferência (RNA DE TRANSFERÊNCIA) complementares a todos os códons. Estes códons são referidos como códons não designados (CÓDON SEM SENTIDO).
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Ácidos neuramínicos são glicosaminoglicanos derivados encontrados na superfície de células animais, desempenhando um papel importante na integridade estrutural e função de membranas celulares, além de estar envolvidos em processos biológicos como reconhecimento celular, adesão e transmissão de sinais.
Compostos orgânicos que contêm o radical (-NH2OH).
DNA complementar de fita única sintetizado a partir de um molde de RNA pela ação da DNA polimerase dependente de RNA. O DNAc (DNA complementar, não DNA circular, não C-DNA) é utilizado numa variedade de experimentos de clonagem molecular assim como servem como uma sonda de hibridização específica.
Alteração da polarização planar à elíptica quando uma onda de luz inicialmente polarizada no plano atravessa um meio oticamente ativo.
Aminoácido não essencial contendo tiol que é oxidado para formar CISTINA.
Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Técnicas usadas para separar misturas de substâncias baseando-se nas diferenças das afinidades relativas das substâncias nas fases móvel e estacionária. A fase móvel (líquido ou gás) passa direto por uma coluna contendo uma fase estacionária de sólido poroso ou líquido revestindo um suporte sólido. O tratamento é tanto analítico para quantidades pequenas como preparatório para quantidades grandes.
Método in vitro para produção de grandes quantidades de DNA específico ou fragmentos de RNA de comprimento definido de pequenas quantidades de oligonucleotídeos curtos de sequências flanqueantes (iniciadores ou "primers"). O passo essencial inclui desnaturação térmica de moléculas alvo da dupla fita, reassociação dos primers a suas sequências complementares e extensão do iniciador reassociado pela síntese enzimática com DNA polimerase. A reação é eficiente, específica e extremamente sensível. A utilização da reação inclui diagnóstico de doenças, detecção de patógenos difíceis de se isolar, análise de mutações, teste genético, sequenciamento de DNA e análise das relações evolutivas.
Componentes estruturais de proteínas comumente observados, formados por combinações simples de estruturas secundárias adjacentes. Uma estrutura comumente observada pode ser composta por uma SEQUÊNCIA CONSERVADA que pode ser representada por uma SEQUÊNCIA CONSENSO.
Localização dos átomos, grupos ou íons, em relação um ao outro, em uma molécula, bem como o número, tipo e localização das ligações covalentes.
Reagente carbodi-imídico usado para obter ligação cruzada.
RNA transportador que é específico para carrear ácido aspártico aos sítios dos ribossomos em preparação para a síntese proteica.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
Grupo de desoxirribonucleotídeos (até 12) nos quais os resíduos de fosfato de cada desoxirribonucleotídeo agem como pontes na formação de ligações diéster entre as moléculas de desoxirribose.
Precursores de proteínas, também conhecidos como polipeptídeos ou protomeros, referem-se a cadeias pequenas e incompletas de aminoácidos que eventualmente se dobram e se combinam para formar proteínas maduras completamente funcionais.
Técnica de separação na qual a fase estacionária consiste de resinas de troca iônica. As resinas contém pequenos íons livres que facilmente trocam de lugar com outros íons pequenos de igual carga, presentes na solução que banha a resina.
Polímero desoxirribonucleotídeo que é material genético primário de todas as células. Organismos eucariotos e procariotos normalmente contém DNA num estado de dupla fita, ainda que diversos processos biológicos importantes envolvam transitoriamente regiões de fita simples. O DNA, cuja espinha dorsal é constituída de fosfatos poliaçucarados possuindo projeções de purinas (adenina ou guanina) e pirimidinas (timina e citosina), forma uma dupla hélice que é mantida por pontes de hidrogênio entre as purinas e as pirimidinas (adenina com timina e guanina com citosina).
Correspondência sequencial de nucleotídeos em uma molécula de ácido nucleico com os de outras moléculas de ácido nucleico. A homologia de sequência é uma indicação da relação genética de organismos diferentes e a função gênica.
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Identificação bioquímica das alterações mutacionais em uma sequência de nucleotídeos.
Aminoácido não essencial abundantemente presente em todo o corpo e envolvido em muitos processos metabólicos. É sintetizada a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO e AMÔNIA. É o principal sistema carreador de NITROGÊNIO no corpo e é uma importante fonte de energia para muitas células.
Rodopsinas encontradas na MEMBRANA PURPÚREA das archaea halofílicas, como o HALOBACTERIUM HALONIUM. As bacteriorodopsinas atuam como transdutores de energia, convertendo a energia luminosa em energia eletroquímica via BOMBAS DE PRÓTONS.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Enzima que catalisa a conversão de ácido aspártico a amônia e ácido fumárico em plantas e alguns micro-organismos. EC 4.3.1.1.
Hexosaminas referem-se a um grupo de monossacarídeos derivados da hexose, caracterizados pela presença de um grupo amina substituindo o grupo hidroxila na posição 2 do carbono anomérico.
Enzima que catalisa a formação de beta-aspartil fosfato, a partir de ácido aspártico e ATP. A treonina serve como regulador alostérico desta enzima, para controlar a via biossintética do ácido aspártico a treonina. EC 2.7.2.4.
Gênero de BACILLACEAE que são células bastonetes formadoras de esporos. A maioria das espécies são formas saprofíticas do solo, sendo apenas poucas espécies patogênicas.
Método analítico usado para determinar a identidade de um composto químico com base em sua massa, empregando analisadores/espectrômetros de massa.
Hexoses are simple monosaccharides with a chemical formula of C6H12O6, including glucose, fructose, and galactose, which play significant roles in biochemical processes such as energy production and metabolism.
Processos químicos, atividades enzimáticas e vias dos seres vivos e conceitos temporais, dimensionais, qualitativos e quantitativos relacionados.
Brometo de cianogênio (CNBr). Composto utilizado em biologia molecular para digerir algumas proteínas e como reagente de acoplamento de ligações internucleotídicas de fosforoamidato e pirofosfato em dúplices de DNA.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Uso de endonucleases de restrição para analisar e gerar um mapa físico de genomas, genes ou outros segmentos de DNA.
Átomos de carbono que possuem o mesmo número atômico que o elemento carbono, porém diferem quanto ao peso atômico. C-13 é um isótopo de carbono estável.
Compostos conjugados proteína-carboidrato que incluem mucinas, mucoides e glicoproteínas amiloides.
Aminoácido essencial necessário para o crescimento normal de crianças e para o equilíbrio de NITROGÊNIO em adultos. É o precursor de ALCALOIDES DE INDOL nas plantas. É o precursor da SEROTONINA (portanto é utilizado como antidepressivo e sonífero). Pode ser precursor da NIACINA, embora de modo não eficaz, em mamíferos.
Ésteres são compostos orgânicos resultantes da reação entre um ácido carboxílico e um álcool, com eliminação de uma molécula de água.
Aminoácido não essencial. Em animais, é sintetizada a partir da FENILALANINA. Também é o precursor da EPINEFRINA, HORMÔNIOS TIREÓIDEOS e melanina.
Serina endopeptidase secretada pelo pâncreas como seu zimogênio, QUIMOTRIPSINOGÊNIO e transportada no suco pancreático para o duodeno, onde é ativada pela TRIPSINA. Cliva seletivamente aminoácidos aromáticos no sítio carboxílico.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Enzima básica que está presente na saliva, lágrimas, clara de ovo e muitos fluidos animais. Funciona como agente antibacteriano. A enzima catalisa a hidrólise de ligações 1,4-beta entre os resíduos de ácido N-acetilmurâmico e a N-acetil-D-glucosamina na peptidoglicana, e entre resíduos de N-acetil-D-glucosamina na quitodextrina. EC 3.2.1.17.
Gênero de fungos zigomicetos da família Mucoraceae, ordem Mucorales. É primariamente saprofítica, embora possa causar MUCORMICOSE no homem a partir de esporos germinando nos pulmões.
Proteínas encontradas em plantas (flores, ervas, arbustos, árvores, etc.). O conceito não inclui proteínas encontradas em vegetais para os quais PROTEÍNAS DE VERDURAS estão disponíveis.
Subfamília (família MURIDAE) que compreende os hamsters. Quatro gêneros mais comuns são: Cricetus, CRICETULUS, MESOCRICETUS e PHODOPUS.
Análise de PEPTÍDEOS gerados pela digestão ou fragmentação de uma proteína ou mistura de PROTEÍNAS, por ELETROFORESE, CROMATOGRAFIA ou ESPECTROMETRIA DE MASSAS. Os resultados das impressões digitais de peptídeos são analisados para vários propósitos, entre eles a identificação das proteínas em uma amostra, POLIMORFISMO GENÉTICO, padrões de expressão gênica e padrões de diagnósticos de doenças.
Propriedade de objetos que determina a direção do fluxo de calor quando eles são posicionados em contato térmico direto. A temperatura é a energia dos movimentos microscópicos (translacionais e de vibração) das partículas dos átomos.
Proteínas transmembranas que formam as subunidades alfa dos antígenos HLA-DQ.
Gênero de HALOBACTERIACEAE cujo crescimento requer alta concentração de sal. A fissão binária ocorre por constrição.
Aminoácido essencial de cadeia ramificada que possui atividade estimulante. Promove o crescimento de músculos e reparo de tecidos. É uma precursora da via biossintética da penicilina.
Partículas elementares estáveis que possuem a menor carga positiva conhecida, sendo encontradas no núcleo de todos os elementos. A massa de um próton é menor que a do nêutron. Um próton é o núcleo do átomo de hidrogênio leve, i. é, do íon de hidrogênio.
Aminoácido aromático essencial, precursor da MELANINA, DOPAMINA, noradrenalina (NOREPINEFRINA) e TIROXINA.
Processo pelo qual duas moléculas da mesma composição química formam um produto de condensação ou polímero.
Grupo de proteinases ou endopeptidases lisossomais encontradas nos extratos aquosos de uma vários tecidos animais. O pH ótimo de funcionamento é na faixa ácida. As catepsinas ocorrem como subtipos variados de enzimas que incluem SERINA PROTEASES, ASPÁRTICO PROTEINASES e CISTEÍNA PROTEASES.
Enzima proteolítica obtida de Streptomyces griseus.
Registro da descendência ou ancestralidade, particularmente de uma característica ou traço especial que identifica cada membro da família, suas relações e seu estado em relação a este traço ou característica.
Processo de vários estágios que inclui clonagem, mapeamento físico, subclonagem, determinação da SEQUÊNCIA DE DNA e análise de informação.
Espécie de CERCOPITHECUS composta por três subespécies (C. tantalus, C. pygerythrus e C. sabeus) encontrada em florestas e savanas da África. O macaco-tota-verde (C. pygerythrus) é o hospedeiro natural do Vírus da Imunodeficiência em Símios e é usado em pesquisas sobre AIDS.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Família de compostos contendo um grupo oxo como a estrutura geral de ácido 1,5-pentanodioico.
Aminoácido essencial de cadeia ramificada, importante para a formação da hemoglobina.
Estudo da composição, estruturas químicas e reações químicas de seres vivos.
Proteínas produzidas de GENES que possuem MUTAÇÕES adquiridas.
Presença de calor ou de uma temperatura notadamente maior do que a normal.
Restrição de um comportamento característico, estrutura anatômica ou sistema físico, como resposta imunológica, resposta metabólica ou gene ou variante gênico dos membros de uma espécie. Refere-se às propriedades que diferenciam uma espécie de outra, mas também se usa para níveis filogenéticos superiores ou inferiores ao nível de espécie.
Eletroforese na qual um gradiente de pH é estabelecido em um meio de gel e proteínas migram até alcançarem um local (ou foco) no qual o pH é igual ao seu ponto isoelétrico.
Representações teóricas que simulam o comportamento ou a atividade de processos ou fenômenos químicos; compreende o uso de equações matemáticas, computadores e outros equipamentos eletrônicos.
Interação de dois ou mais substratos ou ligantes com o mesmo sítio de ligação. O deslocamento de um pelo outro é usado em medidas de afinidade seletivas e quantitativas.
Rompimento das ligações não covalentes e/ou dissulfídicas responsáveis pela manutenção da forma tridimensional e da atividade da proteína nativa.
Método espectroscópico de medição do momento magnético de partículas elementares, como núcleos atômicos, prótons ou elétrons. É empregada em aplicações clínicas, como Tomografia por RMN (IMAGEM POR RESSONÂNCIA MAGNÉTICA).
Hemoglobinas caracterizadas por alterações estruturais na molécula. A alteração pode ser tanto a ausência, adição como substituição de um ou mais aminoácidos na parte globina da molécula em determinadas posições nas cadeias polipeptídicas.
Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.
Acúmulo de uma carga elétrica em um objeto.
Classe de enzimas que transfere grupos fosfatos substituídos. EC 2.7.8.
Enzimas que catalisam a quebra de uma ligação carbono-oxigênio, levando a formação de produtos insaturados pela via de eliminação de água.
Gênero de fungos zigomicetos da família Mucoraceae, ordem MUCORALES, que são saprófitas comuns e parasitas facultativos de frutos maduros e vegetais. Pode causar micose cerebral em casos de diabetes, e infecção cutânea em diversos pacientes queimados.
Derivados do ÁCIDO BUTÍRICO que contêm um ou mais grupos amina ligados à estrutura alifática. Está incluída sob este descritor uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura de aminobutirato.
Caseína quinase ubíqua composta por duas sub-unidades catalíticas distintas e uma sub-unidade dimérica regulatória. Demonstrou-se que a caseína quinase II fosforila vários substratos, dos quais muitos são proteínas envolvidas na regulação da expressão gênica.
L-Aminoácido essencial que contém enxofre, importante para muitas funções corporais.
Qualquer animal da família Suidae, compreendendo mamíferos onívoros, robustos, de pernas curtas, pele espessa (geralmente coberta com cerdas grossas), focinho longo e móvel, e cauda pequena. Compreendem os gêneros Babyrousa, Phacochoerus (javalis africanos) e o Sus, que abrange o porco doméstico (ver SUS SCROFA)
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
Sequência teórica representada por nucleotídeo ou aminoácido, na qual cada nucleotídeo ou aminoácido é o único que ocorre com mais frequência nesse sítio nas diferentes sequências que ocorrem na natureza. A frase também se refere a uma sequência real que se aproxima ao consenso teórico. Um grupo conhecido como SEQUÊNCIA CONSERVADA é representado por uma sequência consenso. Estruturas supersecundárias de proteínas comumente observadas (MOTIVOS DE AMINOÁCIDOS) são frequentemente formadas por sequências conservadas.
Elemento metálico com número atômico 30 e peso atômico 65,38. Este elemento é necessário na dieta, formando uma porção essencial de muitas enzimas e exercendo um importante papel na síntese de proteína e divisão celular. A deficiência de zinco está associada com ANEMIA, estatura baixa, HIPOGONADISMO, prejudica a CICATRIZAÇÃO DE FERIDAS e geofagia. É conhecido pelo símbolo Zn.
Formas variantes do mesmo gene, ocupando o mesmo locus em CROMOSSOMOS homólogos e governando as variantes na produção do mesmo produto gênico.
Aminoácido não natural utilizado experimentalmente para o estudo da estrutura e função da proteína. É estruturalmente semelhante à METIONINA, entretanto sem o ENXÔFRE.
Proteínas encontradas em quaisquer espécies de fungos.
Derivados do ÁCIDO SUCCÍNICO. Está incluída sob este descritor uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm uma estrutura alifática terminada em uma carboxila 1,4.
Processo de múltiplos estágios que inclui a determinação de uma sequência (proteína, carboidrato, etc.), sua fragmentação e análise, e a interpretação da informação resultante da sequência.
Moléculas que se ligam a outras moléculas. O termo é usado especialmente para designar uma pequena molécula que se liga especificamente a uma molécula maior, e.g., um antígeno que se liga a um anticorpo, um hormônio ou neurotransmissor que se liga a um receptor, ou um substrato ou efetor alostérico que se liga a uma enzima. Ligantes são também moléculas que doam ou aceitam um par de elétrons, formando uma ligação covalente coordenada com o átomo metálico central de um complexo de coordenação. (Dorland, 28a ed)
Aparência externa do indivíduo. É o produto das interações entre genes e entre o GENÓTIPO e o meio ambiente.
Gênero de leveduras ascomicetas da família Metschnikowiaceae, ordem SACCHAROMYCETALES. Sua atividade anti-fúngica é usada para inibir a decomposição de frutas após a colheita.
Glucosamine is a natural compound found in the body, often used as a dietary supplement for treating osteoarthritis by helping to repair and regenerate cartilage tissue.
Elemento com o símbolo atômico N, número atômico 7 e peso atômico [14.00643; 14.00728]. O nitrogênio existe na forma de um gás biatômico e compõe aproximadamente 78 por cento do volume da atmosfera terrestre. É um constituinte das proteínas e dos ácidos nucleicos, sendo encontrado em todas as células.
Oligoelemento com símbolo atômico Mn, número atômico 25 e peso atômico 54,94. Está concentrado na mitocôndria celular, principalmente na hipófise, fígado, pâncreas, rim e ossos. Influencia a síntese de mucopolissacarídeos, estimula a síntese de colesterol e ácidos graxos no fígado, além de ser um cofator de muitas enzimas, incluindo as enzimas arginase e fosfatase alcalina hepáticas.(Tradução livre do original: AMA Drug Evaluations Annual 1992, p2035)
Grupo dos antígenos HLA D-relacionados que diferem dos antígenos DR quanto ao locus gênico e, portanto, na forma de herança. Estes antígenos são glicoproteínas polimórficas constituídas de cadeias alfa e beta e são encontradas em células linfoides e outras células, frequentemente associados com certas doenças.
Qualquer preparação líquida ou sólida preparada especificamente para o crescimento, armazenamento ou transporte de micro-organismos ou outros tipos de células. A variedade de meios existentes (como os meios diferenciados, seletivos, para teste, e os definidos) permite o cultivo de micro-organismos e tipos celulares específicos. Os meios sólidos são constituídos de meios líquidos que foram solidificados com um agente como AGAR ou GELATINA.
Espécie Oryctolagus cuniculus (família Leporidae, ordem LAGOMORPHA) nascem nas tocas, sem pelos e com os olhos e orelhas fechados. Em contraste com as LEBRES, os coelhos têm 22 pares de cromossomos.
Proteínas que contêm carboidratos ligados covalentemente a cadeias polipeptídicas. A molécula de proteína é o grupo predominante, sendo que o carboidrato representa apenas uma pequena porcentagem do peso total.
Enzimas da classe das isomerases que catalisam a transferência de acil-, fosfo-, amino- ou outros grupos de uma posição para outra dentro de uma molécula. EC 5.4.
LINHAGEM CELULAR derivada do ovário do hamster Chinês, Cricetulus griseus (CRICETULUS). Esta espécie é a favorita para estudos citogenéticos por causa de seu pequeno número de cromossomos. Esta linhagem celular tem fornecido modelos para o estudo de alterações genéticas em células cultivadas de mamíferos.
Fenômeno físico que descreve a estrutura e as propriedades de átomos e moléculas, e seus processos de reação e interação.
O pH, em soluções de proteínas e compostos relacionados, em que a quantidade de íons dipolares [igual quantidade de cargas positivas e negativas por molécula] está no máximo.
Técnica de espectrometria de massa usada para análise de compostos não voláteis tais como proteínas e macromoléculas. A técnica envolve preparação de gotas eletricamente carregadas das moléculas em análise dissolvidas em solvente. As gotas eletricamente carregadas entram em uma câmara de vácuo onde o solvente é evaporado. A evaporação de solvente reduz o tamanho da gota, através disso aumentando a repulsão coulombiana dentro da gota. Como as gotas carregadas se tornam menores, a carga excessiva dentro delas lhes faz desintegrar e liberar moléculas em teste. As moléculas volatilizadas são então analisados por espectrometria de massa.
Enzima proteolítica obtida de Carica papaya. O nome também é usado para uma mistura de papaína purificada e QUIMOPAPAÍNA usada como agente enzimático tópico na desbridação. EC 3.4.22.2.
Estudo dos processos e FENÔMENOS QUÍMICOS em termos dos processos e FENÔMENOS FÍSICOS subjacentes.
Átomo ou grupo de átomos que têm uma carga elétrica positiva ou negativa devido a ganho (carga negativa) ou perda (carga positiva) de um ou mais elétrons. Átomos com carga positiva são conhecidos como CÁTIONS e, aqueles com carga negativa são ÂNIONS.
Manifestação fenotípica de um gene (ou genes) pelos processos de TRANSCRIÇÃO GENÉTICA e TRADUÇÃO GENÉTICA.
Proteínas obtidas de ESCHERICHIA COLI.
Gênero de mariposas corujas da família Noctuidae. Estes insetos são utilizados em estudos de biologia molecular durante todas as fases de seu ciclo de vida.
Adição química ou bioquímica de carboidratos ou grupos glicosídicos a outras substâncias químicas, especialmente peptídeos ou proteínas. [As enzimas] que catalisam esta reação bioquímica são as glicosil transferases.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Pequenas moléculas de RNA com 73-80 nucleotídeos que atuam durante a TRADUÇÃO GENÉTICA para alinhar os AMINOÁCIDOS nos RIBOSSOMOS em uma sequência determinada pelo RNA MENSAGEIRO. Há cerca de 30 RNAs de transferência diferentes. Cada um reconhece um grupo específico de CÓDON no RNAm através de seu ANTICÓDON e como RNA transportadores de aminoacil (RNA DE TRANSFERÊNCIA DE AMINOACIL), cada um transporta um aminoácido específico para o ribossomo para adicionar às cadeias peptídicas que estão se formando.
Aminoácido essencial de cadeia alifática ramificada encontrado em muitas proteínas. É um isômero da LEUCINA. É importante na síntese de hemoglobina, regulação de açúcar no sangue e níveis de energia.

O Ácido Aspártico é um ácido alpha-amino encontrado em proteínas. É uma das 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente e é codificado pelos três codões GAU e GAC na tabela de codificação genética. O Ácido Aspártico tem um grupo carboxílico (-COOH) e um grupo amino (-NH2) em sua estrutura química, o que o classifica como um ácido aminado.

Ele desempenha várias funções importantes no organismo humano, incluindo a regulação do equilíbrio de minerais, a produção de energia e a síntese de outros aminoácidos. O Ácido Aspártico também atua como neurotransmissor no cérebro, desempenhando um papel importante na transmissão de sinais nervosos.

Em condições patológicas, níveis anormalmente altos ou baixos de Ácido Aspártico podem estar associados a várias doenças, como doenças hepáticas, neurológicas e cardiovasculares. No entanto, é importante notar que a maioria das pesquisas sobre o papel do Ácido Aspártico em doenças humanas ainda está em estágios iniciais e é necessário mais estudo para confirmar suas possíveis implicações clínicas.

Ácido aspártico proteases é uma classe importante de enzimas que desempenham um papel fundamental no processamento e degradação de proteínas em células vivas. Essas enzimas catalisam a clivagem (quebra) de ligações peptídicas, especialmente aquelas com sequências específicas de aminoácidos, utilizando água para realizar essa reação.

A característica distintiva das ácido aspártico proteases é a presença de dois resíduos de ácido aspártico no centro ativo da enzima, que trabalham em conjunto para catalisar a reação de hidrólise. Essas enzimas são encontradas em uma variedade de organismos, desde bactérias e vírus até humanos e outros animais.

Em humanos, as ácido aspártico proteases desempenham um papel importante em diversos processos fisiológicos, como a digestão de proteínas no estômago (por exemplo, a enzima pepsina), a maturação de hormônios peptídicos e neuropeptídeos, e ainda na ativação de enzimas relacionadas à coagulação sanguínea. Além disso, algumas dessas proteases estão envolvidas em processos patológicos, como a doença de Alzheimer e a infecção pelo HIV.

Em resumo, as ácido aspártico proteases são enzimas que clivam ligações peptídicas em proteínas, desempenhando um papel importante em diversos processos fisiológicos e patológicos.

Ácido aspártico endopeptidases, também conhecidas como aspartil proteases ou ácido aspártico proteases, são uma classe específica de enzimas digestivas que realizam a clivagem (quebra) de proteínas em péptidos mais curtos e aminoácidos individuais. Essas enzimas são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, ativação de hormônios e outras proteínas inativas, e ainda a apoptose (morte celular programada).

A característica distintiva das ácido aspártico endopeptidases é o seu sítio ativo, que contém dois resíduos de ácidos aspárticos. Esses resíduos são responsáveis por catalisar a reação de hidrólise dos laços peptídicos das proteínas, através da formação de um intermediário covalente altamente reativo.

Existem diversas ácido aspártico endopeptidases presentes no corpo humano e em outros organismos vivos. Algumas das mais conhecidas incluem a tripsina, quimotripsina, pepsina, e renina, que são secretadas pelos órgãos digestivos e atuam na degradação dos alimentos. Outras ácido aspártico endopeptidases, como a cathepsina D e a HIV-1 protease, desempenham funções importantes em processos celulares e patológicos, como a regulação do sistema imune e a replicação do vírus HIV.

Devido à sua importância biológica e à sua estrutura única, as ácido aspártico endopeptidases têm sido alvo de pesquisas intensivas no campo da biologia molecular e da farmacologia. Muitos inibidores dessas enzimas foram desenvolvidos e testados como potenciais drogas terapêuticas para o tratamento de diversas doenças, incluindo câncer, HIV/AIDS, e doenças neurodegenerativas.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Aminoácidos são compostos orgânicos que desempenham um papel fundamental na biologia como os blocos de construção das proteínas. Existem 20 aminoácidos padrão que são usados para sintetizar proteínas em todos os organismos vivos. Eles são chamados de "padrão" porque cada um deles é codificado por um conjunto específico de três nucleotídeos, chamados de códons, no ARN mensageiro (ARNm).

Os aminoácidos padrão podem ser classificados em dois grupos principais: aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais não podem ser sintetizados pelo corpo humano e devem ser obtidos através da dieta, enquanto os aminoácidos não essenciais podem ser sintetizados a partir de outras moléculas no corpo.

Cada aminoácido é composto por um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH) unidos a um carbono central, chamado de carbono alpha. Além disso, cada aminoácido tem uma cadeia lateral única, também chamada de radical ou side chain, que pode ser polar ou não polar, neutra ou carregada eletricamente. A natureza da cadeia lateral determina as propriedades químicas e a função biológica de cada aminoácido.

Além dos 20 aminoácidos padrão, existem outros aminoácidos não proteicos que desempenham papéis importantes em processos biológicos, como a neurotransmissão e a síntese de pigmentos.

A "Mutagênese Sítio-Dirigida" é um termo utilizado em biologia molecular para descrever um processo específico de introdução intencional de mutações em um gene ou segmento específico do DNA. A técnica envolve a utilização de enzimas conhecidas como "mutagenases sítio-dirigidas" ou "endonucleases de restrição com alta especificidade", que são capazes de reconhecer e cortar sequências de DNA específicas, criando assim uma quebra no DNA.

Após a quebra do DNA, as células utilizam mecanismos naturais de reparo para preencher o espaço vazio na cadeia de DNA, geralmente através de um processo chamado "recombinação homóloga". No entanto, se as condições forem controladas adequadamente, é possível que a célula insira uma base errada no local de reparo, o que resultará em uma mutação específica no gene ou segmento desejado.

Esta técnica é amplamente utilizada em pesquisas científicas para estudar a função e a estrutura dos genes, bem como para desenvolver modelos animais de doenças humanas com o objetivo de melhorar o entendimento da patogênese e avaliar novas terapias. Além disso, a mutagênese sítio-dirigida também tem aplicação em engenharia genética para a produção de organismos geneticamente modificados com propriedades desejadas, como a produção de insulina humana em bactérias ou a criação de plantas resistentes a pragas.

A asparagina é um tipo de aminoácido, que são os blocos de construção das proteínas. Ele tem uma função importante em diversos processos metabólicos no corpo. A estrutura química da asparagina inclui um grupo amino primário (-NH2), um grupo carboxilo (-COOH) e uma side chain neutra, composta por um grupo funcional amida.

A asparagina é classificada como um aminoácido não essencial, o que significa que o corpo pode produzi-lo a partir de outros precursores, mesmo que a dieta também possa fornecer fontes dessa substância. Alguns alimentos ricos em asparagina incluem frutas do mar, carne, aves, ovos e laticínios.

Em certas situações clínicas, como no tratamento de certos tipos de câncer, a asparaginase é frequentemente usada como um medicamento para reduzir os níveis de asparagina no corpo, o que pode ajudar a inibir o crescimento das células cancerosas. No entanto, esse tratamento também pode ter efeitos colaterais significativos e deve ser administrado com cuidado e sob a supervisão de um profissional de saúde qualificado.

As pepstatinas são um tipo específico de inibidores de proteases, que são moléculas capazes de se ligar e bloquear a atividade de certas enzimas chamadas proteases. Essas proteases desempenham um papel crucial no organismo ao quebrar outras proteínas em pedaços menores, um processo essencial para a regulação de diversas funções celulares, como a digestão e a resposta imune.

As pepstatinas são particularmente úteis no campo da pesquisa científica, pois elas inibem especificamente as proteases que contêm um resíduo de aminoácido ácido chamado ácido aspártico em seu sítio ativo. Isso as torna muito úteis para estudar os processos biológicos em que essas proteases estão envolvidas, uma vez que a inibição dessas enzimas permite aos cientistas analisar as consequências da ausência de sua atividade.

Além disso, as pepstatinas também têm potencial como fármacos, especialmente no tratamento de doenças associadas a uma atividade excessiva ou desregulada das proteases ácido aspárticas. No entanto, seu uso clínico ainda é limitado devido às suas propriedades farmacológicas, como a baixa biodisponibilidade e a rápida excreção, o que dificulta a administração efetiva desses compostos no organismo.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

A substituição de aminoácidos em um contexto médico refere-se a uma condição genética ou a um efeito de um medicamento ou terapia que resulta em alterações na sequência normal de aminoácidos em proteínas. Isso pode ocorrer devido a mutações no DNA que codifica as proteínas, levando a uma substituição de um aminoácido por outro durante a tradução do RNA mensageiro. Também pode ser resultado do uso de medicamentos ou terapias que visam substituir certos aminoácidos essenciais que o corpo não consegue produzir sozinho, como no caso da fenilcetonúria (PKU), uma doença genética em que a enzima que descompõe o aminoácido fenilalanina está ausente ou não funciona adequadamente. Neste caso, os pacientes devem seguir uma dieta restrita em fenilalanina e receber suplementos de outros aminoácidos essenciais para prevenir danos ao cérebro e às funções cognitivas.

O Ácido Isoaspártico é uma forma modificada naturalmente da aspartato em proteínas e péptidos. É formado a partir da isomerização do ácido aspártico, um aminoácido comum, durante o envelhecimento ou processamento térmico de proteínas. A formação de ácido isoaspártico pode levar à agregação e precipitação das proteínas, o que pode ser prejudicial em certos contextos, como no caso de doenças neurodegenerativas. No entanto, também é possível utilizar esta reação para sequenciar péptidos e analisar a estrutura de proteínas.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

A Catepsina E é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode decompor outras proteínas em peptídeos mais pequenos ou aminoácidos individuais. Ela pertence à classe de enzimas das catepsinas, que são proteases encontradas no corpo e estão ativas em condições de pH ligeiramente ácido, como ocorre no interior dos lisossomas.

A Catepsina E é particularmente interessante porque ela desempenha um papel importante na regulação do sistema imune. Ela está envolvida na processamento e apresentação de antígenos, que são moléculas estranhas capazes de desencadear uma resposta imune. A Catepsina E ajuda a clivar esses antígenos em peptídeos menores, que podem ser apresentados às células T do sistema imune por moléculas chamadas MHC de classe II.

Além disso, a Catepsina E também pode desempenhar um papel na patogênese de algumas doenças, como o câncer e as doenças inflamatórias intestinais. Por exemplo, estudos têm sugerido que níveis elevados de Catepsina E podem estar associados a um risco aumentado de desenvolver câncer colorretal ou de pior prognóstico em pacientes com câncer de mama. No entanto, é importante notar que essas associações ainda precisam ser melhor compreendidas e validadas por estudos adicionais.

Glutamatos referem-se a sais ou ésteres do ácido glutâmico, um aminoácido não essencial. O íon glutamato, que é a forma ionizada do ácido glutâmico em pH fisiológico, desempenha um papel importante como neurotransmissor excitatório no sistema nervoso central dos mamíferos. É um dos aminoácidos mais abundantes nos tecidos animais e é encontrado em grande quantidade no cérebro, onde atua como principal neurotransmissor excitatório.

Além disso, o glutamato também é usado como aditivo alimentar e saborizante devido ao seu sabor umami, que é uma das cinco classificações gustativas primárias, juntamente com o salgado, doce, azedo e amargo. O glutamato monossódico (MSG) é a forma de sal mais comumente usada como aditivo alimentar e tem sido objeto de controvérsia em relação à sua segurança e possíveis efeitos adversos na saúde. No entanto, a maioria das autoridades regulatórias de saúde em todo o mundo considera o MSG como seguro para consumo em níveis normais de uso.

Pepsin A é uma enzima proteolítica (que quebra proteínas em peptídeos menores) encontrada no suco gástrico humano. É responsável por iniciar a digestão das proteínas na parte superior do trato gastrointestinal. A ativação da pepsinogênia (seu precursor inativo) para formar Pepsina A ocorre em condições de baixo pH, geralmente abaixo de 2,0, que são encontradas no estômago após a ingestão de alimentos.

Apesar do nome similar, é importante notar que a Pepsina A não está relacionada à enzima Pepsinasa (tripsina) encontrada em alguns sucos de frutas e verduras, como abacaxi e pepino.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

A Relação Estrutura-Atividade (REA) é um conceito fundamental na farmacologia e ciências biomoleculares, que refere-se à relação quantitativa entre as características estruturais de uma molécula e sua atividade biológica. Em outras palavras, a REA descreve como as propriedades químicas e geométricas específicas de um composto influenciam sua interação com alvos moleculares, tais como proteínas ou ácidos nucléicos, resultando em uma resposta biológica desejada.

A compreensão da REA é crucial para o design racional de drogas, pois permite aos cientistas identificar e otimizar as partes da molécula que são responsáveis pela sua atividade biológica, enquanto minimizam os efeitos colaterais indesejados. Através do estudo sistemático de diferentes estruturas químicas e suas respectivas atividades biológicas, é possível estabelecer padrões e modelos que guiam o desenvolvimento de novos fármacos e tratamentos terapêuticos.

Em resumo, a Relação Estrutura-Atividade é um princípio fundamental na pesquisa farmacológica e biomolecular que liga as propriedades estruturais de uma molécula à sua atividade biológica, fornecendo insights valiosos para o design racional de drogas e a compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a diversas funções celulares.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Histidina é um tipo específico de aminoácido essencial, o que significa que o corpo humano não é capaz de sintetizá-lo e precisa obter através da dieta. É um dos 20 aminoácidos que servem como blocos de construção para as proteínas.

A histidina tem uma estrutura química única, pois contém um grupo lateral imidazólico, o que a torna importante em diversas funções biológicas. Ela age como um buffer, ajudando a manter o pH corporal equilibrado, e também está envolvida no transporte de oxigênio e na produção de hemoglobina.

Além disso, a histidina é um precursor da histamina, uma substância química do corpo que desempenha um papel importante nas reações alérgicas e inflamatórias. A conversão de histidina em histamina é catalisada pela enzima histidina descarboxilase.

Em resumo, a histidina é um aminoácido essencial que desempenha funções vitais no organismo humano, como o equilíbrio do pH, o transporte de oxigênio e a produção de hemoglobina, além de estar relacionada à resposta inflamatória e alérgica.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

Sérine é um aminoácido não essencial, o que significa que o corpo pode produzi-lo naturalmente a partir de outros aminoácidos e substratos. É um dos 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente nas proteínas e desempenha um papel importante em uma variedade de processos biológicos no corpo humano.

A sérine é sintetizada a partir do aminoácido glicina, com a ajuda da enzima sérica sérine hidroximetiltransferase. É um aminoácido polar e neutro, o que significa que possui uma cadeia lateral com grupos polares e não carregada eletricamente.

Além de sua função como componente das proteínas, a sérina também atua como precursor para a síntese de outros aminoácidos e moléculas biologicamente importantes, incluindo a glicina, a cisteína e a purina. Também é um importante substrato no metabolismo da lipídio e do folato.

Em condições especiais, como durante o crescimento rápido, a gravidez ou em situações de estresse metabólico, a sérine pode ser considerada um aminoácido essencial, o que significa que é necessário obter da dieta. Alimentos ricos em sérina incluem carne, peixe, ovos, laticínios e certas nozes e sementes.

Glicina é o menor dos aminoácidos não essenciais, com um grupo funcional de amina na sua extremidade e um grupo carboxílico no outro. Sua fórmula química é NH2-CH2-COOH. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que servem como blocos de construção para as proteínas.

A glicina desempenha um papel importante em diversas funções no corpo humano, incluindo a síntese de proteínas e colágeno, o neurotransmissor inhibitório mais simples do sistema nervoso central, e é envolvida na detoxificação de certos produtos químicos no fígado.

A glicina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, como carne, peixe, laticínios, ovos, soja e leguminosas. É também produzida naturalmente pelo corpo humano a partir do aminoácido serina.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

A alanina é um aminoácido alpha apolípico que desempenha um papel importante no metabolismo energético do corpo. É considerado um aminoácido glucogênico, o que significa que pode ser convertido em glicose e usado como fonte de energia. A alanina é um dos 20 aminoácidos que entram na composição das proteínas e pode ser sintetizada pelo próprio corpo a partir de outros aminoácidos, piruvato e nitrogênio.

Em termos médicos, os níveis anormais de alanina no sangue podem indicar doenças hepáticas ou outras condições patológicas. Por exemplo, altos níveis de alanina transaminase (ALT), um enzima presente em altas concentrações no fígado e nos músculos, podem ser um sinal de dano hepático ou doença hepática. Da mesma forma, baixos níveis de alanina podem estar relacionados a deficiências nutricionais ou outras condições de saúde subjacentes.

Em resumo, a alanina é um aminoácido importante para o metabolismo energético e sua medição pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças hepáticas e outras condições de saúde.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

Uma mutação puntual, em genética, refere-se a um tipo específico de mutação que ocorre quando há uma alteração em apenas um único nucleotídeo (base) no DNA. Essa mudança pode resultar em diferentes efeitos dependendo da localização e do tipo de substituição sofrida pelo nucleotídeo.

Existem três tipos principais de mutações puntuais:

1. Transição: Substituição de uma base pirimidínica (timina ou citosina) por outra, ou de uma base purínica (adenina ou guanina) por outra.
2. Transversão: Substituição de uma base pirimidínica por uma base purínica, ou vice-versa.
3. Mutação sem sentido ("nonsense"): Ocorre quando um codão (sequência de três nucleotídeos) que codifica um aminoácido é alterado para um codão de parada ("stop"), resultando em um corte prematuro da tradução do mRNA e, consequentemente, na produção de uma proteína truncada ou não funcional.

As mutações puntuais podem ter diferentes efeitos sobre a função e estrutura das proteínas, dependendo da localização da alteração no gene e do tipo de aminoácido afetado. Algumas mutações pontuais podem não causar nenhum efeito significativo, enquanto outras podem levar a doenças genéticas graves ou alterações fenotípicas.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

A Aspartato-tRNA Ligase é uma enzima (EC 6.1.1.12) envolvida no processo de tradução dos mRNAs em proteínas nos organismos vivos. Sua função específica é a ligação do aminoácido aspartato à sua correspondente molécula de transferência de RNA (tRNA), mais precisamente ao tRNAAsp, formando um composto chamado aspartil-tRNA.

Este composto é essencial para a síntese proteica, pois o tRNAAsp carregado com aspartato será utilizado na tradução do mRNA, onde cada triplete de nucleotídeos (codão) especifica um aminoácido particular. Assim, a Aspartato-tRNA Ligase desempenha um papel fundamental no processo de codificação genética e na biossíntese das proteínas.

A enzima Aspartato-tRNA Ligase pertence à classe das ligases, também conhecidas como sintetases de aminoácido-tRNA, que catalisam a formação da ligação éster entre o grupo carboxilo do aminoácido e o grupo hidroxila em 2' ou 3' do tRNA. A reação geralmente requer energia adicional, geralmente fornecida por uma molécula de ATP, que é convertida em AMP e difosfato inorgânico (Ppi) durante o processo.

Catepsina D é uma protease lisossomal, o que significa que é uma enzima que descompõe outras proteínas, localizada principalmente no interior dos lisossomas. É produzida como um pré-proproteína e precisa ser processada para se tornar ativa. A sua função principal é desempenhar um papel na digestão de proteínas e também pode estar envolvida em outros processos celulares, tais como a apoptose (morte celular programada) e a resposta imune.

No entanto, quando há um excesso ou desregulação da atividade da catepsina D, pode estar associado a várias doenças, incluindo algumas formas de câncer, doenças neurodegenerativas e doenças cardiovasculares. Em particular, é notável por ser uma enzima que se acredita estar envolvida na produção da proteína beta-amilóide, um dos principais componentes das placas amiloides encontradas no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer.

Em resumo, a catepsina D é uma enzima importante para a digestão de proteínas e pode desempenhar um papel em vários processos celulares, mas o seu excesso ou desregulação pode estar associado a várias doenças.

As endopeptidases são um tipo específico de enzimas digestivas conhecidas como proteases ou peptidases, que estão envolvidas no processo de quebra de proteínas em peptídeos e aminoácidos mais curtos. A diferença entre as endopeptidases e outros tipos de peptidases é o local exato onde elas clivam as cadeias de proteínas. Enquanto as exopeptidases clivam os extremos das cadeias polipeptídicas, as endopeptidases cortam internamente, dividindo as cadeias em segmentos menores.

Existem quatro classes principais de endopeptidases, baseadas no mecanismo catalítico e nos resíduos de aminoácidos que participam da catálise: serina endopeptidases, cisteína endopeptidases, aspartato endopeptidases e metaloendopeptidases. Cada classe tem diferentes propriedades e preferências substratas, o que permite que elas desempenhem funções específicas no processamento e digestão de proteínas.

As endopeptidases são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, a renovação e manutenção da matriz extracelular, a apoptose (morte celular programada) e a ativação ou inativação de proteínas envolvidas em sinalizações celulares. No entanto, um desequilíbrio ou disfunção nessas enzimas pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como doenças neurodegenerativas, câncer e distúrbios gastrointestinais.

O ácido glutâmico é um aminoácido não essencial, o que significa que ele pode ser produzido pelo próprio corpo. É considerado o aminoácido mais abundante no cérebro e atua como neurotransmissor excitatório, desempenhando um papel importante na transmissão de sinais nervosos e na plasticidade sináptica.

Além disso, o ácido glutâmico é um intermediário metabólico importante no ciclo de Krebs (ciclo do ácido tricarboxílico) e também pode ser convertido em outros aminoácidos, glicina e glutamina. Além disso, ele desempenha um papel na síntese de energia, no metabolismo de proteínas e na manutenção do equilíbrio ácido-base.

Em termos médicos, alterações no nível ou função do ácido glutâmico podem estar associadas a várias condições neurológicas, como epilepsia, dano cerebral traumático, esclerose múltipla e doença de Alzheimer. Uma excessiva atividade do receptor de ácido glutâmico pode levar a excitotoxicidade, um processo que causa danos e morte celular em neurônios, o que é observado em diversas condições neurológicas.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

Em bioquímica e enzimologia, o domínio catalítico refere-se à região estrutural de uma enzima que contém os resíduos de aminoácidos responsáveis diretamente pela catálise da reação química. O domínio catalítico é geralmente composto por um conjunto de resíduos de aminoácidos altamente conservados evolutivamente, que juntos formam o sítio ativo da enzima. A maioria das enzimas possui um único domínio catalítico, mas algumas podem ter mais de um. O domínio catalítico é frequentemente localizado em uma depressão ou cavidade na superfície da proteína, o que permite que o substrato se ligue e reaja no interior do domínio catalítico.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

Treonina é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. Sua fórmula química é HO2CCH(NH2)CH(OH)CH(NH2)CO2H.

A treonina desempenha um papel importante em várias funções corporais, incluindo a síntese de proteínas e o metabolismo dos lípidos. Ela também é necessária para a produção de anticorpos e para manter o equilíbrio do sistema imunológico.

Alimentos ricos em treonina incluem carne, peixe, ovos, laticínios, nozes, sementes e legumes verdes. Em geral, as proteínas de origem animal contêm maior quantidade de treonina do que as proteínas de origem vegetal.

Em resumo, a treonina é um aminoácido essencial importante para a síntese de proteínas, o metabolismo dos lípidos e o sistema imunológico, e deve ser obtida através da dieta.

Inibidores de proteases são um tipo de medicamento utilizado no tratamento de diversas doenças, incluindo HIV (Vírus da Imunodeficiência Humana), HCV (Hepatite C Viral) e algumas condições associadas a enzimas overactivated. Eles funcionam através da inibição das proteases, enzimas que desempenham um papel crucial no processamento e maturação de proteínas virais e celulares.

No caso do HIV, os inibidores de proteases impedem a maturação dos vírus, o que leva à produção de partículas virais imaturas e não infecciosas. Já no tratamento da hepatite C, esses medicamentos interferem no processamento das proteínas do vírus, inibindo sua replicação e reduzindo a carga viral.

Existem diferentes classes de inibidores de proteases, cada uma delas projetada para inibir especificamente determinadas enzimas. Alguns exemplos incluem os inibidores da protease do HIV, como o saquinavir, ritonavir e atazanavir, e os inibidores da protease da HCV, como o telaprevir e boceprevir.

Embora esses medicamentos sejam eficazes no tratamento de várias doenças, eles também podem causar efeitos colaterais, como diarréia, náusea, erupções cutâneas e alterações nos níveis de gordura corporal. Portanto, é importante que os pacientes sejam acompanhados regularmente por um profissional de saúde durante o tratamento com inibidores de proteases.

Oligopeptídeos são pequenas cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas, geralmente contendo entre 2 a 10 aminoácidos. Eles diferem dos polipeptídeos e proteínas, que contêm longas cadeias de aminoácidos com mais de 10 unidades. Os oligopeptídeos podem ser formados naturalmente durante a digestão de proteínas no organismo ou sintetizados artificialmente para uso em diversas aplicações, como medicamentos e suplementos nutricionais. Alguns exemplos de oligopeptídeos incluem dipeptídeos (como aspartame), tripeptídeos (como glutationa) e tetrapeptídeos (como thyrotropina-releasing hormone).

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

A Aspartato-semialdeído desidrogenase (ASAD) é uma enzima que catalisa a reação da conversão do aspartato-semialdeído em oxaloacetato e glutamato no ciclo de Krebs. Essa enzima desempenha um papel importante na síntese de aminoácidos e também está envolvida no metabolismo da glicina, serina e treonina. A ASAD é encontrada em grande variedade de tecidos, incluindo fígado, rins, coração e músculos esqueléticos.

A deficiência dessa enzima pode resultar em várias condições clínicas, como acidose metabólica, hiperamonemia, cetoacidose e alterações no nível de neurotransmissores cerebrais. Além disso, a ASAD desempenha um papel importante na regulação do equilíbrio redox celular, uma vez que participa da redução do NAD+ em NADH durante o processo catalítico.

Carboidratos, também conhecidos como sacáros, são um tipo de macronutriente presente em diversos alimentos, especialmente aqueles de origem vegetal. Eles desempenham um papel fundamental na produção de energia no organismo, sendo geralmente a fonte de energia preferencial das células.

A definição médica de carboidratos é a seguinte: compostos orgânicos formados por carbono, hidrogênio e oxigênio, cuja relação entre o número de átomos de hidrogênio e oxigênio é sempre 2:1, ou seja, duas moléculas de hidrogênio para cada molécula de oxigênio. Esses compostos são geralmente classificados em monossacarídeos (açúcares simples), oligossacarídeos (açúcares complexos com baixo peso molecular) e polissacarídeos (açúcares complexos com alto peso molecular).

Monossacarídeos, como a glicose e a fructose, são os açúcares simples que o organismo pode absorver e utilizar diretamente para produzir energia. Oligossacarídeos, como a sacarose e a maltosa, são formados pela união de duas ou mais moléculas de monossacarídeos e também podem ser facilmente digeridos e absorvidos.

Polissacarídeos, como amido e celulose, são formados por centenas ou milhares de moléculas de monossacarídeos unidas em longas cadeias. Eles geralmente precisam ser quebrados down em moléculas menores antes de serem absorvidos e utilizados como fonte de energia. Alguns polissacarídeos, como a celulose, não podem ser digeridos pelo organismo humano e servem principalmente como fonte de fibra alimentar.

Em geral, os carboidratos são uma importante fonte de energia para o organismo humano. Eles são necessários para manter a saúde do cérebro, dos músculos e dos órgãos internos. No entanto, é importante consumir uma variedade de carboidratos, incluindo fontes ricas em fibra e baixas em açúcares agregados, para manter uma dieta equilibrada e saudável.

Uma sequência conservada é um termo utilizado em biologia molecular e genética para se referir a uma região específica de DNA ou RNA que tem mantido a mesma sequência de nucleotídeos ao longo do tempo evolutivo entre diferentes espécies. Isso significa que essas regiões são muito pouco propensas a mudanças, pois qualquer alteração nessas sequências pode resultar em funções biológicas desfavoráveis ou até mesmo inviabilidade do organismo.

As sequências conservadas geralmente correspondem a genes ou regiões reguladoras importantes para processos celulares fundamentais, como replicação do DNA, transcrição e tradução de genes, metabolismo e desenvolvimento embrionário. A alta conservação dessas sequências permite que os cientistas usem técnicas comparativas entre diferentes organismos para identificar esses elementos funcionais e estudar sua evolução e funções biológicas.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Tripsina é uma enzima proteolítica importante, que é secretada pelo pâncreas como um proenzima inactivo chamado tripsinogênio. É ativada no duodeno do intestino delgado pela enzima enteropeptidase, convertendo-a em tripsina ativa.

A tripsina desempenha um papel crucial na digestão dos alimentos, especialmente das proteínas. Ela quebra as ligações peptídicas entre os aminoácidos específicos, levando à formação de peptídeos menores e, finalmente, à libertação de aminoácidos individuais. Estes aminoácidos podem então ser absorvidos pelo intestino para serem utilizados na síntese de proteínas e outras moléculas importantes no organismo.

Além disso, a tripsina também atua como uma enzima activadora para outros proenzimas pancreáticos, incluindo a quimotripsinogênio (que se torna quimotripsina) e a procarboxipeptidases (que se tornam carboxipeptidases A e B). Essa cascata de ativação permite que o sistema digestivo funcione eficientemente para desdobrar as macromoléculas complexas dos alimentos em nutrientes mais simples, facilitando a absorção e utilização no nosso corpo.

As Ciências Forenses são a aplicação da ciência e tecnologia para auxiliar o trabalho do sistema de justiça criminal. Elas envolvem uma ampla gama de disciplinas, incluindo química, biologia, física, psicologia e patologia, com o objetivo de analisar evidências físicas e outros dados relevantes para ajudar a estabelecer os fatos em casos criminais. Algumas das áreas específicas de especialização nas Ciências Forenses incluem:

1. Química Forense: análise de substâncias químicas, como drogas ilícitas, explosivos e líquidos inflamáveis.
2. Biologia Forense: análise de material genético, como DNA, para identificar indivíduos ou relacionar evidências com suspeitos.
3. Balística Forense: análise da trajetória e origem de projéteis e outras armas de fogo.
4. Antropologia Forense: análise de restos humanos para determinar a idade, sexo, raça e causa da morte.
5. Odontologia Forense: análise de dentes e maxilares para identificação de vítimas ou estabelecer a relação entre evidências e suspeitos.
6. Psicologia Forense: avaliação da saúde mental e comportamental de indivíduos envolvidos em casos criminais.
7. Digital Forensics: análise de dispositivos eletrônicos, como computadores e telefones celulares, para recuperar dados relevantes a casos criminais.

As Ciências Forenses desempenham um papel fundamental na investigação criminal, fornecendo evidências objetivas e cientificamente comprovadas que podem ser usadas em tribunal para apoiar as acusações ou defesas de um suspeito.

Hidrólise é um termo da química que se refere a quebra de uma molécula em duas ou mais pequenas moléculas ou ions, geralmente acompanhada pela adição de grupos hidroxila (OH) ou hidrogênio (H) e a dissociação do composto original em água. Essa reação é catalisada por um ácido ou uma base e ocorre devido à adição de uma molécula de água ao composto, onde o grupo funcional é quebrado. A hidrólise desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a digestão de proteínas, carboidratos e lipídios.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

A keratina-2 é uma proteína estrutural que pertence à família das queratinas citoqueratinas de tipos intermediários. Ela é codificada pelo gene KRT2 e expressa predominantemente em epitélios escamosos estratificados, como a pele e as mucosas. A queratina-2 forma filamentos intermédios que desempenham um papel importante na resistência mecânica e proteção da superfície epitelial. Além disso, a queratina-2 também está envolvida em processos celulares regulatórios, como o controle do ciclo celular e a apoptose.

Plasmídeos são moléculas de DNA extracromossomais pequenas e circulares que ocorrem naturalmente em bactérias. Eles podem se replicar independentemente do cromossomo bacteriano principal e contêm genes adicionais além dos genes essenciais para a sobrevivência da bactéria hospedeira.

Os plasmídeos podem codificar características benéficas para as bactérias, como resistência a antibióticos ou a toxinas, e podem ser transferidos entre diferentes bactérias através do processo de conjugação. Além disso, os plasmídeos são frequentemente utilizados em engenharia genética como vetores para clonagem molecular devido à sua facilidade de manipulação e replicação.

Chamada também de cromatografia planar, a cromatografia em papel é um método analítico e preparativo simples e econômico de separação e identificação de misturas de compostos químicos, geralmente orgânicos. Consiste em aplicar uma pequena quantidade da mistura sobre o ponto superior de uma faixa de papel filtro (suporte cromatográfico) que foi devidamente pré-tratado e humedecido com um solvente ou sistema móvel adequado. Posteriormente, este é colocado em um recipiente contendo um volume maior do mesmo solvente, o qual sobe capilarmente através do papel por ação capilar, arrastando as substâncias presentes na amostra e separando-as com base em suas diferenças de coeficientes de partição entre os dois fases (fase móvel - solvente, e fase estacionária - papel). As substâncias viajam a diferentes velocidades devido às interações específicas com o suporte e o solvente, resultando em zonas ou manchas separadas ao longo da faixa de papel. Após o processo de migração, as manchas são visualizadas por meios químicos (reativos) ou físicos (luz UV), comparadas com padrões conhecidos e analisadas quantitativamente por escaneamento densitométrico ou através da medição das distâncias de migração. A cromatografia em papel é amplamente utilizada em pesquisas laboratoriais, ensino e análises forenses e clínicas, fornecendo informações valiosas sobre a composição e pureza de amostras desconhecidas ou complexas.

Lisina é um aminoácido essencial, o que significa que ele deve ser obtido através da dieta porque o corpo não é capaz de produzi-lo por si só. É um dos blocos de construção das proteínas e desempenha um papel importante em diversas funções corporais, incluindo a síntese de colágeno e elastina (proteínas estruturais importantes para a saúde da pele, cabelo, unhas e tendões), produção de hormônios, absorção de cálcio e produção de anticorpos.

A lisina é essencial para o crescimento e desenvolvimento, especialmente em crianças. Além disso, estudos têm sugerido que a suplementação com lisina pode ajudar a prevenir ou tratar certas condições de saúde, como a herpes, a fadiga crônica e o déficit de vitamina C. No entanto, é importante consultar um médico antes de começar a tomar qualquer suplemento, especialmente se estiver grávida, amamentando ou tomando medicamentos prescritos.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

Uma mutação de sentido incorreto, também conhecida como "mutação nonsense" ou "mutação nonsensical", é um tipo de mutação genética que resulta na produção de uma proteína truncada e frequentemente não funcional. Isso ocorre quando um erro (mutação) no DNA resulta na introdução de um codão de parada prematuro no gene, fazendo com que a síntese da proteína seja interrompida antes do término normal.

Em condições normais, os codões de parada indicam onde as ribossomos devem parar de ler e traduzir o mRNA (ácido ribonucleico mensageiro) em uma cadeia polipeptídica (proteína). No entanto, quando um codão de parada prematuro é introduzido por uma mutação nonsense, a proteína resultante será truncada e geralmente não será capaz de cumprir sua função normal no organismo. Essas mutações podem levar a doenças genéticas graves ou letalmente prejudiciais, dependendo da localização e do tipo de proteína afetada.

High-Performance Liquid Chromatography (HPLC) é um método analítico e preparativo versátil e potente usado em química analítica, bioquímica e biologia para separar, identificar e quantificar compostos químicos presentes em uma mistura complexa. Nesta técnica, uma amostra contendo os compostos a serem analisados é injetada em uma coluna cromatográfica recheada com um material de enchimento adequado (fase estacionária) e é submetida à pressão elevada (até 400 bar ou mais) para permitir que um líquido (fase móvel) passe através dela em alta velocidade.

A interação entre os compostos da amostra e a fase estacionária resulta em diferentes graus de retenção, levando à separação dos componentes da mistura. A detecção dos compostos eluídos é geralmente realizada por meio de um detector sensível, como um espectrofotômetro UV/VIS ou um detector de fluorescência. Os dados gerados são processados e analisados usando software especializado para fornecer informações quantitativas e qualitativas sobre os compostos presentes na amostra.

HPLC é amplamente aplicada em diversos campos, como farmacêutica, ambiental, clínica, alimentar e outros, para análises de drogas, vitaminas, proteínas, lipídeos, pigmentos, metabólitos, resíduos químicos e muitos outros compostos. A técnica pode ser adaptada a diferentes modos de separação, como partição reversa, exclusão de tamanho, interação iônica e adsorção normal, para atender às necessidades específicas da análise em questão.

DNA primers são pequenos fragmentos de ácidos nucleicos, geralmente compostos por RNA ou DNA sintético, usados ​​na reação em cadeia da polimerase (PCR) e outros métodos de amplificação de ácido nucléico. Eles servem como pontos de iniciação para a síntese de uma nova cadeia de DNA complementar à sequência do molde alvo, fornecendo um local onde a polimerase pode se ligar e começar a adicionar nucleotídeos.

Os primers geralmente são projetados para serem específicos da região de interesse a ser amplificada, com sequências complementares às extremidades 3' das cadeias de DNA alvo. Eles precisam ser cuidadosamente selecionados e otimizados para garantir que sejam altamente específicos e eficientes na ligação ao molde alvo, evitando a formação de ligações cruzadas indesejadas com outras sequências no DNA.

A escolha adequada dos primers é crucial para o sucesso de qualquer método de amplificação de ácido nucléico, pois eles desempenham um papel fundamental na determinação da especificidade e sensibilidade da reação.

De acordo com a maioria dos dicionários médicos, a química é definida como o ramo da ciência natural que se ocupa do estudo da estrutura, propriedades, composição e reações de substâncias materiais. A química desempenha um papel fundamental em muitas áreas da medicina e da saúde humana, incluindo farmacologia (o estudo dos medicamentos e suas ações na química do corpo), bioquímica (o estudo das substâncias químicas e reações que ocorrem no corpo vivo), toxicologia (o estudo da natureza, dos efeitos adversos e do tratamento das substâncias tóxicas) e patologia (o estudo das causas e progressão de doenças).

Em um nível mais básico, a química é o estudo da forma como as diferentes substâncias se combinam ou reagem uma com a outra. Isso pode incluir desde a formação de novos compostos até a liberação ou absorção de energia. A química é uma ciência fundamental que nos ajuda a entender o mundo à nossa volta e como as coisas funcionam ao nível molecular.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

A datação radiométrica é um método usado em geologia, arqueologia e outras ciências para determinar a idade de objetos, materiais ou rochas. Ele se baseia na taxa de decaimento natural de isótopos radioativos presentes em um material. Ao medir a proporção de isótopos restantes e sua taxa de decaimento, os cientistas podem calcular quanto tempo tem passado desde que o material se formou ou foi alterado.

Existem vários tipos de datação radiométrica, cada um com seu próprio intervalo de tempo e precisão. Alguns exemplos incluem a datação por carbono-14 (para materiais orgânicos com menos de 60.000 anos), potassium-argon (para rochas ígneas e metamórficas com mais de um milhão de anos) e urânio-chumbo (para minerais e rochas muito antigos, como aqueles encontrados no interior da Terra ou em meteoritos).

A datação radiométrica é considerada uma técnica confiável para determinar a idade de materiais antigos, pois ela se baseia em processos naturais e bem compreendidos. No entanto, como qualquer método científico, ele também tem suas limitações e precisa ser usado com cuidado, levando em conta outras evidências geológicas e arqueológicas disponíveis.

Arginina é um aminoácido essencial, o que significa que o corpo não pode produzi-lo por si só e precisa obter através da dieta. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que são as building blocks das proteínas. A arginina é considerada um aminoácido condicionalmente essencial, o que significa que sob certas condições fisiológicas ou patológicas, a sua síntese endógena pode ser inadequada e necessitar de suplementação alimentar ou dietética.

A arginina desempenha um papel importante em várias funções corporais, incluindo a síntese do óxido nítrico (NO), uma molécula vasodilatadora que ajuda a relaxar e dilatar os vasos sanguíneos, melhorando assim o fluxo sanguíneo. Além disso, a arginina é um precursor da síntese de creatina, uma molécula importante para a produção de energia nos músculos esqueléticos.

A arginina também está envolvida no metabolismo do ácido úrico e na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo. Além disso, tem sido demonstrado que a suplementação com arginina pode apoiar o sistema imunológico, promover a cicatrização de feridas e melhorar a função renal em indivíduos com doença renal crônica.

Alimentos ricos em arginina incluem carne, aves, peixe, laticínios, nozes e sementes. No entanto, é importante notar que a biodisponibilidade da arginina dos alimentos pode ser afetada por vários fatores, como a presença de outros aminoácidos e a digestão geral. Portanto, em certas situações clínicas ou fisiológicas, a suplementação com arginina pode ser necessária para garantir níveis adequados no corpo.

Prolina é um α-aminoácido que é classificado como não polar e neutro, com a fórmula química C5H9NO2. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que entram na composição das proteínas e é codificada pelos três códons CC, CCT, e CCU no código genético.

A prolina tem um grupo lateral ciclopentano incomum, o que a torna uma estrutura rígida e restritiva quando incorporada em proteínas. Isso pode influenciar a forma tridimensional da proteína e sua função. A prolina também atua como um aminoácido não polarizador, o que significa que ela não tem uma carga líquida positiva ou negativa em condições fisiológicas normais.

Além disso, a prolina pode desempenhar um papel importante na regulação da atividade de certas enzimas e no sinalização celular. Em alguns casos, ela pode ser modificada por processos pós-traducionais, como a hidroxilação, que podem influenciar sua função e as propriedades da proteína em que está presente.

Os fenômenos químicos referem-se a alterações na composição ou estrutura molecular das substâncias que ocorrem quando elas interagem entre si. Essas mudanças resultam na formação de novas substâncias ou produtos, com propriedades e características distintas em relação às substâncias de origem.

Existem quatro tipos principais de fenômenos químicos: combustão, oxidação, síntese e análise. A combustão é um processo rápido que envolve uma reação entre um combustível e um oxidante, geralmente o oxigênio do ar, resultando na formação de calor, luz e produtos de combustão, como dióxido de carbono e água. A oxidação é um processo em que uma substância cede elétrons a outra, podendo ou não envolver o oxigênio como oxidante. A síntese é a formação de novas substâncias a partir da combinação de duas ou mais substâncias, enquanto a análise é o processo inverso, no qual uma substância é desconstruída em suas partes constituintes.

Os fenômenos químicos são governados por leis e princípios da química, como a lei de conservação da massa, a lei das proporções definidas e a teoria atômica. Eles desempenham um papel fundamental em diversas áreas do conhecimento, incluindo a biologia, a física, a medicina, a engenharia e a indústria, entre outras.

Homoserine Dehidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos. Ela catalisa a reação de oxidação da homoserina, um aminoácido não essencial, em ácido L-homocistinónico. Esta reação é parte do ciclo da beta-alanina e também desempenha um papel na biossíntese de metionina e outros aminoácidos essenciais. A homoserina desidrogenase pode ser encontrada em diferentes organismos, incluindo bactérias, plantas e animais. A deficiência ou disfunção desta enzima pode resultar em distúrbios metabólicos e outras condições de saúde.

Em química e biologia, ligações de hidrogênio são interações débeis entre moléculas ou ions polares devido à atração eletromagnética entre um dipolo permanente parcialmente positivo e um dipolo parcialmente negativo. Em outras palavras, uma ligação de hidrogênio ocorre quando um átomo de hidrogênio se liga covalentemente a um átomo eletronegativo, como oxigênio ou nitrogênio, e esse dipolo positivo interage com outro átomo eletronegativo próximo. Essas interações desempenham um papel crucial em muitos processos químicos e biológicos, incluindo a formação de estruturas secundárias em proteínas e ácidos nucléicos.

'Estereoisomerismo' é um conceito em química e, especificamente, na química orgânica que se refere a um tipo de isomeria (ou seja, a existência de diferentes formas moleculares de uma mesma fórmula molecular) em que as moléculas possuem a mesma fórmula estrutural e sequência de átomos, mas diferem na orientação espacial dos seus átomos.

Existem dois tipos principais de estereoisomerismo: o estereoisomerismo geométrico (ou cis-trans) e o estereoisomerismo óptico (ou enantiomerismo). No primeiro, as moléculas diferem na maneira como os átomos estão dispostos em torno de um eixo duplo ou anel; no segundo, as moléculas são imagens especulares uma da outra, impossíveis de serem sobrepostas.

Aqueles que possuem atividade óptica são chamados enantiômeros e podem interagir diferentemente com substâncias que são capazes de distinguir entre eles, como certos receptores biológicos ou outras moléculas quirais. Essa propriedade é importante em diversas áreas, como farmacologia, bioquímica e perfumaria.

Quimosina é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode desdobrar proteínas em aminoácidos mais pequenos. É produzida pelo estômago e é responsável por começar a digestão das proteínas na dieta. A quimosina funciona ao cortar as ligações entre certos aminoácidos, o que permite que os pedaços menores de proteínas se separem. Além disso, a quimosina desempenha um papel importante no processo de cicatrização da ferida e no desenvolvimento embrionário.

A atividade da quimosina é regulada por um inibidor natural chamado pepsinostatina, que se torna inativo em condições ácidas do estômago. Portanto, a produção de ácido clorídrico no estômago também é essencial para a ativação da quimosina e o início da digestão proteica.

Em resumo, a quimosina é uma enzima importante que desempenha um papel crucial na digestão das proteínas e outros processos fisiológicos importantes no corpo humano.

A cristalografia por raios X é um método analítico e estrutural importante na ciência dos materiais, química e biologia estrutural. Ela consiste em utilizar feixes de raios X para investigar a estrutura cristalina de materiais, fornecendo informações detalhadas sobre a disposição atômica e molecular neles. Quando um feixe de raios X incide sobre um cristal, as ondas electromagnéticas são difratadas (ou seja, desviadas) pelos átomos do material, criando um padrão de difração que pode ser captado por detectores especializados. A análise dos dados obtidos permite a determinação da posição e tipo dos átomos no cristal, assim como das distâncias e ângulos entre eles. Essa informação é essencial para compreender as propriedades físicas e químicas do material em estudo e tem aplicações em diversas áreas, desde a descoberta de novos medicamentos até ao desenvolvimento de materiais avançados com propriedades específicas.

Na medicina e nas ciências biológicas, a cromatografia em gel é um método de separação e análise de macromoléculas, como proteínas, DNA ou ARN, com base em suas diferenças de tamanho, forma e carga. Este método utiliza uma matriz de gel como fase estacionária, enquanto a amostra é transportada através do gel por um solvente, chamado de fase móvel.

A matriz de gel pode ser feita de diferentes materiais, como agarose ou poliacrilamida, e sua estrutura permite que as moléculas sejam separadas com base em suas propriedades biofísicas. Por exemplo, as moléculas maiores se movem mais lentamente através do gel do que as moléculas menores, o que resulta em uma separação baseada no tamanho das moléculas. Além disso, a carga e a forma das moléculas também podem influenciar a sua mobilidade no gel, contribuindo para a separação.

Existem diferentes tipos de cromatografia em gel, como a electroforese em gel (GE), que é amplamente utilizada na análise e purificação de DNA, ARN e proteínas. A técnica de GE envolve a aplicação de um campo elétrico para movimentar as moléculas através do gel. Outro tipo de cromatografia em gel é a cromatografia de exclusão por tamanho (SEC), que separa as moléculas com base no seu tamanho e forma, sem o uso de um campo elétrico.

Em resumo, a cromatografia em gel é uma técnica analítica e preparativa importante para a separação e análise de macromoléculas biológicas, fornecendo informações valiosas sobre as propriedades físicas e químicas das moléculas.

Precursores enzimáticos, também conhecidos como zimógenos ou proenzimas, referem-se a formas inativas de enzimas que precisam de ativação antes de poder exercer sua função catalítica. Eles são sintetizados e secretados por células em suas formas inativas para garantir que as reações enzimáticas ocorram no momento e local apropriados, evitando assim danos às células devido a atividades enzimáticas desreguladas. A ativação dos precursores enzimáticos geralmente é desencadeada por eventos específicos, como alterações na estrutura proteica, exposição a condições ambientais adequadas ou ação de outras enzimas. Um exemplo bem conhecido de precursor enzimático é a tripsina, que é secretada em sua forma inativa, a tripsinogênio, e posteriormente ativada no trato gastrointestinal.

Mutagénese é o processo biológico pelo qual a estrutura do material genético, geralmente o DNA ou ARN, é alterada de forma permanente e hereditária. Essas alterações, chamadas mutações, podem ser pontuais (afetando apenas um único par de bases) ou estruturais (afetando grandes segmentos do DNA). A mutagénese pode ser causada por agentes físicos, químicos ou biológicos chamados mutágens. Essas mudanças no material genético podem levar a alterações na sequência de aminoácidos nas proteínas e, consequentemente, à expressão anormal dos genes, o que pode resultar em fenótipos anormais ou doenças genéticas. É importante ressaltar que nem todas as mutações são prejudiciais; algumas podem ser neutras ou até mesmo benéficas, contribuindo para a diversidade genética e à evolução das espécies.

O Processamento de Proteína Pós-Traducional (PPP) refere-se a uma série complexa de modificações que ocorrem em proteínas após a tradução do mRNA em polipeptídeos. A tradução é o primeiro passo na síntese de proteínas, no qual os ribossomas leem e traduzem a sequência de nucleotídeos em um mRNA em uma sequência específica de aminoácidos que formam um polipeptídeo. No entanto, o polipeptídeo recém-sintetizado ainda não é funcional e necessita de modificações adicionais para atingir sua estrutura e função nativas.

O PPP inclui uma variedade de modificações químicas e enzimáticas que ocorrem em diferentes compartimentos celulares, como o retículo endoplasmático rugoso (RER), o aparelho de Golgi, as mitocôndrias, os peroxissomas e o citoplasma. Algumas das modificações mais comuns incluem:

1. Corte e união: Os polipeptídeos recém-sintetizados podem ser clivados em fragmentos menores por enzimas específicas, que reconhecem sinais de corte em suas sequências de aminoácidos. Esses fragmentos podem então ser unidos por ligações covalentes para formar a proteína madura.
2. Modificações químicas: Os resíduos de aminoácidos podem sofrer modificações químicas, como a adição de grupos fosfato, glicano, ubiquitina ou acetilação, que podem afetar a estrutura e a função da proteína.
3. Dobramento e montagem: Os polipeptídeos recém-sintetizados devem ser dobrados em sua conformação tridimensional correta para exercer sua função. Algumas proteínas precisam se associar a outras proteínas ou ligantes para formar complexos multiméricos.
4. Transporte e localização: As proteínas podem ser transportadas para diferentes compartimentos celulares, como o núcleo, as mitocôndrias, os peroxissomas ou a membrana plasmática, dependendo de sua função.
5. Degradação: As proteínas desgastadas ou danificadas podem ser marcadas para degradação por enzimas proteolíticas específicas, como as proteases do proteossoma.

As modificações pós-traducionais são processos dinâmicos e regulados que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das proteínas e no controle dos processos celulares. Diversas doenças, como as doenças neurodegenerativas, o câncer e as infecções virais, estão associadas a alterações nas modificações pós-traducionais das proteínas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que controlam esses processos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Cetosteroide é um termo utilizado em medicina e bioquímica para se referir a uma classe específica de esteróides que contém um grupo cetona. Esteróides são hormônios lipossolúveis sintetizados a partir do colesterol e encontrados em animais, plantas e fungos.

Os cetosteroide mais conhecidos incluem as hormonas suprarrenais cortisol e aldosterona, que são produzidas pela glândula suprarrenal e desempenham papéis importantes na regulação do metabolismo, da pressão arterial e do equilíbrio de líquidos no corpo.

Outros exemplos de cetosteroide incluem a vitamina D e os hormônios sexuais androgênios e estrogênicos. A vitamina D é um tipo especial de cetosteroide que funciona como uma hormona e desempenha um papel importante na regulação do metabolismo ósseo e da absorção de cálcio.

Os androgênios e os estrogênicos são hormônios sexuais que desempenham papéis importantes no desenvolvimento e manutenção dos caracteres sexuais secundários masculinos e femininos, respectivamente.

Em termos médicos ou bioquímicos, a estabilidade enzimática refere-se à capacidade de uma enzima manter sua estrutura tridimensional e atividade catalítica funcional em determinadas condições ambientais, como variações de temperatura, pH, concentração salina ou presença de substâncias inibitórias.

As enzimas são proteínas que desempenham um papel crucial na aceleração das reações químicas no organismo. No entanto, elas podem ser sensíveis a alterações nos parâmetros ambientais, o que pode levar à desnaturação ou desativação enzimática. A estabilidade enzimática é, portanto, um fator importante na manutenção da homeostase e integridade das vias metabólicas em que as enzimas estão envolvidas.

A compreensão dos fatores que influenciam a estabilidade enzimática pode ajudar no desenvolvimento de estratégias para preservar ou aumentar a atividade enzimática em diversos contextos, como na indústria farmacêutica, alimentícia e biotecnológica.

Peptídio Hidrolases, também conhecidas como proteases ou peptidases, são um tipo específico de enzimas que catalisam a reação de hidrólise dos ligações peptídicas entre aminoácidos em proteínas e peptídeos, resultando na formação de aminoácidos livres ou outros peptídeos menores. Essas enzimas desempenham um papel fundamental no metabolismo das proteínas, na digestão dos alimentos e no processamento e regulação de diversas proteínas e peptídeos no organismo. Existem diferentes classes de peptidases, que são classificadas com base em sua especificidade para a cadeia lateral do aminoácido na ligação peptídica. Algumas destas enzimas são altamente específicas e atuam apenas sobre determinados tipos de ligações, enquanto outras têm um espectro mais amplo de substratos.

Cisteína endopeptidases, também conhecidas como cisteína proteases ou tiol proteases, são um tipo específico de enzimas que catalisam a clivagem (quebra) de ligações peptídicas em proteínas. O termo "endopeptidase" refere-se ao fato desta enzima cortar a cadeia polipeptídica no meio, em oposição a exopeptidases, que removem resíduos individuais do início ou do final da cadeia.

A característica distintiva das cisteína endopeptidases é que elas usam um resíduo de cisteína no seu sítio ativo para realizar a reação catalítica. Este resíduo de cisteína contém um grupo tiol (-SH) que é nucleófilo e ataca a ligação peptídica, levando à sua quebra. O nome "cisteína endopeptidases" reflete essa característica única.

Existem muitos exemplos de cisteína endopeptidases em biologia, incluindo enzimas digestivas como a tripsina e a quimotripsina, que são serinas proteases e não cisteína proteases. No entanto, um exemplo bem conhecido de cisteína endopeptidase é a papaina, uma enzima extraída da planta Carica papaya. A papaina é amplamente utilizada em pesquisas biológicas como um reagente para clivar proteínas em estudos estruturais e funcionais.

Como outras proteases, as cisteína endopeptidases desempenham funções importantes em processos fisiológicos, como a digestão de proteínas alimentares, a apoptose (morte celular programada), a resposta imune e a regulação da atividade de outras proteínas. No entanto, elas também estão envolvidas em doenças, como o câncer e as infecções por vírus e parasitas, tornando-as alvos importantes para o desenvolvimento de novos fármacos terapêuticos.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

Os pepsinogenios são proteínas inativas produzidas pelas células parietais do estômago. Eles são pré-cursos da enzima pepsina, que é ativada quando exposta a um ambiente ácido no estômago. A pepsina desempenha um papel importante na digestão de proteínas na cascata enzimática do sistema gastrointestinal. Os níveis elevados de pepsinogenios no sangue podem ser indicativos de doenças ou condições que causem danos às células parietais, como gastrite e doença de refluxo gastroesofágico (DRG).

Serine endopeptidases, também conhecidas como serina proteases ou serralhense, são um tipo importante de enzimas que cortam outras proteínas em locais específicos. O nome "serina" refere-se ao resíduo de aminoácido de serina no local ativo da enzima, onde ocorre a catálise da reação.

Essas enzimas desempenham um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a digestão de proteínas, coagulação sanguínea, resposta imune e apoptose (morte celular programada). Algumas serine endopeptidases bem conhecidas incluem tripsina, quimotripsina, elastase e trombina.

A atividade dessas enzimas é regulada cuidadosamente em células saudáveis, mas a desregulação pode levar ao desenvolvimento de doenças, como câncer, doenças inflamatórias e cardiovasculares. Portanto, o entendimento da estrutura e função das serine endopeptidases é crucial para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos para essas condições.

Eletroforese é um método de separação e análise de macromoléculas carregadas, como proteínas, DNA ou RNA, com base em suas diferenças de mobilidade iônica em um campo elétrico. O princípio básico da eletroforese é que as moléculas carregadas migram sob a influência de um campo elétrico, movendo-se em direção ao êlectrodo oposto ao seu próprio carregamento. A velocidade de migração dessas moléculas depende da sua carga líquida, tamanho, forma e das condições do meio em que estão inseridas, como pH e força iônica do buffer.

Existem diferentes tipos de eletroforese, incluindo a eletroforese em gel, onde as amostras são separadas em um suporte de gel (geralmente de agarose ou poliacrilamida), e a eletroforese capilar, na qual as amostras são injetadas em pequenos tubos capilares cheios de líquido tamponado. Ambos os métodos permitem a separação e visualização de moléculas carregadas com alta resolução, tornando-se uma ferramenta essencial em diversas áreas da biologia molecular, genética e bioquímica.

Em genética, um códon é uma sequência específica de três nucleotídeos em uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) que codifica para um aminoácido específico ou instrui a parada da tradução durante o processo de síntese de proteínas. Existem 64 códons possíveis, dos quais 61 codificam aminoácidos e três codificam sinais para interromper a tradução (os chamados códons de parada ou nonsense). A tabela que associa cada códon a um aminoácido ou sinal é conhecida como o código genético universal.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

Ácidos neuramínicos são carboidratos especiais que são encontrados na superfície de células de mamíferos e outros organismos. Eles são um tipo de ácido siálico e desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, incluindo a interação entre células e a comunicação entre elas. Ácidos neuramínicos estão envolvidos no reconhecimento de moléculas e na adesão celular, o que é crucial para processos como a infecção por vírus e bacterias, a formação de tumores e o desenvolvimento embrionário. Além disso, eles também estão envolvidos no sistema imunológico e no metabolismo. Devido à sua importância em diversas funções biológicas, os ácidos neuramínicos têm sido objeto de pesquisas intensivas nos últimos anos.

Hidroxilamina é um composto químico com a fórmula NH2OH. É um sólido incolor e higroscópico com um ponto de fusão de 33°C. É derivado do amoníaco pela adição de um grupo hidroxilo (OH).

Em termos médicos, hidroxilaminas são geralmente referidas como metabólitos reativos que podem ser formados in vivo por processos oxidativos. Eles desempenham um papel na patofisiologia de doenças associadas ao estresse oxidativo, como aterosclerose e neurodegeneração. Além disso, alguns fármacos e toxinas podem levar à formação de hidroxilaminas, o que pode contribuir para seus efeitos tóxicos. No entanto, é importante notar que a relação entre hidroxilaminas e doenças ainda está em estudo e não há consenso geral sobre suas implicações clínicas.

DNA complementar refere-se à relação entre duas sequências de DNA em que as bases nitrogenadas de cada sequência são complementares uma à outra. Isso significa que as bases Adenina (A) sempre se combinam com Timina (T) e Guanina (G) sempre se combinam com Citosina (C). Portanto, se você tiver uma sequência de DNA, por exemplo: 5'-AGTACT-3', a sua sequência complementar será: 3'-TCAGAT-5'. Essa propriedade do DNA é fundamental para a replicação e transcrição do DNA.

Dicroismo circular é um fenômeno óptico observado em amostras que apresentam birrefringência circular, o que significa que a luz polarizada tem velocidades diferentes ao passar através da amostra em diferentes planos de polarização. Isso resulta na rotação do plano de polarização da luz e também no alongamento ou encurtamento da onda de luz, levando à separação dos raios de luz com diferentes orientações de campo elétrico em diferentes comprimentos de onda.

Em termos médicos, o dicroismo circular pode ser útil na análise e caracterização de amostras biológicas, como tecidos ou fluidos corporais, especialmente no contexto da espectroscopia vibracional. Por exemplo, o dicroismo circular pode fornecer informações sobre a estrutura secundária das proteínas e a conformação de DNA em amostras biológicas, o que pode ser útil no diagnóstico e pesquisa de doenças. Além disso, o dicroismo circular também tem sido usado na investigação da estrutura e função dos biofilmes, que desempenham um papel importante em várias doenças infecciosas.

Cisteína é um aminoácido sulfurado que ocorre naturalmente no corpo humano e em muitos alimentos. É um componente importante das proteínas e desempenha um papel vital em diversas funções celulares, incluindo a síntese de hormônios e a detoxificação do fígado.

A cisteína contém um grupo sulfidrilo (-SH) na sua estrutura química, o que lhe confere propriedades redutoras e antioxidantes. Além disso, a cisteína pode se ligar a si mesma por meio de uma ligação dissulfureto (-S-S-), formando estruturas tridimensionais estáveis nas proteínas.

Em termos médicos, a cisteína é frequentemente mencionada em relação à sua forma oxidada, a acetilcisteína (N-acetil-L-cisteína ou NAC), que é usada como um medicamento para tratar diversas condições, como a intoxicação por paracetamol e a fibrose cística. A acetilcisteína age como um agente antioxidante e mucoregulador, ajudando a reduzir a viscosidade das secreções bronquiais e proteger as células dos danos causados por espécies reativas de oxigênio.

COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.

As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.

Cromatografia é um método analítico ou preparativo amplamente utilizado em química e bioquímica para separar, identificar e purificar compostos ou misturas de compostos. O princípio básico da cromatografia envolve a partição ou adsorção diferencial dos componentes da mistura entre duas fases: uma fase móvel (também chamada de eluente) e uma fase estacionária (suporte cromatográfico).

Existem vários tipos de cromatografia, incluindo cromatografia em camada delgada (TLC), cromatografia em coluna, cromatografia gasosa (GC), cromatografia líquida de alta eficiência (HPLC), e outras técnicas avançadas. Cada tipo utiliza diferentes princípios físicos e químicos para realizar a separação, como por exemplo: adsorção, partição, ion-exchange, affinity e size-exclusion.

A cromatografia é uma ferramenta essencial em diversas áreas, incluindo pesquisa acadêmica, indústria farmacêutica, biofarmacêutica, química analítica, criminalística e outras. Ela permite a análise complexa de misturas e a obtenção de informações quantitativas e qualitativas sobre os constituintes presentes nelas.

Reação em Cadeia da Polimerase (PCR, do inglês Polymerase Chain Reaction) é um método de laboratório utilizado para amplificar rapidamente milhões a bilhões de cópias de um determinado trecho de DNA. A técnica consiste em repetidas rodadas de síntese de DNA usando uma enzima polimerase, que permite copiar o DNA. Isso é realizado através de ciclos controlados de aquecimento e resfriamento, onde os ingredientes necessários para a reação são misturados em um tubo de reação contendo uma amostra de DNA.

A definição médica da PCR seria: "Um método molecular que amplifica especificamente e exponencialmente trechos de DNA pré-determinados, utilizando ciclos repetidos de aquecimento e resfriamento para permitir a síntese enzimática de milhões a bilhões de cópias do fragmento desejado. A técnica é amplamente empregada em diagnóstico laboratorial, pesquisa genética e biomédica."

Motivo de aminoácido é um termo usado em bioquímica e estrutura proteica para se referir a uma sequência específica de aminoácidos que ocorrem repetidamente em uma proteína. Esses motivos podem ser formados por uma variedade de diferentes combinações de aminoácidos e podem desempenhar um papel importante na função e estrutura da proteína.

Alguns motivos de aminoácidos são reconhecidos por suas propriedades funcionais específicas, como a ligação de ligantes ou a catalise de reações químicas. Outros motivos podem estar relacionados à estrutura secundária da proteína, como hélices alfa ou folhas beta, e ajudar a estabilizar essas estruturas.

A identificação de motivos de aminoácidos pode ser útil para prever a função de uma proteína desconhecida ou para ajudar a classificar proteínas em famílias estruturais e funcionais relacionadas. Existem vários bancos de dados e ferramentas computacionais disponíveis para a detecção e análise de motivos de aminoácidos em proteínas.

Em termos médicos e científicos, a estrutura molecular refere-se à disposição espacial dos átomos que compõem uma molécula e das ligações químicas entre eles. Ela descreve como os átomos se organizam e interagem no espaço tridimensional, incluindo as distâncias e ângulos entre eles. A estrutura molecular é crucial para determinar as propriedades físicas e químicas de uma molécula, como sua reactividade, estado físico, polaridade e função biológica. Diferentes técnicas experimentais e computacionais podem ser usadas para determinar e prever a estrutura molecular de compostos, fornecendo informações valiosas sobre suas interações e reatividade em sistemas biológicos e outros contextos.

Etidimetailetilaminopropil carbodiimida (EDC) é um reagente químico amplamente utilizado em biologia molecular e pesquisa bioquímica. EDC atua como um agente de couplagem para a formação de ligações amida covalentes entre grupos carboxila e amino em moléculas orgânicas.

A definição médica de EDC seria: Etildimetilaminopropil carbodiimida é um composto químico utilizado como agente de couplagem em procedimentos laboratoriais para a formação de ligações covalentes entre moléculas, particularmente no contexto da pesquisa biomédica e bioquímica. O EDC não possui uso clínico direto em humanos, mas pode estar presente em produtos ou procedimentos diagnósticos ou de investigação médica.

A RNA de transferência de ácido aspártico, geralmente abreviada como tRNA^{Asp}, é um tipo específico de molécula de RNA de transferência (tRNA) que transporta o aminoácido ácido aspártico para o local de montagem da proteína durante a tradução do ARN mensageiro (mRNA) em uma cadeia polipeptídica.

Os tRNAs são pequenas moléculas de RNA que desempenham um papel fundamental no processo de tradução, ligando-se aos aminoácidos e então reconhecendo e se pareando com sequências específicas de três nucleotídeos no mRNA, chamadas codões. Cada tRNA contém uma região anticodônica que é complementar ao seu respectivo codão no mRNA.

No caso do tRNA^{Asp}, ele possui uma anticodônica que se pareia com um dos três codões que especificam o ácido aspártico: GAC, GAT ou UGC. Quando o ribossoma passa pela sequência de mRNA correspondente a esses codões, o tRNA^{Asp} se liga ao aminoácido ácido aspártico e então se associa à região do ribossoma onde as novas subunidades polipeptídicas são sintetizadas. O ácido aspártico é então incorporado à cadeia polipeptídica em desenvolvimento, e o tRNA^{Asp} é reciclado para ser usado novamente no processo de tradução.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

Os oligodesoxirribonucleotídeos (ODNs) são curtas sequências sintéticas de desoxirribonucleotídeos que contêm uma ou mais ligações fosfodiester entre nucleotídeos adjacentes que são modificadas por substituição de um grupo hidroxil (-OH) em um átomo de carbono 3' com um grupo hidrogênio. Essa modificação confere à molécula uma resistência à degradação enzimática, particularmente pela exonuclease, o que aumenta a estabilidade e prolonga o tempo de vida da molécula em comparação com as formas não modificadas.

Os ODNs têm várias aplicações na pesquisa e na medicina, incluindo como sondas para hibridização molecular, ferramentas para análise genética e diagnóstico molecular, e agentes terapêuticos potenciais no tratamento de doenças. Eles também desempenham um papel importante na imunomodulação e podem ser usados como inibidores de genes específicos ou como adjuvantes em terapias imunológicas.

Em resumo, os oligodesoxirribonucleotídeos são curtas sequências sintéticas de desoxirribonucleotídeos modificados que têm aplicações importantes na pesquisa e na medicina, especialmente no diagnóstico molecular e terapêutica.

Protein precursors, also known as proproteins or preproproteins, are inactive forms of proteins that undergo post-translational modification to become active. They consist of a signal peptide, a propeptide, and the mature protein sequence. The signal peptide directs the nascent polypeptide chain to the appropriate cellular compartment for processing, such as the endoplasmic reticulum or the Golgi apparatus. The propeptide is cleaved off during processing, resulting in the removal of a portion of the protein and the activation of the mature protein. This process allows for the proper folding, modification, and targeting of proteins to their specific locations within the cell or for secretion from the cell.

Chromatography by Ionic Exchange é um método de cromatografia que separa compostos com base em suas propriedades iônicas. É frequentemente usado para a purificação e separação de proteínas, DNA e outras biomoléculas carregadas.

Neste processo, as amostras são aplicadas a uma coluna preenchida com um meio de cromatografia que contém grupos funcionais capazes de se ligar iônicamente a moléculas com cargas opostas. Esses grupos funcionais são chamados de grupos de troca iônica e podem ser positivamente carregados (cátions) ou negativamente carregados (ânions).

Quando uma amostra é aplicada à coluna, as moléculas com cargas opostas aos grupos de troca iônica se ligam ao meio de cromatografia. A força da ligação depende da força iônica da solução do eluente, geralmente uma solução salina, que flui através da coluna. À medida que a força iônica da solução do eluente é reduzida, as moléculas se desligam do meio de cromatografia e são eluídas (separadas) da coluna em diferentes momentos, dependendo de suas propriedades iônicas.

Este método permite a separação de misturas complexas em fracionamentos individuais que podem ser coletados e analisados adicionalmente. Além disso, o meio de cromatografia pode ser regenerado e reutilizado, tornando-o um método eficaz e economicamente viável para a purificação e separação de biomoléculas.

DNA, ou ácido desoxirribonucleico, é um tipo de molécula presente em todas as formas de vida que carregam informações genéticas. É composto por duas longas cadeias helicoidais de nucleotídeos, unidos por ligações hidrogênio entre pares complementares de bases nitrogenadas: adenina (A) com timina (T), e citosina (C) com guanina (G).

A estrutura em dupla hélice do DNA é frequentemente comparada a uma escada em espiral, onde as "barras" da escada são feitas de açúcares desoxirribose e fosfatos, enquanto os "degraus" são formados pelas bases nitrogenadas.

O DNA contém os genes que codificam as proteínas necessárias para o desenvolvimento e funcionamento dos organismos vivos. Além disso, também contém informações sobre a regulação da expressão gênica e outras funções celulares importantes.

A sequência de bases nitrogenadas no DNA pode ser usada para codificar as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas, um processo conhecido como tradução. Durante a transcrição, uma molécula de ARN mensageiro (ARNm) é produzida a partir do DNA, que serve como modelo para a síntese de proteínas no citoplasma da célula.

Em genética, a homologia de sequência do ácido nucleico refere-se à semelhança ou similaridade na sequência de nucleotídeos entre dois ou mais trechos de DNA ou RNA. Quando duas sequências são homólogas, isso sugere que elas se originaram a partir de um ancestral comum e sofreram processos evolutivos como mutações, inserções e deleções ao longo do tempo.

A análise de homologia de sequência é uma ferramenta importante na biologia molecular e genômica, pois permite a comparação entre diferentes genomas, identificação de genes ortólogos (que evoluíram por especiação) e parálogos (que evoluíram por duplicação), além do estabelecimento de relações filogenéticas entre espécies.

A determinação da homologia de sequência pode ser realizada através de diferentes métodos, como a comparação visual direta das sequências ou o uso de algoritmos computacionais especializados, tais como BLAST (Basic Local Alignment Search Tool). Esses métodos avaliam o número e a posição dos nucleotídeos idênticos ou semelhantes entre as sequências, bem como consideram fatores como a probabilidade de ocorrência aleatória dessas similaridades.

Em resumo, a homologia de sequência do ácido nucleico é um conceito genético que descreve a semelhança entre duas ou mais sequências de DNA ou RNA, indicando uma relação evolutiva e fornecendo informações úteis para o estudo da filogenia, função gênica e regulação genética.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

A "Análise Mutacional de DNA" é um método de exame laboratorial que consiste em identificar e analisar alterações genéticas, ou mutações, no DNA de uma pessoa. Essa análise pode ser aplicada a diferentes propósitos, como diagnosticar doenças genéticas, determinar a susceptibilidade a determinados transtornos, acompanhar a evolução de tumores ou avaliar a eficácia de terapias específicas.

O processo geralmente envolve a extração do DNA a partir de uma amostra biológica, seguida da amplificação e sequenciamento das regiões genéticas de interesse. Posteriormente, os dados são comparados com referências conhecidas para detectar quaisquer diferenças que possam indicar mutações. A análise mutacional do DNA pode ser realizada em diferentes níveis, desde a variação de um único nucleotídeo (SNVs - Single Nucleotide Variants) até à alteração estrutural complexa dos cromossomos.

Essa ferramenta é essencial no campo da medicina genética e tem ajudado a esclarecer muitos mistérios relacionados às causas subjacentes de diversas doenças, bem como fornecido informações valiosas sobre a resposta individual a tratamentos específicos. No entanto, é importante notar que a interpretação dos resultados requer conhecimento especializado e cautela, visto que algumas variações genéticas podem ter efeitos desconhecidos ou pouco claros sobre a saúde humana.

Glutamina é o aminoácido mais abundante no corpo humano e desempenha um papel importante na síntese de proteínas, neurotransmissão e funções metabólicas. É considerada uma "aminoácido condicionalmente essencial", o que significa que, em certas situações de estresse fisiológico ou patológico, como durante doenças graves, lesões traumáticas ou exercícios físicos intensos, a demanda por glutamina pode exceder a capacidade do corpo de sintetizá-la e, nesses casos, suplementar a dieta com glutamina pode ser benéfico.

A glutamina é um combustível importante para as células do sistema imunológico e intestinal, auxiliando na manutenção da integridade da mucosa intestinal e no reforço das defesas imunológicas. Além disso, a glutamina desempenha um papel crucial no equilíbrio ácido-base e no metabolismo de energia dos músculos esqueléticos.

Em resumo, a glutamina é um aminoácido fundamental para diversas funções fisiológicas, especialmente durante situações de estresse ou doença, quando sua demanda pode ser aumentada.

Bacteriorodopsina é uma proteína fotosensível encontrada em membranas de alguns tipos de bactérias, como a Halobacterium salinarum. Essa proteína possui um pigmento retinal ligado à sua estrutura e é capaz de realizar o processo de fotofosforilação, convertendo a luz solar em energia química na forma de gradiente de prótons através da membrana.

A bacteriorodopsina consiste em sete hélices transmembranares e um cromóforo retinal que se encontra dentro da proteína. Quando a bactéria é exposta à luz, o retinal muda sua conformação, levando a uma série de mudanças na estrutura da proteína. Isso resulta no bombeamento de prótons do citoplasma para o meio externo, gerando um gradiente de prótons através da membrana celular. A célula então utiliza esse gradiente para produzir ATP, uma importante molécula energética, por meio da ATP sintase.

A bacteriorodopsina é um exemplo notável de como as bactérias podem aproveitar a luz solar como fonte de energia e demonstra a diversidade dos sistemas fotossintéticos encontrados na natureza. Além disso, seu mecanismo de funcionamento tem sido objeto de estudos intensivos no campo da biofísica e biologia estrutural, fornecendo insights valiosos sobre os processos moleculares envolvidos na visão e no senso da luz em organismos superiores.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

A "Aspartato Ammonia-Liasa" é uma enzima que catalisa a reação de conversão do aminoácido aspartato em oxaloacetato e amónia. Essa reação desempenha um papel importante no ciclo da ureia, processo metabólico que ocorre nos animais e nos humanos, com o objetivo de eliminar o excesso de amônia do organismo. A enzima é encontrada principalmente no fígado e em menor extensão em outros tecidos.

A reação catalisada pela aspartato ammonia-liase é a seguinte:

Aspartato + H2O -> Oxaloacetato + Amónia + NAD(P)H + H+

Esta enzima desempenha um papel crucial na remoção de nitrogênio tóxico do corpo, convertendo-o em uma forma menos tóxica que pode ser excretada através dos rins. A deficiência dessa enzima pode resultar em distúrbios metabólicos graves, como a acidose metabólica e a hiperamonemia.

Hexosaminas são açúcares derivados que contêm um grupo funcional amina primária unida a um carbono anomérico. Eles desempenham um papel importante em vários processos biológicos, incluindo reconhecimento celular e sinalização. O exemplo mais comum de hexosamina é a glucosamina, que é um componente fundamental da maioria dos glicanos (polissacarídeos complexos). Outros exemplos importantes de hexosaminas incluem a galactosamina e a N-acetilglicosamina. As anormalidades no metabolismo das hexosaminas têm sido associadas a várias condições médicas, como diabetes e doenças neurodegenerativas.

A Aspartato Quinase é uma enzima que atua em uma reação metabólica crucial no organismo, a fosforilação do oxaloacetato para formar fosfoenolpiruvato (PEP) e L-aspartato. Essa reação é parte do ciclo de Krebs reversível, também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), que ocorre nas mitocôndrias das células e tem um papel fundamental na geração de energia em forma de ATP. Além disso, a Aspartato Quinase também participa da síntese de aminoácidos, como a de asparagina e metionina.

A reação catalisada pela Aspartato Quinase é a seguinte:

Oxaloacetato + ATP → PEP + L-aspartato + H2O + Pi (fosfato inorgânico)

Esta enzima é regulada por diversos fatores, incluindo a concentração de seus substratos e produtos, bem como a presença de hormônios como a adrenalina e a insulina. A Aspartato Quinase é também uma das alvos da encefalopatia de Wernicke-Korsakoff, uma doença causada pela deficiência de tiamina (vitamina B1) que afeta o sistema nervoso central.

'Bacillus' é um gênero de bactérias gram-positivas, aeróbicas ou facultativamente anaeróbicas, em forma de bastonete e com a capacidade de formar endósporos resistente à calor. A espécie mais conhecida é Bacillus anthracis, que causa o carbúnculo ou antrax em animais e humanos. Outras espécies importantes incluem Bacillus cereus, que pode causar intoxicação alimentar, e Bacillus thuringiensis, usado como um biopesticida para controlar insetos nocivos. Essas bactérias são amplamente encontradas no solo, água e matéria vegetal em decomposição.

A espectrometria de massas é um método analítico que serve para identificar e determinar a massa de moléculas e ions. Neste processo, as moléculas são ionizadas e fragmentadas em unidades menores, formando iões de diferentes massas. Esses iões são então separados e detectados com base em sua razão massa-carga (m/z), fornecendo um espectro de massa distinto para cada composto. A técnica é amplamente utilizada em diversas áreas, como química, biologia, medicina e criminalística, para análises qualitativas e quantitativas de misturas complexas e compostos desconhecidos.

Hexoses referem-se a um tipo específico de monossacarídeos (açúcares simples) que contêm seis átomos de carbono. Eles desempenham um papel importante na bioquímica e metabolismo dos organismos vivos.

Existem vários tipos de hexoses, mas os mais comuns incluem a glicose (glicose), a galactose (galactose) e a frutose (frutose). A glicose é o principal açúcar sanguíneo e é obtida através da digestão de carboidratos complexos ou por absorção direta quando se consome açúcares simples. A galactose é um componente importante do lactose, o açúcar presente na leite, enquanto a frutose é encontrada naturalmente em frutas e vegetais e é usada como edulcorante adicionado em alguns alimentos e bebidas.

Hexoses podem existir em duas formas isoméricas: as formas aldose e cetose. A glicose e a galactose são exemplos de hexoses aldoses, enquanto a frutose é um exemplo de hexose ceto. As hexoses desempenham um papel fundamental na produção de energia nas células, sendo metabolizadas através da glicólise e do ciclo de Krebs, processos que ocorrem no interior das mitocôndrias. Além disso, elas também são usadas na síntese de outras moléculas importantes, como proteínas e ácidos nucléicos.

Os fenômenos bioquímicos referem-se a reações e processos químicos que ocorrem nas células vivas, relacionados ao metabolismo e às funções regulatórias dos organismos. Eles incluem a catálise enzimática, o transporte de membrana, a regulação hormonal, a sinalização celular, a homeostase, entre outros. A bioquímica é a ciência que estuda esses fenômenos e os processos químicos que sustentam a vida.

Brometo de cianogênio é um composto químico formado pela reação do bromo com o cianeto. Sua fórmula química é BrCN. É um líquido volátil e altamente tóxico, que pode causar sérios danos à saúde humana, mesmo em pequenas quantidades.

Na medicina, brometo de cianogênio não tem nenhum uso terapêutico conhecido. Em contraste, é frequentemente usado em pesquisas laboratoriais e em aplicações industriais, como um agente químico para produzir outros compostos.

Devido à sua alta toxicidade, o contato com brometo de cianogênio deve ser evitado a todo custo. Em caso de exposição, procure assistência médica imediatamente e siga as orientações do profissional de saúde para garantir seu bem-estar e prevenir complicações graves.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

'Restricción Mapping' ou 'Mapa de Restrições' é um termo utilizado em genética e biologia molecular para descrever o processo de identificação e localização de sites de restrição específicos de enzimas de restrição em uma molécula de DNA.

As enzimas de restrição são endonucleases que cortam a molécula de DNA em locais específicos, geralmente reconhecendo sequências palindrômicas de nucleotídeos. O mapeamento por restrição envolve a digestão da molécula de DNA com diferentes enzimas de restrição e a análise dos tamanhos dos fragmentos resultantes para determinar a localização dos sites de restrição.

Este método é amplamente utilizado em biologia molecular para fins de clonagem, análise de expressão gênica, mapeamento de genomas e outras aplicações de pesquisa e tecnologia. A precisão do mapeamento por restrição depende da especificidade das enzimas de restrição utilizadas e da resolução dos métodos de análise dos fragmentos, como a electroforese em gel ou o sequenciamento de DNA.

Os isótopos de carbono referem-se a variantes do elemento químico carbono que possuem diferentes números de neutrons em seus núcleos atômicos. O carbono natural é composto por três isótopos estáveis: carbono-12 (^{12}C), carbono-13 (^{13}C) e carbono-14 (^{14}C).

O carbono-12 é o isótopo mais comum e abundante, compondo cerca de 98,9% do carbono natural. Ele possui seis prótons e seis neutrons em seu núcleo, totalizando 12 nucleons. O carbono-12 é a base para a escala de massa atômica relativa, com um múltiplo inteiro de sua massa sendo atribuído a outros elementos.

O carbono-13 é o segundo isótopo estável mais abundante, compondo cerca de 1,1% do carbono natural. Ele possui seis prótons e sete neutrons em seu núcleo, totalizando 13 nucleons. O carbono-13 é frequentemente usado em estudos de ressonância magnética nuclear (RMN) para investigar a estrutura e dinâmica de moléculas orgânicas.

O carbono-14 é um isótopo radioativo com uma meia-vida de aproximadamente 5.730 anos. Ele possui seis prótons e oito neutrons em seu núcleo, totalizando 14 nucleons. O carbono-14 é formado naturalmente na atmosfera terrestre por interações entre raios cósmicos e nitrogênio-14 (^{14}N). Através de processos fotossintéticos, o carbono-14 entra na cadeia alimentar e é incorporado em todos os organismos vivos. Após a morte do organismo, a concentração de carbono-14 decai exponencialmente, permitindo que sua idade seja determinada por meio da datação por radiocarbono.

Glicoproteínas são moléculas compostas por uma proteína central unida covalentemente a um ou mais oligossacarídeos (carboidratos). Esses oligossacarídeos estão geralmente ligados à proteína em resíduos de aminoácidos específicos, como serina, treonina e asparagina. As glicoproteínas desempenham funções diversificadas em organismos vivos, incluindo reconhecimento celular, adesão e sinalização celular, além de atuar como componentes estruturais em tecidos e membranas celulares. Algumas glicoproteínas importantes são as enzimas, anticorpos, mucinas e proteínas do grupo sanguíneo ABO.

Triptofano é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. Ele é encontrado em proteínas de origem animal e vegetal, como carne, peixe, leite, ovos, nozes e sementes.

Triptofano desempenha um papel importante na síntese de várias substâncias no corpo, incluindo serotonina, uma hormona que regula o humor, sonolência e apetite. Além disso, triptofano é necessário para a produção de niacina (vitamina B3), um nutriente essencial para a saúde da pele, dos nervos e do sistema digestivo.

Deficiências em triptofano são raras, mas podem ocorrer em pessoas que não consomem alimentos suficientes contendo proteínas ou em indivíduos com certas condições genéticas que afetam a absorção ou metabolismo de aminoácidos. Os sintomas de deficiência podem incluir irritabilidade, ansiedade, depressão, perda de apetite e diarreia.

Em alguns casos, triptofano é usado como suplemento dietético para tratar condições como depressão, insônia e síndrome do intestino irritável. No entanto, o uso de suplementos de triptofano pode estar associado a riscos, incluindo reações alérgicas e um distúrbio raro chamado síndrome de eosinofilia-mialgia, que pode causar sintomas como febre, dores musculares e erupções cutâneas. Portanto, é importante consultar um médico antes de usar quaisquer suplementos contendo triptofano.

Ésteres são compostos orgânicos formados pela reação de um ácido carboxílico com um álcool, resultando na perda de uma molécula de água (condensação). A estrutura geral de um éster é R-CO-O-R', em que R e R' representam grupos orgânicos.

Esses compostos são amplamente encontrados na natureza, incluindo frutas, óleos vegetais e animais, e desempenham um papel importante em diversas áreas, como a indústria farmacêutica, perfumaria, e alimentícia. Alguns exemplos de ésteres comuns são o acetato de vinila (utilizado na fabricação de materiais plásticos), o éter dietílico (usado como solvente), e o metil salicilato (presente no óleo de gengibre e responsável por seu aroma característico).

La tyrosine (abréviation Tyr ou Y) est un acide aminé alpha aromatique qui est essentiel dans le régime alimentaire des humains, ce qui signifie que les humains ne peuvent pas synthétiser eux-mêmes et doivent donc l'obtenir par l'alimentation. Il s'agit d'un composant structural des protéines et joue un rôle important dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs dans le corps.

La tyrosine est formée à partir de l'acide aminé essentiel phenylalanine dans le corps. Une fois que la tyrosine est produite ou ingérée par l'alimentation, elle peut être convertie en d'autres substances importantes pour le fonctionnement du corps, telles que les neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et adrénaline, qui sont tous des messagers chimiques importants dans le cerveau.

La tyrosine est également utilisée dans la production de mélanine, un pigment qui donne à la peau, aux cheveux et aux yeux leur couleur. Un apport adéquat en tyrosine est important pour maintenir une fonction cognitive normale, un métabolisme énergétique et une peau et des cheveux sains.

Les aliments qui sont de bonnes sources de tyrosine comprennent les protéines animales telles que la viande, le poisson, les œufs, les produits laitiers et les haricots. Certaines personnes peuvent avoir des carences en tyrosine si leur régime alimentaire est déficient en sources de protéines adéquates ou s'ils ont une maladie génétique rare qui affecte leur capacité à métaboliser la tyrosine correctement.

A quimotripsina é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode desdobrar proteínas em aminoácidos mais pequenos. É produzida no pâncreas como a forma inativa proenzima chamada quimiotripsinogênio e é ativada no duodeno do intestino delgado pela enzima tripsina.

A quimotripsina desempenha um papel importante na digestão dos alimentos, especialmente das proteínas presentes nas carnes e nos outros tecidos animais. Ela corta as ligações entre certos aminoácidos específicos (aqueles que contêm resíduos aromáticos ou alifáticos hidrofóbicos em suas cadeias laterais) nas proteínas, o que resulta na formação de peptídeos menores e mais simples.

Além disso, a quimotripsina também está envolvida em vários processos fisiológicos no corpo humano, incluindo a regulação da coagulação sanguínea, a modulação do sistema imune e a remodelação tecidual. No entanto, um desequilíbrio na atividade da quimotripsina pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como pancreatite, fibrose cística e doenças inflamatórias intestinais.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Muramidase, também conhecida como lisozima, é uma enzima que catalisa a hidrólise de glicosídico entre N-acetilmuramoil e N-acetilglucosamina em peptidoglicano, um componente estrutural da parede celular de bactérias gram-positivas. A muramidase é encontrada em vários tecidos e fluidos corporais, incluindo lágrimas, saliva, suor e muco respiratório, e desempenha um papel importante na defesa do hospedeiro contra infecções bacterianas. Além disso, a muramidase é amplamente utilizada em pesquisas biológicas como uma ferramenta para estudar a estrutura e função da parede celular bacteriana.

Mucor é um gênero de fungos da divisão Zygomycota, que inclui espécies saprófitas e patogênicas. Esses fungos são frequentemente encontrados no solo, matéria orgânica em decomposição e material vegetal em decomposição. Em humanos, eles podem causar uma infecção fúngica invasiva chamada mucormicose, que geralmente ocorre em indivíduos imunocomprometidos ou com condições de saúde subjacentes graves. A mucormicose geralmente afeta os sistemas respiratório, gastrointestinal e cutâneo e pode ser fatal se não for tratada adequadamente.

Proteínas de plantas, também conhecidas como proteínas vegetais, referem-se aos tipos de proteínas que são obtidos através de fontes vegetais. Elas desempenham funções importantes no crescimento, reparação e manutenção dos tecidos corporais em humanos e outros animais.

As principais fontes de proteínas de plantas incluem grãos integrais, como trigo, arroz, milho e centeio; leguminosas, como feijão, lentilha, ervilha e soja; nozes e sementes, como amêndoas, castanhas, girassol e linhaça; e verduras folhadas, como espinafre, brócolos e couve-flor.

As proteínas de plantas são compostas por aminoácidos, que são os blocos de construção das proteínas. Embora as proteínas de origem animal geralmente contenham todos os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas, as proteínas de plantas podem ser mais limitadas em seu perfil de aminoácidos. No entanto, consumindo uma variedade de fontes de proteínas vegetais pode ajudar a garantir que as necessidades diárias de aminoácidos sejam atendidas.

Além disso, as proteínas de plantas geralmente contêm fibra dietética, vitaminas e minerais importantes para a saúde humana, o que pode oferecer benefícios adicionais para a saúde em comparação com as fontes de proteínas animais. Alguns estudos sugeriram que dietas altamente baseadas em plantas, incluindo fontes de proteínas vegetais, podem estar associadas a um risco reduzido de doenças crônicas, como doenças cardiovasculares e câncer.

Cricetinae é uma subfamília de roedores da família Cricetidae, que inclui vários gêneros e espécies conhecidas popularmente como hamsters. Esses animais são originários de diferentes partes do mundo, especialmente da Eurásia. Geralmente, eles possuem um corpo alongado, com pernas curtas e uma cauda curta. Além disso, apresentam bolsas guarnecidas de pêlos em suas bochechas, que utilizam para armazenar e transportar alimentos.

A subfamília Cricetinae é dividida em diversos gêneros, como Cricticus (hamsters-comuns), Phodopus (hamsters-anões), y Cansumys (hamsters-chinês). Esses animais variam em tamanho e aparência, mas geralmente possuem hábitos noturnos e são onívoros, alimentando-se de sementes, frutas, insetos e outros itens disponíveis em seu habitat natural.

Além disso, os hamsters são animais populares como animais de estimação, devido à sua natureza dócil e à facilidade de cuidado em cativeiro. No entanto, é importante ressaltar que eles precisam de um ambiente adequado para viver, com uma gaiola espaçosa, rica em brinquedos e outros estímulos, além de uma dieta balanceada e cuidados regulares de saúde.

O mapeamento de peptídeos é um método de análise em proteômica que envolve a quebra de proteínas complexas em peptídeos menores, geralmente usando enzimas proteolíticas específicas como a tripsina. Em seguida, os peptídeos resultantes são analisados por espectrometria de massa para identificar e quantificar as proteínas originais. O mapeamento de peptídeos pode ser usado para identificar proteínas desconhecidas ou verificar a presença e quantidade relativa de proteínas específicas em amostras complexas, como tecido ou fluidos biológicos. A análise dos dados gerados por mapeamento de peptídeos geralmente envolve o uso de software especializado para comparar os espectros de massa observados com dados de massa teórica de peptídeos derivados de bancos de dados proteicos.

'Temperatura ambiente' não tem uma definição médica específica, pois é um termo geral usado para descrever a temperatura do ar em um ambiente ou local em particular. No entanto, em alguns contextos relacionados à saúde e ciências biológicas, a temperatura ambiente geralmente se refere à faixa de temperatura entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit), que é considerada uma temperatura confortável para a maioria das pessoas e organismos.

Em outros contextos, como em estudos ou experimentos científicos, a temperatura ambiente pode ser definida com mais precisão, dependendo do método de medição e da escala de temperatura utilizada. Por exemplo, a temperatura ambiente pode ser medida usando um termômetro de mercúrio ou digital e pode ser expressa em graus Celsius, Fahrenheit ou Kelvin.

Em resumo, 'temperatura ambiente' é um termo genérico que refere-se à temperatura do ar em um determinado local ou ambiente, geralmente variando entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit) em contextos relacionados à saúde e ciências biológicas.

As "beta chains of HLA-DQ" referem-se a uma parte específica dos complexos principais de histocompatibilidade de classe II (MHC de classe II) no sistema imune humano. Esses complexos desempenham um papel crucial na apresentação de antígenos para os linfócitos T auxiliares, uma etapa importante na resposta imune adaptativa.

A cadeia beta de HLA-DQ é codificada por genes localizados no complexo principal de histocompatibilidade (MHC) no cromossomo 6p21.3. Existem vários alelos para o gene da cadeia beta de HLA-DQ, o que resulta em diferentes variações na sequência de aminoácidos e, consequentemente, em propriedades antigênicas distintas.

As cadeias beta de HLA-DQ se associam às cadeias alpha correspondentes para formar o heterodímero HLA-DQ, que se apresenta na superfície das células apresentadoras de antígenos (APCs), como macrófagos e células dendríticas. O HLA-DQ se liga a peptídeos derivados de proteínas extra e intracelulares, processadas por enzimas especializadas dentro da APC. O complexo HLA-DQ-peptídeo é então reconhecido por linfócitos T CD4+ (linfócitos T auxiliares), desencadeando uma resposta imune adaptativa específica para o antígeno apresentado.

A diversidade genética nos genes HLA-DQ é importante para a capacidade do sistema imune de reconhecer e responder a uma ampla gama de patógenos. No entanto, essa variabilidade também pode contribuir para o risco de desenvolver doenças autoimunes e outras condições relacionadas ao sistema imune.

Halobacterium é um gênero de bactéria extremamente halófila, pertencente à família Halobacteriaceae. Essas bactérias são encontradas em ambientes hipersalinos, como lagos salgados e salinas, e requerem concentrações elevadas de sal para crescer. Algumas espécies de Halobacterium são capazes de realizar a fotossíntese, utilizando a luz solar como fonte de energia, o que as torna únicas entre as archaea. A parede celular dessas bactérias contém uma camada proteica resistente ao sal, chamada de saculado, em vez da parede de peptidoglicano encontrada em muitas outras bactérias. O genoma de Halobacterium é relativamente grande e complexo, o que reflete sua capacidade de se adaptar a ambientes extremos.

Valine é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É um componente importante das proteínas e desempenha um papel vital em várias funções corporais, incluindo a síntese de energia e o metabolismo. Valine é um alfa-aminoácido com uma cadeia lateral ramificada hidrofóbica, o que significa que ele não se dissolve facilmente em água.

Além disso, valina é um aminoácido glucogênico, o que significa que ele pode ser convertido em glicose no fígado e usado como fonte de energia. Também desempenha um papel importante na regulação do equilíbrio de nitrogênio no corpo e é necessário para a manutenção da saúde dos tecidos musculares.

Valine pode ser encontrada em uma variedade de alimentos, incluindo carne, aves, peixe, laticínios, legumes secos, nozes e sementes. É importante notar que a deficiência de valina é rara, mas um excesso de ingestão pode ser prejudicial ao fígado e outros órgãos.

Prótons são partículas subatómicas com carga elétrica positiva e massa aproximadamente igual a 1,672 x 10^-27 quilogramas. Eles constituem um dos três constituintes fundamentais de um átomo, juntamente com os neutrons (que não possuem carga elétrica) e os elétrons (que possuem carga elétrica negativa).

No núcleo de um átomo, geralmente existem prótons e neutrons. A quantidade de prótons no núcleo de um átomo é chamada de número atômico e é única para cada elemento químico. Por exemplo, o hidrogênio possui apenas um próton em seu núcleo, enquanto o carbono possui seis prótons.

Além disso, prótons desempenham um papel importante em vários processos físicos e químicos, como na formação de ligações químicas, no comportamento magnético dos materiais e na radiação ionizante, entre outros.

Fenilalanina é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É uma das 20 building blocks comuns de proteínas em humanos e outros animais.

Existem três tipos principais de fenilalanina encontrados na natureza: a forma L, que é usada para construir proteínas no corpo; a forma D, que não é utilizada pelo nosso organismo para sintetizar proteínas; e a forma DL, uma mistura 50/50 de L e D.

A fenilalanina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, incluindo carne, aves, peixe, ovos, laticínios e alguns vegetais como grãos integrais e feijões. Ela desempenha um papel importante no metabolismo do nosso corpo, sendo convertida em tirosina, outro aminoácido importante, através de uma reação enzimática.

Além disso, a fenilalanina é um precursor da produção de neurotransmissores como dopamina, noradrenalina e adrenalina, que são importantes para o funcionamento do sistema nervoso central. No entanto, em casos raros, certas condições genéticas podem levar a um acúmulo excessivo de fenilalanina no corpo, resultando em danos ao cérebro e outros órgãos, como é o caso da fenilcetonúria (PKU). Nesses casos, uma dieta rigorosa restritiva em fenilalanina é necessária para prevenir essas complicações.

Em bioquímica e medicina, a dimerização refere-se ao processo em que duas moléculas individuais, geralmente proteínas ou ésteres de fosfato, se combinam para formar um complexo estável chamado dimero. Essa interação ocorre através de ligações não-covalentes ou covalentes entre as duas moléculas. A formação de dimeros desempenha funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização celular, regulação enzimática e resposta imune. No entanto, a dimerização anormal também pode estar associada a doenças, incluindo câncer e doenças cardiovasculares.

Em um contexto clínico, o termo "dimer" geralmente se refere a um fragmento de fibrina (um componente da coagulação sanguínea) que é formado quando a fibrinogênio se degrada em resposta à ativação da cascata de coagulação. Esses dimers são frequentemente medidos em análises laboratoriais para ajudar no diagnóstico e monitoramento de doenças trombóticas, como trombose venosa profunda e embolia pulmonar.

Catepsinas são enzimas proteolíticas, o que significa que elas podem decompor outras proteínas em peptídeos e aminoácidos. Essas enzimas pertencem à classe das proteases e estão presentes em diversos organismos, incluindo humanos. Em nosso corpo, as catepsinas desempenham um papel importante no processo de digestão e também na regulação de vários processos fisiológicos, como a resposta imune e a remodelação tecidual.

Existem diversos tipos de catepsinas, sendo as principais: catepsina B, C, D, E, e K. Cada uma delas tem um papel específico no organismo e pode ser encontrada em diferentes locais, como nos lisossomas ou no espaço extracelular. Algumas dessas enzimas são ativadas apenas em condições especiais, como em ambientes de baixo pH ou em presença de certos íons metálicos.

As catepsinas têm sido alvo de estudos devido à sua possível relação com diversas doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares e neurológicas. Em alguns casos, o aumento da atividade dessas enzimas pode contribuir para a progressão da doença, enquanto que em outros, a sua inibição pode ser benéfica. Por isso, o entendimento dos mecanismos de regulação das catepsinas e seu papel em diferentes contextos patológicos é uma área ativa de pesquisa na medicina moderna.

Pronase é um termo genérico para uma mistura de enzimas proteolíticas extraídas da bactéria Streptomyces griseus. A principal enzima presente nessa mistura é a pronase E, que é uma endopeptidase de amplo espectro capaz de decompor proteínas em péptidos menores e aminoácidos.

Pronase tem sido utilizada em diversas aplicações no campo da biologia molecular e celular, como por exemplo:

1. Digestão enzimática de tecidos e células para obtenção de proteínas solúveis ou nucleoproteínas;
2. Remoção seletiva de proteínas específicas em preparações biológicas;
3. Desnaturação controlada de proteínas para estudos estruturais e funcionais;
4. Limpeza de superfícies de vidro e plástico em laboratório.

É importante ressaltar que, apesar de sua ampla gama de aplicações, o uso de pronase requer cuidados especiais, uma vez que pode causar a degradação indesejada de proteínas e outros componentes biológicos. Portanto, é necessário ajustar as condições de sua utilização, como temperatura, pH e concentração, para obter os melhores resultados em cada experimento.

Em medicina e biologia, uma linhagem refere-se a uma sucessão de indivíduos ou células que descendem de um ancestral comum e herdam características genéticas ou fenotípicas distintivas. No contexto da genética microbiana, uma linhagem pode referir-se a um grupo de microrganismos relacionados geneticamente que evoluíram ao longo do tempo a partir de um antepassado comum. O conceito de linhagem é particularmente relevante em estudos de doenças infecciosas, onde o rastreamento da linhagem pode ajudar a entender a evolução e disseminação de patógenos, bem como a informar estratégias de controle e prevenção.

A definição médica de "Análise de Sequência de DNA" refere-se ao processo de determinação e interpretação da ordem exata dos nucleotídeos (adenina, timina, citosina e guanina) em uma molécula de DNA. Essa análise fornece informações valiosas sobre a estrutura genética, função e variação de um gene ou genoma inteiro. É amplamente utilizada em diversas áreas da medicina, biologia e pesquisa genética para fins como diagnóstico de doenças hereditárias, identificação de suspeitos em investigações forenses, estudos evolucionários, entre outros.

"Cercopithecus aethiops" é o nome científico da espécie de primatas conhecida como "macaco-vervet" ou "macaco-de-cauda vermelha". Esses macacos são nativos da África e possuem uma pelagem característica de cor verde-oliva a cinza, com uma cauda longa e vermelha. Eles têm hábitos diurnos e vivem em grupos sociais complexos. São onívoros, mas sua dieta é predominantemente herbívora, consistindo de frutas, folhas, sementes e insetos. Além disso, os macacos-vervet são conhecidos por sua inteligência e capacidade de aprender a realizar tarefas simples.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

Os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos que pertencem à classe dos ácidos dicarboxílicos e estão presentes no metabolismo normal do organismo. Eles desempenham um papel importante no ciclo de Krebs, também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), que é uma via central para a geração de energia nas células.

O ácido cetoglutárico é formado a partir do ácido α-cetoglutárico, um intermediário importante no ciclo de Krebs. O ácido α-cetoglutárico pode ser convertido em ácido suculínico e, posteriormente, em ácido cetoglutárico através de uma série de reações enzimáticas.

Em certas condições fisiológicas, como a cetose induzida por dieta ou o jejum prolongado, os níveis de ácidos cetoglutáricos no sangue podem aumentar significativamente. Isso pode ser resultado do aumento da quebra de gorduras e da produção de corpos cetônicos, como o acetato e o β-hidroxibutirato, que são convertidos em ácido cetoglutárico no fígado.

Em resumo, os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos importantes para a geração de energia nas células e desempenham um papel crucial no metabolismo normal do organismo.

La leucina é un aminoácido essencial, o que significa que o nosso corpo non pode producirla por si mesmo e ten que obtenela da nosa alimentación. A leucina é un componente fundamental das proteínas e desempeña un papel importante na síntese de proteínas no cuerpo.

A leucina está presente en moitas fontes de proteinas, como a carne, o peixe, os ovos, os productos lácteos e as leguminosas. É especialmente concentrada nos alimentos ricos en proteínas, como a carne de vaca e o quezo.

Na nutrición deportiva, a leucina é conhecida pola sua capacidade de estimular a síntese de proteínas no músculo esquelético, axudando así ao crescimento e recuperación musculares. Por isto, muitos suplementos nutricionais contén leucina ou outros aminoácidos ramificados (BCAAs) que a conten.

No entanto, é importante lembrar que un consumo excessivo de leucina pode ter efeitos adversos no corpo, polo que é recomendable obtela da nosa alimentación habitual ou mediante suplementos nutricionais nun dos dous casos sob a supervisión dun profesional sanitario.

Bioquímica é o ramo da ciência que estuda as reações químicas e interações moleculares que ocorrem em organismos vivos. Ela examina as propriedades, composição, estrutura e função das biomoléculas, tais como carboidratos, lípidos, proteínas e ácidos nucléicos, e como elas se combinam para formar as estruturas e regular as funções dos organismos vivos. A bioquímica também abrange o estudo de enzimas, a energia metabólica, comunicação celular e sinalização, além do mecanismo de doenças e seus tratamentos farmacológicos. É uma disciplina fundamental que conecta a biologia, química e física e tem aplicação em diversas áreas, como medicina, agricultura, ecologia e bioengenharia.

Proteínas mutantes referem-se a alterações na sequência de aminoácidos das proteínas devido a mutações em seus genes correspondentes. As mutações podem resultar em substituição, inserção ou deleção de um ou mais aminoácidos, o que pode afetar a estrutura e função da proteína. Em alguns casos, as mutações podem levar ao desenvolvimento de doenças genéticas ou aumentar o risco de doenças como câncer. No entanto, algumas mutações não têm efeito sobre a função da proteína e podem até mesmo melhorá-la em certos contextos. É importante notar que as proteínas mutantes são distintas das variantes naturais de proteínas que ocorrem normalmente em diferentes indivíduos.

Em termos médicos, "temperatura alta" ou "febre" é geralmente definida como uma temperatura corporal superior a 38°C (100.4°F). No entanto, em bebês menores de 3 meses, uma temperatura rectal acima de 38°C (100.4°F) também é considerada uma febre. A temperatura corporal normal varia um pouco de pessoa para pessoa e depende do método utilizado para medir a temperatura. Algumas pessoas podem ter uma temperatura corporal mais alta normalmente, portanto, é importante observar qualquer variação da temperatura basal habitual de cada indivíduo. A febre é um sinal de que o corpo está a lutar contra uma infecção ou outra condição médica. Embora a febre em si não seja geralmente perigosa, pode ser um sinal de algum problema subjacente que requer tratamento.

'Especificidade da Espécie' (em inglês, "Species Specificity") é um conceito utilizado em biologia e medicina que se refere à interação ou relacionamento exclusivo ou preferencial de uma determinada molécula, célula, tecido, microorganismo ou patógeno com a espécie à qual pertence. Isso significa que essa entidade tem um efeito maior ou seletivamente mais ativo em sua própria espécie do que em outras espécies.

Em termos médicos, especificidade da espécie é particularmente relevante no campo da imunologia, farmacologia e microbiologia. Por exemplo, um tratamento ou vacina pode ser específico para uma determinada espécie de patógeno, como o vírus da gripe humana, e ter menos eficácia em outras espécies de vírus. Além disso, certos medicamentos podem ser metabolizados ou processados de forma diferente em humanos do que em animais, devido à especificidade da espécie dos enzimas envolvidos no metabolismo desses fármacos.

Em resumo, a especificidade da espécie é um princípio importante na biologia e medicina, uma vez que ajuda a compreender como diferentes entidades interagem com as diversas espécies vivas, o que pode influenciar no desenvolvimento de estratégias terapêuticas e profilaxia de doenças.

A focalização isoelétrica (FI) é um método utilizado em processos de separação e purificação de proteínas e outras biomoléculas. Neste método, as proteínas são carregadas eletricamente e submetidas a um campo elétrico em uma placa de gel com propriedades especiais, denominada gel de focalização isoelétrica.

A característica principal do gel FI é sua gradiente de pH, que varia ao longo da sua extensão. Dessa forma, cada proteína migra até a região do gel onde o pH seja igual ao seu ponto isoelétrico (pI), ou seja, o pH no qual a proteína tem carga líquida zero e, portanto, não é mais atraída pelo campo elétrico. Assim, cada proteína focaliza em uma posição específica do gel, dependendo de seu pI.

A focalização isoelétrica permite a separação de proteínas com base em suas propriedades elétricas e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas para purificar e caracterizar proteínas, bem como estudar sua estrutura e função.

Modelos químicos são representações gráficas ou físicas de estruturas moleculares e reações químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e prever o comportamento e as propriedades das moléculas e ions. Existem diferentes tipos de modelos químicos, incluindo:

1. Modelos de Lewis: representam a estrutura de ligação de uma molécula usando símbolos de elementos químicos e traços para mostrar ligações covalentes entre átomos.
2. Modelos espaciais: fornecem uma representação tridimensional da estrutura molecular, permitindo que os químicos visualizem a orientação dos grupos funcionais e a forma geral da molécula.
3. Modelos de orbital moleculares: utilizam diagramas de energia para mostrar a distribuição de elétrons em uma molécula, fornecendo informações sobre sua reatividade e estabilidade.
4. Modelos de superfície de energia potencial: são usados para visualizar as mudanças de energia durante uma reação química, ajudando a prever os estados de transição e os produtos formados.
5. Modelos computacionais: utilizam softwares especializados para simular a estrutura e o comportamento das moléculas, fornecendo previsões quantitativas sobre propriedades como energia de ligação, polaridade e reatividade.

Em resumo, modelos químicos são ferramentas essenciais na compreensão e no estudo da química, fornecendo uma representação visual e quantitativa dos conceitos químicos abstratos.

Em termos médicos, "ligação competitiva" refere-se a um tipo específico de relação que pode existir entre dois ou mais receptores acoplados à proteína G (GPCRs) e seus ligantes associados. Neste contexto, uma "ligação competitiva" ocorre quando duas ou mais moléculas diferentes competem pelo mesmo sítio de ligação em um receptor, geralmente um sítio de ligação para um neurotransmissor ou hormona específica.

Quando uma dessas moléculas, conhecida como agonista, se liga ao receptor, ela induz uma resposta fisiológica alterando a conformação do receptor e ativando subsequentemente a cascata de sinalização associada. No entanto, quando outra molécula, chamada antagonista, se liga ao mesmo sítio de ligação, ela impede o agonista de se ligar e, assim, inibe ou bloqueia a ativação do receptor e a resposta fisiológica subsequente.

Em resumo, uma "ligação competitiva" é um processo no qual diferentes moléculas competem pelo mesmo sítio de ligação em um receptor, com potenciais implicações significativas para a regulação da atividade do receptor e a modulação da resposta fisiológica.

Desnaturação proteica é um processo que altera a estrutura tridimensional de uma proteína, desorganizando suas ligações dissulfureto e interações hidrofóbicas, o que leva a perda de sua função nativa. Isso pode ser causado por fatores ambientais, como variações de pH, temperatura ou concentração salina, ou por processos metabólicos, como a oxidação e a redução das proteínas. A desnaturação proteica é frequentemente irreversível e pode levar à agregação e precipitação das proteínas, o que pode ser prejudicial para as células e desempenhar um papel em doenças como as doenças neurodegenerativas.

A espectroscopia de ressonância magnética (EMR, do inglês Magnetic Resonance Spectroscopy) é um método de análise que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estimular átomos e moléculas e detectar seu comportamento eletrônico. Nesta técnica, a ressonância magnética de certos núcleos atômicos ou elétrons é excitada por radiação electromagnética, geralmente no formato de ondas de rádio, enquanto o campo magnético está presente. A frequência de ressonância depende da força do campo magnético e das propriedades magnéticas do núcleo ou elétron examinado.

A EMR é amplamente utilizada em campos como a química, física e medicina, fornecendo informações detalhadas sobre a estrutura e interação das moléculas. Em medicina, a espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) é usada como uma técnica de diagnóstico por imagem para examinar tecidos moles, especialmente no cérebro, e detectar alterações metabólicas associadas a doenças como o câncer ou transtornos neurológicos.

Em resumo, a espectroscopia de ressonância magnética é um método analítico que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estudar as propriedades eletrônicas e estruturais de átomos e moléculas, fornecendo informações valiosas para diversas áreas do conhecimento.

Hemoglobinas Anormais, também conhecidas como Hemoglobinopatias, referem-se a um grupo de condições genéticas em que a estrutura da hemoglobina, uma proteína importante nos glóbulos vermelhos responsáveis pelo transporte de oxigênio nos corpos, é alterada. Essas anormalidades podem resultar em hemoglobinas instáveis ou com afinidade alterada por oxigênio, levando a diferentes manifestações clínicas, dependendo do tipo específico de hemoglobinopatia. Algumas das hemoglobinas anormais mais conhecidas incluem a Hemoglobina S (HbS), associada à Anemia Falciforme, e a Hemoglobina C (HbC). Essas condições geralmente são herdadas de um ou ambos os pais e podem causar sintomas como anemia, dor, icterícia, susceptibilidade à infecção e complicações vasculares. O diagnóstico é geralmente feito por meio de exames laboratoriais especializados, como o eletrroforese de hemoglobinas.

Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em laboratórios de biologia molecular e bioquímica para detectar e identificar proteínas específicas em amostras biológicas, como tecidos ou líquidos corporais. O método consiste em separar as proteínas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), transferindo essas proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, e, em seguida, detectando a proteína alvo com um anticorpo específico marcado, geralmente com enzimas ou fluorescência.

A técnica começa com a preparação da amostra de proteínas, que pode ser extraída por diferentes métodos dependendo do tipo de tecido ou líquido corporal. Em seguida, as proteínas são separadas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), onde as proteínas migram através do campo elétrico e se separam com base em seu peso molecular. Após a electroforese, a proteína é transferida da gel para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF por difusão, onde as proteínas ficam fixadas à membrana.

Em seguida, a membrana é bloqueada com leite em pó ou albumina séricas para evitar a ligação não específica do anticorpo. Após o bloqueio, a membrana é incubada com um anticorpo primário que se liga especificamente à proteína alvo. Depois de lavar a membrana para remover os anticópos não ligados, uma segunda etapa de detecção é realizada com um anticorpo secundário marcado, geralmente com enzimas como peroxidase ou fosfatase alcalina, que reage com substratos químicos para gerar sinais visíveis, como manchas coloridas ou fluorescentes.

A intensidade da mancha é proporcional à quantidade de proteína presente na membrana e pode ser quantificada por densitometria. Além disso, a detecção de proteínas pode ser realizada com métodos mais sensíveis, como o Western blotting quimioluminescente, que gera sinais luminosos detectáveis por radiografia ou câmera CCD.

O Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas biológicas e clínicas para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas, como tecidos, células ou fluidos corporais. Além disso, o Western blotting pode ser usado para estudar as modificações póst-traducionais das proteínas, como a fosforilação e a ubiquitinação, que desempenham papéis importantes na regulação da atividade enzimática e no controle do ciclo celular.

Em resumo, o Western blotting é uma técnica poderosa para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas. A técnica envolve a separação de proteínas por electroforese em gel, a transferência das proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, a detecção e quantificação das proteínas com anticorpos específicos e um substrato enzimático. O Western blotting é amplamente utilizado em pesquisas biológicas e clínicas para estudar a expressão e modificações póst-traducionais de proteínas em diferentes condições fisiológicas e patológicas.

A definicao medica de "electricidade estatica" refere-se a acumulacao e armazenamento de carga eletrica em superficies ou objetos, geralmente como resultado do atrito entre diferentes materiais. A electricidade estatica nao representa um perigo imediato para a saude humana, mas pode causar choques desagradaveis quando as pessoas tocam em objectos carregados eletricamente. Em ambientes clinicos e hospitalares, a eliminacao de electricidade estatica e a prevencao da sua acumulacao sao importantes para garantir a seguranca dos pacientes e do pessoal medico, especialmente em situacoes envolvendo equipamentos sensiveis a descargas eletricas ou dispositivos medicos que podem ser afetados pela presenca de electricidade estatica.

Hidrolases são um tipo específico de enzimas (proteínas que aceleram reações químicas em organismos vivos) que catalisam a quebra de ligações químicas entre moléculas através da adição de moléculas de água (H2O). Este processo é conhecido como hidrólise.

As hidrolases desempenham um papel crucial em muitos processos biológicos, incluindo a digestão dos alimentos, o metabolismo dos carboidratos, lípidos e proteínas, e a degradação de macromoléculas em organismos vivos. Elas auxiliam no rompimento de ligações fosfato em moléculas de ATP para liberar energia para as células, bem como no processamento e ativação de hormônios e neurotransmissores.

Existem diversas classes de hidrolases, cada uma delas especializada no rompimento de diferentes tipos de ligações químicas. Algumas das principais classes incluem:

1. Proteases (que quebram ligações peptídicas em proteínas)
2. Amilases (que hidrolisam ligações alfa-1,4 glicosídicas em amido e glicogênio)
3. Lipases (que hidrolisam ésteres em triglicérides)
4. Nucleasas (que hidrolisam ácidos nucléicos, como DNA e RNA)
5. Esterases (que hidrolisam ésteres em compostos orgânicos)

Em resumo, as hidrolases são enzimas essenciais para a vida que catalisam a quebra de ligações químicas por meio da adição de moléculas de água, desempenhando um papel fundamental em diversos processos biológicos.

Rhizopus é um gênero de fungos da divisão Zygomycota, classe Mucoromycetes, ordem Mucorales. Esses fungos são saprófitos e podem ser encontrados em uma variedade de ambientes, incluindo solo, matéria orgânica em decomposição e alimentos. Eles produzem grandes colônias brancas a cinza-acastanhadas com rápida expansão e ramificações irregulares.

Algumas espécies de Rhizopus são conhecidas por causarem infecções oportunistas em humanos, especialmente em indivíduos imunocomprometidos ou com condições subjacentes que os predispõem a infecções fúngicas invasivas. A espécie mais comumente associada a infecções humanas é Rhizopus oryzae. Essas infecções geralmente ocorrem por meio da inalação de esporos ou por contato direto com tecidos danificados ou mucosas.

Os sintomas das infecções por Rhizopus podem variar dependendo do local e extensão da infecção, mas geralmente incluem febre, dor, vermelhidão, calor e edema no local afetado. Em casos graves, as infecções por Rhizopus podem disseminar-se para outros órgãos e sistemas corporais, levando a complicações potencialmente fatais. O tratamento geralmente consiste em antifúngicos específicos, como anfotericina B ou posaconazol, juntamente com o manejo de quaisquer condições subjacentes que possam estar predispondo o indivíduo à infecção.

Os aminobutiratos são compostos químicos que contêm um grupo funcional amino (-NH2) e um ácido carboxílico (-COOH) unidos a uma cadeia de carbono com quatro átomos de carbono. O neurotransmissor gama-aminobutirato (GABA) é o exemplo mais conhecido de aminobutiratos.

O GABA é um importante neurotransmissor inhibitório no cérebro e na medula espinal em humanos e outros mamíferos. Ele desempenha um papel crucial na regulação da excitação dos neurônios, ajudando a manter o equilíbrio normal do sistema nervoso central. O GABA age nos receptores GABAergic no cérebro, reduzindo a atividade elétrica e a liberação de neurotransmissores excitatórios, como o glutamato.

Além disso, os aminobutiratos também podem se referir a outros compostos relacionados, como o ácido gama-aminobutírico (GABA) e seus derivados, bem como às drogas que atuam sobre os receptores GABAergic no cérebro. Essas drogas podem incluir benzodiazepínicos, barbitúricos e outros relaxantes musculares e sedativos.

Em resumo, a definição médica de "aminobutiratos" refere-se principalmente ao neurotransmissor GABA e seus derivados, bem como às drogas que atuam sobre os receptores GABAergic no cérebro.

A caseina quinase II, também conhecida como proteína quinase C beta (PKCβ), é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a transmissão de sinais e o metabolismo. Ela pertence à família das proteínas quinases, que são enzimas que catalisam a transferência de grupos fosfato de moléculas de ATP para outras proteínas, modificando sua atividade e função.

A caseina quinase II é ativada por diversos estímulos, como hormônios, fatores de crescimento e neurotransmissores, que se ligam a receptores na membrana celular e ativam uma cascata de sinalização intracelular. A activação da caseina quinase II leva à fosforilação de diversas proteínas alvo, o que pode desencadear uma variedade de respostas celulares, como a proliferação e diferenciação celular, a regulação do metabolismo e a apoptose (morte celular programada).

A caseina quinase II é um alvo importante para a investigação em diversas áreas da medicina, incluindo a oncologia, a neurologia e a cardiologia. A sua activação anormal pode estar associada ao desenvolvimento de doenças como o cancro, as doenças neurodegenerativas e as doenças cardiovasculares.

Methionine é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É classificado como um amino ácido sulfur-conținut, sendo importante na síntese de proteínas e no metabolismo.

A methionina desempenha um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a formação de proteínas, o metabolismo da gordura, o desenvolvimento do feto e a síntese de outros aminoácidos. Ela também atua como uma fonte de grupamenti sulfhidril (-SH) e metil (-CH3), que são importantes para a biologia celular.

Alimentos ricos em methionina incluem carne, aves, peixe, ovos, leite e outros produtos lácteos. Em alguns casos, suplementos de methionine podem ser recomendados para tratar certas condições médicas, como a deficiência de aminoácidos ou doenças hepáticas. No entanto, é importante consultar um profissional de saúde antes de começar a tomar quaisquer suplementos nutricionais.

"Suíno" é um termo que se refere a animais da família Suidae, que inclui porcos e javalis. No entanto, em um contexto médico, "suíno" geralmente se refere à infecção ou contaminação com o vírus Nipah (VND), também conhecido como febre suína. O vírus Nipah é um zoonose, o que significa que pode ser transmitido entre animais e humanos. Os porcos são considerados hospedeiros intermediários importantes para a transmissão do vírus Nipah de morcegos frugívoros infectados a humanos. A infecção por VND em humanos geralmente causa sintomas graves, como febre alta, cefaleia intensa, vômitos e desconforto abdominal. Em casos graves, o VND pode causar encefalite e respiração complicada, podendo ser fatal em alguns indivíduos. É importante notar que a infecção por VND em humanos é rara e geralmente ocorre em áreas onde há contato próximo com animais infectados ou seus fluidos corporais.

Proteínas de transporte, também conhecidas como proteínas de transporte transmembranar ou simplesmente transportadores, são tipos específicos de proteínas que ajudam a mover moléculas e ions através das membranas celulares. Eles desempenham um papel crucial no controle do fluxo de substâncias entre o interior e o exterior da célula, bem como entre diferentes compartimentos intracelulares.

Existem vários tipos de proteínas de transporte, incluindo:

1. Canais iónicos: esses canais permitem a passagem rápida e seletiva de íons através da membrana celular. Eles podem ser regulados por voltagem, ligantes químicos ou outras proteínas.

2. Transportadores acionados por diferença de prótons (uniporteres, simportadores e antiporteres): esses transportadores movem moléculas ou íons em resposta a um gradiente de prótons existente através da membrana. Uniporteres transportam uma única espécie molecular em ambos os sentidos, enquanto simportadores e antiporteres simultaneamente transportam duas ou mais espécies moleculares em direções opostas.

3. Transportadores ABC (ATP-binding cassette): esses transportadores usam energia derivada da hidrólise de ATP para mover moléculas contra gradientes de concentração. Eles desempenham um papel importante no transporte de drogas e toxinas para fora das células, bem como no transporte de lípidos e proteínas nas membranas celulares.

4. Transportadores vesiculares: esses transportadores envolvem o empacotamento de moléculas em vesículas revestidas de proteínas, seguido do transporte e fusão das vesículas com outras membranas celulares. Esse processo é essencial para a endocitose e exocitose.

As disfunções nesses transportadores podem levar a várias doenças, incluindo distúrbios metabólicos, neurodegenerativos e câncer. Além disso, os transportadores desempenham um papel crucial no desenvolvimento de resistência à quimioterapia em células tumorais. Portanto, eles são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias e estratégias de diagnóstico.

Uma "sequência consenso" é uma sequência de nucleotídeos ou aminoácidos que é amplamente aceita e representa a sequência predominante ou mais comum encontrada em um grupo específico de moléculas biológicas, como ácidos nucléicos ou proteínas. Essa sequência geralmente é determinada após o alinhamento e análise de múltiplas sequências obtidas por diferentes métodos experimentais, como reação em cadeia da polimerase (PCR) ou sequenciamento de nova geração. A sequência consenso é útil para fins de comparação, análise e classificação de moléculas biológicas, bem como para o design de experimentos e desenvolvimento de ferramentas bioinformáticas.

O zinco é um oligoelemento essencial que desempenha um papel importante em diversas funções biológicas no corpo humano. Ele está envolvido em processos metabólicos, atua como catalisador em reações enzimáticas e é necessário para a síntese de proteínas e DNA. O zinco também é importante para o sistema imunológico, a cicatrização de feridas, o sentido do olfato e o desenvolvimento e manutenção dos tecidos e órgãos, incluindo o cérebro, os pulmões e o pâncreas.

O zinco é encontrado em grande quantidade nos músculos esqueléticos e no fígado, e está presente em quase todas as células do corpo. Ele é absorvido no intestino delgado e excretado principalmente pela urina. A deficiência de zinco pode causar diversos sintomas, como retardo no crescimento, alterações na pele e feridas abertas, problemas no sistema imunológico, dificuldades de aprendizagem e problemas de visão noturna.

Alimentos ricos em zinco incluem carne vermelha, aves, mariscos, grãos integrais, legumes secos, nozes e sementes. O consumo adequado de alimentos ricos em zinco pode ajudar a prevenir a deficiência desse mineral. No entanto, em alguns casos, é necessário recorrer a suplementos para garantir níveis adequados de zinco no organismo.

Na genética, um alelo é uma das diferentes variações de um gene que podem existir em um locus (posição específica) em um cromossomo. Cada indivíduo herda dois alelos para cada gene, um de cada pai, e esses alelos podem ser idênticos ou diferentes entre si.

Em alguns casos, os dois alelos de um gene são funcionalmente equivalentes e produzem o mesmo resultado fenotípico (expressão observável da característica genética). Neste caso, o indivíduo é considerado homozigoto para esse gene.

Em outros casos, os dois alelos podem ser diferentes e produzir diferentes resultados fenotípicos. Neste caso, o indivíduo é considerado heterozigoto para esse gene. A combinação de alelos que um indivíduo herda pode influenciar suas características físicas, biológicas e até mesmo predisposição a doenças.

Em resumo, os alelos representam as diferentes versões de um gene que podem ser herdadas e influenciam a expressão dos traços genéticos de um indivíduo.

De acordo com a definição do National Center for Biotechnology Information (NCBI), Norleucina é um aminoácido não proteico que é derivado da metionina pela substituição do grupo sulfídrico (-SH) por um grupo metileno (-CH2-). A sua fórmula química é C6H13NO2.

A Norleucina é frequentemente usada em estudos bioquímicos e de proteínas como um analógodo da metionina, uma vez que tem propriedades semelhantes às da metionina mas não contém um grupo sulfídrico reativo. Isto pode ser útil em estudos onde o grupo sulfídrico da metionina pode interferir ou reagir com outras moléculas no sistema.

Em resumo, a Norleucina é um aminoácido não proteico usado em pesquisas bioquímicas como um analógodo da metionina, mas com propriedades ligeiramente diferentes devido à ausência do grupo sulfídrico.

As proteínas fúngicas referem-se a um vasto conjunto de proteínas encontradas em fungos, incluindo leveduras, bolores e outros tipos de fungos. Essas proteínas desempenham diversas funções importantes no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência dos fungos. Elas estão envolvidas em processos metabólicos, como a catabolismo e anabolismo de nutrientes, resposta ao estresse ambiental, reconhecimento e defesa contra patógenos, entre outras funções. Algumas proteínas fúngicas também podem estar envolvidas em interações com outros organismos, incluindo plantas e animais. A compreensão das proteínas fúngicas é crucial para o estudo da biologia dos fungos, bem como para o desenvolvimento de estratégias de controle de doenças fúngicas e a produção de biofármacos e enzimas industriais.

Os succinatos são compostos químicos que contêm o grupo funcional succinato, um ácido dicarboxílico com a fórmula molecular C4H6O4. O termo "succinato" geralmente se refere ao íon ou à base conjugada do ácido, que tem uma carga negativa e é representada como C4H5O4−.

Em um contexto médico, o termo "succinato" pode ser encontrado em referência a fármacos que contêm esse grupo funcional. Um exemplo é o succinato de propacetamol, um profármaco do analgésico e antipirético propacetamol. Quando administrado, o succinato de propacetamol é metabolizado no fígado em propacetamol, que por sua vez é convertido em acetaminofeno (paracetamol) e metabólitos adicionais.

É importante notar que os succinatos não devem ser confundidos com os succinilatos, que contêm o grupo funcional succinil, um ácido carboxílico activado que pode participar em reações de transesterificação e acilação.

"Sequence analysis" é um termo usado em genética e biologia molecular para descrever o processo de determinação e análise da ordem exata dos nucleotídeos (A, T, C, G) em uma sequência de DNA ou RNA. A análise de sequência pode ser usada para identificar genes, mutações e outras características importantes na genética de organismos, doenças e populações. O processo geralmente envolve a extração do DNA ou RNA, amplificação da região de interesse usando PCR (reação em cadeia da polimerase), sequenciamento do DNA e análise computacional da sequência resultante.

Em farmacologia e química, um ligante é uma molécula ou íon que se liga a um centro biológico activo, tais como receptores, enzimas ou canais iónicos, formando uma complexo estável. A ligação pode ocorrer através de interacções químicas não covalentes, como pontes de hidrogénio, forças de Van der Waals ou interacções iónicas.

Os ligantes podem ser classificados em agonistas, antagonistas e inibidores. Os agonistas activam o centro biológico activo, imitando a acção do endógeno (substância natural produzida no organismo). Os antagonistas bloqueiam a acção dos agonistas, impedindo-os de se ligarem ao centro activo. Por outro lado, os inibidores enzimáticos impedem a actividade enzimática através da ligação covalente ou não covalente à enzima.

A afinidade de um ligante por um determinado alvo biológico é uma medida da força da sua interacção e é frequentemente expressa em termos de constante de dissociação (Kd). Quanto menor for o valor de Kd, maior será a afinidade do ligante pelo alvo.

A ligação de ligantes a receptores ou enzimas desempenha um papel fundamental no funcionamento dos sistemas biológicos e é alvo de muitos fármacos utilizados em terapêutica.

Fenótipo, em genética e biologia, refere-se às características observáveis ou expressas de um organismo, resultantes da interação entre seu genoma (conjunto de genes) e o ambiente em que vive. O fenótipo pode incluir características físicas, bioquímicas e comportamentais, como a aparência, tamanho, cor, função de órgãos e respostas a estímulos externos.

Em outras palavras, o fenótipo é o conjunto de traços e características que podem ser medidos ou observados em um indivíduo, sendo o resultado final da expressão gênica (expressão dos genes) e do ambiente. Algumas características fenotípicas são determinadas por um único gene, enquanto outras podem ser influenciadas por múltiplos genes e fatores ambientais.

É importante notar que o fenótipo pode sofrer alterações ao longo da vida de um indivíduo, em resposta a variações no ambiente ou mudanças na expressão gênica.

Metschnikowia é um gênero de fungos da divisão Ascomycota, que inclui espécies saprófitas e patogênicas. Esses fungos são frequentemente encontrados em ambientes aquáticos e na superfície de frutos e flores. Algumas espécies de Metschnikowia são conhecidas por causar doenças em insetos, peixes e outros animais, incluindo humanos. No entanto, essas infecções são raras e geralmente ocorrem em indivíduos com sistemas imunológicos comprometidos. Em suma, Metschnikowia é um gênero de fungos que podem ser saprófitas ou patogênicos, sendo frequentemente encontrados em ambientes aquáticos e na superfície de frutos e flores.

Glucosamine é um composto natural encontrado em grande parte no corpo humano, especialmente nos tecidos conjuntivos como cartilagens, tendões e ligamentos. É um importante constituinte da matriz extracelular e desempenha um papel crucial na formação e reparo dos tecidos conjuntivos.

A glucosamina é frequentemente utilizada em suplementos dietéticos e medicamentos para tratar doenças ortopédicas, como a osteoartrose (doença degenerativa das articulações), pois se acredita que possa ajudar a reduzir a dor articular e melhorar a mobilidade. Embora existam algumas evidências de seu efeito benéfico no alívio da dor articular, os resultados dos estudos clínicos são inconsistentes e ainda é necessário realizar mais pesquisas para confirmar sua eficácia e segurança.

A glucosamina pode ser derivada de fontes naturais, como o exoesqueleto de crustáceos (como camarões e lagostas), ou produzida em laboratório por síntese química. A forma mais comumente utilizada nos suplementos é a glucosamina sulfato ou a glucosamina cloridrato.

Embora geralmente considerada segura quando usada em doses recomendadas, a glucosamina pode causar efeitos secundários leves, como náuseas, diarréia, constipação ou erupções cutâneas. Além disso, as pessoas com alergias a crustáceos devem evitar os suplementos derivados dessas fontes. Antes de começar a tomar qualquer suplemento contendo glucosamina, é recomendável consultar um médico ou farmacêutico para obter conselhos sobre sua segurança e eficácia.

O nitrogênio é um elemento químico que tem o símbolo "N" e número atômico 7. É um gás incolor, inodoro e insípido que representa aproximadamente 78% do volume do ar que respiramos.

Na medicina, o nitrogênio é mais conhecido por sua forma de óxido de nitrogênio (NO), um gás volátil que atua como vasodilatador e tem sido usado no tratamento de diversas condições cardiovasculares, como angina de peito, hipertensão arterial e insuficiência cardíaca congestiva.

Além disso, o nitrogênio também é utilizado na forma de gelo seco (dióxido de carbono sólido) para a conservação de tecidos e órgãos para transplante, bem como no tratamento de lesões e inflamações.

É importante ressaltar que o nitrogênio líquido, um refrigerante extremamente frio (-196°C), também é utilizado em diversas aplicações médicas, como na crioterapia para destruir tecidos anormais ou no congelamento rápido de amostras biológicas para pesquisa.

O manganês é um oligoelemento essencial que desempenha um papel importante em vários processos fisiológicos no corpo humano. É necessário para a atividade enzimática normal, especialmente para as enzimas que contêm manganês como cofator. Algumas das funções importantes do manganês incluem:

1. Atua como um antioxidante e protege o corpo contra os danos dos radicais livres.
2. Desempenha um papel importante no metabolismo de carboidratos, aminoácidos e colesterol.
3. É necessário para a síntese de tecido conjuntivo e proteínas.
4. Ajuda na formação dos ossos e no manutenção da saúde óssea.
5. Pode desempenhar um papel na regulação do equilíbrio hormonal e no sistema nervoso.

A deficiência de manganês é rara, mas pode causar sintomas como fraqueza muscular, redução do crescimento, alterações no metabolismo dos carboidratos e danos ao fígado. Por outro lado, o excesso de manganês pode ser tóxico e causar problemas neurológicos semelhantes à doença de Parkinson.

O manganês é encontrado em uma variedade de alimentos, incluindo nozes, sementes, grãos integrais, legumes verdes e frutas. É importante obter quantidades adequadas de manganês através da dieta, mas também é possível consumir suplementos de manganês sob orientação médica.

Los antígenos HLA-DQ (Human Leukocyte Antigens-DQ) son moléculas proteicas encontradas en la superficie de células presentadoras de antígenos, como células dendríticas, macrófagos y linfocitos B. Forman parte del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) de clase II y desempeñan un papel crucial en la presentación de antígenos extraños al sistema inmunológico.

Los antígenos HLA-DQ están formados por dos cadenas polipeptídicas, alpha (α) y beta (β), que se unen para formar un heterodímero. Estas moléculas presentan fragmentos de proteínas extrañas a los linfocitos T helper (CD4+), lo que desencadena una respuesta inmunológica adaptativa.

Las variaciones en las secuencias de aminoácidos de los antígenos HLA-DQ pueden dar lugar a diferentes alelos, y cada individuo hereda un conjunto específico de estos alelos de sus padres. La diversidad genética de los antígenos HLA-DQ contribuye a la capacidad del sistema inmunológico para reconocer y responder a una amplia gama de patógenos.

Las diferencias en los alelos de los antígenos HLA-DQ también pueden desempeñar un papel en el desarrollo de diversas enfermedades autoinmunes, como la diabetes tipo 1 y la esclerosis múltiple, así como en la susceptibilidad o resistencia a ciertas infecciones.

Em medicina e biologia, um meio de cultura é um meio nutritivo sólido, líquido ou semi-sólido onde os microorganismos (bactérias, fungos, vírus, parasitas) ou células animais ou vegetais podem ser cultivados e crescerem sob condições controladas em laboratório.

Os meios de cultura geralmente contêm ingredientes que fornecem nutrientes essenciais para o crescimento dos organismos, tais como carboidratos (açúcares), proteínas, sais minerais e vitaminas. Alguns meios de cultura também podem conter indicadores, como agentes que mudam de cor em resposta ao pH ou à produção de certos metabólitos, o que pode ajudar a identificar ou caracterizar um organismo cultivado.

Existem diferentes tipos de meios de cultura, cada um desenvolvido para suportar o crescimento de determinados tipos de organismos ou para fins específicos de diagnóstico ou pesquisa. Alguns exemplos incluem:

1. Ágar sangue: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a cultura e isolamento de bactérias patogênicas, especialmente aquelas que crescem melhor em atmosfera rica em CO2. O ágar sangue contém sangue defibrinado, o que serve como fonte de nutrientes e também permite a detecção de hemolíticos (bactérias que destroem os glóbulos vermelhos do sangue).

2. Meio de Sabouraud: é um meio de cultura usado na micologia para o crescimento de fungos, especialmente dermatofitos e outros fungos filamentosos. O meio de Sabouraud contém glicose como fonte de carboidrato e cloranfenicol ou tetraciclina para inibir o crescimento bacteriano.

3. Meio de Thayer-Martin: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a cultura e isolamento de Neisseria gonorrhoeae, a bactéria causadora da gonorreia. O meio de Thayer-Martin contém antimicrobianos (vancomicina, colistina e nistatina) que inibem o crescimento de outras bactérias, permitindo assim a detecção e isolamento de N. gonorrhoeae.

4. Meio de MacConkey: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a diferenciação de bactérias gram-negativas em termos de sua capacidade de fermentar lactose e tolerância ao ácido. O meio de MacConkey contém lactose, bile salts e vermelho neutro, o que permite a detecção de bactérias que fermentam lactose (coloração rosa) e aquelas que não fermentam lactose (coloração incolor).

5. Meio de Chapman: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a cultura e isolamento de Staphylococcus aureus, uma bactéria gram-positiva que pode causar infecções graves. O meio de Chapman contém sais, glucose e lisina, o que promove o crescimento de S. aureus e inibe o crescimento de outras bactérias.

6. Meio de Sabouraud: é um meio de cultura usado na micologia clínica para a cultura e isolamento de fungos, especialmente dermatofitos. O meio de Sabouraud contém peptona, glucose e ágar, o que promove o crescimento de fungos e inibe o crescimento de bactérias.

7. Meio de Blood Agar: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a cultura e isolamento de bactérias, especialmente patógenos que podem causar infecções graves. O meio de Blood Agar contém sangue, sais e ágar, o que promove o crescimento de bactérias e permite a observação de hemólise (destruição dos glóbulos vermelhos).

8. Meio de MacConkey: é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a seleção e diferenciação de bactérias gram-negativas, especialmente enterobactérias. O meio de MacConkey contém lactose, bile salts e cristal violet, o que permite a seleção de bactérias que fermentam lactose e a diferenciação de bactérias que não fermentam lactose ou são resistentes a bile salts.

9. Meio de Eosin Methylene Blue (EMB): é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a seleção e diferenciação de bactérias gram-negativas, especialmente enterobactérias. O meio de EMB contém eosin Y, methylene blue e glucose, o que permite a seleção de bactérias que fermentam glucose e a diferenciação de bactérias que produzem ácido (cor verde) ou gás (cor preta).

10. Meio de Mannitol Salt Agar (MSA): é um meio de cultura usado na bacteriologia clínica para a seleção e diferenciação de bactérias gram-positivas, especialmente estafilococos coagulase-positivos. O meio de MSA contém mannitol, sodium chloride e phenol red, o que permite a seleção de bactérias que fermentam mannitol (cor amarela) e a diferenciação de bactérias que não fermentam mannitol (cor vermelha).

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

Glicopeptídeos são moléculas formadas pela combinação de peptídeos (cadeias de aminoácidos) e carboidratos. Essa ligação ocorre geralmente através de um processo chamado glicosilação, no qual um resíduo de açúcar é adicionado a um resíduo de aminoácido específico na cadeia peptídica.

Essas moléculas desempenham funções importantes em diversos processos biológicos, como por exemplo, no reconhecimento celular, na modulação de atividades enzimáticas e na comunicação entre células. Além disso, algumas glicoproteínas são utilizadas como marcadores diagnósticos e terapêuticos em diversas áreas da medicina, especialmente em oncologia e hematologia.

No entanto, é importante ressaltar que a definição de glicopeptídeos pode variar conforme o contexto em que é utilizada, podendo se referir especificamente a moléculas resultantes da clivagem enzimática de glicoproteínas ou a peptídeos sintéticos artificialmente modificados com carboidratos.

As transferases intramoleculares são um tipo específico de enzimas transferases que catalisam a transferência de grupos funcionais de um átomo para outro dentro da mesma molécula. Em outras palavras, essas enzimas facilitam a transferência de um grupo químico de um local para outro dentro da mesma molécula orgânica.

Essas reações são comuns em processos metabólicos e desempenham um papel importante no metabolismo de carboidratos, lipídios, aminoácidos e outras biomoléculas. A transferência intramolecular pode envolver a transferência de grupos funcionais como metilos (-CH3), acetilos (-COCH3), fosfatos (-PO4) ou grupos hidroxila (-OH).

Exemplos de transferases intramoleculares incluem a isomerasa, que catalisa a transferência de um grupo hidrogênio e um próton dentro da mesma molécula, e a rotase, que facilita a transferência de grupos metilos em biomoléculas.

Em resumo, as transferases intramoleculares são enzimas que catalisam a transferência de grupos funcionais dentro da mesma molécula, desempenhando um papel importante no metabolismo e na regulação das biomoléculas.

As células CHO (do inglês, Chinese Hamster Ovary) são células ováricas de camundongo-chinês que são amplamente utilizadas em pesquisas científicas e biotecnologia. Elas são facilmente cultivadas em laboratório e possuem a capacidade de expressar altos níveis de proteínas, tornando-as úteis para a produção de vacinas, anticorpos e outros produtos terapêuticos recombinantes. Além disso, as células CHO são frequentemente usadas em estudos de toxicologia e farmacologia, bem como na pesquisa de doenças genéticas e no desenvolvimento de novos medicamentos.

"Fenômenos Físico-Químicos" referem-se a eventos ou processos que ocorrem na interface entre a física e a química, envolvendo a interação e transformação de matéria e energia. Esses fenômenos podem incluir reações químicas desencadeadas por fatores físicos (como temperatura, pressão ou luz), mudanças de estado da matéria, difusão e transporte de materiais, eletroquímica, mecânica dos fluidos e outros. Eles descrevem a maneira como as propriedades físicas das substâncias estão relacionadas com sua estrutura química e como os processos físicos podem influenciar a velocidade e o caminho das reações químicas.

O ponto isoelétrico é um conceito em eletrólitos e em bioquímica que se refere ao pH no qual um molécula, especialmente proteínas e aminoácidos, tem carga líquida zero. Isso ocorre quando o número de grupos carregados positivamente (como os grupos aminos) é igual ao número de grupos carregados negativamente (como os grupos carboxílicos) na molécula. Em outras palavras, a molécula em questão não tem carga líquida porque a soma total dos seus cargas positivas e negativas é zero.

É importante notar que o ponto isoelétrico de uma proteína ou aminoácido depende do seu ambiente específico, como o pH e a concentração de íons no meio em que ela se encontra. Além disso, é possível calcular o ponto isoelétrico teoricamente, mas ele pode diferir do ponto isoelétrico real medido experimentalmente devido a fatores como a presença de grupos laterais ionizáveis adicionais ou interações com outras moléculas no meio.

A espectrometria de massas por ionização por electrospray (ESI-MS) é um tipo específico de técnica de espectrometria de massas que envolve a vaporização e ionização de moléculas em solução, geralmente em uma fase líquida. Nesta técnica, uma amostra é introduzida em um tubo capilar, onde é nebulizada por um fluxo de gás e submetida a um campo elétrico forte, o que resulta na formação de um aerosol carregado. As partículas desse aerosol então passam por um processo de evaporação e desolvatação, levando à formação de íons em fase gasosa. Esses íons são posteriormente detectados e mensurados com base em sua razão massa-carga, fornecendo informações sobre a massa molecular das moléculas presentes na amostra inicial.

A ESI-MS é particularmente útil para o estudo de biomoléculas, como proteínas e pêptidos, pois permite a análise de compostos iônicos e neutros em solução aquosa sem a necessidade de derivatizações químicas prévias. Além disso, essa técnica pode ser configurada para operar em diferentes modos, como o modo positivo ou negativo, dependendo da natureza das moléculas a serem analisadas e fornecer informações estruturais detalhadas sobre as espécies iônicas formadas.

Papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya (Carica papaya). Ela pode ser encontrada no látex da planta e tem atividade proteolítica ampla, o que significa que ela pode quebrar diferentes tipos de ligações peptídicas em proteínas.

A papaína é frequentemente utilizada em aplicações biomédicas e industriais devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. No campo médico, ela tem sido usada em alguns digestivos e como um agente antitrombótico para dissolver coágulos sanguíneos. Além disso, a papaína é frequentemente utilizada em pesquisas científicas como uma ferramenta de digestão de proteínas.

Em termos de sua estrutura e função, a papaína pertence à classe das proteases cisteína, o que significa que possui um resíduo de cisteína no seu centro ativo que é essencial para sua atividade catalítica. Ela funciona através da quebra dos legames peptídicos por meio de uma reação de nucleofilia, na qual o grupo sulfidrilo (-SH) do resíduo de cisteína no centro ativo ataca o carbono do legame peptídico.

Em resumo, a papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya que tem uma ampla gama de aplicações industriais e biomédicas devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. Ela pertence à classe das proteases cisteína e funciona através de uma reação de nucleofilia no seu centro ativo.

A Química-Física é uma especialidade na ciência que aborda a intersecção entre química e física. Ela se concentra no estudo das propriedades, estruturas e transformações da matéria, com um foco particular em entender esses fenômenos em termos de princípios fundamentais da física.

Isso inclui o estudo dos processos que ocorrem nas escalas moleculares e atômicas, como reações químicas, equilíbrios, cinética, termodinâmica, mecânica estatística, eletroquímica, fotoquímica e espectroscopia. A Química-Física é frequentemente aplicada em áreas como engenharia de materiais, energia renovável, nanotecnologia, química ambiental e biologia estrutural.

Em resumo, a Química-Física pode ser definida como o ramo da ciência que estuda as propriedades, comportamentos e transformações da matéria, baseando-se em princípios físicos fundamentais.

Íons são átomos ou moléculas com carga elétrica. Essa carga geralmente é o resultado de ganho ou perda de um ou mais elétrons do que os prótons presentes no núcleo. Se um átomo ou molécula perde um ou mais elétrons, fica com carga positiva e é chamado de "cátion". Por outro lado, se ganha um ou mais elétrons, adquire carga negativa e é denominado "ânion". A medida que os íons possuem cargas elétricas, eles são atraídos uns aos outros e a outras partículas com cargas opostas, o que é fundamental em diversos processos químicos e fisiológicos, como a formação de sais e a transmissão nervosa.

Em medicina e biologia molecular, a expressão genética refere-se ao processo pelo qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. É o mecanismo fundamental pelos quais os genes controlam as características e funções de todas as células. A expressão genética pode ser regulada em diferentes níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, tradução do RNA em proteínas e modificações pós-tradução das proteínas. A disregulação da expressão genética pode levar a diversas condições médicas, como doenças genéticas e câncer.

As proteínas de Escherichia coli (E. coli) se referem a um vasto conjunto de proteínas produzidas pela bactéria intestinal comum E. coli. Estudos sobre essas proteínas têm sido fundamentais na compreensão geral dos processos bioquímicos e moleculares que ocorrem em organismos vivos, visto que a bactéria E. coli é relativamente fácil de cultivar em laboratório e tem um genoma relativamente simples. Além disso, as proteínas desse organismo possuem estruturas e funções semelhantes às de muitos outros organismos, incluindo os seres humanos.

Existem diferentes tipos de proteínas de E. coli, cada uma com sua própria função específica. Algumas delas estão envolvidas no metabolismo e na produção de energia, enquanto outras desempenham funções estruturais ou regulatórias. Algumas proteínas de E. coli são essenciais à sobrevivência da bactéria, enquanto outras podem ser produzidas em resposta a certos sinais ou condições ambientais.

As proteínas de E. coli têm sido alvo de intenso estudo devido ao seu papel crucial no funcionamento da célula bacteriana e à sua relevância como modelo para o estudo de processos bioquímicos e moleculares mais gerais. Além disso, as proteínas de E. coli têm aplicação prática em diversas áreas, incluindo biotecnologia, engenharia de tecidos e medicina.

"Spodoptera" é um gênero de mariposas noturnas conhecidas popularmente como "traças-do-algodoeiro" ou "lagartas-do-algodoeiro". Elas pertencem à família Noctuidae e são consideradas pragas agrícolas significativas em diversas partes do mundo. A espécie mais conhecida é a Spodoptera frugiperda, que causa danos extensos a culturas de algodão, milho, soja e outras plantações. As larvas se alimentam vorazmente das folhas, flores e frutos das plantas, podendo causar grande prejuízo à produção agrícola. O controle dessas pragas envolve métodos como a rotação de culturas, o uso de inseticidas e a introdução de predadores naturais.

Glicosilação é um processo bioquímico no qual carboidratos, ou glicanos, são adicionados a proteínas e lipídios para formar glicoconjugados. Essa modificação pós-traducional é fundamental para uma variedade de funções celulares, incluindo a estabilização da estrutura das proteínas, o direcionamento de proteínas para localizações específicas na célula e a regulação da atividade enzimática. A glicosilação é um processo complexo e altamente controlado que envolve uma série de enzimas especializadas e moléculas donantes de carboidratos.

Existem dois tipos principais de glicosilação: N-glicosilação e O-glicosilação. A N-glicosilação ocorre quando um carboidrato é adicionado a um resíduo de asparagina na cadeia lateral de uma proteína, enquanto a O-glicosilação ocorre quando um carboidrato é adicionado a um resíduo de serina ou treonina. A glicosilação anômala, ou seja, a adição de carboidratos em locais inadequados nas proteínas, pode resultar em doenças e desordens celulares, como as doenças neurodegenerativas e o câncer.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

RNA de transferência (tRNA) é um tipo pequeno de RNA não-codificante, geralmente composto por cerca de 70-90 nucleotídeos, que desempenha um papel fundamental na tradução dos mRNAs em proteínas. Cada molécula de tRNA é responsável por transportar um único aminoácido específico do citoplasma para o local de síntese das proteínas, o ribossoma, durante a tradução.

A extremidade 3' dos tRNAs contém o anticódon, uma sequência de três nucleotídeos complementares ao código genético (mRNA) no local de leitura do ribossoma. Ao se ligar a este sítio, o tRNA garante que o aminoácido correto seja incorporado na cadeia polipeptídica em crescimento.

Os tRNAs sofrem modificações pós-transcricionais complexas para adquirirem sua estrutura tridimensional característica em forma de L, com a extremidade 3' do anticódon e a extremidade 5', onde se liga o aminoácido específico, localizadas próximas uma da outra. Essa estrutura permite que os tRNAs funcionem adequadamente no processo de tradução e garantam a precisão na síntese das proteínas.

Isoleucine é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É um componente importante das proteínas e desempenha funções importantes no metabolismo de energia e na síntese de hemoglobina.

Isoleucine é um aminoácido ramificado, o que significa que sua estrutura química contém uma cadeia lateral carbono com uma ramificação. É encontrado em vários alimentos, incluindo carne, peixe, ovos, lentilhas e nozes.

Como um aminoácido essencial, isoleucine é importante para a manutenção da saúde geral do corpo humano. Ele desempenha um papel na produção de energia, especialmente durante exercícios físicos intensos, e ajuda a regular o nível de açúcar no sangue. Além disso, isoleucine é importante para a cicatrização de feridas e a manutenção da massa muscular magra.

Em resumo, isoleucine é um aminoácido essencial que desempenha funções importantes no metabolismo de energia, na síntese de hemoglobina e na manutenção da saúde geral do corpo humano.

Na química orgânica e bioquímica, dissulfetos referem-se a compostos que contêm o grupo funcional R-S-S-R', onde R e R' representam grupos orgânicos ou outros átomos. Este tipo de ligação é também conhecido como "ponte dissulfeto" ou "ligação dissulfeto".

Em um contexto bioquímico, as pontes dissulfeto são particularmente importantes para a estabilidade e função das proteínas. Nos seres vivos, duas cisteínas (um aminoácido com um grupo tiol) podem formar uma ponte dissulfeto entre si, criando uma ligação covalente entre as duas moléculas de cisteína. Essa ligação pode ajudar a estabilizar a estrutura terciária ou quaternária da proteína e desempenhar um papel importante em sua função biológica.

No entanto, é importante notar que dissulfetos não são limitados apenas às ligações entre cisteínas em proteínas. Podem ocorrer em outros compostos orgânicos e inorgânicos que contenham grupos tiol.

Em biologia molecular, a homologia estrutural de proteínas refere-se à semelhança na estrutura tridimensional entre duas ou mais proteínas que não necessariamente compartilham uma sequência de aminoácidos significativamente similar. Ao invés disso, a homologia é inferida com base em uma orientação espacial semelhante dos elementos estruturais das proteínas, tais como hélices alfa e folhas beta.

Esta semelhança estrutural pode ser resultado de uma evolução convergente, na qual as proteínas desenvolveram soluções similares para desempenhar funções semelhantes, independentemente de sua origem evolutiva. No entanto, a homologia estrutural geralmente indica uma relação evolucionária entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e evoluíram a partir dele por meio de processos como duplicações e divergências genéticas.

A homologia estrutural é frequentemente utilizada em estudos científicos para inferir funções e relações evolucionárias entre proteínas, especialmente quando as sequências de aminoácidos não são suficientemente semelhantes para estabelecer uma relação. Além disso, a homologia estrutural pode fornecer informações importantes sobre os mecanismos moleculares e funções das proteínas, bem como sobre as forças evolutivas que moldaram sua diversidade e complexidade.

Fosfatos são compostos químicos que contêm o íon fosfato, que é formado quando um átomo de fósforo se combina com quatro átomos de oxigênio (PO43-). Eles desempenham um papel crucial na manutenção da saúde das células e tecidos do corpo humano.

Existem diferentes tipos de fosfatos presentes no organismo, sendo os principais os fosfatos inorgânicos, que estão presentes em grande quantidade nos ossos e dentes, onde desempenham um papel importante na sua formação e manutenção. Já os fosfatos orgânicos encontram-se principalmente nas células, onde estão envolvidos em diversas funções celulares, como a produção de energia (através da glicose), síntese de ácidos nucléicos e formação de membranas celulares.

Além disso, os fosfatos também desempenham um papel importante no equilíbrio ácido-base do organismo, pois podem se combinar com hidrogênio (H+) para formar ácidos fosfóricos, auxiliando na neutralização de excesso de ácidos no sangue.

Em resumo, os fosfatos são compostos químicos essenciais à vida, envolvidos em diversas funções metabólicas e estruturais do corpo humano.

Desculpe por qualquer confusão, mas "galinhas" não é um termo médico. É um termo comum usado para se referir a aves domésticas da espécie Gallus gallus domesticus, que são criadas principalmente para a produção de ovos e carne. Se você estava procurando por algum termo médico específico ou uma condição relacionada a aves ou animais, por favor, forneça mais detalhes para que possamos ajudá-lo melhor.

As células HeLa são uma linhagem celular humana imortal, originada a partir de um câncer de colo de útero. Elas foram descobertas em 1951 por George Otto Gey e sua assistente Mary Kubicek, quando estudavam amostras de tecido canceroso retiradas do tumor de Henrietta Lacks, uma paciente de 31 anos que morreu de câncer.

As células HeLa são extremamente duráveis e podem se dividir indefinidamente em cultura, o que as torna muito úteis para a pesquisa científica. Elas foram usadas em milhares de estudos e descobertas científicas, incluindo o desenvolvimento da vacina contra a poliomielite e avanços no estudo do câncer, do envelhecimento e de várias doenças.

As células HeLa têm um genoma muito complexo e instável, com muitas alterações genéticas em relação às células sadias humanas. Além disso, elas contêm DNA de vírus do papiloma humano (VPH), que está associado ao câncer de colo de útero.

A história das células HeLa é controversa, uma vez que a família de Henrietta Lacks não foi consultada ou informada sobre o uso de suas células em pesquisas e nem obteve benefícios financeiros delas. Desde então, houve debates éticos sobre os direitos das pessoas doadas em estudos científicos e a necessidade de obter consentimento informado para o uso de amostras biológicas humanas em pesquisas.

Saies, na definição médica, referem-se a compostos iônicos formados por cátions (íons positivos) e ânions (íons negativos) que se dissociam em íons quando dissolvidos em líquidos. Existem diferentes tipos de sais, como os inorgânicos, formados a partir de elementos não metálicos e metais, e os orgânicos, formados a partir de reações entre ácidos orgânicos e bases.

Os sais desempenham um papel importante na química e fisiologia do corpo humano. Por exemplo, o NaCl (cloreto de sódio), conhecido como sal de cozinha, é essencial para a regulação da pressão arterial e do equilíbrio hídrico no organismo. Outros sais, como o potássio (K+) e o cálcio (Ca2+), também desempenham funções vitais em nossas células e tecidos.

No entanto, é importante observar que um excesso de certos sais pode ser prejudicial à saúde, especialmente o sódio, que está associado a um risco aumentado de hipertensão arterial e doenças cardiovasculares. Portanto, é recomendável manter uma dieta equilibrada e controlar a ingestão de sal para promover a saúde geral.

Termolisina é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode decompor outras proteínas em peptídeos e aminoácidos menores. A termolisina é produzida por alguns tipos de bactérias, incluindo a Bacillus thermoproteolyticus.

Esta enzima é particularmente interessante para os cientistas porque ela mantém sua atividade em temperaturas muito altas, até 65°C, e também funciona bem em condições de pH amplo, variando de 6 a 12. Devido às suas propriedades termoestáveis e alcalifílicas únicas, a termolisina é frequentemente usada em bioquímica e biotecnologia para processar proteínas em condições extremas que outras enzimas não podem tolerar.

No entanto, vale mencionar que o uso de termolisina ou qualquer outra enzima em um contexto médico geralmente se limita à pesquisa científica e diagnóstica, em vez de ser usado como tratamento direto para doenças.

Termodinâmica é a área da física que estuda as propriedades e transformações de energia em sistemas físicos, com foco especial no conceito de entropia e nas leis que governam essas transformações. A termodinâmica fornece um framework para descrever como a energia se move e se transforma em diferentes situações e como esses processos estão relacionados com as propriedades térmicas, mecânicas e químicas dos sistemas.

Existem quatro leis fundamentais da termodinâmica:

1. A primeira lei da termodinâmica estabelece que a energia não pode ser criada ou destruída, mas apenas convertida de uma forma para outra. Diz-se também que a variação na energia interna de um sistema fechado é igual à diferença entre o calor transferido para o sistema e o trabalho realizado sobre o sistema.
2. A segunda lei da termodinâmica estabelece que a entropia de um sistema isolado tende a aumentar ao longo do tempo. A entropia é uma medida do grau de desordem ou de aleatoriedade de um sistema e sua variação está relacionada com o fluxo de calor entre sistemas e com a realização de trabalho.
3. A terceira lei da termodinâmica estabelece que a entropia de um cristal perfeito puro tenderá a zero quando a temperatura do sistema se aproximar do zero absoluto.
4. A quarta lei da termodinâmica é uma generalização das três primeiras leis e estabelece que, em um processo reversível, a variação na entropia de um sistema mais a variação na entropia do seu ambiente será sempre igual ou superior a zero.

A termodinâmica tem aplicação em diversas áreas da ciência e da engenharia, como na química, física, biologia, astronomia, engenharia mecânica, elétrica e química, entre outras.

Caspases são uma classe de enzimas proteolíticas, ou seja, enzimas que cortam outras proteínas, que desempenham um papel fundamental no processo de apoptose, também conhecido como morte celular programada. A apoptose é um mecanismo normal e importante para a remoção de células danificadas ou anormais em nosso corpo.

As caspases são sintetizadas como zimógenos inativos, que são ativados por proteólise durante a apoptose. Existem duas vias principais para a ativação das caspases: a via intrínseca e a via extrínseca.

Na via intrínseca, o dano ou estresse celular desencadeia a liberação de citocromo c do mitocôndria, que então se associa a proteínas adaptadoras formando o complexo apoptossoma. O apoptossoma ativa a caspase-9, que por sua vez ativa outras caspases, levando à degradação de proteínas estruturais e à fragmentação do DNA celular.

Na via extrínseca, a ligação de ligandos à morte, como o FasL ou TNF-α, aos seus receptores na membrana celular desencadeia a formação de complexos de morte que ativam a caspase-8. A caspase-8 pode então ativar outras caspases, levando à apoptose.

As caspases têm um papel importante em processos fisiológicos e patológicos, como o desenvolvimento embrionário, a resposta imune e a progressão de doenças neurodegenerativas e câncer.

Filogenia é um termo da biologia que se refere à história evolutiva e relacionamento evolucionário entre diferentes grupos de organismos. É a disciplina científica que estuda as origens e desenvolvimento dos grupos taxonômicos, incluindo espécies, gêneros e outras categorias hierárquicas de classificação biológica. A filogenia é baseada em evidências fósseis, anatomia comparada, biologia molecular e outros dados que ajudam a inferir as relações entre diferentes grupos de organismos. O objetivo da filogenia é construir árvores filogenéticas, que são diagramas que representam as relações evolutivas entre diferentes espécies ou outros táxons. Essas árvores podem ser usadas para fazer inferências sobre a história evolutiva de organismos e características biológicas. Em resumo, filogenia é o estudo da genealogia dos organismos vivos e extintos.

'Manipulação' é um termo médico que se refere à aplicação de pressão ou movimento específico sobre as articulações, tecidos moles ou outras estruturas do corpo humano, com a intenção de aliviar a dor, reduzir a tensão muscular, promover a cura ou melhorar a amplitude de movimento. A manipulação pode ser realizada por profissionais de saúde treinados, como fisioterapeutas, quiropraticos e massoterapeutas. Existem diferentes técnicas de manipulação, dependendo da área do corpo a ser tratada e da condição específica do paciente.

Em alguns casos, a manipulação pode envolver o ajuste rápido e forçado de uma articulação, conhecido como manipulação whoi-crack, que pode resultar em um som popping ou cracking. Isso ocorre quando as gases presentes nas cavidades sinoviais das articulações são rapidamente liberadas, criando um ruído característico. No entanto, nem todas as formas de manipulação envolvem esse tipo de ajuste rápido e forçado.

A eficácia da manipulação como tratamento para diversas condições ainda é objeto de debate na comunidade médica. Embora muitos estudos tenham demonstrado seus benefícios em termos de alívio da dor e melhora da função, outros pesquisas têm apontado falta de evidências sólidas para suportar seu uso em determinadas situações. Portanto, é importante que a manipulação seja realizada por profissionais qualificados e que os pacientes estejam cientes dos potenciais riscos e benefícios associados a esse tipo de tratamento.

O "dobramento de proteínas" é um processo fundamental na biologia molecular que descreve a maneira como as cadeias lineares de aminoácidos se dobram e se organizam em estruturas tridimensionais específicas. Essas estruturas são essenciais para a função das proteínas, pois determinam suas propriedades químicas e interações com outras moléculas.

A forma como uma cadeia de aminoácidos se dobra é governada por sua sequência primária, que contém informações sobre as interações entre os resíduos individuais de aminoácidos. Através de processos complexos e dinâmicos envolvendo interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e outras forças intermoleculares, a cadeia de aminoácidos adota uma conformação tridimensional estável.

O dobramento de proteínas é um processo altamente regulado e específico, mas pode ser afetado por mutações em genes que codificam proteínas, condições ambientais desfavoráveis ou interações com outras moléculas. Alterações no dobramento de proteínas podem levar a doenças, como as doenças neurodegenerativas e as doenças causadas por proteínas mal enoveladas. Portanto, o estudo do dobramento de proteínas é fundamental para entender a função das proteínas e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar doenças relacionadas às proteínas.

Peptide sintases são enzimas que catalisam a formação de ligações peptídicas entre aminoácidos, resultando na formação de peptídeos ou proteínas. Elas funcionam através da união de dois aminoácidos com eliminação de uma molécula de água, um processo conhecido como condensação. A peptide sintase remove o grupo carboxila (-COOH) de um aminoácido e o grupo amino (-NH2) do outro aminoácido, permitindo que os dois se combinem para formar uma ligação peptídica. Essas enzimas desempenham um papel crucial na síntese de peptídeos e proteínas, incluindo neurotransmissores peptidérgicos e hormônios peptidérgicos. A regulação dessas enzimas é importante para a manutenção da homeostase fisiológica e a desregulação delas pode contribuir para doenças como câncer e doenças neurodegenerativas.

As glucosiltransferases são um grupo de enzimas (EC 2.4.1) que catalisam a transferência de um resíduo de glicose de um doador de glicose para um aceitador, formando um glicosídeo. Esse processo desempenha um papel fundamental em diversas reações bioquímicas, incluindo a síntese e modificação de polissacarídeos, como glicogênio, celulose e quitina. Além disso, as glucosiltransferases estão envolvidas na biossíntese de diversos metabólitos secundários, tais como os glicoconjugados e os glicolipídios.

Existem diferentes tipos de glucosiltransferases, cada uma com suas próprias especificidades em relação ao doador e aceitador de glicose. Algumas enzimas deste grupo utilizam compostos simples como doadores de glicose, como a UDP-glicose ou a doliquil-glicose, enquanto outras podem utilizar oligossacarídeos ou polissacarídeos mais complexos. O aceitador de glicose pode ser um monossacarídeo simples, um oligossacarídeo ou uma proteína, dependendo do tipo de glucosiltransferase em questão.

As glucosiltransferases desempenham funções importantes em diversos processos fisiológicos e patológicos, como no metabolismo dos carboidratos, na resposta imune, no desenvolvimento embrionário e na progressão de doenças, como o câncer. Portanto, a compreensão da estrutura e função das glucosiltransferases é crucial para o avanço do conhecimento em diversas áreas da biologia e da medicina.

Exões são sequências de DNA que codificam proteínas e são intercaladas com sequências não-codificantes chamadas intrões. Durante a transcrição do DNA para RNA mensageiro (mRNA), tanto os exões quanto os intrões são transcritos no primeiro RNA primário. No entanto, antes da tradução do mRNA em proteínas, o mRNA sofre um processo chamado splicing, no qual os intrões são removidos e as extremidades dos exões são ligadas entre si, formando a sequência contínua de códigos que será traduzida em uma proteína. Assim, os exões representam as unidades funcionais da estrutura primária do RNA mensageiro e codificam as partes das proteínas.

Ami dodrolases são um grupo de enzimas que catalisam a hidrólise de ligações amida em compostos orgânicos. Elas desempenham um papel importante na biodegradação e metabolismo de proteínas, péptidos e outros compostos que contêm ligações amida. Existem diferentes tipos de amidodrolases, incluindo peptidases, esterases e lipases, cada uma das quais é específica para um tipo particular de ligação amida. Essas enzimas são encontradas em diversos organismos, desde bactérias a humanos, e desempenham funções importantes em processos fisiológicos, como digestão, sinalização celular e resposta imune.

A expressão "família multigênica" não é exatamente um termo médico estabelecido, mas às vezes é usado em contextos genéticos e genómicos para se referir a famílias (ou grupos de parentesco) em que existem múltiplos genes (geralmente relacionados a uma condição ou traço específicos) que estão sendo estudados ou analisados. Neste contexto, o termo "multigênico" refere-se à presença de mais de um gene relevante dentro da família.

No entanto, é importante notar que a definição e o uso desse termo podem variar dependendo do contexto específico e dos pesquisadores envolvidos. Em alguns casos, "família multigênica" pode ser usado para descrever famílias em que vários indivíduos têm diferentes mutações em genes associados a uma condição genética específica. Em outros casos, isso pode simplesmente se referir a famílias em que vários genes estão sendo investigados ou analisados, independentemente de sua relação com qualquer condição ou traço particular.

Em resumo, "família multigênica" é um termo geral usado para descrever famílias (ou grupos de parentesco) em que existem múltiplos genes relevantes, mas a definição e o uso podem variar dependendo do contexto específico.

Sondas de oligonucleotídeos referem-se a pequenas moléculas sintéticas de ácido nucléico, geralmente formadas por sequências de DNA ou RNA com comprimentos que variam de 15 a 30 nucleotídeos. Essas sondas são amplamente utilizadas em diversas técnicas de biologia molecular e genômica, como hibridização fluorescente in situ (FISH), análise de expressão gênica, detecção de patógenos e diagnóstico molecular.

A especificidade das sondas de oligonucleotídeos deriva da sua sequência única, que lhes permite se hibridizar com alta afindade a complementares alvos de ácido nucléico em amostras biológicas. A hibridização ocorre quando as bases das sondas formam pontes de hidrogênio com as sequências-alvo, geralmente sob condições termodinâmicas controladas.

As sondas podem ser marcadas com diferentes tipos de sinais, como fluoróforos, químicos ou enzimáticos, para detectar e quantificar a ligação à sequência-alvo. Além disso, as sondas também podem ser projetadas para detectar mutações, polimorfismos de nucleotídeo único (SNPs) ou outras variações genéticas, tornando-se uma ferramenta essencial em pesquisas e aplicações clínicas.

Proteínas virais se referem a proteínas estruturais e não-estruturais que desempenham funções vitais nos ciclos de vida dos vírus. As proteínas virais estruturais constituem o capsídeo, que é a camada protetora do genoma viral, enquanto as proteínas virais não-estruturais estão envolvidas em processos como replicação do genoma, transcrição e embalagem dos novos vírus. Essas proteínas são codificadas pelo genoma viral e são sintetizadas dentro da célula hospedeira durante a infecção viral. Sua compreensão é crucial para o desenvolvimento de estratégias de prevenção e tratamento de doenças causadas por vírus.

Em genética, um gene é uma sequência específica de DNA (ou ARN no caso de alguns vírus) que contém informação genética e instruções para sintetizar um produto funcional, como um tipo específico de proteína ou ARN. Os genes são os segmentos fundamentais da hereditariedade que determinam as características e funções dos organismos vivos. Eles podem ocorrer em diferentes loci (posições) no genoma, e cada gene geralmente tem duas cópias em pares diploides de organismos, uma herdada da mãe e outra do pai. As variações nos genes podem resultar em diferenças fenotípicas entre indivíduos da mesma espécie.

Ácidos Carboxílicos são compostos orgânicos que contêm um grupo funcional, o grupo carboxilo (-COOH). Esse grupo consiste em um átomo de carbono ligado a um grupo hidroxila (-OH) e a um grupo duplamente ligado a oxigênio (-C=O), o que lhe confere propriedades ácidas.

A fórmula geral dos ácidos carboxílicos é R-COOH, em que "R" representa um radical orgânico, podendo ser um grupo alquila ou arila. A presença do grupo carboxilo confere à molécula a capacidade de doar um próton (H+), tornando-se um ácido de Brønsted-Lowry.

Os ácidos carboxílicos são encontrados em diversas substâncias naturais, como os aminoácidos, que formam as proteínas, e os ácidos graxos, presentes nos lípidos. Além disso, eles também são utilizados em diversas aplicações industriais, como na produção de polímeros, tintas, solventes e perfumes.

Apesar da grande variedade de ácidos carboxílicos existentes, todos apresentam características comuns, como o cheiro forte e desagradável, a solubilidade em água e a capacidade de formar sais quando reagem com bases. Esses sais são chamados de carboxilatos ou sais de ácidos carboxílicos.

Em resumo, os ácidos carboxílicos são compostos orgânicos que contêm o grupo funcional -COOH e apresentam propriedades ácidas. Eles são encontrados em diversas substâncias naturais e têm aplicações industriais importantes.

Ultracentrifugação é um método de separação e análise utilizado em bioquímica e química que consiste em aplicar forças centrífugas extremamente altas em amostras, permitindo a separação de partículas ou moléculas com base em suas diferenças de massa, tamanho, forma e densidade. A ultracentrifugação é frequentemente usada para purificar e caracterizar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (DNA e RNA) e lipoproteínas.

Existem dois principais tipos de ultracentrifugação: a ultracentrifugação analítica e a ultracentrifugação preparativa. A ultracentrifugação analítica é usada para medir as propriedades físicas das partículas, como o tamanho molecular, forma, peso molecular, distribuição de tamanho e associação/dissociação de subunidades. A ultracentrifugação preparativa, por outro lado, é usada para separar e purificar diferentes frações de uma amostra, geralmente com o objetivo de obter uma amostra homogênea ou purificar proteínas ou outras macromoléculas.

A ultracentrifugação utiliza centrífugas especiais, denominadas ultracentrífugas, que podem gerar forças centrífugas de até vários milhões de vezes a força da gravidade (g). As amostras são colocadas em tubos especialmente projetados e centrifugadas em alta velocidade. A força centrífuga resultante faz com que as partículas mais densas e/ou maiores se movam para a parte externa do tubo, enquanto as partículas menos densas e/ou menores ficam mais próximas do eixo de rotação. A separação das diferentes frações pode ser monitorada ao longo do tempo, permitindo a coleta de amostras individuais para análise adicional ou purificação posterior.

Existem vários métodos e técnicas diferentes usados em ultracentrifugação, dependendo dos objetivos da pesquisa e do tipo de amostra a ser analisada. Alguns dos métodos mais comuns incluem a sedimentação analítica, a sedimentação diferencial, a equilíbrio de sacarose e a ultracentrifugação zonal. Cada um desses métodos tem suas próprias vantagens e desvantagens e pode ser usado em diferentes situações para obter informações específicas sobre as propriedades das macromoléculas ou partículas presentes na amostra.

Carboxypeptidases são enzimas que catalisam a remoção do último resíduo de aminoácido, que contém um grupo carboxila, de um peptídeo ou proteína. Existem dois tipos principais de carboxipeptidases: A e B. Carboxipeptidase A remove hidrofobos resíduos de aminoácidos, enquanto a carboxipeptidase B remove resíduos básicos de lisina ou arginina. Estas enzimas desempenham um papel importante na digestão e processamento de proteínas em organismos vivos. Eles são classificados como exopeptidases, uma classe de enzimas que clivam grupos peptídicos no início ou no final de uma cadeia polipeptídica. Carboxypeptidases são encontradas em diversas espécies, incluindo humanos, e podem ser sintetizados por células animais, vegetais e microbianas.

Eu sou désolé, mais a expressão "genes bacterianos" não é exatamente uma definição médica em si. No entanto, posso fornecer-lhe informação sobre os genes bacterianos em um contexto científico.

Em termos simples, os genes bacterianos referem-se aos segmentos de DNA presentes em bactérias que contêm as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas e RNAs específicos. Esses genes desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento, e sobrevivência das bactérias.

Alguns fatos interessantes sobre os genes bacterianos incluem:

1. Estrutura geral: A maioria dos genes bacterianos é composta por sequências de DNA que codificam proteínas (genes estruturais) e outras sequências reguladoras que controlam a expressão gênica.
2. Plasmídeos: Algumas bactérias podem conter pequenos cromossomos extracromossômicos chamados plasmídeos, que também carregam genes adicionais. Esses genes podem codificar características benéficas ou prejudiciais para a bactéria hospedeira, como resistência a antibióticos ou toxinas produzidas por patógenos.
3. Transmissão horizontal de genes: Em ambientes bacterianos, os genes podem ser transferidos entre diferentes espécies através de mecanismos como a conjugação, transdução e transformação. Isso permite que as bactérias adquiram rapidamente novas características, o que pode levar ao desenvolvimento de resistência a antibióticos ou à evolução de novas cepas patogênicas.
4. Expressão gênica: A expressão dos genes bacterianos é controlada por uma variedade de fatores, incluindo sinais químicos e ambientais. Esses fatores podem ativar ou inibir a transcrição e tradução dos genes, o que permite que as bactérias se adaptem rapidamente a diferentes condições.
5. Genômica bacteriana: O advento da genômica bacteriana permitiu o mapeamento completo de vários genomas bacterianos e revelou uma grande diversidade genética entre as espécies. Isso tem fornecido informações valiosas sobre a evolução, fisiologia e patogênese das bactérias.

As fosfotransferases são enzimas (EC 2.7) que catalisam a transferência de grupos fosfato de um doador de fósforo para um aceitador, geralmente por meio de um processo de dupla deslocamento nucleofílico. Essas enzimas desempenham papéis cruciais em diversos processos metabólicos, incluindo a glicólise, gluconeogênese e fosforilação oxidativa. Existem quatro classes principais de fosfotransferases, baseadas no tipo de ligação que é formada entre o fósforo e o grupo hidroxila do aceitador: serina/treonina quinases, tiroxina quinases, nucleotídeo difosfoquinases e cinases de fosfagrupos. Cada classe tem suas próprias características e funções específicas no metabolismo celular.

Na biologia celular, a parede celular é uma estrutura rígida e porosa que serve de proteção a muitos tipos de células, especialmente as encontradas em plantas, fungos e bacterias. Ela se localiza imediatamente fora da membrana plasmática e desempenha diversas funções importantes, como dar suporte estrutural à célula, protegê-la de lesões mecânicas, regular seu crescimento e divisão, e participar do reconhecimento e sinalização celular.

A composição da parede celular varia consideravelmente entre diferentes grupos de organismos. Por exemplo, a parede celular das plantas é composta principalmente por celulose, um polissacarídeo complexo formado por unidades de glicose, enquanto que as bactérias gram-positivas possuem uma parede celular rica em peptidoglicano, um polímero hibrido de açúcares e aminoácidos. Já as bactérias gram-negativas apresentam uma parede celular mais fina e complexa, contendo duas membranas externas e uma camada intermediária de peptidoglicano.

Em fungos, a parede celular é composta por diversos polissacarídeos, como a quitina, o manano e o β-glucano, que lhe conferem rigidez e proteção. Além disso, a composição da parede celular pode variar entre diferentes espécies de fungos e em diferentes estágios do seu ciclo de vida.

Em resumo, a parede celular é uma estrutura fundamental para a integridade e funcionamento das células de diversos organismos, sendo sua composição e propriedades únicas a cada grupo.

Eritrócitos, também conhecidos como glóbulos vermelhos, são células sanguíneas que desempenham um papel crucial no transporte de oxigênio em organismos vivos. Eles são produzidos na medula óssea e são as células sanguíneas mais abundantes no corpo humano.

A função principal dos eritrócitos é o transporte de oxigênio a partir dos pulmões para os tecidos periféricos e o transporte de dióxido de carbono dos tecidos periféricos para os pulmões, onde é eliminado. Isso é possível graças à presença de hemoglobina, uma proteína que contém ferro e dá aos eritrócitos sua cor vermelha característica.

Os eritrócitos humanos são discóides, sem núcleo e flexíveis, o que lhes permite passar facilmente pelos capilares mais pequenos do corpo. A falta de um núcleo também maximiza a quantidade de hemoglobina que podem conter, aumentando assim sua capacidade de transporte de oxigênio.

A produção de eritrócitos é regulada por vários fatores, incluindo o nível de oxigênio no sangue, a hormona eritropoietina (EPO) e outros fatores de crescimento. A anemia pode resultar de uma produção inadequada ou perda excessiva de eritrócitos, enquanto a polycythemia vera é caracterizada por níveis elevados de glóbulos vermelhos no sangue.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

Ornithina é um composto orgânico natural, mais especificamente um aminoácido. Ele não é considerado um aminoácido essencial, pois o corpo humano pode produzi-lo a partir de outros aminoácidos, como a arginina e a cetoglutarato.

Ornithina atua em diversas funções no organismo, incluindo no ciclo da ureia, um processo metabólico que ocorre no fígado e tem como finalidade eliminar o amoníaco do corpo. Além disso, ela também desempenha um papel importante na síntese de proteínas e outros aminoácidos, como a citrulina e a arginina.

Em condições normais, a ornithina é produzida e eliminada em quantidades equilibradas no organismo. No entanto, em certas situações patológicas, como na deficiência de enzimas envolvidas no ciclo da ureia, sua concentração pode ficar alterada, podendo levar a acúmulo de amônia no sangue e, consequentemente, a sintomas neurológicos graves.

Em suma, ornithina é um aminoácido importante para diversas funções metabólicas no corpo humano, especialmente no ciclo da ureia e na síntese de outros aminoácidos.

Oxirredução, em termos bioquímicos e redox, refere-se a um tipo específico de reação química envolvendo o ganho (redutor) ou perda (oxidante) de elétrons por moléculas ou átomos. Neste processo, uma espécie química, o agente oxirredutor, é simultaneamente oxidada e reduzida. A parte que ganha elétrons sofre redução, enquanto a parte que perde elétrons sofre oxidação.

Em um contexto médico, o processo de oxirredução desempenha um papel fundamental em diversas funções corporais, incluindo o metabolismo energético e a resposta imune. Por exemplo, durante a respiração celular, as moléculas de glicose são oxidadas para produzir energia na forma de ATP (adenosina trifosfato), enquanto as moléculas aceitadoras de elétrons, como o oxigênio, são reduzidas.

Além disso, processos redox também estão envolvidos em reações que desintoxicam o corpo, como no caso da neutralização de radicais livres e outras espécies reativas de oxigênio (ROS). Nesses casos, antioxidantes presentes no organismo, tais como vitaminas C e E, doam elétrons para neutralizar esses agentes oxidantes prejudiciais.

Em resumo, a oxirredução é um conceito fundamental em bioquímica e fisiologia, com implicações importantes na compreensão de diversos processos metabólicos e mecanismos de defesa do corpo humano.

Autóanalise é um termo que se refere ao exame ou análise de si mesmo, especialmente em relação às próprias emoções, pensamentos e comportamentos. No entanto, no contexto médico, autóanalise geralmente se refere a um teste diagnóstico que uma pessoa pode realizar em si mesma para detectar possíveis doenças ou condições de saúde.

Um exemplo comum de autóanalise é o auto-exame de mama, no qual as mulheres são incentivadas a examinar regularmente seus próprios seios em busca de sinais de câncer de mama, como massas ou alterações na pele. Outro exemplo é o auto-exame de pele, no qual as pessoas procuram manchas, bolhas ou outras lesões suspeitas na pele que possam ser sinais de câncer de pele ou outras condições da pele.

Em geral, a autóanalise pode ser uma ferramenta útil para a detecção precoce de doenças e problemas de saúde, especialmente quando é realizada regularmente e combinada com exames médicos regulares e outros cuidados de saúde preventivos. No entanto, é importante lembrar que a autóanalise não deve ser usada como substituto para consultas regulares com um profissional de saúde qualificado.

Aminoacyl-tRNA (transfer RNA) é um tipo específico de molécula de RNA que desempenha um papel fundamental no processo de tradução do DNA para proteínas. Cada molécula de tRNA contém uma extremidade 3' onde é ligado um aminoácido específico, formando assim o aminoacyl-tRNA.

A ligação de um aminoácido à sua correspondente molécula de tRNA é catalisada por uma enzima chamada aminoacil-tRNA sintetase, que garante a especificidade da ligação entre o aminoácido e o tRNA. Essa ligação é essencial para a tradução do código genético, pois cada triplete de nucleotídeos (codão) no ARN mensageiro (mRNA) corresponde a um único aminoácido específico.

Assim, o aminoacyl-tRNA atua como um adaptador entre o código genético e os aminoácidos que formam as proteínas, permitindo que a informação contida no DNA seja convertida em uma sequência de aminoácidos que podem ser polimerizados para formar uma proteína funcional.

A homoserina é um aminoácido derivado da serina, por meio do processo de transaminase. Não é considerada um aminoácido essencial, pois o corpo humano pode sintetizá-la a partir de outros aminoácidos. A homoserina atua como um intermediário no metabolismo das proteínas e na biossíntese de alguns outros aminoácidos, incluindo a treonina e a metionina.

Em termos médicos, a homoserina não tem uma importância clínica direta, mas seu nível no corpo pode ser um marcador para certas condições de saúde. Por exemplo, altos níveis de homoserina no líquido cefalorraquidiano (LCR) podem indicar danos ao sistema nervoso central ou a uma doença genética rara chamada aciduria homogentísica. No entanto, é importante notar que a análise de aminoácidos no LCR geralmente inclui a medição da homocarnosina e não da homoserina em si.

Em resumo, a homoserina é um aminoácido importante para o metabolismo das proteínas e na biossíntese de outros aminoácidos, mas raramente é usada como marcador clínico direto em exames médicos.

O DNA bacteriano refere-se ao genoma de organismos classificados como bactérias. Geralmente, o DNA bacteriano é circular e haploide, o que significa que cada gene geralmente existe em apenas uma cópia por célula. Em contraste com as células eucarióticas, as bactérias não possuem um núcleo definido e seus filamentos de DNA bacteriano geralmente estão localizados no citoplasma da célula, livremente ou associado a proteínas de pacagem do DNA conhecidas como histonelike.

O DNA bacteriano contém genes que codificam proteínas e RNAs necessários para a sobrevivência e replicação da bactéria, bem como genes envolvidos em processos metabólicos específicos e sistemas de resistência a antibióticos. Algumas bactérias também podem conter plasmídeos, que são pequenos cromossomos extracromossômicos adicionais que contêm genes adicionais, como genes de resistência a antibióticos e genes envolvidos na transferência horizontal de genes.

O genoma do DNA bacteriano varia em tamanho de aproximadamente 160 kilopares de bases (kpb) em Mycoplasma genitalium a aproximadamente 14 megapares de bases (Mpb) em Sorangium cellulosum. O conteúdo GC (guanina-citosina) do DNA bacteriano também varia entre as espécies, com alguns organismos tendo um conteúdo GC mais alto do que outros.

A análise do DNA bacteriano desempenhou um papel fundamental no avanço da biologia molecular e da genômica, fornecendo informações sobre a evolução, classificação e fisiologia das bactérias. Além disso, o DNA bacteriano é frequentemente usado em pesquisas científicas como modelos para estudar processos biológicos fundamentais, como replicação do DNA, transcrição e tradução.

As proteínas da matriz extracelular (PME) desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação das células e tecidos. A matriz extracelular é o ambiente físico em que as células vivem e está composta por uma variedade de biomoléculas, incluindo PME. Essas proteínas auxiliam no suporte mecânico, manutenção da homeostase tecidual, regulação da proliferação e diferenciação celular, migração celular, adesão celular, sinalização celular e outras funções importantes.

As PME podem ser classificadas em quatro categorias principais:

1. Colágenos: São as proteínas estruturais mais abundantes na matriz extracelular. Os colágenos formam fibrilas que fornecem resistência e suporte mecânico aos tecidos conjuntivos, como tendões, ligamentos, cartilagens e ossos.

2. Proteoglicanos: São proteínas grandes, glicosiladas e sulfatadas que se associam a glicosaminoglicanos (GAGs) para formar complexos macromoleculares. Os proteoglicanos desempenham um papel importante na manutenção da hidratação tecidual, lubrificação de superfícies articulares e fornecimento de resistência à compressão em tecidos como cartilagem e córnea.

3. Elastinas: São proteínas elásticas que conferem propriedades elásticas aos tecidos, permitindo que eles se estirem e retornem à sua forma original após a liberação da tensão. As elastinas são abundantes em tecidos como pulmões, artérias e pele.

4. Proteínas de adesão celular: São proteínas que mediam a interação entre as células e a matriz extracelular. Eles desempenham um papel importante na regulação da proliferação, diferenciação e sobrevivência celular, bem como no desenvolvimento embrionário e reparo tecidual. Exemplos de proteínas de adesão celular incluem fibronectina, laminina e colágeno tipo IV.

Além dessas quatro categorias principais, existem outras proteínas importantes na matriz extracelular, como enzimas, fatores de crescimento e inibidores de proteases, que desempenham papéis importantes em processos biológicos como remodelação tecidual, inflamação e câncer.

"Proteínas de Saccharomyces cerevisiae" se referem a proteínas extraídas da levedura de cerveja comum, Saccharomyces cerevisiae, que é amplamente utilizada em processos industriais, alimentícios e de pesquisa científica. Essa levedura é um organismo modelo muito importante na biologia molecular e genética, sendo sua proteoma (conjunto completo de proteínas) bem estudado e caracterizado.

As proteínas de Saccharomyces cerevisiae desempenham diversas funções importantes no ciclo celular, metabolismo, resposta ao estresse, transporte de membrana, e outros processos biológicos essenciais. Estudar essas proteínas pode ajudar na compreensão dos fundamentos da biologia celular e em potenciais aplicações em bioengenharia, biotecnologia e medicina.

Alguns exemplos de proteínas de Saccharomyces cerevisiae incluem:

1. Proteínas de choque térmico (HSPs) - Ajudam na resposta às mudanças de temperatura e outros estressores ambientais.
2. Enzimas metabólicas - Catalisam reações químicas envolvidas no metabolismo energético, como a glicose e a oxidação do álcool.
3. Proteínas de transporte membranares - Participam do transporte ativo e passivo de moléculas através das membranas celulares.
4. Fatores de transcrição - Regulam a expressão gênica ao se ligarem a sequências específicas de DNA.
5. Proteínas estruturais - Fornecem suporte e estabilidade à célula, bem como participam da divisão celular.

Em resumo, as proteínas de Saccharomyces cerevisiae são um vasto conjunto de moléculas com diferentes funções que desempenham papéis cruciais no funcionamento e sobrevivência das células de levedura.

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Ácido Aspártico. 1.300mg. Cisteína. 300mg. Ácido Glutâmico. 2.200mg. Glicina. 300mg. ... ácido cítrico, emulsificante lecitina de soja* e edulcorante sucralose. NÃO CONTÉM GLÚTEN. *utilizada na fabricação da proteína ... ácido cítrico, emulsificante lecitina de soja* e edulcorante sucralose e corante artificial vermelho 40. NÃO CONTÉM GLÚTEN. * ... ácido cítrico, emulsificante lecitina de soja* e edulcorante sucralose e corante artificial amarelo crepúsculo. NÃO CONTÉM ...
Ácido aspártico. 2.813mg. Cisteína. 346mg. Ácido glutâmico. 4.648mg. Glicina. 951mg. ...
  • Em 1965, ele percebeu que a mistura dos aminoácidos fenilalanina e ácido aspártico resultava em um composto de sabor doce. (abril.com.br)
  • O aspartame - feito de dois aminoácidos naturais, fenilalanina e ácido aspártico - ganhou popularidade por adoçar mais do que o açúcar e por ter ainda a vantagem de ser bem menos calórico. (iol.pt)
  • Pelo que percebi, este adoçante, é criado através de uma transformação química do açúcar, e traz com ele ácido aspártico, fenilalanina e metanol, substâncias que podem ser nocivas ao nosso organismo. (blogspot.com)
  • Aminoácidos de cadeia ramificada (41%) (Leucina, isoleucina e valina), emulsionante (lecitina de SOJA), OPTIPEP proteína de soro de LEITE isolada hidrolisada, citrulina malato, regulador de acidez (ácido cítrico), aromas naturais, corantes (caroteno, antocianina) adoçante (sucralose), estabilizador (goma xantana). (mysuplementos.com)
  • Crescina Transdermic Anti-Hair Loss (frasco transparente) combina os ingredientes ativos básicos (hidroxiprolina, ácido aspártico, ativador enzimático e taurina) com proteína de levedura hidrolisada e acetil tetrapeptídeo-3, útil para reforçar o cabelo desde a raiz. (gingerformula.pt)
  • Para melhorar os resultados, tome em conjunto com os produtos de Vitamina C e Ácido Hialurônico da NeoCell. (emsuplemento.com)
  • O ácido aspártico (cuja forma iónica é conhecida como aspartato) é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. (wikipedia.org)
  • O ácido hialurônico também é um componente muito importante, cuja produção no nosso corpo diminui com o passar dos anos. (patriciaelias.com.br)
  • ácido cítrico monoidratado, glicerol, lecitina de ovo 4 , oleato de sódio e água para injetáveis. (med.br)
  • Baunilha: Maltodextrina, proteína concentrada do soro do leite (WPC), waxy maize (amido de milho ceroso), creatina monohidratada, sal light, proteína isolada do soro do leite (WPI), aromatizantes, acídulante ácido cítrico, emulsificante lecitina de soja* e edulcorante sucralose. (fitexpresssuplementos.com.br)
  • proteína concentrada do soro de leite microfiltrada, proteína isolada do soro de leite, proteína isolada do soro de leite microfiltrada, proteína hidrolisada do soro e leite, proteína concentrada do soro de leite, espessante goma xantana, edulcorantes sucralose e acessulfame de potássio e emulsificante lecitina de soja*, aromatizante, corante natural vermelho de beterraba e acidulante ácido cítrico. (nutricertta.com.br)
  • Reposição de ácido hialurônico na pele perdido com o envelhecimento, em dosagem de 100mg e peso molecular específico para esse tecido (300kDa 600 kDa). (patriciaelias.com.br)
  • 1. Peptídeo de colágeno bovino é processado a partir de pele de vaca, osso, tendão e outras matérias-primas.O colágeno extraído da pele de vaca pelo método ácido é um colágeno tipo Ⅰ típico, que mantém a estrutura de tripla hélice do colágeno natural. (beyond-collagen.com)
  • Concentrado proteico de soro de leite, aroma artificial de morango, acidulante ácido cítrico, espessante goma xantana, edulcorante sucralose, antiumectante dióxido de silício, corante amaranto e ponceau 4R. (oseusuplemento.com)
  • combinação de ácido aspártico e fenilalanina. (drafernandagranja.com)
  • Composto por ácido aspártico (40%), fenilalanina (50%) e metanol (10%), o aspartame é 200 vezes mais doce que o açúcar natural. (blogspot.com)
  • Artificial, combinação dos aminoácidos fenilalanina e ácido aspártico. (abiad.org.br)
  • Quando ingerido, o aspartame se transforma em ácido aspártico, fenilalanina e metanol ― todos estes podem exercer efeitos potentes no sistema nervoso central, indicam os pesquisadores. (medscape.com)
  • É fonte de algumas vitaminas do complexo B , como a riboflavina e a niacina , e também em vitamina C ( ácido ascórbico ). (wikipedia.org)
  • Este estudo foi realizado em indivíduos saudáveis que consumiram 3 gramas de ácido D-aspártico durante 4 semanas. (tafitness.net)
  • No corpo, o metanol é oxidado em formaldeído e ácido fórmico, sendo ambos os metabólitos tóxicos. (blogspot.com)
  • Tudo isso graças ao blend de ativos exclusivos chamado BioComplex formado por Ácido Hialurônico + Glutâmico + Aspártico + 19 Aminoácidos + Proteína da Seda + 2 Óleos de Coco e Ojon. (lojasrenner.com.br)
  • O grão ainda possui ácido fítico , também chamado de Fitato. (wikipedia.org)
  • Como tal, existem indicações que o ácido aspártico possa conferir resistência à fadiga. (wikipedia.org)
  • Vitamin F: mantém os cabelos saudáveis, quando em conjunto com o PABA e o ácido pantotênico, desacelera a perda da pigmentação dos cabelos. (epocacosmeticos.com.br)
  • O Colágeno Duo Balance é um suplemento que associa em um único produto ácido hialurônico aos dois colágenos mais recomendados por profissionais da saúde. (patriciaelias.com.br)