Aminoácido não essencial presente em altos níveis sob a forma livre no plasma. É produzida através da transaminação do piruvato. Está envolvida no metabolismo de açúcar e ácidos, aumenta a IMUNIDADE e fornece energia para o tecido muscular, CÉREBRO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
Enzima que catalisa a conversão de L-alanina e 2-oxoglutarato a piruvato e L-glutamato. EC 2.6.1.2.
Proteína com fosfato de piridoxal, que catalisa reversivelmente a conversão de L-alanina a D-alanina. EC 5.1.1.1.
Enzima dependente de NAD que cataliza a DESAMINAÇÃO reversível da L-ALANINA a piruvato e AMÔNIA. Esta enzima é necessária para o crescimento quando a ALANINA é a única fonte de CARBONO ou NITROGÊNIO. Pode também desempenhar um papel na síntese da PAREDE CELULAR porque a L-ALANINA é um constituinte importante da camada de PEPTIDOGLICANA.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Enzimas da classe das transferases que catalisam a conversão de L-aspartato e 2-cetoglutarato em oxaloacetato e L-glutamato. EC 2.6.1.1.
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Aminoácido não essencial ocorrendo de forma natural como o L-isômero. É sintetizado a partir da GLICINA ou TREONINA. Está envolvida na biossíntese das PURINAS, PIRIMIDINAS e outros aminoácidos.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Subclasse de enzimas da classe das transferases que catalisam a transferência de um grupo amino de um doador (geralmente um aminoácido) para um receptor (geralmente um 2-cetoácido). A maioria é proteína do tipo piridoxal fosfato. (Dorland, 28a ed)
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Aminoácido não essencial abundantemente presente em todo o corpo e envolvido em muitos processos metabólicos. É sintetizada a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO e AMÔNIA. É o principal sistema carreador de NITROGÊNIO no corpo e é uma importante fonte de energia para muitas células.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Um dos aminoácidos essenciais comumentemente encontrados sob a forma L (levógira). É encontrado em plantas e animais, especialmente na cana-de-açúcar e beterraba. Pode ser um neurotransmissor.
Variação de doenças hepáticas clínicas que vão desde anormalidades bioquímicas brandas até FALÊNCIA HEPÁTICA AGUDA, causada por medicamentos (ou drogas), metabólitos de medicamentos (ou drogas) e compostos químicos do ambiente.
Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Aminoácido não essencial. É principalmente encontrado na gelatina e na fibroína da seda e utilizado terapeuticamente como nutriente. É também um neurotransmissor inibitório rápido.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Aminoácido essencial encontrado naturalmente na forma L (sua forma ativa). É encontrada em ovos, leite, gelatina e outras proteínas.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Aminoácido não essencial contendo tiol que é oxidado para formar CISTINA.
Enzima, às vezes, denominada GGT com papel chave na síntese e degradação da GLUTATIONA (GSH, tripeptídeo que protege as células de várias toxinas). Catalisa a transferência de parte da gama-glutamil para um aminoácido aceptor.
Mutação causada pela substituição de um nucleotídeo por outro. O resultado é uma molécula de DNA com troca de um único par de bases.
Testes sanguíneos usados para avaliar o quão bem o fígado de um paciente está trabalhando e também para ajudar a diagnosticar doenças hepáticas.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Biossíntese de GLICOSE a partir de precursores que não são hexose ou carboidrato, como LACTATO, PIRUVATO, ALANINA e GLICEROL.
Processo de gerar MUTAÇÃO genética. Pode ocorrer espontaneamente ou ser induzido por MUTÁGENOS.
Aminoácido não essencial sintetizado a partir do ÁCIDO GLUTÂMICO. É um componente essencial do COLÁGENO e importante para o funcionamento adequado das articulações e tendões.
Aminoácido essencial de cadeia ramificada, importante para a formação da hemoglobina.
RNA transportador que é específico para carrear alanina aos sítios dos ribossomos na preparação para a síntese proteica.
Derivados do ÁCIDO GLUTÂMICO. Estão incluídos sob este descritor uma ampla variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura ácido 2-aminopentanodioico.
Composto intermediário no metabolismo dos carboidratos. Na deficiência de tiamina, sua oxidação é retardada e ela se acumula nos tecidos, especialmente nas estruturas nervosas. (Stedman, 25a ed)
Aminoácido essencial necessário para a produção de HISTAMINA.
Piruvatos referem-se aos sais ou ésteres do ácido pirúvico, um composto importante no metabolismo energético como intermediário na glicose oxidação e fonte de carbono em processos biosintéticos.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
Sais ou ésteres do ÁCIDO LÁTICO que contêm a fórmula geral CH3CHOHCOOR.
Componentes estruturais de proteínas comumente observados, formados por combinações simples de estruturas secundárias adjacentes. Uma estrutura comumente observada pode ser composta por uma SEQUÊNCIA CONSERVADA que pode ser representada por uma SEQUÊNCIA CONSENSO.
Aminoácido essencial, frequentemente adicionado à ração animal.
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Gás alcalino e incolor. É formado pelo corpo durante a decomposição de matéria orgânica ao longo de uma série de importantes reações metabólicas. Note-se que a forma aquosa da amônia é denominada HIDRÓXIDO DE AMÔNIA.
Sequência de aminoácidos em um polipeptídeo ou de nucleotídeos no DNA ou RNA que é semelhante em múltiplas espécies. Um grupo conhecido de sequências conservadas é representado por uma SEQUÊNCIA CONSENSO. Os MOTIVOS DE AMINOÁCIDOS são frequentemente compostos de sequências conservadas.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Método espectroscópico de medição do momento magnético de partículas elementares, como núcleos atômicos, prótons ou elétrons. É empregada em aplicações clínicas, como Tomografia por RMN (IMAGEM POR RESSONÂNCIA MAGNÉTICA).
Enzima que ativa a alanina com o seu RNA de transferência específico. EC 6.1.1.7.
Aminoácido não essencial de ocorrência natural que se encontra sob a forma L. O ácido glutâmico é o neurotransmissor excitatório mais comum do SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
Processos patológicos do FÍGADO.
Substância antibiótica produzida por Streptomyces garyphalus.
Aminoácido essencial de cadeia ramificada que possui atividade estimulante. Promove o crescimento de músculos e reparo de tecidos. É uma precursora da via biossintética da penicilina.
Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Fonte primária de energia dos seres vivos. Ocorre naturalmente e é encontrada em frutas e outras partes das plantas em seu estado livre. É utilizada terapeuticamente na reposição de líquidos e nutrientes.
Aminoácido aromático essencial, precursor da MELANINA, DOPAMINA, noradrenalina (NOREPINEFRINA) e TIROXINA.
Alteração da polarização planar à elíptica quando uma onda de luz inicialmente polarizada no plano atravessa um meio oticamente ativo.
Elemento com o símbolo atômico N, número atômico 7 e peso atômico [14.00643; 14.00728]. O nitrogênio existe na forma de um gás biatômico e compõe aproximadamente 78 por cento do volume da atmosfera terrestre. É um constituinte das proteínas e dos ácidos nucleicos, sendo encontrado em todas as células.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Aminoácido essencial que é fisiologicamente ativo na forma L.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Aminoácido essencial de cadeia alifática ramificada encontrado em muitas proteínas. É um isômero da LEUCINA. É importante na síntese de hemoglobina, regulação de açúcar no sangue e níveis de energia.
Região de uma enzima que interage com seu substrato causando uma reação enzimática.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Intermediário normal na fermentação (oxidação, metabolismo) do açúcar. Na forma pura, um líquido xaroposo, inodoro e incolor, obtido pela ação do bacilo do ácido láctico sobre o leite ou açúcar lácteo; na forma concentrada, um cáustico usado internamente para evitar a fermentação gastrintestinal. Uma cultura do bacilo, ou do leite que o contém, em geral é administrada no lugar do ácido. (Stedman, 25a ed)
Proteínas produzidas de GENES que possuem MUTAÇÕES adquiridas.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Sequências curtas (geralmente em torno de 10 pares de bases) de DNA que são complementares à sequência do RNA mensageiro e permite a transcriptase reversa, copiando as sequências adjacentes de RNAm. Os primers são utilizados largamente em técnicas de biologia molecular e genética.
Transtorno genético caracterizado por excreção de grandes quantidades de OXALATOS na urina, NEFROLITÍASE, NEFROCALCINOSE, início precoce de DEFICIÊNCIA RENAL e, frequentemente, um depósito generalizado de OXALATO DE CÁLCIO. Há subtipos classificados pela deficiência enzimática no metabolismo do glioxilato.
Átomos de nitrogênio estáveis que possuem mesmo número atômico que o elemento nitrogênio, porém diferem em relação ao peso atômico. N-15 é um isótopo estável do nitrogênio.
Infiltração lipídica das células parenquimatosas hepáticas, resultando em um fígado de coloração amarelada. O acúmulo anormal de lipídeos, normalmente é sob forma de TRIGLICERÍDEOS, como uma única gota grande ou múltiplas gotículas. O fígado gorduroso é causado por um desequilíbrio no metabolismo de ÁCIDOS GRAXOS.
Aminoácido essencial necessário para o crescimento normal de crianças e para o equilíbrio de NITROGÊNIO em adultos. É o precursor de ALCALOIDES DE INDOL nas plantas. É o precursor da SEROTONINA (portanto é utilizado como antidepressivo e sonífero). Pode ser precursor da NIACINA, embora de modo não eficaz, em mamíferos.
Esta é a forma ativa da VITAMINA B6 servindo como coenzima para a síntese de aminoácidos, neurotransmissores (serotonina, norepinefrina), esfingolipídeos e ácido aminolevulínico. Durante a transaminação de aminoácidos, o fosfato de piridoxal é transitoriamente convertido em fosfato de piridoxamina (PIRIDOXAMINA).
Movimento de materiais (incluindo substâncias bioquímicas e drogas) através de um sistema biológico no nível celular. O transporte pode ser através das membranas celulares e camadas epiteliais. Pode também ocorrer dentro dos compartimentos intracelulares e extracelulares.
Pigmento biliar, que é um produto de degradação da HEME.
Átomos de carbono que possuem o mesmo número atômico que o elemento carbono, porém diferem quanto ao peso atômico. C-13 é um isótopo de carbono estável.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Solvente de óleos, gorduras, esmaltes, vernizes, ceras de borrachas, resinas e matéria-prima na fabricação de compostos orgânicos. Envenenamento por inalação, ingestão ou absorção pela pele é possível e provavelmente letal. (Tradução livre do original: Merck Index, 11th ed)
Aminoácido não essencial envolvido no controle metabólico das funções celulares em nervo e tecido encefálico. É biossintetizada a partir do ÁCIDO ASPÁRTICO e AMÔNIA pela ação da asparagina sintetase. (Tradução livre do original: Concise Encyclopedia Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed)
Moléculas extracromossômicas, geralmente de DNA CIRCULAR, que são autorreplicantes e transferíveis de um organismo a outro. Encontram-se em uma variedade de bactérias, Archaea, fungos, algas e espécies de plantas. São usadas na ENGENHARIA GENÉTICA como VETORES DE CLONAGEM.
INFLAMAÇÃO do FÍGADO em humanos causada pelo VIRUS DA HEPATITE B durando seis meses ou mais. É principalmente transmitida por exposição parenteral, como transfusão de sangue contaminado ou produtos sanguíneos , mas pode também ser transmitida por via sexual ou contato íntimo pessoal.
Galactosamina é um monossacarídeo aminado, um tipo de açúcar (monose), que ocorre naturalmente em glicoproteínas e glicolipídios do corpo humano.
Composto gerado no fígado a partir da amônia produzida pela desaminação dos aminoácidos. É o principal produto final do catabolismo das proteínas e constitui aproximadamente metade do total de sólidos urinários.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Subfamília (família MURIDAE) que compreende os hamsters. Quatro gêneros mais comuns são: Cricetus, CRICETULUS, MESOCRICETUS e PHODOPUS.
Mutação em que um codon é mudado para outro, que direciona a incorporação de um aminoácido diferente. Esta substituição pode resultar em produto inativo ou instável.
Estudo da estrutura dos cristais utilizando técnicas de DIFRAÇÃO POR RAIOS X.
Proporção pela qual uma enzima conserva sua conformação estrutural ou sua atividade quando sujeita à estocagem, isolamento e purificação ou várias outras manipulações físicas ou químicas, incluindo enzimas proteolíticas e aquecimento.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Derivado analgésico e antipirético da acetanilida. Possui fracas propriedades anti-inflamatórias e é utilizado como analgésico comum, porém pode causar lesão renal, hepática e em células do sangue.
Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.
Classe de enzimas que catalisa as reações de oxidorredução de aminoácidos.
Espécie de CERCOPITHECUS composta por três subespécies (C. tantalus, C. pygerythrus e C. sabeus) encontrada em florestas e savanas da África. O macaco-tota-verde (C. pygerythrus) é o hospedeiro natural do Vírus da Imunodeficiência em Símios e é usado em pesquisas sobre AIDS.
FOSFATO DE PIRIDOXAL que contém uma enzima que catalisa a transferência reversível de um grupo amino entre a D-alanina e alfa-cetoglutarato, formando PIRUVATO e D-GLUTAMATO, respectivamente. Desempenha papel na síntese da PAREDE CELULAR bacteriana. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 2.6.1.10.
A doença hepática na qual a microcirculação normal, a anatomia vascular no geral, e a arquitetura hepática têm sido destruídas e alteradas de modo variado por septos fibrosos ao redor de nódulos parenquimatosos regenerados ou em regeneração.
Fenômeno através do qual compostos cujas moléculas têm o mesmo número e tipo de átomos e o mesmo arranjo atômico, mas diferem nas relações espaciais.
Resultado da completa privação de alimentos ou da drástica redução da quantidade de alimentos ingerida por algum tempo, levando a graves distúrbios fisiológicos, funcionais, comportamentais e finalmente morfológicos.
LINHAGEM CELULAR derivada do ovário do hamster Chinês, Cricetulus griseus (CRICETULUS). Esta espécie é a favorita para estudos citogenéticos por causa de seu pequeno número de cromossomos. Esta linhagem celular tem fornecido modelos para o estudo de alterações genéticas em células cultivadas de mamíferos.
Aminoácido não essencial. Em animais, é sintetizada a partir da FENILALANINA. Também é o precursor da EPINEFRINA, HORMÔNIOS TIREÓIDEOS e melanina.
Identificação bioquímica das alterações mutacionais em uma sequência de nucleotídeos.
Moléculas que se ligam a outras moléculas. O termo é usado especialmente para designar uma pequena molécula que se liga especificamente a uma molécula maior, e.g., um antígeno que se liga a um anticorpo, um hormônio ou neurotransmissor que se liga a um receptor, ou um substrato ou efetor alostérico que se liga a uma enzima. Ligantes são também moléculas que doam ou aceitam um par de elétrons, formando uma ligação covalente coordenada com o átomo metálico central de um complexo de coordenação. (Dorland, 28a ed)
Família de compostos contendo um grupo oxo como a estrutura geral de ácido 1,5-pentanodioico.
L-Aminoácido essencial que contém enxofre, importante para muitas funções corporais.
Glioxilates are intermediary compounds in the glyoxylate cycle, a metabolic pathway primarily found in plants, bacteria, and fungi, which facilitates the conversion of acetyl-CoA from fatty acid breakdown into succinate, enabling the organisms to utilize fats as a carbon source for gluconeogenesis.
Sistemas transportadores de aminoácidos capazes de transportar AMINOÁCIDOS NEUTROS.
Enzima que catalisa a conversão de um monoéster ortofosfórico e água e um álcool e ortofosfato. EC 3.1.3.1.
Peptídeo composto por duas unidades de aminoácidos.
Ésteres e sais do ácido hidroxibutírico.
Grupo de antígenos intimamente relacionados encontrado no plasma apenas durante a fase infecciosa da hepatite B (ou na hepatite B crônica virulenta) provavelmente indicando replicação viral ativa. Há três subtipos de antígeno que podem existir complexados com as imunoglobulinas G.
Análise matemática rigorosa das relações [entre grandezas] energéticas (calor, trabalho, temperatura e equilíbrio). Descreve sistemas [e processos] cujos estados são caracterizados (determined) por parâmetros térmicos como a temperatura, além de parâmetros mecânicos e eletromagnéticos.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Propriedade de objetos que determina a direção do fluxo de calor quando eles são posicionados em contato térmico direto. A temperatura é a energia dos movimentos microscópicos (translacionais e de vibração) das partículas dos átomos.
Enzima tetramérica que junto com a coenzima NAD+, catalisa a interconversão de lactato e piruvato. Em vertebrados, há genes para três subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B e LDH-C).
Peptídeos compostos de dois a doze aminoácidos.
As seguintes substâncias metabólicas: ACETONA, ÁCIDO 3-HIDROXIBUTÍRICO e ácido acetoacético (ACETOACETATOS). São produzidas no fígado e nos rins durante a oxidação de ÁCIDOS GRAXOS e usados como fonte de energia pelo coração, músculo e encéfalo.
Subclasse das EXOPEPTIDASES que atuam na extremidade N-terminal livre de um polipeptídeo, liberando um único resíduo de aminoácido. EC 3.4.11.
INFLAMAÇÃO de FÍGADO em humanos, causada por Vírus da Hepatite C durando seis meses ou mais. A hepatite crônica C pode levar à CIRROSE HEPÁTICA.
Parâmetros biológicos mensuráveis e quantificáveis (p. ex., concentração específica de enzima, concentração específica de hormônio, distribuição fenotípica de um gene específico em uma população, presença de substâncias biológicas) que servem como índices para avaliações relacionadas com a saúde e com a fisiologia, como risco para desenvolver uma doença, distúrbios psiquiátricos, exposição ambiental e seus efeitos, diagnóstico de doenças, processos metabólicos, abuso na utilização de substâncias, gravidez, desenvolvimento de linhagem celular, estudos epidemiológicos, etc.
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
Relação entre a quantidade (dose) de uma droga administrada e a resposta do organismo à droga.
Aminoácidos que contêm uma cadeia de cadeia ramificada.
INFLAMAÇÃO do FÍGADO em humanos causada por VIRUS DA HEPATITE C, um virus com RNA de fita única. Seu período de incubação é de 30 a 90 dias. A hepatite C é principalmente transmitida por sangue contaminado por via parenteral e está, com frequência, associada com transfusões e abuso de drogas. Entretanto, em vários casos a fonte da infecção da hepatite C é desconhecida.
Linhagem de ratos albinos desenvolvida no Instituto Wistar e que se espalhou amplamente para outras instituições. Este fato diluiu marcadamente a linhagem original.
Análises de uma atividade enzimática específica, ou do nível de uma enzima específica, que são usadas para avaliar a saúde e o risco de doenças, para detecção precoce ou prognóstico de doenças, diagnósticos e mudança na condição da doença.
Enzima que catalisa a conversão de L-glutamato e água a 2-oxoglutarato e NH3 na presença de NAD+. EC 1.4.1.2.

A alanina é um aminoácido alpha apolípico que desempenha um papel importante no metabolismo energético do corpo. É considerado um aminoácido glucogênico, o que significa que pode ser convertido em glicose e usado como fonte de energia. A alanina é um dos 20 aminoácidos que entram na composição das proteínas e pode ser sintetizada pelo próprio corpo a partir de outros aminoácidos, piruvato e nitrogênio.

Em termos médicos, os níveis anormais de alanina no sangue podem indicar doenças hepáticas ou outras condições patológicas. Por exemplo, altos níveis de alanina transaminase (ALT), um enzima presente em altas concentrações no fígado e nos músculos, podem ser um sinal de dano hepático ou doença hepática. Da mesma forma, baixos níveis de alanina podem estar relacionados a deficiências nutricionais ou outras condições de saúde subjacentes.

Em resumo, a alanina é um aminoácido importante para o metabolismo energético e sua medição pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças hepáticas e outras condições de saúde.

A Alanina Transaminase (ALT), também conhecida como Alanino Aminotransferase, é uma enzima presente principalmente no fígado, mas também em outros órgãos como coração, rins e músculos. Sua função principal é catalisar a transferência de um grupo amino do alanina para o ácido pirúvico, resultando na formação de pirrolidona-cinco-carboxilato e alfa-cetoglutarato.

No entanto, quando o fígado sofre algum tipo de lesão ou danos, como na hepatite ou cirrose, as células hepáticas liberam ALT para a corrente sanguínea. Portanto, níveis elevados de ALT no sangue podem ser um indicador de problemas hepáticos. É comum que os médicos solicitem exames de sangue para medir os níveis de ALT como forma de avaliar a saúde do fígado.

Em resumo, a Alanina Transaminase é uma enzima importante para o metabolismo dos aminoácidos e seu nível no sangue pode ser usado como um marcador para detectar possíveis problemas hepáticos.

Alanine racemase é uma enzima que catalisa a interconversão de dois estereoisômeros da alanina, o aminoácido L-alanina e D-alanina. Essa reação desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a síntese de péptidoglicano, uma componente estrutural fundamental da parede celular bacteriana. A alanina racemase é encontrada em muitas formas de vida, incluindo bactérias, plantas e animais, mas não está presente em humanos. Isso a torna um alvo interessante para o desenvolvimento de antibióticos específicos contra bactérias.

Alanine transaminase (ALT), anteriormente conhecida como alanina aminotransferase (ALAT), é uma enzima que pode ser encontrada no fígado, rim, coração e músculos. A ALT desempenha um papel importante na conversão de aminoácidos em carboidratos para produção de energia. Quando ocorre algum tipo de dano ou lesão nos tecidos onde a enzima está presente, como no caso do fígado por exemplo, ela é liberada no sangue e sua presença elevada pode ser detectada em exames laboratoriais.

Portanto, um alto nível de ALT no sangue pode indicar a presença de alguma doença hepática, como por exemplo: hepatite viral aguda ou crônica, esteatose hepática não alcoólica (NAFLD), cirrose hepática, entre outras. Também pode estar relacionado com outros problemas de saúde, tais como doenças cardíacas, problemas musculares ou mesmo o uso de determinados medicamentos que possam causar dano ao fígado.

Contudo, é importante ressaltar que um nível elevado de ALT não diagnostica uma doença específica e outros exames complementares são geralmente necessários para confirmar o diagnóstico. Além disso, fatores como idade, sexo, história clínica e uso de medicamentos devem ser levados em consideração ao interpretar os resultados dos exames laboratoriais.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

A "Mutagênese Sítio-Dirigida" é um termo utilizado em biologia molecular para descrever um processo específico de introdução intencional de mutações em um gene ou segmento específico do DNA. A técnica envolve a utilização de enzimas conhecidas como "mutagenases sítio-dirigidas" ou "endonucleases de restrição com alta especificidade", que são capazes de reconhecer e cortar sequências de DNA específicas, criando assim uma quebra no DNA.

Após a quebra do DNA, as células utilizam mecanismos naturais de reparo para preencher o espaço vazio na cadeia de DNA, geralmente através de um processo chamado "recombinação homóloga". No entanto, se as condições forem controladas adequadamente, é possível que a célula insira uma base errada no local de reparo, o que resultará em uma mutação específica no gene ou segmento desejado.

Esta técnica é amplamente utilizada em pesquisas científicas para estudar a função e a estrutura dos genes, bem como para desenvolver modelos animais de doenças humanas com o objetivo de melhorar o entendimento da patogênese e avaliar novas terapias. Além disso, a mutagênese sítio-dirigida também tem aplicação em engenharia genética para a produção de organismos geneticamente modificados com propriedades desejadas, como a produção de insulina humana em bactérias ou a criação de plantas resistentes a pragas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

ASAT (Aspartato Aminotransferase) é uma enzima que pode ser encontrada principalmente no fígado, coração, músculos e rins. Também é conhecida como Aspartato Transaminase (AST). É responsável por catalisar a transferência de grupos amino entre o aspartato e o alpha-cetoglutarato durante o metabolismo dos aminoácidos.

Elevados níveis de ASAT no sangue podem ser um indicador de danos ou doenças nos tecidos onde a enzima está presente, especialmente no fígado. Lesões hepáticas causadas por doenças como hepatite e cirrose, bem como danos ao músculo cardíaco (miocardiopatia) ou esquelético, podem resultar em níveis elevados de ASAT no sangue.

No entanto, é importante notar que a medição dos níveis de ASAT sozinhos não é suficiente para diagnosticar uma doença específica e deve ser interpretada junto com outros exames laboratoriais e informações clínicas.

Aminoácidos são compostos orgânicos que desempenham um papel fundamental na biologia como os blocos de construção das proteínas. Existem 20 aminoácidos padrão que são usados para sintetizar proteínas em todos os organismos vivos. Eles são chamados de "padrão" porque cada um deles é codificado por um conjunto específico de três nucleotídeos, chamados de códons, no ARN mensageiro (ARNm).

Os aminoácidos padrão podem ser classificados em dois grupos principais: aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais não podem ser sintetizados pelo corpo humano e devem ser obtidos através da dieta, enquanto os aminoácidos não essenciais podem ser sintetizados a partir de outras moléculas no corpo.

Cada aminoácido é composto por um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH) unidos a um carbono central, chamado de carbono alpha. Além disso, cada aminoácido tem uma cadeia lateral única, também chamada de radical ou side chain, que pode ser polar ou não polar, neutra ou carregada eletricamente. A natureza da cadeia lateral determina as propriedades químicas e a função biológica de cada aminoácido.

Além dos 20 aminoácidos padrão, existem outros aminoácidos não proteicos que desempenham papéis importantes em processos biológicos, como a neurotransmissão e a síntese de pigmentos.

A substituição de aminoácidos em um contexto médico refere-se a uma condição genética ou a um efeito de um medicamento ou terapia que resulta em alterações na sequência normal de aminoácidos em proteínas. Isso pode ocorrer devido a mutações no DNA que codifica as proteínas, levando a uma substituição de um aminoácido por outro durante a tradução do RNA mensageiro. Também pode ser resultado do uso de medicamentos ou terapias que visam substituir certos aminoácidos essenciais que o corpo não consegue produzir sozinho, como no caso da fenilcetonúria (PKU), uma doença genética em que a enzima que descompõe o aminoácido fenilalanina está ausente ou não funciona adequadamente. Neste caso, os pacientes devem seguir uma dieta restrita em fenilalanina e receber suplementos de outros aminoácidos essenciais para prevenir danos ao cérebro e às funções cognitivas.

Sérine é um aminoácido não essencial, o que significa que o corpo pode produzi-lo naturalmente a partir de outros aminoácidos e substratos. É um dos 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente nas proteínas e desempenha um papel importante em uma variedade de processos biológicos no corpo humano.

A sérine é sintetizada a partir do aminoácido glicina, com a ajuda da enzima sérica sérine hidroximetiltransferase. É um aminoácido polar e neutro, o que significa que possui uma cadeia lateral com grupos polares e não carregada eletricamente.

Além de sua função como componente das proteínas, a sérina também atua como precursor para a síntese de outros aminoácidos e moléculas biologicamente importantes, incluindo a glicina, a cisteína e a purina. Também é um importante substrato no metabolismo da lipídio e do folato.

Em condições especiais, como durante o crescimento rápido, a gravidez ou em situações de estresse metabólico, a sérine pode ser considerada um aminoácido essencial, o que significa que é necessário obter da dieta. Alimentos ricos em sérina incluem carne, peixe, ovos, laticínios e certas nozes e sementes.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

Transaminases, também conhecidas como aspartato aminotransferases (AST) e alanina aminotransferases (ALT), são um tipo de enzima presente em células do fígado, coração, músculos e outros tecidos do corpo. Eles desempenham um papel importante no metabolismo de proteínas e aminoácidos.

Quando as células sofrem danos ou morte, como no caso de doenças hepáticas, infarto do miocárdio (dano ao músculo cardíaco) ou lesões musculares, as transaminases são liberadas no sangue. Portanto, medições elevadas de AST e ALT em análises sanguíneas podem indicar danos a esses tecidos e são frequentemente usados como marcadores para diagnosticar e monitorar doenças hepáticas, como hepatites e cirrose.

No entanto, é importante notar que outros fatores também podem afetar os níveis de transaminases no sangue, como desequilíbrios eletrólitos, uso de medicamentos ou exposição a toxinas. Por isso, os resultados dessas análises devem ser interpretados em conjunto com outros exames e informações clínicas relevantes.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Glutamina é o aminoácido mais abundante no corpo humano e desempenha um papel importante na síntese de proteínas, neurotransmissão e funções metabólicas. É considerada uma "aminoácido condicionalmente essencial", o que significa que, em certas situações de estresse fisiológico ou patológico, como durante doenças graves, lesões traumáticas ou exercícios físicos intensos, a demanda por glutamina pode exceder a capacidade do corpo de sintetizá-la e, nesses casos, suplementar a dieta com glutamina pode ser benéfico.

A glutamina é um combustível importante para as células do sistema imunológico e intestinal, auxiliando na manutenção da integridade da mucosa intestinal e no reforço das defesas imunológicas. Além disso, a glutamina desempenha um papel crucial no equilíbrio ácido-base e no metabolismo de energia dos músculos esqueléticos.

Em resumo, a glutamina é um aminoácido fundamental para diversas funções fisiológicas, especialmente durante situações de estresse ou doença, quando sua demanda pode ser aumentada.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

O Ácido Aspártico é um ácido alpha-amino encontrado em proteínas. É uma das 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente e é codificado pelos três codões GAU e GAC na tabela de codificação genética. O Ácido Aspártico tem um grupo carboxílico (-COOH) e um grupo amino (-NH2) em sua estrutura química, o que o classifica como um ácido aminado.

Ele desempenha várias funções importantes no organismo humano, incluindo a regulação do equilíbrio de minerais, a produção de energia e a síntese de outros aminoácidos. O Ácido Aspártico também atua como neurotransmissor no cérebro, desempenhando um papel importante na transmissão de sinais nervosos.

Em condições patológicas, níveis anormalmente altos ou baixos de Ácido Aspártico podem estar associados a várias doenças, como doenças hepáticas, neurológicas e cardiovasculares. No entanto, é importante notar que a maioria das pesquisas sobre o papel do Ácido Aspártico em doenças humanas ainda está em estágios iniciais e é necessário mais estudo para confirmar suas possíveis implicações clínicas.

A Doença Hepática Induzida por Drogas (DHID) é um tipo de lesão hepática que ocorre como resultado do uso de determinados medicamentos ou substâncias químicas. Essa condição pode variar em gravidade, desde uma forma leve e reversível até a insuficiência hepática grave e potencialmente fatal.

Existem três tipos principais de DHID: lesão hepática causada por citotoxicidade direta, lesão hepática idiosincrática e lesão hepática induzida por inflamação imune.

A lesão hepática causada por citotoxicidade direta ocorre quando um medicamento ou substância química causa danos diretos às células do fígado. Isso geralmente acontece em doses altas ou com exposição prolongada ao agente lesivo. Alguns exemplos de medicamentos que podem causar esse tipo de DHID incluem paracetamol (acetaminofeno), isoniazida, and fenitoína.

A lesão hepática idiosincrática é uma reação adversa inesperada e imprevisível a um medicamento ou substância química, que geralmente ocorre em doses terapêuticas e em indivíduos geneticamente predispostos. Essa forma de DHID pode ser difícil de prever e diagnosticar, pois não há sinais evidentes de toxicidade hepática durante a fase inicial do tratamento com o agente lesivo. Alguns exemplos de medicamentos que podem causar esse tipo de DHID incluem amoxicilina-clavulanato, atorvastatina e ticlopidina.

A lesão hepática induzida por inflamação imune ocorre quando o sistema imunológico do indivíduo reage contra as células hepáticas danificadas pelo medicamento ou substância química, causando mais dano e inflamação. Essa forma de DHID geralmente ocorre em indivíduos geneticamente predispostos e pode ser desencadeada por uma variedade de fatores, incluindo infecções virais e outras condições médicas. Alguns exemplos de medicamentos que podem causar esse tipo de DHID incluem nitrofurantoína, infliximabe e sulfonamidas.

Em geral, a prevenção da DHID consiste em monitorar regularmente os níveis de enzimas hepáticas durante o tratamento com medicamentos potencialmente hepatotóxicos, especialmente em indivíduos com fatores de risco conhecidos. Além disso, é importante evitar a combinação de medicamentos que possam interagir e aumentar o risco de DHID. Em casos graves de DHID, pode ser necessário interromper o tratamento com o agente lesivo e considerar opções terapêuticas alternativas.

A Relação Estrutura-Atividade (REA) é um conceito fundamental na farmacologia e ciências biomoleculares, que refere-se à relação quantitativa entre as características estruturais de uma molécula e sua atividade biológica. Em outras palavras, a REA descreve como as propriedades químicas e geométricas específicas de um composto influenciam sua interação com alvos moleculares, tais como proteínas ou ácidos nucléicos, resultando em uma resposta biológica desejada.

A compreensão da REA é crucial para o design racional de drogas, pois permite aos cientistas identificar e otimizar as partes da molécula que são responsáveis pela sua atividade biológica, enquanto minimizam os efeitos colaterais indesejados. Através do estudo sistemático de diferentes estruturas químicas e suas respectivas atividades biológicas, é possível estabelecer padrões e modelos que guiam o desenvolvimento de novos fármacos e tratamentos terapêuticos.

Em resumo, a Relação Estrutura-Atividade é um princípio fundamental na pesquisa farmacológica e biomolecular que liga as propriedades estruturais de uma molécula à sua atividade biológica, fornecendo insights valiosos para o design racional de drogas e a compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a diversas funções celulares.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

Glicina é o menor dos aminoácidos não essenciais, com um grupo funcional de amina na sua extremidade e um grupo carboxílico no outro. Sua fórmula química é NH2-CH2-COOH. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que servem como blocos de construção para as proteínas.

A glicina desempenha um papel importante em diversas funções no corpo humano, incluindo a síntese de proteínas e colágeno, o neurotransmissor inhibitório mais simples do sistema nervoso central, e é envolvida na detoxificação de certos produtos químicos no fígado.

A glicina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, como carne, peixe, laticínios, ovos, soja e leguminosas. É também produzida naturalmente pelo corpo humano a partir do aminoácido serina.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Treonina é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. Sua fórmula química é HO2CCH(NH2)CH(OH)CH(NH2)CO2H.

A treonina desempenha um papel importante em várias funções corporais, incluindo a síntese de proteínas e o metabolismo dos lípidos. Ela também é necessária para a produção de anticorpos e para manter o equilíbrio do sistema imunológico.

Alimentos ricos em treonina incluem carne, peixe, ovos, laticínios, nozes, sementes e legumes verdes. Em geral, as proteínas de origem animal contêm maior quantidade de treonina do que as proteínas de origem vegetal.

Em resumo, a treonina é um aminoácido essencial importante para a síntese de proteínas, o metabolismo dos lípidos e o sistema imunológico, e deve ser obtida através da dieta.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

Cisteína é um aminoácido sulfurado que ocorre naturalmente no corpo humano e em muitos alimentos. É um componente importante das proteínas e desempenha um papel vital em diversas funções celulares, incluindo a síntese de hormônios e a detoxificação do fígado.

A cisteína contém um grupo sulfidrilo (-SH) na sua estrutura química, o que lhe confere propriedades redutoras e antioxidantes. Além disso, a cisteína pode se ligar a si mesma por meio de uma ligação dissulfureto (-S-S-), formando estruturas tridimensionais estáveis nas proteínas.

Em termos médicos, a cisteína é frequentemente mencionada em relação à sua forma oxidada, a acetilcisteína (N-acetil-L-cisteína ou NAC), que é usada como um medicamento para tratar diversas condições, como a intoxicação por paracetamol e a fibrose cística. A acetilcisteína age como um agente antioxidante e mucoregulador, ajudando a reduzir a viscosidade das secreções bronquiais e proteger as células dos danos causados por espécies reativas de oxigênio.

A gama-glutamiltransferase (GGT) é um tipo de enzima que se encontra principalmente nas membranas das células do fígado, pâncreas e vias biliares. Também está presente em menores quantidades em outros tecidos, como rins, coração, cérebro e pulmões.

A função principal da GGT é catalisar a transferência de grupos gama-glutamil de aminoácidos e peptídeos para outras moléculas, como outros aminoácidos ou ácido glutâmico. Essa reação é importante na síntese e degradação de glutationa, um antioxidante endógeno que protege as células contra o dano oxidativo.

No entanto, a atividade da GGT também está associada ao metabolismo de drogas e xenobióticos, pois é capaz de hidrolisar glutationa conjugados, liberando grupos gama-glutamil que podem ser utilizados na formação de novas conjugações com outras moléculas.

A medição da atividade da GGT no sangue pode ser útil como um marcador bioquímico para avaliar a função hepática e detectar possíveis lesões hepáticas ou do trato biliar. A atividade da GGT costuma estar elevada em casos de doenças hepáticas alcoólicas, cirrose biliar, hepatite e câncer de fígado, entre outras condições. Além disso, a GGT também pode ser aumentada em indivíduos que consomem álcool em excesso, mesmo sem lesão hepática evidente.

Uma mutação puntual, em genética, refere-se a um tipo específico de mutação que ocorre quando há uma alteração em apenas um único nucleotídeo (base) no DNA. Essa mudança pode resultar em diferentes efeitos dependendo da localização e do tipo de substituição sofrida pelo nucleotídeo.

Existem três tipos principais de mutações puntuais:

1. Transição: Substituição de uma base pirimidínica (timina ou citosina) por outra, ou de uma base purínica (adenina ou guanina) por outra.
2. Transversão: Substituição de uma base pirimidínica por uma base purínica, ou vice-versa.
3. Mutação sem sentido ("nonsense"): Ocorre quando um codão (sequência de três nucleotídeos) que codifica um aminoácido é alterado para um codão de parada ("stop"), resultando em um corte prematuro da tradução do mRNA e, consequentemente, na produção de uma proteína truncada ou não funcional.

As mutações puntuais podem ter diferentes efeitos sobre a função e estrutura das proteínas, dependendo da localização da alteração no gene e do tipo de aminoácido afetado. Algumas mutações pontuais podem não causar nenhum efeito significativo, enquanto outras podem levar a doenças genéticas graves ou alterações fenotípicas.

Os Testes de Função Hepática (TFL) são um grupo de exames laboratoriais usados para avaliar o estado geral da saúde do fígado e das vias biliares. Eles medem diferentes enzimas, proteínas e pigmentos presentes no sangue que são produzidos e/ou eliminados pelo fígado. Alguns dos parâmetros mais comumente avaliados nesses testes incluem:

1. **Transaminases (ALT e AST)**: Essas enzimas estão presentes no citoplasma das células hepáticas e são liberadas no sangue em caso de lesão ou morte celular. Altos níveis de ALT (Alanina Aminotransferase) e/ou AST (Aspartato Aminotransferase) podem indicar danos ao fígado.

2. **Alcalina Fosfatase (AF)** : É uma enzima encontrada principalmente nos tecidos ósseos e no fígado. Altos níveis de AF podem sugerir disfunção hepática ou problemas nos dutos biliares.

3. **Gama-glutamil transferase (GGT)** : É uma enzima que se localiza principalmente nas membranas dos hepatócitos (células do fígado) e dos ductos biliares. Aumentos de GGT são frequentemente observados em casos de disfunção hepática ou consumo excessivo de álcool.

4. **Bilirrubina total e direta** : A bilirrubina é um pigmento amarelo-avermelhado formado pela decomposição da hemoglobina dos glóbulos vermelhos velhos. Ela passa por duas fases no fígado antes de ser excretada na bile: a fase direta (conjugada) e a fase indireta (não conjugada). Altos níveis de bilirrubina total podem indicar problemas no fígado ou nos dutos biliares.

5. **Alanina aminotransferase (ALT)** e **Aspartato aminotransferase (AST)** : São enzimas presentes em vários tecidos do corpo, incluindo o fígado. Elevações desses marcadores podem ser indicativos de dano hepático.

6. **Proteínas totais e albumina** : A albumina é uma proteína produzida pelo fígado. Baixos níveis de albumina podem sugerir problemas no fígado ou desnutrição.

7. **Coagulação sanguínea (TP, INR)** : O fígado é responsável pela produção dos fatores de coagulação sanguínea. Anormalidades nesses testes podem indicar disfunção hepática grave.

A interpretação desses exames requer o conhecimento clínico do médico, pois a alteração isolada de um parâmetro pode não ser suficiente para diagnosticar uma doença hepática. Além disso, é importante considerar que algumas condições sistêmicas podem afetar os resultados desses exames, como desidratação, insuficiência renal e outras situações clínicas.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

Gluconeogênese é um processo metabólico que ocorre no fígado, rins e intestino delgado, responsável por syntetizar glicose a partir de precursores não glucosídicos, como lactato, piruvato, glicerol e aminoácidos. Isso ocorre principalmente durante períodos de jejum prolongado ou restrição de carboidratos na dieta, quando os níveis de glicose no sangue estão baixos. A gluconeogênese é essencial para manter a homeostase da glicose e garantir que haja sempre um suprimento constante de energia disponível para os tecidos do corpo, especialmente o cérebro, que é altamente dependente da glicose como fonte de energia.

Mutagénese é o processo biológico pelo qual a estrutura do material genético, geralmente o DNA ou ARN, é alterada de forma permanente e hereditária. Essas alterações, chamadas mutações, podem ser pontuais (afetando apenas um único par de bases) ou estruturais (afetando grandes segmentos do DNA). A mutagénese pode ser causada por agentes físicos, químicos ou biológicos chamados mutágens. Essas mudanças no material genético podem levar a alterações na sequência de aminoácidos nas proteínas e, consequentemente, à expressão anormal dos genes, o que pode resultar em fenótipos anormais ou doenças genéticas. É importante ressaltar que nem todas as mutações são prejudiciais; algumas podem ser neutras ou até mesmo benéficas, contribuindo para a diversidade genética e à evolução das espécies.

Prolina é um α-aminoácido que é classificado como não polar e neutro, com a fórmula química C5H9NO2. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que entram na composição das proteínas e é codificada pelos três códons CC, CCT, e CCU no código genético.

A prolina tem um grupo lateral ciclopentano incomum, o que a torna uma estrutura rígida e restritiva quando incorporada em proteínas. Isso pode influenciar a forma tridimensional da proteína e sua função. A prolina também atua como um aminoácido não polarizador, o que significa que ela não tem uma carga líquida positiva ou negativa em condições fisiológicas normais.

Além disso, a prolina pode desempenhar um papel importante na regulação da atividade de certas enzimas e no sinalização celular. Em alguns casos, ela pode ser modificada por processos pós-traducionais, como a hidroxilação, que podem influenciar sua função e as propriedades da proteína em que está presente.

La leucina é un aminoácido essencial, o que significa que o nosso corpo non pode producirla por si mesmo e ten que obtenela da nosa alimentación. A leucina é un componente fundamental das proteínas e desempeña un papel importante na síntese de proteínas no cuerpo.

A leucina está presente en moitas fontes de proteinas, como a carne, o peixe, os ovos, os productos lácteos e as leguminosas. É especialmente concentrada nos alimentos ricos en proteínas, como a carne de vaca e o quezo.

Na nutrición deportiva, a leucina é conhecida pola sua capacidade de estimular a síntese de proteínas no músculo esquelético, axudando así ao crescimento e recuperación musculares. Por isto, muitos suplementos nutricionais contén leucina ou outros aminoácidos ramificados (BCAAs) que a conten.

No entanto, é importante lembrar que un consumo excessivo de leucina pode ter efeitos adversos no corpo, polo que é recomendable obtela da nosa alimentación habitual ou mediante suplementos nutricionais nun dos dous casos sob a supervisión dun profesional sanitario.

A "RNA de Transferência de Alanina" é um tipo específico de molécula de RNA (ácido ribonucleico) que desempenha um papel crucial no processo de síntese de proteínas em organismos vivos. Essa molécula transporta especificamente o aminoácido alanina do pool de aminoácidos livres até o local de montagem da cadeia polipeptídica na ribossoma durante a tradução do ARNm (ácido ribonucleico mensageiro).

A molécula de RNA de Transferência de Alanina possui aproximadamente 73-93 nucleotídeos e tem uma extremidade 3'-OH livre e uma extremidade 5' fosforilada. No meio da molécula, há um anticódon que se pareia com o códon correspondente no ARNm, garantindo a correta identificação do aminoácido alanina. Além disso, na extremidade 3', existe uma sequência de três nucleotídeos chamada "sequência de reconhecimento da ARNt" que se liga ao sítio A (sítio de aminoacilação) no ribossoma durante a tradução.

Em resumo, o RNA de Transferência de Alanina é uma molécula fundamental para a síntese de proteínas, pois transporta o aminoácido alanina do pool de aminoácidos livres até o local de montagem da cadeia polipeptídica durante a tradução do ARNm.

Glutamatos referem-se a sais ou ésteres do ácido glutâmico, um aminoácido não essencial. O íon glutamato, que é a forma ionizada do ácido glutâmico em pH fisiológico, desempenha um papel importante como neurotransmissor excitatório no sistema nervoso central dos mamíferos. É um dos aminoácidos mais abundantes nos tecidos animais e é encontrado em grande quantidade no cérebro, onde atua como principal neurotransmissor excitatório.

Além disso, o glutamato também é usado como aditivo alimentar e saborizante devido ao seu sabor umami, que é uma das cinco classificações gustativas primárias, juntamente com o salgado, doce, azedo e amargo. O glutamato monossódico (MSG) é a forma de sal mais comumente usada como aditivo alimentar e tem sido objeto de controvérsia em relação à sua segurança e possíveis efeitos adversos na saúde. No entanto, a maioria das autoridades regulatórias de saúde em todo o mundo considera o MSG como seguro para consumo em níveis normais de uso.

O ácido pirúvico é um composto orgânico com a fórmula química C3H4O3. É o final comum dos metabólitos glucose e outros monossacarídeos durante a glicólise, uma via metabólica importante na produção de energia nas células. Após a produção de ácido pirúvico, ele pode ser convertido em lactato no tecido muscular ou no fígado, ou transportado para o citosol mitocondrial e convertido em acetil-CoA, que entra na cadeia respiratória para produção adicional de energia através da fosforilação oxidativa.

Em resumo, o ácido pirúvico é um composto importante no metabolismo de carboidratos e tem um papel central na glicose e na produção de energia nas células.

Histidina é um tipo específico de aminoácido essencial, o que significa que o corpo humano não é capaz de sintetizá-lo e precisa obter através da dieta. É um dos 20 aminoácidos que servem como blocos de construção para as proteínas.

A histidina tem uma estrutura química única, pois contém um grupo lateral imidazólico, o que a torna importante em diversas funções biológicas. Ela age como um buffer, ajudando a manter o pH corporal equilibrado, e também está envolvida no transporte de oxigênio e na produção de hemoglobina.

Além disso, a histidina é um precursor da histamina, uma substância química do corpo que desempenha um papel importante nas reações alérgicas e inflamatórias. A conversão de histidina em histamina é catalisada pela enzima histidina descarboxilase.

Em resumo, a histidina é um aminoácido essencial que desempenha funções vitais no organismo humano, como o equilíbrio do pH, o transporte de oxigênio e a produção de hemoglobina, além de estar relacionada à resposta inflamatória e alérgica.

Os piruvatos são iões ou sais do ácido pirúvico, um composto orgânico com a fórmula C3H3O3-. O ácido pirúvico desempenha um papel central no metabolismo e é o produto final da glicose durante a glicólise anaeróbica. Os piruvatos podem ser convertidos em acetil-CoA, que entra na cadeia respiratória para produzir energia adicional através de um processo chamado oxidação do pirúvico. Alternativamente, os piruvatos podem ser reduzidos a lactato (no processo conhecido como fermentação lática) ou convertidos em outras moléculas, dependendo das necessidades energéticas e metabólicas da célula.

Em um contexto clínico, os níveis anormalmente altos de piruvato no sangue (hiperpiruvatemia) podem indicar várias condições médicas, incluindo deficiências no metabolismo dos carboidratos, acidose metabólica, falência hepática ou insuficiência respiratória. Uma análise de sangue pode ser usada para medir os níveis de piruvato como parte do trabalho de investigação de tais condições.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

Os lactatos, também conhecidos como ácido lático, são moléculas que são produzidas no corpo durante a atividade muscular intensa ou em situações de baixa oxigenação tecidual. Eles resultam do metabolismo anaeróbico do glicogênio nos músculos esqueléticos, o que significa que eles são produzidos quando as células musculares precisam obter energia rapidamente e a disponibilidade de oxigênio não é suficiente.

Em condições normais, os lactatos são convertidos de volta em piruvato e então reconvertidos em glicogênio no fígado ou utilizados como fonte de energia por outros tecidos do corpo. No entanto, quando a produção de lactatos excede a capacidade do corpo de removê-los, eles podem se acumular nos tecidos e no sangue, levando a uma condição chamada acidose lática.

É importante notar que a presença de lactatos em si não é necessariamente um sinal de doença ou problema de saúde. No entanto, altos níveis de lactatos no sangue podem indicar uma série de condições médicas, como insuficiência cardíaca congestiva, diabetes, hipóxia (baixa concentração de oxigênio no sangue) ou intoxicação alcoólica aguda. Além disso, a medição dos níveis de lactatos pode ser útil em situações clínicas específicas, como o monitoramento da resposta ao tratamento em pacientes com sepse ou choque séptico.

Motivo de aminoácido é um termo usado em bioquímica e estrutura proteica para se referir a uma sequência específica de aminoácidos que ocorrem repetidamente em uma proteína. Esses motivos podem ser formados por uma variedade de diferentes combinações de aminoácidos e podem desempenhar um papel importante na função e estrutura da proteína.

Alguns motivos de aminoácidos são reconhecidos por suas propriedades funcionais específicas, como a ligação de ligantes ou a catalise de reações químicas. Outros motivos podem estar relacionados à estrutura secundária da proteína, como hélices alfa ou folhas beta, e ajudar a estabilizar essas estruturas.

A identificação de motivos de aminoácidos pode ser útil para prever a função de uma proteína desconhecida ou para ajudar a classificar proteínas em famílias estruturais e funcionais relacionadas. Existem vários bancos de dados e ferramentas computacionais disponíveis para a detecção e análise de motivos de aminoácidos em proteínas.

Lisina é um aminoácido essencial, o que significa que ele deve ser obtido através da dieta porque o corpo não é capaz de produzi-lo por si só. É um dos blocos de construção das proteínas e desempenha um papel importante em diversas funções corporais, incluindo a síntese de colágeno e elastina (proteínas estruturais importantes para a saúde da pele, cabelo, unhas e tendões), produção de hormônios, absorção de cálcio e produção de anticorpos.

A lisina é essencial para o crescimento e desenvolvimento, especialmente em crianças. Além disso, estudos têm sugerido que a suplementação com lisina pode ajudar a prevenir ou tratar certas condições de saúde, como a herpes, a fadiga crônica e o déficit de vitamina C. No entanto, é importante consultar um médico antes de começar a tomar qualquer suplemento, especialmente se estiver grávida, amamentando ou tomando medicamentos prescritos.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Amônia é um gás altamente tóxico e reativo com a fórmula química NH3. É produzido naturalmente em processos biológicos, como o metabolismo de proteínas em animais e humanos. A amônia tem um cheiro característico e pungente que pode ser irritante para os olhos, nariz e garganta, especialmente em altas concentrações.

Em termos médicos, a exposição à amônia pode causar sintomas como tosse, dificuldade em respirar, náusea, vômito e irritação nos olhos, nariz e garganta. Em casos graves, a exposição à alta concentração de amônia pode levar a edema pulmonar, convulsões, coma e até mesmo a morte.

Além disso, a amônia também desempenha um papel importante na regulação do pH no corpo humano. É produzida pelo fígado como parte do ciclo da ureia, que é o processo pelo qual o corpo remove o excesso de nitrogênio dos aminoácidos e outras substâncias químicas. A amônia é convertida em ureia, que é então excretada pelos rins na urina.

Em resumo, a amônia é um gás tóxico com uma forte olor, produzido naturalmente no corpo humano e desempenha um papel importante na regulação do pH corporal. No entanto, a exposição à alta concentração de amônia pode causar sintomas graves e até mesmo ser fatal.

Uma sequência conservada é um termo utilizado em biologia molecular e genética para se referir a uma região específica de DNA ou RNA que tem mantido a mesma sequência de nucleotídeos ao longo do tempo evolutivo entre diferentes espécies. Isso significa que essas regiões são muito pouco propensas a mudanças, pois qualquer alteração nessas sequências pode resultar em funções biológicas desfavoráveis ou até mesmo inviabilidade do organismo.

As sequências conservadas geralmente correspondem a genes ou regiões reguladoras importantes para processos celulares fundamentais, como replicação do DNA, transcrição e tradução de genes, metabolismo e desenvolvimento embrionário. A alta conservação dessas sequências permite que os cientistas usem técnicas comparativas entre diferentes organismos para identificar esses elementos funcionais e estudar sua evolução e funções biológicas.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

A espectroscopia de ressonância magnética (EMR, do inglês Magnetic Resonance Spectroscopy) é um método de análise que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estimular átomos e moléculas e detectar seu comportamento eletrônico. Nesta técnica, a ressonância magnética de certos núcleos atômicos ou elétrons é excitada por radiação electromagnética, geralmente no formato de ondas de rádio, enquanto o campo magnético está presente. A frequência de ressonância depende da força do campo magnético e das propriedades magnéticas do núcleo ou elétron examinado.

A EMR é amplamente utilizada em campos como a química, física e medicina, fornecendo informações detalhadas sobre a estrutura e interação das moléculas. Em medicina, a espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) é usada como uma técnica de diagnóstico por imagem para examinar tecidos moles, especialmente no cérebro, e detectar alterações metabólicas associadas a doenças como o câncer ou transtornos neurológicos.

Em resumo, a espectroscopia de ressonância magnética é um método analítico que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estudar as propriedades eletrônicas e estruturais de átomos e moléculas, fornecendo informações valiosas para diversas áreas do conhecimento.

A Alanine-tRNA Ligase é uma enzima (EC 6.1.1.4) envolvida no processo de tradução dos mRNAs em proteínas nos ribossomas. Sua função específica é a ligação da aminoácida alanina a seu correspondente transfer RNA (tRNA) adequado, formando um composto chamado alanil-tRNA alanina. Essa reação é crucial para garantir que a tradução do mRNA ocorra corretamente, uma vez que cada tRNA reconhece e se associa a um triplete específico de nucleotídeos no mRNA (codão), trazendo consigo a aminoácida certa para a síntese da cadeia polipeptídica. A alanina-tRNA ligase é, portanto, uma enzima essencial para o processo de tradução e, consequentemente, para a síntese proteica em células vivas.

O ácido glutâmico é um aminoácido não essencial, o que significa que ele pode ser produzido pelo próprio corpo. É considerado o aminoácido mais abundante no cérebro e atua como neurotransmissor excitatório, desempenhando um papel importante na transmissão de sinais nervosos e na plasticidade sináptica.

Além disso, o ácido glutâmico é um intermediário metabólico importante no ciclo de Krebs (ciclo do ácido tricarboxílico) e também pode ser convertido em outros aminoácidos, glicina e glutamina. Além disso, ele desempenha um papel na síntese de energia, no metabolismo de proteínas e na manutenção do equilíbrio ácido-base.

Em termos médicos, alterações no nível ou função do ácido glutâmico podem estar associadas a várias condições neurológicas, como epilepsia, dano cerebral traumático, esclerose múltipla e doença de Alzheimer. Uma excessiva atividade do receptor de ácido glutâmico pode levar a excitotoxicidade, um processo que causa danos e morte celular em neurônios, o que é observado em diversas condições neurológicas.

Hepatopatia é um termo geral usado em medicina para se referir a qualquer doença ou disfunção do fígado. Isso inclui uma ampla variedade de condições que afetam diferentes partes e funções do fígado, como:

1. Doenças hepáticas crónicas: Incluem condições como a esteatose hepática (fígado gorduroso), hepatite alcoólica, hepatite causada por vírus e cirrose do fígado. Essas doenças podem levar à cicatrização do fígado, insuficiência hepática e, em alguns casos, câncer de fígado.

2. Doenças metabólicas do fígado: Incluem condições como a doença de Wilson, hemocromatose hereditária e déficit de alfa-1 antitripsina, que afetam a capacidade do fígado de processar certos tipos de proteínas e metais.

3. Doenças genéticas do fígado: Incluem condições como a doença de Gaucher, doença de Niemann-Pick e doença de Huntington, que são causadas por defeitos genéticos e podem afetar o fígado.

4. Doenças vasculares do fígado: Incluem condições como trombose portal, hipertensão portal e outras doenças que afetam os vasos sanguíneos do fígado.

5. Doenças infiltrativas do fígado: Incluem condições em que o fígado é invadido por células estranhas, como no câncer metastático e outras doenças inflamatórias.

6. Doenças autoimunes do fígado: Incluem condições como a hepatite autoimune e a colangite esclerosante primária, em que o sistema imunológico ataca as células do fígado.

7. Doenças infecciosas do fígado: Incluem condições como a hepatite viral, a amebíase e outras infecções que podem afetar o fígado.

Em resumo, as doenças do fígado são um grupo diversificado de condições que podem afetar diferentes aspectos da função hepática. O diagnóstico e o tratamento precisam levar em consideração a causa subjacente da doença para garantir os melhores resultados possíveis para o paciente.

A cycloserina é um fármaco antibiótico que pertence à classe dos antibióticos bacteriostáticos, o que significa que eles impedem o crescimento e a reprodução de bactérias, em vez de matá-las. Ele funciona inibindo a síntese da parede celular bacteriana.

A cycloserina tem atividade antibiótica contra uma ampla gama de bactérias gram-positivas e gram-negativas, incluindo Mycobacterium tuberculosis, a bactéria que causa tuberculose. É por isso que é muitas vezes usado no tratamento da tuberculose resistente a múltiplos fármacos.

No entanto, o uso de cycloserina está associado a efeitos colaterais significativos, incluindo problemas neurológicos, como confusão, delírios, e convulsões, especialmente em doses mais altas. Portanto, seu uso é geralmente restrito a situações em que os benefícios superam os riscos potenciais.

Em termos médicos, cycloserina pode ser descrita como um antibiótico bacteriostático que inibe a síntese da parede celular bacteriana e tem atividade contra uma ampla gama de bactérias gram-positivas e gram-negativas, incluindo Mycobacterium tuberculosis. No entanto, seu uso é associado a efeitos colaterais significativos, especialmente em doses mais altas.

Valine é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É um componente importante das proteínas e desempenha um papel vital em várias funções corporais, incluindo a síntese de energia e o metabolismo. Valine é um alfa-aminoácido com uma cadeia lateral ramificada hidrofóbica, o que significa que ele não se dissolve facilmente em água.

Além disso, valina é um aminoácido glucogênico, o que significa que ele pode ser convertido em glicose no fígado e usado como fonte de energia. Também desempenha um papel importante na regulação do equilíbrio de nitrogênio no corpo e é necessário para a manutenção da saúde dos tecidos musculares.

Valine pode ser encontrada em uma variedade de alimentos, incluindo carne, aves, peixe, laticínios, legumes secos, nozes e sementes. É importante notar que a deficiência de valina é rara, mas um excesso de ingestão pode ser prejudicial ao fígado e outros órgãos.

COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.

As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.

De acordo com a definição do portal MedlinePlus, da Biblioteca Nacional de Medicina dos Estados Unidos, o glúcido é um monossacarídeo simples, também conhecido como açúcar simples, que é a principal fonte de energia para o organismo. É um tipo de carboidrato encontrado em diversos alimentos, como frutas, vegetais, cereais e doces.

O glucose é essencial para a manutenção das funções corporais normais, pois é usado pelas células do corpo para produzir energia. Quando se consome carboidrato, o corpo o quebra down em glicose no sangue, ou glicemia, que é então transportada pelos vasos sanguíneos para as células do corpo. A insulina, uma hormona produzida pelo pâncreas, ajuda a regular a quantidade de glicose no sangue, permitindo que ela entre nas células do corpo e seja usada como energia.

Um nível normal de glicemia em jejum é inferior a 100 mg/dL, enquanto que após as refeições, o nível pode chegar até 140 mg/dL. Quando os níveis de glicose no sangue ficam muito altos, ocorre a doença chamada diabetes. A diabetes pode ser controlada com dieta, exercício e, em alguns casos, com medicação.

Fenilalanina é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É uma das 20 building blocks comuns de proteínas em humanos e outros animais.

Existem três tipos principais de fenilalanina encontrados na natureza: a forma L, que é usada para construir proteínas no corpo; a forma D, que não é utilizada pelo nosso organismo para sintetizar proteínas; e a forma DL, uma mistura 50/50 de L e D.

A fenilalanina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, incluindo carne, aves, peixe, ovos, laticínios e alguns vegetais como grãos integrais e feijões. Ela desempenha um papel importante no metabolismo do nosso corpo, sendo convertida em tirosina, outro aminoácido importante, através de uma reação enzimática.

Além disso, a fenilalanina é um precursor da produção de neurotransmissores como dopamina, noradrenalina e adrenalina, que são importantes para o funcionamento do sistema nervoso central. No entanto, em casos raros, certas condições genéticas podem levar a um acúmulo excessivo de fenilalanina no corpo, resultando em danos ao cérebro e outros órgãos, como é o caso da fenilcetonúria (PKU). Nesses casos, uma dieta rigorosa restritiva em fenilalanina é necessária para prevenir essas complicações.

Dicroismo circular é um fenômeno óptico observado em amostras que apresentam birrefringência circular, o que significa que a luz polarizada tem velocidades diferentes ao passar através da amostra em diferentes planos de polarização. Isso resulta na rotação do plano de polarização da luz e também no alongamento ou encurtamento da onda de luz, levando à separação dos raios de luz com diferentes orientações de campo elétrico em diferentes comprimentos de onda.

Em termos médicos, o dicroismo circular pode ser útil na análise e caracterização de amostras biológicas, como tecidos ou fluidos corporais, especialmente no contexto da espectroscopia vibracional. Por exemplo, o dicroismo circular pode fornecer informações sobre a estrutura secundária das proteínas e a conformação de DNA em amostras biológicas, o que pode ser útil no diagnóstico e pesquisa de doenças. Além disso, o dicroismo circular também tem sido usado na investigação da estrutura e função dos biofilmes, que desempenham um papel importante em várias doenças infecciosas.

O nitrogênio é um elemento químico que tem o símbolo "N" e número atômico 7. É um gás incolor, inodoro e insípido que representa aproximadamente 78% do volume do ar que respiramos.

Na medicina, o nitrogênio é mais conhecido por sua forma de óxido de nitrogênio (NO), um gás volátil que atua como vasodilatador e tem sido usado no tratamento de diversas condições cardiovasculares, como angina de peito, hipertensão arterial e insuficiência cardíaca congestiva.

Além disso, o nitrogênio também é utilizado na forma de gelo seco (dióxido de carbono sólido) para a conservação de tecidos e órgãos para transplante, bem como no tratamento de lesões e inflamações.

É importante ressaltar que o nitrogênio líquido, um refrigerante extremamente frio (-196°C), também é utilizado em diversas aplicações médicas, como na crioterapia para destruir tecidos anormais ou no congelamento rápido de amostras biológicas para pesquisa.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

Arginina é um aminoácido essencial, o que significa que o corpo não pode produzi-lo por si só e precisa obter através da dieta. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que são as building blocks das proteínas. A arginina é considerada um aminoácido condicionalmente essencial, o que significa que sob certas condições fisiológicas ou patológicas, a sua síntese endógena pode ser inadequada e necessitar de suplementação alimentar ou dietética.

A arginina desempenha um papel importante em várias funções corporais, incluindo a síntese do óxido nítrico (NO), uma molécula vasodilatadora que ajuda a relaxar e dilatar os vasos sanguíneos, melhorando assim o fluxo sanguíneo. Além disso, a arginina é um precursor da síntese de creatina, uma molécula importante para a produção de energia nos músculos esqueléticos.

A arginina também está envolvida no metabolismo do ácido úrico e na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo. Além disso, tem sido demonstrado que a suplementação com arginina pode apoiar o sistema imunológico, promover a cicatrização de feridas e melhorar a função renal em indivíduos com doença renal crônica.

Alimentos ricos em arginina incluem carne, aves, peixe, laticínios, nozes e sementes. No entanto, é importante notar que a biodisponibilidade da arginina dos alimentos pode ser afetada por vários fatores, como a presença de outros aminoácidos e a digestão geral. Portanto, em certas situações clínicas ou fisiológicas, a suplementação com arginina pode ser necessária para garantir níveis adequados no corpo.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Isoleucine é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É um componente importante das proteínas e desempenha funções importantes no metabolismo de energia e na síntese de hemoglobina.

Isoleucine é um aminoácido ramificado, o que significa que sua estrutura química contém uma cadeia lateral carbono com uma ramificação. É encontrado em vários alimentos, incluindo carne, peixe, ovos, lentilhas e nozes.

Como um aminoácido essencial, isoleucine é importante para a manutenção da saúde geral do corpo humano. Ele desempenha um papel na produção de energia, especialmente durante exercícios físicos intensos, e ajuda a regular o nível de açúcar no sangue. Além disso, isoleucine é importante para a cicatrização de feridas e a manutenção da massa muscular magra.

Em resumo, isoleucine é um aminoácido essencial que desempenha funções importantes no metabolismo de energia, na síntese de hemoglobina e na manutenção da saúde geral do corpo humano.

Em bioquímica e enzimologia, o domínio catalítico refere-se à região estrutural de uma enzima que contém os resíduos de aminoácidos responsáveis diretamente pela catálise da reação química. O domínio catalítico é geralmente composto por um conjunto de resíduos de aminoácidos altamente conservados evolutivamente, que juntos formam o sítio ativo da enzima. A maioria das enzimas possui um único domínio catalítico, mas algumas podem ter mais de um. O domínio catalítico é frequentemente localizado em uma depressão ou cavidade na superfície da proteína, o que permite que o substrato se ligue e reaja no interior do domínio catalítico.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

Ácido lático (ácido laticócio) é um composto orgânico que desempenha um papel importante no metabolismo energético, especialmente durante períodos de intensa atividade física ou em condições de baixa oxigenação. É produzido principalmente no músculo esquelético como resultado da fermentação lática, um processo metabólico que ocorre na ausência de oxigênio suficiente para continuar a produção de energia através da respiração celular.

A fórmula química do ácido lático é C3H6O3 e ele existe em duas formas enantioméricas: D-(-) e L(+). A forma L(+) é a mais relevante no contexto fisiológico, sendo produzida durante a atividade muscular intensa.

Em concentrações elevadas, o ácido lático pode contribuir para a geração de acidez no músculo (diminuição do pH), levando à fadiga e dor muscular. No entanto, é importante notar que as teorias sobre o papel do ácido láctico na fadiga muscular têm sido reavaliadas ao longo dos anos, e atualmente acredita-se que outros fatores, como a produção de radicais livres e alterações iónicas, também desempenhem um papel importante neste processo.

Além disso, o ácido lático é um intermediário metabólico importante e pode ser convertido de volta em piruvato (um substrato na glicose) pelo enzima lactato desidrogenase (LDH) durante a respiração celular normal ou quando houver oxigênio suficiente. Isto ocorre, por exemplo, durante a recuperação após a atividade física intensa, quando os níveis de ácido láctico no sangue tendem a retornar ao seu estado de repouso.

Proteínas mutantes referem-se a alterações na sequência de aminoácidos das proteínas devido a mutações em seus genes correspondentes. As mutações podem resultar em substituição, inserção ou deleção de um ou mais aminoácidos, o que pode afetar a estrutura e função da proteína. Em alguns casos, as mutações podem levar ao desenvolvimento de doenças genéticas ou aumentar o risco de doenças como câncer. No entanto, algumas mutações não têm efeito sobre a função da proteína e podem até mesmo melhorá-la em certos contextos. É importante notar que as proteínas mutantes são distintas das variantes naturais de proteínas que ocorrem normalmente em diferentes indivíduos.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

DNA primers são pequenos fragmentos de ácidos nucleicos, geralmente compostos por RNA ou DNA sintético, usados ​​na reação em cadeia da polimerase (PCR) e outros métodos de amplificação de ácido nucléico. Eles servem como pontos de iniciação para a síntese de uma nova cadeia de DNA complementar à sequência do molde alvo, fornecendo um local onde a polimerase pode se ligar e começar a adicionar nucleotídeos.

Os primers geralmente são projetados para serem específicos da região de interesse a ser amplificada, com sequências complementares às extremidades 3' das cadeias de DNA alvo. Eles precisam ser cuidadosamente selecionados e otimizados para garantir que sejam altamente específicos e eficientes na ligação ao molde alvo, evitando a formação de ligações cruzadas indesejadas com outras sequências no DNA.

A escolha adequada dos primers é crucial para o sucesso de qualquer método de amplificação de ácido nucléico, pois eles desempenham um papel fundamental na determinação da especificidade e sensibilidade da reação.

A hiperoxaluria primária é um distúrbio genético do metabolismo que resulta em níveis elevados de oxalato no sangue e na urina. Existem três tipos principais de hiperoxaluria primária, designados por HP1, HP2 e HP3.

A HP1 é causada por mutações no gene AGXT, que codifica a enzima alanina-glicoxilato aminotransferase (AGT). A falta ou deficiência desta enzima leva à acumulação de glicoxilato, que é então convertido em oxalato.

A HP2 é causada por mutações no gene GRHPR, que codifica a enzima glicoxilato redutase/hidroxipiruvato reductase (GRHPR). A falta ou deficiência desta enzima leva à acumulação de glicoxilato e outros metabólitos, que também são convertidos em oxalato.

A HP3 é causada por mutações no gene HOGA1, que codifica a enzima 4-hidroxi-2-oxoglutarato aldolase (HOGA1). A falta ou deficiência desta enzima leva à acumulação de 4-hidroxi-2-oxoglutarato, que é então convertido em oxalato.

Todos os três tipos de hiperoxaluria primária podem causar cálculos renais e nefrocálculos (cálculos no tecido renal), insuficiência renal, e em casos graves, insuficiência renal crónica ou falha renal. O tratamento pode incluir medidas dietéticas, aumento da ingestão de líquidos, medicamentos para reduzir a formação de cálculos e diminuir a absorção de oxalato, e em alguns casos, transplante renal.

Os isótopos de nitrogênio se referem a diferentes formas do elemento químico nitrogênio que contêm o mesmo número de prótons em seu núcleo, mas diferentes números de nêutrons. O nitrogênio tem um número atômico de 7, o que significa que seus átomos sempre possuem 7 prótons. No entanto, os isótopos de nitrogênio podem ter diferentes números de nêutrons, variando de 7 a 10 nêutrons no total.

Os dois isótopos mais comuns de nitrogênio são o nitrogênio-14 (com 7 prótons e 7 nêutrons) e o nitrogênio-15 (com 7 prótons e 8 nêutrons). O nitrogênio-14 é um isótopo estável, enquanto o nitrogênio-15 tem uma meia-vida muito longa de aproximadamente 720 milhões de anos.

Outros isótopos de nitrogênio são instáveis e radioativos, com meias-vidas curtas que variam de frações de segundo a alguns minutos. Esses isótopos radioativos podem ser produzidos em reações nucleares ou por decaimento natural de outros elementos.

Embora os isótopos de nitrogênio tenham propriedades químicas semelhantes, eles podem ter diferentes propriedades físicas e podem ser usados em diferentes aplicações, como na datação radiométrica de materiais antigos ou no rastreamento de processos biológicos e ambientais.

'Fígado Gorduroso' é um termo usado para descrever a condição de acúmulo excessivo de gordura no fígado. É mais propriamente chamada de esteatose hepática não alcoólica (NAFLD, do inglés Non-Alcoholic Fatty Liver Disease). Essa condição ocorre quando mais de 5% do tecido do fígado é infiltrado por gordura. A NAFLD pode variar desde uma forma leve e assintomática, conhecida como esteatose hepática simples, até formas mais graves, como a esteatohepatite não alcoólica (NASH, do inglês Non-Alcoholic Steatohepatitis), que podem evoluir para cicatrizes no fígado (cirrose) e insuficiência hepática.

A causa exata da NAFLD ainda é desconhecida, mas acredita-se que esteja relacionada à resistência à insulina, obesidade, diabetes tipo 2 e dislipidemia (níveis altos de colesterol e triglicérides no sangue). Além disso, fatores genéticos e ambientais também podem desempenhar um papel nessa doença.

O tratamento da NAFLD geralmente inclui mudanças no estilo de vida, como exercícios regulares, dieta equilibrada e perda de peso, se aplicável. Em casos graves, podem ser necessários medicamentos ou cirurgia. É importante que as pessoas com suspeita de NAFLD procurem atendimento médico para um diagnóstico e tratamento adequados.

Triptofano é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. Ele é encontrado em proteínas de origem animal e vegetal, como carne, peixe, leite, ovos, nozes e sementes.

Triptofano desempenha um papel importante na síntese de várias substâncias no corpo, incluindo serotonina, uma hormona que regula o humor, sonolência e apetite. Além disso, triptofano é necessário para a produção de niacina (vitamina B3), um nutriente essencial para a saúde da pele, dos nervos e do sistema digestivo.

Deficiências em triptofano são raras, mas podem ocorrer em pessoas que não consomem alimentos suficientes contendo proteínas ou em indivíduos com certas condições genéticas que afetam a absorção ou metabolismo de aminoácidos. Os sintomas de deficiência podem incluir irritabilidade, ansiedade, depressão, perda de apetite e diarreia.

Em alguns casos, triptofano é usado como suplemento dietético para tratar condições como depressão, insônia e síndrome do intestino irritável. No entanto, o uso de suplementos de triptofano pode estar associado a riscos, incluindo reações alérgicas e um distúrbio raro chamado síndrome de eosinofilia-mialgia, que pode causar sintomas como febre, dores musculares e erupções cutâneas. Portanto, é importante consultar um médico antes de usar quaisquer suplementos contendo triptofano.

O fosfato de piridoxal (também conhecido como PLP ou fosfato de vitamina B6) é a forma ativa da vitamina B6 e desempenha um papel crucial como cofactor em diversas reações enzimáticas no organismo. A sua principal função é servir como cofactor na transferência de grupos amino em reações de transaminação, decarboxilação e descarboxilação.

A deficiência de fosfato de piridoxal pode resultar em diversos problemas de saúde, incluindo anemia, neurologia atípica, dermatite seborreica e alterações no sistema imunológico. É importante obter quantidades adequadas de vitamina B6 através da dieta para manter níveis apropriados de fosfato de piridoxal no organismo.

Alimentos ricos em vitamina B6 incluem carne, peixe, frutos secos, grãos integrais e verduras à folha verde. Além disso, o fosfato de piridoxal está disponível como suplemento dietético para pessoas que podem ter deficiência dessa vitamina.

O transporte biológico refere-se aos processos envolvidos no movimento de substâncias, como gases, nutrientes e metabólitos, através de meios biológicos, como células, tecidos e organismos. Esses processos são essenciais para manter a homeostase e suportar as funções normais dos organismos vivos. Eles incluem difusão, ósmose, transporte ativo e passivo, fluxo sanguíneo e circulação, além de outros mecanismos que permitem o movimento de moléculas e íons através das membranas celulares e entre diferentes compartimentos corporais. A eficiência do transporte biológico é influenciada por vários fatores, incluindo a concentração de substâncias, a diferença de pressão parcial, o gradiente de concentração, a permeabilidade das membranas e a disponibilidade de energia.

Bilirrubina é um pigmento amarelo-alaranjado que é produzido no fígado quando a hemoglobina, uma proteína presente nos glóbulos vermelhos, é quebrada down. A bilirrubina é um subproduto do processamento normal dos glóbulos vermelhos velhos e desgastados.

Existem dois tipos principais de bilirrubina: indirecta (não conjugada) e directa (conjugada). A bilirrubina indirecta é a forma não water-solúvel que circula no sangue e é transportada para o fígado, onde é convertida em bilirrubina directa, a forma water-solúvel. A bilirrubina directa é excretada na bile e eliminada do corpo através das fezes.

Altos níveis de bilirrubina no sangue podem levar à icterícia, uma condição que causa a pele e os olhos a ficarem amarelos. Icterícia é geralmente um sinal de problemas hepáticos ou do trato biliar, como hepatite, obstrução da vesícula biliar ou do canal biliar, ou anemia hemolítica grave.

Em resumo, a bilirrubina é um pigmento amarelo-alaranjado produzido no fígado durante o processamento normal dos glóbulos vermelhos velhos e desgastados. É geralmente inofensivo em níveis normais, mas altos níveis podem causar icterícia e podem ser um sinal de problemas hepáticos ou do trato biliar.

Os isótopos de carbono referem-se a variantes do elemento químico carbono que possuem diferentes números de neutrons em seus núcleos atômicos. O carbono natural é composto por três isótopos estáveis: carbono-12 (^{12}C), carbono-13 (^{13}C) e carbono-14 (^{14}C).

O carbono-12 é o isótopo mais comum e abundante, compondo cerca de 98,9% do carbono natural. Ele possui seis prótons e seis neutrons em seu núcleo, totalizando 12 nucleons. O carbono-12 é a base para a escala de massa atômica relativa, com um múltiplo inteiro de sua massa sendo atribuído a outros elementos.

O carbono-13 é o segundo isótopo estável mais abundante, compondo cerca de 1,1% do carbono natural. Ele possui seis prótons e sete neutrons em seu núcleo, totalizando 13 nucleons. O carbono-13 é frequentemente usado em estudos de ressonância magnética nuclear (RMN) para investigar a estrutura e dinâmica de moléculas orgânicas.

O carbono-14 é um isótopo radioativo com uma meia-vida de aproximadamente 5.730 anos. Ele possui seis prótons e oito neutrons em seu núcleo, totalizando 14 nucleons. O carbono-14 é formado naturalmente na atmosfera terrestre por interações entre raios cósmicos e nitrogênio-14 (^{14}N). Através de processos fotossintéticos, o carbono-14 entra na cadeia alimentar e é incorporado em todos os organismos vivos. Após a morte do organismo, a concentração de carbono-14 decai exponencialmente, permitindo que sua idade seja determinada por meio da datação por radiocarbono.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

O tetracloreto de carbono, com a fórmula química CCl4, é um composto inorgânico madeireiro, incolor e extremamente volátil. É usado em diversas áreas, como solvente em processos industriais e laboratoriais, agente refrigerante em equipamentos de ar condicionado e como um agente extintor de incêndio.

No entanto, é importante ressaltar que o tetracloreto de carbono pode ser nocivo para a saúde humana se inalado ou ingerido em grandes quantidades. Pode causar danos ao fígado e rins, além de poder levar a problemas neurológicos e até mesmo a morte em casos extremos. Por isso, é essencial manuseá-lo com cuidado e seguir as orientações de segurança recomendadas ao trabalhar com esse composto.

A asparagina é um tipo de aminoácido, que são os blocos de construção das proteínas. Ele tem uma função importante em diversos processos metabólicos no corpo. A estrutura química da asparagina inclui um grupo amino primário (-NH2), um grupo carboxilo (-COOH) e uma side chain neutra, composta por um grupo funcional amida.

A asparagina é classificada como um aminoácido não essencial, o que significa que o corpo pode produzi-lo a partir de outros precursores, mesmo que a dieta também possa fornecer fontes dessa substância. Alguns alimentos ricos em asparagina incluem frutas do mar, carne, aves, ovos e laticínios.

Em certas situações clínicas, como no tratamento de certos tipos de câncer, a asparaginase é frequentemente usada como um medicamento para reduzir os níveis de asparagina no corpo, o que pode ajudar a inibir o crescimento das células cancerosas. No entanto, esse tratamento também pode ter efeitos colaterais significativos e deve ser administrado com cuidado e sob a supervisão de um profissional de saúde qualificado.

Plasmídeos são moléculas de DNA extracromossomais pequenas e circulares que ocorrem naturalmente em bactérias. Eles podem se replicar independentemente do cromossomo bacteriano principal e contêm genes adicionais além dos genes essenciais para a sobrevivência da bactéria hospedeira.

Os plasmídeos podem codificar características benéficas para as bactérias, como resistência a antibióticos ou a toxinas, e podem ser transferidos entre diferentes bactérias através do processo de conjugação. Além disso, os plasmídeos são frequentemente utilizados em engenharia genética como vetores para clonagem molecular devido à sua facilidade de manipulação e replicação.

A hepatite B crônica é uma condição em que o vírus da hepatite B (VHB) persiste no organismo por mais de seis meses, causando inflamação contínua e danos ao fígado. Isso pode levar a cicatrizes no fígado ao longo do tempo (cirrose), insuficiência hepática ou câncer de fígado. A hepatite B crônica geralmente não apresenta sintomas notáveis na fase inicial, mas à medida que a doença progressa, os sintomas podem incluir fadiga, perda de apetite, náuseas, vômitos, dor abdominal e icterícia (cor da pele e olhos amarelos). O diagnóstico geralmente é confirmado por meio de exames de sangue que detectam anticorpos e antígenos do VHB. O tratamento pode incluir medicamentos antivirais para ajudar a controlar a replicação do vírus e prevenir complicações. A vacinação contra a hepatite B é uma forma eficaz de prevenir a infecção aguda e crônica causada pelo VHB.

Galactosamina é um monossacarídeo (açúcar simples) que pertence ao grupo de açúcares chamados aminoglicanos. É uma hexose (açúcar de seis carbonos) com um grupo amino ligado ao carbono 2 em vez de um grupo hidroxilo, o que é incomum entre os monossacarídeos.

Galactosamina desempenha um papel importante na biologia celular, especialmente na formação e manutenção dos tecidos conjuntivos, cartilagem e córnea. É um componente fundamental de proteoglicanos, macromoléculas que ajudam a dar suporte e integridade estrutural a esses tecidos.

Alterações no metabolismo da galactosamina podem resultar em doenças genéticas raras, como a galactosamina-6-sulfatase deficiência (doença de Morquio A) e a deficiência de N-acetilgalactosamina 4-sulfatase (doença de Sanfilippo tipo C). Essas condições causam acúmulo de glicosaminoglicanos não processados nos tecidos, levando a sintomas como problemas ósseos e articulares, anormalidades faciais, problemas de crescimento e desenvolvimento e, em alguns casos, deficiência intelectual.

Uréia (também conhecida como urea ou carbamida) é um composto orgânico que é o produto final do metabolismo proteico em mamíferos e outros animais. É o principal componente do líquido excretado pelos rins, formando parte da urina. A ureia é produzida no fígado a partir do ciclo da ureia, um processo que envolve a transformação do amônia tóxica em uma forma menos tóxica e solúvel em água para excreção. Em condições normais, aproximadamente 90% da ureia produzida é eliminada pelos rins, enquanto o restante pode ser excretado pelo trato gastrointestinal. A medição dos níveis de ureia no sangue (uremia) pode fornecer informações importantes sobre a função renal e o estado geral de saúde.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Cricetinae é uma subfamília de roedores da família Cricetidae, que inclui vários gêneros e espécies conhecidas popularmente como hamsters. Esses animais são originários de diferentes partes do mundo, especialmente da Eurásia. Geralmente, eles possuem um corpo alongado, com pernas curtas e uma cauda curta. Além disso, apresentam bolsas guarnecidas de pêlos em suas bochechas, que utilizam para armazenar e transportar alimentos.

A subfamília Cricetinae é dividida em diversos gêneros, como Cricticus (hamsters-comuns), Phodopus (hamsters-anões), y Cansumys (hamsters-chinês). Esses animais variam em tamanho e aparência, mas geralmente possuem hábitos noturnos e são onívoros, alimentando-se de sementes, frutas, insetos e outros itens disponíveis em seu habitat natural.

Além disso, os hamsters são animais populares como animais de estimação, devido à sua natureza dócil e à facilidade de cuidado em cativeiro. No entanto, é importante ressaltar que eles precisam de um ambiente adequado para viver, com uma gaiola espaçosa, rica em brinquedos e outros estímulos, além de uma dieta balanceada e cuidados regulares de saúde.

Uma mutação de sentido incorreto, também conhecida como "mutação nonsense" ou "mutação nonsensical", é um tipo de mutação genética que resulta na produção de uma proteína truncada e frequentemente não funcional. Isso ocorre quando um erro (mutação) no DNA resulta na introdução de um codão de parada prematuro no gene, fazendo com que a síntese da proteína seja interrompida antes do término normal.

Em condições normais, os codões de parada indicam onde as ribossomos devem parar de ler e traduzir o mRNA (ácido ribonucleico mensageiro) em uma cadeia polipeptídica (proteína). No entanto, quando um codão de parada prematuro é introduzido por uma mutação nonsense, a proteína resultante será truncada e geralmente não será capaz de cumprir sua função normal no organismo. Essas mutações podem levar a doenças genéticas graves ou letalmente prejudiciais, dependendo da localização e do tipo de proteína afetada.

A cristalografia por raios X é um método analítico e estrutural importante na ciência dos materiais, química e biologia estrutural. Ela consiste em utilizar feixes de raios X para investigar a estrutura cristalina de materiais, fornecendo informações detalhadas sobre a disposição atômica e molecular neles. Quando um feixe de raios X incide sobre um cristal, as ondas electromagnéticas são difratadas (ou seja, desviadas) pelos átomos do material, criando um padrão de difração que pode ser captado por detectores especializados. A análise dos dados obtidos permite a determinação da posição e tipo dos átomos no cristal, assim como das distâncias e ângulos entre eles. Essa informação é essencial para compreender as propriedades físicas e químicas do material em estudo e tem aplicações em diversas áreas, desde a descoberta de novos medicamentos até ao desenvolvimento de materiais avançados com propriedades específicas.

Em termos médicos ou bioquímicos, a estabilidade enzimática refere-se à capacidade de uma enzima manter sua estrutura tridimensional e atividade catalítica funcional em determinadas condições ambientais, como variações de temperatura, pH, concentração salina ou presença de substâncias inibitórias.

As enzimas são proteínas que desempenham um papel crucial na aceleração das reações químicas no organismo. No entanto, elas podem ser sensíveis a alterações nos parâmetros ambientais, o que pode levar à desnaturação ou desativação enzimática. A estabilidade enzimática é, portanto, um fator importante na manutenção da homeostase e integridade das vias metabólicas em que as enzimas estão envolvidas.

A compreensão dos fatores que influenciam a estabilidade enzimática pode ajudar no desenvolvimento de estratégias para preservar ou aumentar a atividade enzimática em diversos contextos, como na indústria farmacêutica, alimentícia e biotecnológica.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

Acetaminophen, também conhecido como paracetamol no Reino Unido e em outros países, é um fármaco comumente usado para aliviar dor leve a moderada e reduzir febre. Pertence à classe de medicamentos chamados analgésicos e antipiréticos. Embora seu mecanismo de ação exato ainda não seja completamente compreendido, acredita-se que o acetaminofen atue inibindo a síntese de prostaglandinas no cérebro, o que resulta em alívio da dor e redução da febre.

Embora geralmente seguro quando usado conforme indicado, o acetaminophen pode causar danos hepáticos graves se ingerido em doses excessivas ou em combinação com álcool. É importante seguir as instruções de dose recomendadas e consultar um médico antes de administrar acetaminophen a crianças menores de 2 anos de idade ou a pessoas com problemas hepáticos ou renais pré-existentes.

O acetaminophen está disponível em várias formas, incluindo comprimidos, capsulas, líquidos e supositórios, e pode ser encontrado em muitos medicamentos de venda livre (OTC) e prescritos. Alguns exemplos de medicamentos que contêm acetaminophen incluem Tylenol, Excedrin, e Panadol, entre outros.

Hidrólise é um termo da química que se refere a quebra de uma molécula em duas ou mais pequenas moléculas ou ions, geralmente acompanhada pela adição de grupos hidroxila (OH) ou hidrogênio (H) e a dissociação do composto original em água. Essa reação é catalisada por um ácido ou uma base e ocorre devido à adição de uma molécula de água ao composto, onde o grupo funcional é quebrado. A hidrólise desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a digestão de proteínas, carboidratos e lipídios.

Aminoácido oxirredutases são uma classe específica de enzimas que catalisam a transferência de elétrons entre moléculas, processo conhecido como reação de oxirredução. No caso das aminoácido oxirredutases, essas enzimas estão envolvidas na oxirredução de aminoácidos, que são as unidades estruturais básicas dos polipeptídeos e proteínas.

Essas enzimas desempenham um papel crucial em diversos processos metabólicos, incluindo a biossíntese e degradação de aminoácidos, o ciclo do ácido cítrico, e a geração de energia celular. Além disso, as aminoácido oxirredutases também estão envolvidas em processos de detoxificação celular, como a neutralização de compostos tóxicos que contenham enxofre ou nitrogênio.

A atividade das aminoácido oxirredutases é regulada por diversos fatores, incluindo a disponibilidade de substratos e cofatores, as condições redox celulares, e a presença de outras enzimas e proteínas. A deficiência ou excesso de atividade dessas enzimas pode levar a diversos distúrbios metabólicos e doenças, como a fenilcetonúria, a deficiência de biotina, e a doença de Alzheimer.

Em resumo, as aminoácido oxirredutases são enzimas que catalisam a transferência de elétrons entre moléculas, desempenhando um papel crucial em diversos processos metabólicos e regulatórios celulares.

"Cercopithecus aethiops" é o nome científico da espécie de primatas conhecida como "macaco-vervet" ou "macaco-de-cauda vermelha". Esses macacos são nativos da África e possuem uma pelagem característica de cor verde-oliva a cinza, com uma cauda longa e vermelha. Eles têm hábitos diurnos e vivem em grupos sociais complexos. São onívoros, mas sua dieta é predominantemente herbívora, consistindo de frutas, folhas, sementes e insetos. Além disso, os macacos-vervet são conhecidos por sua inteligência e capacidade de aprender a realizar tarefas simples.

Na medicina, a D-alanina transaminase (também conhecida como D-alanina aminotransferase ou ALT2) é uma enzima que catalisa a transferência de um grupo amino de um ácido alifático para um α-cetoácido. Em particular, a D-alanina transaminase é responsável pela conversão da D-alanina em piruvato e aspartato beta-semialdeído. Essa enzima desempenha um papel importante no metabolismo de aminoácidos e na síntese de peptidoglicano, um componente estrutural essencial da parede celular bacteriana. No entanto, a D-alanina transaminase não é encontrada em mamíferos, o que a torna um alvo potencial para o desenvolvimento de antibióticos específicos contra bactérias.

A cirrose hepática é uma doença crônica e progressiva do fígado, caracterizada por uma cicatrização (fibrose) generalizada e distorção da sua arquitetura normal. Essa fibrose resulta na transformação do fígado em um órgão nodular, com nódulos de tecido cicatricial separados por septos fibrosos. A cirrose hepática pode ser causada por vários fatores, como alcoolismo crônico, infecção pelo vírus da hepatite B ou C, doenças autoimunes do fígado, obstrução das vias biliares e exposição a substâncias tóxicas.

Os sintomas da cirrose hepática podem incluir: fadiga, perda de apetite, perda de peso, prisão de ventre, inchaço dos pés e das pernas (edema), hemorragias nasal ou gengival, icterícia (coloração amarelada da pele e olhos), confusão mental (encefalopatia hepática) e alterações no padrão de coagulação sanguínea. O tratamento da cirrose hepática depende da causa subjacente e pode incluir medicação, abstinência alcoólica, dieta especial, procedimentos médicos e, em casos graves, transplante de fígado.

'Estereoisomerismo' é um conceito em química e, especificamente, na química orgânica que se refere a um tipo de isomeria (ou seja, a existência de diferentes formas moleculares de uma mesma fórmula molecular) em que as moléculas possuem a mesma fórmula estrutural e sequência de átomos, mas diferem na orientação espacial dos seus átomos.

Existem dois tipos principais de estereoisomerismo: o estereoisomerismo geométrico (ou cis-trans) e o estereoisomerismo óptico (ou enantiomerismo). No primeiro, as moléculas diferem na maneira como os átomos estão dispostos em torno de um eixo duplo ou anel; no segundo, as moléculas são imagens especulares uma da outra, impossíveis de serem sobrepostas.

Aqueles que possuem atividade óptica são chamados enantiômeros e podem interagir diferentemente com substâncias que são capazes de distinguir entre eles, como certos receptores biológicos ou outras moléculas quirais. Essa propriedade é importante em diversas áreas, como farmacologia, bioquímica e perfumaria.

Inanição é um termo médico que se refere a um estado avançado de desnutrição e privação de alimentos, resultando em perda significativa de peso corporal e extrema fraqueza. É geralmente caracterizada por uma extrema emagrecimento, desidratação, debilidade muscular, apatia e, às vezes, confusão mental. A inanição pode ser causada por vários fatores, como doenças prolongadas, falta de acesso à comida, distúrbios alimentares graves ou problemas psicológicos. Pode levar a complicações graves, incluindo insuficiência orgânica e morte, se não for tratada adequadamente.

As células CHO (do inglês, Chinese Hamster Ovary) são células ováricas de camundongo-chinês que são amplamente utilizadas em pesquisas científicas e biotecnologia. Elas são facilmente cultivadas em laboratório e possuem a capacidade de expressar altos níveis de proteínas, tornando-as úteis para a produção de vacinas, anticorpos e outros produtos terapêuticos recombinantes. Além disso, as células CHO são frequentemente usadas em estudos de toxicologia e farmacologia, bem como na pesquisa de doenças genéticas e no desenvolvimento de novos medicamentos.

La tyrosine (abréviation Tyr ou Y) est un acide aminé alpha aromatique qui est essentiel dans le régime alimentaire des humains, ce qui signifie que les humains ne peuvent pas synthétiser eux-mêmes et doivent donc l'obtenir par l'alimentation. Il s'agit d'un composant structural des protéines et joue un rôle important dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs dans le corps.

La tyrosine est formée à partir de l'acide aminé essentiel phenylalanine dans le corps. Une fois que la tyrosine est produite ou ingérée par l'alimentation, elle peut être convertie en d'autres substances importantes pour le fonctionnement du corps, telles que les neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et adrénaline, qui sont tous des messagers chimiques importants dans le cerveau.

La tyrosine est également utilisée dans la production de mélanine, un pigment qui donne à la peau, aux cheveux et aux yeux leur couleur. Un apport adéquat en tyrosine est important pour maintenir une fonction cognitive normale, un métabolisme énergétique et une peau et des cheveux sains.

Les aliments qui sont de bonnes sources de tyrosine comprennent les protéines animales telles que la viande, le poisson, les œufs, les produits laitiers et les haricots. Certaines personnes peuvent avoir des carences en tyrosine si leur régime alimentaire est déficient en sources de protéines adéquates ou s'ils ont une maladie génétique rare qui affecte leur capacité à métaboliser la tyrosine correctement.

A "Análise Mutacional de DNA" é um método de exame laboratorial que consiste em identificar e analisar alterações genéticas, ou mutações, no DNA de uma pessoa. Essa análise pode ser aplicada a diferentes propósitos, como diagnosticar doenças genéticas, determinar a susceptibilidade a determinados transtornos, acompanhar a evolução de tumores ou avaliar a eficácia de terapias específicas.

O processo geralmente envolve a extração do DNA a partir de uma amostra biológica, seguida da amplificação e sequenciamento das regiões genéticas de interesse. Posteriormente, os dados são comparados com referências conhecidas para detectar quaisquer diferenças que possam indicar mutações. A análise mutacional do DNA pode ser realizada em diferentes níveis, desde a variação de um único nucleotídeo (SNVs - Single Nucleotide Variants) até à alteração estrutural complexa dos cromossomos.

Essa ferramenta é essencial no campo da medicina genética e tem ajudado a esclarecer muitos mistérios relacionados às causas subjacentes de diversas doenças, bem como fornecido informações valiosas sobre a resposta individual a tratamentos específicos. No entanto, é importante notar que a interpretação dos resultados requer conhecimento especializado e cautela, visto que algumas variações genéticas podem ter efeitos desconhecidos ou pouco claros sobre a saúde humana.

Em farmacologia e química, um ligante é uma molécula ou íon que se liga a um centro biológico activo, tais como receptores, enzimas ou canais iónicos, formando uma complexo estável. A ligação pode ocorrer através de interacções químicas não covalentes, como pontes de hidrogénio, forças de Van der Waals ou interacções iónicas.

Os ligantes podem ser classificados em agonistas, antagonistas e inibidores. Os agonistas activam o centro biológico activo, imitando a acção do endógeno (substância natural produzida no organismo). Os antagonistas bloqueiam a acção dos agonistas, impedindo-os de se ligarem ao centro activo. Por outro lado, os inibidores enzimáticos impedem a actividade enzimática através da ligação covalente ou não covalente à enzima.

A afinidade de um ligante por um determinado alvo biológico é uma medida da força da sua interacção e é frequentemente expressa em termos de constante de dissociação (Kd). Quanto menor for o valor de Kd, maior será a afinidade do ligante pelo alvo.

A ligação de ligantes a receptores ou enzimas desempenha um papel fundamental no funcionamento dos sistemas biológicos e é alvo de muitos fármacos utilizados em terapêutica.

Os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos que pertencem à classe dos ácidos dicarboxílicos e estão presentes no metabolismo normal do organismo. Eles desempenham um papel importante no ciclo de Krebs, também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), que é uma via central para a geração de energia nas células.

O ácido cetoglutárico é formado a partir do ácido α-cetoglutárico, um intermediário importante no ciclo de Krebs. O ácido α-cetoglutárico pode ser convertido em ácido suculínico e, posteriormente, em ácido cetoglutárico através de uma série de reações enzimáticas.

Em certas condições fisiológicas, como a cetose induzida por dieta ou o jejum prolongado, os níveis de ácidos cetoglutáricos no sangue podem aumentar significativamente. Isso pode ser resultado do aumento da quebra de gorduras e da produção de corpos cetônicos, como o acetato e o β-hidroxibutirato, que são convertidos em ácido cetoglutárico no fígado.

Em resumo, os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos importantes para a geração de energia nas células e desempenham um papel crucial no metabolismo normal do organismo.

Methionine é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É classificado como um amino ácido sulfur-conținut, sendo importante na síntese de proteínas e no metabolismo.

A methionina desempenha um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a formação de proteínas, o metabolismo da gordura, o desenvolvimento do feto e a síntese de outros aminoácidos. Ela também atua como uma fonte de grupamenti sulfhidril (-SH) e metil (-CH3), que são importantes para a biologia celular.

Alimentos ricos em methionina incluem carne, aves, peixe, ovos, leite e outros produtos lácteos. Em alguns casos, suplementos de methionine podem ser recomendados para tratar certas condições médicas, como a deficiência de aminoácidos ou doenças hepáticas. No entanto, é importante consultar um profissional de saúde antes de começar a tomar quaisquer suplementos nutricionais.

De acordo com a definição médica, glicoxilatos referem-se a compostos orgânicos que contêm um grupo funcional glicoxilata, formado pela combinação de dois grupos formilo (-CHO). Eles desempenham um papel importante no metabolismo de ácidos graxos e aminoácidos em plantas e alguns microorganismos, envolvidos no ciclo de glicoxilato. No entanto, os glicoxilatos não têm um papel significativo no metabolismo humano.

Os "Sistemas de Transporte de Aminoácidos Neutros" (STAN) referem-se a um grupo de sistemas de transporte de membrana que são responsáveis pelo movimento ativo ou passivo de aminoácidos neutros através da membrana celular. Esses sistemas desempenham um papel crucial no equilíbrio iônico e osmótico das células, bem como na regulação do metabolismo de aminoácidos.

Existem vários tipos de STAN, incluindo:

1. Sistema ASC (Alanina, Serina, Cisteína): Este sistema é responsável pelo transporte de alanina, serina e cisteína em direção à célula, juntamente com um próton (H+). É um sistema ativo simportador.
2. Sistema A (Alanina): Este sistema transporta alanina para fora da célula juntamente com um próton (H+). Também é um sistema ativo simportador.
3. Sistema L (Leucina): Este sistema transporta aminoácidos de cadeia lateral grande e hidrofóbica, como leucina, isoleucina e valina, em direção à célula. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).
4. Sistema LNAA (Large Neutral Amino Acids): Este sistema transporta aminoácidos de cadeia lateral grande e neutra, como tirosina, triptofano, fenilalanina, histidina, metionina e arginina. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).
5. Sistema y+L (Cationic Amino Acids and Large Neutral Amino Acids): Este sistema transporta aminoácidos catiônicos, como lisina e arginina, bem como aminoácidos de cadeia lateral grande e neutra, como tirosina, triptofano, fenilalanina, histidina, metionina e arginina. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).
6. Sistema B0,+ (Basic Amino Acids): Este sistema transporta aminoácidos básicos, como lisina e arginina, em direção à célula. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).
7. Sistema Asc-1 (Anionic Amino Acids): Este sistema transporta aminoácidos aniônicos, como ácido glutâmico e ácido aspártico, em direção à célula. É um sistema ativo simportador que co-transporta também um próton (H+).

A maioria dos sistemas de transporte de aminoácidos é específica para os diferentes tipos de aminoácidos e possui uma direção definida de transporte. Alguns sistemas, como o sistema B0,+, podem transportar mais de um tipo de aminoácido, mas ainda assim são específicos em relação à carga elétrica dos aminoácidos que transportam. Outros sistemas, como o sistema Asc-1, são específicos para os aminoácidos aniônicos, mas podem transportar diferentes tipos de aminoácidos aniônicos em diferentes direções.

Os sistemas de transporte de aminoácidos desempenham um papel importante no metabolismo dos aminoácidos e na homeostase do organismo. Eles permitem que as células absorvam os aminoácidos necessários para a síntese de proteínas e outras moléculas importantes, além de eliminar os aminoácidos excedentes ou danificados do organismo. Além disso, alguns sistemas de transporte de aminoácidos estão envolvidos no transporte de neurotransmissores e outras moléculas importantes nas células nervosas.

Em resumo, os sistemas de transporte de aminoácidos são mecanismos complexos e específicos que permitem o transporte de aminoácidos através das membranas celulares. Eles desempenham um papel importante no metabolismo dos aminoácidos e na homeostase do organismo, além de estar envolvidos em diversos processos fisiológicos importantes.

A fosfatase alcalina é uma enzima que pode ser encontrada em diferentes tecidos e órgãos do corpo humano, como no fígado, rins, intestino delgado e ossos. Ela desempenha um papel importante no metabolismo dos fosfatos e ajuda a regular os níveis de calcio no sangue.

A fosfatase alcalina catalisa a remoção de grupos fosfato de moléculas, especialmente em altos pH (por isso o nome "alcalina"). Em condições fisiológicas, sua atividade é maior à medida que o pH aumenta.

Esta enzima pode ser medida no sangue e nos líquidos corporais, e os níveis elevados de fosfatase alcalina podem indicar diversas condições patológicas, como:

1. Doenças ósseas: fracturas ósseas, osteoporose, osteogênese imperfeita e tumores ósseos podem causar aumento dos níveis de fosfatase alcalina.
2. Doenças hepáticas: hepatite, cirrose, câncer de fígado e outras doenças hepáticas podem elevar os níveis desta enzima no sangue.
3. Doenças renais: insuficiência renal crônica ou outras doenças renais podem causar aumento dos níveis de fosfatase alcalina.
4. Outras condições: mononucleose infecciosa, leucemia e outros distúrbios sanguíneos também podem elevar os níveis desta enzima.

Em resumo, a fosfatase alcalina é uma enzima importante no metabolismo dos fosfatos e nos processos de regulação do calcio no sangue. Seus níveis elevados podem indicar diversas condições patológicas, como doenças ósseas, hepáticas, renais ou sanguíneas.

Dipeptídeos são compostos orgânicos formados pela união de dois aminoácidos, por meio de ligações peptídicas. Eles resultam da remoção de uma molécula de água durante a condensação dos dois aminoácidos, com a formação de um grupo amida no carbono alpha do primeiro aminoácido e um grupo amino no carbono alpha do segundo aminoácido.

Dipeptídeos são encontrados naturalmente em alguns alimentos e também podem ser produzidos por enzimas digestivas no organismo, como a enzima dipeptidase, que quebra as ligações peptídicas entre aminoácidos durante a digestão. Além disso, eles desempenham um papel importante na regulação da pressão arterial e no metabolismo de certos neurotransmissores no cérebro.

Os hidroxibutiratos são compostos orgânicos que contêm um grupo funcional hydroxyl (-OH) unido a um carbono na cadeia de butira, um tipo de cadeia de carbono com quatro átomos de carbono. Em particular, o β-hidroxibutirato, também conhecido como GHB (ácido gama-hidroxibutírico), é um composto importante que ocorre naturalmente no corpo humano como um intermediário no metabolismo de certos aminoácidos. É também um depressor do sistema nervoso central e pode ser usado como droga recreativa ou em medicina para o tratamento de certas condições, como a intoxicação alcoólica. No entanto, é importante notar que o uso indevido de β-hidroxibutirato pode levar a efeitos adversos graves e até mesmo a morte.

Os antígenos "E" (antígeno de superfície do envelope) da hepatite B são proteínas presentes na superfície do vírus da hepatite B. A presença deles em um teste sorológico indica infecção atual ou passada pelo vírus da hepatite B. Além disso, o antígeno E desempenha um papel importante na transmissão do vírus, pois é altamente infeccioso e pode ser encontrado em grandes quantidades no sangue de pessoas infectadas.

Existem três principais tipos de anticorpos produzidos em resposta à infecção pelo vírus da hepatite B: anti-HBs, anti-HBe e anti-HBc. A presença de anticorpos contra o antígeno E (anti-HBe) indica que a pessoa já passou pela infecção e está agora imune ou em processo de recuperação. No entanto, ainda pode haver material viral presente no fígado, o que significa que a pessoa ainda pode ser capaz de transmitir a doença para outras pessoas.

Em resumo, os antígenos E da hepatite B são proteínas presentes na superfície do vírus que desempenham um papel importante na transmissão da infecção e podem ser detectados em testes sorológicos para ajudar no diagnóstico e monitoramento da doença.

Termodinâmica é a área da física que estuda as propriedades e transformações de energia em sistemas físicos, com foco especial no conceito de entropia e nas leis que governam essas transformações. A termodinâmica fornece um framework para descrever como a energia se move e se transforma em diferentes situações e como esses processos estão relacionados com as propriedades térmicas, mecânicas e químicas dos sistemas.

Existem quatro leis fundamentais da termodinâmica:

1. A primeira lei da termodinâmica estabelece que a energia não pode ser criada ou destruída, mas apenas convertida de uma forma para outra. Diz-se também que a variação na energia interna de um sistema fechado é igual à diferença entre o calor transferido para o sistema e o trabalho realizado sobre o sistema.
2. A segunda lei da termodinâmica estabelece que a entropia de um sistema isolado tende a aumentar ao longo do tempo. A entropia é uma medida do grau de desordem ou de aleatoriedade de um sistema e sua variação está relacionada com o fluxo de calor entre sistemas e com a realização de trabalho.
3. A terceira lei da termodinâmica estabelece que a entropia de um cristal perfeito puro tenderá a zero quando a temperatura do sistema se aproximar do zero absoluto.
4. A quarta lei da termodinâmica é uma generalização das três primeiras leis e estabelece que, em um processo reversível, a variação na entropia de um sistema mais a variação na entropia do seu ambiente será sempre igual ou superior a zero.

A termodinâmica tem aplicação em diversas áreas da ciência e da engenharia, como na química, física, biologia, astronomia, engenharia mecânica, elétrica e química, entre outras.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

'Temperatura ambiente' não tem uma definição médica específica, pois é um termo geral usado para descrever a temperatura do ar em um ambiente ou local em particular. No entanto, em alguns contextos relacionados à saúde e ciências biológicas, a temperatura ambiente geralmente se refere à faixa de temperatura entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit), que é considerada uma temperatura confortável para a maioria das pessoas e organismos.

Em outros contextos, como em estudos ou experimentos científicos, a temperatura ambiente pode ser definida com mais precisão, dependendo do método de medição e da escala de temperatura utilizada. Por exemplo, a temperatura ambiente pode ser medida usando um termômetro de mercúrio ou digital e pode ser expressa em graus Celsius, Fahrenheit ou Kelvin.

Em resumo, 'temperatura ambiente' é um termo genérico que refere-se à temperatura do ar em um determinado local ou ambiente, geralmente variando entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit) em contextos relacionados à saúde e ciências biológicas.

Lactato Desidrogenase (LDH) é uma enzima presente em quase todos os tecidos do corpo, mas é particularmente alta nas taxas de músculos, coração, rins, fígado e glóbulos vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na conversão do piruvato em lactato durante o processo de glicólise anaeróbica, que é a forma de produção de energia usada pelas células quando o suprimento de oxigênio está limitado.

Existem cinco isoenzimas diferentes de LDH (LDH-1 a LDH-5), cada uma com um padrão específico de distribuição tecidual e propriedades cinéticas. A proporção relativa das diferentes isoenzimas pode fornecer informações sobre o local de origem de um aumento na atividade da enzima no sangue.

Medir os níveis séricos de LDH pode ser útil em várias situações clínicas, como avaliar danos teciduais ou doenças que afetam os órgãos com altos níveis de LDH. Por exemplo, elevados níveis séricos de LDH podem ser observados em várias condições, como infarto do miocárdio, anemia hemolítica, neoplasias malignas, hepatite, pancreatite, insuficiência renal aguda e lesões musculoesqueléticas graves. No entanto, é importante notar que a LDH não é específica para qualquer dessas condições e os níveis podem ser alterados por outros fatores, como exercício físico intenso ou uso de medicamentos.

Em resumo, a LDH é uma enzima importante no metabolismo energético e seus níveis séricos elevados podem indicar danos teciduais ou doenças que afetam órgãos com altos níveis de LDH. No entanto, a interpretação dos resultados deve ser feita com cautela e considerando outros fatores relevantes.

Oligopeptídeos são pequenas cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas, geralmente contendo entre 2 a 10 aminoácidos. Eles diferem dos polipeptídeos e proteínas, que contêm longas cadeias de aminoácidos com mais de 10 unidades. Os oligopeptídeos podem ser formados naturalmente durante a digestão de proteínas no organismo ou sintetizados artificialmente para uso em diversas aplicações, como medicamentos e suplementos nutricionais. Alguns exemplos de oligopeptídeos incluem dipeptídeos (como aspartame), tripeptídeos (como glutationa) e tetrapeptídeos (como thyrotropina-releasing hormone).

Corpos cetónicos são moléculas orgânicas produzidas no fígado como resultado do processo de degradação de gorduras quando os níveis de açúcar no sangue estão baixos. Existem três tipos principais de corpos cetónicos: acetona, acetoacetato e β-hidroxibutirato. Eles são usados como fonte de energia pelos músculos e órgãos, especialmente no cérebro, quando os níveis de glicose estão baixos.

A produção excessiva de corpos cetónicos pode ocorrer em condições como diabetes descontrolada, jejum prolongado ou dieta rica em gorduras e pobre em carboidratos, levando a uma situação conhecida como cetoacidose. Isso pode ser perigoso se não for tratado, pois os níveis elevados de corpos cetónicos podem alterar o equilíbrio ácido-base do sangue e causar sintomas graves, como vômitos, desidratação, confusão mental e respiração acelerada.

Aminopeptidases são um tipo específico de enzimas que se encontram em diversos organismos, incluindo humanos. Sua função principal é catalisar a remoção de resíduos de aminoácidos do extremo amino (ou N-terminal) de peptídeos e proteínas.

Existem vários tipos diferentes de aminopeptidases, cada uma com suas próprias especificidades em relação aos substratos que podem processar. Algumas são mais especializadas em remover certos tipos de aminoácidos, enquanto outras têm um espectro mais amplo de atividade.

Essas enzimas desempenham papéis importantes em diversos processos fisiológicos, como a digestão de proteínas na mucosa intestinal, a regulação da pressão arterial e o crescimento e desenvolvimento dos tecidos. Também estão envolvidas em processos patológicos, como a progressão de doenças neurodegenerativas e o câncer.

Em resumo, as aminopeptidases são enzimas que removem resíduos de aminoácidos dos extremos amino de peptídeos e proteínas, desempenhando papéis importantes em diversos processos fisiológicos e patológicos.

A hepatite C crônica é uma infecção do fígado causada pelo vírus da hepatite C (VHC) que persiste por mais de 6 meses. É geralmente assintomática na fase inicial, o que significa que a pessoa infectada pode não apresentar sintomas ou se sentir doente. No entanto, com o passar do tempo, a infecção crônica pode levar ao desenvolvimento de fibrose (cicatrizamento) no fígado, cirrose e, em alguns casos, carcinoma hepatocelular (câncer de fígado).

O VHC é transmitido principalmente por contato com sangue infectado, por exemplo, compartilhando agulhas ou outros materiais de injecção intravenosa, recebendo transfusões sanguíneas ou hemoderivados contaminados (antes da implementação de testes de triagem mais rigorosos), ou por meio de procedimentos médicos inseguros. Também é possível a transmissão sexual, embora seja menos comum.

O diagnóstico da hepatite C crônica geralmente é feito por meio de exames de sangue que detectam anticorpos contra o VHC e/ou o próprio material genético do vírus (ARN do VHC). O tratamento geralmente consiste em medicamentos antivirais, como interferonofármacos pegilados e inhibidores de protease diretos, que visam a eliminar o vírus do organismo e prevenir danos adicionais ao fígado. A taxa de sucesso do tratamento depende da gravidade da infecção, do genótipo do VHC e outros fatores.

Marcadores biológicos, também conhecidos como biomarcadores, referem-se a objetivos mensuráveis que podem ser usados para indicar normalidade ou patologia em um organismo vivo, incluindo células, tecidos, fluidos corporais e humanos. Eles podem ser moleculas, genes ou características anatômicas que são associadas a um processo normal ou anormal do corpo, como uma doença. Biomarcadores podem ser usados ​​para diagnosticar, monitorar o progressão de uma doença, prever resposta ao tratamento, avaliar efeitos adversos do tratamento e acompanhar a saúde geral de um indivíduo. Exemplos de biomarcadores incluem proteínas elevadas no sangue que podem indicar danos aos rins ou níveis altos de colesterol que podem aumentar o risco de doença cardiovascular.

Proteínas de transporte, também conhecidas como proteínas de transporte transmembranar ou simplesmente transportadores, são tipos específicos de proteínas que ajudam a mover moléculas e ions através das membranas celulares. Eles desempenham um papel crucial no controle do fluxo de substâncias entre o interior e o exterior da célula, bem como entre diferentes compartimentos intracelulares.

Existem vários tipos de proteínas de transporte, incluindo:

1. Canais iónicos: esses canais permitem a passagem rápida e seletiva de íons através da membrana celular. Eles podem ser regulados por voltagem, ligantes químicos ou outras proteínas.

2. Transportadores acionados por diferença de prótons (uniporteres, simportadores e antiporteres): esses transportadores movem moléculas ou íons em resposta a um gradiente de prótons existente através da membrana. Uniporteres transportam uma única espécie molecular em ambos os sentidos, enquanto simportadores e antiporteres simultaneamente transportam duas ou mais espécies moleculares em direções opostas.

3. Transportadores ABC (ATP-binding cassette): esses transportadores usam energia derivada da hidrólise de ATP para mover moléculas contra gradientes de concentração. Eles desempenham um papel importante no transporte de drogas e toxinas para fora das células, bem como no transporte de lípidos e proteínas nas membranas celulares.

4. Transportadores vesiculares: esses transportadores envolvem o empacotamento de moléculas em vesículas revestidas de proteínas, seguido do transporte e fusão das vesículas com outras membranas celulares. Esse processo é essencial para a endocitose e exocitose.

As disfunções nesses transportadores podem levar a várias doenças, incluindo distúrbios metabólicos, neurodegenerativos e câncer. Além disso, os transportadores desempenham um papel crucial no desenvolvimento de resistência à quimioterapia em células tumorais. Portanto, eles são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias e estratégias de diagnóstico.

Em medicina e farmacologia, a relação dose-resposta a droga refere-se à magnitude da resposta biológica de um organismo a diferentes níveis ou doses de exposição a uma determinada substância farmacológica ou droga. Essencialmente, quanto maior a dose da droga, maior geralmente é o efeito observado na resposta do organismo.

Esta relação é frequentemente representada por um gráfico que mostra como as diferentes doses de uma droga correspondem a diferentes níveis de resposta. A forma exata desse gráfico pode variar dependendo da droga e do sistema biológico em questão, mas geralmente apresenta uma tendência crescente à medida que a dose aumenta.

A relação dose-resposta é importante na prática clínica porque ajuda os profissionais de saúde a determinar a dose ideal de uma droga para um paciente específico, levando em consideração fatores como o peso do paciente, idade, função renal e hepática, e outras condições médicas. Além disso, essa relação é fundamental no processo de desenvolvimento e aprovação de novas drogas, uma vez que as autoridades reguladoras, como a FDA, exigem evidências sólidas demonstrando a segurança e eficácia da droga em diferentes doses.

Em resumo, a relação dose-resposta a droga é uma noção central na farmacologia que descreve como as diferentes doses de uma droga afetam a resposta biológica de um organismo, fornecendo informações valiosas para a prática clínica e o desenvolvimento de novas drogas.

Aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA) são um tipo específico de aminoácidos essenciais que incluem leucina, isoleucina e valina. Eles são chamados de "ramificados" porque possuem uma cadeia lateral carbono ramificada em sua estrutura química.

BCAAs desempenham um papel importante na síntese de proteínas e no metabolismo energético, especialmente durante períodos de exercício físico intenso ou estresse fisiológico. Eles também podem ajudar a reduzir a fadiga muscular e promover a recuperação após o exercício.

Uma vez que o corpo não pode produzir BCAAs por si só, é necessário obter esses aminoácidos através da dieta, com fontes alimentares como carne, aves, peixe, ovos e laticínios sendo ricos em BCAAs. Alguns suplementos dietéticos também contêm BCAAs, mas é importante consultar um profissional de saúde antes de usá-los, especialmente se estiver tomando medicamentos ou tiver alguma condição médica subjacente.

Hepatite C é uma infecção causada pelo vírus da hepatite C (VCV), que afeta o fígado e pode levar a inflamação, cicatrização e danos ao fígado ao longo do tempo. A hepatite C aguda refere-se à infecção inicial que dura até as primeiras seis meses após a exposição ao vírus. Muitas pessoas com hepatite C aguda não apresentam sintomas, mas alguns podem experimentar fadiga, perda de apetite, náuseas, vômitos e dor abdominal.

A hepatite C crónica é uma infecção contínua que dura mais de seis meses. A maioria das pessoas com hepatite C (70%-85%) desenvolve hepatite crónica. Cerca de 60% a 70% das pessoas com hepatite C crónica desenvolvem uma doença hepática ligeira a moderada, mas aproximadamente 10% a 20% desenvolvem cirrose ou cancro do fígado.

A hepatite C é geralmente transmitida por contato com sangue infectado, por exemplo, compartilhando agulhas ou outros equipamentos de injeção de drogas, recebendo transfusões sanguíneas ou produtos sanguíneos contaminados antes de 1992 (quando os testes de triagem do vírus da hepatite C começaram), ou sendo tratada com equipamento médico contaminado antes de 1987. Também pode ser transmitida por relações sexuais desprotegidas, especialmente entre pessoas que têm múltiplos parceiros sexuais ou outras infecções sexualmente transmissíveis.

O diagnóstico de hepatite C geralmente é confirmado por um teste de sangue que detecta anticorpos contra o vírus da hepatite C (anti-VHC) e/ou material genético do vírus (ARN do VHC). Não existe tratamento específico para a infecção aguda, mas os casos graves podem exigir hospitalização. O tratamento da hepatite C crónica geralmente consiste em combinações de medicamentos antivirais, como interferon e ribavirina, que podem ajudar a controlar a infecção e prevenir complicações graves. A vacinação contra a hepatite A e B também é recomendada para pessoas com hepatite C crónica.

Os Ratos Wistar são uma linhagem popular e amplamente utilizada em pesquisas biomédicas. Eles foram desenvolvidos no início do século 20, nos Estados Unidos, por um criador de animais chamado Henry Donaldson, que trabalhava no Instituto Wistar de Anatomia e Biologia. A linhagem foi nomeada em homenagem ao instituto.

Os Ratos Wistar são conhecidos por sua resistência geral, baixa variabilidade genética e taxas consistentes de reprodução. Eles têm um fundo genético misto, com ancestrais que incluem ratos albinos originários da Europa e ratos selvagens capturados na América do Norte.

Estes ratos são frequentemente usados em estudos toxicológicos, farmacológicos e de desenvolvimento de drogas, bem como em pesquisas sobre doenças humanas, incluindo câncer, diabetes, obesidade, doenças cardiovasculares e neurológicas. Além disso, os Ratos Wistar são frequentemente usados em estudos comportamentais, devido à sua natureza social e adaptável.

Embora os Ratos Wistar sejam uma importante ferramenta de pesquisa, é importante lembrar que eles não são idênticos a humanos e podem reagir de maneira diferente a drogas e doenças. Portanto, os resultados obtidos em estudos com ratos devem ser interpretados com cautela e validados em estudos clínicos envolvendo seres humanos antes que qualquer conclusão definitiva seja feita.

Em termos médicos, ensaios enzimáticos clínicos referem-se a métodos de laboratório específicos utilizados para avaliar a atividade de determinadas enzimas em amostras biológicas, como sangue, urina ou tecidos. Estes ensaios desempenham um papel fundamental na prática clínica, fornecendo informações valiosas para o diagnóstico, monitorização e avaliação da eficácia do tratamento de diversas condições médicas.

A determinação da atividade enzimática pode ser útil no seguinte contexto:

1. Diagnóstico: A medição dos níveis anormais de determinadas enzimas pode sugerir a presença de certas doenças ou condições. Por exemplo, um aumento significativo nos níveis de aminotransferases hepáticas (ALT e AST) pode indicar danos no fígado.
2. Monitorização: Os médicos podem acompanhar os níveis enzimáticos ao longo do tempo para avaliar a progressão da doença ou o sucesso do tratamento. Por exemplo, nos pacientes com doenças cardiovasculares, a determinação dos níveis de creatinocinase (CK) e troponinas pode ajudar a monitorizar os danos miocárdicos.
3. Avaliação da eficácia do tratamento: Os ensaios enzimáticos podem ser usados para avaliar se o tratamento está sendo eficaz em restaurar os níveis enzimáticos à normalidade. Por exemplo, nos pacientes com hipertiroidismo, a redução dos níveis de tireoglobulina (Tg) pode indicar que o tratamento está funcionando corretamente.

Existem diferentes tipos de ensaios enzimáticos, incluindo métodos colorimétricos, fluorimétricos e imunológicos. Cada um desses métodos tem suas próprias vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de amostra e da enzima a ser analisada. Alguns ensaios podem ser automatizados para fornecer resultados rápidos e precisos, o que é especialmente útil em ambientes clínicos e hospitalares.

A Glutamato Desidrogenase (GD ou GLD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de aminoácidos em muitos organismos, incluindo humanos. Ela catalisa a reação de oxidação do aminoácido glutamato em α-cetoglutarato, produzindo também amônia e energia na forma de ATP. Além disso, a GD desempenha um papel crucial no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos, especialmente aqueles que contêm grupos amino em suas moléculas.

A GD é encontrada em duas formas isoenzimáticas no corpo humano: a GLD1, presente principalmente nos mitocôndrias do fígado e rim, e a GLD2, localizada nos núcleos de células cerebrais. A atividade da GD pode ser afetada por vários fatores, como doenças hepáticas, infecções e intoxicação alcoólica, o que pode levar a alterações no metabolismo de aminoácidos e energia.

Em resumo, a Glutamato Desidrogenase é uma enzima chave no metabolismo de aminoácidos, catalisando a oxidação do glutamato em α-cetoglutarato e desempenhando um papel importante no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos.

A transferência de um grupo amina para o piruvato resulta na síntese de alanina in vivo. Assim, a alanina possui uma relação ... A alanina é o nome comum para o ácido 2-aminopropanóico. O grupo variável ligado ao carbono α, que distingue um aminoácido de ... Alanina (ALA ou A) é um dos aminoácidos que formam as proteínas nos seres vivos. Pode ser classificada como um aminoácido ... Além disso, a alanina também atua como transportador dos íos amônio produzidos no músculos para o fígado, pela aminação do ...
A alanina aminotransferase (ALT), ou alanina transaminase, também conhecida como transaminase glutâmico pirúvica (TGP), é uma ...
O Ciclo da glicose-alanina, assim como o Ciclo de Cori, é um dos mecanismos que supre a necessidade de alguns tecidos de obter ... No ciclo da glicose-alanina vai haver o transporte dos grupos amino para o fígado de uma forma não tóxica. Nos músculos que ... Pela ação da mesma enzima, a alanina transfere o seu grupo amino para o a-cetoglutarato formando o glutamato. Uma parte do ... A glutamina pode ser transportada até o fígado ou transferir seu grupo amino para o piruvato pela ação da alanina ...
A Queratina é composta por 20 Aminoácidos: Glicina; Alanina; Serina; Cisteína; Tirosina; Ácido Aspártico; Ácido Glutâmico; ...
Consultado em 14 de julho de 2021 «alanina , Palavras , Origem Da Palavra». origemdapalavra.com.br. Consultado em 14 de julho ... Consultado em 14 de julho de 2021 «fenil-alanina , Palavras , Origem Da Palavra». origemdapalavra.com.br. Consultado em 14 de ... alanina); Kunya (cunha): embora seja usado em nossa língua com o sentido de apelido, significava originalmente sobrenome ( ... Fenilaninaː alanina com radical fenil; Glicinaː substância doce - em referência ao sabor que perceberam nesse aminoácido ao ...
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É derivado dos aminoácidos L-alanina e L-prolina. Depois de sofrer esterificação no fígado e nos rins, transforma-se em ...
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Alanina e aspartato são sintetizados pela transaminação de piruvato e oxaloacetato, respectivamente. Glutamina é sintetizada de ...
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A alanina, o principal aminoácido gliconeogênico, é produzida no músculo a partir de outros aminoácidos e de glicose. Ácidos ... Dois ciclos importantes dependem do processo de gliconeogênese: o ciclo de Cori e o ciclo da alanina. O ciclo de Cori ocorre no ... Já o ciclo da alanina, que ocorre somente no músculo esquelético, consiste na oxidação da glicose em piruvato, metabolização do ... Em humanos, os principais precursores são: lactato, glicerol e aminoácidos, principalmente alanina. Exceto por três sequências ...
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Alta demanda por tRNAs de glicina e alanina) e estabilidade das construções genéticas (Ex. Sequências de DNA longas e altamente ...
Os dois tipos comuns de aminotransferases são alanina aminotransferase (ALT) e aspartato aminotransferase (AST). A maioria usa ...
A alanina aminotransferase (ALT) e a aspartato aminotransferase (AST) são liberadas pelos hepatócitos lesionados; assim, estas ...
A presença de alanina, cisteína, ácido glutâmico, leucina, prolina, tirosina e valina é partilhada entre diferentes espécies de ... Os aminoácidos presentes em maiores proporções eram de ácido glutâmico, alanina, glicina, e histidina. A concentração total de ... Os aminoácidos presentes em B. giganteus são alanina, arginina, cisteína, ácido glutâmico, glicina, histidina, leucina, prolina ...
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  • Como podem verificar, a literatura ainda não é forte e convergente o suficiente para eleger a Beta-Alanina como um suplemento de elevada de qualidade. (breakingmylimits.com)
  • A Arginina e a Beta-Alanina são dois aminoácidos que desempenham um papel fundamental no desempenho atlético. (dicasdemusculacao.org)
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  • Apesar de ser confundida com o amino cido Alanina, a Beta-Alanina possui uma a o bem diferente, isso porque ela um amino cido n o proteinog nico, ou seja, n o utilizada para s ntese de prote nas. (energiadocorpo.com.br)
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  • Para que n o haja mais confus o, entenda que a alanina um amino cido n o essencial usado na s ntese de prote nas e no metabolismo da glicose, enquanto a beta-alanina um amino cido que n o usado na s ntese de prote nas, mas importante para a s ntese de carnosina e para o tamponamento cido no tecido muscular durante exerc cio. (energiadocorpo.com.br)
  • A suplementa o de beta-alanina importante especialmente para indiv duos que praticam exerc cios de alta intensidade ou esportes de resist ncia, como levantamento de peso, corrida ou corrida de longa dist ncia. (energiadocorpo.com.br)
  • Vale ressaltar que a suplementa o de beta-alanina pode causar uma sensa o de formigamento na pele, conhecida como parestesia, que um efeito colateral inofensivo e tempor rio, mas que as vezes "assusta" algumas pessoas. (energiadocorpo.com.br)
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  • ao melhorar a resist ncia, for a e pot ncia muscular, a suplementa o de beta-alanina pode melhorar muito o desempenho geral no exerc cio, permitindo que os indiv duos treinem mais e por mais tempo. (energiadocorpo.com.br)
  • a suplementa o de beta-alanina aumenta a massa muscular magra, possivelmente devido ao melhor desempenho muscular resultante de n veis mais elevados de carnosina no m sculo. (energiadocorpo.com.br)
  • Voc sabia, que apesar da beta-alanina estar presente na composi o da maioria dos suplementos pr -treino , a mesma livre de estimulantes? (energiadocorpo.com.br)
  • A beta-alanina é usada por atletas para reduzir a fadiga muscular e aumentar o rendimento nos treinos. (nutrata.com.br)
  • Com a Beta Alanina Integralmédica você consegue melhorar o seu desempenho nos treinos de alta intensidade. (nutrimilnutricao.com.br)
  • Uma peça chave para quem busca se desafiar e descobrir o limite do próprio corpo, a Beta Alanina retarda a sensação de "queimação" ou cansaço muscular durante períodos de exercícios intensos. (nutrimilnutricao.com.br)
  • Cada porção oferta 2 g de Beta Alanina e é livre de sódio, glúten e corantes artificiais. (nutrimilnutricao.com.br)
  • A suplementação com Beta-Alanina em Pó tem como principal objetivo a redução da fadiga muscular em sessões de treinamento extenuantes. (nutrimilnutricao.com.br)
  • A Beta-Alanina foi desenvolvida para que você possa atingir o máximo desempenho muscular! (fitfield.com.br)
  • A maior capacidade de tolerância ao esforço anaeróbio e trabalho no limiar da fadiga, faz da beta-alanina uma ótima opção para um treino intenso! (fitfield.com.br)
  • Você, atleta, conhece a beta alanina - para que serve e forma de utilização desse aminoácido? (fitfield.com.br)
  • A BETA-ALANINA é um aminoácido que tem como função aumentar a Carnosina intracelular, pois é ela, a Carnosina, um dipeptídeo formado por B-alanil-L-histidina, que desempenha o papel de tamponamento intracelular de íons de hidrogênio (H+), reduzindo a sensação de fadiga e permitindo que o atleta tolere maiores cargas de treinamento. (fitfield.com.br)
  • Além disso, a ação antioxidante, pela redução dos radicais livres também é atribuída à BETA ALANINA. (fitfield.com.br)
  • Pode tomar Beta Alanina junto com a Creatina? (drogariadanielli.com.br)
  • Já a beta-alanina é um produto natural que melhora as concentrações de carnosina intramuscular. (drogariadanielli.com.br)
  • Para que serve Beta Alanina 1,2g e Creatina 1g? (drogariadanielli.com.br)
  • A combinação de Beta Alanina (dosagem 1,2g) e Creatina (dosagem 1g) apresenta diversas vantagens para quem que busca melhorar o desempenho físico e alcançar objetivos de condicionamento. (drogariadanielli.com.br)
  • A Beta Alanina é um aminoácido que ajuda a aumentar os níveis de carnosina nos músculos, o que pode resultar em melhor resistência e performance durante atividades de alta intensidade. (drogariadanielli.com.br)
  • Além disso, a Beta Alanina tem sido associada a uma redução de fadiga muscular, permitindo treinos mais intensos e prolongados. (drogariadanielli.com.br)
  • Quando combinadas, a Beta Alanina e a Creatina oferecem uma sinergia de benefícios, proporcionando maior resistência, força, recuperação e ganhos musculares e sendo escolhas populares para atletas e praticantes de atividades físicas. (drogariadanielli.com.br)
  • Como tomar Beta Alanina + Creatina? (drogariadanielli.com.br)
  • A Beta Alanina um beta-amino cido que n o atua na forma o estrutural da prote na muscular, por m age diretamente na melhora da performance e tamb m diminuindo a fadiga frente atividades f sicas (efeito ergog nico). (naturecenter.com.br)
  • Tamb m a Beta Alanina contribui na recupera o p s-treino. (naturecenter.com.br)
  • Como tomar / Como preparar Beta Alanina 120 C psulas Health Labs? (naturecenter.com.br)
  • O Beta Alanina 120 C psulas Health Labs composto por Beta-alanina, excipientes Q.S.P. antiumectantes di xido de sil cio, estearato de magn sio e talco, componentes da c psula: gelificante gelatina, umectante glicerina e ve culo gua destilada, corantes amarelo quinole na, azorrubina, vermelho 40 e di xido de tit nio. (naturecenter.com.br)
  • A Beta-Alanina, por outro lado, é o precursor da carnosina, uma substância que ajuda a neutralizar o ácido lático nos músculos durante o exercício. (dicasdemusculacao.org)
  • O que é a Beta-Alanina? (breakingmylimits.com)
  • Mergulhados na indústria agressiva dos suplementos que procuram lucros, vamos ajudar-vos a entender um pouco mais sobre a Beta-Alanina . (breakingmylimits.com)
  • A Beta-Alanina provém do aminoácido existente no nosso organismo, a alanina, mas com mais um átomo de carbono. (breakingmylimits.com)
  • A Beta-Alanina é direcionada para um trabalho igualmente de cariz anaeróbio mas de maior duração. (breakingmylimits.com)
  • O racional teórico da utilidade da Beta-Alanina para o treino de força é indireto. (breakingmylimits.com)
  • Abundante no tecido músculo-esquelético e derivado dos aminoácidos histidina e Beta-Alanina, a carnosina não consegue entrar sozinha nas células musculares em quantidades significativas. (breakingmylimits.com)
  • Além de facilitar a entrada da carnosina no tecido muscular, a Beta-Alanina também gere a síntese desta. (breakingmylimits.com)
  • Para combater isto, a Beta-Alanina parece funcionar como uma solução-tampão , regulando os níveis de pH dos músculos em ação, o que é promissor para o rendimento do treino que é prejudicada pela acumulação de metabolitos provenientes da contração muscular. (breakingmylimits.com)
  • Qual a validade e eficácia da Beta-Alanina? (breakingmylimits.com)
  • A Beta-Alanina parece ser útil para o treino de hipertrofia mas apenas para séries com altas repetições , acima de 1 minuto por série (1, 2). (breakingmylimits.com)
  • 15-20 repetições), a Beta-Alanina não parece oferecer nenhum benefício (3). (breakingmylimits.com)
  • Alguma evidência sugere que a Beta-Alanina parece ser mais eficaz para idosos quando comparados com outras idades devido a baixos níveis de carnosina nesta população e para mulheres , devido à maior capacidade de trabalhar em altas repetições e tamponar a acidez derivada do stress metabólico ( 4 ). (breakingmylimits.com)
  • Em termos de suplementos de Beta-Alanina, também os poderás encontrar em pó . (breakingmylimits.com)
  • Ou em comprimidos - que se torna mais prático caso repartas a tua beta-alanina ao longo do dia. (breakingmylimits.com)
  • Pessoalmente utilizo a beta-alanina em pó sem sabor da Prozis porque é mais económica e mistura-se super bem com o meu pré-treino. (breakingmylimits.com)
  • Em modo de conclusão, a Beta-Alanina parece ser útil mas apenas de forma condicional ! (breakingmylimits.com)
  • Mas pelo que temos até agora, se quiseres investir ao máximo no teu rendimento e se treinares com altas repetições (ou a fazer uma fase de treino deste tipo), considero a Beta-Alanina digna de uma oportunidade. (breakingmylimits.com)
  • a toma da suplementação de Beta-Alanina pode causar uma ligeira sensação de formigueiro nos lábios de forma aguda. (breakingmylimits.com)
  • A Beta Alanina é um aminoácido essencial para resistência e redução da fadiga muscular. (4well.com.br)
  • A Beta Alanina é um aminoácido não essencial que desempenha um papel crucial na síntese de carnosina, uma substância nos músculos esqueléticos. (4well.com.br)
  • Portanto, a ingestão de Beta Alanina é vital para garantir a síntese de proteínas e melhorar a performance nos exercícios. (4well.com.br)
  • Quem não pode tomar beta alanina? (4well.com.br)
  • Atletas e indivíduos praticantes de exercícios físicos com idade acima de 19 anos podem se beneficiar com o consumo de beta-alanina. (4well.com.br)
  • A Beta Alanina é um aminoácido naturalmente presente no corpo e não está relacionada aos esteroides. (4well.com.br)
  • A Beta Alanina é usada desde atletas de elite até entusiastas do fitness. (4well.com.br)
  • A Beta Alanina não é uma substância proibida de acordo com a Agência Mundial Antidoping (WADA) e é permitida para uso por atletas. (4well.com.br)
  • A quantidade adequada de Beta Alanina a ser consumida depende do seu peso corporal e objetivos. (4well.com.br)
  • A suplementação de Beta Alanina pode causar uma sensação temporária de formigamento na pele, conhecida como parestesia. (4well.com.br)
  • Não é prejudicial tomar beta-alanina em jejum, mas pode causar desconforto. (4well.com.br)
  • Os suplementos que incluem a beta-alanina melhoram o desempenho físico por sua capacidade de aumentar os níveis intramusculares de carnosina. (saudedicas.com.br)
  • A beta-alanina é poderosa para fazer com que os músculos fiquem logo prontos para uma segunda rodada. (macho.com.br)
  • Além disso, a beta-alanina também ajuda a estimular o apetite sexual. (macho.com.br)
  • por Erick Pinheiro Grande parte dos nadadores já ouviu falar de beta-alanina. (swimchannel.net)
  • Crea Max (252 cápsulas) é uma combinação de creatina beta-alanina que vai carregar os seus músculos, aumentar o seu volume e explosividade! (superset-nutrition.com)
  • A beta-alanina alimenta diretamente os músculos do nosso corpo para combater a fadiga e aumentar a resistência durante treinos longos. (suplementodosdeuses.com)
  • A alanina aminotransferase ( ALT ), ou transaminase piruvica , é uma enzima encontrada principalmente nas células do fígado e do rim. (opas.org.br)
  • O teste de alanina aminotransferase (ALT), ou transaminase piruvica , é um exame de sangue que verifica se há danos no fígado. (opas.org.br)
  • Efeitos da suplementação de P-alanina sobre a função muscular durante a recuperação do exercício resistido em Indivíduos adultos jovens. (cev.org.br)
  • Além disso, a alanina também atua como transportador dos íos amônio produzidos no músculos para o fígado, pela aminação do piruvato em alanina, o posterior transporte desta para o fígado e a desaminaçao desta através da reação com o alfa-cetoglutarato (transaminação), formando como produtos o glutamato( que será usado no ciclo da uréia) e o piruvato novamente. (wikipedia.org)
  • Apesar da sua pouca reactividade química, a alanina pode ter funções de reconhecimento de substratos ou reguladores alostéricos em sítios activos ou de regulação em enzimas. (wikipedia.org)
  • Assim, a alanina possui uma relação próxima a vias metabólicas como a glicólise, a gluconeogénese e o ciclo dos ácidos tricarboxílicos. (wikipedia.org)
  • A transferência de um grupo amina para o piruvato resulta na síntese de alanina in vivo. (wikipedia.org)
  • A função da ALT é converter a alanina, um aminoácido encontrado em proteínas, em piruvato, um intermediário importante na produção de energia celular. (opas.org.br)
  • Quando fazendo parte de uma proteína, a alanina não é um aminoácido muito reactivo, devido à limitada reactividade do grupo metilo em situações fisiológicas. (wikipedia.org)
  • No congresso foram apresentados trabalhos enfatizando principalmente os benefícios de três aminoácidos: arginina, leucina e beta-alanina. (globo.com)
  • Qual o valor normal de alanina aminotransferase? (litoral-alentejano.com)
  • O que é alanina aminotransferase baixo? (litoral-alentejano.com)
  • Quando a alanina aminotransferase é considerada alta? (litoral-alentejano.com)
  • Como melhorar a alanina aminotransferase? (litoral-alentejano.com)
  • O exame de sangue indicado nestes casos é o hepatograma , no qual avalia o funcionamento do fígado e das vias biliares, verificando a dosagem de AST (aspartato aminotransferase) e ALT (alanina aminotransferase), também conhecidas por TGO e TGP, em pacientes com suspeita de doença hepática. (litoral-alentejano.com)
  • Já o TGP é conhecido como transaminase pirúvica ou ALT (alanina aminotransferase). (litoral-alentejano.com)
  • Elevações proporcionalmente mais altas de outras enzimas, principalmente aspartato aminotransferase (AST) e alanina aminotransferase (ALT), sugerem envolvimento predominante das células do tecido hepático (hepatócitos). (monografias.com)
  • Este é ensaio clínico multicêntrico, duplo-cego, realizado na Tailândia, que randomizou mulheres grávidas positivas para o antígeno B da hepatite B (AgHBe) com um nível de alanina aminotransferase de 60UI/L, ou menos, para receber tenofovir disoproxil fumarato (TDF) ou placebo das 28 semanas de gestação até 2 meses após o parto. (medicinanet.com.br)
  • A incidência de um nível de alanina aminotransferase materna superior a 300UI/L após a descontinuação do regime experimental foi de 6% no grupo TDF e de 3% no grupo placebo (P = 0,29). (medicinanet.com.br)
  • Portanto, incluir a beta-alanina no seu pré-treino pode ser uma ótima estratégia para potencializar os seus resultados. (suplementosbrasil.org)
  • A suplementação com beta-alanina pode ser uma excelente estratégia para melhorar o desempenho nos treinos. (suplementosbrasil.org)
  • Na musculação, consumir a beta alanina no pré-treino pode ser uma estratégia muito vantajosa. (blackskullusa.com.br)
  • A beta-alanina pode ser encontrada naturalmente em alimentos ricos em proteínas, como carnes e peixes. (melhoresuplementos.com.br)
  • A Beta-Alanina em p um suplemento alimentar muito utilizado por atletas e esportistas de diversas modalidades principalmente por sua capacidade de aumentar o estoques de carnosina. (energiadocorpo.com.br)
  • a suplementa o de beta-alanina aumenta os n veis de carnosina nos m sculos, que atua como um amortecedor contra a acidez. (energiadocorpo.com.br)
  • A beta-alanina é um aminoácido não essencial que desempenha um papel importante na produção de carnosina, um dipeptídeo formado pela beta-alanina e pela L-histidina. (melhoresuplementos.com.br)
  • A produção de carnosina é limitada pela quantidade de beta-alanina disponível no organismo. (melhoresuplementos.com.br)
  • Beta-alanina é o precursor limitante da taxa de carnosina, significando níveis de carnosina estão limitadas pela quantidade de beta-alanina disponível. (nutrivitasuplementos.com)
  • Em termos técnicos, Janaína explica que o aumento nos níveis de carnosina intramuscular, a partir da suplementação de beta-alanina, age na redução da diminuição do pH intramuscular, proporcionando maior capacidade de tamponamento de íons de hidrogênio. (bhbfood.com)
  • Além dos sistemas biológicos mais comuns de tamponamento, como o bicarbonato, é possível a utilização de alguns aminoácidos com a mesma finalidade, sendo que um desses é a carnosina (B-Alanina-L-Histidina). (dicasdemusculacao.org)
  • Devemos ter, primeiramente para nós que, conforme a síntese de carnosina (pelo dipeptídeo) é sintetizada, a Beta Alanina para que serve disponível se torna limitante por razões óbvias. (dicasdemusculacao.org)
  • Um estudo realizado nos Estados Unidos em 2009 mostrou que atletas que consumiram cerca de 3~6g de Beta-Alanina por dia, mostraram concentrações de até 60% mais carnosina no músculo . (dicasdemusculacao.org)
  • Examinando os efeitos do uso da Beta Alanina comprar na suplementação, sim, ela tem se mostrado evidentes para o aumento dos níveis de carnosina intramuscular. (dicasdemusculacao.org)
  • A administração de beta-alanina aumenta a síntese de carnosina que é um eficiente neutralizador do ácido láctico. (globo.com)
  • A Probiótica lança nesta semana o suplemento 100% Pure Beta Alanina, produto com alta pureza, fácil diluição, sem corantes ou edulcorantes e sabor neutro. (bhbfood.com)
  • O 100% Pure Beta Alanina é ideal para atletas e praticantes de atividades físicas que buscam mais performance e intensidade. (bhbfood.com)
  • A melhor forma de utilizar o 100% Pure Beta Alanina, de acordo com a profissional, é ingerir de três a quatro doses por dia para uma melhor biodisponibilidade, assim como reduzir a parestesia (sensação de formigamento). (bhbfood.com)
  • Além disso, a beta-alanina pode melhorar a resistência, a força e o desempenho atlético. (suplementosbrasil.org)
  • Com a Beta Alanina (123g) IntegralMedica você consegue melhorar o seu desempenho nos treinos de alta intensidade. (mpsuplementos.com)
  • A beta-alanina é um aminoácido que pode trazer diversos benefícios para o seu pré-treino. (suplementosbrasil.org)
  • Quais são os benefícios da beta alanina na musculação? (blackskullusa.com.br)
  • Ainda entre os benefícios da beta alanina estão o retardamento da fadiga e o desenvolvimento de maior tolerância ao esforço. (blackskullusa.com.br)
  • No entanto, é importante destacar que a quantidade de beta-alanina obtida através da alimentação pode não ser suficiente para atingir a dose ideal para experimentar os benefícios da suplementação. (melhoresuplementos.com.br)
  • O Pré-treino Com Beta Alanina, da Oficialfarma, conta com ativos essenciais para aumentar a sua energia e disposição, melhorando seus resultados e ajudando a alcançar seus objetivos. (oficialfarma.com.br)
  • Além disso, a beta-alanina deve ser consumida juntamente com carboidratos, pois isso ajuda a aumentar a absorção dela pelo corpo. (melhoresuplementos.com.br)
  • A Beta-Alanina BodyAction pura, sem adi o de armoas ou edulcorantes, o que confere um produto com o m ximo grau de pureza. (energiadocorpo.com.br)
  • Voc sabia, que apesar da beta-alanina estar presente na composi o da maioria dos suplementos pr -treino , a mesma livre de estimulantes? (energiadocorpo.com.br)
  • Foi pensando justamente nisto que a Beta Alanina passou a ser utilizada em pequena escala por alguns atletas e hoje é considerada pela International Society of Sport Nutrition como um dos suplementos mais eficazes para o praticante de atividades de curta e longa duração. (dicasdemusculacao.org)
  • E foi justamente por isso que hipoteticamente a Beta-Alanina começou a ser usada de maneira exógena (suplementos alimentares) em vista de algum benefício desta natureza. (dicasdemusculacao.org)
  • Beta-alanina é um absorvidor do ácido láctico que aumenta a capacidade de formação, dando-lhe a capacidade de treinar mais e mais. (nutrivitasuplementos.com)
  • A dosagem recomendada de beta-alanina varia de 2 a 5 gramas por dia. (melhoresuplementos.com.br)
  • É importante dividir essa dose ao longo do dia, uma vez que o corpo só é capaz de absorver cerca de 2 gramas de beta-alanina de uma vez. (melhoresuplementos.com.br)
  • Para obter os melhores resultados, é recomendado tomar o pré-treino com beta-alanina cerca de 30 minutos antes do treino. (suplementosbrasil.org)
  • De qualquer forma, ao falarmos sobre como tomar beta alanina , podemos dizer que o indicado é consumir, diariamente, entre 3 e 6 g, por via oral (em cápsulas ou pó). (blackskullusa.com.br)
  • Produzida com a mais alta tecnologia, a Beta-Alanine é um pré-treino eficaz, 100% formulado com beta alanina. (blackskullusa.com.br)
  • E a suplementação com Beta-Alanina é mesmo eficaz? (dicasdemusculacao.org)
  • O ideal é manter a regularidade e a continuidade na dosagem de beta alanina por pelo menos 90 dias. (blackskullusa.com.br)
  • Como a beta-alanina é um composto natural produzido pelo próprio organismo, o seu uso em doses adequadas é considerado seguro. (melhoresuplementos.com.br)
  • Os efeitos da suplementação de beta-alanina geralmente começam a ser notados após quatro a oito semanas de uso contínuo. (melhoresuplementos.com.br)
  • O COI (Comitê Olímpico Internacional) é uma das entidades globais que reconhecem os efeitos benéficos da beta-alanina como um dos recursos com evidências e eficácia para o desempenho esportivo. (bhbfood.com)
  • Apesar da sua pouca reactividade química, a alanina pode ter funções de reconhecimento de substratos ou reguladores alostéricos em sítios activos ou de regulação em enzimas. (wikipedia.org)
  • O principal benefício da suplementação de beta-alanina é a melhoria do desempenho físico, especialmente em atividades de alta intensidade e curta duração. (melhoresuplementos.com.br)
  • 3. Melhoria do desempenho anaeróbico: A beta-alanina tem sido associada a um aumento no desempenho em atividades anaeróbicas, como sprints e levantamento de peso. (melhoresuplementos.com.br)
  • Existem diversas marcas de pré-treino que contêm beta-alanina em sua composição. (suplementosbrasil.org)
  • Ao contr rio da Alanina, a Beta-Alanina n o produzida por nosso corpo, e s podemos consegui-la atrav s da alimenta o ou suplementa o. (energiadocorpo.com.br)
  • A beta-alanina talvez seja considerada o aminoácido com evidências mais recentes. (globo.com)
  • Vale ressaltar que a suplementa o de beta-alanina pode causar uma sensa o de formigamento na pele, conhecida como parestesia, que um efeito colateral inofensivo e tempor rio, mas que as vezes "assusta" algumas pessoas. (energiadocorpo.com.br)
  • O principal efeito colateral relacionado à suplementação de beta-alanina é a parestesia, caracterizada por uma sensação de formigamento, geralmente nas mãos e no rosto. (melhoresuplementos.com.br)
  • É por isso uma opção quando se efectuam estudos de mutagénese dirigida destinados a revelar a função de um aminoácido mais reactivo - a substituição deste por alanina possibilita a existência de um aminoácido na cadeia polipeptídica mas sem função reaccional. (wikipedia.org)
  • A suplementa o de beta-alanina importante especialmente para indiv duos que praticam exerc cios de alta intensidade ou esportes de resist ncia, como levantamento de peso, corrida ou corrida de longa dist ncia. (energiadocorpo.com.br)
  • Beta Alanina é perfeito para qualquer um que pratica um esporte onde são necessárias força, potência e resistência. (nutrivitasuplementos.com)