Complexo fibroproteico que consiste de proteínas organizadas em uma estrutura beta-pregueada específica em cruz. Esta estrutura fibrilar revelou ser um padrão alternativo de dobramento para uma variedade de proteínas funcionais. Depósitos de amiloide na forma de PLACA AMILOIDE estão associados com várias doenças degenerativas. A estrutura amiloide também tem sido encontrada em certo número de proteínas funcionais que não estão relacionadas com doenças.
Peptídeos gerados a partir do precursor dos peptídeos beta-amiloide. Uma forma amiloide fibrilar destes peptídeos é o principal componente das placas amiloides encontradas em indivíduos com doença de Alzheimer e em idosos com trissomia 21 (SÍNDROME DE DOWN). O peptídeo é encontrado predominantemente no sistema nervoso, mas há relatos de sua presença em tecidos não neurais.
Proteína de REAÇÃO DE FASE AGUDA presente em baixas concentrações no soro normal, mas encontrada em concentrações elevadas no soro de pessoas idosas e em pacientes com AMILOIDOSE. É o precursor circulante da proteína amiloide A, que se encontra depositada nas fibrilas amiloides do tipo AA.
Proteína tipo I de passagem única pela membrana. É clivada pelas SECRETASES DA PROTEÍNA PRECURSORA DO AMILOIDE, produzindo peptídeos de comprimentos variáveis de aminoácidos. Um peptídeo de 39 a 42 aminoácidos (ver PEPTÍDEOS BETA-AMILOIDES) é um dos componentes principais do amiloide extracelular nas PLACAS AMILOIDES.
Acumulações de FIBRILAS AMILOIDES depositadas extracelularmente nos tecidos.
Hormônio secretado pela célula pancreática beta que é co-secretado com a INSULINA. Apresenta efeito anorético no metabolismo de nutrientes por meio da inibição da secreção de ácido gástrico, do esvaziamento gástrico e secreção pós-prandial de GLUCAGON. Os polipeptídeos amiloides das ilhotas podem se dobrar em AMILOIDE que se mostrou ser o principal componentes das PLACAS AMILOIDES.
Grupo de doenças esporádicas, familiares e/ou hereditárias, degenerativas e infecciosas, tendo como ponto comum o dobramento anormal de proteína e depósito de AMILOIDE. Como o depósito de amiloide aumenta, ele desloca as estruturas normais do tecido, causando perda funcional. Vários sinais e sintomas dependem do local e tamanho dos depósitos.
Grupo heterogêneo de transtornos familiar ou esporádico, caracterizado por depósitos de AMILOIDE nas paredes de vasos sanguíneos de tamanho médio e pequeno do CÓRTEX CEREBRAL e MENINGES. Entre os aspectos clínicos estão várias pequenas hemorragias nos lóbulos (HEMORRAGIA CEREBRAL), isquemia cerebral (ISQUEMIA ENCEFÁLICA), e INFARTO CEREBRAL. A angiopatia amiloide cerebral não está relacionada à AMILOIDOSE generalizada. Neste estado, os peptídeos amiloidogênicos são quase sempre os mesmos encontrados na DOENÇA DE ALZHEIMER (Tradução livre do original: Kumar: Robbins and Cotran: Pathologic Basis of Disease, 7th ed., 2005).
Componente amiloide P é uma pequena glicoproteína não fibrilar encontrada no soro normal e em todos os depósitos amiloides. Possui uma estrutura pentagonal (pentaxina). É uma proteína de fase aguda, modula a resposta imunológica, inibe a ELASTASE e tem sido sugerida como um indicador de HEPATOPATIAS.
Transtornos do sistema nervoso periférico associado com depósito de AMILOIDE no tecido nervoso. Foram descritas as formas familiares, primária (não familiar) e secundária. Alguns subtipos familiares demonstram um padrão de herança autossômico dominante. Entre as manifestações clínicas estão perda sensorial, fraqueza leve, disfunção autonôma e SÍNDROME DO TÚNEL CARPAL. (Tradução livre do original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p1349)
Endopeptidades específicas para o precursor da proteína amiloide. Três subtipos de secretases citados como alfa, beta e gama foram identificados baseados na região do precursor da proteína amiloide a qual clivam.
Doença degenerativa do CÉREBRO caracterizada pelo início traiçoeiro de DEMÊNCIA. Falhas da MEMÓRIA, no julgamento, no momento da atenção e na habilidade em resolver problemas são seguidas de APRAXIAS severas e perda global das habilidades cognitivas. A afecção ocorre principalmente após os 60 anos de idade e é marcada por atrofia cortical severa e tríade de PLACA AMILOIDE, EMARANHADOS NEUROFIBRILARES e FILAMENTOS DO NEURÓPILO. (Tradução livre do original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, pp1049-57)
Tintura ácida utilizada em testes de ácido clorídrico no conteúdo gástrico. Também é utilizada histologicamente para testes da AMILOIDOSE.
Transtornos hereditários do sistema nervoso periférico associado com depósito de AMILOIDE no tecido nervoso. Os diferentes tipos clínicos baseados nos sintomas correspondem à existência de uma variedade de mutações em diversas proteínas diferentes incluindo a transtiretina (PRÉ-ALBUMINA), APOLIPOPROTEÍNA A-1 e GELSOLINA.
Proteína tetramérica, com peso molecular entre 50.000 e 70.000, consistindo de 4 cadeias iguais e migrando em 3 frações na eletroforese (mais móvel que a albumina sérica). Sua concentração varia entre 7 e 33 por cento no soro, mas seus níveis diminuem nas doenças hepáticas.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Subclasse de endopeptidases que dependem de um resíduo de ÁCIDO ASPÁRTICO para a sua atividade.
Proteína integral das membranas do complexo de Golgi e do retículo endoplasmático. Seu homodímero é um componente essencial do complexo gama secretase que catalisa a clivagem de proteínas de membrana, como os RECEPTORES NOTCH e os precursores de PEPTÍDEOS BETA AMILOIDE. Mutações em PSEN1 levam à manifestação precoce da DOENÇA DE ALZHEIMER tipo 3, que pode ocorrer até em indivíduos de 30 anos de idade, em humanos.
Tiazóis are a class of sulfur-containing organic compounds that contain a five-membered ring structure, which are widely used in pharmaceuticals as diuretics and antihypertensive agents.
Camundongos de laboratório que foram produzidos de um OVO ou EMBRIÃO DE MAMÍFEROS, manipulados geneticamente.
A parte do SISTEMA NERVOSO CENTRAL contida no CRÂNIO. O encéfalo embrionário surge do TUBO NEURAL, sendo composto de três partes principais, incluindo o PROSENCÉFALO (cérebro anterior), o MESENCÉFALO (cérebro médio) e o ROMBENCÉFALO (cérebro posterior). O encéfalo desenvolvido consiste em CÉREBRO, CEREBELO e outras estruturas do TRONCO ENCEFÁLICO (MeSH). Conjunto de órgãos do sistema nervoso central que compreende o cérebro, o cerebelo, a protuberância anular (ou ponte de Varólio) e a medula oblonga, estando todos contidos na caixa craniana e protegidos pela meninges e pelo líquido cefalorraquidiano. É a maior massa de tecido nervoso do organismo e contém bilhões de células nervosas. Seu peso médio, em um adulto, é da ordem de 1.360 g, nos homens e 1.250 g nas mulheres. Embriologicamente, corresponde ao conjunto de prosencéfalo, mesencéfalo e rombencéfalo. Seu crescimento é rápido entre o quinto ano de vida e os vinte anos. Na velhice diminui de peso. Inglês: encephalon, brain. (Rey, L. 1999. Dicionário de Termos Técnicos de Medicina e Saúde, 2a. ed. Editora Guanabara Koogan S.A. Rio de Janeiro)
Distúrbio familiar caracterizado por depósitos de AMILOIDE nas paredes de vasos sanguíneos de pequeno e médio calibre do CÓRTEX CEREBRAL e das MENINGES.
Pequenas partículas proteináceas infecciosas que resistem à inativação por procedimentos que modificam os ÁCIDOS NUCLEICOS e contêm uma isoforma anormal de proteína celular que é o componente principal e necessário. A isoforma anormal (escrapie) é a PrPSc (PROTEÍNAS PRPSC) e a isoforma celular PrPC (PROTEÍNAS PRPC). A sequência primária de aminoácidos das duas isoformas é idêntica. Doenças humanas causadas por príons incluem a SÍNDROME DE CREUTZFELDT-JAKOB, SÍNDROME DE GERSTMANN-STRAUSSLER e INSÔNIA FAMILIAR FATAL.
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Doenças em que há um modelo de AMILOIDOSE familiar.
Estruturas anormais (localizadas em várias partes do cérebro) compostas por arranjos densos de filamentos helicoidais pareados (neurofilamentos e microtúbulos). Estes empilhamentos helicoidais (duplas hélices) de subunidades transversas apresentam-se em filamentos (semelhantes a fitas retorcidas para a esquerda) que provavelmente incorporam as seguintes proteínas: filamentos intermediários (neurofilamentos com massas moleculares média e alta), proteínas (map-2 e tau) associadas a microtúbulos, actina e UBIQUITINAS. Como um dos sinais marcantes da DOENÇA DE ALZHEIMER, os emaranhados neurofibrilares eventualmente ocupam todo o citoplasma em certas classes de células (no neocórtex, hipocampo, tronco encefálico e diencéfalo). A quantidade desses emaranhados (nos exames histológicos post-mortem) está correlacionada com o grau de demência durante a vida. Alguns estudos sugerem que antígenos emaranhados passam para a circulação sistêmica tanto no curso do envelhecimento normal como nos casos da doença de Alzheimer.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Proteínas associadas ao microtúbulo, expressas principalmente nos neurônios. As proteínas tau possuem várias isoformas e desempenham um papel importante para o acoplamento dos monômeros de tubulina nos microtúbulos e na manutenção do citoesqueleto e transporte axonal. A agregação de grupos específicos de proteínas tau nas inclusões filamentosas é característica comum de lesões fibrilares intraneuronais e gliais (EMARANHADOS NEUROFIBRILARES e FILAMENTOS DO NEURÓPILO) encontrados em vários transtornos neurodegenerativos (DOENÇA DE ALZHEIMER, TAUOPATIAS).
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
O arranjo da ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA das proteínas multiméricas (COMPLEXOS MULTIPROTEICOS) a partir de seus componentes, as SUBUNIDADES PROTEICAS.
Microscopia eletrônica em que os ELÉTRONS ou seus produtos de reação que atravessam a amostra são convertidos em imagem abaixo do plano da amostra.
Tipo de microscopia de varredura por sonda, na qual uma sonda montada sistematicamente na superfície da amostra que está sendo varrida em um padrão rastreado. A posição vertical é registrada como uma mola fixada a uma sonda que sobe e cai em resposta aos picos e vales da superfície. Estas deflexões produzem um mapa topográfico da amostra.
Inibidores de protease extracelular que são secretados de FIBROBLASTOS. Formam um complexo covalente com as SERINA PROTEASES e podem mediar sua internalização celular e degradação.
Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.
Proteína de 11 kDa associada com a parte externa da membrana de muitas células, incluindo linfócitos. É a subunidade pequena da molécula MHC de classe I. A associação com a microglobulina beta 2 é geralmente necessária para o transporte de cadeias pesadas de classe I do retículo endoplasmático para a superfície celular. A microglobulina beta 2 está presente em pequenas quantidades no soro, liquor e urina de indivíduos normais, e, em grande quantidade na urina e plasma de pacientes com proteinemia tubular, falência renal ou em transplantes de rim.
Compostos de anilina referem-se a derivados orgânicos formados quando o grupo amino (-NH2) é adicionado ao anel benzeno, resultando em propriedades como basicidade e reactividade aromática.
Unidades celulares básicas do tecido nervoso. Cada neurônio é formado por corpo, axônio e dendritos. Sua função é receber, conduzir e transmitir impulsos no SISTEMA NERVOSO.
Doenças animais ocorrendo de maneira natural ou são induzidas experimentalmente com processos patológicos suficientemente semelhantes àqueles de doenças humanas. São utilizados como modelos para o estudo de doenças humanas.
Subclasse de PEPTÍDEO HIDROLASES que catalisam a clivagem interna de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS.
Alteração da polarização planar à elíptica quando uma onda de luz inicialmente polarizada no plano atravessa um meio oticamente ativo.
Enzima que catalisa a degradação de insulina, glucagon e outros polipeptídeos. É inibida por bacitracina, pelos agentes quelantes EDTA e 1,1, o-fenantrolina, e pelos reagentes bloqueadores de tiol, tais como N-etilmaleimida, mas não fosforamidon. (Tradução livre do original: Eur J Biochem 1994;223:1-5) EC 3.4.24.56.
Microscopia que utiliza um feixe de elétrons, em vez de luz, para visualizar a amostra, permitindo assim uma grande amplificação. As interações dos ELÉTRONS com as amostras são usadas para fornecer informação sobre a estrutura fina da amostra. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE TRANSMISSÃO, as reações dos elétrons transmitidas através da amostra são transformadas em imagem. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE VARREDURA, um feixe de elétrons incide em um ângulo não normal sobre a amostra e a imagem é formada a partir de reações que ocorrem acima do plano da amostra.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Proteína integral das membranas do complexo de Golgi e do retículo endoplasmático. Seu homodímero é um componente essencial do complexo gama secretase que catalisa a clivagem de proteínas de membrana, como os RECEPTORES NOTCH e os precursores de PEPTÍDEOS BETA AMILOIDE. As mutações da PSEN2 causam a DOENÇA DE ALZHEIMER tipo 4.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Vacinas ou candidatos a vacinas utilizados para prevenir ou tratar DOENÇA DE ALZHEIMER.
Forma e arranjo tridimensional característicos de proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Elevação curva da SUBSTÂNCIA CINZENTA, que se estende ao longo de todo o assoalho no LOBO TEMPORAL do VENTRÍCULOS LATERAIS (ver também LOBO TEMPORAL). O hipocampo, subículo e GIRO DENTEADO constituem a formação hipocampal. Algumas vezes, os autores incluem o CÓRTEX ENTORRINAL na formação hipocampal.
Sinucleína que é um dos principais componentes dos CORPOS DE LEWY, com papel na neurodegeneração e neuroproteção.
Camada delgada de SUBSTÂNCIA CINZENTA localizada na superfície dos hemisférios cerebrais (ver CÉREBRO) que se desenvolve a partir do TELENCÉFALO e se molda em giros e sulcos. Alcança seu maior desenvolvimento no ser humano, sendo responsável pelas faculdades intelectuais e funções mentais superiores.
Técnica espectroscópica na qual uma faixa de comprimentos de onda é apresentada simultaneamente com um interferômetro e o espectro é matematicamente derivado do padrão que é então obtido.
Localização histoquímica de substâncias imunorreativas utilizando anticorpos marcados como reagentes.
Filamentos delicados, entrelaçados, formados por agregações de neurofilamentos e neurotúbulos, dispostos pelo CITOPLASMA do corpo de um NEURÔNIO e que se estendem de um DENDRITO a outro ou no AXÔNIO.
Camundongos Endogâmicos C57BL referem-se a uma linhagem inbred de camundongos de laboratório, altamente consanguíneos, com genoma quase idêntico e propensão a certas características fenotípicas.
Classe de componentes proteicos que podem ser encontrados em várias lipoproteínas, incluindo as LIPOPROTEÍNAS DE ALTA DENSIDADE, as LIPOPROTEÍNAS DE DENSIDADE MUITO BAIXA e os QUILOMICRONS. Sintetizadas na maioria dos órgãos, a Apo E é importante no transporte global de lipídeos e do colesterol no corpo. A Apo E é também um ligante dos RECEPTORES DE LDL, que medeiam a ligação, internalização e catabolismo das partículas lipoproteicas nas células. Há várias isoformas alélicas (como, E2, E3 e E4). Deficiência ou defeitos na Apo E são as causas da HIPERLIPOPROTEINEMIA DO TIPO III.
Doença de príon autossômica dominante familiar, com amplo espectro de apresentações clínicas, incluindo ATAXIA, paraparesia espástica, sinais extrapiramidais e DEMÊNCIA. O início clínico ocorre na terceira a sexta década de vida e a duração média da doença anterior à morte é de cinco anos. Várias variáveis clínicas e sinais patológicos foram descritos. Os sinais patológicos incluem amiloidose da proteína príon cerebral e degeneração neurofibrilar ou espongiforme.
Proteínas envolvidas nas reações de terminação da cadeia peptídica (TERMINAÇÃO DA CADEIA PEPTÍDICA TRADUCIONAL) nos RIBOSSOMOS. Incluem fatores de liberação classe I específicos para códons, que reconhecem os sinais de interrupção (CÓDON DE TERMINAÇÃO) no RNA MENSAGEIRO e os fatores de liberação classe II não específicos para códons.
Principal e a segunda isoforma mais comum da apolipoproteína E. Em humanos, a Apo E4 difere da APOLIPOPROTEÍNA E3 em apenas um resíduo, o 112 (cisteína é substituída pela arginina), e exibe uma baixa resistência à desnaturação e grande propensão para formar intermediários dobrados. A Apo E4 é um fator de risco para DOENÇA DE ALZHEIMER e DOENÇAS CARDIOVASCULARES.
O terceiro tipo de células da glia, juntamente com astrócitos e oligodendrócitos (que juntos formam a macroglia). A microglia varia em aparência de pendendo do estágio de desenvolvimento, estado funcional e localização anatômica. Os subtipos incluem ramificados, perivasculares, ameboides, em repouso e ativadas. A microglia é claramente capaz de realizar fagocitose e desempenhar um papel importante num amplo espectro de neuropatologias. Sugere-se também seu papel em vários outros processos incluindo secreção (por exemplo, de citocinas e fatores de crescimento neuronal), em processos imunológicos (por exemplo, apresentação de antígenos) e no desenvolvimento e remodelação do sistema nervoso central.
Mudanças graduais irreversíveis na estrutura e funcionamento de um organismo que ocorrem como resultado da passagem do tempo.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Proteínas integrais de membrana e componentes essenciais do complexo gama secretase que catalisa a clivagem das proteínas de membrana, como os RECEPTORES NOTCH e os precursores de PEPTÍDEOS BETA AMILOIDE. As mutações das presenilinas levam à DOENÇA DE ALZHEIMER pré-senil com manifestação da doença antes dos 65 anos de idade.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Afecções hereditárias e esporádicas caracterizadas por disfunção progressiva do sistema nervoso. Estes transtornos geralmente estão associados com atrofia das estruturas afetadas do sistema nervoso central ou periférico.
Receptores ligados a proteína G que são formados pela dimerização do RECEPTOR DE CALCITONINA com uma PROTEÍNA MODIFICADORA DA ATIVIDADE DE RECEPTORES. Sua afinidade para POLIPEPTÍDEO AMILOIDE DAS ILHOTAS é dependente de vários subtipos de proteínas modificadoras da atividade de receptores aos quais se ligam.
Proteínas do tecido nervoso referem-se a um conjunto diversificado de proteínas especializadas presentes no sistema nervoso central e periférico, desempenhando funções vitais em processos neurobiológicos como transmissão sináptica, plasticidade sináptica, crescimento axonal, manutenção da estrutura celular e sinalização intracelular.
Principal enzima constituinte das membranas de borda em escova do rim, e também está presente em menor grau no encéfalo e outros tecidos. Catalisa preferencialmente a clivagem no grupo amino de resíduos hidrofóbicos da cadeia B da insulina, bem como peptídeos opioides e outros peptídeos biologicamente ativos. A enzima é inibida principalmente por EDTA, fosforamidon, tiorfano, e reativada por zinco. A neprilisina é idêntica ao antígeno comum da leucemia linfoblástica aguda (antígeno CALLA), um marcador importante no diagnóstico da leucemia linfocítica aguda humana. Não há nenhuma afinidade com o gênero CALLA (PLANTA).
Estruturas microscópicas irregulares constituídas por cordões de células endócrinas espalhadas pelo PÂNCREAS entre os ácinos exócrinos. Cada ilhota é circundada por fibras de tecido conjuntivo e penetrada por uma rede de capilares. Há quatro tipos principais de células. As células beta, as mais abundantes (50-80 por cento), secretam INSULINA. As células alfa (5-20 por cento) secretam GLUCAGON. As células PP (10-35 por cento) secretam o POLIPEPTÍDEO PANCREÁTICO. As células delta (aproximadamente 5 por cento) secretam SOMATOSTATINA.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Qualquer das várias modificações pós-traducionais de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS catalisadas enzimaticamente na célula de origem. Essas modificações incluem carboxilação, HIDROXILAÇÃO, ACETILAÇÃO, FOSFORILAÇÃO, METILAÇÃO, GLICOSILAÇÃO, ubiquitinação, oxidação, proteólise e a formação de ligações cruzadas e resultam em alterações no peso molecular e na motilidade eletroforética.
Rompimento das ligações não covalentes e/ou dissulfídicas responsáveis pela manutenção da forma tridimensional e da atividade da proteína nativa.
Técnica de imagem que utiliza compostos marcados com radionuclídeos emissores de pósitrons de vida curta (como carbono-11, nitrogênio-13, oxigênio-15 e flúor-18) para medir o metabolismo celular. Tem sido útil em estudos de tecidos moles, como CÂNCER, SISTEMA CARDIOVASCULAR e encéfalo. A TOMOGRAFIA COMPUTADORIZADA DE EMISSÃO DE FÓTON ÚNICO é intimamente relacionada com a tomografia por emissão de pósitrons, mas utiliza isótopos de meias-vidas maiores e a resolução é mais baixa.
Reação inflamatória local imediata a um ferimento ou lesão, constituída de febre, aumento dos fatores humorais inflamatórios e aumento na síntese por hepatócitos de várias proteínas ou glicoproteínas encontradas geralmente no plasma.
LINHAGEM CELULAR derivada de um FEOCROMOCITOMA da MEDULA SUPRARRENAL de rato. As células PC12 cessam sua divisão e passam por diferenciação terminal quando tratadas com o fator de crescimento neuronal, tornando esta linhagem um modelo útil para o estudo da diferenciação de CÉLULAS NERVOSAS.
Espectroscopia de RNM (NMR) em macromoléculas biológicas de tamanho pequeno a médio. É geralmente utilizada para investigação estrutural de proteínas e ácidos nucleicos, e em geral envolve mais de um isótopo.
A aprendizagem do caminho correto através de um labirinto para obtenção de reforço. É utilizado para populações humanas ou animais.
Imunoensaio utilizando um anticorpo ligado a uma enzima marcada, tal como peroxidase de raiz-forte (ou rábano silvestre). Enquanto a enzima ou o anticorpo estiverem ligados a um substrato imunoadsorvente, ambos retêm sua atividade biológica; a mudança na atividade enzimática como resultado da reação enzima-anticorpo-antígeno é proporcional à concentração do antígeno e pode ser medida por espectrofotometria ou a olho nu. Muitas variações do método têm sido desenvolvidas.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Habilidade de uma substância ser dissolvida, isto é, de formar uma solução com outra substância. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Cossolvente não aquoso que serve como ferramenta para estudar dobramento de proteína. Também é utilizado em várias aplicações farmacêuticas, químicas e engenharia.
Grupo de transtornos do sistema nervoso animal e humano, degenerativos esporádicos, infecciosos ou genéticos, associados com PRÍONS anormais. Estas doenças são caracterizadas por conversão da proteína príon normal para uma configuração anormal, através de um processo pós-traducional. Em humanos, estas afecções geralmente se caracterizam por DEMÊNCIA, ATAXIA e um resultado fatal. Dentre as características inclui-se uma encefalopatia espongiforme sem evidências de inflamação. A literatura clássica ocasionalmente se refere a estes transtornos como DOENÇAS POR VÍRUS LENTO não convencionais. (Tradução livre do original: Proc Natl Acad Sci USA 1998 Nov 10;95(23):13363-83)
Habilidade de uma proteína em reter sua conformação estrutural ou sua atividade quando submetida a manipulações físicas ou químicas.
Compostos químicos ou substâncias que dão cor incluindo tinturas solúveis e pigmentos insolúveis. São usados em TINTAS, PINTURAS e como INDICADORES E REAGENTES.
Compostos com anel benzeno ligado ao anel tiazol.
Produção de uma rede fibrosa densa de neuróglia; inclui astrocitose, que é uma proliferação de astrócitos na área de uma lesão degenerativa.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
Alterações nas quantidades de vários compostos químicos (neurotransmissores, receptores, enzimas e outros metabólitos) específicos da área do sistema nervoso central contido dentro da cabeça. São monitoradas ao longo do tempo, durante a estimulação sensorial, ou em diferentes estágios de doenças.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.

Amloidos são agregados anormais e insolúveis de proteínas ou peptídeos que se acumulam em tecidos e órgãos do corpo. Essas acumulações podem levar ao desenvolvimento de várias doenças, conhecidas como doenças amiloidose. Existem diferentes tipos de amiloidoses, dependendo da proteína específica que se acumula. Alguns exemplos incluem a amiloidose AL (associada à produção anormal de uma imunoglobulina leve), a amiloidose AA (associada à inflamação crônica) e a doença de Huntington amiloidótica (associada à mutação do gene huntingtina).

Os amiloides têm uma estrutura molecular em forma de fita beta, o que significa que as moléculas de proteínas estão arranjadas em hélices paralelas. Essa estrutura é propensa a se agregar e formar fibrilas amiloides, que são resistentes à degradação e podem causar danos teciduais ao longo do tempo. A acumulação de amiloides pode levar a disfunção orgânica, insuficiência orgânica e, em alguns casos, morte.

A detecção de amiloidose geralmente requer uma combinação de exames laboratoriais, imagiologia e biópsia tecidual. O tratamento depende do tipo específico de amiloidose e pode incluir terapias farmacológicas, quimioterapia, transplante de medula óssea ou simplesmente gerenciamento dos sintomas associados à doença.

Os peptídeos beta-amiloides são pequenas proteínas derivadas da protease amyloid precursor (APP) que desempenham um papel importante em doenças neurodegenerativas, especialmente na doença de Alzheimer. Eles têm entre 39 e 43 aminoácidos de comprimento e são insolúveis, formando agregados fibrilares e depósitos amiloides no cérebro. Esses depósitos podem levar à morte das células nervosas e causar sinais clínicos associados à doença de Alzheimer, como perda de memória e declínio cognitivo. A formação anormal de peptídeos beta-amiloides é um marcador patológico importante da doença de Alzheimer e outras doenças relacionadas à proteína beta-amiloide.

A proteína amiloide A sérica, geralmente abreviada como SAA, é uma proteína de fase aguda produzida principalmente no fígado em resposta a estímulos inflamatórios. Ela faz parte da família de apolipoproteínas associadas à lipoproteína de alta densidade (HDL) e está presente em pequenas quantidades fisiológicas no sangue. No entanto, em situações de inflamação aguda ou crônica, seus níveis podem aumentar significativamente.

A proteína SAA pode sofrer alterações conformacionais e depositar-se em tecidos e órgãos, formando depósitos amiloides. Essas acumulações anormais de proteínas amiloides são características de doenças chamadas amiloidoses, que podem afetar diversos sistemas corporais e terem consequências graves para a saúde. A formação de depósitos amiloides relacionados à proteína SAA é particularmente associada à doença cardiovascular e à amiloidose secundária, que geralmente ocorre em contexto de processos inflamatórios crônicos.

É importante ressaltar que a medição dos níveis séricos de proteína SAA pode ser útil como marcador de atividade inflamatória e para monitoramento da progressão ou regressão de doenças associadas à amiloidose. No entanto, a interpretação desses valores deve ser feita com cautela e considerando o contexto clínico individual, pois outros fatores também podem influenciar seus níveis séricos.

O Peptídeo beta-amilóide (Aβ) é derivado da proteolítica clivagem da proteína pré-cursora amilóide (APP). APP é uma proteína transmembranar que é expressa abundantemente no cérebro e pode ser processada por duas vias enzimáticas principais: a via não-amiloidogênica e a via amiloidogênica.

A via amiloidogênica envolve a atividade de enzimas chamadas β-secretase e γ-secretase, que clivam APP em fragmentos menores, incluindo o peptídeo beta-amilóide. O peptídeo beta-amilóide pode se agregar formando ovillos neuríticos e depósitos amiloides, os quais são característicos da doença de Alzheimer. Portanto, a proteína pré-cursora amilóide é considerada um precursor do peptídeo beta-amilóide.

Uma placa amilóide é um depósito anormal e extracelular de proteínas fibrilares insolúveis que se acumulam nos tecidos e órgãos do corpo. Essas proteínas são formadas por agregação de peptídeos beta-amiloides, derivados da protease desdobrada inibidora da protease β (BIP) ou proteína precursora da amilóide (APP). As plaquetas amiloides são características de várias doenças, incluindo a doença de Alzheimer, a amiloidose sistêmica e outras doenças neurodegenerativas.

As plaquetas amiloides geralmente se acumulam em tecidos como o cérebro, coração, rins, fígado e pâncreas, levando a disfunção e danos teciduais progressivos. No cérebro, as plaquetas amiloides são encontradas principalmente nos neurônios e geralmente estão associadas às fibras nervosas. A acumulação de plaquetas amiloides no cérebro é um dos principais sinais patológicos da doença de Alzheimer, acompanhada pela formação de ovósidos neurofibrilares dentro das células cerebrais.

A formação de plaquetas amiloides está relacionada a uma série de fatores genéticos e ambientais, incluindo idade avançada, mutações genéticas e exposição a toxinas ambientais. O mecanismo exato pelo qual as plaquetas amiloides causam danos teciduais ainda não é totalmente compreendido, mas acredita-se que envolva a toxicidade direta das fibrilas amiloides e a resposta inflamatória subsequente do corpo.

O polipetídeo amiloide das ilhotas pancreáticas, também conhecido como Amyloid Polypeptide (APP) ou Amylin, é uma hormona peptídica produzida pelas células beta do pâncreas. Ela é co-secretada com a insulina e desempenha um papel importante na regulação da glicose no sangue.

No entanto, em certas condições, como na doença de tipo 2 do diabetes mellitus, o APP pode se acumular anormalmente e formar depósitos amiloides nas ilhotas pancreáticas. Essa forma anormal de APP é denominada polipetídeo amiloide das ilhotas pancreáticas (pancreatic amyloid polypeptide - PAP).

A acumulação de PAP pode levar à disfunção e morte das células beta do pâncreas, o que pode contribuir para a progressão da doença do diabetes mellitus tipo 2. Além disso, o PAP também tem sido associado com a patogênese de outras doenças, como a doença de Alzheimer e a insuficiência cardíaca congestiva.

Amiloidose é uma doença rara, mas grave, que ocorre quando as proteínas anormais se acumulam e formam depósitos chamados "amilóide" em tecidos e órgãos do corpo. Esses depósitos podem afetar o funcionamento normal dos órgãos, levando a sintomas graves e possivelmente à falha de órgão. A amiloidose pode afetar diversos órgãos, incluindo o coração, rins, fígado, baço, pulmões, pâncreas, glândula tireoide, intestinos e nervos.

Existem vários tipos de amiloidose, mas os dois mais comuns são a amiloidose AL (associada a mieloma múltiplo ou outros distúrbios relacionados à produção de imunoglobulinas) e a amiloidose AA (associada a infiamações crônicas, como artrite reumatoide ou tuberculose).

Os sintomas da amiloidose podem variar dependendo dos órgãos afetados. Eles podem incluir: inchaço nas pernas, pés e mãos; fadiga e fraqueza; perda de peso involuntária; batimento cardíaco irregular ou rápido; falta de ar; dor no peito; urinar com frequência; suores noturnos excessivos; inchaço na língua; problemas de visão; e neuropatia periférica (dor, formigueiro, entorpecimento ou fraqueza nas mãos e pés).

O diagnóstico da amiloidose geralmente requer uma biópsia de tecido para confirmar a presença de depósitos anormais de proteínas. O tratamento depende do tipo e extensão da doença, mas pode incluir medicamentos para controlar a produção de proteínas anormais, quimioterapia, transplante de medula óssea ou terapia de suporte para aliviar os sintomas.

A angiopatia amiloide cerebral é uma condição nos vasos sanguíneos cerebrais em que as proteínas anormais, chamadas peptídeos beta-amiloides, se depositam nas paredes dos vasos sanguíneos. Essas deposições causam a endurecimento e espessamento das paredes dos vasos sanguíneos, o que pode levar à diminuição do fluxo sanguíneo cerebral e ao aumento da pressão nas paredes dos vasos sanguíneos.

A angiopatia amiloide cerebral é comumente associada a doenças neurodegenerativas, especialmente a doença de Alzheimer. No entanto, também pode ser encontrada em indivíduos saudáveis, particularmente os idosos. A condição geralmente não causa sintomas por si só, mas pode contribuir para outros problemas cerebrais, como derrames cerebrais e demência.

O diagnóstico de angiopatia amiloide cerebral geralmente é feito após a morte, durante uma autópsia. No entanto, imagens avançadas, como a ressonância magnética (RM) ou tomografia computadorizada (TC), podem detectar sinais da doença em pessoas vivas. Atualmente, não há tratamento específico para a angiopatia amiloide cerebral, mas o controle dos fatores de risco, como a pressão arterial alta e o colesterol alto, pode ajudar a reduzir o risco de complicações.

A Componente Amiloide P Sérica (CAP, do inglés Serum Amyloid P Component) é uma proteína presente no sangue humano. Ela faz parte da família das pentraxinas e é produzida pelo fígado em resposta a diversos estímulos inflamatórios.

A CAP é uma glicoproteína de aproximadamente 200 kDa, composta por cinco subunidades idênticas dispostas em forma de anel. Ela circula no sangue em concentrações variando entre 0,5 a 1,0 mg/L e pode ser encontrada em diversos tecidos e fluidos corporais.

Embora sua função exata ainda não seja completamente compreendida, sabe-se que a CAP desempenha um papel importante na resposta imune inata, sendo capaz de se ligar a diversos patógenos e tecidos danificados, além de atuar como oligômero no reconhecimento e eliminação de micróbios.

No entanto, em certas condições patológicas, a CAP pode ser encontrada em excesso e se depositar em diversos tecidos, levando ao desenvolvimento da doença amiloidose sistêmica. Neste caso, a proteína sofre uma modificação conformacional e é depositada como fibrilas insolúveis, causando disfunção orgânica e potencialmente fatal.

Na medicina, neuropatia amilóide refere-se a um tipo específico de neuropatia periférica (doença dos nervos fora do cérebro e da medula espinhal) que é causada pela acumulação de uma proteína anormal chamada amilóide em ou ao redor dos nervos. Essa acumulação pode danificar e destruir os nervos, levando a sintomas como formigueiro, dormência, dor, fraqueza muscular e atrofia. Existem vários tipos de neuropatias amiloides, sendo o mais comum a neuropatia associada à doença de células falciformes (doença de Friedreich) e a neuropatia associada à amiloidose sistêmica primária. O tratamento geralmente se concentra em gerenciar os sintomas e, quando possível, abordar a causa subjacente da acumulação de amilóide.

As secretases da proteína precursora do amilóide (APP) são enzimas que desempenham um papel crucial no processamento da proteína precursora do amilóide, um processo que é fundamental para a patogênese da doença de Alzheimer. Existem três principais secretases APP: alpha-secretase (α-secretase), beta-secretase (β-secretase) e gamma-secretase (γ-secretase).

A α-secretase é uma metaloproteinase que cliva a proteína precursora do amilóide em seu domínio extracelular, gerando fragmentos menores chamados de péptidos alfa. Este processamento é benéfico porque previne a formação de peptídeos beta-amilóides (Aβ), que são os principais componentes das placas amiloides encontradas no cérebro dos pacientes com doença de Alzheimer.

A β-secretase, também conhecida como "beta-site APP cleaving enzyme 1" (BACE1), é uma aspartil protease que cliva a proteína precursora do amilóide em seu domínio extracelular, gerando fragmentos chamados de C99. Este processamento é prejudicial porque gera o pré-cursor dos peptídeos beta-amilóides (Aβ).

A γ-secretase é uma complexo enzimático que cliva o fragmento C99 gerado pela β-secretase, gerando péptidos beta-amilóides (Aβ) de diferentes tamanhos. Este processamento é prejudicial porque gera os peptídeos beta-amilóides (Aβ), que são insolúveis e tendem a se agregar em placas amiloides, um dos sinais patológicos da doença de Alzheimer.

Em resumo, as secretases da proteína precursora do amilóide desempenham papéis cruciais no processamento da proteína precursora do amilóide e sua atividade pode contribuir para o desenvolvimento e progressão da doença de Alzheimer.

A Doença de Alzheimer é um tipo de demência que causa problemas com memória, pensamento e comportamento. É progressiva, o que significa que os sintomas pioram ao longo do tempo. Em estágios iniciais, a memória a curto prazo, como se lembrar de nomes e datas, costuma ser afetada. Ao longo do tempo, os sintomas se tornam mais graves e podem incluir confusão e desorientação, mudanças de personalidade e humor, dificuldade em comunicar-se e problemas para realizar tarefas simples.

A Doença de Alzheimer é a causa mais comum de demência, sendo responsável por 60-80% dos casos. Embora a causa exata da doença seja desconhecida, acredita-se que ela se desenvolva devido à combinação de fatores genéticos, ambientais e lifestyle. Não existe cura para a Doença de Alzheimer, mas existem tratamentos disponíveis que podem ajudar a manter a qualidade de vida e a independência dos indivíduos por mais tempo.

'Vermelho Congo' é um corante azóico cristalino vermelho-alaranjado, com a fórmula C~i6H~7N2Na2O8S2. É frequentemente usado em histologia e microscopia óptica para colorir tecidos e células para exames mais detalhados. Ele é particularmente útil na coloração de colágeno, mucopolissacarídeos ácidos e alguns tipos de elastina em tecidos. No entanto, o Vermelho Congo não deve ser usado em estudos imunológicos porque pode interferir com a reação antígeno-anticorpo. Em suma, o 'Vermelho Congo' é um importante corante utilizado na área médica e científica para fins de estudo e diagnóstico.

As Neuropatias Amiloides Familiares são um grupo de doenças hereditárias causadas por mutações em genes que resultam na produção e acúmulo anormal de proteínas amiloides nos tecidos do corpo. A forma mais comum é a neuropatia amiloide familiar tipo 1 (FAF1), associada a mutações no gene transtirretina (TTR). Essas proteínas amiloides se depositam principalmente nos nervos periféricos, causando danos progressivos às células nervosas e à mielina que as reveste.

Os sintomas geralmente começam em adultos jovens ou de meia-idade e podem incluir:

1. Dores e formigamentos nas mãos e pés (síndrome da mão e pé de gengibre)
2. Perda de sensibilidade à temperatura, toque e dor
3. Fraqueza muscular e atrofia
4. Dificuldade em andar e manusear objetos
5. Disfunção autonômica, como problemas cardiovasculares, gastrointestinais, urinários e genitais

A progressão da doença varia consideravelmente entre os indivíduos, mas geralmente resulta em grave deficiência funcional e redução da expectativa de vida. Até o momento, não existe cura para as neuropatias amiloides familiares, mas tratamentos sintomáticos e terapias experimentais estão disponíveis para ajudar a controlar os sintomas e ralentizar a progressão da doença.

Prealbumina, também conhecida como transtiretina, é uma proteína plasmática com um peso molecular de aproximadamente 55.000 daltons. Ela é sintetizada principalmente no fígado e desempenha um papel importante no transporte de tiroxina e retinol (vitamina A) no corpo.

A prealbumina é frequentemente usada como um marcador de nutrição em pacientes hospitalizados, pois seu nível sérico pode refletir o estado nutricional geral do indivíduo. Níveis baixos de prealbumina podem indicar desnutrição ou inflamação crônica, enquanto níveis normais ou altos sugerem um bom estado nutricional.

Além disso, a prealbumina tem uma meia-vida curta de aproximadamente 2 dias, o que a torna um marcador mais sensível do estado nutricional do que outras proteínas plasmáticas, como albumina, que tem uma meia-vida maior. No entanto, é importante notar que a prealbumina pode ser afetada por outros fatores além da nutrição, como doenças inflamatórias e renais, portanto, seus níveis devem ser interpretados com cuidado e em conjunto com outras avaliações clínicas.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

Ácido aspártico endopeptidases, também conhecidas como aspartil proteases ou ácido aspártico proteases, são uma classe específica de enzimas digestivas que realizam a clivagem (quebra) de proteínas em péptidos mais curtos e aminoácidos individuais. Essas enzimas são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, ativação de hormônios e outras proteínas inativas, e ainda a apoptose (morte celular programada).

A característica distintiva das ácido aspártico endopeptidases é o seu sítio ativo, que contém dois resíduos de ácidos aspárticos. Esses resíduos são responsáveis por catalisar a reação de hidrólise dos laços peptídicos das proteínas, através da formação de um intermediário covalente altamente reativo.

Existem diversas ácido aspártico endopeptidases presentes no corpo humano e em outros organismos vivos. Algumas das mais conhecidas incluem a tripsina, quimotripsina, pepsina, e renina, que são secretadas pelos órgãos digestivos e atuam na degradação dos alimentos. Outras ácido aspártico endopeptidases, como a cathepsina D e a HIV-1 protease, desempenham funções importantes em processos celulares e patológicos, como a regulação do sistema imune e a replicação do vírus HIV.

Devido à sua importância biológica e à sua estrutura única, as ácido aspártico endopeptidases têm sido alvo de pesquisas intensivas no campo da biologia molecular e da farmacologia. Muitos inibidores dessas enzimas foram desenvolvidos e testados como potenciais drogas terapêuticas para o tratamento de diversas doenças, incluindo câncer, HIV/AIDS, e doenças neurodegenerativas.

Presenilina-1 é uma proteína que desempenha um papel crucial no processamento da proteína precursora do amilóide (APP) e outros substratos. É codificada pelo gene PSEN1 e é uma das subunidades catalíticas do complexo gama-secretase, que está envolvido na clivagem da APP em peptídeos beta-amiloides, fragmentos de proteínas que se acumulam no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer. Mutações no gene PSEN1 estão associadas a formas familiares precoces e agressivas da doença de Alzheimer. A presenilina-1 também desempenha papéis na regulação do ciclo celular, apoptose e homeostase do cálcio intracelular.

Tiazídios são uma classe de diuréticos, que são medicamentos usados para aumentar a excreção de urina. Eles funcionam inibindo a reabsorção de sódio no túbulo contornado distal do néfron no rim. Isso resulta em uma maior concentração de sódio nos túbulos renais, o que leva à osmose e à excreção adicionais de água.

A classe de tiazídios inclui medicamentos como a hidroclorotiazida, clortalidona e indapamida. Esses medicamentos são frequentemente usados no tratamento da hipertensão arterial e edema, incluindo o edema causado por insuficiência cardíaca congestiva, cirrose hepática e síndrome nefrótica.

Embora geralmente bem tolerados, os tiazídios podem causar efeitos colaterais como desidratação, hipotensão ortostática, hipercalcemia, hipocalemia, hipomagnesemia, hiperglicemia e aumento de colesterol e triglicérides séricos. Além disso, o uso prolongado de tiazídios pode levar ao desenvolvimento de diabetes mellitus e deficiência de potássio. Portanto, é importante que os pacientes que tomam tiazídios sejam monitorados regularmente para detectar quaisquer efeitos colaterais ou complicações relacionadas à medicação.

Transgenic mice are a type of genetically modified mouse that has had foreign DNA (transgenes) inserted into its genome. This is typically done through the use of recombinant DNA techniques, where the transgene is combined with a vector, such as a plasmid or virus, which can carry the transgene into the mouse's cells. The transgene can be designed to express a specific protein or RNA molecule, and it can be targeted to integrate into a specific location in the genome or randomly inserted.

Transgenic mice are widely used in biomedical research as models for studying human diseases, developing new therapies, and understanding basic biological processes. For example, transgenic mice can be created to express a gene that is associated with a particular disease, allowing researchers to study the effects of the gene on the mouse's physiology and behavior. Additionally, transgenic mice can be used to test the safety and efficacy of new drugs or therapies before they are tested in humans.

It's important to note that while transgenic mice have contributed significantly to our understanding of biology and disease, there are also ethical considerations associated with their use in research. These include concerns about animal welfare, the potential for unintended consequences of genetic modification, and the need for responsible oversight and regulation of transgenic mouse research.

O encéfalo é a parte superior e a mais complexa do sistema nervoso central em animais vertebrados. Ele consiste em um conjunto altamente organizado de neurônios e outras células gliais que estão envolvidos no processamento de informações sensoriais, geração de respostas motoras, controle autonômico dos órgãos internos, regulação das funções homeostáticas, memória, aprendizagem, emoções e comportamentos.

O encéfalo é dividido em três partes principais: o cérebro, o cerebelo e o tronco encefálico. O cérebro é a parte maior e mais complexa do encéfalo, responsável por muitas das funções cognitivas superiores, como a tomada de decisões, a linguagem e a percepção consciente. O cerebelo está localizado na parte inferior posterior do encéfalo e desempenha um papel importante no controle do equilíbrio, da postura e do movimento coordenado. O tronco encefálico é a parte inferior do encéfalo que conecta o cérebro e o cerebelo ao resto do sistema nervoso periférico e contém centros responsáveis por funções vitais, como a respiração e a regulação cardiovascular.

A anatomia e fisiologia do encéfalo são extremamente complexas e envolvem uma variedade de estruturas e sistemas interconectados que trabalham em conjunto para gerenciar as funções do corpo e a interação com o ambiente externo.

A "Angiopatia Amiloide Cerebral Familiar" é uma doença genética rara que afeta os vasos sanguíneos cerebrais. A palavra "amiloide" refere-se a um tipo anormal de proteína que se acumula em órgãos e tecidos, enquanto "angiopatia" se refere à doença dos vasos sanguíneos. Neste caso, as proteínas amiloides se depositam nos vasos sanguíneos cerebrais, causando danos aos mesmos e levando a complicações graves, como hemorragias cerebrais e demência.

A forma "familiar" da doença indica que ela é hereditária e geralmente é causada por mutações em genes específicos, como o gene CST3 ou o gene ITM2B. Essas mutações fazem com que as proteínas se dobrarem de forma errada e se acumulem nos vasos sanguíneos cerebrais, levando à angiopatia amiloide cerebral familiar.

A doença geralmente é diagnosticada em pessoas com idade entre 50 e 60 anos e pode causar sintomas como problemas de memória, dificuldades de linguagem, mudanças de personalidade, convulsões e hemorragias cerebrais. Embora não exista cura para a angiopatia amiloide cerebral familiar, o tratamento pode incluir medicamentos para controlar os sintomas e prevenir complicações adicionais.

Príons são proteínas patológicas anormais que podem induzir a transformação de proteínas normais em proteínas com a mesma configuração anormal e patológica. Essa conversão é associada a uma série de doenças neurodegenerativas graves, incuráveis e frequentemente fatalmente, conhecidas como encefalopatias transmissíveis prionais (ETPs).

As proteínas prionicas normais, presentes em todos os mamíferos, são encontradas principalmente no cérebro e são codificadas pelo gene PRNP. No entanto, quando essas proteínas sofrem alterações conformacionais e se agregam, formando fibrilas beta-pleated (um tipo de estrutura proteica anormal), elas adquirem propriedades prionicas e podem induzir a formação de mais dessas proteínas anormais.

As ETPs incluem doenças como a doença de Creutzfeldt-Jakob no ser humano, a encefalopatia espongiforme bovina (doença da "vaca louca") e a scrapie em ovinos e caprinos. Essas doenças geralmente se manifestam com sintomas como demência progressiva, perda de coordenação motora, problemas de memória, alterações na personalidade e, eventualmente, morte.

A transmissão das ETPs pode ocorrer por meio do consumo de tecido nervoso contaminado com príons anormais, transplante de órgãos infectados ou, em casos raros, por herança genética. Devido à sua natureza infecciosa e resistência a processos de esterilização convencionais, as ETPs representam um desafio único na saúde pública e no controle de doenças.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

A amiloidose familiar é um tipo raro de doença sistêmica e progressiva causada pela acumulação anormal de uma proteína mala denominada "amiloide" em tecidos e órgãos do corpo. Essa proteína é produzida por mutações genéticas herdadas, geralmente dos pais aos filhos. Existem vários tipos de amiloidose familiar, sendo os mais comuns a ATTR (transtiretina), a AL (cadeia leve da imunoglobulina) e a AF (apolipoproteína A-I).

A acumulação de amilóide nos tecidos e órgãos pode levar a sintomas variados, dependendo do local afetado. Alguns dos órgãos e sistemas frequentemente envolvidos são o coração, rins, fígado, sistema nervoso periférico e tracto gastrointestinal.

Os sintomas podem incluir:

* Inchaço das pernas e pés (edema)
* Fadiga e fraqueza
* Perda de peso involuntária
* Dor no peito
* Falta de ar e dificuldade em respirar
* Problemas cardíacos, como insuficiência cardíaca congestiva
* Problemas renais, como proteinúria (proteínas nas urinas) e hematúria (sangue nas urinas)
* Problemas gastrointestinais, como diarreia, constipação, náusea e vômitos
* Perda de sensibilidade ou formigueiro em mãos e pés
* Problemas de visão e equilíbrio

O diagnóstico da amiloidose familiar geralmente requer uma biópsia tecidual para confirmar a presença de amilóide e identificar o tipo específico. O tratamento depende do tipo de amiloidose familiar e pode incluir terapias medicamentosas, transplante de células-tronco hematopoiéticas ou outros procedimentos cirúrgicos.

Emaranhados neurofibrilares (ENs) são agregados anormais de proteínas tau no citoesqueleto de neurônios, frequentemente encontrados em doenças neurodegenerativas como a doença de Alzheimer. A proteína tau é normalmente responsável pelo suporte e manutenção da estrutura interna dos neurônios, mas em certas condições, ela pode se agregar e formar fibrilas insolúveis, que se acumulam e formam os ENs. Esses emaranhados são um dos dois sinais patológicos principais da doença de Alzheimer, sendo o outro os ovóides amiloides. A presença de ENs é geralmente associada à perda de neurônios e à degeneração das sinapses, o que leva a declínio cognitivo e demência.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

As proteínas tau são um tipo específico de proteína que está presente principalmente em neurónios, células do sistema nervoso responsáveis pela transmissão de sinais elétricos. Essas proteínas desempenham um papel importante na estabilidade dos microtúbulos, estruturas tubulares que auxiliam no transporte de vesículas e organelas dentro da célula.

No entanto, em certas condições patológicas, como nas doenças neurodegenerativas, as proteínas tau podem sofrer alterações químicas que levam à formação de agregados anormais e insolúveis conhecidos como "fibrilas de tau". Esses agregados são encontrados em excesso no cérebro de pessoas com doenças como a doença de Alzheimer, doença de Pick, e outras formas de demência frontotemporal.

A acumulação desses agregados pode contribuir para a morte das células nervosas e, consequentemente, para os sintomas clínicos associados às doenças neurodegenerativas. Embora a função exata das proteínas tau e o mecanismo pelo qual elas se agregam em pacientes com essas doenças ainda não sejam completamente compreendidos, estudos recentes têm contribuído para uma melhor compreensão dos processos moleculares envolvidos nessas condições e podem eventualmente levar ao desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Protein multimerization é um processo em que várias subunidades de proteínas idênticas ou semelhantes se associam para formar um complexo proteico maior, chamado de multímero. Esses complexos podem ser homoméricos, quando compostos por subunidades da mesma proteína, ou heteroméricos, quando compostos por diferentes proteínas. A multimerização é um mecanismo importante na regulação de diversos processos celulares, como sinalização intracelular, transporte de moléculas e atividade enzimática. Além disso, a formação incorreta de multímeros pode estar associada a doenças, como algumas formas de câncer e doenças neurodegenerativas.

A Microscopia Eletrônica de Transmissão (MET ou TEM, do inglês Transmission Electron Microscopy) é uma técnica de microscopia avançada que utiliza um feixe de elétrons para produzir imagens altamente detalhadas e resolução de amostras biológicas, materiais ou outros espécimes. Ao contrário da microscopia óptica convencional, que usa luz visível para iluminar uma amostra, a MET acelera os elétrons a altas velocidades e os faz passar através de uma amostra extremamente fina.

No processo, as interações entre o feixe de elétrons e a amostra geram diferentes sinais de contraste, como difração de elétrons, absorção e emissão secundária, que são captados por detectores especializados. Estes sinais fornecem informações sobre a estrutura, composição química e propriedades físicas da amostra, permitindo assim obter imagens com resolução lateral e axial muito alta (até alguns angstroms ou 0,1 nanômetros).

A MET é amplamente utilizada em diversas áreas de investigação, incluindo biologia celular e molecular, ciências dos materiais, nanotecnologia, eletroinformática e outras. Ela permite a visualização direta de estruturas celulares e subcelulares, como organelas, vesículas, fibrilas, proteínas e vírus, além de fornecer informações sobre as propriedades físicas e químicas dos materiais a nanoscala.

A Microscopia de Força Atômica (MFA) é um tipo de microscopia de varredura de sonda (SPM) que fornece imagens de superfície e dados topográficos de amostras com resolução molecular e atômica. Ela funciona por meio da interação de uma ponta aguda afilada, geralmente feita de diamante ou silício, chamada de "cantilever" com a superfície da amostra. Ao aproximar a ponta do cantilever em contato com a amostra, forças intermoleculares, como atração e repulsão, são estabelecidas entre as moléculas na ponta e nas proximidades da superfície da amostra.

Estas forças provocam uma deflexão no cantilever, que é detectada por um laser refletido em uma fotodetetor. A varredura do cantilever sobre a superfície da amostra gera um mapa topográfico da superfície baseado nas deflexões do cantilever, permitindo a visualização de detalhes atômicos e moleculares da amostra. Além disso, a MFA pode ser usada para medir propriedades físicas e químicas locais, como rigidez, adesão, condução elétrica e reatividade química.

As nexinas de proteases, também conhecidas como inibidores de proteases, são moléculas que regulam a atividade das proteases, que são enzimas responsáveis pela quebra de outras proteínas em pequenos fragmentos. As nexinas desempenham um papel importante na manutenção do equilíbrio entre a ativação e inibição das proteases, o que é crucial para diversos processos fisiológicos, como a coagulação sanguínea, a digestão e a resposta imune.

Existem diferentes tipos de nexinas de proteases, cada uma delas específica para um tipo ou grupo de proteases. Algumas nexinas inibem a atividade das proteases por meio de interações diretas com elas, enquanto outras actuam modulando a sua activação ou desactivação. A disfunção das nexinas de proteases tem sido associada a diversas patologias, como doenças cardiovasculares, câncer e doenças inflamatórias.

O "dobramento de proteínas" é um processo fundamental na biologia molecular que descreve a maneira como as cadeias lineares de aminoácidos se dobram e se organizam em estruturas tridimensionais específicas. Essas estruturas são essenciais para a função das proteínas, pois determinam suas propriedades químicas e interações com outras moléculas.

A forma como uma cadeia de aminoácidos se dobra é governada por sua sequência primária, que contém informações sobre as interações entre os resíduos individuais de aminoácidos. Através de processos complexos e dinâmicos envolvendo interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e outras forças intermoleculares, a cadeia de aminoácidos adota uma conformação tridimensional estável.

O dobramento de proteínas é um processo altamente regulado e específico, mas pode ser afetado por mutações em genes que codificam proteínas, condições ambientais desfavoráveis ou interações com outras moléculas. Alterações no dobramento de proteínas podem levar a doenças, como as doenças neurodegenerativas e as doenças causadas por proteínas mal enoveladas. Portanto, o estudo do dobramento de proteínas é fundamental para entender a função das proteínas e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar doenças relacionadas às proteínas.

Beta-2 microglobulin (β2M) é um pequeno polipêptido que está presente na superfície de quase todas as células nucléadas do corpo humano. É uma componente constante do complexo principal de histocompatibilidade classe I (MHC-I), que desempenha um papel fundamental no sistema imunológico ao apresentar peptídeos endógenos às células T citotóxicas.

A β2M se liga covalentemente a uma cadeia pesada alpha (α) para formar o heterodímero MHC-I, que é expresso na membrana celular. Além disso, β2M também pode ser encontrado livremente circulando no plasma sanguíneo e no líquido cerebrospinal.

A concentração séria de β2M é frequentemente usada como um marcador bioquímico para avaliar a função renal, uma vez que é filtrada pelo glomérulo renal e metabolizada principalmente no túbulo proximal. Portanto, níveis elevados de β2M no sangue podem indicar disfunção renal ou outras condições patológicas, como doenças hematológicas e neoplásicas.

Os compostos de anilina são qualquer um dos derivados organoclorados do básico composto aromático anilina (C6H5NH2). A anilina é uma amina aromática simples, formada quando um grupo amino (-NH2) é adicionado a um anel benzeno. Os compostos de anilina podem ser formados por reações de substituição em que o hidrogênio do anel benzênico é substituído por um grupo anilina. Esses compostos são amplamente utilizados na indústria química e farmacêutica para a produção de corantes, tintas, explosivos, medicamentos e outros produtos químicos especializados. No entanto, é importante observar que muitos compostos de anilina também são conhecidos por serem tóxicos, cancerígenos e prejudiciais ao meio ambiente, portanto, sua produção, manipulação e descarte devem ser cuidadosamente regulamentadas e controladas.

Neuróns (ou neurónios) são células especializadas no sistema nervoso responsáveis por processar e transmitir informação. Elas possuem um corpo celular, que contém o núcleo e outros organelos, e duas ou mais extensões chamadas de axônios e dendritos. Os axônios são responsáveis por transmitir sinais elétricos (potenciais de ação) para outras células, enquanto os dendritos recebem esses sinais de outros neurônios ou de outros tipos de células. A junção entre dois neurônios é chamada de sinapse e é onde ocorre a transmissão de sinal químico entre eles. Neurônios podem variar em tamanho, forma e complexidade dependendo da sua função e localização no sistema nervoso.

Modelos animais de doenças referem-se a organismos não humanos, geralmente mamíferos como ratos e camundongos, mas também outros vertebrados e invertebrados, que são geneticamente manipulados ou expostos a fatores ambientais para desenvolver condições patológicas semelhantes às observadas em humanos. Esses modelos permitem que os cientistas estudem as doenças e testem terapias potenciais em um sistema controlável e bem definido. Eles desempenham um papel crucial no avanço da compreensão dos mecanismos subjacentes às doenças e no desenvolvimento de novas estratégias de tratamento. No entanto, é importante lembrar que, devido às diferenças evolutivas e genéticas entre espécies, os resultados obtidos em modelos animais nem sempre podem ser diretamente aplicáveis ao tratamento humano.

As endopeptidases são um tipo específico de enzimas digestivas conhecidas como proteases ou peptidases, que estão envolvidas no processo de quebra de proteínas em peptídeos e aminoácidos mais curtos. A diferença entre as endopeptidases e outros tipos de peptidases é o local exato onde elas clivam as cadeias de proteínas. Enquanto as exopeptidases clivam os extremos das cadeias polipeptídicas, as endopeptidases cortam internamente, dividindo as cadeias em segmentos menores.

Existem quatro classes principais de endopeptidases, baseadas no mecanismo catalítico e nos resíduos de aminoácidos que participam da catálise: serina endopeptidases, cisteína endopeptidases, aspartato endopeptidases e metaloendopeptidases. Cada classe tem diferentes propriedades e preferências substratas, o que permite que elas desempenhem funções específicas no processamento e digestão de proteínas.

As endopeptidases são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, a renovação e manutenção da matriz extracelular, a apoptose (morte celular programada) e a ativação ou inativação de proteínas envolvidas em sinalizações celulares. No entanto, um desequilíbrio ou disfunção nessas enzimas pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como doenças neurodegenerativas, câncer e distúrbios gastrointestinais.

Dicroismo circular é um fenômeno óptico observado em amostras que apresentam birrefringência circular, o que significa que a luz polarizada tem velocidades diferentes ao passar através da amostra em diferentes planos de polarização. Isso resulta na rotação do plano de polarização da luz e também no alongamento ou encurtamento da onda de luz, levando à separação dos raios de luz com diferentes orientações de campo elétrico em diferentes comprimentos de onda.

Em termos médicos, o dicroismo circular pode ser útil na análise e caracterização de amostras biológicas, como tecidos ou fluidos corporais, especialmente no contexto da espectroscopia vibracional. Por exemplo, o dicroismo circular pode fornecer informações sobre a estrutura secundária das proteínas e a conformação de DNA em amostras biológicas, o que pode ser útil no diagnóstico e pesquisa de doenças. Além disso, o dicroismo circular também tem sido usado na investigação da estrutura e função dos biofilmes, que desempenham um papel importante em várias doenças infecciosas.

Desculpe por o mal-entendido, mas "insulisina" não é um termo médico reconhecido. No entanto, "insulinase" refere-se a uma enzima que pode degradar insulina. Existem dois tipos principais de insulinases: insulinase tipo 1, também conhecida como proteína tirosina fosfatase 1B (PTP1B), e insulinase tipo 2, também conhecida como proteína tirosina fosfatase não receptor PTPRN. Estas enzimas desempenham um papel importante na regulação da atividade da insulina no organismo.

A microscopia eletrônica é um tipo de microscopia que utiliza feixes de elétrons em vez de luz visível para ampliar objetos e obter imagens altamente detalhadas deles. Isso permite que a microscopia eletrônica atinja resoluções muito superiores às dos microscópios ópticos convencionais, geralmente até um nível de milhares de vezes maior. Existem dois tipos principais de microscopia eletrônica: transmissão (TEM) e varredura (SEM). A TEM envolve feixes de elétrons que passam através da amostra, enquanto a SEM utiliza feixes de elétrons que são desviados pela superfície da amostra para gerar imagens. Ambos os métodos fornecem informações valiosas sobre a estrutura, composição e química dos materiais a nanoscala, tornando-se essenciais em diversas áreas de pesquisa e indústria, como biologia, física, química, ciências dos materiais, nanotecnologia e medicina.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Presenilina-2 é uma proteína que desempenha um papel crucial na regulação do processamento da proteína precursora amiloide (APP) no cérebro. A mutação nessa proteína tem sido associada à doença de Alzheimer, a forma mais comum de demência degenerativa.

A presenilina-2 é uma das subunidades dos complexos gama-secretase, que são enzimas intramembranares responsáveis ​​pela clivagem da proteína APP em peptídeos amiloides, sendo um deles o peptídeo beta-amiloide (Aβ), um componente dos agregados amiloides que se acumulam no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer. As mutações na presenilina-2 podem alterar a atividade da gama-secretase, levando a níveis elevados de peptídeos amiloides e, consequentemente, à formação de agregados amiloides e à neurodegeneração associada à doença de Alzheimer.

Além disso, a presenilina-2 também desempenha papéis em outros processos celulares, como o controle do ciclo celular, a apoptose (morte celular programada) e a regulação da calcios homeostase.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

Desculpe, mas atualmente não existem vacinas aprovadas para prevenir ou tratar a doença de Alzheimer. A pesquisa está em andamento e alguns estudos clínicos estão testando diferentes abordagens de vacinação. Essas pesquisas visam identificar e neutralizar as proteínas anormais, como a beta-amiloide e a tau, que se acumulam no cérebro de pessoas com Alzheimer. No entanto, até o momento, nenhuma delas foi comprovadamente eficaz e segura o suficiente para ser aprovada para uso clínico geral. Portanto, não há definição médica para "vacinas contra Alzheimer".

Em bioquímica e biologia molecular, a estrutura quaternária de proteínas refere-se à organização espacial dos pólipéptidos que constituem uma proteína complexa. Em outras palavras, é a disposição tridimensional dos diferentes monómeros (subunidades) que formam a proteína completa. Essas subunidades podem ser idênticas ou diferentes entre si e podem se associar por meio de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals, ligações iônicas e interações hidrofóbicas. A estrutura quaternária desempenha um papel fundamental na função das proteínas, pois pode influenciar sua atividade catalítica, reconhecimento de ligantes e interação com outras moléculas. Alterações na estrutura quaternária podem estar associadas a diversas doenças, incluindo doenças neurodegenerativas e câncer.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

O hipocampo é uma estrutura do cérebro em forma de bota com duas projeções curvadas localizadas no lobo temporal medial, parte do sistema límbico. Possui um papel fundamental na memória e nas funções cognitivas, particularmente na formação de memórias declarativas e espaciais a longo prazo. Além disso, o hipocampo desempenha um papel importante no processamento da nossa experiência emocional e no estabelecimento do contexto em que essas experiências ocorrem.

Lesões ou danos no hipocampo podem resultar em déficits na memória, como no caso de doenças neurodegenerativas, como a doença de Alzheimer, e também estão associados à depressão clínica e outros transtornos mentais. O hipocampo é um dos primeiros locais afetados pela doença de Alzheimer, o que explica por que os pacientes com essa doença frequentemente apresentam problemas de memória a curto prazo.

Apesar de sua importância no funcionamento cognitivo e emocional, o hipocampo é um dos poucos locais do cérebro onde as novas células nervosas (neurônios) podem se formar durante a vida adulta, um processo chamado neurogênese adulta. Essa capacidade de regeneração pode ser estimulada por meio de exercícios físicos regulares e outras atividades que promovem o bem-estar geral do indivíduo.

Alpha-sinucleína é uma proteína naturalmente presente no cérebro humano e desempenha um papel importante na manutenção da saúde das células cerebrais. Ela está envolvida no processo de liberação de neurotransmissores, que são as moléculas responsáveis pela transmissão de sinais entre as células nervosas.

No entanto, em algumas condições patológicas, como na doença de Parkinson e outras doenças neurodegenerativas relacionadas, a alpha-sinucleína pode se agregar formando fibrilas anormais, que podem ser tóxicas para as células cerebrais. Essas agregações são chamadas de corpos de Lewy e são uma das principais características patológicas da doença de Parkinson.

A acumulação excessiva de alpha-sinucleína anormal pode levar à morte das células cerebrais, causando os sintomas associados à doença de Parkinson, como tremores, rigidez muscular, lentidão de movimentos e problemas de equilíbrio. No entanto, a causa exata da formação anormal dessas proteínas ainda é desconhecida e é um dos principais focos de pesquisa na busca por tratamentos eficazes para essas doenças.

O córtex cerebral, também conhecido como córtex cerebral ou bark cerebral, é a camada externa do hemisfério cerebral no cérebro dos vertebrados. É uma estrutura altamente desenvolvida em mamíferos e particularmente em humanos, onde desempenha um papel central nos processos cognitivos superiores, incluindo a percepção consciente, a linguagem, a memória e o raciocínio.

O córtex cerebral é composto por tecido nervoso cortical, que consiste em camadas de neurônios e células gliais organizados em colunas verticais. Essas colunas são a unidade funcional básica do córtex cerebral e estão envolvidas em processar informações sensoriais, motores e cognitivas.

O córtex cerebral é dividido em diferentes áreas funcionais, cada uma das quais desempenha um papel específico nos processos mentais. Algumas dessas áreas incluem a área de Broca, responsável pela produção de fala, e o giro fusiforme, envolvido na reconhecimento facial.

Em resumo, o córtex cerebral é uma estrutura complexa e crucial no cérebro dos mamíferos que desempenha um papel central em uma variedade de processos cognitivos superiores.

Em termos médicos, a espectroscopia infravermelha transformada de Fourier (FTIR) é frequentemente usada em análises químicas e materiais, incluindo no campo da patologia. FTIR é um método de espectroscopia que utiliza a transformada de Fourier para processar rapidamente os dados infravermelhos, resultando em um espectro que fornece informações sobre as vibrações moleculares e, assim, a composição química da amostra. Isso pode ser usado, por exemplo, para identificar e quantificar diferentes tipos de tecido ou substâncias químicas em uma amostra biológica. Além disso, o FTIR também é usado na pesquisa e desenvolvimento de novos medicamentos e materiais, bem como no controle de qualidade e na garantia da conformidade.

A imunohistoquímica (IHC) é uma técnica de laboratório usada em patologia para detectar e localizar proteínas específicas em tecidos corporais. Ela combina a imunologia, que estuda o sistema imune, com a histoquímica, que estuda as reações químicas dos tecidos.

Nesta técnica, um anticorpo marcado é usado para se ligar a uma proteína-alvo específica no tecido. O anticorpo pode ser marcado com um rastreador, como um fluoróforo ou um metal pesado, que permite sua detecção. Quando o anticorpo se liga à proteína-alvo, a localização da proteína pode ser visualizada usando um microscópio especializado.

A imunohistoquímica é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas e em diagnósticos clínicos para identificar diferentes tipos de células, detectar marcadores tumorais e investigar a expressão gênica em tecidos. Ela pode fornecer informações importantes sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como ajudar a diagnosticar doenças, incluindo diferentes tipos de câncer e outras condições patológicas.

Neurofibrilas são estruturas filamentosas encontradas no interior dos neurônios, ou células nervosas. Elas são principalmente compostas por proteínas chamadas "tafazinas" e desempenham um papel importante na manutenção da integridade estrutural dos neurônios e no processamento das informações neles. No entanto, em doenças neurodegenerativas como a doença de Alzheimer, as neurofibrilas podem sofrer alterações patológicas, levando à formação de agregados anormais chamados "feixes neurofibrilares", que são um dos sinais histopatológicos característicos da doença.

C57BL/6J, ou simplesmente C57BL, é uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório. A designação "endogâmico" refere-se ao fato de que esta linhagem foi gerada por cruzamentos entre parentes próximos durante gerações sucessivas, resultando em um genoma altamente uniforme e consistente. Isso é útil em pesquisas experimentais, pois minimiza a variabilidade genética entre indivíduos da mesma linhagem.

A linhagem C57BL é uma das mais amplamente utilizadas em pesquisas biomédicas, incluindo estudos de genética, imunologia, neurobiologia e oncologia, entre outros. Alguns dos principais organismos responsáveis pela manutenção e distribuição desta linhagem incluem o The Jackson Laboratory (EUA) e o Medical Research Council Harwell (Reino Unido).

As apolipoproteínas E (ApoE) são proteínas que desempenham um papel importante na regulação do metabolismo dos lípidos no corpo. Elas estão presentes em lipoproteínas de baixa densidade (LDL), lipoproteínas de alta densidade (HDL) e lipoproteínas de very low density (VLDL). A ApoE é produzida principalmente pelo fígado e pelo cérebro.

A ApoE é uma proteína transportadora que se liga a lipoproteínas e ajuda a regular o metabolismo dos lípidos, incluindo o colesterol. Existem três diferentes alelos do gene da ApoE (ε2, ε3 e ε4), o que resulta em seis diferentes fenótipos de ApoE (E2/E2, E2/E3, E2/E4, E3/E3, E3/E4 e E4/E4). As variações no gene da ApoE podem afetar o risco de doenças cardiovasculares e outras condições de saúde.

A forma mais comum de ApoE é a isoforma ε3, que está presente em cerca de 77% da população. As pessoas com pelo menos uma cópia do alelo ε4 têm um risco aumentado de doença cardiovascular e doença de Alzheimer. Por outro lado, as pessoas com pelo menos uma cópia do alelo ε2 têm um risco reduzido de doença cardiovascular, mas podem ter um risco aumentado de desenvolver doença hepática graxa.

Em resumo, as apolipoproteínas E são proteínas importantes para o metabolismo dos lípidos e podem desempenhar um papel na regulação do risco de doenças cardiovasculares e outras condições de saúde. As variações no gene da ApoE podem afetar a função dessa proteína e o risco de desenvolver várias doenças.

A doença de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (GSS) é uma doença neurológica extremamente rara e fatal, classificada como um tipo de prionopatia humana. É caracterizada por sintomas progressivos de demência, ataxia, tremor e problemas de coordenação. A doença geralmente começa a se manifestar na idade adulta e tem um curso clínico de aproximadamente 5 a 10 anos.

A GSS é causada por mutações no gene PRNP, localizado no cromossomo 20, que codifica a proteína priônica prion. As mutações no gene levam à produção de formas anormais e patológicas da proteína priônica, que se acumulam no cérebro e causam danos ao tecido cerebral. Essas alterações na proteína priônica são responsáveis pelos sintomas neurológicos observados na doença.

A GSS é hereditária e geralmente segue um padrão de herança autossômico dominante, o que significa que há 50% de chance de um indivíduo afetado passar a doença para sua prole. Não existe cura conhecida para a GSS e o tratamento geralmente se concentra em aliviar os sintomas e manter a qualidade de vida do paciente o quanto possível.

Fatores de terminação de peptídeos, também conhecidos como fatores de liberação de polipeptídeos ou fatores terminacionais, referem-se a três proteínas presentes no citoplasma dos ribossomas durante a tradução do ARNm em proteínas. Esses fatores são designados como RF1, RF2 e RF3 em procariotos (como as bactérias) e como eRF1, eRF3 e GTP (guanosina trifosfato)-binding protein associada a RF em eucariotos (como os humanos).

Durante o processo de tradução, os ribossomas leem a sequência de codões no ARNm e sintetizam uma cadeia polipeptídica correspondente. No entanto, é necessário um mecanismo para determinar quando a síntese da proteína deve ser interrompida, ou seja, onde ocorrerá a terminação do processo de tradução. Esses fatores desempenham esse papel crucial ao reconhecerem os codões de parada (UAA, UAG e UGA) no ARNm e promoverem a liberação da cadeia polipeptídica recém-sintetizada do ribossoma.

Em resumo, os fatores de terminação de peptídeos são proteínas essenciais para o processamento adequado das proteínas durante a tradução do ARNm em aminoácidos, garantindo que as cadeias polipeptídicas sejam sintetizadas com precisão e eficiência.

Apolipoproteína E (APOE) é uma proteína que desempenha um papel importante na regulação do metabolismo dos lípidos no corpo. Existem três diferentes tipos de alélois (variações genéticas) deste gene, chamados E2, E3 e E4.

A Apolipoproteína E4 é especificamente o tipo de alélo do gene APOE que codifica a formação da proteína Apolipoproteína E4. Este alélo é particularmente relevante em relação à doença de Alzheimer, uma forma de demência progressiva.

Pesquisas demonstraram que as pessoas com um ou dois alelos E4 têm um risco aumentado de desenvolver a doença de Alzheimer em comparação com aquelas que não carregam esse alélo. No entanto, é importante notar que ter o alélo E4 não significa necessariamente que uma pessoa irá desenvolver a doença de Alzheimer, e muitas pessoas com o alélo E4 nunca desenvolvem a doença.

Além disso, existem outros fatores genéticos e ambientais que também podem contribuir para o risco de desenvolver a doença de Alzheimer. Portanto, o teste genético para o alélo E4 da Apolipoproteína E não é um diagnóstico definitivo de doença de Alzheimer e deve ser interpretado com cuidado e em contexto clínico completo.

Microglia são células residentes do sistema imune no sistema nervoso central (SNC). Elas fazem parte da população glial e são responsáveis por fornecer suporte às células nervosas, remodelar a sinapse neuronal e manter a homeostase do ambiente neural. Além disso, as microglia desempenham um papel crucial na resposta imune do SNC, sendo as principais células envolvidas na detecção e eliminação de patógenos e agentes lesivos, como proteínas anormais associadas a doenças neurodegenerativas. As microglia estão constantemente monitorando o ambiente circundante e, em resposta a sinais de dano ou infecção, podem se tornar reativas, mudando sua morfologia e expressando uma variedade de moléculas pro-inflamatórias e citocinas. Essa resposta inflamatória aguda é essencial para a defesa do SNC, mas quando cronicamente ativada, pode contribuir para a patogênese de várias doenças neurológicas, como esclerose múltipla, Doença de Alzheimer e Doença de Parkinson.

A envelhecimento é um processo complexo e gradual de alterações físicas, mentais e sociais que ocorrem ao longo do tempo como resultado do avançar da idade. É um processo natural e universal que afeta todos os organismos vivos.

Desde a perspectiva médica, o envelhecimento está associado a uma maior susceptibilidade à doença e à incapacidade. Muitas das doenças crónicas, como doenças cardiovasculares, diabetes, câncer e demência, estão fortemente ligadas à idade. Além disso, as pessoas idosas geralmente têm uma reserva funcional reduzida, o que significa que são menos capazes de se recuperar de doenças ou lesões.

No entanto, é importante notar que a taxa e a qualidade do envelhecimento podem variar consideravelmente entre indivíduos. Alguns fatores genéticos e ambientais desempenham um papel importante no processo de envelhecimento. Por exemplo, uma dieta saudável, exercício regular, estilo de vida saudável e manutenção de relações sociais saudáveis podem ajudar a promover o envelhecimento saudável e ativo.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

As presenilinas são proteínas transmembranares que desempenham um papel importante na regulação do processamento da proteína precursora do amilóide-beta (APP) no cérebro. Existem três genes que codificam as presenilinas, sendo eles PSEN1, PSEN2 e APH1. As mutações nesses genes estão associadas com a doença de Alzheimer em indivíduos jovens (doença de Alzheimer familiar). Essas mutações levam a um aumento na produção de peptídeos amilóide-beta, que são os principais componentes das placas senis encontradas no cérebro dos pacientes com doença de Alzheimer. Além disso, as presenilinas também estão envolvidas em outros processos celulares, como o controle do ciclo celular e a apoptose (morte celular programada).

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

As doenças neurodegenerativas são um grupo de condições médicas progressivas e geralmente incuráveis que estão associadas à perda gradual de estrutura e função dos neurônios (células nervosas) no sistema nervoso central ou periférico. Essas doenças são caracterizadas por processos patológicos específicos, como a acumulação anormal de proteínas, que levam ao dano e à morte dos neurônios.

A progressão das doenças neurodegenerativas geralmente ocorre ao longo de anos ou décadas e está associada a sintomas clínicos que afetam diferentes aspectos da função cerebral, como memória, linguagem, pensamento, movimento, emoções e comportamento. Exemplos bem conhecidos de doenças neurodegenerativas incluem doença de Alzheimer, doença de Parkinson, esclerose lateral amiotrófica (ELA), doença de Huntington e esclerose múltipla progressiva.

Embora a causa exata das doenças neurodegenerativas seja desconhecida em muitos casos, acredita-se que fatores genéticos, ambientais e relacionados à idade desempenhem um papel importante no desenvolvimento e progressão dessas condições. Atualmente, não existe cura para a maioria das doenças neurodegenerativas, mas os tratamentos sintomáticos estão disponíveis para ajudar a melhorar a qualidade de vida dos pacientes.

Os Receptores de Polipeptídeo Amiloide de Ilhotas Pancreáticas (PPAR, do inglês Peroxisome Proliferator-Activated Receptors of Pancreatic Islets Polypeptide) são um tipo de receptor nuclear que desempenham um papel importante na regulação da expressão gênica e do metabolismo energético. Eles estão envolvidos em uma variedade de processos fisiológicos, incluindo a resposta à inflamação, o metabolismo de lipídios e a sensibilidade à insulina.

Os PPAR são ativados por ligantes, como certos ácidos graxos e fármacos, que se ligam ao domínio de ligação do receptor nuclear e desencadeiam uma cascata de eventos que resultam na modulação da expressão gênica. Existem três subtipos principais de PPAR: PPAR-α, PPAR-β/δ e PPAR-γ.

Os Receptores de Polipeptídeo Amiloide de Ilhotas Pancreáticas (PPAR) são expressos em ilhotas pancreáticas e desempenham um papel importante na regulação do metabolismo de glicose e lipídios nestas células. Eles estão envolvidos no controle da secreção de insulina e glucagon, bem como na proteção das células beta contra o estresse oxidativo e a apoptose.

Além disso, os PPAR também desempenham um papel importante na regulação do metabolismo energético em outros tecidos, como fígado, rim, músculo esquelético e tecido adiposo. Eles estão envolvidos no controle da glicemia, no metabolismo de lipídios e no equilíbrio energético do corpo.

Devido à sua importância na regulação do metabolismo energético e na proteção das células beta contra o estresse oxidativo, os PPAR têm sido alvo de pesquisas como possíveis alvos terapêuticos para o tratamento de diabetes tipo 2 e outras condições relacionadas ao metabolismo energético.

As proteínas do tecido nervoso referem-se a um grande grupo de proteínas específicas que desempenham funções importantes no sistema nervoso central e periférico. Elas estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos, incluindo a transmissão sináptica, a manutenção da estrutura das células nervosas (neurônios) e a proteção contra danos celulares.

Algumas proteínas do tecido nervoso bem conhecidas incluem:

1. Neurofilamentos: proteínas estruturais que fornecem suporte e integridade às células nervosas.
2. Tubulina: uma proteína importante na formação de microtúbulos, que desempenham um papel crucial no transporte axonal e no movimento citoplasmático.
3. Canais iônicos: proteínas que regulam o fluxo de íons através da membrana celular, desempenhando um papel fundamental na geração e condução de sinais elétricos nos neurônios.
4. Receptores neurotransmissores: proteínas localizadas nas membranas pré- e pós-sinápticas que permitem a ligação e a ativação dos neurotransmissores, desencadeando respostas celulares específicas.
5. Enzimas: proteínas que catalisam reações químicas importantes no metabolismo e no sinalizamento celular.
6. Proteínas de choque térmico (HSPs): proteínas induzidas por estresse que ajudam a proteger as células nervosas contra danos causados por estressores ambientais, como calor, frio ou hipóxia.
7. Fatores neurotróficos: proteínas que promovem o crescimento, a sobrevivência e a diferenciação dos neurônios, desempenhando um papel crucial no desenvolvimento e na manutenção do sistema nervoso.

As alterações nas expressões e funções dessas proteínas podem contribuir para o desenvolvimento de diversos distúrbios neurológicos e psiquiátricos, como doença de Alzheimer, doença de Parkinson, esclerose múltipla, depressão e transtorno bipolar. Assim, a compreensão dos mecanismos moleculares envolvidos na regulação das proteínas cerebrais pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

Neprilisina é uma enzima importante encontrada principalmente nas membranas celulares dos rins, coração e cérebro. Ela desempenha um papel crucial na regulação de vários sistemas hormonais e do sistema nervoso. A neprilisina é capaz de quebrar down diversos péptidos (pequenas moléculas proteicas) ativos, incluindo a angiotensina II, bradicinina, encefalinas e outros. Essa atividade enzimática ajuda a regular a pressão arterial, a função renal, a inflamação e a dor. Alterações na atividade da neprilisina têm sido associadas a várias condições clínicas, como hipertensão, insuficiência cardíaca e doenças neurodegenerativas.

Ilhotas pancreáticas, também conhecidas como ilhas de Langerhans, referem-se a aglomerados de células endócrinas localizadas no pâncreas. Eles são responsáveis por produzir e secretar hormônios importantes, como insulina e glucagon, que desempenham um papel crucial na regulação do metabolismo de açúcares, lipídios e proteínas no corpo. A disfunção ou danos nas ilhotas pancreáticas podem levar a condições como diabetes mellitus.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

O Processamento de Proteína Pós-Traducional (PPP) refere-se a uma série complexa de modificações que ocorrem em proteínas após a tradução do mRNA em polipeptídeos. A tradução é o primeiro passo na síntese de proteínas, no qual os ribossomas leem e traduzem a sequência de nucleotídeos em um mRNA em uma sequência específica de aminoácidos que formam um polipeptídeo. No entanto, o polipeptídeo recém-sintetizado ainda não é funcional e necessita de modificações adicionais para atingir sua estrutura e função nativas.

O PPP inclui uma variedade de modificações químicas e enzimáticas que ocorrem em diferentes compartimentos celulares, como o retículo endoplasmático rugoso (RER), o aparelho de Golgi, as mitocôndrias, os peroxissomas e o citoplasma. Algumas das modificações mais comuns incluem:

1. Corte e união: Os polipeptídeos recém-sintetizados podem ser clivados em fragmentos menores por enzimas específicas, que reconhecem sinais de corte em suas sequências de aminoácidos. Esses fragmentos podem então ser unidos por ligações covalentes para formar a proteína madura.
2. Modificações químicas: Os resíduos de aminoácidos podem sofrer modificações químicas, como a adição de grupos fosfato, glicano, ubiquitina ou acetilação, que podem afetar a estrutura e a função da proteína.
3. Dobramento e montagem: Os polipeptídeos recém-sintetizados devem ser dobrados em sua conformação tridimensional correta para exercer sua função. Algumas proteínas precisam se associar a outras proteínas ou ligantes para formar complexos multiméricos.
4. Transporte e localização: As proteínas podem ser transportadas para diferentes compartimentos celulares, como o núcleo, as mitocôndrias, os peroxissomas ou a membrana plasmática, dependendo de sua função.
5. Degradação: As proteínas desgastadas ou danificadas podem ser marcadas para degradação por enzimas proteolíticas específicas, como as proteases do proteossoma.

As modificações pós-traducionais são processos dinâmicos e regulados que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das proteínas e no controle dos processos celulares. Diversas doenças, como as doenças neurodegenerativas, o câncer e as infecções virais, estão associadas a alterações nas modificações pós-traducionais das proteínas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que controlam esses processos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Desnaturação proteica é um processo que altera a estrutura tridimensional de uma proteína, desorganizando suas ligações dissulfureto e interações hidrofóbicas, o que leva a perda de sua função nativa. Isso pode ser causado por fatores ambientais, como variações de pH, temperatura ou concentração salina, ou por processos metabólicos, como a oxidação e a redução das proteínas. A desnaturação proteica é frequentemente irreversível e pode levar à agregação e precipitação das proteínas, o que pode ser prejudicial para as células e desempenhar um papel em doenças como as doenças neurodegenerativas.

Tomografia por Emissão de Pósitrons (TEP) é um tipo de exame de imagem avançado que permite a avaliação funcional e metabólica de tecidos e órgãos do corpo humano. A TEP utiliza uma pequena quantidade de um rádiofármaco, geralmente produzido por um gerador de positrons, que é injetado no paciente. Esse rádiofármaco contém um isótopo radioativo com curta meia-vida, o qual se desintegra espontaneamente, emitindo positrons (partículas subatômicas com carga positiva).

Ao decair, os positrons viajam brevemente e então colidem com elétrons presentes nos tecidos circundantes, gerando dois fótons de energia gama que se movem em direções opostas. Esses fótons são detectados simultaneamente por um sistema de detecção formado por cristais scintiladores dispostos em anéis ao redor do paciente. A localização exata da colisão é calculada por triangulação, a partir dos pontos de detecção dos fótons.

O resultado final é a construção de imagens tridimensionais e cruzadas que fornecem informações sobre a distribuição do rádiofármaco no corpo. Como o rádiofármaco acumula-se preferencialmente em tecidos com alta atividade metabólica, como tumores, lesões inflamatórias ou infartos miocárdicos, a TEP permite identificar e quantificar essas alterações funcionais e metabólicas.

A TEP é amplamente utilizada em oncologia para a detecção, estadiamento e acompanhamento do tratamento de diversos tipos de câncer, além de ser útil em neurologia, cardiologia e outras especialidades médicas.

A "Reação de Fase Aguda" é um termo usado em medicina e patologia para descrever as mudanças que ocorrem nos tecidos do corpo em resposta a uma lesão ou infecção aguda. Essas alterações são geralmente caracterizadas por:

1. Rubor (vermelhidão): resultado da dilatação dos vasos sanguíneos e aumento do fluxo sanguíneo para a área afetada.
2. Calor: também devido ao aumento do fluxo sanguíneo.
3. Dor: causada pela ativação de receptores de dor em resposta à lesão ou inflamação.
4. Inchaço (Edema): resultado da acumulação de líquidos nos tecidos devido ao aumento da permeabilidade capilar.
5. Perda de função: devido à compressão dos nervos e interrupção do suprimento sanguíneo.

Essas reações são importantes para iniciar o processo de cura e recuperação, pois atraem células imunológicas e nutrientes para a área lesada, ajudando a combater infecções e promover a reparação tecidual. No entanto, em alguns casos, essas reações podem ser exageradas ou prolongadas, levando a complicações como dor crônica e danos tecidos excessivos.

PC12 é uma linha de células derivada de um tumor neuroendócrino de rato. Elas foram originalmente isoladas a partir de um tumor de glândula adrenal de rato e são frequentemente utilizadas em pesquisas científicas como um modelo in vitro para estudar a neurobiologia e a neuroquímica.

As células PC12 exibem propriedades both neuronais and secretoras, o que as torna úteis para o estudo de sinais celulares e do sistema nervoso periférico. Eles podem ser diferenciados em neurónios com processos alongados usando fatores de crescimento nerveusos, como o fator de crescimento nervoso dessensibilizador a insulina (IGF-1) ou o fator de crescimento nervoso derivado do tecido (NGF).

Após a diferenciação, as células PC12 exibem atividade elétrica e neurotransmissor, tornando-as úteis para estudar a neurotransmissão e a sinapse. Além disso, as células PC12 também são suscetíveis à toxicidade induzida por agentes ambientais e farmacológicos, o que as torna um modelo popular para estudos de neurotoxicidade.

A ressonância magnética nuclear biomolecular (RMN biomolecular) é um método de pesquisa não invasivo que utiliza campos magnéticos e radiação eletromagnética para obter dados espectroscópicos e estruturais detalhados de moléculas biológicas, como proteínas e ácidos nucléicos. A técnica aproveita o fato de que alguns núcleos atômicos, como o carbono-13 (^13C) e o hidrogênio-1 (^1H), possuem momentos magnéticos intrínsecos e se comportam como pequenos ímãs quando submetidos a um campo magnético externo.

A amostra biomolecular é exposta a um campo magnético intenso e a radiação de raios de micro-ondas, o que estimula os núcleos a emitirem sinais detectáveis. A frequência e intensidade desses sinais fornecem informações sobre as propriedades químicas e estruturais dos átomos no contexto da molécula. As técnicas de RMN biomolecular podem ser usadas para determinar a estrutura tridimensional de proteínas e ácidos nucléicos em solução, bem como investigar as interações entre esses biopolímeros e outras moléculas.

Isso é particularmente útil na compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a diversos processos biológicos, incluindo reconhecimento molecular, catálise enzimática e regulação gênica. Além disso, a RMN biomolecular pode ser empregada no desenvolvimento de fármacos, fornecendo insights sobre as interações entre drogas e alvos moleculares, o que pode auxiliar no projeto racional de novas moléculas terapêuticas.

Aprendizagem em labirinto é um método comumente usado em pesquisas de comportamento animal para estudar a forma como os animais aprendem e se lembram de um caminho para alcançar uma recompensa. Neste paradigma, um animal, geralmente um rato ou camundongo, é colocado em um ambiente complexo, como um labirinto com vários braços ou caminhos, e é treinado a encontrar o caminho correto que leva à recompensa, como comida ou água.

A aprendizagem em labirinto pode ser classificada em diferentes tipos, dependendo do tipo de labirinto usado e da forma como a tarefa é apresentada ao animal. Alguns dos tipos mais comuns incluem:

1. Labirinto em cruz: um labirinto simples com quatro braços dispostos em forma de cruz, no qual o animal tem que escolher o braço correto que leva à recompensa.
2. Labirinto de Morris: um labirinto circular com vários braços e um local fixo para a recompensa. O animal é colocado em diferentes locais do labirinto e precisa aprender a navegar até o local da recompensa.
3. Labirinto radial: um labirinto com oito ou mais braços que se irradiam de um ponto central, no qual a recompensa é colocada em diferentes braços em cada tentativa. O animal precisa aprender a não retornar aos braços já visitados para maximizar a recompensa.

A análise da aprendizagem em labirinto geralmente envolve a medição do tempo ou do número de erros que o animal leva para encontrar a recompensa, bem como a observação de sua estratégia de navegação e da forma como ele se orienta no ambiente. Esses dados podem fornecer informações valiosas sobre os mecanismos neurais e cognitivos envolvidos na memória espacial, na aprendizagem e no processamento de informação.

Elisa (Ensaios de Imunoabsorção Enzimática) é um método sensível e específico para detectar e quantificar substâncias presentes em uma amostra, geralmente proteínas, hormônios, anticorpos ou antigênios. O princípio básico do ELISA envolve a ligação específica de um anticorpo a sua respectiva antigénio, marcada com uma enzima.

Existem diferentes formatos para realizar um ELISA, mas o mais comum é o ELISA "sandwich", no qual uma placa de microtitulação é previamente coberta com um anticorpo específico (anticorpo capturador) que se liga ao antigénio presente na amostra. Após a incubação e lavagem, uma segunda camada de anticorpos específicos, marcados com enzimas, é adicionada à placa. Depois de mais incubação e lavagem, um substrato para a enzima é adicionado, que reage com a enzima produzindo um sinal colorido ou fluorescente proporcional à quantidade do antigénio presente na amostra. A intensidade do sinal é então medida e comparada com uma curva de calibração para determinar a concentração da substância alvo.

Os ELISAs são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas, diagnóstico clínico e controle de qualidade em indústrias farmacêuticas e alimentares, graças à sua sensibilidade, especificidade, simplicidade e baixo custo.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

Solubility is a fundamental concept in the field of medicine and pharmacology, which refers to the maximum amount of a substance (solute) that can be dissolved in a given quantity of solvent (usually water) at a specific temperature to form a stable solution. Solvents are often liquids, but they can also be gases or supercritical fluids.

The process of solubilization occurs when the solute particles disperse and mix uniformly with the solvent molecules, forming a homogeneous mixture. The solubility of a substance depends on various factors, including its chemical nature, molecular structure, particle size, temperature, and pressure.

In medical contexts, understanding solubility is crucial for designing drug delivery systems, formulating medications, and predicting the absorption, distribution, metabolism, and excretion (ADME) properties of drugs within the human body. For instance, a drug with high aqueous solubility will dissolve easily in water-based bodily fluids, facilitating its absorption and bioavailability. Conversely, low solubility can hinder drug absorption and lead to poor therapeutic outcomes or require the use of specialized formulations like nanoparticles, liposomes, or solid dispersions to enhance solubilization and improve drug efficacy.

In summary, solubility is a critical parameter in medical and pharmaceutical sciences that influences various aspects of drug development, administration, and therapeutic outcomes.

Trifluoretanol, também conhecido como fluoreto de trifluorometil, é um composto orgânico com a fórmula CF3CH2OH. É um líquido incolor com um odor irritante e desagradável. É usado como um reagente em síntese orgânica e como um solvente.

Em termos médicos, o trifluoretanol não tem uso direto como medicamento ou terapêutica. No entanto, pode ser usado em pesquisas biomédicas e farmacológicas como um modelo de substrato para estudar a metabolização de fármacos e outras interações com sistemas biológicos.

Como é o caso com muitos compostos químicos, o trifluoretanol pode ser tóxico em altas concentrações ou exposições prolongadas. Pode causar irritação nos olhos, pele e sistema respiratório, e pode ter efeitos adversos no fígado e rins se ingerido ou inalado em grandes quantidades. Portanto, deve ser manuseado com cuidado e utilizado apenas em ambientes controlados e adequadamente equipados para a proteção do usuário.

As doenças de príons são um grupo de enfermidades neurodegenerativas raras e graves, caracterizadas por acúmulo anormal e propagação de proteínas prionicas. Essas proteínas se agregam e formam estruturas beta-folhas anormais, que são altamente insolúveis e resistentes à digestão enzimática. Isso leva a lesões cerebrais progressivas e degeneração dos tecidos nervosos.

Existem três principais doenças de príons em humanos:

1. Doença de Creutzfeldt-Jakob (CJD): É a forma mais comum de doença de príon humana e pode ser classificada em formas esporádica, hereditária e adquirida. A forma esporádica ocorre sem causa aparente e representa cerca de 85-90% dos casos. A forma hereditária é causada por mutações genéticas no gene da proteína priônica (PRNP) e representa cerca de 10-15% dos casos. A forma adquirida pode ser transmitida por exposição a tecidos infectados, como no caso da variante da doença de Creutzfeldt-Jakob (vCJD), associada ao consumo de carne bovina contaminada com príons na "doença da vaca louca".

2. Insomnia Familiar Fatal (IFF): É uma doença de príon hereditária que afeta o sono e a memória. Os indivíduos afetados apresentam dificuldades progressivas em manter o sono, eventualmente levando à perda completa da capacidade de dormir. A morte geralmente ocorre dentro de 18 meses após o início dos sintomas.

3. Kuru: É uma doença de príon transmitida por canibalismo de tecidos humanos infectados, historicamente encontrada em certas tribos da Papua-Nova Guiné. A prática de consumir tecidos cerebrais durante rituais funerários levou à transmissão da doença. Desde o fim dessa prática, os casos de Kuru têm sido raros.

Os sintomas das doenças de príon geralmente incluem problemas cognitivos, alterações no comportamento, dificuldades de coordenação e movimento, e declínio neurológico progressivo. Não existem tratamentos curativos ou preventivos conhecidos para essas doenças.

'Protein Stability' refere-se à capacidade de uma proteína manter sua estrutura tridimensional e função biológica em resposta a variáveis ambientais, como mudanças de temperatura, pH ou concentrações iônicas. A estabilidade proteica é determinada por diversos fatores, incluindo a natureza das interações entre os resíduos de aminoácidos que compõem a proteína e a presença de ligantes ou cofactores que possam contribuir para reforçar a estrutura proteica. A perda de estabilidade proteica pode levar à desnaturação da proteína e, consequentemente, à perda de sua função biológica, o que é particularmente relevante em processos como doenças neurodegenerativas e o envelhecimento.

Em medicina e patologia, corantes são substâncias químicas utilizadas para dar coloração a tecidos, células ou microorganismos, com o objetivo de realçar estruturas ou detalhes específicos durante exames microscópicos. Existem diferentes tipos de corantes, como os ácido-base, que se unem a determinados grupos químicos presentes nos tecidos, e os corantes selectivos, que têm afinidade por certos componentes celulares ou bacterianos. Alguns exemplos de corantes comuns são o hematoxilina, eosina, azul de metileno e verde de bromofenol. A escolha adequada do corante e a técnica apropriada de coloração são fundamentais para obter resultados confiáveis e precisos nos exames laboratoriais.

Benzothiazoles são compostos heterocíclicos que contêm um anel benzeno fundido com um anel de tiazol. Eles são amplamente utilizados como intermediários na síntese de uma variedade de compostos, incluindo corantes, drogas e agroquímicos.

Em medicina, alguns benzothiazóis têm atividade farmacológica e são usados em medicamentos. Um exemplo é a clonazepam, um fármaco anti-ansiedade benzodiazepínico que contém um anel benzothiazol. No entanto, é importante notar que o termo "benzothiazóis" geralmente se refere a compostos químicos e não é comumente usado para classificar ou descrever classes específicas de medicamentos.

Gliose é um processo de cicatrização reativo que ocorre no sistema nervoso central (SNC) em resposta a lesões, doenças ou infecções. Ela é caracterizada por proliferação e ativação dos glia, células de suporte do SNC, especialmente as células astrogliais e microgliais.

A gliose pode resultar em alterações estruturais e funcionais no cérebro, incluindo a formação de uma barreira física ao redor da lesão, que pode impedir a regeneração nervosa. Além disso, a gliose pode levar à produção de substâncias inflamatórias e neurotoxinas, o que pode causar mais danos ao tecido cerebral circundante.

Embora a gliose seja inicialmente um processo benéfico, pois ajuda a conter a lesão e promover a reparação do tecido, em alguns casos ela pode se tornar exacerbada e contribuir para a progressão da doença ou para o agravamento dos sintomas. Exemplos de condições associadas à gliose incluem esclerose múltipla, lesões cerebrais traumáticas, doença de Alzheimer e doença de Parkinson.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

A química encefálica refere-se às interações químicas e processos bioquímicos que ocorrem no cérebro, envolvendo neurotransmissores, neuromoduladores, neuropeptídeos e outras moléculas. Esses processos químicos desempenham um papel fundamental na regulação de diversas funções cerebrais, como a transmissão de sinais elétricos entre as células nervosas (neurônios), a modulação da excitabilidade neuronal, o controle do humor, das emoções, do pensamento e do comportamento. Alterações na química encefálica podem estar associadas a diversos distúrbios neurológicos e psiquiátricos, como depressão, ansiedade, transtorno bipolar, esquizofrenia e doença de Parkinson.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Amilóides são fibrilas proteicas que podem depositar em vários tecidos (epitelial, ósseo, muscular, etc.), prejudicando a função de vários órgãos (rins, pulmões, coração, intestino, cérebro, etc). Os amilóides não são tão raros como se acredita. Ocorrem em mais de 10% dos casos de doenças que iniciam com o sintoma da proteinúria. Sabe-se que os amiloides surgem de muitas proteínas diferentes. Essas cadeias polipeptídicas geralmente formam estruturas de folhas β que se agregam em fibras longas; no entanto, polipeptídeos idênticos podem se dobrar em várias conformações amilóides distintas. A diversidade das conformações pode ter levado a diferentes formas das doenças dos príons. As fibrilas amilóides são agregados de proteínas fibrosas auto-montadas que estão associadas a várias doenças atualmente incuráveis, como a doença de Alzheimer e a doença de Parkinson. As fibrilas amilóides são moldadas pelo peptídeo beta-amilóide e pela proteína Tau, que são ...
As placas amiloides são depósitos de fragmentos de proteínas chamadas beta-amiloides, que são tóxicas para os neurônios e suas sinapses. Quando as moléculas de proteínas beta-amiloides se agrupam, elas podem se mover livremente pelo cérebro e podem facilmente se ligar aos receptores dos neurônios. Uma vez que as beta-amiloides se ligam aos neurônios, ela tende a destruir as sinapses. A destruição das sinapses impede a formação de novas memórias, de pensamento, aprendizado e regulação das emoções. Acúmulo das beta-amiloides leva à formação de placas amiloides, que se acumulam no tecido cerebral, aumentando a destruição de neurônios. «Proteína que provoca Alzheimer é a mesma que protege o cérebro». O Globo. Consultado em 13 de novembro de 2018 «What are Amyloid Plaques? - Definition & Significance». Study.com. Consultado em 13 de novembro de 2018 Portal da medicina (!Esboços sobre anatomia, !Esboços maiores que 1000 bytes, Proteínas ...
A angiopatia amiloide cerebral (AAC) é uma forma de angiopatia na qual o peptídeo beta amiloide se deposita nas paredes dos ... Amiloidose Beta amiloide Angiopatia Aneurisma cerebral Proteína precursora de amiloide Substância branca Exley C, Esiri MM ( ... à amiloide britânica (ABri) e à amiloide dinamarquesa (ADan), respectivamente. Ambos os peptídeos estão ligados a mutações no ... O material amiloide é encontrado somente no cérebro e, portanto, a doença não está relacionada a outras formas de amiloidose. A ...
... é amiloide, ou seja, absorve o iodo e se cora de azul quando em contato com o reagente de Melzer. São ainda discretamente ... mas tem um ponto amiloide. Os basídios (as células portadoras de esporos) tem de 35 a 50 por 8 a 11 µm, possuem formato de ...
Dependendo do local onde está o plasmócito defeituoso o amiloide pode se concentrar em apenas um órgão (amiloidose localizada ... Quando o pâncreas contém depósitos de Peptídeo Ilhota Amiloide (IAPP), quanto maior essa deposição mais severa a doença. ... Estas drogas interrompem o crescimento das células anormais que produzem a proteína amiloide. Sem tratamento a vítima de ... Novos medicamentos estão sendo desenvolvidos para evitar a formação de depósitos de amiloide. Um dos medicamentos promissores é ...
Os sintomas típicos devem-se à deposição de substância amiloide em vários órgãos e tecidos, em particular no sistema nervoso ... Mais tarde os depósitos de amiloide no músculo cardíaco podem provocar insuficiência cardíaca. Determinadas mutações genéticas ...
... é fracamente amiloide. Os basídios (células portadoras de esporos) possuem quatro esporos cada, e medem 45 a 60 por 9,5 a 12 µm ...
Esporos: Branco (em massa), 10 - 15 x 5 - 6 µm, amiloide suave, em forma de fuso. Habitat: Sob coníferas, especialmente ...
Os esporos são brancos, redondos, de conteúdo amiloide, variando de 8 a 12 μm, vistos de um microscópio. Quando recebe a ...
Sua ornamentação é amiloide, o que significa que absorvem o iodo quando corados com o reagente de Melzer. São levemente ...
A angiopatia amiloide é uma causa não comum de hemorragia intracerebral em pacientes com idade superior a 55 anos. Uma ...
O desdobramento da proteína faz com que ela tenha folhas beta-pregueadas insolúveis, criando um amiloide. O amiloide, a ... A amiloide, uma proteína mal dobrada e insolúvel, pode se tornar um depósito nos átrios, válvulas ou ventrículos do coração. ... Isso se deve ao fato de o tempo necessário para acumular as deposições de amiloide ser maior na variante senil. Os sintomas da ... Usando o sinal T1, o volume extracelular é útil para determinar o grau de deposição de amiloide ao redor das células cardíacas ...
Amanita luteofusca também é similar na aparência, no tamanho dos esporos, na reação amiloide, e na ausência de fíbulas nos ...
Gráficos do peptídeo beta amiloide, que supostamente causa a doença de Alzheimer, mostram que o acúmulo do peptídeo está dentro ... Buckner e colegas a propor que a alta taxa metabólica da ativação contínua da DMN faça com que mais peptídeo beta amiloide se ...
... beta-amiloide, glutamato e radicais de oxigénio. Quando presentes em altas concentrações podem causar neurotoxicidade e morte ...
Pessoas nessa condição não são candidatos a se submeterem a um transplante de coração, pois a amiloide teria grande chance de ... na qual seu coração sofreu acúmulo de uma substância proteica rara chamada amiloide. ...
3 dos principais membtros da família são proteínas séricas: a proteína C reativa (CRP), o componente amiloide sérico P (SAP), e ... As pentraxinas "curtas" incluem o componente amiloide sérico P (SAP) e a proteína C reativa (CRP).As pentraxinas "longas" ... às formas tissulares do componente amiloide P. Ele é encontrado em todos os tipos de depósitos amiloides, na mebrana basal ... onde constituem parte normal da hemolinfa Componente amiloide sérico P é uma proteína de vertebrados idêntica ...
O tamanho e a propriedade amiloide dos esporos são características fiáveis para ajudar a distinguir exemplares de A. abrupta ...
... e culturas organotípicas do hipocampo contra a morte celular neuronal induzida por stress com a proteína beta-amiloide, com o ...
... eles desencadeiam os efeitos patológicos da proteína beta-amiloide na fosforilação e deposição de tau, o que muito ...
A amilina ou peptídeo ilhota amiloide (IAPP) é um peptídeo com 37 resíduos que esta associado com a diabetes melito tipo 2 ( ...
Proteína precursora de amiloide (APP) Todas as páginas cujo título começa por "APP" Todas as páginas que tenham "APP" no título ...
Na condição patológica de amiloidose, depósitos de amiloide (ou seja, depósitos que se coram como amido, mas não são) podem ser ...
... porque eles têm esporos de amiloide e uma trama de guelra bilateral. Os membros são micorrízicos, crescem no chão sob as ...
A ornamentação da superfície dos esporos é amiloide, o que significa que absorvem o iodo quando corados com o reagente de ...
Os antigénios não degradáveis podem tornar-se um nidus para a formação de granulomas, e a acumulação de amiloide A no soro ...
... é indicado para o tratamento da doença de Alzheimer Lecanemab pode causar anormalidades de imagem relacionadas ao amiloide ...
... a amiloide A, haptoglobina, complemento e ceruloplasmina. O fibrinogênio é muito eficiente em neutralizar as cargas de ácido ...
Os conídios medem de 8,5-12 por 4-5 metros, em forma de amendoim, não-amiloide (sua cor não se altera quando corados com o ...
... às placas de amiloide e que há imunorreatividade com emaranhados neurofibrilares. Isquemia cerebral é caracterizado por fluxo ...
Amilóides são fibrilas proteicas que podem depositar em vários tecidos (epitelial, ósseo, muscular, etc.), prejudicando a função de vários órgãos (rins, pulmões, coração, intestino, cérebro, etc). Os amilóides não são tão raros como se acredita. Ocorrem em mais de 10% dos casos de doenças que iniciam com o sintoma da proteinúria. Sabe-se que os amiloides surgem de muitas proteínas diferentes. Essas cadeias polipeptídicas geralmente formam estruturas de folhas β que se agregam em fibras longas; no entanto, polipeptídeos idênticos podem se dobrar em várias conformações amilóides distintas. A diversidade das conformações pode ter levado a diferentes formas das doenças dos príons. As fibrilas amilóides são agregados de proteínas fibrosas auto-montadas que estão associadas a várias doenças atualmente incuráveis, como a doença de Alzheimer e a doença de Parkinson. As fibrilas amilóides são moldadas pelo peptídeo beta-amilóide e pela proteína Tau, que são ...
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A cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina (TTR), ou CM-TTR, integra o grupo de doenças amiloides raras e sistêmicas ... A CM-TTR pode se manifestar como dois genótipos hereditária ou selvagem (adquirida ou senil) e em ambas a proteína amiloide ... Tafamidis meglumina no tratamento de pacientes com cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina (selvagem ou hereditária ... Tafamidis meglumina no tratamento de pacientes com cardiomiopatia amiloide associada à tra ...
... amiloide com uma AUC maior de 0,94. Em um pequeno subconjunto de indivíduos com PET‑amiloide negativo na avaliação basal, ... Comentário sobre "β-amiloide 42/40 plasmática de alta precisão prevê amiloidose cerebral atual e futura" Comentário 08/38/19 ... Além disso, este estudo sugere que Aβ42/Aβ40 plasmática pode se tornar positiva antes do exame de PET‑amiloide. ... amiloide) ou tau‑fosforilada (p-tau)/Aβ42 no líquido cefalorraquidiano (LCR) como padrões de referência. O p-tau/Aβ42 no LCR é ...
Métodos: Um total de 31 pacientes (idade média de 71,4±7,0 anos) com DA e carga amiloide confirmada foram divididos em dois ... Objetivo: Testaram a hipótese de que indivíduos com DA e carga amiloide confirmada que ingerem uma dieta restrita em ... de uma dieta com restrição de carboidratos na atrofia cortical em um corte transversal de pacientes positivos para amiloide com ... de uma dieta com restrição de carboidratos na atrofia cortical em um corte transversal de pacientes positivos para amiloide com ...
Como a Cardiomiopatia Amiloide Transtirretina Progrediu em Pacientes que Tomaram Placebo no Estudo ATTR-ACT? Um resumo de ... Este foi o primeiro grande estudo a incluir pessoas com cardiomiopatia amiloide transtirretina de tipo selvagem e hereditária ( ... História natural e progressão da cardiomiopatia amiloide transtirretina: insights do ATTR-ACT. Este artigo está disponível ... Amiloidose cardíaca - o que é amiloide e como ela afeta o coração? https://www.youtube.com/watch?v=o6u-nETE... ...
Convertases e peptídeos amiloide vii. Caspases e apoptose viii. Proteassoma e ubiquitinação xi. Proteólise no desenvolvimento ...
Amiloide.. * L pus eritematoso.. * Doen a dos rins polic sticos.. * Insufici ncia card aca cr nica. ...
No cérebro dos pacientes, há acúmulo de placas de proteína beta-amiloide. Essas placas causam a morte dos neurônios e causam o ... Os cientistas também não descobriram ainda como a irisina atua para impedir que as placas de beta-amiloide características da ...
Os pesquisadores avaliaram sua memória, estado mental, gravidade da demência e a presença de beta-amiloide, um marcador-chave ... Esse impacto também é visto como separado de indicadores comuns da doença, como os níveis de beta-amiloide. ... Esse achado desafia o foco no beta-amiloide como a principal causa do Alzheimer. ... em vez de apenas em marcadores biológicos como as placas de beta-amiloide. Isso abre caminho para abordagens de tratamento que ...
Esta proteína precursora pode ser quebrada em dois pontos por enzimas específicas; o peptídeo beta-amiloide é o que se acumula ... Partindo da hipótese que a deposição amiloide é um dos fatores causais da doença, pesquisadores desenvolveram anticorpos ... que são os pequenos peptídeos que se agregam para compor a placa amiloide, com resultados experimentais animadores. A ... revelou que uma molécula precursora amiloide faz parte das membranas neuronais saudáveis. ...
Fabricação de microgrânulos de alginato de secreção de amiloide-β para uso naagem da doença de Alzheimer… ... Fabricação de microgrânulos de alginato de secreção de amiloide-β para uso naagem da doença de Alzheimer… ...
Ela forma depósitos de uma substância chamada amiloide que se acumula principalmente nos nervos. A partir daí, começam os ... com aumento do depósito da substância amiloide no sistema nervoso, os pacientes se queixam de dores mais intensas.3 Os ...
Em uma delas, as células cerebrais serão submetidas a um tratamento com o peptídeo beta-amiloide, encontrado em pacientes que ... As células tratadas com beta-amiloide receberão doses de lítio para que seja observado se o medicamento pode reverter o ...
Infiltração amiloide com coloração vermelha do Congo positiva; sem infiltrado linfocitário ou infiltrado mínimo. ...
Além disso, houve uma diminuição na formação de placas beta-amiloide no cérebro dos animais treinados. ... realizaram experimentos com camundongos transgênicos que possuem uma mutação responsável pelo acúmulo de placas beta-amiloide ...
No entanto, a principal característica da doença é o acúmulo de proteínas beta-amiloide e tau no cérebro.. O que leva uma ...
Oferecemos exames laboratoriais e de imagem, sempre oferecendo diagnóstico preciso com rapidez e confiabilidade.
... não amiloide e que envolve pequenas artérias entre 100 a 400 mícrons de diâmetro e capilares - principalmente no cérebro, mas ...
Teste positivo mostrando que a prote na amiloide uma cadeia leve e n o uma cadeia pesada ...
O próximo passo é aplicar o mesmo conceito para beta-amiloide (1-42) (Abeta42), tau fosforilado (pTau) e tau total (tTau), de ... Os cortes do Elecsys® foram especificados nos valores que melhor separaram os grupos positivos e negativos do PET amiloide, e ... em resultado positivo/negativo concorda com o resultado do PET Scan de amiloide, permitindo a correta identificação do paciente ... As proporções de Elecsys® alcançam 90% de concordância com o PET amiloide, com:¹,³. ...
Agregação cerebral da proteína amiloide é eficazmente inibida em estudo. A doença de Alzheimer (DA) se caracteriza por ...
Proteína Amiloide A Sérica. Proteína Ativadora Transmembrana e Interagente do CAML. Proteína Transmembrana Ativadora e ... Angiopatia Amiloide Cerebral Familiar. Deficiência da Diidropirimidina Desidrogenase. Deficiência da Di-Hidropirimidina ... Angiopatia Amiloide Cerebral. Angiopatia Amilóide Cerebral Familiar. ...
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  • 2019 ) que a proporção de beta‑amiloide plasmática (Aβ) 42 para Aβ40 plasmática, conforme medida por um ensaio de alta precisão, pode prever com exatidão a amiloidose cerebral atual e futura, uma das características da patologia da doença de Alzheimer (AD). (msdmanuals.com)
  • Os pesquisadores avaliaram sua memória, estado mental, gravidade da demência e a presença de beta-amiloide, um marcador-chave do Alzheimer. (hypescience.com)
  • O estudo também revelou que as mudanças na rede cerebral relacionadas ao Alzheimer são independentes dos níveis de beta-amiloide, sugerindo outros fatores em jogo na doença. (hypescience.com)
  • Esse achado desafia o foco no beta-amiloide como a principal causa do Alzheimer. (hypescience.com)
  • A pesquisa sugere uma nova maneira de caracterizar o comprometimento cognitivo relacionado ao Alzheimer, com foco na disfunção da rede cerebral, em vez de apenas em marcadores biológicos como as placas de beta-amiloide. (hypescience.com)
  • Para investigar os efeitos neuroprotetores desses exercícios, os pesquisadores realizaram experimentos com camundongos transgênicos que possuem uma mutação responsável pelo acúmulo de placas beta-amiloide no cérebro, uma característica típica da doença de Alzheimer. (jcconcursos.com.br)
  • P-tau) e beta-amiloide (A) no líquido cefalorraquidiano (LCR) para o desenvolvimento da doença de Alzheimer (DA). (bvsalud.org)
  • As medicações para reduzir o beta amiloide não estão conseguindo sucesso no tratamento de Alzheimer. (drrondo.com)
  • Um olhar simples sobre a terapia anti-amiloide para a doença de Alzheimer. (everyone.org)
  • Terapia anti-amiloide para a doença de Alzheimer, explicada de forma simples. (everyone.org)
  • Do ponto de vista patológico, a doença de Alzheimer caracteriza-se pela formação de placas amiloide (com deposição extracelular de beta-amiloide) e emaranhados neurofibrilares (formados pela proteína Tau). (medscape.com)
  • Esta teoria postula que o acúmulo da amiloide é o principal evento iniciador da doença de Alzheimer, seguido por efeitos como a formação de emaranhados neurofibrilares, neuroinflamação, morte celular e deficiência nos neurotransmissores. (medscape.com)
  • A hipótese amiloide tem instrumentalizado as estratégias terapêuticas e os ensaios clínicos sobre a doença de Alzheimer. (medscape.com)
  • Os biomarcadores identificam o processo patológico da doença de Alzheimer, que se manifesta por meio da formação de placas amiloides (com deposição extracelular de beta-amiloide) e dos emaranhados neurofibrilares (formados pela proteína Tau). (medscape.com)
  • Os anticorpos monoclonais antiamiloides são medicamentos cujo efeito nos processos neurobiológicos da doença de Alzheimer relaciona-se aos efeitos do acúmulo da proteína amiloide e dos eventos decorrentes dele. (medscape.com)
  • O estudo que levou à aprovação desse anticorpo monoclonal, publicado no periódico New England Journal of Medicine , foi um ensaio clínico multicêntrico, duplo-cego, com 18 meses, que incluiu pessoas de 50 a 90 anos de idade com doença de Alzheimer precoce e evidência de acúmulo de amiloide detectado por meio de PET amiloide ou biomarcadores do LCR. (medscape.com)
  • Alguns exemplos de biomarcadores incluem a proteína beta-amiloide no Alzheimer, a alfa-sinucleína na doença de Parkinson e a tau no traumatismo cranioencefálico. (fgmed.org)
  • A doença de Alzheimer (DA), a mais comum dentre as desordens neurodegenerativas frequentemente associada à idade, é caracterizada por intensa degeneração encefálica, progressivo declínio cognitivo e presença de emaranhados de Tau hiperfosforilada (NFTs) e placas beta amiloide (A²). (fapesp.br)
  • O Alzheimer é uma doença que provoca perda da capacidade cognitiva, memória e demência por conta do acúmulo da proteína beta-amiloide no cérebro do seu portador. (institutophases.com)
  • Especialistas também investigam se essa classe de remédios teria alguma relação com o aumento da deposição de beta-amiloide no cérebro, proteína que é associada à doença de Alzheimer. (visionart.news)
  • Foram descobertas variações que causam Doença de Alzheimer nos genes responsáveis pela codificação de três proteínas: proteína precursora da amiloide (APP), presenilina 1 (PS-1) e presenilina 2 (PS-2). (neuroser.pt)
  • Um estudo realizado em 2018 revelou que certos ingredientes do café, especialmente fenilindanos, podem bloquear a beta amiloide e a tau, dois fragmentos de proteína comuns no Alzheimer e Parkinson. (ideiasnutritivas.com)
  • O Florbetabeno e outros radiotraçadores que marcam as placas de beta-amiloide são muito importantes para conseguirmos definir, por exemplo, quem pode ser diagnosticado com Alzheimer e ao mesmo tempo eliminar outras doenças neurodegenerativas. (pucrs.br)
  • Ela forma depósitos de uma substância chamada amiloide que se acumula principalmente nos nervos. (pfizer.com.br)
  • A FDA também quer informações sobre o uso da droga em pacientes que tomam anticoagulantes e naqueles com uma condição chamada angiopatia amiloide cerebral, na qual a proteína amilóide - que é alvo do Leqembi - se acumula nas paredes das artérias e pode causar sangramento no cérebro. (globo.com)
  • Causada pela acumula o nos tecidos e rg os de fibras de amiloide duma prote na alterada chamada de transtirretina (TTR), um dos primeiros sintomas da doen a a perda de sensibilidade temperatura. (paramiloidose.com)
  • A inovação se baseia na identificação de dois tipos da proteína beta-amiloide, a 40 e 42, importantes biomarcadores da doença , e utiliza uma tecnologia chamada espectrometria de massas, capaz de detectar moléculas em pequenas concentrações. (hypeness.com.br)
  • A amiloidose primária é uma doença sistêmica que ocorre quando as células plasmáticas (ou plasmócitos), localizadas em nossa medula óssea e responsáveis pela produção dos nossos anticorpos, passam também a criar a chamada proteína amiloide, um tipo de fibra insolúvel que começa a se acumular em diferentes órgãos, comprometendo o funcionamento adequado de cada um deles. (freelite.com.br)
  • Além da proteína amiloide, é possível encontrar em alguns pacientes a produção desordenada da chamada proteína M, a causadora do mieloma múltiplo. (freelite.com.br)
  • É um dos pioneiros em pesquisas que abrem um novo leque de possibilidades de terapias anticâncer, tendo descoberto formas mutantes da p53 que estão presentes em mais de 50% dos tipos de câncer e que sofrem a chamada agregação amiloide, semelhante àquela que ocorre em doenças neurodegenerativas. (premiocbmm.com)
  • Esse impacto também é visto como separado de indicadores comuns da doença, como os níveis de beta-amiloide. (hypescience.com)
  • Além disso, houve uma diminuição na formação de placas beta-amiloide no cérebro dos animais treinados. (jcconcursos.com.br)
  • No entanto, a principal característica da doença é o acúmulo de proteínas beta-amiloide e tau no cérebro. (apm.org.br)
  • como fora dos neurônios a proteína beta-amiloide. (bvsalud.org)
  • Os biomarcadores que indicam a deposição de beta-amiloide incluem a redução da isoforma Aβ42 (ou da razão Aβ42/Aβ40) no líquor (LCR) e a identificação de depósito amiloide no cérebro por meio do PET amiloide. (medscape.com)
  • As placas senis são compostas pela proteína beta-amiloide. (ccates.org.br)
  • O alvo do medicamento é a enzima BACE1, que tem um papel importante na produção da proteína beta-amiloide. (ccates.org.br)
  • A fim de avaliar essa hipótese, os pesquisadores analisaram os efeitos da estimulação cognitiva e física na memória espacial e na formação de placa senil em camundongos transgênicos em fase tardia de vida - com mais de oito meses de idade - com elevada expressão de uma forma mutante da proteína precursora do peptídeo beta-amiloide em humanos. (fapesp.br)
  • Estima-se que o aumento da carga do peptídeo beta-amiloide no cérebro precede o início da doença em, aproximadamente, 20 anos", disse Viel. (fapesp.br)
  • Os pesquisadores colocaram camundongos transgênicos e outro grupo de camundongos do tipo selvagem - que não superexpressavam a proteína precursora do peptídeo beta-amiloide - em gaiolas com diferentes tipos de estímulos físicos e cognitivos. (fapesp.br)
  • Essa proteína sequestradora ajuda na degradação do peptídeo beta-amiloide. (fapesp.br)
  • Após a chegada da bactéria e o início da infecção na região, os autores afirmam que as células do cérebro respondem produzindo em excesso a proteína beta-amiloide. (mceara.news)
  • Ensaios clínicos mostram a capacidade de remoção de placas amiloide do cérebro, muitas vezes reduzindo-as para níveis abaixo dos limiares de detecção e melhorando os biomarcadores em LCR. (medscape.com)
  • PERGUNTA DE PESQUISA Qual a eficácia , efetividade , segurança , custo-efetividade e impacto orçamentário do tafamidis meglumina no tratamento da cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina (CM-TTR), selvagem ou hereditária, classe NYHA II e III, em pessoas acima de 60 anos de idade, na perspectiva do SUS ? (bvsalud.org)
  • MONITORAMENTO DO HORIZONTE TECNOLÓGICO Foram realizadas buscas estruturadas nos campos de pesquisa das bases de dados ClinicalTrials.gov e Cortellis™, a fim de localizar medicamentos potenciais para o tratamento de pacientes acima de 60 anos de idade com cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina (hereditária ou selvagem), classe NYHA II e III. (bvsalud.org)
  • A cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina (TTR), ou CM-TTR, integra o grupo de doenças amiloides raras e sistêmicas que são caracterizadas pela deposição extracelular de proteína amiloide , que resulta em falência progressiva de órgãos. (bvsalud.org)
  • Assim, no horizonte considerado nesta análise , detectaram-se seis tecnologias para compor o esquema terapêutico da cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina . (bvsalud.org)
  • Como a Cardiomiopatia Amiloide Transtirretina Progrediu em Pacientes que Tomaram Placebo no Estudo ATTR-ACT? (oneamyloidosisvoice.com)
  • Este foi o primeiro grande estudo a incluir pessoas com cardiomiopatia amiloide transtirretina de tipo selvagem e hereditária (ATTR-CM para abreviar). (oneamyloidosisvoice.com)
  • As fibrilas de amiloide são compostas de cadeia leve monoclonal. (freelite.com.br)
  • Este é um estudo muito promissor que acrescentaria outra forte evidência científica de que estamos um passo mais perto de obter um exame de biomarcador no sangue disponível para estudos e prática clínica, especialmente para o desenvolvimento das ferramentas de triagem necessárias para o desenho do estudo clínico de prevenção, caso em que o custo e a carga da triagem do estudo clínico usando PET‑amiloide são extremamente elevados. (msdmanuals.com)
  • Testaram a hipótese de que indivíduos com DA e carga amiloide confirmada que ingerem uma dieta restrita em carboidratos têm córtex mais espesso do que aqueles que ingerem uma dieta moderada a alta em carboidratos. (estilodevidacarnivoro.com)
  • Um total de 31 pacientes (idade média de 71,4±7,0 anos) com DA e carga amiloide confirmada foram divididos em dois grupos com base em um ponto de corte de nCHO de 130 g/dia. (estilodevidacarnivoro.com)
  • Décadas depois, foi encontrado na composição das placas e emaranhados neurofibrilares, b-amiloide e a proteína hiperfosforilada tau (p-tau), e também os sintomas clínicos associados à perda neuronal e sináptica. (medscape.com)
  • Em um pequeno subconjunto de indivíduos com PET‑amiloide negativo na avaliação basal, pacientes com uma menor proporção Aβ42/Aβ40 plasmática tinham um risco 15 vezes maior de conversão para positividade para amiloide em imagens PET. (msdmanuals.com)
  • Este estudo usou a tomografia por emissão de pósitrons para amiloides ( PET ‑amiloide) ou tau‑fosforilada (p-tau)/Aβ42 no líquido cefalorraquidiano (LCR) como padrões de referência. (msdmanuals.com)
  • Usando amostras de plasma coletadas em 158 participantes, cognitivamente normais em sua maioria, submetidos a exames de imagem PET‑amiloide ou coleta de LCR, o grupo de pesquisa descobriu que uma menor proporção de Aβ42/Aβ40 plasmática apresentava uma alta correspondência com o status PET‑amiloide (área sob a curva [AUC] da característica de operação do receptor: 0,88) e p‑tau /Aβ42 do LCR (AUC: 0,85). (msdmanuals.com)
  • Nos casos em que o diagnóstico é demorado e há uma progressão da doença, com aumento do depósito da substância amiloide no sistema nervoso, os pacientes se queixam de dores mais intensas. (pfizer.com.br)
  • A hipótese amiloide considera o papel do amiloide na compreensão da patogênese da doença. (medscape.com)
  • 3. Amilose vascular cerebral (angiopatia amiloide, caracterizada pela ligação da proteína B-amiloide com a parede dos vasos corticais e leptomeníngeos). (meucerebro.com)
  • Décadas depois, foi encontrado na composição das placas e emaranhados neurofibrilares, b-amiloide e a proteína hiperfosforilada tau (p-tau), e também os sintomas clínicos associados à perda neuronal e sináptica. (medscape.com)
  • Além disso, este estudo sugere que Aβ42/Aβ40 plasmática pode se tornar positiva antes do exame de PET‑amiloide. (msdmanuals.com)
  • Este é um estudo muito promissor que acrescentaria outra forte evidência científica de que estamos um passo mais perto de obter um exame de biomarcador no sangue disponível para estudos e prática clínica, especialmente para o desenvolvimento das ferramentas de triagem necessárias para o desenho do estudo clínico de prevenção, caso em que o custo e a carga da triagem do estudo clínico usando PET‑amiloide são extremamente elevados. (msdmanuals.com)
  • Ele é quase três vezes mais barato que o PET amiloide (um exame de imagem), que custa cerca de R$ 9 mil e é considerado o padrão-ouro para a identificação do quadro. (sbhdf.org.br)
  • Este estudo usou a tomografia por emissão de pósitrons para amiloides ( PET ‑amiloide) ou tau‑fosforilada (p-tau)/Aβ42 no líquido cefalorraquidiano (LCR) como padrões de referência. (msdmanuals.com)
  • Em 1978 Pedro Pinho Costa descobre que as fibrilas de proteína amiloide são formadas pela pré-albumina mais tarde denominada como transtirretina (TTR) Em 1984, a Dra. (abpar.org.br)
  • A cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina (TTR), ou CM-TTR, integra o grupo de doenças amiloides raras e sistêmicas que são caracterizadas pela deposição extracelular de proteína amiloide , que resulta em falência progressiva de órgãos. (bvsalud.org)
  • PERGUNTA DE PESQUISA Qual a eficácia , efetividade , segurança , custo-efetividade e impacto orçamentário do tafamidis meglumina no tratamento da cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina (CM-TTR), selvagem ou hereditária, classe NYHA II e III, em pessoas acima de 60 anos de idade, na perspectiva do SUS ? (bvsalud.org)
  • MONITORAMENTO DO HORIZONTE TECNOLÓGICO Foram realizadas buscas estruturadas nos campos de pesquisa das bases de dados ClinicalTrials.gov e Cortellis™, a fim de localizar medicamentos potenciais para o tratamento de pacientes acima de 60 anos de idade com cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina (hereditária ou selvagem), classe NYHA II e III. (bvsalud.org)
  • Assim, no horizonte considerado nesta análise , detectaram-se seis tecnologias para compor o esquema terapêutico da cardiomiopatia amiloide associada à transtirretina . (bvsalud.org)
  • Em um pequeno subconjunto de indivíduos com PET‑amiloide negativo na avaliação basal, pacientes com uma menor proporção Aβ42/Aβ40 plasmática tinham um risco 15 vezes maior de conversão para positividade para amiloide em imagens PET. (msdmanuals.com)
  • Esse fato, bem como relatos de casos de Parkinson em pacientes com covid-19, fez com que Christian Blum, Mireille Claessens e colegas se perguntassem se os componentes proteicos do SARS-CoV-2 poderiam desencadear a agregação de α-sinucleína em amiloide. (uol.com.br)
  • Três serviram de controles, enquanto que quatro receberam nos ventrículos cerebrais injeções de oligômeros β amiloide, pequenas proteínas encontradas no cérebro dos pacientes humanos, e que se difundiram para o cérebro. (abc.org.br)
  • Os pesquisadores observaram que os oligômeros β amiloide se direcionam especificamente para regiões do cérebro que são importantes para a memória e aprendizado. (abc.org.br)
  • Nas décadas subsequentes o desenvolvimento da neuroimagem (RM e PET), e a análise da b-amiloide e da p-tau no liquor, modificaram a diagnóstico das demências, em especial o déficit cognitivo leve. (medscape.com)