Chaperonina do grupo II encontrada no CITOSSOL de células eucarióticas. É composta por oito subunidades, sendo cada subunidade codificada por um gene separado. Esta chaperonina é assim denominada graças a uma de suas subunidades, que é um polipeptídeo codificado pela REGIÃO DO COMPLEXO-T DO GENOMA.
Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante à tampa que abriga a cavidade não polar do complexo de chaperonina. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde é habitualmente chamada de proteína GroES.
Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante a barril do complexo da chaperonina. É uma proteína oligomérica com uma estrutura distinta de catorze subunidades arranjadas em dois anéis de sete subunidades cada. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde foi habitualmente chamada de proteína GroEL.
Família de complexos proteicos de múltiplas subunidades que formam estruturas cilíndricas grandes que se ligam a proteínas não nativas e as encapsulam. As chaperoninas utilizam a energia da hidrólise do ATP para aumentar a eficiência das reações de DOBRAMENTO PROTEICO e, assim, auxiliam as proteínas a atingirem sua conformação funcional. A família das chaperoninas é dividida em CHAPERONINAS DO GRUPO I e CHAPERONINAS DO GRUPO II, com cada grupo apresentando seu próprio repertório de subunidades proteicas e preferências subcelulares.
Subcategoria de chaperoninas encontradas em ARCHAEA e no CITOSSOL de células eucarióticas. As chaperoninas do grupo II organizam-se em uma estrutura macromolecular com a forma de um barril distinta das CHAPERONINAS DO GRUPO I por não utilizar uma estrutura semelhante a tampa envolvendo as proteínas.
Região do cromossomo 17 de camundongos de 20cM representada por pelo menos dois HAPLÓTIPOS. Um dos haplótipos é denominado haplótipo-t e contém um arranjo incomum de mutações que afeta o desenvolvimento embrionário e a fertilidade de machos. O haplótipo-t é mantido no pool gênico pela presença de características incomuns que impedem sua recombinação.
Enzima que catalisa a transferência do átomo de enxofre planetário do íon tiossulfato ao íon cianeto, para formar o íon tiocianato. EC 2.8.1.1.
Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.
Chaperoninas do grupo II encontradas em espécies de ARCHAEA.
Subcategoria de caperoninas encontradas nas MITOCÔNDRIAS, nos CLOROPLASTOS e nas BACTÉRIAS. As chaperoninas do grupo I organizam-se em uma estrutura macromolecular semelhante a um barril que é envolvida por um componente proteico à parte em forma de tampa.
Enzima que catalisa a conversão de (S)-malato e NAD+ a oxalacetato e NADH. EC 1.1.1.37.
Grupo de bactérias em forma de bastonete que são positivas para a coloração de Gram e não produzem endosporos.
Nucleotídeo de adenina contendo três grupos fosfatos esterificados à porção de açúcar. Além dos seus papéis críticos no metabolismo, o trifosfato de adenosina é um neurotransmissor.
Proteínas encontradas em qualquer espécie arqueológica.
Transições conformacionais de uma proteína entre estados não dobrados e estados mais dobrados.
Proteínas que são sintetizadas em eucariotos e bactérias em resposta à hipertermia e outros tipos de estresse ambiental. Aumentam a tolerância térmica e desempenham funções essenciais para a sobrevivência celular sob estas condições.
Família de proteínas celulares que medeiam a correta montagem ou desmontagem de polipeptídeos e seus ligantes associados. Apesar de fazerem parte do processo de montagem, as chaperonas moleculares não são componentes das estruturas finais.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Carboxi-liase que desempenha um papel crucial na assimilação do carbono fotossintetizado no processo da FOTOSSÍNTESE, por meio da catalisação da formação de 3-fosfoglicerato a partir da ribulose 1,5-bifosfato e do DIÓXIDO DE CARBONO. Também pode utilizar OXIGÊNIO como um substrato para catalisar a síntese de 2-fosfoglicolato e 3-fosfoglicerato em um processo denominado fotorrespiração.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Gênero de METHANOCOCCACEAE cocoides anaeróbios cujos organismos possuem motilidade por meio de tufos polares de flagelos. Estes metanógenos são encontrados em pântanos salinos, sedimentos marinhos e estuarinos, e no trato intestinal de animais.
Gênero de archaea heterotróficas extremamente termofílicas da família THERMOCOCCACEAE que ocorrem em correntes marinhas quentes. São sulfidogênicos quimiorganotróficos anaeróbios.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Rompimento das ligações não covalentes e/ou dissulfídicas responsáveis pela manutenção da forma tridimensional e da atividade da proteína nativa.
Gênero de ARCHAEA cocoides, quimiolitotróficos e aeróbios, cujos organismos são termoacidofílicos. Suas células são de forma altamente irregular, frequentemente lobares, embora ocasionalmente esféricas. Possui distribuição ampla no mundo, com organismos isolados de solos ácidos quentes e da água. O enxofre é utilizado como fonte de energia.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Grupo de enzimas que catalisa a hidrólise de ATP. A reação de hidrólise é geralmente acoplada com outra função, como transporte de Ca(2+) através de uma membrana. Estas enzimas podem ser dependentes de Ca(2+), Mg(2+), ânions, H+ ou DNA.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Cadeias simples de aminoácidos que são as unidades das PROTEÍNAS multiméricas. As proteínas multiméricas podem ser compostas por subunidades idênticas ou não idênticas. Uma ou mais subunidades monoméricas podem compor um protômero, que em si é uma subunidade de um grupo maior.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Microscopia eletrônica envolvendo o congelamento rápido de amostras. A imagem das moléculas e organelas congeladas permite uma melhor resolução, o mais próximo possível do estado vivo, livre de corantes ou fixadores químicos.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.
Células dos organismos superiores, contendo um núcleo verdadeiro delimitado por uma membrana nuclear.
Ácido 5'-adenílico, monoanidrido com ácido imidodifosfórico. Análogo do ATP, no qual o átomo de oxigênio que liga o fosfato beta ao gama é substituído por um átomo de nitrogênio. É um potente inibidor competitivo da ATPase solúvel e da mitocondrial ligada à membrana, e também inibe as reações de fosforilação oxidativas dependentes de ATP.
Presença de calor ou de uma temperatura notadamente maior do que a normal.
5'-(trihidrogênio difosfato) adenosina. Nucleotídeo de adenina que contém dois grupos fosfato esterificados a uma molécula de açúcar na posição 5'.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Enzima contendo zinco que oxida álcoois primários e secundários ou hemiacetais na presença de NAD. Na fermentação alcoólica, catalisa a etapa final de redução de um aldeído a um álcool na presença de NADH e hidrogênio.
Enzima dependente de NAD+ que catalisa a oxidação de 3-carboxi-4-metil-2-metilpentanoato em 3-carboxi-4-metil-2-oxopentanoato. Está envolvida na biossíntese da VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA.
Subunidade proteica do microtúbulo encontrada em grandes quantidades no encéfalo de mamíferos. Também foi isolada da CAUDA DO ESPERMATOZOIDE, dos CÍLIOS e outras fontes. Estruturalmente, a proteína é um dímero com peso molecular de aproximadamente 120.000 [kDa] e coeficiente de sedimentação de 5.8S. Liga-se à COLCHICINA, VINCRISTINA e VIMBLASTINA.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Um dos três domínios de vida (os outros são BACTÉRIAS e EUCARIOTOS), anteriormente chamado Archaebacteria no táxon Bactéria, mas atualmente considerado separadamente e distinto. São caracterizados por: 1) presença de RNA de transferência e RNA ribossômicos característicos; 2) ausência de paredes celulares de peptidoglicanas; 3) presença de lipídeos com ligações éter, construídos de subunidades de cadeias ramificadas e 4) sua ocorrência em habitats pouco usuais. Enquanto as Archaea se parecem com as bactérias na organização genômica e morfológica, assemelham-se aos eucariontes em seu método de replicação genômica. O domínio contém ao menos quatro reinos: CRENARCHAEOTA, EURYARCHAEOTA, NANOARCHAEOTA e KORARCHAEOTA.
Espécie de bactéria Gram-negativa aeróbia, em forma de bastonete, que é encontrada em fontes de água quente de pH neutro a alcalino, assim como em aquecedores de água quente.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Reconstituição da atividade de uma proteina depois de sua desnaturação.
Gênero do reino ARCHAEA (família DESULFUROCOCCACEAE), cocoides, anaeróbios, quimiolitotrópicos que vivem em ambientes marinhos.
Enzima catalisadora do primeiro passo no ciclo dos ácidos tricarboxílicos (CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO). Catalisa a reação entre oxaloacetato e acetil CoA, que forma citrato e coenzima A. Anteriormente classificada como EC 4.1.3.7.
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Conjunto de reações opostas, de não equilíbrio catalisadas por enzimas diferentes que agem simultaneamente, com pelo menos uma das reações dirigidas pela hidrólise de ATP. Os resultados dos ciclos são que a energia do ATP é esgotada, calor é produzido e nenhuma conversão líquida substrato-produto é obtida. Exemplos de ciclização de substrato são a ciclização da gliconeogênese e das vias glicolíticas, e a ciclização de triglicerídeos e das vias dos ácidos graxos. As velocidades de ciclização de substratos podem ser aumentadas muitas vezes em associação com estados hipermetabólicos resultantes de queimaduras severas, exposição ao frio, hipertireoidismo ou exercício agudo.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Proteínas obtidas de ESCHERICHIA COLI.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Gênero de METHANOBACTERIACEAE, anaeróbicos e corpo em forma de bastonete. Os organismos não possuem motilidade e usam amônia como única fonte de nitrogênio. Estes metanógenos são encontrados em sedimentos aquáticos, solo, esgotos e no trato gastrointestinal de animais.
Complexos de macromoléculas formados da associação de subunidades proteicas definidas.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Classe de compostos orgânicos que contêm o grupo anilina (fenilamino) ligados a um sal ou éster do ácido naftalenossulfônico. São frequentemente utilizados como corantes fluorescentes e reagentes sulfidrilas.
Base orgânica forte existente principalmente em pH fisiológico sob a forma de íons guanídicos. É encontrada na urina como um produto normal do metabolismo proteico. É também utilizada em pesquisas de laboratório como um desnaturante de proteínas. (Tradução livre do original: Martindale, the Extra Pharmacopoeia, 30th ed and Merck Index, 12th ed). É também utilizada no tratamento da miastenia e como sonda fluorescente em HPLC.
Composto gerado no fígado a partir da amônia produzida pela desaminação dos aminoácidos. É o principal produto final do catabolismo das proteínas e constitui aproximadamente metade do total de sólidos urinários.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Proteínas de alto peso molecular encontradas nos MICROTÚBULOS do sistema do citoesqueleto. Sob certas circunstâncias, elas são necessárias para o acoplamento da TUBULINA aos microtúbulos e estabilização dos microtúbulos formados.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Proteínas filamentosas, principais constituintes dos delgados filamentos das fibras musculares. Os filamentos (também conhecidos como filamentos ou actina-F) podem ser dissociados em suas subunidades globulares. Cada subunidade é composta por um único polipeptídeo de 375 aminoácidos. Este é conhecido como actina-G ou globular. Em conjunção com a MIOSINA, a actina é responsável pela contração e relaxamento do músculo.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
Gênero de archaea heterotróficas, facultativamente anaeróbias, da ordem THERMOPLASMALES, que são isoladas de pilhas residuais de carvão para aquecimento, e de fontes de água quente. São termofílicas e podem crescer com ou sem enxofre.
Proporção pela qual uma enzima conserva sua conformação estrutural ou sua atividade quando sujeita à estocagem, isolamento e purificação ou várias outras manipulações físicas ou químicas, incluindo enzimas proteolíticas e aquecimento.
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).
Classe de CHAPERONAS MOLECULARES encontradas em procariontes e em vários compartimentos de células eucarióticas. Estas proteínas podem interagir com polipeptídeos durante vários processos de formação (de proteínas), de forma a impedir a formação de estruturas não funcionais.
Microscopia que utiliza um feixe de elétrons, em vez de luz, para visualizar a amostra, permitindo assim uma grande amplificação. As interações dos ELÉTRONS com as amostras são usadas para fornecer informação sobre a estrutura fina da amostra. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE TRANSMISSÃO, as reações dos elétrons transmitidas através da amostra são transformadas em imagem. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE VARREDURA, um feixe de elétrons incide em um ângulo não normal sobre a amostra e a imagem é formada a partir de reações que ocorrem acima do plano da amostra.
Enzima mitocondrial que catalisa a descarboxilação oxidativa do isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de elétrons. A reação é o passo-crucial limitador da taxa de reação do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. A enzima exige Mg2+ ou Mn2+ e é ativada por ADP, citrato, e Ca2+ e inibida por NADH, NADPH e ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Líquido intracelular do citoplasma, depois da remoção de ORGANELAS e outros componentes citoplasmáticos insolúveis.
Medida da intensidade e qualidade da fluorescência.
Enzima da classe das oxidorredutases que catalisa a redução de di-hidrofolato a tetra-hidrofolato, usando NADPH como doador de elétrons. A reação produz folato reduzido para o metabolismo de aminoácidos, síntese de anel purínico, e a formação de desoxitimidina monofosfato. O metotrexato e outros antagonistas do ácido fólico usados como drogas quimioterápicas inibem esta enzima. A deficiência da enzima pode ser uma causa de anemia megaloblástica responsiva à terapia com formas reduzidas de ácido fólico. (Dorland, 28a ed)
Modificação da reatividade de ENZIMAS por meio da ligação de efetores a sítios das enzimas (SÍTIO ALOSTÉRICO) diferentes dos SÍTIOS DE LIGAÇÃO ao substrato.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Corpos de inclusão das células vegetais que contêm o pigmento fotossintético CLOROFILA, que está associado com a membrana dos TILACOIDES. Os cloroplastos ocorrem nas células das folhas e troncos jovens de plantas superiores. São também encontrados em algumas formas de FITOPLÂNCTON como HAPTÓFITAS, DINOFLAGELADOS, DIATOMÁCEAS e CRIPTÓFITAS.
Família de archaea (ordem DESULFUROCOCCALES) composta por cocos anaeróbicos que utilizam peptídeos, proteínas ou carboidratos facultativamente, por respiração sulfurosa ou fermentação. Há oito gêneros: AEROPYRUM, Desulfurococcus, Ignicoccus, Staphylothermus, Stetteria, Sulfophoboccus, Thermodiscus e Thermosphaera. (Tradução livre do original: Bergey's Manual of Systematic Bacteriology, 2d ed).
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.

A chaperonina com TCP-1, também conhecida como CCT (do inglês: Chaperonin Containing TCP-1), é uma proteína envolvida no plegamento de outras proteínas. Ela pertence à família das chaperoninas de tipo I e é encontrada em todos os domínios da vida, desde bactérias a humanos.

A CCT é um complexo hexadecimal formado por dois anéis de oito subunidades cada, dispostos um sobre o outro. Cada subunidade possui uma estrutura tridimensional semelhante e está presente em diferentes isoformas.

A função principal da chaperonina com TCP-1 é ajudar no plegamento de proteínas nas células, especialmente aquelas que são difíceis de se dobrarem sozinhas. Ela faz isso por meio de um processo cíclico em que as proteínas clientes são capturadas no interior do anel da CCT, onde ocorre a mudança conformacional necessária para o plegamento correto, e posteriormente liberadas.

A CCT está envolvida em diversos processos celulares, como a regulação do ciclo celular, a resposta ao estresse, a biogênese mitocondrial e a diferenciação celular. Alterações na expressão ou atividade da CCT têm sido associadas a várias doenças humanas, como cancro, doenças neurodegenerativas e miopatias.

A chaperonina 10, também conhecida como CPN10 ou HSP10 (proteína de choque térmico 10), é uma pequena proteína molecular que atua como um chaperona na célula. Ela pertence à classe de proteínas denominadas proteínas de ligação a substratos, que ajudam na dobragem correta e na prevenção da agregação de outras proteínas.

A chaperonina 10 é um componente do complexo proteico conhecido como protease/chaperonina mitocondrial associada à cadeia de transporte (TIM) ou proteína associada ao complexo de importação mitocondrial (PAM). Este complexo desempenha um papel crucial no processo de importação e dobramento de proteínas que são direcionadas para a matriz mitocondrial.

A chaperonina 10 funciona em conjunto com outra proteína chamada chaperonina 60 (Cpn60 ou HSP60) no interior do complexo TIM/PAM. Durante o processo de importação e dobramento, as proteínas substrato se ligam à chaperonina 10 e são então transferidas para a câmara interna da estrutura em forma de anel da chaperonina 60. Através de uma série de eventos conformacionais, a chaperonina 60 auxilia na dobragem correta das proteínas substrato, enquanto a chaperonina 10 age como um "tampão" para manter as proteínas no interior da câmara e impedir sua agregação prematura.

Em resumo, a chaperonina 10 é uma proteína molecular que desempenha um papel importante na dobragem correta de proteínas mitocondriais, trabalhando em conjunto com outras proteínas no complexo TIM/PAM para garantir a importação e o dobramento adequados das proteínas.

A chaperonina 60, também conhecida como CPN60 ou HSP60 (do inglês "heat shock protein 60"), é uma proteína molecularmente conservada que desempenha um papel fundamental na dobragem e montagem de outras proteínas. Ela pertence à classe de proteínas chamadas chaperoninas, que ajudam a garantir que as proteínas recém-sintetizadas se dobrem corretamente em suas estruturas tridimensionais funcionais.

A chaperonina 60 é um complexo proteico formado por várias subunidades idênticas, geralmente organizadas em anéis hexadeciméricos (formados por 16 subunidades). Esse complexo forma uma câmara proteica dentro da qual as proteínas clientes podem se dobrar. A energia fornecida pela hidrólise de ATP é usada para alterar a conformação do complexo, criando um ambiente seguro onde as proteínas clientes podem ser encapsuladas e dobradas corretamente.

A chaperonina 60 desempenha um papel crucial em processos celulares importantes, como o metabolismo energético, a resposta ao estresse e a manutenção da homeostase proteica. Além disso, devido à sua expressão aumentada em resposta ao estresse térmico e outras formas de estresse celular, ela também é classificada como uma proteína do choque térmico (HSP).

A chaperonina 60 é encontrada em praticamente todos os organismos, desde bactérias até humanos, e sua função e mecanismo de ação são altamente conservados ao longo da evolução. No entanto, estudos recentes sugerem que as chaperoninas podem também desempenhar um papel importante no sistema imune, atuando como autoantígenos ou inibindo respostas inflamatórias.

Chaperoninas são proteínas moleculares que ajudam na dobragem correta e na estabilização de outras proteínas. Eles atuam como moléculas-chave no processo de dobragem das proteínas, especialmente em condições de estresse celular, quando as células precisam se adaptar a mudanças ambientais ou à presença de proteínas danificadas ou mal dobradas.

Existem diferentes tipos de chaperoninas em diferentes organismos e compartimentos celulares. As chaperoninas mais bem estudadas são as encontradas no citoplasma de células bacterianas, conhecidas como GroEL/GroES, e as encontradas no interior dos mitocôndrias e cloroplastos, conhecidas como HSP60/HSP10 (também chamadas de CPN60/CPN10 em plantas).

As chaperoninas geralmente funcionam como complexos multiméricos que formam uma câmara proteica onde as proteínas clientes podem se dobrar corretamente. As proteínas clientes são capturadas pela chaperonina e então passam por uma série de eventos conformacionais antes de serem liberadas em sua forma nativa e funcional.

As chaperoninas desempenham um papel importante na manutenção da saúde celular, pois ajudam a prevenir a agregação de proteínas e a promover a dobragem correta das novas proteínas sintetizadas. Além disso, as chaperoninas também podem ajudar no processo de desdobramento e refoldamento de proteínas danificadas ou mal dobradas, o que é particularmente importante em situações de estresse celular.

As chaperoninas do grupo II são proteínas molecularmente semelhantes aos chaperons, que ajudam na dobragem e montagem correta de outras proteínas em células vivas. Elas são encontradas principalmente em mitocôndrias e cloroplastos, os quais são organelos presentes nas células eucariontes.

A chaperonina do grupo II é composta por duas subunidades proteicas distintas, chamadas de HSP60 e HSP10 em mitocôndrias, ou CPN60 e CPN10 em cloroplastos. A subunidade maior (HSP60/CPN60) forma um complexo em forma de câmara oca, enquanto a subunidade menor (HSP10/CPN10) age como tampa para essa câmara.

Esse complexo proteico funciona como uma máquina molecular que ajuda nas etapas iniciais da dobragem de proteínas, especialmente aquelas que são difíceis de se dobrarem sozinhas. As proteínas clientes são capturadas pela câmara interna e então submetidas a uma série de eventos conformacionais induzidos pelo complexo, o que facilita a formação da estrutura tridimensional correta da proteína. Após a dobragem, as proteínas clientes são liberadas do complexo chaperonina e podem então realizar suas funções normais nas células.

As chaperoninas do grupo II desempenham um papel crucial na manutenção da saúde celular, pois a dobragem correta das proteínas é essencial para a sua funcionalidade e estabilidade. Além disso, elas também estão envolvidas em processos como o estresse celular, a resposta imune e a apoptose (morte celular programada).

A região do complexo-t (t for "teloméric") do genoma refere-se a uma área específica no final dos cromossomos, composta por sequências repetitivas de DNA e proteínas associadas. O complexo-t é essencial para a estabilidade estrutural dos cromossomos e desempenha um papel fundamental na regulação da atividade genética.

As sequências repetitivas de DNA no complexo-t, geralmente chamadas de telômeros, são compostas por centenas a milhares de repetições curtas de uma única unidade de seqüência, geralmente com a seguinte composição: (TTAGGG)n em vertebrados. Essas sequências repetitivas protegem as extremidades dos cromossomos contra a degradação enzimática e o recombinação indesejável entre os cromossomos.

Além disso, o complexo-t abriga uma variedade de proteínas especializadas que desempenham funções importantes na manutenção da integridade dos telômeros e nos processos de replicação do DNA. Entre essas proteínas estão a telomerase reversa transcriptase (TERT) e os componentes da proteína shelter, que desempenham um papel crucial em garantir a estabilidade dos telômeros e regular a atividade telomerasa.

A atividade telomerasa é responsável pela adição de sequências repetitivas ao final dos cromossomos, compensando a perda natural dessas sequências durante o processo de replicação do DNA. Em células saudáveis, a atividade telomerasa geralmente é baixa ou indetectável, mas ela pode ser reativada em células cancerosas e outros tipos de células que precisam se dividir rapidamente e frequentemente. A ativação dessa enzima pode levar ao alongamento dos telômeros, permitindo que as células evitem a senescência (ou seja, o processo natural de envelhecimento e morte celular) e continuem a se dividir indefinidamente, contribuindo para o crescimento e progressão do câncer.

Em resumo, o complexo telomérico desempenha um papel fundamental na manutenção da integridade dos cromossomos e no processo de replicação do DNA. Sua disfunção pode contribuir para a gênese e progressão de várias doenças, incluindo o envelhecimento prematuro, as doenças neurodegenerativas e o câncer.

Tiossulfato Sulfurtransferase, também conhecido como Rhodanese, é uma enzima que catalisa a transferência de grupos sulfano (S2O3²-) para cianeto (CN-), transformando o cianeto em menos tóxico tiocianato (SCN-). A reação geralmente envolve a conversão do tiossulfato em sulfito e enxofre elementar. A equação química da reação é a seguinte:

SSO3²- + CN- -> SO3²- + SCN-

Esta enzima desempenha um papel importante na detoxificação do cianeto em organismos vivos, particularmente em mamíferos. A Tiossulfato Sulfurtransferase é encontrada principalmente nas mitocôndrias dos tecidos como o fígado e o rim. Além disso, a enzima também pode desempenhar um papel na proteção das células contra o estresse oxidativo, devido à sua capacidade de reduzir compostos sulfurados reativos.

O "dobramento de proteínas" é um processo fundamental na biologia molecular que descreve a maneira como as cadeias lineares de aminoácidos se dobram e se organizam em estruturas tridimensionais específicas. Essas estruturas são essenciais para a função das proteínas, pois determinam suas propriedades químicas e interações com outras moléculas.

A forma como uma cadeia de aminoácidos se dobra é governada por sua sequência primária, que contém informações sobre as interações entre os resíduos individuais de aminoácidos. Através de processos complexos e dinâmicos envolvendo interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e outras forças intermoleculares, a cadeia de aminoácidos adota uma conformação tridimensional estável.

O dobramento de proteínas é um processo altamente regulado e específico, mas pode ser afetado por mutações em genes que codificam proteínas, condições ambientais desfavoráveis ou interações com outras moléculas. Alterações no dobramento de proteínas podem levar a doenças, como as doenças neurodegenerativas e as doenças causadas por proteínas mal enoveladas. Portanto, o estudo do dobramento de proteínas é fundamental para entender a função das proteínas e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar doenças relacionadas às proteínas.

Thermophiles, ou termossomos, são organismos que amam o calor e crescem bem em temperaturas elevadas, geralmente entre 45 e 122°C (113 and 252°F). Eles são encontrados em habitats extremos, como fontes termais, campos de lama quente e oceanos profundos. A palavra "termo" refere-se ao calor e "phile" refere-se a amor ou atração. Portanto, termófilos são literalmente "amantes do calor". Existem três categorias principais de termófilos, dependendo da faixa de temperatura em que vivem: moderadamente termofílicos (45-65°C), termofílicos verdadeiros (65-105°C) e hipertermofílicos (acima de 105°C). A maioria dos termófilos é unicelular, mas algumas bactérias termofílicas formam filamentos ou agregados. Arqueias são os tipos mais comuns de organismos termofílicos, mas também existem bactérias e alguns fungos termófilos. Eles desempenham um papel importante no ciclo de nutrientes em habitats extremos e têm potencial para aplicações industriais, como biocombustíveis e bioremedição.

As chaperoninas do grupo I são proteínas moleculares que ajudam na dobragem correta e no enovelamento de outras proteínas. Elas são encontradas em todos os domínios da vida, incluindo bactérias, archaea e eucariotos. A chaperonina mais conhecida é a proteína groEL/groES encontrada no citoplasma de bactérias.

A chaperonina do grupo I forma um complexo com a formação de um compartimento protetor, onde as proteínas clientes podem se dobrar corretamente. O complexo é formado por anéis hexadeciméricos (formados por duas hélices em anel de sete subunidades) que se organizam em uma estrutura em forma de câmera. As proteínas clientes são capturadas no interior do compartimento e sofrem vários ciclos de alongamento e contração das hélices, o que permite que a proteína cliente se dobre corretamente.

As chaperoninas desempenham um papel crucial na manutenção da integridade da proteostase celular, especialmente em condições de estresse celular, quando as células são expostas a níveis elevados de proteínas mal dobradas ou agregadas. As mutações em genes que codificam chaperoninas podem levar a doenças genéticas e neurodegenerativas.

Malato Desidrogenase (MDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do malato a oxalacetato, transferindo um grupo hidroxil (-OH) para a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+), reduzindo-o a NADH. Essa reação é essencial no ciclo de Krebs, processo metabólico que ocorre nas mitocôndrias das células e desempenha um papel fundamental na produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato).

A Malato Desidrogenase está presente em dois tipos principais: a Malato Desidrogenase NAD-dependente, encontrada no citoplasma e nos mitocôndria dos tecidos animais e vegetais; e a Malato Desidrogenase NADP-dependente, localizada principalmente na membrana do cloroplasto das células vegetais.

A deficiência ou disfunção da Malato Desidrogenase pode estar relacionada a diversas condições patológicas, incluindo distúrbios metabólicos e neurológicos.

Bacillus spp. é um gênero de bacilos gram-positivos, aspórulos irregulares que são encontrados em ambientes aquáticos e sedimentares, solo e matéria vegetal em decomposição. Eles são aeróbios ou facultativamente anaeróbios, catalase positivo e oxidase negativo. Alguns membros do gênero Bacillus são patogênicos para humanos e animais, incluindo B. anthracis (que causa carbúnculo), B. cereus (que causa intoxicação alimentar) e B. thuringiensis (que é usado como um biopesticida).

A classificação de "aspórulos irregulares" se refere à forma dos esporos produzidos por essas bactérias. Em contraste com os esporos produzidos por outros bacilos gram-positivos, como as bactérias do gênero Clostridium, que são esféricos e centrais, os esporos dos bacilos irregulares são alongados e deslocados para um dos extremos do bacilo.

Em resumo, "Bacillus spp. Gram-positivos aspórulos irregulares" refere-se a um grupo de bactérias gram-positivas que produzem esporos alongados e deslocados para um dos extremos do bacilo. Alguns membros do gênero são patogênicos para humanos e animais, enquanto outros são inócuos ou mesmo benéficos, como B. thuringiensis, que é usado como um biopesticida.

Adenosine trisphosphate (ATP) é um nucleótido fundamental que desempenha um papel central na transferência de energia em todas as células vivas. É composto por uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato. A ligação entre os grupos fosfato é rica em energia, e quando esses enlaces são quebrados, a energia libertada é utilizada para conduzir diversas reações químicas e processos biológicos importantes, como contração muscular, sinalização celular e síntese de proteínas e DNA. ATP é constantemente synthesized and broken down in the cells to provide a source of immediate energy.

A definição médica de 'trifosfato de adenosina' refere-se especificamente a esta molécula crucial, que é fundamental para a função e o metabolismo celulares.

As proteínas arqueais referem-se a proteínas encontradas em organismos do domínio Arquea, que são seres unicelulares sem núcleo geralmente encontrados em ambientes extremos, como fontes termais, poças de salmuera e pântanos ácidos. Essas proteínas desempenham funções vitais em todos os aspectos do metabolismo arqueano, incluindo replicação do DNA, transcrição e tradução, assim como na manutenção da integridade da membrana celular e no metabolismo energético.

As proteínas arqueais são frequentemente caracterizadas por sua resistência a condições ambientais extremas, como temperaturas altas, pressões elevadas e pHs ácidos ou alcalinos. Além disso, muitas proteínas arqueais apresentam estruturas e mecanismos únicos que as distinguem das proteínas de outros domínios da vida, como as bactérias e os eucariotos.

O estudo das proteínas arqueais é importante para a compreensão da evolução da vida na Terra, uma vez que os arqueanos são considerados relacionados filogeneticamente aos ancestrais dos eucariotos. Além disso, o estudo dessas proteínas pode fornecer informações valiosas sobre a estabilidade estrutural e a função de proteínas em condições extremas, o que tem implicações para a biotecnologia e a engenharia de proteínas.

O redobramento de proteínas é um processo em que uma proteína sofre uma alteração em sua estrutura tridimensional, adquirindo uma conformação anormal e frequentemente insolúvel. Isso geralmente ocorre devido a modificações químicas ou físicas nas suas moléculas, como variações no pH, temperatura ou concentração de íons, que podem desestabilizar a estrutura proteica original e levar à formação de agregados proteicos.

Esses agregados podem variar em tamanho e complexidade, desde pequenos oligômeros até grandes fibrilas amiloides. O redobramento de proteínas está associado a diversas doenças neurodegenerativas, como a doença de Alzheimer, a doença de Parkinson e a doença de Huntington, nas quais as proteínas anormais se acumulam no cérebro, levando ao mal funcionamento e à morte das células nervosas.

Além disso, o redobramento de proteínas também pode ser um problema em processos industriais, como na produção de proteínas recombinantes, onde a formação de agregados indesejáveis pode afetar a qualidade e funcionalidade do produto final. Portanto, evitar ou minimizar o redobramento de proteínas é essencial tanto no contexto da saúde humana quanto na biotecnologia industrial.

Proteínas de choque térmico (HSP, do inglês Heat Shock Proteins) são proteínas altamente conservadas encontradas em células de todos os organismos vivos, desempenhando um papel crucial na proteção e manutenção da integridade celular. Elas recebem o nome de "proteínas de choque térmico" porque sua expressão geralmente é induzida por exposição a condições estressoras, como altas temperaturas, hipóxia, radiação, infecções e toxinas.

As HSPs auxiliam no processo de dobragem e montagem das proteínas, impedindo que elas se agreguem e formem estruturas anormais ou inativas. Além disso, durante situações de estresse celular, as HSPs desempenham um papel crucial na reparação e refoldamento das proteínas danificadas, bem como no processo de degradação das proteínas irreversivelmente danificadas.

Existem diferentes classes de proteínas de choque térmico, classificadas com base em seu peso molecular e funções específicas. Algumas das famílias mais conhecidas de HSPs incluem:

1. HSP70: Essas proteínas auxiliam no processo de dobragem e transporte de proteínas através da membrana mitocondrial ou do retículo endoplasmático rugoso.
2. HSP90: As proteínas HSP90 estão envolvidas em diversos processos celulares, como a regulação da atividade enzimática, o transporte de proteínas e a resposta ao estresse.
3. HSP60: Essas proteínas são encontradas principalmente no interior dos mitocôndrias e desempenham um papel importante na dobragem e montagem das proteínas mitocondriais.
4. HSP100: As proteínas HSP100 são responsáveis pela dissolução de agregados proteicos e pelo processo de reparo de proteínas danificadas.
5. Smaller HSPs (sHSPs): Essas proteínas possuem pesos moleculares menores, geralmente entre 12 a 43 kDa, e estão envolvidas na proteção das proteínas contra o agregado e no processo de refoldamento.

As proteínas de choque térmico desempenham um papel crucial em diversos processos celulares e são essenciais para a sobrevivência e adaptação às condições adversas, como o estresse térmico, o estresse oxidativo e a exposição a agentes tóxicos.

Molecular chaperones are proteins that assist in the proper folding and assembly of other proteins in a cell. They help prevent protein misfolding and aggregation, which can lead to the formation of toxic protein aggregates and contribute to the development of various diseases, such as neurodegenerative disorders and cancer. Molecular chaperones play a crucial role in maintaining protein homeostasis, or proteostasis, within the cell by helping proteins achieve their native conformations and ensuring their proper function. They can also help transport proteins across membranes and degrade misfolded proteins to prevent their accumulation. Overall, molecular chaperones are essential for the maintenance of cellular health and survival.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Ribulose-1,5-bisfosfato carboxilase/oxigenase (RuBisCO) é uma enzima essencial encontrada em plantas, algas e alguns organismos procariotos. É a enzima limitante de taxa na fotossíntese de C3, desempenhando um papel central no ciclo de Calvin, onde fixa o dióxido de carbono (CO2) em moléculas orgânicas durante a fotossíntese.

RuBisCO catalisa uma reação na qual o ribulose-1,5-bisfosfato reage com o CO2 e água, resultando na formação de duas moléculas de 3-fosfo-glicerato, que podem ser convertidas em trioses fosfato e posteriormente incorporadas em carboidratos ou outras moléculas orgânicas.

Além disso, RuBisCO também catalisa uma reação paralela na qual o ribulose-1,5-bisfosfato reage com o oxigênio (O2) em vez de CO2, resultando na formação de uma molécula de glicolato e uma de 3-fosfo-glicerato. Essa reação é conhecida como fotorrespiração e pode resultar em perda de carbono pela planta, reduzindo a eficiência da fotossíntese.

Em resumo, RuBisCO é uma enzima fundamental na fotossíntese que catalisa a fixação do CO2 em moléculas orgânicas, mas também pode catalisar uma reação indesejável com o O2 que pode reduzir a eficiência da fotossíntese.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Mathanococcus é um gênero de bactéria pertencente à família Thiotrichaceae. Essas bactérias são gram-negativas, anaeróbicas e não-móveis, o que significa que elas não requerem oxigênio para crescer e não possuem flagelos ou outras estruturas que lhes permitam se mover.

As espécies de Mathanococcus são encontradas em ambientes aquáticos, especialmente em água do mar e em fontes hidrotermais profundas. Elas são capazes de realizar a metanogênese, um processo metabólico que produz metano como um subproduto final. Isso as classifica como archaea metanogênicas, embora elas sejam classificadas como bactérias com base em sua morfologia e outras características.

A espécie tipo do gênero Mathanococcus é a M. marinus, que foi isolada originalmente de sedimentos marinhos. Outras espécies incluem o M. jannaschii, que foi descoberto em uma fonte hidrotermal no Oceano Pacífico, e o M. mahoni, que foi isolado de um lago hipersalino na Índia.

As bactérias do gênero Mathanococcus têm importância biológica como produtores de metano em ambientes aquáticos e podem desempenhar um papel na ciclagem de carbono nesses ecossistemas. No entanto, elas também podem contribuir para as emissões de gases de efeito estufa quando as fontes hidrotermais e outros ambientes anaeróbicos são perturbados por atividades humanas, como a perfuração de poços de petróleo e gás.

Thermococcus é um gênero de archaea extremófilas, organismos unicelulares que prosperam em ambientes com condições físicas e químicas extremas. A palavra "Thermococcus" vem do grego "therme," significando calor, e "kokkos," significando grão ou semente, descrevendo a natureza termofílica e a aparência coccoides das células.

As espécies de Thermococcus são encontradas predominantemente em habitats hidrotermais marinhos, como fontes hidrotermais submarinas e campos negros, onde as temperaturas podem chegar a mais de 100°C (212°F). Eles também podem ser encontrados em outras condições extremas, tais como ambientes ricos em enxofre ou salinos elevados.

Thermococcus é classificado no filo Euryarchaeota e na ordem Thermococcales. As células de Thermococcus são geralmente irregulares, coccoides, com tamanhos variando de 0,5 a 2,0 micrômetros de diâmetro. Eles reproduzem-se por fissão binária e podem formar agregados celulares em certas condições.

Estes organismos são heterotróficos, obtendo energia através da oxidação de compostos orgânicos simples, como aminoácidos e açúcares. Eles também são capazes de reduzir enxofre elementar (S0) ou sulfito (SO32-) para formar sulfeto de hidrogênio (H2S), um processo que é facilitado por enzimas termostáveis específicas.

Thermococcus tem importância biotecnológica, pois as enzimas produzidas por essas archaea são capazes de funcionar em condições extremamente altas de temperatura e pressão. Isso torna possível aplicá-las em processos industriais que exigem elevadas temperaturas, como a produção de biocombustíveis e a decomposição de poluentes orgânicos.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Desnaturação proteica é um processo que altera a estrutura tridimensional de uma proteína, desorganizando suas ligações dissulfureto e interações hidrofóbicas, o que leva a perda de sua função nativa. Isso pode ser causado por fatores ambientais, como variações de pH, temperatura ou concentração salina, ou por processos metabólicos, como a oxidação e a redução das proteínas. A desnaturação proteica é frequentemente irreversível e pode levar à agregação e precipitação das proteínas, o que pode ser prejudicial para as células e desempenhar um papel em doenças como as doenças neurodegenerativas.

"Sulfolobus" é um gênero de archaea, organismos unicelulares que vivem em ambientes extremos. Essas criaturas são encontradas principalmente em fontes termais ácidas e solfataras, onde as temperaturas podem chegar a 80°C e o pH pode ser tão baixo quanto 2. Eles obtêm energia através da oxidação de enxofre e tiosulfato, um processo conhecido como quimioautotrofia. O genoma de Sulfolobus foi sequenciado, o que ajudou os cientistas a entender melhor a biologia dos archaea e sua relação evolutiva com as bactérias e eucariotos. Além disso, o estudo do metabolismo e da fisiologia de Sulfolobus pode fornecer informações importantes sobre a adaptação à vida em ambientes extremos.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Adenosine triphosphatases (ATPases) são enzimas que catalisam a conversão de adenosina trifosfato (ATP) em adenosina difosfato (ADP) e fosfato inorgânico, com a liberação de energia. Essa reação é essencial para a biosíntese de proteínas, transporte ativo de iões e outros processos metabólicos em células vivas.

Existem dois tipos principais de ATPases: a P-tipo ATPase, que inclui as bombas de cálcio e sódio, e a F1F0-ATPase, que é encontrada nas mitocôndrias, cloroplastos e bacterias.

A P-tipo ATPase utiliza energia da hidrólise de ATP para transportar iões através de membranas celulares contra o gradiente de concentração, enquanto a F1F0-ATPase gera ATP usando energia gerada pela fosforilação oxidativa ou fotofosforilação.

A deficiência ou disfunção dessas enzimas pode resultar em várias doenças, incluindo distúrbios cardíacos e neurológicos.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Proteínas são compostos macromoleculares formados por cadeias de aminoácidos e desempenham funções essenciais em todos os organismos vivos. Muitas proteínas são construídas a partir de subunidades menores, denominadas "subunidades proteicas".

Subunidades proteicas são porções discretas e funcionalmente distintas de uma proteína complexa que podem se combinar para formar a estrutura tridimensional ativa da proteína completa. Essas subunidades geralmente são codificadas por genes separados e podem ser modificadas postraducionalmente para atingir sua conformação e função finais.

A organização em subunidades permite que as proteínas sejam sintetizadas e montadas de forma eficiente, além de proporcionar mecanismos regulatórios adicionais, como a dissociação e reassociação das subunidades em resposta a estímulos celulares. Além disso, as subunidades proteicas podem ser compartilhadas entre diferentes proteínas, o que permite a economia de recursos genéticos e funcionais no genoma.

Em resumo, as subunidades proteicas são componentes estruturais e funcionais das proteínas complexas, desempenhando um papel fundamental na determinação da atividade, regulação e diversidade de funções das proteínas.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

A microscopia crio-eletrônica (MCE) é um tipo de microscopia eletrônica em que amostras biológicas são congeladas rapidamente e examinadas a temperaturas muito baixas, geralmente abaixo de -150°C. Isso permite que as amostras sejam mantidas em seu estado nativo, preservando sua estrutura tridimensional e propriedades bioquímicas. A MCE pode fornecer resolução de imagem atômica, o que a torna uma ferramenta poderosa para o estudo de estruturas biológicas complexas, como membranas, proteínas e vírus. Além disso, a MCE pode ser combinada com outras técnicas, como espectroscopia de energia dispersiva de elétrons (EDS) e difração de elétrons, para obter informações adicionais sobre a composição química e a estrutura das amostras. No entanto, é importante notar que a MCE requer equipamentos especializados e técnicas complexas, o que a torna uma técnica de microscopia avançada e exigente.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

Hidrólise é um termo da química que se refere a quebra de uma molécula em duas ou mais pequenas moléculas ou ions, geralmente acompanhada pela adição de grupos hidroxila (OH) ou hidrogênio (H) e a dissociação do composto original em água. Essa reação é catalisada por um ácido ou uma base e ocorre devido à adição de uma molécula de água ao composto, onde o grupo funcional é quebrado. A hidrólise desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a digestão de proteínas, carboidratos e lipídios.

Eucariontes são organismos que possuem células com um núcleo verdadeiro, delimitado por uma membrana nuclear. Este é um dos principais aspectos que distingue as células eucarióticas das células procariotas (bactérias e archaea), que não possuem um núcleo definido. Além disso, as células eucarióticas geralmente apresentam tamanho maior, complexidade estrutural e metabólica mais elevada do que as procariotas.

As células eucarióticas típicas contêm vários outros organelos membranosos especializados, como mitocôndrias, cloroplastos (presentes em células vegetais), retículo endoplasmático rugoso e liso, aparelho de Golgi, lisossomas e peroxissomos. Estes organelos desempenham funções específicas no metabolismo celular, como a produção de energia (através da respiração celular em mitocôndrias), síntese de proteínas e lipídios, catabolismo de macromoléculas e detoxificação de compostos nocivos.

As células eucarióticas também apresentam um citoesqueleto mais sofisticado do que as procariotas, constituído por filamentos de actina, miosina, tubulina e outras proteínas, que fornece suporte estrutural, permite a divisão celular e facilita o transporte intracelular.

Existem três domínios principais de organismos eucarióticos: animais (incluindo humanos), plantas e fungos. Cada um destes grupos tem suas próprias características únicas além dos aspectos gerais das células eucarióticas mencionadas acima.

O Adenilil Imidodifosfato, também conhecido como ApprPP ou ATP7s, é um intermediário importante no metabolismo de purinas e sinalização celular. Ele está envolvido na síntese de purinas, que são componentes importantes dos nucleotídeos e ácidos nucléicos, como o DNA e RNA.

Além disso, o Adenilil Imidodifosfato também atua como um segundo mensageiro intracelular, desempenhando um papel crucial na regulação de vários processos celulares, incluindo a transdução de sinal e a resposta imune.

Em resumo, o Adenilil Imidodifosfato é uma molécula essencial para a síntese de purinas e para a regulação de diversas funções celulares, atuando como um intermediário metabólico e um segundo mensageiro intracelular.

Em termos médicos, "temperatura alta" ou "febre" é geralmente definida como uma temperatura corporal superior a 38°C (100.4°F). No entanto, em bebês menores de 3 meses, uma temperatura rectal acima de 38°C (100.4°F) também é considerada uma febre. A temperatura corporal normal varia um pouco de pessoa para pessoa e depende do método utilizado para medir a temperatura. Algumas pessoas podem ter uma temperatura corporal mais alta normalmente, portanto, é importante observar qualquer variação da temperatura basal habitual de cada indivíduo. A febre é um sinal de que o corpo está a lutar contra uma infecção ou outra condição médica. Embora a febre em si não seja geralmente perigosa, pode ser um sinal de algum problema subjacente que requer tratamento.

O difosfato de adenosina, também conhecido como ATP (do inglês, Adenosine Triphosphate), é um nucleótido fundamental para a transferência de energia nas células vivas. Ele consiste em uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato.

Na sua forma completa, o ATP contém três grupos fosfato ligados um ao outro por ligações aniônicas altamente energéticas. Quando uma dessas ligações é quebrada, libera-se energia que pode ser aproveitada pelas células para realizar trabalho, como a contração muscular ou o transporte ativo de moléculas através de membranas celulares.

O ATP é constantemente sintetizado e desfosforilado em reações metabólicas que ocorrem nas células, permitindo assim a transferência e armazenamento de energia de forma eficiente. Além disso, o ATP também atua como um importante regulador da atividade enzimática e das vias de sinalização celular.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

A "Alcohol Dehydrogenase" (ADH) é uma enzima que catalisa a reação de oxirredução entre álcool e aldeído ou cetona, sendo um componente importante no metabolismo do etanol em humanos e outros mamíferos. Existem vários tipos diferentes de ADH presentes em diferentes tecidos do corpo, mas a forma mais comum está presente no fígado e desempenha um papel crucial na conversão do etanol em acetaldeído, que é subsequentemente convertido em ácido acético e eliminado do organismo.

A reação catalisada pela ADH pode ser descrita da seguinte forma:

Álcool + NAD+ ↔ Aldeído/Cetona + NADH + H+

Em que NAD+ é a nicotinamida adenina dinucleótido, um cofator importante no metabolismo celular. A reação é reversível e depende do equilíbrio entre os substratos e produtos. A velocidade da reação pode ser afetada por vários fatores, incluindo a concentração de substratos, a presença de outras enzimas e a disponibilidade de cofatores.

A ADH é uma enzima inibida pela etanol em altas concentrações, o que pode levar a um acúmulo de etanol no sangue e tecidos corporais, levando aos efeitos intoxicantes associados ao consumo excessivo de bebidas alcoólicas. Além disso, variações genéticas na atividade da ADH podem afetar a susceptibilidade individual à dependência do álcool e às complicações relacionadas ao seu uso excessivo.

A 3-isopropilmalato desidrogenase é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do 3-isopropilmalato a 2-isopropilmalato na biossíntese dos aminoácidos aromáticos. Esta enzima faz parte da via do ciclo de Krebs inversa e desempenha um papel importante no metabolismo de alguns aminoácidos essenciais, como a leucina e a valina. A deficiência genética desta enzima pode resultar em vários distúrbios metabólicos, incluindo a acidose lática e a acumulação de 3-isopropilmalato no sangue e urina.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

Archaea são um domínio de organismos unicelulares, a maioria dos quais vive em ambientes extremos, como fontes termais, poços de lama ácida e salinas. Eles são procariontes, o que significa que não possuem um núcleo celular ou outros organelos membranosos. No entanto, eles diferem significativamente dos outros dois domínios de vida, as bactérias e os éteros, em termos de sua estrutura e composição genética e bioquímica.

Algumas características notáveis dos archaea incluem:

* Estrutura celular: A parede celular de archaea geralmente contém polissacarídeos ou proteínas, em vez de peptidoglicano, que é encontrado nas bactérias. Alguns archaea também possuem uma camada externa protetora chamada camada S, composta por proteínas e glicoproteínas.
* Genoma: O genoma dos archaea é circular e não contém histonas, que são proteínas básicas encontradas no DNA nuclear das células eucariontes. Além disso, o DNA archaeal é resistente à degradação por enzimas bacterianas e eucarióticas.
* Metabolismo: A maioria dos archaea é heterotrófica, obtendo energia através da decomposição de matéria orgânica. No entanto, alguns são autótrofos, produzindo seu próprio alimento por fotossíntese ou quimiosíntese.
* Reprodução: A reprodução dos archaea é assexuada e geralmente ocorre por fissão binária ou gemação. Alguns archaea também podem se reproduzir por esporulação, formando esporos resistentes às condições adversas.

Archaea desempenham um papel importante em muitos ciclos biogeoquímicos, incluindo o ciclo do carbono, nitrogênio e enxofre. Eles também são encontrados em ambientes extremos, como fontes termais, poços de lama e oceanos profundos, onde podem sobreviver em temperaturas e pressões elevadas.

"Thermus thermophilus" é uma bactéria gram-negativa extremófila que cresce em temperaturas altas, geralmente entre 65°C e 75°C, com a temperatura óptima de crescimento em torno de 70°C. É encontrada em fontes termais e outros ambientes aquáticos quentes em todo o mundo. Essa bactéria tem uma grande resistência à desnaturação de proteínas, devido aos seus sistemas únicos de proteínas e enzimas que são estáveis a altas temperaturas. É frequentemente usada em pesquisas científicas como um modelo para estudar a estrutura e função de proteínas termostáveis, bem como na biotecnologia para a produção de enzimas termorresistentes utilizadas em processos industriais.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Protein renaturation, em termos médicos e bioquímicos, refere-se ao processo de restabelecimento da estrutura tridimensional nativa ou funcional de uma proteína desnatada ou desnaturada. As proteínas são complexas moléculas compostas por cadeias de aminoácidos que adotam conformações específicas para exercerem suas funções biológicas adequadamente. No entanto, fatores ambientais, como alterações de temperatura, pH ou concentração salina, podem desestabilizar a estrutura proteica e levar à sua desnaturação.

A renaturação proteica é um processo cuidadoso que visa reverter essas condições desfavoráveis e ajudar a proteína a recuperar sua conformação nativa, geralmente por meios controlados de reoxidação e refoldamento. Essa renaturação permite à proteína retomar sua função biológica original, o que é crucial em diversas áreas da pesquisa bioquímica e biomédica, como na engenharia de proteínas, no estudo de doenças relacionadas a proteínas mal foldadas e no desenvolvimento de fármacos.

O processo de renaturação proteica pode ser facilitado por uma variedade de técnicas experimentais, como o dialisis, a diluição gradual ou a troca de buffer controlada, que visam minimizar os efeitos adversos da desnaturação e promover a reformação correta das ligações intramoleculares. Além disso, a presença de moléculas chaperonas, proteínas auxiliares que ajudam no processo de folding, pode também acelerar e melhorar a renaturação proteica em células vivas.

Aeropyrum Pernix é uma espécie de arquebacteria extremófila, descoberta em 1996 por um grupo de cientistas liderados por Katsumi Mori. É notável por ser a única espécie conhecida do gênero Aeropyrum e da família Aeropyraceae.

A Aeropyrum Pernix é uma bactéria hipertermofílica, o que significa que ela prefere ambientes com temperaturas muito altas, entre 80°C a 100°C. Ela foi isolada de uma fumarola submarina no Golfo de Pacífico, próximo ao Japão.

Além disso, a Aeropyrum Pernix é também uma bactéria acidofílica, preferindo ambientes com pH baixo, entre 5 e 6. Ela é capaz de crescer em condições extremamente ácidas, o que a torna única entre as arquebacterias hipertermofílicas.

A Aeropyrum Pernix tem um genoma circular com cerca de 1.7 megabases e codifica aproximadamente 2.064 proteínas. Ela é capaz de realizar a fotossíntese, uma característica incomum entre as arquebacterias. Além disso, ela tem um sistema complexo de reparo de DNA que lhe permite sobreviver em ambientes com altos níveis de radiação UV e outros danos ao DNA.

A Aeropyrum Pernix é uma importante espécie modelo para o estudo da evolução das arquebacterias, especialmente aquelas que vivem em ambientes extremos. Ela também tem potencial como fonte de novas enzimas e outras proteínas com aplicação biotecnológica.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

Na química orgânica, a ciclização é um processo no qual um composto orgânico linear ou acíclico se transforma em um composto cíclico ou policíclico por meio da formação de ligações covalentes entre os átomos do esqueleto molecular. Quando aplicado a substratos específicos, o termo 'ciclização de substratos' refere-se à formação de um anel carbocíclico ou heterocíclico resultante da reação química entre os grupos funcionais presentes no substrato.

Existem diferentes tipos de ciclizações, dependendo do mecanismo de reação e dos grupos funcionais envolvidos. Alguns exemplos comuns incluem:

1. Ciclização aldólica: Este tipo de ciclização ocorre entre um grupo carbonila e um grupo hidroxilo, resultando na formação de um hemiacetal ou acetal cíclico.
2. Ciclização de Michael: Neste caso, uma amina ou tiol ativa reage com um α,β-insaturado carbono, levando à formação de um novo anel carbocíclico ou heterocíclico.
3. Ciclização de Dieckmann: Este tipo de ciclização envolve a decarboxilação intramolecular de um β-cetoéster, resultando na formação de um lactona.
4. Ciclização de Diels-Alder: Neste processo, uma dienofila reage com um dieno conjugado, levando à formação de um ciclooctadieno ou derivados relacionados.
5. Ciclização de Robinson: Este tipo de ciclização envolve a reação entre um enona e um enol ou enolato, resultando na formação de um novo anel carbocíclico ou heterocíclico.

A ciclização de substratos é uma ferramenta poderosa em síntese orgânica, pois permite a formação rápida e eficiente de estruturas complexas a partir de materiais relativamente simples. Além disso, a estereoquímica dos produtos finais pode ser controlada com precisão, o que é especialmente útil na síntese total de compostos naturais e outros sistemas complexos.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

As proteínas de Escherichia coli (E. coli) se referem a um vasto conjunto de proteínas produzidas pela bactéria intestinal comum E. coli. Estudos sobre essas proteínas têm sido fundamentais na compreensão geral dos processos bioquímicos e moleculares que ocorrem em organismos vivos, visto que a bactéria E. coli é relativamente fácil de cultivar em laboratório e tem um genoma relativamente simples. Além disso, as proteínas desse organismo possuem estruturas e funções semelhantes às de muitos outros organismos, incluindo os seres humanos.

Existem diferentes tipos de proteínas de E. coli, cada uma com sua própria função específica. Algumas delas estão envolvidas no metabolismo e na produção de energia, enquanto outras desempenham funções estruturais ou regulatórias. Algumas proteínas de E. coli são essenciais à sobrevivência da bactéria, enquanto outras podem ser produzidas em resposta a certos sinais ou condições ambientais.

As proteínas de E. coli têm sido alvo de intenso estudo devido ao seu papel crucial no funcionamento da célula bacteriana e à sua relevância como modelo para o estudo de processos bioquímicos e moleculares mais gerais. Além disso, as proteínas de E. coli têm aplicação prática em diversas áreas, incluindo biotecnologia, engenharia de tecidos e medicina.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Methanobacterium é um gênero de bactérias metanogênicas, gram-positivas e anaeróbicas obrigatórias que pertence à classe Methanobacteria. Essas bactérias são encontradas em ambientes aquáticos e sedimentares anaeróbios, como pântanos, lodaçais e intestinos de animais. Elas são conhecidas por produzir metano como um subproduto final do seu metabolismo, usando dióxido de carbono e hidrogênio como substratos. Algumas espécies de Methanobacterium também podem utilizar formiato e alcool etílico como fontes de energia. Essas bactérias desempenham um papel importante na ciclagem do carbono e do hidrogênio em ecossistemas anaeróbios.

Complexos multiproteicos são estruturas macromoleculares formadas pela associação de duas ou mais proteínas e, às vezes, outras moléculas, como lípidos ou carboidratos. Essas interações geralmente ocorrem por meio de domínios proteicos específicos que se ligam entre si, resultando em uma estrutura tridimensional estável e funcional.

Os complexos multiproteicos desempenham papéis essenciais nas células vivas, envolvidos em diversas funções celulares, como a regulação da expressão gênica, o metabolismo, a resposta ao estresse, o transporte de moléculas e a sinalização celular. Alguns exemplos notáveis de complexos multiproteicos incluem o ribossomo, o espliceossomo, o proteassoma e os complexos da via de sinalização Wnt.

A formação desses complexos é um processo dinâmico e regulado, podendo sofrer modificações pós-traducionais, como fosforilação, glicosilação ou ubiquitinação, que alteram sua composição, estabilidade ou atividade. A compreensão da estrutura e função desses complexos multiproteicos é crucial para desvendar os mecanismos moleculares subjacentes a diversas doenças humanas e pode fornecer novas dicas para o desenvolvimento de terapias eficazes.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Naftalenossulfonato de anilina é um composto químico usado em pesquisas laboratoriais e não tem um uso clínico ou medicinal direto. Sua fórmula química é C12H10NOS2. É frequentemente usado como um intermediário na síntese de outros compostos.

Em termos técnicos, o naftalenossulfonato de anilina é um derivado sulfonatado do naftaleno e da anilina. Ele consiste em uma molécula de anilina unida a duas moléculas de naftalenossulfonato. O composto forma cristais amarelos ou marrom-avermelhados, dependendo da pureza.

Embora o naftalenossulfonato de anilina não seja um medicamento, ele pode estar presente em alguns produtos industriais e químicos, portanto, é possível que haja exposição ocupacional a esse composto em ambientes laboratoriais ou industriais. No entanto, qualquer questão relacionada à sua toxicidade, segurança ou uso deve ser dirigida a especialistas em química ou toxicologia, e não a um profissional médico.

Guanidina é um composto orgânico com a fórmula química NH2(C=NH)NH2. Em sua forma anidra, guanidina aparece como um sólido branco e cristalino com um ponto de fusão alto em torno de 298 °C (570 °F). É altamente solúvel em água e é classificada como uma base forte, com um pKa de aproximadamente 13.

Na medicina, guanidina é por vezes usada no tratamento da coreia, uma condição neurológica caracterizada por movimentos involuntários e incontroláveis dos músculos. A guanidina age como um agente anticolinérgico, ajudando a reduzir a atividade do sistema nervoso simpático e assim diminuindo os sintomas da coreia.

No entanto, o uso de guanidina em tratamentos médicos é limitado devido a seus efeitos colaterais graves, incluindo hipotensão, náuseas, vômitos e diarréia. Além disso, a guanidina tem sido associada a um risco aumentado de desenvolver certos tipos de câncer, especialmente quando usada em doses altas e por longos períodos de tempo.

Em suma, guanidina é um composto orgânico com propriedades base fortes que tem sido utilizado no tratamento da coreia, mas seu uso é limitado devido aos seus efeitos colaterais graves e risco aumentado de câncer.

Uréia (também conhecida como urea ou carbamida) é um composto orgânico que é o produto final do metabolismo proteico em mamíferos e outros animais. É o principal componente do líquido excretado pelos rins, formando parte da urina. A ureia é produzida no fígado a partir do ciclo da ureia, um processo que envolve a transformação do amônia tóxica em uma forma menos tóxica e solúvel em água para excreção. Em condições normais, aproximadamente 90% da ureia produzida é eliminada pelos rins, enquanto o restante pode ser excretado pelo trato gastrointestinal. A medição dos níveis de ureia no sangue (uremia) pode fornecer informações importantes sobre a função renal e o estado geral de saúde.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

As "Proteínas Associadas aos Microtúbulos" (PAM) referem-se a um grupo diversificado de proteínas que interagem e se associam com microtúbulos, estruturas filamentosas presentes no citoesqueleto dos células eucarióticas. Os microtúbulos desempenham funções importantes em vários processos celulares, como o transporte intracelular, a divisão celular, a motilidade celular e a manutenção da forma celular.

As proteínas associadas aos microtúbulos podem ser classificadas em diferentes categorias com base em suas funções e interações com os microtúbulos:

1. Proteínas Motoras: Estas proteínas possuem domínios catalíticos que se ligam a ATP e utilizam energia para se mover ao longo dos microtúbulos. Existem dois tipos principais de proteínas motoras associadas aos microtúbulos: cinases e dineinas. As cinases, como a quinase cinetose-associada às fibrilhas citoplasmáticas (kinesina), se movem predominantemente em direção ao extremo positivo (+) dos microtúbulos, enquanto as dineinas se movem em direção ao extremo negativo (-).

2. Proteínas de Ancoração e Organização: Estas proteinas ajudam na estabilização e organização da rede de microtúbulos dentro da célula. Elas incluem as proteínas de ligação aos microtúbulos (MAPs), que se ligam diretamente aos microtúbulos, e as proteínas de organização dos centrossomas (COPs), que desempenham um papel crucial na formação e organização do centrossoma, o principal centro organizador dos microtúbulos.

3. Proteínas Reguladoras: Estas proteínas controlam a dinâmica e a estabilidade dos microtúbulos por meio da regulação de sua polimerização e despolimerização. Elas incluem as proteínas de ligação ao tubulina (TBPs) e as glicoproteínas de ligação às fibrilhas citoplasmáticas (TOGs).

4. Proteínas Adaptadoras: Estas proteínas auxiliares se ligam aos microtúbulos e facilitam sua interação com outras estruturas celulares, como os filamentos de actina, os complexos de membrana e as vesículas. Exemplos de proteínas adaptadoras associadas aos microtúbulos incluem as proteínas da família BAR (Bin/Amphiphysin/Rvs) e as proteínas EB1 (End-Binding Protein 1).

As proteínas associadas aos microtúbulos desempenham papéis essenciais em uma variedade de processos celulares, como o transporte intracelular, a divisão celular e a organização do citoesqueleto. A compreensão das interações entre os microtúbulos e as proteínas associadas a eles é fundamental para entender a dinâmica e a função dos microtúbulos em células saudáveis e em células tumorais.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

As actinas são proteínas globulares que desempenham um papel fundamental no processo de contrato muscular e também estão envolvidas em outros processos celulares, como a divisão celular, transporte intracelular e mudanças na forma das células. Existem vários tipos diferentes de actinas, mas as duas principais são a actina F (filamentosa) e a actina G (globular). A actina F é responsável pela formação dos feixes de actina que deslizam uns sobre os outros durante a contração muscular, enquanto a actina G está presente em pequenas concentrações em todas as células e pode se associar a outras proteínas para formar estruturas celulares. A actina é uma proteína muito conservada evolutivamente, o que significa que é semelhante em diferentes espécies, desde bactérias até humanos.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

Thermoplasma é um gênero de archaea (organismos unicelulares do domínio Archaea) que são extremófilas, capazes de crescer em temperaturas muito altas. Esses organismos são encontrados naturalmente em fontes termais sulfurosas e outros ambientes extremamente quentes. Eles são capazes de oxidar enxofre e hidrogênio para produzir energia, o que lhes permite sobreviver em condições hostis. Thermoplasma é um organismo heterotrófico, o que significa que ele obtém energia metabolizando matéria orgânica. Ele é também acidófilo, preferindo crescer em ambientes com pH baixo, geralmente entre 1 e 4. Devido à sua capacidade de sobreviver em condições extremas, Thermoplasma tem interesse na pesquisa biomédica e bioenergética.

Em termos médicos ou bioquímicos, a estabilidade enzimática refere-se à capacidade de uma enzima manter sua estrutura tridimensional e atividade catalítica funcional em determinadas condições ambientais, como variações de temperatura, pH, concentração salina ou presença de substâncias inibitórias.

As enzimas são proteínas que desempenham um papel crucial na aceleração das reações químicas no organismo. No entanto, elas podem ser sensíveis a alterações nos parâmetros ambientais, o que pode levar à desnaturação ou desativação enzimática. A estabilidade enzimática é, portanto, um fator importante na manutenção da homeostase e integridade das vias metabólicas em que as enzimas estão envolvidas.

A compreensão dos fatores que influenciam a estabilidade enzimática pode ajudar no desenvolvimento de estratégias para preservar ou aumentar a atividade enzimática em diversos contextos, como na indústria farmacêutica, alimentícia e biotecnológica.

Mitocôndrias são organelos delimitados por membranas found in eucaryotic cells, where the majority of cellular ATP is produced. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they play a crucial role in generating energy in the form of ATP through a process called oxidative phosphorylation. Mitocôndrias also have their own DNA and are believed to have originated from bacteria that took up residence within eukaryotic cells early in their evolution. They are dynamic organelles that can change shape, size, and number in response to cellular needs and conditions. Additionally, mitochondria are involved in various other cellular processes such as calcium signaling, apoptosis, and the regulation of cell growth and differentiation.

As proteínas de choque térmico HSP70 (Heat Shock Proteins 70) pertencem a uma classe larga e conservada de proteínas chamadas proteínas de choque térmico (HSP), que desempenham um papel fundamental na proteção das células contra estressores ambientais, como temperaturas elevadas, radiação, hipóxia, inflamação e exposição a venenos ou toxinas. Essas proteínas atuam como chaperonas moleculares, auxiliando no plegamento correto de novas proteínas e na reparação ou degradação de proteínas danificadas ou mal plegadas.

A HSP70 é uma das proteínas de choque térmico mais estudadas e expressa em todos os organismos vivos, desde bactérias a humanos. Ela possui um peso molecular de aproximadamente 70 kDa e consiste em três domínios principais: o domínio N-terminal ATPase, o domínio subunitário intermediário e o domínio C-terminal substrato específico. O domínio ATPase hidrolisa ATP para fornecer a energia necessária para as atividades de ligação e liberação das proteínas clientes.

A HSP70 desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, incluindo:

1. Plegamento e despliegamento de proteínas: A HSP70 se liga a regiões hidrofóbicas expostas nas proteínas mal plegadas ou danificadas, promovendo o seu plegamento correto ou direcionando-as para a degradação.
2. Prevenção da agregação proteica: A HSP70 impede a formação de agregados proteicos indesejáveis, que podem levar ao estresse oxidativo e à morte celular.
3. Proteção contra o estresse: A HSP70 é expressa em resposta a diversos tipos de estresse celular, como calor, radiação e exposição a produtos químicos tóxicos, para promover a sobrevivência celular.
4. Regulação da apoptose: A HSP70 pode inibir a ativação dos complexos de morte intrínsecos e extrínsecos, desempenhando um papel na regulação do processo de apoptose.
5. Processamento e transporte de proteínas: A HSP70 participa no transporte transcelular de proteínas através da membrana mitocondrial, bem como no processamento e montagem de proteínas complexas.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, a HSP70 tem sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de terapias contra doenças neurodegenerativas, câncer e outras condições patológicas.

A microscopia eletrônica é um tipo de microscopia que utiliza feixes de elétrons em vez de luz visível para ampliar objetos e obter imagens altamente detalhadas deles. Isso permite que a microscopia eletrônica atinja resoluções muito superiores às dos microscópios ópticos convencionais, geralmente até um nível de milhares de vezes maior. Existem dois tipos principais de microscopia eletrônica: transmissão (TEM) e varredura (SEM). A TEM envolve feixes de elétrons que passam através da amostra, enquanto a SEM utiliza feixes de elétrons que são desviados pela superfície da amostra para gerar imagens. Ambos os métodos fornecem informações valiosas sobre a estrutura, composição e química dos materiais a nanoscala, tornando-se essenciais em diversas áreas de pesquisa e indústria, como biologia, física, química, ciências dos materiais, nanotecnologia e medicina.

Isocitrato Desidrogenase (IDH) é uma enzima importante envolvida no metabolismo celular, especificamente no ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico. A IDH catalisa a reação de oxidação decarboxilação do isocitrato a α-cetoglutarato, produzindo também CO2 e NADH como subprodutos. Existem três tipos de isocitrato desidrogenase em humanos: IDH1 localizada no citoplasma, IDH2 localizada nos mitocôndrias, e IDH3 localizada na matriz mitocondrial. Mutações nessas enzimas têm sido associadas a diversas doenças, incluindo câncer e doença de Parkinson.

O citosol é a parte aquosa e gelatinosa do protoplasma presente no interior de uma célula, excluindo os organelos celulares e o núcleo. É um fluido complexo que contém uma variedade de solutos, como íons, moléculas orgânicas e inorgânicas, enzimas e metabólitos. O citosol desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, como o metabolismo, a comunicação intercelular e a resposta ao estresse ambiental. Além disso, é também o local onde ocorrem reações bioquímicas importantes para a manutenção da homeostase celular.

A espectrometria de fluorescência é um método analítico que envolve a excitação de um fluorocromo (ou sonda fluorescente) com luz de uma certa longitude de onda, seguida pela emissão de luz de outra longitude de onda mais longa. A intensidade e o comprimento de onda da radiação emitida são medidos por um detector, geralmente um espectrômetro, para produzir um espectro de fluorescência.

Este método é amplamente utilizado em análises químicas e biológicas, uma vez que permite a detecção e quantificação de moléculas fluorescentes com alta sensibilidade e especificidade. Além disso, a espectrometria de fluorescência pode fornecer informações sobre a estrutura molecular, interações moleculares e ambiente molecular das moléculas fluorescentes estudadas.

Existem diferentes técnicas de espectrometria de fluorescência, como a espectroscopia de fluorescência de tempo de vida, a microscopia de fluorescência e a fluorimetria, que variam na sua complexidade e aplicação. No entanto, todas elas se baseiam no princípio da excitação e emissão de luz por moléculas fluorescentes.

A Tetrahidrofolato Desidrogenase é uma enzima (descrita como EC 1.5.1.20 na classificação da Enzyme Commission) que desempenha um papel crucial no metabolismo dos folatos e na síntese de aminoácidos em nossos organismos.

A enzima catalisa a reação de oxirredução do tetrahidrofolato (THF) para diidrofolato (DHF), usando a nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+) como aceitador de elétrons. Neste processo, o grupo formil é transferido do THF para o corpo proteico da própria enzima, criando um intermediário covalentemente ligado à mesma. Posteriormente, este grupo formil será transferido a outras moléculas durante as reações metabólicas subsequentes.

A Tetrahidrofolato Desidrogenase é essencial para o funcionamento adequado do ciclo de folatos, uma série de reações que envolvem a transferência de grupos unidos aos folatos (como formil, metileno e metil) em diversas transformações bioquímicas. O ciclo desempenha um papel fundamental no metabolismo dos aminoácidos serina, glicina, e metionina, bem como na síntese de purinas e timidilato (um precursor do DNA).

Devido à sua importância em processos vitais, a deficiência ou disfunção da Tetrahidrofolato Desidrogenase pode resultar em diversas consequências patológicas, incluindo anemia megaloblástica e alterações no crescimento e desenvolvimento. Além disso, alguns medicamentos e fatores ambientais podem inibir a atividade da enzima, levando a distúrbios metabólicos e possíveis danos à saúde.

Em bioquímica e farmacologia, a regulação alostérica refere-se ao mecanismo de regulação da atividade enzimática ou receptora em que o ligamento de uma molécula reguladora (normalmente uma pequena molécula) em um sítio alostérico distinto do sítio ativo afeta a ligação e/ou a atividade catalítica da enzima ou receptor com relação ao seu substrato ou ligante fisiológico.

A ligação da molécula reguladora provoca um cambalear no equilíbrio conformacional da proteína, alterando sua estrutura tridimensional e criando (ou destruindo) um novo sítio de ligação ou afetando a atividade catalítica do sítio ativo. Essas mudanças podem resultar em aumento ou diminuição da atividade enzimática/receptora, dependendo do tipo de interação alostérica e da natureza da molécula reguladora.

A regulação alostérica é um mecanismo importante na regulação da atividade de diversas proteínas, incluindo enzimas e receptores, e desempenha um papel crucial em diversos processos fisiológicos, como o metabolismo, a transdução de sinal e a expressão gênica.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Cloroplastos são organelos presentes nas células de plantas, algas e alguns protistas. Eles são responsáveis por realizar a fotossíntese, um processo pelo qual esses organismos convertem energia luminosa em energia química, produzindo compostos orgânicos a partir de substâncias inorgânicas, como dióxido de carbono e água.

Os cloroplastos contém pigmentos fotossintéticos, como a clorofila, que dá a cor verde às plantas. A estrutura interna do cloroplasto inclui membranas internas dispostas em sacos achatados chamados tilacoides, onde ocorre a captura de luz e a transferência de elétrons. Além disso, os cloroplastos possuem DNA e ribossomos, o que lhes permite sintetizar proteínas independentemente do núcleo celular.

A teoria endossimbiônica sugere que os cloroplastos evoluíram a partir de cianobactérias simbióticas que foram internalizadas por células eucariontes ancestrais, tornando-se organelos especializados em fotossíntese.

Desulfurococcaceae é uma família de archaea termofílicas e estritamente anaeróbicas pertencente à ordem Desulfurococcales. Essas organismos são caracterizados por sua capacidade de reduzir enxofre e sulfito, além de possuírem um revestimento externo de glicoproteínas e glicolipídios chamado "sulfoglicano". Eles são encontrados em habitats extremos, como fontes termais e outros ambientes ricos em enxofre. A família inclui os gêneros Desulfurococcus, Pyrobaculum, e Thermococcus.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

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