Família de complexos proteicos de múltiplas subunidades que formam estruturas cilíndricas grandes que se ligam a proteínas não nativas e as encapsulam. As chaperoninas utilizam a energia da hidrólise do ATP para aumentar a eficiência das reações de DOBRAMENTO PROTEICO e, assim, auxiliam as proteínas a atingirem sua conformação funcional. A família das chaperoninas é dividida em CHAPERONINAS DO GRUPO I e CHAPERONINAS DO GRUPO II, com cada grupo apresentando seu próprio repertório de subunidades proteicas e preferências subcelulares.
Subcategoria de chaperoninas encontradas em ARCHAEA e no CITOSSOL de células eucarióticas. As chaperoninas do grupo II organizam-se em uma estrutura macromolecular com a forma de um barril distinta das CHAPERONINAS DO GRUPO I por não utilizar uma estrutura semelhante a tampa envolvendo as proteínas.
Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante à tampa que abriga a cavidade não polar do complexo de chaperonina. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde é habitualmente chamada de proteína GroES.
Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante a barril do complexo da chaperonina. É uma proteína oligomérica com uma estrutura distinta de catorze subunidades arranjadas em dois anéis de sete subunidades cada. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde foi habitualmente chamada de proteína GroEL.
Subcategoria de caperoninas encontradas nas MITOCÔNDRIAS, nos CLOROPLASTOS e nas BACTÉRIAS. As chaperoninas do grupo I organizam-se em uma estrutura macromolecular semelhante a um barril que é envolvida por um componente proteico à parte em forma de tampa.
Chaperonina do grupo II encontrada no CITOSSOL de células eucarióticas. É composta por oito subunidades, sendo cada subunidade codificada por um gene separado. Esta chaperonina é assim denominada graças a uma de suas subunidades, que é um polipeptídeo codificado pela REGIÃO DO COMPLEXO-T DO GENOMA.
Chaperoninas do grupo II encontradas em espécies de ARCHAEA.
Enzima que catalisa a transferência do átomo de enxofre planetário do íon tiossulfato ao íon cianeto, para formar o íon tiocianato. EC 2.8.1.1.
Região do cromossomo 17 de camundongos de 20cM representada por pelo menos dois HAPLÓTIPOS. Um dos haplótipos é denominado haplótipo-t e contém um arranjo incomum de mutações que afeta o desenvolvimento embrionário e a fertilidade de machos. O haplótipo-t é mantido no pool gênico pela presença de características incomuns que impedem sua recombinação.
Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.
Gênero de archaea heterotróficas extremamente termofílicas da família THERMOCOCCACEAE que ocorrem em correntes marinhas quentes. São sulfidogênicos quimiorganotróficos anaeróbios.
Transições conformacionais de uma proteína entre estados não dobrados e estados mais dobrados.
Proteínas encontradas em qualquer espécie arqueológica.
Enzima que catalisa a conversão de (S)-malato e NAD+ a oxalacetato e NADH. EC 1.1.1.37.
Proteínas que são sintetizadas em eucariotos e bactérias em resposta à hipertermia e outros tipos de estresse ambiental. Aumentam a tolerância térmica e desempenham funções essenciais para a sobrevivência celular sob estas condições.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Células dos organismos superiores, contendo um núcleo verdadeiro delimitado por uma membrana nuclear.
Um dos três domínios de vida (os outros são BACTÉRIAS e EUCARIOTOS), anteriormente chamado Archaebacteria no táxon Bactéria, mas atualmente considerado separadamente e distinto. São caracterizados por: 1) presença de RNA de transferência e RNA ribossômicos característicos; 2) ausência de paredes celulares de peptidoglicanas; 3) presença de lipídeos com ligações éter, construídos de subunidades de cadeias ramificadas e 4) sua ocorrência em habitats pouco usuais. Enquanto as Archaea se parecem com as bactérias na organização genômica e morfológica, assemelham-se aos eucariontes em seu método de replicação genômica. O domínio contém ao menos quatro reinos: CRENARCHAEOTA, EURYARCHAEOTA, NANOARCHAEOTA e KORARCHAEOTA.
Grupo de enzimas que catalisa a hidrólise de ATP. A reação de hidrólise é geralmente acoplada com outra função, como transporte de Ca(2+) através de uma membrana. Estas enzimas podem ser dependentes de Ca(2+), Mg(2+), ânions, H+ ou DNA.
Família de proteínas celulares que medeiam a correta montagem ou desmontagem de polipeptídeos e seus ligantes associados. Apesar de fazerem parte do processo de montagem, as chaperonas moleculares não são componentes das estruturas finais.
Nucleotídeo de adenina contendo três grupos fosfatos esterificados à porção de açúcar. Além dos seus papéis críticos no metabolismo, o trifosfato de adenosina é um neurotransmissor.
Células sem a membrana nuclear, portanto o material nuclear está espalhado no citoplasma ou reunido em uma região nucleoide.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
Carboxi-liase que desempenha um papel crucial na assimilação do carbono fotossintetizado no processo da FOTOSSÍNTESE, por meio da catalisação da formação de 3-fosfoglicerato a partir da ribulose 1,5-bifosfato e do DIÓXIDO DE CARBONO. Também pode utilizar OXIGÊNIO como um substrato para catalisar a síntese de 2-fosfoglicolato e 3-fosfoglicerato em um processo denominado fotorrespiração.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Gênero de METHANOCOCCACEAE cocoides anaeróbios cujos organismos possuem motilidade por meio de tufos polares de flagelos. Estes metanógenos são encontrados em pântanos salinos, sedimentos marinhos e estuarinos, e no trato intestinal de animais.
Rompimento das ligações não covalentes e/ou dissulfídicas responsáveis pela manutenção da forma tridimensional e da atividade da proteína nativa.
Gênero de ARCHAEA cocoides, quimiolitotróficos e aeróbios, cujos organismos são termoacidofílicos. Suas células são de forma altamente irregular, frequentemente lobares, embora ocasionalmente esféricas. Possui distribuição ampla no mundo, com organismos isolados de solos ácidos quentes e da água. O enxofre é utilizado como fonte de energia.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Processo de clivar um composto químico pela adição de uma molécula de água.
Cadeias simples de aminoácidos que são as unidades das PROTEÍNAS multiméricas. As proteínas multiméricas podem ser compostas por subunidades idênticas ou não idênticas. Uma ou mais subunidades monoméricas podem compor um protômero, que em si é uma subunidade de um grupo maior.
Presença de calor ou de uma temperatura notadamente maior do que a normal.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Classe de CHAPERONAS MOLECULARES encontradas em procariontes e em vários compartimentos de células eucarióticas. Estas proteínas podem interagir com polipeptídeos durante vários processos de formação (de proteínas), de forma a impedir a formação de estruturas não funcionais.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
5'-(trihidrogênio difosfato) adenosina. Nucleotídeo de adenina que contém dois grupos fosfato esterificados a uma molécula de açúcar na posição 5'.
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).
Derivação da RADIAÇÃO (térmica, eletromagnética ou nuclear) do seu caminho original em consequência de interações ou colisões com átomos, moléculas ou partículas maiores presentes na atmosfera ou em outro meio. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Composto gerado no fígado a partir da amônia produzida pela desaminação dos aminoácidos. É o principal produto final do catabolismo das proteínas e constitui aproximadamente metade do total de sólidos urinários.
Corpos de inclusão das células vegetais que contêm o pigmento fotossintético CLOROFILA, que está associado com a membrana dos TILACOIDES. Os cloroplastos ocorrem nas células das folhas e troncos jovens de plantas superiores. São também encontrados em algumas formas de FITOPLÂNCTON como HAPTÓFITAS, DINOFLAGELADOS, DIATOMÁCEAS e CRIPTÓFITAS.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Microscopia que utiliza um feixe de elétrons, em vez de luz, para visualizar a amostra, permitindo assim uma grande amplificação. As interações dos ELÉTRONS com as amostras são usadas para fornecer informação sobre a estrutura fina da amostra. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE TRANSMISSÃO, as reações dos elétrons transmitidas através da amostra são transformadas em imagem. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE VARREDURA, um feixe de elétrons incide em um ângulo não normal sobre a amostra e a imagem é formada a partir de reações que ocorrem acima do plano da amostra.
Propriedade de objetos que determina a direção do fluxo de calor quando eles são posicionados em contato térmico direto. A temperatura é a energia dos movimentos microscópicos (translacionais e de vibração) das partículas dos átomos.
Proteínas obtidas de ESCHERICHIA COLI.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Processos que ocorrem em vários organismos, pelos quais novos genes são copiados. A duplicação gênica pode resultar em uma FAMÍLIA MULTIGÊNICA, em supergenes ou PSEUDOGENES.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Líquido intracelular do citoplasma, depois da remoção de ORGANELAS e outros componentes citoplasmáticos insolúveis.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.

Chaperoninas são proteínas moleculares que ajudam na dobragem correta e na estabilização de outras proteínas. Eles atuam como moléculas-chave no processo de dobragem das proteínas, especialmente em condições de estresse celular, quando as células precisam se adaptar a mudanças ambientais ou à presença de proteínas danificadas ou mal dobradas.

Existem diferentes tipos de chaperoninas em diferentes organismos e compartimentos celulares. As chaperoninas mais bem estudadas são as encontradas no citoplasma de células bacterianas, conhecidas como GroEL/GroES, e as encontradas no interior dos mitocôndrias e cloroplastos, conhecidas como HSP60/HSP10 (também chamadas de CPN60/CPN10 em plantas).

As chaperoninas geralmente funcionam como complexos multiméricos que formam uma câmara proteica onde as proteínas clientes podem se dobrar corretamente. As proteínas clientes são capturadas pela chaperonina e então passam por uma série de eventos conformacionais antes de serem liberadas em sua forma nativa e funcional.

As chaperoninas desempenham um papel importante na manutenção da saúde celular, pois ajudam a prevenir a agregação de proteínas e a promover a dobragem correta das novas proteínas sintetizadas. Além disso, as chaperoninas também podem ajudar no processo de desdobramento e refoldamento de proteínas danificadas ou mal dobradas, o que é particularmente importante em situações de estresse celular.

As chaperoninas do grupo II são proteínas molecularmente semelhantes aos chaperons, que ajudam na dobragem e montagem correta de outras proteínas em células vivas. Elas são encontradas principalmente em mitocôndrias e cloroplastos, os quais são organelos presentes nas células eucariontes.

A chaperonina do grupo II é composta por duas subunidades proteicas distintas, chamadas de HSP60 e HSP10 em mitocôndrias, ou CPN60 e CPN10 em cloroplastos. A subunidade maior (HSP60/CPN60) forma um complexo em forma de câmara oca, enquanto a subunidade menor (HSP10/CPN10) age como tampa para essa câmara.

Esse complexo proteico funciona como uma máquina molecular que ajuda nas etapas iniciais da dobragem de proteínas, especialmente aquelas que são difíceis de se dobrarem sozinhas. As proteínas clientes são capturadas pela câmara interna e então submetidas a uma série de eventos conformacionais induzidos pelo complexo, o que facilita a formação da estrutura tridimensional correta da proteína. Após a dobragem, as proteínas clientes são liberadas do complexo chaperonina e podem então realizar suas funções normais nas células.

As chaperoninas do grupo II desempenham um papel crucial na manutenção da saúde celular, pois a dobragem correta das proteínas é essencial para a sua funcionalidade e estabilidade. Além disso, elas também estão envolvidas em processos como o estresse celular, a resposta imune e a apoptose (morte celular programada).

A chaperonina 10, também conhecida como CPN10 ou HSP10 (proteína de choque térmico 10), é uma pequena proteína molecular que atua como um chaperona na célula. Ela pertence à classe de proteínas denominadas proteínas de ligação a substratos, que ajudam na dobragem correta e na prevenção da agregação de outras proteínas.

A chaperonina 10 é um componente do complexo proteico conhecido como protease/chaperonina mitocondrial associada à cadeia de transporte (TIM) ou proteína associada ao complexo de importação mitocondrial (PAM). Este complexo desempenha um papel crucial no processo de importação e dobramento de proteínas que são direcionadas para a matriz mitocondrial.

A chaperonina 10 funciona em conjunto com outra proteína chamada chaperonina 60 (Cpn60 ou HSP60) no interior do complexo TIM/PAM. Durante o processo de importação e dobramento, as proteínas substrato se ligam à chaperonina 10 e são então transferidas para a câmara interna da estrutura em forma de anel da chaperonina 60. Através de uma série de eventos conformacionais, a chaperonina 60 auxilia na dobragem correta das proteínas substrato, enquanto a chaperonina 10 age como um "tampão" para manter as proteínas no interior da câmara e impedir sua agregação prematura.

Em resumo, a chaperonina 10 é uma proteína molecular que desempenha um papel importante na dobragem correta de proteínas mitocondriais, trabalhando em conjunto com outras proteínas no complexo TIM/PAM para garantir a importação e o dobramento adequados das proteínas.

A chaperonina 60, também conhecida como CPN60 ou HSP60 (do inglês "heat shock protein 60"), é uma proteína molecularmente conservada que desempenha um papel fundamental na dobragem e montagem de outras proteínas. Ela pertence à classe de proteínas chamadas chaperoninas, que ajudam a garantir que as proteínas recém-sintetizadas se dobrem corretamente em suas estruturas tridimensionais funcionais.

A chaperonina 60 é um complexo proteico formado por várias subunidades idênticas, geralmente organizadas em anéis hexadeciméricos (formados por 16 subunidades). Esse complexo forma uma câmara proteica dentro da qual as proteínas clientes podem se dobrar. A energia fornecida pela hidrólise de ATP é usada para alterar a conformação do complexo, criando um ambiente seguro onde as proteínas clientes podem ser encapsuladas e dobradas corretamente.

A chaperonina 60 desempenha um papel crucial em processos celulares importantes, como o metabolismo energético, a resposta ao estresse e a manutenção da homeostase proteica. Além disso, devido à sua expressão aumentada em resposta ao estresse térmico e outras formas de estresse celular, ela também é classificada como uma proteína do choque térmico (HSP).

A chaperonina 60 é encontrada em praticamente todos os organismos, desde bactérias até humanos, e sua função e mecanismo de ação são altamente conservados ao longo da evolução. No entanto, estudos recentes sugerem que as chaperoninas podem também desempenhar um papel importante no sistema imune, atuando como autoantígenos ou inibindo respostas inflamatórias.

As chaperoninas do grupo I são proteínas moleculares que ajudam na dobragem correta e no enovelamento de outras proteínas. Elas são encontradas em todos os domínios da vida, incluindo bactérias, archaea e eucariotos. A chaperonina mais conhecida é a proteína groEL/groES encontrada no citoplasma de bactérias.

A chaperonina do grupo I forma um complexo com a formação de um compartimento protetor, onde as proteínas clientes podem se dobrar corretamente. O complexo é formado por anéis hexadeciméricos (formados por duas hélices em anel de sete subunidades) que se organizam em uma estrutura em forma de câmera. As proteínas clientes são capturadas no interior do compartimento e sofrem vários ciclos de alongamento e contração das hélices, o que permite que a proteína cliente se dobre corretamente.

As chaperoninas desempenham um papel crucial na manutenção da integridade da proteostase celular, especialmente em condições de estresse celular, quando as células são expostas a níveis elevados de proteínas mal dobradas ou agregadas. As mutações em genes que codificam chaperoninas podem levar a doenças genéticas e neurodegenerativas.

A chaperonina com TCP-1, também conhecida como CCT (do inglês: Chaperonin Containing TCP-1), é uma proteína envolvida no plegamento de outras proteínas. Ela pertence à família das chaperoninas de tipo I e é encontrada em todos os domínios da vida, desde bactérias a humanos.

A CCT é um complexo hexadecimal formado por dois anéis de oito subunidades cada, dispostos um sobre o outro. Cada subunidade possui uma estrutura tridimensional semelhante e está presente em diferentes isoformas.

A função principal da chaperonina com TCP-1 é ajudar no plegamento de proteínas nas células, especialmente aquelas que são difíceis de se dobrarem sozinhas. Ela faz isso por meio de um processo cíclico em que as proteínas clientes são capturadas no interior do anel da CCT, onde ocorre a mudança conformacional necessária para o plegamento correto, e posteriormente liberadas.

A CCT está envolvida em diversos processos celulares, como a regulação do ciclo celular, a resposta ao estresse, a biogênese mitocondrial e a diferenciação celular. Alterações na expressão ou atividade da CCT têm sido associadas a várias doenças humanas, como cancro, doenças neurodegenerativas e miopatias.

Thermophiles, ou termossomos, são organismos que amam o calor e crescem bem em temperaturas elevadas, geralmente entre 45 e 122°C (113 and 252°F). Eles são encontrados em habitats extremos, como fontes termais, campos de lama quente e oceanos profundos. A palavra "termo" refere-se ao calor e "phile" refere-se a amor ou atração. Portanto, termófilos são literalmente "amantes do calor". Existem três categorias principais de termófilos, dependendo da faixa de temperatura em que vivem: moderadamente termofílicos (45-65°C), termofílicos verdadeiros (65-105°C) e hipertermofílicos (acima de 105°C). A maioria dos termófilos é unicelular, mas algumas bactérias termofílicas formam filamentos ou agregados. Arqueias são os tipos mais comuns de organismos termofílicos, mas também existem bactérias e alguns fungos termófilos. Eles desempenham um papel importante no ciclo de nutrientes em habitats extremos e têm potencial para aplicações industriais, como biocombustíveis e bioremedição.

Tiossulfato Sulfurtransferase, também conhecido como Rhodanese, é uma enzima que catalisa a transferência de grupos sulfano (S2O3²-) para cianeto (CN-), transformando o cianeto em menos tóxico tiocianato (SCN-). A reação geralmente envolve a conversão do tiossulfato em sulfito e enxofre elementar. A equação química da reação é a seguinte:

SSO3²- + CN- -> SO3²- + SCN-

Esta enzima desempenha um papel importante na detoxificação do cianeto em organismos vivos, particularmente em mamíferos. A Tiossulfato Sulfurtransferase é encontrada principalmente nas mitocôndrias dos tecidos como o fígado e o rim. Além disso, a enzima também pode desempenhar um papel na proteção das células contra o estresse oxidativo, devido à sua capacidade de reduzir compostos sulfurados reativos.

A região do complexo-t (t for "teloméric") do genoma refere-se a uma área específica no final dos cromossomos, composta por sequências repetitivas de DNA e proteínas associadas. O complexo-t é essencial para a estabilidade estrutural dos cromossomos e desempenha um papel fundamental na regulação da atividade genética.

As sequências repetitivas de DNA no complexo-t, geralmente chamadas de telômeros, são compostas por centenas a milhares de repetições curtas de uma única unidade de seqüência, geralmente com a seguinte composição: (TTAGGG)n em vertebrados. Essas sequências repetitivas protegem as extremidades dos cromossomos contra a degradação enzimática e o recombinação indesejável entre os cromossomos.

Além disso, o complexo-t abriga uma variedade de proteínas especializadas que desempenham funções importantes na manutenção da integridade dos telômeros e nos processos de replicação do DNA. Entre essas proteínas estão a telomerase reversa transcriptase (TERT) e os componentes da proteína shelter, que desempenham um papel crucial em garantir a estabilidade dos telômeros e regular a atividade telomerasa.

A atividade telomerasa é responsável pela adição de sequências repetitivas ao final dos cromossomos, compensando a perda natural dessas sequências durante o processo de replicação do DNA. Em células saudáveis, a atividade telomerasa geralmente é baixa ou indetectável, mas ela pode ser reativada em células cancerosas e outros tipos de células que precisam se dividir rapidamente e frequentemente. A ativação dessa enzima pode levar ao alongamento dos telômeros, permitindo que as células evitem a senescência (ou seja, o processo natural de envelhecimento e morte celular) e continuem a se dividir indefinidamente, contribuindo para o crescimento e progressão do câncer.

Em resumo, o complexo telomérico desempenha um papel fundamental na manutenção da integridade dos cromossomos e no processo de replicação do DNA. Sua disfunção pode contribuir para a gênese e progressão de várias doenças, incluindo o envelhecimento prematuro, as doenças neurodegenerativas e o câncer.

O "dobramento de proteínas" é um processo fundamental na biologia molecular que descreve a maneira como as cadeias lineares de aminoácidos se dobram e se organizam em estruturas tridimensionais específicas. Essas estruturas são essenciais para a função das proteínas, pois determinam suas propriedades químicas e interações com outras moléculas.

A forma como uma cadeia de aminoácidos se dobra é governada por sua sequência primária, que contém informações sobre as interações entre os resíduos individuais de aminoácidos. Através de processos complexos e dinâmicos envolvendo interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e outras forças intermoleculares, a cadeia de aminoácidos adota uma conformação tridimensional estável.

O dobramento de proteínas é um processo altamente regulado e específico, mas pode ser afetado por mutações em genes que codificam proteínas, condições ambientais desfavoráveis ou interações com outras moléculas. Alterações no dobramento de proteínas podem levar a doenças, como as doenças neurodegenerativas e as doenças causadas por proteínas mal enoveladas. Portanto, o estudo do dobramento de proteínas é fundamental para entender a função das proteínas e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar doenças relacionadas às proteínas.

Thermococcus é um gênero de archaea extremófilas, organismos unicelulares que prosperam em ambientes com condições físicas e químicas extremas. A palavra "Thermococcus" vem do grego "therme," significando calor, e "kokkos," significando grão ou semente, descrevendo a natureza termofílica e a aparência coccoides das células.

As espécies de Thermococcus são encontradas predominantemente em habitats hidrotermais marinhos, como fontes hidrotermais submarinas e campos negros, onde as temperaturas podem chegar a mais de 100°C (212°F). Eles também podem ser encontrados em outras condições extremas, tais como ambientes ricos em enxofre ou salinos elevados.

Thermococcus é classificado no filo Euryarchaeota e na ordem Thermococcales. As células de Thermococcus são geralmente irregulares, coccoides, com tamanhos variando de 0,5 a 2,0 micrômetros de diâmetro. Eles reproduzem-se por fissão binária e podem formar agregados celulares em certas condições.

Estes organismos são heterotróficos, obtendo energia através da oxidação de compostos orgânicos simples, como aminoácidos e açúcares. Eles também são capazes de reduzir enxofre elementar (S0) ou sulfito (SO32-) para formar sulfeto de hidrogênio (H2S), um processo que é facilitado por enzimas termostáveis específicas.

Thermococcus tem importância biotecnológica, pois as enzimas produzidas por essas archaea são capazes de funcionar em condições extremamente altas de temperatura e pressão. Isso torna possível aplicá-las em processos industriais que exigem elevadas temperaturas, como a produção de biocombustíveis e a decomposição de poluentes orgânicos.

O redobramento de proteínas é um processo em que uma proteína sofre uma alteração em sua estrutura tridimensional, adquirindo uma conformação anormal e frequentemente insolúvel. Isso geralmente ocorre devido a modificações químicas ou físicas nas suas moléculas, como variações no pH, temperatura ou concentração de íons, que podem desestabilizar a estrutura proteica original e levar à formação de agregados proteicos.

Esses agregados podem variar em tamanho e complexidade, desde pequenos oligômeros até grandes fibrilas amiloides. O redobramento de proteínas está associado a diversas doenças neurodegenerativas, como a doença de Alzheimer, a doença de Parkinson e a doença de Huntington, nas quais as proteínas anormais se acumulam no cérebro, levando ao mal funcionamento e à morte das células nervosas.

Além disso, o redobramento de proteínas também pode ser um problema em processos industriais, como na produção de proteínas recombinantes, onde a formação de agregados indesejáveis pode afetar a qualidade e funcionalidade do produto final. Portanto, evitar ou minimizar o redobramento de proteínas é essencial tanto no contexto da saúde humana quanto na biotecnologia industrial.

As proteínas arqueais referem-se a proteínas encontradas em organismos do domínio Arquea, que são seres unicelulares sem núcleo geralmente encontrados em ambientes extremos, como fontes termais, poças de salmuera e pântanos ácidos. Essas proteínas desempenham funções vitais em todos os aspectos do metabolismo arqueano, incluindo replicação do DNA, transcrição e tradução, assim como na manutenção da integridade da membrana celular e no metabolismo energético.

As proteínas arqueais são frequentemente caracterizadas por sua resistência a condições ambientais extremas, como temperaturas altas, pressões elevadas e pHs ácidos ou alcalinos. Além disso, muitas proteínas arqueais apresentam estruturas e mecanismos únicos que as distinguem das proteínas de outros domínios da vida, como as bactérias e os eucariotos.

O estudo das proteínas arqueais é importante para a compreensão da evolução da vida na Terra, uma vez que os arqueanos são considerados relacionados filogeneticamente aos ancestrais dos eucariotos. Além disso, o estudo dessas proteínas pode fornecer informações valiosas sobre a estabilidade estrutural e a função de proteínas em condições extremas, o que tem implicações para a biotecnologia e a engenharia de proteínas.

Malato Desidrogenase (MDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do malato a oxalacetato, transferindo um grupo hidroxil (-OH) para a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+), reduzindo-o a NADH. Essa reação é essencial no ciclo de Krebs, processo metabólico que ocorre nas mitocôndrias das células e desempenha um papel fundamental na produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato).

A Malato Desidrogenase está presente em dois tipos principais: a Malato Desidrogenase NAD-dependente, encontrada no citoplasma e nos mitocôndria dos tecidos animais e vegetais; e a Malato Desidrogenase NADP-dependente, localizada principalmente na membrana do cloroplasto das células vegetais.

A deficiência ou disfunção da Malato Desidrogenase pode estar relacionada a diversas condições patológicas, incluindo distúrbios metabólicos e neurológicos.

Proteínas de choque térmico (HSP, do inglês Heat Shock Proteins) são proteínas altamente conservadas encontradas em células de todos os organismos vivos, desempenhando um papel crucial na proteção e manutenção da integridade celular. Elas recebem o nome de "proteínas de choque térmico" porque sua expressão geralmente é induzida por exposição a condições estressoras, como altas temperaturas, hipóxia, radiação, infecções e toxinas.

As HSPs auxiliam no processo de dobragem e montagem das proteínas, impedindo que elas se agreguem e formem estruturas anormais ou inativas. Além disso, durante situações de estresse celular, as HSPs desempenham um papel crucial na reparação e refoldamento das proteínas danificadas, bem como no processo de degradação das proteínas irreversivelmente danificadas.

Existem diferentes classes de proteínas de choque térmico, classificadas com base em seu peso molecular e funções específicas. Algumas das famílias mais conhecidas de HSPs incluem:

1. HSP70: Essas proteínas auxiliam no processo de dobragem e transporte de proteínas através da membrana mitocondrial ou do retículo endoplasmático rugoso.
2. HSP90: As proteínas HSP90 estão envolvidas em diversos processos celulares, como a regulação da atividade enzimática, o transporte de proteínas e a resposta ao estresse.
3. HSP60: Essas proteínas são encontradas principalmente no interior dos mitocôndrias e desempenham um papel importante na dobragem e montagem das proteínas mitocondriais.
4. HSP100: As proteínas HSP100 são responsáveis pela dissolução de agregados proteicos e pelo processo de reparo de proteínas danificadas.
5. Smaller HSPs (sHSPs): Essas proteínas possuem pesos moleculares menores, geralmente entre 12 a 43 kDa, e estão envolvidas na proteção das proteínas contra o agregado e no processo de refoldamento.

As proteínas de choque térmico desempenham um papel crucial em diversos processos celulares e são essenciais para a sobrevivência e adaptação às condições adversas, como o estresse térmico, o estresse oxidativo e a exposição a agentes tóxicos.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Eucariontes são organismos que possuem células com um núcleo verdadeiro, delimitado por uma membrana nuclear. Este é um dos principais aspectos que distingue as células eucarióticas das células procariotas (bactérias e archaea), que não possuem um núcleo definido. Além disso, as células eucarióticas geralmente apresentam tamanho maior, complexidade estrutural e metabólica mais elevada do que as procariotas.

As células eucarióticas típicas contêm vários outros organelos membranosos especializados, como mitocôndrias, cloroplastos (presentes em células vegetais), retículo endoplasmático rugoso e liso, aparelho de Golgi, lisossomas e peroxissomos. Estes organelos desempenham funções específicas no metabolismo celular, como a produção de energia (através da respiração celular em mitocôndrias), síntese de proteínas e lipídios, catabolismo de macromoléculas e detoxificação de compostos nocivos.

As células eucarióticas também apresentam um citoesqueleto mais sofisticado do que as procariotas, constituído por filamentos de actina, miosina, tubulina e outras proteínas, que fornece suporte estrutural, permite a divisão celular e facilita o transporte intracelular.

Existem três domínios principais de organismos eucarióticos: animais (incluindo humanos), plantas e fungos. Cada um destes grupos tem suas próprias características únicas além dos aspectos gerais das células eucarióticas mencionadas acima.

Archaea são um domínio de organismos unicelulares, a maioria dos quais vive em ambientes extremos, como fontes termais, poços de lama ácida e salinas. Eles são procariontes, o que significa que não possuem um núcleo celular ou outros organelos membranosos. No entanto, eles diferem significativamente dos outros dois domínios de vida, as bactérias e os éteros, em termos de sua estrutura e composição genética e bioquímica.

Algumas características notáveis dos archaea incluem:

* Estrutura celular: A parede celular de archaea geralmente contém polissacarídeos ou proteínas, em vez de peptidoglicano, que é encontrado nas bactérias. Alguns archaea também possuem uma camada externa protetora chamada camada S, composta por proteínas e glicoproteínas.
* Genoma: O genoma dos archaea é circular e não contém histonas, que são proteínas básicas encontradas no DNA nuclear das células eucariontes. Além disso, o DNA archaeal é resistente à degradação por enzimas bacterianas e eucarióticas.
* Metabolismo: A maioria dos archaea é heterotrófica, obtendo energia através da decomposição de matéria orgânica. No entanto, alguns são autótrofos, produzindo seu próprio alimento por fotossíntese ou quimiosíntese.
* Reprodução: A reprodução dos archaea é assexuada e geralmente ocorre por fissão binária ou gemação. Alguns archaea também podem se reproduzir por esporulação, formando esporos resistentes às condições adversas.

Archaea desempenham um papel importante em muitos ciclos biogeoquímicos, incluindo o ciclo do carbono, nitrogênio e enxofre. Eles também são encontrados em ambientes extremos, como fontes termais, poços de lama e oceanos profundos, onde podem sobreviver em temperaturas e pressões elevadas.

Adenosine triphosphatases (ATPases) são enzimas que catalisam a conversão de adenosina trifosfato (ATP) em adenosina difosfato (ADP) e fosfato inorgânico, com a liberação de energia. Essa reação é essencial para a biosíntese de proteínas, transporte ativo de iões e outros processos metabólicos em células vivas.

Existem dois tipos principais de ATPases: a P-tipo ATPase, que inclui as bombas de cálcio e sódio, e a F1F0-ATPase, que é encontrada nas mitocôndrias, cloroplastos e bacterias.

A P-tipo ATPase utiliza energia da hidrólise de ATP para transportar iões através de membranas celulares contra o gradiente de concentração, enquanto a F1F0-ATPase gera ATP usando energia gerada pela fosforilação oxidativa ou fotofosforilação.

A deficiência ou disfunção dessas enzimas pode resultar em várias doenças, incluindo distúrbios cardíacos e neurológicos.

Molecular chaperones are proteins that assist in the proper folding and assembly of other proteins in a cell. They help prevent protein misfolding and aggregation, which can lead to the formation of toxic protein aggregates and contribute to the development of various diseases, such as neurodegenerative disorders and cancer. Molecular chaperones play a crucial role in maintaining protein homeostasis, or proteostasis, within the cell by helping proteins achieve their native conformations and ensuring their proper function. They can also help transport proteins across membranes and degrade misfolded proteins to prevent their accumulation. Overall, molecular chaperones are essential for the maintenance of cellular health and survival.

Adenosine trisphosphate (ATP) é um nucleótido fundamental que desempenha um papel central na transferência de energia em todas as células vivas. É composto por uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato. A ligação entre os grupos fosfato é rica em energia, e quando esses enlaces são quebrados, a energia libertada é utilizada para conduzir diversas reações químicas e processos biológicos importantes, como contração muscular, sinalização celular e síntese de proteínas e DNA. ATP é constantemente synthesized and broken down in the cells to provide a source of immediate energy.

A definição médica de 'trifosfato de adenosina' refere-se especificamente a esta molécula crucial, que é fundamental para a função e o metabolismo celulares.

Sim, posso certamente ajudar com isso. Em termos médicos e biológicos, as células procarióticas são um tipo de célula que não possui um núcleo verdadeiro e outros organelos membranosos. Essas células são geralmente menores do que as células eucarióticas (que possuem um núcleo verdadeiro) e suas funções metabólicas estão localizadas no citoplasma.

As células procarióticas incluem bactérias e archaea, que são dois domínios diferentes da vida. Embora esses dois grupos sejam geneticamente distintos, eles compartilham uma estrutura celular semelhante, com um cromossomo circular na ausência de um núcleo verdadeiro. Além disso, as células procarióticas geralmente se reproduzem por fissão binária, o que significa que elas se dividem ao meio para produzir duas células filhas idênticas.

Em resumo, as células procarióticas são um tipo importante de célula que é fundamental para a compreensão da biologia e da medicina, uma vez que muitos microrganismos patogénicos são células procarióticas.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

Ribulose-1,5-bisfosfato carboxilase/oxigenase (RuBisCO) é uma enzima essencial encontrada em plantas, algas e alguns organismos procariotos. É a enzima limitante de taxa na fotossíntese de C3, desempenhando um papel central no ciclo de Calvin, onde fixa o dióxido de carbono (CO2) em moléculas orgânicas durante a fotossíntese.

RuBisCO catalisa uma reação na qual o ribulose-1,5-bisfosfato reage com o CO2 e água, resultando na formação de duas moléculas de 3-fosfo-glicerato, que podem ser convertidas em trioses fosfato e posteriormente incorporadas em carboidratos ou outras moléculas orgânicas.

Além disso, RuBisCO também catalisa uma reação paralela na qual o ribulose-1,5-bisfosfato reage com o oxigênio (O2) em vez de CO2, resultando na formação de uma molécula de glicolato e uma de 3-fosfo-glicerato. Essa reação é conhecida como fotorrespiração e pode resultar em perda de carbono pela planta, reduzindo a eficiência da fotossíntese.

Em resumo, RuBisCO é uma enzima fundamental na fotossíntese que catalisa a fixação do CO2 em moléculas orgânicas, mas também pode catalisar uma reação indesejável com o O2 que pode reduzir a eficiência da fotossíntese.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Mathanococcus é um gênero de bactéria pertencente à família Thiotrichaceae. Essas bactérias são gram-negativas, anaeróbicas e não-móveis, o que significa que elas não requerem oxigênio para crescer e não possuem flagelos ou outras estruturas que lhes permitam se mover.

As espécies de Mathanococcus são encontradas em ambientes aquáticos, especialmente em água do mar e em fontes hidrotermais profundas. Elas são capazes de realizar a metanogênese, um processo metabólico que produz metano como um subproduto final. Isso as classifica como archaea metanogênicas, embora elas sejam classificadas como bactérias com base em sua morfologia e outras características.

A espécie tipo do gênero Mathanococcus é a M. marinus, que foi isolada originalmente de sedimentos marinhos. Outras espécies incluem o M. jannaschii, que foi descoberto em uma fonte hidrotermal no Oceano Pacífico, e o M. mahoni, que foi isolado de um lago hipersalino na Índia.

As bactérias do gênero Mathanococcus têm importância biológica como produtores de metano em ambientes aquáticos e podem desempenhar um papel na ciclagem de carbono nesses ecossistemas. No entanto, elas também podem contribuir para as emissões de gases de efeito estufa quando as fontes hidrotermais e outros ambientes anaeróbicos são perturbados por atividades humanas, como a perfuração de poços de petróleo e gás.

Desnaturação proteica é um processo que altera a estrutura tridimensional de uma proteína, desorganizando suas ligações dissulfureto e interações hidrofóbicas, o que leva a perda de sua função nativa. Isso pode ser causado por fatores ambientais, como variações de pH, temperatura ou concentração salina, ou por processos metabólicos, como a oxidação e a redução das proteínas. A desnaturação proteica é frequentemente irreversível e pode levar à agregação e precipitação das proteínas, o que pode ser prejudicial para as células e desempenhar um papel em doenças como as doenças neurodegenerativas.

"Sulfolobus" é um gênero de archaea, organismos unicelulares que vivem em ambientes extremos. Essas criaturas são encontradas principalmente em fontes termais ácidas e solfataras, onde as temperaturas podem chegar a 80°C e o pH pode ser tão baixo quanto 2. Eles obtêm energia através da oxidação de enxofre e tiosulfato, um processo conhecido como quimioautotrofia. O genoma de Sulfolobus foi sequenciado, o que ajudou os cientistas a entender melhor a biologia dos archaea e sua relação evolutiva com as bactérias e eucariotos. Além disso, o estudo do metabolismo e da fisiologia de Sulfolobus pode fornecer informações importantes sobre a adaptação à vida em ambientes extremos.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Hidrólise é um termo da química que se refere a quebra de uma molécula em duas ou mais pequenas moléculas ou ions, geralmente acompanhada pela adição de grupos hidroxila (OH) ou hidrogênio (H) e a dissociação do composto original em água. Essa reação é catalisada por um ácido ou uma base e ocorre devido à adição de uma molécula de água ao composto, onde o grupo funcional é quebrado. A hidrólise desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, como a digestão de proteínas, carboidratos e lipídios.

Proteínas são compostos macromoleculares formados por cadeias de aminoácidos e desempenham funções essenciais em todos os organismos vivos. Muitas proteínas são construídas a partir de subunidades menores, denominadas "subunidades proteicas".

Subunidades proteicas são porções discretas e funcionalmente distintas de uma proteína complexa que podem se combinar para formar a estrutura tridimensional ativa da proteína completa. Essas subunidades geralmente são codificadas por genes separados e podem ser modificadas postraducionalmente para atingir sua conformação e função finais.

A organização em subunidades permite que as proteínas sejam sintetizadas e montadas de forma eficiente, além de proporcionar mecanismos regulatórios adicionais, como a dissociação e reassociação das subunidades em resposta a estímulos celulares. Além disso, as subunidades proteicas podem ser compartilhadas entre diferentes proteínas, o que permite a economia de recursos genéticos e funcionais no genoma.

Em resumo, as subunidades proteicas são componentes estruturais e funcionais das proteínas complexas, desempenhando um papel fundamental na determinação da atividade, regulação e diversidade de funções das proteínas.

Em termos médicos, "temperatura alta" ou "febre" é geralmente definida como uma temperatura corporal superior a 38°C (100.4°F). No entanto, em bebês menores de 3 meses, uma temperatura rectal acima de 38°C (100.4°F) também é considerada uma febre. A temperatura corporal normal varia um pouco de pessoa para pessoa e depende do método utilizado para medir a temperatura. Algumas pessoas podem ter uma temperatura corporal mais alta normalmente, portanto, é importante observar qualquer variação da temperatura basal habitual de cada indivíduo. A febre é um sinal de que o corpo está a lutar contra uma infecção ou outra condição médica. Embora a febre em si não seja geralmente perigosa, pode ser um sinal de algum problema subjacente que requer tratamento.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

As proteínas de choque térmico HSP70 (Heat Shock Proteins 70) pertencem a uma classe larga e conservada de proteínas chamadas proteínas de choque térmico (HSP), que desempenham um papel fundamental na proteção das células contra estressores ambientais, como temperaturas elevadas, radiação, hipóxia, inflamação e exposição a venenos ou toxinas. Essas proteínas atuam como chaperonas moleculares, auxiliando no plegamento correto de novas proteínas e na reparação ou degradação de proteínas danificadas ou mal plegadas.

A HSP70 é uma das proteínas de choque térmico mais estudadas e expressa em todos os organismos vivos, desde bactérias a humanos. Ela possui um peso molecular de aproximadamente 70 kDa e consiste em três domínios principais: o domínio N-terminal ATPase, o domínio subunitário intermediário e o domínio C-terminal substrato específico. O domínio ATPase hidrolisa ATP para fornecer a energia necessária para as atividades de ligação e liberação das proteínas clientes.

A HSP70 desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, incluindo:

1. Plegamento e despliegamento de proteínas: A HSP70 se liga a regiões hidrofóbicas expostas nas proteínas mal plegadas ou danificadas, promovendo o seu plegamento correto ou direcionando-as para a degradação.
2. Prevenção da agregação proteica: A HSP70 impede a formação de agregados proteicos indesejáveis, que podem levar ao estresse oxidativo e à morte celular.
3. Proteção contra o estresse: A HSP70 é expressa em resposta a diversos tipos de estresse celular, como calor, radiação e exposição a produtos químicos tóxicos, para promover a sobrevivência celular.
4. Regulação da apoptose: A HSP70 pode inibir a ativação dos complexos de morte intrínsecos e extrínsecos, desempenhando um papel na regulação do processo de apoptose.
5. Processamento e transporte de proteínas: A HSP70 participa no transporte transcelular de proteínas através da membrana mitocondrial, bem como no processamento e montagem de proteínas complexas.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, a HSP70 tem sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de terapias contra doenças neurodegenerativas, câncer e outras condições patológicas.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

O difosfato de adenosina, também conhecido como ATP (do inglês, Adenosine Triphosphate), é um nucleótido fundamental para a transferência de energia nas células vivas. Ele consiste em uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato.

Na sua forma completa, o ATP contém três grupos fosfato ligados um ao outro por ligações aniônicas altamente energéticas. Quando uma dessas ligações é quebrada, libera-se energia que pode ser aproveitada pelas células para realizar trabalho, como a contração muscular ou o transporte ativo de moléculas através de membranas celulares.

O ATP é constantemente sintetizado e desfosforilado em reações metabólicas que ocorrem nas células, permitindo assim a transferência e armazenamento de energia de forma eficiente. Além disso, o ATP também atua como um importante regulador da atividade enzimática e das vias de sinalização celular.

Mitocôndrias são organelos delimitados por membranas found in eucaryotic cells, where the majority of cellular ATP is produced. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they play a crucial role in generating energy in the form of ATP through a process called oxidative phosphorylation. Mitocôndrias also have their own DNA and are believed to have originated from bacteria that took up residence within eukaryotic cells early in their evolution. They are dynamic organelles that can change shape, size, and number in response to cellular needs and conditions. Additionally, mitochondria are involved in various other cellular processes such as calcium signaling, apoptosis, and the regulation of cell growth and differentiation.

O espalhamento de radiação é um fenômeno físico em que partículas ou ondas radiantes, como luz ou partículas subatômicas, são desviadas de seu caminho original ao interagirem com outras partículas ou materiais. Esse processo pode resultar na reflexão, refração, absorção ou transmissão da radiação, dependendo do tipo de interação e das propriedades dos materiais envolvidos.

No contexto médico, o espalhamento de radiação geralmente se refere à dispersão de radiação ionizante, como raios X ou raios gama, ao interagirem com tecidos biológicos ou outros materiais. Esse fenômeno é particularmente relevante em procedimentos de diagnóstico por imagem e terapia oncológica, pois a radiação espalhada pode depositar energia adicional em tecidos saudáveis adjacentes ao alvo desejado, aumentando o risco de danos colaterais e efeitos adversos.

Existem dois principais mecanismos de espalhamento de radiação ionizante: espalhamento elástico e espalhamento inelástico. No espalhamento elástico, a energia total da partícula ou fóton é conservada, mas sua direção e/ou comprimento de onda podem mudar. Já no espalhamento inelástico, parte da energia da partícula ou fóton é transferida para outras partículas, resultando em sua excitação ou ionização. Isso pode levar à produção de novas partículas secundárias e à dissipação adicional de energia no material.

Em resumo, o espalhamento de radiação é um processo onipresente em interações entre radiação e matéria, com importantes implicações na física médica, proteção contra radiações e outras áreas relacionadas à saúde humana.

Uréia (também conhecida como urea ou carbamida) é um composto orgânico que é o produto final do metabolismo proteico em mamíferos e outros animais. É o principal componente do líquido excretado pelos rins, formando parte da urina. A ureia é produzida no fígado a partir do ciclo da ureia, um processo que envolve a transformação do amônia tóxica em uma forma menos tóxica e solúvel em água para excreção. Em condições normais, aproximadamente 90% da ureia produzida é eliminada pelos rins, enquanto o restante pode ser excretado pelo trato gastrointestinal. A medição dos níveis de ureia no sangue (uremia) pode fornecer informações importantes sobre a função renal e o estado geral de saúde.

Cloroplastos são organelos presentes nas células de plantas, algas e alguns protistas. Eles são responsáveis por realizar a fotossíntese, um processo pelo qual esses organismos convertem energia luminosa em energia química, produzindo compostos orgânicos a partir de substâncias inorgânicas, como dióxido de carbono e água.

Os cloroplastos contém pigmentos fotossintéticos, como a clorofila, que dá a cor verde às plantas. A estrutura interna do cloroplasto inclui membranas internas dispostas em sacos achatados chamados tilacoides, onde ocorre a captura de luz e a transferência de elétrons. Além disso, os cloroplastos possuem DNA e ribossomos, o que lhes permite sintetizar proteínas independentemente do núcleo celular.

A teoria endossimbiônica sugere que os cloroplastos evoluíram a partir de cianobactérias simbióticas que foram internalizadas por células eucariontes ancestrais, tornando-se organelos especializados em fotossíntese.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

A microscopia eletrônica é um tipo de microscopia que utiliza feixes de elétrons em vez de luz visível para ampliar objetos e obter imagens altamente detalhadas deles. Isso permite que a microscopia eletrônica atinja resoluções muito superiores às dos microscópios ópticos convencionais, geralmente até um nível de milhares de vezes maior. Existem dois tipos principais de microscopia eletrônica: transmissão (TEM) e varredura (SEM). A TEM envolve feixes de elétrons que passam através da amostra, enquanto a SEM utiliza feixes de elétrons que são desviados pela superfície da amostra para gerar imagens. Ambos os métodos fornecem informações valiosas sobre a estrutura, composição e química dos materiais a nanoscala, tornando-se essenciais em diversas áreas de pesquisa e indústria, como biologia, física, química, ciências dos materiais, nanotecnologia e medicina.

'Temperatura ambiente' não tem uma definição médica específica, pois é um termo geral usado para descrever a temperatura do ar em um ambiente ou local em particular. No entanto, em alguns contextos relacionados à saúde e ciências biológicas, a temperatura ambiente geralmente se refere à faixa de temperatura entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit), que é considerada uma temperatura confortável para a maioria das pessoas e organismos.

Em outros contextos, como em estudos ou experimentos científicos, a temperatura ambiente pode ser definida com mais precisão, dependendo do método de medição e da escala de temperatura utilizada. Por exemplo, a temperatura ambiente pode ser medida usando um termômetro de mercúrio ou digital e pode ser expressa em graus Celsius, Fahrenheit ou Kelvin.

Em resumo, 'temperatura ambiente' é um termo genérico que refere-se à temperatura do ar em um determinado local ou ambiente, geralmente variando entre 20 e 25 graus Celsius (68-77 graus Fahrenheit) em contextos relacionados à saúde e ciências biológicas.

As proteínas de Escherichia coli (E. coli) se referem a um vasto conjunto de proteínas produzidas pela bactéria intestinal comum E. coli. Estudos sobre essas proteínas têm sido fundamentais na compreensão geral dos processos bioquímicos e moleculares que ocorrem em organismos vivos, visto que a bactéria E. coli é relativamente fácil de cultivar em laboratório e tem um genoma relativamente simples. Além disso, as proteínas desse organismo possuem estruturas e funções semelhantes às de muitos outros organismos, incluindo os seres humanos.

Existem diferentes tipos de proteínas de E. coli, cada uma com sua própria função específica. Algumas delas estão envolvidas no metabolismo e na produção de energia, enquanto outras desempenham funções estruturais ou regulatórias. Algumas proteínas de E. coli são essenciais à sobrevivência da bactéria, enquanto outras podem ser produzidas em resposta a certos sinais ou condições ambientais.

As proteínas de E. coli têm sido alvo de intenso estudo devido ao seu papel crucial no funcionamento da célula bacteriana e à sua relevância como modelo para o estudo de processos bioquímicos e moleculares mais gerais. Além disso, as proteínas de E. coli têm aplicação prática em diversas áreas, incluindo biotecnologia, engenharia de tecidos e medicina.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Duplicação genômica é o fenômeno em genética que ocorre quando um segmento do DNA ou um cromossomo inteiro é duplicado, resultando em uma cópia extra desse material genético. Isso pode acontecer de várias maneiras, incluindo a duplicação intra-cromossômica, na qual um segmento do DNA dentro de um cromossomo é duplicado, ou a duplicação inter-cromossômica, na qual um segmento inteiro de um cromossomo é duplicado.

A duplicação genômica pode ter efeitos neutros, benéficos ou prejudiciais no organismo afetado. Em alguns casos, a duplicação genômica pode levar ao aumento da expressão gênica e à produção de proteínas adicionais, o que pode ser vantajoso em certas condições ambientais. No entanto, a duplicação genômica também pode resultar em desequilíbrios cromossômicos e interferir no funcionamento normal dos genes, levando a doenças genéticas ou outras anormalidades.

A duplicação genômica é um processo importante na evolução dos organismos, pois pode fornecer material genético adicional que possa ser modificado ao longo do tempo por meio de mutações e recombinações genéticas. Isso pode levar à formação de novos genes e a maior diversidade genética dentro de uma espécie, o que pode contribuir para a sua adaptação e evolução ao longo do tempo.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

O citosol é a parte aquosa e gelatinosa do protoplasma presente no interior de uma célula, excluindo os organelos celulares e o núcleo. É um fluido complexo que contém uma variedade de solutos, como íons, moléculas orgânicas e inorgânicas, enzimas e metabólitos. O citosol desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, como o metabolismo, a comunicação intercelular e a resposta ao estresse ambiental. Além disso, é também o local onde ocorrem reações bioquímicas importantes para a manutenção da homeostase celular.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

As chaperoninas do Grupo II são vistas em archea e eucariotos. As chaperoninas do Grupo I são divididas em duas famílias de ... As chaperoninas são divididas em duas classes: Grupo I e Grupo II. As chaperoninas do Grupo I são encontradas em eubactérias, ... As chaperoninas do Grupo II encontradas em eucariotos podem ser do tipo TRIC (do inglês, TCP-1 ring complex) ou CCT (do inglês ... Chaperoninas são proteínas que evitam ou revertem a associação inapropriada entre subunidades e domínios de proteicos durante ...
As chaperoninas do Grupo II são vistas em archea e eucariotos. As chaperoninas do Grupo I são divididas em duas famílias de ... As chaperoninas são divididas em duas classes: Grupo I e Grupo II. As chaperoninas do Grupo I são encontradas em eubactérias, ... As chaperoninas do Grupo II encontradas em eucariotos podem ser do tipo TRIC (do inglês, TCP-1 ring complex) ou CCT (do inglês ... Chaperoninas são proteínas que evitam ou revertem a associação inapropriada entre subunidades e domínios de proteicos durante ...
Chaperoninas [D08.811.277.040.025.142] Chaperoninas * DNA Helicases [D08.811.277.040.025.159] DNA Helicases ...
Chaperoninas do grupo II encontradas em espécies de ARCHAEA.. Qualificadores permitidos:. AD administração & dosagem. AE ... Chaperoninas del grupo II que se encuentran en las especies de ARCHEA. ...
  • As chaperoninas são encontradas tanto em organismos procariotos quanto eucariotos. (wikipedia.org)
  • As chaperoninas do Grupo I são encontradas em eubactérias, mitocôndria e cloroplastos. (wikipedia.org)
  • As chaperoninas do Grupo II encontradas em eucariotos podem ser do tipo TRIC (do inglês, TCP-1 ring complex) ou CCT (do inglês, chaperonin containing TCP-1) e funciona de maneira parecida com o sistema GroEL/ES. (wikipedia.org)
  • Chaperoninas do grupo II encontradas em espécies de ARCHAEA . (bvsalud.org)

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