A cistatina B é uma proteína envolvida no sistema de regulação da atividade de enzimas proteolíticas, especialmente as cathepsinas, no corpo. No entanto, a cistatina B não tem um papel médico direto na prática clínica ou diagnóstico. A pesquisa sobre essa proteína está em andamento para melhor compreender seu possível papel nas doenças e processos fisiológicos.

Apesar de não haver uma definição médica específica para "cistatina B", é possível encontrar informações científicas relacionadas à sua estrutura, função e interações em fontes especializadas da área de biologia e bioquímica.

Cistatina é uma proteína inhibidora de enzimas que desempenha um papel importante na regulação da atividade de enzimas proteolíticas, especialmente as quinases do tipo cisteína. Existem três tipos principais de cistatinas: Cistatina A, Cistatina B e Cistatina C (também conhecida como Kininogênio de baixo peso molecular).

A Cistatina C é produzida por todas as células nucleadas do corpo humano e pode ser encontrada em todos os fluidos corporais. É frequentemente usada como um marcador bioquímico da função renal, uma vez que sua concentração no sangue aumenta em pacientes com insuficiência renal.

As cistatinas desempenham um papel importante na proteção dos tecidos corporais contra a degradação excessiva e também estão envolvidas em processos inflamatórios, imunológicos e oncológicos.

Cistatina C é uma proteína de baixo peso molecular produzida por quase todas as células do corpo humano. Ela desempenha um papel importante na regulação da atividade da enzima chamada cisteínase, quebra de proteínas e pode ser usada como um indicador da função renal.

A Cistatina C é produzida a uma taxa constante pelas células e sua concentração no sangue é inversamente proporcional à filtração glomerular, ou seja, quanto maior for a taxa de filtração glomerular, menor será a concentração de Cistatina C no sangue. Portanto, o nível sérico de Cistatina C pode ser usado como um marcador da função renal e é especialmente útil em indivíduos com doença renal crônica em estágios iniciais, quando outros marcadores como a creatinina ainda podem estar dentro dos limites normais.

A medição da Cistatina C pode ser útil também em situações em que a creatinina possa estar alterada devido a fatores não relacionados à função renal, como por exemplo, em indivíduos com baixa massa muscular ou desnutrição. No entanto, é importante lembrar que a Cistatina C também pode ser afetada por outros fatores, como a idade, o sexo e a presença de doenças inflamatórias ou neoplásicas, portanto, seu uso deve ser interpretado com cautela e em conjunto com outras informações clínicas.

A Síndrome de Unverricht-Lundborg, também conhecida como Progressive Myoclonic Epilepsy Type 2 (PME2) ou Epilepsia do Norte da Europa, é uma doença genética rara e progressiva que afeta o sistema nervoso central. A condição é caracterizada por convulsões mioclônicas, que são espasmos musculares involuntários curtos e bruscos, geralmente no braço, perna ou face.

Esta síndrome é causada por uma mutação no gene CSTB (cistatina beta) localizado no cromossomo 21. A mutação leva a uma produção reduzida da proteína cistatina beta, que desempenha um papel importante na regulação do sistema imune e na proteção das células cerebrais contra danos.

Os sintomas geralmente começam entre os 6 e os 15 anos de idade e incluem:

* Convulsões mioclônicas progressivas que piorram ao longo do tempo
* Crises tonico-clônicas (convulsões grand mal)
* Ataxia cerebelar (dificuldade em coordenar movimentos musculares voluntários)
* Retardo no desenvolvimento intelectual e neurológico
* Perda de habilidades motoras e cognitivas ao longo do tempo

A Síndrome de Unverricht-Lundborg é herdada como um traço autossômico recessivo, o que significa que uma pessoa deve herdar duas cópias do gene mutado (uma de cada pai) para desenvolver a condição. A doença afeta predominantemente os países nórdicos e é mais comum em finlandeses, com uma prevalência estimada de 1 em cada 20.000 indivíduos na Finlândia. No entanto, casos esporádicos têm sido relatados em outras partes do mundo.

Atualmente, não existe cura para a Síndrome de Unverricht-Lundborg. O tratamento geralmente se concentra em gerenciar os sintomas e prevenir lesões durante as convulsões. Os anticonvulsivantes podem ser usados ​​para controlar as convulsões, mas seu efeito pode diminuir ao longo do tempo à medida que a doença progressa. A fisioterapia e a terapia ocupacional também podem ajudar a manter a mobilidade e a função. O prognóstico geral para as pessoas com Síndrome de Unverricht-Lundborg é pobre, com a maioria dos pacientes morrendo entre os 20 e os 40 anos de idade devido à progressão da doença.

As Epilepsias Mioclônicas Progressivas (EMPs) são um grupo de três desordens neurológicas progressivas raras, caracterizadas por convulsões mioclônicas (súbitas e involuntárias contrações musculares), deterioração cognitiva e regressão do desenvolvimento. Existem três tipos distintos de EMPs: Síndrome de Unverricht-Lundborg, Síndrome de Lafora e Síndrome de dentato-rubro-pallido-luysiana (DRPLA). Cada tipo é causado por uma mutação genética específica e tem um curso clínico e prognóstico diferente. O tratamento geralmente se concentra em controlar os sintomas, especialmente as convulsões, com medicamentos anticonvulsivantes.

A cistatina A é uma proteína de baixo peso molecular, produzida e secretada por quase todos os nucleados de células humanas. Ela pertence à classe dos inibidores de cisteín peptidases, ou seja, ela tem a função de regular a atividade de enzimas que quebram proteínas (peptidases cisteínicas) no organismo.

A cistatina A é frequentemente usada como um marcador bioquímico da função renal, uma vez que sua concentração no sangue tende a aumentar em indivíduos com disfunção renal, pois ela é filtrada pelo glomérulo renal e quase completamente reabsorvida e degradada pelas células tubulares renais. Portanto, níveis elevados de cistatina A no sangue podem indicar uma diminuição da taxa de filtração glomerular (TFG), um parâmetro importante para avaliar a função renal.

A medição da concentração sérica de cistatina A pode ser útil em situações clínicas em que o cálculo da taxa de filtração glomerular por outros métodos, como a formulação de creatinina, seja impreciso ou não disponível. Além disso, devido à sua produção mais constante e uniforme entre indivíduos, a cistatina A pode ser preferida em comparação à creatinina para avaliar a função renal em certas populações, como crianças, idosos ou indivíduos com baixo peso ou desnutrição.

As epilepsias mioclônicas referem-se a um grupo de transtornos epilépticos caracterizados por espasmos musculares involuntários e repentinos, denominados mioclonia. Esses spasms podem afetar parte ou todo o corpo e podem variar em frequência e intensidade.

Existem diferentes tipos de epilepsias mioclônicas, incluindo a síndrome de Lennox-Gastaut, a síndrome de West e a epilepsia mioclônica juvenil. Cada tipo tem causas e sinais clínicos específicos.

As causas das epilepsias mioclônicas podem ser genéticas ou adquiridas, como lesões cerebrais, infeções, tumores cerebrais ou deficiências nutricionais. O diagnóstico geralmente é baseado em exames eletroneurofisiológicos, como o eletroencefalograma (EEG) e a ressonância magnética nuclear (RMN) do cérebro, além de anamnese detalhada e exame físico.

O tratamento das epilepsias mioclônicas geralmente inclui medicamentos anticonvulsivantes, modificações no estilo de vida e, em alguns casos, cirurgia. O prognóstico varia dependendo do tipo e gravidade da doença, mas muitas pessoas com epilepsias mioclônicas podem controlar suas convulsões com o tratamento adequado.

A Catepsina B é uma protease de cisteína, ou seja, uma enzima que cliva outras proteínas, localizada no lisossomo e presente em quase todos os tecidos dos mamíferos. Ela desempenha um papel importante na degradação de proteínas intracelulares e extracelulares, bem como no processamento e ativação de outras enzimas e hormônios.

A Catepsina B é produzida como uma proteína inativa, ou pró-enzima, chamada de zimogênio, que precisa ser ativada por outras proteases antes de poder exercer sua função. Ela possui um amplo espectro de substratos e pode desempenhar diferentes papéis dependendo do tecido em que está presente.

Em geral, a Catepsina B é associada à regulação de processos fisiológicos como o crescimento celular, a diferenciação e a apoptose (morte celular programada), mas também tem sido implicada em doenças como o câncer, a doença de Alzheimer e outras patologias relacionadas à inflamação e ao estresse oxidativo.

Inibidores de Cisteína Proteinase (ICPs) são compostos químicos ou moléculas biológicas que se ligam especificamente e inibem enzimas proteolíticas que contêm cisteína em seu sítio ativo. Essas enzimas, conhecidas como proteases de cisteína, desempenham papéis importantes em diversos processos fisiológicos e patológicos, incluindo a regulação do metabolismo de proteínas, resposta imune, inflamação e apoptose (morte celular programada).

ICPs são capazes de inibir essas enzimas por meio da formação de ligações covalentes ou não-covalentes com a cisteína no sítio ativo das proteases, o que impede a catálise da reação proteolítica. Existem diferentes classes de ICPs, como é acontecido com as proteases de cisteína, e cada uma delas apresenta especificidade e mecanismos de inibição distintos.

Alguns exemplos de proteases de cisteína inibidas por ICPs incluem papaina, calpaínas, caspases, cathepsinas, e protease do vírus da imunodeficiência humana (HIV). A inibição dessas enzimas tem implicações terapêuticas em diversas condições patológicas, como infecções virais, câncer, inflamação crônica e doenças neurodegenerativas. Portanto, o desenvolvimento e a otimização de ICPs com alta potência e especificidade têm sido um foco de pesquisa contínuo em biologia e medicina.

Micrococcus luteus é um tipo específico de bactéria gram-positiva, aeróbia e catalase-positiva que é encontrada comumente no meio ambiente, incluindo a pele humana e outras superfícies. Essas bactérias são geralmente found in pares ou grupos, formando cúmulos característicos chamados de "tetrados". Eles têm um tamanho relativamente pequeno, com diâmetros que variam de 0,5 a 3 micrômetros.

Micrococcus luteus é conhecido por sua resistência à dessecação e à radiação UV, o que permite que sobreviva em uma variedade de condições adversas. Essa bactéria pode ser encontrada em água, solo, ar e em muitos organismos vivos, incluindo humanos.

Embora geralmente considerado um organismo não patogênico, Micrococcus luteus pode causar infecções ocasionalmente em indivíduos imunocomprometidos ou quando presente em locais esterilizados, como dispositivos médicos implantáveis. Os sintomas associados à infecção por Micrococcus luteus podem incluir febre, dor e vermelhidão no local da infecção, e, em casos graves, podem levar a sepse e outras complicações sistêmicas.

Em termos médicos, substâncias redutoras, também conhecidas como agentes redutores ou reducentes, são compostos químicos que podem doar elétrons em uma reação química. Esse processo de transferência de elétrons é chamado de oxidação-redução, ou simplesmente "redox". Neste contexto, a substância reductora é o agente que sofre oxidação, isto é, perde elétrons durante a reação.

A capacidade das substâncias redutoras de doar elétrons desempenha um papel fundamental em diversas funções biológicas e processos fisiológicos, como no metabolismo energético (por exemplo, a glicose age como reductora no processo de respiração celular), na defesa antioxidante (como os compostos fenólicos encontrados em frutas e verduras) e no sistema imune (como as células fagocíticas que utilizam substâncias redutoras para neutralizar patógenos).

No entanto, é importante ressaltar que um desequilíbrio na concentração de substâncias redutoras e oxidantes pode levar a estresse oxidativo, o que está associado a diversas doenças degenerativas e processos de envelhecimento prematuro. Portanto, manter um ambiente redox equilibrado é crucial para a saúde e o bem-estar dos organismos vivos.

Papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya (Carica papaya). Ela pode ser encontrada no látex da planta e tem atividade proteolítica ampla, o que significa que ela pode quebrar diferentes tipos de ligações peptídicas em proteínas.

A papaína é frequentemente utilizada em aplicações biomédicas e industriais devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. No campo médico, ela tem sido usada em alguns digestivos e como um agente antitrombótico para dissolver coágulos sanguíneos. Além disso, a papaína é frequentemente utilizada em pesquisas científicas como uma ferramenta de digestão de proteínas.

Em termos de sua estrutura e função, a papaína pertence à classe das proteases cisteína, o que significa que possui um resíduo de cisteína no seu centro ativo que é essencial para sua atividade catalítica. Ela funciona através da quebra dos legames peptídicos por meio de uma reação de nucleofilia, na qual o grupo sulfidrilo (-SH) do resíduo de cisteína no centro ativo ataca o carbono do legame peptídico.

Em resumo, a papaína é uma enzima proteolítica extraída da papaya que tem uma ampla gama de aplicações industriais e biomédicas devido à sua capacidade de hidrolisar proteínas. Ela pertence à classe das proteases cisteína e funciona através de uma reação de nucleofilia no seu centro ativo.

Galactosídios são glicosídeos (compostos orgânicos formados pela ligação de um carboidrato a outra molécula, geralmente uma proteína ou lípide) em que o carboidrato é um galactose. Eles desempenham um papel importante em vários processos biológicos, incluindo a interação entre células e a biosintese de polissacarídeos complexos, como a glicolipídios e proteoglicanos. Galactosídios são encontrados em diversas espécies, desde plantas a humanos, e estão envolvidos em uma variedade de funções biológicas importantes. Alguns exemplos de galactosídios incluem a lactose (uma forma de açúcar presente na leite), o cerebrosídeo (um glicolipídio encontrado no tecido nervoso) e o melibiose (um disacarídeo presente em alguns vegetais).

A Cistationina gama-Liase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos sulfurados, especialmente na degradação da cistationina. Esta enzima catalisa a reação que divide a cistationina em L-serina e L-homocisteina, liberando também ácido fumárnico como subproduto.

A Cistationina gama-Liase é encontrada principalmente no fígado e nos rins e está envolvida em vários processos metabólicos importantes, incluindo a síntese de certos neurotransmissores e a regulação do equilíbrio redox celular. Alterações nesta enzima podem estar relacionadas com diversas condições clínicas, como doenças neurológicas e cardiovasculares, bem como com a resistência à insulina e à obesidade.

A deficiência ou disfunção da Cistationina gama-Liase pode ser causada por mutações genéticas, exposição a toxinas ambientais ou outros fatores desencadeantes, podendo levar ao desenvolvimento de vários distúrbios metabólicos e patológicos.

A luciferase de vaga-lume é uma enzima que ocorre naturalmente em certos organismos, como besouros vaga-luz, e catalisa a reação química que produz luz. A proteína luciferase age sobre o substrato chamado luciferina, promovendo uma oxidação que resulta na emissão de luz. Essa reação é conhecida como bioluminescência e pode ser utilizada em diversas aplicações científicas, como marcadores em estudos moleculares e diagnóstico de doenças. Além disso, a luciferase também desempenha um papel importante no estudo da biologia celular e na pesquisa de fármacos.

As cistatinas salivares são proteínas inhibidoras de enzimas que estão presentes na saliva. Elas desempenham um papel importante na proteção dos tecidos bucais e da cavidade oral contra a protease, uma enzima que pode destruir as proteínas e tecidos. A cistatina salival mais estudada é a cistatina S tipo A, que é produzida pelas glândulas salivares e secretada na saliva. Ela tem atividade antibacteriana e pode desempenhar um papel na prevenção da doença periodontal. Outras formas de cistatinas salivares incluem a cistatina S tipo B e a cistatina SN. As cistatinas salivares também podem ser usadas como marcadores biológicos para avaliar o estado de saúde da glândula salival e detectar doenças, como o câncer de glândula salival.

Catepsinas são enzimas proteolíticas, o que significa que elas podem decompor outras proteínas em peptídeos e aminoácidos. Essas enzimas pertencem à classe das proteases e estão presentes em diversos organismos, incluindo humanos. Em nosso corpo, as catepsinas desempenham um papel importante no processo de digestão e também na regulação de vários processos fisiológicos, como a resposta imune e a remodelação tecidual.

Existem diversos tipos de catepsinas, sendo as principais: catepsina B, C, D, E, e K. Cada uma delas tem um papel específico no organismo e pode ser encontrada em diferentes locais, como nos lisossomas ou no espaço extracelular. Algumas dessas enzimas são ativadas apenas em condições especiais, como em ambientes de baixo pH ou em presença de certos íons metálicos.

As catepsinas têm sido alvo de estudos devido à sua possível relação com diversas doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares e neurológicas. Em alguns casos, o aumento da atividade dessas enzimas pode contribuir para a progressão da doença, enquanto que em outros, a sua inibição pode ser benéfica. Por isso, o entendimento dos mecanismos de regulação das catepsinas e seu papel em diferentes contextos patológicos é uma área ativa de pesquisa na medicina moderna.

As partículas de ribonucleoproteína em forma de abóbada, frequentemente referidas como "partículas de abóbada" ou "vaults", são estruturas complexas e evolutivamente conservadas presentes em células de mamíferos, incluindo humanos. Essas partículas têm uma forma distinta de abóbada e são compostas por cerca de 100 moléculas de proteínas e três a quatro moléculas de RNA não codificante (ncRNA).

A principal função das partículas de ribonucleoproteína em forma de abóbada ainda é objeto de investigação, mas acredita-se que estejam envolvidas em diversos processos celulares, como o transporte e a proteção do RNA, a resposta ao estresse, a regulação da atividade enzimática e a defesa contra agentes infecciosos. Além disso, estudos recentes sugerem que as partículas de abóbada podem desempenhar um papel importante na resistência a drogas anticancerígenas e no desenvolvimento de doenças neurodegenerativas.

Embora ainda haja muito a ser descoberto sobre essas intrigantes estruturas, o seu potencial como alvo terapêutico e biomarcador em diversas patologias tem gerado grande interesse na comunidade científica.

Homocysteina é um aminoácido sulfurado que ocorre naturalmente no corpo humano, derivado do metabolismo dos aminoácidos essenciais metionina e cistationina. Em condições fisiológicas normais, os níveis de homocisteína no sangue são mantidos em baixos níveis graças às atividades enzimáticas que convertem a homocisteína de volta à metionina ou à cistationina. No entanto, altos níveis de homocisteína no sangue, uma condição conhecida como hiperhomocisteinemia, podem ser um fator de risco para doenças cardiovasculares, acidentes vasculares cerebrais e outras condições de saúde, incluindo doença de Alzheimer, osteoporose e depressão. A hiperhomocisteinemia pode ser causada por deficiências nutricionais em vitaminas B (como a vitamina B12, a folato e a vitamina B6), doenças genéticas que afetam as enzimas envolvidas no metabolismo da homocisteína ou outros fatores. Uma definição médica de 'homocisteína' refere-se a este aminoácido específico e seus potenciais efeitos adversos em níveis elevados no corpo humano.

'Enciclopedias as a Subject' não é uma definição médica em si, mas sim um tema ou assunto relacionado ao campo das enciclopédias e referências gerais. No entanto, em um sentido mais amplo, podemos dizer que esta área se concentra no estudo e catalogação de conhecimento geral contido em diferentes enciclopédias, cobrindo uma variedade de tópicos, incluindo ciências médicas e saúde.

Uma definição médica relevante para este assunto seria 'Medical Encyclopedias', que se referem a enciclopédias especializadas no campo da medicina e saúde. Essas obras de referência contêm artigos detalhados sobre diferentes aspectos da medicina, como doenças, procedimentos diagnósticos, tratamentos, termos médicos, anatomia humana, história da medicina, e biografias de profissionais médicos importantes. Algumas enciclopédias médicas são direcionadas a um público especializado, como médicos e estudantes de medicina, enquanto outras são destinadas ao grande público leigo interessado em conhecimentos sobre saúde e cuidados médicos.

Exemplos notáveis de enciclopédias médicas incluem a 'Encyclopedia of Medical Devices and Instrumentation', 'The Merck Manual of Diagnosis and Therapy', ' tabulae anatomicae' de Vesalius, e a 'Gray's Anatomy'. Essas obras desempenharam um papel importante no avanço do conhecimento médico, fornecendo uma base sólida para o estudo e prática da medicina.

Hiperhomocisteinemia é um transtorno metabólico caracterizado por níveis elevados de homocisteína no sangue. A homocisteína é um aminoácido sulfurado que é formado durante a decomposição do aminoácido metionina nos tecidos. Normalmente, a homocisteína é reciclada de volta para a formação de metionina ou convertida em outro aminoácido, a cistationina. No entanto, em indivíduos com hiperhomocisteinemia, esses processos metabólicos estão comprometidos, resultando em níveis elevados de homocisteína no sangue.

A hiperhomocisteinemia pode ser classificada como leve, moderada ou severa, dependendo dos níveis de homocesteína no sangue. Os níveis leves de hiperhomocisteinemia são definidos como níveis de homocisteína superior a 15 micromoles por litro (µmol/L), enquanto os níveis moderados e graves são superiores a 30 µmol/L e 100 µmol/L, respectivamente.

A hiperhomocisteinemia pode ser causada por vários fatores, incluindo deficiências nutricionais de vitaminas B (como a vitamina B12, ácido fólico e vitamina B6), doenças genéticas que afetam as enzimas envolvidas no metabolismo da homocisteína, como a deficiência de cistationina beta-sinatase (CBS) e a deficiência de metilenotetrahidrofolato redutase (MTHFR), e outras condições médicas, como insuficiência renal crônica e tabagismo.

A hiperhomocisteinemia é associada a um risco aumentado de doenças cardiovasculares, incluindo doença coronariana, acidente vascular cerebral e trombose venosa profunda. Além disso, a hiperhomocisteinemia também está associada a um risco aumentado de doenças neurológicas, como demência e doença de Alzheimer.

O tratamento da hiperhomocisteinemia geralmente inclui suplementação com vitaminas B, dieta saudável e exercício regular. Em casos graves ou em indivíduos com deficiências genéticas, pode ser necessário o uso de medicamentos específicos para reduzir os níveis de homocisteína no sangue.

La ferritina è una proteina presente nel corpo umano che lega il ferro e lo stocca all'interno delle cellule. Funge da principale forma di riserva di ferro nell'organismo. Il livello di ferritina nel sangue può essere misurato attraverso un esame del sangue ed è utilizzato come indicatore dell'eventuale presenza di anemia sideropenica (carenza di ferro) o di eccesso di ferro, che possono avere diverse cause.

Un valore basso di ferritina nel sangue può essere un indice di carenza di ferro, mentre un valore alto potrebbe indicare una condizione di eccesso di ferro, come ad esempio l'emocromatosi. Tuttavia, bisogna considerare che la ferritina è anche un marker dell'infiammazione acuta o cronica, pertanto un aumento dei suoi livelli non è specifico per una condizione di eccesso di ferro.

In sintesi, la ferritina è una proteina che lega il ferro e ne regola lo stoccaggio all'interno delle cellule, ed è utilizzata come marker diagnostico per valutare le condizioni di carenza o eccesso di ferro nel corpo umano.

Ácido fólico é uma forma sintética da vitamina B9, também conhecida como folato. É essencial para a produção e manutenção de células saudáveis, especialmente durante períodos de rápido crescimento celular, como a gravidez. O ácido fólico desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos e na síntese de DNA e ARN, além de ajudar a prevenir alterações genéticas que podem levar ao desenvolvimento de defeitos congênitos no feto.

A deficiência de ácido fólico pode causar anemia megaloblástica, uma condição em que os glóbulos vermelhos são grandes e imaturos, o que pode levar a fadiga, falta de ar e outros sintomas. Além disso, a deficiência de ácido fólico durante a gravidez aumenta o risco de defeitos do tubo neural no feto, como a espinha bífida e anencefalia.

Para prevenir essas complicações, é recomendável que as mulheres em idade fértil consumam alimentos fortificados com ácido fólico ou suplementos dietéticos contendo pelo menos 400 microgramas de ácido fólico por dia, especialmente se estiverem planejando engravidar. Alimentos que são naturalmente ricos em folato incluem verduras à folha verde escura, legumes, frutas cítricas e nozes, enquanto alimentos fortificados com ácido fólico incluem cereais, farinha e pasta.

La vitamina B12, también conocida como cianocobalamina, es una vitamina soluble en agua que desempeña un papel crucial en el metabolismo celular, particularmente en la formación de glóbulos rojos y la función nerviosa saludable. Es una vitamina esencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirla por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta o suplementos.

La vitamina B12 se encuentra naturalmente en productos animales como carne, aves, mariscos, huevos y productos lácteos. También está disponible en forma fortificada en algunos cereales para el desayuno y bebidas a base de plantas.

La deficiencia de vitamina B12 puede causar una variedad de síntomas, que incluyen fatiga, debilidad, pérdida de apetito, parestesia (entumecimiento u hormigueo en las manos y los pies), trastornos del habla y el andar, anemia megaloblástica e incluso daño neurológico irreversible en casos graves y prolongados. Las personas con mayor riesgo de deficiencia de vitamina B12 incluyen a los adultos mayores, vegetarianos estrictos y veganos, personas con trastornos gastrointestinales que afectan la absorción y aquellas que han tenido cirugía bariátrica.

Cisteína é um aminoácido sulfurado que ocorre naturalmente no corpo humano e em muitos alimentos. É um componente importante das proteínas e desempenha um papel vital em diversas funções celulares, incluindo a síntese de hormônios e a detoxificação do fígado.

A cisteína contém um grupo sulfidrilo (-SH) na sua estrutura química, o que lhe confere propriedades redutoras e antioxidantes. Além disso, a cisteína pode se ligar a si mesma por meio de uma ligação dissulfureto (-S-S-), formando estruturas tridimensionais estáveis nas proteínas.

Em termos médicos, a cisteína é frequentemente mencionada em relação à sua forma oxidada, a acetilcisteína (N-acetil-L-cisteína ou NAC), que é usada como um medicamento para tratar diversas condições, como a intoxicação por paracetamol e a fibrose cística. A acetilcisteína age como um agente antioxidante e mucoregulador, ajudando a reduzir a viscosidade das secreções bronquiais e proteger as células dos danos causados por espécies reativas de oxigênio.