Fator Reumatoide
Artrite Reumatoide
Imunoglobulina M
Imunoglobulina G
Complexo Antígeno-Anticorpo
Peptídeos Cíclicos
Crioglobulinas
Crioglobulinemia
Anticorpos Antinucleares
Testes de Fixação do Látex
Anticorpos Anti-Idiotípicos
Nefelometria e Turbidimetria
Imunoglobulina A
Idiotipos de Imunoglobulinas
Nódulo Reumatoide
Síndrome de Sjogren
Líquido Sinovial
Doenças Reumáticas
Ensaio de Imunoadsorção Enzimática
Fragmentos Fc das Imunoglobulinas
Citrulina
Reações Cruzadas
Antígeno HLA-DR4
Testes de Fixação de Complemento
gama-Globulinas
Reações Falso-Positivas
Complemento C1
Artrite Juvenil
Especificidade de Anticorpos
Artrografia
Testes de Hemaglutinação
Endocardite Bacteriana Subaguda
Cadeias HLA-DRB1
Sinovite
Alótipos de Imunoglobulina
Alótipos da Imunoglobulina Gm
Vasculite Leucocitoclástica Cutânea
Antígenos HLA-DR
Enzimas Ativadoras do Complemento
Doenças Autoimunes
Imunoglobulinas
Proteína Estafilocócica A
Articulações
Doenças do Colágeno
Marcadores Biológicos
Linfócitos B
Cadeias Pesadas de Imunoglobulinas
Região Variável de Imunoglobulina
Sítios de Ligação de Anticorpos
Artropatias
Lúpus Eritematoso Sistêmico
Complemento C1q
Sífilis Congênita
Isotipos de Imunoglobulinas
Ativação do Complemento
Vasculite
Índice de Gravidade de Doença
Imunoensaio
Proteínas do Sistema Complemento
Complemento C3
Camundongos Endogâmicos MRL lpr
Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 22
Hibridomas
Cadeias Leves de Imunoglobulina
Complemento C4
Cadeias kappa de Imunoglobulina
Doenças do Tecido Conjuntivo
Vírus da Rubéola
Autoantígenos
Genes de Imunoglobulinas
Transtornos das Proteínas Sanguíneas
Imunofluorescência
O Fator Reumatoide (FR) é um anticorpo do tipo IgM que está presente em maioria dos pacientes com artrite reumatoide, uma doença autoimune que causa inflamação das articulações. No entanto, o FR também pode ser detectado em outras condições, como outras doenças autoimunes, infecções e, em menor grau, em pessoas saudáveis, especialmente as idosas. Portanto, a presença de FR sozinha não é suficiente para diagnosticar a artrite reumatoide e deve ser considerada em conjunto com outros critérios diagnósticos. O FR pode ser medido por meio de um exame de sangue chamado teste de FR.
A artrite reumatoide é uma doença sistêmica, inflamatória e progressiva que principalmente afeta as articulações sinoviais. É classificada como uma forma autoimune de artrite porque ocorre em indivíduos em quem o sistema imunológico ataca involuntariamente os tecidos saudáveis do próprio corpo.
Nesta condição, o revestimento sinovial das articulações fica inflamado, causando dor, rigidez e inchaço. Ao longo do tempo, essa inflamação crônica leva à erosão óssea e danos estruturais nas articulações, resultando em perda de função e mobilidade.
A artrite reumatoide geralmente afeta as articulações simetricamente, o que significa que se uma articulação em um lado do corpo está inchada e dolorida, a mesma articulação no outro lado provavelmente também estará afetada. As mãos, wrists, elbow, hips e knees são os locais mais comuns para os sintomas da artrite reumatoide.
Além dos sintomas articulars, a artrite reumatoide pode também causar problemas em outras partes do corpo, incluindo:
* Pele: erupções cutâneas e nódulos (pequenos montículos de tecido) podem desenvolver-se sob a pele.
* Olhos: episódios inflamatórios oculares (conhecidos como episclerite ou esclerite) podem ocorrer.
* Sangue: anemia e outras alterações sanguíneas são comuns.
* Baço: em casos graves, a doença pode causar inflamação do baço (conhecida como splenomegalia).
* Pulmões: fibrose pulmonar, pleurite e outros problemas pulmonares podem desenvolver-se.
* Vasos sanguíneos: a artrite reumatoide pode afetar os vasos sanguíneos, levando a complicações como trombose e aneurisma.
A causa exata da artrite reumatoide é desconhecida, mas acredita-se que seja uma doença autoimune, na qual o sistema imunológico ataca erroneamente as células saudáveis do corpo. O tratamento geralmente inclui medicamentos para controlar a inflamação e a dor, fisioterapia e exercícios para manter a flexibilidade e fortalecer os músculos. Em casos graves, a cirurgia pode ser necessária para reparar ou substituir as articulações danificadas.
Imunoglobulina M (IgM) é um tipo de anticorpo que faz parte do sistema imune do corpo humano. Ela é a primeira linha de defesa contra as infecções e desempenha um papel crucial na resposta imune inicial. A IgM é produzida pelas células B (linfócitos B) durante o estágio inicial da resposta imune adaptativa.
As moléculas de IgM são formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas de tipo µ e duas cadeias leves (kappa ou lambda). Elas se organizam em pentâmeros (cinco unidades de IgM) ou hexâmeros (seis unidades de IgM), o que confere à IgM uma alta avidez por antígenos. Isso significa que a IgM é muito eficaz em se ligar a um grande número de patógenos, como bactérias e vírus.
A IgM também ativa o sistema do complemento, uma cascata enzimática que ajuda a destruir microorganismos invasores. Além disso, a IgM é um importante marcador na diagnose de infecções agudas e no monitoramento da resposta imune a vacinas e terapias imunológicas. No entanto, os níveis séricos de IgM diminuem com o tempo, sendo substituídos por outros tipos de anticorpos, como a Imunoglobulina G (IgG), que oferecem proteção mais duradoura contra infecções específicas.
Imunoglobulina G (IgG) é o tipo mais comum de anticorpo encontrado no sangue humano. É produzida pelos sistemas imune inato e adaptativo em resposta a proteínas estrangeiras, como vírus, bactérias e toxinas. A IgG é particularmente importante na proteção contra infecções bacterianas e virais porque pode neutralizar toxinas, ativar o sistema do complemento e facilitar a fagocitose de micróbios por células imunes. Ela também desempenha um papel crucial na resposta imune secundária, fornecendo proteção contra reinfecções. A IgG é a única classe de anticorpos que pode atravessar a barreira placentária, fornecendo imunidade passiva ao feto.
O complexo antígeno-anticorpo é um termo usado em medicina e biologia para se referir à ligação específica entre um antígeno (substância estrangeira que induz uma resposta imune) e um anticorpo (proteínas produzidas pelos sistemas imunológico em resposta a um antígeno). Quando um antígeno entra no corpo, as células do sistema imune produzem anticorpos específicos para esse antígeno. Esses anticorpos se ligam aos epítopos (regiões reconhecíveis) no antígeno, formando um complexo antígeno-anticorpo. Esse complexo desempenha um papel importante na resposta imune do corpo à substância estrangeira.
Los peptídos cíclicos son moléculas compuestas por aminoácidos unidos entre sí mediante enlaces peptídicos, que forman un bucle cerrado. A diferencia de los peptídos y las proteínas lineales, los extremos N-terminal e C-terminal de los peptídos cíclicos están conectados, lo que les confiere una serie de propiedades únicas y relevantes desde el punto de vista farmacológico.
Existen diversos tipos de peptídos cíclicos, entre los que se incluyen:
1. Peptídos cíclicos de naturaleza endógena: Son moléculas producidas naturalmente en el organismo y desempeñan una gran variedad de funciones biológicas importantes. Algunos ejemplos son las hormonas, como la oxitocina y la vasopresina, que están involucradas en la regulación del parto y la lactancia materna, así como en el control de la presión arterial y el volumen sanguíneo.
2. Peptídos cíclicos de naturaleza exógena: Son moléculas sintetizadas artificialmente en laboratorios con el objetivo de desarrollar nuevos fármacos o mejorar los existentes. Estos compuestos pueden unirse específicamente a determinados receptores celulares, activándolos o inhibiéndolos y desencadenando una serie de respuestas bioquímicas que pueden ser aprovechadas con fines terapéuticos.
La estructura cíclica de estas moléculas les confiere varias ventajas desde el punto de vista farmacológico, como:
1. Mayor estabilidad y resistencia a la degradación enzimática, lo que aumenta su tiempo de vida media en el organismo y permite administrarlas en dosis más bajas y menos frecuentes.
2. Mejor absorción y distribución a nivel celular, ya que no presentan cargas eléctricas que dificulten su paso a través de las membranas celulares.
3. Mayor selectividad y especificidad hacia determinados receptores o enzimas, lo que reduce el riesgo de interacciones adversas y efectos secundarios no deseados.
Sin embargo, también presentan algunos inconvenientes, como la dificultad de sintetizarlos y purificarlos, así como su elevado coste de producción. Además, debido a su estructura cíclica, pueden adoptar diferentes conformaciones espaciales que dificultan su unión con los receptores o enzimas diana, lo que puede reducir su eficacia terapéutica.
En conclusión, los peptídos cíclicos son moléculas de interés tanto para la investigación básica como para el desarrollo de nuevos fármacos. Su estructura cíclica les confiere propiedades únicas que los hacen atractivos para diversas aplicaciones terapéuticas, aunque también presentan algunos desafíos y limitaciones que deben ser abordados mediante técnicas avanzadas de síntesis y caracterización.
Crioglobulinas são proteínas anormais que se precipitam (formam um sólido) em temperaturas frias, geralmente abaixo de 37°C (98,6°F). Essas proteínas podem ser encontradas na circulação sanguínea de algumas pessoas com certas doenças autoimunes ou infecções.
Existem três tipos principais de crioglobulinas (tipo I, II e III), que diferem em suas composições proteicas e condições associadas. Os tipos II e III são frequentemente chamados de "crioglobulinemia mistas" porque contêm uma mistura de imunoglobulinas (anticorpos) e componentes do sistema complemento.
A presença de crioglobulinas no sangue pode levar ao desenvolvimento de sintomas, como coagulos sanguíneos, inflamação dos vasos sanguíneos (vasculite), erupções cutâneas, neuropatia periférica e glomerulonefrite (inflamação dos glomérulos renais). A crioglobulinemia é frequentemente associada ao vírus da hepatite C, mas também pode ocorrer em outras condições, como lúpus eritematoso sistêmico, esclerodermia e certos tipos de câncer.
A detecção de crioglobulinas geralmente requer um exame especializado do sangue, chamado "teste de crioglobulina", que deve ser realizado em uma amostra de sangue mantida à temperatura ambiente e analisada imediatamente após a coleta. O tratamento da crioglobulinemia depende da causa subjacente e pode incluir medicamentos para controlar a infecção ou a doença autoimune, plasmaferese (uma técnica para remover as crioglobulinas do sangue) e terapia de suporte.
Autoanticorpos são anticorpos produzidos pelo sistema imune que se dirigem e atacam os próprios tecidos, células ou moléculas do organismo. Normalmente, o sistema imunológico distingue entre as substâncias estranhas (antígenos) e as próprias (autoantígenos) e produz respostas imunes específicas para combater as ameaças externas, como vírus e bactérias. No entanto, em algumas condições, o sistema imunológico pode falhar neste processo de autotolerância e gerar uma resposta autoimune, na qual os autoanticorpos desempenham um papel importante. Esses autoanticorpos podem causar danos aos tecidos e células do corpo, levando ao desenvolvimento de diversas doenças autoimunes, como lupus eritematoso sistêmico, artrite reumatoide, diabetes mellitus tipo 1 e esclerose múltipla.
Crioglobulinemia é uma condição médica rara em que certaines proteínas (conhecidas como crioglobulinas) presentes no sangue se precipitam e formam complexos imunes quando a temperatura corporal desce. Este fenómeno pode resultar em diversos sintomas, incluindo inflamação de vasos sanguíneos (vasculite), erupções cutâneas, neuropatia periférica, glomérulonefrite e outras complicações sistémicas.
Existem três tipos de crioglobulinemia, classificados com base na natureza das proteínas envolvidas nos complexos imunes:
1. Tipo I: É composta por um único tipo de proteína monoclonal (normalmente um anticorpo) e geralmente está associada a doenças malignas como o mieloma múltiplo ou macroglobulinemia de Waldenström.
2. Tipo II: É composta por uma mistura de proteínas monoclonais (normalmente um anticorpo) e proteínas policlonais (outros anticorpos). Este tipo está frequentemente associado a doenças infecciosas, especialmente a hepatite C.
3. Tipo III: É composta exclusivamente por proteínas policlonais (normalmente vários tipos de anticorpos) e geralmente está associada a doenças autoimunes ou infecções crónicas.
O diagnóstico de crioglobulinemia requer a deteção e quantificação das crioglobulinas no sangue, bem como a avaliação dos sintomas clínicos associados. O tratamento depende do tipo e da gravidade da doença e pode incluir medicamentos imunossupressores, terapias de plasmaferese ou tratamento específico da causa subjacente (como a hepatite C).
Anticorpos antinucleares (ANA) são um tipo de autoanticorpo, ou seja, um anticorpo produzido pelo sistema imune que tem como alvo as células e tecidos do próprio organismo. No caso dos ANA, eles são dirigidos contra os componentes do núcleo das células. A presença de ANA em sangue pode ser um indicador de algumas doenças autoimunes, como lúpus eritematoso sistêmico (LES), artrite reumatoide e outras doenças do tecido conjuntivo. No entanto, a detecção de ANA não é específica para qualquer doença em particular e pode ser observada em pessoas saudáveis, especialmente com o avançar da idade. Portanto, a interpretação dos resultados deve ser feita por um profissional de saúde qualificado, levando em consideração outros sinais e sintomas clínicos do paciente.
Los tests de fijación del látex, también conocidos como pruebas de fijación del látex o reacción al látex, son un tipo de examen diagnóstico utilizado en medicina, específicamente en el campo de la patología. Estos exámenes se basan en la capacidad del suero sanguíneo de producir una reacción visible cuando entra en contacto con proteínas extrañas o antígenos presentes en células u organismos, como bacterias o virus.
En los tests de fijación del látex, se mezcla una muestra de suero sanguíneo con partículas de látex sensibilizadas con anticuerpos específicos contra un antígeno dado. Si el suero contiene anticuerpos contra ese antíteno, se producirá una aglutinación o unión entre las partículas de látex y los anticuerpos, formando una masa visible que indica la presencia de una reacción positiva.
Estos tests son particularmente útiles en el diagnóstico de diversas enfermedades infecciosas, como meningitis causada por Neisseria meningitidis, infecciones por Streptococcus pneumoniae y otros tipos de bacterias. Además, también se utilizan en la detección de anticuerpos contra ciertos antígenos tumorales, lo que puede ayudar en el diagnóstico y seguimiento del cáncer.
A pesar de su utilidad, los tests de fijación del látex tienen algunas limitaciones, como la posibilidad de resultados falsos positivos o negativos, dependiendo de diversos factores, como la calidad de las muestras o la presencia de interferencias en el suero. Por lo tanto, es importante interpretar los resultados de estas pruebas junto con otros datos clínicos y de laboratorio para asegurar un diagnóstico preciso y confiable.
Anticorpos anti-idiotipicos são um tipo específico de anticorpos que se ligam aos paratopos (regiões variáveis) dos anticorpos produzidos em resposta a um antígeno estrangeiro. Eles são capazes de reconhecer e se ligar a essas regiões variáveis porque suas próprias regiões variáveis têm uma semelhança estrutural com os paratopos do anticorpo original.
A produção desses anticorpos anti-idiotipicos é parte da resposta imune adaptativa e desempenha um papel importante na regulação da resposta imune. Eles podem both neutralizar a atividade de anticorpos anteriores ou, ao contrário, estimular a produção de mais anticorpos do tipo original, dependendo da sua estrutura e função.
Em alguns casos, os anticorpos anti-idiotipicos podem ser usados em terapêutica, como imunoglobulinas específicas para tratar doenças autoimunes ou alérgicas. No entanto, o uso desses anticorpos ainda é um campo de pesquisa ativo e há muito a ser aprendido sobre sua eficácia e segurança em diferentes contextos clínicos.
Nefelometria e turbidimetria são técnicas fotométricas utilizadas em análises químicas e clínicas para medir a quantidade de partículas presentes em uma amostra. A principal diferença entre as duas é o método de medição da luz.
1. Nefelometria: É um método fotométrico que determina a concentração de partículas coloidais suspensas em um líquido, com base na intensidade da luz dispersa ou refletida a 90 graus do feixe de luz incidente. A nefelometria é particularmente útil para medir partículas muito pequenas, geralmente menores que 1 micrômetro (µm), que não se sedimentam facilmente. É frequentemente usada em análises clínicas para medir a concentração de proteínas, células sanguíneas ou outras partículas coloidais presentes em fluidos biológicos.
2. Turbidimetria: É um método fotométrico que determina a concentração de partículas suspensas em um líquido, com base na atenuação ou queda da intensidade da luz transmitida através da amostra. A turbidimetria é mais sensível às partículas maiores, geralmente acima de 1 µm, que causam a opacidade ou turbidez ao líquido. É frequentemente usada em análises químicas para medir a concentração de substâncias em suspensão, como sais inorgânicos, óxidos metálicos ou polímeros.
Em resumo, tanto a nefelometria quanto a turbidimetria são técnicas fotométricas usadas para determinar a concentração de partículas em um líquido. A diferença está no ângulo da medição da luz: a nefelometria mede a luz dispersa ou refletida, enquanto a turbidimetria mede a luz transmitida através da amostra. Ambas as técnicas são úteis em diferentes contextos e podem fornecer informações complementares sobre as propriedades das suspensões e coloides.
Imunoglobulina A (IgA) é um tipo de anticorpo que desempenha um papel importante no sistema imune. Ela é encontrada principalmente na membrana mucosa que reveste as superfícies internas do corpo, como nos intestinos, pulmões e olhos. A IgA pode existir em duas formas: monomérica (uma única unidade) ou policlonal (várias unidades ligadas).
Existem dois subtipos principais de IgA: IgA1 e IgA2, sendo a primeira mais comum. A IgA desempenha um papel crucial na proteção contra infecções respiratórias e gastrointestinais, impedindo que os patógenos se adiram às mucosas e inibindo sua capacidade de invadir o organismo. Além disso, a IgA também pode neutralizar toxinas e enzimas produzidas por microrganismos.
Quando o sistema imunológico é ativado em resposta a uma infecção ou outro estressor, as células B produzem e secretam IgA no sangue e nas secreções corporais, como saliva, suor, lágrimas, leite materno e fluidos respiratórios. A IgA é o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano, sendo superada apenas pela imunoglobulina G (IgG).
Em resumo, a Imunoglobulina A é um tipo de anticorpo que desempenha um papel crucial na proteção das membranas mucosas contra infecções e outros estressores.
Idiotipos de imunoglobulinas referem-se a epítopos únicos encontrados nas regiões variáveis dos anticorpos (imunoglobulinas) que são específicos para cada clone de célula B e sua linhagem. Eles estão localizados na região hipervariável das cadeias leves e pesadas de imunoglobulinas, que são responsáveis pelo reconhecimento e ligação a antígenos específicos.
Os idiotipos são determinantes antigênicos individuais que podem ser usados para identificar e caracterizar clones de células B e sua resposta imune adaptativa contra patógenos específicos. Além disso, os idiotipos também desempenham um papel importante na regulação da resposta imune, pois podem ser reconhecidos por linfócitos T reguladores e outras células do sistema imune, o que pode influenciar a ativação, proliferação e diferenciação das células B.
A análise de idiotipos é útil em várias áreas da imunologia, como na pesquisa de vacinas, no diagnóstico e monitoramento de doenças autoimunes e neoplasias hematológicas, e no desenvolvimento de terapias imunológicas específicas.
Um nódulo reumatoide é um tipo específico de lesão inflamatória que ocorre em algumas pessoas com artrite reumatoide, uma doença autoimune que afeta as articulações. Esses nódulos geralmente se formam em tecidos subcutâneos (abaixo da pele) e às vezes também podem ocorrer em outros órgãos, como os pulmões.
Eles são chamados de "reumatóide" porque estão associados à artrite reumatoide e geralmente ocorrem em pessoas com a formação de autoanticorpos (como o fator reumatoide) ou sinais avançados de doença. No entanto, é importante notar que nem todas as pessoas com artrite reumatoide desenvolverão nódulos reumatóides.
Os nódulos reumatóides têm aproximadamente o tamanho de um grão de arroz a uma noz e geralmente são assintomáticos, mas podem causar dor ou inchaço se estiverem localizados em áreas propensas a traumatismos mecânicos. Em alguns casos, os nódulos reumatóides podem romper-se e formar úlceras na pele.
Apesar de sua associação com a artrite reumatoide, a causa exata dos nódulos reumatóides ainda não é totalmente compreendida. Acredita-se que eles resultem de uma combinação de fatores genéticos e ambientais, incluindo a exposição a certos agentes infecciosos ou toxinas. Além disso, o desenvolvimento de nódulos reumatóides pode estar relacionado à gravidade da doença e ao grau de atividade inflamatória sistêmica.
A síndrome de Sjögren é uma doença sistêmica autoimune, o que significa que o sistema imunológico do corpo ataca acidentalmente tecidos saudáveis. A síndrome de Sjögren geralmente afeta as glândulas que produzem líquidos nos olhos e boca causando boca seca e olhos secos. Em alguns casos, pode também afetar outras partes do corpo, incluindo articulações, pulmões, fígado, pâncreas, rins e sistema nervoso.
Os sintomas mais comuns são:
* Boca seca (xerostomia) que pode causar dificuldade em mastigar, falar, engolir e saborear os alimentos;
* Olhos secos (queratoconjuntivite seca) que podem causar sensação de areia nos olhos, coceira, vermelhidão e sensibilidade à luz;
* Articulações doloridas e inchadas;
* Fadiga crônica.
Em alguns casos, a síndrome de Sjögren pode também causar problemas nos órgãos internos, como pneumonia, hepatite, nefrite intersticial ou neuropatia periférica. A causa exata da doença é desconhecida, mas acredita-se que seja resultado de uma combinação de fatores genéticos e ambientais que desencadeiam uma resposta autoimune anormal em alguns indivíduos.
O diagnóstico geralmente é baseado em sintomas, exames de sangue e outros testes específicos, como a medição da produção de saliva e lágrimas. Embora não exista cura para a síndrome de Sjögren, o tratamento pode ajudar a aliviar os sintomas e prevenir complicações. O tratamento geralmente inclui medicação para aumentar a produção de saliva e lágrimas, anti-inflamatórios não esteroides (AINEs) para o controle da dor articular, hidratação adequada e repouso suficiente. Em casos graves, pode ser necessário o uso de imunossupressores ou terapia biológica.
O líquido sinovial é um fluido claro e viscoso, produzido pelas membranas sinoviais que revestem as articulações dos mamíferos. Ele age como lubrificante e amortecedor nas articulações, reduzindo a fricção entre os ossos e permitindo um movimento suave e desimpedido. Além disso, o líquido sinovial fornece nutrientes à cartilagem articular e ajuda a remover detritos e substâncias de rejeição do ambiente articular. A produção e a composição do líquido sinovial são controladas cuidadosamente pelo organismo para manter as articulações saudáveis e funcionais.
Antirreumáticos são um grupo diversificado de medicamentos usados no tratamento de doenças reumáticas, que incluem artrites inflamatórias e outras condições autoimunes. Eles ajudam a reduzir a dor, inflamação, rigidez e danos articulares ao inibir a atividade do sistema imunológico, que desencadeia respostas inflamatórias excessivas no corpo.
Existem diferentes classes de antirreumáticos, cada uma com mecanismos de ação únicos:
1. Anti-inflamatórios não esteroides (AINEs): Incluem medicamentos como ibuprofeno, naproxeno e celecoxib. Eles funcionam inibindo as enzimas COX-1 e COX-2, responsáveis pela produção de prostaglandinas, que desencadeiam a inflamação e dor.
2. Corticosteroides: Hidrocortisona, prednisona e outros esteroides sintéticos imitam as propriedades anti-inflamatórias da hormona cortisol produzida naturalmente pelo corpo. Eles inibem a liberação de substâncias químicas que promovem inflamação e dano tecidual.
3. Agentes modificadores de doença (DMARDs): Incluem metotrexato, leflunomida, sulfasalazina e hidroxicloroquina. DMARDs interferem no processo da doença, alterando a resposta autoimune e ajudando a prevenir danos articulares progressivos ao longo do tempo.
4. Inibidores de TNF-α: Adalimumab, etanercept, infliximab e outros inibidores de fator de necrose tumoral alfa são biológicos que bloqueiam a proteína TNF-α, responsável por desencadear respostas inflamatórias em doenças como artrite reumatoide.
5. Outros inibidores biológicos: Rituximab, abatacept, tocilizumab e outros bloqueiam diferentes vias da resposta imune, reduzindo a inflamação e o dano tecidual em doenças como artrite reumatoide.
6. Analgésicos: Paracetamol, ibuprofeno e outros analgésicos podem ser usados para aliviar a dor associada à inflamação. No entanto, eles não afetam o processo da doença.
A escolha do tratamento depende da gravidade da doença, dos sintomas e de outros fatores individuais. O objetivo geral é controlar a inflamação, aliviar os sintomas e prevenir danos teciduais ao longo do tempo.
Reumatic diseases, also known as musculoskeletal diseases, are a group of conditions that affect the joints, muscles, tendons, ligaments, and bones. These diseases can cause pain, stiffness, swelling, and limited motion in affected areas. Some reumatic diseases can also affect other organs and systems in the body.
Reumatic diseases can be classified as follows:
1. Inflammatory arthritis: conditions that cause inflammation in the joints, such as rheumatoid arthritis, psoriatic arthritis, and ankylosing spondylitis.
2. Osteoarthritis: a degenerative joint disease that affects the cartilage in the joints and can cause pain and stiffness.
3. Connective tissue diseases: conditions that affect the connective tissues that support the joints and organs, such as systemic lupus erythematosus (SLE), scleroderma, and dermatomyositis.
4. Vasculitides: conditions that cause inflammation in the blood vessels, such as giant cell arteritis and polyarteritis nodosa.
5. Metabolic bone diseases: conditions that affect the bones, such as osteoporosis and paget's disease.
6. Soft tissue rheumatism: conditions that affect the soft tissues around the joints, such as tendinitis and bursitis.
7. Back pain: conditions that cause back pain, such as herniated discs and spinal stenosis.
Reumatic diseases can affect people of all ages, but some are more common in certain age groups. For example, osteoarthritis is more common in older adults, while inflammatory arthritis is more common in middle-aged adults. Reumatic diseases can be managed with a combination of medications, physical therapy, and lifestyle changes. In some cases, surgery may be necessary to relieve symptoms or restore function.
Na medicina e bioquímica, precipitinas são anticorpos que se combinam especificamente com antígenos para formar um complexo que é insolúvel em líquidos, resultando em uma precipitação visível. Esses testes de precipitina são usados em diagnósticos clínicos para detectar a presença e medir o nível de anticorpos em um indivíduo, o que pode indicar a exposição ou infecção por determinado patógeno.
Existem dois tipos principais de precipitinas:
1. Precipitinas de classe IgG: São formadas quando os anticorpos IgG se combinam com antígenos solúveis no soro, resultando em uma rede tridimensional insolúvel que precipita.
2. Precipitinas de classe IgM: São formadas quando os anticorpos IgM se combinam com antígenos insolúveis na membrana celular ou no revestimento bacteriano, resultando em uma rede bidimensional insolúvel que precipita.
Em resumo, as precipitinas são proteínas do sistema imune que desempenham um papel importante na detecção e neutralização de patógenos estranhos no corpo humano.
Elisa (Ensaios de Imunoabsorção Enzimática) é um método sensível e específico para detectar e quantificar substâncias presentes em uma amostra, geralmente proteínas, hormônios, anticorpos ou antigênios. O princípio básico do ELISA envolve a ligação específica de um anticorpo a sua respectiva antigénio, marcada com uma enzima.
Existem diferentes formatos para realizar um ELISA, mas o mais comum é o ELISA "sandwich", no qual uma placa de microtitulação é previamente coberta com um anticorpo específico (anticorpo capturador) que se liga ao antigénio presente na amostra. Após a incubação e lavagem, uma segunda camada de anticorpos específicos, marcados com enzimas, é adicionada à placa. Depois de mais incubação e lavagem, um substrato para a enzima é adicionado, que reage com a enzima produzindo um sinal colorido ou fluorescente proporcional à quantidade do antigénio presente na amostra. A intensidade do sinal é então medida e comparada com uma curva de calibração para determinar a concentração da substância alvo.
Os ELISAs são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas, diagnóstico clínico e controle de qualidade em indústrias farmacêuticas e alimentares, graças à sua sensibilidade, especificidade, simplicidade e baixo custo.
A artrite é uma doença que afeta as articulações, causando inflamação. A inflamação resulta em dor, rigidez, inchaço e rubor nas articulações afetadas. Existem muitos tipos diferentes de artrite, incluindo a osteoartrite, que é a forma mais comum e geralmente está relacionada à idade ou à utilização excessiva das articulações, e a artrite reumatoide, uma doença autoimune que pode causar danos graves a articulações e outros tecidos do corpo. Outros tipos de artrite incluem a gota, a espondilite anquilosante e a artrite psoriática. O tratamento da artrite depende do tipo específico e pode incluir medicamentos, fisioterapia, exercícios, mudanças no estilo de vida e, em alguns casos, cirurgia.
Os fragmentos Fc (cadeia cristalizável) das imunoglobulinas referem-se à região constante das moléculas de anticorpos que interage com sistemas biológicos e outras proteínas para desencadear uma resposta immune específica. Esses fragmentos são reconhecidos e se ligam a receptores Fc (FcRs) em células do sistema imune, como macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, basófilos, células dendríticas, linfócitos B, e mastócitos. A ligação dos fragmentos Fc a esses receptores desencadeia uma variedade de respostas imunes, incluindo fagocitose, citotoxicidade mediada por anticorpos, e liberação de mediadores químicos inflamatórios. Além disso, os fragmentos Fc também podem se ligar a proteínas do complemento, ativando a via clássica do sistema do complemento e resultando em respostas imunes adicionais.
Em termos médicos, a sedimentação sanguínea refere-se ao processo de separação e deposição de glóbulos vermelhos (eritrócitos) no fundo de um tubo de ensaio contendo sangue anticoagulado após um período de repouso. A medida em que os eritrócitos se depositam neste contexto é chamada de velocidade de sedimentação de eritrócitos (VSE) ou, simplesmente, velocidade de sedimentação (VS).
O exame de sedimentação sanguínea é um teste laboratorial simples e barato que pode ajudar no diagnóstico e monitoramento de várias condições clínicas, incluindo infecções, inflamação crônica, anemia, doenças autoimunes, câncer e outras perturbações. Aumentos na velocidade de sedimentação geralmente indicam a presença de proteínas anormais ou aumento da concentração de fibrinogênio no sangue, o que pode ser resultado de processos inflamatórios ou outras condições patológicas.
A técnica clássica para realizar o teste de sedimentação sanguínea envolve a coleta de uma amostra de sangue em um tubo de ensaio alongado e a adição de um anticoagulante, como o citrato de sódio. O tubo é então mantido em posição vertical por aproximadamente 1 hora, após o que a altura da coluna de sedimentos eritrocitários é medida e comparada com uma tabela de referência para determinar a velocidade de sedimentação. Em alguns laboratórios, métodos automatizados podem ser usados para realizar o teste, fornecendo resultados mais rápidos e precisos.
Embora a sedimentação sanguínea seja um exame simples e amplamente utilizado, é importante lembrar que seus resultados devem ser interpretados em conjunto com outras informações clínicas e laboratoriais para estabelecer um diagnóstico preciso. Além disso, a velocidade de sedimentação pode ser influenciada por vários fatores, como idade, sexo, gravidez e tabagismo, o que deve ser levado em consideração ao analisar os resultados do exame.
Na medicina, a citrulina é um aminoácido não essencial que ocorre naturalmente no corpo humano. É produzida como parte do ciclo da ureia, um processo metabólico que ajuda a eliminar o excesso de ácido úrico e amônia do corpo. A citrulina também desempenha um papel importante no sistema imunológico e na produção de monóxido de nitrogênio, uma molécula que ajuda as células a se comunicarem e desempenhar funções importantes.
Alguns alimentos, como carne, peixe e laticínios, contêm citrulina em pequenas quantidades. No entanto, a maior parte da citrulina no corpo é produzida pelo próprio organismo. Algumas condições de saúde, como doenças renais e cardiovasculares, podem afetar os níveis de citrulina no corpo.
Além disso, a suplementação com citrulina é frequentemente usada por atletas e pessoas que procuram melhorar o desempenho físico, pois pode ajudar a aumentar a produção de óxido nítrico, melhorando assim o fluxo sanguíneo e a entrega de nutrientes aos músculos. No entanto, é importante consultar um médico ou especialista em nutrição antes de começar a tomar quaisquer suplementos, incluindo citrulina.
Em medicina, reações cruzadas referem-se a uma resposta adversa que ocorre quando um indivíduo é exposto a um agente (por exemplo, um fármaco, alérgeno ou antígeno) e sua resposta imune também é desencadeada por outros agentes semelhantes em estrutura ou composição química. Isto ocorre porque os sistemas imunológicos dos indivíduos não conseguem distinguir entre esses agentes e produzem respostas imunes inapropriadas e exageradas.
As reações cruzadas são particularmente relevantes no contexto de alergias, onde a exposição a um alérgeno específico pode desencadear sintomas alérgicos em resposta a outros alérgenos semelhantes. Por exemplo, uma pessoa alérgica a determinado tipo de pólen pode experimentar sintomas alérgicos ao ser exposta a um tipo diferente de pólen com uma estrutura similar.
As reações cruzadas também podem ocorrer em relação a certos medicamentos, especialmente antibióticos e analgésicos. Nesses casos, a exposição a um fármaco pode desencadear uma reação alérgica a outros fármacos com estruturas químicas semelhantes.
Em resumo, as reações cruzadas são uma resposta imune inadequada e exagerada que ocorre quando um indivíduo é exposto a agentes semelhantes em estrutura ou composição química, levando a sintomas adversos e desconfortáveis.
O antígeno HLA-DR4 é um tipo de proteína do sistema HLA (Human Leukocyte Antigen), que está presente na superfície das células do corpo humano. O sistema HLA desempenha um papel importante no sistema imunológico, pois ajuda a distinguir as próprias células do corpo das células estranhas ou infectadas por patógenos.
O antígeno HLA-DR4 é especificamente parte da classe II do sistema HLA e está presente em cerca de 6 a 9% da população mundial. Ele é codificado por um gene localizado no braço curto do cromossomo 6 (6p21.3).
A proteína HLA-DR4 se liga a peptídeos derivados de antígenos presentes em células infectadas ou tumorais e as apresenta às células T, que são um tipo importante de célula do sistema imunológico. Isso ajuda a desencadear uma resposta imune específica contra essas células anormais.
Além disso, o antígeno HLA-DR4 tem sido associado a várias doenças autoimunes, como artrite reumatoide e diabetes mellitus tipo 1. No entanto, é importante notar que ter o antígeno HLA-DR4 não significa necessariamente que uma pessoa desenvolverá essas doenças, mas sim que eles podem estar em um risco aumentado.
Os Testes de Fixação de Complemento (CH50 e AH50) são exames laboratoriais utilizados para avaliar o funcionamento do sistema do complemento, um importante componente do sistema imune inato. O sistema do complemento é uma cascata enzimática formada por cerca de 30 proteínas plasmáticas e membranares que atuam cooperativamente para neutralizar e eliminar patógenos invasores, tais como bactérias e vírus, além de promover a resposta inflamatória.
Existem dois tipos principais de testes de fixação de complemento: o CH50 (Total) e o AH50 (Clássico e Alternativo). Ambos os testes medem a capacidade do soro do paciente em fixar e ativar as proteínas do sistema do complemento.
1. Teste CH50 (Total): Este teste avalia o funcionamento geral do sistema do complemento, mais especificamente da via clássica. É realizado adicionando uma fonte de antígenos (por exemplo, soro rico em anticorpos) e o complemento inato ao soro do paciente. Em seguida, é medido quanto complemento foi consumido ou ativado após a interação com os antígenos. Se o nível de complemento fixado for menor do que o esperado, isso pode indicar um déficit na via clássica do sistema do complemento.
2. Teste AH50 (Clássico e Alternativo): Este teste avalia as vias clássica e alternativa do sistema do complemento. A via clássica é iniciada pela interação de anticorpos com antígenos, enquanto a via alternativa pode ser ativada diretamente por polissacarídeos bacterianos ou por complexos antígeno-anticorpo. O teste AH50 é realizado adicionando uma fonte de antígenos (por exemplo, zimossacarídeos) e o complemento inato ao soro do paciente. Em seguida, é medido quanto complemento foi consumido ou ativado após a interação com os antígenos. Se o nível de complemento fixado for menor do que o esperado, isso pode indicar um déficit nas vias clássica e/ou alternativa do sistema do complemento.
Em resumo, os testes para avaliar o funcionamento do sistema do complemento envolvem a medição da quantidade de complemento ativado ou consumido após a interação com antígenos específicos. Esses testes podem ajudar a diagnosticar déficits no sistema do complemento e orientar o tratamento adequado para pacientes com distúrbios relacionados ao complemento.
Gama-globulinas são proteínas encontradas na fração gama do soro sanguíneo, que consiste em anticorpos ou imunoglobulinas. As gama-globulinas são produzidas pelos linfócitos B ativados em resposta a agentes estranhos, como vírus, bactérias e outros antígenos. Elas desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo, auxiliando na defesa do corpo contra infecções e outras doenças.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. As gama-globulinas são predominantemente constituídas por IgG, que é a classe de anticorpos mais abundante no sangue humano. A medição dos níveis de gama-globulinas pode ser útil em alguns exames diagnósticos, pois alterações nestes níveis podem indicar certas condições médicas, como doenças autoimunes, infecções e distúrbios imunológicos.
Uma reação falsa-positiva, em termos de testes diagnósticos ou de detecção, refere-se a um resultado em que o teste indica a presença de uma certa condição ou substância quando, na realidade, a pessoa ou o objeto testado não a possui. Isto pode ocorrer devido a vários fatores, como por exemplo:
1. Interferência de outras substâncias no teste;
2. Problemas técnicos no processamento do teste;
3. Erros de interpretação dos resultados;
4. Baixa especificidade do teste, o que significa que ele pode detectar a presença de outras substâncias além daquela que está sendo investigada.
Reações falsas-positivas podem levar a diagnósticos ou tratamentos incorretos, causando assim estresse desnecessário, custos adicionais e possíveis riscos à saúde dos indivíduos. Por isso, é essencial que os resultados de testes sejam sempre interpretados com cuidado, levando em consideração a história clínica do paciente, outros exames diagnósticos e a opinião de profissionais de saúde qualificados.
O Complemento C1 é a primeira parte do sistema do complemento clássico, que é um componente importante do sistema imune adaptativo em humanos e outros mamíferos. A proteína C1 é composta por três subunidades: C1q, C1r e C1s. A activação da proteína C1 ocorre quando ela se liga a uma imunocomplexo (um aglomerado de anticorpos e antígenos), resultando na activação das proteínas C1r e C1s, que por sua vez activam as proteínas do complemento C4 e C2. Isto leva à formação do complexo de ataque à membrana (MAC) e à lise da célula alvo. Portanto, a proteína C1 desempenha um papel crucial na resposta imune contra patógenos estrangeiros e também pode estar envolvida em processos inflamatórios e doenças autoimunes quando o sistema imune é ativado indevidamente.
A artrite juvenil é uma doença que causa inflamação em uma ou mais articulações em crianças e adolescentes com menos de 16 anos de idade. A inflamação causa dor, rigidez e inchaço nas articulações, o que pode limitar o movimento e a capacidade de realizar atividades diárias normais. Existem vários tipos diferentes de artrite juvenil, cada um com sinais e sintomas específicos.
Os sintomas mais comuns da artrite juvenil incluem:
* Dor e inchaço em uma ou mais articulações
* Rigidez nas articulações, especialmente de manhã ou após períodos de inatividade
* Calor e vermelhidão nas articulações afetadas
* Dificuldade em realizar movimentos normais, como andar, correr ou erguer objetos
* Fraqueza muscular e perda de massa muscular ao redor das articulações afetadas
A causa exata da artrite juvenil ainda é desconhecida, mas acredita-se que seja o resultado de uma combinação de fatores genéticos e ambientais. Em alguns casos, a doença pode ser desencadeada por uma infecção ou trauma.
O tratamento da artrite juvenil geralmente inclui medicamentos para controlar a inflamação e reduzir a dor, fisioterapia para manter a flexibilidade e força muscular, e exercícios regulares para manter a saúde articular. Em casos graves, pode ser necessária cirurgia para reparar ou substituir articulações danificadas.
Embora a artrite juvenil possa ser uma doença debilitante, muitas crianças e adolescentes com a doença podem levar vidas quase normais com o tratamento adequado. É importante procurar atendimento médico imediatamente se suspeitar de artrite juvenil para garantir um diagnóstico e tratamento precoces, o que pode ajudar a prevenir danos articulares permanentes.
A especificidade dos anticorpos é um conceito na imunologia que se refere à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico e distinto. Isso significa que um anticorpo específico só se vinculará e reconhecerá uma determinada estrutura molecular, ou epítopo, em um antígeno. Essa interação é altamente sélectiva e dependente da conformação, o que permite que o sistema imune identifique e distingua entre diferentes patógenos e substâncias estrangeiras.
Quando um anticorpo se une a um antígeno com especificidade, isso geralmente desencadeará uma resposta imune adaptativa, que pode incluir a ativação de células imunes e a destruição do patógeno ou substância estrangeira. A especificidade dos anticorpos é crucial para garantir que o sistema imune responda adequadamente às ameaças reais, enquanto minimiza as respostas imunes desnecessárias e prejudiciais aos autoantígenos do próprio corpo.
Em resumo, a especificidade dos anticorpos refere-se à capacidade de um anticorpo de se ligar a um antígeno específico com alta precisão e selectividade, desempenhando um papel fundamental na resposta imune adaptativa.
Artrografia é um tipo de exame de imagem usado na medicina diagnóstica para avaliar as articulações do corpo humano. Neste procedimento, uma substância de contraste é injectada na articulação para que ela possa ser melhor visualizada em radiografias ou imagens obtidas por ressonância magnética (IRM).
A artrografia pode ajudar a diagnosticar várias condições, como lesões dos ligamentos, tendões e cartilagens, doenças degenerativas articulares, artrites inflamatórias e outras patologias que afetem as articulações. Além disso, também pode ser utilizada em procedimentos terapêuticos, como a infiltração de medicamentos no interior da articulação.
O procedimento é geralmente seguro, mas pode causar algum desconforto ou dor leve durante a injeção do contraste. Após o exame, podem ser recomendadas medidas para aliviar quaisquer sintomas de dor ou inflamação. É importante seguir as instruções do médico e dos profissionais de saúde envolvidos no procedimento.
Os Testes de Hemaglutinação (THA) são um tipo de exame sorológico utilizado para detectar e medir a presença de anticorpos ou antígenos em amostras biológicas, geralmente sangue. Eles são baseados no princípio da hemaglutinação, que ocorre quando as hemáglutininas (proteínas presentes na superfície de alguns vírus e bactérias) se combinam com os anticorpos específicos presentes nos glóbulos vermelhos (hemácias) do paciente, levando à aglutinação ou clusterização dos glóbulos vermelhos.
Nesses testes, uma amostra de soro sanguíneo é diluída e misturada com hemácias tratadas previamente com um reagente específico, como antígenos virais ou bacterianos. Se o paciente tiver desenvolvido anticorpos contra esses agentes infecciosos, haverá uma reação entre os anticorpos presentes no soro e os antígenos adicionados, resultando em hemaglutinação visível. A intensidade da aglutinação é diretamente proporcional à quantidade de anticorpos presentes na amostra, o que permite a quantificação do título de anticorpos no soro do paciente.
THA são amplamente utilizados em diagnóstico e monitoramento de diversas infecções, incluindo gripe (influenza), hepatites virais, febre tifóide, sífilis, e outras doenças infecciosas. Além disso, esses testes também são úteis em programas de vacinação, pois podem avaliar a resposta imune do indivíduo à vacinação e determinar se houve produção de anticorpos suficientes para proteger contra a infecção.
A endocardite bacteriana subaguda é uma inflamação do revestimento interno do coração (endocárdio) que geralmente é causada por uma infecção bacteriana. A palavra "subaguda" refere-se ao fato de que os sintomas geralmente se desenvolvem lentamente e podem ser menos graves do que na endocardite aguda, mas mais graves do que na endocardite crônica.
A endocardite bacteriana subaguda é comumente causada por bactérias que entram no sangue (bacteremia) durante procedimentos médicos invasivos ou por doenças dentárias, como dentição ou extrair dentes. As bactérias mais comuns associadas a essa condição são estreptococos viridans e enterococos.
Os sintomas da endocardite bacteriana subaguda podem incluir febre persistente, fadiga, suores noturnos, dores no peito, falta de ar, dor de garganta, coceira, manchas vermelhas ou púrpuras na pele (petéquias) e sinais de insuficiência cardíaca congestiva, como inchaço nas pernas e panturrilhas.
O diagnóstico da endocardite bacteriana subaguda geralmente requer exames de sangue e imagens do coração, como ecocardiogramas ou ressonâncias magnéticas cardiovasculares. O tratamento geralmente inclui antibióticos administrados por via intravenosa durante um período prolongado, geralmente de quatro a seis semanas ou mais. Em alguns casos, a cirurgia pode ser necessária para remover os tecidos infectados e reparar o dano cardíaco.
HLA-DRB1 é um gene do sistema principal de histocompatibilidade (MHC) de classe II, localizado no braço curto do cromossomo 6 (6p21.3) em humanos. As moléculas HLA-DRB1 desempenham um papel crucial na apresentação de antígenos a células T CD4+ e estão envolvidas no sistema imune adaptativo.
As cadeias HLA-DRB1 referem-se especificamente às duas cadeias polipeptídicas que formam a molécula HLA-DRB1. Essas cadeias são codificadas pelo gene HLA-DRB1 e são chamadas de cadeia alfa (α) e cadeia beta (β). A cadeia α é composta por aproximadamente 240 aminoácidos, enquanto a cadeia β é composta por cerca de 276 aminoácidos.
As moléculas HLA-DRB1 são altamente polimórficas, o que significa que existem muitas variantes alélicas diferentes desse gene em populações humanas. Essa variação genética pode influenciar a susceptibilidade ou resistência a doenças autoimunes, infecções e outros transtornos relacionados ao sistema imune. Além disso, as cadeias HLA-DRB1 desempenham um papel importante na transplante de órgãos, pois a compatibilidade entre doador e receptor pode influenciar o sucesso do transplante e o risco de rejeição.
Sinovite é a inflamação da membrana sinovial, que recobre as superfícies internas de cavidades articulares e tendões. A membrana sinovial produz líquido sinovial, que serve como lubrificante para facilitar o movimento das articulações e proteger os tecidos circundantes.
Quando a sinovite ocorre, a membrana sinovial se inflama, tornando-se hipertrófica e produzindo excesso de líquido sinovial, o que pode causar dor, rigidez, inchaço e aumento da sensibilidade na articulação afetada. Em casos graves, a sinovite pode levar à destruição dos tecidos conjuntivos e cartilaginosos, resultando em danos permanentes às articulações.
A sinovite pode ser causada por vários fatores, incluindo infecções bacterianas ou virais, artrites autoimunes (como a artrite reumatóide), lesões traumáticas, overuse ou excesso de esforço físico, doenças sistêmicas e outras condições médicas. O tratamento da sinovite geralmente inclui repouso, compressas geladas, anti-inflamatórios não esteroides (AINEs), fisioterapia e, em casos graves ou recorrentes, possivelmente cirurgia para remover a membrana sinovial inflamada.
Alótipos de imunoglobulinas se referem às variações genéticas presentes nos genes que codificam as regiões constante (C) das cadeias pesadas de imunoglobulinas (anticorpos) em indivíduos saudáveis. Essas variações resultam em pequenas diferenças nas propriedades funcionais e estruturais dos anticorpos entre diferentes indivíduos do mesmo tipo de imunoglobulina.
Existem três classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgG, IgA e IgM, cada uma com subclasses adicionais (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1, IgA2 e IgM). Os alótipos são determinados pelas sequências de aminoácidos específicas nas regiões C dessas subclasses.
Os alótipos desempenham um papel importante na resposta imune, pois podem influenciar a atividade biológica dos anticorpos, como sua capacidade de fixar complemento ou neutralizar patógenos. Além disso, os alótipos podem ser úteis em estudos de histocompatibilidade e forense, uma vez que podem fornecer informações sobre a origem étnica e genealógica de um indivíduo.
É importante notar que os alótipos não devem ser confundidos com isótipos, que se referem às diferentes classes e subclasses de imunoglobulinas presentes em todos os indivíduos da mesma espécie.
Alótipos da imunoglobulina G (IgG) se referem a variações genéticas específicas nos genes que codificam as subclasses de IgG, mais especificamente nas regiões constante das cadeias pesadas das imunoglobulinas. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) que diferem em suas propriedades funcionais, estruturais e de ligação aos receptores.
Os alótipos Gm são marcadores genéticos que identificam as diferenças nas sequências de aminoácidos presentes nas regiões constante das cadeias pesadas das subclasses IgG1, IgG2 e IgG3. Estes alótipos são determinados por genes localizados no cromossomo 14, nos loci gênicos de imunoglobulinas (IGHC). Existem muitos alelos diferentes para cada subclasse IgG que podem resultar em diferentes combinações de alótipos Gm.
A variação nos alótipos Gm pode influenciar a função das imunoglobulinas, como a capacidade de ativar o sistema do complemento ou se ligar a certos receptores nas células imunes. Algumas combinações de alótipos Gm podem estar associadas a um risco aumentado ou reduzido de desenvolver determinadas doenças, como infecções ou doenças autoimunes.
Em resumo, os alótipos da imunoglobulina Gm são variantes genéticas específicas nas regiões constante das cadeias pesadas das subclasses IgG, que podem influenciar a função e as propriedades dessas imunoglobulinas.
A Vasculite Leucocitoclástica Cutânea (VLCC), também conhecida como vasculite hipersensível, é uma forma inflamatória dos pequenos vasos sanguíneos (vasculite) que ocorre predominantemente na pele. É caracterizada por lesões cutâneas de tamanho variável, frequentemente em forma de manchas ou nódulos, que podem ser dolorosas e pruriginosas.
A inflamação é causada pela infiltração de glóbulos brancos (leucócitos) no interior dos vasos sanguíneos, levando à destruição dos glóbulos vermelhos (hemólise) e à formação de trombos. Ao microscopio, as lesões apresentam uma característica disposição de corpos hemisféricos, denominados corpos leucocitoclásticos, que são fragmentos nucleares dos glóbulos brancos em processo de destruição.
A VLCC pode ser desencadeada por vários fatores, incluindo infecções, medicamentos, doenças autoimunes e neoplasias. O tratamento geralmente consiste na remoção da causa subjacente, se possível, além de medidas de suporte, como repouso em cama, compressão elástica e analgésicos. Em casos graves ou recorrentes, podem ser necessários corticosteroides ou imunossupressores.
Los antígenos HLA-DR (Human Leukocyte Antigens-Drag) pertenecen a un grupo de moléculas proteicas conocidas como antígenos leucocitarios humanos (HLA) que se encuentran en la superficie de las células del cuerpo humano. Estas moléculas desempeñan un papel importante en el sistema inmunológico, ya que ayudan a distinguir entre las propias células del cuerpo y las células extrañas o patógenos.
Los antígenos HLA-DR son parte de la clase II del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) y se expresan principalmente en células presentadoras de antígenos, como los linfocitos B y las células dendríticas. Su función principal es presentar fragmentos de proteínas extrañas a los linfocitos T helper, lo que desencadena una respuesta inmunitaria adaptativa.
Los antígenos HLA-DR están codificados por genes ubicados en el sexto cromosoma humano y existen diferentes alelos (variantes genéticas) de estos genes, lo que da lugar a una gran diversidad de antígenos HLA-DR entre los individuos. Esta diversidad es importante para la capacidad del sistema inmunológico de reconocer y combatir una amplia gama de patógenos.
La determinación de los antígenos HLA-DR puede ser útil en el trasplante de órganos y tejidos, ya que ayuda a identificar la compatibilidad entre el donante y el receptor. Además, ciertas enfermedades autoinmunes y otras patologías están asociadas con determinados alelos de HLA-DR, lo que puede tener implicaciones diagnósticas y terapéuticas.
As Enzimas Ativadoras do Complemento são um grupo de proteínas presentes no sistema imune inato dos mamíferos, incluindo os seres humanos. Elas desempenham um papel crucial na ativação da cascata do complemento, uma série complexa e altamente regulada de reações bioquímicas que contribuem para a defesa do organismo contra patógenos estrangeiros, como bactérias e vírus.
Existem três principais classes de enzimas ativadoras do complemento: as enzimas da classe C3, das classes MBL (Lectina do Tipo associada a Mannose-Binding) e as da classe ASP (Protéases associadas à Superfície de Assalto).
As enzimas da classe C3 são responsáveis pela quebra da proteína C3 em suas formas ativas, C3a e C3b. Essas fragmentos ativados desencadeiam uma série de reações que levam à lise do patógeno ou ao marcamento dele para ser eliminado pelos fagocitos.
As enzimas da classe MBL são iniciadoras da via alternativa do complemento e se ligam a carboidratos presentes na superfície dos patógenos, ativando-se e quebrando a proteína C4 em suas formas ativas, C4a e C4b.
As enzimas da classe ASP são encontradas na superfície de células especializadas do sistema imune, como os neutrófilos, e desempenham um papel importante na defesa contra bactérias gram-negativas. Elas quebram a proteína C3 em suas formas ativas, C3a e C3b, iniciando assim a cascata do complemento.
Em resumo, as Enzimas Ativadoras do Complemento são proteínas fundamentais no sistema imune inato, desempenhando um papel crucial na defesa contra patógenos invasores e na eliminação de células danificadas ou apoptóticas.
Doenças autoimunes são condições em que o sistema imunológico do corpo, que normalmente protege contra as ameaças estrangeiras, ataca acidentalmente células saudáveis e tecidos do próprio indivíduo. Isto ocorre porque o sistema imunológico identifica erroneamente esses tecidos como perigosos.
Essas doenças podem afetar qualquer parte do corpo, incluindo a pele, articulações, sangue, órgãos internos e sistemas corporais. Algumas das doenças autoimunes comuns incluem artrite reumatoide, lupus eritematoso sistêmico, diabetes tipo 1, esclerose múltipla, psoríase, vitiligo e tiroidite de Hashimoto.
Os sintomas variam dependendo da doença específica e podem incluir inflamação, dor, fadiga, erupções cutâneas, articulações inchadas ou doloridas, rigidez articular, problemas de visão, falta de ar e outros sintomas dependendo da parte do corpo afetada.
A causa exata das doenças autoimunes ainda é desconhecida, mas acredita-se que possa ser resultado de uma combinação de fatores genéticos e ambientais. O tratamento geralmente envolve medicações para controlar o sistema imunológico e reduzir a inflamação, bem como terapias específicas para cada doença.
Imunoglobulinas, também conhecidas como anticorpos, são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na resposta imune adaptativa. Eles são produzidos pelos linfócitos B e estão presentes no sangue e outros fluidos corporais. As imunoglobulinas possuem duas funções principais: reconhecer e se ligar a antígenos (substâncias estranhas como vírus, bactérias ou toxinas) e ativar mecanismos de defesa do corpo para neutralizar ou destruir esses antígenos.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada classe desempenha funções específicas no sistema imune. Por exemplo, a IgA é importante para proteger as mucosas (superfícies internas do corpo), enquanto a IgG é a principal responsável pela neutralização e remoção de patógenos circulantes no sangue. A IgE desempenha um papel na resposta alérgica, enquanto a IgD está envolvida na ativação dos linfócitos B.
As imunoglobulinas são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas: duas cadeias pesadas (H) e duas cadeias leves (L). As cadeias H e L estão unidas por pontes dissulfeto, formando uma estrutura em Y com dois braços de reconhecimento de antígenos e um fragmento constante (Fc), responsável pela ativação da resposta imune.
Em resumo, as imunoglobulinas são proteínas importantes no sistema imune que desempenham um papel fundamental na detecção e neutralização de antígenos estranhos, como patógenos e substâncias nocivas.
Staphylococcus aureus Protein A (também conhecido como SpA) é uma proteína superficial produzida por alguns estirpes do Staphylococcus aureus, um tipo comum de bactéria que pode causar infecções em humanos. Essa proteína desempenha um papel importante na patogênese da infecção por S. aureus, pois é capaz de se ligar à imunoglobulina G (IgG) humana, uma proteína do sistema imune que ajuda a neutralizar e remover patógenos invasores.
A ligação da Proteína A ao Fc fragmento da IgG impede a ativação do sistema complemento e a fagocitose, processos importantes na defesa do corpo contra infecções. Além disso, a Proteína A também pode induzir a apoptose (morte celular programada) de células imunes, o que contribui para a evasão da resposta imune e persistência da bactéria no hospedeiro.
A Proteína A é frequentemente usada como um marcador na identificação e tipagem de estirpes de S. aureus, uma vez que sua expressão pode variar entre diferentes cepas da bactéria. Além disso, o gene que codifica a proteína A (spa) é frequentemente usado em estudos epidemiológicos para rastrear a disseminação de infecções por S. aureus.
Em termos médicos, articulações referem-se aos pontos em que dois ou mais ossos se encontram e se movem uns em relação aos outros em nosso corpo. Elas permitem uma variedade de movimentos, desde pequenos movimentos de rotação até grandes movimentos de extensão e flexão.
Existem diferentes tipos de articulações no corpo humano, dependendo da estrutura e função delas. Alguns dos principais tipos incluem:
1. Articulações sinoviais: também conhecidas como diartroses, são as mais flexíveis e permitem um amplo range de movimento. Elas possuem uma cavidade sinovial preenchida com fluido sinovial, que actingua como lubrificante para facilitar o movimento dos ossos. Exemplos incluem as articulações do ombro, quadril e joelho.
2. Articulações cartilaginosas: neste tipo de articulação, os ossos estão unidos por uma camada de tecido cartilaginoso em vez de um líquido sinovial. Elas permitem movimentos limitados e são encontradas em áreas do corpo como as costelas e vértebras.
3. Articulações fibrosas: neste caso, os ossos estão unidos por tecido conjuntivo firme e resistente, o que limita significativamente o movimento entre eles. Exemplos incluem as articulações do crânio e da sínfise púbica no quadril.
A integridade das articulações é mantida por vários componentes, como ligamentos, tendões, cápsulas articulares e músculos, que fornecem suporte e estabilidade, além de ajudar a controlar o movimento. Algumas condições médicas, como artrite e lesões, podem afetar negativamente as articulações, causando dor, rigidez e limitação do movimento.
As "Doenças do Colágeno" referem-se a um grupo heterogêneo de mais de 300 condições clínicas distintas que afetam o tecido conjuntivo, que é composto principalmente por proteína de colágeno. Essas doenças são causadas por alterações genéticas ou adquiridas que resultam em anormalidades na síntese, estrutura ou deposição do colágeno e outras proteínas importantes para a manutenção da integridade e função dos tecidos conjuntivos.
A classificação das Doenças do Colágeno pode ser feita em diferentes categorias, dependendo da natureza da anormalidade subjacente:
1. Doenças hereditárias de sobreprodução de colágeno: Nestas condições, ocorre uma produção excessiva de colágeno, resultando em tecidos espessos e rígidos. Exemplos incluem a Osteogênese Imperfeita (doença dos ossos frágeis) e a Esclerose Sistêmica Progressiva.
2. Doenças hereditárias de deficiência de colágeno: Nestas condições, há uma produção insuficiente ou defeituosa de colágeno, levando à fragilidade e ruptura dos tecidos conjuntivos. Exemplos incluem a Epidermólise Bolhosa e o Síndrome de Ehlers-Danlos.
3. Doenças adquiridas do colágeno: Estas condições são menos comuns e geralmente associadas a processos autoimunes ou inflamatórios que resultam em danos ao colágeno e outras proteínas do tecido conjuntivo. Exemplos incluem a Cirrose Biliar Primária e o Lúpus Eritematoso Sistêmico.
Os sintomas das Doenças do Colágeno podem variar amplamente, dependendo da localização e extensão dos danos teciduais. Alguns sinais e sintomas comuns incluem fragilidade óssea, pele fina e frouxa, articulações instáveis e propensas a lesões, anormalidades cardiovasculares e pulmonares, e problemas gastrointestinais. O tratamento das Doenças do Colágeno geralmente se concentra em gerenciar os sintomas e prevenir complicações, e pode incluir fisioterapia, medicamentos para controlar a dor e a inflamação, e, em alguns casos, cirurgias.
Marcadores biológicos, também conhecidos como biomarcadores, referem-se a objetivos mensuráveis que podem ser usados para indicar normalidade ou patologia em um organismo vivo, incluindo células, tecidos, fluidos corporais e humanos. Eles podem ser moleculas, genes ou características anatômicas que são associadas a um processo normal ou anormal do corpo, como uma doença. Biomarcadores podem ser usados para diagnosticar, monitorar o progressão de uma doença, prever resposta ao tratamento, avaliar efeitos adversos do tratamento e acompanhar a saúde geral de um indivíduo. Exemplos de biomarcadores incluem proteínas elevadas no sangue que podem indicar danos aos rins ou níveis altos de colesterol que podem aumentar o risco de doença cardiovascular.
Os linfócitos B são um tipo de glóbulos brancos (leucócitos) que desempenham um papel central no sistema imunológico adaptativo, especialmente na resposta humoral da imunidade adaptativa. Eles são produzidos e maturam no tufolo dos órgãos linfoides primários, como o baço e a medula óssea vermelha. Após a ativação, os linfócitos B se diferenciam em células plasmáticas que produzem anticorpos (imunoglobulinas) específicos para um antígeno estranho, auxiliando assim na neutralização e eliminação de patógenos como bactérias e vírus. Além disso, os linfócitos B também podem funcionar como células apresentadoras de antígenos, contribuindo para a ativação dos linfócitos T auxiliares.
As cadeias pesadas de imunoglobulinas, também conhecidas como cadeias γ (gamma), delta (delta), ε (épsilon) e μ (mú), são proteínas que compõem a parte variável dos anticorpos, especificamente as regiões Fab. Elas se combinam com as cadeias leves (kappa e lambda) para formar os parátopos dos anticorpos, responsáveis pela ligação específica aos antígenos.
Existem cinco tipos de cadeias pesadas: α, γ, δ, ε e μ. Cada tipo corresponde a uma classe diferente de imunoglobulinas (IgA, IgG, IgD, IgE e IgM, respectivamente). A diferença entre essas cadeias pesadas é dada pela diversidade na região variável (Fv), que determina a especificidade da ligação com diferentes antígenos. Além disso, as cadeias pesadas também contribuem para a formação da estrutura dos fragmentos de cristalização (Fc) dos anticorpos, que interagem com outras proteínas do sistema imune e determinam as funções biológicas específicas de cada classe de imunoglobulina.
As cadeias pesadas são codificadas por genes localizados no cromossomo 14 (região q32.1) no genoma humano, e sua expressão é regulada durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em diferentes combinações com as cadeias leves e gerando a diversidade de resposta imune.
A Região Variável de Imunoglobulina (RVI), também conhecida como região variável das imunoglobulinas, se refere à região em proteínas do sistema imune conhecidas como anticorpos que é responsável pela ligação específica a diferentes antígenos. Essa região varia de um anticorpo para outro e determina a especificidade da ligação com o antígeno.
Os anticorpos são glicoproteínas formadas por quatro cadeias polipeptídicas, duas pesadas (H) e duas leves (L), unidas por pontes dissulfeto. Cada par de cadeias H e L forma dois domínios idênticos, chamados domínios variáveis (V) e domínios constantes (C). A região variável é formada pelos primeiros 94-110 aminoácidos da cadeia leve e os primeiros 107-116 aminoácidos da cadeia pesada.
A diversidade genética das regiões variáveis é gerada por uma combinação de diferentes genes que codificam as regiões variáveis, processos de recombinação somática e mutação somática. Isso permite que o sistema imune produza anticorpos com especificidades muito diversas para reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.
Sítios de ligação de anticorpos, também conhecidos como paratopos, se referem às regiões específicas em uma molécula de anticorpo que são responsáveis por se ligar a um antígeno. Os anticorpos são proteínas do sistema imune que desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra agentes estranhos, como vírus e bactérias. Eles reconhecem e se ligam a moléculas específicas chamadas antígenos, marcando-as para destruição pelas células imunes.
Os sítios de ligação de anticorpos são formados por loops flexíveis de aminoácidos que podem se reorganizar e alterar sua conformação tridimensional para se adaptar a diferentes estruturas de antígenos. Essas interações específicas entre os sítios de ligação de anticorpos e os antígenos são mediadas por forças não covalentes, como ligações de hidrogênio, interações iônicas e forças de Van der Waals.
A capacidade dos anticorpos de se ligarem a uma variedade de antígenos é devido à diversidade dos sítios de ligação, que podem variar em sua sequência de aminoácidos e estrutura tridimensional. Essa diversidade é gerada por processos genéticos complexos que ocorrem durante a diferenciação das células B, as quais produzem anticorpos.
Em resumo, os sítios de ligação de anticorpos são regiões específicas em moléculas de anticorpo que se ligam a antígenos e desempenham um papel fundamental no reconhecimento e destruição de agentes estranhos pelo sistema imune.
Artropatia é um termo geral usado em medicina para descrever quaisquer doenças ou condições que afetam uma articulação. Essas doenças podem causar danos aos tecidos da articulação, como o cartilagem, os ligamentos e os ossos. Algumas artropatias podem ser causadas por infecções, doenças autoimunes ou degeneração relacionada à idade.
Existem muitos tipos diferentes de artropatias, incluindo:
1. Osteoartrose (OA): é a forma mais comum de artropatia e é causada pela degeneração progressiva do cartilagem articular. Geralmente afeta as articulações que suportam o peso corporal, como joelhos, quadris e coluna vertebral.
2. Artrite reumatoide (AR): é uma doença autoimune que causa inflamação nas articulações. Pode causar dor, rigidez e inchaço em mãos, punhos, tornozelos e pés.
3. Gotta: é uma forma de artropatia causada por níveis altos de ácido úrico no sangue. Pode causar ataques agudos de dor e inchaço nas articulações, especialmente no dedão do pé.
4. Espondilite anquilosante (EA): é uma forma de artropatia que afeta a coluna vertebral e outras articulações. Pode causar dor e rigidez na coluna, nádegas e costelas.
5. Artrose séptica: é uma infecção bacteriana na articulação que pode causar dor, inchaço e febre.
6. Doença de Paget do osso: é uma condição que afeta o crescimento e a reparação óssea, podendo levar ao desenvolvimento de artropatias secundárias.
O tratamento para as artropatias depende da causa subjacente e pode incluir medicamentos, fisioterapia, exercícios e, em alguns casos, cirurgia.
A síndrome de Felty é uma complicação rara da artrite reumatoide que inclui a presença de artrite sinovial crónica, esplenomegalia (aumento do tamanho do baço) e leucopenia (baixa contagem de glóbulos brancos no sangue). É mais comum em pessoas com artrite reumatoide que tenham tido a doença por um longo período de tempo. A síndrome de Felty pode causar sinais e sintomas como fadiga, infecções recorrentes, dor e rigidez nas articulações, aumento do tamanho do baço e níveis anormalmente baixos de glóbulos brancos no sangue. O tratamento geralmente inclui medicamentos para controlar a inflamação e fortalecer o sistema imunológico.
Lúpus Eritematoso Sistêmico (LES) é uma doença autoimune crónica e sistémica, o que significa que afecta diversos órgãos e tecidos em diferentes partes do corpo. É caracterizada por uma overactiva e inapropriada resposta do sistema imunitário, que resulta em danos aos próprios tecidos e órgãos do indivíduo.
No LES, o sistema imunológico produz autoanticorpos que atacam as células e proteínas saudáveis no corpo, levando à inflamação crónica e danos teciduais em diversas partes do corpo, incluindo a pele, articulações, rins, pulmões, coração, vasos sanguíneos e sistema nervoso central.
Os sintomas do LES podem variar consideravelmente de uma pessoa para outra, dependendo dos órgãos e tecidos afectados. Alguns dos sintomas comuns incluem erupções cutâneas, artralgias (dores articulares), fotossensibilidade, febre, fatiga, anemia, glomérulonefrite (inflamação renal), pleurisia (inflamação da membrana que recobre os pulmões) e pericardite (inflamação do saco que envolve o coração).
O diagnóstico de LES geralmente requer a avaliação clínica, análises laboratoriais e, em alguns casos, biópsias de tecidos. O tratamento depende da gravidade e extensão da doença e pode incluir medicamentos imunossupressores, anti-inflamatórios não esteroides, corticosteroides e terapia biológica. Embora o LES seja uma doença crónica sem cura conhecida, o tratamento pode ajudar a controlar os sintomas, prevenir complicações e melhorar a qualidade de vida dos pacientes.
C1q é a primeira proteína do caminho clássico do sistema complemento, um importante componente do sistema imune inato. A proteína C1q se liga a complexos antígeno-anticorpo (imunes) e ativa o componente C1 do sistema complemento, o que leva à geração de moléculas efectoras capazes de eliminar células infectadas ou outros elementos estranhos. A proteína C1q é um heterotrímero composto por três cadeias idênticas de colágeno e seis cadeias globulares, dispostas em forma de "cabeça de leão". As cabeças globulares são responsáveis pela ligação aos complexos imunes, enquanto as partes do colágeno promovem a interação com outras proteínas do sistema complemento e a ativação subsequente da cascata. A deficiência de C1q pode resultar em susceptibilidade aumentada à infecção e desenvolvimento de doenças autoimunes.
Anticorpos monoclonais são proteínas produzidas em laboratório que imitam as respostas do sistema imunológico humano à presença de substâncias estranhas, como vírus e bactérias. Eles são chamados de "monoclonais" porque são derivados de células de um único clone, o que significa que todos os anticorpos produzidos por essas células são idênticos e se ligam a um antígeno específico.
Os anticorpos monoclonais são criados em laboratório ao estimular uma célula B (um tipo de glóbulo branco) para produzir um anticorpo específico contra um antígeno desejado. Essas células B são então transformadas em células cancerosas imortais, chamadas de hibridomas, que continuam a produzir grandes quantidades do anticorpo monoclonal desejado.
Esses anticorpos têm uma variedade de usos clínicos, incluindo o tratamento de doenças como câncer e doenças autoimunes. Eles também podem ser usados em diagnóstico laboratorial para detectar a presença de antígenos específicos em amostras de tecido ou fluidos corporais.
A sífilis congênita é uma infecção sexualmente transmissível (IST) causada pela bactéria Treponema pallidum que é transmitida da mãe infectada para o feto durante a gravidez ou no parto. É considerada uma doença rara nos países desenvolvidos, mas ainda é um problema de saúde pública em algumas regiões do mundo.
A sífilis congênita pode causar sérios danos ao feto, dependendo da idade gestacional em que a infecção ocorreu. Os sintomas podem variar muito e podem incluir:
* Anormalidades esqueléticas e faciais, como nariz achatado ou maxilar superior alongado;
* Danos nos olhos, como catarata congênita ou glaucoma;
* Problemas auditivos, como surdez;
* Desenvolvimento neurológico anormal, como paralisia cerebral ou atraso mental;
* Dentes pequenos e com forma irregular (dentes de Hutchinson);
* Erupções cutâneas em forma de rosácea;
* Baixo peso ao nascer;
* Falta de crescimento adequado.
A sífilis congênita pode ser prevenida com o tratamento adequado da sífilis na mãe antes ou durante a gravidez. O tratamento geralmente consiste em antibióticos, como a penicilina, que podem matar a bactéria que causa a doença. É importante que as mulheres grávidas sejam testadas para sífilis no início da gravidez e recebam tratamento imediato se forem diagnosticadas com a doença. Além disso, é recomendável que as mulheres grávidas em áreas de alto risco sejam testadas novamente para sífilis no terceiro trimestre da gravidez e no parto.
Isótipos de imunoglobulinas, também conhecidos como classes de anticorpos, referem-se a diferentes variantes estruturais e funcionais dos anticorpos (imunoglobulinas) presentes no organismo. Existem cinco isótipos principais em humanos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada um desempenha funções específicas na resposta imune adaptativa.
1. IgA (Imunoglobulina A): É o segundo anticorpo mais abundante no corpo humano e é encontrado principalmente nas superfícies mucosas, como nos olhos, nariz, trato respiratório e gastrointestinal. Existem dois subtipos de IgA: monomérica (IgA1) e dimérica (IgA2). A IgA protege as superfícies mucosas contra infecções bacterianas e vírus, além de neutralizar toxinas e enzimas.
2. IgD (Imunoglobulina D): É um anticorpo presente em pequenas quantidades na circulação sanguínea e nas membranas basais dos linfócitos B. Sua função principal é atuar como receptor de superfície celular, auxiliando na ativação e diferenciação dos linfócitos B.
3. IgE (Imunoglobulina E): É um anticorpo presente em pequenas quantidades no sangue humano e desempenha um papel crucial na resposta alérgica e na defesa contra parasitas. A ligação de IgE aos receptores de mastócitos e basófilos leva à liberação de mediadores químicos que desencadeiam reações inflamatórias e imunes.
4. IgG (Imunoglobulina G): É o anticorpo mais abundante no sangue humano e é produzido em resposta a infecções bacterianas e vírus. A IgG neutraliza patógenos, auxilia na fagocitose e atua como o único anticorpo capaz de atravessar a placenta para proteger o feto. Existem quatro subclasses de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) com diferentes funções e propriedades.
5. IgM (Imunoglobulina M): É um anticorpo presente na circulação sanguínea e no líquido linfático, geralmente encontrado como pentâmero (cinco unidades de IgM ligadas). A IgM é a primeira resposta do sistema imune a infecções bacterianas e vírus, além de atuar na aglutinação e neutralização de patógenos. Também participa da ativação do complemento, auxiliando no processo de lise celular.
A ativação do complemento é um processo importante do sistema imune inato, que desencadeia uma cascata de reações bioquímicas envolvendo uma série de proteínas plasmáticas. O objetivo principal dessa reação em cadeia é a destruição ou eliminação de agentes patogênicos, como bactérias e vírus, além de outras partículas estranhas, como células tumorais e complexos imunes desregulados.
O sistema do complemento consiste em mais de 30 proteínas circulantes no plasma sanguíneo e outras fluidos corporais. Essas proteínas são produzidas principalmente pelo fígado e, em menor extensão, por células endoteliais, monócitos e macrófagos. A ativação do complemento pode ocorrer através de três diferentes vias: a classe clássica, a via alternativa e a via do lecitina.
1. Via Clássica: É iniciada pela ligação da proteína C1, um complexo de reconhecimento de padrões (PRP), a anticorpos IgG ou IgM unidos a antígenos estranhos na superfície das células alvo. Após a ativação do C1, uma série de proteínas são ativadas e clivadas sequencialmente, resultando em:
* Formação do complexo de ataque à membrana (MAC), que formam poros nas membranas celulares, levando à lise e morte celular.
* Geração de anafilatoxinas, como C3a e C5a, que desempenham um papel na atração e ativação de células do sistema imune, como neutrófilos e macrófagos.
2. Via Alternativa: Não requer a ligação prévia a anticorpos e pode ser iniciada por interações diretas entre proteínas do complemento e padrões moleculares associados a patógenos (PAMPs) em superfícies de células estranhas. A via alternativa envolve:
* Formação de um complexo C3bBb, que atua como uma protease para gerar mais C3b e amplificar a resposta do complemento.
* Deposição de C3b em superfícies estranhas, levando à formação do MAC e morte celular.
3. Via da Lecitina: É iniciada pela ligação direta da proteína MBL (mannose-ligante binding) a manose ou fucose presentes em superfícies de células estranhas, seguida pelo recrutamento e ativação do complexo associado à lectina (MASP). A via da lecitina resulta na formação do MAC e morte celular.
O sistema do complemento desempenha um papel crucial em proteger o organismo contra infecções, removendo patógenos e detritos celulares. No entanto, uma resposta excessiva ou inadequada pode contribuir para a patogênese de várias doenças autoimunes e inflamatórias.
Epitopes são regiões específicas da superfície de antígenos (substâncias estrangeiras como proteínas, polissacarídeos ou peptídeos) que são reconhecidas e se ligam a anticorpos ou receptores de linfócitos T. Eles podem consistir em apenas alguns aminoácidos em uma proteína ou um carboidrato específico em um polissacarídeo. A interação entre epitopes e anticorpos ou receptores de linfócitos T desencadeia respostas imunes do organismo, como a produção de anticorpos ou a ativação de células T citotóxicas, que ajudam a neutralizar ou destruir o agente estrangeiro. A identificação e caracterização dos epitopes são importantes na pesquisa e desenvolvimento de vacinas, diagnósticos e terapias imunológicas.
Vasculitis é um termo usado para descrever um grupo de condições em que há inflamação e dano aos vasos sanguíneos. Essa inflamação pode levar à estreitamento, obstrução ou fraqueza dos vasos sanguíneos, o que pode prejudicar o fluxo sanguíneo e danificar os tecidos e órgãos que esses vasos suprem.
Os sintomas variam amplamente dependendo da localização e gravidade da vasculite. Eles podem incluir:
* Dor, rigidez e inchaço em articulações
* Dores no peito
* Tosse ou falta de ar
* Debilidade e fadiga
* Náuseas, vômitos e perda de apetite
* Confusão mental ou alterações na visão ou audição
* Manchas vermelhas ou púrpuras na pele, especialmente nas extremidades
* Dor abdominal
A causa exata da vasculite ainda não é totalmente compreendida, mas acredita-se que envolva uma resposta autoimune em que o sistema imunológico do corpo ataca acidentalmente os próprios tecidos saudáveis. Alguns tipos de vasculite podem ser desencadeados por infecções, medicamentos ou outras condições médicas.
O diagnóstico geralmente é feito com base em exames físicos, análises de sangue e imagens médicas, além de possíveis biópsias de tecidos afetados. O tratamento depende do tipo e gravidade da vasculite e pode incluir medicamentos anti-inflamatórios, imunossupressores e terapia de reposição de corticosteroides. Em casos graves, pode ser necessária a hospitalização e outros tratamentos específicos.
O Índice de Gravidade de Doença (IGD) é um valor numérico que avalia o grau de severidade de uma doença ou condição clínica em um paciente. Ele é calculado com base em diferentes variáveis, como sinais e sintomas clínicos, exames laboratoriais, imagiológicos e outros fatores relevantes relacionados à doença em questão. O IGD pode ajudar os profissionais de saúde a tomar decisões terapêuticas mais informadas, a avaliar a progressão da doença ao longo do tempo e a comparar os resultados clínicos entre diferentes grupos de pacientes. Cada doença tem seu próprio critério para calcular o IGD, e existem escalas consensuadas e validadas para as doenças mais prevalentes e estudadas. Em alguns casos, o IGD pode estar relacionado com a expectativa de vida e prognóstico da doença.
Um imunoensaio é um método de laboratório utilizado para detectar e quantificar substâncias específicas, chamadas analitos, em amostras biológicas como sangue ou urina. Ele funciona através da interação entre um anticorpo ou antígeno marcado, que se liga especificamente ao analito alvo, e uma sonda de detecção que permite a visualização do complexo formado.
Existem diferentes tipos de imunoensaios, como ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay), Western blot, quimioluminescência e imunofluorescência, entre outros. Cada um desses métodos tem suas próprias vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de analito a ser detectado e da sensibilidade e especificidade desejadas.
Os imunoensaios são amplamente utilizados em diagnóstico clínico, pesquisa biomédica e controle de qualidade de alimentos e drogas, por exemplo, para detectar marcadores de doenças infecciosas, alergias, drogas ilícitas, hormônios, proteínas e outras substâncias presentes em amostras biológicas.
O sistema complemento é um conjunto complexo e altamente regulado de proteínas séricas e membranares que desempenham um papel crucial na defesa imune inata e adaptativa. As proteínas do sistema complemento interagem entre si em uma cascata enzimática, resultando na geração de potentes moléculas proinflamatórias e mediadores da fagocitose.
Existem três vias principais que ativam o sistema complemento: a via clássica, a via do lecitina e a via alternativa. Cada uma dessas vias resulta na proteólise de proteínas inativas em fragmentos ativos, que desencadeiam uma série de reações em cascata que levam à formação do complexo de ataque à membrana (MAC), responsável pela lise das células alvo.
As proteínas do sistema complemento são sintetizadas principalmente no fígado e podem ser encontradas no sangue, fluido tissular e superfície das células. Além de sua função na imunidade inata, as proteínas do sistema complemento também desempenham um papel importante na ativação da resposta adaptativa, através da facilitação da apresentação de antígenos aos linfócitos T e da modulação da resposta imune humoral.
Em resumo, as proteínas do sistema complemento são um grupo de proteínas plasmáticas e membranares que desempenham um papel fundamental na defesa imune inata e adaptativa, através da interação em uma cascata enzimática que resulta na formação de potentes moléculas proinflamatórias e mediadores da fagocitose.
O Complemento C3 é uma proteína importante do sistema imune do corpo, que desempenha um papel crucial no processo de complemento. O sistema do complemento é uma cascata enzimática da resposta imune inata, que nos ajuda a combater infecções e a remover detritos celulares.
A proteína C3, após ativada, se divide em duas partes: C3a e C3b. A fragmentação do C3 gera uma série de eventos que levam à lise das células alvo (por exemplo, bactérias), a opsonização (marcação) delas para serem fagocitadas por células imunes, e à inflamação local.
A ativação do C3 pode ocorrer através de diferentes vias, incluindo a via clássica, a via alternativa e a via do lecitina do tipo lectina. Dessa forma, o C3 funciona como um ponto de convergência para essas diferentes vias do sistema complemento.
Um desequilíbrio ou disfunção no sistema do complemento, incluindo no nível do C3, pode contribuir para o desenvolvimento de várias patologias, como doenças autoimunes, infecções e transtornos inflamatórios.
MRL/lpr é uma linhagem de camundongos endogâmicos que foi desenvolvida para estudos de imunologia e doenças autoimunes. A sigla "MRL" refere-se ao criadouro de ratos e camundongos Medical Research Council (Reino Unido), e "lpr" é uma mutação genética que causa a doença autoimune lúpus eritematoso sistêmico em camundongos.
A linhagem MRL/lpr tem uma série de características genéticas únicas, incluindo a mutação lpr no gene Fas (também conhecido como Apo-1 ou CD95), que é um receptor da superfície celular envolvido na apoptose (morte celular programada). A mutação lpr leva à acumulação de células T ativadas e desreguladas, o que resulta em uma série de sintomas autoimunes, como inflamação articular, nefropatia e produção de autoanticorpos.
Devido a essas características, os camundongos MRL/lpr são frequentemente usados em pesquisas sobre doenças autoimunes, especialmente lúpus eritematoso sistêmico, para entender melhor seus mecanismos subjacentes e testar novas terapias.
A Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 22 (PTPN22) é uma enzima que desfosforila outras proteínas na tirosina, contrariando a ação de kinases tirosinas e desempenhando um papel importante no controle da ativação celular e sinalização.
A PTPN22 é expressa predominantemente em células hematopoéticas, incluindo linfócitos T e B, e está envolvida na regulação da resposta imune. A mutação de um único nucleotídeo no gene PTPN22 foi identificada como um fator de risco genético para doenças autoimunes, incluindo diabetes mellitus tipo 1, artrite reumatoide e lúpus eritematoso sistêmico.
A formação de linfócitos T reguladores é particularmente afetada pela atividade da PTPN22, sendo que a sua desregulação pode resultar em uma resposta imune excessiva e inflamação crónica. Além disso, a PTPN22 também regula a apoptose de células T e B, o processamento e apresentação de antígenos, e a ativação de células dendríticas.
Em resumo, a Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 22 é uma enzima importante na regulação da resposta imune, sendo que sua desregulação pode contribuir para o desenvolvimento de doenças autoimunes.
Hibridomas são células híbridas formadas pela fusão de linfócitos B maduros (obtidos a partir de tecido linfático de um animal imunizado) com uma linhagem contínua de células tumorais de mamíferos. Essas células híbridas combinam as características dos dois tipos celulares parentais: a capacidade dos linfócitos B de produzirem anticorpos específicos e a capacidade das células tumorais de se dividirem indefinidamente em cultura.
Como resultado, os hibridomas podem secretar grandes quantidades de anticorpos monoclonais idênticos, que são específicos para um antígeno determinado. Isso torna os hibridomas uma ferramenta poderosa na produção de anticorpos monoclonais, que têm aplicações em diversas áreas da biologia e medicina, como no diagnóstico e tratamento de doenças, pesquisa básica e desenvolvimento de vacinas.
A tecnologia de hibridomas foi desenvolvida por Georges Köhler e César Milstein em 1975, o que lhes rendeu o Prêmio Nobel de Fisiologia ou Medicina em 1984.
As Cadeias Leves de Imunoglobulina (CLI) são pequenas proteínas formadas por duas cadeias polipeptídicas leves, chamadas de cadeia kappa (κ) e lambda (λ). Elas se combinam com as Cadeias Pesadas de Imunoglobulina (CPI) para formar os anticorpos completos, também conhecidos como imunoglobulinas.
Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com suas próprias funções específicas no sistema imune. As CLI podem ser encontradas em todas essas classes de imunoglobulinas, exceto na IgD.
As CLI são sintetizadas por células B imaturas no médula óssea e passam por um processo de recombinação somática para gerar uma diversidade antigênica. Isso permite que os anticorpos reconheçam e se ligem a uma ampla variedade de antígenos estranhos, como bactérias, vírus e toxinas.
Apesar do nome "leve", as CLI desempenham um papel crucial no sistema imune e são frequentemente usadas em diagnósticos clínicos para avaliar diferentes condições de saúde, como distúrbios hematológicos e neoplásicos.
O complemento C4 é uma proteína do sistema imune do corpo humano, parte do caminho clássico da via do complemento. Ele desempenha um papel importante na resposta imune, auxiliando a eliminar patógenos estrangeiros como bactérias e vírus.
A proteína C4 é ativada quando se liga a uma superfície de um patógeno estrangeiro ou às próprias células do corpo que estejam danificadas ou apresentem sinais de doença. Quando ativado, o C4 sofre uma mudança conformacional e se divide em três fragmentos: C4a, C4b e um fragmento menor.
O fragmento C4b continua a desencadear a cascata do complemento, enquanto o C4a atua como um anafilatoxina, que atrai neutrófilos e outras células inflamatórias para o local da infecção ou lesão. A ativação do complemento C4 é um passo crucial no reconhecimento e eliminação de patógenos invasores.
Um teste de nível sérico de complemento C4 pode ser útil em alguns cenários clínicos, como ajudar a diagnosticar determinadas doenças autoimunes ou deficiências imunológicas. Alterações no nível de C4 podem indicar uma ativação excessiva ou disfunção do sistema complemento, o que pode estar relacionado a várias condições de saúde.
As cadeias Kappa de imunoglobulinas (também conhecidas como cadeias leves Kappa) são tipos específicos de proteínas encontradas nas extremidades dos anticorpos, também chamados de imunoglobulinas. As cadeias Kappa são uma das duas principais classes de cadeias leves encontradas nos anticorpos humanos, sendo a outra a cadeia Lambda.
As cadeias Kappa são sintetizadas pelos linfócitos B, um tipo de glóbulo branco que desempenha um papel central no sistema imune adaptativo. Cada molécula de anticorpo é composta por duas cadeias pesadas e duas cadeias leves, que se unem para formar uma estrutura em forma de Y. As cadeias Kappa são produzidas a partir do gene Kappa na região dos genes da imunoglobulina no DNA.
As cadeias Kappa desempenham um papel importante na especificidade e diversidade dos anticorpos, pois contribuem para a formação do sítio de ligação do antígeno, que é a região do anticorpo que se liga ao antígeno alvo. A proporção relativa de cadeias Kappa e Lambda nas imunoglobulinas varia em diferentes espécies e em diferentes indivíduos da mesma espécie. Em humanos, cerca de 60% a 65% dos anticorpos contêm cadeias Kappa.
A análise das cadeias Kappa pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças envolvendo a produção anormal ou excessiva de imunoglobulinas, como o mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos linfócitos B. Nessas doenças, as células cancerosas podem produzir grandes quantidades de imunoglobulinas anormais ou excessivas, que podem ser detectadas e caracterizadas por meio da análise das cadeias Kappa.
As doenças do tecido conjuntivo (DC) são um grupo heterogêneo de condições clínicas que afetam diferentes partes do corpo, especialmente o tecido conjuntivo. O tecido conjunctivo é uma estrutura fundamental que fornece suporte e conecta outros tecidos e órgãos em nosso corpo. Essas doenças envolvem alterações inflamatórias e/ou degenerativas nas fibras de colágeno, elastina e proteoglicanos que compõem o tecido conjunctivo.
Existem mais de 200 tipos diferentes de DC, incluindo doenças como artrite reumatoide, lúpus eritematoso sistêmico, esclerose sistêmica, dermatomiosite e síndrome de Sjögren. Essas condições podem afetar diversos sistemas corporais, incluindo pele, articulações, músculos, vasos sanguíneos, pulmões, coração e rins.
Os sintomas variam amplamente dependendo do tipo específico de DC, mas geralmente incluem:
1. Dor e rigidez articulars
2. Inchaço e vermelhidão na pele
3. Fadiga e fraqueza muscular
4. Tosse seca ou falta de ar
5. Seca na boca e olhos (xerostomia e xeroftalmia)
6. Manchas roxas ou vermelhas na pele (vasculite)
7. Náuseas, vômitos ou dor abdominal
O diagnóstico dessas doenças geralmente requer uma avaliação clínica cuidadosa, exames laboratoriais e, em alguns casos, biópsias de tecidos. O tratamento depende do tipo específico de DC e pode incluir medicamentos anti-inflamatórios, imunossupressores ou terapias biológicas para controlar a inflamação e minimizar os danos aos órgãos. Em alguns casos, a fisioterapia e exercícios também podem ser benéficos para manter a força muscular e a flexibilidade articular.
A rubéola, também conhecida como "catapora" ou "sarampo alemão", é uma doença infecciosa leve causada pelo vírus da rubéola (Rubivirus), que pertence à família dos Togaviridae. É caracterizada por uma erupção cutânea roseada que começa no rosto e se propaga para o corpo, febre baixa, garganta inflamada e ganglios linfáticos inchados. A rubéola é particularmente perigosa durante a gravidez, especialmente no primeiro trimestre, pois pode causar sérios defeitos congênitos no feto, incluindo surdez, problemas oculares e cardiovasculares, e deficiência intelectual, uma síndrome conhecida como rubéola congénita. A imunização contra a rubéola é recomendada para todos os indivíduos suscetíveis e é frequentemente combinada com vacinas contra o sarampo e as paperas na vacina MMR (sarampo, rubéola e parotidite).
Autoantígenos são moléculas ou substâncias presentes no próprio corpo de um indivíduo que, em condições normais, não provocam uma resposta imune. No entanto, em certas situações, como na presença de determinadas doenças autoimunes ou outras condições patológicas, o sistema imunológico pode identificar erroneamente esses autoantígenos como estrangeiros e desencadear uma resposta imune contra eles. Isso pode resultar em danos a tecidos saudáveis do corpo.
Exemplos de autoantígenos incluem proteínas, carboidratos ou lípidos que são encontrados em células e tecidos específicos do corpo, como glóbulos vermelhos, glândula tireoide, músculo cardíaco, nervos periféricos e outros. A identificação e o estudo dos autoantígenos são importantes para a compreensão da patogênese de doenças autoimunes e podem ajudar no desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para tratar essas condições.
Os genes de imunoglobulinas, também conhecidos como genes de anticorpos ou genes do sistema imune adaptativo, são um conjunto de genes que desempenham um papel crucial no sistema imune adaptativo dos vertebrados. Eles estão localizados no locus IG em humanos e estão envolvidos na produção de proteínas de imunoglobulina (também chamadas de anticorpos), que são moleculas importantes para a resposta imune adaptativa.
A estrutura dos genes de imunoglobulinas é única, pois eles sofrem um processo de recombinação somática durante o desenvolvimento dos linfócitos B, resultando em uma grande diversidade de sequências de anticorpos. Essa diversidade permite que os sistemas imunológicos reconheçam e neutralizem uma ampla gama de patógenos estrangeiros, como bactérias, vírus e parasitas.
Os genes de imunoglobulinas são divididos em três principais regiões: variável (V), diversa (D) e junção (J). A região V é a mais variável e codifica a região antigen-binding do anticorpo. As regiões D e J são menos variáveis, mas também contribuem para a diversidade da região antigen-binding. Durante o desenvolvimento dos linfócitos B, as células sofrem um processo de recombinação somática em que segmentos individuais das regiões V, D e J são selecionados e unidos para formar um único gene de imunoglobulina funcional.
Além disso, os genes de imunoglobulinas também podem sofrer mutações somáticas adicionais durante a resposta imune adaptativa, o que aumenta ainda mais a diversidade dos anticorpos produzidos. Essas mutações podem resultar em anticorpos com maior afinidade pelo antígeno, o que pode melhorar a eficácia da resposta imune.
Em resumo, os genes de imunoglobulinas são uma parte essencial do sistema imune adaptativo e desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra patógenos estrangeiros. A diversidade dos anticorpos produzidos por esses genes é fundamental para a capacidade do sistema imune de reconhecer e neutralizar uma ampla gama de patógenos.
Os transtornos das proteínas sanguíneas, também conhecidos como disproteinemias, referem-se a um grupo heterogêneo de condições que afetam a produção, estrutura ou função das proteínas presentes no sangue. Essas proteínas desempenham papéis cruciais em diversos processos fisiológicos, como o transporte de substâncias, a regulação da resposta imune e a manutenção da pressão oncótica.
Existem vários tipos de transtornos das proteínas sanguíneas, sendo os mais comuns as disproteinemias monoclonais e as disproteinemias policlonais. As disproteinemias monoclonais são caracterizadas pela produção excessiva de uma única proteína anormal (chamada paraproteina ou mela) por parte de um clone de células plasmáticas ou linfóides. Essas condições incluem o mieloma múltiplo, o gamopatia monoclonal de significado indeterminado (MGUS) e a macroglobulinemia de Waldenström.
As disproteinemias policlonais, por outro lado, resultam da produção simultânea de vários tipos de proteínas anormais por diferentes clones de células plasmáticas ou linfóides. Essas condições podem estar associadas a processos inflamatórios crônicos, infecções e neoplasias malignas hematológicas.
Os transtornos das proteínas sanguíneas podem causar uma variedade de sintomas e complicações, dependendo do tipo e da gravidade da condição. Alguns indivíduos podem ser assintomáticos, enquanto outros podem experimentar sintomas como fraqueza, fadiga, perda de peso, infeções recorrentes, sangramentos e problemas renais. O diagnóstico geralmente é baseado em exames laboratoriais, que podem incluir a eletrroforese de proteínas séricas, a imunofixação e a citometria de fluxo. O tratamento depende do tipo e da gravidade da condição e pode incluir terapias dirigidas, quimioterapia, radioterapia e transplante de células-tronco hematopoiéticas.
Imunofluorescência é uma técnica de laboratório utilizada em patologia clínica e investigação biomédica para detectar e localizar antígenos (substâncias que induzem a produção de anticorpos) em tecidos ou células. A técnica consiste em utilizar um anticorpo marcado com um fluoróforo, uma molécula fluorescente, que se une especificamente ao antígeno em questão. Quando a amostra é examinada sob um microscópio de fluorescência, as áreas onde ocorre a ligação do anticorpo ao antígeno irradiam uma luz característica da molécula fluorescente, permitindo assim a visualização e localização do antígeno no tecido ou célula.
Existem diferentes tipos de imunofluorescência, como a imunofluorescência direta (DFI) e a imunofluorescência indireta (IFA). Na DFI, o anticorpo marcado com fluoróforo se liga diretamente ao antígeno alvo. Já na IFA, um anticorpo não marcado é usado para primeiro se ligar ao antígeno, e em seguida um segundo anticorpo marcado com fluoróforo se une ao primeiro anticorpo, amplificando assim a sinalização.
A imunofluorescência é uma técnica sensível e específica que pode ser usada em diversas áreas da medicina, como na diagnose de doenças autoimunes, infecções e neoplasias, bem como no estudo da expressão de proteínas e outros antígenos em tecidos e células.