Carboidratos covalentemente ligados a lipídeos ou proteínas. Os principais glicoconjugados são as glicoproteínas, glicopeptídeos, peptideoglicanas, glicolipídeos e lipopolissacarídeos.
Proteínas que compartilham a característica comum de ligação aos carboidratos. Alguns ANTICORPOS e proteínas metabolizadoras de carboidratos (ENZIMAS) também se ligam aos carboidratos, entretanto não são consideradas lectinas. As LECTINAS DE PLANTAS são proteínas ligadas aos carboidratos que foram inicialmente identificados por sua atividade hemaglutinante (HEMAGLUTININAS). Entretanto, nas espécies animais há várias lectinas que atuam em um amplo espectro de funções através do reconhecimento de carboidratos específicos.
Sequência de carboidratos dentro de POLISSACARÍDEOS, GLICOPROTEÍNAS, e GLICOLIPÍDEOS.
N-acil derivado do ácido neuramínico, e.g., ácido N-acetilneuramínico. Ácidos siálicos ocorrem em muitos polissacarídeos, glicoproteínas e glicolipídeos em animais e bactérias. (Dorland, 28a ed, p1586)
Lectina purificada de amendoim (ARACHIS HYPOGAEA). Liga-se a células pouco e terminalmente diferenciadas, e é usada em técnicas de separação de células.
Lectinas purificadas de sementes em germinação do trigo comum (Tricum vulgare); esses ligam certas moléculas de carboidrato em certas glicoproteínas de superfície celular e são utilizadas para identificar certas populações celulares e inibir ou promover algumas atividades imunológicas ou fisiológicas. Existem pelo menos duas isoformas dessa lectina.
Grupo de derivados N- e O-acil do ácido acetilneuramínico que ocorrem naturalmente. São distribuídos de forma constante em diversos tecidos.
Carboidratos formados por dois (DISSACARÍDEOS) a dez MONOSSACARÍDEOS ligados entre si por uma ligação alfa- ou beta-glicosídica. São encontrados em toda a natureza tanto sob a forma livre como complexada.
Proteína ou substâncias glicoproteicas de origem vegetal que se ligam as porções de açúcar das paredes ou membranas celulares. Algumas proteínas metabolizadoras de carboidratos (ENZIMAS) de PLANTAS também se ligam a carboidratos; entretanto não são consideradas lectinas. Muitas lectinas de plantas alteram a fisiologia da membrana das CÉLULAS SANGUÍNEAS para causar aglutinação, mitose ou outras mudanças bioquímicas. Podem desempenhar um papel no mecanismo de defesa da planta.
Fucose is a type of sugar (a hexose) that is often found as an component of complex carbohydrates called glycans, which are attached to many proteins and lipids in the human body.
Polissacarídeos são longas cadeias de carboidratos formadas pela união de milhares de moléculas de monossacarídeos por ligações glucosídicas, desempenhando um papel importante em diversos processos biológicos, como armazenamento de energia e estrutura celular.
Compostos conjugados proteína-carboidrato que incluem mucinas, mucoides e glicoproteínas amiloides.
Enzima que catalisa a hidrólise de ligações alfa-2,3, alfa-2,6 e alfa-2,8 (a uma velocidade decrescente, respectivamente) dos resíduos siálicos terminais de oligossacarídeos, glicoproteínas, glicolipídeos, ácido colomínico e substrato sintético. (Tradução livre do original: Enzyme Nomenclature, 1992)
Estudo da distribuição intracelular de substâncias químicas, sítios de reação, enzimas etc., por meio de reações coradas, captação de isótopo radioativo, distribuição seletiva de metais em microscopia eletrônica ou outros métodos.
Derivado N-acetil da galactosamina.
Ácidos neuramínicos são glicosaminoglicanos derivados encontrados na superfície de células animais, desempenhando um papel importante na integridade estrutural e função de membranas celulares, além de estar envolvidos em processos biológicos como reconhecimento celular, adesão e transmissão de sinais.
Lipídeos contendo pelo menos um resíduo monossacarídeo e/ou um esfingoide ou uma ceramida (CERAMIDAS). Estão subdivididos em: GLICOESFINGOLIPÍDEOS NEUTROS, compreendendo os monoglicosil- e oligoglicosilesfingóideos, e monoglicosil- e oligoglicosilceramidas, e GLICOESFINGOLIPÍDEOS ACÍDICOS, que compreendem os sialosilglicosilesfingolipídeos (GANGLIOSÍDEOS), SULFOGLICOESFINGOLIPÍDEOS (anteriormente conhecidos como sulfatidas), glicuronoglicoesfingolipídeos, e os fosfo e fosfonoglicoesfingolipídeos. (Tradução livre do original: IUPAC's webpage)
Qualquer composto contendo um ou mais resíduos monossacarídeos unidos através de uma ligação glicosídica a uma molécula hidrofóbica, tal como um acilglicerol (ver GLICERÍDEOS), um esfingoide, uma ceramida (CERAMIDAS) (N-ACILESFINGOIDE) ou um frenil fosfato.
Antígeno trissacarídeo expresso em glicolipídeos e em muitas glicoproteínas de superfície celular. No sangue, o antígeno é encontrado na superfície de NEUTRÓFILOS, EOSINÓFILOS e MONÓCITOS. Além disto, o antígeno CD15 é um antígeno embrionário estágio-específico.
Adição química ou bioquímica de carboidratos ou grupos glicosídicos a outras substâncias químicas, especialmente peptídeos ou proteínas. [As enzimas] que catalisam esta reação bioquímica são as glicosil transferases.
Açúcares simples, carboidrato que não pode ser decomposto por hidrólise. Os monossacarídeos são substâncias cristalinas incolores com gosto doce e têm a mesma fórmula geral CnH2nOn. São classificados de acordo com o número de átomos de carbono na cadeia em dioses (C2H4O2), trioses (C3H6O3), etc., e são adicionalmente classificados como aldoses ou cetoses. (Dorland, 28a ed)
Mucoproteínas de massa molecular elevada que protegem a superfície das CÉLULAS EPITELIAIS por meio do estabelecimento de uma barreira contra matéria particulada e microrganismos. Mucinas ancoradas na membrana podem ter funções extras relacionadas com interações entre proteínas da superfície celular.
Grupo de antígenos (herdados de modo dominante e independente) associado com os fatores sanguíneos ABO. Estes antígenos são glicolipídeos presentes no plasma e nas secreções, que podem aderir às hemácias. O fenótipo Le(b) é o resultado da interação do gene Le(a) com os genes para os grupos sanguíneos ABO.
Difosfato de açúcar nucleosídico formado a partir da GDPmanose, que fornece fucose para lipopolissacarídeos de parede celular de bactérias, para substâncias de grupos sanguíneos e outras glicoproteínas.
Maior classe de compostos orgânicos incluindo AMIDO, GLICOGÊNIO, CELULOSE, POLISSACARÍDEOS e MONOSSACARÍDEOS simples. Os carboidratos são compostos por carbono, hidrogênio e oxigênio na proporção Cn(H2O)n.
Grupo de enzimas com a fórmula geral CMP-N-acetilneuraminato:aceptor de N-acetilneuraminil transferase. Catalisam a transferência de ácido N-acetilneuramínico do ácido CMP-N-acetilneuramínico a um aceptor, que é geralmente o resíduo de açúcar terminal de um oligossacarídeo, uma glicoproteína ou um glicolipídeo. EC 2.4.99.-.
Enzimas que catalisam a transferência de fucose de um nucleosídeo difosfato fucose a uma molécula aceptora que é frequentemente um outro carboidrato, glicoproteína ou uma molécula de glicolipídeo. Atividade elevada de algumas fucosiltransferases no soro humano pode servir como indicador de malignidade. A classe inclui EC 2.4.1.65; EC 2.4.1.68; EC 2.4.1.69; EC 2.4.1.89.
Classe de lectinas animais que se ligam especificamente aos beta-galactosídeos de maneira independente de cálcio. Os membros desta classe são diferenciados das outras lectinas pela presença de um domínio conservado de reconhecimento de carboidratos. A maioria das proteínas desta classe se liga as moléculas de açúcar de maneira dependente de sulfidrilas e são frequentemente referidas como lectinas do tipo S, entretanto esta propriedade não é necessária para os membros desta classe.
Difosfato de açúcar nucleosídico que pode ser epimerizado em UDPglucose para entrar na via principal de metabolismo de carboidrato. Serve como fonte de galactose na síntese de lipopolissacarídeos, cerebrosídeos e lactose.
Hexosaminas referem-se a um grupo de monossacarídeos derivados da hexose, caracterizados pela presença de um grupo amina substituindo o grupo hidroxila na posição 2 do carbono anomérico.
Aldoexose que ocorre naturalmente na forma D na lactose, cerebrosídeos, gangliosídeos e mucoproteínas. A deficiência de galactosil-1-fosfato uridil-transferase (Doença da Deficiência de Galactose-1-Fosfato Uridil-Transferase) causa um erro no metabolismo da galactose denominado GALACTOSEMIA, resultando em aumento da galactose no sangue.
Forma característica tridimensional de um carboidrato.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Processos celulares na biossíntese (anabolismo) e degradação (catabolismo) de CARBOIDRATOS.
Estudo sistemático da estrutura e função do conjunto completo de glicanos (o glicoma) produzidos em um único organismo e a identificação de todos os genes que codificam glicoproteínas.
Galectina multifuncional descoberta inicialmente como um antígeno de macrófago que se liga à IMUNOGLOBULINA E e como uma lectina de 29-35 kDa que se liga à LAMININA. Está envolvida em vários eventos biológicos incluindo interações com glicoconjugados contendo galactose, proliferação celular, DIFERENCIAÇÃO CELULAR e APOPTOSE.
Enzimas que catalisam a transferência de galactose de um nucleosídeo difosfato galactose a uma molécula aceptora que é frequentemente outro carboidrato. EC 2.4.1.-.
Derivado acetanilida utilizado como anestésico local.
Hexose ou monossacarídeo fermentável e isômero da glucose de maná, Fraxinus ornus e outras plantas relacionadas.
Açúcar nucleosídeo monofosfato que doa o ácido N-acetilneuramínico ao terminal açúcar de um gangliosídeo ou uma glicoproteína.
Glicoesfingolipídeos com um grupo sulfato esterificado em um dos grupos de açúcar.
Enzima que forma ácidos CMP-acilneuramínicos, que doam os resíduos de ácido N-acilneuramínico para o resíduo de açúcar terminal de um gangliosídeo ou glicoproteína. EC 2.7.7.43.
Família de globulinas alfa ligantes de cálcio sintetisadas no FÍGADO e que desempenham um papel essencial na manutenção da solubilidade do CÁLCIO no SANGUE. Além disto, as fetuínas contêm domínios aminoterminais de cistatina e são classificadas como cistatinas de tipo 3.
Enzima que oxida a galactose na presença de oxigênio molecular a D-galacto-hexodialdose. É uma proteína que contém cobre. EC 1.1.3.9.
Subclasse dos GLICOESFINGOLIPÍDEOS ACÍDICOS. Contêm um ou mais resíduos de ácido siálico (ÁCIDO N-ACETILNEURAMÍNICO). Utilizando o sistema Svennerholm de abreviação, os gangliosídeos são designados por G para gangliosídeo, depois o subscrito M, D, ou T para mono-, di-, ou trissialo, respectivamente, sendo a letra subscrita seguida por um numeral arábico subscrito para indicar a sequência da migração na cromatografia de camadas finas.
Enzimas que catalisam a transferência de grupos glicosil para um aceptor. Frequentemente, a molécula de outro carboidrato age como aceptor, mas o fosfato inorgânico também pode exercer este papel, como no caso das FOSFORILASES. Algumas enzimas deste grupo também catalisam a hidrólise, o que pode ser considerado como transferência de um grupo glicosil de um doador para a água. Entre as subclasses estão HEXOSILTRANSFERASES, PENTOSILTRANSFERASES, SIALILTRANSFERASES e aquelas que transferem outros grupos glicosil. EC 2.4.
Glucosamine is a natural compound found in the body, often used as a dietary supplement for treating osteoarthritis by helping to repair and regenerate cartilage tissue.
Derivado N-acetil da glucosamina.
Oligossacarídeos contendo duas unidades monossacarídicas ligadas por uma ligação glicosídica.
Tioglicosídeos são compostos orgânicos sulfurados, frequentemente usados como medicamentos anti-inflamatórios não esteroides (AINEs), laxantes ou detergentes suaves, cuja ação terapêutica é geralmente atribuída à libertação de compostos de enxofre com efeitos farmacológicos.
Enzima que catalisa a hidrólise de um alfa L-fucosídeo para dar um álcool e L-frutose. Deficiência desta enzima pode causar FUCOSIDOSE. EC 3.2.1.51.
Moléculas glicoproteicas da superfície de linfócitos T e B, que reagem com moléculas antilinfócito do soro, lectinas, e outros agentes que induzem a transformação abrupta de linfócitos.
Proteínas que contêm carboidratos ligados covalentemente a cadeias polipeptídicas. A molécula de proteína é o grupo predominante, sendo que o carboidrato representa apenas uma pequena porcentagem do peso total.
Doença autossômica recessiva do armazenamento de lisossomos, causada por deficiência na atividade da ALFA-L-FUCOSIDASE, que resulta no acúmulo de fucose contendo ESFINGOLIPÍDEOS, GLICOPROTEÍNAS e mucopolissacarídeos (GLICOSAMINOGLICANAS) nos lisossomos. A forma infantil (tipo I) caracteriza-se por deterioração psicomotora, ESPASTICIDADE MUSCULAR, características faciais rudes, retardo no crescimento, anomalias esqueléticas, visceromegalia, CONVULSÕES, infecções recidivantes e MACROGLOSSIA, com morte ocorrendo na primeira década de vida. A fucosidose juvenil (tipo II) é a variante mais comum e caracteriza-se por declínio lento e progressivo na função neurológica e angioceratoma corpóreo difuso. A sobrevivência de pessoas com fucosidose tipo II pode chegar à quarta década de vida (Tradução livre do original: Menkes, Textbook of Child Neurology, 5th ed, p 87; Am J Med Genet 1991 Jan; 38(1): 111-31).
Glicoproteínas endógenas, nas quais tem sido removido o ÁCIDO SIÁLICO pela ação das sialidases. Ligam-se fortemente ao RECEPTOR ASSIALOGLICOPROTEÍNA que está localizado nas membranas plasmáticas dos hepatócitos. Após a internalização por ENDOCITOSE adsortiva, elas são levadas aos LISOSSOMOS para degradação. Assim, a depuração de assialoglicoproteínas mediadas por receptor é um aspecto importante da reciclagem de glicoproteínas plasmáticas. Encontram-se elevadas no soro de pacientes com CIRROSE HEPÁTICA ou HEPATITE.
Enzima que catalisa a HIDRÓLISE de resíduos terminais não redutores de alfa-D-manose em alfa-D-manosídeos. A enzima desempenha um papel no processo dos N-glucanos recém formados e na degradação de GLICOPROTEÍNAS maduras. Há múltiplas isoformas da alfa-manosidase, cada uma com uma localização celular específica e pH ótimo. Os defeitos na forma lisossômica da enzima resultam em um acúmulo de metabólitos intermediários de manosídeos e a doença ALFA-MANOSIDOSE.
Cromatografia em camadas delgadas de adsorventes e não em colunas. O adsorvente pode ser alumina, sílica gel, silicatos, carvão vegetal ou celulose.
O principal sistema de tipos sanguíneos humanos que depende da [se baseia na] presença ou da [na] ausência de dois antígenos A e B. O tipo O ocorre quando A e B estão ausentes, e o tipo AB ocorre quando ambos estão presentes. Os antígenos A e B são fatores genéticos que determinam a presença de enzimas para a síntese de certas glicoproteínas, principalmente na membrana das hemácias.
Qualquer composto que contém uma molécula carboidrato (açúcar), no qual o grupo hidroxila ligado ao primeiro carbono é substituído por um grupo alcoólico, fenólico ou outro. Recebem seu nome especificamente em relação ao açúcar contido, como glucosídeo (glucose), pentosídeo (pentose), frutosídeo (frutose) etc. A hidrólise [de glicosídeos] forma um componente açúcar e um componente não açúcar (aglicona).
Glicosídeo hidrolases (também chamadas glicosidases) catalisam a hidrólise da ligação glicosídica para gerar dois açúcares menores. Elas são enzimas extremamente comuns com funções na natureza incluindo degradação da biomassa, como celulose e hemicelulose, em estratégias de defesa antibacteriana (por exemplo, lisozima), em mecanismos de patogênese (por exemplo, neuraminidases virais), e no funcionamento celular normal (por exemplo, aparando as manosidases envolvidas na biossíntese de glicoproteínas ligadas a N). Juntamente com as glicosiltransferases, as glicosidases constituem a principal maquinaria catalisadora para a síntese e a quebra de ligações glicosídicas.
Antígenos glicosídicos expressos por tecidos malignos. Estes antígenos são úteis como marcadores tumorais e podem ser quantificados no soro com anticorpos monoclonais por meio da técnica de radioimunoensaio.
CARBOIDRATOS contendo um grupo amino. A GLICOSILAÇÃO de outros compostos com estes amino açúcares resulta em AMINOGLICOSÍDEOS.
Galectina abundantemente encontrada em MÚSCULO LISO, MÚSCULO ESQUELÉTICO e muitos outros tecidos. Ocorre como um homodímero com duas subunidades de 14-kDa.
Transtorno familiar caracterizado por ANEMIA, com ERITROBLASTOS multinucleares, cariorrexia, assincronia das maturações nuclear e citoplasmática e várias anormalidades nucleares nos precursores eritrocíticos da medula óssea (CÉLULAS PROGENITORAS ERITROIDES). Dos 3 tipos, o tipo II é o mais comum, (frequentemente citado como HEMPAS, nome devido a Eritroblastos Multinucleares Hereditários Positivos para o teste do soro Acidificado (Teste de Ham)).
Anestesia Intratraqueal é um tipo de anestesia regional que envolve a injeção de anestésico local diretamente no trato respiratório inferior, geralmente por meio de um tubo endotraqueal, para bloquear a transmissão dos impulsos nervosos e controlar a percepção do dolor em uma região específica do corpo durante procedimentos cirúrgicos ou diagnósticos.

Glicoconjugados são moléculas formadas pela ligação de carboidratos (glico) a proteínas ou lípidos (conjugados). Essa ligação geralmente ocorre através de um processo chamado glicosilação, no qual um resíduo de carboidrato é adicionado a um aminoácido específico em uma proteína ou a um grupo hidroxilo em um lípido.

Existem diferentes tipos de glicoconjugados, incluindo glicoproteínas e glicolipídios. As glicoproteínas são proteínas que contêm carboidratos ligados a elas, enquanto os glicolipídios são lípidos que possuem um ou mais resíduos de carboidrato ligados a eles.

Os glicoconjugados desempenham funções importantes em diversos processos biológicos, como reconhecimento celular, adesão celular, sinalização celular e interação proteína-carboidrato. Além disso, alterações nos padrões de glicosilação estão associadas a várias doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças inflamatórias.

Lecítinas são proteínas naturais encontradas em vários tipos de vegetais, incluindo plantas, fungos e bactérias. Eles têm a capacidade de se ligar especificamente a carboidratos ou aos grupos cetona dos lípidos, o que os torna capazes de agir em processos biológicos importantes, como a defesa da planta contra patógenos e a interação simbiótica com microrganismos benéficos.

No entanto, é importante notar que as lecítinas às quais se refere a pergunta são, na verdade, um tipo específico de fosfolipídio presente nas membranas celulares de todos os organismos vivos. Essas lecítinas são compostas por glicerol, dois ácidos graxos, um grupo fosfato e uma molécula de colina. Eles desempenham um papel importante na estrutura e função das membranas celulares, bem como no metabolismo lipídico e no transporte de lípidos entre as células.

Em resumo, embora o termo "lecítina" possa ser usado para se referir a ambas as proteínas com afinidade por carboidratos ou lipídios e um tipo específico de fosfolipídio, na medicina e biologia, geralmente se refere ao último.

Uma sequência de carboidratos, em termos bioquímicos, refere-se a uma cadeia de moléculas de açúcar (chamadas monossacarídeos) unidas por ligações glicosídicas. Essa estrutura é também conhecida como oligossacarídeo ou polissacarídeo, dependendo do número de monossacarídeos que a compõem.

Existem vários tipos de sequências de carboidratos, incluindo:

1. Disacarídeos: São formados por duas unidades de monossacarídeos ligadas. Um exemplo é a sacarose, que consiste em glicose e frutose.

2. Oligossacarídeos: São formados por um pequeno número (geralmente menos de 10) de unidades de monossacarídeos ligadas. Eles são frequentemente encontrados como cadeias laterais em proteínas e lípidos na superfície das células.

3. Polissacarídeos: São formados por um grande número (geralmente mais de 10) de unidades de monossacarídeos ligadas. Eles podem ser lineares ou ramificados e incluem polímeros importantes como amido, celulose e glicogênio.

A sequência exata dos monossacarídeos e as ligações entre eles podem influenciar a função e a estrutura da molécula de carboidratos. Por exemplo, diferentes sequências de oligossacarídeos podem ser reconhecidas por diferentes proteínas na superfície das células, desempenhando um papel importante em processos como a adesão celular e a sinalização celular.

O Ácido N-Acetilneuramínico é um carboidrato derivado da neuraminic acid, um monossacarídeo ninha forma de pyranose. É um importante componente dos glicoconjugados, como as glicoproteínas e gangliosídios, que estão presentes na superfície de células animais. O Ácido N-Acetilneuramínico é a forma acetilada da ácido neuramínico e é frequentemente encontrado no final dos cadeias de açúcares em glicoproteínas, onde pode atuar como um receptor ou ligação para bactérias e vírus. Também desempenha papéis importantes em processos biológicos, tais como a interação celular, reconhecimento antigênico, e desenvolvimento embrionário.

A aglutinina de amendoim é um tipo específico de anticorpo que pode ser encontrado em alguns indivíduos e reage com a proteína conhecida como fracção A de amendoim. Essa reação leva à formação de aglutinações, ou seja, a união de partículas ou células entre si.

A presença dessa aglutinina pode ser detectada por meio de um teste sorológico específico, chamado de teste de Coombs direto, no qual o soro do paciente é misturado com partículas ou células recobertas com a proteína do amendoim. Se o indivíduo tiver a aglutinina de amendoim, haverá formação de aglutinações visíveis.

A detecção da aglutinina de amendoim pode ser importante em alguns contextos clínicos, como no diagnóstico e monitoramento de doenças autoimunes, como a anemia hemolítica autoimune, ou em transfusões sanguíneas, para evitar reações adversas devidas à presença desses anticorpos no soro do paciente.

Na medicina, "aglutininas do germe de trigo" referem-se a um tipo específico de anticorpos produzidos pelo sistema imune em resposta à exposição ao glúten, uma proteína encontrada no trigo e outros cereais. Essas aglutininas são frequentemente associadas à doença celíaca, uma condição autoimune que causa danos ao revestimento do intestino delgado em indivíduos geneticamente suscetíveis.

Quando um indivíduo com predisposição genética consome alimentos contendo glúten, o sistema imune reage contra as proteínas desse alimento, levando à produção de anticorpos específicos, incluindo as aglutininas do germe de trigo. Esses anticorpos podem ser detectados no sangue e sua presença pode ser um indicador da doença celíaca ativa ou passada. No entanto, é importante notar que a detecção dessas aglutininas não é exclusiva da doença celíaca e outras condições podem também resultar em sua produção.

Para confirmar o diagnóstico de doença celíaca, geralmente são necessários exames adicionais, como uma biópsia do revestimento do intestino delgado, além da avaliação dos níveis de anticorpos no sangue. A única forma eficaz de gerenciar a doença celíaca é através da adoção de uma dieta estritamente sem glúten ao longo da vida.

Ácidos siálicos são uma classe de carboidratos derivados da neuraminic acid, que são encontrados em grande quantidade na superfície das células animais. Eles desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, incluindo a interação entre as células e a modulação da resposta imune. Ácidos siálicos são frequentemente encontrados no final de cadeias de carboidratos complexos chamados glicanos, que estão presentes em proteínas e lipídios na membrana celular. Eles podem exercer um efeito significativo sobre a estrutura e função das moléculas a las quais estão ligados, incluindo a influência na ligação de proteínas e a estabilidade da membrana celular. Além disso, ácidos siálicos desempenham um papel importante em processos como a fertilização, desenvolvimento embrionário e diferenciação celular.

Oligossacarídeos são açúcares complexos compostos por unidades de 3 a 9 monossacarídeos (unidades simples de açúcar) ligadas entre si por ligações glicosídicas. Eles são encontrados naturalmente em alimentos como leite e vegetais, e desempenham um papel importante na nutrição e fisiologia do organismo. Alguns oligossacarídeos atuam como prebióticos, ou seja, estimulam o crescimento de bactérias benéficas no intestino, contribuindo para a saúde digestiva e imunológica.

As lectinas de plantas são proteínas encontradas em diversos tecidos vegetais, especialmente nos grãos e sementes, que possuem a capacidade de se ligar especificamente a carboidratos ou glicoconjugados. Essa ligação é devido à presença de resíduos de aminoácidos com funções especiais chamados de resíduos de aminoácidos de unidade de ligação de carboidrato (CHO-binding residues), que estão distribuídos em posições específicas da cadeia polipeptídica das lectinas.

As lectinas possuem importância biológica relevante, pois desempenham funções diversas nas plantas, como defesa contra pragas e patógenos, além de estar envolvidas em processos de reconhecimento celular e interação simbiótica com microrganismos. Além disso, as lectinas possuem atividade hemaglutinante, ou seja, são capazes de aglutinar células sanguíneas, o que é utilizado em diversas aplicações clínicas e laboratoriais, como na identificação de grupos sanguíneos e no diagnóstico de doenças.

No entanto, o consumo excessivo de alimentos ricos em lectinas pode causar efeitos adversos na saúde humana, como danos à mucosa intestinal e desequilíbrios na flora intestinal, o que pode levar a sintomas como diarréia, náuseas e vômitos. Por isso, é recomendado o consumo moderado de alimentos com alta concentração de lectinas, como grãos integrais e legumes, especialmente se não forem devidamente cozidos ou processados antes do consumo.

Ligação da Wikipedia em inglês para Fucose:

Fucose é um monossacarídeo (açúcar simples) de seis carbonos que pertence ao grupo dos denominados desoxiaçúcares, uma vez que o carbono 6 não apresenta um grupo hidroxila (-OH). A estrutura química da fucose é a de uma aldopentose (pentosa com grupo aldeído) e é a forma L da fucose que ocorre na natureza.

A fucose está presente em diversas glicoproteínas e glicolipídios, sendo um componente importante dos antígenos de Lewis e do antígeno ABO. É também encontrada como parte da estrutura dos oligossacarídeos ligados às proteínas (OLP) e é frequentemente encontrada em posições terminais de cadeias laterais de OLP, onde pode estar envolvida em interações com outras moléculas.

A fucose desempenha um papel importante em diversos processos biológicos, incluindo a interação entre células e proteínas, a adesão celular, a inflamação e o desenvolvimento embrionário. Além disso, a fucosilação de proteínas tem sido associada à resistência a certos tipos de terapia oncológica, tornando-se um alvo potencial para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Polissacarídeos são macromoléculas formadas por unidades repetidas de monossacarídeos (açúcares simples) ligados por ligações glucosídicas. Eles podem variar em tamanho, desde cadeias simples com apenas alguns monômeros a complexas estruturas com milhares de unidades repetidas.

Existem diferentes tipos de polissacarídeos, incluindo amido (presente em plantas), glicogênio (presente em animais) e celulose (também presente em plantas). Esses polissacarídeos desempenham papéis importantes no metabolismo energético, como reserva de energia e estrutura.

Alguns outros exemplos de polissacarídeos incluem quitina (presente em fungos e exoesqueletos de artrópodes), pectinas (presentes em frutas e vegetais) e hialuronano (presente no tecido conjuntivo). Cada um desses polissacarídeos tem uma estrutura e função específica.

Em resumo, os polissacarídeos são macromoléculas formadas por unidades repetidas de monossacarídeos que desempenham papéis importantes em diversos processos biológicos, como reserva de energia, estrutura e proteção.

Glicoproteínas são moléculas compostas por uma proteína central unida covalentemente a um ou mais oligossacarídeos (carboidratos). Esses oligossacarídeos estão geralmente ligados à proteína em resíduos de aminoácidos específicos, como serina, treonina e asparagina. As glicoproteínas desempenham funções diversificadas em organismos vivos, incluindo reconhecimento celular, adesão e sinalização celular, além de atuar como componentes estruturais em tecidos e membranas celulares. Algumas glicoproteínas importantes são as enzimas, anticorpos, mucinas e proteínas do grupo sanguíneo ABO.

Neuraminidase é uma enzima que ocorre naturalmente em alguns organismos, incluindo vírus e bactérias. No contexto de doenças infecciosas, a neuraminidase é particularmente relevante no ciclo de vida do vírus da gripe.

Este tipo de neuraminidase é uma glicoproteína presente na superfície do vírus da gripe e desempenha um papel crucial na sua capacidade de infectar as células humanas. A enzima facilita a propagação do vírus ao permitir que ele se mova através dos mucus e das membranas mucosas, rompendo as ligações entre os ácidos siálicos (um tipo de carboidrato) presentes na superfície das células humanas.

Existem quatro tipos principais de vírus da gripe (A, B, C e D), sendo que os tipos A e B são as causas mais comuns de gripe sazonal em humanos. Além disso, o vírus da gripe A pode ser subdividido em diferentes subtipos baseados nas diferenças na proteína hemaglutinina (HA) e neuraminidase (NA). Atualmente, os subtipos H1N1 e H3N2 são responsáveis pela maioria dos casos de gripe A em humanos.

Os inibidores da neuraminidase são uma classe de medicamentos antivirais usados no tratamento e prevenção da gripe, especialmente contra os vírus da gripe A e B. Exemplos desses fármacos incluem os medicamentos orais oseltamivir (Tamiflu) e zanamivir (Relenza), bem como o inibidor da neuraminidase em aerosol intranasal peramivir (Rapivab).

Histochimica é um ramo da patologia e ciência dos materiais biológicos que se ocupa do estudo da distribuição e composição química das substâncias presentes em tecidos e células. A histochimica utiliza técnicas laboratoriais específicas para detectar e visualizar a presença e localização de diferentes substâncias, como proteínas, carboidratos, lípidos e pigmentos, em amostras de tecidos.

A histochimica pode ser dividida em duas subdisciplinas principais: a histoquímica convencional e a imunohistochimica. A histoquímica convencional utiliza reagentes químicos para detectar substâncias específicas em tecidos, enquanto a imunohistochimica utiliza anticorpos específicos para detectar proteínas e outras moléculas de interesse.

A histochimica é uma ferramenta importante na patologia clínica e na pesquisa biomédica, pois pode fornecer informações valiosas sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como sobre os processos patológicos que ocorrem neles. Além disso, a histochimica pode ser usada para ajudar no diagnóstico de doenças e para avaliar a eficácia de diferentes tratamentos terapêuticos.

Acetylgalactosamine (GalNAc) é um monossacarídeo, mais especificamente um amino-monossacarídeo ou uma aminose, que se encontra frequentemente como parte de glicanos (carboidratos complexos ligados a proteínas ou lípidos). É um componente importante da maioria dos glicanos encontrados nas membranas celulares e no plasma sanguíneo.

GalNAc é derivado da galactose pela adição de um grupo acetil, que é adicionado por uma enzima chamada GalNAc-transferase. A Acetylgalactosamine desempenha um papel fundamental em diversas reações bioquímicas e processos biológicos, incluindo a interação entre células e proteínas, a sinalização celular e a modulação da atividade enzimática.

Além disso, GalNAc também é um componente importante dos mucins, uma classe de proteínas altamente glicosiladas que são secretadas por células epiteliais e desempenham um papel importante na lubrificação e proteção das superfícies mucosas.

Ácidos neuramínicos são carboidratos especiais que são encontrados na superfície de células de mamíferos e outros organismos. Eles são um tipo de ácido siálico e desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, incluindo a interação entre células e a comunicação entre elas. Ácidos neuramínicos estão envolvidos no reconhecimento de moléculas e na adesão celular, o que é crucial para processos como a infecção por vírus e bacterias, a formação de tumores e o desenvolvimento embrionário. Além disso, eles também estão envolvidos no sistema imunológico e no metabolismo. Devido à sua importância em diversas funções biológicas, os ácidos neuramínicos têm sido objeto de pesquisas intensivas nos últimos anos.

Glicoesfingolipídeos (GSLs) são um tipo de lípidio complexo encontrado nas membranas celulares de organismos vivos. Eles desempenham funções importantes na estrutura e função das membranas, bem como no reconhecimento celular e sinalização.

Os glicoesfingolipídeos são formados por uma molécula de esfingosina unida a um ácido graxo através de uma ligação amida. Este é chamado de ceramida. Acerca da ceramida, há adição de um carboidrato (geralmente açúcar) por meio de uma ligação glicosídica. O carboidrato pode ser simples, como a galactose ou glucose, ou composto, como o grupo hexosaminico (geralmente N-acetilglicosamina ou N-acetilgalactosamina).

Existem dois principais grupos de glicoesfingolipídeos: as gangliosides e as neutral glycosphingolipids. As gangliosides contêm um ou mais resíduos de ácido siálico (um açúcar negativamente carregado) e são encontradas em altas concentrações no cérebro. As neutral glycosphingolipids não possuem ácido siálico e são encontrados em diversos tecidos, incluindo o cérebro, fígado e rins.

As anormalidades na composição ou metabolismo dos glicoesfingolipídeos estão associadas a várias doenças genéticas, como as doenças de Gaucher, Tay-Sachs e Niemann-Pick. Essas doenças são caracterizadas por acúmulo de glicoesfingolipídeos no lisossomo devido a deficiências em enzimas responsáveis ​​pela sua degradação.

Glicolipídeos são compostos heterogêneos formados pela combinação de lípidos, geralmente ceramidas, com carboidratos. Eles desempenham um papel importante na estrutura e função das membranas celulares, particularmente nas membranas do sistema nervoso central. Além disso, os glicolipídeos também estão envolvidos em processos de reconhecimento celular e sinalização, especialmente no contexto da interação entre células e moléculas.

Existem três classes principais de glicolipídeos: glicoesfingolipídeos, glicoglicerídeos e glicoproteínas. Os glicoesfingolipídeos são os mais comuns e estão presentes em todas as células animais. Eles consistem em uma ceramida unida a um ou mais resíduos de açúcar, como glicose, galactose ou glucosaminoglcanos.

As anormalidades na composição e metabolismo dos glicolipídeos estão associadas a várias doenças genéticas, incluindo as doenças de Gaucher, Fabry e Tay-Sachs. Além disso, alterações nos níveis de glicolipídeos também podem desempenhar um papel na patogênese de doenças neurodegenerativas, como a doença de Alzheimer e a doença de Parkinson.

Los antígenos CD15 son marcadores proteicos encontrados en la superficie de algunas células inmunes, especialmente los neutrófilos y otros glóbulos blancos llamados eosinófilos y monocitos. También se encuentran en ciertos tipos de células tumorales. El antígeno CD15 es parte de una clase de moléculas conocidas como carbohidratos ligados a la glicoproteína, que desempeñan un papel importante en varias funciones celulares, incluida la interacción entre células y el reconocimiento de células extrañas.

En la medicina y patología clínica, los antígenos CD15 a menudo se utilizan como marcadores para ayudar en el diagnóstico y clasificación de diversos tipos de cánceres, especialmente los linfomas y leucemias. Por ejemplo, un subtipo común de linfoma no Hodgkin, llamado linfoma difuso de células B grandes, a menudo expresa el antígeno CD15 en su superficie celular.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que la presencia o ausencia de los antígenos CD15 no siempre es definitiva para el diagnóstico y clasificación del cáncer, ya que otros factores también deben considerarse. Además, algunos tumores pueden perder o alterar la expresión de estos marcadores durante su crecimiento y progresión, lo que puede dificultar aún más el proceso diagnóstico.

En resumen, los antígenos CD15 son marcadores proteicos importantes en varias células inmunes y tumorales, y desempeñan un papel crucial en el diagnóstico y clasificación de diversos tipos de cánceres.

Glicosilação é um processo bioquímico no qual carboidratos, ou glicanos, são adicionados a proteínas e lipídios para formar glicoconjugados. Essa modificação pós-traducional é fundamental para uma variedade de funções celulares, incluindo a estabilização da estrutura das proteínas, o direcionamento de proteínas para localizações específicas na célula e a regulação da atividade enzimática. A glicosilação é um processo complexo e altamente controlado que envolve uma série de enzimas especializadas e moléculas donantes de carboidratos.

Existem dois tipos principais de glicosilação: N-glicosilação e O-glicosilação. A N-glicosilação ocorre quando um carboidrato é adicionado a um resíduo de asparagina na cadeia lateral de uma proteína, enquanto a O-glicosilação ocorre quando um carboidrato é adicionado a um resíduo de serina ou treonina. A glicosilação anômala, ou seja, a adição de carboidratos em locais inadequados nas proteínas, pode resultar em doenças e desordens celulares, como as doenças neurodegenerativas e o câncer.

Monossacarídeos, na terminologia médica e bioquímica, referem-se a carboidratos simples que não podem ser hidrolisados em moléculas menores de carboidratos. Eles consistem em uma única unidade de açúcar e são geralmente classificados como trioses (3 carbonos), pentoses (5 carbonos) ou hexoses (6 carbonos). Exemplos proeminentes de monossacarídeos incluem glicose (glicose), frutose (frutose) e desoxirribose (um componente da estrutura do DNA). Monossacarídeos desempenham um papel fundamental na produção de energia nas células vivas, bem como no metabolismo e síntese de outras moléculas complexas.

Mucinas são proteínas altamente glicosiladas que estão presentes em diversos tecidos e fluidos corporais, especialmente no revestimento mucoso de órgãos como os pulmões, o trato gastrointestinal e a genitália. Elas desempenham um papel importante na lubrificação e proteção dos tecidos, além de estar envolvidas em processos imunológicos e inflamatórios.

As mucinas são compostas por uma parte proteica central e uma grande quantidade de resíduos de açúcares (oligosacarídeos) ligados à cadeia proteica. Esses açúcares podem variar em composição e estrutura, o que confere propriedades únicas às diferentes mucinas.

As mucinas podem formar gel viscoso quando hidratadas, o que as torna capazes de proteger as superfícies epiteliais dos danos mecânicos e químicos, além de impedir a adesão e a invasão de patógenos. Além disso, algumas mucinas também podem atuar como ligantes para células imunes e moléculas de sinalização, desempenhando um papel importante na modulação da resposta imune e inflamatória.

Devido à sua importância em diversos processos fisiológicos e patológicos, as mucinas têm sido objeto de intenso estudo nos últimos anos, especialmente em relação ao seu papel no câncer e outras doenças crônicas.

O Sistema do Grupo Sanguíneo de Lewis é um sistema de grupos sanguíneos baseado em antígenos presentes na superfície dos glóbulos vermelhos e outras células do corpo humano. O sistema consiste em dois antígenos principais, Lea (antígeno Lewis a) e Leb (antígeno Lewis b), que são determinados pelo fenotipo de duas glicosiltransferases, FUT3 (fucosiltransferase 3) e FUT2 (fucosiltransferase 2).

As pessoas podem ser classificadas em quatro fenótipos Lewis: Le(a+b-), Le(a-b+), Le(a+b+), e Le(a-b-). A maioria das pessoas é Le(a-b+) ou Le(a+b-), enquanto os fenótipos Le(a+b+) e Le(a-b-) são relativamente raros. O fenótipo Lewis é influenciado pela produção de antígenos Lewis, que é determinada pelas glicosiltransferases FUT3 e FUT2.

O antígeno Lea é produzido quando a glicosiltransferase FUT3 adiciona um resíduo de fucose a um precursor de oligossacarídeo específico na membrana celular. O antígeno Leb, por outro lado, é produzido quando a glicosiltransferase FUT2 adiciona um resíduo de fucose ao antígeno Lea. Assim, as pessoas com o fenótipo Le(a+b+) expressam ambos os antígenos, enquanto as pessoas com o fenótipo Le(a-b-) não expressam nenhum dos antígenos.

O sistema do grupo sanguíneo de Lewis é clinicamente importante porque os anticorpos contra os antígenos Lewis podem ser produzidos em resposta a transfusões de sangue ou gravidez. No entanto, esses anticorpos geralmente não causam reações hemolíticas graves e são clinicamente menos importantes do que outros sistemas de grupos sanguíneos, como o sistema ABO e o sistema Rh.

Guanosina difosfato de fucose (GDP-fucose) é um nucleotídeo activado que contém a monossacarídeo fucose. É uma importante molécula donora de fucose em diversas reacções bioquímicas, especialmente na modificação de proteínas e lípidos por enzimas chamadas glicosiltransferases.

A GDP-fucose é sintetizada no organismo a partir da manose-6-fosfato, através de uma série complexa de reacções enzimáticas que envolvem vários intermediários e outras moléculas nucleotídeo activadas. A GDP-fucose é então utilizada como substrato para a adição de fucose a proteínas e lípidos, processo essencial para a estabilidade estrutural e funções biológicas normais de muitas moléculas importantes, incluindo as proteínas do grupo sanguíneo ABO e Lewis.

Em resumo, a guanosina difosfato de fucose é uma molécula essencial para a modificação de proteínas e lípidos, desempenhando um papel fundamental em diversas funções biológicas importantes no organismo.

Carboidratos, também conhecidos como sacáros, são um tipo de macronutriente presente em diversos alimentos, especialmente aqueles de origem vegetal. Eles desempenham um papel fundamental na produção de energia no organismo, sendo geralmente a fonte de energia preferencial das células.

A definição médica de carboidratos é a seguinte: compostos orgânicos formados por carbono, hidrogênio e oxigênio, cuja relação entre o número de átomos de hidrogênio e oxigênio é sempre 2:1, ou seja, duas moléculas de hidrogênio para cada molécula de oxigênio. Esses compostos são geralmente classificados em monossacarídeos (açúcares simples), oligossacarídeos (açúcares complexos com baixo peso molecular) e polissacarídeos (açúcares complexos com alto peso molecular).

Monossacarídeos, como a glicose e a fructose, são os açúcares simples que o organismo pode absorver e utilizar diretamente para produzir energia. Oligossacarídeos, como a sacarose e a maltosa, são formados pela união de duas ou mais moléculas de monossacarídeos e também podem ser facilmente digeridos e absorvidos.

Polissacarídeos, como amido e celulose, são formados por centenas ou milhares de moléculas de monossacarídeos unidas em longas cadeias. Eles geralmente precisam ser quebrados down em moléculas menores antes de serem absorvidos e utilizados como fonte de energia. Alguns polissacarídeos, como a celulose, não podem ser digeridos pelo organismo humano e servem principalmente como fonte de fibra alimentar.

Em geral, os carboidratos são uma importante fonte de energia para o organismo humano. Eles são necessários para manter a saúde do cérebro, dos músculos e dos órgãos internos. No entanto, é importante consumir uma variedade de carboidratos, incluindo fontes ricas em fibra e baixas em açúcares agregados, para manter uma dieta equilibrada e saudável.

Sialiltransferases são um tipo de enzima (mais especificamente, glicosiltransferases) que transferem grupos sialico (ácido N-acetilneuraminico) a outras moléculas, como oxidadas de carboidratos. Estas enzimas desempenham um papel importante na síntese e modificação de glicanos (cadeias de carboidratos complexas) em proteínas e lipídeos, o que pode influenciar a sua interação com outras moléculas e processos celulares.

Existem diferentes tipos de sialiltransferases, cada uma com especificidade para diferentes substratos e localizações em células vivas. Algumas sialiltransferases estão envolvidas na modificação de glicoproteínas presentes na superfície celular, enquanto outras atuam no interior da célula, como nas membranas do retículo endoplasmático e do aparelho de Golgi.

As sialiltransferases têm sido alvo de pesquisas devido à sua relação com diversas patologias, incluindo câncer, doenças inflamatórias e infecções virais. A atividade dessas enzimas pode ser alterada em células tumorais, o que pode contribuir para a formação de metástases e resistência à quimioterapia. Além disso, alguns vírus utilizam as sialiltransferases para se ligarem a receptores celulares e infectar células hospedeiras.

Fucosiltransferases (FUTs) são um grupo de enzimas responsáveis pela adição de resíduos de fucose a moléculas de carboidratos, um processo conhecido como fucosilação. Estas enzimas desempenham um papel importante na síntese e modificação de glicanos (complexos carboidratos ligados às proteínas ou lípidos) que estão envolvidos em diversas funções biológicas, incluindo a interação celular, reconhecimento de patógenos, desenvolvimento embrionário e processamento de glicoproteínas.

Existem diferentes tipos de Fucosiltransferases (FUT1-16), cada uma com especificidade para substratos e ligações glicosídicas particulares. Algumas das funções conhecidas dos produtos de fucosilação incluem a formação de antígenos ABO, Lewis e H, que são importantes no sistema imune e na interação entre células e matriz extracelular.

Alterações nas atividades das Fucosiltransferases têm sido associadas a várias condições clínicas, como câncer, doenças inflamatórias intestinais, fibrose cística e distúrbios do desenvolvimento. Portanto, o estudo dessas enzimas pode fornecer informações importantes sobre os mecanismos moleculares subjacentes a essas doenças e pode ajudar no desenvolvimento de novas terapias e diagnósticos.

Galectinas são uma classe de proteínas de ligação a carboidratos que possuem um domínio de ligação a beta-galactose conservado e desempenham papéis importantes em diversos processos biológicos, como adesão celular, proliferação, apoptose, diferenciação e inflamação. Eles se ligam a glicoconjugados presentes na membrana plasmática e no meio extracelular, modulando assim as interações entre células e entre células e matriz extracelular. Até agora, 15 membros da família galectina foram identificados em humanos e são classificados em três subfamílias com base na estrutura do domínio de ligação a carboidratos: prototype (galectinas-1, -2, -5, -7, -10, -11, -13, -14 e -16), chimera (galectins-3, -4, -6, -8, -9 e -12) e tandem-repeat (galectin-12). As galectinas desempenham um papel crucial em várias doenças, incluindo câncer, diabetes, fibrose e doenças inflamatórias.

Uridina difosfato galactose (UDP-galactose) é um composto orgânico que desempenha um papel importante no metabolismo dos carboidratos, especificamente na biossíntese de açúcares e glicoconjugados. É um nucleótido de açúcar activado que consiste numa molécula de galactose ligada a uma molécula de uridina difosfato (UDP).

Na célula, o UDP-galactose é sintetizado a partir do UDP-glucose por uma enzima chamada UDP-glucose 4-epimerase. O UDP-galactose pode então ser convertido em outros compostos de açúcar, como o galactosil-1,4-beta-cortexão que é um precursor importante na biossíntese do glicogénio e da lactose.

Além disso, o UDP-galactose também desempenha um papel fundamental no processo de glicosilação, que é a adição de grupos de açúcar a proteínas e lípidos para formar glicoconjugados. Estes compostos são importantes na regulação de diversos processos celulares, incluindo a interação célula-célula, o reconhecimento de patógenos e a modulação da resposta imunitária.

Em resumo, o UDP-galactose é um composto orgânico essencial no metabolismo dos carboidratos, desempenhando funções importantes na biossíntese de açúcares e glicoconjugados.

Hexosaminas são açúcares derivados que contêm um grupo funcional amina primária unida a um carbono anomérico. Eles desempenham um papel importante em vários processos biológicos, incluindo reconhecimento celular e sinalização. O exemplo mais comum de hexosamina é a glucosamina, que é um componente fundamental da maioria dos glicanos (polissacarídeos complexos). Outros exemplos importantes de hexosaminas incluem a galactosamina e a N-acetilglicosamina. As anormalidades no metabolismo das hexosaminas têm sido associadas a várias condições médicas, como diabetes e doenças neurodegenerativas.

Galactose é um monossacarídeo (açúcar simples) que pertence ao grupo das monosacarideas redutoras. É um dos constituintes da lactose, o açúcar presente na leite, juntamente com a glicose.

A galactose é um hexose (um açúcar de seis carbonos) e tem uma estrutura molecular similar à glicose, mas com um grupo aldeído a menos. Em vez disso, possui um grupo hidroxilo (-OH) adicional no carbono 4.

A galactose é absorvida no intestino delgado e metabolizada principalmente pelo fígado, onde é convertida em glicose para ser usada como fonte de energia ou armazenada como glicogênio. Além disso, a galactose também desempenha um papel importante no desenvolvimento do cérebro e na formação de conexões nervosas.

Em indivíduos com deficiência da enzima galactose-1-fosfato uridiltransferase (GALT), a galactose não pode ser metabolizada corretamente, o que leva à acumulação de glicose e galactose no sangue. Esta condição é conhecida como galactosemia e pode causar sintomas graves, como cataratas, retardo do crescimento, danos ao fígado e problemas neurológicos.

A "configuração de carboidratos" não é um termo médico amplamente reconhecido ou usado na literatura médica. No entanto, em bioquímica, a configuração de carboidratos pode se referir à disposição espacial dos átomos de carbono em uma molécula de açúcar (ou carboidrato). Isso inclui a forma como os grupos funcionais estão arranjados em relação ao carbono anomérico, que é o carbono que se torna um centro quiral quando o grupo hemiacetal ou hemicetal é formado durante a ciclização do açúcar.

Existem dois tipos principais de configuração de carboidratos: D (dextro) e L (levo). Essas configurações se referem à orientação espacial do grupo OH no carbono assimétrico mais distante do carbono anomérico. Se o grupo OH estiver à direita, a configuração é D; se o grupo OH estiver à esquerda, a configuração é L.

A configuração dos carboidratos pode ser importante em vários campos da medicina e biologia, incluindo farmacologia (pois a configuração de um fármaco pode afetar sua atividade biológica) e glicobiologia (o estudo dos carboidratos em sistemas vivos).

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

O metabolismo de carboidratos refere-se ao conjunto complexo de reações bioquímicas que ocorrem no corpo humano envolvendo a conversão de carboidratos em glucose, outros monossacarídeos simples ou seus derivados. Este processo inclui a digestão, absorção, transporte, armazenamento e oxidação de carboidratos para produzir energia.

A digestão dos carboidratos começa na boca com o enzima amilase salival, que quebra os polissacarídeos complexos como amido e celulose em moléculas menores de oligossacarídeos e disaccharídeos. Ao chegar no estômago, essas moléculas são misturadas com o ácido clorídrico, inibindo a ação da amilase salival. No intestino delgado, outras enzimas digestivas, como maltase, lactase e sacarase, quebram os oligossacarídeos e disacarídeos restantes em monossacarídeos simples, geralmente glucose, fructose ou galactose.

Após a digestão, as moléculas de monossacarídeos são absorvidas pela mucosa intestinal e transportadas pelo sangue para o fígado. No fígade, a glicose é convertida em glicogênio, um polissacarídeo de armazenamento, ou processada para produzir outras substâncias, como piruvato ou ácidos graxos. A glicose e outros monossacarídeos também podem ser usados ​​imediatamente pelas células do corpo para produzir energia através da respiração celular.

O metabolismo dos carboidratos é regulado por hormônios, como insulina e glucagon, que são secretados pelo pâncreas em resposta a variações nos níveis de glicose no sangue. A insulina promove a absorção e o armazenamento de glicose, enquanto o glucagon estimula a liberação de glicose armazenada para aumentar os níveis de glicose no sangue.

Glicómica refere-se ao estudo abrangente e sistemático dos padrões de glicosilação, que é o processo de adição de açúcares (geralmente moléculas de glicose) a proteínas e lipídeos. A glicosilação é uma modificação pós-traducional importante que pode influenciar a estrutura, função e interações das proteínas e lipídeos com outras moléculas.

A glicómica pode fornecer informações valiosas sobre as condições normais e patológicas do organismo, incluindo alterações no metabolismo de carboidratos, respostas inflamatórias, estresse oxidativo, câncer, doenças cardiovasculares e outras perturbações metabólicas. A análise glicómica pode ser realizada em diferentes níveis, desde a glicosilação de proteínas individuais até à composição geral dos glicanos (polissacarídeos complexos) presentes em fluidos biológicos ou tecidos.

Em suma, a glicómica é uma área importante da pesquisa e do diagnóstico médico que visa entender as complexas interações entre carboidratos, proteínas e lipídeos no contexto de saúde e doença.

Galectina-3, também conhecida como Mac-2 ou épsilon-B Ligante de Leitina, é uma proteína da família das galectinas que se liga especificamente a carboidratos com estruturas determinadas. É produzida por vários tipos de células, incluindo macrófagos, fibroblastos e células endoteliais.

Na medicina, a galectina-3 tem sido estudada como um biomarcador potencial para diversas doenças, especialmente as relacionadas à fibrose e inflamação. Alguns estudos sugerem que níveis elevados de galectina-3 estão associados a uma pior prognóstico em doenças cardiovasculares, insuficiência cardíaca, câncer de mama, câncer de pulmão e fibrose pulmonar idiopática.

A galectina-3 desempenha um papel importante na regulação da resposta imune, na adesão celular, na proliferação celular e na apoptose. No entanto, sua função exata ainda não é completamente compreendida e está sendo objeto de pesquisas contínuas.

Galactosyltransferases são um grupo de enzimas (EC 2.4.1.x2) que desempenham um papel crucial no processo de glicosilação, mais especificamente na síntese de oligossacarídeos. Essas enzimas catalisam a transferência de grupos galactose a partir de doadores de UDP-galactose para aceitadores adequados, como outros carboidratos ou proteínas.

Existem diferentes tipos de galactosiltransferases identificadas até agora, cada uma com sua própria especificidade de substrato e função biológica. Por exemplo, algumas participam da formação de glicolipídios e proteoglicanos, enquanto outras estão envolvidas na síntese de lactose no leite materno ou no processamento de antígenos em células imunes.

A deficiência ou disfunção dessas enzimas pode resultar em várias condições clínicas, incluindo doenças congênitas da glicosilação (CDGs), que podem afetar o desenvolvimento neurológico e imunológico. Portanto, compreender a função e o papel das galactosiltransferases é importante para entender os mecanismos moleculares envolvidos em diversos processos biológicos e patológicos.

A trimecaína é um anestésico local amplamente utilizado em procedimentos clínicos que requerem a redução da dor. É um agente com propriedades analgésicas, anti-pruriginosas e vasoconstritoras. A trimecaína atua inibindo o fluxo de sódio através do canal iônico dependente de voltagem, o que impede a despolarização do neurônio e, consequentemente, a propagação do impulso nervoso. Essa ação leva à diminuição da sensação dolorosa na área tratada.

A trimecaína está disponível em várias formas farmacêuticas, como cremes, gels, sprays e soluções injetáveis. É frequentemente empregada em procedimentos odontológicos, dermatológicos, oftalmológicos e em pequenas cirurgias. Algumas combinações comutamente encontradas incluem a adição de lidocaína ou prilocaína para ampliar o espectro de ação e prolongar a duração da anestesia local.

Embora a trimecaína seja geralmente segura quando utilizada adequadamente, podem ocorrer efeitos adversos. Os mais comuns incluem rubor, edema e formigueiro na área tratada. Em casos raros, podem surgir reações alérgicas ou intoxicação sistêmica devido à absorção excessiva do fármaco, especialmente quando administrado por via parenteral. Portanto, é essencial que a trimecaína seja utilizada com cuidado e de acordo com as orientações do profissional de saúde responsável.

'Manipulação' é um termo médico que se refere à aplicação de pressão ou movimento específico sobre as articulações, tecidos moles ou outras estruturas do corpo humano, com a intenção de aliviar a dor, reduzir a tensão muscular, promover a cura ou melhorar a amplitude de movimento. A manipulação pode ser realizada por profissionais de saúde treinados, como fisioterapeutas, quiropraticos e massoterapeutas. Existem diferentes técnicas de manipulação, dependendo da área do corpo a ser tratada e da condição específica do paciente.

Em alguns casos, a manipulação pode envolver o ajuste rápido e forçado de uma articulação, conhecido como manipulação whoi-crack, que pode resultar em um som popping ou cracking. Isso ocorre quando as gases presentes nas cavidades sinoviais das articulações são rapidamente liberadas, criando um ruído característico. No entanto, nem todas as formas de manipulação envolvem esse tipo de ajuste rápido e forçado.

A eficácia da manipulação como tratamento para diversas condições ainda é objeto de debate na comunidade médica. Embora muitos estudos tenham demonstrado seus benefícios em termos de alívio da dor e melhora da função, outros pesquisas têm apontado falta de evidências sólidas para suportar seu uso em determinadas situações. Portanto, é importante que a manipulação seja realizada por profissionais qualificados e que os pacientes estejam cientes dos potenciais riscos e benefícios associados a esse tipo de tratamento.

O Ácido N-Acetilneuramínico Citidina Monofosfato, também conhecido como Neu5Ac-CMP, é um nucleotídeo derivado do ácido sialico. É o precursor para a síntese de ácidos sialicos, que são importantes componentes dos glicanos (complexos carboidratos) encontrados nas membranas das células animais e em alguns polissacarídeos bacterianos.

A Neu5Ac-CMP é formada a partir da reação do ácido N-acetilneuramínico com a citidina trifosfato (CTP) catalisada pela enzima ácido N-acetilneuraminato citidiltransferase. A Neu5Ac-CMP é então utilizada como substrato para a síntese de gangliosídios, glicolipídeos e glicoproteínas que contêm ácidos sialicos.

A regulação da síntese de ácido N-acetilneuramínico citidina monofosfato é importante em vários processos biológicos, incluindo o desenvolvimento embrionário e a diferenciação celular. Alterações na expressão dessa molécula têm sido associadas a diversas doenças, como câncer e infecções bacterianas.

Os sulfoglicoesfingolipídios (SGLs) são um tipo específico de glicoesfingolipídio que contém um ou mais grupos de sulfato em sua estrutura. Eles desempenham funções importantes na biologia celular, especialmente no sistema nervoso central, onde estão envolvidos em processos como reconhecimento celular, sinalização celular e formação de membranas.

A estrutura básica dos SGLs consiste em um lipídeo chamado ceramida, que é composto por um ácido graxo ligado a uma molécula de esfingosina. Acerto a este núcleo lipídico está ligada uma cadeia de açúcares, formando o glicoesfingolipídeio. No caso dos sulfoglicoesfingolipídios, um ou mais grupos de sulfato estão unidos a essa cadeia de açúcares, adicionando uma carga negativa à molécula e aumentando sua solubilidade em água.

Existem diferentes tipos de SGLs, dependendo do número e do tipo de açúcares e grupos de sulfato presentes na molécula. Um exemplo bem conhecido é o sulfatide, um SGL que contém uma cadeia simples de galactose e um grupo de sulfato. Os sulfatides são particularmente abundantes no sistema nervoso central e desempenham papéis importantes em processos como a formação de mielina, a manutenção da integridade da membrana e a sinalização celular.

Alterações nos níveis ou nas estruturas dos SGLs têm sido associadas a várias condições médicas, incluindo doenças neurodegenerativas, como a doença de Alzheimer e a doença de Parkinson, e distúrbios metabólicos, como a diabetes. Portanto, o estudo dos SGLs e das suas funções é uma área ativa de pesquisa que pode fornecer informações importantes sobre os mecanismos subjacentes a essas condições e possíveis alvos terapêuticos.

Na medicina, a "N-Acilneuraminato Citidililtransferase" é descrita como uma enzima (EC 2.7.7.43) que catalisa a reação de transferência do grupo activo da citidina trifosfato (CTP) para o grupo hidroxila do carbono 7 do N-acilneuraminato, resultando no produto N-acilneuraminil citidina monofosfato.

Esta enzima desempenha um papel importante na biossíntese dos ácidos sialicos, que são importantes componentes dos glicanos presentes nas membranas de células animais e têm funções estruturais e funcionais significativas.

A deficiência ou disfunção desta enzima pode resultar em várias perturbações metabólicas, incluindo a síndrome de sialuria, uma doença genética rara que se caracteriza por um aumento anormal dos níveis de ácidos sialicos na urina e no sangue.

A fetuína é uma proteína presente no sangue humano, sintetizada principalmente no fígado. Existem dois tipos principais de fetuínas em humanos: a fetuina-A e a fetuina-B. Elas pertencem à classe das albuminas e são transportadoras de iones e ligandos, desempenhando um papel importante na regulação do metabolismo ósseo e no controle da homeostase mineral.

A fetuina-A, também conhecida como "alfa-2-HS-glicoproteína", é produzida pelo fígado e secretada para o sangue, onde atua como um inhibidor da calcificação vascular e óssea. Ela se liga a cálcio e fosfato no sangue, impedindo assim a formação de cristais e depósitos minerais nos tecidos moles do corpo. Além disso, a fetuina-A também está envolvida na regulação da resposta imune e no metabolismo da gordura.

A fetuina-B, por outro lado, é produzida principalmente pelo tecido adiposo e tem sido associada ao desenvolvimento de resistência à insulina e diabetes do tipo 2. Ela também pode desempenhar um papel na regulação da inflamação e no metabolismo lipídico.

Em resumo, as fetuínas são proteínas importantes para a homeostase mineral e metabólica em humanos, com diferentes funções e fontes de produção para cada tipo.

Galactose oxidase é uma enzima que ocorre naturalmente em alguns organismos, incluindo leveduras e certos tipos de fungos. Ela desempenha um papel importante em processos bioquímicos específicos. A galactose oxidase catalisa a oxidação da galactose, um monossacarídeo (açúcar simples), convertendo-a em D-galato e H2O2 (peróxido de hidrogênio).

A reação geral pode ser representada da seguinte forma:

Galactose + O2 -> Galato + H2O2

Esta enzima é particularmente interessante para a comunidade científica devido à sua capacidade de oxidar álcoois primários em aldeídos, o que pode ser útil em diversas aplicações, como na biotecnologia e no campo da medicina. No entanto, é importante notar que um excesso de galactose oxidase ou de H2O2 gerado por sua atividade pode ser prejudicial para as células, podendo levar ao estresse oxidativo e à morte celular.

Gangliosídios são glicolipídeos complexos encontrados em grande quantidade na membrana de células animais, especialmente nos neurônios do sistema nervoso central. Eles desempenham um papel importante na interação célula-célula e célula-matriz extracelular, e estão envolvidos em processos biológicos como reconhecimento celular, adesão e sinalização.

Existem diferentes tipos de gangliosídios, classificados com base na composição do seu resíduo de açúcar terminal. Alguns dos mais conhecidos incluem as GD1a, GT1b e GM1, que têm sido associadas a várias funções neurobiológicas importantes, como a modulação da atividade sináptica e a proteção contra a toxicidade de certas proteínas.

Alteração na composição ou expressão dos gangliosídios tem sido relacionada a diversas condições patológicas, incluindo doenças neurodegenerativas, como a doença de Parkinson e a doença de Alzheimer, e distúrbios do desenvolvimento, como a doença de Tay-Sachs e a doença de Gaucher.

Glicosiltransferases são um grupo de enzimas (classificadas como EC 2.4.1.x) que catalisam a transferência de um monossacarídeo ou uma oligossacaride de um doador de glicose, como a UDP-glucose ou dolichil-P-manose, para um aceitador, geralmente uma proteína ou lipídio, resultando na formação de glicoconjugados. Essas enzimas desempenham papéis importantes em diversos processos biológicos, como a síntese e modificação de glicoproteínas e glicolipídeos, a biosíntese do complexo de histocompatibilidade de classe I e II, e a formação da matriz extracelular. As glicosiltransferases são encontradas em diversos organismos, desde procariotos até eucariotos, e sua atividade é altamente regulada em diferentes tecidos e durante o desenvolvimento. Devido à sua importância em vários processos biológicos e patológicos, as glicosiltransferases têm sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas e diagnósticas.

Glucosamine é um composto natural encontrado em grande parte no corpo humano, especialmente nos tecidos conjuntivos como cartilagens, tendões e ligamentos. É um importante constituinte da matriz extracelular e desempenha um papel crucial na formação e reparo dos tecidos conjuntivos.

A glucosamina é frequentemente utilizada em suplementos dietéticos e medicamentos para tratar doenças ortopédicas, como a osteoartrose (doença degenerativa das articulações), pois se acredita que possa ajudar a reduzir a dor articular e melhorar a mobilidade. Embora existam algumas evidências de seu efeito benéfico no alívio da dor articular, os resultados dos estudos clínicos são inconsistentes e ainda é necessário realizar mais pesquisas para confirmar sua eficácia e segurança.

A glucosamina pode ser derivada de fontes naturais, como o exoesqueleto de crustáceos (como camarões e lagostas), ou produzida em laboratório por síntese química. A forma mais comumente utilizada nos suplementos é a glucosamina sulfato ou a glucosamina cloridrato.

Embora geralmente considerada segura quando usada em doses recomendadas, a glucosamina pode causar efeitos secundários leves, como náuseas, diarréia, constipação ou erupções cutâneas. Além disso, as pessoas com alergias a crustáceos devem evitar os suplementos derivados dessas fontes. Antes de começar a tomar qualquer suplemento contendo glucosamina, é recomendável consultar um médico ou farmacêutico para obter conselhos sobre sua segurança e eficácia.

A acetilglucosamina é um monossacarídeo derivado da glucose, que se apresenta na forma de N-acetil-D-glicosamina em soluções fisiológicas. É um componente fundamental dos glicanos e proteoglicanos, estruturas complexas formadas por carboidratos que desempenham funções importantes em diversos processos biológicos, como a adesão celular, reconhecimento de moléculas e sinalização celular.

A acetilglucosamina é um açúcar hexosa com uma estrutura química que inclui um grupo acetilo (-COCH3) ligado ao nitrogênio do anel de furanose da molécula. Essa modificação confere à acetilglucosamina propriedades únicas, como a capacidade de formar ligações glicosídicas com outras moléculas de açúcar e proteínas, o que é fundamental para a formação de estruturas complexas de carboidratos.

Em resumo, a acetilglucosamina é um importante componente dos glicanos e proteoglicanos, desempenhando funções essenciais em diversos processos biológicos. Sua estrutura química única permite que ela seja usada como um bloco de construção para a formação de complexas estruturas de carboidratos envolvidas em uma variedade de funções celulares importantes.

Dissacarídeos são açúcares complexos formados pela união de duas moléculas de açúcar simples, ou monossacarídeos, por meio de um processo conhecido como glicosidação. Os dissacarídeos mais comuns incluem sacarose (açúcar de mesa), maltose e lactose. Eles precisam ser quebrados down em monossacarídeos durante a digestão para que o corpo possa absorvê-los e usá-los como fonte de energia.

Tioglicosídeos são compostos orgânicos que contêm um grupo funcional tiol (-SH) e um grupo glucose. Eles são frequentemente usados como medicamentos, especialmente como anti-inflamatórios não esteroides (AINEs), para o tratamento de doenças musculoesqueléticas dolorosas, como artrite reumatoide e osteoartrite. Alguns exemplos de tioglicosídeos incluem oxicams, tienilic acid e acemetacin. Eles funcionam inibindo a enzima ciclooxigenase (COX), responsável pela formação de prostaglandinas, mediadores da inflamação e dor.

É importante notar que os tioglicosídeos também são encontrados em alguns vegetais, como alho, cebola e coentro, e têm propriedades medicinais, incluindo atividade antibacteriana, antifúngica e antitumoral. No entanto, a ingestão excessiva de alimentos que contêm tioglicosídeos pode causar problemas gastrointestinais, como flatulência e diarreia.

Alpha-L-Fucosidase é uma enzima (um tipo de proteína que acelera reações químicas no corpo) que ajuda a descompor carboidratos específicos, chamados fucopolissacarídeos. Esses carboidratos são encontrados em vários tipos de glicoproteínas e glicolipídios (moléculas com carboidratos ligados a proteínas ou lipídios) no corpo humano.

A deficiência dessa enzima pode resultar em doenças metabólicas conhecidas como falhas congênitas do metabolismo de glicoproteínas e glicolipídeos, incluindo a doença de fucosidose, uma condição rara que afeta o cérebro e o sistema nervoso. Nessa doença, a ausência ou atividade reduzida da enzima alpha-L-fucosidase leva à acúmulo de substratos não digeridos, causando sintomas como atraso no desenvolvimento, convulsões e problemas de visão.

Receptores mitogênicos são um tipo específico de receptores de membrana encontrados em células, especialmente em células do sistema imunológico. Eles desempenham um papel crucial na resposta celular a estímulos externos, como citocinas e fatores de crescimento.

A ligação de ligantes mitogênicos, tais como citocinas ou fatores de crescimento, a esses receptores induz uma cascata de sinais que podem resultar em diversas respostas celulares, incluindo proliferação celular (mitose), diferenciação celular e sobrevivência celular.

A ativação dos receptores mitogênicos geralmente envolve a fosforilação de proteínas intracelulares, o que leva à ativação de diversas vias de sinalização, como as vias JAK-STAT e MAPK. Essas vias desencadeiam uma série de eventos que culminam na expressão gênica alterada e, consequentemente, na resposta celular apropriada.

A disfunção dos receptores mitogênicos pode estar relacionada a diversas doenças, incluindo câncer e distúrbios autoimunes. Portanto, o entendimento de como esses receptores funcionam é crucial para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas eficazes nessas condições.

Glicopeptídeos são moléculas formadas pela combinação de peptídeos (cadeias de aminoácidos) e carboidratos. Essa ligação ocorre geralmente através de um processo chamado glicosilação, no qual um resíduo de açúcar é adicionado a um resíduo de aminoácido específico na cadeia peptídica.

Essas moléculas desempenham funções importantes em diversos processos biológicos, como por exemplo, no reconhecimento celular, na modulação de atividades enzimáticas e na comunicação entre células. Além disso, algumas glicoproteínas são utilizadas como marcadores diagnósticos e terapêuticos em diversas áreas da medicina, especialmente em oncologia e hematologia.

No entanto, é importante ressaltar que a definição de glicopeptídeos pode variar conforme o contexto em que é utilizada, podendo se referir especificamente a moléculas resultantes da clivagem enzimática de glicoproteínas ou a peptídeos sintéticos artificialmente modificados com carboidratos.

Fucosidose é um distúrbio genético raro que pertence ao grupo de doenças conhecidas como "doenças da glicoproteína". Essa condição é causada por uma deficiência na enzima alfa-L-fucosidase, que é responsável pela quebra de certos açúcares (chamados fucose) das glicoproteínas e outras moléculas complexas.

Quando essa enzima falha em funcionar adequadamente, as glicoproteínas não podem ser processadas corretamente, o que leva ao acúmulo de substâncias tóxicas nos tecidos e órgãos do corpo. Isso pode resultar em uma variedade de sintomas, como problemas neurológicos, problemas de crescimento, deficiências intelectuais, anormalidades faciales, problemas cardíacos, insuficiência hepática e outros problemas de saúde graves.

Existem quatro tipos diferentes de fucosidose, variando em gravidade e idade de início dos sintomas. O tipo mais grave geralmente é diagnosticado logo após o nascimento, enquanto os tipos menos graves podem não ser detectados até a infância ou adolescência.

A fucosidose é herdada como uma condição autossômica recessiva, o que significa que um indivíduo deve herdar duas cópias do gene defeituoso (uma de cada pai) para desenvolver a doença. Os indivíduos que herdam apenas uma cópia do gene defeituoso geralmente não desenvolvem sintomas, mas podem ser portadores e passar a condição para sua próxima geração.

Asialoglycoproteinas são glicoproteínas que carecem de resíduos de ácido siálico, um açúcar terminalmente ligado a muitas glicoproteínas e glicolipídios. Ácido siálico é frequentemente adicionado às glicoproteínas na superfície celular como uma modificação pós-traducional, desempenhando um papel importante em diversos processos biológicos, incluindo reconhecimento celular e interação.

A remoção de resíduos de ácido siálico das glicoproteínas resulta na exposição de epítopos ocultos, que podem ser reconhecidos por receptores específicos em células do sistema imune. Assim, asialo glicoproteínas desempenham um papel importante no processo de apresentação de antígenos e na resposta imune adaptativa.

Além disso, asialo glicoproteínas também estão envolvidas em diversos outros processos fisiológicos e patológicos, como desenvolvimento embrionário, diferenciação celular, progressão tumoral e metástase. Devido à sua importância biológica, a análise de asialo glicoproteínas tem sido amplamente utilizada em pesquisas sobre imunologia, virologia, oncologia e outras áreas da biomedicina.

Alpha-manosidase é uma enzima (especificamente, uma glicosidase) que desempenha um papel importante no processamento dos carboidratos unidos a proteínas (chamados glicoproteínas). Essa enzima está envolvida na degradação dos oligossacarídeos, uma forma específica de carboidrato, presentes nas glicoproteínas. A falta ou deficiência dessa enzima pode resultar em doenças genéticas raras, como a doença de alpha-manosidose, que é caracterizada por problemas no crescimento, neurológicos e visuais, entre outros sintomas.

A classificação exata dessa enzima é α-D-manosidasa (EC 3.2.1.24), e ela pertence à família das glicosídeo hidrolases, que são responsáveis pela quebra de ligações entre carboidratos ou entre um carboidrato e outra molécula, como uma proteína. A α-manosidase catalisa a remoção de resíduos manose (um monossacarídeo) dos oligossacarídeos, sendo essencial para o processamento adequado dessas glicoproteínas e, consequentemente, para o bom funcionamento das células.

Na medicina e nas ciências biológicas, a cromatografia em camada delgada (CCD) é um método analítico e preparativo para separar, identificar e purificar diferentes componentes de uma mistura. Neste processo, a amostra mixta é aplicada sobre uma fina camada (camada delgada) de adsorvente, geralmente um material à base de sílica ou alumina, que está fixado em uma placa de suporte rígida.

Após a aplicação da amostra, ocorre a migração dos componentes da mistura através da camada delgada devido ao desenvolvimento (elução) com um solvente ou uma mistura de solventes, chamados de fase móvel. A interação diferencial entre os componentes da amostra e o adsorvente resulta em diferenças nas velocidades de migração, levando assim à separação dos componentes.

A CCD é amplamente utilizada em laboratórios clínicos, farmacêuticos, químicos e de pesquisa para a análise de drogas, metabolitos, toxinas, pigmentos, proteínas, lipídeos e outros compostos. Além disso, é um método simples, rápido e econômico para fins analíticos e preparativos em pesquisas científicas e no desenvolvimento de novos medicamentos.

O Sistema do Grupo Sanguíneo ABO é um dos sistemas de classificação sanguínea mais conhecidos e clinicamente importantes. Foi descoberto por Karl Landsteiner em 1900 e é baseado na presença ou ausência de antígenos específicos (A e B) na superfície dos glóbulos vermelhos.

Existem quatro grupos sanguíneos principais neste sistema: A, B, AB e O. Cada indivíduo herda um tipo sanguíneo de cada pai, o que determina seu próprio tipo sanguíneo. Aqui estão as características básicas dos quatro grupos sanguíneos ABO:

1. **Grupo Sanguíneo A:** Este grupo contém o antígeno A em seus glóbulos vermelhos e anticorpos anti-B no soro sanguíneo.
2. **Grupo Sanguíneo B:** Este grupo contém o antígeno B em seus glóbulos vermelhos e anticorpos anti-A no soro sanguíneo.
3. **Grupo Sanguíneo AB:** Este grupo possui ambos os antígenos A e B em seus glóbulos vermelhos, mas não possui anticorpos anti-A ou anti-B no soro sanguíneo.
4. **Grupo Sanguíneo O:** Este grupo não contém nenhum dos antígenos A ou B em seus glóbulos vermelhos, mas possui ambos os anticorpos anti-A e anti-B no soro sanguíneo.

A compatibilidade entre doadores e receptores de transfusão sanguínea é crucial para evitar reações adversas potencialmente perigosas ou fatais, como a destruição dos glóbulos vermelhos transfundidos por anticorpos presentes no sistema imune do receptor. Por exemplo, um indivíduo com o tipo sanguíneo AB pode receber sangue de qualquer grupo (A, B, AB ou O), enquanto que um indivíduo com o tipo sanguíneo O é considerado um "doador universal" porque seu sangue não contém antígenos A ou B e, portanto, pode ser transfundido em qualquer pessoa. No entanto, um receptor do tipo sanguíneo AB é considerado um "receptor universal", pois pode receber sangue de qualquer grupo.

Além da transfusão sanguínea, o tipo sanguíneo também desempenha um papel importante em outras situações clínicas, como no diagnóstico e manejo de certas doenças hemolíticas e na determinação da paternidade.

Glicosídeos são compostos orgânicos formados pela união de um carboidrato (geralmente monossacarídeos) a uma molécula orgânica, geralmente um álcool ou fenol, através de uma ligação glicosídica. Eles podem ser classificados em diferentes tipos, dependendo do tipo de carboidrato e da posição do carbono que se liga ao grupo alcohol ou fenol.

Os glicosídeos desempenham um papel importante em várias funções biológicas, como a defesa das plantas contra patógenos e predadores, a comunicação entre células e a regulação do metabolismo. Alguns glicosídeos também têm propriedades medicinais e são usados ​​em terapêutica, como a digoxina, derivada do glicosídeo cardiotônico encontrado nas digitales.

No entanto, é importante ressaltar que uma definição médica completa de glicosídeos pode incluir mais detalhes e especificidades sobre sua estrutura química, classificação, funções biológicas e aplicações clínicas.

Glicosídico hidrolases são enzimas que catalisam a hidrólise de glicosídicos, ou seja, a quebra dos laços de ligação entre um carboidrato e outra molécula (geralmente uma proteína ou lípido) por meio da adição de uma molécula de água. Essas enzimas desempenham um papel importante na digestão e metabolismo de carboidratos, bem como no processamento e catabolismo de glicoconjugados, como glicoproteínas e glicolipídeos.

Existem diferentes tipos de glicosídico hidrolases, incluindo glucosidases, galactosidases, fucosidases, mannosidases, entre outras. Cada tipo dessa enzima é específico para um determinado tipo de ligação glicosídica e catalisa a reação hidrolítica em diferentes condições de pH e temperatura.

A atividade dessas enzimas pode ser medida por meio de ensaios enzimáticos, utilizando-se substratos sintéticos ou derivados de origem natural. A medição da atividade dessas enzimas é importante em diversas áreas, como no diagnóstico e monitoramento de doenças genéticas e metabólicas, na indústria alimentícia e farmacêutica, e no desenvolvimento de novos fármacos e terapias.

Antígenos Glicosídicos Associados a Tumores (TACAs) são moléculas glicosiladas que estão presentes em células tumorais, mas geralmente não são encontradas em células saudáveis. Eles desempenham um papel importante no câncer porque podem contribuir para a patogênese do câncer e também podem ser alvos terapêuticos promissores.

Os TACAs são glicoconjugados que consistem em uma proteína ou lipídio de base com um ou mais resíduos de carboidratos anexados. Eles são classificados como antígenos tumorais porque estão presentes em células tumorais, mas não em células saudáveis normais. No entanto, alguns TACAs também podem ser encontrados em pequenas quantidades em células saudáveis, especialmente durante o desenvolvimento embrionário e a infância.

Os carboidratos que estão presentes nos TACAs são frequentemente diferentes dos carboidratos encontrados nas células saudáveis normais. Eles podem ser mais longos, mais ramificados ou ter diferentes configurações de ligação. Essas diferenças na estrutura do carboidrato podem levar à exposição de epítopos ocultos que são reconhecidos pelo sistema imunológico como estranhos, o que pode desencadear uma resposta imune contra as células tumorais.

Existem vários tipos diferentes de TACAs, incluindo fucosilados, sialilados e polilactosaminoglicanos. Cada tipo de TACA tem suas próprias características únicas e pode estar presente em diferentes tipos de câncer. Por exemplo, o antígeno glicosídico associado ao tumor sialilado Lewis (a) está frequentemente presente em carcinomas epiteliais, enquanto o antígeno glicosídico associado ao tumor fucosilado Le (a) está frequentemente presente em adenocarcinomas.

Os TACAs têm sido estudados como possíveis alvos para a imunoterapia do câncer. A exposição de epítopos ocultos nos carboidratos dos TACAs pode desencadear uma resposta imune contra as células tumorais, o que pode ser explorado para desenvolver novas estratégias terapêuticas. Alguns estudos têm demonstrado que a vacinação com antígenos glicosilados pode induzir uma resposta imune contra as células tumorais e retardar o crescimento do tumor em modelos animais. No entanto, ainda há muito a ser aprendido sobre os mecanismos envolvidos na resposta imune aos TACAs e como podemos aproveitar essas descobertas para desenvolver novas estratégias terapêuticas contra o câncer.

Amino açúcares, também conhecidos como glicosaminoglicanos (GAGs) ou mucopolissacarídeos, são longas cadeias polissacarídeas compostas por unidades de disacarídeos repetitivos. Eles contêm um resíduo de amino-açúcar, geralmente a N-acetilglicosamina ou a N-acetilgalactosamina, e um açúcar hexurônico, como ácido glucurónico ou ácido idurônico.

Os amino açúcares são encontrados em tecidos conectivos, cartilagens, tendões, córnea, pele e mucosas. Eles desempenham um papel importante na estrutura e função dos tecidos, fornecendo resistência à compressão e lubrificação entre as superfícies articulares. Além disso, os amino açúcares também estão envolvidos em processos biológicos importantes, como a interação de células com matriz extracelular, adesão celular, proliferação e diferenciação celular, e sinalização celular.

Devido à sua importância na manutenção da estrutura e função dos tecidos, os amino açúcares têm sido alvo de pesquisas clínicas para o tratamento de doenças relacionadas às articulações, como a artrose e a artrite reumatoide. Além disso, anomalias no metabolismo dos amino açúcares podem estar associadas a várias doenças genéticas, como a síndrome de Hurler e a síndrome de Hunter.

Galectina-1 é uma proteína da família Galectin, que se ligam especificamente a carboidratos e desempenham papéis importantes em vários processos celulares, como adesão celular, proliferação, apoptose e diferenciação.

Galectina-1 é uma proteína de ligação a glicose com um domínio de carboidrato N-terminal e um domínio rico em prolina C-terminal. É expresso por vários tipos de células, incluindo células inflamatórias, células endoteliais e células tumorais.

Em termos médicos, Galectina-1 tem sido implicada em uma variedade de processos patológicos, especialmente no contexto do câncer e da resposta imune. Estudos têm sugerido que a galectina-1 pode desempenhar um papel na promoção da progressão tumoral, através da modulação da resposta imune antitumoral e da indução de tolerância imunológica. Além disso, a galectina-1 também tem sido associada à angiogênese, metástase e resistência à quimioterapia em vários tipos de câncer.

No entanto, é importante notar que a pesquisa neste campo ainda está em andamento e que a função exata da galectina-1 em diferentes contextos patológicos ainda não está completamente esclarecida.

A anemia diseritropoética congênita (ADC) é uma forma rara e geneticamente heterogênea de anemia hemolítica congênita, caracterizada por uma produção ineficiente e inadequada de eritrócitos maduros no midollo ósseo. Essa condição é causada por mutações em genes que desempenham um papel crucial no processamento e maturação dos glóbulos vermelhos inmaduros, como o gene da ferroquelatase (SLC11A2), o gene da anquirina (ANK1) e o gene da proteína de membrana eritróide banda 3 (SLC4A1).

Os indivíduos afetados por ADC apresentam anemia microcítica hipocromática, reticulocitose, esplenomegalia e sinais de hemólise intravascular, como hemoglobinúria e hiperbilirrubinemia. Além disso, os glóbulos vermelhos inmaduros (reticulócitos) apresentam alterações morfológicas características, como anisocitose, poiquilocitose, dacriocitose e esquizocitose.

A ADC pode ser classificada em duas formas principais: a forma leve e a forma grave ou hiperplásica. A forma leve é caracterizada por anemia crônica de leve a moderada, hemoglobina normal ou ligeiramente reduzida e reticulocitose discreta. Já a forma grave ou hiperplásica é marcada por anemia severa, hemoglobina muito baixa, reticulocitose alta e esplenomegalia significativa.

O diagnóstico da ADC geralmente é confirmado por meio de exames laboratoriais especializados, como o teste de ferroquelatase e a análise genética. O tratamento pode incluir transfusões de sangue, suplementação com ferro e, em casos graves, esplenectomia. A prognóstico geral da doença é variável, dependendo da gravidade da anemia e da resposta ao tratamento.

A anestesia intratraqueal é um tipo específico de anestesia em que os medicamentos anestésicos são administrados diretamente na traquéia, que é a via aérea que conduz o ar dos pulmões. Essa forma de anestesia geralmente é usada durante procedimentos cirúrgicos que exigem a intubação endotraqueal, uma técnica em que um tubo flexível é inserido através da boca ou nariz e passado pela glote para alcançar a traquéia.

Existem dois tipos principais de anestesia intratraqueal: a anestesia geral e a anestesia regional. A anestesia geral envolve a administração de medicamentos que causam perda de consciência e insensibilidade à dor em todo o corpo. Já a anestesia regional é usada para bloquear a sensação de dor em uma parte específica do corpo, como um membro ou um grupo de nervos.

A anestesia intratraqueal geralmente é administrada por um anestesiologista, que monitora e controla os efeitos dos medicamentos durante a cirurgia. O anestesiologista usa equipamento especializado para garantir que o tubo de intubação esteja corretamente posicionado na traquéia e para fornecer oxigênio suplementar e monitorar a respiração do paciente.

Embora a anestesia intratraqueal seja geralmente segura, ela pode causar complicações graves se não for administrada corretamente. Algumas das possíveis complicações incluem reações alérgicas aos medicamentos anestésicos, problemas respiratórios, danos às cordas vocais ou outros tecidos da garganta, e danos aos dentes ou outras estruturas faciais durante a intubação. No entanto, essas complicações são raras quando a anestesia é administrada por um profissional qualificado e experiente.

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