Catalisa a oxidação da GLUTATIONA a GLUTATIONA DISSULFETO na presença de NADP+. Ausência da enzima [na corrente sanguínea] está associada com anemia hemolítica. Anteriormente classificada como EC 1.6.4.2.
Tripeptídeo com várias funções nas células. Conjuga-se com drogas para torná-las mais solúveis para a excreção. É um cofator para algumas enzimas e está envolvido no rearranjo da ligação dissulfeto nas proteínas e reduz os peróxidos.
Enzima que catalisa a oxidação de 2 moles de glutationa na presença de peróxido de hidrogênio, dando glutationa oxidada e água. EC 1.11.1.9.
Dímero GLUTATIONA formado por uma ligação dissulfeto entre as cadeias laterais das sulfidrilas de cisteína durante a sua oxidação.
Transferase que catalisa a adição de RADICAIS LIVRES (alifáticos, aromáticos ou heterocíclicos), bem como EPÓXIDOS e óxidos de areno (hidrocarboneto aromático), para a GLUTATIONA. A adição ocorre no átomo de ENXOFRE. Também catalisa a redução (pela glutationa) de nitrato de poliol (composto químico contendo vários grupos hidroxila) a poliol e nitrito. EC 2.5.1.18.
Enzima FLAVOPROTEÍNA que catalisa a oxidação de TIORREDOXINAS a dissulfato de tiorredoxina na presença de NADP+. Anteriormente foi classificada como EC 1.6.4.5.
Deficiência de riboflavina na dieta que produz síndrome cujos sintomas são: quilose ou quilite, estomatite angular, glossite, língua de coloração vermelho-púrpura ou magenta, podendo apresentar fissuras, vascularização corneana, dissebacia e anemia. (Dorland, 28a ed.)
Coenzima composta de nicotinamida ribosil 5'-fosfato mononucleotídeo (NMN) acoplado por ligação pirofosfato ao 5'-fosfato de adenosina 2',5'-bifosfato. Serve como portador de elétrons em numerosas reações, sendo alternadamente oxidada (NADP+) e reduzida (NADPH). (Dorland, 28a ed)
Fator nutricional encontrado no leite, ovos, cevada maltada, fígado, rim, coração e vegetais folhosos. A mais rica fonte natural é a levedura. Encontrada sob a forma livre somente na retina do olho, soro do leite e urina. Suas principais formas em tecidos e células são os MONONUCLEOTÍDEOS DE FLAVINA e FLAVINA-ADENINA DINUCLEOTÍDEO.
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Oxidorredutase que catalisa a conversão do PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO em água e oxigênio. Está presente em muitas células animais. A deficiência desta enzima resulta na ACATALASIA.
Substâncias naturais ou sintéticas que inibem ou retardam a oxidação de uma substância na qual é adicionado. Agem contra os efeitos nocivos e danosos da oxidação em tecidos animais.
Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.
Perturbação no equilíbrio pró-oxidante-antioxidante em favor do anterior, levando a uma lesão potencial. Os indicadores do estresse oxidativo incluem bases de DNA alteradas, produtos de oxidação de proteínas e produtos de peroxidação de lipídeos.
Oxidorredutases que são específicas para a redução de NITRATOS.
Flavoproteína (contendo oxidorredutase) que catalisa a redução de lipoamida (pelo NADH) para di-hidrolipoamida (e NAD+). A enzima é um componente de vários COMPLEXOS MULTIENZIMÁTICOS.
Grupo de oxidorredutases que agem sobre o NADH ou NADPH. Em geral, enzimas que usam NADH ou NADPH para reduzir um substrato são classificadas de acordo com a reação reversa, na qual o NAD+ ou NADP+ é formalmente considerado como um aceptor. Esta subclasse inclui apenas aquelas enzimas nas quais algum outro transportador de redox é o aceptor. EC 1.6.
Produto de condensação da riboflavina e de adenosina difosfato. Coenzima de várias desidrogenases aeróbicas, como p.ex., a D-aminoácido oxidase e a L-aminoácido oxidase. (Tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p972)
Oxidorredutase que catalisa a reação entre ânions superóxido e hidrogênio, para dar oxigênio molecular e peróxido de hidrogênio. A enzima protege a célula contra níveis perigosos de superóxido. EC 1.15.1.1.
Enzimas que catalisam a redução reversível do grupo alfa-carboxila de 3-hidroxi-3-metilglutaril-coenzima A originando ÁCIDO MEVALÔNICO.
Ribonucleotide reductases are enzymes that catalyze the rate-limiting step in DNA synthesis and repair, reducing ribonucleotides to deoxyribonucleotides by removing hydroxyl groups from their sugar moieties.
Subtipo de tiorredoxina redutase encontrado principalmente no CITOSSOL.
Aminoácido sintético que depleta a glutationa através da inibição irreversível da enzima gama-glutamilcisteína sintetase. A inibição dessa enzima representa um passo crítico na biossíntese de glutationa. Tem-se demonstrado que ela inibe a resposta proliferativa de células T em humanos, além da inibição macrofágica.
Oxidação de lipídeos catalisada por peroxidase, usando peróxido de hidrogênio como recebedor de elétrons.
Família de tioltransferases contendo dois resíduos de CISTEÍNA no sítio ativo, que formam um dissulfeto (forma oxidada) ou um ditiol (forma reduzida). Funcionam como um transportador de elétron na síntese de desoxirribonucleotídeos dependente de GLUTIONA por RIBONUCLEOTÍDEO REDUTASES e podem desempenhar um papel na desglutationilação de tióis proteicos. As formas oxidadas de glutarredoxinas são diretamente reduzidas pela GLUTATIONA.
Proteínas doadoras de hidrogênio que participam de várias reações bioquímicas, inclusive a redução de ribonucleotídeo e PEROXIRREDOXINAS. A tiorredoxina é oxidada de um ditiol a um dissulfeto, quando atua como um cofator de redução. A forma dissulfeto é então reduzida pelo NADPH numa reação catalisada pela TIORREDOXINA REDUTASE.
Células vermelhas do sangue. Os eritrócitos maduros são anucleados, têm forma de disco bicôncavo e contêm HEMOGLOBINA, cuja função é transportar OXIGÊNIO.
FLAVOPROTEÍNA oxidorredutase que ocorre como uma enzima solúvel e como uma enzima ligada a membrana devido ao PROCESSAMENTO ALTERNATIVO de um único RNAm. A forma solúvel está presente, principalmente nos ERITRÓCITOS e está envolvido na redução da METEMOGLOBINA. A forma da enzima ligada a membrana é encontrada, principalmente no RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO e na membrana mitocondrial externa, onde participa da insaturação dos ÁCIDOS GRAXOS, biossíntese do COLESTEROL e metabolismo da droga. A deficiência desta enzima pode resultar em METEMOGLOBINEMIA.
Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is a metabolic enzyme that plays a crucial role in protecting cells from oxidative damage by maintaining the balance of reduced glutathione.
Grupo de enzimas que oxidam diversas substâncias nitrogenadas para dar nitrito. EC 1.
Agente oxidante forte usado em soluções aquosas como um agente maturativo, alvejante e anti-infeccioso tópico. É relativamente instável e suas soluções se deterioram ao longo do tempo caso não sejam estabilizadas com a adição de acetanilida ou materiais orgânicos similares.
Compostos que contêm o radical -SH.
Uma das enzimas ativas no ciclo do gama-glutamil. Catalisa a síntese de gama-glutamilcisteína a partir de glutamato e cisteína, na presença de ATP, com a formação de ADP e ortofosfato. EC 6.3.2.2.
Químico ditiocarbamato, utilizado comercialmente na indústria de processamento de borracha e como fungicida. Estudos "in vivo" indicam que ele inativa a enzima GLUTATIONA REDUTASE. Possui atividade mutagênica e pode induzir aberrações cromossômicas.
Uma das enzimas ativas no ciclo do gama-glutamil. Catalisa a síntese da glutationa a partir de gama-glutamilcisteína e glicina, na presença de ATP, com a formação de ADP e ortofosfato. EC 6.3.2.3.
Enzima que utiliza NADH ou NADPH para reduzir FLAVINAS. Está envolvida em vários processos biológicos que necessitam da redução das flavinas para suas funções, como a bioluminescência bacteriana. Anteriormente classificada como EC 1.6.8.1 e EC 1.5.1.29.
Flavoproteína que catalisa a redução de mono-oxigenases dependentes de heme-tiolato, e é parte do sistema de hidroxilação microssomal. EC 1.6.2.4.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Enzima que catalisa (em presença de NADP) a transformação (oxidação-redução) da FERREDOXINA em ADRENODOXINA. EC 1.18.1.2., anteriormente classificada como EC 1.6.7.1 e EC 1.6.99.4.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Elemento com símbolo atômico Se, número atômico 34 e peso atômico 78,96. É um micronutriente essencial para mamíferos e outros animais, mas é tóxico em grandes quantidades. O selênio protege estruturas intracelulares contra dano oxidativo. É um componente essencial da GLUTATIONA PEROXIDASE.
Redutases do citocromo são enzimas que catalisam a transferência de elétrons de pares de hidrogênio ou outras fontes de elétrons para o citocromo, desempenhando um papel fundamental em processos redox celulares, como a respiração e a fotossíntese.
Peroxidases are enzymes that catalyze the reduction of hydrogen peroxide into water or oxygen, often using a co-substrate as an electron donor, and play crucial roles in various biological processes such as cellular defense, metabolism, and signaling.
Agente crisoterapêutico oral para o tratamento da artrite reumatoide. Seu mecanismo de ação exata é desconhecido, mas acredita-se que atue através de mecanismos imunológicos e da alteração da atividade da enzima lisossômica. Sua eficácia é ligeiramente menor que a injeção dos sais de ouro, mas é melhor tolerada e a gravidade dos efeitos colaterais que ocorrem é potencialmente menor.
Peroxidases que usam ÁCIDO ASCÓRBICO como doador de elétron para reduzir o PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO em ÁGUA. Esta reação resulta na produção de ácido monodesidroascórbico e ÁCIDO DESIDROASCÓRBICO.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Subtipo de tiorredoxina redutase encontrado principalmente nas MITOCÔNDRIAS.
Reagente sulfidrila que oxida grupos sulfidrilas para formar dissulfetos. É um agente sensível à radiação para células de mamíferos e bactérias anóxicas.
Irritante na pele que pode causar dermatites tanto do tipo primária como alérgica. Sensibilização por contato com o dinitroclorobenzeno (DNCB) tem sido utilizada como medidor da imunidade celular. DNBC é também utilizado como reagente para a detecção e determinação de compostos de piridinas.
Composto de seis carbonos relacionado à glucose. Na natureza é encontrado em frutas cítricas e muitos vegetais. O ácido ascórbico é um nutriente essencial na dieta humana, necessariamente para manter a conectividade entre tecido e osso. Sua forma biologicamente ativa, a vitamina C, atua como um agente redutor e como coenzima em muitas vias metabólicas. A vitamina C é considerada um antioxidante.
O dialdeído do ácido malônico.
Aminoácido não essencial contendo tiol que é oxidado para formar CISTINA.
Agente antineoplásico alquilante não específico para a fase do ciclo celular. É utilizado no tratamento de tumores cerebrais e várias outras neoplasias malignas. Esta substância pode seguramente ser considerada como um carcinógeno, de acordo com o Quarto Relatório Anual em Carcinógenos (NTP 85-002,1985).
Aminoácido de ocorrência natural tanto em organismos eucarióticos como procarióticos. É encontrado em RNAs transportadores e no sítio catalítico de algumas enzimas. Os genes para a glutationa peroxidase e para a formiato desidrogenase contêm o códon TGA responsável por codificar esse aminoácido.
Metionina sulfoximina is a toxic compound that can form endogenously through the metabolism of certain drugs or naturally in individuals with a genetic disorder, affecting the normal functioning of proteins and potentially leading to neurological symptoms.
Moléculas ou íons formados pela redução incompleta de um elétron do oxigênio. Entre os oxigênios reativos intermediários estão OXIGÊNIO SINGLETO, SUPERÓXIDOS, PERÓXIDOS, RADICAL HIDROXILA e ÁCIDO HIPOCLOROSO. Contribuem para a atividade microbicida de FAGÓCITOS, regulação de transdução de sinais e expressão gênica e o dano oxidativo para os ÁCIDOS NUCLEICOS, PROTEÍNAS e LIPÍDIOS.
Grupo de substâncias químicas que contêm ligações covalentes de dissulfetos -S-S-. Os átomos de enxofre podem estar ligados a partes inorgânicas ou orgânicas.
Produtos de baixo peso molecular, provavelmente malondialdeído, que são formados durante a decomposição de produtos da peroxidação dos lipídeos. Esses compostos reagem com o tiobarbitúrico para formar um aduto vermelho fluorescente.
Glutationa transferase que catalisa a conjugação dos substratos eletrofílicos da GLUTATIONA. Esta enzima mostrou fornecer proteção celular contra danos mediados por redox por RADICAIS LIVRES.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Enzima da classe das oxidorredutases que catalisa a redução de di-hidrofolato a tetra-hidrofolato, usando NADPH como doador de elétrons. A reação produz folato reduzido para o metabolismo de aminoácidos, síntese de anel purínico, e a formação de desoxitimidina monofosfato. O metotrexato e outros antagonistas do ácido fólico usados como drogas quimioterápicas inibem esta enzima. A deficiência da enzima pode ser uma causa de anemia megaloblástica responsiva à terapia com formas reduzidas de ácido fólico. (Dorland, 28a ed)
Derivados do esqueleto da dimetilisoaloxazina (7,8-dimetilbenzo[g]pteridina-2,4(3H,10H)-diona). Os derivados da flavina servem como transferidores de elétrons atuando sobre as FLAVOPROTEÍNAS como co-fatores de enzimas.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Família de peroxidases ubiquamente expressas que desempenham um papel na redução de um espectro amplo de PERÓXIDOS, como o PERÓXIDO DE HIDROGÊNIO, PERÓXIDOS LIPÍDICOS e peroxinitrito. São encontradas em uma ampla variedade de organismos, como BACTÉRIAS, PLANTAS e MAMÍFEROS. A enzima requer a presença de um intermediário contendo tiol, tal como a TIORREDOXINA, como um cofator redutor.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Indutor direto do estresse oxidativo utilizado para examinar seus efeitos na transdução de sinal dependente de Ca(2+) em células vasculares endoteliais. É também utilizado como catalisador nas reações de polimerização e para introduzir grupos peróxidos em moléculas orgânicas.
Flavoproteína amino oxirredutase que catalisa a conversão reversível de 5-metiltetra-hidrofolato a 5,10-metilenotetra-hidrofolato. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 1.1.1.171.
Coenzima composta de nicotinamida monoculeotídeo (NMN) acoplada à adenosina monofosfato (AMP) por ligação pirofosfato. É encontrada amplamente na natureza e está envolvida em numerosas reações enzimáticas nas quais serve como portador de elétrons sendo alternadamente oxidada (NAD+) e reduzida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
Grupo de compostos que contém o grupamento divalente O-O, ou seja, os átomos de oxigênio são monovalentes. Podem ser tanto de natureza inorgânica como orgânica. Tais compostos liberam oxigênio atômico prontamente (oxigênio nascente). Assim, são fortes agentes oxidantes e indutores de incêndio em contato com materiais combustíveis, especialmente em situações de alta temperatura. A principal utilização industrial destes compostos é como agentes oxidantes, alvejantes e iniciadores de polimerização. (Tradução livre do original: Hawley's Condensed Chemical Dictionary, 11th ed)
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Agentes químicos que reagem com grupos SH, pertencentes a uma categoria de compostos usados para várias finalidades. Entre elas inibição enzimática, reativação ou proteção enzimática, e marcação [química].
Coenzima de várias enzimas oxidativas, entre elas a NADH DESIDROGENASE. Forma principal em que a RIBOFLAVINA é encontrada nas células e tecidos.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Redutases que catalisam a reação de peptídeo-L-metionina sulfóxido + tiorredoxina que produz peptídeo-L-metionina + dissulfeto de tiorredoxina + H(2)O.
Enzima dependente de NAD que catalisa a oxidação do nitrito em nitrato. É uma FLAVOPROTEÍNA que contém FERRO e MOLIBDÊNIO e está envolvida no primeiro passo da assimilação do nitrato em PLANTAS, FUNGOS e BACTÉRIAS. Foi anteriormente classificada como EC 1.6.6.1.
NAD(P)H:(aceptor de quinona) oxidorredutases. Família que abrange três enzimas diferenciadas pela sua sensibilidade a vários inibidores. EC 1.6.99.2.(NAD(P)H DESIDROGENASE (QUINONA) é uma flavoproteína que reduz várias quinonas na presença de NADH ou NADPH e é inibida pelo dicumarol. EC 1.6.99.5 (NADH desidrogenase (quinona)) requer NADH, é inibida por AMP e 2,4-dinitrofenol, mas não pelo dicumarol ou derivados do ácido fólico. EC 1.6.99.6 (NADPH desidrogenase (quinona)) requer NADPH e é inibida pelo dicumarol e por derivados do ácido fólico, mas não por 2,4-dinitrofenol.
Enzima da classe das oxidorredutases que catalisa a formação de 2'-desoxirribonucleotídeos a partir dos correspondentes ribonucleosídeo difosfatos usando NADPH como doador último de elétrons. Os desoxirribonucleosídeo-difosfatos são usados na síntese de DNA. (Dorland, 28a ed). EC 1.17.4.1.
Derivado N-acetil da CISTEÍNA. É usado como agente mucolítico para reduzir a viscosidade de secreções de muco. Também foi demonstrado possuir efeitos antivirais em pacientes com HIV devido à inibição de estimulação viral por meio de reativos intermediários do oxigênio.
Aminoácido não essencial dimérico ligado covalentemente e formado pela oxidação da CISTEÍNA. Duas moléculas de cisteína são acopladas por uma ponte dissulfeto para formar a cistina.
Enzima da classe das transferases que catalisa a conversão de sedoeptulose 7-fosfato e D-gliceraldeído 3-fosfato à D-ribose 5-fosfato e D-xilulose 5-fosfato na VIA DE PENTOSE FOSFATO (Tradução livre do original: Dorland, 27a ed). EC 2.2.1.1.
Compostos que inibem as HMG-CoA redutases. Foi demonstrado que reduzem diretamente a síntese de colesterol.
Forma reversivelmente oxidada de ácido ascórbico. É a lactona do ÁCIDO 2,3-DICETOGULÔNICO. Em homens, possui atividade antiescorbútica na ingestão oral.
Redução da atividade farmacológica ou da toxicidade de uma droga (ou outra substância estranha) por um sistema vivo, geralmente por ação enzimática. Inclui as transformações metabólicas que tornam a substância mais solúvel, proporcionando uma excreção renal mais rápida.
Peróxidos produzidos na presença de radicais livres pela oxidação dos ácidos graxos insaturados em células na presença de oxigênio molecular. A formação de peróxidos lipídicos resulta na destruição dos lipídeos originais, o que leva a uma perda da integridade das membranas. Eles causam, portanto, uma variedade de efeitos tóxicos "in vivo" e sua formação é considerada um processo patológico em sistemas biológicos. Sua formação pode ser inibida pelos antioxidantes, tais como a vitamina E, por separação estrutural ou por baixa tensão de oxigênio.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que agem sobre álcoois primários e secundários, bem como sobre hemiacetais. São classificados posteriormente de acordo com o aceptor, que pode ser NAD+ ou NADP+ (subclasse 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxigênio (1.1.3), quinona (1.1.5) ou outro aceptor (1.1.99).
Linhagem de ratos albinos desenvolvida no Instituto Wistar e que se espalhou amplamente para outras instituições. Este fato diluiu marcadamente a linhagem original.
Enzima, às vezes, denominada GGT com papel chave na síntese e degradação da GLUTATIONA (GSH, tripeptídeo que protege as células de várias toxinas). Catalisa a transferência de parte da gama-glutamil para um aminoácido aceptor.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que atuam sobre as ligações carbono-carbono. Este grupo enzimático inclui todas as enzimas que introduzem ligações duplas nos substratos por desidrogenação direta das ligações simples carbono-carbono.
Herbicida de contato também usado para produzir dessecação e desfolhamento.
Aparecimento de grupos carbonilas (como grupos aldeídos e cetonas) em PROTEÍNAS como consequência de várias reações oxidativas. É um marcador padrão do ESTRESSE OXIDATIVO. As proteínas carboniladas tendem a ser mais hidrofóbicas e resistentes à proteólise.
Flavoproteínas são proteínas que contenham um grupo prostético de flavina, desempenhando funções importantes em reações redox no metabolismo celular.
Moléculas aceptoras de elétrons em reações químicas em que elétrons são transferidos de uma molécula para outra (OXIDORREDUÇÃO).
Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.
"Compostos orgânicos que consistem em um anel benzênico com um ou mais grupos funcionais substituindo um ou mais átomos de hidrogênio, incluindo exemplos como tolueno, xileno e estireno."
Enzima que catalisa a redução da 6,7-di-hidropteridina a 5,6,7,8-tetra-hidropteridina (na presença de NADP+). Defeitos [que levam à baixa atividade da] enzima causam fenilcetonuria II. Anteriormente classificada acomo EC 1.6.99.7.
Agentes que agem sistemicamente matando esquistossomos adultos.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Qualquer dos processos pelos quais fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica na síntese enzimática.
Arte ou processo de comparar fotometricamente a intensidade relativa da luz em diferentes regiões do espectro.
Sais do ácido crômico que contêm o radical CrO(2-)4.
Estruturas expandidas, geralmente verdes, de plantas vasculares, consistindo caracteristicamente de uma expansão em lâmina ligada a um caule, funcionando como o principal órgão de fotossíntese e transpiração.
Preparações farmacêuticas concentradas de plantas obtidas pela remoção dos constituintes ativos com um solvente adequado (que é eliminado por evaporação) e ajuste do resíduo [seco] a um padrão prescrito.
Líquido intracelular do citoplasma, depois da remoção de ORGANELAS e outros componentes citoplasmáticos insolúveis.
Sal dissódico do ácido selenioso. É utilizado terapeuticamente para fornecer o oligoelemento selênio e é preparado pela reação do dióxido de selênio (ver ÓXIDOS DE SELÊNIO) com HIDRÓXIDO DE SÓDIO.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Processo de descarboxilação oxidativa que converte a GLUCOSE-6-FOSFATO em D-ribose-5-fosfato pela via do 6-fosfogluconato. A pentose resultante é usada na biossíntese dos ÁCIDOS NUCLEICOS. A energia gerada é armazenada sob a forma de NADPH. Esta via é proeminente em tecidos que são ativos nas sínteses de ÁCIDOS GRAXOS e ESTEROIDES.
Gênero de plantas (família LAMIACEAE) contendo isoscutelareína-7-O-(alosil(1-2)glucosídeo).
Compostos orgânicos que contêm selênio como parte integral da molécula.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Enzima que catalisa a interconversão de metilglioxal e lactato, com glutationa servindo de coenzima. EC 4.4.1.5.
Estrutura transparente e biconvexa do OLHO. Encontra-se dentro de uma cápsula, atrás da ÍRIS e à frente do humor vítreo (CORPO VÍTREO). Está levemente superposta na margem pelos processos ciliares. A adaptação do CORPO CILIAR é crucial para a ACOMODAÇÃO OCULAR.
Formas estruturalmente relacionadas de uma enzima. Cada isoenzima tem o mesmo mecanismo e classificação, mas difere nas características químicas, físicas ou imunológicas.
Compostos inorgânicos que contêm sódio como parte integral da molécula.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Enzima dependente de NAD que catalisa a oxidação de acila [proteína de transporte de acila] a trans-2,3-dehidroacila [proteína de transporte de acila]. Possui preferência para os grupamentos acilas com cadeias variando entre 4 a 16 carbonos de comprimento.
Indivíduos geneticamente idênticos desenvolvidos de cruzamentos entre animais da mesma ninhada que vêm ocorrendo por vinte ou mais gerações ou por cruzamento entre progenitores e ninhada, com algumas restrições. Também inclui animais com longa história de procriação em colônia fechada.
Composto dipiridílio venenoso usado como herbicidas de contato. O contato com soluções concentradas causa irritação da pele, fissuração e perda das unhas e um prazo prolongado na cicatrização de cortes e feridas.
Glicosídeo flavonoide encontrado em várias plantas, incluindo FAGÓPIRO, TABACO, FORSYTHIA, HYDRANGEA, VIOLA, etc. Tem sido utilizada terapeuticamente para diminuir a fragilidade capilar.
Processo pelo qual os ELÉTRONS são transportados de um substrato reduzido para o OXIGÊNIO molecular. (Tradução livre do original: Bennington, Saunders Dictionary and Encyclopedia of Laboratory Medicine and Technology, 1984, p270)
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Relação entre a quantidade (dose) de uma droga administrada e a resposta do organismo à droga.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Compostos ou agentes que se combinam com uma enzima de tal maneira a evitar a combinação substrato-enzima normal e a reação catalítica.
Substâncias sintéticas ou naturais ministradas para se prevenir contra uma doença ou distúrbio, ou usadas no tratamento de doenças ou lesões devido a uma substância venenosa [ou tóxica].
Herbicida translocado, não seletivo, pós-emergencial. De acordo com o Sétimo Relatório Anual sobre Carcinógenos (PB95-109781, 1994), esta substância pode ser razoavelmente considerada como um carcinógeno por antecipação. É um inibidor irreversível da CATALASE e, então, prejudica a atividade dos peroxissomas.
Oligoelemento que participa do metabolismo da glucose. Possui símbolo atômico Cr, número atômico 24 e peso atômico 52. De acordo com o Quarto Relatório Anual sobre Carcinógenos (NTP85-002, 1985), o cromo e alguns de seus compostos foram listados como substâncias carcinógenas notórias.
Agente anti-inflamatório usado no tratamento da artrite reumatoide. Também tem propriedades uricosúricas e tem sido usado para tratar gota.
Compostos orgânicos contendo o grupo carbonil sob a forma -CHO.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Reagente comumente utilizado em estudos bioquímicos como protetor, prevenindo a oxidação de grupos SH (tiol) e para reduzir bissulfetos à ditióis.
Maleatos, também conhecido como maleato de potássio, é um sale de potássio do ácido málico usado principalmente como um agente tampão ou um agente de acidez em medicamentos e suplementos.
Oxidoredutases específicas para oxidação ou redução de COMPOSTOS DE ENXOFRE.
Linhagem de ratos albinos amplamente utilizada para propósitos experimentais por sua tranquilidade e facilidade de manipulação. Foi desenvolvida pela Companhia de Animais Sprague-Dawley.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Ácidos nucleicos que complementam um RNAm ou molécula de DNA específica, ou de um fragmento, utilizada para estudos de hibridização para identificar micro-organismos e para estudos genéticos.
Resposta diminuída ou ausente de um organismo, doença ou tecido à eficácia pretendida de uma substância química ou medicamento. Deve ser distinguido de TOLERÂNCIA A FÁRMACOS que é a diminuição progressiva da suscetibilidade humana ou animal aos efeitos de um medicamento, como resultado de administração contínua.
Técnica de cromatografia líquida que se caracteriza por alta pressão de passagem, alta sensibilidade e alta velocidade.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).
Elemento com símbolo atômico O, número atômico 8 e peso atômico [15.99903; 15.99977]. É o elemento mais abundante da Terra e essencial à respiração.
Moléculas altamente reativas com um par de elétron desemparelhados. Radicais livres são produtos tanto de processos normais como patológicos. São substâncias supostamente envolvidas com lesão tecidual em várias situações, tais como, radiação, exposição química e envelhecimento. A prevenção natural e farmacológica da formação de radicais livres está sendo amplamente investigada.

Glutationa redutase é uma enzima importante que desempenha um papel crucial na manutenção do equilíbrio redox e na detoxificação celular. Ela catalisa a redução da glutationa oxidada (GSSG) de volta à sua forma ativa e reduzida (GSH), que atua como um antioxidante importante no corpo. A reação catalisada pela glutationa redutase é essencial para proteger as células contra o dano oxidativo e manter a homeostase redox.

A glutationa redutase é encontrada em grande variedade de tecidos e órgãos, incluindo fígado, rim, pulmão e coração. Ela desempenha um papel particularmente importante no fígado, onde é responsável por neutralizar as toxinas e proteger o tecido hepático contra o dano oxidativo.

A deficiência de glutationa redutase pode estar associada a várias condições clínicas, como doenças neurológicas, cardiovasculares e pulmonares, além de aumentar a suscetibilidade ao dano oxidativo e à inflamação. Portanto, a manutenção dos níveis adequados de glutationa redutase é essencial para a saúde geral e o bem-estar.

Glutationa é uma pequena proteína presente em células vivas, composta por tres aminoácidos: cisteína, glicina e ácido glutâmico. É conhecida como um potente antioxidante, desempenhando um papel importante na neutralização de radicais livres e proteção das células contra danos oxidativos. Além disso, a glutationa também participa em diversas reações metabólicas, incluindo o metabolismo de drogas e toxinas no fígado. É produzida naturalmente pelo corpo humano, mas seus níveis podem ser afetados por fatores como idade, dieta, stress, tabagismo e exposição a poluentes.

A glutationa peroxidase (GPx) é uma enzima antioxidante que catalisa a reação de redução de peróxidos de hidrogênio e outros óxidos de hidrogênio em alcoois, usando a glutationa como um agente redutor. Existem diferentes isoformas de GPx presentes em diferentes tecidos do corpo humano. A GPx desempenha um papel importante na proteção das células contra os danos causados por espécies reativas de oxigênio (EROs) e outros radicais livres. A deficiência dessa enzima tem sido associada a várias condições de saúde, incluindo doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer.

Glutação dissulfeto, também conhecido como GSSG ou óxido de glutationa, é uma forma oxidada da importante molécula tripeptídeo glutationa (GSH) encontrada em grande parte das células dos organismos vivos. A glutationa desempenha um papel crucial na manutenção do equilíbrio redox e na protecção celular contra o estresse oxidativo e outros tipos de estresse ambiental.

A ligação dissulfeto (-S-S-) no glutação dissulfeto é formada pela oxidação de duas moléculas de GSH, resultando na formação de GSSG. Este processo é catalisado por enzimas antioxidantes como a glutationa peroxidase e é reversível graças à ação da glutationa redutase, que utiliza NADPH como doador de electrões para reduzir o GSSG de volta ao GSH.

A razão GSH/GSSG é frequentemente utilizada como um indicador do estado redox celular e desempenha um papel fundamental na regulação da homeostase redox, no equilíbrio entre a oxidação e redução das células. Uma diminuição da razão GSH/GSSG indica um ambiente celular mais oxidativo e pode estar associada a várias doenças, incluindo doenças neurodegenerativas, doenças cardiovasculares e câncer.

Glutationa transferase (GST) é uma classe de enzimas que catalisa a transferência de grupos de moléculas de glutationa a outras moléculas, geralmente compostos tóxicos ou produtos metabólicos. Essa reação de detoxificação desintoxica os compostos nocivos e ajuda a manter o equilíbrio redox celular.

Existem vários tipos de GSTs presentes em diferentes tecidos corporais, cada um com diferentes especificidades para substratos. Elas desempenham papéis importantes na proteção contra o estresse oxidativo e a toxicidade química, incluindo a detoxificação de fármacos, produtos químicos industriais e metabólitos tóxicos produzidos pelo próprio organismo.

Alterações no nível ou atividade dessas enzimas podem estar associadas a várias condições de saúde, como doenças neurodegenerativas, câncer e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo da glutationa transferase é importante para entender os mecanismos de toxicidade e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar essas condições.

A Thioredoxin Dissulfeto Redutase (abreviada como TDR ou TR) é uma enzima que desempenha um papel crucial no sistema de redução-oxidação (redox) da célula. Ela catalisa a redução de proteínas com grupos sulfídricos (-SH) oxidados em suas cadeias laterais de cisteína, convertendo-os em dissulfetos (-S-S-). Este processo é essencial para manter o equilíbrio redox e regular a atividade de diversas proteínas dentro da célula.

A TDR usa NADPH como doador de elétrons, transferindo esses elétrons para a tiorredoxina, que por sua vez reduz as proteínas alvo. O sistema tiorredoxina-TDR desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, incluindo a resposta ao estresse oxidativo, o metabolismo, a transcrição genética e a apoptose (morte celular programada).

A disfunção da TDR tem sido associada a várias doenças, como câncer, diabetes, doenças neurodegenerativas e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo da TDR e seu sistema redox é de grande interesse para a pesquisa biomédica e a compreensão dos mecanismos moleculares envolvidos nessas patologias.

Riboflavina, também conhecida como vitamina B2, desempenha um papel importante no metabolismo energético e é necessária para o crescimento e manutenção da integridade das células. A deficiência de riboflavina ocorre quando as pessoas não consomem ou absorvem quantidades adequadas dessa vitamina.

A deficiência de riboflavina geralmente se manifesta como lesões na pele e mucosas, especialmente nas partes expostas ao sol, boca e olhos. Outros sintomas podem incluir: inflamação da língua (glossite), fissuras nos cantos da boca (cheilose), anemia, aumento da sensibilidade à luz (fotofobia) e problemas neurológicos leves.

A deficiência de riboflavina pode ser causada por uma dieta pobre em alimentos ricos em vitamina B2, como leite, ovos, carnes, vegetais verdes e cereais fortificados. Além disso, certas condições médicas, como doenças intestinais inflamatórias ou cirurgias bariátricas, podem afetar a absorção de riboflavina.

O diagnóstico da deficiência de riboflavina geralmente é baseado em análises laboratoriais que avaliam os níveis de riboflavina no sangue e nos sintomas clínicos do paciente. O tratamento envolve a administração de suplementos de riboflavina para corrigir a deficiência e uma dieta equilibrada rica em alimentos que contêm essa vitamina.

NADP, ou nicotinamida adenina dinucleótido fosfato, é uma coenzima importante encontrada em todas as células vivas. É essencial para o metabolismo energético e é particularmente importante no processo de fotossíntese em plantas e na redução de glutationo em animais. NADP atua como um aceitador de elétrons ou um doador de elétrons, dependendo se está na forma oxidada (NADP+) ou reduzida (NADPH). A forma reduzida, NADPH, é usada em anabólise, síntese de moléculas orgânicas complexas e defesa antioxidante.

Riboflavina, também conhecida como vitamina B2, é uma vitamina solúvel em água que desempenha um papel essencial no metabolismo energético e no crescimento e manutenção dos tecidos corporais. É necessária para a redução de moléculas coenzimáticas flavínicas, como o FAD (flavin adenina dinucleótido) e o FMN (flavin mononucleótido), que atuam como aceitadores de elétrons em reações redox no corpo.

A riboflavina é encontrada em uma variedade de alimentos, incluindo leite, ovos, carnes vermelhas e brancas, vegetais à base de folha verde, frutas cítricas, nozes e grãos integrais. A deficiência de riboflavina é rara em indivíduos saudáveis, mas pode ocorrer em pessoas com dietas inadequadas ou restritivas, alcoolistas, idosos e indivíduos com doenças gastrointestinais.

Os sinais e sintomas de deficiência de riboflavina incluem lesões na boca e nas línguas, inflamação dos olhos, anemia, neurologia e pele seca e escamosa. O excesso de ingestão de riboflavina é considerado inócuo, pois a excreção urinária aumenta em resposta ao consumo elevado. A riboflavina também tem propriedades antioxidantes e pode desempenhar um papel na proteção contra doenças cardiovasculares e neurodegenerativas, mas mais pesquisas são necessárias para confirmar esses benefícios.

Oxirredução, em termos bioquímicos e redox, refere-se a um tipo específico de reação química envolvendo o ganho (redutor) ou perda (oxidante) de elétrons por moléculas ou átomos. Neste processo, uma espécie química, o agente oxirredutor, é simultaneamente oxidada e reduzida. A parte que ganha elétrons sofre redução, enquanto a parte que perde elétrons sofre oxidação.

Em um contexto médico, o processo de oxirredução desempenha um papel fundamental em diversas funções corporais, incluindo o metabolismo energético e a resposta imune. Por exemplo, durante a respiração celular, as moléculas de glicose são oxidadas para produzir energia na forma de ATP (adenosina trifosfato), enquanto as moléculas aceitadoras de elétrons, como o oxigênio, são reduzidas.

Além disso, processos redox também estão envolvidos em reações que desintoxicam o corpo, como no caso da neutralização de radicais livres e outras espécies reativas de oxigênio (ROS). Nesses casos, antioxidantes presentes no organismo, tais como vitaminas C e E, doam elétrons para neutralizar esses agentes oxidantes prejudiciais.

Em resumo, a oxirredução é um conceito fundamental em bioquímica e fisiologia, com implicações importantes na compreensão de diversos processos metabólicos e mecanismos de defesa do corpo humano.

Catalase é uma enzima antioxidante encontrada em peroxissomas das células vivas de lactobacilos, plantas e animais. Sua função principal é proteger as células contra o dano oxidativo catalisando a decomposição do peróxido de hidrogênio (H2O2) em água (H2O) e oxigênio (O2). Essa reação desintoxica o H2O2, que é um subproduto natural do metabolismo celular e também pode ser produzido em resposta a estresse oxidativo. A atividade catalase é importante para manter o equilíbrio redox nas células e prevenir a acumulação de espécies reativas de oxigênio (ROS), que podem danificar componentes celulares, como proteínas, lipídios e DNA.

Antioxidantes são substâncias que ajudam a proteger as células do corpo contra os danos causados por moléculas chamadas radicais livres. Os radicais livres são produzidos naturalmente no corpo durante processos como a digestão dos alimentos, mas também podem ser o resultado de poluição, tabagismo e exposição a raios UV.

Os radicais livres contêm oxigênio e são instáveis, o que significa que eles tendem a reagir rapidamente com outras moléculas no corpo. Essas reações podem causar danos às células e à estrutura do DNA, levando a doenças e envelhecimento prematuro.

Os antioxidantes são capazes de neutralizar os radicais livres, impedindo-os de causarem danos adicionais às células. Eles fazem isso doando um electrão aos radicais livres, estabilizando-os e tornando-os menos reativos.

Existem muitos tipos diferentes de antioxidantes, incluindo vitaminas como a vitamina C e a vitamina E, minerais como o selênio e o zinco, e compostos fitquímicos encontrados em frutas, verduras e outros alimentos vegetais. Alguns exemplos de antioxidantes incluem:

* Betacaroteno: um pigmento vermelho-laranja encontrado em frutas e verduras como abacates, damascos, alface e cenouras.
* Vitamina C: uma vitamina essencial encontrada em frutas cítricas, morangos, kiwi e pimentões verdes.
* Vitamina E: um antioxidante lipossolúvel encontrado em óleos vegetais, nozes e sementes.
* Flavonoides: compostos fitquímicos encontrados em frutas, verduras, chá preto e verde, vinho tinto e chocolate negro.
* Resveratrol: um antioxidante encontrado em uvas, amêndoas e vinho tinto.

É importante lembrar que a maioria dos estudos sobre os benefícios dos antioxidantes foi realizada em laboratório ou em animais, e não há muitas evidências sólidas de que o consumo de suplementos antioxidantes tenha um efeito benéfico na saúde humana. Em vez disso, é recomendável obter antioxidantes a partir de uma dieta equilibrada rica em frutas, verduras e outros alimentos integrais.

De acordo com a definição do National Center for Biotechnology Information (NCBI), oxirredutases são um tipo específico de enzimas que catalisam reações de oxirredução, onde um átomo ou grupo de átomos é reduzido enquanto outro é oxidado. Essas enzimas desempenham um papel crucial em muitos processos metabólicos, incluindo a geração de energia celular e a síntese de moléculas complexas.

As oxirredutases são classificadas no sistema de classificação de enzimas EC sob a categoria EC 1, que inclui as enzimas que atuam sobre grupos funcionais contendo átomos de hidrogênio ou eletrões transferíveis. Dentro dessa categoria, as oxirredutases são subdivididas em várias classes com base no tipo de grupo funcional que elas atacam e o mecanismo pelo qual a transferência de elétrons ocorre.

Exemplos de reações catalisadas por oxirredutases incluem a oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, a redução de grupos carbonila em cetonas e aldeídos, e a transferência de elétrons entre moléculas diferentes. Essas enzimas geralmente contêm grupos prostéticos que atuam como doadores ou receptores de elétrons, como flavinas, hemos, nicotinamidas e ferrodoxinas.

Em resumo, as oxirredutases são um grupo importante de enzimas que catalisam reações de oxirredução em uma variedade de contextos metabólicos, desempenhando um papel fundamental na geração e transferência de energia nas células vivas.

Stress oxidativo, em termos médicos, refere-se ao desequilíbrio entre a produção de espécies reativas de oxigênio (ROS) e outras espécies reativas de nitrogênio (RNS), e a capacidade do organismo de se defender contra eles por meio de sistemas antioxidantes. Os ROS e RNS são moléculas altamente reativas que contêm oxigênio ou nitrogênio, respectivamente, e podem danificar componentes celulares importantes, como proteínas, lipídios e DNA.

O estresse oxidativo pode resultar de vários fatores, incluindo exposição a poluentes ambientais, tabagismo, radiação ionizante, infecções, inflamação crônica e processos metabólicos anormais. Além disso, certos estados clínicos, como diabetes, doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer, estão associados a níveis elevados de estresse oxidativo.

O estresse oxidativo desregula vários processos celulares e é capaz de induzir danos às células, levando ao desenvolvimento de doenças e aceleração do envelhecimento. Portanto, manter o equilíbrio entre a produção de ROS/RNS e as defesas antioxidantes é crucial para a saúde e o bem-estar.

Nitrato redutases são enzimas que catalisam a redução do nitrato (NO3-) ao nitrito (NO2-). Essa reação desempenha um papel importante em processos biológicos, como o ciclo de azoto e a produção de óxido nítrico (NO), um importante mediador na regulação de diversas funções fisiológicas em organismos vivos. A reação catalisada por nitrato redutases pode ser representada da seguinte forma:

NO3- + 2H+ + e- -> NO2-

Existem diferentes tipos de nitrato redutases, como a nitrato redutase respiratória e a nitrato redutase assimilatória, que diferem em suas funções e localizações celulares. A nitrato redutase respiratória é encontrada no interior da membrana mitocondrial e participa do processo de geração de energia na forma de ATP, reduzindo o nitrato a nitrito como um meio alternativo para a oxidação de substratos eletrônicos durante a respiração anaeróbia. Já a nitrato redutase assimilatória é encontrada no citoplasma e participa do processo de fixação de azoto, reduzindo o nitrato a nitrito como um passo inicial na biosíntese de aminoácidos essenciais.

A atividade da nitrato redutase é regulada em resposta a diferentes estímulos ambientais e fisiológicos, como a disponibilidade de oxigênio, nutrientes e sinais hormonais. A disfunção ou alteração na expressão dessa enzima tem sido associada a diversas doenças, incluindo as doenças cardiovasculares, o câncer e a diabetes.

Dihidrolipoamida Dehidrogenase (DHLD) é uma enzima importante envolvida em dois processos metabólicos críticos em nosso corpo: o ciclo de Krebs e a beta-oxidação de ácidos graxos. A DHLD desempenha um papel crucial na produção de energia nas células, através da conversão de dihidrolipoamida de volta à sua forma lipoamida após a sua utilização em ambos os processos metabólicos mencionados.

A DHLD é uma enzima que faz parte de um complexo multienzimático, o qual inclui a piruvato desidrogenase (PDH) e a alfa-cetoglutarato desidrogenase (KGDH). A DHLD age como catalisador na reação de redução do lipoamida à dihidrolipoamida, que é então oxidada novamente pela própria enzima em um ciclo. Neste processo, a DHLD transfere elétrons do lipoamida reduzido para o FAD (flavina adenina dinucleótido), convertendo-o em FADH2 e posteriormente no coenzima Q10, contribuindo assim para a cadeia de transporte de elétrons e gerando energia na forma de ATP.

A DHLD desempenha um papel fundamental na manutenção do metabolismo energético saudável e sua deficiência pode resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose lática, acidente vascular cerebral, neuropatia periférica e outras complicações relacionadas à baixa produção de energia nas células.

NADH-NADPH oxidorreductases, também conhecidas como complexo I, são enzimas que desempenham um papel crucial no processo de respiração celular e produção de energia em organismos vivos. Elas estão presentes na membrana mitocondrial interna em organismos eucariontes e na membrana plasmática em bactérias.

Estas enzimas catalisam a transferência de elétrons do NADH ou NADPH para o ubiquinona, um importante transportador de elétrons na cadeia de transporte de elétrons mitocondrial. Esse processo é associado à transferência de prótons através da membrana, gerando um gradiente de prótons que será utilizado posteriormente para a síntese de ATP, a molécula de energia celular.

A atividade das NADH-NADPH oxidorreductases é frequentemente associada à geração de espécies reativas de oxigênio (EROs), que podem desempenhar um papel tanto benéfico quanto prejudicial em diversos processos fisiológicos e patológicos. Portanto, o controle e a regulação adequados da atividade dessa enzima são essenciais para manter a homeostase celular e prevenir danos oxidativos.

Flavina Adenina Dinucleótido (FAD) é uma coenzima importante que desempenha um papel crucial no metabolismo energético e oxidativo em células vivas. FAD é um dinucleótido, o que significa que consiste em dois nucleotídeos unidos por um par de bases.

Um dos nucleotídeos contém a flavina, uma molécula orgânica responsável pela capacidade de FAD de participar de reações redox. A outra metade do dinucleótido é formada pelo nucleotídeo adenosina monofosfato (AMP), que contém a base nitrogenada adenina.

FAD age como aceitador e doador de elétrons em reações redox, desempenhando um papel fundamental no transporte de elétrons nas células. Ele é reduzido a FADH2 quando ganha dois elétrons e dois prótons (H+), e é oxidado de volta a FAD quando perde esses elétrons e prótons.

FAD está envolvido em uma variedade de processos metabólicos, incluindo a geração de energia na forma de ATP através da cadeia transportadora de elétrons e a beta-oxidação dos ácidos graxos. Além disso, FAD também desempenha um papel importante no metabolismo de aminoácidos, carboidratos e lípidos, bem como na detoxificação de radicais livres e outras moléculas reativas.

Superóxido dismutase (SOD) é uma enzima antioxidante que desempenha um papel crucial na proteção das células contra os danos causados por espécies reativas de oxigênio (EROs). A SOD catalisa a conversão de superóxido, um tipo de ERO, em peróxido de hidrogênio e oxigênio, que são menos reativos e mais fáceis de serem eliminados pelas células. Existem três tipos principais de SOD encontradas em diferentes compartimentos celulares: a SOD1 (ou CuZn-SOD) está presente no citoplasma, a SOD2 (ou Mn-SOD) encontra-se no interior da matriz mitocondrial, e a SOD3 (ou EC-SOD) é uma isoforma extracelular. A atividade da SOD é importante para manter o equilíbrio redox celular e reduzir o estresse oxidativo, que tem sido associado a diversas doenças, incluindo doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer.

Hidroximetilglutaril-CoA (HMG-CoA) redutase é uma enzima importante envolvida no processo de síntese do colesterol no corpo. Ela catalisa a redução da HMG-CoA em mevalonato, que é um precursor metabólico crucial na biossíntese do colesterol e outros compostos isoprenoides.

Existem duas formas principais de HMG-CoA redutase encontradas em humanos: HMG-CoA reductase 1 (HMGCR1) e HMG-CoA reductase 2 (HMGCR2). A HMGCR1 é a isoforma majoritária e é expressa principalmente no fígado, enquanto a HMGCR2 é expressa em tecidos periféricos, como o cérebro.

A atividade da HMG-CoA redutase é fortemente regulada por mecanismos de feedback negativo, o que significa que quando os níveis de colesterol no corpo estiverem altos, a produção de HMG-CoA redutase será reduzida para manter um equilíbrio homeostático. Inibidores da HMG-CoA redutase, como a estatina, são frequentemente usados em terapêutica clínica para reduzir os níveis de colesterol sérico e prevenir doenças cardiovasculares.

Ribonucleotide Reductases (RNRs) são enzimas essenciais para a replicação e reparo do DNA em todos os domínios da vida. Eles catalisam a conversão de ribonucleotídeos em desoxirribonucleotídeos, fornecendo os precursores necessários para a síntese de DNA.

Existem dois tipos principais de RNRs: classe I e classe II. A classe I é encontrada em eucariotos e muitas bactérias, enquanto a classe II é encontrada em archaea e algumas bactérias. Cada tipo utiliza mecanismos catalíticos diferentes para realizar a redução de ribonucleotídeos.

A classe I de RNRs é dividida em três subclasses (Ia, Ib, e Id) com base em suas sequências de aminoácidos e mecanismos catalíticos distintos. A subclasse Ia é a forma mais comum e está presente em mamíferos. Ela utiliza um radical tiol para iniciar a reação de redução, que requer a geração prévia de um radical proteico altamente reactivo.

A classe II de RNRs é menos compreendida do que a classe I, mas sabe-se que ela utiliza um mecanismo diferente para realizar a redução de ribonucleotídeos. Ela requer a presença de metais de transição, como cobalto ou manganês, em seu centro ativo e não requer a formação de radicais proteicos.

As Ribonucleotide Reductases desempenham um papel fundamental no controle da proliferação celular e na resposta ao estresse oxidativo. Portanto, elas são alvo terapêutico promissor em doenças como câncer, onde a replicação e proliferação celulares desreguladas são comuns.

La tiorredoxina reductase 1 (TrxR1) es una enzima antioxidante que desempeña un papel importante en la regulación del estrés oxidativo y la respuesta redox en el cuerpo. Se encuentra principalmente en el citoplasma de las células y ayuda a mantener el equilibrio redox al reducir los péptidos de tiorredoxina (Trx), que a su vez reducen otros compuestos con estado de oxidación elevado, como proteínas y moléculas de ADN.

La TrxR1 es una flavoproteína que contiene dos dominios de unión al FAD y un dominio de unión al NADPH. El dominio de unión al NADPH utiliza el poder reductor del NADPH para reducir los péptidos de tiorredoxina, lo que permite que la TrxR1 realice sus funciones antioxidantes y protectoras.

La deficiencia o disfunción de la TrxR1 se ha relacionado con varias enfermedades, como el cáncer, las enfermedades cardiovasculares y los trastornos neurodegenerativos. Por lo tanto, la TrxR1 es un objetivo terapéutico potencial para una variedad de afecciones médicas.

Butionina sulfoximina é um inibidor específico da enzima cisteinil-glicina sintase, a qual desempenha um papel importante no metabolismo do aminoácido glicina em mamíferos. A butionina sulfoximina bloqueia essa enzima, resultando em uma acumulação de glicina no organismo e em uma diminuição dos níveis de creatinina, um produto final do metabolismo da glicina.

Este composto foi originalmente desenvolvido como um herbicida, mas posteriormente descobriu-se que tinha propriedades inibidoras da cisteinil-glicina sintase. Desde então, tem sido utilizado em pesquisas biomédicas para estudar o metabolismo da glicina e sua relação com várias condições de saúde, incluindo doenças neurológicas e renais.

A butionina sulfoximina é frequentemente usada em modelos animais para induzir sintomas semelhantes àqueles observados na doença de homocistinúria, uma condição genética rara que resulta em níveis elevados de homocisteína no sangue. Ao inibir a cisteinil-glicina sintase, a butionina sulfoximina leva à acumulação de glicina e homocisteína, o que pode causar danos aos tecidos e órgãos em todo o corpo.

Em resumo, a butionina sulfoximina é um composto químico que inibe especificamente a enzima cisteinil-glicina sintase, levando à acumulação de glicina e homocisteína no organismo. É frequentemente usado em pesquisas biomédicas para estudar o metabolismo da glicina e sua relação com várias condições de saúde.

A peroxidação de lipídios é um processo oxidativo que ocorre em lipídios insaturados, especialmente ácidos graxos poliinsaturados (AGPI), presentes em membranas celulares e lipoproteínas. Neste processo, as moléculas de lípidos sofrem reações químicas com espécies reativas de oxigênio (ROS) ou outros agentes oxidantes, levando à formação de peróxidos de lipídios e outros produtos de oxidação. Esses produtos podem se acumular e causar danos a estruturas celulares, alterações na função celular e potencialmente induzir sinalizações que levam à morte celular programada ou inflamação. A peroxidação de lipídios tem sido associada a diversas doenças, incluindo doenças cardiovasculares, neurodegenerativas, câncer e envelhecimento prematuro.

Glutaredoxinas (Grxs) são pequenas proteínas multifuncionais que pertencem à família das tiorredoxinas. Elas desempenham um papel crucial na manutenção do estado redox celular e no metabolismo, especialmente no metabolismo da lipídios e sulfido. As glutaredoxinas catalisam a redução de disulfuros proteicos usando o glutationo (GSH) como um agente redutor, resultando na formação de glutationil-disulfídeo e duas moléculas de GSH. Além disso, as glutaredoxinas também estão envolvidas em processos como a resposta ao estresse oxidativo, a reparação do DNA e a biossíntese de ferro-enxofre. Existem diferentes tipos de glutaredoxinas, cada uma com funções específicas e padrões de expressão distintos, dependendo do tecido e da espécie.

As tioredoxinas são pequenas proteínas multifuncionais que desempenham um papel importante na regulação do estado redox celular, ou seja, no equilíbrio entre a forma oxidada e reduzida dos componentes celulares. Elas agem como poderosos agentes redutores, capazes de reduzir outras proteínas e moléculas em diversos processos metabólicos e de detoxificação.

A tioredoxina possui um domínio ativo catalítico que contém dois resíduos de cisteína, separados por dois aminoácidos, com a sequência CXXC. Esses resíduos de cisteína são essenciais para a sua atividade redutora, pois podem sofrer oxidação e redução reversíveis. A tioredoxina reduzida é capaz de transferir elétrons para outras proteínas e moléculas, reduzindo-as e restaurando sua função.

As tioredoxinas estão presentes em diversos organismos, desde bactérias a humanos, e desempenham um papel crucial na proteção das células contra o estresse oxidativo e outras formas de dano celular. Além disso, as tioredoxinas também estão envolvidas em diversos processos fisiológicos, como a regulação da transcrição genética, a sinalização celular e o metabolismo.

Em resumo, as tioredoxinas são proteínas multifuncionais que desempenham um papel importante na regulação do estado redox celular, protegendo as células contra o estresse oxidativo e outras formas de dano, e participando de diversos processos fisiológicos.

Eritrócitos, também conhecidos como glóbulos vermelhos, são células sanguíneas que desempenham um papel crucial no transporte de oxigênio em organismos vivos. Eles são produzidos na medula óssea e são as células sanguíneas mais abundantes no corpo humano.

A função principal dos eritrócitos é o transporte de oxigênio a partir dos pulmões para os tecidos periféricos e o transporte de dióxido de carbono dos tecidos periféricos para os pulmões, onde é eliminado. Isso é possível graças à presença de hemoglobina, uma proteína que contém ferro e dá aos eritrócitos sua cor vermelha característica.

Os eritrócitos humanos são discóides, sem núcleo e flexíveis, o que lhes permite passar facilmente pelos capilares mais pequenos do corpo. A falta de um núcleo também maximiza a quantidade de hemoglobina que podem conter, aumentando assim sua capacidade de transporte de oxigênio.

A produção de eritrócitos é regulada por vários fatores, incluindo o nível de oxigênio no sangue, a hormona eritropoietina (EPO) e outros fatores de crescimento. A anemia pode resultar de uma produção inadequada ou perda excessiva de eritrócitos, enquanto a polycythemia vera é caracterizada por níveis elevados de glóbulos vermelhos no sangue.

La glucose-6-fosfato desidrogenase (G6PD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo do glúcido. Ela catalisa a primeira reação na via da hexose monofosfate, que é um caminho metabólico que fornece energia e redução equivalente para as células. A G6PD ajuda a proteger as células contra o estresse oxidativo, especialmente as hemácias (glóbulos vermelhos), que não possuem mitocôndrias e dependem da G6PD para neutralizar os radicais livres.

A deficiência desta enzima pode levar a uma condição chamada deficiência de glucose-6-fosfato desidrogenase, que é caracterizada por episódios de anemia hemolítica aguda desencadeados por infecções, certos medicamentos ou outros fatores que aumentam o estresse oxidativo nas células. Essa condição é mais comum em indivíduos de ascendência africana, mediterrânea e asiática.

Nitrito redutases são enzimas que catalisam a redução de nitritos (íons de nitroso-grupo, NO2-) em compostos orgânicos ou inorgânicos. Essas enzimas desempenham um papel importante na biologia dos organismos vivos, especialmente em processos relacionados à regulação da pressão arterial e à defesa contra espécies reativas de oxigênio (ROS).

Existem diferentes tipos de nitrito redutases, incluindo as formas dependentes e independentes de molibdênio. As nitrito redutases dependentes de molibdênio são encontradas em mamíferos e desempenham um papel importante na regulação da pressão arterial ao converter o nitrito em óxido nítrico (NO), um potente vasodilatador. As nitrito redutases independentes de molibdênio são encontradas em bactérias e podem desempenhar um papel na defesa contra ROS, bem como no metabolismo do nitrito.

A reação catalisada pelas nitrito redutases geralmente envolve a transferência de elétrons do substrato doador para o nitrito, resultando na formação de óxido nítrico ou outros compostos orgânicos ou inorgânicos reduzidos. A atividade dessas enzimas é regulada por vários fatores, incluindo a disponibilidade de substratos e o ambiente redox celular.

Em resumo, as nitrito redutases são enzimas que catalisam a redução de nitritos em compostos orgânicos ou inorgânicos e desempenham um papel importante em processos biológicos relacionados à regulação da pressão arterial, defesa contra ROS e metabolismo do nitrito.

Peróxido de hidrogénio, com a fórmula química H2O2, é um composto líquido incolor com propriedades oxidantes e agentes bleachings. É amplamente utilizado em aplicações médicas, industriais e domésticas.

Na medicina, o peróxido de hidrogénio é usado como um desinfetante tópico para matar bactérias, vírus e fungos em feridas e lesões. Também é usado como um enxaguante bucal e elixir para tratar infecções da boca e garganta.

Em níveis mais concentrados, o peróxido de hidrogénio pode ser usado como um agente esclarecedor para remover manchas e decolorar cabelos. No entanto, é importante notar que o uso indevido ou excessivo de peróxido de hidrogénio em concentrações elevadas pode causar danos à pele e tecidos.

Em termos químicos, o peróxido de hidrogénio é composto por duas moléculas de água com um átomo de oxigênio adicional entre elas. Quando exposto ao ar ou a catalisadores, ele se decompõe em água e oxigénio, o que pode resultar em efeitos oxidantes e liberação de gás.

Em resumo, o peróxido de hidrogénio é um composto líquido incolor com propriedades oxidantes e agentes bleachings usados em aplicações médicas, industriais e domésticas para matar microorganismos, desinfetar, decolorar e esclarecer. No entanto, deve ser manipulado com cuidado devido à sua capacidade de causar danos em concentrações elevadas.

Os compostos de sulfidrilas, também conhecidos como tióis, são compostos organicos que contêm o grupo funcional sulfhidrilo (-SH). Este grupo é formado por um átomo de enxofre e um átomo de hidrogênio. A ligação entre o enxofre e o hidrogênio é polar, com o enxofre sendo mais eletronegativo que o hidrogênio. Isso resulta em uma carga parcial negativa no átomo de enxofre e uma carga parcial positiva no átomo de hidrogênio.

Os compostos de sulfidrilas são bastante reativos, especialmente em relação à oxidação. Eles podem ser facilmente oxidados a disulfetos (R-S-S-R), que contêm o grupo funcional disulfeto (-S-S-). A formação de ligações disulfeto é importante na estrutura e estabilidade de proteínas.

Alguns exemplos comuns de compostos de sulfidrilas incluem o ácido tioglicólico (HSCH2COOH) e a cisteína (uma aminoácido que contém um grupo sulfidrilo).

A Glutamato-Cisteína Ligase (GCL) é uma enzima fundamental envolvida na biossíntese do tripeptídeo glutationa, um importante antioxidante e detoxificante celular. A GCL catalisa a reação que une o aminoácido glutamato com cisteína, usando glicina como último aminoácido para formar o glutationa.

A enzima Glutamato-Cisteína Ligase é composta por duas subunidades: a subunidade catalítica (GCLc) e a subunidade reguladora (GCLm). A subunidade catalítica é responsável pela atividade enzimática, enquanto a subunidade reguladora controla a taxa de síntese do glutationa em resposta às condições redox celulares.

A GCL desempenha um papel crucial na proteção das células contra o estresse oxidativo e é uma importante diana terapêutica no tratamento de diversas doenças, incluindo doenças neurodegenerativas, câncer e doenças hepáticas.

Na medicina, TIRAM é um acrônimo para "tireotropina releasing hormone" ou "hormona liberadora de tireotropina" em português. É um peptídeo neuroendócrino formado por nove aminoácidos que desempenha um papel importante na regulação da função tireoidal.

A tiram estimula a glândula pituitária anterior a libertar a tireotropina (TSH), uma hormona que regula a produção e secreção de tiroxina (T4) e triiodotironina (T3) pela glândula tireoide. A tiram é produzida no hipotálamo, especificamente no núcleo paraventricular, e é transportada até a glândula pituitária através do sistema porta hipofisário.

Além de sua função na regulação da tireoide, a tiram também desempenha um papel na regulação do humor, apetite e sonolência. Alguns medicamentos, como antidepressivos tricíclicos e inibidores da monoaminoxidase (IMAO), podem interferir no metabolismo da tiram e causar reações adversas, como aumento da pressão arterial, taquicardia e outros sintomas cardiovasculares.

Glutathione synthetase é uma enzima essencial envolvida no metabolismo e na homeostase celular. Sua função principal é catalisar a formação da glutationa, um tripeptídeo composto de ácido L-glutâmico, cisteína e glicina, que desempenha um papel importante na proteção das células contra o estresse oxidativo e outros tipos de danos.

A glutationa synthetase catalisa a reação final na biossíntese da glutationa, unindo a cisteína a uma molécula intermediária de γ-glutamilcistina (formada pela enzima γ-glutamilcisteínisintetase) e à glicina, resultando na formação da glutationa.

Esta enzima desempenha um papel crucial em diversos processos fisiológicos, incluindo a detoxificação de substâncias xenobióticas e a manutenção do equilíbrio redox celular. A deficiência em glutationa synthetase pode resultar em várias condições patológicas, como anemia hemolítica, neurologia e distúrbios imunológicos.

Flavin Mononucleótido (FMN) Redutase é uma enzima que catalisa a redução do Flavin Mononucleótido (FMN) a sua forma reduzida, o FMNH2 (dihidrato), usando NADH ou NADPH como cofatores. A reação geralmente é escrita da seguinte maneira:

FMN + NAD(P)H + H+ → FMNH2 + NAD(P)+

Esta enzima desempenha um papel importante em vários processos metabólicos, incluindo a síntese de tetrapirrolos, como a porfirina e a clorofila, e o metabolismo de drogas e xenobióticos. A FMN Redutase pertence à classe das oxidorredutases, que utilizam NAD ou NADP como cofatores.

A NADPH-ferri-hemoproteína redutase é uma enzima que catalisa a redução do ferri-hemoproteína (um tipo de proteína com um grupo hemo) usando NADPH (nicotinamida adenina dinucleótido fosfato reduzido) como um agente redutor. Essa reação desempenha um papel importante no metabolismo celular, especialmente na detoxificação de certos compostos tóxicos e no sistema de defesa antioxidante da célula. A enzima é também conhecida como NADPH-ferrimyoglobina redutase, NADPH-ferricitocromo b5 redutase, e NADPH-hemoproteína reductase.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

Ferredoxina-NADP Redutase, também conhecida como FNR ou Ferredoxina:NADP+ oxidorreductase, é uma enzima que catalisa a transferência de elétrons da ferredoxina reduzida para o NADP+, resultando em NADPH e ferredoxina oxidada. Esta reação desempenha um papel fundamental no metabolismo energético e redox de muitos organismos, especialmente aqueles que vivem em ambientes anaeróbicos ou microaerofílicos.

A Ferredoxina-NADP Redutase é composta por uma única cadeia polipeptídica e possui um centro de ferro-enxofre [2Fe-2S] que participa da transferência de elétrons. A enzima desempenha um papel crucial em vários processos metabólicos, incluindo a fixação de nitrogênio, fotossíntese e resposta ao estresse oxidativo.

Em organismos fotossintéticos, a Ferredoxina-NADP Redutase desempenha um papel fundamental na transferência de elétrons da fotossistema I para o NADP+, gerando NADPH que é usado na fixação de carbono. Em organismos não fotossintéticos, a enzima participa da redução do NADP+ durante a respiração anaeróbica e também pode desempenhar um papel na proteção contra o estresse oxidativo, transferindo elétrons do glutationa reduzido para o oxigênio molecular, prevenindo assim a formação de espécies reativas de oxigênio.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Selenium é um elemento essencial encontrado em traços em humanos e outros seres vivos. É um micronutriente importante que desempenha um papel crucial como um componente de várias enzimas importantes, conhecidas como selenoproteínas. Essas enzimas estão envolvidas em diversas funções biológicas, incluindo a proteção das células contra os danos causados por radicais livres e a regulação da função imune. O selênio também pode desempenhar um papel na prevenção de certos tipos de câncer e doenças cardiovasculares, embora mais estudos sejam necessários para confirmar esses possíveis benefícios à saúde.

A deficiência de selênio é rara em humanos, mas pode ocorrer em indivíduos que consumem dietas pobres em fontes dessa substância, como nozes, cereais integrais, mariscos e carnes magras. Os sintomas da deficiência de selênio podem incluir debilidade muscular, problemas cardiovasculares e aumento do risco de desenvolver certos tipos de câncer.

Embora o selênio seja importante para a saúde humana, é importante notar que um excesso de selênio também pode ser prejudicial. A ingestão excessiva de selênio pode causar sintomas tóxicos, como problemas gastrointestinais, perda de cabelo e unhas frágeis. Portanto, é importante consumir quantidades adequadas de selênio como parte de uma dieta equilibrada e saudável.

Redutases do citocromo são enzimas que participam na transferência de elétrons e/ou prótons durante a respiração celular e outros processos metabólicos. Eles desempenham um papel fundamental no transporte de elétrons entre diferentes moléculas, geralmente atuando como agentes reductores ao transferirem elétrons de uma molécula doadora (reduzida) para uma molécula aceitadora (oxidada).

Existem vários tipos de redutases de citocromo, incluindo as NADH-citocromo b5 reductases e as citocromo c reductases. A primeira é responsável pela transferência de elétrons do NADH para o citocromo b5, enquanto a segunda participa da cadeia transportadora de elétrons mitocondrial, onde ajuda a transferir elétrons do ubiquinol (coenzima Q) para o citocromo c durante a fosforilação oxidativa.

As redutases de citocromo são essenciais para a geração de energia nas células, pois desempenham um papel fundamental no processo de produção de ATP (adenosina trifosfato) através da fosforilação oxidativa. Além disso, também estão envolvidas em outros processos metabólicos, como a síntese de colesterol e a detoxificação de substâncias nocivas no fígado.

Peroxidases são um grupo de enzimas que catalisam a reação de oxirredução entre o peróxido de hidrogênio e determinados substratos, usando o peróxido de hidrogênio como agente oxidante. Este processo resulta na formação de água e um substrato oxidado. As peroxidases são encontradas em diversos organismos vivos, incluindo plantas, animais e microrganismos, e desempenham funções importantes em vários processos biológicos, como a defesa contra espécies reativas de oxigênio e o metabolismo de xenobióticos. A peroxidase mais conhecida é a glutationa peroxidase, que desempenha um papel crucial na proteção das células contra os danos causados pelo estresse oxidativo.

Auranofin é um fármaco derivado de ouro usado no tratamento da artrite reumatoide. Ele funciona inibindo a ativação do sistema imune e reduzindo a inflamação nos tecidos afetados. A Auranofina está disponível na forma de comprimidos para administração oral.

Os efeitos colaterais comuns da Auranofina incluem diarreia, náuseas, vômitos, erupções cutâneas e alterações no sentido do gosto. Em casos raros, ela pode causar problemas hepáticos, renais ou pulmonares graves. Além disso, a Auranofina pode interagir com outros medicamentos, portanto é importante informar ao médico todos os medicamentos que está tomando antes de iniciar o tratamento com este fármaco.

Embora a Auranofina seja frequentemente usada no tratamento da artrite reumatoide, ela pode não ser eficaz em todos os pacientes e seu uso geralmente é limitado devido aos seus efeitos colaterais potencialmente graves. O médico avaliará cuidadosamente os benefícios e riscos do tratamento com Auranofina antes de prescrevê-lo a um paciente.

Ascorbate peroxidases (APXs) são uma classe importante de enzimas antioxidantes que desempenham um papel crucial na proteção das células vivas contra o estresse oxidativo. A APX catalisa a redução do peróxido de hidrogênio (H2O2), um agente oxidante potente, em água e oxigênio molecular usando ascorbato como um agente redutor.

A reação catalisada pela APX é a seguinte:

H2O2 + Ascorbato -> 2H2O + Monodehydroascorbato

Esta reação é essencial para manter o equilíbrio redox celular e prevenir a acumulação de peróxido de hidrogênio, que pode danificar as membranas celulares, proteínas e DNA. A APX é particularmente importante em plantas, onde desempenha um papel central na resposta às condições ambientais adversas, como a seca, salinidade e exposição a radicais livres.

Existem diferentes isoformas de APX localizadas em diferentes compartimentos celulares, incluindo citoplasma, cloroplastos, peroxissomas e mitocôndrias. A APX é uma enzima heme-contendo com um centro ferro-protoporfirina IX como cofator. A estrutura da APX consiste em dois domínios: o domínio N-terminal contém o sítio ativo e o domínio C-terminal é responsável pela estabilidade estrutural da enzima.

A deficiência de APX pode resultar em danos oxidativos e pode estar associada a várias doenças humanas, como doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer. Portanto, a compreensão da estrutura e função da APX é importante para o desenvolvimento de novas terapias e tratamentos para essas doenças.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

La tiorredoxina reductase 2 (TR2) é uma enzima antioxidante que desempenha um papel importante na protecção das células contra o estresse oxidativo. A TR2 é unha isoforma da tiorredoxina reductase e está presente principalmente nas mitocondrias.

A TR2 actúa reducindo a tiorredoxina, un antioxidante que elimina os radicales libres no interior das células. Os radicales libres son moléculas inestables que poden danar as células e contribuír ao envelhecemento e à aparición de doenzas. A TR2 é fundamental para manter a homeostase redox mitocondrial, un equilibrio entre a produción e eliminación dos radicales libres.

Unha deficiencia ou disfunción da TR2 pode estar relacionada con diversas patologías, como a doença de Parkinson, a diabetes e a insuficiencia cardíaca. As variantes genéticas da TR2 poden aumentar o risco de desenvolver algúns tipos de cáncer, especialmente no pulmón e na próstata.

En resumo, a tiorredoxina reductase 2 é unha enzima antioxidante que protege as células contra o estresse oxidativo e contribúe á homeostase redox mitocondrial. A sua disfunción pode estar relacionada con diversas patologías, como a doença de Parkinson, a diabetes e a insuficiencia cardíaca, así como aumentar o risco de desenvolver cáncer.

Desculpe por qualquer confusão, mas "Diamida" não é um termo médico geralmente reconhecido ou utilizado. Existem compostos químicos chamados diamidas, que se referem a compostos orgânicos contendo dois grupos amida (-CONH-). No entanto, sem mais contexto específico, é difícil fornecer uma definição médica precisa para "Diamida". Se este termo estiver relacionado a um assunto ou contexto médico específico, por favor, forneça mais informações para que possamos fornecer uma resposta mais acurada.

O dinitroclorobenzeno é um composto químico que consiste em um anel benzênico com dois grupos nitro (-NO2) e dois átomos de cloro (-Cl) substituídos. Existem três isômeros estruturais desse composto, dependendo da posição dos grupos funcionais no anel benzênico: 1,2-dinitroclorobenzeno, 1,3-dinitroclorobenzeno e 1,4-dinitroclorobenzeno.

Esses compostos têm sido usados em diversas aplicações industriais, como solventes, desinfetantes e intermediários na síntese de outros produtos químicos. No entanto, eles também são conhecidos por sua toxicidade e podem causar danos ao fígado, rins e sistema nervoso central, além de serem suspeitos de ser cancerígenos.

Portanto, o manuseio e a exposição a esses compostos devem ser realizados com cuidado e equipamento de proteção adequado, seguindo as orientações e recomendações de segurança e saúde ocupacional.

O ácido ascórbico, também conhecido como vitamina C, é um composto hidrossolúvel que atua como um potente antioxidante no corpo humano. É essencial para a síntese de colágeno, neurotransmissores e outras proteínas importantes. Além disso, ajuda na absorção de ferro, manutenção da integridade das paredes vasculares e fortalecimento do sistema imunológico.

A deficiência de ácido ascórbico pode levar a vários problemas de saúde, incluindo escorbuto, uma doença caracterizada por fadiga, dor articular, sangramento das gengivas e feridas abertas. Por outro lado, um consumo excessivo de suplementos de vitamina C pode causar diarréia, náusea e cólicas abdominais em alguns indivíduos.

É encontrado naturalmente em diversos alimentos, como frutas cítricas (laranjas, limões, tangerinas), morangos, kiwi, abacaxi, goiaba, pimentão vermelho, brócolis, espinafre e repolho. Além disso, o ácido ascórbico é frequentemente adicionado a alimentos processados como conservante, para evitar a oxidação e prolongar sua validade.

Malondialdeído (MDA) é um produto final de decomposição dos ácidos graxos poliinsaturados quando sofrem peroxidação. É um marcador amplamente utilizado para medir o dano oxidativo a lipídios em tecidos vivos e fluidos biológicos, incluindo sangue e plasma. A peroxidação de lípidos é um processo que resulta na formação de espécies reativas de oxigênio (EROs) e é associada a diversas doenças, como doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer. O MDA é um composto altamente reactivo e mutagênico que pode danificar proteínas, DNA e outos biomoléculas quando presente em níveis elevados. É importante notar que a análise do MDA como marcador de dano oxidativo deve ser interpretada com cuidado, uma vez que outros fatores, como a dieta e a exposição ambiental ao tabaco e à poluição, também podem influenciar os níveis desse composto no organismo.

Cisteína é um aminoácido sulfurado que ocorre naturalmente no corpo humano e em muitos alimentos. É um componente importante das proteínas e desempenha um papel vital em diversas funções celulares, incluindo a síntese de hormônios e a detoxificação do fígado.

A cisteína contém um grupo sulfidrilo (-SH) na sua estrutura química, o que lhe confere propriedades redutoras e antioxidantes. Além disso, a cisteína pode se ligar a si mesma por meio de uma ligação dissulfureto (-S-S-), formando estruturas tridimensionais estáveis nas proteínas.

Em termos médicos, a cisteína é frequentemente mencionada em relação à sua forma oxidada, a acetilcisteína (N-acetil-L-cisteína ou NAC), que é usada como um medicamento para tratar diversas condições, como a intoxicação por paracetamol e a fibrose cística. A acetilcisteína age como um agente antioxidante e mucoregulador, ajudando a reduzir a viscosidade das secreções bronquiais e proteger as células dos danos causados por espécies reativas de oxigênio.

Carmustine é um agente alquilante antineoplásico utilizado no tratamento de diversos tipos de câncer, incluindo tumores cerebrais malignos, linfomas e mieloma múltiplo. Possui atividade citotóxica, ou seja, é capaz de interferir no processo de replicação celular, destruindo as células cancerígenas.

A carmustina é um fármaco que pertence à classe dos nitrossoureias e atua por meio da alquilação de grupos funcionais presentes no DNA, levando à formação de ligações cruzadas entre as cadeias de DNA e RNA, o que resulta em danos ao material genético das células tumorais. Esses danos podem levar à morte celular ou à interrupção do ciclo celular, impedindo a proliferação dos tumores.

No entanto, é importante ressaltar que a carmustina também pode causar efeitos colaterais graves, como náuseas, vômitos, diarréia, perda de apetite, calafrios, febre, erupções cutâneas, alterações na medula óssea e danos a outros tecidos saudáveis do corpo. Por isso, seu uso deve ser cuidadosamente monitorado e administrado por profissionais de saúde qualificados.

Selenocisteína é um aminoácido raro que contém selênio e é encontrado em algumas proteínas específicas em alguns organismos. Não é uma das 20 proteínas codificadas normalmente pelo código genético, mas sim uma "aminoácido 21º" que é incorporada em certas proteínas que contêm o domínio de selenocisteína, geralmente envolvido em processos oxidativos e antioxidantes.

A síntese e inserção da selenocisteína nas proteínas é um processo complexo e altamente regulado que requer a presença de uma sequência especial de nucleotídeos no ARN mensageiro (mRNA) conhecida como SECIS (Selenocysteine Insertion Sequence). Além disso, também é necessário um complexo de fatores especiais para a tradução e inserção da selenocisteína no local correto da cadeia polipeptídica em síntese.

As proteínas que contêm selenocisteína são geralmente encontradas em organismos que vivem em ambientes com baixos níveis de oxigênio ou altos níveis de radicais livres, como bactérias e archaea, mas também são encontradas em alguns mamíferos, incluindo humanos. A selenocisteína desempenha um papel importante na atividade antioxidante das proteínas que a contêm, auxiliando no combate ao estresse oxidativo e à proteção contra doenças relacionadas ao envelhecimento e à degeneração celular.

Metionina sulfoximina é um composto orgânico que ocorre naturalmente e é encontrado em pequenas quantidades em alguns alimentos, como leite e carne. É também um metabólito do fármaco sulfametoxazol. A metionina sulfoximina é um análogo estrutural da aminoácido essencial metionina e inibe a enzima metionina sintase, o que leva a uma interrupção na síntese de metionina e outros compostos relacionados no organismo. Embora a metionina sulfoximina seja considerada relativamente não tóxica em humanos em pequenas doses, altas concentrações podem causar efeitos adversos, como danos ao fígado e rins, e é por isso que o seu nível no organismo é rigorosamente controlado.

Espécies de oxigênio reativos (ROS, do inglês Reactive Oxygen Species) se referem a moléculas ou íons que contêm oxigênio e são altamente reactivos devido ao seu estado eletrônico instável. Eles incluem peróxidos, superóxidos, hidroxilas e singletes de oxigênio. Essas espécies são produzidas naturalmente em nosso corpo durante o metabolismo celular, especialmente na produção de energia nas mitocôndrias. Embora sejam importantes para a sinalização celular e resposta imune, excesso de ROS pode causar danos a proteínas, lipídios e DNA, levando a doenças e envelhecimento prematuro.

Na química orgânica e bioquímica, dissulfetos referem-se a compostos que contêm o grupo funcional R-S-S-R', onde R e R' representam grupos orgânicos ou outros átomos. Este tipo de ligação é também conhecido como "ponte dissulfeto" ou "ligação dissulfeto".

Em um contexto bioquímico, as pontes dissulfeto são particularmente importantes para a estabilidade e função das proteínas. Nos seres vivos, duas cisteínas (um aminoácido com um grupo tiol) podem formar uma ponte dissulfeto entre si, criando uma ligação covalente entre as duas moléculas de cisteína. Essa ligação pode ajudar a estabilizar a estrutura terciária ou quaternária da proteína e desempenhar um papel importante em sua função biológica.

No entanto, é importante notar que dissulfetos não são limitados apenas às ligações entre cisteínas em proteínas. Podem ocorrer em outros compostos orgânicos e inorgânicos que contenham grupos tiol.

As "Substâncias Reactivas com Ácido Tiobarbitúrico" (SRAT) referem-se a compostos orgânicos que, em presença de ácido tiobarbitúrico e calor, sofrem reações de oxidação e produzem produtos de condensação com o ácido tiobarbitúrico. Este teste é frequentemente usado como um indicador da atividade de espécies reativas de oxigênio (ERO) e espécies reativas de nitrogênio (ERN) em amostras biológicas, pois esses radicais livres podem induzir a peroxidação de lipídios, resultando na formação de tais produtos.

Um exemplo bem conhecido desse tipo de substância reactiva é o malondialdeído (MDA), um aldeído que é produzido durante a decomposição dos peróxidos de lipídios e é capaz de reagir com o ácido tiobarbitúrico, formando um complexo vermelho-laranja conhecido como tiobarbitúrico reactivo subsistâncias (TBARS). No entanto, é importante notar que a medição de TBARS não é específica para MDA e pode ser influenciada por outras substâncias presentes na amostra. Portanto, os métodos mais modernos tendem a usar cromatografia líquida de alta desempenho (HPLC) ou espectrometria de massa para detectar e quantificar especificamente o MDA ou outros produtos de peroxidação de lipídios.

A Glutationa S-Transferase pi, frequentemente abreviada como GSTpi, é uma enzima pertencente à família das glutationa S-transferases (GSTs). As GSTs são enzimas que desempenham um papel importante na detoxificação de compostos xenobióticos e endógenos através da conjugação deles com a glutationa, um tripeptídeo formado por resíduos de cisteína, glicina e glutamato.

A GSTpi é especificamente expressa no fígado e no intestino delgado e desempenha um papel crucial na detoxificação de substâncias tóxicas, como produtos finais do metabolismo de drogas e compostos cancerígenos. Além disso, a GSTpi também está envolvida em processos fisiológicos, como a proteção das células contra o estresse oxidativo e a regulação da resposta inflamatória.

A GSTpi é uma enzima dimérica, composta por duas subunidades idênticas com cerca de 25 kDa cada. Cada subunidade contém um sítio ativo catalítico que catalisa a transferência do grupo tiol da glutationa para o substrato xenobiótico ou endógeno, o que resulta na formação de uma conjugação glutationilada. Essas conjugações são subsequentemente transportadas para fora das células e excretadas pelos rins, o que ajuda a manter a homeostase celular e proteger as células contra os efeitos tóxicos dos compostos xenobióticos e endógenos.

A GSTpi é uma enzima polimórfica, o que significa que existem diferentes variantes alélicas da enzima presentes na população humana. Algumas dessas variações genéticas podem afetar a atividade catalítica da enzima e estão associadas a um risco aumentado de desenvolver doenças relacionadas ao estresse oxidativo, como as doenças cardiovasculares e o câncer.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

A Tetrahidrofolato Desidrogenase é uma enzima (descrita como EC 1.5.1.20 na classificação da Enzyme Commission) que desempenha um papel crucial no metabolismo dos folatos e na síntese de aminoácidos em nossos organismos.

A enzima catalisa a reação de oxirredução do tetrahidrofolato (THF) para diidrofolato (DHF), usando a nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+) como aceitador de elétrons. Neste processo, o grupo formil é transferido do THF para o corpo proteico da própria enzima, criando um intermediário covalentemente ligado à mesma. Posteriormente, este grupo formil será transferido a outras moléculas durante as reações metabólicas subsequentes.

A Tetrahidrofolato Desidrogenase é essencial para o funcionamento adequado do ciclo de folatos, uma série de reações que envolvem a transferência de grupos unidos aos folatos (como formil, metileno e metil) em diversas transformações bioquímicas. O ciclo desempenha um papel fundamental no metabolismo dos aminoácidos serina, glicina, e metionina, bem como na síntese de purinas e timidilato (um precursor do DNA).

Devido à sua importância em processos vitais, a deficiência ou disfunção da Tetrahidrofolato Desidrogenase pode resultar em diversas consequências patológicas, incluindo anemia megaloblástica e alterações no crescimento e desenvolvimento. Além disso, alguns medicamentos e fatores ambientais podem inibir a atividade da enzima, levando a distúrbios metabólicos e possíveis danos à saúde.

As flavinas são um tipo de cofator bioquímico, especificamente uma classe de compostos químicos orgânicos denominados nucleotídeos flavínicos. Eles desempenham um papel crucial como grupos prostéticos em diversas enzimas, incluindo as oxirredutases flavoproteicas. Existem dois tipos principais de flavinas encontradas na natureza: a flavina mononucleótida (FMN) e a flavina adenina dinucleotídeo (FAD). Estes cofatores são capazes de participar em reações redox, atuando como agentes oxidantes ou reduzentes, dependendo das condições redox do meio.

A FMN e a FAD desempenham um papel fundamental no metabolismo energético, bem como na biossíntese de vários compostos importantes para o organismo. Além disso, também estão envolvidas em processos de detoxificação celular e na resposta antioxidante do corpo.

Em resumo, as flavinas são essenciais para a manutenção da homeostase redox e o funcionamento adequado de diversas vias metabólicas em organismos vivos.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Peroxirredoxinas (Prx) são uma família de proteínas antioxidantes que desempenham um papel crucial na manutenção da homeostase redox celular. Eles catalisam a redução de peróxidos, tais como água oxidada (H2O2), óxido nítrico peroxinitrito (ONOO-), e peróxidos orgânicos, protegendo as células contra o estresse oxidativo e nitrosativo.

Existem seis isoformas de peroxirredoxinas em mamíferos, divididas em três classes baseadas em sua estrutura e mecanismo catalítico: Prx1-4 (classe I), Prx5 (classe II) e Prx6 (classe III). Todas as isoformas possuem um resíduo de cisteína altamente reativo, chamado cisteína peroxidática, que sofre oxidação por peróxidos, gerando um intermediário sulfenato (-SOH). A forma sulfenato pode ser reduzida de volta ao estado original pela tiorredoxina (Trx) ou pela proteína desintoxicante de glutationa (GSH), dependendo da isoforma.

Peroxirredoxinas estão envolvidas em diversos processos biológicos, incluindo a regulação do sinal celular, a resposta ao estresse oxidativo, o metabolismo energético e a proliferação celular. Alterações no funcionamento das peroxirredoxinas têm sido associadas a várias patologias, como doenças neurodegenerativas, câncer e diabetes.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Tert-butilidroperóxido é um composto orgânico utilizado como agente oxidante e catalisador na indústria química. É frequentemente empregado em reações de polimerização e oxidação, especialmente na produção de poliuretanos e policloretos.

Na medicina, o tert-butilidroperóxido não tem um uso direto como fármaco ou medicamento. No entanto, em alguns casos, pode ser usado em procedimentos cirúrgicos como um meio de iniciar a polimerização de substâncias biocompatíveis, como o metilmetacrilato, durante a reparação óssea ou dental.

É importante ressaltar que, apesar de seu uso em contextos médicos e cirúrgicos, o tert-butilidroperóxido é classificado como um agente oxidante perigosamente reactivo e sua manipulação deve ser feita com cuidado, observando as precauções adequadas para evitar riscos à saúde e ao meio ambiente.

NAD, ou mais formalmente conhecido como Nicotinamida adenina dinucleótido, é uma coenzima fundamental envolvida em diversas reações redox no corpo humano. É um importante transportador de elétrons e participa ativamente em processos metabólicos, tais como a produção de energia (no complexo I da cadeia respiratória), síntese de moléculas essenciais e manutenção do DNA.

Existem duas formas principais de NAD: NAD+ (oxidado) e NADH (reduzido). Durante as reações redox, os elétrons são transferidos entre essas duas formas, desempenhando um papel crucial no metabolismo energético e na regulação de diversos processos celulares. Além disso, o NAD também atua como substrato em reações que envolvem a adição ou remoção de grupos químicos, como a adenilação e desadenilação de proteínas, o que pode influenciar a atividade enzimática e a estabilidade estrutural das proteínas.

Em resumo, NAD é uma coenzima vital para diversos processos metabólicos e regulatórios no corpo humano, sendo fundamental para a produção de energia, síntese de moléculas essenciais e manutenção da integridade celular.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

Peróxidos são compostos químicos que contêm um grupo funcional formado por dois átomos de oxigênio ligados por um par de elétrons, com a fórmula geral R-O-O-R'. Eles são bastante reativos e desempenham um papel importante em diversas reações químicas e processos biológicos.

No contexto médico, os peróxidos são frequentemente usados como agentes antimicrobianos e desinfetantes. O peróxido de hidrogênio (H2O2), um dos peróxidos mais conhecidos, é amplamente utilizado em aplicações clínicas e domésticas para esterilizar equipamentos, feridas e superfícies. Ele age liberando oxigênio ativo, o que pode destruir células bacterianas e outros microrganismos.

Embora os peróxidos sejam úteis em muitas aplicações médicas, eles também podem ser perigosos se utilizados incorretamente ou em excesso. A exposição a altas concentrações de peróxido de hidrogênio pode causar irritação e danos teciduais, enquanto ingestão acidental pode levar a graves complicações gastrointestinais e respiratórias. Portanto, é essencial manusear cuidadosamente esses compostos e seguir as orientações de dosagem e segurança fornecidas.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Na medicina ou bioquímica, "reagentes de sulfhidrilo" se referem a compostos químicos que são usados para detectar ou reagir especificamente com grupos sulfidrílicos (-SH) em proteínas ou outras biomoléculas. Um dos reagentes de sulfidrila mais comumente usados é o 5,5'-ditiobis(2-nitrobenzóico) acid (DTNB), também conhecido como Ellman's reagent. Ele é frequentemente utilizado em ensaios para determinar a concentração de grupos sulfidrílicos livres em amostras biológicas. Outros reagentes de sulfidrila incluem 4,4'-dithiodipiridina (DTDP), 2,2'-dithiodipyridina (2,2'-DTP) e 4-piridinilosulfonaftilamida (PSNA). Estes reagentes são úteis em várias aplicações analíticas e experimentais, incluindo a detecção de proteínas reduzidas, modificação de proteínas e estudos estruturais.

O mononucleótido de flavina (FMN, do inglês Flavin Mononucleotide) é um cofator biológico importante que participa de diversas reações redox no metabolismo celular. Ele é derivado da riboflavina (vitamina B2) e é uma molécula pequena com uma estrutura formada por um anel isoaloxazina unido a um nucleótido de ribose.

A FMN atua como agente oxidante ou reduzido, dependendo da reação em que está envolvida. Ela pode aceitar dois elétrons e dois prótons, formando o FMNH2 (dihidroflavina-mononucleótido), um potente agente reduzido. Em seguida, a FMNH2 pode transferir esses elétrons e prótons para outras moléculas, atuando como um agente oxidante.

A FMN desempenha um papel fundamental em diversas vias metabólicas, incluindo o ciclo de Krebs, a beta-oxidação dos ácidos graxos e a fosforilação oxidativa. Além disso, ela também está envolvida na biossíntese de várias moléculas importantes, como aminoácidos, nucleotídeos e hormônios esteroides.

Em resumo, o mononucleótido de flavina é uma molécula essencial para a vida celular, que atua como um importante cofator em diversas reações redox no metabolismo.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Metionina sulfoxido reductases são enzimas antioxidantes que catalisam a redução de metionina sulfoxido (uma forma oxidada da aminoácido metionina) de volta à sua forma original, metionina. Existem dois tipos principais de metionina sulfoxido reductases: MetS reduz especificamente a forma S-epimer da metionina sulfoxido, enquanto MsrB reduz a forma R-epimer. Estas enzimas desempenham um papel importante na proteção das células contra o estresse oxidativo e no mantimento da integridade estrutural e funcional das proteínas.

Quinona redutases são enzimas que catalisam a redução de quinonas e derivados relacionados, tais como hidroquinonas e semiquinonas. Estes compostos aromáticos estão envolvidos em vários processos bioquímicos, incluindo a síntese de pigmentos, produção de energia e detoxificação de substâncias xenobióticas.

A reação geral catalisada pelas quinona redutases pode ser representada da seguinte forma:

Quinona + 2e- + 2H+ -> Hidroquinona

Existem diferentes tipos de quinona redutases, cada uma com preferência por determinados substratos e mecanismos catalíticos distintos. Algumas destas enzimas contêm grupos prostéticos como flavina ou heme, enquanto outras não possuem cofatores e utilizam resíduos de aminoácidos no sítio ativo para a redução dos substratos.

As quinona redutases desempenham um papel importante na proteção celular contra o estresse oxidativo e a formação de espécies reativas de oxigênio (EROs), derivadas da redução de quinonas. Além disso, essas enzimas também estão envolvidas no metabolismo de drogas e xenobióticos, contribuindo para sua detoxificação ou, por outro lado, à formação de metabólitos tóxicos.

Ribonucleotide Diphosphate Reductase (RNR) é uma enzima essencial em todos os domínios da vida. Sua função principal é catalisar a redução de ribonucleotídeos diphosfato (NDP) a desoxirribonucleotídeos dipósphato (dNDP), um processo fundamental na biossíntese de DNA. A enzima RNR regula o equilíbrio entre a síntese de RNA e DNA, o que é crucial para a integridade do genoma e a divisão celular.

A atividade da RNR é regulada em resposta ao estresse oxidativo e às lesões no DNA. Existem diferentes tipos de RNR, mas todas elas compartilham um mecanismo de reação básico que envolve a transferência de um grupo hidreto de um substrato redutor (como a tioredoxina ou a glutationa) para o ribose do NDP, resultando na formação de dNDP.

A deficiência ou disfunção da RNR pode levar a graves consequências para a célula, incluindo a acumulação de lesões no DNA e a interrupção da divisão celular, o que pode resultar em doenças genéticas ou neoplásicas. Portanto, a RNR desempenha um papel fundamental na manutenção da integridade do genoma e no controle do ciclo celular.

Acetylcysteine, também conhecido como N-acetilcisteína (NAC), é um medicamento usado para tratar doenças pulmonares e outros distúrbios de saúde. É um potente antioxidante e precursor da glutationa, um importante antioxidante endógeno no corpo humano.

Na sua forma farmacêutica, a acetilcisteína é frequentemente usada como um mucolítico para reduzir a viscosidade do muco e facilitar a expectoração em pacientes com doenças pulmonares crônicas, como a fibrose cística e bronquite crónica. Também pode ser usado como tratamento de emergência para intoxicação aguda por paracetamol (também conhecido como acetaminofeno), pois é capaz de reabastecer as reservas de glutationa no fígado, o que ajuda a neutralizar os efeitos tóxicos do paracetamol.

Além disso, a acetilcisteína tem demonstrado ter propriedades anti-inflamatórias, antifibróticas e neuroprotetoras em estudos laboratoriais e clínicos, o que sugere que ela pode ser útil no tratamento de diversas condições de saúde, incluindo doenças neurológicas, cardiovasculares e hepáticas. No entanto, é necessário mais pesquisa para confirmar esses potenciais benefícios terapêuticos e determinar os riscos e benefícios da sua utilização em diferentes populações de pacientes.

Na medicina, a cistina é mais comumente referida como um aminoácido não essencial que contém enxofre e é uma das principais building blocks da proteína no corpo humano. No entanto, em patologia clínica, "cistinose" refere-se a uma doença genética rara causada por mutações no gene que codifica para um transportador de aminoácidos específico, o que leva à acumulação excessiva e formação de cálculos renais dolorosos de cistina.

Em resumo, a cistina é um aminoácido importante em medicina, mas "cistinose" refere-se a uma doença específica associada à acúmulo excessivo dessa substância no corpo.

Transketase é uma enzima importante envolvida no metabolismo do pentose fosfato. Ele catalisa a transferência reversível de um grupo cetose de alpha-D-xilulose-5-fosfato a D-ribose-5-fosfato, produzindo gliceraldeído-3-fosfato e sedoheptulose-7-fosfato. Essa reação desempenha um papel fundamental no ciclo de Calvin na fotossíntese, bem como no metabolismo de açúcares em muitos outros organismos. A transketase é uma enzima essencial para a sobrevivência celular e tem sido estudada como alvo potencial para o desenvolvimento de antibióticos e antivirais.

Os Inibidores de Hidroximetilglutaril-CoA (HMG-CoA) Redutases são uma classe de medicamentos utilizados no tratamento da hipercolesterolemia, ou seja, níveis elevados de colesterol no sangue. A HMG-CoA reductase é uma enzima que desempenha um papel fundamental na síntese do colesterol no organismo. Os inibidores desta enzima atuam reduzindo a produção hepática de colesterol, o que leva à diminuição dos níveis de colesterol LDL (colesterol "ruim") no sangue e, consequentemente, ao aumento dos níveis de colesterol HDL (colesterol "bom").

Alguns exemplos de inibidores de HMG-CoA reductase incluem a atorvastatina, a simvastatina, a pravastatina, a fluvastatina e a rosuvastatina. Estes medicamentos são frequentemente prescritos em conjunto com medidas dietéticas e exercício físico para controlar os níveis de colesterol e prevenir doenças cardiovasculares, como doença coronária, acidente vascular cerebral e outras complicações relacionadas com a aterosclerose.

O ácido desidroascórbico é a forma oxidada da vitamina C. Também é conhecido como eritróbico ou vitamina C oxidada. É um composto importante que atua como antioxidante no corpo humano, protegendo as células dos danos causados por radicais livres.

A vitamina C desempenha várias funções importantes no organismo, incluindo a síntese de colágeno, neurotransmissores e hormônios, além de ajudar na absorção de ferro. O ácido desidroascórbico pode ser convertido de volta em vitamina C pelo corpo, desde que haja a presença de uma enzima chamada deidrogenase da riboflavina.

O ácido desidroascórbico é frequentemente usado como um aditivo alimentar e suplemento dietético, devido à sua estabilidade em relação à vitamina C. É mais resistente ao calor e à luz do que a forma reduzida da vitamina C, o que torna seu uso ideal para fortificar alimentos processados e como um suplemento dietético.

Em resumo, o ácido desidroascórbico é a forma oxidada da vitamina C, com atividade antioxidante e funções importantes no organismo, podendo ser convertido de volta em vitamina C pelo corpo.

A "Desintoxicação Metabólica de Drogas" não é um termo médico amplamente reconhecido ou utilizado. No entanto, em alguns contextos, pode ser referido como o processo metabólico no qual as drogas são descompostas e eliminadas do corpo através dos processos naturais de detoxificação do fígado e rins.

Este processo envolve enzimas hepáticas que convertem as drogas em metabólitos, os quais podem ser mais facilmente excretados pelos rins. Alguns destes metabólitos ainda podem ser ativos e ter efeitos farmacológicos, enquanto outros podem ser inativos e não ter efeitos adicionais.

É importante notar que o processo de desintoxicação metabólica de drogas não é o mesmo que a desintoxicação clínica, que refere-se a um tratamento médico supervisionado para pessoas com dependência de substâncias.

Peróxidos lipídicos são moléculas reativas formadas quando oxigênio reage com lipídios insaturados, especialmente ácidos graxos poliinsaturados (PUFAs), durante o processo de peroxidação lipídica. Eles contêm um grupo funcional peróxido (-OOH) ligado a um carbono na cadeia de hidrocarbonetos do lipídeo.

A formação de peróxidos lipídicos é inicialmente induzida por espécies reativas de oxigênio (ROS), como o radical hidroxilo (•OH) ou o superóxido (O2•-), que abstraem um átomo de hidrogênio de um carbono insaturado, gerando um radical lipídico. Este radical lipídico pode então reagir com o oxigênio molecular para formar um peroxirradical lipídico, que subsequentemente se combina com outro lipídeo para formar um peróxido lipídico.

Os peróxidos lipídicos desempenham um papel importante no estresse oxidativo e na patogênese de várias doenças, incluindo doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e câncer. Eles também podem deteriorar os alimentos, especialmente óleos e gorduras, levando à formação de compostos tóxicos e cancerígenos. Portanto, é importante controlar a peroxidação lipídica e minimizar a exposição a esses peróxidos lipídicos.

As oxirredutases do álcool são um tipo específico de enzimas oxirredutases que catalisam a transferência de elétrons e prótons entre moléculas, geralmente em reações envolvendo álcoois. Eles desempenham um papel crucial na metabolismo de álcoois e outras moléculas orgânicas.

Existem dois tipos principais de oxirredutases do álcool: alcool desidrogenases (ADH) e oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois. As alcool desidrogenases catalisam a reação de oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, transferindo os elétrons e prótons para o NAD+ ou NADP+, formando NADH ou NADPH, respectivamente. Já as oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois são capazes de realizar reações inversas, reduzindo aldeídos ou cetonas a álcoois usando o NADH ou NADPH como doadores de elétrons.

As oxirredutases do álcool desempenham um papel importante no metabolismo de drogas e toxinas, bem como na biossíntese de moléculas essenciais para a vida, como os ácidos graxos e o colesterol. Além disso, eles também estão envolvidos em processos fisiológicos importantes, como a resposta ao estresse oxidativo e a regulação da homeostase redox.

Os Ratos Wistar são uma linhagem popular e amplamente utilizada em pesquisas biomédicas. Eles foram desenvolvidos no início do século 20, nos Estados Unidos, por um criador de animais chamado Henry Donaldson, que trabalhava no Instituto Wistar de Anatomia e Biologia. A linhagem foi nomeada em homenagem ao instituto.

Os Ratos Wistar são conhecidos por sua resistência geral, baixa variabilidade genética e taxas consistentes de reprodução. Eles têm um fundo genético misto, com ancestrais que incluem ratos albinos originários da Europa e ratos selvagens capturados na América do Norte.

Estes ratos são frequentemente usados em estudos toxicológicos, farmacológicos e de desenvolvimento de drogas, bem como em pesquisas sobre doenças humanas, incluindo câncer, diabetes, obesidade, doenças cardiovasculares e neurológicas. Além disso, os Ratos Wistar são frequentemente usados em estudos comportamentais, devido à sua natureza social e adaptável.

Embora os Ratos Wistar sejam uma importante ferramenta de pesquisa, é importante lembrar que eles não são idênticos a humanos e podem reagir de maneira diferente a drogas e doenças. Portanto, os resultados obtidos em estudos com ratos devem ser interpretados com cautela e validados em estudos clínicos envolvendo seres humanos antes que qualquer conclusão definitiva seja feita.

A gama-glutamiltransferase (GGT) é um tipo de enzima que se encontra principalmente nas membranas das células do fígado, pâncreas e vias biliares. Também está presente em menores quantidades em outros tecidos, como rins, coração, cérebro e pulmões.

A função principal da GGT é catalisar a transferência de grupos gama-glutamil de aminoácidos e peptídeos para outras moléculas, como outros aminoácidos ou ácido glutâmico. Essa reação é importante na síntese e degradação de glutationa, um antioxidante endógeno que protege as células contra o dano oxidativo.

No entanto, a atividade da GGT também está associada ao metabolismo de drogas e xenobióticos, pois é capaz de hidrolisar glutationa conjugados, liberando grupos gama-glutamil que podem ser utilizados na formação de novas conjugações com outras moléculas.

A medição da atividade da GGT no sangue pode ser útil como um marcador bioquímico para avaliar a função hepática e detectar possíveis lesões hepáticas ou do trato biliar. A atividade da GGT costuma estar elevada em casos de doenças hepáticas alcoólicas, cirrose biliar, hepatite e câncer de fígado, entre outras condições. Além disso, a GGT também pode ser aumentada em indivíduos que consomem álcool em excesso, mesmo sem lesão hepática evidente.

De acordo com a nomenclatura recomendada pela International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB), oxirredutases que atuam sobre doadores de grupo CH-CH são enzimas que catalisam reações de redução/oxidação em compostos orgânicos contendo um grupo funcional CH-CH. Essas enzimas desempenham um papel importante na metabolismo de diversas substâncias, incluindo carboidratos, lipídeos e aminoácidos.

A classificação sistemática das oxirredutases é feita com base no tipo de reação catalisada e nos cofatores envolvidos na catálise enzimática. No caso específico das oxirredutases que atuam sobre doadores de grupo CH-CH, elas são classificadas como EC 1.3.1.x, onde "EC" refere-se à classe das oxirredutases e o número "1.3.1" indica a subclasse específica que inclui as enzimas que atuam sobre doadores de grupo CH-CH com a participação de um NAD(P)+ como aceitador. O "x" no final refere-se ao número específico da enzima dentro dessa subclasse.

Exemplos de oxirredutases que atuam sobre doadores de grupo CH-CH incluem a alcohol desidrogenase (EC 1.1.1.1), que catalisa a reação de oxidação de álcoois primários e secundários a aldeídos e cetonas, respectivamente, e a acetaldeído desidrogenase (EC 1.2.1.10), que catalisa a reação de oxidação do acetaldeído a ácido acético. Ambas essas enzimas utilizam o NAD+ como aceitador de elétrons na catálise enzimática.

Diquat é um herbicida bipiridilium amplamente utilizado no controle de plantas aquáticas e outras espécies invasoras em água doce, ambientes úmidos e culturas agrícolas. É um agente de contacto que age inibindo a fotossíntese, causando morte rápida das plantas tratadas.

Apesar de ser classificado como possivelmente cancerígeno para humanos pela Agência Internacional de Pesquisa do Câncer (IARC), o diquat é geralmente considerado seguro quando utilizado corretamente, seguindo as recomendações de dosagem e precauções de manipulação. No entanto, exposições prolongadas ou a alta concentração podem causar irritação nos olhos, pele e sistema respiratório, assim como possíveis efeitos neurotóxicos e genotóxicos.

Em caso de intoxicação aguda, o diquat pode provocar sintomas gastrointestinais, náuseas, vômitos, diarréia, dor abdominal, desidratação, convulsões e, em casos graves, insuficiência renal e hepática. O tratamento de intoxicação aguda inclui medidas de suporte, como reidratação e manejo dos sintomas, bem como a remoção do herbicida do organismo através de diálise ou lavagem gástrica em casos graves.

Protein carbonilation is a post-translational modification where a carbonyl group (-C=O) becomes attached to a protein. This process can occur as a result of chemical reactions, such as those involving reactive carbonyl species (RCS), or enzymatic modifications. Carbonylation can lead to changes in the structure and function of proteins, contributing to the development of various diseases, including neurodegenerative disorders, cardiovascular disease, and diabetes.

The carbonylation of proteins can result from several mechanisms:

1. Direct reaction with RCS: These are highly reactive compounds that contain a carbonyl group and can be formed during oxidative stress or inflammation. Examples include aldehydes like malondialdehyde (MDA) and 4-hydroxynonenal (HNE), which can react with proteins, forming adducts and altering their function.
2. Oxidative stress: During oxidative stress, reactive oxygen species (ROS) can cause protein damage by oxidizing amino acid side chains, leading to the formation of carbonyl groups on proteins. This process is often associated with aging and various pathological conditions.
3. Enzymatic modification: Certain enzymes, such as transglutaminases or lysyl oxidases, can introduce carbonyl groups into proteins through specific reactions. For example, transglutaminases can catalyze the formation of isopeptide bonds between proteins and polyamines, resulting in protein cross-linking and carbonylation.

Carbonylated proteins are often considered a marker of protein damage and oxidative stress. The accumulation of these damaged proteins has been implicated in several age-related diseases and may contribute to cellular dysfunction and tissue damage.

Flavoproteínas são proteínas que contêm um grupo prostético chamado flavina, geralmente em forma de flavin mononucleótido (FMN) ou flavin adenín dinucleótido (FAD). As flavoproteínas desempenham um papel importante em diversos processos metabólicos, incluindo a transferência de elétrons e oxirredução. Elas atuam como catalisadores em reações redox, onde os electrones são transferidos entre moléculas, geralmente envolvendo o ganho ou perda de um par de prótons (H+). Algumas flavoproteínas estão envolvidas no metabolismo de aminoácidos, carboidratos, lípidos e outras biomoléculas. Outras desempenham funções regulatórias ou estruturais em células.

Os oxidantes são substâncias químicas que adicionam oxigênio a outras substâncias ou removem electrões de outras moléculas, aumentando assim o seu estado de oxidação. Este processo é conhecido como oxidação. Os oxidantes são geralmente agentes agressivos e reactivos que desempenham um papel importante em muitas reacções químicas e processos biológicos.

No contexto médico, os oxidantes podem ser utilizados como agentes terapêuticos para destruir células cancerosas ou patógenos, tais como bactérias e vírus. No entanto, também podem causar danos a tecidos saudáveis se não forem controlados adequadamente. Além disso, o estresse oxidativo, resultante de níveis elevados de oxidantes no corpo, tem sido associado a diversas doenças, incluindo doenças cardiovasculares, diabetes e doenças neurodegenerativas. Portanto, manter um equilíbrio adequado de oxidantes e antioxidantes no corpo é importante para a saúde geral.

Complexos multienzimáticos são agregados macromoleculares estáveis de duas ou mais enzimas que catalisam uma série de reações em sequência, geralmente com substratos e produtos passando diretamente de uma enzima para outra no complexo. Eles estão frequentemente associados a membranas ou organizados em compartimentos celulares específicos, o que permite um controle espacial e temporal da atividade enzimática. A associação dessas enzimas em complexos pode aumentar a eficiência e velocidade das reações catalisadas, além de regular a atividade metabólica geral da célula. Exemplos bem conhecidos de complexos multienzimáticos incluem o complexo piruvato desidrogenase, que desempenha um papel central na oxidação do piruvato durante a respiração celular, e o complexo ribossomal, responsável pela tradução do ARNm em proteínas.

Os derivados do benzeno são compostos orgânicos que contêm o benzeno como um grupo funcional ou como um componente da molécula. O benzeno é uma estrutura básica em química orgânica, composta por um anel hexagonal de átomos de carbono com um átomo de hidrogênio ligado a cada um dos átomos de carbono.

Quando outros grupos químicos se substituem a alguns ou a todos os átomos de hidrogênio do anel de benzeno, formam-se derivados do benzeno. Estes derivados podem apresentar propriedades físicas e químicas diferentes da do benzeno original, dependendo dos grupos funcionais presentes na molécula.

Existem muitos derivados de benzeno comumente encontrados em produtos industriais e comerciais, como tolueno, xileno, estireno, fenol, anilina, e diversos compostos aromáticos policíclicos (CAPs). Alguns destes derivados podem ser tóxicos, cancerígenos ou ter outros efeitos adversos sobre a saúde humana e o ambiente.

Dihidropteridina redutase é uma enzima (EC 1.5.1.34) envolvida no metabolismo da fenilalanina e tirosina, mais especificamente no ciclo da dihidropteridina. A enzima catalisa a redução de dihidropteridinas em tetrahidropteridinas usando NADPH como cofator.

A dihidropteridina redutase desempenha um papel crucial no processo de reciclagem da tetra-hidrobiopterina (BH4), uma cofator essencial para a atividade da enzima fenilalanina hidroxilase, que catalisa a conversão da fenilalanina em tirosina. A deficiência nesta enzima pode resultar em um distúrbio metabólico conhecido como fenilcetonúria (PKU), uma doença genética caracterizada por altos níveis de fenilalanina no sangue, o que pode causar sérios danos cerebrais se não for tratada adequadamente.

Em resumo, a dihidropteridina redutase é uma enzima importante para o metabolismo da fenilalanina e tirosina, desempenhando um papel fundamental no processo de reciclagem da tetra-hidrobiopterina (BH4), que por sua vez é essencial para a atividade da enzima fenilalanina hidroxilase.

Os esquistossomicidas são um grupo de medicamentos antiparasitários usados no tratamento da infecção por vermes platelmintos do gênero Schistosoma, também conhecida como esquistossomose. Esses medicamentos atuam interrompendo o ciclo de vida dos parasitas, impedindo a formação e liberação de ovos que causam danos nos tecidos humanos. Exemplos de fármacos esquistossomicidas incluem praziquantel e oxamniquina. É importante ressaltar que o tratamento deve ser prescrito e supervisionado por um profissional de saúde qualificado, pois a automedicação pode ser perigosa e causar efeitos adversos indesejáveis.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Em terminologia médica, a "regulação enzimática da expressão gênica" refere-se ao processo pelo qual as células controlam a produção de proteínas a partir dos genes, especialmente em relação às enzimas. A expressão gênica é o processo no qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. A regulação enzymológica desse processo permite que as células respondam a estímulos internos ou externos, ajustando assim os níveis de produção de proteínas de acordo com suas necessidades. Isso é crucial para a manutenção da homeostase celular e do desenvolvimento adequado dos organismos. A regulação enzimática pode ocorrer em vários níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, transporte de RNA para o citoplasma e tradução do RNA em proteínas. Além disso, as células também podem regular a estabilidade e atividade das proteínas produzidas, por exemplo, através da modificação pós-traducional ou degradação enzimática.

A espectrofotometria é um método analítico utilizado em medicina e outras ciências que envolve a medição da absorção ou transmissão da luz por uma substância, para determinar suas propriedades físicas ou químicas. Em termos médicos, a espectrofotometria pode ser usada em diversas áreas, como na análise de fluidos corporais (como sangue e urina), no estudo da composição de tecidos biológicos, bem como no desenvolvimento e avaliação de medicamentos e outros tratamentos.

O princípio básico da espectrofotometria envolve a passagem de luz através de uma amostra, que pode ser absorvida ou refletida pela substância presente na amostra. A quantidade de luz absorvida ou transmitida é então medida e analisada em função da sua longitude de onda (cor), gerando um espectro que fornece informações sobre a composição e propriedades da substância em questão.

A espectrofotometria pode ser classificada em diferentes tipos, dependendo do tipo de radiação eletromagnética utilizado (como ultravioleta, visível ou infravermelho), e da técnica empregada para a medição da luz. Alguns exemplos incluem:

1. Espectrofotometria UV-Visível: Utiliza radiação eletromagnética na região do ultravioleta (UV) e visível do espectro, para analisar substâncias que apresentam absorção nesta faixa de comprimento de onda. É amplamente utilizada em química clínica para determinar a concentração de diferentes compostos em fluidos corporais, como hemoglobina no sangue ou bilirrubina na urina.
2. Espectrofotometria Infravermelha (IR): Utiliza radiação eletromagnética na região do infravermelho do espectro, para analisar a estrutura molecular de compostos orgânicos. É amplamente utilizada em análises químicas e biológicas, como no estudo da composição de aminoácidos em proteínas ou na identificação de diferentes tipos de óleos e gorduras.
3. Espectrofotometria de Fluorescência: Utiliza a fluorescência (emissão de luz após a absorção) para analisar substâncias que apresentam esta propriedade. É amplamente utilizada em bioquímica e farmacologia, para detectar e quantificar diferentes biomoléculas, como proteínas, DNA ou drogas.
4. Espectrofotometria de Difração de Raios X (XRD): Utiliza raios X para analisar a estrutura cristalina de materiais sólidos. É amplamente utilizada em química e física dos materiais, para identificar diferentes tipos de minerais ou compostos inorgânicos.

Em resumo, a espectrofotometria é uma técnica analítica que permite medir a absorção, transmissão, reflexão ou emissão de luz por diferentes materiais e sistemas. É amplamente utilizada em diversos campos da ciência e tecnologia, como na química, física, biologia, medicina, farmacologia, entre outros. A espectrofotometria pode ser realizada com diferentes tipos de fontes de luz e detectores, dependendo do tipo de análise desejada. Além disso, a espectrofotometria pode ser combinada com outras técnicas analíticas, como a cromatografia ou a espectrometria de massa, para obter informações mais detalhadas sobre as propriedades e composição dos materiais analisados.

Em medicina, o termo "cromatos" geralmente não é usado. No entanto, em química e farmacologia, um cromato é um composto que contém o ânion CROMATE (CrO4 2-), formado por um átomo de cromo no estado de oxidação +6 rodeado por quatro grupos O2-.

Em um contexto ambiental e de saúde, os cromatos podem ser encontrados como contaminantes em algumas indústrias, tais como a produção de tintas, pigmentos, corantes, revestimentos e produtos químicos. A exposição a esses compostos, especialmente ao cromato de sódio (Na2CrO4) e cromato de chumbo (PbCrO4), pode ser prejudicial para a saúde humana, podendo causar problemas respiratórios, dermatites e, em casos graves, cancro.

É importante ressaltar que o cromo hexavalente (Cr VI), presente nos cromatos, é considerado um carcinogênico humano conhecido, podendo causar câncer de pulmão e nas vias respiratórias superiores. Portanto, a exposição ocupacional a esses compostos deve ser rigorosamente controlada e monitorada para minimizar os riscos à saúde dos trabalhadores.

Em termos médicos, "folhas de planta" geralmente se referem a folhas de plantas que são usadas em um contexto medicinal ou terapêutico. Essas folhas podem ser usadas frescas ou secas, dependendo do uso previsto. Elas podem ser ingeridas, inaladas, aplicadas externamente na forma de cataplasmas ou extratos, entre outros métodos.

As folhas de plantas contêm uma variedade de compostos químicos que podem ter efeitos benéficos sobre a saúde. Por exemplo, as folhas de menta contém mentol, que pode ajudar a aliviar os sintomas do resfriado comum. As folhas de dandelion, por outro lado, contêm compostos amargos que podem ajudar no processo de digestão.

No entanto, é importante ressaltar que o uso de folhas de plantas como medicamento deve ser feito com cautela e sob orientação médica, pois algumas folhas de plantas podem causar reações alérgicas ou interagir com outros medicamentos. Além disso, a qualidade, a pureza e a potência das folhas de plantas podem variar significativamente dependendo da fonte e do método de preparação.

Em termos médicos, extratos vegetais referem-se a substâncias ativas ou compostos químicos extraídos de plantas. Esses extratos são obtidos através de processos que envolvem a utilização de solventes, temperatura, pressão e outros métodos físicos para separar os compostos desejados das matrizes vegetais.

Existem diferentes tipos de extratos vegetais, dependendo do método de extração e do tipo de solvente utilizado. Alguns exemplos incluem:

1. Extrato aquoso: é obtido por meio da imersão de tecidos vegetais em água quente ou fria, podendo ser filtrada para retirar as partículas sólidas remanescentes.
2. Extrato alcoólico: é um extrato obtido através do uso de álcool como solvente, geralmente em diferentes concentrações, como 70%, 90% ou 95%.
3. Extrato etéreo: é um extrato obtido por meio da imersão de tecidos vegetais em solventes orgânicos, como éter etílico, hexano ou clorofórmio.
4. Extrato gorduroso: é um extrato obtido com solventes apolares, como óleo ou hexano, que extraem os lipossolúveis presentes nas plantas, como óleos essenciais e ceras.

Os extratos vegetais podem conter diferentes classes de compostos químicos, tais como flavonoides, taninos, alcalóides, fenóis, terpenos e esteroides, entre outros. Esses compostos possuem propriedades farmacológicas interessantes, como atividade antioxidante, anti-inflamatória, antibacteriana, antiviral e anticancerígena, o que justifica o uso de extratos vegetais em diferentes áreas da saúde e cosmética.

O citosol é a parte aquosa e gelatinosa do protoplasma presente no interior de uma célula, excluindo os organelos celulares e o núcleo. É um fluido complexo que contém uma variedade de solutos, como íons, moléculas orgânicas e inorgânicas, enzimas e metabólitos. O citosol desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, como o metabolismo, a comunicação intercelular e a resposta ao estresse ambiental. Além disso, é também o local onde ocorrem reações bioquímicas importantes para a manutenção da homeostase celular.

Selenito de sódio é um composto químico que contém sódio (Na), selênio (Se) e oxigênio (O). Sua fórmula química é Na2SeO3. É frequentemente usado em nutrição animal como uma fonte dietética de selênio, um oligoelemento essencial. Também é usado em alguns produtos farmacêuticos e cosméticos.

Em termos médicos, o selenito de sódio pode ser usado em soluções injetáveis para tratar deficiências de selênio. No entanto, é importante notar que altas doses de selênio podem ser tóxicas e causar efeitos adversos, como problemas gastrointestinais, alterações mentais e danos ao fígado e rins. Portanto, o uso do selenito de sódio deve ser sempre feito sob a supervisão médica.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

A via de pentose fosfato, também conhecida como ciclo das hexoses monofosfato ou caminho de Hexose Monophosphate Shunt, é um caminho metabólico alternativo à glicólise que serve principalmente para a geração de NADPH e pentoses (açúcares de cinco carbonos) necessários para a síntese de ácidos nucléicos. A via de pentose fosfato é dividida em duas fases: a primeira fase, irreversível, consiste na conversão do gliceraldeído-3-fosfato e fructose-6-fosfato (derivados da glicólise) em ribulose-5-fosfato, gerando também NADPH e CO2 como subprodutos; a segunda fase, reversível, permite a interconversão dos pentoses em açúcares de seis carbonos (glucose-6-phosphate e fructose-6-phosphate) para reingressar na glicólise ou serem usados em outras rotas metabólicas. A via de pentose fosfato é particularmente importante em tecidos que requerem altos níveis de síntese de ácidos nucléicos, como o fígado e as células do sistema imune.

De acordo com a literatura médica, Sideritis é um gênero de plantas da família Lamiaceae (Labiadas), nativas do Mediterrâneo e da região sul da Europa. Também são conhecidas como "ervas-de-ferro" ou "teucrios".

Existem mais de 150 espécies diferentes de Sideritis, mas as duas mais comuns e estudadas são a Sideritis scardica (Grego de montanha) e a Sideritis syriaca (erva-de-ferro síria).

As partes aéreas da planta, incluindo folhas, flores e caules, são usados na fitoterapia tradicional para tratar uma variedade de condições de saúde. Algumas das propriedades medicinais atribuídas à Sideritis incluem:

* Atividade anti-inflamatória
* Propriedades antioxidantes
* Atividade antibacteriana e antiviral
* Ação protectora do sistema digestivo
* Efeitos calmantes no sistema nervoso central

No entanto, é importante ressaltar que a maioria dos estudos sobre os benefícios da Sideritis foi realizada em laboratório ou em animais, e mais pesquisas são necessárias para confirmar sua segurança e eficácia em humanos.

Além disso, é sempre recomendável consultar um profissional de saúde antes de começar a usar qualquer suplemento ou medicamento à base de plantas, especialmente se estiver grávida, amamentando, tomando outros medicamentos ou com problemas de saúde crônicos.

Compostos organosselênicos são compostos orgânicos que contêm um ou mais átomos de selênio. O selênio é um elemento essencial em pequenas quantidades para os seres humanos e outros animais, mas pode ser tóxico em doses mais altas.

Esses compostos são encontrados naturalmente em alguns alimentos, como noz, alho, cebola e milho. Eles também podem ser usados em suplementos dietéticos e na agricultura como pesticidas e fertilizantes. Alguns exemplos de compostos organosselênicos incluem a dimetilselinida (DMS) e o selenito de metila.

Os compostos organosselênicos têm sido estudados por suas propriedades antioxidantes, antimicrobianas e anticancerígenas. No entanto, mais pesquisas são necessárias para determinar seus efeitos em humanos e sua segurança como aditivos alimentares ou medicamentos.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

Lactoylglutathione lyase, também conhecida como glicinoralaise, é uma enzima que catalisa a reação que quebra down o L-glicinilactato e o glutationa em d-lactato, glicina e glutationa. A reação desempenha um papel importante na defesa contra o estresse oxidativo no corpo humano, pois ajuda a manter o equilíbrio redox e protege as células dos danos causados por espécies reativas de oxigênio. A enzima é expressa em vários tecidos, incluindo fígado, rins, coração e cérebro.

O cristalino é uma lente biconvexa transparente localizada no interior do olho, atrás da íris. Ele tem um papel importante na focalização da luz nas retinas, possibilitando a visão clara e nítida de objetos próximos e distantes. O cristalino é composto por células em forma de fibra e sua transparência é mantida por uma manutenção cuidadosa do meio interno e pela ausência de vasos sanguíneos. Com a idade, o cristalino pode tornar-se opaco, levando à catarata, uma condição que requer cirurgia para ser corrigida.

Isoenzimas, também conhecidas como isoformas enzimáticas, referem-se a um grupo de enzimas com origens genéticas distintas que catalisam a mesma reação química em organismos vivos. Embora possuam funções bioquímicas idênticas ou muito semelhantes, elas diferem na sua estrutura primária e podem apresentar variações em suas propriedades cinéticas, termodinâmicas e regulatórias.

A presença de isoenzimas pode ser resultado de:

1. Duplicações genéticas: ocorre quando um gene se duplica, gerando dois genes com sequências semelhantes que podem evoluir independentemente e acumular mutações, levando à formação de isoenzimas.
2. Diferenças no processamento pós-transcricional: variações na modificação da cadeia polipeptídica após a tradução podem resultar em proteínas com estruturas ligeiramente diferentes, mas que mantêm a mesma função catalítica.

A identificação e análise de isoenzimas são úteis em diversos campos da medicina, como no diagnóstico e monitoramento de doenças, pois diferentes tecidos podem apresentar padrões distintos de isoenzimas. Além disso, alterações nos níveis ou propriedades das isoenzimas podem indicar desequilíbrios metabólicos ou danos a órgãos e tecidos.

Os compostos de sódio são substâncias ou moléculas que contêm o ion sódio (Na+) em sua composição. O sódio é um metal alcalino macio e highly reativo que combina facilmente com outros elementos químicos para formar compostos iónicos. O sódio forma compostos de sódio altamente solúveis em água, geralmente brancos ou incolor, e muitas vezes têm um ponto de fusão relativamente baixo.

Exemplos comuns de compostos de sódio incluem:

1. Carbonato de sódio (Na2CO3): também conhecido como soda ash ou soda cáustica, é usado em vários processos industriais, como a produção de vidro, detergentes e papel.

2. Cloreto de sódio (NaCl): mais conhecido como sal de cozinha, é amplamente utilizado na culinária e em outras indústrias, como a manufatura de pneus e produtos químicos.

3. Hidróxido de sódio (NaOH): também conhecido como soda cáustica, é usado em vários processos industriais, como a produção de pulpa de papel, têxteis e detergentes.

4. Bicarbonato de sódio (NaHCO3): também conhecido como bicarbonato de sódio ou bicarb, é usado em alimentos como um agente levedor e na medicina como um antiácido.

5. Nitrato de sódio (NaNO3): também conhecido como salitre, é usado na produção de vidro, cerâmica e fertilizantes.

6. Sulfato de sódio (Na2SO4): também conhecido como gesso de sódio, é usado em vários processos industriais, como a produção de papel, têxteis e detergentes.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Endogamic rats referem-se a ratos que resultam de um acasalamento consistente entre indivíduos relacionados geneticamente, geralmente dentro de uma população fechada ou isolada. A endogamia pode levar a uma redução da variabilidade genética e aumentar a probabilidade de expressão de genes recessivos, o que por sua vez pode resultar em um aumento na frequência de defeitos genéticos e anomalias congênitas.

Em estudos experimentais, os ratos endogâmicos são frequentemente usados para controlar variáveis genéticas e criar linhagens consistentes com características específicas. No entanto, é importante notar que a endogamia pode também levar a efeitos negativos na saúde e fertilidade dos ratos ao longo do tempo. Portanto, é essencial monitorar cuidadosamente as populações de ratos endogâmicos e introduzir periodicamente genes exógenos para manter a diversidade genética e minimizar os riscos associados à endogamia.

Paraquat é um herbicida altamente tóxico, usado para controlar plantas indesejadas e embelezamento de gramados. É um líquido incolor a marrom-escuro, com um sabor amargo e muito irritante para os olhos, nariz, garganta e pele.

A exposição ao paraquat pode ocorrer por inalação, ingestão ou contato com a pele ou olhos. A intoxicação grave pode causar danos graves aos pulmões, rins, fígado e outros órgãos, e pode ser fatal em casos severos. Os sintomas de exposição ao paraquat podem incluir irritação dos olhos, nariz, garganta e pele; tosse, falta de ar e dificuldade para respirar; náuseas, vômitos, dor abdominal e diarréia; ritmo cardíaco acelerado; convulsões e coma.

O tratamento da intoxicação por paraquat geralmente requer hospitalização imediata e pode incluir medidas de suporte, como oxigenoterapia e fluidoterapia, além de possível transplante de pulmão em casos graves. Devido à sua alta toxicidade, o paraquat é regulamentado como um agrotóxico restrito em muitos países e sua utilização está proibida em outros.

Em termos médicos, "rotina" geralmente se refere a um padrão ou hábito regular de atividades ou procedimentos que são realizados repetidamente. É comumente usado no contexto da prevenção e do tratamento de doenças, onde uma rotina diária saudável pode incluir exercícios regulares, uma dieta equilibrada, boa higiene do sono e outras práticas saudáveis.

No entanto, é importante notar que "rotina" não tem uma definição médica formal específica e seu uso pode variar dependendo do contexto. Em geral, no entanto, refere-se a um padrão regular de comportamento que promove a saúde e o bem-estar.

O Transporte de Elétrons é um processo bioquímico fundamental em que os elétrons são passados por uma cadeia de proteínas transportadoras, geralmente localizadas na membrana celular. Esse processo ocorre em grande parte dos organismos vivos e desempenha um papel central em diversos processos metabólicos, incluindo a respiração celular e a fotossíntese.

Na respiração celular, por exemplo, os elétrons são transferidos de moléculas redutoras, como a NADH e a FADH2, para o oxigênio molecular, que atua como um aceitador final de elétrons. Através desse processo, energia é liberada e capturada pelos gradientes de prótons que se formam através da membrana, o qual posteriormente será convertido em ATP (adenosina trifosfato), a molécula de energia universal nos organismos vivos.

Em resumo, o Transporte de Elétrons refere-se à transferência controlada e sequencial de elétrons entre moléculas, desempenhando um papel fundamental em diversos processos metabólicos e na geração de energia nas células.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Em medicina e farmacologia, a relação dose-resposta a droga refere-se à magnitude da resposta biológica de um organismo a diferentes níveis ou doses de exposição a uma determinada substância farmacológica ou droga. Essencialmente, quanto maior a dose da droga, maior geralmente é o efeito observado na resposta do organismo.

Esta relação é frequentemente representada por um gráfico que mostra como as diferentes doses de uma droga correspondem a diferentes níveis de resposta. A forma exata desse gráfico pode variar dependendo da droga e do sistema biológico em questão, mas geralmente apresenta uma tendência crescente à medida que a dose aumenta.

A relação dose-resposta é importante na prática clínica porque ajuda os profissionais de saúde a determinar a dose ideal de uma droga para um paciente específico, levando em consideração fatores como o peso do paciente, idade, função renal e hepática, e outras condições médicas. Além disso, essa relação é fundamental no processo de desenvolvimento e aprovação de novas drogas, uma vez que as autoridades reguladoras, como a FDA, exigem evidências sólidas demonstrando a segurança e eficácia da droga em diferentes doses.

Em resumo, a relação dose-resposta a droga é uma noção central na farmacologia que descreve como as diferentes doses de uma droga afetam a resposta biológica de um organismo, fornecendo informações valiosas para a prática clínica e o desenvolvimento de novas drogas.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

Enzimatic inhibitors are substances that reduce or prevent the activity of enzymes. They work by binding to the enzyme's active site, or a different site on the enzyme, and interfering with its ability to catalyze chemical reactions. Enzymatic inhibitors can be divided into two categories: reversible and irreversible. Reversible inhibitors bind non-covalently to the enzyme and can be removed, while irreversible inhibitors form a covalent bond with the enzyme and cannot be easily removed.

Enzymatic inhibitors play an important role in regulating various biological processes and are used as therapeutic agents in the treatment of many diseases. For example, ACE (angiotensin-converting enzyme) inhibitors are commonly used to treat hypertension and heart failure, while protease inhibitors are used in the treatment of HIV/AIDS.

However, it's important to note that enzymatic inhibition can also have negative effects on the body. For instance, some environmental toxins and pollutants act as enzyme inhibitors, interfering with normal biological processes and potentially leading to adverse health effects.

Substâncias protetoras, em termos médicos, referem-se a substâncias que ajudam a proteger as células e tecidos do corpo contra danos e doenças. Elas podem actuar de diferentes maneiras, como:

1. Antioxidantes: Neutralizam os radicais livres, moléculas instáveis que podem danificar as células e tecidos.
2. Anti-inflamatórias: Reduzem a inflamação no corpo, que pode levar ao desenvolvimento de doenças crónicas como diabetes, doença cardiovascular e câncer.
3. Agentes imunomoduladores: Modulam o sistema imune, ajudando a prevenir respostas excessivas que podem causar doenças autoimunes ou outros problemas de saúde.
4. Agentes citoprotetores: Protegem as células contra danos causados por fatores ambientais, como radiação UV, poluição e tabaco.
5. Agentes anticarcinógenos: Ajuda a prevenir o crescimento e propagação de células cancerígenas.

Exemplos de substâncias protetoras incluem vitaminas (como a vitamina C, E e A), minerais (como o selênio e o zinco), fitoquímicos (presentes em frutas, verduras e outras plantas) e certos compostos farmacológicos. É importante notar que embora essas substâncias tenham propriedades protetoras, elas não devem ser utilizadas como substitutos de um estilo de vida saudável e de cuidados médicos adequados.

Amitrol, também conhecido como aminotriazol, é um herbicida não seletivo amplamente utilizado no passado para controlar uma variedade de plantas daninhas em diferentes culturas agrícolas. Ele funciona inibindo a enzima fotossintética EPSPS (5-enolpiruvilshikimate-3-fosfato sintase), o que impede a planta de produzir aminoácidos aromáticos essenciais para sua sobrevivência.

No entanto, devido à preocupação com a possível contaminação do abastecimento de água e à sua persistência no solo, o uso de amitrol tem sido severamente restrito ou proibido em muitos países. Estudos demonstraram que o amitrol pode ser tóxico para alguns organismos aquáticos e pode causar efeitos adversos ao sistema imunológico e reprodutivo de animais, incluindo humanos, em doses elevadas ou com exposição prolongada.

Em resumo, a definição médica de 'Amitrol' refere-se principalmente às suas propriedades tóxicas e à sua capacidade de interferir no processo fotossintético das plantas, bem como aos potenciais riscos para a saúde humana e ambiental associados ao seu uso.

O cromo é um oligoelemento, o que significa que é um mineral necessário em pequenas quantidades no corpo humano. Ele desempenha um papel importante na maneira como o organismo utiliza a insulina, uma hormona que regula o nível de açúcar no sangue.

O cromo é frequentemente comercializado em suplementos nutricionais como "cromo de três valências" ou "cromo (III)", que é a forma mais estável e provavelmente a forma mais facilmente absorvida pelo corpo. O cromo também pode ser encontrado em alguns alimentos, incluindo carne, frutas, vegetais e grãos integrais.

Embora o cromo seja importante para a saúde humana, é raramente encontrada uma deficiência de cromo na população geral, pois a maioria das pessoas obtém quantidades adequadas através da dieta. No entanto, certos grupos populacionais, como idosos e pessoas com diabetes, podem ter níveis mais baixos de cromo no corpo e podem beneficiar-se do uso de suplementos de cromo.

É importante notar que o consumo excessivo de cromo pode ser prejudicial à saúde, especialmente em doses muito altas. Portanto, é recomendável consultar um profissional de saúde antes de começar a tomar qualquer suplemento nutricional, incluindo o cromo.

Na medicina, "apazona" não é um termo médico formalmente definido. No entanto, em alguns contextos informais, pode ser usado para descrever uma condição de fraqueza ou paralisia muscular, geralmente afetando as pernas. Em alguns casos, pode ser usado especificamente para se referir a um sintoma da doença de Lou Gehrig (Esclerose Lateral Amiotrófica ou ELA), que causa debilidade e atrofia muscular progressivas.

No entanto, é importante notar que o uso desse termo pode variar e não há uma definição médica padrão aceita para "apazona". Se alguém está experimentando sintomas de fraqueza ou paralisia muscular, eles devem procurar aconselhamento médico profissional para obter um diagnóstico preciso e tratamento adequado.

Aldeído é um grupo funcional na química orgânica, designado pela fórmula -CHO. Ele consiste em um átomo de carbono, que está ligado a um hidrogénio e a um grupo oxidrilo (-OH). Aldeídos são compostos voláteis com um cheiro característico e podem ser encontrados naturalmente em vários alimentos e óleos essenciais.

Em termos médicos, aldeídos podem estar envolvidos em processos patológicos, como a formação de produtos finais de glicação avançada (PGA), que são subprodutos da reação entre açúcares e proteínas ou lipídeos no corpo. A formação excessiva de PGA pode contribuir para o desenvolvimento de doenças crônicas, como diabetes, doença cardiovascular e doenças neurológicas.

Além disso, alguns aldeídos tóxicos podem ser produzidos em processos industriais e ambientais, como a poluição do ar, e podem ter efeitos adversos na saúde humana, causando irritação nos olhos, nariz e garganta, problemas respiratórios e outros sintomas.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Ditiotreitol (DTT) é um composto organosulfurado com a fórmula molecular (HSCH2)2. É frequentemente usado em bioquímica e biologia molecular como um agente redutor, capaz de reduzir as ligações dissulfure entre proteínas e outros grupos sulfídricos (-SH). Isso é útil para manter proteínas em sua conformação nativa ou desdobrada durante a purificação e análise. DTT também pode ser usado para prevenir a oxidação de aminoácidos sensíveis à oxidação, como a metionina.

Em solução aquosa, DTT se dissocia em dois ions tiol (HS-), que são os agentes redutores ativos. A redução de ligações dissulfure por DTT geralmente resulta na formação de duas ligações disulfure adicionais entre as moléculas de DTT, o que pode ser útil para medir a atividade redutora de uma proteína ou outro biomolécula.

Embora DTT seja frequentemente usado em experimentos bioquímicos e moleculares, é importante notar que ele também pode interferir com certas reações enzimáticas e processos celulares, portanto, sua adição deve ser considerada com cuidado. Além disso, DTT deve ser manuseado com cuidado, pois é classificado como um agente cancerígeno potencial e pode causar irritação à pele e olhos.

Maleato, em química, refere-se a um sal ou éster do ácido málico (um ácido orgânico com duas funções carboxílicas) no qual um dos grupos hidroxila (-OH) foi substituído por um grupo metil (-CH3). No entanto, em um contexto médico, o termo 'maleato' geralmente se refere a um sal de maleato, que é frequentemente usado como um agente tampão ou um agente de liberação retardada em formulações farmacêuticas.

Os sais de maleato são derivados do ácido maleico e podem ser encontrados em diversos medicamentos, incluindo alguns anti-inflamatórios não esteroides (AINEs), antihistamínicos e suplementos nutricionais. Eles são frequentemente usados como uma forma de controle de liberação do medicamento, ajudando a manter níveis consistentes do fármaco no corpo ao longo do tempo.

Em resumo, maleatos, em um contexto médico, geralmente se referem a sais de maleato usados como excipientes em formulações farmacêuticas para controlar a liberação do medicamento.

Oxirredutases são um tipo específico de enzimas que catalisam reações redox, onde um substrato é oxidado enquanto outro é reduzido. Quando se fala em "oxirredutases atuantes sobre doadores de grupo enxofre", isso refere-se a um subconjunto delas que atuam especificamente sobre moléculas que contêm grupos enxofre como parte de sua estrutura e desempenham um papel fundamental no metabolismo dos compostos sulfurados.

Estas oxirredutases podem ser encontradas em diversos ambientes celulares, incluindo mitocôndrias, cloroplastos e citoplasma. Elas participam de vários processos bioquímicos cruciais, tais como a biossíntese de aminoácidos e cofatores, o metabolismo de drogas e xenobióticos, e a detoxificação de espécies reativas de oxigênio (EROs).

Um exemplo bem conhecido dessa classe de enzimas é a glutationa redutase, que catalisa a redução do glutationo disulfito (GSSG) de volta ao seu estado reduzido (GSH), um importante antioxidante intracelular. Outro exemplo é a tioredoxina reductase, que age na redução da tioredoxina, uma proteína com diversas funções redox no interior das células.

Em resumo, as oxirredutases atuantes sobre doadores de grupo enxofre são um grupo importante de enzimas que desempenham um papel chave no metabolismo e na homeostase redox dos sistemas vivos, especialmente em relação a moléculas que contêm grupos enxofre em sua estrutura.

Sprague-Dawley (SD) é um tipo comummente usado na pesquisa biomédica e outros estudos experimentais. É um rato albino originário dos Estados Unidos, desenvolvido por H.H. Sprague e R.H. Dawley no início do século XX.

Os ratos SD são conhecidos por sua resistência, fertilidade e longevidade relativamente longas, tornando-os uma escolha popular para diversos tipos de pesquisas. Eles têm um genoma bem caracterizado e são frequentemente usados em estudos que envolvem farmacologia, toxicologia, nutrição, fisiologia, oncologia e outras áreas da ciência biomédica.

Além disso, os ratos SD são frequentemente utilizados em pesquisas pré-clínicas devido à sua semelhança genética, anatômica e fisiológica com humanos, o que permite uma melhor compreensão dos possíveis efeitos adversos de novos medicamentos ou procedimentos médicos.

No entanto, é importante ressaltar que, apesar da popularidade dos ratos SD em pesquisas, os resultados obtidos com esses animais nem sempre podem ser extrapolados diretamente para humanos devido às diferenças específicas entre as espécies. Portanto, é crucial considerar essas limitações ao interpretar os dados e aplicá-los em contextos clínicos ou terapêuticos.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

As sondas de ácido nucleico são moléculas de ácido nucleico (DNA ou RNA) sintéticas ou derivadas de organismos vivos, que possuem sequências específicas complementares a um alvo de interesse, geralmente outra molécula de ácido nucleico. Elas são amplamente utilizadas em diversas técnicas de biologia molecular e genética, como reação em cadeia da polimerase (PCR), hibridização fluorescente in situ (FISH), análise de sequência de DNA e microarranjos de DNA, entre outras.

As sondas de ácido nucleico podem ser marcadas com diferentes tipos de sinais, como fluoróforos, isótopos radioativos ou enzimas, o que permite detectar e quantificar a ligação da sonda ao alvo. Além disso, as sondas podem ser projetadas para reconhecer e discriminar sequências específicas de ácido nucleico, como genes, pseudogenes, seqüências regulatórias ou mutações genéticas, tornando-as úteis em diagnósticos clínicos, pesquisas biológicas e desenvolvimento de terapias genéticas.

A resistência a medicamentos (RM) ocorre quando um microrganismo, como bacterias, vírus, fungos ou parasitas, altera suas características de forma a neutralizar o efeito dos medicamentos antimicrobianos utilizados no tratamento de infecções causadas por esses agentes. Isso faz com que os medicamentos se tornem ineficazes e não consigam matar ou inibir o crescimento do microrganismo, permitindo assim a sua multiplicação e persistência no organismo hospedeiro. A RM pode ser intrínseca, quando o microrganismo naturalmente é resistente a determinados medicamentos, ou adquirida, quando desenvolve mecanismos de resistência em resposta ao uso de medicamentos antimicrobianos. Essa situação é uma preocupação global de saúde pública, visto que compromete o tratamento adequado de infecções e pode levar a complicações clínicas graves, aumento da morbidade e mortalidade, além de gerar custos adicionais ao sistema de saúde.

High-Performance Liquid Chromatography (HPLC) é um método analítico e preparativo versátil e potente usado em química analítica, bioquímica e biologia para separar, identificar e quantificar compostos químicos presentes em uma mistura complexa. Nesta técnica, uma amostra contendo os compostos a serem analisados é injetada em uma coluna cromatográfica recheada com um material de enchimento adequado (fase estacionária) e é submetida à pressão elevada (até 400 bar ou mais) para permitir que um líquido (fase móvel) passe através dela em alta velocidade.

A interação entre os compostos da amostra e a fase estacionária resulta em diferentes graus de retenção, levando à separação dos componentes da mistura. A detecção dos compostos eluídos é geralmente realizada por meio de um detector sensível, como um espectrofotômetro UV/VIS ou um detector de fluorescência. Os dados gerados são processados e analisados usando software especializado para fornecer informações quantitativas e qualitativas sobre os compostos presentes na amostra.

HPLC é amplamente aplicada em diversos campos, como farmacêutica, ambiental, clínica, alimentar e outros, para análises de drogas, vitaminas, proteínas, lipídeos, pigmentos, metabólitos, resíduos químicos e muitos outros compostos. A técnica pode ser adaptada a diferentes modos de separação, como partição reversa, exclusão de tamanho, interação iônica e adsorção normal, para atender às necessidades específicas da análise em questão.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

Mitocôndrias são organelos delimitados por membranas found in eucaryotic cells, where the majority of cellular ATP is produced. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they play a crucial role in generating energy in the form of ATP through a process called oxidative phosphorylation. Mitocôndrias also have their own DNA and are believed to have originated from bacteria that took up residence within eukaryotic cells early in their evolution. They are dynamic organelles that can change shape, size, and number in response to cellular needs and conditions. Additionally, mitochondria are involved in various other cellular processes such as calcium signaling, apoptosis, and the regulation of cell growth and differentiation.

De acordo com a definição médica, o oxigênio é um gás incolor, inodoro e insípido que é essencial para a vida na Terra. Ele é um elemento químico com o símbolo "O" e número atômico 8. O oxigênio é a terceira substância mais abundante no universo, depois do hidrogênio e hélio.

No contexto médico, o oxigênio geralmente se refere à forma molecular diatômica (O2), que é um dos gases respiratórios mais importantes para os seres vivos. O oxigênio é transportado pelos glóbulos vermelhos do sangue até as células, onde ele participa de reações metabólicas vitais, especialmente a produção de energia através da respiração celular.

Além disso, o oxigênio também é usado em medicina para tratar várias condições clínicas, como insuficiência respiratória, intoxicação por monóxido de carbono e feridas que precisam se curar. A administração de oxigênio pode ser feita por meio de diferentes métodos, tais como máscaras faciais, cânulas nasais ou dispositivos de ventilação mecânica. No entanto, é importante ressaltar que o uso excessivo ou inadequado de oxigênio também pode ser prejudicial à saúde, especialmente em pacientes com doenças pulmonares crônicas.

Radicais livres são moléculas ou ions com um ou mais electrões desemparelhados. Devido à sua natureza instável, eles tendem a ser altamente reativos e podem interagir com outras moléculas em seu ambiente para capturar os electrões necessários para completar o seu exterior de elétrons. Essa interação pode resultar em uma cadeia de reações químicas que podem alterar a estrutura e função das células vivas.

Embora sejam uma parte natural da química celular, os radicais livres podem causar danos às células quando produzidos em excesso, por exemplo, como resultado do estresse oxidativo ou exposição a poluentes ambientais. O desequilíbrio entre a produção de radicais livres e a capacidade dos sistemas antioxidantes da célula para neutralizá-los pode levar ao desenvolvimento de doenças crônicas, como doenças cardiovasculares, câncer e doenças neurodegenerativas.

Esta conversão é catalisada por ribonucleotídeo redutase (ver figura). Intermediários tiil também são produzidos pela oxidação ... de glutationa, um antioxidante em biologia. Radicias tiil são também intermediários no processo de vulcanização. Por exemplo, a ...
Os nitrosoureias inativam covalentemente a tioredoxina-redutase, glutationa-redutase e a Ribonucleotídeo redutase por ... O cálcio intracelular protege a tioredoxina-redutase da desactivação pelas nitrosoureias. Tioredoxina reduzida ou glutationa ...
... à glutationa redutase e, embora semelhante em topologia à glutationa redutase humana, tem um sítio ativo aumentado e uma série ... substitui os sistemas glutationa/glutationa redutase presentes nos seres humanos. Outros nomes: N (1), N (8) -bis (glutationil ... O modelo de pesquisa foi a estrutura cristalina da glutationa redutase humana que compartilha aproximadamente 40% da identidade ... espermidina redutase, NADPH: tripanotiona oxidoredutase, Tripanotiona redutase. Banco de dados A Tripanotiona é um ditiol ...
... como glutationa redutase, glutationa peroxidases, tioredoxina redutase e tioredoxina peroxidase. Essas enzimas estão ...
A defesa enzimática compreende várias enzimas do ciclo redox da glutationa (glutationa redutase e glicose-6-fosfato- ... A glutationa é sintetizada no fígado em dois passos, catalisados pela γ-glutamil-cisteina-sintetase (GCS) e pela glutationa- ... A conjugação dos xenobióticos com a glutationa, efetuando a destoxificação, é catalisada por uma família de GST (Glutationa-S- ... sendo assim designado de glutationa (L-gama-glutamil-L-cisteinilglicina). A glutationa está omnipresente na célula, onde: ...
... tiorredoxina redutase, formiato desidrogenase , glicina redutase e algumas hidrogenases. O comitê conjunto das nomenclaturas da ... A selenocisteína está presente em várias enzimas, como por exemplo as enzimas glutationa peroxidase, tetraiodotironina 5' ...
... é catalisada pela enzima glutationa redutase, como esquematizado abaixo. GSSG + NADPH + H+ → 2GSH + NADP+ O NADPH consumido na ... A glutationa peroxidase oxida a glutationa reduzida (GSH), um tripeptídeo, na redução acoplada de H2O2 a H2O, como representado ... H2O2 + 2GSH → GSSG + 2 H2O As diferentes isoformas da glutationa peroxidase possuem em comum um átomo de selênio na forma de ... Para a manutenção de um nível basal de GSH no organismo, a conversão de glutationa oxidada (GSSG) a GSH ...
... glutationa peroxidases, glutationa redutases, peroxirredoxinas, tiorredoxinas, enzimas de reparo); por ação de toxinas que ... que pode ser reduzido novamente pela NADPH-citocromo P450 redutase). O consumo de NADPH na redução do paraquat pode ser base ... à depleção de glutationa reduzida (como paracetamol); A interação da radiação ionizante com a matéria pode viabilizar a ... relaciona-se a sua redução pela NADPH-citocromo P450 redutase com formação de um radical instável. Tal radical pode ser oxidado ...
... glutationa peroxidase, glutationa redutase e catalase. A melatonina ocorre em altas concentrações no líquido mitocondrial, que ...
... glutationa redutase (GSH-Rd) e peroxidase (GSH-Px) e o conteúdo de glutationa total foram determinados. Os voluntários ...
Os níveis de GSH celular são mantidos a partir de uma enzima chamada glutationa redutase, que reduz a GSSG em GSH através da ... em e portanto dar continuidade à ação da glutationa peroxidase. O magnésio também participa da regeneração da glutationa ... Sua atividade depende da glutationa reduzida (GSH), que é oxidada em glutationa oxidada (GSSG). ... A Glutationa peroxidase é uma enzima responsável pela detoxificação de peróxidos orgânicos e inorgânicos, fazendo parte do ...
Novas evidências provaram o metabolismo adicional de 3OHB em ácido 1,5-dimetilbarbitúrico e um aduto de glutationa ... Esta enzima faz parte da superfamília da aldo-ceto redutase (AKR). Em humanos, o 3HBD tem grande preferência por NAD + . Estas ...
A ferredoxina redutase é um exemplo. Nicotinamida nucleotídeo transidrogenase transfere o hidrogênio entre NAD(P)H e NAD(P)+, e ... permitindo a regeneração de glutationa (GSH). NADPH também é usada por vias anabólicas, tais comos síntese do colesterol e ... Ferredoxina-NADP redutase, presente em todos os domínios da vida, é uma importante fonte de NADPH em organismos fotossintéticos ...
O fígado é o órgão com maior reserva de glutationa celular em todo o organismo. A Glutationa é o principal antioxidante e ... Outras proteínas que dependem de cisteínas no seu centro catalítico são a inteína e a ribonucleótido redutase. Estes papéis ... evitando assim a depleção da glutationa intracelular. Também a cisteína é o mais importante precursor da produção de glutationa ... Ao consumir a Glutationa celular, a célula entra em processo de necrose. No caso, a Cisteína, utilizada numa dose 10 vezes ...
"Inibição da síntese de proteínas por dissulfeto de glutationa na presença de glutationa". Biochem. Biophys. Res. Comun. 45 (3 ... tioredoxina e tioredoxina redutase para a manutenção da alta atividade de síntese de proteínas em lisados ​​de reticulócitos de ... Enquanto estavam lá, eles descobriram que pequenas quantidades de glutationa inibiam a síntese de proteínas nos reticulócitos e ...
Nos microssomos, os elétrons são fornecidos de NADPH via redutase do citocromo P450, que está estreitamente associada ao ... glutationa, aminoácidos ou acetatos endógenos. Tais conjugados altamente polares, em geral, são inativos e excretados ... Álcool desidrogenase 6 e Aldeído desidrogenase Monoamina oxidase Co-oxidação por peroxidases Citocromo P450 redutase Citocromo ...
Esta conversão é catalisada por ribonucleotídeo redutase (ver figura). Intermediários tiil também são produzidos pela oxidação ... de glutationa, um antioxidante em biologia. Radicias tiil são também intermediários no processo de vulcanização. Por exemplo, a ...
Ele entra na estrutura de várias enzimas antioxidantes: glutationa peroxidases e tioredoxina redutase. ...
3048 - GLUTATIONA REDUTASE, SORO. Atualização vigente a partir do dia 19/05/2020 ...
Proteína Dissulfeto Redutase (glutationa). Proteína Dissulfeto Redutase (Glutationa). Proteínas Quinases Prolina-Direcionadas. ... Metilenotetraidrofolato Redutase (NADPH2). Metilenotetra-Hidrofolato Redutase (NADPH2). Mini-Proteínas Nó de Cistina. ... 5,10-Metilenotetraidrofolato Redutase (FADH2). 5,10-Metilenotetra-Hidrofolato Redutase (FADH2). 5-Metiltetraidrofolato- ... Metilenotetraidrofolato Redutase (NADPH2). Metilenotetra-Hidrofolato Redutase (NADPH2). Metilmalonato-Semi-Aldeído ...
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A análise da atividade das enzimas antioxidantes (Catalase e Glutationa Redutase) e a Peroxidação Lipídica (TBARs) foram os ...
... a Glutationa Redutase, Glutathiona-S-Transferase e a Alcano HidroxiIase. Desta forma os objetivos específicos desse subprojeto ...
... dehidroascorbato redutase e glutationa redutase. ... é convertida em glutationa, um antioxidante que influencia na ... Ela também esta correlacionada com a síntese de aminoácidos, como serina e cisteína, que atuam na produção de glutationa, um ...
... glutationa redutase, glutationa-S-transferase e NOS na hiperalgesia induzida pelo glutamanto, bem como, na ação anti- ... Investigar o envolvimento das enzimas Na+, K+ ATPase, Ca2+-ATPase, catalase, superóxido dismutase, glutationa peroxidase, ...
... glutationa redutase (GR), guaiacol peroxidase (GPOD) e glutationa S-transferase (GST), o conteúdo de ascorbato reduzido e ...
GLUTATIONA REDUTASE ERITROCITARIA [GR], SANGUE TOTAL. *Ureaplasma urealyticum/parvum DNA, amostra biológica ...
Glutationa Redutase Glutationa S-Alquiltransferase use Glutationa Transferase Glutationa S-Ariltransferase use Glutationa ... Glutationa Proteína Dissulfeto Oxidorredutase use Proteína Dissulfeto Redutase (glutationa) ... Glutationa Insulina Transidrogenase use Proteína Dissulfeto Redutase (glutationa) Glutationa Peroxidase ...
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Zhang et al. e Duan et al. observaram que a privação de S e a diminuição da produção de glutationa e fitoquelatinas aumentam a ... o As5+é prontamente convertido em As3+ por ação de uma As redutase (AsR). O As3+, então, pode sofrer efluxo para o meio através ... 2014, 65, 1467. Sua molécula é estruturalmente relacionada à glutationa (GSH) e, portanto, sua produção é dependente da ...
... permite a síntese de glutationa, principal antioxidante do organismo. Bem como está relacionada com o metabolismo de ... alcoólatras e usuários de medicamentos que agem como inibidores de diidrofolato-redutase. ...
A enzima 3-hidroxi-3-metilglutaril coenzima A redutase pode reduzi-la em mevalonato (38). O primeiro a participar da síntese do ... até o aumento do pool de glutationa (importante antioxidante endógeno presente nas células) e a defesa contra a peroxidação ...
níveis de glutationa reduzida (GSH) e mieoloperoxidase (MPO) também foram. realizadas. O ACG na dose de 1080 mg/kg reduziu a ... a enzima Pteridina redutase 1 (1e7w) alvo extraído do protozoário L. major, apresentou afinidade para corilagina com energia de ... No tecido hepático foram dosados os níveis de malondialdeído, glutationa e a atividade de mieloperoxidase. As amostras de ... Dosagem de glutationa reduzida (GSH) e concentração de malondialdeído (MDA) a partir do intestino dos animais revelam que PL ...
Assim, Actrisave uma alternativa natural, que promove inibi o da enzima 5-alfa-redutase, al m de a o antioxidante que ... GliSODin promove a produ o end gena das enzimas SOD, Catalase e Glutationa peroxidase. Inibe o estresse oxidativo, previne doen ... Assim, Actrisave uma alternativa natural, que promove inibi o da enzima 5-alfa-redutase, al m de a o antioxidante que ... Assim, Actrisave uma alternativa natural, que promove inibi o da enzima 5-alfa-redutase, al m de a o antioxidante que ...
Na transferência da glutationa para moléculas apolares há formação de ligação tioéter entre o resíduo de cisteína da glutationa ... Para que os citocromos desempenhem sua função precisam da enzima P450 redutase, de NADH e, também, de oxigênio molecular (O2). ... A glutationa (GSH) é um tripeptídeo que contém o grupo sulfidrila que pode atuar como tampão que protege as células do estresse ... A glutationa alterna entre os estados oxidado (GSH) e reduzido (GSSG) que ocorre por meio da ligação entre duas moléculas de ...
Efeito modulador da glutationa na liberação de gaba induzida por glutamato em retinas de embrião de galinha. PEREIRA, Tiago de ... Localização do receptor de melatonina Mel1a e da enzima NRH: quinona redutase 2 em embrião e retinas inteiros de Kinosternon ... Influência da glutationa (GSH) nos registros eletrorretinográficos de ratos wistar adultos. RABELO, Natielle Ferreira. ...
  • catalase, glutationa redutase, superóxido dismutase) que liberam os produtos da oxidação. (msdmanuals.com)
  • A análise da atividade das enzimas antioxidantes (Catalase e Glutationa Redutase) e a Peroxidação Lipídica (TBARs) foram os métodos aplicados para verificação. (unicamp.br)
  • Dentre as enzimas e compostos antioxidantes de bactérias com importância biotecnológica encontram-se: a Superóxido Dismutase, a Catalase, a Glutationa Redutase, Glutathiona-S-Transferase e a Alcano HidroxiIase. (fapesp.br)
  • Investigar o envolvimento das enzimas Na+, K+ ATPase, Ca2+-ATPase, catalase, superóxido dismutase, glutationa peroxidase, glutationa redutase, glutationa-S-transferase e NOS na hiperalgesia induzida pelo glutamanto, bem como, na ação anti-hiperalgésica/antinociceptiva do 4PSQ e/ou exercício físico. (edu.br)
  • Foi avaliado o sistema antioxidante em raízes e folhas através da atividade das enzimas superóxido dismutase (SOD), ascorbato peroxidase (APX), catalase (CAT), glutationa redutase (GR), guaiacol peroxidase (GPOD) e glutationa S-transferase (GST), o conteúdo de ascorbato reduzido e ascorbato total, bem como conteúdo de superóxido (O2), peróxido de hidrogênio (H2O2) e peroxidação de lipídeos. (edu.br)
  • Ele entra na estrutura de várias enzimas antioxidantes: glutationa peroxidases e tioredoxina redutase. (webrun.com.br)
  • Possuem também várias enzimas para defender contra o estresse oxidativo , como peroxiredoxina, superóxido dismutase, flavoproteína A, ferredoxina, tioredoxina e tioredoxina redutase. (biomedicinapadrao.com.br)
  • Estas são as principais enzimas que representam o sistema enzimático, porém, existem muitas outras como a glutationa peroxidase (GPx), glutationa s-transferase (GST), tiorredoxinas (TRX), peroxidases, entre outras. (conceitos.com)
  • Na sua forma reduzida (GSH), pode atuar como necrófago ou nucleófilo de sacrifício, ou seja, sacrifica sua estrutura para neutralizar a molécula oxidante, resultando em sua forma oxidada (GSSG) que pode ser restituída a GSH por meio da ação de enzimas como a glutationa redutase (GR). Esta molécula é uma barreira redutora que impede a oxidação excessiva de componentes celulares sensíveis à oxidação. (conceitos.com)
  • A glutationa é considerada o principal antioxidante endógeno não enzimático. (conceitos.com)
  • Interage com a vitamina E regenerando a sua forma oxidada tocoferil a tocoferol, formando uma rede antioxidante que envolve a vitamina C, vitamina E e glutationa. (sergiorosa.com.br)
  • O azul de metileno atua como aceptor de elétrões da NADPH redutase e facilita também a redução da metemoglobina. (lecturio.com)
  • Antioxidantes não-enzimáticos incluem vitamina E e C, antioxidantes tiol (glutationa, tiorredoxina e ácido lipóico), melatonina, carotenoides, flavonoides naturais e outros compostos. (quimica.com.br)
  • Metilenotetrahidrofolato redutase é importante para uma reação química envolvendo a vitamina folato (também chamada de vitamina B9). (estilodevidacarnivoro.com)
  • Existem outras moléculas que podem atuar como antioxidantes de sacrifício, porém suas formas oxidadas não são estáveis e/ou não se reciclam para a forma reduzida na mesma proporção que a glutationa. (conceitos.com)
  • MTHFR é a abreviação de metileno tetrahidrofolato redutase, uma enzima que está envolvida no metabolismo do folato, metilação e processamento de aminoácidos. (estilodevidacarnivoro.com)

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