Integrina alfa V, também conhecida como integrina ITGA5 ou integrina α5β1, é um tipo de integrina heterodimérica que se liga especificamente ao ligante fibronectina no tecido conjuntivo. É composto por duas subunidades, alfa V e beta 1, unidas para formar um complexo funcional.

A integrina alfa V desempenha um papel importante na adesão celular, migração e sobrevivência, bem como no desenvolvimento embrionário e na manutenção da homeostase tecidual em adultos. Além disso, a integrina alfa V está envolvida em vários processos patológicos, incluindo câncer, doenças cardiovasculares e fibrose tecidual.

A ativação da integrina alfa V é regulada por sinalizações intracelulares e extracelulares, o que permite a célula responder a estímulos ambientais e adaptar-se às mudanças no microambiente. A ligação da integrina alfa V à fibronectina ativa vários sinais intracelulares que desencadeiam uma cascata de eventos que afetam a formação de focos de adesão, a organização do citoesqueleto e a regulação da expressão gênica.

Em resumo, a integrina alfa V é um importante mediador da interação célula-matriz extracelular que desempenha um papel crucial em uma variedade de processos fisiológicos e patológicos.

Integrina beta-3, também conhecida como ITGB3 ou CD61, é um tipo de proteína integrina que se une a arginina-glicina-áspartico (RGD) sequências encontradas em vários ligantes extracelulares. As integrinas são heterodímeros transmembranares formados por uma subunidade alpha e outra beta. A integrina beta-3 forma um complexo com a subunidade alfa-v (integrina alfa-v/beta-3) que é expressa em vários tipos de células, incluindo plaquetas, monócitos e células endoteliais.

Este complexo desempenha um papel importante na adesão celular, hemostase e angiogênese. Na coagulação sanguínea, a integrina alfa-v/beta-3 é essencial para a agregação plaquetária e a formação do trombo. Além disso, também está envolvida na regulação da inflamação e no desenvolvimento de doenças cardiovasculares, como aterosclerose e trombose.

Em resumo, a integrina beta-3 é uma proteína importante que desempenha um papel crucial em vários processos fisiológicos e patológicos, incluindo hemostase, angiogênese, inflamação e doenças cardiovasculares.

Integrina alfaVbeta3 é um tipo de integrina, que são proteínas de membrana transmembrana expressas em células do organismo humano. As integrinas desempenham um papel importante na adesão celular e sinalização, permitindo a comunicação entre as células e a matriz extracelular.

A integrina alfaVbeta3 é composta por duas subunidades, chamadas alfaV (ou CD51) e beta3 (ou CD61). Esta integrina é expressa em vários tipos de células, incluindo células endoteliais, plaquetas, macrófagos e células tumorais.

A integrina alfaVbeta3 liga-se especificamente a uma variedade de ligantes extracelulares, como a fibronectina, vitronectina, ossículação e fator de crescimento transformante beta-3 (TGF-β3). A ligação desses ligantes desencadeia uma série de respostas celulares, incluindo a ativação de vias de sinalização intracelular, que podem levar à proliferação, migração e sobrevivência celular.

Em condições patológicas, como doenças cardiovasculares e câncer, a expressão e ativação da integrina alfaVbeta3 pode ser alterada, o que pode contribuir para o desenvolvimento e progressão da doença. Por exemplo, a ativação excessiva da integrina alfaVbeta3 em células endoteliais pode desencadear a formação de trombos, enquanto sua expressão aumentada em células tumorais pode promover a angiogênese e metástase.

Em resumo, a integrina alfaVbeta3 é uma proteína importante na adesão celular e sinalização, com vários papéis fisiológicos e patológicos no organismo humano.

Cerebrosídios são glicolipídeos complexos que são uma importante componente estrutural da membrana celular, especialmente concentrados na bainha de mielina dos nervos. Eles são formados por um corpo ceroso (cetona) unido a um açúcar (geralmente glucose ou galactose), e à molécula de esfingosina. Cerebrosídios desempenham um papel importante na sinalização celular e também estão envolvidos em vários processos biológicos, incluindo a diferenciação celular e a regulação do crescimento celular. Alterações no metabolismo de cerebrosídios têm sido associadas a uma variedade de condições médicas, como doenças neurodegenerativas e distúrbios do desenvolvimento.

Os sulfoglicoesfingolipídios (SGLs) são um tipo específico de glicoesfingolipídio que contém um ou mais grupos de sulfato em sua estrutura. Eles desempenham funções importantes na biologia celular, especialmente no sistema nervoso central, onde estão envolvidos em processos como reconhecimento celular, sinalização celular e formação de membranas.

A estrutura básica dos SGLs consiste em um lipídeo chamado ceramida, que é composto por um ácido graxo ligado a uma molécula de esfingosina. Acerto a este núcleo lipídico está ligada uma cadeia de açúcares, formando o glicoesfingolipídeio. No caso dos sulfoglicoesfingolipídios, um ou mais grupos de sulfato estão unidos a essa cadeia de açúcares, adicionando uma carga negativa à molécula e aumentando sua solubilidade em água.

Existem diferentes tipos de SGLs, dependendo do número e do tipo de açúcares e grupos de sulfato presentes na molécula. Um exemplo bem conhecido é o sulfatide, um SGL que contém uma cadeia simples de galactose e um grupo de sulfato. Os sulfatides são particularmente abundantes no sistema nervoso central e desempenham papéis importantes em processos como a formação de mielina, a manutenção da integridade da membrana e a sinalização celular.

Alterações nos níveis ou nas estruturas dos SGLs têm sido associadas a várias condições médicas, incluindo doenças neurodegenerativas, como a doença de Alzheimer e a doença de Parkinson, e distúrbios metabólicos, como a diabetes. Portanto, o estudo dos SGLs e das suas funções é uma área ativa de pesquisa que pode fornecer informações importantes sobre os mecanismos subjacentes a essas condições e possíveis alvos terapêuticos.

Integrinas são um tipo de proteína transmembrana fundamental na adesão celular e sinalização. Eles servem como pontes moleculares entre a membrana plasmática da célula e a matriz extracelular, ligando directamente aos filamentos de actina no citoesqueleto da célula. As integrinas desempenham um papel crucial em processos biológicos importantes, tais como a hemostase, a homeostase tecidual, a migração celular, a proliferação celular e a diferenciação celular.

Existem diversos tipos de integrinas, cada um com diferentes especificidades de ligação para variados ligantes extracelulares, como a fibronectina, a colágena, a laminina e o fibrinogénio. A ligação à matriz extracelular pode desencadear uma variedade de respostas intracelulares, incluindo a ativação de vias de sinalização que regulam a organização do citoesqueleto, a expressão gênica e o comportamento celular.

As integrinas podem também desempenhar um papel importante em doenças, como o cancro, as doenças cardiovasculares e as doenças autoimunes. Por exemplo, alterações na expressão ou função das integrinas podem contribuir para a progressão do cancro, através da promoção da adesão, migração e proliferação das células cancerosas. Da mesma forma, disfunções nas integrinas podem desempenhar um papel no desenvolvimento de doenças cardiovasculares, como a aterosclerose, e de doenças autoimunes, como a artrite reumatoide.

O Sistema do Grupo Sanguíneo de Lewis é um sistema de grupos sanguíneos baseado em antígenos presentes na superfície dos glóbulos vermelhos e outras células do corpo humano. O sistema consiste em dois antígenos principais, Lea (antígeno Lewis a) e Leb (antígeno Lewis b), que são determinados pelo fenotipo de duas glicosiltransferases, FUT3 (fucosiltransferase 3) e FUT2 (fucosiltransferase 2).

As pessoas podem ser classificadas em quatro fenótipos Lewis: Le(a+b-), Le(a-b+), Le(a+b+), e Le(a-b-). A maioria das pessoas é Le(a-b+) ou Le(a+b-), enquanto os fenótipos Le(a+b+) e Le(a-b-) são relativamente raros. O fenótipo Lewis é influenciado pela produção de antígenos Lewis, que é determinada pelas glicosiltransferases FUT3 e FUT2.

O antígeno Lea é produzido quando a glicosiltransferase FUT3 adiciona um resíduo de fucose a um precursor de oligossacarídeo específico na membrana celular. O antígeno Leb, por outro lado, é produzido quando a glicosiltransferase FUT2 adiciona um resíduo de fucose ao antígeno Lea. Assim, as pessoas com o fenótipo Le(a+b+) expressam ambos os antígenos, enquanto as pessoas com o fenótipo Le(a-b-) não expressam nenhum dos antígenos.

O sistema do grupo sanguíneo de Lewis é clinicamente importante porque os anticorpos contra os antígenos Lewis podem ser produzidos em resposta a transfusões de sangue ou gravidez. No entanto, esses anticorpos geralmente não causam reações hemolíticas graves e são clinicamente menos importantes do que outros sistemas de grupos sanguíneos, como o sistema ABO e o sistema Rh.

As "beta-integrin chains" referem-se a subunidades proteicas específicas que formam parte da estrutura das integrinas, um tipo importante de receptor celular que media a interação entre as células e a matriz extracelular (ECM). As integrinas são heterodímeros compostos por duas cadeias proteicas distintas: uma cadeia alpha e outra beta. Existem vários tipos diferentes de cadeias alfa e beta, cada uma com suas próprias propriedades e funções específicas.

As cadeias beta das integrinas são transmembranares e possuem um domínio citoplasmático que interage com a citoesqueleto, além de um domínio extracelular que se liga às moléculas da matriz extracelular. A formação de complexos entre as cadeias alpha e beta das integrinas permite a reconhecimento e a ligação a uma variedade de ligantes, incluindo proteínas da matriz extracelular, como colágeno, fibronectina e laminina, assim como outras moléculas de superfície celular.

A ativação das integrinas é um processo complexo que envolve a mudança conformacional dessas proteínas, o que permite a sua interação com os ligantes. Essa ativação é frequentemente desencadeada por sinais intracelulares e extracelulares, como a tensão mecânica ou a exposição a citocinas e outros fatores de crescimento. A ligação das integrinas à matriz extracelular pode, por sua vez, desencadear uma série de respostas celulares, incluindo a adesão celular, a proliferação, a diferenciação e a sobrevivência celular.

Em resumo, as "beta-integrin chains" são proteínas transmembranares essenciais para a interação entre as células e a matriz extracelular. A sua ativação desencadeia uma série de respostas celulares que desempenham um papel fundamental em diversos processos biológicos, como o desenvolvimento embrionário, a homeostase tecidual e a reparação e regeneração de tecidos danificados.

De acordo com a literatura médica, a integrina alfa5 (α5) é um tipo específico de integrina heterodimérica que se liga preferencialmente ao ligante fibronectina. É expressa em vários tipos de células, incluindo células endoteliais, fibroblastos e leucócitos. A integrina alfa5 forma um complexo com a subunidade beta1 (β1) para formar o receptor funcional α5β1, que desempenha um papel importante na adesão celular, migração e diferenciação através da interação com a matriz extracelular. Alterações na expressão ou função da integrina alfa5 podem estar associadas a várias condições patológicas, como câncer, doenças cardiovasculares e fibrose. No entanto, é importante notar que a compreensão detalhada dos mecanismos moleculares envolvidos nas funções da integrina alfa5 continua a ser objeto de pesquisa ativa e contínua.

Integrina alfa5beta1, também conhecida como very late antigen-5 (VLA-5) ou fibronectin receptor alpha 5 beta 1, é um tipo de integrina heterodimérica que se liga especificamente aos argumentos do fibronectina. É expresso em vários tipos de células, incluindo leucócros, células endoteliais e fibroblastos.

A integrina alfa5beta1 desempenha um papel importante na adesão celular, migração e sobrevivência. Ela interage com a matriz extracelular através da ligação à fibronectina, que é uma glicoproteína presente na matriz extracelular. A ligação à fibronectina desencadeia sinalizações intracelulares que regulam diversos processos celulares, como a proliferação e diferenciação celular.

Além disso, a integrina alfa5beta1 também está envolvida na regulação da resposta imune, sendo expressa em células imunes como linfócitos T e monócitos. Ela desempenha um papel importante na adesão e transendoteliál migração de células imunes durante a resposta inflamatória.

Em resumo, a integrina alfa5beta1 é uma proteína de adesão celular que liga-se à fibronectina e desempenha um papel importante em diversos processos celulares, incluindo adesão, migração, proliferação e diferenciação. Além disso, ela também está envolvida na regulação da resposta imune.

Os Receptores de Vitronectina são proteínas integrais de membrana que se ligam à vitronectina, uma glicoproteína presente no plasma sanguíneo e na matriz extracelular. Esses receptores desempenham um papel importante em diversos processos fisiológicos e patológicos, como a adesão e proliferação celular, a homeostase hemostática, a remodelação da matriz extracelular, a angiogênese e o metabolismo ósseo.

Existem vários tipos de receptores de vitronectina, sendo os mais conhecidos o Receptor de Integrina Avb3 (αvβ3) e o Receptor de Heparana Sulfato (HS). O Receptor de Integrina Avb3 é expresso em diversos tipos celulares, como células endoteliais, fibroblastos, osteoclastos e células tumorais. Ele se liga à vitronectina por meio do seu domínio arginina-glicina-áspartato (RGD), desencadeando uma série de sinais intracelulares que regulam a adesão, proliferação e sobrevivência celular.

Já o Receptor de Heparana Sulfato é expresso principalmente em células endoteliais e se liga à vitronectina por meio de um domínio heparan sulfato. Ele desempenha um papel importante na regulação da coagulação sanguínea, atuando como um inhibidor da trombina e promovendo a fibrinólise.

Além disso, os receptores de vitronectina também estão envolvidos em doenças como o câncer, aterosclerose, diabetes e doenças inflamatórias, tornando-se alvos terapêuticos promissores para o tratamento dessas condições.

De acordo com a literatura médica, a integrina alfa-6 (α6) é um tipo específico de integrina heterodímera que se liga a ligantes extracelulares, como a lâmina basal e a fibronectina. A integrina α6 forma heterodímeros com a subunidade beta-1 (β1) ou beta-4 (β4), resultando em dois complexos distintos: α6β1 e α6β4.

A integrina α6β1 é amplamente expressa em diferentes tecidos e desempenha um papel importante na adesão celular, migração e sinalização celular. Ela se liga a vários ligantes, incluindo a laminina-1, laminina-5 e laminina-10, que são componentes importantes da matriz extracelular.

Por outro lado, a integrina α6β4 é altamente expressa em células epiteliais e desempenha um papel crucial na formação e manutenção das hemidesmossomas, que são estruturas especializadas de adesão à matriz basal. A integrina α6β4 se liga especificamente à laminina-5 e participa da sinalização intracelular que regula a proliferação celular, sobrevivência e diferenciação.

Em resumo, a integrina alfa-6 é um tipo importante de integrina que desempenha funções essenciais na adesão celular, migração e sinalização celular em diferentes tecidos e contextos fisiológicos e patológicos.

CD29, também conhecido como integrina beta-1 (β1), é uma proteína que se une a outras proteínas para formar complexos de integrinas na membrana celular. Esses complexos desempenham um papel importante na adesão e sinalização celulares, especialmente em relação à interação entre células e matriz extracelular.

Os antígenos CD29 são essencialmente marcadores que identificam a presença dessa proteína em células imunes, como leucócitos (glóbulos brancos). Eles desempenham um papel crucial no processo de inflamação e imunidade, auxiliando nas respostas imunes adaptativas e na migração de células imunes para locais de infecção ou lesão tecidual.

Apesar do termo "antígenos" ser frequentemente associado a substâncias estrangeiras que induzem uma resposta imune, neste contexto, o termo refere-se ao marcador identificável (CD29) em células imunes. CD29 não é tipicamente considerado um antígeno no sentido de desencadear uma resposta imune específica.

As "alfa chains of integrins" referem-se a um tipo específico de subunidade proteica que forma parte da família de receptores de adesão celular conhecida como integrinas. As integrinas são heterodímeros compostos por duas cadeias polipeptídicas, uma cadeia alfa e outra cadeia beta, que se combinam para formar diferentes tipos de receptores na membrana celular.

Existem vários tipos diferentes de cadeias alfa de integrinas, cada uma com suas próprias funções específicas e ligações a diferentes cadeias beta. Algumas das funções mais importantes das cadeias alfa de integrinas incluem a adesão celular à matriz extracelular, a sinalização celular e a regulação da proliferação e diferenciação celular.

As cadeias alfa de integrinas podem interagir com uma variedade de ligantes na matriz extracelular, incluindo fibrilina, fibronectina, colágeno e laminina, entre outros. A ligação dessas proteínas às integrinas desencadeia uma série de eventos intracelulares que podem levar ao crescimento, diferenciação ou morte celular, dependendo do contexto em que ocorrem.

Em resumo, as "alfa chains of integrins" são proteínas importantes na adesão e sinalização celulares, desempenhando um papel crucial no desenvolvimento, homeostase e doença dos tecidos.

Linhagem celular tumoral (LCT) refere-se a um grupo de células cancerosas relacionadas que têm um conjunto específico de mutações genéticas e se comportam como uma unidade funcional dentro de um tumor. A linhagem celular tumoral é derivada das células originarias do tecido em que o câncer se desenvolveu e mantém as características distintivas desse tecido.

As células da linhagem celular tumoral geralmente compartilham um ancestral comum, o que significa que elas descendem de uma única célula cancerosa original que sofreu uma mutação genética inicial (ou "iniciadora"). Essa célula original dá origem a um clone de células geneticamente idênticas, que podem subsequentemente sofrer outras mutações que as tornam ainda mais malignas ou resistentes ao tratamento.

A análise da linhagem celular tumoral pode fornecer informações importantes sobre o comportamento e a biologia do câncer, incluindo sua origem, evolução, resistência à terapia e potenciais alvos terapêuticos. Além disso, a compreensão da linhagem celular tumoral pode ajudar a prever a progressão da doença e a desenvolver estratégias de tratamento personalizadas para pacientes com câncer.

Integrina alfa-3 beta-1, também conhecida como integrina VLA-3 ou integrina CD49c/CD29, é um tipo de proteína transmembrana integrina que se liga aos ligantes extracelulares e participa em vários processos celulares, incluindo adesão celular, migração e sinalização. A subunidade alfa-3 (CD49c) se associa com a subunidade beta-1 (CD29) para formar o heterodímero integrina alfa-3 beta-1.

Esta integrina é expressa em vários tipos de células, incluindo fibroblastos, células endoteliais, linfócitos e células epiteliais. No contexto do tecido epitelial, a integrina alfa-3 beta-1 desempenha um papel importante na adesão celular à matriz extracelular, particularmente ao ligante fibronectina. Além disso, esta integrina está envolvida em processos de desenvolvimento e diferenciação dos tecidos, bem como no controle da proliferação e apoptose celulares.

Defeitos na expressão ou função da integrina alfa-3 beta-1 têm sido associados a várias doenças, incluindo câncer, fibrose e doenças autoimunes. Por exemplo, níveis elevados de expressão de integrina alfa-3 beta-1 em células tumorais podem contribuir para uma maior capacidade de invasão e metástase. Em contrapartida, níveis reduzidos de expressão desta integrina em células epiteliais podem resultar em uma maior suscetibilidade à inflamação e fibrose.

Integrina beta-4, também conhecida como CD104 (cluster de diferenciação 104), é um tipo de integrina heterodimérica que se liga aos argumentos da família laminina no domínio extracelular da matriz. É expresso principalmente em células epiteliais e hematopoiéticas, desempenhando papéis importantes na adesão celular, migração e sinalização.

A integrina beta-4 difere das outras integrinas porque forma um complexo grande com a subunidade alfa-6 (integrina alfa-6) para formar o receptor de laminina-5, também conhecido como receptor de laminina-332. Este complexo é ancorado na membrana plasmática por meio da sua cauda citoplasmática longa, que se associa à rede de filamentos intermediários do citoesqueleto.

A integrina beta-4 desempenha um papel crucial no processo de epitélio-mesênquima e na migração celular durante o desenvolvimento embrionário, bem como na reparação e regeneração teciduais em adultos. Além disso, mutações neste gene estão associadas a várias doenças genéticas, incluindo epidermólise bolhosa junctional e síndrome de Kindler.

De acordo com a literatura médica, a integrina alfa4 (α4) é um tipo específico de integrina heterodímérica que se liga a proteínas da matriz extracelular e às moléculas de adesão presentes na superfície das células. A subunidade α4 forma complexos com a subunidade beta-1 (β1), também conhecida como integrina very late antigen-4 (VLA-4), ou com a subunidade beta-7 (β7).

A integrina alfa4beta1 (α4β1) é amplamente expressa em vários tipos de células, incluindo leucócitos, e desempenha um papel crucial na adesão celular, migração e homeostase do sistema imunológico. Esta integrina se liga a proteínas da matriz extracelular, como a fibronectina e o óxido nítrico sintase endotelial (eNOS), bem como à molécula de adesão vascular (VCAM-1) presente na superfície dos endotélio.

A integrina alfa4beta7 (α4β7) é predominantemente expressa em células imunes, especialmente linfócitos T intraepiteliais e células natural killer (NK). Esta integrina se liga à molécula de adesão mucosa (MAdCAM-1), que está presente no endotélio dos vasos sanguíneos do intestino, desempenhando um papel importante na migração e localização das células imunes no trato gastrointestinal.

Em resumo, a integrina alfa4 é uma proteína de adesão celular que forma complexos com as subunidades beta-1 ou beta-7, desempenhando um papel fundamental na adesão celular, migração e homeostase do sistema imunológico.

Integrina alfa-2, também conhecida como integrina CD49b ou ITGA2, é um tipo de proteína transmembranar que se une a outras proteínas chamadas arginina-glicina-áspartato (RGD) contidas em fibrilas de colágeno no tecido conjuntivo. A integrina alfa-2 forma heterodímeros com a integrina beta-1 (CD29 ou ITGB1) para formar o complexo receptor de colágeno, que desempenha um papel importante na adesão celular, migração e sobrevivência celular. Essa proteína também está envolvida em vários processos biológicos, incluindo a hemostase, resposta imune e desenvolvimento embrionário.

A adesão celular é um processo biológico em que as células interagem e se ligam umas às outras ou a uma matriz extracelular por meio de moléculas de adesão específicas. Essas moléculas de adesão incluem proteínas de superfície celular, como as chamadas integrinas, e ligantes presentes na matriz extracelular, como a fibronectina e a laminina. A adesão celular desempenha um papel fundamental em diversos processos fisiológicos, como o desenvolvimento embrionário, a manutenção da integridade tecidual, a migração celular, a proliferação celular e a diferenciação celular. Além disso, a adesão celular também está envolvida em processos patológicos, como o câncer e a inflamação.

Integrina alfa2beta1, também conhecida como integrina de colágeno tipo I, é um tipo de integrina heterodímera que se liga especificamente aos ligantes da matriz extracelular rica em arginina-glicina-aspartato (RGD), especialmente colágeno e laminina. É expresso em uma variedade de células, incluindo leucócitos, plaquetas e fibroblastos.

Essa integrina desempenha um papel importante na adesão celular, proliferação e diferenciação das células. Além disso, é também envolvido em processos como homeostase hematopoética, angiogênese, resposta imune e cicatrização de feridas.

Defeitos ou mutações nessa integrina podem resultar em várias condições clínicas, incluindo deficiência de granulócitos e monócitos, anormalidades na coagulação sanguínea e aumento do risco de desenvolver câncer.

Integrina alfa6beta4, também conhecida como integrina CD49f/CD184, é um tipo de integrina heterodimérica que consiste em duas subunidades, alfa6 e beta4. Ela desempenha um papel crucial na adesão celular e sinalização entre as células e a matriz extracelular.

Na pele, a integrina alfa6beta4 é encontrada predominantemente nas hemidesmossomas, estruturas que ligam as células epiteliais à matriz intersticial. A subunidade beta4 tem um longo cauda citoplasmática que se liga ao filamento intermediário de queratina na célula epitelial, enquanto a subunidade alfa6 se liga ao laminina-5 na matriz extracelular. Isso forma uma conexão forte entre as células epiteliais e a matriz intersticial, desempenhando um papel importante na estabilidade estrutural da pele.

Além disso, a integrina alfa6beta4 também está envolvida em processos biológicos importantes, como a proliferação celular, diferenciação e sobrevivência celular. Ela atua como um receptor para vários ligantes, incluindo laminina-5, fibronectina e vitronectina, e transmite sinais da matriz extracelular para o interior da célula, regulando assim a expressão gênica e os processos celulares.

No câncer, a integrina alfa6beta4 tem sido identificada como um marcador de células tumorais com potencial metastático e está envolvida no processo de invasão e metástase do câncer. Portanto, ela é considerada um alvo terapêutico promissor para o tratamento de vários tipos de câncer.