Enzima tetramérica que junto com a coenzima NAD+, catalisa a interconversão de lactato e piruvato. Em vertebrados, há genes para três subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B e LDH-C).
Forma citocrômica de lactato desidrogenase encontrada na MITOCÔNDRIA. Catalisa a oxidação de L-lactato em piruvato, com transferência de elétrons para o CITOCROMO C. A enzima utiliza FMN e protoheme IX como cofatores.
Álcool oxidorredutases com substrato específico para ÁCIDO LÁCTICO.
Bactéria em forma de bastonete que é isolada do leite e queijo, derivados do leite e ambientes de produção láctea, massa azeda, esterco de vaca e depósitos de cereais, boca, conteúdos intestinais e fezes humanas, e vagina humana.
Ésteres ácidos difosfóricos de frutose. O isômero frutose-1,6- difosfato é o mais prevalente. São os mais importantes intermediários do processo de glicólise.
Intermediário normal na fermentação (oxidação, metabolismo) do açúcar. Na forma pura, um líquido xaroposo, inodoro e incolor, obtido pela ação do bacilo do ácido láctico sobre o leite ou açúcar lácteo; na forma concentrada, um cáustico usado internamente para evitar a fermentação gastrintestinal. Uma cultura do bacilo, ou do leite que o contém, em geral é administrada no lugar do ácido. (Stedman, 25a ed)
Bacilos Gram-negativos aeróbios que são encontrados em águas quentes (de 40 a 79 graus Celsius), como fontes e tanques de água quente e rios termicamente poluídos.
Forma aniônica do ácido oxaloacético.
Coenzima composta de nicotinamida monoculeotídeo (NMN) acoplada à adenosina monofosfato (AMP) por ligação pirofosfato. É encontrada amplamente na natureza e está envolvida em numerosas reações enzimáticas nas quais serve como portador de elétrons sendo alternadamente oxidada (NAD+) e reduzida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Análogos ou derivados do ácido mandélico (ácido alfa-hidroxibenzenoacético).
Sais ou ésteres do ÁCIDO LÁTICO que contêm a fórmula geral CH3CHOHCOOR.
Hexosedifosfatos referem-se a moléculas de monossacarídeos, geralmente glucose, com dois grupos fosfato adicionados, desempenhando um papel importante no metabolismo energético e na regulação da glicose sanguínea.
Espécie de bactéria Gram-negativa do gênero PSEUDOMONAS, que contém múltiplos genomovares. Distinguível de outras espécies pseudomonídeas por suas habilidades de usar MALTOSE e AMIDO como únicas fontes de carbono e energia. Pode degradar POLUENTES AMBIENTAIS e tem sido usada como organismo modelo para estudar desnitrificação.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que agem sobre álcoois primários e secundários, bem como sobre hemiacetais. São classificados posteriormente de acordo com o aceptor, que pode ser NAD+ ou NADP+ (subclasse 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxigênio (1.1.3), quinona (1.1.5) ou outro aceptor (1.1.99).
Gênero de bactérias Gram-positivas, microaerofílicas e em forma de bastonete, que ocorrem amplamente na natureza. Suas espécies são parte da flora normal da boca, trato intestinal e vagina de diversos mamíferos, incluindo humanos. A patogenicidade neste gênero é rara.
Sítio em uma enzima que ao ligar-se a um modulador, leva a enzima a sofrer uma mudança conformacional que pode alterar as propriedades catalíticas ou de ligação da enzima.
Enzima contendo zinco que oxida álcoois primários e secundários ou hemiacetais na presença de NAD. Na fermentação alcoólica, catalisa a etapa final de redução de um aldeído a um álcool na presença de NADH e hidrogênio.
Composto intermediário no metabolismo dos carboidratos. Na deficiência de tiamina, sua oxidação é retardada e ela se acumula nos tecidos, especialmente nas estruturas nervosas. (Stedman, 25a ed)
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Fenômeno através do qual compostos cujas moléculas têm o mesmo número e tipo de átomos e o mesmo arranjo atômico, mas diferem nas relações espaciais.
Modificação da reatividade de ENZIMAS por meio da ligação de efetores a sítios das enzimas (SÍTIO ALOSTÉRICO) diferentes dos SÍTIOS DE LIGAÇÃO ao substrato.
Enzimas que catalisam a desidrogenação de GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO. Existem vários tipos de gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase incluindo as variedades fosforilantes e não fosforilantes, as que transferem hidrogênio para NADP e as que transferem hidrogênio para NAD.
Piruvatos referem-se aos sais ou ésteres do ácido pirúvico, um composto importante no metabolismo energético como intermediário na glicose oxidação e fonte de carbono em processos biosintéticos.
Enzima que catalisa a conversão de (S)-malato e NAD+ a oxalacetato e NADH. EC 1.1.1.37.
Enzima que oxida um aldeído na presença de NAD+ e água a um ácido e NADH. Esta enzima fora inicialmente classificada como EC 1.1.1.70.
Modificação dirigida do gene complementar de um organismo vivo por técnicas como alteração do DNA, substituição de material genético por meio de um vírus, transplantação de um núcleo inteiro, transplantação de células híbridas, etc.
Enzima que catalisa a conversão de L-glutamato e água a 2-oxoglutarato e NH3 na presença de NAD+. EC 1.4.1.2.
Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is a metabolic enzyme that plays a crucial role in protecting cells from oxidative damage by maintaining the balance of reduced glutathione.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Enzima mitocondrial que catalisa a descarboxilação oxidativa do isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de elétrons. A reação é o passo-crucial limitador da taxa de reação do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. A enzima exige Mg2+ ou Mn2+ e é ativada por ADP, citrato, e Ca2+ e inibida por NADH, NADPH e ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Degradação anaeróbica da GLUCOSE (ou de outros nutrientes orgânicos), que fornece energia em forma de ATP. Os produtos finais variam, dependendo dos organismos, substratos e das vias enzimáticas. Entre os produtos comuns de fermentação estão o ETANOL e o ÁCIDO LÁTICO.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Ciência básica envolvida com a composição, estrutura e propriedades da matéria, bem como as reações que ocorrem entre substâncias e o intercâmbio de energia associado às reações.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Composição, conformação e propriedades de átomos e moléculas, e seus processos de reação e interação.
Formas estruturalmente relacionadas de uma enzima. Cada isoenzima tem o mesmo mecanismo e classificação, mas difere nas características químicas, físicas ou imunológicas.
Flavoproteína (contendo oxidorredutase) que catalisa a redução de lipoamida (pelo NADH) para di-hidrolipoamida (e NAD+). A enzima é um componente de vários COMPLEXOS MULTIENZIMÁTICOS.
Catalisam reversivelmente a oxidação de um grupo hidroxila dos carboidratos para formar um cetoaçúcar, aldeído ou lactona. Qualquer aceptor, exceto o oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1., EC 1.1.2 e 1.1.99.
Flavoproteína que contém oxidorredutase que catalisa a desidrogenação do SUCCINATO em fumarato. Na maioria dos organismos eucarióticos, esta enzima é um componente do complexo II de transporte de elétrons das mitocôndrias.
Glicerol-3-phosphate dehydrogenase is an enzyme that catalyzes the conversion of dihydroxyacetone phosphate to glycerol 3-phosphate in the glycolytic pathway, while also playing a role in gluconeogenesis and oxidative stress response.
Álcool oxidorredutase que catalisa a oxidação de L-iditol a L-sorbose na presença de NAD. Também age sobre o D-glucitol, para formar D-frutose. Age também em outros álcoois de açúcar intimamente relacionados, para formar o açúcar correspondente. EC 1.1.1.14.
Família de proteínas envolvidas no transporte de ácidos monocarboxílicos, como ÁCIDO LÁTICO e ÁCIDO PIRÚVICO através da membrana biológica.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Glucose desidrogenase que catalisa a oxidação de beta-D-glucose para formar D-glucono-1,5-lactona, utilizando NAD, assim como NADP como uma coenzima.
Enzimas da classe das oxidorredutases que catalisam a desidrogenação de hidroxiesteroides. EC 1.1.-.
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
Proteínas encontradas em qualquer espécie de bactéria.
O Complexo Cetoglutarato Desidrogenase é um complexo enzimático multienzimático que desempenha um papel crucial na oxidação de cetoglutarato a sucoína no ciclo dos ácidos tricarboxílicos, fornecendo energia e participando da regulação do metabolismo.
Oxidorredutases específicas para ALDEÍDOS.
Qualquer dos processos pelos quais os fatores citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica nas bactérias.
D-Glucose:1-oxidorredutases. Catalisa a oxidação de D-glucose a D-glucono-gama-lactona e aceptor reduzido. Qualquer aceptor, exceto oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1.47; EC 1.1.1.118; EC 1.1.1.119 e EC 1.1.99.10.
Catalisam a oxidação de 3-hidroxiesteroides a 3-cetosteroides.
Enzima da classe das oxidorredutases que catalisa a descarboxilação oxidativa de 6-fosfogluconato para formar ribulose 5-fosfato, reduzindo NADP+ a NADPH. A reação é um passo na via da pentose-fosfato no metabolismo da glucose.
Catalisa reversivelmente a oxidação de um grupo hidroxila de álcoois de açúcar, para formar um cetoaçúcar, aldeído ou lactona. Qualquer aceptor, exceto oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1.; EC 1.1.2 e EC 1.1.99.
Enzimas que catalisam o primeiro passo da beta-oxidação dos ÁCIDOS GRAXOS.
Flavoproteína e oxidorredutase que apresenta átomos de ferro e enxofre e catalisa a oxidação de NADH a NAD. Em eucariotos esta enzima pode ser encontrada como componente do complexo I transportador mitocondrial de elétrons. Em condições experimentais, a enzima pode usar o GRUPO CITOCROMO C como cofator redutor. Anteriormente classificada como EC 1.6.2.1.
Enzima que catalisa a desidrogenação de inosina 5'-fosfato a xantosina 5'-fosfato na presença de NAD. EC 1.1.1.205.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Flavoproteínas que catalisam reversivelmente a redução de dióxido de carbono para formiato. Muitos compostos podem agir como aceptores, mas o único aceptor fisiológico é o NAD. As enzimas são ativas na fermentação de açúcares e outros compostos a dióxido de carbono, e são enzimas chaves na obtenção de energia quando as bactérias crescem em formiato como única fonte de carbono. Foram purificadas de sangue bovino. EC 1.2.1.2.
Flavoproteína oxidorredutase que tem especificidade para os ácidos graxos de cadeia média. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Classe de enzimas que catalisa a oxidação de 17-hidroxiesteroides a 17-cetosteroides. EC 1.1.-.
Enzima que catalisa a oxidação de XANTINA na presença de NAD+ para formar ÁCIDO ÚRICO e NADH. Age também sobre uma variedade de outras purinas e aldeídos.
Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.
Cetona oxirredutase que catalisa a conversão geral de alfa-cetoácidos para ACIL-CoA e CO2. A enzima necessita de difosfato de tiamina como co-fator. Os defeitos nos genes que codificam subunidades da enzima causam a DOENÇA DA URINA DE XAROPE DE BORDO. A enzima foi classificada anteriormente como EC 1.2.4.3.
A hidroxibutirato desidrogenase é uma enzima que catalisa a conversão reversível da D-3-hidroxibutirato em acetoacetato, desempenhando um papel fundamental no metabolismo de cetonas e aminoácidos.
Malatos referem-se a sais ou ésteres do ácido málico, um composto orgânico com duas funções carboxílicas, encontrado naturalmente em algumas frutas e vegetais.
Coenzima composta de nicotinamida ribosil 5'-fosfato mononucleotídeo (NMN) acoplado por ligação pirofosfato ao 5'-fosfato de adenosina 2',5'-bifosfato. Serve como portador de elétrons em numerosas reações, sendo alternadamente oxidada (NADP+) e reduzida (NADPH). (Dorland, 28a ed)
Componente E1 do COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE multienzimático. É composto por 2 subunidades alfa (subunidade alfa E1 piruvato desidrogenase) e 2 subunidades beta (subunidade beta E1 piruvato desidrogenase).
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Enzimas que catalisam reversivelmente a oxidação de 3-hidroxiacil-CoA a 3-cetoacil-CoA, na presença de NAD. São enzimas cruciais na oxidação de ácidos graxos e na síntese mitocondrial de ácidos graxos.
Hidroxiesteroide desidrogenases que catalisam a conversão reversível de cortisol para o metabólito inativo CORTISONA. As enzimas desta classe podem utilizar como cofatores o NAD ou NADP.
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Oxidorredutases que são específicas para CETONAS.
Aldotriose que é um intermediário importante na glicólise e na biossíntese do triptofano.
Oxirredutase envolvida na degradação de bases pirimidinas. Catalisa o catabolismo de TIMINA, URACILA e da droga quimioterapêutica 5-FLUORURACILA.
Enzima que catalisa a oxidação de UDPglucose a UDPglucuronato na presença de NAD+. EC 1.1.1.22.
Deficiência enzimática produtora de doença, sujeita a muitas variantes, algumas das quais causam uma deficiência na atividade da GLUCOSEFOSFATO DESIDROGENASE nos eritrócitos, levando à anemia hemolítica.
11 beta-hidroxiesteroide-desidrogenase de baixa afinidade que se encontra em vários tecidos, os mais notáveis são FÍGADO, PULMÃO, TECIDO ADIPOSO, tecido vascular, OVÁRIO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL. A enzima atua reversivelmente e pode usar NAD ou NADP como co-fatores.
Enzima dependente de NAD que cataliza a DESAMINAÇÃO reversível da L-ALANINA a piruvato e AMÔNIA. Esta enzima é necessária para o crescimento quando a ALANINA é a única fonte de CARBONO ou NITROGÊNIO. Pode também desempenhar um papel na síntese da PAREDE CELULAR porque a L-ALANINA é um constituinte importante da camada de PEPTIDOGLICANA.
3-hidroxiesteroide desidrogenase que catalisa a redução reversível do androgênio ativo DIIDROTESTOSTERONA em 5-ALFA-ANDROSTANO-3 ALFA,17 BETA-DIOL. Também tem atividade em direção a outros 3-alfa-hidroxiesteroides e em 9-, 11- e 15-hidroxiprostaglandinas. A enzima é B-específica em referência à orientação do NAD reduzido ou NADPH.
Desidrogenase do álcool de açúcar que tem especificidade para o MANITOL. Nesta categoria, as enzimas são geralmente classificadas de acordo com sua preferência para um cofator redutor específico.
Sal sódico do ácido 4-hidroxibutírico. Utilizado tanto para a indução quanto para a manutenção da ANESTESIA.
Catalisa reversivelmente a oxidação de grupos hidroxila das prostaglandinas.
Flavoproteína oxirredutase com especificidade para os ácidos graxos de cadeia curta. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Enzima metaloflavoproteína envolvida no metabolismo da VITAMINA A e que cataliza a oxidação de retinal a ácido retinoico utilizando como coenzimas tanto NAD+ como FAD. Atua também nas formas 11-trans e 13-cis do retinal.
Grupo de enzimas que catalisa a reação de redução-oxidação reversível dos 20-hidroxiesteroides, como 20-cetosteroide em 20-alfa-hidroxiesteroide. (EC 1.1.1.149) ou em 20-beta-hidroxiesteroide. (EC 1.1.1.53).
Ácido hidroxicinâmico e seus derivados. Atua como ativadores do sistema de oxidação do ácido indolacético, consequentemente produzindo uma diminuição nos níveis endógenos do ácido indolacético ligado em plantas.
11 beta-hidroxiesteroide-desidrogenase (dependente de NAD) de alta afinidade que atua unidirecionalmente para catalisar a desidrogenação do CORTISOL em CORTISONA. É encontrada predominantemente em tecidos alvo minerolocorticoides, como RIM, COLO, GLÂNDULAS SUDORÍPARAS e PLACENTA. A ausência desta enzima leva a uma forma fatal de hipertensão infantil denominada SÍNDROME DE EXCESSO APARENTE DE MINEROLOCORTICOIDES.
Flavoproteína oxirredutase com especificidade para os ácidos graxos de cadeia longa. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Enzima que catalisa a redução de aspártico beta-semi-aldeído a homosserina, que é o ponto de ramificação para a biossíntese de metionina, lisina, treonina e leucina, a partir do ácido aspártico. EC 1.1.1.3.
Flavoproteína mitocondrial que catalisa a oxidação de 3-metilbutanoil-CoA a 3-metilbut-2-enoil-CoA utilizando FAD como co-fator. Os defeitos nesta enzima estão associados com acidemia isovalérica (IVA).
Enzima dependente de NAD+ que catalisa a oxidação de 3-carboxi-4-metil-2-metilpentanoato em 3-carboxi-4-metil-2-oxopentanoato. Está envolvida na biossíntese da VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA.
Derivados do ácido glioxílico amino substituídos.
Fonte primária de energia dos seres vivos. Ocorre naturalmente e é encontrada em frutas e outras partes das plantas em seu estado livre. É utilizada terapeuticamente na reposição de líquidos e nutrientes.
(Piruvato desidrogenase (lipoamida))-fosfato fosfoidrolase. Enzima mitocondrial que catalisa a remoção hidrolítica de um fosfato de um grupo hidroxila de uma serina específica da piruvato desidrogenase, reativando o complexo enzimático. EC 3.1.3.43.
Espécie de bactérias (do solo) Gram-positivas, asporogênicas (asporogenous), não patogênicas, que produzem ÁCIDO GLUTÂMICO.
Enzima octamérica que pertence a superfamília das aminoácidos desidrogenases. A leucina desidrogenase cataliza a desaminação oxidativa reversível da L-LEUCINA a 4-metil-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) e AMÔNIA, com a correspondente redução do co-fator NAD+.
Enzima que catalisa a oxidação de 3-fosfoglicerato para 3-fosfohidroxipiruvato. Toma parte na via biossintética da L-SERINA.
Enzimas que catalisam a oxidação de estradiol no grupo 17-hidroxila na presença de NAD+ ou NADP+ para dar estrona e NADH ou NADPH. O grupo 17-hidroxila pode estar na configuração alfa ou beta. EC 1.1.1.62.
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).
Moléculas pequenas exigidas para a função catalítica de ENZIMAS. Muitas VITAMINAS são coenzimas.
A primeira enzima da via de degradação da prolina. Catalisa a oxidação da prolina a pirrolina-ácido 5-carboxílico na presença de oxigênio e água. A ação não é reversível. A atividade específica da prolina oxidase aumenta com a idade. EC 1.5.3.-.
Enzima que desempenha um papel nas vias metabólicas do glutamato e do butanoato por catalisar a oxidação do succinato semialdeído a succinato utilizando NAD+ como uma coenzima. A deficiência desta enzima causa 4-hidroxibutiricoacidúria que é um raro erro inato do metabolismo do neurotransmissor ácido 4-aminobutírico (GABA).
Compostos orgânicos contendo o grupo carboxi (-COOH). Este grupo de compostos inclui os aminoácidos e ácidos graxos. Os ácidos carboxílicos podem ser saturados, insaturados ou aromáticos.
Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.
Derivados do ÁCIDO SUCCÍNICO. Está incluída sob este descritor uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm uma estrutura alifática terminada em uma carboxila 1,4.
Processo metabólico que converte a GLUCOSE em duas moléculas de ÁCIDO PIRÚVICO ao longo de uma série de reações enzimáticas. A energia gerada neste processo é transferida [parcialmente] para duas moléculas de ATP. A glicólise é a via catabólica universal para glucose, glucose livre ou glucose derivada de CARBOIDRATOS complexos, como o GLICOGÊNIO e o AMIDO.
Gliceraldeído 3-fosfato desidrogenase dependente de NAD encontrada no citossol dos eucariontes. Cataliza a desidrogenação e fosforilação do GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO a 3-fosfo-D-glicerol fosfato, que é um importante passo na via da GLICÓLISE.
Indofenol é um composto orgânico usado em experimentos químicos, formado pela reação entre fenóis e cloreto de indeno na presença de base alcalina.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que atuam sobre as ligações carbono-carbono. Este grupo enzimático inclui todas as enzimas que introduzem ligações duplas nos substratos por desidrogenação direta das ligações simples carbono-carbono.
Enzima que catalisa a conversão de prefenato a p-hidroxifenilpiruvato, na presença de NAD. Nas bactérias entéricas, esta enzima também possui atividade de corismato mutase, catalisando dessa forma os dois primeiros passos da biossíntese da tirosina. EC 1.3.1.12.
Arte ou processo de comparar fotometricamente a intensidade relativa da luz em diferentes regiões do espectro.
Derivados do esqueleto da dimetilisoaloxazina (7,8-dimetilbenzo[g]pteridina-2,4(3H,10H)-diona). Os derivados da flavina servem como transferidores de elétrons atuando sobre as FLAVOPROTEÍNAS como co-fatores de enzimas.
Ausência completa (ou apenas deficiência) de oxigênio elementar gasoso ou dissolvido, em um dado lugar ou ambiente.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Coenzima de várias enzimas oxidativas, entre elas a NADH DESIDROGENASE. Forma principal em que a RIBOFLAVINA é encontrada nas células e tecidos.
Enzima que cataliza a oxidação da 1-pirrolina-5-carboxilato ao L-GLUTAMATO na presença de NAD. Defeitos nesta enzima são a causas da hiperprolinemia II.
Derivados do ÁCIDO ACÉTICO. Sob este descritor estão incluídos uma grande variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura carboximetano.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Enzima flavoproteína responsável pelo catabolismo da LISINA, HIDROLISINA e TRIPTOFANO. Cataliza a oxidação do GLUTARIL-CoA a crotonoil-CoA utilizando FAD como co-fator. Acidúria glutárica tipo I é um erro inato do metabólico devido a deficiência da glutaril-CoA desidrogenase.
Mitocôndrias localizadas em hepatócitos. Como em todas as mitocôndrias, existe uma membrana interna e uma externa, criando conjuntamente dois compartimentos mitocondriais separados: o espaço da matriz interna e um espaço intermembranar muito mais estreito. Na mitocôndria hepática, aproximadamente 67 por cento das proteínas totais da mitocôndria localizam-se na matriz. (Tradução livre do original: Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 2d ed, p343-4)

Lactato Desidrogenase (LDH) é uma enzima presente em quase todos os tecidos do corpo, mas é particularmente alta nas taxas de músculos, coração, rins, fígado e glóbulos vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na conversão do piruvato em lactato durante o processo de glicólise anaeróbica, que é a forma de produção de energia usada pelas células quando o suprimento de oxigênio está limitado.

Existem cinco isoenzimas diferentes de LDH (LDH-1 a LDH-5), cada uma com um padrão específico de distribuição tecidual e propriedades cinéticas. A proporção relativa das diferentes isoenzimas pode fornecer informações sobre o local de origem de um aumento na atividade da enzima no sangue.

Medir os níveis séricos de LDH pode ser útil em várias situações clínicas, como avaliar danos teciduais ou doenças que afetam os órgãos com altos níveis de LDH. Por exemplo, elevados níveis séricos de LDH podem ser observados em várias condições, como infarto do miocárdio, anemia hemolítica, neoplasias malignas, hepatite, pancreatite, insuficiência renal aguda e lesões musculoesqueléticas graves. No entanto, é importante notar que a LDH não é específica para qualquer dessas condições e os níveis podem ser alterados por outros fatores, como exercício físico intenso ou uso de medicamentos.

Em resumo, a LDH é uma enzima importante no metabolismo energético e seus níveis séricos elevados podem indicar danos teciduais ou doenças que afetam órgãos com altos níveis de LDH. No entanto, a interpretação dos resultados deve ser feita com cautela e considerando outros fatores relevantes.

Lactato desidrogenase (LD) é uma enzima que se encontrada em quase todos os tecidos do corpo humano. Ela desempenha um papel importante no metabolismo de glicose e glutamina, processos que fornecem energia às células. A LD catalisa a conversão de piruvato em lactato durante o processo de fermentação lática, que ocorre quando há falta de oxigênio ou hipóxia nos tecidos.

Existem cinco isoenzimas de LD presentes no corpo humano, cada uma com diferentes distribuições tisulares e propriedades cinéticas. As isoenzimas LD1 e LD2 são predominantemente encontradas em tecidos do cérebro, coração e rins, enquanto as isoenzimas LD3, LD4 e LD5 são mais abundantes em músculos esqueléticos, fígado e glóbulos vermelhos, respectivamente.

A medição dos níveis de atividade da enzima lactato desidrogenase (LD) no sangue pode ser útil como um marcador bioquímico para avaliar danos teciduais e determinar o grau de lesão em diversas condições clínicas, como infarto do miocárdio, hepatite, anemia hemolítica, pancreatite, mononucleose infecciosa e outras infecções virais.

É importante ressaltar que a atividade da LD pode ser alterada em diversas situações fisiológicas e patológicas, portanto, os resultados devem ser interpretados com cautela e considerando o contexto clínico do paciente.

'Lactobacillus casei' é uma espécie de bactéria gram-positiva, anaeróbia facultativa, não patogênica e não produzia esporos, pertencente ao gênero Lactobacillus. Essas bactérias são frequentemente encontradas em ambientes como o trato gastrintestinal humano e animal, alimentos fermentados, e materiais vegetais envelhecidos.

Lactobacillus casei é conhecido por sua capacidade de produzir ácido lático a partir da fermentação de açúcares, o que pode ajudar a manter um ambiente acido no trato gastrointestinal e suprimir o crescimento de bactérias patogênicas. Além disso, Lactobacillus casei é frequentemente usado como probiótico em alimentos e suplementos dietéticos, com estudos sugerindo que ele pode oferecer benefícios para a saúde, tais como melhorar a função do sistema imunológico, reduzir a inflamação e promover a regularidade gastrointestinal.

No entanto, é importante notar que os efeitos benéficos de Lactobacillus casei podem variar entre as pessoas e depender de vários fatores, como a dose, a saúde geral e as condições do trato gastrointestinal. Além disso, embora seja considerado seguro para consumo em geral, as pessoas com sistemas imunológicos comprometidos devem consultar um médico antes de usar probióticos.

Fructose-1,6-diphosphate (Fru-1,6-DP) é um composto fosforilado que desempenha um papel importante no metabolismo do açúcar em células vivas. Embora não seja especificamente uma "frutosa difosfato", mas sim uma frutose bisfosfato, às vezes é referido como um "frutosedifosfato" em geral.

Fru-1,6-DP é formado a partir de frutose-6-phosphate (Fru-6-P) pela enzima fosfofrutoquinase-1 (PFK-1) durante o processo de glicólise, que é a via metabólica principal para a quebra do açúcar simples glucose em células vivas. A formação de Fru-1,6-DP é um ponto regulatório importante na glicólise, pois a atividade da PFK-1 é sensível às mudanças na razão de ATP/ADP e citrato/ATP, permitindo que as células ajustem sua taxa metabólica em resposta à demanda energética.

Além disso, Fru-1,6-DP também desempenha um papel na geração de poder redox na forma de NADH durante a glicólise e é posteriormente convertido em diidroxiacetona fosfato (DHAP) e gliceraldeído-3-fosfato (G3P) pela enzima fructose-1,6-bisfosfatase aldolase. Estes intermediários continuam a ser processados ​​na glicólise para gerar mais ATP e poder redox.

Em resumo, Fru-1,6-DP é um composto importante no metabolismo do açúcar que desempenha um papel fundamental na regulação da taxa de glicólise e na geração de energia e poder redox nas células.

Ácido lático (ácido laticócio) é um composto orgânico que desempenha um papel importante no metabolismo energético, especialmente durante períodos de intensa atividade física ou em condições de baixa oxigenação. É produzido principalmente no músculo esquelético como resultado da fermentação lática, um processo metabólico que ocorre na ausência de oxigênio suficiente para continuar a produção de energia através da respiração celular.

A fórmula química do ácido lático é C3H6O3 e ele existe em duas formas enantioméricas: D-(-) e L(+). A forma L(+) é a mais relevante no contexto fisiológico, sendo produzida durante a atividade muscular intensa.

Em concentrações elevadas, o ácido lático pode contribuir para a geração de acidez no músculo (diminuição do pH), levando à fadiga e dor muscular. No entanto, é importante notar que as teorias sobre o papel do ácido láctico na fadiga muscular têm sido reavaliadas ao longo dos anos, e atualmente acredita-se que outros fatores, como a produção de radicais livres e alterações iónicas, também desempenhem um papel importante neste processo.

Além disso, o ácido lático é um intermediário metabólico importante e pode ser convertido de volta em piruvato (um substrato na glicose) pelo enzima lactato desidrogenase (LDH) durante a respiração celular normal ou quando houver oxigênio suficiente. Isto ocorre, por exemplo, durante a recuperação após a atividade física intensa, quando os níveis de ácido láctico no sangue tendem a retornar ao seu estado de repouso.

"Thermus" é um gênero de bactéria gram-negativa que vive em ambientes aquáticos extremamente quentes, como fontes termais e outras áreas geotérmicas. Essas bactérias são capazes de crescer em temperaturas entre 45°C e 70°C, com algumas espécies sendo capazes de sobreviver a temperaturas acima de 80°C. A espécie mais conhecida do gênero Thermus é a Thermus aquaticus, que foi descoberta em fontes termais do Parque Nacional de Yellowstone nos Estados Unidos.

A Thermus aquaticus é especialmente importante na biologia molecular porque sua enzima ADN polimerase (conhecida como Taq polimerase) é capaz de funcionar em altas temperaturas, o que a torna útil em técnicas de amplificação de DNA, como a reação em cadeia da polimerase (PCR). A descoberta e uso da Taq polimerase revolucionou a biologia molecular e a genética modernas.

O ácido oxaloacético é um composto orgânico com a fórmula HO2C-CH2-CO2H. É um dos dois principais componentes do ciclo de Krebs, também conhecido como ciclo do ácido cítrico, que é uma importante via metabólica na produção de energia nas células.

O ácido oxaloacético é um ácido dicarboxílico com duas ligações carbonilas, o que o torna um composto muito polar e propenso a reagir em diversas reações bioquímicas. Ele desempenha um papel fundamental no metabolismo dos carboidratos, lipídios e proteínas, servindo como um importante ponto de entrada e saída de carbono no ciclo de Krebs.

Em adição ao seu papel no ciclo de Krebs, o ácido oxaloacético também é envolvido na gluconeogênese, um processo que ocorre principalmente no fígado e nos rins, onde ele serve como um substrato para a síntese de glicose a partir de precursores não glucídicos. Além disso, o ácido oxaloacético também pode ser convertido em outros compostos importantes, tais como a aspartato e aspartamida, que desempenham papéis importantes no metabolismo dos aminoácidos.

NAD, ou mais formalmente conhecido como Nicotinamida adenina dinucleótido, é uma coenzima fundamental envolvida em diversas reações redox no corpo humano. É um importante transportador de elétrons e participa ativamente em processos metabólicos, tais como a produção de energia (no complexo I da cadeia respiratória), síntese de moléculas essenciais e manutenção do DNA.

Existem duas formas principais de NAD: NAD+ (oxidado) e NADH (reduzido). Durante as reações redox, os elétrons são transferidos entre essas duas formas, desempenhando um papel crucial no metabolismo energético e na regulação de diversos processos celulares. Além disso, o NAD também atua como substrato em reações que envolvem a adição ou remoção de grupos químicos, como a adenilação e desadenilação de proteínas, o que pode influenciar a atividade enzimática e a estabilidade estrutural das proteínas.

Em resumo, NAD é uma coenzima vital para diversos processos metabólicos e regulatórios no corpo humano, sendo fundamental para a produção de energia, síntese de moléculas essenciais e manutenção da integridade celular.

Os ácidos mandélicos são compostos orgânicos que resultam do metabolismo da adrenalina e noradrenalina no corpo humano. Eles são intermediários no caminho do catabolismo da tiramina, um aminoácido presente em diversas proteínas alimentares.

Em termos clínicos, os ácidos mandélicos podem ser medidos em urina como marcadores de stress ou atividade simpática aumentada, uma vez que a adrenalina e noradrenalina são hormônios liberados em situações de stress. Também podem ser elevados em doenças que causem aumento da atividade simpática, como hipertireoidismo ou feocromocitoma (tumor na glândula suprarrenal).

Além disso, os ácidos mandélicos são utilizados em análises forenses para a determinação da idade de sangue seco e outros tecidos, uma vez que sua concentração diminui com o tempo.

Os lactatos, também conhecidos como ácido lático, são moléculas que são produzidas no corpo durante a atividade muscular intensa ou em situações de baixa oxigenação tecidual. Eles resultam do metabolismo anaeróbico do glicogênio nos músculos esqueléticos, o que significa que eles são produzidos quando as células musculares precisam obter energia rapidamente e a disponibilidade de oxigênio não é suficiente.

Em condições normais, os lactatos são convertidos de volta em piruvato e então reconvertidos em glicogênio no fígado ou utilizados como fonte de energia por outros tecidos do corpo. No entanto, quando a produção de lactatos excede a capacidade do corpo de removê-los, eles podem se acumular nos tecidos e no sangue, levando a uma condição chamada acidose lática.

É importante notar que a presença de lactatos em si não é necessariamente um sinal de doença ou problema de saúde. No entanto, altos níveis de lactatos no sangue podem indicar uma série de condições médicas, como insuficiência cardíaca congestiva, diabetes, hipóxia (baixa concentração de oxigênio no sangue) ou intoxicação alcoólica aguda. Além disso, a medição dos níveis de lactatos pode ser útil em situações clínicas específicas, como o monitoramento da resposta ao tratamento em pacientes com sepse ou choque séptico.

Hexose difosfatos referem-se a compostos químicos formados por hexoses (açúcares simples com seis átomos de carbono) unidos a dois grupos fosfato. Um exemplo bem conhecido de hexose difosfato é o açúcar glicose difosfato, também chamado de açúcar de frutas activado, que desempenha um papel importante na síntese de moléculas como DNA e proteínas. Esses compostos são importantes intermediários metabólicos em diversas vias bioquímicas, incluindo a glicólise e a gluconeogénese.

"Pseudomonas stutzeri" é um tipo de bactéria gram-negativa, aeróbia e móvel pertencente ao gênero Pseudomonas. Essa bactéria é amplamente encontrada no ambiente, incluindo água doce, solo e ambientes clínicos. É conhecida por sua capacidade de metabolizar uma variedade de compostos orgânicos e inorgânicos. Embora geralmente seja considerada um organismo não patogênico, foi relacionada a alguns casos raros de infecções humanas, especialmente em indivíduos imunocomprometidos ou com dispositivos médicos internos. A Pseudomonas stutzeri pode causar infecções nos pulmões, sangue e outros tecidos corporais, geralmente em pacientes hospitalizados ou com doenças subjacentes graves. No entanto, esses casos são incomuns e a maioria das pessoas não precisa se preocupar com a exposição à Pseudomonas stutzeri em condições normais.

As oxirredutases do álcool são um tipo específico de enzimas oxirredutases que catalisam a transferência de elétrons e prótons entre moléculas, geralmente em reações envolvendo álcoois. Eles desempenham um papel crucial na metabolismo de álcoois e outras moléculas orgânicas.

Existem dois tipos principais de oxirredutases do álcool: alcool desidrogenases (ADH) e oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois. As alcool desidrogenases catalisam a reação de oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, transferindo os elétrons e prótons para o NAD+ ou NADP+, formando NADH ou NADPH, respectivamente. Já as oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois são capazes de realizar reações inversas, reduzindo aldeídos ou cetonas a álcoois usando o NADH ou NADPH como doadores de elétrons.

As oxirredutases do álcool desempenham um papel importante no metabolismo de drogas e toxinas, bem como na biossíntese de moléculas essenciais para a vida, como os ácidos graxos e o colesterol. Além disso, eles também estão envolvidos em processos fisiológicos importantes, como a resposta ao estresse oxidativo e a regulação da homeostase redox.

Lactobacillus é um gênero de bactérias gram-positivas, anaeróbias ou aerotolerantes facultativas, que pertence à ordem Lactobacillales. Essas bactérias são rodtadas e não formam esporos. Eles estão amplamente distribuídos no ambiente e podem ser encontrados em alimentos fermentados, como iogurte e queijo, além de fontes como o trato gastrointestinal e genital de humanos e animais.

Lactobacillus é um gênero importante de bactérias probióticas, que desempenham funções benéficas no corpo humano. Eles produzem ácido lático como principal produto do metabolismo dos açúcares, o que pode ajudar a manter um ambiente ácido e inibir o crescimento de bactérias patogênicas. Além disso, eles também desempenham papéis importantes em processos como a síntese de vitaminas e o metabolismo de certos nutrientes.

Em resumo, Lactobacillus é um gênero de bactérias benéficas que são frequentemente encontradas no trato gastrointestinal humano e em alimentos fermentados. Eles desempenham funções importantes na manutenção da saúde intestinal e também têm aplicações potenciais em áreas como a medicina e a indústria alimentar.

Em bioquímica e farmacologia, um sítio alostérico é uma região específica em uma proteína (geralmente uma enzima ou receptor) que se liga a moléculas reguladoras, como metabólitos, ions ou drogas. A ligação dessas moléculas reguladoras não ocorre no sítio ativo da proteína, onde a substrato ou ligante fisiológico se liga, mas em uma região distinta do mesmo polipéptido. Essa interação alostérica pode resultar em mudanças conformacionais na estrutura terciária ou quaternária da proteína, levando a modulação de sua atividade enzimática ou afinidade de ligação ao seu ligante fisiológico.

A modulação alostérica pode desencadear efeitos positivos (atividade aumentada) ou negativos (atividade diminuída), dependendo da natureza do sítio alostérico e da molécula que se liga a ele. Esses conceitos são fundamentais para o entendimento dos mecanismos de regulação das vias metabólicas, transdução de sinal e farmacodinâmica de drogas.

A "Alcohol Dehydrogenase" (ADH) é uma enzima que catalisa a reação de oxirredução entre álcool e aldeído ou cetona, sendo um componente importante no metabolismo do etanol em humanos e outros mamíferos. Existem vários tipos diferentes de ADH presentes em diferentes tecidos do corpo, mas a forma mais comum está presente no fígado e desempenha um papel crucial na conversão do etanol em acetaldeído, que é subsequentemente convertido em ácido acético e eliminado do organismo.

A reação catalisada pela ADH pode ser descrita da seguinte forma:

Álcool + NAD+ ↔ Aldeído/Cetona + NADH + H+

Em que NAD+ é a nicotinamida adenina dinucleótido, um cofator importante no metabolismo celular. A reação é reversível e depende do equilíbrio entre os substratos e produtos. A velocidade da reação pode ser afetada por vários fatores, incluindo a concentração de substratos, a presença de outras enzimas e a disponibilidade de cofatores.

A ADH é uma enzima inibida pela etanol em altas concentrações, o que pode levar a um acúmulo de etanol no sangue e tecidos corporais, levando aos efeitos intoxicantes associados ao consumo excessivo de bebidas alcoólicas. Além disso, variações genéticas na atividade da ADH podem afetar a susceptibilidade individual à dependência do álcool e às complicações relacionadas ao seu uso excessivo.

O ácido pirúvico é um composto orgânico com a fórmula química C3H4O3. É o final comum dos metabólitos glucose e outros monossacarídeos durante a glicólise, uma via metabólica importante na produção de energia nas células. Após a produção de ácido pirúvico, ele pode ser convertido em lactato no tecido muscular ou no fígado, ou transportado para o citosol mitocondrial e convertido em acetil-CoA, que entra na cadeia respiratória para produção adicional de energia através da fosforilação oxidativa.

Em resumo, o ácido pirúvico é um composto importante no metabolismo de carboidratos e tem um papel central na glicose e na produção de energia nas células.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

'Estereoisomerismo' é um conceito em química e, especificamente, na química orgânica que se refere a um tipo de isomeria (ou seja, a existência de diferentes formas moleculares de uma mesma fórmula molecular) em que as moléculas possuem a mesma fórmula estrutural e sequência de átomos, mas diferem na orientação espacial dos seus átomos.

Existem dois tipos principais de estereoisomerismo: o estereoisomerismo geométrico (ou cis-trans) e o estereoisomerismo óptico (ou enantiomerismo). No primeiro, as moléculas diferem na maneira como os átomos estão dispostos em torno de um eixo duplo ou anel; no segundo, as moléculas são imagens especulares uma da outra, impossíveis de serem sobrepostas.

Aqueles que possuem atividade óptica são chamados enantiômeros e podem interagir diferentemente com substâncias que são capazes de distinguir entre eles, como certos receptores biológicos ou outras moléculas quirais. Essa propriedade é importante em diversas áreas, como farmacologia, bioquímica e perfumaria.

Em bioquímica e farmacologia, a regulação alostérica refere-se ao mecanismo de regulação da atividade enzimática ou receptora em que o ligamento de uma molécula reguladora (normalmente uma pequena molécula) em um sítio alostérico distinto do sítio ativo afeta a ligação e/ou a atividade catalítica da enzima ou receptor com relação ao seu substrato ou ligante fisiológico.

A ligação da molécula reguladora provoca um cambalear no equilíbrio conformacional da proteína, alterando sua estrutura tridimensional e criando (ou destruindo) um novo sítio de ligação ou afetando a atividade catalítica do sítio ativo. Essas mudanças podem resultar em aumento ou diminuição da atividade enzimática/receptora, dependendo do tipo de interação alostérica e da natureza da molécula reguladora.

A regulação alostérica é um mecanismo importante na regulação da atividade de diversas proteínas, incluindo enzimas e receptores, e desempenha um papel crucial em diversos processos fisiológicos, como o metabolismo, a transdução de sinal e a expressão gênica.

Gliceraldeido-3-fosfato desidrogenase (GAPDH) é uma enzima essencial envolvida no metabolismo de carboidratos, especificamente na glicólise e gluconeogênese. Ela catalisa a conversão de gliceraldeido-3-fosfato (G3P) em 1,3-bisfosfoglicerato (1,3-BPG), um importante intermediário na glicólise. Neste processo, a GAPDH também desempenha um papel fundamental na transferência de elétrons do NADH para o NAD+, mantendo assim o equilíbrio redox da célula. Além disso, a GAPDH tem sido associada a diversas funções celulares além da glicólise, como regulação gênica, resposta ao estresse oxidativo e apoptose, o que a torna um importante alvo de pesquisa em várias áreas da biologia e medicina.

Os piruvatos são iões ou sais do ácido pirúvico, um composto orgânico com a fórmula C3H3O3-. O ácido pirúvico desempenha um papel central no metabolismo e é o produto final da glicose durante a glicólise anaeróbica. Os piruvatos podem ser convertidos em acetil-CoA, que entra na cadeia respiratória para produzir energia adicional através de um processo chamado oxidação do pirúvico. Alternativamente, os piruvatos podem ser reduzidos a lactato (no processo conhecido como fermentação lática) ou convertidos em outras moléculas, dependendo das necessidades energéticas e metabólicas da célula.

Em um contexto clínico, os níveis anormalmente altos de piruvato no sangue (hiperpiruvatemia) podem indicar várias condições médicas, incluindo deficiências no metabolismo dos carboidratos, acidose metabólica, falência hepática ou insuficiência respiratória. Uma análise de sangue pode ser usada para medir os níveis de piruvato como parte do trabalho de investigação de tais condições.

Malato Desidrogenase (MDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do malato a oxalacetato, transferindo um grupo hidroxil (-OH) para a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+), reduzindo-o a NADH. Essa reação é essencial no ciclo de Krebs, processo metabólico que ocorre nas mitocôndrias das células e desempenha um papel fundamental na produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato).

A Malato Desidrogenase está presente em dois tipos principais: a Malato Desidrogenase NAD-dependente, encontrada no citoplasma e nos mitocôndria dos tecidos animais e vegetais; e a Malato Desidrogenase NADP-dependente, localizada principalmente na membrana do cloroplasto das células vegetais.

A deficiência ou disfunção da Malato Desidrogenase pode estar relacionada a diversas condições patológicas, incluindo distúrbios metabólicos e neurológicos.

Na medicina, a Aldeído Desidrogenase (ALDH) refere-se a uma família de enzimas que desempenham um papel importante no metabolismo de vários compostos, incluindo álcoois, aminas e aldeídos. A função principal da ALDH é catalisar a conversão de aldeídos em ácidos carboxílicos, o que ajuda a neutralizar os efeitos tóxicos desses compostos no corpo.

A ALDH está presente em vários tecidos do corpo, mas é particularmente abundante no fígado, onde desempenha um papel crucial na detoxificação de substâncias tóxicas. Além disso, a atividade da ALDH pode variar entre indivíduos e pode estar relacionada ao risco de desenvolver certas condições de saúde, como dependência alcoólica e câncer.

Existem vários tipos diferentes de ALDH, cada um com suas próprias funções específicas e localizações no corpo. Por exemplo, a ALDH2 é uma isoforma importante que está envolvida no metabolismo do etanol e tem sido associada ao risco de desenvolver dependência alcoólica e tolerância à bebida. A atividade deficiente da ALDH2 também pode levar a um aumento na concentração de acetaldeído no sangue, o que pode causar sintomas desagradáveis como rubor, náusea e taquicardia.

Em resumo, a Aldeído Desidrogenase é uma família importante de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo de vários compostos tóxicos no corpo humano. A atividade da ALDH pode variar entre indivíduos e está relacionada ao risco de desenvolver certas condições de saúde, como dependência alcoólica e tolerância à bebida.

A engenharia genética é um ramo da biologia molecular que se dedica à modificação intencional dos genes (sequências de DNA) e à sua subsequente transferência para outros organismos. O objetivo geral desse processo é introduzir uma característica específica em um organismo hospedeiro que não ocorre naturalmente nesse organismo. Essas modificações genéticas permitem a produção de organismos geneticamente modificados (OGM) com propriedades desejadas, como resistência a doenças, melhoria da taxa de crescimento ou produção de proteínas específicas de interesse médico ou industrial.

A engenharia genética envolve os seguintes passos básicos:

1. Identificação e isolamento do gene de interesse a ser transferido
2. Corte e manipulação do gene usando enzimas de restrição e ligases
3. Inserção do gene em um vetor de transferência, geralmente um plasmídeo ou vírus
4. Transferência do gene alongado para o genoma do organismo hospedeiro por meios transfecção (eletricidade), transdução (vírus) ou transformação (bactérias)
5. Seleção e crescimento dos organismos geneticamente modificados com sucesso
6. Análise e verificação da expressão do gene inserido no genoma do hospedeiro

A engenharia genética tem uma ampla gama de aplicações em diferentes campos, como medicina (terapia génica, produção de vacinas e proteínas recombinantes), agricultura (culturas geneticamente modificadas com resistência a pragas, tolerância a herbicidas e melhor qualidade nutricional), biotecnologia industrial (produção de insumos industriais, como enzimas, bio combustíveis e biopolímeros) e pesquisa básica em genética e biologia molecular.

A Glutamato Desidrogenase (GD ou GLD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de aminoácidos em muitos organismos, incluindo humanos. Ela catalisa a reação de oxidação do aminoácido glutamato em α-cetoglutarato, produzindo também amônia e energia na forma de ATP. Além disso, a GD desempenha um papel crucial no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos, especialmente aqueles que contêm grupos amino em suas moléculas.

A GD é encontrada em duas formas isoenzimáticas no corpo humano: a GLD1, presente principalmente nos mitocôndrias do fígado e rim, e a GLD2, localizada nos núcleos de células cerebrais. A atividade da GD pode ser afetada por vários fatores, como doenças hepáticas, infecções e intoxicação alcoólica, o que pode levar a alterações no metabolismo de aminoácidos e energia.

Em resumo, a Glutamato Desidrogenase é uma enzima chave no metabolismo de aminoácidos, catalisando a oxidação do glutamato em α-cetoglutarato e desempenhando um papel importante no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos.

La glucose-6-fosfato desidrogenase (G6PD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo do glúcido. Ela catalisa a primeira reação na via da hexose monofosfate, que é um caminho metabólico que fornece energia e redução equivalente para as células. A G6PD ajuda a proteger as células contra o estresse oxidativo, especialmente as hemácias (glóbulos vermelhos), que não possuem mitocôndrias e dependem da G6PD para neutralizar os radicais livres.

A deficiência desta enzima pode levar a uma condição chamada deficiência de glucose-6-fosfato desidrogenase, que é caracterizada por episódios de anemia hemolítica aguda desencadeados por infecções, certos medicamentos ou outros fatores que aumentam o estresse oxidativo nas células. Essa condição é mais comum em indivíduos de ascendência africana, mediterrânea e asiática.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

Isocitrato Desidrogenase (IDH) é uma enzima importante envolvida no metabolismo celular, especificamente no ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico. A IDH catalisa a reação de oxidação decarboxilação do isocitrato a α-cetoglutarato, produzindo também CO2 e NADH como subprodutos. Existem três tipos de isocitrato desidrogenase em humanos: IDH1 localizada no citoplasma, IDH2 localizada nos mitocôndrias, e IDH3 localizada na matriz mitocondrial. Mutações nessas enzimas têm sido associadas a diversas doenças, incluindo câncer e doença de Parkinson.

Em termos médicos, a fermentação refere-se a um processo metabólico natural em que microorganismos, como bactérias e leveduras, convertem carboidratos em álcoois ou ácidos, geralmente em condições anaeróbicas (sem oxigênio). Esse processo é fundamental para a produção de vários alimentos e bebidas fermentadas, como pão, iogurte, vinho e cerveja. No contexto médico, o termo "fermentação" pode ser usado em discussões sobre a decomposição de tecidos corporais por microrganismos, um processo que pode levar ao desenvolvimento de infecções e doenças.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

De acordo com a maioria dos dicionários médicos, a química é definida como o ramo da ciência natural que se ocupa do estudo da estrutura, propriedades, composição e reações de substâncias materiais. A química desempenha um papel fundamental em muitas áreas da medicina e da saúde humana, incluindo farmacologia (o estudo dos medicamentos e suas ações na química do corpo), bioquímica (o estudo das substâncias químicas e reações que ocorrem no corpo vivo), toxicologia (o estudo da natureza, dos efeitos adversos e do tratamento das substâncias tóxicas) e patologia (o estudo das causas e progressão de doenças).

Em um nível mais básico, a química é o estudo da forma como as diferentes substâncias se combinam ou reagem uma com a outra. Isso pode incluir desde a formação de novos compostos até a liberação ou absorção de energia. A química é uma ciência fundamental que nos ajuda a entender o mundo à nossa volta e como as coisas funcionam ao nível molecular.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Os fenômenos químicos referem-se a alterações na composição ou estrutura molecular das substâncias que ocorrem quando elas interagem entre si. Essas mudanças resultam na formação de novas substâncias ou produtos, com propriedades e características distintas em relação às substâncias de origem.

Existem quatro tipos principais de fenômenos químicos: combustão, oxidação, síntese e análise. A combustão é um processo rápido que envolve uma reação entre um combustível e um oxidante, geralmente o oxigênio do ar, resultando na formação de calor, luz e produtos de combustão, como dióxido de carbono e água. A oxidação é um processo em que uma substância cede elétrons a outra, podendo ou não envolver o oxigênio como oxidante. A síntese é a formação de novas substâncias a partir da combinação de duas ou mais substâncias, enquanto a análise é o processo inverso, no qual uma substância é desconstruída em suas partes constituintes.

Os fenômenos químicos são governados por leis e princípios da química, como a lei de conservação da massa, a lei das proporções definidas e a teoria atômica. Eles desempenham um papel fundamental em diversas áreas do conhecimento, incluindo a biologia, a física, a medicina, a engenharia e a indústria, entre outras.

Isoenzimas, também conhecidas como isoformas enzimáticas, referem-se a um grupo de enzimas com origens genéticas distintas que catalisam a mesma reação química em organismos vivos. Embora possuam funções bioquímicas idênticas ou muito semelhantes, elas diferem na sua estrutura primária e podem apresentar variações em suas propriedades cinéticas, termodinâmicas e regulatórias.

A presença de isoenzimas pode ser resultado de:

1. Duplicações genéticas: ocorre quando um gene se duplica, gerando dois genes com sequências semelhantes que podem evoluir independentemente e acumular mutações, levando à formação de isoenzimas.
2. Diferenças no processamento pós-transcricional: variações na modificação da cadeia polipeptídica após a tradução podem resultar em proteínas com estruturas ligeiramente diferentes, mas que mantêm a mesma função catalítica.

A identificação e análise de isoenzimas são úteis em diversos campos da medicina, como no diagnóstico e monitoramento de doenças, pois diferentes tecidos podem apresentar padrões distintos de isoenzimas. Além disso, alterações nos níveis ou propriedades das isoenzimas podem indicar desequilíbrios metabólicos ou danos a órgãos e tecidos.

Dihidrolipoamida Dehidrogenase (DHLD) é uma enzima importante envolvida em dois processos metabólicos críticos em nosso corpo: o ciclo de Krebs e a beta-oxidação de ácidos graxos. A DHLD desempenha um papel crucial na produção de energia nas células, através da conversão de dihidrolipoamida de volta à sua forma lipoamida após a sua utilização em ambos os processos metabólicos mencionados.

A DHLD é uma enzima que faz parte de um complexo multienzimático, o qual inclui a piruvato desidrogenase (PDH) e a alfa-cetoglutarato desidrogenase (KGDH). A DHLD age como catalisador na reação de redução do lipoamida à dihidrolipoamida, que é então oxidada novamente pela própria enzima em um ciclo. Neste processo, a DHLD transfere elétrons do lipoamida reduzido para o FAD (flavina adenina dinucleótido), convertendo-o em FADH2 e posteriormente no coenzima Q10, contribuindo assim para a cadeia de transporte de elétrons e gerando energia na forma de ATP.

A DHLD desempenha um papel fundamental na manutenção do metabolismo energético saudável e sua deficiência pode resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose lática, acidente vascular cerebral, neuropatia periférica e outras complicações relacionadas à baixa produção de energia nas células.

Desidrogenases de carboidratos são um tipo específico de enzimas desidrogenases que catalisam a perda de hidrogénio a partir de carboidratos, geralmente em reações envolvendo o sistema NAD/NADP como aceitador de elétrons. Estas enzimas desempenham um papel crucial em vários processos metabólicos, incluindo a glicólise, o ciclo do pentose e a via dos pentoses fosfato. Ao remover hidrogénio dos carboidratos, as desidrogenases de carboidratos ajudam a gerar energia na forma de ATP e também participam na síntese de outras moléculas importantes no organismo.

A succinato desidrogenase (SDH) é uma enzima complexa e crucial que desempenha um papel fundamental no processo de respiração celular, especificamente na fosforilação oxidativa. Ela está localizada na membrana mitocondrial interna e catalisa a conversão do succinato em fumarato durante o ciclo de Krebs (também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou ciclo de TCA), produzindo energia na forma de coenzima Q (ubiquinona) e FADH2, que são usados posteriormente no processo de síntese de ATP.

A succinato desidrogenase é composta por quatro subunidades proteicas, três das quais contêm grupos prostéticos: flavina adenina dinucleótido (FAD), ferrossidero e centros de hierro-enxofre [Fe-S]. A subunidade mais importante é a flavoproteína (SDHA), que contém o grupo FAD e catalisa a oxidação do succinato em fumarato. As outras três subunidades são a iron-sulfur protein (SDHB), a cytochrome b560 (SDHC) e a cytochrome b566 (SDHD).

Mutações nos genes que codificam as subunidades da succinato desidrogenase ou seus fatores de transcrição podem resultar em várias doenças hereditárias, incluindo tumores malignos associados à deficiência de SDH (tumores paragangliomas e feocromocitomas) e diversas condições neurológicas, como a neuropatia sensorial-motora e a encefalomiopatia mitocondrial. Além disso, a deficiência de SDH também está associada à doença de Parkinson hereditária.

Glicerol-3-phosphate dehidrogenase (GPD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo de carboidratos e lipídios em células vivas. Existem duas formas principais desta enzima: a forma mitocondrial, glicerolfosfato desidrogenase mitocondrial (mGPD), e a forma citosólica, glicerolfosfate desidrogenase citosólica (cGPD).

A mGPD catalisa a oxidação do glicerol-3-fosfato a diidroxiacetona fosfato (DHAP) no interior da mitocôndria, produzindo NADH como subproduto. Este processo é uma etapa importante na geração de energia mitocondrial, pois o NADH resultante pode ser usado para produzir ATP através da fosforilação oxidativa.

Por outro lado, a cGPD catalisa a redução do diidroxiacetona fosfato (DHAP) a glicerol-3-fosfato no citoplasma, usando NADH como cofactor. Este processo é essencial para a síntese de lipídios, particularmente triglicérides e fosfolipídios, que são componentes importantes das membranas celulares.

Uma deficiência em GPD pode resultar em várias condições médicas, incluindo distúrbios musculares, cardíacos e neurológicos. No entanto, é raro encontrar uma deficiência completa desta enzima, pois geralmente existem outras vias metabólicas que podem compensar sua falta.

L-iditol 2-desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo de idoises (um tipo de açúcar). Esta enzima catalisa a reação química que oxida o L-iditol a L-sorbose, usando NAD+ como aceitador de elétrons. A reação é expressa pela seguinte equação:

L-iditol + NAD+ ↔ L-sorbose + NADH + H+

Esta enzima desempenha um papel crucial no metabolismo de idoises em vários organismos, incluindo bactérias e fungos. A deficiência ou falta dessa enzima pode resultar em distúrbios metabólicos e doenças. No entanto, a sua importância clínica é geralmente considerada menor do que outras enzimas envolvidas no metabolismo de carboidratos.

Transportadores de Ácidos Monocarboxílicos (MCTs, do inglês Monocarboxylic acid transporters) são proteínas de membrana que facilitam o transporte de ácidos monocarboxílicos através das membranas celulares. Ácidos monocarboxílicos incluem substâncias como ácido lático, piruvato e outros metabólitos orgânicos com um único grupo carboxilo (-COOH).

Existem vários tipos de MCTs identificados em diferentes tecidos corporais. Eles desempenham papéis importantes no metabolismo energético, especialmente durante a atividade física intensa e no câncer, onde o ácido lático e o piruvato são produzidos em grandes quantidades. Além disso, MCTs também estão envolvidos no equilíbrio de ácidos e bases no corpo, na proteção contra a acidez excessiva e no transporte de fármacos e outras moléculas terapêuticas.

A disfunção dos MCTs pode contribuir para várias condições patológicas, como doenças metabólicas, neurológicas e cardiovasculares. Portanto, uma melhor compreensão de sua estrutura, função e regulação é crucial para o desenvolvimento de novas terapias e abordagens de tratamento para essas condições.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

La glucosa 1-desidrogenase (GDH) é una enzima que catalisa a oxidação da D-glucose em D-glucono-1,5-lactona, transferindo o equivalente de dois elétrons e um próton para o NAD+, formando NADH. A GDH é encontrada em vários organismos, incluindo bactérias, fungos e mamíferos.

Em humanos, existem duas isoformas principais da enzima: a glucose 1-desidrogenase de cadeia curta (GDH-SC) e a glucose 1-desidrogenase de cadeia longa (GDH-LC). A GDH-SC está presente em vários tecidos, incluindo fígado, rim, coração e músculo esquelético, enquanto a GDH-LC é predominantemente encontrada no fígado.

A GDH desempenha um papel importante na regulação do metabolismo da glicose, especialmente na gliconeogênese e glucogenólise. Além disso, a GDH também está envolvida no processo de detoxificação de amônia em alguns organismos, convertendo-a em ureia ou outros compostos menos tóxicos.

A deficiência da enzima glucose 1-desidrogenase pode resultar em uma condição genética rara conhecida como deficiência de GDH, que é caracterizada por hipoglicemia e acidose metabólica.

Hidroxiesteroides desidrogenases (HSDs) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos hormônios esteroides no corpo humano. Eles catalisam a conversão de hidroxiesteróides em seus respectivos ketosteróides, ou vice-versa, por meio da adição ou remoção de um grupo hidroxila (-OH) em uma posição específica do esqueleto de carbono dos hormônios esteroides.

Existem várias classes de HSDs, cada uma das quais é responsável pela oxirredução de diferentes hormônios esteroides. Algumas dessas classes incluem:

1. 3-hidroxiesteroide desidrogenases (3-HSDs): catalisam a conversão de pregnenolona em progesterona e de 17-hidroxi-pregnenolona em 17-hidroxi-progesterona.
2. 11-beta-hidroxiesteroide desidrogenases (11-beta-HSDs): catalisam a conversão de 11-desidroxi-cortisol em cortisol e de 11-desidroxi-corticosterona em corticosterona.
3. 17-hidroxiesteroide desidrogenases (17-HSDs): catalisam a conversão de androstenediona em testosterona e de estrona em estradiol.

As HSDs são expressas em diferentes tecidos do corpo, incluindo o fígado, rins, glândulas suprarrenais e óvulos, e desempenham um papel importante na regulação da síntese e degradação dos hormônios esteroides. Alterações no funcionamento das HSDs podem levar a distúrbios endócrinos e metabólicos, como o síndrome de Cushing e a diabetes.

Aminoácidos são compostos orgânicos que desempenham um papel fundamental na biologia como os blocos de construção das proteínas. Existem 20 aminoácidos padrão que são usados para sintetizar proteínas em todos os organismos vivos. Eles são chamados de "padrão" porque cada um deles é codificado por um conjunto específico de três nucleotídeos, chamados de códons, no ARN mensageiro (ARNm).

Os aminoácidos padrão podem ser classificados em dois grupos principais: aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais não podem ser sintetizados pelo corpo humano e devem ser obtidos através da dieta, enquanto os aminoácidos não essenciais podem ser sintetizados a partir de outras moléculas no corpo.

Cada aminoácido é composto por um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH) unidos a um carbono central, chamado de carbono alpha. Além disso, cada aminoácido tem uma cadeia lateral única, também chamada de radical ou side chain, que pode ser polar ou não polar, neutra ou carregada eletricamente. A natureza da cadeia lateral determina as propriedades químicas e a função biológica de cada aminoácido.

Além dos 20 aminoácidos padrão, existem outros aminoácidos não proteicos que desempenham papéis importantes em processos biológicos, como a neurotransmissão e a síntese de pigmentos.

Proteínas de bactéria se referem a diferentes tipos de proteínas produzidas e encontradas em organismos bacterianos. Essas proteínas desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência das bactérias. Elas estão envolvidas em uma variedade de funções, incluindo:

1. Estruturais: As proteínas estruturais ajudam a dar forma e suporte à célula bacteriana. Exemplos disso incluem a proteína flagelar, que é responsável pelo movimento das bactérias, e a proteína de parede celular, que fornece rigidez e proteção à célula.

2. Enzimáticas: As enzimas são proteínas que catalisam reações químicas importantes para o metabolismo bacteriano. Por exemplo, as enzimas digestivas ajudam nas rotinas de quebra e síntese de moléculas orgânicas necessárias ao crescimento da bactéria.

3. Regulatórias: As proteínas reguladoras controlam a expressão gênica, ou seja, elas desempenham um papel fundamental na ativação e desativação dos genes bacterianos, o que permite à célula se adaptar a diferentes condições ambientais.

4. De defesa: Algumas proteínas bacterianas estão envolvidas em mecanismos de defesa contra agentes externos, como antibióticos e outros compostos químicos. Essas proteínas podem funcionar alterando a permeabilidade da membrana celular ou inativando diretamente o agente nocivo.

5. Toxinas: Algumas bactérias produzem proteínas tóxicas que podem causar doenças em humanos, animais e plantas. Exemplos disso incluem a toxina botulínica produzida pela bactéria Clostridium botulinum e a toxina diftérica produzida pela bactéria Corynebacterium diphtheriae.

6. Adesivas: As proteínas adesivas permitem que as bactérias se fixem em superfícies, como tecidos humanos ou dispositivos médicos, o que pode levar ao desenvolvimento de infecções.

7. Enzimáticas: Algumas proteínas bacterianas atuam como enzimas, catalisando reações químicas importantes para o metabolismo da bactéria.

8. Estruturais: As proteínas estruturais desempenham um papel importante na manutenção da integridade e forma da célula bacteriana.

O complexo cetoglutarato desidrogenase (KGDH) é um importante complexo enzimático localizado na matriz mitocondrial, que desempenha um papel crucial no metabolismo de aminoácidos e carboidratos. Ele participa da cadeia respiratória, catalisando a oxidação do cetoglutarato (um intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) em succinil-CoA, um passo essencial na geração de energia na forma de ATP.

O complexo KGDH é composto por três principais enzimas: a cetoglutarato desidrogenase (E1), a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) e a dihidrolipoamida desidrogenase (E3). Além disso, o complexo inclui duas proteínas de ligação, FAD e NAD+, que atuam como cofatores durante as reações catalisadas.

A primeira etapa da reação envolve a conversão do cetoglutarato em succinil-CoA, com a formação de um intermediário instável, o S-2-oxoglutarato. Esta etapa é regulada por uma enzima dependente de tiamina pirifosfato (TPP), a E1. A seguir, a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) catalisa a transferência do grupo acilo do S-2-oxoglutarato para o lipoamida, gerando um intermediário de lipoamida disulfeto. Por fim, a dihidrolipoamida desidrogenase (E3), uma flavoproteína dependente de FAD e NAD+, regenera a forma reduzida da lipoamida e transfere os elétrons para o NAD+, formando NADH.

O complexo KGDHC desempenha um papel fundamental no metabolismo energético, participando do ciclo de Krebs e fornecendo intermediários importantes para a síntese de aminoácidos e outras moléculas essenciais. Além disso, o complexo KGDHC está envolvido em processos regulatórios, como a resposta ao estresse oxidativo e a sinalização celular, tornando-se um alvo terapêutico promissor para doenças neurodegenerativas, cardiovasculares e metabólicas.

Aldeído oxirredutases são um tipo de enzima que catalisam a redução de aldeídos e cetonas em álcoois primários e secundários, respectivamente. Essa reação desempenha um papel importante na biossíntese e degradação de diversas moléculas orgânicas no corpo.

A reação catalisada pela aldeído oxirredutase envolve a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido, reduzido) ou NADPH para o substrato, o aldeído. O grupo carbonila do aldeído é reduzido a um grupo alcool, com a formação de um álcool primário no caso de um aldeído ou um álcool secundário no caso de uma cetona.

As aldeído oxirredutases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias até humanos, e desempenham funções importantes em vários processos metabólicos. Por exemplo, elas podem ajudar no metabolismo de drogas e toxinas, bem como na biossíntese de esteroides e outras moléculas complexas.

Existem diferentes tipos de aldeído oxirredutases, cada uma com suas próprias especificidades de substrato e mecanismos catalíticos. Algumas dessas enzimas requerem cofatores adicionais, como a flavina adenina dinucleótido (FAD) ou o pirroloquinolina quinona (PQQ), para realizar sua função catalítica.

A regulação bacteriana da expressão gênica refere-se a um conjunto complexo de mecanismos biológicos que controlam a taxa e o momento em que os genes bacterianos são transcritos em moléculas de RNA mensageiro (mRNA) e, posteriormente, traduzidos em proteínas. Esses mecanismos permitem que as bactérias se adaptem a diferentes condições ambientais, como fonte de nutrientes, temperatura, pH e presença de substâncias químicas ou outros organismos, por meio da modulação da atividade gênica específica.

Existem vários níveis e mecanismos de regulação bacteriana da expressão gênica, incluindo:

1. Regulação a nível de transcrição: É o processo mais comum e envolve a ativação ou inibição da ligação do RNA polimerase (a enzima responsável pela síntese de mRNA) ao promotor, uma região específica do DNA onde a transcrição é iniciada.
2. Regulação a nível de tradução: Esse tipo de regulação ocorre no nível da síntese de proteínas e pode envolver a modulação da ligação do ribossomo (a estrutura responsável pela tradução do mRNA em proteínas) ao sítio de iniciação da tradução no mRNA.
3. Regulação pós-transcricional: Esse tipo de regulação ocorre após a transcrição do DNA em mRNA e pode envolver processos como modificações químicas no mRNA, degradação ou estabilização do mRNA.
4. Regulação pós-traducional: Esse tipo de regulação ocorre após a tradução do mRNA em proteínas e pode envolver modificações químicas nas proteínas, como a fosforilação ou glicosilação, que alteram sua atividade enzimática ou interações com outras proteínas.

Existem diversos mecanismos moleculares responsáveis pela regulação gênica, incluindo:

1. Fatores de transcrição: São proteínas que se ligam a sequências específicas do DNA e regulam a expressão gênica por meio da modulação da ligação do RNA polimerase ao promotor. Alguns fatores de transcrição ativam a transcrição, enquanto outros a inibem.
2. Operons: São clusters de genes que são co-transcritos como uma única unidade de mRNA. A expressão dos genes em um operon é controlada por um único promotor e um único sítio regulador, geralmente localizado entre os genes do operon.
3. ARNs não codificantes: São moléculas de RNA que não são traduzidas em proteínas, mas desempenham funções importantes na regulação da expressão gênica. Alguns exemplos incluem microRNAs (miRNAs), pequenos ARNs interferentes (siRNAs) e ARNs longos não codificantes (lncRNAs).
4. Epigenética: É o estudo dos mecanismos que controlam a expressão gênica sem alterações no DNA. Inclui modificações químicas do DNA, como a metilação do DNA, e modificações das histonas, as proteínas que compactam o DNA em nucleossomas. Essas modificações podem ser herdadas através de gerações e desempenham um papel importante na regulação da expressão gênica durante o desenvolvimento e a diferenciação celular.
5. Interação proteína-proteína: A interação entre proteínas pode regular a expressão gênica por meio de diversos mecanismos, como a formação de complexos proteicos que atuam como repressores ou ativadores da transcrição, a modulação da estabilidade e localização das proteínas e a interferência na sinalização celular.
6. Regulação pós-transcricional: A regulação pós-transcricional é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica após a transcrição do DNA em RNA mensageiro (mRNA). Inclui processos como a modificação do mRNA, como a adição de um grupo metilo na extremidade 5' (cap) e a poliadenilação na extremidade 3', o splicing alternativo, a tradução e a degradação do mRNA. Esses processos podem ser controlados por diversos fatores, como proteínas reguladoras, miRNAs e siRNAs.
7. Regulação pós-tradução: A regulação pós-tradução é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica após a tradução do mRNA em proteínas. Inclui processos como a modificação das proteínas, como a fosforilação, a ubiquitinação e a sumoilação, o enovelamento e a degradação das proteínas. Esses processos podem ser controlados por diversos fatores, como enzimas modificadoras, chaperonas e proteases.
8. Regulação epigenética: A regulação epigenética é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica sem alterar a sequência do DNA. Inclui processos como a metilação do DNA, a modificação das histonas e a organização da cromatina. Esses processos podem ser herdados durante a divisão celular e podem influenciar o desenvolvimento, a diferenciação e a função das células.
9. Regulação ambiental: A regulação ambiental é o processo pelo qual as células respondem a estímulos externos, como fatores químicos, físicos e biológicos. Inclui processos como a sinalização celular, a transdução de sinais e a resposta às mudanças ambientais. Esses processos podem influenciar o comportamento, a fisiologia e o destino das células.
10. Regulação temporal: A regulação temporal é o processo pelo qual as células controlam a expressão gênica em diferentes momentos do desenvolvimento ou da resposta às mudanças ambientais. Inclui processos como os ritmos circadianos, os ciclos celulares e a senescência celular. Esses processos podem influenciar o crescimento, a reprodução e a morte das células.

A regulação gênica é um campo complexo e dinâmico que envolve múltiplas camadas de controle e interação entre diferentes níveis de organização biológica. A compreensão desses processos é fundamental para o entendimento da biologia celular e do desenvolvimento, além de ter implicações importantes para a medicina e a biotecnologia.

Glucose desidrogenase é uma enzima que catalisa a oxidação do glucose em grupos aldeído, produzindo descarboxilação de glucono-δ-lactona e reduzindo FAD (flavina adenina dinucleótido) ou NAD (nicotinamida adenina dinucleótido) como aceitadores de elétrons. Existem diferentes tipos de glucose desidrogenase que podem conter diferentes grupos prostéticos e participar de vários processos metabólicos, incluindo a glicólise anaeróbica e a produção de energia em bactérias. A glucose desidrogenase pode ser usada como marcador para determinadas condições clínicas e doenças, como diabetes e disfunção hepática. Também é usado em dispositivos médicos, como glucometros, para medir os níveis de glicose no sangue ou outros fluidos corporais.

3-Hidroxiesteroide Desidrogenases (3-HSD) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos esteroides no corpo humano. Eles estão envolvidos na conversão de 3-beta-hidroxiesteróides em 3-ceto esteróides, uma etapa importante na síntese de hormônios esteroides como cortisol, aldosterona, e andrógenos.

Existem dois tipos principais de 3-HSD: o tipo I, que é expresso principalmente no fígado, rim, e tecido adiposo, e o tipo II, que é expresso predominantemente em tecidos reprodutivos como ovários e testículos.

A deficiência dessas enzimas pode resultar em várias condições clínicas, incluindo a síndrome adrenogenital congênita, uma doença genética rara que afeta a produção de hormônios esteroides na glândula suprarrenal.

Em resumo, as 3-Hidroxiesteroide Desidrogenases são um grupo importante de enzimas envolvidas no metabolismo dos esteroides e na síntese de hormônios esteroides no corpo humano.

Fosfogluconato desidrogenase (PDG) é um nome genérico para um grupo de enzimas que catalisam a oxidação do 6-fosfo-D-gluconato a 2-cetogluconato-6-fosfato na via dos pentoses fosfato, um caminho metabólico importante para a geração de NADPH e ribose-5-fosfato em células vivas. Existem três isoformas conhecidas da enzima PDG em humanos: a PDG-1 (NADP+), localizada no citoplasma, a PDG-2 (NADP+), encontrada no mitocôndrio, e a G6PDH (NAD+), presente no citoplasma. A deficiência dessas enzimas pode resultar em várias condições clínicas, como anemia hemolítica e neurologias.

A reação catalisada pela PDG é a seguinte:

6-fosfo-D-gluconato + NADP+ -> 2-cetogluconato-6-fosfato + NADPH + H+

Esta reação desempenha um papel fundamental na geração de poder reducente (NADPH) para a síntese de lipídios e outras moléculas essenciais, bem como no metabolismo da glucose. Além disso, o 2-cetogluconato-6-fosfato gerado na reação pode ser convertido em gliceraldeído-3-fosfato e então incorporado na glicólise, fornecendo um mecanismo adicional para a geração de energia através da oxidação da glucose.

A "Desidrogenase do Álcool de Açúcar" é uma enzima (EC 1.1.1.70) que catalisa a reação de oxirredutase envolvendo o álcool de açúcar (sorbitol) e NAD(P)+, resultando no aldeído de açúcar (gliceraldeído) e NAD(P)H. A reação é a seguinte:

D-sorbitol + NAD(P)+ ⇌ D-gliceraldeído + NAD(P)H + H+

Esta enzima desempenha um papel importante no metabolismo do sorbitol em mamíferos, particularmente nos glóbulos vermelhos e na lente ocular. A desidrogenase do álcool de açúcar é também conhecida como sorbitol desidrogenase ou SDH.

A deficiência desta enzima pode resultar em um aumento dos níveis de sorbitol no corpo, o que pode causar complicações na diabetes e outras condições médicas.

Acil-CoA desidrogenases são uma classe de enzimas que desempenham um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos. Eles catalisam a primeira reação na beta-oxidação, que é a descarboxilação oxidativa dos ácidos graxos de cadeia longa para formar acil-CoAs de cadeia mais curta.

Existem vários tipos diferentes de acil-CoA desidrogenases, cada um responsável pela oxidação de diferentes comprimentos de cadeias de ácidos graxos. Por exemplo, a acil-CoA desidrogenase de cadeia muito longa (VLCAD) é responsável pela oxidação de ácidos graxos com cadeias de 12 a 20 carbonos, enquanto a acil-CoA desidrogenase de cadeia longa (LCAD) é responsável pela oxidação de ácidos graxos com cadeias de 8 a 14 carbonos.

As deficiências em acil-CoA desidrogenases podem resultar em doenças metabólicas graves, como a acidose láctica e a miopatia. A deficiência mais comum é a deficiência de acil-CoA desidrogenase de cadeia média (MCAD), que afeta a oxidação de ácidos graxos com cadeias de 4 a 12 carbonos. Essa deficiência pode causar sintomas graves, como vômitos, letargia, convulsões e coma, especialmente em resposta ao jejum ou à infecção.

Na medicina e bioquímica, a NADH desidrogenase, também conhecida como complexo I ou NADH-ubiquinone oxidorredutase, é uma enzima importante envolvida no processo de respiração celular. Ela faz parte da cadeia transportadora de elétrons e sua função principal é catalisar a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido) para o ubiquinone, processo que gera energia na forma de gradientes de prótons através da membrana mitocondrial. Isso, por sua vez, impulsiona a síntese de ATP (adenosina trifosfato), a molécula energética fundamental para as células.

A NADH desidrogenase é um componente crítico da fosforilação oxidativa, o processo metabólico que gera a maior parte da energia necessária às células vivas. Além disso, está envolvida em outras vias bioquímicas, como a síntese de ácidos graxos e a detoxificação de espécies reativas de oxigênio.

Diversas doenças mitocondriais humanas estão associadas a mutações e disfunções na NADH desidrogenase, incluindo diferentes formas de neuropatias, cardiomiopatias, síndromes musculares e encefalomiopatias. Além disso, alguns estudos sugerem que a atividade reduzida da NADH desidrogenase pode contribuir para o processo de envelhecimento e para o desenvolvimento de doenças neurodegenerativas, como a doença de Parkinson.

ISD (Isocitrato Desidrogenase) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de açúcares em células vivas, mais especificamente no ciclo do ácido cítrico (também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo de Krebs-Henseleit). Existem duas formas principais desta enzima: a ISD NAD-dependente, localizada na matriz mitocondrial, e a ISD NADP-dependente, encontrada no citoplasma.

A ISD catalisa a reação de oxidação decarboxilação do isocitrato em oxalosuccinato (um intermediário instável), que é imediatamente descarboxilado para formar α-cetoglutarato. Neste processo, o cofactor NAD+ ou NADP+ é reduzido a NADH ou NADPH, respectivamente. Além disso, a ISD desempenha um papel crucial na geração de energia (ATP) e redutores (NADH e FADH2), que são essenciais para o funcionamento adequado da célula.

A deficiência ou disfunção da ISD pode resultar em várias condições patológicas, incluindo acidose metabólica, danos oxidativos e alterações no metabolismo de açúcares e aminoácidos. Além disso, a atividade da ISD é frequentemente usada como um marcador bioquímico para avaliar o estado de saúde mitocondrial e função celular em pesquisas biomédicas.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Formiate desidrogenase (FDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do formiato a dióxido de carbono e hidrogénio. Existem duas principais classes de FDH encontradas em diferentes organismos: as FDHs de ferro-enxofre e as FDHs de molibdopterina.

A reação catalisada pela FDH é a seguinte:

Formiato + H2O -> Dióxido de carbono + 2 H+ + 2 e-

Esta enzima desempenha um papel importante em alguns processos metabólicos, como o ciclo de Krebs e a via da glicina decarboxilação. Além disso, as FDHs têm aplicação biotecnológica na produção de hidrogénio e na remoção de formiato em soluções.

A formação do complexo enzima-substrato envolve a ligação do formiato à molibdopterina, seguida da transferência de um próton e de dois elétrons para o centro ferro-enxofre ou ao cofator flavínico. O produto final, dióxido de carbono, é então liberado do sítio ativo da enzima.

A FDH é uma enzima importante em diversos processos metabólicos e tem aplicação biotecnológica na produção de hidrogénio e na remoção de formiato em soluções.

Acyl-CoA desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos de cadeia longa e média dentro das mitocôndrias. Existem vários tipos de acyl-CoA desidrogenases, cada uma específica para o tipo de ácido graxo que irá descompor. Essas enzimas ajudam a catalisar a remoção de dois átomos de hidrogênio de uma molécula de acil-CoA, um passo essencial na oxidação dos ácidos graxos. A deficiência dessa enzima pode levar a condições médicas graves, como a doença da oxidação dos ácidos graxos de cadia longa.

17-Hidroxiesteroides desidrogenases (17-HSD) são um grupo de enzimas que desempenham um papel importante no metabolismo dos hormônios esteroides no corpo humano. Existem vários tipos diferentes de 17-HSD, cada um com atividades específicas e localizações em diferentes tecidos do corpo.

Em geral, as 17-HSD são responsáveis pela conversão de 17-hidroxiesteroides em outros esteroides mais potentes ou menos ativos. Por exemplo, a 17-HSD tipo 1 pode converter o estradiol (um estrogênio) em estrone (também um estrogênio), enquanto que a 17-HSD tipo 3 pode converter o androstenediona (um androgênio) em testosterona (também um androgênio).

As 17-HSD também desempenham um papel importante no equilíbrio hormonal feminino, particularmente durante a menopausa. A produção de estrogênios pode ser reduzida durante a menopausa, o que pode levar a sintomas como osso fraco, sofrimento cognitivo e outros problemas de saúde relacionados à idade. Algumas terapias hormonais para a menopausa podem incluir a suplementação de estrogênios produzidos por 17-HSD.

As 17-HSD também estão envolvidas em várias outras funções no corpo, como o desenvolvimento sexual e reprodutivo, a regulação do sistema imunológico e a resposta ao estresse. Desequilíbrios nas atividades das 17-HSD podem estar relacionados a várias condições de saúde, como câncer de mama, osteoporose, síndrome do ovário policístico e outras condições.

Xantina desidrogenase (XD) é uma enzima importante que atua em diversas reações redox no corpo humano. Ela participa nos processos metabólicos que desintoxicam o organismo de radicais livres e outros compostos potencialmente danosos.

A xantina desidrogenase possui dois dominós enzimáticos funcionais: a xantina oxidase e a desidrogenase de NAD+. A primeira catalisa a oxidação da hipoxantina e xantina em ácido úrico, enquanto a segunda participa na redução de diversos compostos, incluindo nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) e outras quinonas.

A deficiência congênita em xantina desidrogenase pode resultar em um aumento nos níveis de ácido úrico no sangue, o que pode levar ao desenvolvimento de uma doença chamada hiperuricemia. A hiperuricemia é um fator de risco para a formação de cálculos renais e para o desenvolvimento de uma forma de artrite inflamatória crônica conhecida como gota.

Em resumo, a xantina desidrogenase é uma enzima importante que participa em processos metabólicos relacionados à oxidação e redução de diversos compostos no corpo humano, e sua deficiência pode resultar em doenças como hiperuricemia e gota.

De acordo com a definição do National Center for Biotechnology Information (NCBI), oxirredutases são um tipo específico de enzimas que catalisam reações de oxirredução, onde um átomo ou grupo de átomos é reduzido enquanto outro é oxidado. Essas enzimas desempenham um papel crucial em muitos processos metabólicos, incluindo a geração de energia celular e a síntese de moléculas complexas.

As oxirredutases são classificadas no sistema de classificação de enzimas EC sob a categoria EC 1, que inclui as enzimas que atuam sobre grupos funcionais contendo átomos de hidrogênio ou eletrões transferíveis. Dentro dessa categoria, as oxirredutases são subdivididas em várias classes com base no tipo de grupo funcional que elas atacam e o mecanismo pelo qual a transferência de elétrons ocorre.

Exemplos de reações catalisadas por oxirredutases incluem a oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, a redução de grupos carbonila em cetonas e aldeídos, e a transferência de elétrons entre moléculas diferentes. Essas enzimas geralmente contêm grupos prostéticos que atuam como doadores ou receptores de elétrons, como flavinas, hemos, nicotinamidas e ferrodoxinas.

Em resumo, as oxirredutases são um grupo importante de enzimas que catalisam reações de oxirredução em uma variedade de contextos metabólicos, desempenhando um papel fundamental na geração e transferência de energia nas células vivas.

Hidroxibutirato desidrogenase (HBD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de ácidos graxos e aminoácidos. Existem duas formas principais desta enzima em humanos: a HBD de cadeia curta (SCHAD) e a HBD de cadeia longa (LCHAD).

A HBD catalisa a reação de oxidação do β-hidroxibutirato, um composto que é produzido durante o metabolismo de certos ácidos graxos e aminoácidos, em acetoacetato. Este processo gera energia na forma de NADH, um importante agente reduzido no metabolismo celular.

A deficiência congênita nesta enzima pode resultar em vários distúrbios metabólicos graves, incluindo acidose metabólica e danos aos tecidos corporais. A falta de atividade da HBD pode ser causada por mutações no gene HADH que codifica esta enzima.

Em resumo, a hidroxibutirato desidrogenase é uma enzima crucial envolvida no metabolismo de ácidos graxos e aminoácidos, catalisando a oxidação do β-hidroxibutirato em acetoacetato e gerando energia na forma de NADH.

'Malato' é um termo que não é amplamente utilizado em medicina ou fisiologia modernas. No entanto, no contexto bioquímico, malato é um composto orgânico que contém o grupo funcional malato, que é um éster do ácido málico.

Em outras palavras, o malato é um ião ou um composto que contém o ione malato, que é a forma negativamente carregada do ácido málico. O ácido málico desempenha um papel importante no metabolismo energético celular, especialmente durante o processo de respiração celular aeróbica.

No entanto, em um contexto clínico ou médico, o termo 'malatos' não é comumente usado para descrever condições ou doenças específicas. Portanto, se você estivesse procurando por uma informação médica específica sobre um sintoma ou condição em particular, seria melhor consultar fontes confiáveis e atualizadas de informações médicas usando termos mais precisos e amplamente reconhecidos.

NADP, ou nicotinamida adenina dinucleótido fosfato, é uma coenzima importante encontrada em todas as células vivas. É essencial para o metabolismo energético e é particularmente importante no processo de fotossíntese em plantas e na redução de glutationo em animais. NADP atua como um aceitador de elétrons ou um doador de elétrons, dependendo se está na forma oxidada (NADP+) ou reduzida (NADPH). A forma reduzida, NADPH, é usada em anabólise, síntese de moléculas orgânicas complexas e defesa antioxidante.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

"3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases" (ou 3-HADs) são uma classe importante de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos ácidos graxos. Sua função principal é catalisar a reação de oxidação da forma 3-hidroxi de um acil-CoA, gerando uma forma 3-ceto e FADH2 no processo.

A definição médica completa das 3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases é a seguinte:

"As 3-Hidroxiacil-CoA Desidrogenases (3-HADs) são uma família de enzimas que catalisam a reação de oxidação da forma 3-hidroxi de um acil-CoA, utilizando FAD como cofator. Existem três tipos principais de 3-HADs: tipo I, tipo II e tipo III, cada um dos quais é específico para diferentes comprimentos de cadeia de ácidos graxos. O tipo I está envolvido na oxidação de ácidos graxos de cadeia longa, o tipo II na oxidação de ácidos graxos de cadeia média e o tipo III na oxidação do isovaleril-CoA, um intermediário no metabolismo dos aminoácidos ramificados. As 3-HADs são essenciais para a geração de energia através da beta-oxidação dos ácidos graxos e estão envolvidas em vários processos fisiológicos, incluindo o metabolismo de lipoproteínas e a biossíntese de colesterol."

As 3-HADs são essenciais para a saúde humana e sua deficiência pode levar a diversas condições clínicas, como a doença de Refsum, uma doença genética rara que afeta o metabolismo dos ácidos graxos.

11-Beta-Hidroxiesteroide Desidrogenases (11-βHSD) são um grupo de enzimas que catalisam a interconversão de glucocorticoides e mineralocorticoides no organismo. Existem duas isoformas principais desta enzima: 11-βHSD1 e 11-βHSD2.

A isoforma 11-βHSD1 é expressa principalmente no fígado, tecido adiposo e cérebro, e catalisa a conversão de cortisona em cortisol no corpo humano. Cortisol é o principal glucocorticoide no organismo humano e desempenha um papel importante na regulação do metabolismo de carboidratos, proteínas e lipídios, além de regular a resposta inflamatória e imune.

A isoforma 11-βHSD2, por outro lado, é expressa principalmente no rim, intestino e placenta, e catalisa a conversão de cortisol em cortisona. Isso ajuda a proteger os receptores mineralocorticoides da ativação excessiva por cortisol, garantindo assim que a aldosterona, o principal mineralocorticoide no organismo humano, possa desempenhar suas funções normais, como a regulação do equilíbrio de água e eletrólitos.

Dysregulation de 11-βHSD pode levar a diversas condições clínicas, incluindo síndrome metabólica, diabetes, hipertensão e doenças mentais. Portanto, uma melhor compreensão da regulação e função desta enzima é importante para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

Oxirredução, em termos bioquímicos e redox, refere-se a um tipo específico de reação química envolvendo o ganho (redutor) ou perda (oxidante) de elétrons por moléculas ou átomos. Neste processo, uma espécie química, o agente oxirredutor, é simultaneamente oxidada e reduzida. A parte que ganha elétrons sofre redução, enquanto a parte que perde elétrons sofre oxidação.

Em um contexto médico, o processo de oxirredução desempenha um papel fundamental em diversas funções corporais, incluindo o metabolismo energético e a resposta imune. Por exemplo, durante a respiração celular, as moléculas de glicose são oxidadas para produzir energia na forma de ATP (adenosina trifosfato), enquanto as moléculas aceitadoras de elétrons, como o oxigênio, são reduzidas.

Além disso, processos redox também estão envolvidos em reações que desintoxicam o corpo, como no caso da neutralização de radicais livres e outras espécies reativas de oxigênio (ROS). Nesses casos, antioxidantes presentes no organismo, tais como vitaminas C e E, doam elétrons para neutralizar esses agentes oxidantes prejudiciais.

Em resumo, a oxirredução é um conceito fundamental em bioquímica e fisiologia, com implicações importantes na compreensão de diversos processos metabólicos e mecanismos de defesa do corpo humano.

As "cetona oxirredutases" são um grupo de enzimas que catalisam a redução de compostos cetónicos em compostos alcoólicos, utilizando NADH ou NADPH como cofatores. Essas enzimas desempenham um papel importante em várias vias metabólicas, incluindo o metabolismo de drogas e xenobióticos, a biossíntese de colesterol e outros esteroides, e a biossíntese de ácidos graxos insaturados. A redução da cetona é realizada por meio de uma reação de hidroxilação, na qual o grupo cetônico é convertido em um grupo hidroxila, resultando no correspondente álcool. As cetone oxirredutases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias a humanos, e apresentam diferentes especificidades de substrato e mecanismos catalíticos.

Gliceraldeído 3-fosfato (G3P) é um intermediário metabólico importante em vários processos bioquímicos, especialmente no metabolismo do açúcar. É um composto de três carbonos que desempenha um papel central na glicólise e no ciclo do pentose fosfato.

Na glicólise, o G3P é formado a partir da glicose durante as etapas iniciais da via metabólica. Em seguida, é convertido em piruvato durante as etapas finais da glicólise. O G3P também pode ser usado para sintetizar outras moléculas importantes, como ribose-5-fosfato, um componente chave do ARN.

No ciclo do pentose fosfato, o G3P é formado a partir de ribulose-5-fosfato e é então convertido em gliceraldeído 3-fosfato e frutose-6-fosfato. Essas reações geram NADPH, que é usado na síntese de lipídios e outras moléculas essenciais.

Em resumo, o gliceraldeído 3-fosfato é um composto central no metabolismo do açúcar, desempenhando funções importantes em várias vias bioquímicas e participando na produção de energia, síntese de moléculas essenciais e outros processos metabólicos.

Uridina difosfato glucose desidrogenase (UDP-glucose dehydrogenase) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação da uridina difosfato glucose (UDP-glucose) em UDP-glucuronate. Esta reação também resulta na redução do NAD+ (nicotinamide adenine dinucleotide, um cofactor importante no metabolismo) em NADH. A UDP-glucose dehydrogenase desempenha um papel fundamental no metabolismo dos carboidratos e na síntese de glicosaminoglicanos e glucuronídeos. A deficiência desta enzima pode resultar em várias perturbações metabólicas, incluindo a doença de Pierce, uma condição rara que afeta o fígado e o cérebro.

La deficiência de glucose-6-fosfat deshidrogenasa (G6PD) é una condición genética que affecta a capacidade das células vermellas do sangue de manter a integridade da sua membrana. A G6PD é uma enzima importante no caminho metabólico conhecido como ciclo de hexose monofosfato, que protege as células contra o estresse oxidativo.

Quando a actividade da G6PD está reduzida ou ausente, os glóbulos vermellos poden sofrer danos quando expostos a certos factores ambientais, como determinados medicamentos, infecções e alimentos que contenham substâncias chamadas fava ou favismo. Estes factores poden levar à formação de espécies reactivas de oxigénio (EROs), que danifican as membranas dos glóbulos vermellos, levando a sua ruptura e libertação do seu conteúdo. Isto pode resultar em anemia hemolítica aguda, que se caracteriza por uma queda rápida no número de glóbulos vermellos e hemoglobina no sangue.

A deficiência de G6PD é mais comum em homens do que em mulheres, devido ao padrão de herança recessivo ligado ao cromossoma X. Isto significa que os homens herdam apenas um único gene G6PD do seu pai e, se este gene estiver anormal, desenvolverão a deficiência. As mulheres, por outro lado, têm dois genes G6PD, um de cada pai, pelo que é menos provável que desenvolvam a deficiência, a menos que ambos os genes estejam anormais.

A deficiência de G6PD pode ser assintomática ou manifestar-se com sintomas leves em alguns indivíduos, enquanto outros podem desenvolver episódios graves de hemólise após a exposição a certos medicamentos, infecções ou outros fatores desencadeantes. O tratamento geralmente consiste em evitar os fatores desencadeantes e fornecer cuidados de suporte, como transfusões de sangue ou oxigénio, se necessário. Em casos graves, pode ser necessária a administração de medicamentos que reduzam a hemólise, como corticosteroides ou antagonistas da calcineurina.

A 11-beta-Hidroxiesteroide Desidrogenase Tipo 1 (11β-HSD1) é uma enzima que ocorre naturalmente no corpo humano e está envolvida no metabolismo dos hormônios esteroides. Ela é encontrada principalmente nas células do fígado, rim, tecido adiposo e cérebro.

A função principal da 11β-HSD1 é converter o cortisona, um hormônio inativo, em cortisol, que é a forma ativa do hormônio. Cortisol desempenha um papel importante na regulação do metabolismo, resposta ao estresse, sistema imunológico e outras funções corporais importantes.

No entanto, um nível excessivo de atividade da 11β-HSD1 pode resultar em níveis elevados de cortisol no corpo, o que pode contribuir para a resistência à insulina, diabetes do tipo 2, obesidade e outras condições de saúde. Portanto, a regulação adequada da atividade da 11β-HSD1 é importante para manter a homeostase hormonal e a saúde geral do corpo.

Alanine transaminase (ALT), anteriormente conhecida como alanina aminotransferase (ALAT), é uma enzima que pode ser encontrada no fígado, rim, coração e músculos. A ALT desempenha um papel importante na conversão de aminoácidos em carboidratos para produção de energia. Quando ocorre algum tipo de dano ou lesão nos tecidos onde a enzima está presente, como no caso do fígado por exemplo, ela é liberada no sangue e sua presença elevada pode ser detectada em exames laboratoriais.

Portanto, um alto nível de ALT no sangue pode indicar a presença de alguma doença hepática, como por exemplo: hepatite viral aguda ou crônica, esteatose hepática não alcoólica (NAFLD), cirrose hepática, entre outras. Também pode estar relacionado com outros problemas de saúde, tais como doenças cardíacas, problemas musculares ou mesmo o uso de determinados medicamentos que possam causar dano ao fígado.

Contudo, é importante ressaltar que um nível elevado de ALT não diagnostica uma doença específica e outros exames complementares são geralmente necessários para confirmar o diagnóstico. Além disso, fatores como idade, sexo, história clínica e uso de medicamentos devem ser levados em consideração ao interpretar os resultados dos exames laboratoriais.

Manitol desidrogenases são um tipo de enzima que catalisa a reação de oxidação do manitol (um polialcool) em sorbitol (também um polialcool), reduzindo simultaneamente a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) em sua forma reduzida, NADH.

A reação geral catalisada por manitol desidrogenases é a seguinte:

manitol + NAD+ ↔ sorbitol + NADH + H+

Essa reação desempenha um papel importante em alguns processos metabólicos, especialmente no metabolismo de polialcoois em certas bactérias e fungos. Existem diferentes tipos de manitol desidrogenases que podem ser específicas para diferentes substratos além do manitol. Algumas destas enzimas podem ser úteis como marcadores bioquímicos em estudos de classificação e identificação de organismos microbianos.

Oxibato de sódio, também conhecido como sodium gamma-hidroxibutirato, é um composto sódico do ácido gama-hidroxibutírico (GHB). É uma substância que ocorre naturalmente no cérebro e no sistema nervoso central de mamíferos e é usada como medicamento prescrito para tratamento de certas condições, como a narcolepsia com cataplexia.

Apesar de ser um fármaco regulamentado, o oxibato de sódio tem sido associado a abuso e dependência devido a seus efeitos sedativos e eufóricos. Portanto, seu uso é restrito e controlado em muitos países, incluindo os Estados Unidos.

Em um contexto médico, o oxibato de sódio age como um depressor do sistema nervoso central, reduzindo a atividade cerebral e causando sedação, relaxamento muscular e sonolência. Também pode afetar a memória e a coordenação motora em doses altas.

Como qualquer medicamento, o oxibato de sódio deve ser usado sob orientação médica e com cuidado, pois seu uso indevido ou abuso pode levar a sérios efeitos adversos, como confusão, vômitos, perda de consciência, convulsões, baixa frequência cardíaca, parada respiratória e, em casos extremos, morte.

Hidroxiprostaglandina desidrogenases (HPDes) são um grupo de enzimas que catalisam a oxidação de hidroxigrupos em prostaglandinas e outros ésteres relacionados de ácido graso. Especificamente, eles convertem as prostaglandinas PGE2 e PGD2 em 15-oxoprostaglandinas inativas, que são então metabolizadas por outras enzimas e excretadas do corpo.

Existem várias isoformas de HPDes encontradas em diferentes tecidos do corpo, incluindo o fígado, rins, intestino e glândulas suprarrenais. Algumas isoformas preferencialmente oxidam a forma 15-hidroxi de prostaglandinas, enquanto outras atuam em posições 9 ou 11.

As HPDes desempenham um papel importante na regulação da sinalização de prostaglandinas no corpo, pois ajudam a inativar esses mediadores lipídicos importantes após a sua libertação e atuação. A disfunção das HPDes pode contribuir para várias doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

Butyryl-CoA desidrogenase (BD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de oxidação beta, que ocorre no metabolismo dos ácidos graxos. A BD catalisa a reação de oxirredução entre butiril-CoA e FAD (flavina adenina dinucleótido), resultando em acetoacetil-CoA e FADH2 (dihidroflavina adenina dinucleótido reduzida).

A reação catalisada pela butiril-CoA desidrogenase é a seguinte:

Butyryl-CoA + FAD → Acetoacetyl-CoA + FADH2

Esta enzima é parte de um complexo multienzimático chamado complexo BDH, que inclui três outras enzimas: a 3-hidroxiacil-CoA desidrogenase, a crotonil-CoA carboxilase e a 3-metilglutaconil-CoA hidrolase. O complexo BDH funciona no metabolismo dos ácidos graxos com cadeias curtas (até 12 átomos de carbono).

A deficiência da enzima butiril-CoA desidrogenase pode resultar em uma condição genética rara, chamada acidúria butírica. Essa doença é caracterizada por um acúmulo de ácidos graxos de cadeia curta no corpo, o que pode levar a sintomas como vômitos, letargia, hipotonia muscular e convulsões. O tratamento geralmente inclui uma dieta restrita em proteínas e carboidratos complexos, suplementação com carnitina e outras medidas de apoio.

Retinal Desidrogenase é um tipo de enzima que desempenha um papel crucial no processo metabólico da vista. Existem duas principais formas dessa enzima, chamadas RALDA e RALDB, e elas são responsáveis pela conversão da retinal em retinol no olho.

A retinal é um aldeído que é produzido quando a rodopsina, uma proteína na retina do olho, é ativada pela luz. A retinal desidrogenase converte essa retinal em retinol, que pode ser então reutilizado no processo de formação da rodopsina. Isso é importante porque permite que o ciclo visual continue a funcionar corretamente e ajuda a manter a visão normal.

Um déficit nessa enzima pode levar a uma condição chamada "distrofia dos cones e bastonetes", que é uma doença genética que afeta a visão e pode causar cegueira progressiva. Portanto, a retinal desidrogenase desempenha um papel fundamental na saúde ocular e no processo visual normal.

20-Hidroxiesteroide Desidrogenases (20-HSD) são um grupo de enzimas que catalisam a conversão de 20-hidroxi esteroides em 20-desidro esteroides, um tipo importante de reação no metabolismo de esteroides. Existem dois tipos principais de 20-HSD com atividade em direções opostas:

1. A 20-HSD tipo 1 é uma enzima que converte cortisol em cortisona no fígado e na placenta, além de participar da síntese de vitamina D. Ela também catalisa a redução de pregnenolona em aldosterona no rim.
2. A 20-HSD tipo 2 é uma enzima que converte cortisol em cortisona nos rins, mantendo níveis normais de cortisol e permitindo que o aldosterona exerça seus efeitos regulatórios sobre a pressão arterial.

Ambos os tipos desempenham papéis importantes no equilíbrio hormonal do corpo, especialmente na regulação da resposta ao estresse e no controle da pressão arterial. Alterações nestas enzimas podem estar associadas a várias condições clínicas, como diabetes, obesidade, hipertensão e distúrbios do sistema imunológico.

Os ácidos cumáricos são compostos orgânicos naturais pertencentes à classe dos fenóis, que se encontram amplamente distribuídos em plantas. Eles são derivados da cinnamato e caracterizam-se pela presença de um grupo funcional fenila unido a um anel cromonário.

Existem diferentes tipos de ácidos cumáricos, sendo os mais comuns o ácido cumárico, o ácido ferúlico, o ácido sinapínico e o ácido cafeico. Estes compostos apresentam propriedades antioxidantes, anti-inflamatórias e antimicrobianas, sendo por isso utilizados em diferentes aplicações industriais, como na alimentação, cosmética e farmacêutica.

No corpo humano, os ácidos cumáricos podem ser metabolizados e excretados, mas também podem sofrer biotransformações que resultam em metabólitos com propriedades benéficas ou adversas para a saúde. Alguns estudos sugerem que os ácidos cumáricos podem desempenhar um papel na prevenção e tratamento de doenças, como o câncer, diabetes e doenças cardiovasculares, mas são necessários mais estudos para confirmar estes efeitos.

A 11-beta-Hidroxiesteroide Desidrogenase do tipo 2 (11β-HSD2) é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos hormônios esteroides. Ela está presente principalmente nas células tubulares renais e nos glândulas suprarrenais.

A função principal da 11β-HSD2 é converter o cortisol, um hormônio glicocorticoide produzido pela glândula suprarrenal, em cortisone, uma forma inativa do hormônio. Isso é importante porque o cortisol pode aumentar a reabsorção de sódio e água nos rins, o que pode levar a um aumento na pressão arterial se não for convertido em cortisone.

A deficiência da 11β-HSD2 pode resultar em uma condição chamada síndrome de hiperaldosteronismo hiporreninêmico, que é caracterizada por um aumento na pressão arterial e um baixo nível de potássio no sangue. Essa condição geralmente é tratada com medicamentos que bloqueiam os efeitos da aldosterona, um hormônio mineralocorticoide produzido pela glândula suprarrenal que também aumenta a reabsorção de sódio e água nos rins.

Acil-CoA Desidrogenase de Cadeia Longa (ALCD ou LCAD, do inglês Long-chain acyl-CoA dehydrogenase) é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos de cadeia longa nos mitocôndrias. A sua função principal é catalisar a primeira reação da oxidação da cadeia lateral dos ácidos graxos, que consiste na remoção de dois átomos de hidrogênio (desidrogenação) de um ácido graxo acilado unido ao CoA, formando uma dupla ligação trans entre os carbonos e um grupo de cetoácido.

Esta enzima é específica para a oxidação dos ácidos graxos com comprimento da cadeia entre 12 e 20 carbonos. A deficiência ou disfunção da ALCD pode resultar em uma condição genética rara, chamada de Aciduria Glutárica Tipo II (AGT2), também conhecida como Deficiência de Desidrogenase de Ácido Graxo de Cadeia Longa. Essa doença é caracterizada por acúmulo de ácidos graxos no sangue e urina, sintomas neurológicos, cardíacos, hepáticos e problemas na crescimento.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

Homoserine Dehidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos. Ela catalisa a reação de oxidação da homoserina, um aminoácido não essencial, em ácido L-homocistinónico. Esta reação é parte do ciclo da beta-alanina e também desempenha um papel na biossíntese de metionina e outros aminoácidos essenciais. A homoserina desidrogenase pode ser encontrada em diferentes organismos, incluindo bactérias, plantas e animais. A deficiência ou disfunção desta enzima pode resultar em distúrbios metabólicos e outras condições de saúde.

Isovaleril-CoA Desidrogenase (IVD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos, especialmente na degradação da leucina. A IVD catalisa a reação de descarboxilação oxidativa do isovaleril-CoA a 3-metilcrotonil-CoA, um intermediário no caminho metabólico da leucina.

Esta enzima é composta por quatro subunidades proteicas: uma flavoproteína (EP), uma proteína transportadora de electrones (ETF), uma hidrogenase (E3) e a própria isovaleril-CoA desidrogenase (E2). A IVD funciona em conjunto com o complexo multienzimático do transportador de electrones flavoproteína-transportador de electrones (FAD-ETF), que transmite os elétrons liberados durante a reação para a cadeia respiratória.

A deficiência da Isovaleril-CoA Desidrogenase é uma doença genética rara, associada à acumulação de isovaleril-CoA e compostos relacionados, o que pode resultar em acidose metabólica, retardo no desenvolvimento, convulsões, entre outros sintomas. O tratamento geralmente inclui uma dieta restritiva em leucina e suplementação com carnitina e glicina.

A 3-isopropilmalato desidrogenase é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do 3-isopropilmalato a 2-isopropilmalato na biossíntese dos aminoácidos aromáticos. Esta enzima faz parte da via do ciclo de Krebs inversa e desempenha um papel importante no metabolismo de alguns aminoácidos essenciais, como a leucina e a valina. A deficiência genética desta enzima pode resultar em vários distúrbios metabólicos, incluindo a acidose lática e a acumulação de 3-isopropilmalato no sangue e urina.

O ácido oxálico é um composto orgânico com a fórmula HOOC-COOH. É um ácido dicarboxílico, o que significa que possui dois grupos funcionais carboxila (-COOH) em sua estrutura molecular. O ácido oxálico é encontrado naturalmente em algumas plantas e também pode ser produzido industrialmente.

Em termos médicos, o ácido oxálico pode ser relevante porque é tóxico para os humanos em altas concentrações. A ingestão excessiva de ácido oxálico pode causar vômitos, diarreia, convulsões e insuficiência renal. Além disso, o ácido oxálico pode se combinar com cálcio no corpo para formar cristais de oxalato de cálcio, que podem depositar-se em tecidos como rins, coração e outros órgãos, levando a doenças como nefrolitíase (pedras nos rins) e artrite.

No entanto, é importante notar que o ácido oxálico não é comumente encontrado em altas concentrações na dieta humana e a exposição excessiva geralmente ocorre apenas em casos de envenenamento intencional ou acidental.

De acordo com a definição do portal MedlinePlus, da Biblioteca Nacional de Medicina dos Estados Unidos, o glúcido é um monossacarídeo simples, também conhecido como açúcar simples, que é a principal fonte de energia para o organismo. É um tipo de carboidrato encontrado em diversos alimentos, como frutas, vegetais, cereais e doces.

O glucose é essencial para a manutenção das funções corporais normais, pois é usado pelas células do corpo para produzir energia. Quando se consome carboidrato, o corpo o quebra down em glicose no sangue, ou glicemia, que é então transportada pelos vasos sanguíneos para as células do corpo. A insulina, uma hormona produzida pelo pâncreas, ajuda a regular a quantidade de glicose no sangue, permitindo que ela entre nas células do corpo e seja usada como energia.

Um nível normal de glicemia em jejum é inferior a 100 mg/dL, enquanto que após as refeições, o nível pode chegar até 140 mg/dL. Quando os níveis de glicose no sangue ficam muito altos, ocorre a doença chamada diabetes. A diabetes pode ser controlada com dieta, exercício e, em alguns casos, com medicação.

"Corynebacterium glutamicum" é um tipo específico de bactéria gram-positiva, catalase-positiva e anaeróbia facultativa, que pertence ao gênero "Corynebacterium". Essas bactérias são caracterizadas por sua forma curva ou em bastonete, com extremidades arredondadas ou cônicas.

Embora alguns membros do gênero "Corynebacterium" sejam patógenos humanos, o "Corynebacterium glutamicum" é considerado um saprófito e normalmente não causa doenças em humanos. No entanto, ela pode ser encontrada na pele humana e nas membranas mucosas.

O "Corynebacterium glutamicum" é bem conhecido por sua capacidade de produzir aminoácidos, especialmente ácido glutâmico e lisina, em grandes quantidades. Por isso, ela é amplamente utilizada na indústria biotecnológica para a produção de alimentos e aditivos alimentares, cosméticos, e outros produtos químicos importantes.

Além disso, o "Corynebacterium glutamicum" é um organismo modelo importante na pesquisa microbiológica e biotecnológica, devido à sua fácil cultura, rápido crescimento, e genoma bem caracterizado.

Lactate Dehydrogenase (LDH) é uma enzima presente em vários tecidos e órgãos do corpo, incluindo o fígado, coração, pulmões, rins, glândulas suprarrenais e vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na produção de energia celular e é libertada para a corrente sanguínea quando as células são danificadas ou mortas.

Existem diferentes tipos de LDH, mas a leucina desidrogenase (LDH-A) é a isoenzima mais comumente medida em exames laboratoriais. A medição dos níveis séricos de LDH pode ser útil como um marcador genral de dano tecidual ou inflamação, mas os níveis elevados podem indicar uma variedade de condições, incluindo:

* Doenças cardiovasculares, como infarto do miocárdio (ataque cardíaco) e insuficiência cardíaca congestiva
* Condições pulmonares, como pneumonia ou embolia pulmonar
* Doenças hepáticas, como hepatite ou cirrose hepática
* Cânceres, incluindo leucemias e linfomas
* Traumatismos, como lesões musculoesqueléticas graves ou queimaduras
* Doenças renais, como glomerulonefrite ou pielonefrite
* Doenças neurológicas, como esclerose múltipla ou doença de Parkinson

É importante notar que a medição dos níveis séricos de LDH é apenas uma peça do quebra-cabeça diagnóstico e deve ser interpretada em conjunto com outros exames laboratoriais, história clínica e exame físico do paciente.

Fosfojicamente desidrogenase (GPD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de glicose em células vivas. Existem duas formas principais desta enzima, a fosfoglicerato desidrogenase da glicose-aldose e a fosfoglicerato desidrogenase da glicose-catose.

A fosfoglicerato desidrogenase da glicose-aldose, também conhecida como GPD1, catalisa a reação de oxidação do 3-fosfo-D-glicerato a 2-fosfo-D-glicerato no ciclo de Calvin durante a fotossíntese em plantas e algas. Nesta reação, o grupo aldeído do 3-fosfo-D-glicerato é oxidado usando o cofactor NADP+ como aceitador de elétrons, resultando na formação de NADPH e 2-fosfo-D-glicerato.

A fosfoglicerato desidrogenase da glicose-catose, também conhecida como GPD2, é encontrada em mamíferos e outros animais e catalisa a reação de oxidação do 3-fosfo-D-glicerato a 2-fosfo-D-glicerato no metabolismo da glicose. Nesta reação, o grupo aldeído do 3-fosfo-D-glicerato é oxidado usando o cofactor NAD+ como aceitador de elétrons, resultando na formação de NADH e 2-fosfo-D-glicerato.

Ambas as formas desta enzima desempenham papéis importantes no metabolismo energético das células vivas, auxiliando a fornecer energia para processos celulares essenciais.

Estradiol desidrogenases são um grupo de enzimas que catalisam a conversão de estradiol, um estrogénio importante, em outros compostos. Existem dois tipos principais de estradiol desidrogenases: estradiol desidrogenase de tipo 1 (EDD1) e estradiol desidrogenase de tipo 2 (EDD2).

A EDD1 catalisa a conversão de estradiol em estrone, que é um metabólito menos ativo do que o estradiol. A reação catalisada por esta enzima envolve a oxidação do grupo hidroxilo no carbono 17 do estradiol usando NAD+ como cofator.

Por outro lado, a EDD2 catalisa a redução do grupo cetona no carbono 17 do androstenediona em um grupo hidroxilo, formando thus estradiol. A reação catalisada por esta enzima envolve a redução usando NADPH como cofator.

As estradiol desidrogenases desempenham papéis importantes no metabolismo dos estrogénios e na regulação da homeostase hormonal em humanos e outros mamíferos. Alterações nas atividades dessas enzimas têm sido associadas a várias condições clínicas, incluindo câncer de mama e ovário, síndrome do ovário policístico e menopausa.

Mitocôndrias são organelos delimitados por membranas found in eucaryotic cells, where the majority of cellular ATP is produced. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they play a crucial role in generating energy in the form of ATP through a process called oxidative phosphorylation. Mitocôndrias also have their own DNA and are believed to have originated from bacteria that took up residence within eukaryotic cells early in their evolution. They are dynamic organelles that can change shape, size, and number in response to cellular needs and conditions. Additionally, mitochondria are involved in various other cellular processes such as calcium signaling, apoptosis, and the regulation of cell growth and differentiation.

Coenzimas são pequenas moléculas orgânicas que desempenham um papel essencial como auxiliares em muitas reações enzimáticas no corpo. Elas se combinam temporariamente com as enzimas para ajudar a catalisar (aumentar a velocidade) reações químicas importantes, mas não fazem parte permanentemente da estrutura da enzima. Coenzimas são frequentemente derivadas de vitaminas e minerais e desempenham um papel crucial na transferência de grupos químicos entre as moléculas durante as reações metabólicas. Após a conclusão da reação, a coenzima é liberada para ser usada em outras reações. Exemplos notáveis de coenzimas incluem a nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD), a flavina adenina dinucleotídeo (FAD) e o coenzima A (CoA).

Prolina oxidase é uma enzima que catalisa a reação de oxidação da aminoácido prolina em glutamato. Essa reação é parte do processo metabólico conhecido como ciclo da ureia, o qual ocorre em muitos organismos e é responsável pela eliminação do amônia em forma de ureia. A prolina oxidase usa oxigênio molecular como um dos reagentes nessa reação e produz água e monóxido de carbono como subprodutos. Além disso, a enzima também desempenha um papel importante na regulação do metabolismo de nitrogênio em plantas.

A Succinato-Semialdeído Desidrogenase (SSD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos e do ciclo de Krebs. Ela catalisa a reação de oxidação do succinato-semialdeído a succinil-CoA, um importante intermediário no processo de produção de energia dentro da célula. A SSD participa em duas vias metabólicas principais: o catabolismo dos aminoácidos e a glicina oxidação.

Existem duas formas principais desta enzima, uma localizada no citosol (SSDH1) e outra no mitocôndrio (SSDH2). A forma mitocondrial está associada à cadeia de transporte de elétrons e desempenha um papel na geração de energia através da fosforilação oxidativa.

A deficiência ou disfunção da Succinato-Semialdeído Desidrogenase pode resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose metabólica, neurossintomatologia e anormalidades no crescimento e desenvolvimento. Além disso, a mutação genética que afeta a atividade da SSDH2 tem sido associada ao risco aumentado de cancro, especialmente nos tumores da glândula suprarrenal e do sistema nervoso central.

Ácidos Carboxílicos são compostos orgânicos que contêm um grupo funcional, o grupo carboxilo (-COOH). Esse grupo consiste em um átomo de carbono ligado a um grupo hidroxila (-OH) e a um grupo duplamente ligado a oxigênio (-C=O), o que lhe confere propriedades ácidas.

A fórmula geral dos ácidos carboxílicos é R-COOH, em que "R" representa um radical orgânico, podendo ser um grupo alquila ou arila. A presença do grupo carboxilo confere à molécula a capacidade de doar um próton (H+), tornando-se um ácido de Brønsted-Lowry.

Os ácidos carboxílicos são encontrados em diversas substâncias naturais, como os aminoácidos, que formam as proteínas, e os ácidos graxos, presentes nos lípidos. Além disso, eles também são utilizados em diversas aplicações industriais, como na produção de polímeros, tintas, solventes e perfumes.

Apesar da grande variedade de ácidos carboxílicos existentes, todos apresentam características comuns, como o cheiro forte e desagradável, a solubilidade em água e a capacidade de formar sais quando reagem com bases. Esses sais são chamados de carboxilatos ou sais de ácidos carboxílicos.

Em resumo, os ácidos carboxílicos são compostos orgânicos que contêm o grupo funcional -COOH e apresentam propriedades ácidas. Eles são encontrados em diversas substâncias naturais e têm aplicações industriais importantes.

Complexos multienzimáticos são agregados macromoleculares estáveis de duas ou mais enzimas que catalisam uma série de reações em sequência, geralmente com substratos e produtos passando diretamente de uma enzima para outra no complexo. Eles estão frequentemente associados a membranas ou organizados em compartimentos celulares específicos, o que permite um controle espacial e temporal da atividade enzimática. A associação dessas enzimas em complexos pode aumentar a eficiência e velocidade das reações catalisadas, além de regular a atividade metabólica geral da célula. Exemplos bem conhecidos de complexos multienzimáticos incluem o complexo piruvato desidrogenase, que desempenha um papel central na oxidação do piruvato durante a respiração celular, e o complexo ribossomal, responsável pela tradução do ARNm em proteínas.

Os succinatos são compostos químicos que contêm o grupo funcional succinato, um ácido dicarboxílico com a fórmula molecular C4H6O4. O termo "succinato" geralmente se refere ao íon ou à base conjugada do ácido, que tem uma carga negativa e é representada como C4H5O4−.

Em um contexto médico, o termo "succinato" pode ser encontrado em referência a fármacos que contêm esse grupo funcional. Um exemplo é o succinato de propacetamol, um profármaco do analgésico e antipirético propacetamol. Quando administrado, o succinato de propacetamol é metabolizado no fígado em propacetamol, que por sua vez é convertido em acetaminofeno (paracetamol) e metabólitos adicionais.

É importante notar que os succinatos não devem ser confundidos com os succinilatos, que contêm o grupo funcional succinil, um ácido carboxílico activado que pode participar em reações de transesterificação e acilação.

Glicólise é um processo metabólico fundamental que ocorre em todas as células vivas, embora sua taxa e regulação variem dependendo do tipo celular e condições ambientais. É o primeiro passo no catabolismo de açúcares, especialmente glicose, para produzir energia na forma de ATP (trifosfato de adenosina) e NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido).

Na glicólise, a glicose é dividida em duas moléculas de piruvato através de uma série de dez reações enzimáticas. Estas reações são geralmente divididas em três fases: preparação (ou investimento), conversão da triose e separação do carbono.

1) Preparação (ou Investimento): Nesta etapa, a glicose é convertida em glicose-6-fosfato usando uma enzima chamada hexocinase, que requer ATP. Isso previne a glicose de ser transportada para fora da célula e garante que ela será processada dentro dela. Em seguida, o glicose-6-fosfato é convertido em fructose-6-fosfato usando a fosfohexose isomerase. Finalmente, o fructose-6-fosfato é convertido em fructose-1,6-bisfosfato por meio da enzima fosfofructocinase 1, que também requer ATP.

2) Conversão da Triose: Nesta etapa, o fructose-1,6-bisfosfato é dividido em duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato por uma enzima chamada aldolase.

3) Separação do Carbono: Nesta última etapa, cada molécula de gliceraldeído-3-fosfato é convertida em piruvato, gerando mais ATP e NADH no processo. O piruvato pode então ser usado em outros processos metabólicos, como a geração de energia na mitocôndria ou a síntese de aminoácidos e outras moléculas necessárias para a célula.

A glicólise é um processo altamente regulado, com vários pontos de controle que permitem à célula ajustar sua taxa de acordo com suas necessidades metabólicas e a disponibilidade de substratos. Por exemplo, a enzima fosfofructocinase 1 é inibida por ATP e citrato, mas ativada por fructose-2,6-bisfosfato, o que permite à célula regular a taxa de glicólise em resposta à demanda energética e à disponibilidade de carboidratos.

Em resumo, a glicólise é um processo metabólico fundamental que permite às células gerar energia rapidamente a partir da glucose. Ela ocorre em duas fases: a preparação e a oxidação do substrato. Na primeira fase, a glucose é convertida em gliceraldeído-3-fosfato, um composto que pode ser posteriormente oxidado para gerar ATP e NADH. Na segunda fase, o gliceraldeído-3-fosfato é convertido em piruvato, um processo que também gera ATP e NADH. A glicólise é altamente regulada e pode ser adaptada às necessidades metabólicas da célula em diferentes condições.

De acordo com a minha pesquisa, "indofenol" não é um termo reconhecido na medicina ou biologia. Parece ser um composto químico que pode ser usado em estudos e experimentos laboratoriais, mas não tem uma definição médica específica.

No entanto, Indofenol é um composto orgânico que pertence à classe dos fenóis sustituidos. Possui a fórmula molecular C6H5NO e é usado em química analítica como um indicador de pH. Quando adicionado a uma solução, sua cor muda dependendo do pH da mesma, o que pode ser útil para determinar o pH de uma solução desconhecida.

Portanto, embora "indofenol" não seja um termo médico, é possível que ele seja usado em pesquisas e experimentos biológicos ou químicos relacionados à medicina.

De acordo com a nomenclatura recomendada pela International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB), oxirredutases que atuam sobre doadores de grupo CH-CH são enzimas que catalisam reações de redução/oxidação em compostos orgânicos contendo um grupo funcional CH-CH. Essas enzimas desempenham um papel importante na metabolismo de diversas substâncias, incluindo carboidratos, lipídeos e aminoácidos.

A classificação sistemática das oxirredutases é feita com base no tipo de reação catalisada e nos cofatores envolvidos na catálise enzimática. No caso específico das oxirredutases que atuam sobre doadores de grupo CH-CH, elas são classificadas como EC 1.3.1.x, onde "EC" refere-se à classe das oxirredutases e o número "1.3.1" indica a subclasse específica que inclui as enzimas que atuam sobre doadores de grupo CH-CH com a participação de um NAD(P)+ como aceitador. O "x" no final refere-se ao número específico da enzima dentro dessa subclasse.

Exemplos de oxirredutases que atuam sobre doadores de grupo CH-CH incluem a alcohol desidrogenase (EC 1.1.1.1), que catalisa a reação de oxidação de álcoois primários e secundários a aldeídos e cetonas, respectivamente, e a acetaldeído desidrogenase (EC 1.2.1.10), que catalisa a reação de oxidação do acetaldeído a ácido acético. Ambas essas enzimas utilizam o NAD+ como aceitador de elétrons na catálise enzimática.

A Prefenato Desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo de aminoácidos aromáticos, tais como fenilalanina e tirosina. Existem dois tipos principais dessa enzima: a Prefenato Desidrogenase específica para fenilalanina (Phe-PDH) e a Prefenato Desidrogenase específica para tirosina (Tyr-PDH).

A Phe-PDH catalisa a conversão da fenilalanina em fenilpiruvato, enquanto a Tyr-PDH catalisa a conversão da tirosina em p-hidroxifenilpiruvato. Estas reações envolvem o transference de grupos hidroxi e amino do aminoácido aromático para a molécula de cofator tetrahidropteridina, resultando na formação de um composto intermediário que é subsequentemente oxidado pela flavina adenina dinucleotídeo (FAD) ligada à enzima. O oxigênio é então adicionado ao composto intermediário, levando à formação do produto final e regeneração da enzima para outras reações catalíticas.

As deficiências em Prefenato Desidrogenase podem resultar em distúrbios metabólicos graves, como a fenilcetonúria (PKU), uma doença genética que afeta a capacidade do corpo de metabolizar a fenilalanina. Se não for tratada adequadamente, a PKU pode levar ao atraso no desenvolvimento, problemas cognitivos e outros sintomas graves.

A espectrofotometria é um método analítico utilizado em medicina e outras ciências que envolve a medição da absorção ou transmissão da luz por uma substância, para determinar suas propriedades físicas ou químicas. Em termos médicos, a espectrofotometria pode ser usada em diversas áreas, como na análise de fluidos corporais (como sangue e urina), no estudo da composição de tecidos biológicos, bem como no desenvolvimento e avaliação de medicamentos e outros tratamentos.

O princípio básico da espectrofotometria envolve a passagem de luz através de uma amostra, que pode ser absorvida ou refletida pela substância presente na amostra. A quantidade de luz absorvida ou transmitida é então medida e analisada em função da sua longitude de onda (cor), gerando um espectro que fornece informações sobre a composição e propriedades da substância em questão.

A espectrofotometria pode ser classificada em diferentes tipos, dependendo do tipo de radiação eletromagnética utilizado (como ultravioleta, visível ou infravermelho), e da técnica empregada para a medição da luz. Alguns exemplos incluem:

1. Espectrofotometria UV-Visível: Utiliza radiação eletromagnética na região do ultravioleta (UV) e visível do espectro, para analisar substâncias que apresentam absorção nesta faixa de comprimento de onda. É amplamente utilizada em química clínica para determinar a concentração de diferentes compostos em fluidos corporais, como hemoglobina no sangue ou bilirrubina na urina.
2. Espectrofotometria Infravermelha (IR): Utiliza radiação eletromagnética na região do infravermelho do espectro, para analisar a estrutura molecular de compostos orgânicos. É amplamente utilizada em análises químicas e biológicas, como no estudo da composição de aminoácidos em proteínas ou na identificação de diferentes tipos de óleos e gorduras.
3. Espectrofotometria de Fluorescência: Utiliza a fluorescência (emissão de luz após a absorção) para analisar substâncias que apresentam esta propriedade. É amplamente utilizada em bioquímica e farmacologia, para detectar e quantificar diferentes biomoléculas, como proteínas, DNA ou drogas.
4. Espectrofotometria de Difração de Raios X (XRD): Utiliza raios X para analisar a estrutura cristalina de materiais sólidos. É amplamente utilizada em química e física dos materiais, para identificar diferentes tipos de minerais ou compostos inorgânicos.

Em resumo, a espectrofotometria é uma técnica analítica que permite medir a absorção, transmissão, reflexão ou emissão de luz por diferentes materiais e sistemas. É amplamente utilizada em diversos campos da ciência e tecnologia, como na química, física, biologia, medicina, farmacologia, entre outros. A espectrofotometria pode ser realizada com diferentes tipos de fontes de luz e detectores, dependendo do tipo de análise desejada. Além disso, a espectrofotometria pode ser combinada com outras técnicas analíticas, como a cromatografia ou a espectrometria de massa, para obter informações mais detalhadas sobre as propriedades e composição dos materiais analisados.

As flavinas são um tipo de cofator bioquímico, especificamente uma classe de compostos químicos orgânicos denominados nucleotídeos flavínicos. Eles desempenham um papel crucial como grupos prostéticos em diversas enzimas, incluindo as oxirredutases flavoproteicas. Existem dois tipos principais de flavinas encontradas na natureza: a flavina mononucleótida (FMN) e a flavina adenina dinucleotídeo (FAD). Estes cofatores são capazes de participar em reações redox, atuando como agentes oxidantes ou reduzentes, dependendo das condições redox do meio.

A FMN e a FAD desempenham um papel fundamental no metabolismo energético, bem como na biossíntese de vários compostos importantes para o organismo. Além disso, também estão envolvidas em processos de detoxificação celular e na resposta antioxidante do corpo.

Em resumo, as flavinas são essenciais para a manutenção da homeostase redox e o funcionamento adequado de diversas vias metabólicas em organismos vivos.

A anaerobiose é um estado metabólico em que os microorganismos, células ou tecidos sobrevivem e se reproduzem em ausência de oxigênio molecular (O2). Neste ambiente, esses organismos utilizam processos metabólicos alternativos para obter energia, geralmente envolvendo a fermentação de substratos orgânicos. Existem dois tipos principais de anaerobiose: a estrita e a facultativa. A anaerobiose estrita ocorre em organismos que não podem tolerar a presença de oxigênio e morrem em sua presença. Já a anaerobiose facultativa refere-se a organismos que preferencialmente crescem em ausência de oxigênio, mas também são capazes de tolerar e até mesmo usar o oxigênio como agente eletrônico aceitador na respiração, se estiver disponível.

Em um contexto clínico, a anaerobiose é frequentemente mencionada em relação à infecções causadas por bactérias anaeróbicas, que são encontradas normalmente no trato gastrointestinal, no sistema respiratório e na pele. Essas infecções podem variar desde feridas simples até abscessos, celulites, infecções de tecidos moles e piógenes mais graves, como a gangrena gasosa e a fascite necrosante. O tratamento geralmente inclui antibioticoterapia específica para bactérias anaeróbicas e, em alguns casos, procedimentos cirúrgicos para drenagem ou remoção do tecido necrótico.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

O mononucleótido de flavina (FMN, do inglês Flavin Mononucleotide) é um cofator biológico importante que participa de diversas reações redox no metabolismo celular. Ele é derivado da riboflavina (vitamina B2) e é uma molécula pequena com uma estrutura formada por um anel isoaloxazina unido a um nucleótido de ribose.

A FMN atua como agente oxidante ou reduzido, dependendo da reação em que está envolvida. Ela pode aceitar dois elétrons e dois prótons, formando o FMNH2 (dihidroflavina-mononucleótido), um potente agente reduzido. Em seguida, a FMNH2 pode transferir esses elétrons e prótons para outras moléculas, atuando como um agente oxidante.

A FMN desempenha um papel fundamental em diversas vias metabólicas, incluindo o ciclo de Krebs, a beta-oxidação dos ácidos graxos e a fosforilação oxidativa. Além disso, ela também está envolvida na biossíntese de várias moléculas importantes, como aminoácidos, nucleotídeos e hormônios esteroides.

Em resumo, o mononucleótido de flavina é uma molécula essencial para a vida celular, que atua como um importante cofator em diversas reações redox no metabolismo.

1-Pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase (P5CDH) é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos. Ela catalisa a reação de oxidação decarboxilação do 1-pirolina-5-carboxilato (P5C) a glutamato, um aminoácido essencial.

A definição médica da enzima 1-Pyrroline-5-carboxylate dehydrogenase é:

"Uma enzima que catalisa a reação de oxidação decarboxilação do 1-pirolina-5-carboxilato (P5C) a glutamato, um aminoácido essencial. A P5CDH desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos e na manutenção da homeostase do nitrogênio. A deficiência dessa enzima pode resultar em acumulação de P5C, o que pode levar a diversas perturbações metabólicas e neurológicas."

A P5CDH é expressa principalmente no fígado, rins e cérebro. A deficiência dessa enzima pode resultar em doenças genéticas raras, como a hiperprolinemia tipo II, que se caracteriza por níveis elevados de prolina no sangue e sintomas neurológicos graves.

Na medicina, "acetatos" geralmente se refere a sais ou ésteres do ácido acético. Eles são amplamente utilizados em diferentes contextos médicos e farmacológicos. Alguns exemplos comuns incluem:

1. Acetato de cálcio: É um antiácido que pode ser usado para neutralizar o excesso de acididade no estômago. Também é usado como suplemento de cálcio em alguns casos.

2. Acetato de lantânio: É às vezes usado como um agente anti-diarréico, especialmente quando a diarreia é causada por bactérias que produzem toxinas.

3. Acetato de aluminício: Também é usado como um antiácido e para tratar a elevação dos níveis de ácido úrico no sangue, uma condição chamada hiperuricemia.

4. Espironolactona acetato: É um diurético utilizado no tratamento da insuficiência cardíaca congestiva e edema. Também é usado para tratar a pressão alta.

5. Acetato de hidrocortisona: É um esteroide usado em cremes, unguentos e soluções para tratar inflamação, coceira e outros sintomas da dermatite e outras condições da pele.

6. Ácido acético (que é tecnicamente um acetato de hidrogênio): É um desinfetante comum usado em soluções como o vinagre. Também é usado em alguns líquidos para lentes de contato para ajudar a esterilizá-los antes do uso.

Esses são apenas alguns exemplos. Existem muitos outros acetatos com diferentes usos na medicina e farmacologia.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

Glutaril-CoA desidrogenase é um tipo de enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos. Ela participa do processo de oxidação da glutaril-CoA, uma molécula formada durante o catabolismo (degradação) dos amino ácidos lisina e triptofano.

A reação catalisada pela glutaril-CoA desidrogenase envolve a remoção de dois átomos de hidrogênio, resultando na formação de um grupo cetona. Este processo é chamado de oxidação e é uma parte importante da geração de energia dentro das células.

A glutaril-CoA desidrogenase funciona como parte do complexo multi-enzimático chamado glutaril-CoA desidrogenase complexo (GCDC). Este complexo inclui outras enzimas e cofatores que ajudam no processamento da glutaril-CoA.

Um déficit nesta enzima pode levar a uma condição genética rara chamada aciduria glutárica tipo I, que é caracterizada por um acúmulo de ácidos orgânicos no sangue e urina, o que pode resultar em sintomas graves como retardo mental, convulsões e coma.

Na terminologia médica, "mitocôndrias hepáticas" refere-se especificamente às mitocôndrias presentes nas células do fígado. As mitocôndrias são organelos celulares encontrados em quase todas as células e desempenham um papel crucial na produção de energia da célula através do processo de respiração celular.

No contexto do fígado, as mitocôndrias hepáticas desempenham um papel fundamental no metabolismo dos macronutrientes, como carboidratos, lipídios e proteínas, fornecendo energia necessária para as funções hepáticas, tais como a síntese de proteínas, glicogénio e colesterol, além da detoxificação de substâncias nocivas. Além disso, as mitocôndrias hepáticas também estão envolvidas no processo de apoptose (morte celular programada), que é importante para a homeostase do tecido hepático e a remoção de células hepáticas danificadas ou anormais.

Desregulações nas mitocôndrias hepáticas têm sido associadas a diversas condições patológicas, incluindo doenças hepáticas crónicas, como a esteatose hepática não alcoólica (NAFLD), a esteatohepatite não alcoólica (NASH) e a cirrose hepática. Além disso, mutações em genes mitocondriais podem levar ao desenvolvimento de doenças genéticas que afetam o fígado, como a acidosose láctica e a miopatia mitocondrial. Portanto, o entendimento das mitocôndrias hepáticas e suas funções é crucial para a compreensão da fisiologia hepática e das patologias associadas.

A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima (EC 1.1.1.27) que participa do processo de transformar a glicose em energia das ... A grandes concentrações de lactato, a enzima exibe inibição por feedback e a taxa de conversão do piruvato a lactato é reduzida ... Converte o piruvato, o produto final da glicólise em lactato quando o oxigénio está ausente ou em pequenas quantidades, e ... Também catalisa a desidrogenação de 2-hidroxibutirato, mas é um substrato mais fraco que o lactato. Existe pouca ou nenhuma ...
... lactato-desidrogenase>2x normal; ALT (GTP) > 6X normal. Durante as primeiras 48 horas: diminuição do hematócrito > 10%; cálcio ...
... é usado pelo lactato desidrogenase para reduzir o piruvato em lactato. Duas moléculas de lactato são produzidas para cada ... O Piruvato é convertido em ácido láctico pela enzima lactato desidrogenase. A variação de energia livre padrão da reação é de - ... Na glicólise anaeróbica existe uma consequente produção e consumo de NADH: o NADH formado pelo gliceroldeído desidrogenase ... é uma forma de glicólise onde duas moléculas de ATP são geradas para cada molécula de glicose convertida em lactato, e ...
Elas são a creatina quinase, mioglobina e a lactato desidrogenase (LDH). A urina se torna vermelho-castanho na presença de ... Elevações de creatinoquinase (CK), aspartato aminotransferase (AST) e lactato desidrogenase (LDH) são comumente demonstradas em ...
Pode haver aumento das enzimas fosfatase alcalina e lactato desidrogenase na circulação. O osteossarcoma não é tratado com ...
Tanto os níveis séricos de lactato desidrogenase quanto de fosfatase alcalina podem estar elevados. O escore de LAP pode estar ...
A lactato desidrogenase (LDH) pode ser o único marcador que é elevado em alguns seminomas. O grau de elevação no soro do LDH ...
... por inibição da enzima piruvato desidrogenase quinase. Assim, o DCA diminui a produção de lactato, substituindo o metabolismo ... O íon dicloroacetato estimula a atividade da enzima piruvato desidrogenase, ... embora o uso do DCA em adultos com acidose láctica tivesse baixado os níveis de lactato sanguíneo, não houve benefícios ...
Assim, elevados níveis das enzimas hepáticas aspartato aminotransferase, alanina aminotransferase e lactato desidrogenase são ...
Estes são oxidados a glioxilato pela glicolato oxidase ou lactato desidrogenase, que pode metabolizar em ácido fórmico, ácido ... Na maioria dos mamíferos, incluindo os seres humanos, é inicialmente metabolizado no fígado pela álcool desidrogenase a ... álcool desidrogenase nomeadamente etanol e fomepizol / 4-metil pirazol). Nos casos graves pode ser necessária hemodiálise para ... ácido glicólico e glioxal pelo aldeído oxidase e aldeído desidrogenase. ...
Em alguns estudos, os pacientes com idade superior a 60 anos e com níveis elevados de lactato desidrogenase apresentaram pior ...
Os pinípedes possuem uma maior concentração de enzimas glicolíticas, como a lactato desidrogenase, para tolerar uma maior ...
... para o diagnóstico de urinotórax pelo líquido pleural incluem baixo teor de proteína e alto teor de lactato desidrogenase. ...
A síndrome de McLeod pode causar um aumento nas enzimas creatina quinase (CK) e lactato desidrogenase (LDH) encontradas em ...
Glóbulos brancos maiores que 50.000 mm3 (leucocitose) ou Lactato desidrogenase(LDH) maior que 10 mmol/L no fluido articular ...
A enzima lactato desidrogenase (LDH) é utilizada como um marcador para a avaliação da citotoxicidade em um método conhecido ... é um teste colorimétrico baseado na redução do sal tetrazolato em formazana pela enzima succinato desidrogenase, presente nas ... A quick and simple method for the quantitation of lactate dehydrogenase release in measurements of cellular cytotoxicity and ...
PDK irá diminuir a oxidação de piruvato na mitocôndra e aumenta a conversão de piruvato em lactato no citosol. A ação opsta do ... Piruvato desidrogenase quinase (também piruvato desidrogenase complexo quinase, PDC quinase, ou PDK (do inglês pyruvate ... Piruvato desidrogenase quinase é também inibida pela droga ácido dicloroacético o qual tem sido testado como um tratamento de ... PDK tem quatro isoenzimas: PDK1 PDK2 PDK3 PDK4 Piruvato desidrogenase quinase é estimulada por ATP, NADH e acetilcoenzima A. É ...
... lactato desidrogenase (LDH) e bilirrubina. Ambos os níveis de ALT e AST são testes confiáveis para o fígado. TGP e TGO são ...
A lactato desidrogenase é uma proteína que se eleva no caso de lesão hepática, mas que também está presente em pequenas ...
Além disso, as células satélite contêm as enzimas glutamato desidrogenase e piruvato carboxilase e, portanto, podem suprir os ... neurônios não apenas com glutamina, mas também com malato e lactato . Ao contrário de seus neurônios adjacentes, as células ...
... que foi reduzida e glucose-6-fosfatase e lactato desidrogenase que estavam aumentadas em diabéticos não tratados (Kamble et al ...
... o que interfere na conversão de piruvato em lactato e desvia glicose para síntese de lactato. De cadeia longa contendo Zinco: ... Exemplos: Xilitol desidrogenase; Sorbitol desidrogenase; Treonina 3-desidrogenase; Cinamil álcool desidrogenase. Ametalo-álcool ... Exemplos: Álcool desidrogenase de insetos como a Drosophila; Acetoína desidrogenase de Klebsiella terrigena; D- ... álcool desidrogenase, há a presença sítios catalíticos e estruturais de zinco. A álcool desidrogenase é uma metaloproteína ...
Contagem de plaquetas Eletroforese de proteínas séricas Piruvato quinase Níveis séricos de haptoglobina Lactato desidrogenase ... deficiência de glucose-6-fosfato desidrogenase e na deficiência de piruvato quinase. Adquirida Autoanticorpos: anemia ...
... e de lactato desidrogenase (LDH) séricos pós-isquemia e reperfusão cardíaca, relacionando-se diretamente com a redução da área ...
... lactato desidrogenase superior a 600 U/l), aspartato aminotransferase superior a 70 U/l e plaquetas inferiores a 100x109/l. ...
... é catalisada pela enzima lactato-desidrogenase. O equilíbrio global dessa reação favorece fortemente a formação de lactato. ... 2 lactato + 2 ATP + 2 H2O + 2 H+ Com a redução de duas moléculas de piruvato a duas de lactato, são regeneradas duas moléculas ... O processo global é equilibrado e pode continuar indefinidamente: uma molécula de glicose é convertida em duas de lactato, com ... Fermentação heteroláctica: processo no qual ocorre produção da mesma quantidade de lactato, dióxido de carbono e etanol a ...
Pode parecer contraditório, mas a alta taxa de lactato faz com que o piruvato não se integre ao ciclo. Desta maneira a célula ... Raramente dores de cabeça episódica e vômitos cíclicos Ocorre uma alteração no equilíbrio da reação da glutamato desidrogenase ... A alta taxa de amônia no sangue estimula a produção de lactato e a ação da fosfofrutoquimase, enzima reguladora da glicólise. ...
... lactato-desidrogenase, transaminases, creatinofosfoquinase, gamaglutamiltranspeptidase, isoenzimas de lactato-desidrogenase, ...
O dicloroacetato tem sido usado com algum sucesso na redução das taxas de lactato e piruvato, sendo conhecido por estimular o ... metabolismo oxidativo e a piruvato desidrogenase, resultando em diminuição dos níveis de ácido lático em quase todos os ... com regularização do piruvato e do lactato nos pacientes. Entretanto, relatos não evidenciam resposta laboratorial do uso ...
... nível sérico de lactato desidrogenase, concentração de proteínas no LCR e envolvimento de estruturas profundas do cérebro. O ...
... sendo convertido em piruvato pela enzima lactato desidrogenase. Glicerol é liberado das reservas adiposas de triacilglicerol e ... O lactato é produzido pela glicólise anaeróbica em tecidos como músculo em exercício ou hemácias, assim como por adipócitos ... O lactato e o piruvato oriundos de tais processos são, então, utilizados na gliconeogênese. O processo de gliconeogênese ... O ciclo de Cori ocorre no músculo esquelético e nas hemácias e consiste na oxidação de glicose em lactato, com posterior ...
A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima (EC 1.1.1.27) que participa do processo de transformar a glicose em energia das ... A grandes concentrações de lactato, a enzima exibe inibição por feedback e a taxa de conversão do piruvato a lactato é reduzida ... Converte o piruvato, o produto final da glicólise em lactato quando o oxigénio está ausente ou em pequenas quantidades, e ... Também catalisa a desidrogenação de 2-hidroxibutirato, mas é um substrato mais fraco que o lactato. Existe pouca ou nenhuma ...
A lactato desidrogenase (LDH) é amplamente apresentada no citoplasma de vários tecidos, como miocárdio, fígado, músculo ...
vazamento lactato desidrogenase. Preocupações com a saúde ambiental Manganês na água potável Manganês à base de água tem uma ...
Lactato desidrogenase (LDH). *Proteína total. Fale com o seu médico para se certificar de que compreende todos os resultados ...
Outras anormalidades laboratoriais adicionais incluem níveis séricos elevados de lactato desidrogenase, vitamina B12 e ácido ...
... ferritina e desidrogenase de lactato. ...
... bem como sobre a expressão dos genes da enzima fermentativa lactato desidrogenase (LDH), mostramos que exemplares adultos de ...
... transferindo o equilíbrio da reação desidrogenase láctica para o lactato. O aumento da relação lactato-piruvato diferencia os ... O piruvato é um importante substrato no metabolismo dos carboidratos... leia mais , nas quais a relação lactato-piruvato ... O aumento da proporção lactato:piruvato diferencia os defeitos da fosforilação oxidativa de outras causas genéticas de acidose ... como a deficiência da piruvato carboxilase ou piruvato desidrogenase Distúrbios do metabolismo de piruvato A inabilidade para ...
ISOENZIMAS DA DESIDROGENASE LÁTICA. LACTATO DESIDROGENASE. PEPTÍDIOS SINAL. SINAIS DIRECIONADORES DE PROTEÍNAS. ...
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L-Lactato Desidrogenase (1) * Neisseria gonorrhoeae (1) Tipo de estudo * Risk_factors_studies (4) ...
LDH - DESIDROGENASE LÁTICA. Material. Líquido Biológico - 0.00 - Refrigerar. Soro - 1.00 mL - Refrigerar. Descrição. A ... ACIDO LATICO (LACTATO). ACIDO MANDELICO. ACIDO METIL ETIL CETONA. ACIDO METIL HIPURICO ... A desidrogenase láctica é também usada como um marcador de hemólise, sendo observada elevação moderada nas anemias hemolíticas ... Aumento dos níveis séricos de desidrogenase lática é observado em cerca de um terço dos pacientes com doenças renais, ...
"Cinética do L-lactato desidrogenase" será indexado com os dois termos: L-LACTATO DESIDROGENASE e CINÉTICA. Porém, o ponto ... é L-LACTATO DESIDROGENASE, enquanto CINÉTICA é simplesmente um ponto secundário, o qual complementa o que está acontecendo com ... o L-LACTATO DESIDROGENASE. Esta diferenciação entre pontos principais e pontos secundários de um artigo é designada, ...
Desidrogenase láctica alta no exame de sangue , Lactato desidrogenase (LDH) , Victor Proença: https://youtu.be/UhRt4_eh2Hk. - ...
ATIVIDADE SÉRICA DAS ENZIMAS ASPARTATO AMINOTRANSFERASE, CREATINA QUINASE E LACTATO DESIDROGENASE EM EQÜINOS COM CÓLICA Paula ...
O conteúdo de lipídeos pode interferir com certas análises laboratoriais (por exemplo, bilirrubina56, lactato57 desidrogenase, ... 57 Lactato: Sal ou éster do ácido láctico ou ânion dele derivado. ...
LACTATO DESIDROGENASE (LDH) / BLT00037. Apresentação. Reagente 1 (R1): 4 frascos com 20 mL cada / Reagente 2 (R2): 1 frasco com ... Reagente para determinação quantitativa "in vitro" de lactato deisdrogenase (LDH) em amostras humanas de soro e plasma por ...
  • A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima (EC 1.1.1.27) que participa do processo de transformar a glicose em energia das células de animais, plantas e até de bactérias. (wikipedia.org)
  • A grandes concentrações de lactato, a enzima exibe inibição por feedback e a taxa de conversão do piruvato a lactato é reduzida. (wikipedia.org)
  • E assim, como qualquer cofator, o NAD permite que a enzima lacto desidrogenase cumpra a sua função catalisadora. (khanacademy.org)
  • Nestas condições, a enzima LACTATO DESIDROGENASE (LDH) catalisa a oxidação de NADH e a redução do piruvato produzindo NAD + e lactato. (teliga.net)
  • Em determinadas épocas do ano, esses peixes apresentam variação nas isozímas da enzima LDH (lactato desidrogenase) relacionada com o metabolismo respiratório. (teliga.net)
  • Conforme o estudo, a inibição da enzima lactato desidrogenase (LDH), fundamental na comunicação metabólica entre os astrocitos e os neurônios, bloqueia a excitação neuronal e evita as convulsões em ratos com epilepsia. (brainn.org.br)
  • Níveis séricos elevados de desidrogenase láctica são observados em uma variedade de condições. (laboratorioapucarana.com.br)
  • Além disso, relataram valores elevados de desidrogenase de lactato (LDH) e bilirrubina, frequentemente associados à diminuição da concentração de hemoglobina, em pacientes com COVID-19 grave e fatal. (ibict.br)
  • A desidrogenase lática (LDH) se encontra presente em todas as células do organismo, sendo que as maiores concentrações estão no fígado, coração, rins, músculo esquelético e eritrócitos. (laboratorioapucarana.com.br)
  • Aumento dos níveis séricos de desidrogenase lática é observado em cerca de um terço dos pacientes com doenças renais, especialmente aqueles com necrose tubular e pielonefrite. (laboratorioapucarana.com.br)
  • A determinação da atividade da desidrogenase lática no líquor pode auxiliar na distinção entre traumatismo e hemorragia intra-craniana, estando elevada neste caso. (laboratorioapucarana.com.br)
  • Acidose láctica A acidose láctica é acidose metabólica com um hiato aniônico alto devido a lactato elevado no sangue. (msdmanuals.com)
  • O Malaria Pf/Pv Antigen Rapid Test é um imunoensaio de fluxo lateral para a detecção qualitativa de Proteína Rica em Histidina II (HRP-II) específica para Plasmodium falciparum (Pf) e Plasmodium lactato desidrogenase (pLDH) específica para Plasmodium vivax (Pv) em amostra de sangue total humano. (xiamenbiotime.com)
  • A ausência de quantidades suficientes de cocarboxilase no sangue conduz a um aumento da concentração sanguínea e tecidular de produtos de degradação intermédios, como o pirovato, o lactato e o cetoglutarato, a que os músculos, o miocárdio e o SNC reagem de forma particularmente sensível. (indice.eu)
  • Catalisa a interconversão de piruvato e lactato com uma concomitante interconversão de NADH e NAD+. (wikipedia.org)
  • Converte o piruvato, o produto final da glicólise em lactato quando o oxigénio está ausente ou em pequenas quantidades, e realiza a reacção reversa durante o ciclo de Cori, via glicolítica anaeróbica, no fígado. (wikipedia.org)
  • nas quais a relação lactato-piruvato permanece normal. (msdmanuals.com)
  • O aumento da proporção lactato:piruvato diferencia os defeitos da fosforilação oxidativa de outras causas genéticas de acidose láctica. (msdmanuals.com)
  • 2. Em condições anaeróbicas o piruvato pode participar da fermentação homolática , cujo produto é o lactato. (teliga.net)
  • Em condições de aerobiose, porém, o piruvato não é reduzido e sim oxidado nas mitocôndrias pelo complexo enzimático piruvato-desidrogenase (também chamado piruvato-descarboxilase) havendo a formação de acetil-CoA e a liberação de uma molécula de CO2 por cada piruvato oxidado. (portalescolar.net)
  • Primariamente, a glicólise é um processo anaeróbio onde se observa a formação de um produto final estável (lactato) e em condições de aerobiose, o metabolismo da glicose prossegue com as demais vias produtoras de energia (ciclo de Krebs e cadeia respiratória) mas somente se a célula possuir mitocôndrias funcionais, uma vez que esses processos são todos intramitocondriais. (portalescolar.net)
  • Também catalisa a desidrogenação de 2-hidroxibutirato, mas é um substrato mais fraco que o lactato. (wikipedia.org)
  • Reagente para determinação quantitativa "in vitro" de lactato deisdrogenase (LDH) em amostras humanas de soro e plasma por método cinético. (masterdiagnostica.com.br)
  • Bioquimicamente, pode haver intensa acidose láctica decorrente da elevada relação NADH:NAD, transferindo o equilíbrio da reação desidrogenase láctica para o lactato. (msdmanuals.com)
  • Em um estudo mais aprofundado do remédio, foi identificada uma subestrutura, o isosafrol, que inibe a produção do lactato. (brainn.org.br)
  • Oxidoredutase Desidrogenase https://labtestsonline.org/understanding/analytes/ldh/tab/test/ Judith Epstein e Natalie Butler RD (2015). (wikipedia.org)
  • O alcance normal do PT é de 9,5 a 13,8 segundos. (exenin.com)
  • O lactato é um subproduto normal do metabolismo da glicose e de aminoácidos. (msdmanuals.com)
  • Estudou-se neste trabalho a atividade da Lactato desidrogenase, Malato desidrogenase e Glicose-6 fosfato desidrogenase em células de camundongos normais e portadores de tumor de Erhlich submetidos ou não ação da droga antineoplásica ME-IN já em experimentação em nossos laboratórios. (unicamp.br)
  • [ 2 ] A covid-19 também está ligada a leucopenia ou leucocitose com linfopenia, bem como elevação dos marcadores inflamatórios, como ferritina, lactato desidrogenase e proteína C reativa. (medscape.com)
  • A DMT está associada com o aumento da creatinofosfoquinase (CPK), da lactato desidrogenase (LDH), da pentraxina-3 (PTX3) e da proteína C-reativa (PCR), mas estas devem ser vistas como marcadores inespecíficos dessa condição. (nutricaoesportivabrasil.com)
  • O grupo intervenção teve uma rápida redução da dor (nas 48 a 72 horas após o exercício), além da melhora de outros parâmetros relacionados à DMT, como redução da circunferência de coxa (nas 24 a 48 horas após o treino), aumento de marcadores anti-inflamatórios séricos e modulação da produção de lactato, mostrando-se eficaz no tratamento deste quadro. (nutricaoesportivabrasil.com)
  • O primeiro será realizado no ergômetro de Krogh utilizando o exercício de extensão unilateral de joelhos e terá como objetivo comparar os efeitos de diferentes modelos de THI sobre a expressão de proteínas musculares (fator induzível de hipóxia, hexoquinase, lactato desidrogenase, citrato sintase e fosfofrutoquinase) a partir de biópsias realizadas antes e após os THI. (fapesp.br)