Proteínas que formam o eixo das fibrilas amiloides. Por exemplo, o eixo do amiloide A é formado pela proteína amiloide A, também conhecida como proteína amiloide sérica A ou proteína SAA.
Complexo fibroproteico que consiste de proteínas organizadas em uma estrutura beta-pregueada específica em cruz. Esta estrutura fibrilar revelou ser um padrão alternativo de dobramento para uma variedade de proteínas funcionais. Depósitos de amiloide na forma de PLACA AMILOIDE estão associados com várias doenças degenerativas. A estrutura amiloide também tem sido encontrada em certo número de proteínas funcionais que não estão relacionadas com doenças.
Grupo de doenças esporádicas, familiares e/ou hereditárias, degenerativas e infecciosas, tendo como ponto comum o dobramento anormal de proteína e depósito de AMILOIDE. Como o depósito de amiloide aumenta, ele desloca as estruturas normais do tecido, causando perda funcional. Vários sinais e sintomas dependem do local e tamanho dos depósitos.
Proteína tetramérica, com peso molecular entre 50.000 e 70.000, consistindo de 4 cadeias iguais e migrando em 3 frações na eletroforese (mais móvel que a albumina sérica). Sua concentração varia entre 7 e 33 por cento no soro, mas seus níveis diminuem nas doenças hepáticas.
Hormônio secretado pela célula pancreática beta que é co-secretado com a INSULINA. Apresenta efeito anorético no metabolismo de nutrientes por meio da inibição da secreção de ácido gástrico, do esvaziamento gástrico e secreção pós-prandial de GLUCAGON. Os polipeptídeos amiloides das ilhotas podem se dobrar em AMILOIDE que se mostrou ser o principal componentes das PLACAS AMILOIDES.
Tintura ácida utilizada em testes de ácido clorídrico no conteúdo gástrico. Também é utilizada histologicamente para testes da AMILOIDOSE.
Peptídeos gerados a partir do precursor dos peptídeos beta-amiloide. Uma forma amiloide fibrilar destes peptídeos é o principal componente das placas amiloides encontradas em indivíduos com doença de Alzheimer e em idosos com trissomia 21 (SÍNDROME DE DOWN). O peptídeo é encontrado predominantemente no sistema nervoso, mas há relatos de sua presença em tecidos não neurais.
Processos envolvidos na formação da ESTRUTURA TERCIÁRIA DE PROTEÍNA.
Proteína de 11 kDa associada com a parte externa da membrana de muitas células, incluindo linfócitos. É a subunidade pequena da molécula MHC de classe I. A associação com a microglobulina beta 2 é geralmente necessária para o transporte de cadeias pesadas de classe I do retículo endoplasmático para a superfície celular. A microglobulina beta 2 está presente em pequenas quantidades no soro, liquor e urina de indivíduos normais, e, em grande quantidade na urina e plasma de pacientes com proteinemia tubular, falência renal ou em transplantes de rim.
Pequenas partículas proteináceas infecciosas que resistem à inativação por procedimentos que modificam os ÁCIDOS NUCLEICOS e contêm uma isoforma anormal de proteína celular que é o componente principal e necessário. A isoforma anormal (escrapie) é a PrPSc (PROTEÍNAS PRPSC) e a isoforma celular PrPC (PROTEÍNAS PRPC). A sequência primária de aminoácidos das duas isoformas é idêntica. Doenças humanas causadas por príons incluem a SÍNDROME DE CREUTZFELDT-JAKOB, SÍNDROME DE GERSTMANN-STRAUSSLER e INSÔNIA FAMILIAR FATAL.
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Sinucleína que é um dos principais componentes dos CORPOS DE LEWY, com papel na neurodegeneração e neuroproteção.
Forma e arranjo tridimensional característicos de proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Cadeias polipeptídicas, consistindo em 211 a 217 resíduos de aminoácidos e peso molecular de aproximadamente 22 kDa. Há dois tipos principais de cadeias leves, kappa e lambda. Duas cadeias leves e duas pesadas de Ig (CADEIAS PESADAS DE IMUNOGLOBULINAS) formam uma molécula de imunoglobulina.
Alteração da polarização planar à elíptica quando uma onda de luz inicialmente polarizada no plano atravessa um meio oticamente ativo.
O arranjo da ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA das proteínas multiméricas (COMPLEXOS MULTIPROTEICOS) a partir de seus componentes, as SUBUNIDADES PROTEICAS.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Afecções hereditárias e esporádicas caracterizadas por disfunção progressiva do sistema nervoso. Estes transtornos geralmente estão associados com atrofia das estruturas afetadas do sistema nervoso central ou periférico.
Microscopia eletrônica em que os ELÉTRONS ou seus produtos de reação que atravessam a amostra são convertidos em imagem abaixo do plano da amostra.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
Doença degenerativa do CÉREBRO caracterizada pelo início traiçoeiro de DEMÊNCIA. Falhas da MEMÓRIA, no julgamento, no momento da atenção e na habilidade em resolver problemas são seguidas de APRAXIAS severas e perda global das habilidades cognitivas. A afecção ocorre principalmente após os 60 anos de idade e é marcada por atrofia cortical severa e tríade de PLACA AMILOIDE, EMARANHADOS NEUROFIBRILARES e FILAMENTOS DO NEURÓPILO. (Tradução livre do original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, pp1049-57)
Proteína tipo I de passagem única pela membrana. É clivada pelas SECRETASES DA PROTEÍNA PRECURSORA DO AMILOIDE, produzindo peptídeos de comprimentos variáveis de aminoácidos. Um peptídeo de 39 a 42 aminoácidos (ver PEPTÍDEOS BETA-AMILOIDES) é um dos componentes principais do amiloide extracelular nas PLACAS AMILOIDES.
Doenças em que há um modelo de AMILOIDOSE familiar.
Técnica espectroscópica na qual uma faixa de comprimentos de onda é apresentada simultaneamente com um interferômetro e o espectro é matematicamente derivado do padrão que é então obtido.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Endopeptidades específicas para o precursor da proteína amiloide. Três subtipos de secretases citados como alfa, beta e gama foram identificados baseados na região do precursor da proteína amiloide a qual clivam.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Transtornos do sistema nervoso periférico associado com depósito de AMILOIDE no tecido nervoso. Foram descritas as formas familiares, primária (não familiar) e secundária. Alguns subtipos familiares demonstram um padrão de herança autossômico dominante. Entre as manifestações clínicas estão perda sensorial, fraqueza leve, disfunção autonôma e SÍNDROME DO TÚNEL CARPAL. (Tradução livre do original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p1349)
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Subclasse de endopeptidases que dependem de um resíduo de ÁCIDO ASPÁRTICO para a sua atividade.
Acumulações de FIBRILAS AMILOIDES depositadas extracelularmente nos tecidos.
Transtornos hereditários do sistema nervoso periférico associado com depósito de AMILOIDE no tecido nervoso. Os diferentes tipos clínicos baseados nos sintomas correspondem à existência de uma variedade de mutações em diversas proteínas diferentes incluindo a transtiretina (PRÉ-ALBUMINA), APOLIPOPROTEÍNA A-1 e GELSOLINA.
Tipo de microscopia de varredura por sonda, na qual uma sonda montada sistematicamente na superfície da amostra que está sendo varrida em um padrão rastreado. A posição vertical é registrada como uma mola fixada a uma sonda que sobe e cai em resposta aos picos e vales da superfície. Estas deflexões produzem um mapa topográfico da amostra.
Proteína anormal com características incomuns de termossolubilidade encontrada na urina de pacientes com MIELOMA MÚLTIPLO.
Enzima que catalisa a degradação de insulina, glucagon e outros polipeptídeos. É inibida por bacitracina, pelos agentes quelantes EDTA e 1,1, o-fenantrolina, e pelos reagentes bloqueadores de tiol, tais como N-etilmaleimida, mas não fosforamidon. (Tradução livre do original: Eur J Biochem 1994;223:1-5) EC 3.4.24.56.
Tiazóis are a class of sulfur-containing organic compounds that contain a five-membered ring structure, which are widely used in pharmaceuticals as diuretics and antihypertensive agents.
Filamentos delicados, entrelaçados, formados por agregações de neurofilamentos e neurotúbulos, dispostos pelo CITOPLASMA do corpo de um NEURÔNIO e que se estendem de um DENDRITO a outro ou no AXÔNIO.
Interação termodinâmica entre uma substância e a ÁGUA.
Qualquer das várias modificações pós-traducionais de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS catalisadas enzimaticamente na célula de origem. Essas modificações incluem carboxilação, HIDROXILAÇÃO, ACETILAÇÃO, FOSFORILAÇÃO, METILAÇÃO, GLICOSILAÇÃO, ubiquitinação, oxidação, proteólise e a formação de ligações cruzadas e resultam em alterações no peso molecular e na motilidade eletroforética.
Enzima básica que está presente na saliva, lágrimas, clara de ovo e muitos fluidos animais. Funciona como agente antibacteriano. A enzima catalisa a hidrólise de ligações 1,4-beta entre os resíduos de ácido N-acetilmurâmico e a N-acetil-D-glucosamina na peptidoglicana, e entre resíduos de N-acetil-D-glucosamina na quitodextrina. EC 3.2.1.17.
Habilidade de uma proteína em reter sua conformação estrutural ou sua atividade quando submetida a manipulações físicas ou químicas.
Proteína de REAÇÃO DE FASE AGUDA presente em baixas concentrações no soro normal, mas encontrada em concentrações elevadas no soro de pessoas idosas e em pacientes com AMILOIDOSE. É o precursor circulante da proteína amiloide A, que se encontra depositada nas fibrilas amiloides do tipo AA.
Força atrativa de baixa energia entre o hidrogênio e um outro elemento [eletronegativo]. Desempenha um papel importante determinando [algumas] propriedades da água, das proteínas e de outros compostos.
Subclasse de PEPTÍDEO HIDROLASES que catalisam a clivagem interna de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS.
Rompimento das ligações não covalentes e/ou dissulfídicas responsáveis pela manutenção da forma tridimensional e da atividade da proteína nativa.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Proteínas envolvidas nas reações de terminação da cadeia peptídica (TERMINAÇÃO DA CADEIA PEPTÍDICA TRADUCIONAL) nos RIBOSSOMOS. Incluem fatores de liberação classe I específicos para códons, que reconhecem os sinais de interrupção (CÓDON DE TERMINAÇÃO) no RNA MENSAGEIRO e os fatores de liberação classe II não específicos para códons.
Transições de conformação da forma de uma proteína entre várias formas não dobradas.
Proteína integral das membranas do complexo de Golgi e do retículo endoplasmático. Seu homodímero é um componente essencial do complexo gama secretase que catalisa a clivagem de proteínas de membrana, como os RECEPTORES NOTCH e os precursores de PEPTÍDEOS BETA AMILOIDE. Mutações em PSEN1 levam à manifestação precoce da DOENÇA DE ALZHEIMER tipo 3, que pode ocorrer até em indivíduos de 30 anos de idade, em humanos.
Proteína integral das membranas do complexo de Golgi e do retículo endoplasmático. Seu homodímero é um componente essencial do complexo gama secretase que catalisa a clivagem de proteínas de membrana, como os RECEPTORES NOTCH e os precursores de PEPTÍDEOS BETA AMILOIDE. As mutações da PSEN2 causam a DOENÇA DE ALZHEIMER tipo 4.
Análise matemática rigorosa das relações [entre grandezas] energéticas (calor, trabalho, temperatura e equilíbrio). Descreve sistemas [e processos] cujos estados são caracterizados (determined) por parâmetros térmicos como a temperatura, além de parâmetros mecânicos e eletromagnéticos.
Camundongos de laboratório que foram produzidos de um OVO ou EMBRIÃO DE MAMÍFEROS, manipulados geneticamente.

As proteínas amiloidogênicas são tipos específicos de proteínas que têm a capacidade de se agregar e formar fibrilas anormais, chamadas fibrilas amiloides. Essas fibrilas têm uma estrutura beta-folha rica e são insolúveis, resistente à digestão enzimática e altamente propensas a se acumular em tecidos e órgãos do corpo. A formação de depósitos de fibrilas amiloides é conhecida como amiloidose.

Existem vários tipos diferentes de proteínas amiloidogênicas, e elas podem ser sintetizadas em diferentes tecidos e órgãos do corpo. Algumas dessas proteínas são produzidas normalmente pelo organismo, mas podem se agregar e formar fibrilas amiloides quando ocorrem mutações ou alterações estruturais anormais. Outras proteínas amiloidogênicas são provenientes de fontes exógenas, como a beta-2 microglobulina, que é produzida pelo sistema imune e pode se acumular em pacientes com hemodiálise prolongada.

A acumulação de fibrilas amiloides em órgãos e tecidos pode levar a disfunções e doenças graves, dependendo da localização e da extensão dos depósitos. A amiloidose sistêmica afeta múltiplos órgãos e sistemas, enquanto a amiloidose localizada é restrita a um único órgão ou tecido. Algumas doenças associadas à acumulação de proteínas amiloidogênicas incluem a doença de Alzheimer, a diabetes mellitus tipo 2 e a amiloidose cardíaca. O tratamento da amiloidose geralmente envolve medidas para remover os depósitos de fibrilas e prevenir a progressão da doença.

Amloidos são agregados anormais e insolúveis de proteínas ou peptídeos que se acumulam em tecidos e órgãos do corpo. Essas acumulações podem levar ao desenvolvimento de várias doenças, conhecidas como doenças amiloidose. Existem diferentes tipos de amiloidoses, dependendo da proteína específica que se acumula. Alguns exemplos incluem a amiloidose AL (associada à produção anormal de uma imunoglobulina leve), a amiloidose AA (associada à inflamação crônica) e a doença de Huntington amiloidótica (associada à mutação do gene huntingtina).

Os amiloides têm uma estrutura molecular em forma de fita beta, o que significa que as moléculas de proteínas estão arranjadas em hélices paralelas. Essa estrutura é propensa a se agregar e formar fibrilas amiloides, que são resistentes à degradação e podem causar danos teciduais ao longo do tempo. A acumulação de amiloides pode levar a disfunção orgânica, insuficiência orgânica e, em alguns casos, morte.

A detecção de amiloidose geralmente requer uma combinação de exames laboratoriais, imagiologia e biópsia tecidual. O tratamento depende do tipo específico de amiloidose e pode incluir terapias farmacológicas, quimioterapia, transplante de medula óssea ou simplesmente gerenciamento dos sintomas associados à doença.

Amiloidose é uma doença rara, mas grave, que ocorre quando as proteínas anormais se acumulam e formam depósitos chamados "amilóide" em tecidos e órgãos do corpo. Esses depósitos podem afetar o funcionamento normal dos órgãos, levando a sintomas graves e possivelmente à falha de órgão. A amiloidose pode afetar diversos órgãos, incluindo o coração, rins, fígado, baço, pulmões, pâncreas, glândula tireoide, intestinos e nervos.

Existem vários tipos de amiloidose, mas os dois mais comuns são a amiloidose AL (associada a mieloma múltiplo ou outros distúrbios relacionados à produção de imunoglobulinas) e a amiloidose AA (associada a infiamações crônicas, como artrite reumatoide ou tuberculose).

Os sintomas da amiloidose podem variar dependendo dos órgãos afetados. Eles podem incluir: inchaço nas pernas, pés e mãos; fadiga e fraqueza; perda de peso involuntária; batimento cardíaco irregular ou rápido; falta de ar; dor no peito; urinar com frequência; suores noturnos excessivos; inchaço na língua; problemas de visão; e neuropatia periférica (dor, formigueiro, entorpecimento ou fraqueza nas mãos e pés).

O diagnóstico da amiloidose geralmente requer uma biópsia de tecido para confirmar a presença de depósitos anormais de proteínas. O tratamento depende do tipo e extensão da doença, mas pode incluir medicamentos para controlar a produção de proteínas anormais, quimioterapia, transplante de medula óssea ou terapia de suporte para aliviar os sintomas.

Prealbumina, também conhecida como transtiretina, é uma proteína plasmática com um peso molecular de aproximadamente 55.000 daltons. Ela é sintetizada principalmente no fígado e desempenha um papel importante no transporte de tiroxina e retinol (vitamina A) no corpo.

A prealbumina é frequentemente usada como um marcador de nutrição em pacientes hospitalizados, pois seu nível sérico pode refletir o estado nutricional geral do indivíduo. Níveis baixos de prealbumina podem indicar desnutrição ou inflamação crônica, enquanto níveis normais ou altos sugerem um bom estado nutricional.

Além disso, a prealbumina tem uma meia-vida curta de aproximadamente 2 dias, o que a torna um marcador mais sensível do estado nutricional do que outras proteínas plasmáticas, como albumina, que tem uma meia-vida maior. No entanto, é importante notar que a prealbumina pode ser afetada por outros fatores além da nutrição, como doenças inflamatórias e renais, portanto, seus níveis devem ser interpretados com cuidado e em conjunto com outras avaliações clínicas.

O polipetídeo amiloide das ilhotas pancreáticas, também conhecido como Amyloid Polypeptide (APP) ou Amylin, é uma hormona peptídica produzida pelas células beta do pâncreas. Ela é co-secretada com a insulina e desempenha um papel importante na regulação da glicose no sangue.

No entanto, em certas condições, como na doença de tipo 2 do diabetes mellitus, o APP pode se acumular anormalmente e formar depósitos amiloides nas ilhotas pancreáticas. Essa forma anormal de APP é denominada polipetídeo amiloide das ilhotas pancreáticas (pancreatic amyloid polypeptide - PAP).

A acumulação de PAP pode levar à disfunção e morte das células beta do pâncreas, o que pode contribuir para a progressão da doença do diabetes mellitus tipo 2. Além disso, o PAP também tem sido associado com a patogênese de outras doenças, como a doença de Alzheimer e a insuficiência cardíaca congestiva.

'Vermelho Congo' é um corante azóico cristalino vermelho-alaranjado, com a fórmula C~i6H~7N2Na2O8S2. É frequentemente usado em histologia e microscopia óptica para colorir tecidos e células para exames mais detalhados. Ele é particularmente útil na coloração de colágeno, mucopolissacarídeos ácidos e alguns tipos de elastina em tecidos. No entanto, o Vermelho Congo não deve ser usado em estudos imunológicos porque pode interferir com a reação antígeno-anticorpo. Em suma, o 'Vermelho Congo' é um importante corante utilizado na área médica e científica para fins de estudo e diagnóstico.

Os peptídeos beta-amiloides são pequenas proteínas derivadas da protease amyloid precursor (APP) que desempenham um papel importante em doenças neurodegenerativas, especialmente na doença de Alzheimer. Eles têm entre 39 e 43 aminoácidos de comprimento e são insolúveis, formando agregados fibrilares e depósitos amiloides no cérebro. Esses depósitos podem levar à morte das células nervosas e causar sinais clínicos associados à doença de Alzheimer, como perda de memória e declínio cognitivo. A formação anormal de peptídeos beta-amiloides é um marcador patológico importante da doença de Alzheimer e outras doenças relacionadas à proteína beta-amiloide.

O "dobramento de proteínas" é um processo fundamental na biologia molecular que descreve a maneira como as cadeias lineares de aminoácidos se dobram e se organizam em estruturas tridimensionais específicas. Essas estruturas são essenciais para a função das proteínas, pois determinam suas propriedades químicas e interações com outras moléculas.

A forma como uma cadeia de aminoácidos se dobra é governada por sua sequência primária, que contém informações sobre as interações entre os resíduos individuais de aminoácidos. Através de processos complexos e dinâmicos envolvendo interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio e outras forças intermoleculares, a cadeia de aminoácidos adota uma conformação tridimensional estável.

O dobramento de proteínas é um processo altamente regulado e específico, mas pode ser afetado por mutações em genes que codificam proteínas, condições ambientais desfavoráveis ou interações com outras moléculas. Alterações no dobramento de proteínas podem levar a doenças, como as doenças neurodegenerativas e as doenças causadas por proteínas mal enoveladas. Portanto, o estudo do dobramento de proteínas é fundamental para entender a função das proteínas e desenvolver estratégias terapêuticas para tratar doenças relacionadas às proteínas.

Beta-2 microglobulin (β2M) é um pequeno polipêptido que está presente na superfície de quase todas as células nucléadas do corpo humano. É uma componente constante do complexo principal de histocompatibilidade classe I (MHC-I), que desempenha um papel fundamental no sistema imunológico ao apresentar peptídeos endógenos às células T citotóxicas.

A β2M se liga covalentemente a uma cadeia pesada alpha (α) para formar o heterodímero MHC-I, que é expresso na membrana celular. Além disso, β2M também pode ser encontrado livremente circulando no plasma sanguíneo e no líquido cerebrospinal.

A concentração séria de β2M é frequentemente usada como um marcador bioquímico para avaliar a função renal, uma vez que é filtrada pelo glomérulo renal e metabolizada principalmente no túbulo proximal. Portanto, níveis elevados de β2M no sangue podem indicar disfunção renal ou outras condições patológicas, como doenças hematológicas e neoplásicas.

Príons são proteínas patológicas anormais que podem induzir a transformação de proteínas normais em proteínas com a mesma configuração anormal e patológica. Essa conversão é associada a uma série de doenças neurodegenerativas graves, incuráveis e frequentemente fatalmente, conhecidas como encefalopatias transmissíveis prionais (ETPs).

As proteínas prionicas normais, presentes em todos os mamíferos, são encontradas principalmente no cérebro e são codificadas pelo gene PRNP. No entanto, quando essas proteínas sofrem alterações conformacionais e se agregam, formando fibrilas beta-pleated (um tipo de estrutura proteica anormal), elas adquirem propriedades prionicas e podem induzir a formação de mais dessas proteínas anormais.

As ETPs incluem doenças como a doença de Creutzfeldt-Jakob no ser humano, a encefalopatia espongiforme bovina (doença da "vaca louca") e a scrapie em ovinos e caprinos. Essas doenças geralmente se manifestam com sintomas como demência progressiva, perda de coordenação motora, problemas de memória, alterações na personalidade e, eventualmente, morte.

A transmissão das ETPs pode ocorrer por meio do consumo de tecido nervoso contaminado com príons anormais, transplante de órgãos infectados ou, em casos raros, por herança genética. Devido à sua natureza infecciosa e resistência a processos de esterilização convencionais, as ETPs representam um desafio único na saúde pública e no controle de doenças.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

Alpha-sinucleína é uma proteína naturalmente presente no cérebro humano e desempenha um papel importante na manutenção da saúde das células cerebrais. Ela está envolvida no processo de liberação de neurotransmissores, que são as moléculas responsáveis pela transmissão de sinais entre as células nervosas.

No entanto, em algumas condições patológicas, como na doença de Parkinson e outras doenças neurodegenerativas relacionadas, a alpha-sinucleína pode se agregar formando fibrilas anormais, que podem ser tóxicas para as células cerebrais. Essas agregações são chamadas de corpos de Lewy e são uma das principais características patológicas da doença de Parkinson.

A acumulação excessiva de alpha-sinucleína anormal pode levar à morte das células cerebrais, causando os sintomas associados à doença de Parkinson, como tremores, rigidez muscular, lentidão de movimentos e problemas de equilíbrio. No entanto, a causa exata da formação anormal dessas proteínas ainda é desconhecida e é um dos principais focos de pesquisa na busca por tratamentos eficazes para essas doenças.

Em bioquímica e biologia molecular, a estrutura quaternária de proteínas refere-se à organização espacial dos pólipéptidos que constituem uma proteína complexa. Em outras palavras, é a disposição tridimensional dos diferentes monómeros (subunidades) que formam a proteína completa. Essas subunidades podem ser idênticas ou diferentes entre si e podem se associar por meio de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals, ligações iônicas e interações hidrofóbicas. A estrutura quaternária desempenha um papel fundamental na função das proteínas, pois pode influenciar sua atividade catalítica, reconhecimento de ligantes e interação com outras moléculas. Alterações na estrutura quaternária podem estar associadas a diversas doenças, incluindo doenças neurodegenerativas e câncer.

As Cadeias Leves de Imunoglobulina (CLI) são pequenas proteínas formadas por duas cadeias polipeptídicas leves, chamadas de cadeia kappa (κ) e lambda (λ). Elas se combinam com as Cadeias Pesadas de Imunoglobulina (CPI) para formar os anticorpos completos, também conhecidos como imunoglobulinas.

Existem cinco classes principais de imunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, cada uma com suas próprias funções específicas no sistema imune. As CLI podem ser encontradas em todas essas classes de imunoglobulinas, exceto na IgD.

As CLI são sintetizadas por células B imaturas no médula óssea e passam por um processo de recombinação somática para gerar uma diversidade antigênica. Isso permite que os anticorpos reconheçam e se ligem a uma ampla variedade de antígenos estranhos, como bactérias, vírus e toxinas.

Apesar do nome "leve", as CLI desempenham um papel crucial no sistema imune e são frequentemente usadas em diagnósticos clínicos para avaliar diferentes condições de saúde, como distúrbios hematológicos e neoplásicos.

Dicroismo circular é um fenômeno óptico observado em amostras que apresentam birrefringência circular, o que significa que a luz polarizada tem velocidades diferentes ao passar através da amostra em diferentes planos de polarização. Isso resulta na rotação do plano de polarização da luz e também no alongamento ou encurtamento da onda de luz, levando à separação dos raios de luz com diferentes orientações de campo elétrico em diferentes comprimentos de onda.

Em termos médicos, o dicroismo circular pode ser útil na análise e caracterização de amostras biológicas, como tecidos ou fluidos corporais, especialmente no contexto da espectroscopia vibracional. Por exemplo, o dicroismo circular pode fornecer informações sobre a estrutura secundária das proteínas e a conformação de DNA em amostras biológicas, o que pode ser útil no diagnóstico e pesquisa de doenças. Além disso, o dicroismo circular também tem sido usado na investigação da estrutura e função dos biofilmes, que desempenham um papel importante em várias doenças infecciosas.

Protein multimerization é um processo em que várias subunidades de proteínas idênticas ou semelhantes se associam para formar um complexo proteico maior, chamado de multímero. Esses complexos podem ser homoméricos, quando compostos por subunidades da mesma proteína, ou heteroméricos, quando compostos por diferentes proteínas. A multimerização é um mecanismo importante na regulação de diversos processos celulares, como sinalização intracelular, transporte de moléculas e atividade enzimática. Além disso, a formação incorreta de multímeros pode estar associada a doenças, como algumas formas de câncer e doenças neurodegenerativas.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

As doenças neurodegenerativas são um grupo de condições médicas progressivas e geralmente incuráveis que estão associadas à perda gradual de estrutura e função dos neurônios (células nervosas) no sistema nervoso central ou periférico. Essas doenças são caracterizadas por processos patológicos específicos, como a acumulação anormal de proteínas, que levam ao dano e à morte dos neurônios.

A progressão das doenças neurodegenerativas geralmente ocorre ao longo de anos ou décadas e está associada a sintomas clínicos que afetam diferentes aspectos da função cerebral, como memória, linguagem, pensamento, movimento, emoções e comportamento. Exemplos bem conhecidos de doenças neurodegenerativas incluem doença de Alzheimer, doença de Parkinson, esclerose lateral amiotrófica (ELA), doença de Huntington e esclerose múltipla progressiva.

Embora a causa exata das doenças neurodegenerativas seja desconhecida em muitos casos, acredita-se que fatores genéticos, ambientais e relacionados à idade desempenhem um papel importante no desenvolvimento e progressão dessas condições. Atualmente, não existe cura para a maioria das doenças neurodegenerativas, mas os tratamentos sintomáticos estão disponíveis para ajudar a melhorar a qualidade de vida dos pacientes.

A Microscopia Eletrônica de Transmissão (MET ou TEM, do inglês Transmission Electron Microscopy) é uma técnica de microscopia avançada que utiliza um feixe de elétrons para produzir imagens altamente detalhadas e resolução de amostras biológicas, materiais ou outros espécimes. Ao contrário da microscopia óptica convencional, que usa luz visível para iluminar uma amostra, a MET acelera os elétrons a altas velocidades e os faz passar através de uma amostra extremamente fina.

No processo, as interações entre o feixe de elétrons e a amostra geram diferentes sinais de contraste, como difração de elétrons, absorção e emissão secundária, que são captados por detectores especializados. Estes sinais fornecem informações sobre a estrutura, composição química e propriedades físicas da amostra, permitindo assim obter imagens com resolução lateral e axial muito alta (até alguns angstroms ou 0,1 nanômetros).

A MET é amplamente utilizada em diversas áreas de investigação, incluindo biologia celular e molecular, ciências dos materiais, nanotecnologia, eletroinformática e outras. Ela permite a visualização direta de estruturas celulares e subcelulares, como organelas, vesículas, fibrilas, proteínas e vírus, além de fornecer informações sobre as propriedades físicas e químicas dos materiais a nanoscala.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

A Doença de Alzheimer é um tipo de demência que causa problemas com memória, pensamento e comportamento. É progressiva, o que significa que os sintomas pioram ao longo do tempo. Em estágios iniciais, a memória a curto prazo, como se lembrar de nomes e datas, costuma ser afetada. Ao longo do tempo, os sintomas se tornam mais graves e podem incluir confusão e desorientação, mudanças de personalidade e humor, dificuldade em comunicar-se e problemas para realizar tarefas simples.

A Doença de Alzheimer é a causa mais comum de demência, sendo responsável por 60-80% dos casos. Embora a causa exata da doença seja desconhecida, acredita-se que ela se desenvolva devido à combinação de fatores genéticos, ambientais e lifestyle. Não existe cura para a Doença de Alzheimer, mas existem tratamentos disponíveis que podem ajudar a manter a qualidade de vida e a independência dos indivíduos por mais tempo.

O Peptídeo beta-amilóide (Aβ) é derivado da proteolítica clivagem da proteína pré-cursora amilóide (APP). APP é uma proteína transmembranar que é expressa abundantemente no cérebro e pode ser processada por duas vias enzimáticas principais: a via não-amiloidogênica e a via amiloidogênica.

A via amiloidogênica envolve a atividade de enzimas chamadas β-secretase e γ-secretase, que clivam APP em fragmentos menores, incluindo o peptídeo beta-amilóide. O peptídeo beta-amilóide pode se agregar formando ovillos neuríticos e depósitos amiloides, os quais são característicos da doença de Alzheimer. Portanto, a proteína pré-cursora amilóide é considerada um precursor do peptídeo beta-amilóide.

A amiloidose familiar é um tipo raro de doença sistêmica e progressiva causada pela acumulação anormal de uma proteína mala denominada "amiloide" em tecidos e órgãos do corpo. Essa proteína é produzida por mutações genéticas herdadas, geralmente dos pais aos filhos. Existem vários tipos de amiloidose familiar, sendo os mais comuns a ATTR (transtiretina), a AL (cadeia leve da imunoglobulina) e a AF (apolipoproteína A-I).

A acumulação de amilóide nos tecidos e órgãos pode levar a sintomas variados, dependendo do local afetado. Alguns dos órgãos e sistemas frequentemente envolvidos são o coração, rins, fígado, sistema nervoso periférico e tracto gastrointestinal.

Os sintomas podem incluir:

* Inchaço das pernas e pés (edema)
* Fadiga e fraqueza
* Perda de peso involuntária
* Dor no peito
* Falta de ar e dificuldade em respirar
* Problemas cardíacos, como insuficiência cardíaca congestiva
* Problemas renais, como proteinúria (proteínas nas urinas) e hematúria (sangue nas urinas)
* Problemas gastrointestinais, como diarreia, constipação, náusea e vômitos
* Perda de sensibilidade ou formigueiro em mãos e pés
* Problemas de visão e equilíbrio

O diagnóstico da amiloidose familiar geralmente requer uma biópsia tecidual para confirmar a presença de amilóide e identificar o tipo específico. O tratamento depende do tipo de amiloidose familiar e pode incluir terapias medicamentosas, transplante de células-tronco hematopoiéticas ou outros procedimentos cirúrgicos.

Em termos médicos, a espectroscopia infravermelha transformada de Fourier (FTIR) é frequentemente usada em análises químicas e materiais, incluindo no campo da patologia. FTIR é um método de espectroscopia que utiliza a transformada de Fourier para processar rapidamente os dados infravermelhos, resultando em um espectro que fornece informações sobre as vibrações moleculares e, assim, a composição química da amostra. Isso pode ser usado, por exemplo, para identificar e quantificar diferentes tipos de tecido ou substâncias químicas em uma amostra biológica. Além disso, o FTIR também é usado na pesquisa e desenvolvimento de novos medicamentos e materiais, bem como no controle de qualidade e na garantia da conformidade.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

As secretases da proteína precursora do amilóide (APP) são enzimas que desempenham um papel crucial no processamento da proteína precursora do amilóide, um processo que é fundamental para a patogênese da doença de Alzheimer. Existem três principais secretases APP: alpha-secretase (α-secretase), beta-secretase (β-secretase) e gamma-secretase (γ-secretase).

A α-secretase é uma metaloproteinase que cliva a proteína precursora do amilóide em seu domínio extracelular, gerando fragmentos menores chamados de péptidos alfa. Este processamento é benéfico porque previne a formação de peptídeos beta-amilóides (Aβ), que são os principais componentes das placas amiloides encontradas no cérebro dos pacientes com doença de Alzheimer.

A β-secretase, também conhecida como "beta-site APP cleaving enzyme 1" (BACE1), é uma aspartil protease que cliva a proteína precursora do amilóide em seu domínio extracelular, gerando fragmentos chamados de C99. Este processamento é prejudicial porque gera o pré-cursor dos peptídeos beta-amilóides (Aβ).

A γ-secretase é uma complexo enzimático que cliva o fragmento C99 gerado pela β-secretase, gerando péptidos beta-amilóides (Aβ) de diferentes tamanhos. Este processamento é prejudicial porque gera os peptídeos beta-amilóides (Aβ), que são insolúveis e tendem a se agregar em placas amiloides, um dos sinais patológicos da doença de Alzheimer.

Em resumo, as secretases da proteína precursora do amilóide desempenham papéis cruciais no processamento da proteína precursora do amilóide e sua atividade pode contribuir para o desenvolvimento e progressão da doença de Alzheimer.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

Na medicina, neuropatia amilóide refere-se a um tipo específico de neuropatia periférica (doença dos nervos fora do cérebro e da medula espinhal) que é causada pela acumulação de uma proteína anormal chamada amilóide em ou ao redor dos nervos. Essa acumulação pode danificar e destruir os nervos, levando a sintomas como formigueiro, dormência, dor, fraqueza muscular e atrofia. Existem vários tipos de neuropatias amiloides, sendo o mais comum a neuropatia associada à doença de células falciformes (doença de Friedreich) e a neuropatia associada à amiloidose sistêmica primária. O tratamento geralmente se concentra em gerenciar os sintomas e, quando possível, abordar a causa subjacente da acumulação de amilóide.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Ácido aspártico endopeptidases, também conhecidas como aspartil proteases ou ácido aspártico proteases, são uma classe específica de enzimas digestivas que realizam a clivagem (quebra) de proteínas em péptidos mais curtos e aminoácidos individuais. Essas enzimas são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, ativação de hormônios e outras proteínas inativas, e ainda a apoptose (morte celular programada).

A característica distintiva das ácido aspártico endopeptidases é o seu sítio ativo, que contém dois resíduos de ácidos aspárticos. Esses resíduos são responsáveis por catalisar a reação de hidrólise dos laços peptídicos das proteínas, através da formação de um intermediário covalente altamente reativo.

Existem diversas ácido aspártico endopeptidases presentes no corpo humano e em outros organismos vivos. Algumas das mais conhecidas incluem a tripsina, quimotripsina, pepsina, e renina, que são secretadas pelos órgãos digestivos e atuam na degradação dos alimentos. Outras ácido aspártico endopeptidases, como a cathepsina D e a HIV-1 protease, desempenham funções importantes em processos celulares e patológicos, como a regulação do sistema imune e a replicação do vírus HIV.

Devido à sua importância biológica e à sua estrutura única, as ácido aspártico endopeptidases têm sido alvo de pesquisas intensivas no campo da biologia molecular e da farmacologia. Muitos inibidores dessas enzimas foram desenvolvidos e testados como potenciais drogas terapêuticas para o tratamento de diversas doenças, incluindo câncer, HIV/AIDS, e doenças neurodegenerativas.

Uma placa amilóide é um depósito anormal e extracelular de proteínas fibrilares insolúveis que se acumulam nos tecidos e órgãos do corpo. Essas proteínas são formadas por agregação de peptídeos beta-amiloides, derivados da protease desdobrada inibidora da protease β (BIP) ou proteína precursora da amilóide (APP). As plaquetas amiloides são características de várias doenças, incluindo a doença de Alzheimer, a amiloidose sistêmica e outras doenças neurodegenerativas.

As plaquetas amiloides geralmente se acumulam em tecidos como o cérebro, coração, rins, fígado e pâncreas, levando a disfunção e danos teciduais progressivos. No cérebro, as plaquetas amiloides são encontradas principalmente nos neurônios e geralmente estão associadas às fibras nervosas. A acumulação de plaquetas amiloides no cérebro é um dos principais sinais patológicos da doença de Alzheimer, acompanhada pela formação de ovósidos neurofibrilares dentro das células cerebrais.

A formação de plaquetas amiloides está relacionada a uma série de fatores genéticos e ambientais, incluindo idade avançada, mutações genéticas e exposição a toxinas ambientais. O mecanismo exato pelo qual as plaquetas amiloides causam danos teciduais ainda não é totalmente compreendido, mas acredita-se que envolva a toxicidade direta das fibrilas amiloides e a resposta inflamatória subsequente do corpo.

As Neuropatias Amiloides Familiares são um grupo de doenças hereditárias causadas por mutações em genes que resultam na produção e acúmulo anormal de proteínas amiloides nos tecidos do corpo. A forma mais comum é a neuropatia amiloide familiar tipo 1 (FAF1), associada a mutações no gene transtirretina (TTR). Essas proteínas amiloides se depositam principalmente nos nervos periféricos, causando danos progressivos às células nervosas e à mielina que as reveste.

Os sintomas geralmente começam em adultos jovens ou de meia-idade e podem incluir:

1. Dores e formigamentos nas mãos e pés (síndrome da mão e pé de gengibre)
2. Perda de sensibilidade à temperatura, toque e dor
3. Fraqueza muscular e atrofia
4. Dificuldade em andar e manusear objetos
5. Disfunção autonômica, como problemas cardiovasculares, gastrointestinais, urinários e genitais

A progressão da doença varia consideravelmente entre os indivíduos, mas geralmente resulta em grave deficiência funcional e redução da expectativa de vida. Até o momento, não existe cura para as neuropatias amiloides familiares, mas tratamentos sintomáticos e terapias experimentais estão disponíveis para ajudar a controlar os sintomas e ralentizar a progressão da doença.

A Microscopia de Força Atômica (MFA) é um tipo de microscopia de varredura de sonda (SPM) que fornece imagens de superfície e dados topográficos de amostras com resolução molecular e atômica. Ela funciona por meio da interação de uma ponta aguda afilada, geralmente feita de diamante ou silício, chamada de "cantilever" com a superfície da amostra. Ao aproximar a ponta do cantilever em contato com a amostra, forças intermoleculares, como atração e repulsão, são estabelecidas entre as moléculas na ponta e nas proximidades da superfície da amostra.

Estas forças provocam uma deflexão no cantilever, que é detectada por um laser refletido em uma fotodetetor. A varredura do cantilever sobre a superfície da amostra gera um mapa topográfico da superfície baseado nas deflexões do cantilever, permitindo a visualização de detalhes atômicos e moleculares da amostra. Além disso, a MFA pode ser usada para medir propriedades físicas e químicas locais, como rigidez, adesão, condução elétrica e reatividade química.

Proteína de Bence Jones é um tipo específico de proteína monoclonal (um clone de proteínas idênticas produzidas por células do sistema imunológico) encontrada no sangue ou urina de alguns pacientes com mieloma múltiplo, uma forma de câncer dos glóbulos brancos chamados plasmáticos. Essas proteínas são nomeadas em homenagem ao médico Henry Bence Jones, que as descreveu pela primeira vez em 1847.

Elas são formadas por cadeias leves de imunoglobulinas (tipos de anticorpos) e geralmente existem como pares de cadeias kappa e lambda. Em condições normais, as proteínas de Bence Jones seriam produzidas em pequenas quantidades e eliminadas do corpo através dos rins sem causar problemas. No entanto, em pacientes com mieloma múltiplo, grandes quantidades desse tipo de proteína podem ser produzidas, levando a danos renais e outras complicações associadas à doença subjacente.

A presença de proteínas de Bence Jones no sangue ou urina pode ser detectada por meio de testes laboratoriais específicos, como a eletróforese em gel de urina ou soro, e pode ajudar no diagnóstico e monitoramento do mieloma múltiplo.

Desculpe por o mal-entendido, mas "insulisina" não é um termo médico reconhecido. No entanto, "insulinase" refere-se a uma enzima que pode degradar insulina. Existem dois tipos principais de insulinases: insulinase tipo 1, também conhecida como proteína tirosina fosfatase 1B (PTP1B), e insulinase tipo 2, também conhecida como proteína tirosina fosfatase não receptor PTPRN. Estas enzimas desempenham um papel importante na regulação da atividade da insulina no organismo.

Tiazídios são uma classe de diuréticos, que são medicamentos usados para aumentar a excreção de urina. Eles funcionam inibindo a reabsorção de sódio no túbulo contornado distal do néfron no rim. Isso resulta em uma maior concentração de sódio nos túbulos renais, o que leva à osmose e à excreção adicionais de água.

A classe de tiazídios inclui medicamentos como a hidroclorotiazida, clortalidona e indapamida. Esses medicamentos são frequentemente usados no tratamento da hipertensão arterial e edema, incluindo o edema causado por insuficiência cardíaca congestiva, cirrose hepática e síndrome nefrótica.

Embora geralmente bem tolerados, os tiazídios podem causar efeitos colaterais como desidratação, hipotensão ortostática, hipercalcemia, hipocalemia, hipomagnesemia, hiperglicemia e aumento de colesterol e triglicérides séricos. Além disso, o uso prolongado de tiazídios pode levar ao desenvolvimento de diabetes mellitus e deficiência de potássio. Portanto, é importante que os pacientes que tomam tiazídios sejam monitorados regularmente para detectar quaisquer efeitos colaterais ou complicações relacionadas à medicação.

Neurofibrilas são estruturas filamentosas encontradas no interior dos neurônios, ou células nervosas. Elas são principalmente compostas por proteínas chamadas "tafazinas" e desempenham um papel importante na manutenção da integridade estrutural dos neurônios e no processamento das informações neles. No entanto, em doenças neurodegenerativas como a doença de Alzheimer, as neurofibrilas podem sofrer alterações patológicas, levando à formação de agregados anormais chamados "feixes neurofibrilares", que são um dos sinais histopatológicos característicos da doença.

As interações hidrofóbicas e hidrofílicas são termos usados para descrever como certos átomos, moléculas ou substâncias se comportam em relação ao água e outros solventes polares.

Interações hidrofóbicas (do grego "phobos", que significa medo) ocorrem quando grupos químicos não polarizados, também chamados de hidrofóbicos, tendem a se agrupar ou se associar uns aos outros para evitar o contato com moléculas d'água. Isso acontece porque as moléculas d'água formam uma estrutura ordenada em torno dos grupos hidrofóbicos, aumentando a energia livre de Gibbs do sistema. Portanto, para minimizar essa energia, os grupos hidrofóbicos tendem a se afastar da água e se aproximar uns dos outros, formando agregados ou estruturas secundárias como as membranas lipídicas.

Por outro lado, interações hidrofílicas (do grego "philos", que significa amizade) ocorrem quando grupos químicos polares ou carregados, também chamados de hidrofílicos, se associam facilmente com moléculas d'água devido à formação de ligações de hidrogênio e outras interações eletromagnéticas. Isso resulta em uma diminuição da energia livre de Gibbs do sistema.

Em resumo, as interações hidrofóbicas descrevem a tendência de grupos químicos não polares se afastarem da água e se agruparem juntos, enquanto as interações hidrofílicas descrevem a tendência de grupos químicos polares ou carregados se associarem facilmente com moléculas d'água devido à formação de ligações de hidrogênio e outras interações eletromagnéticas. Essas forças desempenham um papel fundamental na estabilidade das estruturas biológicas, como as proteínas e as membranas celulares.

O Processamento de Proteína Pós-Traducional (PPP) refere-se a uma série complexa de modificações que ocorrem em proteínas após a tradução do mRNA em polipeptídeos. A tradução é o primeiro passo na síntese de proteínas, no qual os ribossomas leem e traduzem a sequência de nucleotídeos em um mRNA em uma sequência específica de aminoácidos que formam um polipeptídeo. No entanto, o polipeptídeo recém-sintetizado ainda não é funcional e necessita de modificações adicionais para atingir sua estrutura e função nativas.

O PPP inclui uma variedade de modificações químicas e enzimáticas que ocorrem em diferentes compartimentos celulares, como o retículo endoplasmático rugoso (RER), o aparelho de Golgi, as mitocôndrias, os peroxissomas e o citoplasma. Algumas das modificações mais comuns incluem:

1. Corte e união: Os polipeptídeos recém-sintetizados podem ser clivados em fragmentos menores por enzimas específicas, que reconhecem sinais de corte em suas sequências de aminoácidos. Esses fragmentos podem então ser unidos por ligações covalentes para formar a proteína madura.
2. Modificações químicas: Os resíduos de aminoácidos podem sofrer modificações químicas, como a adição de grupos fosfato, glicano, ubiquitina ou acetilação, que podem afetar a estrutura e a função da proteína.
3. Dobramento e montagem: Os polipeptídeos recém-sintetizados devem ser dobrados em sua conformação tridimensional correta para exercer sua função. Algumas proteínas precisam se associar a outras proteínas ou ligantes para formar complexos multiméricos.
4. Transporte e localização: As proteínas podem ser transportadas para diferentes compartimentos celulares, como o núcleo, as mitocôndrias, os peroxissomas ou a membrana plasmática, dependendo de sua função.
5. Degradação: As proteínas desgastadas ou danificadas podem ser marcadas para degradação por enzimas proteolíticas específicas, como as proteases do proteossoma.

As modificações pós-traducionais são processos dinâmicos e regulados que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das proteínas e no controle dos processos celulares. Diversas doenças, como as doenças neurodegenerativas, o câncer e as infecções virais, estão associadas a alterações nas modificações pós-traducionais das proteínas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que controlam esses processos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Muramidase, também conhecida como lisozima, é uma enzima que catalisa a hidrólise de glicosídico entre N-acetilmuramoil e N-acetilglucosamina em peptidoglicano, um componente estrutural da parede celular de bactérias gram-positivas. A muramidase é encontrada em vários tecidos e fluidos corporais, incluindo lágrimas, saliva, suor e muco respiratório, e desempenha um papel importante na defesa do hospedeiro contra infecções bacterianas. Além disso, a muramidase é amplamente utilizada em pesquisas biológicas como uma ferramenta para estudar a estrutura e função da parede celular bacteriana.

'Protein Stability' refere-se à capacidade de uma proteína manter sua estrutura tridimensional e função biológica em resposta a variáveis ambientais, como mudanças de temperatura, pH ou concentrações iônicas. A estabilidade proteica é determinada por diversos fatores, incluindo a natureza das interações entre os resíduos de aminoácidos que compõem a proteína e a presença de ligantes ou cofactores que possam contribuir para reforçar a estrutura proteica. A perda de estabilidade proteica pode levar à desnaturação da proteína e, consequentemente, à perda de sua função biológica, o que é particularmente relevante em processos como doenças neurodegenerativas e o envelhecimento.

A proteína amiloide A sérica, geralmente abreviada como SAA, é uma proteína de fase aguda produzida principalmente no fígado em resposta a estímulos inflamatórios. Ela faz parte da família de apolipoproteínas associadas à lipoproteína de alta densidade (HDL) e está presente em pequenas quantidades fisiológicas no sangue. No entanto, em situações de inflamação aguda ou crônica, seus níveis podem aumentar significativamente.

A proteína SAA pode sofrer alterações conformacionais e depositar-se em tecidos e órgãos, formando depósitos amiloides. Essas acumulações anormais de proteínas amiloides são características de doenças chamadas amiloidoses, que podem afetar diversos sistemas corporais e terem consequências graves para a saúde. A formação de depósitos amiloides relacionados à proteína SAA é particularmente associada à doença cardiovascular e à amiloidose secundária, que geralmente ocorre em contexto de processos inflamatórios crônicos.

É importante ressaltar que a medição dos níveis séricos de proteína SAA pode ser útil como marcador de atividade inflamatória e para monitoramento da progressão ou regressão de doenças associadas à amiloidose. No entanto, a interpretação desses valores deve ser feita com cautela e considerando o contexto clínico individual, pois outros fatores também podem influenciar seus níveis séricos.

Em química e biologia, ligações de hidrogênio são interações débeis entre moléculas ou ions polares devido à atração eletromagnética entre um dipolo permanente parcialmente positivo e um dipolo parcialmente negativo. Em outras palavras, uma ligação de hidrogênio ocorre quando um átomo de hidrogênio se liga covalentemente a um átomo eletronegativo, como oxigênio ou nitrogênio, e esse dipolo positivo interage com outro átomo eletronegativo próximo. Essas interações desempenham um papel crucial em muitos processos químicos e biológicos, incluindo a formação de estruturas secundárias em proteínas e ácidos nucléicos.

As endopeptidases são um tipo específico de enzimas digestivas conhecidas como proteases ou peptidases, que estão envolvidas no processo de quebra de proteínas em peptídeos e aminoácidos mais curtos. A diferença entre as endopeptidases e outros tipos de peptidases é o local exato onde elas clivam as cadeias de proteínas. Enquanto as exopeptidases clivam os extremos das cadeias polipeptídicas, as endopeptidases cortam internamente, dividindo as cadeias em segmentos menores.

Existem quatro classes principais de endopeptidases, baseadas no mecanismo catalítico e nos resíduos de aminoácidos que participam da catálise: serina endopeptidases, cisteína endopeptidases, aspartato endopeptidases e metaloendopeptidases. Cada classe tem diferentes propriedades e preferências substratas, o que permite que elas desempenhem funções específicas no processamento e digestão de proteínas.

As endopeptidases são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, a renovação e manutenção da matriz extracelular, a apoptose (morte celular programada) e a ativação ou inativação de proteínas envolvidas em sinalizações celulares. No entanto, um desequilíbrio ou disfunção nessas enzimas pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como doenças neurodegenerativas, câncer e distúrbios gastrointestinais.

Desnaturação proteica é um processo que altera a estrutura tridimensional de uma proteína, desorganizando suas ligações dissulfureto e interações hidrofóbicas, o que leva a perda de sua função nativa. Isso pode ser causado por fatores ambientais, como variações de pH, temperatura ou concentração salina, ou por processos metabólicos, como a oxidação e a redução das proteínas. A desnaturação proteica é frequentemente irreversível e pode levar à agregação e precipitação das proteínas, o que pode ser prejudicial para as células e desempenhar um papel em doenças como as doenças neurodegenerativas.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Fatores de terminação de peptídeos, também conhecidos como fatores de liberação de polipeptídeos ou fatores terminacionais, referem-se a três proteínas presentes no citoplasma dos ribossomas durante a tradução do ARNm em proteínas. Esses fatores são designados como RF1, RF2 e RF3 em procariotos (como as bactérias) e como eRF1, eRF3 e GTP (guanosina trifosfato)-binding protein associada a RF em eucariotos (como os humanos).

Durante o processo de tradução, os ribossomas leem a sequência de codões no ARNm e sintetizam uma cadeia polipeptídica correspondente. No entanto, é necessário um mecanismo para determinar quando a síntese da proteína deve ser interrompida, ou seja, onde ocorrerá a terminação do processo de tradução. Esses fatores desempenham esse papel crucial ao reconhecerem os codões de parada (UAA, UAG e UGA) no ARNm e promoverem a liberação da cadeia polipeptídica recém-sintetizada do ribossoma.

Em resumo, os fatores de terminação de peptídeos são proteínas essenciais para o processamento adequado das proteínas durante a tradução do ARNm em aminoácidos, garantindo que as cadeias polipeptídicas sejam sintetizadas com precisão e eficiência.

O desdobramento de proteínas, também conhecido como dobramento proteico, refere-se ao processo no qual uma cadeia polipeptídica recém-sintetizada adota sua estrutura tridimensional nativa e funcionalmente ativa. As proteínas são compostas por sequências específicas de aminoácidos que se dobram em configurações espaciais particulares, permitindo-lhes desempenhar suas funções biológicas específicas. Esse processo complexo é mediado por interações intramoleculares entre resíduos de aminoácidos, incluindo ligações de hidrogênio, pontes salinas, interações aromáticas e forças de Van der Waals. O desdobramento proteico correto é crucial para a estabilidade estrutural e função das proteínas, e a falha neste processo pode resultar em doenças relacionadas às proteínas, como as doenças neurodegenerativas.

Presenilina-1 é uma proteína que desempenha um papel crucial no processamento da proteína precursora do amilóide (APP) e outros substratos. É codificada pelo gene PSEN1 e é uma das subunidades catalíticas do complexo gama-secretase, que está envolvido na clivagem da APP em peptídeos beta-amiloides, fragmentos de proteínas que se acumulam no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer. Mutações no gene PSEN1 estão associadas a formas familiares precoces e agressivas da doença de Alzheimer. A presenilina-1 também desempenha papéis na regulação do ciclo celular, apoptose e homeostase do cálcio intracelular.

Presenilina-2 é uma proteína que desempenha um papel crucial na regulação do processamento da proteína precursora amiloide (APP) no cérebro. A mutação nessa proteína tem sido associada à doença de Alzheimer, a forma mais comum de demência degenerativa.

A presenilina-2 é uma das subunidades dos complexos gama-secretase, que são enzimas intramembranares responsáveis ​​pela clivagem da proteína APP em peptídeos amiloides, sendo um deles o peptídeo beta-amiloide (Aβ), um componente dos agregados amiloides que se acumulam no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer. As mutações na presenilina-2 podem alterar a atividade da gama-secretase, levando a níveis elevados de peptídeos amiloides e, consequentemente, à formação de agregados amiloides e à neurodegeneração associada à doença de Alzheimer.

Além disso, a presenilina-2 também desempenha papéis em outros processos celulares, como o controle do ciclo celular, a apoptose (morte celular programada) e a regulação da calcios homeostase.

Termodinâmica é a área da física que estuda as propriedades e transformações de energia em sistemas físicos, com foco especial no conceito de entropia e nas leis que governam essas transformações. A termodinâmica fornece um framework para descrever como a energia se move e se transforma em diferentes situações e como esses processos estão relacionados com as propriedades térmicas, mecânicas e químicas dos sistemas.

Existem quatro leis fundamentais da termodinâmica:

1. A primeira lei da termodinâmica estabelece que a energia não pode ser criada ou destruída, mas apenas convertida de uma forma para outra. Diz-se também que a variação na energia interna de um sistema fechado é igual à diferença entre o calor transferido para o sistema e o trabalho realizado sobre o sistema.
2. A segunda lei da termodinâmica estabelece que a entropia de um sistema isolado tende a aumentar ao longo do tempo. A entropia é uma medida do grau de desordem ou de aleatoriedade de um sistema e sua variação está relacionada com o fluxo de calor entre sistemas e com a realização de trabalho.
3. A terceira lei da termodinâmica estabelece que a entropia de um cristal perfeito puro tenderá a zero quando a temperatura do sistema se aproximar do zero absoluto.
4. A quarta lei da termodinâmica é uma generalização das três primeiras leis e estabelece que, em um processo reversível, a variação na entropia de um sistema mais a variação na entropia do seu ambiente será sempre igual ou superior a zero.

A termodinâmica tem aplicação em diversas áreas da ciência e da engenharia, como na química, física, biologia, astronomia, engenharia mecânica, elétrica e química, entre outras.

Transgenic mice are a type of genetically modified mouse that has had foreign DNA (transgenes) inserted into its genome. This is typically done through the use of recombinant DNA techniques, where the transgene is combined with a vector, such as a plasmid or virus, which can carry the transgene into the mouse's cells. The transgene can be designed to express a specific protein or RNA molecule, and it can be targeted to integrate into a specific location in the genome or randomly inserted.

Transgenic mice are widely used in biomedical research as models for studying human diseases, developing new therapies, and understanding basic biological processes. For example, transgenic mice can be created to express a gene that is associated with a particular disease, allowing researchers to study the effects of the gene on the mouse's physiology and behavior. Additionally, transgenic mice can be used to test the safety and efficacy of new drugs or therapies before they are tested in humans.

It's important to note that while transgenic mice have contributed significantly to our understanding of biology and disease, there are also ethical considerations associated with their use in research. These include concerns about animal welfare, the potential for unintended consequences of genetic modification, and the need for responsible oversight and regulation of transgenic mouse research.

Doenças amiloidogênicas: o lado sombrio do enovelamento proteico. A pesquisa da Acadêmica Débora Foguel é mais um exemplo de ... Quando essas proteínas não formam a estrutura nativa da qual a célula precisa, tornam-se estruturas malformadas que dão origem ... No entanto, as proteínas causadoras das enfermidades são diferentes: no caso da Alzheimer, é um peptídeo chamado betamiloide; ... Até agora, a única forma de tratar de EETs é com agentes que alteram a estrutura das proteínas e conseguem diminuir a ...
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AGREGAÇÃO E TOXICIDADE DAS PROTEÍNAS AMILOIDOGÊNICAS E O PAPEL DE MOLÉCULAS MODULADORAS DE AGREGAÇÃO ...
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Proteínas Amiloidogênicas - Conceito preferido Identificador do conceito. M0455693. Nota de escopo. Proteínas que formam o eixo ... proteína amiloidea proteína amiloidogénica proteínas amiloides Nota de escopo:. Proteínas que forman el centro de las fibrillas ... Proteínas que formam o eixo das fibrilas amiloides. Por exemplo, o eixo do amiloide A é formado pela proteína amiloide A, ... Por exemplo, o eixo do amiloide A é formado pela proteína amiloide A, também conhecida como proteína amiloide sérica A ou ...
AGREGAÇÃO E TOXICIDADE DAS PROTEÍNAS AMILOIDOGÊNICAS E O PAPEL DE MOLÉCULAS MODULADORAS DE AGREGAÇÃO ...
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  • Proteínas que formam o eixo das fibrilas amiloides. (bvsalud.org)
  • Na amiloidose sistêmica, proteínas amiloidogênicas na circulação formam depósitos em uma variedade de órgãos. (msdmanuals.com)
  • Proteínas que forman el centro de las fibrillas de amiloide. (bvsalud.org)
  • Por ejemplo, el centro de la amiloide A está formado por proteína A amiloide, también conocida como proteína amiloide A sérica o proteína SAA. (bvsalud.org)
  • Por exemplo, o eixo do amiloide A é formado pela proteína amiloide A, também conhecida como proteína amiloide sérica A ou proteína SAA. (bvsalud.org)
  • Além da proteína fibrilar amiloide, os depósitos também contêm componente P de amiloide sérico e glicosaminoglicanos. (msdmanuals.com)
  • Amiloidose é qualquer de um grupo de condições distintas caracterizadas por deposição extracelular de fibrilas insolúveis compostas de proteínas mal agregadas. (msdmanuals.com)
  • Fibrilas amiloides são compostas por proteínas mal formadas que se agregam a oligômeros e, então, a fibrilas insolúveis. (msdmanuals.com)