Pigmento vermelho-arroxeado, sensível à luz, encontrado nos BASTONETES DA RETINA da maioria dos vertebrados. É um complexo que consiste de uma molécula de OPSINA DE BASTONETE e uma molécula de 11-cis retinal (RETINALDEÍDO). Rodopsinas exibem pico de absorção no comprimento de onda de 500 nm.
Rodopsinas fotossensoriais encontradas em micro-organismos, como as EURYARCHAEOTA. Convertem os sinais luminosos em informação bioquímica que regula algumas funções celulares, como a atividade motora dos flagelos.
Moléculas de rodopsina encontradas em micro-organismos como ARCHAEA e PROTEOBACTÉRIAS.
Complexos proteicos fotossensíveis, de propriedades variáveis de absorção de luz, que são expressos nas CÉLULAS FOTORRECEPTORAS. São OPSINAS conjugadas com cromóforos à base de VITAMINA A. Os cromóforos capturam fótons de luz, levando à ativação das opsinas e a uma cascata bioquímica que, em última instância, excita as células fotorreceptoras.
PROTEÍNA SERINA-TREONINA QUINASE encontrada em CÉLULAS FOTORRECEPTORAS. Medeia a FOSFORILAÇÃO da RODOPSINA dependente de luz e desempenha um papel importante na TRANSDUÇÃO DE SINAL LUMINOSO.
Parte dos bastonetes da retina localizada entre o SEGMENTO INTERNO DOS BASTONETES e o EPITÉLIO PIGMENTADO DA RETINA. Contém uma pilha de discos membranosos fotossensíveis carregados com RODOPSINA.
Proteína heterotrimérica de ligação a GTP mediadora do sinal de ativação da luz a partir da rodopsina fotolizada para a fosfodiesterase de GMP cíclico, que é fundamental no processo de excitação visual. A ativação da rodopsina na membrana externa dos bastonetes e cones celulares faz com que o GTP se ligue à transducina, o que é seguido pela dissociação do complexo subunidade alfa-GTP a partir das subunidades beta/gama da transducina. O complexo subunidade alfa-GTP ativa a fosfodiesterase de GMP cíclico que catalisa a hidrólise de GMP cíclico a 5'-GMP. Isto leva ao fechamento dos canais de sódio e cálcio e, desta forma, à hiperpolarização dos bastonetes celulares. EC 3.6.1.-
Constituinte carotenoide dos pigmentos visuais. É a forma oxidada do retinol que funciona como o componente ativo do ciclo visual. Liga-se à proteína opsina formando o complexo rodopsina. Quando estimulado pelo espectro de luz visível, o componente retinoide do complexo rodopsina sofre isomerização na dupla ligação da posição 11 levando a configuração cis; essa, é revertida nas reações da fase "escura", retornando assim a configuração trans original.
Proteínas fotossensíveis expressas nas CÉLULAS FOTORRECEPTORAS RETINIANAS BASTONETES. São os componentes proteicos dos pigmentos fotorreceptores dos bastonetes, como a RODOPSINA.
Parte do espectro eletromagnético nas faixas visível, ultravioleta e infravermelha.
Células especializadas que detectam e transduzem sinal luminoso. São classificadas em dois tipos básicos de acordo com a estrutura de recepção de luz, os fotorreceptores ciliares e os fotorreceptores rabdoméricos com MICROVILOSIDADES. As células fotorreceptoras ciliares usam OPSINAS que ativam uma cascata de FOSFODIESTERASE. As células fotorreceptoras rabdoméricas usam opsinas que ativam uma cascata de FOSFOLIPASE C.
Bombas de cloreto dirigida por luz que são encontradas ubiquamente em membros halofílicos do grupo ARCHAEA (HALOBACTERIALES).
Neurônios aferentes fotossensíveis localizados na retina periférica, cuja densidade aumenta radialmente em direção à FÓVEA CENTRAL. Sendo mais sensível à luz do que as CÉLULAS FOTORRECEPTORAS RETINIANAS CONES, os bastonetes são responsáveis pela visão ao crepúsculo (em intensidades escotópicas), bem como pela visão periférica, mas não proporcionam a discriminação de cor.
Proteínas do olho referem-se a proteínas específicas localizadas no olho, desempenhando diversos papéis importantes, como manutenção da estrutura ocular, proteção contra radicais livres e participação em processos de sinalização celular.
Produtos da condensação de aminas aromáticas e aldeídos, formando azometinos substituídos no átomo de nitrogênio, que contém a fórmula geral R-N:CHR.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
Degeneração progressiva, hereditária do neuroepitélio da retina, caracterizada por cegueira noturna e contração progressiva do campo visual.
Acomodação dos olhos sob condições de pouca luz. A sensibilidade do olho à luz é elevada durante a adaptação a escuridão.
Proteína sensora de cálcio neuronal encontrada em BASTONETES FOTORRECEPTORES e nos CONES FOTORRECEPTORES. Interage com a QUINASE 1 RECPTORA ACOPLADA A PROTEÍNA G de modo dependente de Ca2+, e desempenha um papel importante na FOTOTRANSDUÇÃO.
Células especializadas de invertebrados que detectam e transduzem luz. São predominantemente rabdoméricas com um arranjo de microvilosidades fotossensíveis. A iluminação despolariza os fotorreceptores dos invertebrados por meio da estimulação do influxo de Na+ pela membrana plasmática.
Membrana de tecido nervoso (composta por dez camadas e encontrada no olho) que se continua no NERVO ÓPTICO. Recebe imagens de objetos externos e transmite [essas informações] ao cérebro [em forma de] impulsos visuais [nervosos]. Sua superfície externa está em contato com a COROIDE e a interna, com o CORPO VÍTREO. A camada mais externa é pigmentada e as outras (9), transparentes.
Alteração patológica retrogressiva da retina, focal ou generalizada, causada por defeitos genéticos, inflamação, trauma, doença vascular ou avançar da idade. A degeneração que afeta predominantemente a mácula lútea da retina é a DEGENERAÇÃO MACULAR.
Processo no qual sinais luminosos são transformados por CÉLULAS FOTORRECEPTORAS em sinais elétricos que podem, então, ser transmitidos ao encéfalo.
Superordem (classe CEFALÓPODES) composta das ordens Octopoda (octopus) com mais de 200 espécies e Vampyromorpha com uma única espécie. Esta última é uma relíquia filogenética, porém detém a chave para a origem do Octopoda.
Registro de potenciais elétricos na retina após estimulação luminosa.
Gênero de HALOBACTERIACEAE em forma de bastonete e extremamente halofílicas que crescem em condições alcalinas. São estritamente aeróbias e algumas cepas possuem motilidade. Natronobacterium é encontrada em lagos sódicos, salinas alcalinas e solos sódicos.
Proteína sensora de cálcio neuronal que foi inicialmente encontrada nos NEURÔNIOS do HIPOCAMPO. Interage com a PROTEÍNA INIBIDORA DE APOPTOSE NEURONAL.
A fotoquímica é o estudo e a ciência dos processos químicos causados por luz, geralmente envolvendo a absorção de fótons por moléculas que resultam em mudanças eletrônicas ou vibracionais em sua estrutura.
Neurônios especializados em TRANSDUÇÃO DE SINAL LUMINOSO dos vertebrados, tais como os BASTONETES (RETINA) e CONES (RETINA). Neurônios fotorreceptores não visuais foram descritos no encéfalo profundo, na GLÂNDULA PINEAL e em órgãos do sistema circadiano.
Rodopsinas encontradas na MEMBRANA PURPÚREA das archaea halofílicas, como o HALOBACTERIUM HALONIUM. As bacteriorodopsinas atuam como transdutores de energia, convertendo a energia luminosa em energia eletroquímica via BOMBAS DE PRÓTONS.
Ausência de luz.
Composto inorgânico incolor (HONH2) utilizado na síntese orgânica e como um agente redutor devido a sua capacidade em doar óxido nítrico.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Reações de quebra de ligações químicas resultantes da absorção da energia da radiação luminosa.
Arte ou processo de comparar fotometricamente a intensidade relativa da luz em diferentes regiões do espectro.
Insuficiência ou imperfeição de visão à noite ou em iluminação fraca, com visão boa apenas em dias claros. (Dorland, 28a ed)
Espécie de Archaea halofílica encontrada em lagos salinos. Algumas cepas formam uma MEMBRANA PURPÚREA sob condições anaeróbias.
Compostos orgânicos que contêm o radical (-NH2OH).
Fenômeno através do qual determinados compostos químicos apresentam estruturas [espaciais] diferentes, embora possuam a mesma composição elementar.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Proteínas fotossensíveis nas membranas de CÉLULAS FOTORRECEPTORAS tais como bastonetes e cones. Opsinas possuem propriedades variáveis de absorção de luz e são membros da família de RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEÍNAS G. Seus ligantes são cromóforos dependentes de VITAMINA A.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Nível da estrutura proteica em que, ao longo de uma sequência peptídica, há interações por pontes de hidrogênio; [estas interações se sucedem] regularmente [e envolvem] segmentos contíguos dando origem a alfa hélices, filamentos beta (que se alinham [lado a lado] formando folhas [pregueadas] beta), ou outros tipos de espirais. Este é o primeiro nível de dobramento [da cadeia peptídica que ocorre] na conformação proteica.
Enzima que catalisa a hidrólise de GMP cíclico para formar guanosina-5'-fosfato.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Conversão de energia luminosa absorvida em sinais moleculares.
Técnica analítica para estudo das substâncias presentes nas concentrações enzimáticas em células únicas, in situ, pela medida da absorção da luz. A faixa de luz de uma lâmpada de tungstênio ou um arco de xenônio é dispersa por um raio de iluminação monocromática no sistema ótico de um microscópio. A absorbância da luz é medida (em nanômetros) pela comparação da diferença entre a imagem da amostra e a imagem de referência.
Animais cujo GENOMA foi alterado pela técnica da ENGENHARIA GENÉTICA.
Medida da amplitude dos componentes de um perfil de onda complexo ao longo do alcance da frequência do perfil de onda. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Proteínas reguladoras que atuam como interruptores moleculares. Controlam uma vasta gama de processos biológicos que incluem sinalização do receptor, vias de transdução de sinal intracelular e síntese proteica. Sua atividade é regulada pelos fatores que controlam a sua capacidade de se ligar e hidrolisar o GTP a GDP. EC 3.6.1.-.
Proteínas encontradas em qualquer espécie arqueológica.
Produtos de degradação do ciclohexeno buteno (contendo treze carbonos) formados pela clivagem de CAROTENOIDES. Contribuem para o sabor de algumas FRUTAS. O ionono não deve ser confundido com o ionol de nome semelhante.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Gênero de HALOBACTERIACEAE cujo crescimento requer alta concentração de sal. A fissão binária ocorre por constrição.
Superordem de CEFALÓPODES composta por lula, siba e seus parentes. Sua característica diferencial é a modificação de seu quarto par de braços em tentáculos, resultando em 10 membros.
Grupo de tetraterpenos com quatro unidades de terpenos ligadas da ponta ao término. Os membros desta classe biologicamente ativos são utilizados clinicamente no tratamento da ACNE cística grave, PSORÍASE e outros transtornos de queratinização.
Família de archaea, de membros extremamente halofílicos, encontrados em ambientes com elevada concentração salina (como lagos salgados, salinas evaporadas ou peixes salgados). Halobacteriaceae são aeróbios obrigatórios ou anaeróbios facultativos, sendo divididos em pelo menos vinte e seis gêneros, incluindo-se: HALOARCULA, HALOBACTERIUM, HALOCOCCUS, HALOFERAX, HALORUBRUM, NATRONOBACTERIUM e NATRONOCOCCUS.
Neurônios aferentes fotossensíveis localizados primariamente dentro da FÓVEA CENTRAL da MÁCULA LÚTEA. Há três tipos principais de cones retinianos (vermelho, azul e verde) cujos fotopigmentos apresentam diferentes curvas espectrais de sensibilidades. Os cones retinianos operam na visão da luz do dia (em intensidades fotópicas), proporcionando o reconhecimento de cor e a acuidade visual.
Maior família de receptores de superfície celular envolvidos na TRANSDUÇÃO DE SINAL. Compartilham um sinal e uma estrutura comum através das PROTEÍNAS G HETEROTRIMÉRICAS.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Família de rãs verdadeiras da ordem Anuros. A família ocorre no mundo todo, exceto na Antártica.

Rodopsina é um tipo de proteína fotorreceptora encontrada nas membranas dos discos dos bastonetes, os quais são os tipos de células fotorreceptoras responsáveis pela visão em baixa luminosidade no olho humano. A rodaopsina é composta por uma proteína chamada opsina e um cromóforo denominado retinal. O retinal é derivado da vitamina A e pode existir em duas formas isoméricas, 11-cis e tudo-trans. Quando a luz incide sobre a rodaopsina, o retinal sofre uma transformação fotorreversível de 11-cis para tudo-trans, levando à ativação da opsina e iniciando assim uma cascata de reações que resultam em sinais elétricos enviados ao cérebro através do nervo óptico. Este processo é essencial para a percepção visual da luz, especialmente em condições de baixa iluminação.

Rodopsinas sensorias são proteínas fotosensíveis encontradas em certos tipos de células especializadas chamadas fotorreceptores, que estão presentes no tecido retinal do olho. Existem dois tipos principais de fotorreceptores: cones e bastonetes. As rodopsinas sensorias são encontradas exclusivamente em bastonetes e desempenham um papel crucial na nossa capacidade de ver em condições de baixa luminosidade.

A rodopsina é composta por uma proteína chamada opsina e um cromóforo, que é um pigmento derivado da vitamina A (retinal). Quando a luz incide sobre a rodopsina, o retinal sofre um processo de isomerização, mudando sua forma. Isso desencadeia uma série de eventos que levam à ativação dos canais iônicos na membrana do fotorreceptor, gerando um sinal elétrico que é transmitido ao cérebro via nervo óptico.

Em resumo, as rodopsinas sensorias são proteínas fotossensíveis que convertem a luz em sinais elétricos, permitindo que os bastonetes detectem a luz fraca e enviem informações visuais ao cérebro.

Desculpe, "rodopsinas microbianas" não é um termo médico amplamente utilizado ou reconhecido na medicina humana. No entanto, rodopsinas são proteínas fotossensíveis encontradas em alguns organismos, incluindo algumas bactérias e archaea (arqueias). Essas proteínas desempenham um papel importante na fototaxia, ou seja, o movimento dos organismos em resposta à luz.

As rodopsinas bacterianas geralmente consistem em uma proteína chamada opsina unida a um cromóforo retinal. Quando a luz atinge essa estrutura, é induzida uma mudança conformacional que leva à ativação de um sinal intracelular e, posteriormente, ao movimento do organismo.

Embora o termo "rodopsinas microbianas" não seja comumente usado em contextos médicos, esses sistemas fotossensíveis têm implicações interessantes para a pesquisa biomédica, especialmente no campo da bioenergia e na possível aplicação de tecnologias baseadas nesses sistemas.

Os pigmentos da retina referem-se a substâncias fotossensíveis localizadas nas células especializadas da retina do olho, chamadas de bastonetes e cones. Esses pigmentos são responsáveis pela captura dos fótons (partículas de luz) e transformação do sinal luminoso em sinal elétrico, um processo fundamental para a visão.

Existem dois tipos principais de pigmentos na retina: o **rodopsina** nos bastonetes e os **conopsinas** ou **iodopsinas** nos cones. A rodopsina é composta por uma proteína chamada opsina e um cromóforo denominado retinal, enquanto que as conopsinas são formadas pela associação de diferentes tipos de opsinas com o mesmo retinal.

A absorção da luz pelos pigmentos provoca uma alteração conformacional nessas moléculas, levando à ativação das proteínas associadas e iniciando uma cascata de reações que geram um sinal elétrico transmitido ao cérebro via nervo óptico. Esse processo permite a percepção da luz, dos diferentes comprimentos de onda (cor) e da intensidade luminosa, fundamentais para a formação de imagens visuais.

Alterações nos pigmentos da retina podem resultar em diversas patologias oculares, como por exemplo, as distrofias retinianas hereditárias, que afetam a estrutura e função dos bastonetes e cones, levando à perda progressiva da visão.

Receptor quinase 1 acoplado a proteína G (GPCR ou Gi-protein coupled receptor kinase 1) é uma enzima que desempenha um papel importante na regulação da atividade dos receptores acoplados à proteína G. Ele funciona por meio da fosforilação e inativação de tais receptores, um processo conhecido como dessensibilização ou downregulation. A fosforilação catalisada pela Gi-protein coupled receptor kinase 1 ocorre após a ativação do receptor por seu ligante natural e resulta na diminuição da resposta celular à estimulação contínua. Além disso, a Gi-protein coupled receptor kinase 1 também desempenha um papel na regulação da localização intracelular dos receptores acoplados à proteína G e no reciclagem deles.

O segmento externo da célula bastonete, também conhecido como outer segment (OS) em inglês, refere-se à região especializada e modificada da membrana plasmática das células bastonetes dos vertebrados, que são responsáveis pela percepção do sentido de luz. Essas células fazem parte do sistema visual e estão presentes no epitélio pigmentado da retina.

O segmento externo é composto por várias camadas empilhadas de discos membranosos, contendo proteínas fotossensíveis (opsinas) ligadas a moléculas de retinal, que são responsáveis pela captura dos fótons de luz. Quando a luz atinge essa região, é convertida em sinais elétricos, desencadeando uma cascata de eventos que leva à transdução visual e, posteriormente, à percepção da visão.

Devido à sua alta demanda energética e exposição a oxidantes, o segmento externo é um local propenso a danos e degeneração, especialmente em doenças como a retinite pigmentosa e a degeneração macular relacionada à idade.

Transducina é um tipo de proteína G heterotrimérica (composta por subunidades alfa, beta e gama) que desempenha um papel fundamental na transdução de sinal no sistema visual. Ela está envolvida no processo de amplificação e conversão da resposta fotorreceptora à luz em sinais elétricos que podem ser processados pelo cérebro.

Na retina, a transducina se associa à rodopsina, uma proteína presente nos bastonetes (um tipo de célula fotorreceptora), e quando ativada por luz, desencadeia uma cascata de reações que levam à diminuição da concentração de cGMP (guanosina monofosfato cíclico) intracelular. Isso resulta em fechamento dos canais iônicos dependentes de cGMP e hiperpolarização da membrana do bastonete, gerando assim o sinal elétrico que será transmitido ao cérebro.

Em resumo, a transducina é uma proteína-chave no processo de visão, responsável por converter a energia luminosa em sinais elétricos, permitindo assim que percebamos imagens e realizar tarefas visuais.

Retinaldeído, também conhecido como retinal, é um aldeído derivado da vitamina A que desempenha um papel crucial na visão e no sistema imunológico. É o intermediário entre a forma de transporte da vitamina A, o retinol, e a forma ativa da vitamina A, o ácido retinoico.

No olho, quando a luz atinge as células fotorreceptoras da retina, o retinaldeído sofre um processo de isomerização, mudando sua estrutura para formar o activo óptico 11-cis-retinal. Este composto se combina com a proteína opsina para formar o complexo rodopsina, que é sensível à luz e desencadeia uma cascata de eventos que levam à percepção visual.

Além disso, o retinaldeído também atua como um modulador da expressão gênica, especialmente no desenvolvimento embrionário e na diferenciação celular. É particularmente importante para a manutenção da integridade das mucosas e do sistema imunológico.

Em resumo, o retinaldeído é um aldeído derivado da vitamina A que desempenha funções importantes na visão, no desenvolvimento embrionário e na manutenção da integridade das mucosas e do sistema imunológico.

Os bastonetes são tipos de células fotorreceptoras encontradas no olho e desempenham um papel crucial na visão periférica e na adaptação à visão noturna. As opsinas de bastonetes, também conhecidas como proteínas de opsina de bastonete, são proteínas transmembranares que se encontram no segmento externo dos bastonetes e estão intimamente relacionadas com a capacidade deles de detectar luz.

Existem dois tipos principais de opsinas de bastonetes: a rodopsina e as proteínas de opsina de cones curtos (SOPs). A rodopsina é a forma dominante de opsina nos bastonetes e é responsável pela detecção da luz à faixa escura. As SOPs, por outro lado, são menos abundantes e estão envolvidas na detecção de luz mais brilhante.

As opsinas de bastonetes funcionam ao se ligarem a moléculas de retinal, um tipo de vitamina A, no interior delas. Quando a luz atinge a opsina, o retinal sofre uma mudança conformacional, o que desencadeia uma cascata de eventos químicos que levam à transdução do sinal luminoso em um sinal elétrico que é enviado ao cérebro.

Em resumo, as opsinas de bastonetes são proteínas importantes nos bastonetes dos olhos que desempenham um papel fundamental na detecção e transdução da luz em sinais elétricos que podem ser processados pelo cérebro.

De acordo com a medicina, luz é geralmente definida como a forma de radiação eletromagnética visível que pode ser detectada pelo olho humano. A gama de frequência da luz visível é normalmente considerada entre aproximadamente 400-700 terahertz (THz) ou 400-700 nanômetros (nm) na escala de comprimento de onda.

A luz pode viajar no vácuo e em outros meios, como o ar, à velocidade da luz, que é cerca de 299.792 quilômetros por segundo. A luz pode ser classificada em diferentes tipos, incluindo luz natural (como a emitida pelo sol) e luz artificial (como a produzida por lâmpadas ou outros dispositivos).

Em um contexto clínico, a luz é frequentemente usada em procedimentos médicos, como exames de imagem, terapia fotodinâmica e fototerapia. Além disso, a percepção da luz pelo sistema visual humano desempenha um papel fundamental na regulação dos ritmos circadianos e do humor.

As células fotorreceptoras são tipos especiaizados de células que convertem a luz em sinais elétricos, desempenhando um papel fundamental na visão. Existem dois tipos principais de células fotorreceptoras: cones e bastonetes.

Os cones são responsáveis pela percepção dos detalhes visuais, reconhecimento de cores e visão em condições de luz brilhante. Existem três subtipos de cones, cada um sensível a diferentes comprimentos de onda da luz (cor vermelha, verde ou azul). A capacidade de distinguir entre diferentes cores e detalhes finos é devido à resposta dos cones a diferentes comprimentos de onda.

Os bastonetes, por outro lado, são mais sensíveis à luz fraca do que os cones e desempenham um papel crucial na visão periférica e na detecção de movimento. Eles não contribuem significativamente para a discriminação de cores, pois geralmente contêm um único pigmento fotossensível que é sensível à luz azul-verde.

A degeneração ou perda das células fotorreceptoras pode resultar em condições como a retinite pigmentosa e a degenerescência macular relacionada à idade, levando a deficiências visuais graves ou cegueira completa.

Halorodopsinas são proteínas transmembranares encontradas principalmente em archaea halofílicas (que vivem em ambientes altamente salinos) e algumas bactérias. Elas atuam como bombas de íons, transportando íons de cloro (Cl-) para o interior da célula usando energia derivada do gradiente de prótons através da membrana. Isso gera um gradiente de íons de cloro que pode ser utilizado pela célula para realizar trabalho, como sinalização ou geração de energia. Halorodopsinas também desempenham um papel importante na fotoproteção, ajudando a proteger as células contra os efeitos danosos da luz excessiva.

Bastonetes (também conhecidos como bastonetes) são um tipo de célula fotorreceptora encontrada na retina do olho. Eles são responsáveis pela detecção de luz fraca e contribuem principalmente para a visão periférica e a capacidade de ver em condições de baixa iluminação, o que é às vezes chamado de "visão noturna".

A retina, localizada no interior do olho, contém duas principais classes de células fotorreceptoras: bastonetes e cones. Existem muitos mais bastonetes do que cones na retina (aproximadamente 120 milhões de bastonetes em comparação com cerca de 6 a 7 milhões de cones em humanos).

Os bastonetes têm um formato alongado e cônico, com uma extremidade alongada chamada cilopódio que contém o pigmento visual opsina, responsável pela absorção da luz. Quando a luz atinge os bastonetes, isto desencadeia uma cascata de eventos que leva à excitação elétrica das células e, em última análise, à transmissão de sinais ao cérebro através do nervo óptico.

Embora os bastonetes não sejam responsáveis pela visão em cores (essa função é desempenhada pelos cones), eles desempenham um papel crucial na formação da imagem e no processamento de informações visuais, especialmente em condições de baixa iluminação.

As proteínas oftalmológicas, também conhecidas como proteínas relacionadas a doenças oculares, se referem a um grupo específico de proteínas que estão associadas a várias condições e doenças oculares. Essas proteínas desempenham funções importantes no olho, como manter a integridade da estrutura ocular, participar na regulação dos processos fisiológicos e metabólicos, e proteger contra danos e doenças. No entanto, mutações em certos genes que codificam essas proteínas podem levar ao desenvolvimento de várias patologias oculares.

Algumas das proteínas oftalmológicas mais conhecidas e suas respectivas associações com doenças incluem:

1. Opsina: É uma proteína importante na visão, presente nos bastonetes e cones da retina. Mutações nesse gene podem causar diversas doenças como a retinite pigmentosa e o daltonismo.

2. Rodopsina: Outra proteína relacionada à visão, é responsável pela detecção da luz na retina. Mutações nessa proteína podem resultar em doenças como a retinite pigmentosa e o daltonismo.

3. Colágeno: É uma proteína estrutural importante no olho, presente no tecido conjuntivo da córnea e da esclera. Mutações nesse gene podem causar doenças como a queratocono (deformação da córnea) e o síndrome de Ehlers-Danlos (afeta a integridade dos tecidos conjuntivos).

4. Cristalina: É uma proteína presente no humor aquoso e no vitreo, responsável por manter a transparência do olho. Mutações nesse gene podem resultar em cataratas (opacidade do cristalino) e glaucoma (aumento da pressão intraocular).

5. Timidina fosforilase: É uma enzima presente na retina, responsável pela manutenção dos níveis de energia nas células fotorreceptoras. Mutações nesse gene podem causar a doença de Leber congênita amaurose (LCA), uma forma rara de cegueira hereditária.

6. Aquaporina: É uma proteína presente na membrana das células da córnea, responsável pelo transporte de água e íons. Mutações nesse gene podem resultar em doenças como a queratocono e a seca ocular.

7. Fator de transcrição RP65: É uma proteína presente nas células da retina, responsável pela regulação da expressão gênica. Mutações nesse gene podem causar a retinite pigmentosa e outras doenças degenerativas da retina.

8. Proteína de choque térmico HSP27: É uma proteína presente nas células da retina, responsável pela proteção contra o estresse oxidativo e a apoptose. Mutações nesse gene podem causar a degeneração macular associada à idade (DMAE) e outras doenças relacionadas à idade.

9. Proteína de choque térmico HSP70: É uma proteína presente nas células da retina, responsável pela proteção contra o estresse oxidativo e a apoptose. Mutações nesse gene podem causar a degeneração macular associada à idade (DMAE) e outras doenças relacionadas à idade.

10. Proteína de choque térmico HSP90: É uma proteína presente nas células da retina, responsável pela proteção contra o estresse oxidativo e a apoptose. Mutações nesse gene podem causar a degeneração macular associada à idade (DMAE) e outras doenças relacionadas à idade.

As "Bases de Schiff" são compostos químicos formados quando uma amina primária reage com um carbaldeído. Essa reação leva à formação de uma base imina, que é também conhecida como base de Schiff. A estrutura geral da base de Schiff pode ser representada como R1R2C=N-R3, em que R1 e R2 são grupos alquila ou arila e R3 é um grupo orgânico.

As bases de Schiff têm importância em química orgânica e bioquímica, uma vez que desempenham um papel na formação e quebra de ligações entre proteínas e carboidratos no organismo. No entanto, é importante notar que as bases de Schiff não são estáveis e podem sofrer reações adicionais, como a redução a aminas secundárias ou terciárias.

Em medicina, o termo "Bases de Schiff" também pode se referir a um teste diagnóstico usado para detectar a presença de aldeídos ou cetona em urina, sangue ou outros fluidos corporais. Neste teste, uma solução de ninidrina é adicionada a uma amostra do fluido corporal e, se houver a presença de aldeídos ou cetona, haverá formação de um composto colorido que pode ser detectado visualmente.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

Retinitis pigmentosa (RP) é um grupo de doenças genéticas que causa degeneração progressiva das células fotorreceptoras (bastonetes e cones) na retina, a membrana sensível à luz no interior do olho. A degeneração leva à perda de visão gradual, geralmente começando com a visão noturna e periferia (visão lateral), e pode progressar para cegueira completa em casos graves.

Os sintomas variam de pessoa para pessoa e podem incluir:

1. Visão noturna prejudicada ou perda da visão noturna (nyctalopia)
2. Perda progressiva da visão periférica (campo visual)
3. Dificuldade em distinguir cores e formas
4. Cegueira total em casos graves e avançados

Existem diferentes tipos e formas de RP, que podem ser herdadas por meios autossômicos dominantes, recessivos ou ligados ao cromossomo X. A idade de início dos sintomas e a taxa de progressão da doença também variam dependendo do tipo específico de RP.

Atualmente, não existe cura para a retinitis pigmentosa, mas os tratamentos podem atrasar a progressão da doença ou ajudar a maximizar a visão remanescente. Estes podem incluir dispositivos de baixa visão, terapia genética e terapia com células-tronco, entre outros.

A definição médica de "adaptação à escuridão" refere-se ao processo fisiológico pelo qual o olho se ajusta à falta de luz ou à transição da luz para a escuridão. Esse processo envolve várias alterações no interior do olho, especialmente na pupila e na retina, com o objetivo de maximizar a capacidade visual em condições de baixa iluminação.

Quando nos encontramos em ambientes pouco iluminados, a pupila se dilata (o diâmetro da pupila aumenta) para permitir que mais luz entre no olho e atinja a retina. Além disso, os bastonetes na retina, responsáveis pela visão em baixas luminosidades, tornam-se mais sensíveis à luz, o que permite uma melhor percepção dos estímulos visuais fracos. Esses processos ocorrem gradualmente e podem levar alguns minutos para ser completada, dependendo da intensidade da escuridão e da adaptação prévia do indivíduo à luz ou à escuridão.

A capacidade de adaptação à escuridão varia entre indivíduos e pode ser afetada por vários fatores, como a idade, doenças oculares e uso de certos medicamentos. Geralmente, as pessoas jovens apresentam uma adaptação à escuridão mais rápida e eficiente do que os indivíduos idosos.

Desculpe por qualquer inconveniente, mas "Recoverina" não é um termo reconhecido em medicina ou fisiologia. É possível que haja alguma confusão com a proteína "Calneurona", que às vezes também é referida como "Recoverin" em estudos científicos. A Calneurona/Recoverin pertence à família das calmodulinas e desempenha um papel importante na regulação da atividade de certas enzimas, especialmente no processo de fototransdução no olho.

Aqui está uma definição médica para "Calneurona":

Calneurona, também conhecida como Recoverin, é uma proteína pertencente à família das calmodulinas que se une a cálcio e regula a atividade de várias enzimas. É expressa principalmente em células fotorreceptoras do olho, onde desempenha um papel importante na regulação da atividade da guanilato ciclase retinal durante o processo de fototransdução. A calneurona/recuperina pode ajudar a proteger as células fotorreceptoras contra danos excessivos causados por intensa luz, auxiliando na recuperação após a exposição à luz brilhante.

As células fotorreceptoras em invertebrados se referem a um tipo especializado de célula que é capaz de detectar luz e converter essa energia luminosa em sinais elétricos. Esses sinais são então transmitidos ao sistema nervoso do animal, onde podem ser processados e utilizados para guiar uma variedade de comportamentos, como a orientação espacial e a resposta a estímulos ambientais.

Em invertebrados, as células fotorreceptoras geralmente ocorrem nos olhos compostos, que são órgãos especializados para a detecção de luz. Cada olho composto é composto por múltiplas unidades chamadas omátidios, cada uma contendo um conjunto de células fotorreceptoras alongadas, chamadas de rhabdomeres. Esses rhabdomeres são preenchidos com proteínas sensíveis à luz, como os opsinas, que absorvem a luz e desencadeiam uma resposta elétrica.

As células fotorreceptoras em invertebrados podem ser classificadas em dois tipos principais: as células de bastonete (ou bastonetes) e as células de cones. As células de bastonete são mais sensíveis à luz fraca e desempenham um papel importante na detecção de movimento e no estabelecimento da direção geral da fonte de luz. Já as células de cones são menos sensíveis à luz fraca, mas fornecem informações mais precisas sobre a cor e a intensidade da luz.

Em resumo, as células fotorreceptoras em invertebrados são células especializadas que detectam luz e convertem essa energia em sinais elétricos, desempenhando um papel crucial na orientação espacial e no comportamento dos animais.

A retina é a membrana sensível à luz no fundo do olho, composta por várias camadas de células especializadas em detectar luz e converter essa informação em sinais elétricos que podem ser transmitidos ao cérebro via nervo óptico. A retina contém fotorreceptores conhecidos como bastonetes (responsáveis pela visão periférica e capacidade de ver em baixas condições de iluminação) e cones (responsáveis pela visão central, percepção de cores e detalhes finos). A retina é essencial para a visão normal e qualquer dano ou doença que afete sua estrutura ou função pode resultar em problemas visuais graves.

A degeneração retiniana é um termo geral usado para descrever um grupo de condições oculares que envolvem a deterioração e perda progressiva das células fotorreceptoras na retina, geralmente os cones e bastonetes. Essas células são responsáveis por captar a luz e converter em sinais eletricos que são enviados ao cérebro via nervo óptico, permitindo-nos ver as imagens.

Existem dois tipos principais de degeneração retiniana: seca (não neovascular) e úmida (neovascular). A degeneração retiniana seca é mais comum e geralmente progressa gradualmente ao longo de um período de tempo. Ela ocorre quando as células fotorreceptoras degeneram naturalmente à medida que a pessoa envelhece, mas em alguns indivíduos, este processo é acelerado, resultando em perda visual significativa.

Já a degeneração retiniana úmida é menos comum, mas geralmente progressa mais rapidamente do que a forma seca. Ela ocorre quando novos vasos sanguíneos anormais crescem na retina em resposta à falta de oxigênio e nutrientes. Esses vasos sanguíneos podem ser frágeis e vazar fluidos e sangue, danificando as células fotorreceptoras e levando a perda visual.

A degeneração retiniana pode ocorrer em diferentes graus de gravidade e pode afetar uma ou ambas as retinas. Ela é uma das principais causas de perda visual e cegueira irreversível em idosos, especialmente aqueles com mais de 60 anos. Além disso, certas doenças genéticas, como a degeneração macular relacionada à idade (DMA) e a retinite pigmentosa, também podem causar degeneração retiniana.

A definição médica de "Visão Ocular" refere-se à capacidade do sistema visual de processar informações visuais claras e precisas, permitindo que as pessoas identifiquem, distinguem, se concentrem e avaliem os estímulos visuais em seu ambiente. A visão ocular é um processo complexo que envolve não apenas o olho, mas também o cérebro e outras partes do sistema nervoso.

Para uma boa visão ocular, é necessário que o olho seja capaz de focar em objetos claros e nítidos a diferentes distâncias, além de possuir uma boa percepção de cores e contraste. Além disso, os músculos dos olhos devem trabalhar em conjunto para permitir que as pessoas movam os olhos suave e precisamente, mantendo a focalização enquanto seguem objetos em movimento ou mudam a direção do olhar.

Problemas na visão ocular podem ser causados por uma variedade de fatores, incluindo problemas de refração (como miopia, hipermetropia e astigmatismo), doenças oculares (como catarata, glaucoma e degeneração macular), lesões ou trauma ocular, e doenças neurológicas que afetam o sistema visual.

A avaliação da visão ocular geralmente inclui exames oftalmológicos completos, incluindo medições da agudeza visual, alinhamento dos olhos, movimentos oculares, pressão intraocular e exame do fundo do olho. Esses exames podem ajudar a diagnosticar problemas de visão e recomendar tratamentos adequados, como óculos, lentes de contato ou cirurgia.

Os Octopodiformes são uma classe de cefalópodes marinhos que inclui lulas e polvos. Eles são caracterizados por possuírem um par de olhos complexos, um sifão para a propulsão através da água e uma estrutura semelhante a um pente chamada gladius ou pena under, que é feita de quitina ou aragonita. A classe Octopodiformes inclui duas ordens: Vampyromorphida (lulas vampiras) e Octopoda (polvos). Os membros desta classe variam em tamanho desde alguns centímetros até cerca de 14 metros de comprimento. Eles são notórios por sua inteligência, comportamento complexo e habilidades de camuflagem.

A eletrorretinografia (ERG) é um exame que mede a resposta elétrica dos diferentes tipos de células fotorreceptoras no olho, conhecidas como bastonetes e cones, à estimulação visual. É usado para avaliar a função do sistema visual, especialmente a capacidade dos olhos de detectar luz e enviar essa informação ao cérebro.

Durante o exame, um dispositivo chamado eletrorretinografo é usado para registrar a atividade elétrica da retina enquanto o paciente está exposto a diferentes tipos e intensidades de luz. A resposta elétrica é então analisada para avaliar a função dos bastonetes e cones, bem como outras partes do sistema visual.

A eletrorretinografia pode ser útil no diagnóstico e acompanhamento de uma variedade de condições oftalmológicas, incluindo retinopatias, distúrbios da corneana, desordens genéticas que afetam a visão, e doenças degenerativas da retina, como a degeneração macular relacionada à idade (DMAE). Também pode ser usado para avaliar o dano causado por diabetes, glaucoma, ou intoxicação por drogas.

Desculpe, mas o termo "Natronobacterium" não é reconhecido como um termo médico ou um gênero de bactéria amplamente aceito na microbiologia moderna. Originalmente, "Natronobacterium" era um gênero de bactérias extremófilas classificadas na família Halobacteriaceae, mas atualmente essas espécies foram reclassificadas e agora estão incluídas no gênero "Natranaerobius" ou outros gêneros.

Apesar de não ser um termo médico propriamente dito, "Natronobacterium" era usado para descrever bactérias que vivem em ambientes extremamente salinos e alcalinos, como lagos de soda. Essas bactérias são importantes no ciclo do carbono e podem produzir metano como parte de seu metabolismo. No entanto, devido à reclassificação taxonômica, o termo "Natronobacterium" não é mais utilizado em publicações científicas atuais.

Hipocalcinemia, não "hipocalcina," é o termo médico correto que se refere a níveis baixos de hipocalcinina em um indivíduo. A hipocalcinemia é uma condição rara caracterizada por níveis reduzidos de calbindina-D28k, uma proteína transportadora de cálcio no cérebro. Essa condição geralmente é associada a convulsões e outros distúrbios neurológicos, especialmente em recém-nascidos e lactentes. No entanto, é importante notar que "hipocalcina" não é um termo médico reconhecido e, portanto, não há definição para isso no contexto médico.

Fotoquímica é um ramo da química que estuda as reações chimicas provocadas pela absorção de luz, ou radiação eletromagnetica, geralmente na faixa do espectro visível, ultravioleta ou infravermelho. A luz tem energia suficiente para alterar o estado eletrônico dos átomos ou moléculas, levando a reações químicas fotoinduzidas. Essas reações desempenham um papel importante em diversos processos naturais e tecnológicos, como por exemplo, na fotossíntese das plantas, nos mecanismos de proteção da pele contra radiação solar e no processamento de informação em sistemas biológicos. Também é utilizada em diversas aplicações industriais, como na produção de polímeros e na geração de imagens em diversos campos, como na medicina e na investigação forense.

As células fotorreceptoras em vertebrados são tipos especiaizados de células que se encontram no tecido retinal do olho e são responsáveis por captar a luz e iniciar o processo de visão. Existem dois tipos principais de células fotorreceptoras em vertebrados: os cones e os bastonetes.

Os cones são células fotorreceptoras responsáveis pela percepção dos detalhes visuais, cores e da visão diurna aguda. Existem três tipos de cones em humanos, cada um deles é sensível a diferentes comprimentos de onda da luz, correspondendo aos diferentes espectros de cores: vermelho, verde e azul.

Os bastonetes, por outro lado, são células fotorreceptoras mais sensíveis à luz fraca e são responsáveis pela visão noturna e percepção de movimentos. Eles não contribuem para a visão em cores, mas fornecem uma visão em tons de cinza.

Ambos os tipos de células fotorreceptoras contêm pigmentos visuais, conhecidos como opsinas, que se ligam à luz e desencadeiam uma cascata de reações químicas que levam à transdução do sinal luminoso em um sinal elétrico. Este sinal é então transmitido ao cérebro através do nervo óptico, onde é processado e interpretado como visão.

Bacteriorodopsina é uma proteína fotosensível encontrada em membranas de alguns tipos de bactérias, como a Halobacterium salinarum. Essa proteína possui um pigmento retinal ligado à sua estrutura e é capaz de realizar o processo de fotofosforilação, convertendo a luz solar em energia química na forma de gradiente de prótons através da membrana.

A bacteriorodopsina consiste em sete hélices transmembranares e um cromóforo retinal que se encontra dentro da proteína. Quando a bactéria é exposta à luz, o retinal muda sua conformação, levando a uma série de mudanças na estrutura da proteína. Isso resulta no bombeamento de prótons do citoplasma para o meio externo, gerando um gradiente de prótons através da membrana celular. A célula então utiliza esse gradiente para produzir ATP, uma importante molécula energética, por meio da ATP sintase.

A bacteriorodopsina é um exemplo notável de como as bactérias podem aproveitar a luz solar como fonte de energia e demonstra a diversidade dos sistemas fotossintéticos encontrados na natureza. Além disso, seu mecanismo de funcionamento tem sido objeto de estudos intensivos no campo da biofísica e biologia estrutural, fornecendo insights valiosos sobre os processos moleculares envolvidos na visão e no senso da luz em organismos superiores.

De acordo com a terminologia médica, "escuridão" geralmente se refere à falta ou ausência de luz, clareza visual ou percepção da visão. Em um contexto clínico, a escuridão pode ser usada para descrever a diminuição da acuidade visual ou capacidade de distinguir os detalhes finos de objetos devido a condições como cegueira, deficiência visual ou outras perturbações oftalmológicas. No entanto, é importante notar que "escuridão" em si não é uma condição médica diagnóstica e pode ser um sintoma de várias doenças oftalmológicas ou neurológicas subjacentes.

Hidroxilamina é um composto químico com a fórmula NH2OH. É um sólido incolor e higroscópico com um ponto de fusão de 33°C. A hidroxilamina é uma base, formando sais chamados hidroxiaminas quando combinada com ácidos.

Em termos médicos, a hidroxilamina não tem um papel direto no tratamento ou diagnóstico de doenças. No entanto, ela é usada em alguns produtos farmacêuticos como um agente redutor e estabilizador. Além disso, a hidroxilamina e seus derivados têm sido estudados em pesquisas biomédicas por sua capacidade de inibir certos processos inflamatórios e imunológicos.

É importante notar que a exposição à hidroxilamina ou às suas soluções aquosas pode causar irritação na pele, olhos e sistema respiratório. Portanto, deve ser manipulada com cuidado e de acordo com as orientações de segurançade seus fabricantes.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Fotólise é um termo da fisiologia e bioquímica que se refere à ruptura de moléculas induzida pela luz, particularmente aquelas que absorvem a radiação ultravioleta ou outras formas de radiação eletromagnética. Neste processo, a energia da luz é usada para dividir uma molécula em duas ou mais partes, muitas vezes gerando espécies químicas reativas como radicais livres.

Um exemplo clássico de fotólise é a quebra da molécula de água (H2O) em hidrogênio (H) e oxigênio (O2) quando exposta à luz solar, um processo importante na produção de energia nas plantas através da fotossíntese.

No contexto médico, a fotólise pode ser utilizada terapeuticamente em procedimentos como a fototerapia, onde a radiação ultravioleta é usada para tratar certas condições de pele, como o psoríase e a dermatite. No entanto, também há que se tomar cuidado com os efeitos adversos da fotólise, especialmente quando moléculas tóxicas são quebradas em componentes ainda mais perigosos.

A espectrofotometria é um método analítico utilizado em medicina e outras ciências que envolve a medição da absorção ou transmissão da luz por uma substância, para determinar suas propriedades físicas ou químicas. Em termos médicos, a espectrofotometria pode ser usada em diversas áreas, como na análise de fluidos corporais (como sangue e urina), no estudo da composição de tecidos biológicos, bem como no desenvolvimento e avaliação de medicamentos e outros tratamentos.

O princípio básico da espectrofotometria envolve a passagem de luz através de uma amostra, que pode ser absorvida ou refletida pela substância presente na amostra. A quantidade de luz absorvida ou transmitida é então medida e analisada em função da sua longitude de onda (cor), gerando um espectro que fornece informações sobre a composição e propriedades da substância em questão.

A espectrofotometria pode ser classificada em diferentes tipos, dependendo do tipo de radiação eletromagnética utilizado (como ultravioleta, visível ou infravermelho), e da técnica empregada para a medição da luz. Alguns exemplos incluem:

1. Espectrofotometria UV-Visível: Utiliza radiação eletromagnética na região do ultravioleta (UV) e visível do espectro, para analisar substâncias que apresentam absorção nesta faixa de comprimento de onda. É amplamente utilizada em química clínica para determinar a concentração de diferentes compostos em fluidos corporais, como hemoglobina no sangue ou bilirrubina na urina.
2. Espectrofotometria Infravermelha (IR): Utiliza radiação eletromagnética na região do infravermelho do espectro, para analisar a estrutura molecular de compostos orgânicos. É amplamente utilizada em análises químicas e biológicas, como no estudo da composição de aminoácidos em proteínas ou na identificação de diferentes tipos de óleos e gorduras.
3. Espectrofotometria de Fluorescência: Utiliza a fluorescência (emissão de luz após a absorção) para analisar substâncias que apresentam esta propriedade. É amplamente utilizada em bioquímica e farmacologia, para detectar e quantificar diferentes biomoléculas, como proteínas, DNA ou drogas.
4. Espectrofotometria de Difração de Raios X (XRD): Utiliza raios X para analisar a estrutura cristalina de materiais sólidos. É amplamente utilizada em química e física dos materiais, para identificar diferentes tipos de minerais ou compostos inorgânicos.

Em resumo, a espectrofotometria é uma técnica analítica que permite medir a absorção, transmissão, reflexão ou emissão de luz por diferentes materiais e sistemas. É amplamente utilizada em diversos campos da ciência e tecnologia, como na química, física, biologia, medicina, farmacologia, entre outros. A espectrofotometria pode ser realizada com diferentes tipos de fontes de luz e detectores, dependendo do tipo de análise desejada. Além disso, a espectrofotometria pode ser combinada com outras técnicas analíticas, como a cromatografia ou a espectrometria de massa, para obter informações mais detalhadas sobre as propriedades e composição dos materiais analisados.

A "cegueira noturna" é um termo médico que se refere à dificuldade em ver ou redução da agudeza visual em condições de baixa iluminação. É mais formalmente conhecida como "amaurose nocturna". Essa condição ocorre quando as células fotorreceptoras do olho, chamadas bastonetes, não funcionam adequadamente. Os bastonetes são responsáveis pela visão periférica e a visão em baixas condições de iluminação.

A cegueira noturna geralmente é um sintoma de alguma outra condição subjacente, como deficiência em vitamina A, catarata, glaucoma ou degeneração macular relacionada à idade. Em alguns casos, pode ser hereditária e presente desde o nascimento.

Embora a cegueira noturna possa ser frustrante e causar dificuldades em realizar atividades durante as horas de escuro, geralmente não é uma condição grave e pode ser tratada ou management com suplementos vitamínicos, alterações no estilo de vida ou cirurgia, dependendo da causa subjacente.

Halobacterium salinarum é uma espécie de arquebactéria extremamente halofílica, o que significa que ela requer altas concentrações de sal para crescer. É encontrada em ambientes hipersalinos, como lagos salgados e salinas. Essa bactéria é notável por sua capacidade de sobreviver em condições extremamente hostis, incluindo alta radiação UV, baixo pH e alta salinidade.

Halobacterium salinarum é capaz de produzir um pigmento rosa-roxo chamado bacteriorruberina, que ela usa em seu processo de fototrofia para gerar energia. No entanto, ela também pode crescer heterotróficamente, usando compostos orgânicos como fonte de carbono e energia.

Esta bactéria é também conhecida por sua membrana celular única, que contém bicamadas lipídicas com altas concentrações de ácido graxo saturado e glicerol etéreos, em vez de ésteres de glicerol encontrados em membranas bacterianas. Isso lhe confere estabilidade em ambientes de alta salinidade e temperatura.

Halobacterium salinarum tem importância biológica como um modelo para estudar a evolução da vida e a adaptação a ambientes extremos. Além disso, ela tem potencial aplicação em biotecnologia, por exemplo, na produção de enzimas termoestáveis e halotolerantes para uso em processos industriais.

Hidroxilamina é um composto químico com a fórmula NH2OH. É um sólido incolor e higroscópico com um ponto de fusão de 33°C. É derivado do amoníaco pela adição de um grupo hidroxilo (OH).

Em termos médicos, hidroxilaminas são geralmente referidas como metabólitos reativos que podem ser formados in vivo por processos oxidativos. Eles desempenham um papel na patofisiologia de doenças associadas ao estresse oxidativo, como aterosclerose e neurodegeneração. Além disso, alguns fármacos e toxinas podem levar à formação de hidroxilaminas, o que pode contribuir para seus efeitos tóxicos. No entanto, é importante notar que a relação entre hidroxilaminas e doenças ainda está em estudo e não há consenso geral sobre suas implicações clínicas.

Isomerismo é um conceito fundamental em química que se refere à existência de duas ou mais moléculas com a mesma fórmula molecular, mas com arranjos atômicos diferentes nos seus átomos constituintes. Isto significa que as suas estruturas químicas são diferentes, apesar da igualdade da sua fórmula molecular.

Existem dois tipos principais de isomerismo: o isomerismo estrutural e o isomerismo espacial (ou estereoisomerismo). O isomerismo estrutural refere-se a moléculas com diferentes conectividades entre os átomos, enquanto que no isomerismo espacial as ligações entre os átomos são as mesmas, mas a disposição espacial dos átomos é diferente.

O isomerismo tem implicações importantes na química médica, uma vez que isômeros podem ter propriedades físicas e químicas diferentes, incluindo atividade biológica. Por exemplo, alguns fármacos podem existir em forma de isômeros que têm diferentes efeitos farmacológicos, o que pode ser importante no desenvolvimento e aplicação de medicamentos.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

Opsinas são proteínas fotorreceptoras encontradas nas membranas dos segmentos externos de bastonetes e cones no tecido da retina do olho. Eles desempenham um papel crucial na percepção visual, pois se ligam a moléculas de cromóforo chamadas retinal que sofrem uma mudança conformacional quando expostas à luz, o que inicia uma cascata de eventos que levam à excitação dos neurônios e, finalmente, à percepção visual.

Existem dois tipos principais de opsinas nos humanos: opsina rodopsina (ou simplesmente rodopsina) em bastonetes e opsinas cones em cones. Rodopsina é sensível à luz vermelha-alaranjada, enquanto as opsinas dos cones são sensíveis a diferentes comprimentos de onda da luz, correspondendo a cores diferentes (azul, verde e vermelho). A variação na sequência de aminoácidos das opsinas dos cones é responsável pela variação na sua sensibilidade à luz.

Lesões ou mutações em genes que codificam opsinas podem levar a condições como a retinite pigmentosa e o daltonismo.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

Em bioquímica e biologia molecular, a "estructura secundária de proteína" refere-se ao arranjo espacial dos átomos que resulta directamente das interaccións locais entre os átomos da cadea polipeptídica. A estrutura secundária é formada por enrolamentos e/ou dobramentos regulares de unha ou dous segmentos da cadea polipeptídica, mantidos por interaccións intramoleculares débes como pontes de hidróxeno entre grupos carboxilo (-COOH) e amino (-NH2) dos resíduos de aminoácidos.

Existen tres tipos principais de estructura secundária: hélice alfa (α-hélice), folha beta (β-folha) e formas desorganizadas ou coil (sem estructura). A hélice alfa é unha espiral regular em que a cadea polipeptídica gira ao redor dun eixo central, mantendo unha relación específica entre os átomos de carbono α dos resíduos de aminoácidos. A folha beta consiste en un arrollamento plano da cadea polipeptídica, com resíduos de aminoácidos alternados dispostos aproximadamente no mesmo plano e conectados por pontes de hidróxeno entre grupos laterais compatíbeis. As formas desorganizadas ou coil non presentan un enrolamento regular e están formadas por segmentos da cadea polipeptídica que adoptan conformacións flexibles e cambiantes.

A combinación e a organización destes elementos de estructura secundária forman a estructura terciaria das proteínas, que determina as propiedades funcionais da molécula.

A 3,5'-cGMP (ciclico guanosina monofosfato) ciclase é uma enzima que catalisa a formação de 3,5'-cGMP a partir de GTP (guanosina trifosfato). Por outro lado, as 3,5'-cGMP fosfodiesterases são uma classe de enzimas que catalisam a hidrólise de 3,5'-cGMP em GMP (guanosina monofosfato), reduzindo assim os níveis intracelulares deste mensageiro secundário.

Existem vários tipos diferentes de 3,5'-cGMP fosfodiesterases, cada uma com diferentes propriedades catalíticas e expressão tecidual específica. Algumas dessas enzimas são reguladas por fatores como a luz, os níveis de cálcio e outros segundos mensageiros, o que permite uma regulação fina da atividade da 3,5'-cGMP no organismo.

A inibição das 3,5'-cGMP fosfodiesterases é um alvo terapêutico em várias condições médicas, incluindo a disfunção eréctil, a glaucoma e a hipertensão pulmonar. A sildenafila (Viagra) e outros inibidores da fosfodiesterase de tipo 5 são exemplos de fármacos que atuam nesta via para aumentar os níveis de cGMP e promover a relaxação do músculo liso.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

A transdução de sinal luminoso refere-se a um processo biológico em que células detectam e convertem luz em sinais bioquímicos ou elétricos. Isto é fundamental para a visão, onde a luz é absorvida por proteínas chamadas opsinas nos bastonetes e cones da retina do olho. A energia da luz altera a estrutura das opsinas, o que desencadeia uma cascata de eventos que levam à ativação de canais iônicos e à geração de um sinal elétrico na célula fotorreceptora. Este sinal é então transmitido a outras células nervosas na retina, viajando ao longo dos nervos ópticos até atingir o cérebro, onde é interpretado como uma imagem visual consciente.

Microespectrofotometria é um método de análise que combina a microscopia com a espectrofotometria para medir a absorção, transmissão ou refletividade da luz em uma pequena área de uma amostra. Isso permite a identificação e quantificação de substâncias em uma amostra a nível microscópico. A técnica é amplamente utilizada em campos como química, biologia, física e medicina para fins de pesquisa e diagnóstico.

Em geral, um espécime é colocado em um microscópio especialmente equipado com um dispositivo espectrofotométrico. A luz é então direcionada para a amostra, onde ela interage com as substâncias presentes e sofre alterações em sua intensidade e comprimento de onda. Essas alterações são então detectadas e analisadas pelo espectrofotômetro, fornecendo informações sobre a composição química da amostra.

Existem diferentes tipos de microespectrofotometria, incluindo a microespectrofotometria no infravermelho próximo (NIR), no ultravioleta-visível (UV-Vis) e na fluorescência. Cada um desses métodos é adequado para diferentes tipos de amostras e aplicações, dependendo das propriedades espectrais das substâncias em questão.

Em resumo, a microespectrofotometria é uma técnica analítica poderosa que permite a análise química detalhada de amostras a nível microscópico, fornecendo informações valiosas sobre a composição e propriedades das substâncias presentes.

Animais geneticamente modificados (AGM) são organismos vivos cuja composição genética foi alterada por meios artificiais, geralmente utilizando técnicas de engenharia genética. Essas alterações visam introduzir novos genes ou modificar a expressão dos genes existentes nos animais, com o objetivo de conferir características desejadas ou propriedades especiais às espécies.

A engenharia genética em animais geralmente envolve:

1. Identificação e isolamento do gene de interesse;
2. Inserção do gene no genoma do animal alvo, frequentemente por meio de vetores como vírus ou plasmídeos;
3. Seleção e criação de linhagens de animais geneticamente modificados que exibam as características desejadas.

Existem vários motivos para a criação de AGMs, incluindo pesquisas básicas em biologia do desenvolvimento, modelagem de doenças humanas e estudos farmacológicos. Alguns exemplos de animais geneticamente modificados são ratos com genes relacionados ao câncer desativados ou sobreactivados, moscas-da-fruta com genes fluorescentes, e bois transgênicos que produzem leite com maior quantidade de proteínas específicas.

É importante ressaltar que a pesquisa e o uso de AGMs são objeto de debate ético e regulatório em diversos países, visto que podem gerar preocupações relacionadas ao bem-estar animal, à liberação acidental no ambiente e à possibilidade de impactos desconhecidos sobre os ecossistemas.

Em medicina, a expressão "análise espectral" refere-se a um método de análise de sinais elétricos ou fisiológicos, como um eletrocardiograma (ECG) ou eletroencefalograma (EEG), para identificar padrões ou componentes específicos da sinalização. A análise espectral é usada para quantificar a distribuição de energia em diferentes frequências do sinal, o que pode fornecer informações sobre as propriedades fisiológicas subjacentes à geração do sinal.

A análise espectral é frequentemente realizada usando técnicas de transformada de Fourier ou outras técnicas matemáticas relacionadas, como a transformada wavelet, para converter o sinal no domínio do tempo para o domínio da frequência. Isso permite que os componentes de frequência do sinal sejam visualizados e analisados separadamente.

Em um ECG, por exemplo, a análise espectral pode ser usada para identificar e quantificar diferentes ritmos cardíacos ou arritmias com base na frequência dos sinais elétricos do coração. Da mesma forma, em um EEG, a análise espectral pode ser usada para identificar padrões de atividade cerebral anormais associados a diferentes condições neurológicas ou psiquiátricas.

Em resumo, a análise espectral é uma ferramenta poderosa para analisar sinais fisiológicos complexos e fornecer informações quantitativas sobre as propriedades frequenciais do sinal, o que pode ser útil na diagnose e monitorização de várias condições médicas.

Proteínas de ligação ao GTP (Guanosina trifosfato) são um tipo específico de proteínas intracelulares que se ligam e hidrolisam moléculas de GTP, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização celular, tradução, transporte ativo e regulação do ciclo celular.

Essas proteínas possuem um domínio de ligação ao GTP que muda de conformação quando se ligam ao GTP ou quando ocorre a hidrólise do GTP em GDP (difosfato de guanosina). Essas mudanças conformacionais permitem que as proteínas de ligação ao GTP atuem como interruptores moleculares, alternando entre estados ativados e inativados.

Algumas proteínas de ligação ao GTP desempenham papéis importantes em vias de sinalização celular, como as Ras e Rho GTPases, que transmitem sinais de receptores de membrana para a célula e regulam diversos processos, como crescimento, diferenciação e morte celular. Outras proteínas de ligação ao GTP, como as G proteínas, estão envolvidas no processo de transdução de sinal em cascatas de fosforilação e desfosforilação, regulando a atividade de diversas enzimas intracelulares.

Em resumo, as proteínas de ligação ao GTP são moléculas fundamentais na regulação de diversos processos celulares, atuando como interruptores moleculares que desencadeiam uma variedade de respostas intracelulares em função da ligação e hidrólise do GTP.

As proteínas arqueais referem-se a proteínas encontradas em organismos do domínio Arquea, que são seres unicelulares sem núcleo geralmente encontrados em ambientes extremos, como fontes termais, poças de salmuera e pântanos ácidos. Essas proteínas desempenham funções vitais em todos os aspectos do metabolismo arqueano, incluindo replicação do DNA, transcrição e tradução, assim como na manutenção da integridade da membrana celular e no metabolismo energético.

As proteínas arqueais são frequentemente caracterizadas por sua resistência a condições ambientais extremas, como temperaturas altas, pressões elevadas e pHs ácidos ou alcalinos. Além disso, muitas proteínas arqueais apresentam estruturas e mecanismos únicos que as distinguem das proteínas de outros domínios da vida, como as bactérias e os eucariotos.

O estudo das proteínas arqueais é importante para a compreensão da evolução da vida na Terra, uma vez que os arqueanos são considerados relacionados filogeneticamente aos ancestrais dos eucariotos. Além disso, o estudo dessas proteínas pode fornecer informações valiosas sobre a estabilidade estrutural e a função de proteínas em condições extremas, o que tem implicações para a biotecnologia e a engenharia de proteínas.

Desculpe, mas "Norisoprenoides" não é um termo médico ou farmacológico amplamente reconhecido em literatura científica ou médica. Parece ser um termo relacionado à química natural, especificamente a química dos compostos norisoprenoides, que são metabólitos secundários formados durante a degradação de carotenoides (pigmentos naturais encontrados em plantas).

Norisoprenoides desempenham um papel na comunicação entre plantas e insetos, além de estar envolvidos em processos fisiológicos das plantas. No entanto, não há uma definição médica específica associada a esse termo. Caso precise de informações adicionais sobre compostos químicos ou metabólitos secundários, estarei feliz em ajudar se puder fornecer mais detalhes.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Halobacterium é um gênero de bactéria extremamente halófila, pertencente à família Halobacteriaceae. Essas bactérias são encontradas em ambientes hipersalinos, como lagos salgados e salinas, e requerem concentrações elevadas de sal para crescer. Algumas espécies de Halobacterium são capazes de realizar a fotossíntese, utilizando a luz solar como fonte de energia, o que as torna únicas entre as archaea. A parede celular dessas bactérias contém uma camada proteica resistente ao sal, chamada de saculado, em vez da parede de peptidoglicano encontrada em muitas outras bactérias. O genoma de Halobacterium é relativamente grande e complexo, o que reflete sua capacidade de se adaptar a ambientes extremos.

Desculpe, "Decapodiformes" não é um termo médico. É um termo taxonómico usado em biologia e zoologia para se referir a um grupo de crustáceos que inclui lulas, polvos e chocos. Membros deste grupo são caracterizados por terem 10 patas, duas das quais modificadas como cirros tácteis ou "bigodes". No entanto, devido à natureza especializada da sua pergunta, é possível que tenha confundido a terminologia; se precisar de informação sobre um assunto médico, por favor, não hesite em perguntar.

Os retinóides são derivados naturais ou sintéticos da vitamina A que desempenham funções importantes em processos fisiológicos, como a diferenciação e proliferação celular, homeostase dos tecidos e modulação do sistema imune. Eles atuam por meio de receptores nucleares específicos, denominados receptores de retinóide (RARs e RXRs), que se ligam a sequências específicas de DNA, regulando assim a expressão gênica.

Os retinóides têm sido amplamente utilizados em dermatologia para o tratamento de diversas condições cutâneas, como acne, queratose actínica, psoríase, dermatite atópica e envelhecimento da pele. Além disso, têm mostrado propriedades antineoplásicas e estão sendo investigados no tratamento de diversos tipos de câncer.

Existem diferentes gerações de retinóides, com os retinóis terapêuticos mais comuns sendo a tretinoína (Retin-A®), adapaleno e tazaroteno. Os efeitos adversos associados ao uso de retinóides incluem irritação cutânea, dessecação, sensibilidade à luz solar e, em doses altas, teratogenicidade. Portanto, é essencial que o seu uso seja acompanhado por um profissional de saúde qualificado.

Halobacteriaceae é uma família de archaea gram-negativas extremamente halófilas, o que significa que elas requerem altos níveis de sal para crescer. A maioria dos membros desta família são organismos aeróbicos e alguns deles podem realizar a fotossíntese, utilizando bacteriorodopsina e halorodopsina como pigmentos fotossintéticos em vez de clorofila. Essas archaea são encontradas principalmente em ambientes hipersalinos, como lagos salgados, salinas e outros habitats aquáticos com alta salinidade. Alguns gêneros notáveis dentro da família Halobacteriaceae incluem Halobacterium, Haloferax, Natronococcus e Haloarcula.

As células fotorreceptoras cones da retina são tipos específicos de células especializadas na retina do olho que detectam e respondem à luz, desempenhando um papel crucial no processo visual. Existem três tipos principais de cones, cada um deles sensível a diferentes comprimentos de onda da luz, correspondendo a cores específicas: vermelho, verde e azul.

Os cones são menos numerosos do que outro tipo de célula fotorreceptora, chamada bastonetes, mas desempenham um papel fundamental na visão em condições de luz diurna e na percepção da cor. Ao contrário dos bastonetes, os cones necessitam de níveis mais altos de iluminação para funcionar adequadamente.

A informação visual captada pelas células fotorreceptoras cones é transmitida através de uma série complexa de neurónios na retina, até finalmente chegar ao cérebro, onde é processada e interpretada como imagens visuais.

Receptores acoplados à proteína G (RAPG ou GPCRs, do inglês G protein-coupled receptors) são um tipo muito grande e diversificado de receptores transmembranares encontrados em células eucarióticas. Eles desempenham funções importantes na comunicação celular e transmissão de sinais, sendo responsáveis por detectar uma variedade de estímulos externos, como neurotransmissores, hormônios, luz, odorantes e gustos.

Os RAPG são constituídos por sete domínios transmembranares helicoidais, formando um corpo proteico em forma de bastão que atravessa a membrana celular. A extremidade N-terminal do receptor fica voltada para o exterior da célula e é frequentemente responsável pela ligação do ligante (o estímulo que ativa o receptor). A extremidade C-terminal está localizada no citoplasma e interage com as proteínas G, das quais recebem seu nome.

Quando um ligante se liga a um RAPG, isto promove uma mudança conformacional no receptor que permite a dissociação da subunidade alfa da proteína G (Gα) em duas partes: o fragmento GTP-ativo e o fragmento GDP-inativo. O fragmento GTP-ativo se associa então a uma variedade de enzimas, como a adenilato ciclase ou a fosfolipase C, desencadeando uma cascata de reações que resultam em sinalizações intracelulares e respostas celulares específicas.

Os RAPG são alvos terapêuticos importantes para muitos fármacos, pois sua ativação ou inibição pode modular a atividade de diversos processos biológicos, como a resposta inflamatória, o sistema nervoso central e a regulação do metabolismo.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Ranidae é uma família de anfíbios anuros (rãs e sapinhos verdadeiros) que inclui cerca de 43 géneros e 750 espécies. Eles são encontrados em todo o mundo, exceto nas regiões polares.

As rãs da família Ranidae apresentam um corpo robusto, com membros longos e fortes adaptados para saltar e nadar. A maioria das espécies tem uma pele lisa e úmida, embora algumas tenham pele rugosa ou granulada. Sua coloração varia do verde ao marrom, podendo apresentar manchas ou padrões.

Estes anfíbios são conhecidos por habitar uma variedade de habitats aquáticos e terrestres, como pântanos, riachos, lagos, florestas e campos. Alimentam-se principalmente de insetos, mas também podem consumir outros artrópodes e pequenos vertebrados.

A reprodução das rãs da família Ranidae ocorre geralmente em água doce, onde os machos chamam as fêmeas com um coaxar distinto. Após a fertilização, as fêmeas depositam ovos em massas gelatinosas que se desenvolvem em girinos, que mais tarde se transformam em rãs adultas.

Algumas espécies de Ranidae são conhecidas por sua toxicidade, como a rã-arlequim (Dendrobates sp.), que produz toxinas potencialmente letais para predadores e humanos. Outras espécies, como a rã-comum (Rana temporaria), têm importância econômica na pesca, sendo usadas como iscas vivas.

... a rodopsina é um pigmento encontrado nos bastonetes da retina e essencial para a visão, cuja coloração se deve à presença do ... rodopsina). Substantivos em geral: Aer (ar)ː ar (artéria); Aitia (etio)ː causa (etiologia, etiológico); Ákanthos (acanto, ... Rodopsina , Dicionário de Etimologia Médico». DiciMédico. Consultado em 9 de setembro de 2021 «Termos médicos: a etimologia e a ... rodopsina, Triceratops); Opsis (opsida)ː face (sauropsida); Orkhis (orqui)ː testículo (criptorquidia, orquídea); Ornithos ( ...
... é a parte proteica da rodopsina. Esse grupo de proteínas, sensível à luz, via cromóforo da retina (ou uma variante) ...
A visão é iniciada pela reação fotoquímica da rodopsina. Processos fotoquímicos também podem ser altamente destrutivos, ...
... importante para a desativação da rodopsina; Rodopsina presente em moscas da fruta (Drosophila Melanogaster) sensível a luz azul ... As rodopsinas, codificadas por genes de opsinas, são uma família dessas proteínas e permitem ativar ou inibir potenciais de ... O uso de rodopsinas foi um fator crucial no desenvolvimento das atuais técnicas de optogenética, permitindo ativar e excitar ... Channelrhodopsin 2 (ChR2): rodopsina com origem na alga Chlamydomonas reinhardtii. Possui um canal catiónico composto por 7 ...
A visão é iniciada por uma reação fotoquímica da rodopsina. (!Artigos que carecem de fontes desde setembro de 2021, !Artigos ...
Exemplos de pigmentos fotorreceptores da retina incluem a rodopsina, a flavina e a bilina. Na terminologia médica, o termo " ... "fotopigmento" é aplicado às proteínas do tipo opsina, especificamente rodopsinas e fotopsinas, como as melanopsinas, as ...
Mais tarde, o laboratório passou a estudar o pigmento visual estruturalmente relacionados conhecidos como rodopsina. Um resumo ...
O receptor H2 pertence à família de receptores acoplados à proteína G semelhantes à rodopsina. Ele é uma proteína integral de ...
Cada bastonete é composto por milhões de moléculas de um pigmento foto sensível, a rodopsina. Os bastonetes, que são ...
Esta forma oxidada da vitamina A, o retinal, atua com a opsina formando rodopsina (figura 1). Sobre ação da luz visível, a ... rodopsina é convertida a metarrodopsina II, na qual o retinol apresenta-se na forma todo-trans, sua forma mais ativa. A ...
Um estudo em 2000 indicou que camundongos sem rodopsina, mas com criptocromo, ainda respondem à luz; no entanto, em camundongos ... os neurônios laterais recebem informações de luz através da via CRY de luz azul e da via rodopsina. Portanto, o CRY está ... no qual se acredita que a rota da rodopsina esteja fornecendo alguma entrada de luz. Recentemente, também foi demonstrado que ... sem rodopsina ou criptocromo, a transcrição de c-Fos, um mediador da sensibilidade à luz, cai significativamente. Nos últimos ...
O consumo de vitamina A auxilia na síntese da rodopsina, que é uma cromoproteína encontrada nos bastonetes. Página Dictionary. ...
Alguns tipos de proteínas receptoras Glicoforina Rodopsina Banda 3 CD36 GPR30 Wallin E, von Heijne G (1998). «Genome-wide ...
Ligado a proteínas chamadas rodopsina tipo 1, o retinal permite que certos microrganismos convertam luz em energia metabólica. ...
Em 2015 Nagel e seu grupo caracterizaram a primeira enzima rodopsina da 8 TM, Cyclop (Gao et al., 2015, Nat Comm.). Mais tarde ... Nagel é creditado pela descoberta da rodopsina canal, que abriu uma nova área na optogenética, em colaboração com Peter ... No início de 1995 Georg Nagel e Ernst Bamberg tentaram a expressão heteróloga de rodopsinas microbianas (Bacteriorodopsina) em ... eles também caracterizaram outros novos membros das rodopsinas da enzima 8 TM, RhoPDE e 2cCyclop. 2010 Prêmio Wiley de Ciências ...
Channelrhodopsinas são uma subfamília de proteínas retinilideno (rodopsinas) que funcionam como canais iônicos controlados por ...
Por exemplo, a luz azul faz com que o canal rodopsina se abra, despolarizando a célula e produzindo um pulso. Quando a luz azul ... Inserindo sequências genéticas do canal rodopsina no DNA de um rato, pesquisadores podem controlar os pulsos e, dessa forma, ...
O receptor H1 é um receptor de histamina pertencente à família dos receptores acoplados à proteína G semelhantes à rodopsina. ...
O olho opistoproctídeo tem uma lente grande e uma retina com um alto número de bastonetes, com alta densidade de rodopsina; não ...
... impede o correto endereçamento da rodopsina na célula, causando a apoptose dos fotorreceptores, com conseqüente degeneração da ...
Por efeitos da luz, a rodopsina interage fortemente com transducina ligada ao PIB, promovendo a troca do PIB por GTP na unidade ... Existem ainda outras isoformas, como a Gt (proteína transducina), que liga o fotorreceptor da rodopsina na retina, a Go, que ... Incorporado nos segmentos exteriores da células há o pigmento visual chamada rodopsina, sendo essa identificada como um membro ... da superfamília de receptores em serpentina (GPCR). A rodopsina é responsável por ativar a transducina, que é uma proteína ...
A proteína receptora em que o NPY opera é um receptor acoplado à proteína G da família dos GPCR do tipo rodopsina 7- ...
... descobriu que a vitamina A é um importante componente da rodopsina, a qual consiste de uma proteína relacionada a ... Seus experimentos posteriores mostraram que, quando o pigmento rodopsina foi exposto à luz, produziu a proteína opsina e um ... mais conhecido por rodopsina, necessária para detecção de luz fraca, adaptação que permite que os olhos se ajustem que forma ... assim como a compreensão dos pigmentos visuais como a rodopsina, e como eles desempenham um papel importante na detecção de luz ...
Eles fazem isso com a ajuda de rodopsinas UV no olho, que os ajudam a distinguir entre pigmentos amarelos ultravioleta e ...
Boll é lembrado para a descoberta de rodopsina, quando notou que o pigmento sensível à luz nas varas da retina tinha uma ...
A retina do olho necessita de vitamina A na forma de retinol, que se combina com a proteína opsina para formar rodopsina, a ...
Usando a "púrpura visual" (ou rodopsina), descrita por Franz Christian Boll em 1876, ele tentou fazer a base de uma teoria ... a geração de uma imagem da retina de um coelho pela aplicação de um processo químico para fixar o estado da rodopsina no olho. ...
... rodopsina de grande comprimento de onda, wingless e regiões D2-D3 do rRNA 28S (2 700 pb no total)] sugere que o mais alto nível ...
Baseado na similaridade dos segmentos desses receptores, eles podem ser organizados em 5 famílias: da Rodopsina (701 membros), ...
A concentração de rodopsina é consistente com a utilização da "mancha ocular" para detectar a radiação infravermelha com ... no dorso na qual existe uma elevada concentração do pigmento oftálmico rodopsina sob uma área transparente da cutícula que ...
... a rodopsina é um pigmento encontrado nos bastonetes da retina e essencial para a visão, cuja coloração se deve à presença do ... rodopsina). Substantivos em geral: Aer (ar)ː ar (artéria); Aitia (etio)ː causa (etiologia, etiológico); Ákanthos (acanto, ... Rodopsina , Dicionário de Etimologia Médico». DiciMédico. Consultado em 9 de setembro de 2021 «Termos médicos: a etimologia e a ... rodopsina, Triceratops); Opsis (opsida)ː face (sauropsida); Orkhis (orqui)ː testículo (criptorquidia, orquídea); Ornithos ( ...
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Além disso, ela é um componente essencial da rodopsina, uma proteína necessária para manter a visão normal (confira estudo a ...
Rodopsina Quinase. Receptor Quinase 1 Acoplada a Proteína G. Succinato-Semialdeído Desidrogenase. Succinato-Semi-Aldeído ...
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Canal-Rodopsina. Rodopsinas de Canais. Código(s) hierárquico(s):. D12.776.157.530.400.163. D12.776.543.550.450.163. D12.776. ... Subfamília de proteínas rodopsinas que atuam como canais de íons disparados por luz nas ALGAS VERDES. ... Subfamilia de proteínas rodopsina que funcionan como canales iónicos activados por la luz en las ALGAS VERDES.. ... Subfamília de proteínas rodopsinas que atuam como canais de íons disparados por luz nas ALGAS VERDES.. ...
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A luz natural também pode ajudar a melhorar a visão estimulando a produção de rodopsina, que é um pigmento o que ajuda a ...
Síntese de rodopsina na retina (necessária para a visão noturna). *46. .  Carência: distúrbios da visão noturna ou em casos ...
O pigmento rodopsina dos bastonetes (rod = bastonete) muito mais sens vel luz do que a fotopsina dos cones e, por isso que na ... D) 5, as rodopsinas azul, verde, vermelho, a escotopsina e a vitamina A. B. prop sito escoto quer dizer escurid o, como um ... A) Rodopsina. B) Fotopsina. C) Metarrodopsina I. D) Metarrodopsina II. E) Escotopsina. D. O MEU pigmento, a Metarrodopsina II, ... B) 4, as fotopsinas azul, verde, vermelho e a rodopsina. C) 4, as escotopsinas azul, verde, vermelho e a fotopsinas. ...
Vitamina A é transformada em rodopsina na retina, um pigmento necessário para visão nocturna.. Também está provado que o beta- ...
A vitamina A é necessária para a formação da rodopsina, um pigmento fotorreceptor na retina (ver tabela ). A vitamina A ajuda a ...
Precisamos da rodopsina para que os nossos olhos enxergem bem até mesmo em lugares escuros. ... realizados no Japão demonstram que as antocianinas encontradas em uma espécie de groselha podem ajudam a produção de rodopsina ...
Eles promovem a produção de rodopsina, um pigmento necessário para a visão normal no escuro. ...
Balen, F. (2012). Em busca de novos métodos de tratamento para a retinose pigmentar causada por mutações na rodopsina (Tese ( ... Em busca de novos métodos de tratamento para a retinose pigmentar causada por mutações na rodopsina. 2012. Tese (Doutorado) - ... Balen F. Em busca de novos métodos de tratamento para a retinose pigmentar causada por mutações na rodopsina [Internet]. 2012 ... Balen F. Em busca de novos métodos de tratamento para a retinose pigmentar causada por mutações na rodopsina [Internet]. 2012 ...
O pigmento rodopsina dos bastonetes (rod = bastonete) muito mais sens vel luz do que a fotopsina dos cones e, por isso que na ... D) 5, as rodopsinas azul, verde, vermelho, a escotopsina e a vitamina A. B. prop sito escoto quer dizer escurid o, como um ... A) Rodopsina. B) Fotopsina. C) Metarrodopsina I. D) Metarrodopsina II. E) Escotopsina. D. O MEU pigmento, a Metarrodopsina II, ... B) 4, as fotopsinas azul, verde, vermelho e a rodopsina. C) 4, as escotopsinas azul, verde, vermelho e a fotopsinas. ...
... e a curva de absorção da rodopsina dos bastonetes (1894) (Fisher, 1999; Mollon, 2003). ...
Eles detectam as cores usando um pigmento chamado rodopsina, que é muito sensível à luz fraca. No entanto, em níveis mais ...
As células do cone contêm o pigmento rodopsina, que é composto pela proteína opsina e a molécula menor 11-cis-retinal. A opsina ...
Além disso, sem Vitamina A nossos olhos não produzem adequadamente um pigmento sensível à luz, chamado rodopsina, que é formado ...
Por seu lado, a vitamina A desempenha um papel essencial na visão, é um componente de uma proteína chamada rodopsinao que ajuda ...
Canais IônicosPronaseCompostos de TetraetilamônioTetrodotoxinaCálcioCloraminasArsenazo IIIIsótopos de SódioRodopsinaCianetos ...
  • A luz natural também pode ajudar a melhorar a visão estimulando a produção de rodopsina, que é um pigmento o que ajuda a melhorar a visão e reduzir a fadiga ocular. (nanikaa.fr)
  • Vitamina A é transformada em rodopsina na retina, um pigmento necessário para visão nocturna. (naturoterapias.com)
  • Estudos realizados no Japão demonstram que as antocianinas encontradas em uma espécie de groselha podem ajudam a produção de rodopsina, que é um pigmento encontrado na nossa retina. (acaisaopaulo.com.br)
  • Eles detectam as cores usando um pigmento chamado rodopsina, que é muito sensível à luz fraca. (misteriosdouniverso.net)
  • As células do cone contêm o pigmento rodopsina, que é composto pela proteína opsina e a molécula menor 11-cis-retinal. (colordrop.de)
  • Além disso, sem Vitamina A nossos olhos não produzem adequadamente um pigmento sensível à luz, chamado rodopsina , que é formado pela proteína opsina e a Vitamina A. Sem este pigmento, a capacidade de nossos olhos transmitir imagens ao cérebro fica comprometida, podendo mesmo levar à cegueira por meio de uma doença chamada xeroftalmia . (suadietaesaude.com.br)
  • é uma vitamina lipossolúvel, essencial ao funcionamento da retini (daí o nome" retinoide") por promover a formação dos pigmentos que tornam a visão noturna possivel (ao combinar-se com o pigmento opsina, formando a rodopsina). (farmaciaanagallis.com.br)
  • Por seu lado, a vitamina A desempenha um papel essencial na visão, é um componente de uma proteína chamada rodopsina o que ajuda o retina para absorver luz . (clomid.live)
  • Precisamos da rodopsina para que os nossos olhos enxergem bem até mesmo em lugares escuros. (acaisaopaulo.com.br)
  • A vitamina A é necessária para a retina do olho na forma de retinal, que se combina com a proteína opsina para formar a rodopsina, a molécula que absorve a luz necessária tanto para a luz fraca (visão escotópica) quanto para a visão em cores. (nen.pt)
  • Além disso, a vitamina A é necessária para formar a rodopsina, que é o pigmento roxo-avermelhado e sensível à luz presente nas células oculares que ajuda a enxergar à noite. (tricurioso.com)
  • Por efeitos da claridade, a rodopsina interage fortemente com transducina ligada ao PIB, promovendo a troca do PIB por GTP na unidade alfa. (wikidot.com)

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