Endopeptidades específicas para o precursor da proteína amiloide. Três subtipos de secretases citados como alfa, beta e gama foram identificados baseados na região do precursor da proteína amiloide a qual clivam.
Proteína tipo I de passagem única pela membrana. É clivada pelas SECRETASES DA PROTEÍNA PRECURSORA DO AMILOIDE, produzindo peptídeos de comprimentos variáveis de aminoácidos. Um peptídeo de 39 a 42 aminoácidos (ver PEPTÍDEOS BETA-AMILOIDES) é um dos componentes principais do amiloide extracelular nas PLACAS AMILOIDES.
Subclasse de endopeptidases que dependem de um resíduo de ÁCIDO ASPÁRTICO para a sua atividade.
Peptídeos gerados a partir do precursor dos peptídeos beta-amiloide. Uma forma amiloide fibrilar destes peptídeos é o principal componente das placas amiloides encontradas em indivíduos com doença de Alzheimer e em idosos com trissomia 21 (SÍNDROME DE DOWN). O peptídeo é encontrado predominantemente no sistema nervoso, mas há relatos de sua presença em tecidos não neurais.
Doença degenerativa do CÉREBRO caracterizada pelo início traiçoeiro de DEMÊNCIA. Falhas da MEMÓRIA, no julgamento, no momento da atenção e na habilidade em resolver problemas são seguidas de APRAXIAS severas e perda global das habilidades cognitivas. A afecção ocorre principalmente após os 60 anos de idade e é marcada por atrofia cortical severa e tríade de PLACA AMILOIDE, EMARANHADOS NEUROFIBRILARES e FILAMENTOS DO NEURÓPILO. (Tradução livre do original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, pp1049-57)
Complexo fibroproteico que consiste de proteínas organizadas em uma estrutura beta-pregueada específica em cruz. Esta estrutura fibrilar revelou ser um padrão alternativo de dobramento para uma variedade de proteínas funcionais. Depósitos de amiloide na forma de PLACA AMILOIDE estão associados com várias doenças degenerativas. A estrutura amiloide também tem sido encontrada em certo número de proteínas funcionais que não estão relacionadas com doenças.
Subclasse de PEPTÍDEO HIDROLASES que catalisam a clivagem interna de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS.
Proteína integral das membranas do complexo de Golgi e do retículo endoplasmático. Seu homodímero é um componente essencial do complexo gama secretase que catalisa a clivagem de proteínas de membrana, como os RECEPTORES NOTCH e os precursores de PEPTÍDEOS BETA AMILOIDE. Mutações em PSEN1 levam à manifestação precoce da DOENÇA DE ALZHEIMER tipo 3, que pode ocorrer até em indivíduos de 30 anos de idade, em humanos.
Acumulações de FIBRILAS AMILOIDES depositadas extracelularmente nos tecidos.
Precursores de proteínas, também conhecidos como polipeptídeos ou protomeros, referem-se a cadeias pequenas e incompletas de aminoácidos que eventualmente se dobram e se combinam para formar proteínas maduras completamente funcionais.
Camundongos de laboratório que foram produzidos de um OVO ou EMBRIÃO DE MAMÍFEROS, manipulados geneticamente.
Inibidores de protease extracelular que são secretados de FIBROBLASTOS. Formam um complexo covalente com as SERINA PROTEASES e podem mediar sua internalização celular e degradação.
Proteína de REAÇÃO DE FASE AGUDA presente em baixas concentrações no soro normal, mas encontrada em concentrações elevadas no soro de pessoas idosas e em pacientes com AMILOIDOSE. É o precursor circulante da proteína amiloide A, que se encontra depositada nas fibrilas amiloides do tipo AA.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
A parte do SISTEMA NERVOSO CENTRAL contida no CRÂNIO. O encéfalo embrionário surge do TUBO NEURAL, sendo composto de três partes principais, incluindo o PROSENCÉFALO (cérebro anterior), o MESENCÉFALO (cérebro médio) e o ROMBENCÉFALO (cérebro posterior). O encéfalo desenvolvido consiste em CÉREBRO, CEREBELO e outras estruturas do TRONCO ENCEFÁLICO (MeSH). Conjunto de órgãos do sistema nervoso central que compreende o cérebro, o cerebelo, a protuberância anular (ou ponte de Varólio) e a medula oblonga, estando todos contidos na caixa craniana e protegidos pela meninges e pelo líquido cefalorraquidiano. É a maior massa de tecido nervoso do organismo e contém bilhões de células nervosas. Seu peso médio, em um adulto, é da ordem de 1.360 g, nos homens e 1.250 g nas mulheres. Embriologicamente, corresponde ao conjunto de prosencéfalo, mesencéfalo e rombencéfalo. Seu crescimento é rápido entre o quinto ano de vida e os vinte anos. Na velhice diminui de peso. Inglês: encephalon, brain. (Rey, L. 1999. Dicionário de Termos Técnicos de Medicina e Saúde, 2a. ed. Editora Guanabara Koogan S.A. Rio de Janeiro)
Proteína integral das membranas do complexo de Golgi e do retículo endoplasmático. Seu homodímero é um componente essencial do complexo gama secretase que catalisa a clivagem de proteínas de membrana, como os RECEPTORES NOTCH e os precursores de PEPTÍDEOS BETA AMILOIDE. As mutações da PSEN2 causam a DOENÇA DE ALZHEIMER tipo 4.
Unidades celulares básicas do tecido nervoso. Cada neurônio é formado por corpo, axônio e dendritos. Sua função é receber, conduzir e transmitir impulsos no SISTEMA NERVOSO.
Qualquer das várias modificações pós-traducionais de PEPTÍDEOS ou PROTEÍNAS catalisadas enzimaticamente na célula de origem. Essas modificações incluem carboxilação, HIDROXILAÇÃO, ACETILAÇÃO, FOSFORILAÇÃO, METILAÇÃO, GLICOSILAÇÃO, ubiquitinação, oxidação, proteólise e a formação de ligações cruzadas e resultam em alterações no peso molecular e na motilidade eletroforética.
Grupo de doenças esporádicas, familiares e/ou hereditárias, degenerativas e infecciosas, tendo como ponto comum o dobramento anormal de proteína e depósito de AMILOIDE. Como o depósito de amiloide aumenta, ele desloca as estruturas normais do tecido, causando perda funcional. Vários sinais e sintomas dependem do local e tamanho dos depósitos.
Grupo heterogêneo de transtornos familiar ou esporádico, caracterizado por depósitos de AMILOIDE nas paredes de vasos sanguíneos de tamanho médio e pequeno do CÓRTEX CEREBRAL e MENINGES. Entre os aspectos clínicos estão várias pequenas hemorragias nos lóbulos (HEMORRAGIA CEREBRAL), isquemia cerebral (ISQUEMIA ENCEFÁLICA), e INFARTO CEREBRAL. A angiopatia amiloide cerebral não está relacionada à AMILOIDOSE generalizada. Neste estado, os peptídeos amiloidogênicos são quase sempre os mesmos encontrados na DOENÇA DE ALZHEIMER (Tradução livre do original: Kumar: Robbins and Cotran: Pathologic Basis of Disease, 7th ed., 2005).
Proteínas integrais de membrana e componentes essenciais do complexo gama secretase que catalisa a clivagem das proteínas de membrana, como os RECEPTORES NOTCH e os precursores de PEPTÍDEOS BETA AMILOIDE. As mutações das presenilinas levam à DOENÇA DE ALZHEIMER pré-senil com manifestação da doença antes dos 65 anos de idade.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Proteínas associadas ao microtúbulo, expressas principalmente nos neurônios. As proteínas tau possuem várias isoformas e desempenham um papel importante para o acoplamento dos monômeros de tubulina nos microtúbulos e na manutenção do citoesqueleto e transporte axonal. A agregação de grupos específicos de proteínas tau nas inclusões filamentosas é característica comum de lesões fibrilares intraneuronais e gliais (EMARANHADOS NEUROFIBRILARES e FILAMENTOS DO NEURÓPILO) encontrados em vários transtornos neurodegenerativos (DOENÇA DE ALZHEIMER, TAUOPATIAS).
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
Proteínas do tecido nervoso referem-se a um conjunto diversificado de proteínas especializadas presentes no sistema nervoso central e periférico, desempenhando funções vitais em processos neurobiológicos como transmissão sináptica, plasticidade sináptica, crescimento axonal, manutenção da estrutura celular e sinalização intracelular.
Proteínas que formam o eixo das fibrilas amiloides. Por exemplo, o eixo do amiloide A é formado pela proteína amiloide A, também conhecida como proteína amiloide sérica A ou proteína SAA.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Doenças animais ocorrendo de maneira natural ou são induzidas experimentalmente com processos patológicos suficientemente semelhantes àqueles de doenças humanas. São utilizados como modelos para o estudo de doenças humanas.
Transtornos do sistema nervoso periférico associado com depósito de AMILOIDE no tecido nervoso. Foram descritas as formas familiares, primária (não familiar) e secundária. Alguns subtipos familiares demonstram um padrão de herança autossômico dominante. Entre as manifestações clínicas estão perda sensorial, fraqueza leve, disfunção autonôma e SÍNDROME DO TÚNEL CARPAL. (Tradução livre do original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p1349)
Elevação curva da SUBSTÂNCIA CINZENTA, que se estende ao longo de todo o assoalho no LOBO TEMPORAL do VENTRÍCULOS LATERAIS (ver também LOBO TEMPORAL). O hipocampo, subículo e GIRO DENTEADO constituem a formação hipocampal. Algumas vezes, os autores incluem o CÓRTEX ENTORRINAL na formação hipocampal.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Hormônio secretado pela célula pancreática beta que é co-secretado com a INSULINA. Apresenta efeito anorético no metabolismo de nutrientes por meio da inibição da secreção de ácido gástrico, do esvaziamento gástrico e secreção pós-prandial de GLUCAGON. Os polipeptídeos amiloides das ilhotas podem se dobrar em AMILOIDE que se mostrou ser o principal componentes das PLACAS AMILOIDES.
Camada delgada de SUBSTÂNCIA CINZENTA localizada na superfície dos hemisférios cerebrais (ver CÉREBRO) que se desenvolve a partir do TELENCÉFALO e se molda em giros e sulcos. Alcança seu maior desenvolvimento no ser humano, sendo responsável pelas faculdades intelectuais e funções mentais superiores.
Família de proteínas que compartilha a semelhança da sequência com o receptor de lipoproteína de baixa densidade (RECEPTORES DE LDL).
Processo de movimento de proteínas de um compartimento celular (incluindo extracelular) para outro por várias separações e mecanismos de transporte, tais como transporte de comporta, translocação proteica e transporte vesicular.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Camundongos Endogâmicos C57BL referem-se a uma linhagem inbred de camundongos de laboratório, altamente consanguíneos, com genoma quase idêntico e propensão a certas características fenotípicas.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
A aprendizagem do caminho correto através de um labirinto para obtenção de reforço. É utilizado para populações humanas ou animais.
Clivagem de proteínas em peptídeos menores ou aminoácidos por PROTEASES ou por mecanismo não enzimático (por exemplo, hidrólise). Não inclui PROCESSAMENTO DE PROTEÍNA PÓS-TRADUCIONAL.
Localização histoquímica de substâncias imunorreativas utilizando anticorpos marcados como reagentes.
LINHAGEM CELULAR derivada do ovário do hamster Chinês, Cricetulus griseus (CRICETULUS). Esta espécie é a favorita para estudos citogenéticos por causa de seu pequeno número de cromossomos. Esta linhagem celular tem fornecido modelos para o estudo de alterações genéticas em células cultivadas de mamíferos.
Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.
Subfamília (família MURIDAE) que compreende os hamsters. Quatro gêneros mais comuns são: Cricetus, CRICETULUS, MESOCRICETUS e PHODOPUS.
Estruturas anormais (localizadas em várias partes do cérebro) compostas por arranjos densos de filamentos helicoidais pareados (neurofilamentos e microtúbulos). Estes empilhamentos helicoidais (duplas hélices) de subunidades transversas apresentam-se em filamentos (semelhantes a fitas retorcidas para a esquerda) que provavelmente incorporam as seguintes proteínas: filamentos intermediários (neurofilamentos com massas moleculares média e alta), proteínas (map-2 e tau) associadas a microtúbulos, actina e UBIQUITINAS. Como um dos sinais marcantes da DOENÇA DE ALZHEIMER, os emaranhados neurofibrilares eventualmente ocupam todo o citoplasma em certas classes de células (no neocórtex, hipocampo, tronco encefálico e diencéfalo). A quantidade desses emaranhados (nos exames histológicos post-mortem) está correlacionada com o grau de demência durante a vida. Alguns estudos sugerem que antígenos emaranhados passam para a circulação sistêmica tanto no curso do envelhecimento normal como nos casos da doença de Alzheimer.
Transporte direcionado de ORGANELAS e moléculas ao longo dos AXÔNIOS da célula nervosa. O transporte pode ser anterógrado (a partir do corpo celular) ou retrógrado (em direção ao corpo celular). (Tradução livre do original: Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 3d ed, pG3)
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
LINHAGEM CELULAR derivada de um FEOCROMOCITOMA da MEDULA SUPRARRENAL de rato. As células PC12 cessam sua divisão e passam por diferenciação terminal quando tratadas com o fator de crescimento neuronal, tornando esta linhagem um modelo útil para o estudo da diferenciação de CÉLULAS NERVOSAS.
Família de glicoproteínas ancoradas na membrana contendo uma desintegração e domínio de metaloprotease. São responsáveis pela clivagem proteolítica de muitas proteínas transmembranas e a liberação de seu domínio extracelular.
Perda da atividade funcional e degeneração trófica de axônios nervosos e suas ramificações terminais, seguida à destruição de suas células de origem ou interrupção de sua continuidade com estas células. A patologia é característica de doenças neurodegenerativas. Geralmente, o processo de degeneração nervosa é estudado em pesquisas de localização neuroanatômica e correlação da neurofisiologia das vias neurais.
Qualquer dos processos pelos quais os fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influenciam o controle diferencial (indução ou repressão) da ação gênica ao nível da transcrição ou da tradução.
Linhagens de camundongos nos quais certos GENES dos GENOMAS foram desabilitados (knocked-out). Para produzir "knockouts", usando a tecnologia do DNA RECOMBINANTE, a sequência do DNA normal no gene em estudo é alterada para impedir a síntese de um produto gênico normal. Células clonadas, nas quais esta alteração no DNA foi bem sucedida, são então injetadas em embriões (EMBRIÃO) de camundongo, produzindo camundongos quiméricos. Em seguida, estes camundongos são criados para gerar uma linhagem em que todas as células do camundongo contêm o gene desabilitado. Camundongos knock-out são usados como modelos de animal experimental para [estudar] doenças (MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS) e para elucidar as funções dos genes.
Gênero de plantas da família CONVOLVULACEAE. O nome vulgar 'corda-de-viola' refere-se também à IPOMOEA. O nome vulgar 'corriola' também refere-se à IPOMOEA, CALYSTEGIA, ou POLYGONUM.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Componente amiloide P é uma pequena glicoproteína não fibrilar encontrada no soro normal e em todos os depósitos amiloides. Possui uma estrutura pentagonal (pentaxina). É uma proteína de fase aguda, modula a resposta imunológica, inibe a ELASTASE e tem sido sugerida como um indicador de HEPATOPATIAS.
Pequenas partículas proteináceas infecciosas que resistem à inativação por procedimentos que modificam os ÁCIDOS NUCLEICOS e contêm uma isoforma anormal de proteína celular que é o componente principal e necessário. A isoforma anormal (escrapie) é a PrPSc (PROTEÍNAS PRPSC) e a isoforma celular PrPC (PROTEÍNAS PRPC). A sequência primária de aminoácidos das duas isoformas é idêntica. Doenças humanas causadas por príons incluem a SÍNDROME DE CREUTZFELDT-JAKOB, SÍNDROME DE GERSTMANN-STRAUSSLER e INSÔNIA FAMILIAR FATAL.
Neoplasia comum do início da infância originando-se de células da crista neural no sistema nervoso simpático e caracterizada por vários comportamentos clínicos, variando desde a remissão espontânea à progressão metastática acelerada e morte. Esse tumor é a malignidade intra-abdominal mais comum da infância, mas também pode aparecer no tórax, pescoço ou ocorrer raramente no sistema nervoso central. Entre as características histológicas estão células redondas e uniformes com núcleos hipercromáticos, dispostos em ninhos e separados por septos fibrovasculares. Os neuroblastomas podem estar associados com Síndrome Opsoclono-Mioclônica. (Tradução livre do original: DeVita et al., Cancer: Principles and Practice of Oncology, 5th ed, pp2099-2101; Curr Opin Oncol 1998 Jan;10(1):43-51)
Enzima que catalisa a degradação de insulina, glucagon e outros polipeptídeos. É inibida por bacitracina, pelos agentes quelantes EDTA e 1,1, o-fenantrolina, e pelos reagentes bloqueadores de tiol, tais como N-etilmaleimida, mas não fosforamidon. (Tradução livre do original: Eur J Biochem 1994;223:1-5) EC 3.4.24.56.
Compostos que inibem ou antagonizam a biossíntese ou ações de proteases (ENDOPEPTIDASES).
Família de receptores de superfície celular conservados que possuem repetições do FATOR DE CRESCIMENTO EPIDÉRMICO em seu domínio extracelular e repetições de ANQUIRINA nos seus domínios citoplasmáticos. O domínio citoplasmático dos receptores notch é liberado com a ligação do ligante e translocado para o NÚCLEO CELULAR, no qual atua como fator de transcrição.
Em culturas de tecidos são projeções de neurônios, como pelos, estimuladas por fatores de crescimento e outras moléculas. Estas projeções podem continuar-se para formarem uma árvore ramificada de dendritos ou um único axônio ou podem ser reabsorvidas num estágio adiantado de desenvolvimento. 'Neurito' pode se referir a qualquer filamento ou crescimento em formato de ponta apresentado por células neurais em cultura de tecido ou células embrionárias.
Imunoensaio utilizando um anticorpo ligado a uma enzima marcada, tal como peroxidase de raiz-forte (ou rábano silvestre). Enquanto a enzima ou o anticorpo estiverem ligados a um substrato imunoadsorvente, ambos retêm sua atividade biológica; a mudança na atividade enzimática como resultado da reação enzima-anticorpo-antígeno é proporcional à concentração do antígeno e pode ser medida por espectrofotometria ou a olho nu. Muitas variações do método têm sido desenvolvidas.
Alterações nas quantidades de vários compostos químicos (neurotransmissores, receptores, enzimas e outros metabólitos) específicos da área do sistema nervoso central contido dentro da cabeça. São monitoradas ao longo do tempo, durante a estimulação sensorial, ou em diferentes estágios de doenças.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Mudanças graduais irreversíveis na estrutura e funcionamento de um organismo que ocorrem como resultado da passagem do tempo.
Tintura ácida utilizada em testes de ácido clorídrico no conteúdo gástrico. Também é utilizada histologicamente para testes da AMILOIDOSE.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Gênero da família Muridae que compreende onze espécies. C. migratorius, o hamster cinza ou armênio, e C. griseus, o hamster chinês, são as duas espécies utilizadas em pesquisa biomédica.
Fibras nervosas capazes de conduzir impulsos rapidamente para fora do corpo da célula nervosa.
Principal enzima constituinte das membranas de borda em escova do rim, e também está presente em menor grau no encéfalo e outros tecidos. Catalisa preferencialmente a clivagem no grupo amino de resíduos hidrofóbicos da cadeia B da insulina, bem como peptídeos opioides e outros peptídeos biologicamente ativos. A enzima é inibida principalmente por EDTA, fosforamidon, tiorfano, e reativada por zinco. A neprilisina é idêntica ao antígeno comum da leucemia linfoblástica aguda (antígeno CALLA), um marcador importante no diagnóstico da leucemia linfocítica aguda humana. Não há nenhuma afinidade com o gênero CALLA (PLANTA).
Vesículas citoplasmáticas formadas quando as VESÍCULAS COBERTAS perdem seu revestimento de CLATRINA. Os endossomos internalizam macromoléculas ligadas por receptores na superfície celular.
Distúrbios no registro de uma impressão, na retenção de uma impressão adquirida, ou na lembrança de uma impressão. Deficiências de memória estão associadas com DEMÊNCIA, TRAUMA CRANIOCEREBRAL, ENCEFALITE, ALCOOLISMO (ver também TRANSTORNO AMNÉSICO ALCOÓLICO), ESQUIZOFRENIA e outras afecções.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Linhagem celular derivada de células tumorais cultivadas.
Produção de uma rede fibrosa densa de neuróglia; inclui astrocitose, que é uma proliferação de astrócitos na área de uma lesão degenerativa.
Representações teóricas que simulam o comportamento ou a actividade de processos biológicos ou doenças. Para modelos de doença em animais vivos, MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS está disponível. Modelos biológicos incluem o uso de equações matemáticas, computadores e outros equipamentos eletrônicos.
Agrupamento de ANTÍGENOS solúveis com ANTICORPOS, só ou com fatores de ligação de anticorpos, como os ANTIANTICORPOS ou a PROTEÍNA ESTAFILOCÓCICA A, nos complexos suficientemente grandes para precipitarem na solução.
O terceiro tipo de células da glia, juntamente com astrócitos e oligodendrócitos (que juntos formam a macroglia). A microglia varia em aparência de pendendo do estágio de desenvolvimento, estado funcional e localização anatômica. Os subtipos incluem ramificados, perivasculares, ameboides, em repouso e ativadas. A microglia é claramente capaz de realizar fagocitose e desempenhar um papel importante num amplo espectro de neuropatologias. Sugere-se também seu papel em vários outros processos incluindo secreção (por exemplo, de citocinas e fatores de crescimento neuronal), em processos imunológicos (por exemplo, apresentação de antígenos) e no desenvolvimento e remodelação do sistema nervoso central.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Linhagem celular gerada por células embrionárias de rim que foram induzidas à transformação por transfecção com adenovírus humano tipo 5.
Peptídeo composto por duas unidades de aminoácidos.
Derivado da 8-hidroxiquinolina potencialmente neurotóxico, há muito usado como desinfetante, antiamebiano e tricomonacida vaginal. Mostrou-se que a preparação oral causa neuropatia mielo-óptica subaguda, e foi banido no mundo todo.
Classe de grandes células da neuroglia (macrogliais) no sistema nervoso central (as maiores e mais numerosas células da neuroglia localizadas no cérebro e na medula espinhal). Os astrócitos (células "estrela") têm forma irregular, com vários processos longos, incluindo aqueles com "pés terminais"; estes formam a membrana glial (limitante) e, direta ou indiretamente, contribuem para a BARREIRA HEMATO-ENCEFÁLICA. Regulam o meio extracelular químico e iônico e os "astrócitos reativos" (junto com a MICROGLIA) respondem a lesão.
Manifestação fenotípica de um gene (ou genes) pelos processos de TRANSCRIÇÃO GENÉTICA e TRADUÇÃO GENÉTICA.
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Vacinas ou candidatos a vacinas utilizados para prevenir ou tratar DOENÇA DE ALZHEIMER.
Classe de componentes proteicos que podem ser encontrados em várias lipoproteínas, incluindo as LIPOPROTEÍNAS DE ALTA DENSIDADE, as LIPOPROTEÍNAS DE DENSIDADE MUITO BAIXA e os QUILOMICRONS. Sintetizadas na maioria dos órgãos, a Apo E é importante no transporte global de lipídeos e do colesterol no corpo. A Apo E é também um ligante dos RECEPTORES DE LDL, que medeiam a ligação, internalização e catabolismo das partículas lipoproteicas nas células. Há várias isoformas alélicas (como, E2, E3 e E4). Deficiência ou defeitos na Apo E são as causas da HIPERLIPOPROTEINEMIA DO TIPO III.
Período da história a partir do ano 1451 até 1600 da era comum.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Substâncias fisiologicamente inativas que podem ser convertidas em enzimas ativas.
Afecções hereditárias e esporádicas caracterizadas por disfunção progressiva do sistema nervoso. Estes transtornos geralmente estão associados com atrofia das estruturas afetadas do sistema nervoso central ou periférico.
Incorporação de grupos biotinil em moléculas.
Proteína que contém o domínio MARVEL encontrada em vesículas pré-sinápticas de NEURÔNIOS e CÉLULAS NEUROENDÓCRINAS. É comumente usada como marcador imunocitoquímico de diferenciação neuroendócrino.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Proteína tetramérica, com peso molecular entre 50.000 e 70.000, consistindo de 4 cadeias iguais e migrando em 3 frações na eletroforese (mais móvel que a albumina sérica). Sua concentração varia entre 7 e 33 por cento no soro, mas seus níveis diminuem nas doenças hepáticas.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
O arranjo da ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA das proteínas multiméricas (COMPLEXOS MULTIPROTEICOS) a partir de seus componentes, as SUBUNIDADES PROTEICAS.
Composto utilizado como terapêutico na deficiência de tiamina. Também tem sido sugerido para vários transtornos sem deficiência, mas ainda não se provou ser útil.
Meios contendo componentes biologicamente ativos, obtidos de células ou tecidos previamente cultivados, que liberaram no meio substâncias capazes de afetar certas funções celulares (p.ex., crescimento, lise).
Pilha de vesículas achatadas que funcionam no processo pós-traducional e escolha de proteínas, recebendo-as do RETÍCULO ENDOPLÁSMICO rugoso e dirigindo-as para vesículas secretórias, LISOSSOMOS ou MEMBRANA CELULAR. O movimento das proteínas ocorre pela transferência de vesículas que brotam do retículo endoplasmático rugoso ou complexo de Golgi e se fundem com o Golgi, com os lisossomos ou com a membrana celular.
Formas diferentes de uma proteína que pode ser produzida a partir de GENES diferentes, ou a partir do mesmo gene por PROCESSO ALTERNATIVO.
Caspase de pró-domínio curto que desempenha um papel efetor na APOPTOSE. É ativada pelas CASPASES INICIADORAS, como a CASPASE 7, CASPASE 8 e CASPASE 10. Há algumas isoformas desta proteína devido ao múltiplo processamento alternativo de seu RNA MENSAGEIRO.
Transtorno cromossômico associado com um cromossomo 21 adicional ou com trissomia parcial do cromossomo 21. As manifestações clínicas estão hipotonia, baixa estatura, braquicefalia, fissuras oblíquas na pálpebra, epicanto, manchas de Brushfield na íris, língua protrusa, orelhas pequenas, mãos pequenas e largas, clinodactilia do quinto dedo, ruga dos símios e DEFICIÊNCIA INTELECTUAL moderada a grave. Malformações gastrointestinais e cardíacas, aumento marcante na incidência de LEUCEMIA e o início precoce de DOENÇA DE ALZHEIMER também estão associados com este estado. Sinais clínicos incluem o desenvolvimento de EMARANHADOS NEUROFIBRILARES nos neurônios e a deposição de PROTEÍNA-BETA AMILOIDE, semelhante à DOENÇA DE ALZHEIMER. (Tradução livre do original: Menkes, Textbook of Child Neurology, 5th ed, p213)
Método imunológico usado para detectar ou quantificar substâncias imunorreativas. Inicialmente a substância é identificada pela sua imobilização através de blotting em uma membrana, e então, rotulando-a com anticorpos marcados.
Testes sorológicos nos quais uma reação positiva manifestada por PRECIPITAÇÃO QUÍMICA visível ocorre quando um ANTÍGENO solúvel reage com suas precipitinas, isto é, ANTICORPOS que podem formar um precipitado.
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Captação celular de materiais extracelulares para o interior de vacúolos ou microvesículas limitadas por membranas. Os ENDOSSOMOS desempenham papel central na endocitose.
Proteínas de superfície celular que ligam moléculas externas de sinalização à célula com alta afinidade e convertem este evento extracelular em um ou mais sinais intracelulares que alteram o comportamento da célula alvo.
Estruturas anormais localizadas principalmente nos dendritos distais, juntamente com os EMARANHADOS NEUROFIBRILARES e PLACAS SENIS, constituindo os três sinais morfológicos da DOENÇA DE ALZHEIMER. Os filamentos do neurópilo são formados de filamentos helicoidais e retos, pareados, que consistem de proteínas tau anormalmente associadas à microtúbulos fosforilados. Sugere-se que estes filamentos apresentam um papel principal no déficit cognitivo encontrado na doença de Alzheimer.

As secretases da proteína precursora do amilóide (APP) são enzimas que desempenham um papel crucial no processamento da proteína precursora do amilóide, um processo que é fundamental para a patogênese da doença de Alzheimer. Existem três principais secretases APP: alpha-secretase (α-secretase), beta-secretase (β-secretase) e gamma-secretase (γ-secretase).

A α-secretase é uma metaloproteinase que cliva a proteína precursora do amilóide em seu domínio extracelular, gerando fragmentos menores chamados de péptidos alfa. Este processamento é benéfico porque previne a formação de peptídeos beta-amilóides (Aβ), que são os principais componentes das placas amiloides encontradas no cérebro dos pacientes com doença de Alzheimer.

A β-secretase, também conhecida como "beta-site APP cleaving enzyme 1" (BACE1), é uma aspartil protease que cliva a proteína precursora do amilóide em seu domínio extracelular, gerando fragmentos chamados de C99. Este processamento é prejudicial porque gera o pré-cursor dos peptídeos beta-amilóides (Aβ).

A γ-secretase é uma complexo enzimático que cliva o fragmento C99 gerado pela β-secretase, gerando péptidos beta-amilóides (Aβ) de diferentes tamanhos. Este processamento é prejudicial porque gera os peptídeos beta-amilóides (Aβ), que são insolúveis e tendem a se agregar em placas amiloides, um dos sinais patológicos da doença de Alzheimer.

Em resumo, as secretases da proteína precursora do amilóide desempenham papéis cruciais no processamento da proteína precursora do amilóide e sua atividade pode contribuir para o desenvolvimento e progressão da doença de Alzheimer.

O Peptídeo beta-amilóide (Aβ) é derivado da proteolítica clivagem da proteína pré-cursora amilóide (APP). APP é uma proteína transmembranar que é expressa abundantemente no cérebro e pode ser processada por duas vias enzimáticas principais: a via não-amiloidogênica e a via amiloidogênica.

A via amiloidogênica envolve a atividade de enzimas chamadas β-secretase e γ-secretase, que clivam APP em fragmentos menores, incluindo o peptídeo beta-amilóide. O peptídeo beta-amilóide pode se agregar formando ovillos neuríticos e depósitos amiloides, os quais são característicos da doença de Alzheimer. Portanto, a proteína pré-cursora amilóide é considerada um precursor do peptídeo beta-amilóide.

Ácido aspártico endopeptidases, também conhecidas como aspartil proteases ou ácido aspártico proteases, são uma classe específica de enzimas digestivas que realizam a clivagem (quebra) de proteínas em péptidos mais curtos e aminoácidos individuais. Essas enzimas são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, ativação de hormônios e outras proteínas inativas, e ainda a apoptose (morte celular programada).

A característica distintiva das ácido aspártico endopeptidases é o seu sítio ativo, que contém dois resíduos de ácidos aspárticos. Esses resíduos são responsáveis por catalisar a reação de hidrólise dos laços peptídicos das proteínas, através da formação de um intermediário covalente altamente reativo.

Existem diversas ácido aspártico endopeptidases presentes no corpo humano e em outros organismos vivos. Algumas das mais conhecidas incluem a tripsina, quimotripsina, pepsina, e renina, que são secretadas pelos órgãos digestivos e atuam na degradação dos alimentos. Outras ácido aspártico endopeptidases, como a cathepsina D e a HIV-1 protease, desempenham funções importantes em processos celulares e patológicos, como a regulação do sistema imune e a replicação do vírus HIV.

Devido à sua importância biológica e à sua estrutura única, as ácido aspártico endopeptidases têm sido alvo de pesquisas intensivas no campo da biologia molecular e da farmacologia. Muitos inibidores dessas enzimas foram desenvolvidos e testados como potenciais drogas terapêuticas para o tratamento de diversas doenças, incluindo câncer, HIV/AIDS, e doenças neurodegenerativas.

Os peptídeos beta-amiloides são pequenas proteínas derivadas da protease amyloid precursor (APP) que desempenham um papel importante em doenças neurodegenerativas, especialmente na doença de Alzheimer. Eles têm entre 39 e 43 aminoácidos de comprimento e são insolúveis, formando agregados fibrilares e depósitos amiloides no cérebro. Esses depósitos podem levar à morte das células nervosas e causar sinais clínicos associados à doença de Alzheimer, como perda de memória e declínio cognitivo. A formação anormal de peptídeos beta-amiloides é um marcador patológico importante da doença de Alzheimer e outras doenças relacionadas à proteína beta-amiloide.

A Doença de Alzheimer é um tipo de demência que causa problemas com memória, pensamento e comportamento. É progressiva, o que significa que os sintomas pioram ao longo do tempo. Em estágios iniciais, a memória a curto prazo, como se lembrar de nomes e datas, costuma ser afetada. Ao longo do tempo, os sintomas se tornam mais graves e podem incluir confusão e desorientação, mudanças de personalidade e humor, dificuldade em comunicar-se e problemas para realizar tarefas simples.

A Doença de Alzheimer é a causa mais comum de demência, sendo responsável por 60-80% dos casos. Embora a causa exata da doença seja desconhecida, acredita-se que ela se desenvolva devido à combinação de fatores genéticos, ambientais e lifestyle. Não existe cura para a Doença de Alzheimer, mas existem tratamentos disponíveis que podem ajudar a manter a qualidade de vida e a independência dos indivíduos por mais tempo.

Amloidos são agregados anormais e insolúveis de proteínas ou peptídeos que se acumulam em tecidos e órgãos do corpo. Essas acumulações podem levar ao desenvolvimento de várias doenças, conhecidas como doenças amiloidose. Existem diferentes tipos de amiloidoses, dependendo da proteína específica que se acumula. Alguns exemplos incluem a amiloidose AL (associada à produção anormal de uma imunoglobulina leve), a amiloidose AA (associada à inflamação crônica) e a doença de Huntington amiloidótica (associada à mutação do gene huntingtina).

Os amiloides têm uma estrutura molecular em forma de fita beta, o que significa que as moléculas de proteínas estão arranjadas em hélices paralelas. Essa estrutura é propensa a se agregar e formar fibrilas amiloides, que são resistentes à degradação e podem causar danos teciduais ao longo do tempo. A acumulação de amiloides pode levar a disfunção orgânica, insuficiência orgânica e, em alguns casos, morte.

A detecção de amiloidose geralmente requer uma combinação de exames laboratoriais, imagiologia e biópsia tecidual. O tratamento depende do tipo específico de amiloidose e pode incluir terapias farmacológicas, quimioterapia, transplante de medula óssea ou simplesmente gerenciamento dos sintomas associados à doença.

As endopeptidases são um tipo específico de enzimas digestivas conhecidas como proteases ou peptidases, que estão envolvidas no processo de quebra de proteínas em peptídeos e aminoácidos mais curtos. A diferença entre as endopeptidases e outros tipos de peptidases é o local exato onde elas clivam as cadeias de proteínas. Enquanto as exopeptidases clivam os extremos das cadeias polipeptídicas, as endopeptidases cortam internamente, dividindo as cadeias em segmentos menores.

Existem quatro classes principais de endopeptidases, baseadas no mecanismo catalítico e nos resíduos de aminoácidos que participam da catálise: serina endopeptidases, cisteína endopeptidases, aspartato endopeptidases e metaloendopeptidases. Cada classe tem diferentes propriedades e preferências substratas, o que permite que elas desempenhem funções específicas no processamento e digestão de proteínas.

As endopeptidases são essenciais para diversos processos fisiológicos, incluindo a digestão dos alimentos, a renovação e manutenção da matriz extracelular, a apoptose (morte celular programada) e a ativação ou inativação de proteínas envolvidas em sinalizações celulares. No entanto, um desequilíbrio ou disfunção nessas enzimas pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições patológicas, como doenças neurodegenerativas, câncer e distúrbios gastrointestinais.

Presenilina-1 é uma proteína que desempenha um papel crucial no processamento da proteína precursora do amilóide (APP) e outros substratos. É codificada pelo gene PSEN1 e é uma das subunidades catalíticas do complexo gama-secretase, que está envolvido na clivagem da APP em peptídeos beta-amiloides, fragmentos de proteínas que se acumulam no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer. Mutações no gene PSEN1 estão associadas a formas familiares precoces e agressivas da doença de Alzheimer. A presenilina-1 também desempenha papéis na regulação do ciclo celular, apoptose e homeostase do cálcio intracelular.

Uma placa amilóide é um depósito anormal e extracelular de proteínas fibrilares insolúveis que se acumulam nos tecidos e órgãos do corpo. Essas proteínas são formadas por agregação de peptídeos beta-amiloides, derivados da protease desdobrada inibidora da protease β (BIP) ou proteína precursora da amilóide (APP). As plaquetas amiloides são características de várias doenças, incluindo a doença de Alzheimer, a amiloidose sistêmica e outras doenças neurodegenerativas.

As plaquetas amiloides geralmente se acumulam em tecidos como o cérebro, coração, rins, fígado e pâncreas, levando a disfunção e danos teciduais progressivos. No cérebro, as plaquetas amiloides são encontradas principalmente nos neurônios e geralmente estão associadas às fibras nervosas. A acumulação de plaquetas amiloides no cérebro é um dos principais sinais patológicos da doença de Alzheimer, acompanhada pela formação de ovósidos neurofibrilares dentro das células cerebrais.

A formação de plaquetas amiloides está relacionada a uma série de fatores genéticos e ambientais, incluindo idade avançada, mutações genéticas e exposição a toxinas ambientais. O mecanismo exato pelo qual as plaquetas amiloides causam danos teciduais ainda não é totalmente compreendido, mas acredita-se que envolva a toxicidade direta das fibrilas amiloides e a resposta inflamatória subsequente do corpo.

Protein precursors, also known as proproteins or preproproteins, are inactive forms of proteins that undergo post-translational modification to become active. They consist of a signal peptide, a propeptide, and the mature protein sequence. The signal peptide directs the nascent polypeptide chain to the appropriate cellular compartment for processing, such as the endoplasmic reticulum or the Golgi apparatus. The propeptide is cleaved off during processing, resulting in the removal of a portion of the protein and the activation of the mature protein. This process allows for the proper folding, modification, and targeting of proteins to their specific locations within the cell or for secretion from the cell.

Transgenic mice are a type of genetically modified mouse that has had foreign DNA (transgenes) inserted into its genome. This is typically done through the use of recombinant DNA techniques, where the transgene is combined with a vector, such as a plasmid or virus, which can carry the transgene into the mouse's cells. The transgene can be designed to express a specific protein or RNA molecule, and it can be targeted to integrate into a specific location in the genome or randomly inserted.

Transgenic mice are widely used in biomedical research as models for studying human diseases, developing new therapies, and understanding basic biological processes. For example, transgenic mice can be created to express a gene that is associated with a particular disease, allowing researchers to study the effects of the gene on the mouse's physiology and behavior. Additionally, transgenic mice can be used to test the safety and efficacy of new drugs or therapies before they are tested in humans.

It's important to note that while transgenic mice have contributed significantly to our understanding of biology and disease, there are also ethical considerations associated with their use in research. These include concerns about animal welfare, the potential for unintended consequences of genetic modification, and the need for responsible oversight and regulation of transgenic mouse research.

As nexinas de proteases, também conhecidas como inibidores de proteases, são moléculas que regulam a atividade das proteases, que são enzimas responsáveis pela quebra de outras proteínas em pequenos fragmentos. As nexinas desempenham um papel importante na manutenção do equilíbrio entre a ativação e inibição das proteases, o que é crucial para diversos processos fisiológicos, como a coagulação sanguínea, a digestão e a resposta imune.

Existem diferentes tipos de nexinas de proteases, cada uma delas específica para um tipo ou grupo de proteases. Algumas nexinas inibem a atividade das proteases por meio de interações diretas com elas, enquanto outras actuam modulando a sua activação ou desactivação. A disfunção das nexinas de proteases tem sido associada a diversas patologias, como doenças cardiovasculares, câncer e doenças inflamatórias.

A proteína amiloide A sérica, geralmente abreviada como SAA, é uma proteína de fase aguda produzida principalmente no fígado em resposta a estímulos inflamatórios. Ela faz parte da família de apolipoproteínas associadas à lipoproteína de alta densidade (HDL) e está presente em pequenas quantidades fisiológicas no sangue. No entanto, em situações de inflamação aguda ou crônica, seus níveis podem aumentar significativamente.

A proteína SAA pode sofrer alterações conformacionais e depositar-se em tecidos e órgãos, formando depósitos amiloides. Essas acumulações anormais de proteínas amiloides são características de doenças chamadas amiloidoses, que podem afetar diversos sistemas corporais e terem consequências graves para a saúde. A formação de depósitos amiloides relacionados à proteína SAA é particularmente associada à doença cardiovascular e à amiloidose secundária, que geralmente ocorre em contexto de processos inflamatórios crônicos.

É importante ressaltar que a medição dos níveis séricos de proteína SAA pode ser útil como marcador de atividade inflamatória e para monitoramento da progressão ou regressão de doenças associadas à amiloidose. No entanto, a interpretação desses valores deve ser feita com cautela e considerando o contexto clínico individual, pois outros fatores também podem influenciar seus níveis séricos.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

O encéfalo é a parte superior e a mais complexa do sistema nervoso central em animais vertebrados. Ele consiste em um conjunto altamente organizado de neurônios e outras células gliais que estão envolvidos no processamento de informações sensoriais, geração de respostas motoras, controle autonômico dos órgãos internos, regulação das funções homeostáticas, memória, aprendizagem, emoções e comportamentos.

O encéfalo é dividido em três partes principais: o cérebro, o cerebelo e o tronco encefálico. O cérebro é a parte maior e mais complexa do encéfalo, responsável por muitas das funções cognitivas superiores, como a tomada de decisões, a linguagem e a percepção consciente. O cerebelo está localizado na parte inferior posterior do encéfalo e desempenha um papel importante no controle do equilíbrio, da postura e do movimento coordenado. O tronco encefálico é a parte inferior do encéfalo que conecta o cérebro e o cerebelo ao resto do sistema nervoso periférico e contém centros responsáveis por funções vitais, como a respiração e a regulação cardiovascular.

A anatomia e fisiologia do encéfalo são extremamente complexas e envolvem uma variedade de estruturas e sistemas interconectados que trabalham em conjunto para gerenciar as funções do corpo e a interação com o ambiente externo.

Presenilina-2 é uma proteína que desempenha um papel crucial na regulação do processamento da proteína precursora amiloide (APP) no cérebro. A mutação nessa proteína tem sido associada à doença de Alzheimer, a forma mais comum de demência degenerativa.

A presenilina-2 é uma das subunidades dos complexos gama-secretase, que são enzimas intramembranares responsáveis ​​pela clivagem da proteína APP em peptídeos amiloides, sendo um deles o peptídeo beta-amiloide (Aβ), um componente dos agregados amiloides que se acumulam no cérebro de pessoas com doença de Alzheimer. As mutações na presenilina-2 podem alterar a atividade da gama-secretase, levando a níveis elevados de peptídeos amiloides e, consequentemente, à formação de agregados amiloides e à neurodegeneração associada à doença de Alzheimer.

Além disso, a presenilina-2 também desempenha papéis em outros processos celulares, como o controle do ciclo celular, a apoptose (morte celular programada) e a regulação da calcios homeostase.

Neuróns (ou neurónios) são células especializadas no sistema nervoso responsáveis por processar e transmitir informação. Elas possuem um corpo celular, que contém o núcleo e outros organelos, e duas ou mais extensões chamadas de axônios e dendritos. Os axônios são responsáveis por transmitir sinais elétricos (potenciais de ação) para outras células, enquanto os dendritos recebem esses sinais de outros neurônios ou de outros tipos de células. A junção entre dois neurônios é chamada de sinapse e é onde ocorre a transmissão de sinal químico entre eles. Neurônios podem variar em tamanho, forma e complexidade dependendo da sua função e localização no sistema nervoso.

O Processamento de Proteína Pós-Traducional (PPP) refere-se a uma série complexa de modificações que ocorrem em proteínas após a tradução do mRNA em polipeptídeos. A tradução é o primeiro passo na síntese de proteínas, no qual os ribossomas leem e traduzem a sequência de nucleotídeos em um mRNA em uma sequência específica de aminoácidos que formam um polipeptídeo. No entanto, o polipeptídeo recém-sintetizado ainda não é funcional e necessita de modificações adicionais para atingir sua estrutura e função nativas.

O PPP inclui uma variedade de modificações químicas e enzimáticas que ocorrem em diferentes compartimentos celulares, como o retículo endoplasmático rugoso (RER), o aparelho de Golgi, as mitocôndrias, os peroxissomas e o citoplasma. Algumas das modificações mais comuns incluem:

1. Corte e união: Os polipeptídeos recém-sintetizados podem ser clivados em fragmentos menores por enzimas específicas, que reconhecem sinais de corte em suas sequências de aminoácidos. Esses fragmentos podem então ser unidos por ligações covalentes para formar a proteína madura.
2. Modificações químicas: Os resíduos de aminoácidos podem sofrer modificações químicas, como a adição de grupos fosfato, glicano, ubiquitina ou acetilação, que podem afetar a estrutura e a função da proteína.
3. Dobramento e montagem: Os polipeptídeos recém-sintetizados devem ser dobrados em sua conformação tridimensional correta para exercer sua função. Algumas proteínas precisam se associar a outras proteínas ou ligantes para formar complexos multiméricos.
4. Transporte e localização: As proteínas podem ser transportadas para diferentes compartimentos celulares, como o núcleo, as mitocôndrias, os peroxissomas ou a membrana plasmática, dependendo de sua função.
5. Degradação: As proteínas desgastadas ou danificadas podem ser marcadas para degradação por enzimas proteolíticas específicas, como as proteases do proteossoma.

As modificações pós-traducionais são processos dinâmicos e regulados que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das proteínas e no controle dos processos celulares. Diversas doenças, como as doenças neurodegenerativas, o câncer e as infecções virais, estão associadas a alterações nas modificações pós-traducionais das proteínas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que controlam esses processos é fundamental para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Amiloidose é uma doença rara, mas grave, que ocorre quando as proteínas anormais se acumulam e formam depósitos chamados "amilóide" em tecidos e órgãos do corpo. Esses depósitos podem afetar o funcionamento normal dos órgãos, levando a sintomas graves e possivelmente à falha de órgão. A amiloidose pode afetar diversos órgãos, incluindo o coração, rins, fígado, baço, pulmões, pâncreas, glândula tireoide, intestinos e nervos.

Existem vários tipos de amiloidose, mas os dois mais comuns são a amiloidose AL (associada a mieloma múltiplo ou outros distúrbios relacionados à produção de imunoglobulinas) e a amiloidose AA (associada a infiamações crônicas, como artrite reumatoide ou tuberculose).

Os sintomas da amiloidose podem variar dependendo dos órgãos afetados. Eles podem incluir: inchaço nas pernas, pés e mãos; fadiga e fraqueza; perda de peso involuntária; batimento cardíaco irregular ou rápido; falta de ar; dor no peito; urinar com frequência; suores noturnos excessivos; inchaço na língua; problemas de visão; e neuropatia periférica (dor, formigueiro, entorpecimento ou fraqueza nas mãos e pés).

O diagnóstico da amiloidose geralmente requer uma biópsia de tecido para confirmar a presença de depósitos anormais de proteínas. O tratamento depende do tipo e extensão da doença, mas pode incluir medicamentos para controlar a produção de proteínas anormais, quimioterapia, transplante de medula óssea ou terapia de suporte para aliviar os sintomas.

A angiopatia amiloide cerebral é uma condição nos vasos sanguíneos cerebrais em que as proteínas anormais, chamadas peptídeos beta-amiloides, se depositam nas paredes dos vasos sanguíneos. Essas deposições causam a endurecimento e espessamento das paredes dos vasos sanguíneos, o que pode levar à diminuição do fluxo sanguíneo cerebral e ao aumento da pressão nas paredes dos vasos sanguíneos.

A angiopatia amiloide cerebral é comumente associada a doenças neurodegenerativas, especialmente a doença de Alzheimer. No entanto, também pode ser encontrada em indivíduos saudáveis, particularmente os idosos. A condição geralmente não causa sintomas por si só, mas pode contribuir para outros problemas cerebrais, como derrames cerebrais e demência.

O diagnóstico de angiopatia amiloide cerebral geralmente é feito após a morte, durante uma autópsia. No entanto, imagens avançadas, como a ressonância magnética (RM) ou tomografia computadorizada (TC), podem detectar sinais da doença em pessoas vivas. Atualmente, não há tratamento específico para a angiopatia amiloide cerebral, mas o controle dos fatores de risco, como a pressão arterial alta e o colesterol alto, pode ajudar a reduzir o risco de complicações.

As presenilinas são proteínas transmembranares que desempenham um papel importante na regulação do processamento da proteína precursora do amilóide-beta (APP) no cérebro. Existem três genes que codificam as presenilinas, sendo eles PSEN1, PSEN2 e APH1. As mutações nesses genes estão associadas com a doença de Alzheimer em indivíduos jovens (doença de Alzheimer familiar). Essas mutações levam a um aumento na produção de peptídeos amilóide-beta, que são os principais componentes das placas senis encontradas no cérebro dos pacientes com doença de Alzheimer. Além disso, as presenilinas também estão envolvidas em outros processos celulares, como o controle do ciclo celular e a apoptose (morte celular programada).

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

As proteínas tau são um tipo específico de proteína que está presente principalmente em neurónios, células do sistema nervoso responsáveis pela transmissão de sinais elétricos. Essas proteínas desempenham um papel importante na estabilidade dos microtúbulos, estruturas tubulares que auxiliam no transporte de vesículas e organelas dentro da célula.

No entanto, em certas condições patológicas, como nas doenças neurodegenerativas, as proteínas tau podem sofrer alterações químicas que levam à formação de agregados anormais e insolúveis conhecidos como "fibrilas de tau". Esses agregados são encontrados em excesso no cérebro de pessoas com doenças como a doença de Alzheimer, doença de Pick, e outras formas de demência frontotemporal.

A acumulação desses agregados pode contribuir para a morte das células nervosas e, consequentemente, para os sintomas clínicos associados às doenças neurodegenerativas. Embora a função exata das proteínas tau e o mecanismo pelo qual elas se agregam em pacientes com essas doenças ainda não sejam completamente compreendidos, estudos recentes têm contribuído para uma melhor compreensão dos processos moleculares envolvidos nessas condições e podem eventualmente levar ao desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

As proteínas do tecido nervoso referem-se a um grande grupo de proteínas específicas que desempenham funções importantes no sistema nervoso central e periférico. Elas estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos, incluindo a transmissão sináptica, a manutenção da estrutura das células nervosas (neurônios) e a proteção contra danos celulares.

Algumas proteínas do tecido nervoso bem conhecidas incluem:

1. Neurofilamentos: proteínas estruturais que fornecem suporte e integridade às células nervosas.
2. Tubulina: uma proteína importante na formação de microtúbulos, que desempenham um papel crucial no transporte axonal e no movimento citoplasmático.
3. Canais iônicos: proteínas que regulam o fluxo de íons através da membrana celular, desempenhando um papel fundamental na geração e condução de sinais elétricos nos neurônios.
4. Receptores neurotransmissores: proteínas localizadas nas membranas pré- e pós-sinápticas que permitem a ligação e a ativação dos neurotransmissores, desencadeando respostas celulares específicas.
5. Enzimas: proteínas que catalisam reações químicas importantes no metabolismo e no sinalizamento celular.
6. Proteínas de choque térmico (HSPs): proteínas induzidas por estresse que ajudam a proteger as células nervosas contra danos causados por estressores ambientais, como calor, frio ou hipóxia.
7. Fatores neurotróficos: proteínas que promovem o crescimento, a sobrevivência e a diferenciação dos neurônios, desempenhando um papel crucial no desenvolvimento e na manutenção do sistema nervoso.

As alterações nas expressões e funções dessas proteínas podem contribuir para o desenvolvimento de diversos distúrbios neurológicos e psiquiátricos, como doença de Alzheimer, doença de Parkinson, esclerose múltipla, depressão e transtorno bipolar. Assim, a compreensão dos mecanismos moleculares envolvidos na regulação das proteínas cerebrais pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

As proteínas amiloidogênicas são tipos específicos de proteínas que têm a capacidade de se agregar e formar fibrilas anormais, chamadas fibrilas amiloides. Essas fibrilas têm uma estrutura beta-folha rica e são insolúveis, resistente à digestão enzimática e altamente propensas a se acumular em tecidos e órgãos do corpo. A formação de depósitos de fibrilas amiloides é conhecida como amiloidose.

Existem vários tipos diferentes de proteínas amiloidogênicas, e elas podem ser sintetizadas em diferentes tecidos e órgãos do corpo. Algumas dessas proteínas são produzidas normalmente pelo organismo, mas podem se agregar e formar fibrilas amiloides quando ocorrem mutações ou alterações estruturais anormais. Outras proteínas amiloidogênicas são provenientes de fontes exógenas, como a beta-2 microglobulina, que é produzida pelo sistema imune e pode se acumular em pacientes com hemodiálise prolongada.

A acumulação de fibrilas amiloides em órgãos e tecidos pode levar a disfunções e doenças graves, dependendo da localização e da extensão dos depósitos. A amiloidose sistêmica afeta múltiplos órgãos e sistemas, enquanto a amiloidose localizada é restrita a um único órgão ou tecido. Algumas doenças associadas à acumulação de proteínas amiloidogênicas incluem a doença de Alzheimer, a diabetes mellitus tipo 2 e a amiloidose cardíaca. O tratamento da amiloidose geralmente envolve medidas para remover os depósitos de fibrilas e prevenir a progressão da doença.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Modelos animais de doenças referem-se a organismos não humanos, geralmente mamíferos como ratos e camundongos, mas também outros vertebrados e invertebrados, que são geneticamente manipulados ou expostos a fatores ambientais para desenvolver condições patológicas semelhantes às observadas em humanos. Esses modelos permitem que os cientistas estudem as doenças e testem terapias potenciais em um sistema controlável e bem definido. Eles desempenham um papel crucial no avanço da compreensão dos mecanismos subjacentes às doenças e no desenvolvimento de novas estratégias de tratamento. No entanto, é importante lembrar que, devido às diferenças evolutivas e genéticas entre espécies, os resultados obtidos em modelos animais nem sempre podem ser diretamente aplicáveis ao tratamento humano.

Na medicina, neuropatia amilóide refere-se a um tipo específico de neuropatia periférica (doença dos nervos fora do cérebro e da medula espinhal) que é causada pela acumulação de uma proteína anormal chamada amilóide em ou ao redor dos nervos. Essa acumulação pode danificar e destruir os nervos, levando a sintomas como formigueiro, dormência, dor, fraqueza muscular e atrofia. Existem vários tipos de neuropatias amiloides, sendo o mais comum a neuropatia associada à doença de células falciformes (doença de Friedreich) e a neuropatia associada à amiloidose sistêmica primária. O tratamento geralmente se concentra em gerenciar os sintomas e, quando possível, abordar a causa subjacente da acumulação de amilóide.

O hipocampo é uma estrutura do cérebro em forma de bota com duas projeções curvadas localizadas no lobo temporal medial, parte do sistema límbico. Possui um papel fundamental na memória e nas funções cognitivas, particularmente na formação de memórias declarativas e espaciais a longo prazo. Além disso, o hipocampo desempenha um papel importante no processamento da nossa experiência emocional e no estabelecimento do contexto em que essas experiências ocorrem.

Lesões ou danos no hipocampo podem resultar em déficits na memória, como no caso de doenças neurodegenerativas, como a doença de Alzheimer, e também estão associados à depressão clínica e outros transtornos mentais. O hipocampo é um dos primeiros locais afetados pela doença de Alzheimer, o que explica por que os pacientes com essa doença frequentemente apresentam problemas de memória a curto prazo.

Apesar de sua importância no funcionamento cognitivo e emocional, o hipocampo é um dos poucos locais do cérebro onde as novas células nervosas (neurônios) podem se formar durante a vida adulta, um processo chamado neurogênese adulta. Essa capacidade de regeneração pode ser estimulada por meio de exercícios físicos regulares e outras atividades que promovem o bem-estar geral do indivíduo.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

O polipetídeo amiloide das ilhotas pancreáticas, também conhecido como Amyloid Polypeptide (APP) ou Amylin, é uma hormona peptídica produzida pelas células beta do pâncreas. Ela é co-secretada com a insulina e desempenha um papel importante na regulação da glicose no sangue.

No entanto, em certas condições, como na doença de tipo 2 do diabetes mellitus, o APP pode se acumular anormalmente e formar depósitos amiloides nas ilhotas pancreáticas. Essa forma anormal de APP é denominada polipetídeo amiloide das ilhotas pancreáticas (pancreatic amyloid polypeptide - PAP).

A acumulação de PAP pode levar à disfunção e morte das células beta do pâncreas, o que pode contribuir para a progressão da doença do diabetes mellitus tipo 2. Além disso, o PAP também tem sido associado com a patogênese de outras doenças, como a doença de Alzheimer e a insuficiência cardíaca congestiva.

O córtex cerebral, também conhecido como córtex cerebral ou bark cerebral, é a camada externa do hemisfério cerebral no cérebro dos vertebrados. É uma estrutura altamente desenvolvida em mamíferos e particularmente em humanos, onde desempenha um papel central nos processos cognitivos superiores, incluindo a percepção consciente, a linguagem, a memória e o raciocínio.

O córtex cerebral é composto por tecido nervoso cortical, que consiste em camadas de neurônios e células gliais organizados em colunas verticais. Essas colunas são a unidade funcional básica do córtex cerebral e estão envolvidas em processar informações sensoriais, motores e cognitivas.

O córtex cerebral é dividido em diferentes áreas funcionais, cada uma das quais desempenha um papel específico nos processos mentais. Algumas dessas áreas incluem a área de Broca, responsável pela produção de fala, e o giro fusiforme, envolvido na reconhecimento facial.

Em resumo, o córtex cerebral é uma estrutura complexa e crucial no cérebro dos mamíferos que desempenha um papel central em uma variedade de processos cognitivos superiores.

As proteínas relacionadas ao receptor de LDL (Low Density Lipoprotein) são uma classe de proteínas que desempenham um papel importante no metabolismo do colesterol no corpo humano. Eles estão intimamente relacionados em estrutura e função ao receptor de LDL clássico, que é responsável por regular o nível de colesterol LDL no sangue.

As proteínas relacionadas ao receptor de LDL incluem:

1. Receptor de LDL (LDLR): É o membro original e mais bem estudado desta família. Ele se liga especificamente às lipoproteínas de baixa densidade (LDL) e promove sua internalização, ou seja, a entrada delas nas células.

2. Receptor de proximidade da LDL (PROLDLR): É uma proteína transmembranar que se liga às LDL e outras lipoproteínas, mas não promove sua internalização. Em vez disso, ela age como um co-receptor para o receptor de LDL, ajudando a aumentar a afinidade do receptor de LDL por suas lipoproteínas alvo.

3. Receptor de VLDL (VLDLR): É um receptor que se liga às lipoproteínas de densidade muito baixa (VLDL) e promove sua internalização. Embora este receptor não seja tão bem estudado quanto o receptor de LDL, ele desempenha um papel importante no metabolismo dos triglicérides.

4. Receptor de ApoER2: É um receptor que se liga à apolipoproteína E (ApoE) e promove a internalização das lipoproteínas que contêm ApoE, como as VLDL e as lipoproteínas de densidade intermediária (IDL).

5. Receptor de LRP1: É um receptor que se liga a uma variedade de ligantes, incluindo as proteínas do complemento, as proteases e as lipoproteínas. Ele desempenha um papel importante na regulação da coagulação sanguínea, da inflamação e do metabolismo dos lípidos.

Em resumo, os receptores de lipoproteínas são uma classe de proteínas que se ligam às lipoproteínas e promovem sua internalização ou outras funções importantes no metabolismo dos lípidos. O receptor de LDL é o mais bem estudado dessa classe, mas existem outros receptores importantes, como os receptores de VLDL, ApoER2 e LRP1, que desempenham papéis importantes no metabolismo dos lípidos e na regulação da coagulação sanguínea e da inflamação.

O Transporte Proteico é um processo biológico fundamental em que as células utilizam proteínas específicas, denominadas proteínas de transporte ou carreadoras, para movimentar moléculas ou íons através das membranas celulares. Isso permite que as células mantenham o equilíbrio e a homeostase dos componentes internos, além de facilitar a comunicação entre diferentes compartimentos celulares e a resposta às mudanças no ambiente externo.

Existem vários tipos de transporte proteico, incluindo:

1. Transporte passivo (ou difusão facilitada): Neste tipo de transporte, as moléculas se movem através da membrana celular acompanhadas por uma proteína de transporte, aproveitando o gradiente de concentração. A proteína de transporte não requer energia para realizar este processo e geralmente permite que as moléculas polares ou carregadas atravessem a membrana.
2. Transporte ativo: Neste caso, a célula utiliza energia (geralmente em forma de ATP) para movimentar as moléculas contra o gradiente de concentração. Existem dois tipos de transporte ativo:
a. Transporte ativo primário: As proteínas de transporte, como a bomba de sódio-potássio (Na+/K+-ATPase), utilizam energia diretamente para mover as moléculas contra o gradiente.
b. Transporte ativo secundário: Este tipo de transporte é acionado por um gradiente de concentração pré-existente de outras moléculas. As proteínas de transporte aproveitam esse gradiente para mover as moléculas contra o seu próprio gradiente, geralmente em conjunto com o transporte de outras moléculas no mesmo processo (co-transporte ou anti-transporte).

As proteínas envolvidas no transporte através das membranas celulares desempenham um papel fundamental na manutenção do equilíbrio iônico e osmótico, no fornecimento de nutrientes às células e no processamento e eliminação de substâncias tóxicas.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

C57BL/6J, ou simplesmente C57BL, é uma linhagem genética inbred de camundongos de laboratório. A designação "endogâmico" refere-se ao fato de que esta linhagem foi gerada por cruzamentos entre parentes próximos durante gerações sucessivas, resultando em um genoma altamente uniforme e consistente. Isso é útil em pesquisas experimentais, pois minimiza a variabilidade genética entre indivíduos da mesma linhagem.

A linhagem C57BL é uma das mais amplamente utilizadas em pesquisas biomédicas, incluindo estudos de genética, imunologia, neurobiologia e oncologia, entre outros. Alguns dos principais organismos responsáveis pela manutenção e distribuição desta linhagem incluem o The Jackson Laboratory (EUA) e o Medical Research Council Harwell (Reino Unido).

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

Aprendizagem em labirinto é um método comumente usado em pesquisas de comportamento animal para estudar a forma como os animais aprendem e se lembram de um caminho para alcançar uma recompensa. Neste paradigma, um animal, geralmente um rato ou camundongo, é colocado em um ambiente complexo, como um labirinto com vários braços ou caminhos, e é treinado a encontrar o caminho correto que leva à recompensa, como comida ou água.

A aprendizagem em labirinto pode ser classificada em diferentes tipos, dependendo do tipo de labirinto usado e da forma como a tarefa é apresentada ao animal. Alguns dos tipos mais comuns incluem:

1. Labirinto em cruz: um labirinto simples com quatro braços dispostos em forma de cruz, no qual o animal tem que escolher o braço correto que leva à recompensa.
2. Labirinto de Morris: um labirinto circular com vários braços e um local fixo para a recompensa. O animal é colocado em diferentes locais do labirinto e precisa aprender a navegar até o local da recompensa.
3. Labirinto radial: um labirinto com oito ou mais braços que se irradiam de um ponto central, no qual a recompensa é colocada em diferentes braços em cada tentativa. O animal precisa aprender a não retornar aos braços já visitados para maximizar a recompensa.

A análise da aprendizagem em labirinto geralmente envolve a medição do tempo ou do número de erros que o animal leva para encontrar a recompensa, bem como a observação de sua estratégia de navegação e da forma como ele se orienta no ambiente. Esses dados podem fornecer informações valiosas sobre os mecanismos neurais e cognitivos envolvidos na memória espacial, na aprendizagem e no processamento de informação.

Proteólise é um processo bioquímico no qual proteínas são quebradas em peptídeos ou aminoácidos individuais por enzimas chamadas proteases ou peptidases. Essa reação de degradação ocorre em condições fisiológicas e desempenha funções importantes, como a regulação do metabolismo de proteínas, ativação e inativação de proteínas, processamento e digestão de proteínas. No entanto, a proteólise excessiva ou inadequada pode estar relacionada a diversos distúrbios fisiopatológicos, como doenças neurodegenerativas e câncer.

A imunohistoquímica (IHC) é uma técnica de laboratório usada em patologia para detectar e localizar proteínas específicas em tecidos corporais. Ela combina a imunologia, que estuda o sistema imune, com a histoquímica, que estuda as reações químicas dos tecidos.

Nesta técnica, um anticorpo marcado é usado para se ligar a uma proteína-alvo específica no tecido. O anticorpo pode ser marcado com um rastreador, como um fluoróforo ou um metal pesado, que permite sua detecção. Quando o anticorpo se liga à proteína-alvo, a localização da proteína pode ser visualizada usando um microscópio especializado.

A imunohistoquímica é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas e em diagnósticos clínicos para identificar diferentes tipos de células, detectar marcadores tumorais e investigar a expressão gênica em tecidos. Ela pode fornecer informações importantes sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como ajudar a diagnosticar doenças, incluindo diferentes tipos de câncer e outras condições patológicas.

As células CHO (do inglês, Chinese Hamster Ovary) são células ováricas de camundongo-chinês que são amplamente utilizadas em pesquisas científicas e biotecnologia. Elas são facilmente cultivadas em laboratório e possuem a capacidade de expressar altos níveis de proteínas, tornando-as úteis para a produção de vacinas, anticorpos e outros produtos terapêuticos recombinantes. Além disso, as células CHO são frequentemente usadas em estudos de toxicologia e farmacologia, bem como na pesquisa de doenças genéticas e no desenvolvimento de novos medicamentos.

Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em laboratórios de biologia molecular e bioquímica para detectar e identificar proteínas específicas em amostras biológicas, como tecidos ou líquidos corporais. O método consiste em separar as proteínas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), transferindo essas proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, e, em seguida, detectando a proteína alvo com um anticorpo específico marcado, geralmente com enzimas ou fluorescência.

A técnica começa com a preparação da amostra de proteínas, que pode ser extraída por diferentes métodos dependendo do tipo de tecido ou líquido corporal. Em seguida, as proteínas são separadas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), onde as proteínas migram através do campo elétrico e se separam com base em seu peso molecular. Após a electroforese, a proteína é transferida da gel para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF por difusão, onde as proteínas ficam fixadas à membrana.

Em seguida, a membrana é bloqueada com leite em pó ou albumina séricas para evitar a ligação não específica do anticorpo. Após o bloqueio, a membrana é incubada com um anticorpo primário que se liga especificamente à proteína alvo. Depois de lavar a membrana para remover os anticópos não ligados, uma segunda etapa de detecção é realizada com um anticorpo secundário marcado, geralmente com enzimas como peroxidase ou fosfatase alcalina, que reage com substratos químicos para gerar sinais visíveis, como manchas coloridas ou fluorescentes.

A intensidade da mancha é proporcional à quantidade de proteína presente na membrana e pode ser quantificada por densitometria. Além disso, a detecção de proteínas pode ser realizada com métodos mais sensíveis, como o Western blotting quimioluminescente, que gera sinais luminosos detectáveis por radiografia ou câmera CCD.

O Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas biológicas e clínicas para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas, como tecidos, células ou fluidos corporais. Além disso, o Western blotting pode ser usado para estudar as modificações póst-traducionais das proteínas, como a fosforilação e a ubiquitinação, que desempenham papéis importantes na regulação da atividade enzimática e no controle do ciclo celular.

Em resumo, o Western blotting é uma técnica poderosa para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas. A técnica envolve a separação de proteínas por electroforese em gel, a transferência das proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, a detecção e quantificação das proteínas com anticorpos específicos e um substrato enzimático. O Western blotting é amplamente utilizado em pesquisas biológicas e clínicas para estudar a expressão e modificações póst-traducionais de proteínas em diferentes condições fisiológicas e patológicas.

Cricetinae é uma subfamília de roedores da família Cricetidae, que inclui vários gêneros e espécies conhecidas popularmente como hamsters. Esses animais são originários de diferentes partes do mundo, especialmente da Eurásia. Geralmente, eles possuem um corpo alongado, com pernas curtas e uma cauda curta. Além disso, apresentam bolsas guarnecidas de pêlos em suas bochechas, que utilizam para armazenar e transportar alimentos.

A subfamília Cricetinae é dividida em diversos gêneros, como Cricticus (hamsters-comuns), Phodopus (hamsters-anões), y Cansumys (hamsters-chinês). Esses animais variam em tamanho e aparência, mas geralmente possuem hábitos noturnos e são onívoros, alimentando-se de sementes, frutas, insetos e outros itens disponíveis em seu habitat natural.

Além disso, os hamsters são animais populares como animais de estimação, devido à sua natureza dócil e à facilidade de cuidado em cativeiro. No entanto, é importante ressaltar que eles precisam de um ambiente adequado para viver, com uma gaiola espaçosa, rica em brinquedos e outros estímulos, além de uma dieta balanceada e cuidados regulares de saúde.

Emaranhados neurofibrilares (ENs) são agregados anormais de proteínas tau no citoesqueleto de neurônios, frequentemente encontrados em doenças neurodegenerativas como a doença de Alzheimer. A proteína tau é normalmente responsável pelo suporte e manutenção da estrutura interna dos neurônios, mas em certas condições, ela pode se agregar e formar fibrilas insolúveis, que se acumulam e formam os ENs. Esses emaranhados são um dos dois sinais patológicos principais da doença de Alzheimer, sendo o outro os ovóides amiloides. A presença de ENs é geralmente associada à perda de neurônios e à degeneração das sinapses, o que leva a declínio cognitivo e demência.

Transporte axonal é um processo fundamental no funcionamento dos neurônios, que são as células nervosas do sistema nervoso. O axónio é a extensão longa e fina de um neurônio que transmite sinais elétricos (impulsos nervosos) para outras células nervosas ou tecidos alvo, como músculos ou glândulas.

O transporte axonal consiste no movimento controlado e direcionado de vesículas, organelas e moléculas alongo do axónio, entre o corpo celular (soma) do neurônio e seus terminais sinápticos. Existem dois tipos principais de transporte axonal:

1. Transporte axonal anterógrado: É o movimento dos materiais desde o corpo celular em direção aos terminais sinápticos. Neste tipo de transporte, as vesículas contendo neurotransmissores e outras moléculas importantes são transportadas para os terminais pré-sinápticos, onde serão liberadas durante a transmissão sináptica.
2. Transporte axonal retrógrado: É o movimento dos materiais desde os terminais sinápticos em direção ao corpo celular. Neste tipo de transporte, as moléculas e organelas são transportadas de volta ao soma do neurônio para fins de reciclagem, reparo ou degradação.

O transporte axonal é essencial para a manutenção da integridade estrutural e funcional dos axónios, além de desempenhar um papel crucial em processos como o crescimento axonal, regeneração após lesões e plasticidade sináptica. O mecanismo molecular por trás do transporte axonal envolve a interação entre motores moleculares (como a dineína e a cinase) e filamentos de actina e microtúbulos no interior dos axónios, que permitem o movimento direcionado dos materiais ao longo do axônio.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

PC12 é uma linha de células derivada de um tumor neuroendócrino de rato. Elas foram originalmente isoladas a partir de um tumor de glândula adrenal de rato e são frequentemente utilizadas em pesquisas científicas como um modelo in vitro para estudar a neurobiologia e a neuroquímica.

As células PC12 exibem propriedades both neuronais and secretoras, o que as torna úteis para o estudo de sinais celulares e do sistema nervoso periférico. Eles podem ser diferenciados em neurónios com processos alongados usando fatores de crescimento nerveusos, como o fator de crescimento nervoso dessensibilizador a insulina (IGF-1) ou o fator de crescimento nervoso derivado do tecido (NGF).

Após a diferenciação, as células PC12 exibem atividade elétrica e neurotransmissor, tornando-as úteis para estudar a neurotransmissão e a sinapse. Além disso, as células PC12 também são suscetíveis à toxicidade induzida por agentes ambientais e farmacológicos, o que as torna um modelo popular para estudos de neurotoxicidade.

ADAM (um acrônimo para "Desintegrina e Metalo-proteinase Adesiva") refere-se a uma família de proteínas multifuncionais envolvidas em uma variedade de processos biológicos, incluindo a sheddase de proteínas de membrana, fuso de divisão, fertilização e neurodesenvolvimento. Elas são tipicamente transmembranares e possuem domínios catalíticos de metaloproteinases que podem clivar outras proteínas na matriz extracelular ou na membrana plasmática. Algumas das funções conhecidas das proteínas ADAM incluem a regulação da adesão e sinalização celular, a modulação da atividade de fatores de crescimento e a remoção de domínios extracelulares de proteínas transmembranares. Devido à sua importância em uma variedade de processos biológicos, as proteínas ADAM têm sido alvo de pesquisas como potenciais dianas terapêuticas em doenças como câncer e doenças cardiovasculares.

'Degeneração neural' é um termo geral usado em medicina e neurologia para descrever a deterioração ou a perda progressiva das estruturas e funções dos neurônios (células do sistema nervoso) e suas vias de comunicação. Essa degeneração pode ser causada por uma variedade de fatores, como doenças neurodegenerativas (como a Doença de Alzheimer, Doença de Parkinson, Esclerose Lateral Amiotrófica), lesões traumáticas, deficiência de nutrientes, exposição a toxinas ou processos normais de envelhecimento. A degeneração neural pode resultar em sintomas como fraqueza muscular, rigidez, perda de coordenação, problemas de memória e outras disfunções cognitivas, dependendo da localização e extensão dos danos nos tecidos nervosos.

A regulação da expressão gênica é o processo pelo qual as células controlam a ativação e desativação dos genes, ou seja, como as células produzem ou suprimem certas proteínas. Isso é fundamental para a sobrevivência e funcionamento adequado de uma célula, pois permite que ela responda a estímulos internos e externos alterando sua expressão gênica. A regulação pode ocorrer em diferentes níveis, incluindo:

1. Nível de transcrição: Fatores de transcrição se ligam a sequências específicas no DNA e controlam se um gene será transcrito em ARN mensageiro (mRNA).

2. Nível de processamento do RNA: Após a transcrição, o mRNA pode ser processado, incluindo capear, poliadenilar e splicing alternativo, afetando assim sua estabilidade e tradução.

3. Nível de transporte e localização do mRNA: O local onde o mRNA é transportado e armazenado pode influenciar quais proteínas serão produzidas e em que quantidades.

4. Nível de tradução: Proteínas chamadas iniciadores da tradução podem se ligar ao mRNA e controlar quando e em que taxa a tradução ocorrerá.

5. Nível de modificação pós-traducional: Depois que uma proteína é sintetizada, sua atividade pode ser regulada por meio de modificações químicas, como fosforilação, glicosilação ou ubiquitinação.

A regulação da expressão gênica desempenha um papel crucial no desenvolvimento embrionário, diferenciação celular e resposta às mudanças ambientais, bem como na doença e no envelhecimento.

"Knockout mice" é um termo usado em biologia e genética para se referir a camundongos nos quais um ou mais genes foram desativados, ou "knockout", por meio de técnicas de engenharia genética. Isso permite que os cientistas estudem os efeitos desses genes específicos na função do organismo e no desenvolvimento de doenças. A definição médica de "knockout mice" refere-se a esses camundongos geneticamente modificados usados em pesquisas biomédicas para entender melhor as funções dos genes e seus papéis na doença e no desenvolvimento.

Convolvulus é um género de plantas com flor da família Convolvulaceae, também conhecida como a família das vinhetas. O género inclui cerca de 250 espécies de ervas, arbustos e lianas perenes ou anuais, nativas principalmente do Velho Mundo, com algumas espécies presentes no Novo Mundo.

As espécies de Convolvulus são conhecidas pelos seus caules longos e volantes, que se enrolam em torno de outras plantas ou objetos sólidos, o que lhes valeu o nome comum de "vinhetas". As folhas geralmente são simples, lobadas ou inteiras, dispostas alternadamente ao longo do caule.

As flores são tubulares e têm cinco pétalas fusionadas, que podem ser brancas, rosadas, azuis ou purpuras. A corola é geralmente bilateralmente simétrica, o que significa que tem dois planos de simetria.

Os frutos são cápsulas secas com uma a quatro sementes. Algumas espécies têm sementes aladas ou com apêndices filiformes, que facilitam a sua dispersão pelo vento.

Algumas espécies de Convolvulus são cultivadas como plantas ornamentais devido à sua beleza e capacidade de cobrir grandes áreas com rapidez. No entanto, outras espécies podem ser invasoras e causar problemas em jardins e habitats naturais.

Em suma, Convolvulus é um género de plantas com flor da família Convolvulaceae, caracterizado por caules longos e volantes que se enrolam em torno de outras plantas ou objetos sólidos, flores tubulares com cinco pétalas fusionadas e frutos secos com uma a quatro sementes. Algumas espécies são cultivadas como ornamentais, enquanto outras podem ser invasoras.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

A Componente Amiloide P Sérica (CAP, do inglés Serum Amyloid P Component) é uma proteína presente no sangue humano. Ela faz parte da família das pentraxinas e é produzida pelo fígado em resposta a diversos estímulos inflamatórios.

A CAP é uma glicoproteína de aproximadamente 200 kDa, composta por cinco subunidades idênticas dispostas em forma de anel. Ela circula no sangue em concentrações variando entre 0,5 a 1,0 mg/L e pode ser encontrada em diversos tecidos e fluidos corporais.

Embora sua função exata ainda não seja completamente compreendida, sabe-se que a CAP desempenha um papel importante na resposta imune inata, sendo capaz de se ligar a diversos patógenos e tecidos danificados, além de atuar como oligômero no reconhecimento e eliminação de micróbios.

No entanto, em certas condições patológicas, a CAP pode ser encontrada em excesso e se depositar em diversos tecidos, levando ao desenvolvimento da doença amiloidose sistêmica. Neste caso, a proteína sofre uma modificação conformacional e é depositada como fibrilas insolúveis, causando disfunção orgânica e potencialmente fatal.

Príons são proteínas patológicas anormais que podem induzir a transformação de proteínas normais em proteínas com a mesma configuração anormal e patológica. Essa conversão é associada a uma série de doenças neurodegenerativas graves, incuráveis e frequentemente fatalmente, conhecidas como encefalopatias transmissíveis prionais (ETPs).

As proteínas prionicas normais, presentes em todos os mamíferos, são encontradas principalmente no cérebro e são codificadas pelo gene PRNP. No entanto, quando essas proteínas sofrem alterações conformacionais e se agregam, formando fibrilas beta-pleated (um tipo de estrutura proteica anormal), elas adquirem propriedades prionicas e podem induzir a formação de mais dessas proteínas anormais.

As ETPs incluem doenças como a doença de Creutzfeldt-Jakob no ser humano, a encefalopatia espongiforme bovina (doença da "vaca louca") e a scrapie em ovinos e caprinos. Essas doenças geralmente se manifestam com sintomas como demência progressiva, perda de coordenação motora, problemas de memória, alterações na personalidade e, eventualmente, morte.

A transmissão das ETPs pode ocorrer por meio do consumo de tecido nervoso contaminado com príons anormais, transplante de órgãos infectados ou, em casos raros, por herança genética. Devido à sua natureza infecciosa e resistência a processos de esterilização convencionais, as ETPs representam um desafio único na saúde pública e no controle de doenças.

Neuroblastoma é um tipo raro e agressivo de câncer que se desenvolve a partir dos tecidos nervosos em embrião ou recém-nascido. Geralmente, afeta crianças com idade inferior a 5 anos e é relativamente incomum em adolescentes e adultos. O cancro geralmente começa no sistema nervoso simpático, que é uma parte do sistema nervoso autônomo responsável por controlar as funções involuntárias do corpo, como frequência cardíaca, pressão arterial e digestão.

Neuroblastomas geralmente se desenvolvem no tecido nervoso alongado (ganglionares simpáticos) localizados nas adrenais, glândulas endócrinas que ficam em cima dos rins. No entanto, podem também ocorrer em outras partes do corpo, como o pescoço, tórax, abdômen ou pelve.

Os sintomas de neuroblastoma variam amplamente e dependem da localização e extensão da doença. Em alguns casos, os tumores podem ser assintomáticos e serem descobertos apenas durante exames de rotina ou por acidente. Em outros casos, os sintomas podem incluir:

* Massa abdominal palpável
* Dor abdominal ou dor óssea
* Fraqueza e fadiga
* Perda de peso involuntária
* Inchaço dos olhos, pálpebras ou coxas (durante a disseminação do cancro para os órgãos próximos)
* Problemas respiratórios ou dificuldade em engolir (devido à compressão do tumor nos órgãos vitais)
* Sinais de hipertensão (pressão arterial alta)
* Sudorese excessiva, febre e rubor facial (síndrome de diarréia opioide)

O diagnóstico de neuroblastoma geralmente é confirmado por meio de uma biópsia do tumor ou por análises de sangue e urina para detectar marcadores tumorais específicos, como a proteína neuron-specific enolase (NSE) e a catecolamina metanefrina. Além disso, exames de imagem, como ultrassom, tomografia computadorizada (TC) ou ressonância magnética (RM), podem ser usados para avaliar a extensão da doença e planejar o tratamento adequado.

O tratamento de neuroblastoma depende do estágio e da gravidade da doença, bem como da idade e condição geral do paciente. Em casos iniciais, a cirurgia pode ser suficiente para remover o tumor completamente. No entanto, em casos avançados, a quimioterapia, radioterapia ou terapia dirigida podem ser necessárias para controlar a disseminação do cancro e aliviar os sintomas.

Apesar dos progressos recentes no tratamento de neuroblastoma, ainda há muito a ser feito para melhorar as taxas de sobrevida e reduzir os efeitos colaterais dos tratamentos agressivos. Portanto, é importante continuar a investigar novas estratégias terapêuticas e abordagens personalizadas que possam oferecer benefícios significativos aos pacientes com neuroblastoma.

Desculpe por o mal-entendido, mas "insulisina" não é um termo médico reconhecido. No entanto, "insulinase" refere-se a uma enzima que pode degradar insulina. Existem dois tipos principais de insulinases: insulinase tipo 1, também conhecida como proteína tirosina fosfatase 1B (PTP1B), e insulinase tipo 2, também conhecida como proteína tirosina fosfatase não receptor PTPRN. Estas enzimas desempenham um papel importante na regulação da atividade da insulina no organismo.

Inibidores de proteases são um tipo de medicamento utilizado no tratamento de diversas doenças, incluindo HIV (Vírus da Imunodeficiência Humana), HCV (Hepatite C Viral) e algumas condições associadas a enzimas overactivated. Eles funcionam através da inibição das proteases, enzimas que desempenham um papel crucial no processamento e maturação de proteínas virais e celulares.

No caso do HIV, os inibidores de proteases impedem a maturação dos vírus, o que leva à produção de partículas virais imaturas e não infecciosas. Já no tratamento da hepatite C, esses medicamentos interferem no processamento das proteínas do vírus, inibindo sua replicação e reduzindo a carga viral.

Existem diferentes classes de inibidores de proteases, cada uma delas projetada para inibir especificamente determinadas enzimas. Alguns exemplos incluem os inibidores da protease do HIV, como o saquinavir, ritonavir e atazanavir, e os inibidores da protease da HCV, como o telaprevir e boceprevir.

Embora esses medicamentos sejam eficazes no tratamento de várias doenças, eles também podem causar efeitos colaterais, como diarréia, náusea, erupções cutâneas e alterações nos níveis de gordura corporal. Portanto, é importante que os pacientes sejam acompanhados regularmente por um profissional de saúde durante o tratamento com inibidores de proteases.

Os receptores Notch são proteínas transmembranares que desempenham um papel fundamental na comunicação celular durante o desenvolvimento e manutenção dos tecidos em mamíferos. Eles estão envolvidos em diversos processos biológicos, como a proliferação, diferenciação e apoptose celular.

A via de sinalização Notch é uma forma de comunicação célula-a-célula conhecida como "contato direto", na qual as células interagem fisicamente através da membrana plasmática. A activação dos receptores Notcha ocorre quando eles se ligam a suas respectivas ligantes (Delta, Serrada ou Lag2), que estão localizadas na membrana de outras células vizinhas.

Após a ligação do ligante ao receptor Notch, uma cascata de eventos intracelulares é desencadeada, levando à clivagem e libertação da porção intracelular do receptor (ICN). A ICN transloca-se para o núcleo celular, onde se liga a factores de transcrição e moduladores epigenéticos, regulando assim a expressão gênica de genes alvo específicos.

A via Notch está envolvida em diversas doenças humanas, incluindo cânceres e desordens cardiovasculares, e tem sido alvo de investigação como possível diana terapêutica para o tratamento dessas condições.

Neurites são prolongamentos citoplasmáticos que se originam a partir do corpo celular de um neurônio (célula nervosa) e incluem tanto as dendritas quanto os axônios. No entanto, o termo "neurito" geralmente é usado em contextos em que a distinção entre dendrita e axônio não é importante ou quando esses processos ainda estão se desenvolvendo e não apresentam características maduras para serem classificados como dendritas ou axônios. Em outras palavras, neuritos são estruturas inicialmente indiferenciadas que mais tarde se diferenciarão em dendritas ou axônios conforme o desenvolvimento do neurônio prossegue.

Em resumo, neuritos são prolongamentos citoplasmáticos de células nervosas que ainda não foram classificadas como dendritas ou axônios.

Elisa (Ensaios de Imunoabsorção Enzimática) é um método sensível e específico para detectar e quantificar substâncias presentes em uma amostra, geralmente proteínas, hormônios, anticorpos ou antigênios. O princípio básico do ELISA envolve a ligação específica de um anticorpo a sua respectiva antigénio, marcada com uma enzima.

Existem diferentes formatos para realizar um ELISA, mas o mais comum é o ELISA "sandwich", no qual uma placa de microtitulação é previamente coberta com um anticorpo específico (anticorpo capturador) que se liga ao antigénio presente na amostra. Após a incubação e lavagem, uma segunda camada de anticorpos específicos, marcados com enzimas, é adicionada à placa. Depois de mais incubação e lavagem, um substrato para a enzima é adicionado, que reage com a enzima produzindo um sinal colorido ou fluorescente proporcional à quantidade do antigénio presente na amostra. A intensidade do sinal é então medida e comparada com uma curva de calibração para determinar a concentração da substância alvo.

Os ELISAs são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas, diagnóstico clínico e controle de qualidade em indústrias farmacêuticas e alimentares, graças à sua sensibilidade, especificidade, simplicidade e baixo custo.

A química encefálica refere-se às interações químicas e processos bioquímicos que ocorrem no cérebro, envolvendo neurotransmissores, neuromoduladores, neuropeptídeos e outras moléculas. Esses processos químicos desempenham um papel fundamental na regulação de diversas funções cerebrais, como a transmissão de sinais elétricos entre as células nervosas (neurônios), a modulação da excitabilidade neuronal, o controle do humor, das emoções, do pensamento e do comportamento. Alterações na química encefálica podem estar associadas a diversos distúrbios neurológicos e psiquiátricos, como depressão, ansiedade, transtorno bipolar, esquizofrenia e doença de Parkinson.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

A envelhecimento é um processo complexo e gradual de alterações físicas, mentais e sociais que ocorrem ao longo do tempo como resultado do avançar da idade. É um processo natural e universal que afeta todos os organismos vivos.

Desde a perspectiva médica, o envelhecimento está associado a uma maior susceptibilidade à doença e à incapacidade. Muitas das doenças crónicas, como doenças cardiovasculares, diabetes, câncer e demência, estão fortemente ligadas à idade. Além disso, as pessoas idosas geralmente têm uma reserva funcional reduzida, o que significa que são menos capazes de se recuperar de doenças ou lesões.

No entanto, é importante notar que a taxa e a qualidade do envelhecimento podem variar consideravelmente entre indivíduos. Alguns fatores genéticos e ambientais desempenham um papel importante no processo de envelhecimento. Por exemplo, uma dieta saudável, exercício regular, estilo de vida saudável e manutenção de relações sociais saudáveis podem ajudar a promover o envelhecimento saudável e ativo.

'Vermelho Congo' é um corante azóico cristalino vermelho-alaranjado, com a fórmula C~i6H~7N2Na2O8S2. É frequentemente usado em histologia e microscopia óptica para colorir tecidos e células para exames mais detalhados. Ele é particularmente útil na coloração de colágeno, mucopolissacarídeos ácidos e alguns tipos de elastina em tecidos. No entanto, o Vermelho Congo não deve ser usado em estudos imunológicos porque pode interferir com a reação antígeno-anticorpo. Em suma, o 'Vermelho Congo' é um importante corante utilizado na área médica e científica para fins de estudo e diagnóstico.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

"Cricetulus" é um gênero de roedores da família Cricetidae, que inclui várias espécies de hamsters. Esses animais são originários do leste asiático e possuem hábitos noturnos. Eles têm um corpo alongado, com comprimento variando entre 8 a 13 centímetros, e uma cauda longa, que pode medir até 5 centímetros. Sua pelagem é geralmente marrom-acinzentada no dorso e branca no ventre.

Os hamsters do gênero "Cricetulus" são animais solitários e territoriais, com preferência por ambientes secos e arenosos. Eles se alimentam principalmente de sementes, insetos e outros pequenos invertebrados. A reprodução ocorre durante todo o ano, com gestação que dura aproximadamente 20 dias. As ninhadas geralmente consistem em 3 a 8 filhotes, que nascem cegos e sem pelagem.

Embora sejam frequentemente mantidos como animais de estimação em alguns lugares do mundo, é importante ressaltar que os hamsters do gênero "Cricetulus" não são adequados para serem criados como animais de companhia devido à sua natureza solitária e territorial. Além disso, eles requerem cuidados específicos e uma dieta adequada para manterem boa saúde e bem-estar.

Na medicina e neurociência, um axónio é a extensão citoplasmática alongada de uma neurona (célula nervosa) que conduz os sinais elétricos, chamados potenciais de ação, em distâncias relativamente longas do corpo celular (soma ou perikário) para outras células. Esses sinais podem ser transmitidos para outras neuronas, geralmente através de sinapses, ou para outros tipos de células alvo, como células musculares ou glândulas.

Os axónios variam em tamanho, desde alguns micrômetros a vários metros de comprimento, e geralmente são revestidos por uma bainha de mielina formada por células de Schwann no sistema nervoso periférico ou óligodendrócitos no sistema nervoso central. Essa bainha isolante ajuda a acelerar a propagação dos potenciais de ação ao longo do axônio, um processo conhecido como condução saltatória.

Além disso, os axónios podem ser classificados em diferentes categorias com base em sua estrutura e função, como mielinizados ou amielínicos, alongados ou ramificados, e contendo vesículas sinápticas ou não. Essas características desempenham um papel importante no tipo de sinal que cada axônio transmite e na forma como esse sinal é processado e integrado pelos sistemas nervoso central e periférico.

Neprilisina é uma enzima importante encontrada principalmente nas membranas celulares dos rins, coração e cérebro. Ela desempenha um papel crucial na regulação de vários sistemas hormonais e do sistema nervoso. A neprilisina é capaz de quebrar down diversos péptidos (pequenas moléculas proteicas) ativos, incluindo a angiotensina II, bradicinina, encefalinas e outros. Essa atividade enzimática ajuda a regular a pressão arterial, a função renal, a inflamação e a dor. Alterações na atividade da neprilisina têm sido associadas a várias condições clínicas, como hipertensão, insuficiência cardíaca e doenças neurodegenerativas.

Endossomas são compartimentos membranosos encontrados em células eucariontes que resultam da fusão de vesículas originadas na membrana plasmática com outras vesículas ou com a membrana de um fagossoma. Eles desempenham um papel fundamental no processamento e roteamento de ligandos internalizados, receptores e material extracelular, além de participarem do tráfego intracelular e da biogênese de lisossomas.

Os endossomas sofrem uma série de alterações conforme amadurecem, incluindo a acidificação do seu interior, a quebra dos ligandos e receptores, e a fusão com outras vesículas ou organelas. Ao longo deste processo, os endossomas podem se diferenciar em vários tipos especializados, como os early endosomes (endossomas iniciais), late endosomes (endossomas tardios) e multivesicular bodies (corpos multivesiculares).

Em resumo, os endossomas são estruturas membranosas importantes para a regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, sinalização celular, e defesa imune.

Os Transtornos da Memória são condições médicas que afetam a capacidade de um indivíduo de adquirir, manter, recordar e utilizar informações. Esses transtornos podem resultar em lembranças incompletas ou ausentes, dificuldade em aprender novas habilidades ou informações, e alterações na capacidade de reconhecer pessoas ou objetos familiares.

Existem diferentes tipos de transtornos de memória, incluindo:

1. Amnésia: É o tipo mais comum de transtorno de memória, caracterizado pela perda da capacidade de recordar informações recentes ou passadas. A amnésia pode ser causada por diversos fatores, como lesões cerebrais, doenças degenerativas, uso de drogas ou exposição a toxinas.

2. Desordem neurocognitiva leve (DNCL): É um estágio inicial de declínio cognitivo que afeta principalmente a memória. As pessoas com DNCL podem ter dificuldade em recordar nomes, eventos recentes ou informações aprendidas recentemente.

3. Doença de Alzheimer: É uma doença degenerativa que causa graves problemas de memória e outras habilidades cognitivas. A doença de Alzheimer geralmente afeta pessoas mais velhas e é a causa mais comum de demência.

4. Demência: É um termo usado para descrever uma série de sintomas relacionados à perda de memória, pensamento, raciocínio e outras habilidades cognitivas suficientemente graves para interferir no dia a dia das pessoas. A demência pode ser causada por diversas doenças, incluindo a doença de Alzheimer, doenças vasculares cerebrais e outras condições médicas.

5. Transtorno de estresse pós-traumático (TEPT): É um transtorno mental que pode ocorrer após uma experiência traumática, como uma guerra, um acidente ou uma violência sexual. As pessoas com TEPT podem ter flashbacks, pesadelos e outros sintomas de estresse intenso, bem como problemas de memória.

6. Transtorno bipolar: É um transtorno mental que causa mudanças extremas de humor, energia e atividade. As pessoas com transtorno bipolar podem ter períodos de depressão profunda seguidos por períodos de mania ou hipomania. Algumas pessoas com transtorno bipolar relatam problemas de memória durante os episódios maníacos e depressivos.

7. Esquizofrenia: É um transtorno mental grave que afeta a forma como as pessoas pensam, sentem e se comportam. As pessoas com esquizofrenia podem ter alucinações, delírios e outros sintomas que interferem em suas vidas diárias. Algumas pessoas com esquizofrenia relatam problemas de memória.

8. Doença de Alzheimer: É uma doença mental progressiva que afeta a memória, o pensamento e o comportamento. A doença de Alzheimer geralmente afeta pessoas mais velhas, mas pode começar em pessoas mais jovens. Não há cura para a doença de Alzheimer, mas os tratamentos podem ajudar a controlar os sintomas e ajudar as pessoas a viver com a doença.

9. Doença de Parkinson: É uma doença do sistema nervoso que afeta o movimento. A doença de Parkinson geralmente afeta pessoas mais velhas, mas pode começar em pessoas mais jovens. Não há cura para a doença de Parkinson, mas os tratamentos podem ajudar a controlar os sintomas e ajudar as pessoas a viver com a doença.

10. Traumatismo craniano encefálico (TCE): É uma lesão cerebral traumática que pode ocorrer quando alguém sofre um golpe na cabeça ou é sacudido violentamente. O TCE pode causar problemas de memória e outros sintomas, dependendo da gravidade da lesão. Algumas pessoas com TCE podem se recuperar completamente, enquanto outras podem ter sintomas permanentes.

11. Epilepsia: É uma condição neurológica que causa convulsões recorrentes. As convulsões podem causar problemas de memória e outros sintomas. Algumas pessoas com epilepsia podem controlar seus sintomas com medicamentos, enquanto outras podem precisar de cirurgia ou outros tratamentos.

12. Doença mental: As doenças mentais podem causar problemas de memória e outros sintomas. Algumas pessoas com doenças mentais podem se recuperar completamente, enquanto outras podem ter sintomas permanentes. Os tratamentos variam dependendo da doença mental específica.

13. Idade: A memória pode diminuir à medida que as pessoas envelhecem, mas isso não é inevitável. Algumas pessoas mantêm suas habilidades de memória até a velhice, enquanto outras podem experimentar declínios mais significativos. Os fatores de risco para o declínio da memória relacionado à idade incluem a doença cardiovascular, o diabetes e a depressão.

14. Estilo de vida: O estilo de vida pode afetar a memória. Fazer exercícios regulares, dormir o suficiente, comer uma dieta saudável e manter relacionamentos sociais ativos podem ajudar a manter a memória em boa forma. Evitar fumar, beber excessivamente e usar drogas ilícitas também pode ajudar a proteger a memória.

15. Tratamento: Em alguns casos, o tratamento da causa subjacente do declínio da memória pode ajudar a melhorá-la. Por exemplo, tratar a depressão ou a doença cardiovascular pode ajudar a melhorar a memória. Em outros casos, o treinamento de memória e as técnicas de compensação podem ajudar as pessoas a aprender a se lembrar de informações mais facilmente.

Em resumo, a memória pode ser afetada por uma variedade de fatores, incluindo doenças, lesões, estilo de vida e idade. Em alguns casos, o tratamento da causa subjacente pode ajudar a melhorar a memória. Em outros casos, o treinamento de memória e as técnicas de compensação podem ser úteis. Se você está preocupado com sua memória, é importante consultar um profissional de saúde para obter um diagnóstico e tratamento adequados.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

Linhagem celular tumoral (LCT) refere-se a um grupo de células cancerosas relacionadas que têm um conjunto específico de mutações genéticas e se comportam como uma unidade funcional dentro de um tumor. A linhagem celular tumoral é derivada das células originarias do tecido em que o câncer se desenvolveu e mantém as características distintivas desse tecido.

As células da linhagem celular tumoral geralmente compartilham um ancestral comum, o que significa que elas descendem de uma única célula cancerosa original que sofreu uma mutação genética inicial (ou "iniciadora"). Essa célula original dá origem a um clone de células geneticamente idênticas, que podem subsequentemente sofrer outras mutações que as tornam ainda mais malignas ou resistentes ao tratamento.

A análise da linhagem celular tumoral pode fornecer informações importantes sobre o comportamento e a biologia do câncer, incluindo sua origem, evolução, resistência à terapia e potenciais alvos terapêuticos. Além disso, a compreensão da linhagem celular tumoral pode ajudar a prever a progressão da doença e a desenvolver estratégias de tratamento personalizadas para pacientes com câncer.

Gliose é um processo de cicatrização reativo que ocorre no sistema nervoso central (SNC) em resposta a lesões, doenças ou infecções. Ela é caracterizada por proliferação e ativação dos glia, células de suporte do SNC, especialmente as células astrogliais e microgliais.

A gliose pode resultar em alterações estruturais e funcionais no cérebro, incluindo a formação de uma barreira física ao redor da lesão, que pode impedir a regeneração nervosa. Além disso, a gliose pode levar à produção de substâncias inflamatórias e neurotoxinas, o que pode causar mais danos ao tecido cerebral circundante.

Embora a gliose seja inicialmente um processo benéfico, pois ajuda a conter a lesão e promover a reparação do tecido, em alguns casos ela pode se tornar exacerbada e contribuir para a progressão da doença ou para o agravamento dos sintomas. Exemplos de condições associadas à gliose incluem esclerose múltipla, lesões cerebrais traumáticas, doença de Alzheimer e doença de Parkinson.

Biological models, em um contexto médico ou científico, referem-se a sistemas ou organismos vivos utilizados para entender, demonstrar ou predizer respostas biológicas ou fenômenos. Eles podem ser usados ​​para estudar doenças, testar novos tratamentos ou investigar processos fisiológicos. Existem diferentes tipos de modelos biológicos, incluindo:

1. Modelos in vitro: experimentos realizados em ambientes controlados fora de um organismo vivo, geralmente em células cultivadas em placa ou tubo de petri.

2. Modelos animais: utilizam animais como ratos, camundongos, coelhos, porcos e primatas para estudar doenças e respostas a tratamentos. Esses modelos permitem o estudo de processos fisiológicos complexos em um organismo inteiro.

3. Modelos celulares: utilizam células humanas ou animais cultivadas para investigar processos biológicos, como proliferação celular, morte celular programada (apoptose) e sinalização celular.

4. Modelos computacionais/matemáticos: simulam sistemas biológicos ou processos usando algoritmos e equações matemáticas para predizer resultados e comportamentos. Eles podem ser baseados em dados experimentais ou teóricos.

5. Modelos humanos: incluem estudos clínicos em pacientes humanos, bancos de dados médicos e técnicas de imagem como ressonância magnética (RM) e tomografia computadorizada (TC).

Modelos biológicos ajudam os cientistas a testar hipóteses, desenvolver novas terapias e entender melhor os processos biológicos que ocorrem em nossos corpos. No entanto, é importante lembrar que nem todos os resultados obtidos em modelos animais ou in vitro podem ser diretamente aplicáveis ao ser humano devido às diferenças entre espécies e contextos fisiológicos.

Em medicina e biologia, a imunoprecipitação é um método de isolamento e purificação de antígenos ou proteínas específicas a partir de uma mistura complexa de proteínas e outras moléculas. Esse processo consiste em utilizar um anticorpo específico que se liga à proteína ou antígeno alvo, formando um complexo imune. Posteriormente, esse complexo é capturado por meio de uma matriz solidificada, como a sílica ou as perlas de agarose, revestida com proteínas que se ligam aos fragmentos constantes das moléculas de anticorpos. Após o processamento e lavagem adequados, a proteína alvo é eluída (lavada) do complexo imune e analisada por diferentes técnicas, como a espectrometria de massa ou o western blotting, para confirmar sua identidade e investigar suas interações com outras proteínas. A imunoprecipitação é uma ferramenta essencial em diversos campos da biologia, como a genética, a bioquímica e a biomedicina, auxiliando no estudo das vias de sinalização celular, das interações proteína-proteína e na descoberta de novas moléculas envolvidas em processos fisiológicos e patológicos.

Microglia são células residentes do sistema imune no sistema nervoso central (SNC). Elas fazem parte da população glial e são responsáveis por fornecer suporte às células nervosas, remodelar a sinapse neuronal e manter a homeostase do ambiente neural. Além disso, as microglia desempenham um papel crucial na resposta imune do SNC, sendo as principais células envolvidas na detecção e eliminação de patógenos e agentes lesivos, como proteínas anormais associadas a doenças neurodegenerativas. As microglia estão constantemente monitorando o ambiente circundante e, em resposta a sinais de dano ou infecção, podem se tornar reativas, mudando sua morfologia e expressando uma variedade de moléculas pro-inflamatórias e citocinas. Essa resposta inflamatória aguda é essencial para a defesa do SNC, mas quando cronicamente ativada, pode contribuir para a patogênese de várias doenças neurológicas, como esclerose múltipla, Doença de Alzheimer e Doença de Parkinson.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.

As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.

HEK293 (células humanas embrionárias de rins do célula humana 293) é uma linha celular derivada de células renais fetais humanas cultivadas originalmente em 1977. Elas são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente em biologia molecular e genética, porque eles podem ser facilmente manipulados geneticamente e se dividem rapidamente em cultura.

As células HEK293 expressam naturalmente altos níveis de vários receptores e canais iônicos, o que as torna úteis para estudar a função dessas proteínas. Além disso, eles podem ser usados ​​para produzir grandes quantidades de proteínas recombinantes, o que os torna úteis em pesquisas sobre doenças e na descoberta de drogas.

Embora as células HEK293 tenham origem humana, elas não são consideradas ética ou legalmente como tecidos humanos, porque elas foram cultivadas em laboratório por muitas gerações e perderam a maioria das características dos tecidos originais. No entanto, o uso de células HEK293 em pesquisas continua a ser objeto de debate ético em alguns círculos.

Dipeptídeos são compostos orgânicos formados pela união de dois aminoácidos, por meio de ligações peptídicas. Eles resultam da remoção de uma molécula de água durante a condensação dos dois aminoácidos, com a formação de um grupo amida no carbono alpha do primeiro aminoácido e um grupo amino no carbono alpha do segundo aminoácido.

Dipeptídeos são encontrados naturalmente em alguns alimentos e também podem ser produzidos por enzimas digestivas no organismo, como a enzima dipeptidase, que quebra as ligações peptídicas entre aminoácidos durante a digestão. Além disso, eles desempenham um papel importante na regulação da pressão arterial e no metabolismo de certos neurotransmissores no cérebro.

Clioquinol é um fármaco antimicrobiano que possui propriedades antifúngicas e antibacterianas. É usado em cremes e pomadas para tratar infeções da pele causadas por fungos ou bactérias. Também foi usado no passado como um agente anti-helmíntico para tratar infestações por parasitas intestinais, mas seu uso nessa indicação foi descontinuado em muitos países devido a casos relatados de neuropatia óptica tóxica associada ao seu uso. Atualmente, o clioquinol é geralmente considerado seguro e eficaz quando usado como indicado para infeções da pele superficial. No entanto, deve ser usado com cuidado e sob orientação médica, pois pode causar reações alérgicas em algumas pessoas.

Astrócitos são células gliais encontradas no sistema nervoso central (SNC) de vertebrados. Eles são as células gliais mais abundantes no SNC, constituindo cerca de 30% do volume total do cérebro. Astrócitos desempenham um papel importante na manutenção da homeostase do cérebro, fornecendo suporte estrutural e nutricional a neurônios, regulando a composição iônica do líquido extracelular e participando da resposta inflamatória.

Além disso, astrócitos também desempenham um papel importante na sinaptogênese, modulação sináptica e eliminação de sinapses desnecessárias ou danificadas. Eles possuem prolongamentos chamados processos, que se estendem para fora do corpo celular e envolvem neurônios e outras células gliais, formando uma complexa rede interconectada.

Em resposta a lesões ou doenças, astrócitos podem sofrer reações gliosas, que incluem alterações morfológicas e bioquímicas, resultando em formação de uma glia limitans e produção de fatores neurotróficos e citocinas. Essas reações podem ser benéficas ou prejudiciais, dependendo do contexto e da extensão da lesão ou doença.

Em medicina e biologia molecular, a expressão genética refere-se ao processo pelo qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. É o mecanismo fundamental pelos quais os genes controlam as características e funções de todas as células. A expressão genética pode ser regulada em diferentes níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, tradução do RNA em proteínas e modificações pós-tradução das proteínas. A disregulação da expressão genética pode levar a diversas condições médicas, como doenças genéticas e câncer.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

Desculpe, mas atualmente não existem vacinas aprovadas para prevenir ou tratar a doença de Alzheimer. A pesquisa está em andamento e alguns estudos clínicos estão testando diferentes abordagens de vacinação. Essas pesquisas visam identificar e neutralizar as proteínas anormais, como a beta-amiloide e a tau, que se acumulam no cérebro de pessoas com Alzheimer. No entanto, até o momento, nenhuma delas foi comprovadamente eficaz e segura o suficiente para ser aprovada para uso clínico geral. Portanto, não há definição médica para "vacinas contra Alzheimer".

As apolipoproteínas E (ApoE) são proteínas que desempenham um papel importante na regulação do metabolismo dos lípidos no corpo. Elas estão presentes em lipoproteínas de baixa densidade (LDL), lipoproteínas de alta densidade (HDL) e lipoproteínas de very low density (VLDL). A ApoE é produzida principalmente pelo fígado e pelo cérebro.

A ApoE é uma proteína transportadora que se liga a lipoproteínas e ajuda a regular o metabolismo dos lípidos, incluindo o colesterol. Existem três diferentes alelos do gene da ApoE (ε2, ε3 e ε4), o que resulta em seis diferentes fenótipos de ApoE (E2/E2, E2/E3, E2/E4, E3/E3, E3/E4 e E4/E4). As variações no gene da ApoE podem afetar o risco de doenças cardiovasculares e outras condições de saúde.

A forma mais comum de ApoE é a isoforma ε3, que está presente em cerca de 77% da população. As pessoas com pelo menos uma cópia do alelo ε4 têm um risco aumentado de doença cardiovascular e doença de Alzheimer. Por outro lado, as pessoas com pelo menos uma cópia do alelo ε2 têm um risco reduzido de doença cardiovascular, mas podem ter um risco aumentado de desenvolver doença hepática graxa.

Em resumo, as apolipoproteínas E são proteínas importantes para o metabolismo dos lípidos e podem desempenhar um papel na regulação do risco de doenças cardiovasculares e outras condições de saúde. As variações no gene da ApoE podem afetar a função dessa proteína e o risco de desenvolver várias doenças.

Para ser claro, "História Pré-Moderna 1451-1600" não é um termo médico. É um rótulo histórico que abrange o período que se inicia com o fim do Médio Age e vai até o início da Era Moderna, geralmente considerada a começar em 1600.

No entanto, é possível discutir aspectos médicos e de saúde pública durante esse período histórico. Durante a pré-moderna Idade tardia (1451-1600), havia avanços significativos no conhecimento médico, mas as condições sanitárias e higiênicas em geral eram precárias quando comparadas às dos tempos modernos.

Em termos de práticas médicas, a medicina continuou a ser influenciada pela teoria humoralismo galênico, que remonta à antiguidade clássica e ensinava que o corpo era controlado por quatro fluidos corporais (sangue, fleuma, bile amarela e bile negra) e seus respectivos temperamentos associados.

No entanto, esse período também viu a tradução de importantes textos médicos árabes e gregos para as línguas europeias, o que contribuiu para um renascimento do conhecimento médico. A invenção da prensa móvel por Johannes Gutenberg em meados do século XV também teve um impacto significativo na disseminação do conhecimento médico.

Em relação à saúde pública, as cidades eram frequentemente sobrepovoadas e insalubres, com saneamento deficiente e abastecimento de água. Isso levou a frequentes epidemias de doenças infecciosas, como peste bubônica, varíola e tifo.

No entanto, também houveram algumas tentativas de melhorar as condições sanitárias. Por exemplo, a cidade de Florença implementou medidas de saneamento, como o estabelecimento de um sistema de esgoto e a regulamentação do abastecimento de água.

Em suma, embora o período entre os séculos XV e XVII tenha sido marcado por avanços no conhecimento médico, as condições sanitárias precárias e a falta de compreensão da natureza das doenças infecciosas levaram a frequentes epidemias e altas taxas de mortalidade.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Precursores enzimáticos, também conhecidos como zimógenos ou proenzimas, referem-se a formas inativas de enzimas que precisam de ativação antes de poder exercer sua função catalítica. Eles são sintetizados e secretados por células em suas formas inativas para garantir que as reações enzimáticas ocorram no momento e local apropriados, evitando assim danos às células devido a atividades enzimáticas desreguladas. A ativação dos precursores enzimáticos geralmente é desencadeada por eventos específicos, como alterações na estrutura proteica, exposição a condições ambientais adequadas ou ação de outras enzimas. Um exemplo bem conhecido de precursor enzimático é a tripsina, que é secretada em sua forma inativa, a tripsinogênio, e posteriormente ativada no trato gastrointestinal.

As doenças neurodegenerativas são um grupo de condições médicas progressivas e geralmente incuráveis que estão associadas à perda gradual de estrutura e função dos neurônios (células nervosas) no sistema nervoso central ou periférico. Essas doenças são caracterizadas por processos patológicos específicos, como a acumulação anormal de proteínas, que levam ao dano e à morte dos neurônios.

A progressão das doenças neurodegenerativas geralmente ocorre ao longo de anos ou décadas e está associada a sintomas clínicos que afetam diferentes aspectos da função cerebral, como memória, linguagem, pensamento, movimento, emoções e comportamento. Exemplos bem conhecidos de doenças neurodegenerativas incluem doença de Alzheimer, doença de Parkinson, esclerose lateral amiotrófica (ELA), doença de Huntington e esclerose múltipla progressiva.

Embora a causa exata das doenças neurodegenerativas seja desconhecida em muitos casos, acredita-se que fatores genéticos, ambientais e relacionados à idade desempenhem um papel importante no desenvolvimento e progressão dessas condições. Atualmente, não existe cura para a maioria das doenças neurodegenerativas, mas os tratamentos sintomáticos estão disponíveis para ajudar a melhorar a qualidade de vida dos pacientes.

Biotinilação é um processo em que a biotina, uma vitamina do complexo B também conhecida como vitamina H ou biotina, é ligada covalentemente a outras moléculas, geralmente proteínas. Essa modificação pós-traducional é catalisada por enzimas chamadas biotinilases e desempenha um papel importante em diversos processos celulares, como o metabolismo de aminoácidos e a regulação da expressão gênica.

A biotina ligada à proteína pode atuar como um cofator enzimático, auxiliando no transporte de grupos acilos entre as moléculas e facilitando assim diversas reações bioquímicas. Além disso, a detecção e purificação de proteínas biotiniladas podem ser realizadas com relativa facilidade graças à sua alta afi

dade de ligação à avidina ou à streptavidina, permitindo assim uma ampla gama de aplicações em pesquisas biológicas e diagnóstico clínico.

A sinaptofisina é uma proteína integralmente associada a membrana que está altamente concentrada em vesículas sinápticas, as quais são responsáveis pelo armazenamento e liberação de neurotransmissores nas sinapses dos neurônios. Essa proteína desempenha um papel fundamental na fusão das vesículas com a membrana presináptica durante o processo de exocitose, permitindo assim a liberação de neurotransmissores nos espaços sinápticos e facilitando a comunicação entre as células nervosas. Além disso, a sinaptofisina também pode estar envolvida em outros processos celulares, como o tráfego intracelular de membranas e a regulação do ciclo de vida das vesículas sinápticas.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

Prealbumina, também conhecida como transtiretina, é uma proteína plasmática com um peso molecular de aproximadamente 55.000 daltons. Ela é sintetizada principalmente no fígado e desempenha um papel importante no transporte de tiroxina e retinol (vitamina A) no corpo.

A prealbumina é frequentemente usada como um marcador de nutrição em pacientes hospitalizados, pois seu nível sérico pode refletir o estado nutricional geral do indivíduo. Níveis baixos de prealbumina podem indicar desnutrição ou inflamação crônica, enquanto níveis normais ou altos sugerem um bom estado nutricional.

Além disso, a prealbumina tem uma meia-vida curta de aproximadamente 2 dias, o que a torna um marcador mais sensível do estado nutricional do que outras proteínas plasmáticas, como albumina, que tem uma meia-vida maior. No entanto, é importante notar que a prealbumina pode ser afetada por outros fatores além da nutrição, como doenças inflamatórias e renais, portanto, seus níveis devem ser interpretados com cuidado e em conjunto com outras avaliações clínicas.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Protein multimerization é um processo em que várias subunidades de proteínas idênticas ou semelhantes se associam para formar um complexo proteico maior, chamado de multímero. Esses complexos podem ser homoméricos, quando compostos por subunidades da mesma proteína, ou heteroméricos, quando compostos por diferentes proteínas. A multimerização é um mecanismo importante na regulação de diversos processos celulares, como sinalização intracelular, transporte de moléculas e atividade enzimática. Além disso, a formação incorreta de multímeros pode estar associada a doenças, como algumas formas de câncer e doenças neurodegenerativas.

Fursultiamina, também conhecida como tiamina furfuryldisulfide ou TFD, é um derivado sintético da vitamina B1 (tiamina). É usada em alguns países como um medicamento para tratar a neuropatia alcoólica e outras condições associadas à deficiência de tiamina.

A fursultiamina é convertida em tiamina no organismo, mas sua biodisponibilidade (a quantidade de droga que realmente entra na circulação sanguínea) é maior do que a da tiamina pura quando administrada por via oral. Isso ocorre porque a fursultiamina é mais facilmente absorvida pelo trato gastrointestinal e menos propensa à degradação antes de ser absorvida.

Embora a fursultiamina seja um medicamento amplamente usado em algumas partes do mundo, nos Estados Unidos ela não é aprovada pela Food and Drug Administration (FDA) para uso como medicamento. Portanto, seu uso nesse país pode ser restrito a estudos clínicos ou importação sob medida por um médico qualificado.

As reações adversas à fursultiamina são geralmente leves e podem incluir erupções cutâneas, prurido (coceira), náuseas e diarreia. Em casos raros, podem ocorrer reações alérgicas graves.

Os Meios de Cultura Condicionados (em inglês, Conditioned Media) referem-se a um tipo específico de meio de cultura celular que contém uma variedade de fatores solúveis secretados por células cultivadas em condições específicas. Esses fatores solúveis podem incluir citoquinas, quimiocinas, fatores de crescimento, hormônios e outras moléculas que as células utilizam para se comunicar entre si e influenciar o comportamento celular.

Quando células são cultivadas em meio de cultura condicionado, elas internalizam os fatores solúveis presentes no meio e secretam novos fatores que refletem seu estado fenotípico e genotípico atual. Esse meio condicionado pode então ser coletado e armazenado para uso em experimentos futuros, permitindo que os cientistas estudem os efeitos dos fatores solúveis secretados por células cultivadas em diferentes condições.

Meios de cultura condicionados são amplamente utilizados em pesquisas biomédicas para estudar a comunicação celular, a inflamação, a angiogênese, a imunidade e outros processos fisiológicos e patológicos. Além disso, eles também podem ser usados em terapias regenerativas e na pesquisa de doenças como o câncer, a diabetes e as doenças cardiovasculares.

O complexo de Golgi, também conhecido como aparato de Golgi ou dictioglifo, é um organelo membranoso encontrado em células eucarióticas. Ele desempenha um papel crucial no processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no retículo endoplasmático rugoso (RER) para seus destinos finais dentro ou fora da célula.

O complexo de Golgi é composto por uma pilha achatada de sacos membranosos chamados cisternas, geralmente dispostos em forma de disco e rodeados por vesículas. As proteínas sintetizadas no RER são transportadas para o complexo de Golgi através de vesículas revestidas com coatomer (COPII). Dentro do complexo de Golgi, as proteínas passam por uma série de modificações postraducionais, incluindo a remoção e adição de grupos químicos, tais como carboidratos e fosfatos, bem como a clivagem de peptídeos. Essas modificações são essenciais para a correta dobramento da estrutura das proteínas e para sua localização final na célula.

Após o processamento, as proteínas são empacotadas em vesículas revestidas com coatomer (COPI) e transportadas para seus destinos finais. Algumas proteínas são enviadas de volta ao RER, enquanto outras são direcionadas a lisossomas, plasma membrana ou outros compartimentos celulares. O complexo de Golgi também desempenha um papel importante no transporte e processamento de lípidos, especialmente na formação de glicolipídios e esfingolípidos.

Em resumo, o complexo de Golgi é uma estrutura membranosa fundamental para o processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no RER, desempenhando um papel crucial na manutenção da homeostase celular.

Protein isoforms are variants of a protein that are encoded by different but related genes or by alternatively spliced mRNA transcripts of the same gene. These variations can result in changes in the amino acid sequence, structure, and function of the resulting proteins. Isoforms of proteins can be produced through various mechanisms, including gene duplication, genetic mutation, and alternative splicing of pre-mRNA.

Protein isoforms are common in nature and can be found in all organisms, from bacteria to humans. They play important roles in many biological processes, such as development, differentiation, and adaptation to changing environmental conditions. In some cases, protein isoforms may have overlapping or redundant functions, while in other cases they may have distinct and even opposing functions.

Understanding the structure and function of protein isoforms is important for basic research in biology and for the development of new therapies and diagnostics in medicine. For example, changes in the expression levels or activities of specific protein isoforms have been implicated in various diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and cardiovascular disease. Therefore, targeting specific protein isoforms with drugs or other therapeutic interventions may offer new approaches for treating these conditions.

A Caspase 6 é uma enzima proteolítica que pertence à família das caspases, as quais desempenham um papel fundamental no processo de apoptose ou morte celular programada. A Caspase 6 é ativada durante a apoptose e participa da degradação de proteínas estruturais e funcionais, levando à fragmentação do núcleo e citoplasma celulares e, finalmente, à morte da célula. A Caspase 6 é também conhecida como CED-3 homólogo-1 (CED-3H-1) ou protease associada a apoptose-1 (Apopain-1).

A Síndrome de Down, também conhecida como Trissomia 21, é um distúrbio genético causado pela presença de todo ou parte de um terceiro cromossomo 21. Normalmente, as pessoas possuem dois cromossomos 21, um herdado de cada pai. No entanto, as pessoas com Síndrome de Down têm três cópias deste cromossomo, o que resulta em alterações físicas distintas e níveis variados de atraso no desenvolvimento intelectual e deficiências na fala e linguagem.

Os sinais e sintomas da Síndrome de Down podem incluir:

1. Características faciais distintas, como olhos arredondados com uma dobra cutânea nas pálpebras internas (puxado para baixo na parte interna do olho), nariz achatado e orelhas pequenas e posicionadas baixas.
2. Baixa estatura e peso ao nascer.
3. Hipotonia muscular, que pode afetar a força e a coordenação motora.
4. Atrasos no desenvolvimento, como sentar, andar, falar e controlar os esfíncteres.
5. Deficiências intelectuais leves a moderadas.
6. Problemas de audição e visão.
7. Problemas cardiovasculares congênitos em aproximadamente 50% dos casos.
8. Alto risco de desenvolver outras condições, como doenças respiratórias, problemas gastrointestinais, hipotiroidismo, leucemia e demência na idade adulta.

A Síndrome de Down é a causa genética mais comum de deficiência intelectual e afeta aproximadamente 1 em cada 700 nascidos vivos nos Estados Unidos. Embora não haja cura para a síndrome, intervenções educativas e terapêuticas precoces podem ajudar a maximizar o potencial de desenvolvimento das pessoas afetadas.

Immunoblotting, também conhecido como Western blotting, é um método amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para detectar especificamente proteínas em uma mistura complexa. Este processo combina a electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE) para separar as proteínas com base no seu tamanho molecular, seguido da transferência das proteínas separadas para uma membrana sólida, como nitrocelulose ou PVDF (polivinilidina difluorada). Em seguida, a membrana é incubada com anticorpos específicos que se ligam à proteína-alvo, permitindo sua detecção.

O processo geralmente envolve quatro etapas principais: (1) preparação da amostra e separação das proteínas por electroforese em gel de poliacrilamida; (2) transferência das proteínas da gel para a membrana sólida; (3) detecção da proteína-alvo usando anticorpos específicos; e (4) visualização do sinal de detecção, geralmente por meio de um método de quimioluminescência ou colorimetria.

Immunoblotting é uma técnica sensível e específica que permite a detecção de proteínas em diferentes estados funcionais, como modificações pós-traducionais ou interações com outras moléculas. É frequentemente usado em pesquisas biológicas para verificar a expressão e modificações de proteínas em diferentes condições experimentais, como durante a resposta celular a estímulos ou no contexto de doenças.

Los tests de precipitina son un tipo de prueba de diagnóstico utilizada en medicina para identificar y medir la cantidad de anticuerpos específicos presentes en la sangre de una persona. Estos anticuerpos se producen en respuesta a la exposición previa a un antígeno, que puede ser una proteína extraña, un microorganismo o un alérgeno.

En los tests de precipitina, una muestra de suero sanguíneo del paciente se mezcla con una solución que contiene el antígeno específico en cuestión. Si el paciente tiene anticuerpos contra ese antígeno, se producirá una reacción inmunológica conocida como precipitación, formando un complejo visible de antígeno-anticuerpo. La cantidad y la rapidez con que se produce esta precipitación pueden ser medidas y utilizadas para ayudar a diagnosticar enfermedades o condiciones específicas.

Existen varios tipos diferentes de tests de precipitina, cada uno con sus propias ventajas e inconvenientes. Algunos de los más comunes incluyen la prueba de aglutinación en látex, la prueba de inmunodifusión doble y la prueba de fijación del complemento. Estas pruebas se utilizan a menudo en el diagnóstico de enfermedades autoinmunitarias, infecciones bacterianas o virales y reacciones alérgicas graves.

Aunque los tests de precipitina pueden ser útiles en el diagnóstico médico, también tienen algunas limitaciones. Por ejemplo, pueden producir resultados falsos positivos si se utilizan antígenos que no son específicos o si el paciente ha sido vacunado recientemente contra la enfermedad en cuestión. Además, los tests de precipitina no suelen ser lo suficientemente sensibles como para detectar niveles bajos de anticuerpos o proteínas anormales en el cuerpo. Por lo tanto, es importante interpretar los resultados de estas pruebas con precaución y considerarlos junto con otros factores clínicos y de laboratorio.

Mitocôndrias são organelos delimitados por membranas found in eucaryotic cells, where the majority of cellular ATP is produced. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they play a crucial role in generating energy in the form of ATP through a process called oxidative phosphorylation. Mitocôndrias also have their own DNA and are believed to have originated from bacteria that took up residence within eukaryotic cells early in their evolution. They are dynamic organelles that can change shape, size, and number in response to cellular needs and conditions. Additionally, mitochondria are involved in various other cellular processes such as calcium signaling, apoptosis, and the regulation of cell growth and differentiation.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Endocitose é um processo fundamental em células vivas que envolve a internalização de macromoleculas e partículas do meio extracelular por invaginação da membrana plasmática, seguida da formação de vesículas. Existem três tipos principais de endocitose: fagocitose, pinocitose e receptor-mediada endocitose.

A fagocitose é o processo em que células especializadas, como macrófagos e neutrófilos, internalizam partículas grandes, como bactérias e detritos celulares. A pinocitose, por outro lado, refere-se à ingestão de líquidos e moléculas dissolvidas em pequenas vesículas, também conhecidas como "gutters" ou "pits".

A receptor-mediada endocitose é um processo altamente específico que envolve a internalização de ligandos (moléculas que se ligam a receptores) por meio de complexos receptor-ligando. Este tipo de endocitose permite que as células regulem a concentração de certas moléculas no ambiente extracelular e também desempenha um papel importante na sinalização celular e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Após a formação das vesículas, elas são transportadas para dentro da célula e fundidas com endossomas, que são compartimentos membranosos responsáveis pelo processamento e direcionamento dos conteúdos internalizados. O pH ácido nos endossomas permite a liberação de ligandos dos receptores e o tráfego posterior para lisossomas, onde os conteúdos são degradados por enzimas hidrolíticas.

Em resumo, a endocitose é um processo importante que permite que as células internalizem macromoleculas e partículas do ambiente extracelular, regulando assim sua composição e desempenhando funções importantes na sinalização celular, no metabolismo e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Receptores de superfície celular são proteínas integrales transmembranares que se encontram na membrana plasmática das células e são capazes de detectar moléculas especificas no ambiente exterior da célula. Eles desempenham um papel fundamental na comunicação celular e no processo de sinalização celular, permitindo que as células respondam a estímulos químicos, mecânicos ou fotoquímicos do seu microambiente.

Os receptores de superfície celular podem ser classificados em diferentes tipos, dependendo da natureza do ligante (a molécula que se liga ao receptor) e do mecanismo de sinalização intracelular desencadeado. Alguns dos principais tipos de receptores de superfície celular incluem:

1. Receptores acoplados a proteínas G (GPCRs): Estes receptores possuem um domínio extracelular que se liga a uma variedade de ligantes, como neurotransmissores, hormonas, e odorantes. A ligação do ligante desencadeia uma cascata de sinalização intracelular envolvendo proteínas G e enzimas secundárias, levando a alterações na atividade celular.
2. Receptores tirosina quinases (RTKs): Estes receptores possuem um domínio extracelular que se liga a ligantes como fatores de crescimento e citocinas, e um domínio intracelular com atividade tirosina quinase. A ligação do ligante induz a dimerização dos receptores e a autofosforilação das tirosinas, o que permite a recrutamento e ativação de outras proteínas intracelulares e a desencadeio de respostas celulares, como proliferação e diferenciação celular.
3. Receptores semelhantes à tirosina quinase (RSTKs): Estes receptores não possuem atividade intrínseca de tirosina quinase, mas recrutam e ativam quinasas associadas à membrana quando ligados aos seus ligantes. Eles desempenham um papel importante na regulação da atividade celular, especialmente no sistema imunológico.
4. Receptores de citocinas e fatores de crescimento: Estes receptores se ligam a uma variedade de citocinas e fatores de crescimento e desencadeiam respostas intracelulares através de diferentes mecanismos, como a ativação de quinasas associadas à membrana ou a recrutamento de adaptadores de sinalização.
5. Receptores nucleares: Estes receptores são transcrições fatores que se ligam a DNA e regulam a expressão gênica em resposta a ligantes como hormonas esteroides e vitaminas. Eles desempenham um papel importante na regulação do desenvolvimento, da diferenciação celular e da homeostase.

Em geral, os receptores são proteínas integradas nas membranas celulares ou localizadas no citoplasma que se ligam a moléculas específicas (ligantes) e desencadeiam respostas intracelulares que alteram a atividade da célula. Essas respostas podem incluir a ativação de cascatas de sinalização, a modulação da expressão gênica ou a indução de processos celulares como a proliferação, diferenciação ou apoptose.

Os filamentos do neurópilo, também conhecidos como neurofilamentos, são proteínas de estrutura que se encontram no axónio dos neurônios. Eles desempenham um papel importante na manutenção da integridade estrutural e funções do axónio, bem como no transporte axonal de organelas e vesículas. Os neurofilamentos são constituídos por três tipos principais de proteínas: a subunidade de alto peso molecular (NF-H), a subunidade de médio peso molecular (NF-M) e a subunidade de baixo peso molecular (NF-L). Essas proteínas se organizam em uma rede helicoidal que preenche o citoplasma axonal, fornecendo suporte estrutural e contribuindo para a manutenção do diâmetro do axónio. Alterações nos níveis ou nas propriedades dos filamentos do neurópilo têm sido associadas a diversas patologias neurológicas, como esclerose lateral amiotrófica (ELA), doença de Alzheimer e outras neuropatias.

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A Aβ é um fragmento precursor da proteína precursora de amiloide (APP), não tem função conhecida e é a principal constituinte ... 2017) avaliaram os níveis Aβ, T-tau e P-tau e ainda incluíram as secretases sAAPα sAAPβ, com a possibilidade de serem ... observaram valores elevados de proteína tau e níveis reduzidos de proteína Aβ no LCR de pacientes com DA, porém esses ... As principais proteínas, conhecidas como biomarcadores, são: a beta-amiloide (Aβ-42), a tau total (T-tau) e tau fosforilada (P- ...
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