Família de serina-proteases neutras com atividade semelhante a TRIPSINA. As triptases são encontradas principalmente nos grânulos secretores de MASTÓCITOS e são liberadas durante a desgranulação dos mastócitos.
Família de serina-proteases neutras com atividade semelhante a QUIMOTRIPSINA. As quimases são encontradas principalmente nos grânulos secretores de MASTÓCITOS e são liberadas durante a desgranulação dos mastócitos.
Células granulares que são encontradas em quase todos os tecidos, muito abundantes na pele e no trato gastrointestinal. Como os BASÓFILOS, os mastócitos contêm grandes quantidades de HISTAMINA e HEPARINA. Ao contrário dos basófilos, os mastócitos permanecem normalmente nos tecidos e não circulam no sangue. Os mastócitos, provenientes das células-tronco da medula óssea, são regulados pelo FATOR DE CÉLULA-TRONCO.
Qualquer membro do grupo das ENDOPEPTIDASES que contenha no sítio ativo um resíduo de serina envolvido na catálise.
Mucopolissacarídeo altamente ácido formado por partes iguais de D-glucosamina sulfatada e ácido D-glucurônico com pontes sulfamínicas. O peso molecular varia entre 6 a 20 mil. A heparina é encontrada e obtida do fígado, pulmões, mastócitos, etc., de vertebrados. Sua função é desconhecida, mas é utilizada para impedir a coagulação do sangue in vivo e in vitro sob a forma de muitos sais diferentes.
Hidrolases que especificamente clivam as ligações peptídicas encontradas em PROTEÍNAS e PEPTÍDEOS. Exemplos de subclasses deste grupo são as EXOPEPTIDASES e ENDOPEPTIDASES.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.

Triptase é uma enzima proteolítica específica serina encontrada no corpo humano, principalmente em mastócitos e basófilos. Ela desempenha um papel importante na regulação da ativação e desgranulação dessas células envolvidas em reações alérgicas e inflamatórias.

Existem três principais tipos de triptase no corpo humano:

1. Triptase-alfa (α-triptase): É a forma majoritária encontrada nos mastócitos e é responsável pela ativação da protease-activated receptor 2 (PAR-2), que desencadeia uma cascata de eventos inflamatórios.

2. Triptase-beta (β-triptase): É coexpressa com a triptase-alfa nos mastócitos e é responsável pela ativação da PAR-2 em mastócitos e outras células.

3. Triptase-gamma (γ-triptase): É encontrada principalmente no tecido conjuntivo e pode estar envolvida na regulação do crescimento e diferenciação de fibras colágenas.

A medição da concentração sérica de triptase é clinicamente útil como um marcador bioquímico para a ativação dos mastócitos, especialmente no diagnóstico de doenças associadas à liberação excessiva de mediadores mastocitários, como o mastoquismo sistêmico e algumas formas graves de reações alérgicas anafiláticas.

Em resumo, triptases são enzimas proteolíticas específicas serina encontradas principalmente em mastócitos e basófilos, desempenhando um papel crucial na regulação da ativação e desgranulação dessas células envolvidas em reações alérgicas e inflamatórias. A medição da concentração sérica de triptase pode ser útil no diagnóstico de doenças associadas à liberação excessiva de mediadores mastocitários.

Chimase é um termo médico que se refere a um tipo específico de glândula salivar encontrada em alguns animais, mas não em humanos. As glândulas chimasas são responsáveis pela produção de uma substância chamada chinase, que é usada na defesa contra predadores.

A chinase é uma enzima que causa a morte de células e tecidos, o que pode ajudar a impedir que um predador consiga se alimentar do animal. Em alguns casos, as glândulas chimasas podem ser expulsas para fora do corpo como uma forma de defesa, juntamente com a chinase que elas produzem.

Embora as glândulas chimasas não sejam encontradas em humanos, a chinase é objeto de pesquisa na medicina por causa de suas propriedades antimicrobianas e antifúngicas. Alguns estudos têm sugerido que a chinase pode ser útil no tratamento de infecções bacterianas e fúngicas, especialmente aquelas que são resistentes a outros tipos de antibióticos.

Mast cells are a type of white blood cell that are part of the immune system. They are filled with granules containing various substances such as histamine, heparin, and proteases. Mast cells play an important role in the body's response to injury and infection, and they are especially important in allergic reactions. When activated, mast cells release the contents of their granules, which can cause inflammation and other symptoms of an allergic reaction. They are found in connective tissues throughout the body, particularly near blood vessels, nerves, and lymphatic vessels.

Mastocytosis is a disorder characterized by the abnormal accumulation of mast cells in various organs, most commonly the skin. In some cases, it can cause symptoms such as itching, flushing, and anaphylaxis.

It's important to note that while mast cells play an important role in the immune response, an overabundance or overactivation of these cells can lead to a range of health problems.

Serine endopeptidases, também conhecidas como serina proteases ou serralhense, são um tipo importante de enzimas que cortam outras proteínas em locais específicos. O nome "serina" refere-se ao resíduo de aminoácido de serina no local ativo da enzima, onde ocorre a catálise da reação.

Essas enzimas desempenham um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a digestão de proteínas, coagulação sanguínea, resposta imune e apoptose (morte celular programada). Algumas serine endopeptidases bem conhecidas incluem tripsina, quimotripsina, elastase e trombina.

A atividade dessas enzimas é regulada cuidadosamente em células saudáveis, mas a desregulação pode levar ao desenvolvimento de doenças, como câncer, doenças inflamatórias e cardiovasculares. Portanto, o entendimento da estrutura e função das serine endopeptidases é crucial para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos para essas condições.

Heparina é um anticoagulante natural com propriedades medicinais que é encontrado principalmente nas membranas das células do tecido conjuntivo. É uma glicosaminoglicana sulfatada de alto peso molecular, composta por cadeias longas e ramificadas de açúcares repetidos, predominantemente ácido glucurônico e ácido N-acetilglucosamina.

A heparina exerce sua atividade anticoagulante ao se ligar à proteína C activada (APC) e ao fator anti-trombina, acelerando a inativação do fator Xa e da trombina, respectivamente. Isso impede a formação de trombos e previne a propagação da trombose em todo o corpo.

A heparina é frequentemente usada na prática clínica para prevenir e tratar coagulações sanguíneas anormais, como tromboses venosas profundas (TVP) e embolias pulmonares (EP). Também pode ser usado durante a hemodiálise e no tratamento de certas doenças cardiovasculares.

Existem diferentes formas de heparina disponíveis, incluindo heparina não fracionada (HNF) e heparinas de baixo peso molecular (LMWH). A HNF é derivada da mucosa intestinal de porcos ou dos pulmões de bovinos, enquanto as LMWH são obtidas a partir do processamento enzimático da HNF. As LMWH têm um peso molecular mais baixo e uma atividade anticoagulante mais previsível do que a HNF, o que pode resultar em menores taxas de sangramento e maior comodidade de uso.

Peptídio Hidrolases, também conhecidas como proteases ou peptidases, são um tipo específico de enzimas que catalisam a reação de hidrólise dos ligações peptídicas entre aminoácidos em proteínas e peptídeos, resultando na formação de aminoácidos livres ou outros peptídeos menores. Essas enzimas desempenham um papel fundamental no metabolismo das proteínas, na digestão dos alimentos e no processamento e regulação de diversas proteínas e peptídeos no organismo. Existem diferentes classes de peptidases, que são classificadas com base em sua especificidade para a cadeia lateral do aminoácido na ligação peptídica. Algumas destas enzimas são altamente específicas e atuam apenas sobre determinados tipos de ligações, enquanto outras têm um espectro mais amplo de substratos.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

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