A rede de filamentos, túbulos e pontes filamentosas interconectantes que fornecem forma, estrutura e organização ao citoplasma.
Fibras compostas de PROTEÍNAS DOS MICROFILAMENTOS, que são predominantemente ACTINA. São os menores dentre os filamentos citoesqueléticos conhecidos.
Proteínas filamentosas, principais constituintes dos delgados filamentos das fibras musculares. Os filamentos (também conhecidos como filamentos ou actina-F) podem ser dissociados em suas subunidades globulares. Cada subunidade é composta por um único polipeptídeo de 375 aminoácidos. Este é conhecido como actina-G ou globular. Em conjunção com a MIOSINA, a actina é responsável pela contração e relaxamento do músculo.
Subunidades monoméricas de ACTINA originalmente globulares e encontradas na matriz citoplasmática de quase todas as células. São com frequência associadas com microtúbulos e podem desempenhar papel na função do citoesqueleto e/ou mediar o movimento da célula ou das organelas dentro da célula.
Metabólito fúngico que bloqueia a clivagem citoplasmática impedindo a formação de estruturas de microfilamentos contráteis, resultando na formação de células multinucleadas, na inibição reversível da motilidade celular, e na indução de extrusão celular. Efeitos adicionais reportados incluem a inibição da polimerização da actina, da síntese de DNA, da motilidade do esperma, do transporte de glucose, da secreção tireóidea e da liberação do hormônio de crescimento.
Principais constituintes do citoesqueleto encontrados no citoplasma de células eucarióticas. Formam uma estrutura flexível para a célula, provêm pontos de ligação para organelas e corpúsculos formados, além de estabelecer comunicação entre partes de células.
Formas reduzidas (protonadas) de TIAZÓIS. Podem ser oxidadas à TIAZOLIDINEDIONAS.
Filamentos cilíndricos e delgados encontrados no citoesqueleto de células animais e vegetais. São compostos da proteína TUBULINA e são influenciados pelos MODULADORES DE TUBULINA.
Classe de compostos saturados que consiste de somente dois anéis, com dois ou mais átomos em comum, contendo pelo menos um heteroátomo, que recebe o nome de uma cadeia aberta de hidrocarboneto contendo o mesmo número total de átomos.
Grande família de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP envolvidas na regulação da organização da actina, expressão gênica e progressão do ciclo celular. EC 3.6.1.-. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Aderência de células a superfícies ou a outras células.
Orientação de estruturas intracelulares especialmente em relação aos domínios apical e basolateral da membrana plasmática. Células polarizadas devem direcionar as proteínas do aparelho de Golgi para o domínio apropriado, pois as junções íntimas (tight junctions) impedem que as proteínas se difundam entre os dois domínios.
Polipeptídeo muito tóxico isolado principalmente de AMANITA phalloides (Agaricaceae) ou taça da morte. Causa lesão fatal no fígado, rim e danos ao SNC em caso de envenenamento por ingestão do cogumelo. Usado no estudo da lesão hepática.
Microscopia de amostras coradas com corantes fluorescentes (geralmente isotiocianato de fluoresceína) ou de substâncias naturalmente fluorescentes, que emitem luz quando expostas à luz ultravioleta ou azul. A microscopia de imunofluorescência utiliza anticorpos que são marcados com corante fluorescente.
Membro da família RHo de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP. Está associada com diversos arranjos das funções celulares, incluindo mudanças citoesqueléticas, formação dos filopódios e transporte através do APARELHO DE GOLGI. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Subunidade proteica do microtúbulo encontrada em grandes quantidades no encéfalo de mamíferos. Também foi isolada da CAUDA DO ESPERMATOZOIDE, dos CÍLIOS e outras fontes. Estruturalmente, a proteína é um dímero com peso molecular de aproximadamente 120.000 [kDa] e coeficiente de sedimentação de 5.8S. Liga-se à COLCHICINA, VINCRISTINA e VIMBLASTINA.
Movimento de células de um lugar para outro. Diferencia-se da CITOCINESE, que é o processo de divisão do CITOPLASMA de uma célula.
Feixes de filamentos de actina (CITOESQUELETO DE ACTINA) e miosina-II que atravessam a célula ligando-se à membrana celular nas ADÊRENCIAS FOCAIS e à rede de FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS que rodeiam o núcleo.
Extensão, dinâmica e rica em actina, da superfície de uma célula animal, usada para locomoção ou apreensão de comida.
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Qualidade da forma superficial ou contorno das CÉLULAS.
PROTEÍNA RHO DE LIGAÇÃO AO GTP envolvida na regulação das vias de transdução de sinal que controlam a associação das adesões focais e das fibras de estresse da actina. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Compostos formados por cadeias de AMINOÁCIDOS alternadas com ÁCIDOS CARBOXÍLICOS via ligações éster e amida. Geralmente são ciclizados.
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Filamentos citoplasmáticos intermediários em diâmetro (aproximadamente 10 nanômetros) entre os microfilamentos e os microtúbulos. Podem ser compostos de qualquer uma das várias diferentes proteínas, e formam um anel ao redor do núcleo celular.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Proteína do citoesqueleto associada com as interações célula-célula e célula-matriz. A sequência de aminoácidos da vinculina humana já foi determinada. A proteína consiste em 1066 resíduos aminoácidos e seu gene foi localizado no cromossomo 10.
Proteínas que participam de processos de contração. Incluem as PROTEÍNAS MUSCULARES bem como aquelas encontradas em outras células e tecidos. No último caso, elas participam de eventos contráteis localizados no citoplasma, na atividade móbil e no fenômeno de agregação celular.
Alcaloide importante de Colchicum autumnale L. e encontrado também em outras espécies de Colchicum. Seu uso terapêutico primário é no tratamento da gota, mas também tem sido empregado na terapia da forma familiar da febre do Mediterrâneo (DOENÇA PERIÓDICA).
Família de proteínas ligadas à actina de baixo PESO MOLECULAR encontrada entre os eucariontes. Esta família é capaz de remodelar o CITOESQUELETO de actina separando os FILAMENTOS DE ACTINA e aumentando a taxa de dissociação dos monômeros.
Proteínas encontradas em membranas, incluindo membranas celulares e intracelulares. Consistem em dois grupos, as proteínas periféricas e as integrais. Elas incluem a maioria das enzimas associadas a membranas, proteínas antigênicas, proteínas de transporte e receptores de drogas, hormônios e lectinas.
Proteína rac de ligação ao GTP envolvida na regulação dos filamentos actínicos na membrana plasmática. Controla o desenvolvimento dos filopódios e lamelipódios em células influenciando, desta forma, a motilidade e a adesão celular. Também está envolvida na ativação da NADPH OXIDASE. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Junção de ancoragem da célula a um substrato não celular. É composto por uma área especializada da membrana plasmática em que feixes de CITOESQUELETO DE ACTINA terminam e se vinculam a ligantes transmembranares, INTEGRINAS, que, por sua vez, ligam-se por meio de seus domínios extracelulares a PROTEÍNAS DA MATRIZ EXTRACELULAR.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Fator proteico que regula o comprimento da R-actina. É quimicamente similar, mas imunoquimicamente distinguível da actina.
Técnica microscópica de luz na qual somente um pequeno ponto é iluminado e observado por um tempo. Dessa forma, uma imagem é construída através de uma varredura ponto-a-ponto do campo. As fontes de luz podem ser convencionais ou por laser, e são possíveis fluorescência ou observações transmitidas.
Família de proteínas filamentosas de formam trama codificadas por diferentes genes FLN. As filaminas estão envolvidas em adesão celular, espraiamento e migração, agindo como arcabouços para mais de 90 parceiros de ligação, incluindo canais, receptores, moléculas de sinalização intracelular e fatores de transcrição. Devido à amplitude das interações moleculares, as mutações nos genes FLN resultam em anomalias com consequências moderadas a letais.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Proteína solúvel em água de alto peso molecular (220-250 kDa) que pode ser extraída de eritrócitos em tampões de baixa força iônica. A proteína não contém lípides ou carboidratos, é a espécie predominante de proteínas de membrana de eritrócitos e existe como uma cobertura fibrosa na superfície citoplasmática interna de membranas.
Lactonas macrocíclicas de 11 a 14 membros com uma isoindolona fundida. Seus membros com INDÓIS ligados à posição C10 são denominados cetoglobosinas. São produzidas por vários fungos, e alguns membros interagem com a ACTINA inibindo a CITOCINESE.
Membro citotóxico das CITOCALASINAS.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Subfamília de PROTEÍNAS RHO DE LIGAÇÃO AO GTP envolvida na regulação da organização dos filamentos citoesqueléticos. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Quinases serina-treonina de sinalização intracelular que se ligam a PROTEÍNAS RHO DE LIGAÇÃO A GTP. Originalmente verificou-se que medeiam os efeitos da PROTEÍNA DE LIGAÇÃO A GTP rhoA na formação das FIBRAS DE ESTRESSE e ADERÊNCIAS FOCAIS. As quinases associadas com Rho têm especificidade para vários substratos, incluindo a FOSFATASE DE MIOSINA-DE-CADEIA-LEVE e as QUINASES LIM.
Representações teóricas que simulam o comportamento ou a actividade de processos biológicos ou doenças. Para modelos de doença em animais vivos, MODELOS ANIMAIS DE DOENÇAS está disponível. Modelos biológicos incluem o uso de equações matemáticas, computadores e outros equipamentos eletrônicos.
Teste para antígeno tecidual utilizando um método direto, por conjugação de anticorpo e pigmento fluorescente (TÉCNICA DIRETA DE FLUORESCÊNCIA PARA ANTICORPO) ou um método indireto, pela formação do complexo antígeno-anticorpo que é então ligado a uma fluoresceína conjugada a um anticorpo anti-imunoglobulina (TÉCNICA INDIRETA DE FLUORESCÊNCIA PARA ANTICORPO). O tecido é então examinado por microscopia de fluorescência.
Processo de movimento de proteínas de um compartimento celular (incluindo extracelular) para outro por várias separações e mecanismos de transporte, tais como transporte de comporta, translocação proteica e transporte vesicular.
Quantidade de volume ou área superficial das CÉLULAS.
Proteína microfilamentosa que interage com a actina-F e regula a formação e organização da actina cortical. É também um domínio SH3 contendo fosfoproteína que medeia a FOSFORILAÇÃO da tirosina baseada na TRANSDUÇÃO DE SINAL por PROTEÍNAS PROTO-ONCOGÊNICAS PP60 (C-SRC).
Proteína citoplasmática de 235 kDa, também encontrada em plaquetas. Foi identificada em regiões de adesão célula-substrato. Liga-se a INTEGRINAS, VINCULINA e ACTINAS e parece participar na geração de uma conexão transmembrânica entre a matriz extracelular e o citoesqueleto.
Compostos que inibem a produção celular de DNA ou RNA.
Misturas de surfactantes não iônicos variando quanto ao número de repetições dos grupos etoxi (oxi-1,2-etanodi-ílico). São utilizados como detergentes, emulsificantes, agentes umectantes e antiespumantes, etc. Octoxinol-9, composto com 9 repetições de grupos etoxi, é um espermatocida.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Serina proteína quinases envolvidas na regulação da polimerização da ACTINA e desmontagem dos MICROTÚBULOS. Sua atividade é regulada por fosforilação de um resíduo de treonina dentro da alça de ativação por quinases de sinalização intracelular, como as QUINASES ATIVADAS POR P21, e por QUINASES ASSOCIADAS A RHO.
Fosfoproteínas são proteínas que contêm grupos fosfato adicionados, geralmente por meio de reações enzimáticas, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização e regulação.
Nocodazol é um antineoplásico que mostra seu efeito despolimerizando os microtúbulos.
Proteínas de transporte que carreiam substâncias específicas no sangue ou através das membranas.
Proteínas de adesão celular dependentes de cálcio. São importantes para a formação das JUNÇÕES ADHERENS entre células. As caderinas são classificadas de acordo com sua especificidade imunológica e tecidual por letras (E de epitelial, N de neural e P de placenta) ou por números (caderina 12 ou N-caderina 2 para a caderina do encéfalo). As caderinas promovem a adesão celular via um mecanismo homofílico e desempenham um papel na construção de tecidos e de todo o corpo do animal.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Estruturas especializadas da célula que estendem a membrana celular e se projetam para fora da superfície celular.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Microscopia que utiliza um feixe de elétrons, em vez de luz, para visualizar a amostra, permitindo assim uma grande amplificação. As interações dos ELÉTRONS com as amostras são usadas para fornecer informação sobre a estrutura fina da amostra. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE TRANSMISSÃO, as reações dos elétrons transmitidas através da amostra são transformadas em imagem. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE VARREDURA, um feixe de elétrons incide em um ângulo não normal sobre a amostra e a imagem é formada a partir de reações que ocorrem acima do plano da amostra.
Proteína WASP mutada na SINDROME DE WISKOTT-ALDRICH e expressa principalmente nas células hematopoiéticas. É o membro da família de proteína WASP que interage com a PROTEÍNA CDC42 para ajudar a regular a polimerização da ACTINA.
Contato direto entre células vizinhas. A maior parte destas junções é muito pequena para que sejam observáveis ao microscópio óptico, mas podem ser visualizadas por um microscópio eletrônico convencional ou de fracionamento por congelamento, ambos mostrando que a MEMBRANA CELULAR envolvida, frequentemente o CITOPLASMA abaixo e o ESPAÇO EXTRACELULAR entre as junções são altamente especializados nestas regiões.
Proteína do filamento intermediário encontrada em muitas células em diferenciação, em células em crescimento em cultura e certas células completamente diferenciadas. Sua insolubilidade sugere que ela possui função estrutural no citoplasma. Peso molecular de 52.000 Da.
Proteína adaptadora de transdução de sinal que se localiza nas ADESÕES FOCAIS por meio de seus quatro domínios LIM. Sofre FOSFORILAÇÃO em resposta à ADESÃO CELULAR mediada por integrinas e interage com diversas proteínas, incluindo a VINCULINA, QUINASE DE ADESÃO FOCAL, PROTEÍNA PROTO-ONCOGÊNICA PP60(c-SRC) e PROTEÍNA PROTO-ONCOGÊNICA C-CRK.
Processo pelo qual as células convertem estímulos mecânicos em uma resposta química. Pode ocorrer tanto em células especializadas para sensações mecânicas (MECANORRECEPTORES) como em células parenquimais, cuja função principal não é mecanossensitiva.
Subfamília das proteínas de miosina que são comumente encontradas nas fibras musculares. A miosina II também está envolvida em várias ordens das funções celulares, entre elas a divisão celular, transporte para o interior do APARELHO DE GOLGI e manutenção da estrutura das MICROVILOSIDADES.
Análogos e derivados proteicos da proteína fluorescente verde da [água viva] Aequorea victoria que emitem luz (FLUORESCÊNCIA) quando excitados com RAIOS ULTRAVIOLETA. São usadas em GENES REPÓRTER em procedimentos de TÉCNICAS GENÉTICAS. Numerosos mutantes têm sido fabricados para emitir outras cores ou ser sensíveis ao pH.
Catenina que une a ACTINA-F e liga o CITOESQUELETO com BETA CATENINA e GAMA CATENINA.
Pontos de ancoragem (fixação) em que o CITOESQUELETO de uma célula é conectado com o de células adjacentes. São compostos por áreas especializadas da membrana plasmática em que feixes de CITOESQUELETO DE ACTINA se ligam através de elos transmembrana, as CADERINAS, que, por sua vez, se ligam através dos seus domínios extracelulares às caderinas nas membranas celulares adjacentes. Em camadas de células, elas se estruturam em cinturões de adesão (zônula aderente) que circundam toda a célula.
Superfamília diversificada de proteínas que atuam como proteínas de translocação. Compartilham a característica comum de serem capazes de se ligar a ACTINAS e hidrolisar o MgATP. Geralmente, as miosinas consistem em cadeias pesadas envolvidas na locomoção e cadeias leves envolvidas na regulação. Há três domínios inseridos na estrutura na cadeia pesada da miosina: cabeça, pescoço e cauda. A região da cabeça da cadeia pesada contém o domínio de ligação à actina e o domínio MgATPase, que provê energia para locomoção. A região do pescoço está envolvida na união das cadeias leves. A região da cauda possui o ponto de ancoragem que retém a posição da cadeia pesada. A superfamília das miosinas é organizada em classes estruturais baseadas no tipo e arranjo das subunidades que elas contêm.
Captação celular de materiais extracelulares para o interior de vacúolos ou microvesículas limitadas por membranas. Os ENDOSSOMOS desempenham papel central na endocitose.
A parte da célula que contém o CITOSSOL e pequenas estruturas, excluindo o NÚCLEO CELULAR, MITOCÔNDRIA e os VACÚOLOS grandes. (Tradução livre do original: Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990).
Proteína de 90 kDa produzida por macrófagos, que separa os filamentos de ACTINA e forma uma capa na extremidade do filamento recentemente exposto. A gelsolina é ativada por íons de CÁLCIO e participa da montagem e desmontagem da actina aumentando assim a mobilidade de algumas CÉLULAS.
Proteínas de alto peso molecular encontradas nos MICROTÚBULOS do sistema do citoesqueleto. Sob certas circunstâncias, elas são necessárias para o acoplamento da TUBULINA aos microtúbulos e estabilização dos microtúbulos formados.
Família de glicoproteínas transmembranosas (GLICOPROTEÍNAS DE MEMBRANA) consistindo em heterodímeros não covalentes. Elas interagem com uma ampla variedade de ligantes, abrangendo as PROTEÍNAS EXTRACELULARES DE MATRIZ, COMPLEMENTO e outras células, enquanto seus domínios intracelulares interagem com o CITOESQUELETO. As integrinas consistem em pelo menos três famílias identificadas: RECEPTORES DE CITOADESINA, RECEPTORES DE ADESÃO DE LEUCÓCITOS e RECEPTORES DE ANTÍGENOS muito tardios. Cada família contém uma subunidade beta comum (CADEIAS BETA DE INTEGRINAS) combinada com uma ou mais subunidades alfa distintas. Estes receptores participam da adesão célula-célula e célula-matriz em muitos processos fisiologicamente importantes, incluindo o desenvolvimento embrionário, HEMOSTASIA, TROMBOSE, CICATRIZAÇÃO DE FERIDAS, mecanismos de defesa imunológica e não imunológica e transformação oncogênica.
Células que revestem as superfícies interna e externa do corpo, formando camadas celulares (EPITÉLIO) ou massas. As células epiteliais que revestem a PELE, a BOCA, o NARIZ e o CANAL ANAL derivam da ectoderme; as que revestem o APARELHO RESPIRATÓRIO e o APARELHO DIGESTIVO derivam da endoderme; outras (SISTEMA CARDIOVASCULAR e SISTEMA LINFÁTICO), da mesoderme. As células epiteliais podem ser classificadas principalmente pelo formato das células e pela função em escamosas, glandulares e de transição.
Captação de DNA simples ou purificado por CÉLULAS, geralmente representativo do processo da forma como ocorre nas células eucarióticas. É análogo à TRANSFORMAÇÃO BACTERIANA e ambos são rotineiramente usados em TÉCNICAS DE TRANSFERÊNCIA DE GENES.
Condição puramente física que existe em qualquer material devido à distensão ou deformação por forças externas ou por expansão térmica não uniforme. É expresso quantitativamente em termos de força por área unitária.
Complexo proteico de actina e MIOSINAS presente no músculo. É a substância contrátil essencial do músculo.
Proteínas que ativam a GTPase de específicas PROTEÍNAS LIGADAS AO GTP.
Ampla categoria de proteínas transportadoras que desempenham um papel na TRANSDUÇÃO DE SINAL. De modo geral, possuem vários domínios modulares, cada um com seu próprio sítio ativo de ligação, e atuam formando complexos com outras moléculas de sinalização intracelular. As proteínas adaptadoras de transdução de sinal não possuem atividade enzimática, porém sua atividade pode ser modulada por outras enzimas de transdução de sinal.
Fatores proteicos que promovem a troca de ligações de GTP por GDP de PROTEÍNAS LIGADAS AO GTP.
Tiazóis are a class of sulfur-containing organic compounds that contain a five-membered ring structure, which are widely used in pharmaceuticals as diuretics and antihypertensive agents.
Células do tecido conjuntivo que secretam uma matriz extracelular rica em colágeno e outras macromoléculas.
Família de proteínas de baixo peso molecular que se liga a ACTINA e controla sua polimerização. São encontradas em eucariontes e são amplamente expressas.
Ligantes de superfície, usualmente glicoproteínas, que medeiam a adesão célula-célula. Entre suas funções incluem-se a formação e interconexão de vários sistemas vertebrados, bem como a manutenção da integração do tecido, cura de ferimentos, movimentos morfogênicos, migração celular e metástase.
Família de proteínas associadas à membrana responsáveis pela ligação do citoesqueleto. Isoformas da anquirina relacionadas aos eritrócitos ligam a ESPECTRINA do citoesqueleto a uma proteína transmembrana (PROTEÍNA 1 DE TROCA DE ÂNION DO ERITRÓCITO) na membrana plasmática do eritrócito. Isoformas da anquirina relacionadas ao encéfalo também existem.
Microscopia na qual câmeras de televisão são utilizadas para iluminar imagens ampliadas que estão de outra maneira, muito escuras para serem vistas a olho nu. É utilizada frequentemente em TELEPATOLOGIA.
Agentes que interagem com a TUBULINA para inibir ou promover polimerização de MICROTÚBULOS.
Membro dos fatores de despolimerização de actina. A atividade de despolimerização é independente da CONCENTRAÇÃO DE ÍONS DE HIDROGÊNIO.
Enzimas que hidrolisam GTP a GDP. EC 3.6.1.-.
Primeiras técnicas de blindagem desenvolvidas em leveduras para identificar genes que codificam proteínas de interação. As variações são usadas para avaliar interações entre proteínas e outras moléculas. Técnicas de dois híbridos referem-se à análise de interações de proteína-proteína, e as de um e três híbridos, referem-se à análise de interações DNA-proteína e RNA-proteína (ou interações baseadas em ligantes), respectivamente. Técnicas reversas de n híbridos referem-se à análise de mutações ou outras moléculas pequenas que dissociam interações conhecidas.
Região amorfa de material denso em elétrons no citoplasma da qual a polimerização dos MICROTÚBULOS é nucleada. A região pericentriolar do CENTROSSOMO que circunda os CENTRÍOLOS é um exemplo.
Gênero de protozoários, previamente também considerado fungo. Seu habitat natural são folhas de florestas em deterioração, onde se alimenta de bactérias. D. discoideum é a espécie melhor conhecida e é amplamente utilizada em pesquisa biomédica.
Reação química em que componentes monoméricos são combinados para formar POLÍMEROS (ex.: POLIMETIL METACRILATO).
Linhagens de células derivadas da linhagem CV-1 por transformação com um VÍRUS SV40 mutante de replicação incompleta que codifica vários antígenos T grandes (ANTÍGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVÍRUS) para o tipo selvagem. São usadas para transfecção e clonagem. (A linhagem CV-1 foi derivada do rim de um macaco verde africado macho adulto (CERCOPITHECUS AETHIOPS)).
Identificação por transferência de mancha (em um gel) contendo proteínas ou peptídeos (separados eletroforeticamente) para tiras de uma membrana de nitrocelulose, seguida por marcação com sondas de anticorpos.
Proteínas do tecido nervoso referem-se a um conjunto diversificado de proteínas especializadas presentes no sistema nervoso central e periférico, desempenhando funções vitais em processos neurobiológicos como transmissão sináptica, plasticidade sináptica, crescimento axonal, manutenção da estrutura celular e sinalização intracelular.
Substância, semelhante a uma malha, encontrada dentro do espaço extracelular em associação com a membrana basal da superfície celular. Promove a proliferação celular e fornece uma estrutura de sustentação para células ou lisados de células em placas de cultura de adesão.
Complexo de sete proteínas (entre elas, as proteínas ARP2 e ARP3) que desempenha papel essencial na manutenção e montagem do CITOESQUELETO. O complexo Arp2-3 liga-se à proteína WASP e aos filamentos de actina existentes, nucleando a formação de novos pontos de ramificação dos filamentos.
Proteínas reguladoras que atuam como interruptores moleculares. Controlam uma vasta gama de processos biológicos que incluem sinalização do receptor, vias de transdução de sinal intracelular e síntese proteica. Sua atividade é regulada pelos fatores que controlam a sua capacidade de se ligar e hidrolisar o GTP a GDP. EC 3.6.1.-.
PROTEÍNA DE LIGAÇÃO AO GTP envolvida na regulação da via de transdução de sinal que controla a associação de adesões focais e das fibras de estresse da actina. Esta enzima foi anteriormente classificada como EC 3.6.1.47.
Linhagens de células cujo procedimento original de crescimento consistia em serem transferidas (T) a cada 3 dias e plaqueadas a 300.000 células por placa (de Petri). Linhagens foram desenvolvidas usando várias cepas diferentes de camundongos. Tecidos são normalmente fibroblastos derivados de embriões de camundongos, mas outros tipos e fontes também já foram desenvolvidos. As linhagens 3T3 são valiosos sistemas hospedeiros para estudos, in vitro, de transformação de vírus oncogênicos, uma vez que as células 3T3 possuem alta sensibilidade a INIBIÇÃO DE CONTATO.
Proteínas que se originam a partir de espécies de insetos pertencendo ao gênero DROSOPHILA. As proteínas da espécie de Drosophila mais intensamente estudadas, a DROSOPHILA MELANOGASTER, são objeto de muito interesse na área da MORFOGÊNESE e desenvolvimento.
Grupo de enzimas que catalisa a fosforilação de resíduos de serina ou treonina nas proteínas, com ATP ou outros nucleotídeos como doadores de fosfato.
Família de serina-treonina quinases que se ligam a e são ativadas por PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO A GTP, como as PROTEÍNAS RAC DE LIGAÇÃO A GTP e PROTEÍNA CDC42 DE LIGAÇÃO A GTP. São quinases de sinalização intracelular que desempenham papel na regulação da organização citoesquelética.
Proteínas quinases que catalisam a FOSFORILAÇÃO dos resíduos da TIROSINA nas proteínas com ATP ou outros nucleotídeos, como os doadores de fosfato.
Compostos baseados no 4-aminobenzenosulfonamida. A parte do nome '-anil-' refere-se à anilina.
Proteínas e peptídeos envolvidos na TRANSDUÇÃO DE SINAL na célula. Estão incluídos os peptídeos e proteínas que regulam a atividade dos FATORES DE TRANSCRIÇÃO e os processos celulares em resposta aos sinais dos RECEPTORES DA SUPERFÍCIE CELULAR. Os peptídeos e proteínas de sinalização intracelular podem fazer parte de uma cascata de sinalização enzimática ou atuar ligando-se a outros fatores de sinalização, modificando seus efeitos.
Agentes purificadores ou limpadores, geralmente sais de bases ou ácidos alifáticos de cadeia longa. Exercem efeitos de limpeza (dissolvem óleo) e antimicrobianos de amplitude superficial, que dependem de propriedades hidrofílicas e hidrofóbicas.
Família de proteína-tirosina quinases, não receptoras, ricas em PROLINA.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Componentes detergente-insolúveis da MEMBRANA CELULAR. São enriquecidos em ESFINGOLIPÍDEOS e COLESTEROL e agrupados com proteínas (GPI)-ancoradas glicosil-fosfatidilinositol.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Proteína com domínio ligante de PROFILINA, que é parte do complexo Arp2-3. É relacionada em sequência e estrutura com a ACTINA, e liga ATP.
Fosfoinositídeo presente em todas as células eucarióticas, particularmente na membrana plasmática. É o principal substrato para a fosfoinositidase C estimulada por receptor, com a consequente formação do inositol 1,4,5-trifosfato e diacilglicerol, e provavelmente também para a inositol fosfolipídeo 3-quinase estimulada por receptor.
Elemento fundamental encontrado em todos os tecidos organizados. É um membro da família dos metais alcalinoterrosos cujo símbolo atômico é Ca, número atômico 20 e peso atômico 40. O cálcio é o mineral mais abundante no corpo e se combina com o fósforo para formar os fosfatos de cálcio presentes nos ossos e dentes. É essencial para o funcionamento normal dos nervos e músculos além de desempenhar um papel importante na coagulação do sangue (como o fator IV) e em muitos processos enzimáticos.
Proteína tirosina quinase não receptora localizada nas ADERÊNCIAS FOCAIS e componente central das vias de transdução de sinal mediadas pela integrina. A Quinase 1 de Adesão Focal interage com a PAXILINA e passa por FOSFORILAÇÃO em resposta à adesão de integrinas da superfície celular à MATRIZ EXTRACELULAR. A proteína p125FAK fosforilada se liga a várias proteínas contendo o Domínio SH2 e o Domínio SH3 e auxilia na regulação da ADERÊNCIA CELULAR e migração celular.
Proteínas que estão envolvidas no fenômeno de emissão em sistemas vivos. Incluem-se os tipos enzimáticos e os não enzimáticos de sistema, com ou sem a presença de oxigênio ou cofatores.
Desenvolvimento das estruturas anatômicas para gerar a forma de um organismo uni- ou multicelular. A morfogênese fornece alterações de forma de uma ou várias partes ou do organismo inteiro.
Cofilina 1 é um membro da família de proteínas cofilinas, expressa em CÉLULAS não musculares. Apresenta atividade de despolimerização da ACTINA dependente da CONCENTRAÇÃO DE ÍONS DE HIDROGÊNIO.
Classe de proteínas fibrosas ou escleroproteínas que representa o principal constituinte da EPIDERME, CABELO, UNHAS, tecido córneo, e matriz orgânica do ESMALTE dentário. Dois principais grupos conformacionais foram caracterizados: a alfa-queratina, cuja estrutura peptídica forma uma alfa-hélice espiralada consistindo em QUERATINA TIPO I, uma QUERATINA TIPO II e a beta-queratina, cuja estrutura forma um zigue-zague ou estrutura em folhas dobradas. As alfa-queratinas são classificadas em pelo menos 20 subtipos. Além disso, foram encontradas várias isoformas dos subtipos que pode ser devido à DUPLICAÇÃO GÊNICA.
Formas diferentes de uma proteína que pode ser produzida a partir de GENES diferentes, ou a partir do mesmo gene por PROCESSO ALTERNATIVO.
A primeira LINHAGEM CELULAR humana maligna continuamente cultivada, derivada do carcinoma cervical de Henrietta Lacks. Estas células são utilizadas para a CULTURA DE VÍRUS e em ensaios de mapeamento de drogas antitumorais.
Agrupamento de ANTÍGENOS solúveis com ANTICORPOS, só ou com fatores de ligação de anticorpos, como os ANTIANTICORPOS ou a PROTEÍNA ESTAFILOCÓCICA A, nos complexos suficientemente grandes para precipitarem na solução.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Células em formato de discos e que não apresentam núcleo. São formadas no megacariócito e são encontradas no sangue de todos os mamíferos. Encontram-se envolvidas principalmente na coagulação sanguínea.
Movimento de materiais (incluindo substâncias bioquímicas e drogas) através de um sistema biológico no nível celular. O transporte pode ser através das membranas celulares e camadas epiteliais. Pode também ocorrer dentro dos compartimentos intracelulares e extracelulares.
Aminoácido não essencial. Em animais, é sintetizada a partir da FENILALANINA. Também é o precursor da EPINEFRINA, HORMÔNIOS TIREÓIDEOS e melanina.
Família de proteínas microfilamentosas cujo nome deriva do fato de que mutações em membros desta família de proteínas têm sido associadas com a SÍNDROME DE WISKOTT-ALDRICH. Estão envolvidas na polimerização da ACTINA e contêm uma região rica em poliprolina que se liga à PROFILINA e um domínio de homologia à verprolina que se liga à ACTINA-G.
Proteínas de filamento intermediário do tipo III que forma neurofilamentos, o principal elemento do citoesqueleto de axônios e dendritos de células neuronais. Consistem em três polipeptídeos distintos, os três elementos que formam o neurofilamento. Os tipos I, II e IV de proteínas do filamento intermediário formam outros elementos do citoesqueleto, tais como as queratinas e laminas. Parece que o metabolismo de neurofilamentos encontra-se perturbado na doença de Alzheimer, devido à presença de epítopos de neurofilamento nos novelos neurofibrilares, bem como pela severa redução da expressão do gene da subunidade de neurofilamento do conjunto dos três elementos que formam o neurofilamento no cérebro de pacientes portadores da doença de Alzheimer.
Membro da família de proteínas da síndrome de Wiskott-Aldrich encontrada em níveis elevados nas CÉLULAS NERVOSAS. Interage com a PROTEÍNA ADAPTADORA GRB2 e com a proteína cdc42.
Componente do complexo Arp2-3 relacionado sequencial e estruturalmente com a ACTINA e que se liga ao ATP. É expressa em níveis maiores que os da proteína ARP2 e não contém domínio de ligação a PROFILINA.
Ampliação em formato de bulbo na ponta de crescimento de axônios e dendritos. São cruciais para o desenvolvimento devido à sua habilidade em encontrar vias e seu papel na sinaptogênese.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Aparência externa do indivíduo. É o produto das interações entre genes e entre o GENÓTIPO e o meio ambiente.
Método imunológico usado para detectar ou quantificar substâncias imunorreativas. Inicialmente a substância é identificada pela sua imobilização através de blotting em uma membrana, e então, rotulando-a com anticorpos marcados.
Proteína de ligação ao citoesqueleto com peso molecular acima de 500 kDa. Liga-se aos FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS, MICROTÚBULOS e CITOESQUELETO DE ACTINA, desempenhando um papel central na organização e estabilidade do CITOESQUELETO. A plectina é fosforilada por calmodulina quinase (ver PROTEÍNAS QUINASES DEPENDENTES DE CÁLCIO-CALMODULINA), PROTEÍNA QUINASE A e PROTEÍNA QUINASE C.
Proteínas obtidas da espécie SACCHAROMYCES CEREVISIAE. A função de proteínas específicas deste organismo são objeto de intenso interesse científico e têm sido usadas para obter a compreensão básica sobre o funcionamento de proteínas semelhantes em eucariontes superiores.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Linhagem celular contínua com alta inibição de contato estabelecida a partir de culturas de embriões de camundongo NIH Swiss. As células são úteis para estudos de transfecção e transformação de DNA.
Regiões de SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS semelhantes à TIROSINA QUINASES DA FAMÍLIA SRC que dobram em estruturas terciárias funcionais específicas. O domínio SH1 é um DOMÍNIO CATALÍTICO. Os domínios SH2 e SH3 são domínios de interação de proteínas. O SH2 geralmente se liga a proteínas contendo FOSFOTIROSINA e o SH3 interage com as PROTEÍNAS DO CITOESQUELETO.
Proteínas que se ligam à calmodulina. São encontradas em diversos tecidos e possuem uma variedade de funções incluindo propriedades de ligações transversas de F-actina, inibição da fosfodiesterase de nucleotídeo cíclico e ATPases de cálcio e magnésio.
Membro da família Rho de PROTEÍNAS MONOMÉRICAS DE LIGAÇÃO AO GTP de SACCHAROMYCES CEREVISIAE. Está envolvida em eventos morfológicos relacionados com o ciclo celular. EC 3.6.1.-. Esta enzima foi classificada anteriormente como EC 3.6.1.47.
Linhagem celular derivada de células tumorais cultivadas.
Localização histoquímica de substâncias imunorreativas utilizando anticorpos marcados como reagentes.
Fibras nervosas capazes de conduzir impulsos rapidamente para fora do corpo da célula nervosa.
Proteínas de capeamento de actina são proteínas citoesqueléticas que ligam as extremidades dos FILAMENTOS DE ACTINAS para regular a polimerização da actina.
Filamentos de 7-11 nm de diâmetro encontrados no citoplasma de todas as células. Muitas proteínas específicas pertencem a este grupo, por exemplo, a desmina, vimentina, decamina, esqueletina, neurofilina, proteína neurofilamento e proteína ácida fibrilar da glia.
Fenômeno de inativação gênica, pelo qual os RNAds (RNA DE CADEIA DUPLA) desencadeiam a degradação de RNAm homólogo (RNA MENSAGEIRO). Os RNAs de cadeia dupla específicos são processados em RNA INTERFERENTE PEQUENO (RNAsi) que serve como guia para a clivagem do RNAm homólogo no COMPLEXO DE INATIVAÇÃO INDUZIDO POR RNA. A METILAÇÃO DE DNA também pode ser desencadeada durante este processo.
Componentes de uma célula produzidos através de várias técnicas de separação, onde se rompe a delicada anatomia de uma célula, preservando a estrutura e a fisiologia de seus constituintes funcionais para análise bioquímica e ultraestrutural.
Glicoproteínas encontradas na superfície de células, particularmente em estruturas fibrilares. As proteínas são perdidas ou reduzidas quando essas células sofrem transformação viral ou química. São altamente susceptíveis à proteólise e são substratos para o fator VIII ativado da coagulação sanguínea. As formas presentes no plasma são chamadas globulinas insolúveis a frio.
Corpo, limitado por uma membrana, localizado no interior das células eucarióticas. Contém cromossomos e um ou mais nucléolos (NUCLÉOLO CELULAR). A membrana nuclear consiste de uma membrana dupla que se apresenta perfurada por certo número de poros; e a membrana mais externa continua-se com o RETÍCULO ENDOPLÁSMICO. Uma célula pode conter mais que um núcleo.
Método usado para estudar o movimento lateral das PROTEÍNAS DE MEMBRANA e LIPÍDEOS. Uma área pequena da membrana celular é descorada com uma luz laser e o tempo necessário para recuperar a cor com a migração das proteínas marcadas fluorescentes é uma medida da fluidez da membrana celular. Pode-se, então, calcular o coeficiente de difusão da proteína ou do lipídeo na membrana. (Tradução livre do original: Segen, Current Med Talk, 1995).
Unidades celulares básicas do tecido nervoso. Cada neurônio é formado por corpo, axônio e dendritos. Sua função é receber, conduzir e transmitir impulsos no SISTEMA NERVOSO.
Compostos ou agentes que se combinam com uma enzima de tal maneira a evitar a combinação substrato-enzima normal e a reação catalítica.
Espaço [físico e funcional] dentro das células, delimitado por membranas seletivamente permeáveis que envolvem este espaço, p.ex., mitocôndria, lisossomos, etc.
Proteína de membrana homóloga ao ERM (Ezrina-Radixina-Moesina) família de proteínas associadas com citoesqueleto que regula propriedades físicas de membranas. As alterações na neurofibromina 2 são as causas de NEUROFIBROMATOSE 2 .
Processo pelo qual se divide o CITOPLASMA de uma célula.
Gênero de moscas pequenas, com duas asas, contendo aproximadamente 900 espécies descritas. Estes organismos são os mais extensamente estudados de todos os gêneros do ponto-de-vista genético e de citologia.
Entidade que se desenvolve de um ovo fertilizado (ZIGOTO) em espécies animais diferentes de MAMÍFEROS. Para galinhas, usa-se o termo EMBRIÃO DE GALINHA.
Microscopia em que o objeto é examinado diretamente por uma varredura de feixe de elétrons na amostra ponto-a-ponto. A imagem é construída por detecção de produtos de interação da amostra que são projetados acima do seu plano como elétrons dispersos no plano oposto. Embora a MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE TRANSMISSÃO também varra ponto-a-ponto a amostra com o feixe de elétrons, a imagem é construída pela detecção de elétrons, ou de seus produtos de interação que são transmitidos através do plano da amostra, formando desta maneira, a MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE TRANSMISSÃO.
RNAs pequenos, de cadeia dupla, de codificação não proteica (21-31 nucleotídeos) envolvidos nas funções de INATIVAÇÃO GÊNICA, especialmente o RNA DE INTERFERÊNCIA (RNAi). Os siRNAs são endogenamente gerados a partir de dsRNAs (RNA DE CADEIA DUPLA) pela mesma ribonuclease, Dicer, que gera miRNAs (MICRORNAS). O pareamento perfeito das cadeias de siRNAs' antissenso com seus RNAs alvos medeia a clivagem do RNAi guiado por siRNA. Os siRNAs caem em diferentes classes, inclusive siRNA de atuação trans (tasiRNA), RNA com repetições associadas (rasiRNA), RNA de varredura pequena (scnRNA), e RNA de interação com a proteína Piwi (piRNA) e têm funções diferentes de inativação gênica específica.
Proteínas encontradas em quaisquer espécies de fungos.
Movimento do CITOPLASMA dentro de uma CÉLULA. Serve como sistema de transporte interno para mover substâncias essenciais através da célula. Em organismos unicelulares, como a AMEBA é responsável pelo movimento (MOVIMENTO CELULAR) da célula inteira.
Células epiteliais altamente diferenciadas na camada visceral da CÁPSULA GLOMERULAR no RIM. São formadas por um corpo celular, com EXTENSÕES DA SUPERFÍCIE CELULAR e extensões digitiformes secundárias (pedicelos). Com aquelas, envolvem os capilares do GLOMÉRULO RENAL, formando uma estrutura de filtração. Os pedicelos dos podócitos vizinhos interdigitam, deixando aberturas de filtração (ligadas a estruturas extracelulares, impermeáveis a grandes macromoléculas) denominadas diafragma de fenda (slit diaphragm), a última barreira no RIM contra perda de proteínas.
Compostos formados pela combinação de unidades menores, geralmente repetitivas, unidas por ligações covalentes. Estes compostos frequentemente formam grandes macromoléculas (p.ex., BIOPOLÍMEROS, PLÁSTICOS).
Junções célula-célula que unem firmemente células epiteliais adjacentes, impedindo a passagem da maioria das moléculas dissolvidas de uma face epitelial para outra (Tradução livre do original: Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 2nd ed, p22).
Família de PROTEÍNA-TIROSINA QUINASE que foi originalmente identificada por homologia com a PROTEÍNA ONCOGÊNICA PP60(V-SRC) do vírus do sarcoma de Rous. Interagem com uma variedade de receptores da superfície celular e participam de vias intracelulares de transdução de sinal. Formas oncogênicas das quinases da família src podem ocorrer por regulação ou expressão alteradas da proteína endógena, e por genes src (v-src) codificados viralmente.
Espécie de CERCOPITHECUS composta por três subespécies (C. tantalus, C. pygerythrus e C. sabeus) encontrada em florestas e savanas da África. O macaco-tota-verde (C. pygerythrus) é o hospedeiro natural do Vírus da Imunodeficiência em Símios e é usado em pesquisas sobre AIDS.
Cadeias de integrina beta1 expressas como heterodímeros associados não covalentemente com cadeias alfa específicas da família CD49 (CD49a-f). O CD29 é expresso em leucócitos ativados e em repouso, e é um marcador de todos os antígenos celulares de ativação muito tardia. (Tradução livre do original: from: Barclay et al., The Leukocyte Antigen FactsBook, 1993, p164)
Miosina de isoforma não muscular tipo II encontrada predominantemente em plaquetas, linfócitos, neutrófilos e nas bordas em escova dos enterócitos.
Testes sorológicos nos quais uma reação positiva manifestada por PRECIPITAÇÃO QUÍMICA visível ocorre quando um ANTÍGENO solúvel reage com suas precipitinas, isto é, ANTICORPOS que podem formar um precipitado.
Minusculas projeções das membranas celulares que aumentam consideravelmente a área da superfície celular.
Liberação celular de material dentro de vesículas limitadas por membranas, por fusão das vesículas com a MEMBRANA CELULAR.
Porção semipermeável mais externa do glóbulo vermelho. Após a HEMÓLISE esta membrana é conhecida como 'fantasma'.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Resistência e recuperação da distorção de uma forma.
Subfamília (família MURIDAE) que compreende os hamsters. Quatro gêneros mais comuns são: Cricetus, CRICETULUS, MESOCRICETUS e PHODOPUS.
Compostos orgânicos que contêm o radical -CO-NH2. As amidas são derivadas de ácidos pela substituição dos grupos -OH por grupos -NH2 ou então a partir da amônia, pela substituição do H por um grupo acila.
Proteína serina-treonina quinase que requer a presença de concentrações fisiológicas de CÁLCIO e de FOSFOLIPÍDEOS da membrana. A presença adicional de DIACILGLICERÓIS aumenta a sua sensibilidade de maneira marcante, tanto ao cálcio quanto aos fosfolipídeos. A sensibilidade da enzima também pode ser aumentada por ÉSTERES DE FORBOL. Acredita-se que a proteína quinase C seja a proteína receptora dos ésteres de forbol promotores de tumor.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Fissão de uma CÉLULA. Inclui a CITOCINESE quando se divide o CITOPLASMA de uma célula e a DIVISÃO DO NÚCLEO CELULAR.
Microscopia na qual as amostras são primeiramente coradas por método imunocitoquímico e então examinadas utilizando um microscópio eletrônico. A microscopia imunoeletrônica é amplamente utilizada em virologia diagnóstica, constituindo um imunoensaio muito sensível.
Grande classe de proteínas estruturalmente relacionadas que contêm um ou mais domínios de dedos de zinco LIM. Muitas das proteínas desta classe estão envolvidas em processos de sinalização intracelular e medeiam seus efeitos por meio dos domínios das interações proteína-proteína. O nome LIM é derivado das três proteínas em que o motivo foi encontrado pela primeira vez: LIN-11, Isl1 e Mec-3.
Polímeros sintetizados por organismos vivos. Desempenham um papel na formação de estruturas macromoleculares e sintetizados através de ligações covalentes de moléculas biológicas, especialmente AMINOÁCIDOS, NUCLEOTÍDEOS e CARBOIDRATOS.
Síndrome de imunodeficiência ligada ao cromossomo X rara, caracterizada por ECZEMA, LINFOPENIA e infecção piogênica recorrente. É encontrada exclusivamente em meninos jovens. Caracteristicamente, os níveis de IMUNOGLOBULINA M estão baixos e os níveis de IMUNOGLOBULINA A e IMUNOGLOBULINA E estão elevados. As neoplasias linforreticulares são comuns.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Fosfoproteína ligante de zinco que se concentra nas adesões focais e no citoesqueleto de actina. A zixina possui um domínio N-terminal rico em prolina e três domínios LIM em sua porção C-terminal.
Subclasse de miosinas, geralmente encontrada associada com estruturas membranosas ricas em actina, como os filopódios. Os membros da família de miosina tipo I são ubiquamente expressos em eucariontes. As cadeias pesadas de miosina tipo I perderam a estrutura espiral formando as sequências em suas caudas, portanto não dimerizam.
Quinases específicas para tirosinas associadas à membrana, codificadas por genes c-src. Têm papel importante no controle do crescimento celular. O truncamento dos resíduos carboxi-terminais na pp60(c-src) leva à PP60(V-SRC) que tem a capacidade de transformar células. Esta quinase pp60 c-src não deve ser confundida com a quinase csk, também conhecida como quinase c-src.
Técnica de fluorescência para anticorpo, geralmente utilizada para detectar anticorpos e complexos imunológicos em tecidos e micro-organismos em pacientes com doenças infecciosas. A técnica envolve a formação de um complexo antígeno-anticorpo que é ligado a uma fluoresceína conjugada a um anticorpo anti-imunoglobina.
Restrição progressiva do potencial para desenvolvimento e especialização crescente da função que leva à formação de células, tecidos e órgãos especializados.
PROTEÍNAS que ativam especificamente a atividade GTP-fosfohidrolase das PROTEÍNAS RAS.
Partículas específicas de substâncias vivas organizadas, limitadas por uma membrana, presentes nas células eucarióticas, tais como a MITOCÔNDRIA, APARELHO DE GOLGI, RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO, LISOSSOMOS, PLASTÍDIOS e VACÚOLOS.
Desmoplaquinas são proteínas linker citoesqueléticas que sustentam os FILAMENTOS INTERMEDIÁRIOS da MEMBRANA PLASMÁTICA aos DESMOSSOMOS.
Uma ou mais camadas de CÉLULAS EPITELIAIS, sustentadas pela lâmina basal, que recobrem as superfícies internas e externas do corpo.

Sim, posso fornecer a definição médica de "citopessoa". O citoesqueleto é uma rede dinâmica e complexa de filamentos proteicos que estão presentes em todas as células vivas. Ele fornece forma, estrutura e suporte à célula, além de desempenhar um papel fundamental em processos celulares importantes, como a divisão celular, o transporte intracelular e a motilidade.

Existem três tipos principais de filamentos no citoesqueleto: actina, microtúbulos e filamentos intermédios. A actina é um tipo de proteína globular que forma filamentos flexíveis e finos, enquanto os microtúbulos são formados por tubulina, uma proteína fibrosa em forma de bastonete. Os filamentos intermédios, por sua vez, são constituídos por proteínas fibrosas mais espessas e rígidas do que a actina.

O citoesqueleto é altamente dinâmico e pode ser remodelado em resposta a estímulos internos ou externos à célula. Essa capacidade de reorganização é fundamental para uma variedade de processos celulares, como o movimento de vesículas intracelulares, a migração celular e a divisão celular. Além disso, o citoesqueleto também desempenha um papel importante na interação das células com o meio ambiente circundante, auxiliando no estabelecimento de contatos entre células e na adesão à matriz extracelular.

O citoesqueleto de actina é um componente fundamental do citoesqueleto, a estrutura que fornece forma e suporte às células. Ele é composto principalmente por filamentos de actina, uma proteína fibrosa altamente conservada em todos os tipos de células e organismos eucarióticos.

Os filamentos de actina são polímeros flexíveis que se organizam em diferentes configurações espaciais, dependendo da função específica da célula. Eles podem formar redes reticuladas, fascículos paralelos ou anéis contínuos ao redor da célula.

O citoesqueleto de actina desempenha várias funções importantes na célula, incluindo a manutenção da integridade estrutural, o transporte intracelular, a divisão celular e a motilidade celular. Ele interage com outros componentes do citoesqueleto, como os microtúbulos e os filamentos intermédios, bem como com proteínas motoras como a miosina, para gerar força mecânica e permitir que a célula se mova e altere sua forma.

Além disso, o citoesqueleto de actina também desempenha um papel importante na interação da célula com o ambiente externo, através do estabelecimento de adesões focais e outras estruturas de adesão à matriz extracelular. Essas interações permitem que a célula receba sinais do ambiente exterior e responda adequadamente a eles, o que é fundamental para processos como a proliferação celular, a diferenciação e a migração.

As actinas são proteínas globulares que desempenham um papel fundamental no processo de contrato muscular e também estão envolvidas em outros processos celulares, como a divisão celular, transporte intracelular e mudanças na forma das células. Existem vários tipos diferentes de actinas, mas as duas principais são a actina F (filamentosa) e a actina G (globular). A actina F é responsável pela formação dos feixes de actina que deslizam uns sobre os outros durante a contração muscular, enquanto a actina G está presente em pequenas concentrações em todas as células e pode se associar a outras proteínas para formar estruturas celulares. A actina é uma proteína muito conservada evolutivamente, o que significa que é semelhante em diferentes espécies, desde bactérias até humanos.

As proteínas dos microfilamentos pertencem a um tipo de fibrilas proteicas encontradas no citoplasma das células, desempenhando um papel fundamental na determinação da forma e estrutura celular, além de participarem em diversos processos dinâmicos como o movimento citoplasmático e a divisão celular.

Os microfilamentos são formados principalmente por actina, uma proteína globular que se polimeriza em fibras helicoidais de 6 a 7 nanômetros de diâmetro. A actina é frequentemente encontrada associada com outras proteínas reguladororas e adaptadoras, como a miosina, tropomodina, tropomiosina e a cross-linking protein, que desempenham um papel importante na estabilização e organização dos microfilamentos.

As proteínas dos microfilamentos estão envolvidas em uma variedade de processos celulares, incluindo o movimento citoplasmático, a divisão celular, a adesão celular e a motilidade celular. Além disso, elas também desempenham um papel importante na resposta às forças mecânicas e no estabelecimento de contatos entre células e entre células e a matriz extracelular.

Em resumo, as proteínas dos microfilamentos são uma classe importante de proteínas estruturais que desempenham um papel fundamental na determinação da forma e função celular, participando em uma variedade de processos dinâmicos e mecânicos.

A Citocalasina D é uma substância química natural extraída do fungo Helminthosporium dematioideum, que tem propriedades bioquímicas únicas. É um inhibidor específico dos canais de cálcio dependentes de voltagem (VDCCs) nas membranas celulares, o que significa que ela impede a passagem de íons de cálcio através da membrana celular.

Em termos médicos, a Citocalasina D tem sido estudada por sua capacidade de inibir a proliferação e migração de células, especialmente as células do músculo liso vascular. Isso a torna um possível alvo terapêutico para o tratamento de doenças cardiovasculares, como hipertensão arterial e aterosclerose.

Além disso, a Citocalasina D também tem sido estudada por sua capacidade de induzir a apoptose (morte celular programada) em células cancerosas, o que a torna um candidato promissor para o desenvolvimento de novos tratamentos contra o câncer.

No entanto, é importante notar que a Citocalasina D também pode ter efeitos adversos, como a inibição da função mitocondrial e a indução de estresse oxidativo, o que pode levar ao dano celular e à morte de células saudáveis. Por isso, é necessário mais pesquisa para determinar sua segurança e eficácia como um tratamento terapêutico.

As proteínas do citoesqueleto são um tipo de proteína que desempenham um papel estrutural e funcional crucial no interior das células. Eles formam uma rede dinâmica de filamentos que dão forma, suporte e movimento às células. Existem três tipos principais de proteínas do citoesqueleto: actina, tubulina e intermediate filaments (filamentos intermediários).

A actina é um tipo de proteína que forma filamentos delgados e flexíveis, desempenhando um papel importante em processos como a divisão celular, o movimento citoplasmático e a motilidade das células. A tubulina, por outro lado, forma microtúbulos rígidos e longos que desempenham um papel crucial no transporte intracelular, na divisão celular e na manutenção da forma celular.

Finalmente, os filamentos intermediários são compostos por diferentes tipos de proteínas e formam uma rede resistente que dá suporte à célula e a protege contra tensões mecânicas. Além de seu papel estrutural, as proteínas do citoesqueleto também desempenham funções regulatórias importantes, como o controle da forma celular, da mobilidade e da divisão celular.

Tiazolidinediona (também conhecido como "tiazolidina" em um contexto mais geral) é uma classe de compostos heterocíclicos que contêm um anel de tiazolidina. No entanto, na medicina, especialmente na área de diabetes, a palavra "tiazolidinediona" geralmente se refere a um tipo específico de droga utilizada no tratamento da diabetes do tipo 2.

As tiazolidinedionas são agonistas do receptor PPAR-γ (peroxisome proliferator-activated receptor gamma), o que significa que elas se ligam e ativam esse receptor, levando a uma série de efeitos fisiológicos. Entre esses efeitos, as tiazolidinedionas aumentam a sensibilidade dos tecidos periféricos à insulina, o que resulta em uma redução da glicemia em jejum e posprandial.

Algumas das tiazolidinedionas aprovadas para uso clínico incluem pioglitazona e rosiglitazona. No entanto, é importante notar que o uso de tiazolidinedionas tem sido associado a alguns efeitos adversos graves, como aumento do risco de insuficiência cardíaca congestiva e fratura óssea, o que pode limitar seu uso em alguns pacientes. Portanto, as tiazolidinedionas geralmente são consideradas uma opção terapêutica de segunda ou terceira linha no tratamento da diabetes do tipo 2.

Microtúbulos são estruturas tubulares finas e hohl, compostas por proteínas tubulina, que desempenham um papel crucial no esqueleto interno das células e no transporte intracelular. Eles fazem parte do citoesqueleto e são encontrados em grande número em quase todas as células eucarióticas. Os microtúbulos desempenham um papel importante em uma variedade de processos celulares, incluindo a divisão celular, o movimento citoplasmático e a manutenção da forma celular. Eles também estão envolvidos no transporte de organelas e vesículas dentro das células. Os microtúbulos são dinâmicos e podem crescer ou encurtar ao longo do tempo, o que permite que a célula responda a mudanças no ambiente e reorganize seu citoesqueleto conforme necessário.

Compostos bicíclicos heterocíclicos são moléculas orgânicas que contêm dois anéis ciclados, sendo um ou ambos deles formados por átomos de carbono e outros elementos heteroátomos, como nitrogênio, oxigênio ou enxofre. Estes compostos são uma classe importante de substâncias químicas que ocorrem naturalmente em muitas fontes, incluindo plantas, animais e microorganismos.

Os anéis heterocíclicos podem apresentar diferentes tamanhos e configurações geométricas, o que confere às moléculas propriedades físicas e químicas únicas. Alguns compostos bicíclicos heterocíclicos são conhecidos por sua atividade biológica, como os alcalóides, que podem atuar como estimulantes, analgésicos ou venenos. Outros exemplos incluem a vitamina B12 e a clorfeniramina, um antialérgico comum.

Devido à sua complexidade estrutural e diversidade de propriedades, os compostos bicíclicos heterocíclicos são objeto de intenso estudo em química orgânica e farmacêutica, com aplicações potenciais em diversas áreas, como o desenvolvimento de novos fármacos, materiais avançados e técnicas analíticas.

As proteínas Rho (Rho GTPases) são uma subfamília de proteínas de ligação a GTP que desempenham um papel importante na regulação do citoesqueleto de actina e, portanto, desempenham um papel crucial em processos celulares como a organização da membrana plasmática, a manutenção da polaridade celular, o transporte vesicular e a divisão celular.

Estas proteínas funcionam como interruptores moleculares, alternando entre uma forma ativa, ligada ao GTP, e uma forma inativa, ligada ao GDP. A ligação de GTP ativa as Rho GTPases, permitindo-lhes interagir com outras proteínas e desencadear respostas celulares específicas. Por outro lado, a hidrolise do GTP para GDP inativa as Rho GTPases, o que impede as suas interações com outras proteínas e encerra a resposta celular.

Existem vários membros da família de Rho GTPases, incluindo RhoA, RhoB, RhoC, Rac1, Rac2, Rac3, Cdc42 e outros. Cada um destes membros tem funções específicas e desempenha papéis importantes em diferentes processos celulares.

As proteínas Rho de ligação ao GTP estão envolvidas em várias doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e inflamatórias. Assim, o entendimento da regulação e funções das proteínas Rho de ligação ao GTP pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para tratar essas doenças.

A adesão celular é um processo biológico em que as células interagem e se ligam umas às outras ou a uma matriz extracelular por meio de moléculas de adesão específicas. Essas moléculas de adesão incluem proteínas de superfície celular, como as chamadas integrinas, e ligantes presentes na matriz extracelular, como a fibronectina e a laminina. A adesão celular desempenha um papel fundamental em diversos processos fisiológicos, como o desenvolvimento embrionário, a manutenção da integridade tecidual, a migração celular, a proliferação celular e a diferenciação celular. Além disso, a adesão celular também está envolvida em processos patológicos, como o câncer e a inflamação.

Em termos de fisiologia celular, a polaridade celular refere-se à existência e manutenção de diferentes domínios ou regiões funcionalmente distintas dentro duma célula. Esses domínios possuem propriedades e composições moleculares únicas que desempenham um papel crucial em diversos processos celulares, como a divisão celular, diferenciação, migração e transporte de substâncias.

A polaridade celular é frequentemente observada em células epiteliais, que formam barreiras entre diferentes compartimentos do corpo, como a superfície externa do corpo, as vias respiratória e digestiva, e os túbulos renais. Nestas células, a polaridade é estabelecida e mantida por uma série de proteínas e lipídios que se organizam em complexos macromoleculares especializados, como as junções estreitas (tight junctions), aderentes (adherens junctions) e comunicação (gap junctions).

A polaridade celular é geralmente definida por duas características principais: a orientação apical-basal e a distribuição assimétrica de proteínas e lipídios. A orientação apical-basal refere-se à existência de duas faces distintas na célula, a face apical (que está em contato com o ambiente exterior ou luminal) e a face basal (que está em contato com a membrana basal e a matriz extracelular). A distribuição assimétrica de proteínas e lipídios inclui a localização diferencial de canais iônicos, transportadores e receptores nas duas faces celulares, o que permite a regulação espacial dos processos celulares.

Em resumo, a polaridade celular é um conceito fundamental em biologia celular que descreve a existência e manutenção de domínios funcionalmente distintos dentro da célula, definidos pela orientação apical-basal e a distribuição assimétrica de proteínas e lipídios. Essa organização espacial permite a regulação precisa dos processos celulares e é essencial para o funcionamento adequado das células em tecidos e órgãos.

Faloidina é uma toxina encontrada em alguns cogumelos do gênero Amanita, incluindo o cogumelo verde-de-morte (Amanita phalloides), que é altamente tóxico para os humanos. É uma pequena proteína que se liga especificamente às fibras de actina, uma importante molécula estrutural encontrada em todas as células vivas.

A faloidina tem sido amplamente utilizada em estudos de laboratório como um marcador fluorescente para visualizar a organização e dinâmica das fibras de actina em células vivas. No entanto, devido à sua alta toxicidade, o seu uso é limitado a pesquisas in vitro e não é utilizado em terapias ou tratamentos médicos.

A intoxicação com cogumelos que contêm faloidina pode causar graves problemas gastrointestinais, danos ao fígado e rins, e em casos graves, pode levar à morte. Se alguém suspeitar de ter ingerido um cogumelo venenoso, é importante procurar atendimento médico imediato.

A microscopia de fluorescência é um tipo de microscopia que utiliza a fluorescência dos materiais para gerar imagens. Neste método, a amostra é iluminada com luz de uma determinada longitude de onda, à qual as moléculas presentes na amostra (chamadas fluoróforos) absorvem e posteriormente emitem luz em outra longitude de onda, geralmente de maior comprimento de onda (e portanto menor energia). Essa luminescência pode ser detectada e utilizada para formar uma imagem da amostra.

A microscopia de fluorescência é amplamente utilizada em diversas áreas, como na biologia celular e molecular, pois permite a observação de estruturas específicas dentro das células, bem como a detecção de interações moleculares. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outros métodos, como a imunofluorescência, para aumentar ainda mais sua sensibilidade e especificidade.

CDC42 é uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que pertence à família Rho de pequenas proteínas G. É altamente conservada em eucariotos e desempenha um papel fundamental na regulação do citoesqueleto de actina, bem como no processo de organização dos microtúbulos.

A proteína CDC42 alterna entre duas conformações: uma forma ativada quando se liga ao GTP e outra inativa quando se liga ao GDP (guanosina difosfato). A ativação de CDC42 é mediada por guanin nucleotídeo-trocadores específicos, como a Dbl homólogo SOS (Son of Sevenless), que promovem o intercâmbio de GDP por GTP.

Quando ativado, CDC42 desempenha um papel crucial na regulação da formação de filopódios, protrusões celulares ricas em actina que se estendem a partir da membrana plasmática e participam em diversos processos celulares, como adesão celular, migração e polarização. Além disso, CDC42 também regula a ativação de várias cascatas de sinalização, incluindo as vias MAPK (proteín-cinase activada por mitógenos) e PI3K (fosfoinositido 3-quinase), que desempenham papéis importantes em diversos processos celulares, como proliferação, diferenciação e sobrevivência celular.

Devido à sua importância na regulação de vários processos celulares, a proteína CDC42 tem sido implicada em diversas doenças humanas, incluindo câncer, doenças neurodegenerativas e doenças inflamatórias.

Movimento celular é um termo usado em biologia para descrever o movimento ativo de células, que pode ocorrer em diferentes contextos e por meios variados. Em geral, refere-se à capacidade das células de se deslocarem de um local para outro, processo essencial para diversas funções biológicas, como a embriogênese, a resposta imune, a cicatrização de feridas e o desenvolvimento de tumores.

Existem vários mecanismos responsáveis pelo movimento celular, incluindo:

1. Extensão de pseudópodos: As células podem estender projeções citoplasmáticas chamadas pseudópodos, que lhes permitem se mover em direção a um estímulo específico ou para explorar o ambiente circundante.
2. Contração do citoesqueleto: O citoesqueleto é uma rede de filamentos proteicos presente no citoplasma celular, que pode se contrair e relaxar, gerando forças mecânicas capazes de deslocar a célula.
3. Fluxo de actina: A actina é um tipo de proteína do citoesqueleto que pode se polimerizar e despolimerizar rapidamente, formando estruturas dinâmicas que impulsionam o movimento celular.
4. Movimento amebóide: Algumas células, como as amebas, podem mudar de forma dramaticamente e se mover por fluxos cíclicos de citoplasma em direção a pseudópodos em expansão.
5. Migração dirigida: Em alguns casos, o movimento celular pode ser orientado por sinais químicos ou físicos presentes no ambiente, como gradientes de concentração de moléculas químicas ou a presença de matriz extracelular rica em fibrilas colágenas.

Em resumo, o movimento celular é um processo complexo e altamente regulado que envolve uma variedade de mecanismos e interações entre proteínas e outras moléculas no citoplasma e no ambiente extracelular.

Em termos médicos, "fibras de estresse" referem-se a um tipo específico de reforço estrutural encontrado em tecidos biológicos. Eles são feitos de fibras colágenas densamente empacotadas que se orientam paralelamente umas às outras. As fibras de estresse são particularmente abundantes em tecidos e órgãos que estão sujeitos a tensões ou tração significativas, como ligamentos, tendões e válvulas cardíacas.

Essas fibras desempenham um papel crucial na manutenção da integridade estrutural desses tecidos, fornecendo resistência à tensão e permitindo que eles se estendam e se contraiam de forma controlada. No entanto, quando esses tecidos são submetidos a forças além de suas capacidades de alongamento normais, as fibras de estresse podem se lesionar ou romper, o que pode resultar em dores, inchaço e outros sintomas associados a lesões desse tipo.

Pseudópodes são estruturas temporárias ou projeções semelhantes a três ou mais a prolongamentos citoplasmáticos que se formam em células vivas por processos de extrusão do citoplasma. Eles são geralmente encontrados em certos tipos de células, como as amebas e outros protistas.

Embora pseudópodes se assemelhem a verdadeiros pés ou extremidades, eles não contêm estruturas esqueléticas ou musculares especializadas. Em vez disso, sua formação é controlada por alterações no citoesqueleto da célula e processos de fluxo citoplasmático.

Os pseudópodes desempenham um papel importante em uma variedade de funções celulares, incluindo a locomoção, fagocitose (ingestão de partículas ou corpos estranhos), e a adesão à superfícies. Eles também podem ser envolvidos no processo de divisão celular em alguns organismos.

Em resumo, pseudópodes são projeções temporárias do citoplasma que se formam em células vivas e desempenham um papel importante em várias funções celulares, especialmente em certos tipos de protistas.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

Na medicina e biologia, a "forma celular" refere-se à aparência geral e estrutura de uma célula, incluindo sua forma geométrica, tamanho, composição e organização dos componentes subcelulares, como o núcleo, mitocôndrias, retículo endoplasmático, ribossomas, entre outros. A forma celular é determinada por vários fatores, incluindo a interação entre a célula e seu ambiente, a função da célula e as forças mecânicas que atuam sobre ela. Alterações na forma celular podem estar associadas a diversas doenças, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurológicas.

RhoA (Ras Homólogo Membro da Família A) é uma proteína que pertence à família de proteínas RhoGTPases. É uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que alterna entre dois estados funcionais, um estado ativado quando se ligar ao GTP e um estado inativo quando se ligar ao GDP (guanosina difosfato).

A proteína RhoA desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto, a formação de adesões focais, a migração celular e a divisão celular. Ela atua como um interruptor molecular que controla a ativação de diferentes caminhos de sinalização dependendo do seu estado de ligação ao GTP ou GDP.

Quando a proteína RhoA está ativada (ligada ao GTP), ela ativa vários efetores que desencadeiam a reorganização do citoesqueleto de actina, levando à formação de estruturas celulares como filopódios e lamelipódios. Além disso, a proteína RhoA também ativa a via de sinalização ROCK (Rho-associated protein kinase), que desencadeia uma série de eventos que levam à contração do actomiócino e à reorganização da matriz extracelular.

Em resumo, a proteína RhoA de ligação ao GTP é uma importante molécula reguladora envolvida em diversos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto e a sinalização celular.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

Depsipeptídeos são compostos químicos híbridos que contêm elementos tanto de peptídeos quanto de ésteres em suas estruturas moleculares. Eles diferem dos peptídeos regulares, que apresentam ligações amida entre seus resíduos de aminoácidos, por possuírem ao menos um ou mais grupos éster em sua cadeia principal. Essa substituição confere propriedades únicas aos depsipeptídeos, como maior estabilidade e resistência à degradação enzimática, em comparação aos peptídeos convencionais.

Esses compostos podem ser encontrados naturalmente em diversos organismos vivos, incluindo bactérias, fungos e alguns tecidos animais. Alguns depsipeptídeos apresentam atividades biológicas interessantes, como propriedades antibióticas, antivirais, citotóxicas e imunossupressoras, o que tem despertado o interesse da comunidade científica no seu estudo e aplicação em diferentes campos, como a farmacologia e a química medicinal.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Filamentos intermediários são estruturas proteicas encontradas no citoplasma de células eucarióticas, com um diâmetro de aproximadamente 10 nanómetros. Eles desempenham um papel importante na manutenção da integridade celular e no processo de divisão celular. Existem três tipos principais de filamentos intermediários: queratina, vimentina e desmina. A queratina é encontrada em células epiteliais, a vimentina em células do tecido conjuntivo e a desmina em células musculares. Esses filamentos são formados por proteínas fibrilares que se associam em agregados para formar as estruturas helicoidais dos filamentos intermediários. Eles desempenham um papel importante na organização da rede de citosqueleto e no processamento mecânico das células.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

La vinculina è una proteina dimerica associata alla membrana cellulare che svolge un ruolo importante nella organizzazione del citoscheletro e nell'ancoraggio dei recettori transmembrana alla rete di actina. È particolarmente concentrata nelle regioni della membrana cellulare note come punti di contatto adesivi, dove le cellule si collegano tra loro o al substrato extracellulare.

La vinculina è costituita da due domini principali: il dominio testa, che interagisce con i recettori transmembrana e altre proteine della membrana, e il dominio coda, che si lega alla actina. Questa configurazione le permette di fungere da ponte tra la membrana cellulare e il citoscheletro, contribuendo a mantenere l'integrità strutturale delle cellule e a regolare i processi cellulari come l'adesione, la migrazione e la divisione cellulare.

La vinculina è stata anche implicata nella segnalazione cellulare, in particolare nelle vie di segnalazione che coinvolgono l'actina, e può svolgere un ruolo importante nel modulare la risposta cellulare a stimoli esterni. Mutazioni o alterazioni dell'espressione della vinculina sono state associate a diverse patologie, tra cui il cancro e le malattie cardiovascolari.

Proteínas contráteis, também conhecidas como proteínas do músculo liso, são um tipo específico de proteínas encontradas nas células do tecido muscular liso. Ao contrário dos músculos esqueléticos e cardíacos, que são compostos por músculos a voluntaria (striados) controlados diretamente pelo sistema nervoso, o músculo liso é involuntário e sua atividade é controlada por fatores hormonais e autocrinos/parácrinos.

As proteínas contráteis desempenham um papel crucial no processo de contração e relaxamento do músculo liso, permitindo que esses tecidos se alonguem ou encurtarem conforme necessário. A principal proteína contrátil nessas células é a actina, juntamente com a miosina e a tropomiosina.

A actina é uma proteína globular que forma filamentos finos de músculo liso, enquanto a miosina é uma proteína motor responsável pela geração da força necessária para a contração muscular. A tropomiosina é uma proteína flexível que se alonga ao longo dos filamentos de actina e regula o ligaamento entre a actina e a miosina, permitindo ou impedindo a interação deles durante a contração muscular.

Em resumo, as proteínas contráteis são um grupo importante de proteínas que desempenham um papel fundamental no processo de contração e relaxamento do músculo liso, permitindo que esses tecidos se alonguem ou encurtarem conforme necessário para realizar suas funções fisiológicas.

Colchicine é um fármaco derivado da planta Colchicum autummale, comumente conhecida como "cólquico-anão" ou "ervilha-do-diabo". É usado principalmente no tratamento de enfermidades agudas e crônicas associadas a inflamação, especialmente gota (um tipo de artrite causada por níveis elevados de ácido úrico nos tecidos), febre mediterrânea familiar e pseudogota.

A colchicina age inibindo a polimerização dos microtúbulos, componentes importantes do esqueleto interno das células, o que resulta em supressão da inflamação e redução do dor e inchaço associados às condições mencionadas. Além disso, a colchicina também tem propriedades antiproliferativas e antimitóticas, o que significa que pode afetar a divisão celular e crescimento de células anormais.

Embora a colchicina seja um fármaco eficaz no tratamento da inflamação, seu uso é limitado devido aos seus efeitos adversos graves, especialmente quando administrado em doses altas ou em pacientes com função renal ou hepática prejudicada. Alguns desses efeitos adversos incluem diarreia, náusea, vômito, calafrios, dor abdominal e neutropenia (diminuição do número de glóbulos brancos no sangue). Em casos graves, a colchicina pode causar insuficiência cardíaca, arritmias e parada cardíaca.

Os fatores de despolimerização da actina são proteínas que promovem a perda de monómeros de actina dos filamentos de actina, levando assim à sua despolimerização. A actina é uma importante proteína estrutural que forma filamentos responsáveis por diversos processos celulares, como a motilidade e a organização do citoesqueleto.

Existem vários fatores de despolimerização da actina identificados, incluindo:

1. Cofilina: É uma proteína que se une aos filamentos de actina e induz a despolimerização ao promover a remoção de monómeros de actina do extremo mais velho (+) dos filamentos. A cofilina também age em conjunto com a actina-desfilamento para fragmentar os filamentos de actina.

2. Gelsolina: É uma proteína que capta e se liga a monómeros de actina, impedindo assim sua polimerização. Além disso, a gelsolina pode cortar filamentos de actina pré-formados em fragmentos menores, promovendo a despolimerização.

3. ADF/Cofilina séptica: É uma proteína similar à cofilina que também promove a despolimerização dos filamentos de actina ao se ligar e remover monómeros do extremo (+) dos filamentos.

4. Proteínas de ligação à actina (ABPs): Algumas proteínas ABPs, como a tropomodulina, se ligam aos extremos (-) dos filamentos de actina e inibem sua elongação, promovendo assim a despolimerização.

A regulação balanceada da polimerização e despolimerização dos filamentos de actina é crucial para o bom funcionamento das células. Diversas vias de sinalização celular controlam esses processos, incluindo a via Rho GTPase, que regula a atividade de proteínas como a gelsolina e a cofilina.

Proteínas de membrana são tipos especiais de proteínas que estão presentes nas membranas celulares e participam ativamente em diversas funções celulares, como o transporte de moléculas através da membrana, reconhecimento e ligação a outras células e sinais, e manutenção da estrutura e funcionalidade da membrana. Elas podem ser classificadas em três categorias principais: integrais, periféricas e lipid-associated. As proteínas integrais são fortemente ligadas à membrana e penetram profundamente nela, enquanto as proteínas periféricas estão associadas à superfície da membrana. As proteínas lipid-associated estão unidas a lípidos na membrana. Todas essas proteínas desempenham papéis vitais em processos como comunicação celular, transporte de nutrientes e controle do tráfego de moléculas entre o interior e o exterior da célula.

Rac1 (Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1) é uma proteína de ligação a GTP (guanosina trifosfato) que pertence à família Rho de pequenas GTPases. As proteínas Rho desempenham um papel crucial na regulação dos processos celulares, como a organização do citoesqueleto, a transdução de sinal e o controle do ciclo celular.

A proteína Rac1 atua como um interruptor molecular que alterna entre estados ativados (ligado ao GTP) e inativos (ligado ao GDP (guanosina difosfato)). Quando ativada, a Rac1 regula vários processos celulares, incluindo a formação de filopódios, a reorganização do citoesqueleto de actina e a expressão gênica. A ativação da Rac1 é mediada por proteínas GEFs (guanine nucleotide exchange factors), enquanto a inativação é catalisada por proteínas GAPs (GTPase-activating proteins) que promovem a conversão de GTP em GDP.

A disfunção das proteínas Rac1, incluindo mutações genéticas ou alterações na expressão e ativação, tem sido associada a várias doenças humanas, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurológicas. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares que regulam a atividade da Rac1 é crucial para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas eficazes para essas doenças.

Em termos médicos, "aderências focais" referem-se a conexões anormais ou adesões entre tecidos ou órgãos que normalmente se movem independentemente um do outro. Estas aderências geralmente ocorrem como resultado de uma lesão, infecção, cirurgia ou processo inflamatório que causa a cicatrização e a fusão dos tecidos.

No contexto específico da gastroenterologia, as aderências focais geralmente se referem às conexões entre as camadas serosas dos intestinos ou outros órgãos pélvicos. Essas aderências podem limitar a mobilidade dos órgãos e causar sintomas como dor abdominal, náuseas, vômitos e obstrução intestinal. Em casos graves, as aderências focais podem necessitar de intervenção cirúrgica para serem corrigidas.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

A actinina é uma proteína estrutural que desempenha um papel importante na organização e funcionamento dos miofilamentos, as unidades contráteis das células musculares. Existem vários tipos de actininas, mas a mais conhecida é a actinina alfa-1, que se localiza nos discos Z dos sarcómeros, as estruturas que marcam os limites entre as miofibrilhas nas células musculares.

A actinina alfa-1 conecta a actina F, uma proteína do citoesqueleto, às proteínas do complexo de junção intercalar, como a cadherina e o espectrina. Isso permite que as forças geradas pela contração muscular sejam distribuídas uniformemente pelas células musculares, mantendo sua integridade estrutural.

Além disso, a actinina também desempenha um papel importante em outros processos celulares, como a adesão e a migração celular, o crescimento e a diferenciação celular, e a regulação da sinalização intracelular.

A disfunção ou alterações na expressão da actinina podem estar associadas a várias doenças musculares, como distrofias musculares e miopatias, bem como a outras condições patológicas, como câncer e doenças cardiovasculares.

A microscopia confocal é um tipo de microscopia de fluorescência que utiliza um sistema de abertura espacial confocal para obter imagens com resolução e contraste melhorados, reduzindo a interferência dos sinais de fundo. Neste método, a luz do laser é usada como fonte de iluminação, e um pinhole é colocado na posição conjugada do plano de focalização da lente do objetivo para selecionar apenas os sinais oriundos da região focalizada. Isso resulta em imagens com menor ruído e maior contraste, permitindo a obtenção de seções ópticas finas e a reconstrução tridimensional de amostras. A microscopia confocal é amplamente utilizada em diversas áreas da biomedicina, como na investigação das interações entre células e matriz extracelular, no estudo da dinâmica celular e molecular, e no diagnóstico e pesquisa de doenças.

Filamina é uma proteína estrutural que desempenha um papel importante na organização do citoesqueleto de actina nos membros da família das filaminas. Existem três tipos principais de filaminas em humanos, designados por Filamina A, Filamina B e Filamina C.

Estas proteínas têm uma estrutura distinta, com um domínio N-terminal que se liga à membrana plasmática e dois ou três domínios repetidos que se ligam à actina. As filaminas desempenham um papel crucial na organização dos feixes de actina, permitindo a formação de redes tridimensionais de filamentos de actina.

Além disso, as filaminas também servem como plataformas para a agregação e interação de várias proteínas citoplasmáticas, incluindo canais iónicos, receptores de membrana e outras proteínas do citoesqueleto. Deste modo, desempenham um papel importante em uma variedade de processos celulares, como a adesão celular, a migração celular e a organização da polaridade celular.

As mutações nos genes que codificam as filaminas têm sido associadas a várias doenças humanas, incluindo distrofias musculares, cardiopatias congénitas e neoplasias malignas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

A espectrina é uma proteína estrutural que desempenha um papel importante na organização e manutenção da membrana plasmática e do citoesqueleto de actina em células eucarióticas. Ela se liga diretamente às proteínas da membrana plasmática e também interage com o citoesqueleto de actina, formando uma rede complexa que fornece suporte e integridade estrutural à célula.

Na eritrócita (glóbulo vermelho), a espectrina é uma proteína estrutural crucial que forma a "malha espectrin" na membrana plasmática, fornecendo resistência mecânica e estabilidade à célula. A malha espectrin é composta por tetrâmeros de espectrina unidos a proteínas transmembranares como a banda 3 e ancorados no citoesqueleto de actina através da proteína actina-ligante 4.1.

Defeitos na espectrina ou nas suas interações com outras proteínas podem levar a doenças como anemia hereditária e neurologias.

Citocalisinas são um tipo de proteínas tóxicas que podem se ligar a andaimes de actina no interior das células, levando à despolimerização da actina e à interrupção do citoesqueleto. A actina é uma importante proteína estrutural envolvida na manutenção da forma celular, mobilidade e divisão celular.

Existem diferentes tipos de citocalisinas, mas as mais conhecidas são a citocalasina A, B, C e D. Estas toxinas podem ser produzidas por alguns fungos e plantas como mecanismo de defesa contra predadores.

A exposição das células a citocalisinas pode resultar em vários efeitos, incluindo a interrupção do transporte intracelular, alterações na forma celular, redução da motilidade celular e até mesmo a morte celular. Em consequência, as citocalisinas têm sido amplamente estudadas como ferramentas de pesquisa para entender os processos celulares relacionados ao citoesqueleto de actina.

No entanto, é importante notar que as citocalisinas também podem ter efeitos adversos em seres humanos e outros animais, especialmente em altas concentrações. Portanto, o seu uso deve ser realizado com cuidado e sob a orientação de um profissional qualificado.

Citocalasina B é um composto químico que pertence à classe das citocalasinas, uma família de toxinas naturalmente encontradas em fungos. É conhecida por sua capacidade de inibir a polimerização dos microtúbulos, componentes essenciais do citoesqueleto das células eucarióticas.

A citocalasina B se liga reversivelmente às extremidades positivas (+) dos tubulinas, impedindo assim a formação de novos microtúbulos e promovendo a despolimerização dos existentes. Isso leva a uma série de consequências no metabolismo celular, como alterações na mitose (divisão celular), transporte intracelular e mobilidade celular.

Em ambientes laboratoriais, a citocalasina B é frequentemente utilizada em pesquisas biológicas para estudar os processos envolvendo microtúbulos e o citoesqueleto. Além disso, devido à sua atividade antiproliferativa, tem sido investigada como um possível agente anticancerígeno, embora seu uso clínico ainda não tenha sido aprovado.

Como qualquer fármaco ou substância química com potencial biológico, a citocalasina B deve ser manipulada com cuidado e sob as orientações adequadas, devido às suas possíveis toxicidades e efeitos adversos.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

As proteínas Ras de ligação a GTP (GTPases Ras) são um tipo de proteínas que desempenham papéis importantes na regulação de vários processos celulares, incluindo crescimento, diferenciação e divisão celular. Elas pertencem à superfamília das GTPases, as quais se ligam e hidrolizam a molécula de guanosina trifosfato (GTP) para guanosina difosfato (GDP).

As proteínas Ras de ligação a GTP funcionam como interruptores moleculares, alternando entre dois estados: um estado ativado quando ligadas à molécula de GTP e um estado inativado quando ligadas à molécula de GDP. Quando uma proteína Ras é ativada por meio da ligação a GTP, ela pode interagir com outras proteínas, ativando ou desativando diversos sinais intracelulares que controlam vários processos celulares.

A ativação e desativação das proteínas Ras são controladas por uma série de reguladores positivos e negativos, como as proteínas GEFs (guanine nucleotide exchange factors) e GAPs (GTPase-activating proteins). As proteínas GEFs promovem a troca de GDP por GTP, ativando assim a proteína Ras, enquanto as proteínas GAPs aceleram a hidrólise do GTP em GDP, inativando a proteína Ras.

As mutações em genes que codificam as proteínas Ras podem resultar em uma ativação constitutiva da proteína, o que pode levar ao desenvolvimento de vários tipos de câncer, como o câncer de pulmão, pâncreas e mama.

As Quinases Associadas a Rho (Rho-associated protein kinases, ou simplesmente RhoKs) são um tipo de quinase, uma enzima que modifica outras proteínas adicionando grupos fosfato a elas. As RhoKs são especificamente ativadas por membros da família Rho de GTPases, pequenas proteínas que desempenham um papel importante na regulação do citoesqueleto de actina e na organização do microtúbulo.

Existem duas isoformas principais de RhoKs em humanos: RhoK1 e RhoK2. Estas enzimas desempenham um papel crucial no processo de sinalização celular, regulando uma variedade de processos celulares, incluindo a reorganização do citoesqueleto, a transcrição genética, o ciclo celular e a apoptose (morte celular programada).

A ativação das RhoKs leva à fosforilação de diversas proteínas alvo, alterando assim suas funções e propriedades. Dentre as proteínas alvo mais conhecidas estão a Linhina (LIM kinase), a Miosina Leve 2 Reguladora (MLC20) e a Ionotropina de NMDA (N-methyl-D-aspartate). A ativação das RhoKs também desencadeia a formação de estresses, estruturas contráteis formadas por actina e miosina que desempenham um papel importante na regulação da morfologia celular e no movimento celular.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, as RhoKs têm sido alvo de pesquisas como possíveis alvos terapêuticos para doenças como câncer, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. No entanto, ainda há muito a ser descoberto sobre as funções e regulação das RhoKs, e mais estudos são necessários para compreender plenamente seu papel no organismo e seus potenciais usos terapêuticos.

Biological models, em um contexto médico ou científico, referem-se a sistemas ou organismos vivos utilizados para entender, demonstrar ou predizer respostas biológicas ou fenômenos. Eles podem ser usados ​​para estudar doenças, testar novos tratamentos ou investigar processos fisiológicos. Existem diferentes tipos de modelos biológicos, incluindo:

1. Modelos in vitro: experimentos realizados em ambientes controlados fora de um organismo vivo, geralmente em células cultivadas em placa ou tubo de petri.

2. Modelos animais: utilizam animais como ratos, camundongos, coelhos, porcos e primatas para estudar doenças e respostas a tratamentos. Esses modelos permitem o estudo de processos fisiológicos complexos em um organismo inteiro.

3. Modelos celulares: utilizam células humanas ou animais cultivadas para investigar processos biológicos, como proliferação celular, morte celular programada (apoptose) e sinalização celular.

4. Modelos computacionais/matemáticos: simulam sistemas biológicos ou processos usando algoritmos e equações matemáticas para predizer resultados e comportamentos. Eles podem ser baseados em dados experimentais ou teóricos.

5. Modelos humanos: incluem estudos clínicos em pacientes humanos, bancos de dados médicos e técnicas de imagem como ressonância magnética (RM) e tomografia computadorizada (TC).

Modelos biológicos ajudam os cientistas a testar hipóteses, desenvolver novas terapias e entender melhor os processos biológicos que ocorrem em nossos corpos. No entanto, é importante lembrar que nem todos os resultados obtidos em modelos animais ou in vitro podem ser diretamente aplicáveis ao ser humano devido às diferenças entre espécies e contextos fisiológicos.

Imunofluorescência é uma técnica de laboratório utilizada em patologia clínica e investigação biomédica para detectar e localizar antígenos (substâncias que induzem a produção de anticorpos) em tecidos ou células. A técnica consiste em utilizar um anticorpo marcado com um fluoróforo, uma molécula fluorescente, que se une especificamente ao antígeno em questão. Quando a amostra é examinada sob um microscópio de fluorescência, as áreas onde ocorre a ligação do anticorpo ao antígeno irradiam uma luz característica da molécula fluorescente, permitindo assim a visualização e localização do antígeno no tecido ou célula.

Existem diferentes tipos de imunofluorescência, como a imunofluorescência direta (DFI) e a imunofluorescência indireta (IFA). Na DFI, o anticorpo marcado com fluoróforo se liga diretamente ao antígeno alvo. Já na IFA, um anticorpo não marcado é usado para primeiro se ligar ao antígeno, e em seguida um segundo anticorpo marcado com fluoróforo se une ao primeiro anticorpo, amplificando assim a sinalização.

A imunofluorescência é uma técnica sensível e específica que pode ser usada em diversas áreas da medicina, como na diagnose de doenças autoimunes, infecções e neoplasias, bem como no estudo da expressão de proteínas e outros antígenos em tecidos e células.

O Transporte Proteico é um processo biológico fundamental em que as células utilizam proteínas específicas, denominadas proteínas de transporte ou carreadoras, para movimentar moléculas ou íons através das membranas celulares. Isso permite que as células mantenham o equilíbrio e a homeostase dos componentes internos, além de facilitar a comunicação entre diferentes compartimentos celulares e a resposta às mudanças no ambiente externo.

Existem vários tipos de transporte proteico, incluindo:

1. Transporte passivo (ou difusão facilitada): Neste tipo de transporte, as moléculas se movem através da membrana celular acompanhadas por uma proteína de transporte, aproveitando o gradiente de concentração. A proteína de transporte não requer energia para realizar este processo e geralmente permite que as moléculas polares ou carregadas atravessem a membrana.
2. Transporte ativo: Neste caso, a célula utiliza energia (geralmente em forma de ATP) para movimentar as moléculas contra o gradiente de concentração. Existem dois tipos de transporte ativo:
a. Transporte ativo primário: As proteínas de transporte, como a bomba de sódio-potássio (Na+/K+-ATPase), utilizam energia diretamente para mover as moléculas contra o gradiente.
b. Transporte ativo secundário: Este tipo de transporte é acionado por um gradiente de concentração pré-existente de outras moléculas. As proteínas de transporte aproveitam esse gradiente para mover as moléculas contra o seu próprio gradiente, geralmente em conjunto com o transporte de outras moléculas no mesmo processo (co-transporte ou anti-transporte).

As proteínas envolvidas no transporte através das membranas celulares desempenham um papel fundamental na manutenção do equilíbrio iônico e osmótico, no fornecimento de nutrientes às células e no processamento e eliminação de substâncias tóxicas.

Em biologia e medicina, o termo "tamanho celular" refere-se ao tamanho físico geral de uma célula, geralmente medido em micrômetros (µm) ou nanômetros (nm). O tamanho das células varia significativamente entre diferentes espécies e tipos celulares.

Em geral, as células eucarióticas (como as células humanas) tendem a ser maiores do que as procarióticas (como as bactérias), com tamanhos típicos em torno de 10-100 µm de diâmetro para células eucarióticas, enquanto as células procarióticas geralmente são menores que 5 µm.

O tamanho celular é determinado por uma variedade de fatores genéticos e ambientais, incluindo a disponibilidade de nutrientes, a taxa de crescimento e divisão celular, e as demandas energéticas da célula. Alterações no tamanho celular podem estar associadas a várias condições médicas, como distúrbios do crescimento e desenvolvimento, doenças genéticas e neoplásicas (como o câncer).

Cortactina é uma proteína intracelular que desempenha um papel importante na organização e dinâmica do citoesqueleto de actina, especialmente nas regiões da membrana plasmática. Ela interage com outras proteínas envolvidas no rearranjo dos filamentos de actina, como Arp2/3 e Vasp (Vermiformin, adenilililato/guanilato cinase inibidor, proteína estrutural).

A cortactina contém vários domínios funcionais, incluindo um domínio de ligação à actina, que permite a sua associação com filamentos de actina; e um domínio de repetição rica em prolina, que é responsável pela interação com outras proteínas reguladoras do citoesqueleto.

A cortactina desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a formação de adesões focais, a manutenção da integridade da membrana plasmática, o transporte vesicular e a migração celular. Alterações na expressão ou atividade da cortactina têm sido associadas a várias doenças, incluindo câncer e distúrbios neurológicos.

Na medicina, a talina é um tipo de substância utilizada em alguns medicamentos e produtos terapêuticos. Ela atua como um agente anti-inflamatório e analgésico, o que significa que pode ajudar a reduzir inflamação e aliviar dor.

A talina é derivada do ácido salicílico, que é encontrado naturalmente na casca da árvore de chá-branco (Rhus vernifera) e também pode ser produzida sinteticamente. É frequentemente usada em cremes, unguentos e gels para tratar dores musculares e articulares, distensões, torções e outras lesões que causam inflamação e dor.

Embora a talina seja geralmente considerada segura quando utilizada conforme indicado, ela pode causar efeitos secundários em alguns indivíduos, como irritação da pele, erupções cutâneas ou coceira. Além disso, é importante notar que a talina não deve ser usada por pessoas alérgicas ao ácido salicílico ou a outros anti-inflamatórios não esteroides (AINEs), como a aspirina.

Como sempre, é recomendável consultar um médico ou farmacêutico antes de usar qualquer medicamento ou produto terapêutico que contenha talina ou outros ingredientes ativos.

Inibidores da síntese de ácido nucleico são um tipo de fármaco que impede ou inibe a replicação e síntese de ácidos nucléicos, como DNA e RNA, nos organismos vivos. Eles funcionam interrompendo a atividade enzimática necessária para a produção desses ácidos nucleicos, o que é essencial para a divisão celular e a reprodução de bactérias, vírus e outras células.

Existem diferentes classes de inibidores da síntese de ácido nucléico, incluindo:

1. Inibidores da DNA polimerase: esses fármacos impedem a atividade da enzima DNA polimerase, que é responsável pela replicação do DNA. Exemplos incluem fluorouracil e clordecone.
2. Inibidores da RNA polimerase: esses fármacos impedem a atividade da enzima RNA polimerase, que é responsável pela replicação do RNA. Exemplos incluem rifampicina e actinomicina D.
3. Inibidores da síntese de purinas e pirimidinas: esses fármacos impedem a produção de nucleotídeos, que são os blocos de construção do DNA e RNA. Exemplos incluem azatioprina e metotrexato.
4. Inibidores da transcrição: esses fármacos impedem a transcrição do DNA em RNA. Exemplos incluem rifampicina e actinomicina D.

Esses fármacos são usados no tratamento de várias condições, como câncer, infecções bacterianas e vírus, doenças autoimunes e outras condições em que a replicação celular descontrolada é um fator importante. No entanto, eles também podem ter efeitos adversos significativos, especialmente se usados por longos períodos de tempo ou em altas doses. Portanto, seu uso deve ser monitorado cuidadosamente para minimizar os riscos e maximizar os benefícios.

Octoxinol, também conhecido como octoxynol, é um tipo de composto químico que pertence à classe dos nonionic surfactantes. É frequentemente usado em aplicações industriais e comerciais, incluindo produtos de limpeza e cosméticos.

No entanto, é importante notar que octoxinol não é um termo amplamente utilizado na medicina ou farmacologia. Em vez disso, alguns compostos específicos da classe dos octoxinols têm sido estudados em contextos médicos e biológicos.

Por exemplo, o octoxynol-9 é um composto que tem sido investigado como um possível agente antiviral e spermicida. No entanto, ainda não há evidências suficientes para suportar seu uso clínico generalizado para esses fins.

Como sempre, é importante consultar fontes confiáveis de informação médica antes de tomar quaisquer decisões relacionadas à saúde ou tratamento.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

As Quinases Lim (também conhecidas como LIM Kinases) são um tipo de enzima que desempenha um papel importante na regulação da organização do citoesqueleto de actina, processos celulares e divisão celular. Elas fazem isso por meio da fosforilação (adição de um grupo fosfato) em proteínas específicas que estão envolvidas na dinâmica do citoesqueleto de actina.

As Quinases Lim são nomeadas após seus domínios LIM, que são domínios proteicos que contêm dois zinc fingers e desempenham um papel importante na ligação à DNA e às proteínas. Existem duas isoformas principais de Quinases Lim, conhecidas como LIMK1 e LIMK2, e elas são ativadas por outras enzimas chamadas Rho-GTPases.

A ativação das Quinases Lim leva à fosforilação da cofilina, uma proteína que desempenha um papel importante na despolimerização dos filamentos de actina. A fosforilação da cofilina inibe sua atividade, o que resulta em uma maior estabilidade dos filamentos de actina e alterações na forma e motilidade celular.

Desregulações nas Quinases Lim têm sido associadas a várias doenças, incluindo câncer, doenças neurodegenerativas e distrofia muscular. Portanto, as Quinases Lim são um alvo importante para o desenvolvimento de terapias para essas condições.

Fosfoproteínas são proteínas que contêm um ou mais grupos fosfato (um átomo de fósforo ligado a quatro átomos de oxigênio) unidos covalentemente a resíduos de aminoácidos específicos, geralmente serina, treonina e tirosina. Essas modificações postraducionais desempenham um papel crucial na regulação da atividade enzimática, estabilidade estrutural e interações proteína-proteína. A adição e remoção dos grupos fosfato é catalisada por enzimas chamadas quinasas e fosfatases, respectivamente, e está frequentemente envolvida em sinalizações celulares e processos de controle do ciclo celular.

Nocodazole é um agente antimicrotúbulo que interfere na polimerização dos tubulina microtubulos, levando à despolarização dos microtúbulos e a subsequente interrupção da mitose em células enoveladas. É usado em pesquisas laboratoriais como um agente citotóxico que induz a apoptose em células cancerígenas, bem como para sincronizar as células em fase G2/M do ciclo celular. Também é utilizado no estudo da dinâmica dos microtúbulos e do transporte intracelular. Os efeitos colaterais em humanos ainda não foram bem estudados, mas podem incluir náuseas, vômitos e diarreia em doses elevadas.

Proteínas de transporte, também conhecidas como proteínas de transporte transmembranar ou simplesmente transportadores, são tipos específicos de proteínas que ajudam a mover moléculas e ions através das membranas celulares. Eles desempenham um papel crucial no controle do fluxo de substâncias entre o interior e o exterior da célula, bem como entre diferentes compartimentos intracelulares.

Existem vários tipos de proteínas de transporte, incluindo:

1. Canais iónicos: esses canais permitem a passagem rápida e seletiva de íons através da membrana celular. Eles podem ser regulados por voltagem, ligantes químicos ou outras proteínas.

2. Transportadores acionados por diferença de prótons (uniporteres, simportadores e antiporteres): esses transportadores movem moléculas ou íons em resposta a um gradiente de prótons existente através da membrana. Uniporteres transportam uma única espécie molecular em ambos os sentidos, enquanto simportadores e antiporteres simultaneamente transportam duas ou mais espécies moleculares em direções opostas.

3. Transportadores ABC (ATP-binding cassette): esses transportadores usam energia derivada da hidrólise de ATP para mover moléculas contra gradientes de concentração. Eles desempenham um papel importante no transporte de drogas e toxinas para fora das células, bem como no transporte de lípidos e proteínas nas membranas celulares.

4. Transportadores vesiculares: esses transportadores envolvem o empacotamento de moléculas em vesículas revestidas de proteínas, seguido do transporte e fusão das vesículas com outras membranas celulares. Esse processo é essencial para a endocitose e exocitose.

As disfunções nesses transportadores podem levar a várias doenças, incluindo distúrbios metabólicos, neurodegenerativos e câncer. Além disso, os transportadores desempenham um papel crucial no desenvolvimento de resistência à quimioterapia em células tumorais. Portanto, eles são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias e estratégias de diagnóstico.

Desculpe, acredito que tenha havido um pequeno erro no seu pedido. A palavra "caderinas" não parece ser um termo médico reconhecido em inglês ou em português. Se pudesse fornecer mais detalhes ou esclarecer o que deseja saber, eu estareria feliz em ajudar. No entanto, se você estiver à procura de informações sobre "cadernas," entendo que possam ser referidas à estruturas anatômicas do corpo humano relacionadas aos quadris ou às articularções. Se isso for o caso, posso fornecer uma definição médica relacionada.

Cadernas (anatomia): As cadernas são um par de ossos alongados e curvos localizados na região pélvica do corpo humano. Cada cadeira é composta por três partes: o ilíaco, o ísquio e o púbis. As duas caderas se unem à coluna vertebral na articulação sacroilíaca e se conectam às pernas pelas articulações coxofemorais. As caderas desempenham um papel crucial no suporte do peso corporal, na locomoção e na estabilidade pélvica.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

As extensões da superfície celular, também conhecidas como projeções celulares ou apêndices celulares, são estruturas que se projetam além da membrana plasmática de uma célula e aumentam a superfície celular. Elas desempenham um papel importante em várias funções celulares, incluindo a adesão celular, sinalização celular, e endocitose. Algumas das extensões da superfície celular mais comuns são:

1. Microvilos: São pequenas projeções cilíndricas flexíveis que aumentam a superfície de absorção em células como as enterócitos no intestino delgado.
2. Estereocílios: São prolongamentos alongados e rígidos da membrana plasmática encontrados em células especializadas do ouvido interno, responsáveis pela detecção de vibrações sonoras.
3. Flagelos e cílios: São longas projeções celulares que permitem a locomoção em certos tipos de células, como espermatozoides e células epiteliais ciliadas dos pulmões.
4. Filopódios: São finas projeções alongadas da membrana plasmática que participam da adesão celular, migração celular e sinalização celular. Eles são encontrados em vários tipos de células, incluindo neurônios e fibroblastos.
5. Lamelipódios: São grandes projeções planas da membrana plasmática que participam da migração celular e expansão celular durante a divisão celular. Eles são encontrados principalmente em células do tecido conjuntivo, como fibroblastos.
6. Vesículas: São pequenas bolhas revestidas por membrana que se formam na superfície celular e desempenham um papel importante no transporte de substâncias dentro e fora da célula.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

A microscopia eletrônica é um tipo de microscopia que utiliza feixes de elétrons em vez de luz visível para ampliar objetos e obter imagens altamente detalhadas deles. Isso permite que a microscopia eletrônica atinja resoluções muito superiores às dos microscópios ópticos convencionais, geralmente até um nível de milhares de vezes maior. Existem dois tipos principais de microscopia eletrônica: transmissão (TEM) e varredura (SEM). A TEM envolve feixes de elétrons que passam através da amostra, enquanto a SEM utiliza feixes de elétrons que são desviados pela superfície da amostra para gerar imagens. Ambos os métodos fornecem informações valiosas sobre a estrutura, composição e química dos materiais a nanoscala, tornando-se essenciais em diversas áreas de pesquisa e indústria, como biologia, física, química, ciências dos materiais, nanotecnologia e medicina.

A proteína Wiskott-Aldrich (WA Proteína) é um tipo de proteína que está ausente ou funciona de forma anormal em indivíduos com a síndrome de Wiskott-Aldrich, uma doença genética rara. Essa proteína desempenha um papel crucial na regulação da resposta imune e na agregação de plaquetas sanguíneas.

A síndrome de Wiskott-Aldrich é causada por mutações no gene WAS, que fornece instruções para a produção da proteína WA. Quando essa proteína falha em funcionar corretamente, os indivíduos afetados podem apresentar sintomas como uma diminuição na contagem de plaquetas sanguíneas (trombocitopenia), aumentando o risco de sangramento; problemas recorrentes de infecções devido à disfunção do sistema imune; e um aumento no risco de desenvolver certos tipos de câncer, como leucemia.

A proteína WA desempenha um papel importante na organização da estrutura dos glóbulos brancos, chamados leucócitos, e é necessária para a formação de vesículas intracelulares especializadas (chamadas vesículas sinápticas) que desempenham um papel na sinalização celular. Quando essa proteína está ausente ou não funciona corretamente, os leucócitos podem não se mover ou se comunicar adequadamente, o que pode contribuir para a disfunção do sistema imune observada em pessoas com síndrome de Wiskott-Aldrich.

Junções intercelulares referem-se a regiões especializadas no contato entre duas células ou entre uma célula e a matriz extracelular. Elas desempenham um papel crucial na manutenção da integridade estrutural e função dos tecidos e órgãos em organismos multicelulares. Existem diferentes tipos de junções intercelulares, incluindo:

1. Junções Tight (ou "Ocludens"): São as mais estreitas entre as junções intercelulares, geralmente encontradas nas células epiteliais e endoteliais. Elas formam uma barreira impermeável à passagem de moléculas e íons indesejados, auxiliando na regulação do ambiente interno dos tecidos e órgãos.

2. Junções Adherens: Estas junções conectam o citoesqueleto de duas células adjacentes, fornecendo suporte mecânico e mantendo a integridade estrutural dos tecidos. Elas são compostas por proteínas transmembranares como cadherinas e cateninas associadas à actina no citoplasma.

3. Desmossomos: Também conhecidos como macula adherens, desmossomos são uma forma especializada de junções adherens encontradas principalmente em tecidos epiteliais e cardíacos. Eles fornecem uma ligação firme entre as células e a matriz extracelular, auxiliando na transmissão de forças mecânicas.

4. Junções Comunicantes (ou "Gap Junctions"): Estas junções permitem a comunicação direta entre duas células adjacentes ao permitir o fluxo de íons e moléculas pequenas (até 1 kDa) através de canais proteicos conhecidos como conexões. Isso é essencial para a coordenação de atividades celulares, como a propagação de sinais elétricos em tecidos cardíacos e nervosos.

5. Hespérides: São estruturas complexas que envolvem vários tipos de junções, incluindo desmossomos, gap junctions e outras proteínas associadas à membrana. Elas são encontradas principalmente em tecidos epiteliais e desempenham um papel importante na adesão celular, polarização e comunicação intercelular.

Vimentina é um tipo de proteína fibrosa que forma parte do citoesqueleto de células, especialmente em células do tecido conjuntivo, como fibroblastos e células musculares lisas. Ela é uma importante componente da rede intermédia dos filamentos, juntamente com a desmina, glial fibrillary acidic protein (GFAP) e outras proteínas.

A vimentina é codificada pelo gene VIM no cromossomo 10 e tem um peso molecular de aproximadamente 57 kDa. Ela é expressa em células embrionárias e também em células adultas, especialmente aquelas que são capazes de mudar de forma ou se movimentar, como as células do sistema imunológico.

A vimentina desempenha um papel importante na manutenção da integridade estrutural das células e também pode estar envolvida em processos como a divisão celular, o transporte intracelular e a resposta às lesões tisulares.

Em patologia, a vimentina é frequentemente usada como um marcador imunológico para identificar células de origem mesenquimal, como fibroblastos, miócitos lisos e células endoteliais. A expressão anormal ou aumentada de vimentina pode estar associada a várias doenças, incluindo câncer, desmielinização e doenças neurodegenerativas.

Paxilina é definida em termos médicos como uma proteína citoplasmática que se localiza principalmente em focos na face citoplasmática dos adesivos focais e outras estruturas de adesão celular. É expressa em muitos tipos de células e desempenha um papel importante na organização da actina, sinalização celular e adesão celular. A paxilina interage com várias proteínas, incluindo a integrina, a vinculina, a tensina e o FAK (focal adhesion kinase), para regular a formação e a manutenção dos adesivos focais. Alterações na expressão ou função da paxilina têm sido associadas a várias doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

Mecanotransdução celular refere-se ao processo pelo qual as células convertem forças mecânicas em sinais bioquímicos. Este processo desempenha um papel fundamental na maneira como as células percebem e respondem aos estímulos mecânicos de seu ambiente, como pressão, tensão, fluxo e rigidez da matriz extracelular.

A mecanotransdução celular envolve uma série complexa de eventos que incluem a detecção da força mecânica por receptores especializados, como os receptores de adesão focal e os canais iônicos dependentes de tensão, o sinalizando intracelular via cascatas de segunda mensageira, e a ativação de respostas celulares específicas, tais como alterações na expressão gênica, crescimento, diferenciação e mobilidade.

Este processo desempenha um papel importante em uma variedade de funções fisiológicas e patológicas, incluindo o desenvolvimento embrionário, a homeostase tissular, a reparação e regeneração de tecidos, a doença cardiovascular, o câncer e a neurodegeneração.

A miosina tipo II é uma proteína motor encontrada no miofibrila dos músculos esqueléticos e cardíacos, desempenhando um papel crucial no processo de contração muscular. Ela é responsável pela geração da força mecânica necessária para a movimentação das cabeças de actina durante a contracção, levando assim ao encurtamento do sarcomero e à consequente contração do músculo. A miosina tipo II é um hexamero composto por duas cadeias pesadas e quatro cadeias leves, com as cabeças globulares que se ligam à actina e a ATPase associada, enquanto o tronco alongado se liga à parte maior da cadeia de actina. Diferentes isoformas da miosina tipo II podem ser expressas em diferentes tipos de músculos, refletindo as adaptações funcionais específicas desses tecidos.

As proteínas de fluorescência verde, também conhecidas como GFP (do inglês Green Fluorescent Protein), são proteínas originárias da medusa Aequorea victoria que emitem luz verde brilhante quando expostas à luz ultravioleta ou azul. Elas fluorescem devido à presença de um cromóforo, formado por um tripeptídeo único (Ser65-Tyr66-Gly67), no seu interior.

A GFP é frequentemente utilizada em pesquisas biológicas como marcador fluorescente para estudar a expressão gênica, localização celular e interações proteicas em organismos vivos. Ela pode ser geneticamente modificada para emitir diferentes comprimentos de onda de luz, o que permite a observação simultânea de vários processos biológicos dentro da mesma célula ou tecido.

A descoberta e o uso da GFP como marcador fluorescente revolucionaram a biologia celular e molecular, pois fornecem uma ferramenta poderosa para visualizar eventos bioquímicos e celulares em tempo real, sem a necessidade de fixação ou coloração de amostras.

A alfa-catenina é uma proteína que desempenha um papel importante na adesão celular e na organização do citoesqueleto. Ela se liga à beta-catenina e gama-catenina, formando complexos que conectam as moléculas de cadherina (um tipo de proteína de adesão) no membrana plasmática aos filamentos de actina no citoesqueleto. Isso é essencial para manter a estabilidade e integridade das uniões intercelulares em tecidos epiteliais. Além disso, a alfa-catenina também desempenha um papel na regulação da transcrição genética e no controle do ciclo celular.

As junções aderentes são tipos especiais de junções intercelulares que ocorrem em tecidos epiteliais e geralmente se encontram em áreas de baixa tensão mecânica. Elas desempenham um papel importante na adesão entre células adjacentes e também auxiliam na formação de barreiras celulares contínuas, o que é essencial para a homeostase e a defesa do organismo.

A estrutura básica de uma junção aderente consiste em proteínas transmembranares chamadas caderinas, que se ligam às caderinas das células vizinhas formando dimesosomas ou uniões espalhadas. Estas uniões são ancoradas ao citoesqueleto de actina da célula por meio de proteínas adaptadoras, como a alfa-actinina e o complexo catenina/vinculina.

As junções aderentes desempenham um papel crucial em processos biológicos como a morfogênese dos tecidos, a manutenção da integridade estrutural e a comunicação intercelular. Além disso, elas também estão envolvidas no controle do crescimento celular e na diferenciação celular.

Em resumo, as junções aderentes são estruturas complexas que desempenham um papel fundamental em manter a integridade e a organização dos tecidos epiteliais, bem como no controle de diversos processos celulares importantes para o funcionamento adequado do organismo.

Miosina é uma proteína motor encontrada no miossomo, uma estrutura presente em músculos alongados que interage com a actina para permitir a contração muscular. A miosina é composta por uma cabeça globular e um longo braço flexível, e usa a energia liberada pela hidrólise da ATP (adenosina trifosfato) para se movimentar ao longo da actina, acossando-se e desacossantando-se dela e, assim, causando o curtoamento do sarcomero e a contração muscular. Existem diferentes tipos de miosinas que desempenham funções específicas em diferentes tecidos além dos músculos esqueléticos, como no coração (miusina cardíaca) e nos cílios e flagelos (miusina axonêmica).

Endocitose é um processo fundamental em células vivas que envolve a internalização de macromoleculas e partículas do meio extracelular por invaginação da membrana plasmática, seguida da formação de vesículas. Existem três tipos principais de endocitose: fagocitose, pinocitose e receptor-mediada endocitose.

A fagocitose é o processo em que células especializadas, como macrófagos e neutrófilos, internalizam partículas grandes, como bactérias e detritos celulares. A pinocitose, por outro lado, refere-se à ingestão de líquidos e moléculas dissolvidas em pequenas vesículas, também conhecidas como "gutters" ou "pits".

A receptor-mediada endocitose é um processo altamente específico que envolve a internalização de ligandos (moléculas que se ligam a receptores) por meio de complexos receptor-ligando. Este tipo de endocitose permite que as células regulem a concentração de certas moléculas no ambiente extracelular e também desempenha um papel importante na sinalização celular e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Após a formação das vesículas, elas são transportadas para dentro da célula e fundidas com endossomas, que são compartimentos membranosos responsáveis pelo processamento e direcionamento dos conteúdos internalizados. O pH ácido nos endossomas permite a liberação de ligandos dos receptores e o tráfego posterior para lisossomas, onde os conteúdos são degradados por enzimas hidrolíticas.

Em resumo, a endocitose é um processo importante que permite que as células internalizem macromoleculas e partículas do ambiente extracelular, regulando assim sua composição e desempenhando funções importantes na sinalização celular, no metabolismo e no processamento de hormônios e fatores de crescimento.

Sim, posso fornecer a você a definição médica de "citoplasma". O citoplasma é a parte interna de uma célula que está delimitada pela membrana plasmática e contém todos os organelos celulares, exceto o núcleo. É composto por um material gelatinoso chamado citosol, no qual estão suspensos os organelos celulares, tais como mitocôndrias, ribossomos, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexo de Golgi, entre outros. O citoplasma desempenha um papel fundamental na maioria dos processos metabólicos celulares, incluindo a produção de energia, síntese de proteínas e lipídios, catabolismo e anabolismo, transporte de substâncias e comunicação celular.

Gelsolin é uma proteína actín-bundling encontrada em células eucarióticas, que se liga e se separa reversivelmente dos filamentos de actina. É capaz de fragmentar os filamentos de actina F em unidades menores, Geralmente em monómeros ou dimeros de G-actina.

A gelsolin desempenha um papel importante na reorganização da rede de actina durante a motilidade celular, o processamento de filamentos de actina danificados e a regulação do citoesqueleto de actina em resposta a vários sinais celulares.

A gelsolin também tem atividade anti-inflamatória, pois é capaz de se ligar ao lípido da membrana externa de bacterias Gram-negativas e promover a sua destruição por células imunitárias.

Mutações no gene que codifica a gelsolin estão associadas a várias doenças humanas, incluindo a doença de Finnish, uma forma familiar de distrofia muscular dos braços e pernas, e a neuropatia sensorial hereditária tipo II.

As "Proteínas Associadas aos Microtúbulos" (PAM) referem-se a um grupo diversificado de proteínas que interagem e se associam com microtúbulos, estruturas filamentosas presentes no citoesqueleto dos células eucarióticas. Os microtúbulos desempenham funções importantes em vários processos celulares, como o transporte intracelular, a divisão celular, a motilidade celular e a manutenção da forma celular.

As proteínas associadas aos microtúbulos podem ser classificadas em diferentes categorias com base em suas funções e interações com os microtúbulos:

1. Proteínas Motoras: Estas proteínas possuem domínios catalíticos que se ligam a ATP e utilizam energia para se mover ao longo dos microtúbulos. Existem dois tipos principais de proteínas motoras associadas aos microtúbulos: cinases e dineinas. As cinases, como a quinase cinetose-associada às fibrilhas citoplasmáticas (kinesina), se movem predominantemente em direção ao extremo positivo (+) dos microtúbulos, enquanto as dineinas se movem em direção ao extremo negativo (-).

2. Proteínas de Ancoração e Organização: Estas proteinas ajudam na estabilização e organização da rede de microtúbulos dentro da célula. Elas incluem as proteínas de ligação aos microtúbulos (MAPs), que se ligam diretamente aos microtúbulos, e as proteínas de organização dos centrossomas (COPs), que desempenham um papel crucial na formação e organização do centrossoma, o principal centro organizador dos microtúbulos.

3. Proteínas Reguladoras: Estas proteínas controlam a dinâmica e a estabilidade dos microtúbulos por meio da regulação de sua polimerização e despolimerização. Elas incluem as proteínas de ligação ao tubulina (TBPs) e as glicoproteínas de ligação às fibrilhas citoplasmáticas (TOGs).

4. Proteínas Adaptadoras: Estas proteínas auxiliares se ligam aos microtúbulos e facilitam sua interação com outras estruturas celulares, como os filamentos de actina, os complexos de membrana e as vesículas. Exemplos de proteínas adaptadoras associadas aos microtúbulos incluem as proteínas da família BAR (Bin/Amphiphysin/Rvs) e as proteínas EB1 (End-Binding Protein 1).

As proteínas associadas aos microtúbulos desempenham papéis essenciais em uma variedade de processos celulares, como o transporte intracelular, a divisão celular e a organização do citoesqueleto. A compreensão das interações entre os microtúbulos e as proteínas associadas a eles é fundamental para entender a dinâmica e a função dos microtúbulos em células saudáveis e em células tumorais.

Integrinas são um tipo de proteína transmembrana fundamental na adesão celular e sinalização. Eles servem como pontes moleculares entre a membrana plasmática da célula e a matriz extracelular, ligando directamente aos filamentos de actina no citoesqueleto da célula. As integrinas desempenham um papel crucial em processos biológicos importantes, tais como a hemostase, a homeostase tecidual, a migração celular, a proliferação celular e a diferenciação celular.

Existem diversos tipos de integrinas, cada um com diferentes especificidades de ligação para variados ligantes extracelulares, como a fibronectina, a colágena, a laminina e o fibrinogénio. A ligação à matriz extracelular pode desencadear uma variedade de respostas intracelulares, incluindo a ativação de vias de sinalização que regulam a organização do citoesqueleto, a expressão gênica e o comportamento celular.

As integrinas podem também desempenhar um papel importante em doenças, como o cancro, as doenças cardiovasculares e as doenças autoimunes. Por exemplo, alterações na expressão ou função das integrinas podem contribuir para a progressão do cancro, através da promoção da adesão, migração e proliferação das células cancerosas. Da mesma forma, disfunções nas integrinas podem desempenhar um papel no desenvolvimento de doenças cardiovasculares, como a aterosclerose, e de doenças autoimunes, como a artrite reumatoide.

Epitelial cells are cells that make up the epithelium, which is a type of tissue that covers the outer surfaces of organs and body structures, as well as the lining of cavities within the body. These cells provide a barrier between the internal environment of the body and the external environment, and they also help to regulate the movement of materials across this barrier.

Epithelial cells can have various shapes, including squamous (flattened), cuboidal (square-shaped), and columnar (tall and slender). The specific shape and arrangement of the cells can vary depending on their location and function. For example, epithelial cells in the lining of the respiratory tract may have cilia, which are hair-like structures that help to move mucus and other materials out of the lungs.

Epithelial cells can also be classified based on the number of layers of cells present. Simple epithelium consists of a single layer of cells, while stratified epithelium consists of multiple layers of cells. Transitional epithelium is a type of stratified epithelium that allows for changes in shape and size, such as in the lining of the urinary bladder.

Overall, epithelial cells play important roles in protecting the body from external damage, regulating the movement of materials across membranes, and secreting and absorbing substances.

Transfecção é um processo biológico que consiste na introdução de material genético exógeno (por exemplo, DNA ou RNA) em células vivas. Isso geralmente é alcançado por meios artificiais, utilizando métodos laboratoriais específicos, com o objetivo de expressar genes ou fragmentos de interesse em células alvo. A transfecção pode ser usada em pesquisas científicas para estudar a função gênica, no desenvolvimento de terapias genéticas para tratar doenças e na biotecnologia para produzir proteínas recombinantes ou organismos geneticamente modificados.

Existem diferentes métodos de transfecção, como a eleptraoporação, que utiliza campos elétricos para criar poros temporários na membrana celular e permitir a entrada do material genético; a transdução, que emprega vírus como vetores para transportar o DNA alheio dentro das células; e a transfeição direta, que consiste em misturar as células com o DNA desejado e utilizar agentes químicos (como lipídeos ou polímeros) para facilitar a fusão entre as membranas. Cada método tem suas vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de célula alvo e da finalidade da transfecção.

Em termos médicos, estresse mecânico refere-se às forças aplicadas a um tecido, órgão ou estrutura do corpo que resultam em uma deformação ou alteração na sua forma, tamanho ou integridade. Pode ser causado por diferentes fatores, como pressão, tração, compressão, torção ou cisalhamento. O estresse mecânico pode levar a lesões ou doenças, dependendo da intensidade, duração e localização do estressor.

Existem diferentes tipos de estresse mecânico, tais como:

1. Estresse de tração: é o resultado da força aplicada que alonga ou estica o tecido.
2. Estresse de compressão: ocorre quando uma força é aplicada para comprimir ou reduzir o volume do tecido.
3. Estresse de cisalhamento: resulta da força aplicada paralelamente à superfície do tecido, fazendo com que ele se mova em direções opostas.
4. Estresse de torção: é o resultado da força aplicada para girar ou retorcer o tecido.

O estresse mecânico desempenha um papel importante no campo da biomecânica, que estuda as interações entre os sistemas mecânicos e vivos. A compreensão dos efeitos do estresse mecânico em diferentes tecidos e órgãos pode ajudar no desenvolvimento de terapias e tratamentos médicos, como próteses, implantes e outros dispositivos médicos.

A actomiosina é uma proteína filamentosa encontrada no tecido muscular, formada pela associação de duas moléculas: a miosina e o actina. A interação funcional entre essas duas proteínas permite a geração de força e deslizamento dos filamentos durante a contração muscular.

A miosina é uma proteína motor que possui cabeças globulares, responsáveis por se ligar à actina e hidrolisar ATP (adenosina trifosfato) para fornecer energia para o movimento dos filamentos. Já a actina é uma proteína fibrosa que forma os filamentos finos do citoesqueleto, servindo como pista para a ação da miosina.

A interação entre a actina e a miosina é regulada por outras proteínas, como a tropomiosina e a troponina, que cobrem as regiões de ligação da actina à miosina em repouso. Quando o sinal de ativação é dado, essas proteínas se deslocam, permitindo que as cabeças da miosina se liguem à actina e iniciem a contração muscular.

Em resumo, a actomiosina é uma importante proteína responsável pela geração de força e movimento nos músculos esqueléticos, cardíacos e lisos.

As proteínas ativadoras de GTPases, também conhecidas como proteínas estimuladoras de GTPases (GEFs) ou guanina nucleotide exchange factors, são um tipo específico de enzimas que atuam em células vivas regulando diversos processos celulares, especialmente aqueles relacionados à organização do citoesqueleto e à transdução de sinais.

Estas proteínas desempenham um papel fundamental na ativação de GTPases, que são enzimas que participam da cascata de sinalização celular envolvida em diversos processos biológicos, como a regulação do ciclo celular, a transdução de sinais e o tráfego de vesículas. As GTPases funcionam como interruptores moleculares, alternando entre um estado ativo (quando se ligam ao GTP) e um estado inativo (quando se ligam ao GDP).

As proteínas ativadoras de GTPases catalisam a troca do GDP ligado à GTPase pelo GTP presente no citoplasma celular, o que promove a ativação da GTPase. Após a ativação, as GTPases desempenham suas funções específicas e, posteriormente, são inativadas pela hidrólise do GTP em GDP, graças à atuação de outras proteínas chamadas proteínas inativadoras de GTPase (GAPs) ou proteínas reguladoras de GTPase (GPRs).

Em resumo, as proteínas ativadoras de GTPases são enzimas que desempenham um papel crucial na regulação da atividade das GTPases, contribuindo para a coordenação e o controle dos processos celulares em que estas últimas estão envolvidas.

As proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas reguladoras importantes em vias de transdução de sinais celulares. Elas não possuem atividade enzimática intrínseca, mas desempenham um papel crucial na organização e coordenação das cascatas de sinalização ao conectar receptores de sinal às proteínas efetoras.

As proteínas adaptadoras geralmente contêm domínios estruturais modulares, como domínios SH2 (Src homology 2), SH3 (Src homology 3) ou PH ( Pleckstrin homology), que permitem sua interação específica com outras proteínas e lipídios. Essas interações facilitam a formação de complexos multiproteicos transitorios, que são necessários para a amplificação, diversificação e integração dos sinais recebidos pelas células.

Algumas proteínas adaptadoras também podem participar na recrutamento de cinases e fosfatases, enzimas que adicionam ou removem grupos fosfato em outras proteínas, respectivamente. Essas modificações químicas desencadeiam alterações conformacionais nas proteínas alvo, levando à sua ativação ou inativação e, consequentemente, ao controle da atividade de vias de sinalização específicas.

Em resumo, as proteínas adaptadoras de transdução de sinal são moléculas cruciais na organização e regulação das cascatas de sinalização celular, permitindo que as células detectem, processem e respondam adequadamente a estímulos externos e internos.

"Fatores de troca de nucleotídeos guanina (GTFs) são proteínas que desempenham um papel crucial na iniciação da transcrição em organismos procariotos e eucariotos. Eles se ligam especificamente à cromatina ou DNA e facilitam a abertura da hélice de DNA, permitindo que a ARN polimerase se ligue e inicie a transcrição do gene.

Existem três principais GTFs: a proteína de ligação à caixa T (TBP) e as proteínas associadas à TBP (TAFs). A TBP reconhece e se liga à caixa T, uma sequência conservada de nucleotídeos na região promotora do gene. As TAFs então se unem à TBP para formar o complexo de pré-iniciação, que recruta a ARN polimerase e outras proteínas necessárias para a iniciação da transcrição.

Em resumo, os fatores de troca de nucleotídeos guanina são proteínas essenciais na regulação da expressão gênica, auxiliando na ligação e ativação da ARN polimerase em genes específicos."

Tiazídios são uma classe de diuréticos, que são medicamentos usados para aumentar a excreção de urina. Eles funcionam inibindo a reabsorção de sódio no túbulo contornado distal do néfron no rim. Isso resulta em uma maior concentração de sódio nos túbulos renais, o que leva à osmose e à excreção adicionais de água.

A classe de tiazídios inclui medicamentos como a hidroclorotiazida, clortalidona e indapamida. Esses medicamentos são frequentemente usados no tratamento da hipertensão arterial e edema, incluindo o edema causado por insuficiência cardíaca congestiva, cirrose hepática e síndrome nefrótica.

Embora geralmente bem tolerados, os tiazídios podem causar efeitos colaterais como desidratação, hipotensão ortostática, hipercalcemia, hipocalemia, hipomagnesemia, hiperglicemia e aumento de colesterol e triglicérides séricos. Além disso, o uso prolongado de tiazídios pode levar ao desenvolvimento de diabetes mellitus e deficiência de potássio. Portanto, é importante que os pacientes que tomam tiazídios sejam monitorados regularmente para detectar quaisquer efeitos colaterais ou complicações relacionadas à medicação.

Fibroblastos são células presentes no tecido conjuntivo, que é o tipo mais abundante de tecido em animais. Eles produzem e mantêm as fibras colágenas e a matriz extracelular, que fornece suporte estrutural aos órgãos e tecidos. Além disso, os fibroblastos desempenham um papel importante na cicatrização de feridas, produzindo substâncias químicas que desencadeiam a resposta inflamatória e estimulando o crescimento de novos vasos sanguíneos. Eles também podem atuar como células imunes, produzindo citocinas e outras moléculas envolvidas na resposta imune. Em condições saudáveis, os fibroblastos são células relativamente inativas, mas eles podem se tornar ativados em resposta a lesões ou doenças e desempenhar um papel importante no processo de cura e reparação tecidual. No entanto, uma ativação excessiva ou prolongada dos fibroblastos pode levar ao crescimento exagerado da matriz extracelular e à formação de tecido cicatricial anormal, o que pode comprometer a função do órgão afetado.

Profilinas são proteínas activas que se encontram em quase todas as células dos organismos eucarióticos. Elas desempenham um papel importante na organização do citoesqueleto de actina, uma rede dinâmica de filamentos de actina presente em células euquecióticas. As profilinas regulam a polimerização dos filamentos de actina, ligando-se a monómeros de actina e promovendo a sua adição aos extremos ácres dos filamentos. Além disso, as profilinas também podem se ligar a outras moléculas, como fosfolipídios e proteínas, para regular a organização do citoesqueleto de actina em resposta a sinais celulares. As mutações em genes que codificam profilinas têm sido associadas a várias condições médicas, incluindo distrofia muscular e alguns tipos de câncer.

Em medicina e biologia, as moléculas de adesão celular são proteínas que permitem a ligação entre as células e entre as células e a matriz extracelular. Eles desempenham um papel crucial na comunicação celular, no crescimento e desenvolvimento dos tecidos, bem como no processo de inflamação e imunidade.

Existem diferentes tipos de moléculas de adesão celular, incluindo as integrinas, cadherinas, selectinas e immunoglobulinas. Cada tipo tem um papel específico na adesão celular e interage com outras proteínas para regular uma variedade de processos biológicos importantes.

As integrinas são heterodímeros transmembranares que se ligam aos componentes da matriz extracelular, como colágeno, laminina e fibrinógeno. Eles também interagem com o citoesqueleto para regular a formação de adesões focais e a transdução de sinal celular.

As cadherinas são proteínas transmembranares que medeiam a adesão homofílica entre células adjacentes, ou seja, células do mesmo tipo. Elas desempenham um papel importante na formação e manutenção de tecidos epiteliais e na morfogênese dos órgãos.

As selectinas são proteínas transmembranares que medeiam a adesão heterofílica entre células, especialmente nas interações entre células endoteliais e leucócitos durante o processo inflamatório. Elas também desempenham um papel importante na imunidade adaptativa.

As immunoglobulinas são proteínas transmembranares que se ligam a antígenos específicos e desempenham um papel importante no sistema imune adaptativo. Elas também podem mediar a adesão celular em algumas situações.

Em resumo, as proteínas de adesão celular são essenciais para a formação e manutenção de tecidos e órgãos, bem como para a regulação da transdução de sinal celular e do processo inflamatório. As diferentes classes de proteínas de adesão celular desempenham papéis específicos em diferentes contextos biológicos, o que permite uma grande variedade de interações entre células e tecidos.

As anquirinas são uma família de proteínas transmembranares que se ligam às caudas citosólicas dos canais de voltagem dérmicos e outras proteínas de membrana, desempenhando um papel importante na organização e função da membrana excitatória neuronal. Elas estão envolvidas no processo de reciclagem de receptores e canais iônicos, bem como no ancoramento destes complexos proteicos à citoesqueleto. Além disso, as anquirinas também desempenham um papel na regulação da atividade desses canais e receptores, o que pode ter implicações importantes em vários processos fisiológicos e patológicos do sistema nervoso central.

A microscopia de vídeo é um método de microscopia que utiliza equipamentos de vídeo para capturar e exibir imagens ampliadas de amostras. Neste processo, a luz passa por uma lente do microscópio, através da amostra e é então projetada em um sensor de imagem de um dispositivo de vídeo, como uma câmera digital ou um sistema de televisão. A imagem capturada é processada e exibida em tempo real em um monitor de vídeo, permitindo que o usuário visualize as amostras em detalhes muito próximos, geralmente além da capacidade de visão humana desarmada.

A microscopia de vídeo é amplamente utilizada em vários campos, incluindo a biologia, a medicina e a indústria, para observar e analisar estruturas e processos celulares, bem como para inspeções de qualidade em materiais e produtos. Além disso, ela pode ser combinada com outras técnicas de microscopia, como a fluorescência e a coloração, para fornecer informações adicionais sobre as amostras.

Em suma, a microscopia de vídeo é uma ferramenta poderosa que permite a observação detalhada de objetos muito pequenos, ampliando e exibindo imagens em tempo real através de equipamentos de vídeo.

Moduladores de tubulina são compostos químicos que interagem com a tubulina, uma proteína fundamental na formação dos microtúbulos, estruturas responsáveis por suportar a forma e a estabilidade das células, além de desempenharem um papel crucial em processos como a divisão celular e o transporte intracelular.

Esses moduladores podem afetar a dinâmica dos microtúbulos, alterando sua estabilidade, polimerização ou despolimerização. Alguns deles, conhecidos como agentes antimicrotubulares, são utilizados em quimioterapia para tratar diversos tipos de câncer, pois interferem no processo mitótico e podem induzir a apoptose (morte celular programada) das células tumorais.

Existem diferentes categorias de moduladores de tubulina, como:

1. Inibidores da polimerização: impedem a formação de microtúbulos, desestabilizando-os e interferindo no processo mitótico. Exemplos incluem colchicina, vinblastina e vincristina.

2. Estabilizadores dos microtúbulos: aumentam a estabilidade dos microtúbulos, o que pode levar à morte celular por excesso de mitose ou por outros mecanismos. Exemplos incluem paclitaxel (Taxol) e docetaxel (Taxotere).

3. Agentes que alteram a dinâmica dos microtúbulos: podem tanto estabilizar quanto desestabilizar os microtúbulos, dependendo das condições. Exemplos incluem epothilones e eribulina.

Apesar de sua importância no tratamento do câncer, os moduladores de tubulina podem ter efeitos adversos significativos, como neurotoxicidade, neutropenia e outras complicações, o que limita seu uso em alguns pacientes.

Desculpe por qualquer inconveniente, mas parece que houve um erro no termo médico que foi solicitado. Não há nenhum termo médico chamado "destrina". Existem algumas possibilidades para a confusão:

1. Talvez tenha sido digitada ou escrita incorretamente a palavra, e o termo médico que deseja consultar seja "desoxirribonuclease" ou "DNase", uma enzima que degrada ácido desoxirribonucleico (ADN) em células vivas e também em soluções.
2. Caso o termo realmente seja "destrina", é importante esclarecer que não se trata de um termo médico. Destrina refere-se a um grupo de enzimas (α-amilases) encontradas em alguns animais, plantas e microrganismos que hidrolisam amidon (amido) em maltotriose, maltoses e D-glucose.

Por favor, verifique se a palavra foi digitada ou escrita corretamente e tente novamente. Se houve um equívoco com o termo médico, sinta-se à vontade para me fornecer o termo correto, e eu estarei feliz em fornecer uma definição médica adequada.

GTP (guanosina trifosfato) é uma molécula importante que desempenha um papel central em diversas funções celulares, incluindo a sinalização celular e a síntese de proteínas. As enzimas GTP fosfo-hidrolases catalisam a reação química em que o GTP é convertido em GDP (guanosina difosfato) + P (fosfato), liberando energia no processo.

Em termos médicos, as GTP fosfo-hidrolases são uma classe de enzimas que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, como a divisão e crescimento celular, a resposta imune e a inflamação. Algumas dessas enzimas estão associadas a doenças genéticas e outras condições médicas, como a doença de Parkinson e a fibrose cística.

A atividade das GTP fosfo-hidrolases é frequentemente regulada por meio de mudanças conformacionais induzidas pela ligação de ligantes, como proteínas ou outras moléculas pequenas. Essas mudanças podem ativar ou inibir a atividade enzimática, permitindo que as células respondam rapidamente a estímulos externos e internos.

Em resumo, as GTP fosfo-hidrolases são uma classe importante de enzimas que desempenham um papel central na regulação de diversos processos celulares e estão associadas a várias doenças genéticas e outras condições médicas.

Desculpe, "técnicas do sistema de duplo-híbrido" não é uma definição médica estabelecida. O termo "sistema de duplo-híbrido" geralmente se refere a um método molecular biológico para estudar interações proteica e regulatórias genéticas.

Neste sistema, duas moléculas de DNA, cada uma contendo um gene de interesse, são combinadas em um único vetor de clonagem, geralmente um plasmídeo ou vírus, resultando em uma molécula híbrida de DNA que expressa ambos os genes. Essas moléculas híbridas podem então ser introduzidas em células hospedeiras, como bactérias ou células eucarióticas, para estudar a interação e regulação dos genes de interesse em um ambiente celular.

As técnicas do sistema de duplo-híbrido podem incluir:

1. Análise da expressão gênica: Medição da atividade transcripcional dos genes de interesse em resposta à interação entre os produtos dos genes.
2. Teste de ligação proteica: Verificar se as proteínas codificadas por cada gene interagem fisicamente umas com as outras.
3. Análise da regulação genética: Estudo da maneira como a interação entre os genes afeta a expressão de outros genes no genoma hospedeiro.

Em resumo, o sistema de duplo-híbrido é uma poderosa ferramenta para estudar as interações e regulação genéticas em um ambiente celular controlado. As técnicas associadas a esse sistema permitem aos pesquisadores investigar os mecanismos moleculares subjacentes a diversos processos biológicos, incluindo o desenvolvimento, diferenciação celular e doenças.

O Centro Organizador dos Microtúbulos (MTOC, do inglês Microtubule-Organizing Center) é uma estrutura celular que desempenha um papel fundamental na organização e dinâmica dos microtúbulos dentro da célula. O MTOC serve como o ponto focal para a nucleação, orientação e organização dos microtúbulos, que são componentes importantes do citoesqueleto celular.

Existem vários tipos de MTOCs em diferentes tipos de células, mas os dois mais comuns são o centrosoma e o corpo basal. O centrosoma é geralmente encontrado em células animais e consiste em um par de centríolos rodeados por uma matriz pericentriolar densa. Ele serve como o centro organizador principal para os microtúbulos durante a divisão celular, auxiliando na formação dos fuso acromático e mitótico.

Já o corpo basal é encontrado nas células epiteliais e funciona como o MTOC para os microtúbulos que se estendem até a região apical da célula, fornecendo uma base organizada para a formação dos cílios primários ou non-motivos.

Em resumo, o Centro Organizador dos Microtúbulos (MTOC) é uma estrutura celular responsável pela nucleação, orientação e organização dos microtúbulos, sendo essencial para a manutenção da integridade estrutural e funções celulares.

"Dictyostelium" é um género de protistas unicelulares que se encontram no solo e que, sob condições desfavoráveis, podem agregar-se em grupos para formarem estruturas multicelulares mais complexas. Estes organismos são frequentemente utilizados como modelos de estudo em biologia do desenvolvimento e em estudos de interacções hospedeiro-patógeno, uma vez que apresentam características tanto de células individuais como de tecidos multicelulares. O género Dictyostelium inclui várias espécies, sendo a mais estudada a Dictyostelium discoideum. A sua capacidade de mudar entre um estilo de vida unicelular e pluricelular faz deles um assunto de interesse em estudos evolutivos e de biologia celular.

Polimerização é um processo bioquímico ou químico no qual monômeros, que são moléculas simples, se combinam para formar polímeros, que são macromoléculas grandes e complexas. Essas reações de polimerização envolvem a formação de ligações covalentes entre os monômeros, resultando em uma cadeia longa de átomos repetidos.

No contexto médico, o termo "polimerização" é frequentemente usado em relação à formação de fibrina durante a coagulação sanguínea. Neste processo, o fator de coagulação XII ativa o fator XI, que por sua vez ativa o fator IX. O fator IX ativado então converte o fator X em sua forma ativada, que é capaz de converter a protrombina em trombina. A trombina então converte o fibrinogênio solúvel em fibrina insolúvel, que se polimeriza para formar um gel sólido e fibroso que serve como uma rede para a formação de um coágulo sanguíneo.

A polimerização também desempenha um papel importante na biologia celular, particularmente no contexto da replicação do DNA e da transcrição do RNA. Durante a replicação do DNA, as enzimas helicase e primase desdobram a dupla hélice de DNA e sintetizam curtos segmentos de RNA complementares às cadeias de DNA, respectivamente. Esses segmentos de RNA servem como primers para a síntese de novas cadeias de DNA por meio da ação da enzima polimerase. A polimerase adiciona nucleotídeos individuais à cadeia de DNA em uma reação de polimerização, resultando na formação de duas novas moléculas de DNA idênticas à original.

Da mesma forma, durante a transcrição do RNA, as enzimas RNA polimerase sintetizam cadeias de RNA complementares às sequências de DNA por meio de uma reação de polimerização. A RNA polimerase adiciona nucleotídeos individuais à cadeia de RNA em uma ordem específica determinada pela sequência de nucleotídeos no molde de DNA, resultando na formação de uma molécula de RNA maduro que pode ser traduzida em proteínas ou servir como um regulador da expressão gênica.

COS são as siglas em inglês para "Cultured Oviductal Epithelial Cells" (em português, "Células Epiteliais do Oviduto Cultivadas"). Essas células são derivadas do oviduto (tubas uterinas) de mamíferos e são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais, especialmente no campo da biologia reprodutiva. Elas têm propriedades semelhantes às células epiteliais que revestem o interior do oviduto e desempenham um papel importante na fertilização e no início do desenvolvimento embrionário.

As células COS são facilmente cultivadas em laboratório e podem ser geneticamente modificadas, tornando-as uma ferramenta útil para estudar a expressão gênica e a interação de proteínas em um ambiente controlado. Além disso, elas também são utilizadas no processo de produção de alguns tipos de vacinas e medicamentos, especialmente aqueles relacionados à reprodução e fertilidade.

Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em laboratórios de biologia molecular e bioquímica para detectar e identificar proteínas específicas em amostras biológicas, como tecidos ou líquidos corporais. O método consiste em separar as proteínas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), transferindo essas proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, e, em seguida, detectando a proteína alvo com um anticorpo específico marcado, geralmente com enzimas ou fluorescência.

A técnica começa com a preparação da amostra de proteínas, que pode ser extraída por diferentes métodos dependendo do tipo de tecido ou líquido corporal. Em seguida, as proteínas são separadas por tamanho usando electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE), onde as proteínas migram através do campo elétrico e se separam com base em seu peso molecular. Após a electroforese, a proteína é transferida da gel para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF por difusão, onde as proteínas ficam fixadas à membrana.

Em seguida, a membrana é bloqueada com leite em pó ou albumina séricas para evitar a ligação não específica do anticorpo. Após o bloqueio, a membrana é incubada com um anticorpo primário que se liga especificamente à proteína alvo. Depois de lavar a membrana para remover os anticópos não ligados, uma segunda etapa de detecção é realizada com um anticorpo secundário marcado, geralmente com enzimas como peroxidase ou fosfatase alcalina, que reage com substratos químicos para gerar sinais visíveis, como manchas coloridas ou fluorescentes.

A intensidade da mancha é proporcional à quantidade de proteína presente na membrana e pode ser quantificada por densitometria. Além disso, a detecção de proteínas pode ser realizada com métodos mais sensíveis, como o Western blotting quimioluminescente, que gera sinais luminosos detectáveis por radiografia ou câmera CCD.

O Western blotting é uma técnica amplamente utilizada em pesquisas biológicas e clínicas para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas, como tecidos, células ou fluidos corporais. Além disso, o Western blotting pode ser usado para estudar as modificações póst-traducionais das proteínas, como a fosforilação e a ubiquitinação, que desempenham papéis importantes na regulação da atividade enzimática e no controle do ciclo celular.

Em resumo, o Western blotting é uma técnica poderosa para a detecção e quantificação de proteínas específicas em amostras complexas. A técnica envolve a separação de proteínas por electroforese em gel, a transferência das proteínas para uma membrana de nitrocelulose ou PVDF, a detecção e quantificação das proteínas com anticorpos específicos e um substrato enzimático. O Western blotting é amplamente utilizado em pesquisas biológicas e clínicas para estudar a expressão e modificações póst-traducionais de proteínas em diferentes condições fisiológicas e patológicas.

As proteínas do tecido nervoso referem-se a um grande grupo de proteínas específicas que desempenham funções importantes no sistema nervoso central e periférico. Elas estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos, incluindo a transmissão sináptica, a manutenção da estrutura das células nervosas (neurônios) e a proteção contra danos celulares.

Algumas proteínas do tecido nervoso bem conhecidas incluem:

1. Neurofilamentos: proteínas estruturais que fornecem suporte e integridade às células nervosas.
2. Tubulina: uma proteína importante na formação de microtúbulos, que desempenham um papel crucial no transporte axonal e no movimento citoplasmático.
3. Canais iônicos: proteínas que regulam o fluxo de íons através da membrana celular, desempenhando um papel fundamental na geração e condução de sinais elétricos nos neurônios.
4. Receptores neurotransmissores: proteínas localizadas nas membranas pré- e pós-sinápticas que permitem a ligação e a ativação dos neurotransmissores, desencadeando respostas celulares específicas.
5. Enzimas: proteínas que catalisam reações químicas importantes no metabolismo e no sinalizamento celular.
6. Proteínas de choque térmico (HSPs): proteínas induzidas por estresse que ajudam a proteger as células nervosas contra danos causados por estressores ambientais, como calor, frio ou hipóxia.
7. Fatores neurotróficos: proteínas que promovem o crescimento, a sobrevivência e a diferenciação dos neurônios, desempenhando um papel crucial no desenvolvimento e na manutenção do sistema nervoso.

As alterações nas expressões e funções dessas proteínas podem contribuir para o desenvolvimento de diversos distúrbios neurológicos e psiquiátricos, como doença de Alzheimer, doença de Parkinson, esclerose múltipla, depressão e transtorno bipolar. Assim, a compreensão dos mecanismos moleculares envolvidos na regulação das proteínas cerebrais pode fornecer informações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para essas condições.

Em medicina e biologia, a matriz extracelular (MEC) refere-se à estrutura complexa e dinâmica que circunda as células de tecidos animais. Ela é composta por uma variedade de moléculas, incluindo proteínas e carboidratos, organizados em uma rede tridimensional que fornece suporte estrutural a células vizinhas e ajuda a regular sua atividade.

As principais proteínas constituintes da matriz extracelular são o colágeno, a elastina e as proteoglicanas. O colágeno é uma proteína fibrosa que fornece resistência mecânica à ME, enquanto a elastina confere elasticidade às estruturas em que está presente. As proteoglicanas, por sua vez, são moléculas formadas por um núcleo de proteínas covalentemente ligado a cadeias de glicosaminoglicanos (GAGs), que armazenam grande quantidade de água e contribuem para o estabelecimento da pressão osmótica necessária à manutenção da integridade tissular.

Além disso, a matriz extracelular também abriga uma diversidade de fatores de crescimento, citocinas e outras moléculas de sinalização que desempenham papéis importantes no controle do desenvolvimento, diferenciação, proliferação e sobrevivência celular. A composição e a organização da matriz extracelular podem variar significativamente entre diferentes tecidos e órgãos, refletindo as especificidades funcionais de cada um deles.

Em resumo, a matriz extracelular é uma estrutura complexa e fundamental para o suporte e regulação da atividade celular em tecidos animais, composta por proteínas, carboidratos e moléculas de sinalização que desempenham diversas funções essenciais à homeostasia e ao funcionamento adequado dos órgãos.

O Complexo 2-3 de Proteínas Relacionadas à Actina é um agregado proteico essencial para a regulação do ciclo de vida dos mitocôndrios, as unidades de produção de energia das células. Esse complexo é composto por três principais proteínas: a actina, a proteína associada à actina mitocondrial (MIRO) e a proteína de membrana externa mitocondrial 25 (MER25).

A actina desempenha um papel fundamental nesse complexo, fornecendo uma estrutura dinâmica que pode se alongar e encurtar em resposta a sinais celulares. A MIRO é uma proteína de ligação ao GTP que atua como um sensor de calcios intracelular e controla o transporte mitocondrial ao longo dos microtúbulos da célula. Já a MER25 auxilia na ancoragem do complexo à membrana externa mitocondrial, garantindo sua estabilidade e funcionalidade.

O Complexo 2-3 de Proteínas Relacionadas à Actina desempenha um papel crucial no processo de fissão mitocondrial, que é responsável pela divisão dos mitocôndrios em unidades menores quando necessário. Além disso, esse complexo também participa da resposta celular a estresses oxidativos e do controle da qualidade dos mitocôndrias, auxiliando na remoção de mitocôndrias danificadas ou defeituosas.

Em resumo, o Complexo 2-3 de Proteínas Relacionadas à Actina é um importante componente regulatório do ciclo de vida dos mitocôndrias, envolvido em processos como a fissão mitocondrial, a resposta a estresses oxidativos e o controle da qualidade mitocondrial.

Proteínas de ligação ao GTP (Guanosina trifosfato) são um tipo específico de proteínas intracelulares que se ligam e hidrolisam moléculas de GTP, desempenhando funções importantes em diversos processos celulares, como sinalização celular, tradução, transporte ativo e regulação do ciclo celular.

Essas proteínas possuem um domínio de ligação ao GTP que muda de conformação quando se ligam ao GTP ou quando ocorre a hidrólise do GTP em GDP (difosfato de guanosina). Essas mudanças conformacionais permitem que as proteínas de ligação ao GTP atuem como interruptores moleculares, alternando entre estados ativados e inativados.

Algumas proteínas de ligação ao GTP desempenham papéis importantes em vias de sinalização celular, como as Ras e Rho GTPases, que transmitem sinais de receptores de membrana para a célula e regulam diversos processos, como crescimento, diferenciação e morte celular. Outras proteínas de ligação ao GTP, como as G proteínas, estão envolvidas no processo de transdução de sinal em cascatas de fosforilação e desfosforilação, regulando a atividade de diversas enzimas intracelulares.

Em resumo, as proteínas de ligação ao GTP são moléculas fundamentais na regulação de diversos processos celulares, atuando como interruptores moleculares que desencadeiam uma variedade de respostas intracelulares em função da ligação e hidrólise do GTP.

RhoB é um membro da família de proteínas Rho, que são proteínas de ligação a GTP envolvidas no controle do citoesqueleto de actina e na regulação do tráfego vesicular. A proteína RhoB de ligação ao GTP é uma forma ativa da proteína RhoB que se une ao GTP (guanosina trifosfato).

A proteína RhoB desempenha um papel importante na regulação do ciclo celular, apoptose e resposta à estresse oxidativo. Ela também está envolvida no processo de endocitose mediada por clatrina e no tráfego vesicular entre os endossomas e o lisossomo. A proteína RhoB pode atuar como um supressor tumoral, pois sua expressão é reduzida em alguns tipos de câncer.

A forma ativa da proteína RhoB, a proteína RhoB de ligação ao GTP, é gerada pela atividade da enzima guanina nucleotide exchange factor (GEF), que promove o intercâmbio de GDP (guanosina difosfato) por GTP e estimula a ativação da proteína. A proteína RhoB de ligação ao GTP é inativada pela enzima GTPase-activating protein (GAP), que promove a hidrolise do GTP em GDP, levando à forma inativa da proteína.

As células 3T3 são uma linhagem celular fibroblástica estabelecida a partir de tecido conjuntivo de camundongo em 1962 por George Todaro e Howard Green. O nome "3T3" é derivado do método de cultivo das células, que foi realizado "três vezes por três dias". Essas células têm sido amplamente utilizadas em pesquisas biológicas, especialmente no estudo da regulação do crescimento celular e na caracterização de moléculas envolvidas no processo de sinalização celular. Além disso, as células 3T3 desempenham um papel importante em estudos relacionados à toxicidade e eficácia de drogas, além de serem utilizadas na produção de vacinas e no estudo da doença de Parkinson.

Na área da biologia molecular e genética, as "proteínas de Drosophila" geralmente se referem a proteínas estudadas e identificadas em *Drosophila melanogaster*, um organismo modelo amplamente utilizado em pesquisas. A Drosophila é uma espécie de mosca-da-fruta, e seu pequeno tamanho, geração curta, fácil manuseio e genoma relativamente simples a tornam uma escolha popular para estudos genéticos.

Muitas proteínas essenciais para processos celulares básicos foram primeiro descobertas e caracterizadas em Drosophila, incluindo proteínas envolvidas no desenvolvimento, no controle do ciclo celular, na resposta ao estresse e no envelhecimento. Além disso, a análise de mutantes de Drosophila tem desempenhado um papel crucial em desvendar os mecanismos moleculares subjacentes à doença humana, particularmente em áreas como o câncer e as neurodegenerativas.

Em resumo, "proteínas de Drosophila" são proteínas identificadas e estudadas no contexto de *Drosophila melanogaster*, que desempenham funções importantes em uma variedade de processos biológicos e fornecem insights valiosos sobre a biologia humana.

As Proteínas Serina- Treonina Quinases (STKs, do inglés Serine/Threonine kinases) são um tipo de enzima que catalisa a transferência de grupos fosfato dos nucleotídeos trifosfatos (geralmente ATP) para os resíduos de serina ou treonina em proteínas, processo conhecido como fosforilação. Essa modificação post-traducional é fundamental para a regulação de diversas vias bioquímicas no organismo, incluindo o metabolismo, crescimento celular, diferenciação e apoptose.

As STKs desempenham um papel crucial em diversos processos fisiológicos e patológicos, como por exemplo na transdução de sinais celulares, no controle do ciclo celular, na resposta ao estresse oxidativo e na ativação ou inibição de diversas cascatas enzimáticas. Devido à sua importância em diversos processos biológicos, as STKs têm sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de novas terapias contra doenças como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

As quinases ativadas por p21 (p21-activated kinases, PAKs) são um tipo de enzima quinase que desempenham um papel importante na regulação da organização do citoesqueleto e na transdução de sinais intracelulares. A ativação das PKs é mediada por proteínas G monoméricas (GTPases) do tipo Rac e Cdc42, que se ligam à região N-terminal da PAK e induzem um cambaleara conformacional que leva à ativação da quinase. A p21, também conhecida como CDKN1A, é uma proteína supressora de tumor que inibe a atividade das cinases dependentes de ciclina (CDKs) e tem sido demonstrado que se liga e inibe a atividade de certas PKs. No entanto, a definição médica específica de "quinases ativadas por p21" pode variar e pode referir-se mais especificamente às quinases que são diretamente ativadas pela ligação da proteína p21.

Proteínas Tirosina Quinases (PTKs) são um tipo específico de enzimas que desempenham um papel crucial no processo de transdução de sinal em células vivas. Elas são capazes de adicionar um grupo fosfato a uma proteína, mais especificamente a um resíduo de tirosina na cadeia polipeptídica da proteína, alterando assim sua atividade e função.

Este processo de adição de grupos fosfato é chamado de fosforilação e é uma forma importante de regulação das atividades celulares. As PTKs podem ser ativadas em resposta a diversos estímulos, como hormônios, fatores de crescimento e ligação de ligantes a receptores da membrana celular.

As PTKs são divididas em dois grupos principais: as receptoras tirosina quinases (RTKs) e as não-receptoras tirosina quinases (NRTKs). As RTKs possuem um domínio de ligação a ligante extracelular, um domínio transmembrana e um domínio intracelular tirosina quinase. Quando o ligante se liga à RTK, isto provoca uma mudança conformacional que ativa a quinase intracelular e inicia a cascata de sinalização.

As NRTKs, por outro lado, não possuem um domínio extracelular e estão presentes no citoplasma. Elas são ativadas por meio de diversos mecanismos, incluindo a ligação direta a outras proteínas ou a fosforilação por outras PTKs.

As PTKs desempenham um papel fundamental em uma variedade de processos celulares, como proliferação, diferenciação, sobrevivência e apoptose (morte celular programada). No entanto, alterações no funcionamento das PTKs podem levar a diversas doenças, incluindo câncer e doenças autoimunes. Assim, as PTKs são alvo de importantes estratégias terapêuticas em medicina.

As sulfonilamidas são um grupo de antibióticos sintéticos que têm atividade bacteriostática contra certos tipos de bactérias. Eles funcionam inibindo a síntese de folato bacteriano, um cofator essencial necessário para a replicação e crescimento bacterianos. A sulfonilamida consiste em um anel aromático com um grupo sulfonamoilo (-SO2NH2) ligado a ele. Elas foram amplamente utilizadas no tratamento de infecções bacterianas antes do advento das penicilinas e outros antibióticos mais modernos, mas ainda encontram uso em algumas indicações específicas, como a prevenção e o tratamento da pneumocistose em pacientes com HIV/AIDS. Alguns exemplos de sulfonilamidas incluem a sulfanilamida, sulfasalazina e sulfametoxazol. Como qualquer medicamento, as sulfonilamidas podem causar efeitos adversos e sua prescrição e uso devem ser feitas por um profissional de saúde devidamente treinado.

Peptídeos e proteínas de sinalização intracelular são moléculas responsáveis por transmitir sinais químicos dentro da célula, desencadeando respostas específicas que regulam diversas funções celulares. Eles atuam como intermediários em cascatas de sinalização, processos bioquímicos complexos envolvendo uma série de proteínas que transmitem e amplificam sinais recebidos por receptores localizados na membrana celular ou no citoplasma.

Esses peptídeos e proteínas podem sofrer modificações químicas, como fosforilação e desfosforilação, para alterar suas atividades e permitir a comunicação entre diferentes componentes da cascata de sinalização. A sinalização intracelular controla diversos processos celulares, incluindo metabolismo, crescimento, diferenciação, proliferação, morte celular programada (apoptose) e respostas a estressores ambientais.

Algumas importantes classes de peptídeos e proteínas de sinalização intracelular incluem:

1. Segundos mensageiros: moléculas que transmitem sinais dentro da célula, como cAMP (adenosina monofosfato cíclico), IP3 (inositol trifosfato) e diacilglicerol (DAG).
2. Quinases e fosfatases: enzimas que adicionam ou removem grupos fosfato em outras proteínas, modulando sua atividade. Exemplos incluem a PKA (proteína quinase A), PKC (proteína quinase C) e fosfatases como a PP1 e a PP2A.
3. Proteínas adaptadoras: moléculas que se ligam a outras proteínas para formar complexos, desencadeando cascatas de sinalização. Exemplos incluem a GRB2 e a Shc.
4. Canais iônicos regulados por sinalização: proteínas que controlam o fluxo de íons através da membrana celular em resposta a estímulos, como canais de cálcio e potássio.
5. Fatores de transcrição: proteínas que se ligam ao DNA e regulam a expressão gênica. Exemplos incluem o fator nuclear kappa B (NF-kB) e o fator de transcrição específico do ciclo celular E2F.

A desregulação da sinalização intracelular pode levar a diversas doenças, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares envolvidos na sinalização intracelular é fundamental para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas eficazes.

Detergentes são compostos químicos que possuem propriedades de limpeza e são capazes de remover sujos, manchas e outras impurezas de superfícies ou tecidos. Eles geralmente contêm tensioativos, que reduzem a tensão superficial da água e permitem que ela se espalhe mais facilmente sobre as superfícies, além de facilitar a remoção das partículas sujas. Alguns detergentes também podem conter enzimas, corantes, fragrâncias e outros aditivos que melhoram sua eficácia ou desempenho.

Existem diferentes tipos de detergentes desenvolvidos para fins específicos, como detergentes para lavar louça, roupas, pratos, peles e cabelos, entre outros. Cada um desses detergentes é formulado com ingredientes específicos que lhes confere as propriedades desejadas para realizar a limpeza de maneira eficaz e segura.

Embora os detergentes sejam muito úteis no dia a dia, eles também podem apresentar riscos à saúde e ao meio ambiente se não forem utilizados corretamente. Por isso, é importante ler e seguir as instruções de uso dos produtos e evitar o contato com os olhos, pele e roupas, além de manter os detergentes fora do alcance de crianças e animais de estimação. Além disso, é recomendável não despejar os resíduos de detergentes no meio ambiente, pois podem contaminar as águas e causar danos à vida selvagem.

Proteínas-tirosina quinases de adesão focal (PTKAFs) são um grupo de enzimas tirosina quinases que desempenham um papel crucial na regulação da sinalização celular e processos citoskéletais em resposta à ativação do receptor e à adesão celular. Eles estão localizados na membrana celular e se associam a proteínas de adesão focal, como integrinas, que ligam a célula ao seu ambiente extracelular.

A activação das PTKAFs desencadeia uma cascata de eventos que levam à regulação da organização do citoesqueleto de actina e microtúbulos, bem como à ativação de vias de sinalização intracelular que controlam a proliferação celular, diferenciação e sobrevivência. A disregulação das PTKAFs tem sido implicada em várias doenças, incluindo cancro, diabetes e doenças cardiovasculares.

Existem três membros principais da família de PTKAFs: focal adhesion kinase (FAK), proline-rich tyrosine kinase 2 (PYK2) e breast tumor kinase (BRK). Cada um destes membros desempenha funções específicas na regulação da sinalização celular, mas também podem exercer funções redundantes em alguns contextos.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

Microdomínios de membrana, também conhecidos como "rafts" de membrana, são pequenas e altamente organizadas domínios laterais na membrana plasmática das células que consistem em agregados de esfingolipídios e colesterol com proteínas associadas. Eles se formam devido à interação entre as cadeias longas de carboidratos dos esfingolipídios e o anel estrutural do colesterol, resultando em uma fase líquida ordenada (LLC) que é menos fluida do que outras regiões da membrana.

Os microdomínios de membrana desempenham um papel importante na organização e compartimentação das atividades celulares, incluindo o tráfego de lipídios e proteínas, sinalização celular e endocitose. Algumas proteínas receptoras, canais iônicos e enzimas são concentrados nesses domínios, o que pode influenciar sua atividade e interação com outras moléculas.

No entanto, a existência e a importância funcional dos microdomínios de membrana continuam sendo uma fonte de debate na comunidade científica. Alguns estudos sugerem que eles podem ser dinâmicos e transientes em vez de estruturas estáveis, o que torna difícil sua detecção e caracterização.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

A Proteína 2 Relacionada a Actina, geralmente referida como filamina ou filamento de actina associado, é uma proteína estrutural que desempenha um papel crucial na organização e estabilidade do citoesqueleto de actina. Ela se liga diretamente à actina e promove a formação e manutenção dos feixes de actina, os quais são essenciais para diversos processos celulares, como a motilidade, adesão e divisão celular. A proteína 2 relacionada a actina é expressa em vários tipos de células e está envolvida em uma variedade de funções celulares importantes, incluindo a transdução de sinal, organização da membrana plasmática e regulação do ciclo celular.

O Fosfatidilinositol 4,5-Difosfato (PIP2) é um importante fosfolipídeo presente na membrana plasmática de células eucarióticas. Ele atua como um segundo mensageiro em diversas vias de sinalização celular, incluindo a regulação do cálcio intracelular, ativação de proteínas G e reorganização da rede de actina. O PIP2 pode ser hidrolisado por enzimas como a fosfolipase C, gerando diacilglicerol (DAG) e inositol trifosfato (IP3), que desempenham papéis cruciales na transdução de sinais intracelulares. Alterações no metabolismo do PIP2 têm sido associadas a diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurológicas.

O cálcio é um mineral essencial importante para a saúde humana. É o elemento mais abundante no corpo humano, com cerca de 99% do cálcio presente nas estruturas ósseas e dentárias, desempenhando um papel fundamental na manutenção da integridade estrutural dos ossos e dentes. O restante 1% do cálcio no corpo está presente em fluidos corporais, como sangue e líquido intersticial, desempenhando funções vitais em diversos processos fisiológicos, tais como:

1. Transmissão de impulsos nervosos: O cálcio é crucial para a liberação de neurotransmissores nos sinais elétricos entre as células nervosas.
2. Contração muscular: O cálcio desempenha um papel essencial na contração dos músculos esqueléticos, lissos e cardíacos, auxiliando no processo de ativação da troponina C, uma proteína envolvida na regulação da contração muscular.
3. Coagulação sanguínea: O cálcio age como um cofator na cascata de coagulação sanguínea, auxiliando no processo de formação do trombo e prevenindo hemorragias excessivas.
4. Secreção hormonal: O cálcio desempenha um papel importante na secreção de hormônios, como a paratormona (PTH) e o calcitriol (o forma ativa da vitamina D), que regulam os níveis de cálcio no sangue.

A manutenção dos níveis adequados de cálcio no sangue é crucial para a homeostase corporal, sendo regulada principalmente pela interação entre a PTH e o calcitriol. A deficiência de cálcio pode resultar em doenças ósseas, como osteoporose e raquitismo, enquanto excesso de cálcio pode levar a hipercalcemia, com sintomas que incluem náuseas, vômitos, constipação, confusão mental e, em casos graves, insuficiência renal.

Focal Adhesion Kinase 1, ou FAK1, é uma tirosina quinase que desempenha um papel crucial na regulação da sinalização celular e na organização da estrutura celular. Ela é frequentemente ativada em resposta à adesão celular a matriz extracelular e está envolvida em processos como proliferação, sobrevivência, migração e diferenciação celular.

A quinase de adesão focal 1 é uma proteína citoplasmática que se associa a complexos de adesão focal (FA), estruturas formadas na membrana plasmática em resposta à ligação de integrinas com a matriz extracelular. A ativação da FAK1 ocorre através da autofosforilação e/ou por meio da fosforilação catalisada por outras tirosina quinases, levando à recrutamento e ativação de proteínas adaptadoras e outras quinasas que desencadeiam cascatas de sinalização intracelular.

A ativação da FAK1 está frequentemente associada a doenças como câncer, fibrose e doenças cardiovasculares, tornando-a um alvo terapêutico potencial para essas condições.

Proteínas luminescentes são proteínas que emitem luz como resultado de uma reação química. Elas podem ocorrer naturalmente em alguns organismos vivos, como fireflies, certain types of bacteria, and jellyfish, where they play a role in various biological processes such as bioluminescent signaling and defense mechanisms.

There are several types of naturally occurring luminescent proteins, including:

1. Luciferases: Enzymes that catalyze the oxidation of a luciferin substrate, resulting in the release of energy in the form of light.
2. Green Fluorescent Protein (GFP): A protein first discovered in jellyfish that emits green light when exposed to ultraviolet or blue light. GFP and its variants have become widely used as genetic tags for studying gene expression and protein localization in various organisms.
3. Aequorin: A calcium-sensitive photoprotein found in certain jellyfish that emits blue light when calcium ions bind to it, making it useful for measuring intracellular calcium concentrations.

Additionally, scientists have engineered and developed various artificial luminescent proteins with different spectral properties and applications in research and biotechnology. These proteins are often used as reporters of gene expression, protein-protein interactions, or cellular processes, and they can be detected and visualized using various imaging techniques.

Morfogênese é um termo da biologia do desenvolvimento que se refere ao processo pelo qual tecidos adquirem suas formas e estruturas específicas durante o crescimento e desenvolvimento de um organismo. É o resultado da interação complexa entre genes, células e meio ambiente. A morfogênese envolve uma série de eventos, como a proliferação celular, morte celular programada (apoptose), migração celular, diferenciação celular e reorganização tecidual. Esses processos são controlados por moléculas chamadas morfógenos, que atuam como sinais para induzir a formação de padrões específicos em um organismo em desenvolvimento. A morfogênese é crucial para a formação de órgãos e tecidos, e sua interrupção pode levar a defeitos congênitos ou doenças.

Cofilin-1 é uma proteína que desempenha um papel crucial na regulação do citoesqueleto de actina, um importante componente da estrutura celular. Ela se liga e se desliga da actina para ajudar a controlar o processo de polimerização e despolimerização dos filamentos de actina. Isso é particularmente importante em processos como a divisão celular, a migração celular e o transporte intracelular.

Na ausência de sinalização adequada, a cofilin-1 pode ser ativada e desassociar-se da actina, o que leva à despolimerização dos filamentos de actina e ao rearranjo do citoesqueleto. No entanto, quando a célula recebe sinais para se dividir ou migrar, a cofilin-1 é inativada, permitindo que os filamentos de actina se polimerizem e ajudem a formar as estruturas necessárias para esses processos.

Diversas condições médicas podem estar relacionadas com alterações no funcionamento da cofilin-1, incluindo doenças neurodegenerativas, câncer e doenças cardiovasculares. No entanto, é importante notar que a cofilin-1 em si não é uma doença, mas sim uma proteína cujo malfuncionamento pode contribuir para o desenvolvimento de várias condições de saúde.

As queratinas são um tipo específico de proteínas fibrosas estruturais que desempenham um papel fundamental na formação de estruturas rigides e resistentes em organismos vivos, especialmente nos tecidos epiteliais. Elas fazem parte da chamada "matriz cornificada" e são os principais constituintes dos cabelos, unhas, cascos, pêlos e penas de mamíferos, aves e répteis, assim como das escamas de peixes e anfíbios.

As queratinas são conhecidas por sua resistência à tracção, à compressão e à degradação enzimática, o que as torna ideais para proporcionar proteção mecânica aos tecidos epiteliais expostos ao ambiente externo. Além disso, elas também desempenham um papel importante na regulação da diferenciação celular e no controle do crescimento e desenvolvimento dos tecidos em que estão presentes.

Existem mais de 50 tipos diferentes de queratinas, que se classificam em dois grupos principais: queratinas de tipo I (acidófilas) e queratinas de tipo II (basófilas). As queratinas de tipo I são geralmente mais pequenas e menos solúveis em água do que as queratinas de tipo II, e ambos os tipos se associam entre si para formar filamentos intermediários de queratina (FIK), que são as unidades estruturais básicas das fibras de queratina.

As alterações na expressão e função das queratinas têm sido associadas a diversas doenças humanas, incluindo vários tipos de câncer, especialmente do trato respiratório e da pele. Além disso, mutações em genes que codificam queratinas também podem levar ao desenvolvimento de doenças genéticas raras, como a epidermólise bolhosa e a síndrome de Papillon-Lefèvre.

Protein isoforms are variants of a protein that are encoded by different but related genes or by alternatively spliced mRNA transcripts of the same gene. These variations can result in changes in the amino acid sequence, structure, and function of the resulting proteins. Isoforms of proteins can be produced through various mechanisms, including gene duplication, genetic mutation, and alternative splicing of pre-mRNA.

Protein isoforms are common in nature and can be found in all organisms, from bacteria to humans. They play important roles in many biological processes, such as development, differentiation, and adaptation to changing environmental conditions. In some cases, protein isoforms may have overlapping or redundant functions, while in other cases they may have distinct and even opposing functions.

Understanding the structure and function of protein isoforms is important for basic research in biology and for the development of new therapies and diagnostics in medicine. For example, changes in the expression levels or activities of specific protein isoforms have been implicated in various diseases, including cancer, neurodegenerative disorders, and cardiovascular disease. Therefore, targeting specific protein isoforms with drugs or other therapeutic interventions may offer new approaches for treating these conditions.

As células HeLa são uma linhagem celular humana imortal, originada a partir de um câncer de colo de útero. Elas foram descobertas em 1951 por George Otto Gey e sua assistente Mary Kubicek, quando estudavam amostras de tecido canceroso retiradas do tumor de Henrietta Lacks, uma paciente de 31 anos que morreu de câncer.

As células HeLa são extremamente duráveis e podem se dividir indefinidamente em cultura, o que as torna muito úteis para a pesquisa científica. Elas foram usadas em milhares de estudos e descobertas científicas, incluindo o desenvolvimento da vacina contra a poliomielite e avanços no estudo do câncer, do envelhecimento e de várias doenças.

As células HeLa têm um genoma muito complexo e instável, com muitas alterações genéticas em relação às células sadias humanas. Além disso, elas contêm DNA de vírus do papiloma humano (VPH), que está associado ao câncer de colo de útero.

A história das células HeLa é controversa, uma vez que a família de Henrietta Lacks não foi consultada ou informada sobre o uso de suas células em pesquisas e nem obteve benefícios financeiros delas. Desde então, houve debates éticos sobre os direitos das pessoas doadas em estudos científicos e a necessidade de obter consentimento informado para o uso de amostras biológicas humanas em pesquisas.

Em medicina e biologia, a imunoprecipitação é um método de isolamento e purificação de antígenos ou proteínas específicas a partir de uma mistura complexa de proteínas e outras moléculas. Esse processo consiste em utilizar um anticorpo específico que se liga à proteína ou antígeno alvo, formando um complexo imune. Posteriormente, esse complexo é capturado por meio de uma matriz solidificada, como a sílica ou as perlas de agarose, revestida com proteínas que se ligam aos fragmentos constantes das moléculas de anticorpos. Após o processamento e lavagem adequados, a proteína alvo é eluída (lavada) do complexo imune e analisada por diferentes técnicas, como a espectrometria de massa ou o western blotting, para confirmar sua identidade e investigar suas interações com outras proteínas. A imunoprecipitação é uma ferramenta essencial em diversos campos da biologia, como a genética, a bioquímica e a biomedicina, auxiliando no estudo das vias de sinalização celular, das interações proteína-proteína e na descoberta de novas moléculas envolvidas em processos fisiológicos e patológicos.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

Na medicina, as plaquetas, também conhecidas como trombócitos, são pequenos fragmentos celulares sem núcleo que desempenham um papel crucial na coagulação sanguínea. Eles são produzidos no tecido ósseo por células chamadas megacariócitos e têm uma vida útil curta de aproximadamente 7 a 10 dias.

A função principal das plaquetas é ajudar a controlar o sangramento em caso de lesão vascular. Quando um vaso sanguíneo é danificado, as plaquetas se agregam no local do dano e formam um coágulo sanguíneo para impedir a perda excessiva de sangue. Além disso, as plaquetas também desempenham um papel na reparação dos tecidos vasculares danificados e na liberação de vários mediadores bioquímicos que participam da resposta inflamatória e do processo de cura.

Uma contagem baixa de plaquetas no sangue, conhecida como trombocitopenia, pode aumentar o risco de hemorragias e sangramentos excessivos. Por outro lado, um número elevado de plaquetas, chamado trombocitose, pode aumentar o risco de formação de coágulos sanguíneos anormais, levando a condições como trombose e embolia. Portanto, é importante manter um equilíbrio adequado no número de plaquetas no sangue para garantir uma coagulação normal e prevenir complicações relacionadas à saúde.

O transporte biológico refere-se aos processos envolvidos no movimento de substâncias, como gases, nutrientes e metabólitos, através de meios biológicos, como células, tecidos e organismos. Esses processos são essenciais para manter a homeostase e suportar as funções normais dos organismos vivos. Eles incluem difusão, ósmose, transporte ativo e passivo, fluxo sanguíneo e circulação, além de outros mecanismos que permitem o movimento de moléculas e íons através das membranas celulares e entre diferentes compartimentos corporais. A eficiência do transporte biológico é influenciada por vários fatores, incluindo a concentração de substâncias, a diferença de pressão parcial, o gradiente de concentração, a permeabilidade das membranas e a disponibilidade de energia.

La tyrosine (abréviation Tyr ou Y) est un acide aminé alpha aromatique qui est essentiel dans le régime alimentaire des humains, ce qui signifie que les humains ne peuvent pas synthétiser eux-mêmes et doivent donc l'obtenir par l'alimentation. Il s'agit d'un composant structural des protéines et joue un rôle important dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs dans le corps.

La tyrosine est formée à partir de l'acide aminé essentiel phenylalanine dans le corps. Une fois que la tyrosine est produite ou ingérée par l'alimentation, elle peut être convertie en d'autres substances importantes pour le fonctionnement du corps, telles que les neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et adrénaline, qui sont tous des messagers chimiques importants dans le cerveau.

La tyrosine est également utilisée dans la production de mélanine, un pigment qui donne à la peau, aux cheveux et aux yeux leur couleur. Un apport adéquat en tyrosine est important pour maintenir une fonction cognitive normale, un métabolisme énergétique et une peau et des cheveux sains.

Les aliments qui sont de bonnes sources de tyrosine comprennent les protéines animales telles que la viande, le poisson, les œufs, les produits laitiers et les haricots. Certaines personnes peuvent avoir des carences en tyrosine si leur régime alimentaire est déficient en sources de protéines adéquates ou s'ils ont une maladie génétique rare qui affecte leur capacité à métaboliser la tyrosine correctement.

A família de proteínas da síndrome de Wiskott-Aldrich (WASP, do inglês Wiskott-Aldrich syndrome protein family) é um grupo de proteínas que desempenham papéis importantes na regulação dos processos celulares relacionados à atuação do sistema imune e à organização do citoesqueleto. A proteína WASP original foi primeiramente identificada como a causadora da síndrome de Wiskott-Aldrich, uma doença genética rara que afeta o sistema imunológico e a coagulação sanguínea.

As proteínas WASP estão envolvidas na regulação da atividade dos actináfilos, que são proteínas responsáveis pela formação de filamentos de actina, uma importante componente do citoesqueleto celular. A actina desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a divisão e movimento celular, o transporte intracelular e a formação de sinapses e aderências entre células.

A família WASP inclui as seguintes proteínas:

1. WASP (Wiskott-Aldrich syndrome protein): É uma proteína expressa predominantemente em células hematopoéticas, como glóbulos brancos e plaquetas. Mutação no gene que codifica a proteína WASP leva à síndrome de Wiskott-Aldrich, caracterizada por uma combinação de problemas imunológicos, como infecções recorrentes, e hemorrágicos, como sangramentos excessivos.
2. N-WASP (Neuronal Wiskott-Aldrich syndrome protein): É uma proteína similar à WASP, mas expressa em células neuronais e outros tipos de células além das hematopoéticas. A proteína N-WASP desempenha um papel importante na formação de sinapses e no transporte vesicular em células neuronais.
3. WAVE (WASP family verprolin homologous protein): É uma família de proteínas relacionadas à WASP, expressa em vários tipos de células. A família WAVE inclui quatro isoformas (WAVE1 a WAVE4) e desempenha um papel importante na regulação da actina nos processos celulares, como o crescimento dos filopódios e lamelipódios, estruturas citoplasmáticas envolvidas no movimento celular.

As proteínas WASP, N-WASP e WAVE são reguladas por sinalização intracelular e atuam como efetores na via de sinalização da Rho GTPase, um tipo de molécula que controla a organização da actina no citoplasma. A activação dessas proteínas leva à formação de complexos multiproteicos denominados "motores de nucleação", que promovem a polimerização da actina e a formação de estruturas celulares especializadas, como filopódios e lamelipódios.

As proteínas de neurofilamentos (NFs) são tipos específicos de proteínas que se encontram no interior dos neurónios, ou células nervosas. Elas desempenham um papel importante na manutenção da estrutura e função dos axônios, as prolongações alongadas das neurónios que transmitem sinais eléctricos.

Os neurofilamentos são compostos por três subunidades principais: a proteína de neurofilamento de peso leve (NF-L), a proteína de neurofilamento de peso médio (NF-M) e a proteína de neurofilamento de peso pesado (NF-H). Estas subunidades se associam para formar uma estrutura filamentosa que preenche o citoplasma dos axônios.

A concentração e organização dos neurofilamentos podem influenciar o diâmetro do axônio, o que por sua vez pode afetar a velocidade de condução dos sinais nervosos. Além disso, os neurofilamentos desempenham um papel na manutenção da integridade estrutural do axônio e podem estar envolvidos no transporte axonal de organelas e vesículas.

A medição dos níveis de proteínas de neurofilamentos no líquido cefalorraquidiano (LCR) ou no sangue pode ser útil como um biomarcador para doenças neurológicas, especialmente aquelas que estão associadas a danos axonais, como as doenças neurodegenerativas e lesões cerebrais traumáticas. Em geral, níveis elevados de proteínas de neurofilamentos indicam uma disfunção ou dano nos neurónios.

A proteína neuronal da síndrome de Wiskott-Aldrich (WASP, do inglês Wiskott-Aldrich syndrome protein) é uma proteína que desempenha um papel crucial no processo de organização e reorganização dos actos de citoesqueleto de actina nos glóbulos brancos conhecidos como células T. A mutação nesta proteína leva à síndrome de Wiskott-Aldrich, uma doença genética rara que afeta o sistema imunitário e causa problemas de coagulação sanguínea.

A proteína WASP é codificada pelo gene WAS e está presente em células hematopoéticas, incluindo células T, células B, monócitos, macrófagos e plaquetas. A sua função principal é ativar a formação de filamentos de actina, um componente importante do citoesqueleto celular, o que permite a mobilidade e a reorganização da célula.

Na síndrome de Wiskott-Aldrich, as mutações no gene WAS levam a uma proteína WASP anormal ou ausente, resultando em um sistema imunitário deficiente e problemas de coagulação sanguínea. Os indivíduos com esta síndrome apresentam frequentemente infecções recorrentes, hemorragias e uma maior susceptibilidade ao desenvolvimento de câncer.

A proteína 3 relacionada a actina, também conhecida como Actina-Related Protein 3 (ARP3), é uma proteína que desempenha um papel importante na regulação da organização e dinâmica dos filamentos de actina no citoesqueleto. A ARP3 é um componente fundamental do complexo ARP2/3, que está envolvido na nucleação e extensão dos filamentos de actina. O complexo ARP2/3 é recrutado para locais específicos da célula, onde estimula a formação de novas redes de filamentos de actina, o que é crucial para processos como a motilidade celular, endocitose e organização da membrana plasmática. A proteína ARP3 atua como um regulador negativo do complexo ARP2/3, inibindo sua atividade enquanto não estiver associada ao complexo. Além disso, a ARP3 também pode interagir com outras proteínas e complexos para regular a organização dos filamentos de actina em diferentes contextos celulares.

Em anatomia e medicina, os "cones de crescimento" referem-se a estruturas localizadas nas extremidades dos ossos longos em desenvolvimento, como nos membros superiores e inferiores. Eles são compostos por tecido cartilaginoso hipertrófico em forma de cone que se alonga continuamente por meio do processo de mitose (divisão celular) no ápice do cone.

A medida que o indivíduo cresce, as células neste tecido cartilaginoso sofrem uma série de transformações que incluem a mineralização e substituição por tecido ósseo, resultando no alongamento do osso. Eventualmente, os cones de crescimento desaparecem à medida que o osso alcança sua comprimento final e a maturação esquelética é concluída.

As anomalias nos cones de crescimento podem resultar em condições patológicas, como displasia esquiroide, uma doença genética rara que afeta o desenvolvimento dos ossos e causa alongamento excessivo e desigual dos membros.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Fenótipo, em genética e biologia, refere-se às características observáveis ou expressas de um organismo, resultantes da interação entre seu genoma (conjunto de genes) e o ambiente em que vive. O fenótipo pode incluir características físicas, bioquímicas e comportamentais, como a aparência, tamanho, cor, função de órgãos e respostas a estímulos externos.

Em outras palavras, o fenótipo é o conjunto de traços e características que podem ser medidos ou observados em um indivíduo, sendo o resultado final da expressão gênica (expressão dos genes) e do ambiente. Algumas características fenotípicas são determinadas por um único gene, enquanto outras podem ser influenciadas por múltiplos genes e fatores ambientais.

É importante notar que o fenótipo pode sofrer alterações ao longo da vida de um indivíduo, em resposta a variações no ambiente ou mudanças na expressão gênica.

Immunoblotting, também conhecido como Western blotting, é um método amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para detectar especificamente proteínas em uma mistura complexa. Este processo combina a electroforese em gel de poliacrilamida (PAGE) para separar as proteínas com base no seu tamanho molecular, seguido da transferência das proteínas separadas para uma membrana sólida, como nitrocelulose ou PVDF (polivinilidina difluorada). Em seguida, a membrana é incubada com anticorpos específicos que se ligam à proteína-alvo, permitindo sua detecção.

O processo geralmente envolve quatro etapas principais: (1) preparação da amostra e separação das proteínas por electroforese em gel de poliacrilamida; (2) transferência das proteínas da gel para a membrana sólida; (3) detecção da proteína-alvo usando anticorpos específicos; e (4) visualização do sinal de detecção, geralmente por meio de um método de quimioluminescência ou colorimetria.

Immunoblotting é uma técnica sensível e específica que permite a detecção de proteínas em diferentes estados funcionais, como modificações pós-traducionais ou interações com outras moléculas. É frequentemente usado em pesquisas biológicas para verificar a expressão e modificações de proteínas em diferentes condições experimentais, como durante a resposta celular a estímulos ou no contexto de doenças.

A plectina, também conhecida como desmoplakin isoforma 2, é uma proteína que se localiza nos filamentos intermediários do citoesqueleto. Ela desempenha um papel importante na ligação das placas de desmossomas às junções aderentes e também está envolvida no processo de divisão celular. A plectina é expressa predominantemente em tecidos epiteliais e contribui para a estabilidade estrutural desses tecidos. Alterações nesta proteína têm sido associadas a várias doenças genéticas, incluindo a síndrome de Arlequin e a displasia epidermolítica amelanótica. No entanto, é importante notar que 'plectina' geralmente se refere a um tipo específico de proteína, enquanto o termo 'plectin' pode referir-se mais amplamente à família de proteínas da qual a plectina faz parte.

"Proteínas de Saccharomyces cerevisiae" se referem a proteínas extraídas da levedura de cerveja comum, Saccharomyces cerevisiae, que é amplamente utilizada em processos industriais, alimentícios e de pesquisa científica. Essa levedura é um organismo modelo muito importante na biologia molecular e genética, sendo sua proteoma (conjunto completo de proteínas) bem estudado e caracterizado.

As proteínas de Saccharomyces cerevisiae desempenham diversas funções importantes no ciclo celular, metabolismo, resposta ao estresse, transporte de membrana, e outros processos biológicos essenciais. Estudar essas proteínas pode ajudar na compreensão dos fundamentos da biologia celular e em potenciais aplicações em bioengenharia, biotecnologia e medicina.

Alguns exemplos de proteínas de Saccharomyces cerevisiae incluem:

1. Proteínas de choque térmico (HSPs) - Ajudam na resposta às mudanças de temperatura e outros estressores ambientais.
2. Enzimas metabólicas - Catalisam reações químicas envolvidas no metabolismo energético, como a glicose e a oxidação do álcool.
3. Proteínas de transporte membranares - Participam do transporte ativo e passivo de moléculas através das membranas celulares.
4. Fatores de transcrição - Regulam a expressão gênica ao se ligarem a sequências específicas de DNA.
5. Proteínas estruturais - Fornecem suporte e estabilidade à célula, bem como participam da divisão celular.

Em resumo, as proteínas de Saccharomyces cerevisiae são um vasto conjunto de moléculas com diferentes funções que desempenham papéis cruciais no funcionamento e sobrevivência das células de levedura.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

As células NIH 3T3 são uma linhagem celular de fibroblastos derivados de músculo liso embrionário de camundongo. O nome "NIH 3T3" é derivado do fato de que essas células foram originadas no National Institutes of Health (NIH) e são o terceiro subcultivo de uma linhagem celular de fibroblastos três (3T).

As células NIH 3T3 são frequentemente utilizadas em pesquisas biológicas, especialmente no estudo da sinalização celular e do crescimento celular. Elas têm um crescimento relativamente lento e exibem contato inhibição, o que significa que elas param de se dividir quando estão muito próximas umas das outras. Além disso, essas células podem ser facilmente transformadas em células tumorais quando expostas a certos vírus ou produtos químicos, o que as torna úteis no estudo do câncer.

Como qualquer linhagem celular, as células NIH 3T3 devem ser manuseadas com cuidado e sujeitas a protocolos rigorosos de controle de qualidade para garantir a reprodutibilidade e a confiabilidade dos resultados experimentais.

Em bioinformática, os domínios de homologia de src referem-se a regiões conservadas em proteínas que desempenham funções similares ou partilham uma origem comum. O termo "src" refere-se especificamente a família de genes de proteínas tirosina quinases, que estão envolvidas em sinalização celular e regulação do crescimento e divisão celular.

A homologia entre esses domínios indica uma relação evolutiva entre as proteínas que os contêm. A identificação de domínios de homologia pode ajudar no processo de classificação e anotação funcional de genes e proteínas desconhecidos, bem como fornecer informações importantes sobre a evolução molecular e a função das proteínas.

Existem diferentes bancos de dados e ferramentas bioinformáticas disponíveis para identificar e analisar domínios de homologia, como Pfam, SMART, InterPro e outros. Essas ferramentas utilizam algoritmos de busca de similaridade e machine learning para identificar padrões recorrentes em sequências de proteínas e predizer a presença de domínios de homologia específicos.

As proteínas de ligação a calmodulina (CaM) são proteínas que se ligam e interagem especificamente com a calmodulina, uma proteína de ligação a cálcio que desempenha um papel crucial na regulação de diversos processos celulares em organismos eucarióticos. A ligação da calmodulina às proteínas CaM geralmente ocorre em resposta a níveis elevados de cálcio intracelular e leva à ativação ou inibição de diversas vias de sinalização e processos celulares, como a transcrição genética, a excitabilidade neuronal, o metabolismo energético, o crescimento e proliferação celular, e a resposta ao estresse, entre outros.

As proteínas CaM possuem um domínio de ligação à calmodulina (CaMBD) que é responsável pela interação com a calmodulina. O domínio CaMBD pode conter um ou mais sítios de ligação à calmodulina, geralmente compostos por aminoácidos hidrofóbicos e carregados, como fenilalanina, isoleucina, metionina, asparagina e glutamato. A ligação da calmodulina a esses sítios leva à exposição de uma superfície hidrofóbica na calmodulina, permitindo a interação com outras proteínas e a ativação ou inibição de diversas enzimas e canais iónicos.

Algumas proteínas CaM bem estudadas incluem a calcineurina, uma fosfatase que desfosforila diversas proteínas envolvidas na regulação da excitabilidade celular; a calmodulino-dependente protein quinase (CaMK), uma quinase que ativa diversas vias de sinalização e processos celulares, como o metabolismo, a transcrição e a tradução; e a inositol trisfosfato 3-quinase (IP3K), uma enzima envolvida na regulação do cálcio intracelular. A desregulação das proteínas CaM pode levar a diversas doenças, como o cancro, a doença de Alzheimer e a doença de Parkinson.

CDC42 é uma proteína de ligação a GTP (GTPase) que pertence à família Rho de pequenas GTPases. Faz parte do sistema de regulação de sinalização celular e desempenha um papel fundamental na organização do citoesqueleto atuando como um interruptor molecular na regulação da polimerização de actina e microtúbulos.

Na levedura Saccharomyces cerevisiae, a proteína CDC42 é essencial para a formação de buds celulares e o ciclo celular normal. A ligação ao GTP ativa a proteína CDC42, permitindo-lhe se ligar a efetores downstream e desencadear uma cascata de sinalização que leva à polarização celular e à formação de buds.

A regulação da atividade da proteína CDC42 é crucial para garantir a sua ativação e inativação adequadas no momento certo do ciclo celular. A ativação da proteína CDC42 é mediada por guanin nucleotide exchange factors (GEFs) que promovem o intercâmbio de GDP ligado à proteína CDC42 com GTP, enquanto a inativação é mediada por GTPase-activating proteins (GAPs) que estimulam a hidrolise do GTP ligado à proteína CDC42 em GDP.

A desregulação da atividade da proteína CDC42 pode resultar em defeitos na formação de buds celulares e no ciclo celular, levando a anormalidades fenotípicas, como o crescimento celular desordenado e a formação de pseudohiifas.

Linhagem celular tumoral (LCT) refere-se a um grupo de células cancerosas relacionadas que têm um conjunto específico de mutações genéticas e se comportam como uma unidade funcional dentro de um tumor. A linhagem celular tumoral é derivada das células originarias do tecido em que o câncer se desenvolveu e mantém as características distintivas desse tecido.

As células da linhagem celular tumoral geralmente compartilham um ancestral comum, o que significa que elas descendem de uma única célula cancerosa original que sofreu uma mutação genética inicial (ou "iniciadora"). Essa célula original dá origem a um clone de células geneticamente idênticas, que podem subsequentemente sofrer outras mutações que as tornam ainda mais malignas ou resistentes ao tratamento.

A análise da linhagem celular tumoral pode fornecer informações importantes sobre o comportamento e a biologia do câncer, incluindo sua origem, evolução, resistência à terapia e potenciais alvos terapêuticos. Além disso, a compreensão da linhagem celular tumoral pode ajudar a prever a progressão da doença e a desenvolver estratégias de tratamento personalizadas para pacientes com câncer.

A imunohistoquímica (IHC) é uma técnica de laboratório usada em patologia para detectar e localizar proteínas específicas em tecidos corporais. Ela combina a imunologia, que estuda o sistema imune, com a histoquímica, que estuda as reações químicas dos tecidos.

Nesta técnica, um anticorpo marcado é usado para se ligar a uma proteína-alvo específica no tecido. O anticorpo pode ser marcado com um rastreador, como um fluoróforo ou um metal pesado, que permite sua detecção. Quando o anticorpo se liga à proteína-alvo, a localização da proteína pode ser visualizada usando um microscópio especializado.

A imunohistoquímica é amplamente utilizada em pesquisas biomédicas e em diagnósticos clínicos para identificar diferentes tipos de células, detectar marcadores tumorais e investigar a expressão gênica em tecidos. Ela pode fornecer informações importantes sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como ajudar a diagnosticar doenças, incluindo diferentes tipos de câncer e outras condições patológicas.

Na medicina e neurociência, um axónio é a extensão citoplasmática alongada de uma neurona (célula nervosa) que conduz os sinais elétricos, chamados potenciais de ação, em distâncias relativamente longas do corpo celular (soma ou perikário) para outras células. Esses sinais podem ser transmitidos para outras neuronas, geralmente através de sinapses, ou para outros tipos de células alvo, como células musculares ou glândulas.

Os axónios variam em tamanho, desde alguns micrômetros a vários metros de comprimento, e geralmente são revestidos por uma bainha de mielina formada por células de Schwann no sistema nervoso periférico ou óligodendrócitos no sistema nervoso central. Essa bainha isolante ajuda a acelerar a propagação dos potenciais de ação ao longo do axônio, um processo conhecido como condução saltatória.

Além disso, os axónios podem ser classificados em diferentes categorias com base em sua estrutura e função, como mielinizados ou amielínicos, alongados ou ramificados, e contendo vesículas sinápticas ou não. Essas características desempenham um papel importante no tipo de sinal que cada axônio transmite e na forma como esse sinal é processado e integrado pelos sistemas nervoso central e periférico.

As proteínas de capeamento da actina são um grupo diversificado de proteínas que se ligam à actina filamentosa e desempenham um papel importante na organização, estabilidade e dinâmica dos filamentos de actina. A actina é uma proteína globalmente expressa que forma microfilamentos, um componente fundamental da rede de citoesqueleto em células eucarióticas.

As proteínas de capeamento da actina podem ser classificadas em várias categorias com base em suas funções e propriedades moleculares, incluindo:

1. Proteínas de ligação à barbelha (barbed-end): ligam-se especificamente ao extremo "crescente" (+) dos filamentos de actina e regulam a sua polimerização e despolimerização, como a formina e a espirilina.
2. Proteínas de ligação à ponta (pointed-end): ligam-se ao extremo "desapontado" (-) dos filamentos de actina e regulam a sua elongação, como a capping protein (CP).
3. Proteínas cruzadoras: estabelecem ligações cruzadas entre os filamentos de actina, promovendo a formação de redes ou gaiolas de actina, como a fimbrina e a alfa-actinina.
4. Proteínas adaptadoras/ligadoras: conectam os filamentos de actina a outras estruturas celulares, como a dineína e a miosina, ou a outros componentes do citoesqueleto, como o espectrina.
5. Proteínas reguladoras: modulam a dinâmica dos filamentos de actina por meio de interações com as proteínas acima mencionadas, como a cofilina e a profilina.

As proteínas de capeamento da actina estão envolvidas em uma variedade de processos celulares, incluindo a divisão celular, o transporte intracelular, a adesão celular, a migração celular, a diferenciação e a morte celular programada.

Proteínas de filamentos intermediários (PFI) são um tipo de proteína estrutural que formam parte importante do citoesqueleto das células eucarióticas. Eles desempenham um papel crucial em determinar a forma e integridade celular, bem como na regulação de diversos processos celulares, tais como a divisão celular, transporte intracelular e movimento citoplasmático.

As PFI são constituídas por três classes principais: queratinas, vimentinas e desminas. Cada classe tem sua própria composição e função específicas, mas todas elas compartilham uma estrutura filamentosa flexível que lhes confere resistência e rigidez.

As queratinas são encontradas principalmente em células epiteliais e desempenham um papel importante na proteção mecânica da célula. As vimentinas são expressas em células do tecido conjuntivo e contribuem para a manutenção da integridade estrutural das células. Já as desminas são encontradas em células musculares e desempenham um papel crucial na organização dos sarcômeros, as unidades contráteis do músculo.

As PFI podem também estar associadas a diversas patologias, como doenças neurodegenerativas e cânceres, devido à sua importância estrutural e funcional nas células.

A interferência de RNA (RNAi) é um mecanismo de silenciamento gênico em células eucariontes que envolve a inativação ou degradação de moléculas de RNA mensageiro (mRNA) para impedir a tradução do mRNA em proteínas. Isto é desencadeado pela presença de pequenas moléculas de RNA duplas chamadas siRNAs (pequenos RNAs interferentes) ou miRNAs (miRNAs, microRNAs), que se assemelham a parte do mRNA alvo. Esses pequenos RNAs se associam a um complexo proteico chamado de complexo RISC (Complexo da Argonauta associado ao RNA interferente), o qual é capaz de reconhecer e clivar o mRNA alvo, levando à sua destruição e, consequentemente, à inibição da síntese proteica. A interferência de RNA desempenha um papel importante na regulação gênica, defesa contra elementos genéticos móveis (tais como vírus) e desenvolvimento embrionário em organismos superiores.

Frações subcelulares são amostras ou partes específicas de células que são isoladas e analisadas para estudar a estrutura, função e interação dos componentes celulares. Essas frações contêm organelos ou estruturas subcelulares específicas, como mitocôndrias, ribossomos, lisossomas, peroxissomas, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexos de Golgi, citosqueleto e outros.

A obtenção dessas frações subcelulares geralmente é realizada por meio de técnicas de centrifugação diferencial ou ultracentrifugação, seguidas de técnicas adicionais de purificação, como cromatografia e eletrroforese. Esses métodos permitem a separação dos componentes celulares com base em suas diferenças de massa, densidade, tamanho e carga elétrica.

O estudo das frações subcelulares é fundamental para a compreensão da organização e regulação das células, bem como para o desenvolvimento de novas terapias e tratamentos para doenças. Além disso, esses estudos podem fornecer informações importantes sobre os mecanismos moleculares envolvidos em processos celulares complexos, como a divisão celular, o metabolismo, a sinalização e a resposta ao estresse.

Fibronectinas são proteínas estruturais da matriz extracelular que desempenham um papel importante na adesão, proliferação e migração das células. Elas se ligam a diversos componentes da matriz extracelular, como colágeno e fibrilina, bem como às membranas celulares por meio de integrinas. As fibronectinas também interagem com vários fatores de crescimento e citocinas, regulando assim a sinalização celular. São encontradas em tecidos conectivos, revestimentos epiteliais e fluidos corporais, como sangue e líquido sinovial. Variantes de fibronectina podem ser sintetizadas por diferentes tipos de células e desempenhar funções específicas em diferentes tecidos. A disfunção ou alteração na expressão das fibronectinas tem sido associada a diversas doenças, como câncer, diabetes, fibrose e doenças cardiovasculares.

O núcleo celular é a estrutura membranosa e esférica localizada no centro da maioria das células eucariontes, que contém a maior parte do material genético da célula. Ele é delimitado por uma membrana nuclear dupla permeável a pequenas moléculas, chamada de envelope nuclear, que controla o tráfego de macromoléculas entre o núcleo e o citoplasma.

Dentro do núcleo, o material genético é organizado em cromossomos, que contêm DNA e proteínas histonas. O DNA contido nos cromossomos é transcrito em RNA mensageiro (mRNA) por enzimas chamadas RNA polimerases. O mRNA é então transportado para o citoplasma, onde é traduzido em proteínas pelos ribossomas.

Além disso, o núcleo celular também contém outros componentes importantes, como os nucleolos, que são responsáveis pela síntese e montagem de ribossomos, e as fibras nucleares, que fornecem suporte estrutural ao núcleo.

Recuperação de Fluorescência Após Fotodegradação (RFAF) é um método analítico usado em estudos de fotobiologia e fotoquímica para avaliar a capacidade de determinados materiais, especialmente biomoléculas, de serem excitados por luz e posteriormente relaxarem ao seu estado fundamental, emitindo energia na forma de fluorescência.

A fotodegradação ocorre quando a molécula sofre alterações estruturais devido à absorção da energia da luz, levando potencialmente à perda de suas propriedades fluorescentes. A RFAF mede a taxa de recuperação da fluorescência após a exposição à luz, fornecendo informações sobre os mecanismos de reativação e reorganização dos sistemas examinados.

Este método é particularmente útil no estudo de processos fotoquímicos em biomoléculas, como proteínas e pigmentos fotossintéticos, fornecendo insights sobre a sua estrutura, função e dinâmica. Além disso, a RFAF pode ser usada para investigar a interação entre essas moléculas e outras substâncias, como fármacos ou poluentes, avaliando o impacto dessas interações na fotofísica e fotobiologia dos sistemas estudados.

Neuróns (ou neurónios) são células especializadas no sistema nervoso responsáveis por processar e transmitir informação. Elas possuem um corpo celular, que contém o núcleo e outros organelos, e duas ou mais extensões chamadas de axônios e dendritos. Os axônios são responsáveis por transmitir sinais elétricos (potenciais de ação) para outras células, enquanto os dendritos recebem esses sinais de outros neurônios ou de outros tipos de células. A junção entre dois neurônios é chamada de sinapse e é onde ocorre a transmissão de sinal químico entre eles. Neurônios podem variar em tamanho, forma e complexidade dependendo da sua função e localização no sistema nervoso.

Enzimatic inhibitors are substances that reduce or prevent the activity of enzymes. They work by binding to the enzyme's active site, or a different site on the enzyme, and interfering with its ability to catalyze chemical reactions. Enzymatic inhibitors can be divided into two categories: reversible and irreversible. Reversible inhibitors bind non-covalently to the enzyme and can be removed, while irreversible inhibitors form a covalent bond with the enzyme and cannot be easily removed.

Enzymatic inhibitors play an important role in regulating various biological processes and are used as therapeutic agents in the treatment of many diseases. For example, ACE (angiotensin-converting enzyme) inhibitors are commonly used to treat hypertension and heart failure, while protease inhibitors are used in the treatment of HIV/AIDS.

However, it's important to note that enzymatic inhibition can also have negative effects on the body. For instance, some environmental toxins and pollutants act as enzyme inhibitors, interfering with normal biological processes and potentially leading to adverse health effects.

Em biologia celular, um compartimento celular é uma região ou estrutura dentro da célula delimitada por uma membrana biológica, que serve como uma barreira seletivamente permeável, controlanting the movement de moléculas e íons para dentro e fora do compartimento. Isso permite que o ambiente interno de cada compartimento seja mantido em um estado diferente dos outros, criando assim microambientes especializados dentro da célula. Exemplos de compartimentos celulares incluem o núcleo, mitocôndrias, cloroplastos, retículo endoplasmático rugoso e liso, aparelho de Golgi, lisossomos, peroxissomas, vacúolos e citoplasma. Cada um desses compartimentos desempenha funções específicas na célula, como síntese e armazenamento de proteínas e lípidos, geração de energia, detoxificação e catabolismo de moléculas, entre outros.

Neurofibromina 2, também conhecida como NF2, é um gene supresor de tumores que codifica a proteína Merlin. A neurofibromina 2 desempenha um papel importante na regulação do crescimento e diferenciação celular, bem como no controle da proliferação e morte celular. Mutações neste gene estão associadas à neurofibromatose tipo 2 (NF2), uma condição genética rara que é caracterizada pelo desenvolvimento de tumores benignos e malignos do sistema nervoso periférico e central. Esses tumores incluem schwannomas vestibulares, meningiomas e neurofibromas. A proteína Merlin interage com outras moléculas na membrana celular para inibir a ativação de caminhos de sinalização que promovem o crescimento celular desregulado e a formação de tumores. Portanto, mutações no gene NF2 podem resultar em uma perda de função da proteína Merlin, levando ao desenvolvimento de tumores.

Citocinese é um processo mitótico durante a divisão celular em eucariontes (organismos com células nucleadas) que resulta na equalização dos conteúdos citoplasmáticos entre duas células filhas. É o último estágio da divisão celular, após a separação dos cromossomos iguais em anafase e antes do desmembramento da célula madre em duas células filhas durante a telofase.

Durante a citocinese, um anel contrátil de actina e miosina forma uma estrutura chamada "anel de constriction" na região equatorial da célula, onde os cromossomos se separaram. A constrição do anel resulta na divisão do citoplasma em duas células filhas distintas, cada uma com um núcleo e um conjunto igual de organelos.

A citocinese pode ser dividida em duas categorias principais: citocinese celular (ou citocinese externa) e citocinese nuclear (ou citocinese interna). A citocinese celular ocorre nas células animais, onde a membrana plasmática se invagina e forma uma estrutura chamada "vesícula fagocítica" que se fecha para formar duas células filhas. Já a citocinese nuclear ocorre em células vegetais e fungos, onde a parede celular é modificada para permitir a formação de uma nova parede celular entre as células filhas.

A citocinese desempenha um papel importante no crescimento e desenvolvimento dos organismos, bem como na manutenção da integridade e funcionalidade dos tecidos.

"Drosophila" é um género taxonómico que inclui várias espécies de pequenos insectos voadores, comumente conhecidos como moscas-da-fruta. A espécie mais estudada e conhecida do género Drosophila é a D. melanogaster (mosca-da-fruta-comum), que é amplamente utilizada em pesquisas biológicas, especialmente no campo da genética, desde o início do século XX.

A D. melanogaster tem um ciclo de vida curto, reprodução rápida e fácil manutenção em laboratório, além de um pequeno tamanho do genoma, tornando-a uma escolha ideal para estudos genéticos. Além disso, os machos e as fêmeas apresentam diferenças visuais distintas, facilitando o rastreamento dos genes ligados ao sexo.

A análise da mosca-da-fruta tem contribuído significativamente para a nossa compreensão de princípios genéticos básicos, como a herança mendeliana, a recombinação genética e o mapeamento genético. Além disso, estudos em Drosophila desempenharam um papel fundamental no avanço do conhecimento sobre processos biológicos fundamentais, como o desenvolvimento embrionário, a neurobiologia e a evolução.

Embrião não mamífero refere-se ao estágio de desenvolvimento de um organismo que não é mamífero, desde a fertilização até à formação dos principais sistemas de órgãos. Neste estágio, o zigoto recently fertilized começa a se dividir e formar uma bola de células chamada blástula, que se alonga e se dobra sobre si mesma para formar a gastrula. A gastrula então se diferencia em três camadas germinais - o endoderma, o mesoderma e o ectoderme - que darão origem aos diversos tecidos e órgãos do corpo. O desenvolvimento embrionário varia consideravelmente entre diferentes espécies não mamíferas, como aves, répteis, anfíbios, peixes e insetos, mas geralmente ocorre dentro de um ovo ou no útero da fêmea.

A Microscopia Eletrônica de Varredura (Scanning Electron Microscope - SEM) é um tipo de microscópio eletrônico que utiliza feixes de elétrons para produzir imagens ampliadas e detalhadas de superfícies e estruturas de amostras. Ao contrário da microscopia óptica convencional, que usa luz visível para iluminar e visualizar amostras, a SEM utiliza feixes de elétrons gerados por um cátodo eletrônico. Esses feixes são direcionados e varridos sobre a superfície da amostra, que é coberta por uma fina camada de ouro ou platina para aumentar a condutividade elétrica.

Quando os elétrons colidem com a amostra, eles causam a emissão secundária e backscatter de elétrons, que são detectados por um conjunto de detectores e convertidos em sinais elétricos. Esses sinais são processados e amplificados para gerar uma imagem detalhada da superfície da amostra, fornecendo informações sobre a topografia, composição química e estrutura das amostras analisadas. A SEM é amplamente utilizada em diversas áreas da ciência, como biologia, medicina, física, química e engenharia, para análises de materiais, células, tecidos e outros sistemas micro e nanométricos.

O RNA interferente pequeno (ou small interfering RNA, em inglês, siRNA) refere-se a um tipo específico de molécula de RNA de fita dupla e curta que desempenha um papel fundamental no mecanismo de silenciamento do gene conhecido como interferência de RNA (RNAi). Essas moléculas de siRNA são geralmente geradas a partir de uma via enzimática que processa o RNA de fita dupla longo (dsRNA) inicialmente, o que resulta no corte desse dsRNA em fragmentos curtos de aproximadamente 20-25 nucleotídeos. Posteriormente, esses fragmentos são incorporados em um complexo enzimático chamado de complexo RISC (RNA-induced silencing complex), que é o responsável por identificar e destruir as moléculas de RNA mensageiro (mRNA) complementares a esses fragmentos, levando assim ao silenciamento do gene correspondente. Além disso, os siRNAs também podem induzir a modificação epigenética das regiões promotoras dos genes alvo, levando à sua inativação permanente. Devido à sua capacidade de regular especificamente a expressão gênica, os siRNAs têm sido amplamente estudados e utilizados como ferramentas experimentais em diversas áreas da biologia celular e molecular, bem como em potenciais terapias para doenças humanas relacionadas à expressão anormal de genes.

As proteínas fúngicas referem-se a um vasto conjunto de proteínas encontradas em fungos, incluindo leveduras, bolores e outros tipos de fungos. Essas proteínas desempenham diversas funções importantes no crescimento, desenvolvimento e sobrevivência dos fungos. Elas estão envolvidas em processos metabólicos, como a catabolismo e anabolismo de nutrientes, resposta ao estresse ambiental, reconhecimento e defesa contra patógenos, entre outras funções. Algumas proteínas fúngicas também podem estar envolvidas em interações com outros organismos, incluindo plantas e animais. A compreensão das proteínas fúngicas é crucial para o estudo da biologia dos fungos, bem como para o desenvolvimento de estratégias de controle de doenças fúngicas e a produção de biofármacos e enzimas industriais.

Em termos médicos, a corrente citoplasmática refere-se aos movimentos de materiais, como vesículas, organelas e moléculas, no citoplasma das células. Esses movimentos são impulsionados por diferentes mecanismos, incluindo o citoesqueleto, gradientes químicos ou elétricos, e a ação de motores moleculares como a dineína e a cinase. A corrente citoplasmática desempenha um papel fundamental em diversos processos celulares, tais como o transporte de substâncias, a divisão celular, e a manutenção da homeostase intracelular.

Os podócitos são células especializadas no glomérulo dos rins, que estão envolvidas no processo de filtração da urina. Eles são encontrados na parede interna dos capilares glomerulares e possuem projeções chamadas "pedicelos" que se sobrepõem e formam uma barreira semipermeável. Essa barreira permite a passagem de água e pequenos solutos, enquanto restringe o passe de proteínas maiores, como as albuminas. Assim, os podócitos desempenham um papel crucial na manutenção da integridade da membrana basal glomerular e no equilíbrio hídrico e eletrólito do organismo.

Polímeros são grandes moléculas ou macromoléculas formadas pela união de muitas subunidades menores, chamadas monômeros, por meio de reações químicas de polimerização. Eles podem ser naturais ou sintéticos e desempenham um papel importante em muitos aspectos da nossa vida diária.

Existem dois tipos principais de polímeros: polímeros naturais e polímeros sintéticos. Polímeros naturais são encontrados na natureza, como proteínas, DNA, celulose e borracha natural. Por outro lado, polímeros sintéticos são produzidos por humanos através de processos químicos, como o polietileno, policloreto de vinila (PVC) e nylon.

Os polímeros podem ser classificados em outras categorias com base em suas propriedades físicas e químicas, tais como:

* Termoplásticos: Polímeros que podem ser derretidos e moldeados repetidamente. Eles incluem polietileno, policloreto de vinila (PVC) e polipropileno.
* Termorrígidos: Polímeros que se solidificam após a polimerização e não podem ser derretidos novamente. Eles incluem borracha natural e fenólicos.
* Elastômeros: Polímeros com propriedades elásticas, como borracha sintética e silicone.
* Conjugados: Polímeros que contêm ligações químicas conjugadas, o que confere propriedades condutoras de eletricidade, como poliacetileno e policianoato de p-fenileno vinileno (PPV).

As aplicações dos polímeros são vastas e variam desde materiais de embalagem, roupas, equipamentos esportivos, dispositivos médicos, até componentes eletrônicos.

Em anatomia, as "junções íntimas" referem-se a zonas específicas em órgãos tubulares onde as camadas serosas (camada externa) de dois órgãos ou de um órgão e uma estrutura adjacente, como um vaso sanguíneo, se encontram e se unem de forma contínua. Nessas áreas, as membranas mucosas dos dois órgãos ou estruturas estão em contato próximo, geralmente sem qualquer tecido intermediário.

Existem três tipos principais de junções íntimas:

1. Epicárdica (pericárdica): É a junção entre o pericárdio parietal (camada externa do saco pericárdico) e o epicárdio (camada visceral do saco pericárdico, que envolve directamente o coração).
2. Mesentérica: É a junção entre as superfícies serosas da parede intestinal e o mesentério (tecido conjuntivo que sustenta o intestino).
3. Visceral: É a junção entre as superfícies serosas de dois órgãos ou estruturas adjacentes, como os pulmões e o mediastino ou o coração e os grandes vasos sanguíneos.

As junções íntimas desempenham um papel importante na manutenção da integridade estrutural e funcional dos órgãos envolvidos, além de facilitar a mobilidade relativa entre eles. Alterações nestas áreas, como inflamação ou neoplasias, podem resultar em diversas condições patológicas.

As Quinases da Família Src (também conhecidas como SFKs, do inglés Sarcoma family kinases) são um grupo de proteínas cinases que desempenham um papel importante na regulação de diversos processos celulares, incluindo a proliferação, diferenciação, sobrevivência e motilidade celular.

Estas enzimas possuem uma estrutura comum, composta por um domínio tirosina cinase no seu extremo N-terminal, que catalisa a transferência de grupos fosfato a residuos de tirosina em outras proteínas; um domínio regulatório SH2 (do inglês Src Homology 2), que se liga a sequências específicas de aminoácidos contendo resíduos de fosfotirosina; e um domínio SH3, que interage com outras proteínas através de sequências prolines específicas.

A ativação das SFKs ocorre por meio da remoção de uma ligação inibitória entre o domínio tirosina cinase e o domínio SH2, geralmente mediada por sinalizações intracelulares que levam à fosforilação de resíduos específicos nas SFKs. A ativação dessas quinases pode levar a uma série de consequências celulares, incluindo a ativação de cascatas de sinalização que desencadeiam a proliferação e sobrevivência celular, bem como a alteração da organização do citoesqueleto, o que afeta a motilidade celular.

Devido ao seu papel central na regulação de diversos processos celulares, as SFKs têm sido associadas a várias doenças humanas, incluindo diferentes tipos de câncer, como sarcomas e carcinomas. Assim, o entendimento dos mecanismos moleculares que regulam a ativação das SFKs tem implicações importantes para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas para o tratamento dessas doenças.

"Cercopithecus aethiops" é o nome científico da espécie de primatas conhecida como "macaco-vervet" ou "macaco-de-cauda vermelha". Esses macacos são nativos da África e possuem uma pelagem característica de cor verde-oliva a cinza, com uma cauda longa e vermelha. Eles têm hábitos diurnos e vivem em grupos sociais complexos. São onívoros, mas sua dieta é predominantemente herbívora, consistindo de frutas, folhas, sementes e insetos. Além disso, os macacos-vervet são conhecidos por sua inteligência e capacidade de aprender a realizar tarefas simples.

CD29, também conhecido como integrina beta-1 (β1), é uma proteína que se une a outras proteínas para formar complexos de integrinas na membrana celular. Esses complexos desempenham um papel importante na adesão e sinalização celulares, especialmente em relação à interação entre células e matriz extracelular.

Os antígenos CD29 são essencialmente marcadores que identificam a presença dessa proteína em células imunes, como leucócitos (glóbulos brancos). Eles desempenham um papel crucial no processo de inflamação e imunidade, auxiliando nas respostas imunes adaptativas e na migração de células imunes para locais de infecção ou lesão tecidual.

Apesar do termo "antígenos" ser frequentemente associado a substâncias estrangeiras que induzem uma resposta imune, neste contexto, o termo refere-se ao marcador identificável (CD29) em células imunes. CD29 não é tipicamente considerado um antígeno no sentido de desencadear uma resposta imune específica.

La myosine de type IIA non musculaire, également connue sous le nom de myosine-II de classe A, est une protéine moteur qui joue un rôle important dans la contraction et le mouvement des cellules non musculaires. Elle appartient à la famille des molécules de myosine II, qui sont caractérisées par leur structure en deux chaînes lourdes, deux chaînes légères régulatrices et deux chaînes légères essentielles.

Dans les cellules non musculaires, la myosine IIA est exprimée dans divers tissus, y compris le cœur, le cerveau, les poumons et le tractus gastro-intestinal. Elle est impliquée dans une variété de processus cellulaires, notamment la division cellulaire, la migration cellulaire, l'endocytose et l'exocytose, ainsi que la régulation de la forme et de la motilité des cellules.

La myosine IIA non musculaire est composée d'une tête globulaire qui se lie à l'actine et produit de la force lors de sa contraction, et d'une queue allongée qui contient une région coiled-coil permettant aux molécules de myosine IIA de s'assembler en filaments. Ces filaments peuvent ensuite se réorganiser pour former des structures contractiles telles que les faisceaux stressés, qui sont importants pour la motilité cellulaire et la division cellulaire.

Des mutations dans le gène de la myosine IIA non musculaire ont été associées à plusieurs maladies humaines, notamment des cardiomyopathies hypertrophiques et dilatées, des troubles du développement neurologique et des maladies pulmonaires interstitielles.

Los tests de precipitina son un tipo de prueba de diagnóstico utilizada en medicina para identificar y medir la cantidad de anticuerpos específicos presentes en la sangre de una persona. Estos anticuerpos se producen en respuesta a la exposición previa a un antígeno, que puede ser una proteína extraña, un microorganismo o un alérgeno.

En los tests de precipitina, una muestra de suero sanguíneo del paciente se mezcla con una solución que contiene el antígeno específico en cuestión. Si el paciente tiene anticuerpos contra ese antígeno, se producirá una reacción inmunológica conocida como precipitación, formando un complejo visible de antígeno-anticuerpo. La cantidad y la rapidez con que se produce esta precipitación pueden ser medidas y utilizadas para ayudar a diagnosticar enfermedades o condiciones específicas.

Existen varios tipos diferentes de tests de precipitina, cada uno con sus propias ventajas e inconvenientes. Algunos de los más comunes incluyen la prueba de aglutinación en látex, la prueba de inmunodifusión doble y la prueba de fijación del complemento. Estas pruebas se utilizan a menudo en el diagnóstico de enfermedades autoinmunitarias, infecciones bacterianas o virales y reacciones alérgicas graves.

Aunque los tests de precipitina pueden ser útiles en el diagnóstico médico, también tienen algunas limitaciones. Por ejemplo, pueden producir resultados falsos positivos si se utilizan antígenos que no son específicos o si el paciente ha sido vacunado recientemente contra la enfermedad en cuestión. Además, los tests de precipitina no suelen ser lo suficientemente sensibles como para detectar niveles bajos de anticuerpos o proteínas anormales en el cuerpo. Por lo tanto, es importante interpretar los resultados de estas pruebas con precaución y considerarlos junto con otros factores clínicos y de laboratorio.

Microvilosidades são projeções fingerlike minúsculas da membrana plasmática found on the apical surface of many types of cells, including epithelial cells. They aumentar o área superficial da célula, facilitando assim processos como a absorção e a secreção.

Em termos mais técnicos, as microvilosidades são estruturas actin-based que possuem uma espessura de cerca de 0.1 micra e uma comprimento de até 2 micras. Eles contêm um esqueleto de actina core along with a variety of membrane-associated proteins, such as myosin-I, villin, and fimbrin.

As microvilosidades são particularmente importantes no intestino delgado, onde eles aumentam a área de superfície disponível para a absorção de nutrientes. Defeitos em microvilosidades podem levar a condições como a doença da mucoviscidose e a sprue tropical.

Em terminologia médica, a exocitose refere-se a um processo biológico fundamental em células, especialmente as que sintetizam e secretam moléculas específicas. Neste processo, uma vesícula (pequena estrutura membranosa) presente no interior da célula se funde com a membrana plasmática celular, resultando na liberação de seu conteúdo para o ambiente extracelular.

Este mecanismo é essencial em diversos processos fisiológicos, como por exemplo:

1. Libertação de neurotransmissores nas sinapses dos neurônios;
2. Secreção de hormonas e enzimas por células endócrinas e exócrinas;
3. Rejeição de antígenos pelas células imunológicas;
4. Eliminação de detritos celulares e patógenos invasores.

A exocitose é um processo complexo controlado por diversas proteínas que regulam as etapas de transporte, tethering (ancoragem temporária), fusão da membrana e reciclagem das vesículas. A disfunção neste processo pode estar associada a várias doenças, incluindo diabetes, distúrbios neurológicos e disfunções imunológicas.

A "membrana eritrocítica" refere-se à membrana flexível e elástica que envolve e fornece forma aos glóbulos vermelhos (eritrócitos), que são as células sanguíneas responsáveis pelo transporte de oxigênio e dióxido de carbono em nosso corpo. Essa membrana é composta por uma dupla camada lipídica (fosfolipídios e colesterol) e proteínas integrais, que desempenham um papel crucial na manutenção da estabilidade estrutural e funções das células vermelhas do sangue. Além disso, a membrana eritrocítica também participa de processos como o reconhecimento e interação com outras células e substâncias presentes no organismo, além de estar envolvida em mecanismos de transporte de gases e remoção de resíduos metabólicos.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Em fisiologia, a elasticidade é a capacidade de um tecido ou órgão de estender-se e, em seguida, retornar à sua forma original quando a força que causou a extensão é removida. Essa propriedade é importante em várias partes do corpo humano, como nos pulmões, vasos sanguíneos e tecido conjuntivo.

No contexto respiratório, a elasticidade dos pulmões permite que eles se expandam durante a inalação e se contraiam durante a expiração. A perda de elasticidade nos pulmões pode levar a problemas respiratórios, como a doença pulmonar obstrutiva crónica (DPOC).

No sistema cardiovascular, a elasticidade dos vasos sanguíneos permite que eles se dilatem e contraem para regular o fluxo sanguíneo. A perda de elasticidade nos vasos sanguíneos pode levar a hipertensão arterial e outros problemas cardiovasculares.

Em geral, a elasticidade é uma propriedade importante dos tecidos do corpo humano, pois permite que eles se adaptem a diferentes forças e estímulos enquanto mantêm sua forma e função.

Cricetinae é uma subfamília de roedores da família Cricetidae, que inclui vários gêneros e espécies conhecidas popularmente como hamsters. Esses animais são originários de diferentes partes do mundo, especialmente da Eurásia. Geralmente, eles possuem um corpo alongado, com pernas curtas e uma cauda curta. Além disso, apresentam bolsas guarnecidas de pêlos em suas bochechas, que utilizam para armazenar e transportar alimentos.

A subfamília Cricetinae é dividida em diversos gêneros, como Cricticus (hamsters-comuns), Phodopus (hamsters-anões), y Cansumys (hamsters-chinês). Esses animais variam em tamanho e aparência, mas geralmente possuem hábitos noturnos e são onívoros, alimentando-se de sementes, frutas, insetos e outros itens disponíveis em seu habitat natural.

Além disso, os hamsters são animais populares como animais de estimação, devido à sua natureza dócil e à facilidade de cuidado em cativeiro. No entanto, é importante ressaltar que eles precisam de um ambiente adequado para viver, com uma gaiola espaçosa, rica em brinquedos e outros estímulos, além de uma dieta balanceada e cuidados regulares de saúde.

Em química, uma amida é um composto orgânico que contém um grupo funcional formado por um átomo de carbono ligado a um átomo de nitrogênio por dois átomos de hidrogênio e a um grupo orgânico ou inorgânico. A ligação entre o carbono e o nitrogênio é chamada de ligação amida.

Em medicina, as amidas são frequentemente encontradas em drogas e fármacos. Por exemplo, a acetaminofena (também conhecida como paracetamol) é uma amida com a fórmula química C8H9NO2. Outros exemplos de fármacos que contêm grupos amida incluem penicilinas, cefalosporinas e alguns anti-inflamatórios não esteroides (AINEs).

As amidas também são importantes intermediários na síntese de muitos outros compostos orgânicos, como polímeros e corantes. Além disso, as amidas desempenham um papel importante em processos biológicos, como a formação e quebra de proteínas e péptidos no corpo humano.

Proteína Quinase C (PKC) é um tipo de enzima, especificamente uma proteína quinase, que desempenha um papel importante na transdução de sinais celulares. Ela é involvida em diversas funções cellulares, incluindo a regulação do crescimento e diferenciação celular, metabolismo, movimento celular, e apoptose (morte celular programada).

A PKC é ativada por diacilglicerol (DAG) e calcios ionizados (Ca2+), os quais são gerados em resposta a diversos estímulos como hormônios, fatores de crescimento e neurotransmissores. Existem várias isoformas da PKC, classificadas em três grupos principais: convencional (cPKC), novo (nPKC) e atípico (aPKC). Cada isoforma tem um padrão de expressão e localização celular específico, assim como diferentes respostas à ativação.

A desregulação da PKC tem sido associada a diversas doenças, incluindo câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. Portanto, a PKC é um alvo terapêutico importante para o desenvolvimento de novos fármacos e estratégias de tratamento para essas condições.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Na medicina e biologia, a divisão celular é o processo pelo qual uma célula madre se divide em duas células filhas idênticas. Existem dois tipos principais de divisão celular: mitose e meiose.

1. Mitose: É o tipo mais comum de divisão celular, no qual a célula madre se divide em duas células filhas geneticamente idênticas. Esse processo é essencial para o crescimento, desenvolvimento e manutenção dos tecidos e órgãos em organismos multicelulares.

2. Meiose: É um tipo especializado de divisão celular que ocorre em células reprodutivas (óvulos e espermatozoides) para produzir células gametas haploides com metade do número de cromossomos da célula madre diplóide. A meiose gera diversidade genética através do processo de crossing-over (recombinação genética) e segregação aleatória dos cromossomos maternos e paternos.

A divisão celular é um processo complexo controlado por uma série de eventos regulatórios que garantem a precisão e integridade do material genético durante a divisão. Qualquer falha no processo de divisão celular pode resultar em anormalidades genéticas, como mutações e alterações no número de cromossomos, levando a condições médicas graves, como câncer e outras doenças genéticas.

A microscopia imunoeletrônica é um método avançado de microscopia que combina a técnica de imunomarcação com a microscopia eletrônica para visualizar e localizar específicos antígenos ou proteínas em amostras biológicas, como células ou tecidos. Neste processo, as amostras são primeiro tratadas com anticorpos marcados, geralmente com partículas de ouro ou outros materiais que podem ser detectados por microscopia eletrônica. Em seguida, as amostras são processadas e visualizadas usando um microscópio eletrônico, o que permite a observação de estruturas e detalhes muito além do alcance da microscopia óptica convencional. Isso fornece informações úteis sobre a distribuição, localização e interações das proteínas e outros biomoléculas em contextos biológicos, contribuindo significativamente para a pesquisa e o entendimento de diversas áreas, como a patologia, a bioquímica e a biologia celular.

Proteínas com domínio LIM são proteínas que contêm um ou mais domínios LIM, um tipo específico de domínio de ligação a zinco encontrado em diversas proteínas. O nome "domínio LIM" é derivado das letras iniciais dos três primeiros genes descobertos que continham este domínio: Lin-11, Isl-1 e Mec-3.

O domínio LIM é uma sequência de aproximadamente 50 aminoácidos que se liga a zinco e forma um estrutura tridimensional característica. Ele desempenha um papel importante na interação das proteínas com outras moléculas, como DNA, RNA e outras proteínas, e está envolvido em uma variedade de processos celulares, incluindo a transcrição genética, a organização do citoesqueleto e a diferenciação celular.

As proteínas com domínio LIM são expressas em diversos tecidos e estão envolvidas em uma variedade de funções biológicas. Algumas dessas proteínas desempenham um papel na regulação da expressão gênica, enquanto outras estão envolvidas no contato celular, no crescimento celular e na diferenciação. Devido à sua importância em uma variedade de processos biológicos, as proteínas com domínio LIM têm sido objeto de intenso estudo nos últimos anos.

Biopolímeros são polímeros naturais produzidos por organismos vivos, sejam eles animais, vegetais ou microorganismos. Eles desempenham um papel fundamental em muitas funções biológicas importantes, como a estrutura e suporte mecânico dos tecidos, armazenamento de energia, sinalização celular e proteção contra patógenos.

Existem três principais categorias de biopolímeros:

1. Polissacarídeos: São polímeros de açúcares simples, como a amilose e a celulose, que são encontrados em plantas e animais e desempenham funções estruturais e energéticas.
2. Proteínas: São cadeias longas de aminoácidos que desempenham uma variedade de funções importantes nas células vivas, como a formação de estruturas celulares, enzimas e hormônios.
3. Ácidos nucleicos: São biopolímeros que armazenam e transmitem informações genéticas nas células vivas. O DNA e o RNA são exemplos de ácidos nucleicos.

Biopolímeros sintéticos também podem ser produzidos em laboratório, imitando a estrutura e as propriedades dos biopolímeros naturais. Esses materiais têm atraído muita atenção na pesquisa e desenvolvimento de novas tecnologias, como os bio-materiais para engenharia de tecidos e nanotecnologia.

A Síndrome de Wiskott-Aldrich é uma doença genética rara que afeta o sistema imunológico e a coagulação sanguínea. É caracterizada por três sintomas principais:

1. Trombocitopenia (contagem baixa de plaquetas), o que leva a facilidade em sangrar e desenvolver hematomas.
2. Eczema, uma condição da pele que causa erupções cutâneas e coceira.
3. Imunodeficiência, que aumenta a suscetibilidade à infecções recorrentes.

Além disso, os indivíduos com a síndrome de Wiskott-Aldrich podem apresentar outros problemas de saúde, como diarreia crônica, infeções respiratórias e do ouvido, alergias, autoimunidade e um aumento no risco de desenvolver câncer, especialmente leucemia.

A síndrome é causada por mutações em um gene chamado WAS (Wiskott-Aldrich Syndrome), localizado no cromossomo X. Isso significa que a doença afeta principalmente os machos, uma vez que eles herdam apenas uma cópia do cromossomo X de suas mães. As mulheres têm duas cópias do cromossomo X e geralmente possuem uma cópia funcional do gene WAS, o que as torna portadoras saudáveis da síndrome.

O tratamento para a síndrome de Wiskott-Aldrich pode incluir transfusões de plaquetas, antibióticos para tratar infecções, imunossupressores para controlar respostas autoimunes e terapia de reposição de células hematopoéticas (TRCH), que envolve o transplante de células-tronco saudáveis de um doador compatível. A pesquisa está em andamento para desenvolver novas opções de tratamento, como terapia gênica, que pode oferecer uma cura duradoura para a síndrome.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Desculpe, mas "Zixina" não é um termo médico reconhecido em nenhum dicionário ou base de dados médicos. É possível que haja algum mal-entendido ou erro na grafia do termo que está procurando. Por favor, verifique a ortografia e tente novamente. Se o problema persistir, por favor forneça mais contexto ou detalhes para que possamos ajudálo melhor.

A miossina tipo I, também conhecida como miossina lenta ou miossina de músculo vermelho, é uma proteína motor encontrada principalmente em músculos escuros e resistivos, como os músculos esqueléticos lentos e o músculo cardíaco. Ela desempenha um papel crucial no processo de contracção muscular ao hidrolisar ATP e gerar força para movimentar actina filamentos durante a contração.

A miossina tipo I é caracterizada por sua alta resistência à fadiga, velocidade de contração lenta e alto teor de miofilamentos ricos em fibras oxidativas. Isso permite que os músculos com altas concentrações de miossina tipo I sustentem a atividade muscular por longos períodos de tempo, como ocorre durante a prática de exercícios aeróbicos de baixa intensidade. Além disso, a miossina tipo I desempenha um papel importante na manutenção da pósura e no controle postural devido à sua natureza resistente e lenta.

A Técnica Indireta de Fluorescência para Anticorpos (IFA, do inglês Indirect Fluorescent Antibody technique) é um método amplamente utilizado em laboratórios de patologia clínica e imunologia para a detecção qualitativa e quantitativa de anticorpos específicos presentes no soro sanguíneo ou outros fluidos biológicos. Essa técnica é baseada na capacidade dos anticorpos de se ligarem a determinantes antigênicos localizados em células ou partículas, como bactérias ou vírus, seguida da detecção dessa ligação por meio do uso de um marcador fluorescente.

O processo geralmente consiste nos seguintes passos:

1. Preparação dos antígenos: As células ou partículas que contêm os antígenos específicos são fixadas e permeadas em lâminas de microscopia, geralmente por meio de técnicas como a imersão em metanol ou o uso de detergentes suaves.
2. Incubação com o soro do paciente: O soro sanguíneo ou outro fluido biológico do paciente é diluído e colocado sobre as lâminas contendo os antígenos fixados, permitindo que os anticorpos presentes no soro se ligem aos antígenos correspondentes.
3. Adição de um conjugado secundário: Após a incubação e lavagem para remover anticorpos não ligados, uma solução contendo um anticorpo secundário marcado com um fluoróforo (como o FITC - Fluoresceína Isotiocianatada) é adicionada. Esse anticorpo secundário se liga aos anticorpos primários (do paciente) que estão ligados aos antígenos, atuando como um marcador para detectar a presença dos anticorpos específicos.
4. Leitura e análise: As lâminas são examinadas sob um microscópio de fluorescência, permitindo a visualização das áreas em que os anticorpos primários se ligaram aos antígenos, demonstrando assim a presença ou ausência dos anticorpos específicos.

A imunofluorescência indireta é uma técnica sensível e específica que pode ser usada para detectar anticorpos contra uma variedade de patógenos, incluindo bactérias, vírus, fungos e parasitas. Além disso, essa técnica também pode ser aplicada em estudos de imunopatologia, como na detecção de autoanticorpos em doenças autoimunes ou no diagnóstico de neoplasias.

A diferenciação celular é um processo biológico em que as células embrionárias imaturas e pluripotentes se desenvolvem e amadurecem em tipos celulares específicos com funções e estruturas distintas. Durante a diferenciação celular, as células sofrem uma série de mudanças genéticas, epigenéticas e morfológicas que levam à expressão de um conjunto único de genes e proteínas, o que confere às células suas características funcionais e estruturais distintivas.

Esse processo é controlado por uma complexa interação de sinais intracelulares e extracelulares, incluindo fatores de transcrição, modificações epigenéticas e interações com a matriz extracelular. A diferenciação celular desempenha um papel fundamental no desenvolvimento embrionário, na manutenção dos tecidos e órgãos em indivíduos maduros e na regeneração de tecidos danificados ou lesados.

A capacidade das células de se diferenciar em tipos celulares específicos é uma propriedade importante da medicina regenerativa e da terapia celular, pois pode ser utilizada para substituir as células danificadas ou perdidas em doenças e lesões. No entanto, o processo de diferenciação celular ainda é objeto de intenso estudo e pesquisa, uma vez que muitos aspectos desse processo ainda não são completamente compreendidos.

As Proteínas Ativadoras de Ras GTPase (ou GTPase-activating proteins, abreviadas como GAPs) são um tipo específico de proteínas que atuam como reguladores negativos dos membros da família Ras de proteínas GTPases. As proteínas Ras funcionam como interruptores moleculares, alternando entre estados ativados (quando ligadas a GTP) e inativados (quando ligadas a GDP).

As GAPs catalisam a conversão de GTP em GDP na Ras, acelerando assim a taxa de hidrólise do GTP e promovendo a formação da conformação inativa da proteína. Isso resulta em uma diminuição da atividade da cascata de sinalização associada à Ras, o que pode influenciar diversos processos celulares, como proliferação, diferenciação e apoptose.

A ativação dessas proteínas GTPases desempenha um papel crucial no controle da proliferação celular e na regulação de vias de sinalização intracelulares relacionadas ao câncer, doenças cardiovasculares e outras condições patológicas. Portanto, as proteínas GAPs são alvos importantes para o desenvolvimento de terapias que visem a modular essas vias de sinalização anômalas em doenças humanas.

Em biologia celular, as organelas são estruturas subcelulares especializadas que realizam funções específicas dentro das células. Eles podem ser comparados a pequenos órgãos internos da célula e estão presentes em todas as células, exceto nas mais simples.

As organelas são geralmente membranosas, o que significa que são delimitadas por uma membrana lipídica que separa sua matriz interna do citoplasma circundante. Isso ajuda a manter um ambiente controlado e favorável às reações químicas e processos metabólicos que ocorrem dentro dessas estruturas.

Algumas organelas comuns incluem o núcleo, mitocôndrias, cloroplastos, retículo endoplasmático rugoso (RER) e liso (REL), aparelho de Golgi, lisossomos, peroxissomas e vesículas. Cada organela tem sua própria estrutura e função distintas, mas trabalham em conjunto para manter a homeostase celular e permitir que a célula realize suas funções vitais.

Por exemplo, o núcleo é o centro de controle da célula e abriga o DNA que codifica as informações genéticas. As mitocôndrias são responsáveis pela produção de energia celular através da respiração celular, enquanto os cloroplastos capturam a luz solar e convertem o dióxido de carbono e a água em glicose durante a fotossíntese. O RER e o REL são envolvidos no processamento e transporte de proteínas, enquanto o aparelho de Golgi modifica, empacota e transporta proteínas e lipídios para diferentes destinos dentro e fora da célula. Os lisossomos desempenham um papel importante na digestão e reciclagem de material celular desgastado, enquanto os peroxissomas desintoxicam a célula e quebram down materiais nocivos. Finalmente, as vesículas são invaginações da membrana que transportam substâncias entre diferentes compartimentos celulares.

La desmoplacina es una proteína que se encuentra en el tejido conectivo y desempeña un papel importante en la adhesión y organización de las células. Se compone de tres cadenas polipeptídicas diferentes y se une a varios otros componentes extracelulares, como la fibronectina y el colágeno.

En un contexto clínico, la desmoplacina a menudo se menciona en relación con una afección genética rara pero grave llamada displasia ectodérmica anhidrótica (EDA) y su forma más grave, el síndrome de Clouston. Esta condición se caracteriza por anomalías en la piel, el cabello, las uñas y los dientes, así como problemas oculares y auditivos. Los investigadores han identificado mutaciones en el gen que codifica para la desmoplacina en personas con EDA e incluso han encontrado niveles más bajos de desmoplacina en tejidos afectados.

Sin embargo, vale la pena señalar que la desmoplacina también se ha relacionado con varias otras condiciones médicas, incluida la enfermedad cardiovascular y los trastornos neuromusculares. Por lo tanto, el papel preciso de esta proteína en la salud y la enfermedad aún está en gran parte por dilucidar.

Epitélio é um tipo de tecido que reveste a superfície externa e internas do corpo, incluindo a pele, as mucosas (revestimentos húmidos das membranas internas, como nas passagens respiratórias, digestivas e urinárias) e outras estruturas. Ele é composto por células epiteliais dispostas em camadas, que se renovam constantemente a partir de células-tronco presentes na base do tecido.

As principais funções dos epitélios incluem:

1. Proteção mecânica e química do corpo;
2. Secreção de substâncias, como hormônios, enzimas digestivas e muco;
3. Absorção de nutrientes e líquidos;
4. Regulação do transporte de gases, como o oxigênio e dióxido de carbono;
5. Detectar estímulos sensoriais, como no olfato, gosto e audição.

Existem diferentes tipos de epitélios, classificados com base no número de camadas celulares e na forma das células:

1. Epitélio simples: possui apenas uma camada de células;
2. Epitélio estratificado: tem mais de uma camada de células;
3. Epitélio escamoso: as células são achatadas e planas;
4. Epitélio cúbico: as células têm forma de cubo;
5. Epitélio colunar: as células são altas e alongadas, dispostas em fileiras verticais.

A membrana basal é uma camada fina e densa de proteínas e carboidratos que separa o epitélio do tecido conjuntivo subjacente, fornecendo suporte e nutrientes para as células epiteliais.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

Distrofina é uma proteína que desempenha um papel importante na estrutura e função dos músculos esqueléticos. Ela está localizada principalmente nas membranas das fibras musculares e ajuda a ligar as fibras do citoesqueleto à membrana celular, fornecendo estabilidade e suporte estrutural. A distrofina também desempenha um papel na manutenção da integridade da membrana celular durante a contração muscular, auxiliando no processo de reparo e regeneração dos tecidos musculares.

Mutações no gene que codifica a distrofina podem resultar em várias formas de distrofia muscular, uma doença genética que causa fraqueza e degeneração progressiva dos músculos esqueléticos e cardíacos. A forma mais comum de distrofia muscular associada a distrofina é a Distrofia Muscular de Duchenne (DMD) e a Distrofia Muscular de Becker (BMD), que são caracterizadas por gravidade variável na fraqueza muscular, dificuldade em andar, frequentes quedas, rigidez articular e outros sintomas.

Em resumo, distrofina é uma proteína essencial para a estrutura e função dos músculos esqueléticos e cardíacos, e mutações neste gene podem causar várias formas de distrofia muscular.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

A regulação da expressão gênica é o processo pelo qual as células controlam a ativação e desativação dos genes, ou seja, como as células produzem ou suprimem certas proteínas. Isso é fundamental para a sobrevivência e funcionamento adequado de uma célula, pois permite que ela responda a estímulos internos e externos alterando sua expressão gênica. A regulação pode ocorrer em diferentes níveis, incluindo:

1. Nível de transcrição: Fatores de transcrição se ligam a sequências específicas no DNA e controlam se um gene será transcrito em ARN mensageiro (mRNA).

2. Nível de processamento do RNA: Após a transcrição, o mRNA pode ser processado, incluindo capear, poliadenilar e splicing alternativo, afetando assim sua estabilidade e tradução.

3. Nível de transporte e localização do mRNA: O local onde o mRNA é transportado e armazenado pode influenciar quais proteínas serão produzidas e em que quantidades.

4. Nível de tradução: Proteínas chamadas iniciadores da tradução podem se ligar ao mRNA e controlar quando e em que taxa a tradução ocorrerá.

5. Nível de modificação pós-traducional: Depois que uma proteína é sintetizada, sua atividade pode ser regulada por meio de modificações químicas, como fosforilação, glicosilação ou ubiquitinação.

A regulação da expressão gênica desempenha um papel crucial no desenvolvimento embrionário, diferenciação celular e resposta às mudanças ambientais, bem como na doença e no envelhecimento.

La myosine non musculaire de type IIB se réfère à une sous-catégorie spécifique de protéines myosines qui sont présentes dans les tissus autres que le muscle squelettique, comme les vaisseaux sanguins et les voies respiratoires. Les myosines sont des moteurs moléculaires qui jouent un rôle crucial dans la génération de force et de mouvement à l'intérieur des cellules.

La myosine non musculaire de type IIB est une protéine contractile qui se trouve dans les cellules des parois vasculaires, où elle aide à réguler le tonus et la constriction des vaisseaux sanguins. Elle est également exprimée dans les cellules des voies respiratoires, où elle contribue à la régulation de la dilatation et de la constriction des bronchioles.

Bien que la myosine non musculaire de type IIB partage certaines similitudes structurales avec les isoformes musculaires de la myosine, il existe également des différences importantes dans leur fonction et leur régulation. Par exemple, alors que les isoformes musculaires de la myosine sont régulées par des changements calciques intracellulaires, la myosine non musculaire de type IIB est régulée par des mécanismes différents, tels que la phosphorylation et la déphosphorylation des protéines.

En raison de son rôle important dans la régulation du tonus vasculaire et de la fonction respiratoire, des anomalies dans l'expression ou la fonction de la myosine non musculaire de type IIB ont été associées à un certain nombre de maladies, y compris l'hypertension artérielle et l'asthme. Des recherches supplémentaires sont en cours pour mieux comprendre les fonctions et les régulations de cette protéine importante et son rôle dans la pathogenèse des maladies.

Neurites são prolongamentos citoplasmáticos que se originam a partir do corpo celular de um neurônio (célula nervosa) e incluem tanto as dendritas quanto os axônios. No entanto, o termo "neurito" geralmente é usado em contextos em que a distinção entre dendrita e axônio não é importante ou quando esses processos ainda estão se desenvolvendo e não apresentam características maduras para serem classificados como dendritas ou axônios. Em outras palavras, neuritos são estruturas inicialmente indiferenciadas que mais tarde se diferenciarão em dendritas ou axônios conforme o desenvolvimento do neurônio prossegue.

Em resumo, neuritos são prolongamentos citoplasmáticos de células nervosas que ainda não foram classificadas como dendritas ou axônios.

As toxinas marinhas são compostos químicos naturalmente produzidos por organismos aquáticos, como algas, dinoflagelados, bactérias e moluscos, que podem ser prejudiciais ou letais a outros organismos, incluindo humanos. Essas toxinas podem acumular-se em animais marinhos, especialmente moluscos filtradores como ostras, mexilhões e caracóis, que consomem as algas ou dinoflagelados produtores de toxinas. A intoxicação por toxinas marinhas pode ocorrer através do consumo de alimentos contaminados ou exposição à água contaminada, e pode causar uma variedade de sintomas, dependendo do tipo de toxina. Os exemplos mais comuns de intoxicação por toxinas marinias incluem a intoxicação paralítica por moluscos (PSP), a intoxicação diarréica por moluscos (DSP), a intoxicação neurotoxica amnésica por moluscos (NSP) e a intoxicação respiratória por fitoplancton (PRSP).

Em termos médicos, a "comunicação celular" refere-se ao processo de troca e transmissão de informações e sinais entre as células de um organismo vivo. Isto é fundamental para a coordenação e regulamentação de diversas funções celulares e teciduais, incluindo a resposta às mudanças ambientais e à manutenção da homeostase. A comunicação celular pode ocorrer por meio de vários mecanismos, tais como a libertação e detecção de moléculas mensageiras (como hormonas, neurotransmissores e citocinas), contato direto entre células (através de juncções comunicantes ou receptores de superfície celular) e interações mediadas por campo elétrico ou mecânicas. A compreensão da comunicação celular é crucial para a nossa compreensão do funcionamento normal dos organismos, assim como para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas para uma variedade de condições médicas.

"Knockout mice" é um termo usado em biologia e genética para se referir a camundongos nos quais um ou mais genes foram desativados, ou "knockout", por meio de técnicas de engenharia genética. Isso permite que os cientistas estudem os efeitos desses genes específicos na função do organismo e no desenvolvimento de doenças. A definição médica de "knockout mice" refere-se a esses camundongos geneticamente modificados usados em pesquisas biomédicas para entender melhor as funções dos genes e seus papéis na doença e no desenvolvimento.

Chimiotaxia é um termo utilizado em biologia e medicina que se refere ao movimento orientado e direcionado de células, especialmente células vivas como células cancerosas ou leucócitos (glóbulos brancos), em resposta a um gradiente de concentração de substâncias químicas no meio ambiente circundante. Esse processo desempenha um papel crucial em diversos fenômenos biológicos, como o desenvolvimento embrionário, a cicatrização de feridas e a resposta imune.

No contexto médico, particularmente no tratamento do câncer, a quimiotaxia refere-se à mobilização e direcionamento de fármacos antineoplásicos (citotóxicos) ou drogas citotóxicas específicas para atingirem e destruírem células cancerosas, aproveitando o gradiente de concentração química existente entre as áreas saudáveis e as lesões tumorais. Essa técnica é empregada em terapias como a quimioterapia intraperitoneal hipertermica (HIPEC), na qual os medicamentos são administrados diretamente no líquido peritoneal, onde o câncer se disseminou, aumentando assim sua concentração local e efetividade contra as células cancerosas.

"Drosophila melanogaster" é a designação científica completa da mosca-da-fruta, um pequeno inseto dipterano amplamente utilizado em pesquisas biológicas e genéticas. Originária de regiões tropicais e subtropicais, a mosca-da-fruta é frequentemente encontrada em frutas e vegetais em decomposição. Seu ciclo de vida curto e seu genoma relativamente simples tornam essa espécie uma ferramenta valiosa para estudos genéticos e desenvolvimentais, incluindo a pesquisa sobre doenças humanas e a genética da população.

Proteínas motoras moleculares são um tipo específico de proteínas que convertem a energia química em energia mecânica, permitindo-lhes se mover ao longo de filamentos proteicos, como microtúbulos e actina, dentro da célula. Esses movimentos são essenciais para uma variedade de processos celulares, incluindo o transporte intracelular, a divisão celular e a mobilidade celular. Existem três classes principais de proteínas motoras moleculares: cinases, dineinas e miosinas. Cada uma dessas classes tem suas próprias características estruturais e funcionais que lhes permitem se ligar e se movimentar ao longo dos filamentos em diferentes formas e contextos celulares. As proteínas motoras moleculares desempenham um papel fundamental na manutenção da homeostase celular e no correcto funcionamento das células, e alterações nestes processos podem contribuir para uma variedade de doenças humanas, incluindo distrofias musculares, neurodegenerativas e outras condições.

As células CHO (do inglês, Chinese Hamster Ovary) são células ováricas de camundongo-chinês que são amplamente utilizadas em pesquisas científicas e biotecnologia. Elas são facilmente cultivadas em laboratório e possuem a capacidade de expressar altos níveis de proteínas, tornando-as úteis para a produção de vacinas, anticorpos e outros produtos terapêuticos recombinantes. Além disso, as células CHO são frequentemente usadas em estudos de toxicologia e farmacologia, bem como na pesquisa de doenças genéticas e no desenvolvimento de novos medicamentos.

Desmossomos são estruturas especializadas encontradas nas membranas plasmáticas de células adjacentes, que permitem a formação de junções entre essas células. Eles são particularmente importantes em tecidos epiteliais e endoteliais, onde desempenham um papel crucial na manutenção da integridade estrutural e função desses tecidos.

Existem dois tipos principais de desmossomos: desmossomos ajustados (também conhecidos como macula adherens) e desmossomos alongados (também chamados de fascia adherens).

Os desmossomos ajustados são junções entre as membranas plasmáticas de células adjacentes que se ligam à rede de filamentos intermediários do citoesqueleto, fornecendo assim uma conexão mecânica entre as células. Eles são compostos por proteínas transmembranares como a cadherina e a catenina, que se ligam à actina no citoplasma.

Os desmossomos alongados também se ligam à rede de filamentos intermediários do citoesqueleto, mas são mais longos e alongados do que os desmossomos ajustados. Eles estão presentes em tecidos que sofrem tensões mecânicas significativas, como o músculo cardíaco e esquelético. Os desmossomos alongados são compostos por proteínas transmembranares como a distrofina e a dystroglycan, que se ligam à actina no citoplasma e à lâmina basal do tecido conjuntivo.

A disfunção dos desmossomos pode levar a várias doenças, incluindo distrofias musculares, doenças cardíacas e nefrite intersticial.

O centrómero é uma região central e condensada da cromatina em um cromossomo, que desempenha um papel importante na divisão celular. Durante a mitose e meiose, as fibras do fuso mitótico se ligam aos centrômeros de cada cromátide irmã, permitindo que os cromossomos se alinhem e se separem corretamente. O centróluro, um par de centriolos alongados rodeados por material pericentriolar denso, está localizado no centrósomo e desempenha um papel na organização do fuso mitótico durante a divisão celular.

Distroglicanos são uma classe de proteínas transmembranares que estão presentes principalmente em tecidos do sistema nervoso central. Eles desempenham um papel importante na organização e manutenção da arquitetura sináptica, bem como no processamento de sinais entre as células nervosas.

As distroglicanas são glicoproteínas que se ligam às distrofinas, uma proteína intracelular associada à membrana da superfície pós-sináptica das células musculares e nervosas. A ligação entre as distroglicanas e as distrofinas é estabelecida por meio de uma região rica em cisteína no domínio extracelular da proteína distroglicana.

As distroglicanas também se ligam a vários outros ligantes, incluindo proteínas extracelulares e moléculas de adesão, o que permite a formação de complexos multiproteicos importantes para a organização da arquitetura sináptica. Além disso, as distroglicanas desempenham um papel importante na regulação do tráfego e localização de canais iônicos e receptores na membrana pós-sináptica.

Mutações em genes que codificam proteínas associadas à distrofina, incluindo as distroglicanas, podem resultar em várias doenças neuromusculares, como a distrofia muscular de Duchenne e a distrofia muscular de Becker. Essas mutações podem afetar a estabilidade da membrana celular e a transdução de sinais sinápticos, levando à degeneração dos tecidos musculares e nervosos.

A 'Eletroforese em Gel Bidimensional' é um método avançado e especializado de eletroforese utilizado na análise de proteínas ou ácidos nucléicos (como DNA ou RNA). Neste processo, as amostras são primeiramente submetidas a uma eletroforese em um gel unidimensional, seguida por uma segunda eletroforese em um gel perpendicular ao primeiro.

O objetivo deste método é separar as moléculas de acordo com duas propriedades físicas diferentes, geralmente tamanho e carga elétrica. Isso permite uma resolução muito maior e uma análise mais precisa das misturas complexas de proteínas ou ácidos nucléicos.

A eletroforese em gel bidimensional é particularmente útil em estudos de proteoma, onde é usada para identificar e quantificar as proteínas presentes em uma célula ou tecido. Também é amplamente utilizada em genômica funcional e outras áreas da biologia molecular e bioquímica.

ADP-ribose transferases são uma classe de enzimas que catalisam a transferência do ADP-ribose (um derivado da nicotinamida adenina dinucleótido, ou NAD) para proteínas ou outras moléculas aceitadoras. Este processo é conhecido como ADP-ribosilação e pode desempenhar um papel importante em uma variedade de processos celulares, incluindo a regulação da expressão gênica, resposta ao estresse oxidativo e reparo do DNA.

Existem duas principais famílias de ADP-ribose transferases: as sirtuínas e as poli(ADP-ribose) polymerases (PARPs). As sirtuínas utilizam o NAD como cofator para remover grupos acetila dos resíduos de lisina em proteínas, além de transferirem o ADP-ribose. Já as PARPs são responsáveis pela adição de cadeias poliméricas de ADP-ribose (PAR) a proteínas, geralmente em resposta a danos no DNA.

A atividade das ADP-ribose transferases pode ser modulada por diversos fatores, como a disponibilidade de NAD e a presença de outras moléculas que servem como aceitadores do ADP-ribose. Dysregulações nessas enzimas têm sido associadas a várias condições patológicas, incluindo câncer, diabetes, e doenças neurodegenerativas.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Fosfatidilinositol 3-Quinases (PI3Ks) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, incluindo o crescimento e proliferação celular, metabolismo, sobrevivência e motilidade. PI3Ks fosforilam a molécula de lipídio chamada fosfatidilinositol (4,5)-bisfosfato (PIP2) para formar fosfatidilinositol (3,4,5)-trisfosfato (PIP3). A formação de PIP3 recruta outras proteínas que contêm domínios PH a membrana plasmática, onde elas podem ser ativadas e desencadear uma cascata de sinais intracelulares.

Existem três classes principais de PI3Ks, classificadas com base em sua estrutura e substratos preferenciais. As Classes I PI3Ks são as mais estudadas e estão envolvidas na regulação da resposta celular a diversos sinais extracelulares, como fatores de crescimento e citocinas. A ativação dessas enzimas pode levar ao aumento da sobrevivência celular, proliferação e metabolismo, enquanto sua inibição tem sido estudada como um possível alvo terapêutico em diversos cânceres.

A atividade de PI3Ks é regulada por uma variedade de mecanismos, incluindo a interação com outras proteínas e a fosforilação de resíduos específicos na própria enzima. A regulação dessas enzimas pode ser desregulada em diversas doenças, como câncer, diabetes e doenças cardiovasculares, tornando-as um alvo importante para o desenvolvimento de novos tratamentos terapêuticos.

As "Cadeias Leves de Miosina" (em inglês, "Light Chains of Myosin") são pequenas proteínas globulares que se ligam às extremidades dos braços da proteína maior myosin, localizada nas miofibrilhas dos sarcômeros dos músculos. Existem dois tipos de cadeias leves de myosin: a LC1 (também conhecida como alfa-helicoidal) e a LC2 (também chamada de troponina T-interaçãodépendente).

A função principal das cadeias leves de myosin é regular a atividade da ATPase do myosin, o que influencia a capacidade do músculo se contrair. Além disso, as cadeias leves desempenham um papel importante na regulação da contração muscular, especialmente durante a relação entre o cálcio e a troponina.

Apesar de serem chamadas de "leves", elas são relativamente pequenas em comparação com as outras subunidades do complexo myosin. Sua importância é fundamental para a compreensão da biologia muscular e das doenças relacionadas às disfunções dos músculos.

Deacordo com a base de dados médica UpToDate, Demecolcine é um fármaco anticolinérgico que atua como agente mitótico, o que significa que interfere no processo de divisão celular. É usado em testes laboratoriais para avaliar a capacidade de células se dividirem e se reproduzirem, uma propriedade chamada citotoxicidade. Também é utilizado em terapêutica, geralmente na forma de sua sal de sódio (colquicina), no tratamento da gota aguda e profilaxia da recidiva de gota devido à sua ação anti-inflamatória e supressão da formação de cristais de urato monossódico.

Em resumo, Demecolcine é um fármaco anticolinérgico usado em testes laboratoriais para avaliar citotoxicidade e no tratamento da gota aguda e profilaxia da recidiva de gota.

A calpaína é uma família de proteases, ou seja, enzimas que quebram outras proteínas em pequenos pedaços. Elas desempenham um papel importante na regulação de diversos processos celulares, como a sinalização celular, o ciclo celular e a apoptose (morte celular programada). A atividade da calpaína é controlada por calcios, um ion importante na sinalização celular. Quando os níveis de calcios aumentam dentro da célula, a ativação da calpaína pode levar ao corte e degradação de proteínas específicas, o que pode resultar em alterações significativas no funcionamento da célula. Desequilíbrios na atividade da calpaína têm sido associados a diversas doenças, incluindo doenças neurodegenerativas e cardiovasculares.

Na medicina e biologia, a cinesina é uma proteína motor que se move ao longo de microtúbulos, desempenhando um papel crucial no transporte intracelular e no processo de divisão celular. A cinesina participa do movimento de vesículas, organelas e cromossomos dentro da célula, auxiliando no correcto posicionamento e distribuição dos componentes celulares. Existem diferentes tipos de cinesinas, cada uma com funções específicas, mas geralmente elas funcionam como motores moleculares que convertem a energia química em movimento mecânico ao longo dos microtúbulos. Desregulações ou defeitos nesta proteína podem contribuir para doenças neurológicas e outros transtornos.

As proteínas do ciclo celular são um grupo de proteínas intracelulares que desempenham papéis fundamentais na regulação e coordenação do ciclo celular, processo fundamental para o crescimento, desenvolvimento e divisão das células. O ciclo celular é composto por quatro fases principais: G1 (fase de preparação), S (fase de síntese do DNA), G2 (fase de preparação para a mitose) e M (mitose e citocinese).

Existem diferentes classes de proteínas de ciclo celular, incluindo cinases reguladoras, fosfatases, inibidores e reguladores transcripcionais. Estes controlam a progressão do ciclo celular por meio da regulação da expressão gênica, modificação das proteínas e sinalização intracelular. Algumas das principais proteínas de ciclo celular incluem as cinases dependentes de ciclina (CDKs), que são heterodímeros formados por uma subunidade reguladora, a ciclina, e uma subunidade catalítica, a CDK. A atividade das CDKs é controlada pela expressão e degradação das ciclinas ao longo do ciclo celular, bem como pela fosforilação e desfosforilação das CDKs por cinases e fosfatases específicas.

A regulação dos níveis de proteínas de ciclo celular é crucial para garantir a precisão e o controle do ciclo celular, evitando erros na replicação e segregação do DNA que poderiam levar ao desenvolvimento de anormalidades genéticas e cancerígenas. Dисрурсiões nas proteínas de ciclo celular e nas vias de sinalização associadas têm sido relacionadas a diversos transtornos, incluindo câncer, doenças neurodegenerativas e envelhecimento prematuro.

Dinitrobenzenos referem-se a um grupo de compostos químicos orgânicos que contêm dois grupos nitro (-NO2) unidos a um anel benzênico. Existem três isômeros de dinitrobenzeno, dependendo da posição dos grupos nitro no anel: 1,2-dinitrobenzeno (orto-isômero), 1,3-dinitrobenzeno (meta-isômero) e 1,4-dinitrobenzeno (para-isômero).

Esses compostos são utilizados em várias aplicações industriais, como explosivos de baixa potência, solventes, e intermediários na síntese de outros produtos químicos. No entanto, eles também podem ser perigosos e tóxicos, especialmente se ingeridos, inalados ou entrarem em contato com a pele. A exposição a dinitrobenzenos pode causar danos ao fígado, rins, sangue e sistema nervoso, além de irritação na pele, olhos e trato respiratório.

A ativação plaquetária é um processo complexo envolvendo a alteração das plaquetas (também conhecidas como trombócitos) de seu estado inato e inativo para um estado ativo e aderente. Essas células sanguíneas pequenas desempenham um papel crucial na hemostasia, ou seja, a parada do sangramento, através da formação de coágulos sanguíneos.

Quando o endotélio (a camada interna dos vasos sanguíneos) é lesado, fatores de coagulação e substâncias químicas são expostos, levando à ativação das plaquetas. Esse processo inclui a exposição de receptores de superfície nas plaquetas que permitem a sua agregação e formação de um coágulo sanguíneo. Além disso, as plaquetas ativadas secretam substâncias como serotonina, ADP (adenosina difosfato) e tromboxano A2, que por sua vez promovem ainda mais a ativação e agregação de outras plaquetas.

A ativação plaquetária desempenha um papel importante em doenças como trombose, tromboembolismo e aterosclerose. Medir a ativação plaquetária pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de tais condições.

Proteínas de protozoários se referem a proteínas específicas que são expressas por organismos do reino Protista, geralmente os membros do filo Sarcomastigophora, que inclui protozoários unicelulares como o Trypanosoma e a Plasmodium. Estas proteínas desempenham funções vitais no metabolismo, crescimento, reprodução e sobrevivência dos protozoários. Algumas proteínas de protozoários são conhecidas por estar envolvidas em processos patogênicos, como a evasão do sistema imune do hospedeiro, obtenção de nutrientes e resistência a drogas.

Um exemplo bem conhecido é a proteína de superfície variável (VSG) encontrada em Trypanosoma brucei, o agente causador da Doença do Sono Africana. A VSG desempenha um papel crucial na evasão do sistema imune do hospedeiro, pois os protozoários podem alterar a composição da proteína de superfície, tornando-se "invisíveis" ao sistema imune. Outro exemplo é a hemoglobina de Plasmodium falciparum, o agente causador da Malária, que desempenha um papel importante no metabolismo do oxigênio e no ciclo de vida do parasita.

A compreensão das proteínas de protozoários é crucial para o desenvolvimento de novas estratégias terapêuticas e diagnósticas para as doenças causadas por esses organismos.

Compostos heterocíclicos de 4 ou mais anéis referem-se a um tipo específico de moléculas orgânicas que contêm quatro ou mais anéis aromáticos, nos quais pelo menos um dos átomos do anel é diferente de carbono, como nitrogênio, oxigênio ou enxofre. Estes compostos são chamados "heterocíclicos" porque os anéis contêm átomos hetero, que se referem a átomos diferentes do carbono.

Esses compostos podem ser encontrados naturalmente em muitas fontes, incluindo alimentos, plantas e organismos vivos. Alguns exemplos comuns de compostos heterocíclicos de quatro ou mais anéis incluem a hemoglobina (que contém um anel porfirínico com quatro nitrogênios) e a vitamina B12 (que contém um anel corrino com quatro nitrogênios e um átomo de cobalto).

Alguns compostos heterocíclicos de quatro ou mais anéis também têm importância como medicamentos, pigmentos e materiais de construção. No entanto, alguns deles também podem ser tóxicos ou cancerígenos, dependendo da estrutura exata e do ambiente em que se encontram. Portanto, é importante estudar essas moléculas para entender suas propriedades e aplicação potencial, bem como os riscos associados ao seu uso.

A Microscopia Eletrônica de Transmissão (MET ou TEM, do inglês Transmission Electron Microscopy) é uma técnica de microscopia avançada que utiliza um feixe de elétrons para produzir imagens altamente detalhadas e resolução de amostras biológicas, materiais ou outros espécimes. Ao contrário da microscopia óptica convencional, que usa luz visível para iluminar uma amostra, a MET acelera os elétrons a altas velocidades e os faz passar através de uma amostra extremamente fina.

No processo, as interações entre o feixe de elétrons e a amostra geram diferentes sinais de contraste, como difração de elétrons, absorção e emissão secundária, que são captados por detectores especializados. Estes sinais fornecem informações sobre a estrutura, composição química e propriedades físicas da amostra, permitindo assim obter imagens com resolução lateral e axial muito alta (até alguns angstroms ou 0,1 nanômetros).

A MET é amplamente utilizada em diversas áreas de investigação, incluindo biologia celular e molecular, ciências dos materiais, nanotecnologia, eletroinformática e outras. Ela permite a visualização direta de estruturas celulares e subcelulares, como organelas, vesículas, fibrilas, proteínas e vírus, além de fornecer informações sobre as propriedades físicas e químicas dos materiais a nanoscala.

La tropomiosina é una proteína fibrosa que se trova no músculo esquelético, músculo cardíaco e músculo liso. É composta por duas cadeias polipeptídicas enroladas em hélice e está presente no filamento fino do sarcomero, a unidade básica da estrutura dos músculos.

A tropomiosina desempenha um papel fundamental na regulação da contração muscular ao cobrir os sítios de ligação da actina nos filamentos finos em repouso, impedindo a interacção entre a actina e a miosina. Quando o músculo recebe o estímulo para se contrair, outra proteína chamada troponina sofre uma alteração conformacional que permite à tropomiosina se mover e expor os sítios de ligação da actina, permitindo assim a interacção entre a actina e a miosina e a consequente contração muscular.

A tropomiosina é uma proteína importante para a função normal do músculo e está associada a várias condições médicas quando se altera a sua estrutura ou função, como as distrófias musculares e as miopatias.

A definição médica de "cães" se refere à classificação taxonômica do gênero Canis, que inclui várias espécies diferentes de canídeos, sendo a mais conhecida delas o cão doméstico (Canis lupus familiaris). Além do cão doméstico, o gênero Canis também inclui lobos, coiotes, chacais e outras espécies de canídeos selvagens.

Os cães são mamíferos carnívoros da família Canidae, que se distinguem por sua habilidade de correr rápido e perseguir presas, bem como por seus dentes afiados e poderosas mandíbulas. Eles têm um sistema sensorial aguçado, com visão, audição e olfato altamente desenvolvidos, o que lhes permite detectar e rastrear presas a longa distância.

No contexto médico, os cães podem ser estudados em vários campos, como a genética, a fisiologia, a comportamento e a saúde pública. Eles são frequentemente usados como modelos animais em pesquisas biomédicas, devido à sua proximidade genética com os humanos e à sua resposta semelhante a doenças humanas. Além disso, os cães têm sido utilizados com sucesso em terapias assistidas e como animais de serviço para pessoas com deficiências físicas ou mentais.

Trombina é um termo médico que se refere a uma enzima proteolítica activa, também conhecida como fator IIa, que desempenha um papel crucial no processo de coagulação sanguínea. A trombina é formada a partir do seu precursor inactivo, a protrombina, através da activação por outras enzimas da cascata de coagulação.

A função principal da trombina é converter o fibrinogénio em fibrina, um componente essencial na formação do coágulo sanguíneo. A fibrina forma uma rede tridimensional que ajuda a reforçar e estabilizar o coágulo, impedindo assim a perda excessiva de sangue. Além disso, a trombina também atua como um potente estimulador da proliferação e migração das células endoteliais, contribuindo para a reparação e regeneração dos tecidos lesados.

No entanto, uma activação excessiva ou inadequada da trombina pode levar ao desenvolvimento de doenças tromboembólicas, como trombose venosa profunda e embolia pulmonar, que podem ser graves e potencialmente fatais. Portanto, o equilíbrio adequado da atividade da trombina é essencial para manter a homeostase hemostática e prevenir as complicações tromboembólicas.

Em medicina e biologia celular, uma "linhagem celular transformada" refere-se a um tipo de célula que sofreu alterações significativas em seu fenotipo e genotipo, o que geralmente resulta em um crescimento aumentado e desregulado, capacidade de invasão e metástase, e resistência à apoptose (morte celular programada). Essas células transformadas podem ser o resultado de mutações genéticas espontâneas ou induzidas por agentes cancerígenos, radiação, vírus oncogênicos ou outros fatores.

A transformação celular é um processo fundamental no desenvolvimento do câncer e pode ser caracterizada por uma série de alterações moleculares que ocorrem nas células. Essas alterações incluem a ativação de oncogenes, inativação de genes supressores de tumor, instabilidade genômica, alterações na expressão gênica e na regulação epigenética, entre outras.

As linhagens celulares transformadas são frequentemente utilizadas em pesquisas laboratoriais como modelos para estudar os mecanismos moleculares do câncer e testar novas terapias anticancerígenas. No entanto, é importante lembrar que essas células podem não se comportar exatamente como as células cancerosas em humanos, uma vez que elas foram isoladas de seu microambiente original e cultivadas em condições artificialmente controladas no laboratório.

Os Fatores de Troca de Nucleotído Guanina Rho (GTPases de troca de nucleotídeos guanina ou GEFs) são uma classe de proteínas que atuam como reguladoras importantes dos processos celulares, incluindo a organização do citoesqueleto, o tráfego intracelular e a transdução de sinal.

As GTPases de troca de nucleotídeos guanina são responsáveis por catalisar a substituição de GDP (difosfato de guanosina) por GTP (trifosfato de guanosina) em proteínas G, uma classe de proteínas que desempenham um papel fundamental na transdução de sinal.

A atividade das GTPases é controlada por dois tipos principais de reguladores: os fatores de troca de nucleotídeo (GEFs) e os fatores de hidrolase de nucleotídeo (GAPs). Enquanto os GAPs aumentam a taxa de hidrólise de GTP em proteínas G, os GEFs promovem o intercâmbio de GDP por GTP, ativando assim as proteínas G.

A activação das GTPases desencadeia uma cascata de eventos que podem levar a alterações na organização do citoesqueleto, no tráfego intracelular e na transdução de sinal, entre outros processos celulares.

Em resumo, os Fatores de Troca de Nucleotídeo Guanina Rho são proteínas que regulam a actividade das GTPases, desempenhando um papel fundamental na regulação dos processos celulares.

Na medicina, as cateninas referem-se a proteínas estruturais que desempenham um papel importante na regulação da estabilidade e organização dos microtúbulos do citoesqueleto. Existem diferentes tipos de cateninas, sendo as mais conhecidas as cateninas α, β e γ.

As cateninas β e γ, também conhecidas como cateninas placa, estão associadas às unidades citoplasmáticas das uniões aderentes entre células epiteliais e desempenham um papel crucial na ligação dos filamentos de actina do citoesqueleto a proteínas de adesão celular, como as caderinas. Isso é fundamental para manter a integridade estrutural das camadas epiteliais e regular processos como a proliferação celular e a migração.

As cateninas α, por outro lado, são associadas à dinâmica dos microtúbulos do citoesqueleto e desempenham um papel importante na estabilização e organização destas estruturas. Elas também interagem com outras proteínas para regular a divisão celular e o transporte intracelular de vesículas.

Alterações nas cateninas podem estar associadas a várias condições patológicas, como câncer, doenças neurológicas e desordens genéticas. Por exemplo, mutações em genes que codificam as cateninas β e γ têm sido identificadas em diversos tipos de câncer, incluindo o câncer de mama, próstata e pulmão.

As toxinas botulínicas são neurotoxinas produzidas por determinadas bactérias do gênero Clostridium, especificamente as espécies Clostridium botulinum, Clostridium butyricum e Clostridium baratii. Existem sete tipos de toxinas botulínicas (designados A-G), sendo as toxinas tipo A, B, E e, em menor extensão, F, as que mais comumente causam doenças em humanos.

Essas toxinas funcionam impedindo a liberação de acetilcolina no space axonal (gap sináptico) na junção neuromuscular, o que leva a uma paralisia flácida dos músculos afetados. A intoxicação por toxinas botulínicas pode ocorrer através da ingestão de alimentos contaminados com as bactérias ou suas esporos, resultando na doença conhecida como botulismo. Os sinais e sintomas do botulismo geralmente incluem fraqueza muscular, visão dupla, visão turva, dificuldade em falar, dificuldade em engolir e paralisia. O botulismo é uma condição grave que requer tratamento imediato, geralmente com antitoxinas e, em alguns casos, ventilação mecânica para manter a respiração.

No entanto, é importante ressaltar que as toxinas botulínicas também são utilizadas no campo da medicina estética e terapêutica em doses controladas e seguras. O uso clínico mais comum das toxinas botulínicas é o tratamento da doença de Botox, um tipo de distonia focal que afeta os músculos da face, resultando em blefarospasmos (contratura involuntária dos músculos ao redor dos olhos) e espasticidade facial. Além disso, as toxinas botulínicas também são usadas para tratar outras condições, como hiperidrose (excesso de suor), dor neuropática e migraña.

Caco-2 é uma linhagem de células derivada de um carcinoma colorretal humano. Essas células são amplamente utilizadas em estudos de toxicologia, farmacologia e biomedicina devido à sua capacidade de diferenciar-se em cultura, formando monocamadas polarizadas com microvilosidades apicais e junções estreitas, que se assemelham à barreira epitelial intestinal.

A linhagem Caco-2 é frequentemente utilizada como um modelo in vitro para estudar a absorção, distribuição, metabolismo e toxicidade de diferentes compostos, incluindo fármacos, nutrientes e toxinas. Além disso, elas também podem ser usadas para investigar a interação entre microrganismos e a barreira intestinal, o que as torna uma importante ferramenta de pesquisa em áreas como a doença inflamatória intestinal, infecções entéricas e câncer colorretal.

As septinas são proteínas estruturais que desempenham um papel fundamental na formação e regulagem dos microtúbulos e do citoesqueleto, bem como no processamento e transporte de RNA. Elas formam complexos multiproteicos que participam da organização e dinâmica dos domínios membranosos em células eucarióticas. As septinas estão envolvidas em uma variedade de processos celulares, incluindo a divisão celular, morfogênese, diferenciação celular e resposta imune.

Em termos médicos, as disfunções nas septinas podem estar associadas a diversas patologias, como doenças neurodegenerativas, câncer e infecções virais. Por exemplo, mutações em genes que codificam septinas podem levar ao desenvolvimento de doenças hereditárias raras, como a síndrome de West, uma forma grave de epilepsia infantil. Além disso, alterações na expressão e localização das septinas têm sido observadas em diversos tipos de câncer, sugerindo que essas proteínas podem desempenhar um papel importante no controle do ciclo celular e na proliferação celular.

Em resumo, as septinas são proteínas estruturais importantes para a organização e dinâmica dos microtúbulos e do citoesqueleto, bem como para o processamento e transporte de RNA em células eucarióticas. Sua disfunção pode estar associada a diversas patologias, incluindo doenças neurodegenerativas, câncer e infecções virais.

A microscopia de contraste de fase é um tipo de microscopia opticamente modificada que permite a observação e o estudo de amostras transparentes ou translúcidas, como células vivas, aumentando o contraste da imagem formada. A técnica consiste em alterar a fase da luz que passa através da amostra antes de atingir o sistema óptico do microscópio. Isso é conseguido através do uso de um filtro de contraste de fase, que divide a luz incidente em dois feixes: um não desviado e outro desviado, que passam por diferentes comprimentos ópticos antes de serem recombinados.

A diferença de caminho óptico entre os dois feixes resulta em uma interferência da luz, gerando um padrão de contraste na imagem observada. As áreas com maior índice de refração (como as estruturas celulares) causam um desvio adicional da luz, aumentando ainda mais o contraste e facilitando a visualização desses detalhes.

Essa técnica é particularmente útil em estudos biológicos, pois permite observar células vivas em seu estado natural, sem a necessidade de colorir ou fixar as amostras, o que pode alterar suas propriedades e funcionamento. Além disso, a microscopia de contraste de fase é uma técnica não invasiva, simples e econômica, tornando-a uma ferramenta essencial em diversos campos da biologia e medicina.

Utrofiná, também conhecida como télocanina ou TNNI2, é uma proteína que se localiza no mioplasma esquelético dos músculos e está envolvida no processo de contração muscular. Ela age como uma molécula contrátil e faz parte da troponina-tropomiosina complexo do filamento fino da miófibrila. A utrofiná desempenha um papel importante na regulação da interação entre a actina e a miosina durante a contração muscular, auxiliando no controle da taxa de ativação da força muscular.

A mutação ou disfunção da utrofiná pode estar relacionada a várias condições musculares, incluindo distrofias musculares e miopatias congênitas. Alterações nessa proteína podem levar a alterações na estrutura e função dos músculos esqueléticos, resultando em debilidade, rigidez e outros sintomas associados às doenças musculares. Portanto, o estudo da utrofiná é importante para entender as bases moleculares das distrofias musculares e desenvolver possíveis tratamentos para essas condições.

As células endoteliais são tipos específicos de células que revestem a superfície interna dos vasos sanguíneos, linfáticos e corações, formando uma camada chamada endotélio. Elas desempenham um papel crucial na regulação do tráfego celular e molecular entre o sangue e os tecidos circundantes, além de participar ativamente em processos fisiológicos importantes, como a homeostase vascular, a hemostasia (ou seja, a parada do sangramento), a angiogênese (formação de novos vasos sanguíneos) e a resposta inflamatória.

As células endoteliais possuem uma série de funções importantes:

1. Barreira selectiva: As células endoteliais atuam como uma barreira seletivamente permeável, permitindo o fluxo controlado de nutrientes, gases e outras moléculas entre o sangue e os tecidos, enquanto impedem a passagem de patógenos e outras partículas indesejadas.
2. Regulação do tráfego celular: As células endoteliais controlam a migração e a adesão das células sanguíneas, como glóbulos brancos e plaquetas, através da expressão de moléculas de adesão e citocinas.
3. Homeostase vascular: As células endoteliais sintetizam e secretam diversos fatores que regulam a dilatação e constrição dos vasos sanguíneos, mantendo assim o fluxo sanguíneo e a pressão arterial adequados.
4. Hemostasia: As células endoteliais desempenham um papel crucial na parada do sangramento ao secretar fatores que promovem a agregação de plaquetas e a formação de trombos. No entanto, elas também produzem substâncias que inibem a coagulação, evitando assim a formação de trombos excessivos.
5. Angiogênese: As células endoteliais podem proliferar e migrar em resposta a estímulos, como hipóxia e isquemia, promovendo assim a formação de novos vasos sanguíneos (angiogênese) e a reparação tecidual.
6. Inflamação: As células endoteliais podem ser ativadas por diversos estímulos, como patógenos, citocinas e radicais livres, levando à expressão de moléculas proinflamatórias e à recrutamento de células do sistema imune. No entanto, uma resposta inflamatória excessiva ou contínua pode resultar em danos teciduais e doenças.
7. Desenvolvimento e diferenciação: As células endoteliais desempenham um papel importante no desenvolvimento embrionário, auxiliando na formação dos vasos sanguíneos e outras estruturas. Além disso, podem sofrer diferenciação em outros tipos celulares, como osteoblastos e adipócitos.

Em resumo, as células endoteliais desempenham um papel crucial na manutenção da homeostase vascular, na regulação do tráfego celular e molecular entre a corrente sanguínea e os tecidos periféricos, no controle da coagulação e da inflamação, e na formação e reparação dos vasos sanguíneos. Devido à sua localização estratégica e às suas propriedades funcionais únicas, as células endoteliais são alvo de diversas doenças cardiovasculares, metabólicas e inflamatórias, tornando-se assim um importante objeto de estudo na pesquisa biomédica.

Os fosfatos de fosfatidilinositol (PPI) são um tipo de lípido importante encontrado nas membranas celulares de organismos vivos. Eles desempenham um papel crucial em diversas funções celulares, incluindo a transdução de sinais e o tráfego intracelular.

A molécula de PPI consiste em um glicerol unido a dois ácidos graxos e à fosfatidilina, que por sua vez é ligada a um grupo inositol polifosfato. O inositol pode ser fosforilado em diferentes posições, resultando em vários isômeros de PPI com propriedades bioquímicas distintas.

Os PPI são frequentemente encontrados no lado citoplasmático das membranas celulares e servem como substratos para diversas enzimas que catalisam reações de fosforilação e desfosforilação. Essas modificações covalentes regulam a atividade de proteínas envolvidas em processos celulares importantes, como a regulação do ciclo celular, a resposta às mudanças ambientais e o controle da expressão gênica.

Além disso, os PPI também estão envolvidos no tráfego de vesículas e no contato entre as membranas celulares. Eles desempenham um papel importante na formação e estabilidade dos domínios lipídicos das membranas, que são essenciais para a organização e função das membranas celulares.

Em resumo, os fosfatos de fosfatidilinositol são uma classe importante de lípidos que desempenham um papel fundamental em diversas funções celulares, incluindo a transdução de sinais, o tráfego intracelular e a organização das membranas celulares.

A proteína da zônula de oclusão-1, também conhecida como ZO-1, é uma proteína importante envolvida na formação de junções estreitas entre células epiteliais. As junções estreitas são estruturas que se encontram em tecidos epiteliais e endoteliais, e desempenham um papel crucial na manutenção da integridade da barreira epitelial e no controle do tráfego de moléculas entre as células.

A ZO-1 é uma proteína citoplasmática que se localiza na membrana lateral das células epiteliais, onde interage com outras proteínas para formar a zônula de oclusão, um complexo multiproteico que une as membranas plasmáticas das células adjacentes. Além disso, a ZO-1 também se associa a outras estruturas celulares, como o citoesqueleto, o que lhe permite desempenhar um papel importante na organização e estabilidade da arquitetura celular.

A proteína da zônula de oclusão-1 é codificada pelo gene TJP1 (tight junction protein 1) e pertence a uma família de proteínas conhecidas como membrane-associated guanylate kinases (MAGUKs). Mutações neste gene podem resultar em várias condições clínicas, incluindo doenças intestinais inflamatórias e displasia ectodérmica.

O complexo de Golgi, também conhecido como aparato de Golgi ou dictioglifo, é um organelo membranoso encontrado em células eucarióticas. Ele desempenha um papel crucial no processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no retículo endoplasmático rugoso (RER) para seus destinos finais dentro ou fora da célula.

O complexo de Golgi é composto por uma pilha achatada de sacos membranosos chamados cisternas, geralmente dispostos em forma de disco e rodeados por vesículas. As proteínas sintetizadas no RER são transportadas para o complexo de Golgi através de vesículas revestidas com coatomer (COPII). Dentro do complexo de Golgi, as proteínas passam por uma série de modificações postraducionais, incluindo a remoção e adição de grupos químicos, tais como carboidratos e fosfatos, bem como a clivagem de peptídeos. Essas modificações são essenciais para a correta dobramento da estrutura das proteínas e para sua localização final na célula.

Após o processamento, as proteínas são empacotadas em vesículas revestidas com coatomer (COPI) e transportadas para seus destinos finais. Algumas proteínas são enviadas de volta ao RER, enquanto outras são direcionadas a lisossomas, plasma membrana ou outros compartimentos celulares. O complexo de Golgi também desempenha um papel importante no transporte e processamento de lípidos, especialmente na formação de glicolipídios e esfingolípidos.

Em resumo, o complexo de Golgi é uma estrutura membranosa fundamental para o processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no RER, desempenhando um papel crucial na manutenção da homeostase celular.

As "Células Tumorais Cultivadas" referem-se a células cancerosas que são removidas do tecido tumoral de um paciente e cultivadas em laboratório, permitindo o crescimento e multiplicação contínua fora do corpo humano. Essas células cultivadas podem ser utilizadas para uma variedade de propósitos, incluindo a pesquisa básica do câncer, o desenvolvimento e teste de novos medicamentos e terapias, a análise da sensibilidade a drogas e a predição da resposta ao tratamento em pacientes individuais.

O processo de cultivo de células tumorais envolve a separação das células cancerosas do tecido removido, seguida pela inoculação delas em um meio de cultura adequado, que fornece nutrientes e fatores de crescimento necessários para o crescimento celular. As células cultivadas podem ser mantidas em cultura por períodos prolongados, permitindo a observação de seu comportamento e resposta a diferentes condições e tratamentos.

É importante notar que as células tumorais cultivadas podem sofrer alterações genéticas e fenotípicas em relação às células cancerosas originais no corpo do paciente, o que pode afetar sua resposta a diferentes tratamentos. Portanto, é crucial validar os resultados obtidos em culturas celulares com dados clínicos e experimentais adicionais para garantir a relevância e aplicabilidade dos achados.

Em medicina e biologia molecular, a expressão genética refere-se ao processo pelo qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. É o mecanismo fundamental pelos quais os genes controlam as características e funções de todas as células. A expressão genética pode ser regulada em diferentes níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, tradução do RNA em proteínas e modificações pós-tradução das proteínas. A disregulação da expressão genética pode levar a diversas condições médicas, como doenças genéticas e câncer.

DNA complementar refere-se à relação entre duas sequências de DNA em que as bases nitrogenadas de cada sequência são complementares uma à outra. Isso significa que as bases Adenina (A) sempre se combinam com Timina (T) e Guanina (G) sempre se combinam com Citosina (C). Portanto, se você tiver uma sequência de DNA, por exemplo: 5'-AGTACT-3', a sua sequência complementar será: 3'-TCAGAT-5'. Essa propriedade do DNA é fundamental para a replicação e transcrição do DNA.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

Dyneinas são proteínas motoras que desempenham um papel crucial no processo de transporte intracelular e na divisão celular em organismos vivos. Eles se movem ao longo de microtúbulos, uma das componentes do esqueleto interno da célula, geralmente em direção ao seu extremidade negativa.

Existem diferentes tipos de dyneinas, mas todas elas compartilham uma estrutura básica: um domínio catalítico que se liga e hidrolisa ATP para fornecer energia para o movimento, e um domínio que se liga ao microtúbulo. Algumas dyneinas também possuem domínios que se ligam a cargas específicas, como vesículas ou organelas, permitindo assim o transporte de carga ao longo dos microtúbulos.

No contexto da divisão celular, as dyneinas desempenham um papel importante no processo de segregação dos cromossomos durante a mitose e a meiose. Elas se ligam aos fusos mitóticos e meióticos e ajudam a separar os cromossomos pares para que cada célula filha receba um conjunto completo de cromossomos.

Em resumo, as dyneinas são proteínas motoras importantes para o transporte intracelular e a divisão celular, movendo-se ao longo dos microtúbulos e desempenhando funções essenciais em processos como a segregação de cromossomos e o transporte de carga.

Dinaminas são moléculas que fornecem energia para as células realizarem suas funções. Elas são formadas a partir da hidrólise do ATP (adenosina trifosfato) em ADP (adenosina difosfato), liberando energia no processo. Essa energia é utilizada por diversos sistemas enzimáticos e transportadores de membrana para realizar trabalho celular, como a contração muscular, o transporte ativo de íons e moléculas através das membranas celulares, e a síntese de macromoléculas.

Existem três tipos principais de dinaminas:

1. Dinamina 1 (DNM1): é expressa predominantemente em neurônios e desempenha um papel importante na fissão mitocondrial, no transporte vesicular e no remodelamento da membrana celular.
2. Dinamina 2 (DNM2): é expressa em diversos tecidos e está envolvida no processo de endocitose, bem como no remodelamento da membrana celular.
3. Dinamina 3 (DNM3): é expressa principalmente em células musculares cardíacas e desempenha um papel na regulação do citoesqueleto de actina e na contração muscular.

As dinaminas pertencem à família das proteínas G, que são conhecidas por sua capacidade de se associarem a membranas lipídicas e sofrerem conformações que permitem a formação de oligômeros e a curvatura da membrana. Essas propriedades permitem que as dinaminas desempenhem um papel fundamental no processo de fissão e remodelamento das membranas celulares.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

Protein multimerization é um processo em que várias subunidades de proteínas idênticas ou semelhantes se associam para formar um complexo proteico maior, chamado de multímero. Esses complexos podem ser homoméricos, quando compostos por subunidades da mesma proteína, ou heteroméricos, quando compostos por diferentes proteínas. A multimerização é um mecanismo importante na regulação de diversos processos celulares, como sinalização intracelular, transporte de moléculas e atividade enzimática. Além disso, a formação incorreta de multímeros pode estar associada a doenças, como algumas formas de câncer e doenças neurodegenerativas.

DNA primers são pequenos fragmentos de ácidos nucleicos, geralmente compostos por RNA ou DNA sintético, usados ​​na reação em cadeia da polimerase (PCR) e outros métodos de amplificação de ácido nucléico. Eles servem como pontos de iniciação para a síntese de uma nova cadeia de DNA complementar à sequência do molde alvo, fornecendo um local onde a polimerase pode se ligar e começar a adicionar nucleotídeos.

Os primers geralmente são projetados para serem específicos da região de interesse a ser amplificada, com sequências complementares às extremidades 3' das cadeias de DNA alvo. Eles precisam ser cuidadosamente selecionados e otimizados para garantir que sejam altamente específicos e eficientes na ligação ao molde alvo, evitando a formação de ligações cruzadas indesejadas com outras sequências no DNA.

A escolha adequada dos primers é crucial para o sucesso de qualquer método de amplificação de ácido nucléico, pois eles desempenham um papel fundamental na determinação da especificidade e sensibilidade da reação.

A miosina tipo V é uma proteína motor encontrada no citoplasma de células eucarióticas, especialmente nos dendritos e axônios dos neurônios. Ela desempenha um papel crucial no transporte intracelular de vesículas e orgânulos ao longo dos filamentos de actina. A miosina tipo V é composta por duas cadeias pesadas e quatro cadeias leves, formando uma estrutura em forma de "cabeça-haste-cauda". A cabeça contém um sítio de ligação à actina e um sítio de ligação à ATP, enquanto a cauda se liga a cargas específicas.

A miosina tipo V é capaz de se mover em direções opostas ao longo da actina, dependendo das condições de ligação e hidrólise de ATP. Isso permite que ela funcione como um "elevador" intracelular, transportando cargas para o interior ou para o exterior dos compartimentos celulares. Além disso, a miosina tipo V desempenha um papel importante no processo de ensamblagem e manutenção do citoesqueleto actínico, especialmente durante o desenvolvimento neuronal.

Em resumo, a miosina tipo V é uma proteína motor que participa do transporte intracelular e da organização do citoesqueleto actínico em células eucarióticas, particularmente nos neurônios.

Esses por sua vez, prendem-se de uma lado aos adaptadores e do outro ao citoesqueleto, sendo essa ligação no microtúbulo ou nos ... O citoesqueleto estabelece, modifica e mantém a forma das células. Sendo o responsável pelos movimentos celulares e ... O citoesqueleto possui proteínas aderidas, são as proteínas motoras, transdutores quimiomecânicos, especializadas na conversão ... O Commons possui uma categoria com imagens e outros ficheiros sobre Citoesqueleto Amabis, Martho (2016). Biologia Moderna. [S.l ...
O citoesqueleto procariótico é uma estrutura celular presente em células procariontes. Ele atua na divisão e no crescimento ... p. 90 (!Esboços sobre biologia celular, !Esboços menores que 1001 bytes, !Esboços, Biologia celular, Citoesqueleto). ...
ISBN 978-84-7903-505-1. Consultado em 28 de dezembro de 2013 Muñoz Martínez, E. J.; García, X. (1998). «8 Citoesqueleto». In: ...
O citoesqueleto é muito desenvolvido. Os seus principais componentes são neurofilamentos e microtúbulos. Os neurofilamentos são ... citoesqueleto, mitocondrias). Para além disso, existe uma membrana plasmática especializada que contém muitas canais iónicos ... incluindo grânulos característicos chamados corpos de Nissl e inclusões e um citoesqueleto bastante desenvolvido. O complexo de ...
A rede de microtrabéculas faz parte do citoesqueleto. Elas ficam no citoplasma e se dispõem no formato de uma rede, como o nome ...
Prófase Prometáfase Metáfase Anáfase Telófase Citoesqueleto Marieb, Elaine (2000). Essentials of human anatomy and physiology. ...
Seu citoplasma contém lisossomos, vacúolos fagocíticos e filamentos de citoesqueleto. Essas células são responsáveis pela ...
O citoesqueleto, os centríolos e os ribossomos são exemplo de organelos. A maior parte das organelos são envolvidas por uma ... O citosol é uma mistura complexa de filamentos de citoesqueleto, moléculas dissolvidas e água que enchem a maior parte do ... O citosol também contém filamentos de proteína que formam o citoesqueleto, bem como proteína dissolvida e pequenas estruturas, ... é onde se localizam as mitocôndrias e o citoesqueleto, este mantendo a consistência e a forma da célula. É também o local de ...
Também movimentam carga através da célula, através da acção do citoesqueleto. Algumas enzimas são ATPases (funcionam como ...
Ver artigo principal: Citoesqueleto O citoesqueleto é uma rede de fibras que organizam e dão à célula força mecânica e ... O citoesqueleto procariótico é menos estudado, mas está envolvido na manutenção da forma celular, polaridade e citocinese. Ver ... O citoesqueleto eucariótico é composto por microfilamentos, filamentos intermediários e microtúbulos. Há um grande número de ... A motilidade celular envolve a atividade coordenada dos filamentos do citoesqueleto em conjunto a uma série de proteínas ...
O citoesqueleto da célula da planta é reorganizado em redor dos arbúsculos. Existem outros dois tipos de hifas que têm origem ...
É um inibidor de microtúbulos, que fazem parte do citoesqueleto nas células. Foi aprovado pelo FDA em 17 de junho de 2010. É ...
Não há retículo endoplasmático, complexo de Golgi, citoesqueleto, mitocôndria ou poros nucleares. Os ribossomos são encontrados ...
... ancoragem ao citoesqueleto ou à matriz extracelular, etc. Atravessa a bicamada lipídica uma única vez. O extremo N-terminal da ...
Este processo depende de microtúbulos, que são um dos elementos do citoesqueleto. 5. No meio extracelular , os peptídeos de ...
S.l.]: Manole (!Artigos a revisar, !Artigos a revisar sem indicação de tema, Biologia celular, Citoesqueleto, Organelos). ... Microtúbulos são estruturas proteicas que fazem parte do citoesqueleto nas células eucarióticas. São filamentos com diâmetro de ...
A fim de acomodar isto, o citoesqueleto da célula está em constante reestruturação. Flexibilidade é a chave. O uso do ... Isso torna a célula incapaz de usar seu citoesqueleto de maneira flexível. Mais especificamente, o paclitaxel se liga à ...
Localização subcelular: Citoesqueleto, citosol, região extracelular ou segregada (exossoma extracelular, região extracelular). ...
Microtúbulo Citosqueleto Proteína motora Cinesina Dineína FtsZ (em inglês) MeSH (Citoesqueleto, Proteínas). ...
Os procariotas têm um citoesqueleto procariótico, embora mais primitivo do que o dos eucariotos. Além dos homólogos de actina e ... No entanto, os procariontes possuem algumas estruturas internas, como o citoesqueleto procariótico. Tem sido sugerido que a ...
Estas projeções são sustentadas por citoesqueleto polimerizado por proteína actina, os microfilamentos. Sua ocorrência é ...
Mesmo após a estabilização dos microtúbulos, o citoesqueleto do neurônio ainda permanece dinâmico. Filamentos de actina retêm ...
Outros alvos são os componentes do citoesqueleto e proteínas de adesão célula-célula. A cascata de caspases é um processo ... Ela também induz reorganização do citoesqueleto e desintegração da célula em corpos apoptóticos. IAPs, primeiramente ... Após modificações morfológicas características - como condensação e encolhimento, colapso do citoesqueleto, dissolução do ...
O flagelo eucariótico característico e seus motores moleculares associados estão ancorados no citoesqueleto. O DNA das células ... Todos os eucariotos também são caracterizados por um esqueleto interno ou endosqueleto, neste caso chamado citoesqueleto, ...
Geralmente envolve mudanças drásticas na forma das células, que são impulsionadas pelo citoesqueleto. Dois cenários de migração ...
É um dos três elementos fundamentais do esqueleto celular (citoesqueleto) dos organismos eucariontes. Em conjunto com a miosina ...
Essa grande variedade de formas é determinada pela parede celular bacteriana e pelo citoesqueleto. Essa variedade é importante ... Além disso, as bactérias possuem um citoesqueleto de múltiplos componentes para controlar a localização de proteínas e ácidos ...
419-28 (!CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores, Citoesqueleto, Biologia molecular). ... que são constituintes do citoesqueleto das células de quase todos os vertebrados. O seu nome deriva do seu diâmetro, entre 7 e ...
Integrinas são proteínas de adesão, presentes na membrana que podem se conectar com o citoesqueleto. Integrinas da família B1 ...
Estas enzimas passam a danificar estruturas celulares tais como componentes do citoesqueleto, membrana e DNA. Jaiswal MK, Zech ...
Esses por sua vez, prendem-se de uma lado aos adaptadores e do outro ao citoesqueleto, sendo essa ligação no microtúbulo ou nos ... O citoesqueleto estabelece, modifica e mantém a forma das células. Sendo o responsável pelos movimentos celulares e ... O citoesqueleto possui proteínas aderidas, são as proteínas motoras, transdutores quimiomecânicos, especializadas na conversão ... O Commons possui uma categoria com imagens e outros ficheiros sobre Citoesqueleto Amabis, Martho (2016). Biologia Moderna. [S.l ...
CITOSOL, CITOESQUELETO Y TODO CONTEÚDO. MOTILIDAD CELULAR. MITOCONDRIAS Y CLOROPLASTOS E. INTRODUCIÓN AL METABOLISMO ...
"Qualquer doença dá alterações no citoesqueleto", afirma.. De volta à Alemanha para o pós-doutorado, Souza agora procura ... Um quarto das proteínas produzida em maior ou menor quantidade participa na formação do citoesqueleto, cuja modificação afeta a ... Um quarto das proteínas produzida em maior ou menor quantidade participa na formação do citoesqueleto, cuja modificação afeta a ... "Qualquer doença dá alterações no citoesqueleto", afirma. De volta à Alemanha para o pós-doutorado, Souza agora procura ...
O engolfamento do material é facilitado por uma parte do citoesqueleto com capacidade contrátil, chamada de sistema contrátil ...
Coativador transcricional; liga a caderina-E ao citoesqueleto.. Melanoma, câncer colorretal.. ND ...
Núcleos foram marcados em azul e o citoesqueleto, em rosa. Podemos ver que o anticorpo contra Spike não foi capaz de marcar as ... Núcleos foram marcados em azul e o citoesqueleto, em rosa. Podemos ver que o anticorpo contra Spike não foi capaz de marcar as ...
Pontos de ancoragem (fixação) em que o CITOESQUELETO de uma célula é conectado com o de células adjacentes. São compostos por ... Pontos de ancoragem (fixação) em que o CITOESQUELETO de uma célula é conectado com o de células adjacentes. São compostos por ... Puntos de anclaje donde se interconecta el CITOESQUELETO de células adyacentes. Están formadas por áreas especializadas de la ... áreas especializadas da membrana plasmática em que feixes de CITOESQUELETO DE ACTINA se ligam através de elos transmembrana, as ...
... citoesqueleto), que aparecem como braços semelhantes a bolhas. ...
Citoesqueleto Aprenda sobre o citoesqueleto e como ele participa na estrutura e organização das células eucariontes. ... conhecida como citoesqueleto, responsável pelos movimentos e pela forma das células. Já na célula vegetal, a presença da parede ...
Citoesqueleto. É encontrado nas células eucarióticas e entre as suas funções estão a organização interna da célula e seu ...
Estágio no Laboratório de Diferenciação Muscular e Citoesqueleto O laboratório de Diferenciação Muscular e Citoesqueleto ...
Proteínas Citoesqueleto. Proteínas do Citoesqueleto. Proteínas de Ligação a Fator de Crescimento Insulin-Like. Proteínas de ...
Citoesqueleto (1) * Neoplasias da Mama (1) * Proteínas de Transporte (1) * Actinas (1) ...
Proteínas Citoesqueleto. Proteínas do Citoesqueleto. Proteínas de Ligação a Fator de Crescimento Insulin-Like. Proteínas de ...
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O programa está fortemente focado no desenvolvimento de terapias que promovam o envelhecimento saudável, baseado nas doenças crónicas, responsáveis por dois terços das mortes em todo o mundo e que representam um grande esforço orçamental para os sistemas de saúde.. Coordenador. ...
O programa está fortemente focado no desenvolvimento de terapias que promovam o envelhecimento saudável, baseado nas doenças crónicas, responsáveis por dois terços das mortes em todo o mundo e que representam um grande esforço orçamental para os sistemas de saúde.. Coordenador. ...
Citoesqueleto de Actina. A16 - Estruturas Embrionárias. Mesonefros. Mesonefro. A21 - Estruturas Virais. Nucleocápside. ...
Citoesqueleto de Actina. A16 - Estruturas Embrionárias. Mesonefros. Mesonefro. A21 - Estruturas Virais. Nucleocápside. ...
14/17145-4 - Regulação traducional mediada por GCN2: modulação pelo citoesqueleto de actina, BP.PD. 14/07850-2 - Relevância da ...
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citoesqueleto - mitocôndrias - geração espontânea * parede celular - membrana plasmática - pangênese * complexo de golgi - ...
COMISSÃO DE CONTROLE DE INFECÇÃO HOSPITALAR SERVIÇO DE CONTROLE DE INFECÇÃO HOSPITALAR PLANEJAMENTO DA CCIH E SCIH PARA O EXERCÍCIO DE 2015 OBJETIVOS 1)...
Marcadores de susceptibilidade: os neurofilamentos compõem o citoesqueleto neuronal. Eles são liberados em quantidade ...
O citoesqueleto está relacionado, entre outras funções, com a movimentação da célula, a mobilidade das organelas e o processo ... Nessa região observamos a presença das organelas citoplasmáticas e do chamado citoesqueleto. Este último é constituído por ...
  • Os menores filamentos do citoesqueleto são os microfilamentos ou filamentos de actina, estes possuem função estrutural, de movimentação celular, de adesão celular, de divisão celular, sustentação de estruturas especiais, de contração celular e muscular. (wikipedia.org)
  • compreensão do citoesqueleto de actina. (bvs.br)
  • Están formadas por áreas especializadas de la membrana plasmática donde haces del CITOESQUELETO DE ACTINA se enlazan mediante conectores transmembrana, CADHERINAS, que a su vez se unen, a través de sus dominios extracelulares, a las cadherinas de las membranas celulares adyacentes. (bvsalud.org)
  • São compostos por áreas especializadas da membrana plasmática em que feixes de CITOESQUELETO DE ACTINA se ligam através de elos transmembrana, as CADERINAS, que, por sua vez, se ligam através dos seus domínios extracelulares às caderinas nas membranas celulares adjacentes. (bvsalud.org)
  • tanto pela despolimerização dos filamentos de actina quanto pela formação de estruturas globulares de actina no citoesqueleto celular. (univap.br)
  • O citoesqueleto está relacionado, entre outras funções, com a movimentação da célula, a mobilidade das organelas e o processo de divisão celular. (uol.com.br)
  • Essa interação gera sinais que são responsáveis pelo controle da expressão gênica, pela proliferação, apoptose e dinâmica do citoesqueleto celular 6,18,19,21 . (bvsalud.org)
  • É composto pelo citosol (hialoplasma ou citoplasma fundamental), citoesqueleto e organelas. (preparaenem.com)
  • No final do ensaio, a bactéria que causa a síndrome levou os enterócitos a alterações genéticas mais rápidas, inflamação e morte (apoptose), enquanto a que não causa a síndrome provocou menos alterações, principalmente na estrutura das células (citoesqueleto) e uma resposta imune moderada. (usp.br)
  • A reserva energética nas células animais é o glicogênio , e elas possuem um nível de organização interna, conhecida como citoesqueleto, responsável pelos movimentos e pela forma das células. (preparaenem.com)
  • As células procariontes, não possuem citoesqueleto. (prosacomnathsouza.com.br)
  • O Pseudópode é composto por um citoesqueleto que projeta essa ferramenta mortal de caça. (khanacademy.org)
  • A proteína estrutural espectrina ainda ancora as microvilosidades ao citoesqueleto . (biologados.com.br)
  • As microvilosidades também estão ligadas ao citoesqueleto pela proteína espectrina célula preso. (biologados.com.br)
  • e uma interna constituída por um citoesqueleto à base de espectrina citoplasmática (espectrina α e β). (tratadoclinicapediatrica.pt)
  • Os menores filamentos do citoesqueleto são os microfilamentos ou filamentos de actina, estes possuem função estrutural, de movimentação celular, de adesão celular, de divisão celular, sustentação de estruturas especiais, de contração celular e muscular. (wikipedia.org)
  • Em ensaios de citotoxicidade, foi verificado que ECVF induz alterações citoplasmáticas e nucleares que podem afetar diretamente o metabolismo celular, entre elas condensação da cromatina e fragmentação nuclear, intensa vacuolização citoplasmática e desorganização do citoesqueleto, conduzindo à apoptose. (usp.br)
  • Por fim, outros tipos de mutações podem alterar as propriedades e o arranjo do citoesqueleto ou das proteína que funcionam como junções entre as células imediatamente mais próximas e entre as células e a matriz extra-celular, onde elas estão inseridas. (evolucionismo.org)
  • Essa interação gera sinais que são responsáveis pelo controle da expressão gênica, pela proliferação, apoptose e dinâmica do citoesqueleto celular 6,18,19,21 . (bvsalud.org)
  • Atraviesan la PARED CELULAR por los poros y se asocian con la maquinaria del CITOESQUELETO. (bvsalud.org)
  • Os plasmodesmatas conectam-se através de poros na PAREDE CELULAR e se associam com a maquinaria do CITOESQUELETO. (bvsalud.org)
  • É como se fosse uma miniatura do corpo humano, por exemplo, a membrana celular seria a pele, o citoesqueleto seria o esqueleto, e as organelas seriam os órgãos. (usp.br)
  • O Matrixyl® Morphomics™ é um ativo que busca refazer a conexão entre os fibroblastos (núcleo) com o seu citoesqueleto (actina) e o meio extra celular (integrinas e fibronectina). (consulfarma.com)
  • Estruturalmente, a forma e a resistência apresentada por esses organismos deve-se à ação da membrana celular e do citoesqueleto . (estrategia.com)
  • O avanço e aperfeiçoamento do microscópio eletrônico permitiu a identificação de diferentes elementos citoplasmáticos, como o citosol, formado por organelas e introduções e nuances nutritivas, e o citoesqueleto, formado por filamentos e microtúbulos. (ideiasinteligentes.com)
  • Citoesqueleto e movimentos celulares. (videolivraria.com.br)
  • No cone axonal, os diferentes elementos celulares são divididos entre os que permanecem no soma e os que entram no axônio (citoesqueleto, mitocôndria). (estudododia.com.br)
  • Lembrar que gliose é uma reação cicatricial inespecífica do tecido nervoso, produzida por hipertrofia e/ou hiperplasia dos astrócitos, que produzem fibrilas gliais intracitoplasmáticas, constituídas pelo filamento intermediário ou proteína do citoesqueleto chamado proteína glial ácida fibrilar ou glial fibrillary acidic protein (GFAP) em inglês. (unicamp.br)
  • O núcleo externo contém todas as organelas típicas, incluindo grânulos característicos chamados corpos de Nissl e inclusões, e um citoesqueleto altamente desenvolvido. (estudododia.com.br)
  • Os neurofilamentos compõem o citoesqueleto neuronal. (medscape.com)