Complexo de múltiplas enzimas responsável pela formação de ACETIL COENZIMA A a partir de piruvato. Os componentes enzimáticos envolvidos são a PIRUVATO DESIDROGENASE (LIPOAMIDA), di-hidrolipoamida acetiltransferase e LIPOAMIDA DESIDROGENASE. O complexo piruvato desidrogenase está sujeito a três tipos de controle: inibido pela acetil-CoA e NADH, influenciado pelo estado energético celular e inibido quando um resíduo específico de serina na piruvato descarboxilase é fosforilado pelo ATP. A enzima PIRUVATO DESIDROGENASE (LIPOAMIDA)-FOSFATASE catalisa a reativação do complexo. (Tradução livre do original: Concise Encyclopedia Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed)
Enzima que catalisa a reação da acetiltransferase utilizando a acetil CoA como um doador de acetil e a di-hidrolipoamida como um aceptor para produzir a COENZIMA A (CoA) e a S-acetildi-hidrolipoamida. Forma a subunidade (E2) do COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE.
Componente E1 do COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE multienzimático. É composto por 2 subunidades alfa (subunidade alfa E1 piruvato desidrogenase) e 2 subunidades beta (subunidade beta E1 piruvato desidrogenase).
Transtorno metabólico hereditário, causado por atividade enzimática deficiente no COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE, resultando na deficiência de acetil CoA e redução na síntese de acetilcolina. Duas formas clínicas são reconhecidas: neonatal e juvenil. A forma neonatal é uma causa relativamente comum de acidose láctica nas primeiras semanas de vida e também pode caracterizar-se por erupções eritematosas. A forma juvenil se apresenta com acidose láctica, alopecia, ATAXIA intermitente, ATAQUES e erupções eritematosas. (Tradução livre do original: J Inherit Metab Dis 1996;19(4):452-62). As formas autossômica recessivas e as associadas ao X são causadas por mutações nos genes nos três componentes enzimáticos distintos deste complexo piruvato desidrogenase com várias subumidades. Uma das mutações no Xp22.2-p22.1 no gene para o componente E1 alfa do complexo leva à DOENÇA DE LEIGH.
O Complexo Cetoglutarato Desidrogenase é um complexo enzimático multienzimático que desempenha um papel crucial na oxidação de cetoglutarato a sucoína no ciclo dos ácidos tricarboxílicos, fornecendo energia e participando da regulação do metabolismo.
Flavoproteína (contendo oxidorredutase) que catalisa a redução de lipoamida (pelo NADH) para di-hidrolipoamida (e NAD+). A enzima é um componente de vários COMPLEXOS MULTIENZIMÁTICOS.
(Piruvato desidrogenase (lipoamida))-fosfato fosfoidrolase. Enzima mitocondrial que catalisa a remoção hidrolítica de um fosfato de um grupo hidroxila de uma serina específica da piruvato desidrogenase, reativando o complexo enzimático. EC 3.1.3.43.
Oxidorredutases que são específicas para CETONAS.
Forma da coenzima da vitamina B1 presente em muitos tecidos animais. É um intermediário necessário no COMPLEXO PIRUVATO DESIDROGENASE e no COMPLEXO CETOGLUTARATO DESIDROGENASE.
Ácido octanoico ligado com dois enxofres, de forma que às vezes é denominado ácido pentanoico em alguns esquemas de nomenclatura. É biossintetizado por clivagem do ÁCIDO LINOLEICO e é uma coenzima de oxoglutarato desidrogenase (COMPLEXO CETOGLUTARATO DESIDROGENASE). É usado na SUPLEMENTAÇÃO DIETÉTICA.
Composto intermediário no metabolismo dos carboidratos. Na deficiência de tiamina, sua oxidação é retardada e ela se acumula nos tecidos, especialmente nas estruturas nervosas. (Stedman, 25a ed)
Piruvatos referem-se aos sais ou ésteres do ácido pirúvico, um composto importante no metabolismo energético como intermediário na glicose oxidação e fonte de carbono em processos biosintéticos.
Derivado do ÁCIDO ACÉTICO que contêm dois átomos de CLORO ligados ao seu grupo metil.
Enzimas que catalisam a transferência de um grupo acetil, geralmente da acetil coenzima A, para outro composto. EC 2.3.1.
Cetona oxirredutase que catalisa a conversão geral de alfa-cetoácidos para ACIL-CoA e CO2. A enzima necessita de difosfato de tiamina como co-fator. Os defeitos nos genes que codificam subunidades da enzima causam a DOENÇA DA URINA DE XAROPE DE BORDO. A enzima foi classificada anteriormente como EC 1.2.4.3.
Catalisa a descarboxilação de um alfa ceto ácido a um aldeído e dióxido de carbono. Tiamina pirofosfato é um cofator essencial. Em organismos inferiores, que fermentam a glucose a etanol e dióxido de carbono, a enzima descarboxila irreversivelmente o piruvato a acetaldeído. Ec 4.1.1.1.
Gênero de bactérias Gram-negativas aeróbias que são encontradas no solo e na água. Seus organismos ocorrem individualmente, em pares ou agrupamentos irregulares, algumas vezes em fileiras de comprimentos variados.
Acetil CoA participa na biossíntese de ácidos graxos e esteróis, na oxidação de ácidos graxos e no metabolismo de muitos aminoácidos. Também atua como agente biológico acetilante.
ATP:piruvato 2-O-fosfotransferase. Fosfotransferase que catalisa reversivelmente a fosforilação do piruvato a fosfoenolpiruvato na presença de ATP. Tem quatro isoenzimas (L, R, M1 e M2). A deficiência da enzima resulta na anemia hemolítica. EC 2.7.1.40.
FIBROSE do parênquima hepático devido à obstrução do fluxo da BILE (COLESTASE) nos DUCTOS BILIARES INTRA-HEPÁTICOS ou nos DUCTOS BILIARES EXTRA-HEPÁTICOS. A cirrose hepática primária envolve a destruição de pequenos ductos biliares intra-hepáticos e da secreção da bile. A cirrose biliar secundária é causada por obstrução prolongada de grandes ductos intra-hepáticos ou extra-hepáticos por várias causas.
Derivado tioglucose utilizado como um antirreumático e experimentalmente para produzir obesidade em animais.
Piruvato oxidase é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do piruvato a acetil-CoA, geração de CO2 e transferência de elétrons para o FAD, desempenhando um papel central na respiração celular.
Resultado da completa privação de alimentos ou da drástica redução da quantidade de alimentos ingerida por algum tempo, levando a graves distúrbios fisiológicos, funcionais, comportamentais e finalmente morfológicos.
Espécie de BACTÉRIAS GRAM-POSITIVOS FORMADORES DE ENDOSPORO da família BACILLACEAE encontrada no solo, fontes quentes, águas árticas, sedimentos oceânicos e produtos alimentícios deteriorados.
Cetoácidos referem-se aos compostos orgânicos, especificamente ácidos, que contêm um grupo funcional cetona e um grupo carboxílico, geralmente encontrados em altas concentrações no sangue durante o estado de cetose, uma condição metabólica associada ao diabetes descontrolado ou jejum prolongado.
Coenzima composta de nicotinamida monoculeotídeo (NMN) acoplada à adenosina monofosfato (AMP) por ligação pirofosfato. É encontrada amplamente na natureza e está envolvida em numerosas reações enzimáticas nas quais serve como portador de elétrons sendo alternadamente oxidada (NAD+) e reduzida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Sistemas de enzimas que funcionam sequencialmente catalisando reações consecutivas ligadas por intermediários metabólicos comuns. Podem envolver simplesmente uma transferência de átomos de hidrogênio ou moléculas de água e podem estar associados com grandes estruturas supramoleculares, como as MITOCÔNDRIAS ou os RIBOSSOMOS.
Produto da fermentação. É um componente do ciclo do butanediol em microrganismos. Em mamíferos é oxidado a dióxido de carbono.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Éster de ácido acético da CARNITINA que facilita a movimentação da ACETILCOENZIMA A nas matrizes de MITOCÔNDRIAS de mamíferos durante a oxidação de ÁCIDOS GRAXOS.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Enzima tetramérica que junto com a coenzima NAD+, catalisa a interconversão de lactato e piruvato. Em vertebrados, há genes para três subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B e LDH-C).
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Remoção de um grupo carboxila do composto químico, geralmente na forma de dióxido de carbono.
Coenzima A é uma pequena molécula essencial em diversas reações metabólicas, principalmente no ciclo de Krebs e na beta-oxidação de ácidos graxos, transportando grupos acetil e atuando como um cofator nessas reações.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Série de reações oxidativas na quebra de unidades acetil da GLUCOSE, ÁCIDOS GRAXOS ou AMINOÁCIDOS através de intermediários de ácidos tricarboxílicos. Os produtos finais são DIÓXIDO DE CARBONO, água e energia na forma de ligações fosfato.
Organelas semiautônomas que se autorreproduzem, encontradas na maioria do citoplasma de todas as células, mas não de todos os eucariotos. Cada mitocôndria é envolvida por uma membrana dupla limitante. A membrana interna é altamente invaginada e suas projeções são denominadas cristas. As mitocôndrias são os locais das reações de fosforilação oxidativa, que resultam na formação de ATP. Elas contêm RIBOSSOMOS característicos, RNA DE TRANSFERÊNCIA, AMINOACIL-T RNA SINTASES e fatores de elongação e terminação. A mitocôndria depende dos genes contidos no núcleo das células no qual se encontram muitos RNAs mensageiros essenciais (RNA MENSAGEIRO). Acredita-se que a mitocôndria tenha se originado a partir de bactérias aeróbicas que estabeleceram uma relação simbiótica com os protoeucariotos primitivos. (Tradução livre do original: King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed).
Espécie de bactérias Gram-negativas, aeróbicas, isoladas pela primeira vez no solo de Vineland (Nova Jersey). Utiliza amônio e nitrato como fonte de nitrogênio. Distingue-se de outros membros do gênero pela capacidade para utilizar ramnose como fonte de carbono (Tradução livre do original: Bergey's Manual of Determinative Bacteriology, 9th ed).
Família de enzimas que catalisam a conversão de ATP e uma proteína a ADP e uma fosfoproteína.
Acidose causada pelo acúmulo de ácido láctico, mais rapidamente que este possa ser metabolizado. Pode ocorrer espontaneamente ou em associação com doenças, como DIABETES MELLITUS, LEUCEMIA ou INSUFICIÊNCIA HEPÁTICA.
Fonte primária de energia dos seres vivos. Ocorre naturalmente e é encontrada em frutas e outras partes das plantas em seu estado livre. É utilizada terapeuticamente na reposição de líquidos e nutrientes.
Enzima que catalisa a conversão de (S)-malato e NAD+ a oxalacetato e NADH. EC 1.1.1.37.
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Enzima contendo zinco que oxida álcoois primários e secundários ou hemiacetais na presença de NAD. Na fermentação alcoólica, catalisa a etapa final de redução de um aldeído a um álcool na presença de NADH e hidrogênio.
Enzimas que catalisam a desidrogenação de GLICERALDEÍDO 3-FOSFATO. Existem vários tipos de gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase incluindo as variedades fosforilantes e não fosforilantes, as que transferem hidrogênio para NADP e as que transferem hidrogênio para NAD.
Família de compostos contendo um grupo oxo como a estrutura geral de ácido 1,5-pentanodioico.
Processo metabólico que converte a GLUCOSE em duas moléculas de ÁCIDO PIRÚVICO ao longo de uma série de reações enzimáticas. A energia gerada neste processo é transferida [parcialmente] para duas moléculas de ATP. A glicólise é a via catabólica universal para glucose, glucose livre ou glucose derivada de CARBOIDRATOS complexos, como o GLICOGÊNIO e o AMIDO.
Flavoproteína que contém oxidorredutase que catalisa a desidrogenação do SUCCINATO em fumarato. Na maioria dos organismos eucarióticos, esta enzima é um componente do complexo II de transporte de elétrons das mitocôndrias.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Mitocôndrias do miocárdio.
Malatos referem-se a sais ou ésteres do ácido málico, um composto orgânico com duas funções carboxílicas, encontrado naturalmente em algumas frutas e vegetais.
Enzima mitocondrial que catalisa a descarboxilação oxidativa do isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de elétrons. A reação é o passo-crucial limitador da taxa de reação do ciclo dos ácidos tricarboxílicos. A enzima exige Mg2+ ou Mn2+ e é ativada por ADP, citrato, e Ca2+ e inibida por NADH, NADPH e ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Enzima catalisadora do primeiro passo no ciclo dos ácidos tricarboxílicos (CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO). Catalisa a reação entre oxaloacetato e acetil CoA, que forma citrato e coenzima A. Anteriormente classificada como EC 4.1.3.7.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
Tecido muscular do CORAÇÃO. Composto de células musculares estriadas e involuntárias (MIÓCITOS CARDÍACOS) conectadas, que formam a bomba contrátil geradora do fluxo sanguíneo.
Grupo de enzimas que catalisa a fosforilação de resíduos de serina ou treonina nas proteínas, com ATP ou outros nucleotídeos como doadores de fosfato.
Intermediário normal na fermentação (oxidação, metabolismo) do açúcar. Na forma pura, um líquido xaroposo, inodoro e incolor, obtido pela ação do bacilo do ácido láctico sobre o leite ou açúcar lácteo; na forma concentrada, um cáustico usado internamente para evitar a fermentação gastrintestinal. Uma cultura do bacilo, ou do leite que o contém, em geral é administrada no lugar do ácido. (Stedman, 25a ed)
Mitocôndrias localizadas em hepatócitos. Como em todas as mitocôndrias, existe uma membrana interna e uma externa, criando conjuntamente dois compartimentos mitocondriais separados: o espaço da matriz interna e um espaço intermembranar muito mais estreito. Na mitocôndria hepática, aproximadamente 67 por cento das proteínas totais da mitocôndria localizam-se na matriz. (Tradução livre do original: Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 2d ed, p343-4)
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Ciência básica envolvida com a composição, estrutura e propriedades da matéria, bem como as reações que ocorrem entre substâncias e o intercâmbio de energia associado às reações.
Composição, conformação e propriedades de átomos e moléculas, e seus processos de reação e interação.
Enzima que catalisa a conversão de L-glutamato e água a 2-oxoglutarato e NH3 na presença de NAD+. EC 1.4.1.2.
Derivados do ÁCIDO ACÉTICO. Sob este descritor estão incluídos uma grande variedade de formas ácidas, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura carboximetano.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Formas estruturalmente relacionadas de uma enzima. Cada isoenzima tem o mesmo mecanismo e classificação, mas difere nas características químicas, físicas ou imunológicas.
Enzima que contém ferredoxina e que cataliza a descarboxilação oxidativa dependente da COENZIMA-A do PIRUVATO a acetil-COENZIMA-A e DIÓXIDO DE CARBONO.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Constituinte de MÚSCULO ESTRIADO e FÍGADO. É derivado de aminoácido e um cofator essencial no metabolismo de ácidos graxos.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) is a metabolic enzyme that plays a crucial role in protecting cells from oxidative damage by maintaining the balance of reduced glutathione.
Enzima que oxida um aldeído na presença de NAD+ e água a um ácido e NADH. Esta enzima fora inicialmente classificada como EC 1.1.1.70.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Sais ou ésteres do ÁCIDO LÁTICO que contêm a fórmula geral CH3CHOHCOOR.
Cromatografia em géis não iônicos sem levar em consideração o mecanismo de discriminação do soluto.
Nucleotídeo de adenina contendo três grupos fosfatos esterificados à porção de açúcar. Além dos seus papéis críticos no metabolismo, o trifosfato de adenosina é um neurotransmissor.
Derivados inorgânicos dotri-hidróxido de fósforo (P(OH)3) e sua forma tautomérica óxido di-hidroxifosfínico (HP=O(OH)2). Note-se que os derivados orgânicos dos ácidos fosfônicos estão listados sob ORGANOFOSFONATOS.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
Espécie de nematoide parasita geralmente encontrada em porcos domésticos e alguns outros animais. A infestação do homem também pode ocorrer, provavelmente em decorrência de manuseio de adubo de porcos e pode levar à obstrução intestinal.
Compostos e complexos moleculares que consistem de grandes quantidades de átomos e possuem geralmente tamanho superior a 500 kDa. Em sistemas biológicos, substâncias macromoleculares geralmente podem ser visualizadas através de MICROSCOPIA ELETRÔNICA e são diferenciadas de ORGANELAS pela ausência de uma estrutura de membrana.
Um reagente de sulfidrila que é amplamente utilizado em estudos bioquímicos experimentais.
Líquido incolor e inflamável utilizado na fabricação de ácido acético, perfumes e sabores. É também uma substância produzida no metabolismo do álcool. Possui efeito narcótico geral, além de causar irritação de mucosas. Altas doses podem causar morte por paralisia respiratória.
Enzimas da classe das transferases que catalisam a transferência de grupos acil de doador para recebedor, formando ésteres ou amidas. EC 2.3.
Reações vitais ou metabólicas que ocorrem em um meio ambiente contendo oxigênio.
Complexo enzimático que catalisa a DESCARBOXILAÇÃO oxidativa e a DESAMINAÇÃO da GLICINA em DIÓXIDO DE CARBONO, AMÔNIA, NADH e N5N10-metilenotetra-hidrofolato. É composto por quatro componentes diferentes citados como componentes proteicos H, P, L e T.
Indivíduos geneticamente idênticos desenvolvidos de cruzamentos entre animais da mesma ninhada que vêm ocorrendo por vinte ou mais gerações ou por cruzamento entre progenitores e ninhada, com algumas restrições. Também inclui animais com longa história de procriação em colônia fechada.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Qualquer animal da família Suidae, compreendendo mamíferos onívoros, robustos, de pernas curtas, pele espessa (geralmente coberta com cerdas grossas), focinho longo e móvel, e cauda pequena. Compreendem os gêneros Babyrousa, Phacochoerus (javalis africanos) e o Sus, que abrange o porco doméstico (ver SUS SCROFA)
Mitocôndrias localizadas no músculo esquelético e liso. Este tipo de mitocôndria não inclui a mitocôndria do miocárdio para a qual a MITOCÔNDRIAS CARDÍACAS está disponível.
Qualquer dos processos pelos quais fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica na síntese enzimática.
Subclasse de enzimas que inclui todas as desidrogenases que agem sobre álcoois primários e secundários, bem como sobre hemiacetais. São classificados posteriormente de acordo com o aceptor, que pode ser NAD+ ou NADP+ (subclasse 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxigênio (1.1.3), quinona (1.1.5) ou outro aceptor (1.1.99).
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Transtorno hereditário recessivo autossômico com múltiplas formas de expressão fenotípica, causado por um defeito na descarboxilação oxidativa de AMINOÁCIDOS DE CADEIA RAMIFICADA. Estes metabólitos se acumulam nos líquidos corporais e produzem um odor de "xarope de bordo". A doença está dividida nos subtipos clássico, intermediário, intermitente e de resposta à tiamina. A forma clássica se apresenta nas primeiras cinco semanas de vida com cetoacidose, hipoglicemia, emese, ataques neonatais e hipertonia. As formas intermediária e intermitente se apresentam na infância ou mais tarde com episódios agudos de ataxia e vômitos. (Tradução livre do original: Adams et al., Principles of Neurology, 6th ed, p936)
3-((4-Amino2-metil-5-pirimidinyl)metil)-5-(2- hidroximetil)-4-cloreto de metiltiazólio.
Formação de um derivado acetil. (Stedman, 25a ed)
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Processos celulares na biossíntese (anabolismo) e degradação (catabolismo) de CARBOIDRATOS.
Produto de condensação da riboflavina e de adenosina difosfato. Coenzima de várias desidrogenases aeróbicas, como p.ex., a D-aminoácido oxidase e a L-aminoácido oxidase. (Tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p972)
A velocidade com que o oxigênio é utilizado por um tecido; microlitros de oxigênio nas CNTP (condições normais de temperatura e pressão) usados por miligrama de tecido por hora; velocidade com que o oxigênio do gás alveolar entra no sangre, igual no estado de equilíbrio dinâmico, ao consumo de oxigênio pelo metabolismo tecidual em todo o corpo. (Stedman, 27a ed, p358)
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Método espectroscópico de medição do momento magnético de partículas elementares, como núcleos atômicos, prótons ou elétrons. É empregada em aplicações clínicas, como Tomografia por RMN (IMAGEM POR RESSONÂNCIA MAGNÉTICA).
Oxidorredutases específicas para ALDEÍDOS.
Catalisam reversivelmente a oxidação de um grupo hidroxila dos carboidratos para formar um cetoaçúcar, aldeído ou lactona. Qualquer aceptor, exceto o oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1., EC 1.1.2 e 1.1.99.
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
Álcool oxidorredutase que catalisa a oxidação de L-iditol a L-sorbose na presença de NAD. Também age sobre o D-glucitol, para formar D-frutose. Age também em outros álcoois de açúcar intimamente relacionados, para formar o açúcar correspondente. EC 1.1.1.14.
Flavoproteína e oxidorredutase que apresenta átomos de ferro e enxofre e catalisa a oxidação de NADH a NAD. Em eucariotos esta enzima pode ser encontrada como componente do complexo I transportador mitocondrial de elétrons. Em condições experimentais, a enzima pode usar o GRUPO CITOCROMO C como cofator redutor. Anteriormente classificada como EC 1.6.2.1.
Ácidos monobásicos orgânicos derivados de hidrocarbonetos pela oxidação equivalente de um grupo metil em um álcool, aldeído e, então, ácido. Ácidos graxos são saturados e não saturados (ÁCIDOS GRAXOS NÃO SATURADOS).
Centrifugação com uma centrífuga que desenvolve campos gravitacionais de mais de 100.000 vezes a gravidade.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Reações químicas envolvidas na produção e utilização de várias formas de energia nas células.
Subtipo de músculo estriado fixado por TENDÕES ao ESQUELETO. Os músculos esqueléticos são inervados e seus movimentos podem ser conscientemente controlados. Também são chamados de músculos voluntários.
Ausência completa (ou apenas deficiência) de oxigênio elementar gasoso ou dissolvido, em um dado lugar ou ambiente.
Hormônio pancreático de 51 aminoácidos que desempenha um papel fundamental no metabolismo da glucose, suprimindo diretamente a produção endógena de glucose (GLICOGENÓLISE, GLUCONEOGÊNESE) e indiretamente a secreção de GLUCAGON e a LIPÓLISE. A insulina nativa é uma proteína globular composta por um hexâmero coordenado de zinco. Cada monômero de insulina contém duas cadeias, A (21 resíduos) e B (30 resíduos), ligadas entre si por duas pontes dissulfeto. A insulina é usada para controlar o DIABETES MELLITUS TIPO 1.
Glicerol-3-phosphate dehydrogenase is an enzyme that catalyzes the conversion of dihydroxyacetone phosphate to glycerol 3-phosphate in the glycolytic pathway, while also playing a role in gluconeogenesis and oxidative stress response.
Órgão do corpo que filtra o sangue, secreta URINA e regula a concentração dos íons.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor.
Unidades hereditárias funcionais das BACTERIAS.
Transferência de elétrons através do sistema citocromo, liberando energia livre que é transformada em ligações fosfato de alta energia.
Isótopos de carbono instáveis que se decompõem ou desintegram emitindo radiação. Átomos de carbono com pesos atômicos 10, 11 e 14-16 são radioisótopos de carbono.
Enzima dependente de biotina, pertencente à família das ligases, que catalisa a adição de DIÓXIDO DE CARBONO ao piruvato. Ocorre tanto em plantas quanto em animais. A deficiência desta enzima causa retardo psicomotor severo, e ACIDOSE LÁCTICA em crianças. EC 6.4.1.1.
Derivados do ácido caprílico. Sob este descritor está incluída uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm uma estrutura alifática de oito carbonos e carboxila terminal.
Flavoproteína oxidorredutase que tem especificidade para os ácidos graxos de cadeia média. Forma um complexo com as FLAVOPROTEÍNAS TRANSFERIDORAS DE ELÉTRONS e transporta equivalentes redutores para a UBIQUINONA.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Coenzima composta de nicotinamida ribosil 5'-fosfato mononucleotídeo (NMN) acoplado por ligação pirofosfato ao 5'-fosfato de adenosina 2',5'-bifosfato. Serve como portador de elétrons em numerosas reações, sendo alternadamente oxidada (NADP+) e reduzida (NADPH). (Dorland, 28a ed)
Glucose desidrogenase que catalisa a oxidação de beta-D-glucose para formar D-glucono-1,5-lactona, utilizando NAD, assim como NADP como uma coenzima.
Derivados do ÁCIDO SUCCÍNICO. Está incluída sob este descritor uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm uma estrutura alifática terminada em uma carboxila 1,4.
Enzimas da classe das oxidorredutases que catalisam a desidrogenação de hidroxiesteroides. EC 1.1.-.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Polissacarídeo não nitrogenado, isômero do amido, que existe no fígado, músculos, cartilagem, leucócitos, etc. Forma-se no fígado, onde também é armazenado, a partir de carboidratos. Pode ser convertido em glicose de acordo com a necessidade do organismo. (Tradução livre do original: Diccionario terminológico de ciencias médicas, Masson, 13a ed.)
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Serina endopeptidase formada a partir do TRIPSINOGÊNIO no pâncreas. É convertida na sua forma ativa pela ENTEROPEPTIDASE no intestino delgado. Catalisa a hidrólise do grupo carboxila de ambas, arginina ou lisina. EC 3.4.21.4.
Proteínas codificadas pelo genoma mitocondrial ou proteínas codificadas pelo genoma nuclear que são importados para/e residentes na MITOCÔNDRIA.
Degradação anaeróbica da GLUCOSE (ou de outros nutrientes orgânicos), que fornece energia em forma de ATP. Os produtos finais variam, dependendo dos organismos, substratos e das vias enzimáticas. Entre os produtos comuns de fermentação estão o ETANOL e o ÁCIDO LÁTICO.
Álcool oxidorredutases com substrato específico para ÁCIDO LÁCTICO.
Enzima da classe das oxidorredutases que catalisa a descarboxilação oxidativa de 6-fosfogluconato para formar ribulose 5-fosfato, reduzindo NADP+ a NADPH. A reação é um passo na via da pentose-fosfato no metabolismo da glucose.
Citrates are a group of salts and esters of citric acid, which play a key role in the Krebs cycle for energy production and can be used as anticoagulants in medical treatments.
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS.
5'-(trihidrogênio difosfato) adenosina. Nucleotídeo de adenina que contém dois grupos fosfato esterificados a uma molécula de açúcar na posição 5'.
Enzima que catalisa reversivelmente a conversão de palmitoil-CoA a palmitoilcarnitina na membrana interna da mitocôndria. EC 2.3.1.21.
Proteínas parciais formadas pela hidrólise parcial de proteínas completas ou geradas através de técnicas de ENGENHARIA DE PROTEÍNAS.
D-Glucose:1-oxidorredutases. Catalisa a oxidação de D-glucose a D-glucono-gama-lactona e aceptor reduzido. Qualquer aceptor, exceto oxigênio molecular, é permitido. Inclui EC 1.1.1.47; EC 1.1.1.118; EC 1.1.1.119 e EC 1.1.99.10.
Catalisam a oxidação de 3-hidroxiesteroides a 3-cetosteroides.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.

O Complexo Piruvato Desidrogenase (PDC) é um importante multi-enzyme complexo que desempenha um papel crucial na glicose metabolismo, convertendo piruvato em acetil-CoA. Este processo é essencial para a produção de energia na forma de ATP através da cadeia respiratória e também fornece substratos para o ciclo do ácido tricarboxílico (ciclo de Krebs).

O PDC consiste em três principais enzimas: piruvato desidrogenase (E1), dihidrolipoil transacetilase (E2) e dihidrolipoil desidrogenase (E3). Além disso, existem dois reguladores alostéricos, a proteína kinase PDH (que inativa o complexo) e a fosfatase PDH (que ativa o complexo), que controlam a atividade do PDC em resposta às mudanças na disponibilidade de energia e substratos.

A reação catalisada pelo PDC pode ser descrita da seguinte forma:

Piruvato + CoASH + NAD+ -> Acetil-CoA + CO2 + NADH + H+

Nesta reação, o piruvato é decarboxilado e a acetil-grupo resultante é transferido para a coenzima A (CoASH), formando acetil-CoA. O carbono do oxigênio removido é liberado como dióxido de carbono (CO2). Além disso, o NAD+ é reduzido a NADH + H+ durante este processo.

Em resumo, o Complexo Piruvato Desidrogenase desempenha um papel fundamental na glicose metabolismo, conectando a glicólise ao ciclo do ácido tricarboxílico e à cadeia respiratória, permitindo a produção de energia e o fornecimento de substratos para outros processos metabólicos.

Di-hidrolipoil-lisina-resíduo acetiltransferase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo. Especificamente, ela está envolvida na biossíntese de coenzima A (CoA), que atua como transportador de grupos acetila em muitas reações bioquímicas no corpo humano.

A enzima Di-hidrolipoil-lisina-resíduo acetiltransferase catalisa a transferência do grupo acetilo do coenzima A para um resíduo de lisina na proteína lipamida, que é uma proteína essencial para a biossíntese da CoA. Essa reação ocorre no interior dos mitocôndrias e é uma etapa crucial no processo de formação da coenzima A.

Uma deficiência dessa enzima pode resultar em vários distúrbios metabólicos, incluindo acidose lática e problemas neurológicos graves. No entanto, é raro que essa deficiência ocorra em humanos.

A Doença da Deficiência do Complexo de Piruvato Desidrogenase (DPPD) é uma condição genética rara que afeta o metabolismo energético das células. É causada por deficiências em um ou mais dos três principais componentes enzimáticos do complexo de piruvato desidrogenase (PDX), um importante complexo enzimático que desempenha um papel crucial na conversão de piruvato, o produto final da glicose, em acetil-CoA, um composto necessário no ciclo do ácido cítrico para a produção de energia nas células.

Existem três formas principais de DPPD, classificadas com base na gravidade dos sintomas e nos componentes enzimáticos afetados: a forma neonatal, a forma infantil e a forma juvenil/adulta. A forma neonatal é a mais grave e pode causar sintomas como atraso no crescimento pré-natal, hipotonia (flacidez muscular), falta de ar, convulsões, acidose metabólica, coma e morte em crianças pequenas. A forma infantil geralmente se manifesta na primeira infância com sintomas como atraso no desenvolvimento, convulsões, hipotonia, dificuldades de coordenação motora, cegueira e deficiência intelectual. A forma juvenil/adulta é a menos grave e pode causar sintomas como fraqueza muscular, problemas de coordenação, convulsões e deficiência intelectual leve.

O diagnóstico da DPPD geralmente é confirmado por meio de exames genéticos e testes bioquímicos que avaliam as atividades enzimáticas do complexo PDX. O tratamento geralmente consiste em medidas de suporte, como terapia dietética restritiva de carboidratos e suplementação com carnitina e coenzima Q10, bem como controle dos sintomas. A prognose da DPPD depende da gravidade da doença e da idade em que os sintomas começam a se manifestar.

O complexo cetoglutarato desidrogenase (KGDH) é um importante complexo enzimático localizado na matriz mitocondrial, que desempenha um papel crucial no metabolismo de aminoácidos e carboidratos. Ele participa da cadeia respiratória, catalisando a oxidação do cetoglutarato (um intermediário do ciclo dos ácidos tricarboxílicos) em succinil-CoA, um passo essencial na geração de energia na forma de ATP.

O complexo KGDH é composto por três principais enzimas: a cetoglutarato desidrogenase (E1), a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) e a dihidrolipoamida desidrogenase (E3). Além disso, o complexo inclui duas proteínas de ligação, FAD e NAD+, que atuam como cofatores durante as reações catalisadas.

A primeira etapa da reação envolve a conversão do cetoglutarato em succinil-CoA, com a formação de um intermediário instável, o S-2-oxoglutarato. Esta etapa é regulada por uma enzima dependente de tiamina pirifosfato (TPP), a E1. A seguir, a dihidrolipoil succinil transacetilase (E2) catalisa a transferência do grupo acilo do S-2-oxoglutarato para o lipoamida, gerando um intermediário de lipoamida disulfeto. Por fim, a dihidrolipoamida desidrogenase (E3), uma flavoproteína dependente de FAD e NAD+, regenera a forma reduzida da lipoamida e transfere os elétrons para o NAD+, formando NADH.

O complexo KGDHC desempenha um papel fundamental no metabolismo energético, participando do ciclo de Krebs e fornecendo intermediários importantes para a síntese de aminoácidos e outras moléculas essenciais. Além disso, o complexo KGDHC está envolvido em processos regulatórios, como a resposta ao estresse oxidativo e a sinalização celular, tornando-se um alvo terapêutico promissor para doenças neurodegenerativas, cardiovasculares e metabólicas.

Dihidrolipoamida Dehidrogenase (DHLD) é uma enzima importante envolvida em dois processos metabólicos críticos em nosso corpo: o ciclo de Krebs e a beta-oxidação de ácidos graxos. A DHLD desempenha um papel crucial na produção de energia nas células, através da conversão de dihidrolipoamida de volta à sua forma lipoamida após a sua utilização em ambos os processos metabólicos mencionados.

A DHLD é uma enzima que faz parte de um complexo multienzimático, o qual inclui a piruvato desidrogenase (PDH) e a alfa-cetoglutarato desidrogenase (KGDH). A DHLD age como catalisador na reação de redução do lipoamida à dihidrolipoamida, que é então oxidada novamente pela própria enzima em um ciclo. Neste processo, a DHLD transfere elétrons do lipoamida reduzido para o FAD (flavina adenina dinucleótido), convertendo-o em FADH2 e posteriormente no coenzima Q10, contribuindo assim para a cadeia de transporte de elétrons e gerando energia na forma de ATP.

A DHLD desempenha um papel fundamental na manutenção do metabolismo energético saudável e sua deficiência pode resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose lática, acidente vascular cerebral, neuropatia periférica e outras complicações relacionadas à baixa produção de energia nas células.

As "cetona oxirredutases" são um grupo de enzimas que catalisam a redução de compostos cetónicos em compostos alcoólicos, utilizando NADH ou NADPH como cofatores. Essas enzimas desempenham um papel importante em várias vias metabólicas, incluindo o metabolismo de drogas e xenobióticos, a biossíntese de colesterol e outros esteroides, e a biossíntese de ácidos graxos insaturados. A redução da cetona é realizada por meio de uma reação de hidroxilação, na qual o grupo cetônico é convertido em um grupo hidroxila, resultando no correspondente álcool. As cetone oxirredutases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias a humanos, e apresentam diferentes especificidades de substrato e mecanismos catalíticos.

La definição medica di "tiamina pirofosfato" è che si tratta di una forma attiva della vitamina B1, nota anche come tiamina. La tiamina è un nutriente essenziale che svolge un ruolo importante nel metabolismo dei carboidrati e nella produzione di energia nelle cellule del corpo. Il pirofosfato è un gruppo chimico che si lega alla tiamina per formare il tiamina pirofosfato, che è la forma attiva della vitamina utilizzata dalle cellule del corpo.

Il tiamina pirofosfato è un cofattore enzimatico, il che significa che è necessario per l'attività di alcuni enzimi importanti nel metabolismo dei carboidrati e nella produzione di energia. In particolare, è essenziale per l'attività dell'enzima piruvato deidrogenasi, che svolge un ruolo chiave nel processo di ossidazione del glucosio nelle cellule.

La carenza di tiamina può causare una serie di problemi di salute, tra cui la beriberi, una malattia neurologica e cardiovascolare che può portare a debolezza muscolare, paralisi, confusione mentale e insufficienza cardiaca. La tiamina pirofosfato è disponibile come integratore alimentare e può essere utilizzata per trattare e prevenire la carenza di tiamina.

O Ácido Tióctico, também conhecido como ácido lipoico, é um antioxidante presente em pequenas quantidades no nosso corpo e também pode ser encontrado em alguns alimentos como espinafre, batata doce, carne vermelha e riñão.

Ele tem a capacidade de se dissolver tanto em água como em gordura, o que lhe permite atuar em diferentes partes da célula, neutralizando os radicais livres e protegendo as células dos danos causados por estes. Além disso, o Ácido Tióctico também é capaz de regenerar outros antioxidantes como a vitamina C e a vitamina E, aumentando assim sua atividade antioxidante no corpo.

Ele tem sido estudado por seus possíveis benefícios na prevenção e tratamento de diversas condições, incluindo diabetes, doenças cardiovasculares, neurodegenerativas e alguns tipos de câncer. No entanto, é importante ressaltar que embora os resultados dos estudos sejam promissores, ainda são necessários mais pesquisas para confirmar seus efeitos benéficos e estabelecer as doses seguras e recomendadas de uso.

O ácido pirúvico é um composto orgânico com a fórmula química C3H4O3. É o final comum dos metabólitos glucose e outros monossacarídeos durante a glicólise, uma via metabólica importante na produção de energia nas células. Após a produção de ácido pirúvico, ele pode ser convertido em lactato no tecido muscular ou no fígado, ou transportado para o citosol mitocondrial e convertido em acetil-CoA, que entra na cadeia respiratória para produção adicional de energia através da fosforilação oxidativa.

Em resumo, o ácido pirúvico é um composto importante no metabolismo de carboidratos e tem um papel central na glicose e na produção de energia nas células.

Os piruvatos são iões ou sais do ácido pirúvico, um composto orgânico com a fórmula C3H3O3-. O ácido pirúvico desempenha um papel central no metabolismo e é o produto final da glicose durante a glicólise anaeróbica. Os piruvatos podem ser convertidos em acetil-CoA, que entra na cadeia respiratória para produzir energia adicional através de um processo chamado oxidação do pirúvico. Alternativamente, os piruvatos podem ser reduzidos a lactato (no processo conhecido como fermentação lática) ou convertidos em outras moléculas, dependendo das necessidades energéticas e metabólicas da célula.

Em um contexto clínico, os níveis anormalmente altos de piruvato no sangue (hiperpiruvatemia) podem indicar várias condições médicas, incluindo deficiências no metabolismo dos carboidratos, acidose metabólica, falência hepática ou insuficiência respiratória. Uma análise de sangue pode ser usada para medir os níveis de piruvato como parte do trabalho de investigação de tais condições.

O ácido dicloroacético (DCA) é um composto químico com a fórmula CHCl2CO2H. É um líquido incolor, à prova d'água, com um odor pungente e levemente adocicado. É usado como um agente industrial descalcificante e como um agente químico de laboratório em síntese orgânica.

No campo médico, o DCA tem sido investigado como um potencial tratamento para o câncer. Alguns estudos em culturas de células de câncer e em animais indicaram que o DCA pode ajudar a restaurar a morte celular programada (apoptose) em células cancerígenas, especialmente em tumores sólidos como os do cérebro, pulmão, mama e ovário. No entanto, os estudos clínicos em humanos ainda estão em andamento e os resultados são preliminares. Portanto, o uso de DCA no tratamento do câncer ainda não é aprovado pela maioria das autoridades reguladoras de saúde, incluindo a Food and Drug Administration (FDA) dos EUA.

Acetyltransferases são uma classe de enzimas que transferem um grupo acetilo de um doador de acetil, geralmente acetil-coenzima A (acetil-CoA), para um aceitador, que pode ser uma proteína, outra molécula orgânica ou um ione metais. Este processo é chamado de acetilação e é uma modificação póstuma importante de proteínas, desempenhando um papel crucial em diversos processos celulares, como a regulação gênica, o metabolismo de drogas e a resposta ao estresse.

Existem diferentes tipos de acetyltransferases, cada uma com funções específicas e localizações subcelulares. Por exemplo, as histona acetiltransferases (HATs) são responsáveis pela adição de grupos acetilo a resíduos de lisina em histonas, os principais componentes da cromatina, regulando assim a expressão gênica. Já as proteínas desacetilases (HDACs) removem esses grupos acetilo e também estão envolvidas na regulação gênica.

A atividade das acetyltransferases pode ser regulada por diversos fatores, como a disponibilidade de substratos, a interação com outras proteínas e a modificação póstuma de suas próprias subunidades. Dysregulation da atividade dessas enzimas tem sido associada a várias doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas. Portanto, as acetyltransferases são alvos importantes para o desenvolvimento de novas terapias farmacológicas.

Piruvato descarboxilase é uma enzima importante envolvida no metabolismo dos carboidratos em células vivas. Ela catalisa a reação de descarboxilação do piruvato, um intermediário-chave no processo de decomposição da glicose (glucólise), resultando na formação de acetil-CoA e dióxido de carbono.

A equação química para esta reação é a seguinte:

Piruvato + H+ --> Acetil-CoA + CO2

Esta enzima desempenha um papel crucial na geração de energia nas células, especialmente durante períodos de intensa atividade física ou em condições anaeróbicas (com pouca ou nenhuma oxigênio disponível), como no músculo esquelético e em bactérias que vivem em ambientes sem oxigênio. Além disso, a piruvato descarboxilase também está envolvida na biossíntese de vários compostos orgânicos, incluindo ácidos graxos e aminoácidos.

A deficiência ou falha na atividade da piruvato descarboxilase pode resultar em distúrbios metabólicos graves, como a acidose lática aguda, que pode ser fatal se não for tratada adequadamente.

Azotobacter é um gênero de bactérias gram-negativas, aeróbicas e móveis que possuem a capacidade única de fixar nitrogênio atmosférico em condições livres de oxigênio. Essas bactérias são encontradas principalmente no solo e em água doce, onde elas desempenham um papel importante na ciclagem de nutrientes e na manutenção da fertilidade do solo.

As células de Azotobacter são geralmente grandes e ovais, com tamanho variando de 1 a 3 micrômetros de diâmetro. Eles possuem um ou mais flagelos polares que lhes permitem se movimentar em ambientes aquáticos e terrestres. Além disso, essas bactérias são capazes de formar cistos resistentes a condições adversas, como seca, calor e falta de nutrientes.

Azotobacter é conhecido por sua capacidade de fixar nitrogênio, um processo metabólico que converte o nitrogênio gasoso inerte em compostos orgânicos úteis para as plantas. Esse processo é catalisado pelo enzima nitrogenase, que é sensível à presença de oxigênio. Para proteger a nitrogenase do oxigênio, Azotobacter tem um mecanismo complexo de regulação da respiração e da síntese de proteínas que permite a fixação de nitrogênio em condições aeróbicas.

Além disso, Azotobacter também é capaz de sintetizar vitaminas, como a biotina e a tiamina, e produzir antibióticos e outros compostos bioativos que podem inibir o crescimento de outras bactérias. Essas propriedades tornam Azotobacter uma importante fonte de benefícios para o solo e as plantas, e tem sido amplamente estudado como um agente promotor de crescimento vegetal.

Acetylcoenzyme A, frequentemente abreviada como Acetil-CoA, é uma molécula importante no metabolismo de carboidratos, lipídios e aminoácidos em células vivas. Ela atua como um intermediário crucial na oxidação de ácidos graxos e na glicose, processos que desencadeiam a produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato).

A Acetil-CoA consiste em duas partes: um grupo acetilo (formado por dois átomos de carbono) e a coenzima A. O grupo acetilo é derivado principalmente da quebra dos ácidos graxos ou da glicose, enquanto a coenzima A é uma molécula complexa que atua como um transportador de grupos acetila entre diferentes reações químicas.

A formação da Acetil-CoA ocorre principalmente em duas etapas:

1. Na primeira etapa, a glicose ou os ácidos graxos são quebrados em suas unidades mais simples (por exemplo, glicose em piruvato ou ácidos graxos em acetil-CoA).
2. Em seguida, o grupo acetilo é transferido para a coenzima A com a ajuda de uma enzima específica, formando assim a Acetil-CoA.

Esta molécula desempenha um papel fundamental no ciclo do ácido cítrico (também conhecido como ciclo de Krebs), onde o grupo acetilo é liberado e, em seguida, oxidado para produzir energia na forma de ATP, FADH2 e NADH. Estes últimos são usados posteriormente no processo de fosforilação oxidativa para gerar ainda mais ATP, o principal portador de energia nas células vivas.

Piruvato quinase é uma enzima importante envolvida no metabolismo de glicose em células vivas. Ela catalisa a reação final da glicólise, na qual o piruvato é convertido em acetil-CoA, um composto que entra no ciclo de Krebs e gera energia adicional para a célula em forma de ATP (trifosfato de adenosina).

A reação catalisada pela piruvato quinase é a seguinte:

Piruvato + HPO42- + ADP → Acetil-CoA + CO2 + ATP + H2O

Existem diferentes isoformas de piruvato quinase presentes em diferentes tecidos do corpo, como músculo esquelético, fígado e eritrócitos. A atividade da enzima é regulada por diversos fatores, incluindo a concentração de sais de cálcio, fosfato e glicose, além de ser influenciada por hormônios como adrenalina e insulina.

A deficiência ou disfunção da piruvato quinase pode resultar em várias condições clínicas, como anemia hemolítica hereditária, um distúrbio caracterizado pela destruição prematura dos glóbulos vermelhos no sangue.

A cirrose hepática biliar (CHB) é uma doença hepática progressiva e irreversível que ocorre quando há dano prolongado e destrutivo nas células do fígado (hepatócitos) e nos canais biliares intra-hepáticos. A cirrose se desenvolve como resultado da cicatrização (fibrose) excessiva no fígado, o que leva a uma estrutura anormal do órgão e disfunção hepática.

A CHB é geralmente classificada em dois tipos:

1. Cirrose Hepática Biliar Primária (CHBP): É causada por uma reação autoimune contra as células biliares intra-hepáticas, resultando em inflamação e destruição dos canais biliares. A CHBP é mais comum em mulheres de meia idade ou idosas e geralmente ocorre em conjunto com outras doenças autoimunes.
2. Cirrose Hepática Biliar Secundária (CHBS): É causada por danos prolongados aos canais biliares devido a infecções, drogas tóxicas ou outros fatores. A CHBS é menos comum do que a CHBP e geralmente afeta pessoas com histórico de doenças hepáticas crônicas, como hepatite viral ou consumo excessivo de álcool.

Os sintomas da CHB podem incluir:

* Fadiga e fraqueza
* Perda de apetite e perda de peso
* Dor abdominal superior direita
* Icterícia (cor das pálpebras e pele amarelada)
* Coagulopatia (distúrbios na coagulação sanguínea)
* Ascite (acumulo de líquido no abdômen)
* Encefalopatia hepática (confusão mental, letargia e coma)

O diagnóstico da CHB geralmente é baseado em exames laboratoriais, imagens médicas e biópsias do fígado. O tratamento depende da causa subjacente da doença e pode incluir medicamentos imunossupressores, terapia antiviral ou cirurgia. Em casos graves, um transplante de fígado pode ser necessário.

Aurotioglucose é um fármaco que contém ouro e foi amplamente utilizado no passado no tratamento da artrite reumatoide. Ele atua inibindo a ativação do sistema imune, o que pode ajudar a reduzir a inflamação e a dor associadas à doença. No entanto, devido aos seus efeitos colaterais graves e a aparição de opções terapêuticas mais seguras e eficazes, o uso da aurotioglucose hoje em dia é bastante raro.

Em termos médicos, a aurotioglucose pode ser descrita como um composto organogold (contendo ouro) com propriedades anti-inflamatórias e imunossupressoras. É administrada por via oral e sua meia-vida é de aproximadamente 21 dias. Alguns dos efeitos colaterais graves associados ao seu uso incluem problemas renais, danos hepáticos, alterações na coloração da pele e das mucosas, e neuropatia periférica. Devido a esses riscos, o uso da aurotioglucose é geralmente restrito a casos em que outras opções de tratamento tenham falhado ou sejam contraindicadas.

Pyruvate oxidase é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo energético, particularmente na cascata da fosforilação oxidativa em mitocôndrias. Ela catalisa a reação de oxidação do piruvato (o fim do processo glicolítico) a acetil-CoA, um composto que entra no ciclo de Krebs e gera energia adicional na forma de ATP. Além disso, durante este processo, o NAD+ é reduzido a NADH, fornecendo mais substrato para a fosforilação oxidativa.

A reação catalisada pela piruvato oxidase é a seguinte:

Piruvato + CoA + NAD+ -> Acetil-CoA + CO2 + NADH + H+

Em humanos, deficiências na atividade da enzima piruvato oxidase podem resultar em várias condições clínicas, incluindo acidose lática e neurologia progressiva.

Inanição é um termo médico que se refere a um estado avançado de desnutrição e privação de alimentos, resultando em perda significativa de peso corporal e extrema fraqueza. É geralmente caracterizada por uma extrema emagrecimento, desidratação, debilidade muscular, apatia e, às vezes, confusão mental. A inanição pode ser causada por vários fatores, como doenças prolongadas, falta de acesso à comida, distúrbios alimentares graves ou problemas psicológicos. Pode levar a complicações graves, incluindo insuficiência orgânica e morte, se não for tratada adequadamente.

"Geobacillus stearothermophilus" é um tipo específico de bactéria gram-positiva, termofílica e anaeróbia facultativa. Essas bactérias são encontradas em ambientes com altas temperaturas, geralmente entre 45°C e 75°C, como solos vulcânicos e águas termais.

A bactéria "Geobacillus stearothermophilus" é conhecida por sua capacidade de produzir enzimas termoestáveis, o que a torna útil em diversas aplicações industriais, como na produção de detergentes e biocombustíveis.

Além disso, "Geobacillus stearothermophilus" é frequentemente usada como um organismo indicador de esterilização em processos que envolvem calor, como a autoclave, porque é capaz de sobreviver em temperaturas elevadas por um curto período de tempo. A presença de sua spora resistente ao calor após o processo de esterilização indica falha no processo.

Cetoácidos é um termo médico que se refere a um distúrbio metabólico caracterizado por níveis elevados de cetonas no sangue. As cetonas são compostos químicos produzidos quando o corpo queima gorduras em vez de carboidratos para obter energia. Isso pode acontecer em situações em que o corpo não tem acesso a suficiente glicose, como durante jejum prolongado ou em pessoas com diabetes descontrolada.

Em condições normais, as cetonas são produzidas em pequenas quantidades e são eliminadas do corpo através da urina e do ar exalado. No entanto, quando os níveis de cetonas no sangue se tornam muito altos, eles podem levar a uma série de sintomas graves, como náusea, vômito, dor abdominal, fadiga, confusão mental e respiração acelerada ou profunda.

Em pessoas com diabetes, a produção excessiva de cetonas pode ser desencadeada por uma falta de insulina no corpo, o que impede que as células usem a glicose como fonte de energia. Em vez disso, elas recorrem às reservas de gordura, levando à produção de cetonas. Se não for tratada, a acumulação excessiva de cetonas no sangue pode levar a um estado potencialmente letal chamado cetoacidose diabética.

Em resumo, a definição médica de "cetoácidos" refere-se a um distúrbio metabólico causado por níveis elevados de cetonas no sangue, que pode ocorrer em situações de jejum prolongado ou em pessoas com diabetes descontrolada.

NAD, ou mais formalmente conhecido como Nicotinamida adenina dinucleótido, é uma coenzima fundamental envolvida em diversas reações redox no corpo humano. É um importante transportador de elétrons e participa ativamente em processos metabólicos, tais como a produção de energia (no complexo I da cadeia respiratória), síntese de moléculas essenciais e manutenção do DNA.

Existem duas formas principais de NAD: NAD+ (oxidado) e NADH (reduzido). Durante as reações redox, os elétrons são transferidos entre essas duas formas, desempenhando um papel crucial no metabolismo energético e na regulação de diversos processos celulares. Além disso, o NAD também atua como substrato em reações que envolvem a adição ou remoção de grupos químicos, como a adenilação e desadenilação de proteínas, o que pode influenciar a atividade enzimática e a estabilidade estrutural das proteínas.

Em resumo, NAD é uma coenzima vital para diversos processos metabólicos e regulatórios no corpo humano, sendo fundamental para a produção de energia, síntese de moléculas essenciais e manutenção da integridade celular.

Complexos multienzimáticos são agregados macromoleculares estáveis de duas ou mais enzimas que catalisam uma série de reações em sequência, geralmente com substratos e produtos passando diretamente de uma enzima para outra no complexo. Eles estão frequentemente associados a membranas ou organizados em compartimentos celulares específicos, o que permite um controle espacial e temporal da atividade enzimática. A associação dessas enzimas em complexos pode aumentar a eficiência e velocidade das reações catalisadas, além de regular a atividade metabólica geral da célula. Exemplos bem conhecidos de complexos multienzimáticos incluem o complexo piruvato desidrogenase, que desempenha um papel central na oxidação do piruvato durante a respiração celular, e o complexo ribossomal, responsável pela tradução do ARNm em proteínas.

A acetoacetato é um composto orgânico que se forma durante o processo de decomposição dos corpos cetônicos no fígado. É um tipo de corpo cetónico e pode ser encontrada em urina ou sangue em pessoas com diabetes descontrolada, acidose ou em jejum prolongado. A acetoacetato é também produzida por alguns tipos de bactérias presentes na boca e no trato gastrointestinal. É um sólido incolor a amarelo pálido com um odor adocicado e às vezes é usado como aromatizante em produtos alimentícios.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

Acetylcarnitine, também conhecido como levocarnitina ou L-acetilcarnitina, é um composto natural relacionado à carnitina, que desempenha um papel importante no metabolismo de energia do corpo. A acetilcarnitina está envolvida no transporte dos ácidos graxos para as mitocôndrias, as centrais energéticas das células, onde são queimados para produzir energia.

Este composto é produzido naturalmente em nossos corpos a partir da carnitina e do acetil-CoA, um importante intermediário no metabolismo dos ácidos graxos e carboidratos. Além disso, a acetilcarnitina pode ser obtida através de suplementos dietéticos ou alimentos fortificados.

Alguns estudos têm sugerido que a suplementação com acetilcarnitina pode oferecer benefícios para a saúde, como:

1. Melhorar as funções cognitivas e a memória, especialmente em pessoas idosas ou com doenças neurodegenerativas, como doença de Alzheimer e doença de Parkinson.
2. Ajuda no tratamento da neuropatia diabética, uma complicação comum do diabetes que causa dor e perda de sensibilidade nos pés e mãos.
3. Reduzir a fadiga e exaustão em pessoas com doenças crônicas ou deficiência física.
4. Ajuda no tratamento da depressão, especialmente em idosos ou pessoas com depressão resistente a tratamentos convencionais.
5. Pode oferecer proteção contra os danos causados pelo estresse oxidativo e inflamação crônica.

No entanto, é importante notar que os resultados dos estudos sobre os benefícios da acetilcarnitina ainda são mistos e mais pesquisas são necessárias para confirmar seus efeitos e determinar as doses ideais e seguras. Além disso, a acetilcarnitina pode interagir com alguns medicamentos, como anticoagulantes e anticonvulsivantes, portanto, é recomendável consultar um médico antes de começar a usar suplementos de acetilcarnitina.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Lactato Desidrogenase (LDH) é uma enzima presente em quase todos os tecidos do corpo, mas é particularmente alta nas taxas de músculos, coração, rins, fígado e glóbulos vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na conversão do piruvato em lactato durante o processo de glicólise anaeróbica, que é a forma de produção de energia usada pelas células quando o suprimento de oxigênio está limitado.

Existem cinco isoenzimas diferentes de LDH (LDH-1 a LDH-5), cada uma com um padrão específico de distribuição tecidual e propriedades cinéticas. A proporção relativa das diferentes isoenzimas pode fornecer informações sobre o local de origem de um aumento na atividade da enzima no sangue.

Medir os níveis séricos de LDH pode ser útil em várias situações clínicas, como avaliar danos teciduais ou doenças que afetam os órgãos com altos níveis de LDH. Por exemplo, elevados níveis séricos de LDH podem ser observados em várias condições, como infarto do miocárdio, anemia hemolítica, neoplasias malignas, hepatite, pancreatite, insuficiência renal aguda e lesões musculoesqueléticas graves. No entanto, é importante notar que a LDH não é específica para qualquer dessas condições e os níveis podem ser alterados por outros fatores, como exercício físico intenso ou uso de medicamentos.

Em resumo, a LDH é uma enzima importante no metabolismo energético e seus níveis séricos elevados podem indicar danos teciduais ou doenças que afetam órgãos com altos níveis de LDH. No entanto, a interpretação dos resultados deve ser feita com cautela e considerando outros fatores relevantes.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Descarboxilação é um processo bioquímico na qual um grupo carboxilo (-COOH) é removido de uma molécula, geralmente resultando em uma liberação de dióxido de carbono (CO2). Nos seres vivos, isso ocorre principalmente como parte do metabolismo de aminoácidos e ácidos graxos. Em um contexto clínico ou laboratorial, a descarboxilação também pode referir-se à remoção de um grupo carboxilo por meios químicos ou enzimáticos controlados.

Em termos médicos, a descarboxilação é mais frequentemente mencionada em relação ao metabolismo dos aminoácidos. Existem vários sistemas enzimáticos no corpo que catalisam a remoção de grupos carboxilo de aminoácidos, geralmente convertendo-os em compostos voláteis como o gás dióxido de carbono e uma molécula menor, frequentemente um amina. Este processo é essencial para a produção de energia e outras funções celulares importantes.

No entanto, a descarboxilação também pode ser um subproduto indesejável de certos processos químicos ou enzimáticos que ocorrem no corpo. Por exemplo, a descarboxilação espontânea de aminoácidos em condições ácidas pode resultar na formação de compostos voláteis e gases, como putrescina e cadaverina, que são associados ao mau cheiro de tecidos em decomposição.

Em resumo, a descarboxilação é um processo bioquímico importante no qual um grupo carboxilo é removido de uma molécula, geralmente resultando na formação de dióxido de carbono e outras moléculas menores. É essencial para o metabolismo dos aminoácidos e outras funções celulares importantes, mas também pode ser um subproduto indesejável de certos processos químicos ou enzimáticos no corpo.

Coenzima A, também conhecida como CoA ou acetil-coenzima A, é um cofator importante em muitas reações bioquímicas no corpo humano. Ela desempenha um papel crucial na transferência de grupos acetila entre diferentes moléculas durante o metabolismo.

Coenzima A consiste em uma estrutura composta por um nucleótido de adenina, ribose, fosfato e uma molécula de pantotenato (vitamina B5) unida a uma cadeia de aminoácidos chamada ácido lipoico. A parte da coenzima A que participa ativamente nas reações bioquímicas é o grupo funcional tiol (-SH) localizado no ácido lipoico.

A coenzima A está envolvida em diversas vias metabólicas, incluindo a oxidação de carboidratos, proteínas e gorduras, bem como na síntese de colesterol, ácidos graxos e outras moléculas importantes no organismo. Em particular, ela desempenha um papel fundamental no ciclo de Krebs, a principal via metabólica para a produção de energia nas células.

Em resumo, a coenzima A é uma molécula essencial para o metabolismo e para a manutenção da homeostase corporal, auxiliando no processamento de nutrientes e na geração de energia celular.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

O ciclo do ácido cítrico, também conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), é uma série de reações bioquímicas que ocorrem em células vivas e desempenham um papel fundamental no metabolismo energético. Ele serve como um mecanismo central para a geração de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) e NADH (nicotinamida adenina dinucleótido), bem como para o processamento de carboidratos, lipídios e aminoácidos.

O ciclo do ácido cítrico começa com a formação de citrato a partir de oxaloacetato e acetil-CoA (derivado do metabolismo de carboidratos, lipídios ou aminoácidos). Através de uma série de reações enzimáticas, o citrato é convertido em isocitrato, seguido por sua conversão em α-cetoglutarato. O α-cetoglutarato é então metabolizado para formar succinil-CoA, que serve como um ponto de entrada para a geração de energia no ciclo do ácido cítrico.

Durante o processamento de succinil-CoA em oxaloacetato, três moléculas de NAD+ são reduzidas a NADH, uma molécula de FAD é reduzida a FADH2, e um ATP é gerado. O oxaloacetato regenerado pode então participar de novos ciclos do ácido cítrico ou ser usado em outras reações metabólicas.

Em resumo, o ciclo do ácido cítrico desempenha um papel fundamental no metabolismo energético e na geração de precursores para a síntese de aminoácidos, nucleotídeos e outras moléculas importantes.

Mitocôndrias são organelos delimitados por membranas found in eucaryotic cells, where the majority of cellular ATP is produced. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they play a crucial role in generating energy in the form of ATP through a process called oxidative phosphorylation. Mitocôndrias also have their own DNA and are believed to have originated from bacteria that took up residence within eukaryotic cells early in their evolution. They are dynamic organelles that can change shape, size, and number in response to cellular needs and conditions. Additionally, mitochondria are involved in various other cellular processes such as calcium signaling, apoptosis, and the regulation of cell growth and differentiation.

"Azotobacter vinelandii" é um tipo de bactéria gram-negativa, aeróbica e móvel que possui a capacidade única de fixar nitrogênio atmosférico em condições livres de oxigênio. Essa bactéria foi descoberta por vez primeira em 1901 por um cientista chamado Beijerinck, e desde então tem sido objeto de intenso estudo devido à sua importância na nitrogenação do solo e sua capacidade de produzir uma grande variedade de compostos bioativos.

"Azotobacter vinelandii" é encontrada em solos úmidos e ricos em matéria orgânica, onde ela forma cistos resistentes à dessecação e a outros fatores estressores ambientais. A bactéria tem um tamanho grande para uma bactéria (0,5-2,0 micrômetros de diâmetro) e é facilmente visível ao microscópio óptico.

Além de sua capacidade de fixar nitrogênio, "Azotobacter vinelandii" também é conhecida por sua produção de uma variedade de enzimas e metabólitos secundários úteis, como amilases, proteases, polissacarídeos extracelulares e pigmentos. Essa bactéria também tem sido estudada como um organismo modelo para a compreensão dos mecanismos moleculares da fixação de nitrogênio e da resposta ao estresse oxidativo.

Proteínas Quinases são um tipo específico de enzimas (proteínas que catalisam reações químicas em outras moléculas) que transferem grupos fosfato a partir de moléculas de ATP para certos sítios de aminoácidos específicos em outras proteínas. Este processo, chamado fosforilação, pode ativar ou desativar as funções da proteína-alvo e desempenhar um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, crescimento celular, diferenciação celular, apoptose (morte celular programada) e sinalização celular.

Existem centenas de proteínas quinases diferentes em células vivas, e elas variam na sua especificidade para as proteínas-alvo e os aminoácidos alvo. Algumas proteínas quinases são constitutivamente ativas, enquanto outras são ativadas por sinais externos ou internos que desencadeiam uma cascata de eventos que levam à sua ativação. A desregulação das proteínas quinases pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de diversas doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

A "lactic acidosis" é uma condição médica caracterizada por níveis elevados de ácido lático no sangue (acidemia), geralmente acima de 5 mEq/L. A acidose lática ocorre quando houver um desequilíbrio entre a produção e a remoção de ácido lático no corpo.

A produção de ácido lático é uma resposta normal do metabolismo durante períodos de baixa oxigenação das células (hipóxia), exercício intenso ou outras condições que requerem um aumento no uso de energia pelas células. Normalmente, o ácido lático é rapidamente convertido em glicose e eliminado do corpo, mantendo assim os níveis normais de ácido láctico no sangue.

No entanto, em certas situações, a produção de ácido lático pode exceder a capacidade do corpo de removê-lo, resultando em um acúmulo desse ácido no sangue e tecidos. Isso pode ocorrer devido a vários fatores, como:

1. Doenças que afetam o fluxo sanguíneo e a oxigenação das células, como insuficiência cardíaca congestiva, choque séptico ou pneumonia grave.
2. Condições que causam uma diminuição na capacidade do corpo de remover o ácido lático, como falha renal ou hepática.
3. Uso de certos medicamentos, como metformina (um medicamento para diabetes), isoniazida (um antibiótico usado no tratamento da tuberculose) ou alcoolismo grave.
4. Exercício intenso em indivíduos não treinados ou em condições de baixa oxigenação.

A acidose lática pode causar sintomas como dor abdominal, vômitos, fraqueza, falta de ar e, em casos graves, coma ou morte. O tratamento geralmente consiste em tratar a causa subjacente da acidose e fornecer suporte à função vital enquanto o corpo elimina o excesso de ácido lático. Em alguns casos, pode ser necessária hemodiálise ou diálise peritoneal para ajudar a remover o ácido do sangue.

De acordo com a definição do portal MedlinePlus, da Biblioteca Nacional de Medicina dos Estados Unidos, o glúcido é um monossacarídeo simples, também conhecido como açúcar simples, que é a principal fonte de energia para o organismo. É um tipo de carboidrato encontrado em diversos alimentos, como frutas, vegetais, cereais e doces.

O glucose é essencial para a manutenção das funções corporais normais, pois é usado pelas células do corpo para produzir energia. Quando se consome carboidrato, o corpo o quebra down em glicose no sangue, ou glicemia, que é então transportada pelos vasos sanguíneos para as células do corpo. A insulina, uma hormona produzida pelo pâncreas, ajuda a regular a quantidade de glicose no sangue, permitindo que ela entre nas células do corpo e seja usada como energia.

Um nível normal de glicemia em jejum é inferior a 100 mg/dL, enquanto que após as refeições, o nível pode chegar até 140 mg/dL. Quando os níveis de glicose no sangue ficam muito altos, ocorre a doença chamada diabetes. A diabetes pode ser controlada com dieta, exercício e, em alguns casos, com medicação.

Malato Desidrogenase (MDH) é uma enzima que catalisa a reação de oxidação do malato a oxalacetato, transferindo um grupo hidroxil (-OH) para a nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+), reduzindo-o a NADH. Essa reação é essencial no ciclo de Krebs, processo metabólico que ocorre nas mitocôndrias das células e desempenha um papel fundamental na produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato).

A Malato Desidrogenase está presente em dois tipos principais: a Malato Desidrogenase NAD-dependente, encontrada no citoplasma e nos mitocôndria dos tecidos animais e vegetais; e a Malato Desidrogenase NADP-dependente, localizada principalmente na membrana do cloroplasto das células vegetais.

A deficiência ou disfunção da Malato Desidrogenase pode estar relacionada a diversas condições patológicas, incluindo distúrbios metabólicos e neurológicos.

Oxirredução, em termos bioquímicos e redox, refere-se a um tipo específico de reação química envolvendo o ganho (redutor) ou perda (oxidante) de elétrons por moléculas ou átomos. Neste processo, uma espécie química, o agente oxirredutor, é simultaneamente oxidada e reduzida. A parte que ganha elétrons sofre redução, enquanto a parte que perde elétrons sofre oxidação.

Em um contexto médico, o processo de oxirredução desempenha um papel fundamental em diversas funções corporais, incluindo o metabolismo energético e a resposta imune. Por exemplo, durante a respiração celular, as moléculas de glicose são oxidadas para produzir energia na forma de ATP (adenosina trifosfato), enquanto as moléculas aceitadoras de elétrons, como o oxigênio, são reduzidas.

Além disso, processos redox também estão envolvidos em reações que desintoxicam o corpo, como no caso da neutralização de radicais livres e outras espécies reativas de oxigênio (ROS). Nesses casos, antioxidantes presentes no organismo, tais como vitaminas C e E, doam elétrons para neutralizar esses agentes oxidantes prejudiciais.

Em resumo, a oxirredução é um conceito fundamental em bioquímica e fisiologia, com implicações importantes na compreensão de diversos processos metabólicos e mecanismos de defesa do corpo humano.

A "Alcohol Dehydrogenase" (ADH) é uma enzima que catalisa a reação de oxirredução entre álcool e aldeído ou cetona, sendo um componente importante no metabolismo do etanol em humanos e outros mamíferos. Existem vários tipos diferentes de ADH presentes em diferentes tecidos do corpo, mas a forma mais comum está presente no fígado e desempenha um papel crucial na conversão do etanol em acetaldeído, que é subsequentemente convertido em ácido acético e eliminado do organismo.

A reação catalisada pela ADH pode ser descrita da seguinte forma:

Álcool + NAD+ ↔ Aldeído/Cetona + NADH + H+

Em que NAD+ é a nicotinamida adenina dinucleótido, um cofator importante no metabolismo celular. A reação é reversível e depende do equilíbrio entre os substratos e produtos. A velocidade da reação pode ser afetada por vários fatores, incluindo a concentração de substratos, a presença de outras enzimas e a disponibilidade de cofatores.

A ADH é uma enzima inibida pela etanol em altas concentrações, o que pode levar a um acúmulo de etanol no sangue e tecidos corporais, levando aos efeitos intoxicantes associados ao consumo excessivo de bebidas alcoólicas. Além disso, variações genéticas na atividade da ADH podem afetar a susceptibilidade individual à dependência do álcool e às complicações relacionadas ao seu uso excessivo.

Gliceraldeido-3-fosfato desidrogenase (GAPDH) é uma enzima essencial envolvida no metabolismo de carboidratos, especificamente na glicólise e gluconeogênese. Ela catalisa a conversão de gliceraldeido-3-fosfato (G3P) em 1,3-bisfosfoglicerato (1,3-BPG), um importante intermediário na glicólise. Neste processo, a GAPDH também desempenha um papel fundamental na transferência de elétrons do NADH para o NAD+, mantendo assim o equilíbrio redox da célula. Além disso, a GAPDH tem sido associada a diversas funções celulares além da glicólise, como regulação gênica, resposta ao estresse oxidativo e apoptose, o que a torna um importante alvo de pesquisa em várias áreas da biologia e medicina.

Os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos que pertencem à classe dos ácidos dicarboxílicos e estão presentes no metabolismo normal do organismo. Eles desempenham um papel importante no ciclo de Krebs, também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA), que é uma via central para a geração de energia nas células.

O ácido cetoglutárico é formado a partir do ácido α-cetoglutárico, um intermediário importante no ciclo de Krebs. O ácido α-cetoglutárico pode ser convertido em ácido suculínico e, posteriormente, em ácido cetoglutárico através de uma série de reações enzimáticas.

Em certas condições fisiológicas, como a cetose induzida por dieta ou o jejum prolongado, os níveis de ácidos cetoglutáricos no sangue podem aumentar significativamente. Isso pode ser resultado do aumento da quebra de gorduras e da produção de corpos cetônicos, como o acetato e o β-hidroxibutirato, que são convertidos em ácido cetoglutárico no fígado.

Em resumo, os ácidos cetoglutáricos são compostos orgânicos importantes para a geração de energia nas células e desempenham um papel crucial no metabolismo normal do organismo.

Glicólise é um processo metabólico fundamental que ocorre em todas as células vivas, embora sua taxa e regulação variem dependendo do tipo celular e condições ambientais. É o primeiro passo no catabolismo de açúcares, especialmente glicose, para produzir energia na forma de ATP (trifosfato de adenosina) e NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido).

Na glicólise, a glicose é dividida em duas moléculas de piruvato através de uma série de dez reações enzimáticas. Estas reações são geralmente divididas em três fases: preparação (ou investimento), conversão da triose e separação do carbono.

1) Preparação (ou Investimento): Nesta etapa, a glicose é convertida em glicose-6-fosfato usando uma enzima chamada hexocinase, que requer ATP. Isso previne a glicose de ser transportada para fora da célula e garante que ela será processada dentro dela. Em seguida, o glicose-6-fosfato é convertido em fructose-6-fosfato usando a fosfohexose isomerase. Finalmente, o fructose-6-fosfato é convertido em fructose-1,6-bisfosfato por meio da enzima fosfofructocinase 1, que também requer ATP.

2) Conversão da Triose: Nesta etapa, o fructose-1,6-bisfosfato é dividido em duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato por uma enzima chamada aldolase.

3) Separação do Carbono: Nesta última etapa, cada molécula de gliceraldeído-3-fosfato é convertida em piruvato, gerando mais ATP e NADH no processo. O piruvato pode então ser usado em outros processos metabólicos, como a geração de energia na mitocôndria ou a síntese de aminoácidos e outras moléculas necessárias para a célula.

A glicólise é um processo altamente regulado, com vários pontos de controle que permitem à célula ajustar sua taxa de acordo com suas necessidades metabólicas e a disponibilidade de substratos. Por exemplo, a enzima fosfofructocinase 1 é inibida por ATP e citrato, mas ativada por fructose-2,6-bisfosfato, o que permite à célula regular a taxa de glicólise em resposta à demanda energética e à disponibilidade de carboidratos.

Em resumo, a glicólise é um processo metabólico fundamental que permite às células gerar energia rapidamente a partir da glucose. Ela ocorre em duas fases: a preparação e a oxidação do substrato. Na primeira fase, a glucose é convertida em gliceraldeído-3-fosfato, um composto que pode ser posteriormente oxidado para gerar ATP e NADH. Na segunda fase, o gliceraldeído-3-fosfato é convertido em piruvato, um processo que também gera ATP e NADH. A glicólise é altamente regulada e pode ser adaptada às necessidades metabólicas da célula em diferentes condições.

A succinato desidrogenase (SDH) é uma enzima complexa e crucial que desempenha um papel fundamental no processo de respiração celular, especificamente na fosforilação oxidativa. Ela está localizada na membrana mitocondrial interna e catalisa a conversão do succinato em fumarato durante o ciclo de Krebs (também conhecido como ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou ciclo de TCA), produzindo energia na forma de coenzima Q (ubiquinona) e FADH2, que são usados posteriormente no processo de síntese de ATP.

A succinato desidrogenase é composta por quatro subunidades proteicas, três das quais contêm grupos prostéticos: flavina adenina dinucleótido (FAD), ferrossidero e centros de hierro-enxofre [Fe-S]. A subunidade mais importante é a flavoproteína (SDHA), que contém o grupo FAD e catalisa a oxidação do succinato em fumarato. As outras três subunidades são a iron-sulfur protein (SDHB), a cytochrome b560 (SDHC) e a cytochrome b566 (SDHD).

Mutações nos genes que codificam as subunidades da succinato desidrogenase ou seus fatores de transcrição podem resultar em várias doenças hereditárias, incluindo tumores malignos associados à deficiência de SDH (tumores paragangliomas e feocromocitomas) e diversas condições neurológicas, como a neuropatia sensorial-motora e a encefalomiopatia mitocondrial. Além disso, a deficiência de SDH também está associada à doença de Parkinson hereditária.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Na medicina, a expressão "mitocôndrias cardíacas" refere-se às mitocôndrias presentes nas células do músculo cardíaco. As mitocôndrias são organelos celulares responsáveis pela produção de energia na forma de ATP (adenosina trifosfato) através do processo de respiração celular.

No coração, as mitocôndrias desempenham um papel crucial na fornecimento de energia para as contrações cardíacas, pois o músculo cardíaco é altamente dependente da produção de ATP para manter sua função contrátil contínua e eficiente. Devido a essa alta demanda energética, o músculo cardíaco contém uma grande quantidade de mitocôndrias em suas células, que podem representar até 30-40% do volume celular total.

Alterações nas mitocôndrias cardíacas têm sido associadas a diversas condições cardiovasculares, como insuficiência cardíaca, doença coronariana e miopatias mitocondriais. Portanto, o estudo das mitocôndrias cardíacas é de grande interesse na pesquisa médica para entender melhor as bases moleculares das doenças cardiovasculares e desenvolver novas estratégias terapêuticas.

'Malato' é um termo que não é amplamente utilizado em medicina ou fisiologia modernas. No entanto, no contexto bioquímico, malato é um composto orgânico que contém o grupo funcional malato, que é um éster do ácido málico.

Em outras palavras, o malato é um ião ou um composto que contém o ione malato, que é a forma negativamente carregada do ácido málico. O ácido málico desempenha um papel importante no metabolismo energético celular, especialmente durante o processo de respiração celular aeróbica.

No entanto, em um contexto clínico ou médico, o termo 'malatos' não é comumente usado para descrever condições ou doenças específicas. Portanto, se você estivesse procurando por uma informação médica específica sobre um sintoma ou condição em particular, seria melhor consultar fontes confiáveis e atualizadas de informações médicas usando termos mais precisos e amplamente reconhecidos.

Isocitrato Desidrogenase (IDH) é uma enzima importante envolvida no metabolismo celular, especificamente no ciclo de Krebs ou ciclo do ácido cítrico. A IDH catalisa a reação de oxidação decarboxilação do isocitrato a α-cetoglutarato, produzindo também CO2 e NADH como subprodutos. Existem três tipos de isocitrato desidrogenase em humanos: IDH1 localizada no citoplasma, IDH2 localizada nos mitocôndrias, e IDH3 localizada na matriz mitocondrial. Mutações nessas enzimas têm sido associadas a diversas doenças, incluindo câncer e doença de Parkinson.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

Miocárdio é o termo médico para o tecido muscular do coração. Ele é responsável por pumping blood através do corpo, fornecendo oxigênio e nutrientes aos tecidos e órgãos. O miocárdio é composto por células musculares especializadas chamadas miócitos cardíacos, que são capazes de se contrair e relaxar para movimentar o sangue. O miocárdio é revestido por uma membrana fibrosa chamada epicárdio e possui uma camada interna chamada endocárdio, que forma a superfície interna dos ventrículos e átrios do coração. A doença do miocárdio pode resultar em condições cardiovasculares graves, como insuficiência cardíaca e doença coronariana.

As Proteínas Serina- Treonina Quinases (STKs, do inglés Serine/Threonine kinases) são um tipo de enzima que catalisa a transferência de grupos fosfato dos nucleotídeos trifosfatos (geralmente ATP) para os resíduos de serina ou treonina em proteínas, processo conhecido como fosforilação. Essa modificação post-traducional é fundamental para a regulação de diversas vias bioquímicas no organismo, incluindo o metabolismo, crescimento celular, diferenciação e apoptose.

As STKs desempenham um papel crucial em diversos processos fisiológicos e patológicos, como por exemplo na transdução de sinais celulares, no controle do ciclo celular, na resposta ao estresse oxidativo e na ativação ou inibição de diversas cascatas enzimáticas. Devido à sua importância em diversos processos biológicos, as STKs têm sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de novas terapias contra doenças como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Ácido lático (ácido laticócio) é um composto orgânico que desempenha um papel importante no metabolismo energético, especialmente durante períodos de intensa atividade física ou em condições de baixa oxigenação. É produzido principalmente no músculo esquelético como resultado da fermentação lática, um processo metabólico que ocorre na ausência de oxigênio suficiente para continuar a produção de energia através da respiração celular.

A fórmula química do ácido lático é C3H6O3 e ele existe em duas formas enantioméricas: D-(-) e L(+). A forma L(+) é a mais relevante no contexto fisiológico, sendo produzida durante a atividade muscular intensa.

Em concentrações elevadas, o ácido lático pode contribuir para a geração de acidez no músculo (diminuição do pH), levando à fadiga e dor muscular. No entanto, é importante notar que as teorias sobre o papel do ácido láctico na fadiga muscular têm sido reavaliadas ao longo dos anos, e atualmente acredita-se que outros fatores, como a produção de radicais livres e alterações iónicas, também desempenhem um papel importante neste processo.

Além disso, o ácido lático é um intermediário metabólico importante e pode ser convertido de volta em piruvato (um substrato na glicose) pelo enzima lactato desidrogenase (LDH) durante a respiração celular normal ou quando houver oxigênio suficiente. Isto ocorre, por exemplo, durante a recuperação após a atividade física intensa, quando os níveis de ácido láctico no sangue tendem a retornar ao seu estado de repouso.

Na terminologia médica, "mitocôndrias hepáticas" refere-se especificamente às mitocôndrias presentes nas células do fígado. As mitocôndrias são organelos celulares encontrados em quase todas as células e desempenham um papel crucial na produção de energia da célula através do processo de respiração celular.

No contexto do fígado, as mitocôndrias hepáticas desempenham um papel fundamental no metabolismo dos macronutrientes, como carboidratos, lipídios e proteínas, fornecendo energia necessária para as funções hepáticas, tais como a síntese de proteínas, glicogénio e colesterol, além da detoxificação de substâncias nocivas. Além disso, as mitocôndrias hepáticas também estão envolvidas no processo de apoptose (morte celular programada), que é importante para a homeostase do tecido hepático e a remoção de células hepáticas danificadas ou anormais.

Desregulações nas mitocôndrias hepáticas têm sido associadas a diversas condições patológicas, incluindo doenças hepáticas crónicas, como a esteatose hepática não alcoólica (NAFLD), a esteatohepatite não alcoólica (NASH) e a cirrose hepática. Além disso, mutações em genes mitocondriais podem levar ao desenvolvimento de doenças genéticas que afetam o fígado, como a acidosose láctica e a miopatia mitocondrial. Portanto, o entendimento das mitocôndrias hepáticas e suas funções é crucial para a compreensão da fisiologia hepática e das patologias associadas.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

De acordo com a maioria dos dicionários médicos, a química é definida como o ramo da ciência natural que se ocupa do estudo da estrutura, propriedades, composição e reações de substâncias materiais. A química desempenha um papel fundamental em muitas áreas da medicina e da saúde humana, incluindo farmacologia (o estudo dos medicamentos e suas ações na química do corpo), bioquímica (o estudo das substâncias químicas e reações que ocorrem no corpo vivo), toxicologia (o estudo da natureza, dos efeitos adversos e do tratamento das substâncias tóxicas) e patologia (o estudo das causas e progressão de doenças).

Em um nível mais básico, a química é o estudo da forma como as diferentes substâncias se combinam ou reagem uma com a outra. Isso pode incluir desde a formação de novos compostos até a liberação ou absorção de energia. A química é uma ciência fundamental que nos ajuda a entender o mundo à nossa volta e como as coisas funcionam ao nível molecular.

Os fenômenos químicos referem-se a alterações na composição ou estrutura molecular das substâncias que ocorrem quando elas interagem entre si. Essas mudanças resultam na formação de novas substâncias ou produtos, com propriedades e características distintas em relação às substâncias de origem.

Existem quatro tipos principais de fenômenos químicos: combustão, oxidação, síntese e análise. A combustão é um processo rápido que envolve uma reação entre um combustível e um oxidante, geralmente o oxigênio do ar, resultando na formação de calor, luz e produtos de combustão, como dióxido de carbono e água. A oxidação é um processo em que uma substância cede elétrons a outra, podendo ou não envolver o oxigênio como oxidante. A síntese é a formação de novas substâncias a partir da combinação de duas ou mais substâncias, enquanto a análise é o processo inverso, no qual uma substância é desconstruída em suas partes constituintes.

Os fenômenos químicos são governados por leis e princípios da química, como a lei de conservação da massa, a lei das proporções definidas e a teoria atômica. Eles desempenham um papel fundamental em diversas áreas do conhecimento, incluindo a biologia, a física, a medicina, a engenharia e a indústria, entre outras.

A Glutamato Desidrogenase (GD ou GLD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo de aminoácidos em muitos organismos, incluindo humanos. Ela catalisa a reação de oxidação do aminoácido glutamato em α-cetoglutarato, produzindo também amônia e energia na forma de ATP. Além disso, a GD desempenha um papel crucial no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos, especialmente aqueles que contêm grupos amino em suas moléculas.

A GD é encontrada em duas formas isoenzimáticas no corpo humano: a GLD1, presente principalmente nos mitocôndrias do fígado e rim, e a GLD2, localizada nos núcleos de células cerebrais. A atividade da GD pode ser afetada por vários fatores, como doenças hepáticas, infecções e intoxicação alcoólica, o que pode levar a alterações no metabolismo de aminoácidos e energia.

Em resumo, a Glutamato Desidrogenase é uma enzima chave no metabolismo de aminoácidos, catalisando a oxidação do glutamato em α-cetoglutarato e desempenhando um papel importante no equilíbrio entre a síntese e a degradação dos aminoácidos.

Na medicina, "acetatos" geralmente se refere a sais ou ésteres do ácido acético. Eles são amplamente utilizados em diferentes contextos médicos e farmacológicos. Alguns exemplos comuns incluem:

1. Acetato de cálcio: É um antiácido que pode ser usado para neutralizar o excesso de acididade no estômago. Também é usado como suplemento de cálcio em alguns casos.

2. Acetato de lantânio: É às vezes usado como um agente anti-diarréico, especialmente quando a diarreia é causada por bactérias que produzem toxinas.

3. Acetato de aluminício: Também é usado como um antiácido e para tratar a elevação dos níveis de ácido úrico no sangue, uma condição chamada hiperuricemia.

4. Espironolactona acetato: É um diurético utilizado no tratamento da insuficiência cardíaca congestiva e edema. Também é usado para tratar a pressão alta.

5. Acetato de hidrocortisona: É um esteroide usado em cremes, unguentos e soluções para tratar inflamação, coceira e outros sintomas da dermatite e outras condições da pele.

6. Ácido acético (que é tecnicamente um acetato de hidrogênio): É um desinfetante comum usado em soluções como o vinagre. Também é usado em alguns líquidos para lentes de contato para ajudar a esterilizá-los antes do uso.

Esses são apenas alguns exemplos. Existem muitos outros acetatos com diferentes usos na medicina e farmacologia.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Isoenzimas, também conhecidas como isoformas enzimáticas, referem-se a um grupo de enzimas com origens genéticas distintas que catalisam a mesma reação química em organismos vivos. Embora possuam funções bioquímicas idênticas ou muito semelhantes, elas diferem na sua estrutura primária e podem apresentar variações em suas propriedades cinéticas, termodinâmicas e regulatórias.

A presença de isoenzimas pode ser resultado de:

1. Duplicações genéticas: ocorre quando um gene se duplica, gerando dois genes com sequências semelhantes que podem evoluir independentemente e acumular mutações, levando à formação de isoenzimas.
2. Diferenças no processamento pós-transcricional: variações na modificação da cadeia polipeptídica após a tradução podem resultar em proteínas com estruturas ligeiramente diferentes, mas que mantêm a mesma função catalítica.

A identificação e análise de isoenzimas são úteis em diversos campos da medicina, como no diagnóstico e monitoramento de doenças, pois diferentes tecidos podem apresentar padrões distintos de isoenzimas. Além disso, alterações nos níveis ou propriedades das isoenzimas podem indicar desequilíbrios metabólicos ou danos a órgãos e tecidos.

De acordo com a definição do MeSH (Medical Subject Headings), o Piruvato Sintase é um "enzima que catalisa a reação final da glicose na via em que o piruvato é formado a partir de fosfoenolpiruvato. É um complexo multimérico composto por várias subunidades, incluindo uma subunidade alfa e duas subunidades beta. O déficit neste enzima resulta em uma condição genética rara conhecida como deficiência de piruvato sintase."

A reação catalisada pela piruvato sintase é a seguinte:

fosfoenolpiruvato + ADP + H+ -> piruvato + ATP

Esta reação ocorre durante a glicólise anaeróbica no citoplasma das células e é uma importante fonte de energia para as células. Além disso, a piruvato sintase também desempenha um papel importante na resposta celular ao estresse oxidativo e à inflamação.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Carnitina é uma substância natural que ocorre no corpo humano e está envolvida no metabolismo dos ácidos graxos. Ela desempenha um papel importante na produção de energia, pois ajuda a transportar os ácidos graxos longos das membranas mitocondriais para o interior do mitocôndrio, onde eles podem ser queimados para produzir energia.

A carnitina pode ser obtida através da dieta, particularmente de alimentos ricos em proteínas como carne vermelha, frango, peixe e laticínios. Ela também está disponível como suplemento dietético para aqueles que podem ter deficiências de carnitina, tais como pessoas com doenças genéticas ou aquelas que seguem dietas vegetarianas ou veganas restritivas.

Além disso, a carnitina tem sido estudada por seus possíveis benefícios para a saúde, incluindo a melhora do desempenho físico e mental, a redução da fadiga e o aumento da perda de peso. No entanto, é importante notar que os resultados dos estudos sobre esses benefícios são mistos e ainda não há consenso geral sobre sua eficácia.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

La glucose-6-fosfato desidrogenase (G6PD) é uma enzima importante envolvida no metabolismo do glúcido. Ela catalisa a primeira reação na via da hexose monofosfate, que é um caminho metabólico que fornece energia e redução equivalente para as células. A G6PD ajuda a proteger as células contra o estresse oxidativo, especialmente as hemácias (glóbulos vermelhos), que não possuem mitocôndrias e dependem da G6PD para neutralizar os radicais livres.

A deficiência desta enzima pode levar a uma condição chamada deficiência de glucose-6-fosfato desidrogenase, que é caracterizada por episódios de anemia hemolítica aguda desencadeados por infecções, certos medicamentos ou outros fatores que aumentam o estresse oxidativo nas células. Essa condição é mais comum em indivíduos de ascendência africana, mediterrânea e asiática.

Na medicina, a Aldeído Desidrogenase (ALDH) refere-se a uma família de enzimas que desempenham um papel importante no metabolismo de vários compostos, incluindo álcoois, aminas e aldeídos. A função principal da ALDH é catalisar a conversão de aldeídos em ácidos carboxílicos, o que ajuda a neutralizar os efeitos tóxicos desses compostos no corpo.

A ALDH está presente em vários tecidos do corpo, mas é particularmente abundante no fígado, onde desempenha um papel crucial na detoxificação de substâncias tóxicas. Além disso, a atividade da ALDH pode variar entre indivíduos e pode estar relacionada ao risco de desenvolver certas condições de saúde, como dependência alcoólica e câncer.

Existem vários tipos diferentes de ALDH, cada um com suas próprias funções específicas e localizações no corpo. Por exemplo, a ALDH2 é uma isoforma importante que está envolvida no metabolismo do etanol e tem sido associada ao risco de desenvolver dependência alcoólica e tolerância à bebida. A atividade deficiente da ALDH2 também pode levar a um aumento na concentração de acetaldeído no sangue, o que pode causar sintomas desagradáveis como rubor, náusea e taquicardia.

Em resumo, a Aldeído Desidrogenase é uma família importante de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo de vários compostos tóxicos no corpo humano. A atividade da ALDH pode variar entre indivíduos e está relacionada ao risco de desenvolver certas condições de saúde, como dependência alcoólica e tolerância à bebida.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Os lactatos, também conhecidos como ácido lático, são moléculas que são produzidas no corpo durante a atividade muscular intensa ou em situações de baixa oxigenação tecidual. Eles resultam do metabolismo anaeróbico do glicogênio nos músculos esqueléticos, o que significa que eles são produzidos quando as células musculares precisam obter energia rapidamente e a disponibilidade de oxigênio não é suficiente.

Em condições normais, os lactatos são convertidos de volta em piruvato e então reconvertidos em glicogênio no fígado ou utilizados como fonte de energia por outros tecidos do corpo. No entanto, quando a produção de lactatos excede a capacidade do corpo de removê-los, eles podem se acumular nos tecidos e no sangue, levando a uma condição chamada acidose lática.

É importante notar que a presença de lactatos em si não é necessariamente um sinal de doença ou problema de saúde. No entanto, altos níveis de lactatos no sangue podem indicar uma série de condições médicas, como insuficiência cardíaca congestiva, diabetes, hipóxia (baixa concentração de oxigênio no sangue) ou intoxicação alcoólica aguda. Além disso, a medição dos níveis de lactatos pode ser útil em situações clínicas específicas, como o monitoramento da resposta ao tratamento em pacientes com sepse ou choque séptico.

Na medicina e nas ciências biológicas, a cromatografia em gel é um método de separação e análise de macromoléculas, como proteínas, DNA ou ARN, com base em suas diferenças de tamanho, forma e carga. Este método utiliza uma matriz de gel como fase estacionária, enquanto a amostra é transportada através do gel por um solvente, chamado de fase móvel.

A matriz de gel pode ser feita de diferentes materiais, como agarose ou poliacrilamida, e sua estrutura permite que as moléculas sejam separadas com base em suas propriedades biofísicas. Por exemplo, as moléculas maiores se movem mais lentamente através do gel do que as moléculas menores, o que resulta em uma separação baseada no tamanho das moléculas. Além disso, a carga e a forma das moléculas também podem influenciar a sua mobilidade no gel, contribuindo para a separação.

Existem diferentes tipos de cromatografia em gel, como a electroforese em gel (GE), que é amplamente utilizada na análise e purificação de DNA, ARN e proteínas. A técnica de GE envolve a aplicação de um campo elétrico para movimentar as moléculas através do gel. Outro tipo de cromatografia em gel é a cromatografia de exclusão por tamanho (SEC), que separa as moléculas com base no seu tamanho e forma, sem o uso de um campo elétrico.

Em resumo, a cromatografia em gel é uma técnica analítica e preparativa importante para a separação e análise de macromoléculas biológicas, fornecendo informações valiosas sobre as propriedades físicas e químicas das moléculas.

Adenosine trisphosphate (ATP) é um nucleótido fundamental que desempenha um papel central na transferência de energia em todas as células vivas. É composto por uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato. A ligação entre os grupos fosfato é rica em energia, e quando esses enlaces são quebrados, a energia libertada é utilizada para conduzir diversas reações químicas e processos biológicos importantes, como contração muscular, sinalização celular e síntese de proteínas e DNA. ATP é constantemente synthesized and broken down in the cells to provide a source of immediate energy.

A definição médica de 'trifosfato de adenosina' refere-se especificamente a esta molécula crucial, que é fundamental para a função e o metabolismo celulares.

Os ácidos fosfóricos são compostos químicos formados por fósforo, oxigênio e hidrogênio. Eles desempenham um papel importante em vários processos biológicos, especialmente no metabolismo de energia nas células.

Existem dois tipos principais de ácidos fosfóricos:

1. Ácido ortofosfórico (H3PO4): É o mais simples e está presente em grande quantidade na natureza, especialmente em minerais como a apatita. Ele é um ácido triprótico, o que significa que ele pode ceder três prótons (íons de hidrogênio) ao se dissolver em água.
2. Ácido fosfórico (HPO3): É um ácido diprótico, o que significa que ele pode ceder dois prótons ao se dissolver em água. Ele é menos estável e menos comum do que o ácido ortofosfórico.

No contexto médico, os ácidos fosfóricos são frequentemente mencionados em relação à homeostase ácido-básica no corpo humano. Eles desempenham um papel importante na regulação do pH sanguíneo, pois eles podem se combinar com íons de hidrogênio para formar sais de ácido fosfórico, que são menos ácidos do que os próprios ácidos fosfóricos.

Além disso, os ácidos fosfóricos também estão envolvidos no metabolismo de energia nas células, especialmente na formação e quebra de moléculas de ATP (adenosina trifosfato), a principal fonte de energia celular. Eles também são importantes para a estabilização das estruturas de DNA e RNA, bem como no processo de fosforilação, um mecanismo regulatório importante em células vivas.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

"Ascaris suum" é um tipo de verme nematoda que parasita o sistema digestivo de porcos. É um dos maiores vermes intestinais que afetam os mamíferos, com adultos podendo crescer até 40 cm de comprimento. Ascaris suum é transmitido pela ingestão de ovos presentes no solo contaminado com fezes de porcos infectados. Após a ingestão, os ovos eclodem no intestino delgado, liberando larvas que migram para os pulmões através do sangue. Em seguida, as larvas são expelidas pelas vias respiratórias, engolidas e retornam ao intestino delgado, onde se desenvolvem em vermes adultos. A infecção por Ascaris suum pode causar sintomas como diarreia, vômitos, perda de peso e desnutrição, especialmente em porcos jovens. Em humanos, a infecção por um verme semelhante, Ascaris lumbricoides, é relativamente comum e pode causar sintomas semelhantes.

Na medicina e biologia, as "substâncias macromoleculares" se referem a moléculas grandes e complexas que desempenham um papel crucial em muitos processos fisiológicos e patológicos. Essas substâncias geralmente são formadas por unidades menores, chamadas de monômeros, que se combinam para formar estruturas maiores, as macromoléculas. Existem quatro classes principais de substâncias macromoleculares: proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucléicos (DNA e RNA).

1. Proteínas: São formadas por aminoácidos e desempenham diversas funções no organismo, como atuar como enzimas, hormônios, anticorpos e componentes estruturais de tecidos e órgãos.

2. Carboidratos: Também conhecidos como açúcares ou hidratos de carbono, são formados por monômeros chamados monossacarídeos (glicose, frutose e galactose). Eles podem ser simples, como o açúcar de mesa (sacarose), ou complexos, como amido e celulose.

3. Lipídios: São formados por ácidos graxos e álcoois, e incluem gorduras, óleos, fosfolipídios e colesterol. Eles desempenham funções estruturais, energéticas e de sinalização celular.

4. Ácidos nucléicos: DNA (ácido desoxirribonucleico) e RNA (ácido ribonucleico) são formados por nucleotídeos e armazenam e transmitem informações genéticas, bem como desempenham um papel na síntese de proteínas.

Substâncias macromoleculares podem sofrer alterações em suas estruturas devido a fatores genéticos ou ambientais, o que pode resultar em doenças e desordens. Estudos da biologia molecular e bioquímica são dedicados ao entendimento das funções e interações dessas moléculas para desenvolver estratégias de prevenção e tratamento de doenças.

Etilmaleimida é um composto químico que é frequentemente usado em estudos e experimentos científicos como um agente alquilante. Ele possui propriedades que permitem que se combine de forma irreversível com grupos sulfidrilo (-SH) em proteínas, o que pode ser útil para modificar ou marcar especificamente certos tipos de proteínas em pesquisas biológicas.

No entanto, é importante ressaltar que a etilmaleimida não é um fármaco prescrito para uso clínico em humanos ou animais, e seu uso deve ser restrito a fins de pesquisa e experimentação controlada em laboratório.

A exposição à etilmaleimida pode causar irritação na pele, olhos e sistema respiratório, e é considerada uma substância perigosa que deve ser manipulada com cuidado e utilizada apenas em ambientes adequadamente equipados e controlados.

O acetaldeído é um composto químico com a fórmula CH3CHO. É o principal metabólito do etanol, um tipo de álcool encontrado em bebidas alcoólicas, e é produzido no fígado pelo enzyme alcohol dehydrogenase durante o processo de metabolização do etanol. O acetaldeído também é conhecido por ser um potente carcinogênico e tem sido associado a vários problemas de saúde, incluindo dano hepático, inflamação gastrointestinal e aumento do risco de câncer. É um composto volátil e com um cheiro característico que pode ser percebido em baixas concentrações.

Aciltransferases são uma classe de enzimas que catalisam a transferência de um grupo acil de um doador para um aceitador. A groupa acil é geralmente um grupo de ácido graxo ou éster, e o doador pode ser, por exemplo, um tiol ou uma amina. O aceitador pode ser, por exemplo, um álcool, uma amina ou um carboidrato. A reação catalisada pelas aciltransferases é geralmente representada da seguinte forma:

Doador-Acil + Aceptor → Doador + Acepter-Acil

Existem vários tipos diferentes de aciltransferases, cada uma com sua própria especificidade para o doador e o aceitador. Algumas dessas enzimas desempenham papéis importantes em processos biológicos, como a síntese de lipídios e proteínas.

Em medicina, as aciltransferases podem ser alvo de drogas para o tratamento de doenças. Por exemplo, algumas drogas utilizadas no tratamento da HIV inibem a aciltransferase responsável pela formação dos lipídios que envolvem o vírus, impedindo assim a sua replicação.

Em resumo, as aciltransferases são enzimas que catalisam a transferência de um grupo acil de um doador para um aceitador e desempenham papéis importantes em processos biológicos, podendo ser alvo de drogas no tratamento de doenças.

Aerobiologia é o estudo dos organismos e partículas biológicas que são transportados pelo ar. Portanto, "aerobiose" não é um termo médico amplamente utilizado ou reconhecido. No entanto, em contextos específicos de ecologia microbiana, aerobiose pode referir-se à capacidade de organismos, particularmente bactérias e fungos, de crescer e sobreviver em meios com altos níveis de oxigênio.

Em suma, embora "aerobiose" não seja uma definição médica amplamente aceita ou usada, ela pode referir-se ao crescimento e sobrevivência de organismos em meios com altos níveis de oxigênio.

O Complexo Glicina Descarboxilase, também conhecido como sistema de descarboxilação da glicina ou sistema glicina betaine, é um complexo enzimático que desempenha um papel crucial no metabolismo da glicina em mamíferos. Ele consiste em três principais componentes: a enzima glicina descarboxilase (GDC), a proteína de ligação H (PBH), e as subunidades específicas do dinucleótido de flavina adenín-dinucleotídeo (FAD) e piridoxal fosfato (PLP).

A reação catalisada pelo complexo glicina descarboxilase envolve a remoção de um grupo carboxila da glicina, resultando na formação de metilamina e CO2. O produto final desta reação é a betaina glicina (também conhecida como betaina), que atua como um osmoprotector e contribui para a manutenção do equilíbrio hídrico nas células.

Este complexo enzimático desempenha um papel importante no metabolismo da glicina, especialmente em tecidos que apresentam alta demanda energética, como o cérebro e o fígado. Além disso, o complexo glicina descarboxilase está envolvido na regulação do nível de glicina no organismo, pois a sua atuação pode influenciar a síntese de outros aminoácidos e neurotransmissores.

Endogamic rats referem-se a ratos que resultam de um acasalamento consistente entre indivíduos relacionados geneticamente, geralmente dentro de uma população fechada ou isolada. A endogamia pode levar a uma redução da variabilidade genética e aumentar a probabilidade de expressão de genes recessivos, o que por sua vez pode resultar em um aumento na frequência de defeitos genéticos e anomalias congênitas.

Em estudos experimentais, os ratos endogâmicos são frequentemente usados para controlar variáveis genéticas e criar linhagens consistentes com características específicas. No entanto, é importante notar que a endogamia pode também levar a efeitos negativos na saúde e fertilidade dos ratos ao longo do tempo. Portanto, é essencial monitorar cuidadosamente as populações de ratos endogâmicos e introduzir periodicamente genes exógenos para manter a diversidade genética e minimizar os riscos associados à endogamia.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

"Suíno" é um termo que se refere a animais da família Suidae, que inclui porcos e javalis. No entanto, em um contexto médico, "suíno" geralmente se refere à infecção ou contaminação com o vírus Nipah (VND), também conhecido como febre suína. O vírus Nipah é um zoonose, o que significa que pode ser transmitido entre animais e humanos. Os porcos são considerados hospedeiros intermediários importantes para a transmissão do vírus Nipah de morcegos frugívoros infectados a humanos. A infecção por VND em humanos geralmente causa sintomas graves, como febre alta, cefaleia intensa, vômitos e desconforto abdominal. Em casos graves, o VND pode causar encefalite e respiração complicada, podendo ser fatal em alguns indivíduos. É importante notar que a infecção por VND em humanos é rara e geralmente ocorre em áreas onde há contato próximo com animais infectados ou seus fluidos corporais.

Muscle mitochondria are specialized structures within muscle cells that play a crucial role in energy production. They are often referred to as the "powerhouses" of the cell because they generate most of the cell's supply of adenosine triphosphate (ATP), which is used as a source of energy.

Muscle mitochondria are particularly important for enabling muscle cells to carry out their functions, such as contraction and relaxation. During exercise or physical activity, muscle cells require more energy to function properly, and muscle mitochondria respond by increasing their ATP production to meet the increased demand.

In addition to their role in energy production, muscle mitochondria also play a critical role in regulating cellular metabolism, calcium homeostasis, and reactive oxygen species (ROS) production. Dysfunction of muscle mitochondria has been implicated in various muscular disorders, including mitochondrial myopathies, muscular dystrophies, and age-related sarcopenia.

Overall, muscle mitochondria are essential for maintaining muscle health, function, and overall physical performance.

Em terminologia médica, a "regulação enzimática da expressão gênica" refere-se ao processo pelo qual as células controlam a produção de proteínas a partir dos genes, especialmente em relação às enzimas. A expressão gênica é o processo no qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. A regulação enzymológica desse processo permite que as células respondam a estímulos internos ou externos, ajustando assim os níveis de produção de proteínas de acordo com suas necessidades. Isso é crucial para a manutenção da homeostase celular e do desenvolvimento adequado dos organismos. A regulação enzimática pode ocorrer em vários níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, transporte de RNA para o citoplasma e tradução do RNA em proteínas. Além disso, as células também podem regular a estabilidade e atividade das proteínas produzidas, por exemplo, através da modificação pós-traducional ou degradação enzimática.

As oxirredutases do álcool são um tipo específico de enzimas oxirredutases que catalisam a transferência de elétrons e prótons entre moléculas, geralmente em reações envolvendo álcoois. Eles desempenham um papel crucial na metabolismo de álcoois e outras moléculas orgânicas.

Existem dois tipos principais de oxirredutases do álcool: alcool desidrogenases (ADH) e oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois. As alcool desidrogenases catalisam a reação de oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, transferindo os elétrons e prótons para o NAD+ ou NADP+, formando NADH ou NADPH, respectivamente. Já as oxidorreductases dependentes de NAD ou NADP que atuam em álcoois são capazes de realizar reações inversas, reduzindo aldeídos ou cetonas a álcoois usando o NADH ou NADPH como doadores de elétrons.

As oxirredutases do álcool desempenham um papel importante no metabolismo de drogas e toxinas, bem como na biossíntese de moléculas essenciais para a vida, como os ácidos graxos e o colesterol. Além disso, eles também estão envolvidos em processos fisiológicos importantes, como a resposta ao estresse oxidativo e a regulação da homeostase redox.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

A Doença da Urina de Xarope de Bordo, também conhecida como Síndrome de Alcaptonúria ou Hiperoxaluria Primária Tipo II, é uma doença genética rara que afeta o metabolismo dos aminoácidos. A condição é caracterizada por um defeito no gene que codifica a enzima homogentisato 1,2-dioxigenase (HGD), resultando em uma acumulação de ácido homogentísico no corpo.

Este ácido se deposita nos tecidos conjuntivos, incluindo o cartilagem e as válvulas cardíacas, levando à formação de pigmentos marrom-avermelhados semelhantes ao xarope de bordo. A acumulação destes pigmentos leva a danos progressivos nos tecidos, resultando em sintomas como dor articular, rigidez e incapacidade funcional.

Os indivíduos afetados geralmente apresentam urina de cor escura, especialmente após o consumo de alimentos ricos em tiramina (como queijos fermentados, vinho tinto e carne envelhecida). Outros sintomas podem incluir calcificações nos tecidos moles, cataratas prematuras e problemas cardiovasculares.

A doença da Urina de Xarope de Bordo é herdada como uma condição autossômica recessiva, o que significa que um indivíduo deve herdar duas cópias defeituosas do gene HGD (uma de cada pai) para desenvolver a doença. O diagnóstico geralmente é confirmado por meio de exames genéticos e análises de urina para detectar a presença de ácido homogentísico. Atualmente, não existe cura para a doença, mas o tratamento pode incluir medidas dietéticas, fisioterapia e cirurgias para aliviar os sintomas.

A tiamina, também conhecida como vitamina B1, é uma vitamina essencial para o organismo humano. Ela desempenha um papel crucial no metabolismo de carboidratos e proteínas, bem como na função normal do sistema nervoso. A tiamina é necessária para a produção de energia celular e ajuda a manter a integridade dos nervos e músculos.

A deficiência de tiamina pode causar uma variedade de sintomas, incluindo fraqueza, perda de apetite, confusão mental, problemas de memória e, em casos graves, beribéri, uma doença que afeta o sistema nervoso e cardiovascular. Além disso, a deficiência de tiamina também pode contribuir para a síndrome de Wernicke-Korsakoff, uma condição neurológica grave associada ao alcoolismo crônico.

A tiamina é encontrada naturalmente em uma variedade de alimentos, como carne, cereais integrais, legumes secos, nozes e sementes. Também está disponível como suplemento dietético para aqueles que podem ter deficiência de tiamina devido a dieta inadequada ou outros fatores de saúde.

Na medicina e bioquímica, a acetilação é um processo pelo qual um grupo funcional acetilo (-COCH3) é adicionado a um composto. Em particular, isso geralmente se refere à adição de um grupo acetilo a uma proteína ou ácido nucléico por enzimas específicas chamadas acetiltransferases.

A acetilação desempenha um papel importante na regulação da função das proteínas, especialmente nos histonas, que são proteínas que package DNA em nossos cromossomos. A adição de grupos acetilo aos resíduos de lisina nas caudas N-terminais das histonas pode relaxar a estrutura do cromatina e facilitar o acesso do DNA a fatores de transcrição, aumentando assim a expressão gênica. Em contrapartida, a remoção dos grupos acetilo por desacetilases resulta em uma condensação da cromatina e repressão gênica.

A acetilação também pode ocorrer em outras proteínas além das histonas e desempenhar funções regulatórias similares, como a regulação do metabolismo de glicose e lipídios, resposta ao estresse oxidativo e inflamação.

Em resumo, a acetilação é um processo importante na regulação da expressão gênica e outras funções celulares, e desequilíbrios neste processo podem contribuir para o desenvolvimento de doenças, como câncer e diabetes.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

O metabolismo de carboidratos refere-se ao conjunto complexo de reações bioquímicas que ocorrem no corpo humano envolvendo a conversão de carboidratos em glucose, outros monossacarídeos simples ou seus derivados. Este processo inclui a digestão, absorção, transporte, armazenamento e oxidação de carboidratos para produzir energia.

A digestão dos carboidratos começa na boca com o enzima amilase salival, que quebra os polissacarídeos complexos como amido e celulose em moléculas menores de oligossacarídeos e disaccharídeos. Ao chegar no estômago, essas moléculas são misturadas com o ácido clorídrico, inibindo a ação da amilase salival. No intestino delgado, outras enzimas digestivas, como maltase, lactase e sacarase, quebram os oligossacarídeos e disacarídeos restantes em monossacarídeos simples, geralmente glucose, fructose ou galactose.

Após a digestão, as moléculas de monossacarídeos são absorvidas pela mucosa intestinal e transportadas pelo sangue para o fígado. No fígade, a glicose é convertida em glicogênio, um polissacarídeo de armazenamento, ou processada para produzir outras substâncias, como piruvato ou ácidos graxos. A glicose e outros monossacarídeos também podem ser usados ​​imediatamente pelas células do corpo para produzir energia através da respiração celular.

O metabolismo dos carboidratos é regulado por hormônios, como insulina e glucagon, que são secretados pelo pâncreas em resposta a variações nos níveis de glicose no sangue. A insulina promove a absorção e o armazenamento de glicose, enquanto o glucagon estimula a liberação de glicose armazenada para aumentar os níveis de glicose no sangue.

Flavina Adenina Dinucleótido (FAD) é uma coenzima importante que desempenha um papel crucial no metabolismo energético e oxidativo em células vivas. FAD é um dinucleótido, o que significa que consiste em dois nucleotídeos unidos por um par de bases.

Um dos nucleotídeos contém a flavina, uma molécula orgânica responsável pela capacidade de FAD de participar de reações redox. A outra metade do dinucleótido é formada pelo nucleotídeo adenosina monofosfato (AMP), que contém a base nitrogenada adenina.

FAD age como aceitador e doador de elétrons em reações redox, desempenhando um papel fundamental no transporte de elétrons nas células. Ele é reduzido a FADH2 quando ganha dois elétrons e dois prótons (H+), e é oxidado de volta a FAD quando perde esses elétrons e prótons.

FAD está envolvido em uma variedade de processos metabólicos, incluindo a geração de energia na forma de ATP através da cadeia transportadora de elétrons e a beta-oxidação dos ácidos graxos. Além disso, FAD também desempenha um papel importante no metabolismo de aminoácidos, carboidratos e lípidos, bem como na detoxificação de radicais livres e outras moléculas reativas.

Em termos médicos, o "Consumo de Oxigênio" (CO ou VO2) refere-se à taxa à qual o oxigénio é utilizado por um indivíduo durante um determinado período de tempo, geralmente expresso em litros por minuto (L/min).

Este valor é frequentemente usado para avaliar a capacidade física e a saúde cardiovascular de uma pessoa, particularmente no contexto do exercício físico. A medida directa do Consumo de Oxigénio geralmente requer o uso de equipamento especializado, como um ergômetro de ciclo acoplado a um sistema de gás analisador, para determinar a quantidade de oxigénio inspirado e exalado durante a actividade física.

A taxa de Consumo de Oxigénio varia em função da intensidade do exercício, da idade, do peso corporal, do sexo e do nível de condicionamento físico da pessoa. Durante o repouso, a taxa de Consumo de Oxigénio é geralmente baixa, mas aumenta significativamente durante o exercício físico intenso. A capacidade de um indivíduo para manter uma alta taxa de Consumo de Oxigénio durante o exercício é frequentemente usada como um indicador da sua aptidão física e saúde cardiovascular geral.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

A espectroscopia de ressonância magnética (EMR, do inglês Magnetic Resonance Spectroscopy) é um método de análise que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estimular átomos e moléculas e detectar seu comportamento eletrônico. Nesta técnica, a ressonância magnética de certos núcleos atômicos ou elétrons é excitada por radiação electromagnética, geralmente no formato de ondas de rádio, enquanto o campo magnético está presente. A frequência de ressonância depende da força do campo magnético e das propriedades magnéticas do núcleo ou elétron examinado.

A EMR é amplamente utilizada em campos como a química, física e medicina, fornecendo informações detalhadas sobre a estrutura e interação das moléculas. Em medicina, a espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) é usada como uma técnica de diagnóstico por imagem para examinar tecidos moles, especialmente no cérebro, e detectar alterações metabólicas associadas a doenças como o câncer ou transtornos neurológicos.

Em resumo, a espectroscopia de ressonância magnética é um método analítico que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estudar as propriedades eletrônicas e estruturais de átomos e moléculas, fornecendo informações valiosas para diversas áreas do conhecimento.

Aldeído oxirredutases são um tipo de enzima que catalisam a redução de aldeídos e cetonas em álcoois primários e secundários, respectivamente. Essa reação desempenha um papel importante na biossíntese e degradação de diversas moléculas orgânicas no corpo.

A reação catalisada pela aldeído oxirredutase envolve a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido, reduzido) ou NADPH para o substrato, o aldeído. O grupo carbonila do aldeído é reduzido a um grupo alcool, com a formação de um álcool primário no caso de um aldeído ou um álcool secundário no caso de uma cetona.

As aldeído oxirredutases são encontradas em diversos organismos, desde bactérias até humanos, e desempenham funções importantes em vários processos metabólicos. Por exemplo, elas podem ajudar no metabolismo de drogas e toxinas, bem como na biossíntese de esteroides e outras moléculas complexas.

Existem diferentes tipos de aldeído oxirredutases, cada uma com suas próprias especificidades de substrato e mecanismos catalíticos. Algumas dessas enzimas requerem cofatores adicionais, como a flavina adenina dinucleótido (FAD) ou o pirroloquinolina quinona (PQQ), para realizar sua função catalítica.

Desidrogenases de carboidratos são um tipo específico de enzimas desidrogenases que catalisam a perda de hidrogénio a partir de carboidratos, geralmente em reações envolvendo o sistema NAD/NADP como aceitador de elétrons. Estas enzimas desempenham um papel crucial em vários processos metabólicos, incluindo a glicólise, o ciclo do pentose e a via dos pentoses fosfato. Ao remover hidrogénio dos carboidratos, as desidrogenases de carboidratos ajudam a gerar energia na forma de ATP e também participam na síntese de outras moléculas importantes no organismo.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

L-iditol 2-desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo de idoises (um tipo de açúcar). Esta enzima catalisa a reação química que oxida o L-iditol a L-sorbose, usando NAD+ como aceitador de elétrons. A reação é expressa pela seguinte equação:

L-iditol + NAD+ ↔ L-sorbose + NADH + H+

Esta enzima desempenha um papel crucial no metabolismo de idoises em vários organismos, incluindo bactérias e fungos. A deficiência ou falta dessa enzima pode resultar em distúrbios metabólicos e doenças. No entanto, a sua importância clínica é geralmente considerada menor do que outras enzimas envolvidas no metabolismo de carboidratos.

Na medicina e bioquímica, a NADH desidrogenase, também conhecida como complexo I ou NADH-ubiquinone oxidorredutase, é uma enzima importante envolvida no processo de respiração celular. Ela faz parte da cadeia transportadora de elétrons e sua função principal é catalisar a transferência de elétrons do NADH (nicotinamida adenina dinucleótido reduzido) para o ubiquinone, processo que gera energia na forma de gradientes de prótons através da membrana mitocondrial. Isso, por sua vez, impulsiona a síntese de ATP (adenosina trifosfato), a molécula energética fundamental para as células.

A NADH desidrogenase é um componente crítico da fosforilação oxidativa, o processo metabólico que gera a maior parte da energia necessária às células vivas. Além disso, está envolvida em outras vias bioquímicas, como a síntese de ácidos graxos e a detoxificação de espécies reativas de oxigênio.

Diversas doenças mitocondriais humanas estão associadas a mutações e disfunções na NADH desidrogenase, incluindo diferentes formas de neuropatias, cardiomiopatias, síndromes musculares e encefalomiopatias. Além disso, alguns estudos sugerem que a atividade reduzida da NADH desidrogenase pode contribuir para o processo de envelhecimento e para o desenvolvimento de doenças neurodegenerativas, como a doença de Parkinson.

Los ácidos grasos son moléculas orgánicas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno. Se caracterizan por tener una cadena de átomos de carbono de longitud variable, que pueden ser saturados (sin dobles enlaces) o insaturados (con uno o más dobles enlaces). Los ácidos grasos son componentes importantes de las grasas y aceites, y desempeñan un papel fundamental en la nutrición y el metabolismo.

En la terminología médica, los ácidos grasos se clasifican según su longitud de cadena en:

* Ácidos grasos de cadena corta (AGCC): tienen menos de 6 átomos de carbono.
* Ácidos grasos de cadena media (AGCM): tienen entre 6 y 12 átomos de carbono.
* Ácidos grasos de cadena larga (AGCL): tienen más de 12 átomos de carbono.

Además, se pueden clasificar en:

* Ácidos grasos saturados: no tienen dobles enlaces entre los átomos de carbono y suelen estar sólidos a temperatura ambiente.
* Ácidos grasos insaturados: tienen uno o más dobles enlaces entre los átomos de carbono y suelen estar líquidos a temperatura ambiente. Los ácidos grasos insaturados se clasifican además en monoinsaturados (un solo doble enlace) e poliinsaturados (dos o más dobles enlaces).

Los ácidos grasos desempeñan un papel importante en la estructura y función de las membranas celulares, en la producción de energía y en la regulación hormonal. Una dieta equilibrada debe contener una mezcla adecuada de diferentes tipos de ácidos grasos para mantener una buena salud.

Ultracentrifugação é um método de separação e análise utilizado em bioquímica e química que consiste em aplicar forças centrífugas extremamente altas em amostras, permitindo a separação de partículas ou moléculas com base em suas diferenças de massa, tamanho, forma e densidade. A ultracentrifugação é frequentemente usada para purificar e caracterizar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (DNA e RNA) e lipoproteínas.

Existem dois principais tipos de ultracentrifugação: a ultracentrifugação analítica e a ultracentrifugação preparativa. A ultracentrifugação analítica é usada para medir as propriedades físicas das partículas, como o tamanho molecular, forma, peso molecular, distribuição de tamanho e associação/dissociação de subunidades. A ultracentrifugação preparativa, por outro lado, é usada para separar e purificar diferentes frações de uma amostra, geralmente com o objetivo de obter uma amostra homogênea ou purificar proteínas ou outras macromoléculas.

A ultracentrifugação utiliza centrífugas especiais, denominadas ultracentrífugas, que podem gerar forças centrífugas de até vários milhões de vezes a força da gravidade (g). As amostras são colocadas em tubos especialmente projetados e centrifugadas em alta velocidade. A força centrífuga resultante faz com que as partículas mais densas e/ou maiores se movam para a parte externa do tubo, enquanto as partículas menos densas e/ou menores ficam mais próximas do eixo de rotação. A separação das diferentes frações pode ser monitorada ao longo do tempo, permitindo a coleta de amostras individuais para análise adicional ou purificação posterior.

Existem vários métodos e técnicas diferentes usados em ultracentrifugação, dependendo dos objetivos da pesquisa e do tipo de amostra a ser analisada. Alguns dos métodos mais comuns incluem a sedimentação analítica, a sedimentação diferencial, a equilíbrio de sacarose e a ultracentrifugação zonal. Cada um desses métodos tem suas próprias vantagens e desvantagens e pode ser usado em diferentes situações para obter informações específicas sobre as propriedades das macromoléculas ou partículas presentes na amostra.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Em termos médicos, o metabolismo energético refere-se ao processo pelo qual o corpo humanO ou outros organismos convertem nutrientes em energia para manter as funções vitais, como respiração, circulação, digestão e atividade mental. Este processo envolve duas principais vias metabólicas: catabolismo e anabolismo.

No catabolismo, as moléculas complexas dos alimentos, como carboidratos, lipídios e proteínas, são degradadas em unidades menores, liberando energia no processo. A glicose, por exemplo, é convertida em água e dióxido de carbono através da respiração celular, resultando na produção de ATP (adenosina trifosfato), a principal forma de armazenamento de energia celular.

No anabolismo, a energia armazenada no ATP é utilizada para sintetizar moléculas complexas, como proteínas e lípidos, necessárias para o crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais.

O metabolismo energético pode ser influenciado por vários fatores, incluindo a dieta, atividade física, idade, genética e doenças subjacentes. Alterações no metabolismo energético podem contribuir para o desenvolvimento de diversas condições de saúde, como obesidade, diabetes, deficiências nutricionais e doenças neurodegenerativas.

O músculo esquelético, também conhecido como músculo striado ou estriado esqueleto, é um tipo de tecido muscular que se alonga e encurta para produzir movimento, geralmente em relação aos ossos. Esses músculos são controlados voluntariamente pelo sistema nervoso somático e estão inervados por nervos motores somáticos.

As células musculares esqueléticas, chamadas de fibras musculares, são alongadas, multinucleadas e possuem estruturas internas características, como as bandas alternadas claras e escuras (estrutura em banda cruzada), que são responsáveis pela sua aparência estriada quando observadas ao microscópio.

Os músculos esqueléticos desempenham um papel fundamental na locomoção, respiração, postura, e outras funções corporais importantes. A atrofia ou a lesão dos músculos esqueléticos podem resultar em debilidade, dificuldade de movimento e outros problemas funcionais.

A anaerobiose é um estado metabólico em que os microorganismos, células ou tecidos sobrevivem e se reproduzem em ausência de oxigênio molecular (O2). Neste ambiente, esses organismos utilizam processos metabólicos alternativos para obter energia, geralmente envolvendo a fermentação de substratos orgânicos. Existem dois tipos principais de anaerobiose: a estrita e a facultativa. A anaerobiose estrita ocorre em organismos que não podem tolerar a presença de oxigênio e morrem em sua presença. Já a anaerobiose facultativa refere-se a organismos que preferencialmente crescem em ausência de oxigênio, mas também são capazes de tolerar e até mesmo usar o oxigênio como agente eletrônico aceitador na respiração, se estiver disponível.

Em um contexto clínico, a anaerobiose é frequentemente mencionada em relação à infecções causadas por bactérias anaeróbicas, que são encontradas normalmente no trato gastrointestinal, no sistema respiratório e na pele. Essas infecções podem variar desde feridas simples até abscessos, celulites, infecções de tecidos moles e piógenes mais graves, como a gangrena gasosa e a fascite necrosante. O tratamento geralmente inclui antibioticoterapia específica para bactérias anaeróbicas e, em alguns casos, procedimentos cirúrgicos para drenagem ou remoção do tecido necrótico.

Insulina é uma hormona peptídica produzida e secretada pelas células beta dos ilhéus de Langerhans no pâncreas. Ela desempenha um papel crucial na regulação do metabolismo de carboidratos, lipídeos e proteínas, promovendo a absorção e o uso de glicose por células em todo o corpo.

A insulina age ligando-se a receptores específicos nas membranas celulares, desencadeando uma cascata de eventos que resultam na entrada de glicose nas células. Isso é particularmente importante em tecidos como o fígado, músculo esquelético e tecido adiposo, onde a glicose é armazenada ou utilizada para produzir energia.

Além disso, a insulina também desempenha um papel no crescimento e desenvolvimento dos tecidos, inibindo a degradação de proteínas e promovendo a síntese de novas proteínas.

Em indivíduos com diabetes, a produção ou a ação da insulina pode estar comprometida, levando a níveis elevados de glicose no sangue (hiperglicemia) e possíveis complicações à longo prazo, como doenças cardiovasculares, doenças renais e danos aos nervos. Nesses casos, a terapia com insulina pode ser necessária para controlar a hiperglicemia e prevenir complicações.

Glicerol-3-phosphate dehidrogenase (GPD) é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo de carboidratos e lipídios em células vivas. Existem duas formas principais desta enzima: a forma mitocondrial, glicerolfosfato desidrogenase mitocondrial (mGPD), e a forma citosólica, glicerolfosfate desidrogenase citosólica (cGPD).

A mGPD catalisa a oxidação do glicerol-3-fosfato a diidroxiacetona fosfato (DHAP) no interior da mitocôndria, produzindo NADH como subproduto. Este processo é uma etapa importante na geração de energia mitocondrial, pois o NADH resultante pode ser usado para produzir ATP através da fosforilação oxidativa.

Por outro lado, a cGPD catalisa a redução do diidroxiacetona fosfato (DHAP) a glicerol-3-fosfato no citoplasma, usando NADH como cofactor. Este processo é essencial para a síntese de lipídios, particularmente triglicérides e fosfolipídios, que são componentes importantes das membranas celulares.

Uma deficiência em GPD pode resultar em várias condições médicas, incluindo distúrbios musculares, cardíacos e neurológicos. No entanto, é raro encontrar uma deficiência completa desta enzima, pois geralmente existem outras vias metabólicas que podem compensar sua falta.

O rim é um órgão em forma de feijão localizado na região inferior da cavidade abdominal, posicionado nos dois lados da coluna vertebral. Ele desempenha um papel fundamental no sistema urinário, sendo responsável por filtrar os resíduos e líquidos indesejados do sangue e produzir a urina.

Cada rim é composto por diferentes estruturas que contribuem para seu funcionamento:

1. Parenchima renal: É a parte funcional do rim, onde ocorre a filtração sanguínea. Consiste em cerca de um milhão de unidades funcionais chamadas néfrons, responsáveis pelo processo de filtragem e reabsorção de água, eletrólitos e nutrientes.

2. Cápsula renal: É uma membrana delgada que envolve o parenquima renal e o protege.

3. Medulha renal: A parte interna do rim, onde se encontram as pirâmides renais, responsáveis pela produção de urina concentrada.

4. Cortical renal: A camada externa do parenquima renal, onde os néfrons estão localizados.

5. Pelvis renal: É um funil alongado que se conecta à ureter, responsável pelo transporte da urina dos rins para a bexiga.

Além de sua função na produção e excreção de urina, os rins também desempenham um papel importante no equilíbrio hidroeletrólito e no metabolismo de alguns hormônios, como a renina, a eritropoietina e a vitamina D ativa.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

De acordo com a definição do National Center for Biotechnology Information (NCBI), oxirredutases são um tipo específico de enzimas que catalisam reações de oxirredução, onde um átomo ou grupo de átomos é reduzido enquanto outro é oxidado. Essas enzimas desempenham um papel crucial em muitos processos metabólicos, incluindo a geração de energia celular e a síntese de moléculas complexas.

As oxirredutases são classificadas no sistema de classificação de enzimas EC sob a categoria EC 1, que inclui as enzimas que atuam sobre grupos funcionais contendo átomos de hidrogênio ou eletrões transferíveis. Dentro dessa categoria, as oxirredutases são subdivididas em várias classes com base no tipo de grupo funcional que elas atacam e o mecanismo pelo qual a transferência de elétrons ocorre.

Exemplos de reações catalisadas por oxirredutases incluem a oxidação de álcoois a aldeídos ou cetonas, a redução de grupos carbonila em cetonas e aldeídos, e a transferência de elétrons entre moléculas diferentes. Essas enzimas geralmente contêm grupos prostéticos que atuam como doadores ou receptores de elétrons, como flavinas, hemos, nicotinamidas e ferrodoxinas.

Em resumo, as oxirredutases são um grupo importante de enzimas que catalisam reações de oxirredução em uma variedade de contextos metabólicos, desempenhando um papel fundamental na geração e transferência de energia nas células vivas.

Eu sou désolé, mais a expressão "genes bacterianos" não é exatamente uma definição médica em si. No entanto, posso fornecer-lhe informação sobre os genes bacterianos em um contexto científico.

Em termos simples, os genes bacterianos referem-se aos segmentos de DNA presentes em bactérias que contêm as instruções genéticas necessárias para sintetizar proteínas e RNAs específicos. Esses genes desempenham um papel crucial no crescimento, desenvolvimento, e sobrevivência das bactérias.

Alguns fatos interessantes sobre os genes bacterianos incluem:

1. Estrutura geral: A maioria dos genes bacterianos é composta por sequências de DNA que codificam proteínas (genes estruturais) e outras sequências reguladoras que controlam a expressão gênica.
2. Plasmídeos: Algumas bactérias podem conter pequenos cromossomos extracromossômicos chamados plasmídeos, que também carregam genes adicionais. Esses genes podem codificar características benéficas ou prejudiciais para a bactéria hospedeira, como resistência a antibióticos ou toxinas produzidas por patógenos.
3. Transmissão horizontal de genes: Em ambientes bacterianos, os genes podem ser transferidos entre diferentes espécies através de mecanismos como a conjugação, transdução e transformação. Isso permite que as bactérias adquiram rapidamente novas características, o que pode levar ao desenvolvimento de resistência a antibióticos ou à evolução de novas cepas patogênicas.
4. Expressão gênica: A expressão dos genes bacterianos é controlada por uma variedade de fatores, incluindo sinais químicos e ambientais. Esses fatores podem ativar ou inibir a transcrição e tradução dos genes, o que permite que as bactérias se adaptem rapidamente a diferentes condições.
5. Genômica bacteriana: O advento da genômica bacteriana permitiu o mapeamento completo de vários genomas bacterianos e revelou uma grande diversidade genética entre as espécies. Isso tem fornecido informações valiosas sobre a evolução, fisiologia e patogênese das bactérias.

Fosforilação Oxidativa é um processo metabólico complexo que ocorre nas mitocôndrias das células eugplóiques, onde a energia armazenada em moléculas de glicose e ácidos graxos é liberada e utilizada para sintetizar ATP (adenosina trifosfato), a principal fonte de energia celular.

Este processo envolve duas cadeias transportadoras de elétrons, o Complexo I e o Complexo II, que transferem elétrons dos substratos reduzidos (NADH e FADH2) para a molécula transportadora de elétrons, o citocromo c. A energia libertada durante esta transferência é utilizada para bombear prótons (H+) do matriz mitocondrial para o espaço intermembranar, criando um gradiente de prótons através da membrana mitocondrial interna.

Posteriormente, os prótons fluem de volta para a matriz mitocondrial através da enzima ATP sintase, que utiliza essa energia para adicionar um grupo fosfato à adenosina difosfato (ADP), convertendo-a em ATP. Este processo é chamado de quimiosmose.

Além disso, a oxidação dos substratos também resulta na redução do oxigênio molecular a água, o que ocorre no Complexo IV da cadeia transportadora de elétrons. A fosforilação oxidativa é um processo altamente eficiente para a geração de energia celular, sendo responsável por cerca de 90% da produção de ATP nas células. No entanto, erros no processo podem resultar em produção excessiva de espécies reativas de oxigênio (EROs), que podem danificar as células e desempenhar um papel na patogênese de várias doenças, incluindo doenças neurodegenerativas e cardiovasculares.

Radioisótopos de carbono, também conhecidos como carbono-radioisotopos, referem-se a variantes do elemento carbono que possuem diferentes números de neutrons em seus núcleos atômicos, o que lhes confere propriedades radioativas. Existem vários radioisótopos de carbono, mas os mais comuns são o carbono-11 (^11C) e o carbono-14 (^14C).

O carbono-11 é um radioisótopo com um tempo de half-life (meia-vida) de aproximadamente 20,3 minutos. É produzido artificialmente em ciclotrons e geralmente é usado em pesquisas médicas e biológicas, particularmente em estudos de imagemologia médica por PET (tomografia por emissão de positrões).

O carbono-14, por outro lado, ocorre naturalmente na atmosfera devido à exposição da matéria orgânica à radiação cósmica. Tem um tempo de half-life muito maior, aproximadamente 5.730 anos, e é frequentemente usado em datação por radiocarbono para determinar a idade de materiais orgânicos antigos, como artefatos arqueológicos ou restos fósseis.

Ambos os radioisótopos de carbono são utilizados em diversas áreas da ciência e medicina, desde pesquisas básicas até aplicações clínicas, mas devido à sua natureza radioativa, seu uso requer cuidados especiais e equipamentos adequados para garantir a segurança e a precisão dos procedimentos.

Piruvato carboxilase é uma enzima importante envolvida no metabolismo dos carboidratos em organismos vivos. Sua função principal é catalisar a reação de carboxilação do piruvato, um composto de três carbonos formado durante a glicólise, para produzir oxaloacetato, um composto de quatro carbonos.

A reação catalisada pela piruvato carboxilase é a seguinte:

Piruvato + HCO3- + ATP → Oxaloacetato + ADP + Pi

Nesta reação, o piruvato reage com um íon bicarbonato (HCO3-) e ATP para formar oxaloacetato, ADP e fosfato inorgânico (Pi). Essa reação desempenha um papel fundamental na geração de intermediários do ciclo de Krebs, permitindo a oxidação de carboidratos para produzir energia em forma de ATP.

A piruvato carboxilase é particularmente importante em tecidos que realizam gluconeogênese, um processo metabólico que gera glicose a partir de precursores não glucídicos, como o lactato e o piruvato. A enzima também desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos, especialmente nos tecidos do fígado, onde é responsável pela conversão de alfa-cetoglutarato em glutamato.

A piruvato carboxilase é uma enzima grande e complexa que contém biotina como um grupo prostético essencial. A biotina age como um transportador de carbono, facilitando a transferência do grupo carbonila do bicarbonato para o piruvato durante a reação catalisada pela enzima.

Caprilatos são compostos químicos que consistem em um radical caprílico, uma cadeia de oito átomos de carbono, unido a um grupo funcional. Eles podem ser encontrados em alguns medicamentos e também são produzidos naturalmente por algumas plantas e animais.

No contexto médico, caprilatos geralmente se referem a ésteres do ácido caprílico, um ácido graxo de cadeia média encontrado em óleos vegetais e produtos lácteos. Alguns exemplos de caprilatos usados em medicamentos incluem o caprilato de ketoconazol, um antifúngico, e o caprilato de valganciclovir, um antiviral.

Embora os caprilatos sejam geralmente considerados seguros quando usados em medicamentos prescritos, alguns indivíduos podem experimentar reações adversas a eles, como diarréia, náuseas e erupções cutâneas. Se você tiver qualquer preocupação sobre o uso de um medicamento que contenha caprilatos, é importante falar com seu médico ou farmacêutico.

Acyl-CoA desidrogenase é uma enzima que desempenha um papel crucial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos de cadeia longa e média dentro das mitocôndrias. Existem vários tipos de acyl-CoA desidrogenases, cada uma específica para o tipo de ácido graxo que irá descompor. Essas enzimas ajudam a catalisar a remoção de dois átomos de hidrogênio de uma molécula de acil-CoA, um passo essencial na oxidação dos ácidos graxos. A deficiência dessa enzima pode levar a condições médicas graves, como a doença da oxidação dos ácidos graxos de cadia longa.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

NADP, ou nicotinamida adenina dinucleótido fosfato, é uma coenzima importante encontrada em todas as células vivas. É essencial para o metabolismo energético e é particularmente importante no processo de fotossíntese em plantas e na redução de glutationo em animais. NADP atua como um aceitador de elétrons ou um doador de elétrons, dependendo se está na forma oxidada (NADP+) ou reduzida (NADPH). A forma reduzida, NADPH, é usada em anabólise, síntese de moléculas orgânicas complexas e defesa antioxidante.

La glucosa 1-desidrogenase (GDH) é una enzima que catalisa a oxidação da D-glucose em D-glucono-1,5-lactona, transferindo o equivalente de dois elétrons e um próton para o NAD+, formando NADH. A GDH é encontrada em vários organismos, incluindo bactérias, fungos e mamíferos.

Em humanos, existem duas isoformas principais da enzima: a glucose 1-desidrogenase de cadeia curta (GDH-SC) e a glucose 1-desidrogenase de cadeia longa (GDH-LC). A GDH-SC está presente em vários tecidos, incluindo fígado, rim, coração e músculo esquelético, enquanto a GDH-LC é predominantemente encontrada no fígado.

A GDH desempenha um papel importante na regulação do metabolismo da glicose, especialmente na gliconeogênese e glucogenólise. Além disso, a GDH também está envolvida no processo de detoxificação de amônia em alguns organismos, convertendo-a em ureia ou outros compostos menos tóxicos.

A deficiência da enzima glucose 1-desidrogenase pode resultar em uma condição genética rara conhecida como deficiência de GDH, que é caracterizada por hipoglicemia e acidose metabólica.

Os succinatos são compostos químicos que contêm o grupo funcional succinato, um ácido dicarboxílico com a fórmula molecular C4H6O4. O termo "succinato" geralmente se refere ao íon ou à base conjugada do ácido, que tem uma carga negativa e é representada como C4H5O4−.

Em um contexto médico, o termo "succinato" pode ser encontrado em referência a fármacos que contêm esse grupo funcional. Um exemplo é o succinato de propacetamol, um profármaco do analgésico e antipirético propacetamol. Quando administrado, o succinato de propacetamol é metabolizado no fígado em propacetamol, que por sua vez é convertido em acetaminofeno (paracetamol) e metabólitos adicionais.

É importante notar que os succinatos não devem ser confundidos com os succinilatos, que contêm o grupo funcional succinil, um ácido carboxílico activado que pode participar em reações de transesterificação e acilação.

Hidroxiesteroides desidrogenases (HSDs) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos hormônios esteroides no corpo humano. Eles catalisam a conversão de hidroxiesteróides em seus respectivos ketosteróides, ou vice-versa, por meio da adição ou remoção de um grupo hidroxila (-OH) em uma posição específica do esqueleto de carbono dos hormônios esteroides.

Existem várias classes de HSDs, cada uma das quais é responsável pela oxirredução de diferentes hormônios esteroides. Algumas dessas classes incluem:

1. 3-hidroxiesteroide desidrogenases (3-HSDs): catalisam a conversão de pregnenolona em progesterona e de 17-hidroxi-pregnenolona em 17-hidroxi-progesterona.
2. 11-beta-hidroxiesteroide desidrogenases (11-beta-HSDs): catalisam a conversão de 11-desidroxi-cortisol em cortisol e de 11-desidroxi-corticosterona em corticosterona.
3. 17-hidroxiesteroide desidrogenases (17-HSDs): catalisam a conversão de androstenediona em testosterona e de estrona em estradiol.

As HSDs são expressas em diferentes tecidos do corpo, incluindo o fígado, rins, glândulas suprarrenais e óvulos, e desempenham um papel importante na regulação da síntese e degradação dos hormônios esteroides. Alterações no funcionamento das HSDs podem levar a distúrbios endócrinos e metabólicos, como o síndrome de Cushing e a diabetes.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

Glicogênio é um polímero complexo de glucose altamente ramificado que serve como a forma principal de armazenamento de energia em animais, incluindo humanos. É produzido e armazenado predominantemente no fígado e nos músculos esqueléticos. No fígado, o glicogênio é usado para manter a concentração normal de glicose no sangue, enquanto nos músculos, ele é usado como fonte de energia durante a atividade física.

O glicogênio é sintetizado e armazenado nas células como grânulos de glicogênio, que são estruturas citoplasmáticas especializadas. A formação de glicogênio é regulada por hormônios, como insulina e glucagon, que desempenham um papel importante na regulação do metabolismo da glicose no corpo.

Quando ocorre a necessidade de energia, as enzimas responsáveis pela quebra do glicogênio são ativadas, libertando moléculas de glucose para serem utilizadas como fonte de energia nas células.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

A "Mutagênese Sítio-Dirigida" é um termo utilizado em biologia molecular para descrever um processo específico de introdução intencional de mutações em um gene ou segmento específico do DNA. A técnica envolve a utilização de enzimas conhecidas como "mutagenases sítio-dirigidas" ou "endonucleases de restrição com alta especificidade", que são capazes de reconhecer e cortar sequências de DNA específicas, criando assim uma quebra no DNA.

Após a quebra do DNA, as células utilizam mecanismos naturais de reparo para preencher o espaço vazio na cadeia de DNA, geralmente através de um processo chamado "recombinação homóloga". No entanto, se as condições forem controladas adequadamente, é possível que a célula insira uma base errada no local de reparo, o que resultará em uma mutação específica no gene ou segmento desejado.

Esta técnica é amplamente utilizada em pesquisas científicas para estudar a função e a estrutura dos genes, bem como para desenvolver modelos animais de doenças humanas com o objetivo de melhorar o entendimento da patogênese e avaliar novas terapias. Além disso, a mutagênese sítio-dirigida também tem aplicação em engenharia genética para a produção de organismos geneticamente modificados com propriedades desejadas, como a produção de insulina humana em bactérias ou a criação de plantas resistentes a pragas.

Tripsina é uma enzima proteolítica importante, que é secretada pelo pâncreas como um proenzima inactivo chamado tripsinogênio. É ativada no duodeno do intestino delgado pela enzima enteropeptidase, convertendo-a em tripsina ativa.

A tripsina desempenha um papel crucial na digestão dos alimentos, especialmente das proteínas. Ela quebra as ligações peptídicas entre os aminoácidos específicos, levando à formação de peptídeos menores e, finalmente, à libertação de aminoácidos individuais. Estes aminoácidos podem então ser absorvidos pelo intestino para serem utilizados na síntese de proteínas e outras moléculas importantes no organismo.

Além disso, a tripsina também atua como uma enzima activadora para outros proenzimas pancreáticos, incluindo a quimotripsinogênio (que se torna quimotripsina) e a procarboxipeptidases (que se tornam carboxipeptidases A e B). Essa cascata de ativação permite que o sistema digestivo funcione eficientemente para desdobrar as macromoléculas complexas dos alimentos em nutrientes mais simples, facilitando a absorção e utilização no nosso corpo.

Proteínas mitocondriais se referem a proteínas que estão presentes nas mitocôndrias, organelos encontrados em células eucariontes. As mitocôndrias são responsáveis por vários processos celulares importantes, incluindo a geração de energia (através da fosforilação oxidativa) e o metabolismo de lipídios e aminoácidos.

As proteínas mitocondriais desempenham diversas funções essenciais nesses processos, como atuarem como componentes estruturais da membrana mitocondrial, participarem na cadeia de transporte de elétrons e no processo de síntese de ATP (adenosina trifosfato), a principal forma de energia celular. Além disso, algumas proteínas mitocondriais estão envolvidas em regulação do ciclo celular, apoptose (morte celular programada) e resposta ao estresse oxidativo.

As proteínas mitocondriais são codificadas por genes localizados tanto no DNA mitocondrial quanto no DNA nuclear. O DNA mitocondrial é herdado exclusivamente da mãe, enquanto o DNA nuclear é resultante da combinação dos genes dos pais. A tradução e a montagem de algumas dessas proteínas podem ser complexas, envolvendo etapas que ocorrem tanto no citoplasma quanto nas mitocôndrias.

Devido à sua importância em diversos processos celulares, alterações nos níveis e funções das proteínas mitocondriais têm sido associadas a várias doenças humanas, como distúrbios neuromusculares, diabetes, doenças cardiovasculares e algumas formas de câncer.

Em termos médicos, a fermentação refere-se a um processo metabólico natural em que microorganismos, como bactérias e leveduras, convertem carboidratos em álcoois ou ácidos, geralmente em condições anaeróbicas (sem oxigênio). Esse processo é fundamental para a produção de vários alimentos e bebidas fermentadas, como pão, iogurte, vinho e cerveja. No contexto médico, o termo "fermentação" pode ser usado em discussões sobre a decomposição de tecidos corporais por microrganismos, um processo que pode levar ao desenvolvimento de infecções e doenças.

Lactato desidrogenase (LD) é uma enzima que se encontrada em quase todos os tecidos do corpo humano. Ela desempenha um papel importante no metabolismo de glicose e glutamina, processos que fornecem energia às células. A LD catalisa a conversão de piruvato em lactato durante o processo de fermentação lática, que ocorre quando há falta de oxigênio ou hipóxia nos tecidos.

Existem cinco isoenzimas de LD presentes no corpo humano, cada uma com diferentes distribuições tisulares e propriedades cinéticas. As isoenzimas LD1 e LD2 são predominantemente encontradas em tecidos do cérebro, coração e rins, enquanto as isoenzimas LD3, LD4 e LD5 são mais abundantes em músculos esqueléticos, fígado e glóbulos vermelhos, respectivamente.

A medição dos níveis de atividade da enzima lactato desidrogenase (LD) no sangue pode ser útil como um marcador bioquímico para avaliar danos teciduais e determinar o grau de lesão em diversas condições clínicas, como infarto do miocárdio, hepatite, anemia hemolítica, pancreatite, mononucleose infecciosa e outras infecções virais.

É importante ressaltar que a atividade da LD pode ser alterada em diversas situações fisiológicas e patológicas, portanto, os resultados devem ser interpretados com cautela e considerando o contexto clínico do paciente.

Fosfogluconato desidrogenase (PDG) é um nome genérico para um grupo de enzimas que catalisam a oxidação do 6-fosfo-D-gluconato a 2-cetogluconato-6-fosfato na via dos pentoses fosfato, um caminho metabólico importante para a geração de NADPH e ribose-5-fosfato em células vivas. Existem três isoformas conhecidas da enzima PDG em humanos: a PDG-1 (NADP+), localizada no citoplasma, a PDG-2 (NADP+), encontrada no mitocôndrio, e a G6PDH (NAD+), presente no citoplasma. A deficiência dessas enzimas pode resultar em várias condições clínicas, como anemia hemolítica e neurologias.

A reação catalisada pela PDG é a seguinte:

6-fosfo-D-gluconato + NADP+ -> 2-cetogluconato-6-fosfato + NADPH + H+

Esta reação desempenha um papel fundamental na geração de poder reducente (NADPH) para a síntese de lipídios e outras moléculas essenciais, bem como no metabolismo da glucose. Além disso, o 2-cetogluconato-6-fosfato gerado na reação pode ser convertido em gliceraldeído-3-fosfato e então incorporado na glicólise, fornecendo um mecanismo adicional para a geração de energia através da oxidação da glucose.

Na medicina, "citratos" geralmente se referem a sais de ácido cítrico. Eles são frequentemente usados em suplementos e medicamentos para alcalinizar a urina, o que pode ajudar a prevenir a formação de cálculos renais. Alguns citratos também são usados como conservantes de alimentos e bebidas. Em um contexto clínico, os níveis de citrato na urina podem ser medidos para ajudar a diagnosticar e monitorar condições relacionadas à acidose metabólica ou à formação de cálculos renais.

Em termos médicos, peptídeos referem-se a pequenas moléculas formadas por ligações covalentes entre dois ou mais aminoácidos. Eles atuam como importantes mensageiros químicos no organismo, desempenhando diversas funções fisiológicas e metabólicas. Os peptídeos são sintetizados a partir de genes específicos e sua estrutura varia consideravelmente, desde sequências simples com apenas dois aminoácidos até polipetídeos complexos com centenas de resíduos. Alguns peptídeos possuem atividade hormonal, como a insulina e o glucagon, enquanto outros exercem funções no sistema imune ou neuronal. A pesquisa médica continua a investigar e descobrir novos papeis dos peptídeos no corpo humano, bem como sua potencial utilidade em diagnóstico e tratamento de doenças.

O difosfato de adenosina, também conhecido como ATP (do inglês, Adenosine Triphosphate), é um nucleótido fundamental para a transferência de energia nas células vivas. Ele consiste em uma molécula de adenosina unida a três grupos fosfato.

Na sua forma completa, o ATP contém três grupos fosfato ligados um ao outro por ligações aniônicas altamente energéticas. Quando uma dessas ligações é quebrada, libera-se energia que pode ser aproveitada pelas células para realizar trabalho, como a contração muscular ou o transporte ativo de moléculas através de membranas celulares.

O ATP é constantemente sintetizado e desfosforilado em reações metabólicas que ocorrem nas células, permitindo assim a transferência e armazenamento de energia de forma eficiente. Além disso, o ATP também atua como um importante regulador da atividade enzimática e das vias de sinalização celular.

A Carnitina O-Palmitoiltransferase (CPT) é uma enzima essencial no processo de beta-oxidação de ácidos graxos de cadeia longa, que ocorre nas mitocôndrias das células. Existem duas formas principais dessa enzima: CPT1 e CPT2.

CPT1 está localizada na membrana externa da mitocôndria e é responsável por transferir um grupo de acilos de cadeia longa do coenzyme A para a carnitina, formando palmitoil-carnitina. Isso permite que os ácidos graxos de cadeia longa atravessem a membrana mitocondrial interna e entrem na matriz mitocondrial, onde a beta-oxidação pode ocorrer.

CPT2, por outro lado, está localizada na membrana interna da mitocôndria e é responsável pela transferência do grupo de acilos de volta do coenzyme A a partir da carnitina. Essa reação é necessária para que os produtos da beta-oxidação possam ser liberados da mitocôndria e utilizados na produção de energia celular.

Deficiências em CPT podem resultar em distúrbios metabólicos graves, como a acidoses graxas, que podem causar sintomas como vômitos, letargia, hipoglicemia e, em casos graves, coma ou morte.

Em termos médicos, fragmentos de peptídeos referem-se a pequenas cadeias ou segmentos de aminoácidos que são derivados de proteínas maiores por meio de processos bioquímicos específicos. Esses fragmentos podem variar em tamanho, desde di- e tripeptídeos com apenas dois ou três aminoácidos, até oligopeptídeos com até 20 aminoácidos.

A formação de fragmentos de peptídeos pode ser resultado de processos fisiológicos naturais, como a digestão de proteínas alimentares no sistema gastrointestinal ou a clivagem enzimática controlada de proteínas em células vivas. Também podem ser produzidos artificialmente por técnicas laboratoriais, como a hidrólise de proteínas com ácidos ou bases fortes, ou a utilização de enzimas específicas para clivagem de ligações peptídicas.

Esses fragmentos de peptídeos desempenham um papel importante em diversas funções biológicas, como sinalização celular, regulação enzimática e atividade imune. Além disso, eles também são amplamente utilizados em pesquisas científicas, diagnóstico clínico e desenvolvimento de fármacos, devido à sua relativa facilidade de síntese e modificação, além da capacidade de mimetizar a atividade biológica de proteínas maiores.

Glucose desidrogenase é uma enzima que catalisa a oxidação do glucose em grupos aldeído, produzindo descarboxilação de glucono-δ-lactona e reduzindo FAD (flavina adenina dinucleótido) ou NAD (nicotinamida adenina dinucleótido) como aceitadores de elétrons. Existem diferentes tipos de glucose desidrogenase que podem conter diferentes grupos prostéticos e participar de vários processos metabólicos, incluindo a glicólise anaeróbica e a produção de energia em bactérias. A glucose desidrogenase pode ser usada como marcador para determinadas condições clínicas e doenças, como diabetes e disfunção hepática. Também é usado em dispositivos médicos, como glucometros, para medir os níveis de glicose no sangue ou outros fluidos corporais.

3-Hidroxiesteroide Desidrogenases (3-HSD) são um grupo de enzimas que desempenham um papel crucial no metabolismo dos esteroides no corpo humano. Eles estão envolvidos na conversão de 3-beta-hidroxiesteróides em 3-ceto esteróides, uma etapa importante na síntese de hormônios esteroides como cortisol, aldosterona, e andrógenos.

Existem dois tipos principais de 3-HSD: o tipo I, que é expresso principalmente no fígado, rim, e tecido adiposo, e o tipo II, que é expresso predominantemente em tecidos reprodutivos como ovários e testículos.

A deficiência dessas enzimas pode resultar em várias condições clínicas, incluindo a síndrome adrenogenital congênita, uma doença genética rara que afeta a produção de hormônios esteroides na glândula suprarrenal.

Em resumo, as 3-Hidroxiesteroide Desidrogenases são um grupo importante de enzimas envolvidas no metabolismo dos esteroides e na síntese de hormônios esteroides no corpo humano.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

A piruvato desidrogenase é o primeiro componente do complexo enzimático piruvato desidrogenase. EC 1.2.4.1. E1 executa a ... Fosforilação de E1 pela piruvato desidrogenase quinase inativa E1 e subsequentemente todo o complexo. Esta ação é revertida ... Em bactérias, existe uma forma de piruvato desidrogenase, também denominada piruvato oxidase (EC 1.2.2.2). Esta enzima liga a ... que têm como consequência o aumento da transcrição da piruvato desidrogenase fosfatase, e repressão do gene da piruvato ...
... os acetil-coA provenientes da desidrogenação e descarboxilação do piruvato pelo complexo enzimático da piruvato desidrogenase. ... O D-β-hidroxibutirato é oxidado até acetoacetato pela D-β-hidroxibutirato desidrogenase nos tecidos extra-hepáticos. O ...
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... ácido acético são usados para criar um sabor complexo e mais desejável. O acetato de etila é formado no vinho por esterificação ... que formam os componentes da descarboxilização do piruvato. O limiar sensorial para o acetaldeído é de concentrações entre 100- ... é mais comumente associado com a oxidação do etanol catalisado pela enzima etanol desidrogenase. A produção de acetaldeído ...
Um exemplo disso é a ligação da tiamina pirofosfato à enzima piruvato desidrogenase. O bom funcionamento do organismo se deve ... Quer o complexo E-I, quer o complexo E-I-S, são enzimaticamente inactivos. O KM aparente não é alterado, a ligação do inibidor ... Este complexo é por vezes designado complexo de Michaelis. A enzima catalisa então o passo químico da reacção e liberta o ... mas somente ao complexo E-S. O complexo E-I-S assim formado, é enzimaticamente inactivo. Este tipo de inibição é raro, mas pode ...
A diidroorotato desidrogenase, localizado dentro da membrana mitocondrial interna, oxida o diidroorotato a orotato. A orotato ... A 4-hidroxi-tetraidrodipicolinato sintase agrega um grupo piruvato ao β-aspartil-4-semialdeído, e é eliminada uma molécula de ... Translocação ou avanço do complexo ARNt-ARNm por três nucleótideos A translocação "inicia" o ARNt no sítio E e desloca o ARNt ... Aspartato semialdeído desidrogenase catalisa a redução dependente de NADPH do fosfato de aspartilo para produzir aspartato ...
Exemplos incluem a NADH desidrogenase, enzima essencial da cadeia respiratória, e o fotossistema I na cadeia fotossintética. A ... é um complexo enzimático entre duas proteínas, a proteína de ferro (com função de transferência electrónica) e a proteína de ... iniciando reacções radicalares que activam enzimas como a ribonucleótido redutase anaeróbia ou a piruvato-formato liase. Em ...
Outro fator importante que a pectina traz é que o gel formado, este pode formar complexo com os sais biliares, promovendo a ... que foi reduzida e glucose-6-fosfatase e lactato desidrogenase que estavam aumentadas em diabéticos não tratados (Kamble et al ... de proteínas totais e glicogênio hepático e diminuiu as atividades de glutamato oxaloacetato transaminase e glutamato piruvato ... tem mecanismo fisiopatológico complexo e não completamente elucidado. Parece haver uma diminuição na resposta dos receptores de ...
A piruvato desidrogenase é o primeiro componente do complexo enzimático piruvato desidrogenase. EC 1.2.4.1. E1 executa a ... Fosforilação de E1 pela piruvato desidrogenase quinase inativa E1 e subsequentemente todo o complexo. Esta ação é revertida ... Em bactérias, existe uma forma de piruvato desidrogenase, também denominada piruvato oxidase (EC 1.2.2.2). Esta enzima liga a ... que têm como consequência o aumento da transcrição da piruvato desidrogenase fosfatase, e repressão do gene da piruvato ...
Distúrbios do metabolismo do piruvato - Aprenda sobre causas, sintomas, diagnóstico e tratamento nos Manuais MSD - Versão Saúde ... Deficiência do complexo da piruvato desidrogenase Este distúrbio é causado pela falta de um grupo de enzimas necessárias para ... Ausência de piruvato carboxilase (deficiência de piruvato carboxilase) A piruvato carboxilase é uma enzima. A ausência dessa ... O piruvato é uma substância formada durante o processamento de carboidratos Carboidratos Carboidratos, proteínas e gorduras são ...
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O acúmulo de acetil-CoA inibe a enzima piruvato desidrogenase (PDH), via ativação da PDH quinase, a enzima responsável pela ... Porém, o sinal que regula a preferência do músculo esquelético por glicose ou ácidos graxos é complexo e pode ser determinado ... fosforilação e inativação do complexo PDH, reduzindo a oferta de piruvato (glicose) como substrato oxidativo. De modo sinérgico ... 26) demonstraram que a atividade máxima da enzima succinato desidrogenase (SDH) determinada em músculo gastrocnêmio de ...
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O piruvato gerado na glicólise sofre desidrogenação e descarboxilação catalisado pelo complexo piruvato-desidrogenase, durante ... Oxidação do piruvato Editar De acordo com o tipo de metabolismo, existem duas sequências possíveis para a oxidação do piruvato ... Na glicólise, é formado o piruvato (também chamado de ácido pirúvico) bem como 2 ATP. Cada piruvato que entra na mitocôndria e ... Glicose → Piruvato → Ácido láctico. Na ausência de O2 ou em situação de hipóxia, a cadeia respiratória fica bloqueada ou ...
Doença da Deficiência do Complexo de Piruvato Desidrogenase [C16.320.322.500.875] Doença da Deficiência do Complexo de Piruvato ... Doença da Deficiência do Complexo de Piruvato Desidrogenase [C16.320.400.525.875] Doença da Deficiência do Complexo de Piruvato ... Doença da Deficiência do Complexo de Piruvato Desidrogenase [C10.597.606.360.455.875] Doença da Deficiência do Complexo de ...
Indicações da dieta cetogênicaSíndrome de AngelmanDistúrbios mitocondriais do complexo 1 Síndrome de DravetEpilepsia com ... Deficiência de piruvato desidrogenase (PDHD). * Estado de mal epiléptico super-refratário * Esclerose tuberosa ... Distúrbios mitocondriais do complexo 1 * Síndrome de Dravet. * Epilepsia com convulsões mioclônico-atônicas (síndrome de Doose) ...
Défice do Complexo da Piruvato Desidrogenase (cPDH): Primeiro Caso Identificado em Portugal , Portuguese Journal of Pediatrics ...
O problema da toxicodependência, com enorme carga social, é muito complexo e multifactorial; por isso, a sua prevenção deverá ... O paracetamol está contraindicado nos casos de crianças com défice enzimático eritrocitário de G-6PD (desidrogenase da glucose ... Metabólitos intermediários (glicose, lactato, piruvato, alanina, ácidos gordos livres e corpos cetónicos) ... Determinadas situações obrigarão a esclarecimento etiológico mais complexo (investigação alargada incluindo outros exames ...
Mycobacterium avium (complexo) - Pesquisa de ADN. Código: BM180. Tempo de Execução: 6 Dias úteis. Método:PCR em Tempo Real. ... Desidrogenase láctica - LDH. Código: B195. Tempo de Execução: 48 Horas. Método:Cinético UV (Lactato). Estabilidade Amostra: 2 ... Piruvato-Quinase (Eritrocitária). Código: H31. Tempo de Execução: 7 Dias úteis. Método:Enzimático. ... Glucose-6 P Desidrogenase (Eritrocitária). Código: H30. Tempo de Execução: 7 Dias úteis. Método:Espectrometria de absorção ...
beta-Adaptinas use Subunidades beta do Complexo de Proteínas Adaptadoras beta-Agonistas Adrenérgicos use Agonistas Adrenérgicos ... Benzaldeído Desidrogenase (NADP+) Benzaldeídos Benzalolina use Tolazolina Benzamida, N,N-dietil-3-metil- use DEET ... beta-Alanina-Piruvato Transaminase beta-Amilase beta-Aminoetil Isotiouréia Beta-Aminopropionitrilo use Aminopropionitrilo ...
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Complexo Piruvato Desidrogenase - Conceito preferido Identificador do conceito. M0018291. Nota de escopo. Complexo de múltiplas ... di-hidrolipoamida acetiltransferase e LIPOAMIDA DESIDROGENASE. O complexo piruvato desidrogenase está sujeito a três tipos de ... di-hidrolipoamida acetiltransferase e LIPOAMIDA DESIDROGENASE. O complexo piruvato desidrogenase está sujeito a três tipos de ... A enzima PIRUVATO DESIDROGENASE (LIPOAMIDA)-FOSFATASE catalisa a reativação do complexo. (Tradução livre do original: Concise ...
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... o oxidativa catalisada pela piruvato desidrogenase, que é um complexo multienzimático existente no interior da ... o transferidos do complexo I ou II para o complexo III pela coenzima Q (ou ubiquinona), e do complexo III para o complexo IV ... A uma solução 1 M de NAD+, NADH, Piruvato e Lactato, adicionou-se lactato desidrogenase: Lactato + NAD+↔Piruvato ... o Intermembranar 4 H+ 2 H+ Cit C Complexo I Matrix Mitocondrial Q Complexo III Complexo IV NAD+ 1/2 O2 + 2H+ NADH + H+ H2O ...
O antígeno mais freqüente é a subunidade E2 do complexo piruvato desidrogenase (PDH), mas existe a possibilidade de haver auto- ... 2-oxoácido desidrogenase. de cadeia ramificada. - Ácido cetoglutárico desidrogenase. - Proteína de ligação da desidrogenase (E3 ...
Défice do Complexo da Piruvato Desidrogenase (cPDH): Primeiro Caso Identificado em Portugal , Portuguese Journal of Pediatrics ...
papel chave no ciclo complexo de fatores de crescimento e citocinas, que estimulam e ... realização da gliconeogénese (síntese de glicose a partir de aminoácidos, glicerol, piruvato ... Défice 3β-hidroxi-5-C27-esteróide desidrogenase. Défice de Oxisterol 7α-hydroxilase ...
  • Em bactérias, existe uma forma de piruvato desidrogenase, também denominada piruvato oxidase (EC 1.2.2.2). (wikipedia.org)
  • que são causados pela incapacidade de metabolizar uma substância denominada piruvato. (msdmanuals.com)
  • Em condições de aerobiose, porém, o piruvato não é reduzido e sim oxidado nas mitocôndrias pelo complexo enzimático piruvato-desidrogenase (também chamado piruvato-descarboxilase) havendo a formação de acetil-CoA e a liberação de uma molécula de CO2 por cada piruvato oxidado. (portalescolar.net)
  • Cada piruvato que entra na mitocôndria e é oxidado a um composto com dois carbonos (acetato) que depois é combinado com a Coenzima-A, com a produção de NADH e libertação de CO 2 . (wikipedia.org)
  • da mesma forma, o piruvato não dará origem ao acetil-CoA. (wikipedia.org)
  • Na glicólise, é formado o piruvato (também chamado de ácido pirúvico) bem como 2 ATP. (wikipedia.org)
  • É importante observar que, sendo oxidado o piruvato, o NADH (produzido na glicólise) que seria utilizado para sua redução, é poupado o que possibilita que os elétrons por ele transportado, possam penetrar na mitocôndrias e convertidos em ATP, em última análise, na cadeia respiratória. (portalescolar.net)
  • Assim fica acumulado NADH e piruvato. (wikipedia.org)
  • Para que a glicólise mantenha-se, o NADH acumulado transfere seus elétrons e P + para o piruvato, originando ácido láctico e regenerando o NAD. (wikipedia.org)
  • Uma deficiência de um dos tipos de enzimas envolvidas no metabolismo do piruvato leva a um de muitos distúrbios. (msdmanuals.com)
  • Fazer modificações na dieta ajuda alguns distúrbios do metabolismo do piruvato específicos. (msdmanuals.com)
  • Em muitos distúrbios do metabolismo do piruvato, ambos os pais da criança afetada carregam uma cópia do gene anormal. (msdmanuals.com)
  • Muitas enzimas fazem parte do metabolismo do piruvato. (msdmanuals.com)
  • Esta enzima liga a oxidação do piruvato em acetato e dióxido de carbono à redução de ferrocitrocromo. (wikipedia.org)
  • O antígeno mais freqüente é a subunidade E2 do complexo piruvato desidrogenase (PDH), mas existe a possibilidade de haver auto-anticorpos contra outras proteínas mitocondriais. (doencasdofigado.com.br)
  • Os sintomas dos distúrbios do metabolismo do piruvato podem surgir em qualquer momento entre a primeira infância até a maturidade. (msdmanuals.com)
  • Uma deficiência de um dos tipos de enzimas envolvidas no metabolismo do piruvato leva a um de muitos distúrbios. (msdmanuals.com)
  • O complexo piruvato desidrogenase está sujeito a três tipos de controle: inibido pela acetil-CoA e NADH , influenciado pelo estado energético celular e inibido quando um resíduo específico de serina na piruvato descarboxilase é fosforilado pelo ATP . (bvsalud.org)