Aminoácido aromático essencial, precursor da MELANINA, DOPAMINA, noradrenalina (NOREPINEFRINA) e TIROXINA.
Enzima da classe das oxirredutases que catalisa a formação de L-TIROSINA, di-hidrobiopterina e água, a partir de L-FENILALANINA, tetra-hidrobiopterina e oxigênio. Deficiência desta enzima pode causar FENILCETONÚRIA e FENILCETONÚRIA MATERNA. EC 1.14.16.1.
Enzima que catalisa a desaminação de FENILALANINA para formar trans-cinamato e amônia.
Grupo de transtornos recessivos autossômicos marcados por uma deficiência da enzima hepática FENILALANINA HIDROXILASE ou, com menor frequência, pela redução da atividade da DI-HIDROPTERIDINA REDUTASE (i. é, fenilcetonuria atípica). A fenilcetonuria clássica é causada por deficiência grave de fenilalanina hidroxilase e se apresenta na infância com atraso no desenvolvimento, CONVULSÕES, HIPOPIGMENTAÇÃO cutânea, ECZEMA e desmielinização no sistema nervoso central.
Grupo de compostos derivados do ácido fenilpirúvico que possuem a fórmula geral C6H5CH2COCOOH e são metabólitos da fenilalanina. (Dorland, 28a ed)
Aminoácido não essencial. Em animais, é sintetizada a partir da FENILALANINA. Também é o precursor da EPINEFRINA, HORMÔNIOS TIREÓIDEOS e melanina.
Compostos orgânicos compostos que geralmente contêm um grupo amina (-NH2) e um carboxil (-COOH). Vinte aminoácidos diferentes são as subunidades que ao serem polimerizadas formam as proteínas.
Enzimas que catalisam a formação de uma dupla ligação carbono-carbono pela eliminação de AMÔNIA. EC 4.3.1.
Enzima que catalisa a conversão de prefenato a fenilpiruvato com a eliminação de água e dióxido de carbono. Nas bactérias entéricas, esta enzima também possui a atividade de corismato mutase, catalisando dessa forma os dois primeiros passos da biossíntese de fenilalanina. EC 4.2.1.51.
Produto natural que tem sido considerado como fator de crescimento para alguns insetos.
Compostos baseados no 2-amino-4-hidroxipteridina.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Aminoácido essencial de cadeia ramificada, importante para a formação da hemoglobina.
Aminoácido essencial necessário para o crescimento normal de crianças e para o equilíbrio de NITROGÊNIO em adultos. É o precursor de ALCALOIDES DE INDOL nas plantas. É o precursor da SEROTONINA (portanto é utilizado como antidepressivo e sonífero). Pode ser precursor da NIACINA, embora de modo não eficaz, em mamíferos.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Aminoácidos contendo uma cadeia lateral aromática.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Enzima que catalisa a ligação de fenilalanina com seu RNA de transferência específico. EC 6.1.1.20.
Afecção que ocorre em mulheres com FENILCETONURIA não tratadas ou parcialmente tratadas quando ficam grávidas. Pode resultar em danos para o FETO, incluindo MICROCEFALIA, RETARDO MENTAL, doença cardíaca congênita, RETARDO DO CRESCIMENTO FETAL e ANORMALIDADES CRANIOFACIAIS. (Tradução livre do original: Am J Med Genet 1997 Mar 3;69(1):89-95)
Inibidor seletivo e irreversível da enzima triptofano hidrolase, enzima envolvida na biossíntese de serotonina (5-HIDROXITRIPTAMINA). A fenclonina atua farmacologicamente na depleção endógena dos níveis de serotonina.
3-(p-Fluorfenil)-alanina.
Isomerase que catalisa a conversão de ácido corísmico a ácido prefênico. EC 5.4.99.5.
MUTAGÊNESE geneticamente construída em um ponto específico na molécula de DNA que introduz uma substituição, inserção ou deleção de uma base.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Aminoácidos que não são sintetizados pelo corpo humano em quantidades suficientes para realizar as funções fisiológicas. São obtidos através da dieta alimentar.
Átomos de carbono que possuem o mesmo número atômico que o elemento carbono, porém diferem quanto ao peso atômico. C-13 é um isótopo de carbono estável.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Adoçante mais doce que açúcar, metabolizado como FENILALANINA e ÁCIDO ASPÁRTICO.
Colocação de um grupo de hidroxila em um composto na posição onde não se encontrava antes. (Stedman, 25a ed)
Compostos baseados em pirazino[2,3-d]pirimidina que é uma pirimidina unida a um pirazino contendo quatro átomos de NITROGÊNIO.
Enzima que catalisa a formação de 7-fosfo-2-ceto-3-desoxi-D-arabino-heptonato a partir do fosfoenolpiruvato e D-eritrose-4-fosfato. É uma das primeiras enzimas na biossíntese da TIROSINA e FENILALANINA. Esta enzima foi anteriormente catalogada como EC 4.1. 2.15.
Espécie de ANABAENA que pode formar ESPOROS chamados acinetos (akinetes).
Gênero fúngico mitospórico de fungos vermelhos, semelhantes a leveduras, que geralmente é considerado não patogênico. É colhida de numerosas fontes em pacientes humanos.
Quantidades de várias substâncias necessárias na alimentação de um organismo para sustentar uma vida saudável.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Enzimas que catalisam a quebra de uma ligação carbono-oxigênio, levando a formação de produtos insaturados pela via de eliminação de água.
Deutério. Um isótopo estável do hidrogênio. Possui somente um nêutron e um próton em seu núcleo.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
Aminoácido essencial de cadeia alifática ramificada encontrado em muitas proteínas. É um isômero da LEUCINA. É importante na síntese de hemoglobina, regulação de açúcar no sangue e níveis de energia.
Modelos usados experimentalmente ou teoricamente para estudar a forma das moléculas, suas propriedades eletrônicas ou interações [com outras moléculas]; inclui moléculas análogas, gráficos gerados por computador e estruturas mecânicas.
Derivados do ácido fenilacético. Sob este descritor está incluída uma ampla variedade de formas de ácidos, sais, ésteres e amidas que contêm a estrutura do ácido benzenoacético. Note-se que esta classe de compostos não deve ser confundida com os derivados do fenilacetato, que contêm o éster FENOL do ÁCIDO ACÉTICO.
Relação entre a estrutura química de um composto e sua atividade biológica ou farmacológica. Os compostos são frequentemente classificados juntos por terem características estruturais em comum, incluindo forma, tamanho, arranjo estereoquímico e distribuição de grupos funcionais.
Ocorrência natural ou experimentalmente induzida da substituição de um ou mais AMINOÁCIDOS em uma proteína por outro. Se um aminoácido funcionalmente equivalente é substituído, a proteína pode conservar sua atividade original. A substituição pode também diminuir, aumentar ou eliminar a função da proteína. A substituição experimentalmente induzida é frequentemente utilizada para estudar a atividade enzimática e propriedades dos sítios de ligação.
Aminoácido não essencial presente em altos níveis sob a forma livre no plasma. É produzida através da transaminação do piruvato. Está envolvida no metabolismo de açúcar e ácidos, aumenta a IMUNIDADE e fornece energia para o tecido muscular, CÉREBRO e SISTEMA NERVOSO CENTRAL.
Proteínas que compõem o músculo, sendo as principais as ACTINAS e MIOSINAS. Existem mais de uma dúzia de proteínas acessórias, incluindo a TROPONINA, TROPOMIOSINA e DISTROFINA.
Forma tridimensional característica de uma proteína, incluindo as estruturas secundária, supersecundária (motivos), terciária (domínios) e quaternária das cadeias peptídicas. A ESTRUTURA QUATERNÁRIA DE PROTEÍNA descreve a conformação assumida por proteínas multiméricas (agregados com mais de uma cadeia polipeptídica).
RNA transportador que é específico para carrear fenilalanina aos sítios dos ribossomos em preparação para a síntese proteica.
Formulação alimentícia e dietética; inclui alimentos "de imitação", como por exemplo, os substitutos do ovo, carne e do leite, fórmulas completas do ponto de vista nutricional como as dietas "elementares" (quimicamente definidas, fórmula definida), dietas sintéticas ou semissintéticas, dietas espaciais, fórmulas para redução de peso, dietas para alimentação por sonda, dietas totalmente líquidas e dietas suplementares líquidas ou sólidas.
Aminoácido essencial de cadeia ramificada que possui atividade estimulante. Promove o crescimento de músculos e reparo de tecidos. É uma precursora da via biossintética da penicilina.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Enzima octamérica que pertence a superfamília das aminoácidos desidrogenases. A leucina desidrogenase cataliza a desaminação oxidativa reversível da L-LEUCINA a 4-metil-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) e AMÔNIA, com a correspondente redução do co-fator NAD+.
Gênero de bactérias Gram-negativas, anaeróbias facultativas e em forma de bastonete, que ocorrem no solo e na água. Seus organismos são geralmente não patogênicos, embora algumas espécies causem infecções em mamíferos, incluindo humanos.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Enzimas que catalisam uma condensação reversa de aldol. Uma molécula contendo um grupo hidroxila e um grupo carbonila são clivados na ligação C-C para formar duas moléculas menores (ALDEÍDOS ou CETONAS). EC 4.1.2.
Aminoácido essencial, frequentemente adicionado à ração animal.
Reação química em que um elétron é transferido de uma molécula para outra. A molécula doadora do elétron é o agente de redução ou redutor; a molécula aceitadora do elétron é o agente de oxidação ou oxidante. Os agentes redutores e oxidantes funcionam como pares conjugados de oxidação-redução ou pares redox (tradução livre do original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p471).
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
L-Aminoácido essencial que contém enxofre, importante para muitas funções corporais.
Biossíntese de PEPTÍDEOS e PROTEÍNAS que ocorre nos RIBOSSOMOS, dirigida pelo RNA MENSAGEIRO, via RNA DE TRANSFERÊNCIA, que é carregado com AMINOÁCIDOS proteinogênicos padrão.
Proteínas obtidas de alimentos. São a principal fonte dos AMINOÁCIDOS ESSÊNCIAIS.
Pequenas moléculas de RNA com 73-80 nucleotídeos que atuam durante a TRADUÇÃO GENÉTICA para alinhar os AMINOÁCIDOS nos RIBOSSOMOS em uma sequência determinada pelo RNA MENSAGEIRO. Há cerca de 30 RNAs de transferência diferentes. Cada um reconhece um grupo específico de CÓDON no RNAm através de seu ANTICÓDON e como RNA transportadores de aminoacil (RNA DE TRANSFERÊNCIA DE AMINOACIL), cada um transporta um aminoácido específico para o ribossomo para adicionar às cadeias peptídicas que estão se formando.
Ácido carboxílico tri-hidroxi cicloexeno, importante na biossíntese de tantos compostos que a via chiquimato recebeu este nome.
Intermediários na biossíntese proteica. Os compostos são formados a partir de aminoácidos, ATP e RNA de transferência, uma reação catalisada pela aminoacil RNAt sintetase. São compostos críticos no processo de tradução genética.
Tetroses referem-se a um tipo de monossacarídeo (açúcar simples) com quatro átomos de carbono, que podem existir em formas aldose ou ceto, e desempenham um papel importante na bioquímica dos organismos vivos.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Aminoácidos que contêm uma cadeia de cadeia ramificada.
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Enzima que catalisa a redução da 6,7-di-hidropteridina a 5,6,7,8-tetra-hidropteridina (na presença de NADP+). Defeitos [que levam à baixa atividade da] enzima causam fenilcetonuria II. Anteriormente classificada acomo EC 1.6.99.7.
Elemento gasoso não metálico e diatômico, membro da família dos halogênios. É utilizado na odontologia como fluoreto (FLUORETOS) para prevenir cáries dentárias.
Aminoácido não essencial. É principalmente encontrado na gelatina e na fibroína da seda e utilizado terapeuticamente como nutriente. É também um neurotransmissor inibitório rápido.
Nível de estrutura proteica em que estruturas das proteínas secundárias (alfa hélices, folhas beta, regiões de alça e motivos) se combinam dando origem a formas dobradas denominadas domínios. Pontes dissulfetos entre cisteínas em duas partes diferentes da cadeia polipeptídica juntamente com outras interações entre as cadeias desempenham um papel na formação e estabilização da estrutura terciária. As proteínas pequenas, geralmente são constituídas de um único domínio, porém as proteínas maiores podem conter vários domínios conectados por segmentos da cadeia polipeptídica que perdeu uma estrutura secundária regular.
Facilitação de uma reação química por um material (catalisador) que não é consumido na reação.
Grande e heterogêneo grupo de fungos cuja característica em comum é a ausência de estado sexual. Muitos dos fungos patogênicos para humanos pertencem a este grupo.
Hidrolisados de proteínas referem-se a produtos obtidos pela quebra enzimática controlada de proteínas em peptídeos e aminoácidos, geralmente usados em suplementos dietéticos e nutrição clínica.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Cinamaldeídos, também conhecidos como cinamatos, são compostos orgânicos fenólicos encontrados naturalmente no óleo de canela e no cinâmono, exibindo propriedades anti-inflamatórias e antimicrobianas.
Mutação causada pela substituição de um nucleotídeo por outro. O resultado é uma molécula de DNA com troca de um único par de bases.
Subclasse de enzimas da classe das transferases que catalisam a transferência de um grupo amino de um doador (geralmente um aminoácido) para um receptor (geralmente um 2-cetoácido). A maioria é proteína do tipo piridoxal fosfato. (Dorland, 28a ed)
Aminoácidos com grupos R sem carga ou cadeias laterais.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Determinação do espectro de absorção ultravioleta por moléculas específicas em gases ou líquidos, por exemplo, Cl2, SO2, NO2, CS2, ozônio, vapor de mercúrio e vários compostos insaturados.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Enzima que catalisa a conversão de L-TIROSINA e 2-oxoglutarato a 4-hidroxifenilpiruvato e L-GLUTAMATO. É uma proteína que requer fosfato de piridoxal. A L-FENILALANINA é hidroxilada a L-tirosina. A enzima mitocondrial pode ser idêntica à ASPARTATO AMINOTRANSFERASES (EC 2.6.1.1.). A deficiência desta enzima pode causar a Tirosinemia tipo II (v. TIROSINEMIAS). EC 2.6.1.5.
Oxigenase mononuclear dependente de Fe(II) que cataliza a conversão de homogentisato a 4-maleilacetoacetato que corresponde à terceira etapa da via para o catabolismo da TIROSINA. Deficiência desta enzima causa ALCAPTONÚRIA que é um transtorno autossômico recessivo caracterizado por acidúria homogentísica, OCRONOSE e ARTRITE. Esta enzima foi caracterizada anteriormente como EC 1.13.1.5 e EC 1.99.2.5.
Gênero de plantas (família APIACEAE) utilizada no tempero de alimentos.
Peptídeo composto por duas unidades de aminoácidos.
Subclasse de enzimas que aminoacila o RNA DE TRANSFERÊNCIA AMINOÁCIDO-ESPECÍFICO com seus AMINOÁCIDOS correspondentes.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Ácidos cicloexanocarboxílicos referem-se a um grupo de ácidos carboxílicos derivados do cicloexano, um cicloalcano com seis átomos de carbono, no qual um ou mais dos hidrogênios são substituídos por grupos carboxila (-COOH).
Método espectroscópico de medição do momento magnético de partículas elementares, como núcleos atômicos, prótons ou elétrons. É empregada em aplicações clínicas, como Tomografia por RMN (IMAGEM POR RESSONÂNCIA MAGNÉTICA).
Formas de vida eucarióticas e multicelulares do reino Plantae (lato sensu), compreendendo VIRIDIPLANTAE, RODÓFITAS e GLAUCÓFITAS, todas as quais obtiveram cloroplastos por endossimbiose direta com CIANOBACTÉRIAS. São caracterizadas por modo de nutrição predominantemente fotossintético; crescimento essencialmente ilimitado em certas regiões de divisão celular localizadas (MERISTEMA); celulose no interior das células que confere rigidez, ausência de órgãos de locomoção, ausência de sistemas nervoso e sensorial e alternância entre gerações haploides e diploides.
Fenômeno através do qual compostos cujas moléculas têm o mesmo número e tipo de átomos e o mesmo arranjo atômico, mas diferem nas relações espaciais.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Técnica de cromatografia líquida que se caracteriza por alta pressão de passagem, alta sensibilidade e alta velocidade.
Substâncias radioativas adicionadas em pequenas quantidades aos elementos ou compostos que irão reagir durante um determinado processo químico, sendo acompanhadas ao longo deste processo por métodos de detecção apropriados, e.g., medidor Geiger. Compostos contendo traçadores são normalmente chamados de etiquetados ou rotulados.
Enzima que catalisa a hidroxilação de TRIPTOFANO a 5-HIDROXITRIPTOFANO na presença de NADPH e oxigênio molecular. É importante na biossíntese de SEROTONINA.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.

Fenilalanina é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É uma das 20 building blocks comuns de proteínas em humanos e outros animais.

Existem três tipos principais de fenilalanina encontrados na natureza: a forma L, que é usada para construir proteínas no corpo; a forma D, que não é utilizada pelo nosso organismo para sintetizar proteínas; e a forma DL, uma mistura 50/50 de L e D.

A fenilalanina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, incluindo carne, aves, peixe, ovos, laticínios e alguns vegetais como grãos integrais e feijões. Ela desempenha um papel importante no metabolismo do nosso corpo, sendo convertida em tirosina, outro aminoácido importante, através de uma reação enzimática.

Além disso, a fenilalanina é um precursor da produção de neurotransmissores como dopamina, noradrenalina e adrenalina, que são importantes para o funcionamento do sistema nervoso central. No entanto, em casos raros, certas condições genéticas podem levar a um acúmulo excessivo de fenilalanina no corpo, resultando em danos ao cérebro e outros órgãos, como é o caso da fenilcetonúria (PKU). Nesses casos, uma dieta rigorosa restritiva em fenilalanina é necessária para prevenir essas complicações.

Fenilalanina Hidroxilase é uma enzima essencial envolvida no metabolismo dos aminoácidos aromáticos. Sua função principal é catalisar a conversão da fenilalanina (Phe) em tirosina (Tyr), um processo que ocorre no fígado e outros tecidos.

A fenilalanina hidroxilase usa como cofatores o íon ferro (Fe2+) e a tetrahidrobiopterina (BH4), que atua como um agente redutor. A enzima realiza uma reação de hidroxição, adicionando um grupo hidroxila (-OH) ao anel aromático da fenilalanina, convertendo-a em tirosina.

Esta reação é crucial para manter a homeostase dos aminoácidos aromáticos e prevenir o acúmulo excessivo de fenilalanina no organismo. Em humanos, uma deficiência na atividade da fenilalanina hidroxilase pode resultar em uma condição genética rara chamada Fenilcetonúria (PKU), que é caracterizada por níveis elevados de fenilalanina no sangue e pode causar sérios problemas neurológicos se não for tratada adequadamente.

Fenilalanina Amônia-Liase (PAL) é uma enzima que catalisa a reação de conversão da fenilalanina em amônia e trans-cinamato, um composto aromático importante na biossíntese de diversos metabólitos secundários nas plantas. A PAL desempenha um papel fundamental no metabolismo das fenilpropanoides, uma classe de compostos que inclui flavonóides, taninos, ligninas e outros compostos fenólicos com funções estruturais e defensivas nas plantas. A atividade da PAL é frequentemente usada como um marcador bioquímico para a ativação de defesas induzidas em plantas em resposta a patógenos ou outros estressores ambientais.

Fenilcetonúria, frequentemente abreviada como PKU, é um distúrbio metabólico hereditário em que o corpo é incapaz de processar correctamente a fenilalanina, um aminoácido presente na maioria das proteínas. Quando não tratada, esta condição pode levar ao acúmulo de fenilalanina no sangue, causando danos cerebrais e retardo mental.

A fenilcetonúria é geralmente detectada através de um exame de rotina chamado teste do pé Blood Spot (TBS), que é realizado em recém-nascidos. Se a condição for identificada, o tratamento geralmente consiste numa dieta restritiva em fenilalanina, na qual as fontes de proteínas naturais são limitadas e substituídas por formulações especiais que contêm aminoácidos essenciais, mas não fenilalanina.

É importante controlar os níveis de fenilalanina no sangue regularmente para garantir que a dieta esteja a funcionar correctamente e evitar quaisquer complicações associadas à PKU. Se tratada adequadamente, as pessoas com PKU podem levar vidas normais e saudáveis.

Na medicina, "ácidos fenilpirúvicos" referem-se a um composto orgânico que é produzido como subproduto do metabolismo dos aminoácidos aromáticos tirosina e fenilalanina no corpo humano. É formado quando esses aminoácidos são desaminados em excesso, o que pode resultar em níveis elevados de ácido fenilpirúvico no sangue e urina.

Este composto é excretado na urina e sua presença em níveis elevados pode ser um indicador de doenças genéticas, como a fenilcetonúria (PKU), uma condição metabólica rara que afeta a capacidade do corpo de processar a fenilalanina. Se não for tratada adequadamente, a PKU pode causar sérios problemas de saúde, incluindo deficiência intelectual e outras complicações neurológicas.

Por isso, é importante que indivíduos com PKU sigam rigorosamente uma dieta restritiva em fenilalanina para evitar a acumulação de ácidos fenilpirúvicos no corpo e prevenir possíveis complicações de saúde.

La tyrosine (abréviation Tyr ou Y) est un acide aminé alpha aromatique qui est essentiel dans le régime alimentaire des humains, ce qui signifie que les humains ne peuvent pas synthétiser eux-mêmes et doivent donc l'obtenir par l'alimentation. Il s'agit d'un composant structural des protéines et joue un rôle important dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs dans le corps.

La tyrosine est formée à partir de l'acide aminé essentiel phenylalanine dans le corps. Une fois que la tyrosine est produite ou ingérée par l'alimentation, elle peut être convertie en d'autres substances importantes pour le fonctionnement du corps, telles que les neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et adrénaline, qui sont tous des messagers chimiques importants dans le cerveau.

La tyrosine est également utilisée dans la production de mélanine, un pigment qui donne à la peau, aux cheveux et aux yeux leur couleur. Un apport adéquat en tyrosine est important pour maintenir une fonction cognitive normale, un métabolisme énergétique et une peau et des cheveux sains.

Les aliments qui sont de bonnes sources de tyrosine comprennent les protéines animales telles que la viande, le poisson, les œufs, les produits laitiers et les haricots. Certaines personnes peuvent avoir des carences en tyrosine si leur régime alimentaire est déficient en sources de protéines adéquates ou s'ils ont une maladie génétique rare qui affecte leur capacité à métaboliser la tyrosine correctement.

Aminoácidos são compostos orgânicos que desempenham um papel fundamental na biologia como os blocos de construção das proteínas. Existem 20 aminoácidos padrão que são usados para sintetizar proteínas em todos os organismos vivos. Eles são chamados de "padrão" porque cada um deles é codificado por um conjunto específico de três nucleotídeos, chamados de códons, no ARN mensageiro (ARNm).

Os aminoácidos padrão podem ser classificados em dois grupos principais: aminoácidos essenciais e não essenciais. Os aminoácidos essenciais não podem ser sintetizados pelo corpo humano e devem ser obtidos através da dieta, enquanto os aminoácidos não essenciais podem ser sintetizados a partir de outras moléculas no corpo.

Cada aminoácido é composto por um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH) unidos a um carbono central, chamado de carbono alpha. Além disso, cada aminoácido tem uma cadeia lateral única, também chamada de radical ou side chain, que pode ser polar ou não polar, neutra ou carregada eletricamente. A natureza da cadeia lateral determina as propriedades químicas e a função biológica de cada aminoácido.

Além dos 20 aminoácidos padrão, existem outros aminoácidos não proteicos que desempenham papéis importantes em processos biológicos, como a neurotransmissão e a síntese de pigmentos.

Ammonia-liases são um tipo específico de enzimas que catalisam a reação de decomposição da amônia e um substrato orgânico, geralmente um composto carbono-nitrogênio. Essa reação resulta na libertação de nitrogênio gasoso e um produto orgânico. A reação geral pode ser representada da seguinte forma:

R-NH3 + H2O → R-OH + NH4+

Aqui, "R" representa um grupo orgânico. A enzima catalisa a ruptura da ligação entre o átomo de nitrogênio e o carbono, levando à formação do álcool "R-OH" e água amoniada "NH4+".

As amônia-liases são encontradas em uma variedade de organismos, desde bactérias a plantas e animais. Elas desempenham um papel importante em diversos processos metabólicos, como o ciclo do nitrogênio em plantas e a decomposição de compostos orgânicos em microrganismos.

A atividade das amônia-liases é influenciada por vários fatores, incluindo o pH, temperatura e concentração de substratos. A estrutura tridimensional da enzima e a natureza dos resíduos de aminoácidos nos sítios ativos desempenham um papel crucial na catálise eficaz das reações envolvidas.

De acordo com a literatura médica, a "Prefenato Desidratase" é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo da tiramina, um composto químico presente em vários alimentos e bebidas fermentadas. A tiramina é um aminoácido biogênico que pode ter efeitos estimulantes sobre o sistema nervoso central e aumentar a pressão arterial em alguns indivíduos, especialmente aqueles que estão tomando certos medicamentos, como inibidores da monoamina oxidase (IMAO).

A prefenato desidratase catalisa uma reação que converte o prefenato em fenilpiruvato, um intermediário no metabolismo da tiramina. A deficiência desta enzima pode resultar em um aumento dos níveis de tiramina no corpo e, consequentemente, em uma maior susceptibilidade aos efeitos adversos associados à tiramina. No entanto, é importante notar que a prefenato desidratase não está diretamente relacionada com a doença humana e sua deficiência geralmente ocorre em bactérias e outros organismos unicelulares.

Biopterin é uma molécula orgânica que atua como um cofator essencial em várias reações enzimáticas importantes no organismo. Ela desempenha um papel crucial no metabolismo de aminoácidos e na síntese de neurotransmissores, especialmente na produção de dopamina, serotonina, noradrenalina e melatonina.

Biopterin pertence à classe de compostos chamados pterinas, que são derivados do ácido fólico. É sintetizada a partir de guanosina trifosfato (GTP) em várias etapas enzimáticas e é mantida em sua forma ativa por meio da redução mediada por reductases específicas, como a diidrobiopterina reductase.

Em humanos, deficiências no metabolismo ou no transporte de biopterina podem resultar em várias condições clínicas, incluindo deficiência de tetraidrobiopterina (BH4), uma doença genética rara que afeta o sistema nervoso central e causa sintomas como retardo mental, convulsões e problemas motores. Além disso, a biopterina também desempenha um papel na defesa contra espécies reativas de oxigênio (EROs) e no metabolismo da fenilalanina, um aminoácido essencial.

Pterinas são compostos bioquímicos que pertencem à classe das piridinas e contêm um ou dois grupos funcionais hidroxi e/ou amino. Elas são derivadas da guanosina trifosfato (GTP) e desempenham um papel importante em vários processos biológicos, incluindo a síntese de pigmentos como a melanina e a regulação do metabolismo de certos aminoácidos.

As pterinas são encontradas em grande variedade de organismos vivos, desde bactérias a humanos. Em humanos, as pterinas estão envolvidas no processo de oxidação da fenilalanina e tirosina, aminoácidos essenciais para a produção de neurotransmissores como a dopamina e a noradrenalina. Além disso, algumas pterinas atuam como cofatores em reações enzimáticas importantes, auxiliando na transferência de grupos funcionais entre moléculas.

Em resumo, as pterinas são compostos bioquímicos complexos que desempenham um papel crucial em vários processos biológicos e metabólicos importantes em diversos organismos vivos.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

La leucina é un aminoácido essencial, o que significa que o nosso corpo non pode producirla por si mesmo e ten que obtenela da nosa alimentación. A leucina é un componente fundamental das proteínas e desempeña un papel importante na síntese de proteínas no cuerpo.

A leucina está presente en moitas fontes de proteinas, como a carne, o peixe, os ovos, os productos lácteos e as leguminosas. É especialmente concentrada nos alimentos ricos en proteínas, como a carne de vaca e o quezo.

Na nutrición deportiva, a leucina é conhecida pola sua capacidade de estimular a síntese de proteínas no músculo esquelético, axudando así ao crescimento e recuperación musculares. Por isto, muitos suplementos nutricionais contén leucina ou outros aminoácidos ramificados (BCAAs) que a conten.

No entanto, é importante lembrar que un consumo excessivo de leucina pode ter efeitos adversos no corpo, polo que é recomendable obtela da nosa alimentación habitual ou mediante suplementos nutricionais nun dos dous casos sob a supervisión dun profesional sanitario.

Triptofano é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. Ele é encontrado em proteínas de origem animal e vegetal, como carne, peixe, leite, ovos, nozes e sementes.

Triptofano desempenha um papel importante na síntese de várias substâncias no corpo, incluindo serotonina, uma hormona que regula o humor, sonolência e apetite. Além disso, triptofano é necessário para a produção de niacina (vitamina B3), um nutriente essencial para a saúde da pele, dos nervos e do sistema digestivo.

Deficiências em triptofano são raras, mas podem ocorrer em pessoas que não consomem alimentos suficientes contendo proteínas ou em indivíduos com certas condições genéticas que afetam a absorção ou metabolismo de aminoácidos. Os sintomas de deficiência podem incluir irritabilidade, ansiedade, depressão, perda de apetite e diarreia.

Em alguns casos, triptofano é usado como suplemento dietético para tratar condições como depressão, insônia e síndrome do intestino irritável. No entanto, o uso de suplementos de triptofano pode estar associado a riscos, incluindo reações alérgicas e um distúrbio raro chamado síndrome de eosinofilia-mialgia, que pode causar sintomas como febre, dores musculares e erupções cutâneas. Portanto, é importante consultar um médico antes de usar quaisquer suplementos contendo triptofano.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

Aminoácidos aromáticos são um tipo específico de aminoácidos que contêm um ou mais anéis benzênicos em sua estrutura química. Eles desempenham funções importantes no metabolismo e na homeostase do organismo, além de estar envolvidos em diversos processos bioquímicos, como a síntese de hormônios e neurotransmissores.

Existem três aminoácidos aromáticos essenciais para o ser humano: fenilalanina (Phe), tirosina (Tyr) e triptofano (Trp). A fenilalanina pode ser convertida em tirosina através de uma reação enzimática, mas a tirosina não pode ser sintetizada a partir da fenilalanina e precisa ser obtida diretamente da dieta. Já o triptofano é um aminoácido essencial que não pode ser sintetizado no corpo humano e deve ser obtido exclusivamente através da alimentação.

A estrutura química dos aminoácidos aromáticos permite que eles sejam envolvidos em diversas reações bioquímicas importantes, como a formação de pigmentos visuais (por exemplo, a melanina), a síntese de neurotransmissores (como a serotonina e a dopamina) e a produção de hormônios (como a adrenalina e a noradrenalina). Além disso, os aminoácidos aromáticos também desempenham um papel importante na estrutura e função das proteínas, uma vez que suas propriedades químicas únicas podem influenciar a forma como as cadeias polipeptídicas se dobram e interagem entre si.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Fenilalanina-tRNA ligase é uma enzima (EC 6.1.1.2) envolvida no processo de tradução do ARNm em proteínas na síntese de proteínas. Sua função principal é catalisar a ligação da fenilalanina, um dos aminoácidos proteinogênicos, ao seu correspondente transfer RNA (tRNA), especificamente o tRNAPhe.

A reação catalisada pela fenilalanina-tRNA ligase é a formação de um legame éster entre o grupo carboxilo da fenilalanina e o grupo hidroxilo 3' do tRNAPhe, produzindo fenilalanil-tRNAPhe. Essa reação é essencial para garantir que a informação genética codificada no ARNm seja convertida corretamente em uma cadeia polipeptídica durante o processo de tradução.

A fenilalanina-tRNA ligase desempenha um papel fundamental na prevenção de erros de tradução, pois garante que apenas a fenilalanina seja incorporada no local correto da cadeia polipeptídica em resposta ao anticódon AUG no ARNm.

A deficiência ou disfunção dessa enzima pode resultar em distúrbios genéticos, como a fenilcetonúria (PKU), uma doença metabólica hereditária que afeta a capacidade do corpo de processar a fenilalanina. Isso pode levar à acumulação de fenilalanina no sangue e tecidos, causando danos cerebrais e outros sintomas graves se não for tratada adequadamente.

Fenilcetonúria Materna (MPKU, do inglês Maternal Phenylketonuria) é um distúrbio metabólico em que a mãe tem níveis anormalmente altos de fenilalanina no sangue devido à falta da enzima fenilalanina hidroxilase ou a uma deficiência na produção ou funcionamento do cofator de tetrahidrobiopterina. A fenilalanina é um aminoácido essencial que é obtido através da dieta e normalmente é convertida em tirosina pela enzima fenilalanina hidroxilase. No entanto, em indivíduos com MPKU, a fenilalanina não é adequadamente processada e acumula-se no sangue, o que pode resultar em sérios problemas de saúde para a mãe e o feto em desenvolvimento.

As mulheres com fenilcetonúria não tratada têm um risco significativamente aumentado de dar à luz bebês com defeitos congênitos, incluindo problemas neurológicos, cardiovascular, renal e do crescimento. Além disso, o feto pode desenvolver uma forma específica de fenilcetonúria chamada fenilcetonúria fetal, que pode causar danos ao cérebro e atraso no desenvolvimento se não for tratada.

Para prevenir esses problemas, as mulheres com fenilcetonúria devem seguir uma dieta rigorosa e controlada em fenilalanina antes e durante a gravidez. A dieta pode incluir alimentos especiais e suplementos que contenham baixos níveis de fenilalanina. Além disso, o monitoramento regular dos níveis de fenilalanina no sangue é essencial para garantir que a dieta esteja sendo seguida corretamente e que os níveis de fenilalanina permaneçam dentro dos limites recomendados.

Em resumo, a fenilcetonúria é uma condição genética que pode causar sérios problemas de saúde em bebês nascidos de mães não tratadas. No entanto, com o tratamento adequado e o monitoramento regular, as mulheres com fenilcetonúria podem ter gravidezes saudáveis e dar à luz bebês sadios.

La Fenclonina é un farmaco derivado dalla fenilglicina, utilizzato come miorilassante per il trattamento di spasmi muscolari e dolore associato. Agisce bloccando l'attività dei neuroni del midollo spinale che controllano i muscoli scheletrici. Viene comunemente somministrata per via endovenosa (iniezione) in ambiente ospedaliero, ma può anche essere assunta per via orale in forma di compresse.

Gli effetti collaterali comuni della Fenclonina includono sonnolenza, vertigini, debolezza muscolare e secchezza delle fauci. Possono verificarsi anche effetti collaterali più gravi, come reazioni allergiche, cambiamenti nel battito cardiaco o nella pressione sanguigna, difficoltà respiratorie e problemi epatici. L'uso di Fenclonina durante la gravidanza e l'allattamento al seno non è raccomandato a causa del potenziale rischio per il feto o il neonato.

Prima di prescrivere Fenclonina, i medici devono considerare attentamente i benefici e i rischi associati al farmaco, tenendo conto delle condizioni mediche preesistenti del paziente, dell'età, del peso corporeo e della possibilità di interazioni con altri farmaci assunti dal paziente.

P-Fluorfenilalanina (PFP) é um aminoácido fluorado sintético que é frequentemente usado como um marcador na pesquisa médica e biológica. É estruturalmente semelhante à fenilalanina, um aminoácido natural, mas possui um átomo de flúor adicionado no carbono em posição para.

Na medicina, PFP é por vezes usado como um agente de rastreamento em estudos de imagem médica funcional, tais como a espectroscopia de ressonância magnética (MRS) e tomografia por emissão de positrons (PET). É também utilizado em pesquisas sobre o papel da fenilalanina no cérebro e no metabolismo.

É importante notar que a PFP não é um composto natural e não tem nenhum uso terapêutico conhecido. Seu uso deve ser restrito à pesquisa e estudos experimentais, sob a supervisão adequada e com as devidas precauções.

Corismato mutase é uma enzima que desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos aromáticos, tais como a fenilalanina e a tirosina. Esta enzima catalisa a conversão do corismato em prephenato, um composto intermediário na biossíntese de aminoácidos aromáticos. A reação é parte da via de biossíntese de aminoácidos aromáticos shikimate e ocorre no citoplasma das células bacterianas e vegetais.

A corismato mutase catalisa a seguinte reação:

Corismato → Prephenato

Esta enzima é um alvo potencial para o desenvolvimento de antibióticos, pois as bactérias possuem uma forma dessa enzima que difere significativamente da forma encontrada em humanos. Inibidores específicos da corismato mutase bacteriana poderiam ser usados como antibióticos para tratar infecções bacterianas, sem afetar as células humanas.

A "Mutagênese Sítio-Dirigida" é um termo utilizado em biologia molecular para descrever um processo específico de introdução intencional de mutações em um gene ou segmento específico do DNA. A técnica envolve a utilização de enzimas conhecidas como "mutagenases sítio-dirigidas" ou "endonucleases de restrição com alta especificidade", que são capazes de reconhecer e cortar sequências de DNA específicas, criando assim uma quebra no DNA.

Após a quebra do DNA, as células utilizam mecanismos naturais de reparo para preencher o espaço vazio na cadeia de DNA, geralmente através de um processo chamado "recombinação homóloga". No entanto, se as condições forem controladas adequadamente, é possível que a célula insira uma base errada no local de reparo, o que resultará em uma mutação específica no gene ou segmento desejado.

Esta técnica é amplamente utilizada em pesquisas científicas para estudar a função e a estrutura dos genes, bem como para desenvolver modelos animais de doenças humanas com o objetivo de melhorar o entendimento da patogênese e avaliar novas terapias. Além disso, a mutagênese sítio-dirigida também tem aplicação em engenharia genética para a produção de organismos geneticamente modificados com propriedades desejadas, como a produção de insulina humana em bactérias ou a criação de plantas resistentes a pragas.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

Aminoácidos essenciais são aqueles que o corpo humano não é capaz de syntetizar endogenamente, ou seja, precisamos obter através da alimentação. Existem nove aminoácidos essenciais para os seres humanos: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. É fundamental ter uma dieta balanceada para assegurar a ingestão adequada desses aminoácidos essenciais, visto que eles desempenham um papel crucial no desenvolvimento, crescimento, manutenção e reparação dos tecidos corporais, além de participarem em diversos processos metabólicos importantes.

Os isótopos de carbono referem-se a variantes do elemento químico carbono que possuem diferentes números de neutrons em seus núcleos atômicos. O carbono natural é composto por três isótopos estáveis: carbono-12 (^{12}C), carbono-13 (^{13}C) e carbono-14 (^{14}C).

O carbono-12 é o isótopo mais comum e abundante, compondo cerca de 98,9% do carbono natural. Ele possui seis prótons e seis neutrons em seu núcleo, totalizando 12 nucleons. O carbono-12 é a base para a escala de massa atômica relativa, com um múltiplo inteiro de sua massa sendo atribuído a outros elementos.

O carbono-13 é o segundo isótopo estável mais abundante, compondo cerca de 1,1% do carbono natural. Ele possui seis prótons e sete neutrons em seu núcleo, totalizando 13 nucleons. O carbono-13 é frequentemente usado em estudos de ressonância magnética nuclear (RMN) para investigar a estrutura e dinâmica de moléculas orgânicas.

O carbono-14 é um isótopo radioativo com uma meia-vida de aproximadamente 5.730 anos. Ele possui seis prótons e oito neutrons em seu núcleo, totalizando 14 nucleons. O carbono-14 é formado naturalmente na atmosfera terrestre por interações entre raios cósmicos e nitrogênio-14 (^{14}N). Através de processos fotossintéticos, o carbono-14 entra na cadeia alimentar e é incorporado em todos os organismos vivos. Após a morte do organismo, a concentração de carbono-14 decai exponencialmente, permitindo que sua idade seja determinada por meio da datação por radiocarbono.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Apartame é um edulcorante artificial, amplamente utilizado em diversos produtos alimentícios e bebidas dietéticas, devido sua grande potência doceira, aproximadamente 200 vezes maior que a do açúcar comum. É composto por dois aminoácidos, a fenilalanina e a aspartame, e é rapidamente metabolizado em seu organismo em tais componentes.

Apesar de algumas controvérsias quanto à sua segurança, o apartame é considerado geralmente seguro pela maioria das organizações de saúde, incluindo a Administração de Alimentos e Drogas dos Estados Unidos (FDA) e a Organização Mundial da Saúde (OMS). Entretanto, pessoas com fenilcetonúria (PKU), uma doença genética rara que impede o corpo de metabolizar a fenilalanina, devem evitar o consumo de apartame, pois pode acumular-se em níveis tóxicos no organismo.

Como com qualquer aditivo alimentar, é recomendável consumir o apartame com moderação e dentro dos limites estabelecidos pela autoridade reguladora de seu país.

Hidroxilação é um termo usado em química e bioquímica que se refere à adição de um grupo hidroxilo (-OH) a uma molécula. Em contextos bioquímicos, hidroxilação geralmente se refere à adição de um grupo hidroxilo a um composto orgânico, como um aminoácido ou lipídio, por meio de uma reação enzimática.

Por exemplo, na hidroxilação de próstaglandinas, uma enzima chamada prostaglandina H2 sintase adiciona um grupo hidroxilo a um carbono particular da molécula de próstaglandina H2, resultando em outros compostos com diferentes propriedades biológicas.

A hidroxilação desempenha um papel importante em muitas reações bioquímicas e é catalisada por uma variedade de enzimas especializadas, como monooxigenases e dioxigenases. A hidroxilação também pode ocorrer em processos abióticos, como a oxidação fotocatalítica e a biodegradação ambiental de compostos orgânicos.

Pteridinas são compostos heterocíclicos que consistem em um anel de pirimidina fundido com um anel dihidropiridina. Eles fazem parte da estrutura de muitas moléculas importantes, incluindo pigmentos, vitaminas e outras substâncias biologicamente ativas. A mais conhecida dessas moléculas é a folato (também chamada de vitamina B9), que desempenha um papel crucial no metabolismo dos aminoácidos e no crescimento celular. Outras pteridinas importantes incluem a biopterina, que atua como cofator em reações enzimáticas envolvendo o oxigênio, e a xantopterina, um pigmento presente em alguns animais.

A 3-Desoxi-7-Fosfo-Heptulonato Sintase é uma enzima (tipicamente referida como DHPS) que desempenha um papel crucial no metabolismo da ribose e dodesoxirribose, os açúcares que formam o esqueleto de nucleotídeos em ácidos nucléicos. Esta enzima catalisa a reação na qual se forma o 3-desoxi-D-heptulonato 7-fosfato (DAHP) a partir do sedoheptulose-7-fosfato e diidroxiacetona fosfato (DHAP), um processo chamado de ciclo da ribose 5-fosfato.

A DHPS é uma enzima essencial em muitas bactérias, plantas e fungos, mas não nos animais. Isto torna a DHPS um alvo farmacológico importante para o desenvolvimento de antibióticos e herbicidas que inibam especificamente os microrganismos sem afetar os animais. Um exemplo bem-sucedido é o trimetoprim, um antibiótico utilizado clinicamente para tratar infecções bacterianas, que atua como um inibidor competitivo da DHPS bacteriana.

Em resumo, a 3-Desoxi-7-Fosfo-Heptulonato Sintase é uma enzima importante no metabolismo de açúcares e tem um papel fundamental em várias vias bioquímicas, incluindo o ciclo da ribose 5-fosfato. Além disso, a sua ausência nos animais torna-a um alvo farmacológico promissor para o desenvolvimento de drogas com atividade antibiótica e herbicida específica.

"Anabaena variabilis" é uma espécie de cianobactéria (também conhecida como algas azuis-verdes) que é encontrada em habitats aquáticos, como lagos e riachos. Essa espécie é capaz de realizar fotossíntese e fixar nitrogênio, o que a torna uma importante contribuidora para o ciclo do nitrogênio no ambiente.

"Anabaena variabilis" forma filamentos longos e delgados, compostos por células em fileira. Algumas dessas células podem diferenciar-se em heterocistos, que são células especializadas na fixação de nitrogênio. Essa espécie também pode formar agregados coloniais e é capaz de realizar movimentos lentos por meio de um tipo de deslizamento celular.

Como outras cianobactérias, "Anabaena variabilis" possui ficobilisomas, que são complexos proteicos que capturam a luz e a transferem para o centro de reação fotossintético. Essa espécie é capaz de sobreviver em condições de baixa luminosidade e pode formar colônias em superfícies expostas à luz, como rochas e troncos de árvores.

"Anabaena variabilis" pode produzir uma variedade de compostos secundários, incluindo toxinas que podem ser prejudiciais a outros organismos aquáticos e à saúde humana. Essa espécie é por isso objeto de pesquisa em áreas como a biotecnologia e a ecologia.

Rhodotorula é um género de leveduras da família Sporobolomycetaceae. São organismos unicelulares, geralmente esféricos ou ovalados, que se reproduzem assexuadamente por gemação e sexualmente por ascospórios. Algumas espécies de Rhodotorula são capazes de formar pseudomicélio, uma estrutura filamentosa semelhante a um fungo.

Estas leveduras são encontradas em ambientes aquáticos e húmidos, como solo, água doce, ar e plantas. Algumas espécies de Rhodotorula são capazes de causar infecções oportunistas em humanos, especialmente em indivíduos imunocomprometidos. Estas infecções podem afetar diferentes órgãos e tecidos, incluindo a pele, pulmões, sistema urinário e sangue.

A identificação de Rhodotorula em amostras clínicas geralmente requer técnicas de laboratório especializadas, como a cultura em meios de cultura seletivos e a observação microscópica das células e estruturas reprodutivas. O tratamento de infecções por Rhodotorula geralmente requer a administração de antifúngicos específicos, como o fluconazol ou o itraconazol.

As necessidades nutricionais referem-se à quantidade e qualidade dos nutrientes que o corpo humano requer para manter as funções fisiológicas normais, promover a saúde, prévenir as doenças e ajudar no crescimento, desenvolvimento e na recuperação em diferentes estágios da vida. Esses nutrientes incluem carboidratos, proteínas, gorduras, vitaminas, minerais e água. As necessidades nutricionais variam de acordo com a idade, sexo, peso, altura, nível de atividade física e outros fatores de saúde individuais. É importante satisfazer essas necessidades por meio de uma dieta equilibrada e variada para manter um estado de saúde ótimo.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

Hidrolases são um tipo específico de enzimas (proteínas que aceleram reações químicas em organismos vivos) que catalisam a quebra de ligações químicas entre moléculas através da adição de moléculas de água (H2O). Este processo é conhecido como hidrólise.

As hidrolases desempenham um papel crucial em muitos processos biológicos, incluindo a digestão dos alimentos, o metabolismo dos carboidratos, lípidos e proteínas, e a degradação de macromoléculas em organismos vivos. Elas auxiliam no rompimento de ligações fosfato em moléculas de ATP para liberar energia para as células, bem como no processamento e ativação de hormônios e neurotransmissores.

Existem diversas classes de hidrolases, cada uma delas especializada no rompimento de diferentes tipos de ligações químicas. Algumas das principais classes incluem:

1. Proteases (que quebram ligações peptídicas em proteínas)
2. Amilases (que hidrolisam ligações alfa-1,4 glicosídicas em amido e glicogênio)
3. Lipases (que hidrolisam ésteres em triglicérides)
4. Nucleasas (que hidrolisam ácidos nucléicos, como DNA e RNA)
5. Esterases (que hidrolisam ésteres em compostos orgânicos)

Em resumo, as hidrolases são enzimas essenciais para a vida que catalisam a quebra de ligações químicas por meio da adição de moléculas de água, desempenhando um papel fundamental em diversos processos biológicos.

O deutério é um isótopo naturalmente ocorrente do hidrogênio. Ele contém um próton e um neutrão no núcleo, além de um elétron em sua camada de valência. O deutério é designado como "D" ou "²H", e sua massa atômica relativa é aproximadamente o dobro da do hidrogênio regular (que consiste apenas em um próton e um elétron), que é 1 u.

Em condições normais, o deutério é estável e não radioativo. Ele pode se combinar com outros elementos, como oxigênio, para formar moléculas estáveis, como água pesada (D2O), que contém átomos de deutério em vez de hidrogênio regular.

No contexto médico, o deutério pode ser usado em estudos de marcagem isotópica para investigar processos metabólicos e outros processos biológicos. Além disso, a água pesada (água deuteria) tem sido usada em terapias experimentais para doenças neurológicas, como esclerose múltipla, embora seus efeitos sejam ainda objeto de investigação e debate.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Isoleucine é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É um componente importante das proteínas e desempenha funções importantes no metabolismo de energia e na síntese de hemoglobina.

Isoleucine é um aminoácido ramificado, o que significa que sua estrutura química contém uma cadeia lateral carbono com uma ramificação. É encontrado em vários alimentos, incluindo carne, peixe, ovos, lentilhas e nozes.

Como um aminoácido essencial, isoleucine é importante para a manutenção da saúde geral do corpo humano. Ele desempenha um papel na produção de energia, especialmente durante exercícios físicos intensos, e ajuda a regular o nível de açúcar no sangue. Além disso, isoleucine é importante para a cicatrização de feridas e a manutenção da massa muscular magra.

Em resumo, isoleucine é um aminoácido essencial que desempenha funções importantes no metabolismo de energia, na síntese de hemoglobina e na manutenção da saúde geral do corpo humano.

Modelos moleculares são representações físicas ou gráficas de moléculas e suas estruturas químicas. Eles são usados para visualizar, compreender e estudar a estrutura tridimensional, as propriedades e os processos envolvendo moléculas em diferentes campos da química, biologia e física.

Existem vários tipos de modelos moleculares, incluindo:

1. Modelos espaciais tridimensionais: Esses modelos são construídos com esferas e haste que representam átomos e ligações químicas respectivamente. Eles fornecem uma visão tridimensional da estrutura molecular, facilitando o entendimento dos arranjos espaciais de átomos e grupos funcionais.

2. Modelos de bolas e haste: Esses modelos são semelhantes aos modelos espaciais tridimensionais, mas as esferas são conectadas por hastes flexíveis em vez de haste rígidas. Isso permite que os átomos se movam uns em relação aos outros, demonstrando a natureza dinâmica das moléculas e facilitando o estudo dos mecanismos reacionais.

3. Modelos de nuvem eletrônica: Esses modelos representam a distribuição de elétrons em torno do núcleo atômico, fornecendo informações sobre a densidade eletrônica e as interações entre moléculas.

4. Modelos computacionais: Utilizando softwares especializados, é possível construir modelos moleculares virtuais em computadores. Esses modelos podem ser usados para simular a dinâmica molecular, calcular propriedades físico-químicas e predizer interações entre moléculas.

Modelos moleculares são úteis no ensino e aprendizagem de conceitos químicos, na pesquisa científica e no desenvolvimento de novos materiais e medicamentos.

Na medicina, fenilacetatos referem-se a um grupo de compostos orgânicos que contêm um grupo funcional fenilacetato. Este grupo é derivado do ácido fenilacético e consiste em um grupo carboxila (-COOH) unido a um anel benzênico (fenil).

Embora os compostos fenilacetatos tenham vários usos industriais, um deles, o fenilacetato de sódio, é às vezes usado no tratamento de intoxicação por salicilatos (por exemplo, overdoses de ácido acetilsalicílico ou aspirina). O fenilacetato de sódio age ao combinar-se com a glicina no corpo para formar um composto chamado fenilacetilglicina, que pode então ser excretado na urina. Isso ajuda a remover o excesso de salicilatos do corpo e ajudar a prevenir danos aos órgãos.

É importante notar que os fenilacetatos não são usados como tratamento de primeira linha para intoxicação por salicilatos e sua utilização é geralmente reservada para casos graves ou em combinação com outros tratamentos. Além disso, o uso de fenilacetatos em medicina requer cuidadosa monitorização médica, pois eles também podem causar efeitos colaterais indesejáveis.

A Relação Estrutura-Atividade (REA) é um conceito fundamental na farmacologia e ciências biomoleculares, que refere-se à relação quantitativa entre as características estruturais de uma molécula e sua atividade biológica. Em outras palavras, a REA descreve como as propriedades químicas e geométricas específicas de um composto influenciam sua interação com alvos moleculares, tais como proteínas ou ácidos nucléicos, resultando em uma resposta biológica desejada.

A compreensão da REA é crucial para o design racional de drogas, pois permite aos cientistas identificar e otimizar as partes da molécula que são responsáveis pela sua atividade biológica, enquanto minimizam os efeitos colaterais indesejados. Através do estudo sistemático de diferentes estruturas químicas e suas respectivas atividades biológicas, é possível estabelecer padrões e modelos que guiam o desenvolvimento de novos fármacos e tratamentos terapêuticos.

Em resumo, a Relação Estrutura-Atividade é um princípio fundamental na pesquisa farmacológica e biomolecular que liga as propriedades estruturais de uma molécula à sua atividade biológica, fornecendo insights valiosos para o design racional de drogas e a compreensão dos mecanismos moleculares subjacentes a diversas funções celulares.

A substituição de aminoácidos em um contexto médico refere-se a uma condição genética ou a um efeito de um medicamento ou terapia que resulta em alterações na sequência normal de aminoácidos em proteínas. Isso pode ocorrer devido a mutações no DNA que codifica as proteínas, levando a uma substituição de um aminoácido por outro durante a tradução do RNA mensageiro. Também pode ser resultado do uso de medicamentos ou terapias que visam substituir certos aminoácidos essenciais que o corpo não consegue produzir sozinho, como no caso da fenilcetonúria (PKU), uma doença genética em que a enzima que descompõe o aminoácido fenilalanina está ausente ou não funciona adequadamente. Neste caso, os pacientes devem seguir uma dieta restrita em fenilalanina e receber suplementos de outros aminoácidos essenciais para prevenir danos ao cérebro e às funções cognitivas.

A alanina é um aminoácido alpha apolípico que desempenha um papel importante no metabolismo energético do corpo. É considerado um aminoácido glucogênico, o que significa que pode ser convertido em glicose e usado como fonte de energia. A alanina é um dos 20 aminoácidos que entram na composição das proteínas e pode ser sintetizada pelo próprio corpo a partir de outros aminoácidos, piruvato e nitrogênio.

Em termos médicos, os níveis anormais de alanina no sangue podem indicar doenças hepáticas ou outras condições patológicas. Por exemplo, altos níveis de alanina transaminase (ALT), um enzima presente em altas concentrações no fígado e nos músculos, podem ser um sinal de dano hepático ou doença hepática. Da mesma forma, baixos níveis de alanina podem estar relacionados a deficiências nutricionais ou outras condições de saúde subjacentes.

Em resumo, a alanina é um aminoácido importante para o metabolismo energético e sua medição pode ser útil no diagnóstico e monitoramento de doenças hepáticas e outras condições de saúde.

Proteínas musculares referem-se a um tipo específico de proteínas encontradas em nosso tecido muscular, que desempenham um papel crucial no desenvolvimento, manutenção e funcionamento dos músculos esqueléticos. Existem três tipos principais de proteínas musculares: actina, miosina e titina.

1. Actina: É uma proteína globular que forma filamentos finos no músculo alongando-o durante a contração.

2. Miosina: É uma proteína motor que interage com a actina para produzir força e deslocamento, resultando em curtimento do músculo durante a contração.

3. Titina: É a proteína mais longa conhecida no corpo humano, atuando como uma haste elástica entre os filamentos finos (actina) e grossos (miosina), mantendo a estrutura do músculo e ajudando-o a retornar à sua forma original após a contração.

As proteínas musculares são constantemente sintetizadas e degradadas em um processo conhecido como balanceamento de proteínas. A síntese de proteínas musculares pode ser aumentada com exercícios de resistência, ingestão adequada de nutrientes (especialmente leucina, um aminoácido essencial) e suficiente repouso, o que resulta em crescimento e força muscular. No entanto, a deficiência de proteínas ou outros nutrientes, estresse físico excessivo, doenças ou envelhecimento pode levar a perda de massa e função muscular, conhecida como sarcopenia.

Na medicina e biologia molecular, a conformação proteica refere-se à estrutura tridimensional específica que uma proteína adota devido ao seu enovelamento ou dobramento particular em nível molecular. As proteínas são formadas por cadeias de aminoácidos, e a sequência destes aminoácidos determina a conformação final da proteína. A conformação proteica é crucial para a função da proteína, uma vez que diferentes conformações podem resultar em diferentes interações moleculares e atividades enzimáticas.

Existem quatro níveis de organização estrutural em proteínas: primária (sequência de aminoácidos), secundária (formação repetitiva de hélices-α ou folhas-β), terciária (organização tridimensional da cadeia polipeptídica) e quaternária (interações entre diferentes subunidades proteicas). A conformação proteica refere-se principalmente à estrutura terciária e quaternária, que são mantidas por ligações dissulfite, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e outras forças intermoleculares fracas. Alterações na conformação proteica podem ocorrer devido a mutações genéticas, variações no ambiente ou exposição a certos fatores estressantes, o que pode levar a desregulação funcional e doenças associadas, como doenças neurodegenerativas e câncer.

RNA de Transferência de Fenilalanina, ou tRNA^Phe, é um tipo específico de RNA de transferência (tRNA) que transporta fenilalanina, um dos vinte aminoácidos padrão encontrados nas proteínas, do pool de aminoácidos livres para o local de síntese de proteínas no ribossoma durante a tradução do ARNm.

Os tRNAs são adaptadores moleculares importantes que conectam a informação genética codificada no ARN mensageiro (ARNm) com os aminoácidos correspondentes para formar uma cadeia polipeptídica durante o processo de tradução. Cada tRNA possui uma sequência específica de três nucleotídeos chamados anticódon, que se emparelha com um triplete específico de nucleotídeos no ARNm conhecido como código genético.

No caso do tRNA^Phe, seu anticódon é complementar ao código genético UUC ou UUU, que codifica a fenilalanina. Assim, quando o ribossoma lê esses códigos genéticos no ARNm, o tRNA^Phe se ligará e trará a fenilalanina para ser incorporada à cadeia polipeptídica em crescimento.

Alimentos formulados são definidos como alimentos produzidos industrialmente, especialmente projetados e fabricados para suprir as necessidades nutricionais específicas de indivíduos ou grupos populacionais em diferentes situações fisiológicas ou patológicas. Eles podem ser utilizados sob orientação médica como parte da alimentação regular ou como suplemento dietético.

Existem vários tipos de alimentos formulados, incluindo:

1. Alimentos para fins médicos especiais (AFM): São alimentos destinados a ser usados sob controle médico no tratamento e/ou prevenção de doenças em indivíduos, nas situações em que a dieta normal não é adequada ou não pode ser consumida.
2. Suplementos dietéticos: São produtos que contêm ingredientes nutricionais concentrados, como vitaminas, minerais, aminoácidos, ácidos graxos essenciais e outros componentes com valor nutricional ou fisiológico, destinados a complementar a dieta normal.
3. Alimentos infantis: São alimentos especialmente desenvolvidos para bebês e crianças em idade pré-escolar, que contêm nutrientes essenciais em proporções adequadas às suas necessidades nutricionais específicas.
4. Alimentos funcionais: São alimentos que possuem componentes adicionais com propriedades benéficas para a saúde, além de sua função nutricional básica. Eles podem ajudar a prevenir doenças ou promover o bem-estar geral.
5. Alimentos esportivos: São alimentos e bebidas desenvolvidos para atletas e indivíduos que praticam exercícios físicos intensos, com o objetivo de fornecer energia, proteínas e nutrientes específicos que ajudem a otimizar o desempenho e a recuperação.

É importante ressaltar que os alimentos devem ser consumidos em quantidades adequadas às necessidades individuais e combinados com um estilo de vida saudável, incluindo atividade física regular e evitando tabagismo e excesso de álcool. Consulte sempre um profissional de saúde para obter orientações personalizadas sobre sua alimentação e estilo de vida.

Valine é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É um componente importante das proteínas e desempenha um papel vital em várias funções corporais, incluindo a síntese de energia e o metabolismo. Valine é um alfa-aminoácido com uma cadeia lateral ramificada hidrofóbica, o que significa que ele não se dissolve facilmente em água.

Além disso, valina é um aminoácido glucogênico, o que significa que ele pode ser convertido em glicose no fígado e usado como fonte de energia. Também desempenha um papel importante na regulação do equilíbrio de nitrogênio no corpo e é necessário para a manutenção da saúde dos tecidos musculares.

Valine pode ser encontrada em uma variedade de alimentos, incluindo carne, aves, peixe, laticínios, legumes secos, nozes e sementes. É importante notar que a deficiência de valina é rara, mas um excesso de ingestão pode ser prejudicial ao fígado e outros órgãos.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Lactate Dehydrogenase (LDH) é uma enzima presente em vários tecidos e órgãos do corpo, incluindo o fígado, coração, pulmões, rins, glândulas suprarrenais e vermelhos. A LDH desempenha um papel importante na produção de energia celular e é libertada para a corrente sanguínea quando as células são danificadas ou mortas.

Existem diferentes tipos de LDH, mas a leucina desidrogenase (LDH-A) é a isoenzima mais comumente medida em exames laboratoriais. A medição dos níveis séricos de LDH pode ser útil como um marcador genral de dano tecidual ou inflamação, mas os níveis elevados podem indicar uma variedade de condições, incluindo:

* Doenças cardiovasculares, como infarto do miocárdio (ataque cardíaco) e insuficiência cardíaca congestiva
* Condições pulmonares, como pneumonia ou embolia pulmonar
* Doenças hepáticas, como hepatite ou cirrose hepática
* Cânceres, incluindo leucemias e linfomas
* Traumatismos, como lesões musculoesqueléticas graves ou queimaduras
* Doenças renais, como glomerulonefrite ou pielonefrite
* Doenças neurológicas, como esclerose múltipla ou doença de Parkinson

É importante notar que a medição dos níveis séricos de LDH é apenas uma peça do quebra-cabeça diagnóstico e deve ser interpretada em conjunto com outros exames laboratoriais, história clínica e exame físico do paciente.

Chromobacterium é um gênero de bactérias gram-negativas, aeróbicas e facultativamente anaeróbicas, que pertence à família Neisseriaceae. Essas bactérias são catalase-positivas e oxidase-negativas, e possuem um único flagelo polar. A espécie mais conhecida do gênero é a Chromobacterium violaceum, que é encontrada em ambientes aquáticos e sedimentos em todo o mundo.

A Chromobacterium violaceum é conhecida por produzir uma pigmentação roxo-violeta, devido à produção de um pigmento chamado violaceína. Além disso, essa bactéria pode produzir uma variedade de enzimas e metabólitos secundários que têm atividades antibióticas e antitumorais. No entanto, a Chromobacterium violaceum também é conhecida por causar infecções graves em humanos e animais, especialmente em indivíduos imunocomprometidos.

As infecções por Chromobacterium geralmente ocorrem após a exposição a água ou solo contaminados, e podem causar sintomas como febre alta, dor de cabeça, erupções cutâneas, confusão e insuficiência orgânica. O tratamento das infecções por Chromobacterium pode ser desafiador, devido à resistência a muitos antibióticos comuns. Portanto, é importante buscar atendimento médico imediatamente se suspeitar de uma infecção por Chromobacterium.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Em bioquímica, uma aldeído liase é um tipo de enzima que catalisa a remoção de uma molécula de água entre dois carbonos vizinhos em um composto orgânico, resultando na formação de um aldeído e outro composto orgânico. Essas enzimas desempenham um papel importante em vários processos metabólicos, incluindo a síntese e degradação de diversas moléculas importantes no organismo.

A reação catalisada por uma aldeído liase pode ser representada da seguinte forma:

R-CHO + R'-CHO R-C=C-R' + 2 H2O

Nesta equação, "R" e "R'" representam grupos orgânicos variados. A aldeído liase catalisa a remoção de uma molécula de água entre os carbonos marcados com um círculo vermelho, resultando na formação de um alqueno (duplo ligação C=C) e dois grupos aldeídicos (-CHO).

As aldeído liases são frequentemente encontradas em microrganismos, plantas e animais, e desempenham um papel importante no metabolismo de carboidratos, aminoácidos e lipídeos. Algumas aldeído liases também são usadas em biotecnologia para a produção industrial de produtos químicos úteis, como ácidos orgânicos e solventes.

Lisina é um aminoácido essencial, o que significa que ele deve ser obtido através da dieta porque o corpo não é capaz de produzi-lo por si só. É um dos blocos de construção das proteínas e desempenha um papel importante em diversas funções corporais, incluindo a síntese de colágeno e elastina (proteínas estruturais importantes para a saúde da pele, cabelo, unhas e tendões), produção de hormônios, absorção de cálcio e produção de anticorpos.

A lisina é essencial para o crescimento e desenvolvimento, especialmente em crianças. Além disso, estudos têm sugerido que a suplementação com lisina pode ajudar a prevenir ou tratar certas condições de saúde, como a herpes, a fadiga crônica e o déficit de vitamina C. No entanto, é importante consultar um médico antes de começar a tomar qualquer suplemento, especialmente se estiver grávida, amamentando ou tomando medicamentos prescritos.

Oxirredução, em termos bioquímicos e redox, refere-se a um tipo específico de reação química envolvendo o ganho (redutor) ou perda (oxidante) de elétrons por moléculas ou átomos. Neste processo, uma espécie química, o agente oxirredutor, é simultaneamente oxidada e reduzida. A parte que ganha elétrons sofre redução, enquanto a parte que perde elétrons sofre oxidação.

Em um contexto médico, o processo de oxirredução desempenha um papel fundamental em diversas funções corporais, incluindo o metabolismo energético e a resposta imune. Por exemplo, durante a respiração celular, as moléculas de glicose são oxidadas para produzir energia na forma de ATP (adenosina trifosfato), enquanto as moléculas aceitadoras de elétrons, como o oxigênio, são reduzidas.

Além disso, processos redox também estão envolvidos em reações que desintoxicam o corpo, como no caso da neutralização de radicais livres e outras espécies reativas de oxigênio (ROS). Nesses casos, antioxidantes presentes no organismo, tais como vitaminas C e E, doam elétrons para neutralizar esses agentes oxidantes prejudiciais.

Em resumo, a oxirredução é um conceito fundamental em bioquímica e fisiologia, com implicações importantes na compreensão de diversos processos metabólicos e mecanismos de defesa do corpo humano.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

Methionine é um aminoácido essencial, o que significa que ele não pode ser produzido pelo corpo humano e deve ser obtido através da dieta. É classificado como um amino ácido sulfur-conținut, sendo importante na síntese de proteínas e no metabolismo.

A methionina desempenha um papel crucial em uma variedade de processos biológicos, incluindo a formação de proteínas, o metabolismo da gordura, o desenvolvimento do feto e a síntese de outros aminoácidos. Ela também atua como uma fonte de grupamenti sulfhidril (-SH) e metil (-CH3), que são importantes para a biologia celular.

Alimentos ricos em methionina incluem carne, aves, peixe, ovos, leite e outros produtos lácteos. Em alguns casos, suplementos de methionine podem ser recomendados para tratar certas condições médicas, como a deficiência de aminoácidos ou doenças hepáticas. No entanto, é importante consultar um profissional de saúde antes de começar a tomar quaisquer suplementos nutricionais.

Biossíntese de proteínas é o processo pelo qual as células produzem proteínas. É uma forma complexa de biossíntese que consiste em duas etapas principais: transcrição e tradução.

1. Transcrição: Durante a transcrição, o DNA do gene que codifica a proteína desejada é transcrito em uma molécula de ARN mensageiro (ARNm). Isso é feito por enzimas chamadas RNA polimerases, que "lerem" a sequência de nucleotídeos no DNA e sintetizam uma cópia complementar em ARN.

2. Tradução: Durante a tradução, o ARNm é usado como um modelo para sintetizar uma cadeia polipeptídica (a sequência de aminoácidos que formam a proteína). Isso ocorre em um organelo chamado ribossomo, onde os anticódons do ARN mensageiro se combinam com os codões correspondentes no ARN de transferência (ARNt), levando à adição dos aminoácidos certos à cadeia polipeptídica em uma ordem específica.

A biossíntese de proteínas é um processo altamente controlado e regulado, envolvendo muitos fatores diferentes, incluindo a regulação da transcrição gênica, modificação pós-tradução das proteínas e o processamento do ARN.

Proteínas na dieta referem-se a macronutrientes essenciais que desempenham um papel crucial no crescimento, reparação e manutenção dos tecidos corporais. Eles são compostos por aminoácidos, que são unidos por ligações peptídicas para formar cadeias polipeptídicas. Existem 20 diferentes tipos de aminoácidos, sendo que nove deles são considerados essenciais, o que significa que eles não podem ser sintetizados pelo corpo e devem ser obtidos através da dieta.

As proteínas na dieta podem ser classificadas em proteínas completas e incompletas. As proteínas completas contêm todos os nove aminoácidos essenciais em quantidades suficientes para atender às necessidades do corpo, enquanto as proteínas incompletas estão faltando um ou mais dos aminoácidos essenciais. Os alimentos de origem animal, como carne, aves, peixe, ovos e laticínios, geralmente contêm proteínas completas, enquanto os alimentos de origem vegetal, como grãos, legumes e nozes, geralmente contêm proteínas incompletas.

A quantidade diária recomendada (RDA) para proteínas é de 0,8 gramas por quilograma de peso corporal, o que significa que uma pessoa que pesa 70 kg precisa consumir aproximadamente 56 gramas de proteínas por dia. No entanto, essas recomendações podem variar dependendo da idade, sexo, nível de atividade física e outros fatores de saúde individuais.

As proteínas na dieta desempenham várias funções importantes no corpo humano, incluindo a formação de enzimas, hormônios e anticorpos, o transporte de nutrientes em todo o corpo, a manutenção da estrutura e integridade dos tecidos e órgãos, e ajudar no processo de perda de peso e manutenção do peso saudável.

RNA de transferência (tRNA) é um tipo pequeno de RNA não-codificante, geralmente composto por cerca de 70-90 nucleotídeos, que desempenha um papel fundamental na tradução dos mRNAs em proteínas. Cada molécula de tRNA é responsável por transportar um único aminoácido específico do citoplasma para o local de síntese das proteínas, o ribossoma, durante a tradução.

A extremidade 3' dos tRNAs contém o anticódon, uma sequência de três nucleotídeos complementares ao código genético (mRNA) no local de leitura do ribossoma. Ao se ligar a este sítio, o tRNA garante que o aminoácido correto seja incorporado na cadeia polipeptídica em crescimento.

Os tRNAs sofrem modificações pós-transcricionais complexas para adquirirem sua estrutura tridimensional característica em forma de L, com a extremidade 3' do anticódon e a extremidade 5', onde se liga o aminoácido específico, localizadas próximas uma da outra. Essa estrutura permite que os tRNAs funcionem adequadamente no processo de tradução e garantam a precisão na síntese das proteínas.

Desculpe por o equívoco, mas "ácido chiquímico" não é um termo médico ou químico reconhecido. Existem algumas possibilidades para a origem deste termo, como uma variação ortográfica de "químico", ou talvez se refira a algum produto químico específico que alguém esteja procurando. Se puder fornecer mais contexto ou informações sobre o assunto, posso tentar fornecer uma resposta mais precisa.

Aminoacyl-tRNA (transfer RNA) é um tipo específico de molécula de RNA que desempenha um papel fundamental no processo de tradução do DNA para proteínas. Cada molécula de tRNA contém uma extremidade 3' onde é ligado um aminoácido específico, formando assim o aminoacyl-tRNA.

A ligação de um aminoácido à sua correspondente molécula de tRNA é catalisada por uma enzima chamada aminoacil-tRNA sintetase, que garante a especificidade da ligação entre o aminoácido e o tRNA. Essa ligação é essencial para a tradução do código genético, pois cada triplete de nucleotídeos (codão) no ARN mensageiro (mRNA) corresponde a um único aminoácido específico.

Assim, o aminoacyl-tRNA atua como um adaptador entre o código genético e os aminoácidos que formam as proteínas, permitindo que a informação contida no DNA seja convertida em uma sequência de aminoácidos que podem ser polimerizados para formar uma proteína funcional.

Tetroses referem-se a um tipo específico de monossacarídeos (açúcares simples) com quatro átomos de carbono. Eles são classificados como tetroses aldose ou tetroses ceto, dependendo da posição do grupo funcional aldeído ou ceto no carbono anomérico.

Existem apenas quatro isômeros possíveis de tetroses: eritrose e treose (tetroses aldoses), e eritrulose e tioridose (tetroses ceto). Eritrose e treose ocorrem naturalmente, enquanto eritrulose e tioridose são geralmente sintéticas ou produzidas em processos metabólicos especiais.

Tetroses desempenham um papel importante no metabolismo de carboidratos, especialmente na via da glicose-fosfato e na via das pentoses fosfato. No entanto, eles não são tão prevalentes quanto outros monossacarídeos, como hexoses (açúcares com seis átomos de carbono), que incluem glicose, frutose e galactose.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA) são um tipo específico de aminoácidos essenciais que incluem leucina, isoleucina e valina. Eles são chamados de "ramificados" porque possuem uma cadeia lateral carbono ramificada em sua estrutura química.

BCAAs desempenham um papel importante na síntese de proteínas e no metabolismo energético, especialmente durante períodos de exercício físico intenso ou estresse fisiológico. Eles também podem ajudar a reduzir a fadiga muscular e promover a recuperação após o exercício.

Uma vez que o corpo não pode produzir BCAAs por si só, é necessário obter esses aminoácidos através da dieta, com fontes alimentares como carne, aves, peixe, ovos e laticínios sendo ricos em BCAAs. Alguns suplementos dietéticos também contêm BCAAs, mas é importante consultar um profissional de saúde antes de usá-los, especialmente se estiver tomando medicamentos ou tiver alguma condição médica subjacente.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

Dihidropteridina redutase é uma enzima (EC 1.5.1.34) envolvida no metabolismo da fenilalanina e tirosina, mais especificamente no ciclo da dihidropteridina. A enzima catalisa a redução de dihidropteridinas em tetrahidropteridinas usando NADPH como cofator.

A dihidropteridina redutase desempenha um papel crucial no processo de reciclagem da tetra-hidrobiopterina (BH4), uma cofator essencial para a atividade da enzima fenilalanina hidroxilase, que catalisa a conversão da fenilalanina em tirosina. A deficiência nesta enzima pode resultar em um distúrbio metabólico conhecido como fenilcetonúria (PKU), uma doença genética caracterizada por altos níveis de fenilalanina no sangue, o que pode causar sérios danos cerebrais se não for tratada adequadamente.

Em resumo, a dihidropteridina redutase é uma enzima importante para o metabolismo da fenilalanina e tirosina, desempenhando um papel fundamental no processo de reciclagem da tetra-hidrobiopterina (BH4), que por sua vez é essencial para a atividade da enzima fenilalanina hidroxilase.

Fluor, em termos médicos, refere-se a um elemento químico com o símbolo F e número atômico 9. É um gás pungente, incolor, não metálico e altamente reactivo que é extremamente poisonoso. Fluor é amplamente encontrado na natureza na forma de compostos como fluorita (CaF2), fluorapatita (Ca5(PO4)3F) e criolita (Na3AlF6).

A exposição ao flúor gasoso pode causar irritação nos olhos, pele e sistema respiratório. No entanto, a forma ionizada de flúor, conhecida como fluoreto, é frequentemente adicionada à água potável e utilizada em pasteis de dente e cremes dentais para prevenir a caries dental. O fluoreto atua ao fortalecer os esmaltes dos dentes, tornando-os mais resistentes às bactérias que causam a caries.

Embora o flúor seja benéfico em pequenas quantidades, uma exposição excessiva pode resultar em fluorose dental, caracterizada por manchas brancas nos dentes e, em casos graves, podem causar danos ósseos. Portanto, é importante manter os níveis de flúor dentro dos limites recomendados para obter seus benefícios sem risco de efeitos adversos.

Glicina é o menor dos aminoácidos não essenciais, com um grupo funcional de amina na sua extremidade e um grupo carboxílico no outro. Sua fórmula química é NH2-CH2-COOH. É uma das 20 moléculas de aminoácidos que servem como blocos de construção para as proteínas.

A glicina desempenha um papel importante em diversas funções no corpo humano, incluindo a síntese de proteínas e colágeno, o neurotransmissor inhibitório mais simples do sistema nervoso central, e é envolvida na detoxificação de certos produtos químicos no fígado.

A glicina pode ser encontrada em várias fontes alimentares, como carne, peixe, laticínios, ovos, soja e leguminosas. É também produzida naturalmente pelo corpo humano a partir do aminoácido serina.

Em bioquímica e ciência de proteínas, a estrutura terciária de uma proteína refere-se à disposição tridimensional dos seus átomos em uma única cadeia polipeptídica. Ela é o nível de organização das proteínas que resulta da interação entre os resíduos de aminoácidos distantes na sequência de aminoácidos, levando à formação de estruturas secundárias (como hélices alfa e folhas beta) e regiões globulares ou fibrilares mais complexas. A estrutura terciária é mantida por ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações ionicamente carregadas, forças de Van der Waals e, em alguns casos, pelos ligantes ou ions metálicos que se ligam à proteína. A estrutura terciária desempenha um papel crucial na função das proteínas, uma vez que determina sua atividade enzimática, reconhecimento de substratos, localização subcelular e interações com outras moléculas.

Na medicina e na química, a catálise é o processo no qual uma substância acelera uma reação química, mas não é consumida no processo. Os catalisadores funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Eles fazem isso por meio da formação de um intermediário instável com os reagentes, o qual então se descompõe na forma dos produtos da reação.

Em termos médicos, a catálise pode ser importante em diversas funções biológicas, como no metabolismo de certas moléculas. Por exemplo, enzimas são proteínas que atuam como catalisadores naturais, acelerando reações químicas específicas dentro do corpo. Isso permite que as reações ocorram em condições fisiológicas normais, mesmo quando a energia de ativação seria alta de outra forma.

Em resumo, a catálise é um processo químico fundamental com importantes implicações biológicas e médicas, uma vez que permite que as reações ocorram em condições favoráveis dentro do corpo humano.

Fungi mitsporici, ou fungos mitospóricos, são um grupo de fungos que reproduzem assexuadamente por meio da mitose, produzindo esporos semelhantes aos corpos vegetativos. Eles não formam estruturas reprodutivas complexas, como asços ou basidióios, em contraste com fungos que se reproduzem sexualmente e são chamados de fungos teleomórficos.

Os fungos mitospóricos são frequentemente encontrados no ambiente e podem causar infecções em humanos e animais, especialmente em indivíduos imunocomprometidos. Alguns exemplos comuns incluem *Aspergillus*, *Candida* e *Fusarium*. É importante notar que a classificação tradicional de fungos em grupos como "mitospóricos" e "teleomórficos" está sendo substituída por uma classificação baseada em análises genéticas e moleculares mais precisas.

Protein hydrosylates são produtos da hidrólise de proteínas, um processo em que as ligações peptídicas entre aminoácidos são quebradas por reações químicas ou enzimáticas, resultando em péptidos e aminoácidos de diferentes tamanhos. Esses compostos menores são mais facilmente absorvidos e utilizados pelo corpo do que as proteínas inteiras.

A hidrólise das proteínas pode ocorrer naturalmente durante a digestão, mas também pode ser realizada artificialmente para produzir suplementos dietéticos e ingredientes funcionais para a indústria alimentícia. A extensão da hidrólise determina o grau de fragmentação das proteínas e, portanto, as propriedades dos hidrolisados de proteínas, como seu sabor, solubilidade e capacidade de serem absorvidos.

Os hidrolisados de proteína são frequentemente usados em formulações para populações especiais, como bebês, crianças, idosos e atletas, devido à sua alta biodisponibilidade e facilidade de digestão. Além disso, eles podem ser usados em pessoas com alergias ou intolerâncias às proteínas inteiras, pois os péptidos e aminoácidos resultantes geralmente não desencadeiam reações alérgicas.

Em resumo, hidrolisados de proteína são produtos da quebra das ligações peptídicas nas proteínas, resultando em péptidos e aminoácidos menores e mais facilmente absorvidos. Eles são frequentemente usados em suplementos dietéticos e ingredientes funcionais devido à sua alta biodisponibilidade e facilidade de digestão.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Cinamato é um composto orgânico encontrado naturalmente em diversas plantas, incluindo canela-do-ceilão (Cinnamomum verum) e canela-chinesa (Cinnamomum cassia). Existem dois tipos principais de cinamatos: o cinamaldeído e o ácido cinâmico.

O cinamaldeído é o principal componente aromático da canela-chinesa e tem propriedades antimicrobianas e anti-inflamatórias. O ácido cinâmico, por outro lado, é um composto fenólico presente em várias plantas e também pode ser sintetizado artificialmente.

Além de suas propriedades aromáticas e medicinais, os cinamatos também têm sido estudados por seus possíveis benefícios para a saúde humana. Alguns estudos têm sugerido que o consumo de canela pode ajudar a controlar a glicose em sangue e reduzir o risco de doenças cardiovascular, mas esses resultados ainda precisam ser confirmados por estudos clínicos mais robustos.

Em resumo, os cinamatos são compostos orgânicos encontrados naturalmente em diversas plantas, incluindo canela-do-ceilão e canela-chinesa, com propriedades aromáticas, antimicrobianas e anti-inflamatórias. Além disso, eles têm sido estudados por seus possíveis benefícios para a saúde humana, mas esses resultados precisam ser confirmados por estudos clínicos mais robustos.

Uma mutação puntual, em genética, refere-se a um tipo específico de mutação que ocorre quando há uma alteração em apenas um único nucleotídeo (base) no DNA. Essa mudança pode resultar em diferentes efeitos dependendo da localização e do tipo de substituição sofrida pelo nucleotídeo.

Existem três tipos principais de mutações puntuais:

1. Transição: Substituição de uma base pirimidínica (timina ou citosina) por outra, ou de uma base purínica (adenina ou guanina) por outra.
2. Transversão: Substituição de uma base pirimidínica por uma base purínica, ou vice-versa.
3. Mutação sem sentido ("nonsense"): Ocorre quando um codão (sequência de três nucleotídeos) que codifica um aminoácido é alterado para um codão de parada ("stop"), resultando em um corte prematuro da tradução do mRNA e, consequentemente, na produção de uma proteína truncada ou não funcional.

As mutações puntuais podem ter diferentes efeitos sobre a função e estrutura das proteínas, dependendo da localização da alteração no gene e do tipo de aminoácido afetado. Algumas mutações pontuais podem não causar nenhum efeito significativo, enquanto outras podem levar a doenças genéticas graves ou alterações fenotípicas.

Transaminases, também conhecidas como aspartato aminotransferases (AST) e alanina aminotransferases (ALT), são um tipo de enzima presente em células do fígado, coração, músculos e outros tecidos do corpo. Eles desempenham um papel importante no metabolismo de proteínas e aminoácidos.

Quando as células sofrem danos ou morte, como no caso de doenças hepáticas, infarto do miocárdio (dano ao músculo cardíaco) ou lesões musculares, as transaminases são liberadas no sangue. Portanto, medições elevadas de AST e ALT em análises sanguíneas podem indicar danos a esses tecidos e são frequentemente usados como marcadores para diagnosticar e monitorar doenças hepáticas, como hepatites e cirrose.

No entanto, é importante notar que outros fatores também podem afetar os níveis de transaminases no sangue, como desequilíbrios eletrólitos, uso de medicamentos ou exposição a toxinas. Por isso, os resultados dessas análises devem ser interpretados em conjunto com outros exames e informações clínicas relevantes.

Aminoácidos neutros, em termos médicos, referem-se a um grupo específico de aminoácidos que não são niados (positivamente ou negativamente) em pH fisiológico. Em outras palavras, esses aminoácidos apresentam um ponto isoelétrico (pI) próximo ao pH fisiológico do corpo, geralmente entre 7 e 8.

Existem 20 aminoácidos que são considerados fundamentais para a vida humana, sendo que nove deles são classificados como aminoácidos neutros. Esses aminoácidos neutros incluem: Alanina (Ala ou A), Glicina (Gly ou G), Isoleucina (Ile ou I), Leucina (Leu ou L), Metionina (Met ou M), Fenilalanina (Phe ou F), Serina (Ser ou S), Tirosina (Tyr ou Y) e Triptofano (Trp ou W).

Esses aminoácidos desempenham um papel fundamental na síntese de proteínas, que são as moléculas estruturais e funcionais mais importantes das células. Além disso, alguns desses aminoácidos também podem atuar como precursores de neurotransmissores e outras moléculas importantes no organismo.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

A espectrofotometria ultravioleta (UV) é um tipo específico de espectrofotometria que se refere à medição da absorvência ou transmissão de radiação ultravioleta por uma substância. A radiação UV tem comprimento de onda entre aproximadamente 100 e 400 nanómetros (nm), sendo que a faixa mais comumente usada em espectrofotometria UV vai de 200 a 400 nm.

Neste método, um feixe de luz monocromática (de comprimento de onda único) é direcionado para uma amostra, e a intensidade da luz transmitida ou refletida pela amostra é então medida por um detector. A quantidade de luz absorvida pela amostra pode ser calculada subtraindo a intensidade da luz transmitida ou refletida da intensidade inicial do feixe de luz.

A espectrofotometria UV é amplamente utilizada em várias áreas, como na química analítica, bioquímica e ciências dos materiais, para determinar a composição, estrutura e propriedades das amostras. Por exemplo, pode ser usado para identificar e quantificar diferentes compostos orgânicos em uma mistura, estudar as propriedades ópticas de materiais ou investigar a estrutura molecular de biopolímeros como proteínas e ácidos nucleicos.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

A aspartato aminotransferase (AST), também conhecida como transaminase glutâmico-oxalacética ou simplesmente tiramina transaminase, é uma enzima presente em vários tecidos do corpo humano, incluindo fígado, coração, músculos e glândulas. Ela desempenha um papel importante no metabolismo dos aminoácidos, especialmente a tirosina e o aspartato.

A AST catalisa a transferência de grupos amino entre a tirosina (ou outro aminoácido) e o ácido alfa-cetoglutarato, resultando na formação de oxaloacetato e um novo aminoácido. Este processo é essencial para a produção de energia celular e para a síntese de proteínas e outras moléculas importantes no organismo.

No entanto, quando ocorrem danos em tecidos que contêm AST, como resultado de doenças hepáticas, infarto do miocárdio ou trauma muscular, a enzima é liberada para o sangue. Assim, os níveis séricos elevados de AST podem indicar a presença de lesões teciduais e são frequentemente utilizados como um marcador laboratorial para a avaliação de doenças hepáticas e cardiovasculares.

Em resumo, a tiramina transaminase (AST) é uma enzima importante no metabolismo dos aminoácidos, presente em vários tecidos do corpo humano, e os níveis séricos elevados podem indicar danos teciduais associados a diversas condições clínicas.

Homogentisate 1,2-dioxygenase é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo da tirrosina, um aminoácido essencial. Esta enzima participa na via catabólica da degradação da tirrosina, processo conhecido como ciclo de Krebs ou ciclo dos ácidos tricarboxílicos (TCA).

A homogentisate 1,2-dioxygenase catalisa a reação em que o homogentisato é oxidado e dividido em duas moléculas menores: malato e fumarato. Essa reação envolve a introdução de oxigênio em dois átomos de carbono adjacentes no homogentisato, levando à formação de uma ligação dupla entre eles e, posteriormente, à quebra da molécula.

A deficiência congênita nesta enzima leva a uma doença genética rara, chamada acidúria homogentisática ou alcaptonúria, na qual ocorre um acúmulo de homogentisato no organismo. Isso pode resultar em diversas complicações clínicas, como dor articular, alterações dérmicas e aumento do risco de desenvolver artrite.

De acordo com a terminologia médica, "Petroselinum" é o gênero botânico que inclui a folha de salsa (Petroselinum crispum), também conhecida como salsa-francesa ou perejil. É uma planta herbácea comummente usada em cozinha para adicionar sabor a diversos pratos. Além de ser utilizado como condimento, o Petroselinum também tem propriedades medicinais e é rico em nutrientes, incluindo vitamina A, C e K, além de contêrm minerais importantes como o ferro e o cálcio.

Dipeptídeos são compostos orgânicos formados pela união de dois aminoácidos, por meio de ligações peptídicas. Eles resultam da remoção de uma molécula de água durante a condensação dos dois aminoácidos, com a formação de um grupo amida no carbono alpha do primeiro aminoácido e um grupo amino no carbono alpha do segundo aminoácido.

Dipeptídeos são encontrados naturalmente em alguns alimentos e também podem ser produzidos por enzimas digestivas no organismo, como a enzima dipeptidase, que quebra as ligações peptídicas entre aminoácidos durante a digestão. Além disso, eles desempenham um papel importante na regulação da pressão arterial e no metabolismo de certos neurotransmissores no cérebro.

Aminoacyl-tRNA sintetases são uma classe importante de enzimas envolvidas no processo de tradução dos mRNAs em proteínas nos organismos vivos. Cada aminoacil-tRNA sintetase específica é responsável por reconhecer um único aminoácido e ligá-lo a sua correspondente molécula de tRNA, formando assim uma aminoacil-tRNA. Essas enzimas são fundamentais para garantir que o processo de tradução seja preciso e que os aminoácidos sejam incorporados na ordem correta durante a síntese das proteínas.

Existem duas categorias principais de aminoacil-tRNA sintetases: as que ligam aminoácidos com grupos polares, como serina, treonina e tirosina, e as que ligam aminoácidos com grupos apolares, como fenilalanina, leucina e isoleucina. Cada enzima possui um sítio de ligação específico para o seu aminoácido alvo e outro sítio de ligação para a molécula de tRNA correspondente.

A reação catalisada pelas aminoacil-tRNA sintetases envolve duas etapas principais: no primeiro estágio, o aminoácido é ativado por ligação a uma molécula de ATP, formando uma aminoacil-AMP intermediária. Em seguida, essa molécula é transferida para o grupo 3'-OH da extremidade do tRNA, formando assim a aminoacil-tRNA.

As aminoacil-tRNA sintetases desempenham um papel fundamental no processo de tradução e são essenciais para a vida celular. Devido à sua importância biológica, as mutações em genes que codificam essas enzimas podem estar associadas a várias doenças humanas, incluindo distúrbios neurológicos e imunodeficiências.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Os ácidos cicloexanocarboxílicos são compostos orgânicos que consistem em um anel de cicloexano unido a um grupo carboxílico (-COOH). O cicloexano é um hidrocarboneto cíclico constituído por seis átomos de carbono, com ligações simples entre eles. Quando o grupo carboxílico está unido a um dos carbonos do anel de cicloexano, forma-se o ácido cicloexanocarboxílico.

Existem diferentes isômeros de ácidos cicloexanocarboxílicos, dependendo da posição do grupo carboxílico no anel de cicloexano. O ácido cicloexanecarboxílico mais simples é o ácido α-cicloexanecarboxílico, no qual o grupo carboxílico está unido ao carbono 1 do anel de cicloexano. Outros isômeros incluem o ácido β-cicloexanecarboxílico (com o grupo carboxílico no carbono 2) e os ácidos γ-, δ- e ε-cicloexanecarboxílicos, com o grupo carboxílico nos carbonos 3, 4 e 5, respectivamente.

Os ácidos cicloexanocarboxílicos são utilizados em diversas aplicações industriais e também servem como intermediários na síntese de outros compostos orgânicos. Além disso, eles desempenham um papel importante no metabolismo de alguns fármacos e drogas.

A espectroscopia de ressonância magnética (EMR, do inglês Magnetic Resonance Spectroscopy) é um método de análise que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estimular átomos e moléculas e detectar seu comportamento eletrônico. Nesta técnica, a ressonância magnética de certos núcleos atômicos ou elétrons é excitada por radiação electromagnética, geralmente no formato de ondas de rádio, enquanto o campo magnético está presente. A frequência de ressonância depende da força do campo magnético e das propriedades magnéticas do núcleo ou elétron examinado.

A EMR é amplamente utilizada em campos como a química, física e medicina, fornecendo informações detalhadas sobre a estrutura e interação das moléculas. Em medicina, a espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) é usada como uma técnica de diagnóstico por imagem para examinar tecidos moles, especialmente no cérebro, e detectar alterações metabólicas associadas a doenças como o câncer ou transtornos neurológicos.

Em resumo, a espectroscopia de ressonância magnética é um método analítico que utiliza campos magnéticos e ondas de rádio para estudar as propriedades eletrônicas e estruturais de átomos e moléculas, fornecendo informações valiosas para diversas áreas do conhecimento.

De acordo com a medicina e biologia, plantas são organismos eucariotos, photoautotróficos, que pertencem ao reino Plantae. Elas produzem seu próprio alimento através da fotossíntese, processo no qual utilizam a luz solar, água e dióxido de carbono para produzir glicose e oxigênio. As plantas apresentam células com parede celular rica em celulose e plastídios, como os cloroplastos, onde ocorre a fotossíntese.

As plantas possuem grande importância na medicina, visto que muitas drogas e fármacos são derivados diretamente ou indiretamente delas. Algumas espécies de plantas contêm substâncias químicas com propriedades medicinais, como anti-inflamatórias, analgésicas, antibióticas e antivirais, entre outras. Estes compostos vegetais são utilizados na fabricação de remédios ou podem ser aproveitados em sua forma natural, como no caso da fitoterapia.

Em resumo, as plantas são organismos photoautotróficos, que possuem células com parede celular e plastídios, sendo essenciais para a produção de oxigênio na biosfera e fornecedoras de matéria-prima para diversos setores, incluindo o medicinal.

'Estereoisomerismo' é um conceito em química e, especificamente, na química orgânica que se refere a um tipo de isomeria (ou seja, a existência de diferentes formas moleculares de uma mesma fórmula molecular) em que as moléculas possuem a mesma fórmula estrutural e sequência de átomos, mas diferem na orientação espacial dos seus átomos.

Existem dois tipos principais de estereoisomerismo: o estereoisomerismo geométrico (ou cis-trans) e o estereoisomerismo óptico (ou enantiomerismo). No primeiro, as moléculas diferem na maneira como os átomos estão dispostos em torno de um eixo duplo ou anel; no segundo, as moléculas são imagens especulares uma da outra, impossíveis de serem sobrepostas.

Aqueles que possuem atividade óptica são chamados enantiômeros e podem interagir diferentemente com substâncias que são capazes de distinguir entre eles, como certos receptores biológicos ou outras moléculas quirais. Essa propriedade é importante em diversas áreas, como farmacologia, bioquímica e perfumaria.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

High-Performance Liquid Chromatography (HPLC) é um método analítico e preparativo versátil e potente usado em química analítica, bioquímica e biologia para separar, identificar e quantificar compostos químicos presentes em uma mistura complexa. Nesta técnica, uma amostra contendo os compostos a serem analisados é injetada em uma coluna cromatográfica recheada com um material de enchimento adequado (fase estacionária) e é submetida à pressão elevada (até 400 bar ou mais) para permitir que um líquido (fase móvel) passe através dela em alta velocidade.

A interação entre os compostos da amostra e a fase estacionária resulta em diferentes graus de retenção, levando à separação dos componentes da mistura. A detecção dos compostos eluídos é geralmente realizada por meio de um detector sensível, como um espectrofotômetro UV/VIS ou um detector de fluorescência. Os dados gerados são processados e analisados usando software especializado para fornecer informações quantitativas e qualitativas sobre os compostos presentes na amostra.

HPLC é amplamente aplicada em diversos campos, como farmacêutica, ambiental, clínica, alimentar e outros, para análises de drogas, vitaminas, proteínas, lipídeos, pigmentos, metabólitos, resíduos químicos e muitos outros compostos. A técnica pode ser adaptada a diferentes modos de separação, como partição reversa, exclusão de tamanho, interação iônica e adsorção normal, para atender às necessidades específicas da análise em questão.

Radioactive tracers, também conhecidos como radiotraçadores, são substâncias que contêm átomos radioativos e são usados em procedimentos diagnósticos e terapêuticos em medicina nuclear. Eles funcionam emitindo radiação de baixa intensidade, que pode ser detectada e visualizada por equipamentos especializados, fornecendo informações sobre a localização, função e estrutura dos órgãos e tecidos do corpo.

Os traçadores radioativos são frequentemente usados em exames como escaneamento ósseo, bexiga vesical e tiroide, bem como em terapias como a terapia de radioisótopos na tratamento de câncer. A escolha do traçador depende da questão clínica a ser respondida, e o procedimento é geralmente considerado seguro, com os riscos associados à exposição à radiação sendo minimizados graças ao baixo nível de radiação emitido e à precisão dos equipamentos utilizados.

Tryptophan Hydroxylase (TPH) é uma enzima importante envolvida na síntese do neurotransmissor serotonina no corpo. A TPH catalisa a primeira etapa da biossíntese da serotonina, convertendo o aminoácido essencial tryptofano em 5-hidroxitriptofano (5-HTP). Existem duas isoformas principais desta enzima: TPH1 e TPH2. A TPH1 é expressa principalmente no sistema gastrointestinal, enquanto a TPH2 é predominantemente encontrada no sistema nervoso central. A atividade da TPH pode ser influenciada por vários fatores, incluindo a disponibilidade de seu substrato tryptofano e a presença de inibidores ou estimuladores alostéricos. Alterações na atividade da TPH têm sido associadas a diversas condições clínicas, como depressão, transtornos bipolares, e transtornos do espectro autista.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

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Consultado em 14 de julho de 2021 «fenil-alanina , Palavras , Origem Da Palavra». origemdapalavra.com.br. Consultado em 14 de ... fenilalanina); Plankton (plancton)ː errante, que se move sem rumo (plâncton, planctônico); Platys (plato)ː plano, chato ( ...
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O ácido é um produto do catabolismo da fenilalanina, e aparece na urina de indivíduos com fenilcetonúria. DL-3-Phenyllactic ...
Assim, a trinca UUU deve codificar fenilalanina: Em seguida,foram produzidos os mRNA contendo dois tipos de nucleotídeos em ... Ficou provado que era uma polifenilalanina, uma sequencia de moléculas de fenilalanina, ligada para formar um polipepitídeo. ...
O aminoácido fenilalanina é primeiramente convertido em ácido cinâmico pela ação da enzima fenilalanina amônia-liase (PAL). ... é sintetizado a partir da fenilalanina na primeira etapa na biossíntese de fenilpropanoides. Os fenilpropanoides são ... classe de compostos orgânicos que são sintetizadas em microrganismos e organismos vegetais a partir do aminoácido fenilalanina ...
Derivado da D-fenilalanina, promove redução do nível de glicose na circulação sanguínea logo após as refeições. É utilizada em ...
O ácido xiquímico é um precursor: Dos aminoácidos aromáticos, fenilalanina e tirosina, Do indole e de seus derivados; também do ...
Três aminoácidos aromáticos, fenilalanina, triptofano e tirosina, cada um servindo como um dos 20 blocos básicos de construção ...
A Fenilalanina é um dos aminoácidos essenciais ao ser humano, ou seja, não pode ser sintetizado pelo organismo humano e tem de ... Catálogo da Merck Fenilalanina acessado em 14. März 2010 . Thieme Chemistry, ed. (2009). RÖMPP Online - Version 3.5. Stuttgart ... Os doentes com PKU que ingerem a fenilalanina sofrem de diferentes sintomas de toxicidade, incluindo atrasos mentais ... a fenilalanina é considerada apolar devido ao resíduo de fenil (anel aromático) que é responsável pela alta absorção de ...
Estudos experimentais em fenilcetonúria : efeito da fenilalanina e seus metabólitos sobre a atividade da sódio/potássio ATPase ... Estudos experimentais em fenilcetonúria : efeito da fenilalanina e seus metabólitos sobre a atividade da sódio/potássio ATPase ...
... que dispõe sobre a advertência em rótulos de alimentos e bulas de medicamentos que contenham fenilalanina. Essa substância, ... Comissão analisa projeto que obriga advertência em rótulos sobre a fenilalanina. Compartilhe este conteúdo no Whatsapp ... que dispõe sobre a advertência em rótulos de alimentos e bulas de medicamentos que contenham fenilalanina. Essa substância, ... Comissão analisa projeto que obriga advertência em rótulos sobre a fenilalanina https://www12.senado.leg.br/noticias/materias/ ...
Utilizado para a diferenciação de bacilos entéricos que desamina a fenilalanina em ácido fenil pirúvico ...
Asparaginina; histidina; glicina; leucina; lisina; fenilalanina; ornitina; tirosina; valina; ác glutâmico; ác urocânico....13- ...
Para avaliar o efeito da remoção de fenilalanina no perfil peptídico dos hidrolisados proteicos de farinhade trigo, foram ... O melhor perfil peptídico foi obtidoapós a remoção de fenilalanina, utilizando-se pancreatina E:S de 4:100 a 50C, durante 210 ... Efeito da remoção de fenilalanina sobre o perfil peptídico de hidrolisados proteicos da farinha de trigo. Linhares Carreira, ... O processo de remoção de fenilalanina melhorou o perfil peptídico de três hidrolisados, mas nãoafetou no de cinco hidrolisados ...
fenilalanina só é expresso no fígado. A reação tem a fenilalanina e o oxigênio molecular como. substratos, utilizando a ... deficiência de fenilalanina hidroxilase.. A partir de uma dieta especial, a fenilalanina (FAL) é fornecida em quantidades. ... fenilalanina-hidroxilase, os 3% restantes podem ser causados por defeitos em outras partes da. via catalítica da fenilalanina, ... baixas concentrações de fenilalanina sangüínea. A atenção meticulosa à ingestão de. fenilalanina, à manutenção de concentrações ...
fenilalanina makes you happy. J percebi o meu v cio por pastilhas el sticas. Como os chocolates, as chiclas que costumo mascar ... trident fresh peppermint) t m uma fonte de fenilalanina. Ora os solit rios adoram chocolates porque a fenilalanina lhes anula ...
Fenilalanina: 1.524 mg Prolina: 1.108 mg Serina: 1.383 mg Treonina: 939 mg Triptofano: 878 mg Tirosina: 868 mg Valina: 1.409 mg ...
Atenção fenilcetonúricos: contém fenilalanina. Este produto contém o corante amarelo de tartrazina que pode causar reações de ...
COMPLEMENTO ALIMENTAR P/ PACIENTE FENILCETONURICO MAIOR DE 1 ANO - FORMULA DE AMINO-ACIDOS ISENTA DE FENILALANINA (LATA - POR ... COMPLEMENTO ALIMENTAR P/ PACIENTE FENILCETONURICO MENOR DE 1 ANO - FORMULA DE AMINO-ACIDOS ISENTA DE FENILALANINA (LATA - POR ...
Fenilalanina , 911 , 2.604 Prolina , 1.679 , 4.799 Serina , 1.320 , 3.772 Treonina , 1.762 , 5.034 ...
8 Fenilalanina: É um aminoácido natural, encontrado nas proteínas vegetais e animais, essencial para a vida humana. ... Atenção fenilcetonúricos7: contém fenilalanina8.. Informe ao seu médico ou cirurgião-dentista se você está fazendo uso de algum ...
O aspartram contém uma fenilalanina química, que pode ser especialmente perigosa para pessoas com fenilcetonúria (FCU). Em ...
CONTÉM FENILALANINA. NÃO CONTÉM LACTOSE. ALÉRGICOS: PODE CONTER AMENDOIM E LEITE.. DIABÉTICOS: Contém frutose naturalmente ...
CONTÉM FENILALANINA. ALÉRGICOS: PODE CONTER LEITE E DERIVADOS DE SOJA. NÃO CONTÉM AÇÚCARES. ESTE NÃO É UM ALIMENTO BAIXO OU ... CONTÉM FENILALANINA. ALÉRGICOS: PODE CONTER LEITE E DERIVADOS DE SOJA. NÃO CONTÉM AÇÚCARES. ESTE NÃO É UM ALIMENTO BAIXO OU ... CONTÉM FENILALANINA. ALÉRGICOS: PODE CONTER LEITE E DERIVADOS DE SOJA. Não Fermentado - Não Alcoólico - Produto não recomendado ... CONTÉM FENILALANINA. NÃO CONTÉM GLÚTEN. ALÉRGICOS: CONTÉM DERIVADOS DE SOJA. PODE CONTER LEITE.. ...
Não contém Fenilalanina. Sobre a marca:. A Naturalis é uma empresa de origem brasileira, que teve início em 1980, e é pioneira ...
As classes de hipoglicemiantes são: inibidores da alfaglicosidase, biguanidas, derivados da fenilalanina, meglitinides, ...
A fenilalanina, aminoácido encontrado em proteínas e fornecida pela alimentação, é essencial ao ser humano e tem várias funções ... O outro serviço digital disponível no Gov.br permite que as empresas informem o conteúdo de fenilalanina em alimentos. É ... alimentos gov.br serviços digitais certidão de venda livre para exportação de alimentos fenilalanina ... Informações sobre a RDC 19/2010 e conteúdo de fenilalanina em alimentos ...
O aspartame é sintetizado a partir da 1-fenilalanina e do L-ácido aspártico. ...
Há inúmeras doenças das disfunções metabólicas de fenilalanina e tirosina (ver tabela Distúrbio do metabolismo de fenilalanina ... Esta doença é facilmente tratada com restrição leve ou moderada de fenilalanina e tirosina na dieta. ... Uma dieta pobre em fenilalanina e tirosina é recomendada. O transplante de fígado é eficaz. ... A elevação secundária de fenilalanina, embora leve, pode, se não for tratada, causar anormalidades neuropsiquiátricas. ...
Política de entrega. ​. As sessões são realizadas mediante agendamento prévio. As datas e horários são definidos por você e/ou nosso partner.. ​. Políticas de troca, devolução/cancelamento e reembolso. ​. No prazo de até 7 (sete) dias corridos após o pagamento, você terá o direito de solicitar o cancelamento, bem como a devolução integral do valor pago, descontados os encargos administrativos. A partir da aprovação da solicitação de cancelamento pelo Nutrition Thinking® Co., entraremos em contato para solicitação dos dados bancários para a efetuação do reembolso que ocorrerá dentro de até 7 (sete) dias úteis. A partir do 8º (oitavo) dia corrido após o pagamento, você terá o direito de solicitar o cancelamento, no entanto, não haverá qualquer tipo de reembolso pelo valor pago. ...
Além disso, menciona que contém fenilalanina, uma molécula que compõe o aspartame (um dos adoçantes presentes) e que não pode ...
Dessa forma, precisam ser obtidas por meio da alimentação ou suplementação, entre elas estão a fenilalanina, histidina, ...
... é incapaz de dissociar a fenilalanina. ...
DLPA (DL-FENILALANINA) 500mg. 30comp. HEALTH AID. 15,87€. IVA incluido Adicionar ...
Política de entrega. ​. As sessões são realizadas mediante agendamento prévio. As datas e horários são definidos por você e/ou nosso partner.. ​. Políticas de troca, devolução/cancelamento e reembolso. ​. No prazo de até 7 (sete) dias corridos após o pagamento, você terá o direito de solicitar o cancelamento, bem como a devolução integral do valor pago, descontados os encargos administrativos. A partir da aprovação da solicitação de cancelamento pelo Nutrition Thinking® Co., entraremos em contato para solicitação dos dados bancários para a efetuação do reembolso que ocorrerá dentro de até 7 (sete) dias úteis. A partir do 8º (oitavo) dia corrido após o pagamento, você terá o direito de solicitar o cancelamento, no entanto, não haverá qualquer tipo de reembolso pelo valor pago. ...
  • Como os chocolates, as chiclas que costumo mascar (trident fresh peppermint) t m uma fonte de fenilalanina. (agal-gz.org)
  • Contém uma fonte de fenilalanina. (celeiro.pt)
  • Em 1947, Jervis demonstrou que a doença ocorria por problemas na conversão da fenilalanina em tirosina. (scribd.com)
  • A fenilcetonúria é uma doença genética, causada pela ausência ou pela diminuição da atividade de uma enzima do fígado, que transforma a fenilalanina (aminoácido presente nas proteínas) em outro aminoácido chamado tirosina. (treinamento24.com)
  • O tratamento consiste na realização de dieta especial, com baixo teor de fenilalanina, presente nos alimentos que contêm proteína, e suplementação de tirosina, um outro aminoácido que tem a sua formação afetada pelo acúmulo de fenilalanina. (bvs.br)
  • Entre eles, o projeto ( PLC 107/2008 ) que dispõe sobre a advertência em rótulos de alimentos e bulas de medicamentos que contenham fenilalanina. (leg.br)
  • O outro serviço digital disponível no Gov.br permite que as empresas informem o conteúdo de fenilalanina em alimentos. (anvisa.gov.br)
  • Quais são os alimentos ricos em fenilalanina? (treinamento24.com)
  • A fenilalanina é um aminoácido presente na proteína de vários alimentos, como a carne, o leite e derivados, leite materno ou fórmulas infantis, etc. (bvs.br)
  • A estas pessoas falta uma enzima que é necessária para digerir a fenilalanina. (wikipedia.org)
  • Já em 1953, conseguiu demonstrar que os pacientes fenilcetonúricos apresentavam uma inativação da enzima fenilalanina hidroxilase. (scribd.com)
  • A página traz informações em inglês sobre a fenilcetonúria: doença genética, causada pela ausência ou pela diminuição da atividade de uma enzima do fígado, que transforma a fenilalanina (am. (bvs.br)
  • Uma pessoa com fenilcetonúria tem alteração na função de uma enzima específica para processar o aminoácido fenilalanina. (bvs.br)
  • Mais tarde, o tratamento de outros pacientes permitiu verificar que a restrição alimentar precoce da fenilalanina evitava o retardo mental. (scribd.com)
  • A lesão resultante do acúmulo de fenilalanina acarreta retardo mental grave, convulsões e hiperatividade. (bvs.br)
  • A Fenilalanina é um dos aminoácidos essenciais ao ser humano, ou seja, não pode ser sintetizado pelo organismo humano e tem de ser adquirido através da dieta, já que é constituinte de cerca de 3,9% das proteínas do nosso organismo (Voet D e Voet J, 2013). (wikipedia.org)
  • 1908. Foi também em 1953, que Bickel e colaboradores iniciaram estudos acerca dos efeitos de uma dieta pobre em fenilalanina em uma criança de dois anos portadora da doença. (scribd.com)
  • Para que serve a fenilalanina na dieta? (treinamento24.com)
  • Os valores de referência de fenilalanina no sangue total (papel filtro são: ≥ 0,20 mg/dL e ≤ 4,0 mg/dL. (treinamento24.com)
  • Esta doença acontece por que o fígado do bebê com a doença não metaboliza, em outras palavras, não digere, esta fenilalanina proveniente da alimentação e acumula um nível muito elevado desta substância no sangue circulante (semelhante ao processo que acontece no diabetes que acumula glicose (açúcar) no sangue). (bvs.br)
  • Para avaliar o efeito da remoção de fenilalanina no perfil peptídico dos hidrolisados proteicos de farinhade trigo, foram preparados nove hidrolisados empregando-se a associação sucessiva de pancreatina e deextrato enzimático bruto obtido da casca de abacaxi (EB). (bvs-vet.org.br)
  • Ele deve ser coletado após o 3º dia, para que o recém-nascido já tenha se exposto à fenilalanina do leite materno, até o 7º dia, para que se descubra a doença a tempo de tratá-la. (bvs.br)
  • Dentre a classificação dos aminoácidos, a fenilalanina é considerada apolar devido ao resíduo de fenil (anel aromático) que é responsável pela alta absorção de radiação UV usada em quantificação de proteínas (Voet D e Voet J, 2013 e PUBCHEM). (wikipedia.org)
  • A fenilalanina é encontrada no aspartame, um adoçante, substituto do açúcar e muito utilizado em bebidas, principalmente refrigerantes. (wikipedia.org)
  • A criança portadora da doença não consegue transformar ou metabolizar adequadamente uma substância chamada fenilalanina . (treinamento24.com)
  • Neste caso, ela está presente em alguns tRNAs(tirosina, serina, leucina, cisteína,triptofano e fenilalanina) de células de bactérias e também de animais. (portalsaofrancisco.com.br)
  • Alguns (fenilalanina, triptofano e tirosina) também são aminoácidos aromáticos porque contêm um anel aromático. (areamelhores.top)
  • A Fenilalanina é convetida em Tirosina no corpo e desta forma está associada aos neurotransmissores dopamina e noroadrenalina. (aminoscience.com.br)
  • Fenilalanina Aminoácido essencial fornecido pela dieta alimentar, sendo transformada no organismo em tirosina através da enzima. (drleokahn.com)
  • La L-FENILALANINA es hidroxilada a L-tirosina. (bvsalud.org)
  • O tratamento consiste na realização de dieta especial, com baixo teor de fenilalanina, presente nos alimentos que contêm proteína, e suplementação de tirosina, um outro aminoácido que tem a sua formação afetada pelo acúmulo de fenilalanina. (bvs.br)
  • Noite leve é um suplemento em cápsulas composto por fenilalanina, melatonina aliado a vitamina B6. (nutricertta.com.br)
  • Composto por ácido aspártico (40%), fenilalanina (50%) e metanol (10%), o aspartame é 200 vezes mais doce que o açúcar natural. (blogspot.com)
  • O Zerapetite é um inibidor de apetite composto por Fenilalanina, Espirulina, Picolinato de cromo e Magnésio. (oseusuplemento.com)
  • Cada cápsula oferece: L-fenilalanina 500mg, Encapsulado com: Cápsula Shell (Gelatina), Estearato de Magnésio, Dióxido de Silício. (serdanatureza.com)
  • Fenilalanina, Magnésio (òxido de Magnésio), Zinco (Bisglicinato de Zinco), Vitamina B6 (Cloridrato de Piridoxina), Cromo (Picolinato de Cromo), Espirulina (Arthrospira platensis), Antiumectantes Talco, Estearato de Magnésio e Dióxido de Silício. (oseusuplemento.com)
  • Estudos realizados em ratos pela G..D Searle mostraram a fenilalanina como sendo segura para os seres humanos. (blogspot.com)
  • Ele deve ser coletado após o 3º dia, para que o recém-nascido já tenha se exposto à fenilalanina do leite materno, até o 7º dia, para que se descubra a doença a tempo de tratá-la. (bvs.br)