Enzima que catalisa a conversão de um monoéster ortofosfórico e água a um álcool e ortofosfato. EC 3.1.3.2.
Grupo de enzimas que removem os grupos fosfato ligados a SERINA ou TREONINA de uma vasta amplitude de fosfoproteínas, incluindo inumeras enzimas que foram fosforiladas sob a ação de uma quinase (Tradução livre do original: Enzyme Nomenclature, 1992).
Tartaratos referem-se aos depósitos de sais minerais inorgânicos, geralmente de cálcio e fosfato, que se acumulam na superfície dos dentes e podem levar à doença periodontal se não forem removidos regularmente.
Grupo enzimático que desfosforila especificamente resíduos de fosfotirosil em proteínas selecionadas. Com a PROTEÍNA-TIROSINA QUINASE, regula a fosforilação e a desfosforilação da tirosina na transdução de sinal celular, e pode exercer um papel no controle do crescimento celular e da carcinogênese.
Subtipo de fosfoproteínas fosfatases composto por uma subunidade catalítica e duas subunidades regulatórias diferentes. Pelo menos dois genes codificam as isoformas da subunidade catalítica da proteína fosfatase, embora haja várias subunidades regulatórias devido à presença de vários genes e ao processamento alternativo de seus RNA mensageiros. A proteína fosfatase 2 atua em uma ampla variedade de proteínas celulares e pode desempenhar papel como reguladora dos processos de sinalização intracelular.
Subtipo de proteína serina-treonina fosfatases eucarióticas que desfosforila uma ampla variedade de proteínas celulares. A enzima é composta por uma subunidade catalítica e outra regulatória. Existem várias isoformas da subunidade catalítica da proteína fosfatase devido a vários genes e ao processamento alternativo de seus RNA mensageiros. Mostrou-se que um grande número de proteínas atua como subunidades regulatórias para esta enzima. Muitas destas subunidades regulatórias também têm outras funções celulares.
Grupo de hidrolases que catalisam a hidrólise de ésteres monofosfóricos com a produção de um mol de ortofosfato. EC 3.1.3.
Enzima que catalisa a conversão de D-glucose 6-fosfato e água a D-glucose e ortofosfato. EC 3.1.3.9.
Classe de partículas citoplasmáticas morfologicamente heterogêneas encontradas em tecidos animais e vegetais, caracterizadas por seu conteúdo de enzimas hidrolíticas e pela latência relacionada à estrutura destas enzimas. As funções intracelulares dos lisossomos dependem de seu potencial lítico. A única unidade de membrana do lisossomo atua como uma barreira entre as enzimas encerradas no lisossomo e o substrato externo. A atividade das enzimas contidas no lisossomos é limitada ou nula, a não ser que a vesícula na qual estas enzimas encontram-se seja rompida. Supõem-se que tal ruptura esteja sob controle metabólico (hormonal).
Formas estruturalmente relacionadas de uma enzima. Cada isoenzima tem o mesmo mecanismo e classificação, mas difere nas características químicas, físicas ou imunológicas.
Fosfomonoesterase envolvida na síntese de triacilgliceróis. Catalisa a hidrólise de fosfatidatos com a formação de diacilgliceróis e ortofosfato. EC 3.1.3.4.
Estudo da distribuição intracelular de substâncias químicas, sítios de reação, enzimas etc., por meio de reações coradas, captação de isótopo radioativo, distribuição seletiva de metais em microscopia eletrônica ou outros métodos.
Glândula que (nos machos) circunda o colo da BEXIGA e da URETRA. Secreta uma substância que liquefaz o sêmen coagulado. Está situada na cavidade pélvica (atrás da parte inferior da SÍNFISE PÚBICA, acima da camada profunda do ligamento triangular) e está assentada sobre o RETO.
Grande célula multinuclear associada com a REABSORÇÃO ÓSSEA. Um odontoclasto (também chamado cementoclasto) é citomorfologicamente o mesmo que um osteoclasto e está envolvido na reabsorção do CEMENTO dentário.
Introdução de um grupo fosfato em um composto [respeitadas as valências de seus átomos] através da formação de uma ligação éster entre o composto e um grupo fosfato.
Descrições de sequências específicas de aminoácidos, carboidratos ou nucleotídeos que apareceram na literatura publicada e/ou são depositadas e mantidas por bancos de dados como o GENBANK, European Molecular Biology Laboratory (EMBL), National Biomedical Research Foundation (NBRF) ou outros repositórios de sequências.
Subclasse de proteínas tirosina fosfatases que contêm uma atividade adicional de fosfatase quebrando ligações éster fosfato nos resíduos de SERINA ou TREONINA que estão localizados na mesma proteína.
Subtipo de proteína tirosina fosfatases não receptoras que contêm dois DOMÍNIOS DE HOMOLOGIA DE SRC. As mutações no gene para proteína tirosina fosfatase, tipo 11 não receptora, estão associadas com a SÍNDROME DE NOONAN.
Subclasse de fosfatases de dupla especificidade que desempenham um papel na progressão do CICLO CELULAR. Desfosforilam e ativam QUINASES CICLINA-DEPENDENTES.
Subtipo de proteína tirosina fosfatases não receptoras que inclui dois motivos alvos, o motivo N-terminal, específico para o RECEPTOR DE INSULINA e um motivo C-terminal específico para o domínio SH3 que contém proteínas. Este subtipo inclui um domínio hidrofóbico localizado no RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO.
Ordem dos aminoácidos conforme ocorrem na cadeia polipeptídica. Isto é chamado de estrutura primária das proteínas. É de importância fundamental para determinar a CONFORMAÇÃO DA PROTEÍNA.
Sais inorgânicos do ácido fosfórico.
Proteína tirosina fosfatase contendo um domínio SRC homólogo encontrada no CITOSSOL das células hematopoiéticas. Desempenha um papel na transdução de sinal por proteínas de sinalização desfosforilantes que são ativadas ou inativadas por PROTEÍNAS TIROSINA QUINASES.
Inibidor específico da proteína fosfosserina/treonina fosfatase 1 e 2a. É também um importante promotor tumoral.
Fosfoproteina fosfatase específica para CADEIAS LEVES DE MIOSINA. É composta por três subunidades que incluem: subunidade catalítica, subunidade ligada a miosina e uma terceira subunidade de função desconhecida.
Aspecto característico [(dependência)] da atividade enzimática em relação ao tipo de substrato com o qual a enzima (ou molécula catalítica) reage.
Taxa dinâmica em sistemas químicos ou físicos.
Enzima que catalisa a conversão de um monoéster ortofosfórico e água e um álcool e ortofosfato. EC 3.1.3.1.
Subcategoria de proteína tirosina fosfatases que ocorrem no CITOPLASMA. Muitas proteínas desta categoria desempenham um papel na transdução de sinal intracelular.
Enzima que desativa a glicogênio fosforilase a liberando fosfato inorgânico e fosforilase b, a forma inativa. EC 3.1.3.17.
A perda óssea devido à atividade osteoclástica.
Enzima que hidrolisa a ligação glicosídica na qual reside a função redutora do ácido glucurônico. Encontra-se em todos os tecidos animais, principalmente no fígado e no baço. Intervém na degradação do ácido hialurônico. A enzima glucuronidase beta hidrolisa seletivamente as ligações beta-glucosidurônicos e os grupos aril, acil ou álcool. (Tradução livre do original: Diccionario terminológico de ciencias médicas, Masson, 13a ed.)
Normalidade de uma solução com relação a íons de HIDROGÊNIO, H+. Está relacionada com medições de acidez na maioria dos casos por pH = log 1/2[1/(H+)], onde (H+) é a concentração do íon hidrogênio em equivalentes-grama por litro de solução. (Tradução livre do original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 6th ed)
Subclasse de proteína tirosina fosfatases semelhantes a receptores que contém vários domínios extracelulares semelhantes a imunoglobulina G e domínios semelhantes a fibronectina tipo III. Em alguns membros desta classe é encontrado um domínio adicional memprina-A5-mu.
Compostos com a fórmula geral R-O-R, dispostos em anel ou em forma de coroa.
Subtipo de fosfatase de especificidade dupla que desempenha um papel na transdução de sinal intracelular por inativação das PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENOS. Possui especificidade para PROTEÍNAS QUINASES P38 ATIVADAS POR MITÓGENO e PROTEÍNAS QUINASES JNK ATIVADAS POR MITÓGENO.
Proteína transmembrana pertencente à superfamília do fator de necrose tumoral que se liga especificamente ao RECEPTOR ATIVADOR DE FATOR NUCLEAR KAPPA B e à OSTEOPROTEGERINA. Desempenha um importante papel na regulação da diferenciação e ativação dos OSTEOCLASTOS.
Microscopia que utiliza um feixe de elétrons, em vez de luz, para visualizar a amostra, permitindo assim uma grande amplificação. As interações dos ELÉTRONS com as amostras são usadas para fornecer informação sobre a estrutura fina da amostra. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE TRANSMISSÃO, as reações dos elétrons transmitidas através da amostra são transformadas em imagem. Na MICROSCOPIA ELETRÔNICA DE VARREDURA, um feixe de elétrons incide em um ângulo não normal sobre a amostra e a imagem é formada a partir de reações que ocorrem acima do plano da amostra.
Enzima que catalisa a hidrólise de nitrofenil fosfatos a nitrofenóis. Em pH ácido, é provavelmente a FOSFATASE ÁCIDA (EC 3.1.3.2). Em pH alcalino, é provavelmente a FOSFATASE ALCALINA (EC 3.1.3.1) . EC 3.1.3.41.
Utilizada como indicador de pH e como reagente sanguíneo após descolorizar a solução alcalina por borbulhamento com pó de zinco.
Eletroforese na qual um gel de poliacrilamida é utilizado como meio de difusão.
Sequência de PURINAS e PIRIMIDINAS em ácidos nucleicos e polinucleotídeos. É chamada também de sequência nucleotídica.
Nitrophenols are organic compounds characterized by the presence of a nitro (-NO2) functional group attached to a phenol nucleus, widely used in industrial applications as intermediates in chemical synthesis, but also known for their potential toxicity and environmental impact.
TECIDO CONJUNTIVO especializado, principal constituinte do ESQUELETO. O componente celular básico (principle) do osso é constituído por OSTEOBLASTOS, OSTEÓCITOS e OSTEOCLASTOS, enquanto COLÁGENOS FIBRILARES e cristais de hidroxiapatita formam a MATRIZ ÓSSEA.
Esterases are a class of enzymes that catalyze the hydrolysis or formation of ester bonds, playing important roles in various biological processes such as metabolism and signaling.
Íons de oxivanádio em vários estados de oxidação. Atuam principalmente como inibidores do transporte iônico devido às suas capacidades de inibirem os sistemas de transporte de Na(+)-, K(+)- e Ca(+)-ATPase. Apresentam também efeitos similares à insulina, ação inotrópica positiva sobre o músculo cardíaco ventricular, além de outros efeitos metabólicos.
Qualquer membro da classe de enzimas que catalisa a clivagem do substrato e a adição de água às moléculas resultantes, como p.ex., ESTERASES, glicosidases (GLICOSÍDEO HIDROLASES), lipases, NUCLEOTIDASES, peptidases (PEPTÍDEO HIDROLASES) e fosfatases (MONOESTER FOSFÓRICO HIDROLASES). EC 3.
Enzimas que catalisam a hidrólise de resíduos de N-acilhexosamina em N-acilhexosamidas. Hexosaminidases também agem sobre GLUCOSÍDEOS, GALACTOSÍDEOS e vários OLIGOSSACARÍDEOS.
Subclasse de proteína tirosina fosfatases semelhantes a receptores que contém um único domínio proteína tirosina fosfatase citosólico e vários domínios extracelulares semelhantes a fibronectina III.
Interferência na síntese de uma enzima devido ao nível elevado de uma substância efetora, geralmente um metabólito, cuja presença causaria depressão do gene responsável pela síntese enzimática.
Soma do peso de todos os átomos em uma molécula.
Compostos orgânicos que contêm fósforo como parte integral da molécula. Incluído sob este descritor há uma vasta amplitude de compostos sintéticos que são utilizados como PESTICIDAS e FÁRMACOS.
Secreção (líquida viscosa, espessa e de coloração branca amarelada) dos órgãos reprodutores masculinos liberados durante a ejaculação. Além das secreções dos órgãos reprodutores, contém ESPERMATOZOIDES e seu plasma nutriente.
Transferência intracelular de informação (ativação/inibição biológica) através de uma via de sinalização. Em cada sistema de transdução de sinal, um sinal de ativação/inibição proveniente de uma molécula biologicamente ativa (hormônio, neurotransmissor) é mediado, via acoplamento de um receptor/enzima, a um sistema de segundo mensageiro ou a um canal iônico. A transdução de sinais desempenha um papel importante na ativação de funções celulares, bem como de diferenciação e proliferação das mesmas. São exemplos de sistemas de transdução de sinal: o sistema do receptor pós-sináptico do canal de cálcio ÁCIDO GAMA-AMINOBUTÍRICO, a via de ativação da célula T mediada pelo receptor e a ativação de fosfolipases mediada por receptor. Estes sistemas acoplados à despolarização da membrana ou liberação de cálcio intracelular incluem a ativação mediada pelo receptor das funções citotóxicas dos granulócitos e a potencialização sináptica da ativação da proteína quinase. Algumas vias de transdução de sinal podem ser parte de um sistema de transdução muito maior, como por exemplo, a ativação da proteína quinase faz parte da via de sinalização da ativação plaquetária.
Enzimas que catalisam a hidrólise de um fenol sulfato para dar um fenol e sulfato. Arilsulfatases A, B, e C foram separadas. Deficiência de arilsulfatases é uma das causas da leucodistrofia metacromática (LEUCODISTROFIA METACROMÁTICA). EC 3.1.6.1.
Grande órgão glandular lobulado no abdomen de vertebrados responsável pela desintoxicação, metabolismo, síntese e armazenamento de várias substâncias.
Células propagadas in vitro em meio especial apropriado ao seu crescimento. Células cultivadas são utilizadas no estudo de processos de desenvolvimento, processos morfológicos, metabólicos, fisiológicos e genéticos, entre outros.
Subclasse de proteína tirosina fosfatases semelhantes a receptores contendo domínios extracelulares curtos altamente glicosilados e dois domínios ativos de proteina tirosina fosfatases citosólicas.
Grau de similaridade entre sequências de aminoácidos. Esta informação é útil para analisar a relação genética de proteínas e espécies.
Subcategoria de fosfoidrolases específicas para PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENOS. Desempenham um papel na inativação do SISTEMA DE SINALIZAÇÃO DAS MAP QUINASES.
Determinadas culturas de células que têm o potencial de se propagarem indefinidamente.
Conversão da forma inativa de uma enzima a uma que possui atividade metabólica. Este processo inclui 1) ativação por íons (ativadores), 2) ativação por cofatores (coenzimas) e 3) conversão de um precursor enzimático (pró-enzima ou zimógeno) a uma enzima ativa.
Classe de enzimas que catalisam a conversão de um nucleotídeo e água a nucleosídeo e ortofosfato. EC 3.1.3.-.
Derivados de ácido fosfórico que contêm carbono. Sob este descritor há compostos que possuem átomos de CARBONO ligados a um ou mais átomos de OXIGÊNIO da estrutura P(=O)(O)3. Note-se que várias classes específicas de compostos que contêm fósforo endógeno, como os NUCLEOTÍDEOS, FOSFOLIPÍDEOS e FOSFOPROTEÍNAS, estão relacionadas em outro lugar.
Inserção de moléculas de DNA recombinante de origem procariótica e/ou eucariótica em um veículo replicante, tal como um plasmídeo ou vírus vetores, e a introdução das moléculas híbridas resultantes em células receptoras, sem alterar a viabilidade dessas células.
Qualquer mudança detectável e hereditária que ocorre no material genético causando uma alteração no GENÓTIPO e transmitida às células filhas e às gerações sucessivas.
Espécie do gênero SACCHAROMYCES (família Saccharomycetaceae, ordem Saccharomycetales) conhecida como levedura "do pão" ou "de cerveja". A forma seca é usada como suplemento dietético.
Enzima que hidrolisa a tiamina pirofosfato em tiamina monofosfato mais fosfato inorgânico. EC 3.6.1.-.
Compostos ou agentes que se combinam com uma enzima de tal maneira a evitar a combinação substrato-enzima normal e a reação catalítica.
Organização de células, no interior de uma estrutura semelhante a um órgão. São encontrados em certas neoplasias e podem ser gerados em cultura.
Subtipo de fosfatase de especificidade dupla que desempenha um papel na transdução de sinal intracelular por inativação das PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENOS. Possui especificidade para MAP QUINASES REGULADAS POR SINAL EXTRACELULAR e está localizada principalmente no CITOSSOL.
Subtipo de proteína tirosina fosfatase não receptora relacionadas intimamente com a PROTEÍNA TIROSINA FOSFATASE NÃO RECEPTORA TIPO 1. O processamento alternativo do RNAm para esta fosfatase resulta na produção de dois produtos gênicos, um que inclui um domínio C-terminal de localização nuclear que pode ser envolvido no transporte da proteína para o NÚCLEO CELULAR. Embora, chamado inicialmente como proteína tirosina fosfatase da célula T, a expressão deste subtipo ocorre amplamente.
Estruturas heterocíclicas em anel de 5 membros contendo um oxigênio na posição 1 e um nitrogênio na posição 3, diferenciando-se dos ISOXAZÓIS cujas ligações estão nas posições 1 e 2.
Tumores ou câncer de PRÓSTATA.
Proteínas que tem um ou mais íons metálicos firmemente ligados formando parte da sua estrutura. (Dorland, 28a ed)
Subcategoria de proteína tirosina fosfatases contendo DOMÍNIOS DE HOMOLOGIA DE SRC tipo SH2. Muitas proteínas desta classe são recrutadas para alvos celulares específicos, como um domínio SH2 via complexos receptores da superfície celular.
Enzima que contém zinco, da classe das hidrolases, que catalisa a remoção de aminoácido N-terminal da maioria dos L-peptídeos, particularmente aqueles com resíduos de leucina N-terminal, mas não aqueles com resíduos N-terminais de lisina ou arginina. Isso ocorre no citosol celular dos tecidos, com atividade elevada no duodeno, fígado e rim. A atividade desta enzima é comumente medida usando-se um substrato cromogênico de leucina arilamida, como leucina beta-naftilamida.
Serina-treonina proteína fosfatase dependente de CÁLCIO e de CALMODULINA composta pela subunidade catalítica calcineurina A e pela subunidade regulatória calcineurina B. Foi demonstrado que a calcineurina desfosforila uma certa quantidade de fosfoproteínas incluindo as HISTONAS, as CADEIAS LEVES DE MIOSINA e as subunidades regulatórias de PROTEÍNAS QUINASES DEPENDENTES DO AMP CÍCLICO. Está envolvida na regulação da transdução de sinais e é o alvo de uma classe importante de complexos de drogas imunofilinas imunossupressoras.
Enzima que catalisa a conversão de mio-inositol hexaquisfosfato e água a 1L-mio-inositol 1,2,3,4,5-pentaquisfosfato e ortofosfato. EC 3.1.3.26.
Células fagocíticas dos tecidos dos mamíferos, relativamente de vida longa e originadas dos MONÓCITOS. Os principais tipos são os MACRÓFAGOS PERITONEAIS, MACRÓFAGOS ALVEOLARES, HISTIÓCITOS, CÉLULAS DE KUPFFER do fígado e os OSTEOCLASTOS. Os macrófagos, dentro das lesões inflamatórias crônicas, se diferenciam em CÉLULAS EPITELIOIDES ou podem unir-se para formar CÉLULAS GIGANTES DE CORPO ESTRANHO ou CÉLULAS GIGANTES DE LANGHANS. (Tradução livre do original: The Dictionary of Cell Biology, Lackie and Dow, 3rd ed.)
Membrana seletivamente permeável (contendo lipídeos e proteínas) que envolve o citoplasma em células procarióticas e eucarióticas.
Beta-N-Acetilhexosaminidase que catalisa a hidrólise de resíduos terminais, não redutores, de 2-acetamido-2-desoxi-beta-glucose na quitobiose e análogos maiores, bem como em glicoproteínas. Tem sido amplamente usada nos estudos estruturais das paredes celulares bacterianas e no estudo de doenças, como MUCOLIPIDOSES e vários transtornos inflamatórios do tecido muscular e conjuntivo.
Componentes de uma célula produzidos através de várias técnicas de separação, onde se rompe a delicada anatomia de uma célula, preservando a estrutura e a fisiologia de seus constituintes funcionais para análise bioquímica e ultraestrutural.
Grupo de proteinases ou endopeptidases lisossomais encontradas nos extratos aquosos de uma vários tecidos animais. O pH ótimo de funcionamento é na faixa ácida. As catepsinas ocorrem como subtipos variados de enzimas que incluem SERINA PROTEASES, ASPÁRTICO PROTEINASES e CISTEÍNA PROTEASES.
Gênero de bactérias Gram-negativas, anaeróbicas facultativas, em forma de bastonetes, encontradas na parte inferior do intestino de animais de sangue quente. As espécies são não patógenas ou patogênicas oportunistas.
Processo pelo qual substâncias endógenas ou exógenas ligam-se a proteínas, peptídeos, enzimas, precursores proteicos ou compostos relacionados. Medidas específicas de ligantes de proteínas são usadas frequentemente como ensaios em avaliações diagnósticas.
Cisteína protease altamente expressa em OSTEOCLASTOS que desempenha um papel essencial na REABSORÇÃO ÓSSEA como uma potente enzima que degrada a MATRIZ EXTRACELULAR.
Análises de uma atividade enzimática específica, ou do nível de uma enzima específica, que são usadas para avaliar a saúde e o risco de doenças, para detecção precoce ou prognóstico de doenças, diagnósticos e mudança na condição da doença.
Proteínas preparadas através da tecnologia de DNA recombinante.
Fosfatase lipídica que atua sobre o fosfatidilinositol-3,4,5-trifosfato para regular várias VIAS DE TRANSDUÇÃO DE SINAL. Modula os PROCESSOS DE CRESCIMENTO, migração celular e APOPTOSE. As mutações no PTEN estão associadas com doença de Cowden e a SÍNDROME DE PROTEUS, bem como a TRANSFORMAÇÃO CELULAR NEOPLÁSICA.
Restrição progressiva do potencial para desenvolvimento e especialização crescente da função que leva à formação de células, tecidos e órgãos especializados.
Elementos de intervalos de tempo limitados, contribuindo para resultados ou situações particulares.
Enzima que catalisa a conversão da glicogênio sintase D fosforilada, inativa, a desfosfoglicogênio sintase I ativa. EC 3.1.3.42.
Qualquer dos processos pelos quais fatores nucleares, citoplasmáticos ou intercelulares influem no controle diferencial da ação gênica na síntese enzimática.
Pilha de vesículas achatadas que funcionam no processo pós-traducional e escolha de proteínas, recebendo-as do RETÍCULO ENDOPLÁSMICO rugoso e dirigindo-as para vesículas secretórias, LISOSSOMOS ou MEMBRANA CELULAR. O movimento das proteínas ocorre pela transferência de vesículas que brotam do retículo endoplasmático rugoso ou complexo de Golgi e se fundem com o Golgi, com os lisossomos ou com a membrana celular.
Membro da família do receptor do fator de necrose tumoral específico para o LIGANTE RANK e desempenha um papel na homeostasia óssea regulando a osteoclastogênese. Também é expressado nas CÉLULAS DENDRÍTICAS, nas quais desempenha um papel na regulação da sua sobrevivência. A sinalização pelo receptor ativado ocorre através de sua associação com os fatores associados a receptores de TNF.
Partes de uma macromolécula que participam diretamente em sua combinação específica com outra molécula.
Heptapeptídeos cíclicos encontrados em MICROCYSTIS e outras CIANOBACTÉRIAS. Foram observados efeitos hepatotóxicos e carcinogênicos. São chamadas, algumas vezes, por cianotoxinas que não devem ser confundidas com compostos químicos contendo um grupo ciano (CN) que são tóxicos.
Cromatografia em géis não iônicos sem levar em consideração o mecanismo de discriminação do soluto.
Espécie Oryctolagus cuniculus (família Leporidae, ordem LAGOMORPHA) nascem nas tocas, sem pelos e com os olhos e orelhas fechados. Em contraste com as LEBRES, os coelhos têm 22 pares de cromossomos.
Proteínas recombinantes produzidas pela TRADUÇÃO GENÉTICA de genes fundidos formados pela combinação de SEQUÊNCIAS REGULADORAS DE ÁCIDOS NUCLEICOS de um ou mais genes com as sequências codificadoras da proteína de um ou mais genes.
Aminoácido não essencial. Em animais, é sintetizada a partir da FENILALANINA. Também é o precursor da EPINEFRINA, HORMÔNIOS TIREÓIDEOS e melanina.
Subclasse de proteína tirosina fosfatases semelhantes a receptores contendo um domínio extracelular semelhante à fibronectina III junto com um domínio semelhante à anidrase carbônica.
Qualquer dos espaços ou cavidades no interior de uma célula. Os vacúolos podem funcionar na digestão, armazenamento, secreção ou excreção.
Animais bovinos domesticados (do gênero Bos) geralmente são mantidos em fazendas ou ranchos e utilizados para produção de carne, derivados do leite ou para trabalho pesado.
Proteínas e peptídeos envolvidos na TRANSDUÇÃO DE SINAL na célula. Estão incluídos os peptídeos e proteínas que regulam a atividade dos FATORES DE TRANSCRIÇÃO e os processos celulares em resposta aos sinais dos RECEPTORES DA SUPERFÍCIE CELULAR. Os peptídeos e proteínas de sinalização intracelular podem fazer parte de uma cascata de sinalização enzimática ou atuar ligando-se a outros fatores de sinalização, modificando seus efeitos.
Proteína de ligação ao cálcio dependente de vitamina K, sintetizada por OSTEOBLASTOS e encontrada principalmente nos OSSOS. As dosagens de osteocalcina sérica provêm um marcador específico não invasivo do metabolismo ósseo. A proteína contém três resíduos de aminoácido ácido gama-carboxiglutâmico (Gla), que, na presença de CÁLCIO, promove a ligação da HIDROXIAPATITA e subsequente acúmulo na MATRIZ ÓSSEA.
Espécie de bactérias Gram-negativas, facultativamente anaeróbicas, em forma de bastão (BACILOS GRAM-NEGATIVOS ANAERÓBIOS FACULTATIVOS) comumente encontrada na parte mais baixa do intestino de animais de sangue quente. Geralmente não é patogênica, embora algumas linhagens sejam conhecidas por produzir DIARREIA e infecções piogênicas. As linhagens patogênicas (virotipos) são classificadas pelos seus mecanismos patogênicos específicos como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXIGÊNICA), etc.
(Piruvato desidrogenase (lipoamida))-fosfato fosfoidrolase. Enzima mitocondrial que catalisa a remoção hidrolítica de um fosfato de um grupo hidroxila de uma serina específica da piruvato desidrogenase, reativando o complexo enzimático. EC 3.1.3.43.
Compostos conjugados proteína-carboidrato que incluem mucinas, mucoides e glicoproteínas amiloides.
Composto tóxico, isolado da mosca espanhola ou de besouro formador de bolhas (Lytta (Cantharis vesicatoria) e outros insetos. É um inibidor potente e específico das fosfatases de proteína 1 (PP1) e 2A (PP2A). Este composto pode produzir inflamação severa na pele e é extremamente tóxico se ingerido oralmente.
Sequências de RNA que servem como modelo para a síntese proteica. RNAm bacterianos são geralmente transcritos primários pelo fato de não requererem processamento pós-transcricional. O RNAm eucariótico é sintetizado no núcleo e necessita ser transportado para o citoplasma para a tradução. A maior parte dos RNAm eucarióticos têm uma sequência de ácido poliadenílico na extremidade 3', denominada de cauda poli(A). Não se conhece com certeza a função dessa cauda, mas ela pode desempenhar um papel na exportação de RNAm maduro a partir do núcleo, tanto quanto em auxiliar na estabilização de algumas moléculas de RNAm retardando a sua degradação no citoplasma.
Áreas condensadas de material celular, que podem estar ligadas por uma membrana.
Família de enzimas que catalisam a conversão de ATP e uma proteína a ADP e uma fosfoproteína.
Polipeptídeos lineares sintetizados nos RIBISSOMOS e posteriormente podem ser modificados, entrecruzados, clivados ou agrupados em proteínas complexas com várias subunidades. A sequência específica de AMINOÁCIDOS determina a forma que tomará o polipeptídeo, durante o DOBRAMENTO DE PROTEÍNA e a função da proteína.
Subtipo de proteína tirosina fosfatases não receptoras caracterizadas pela presença de um domínio catalítico N-terminal e um domínio C-terminal grande enriquecido em PROLINA, ÁCIDO GLUTÂMICO, SERINA e resíduos de TREONINA (sequências PEST). O subtipo fosfatase é ubiquamente expresso e envolvido na regulação de vários processos biológicos, como o MOVIMENTO CELULAR, CITOCINESE, separação da aderência focal e ATIVAÇÃO LINFOCÍTICA.
Subtipo de fosfatase de especificidade dupla que desempenha um papel na transdução de sinal intracelular por inativação das PROTEÍNAS QUINASES ATIVADAS POR MITÓGENOS. Possui especificidade para MAP QUINASES REGULADAS POR SINAL EXTRACELULAR.
Região de uma enzima que interage com seu substrato causando uma reação enzimática.
Peroxidases are enzymes that catalyze the reduction of hydrogen peroxide into water or oxygen, often using a co-substrate as an electron donor, and play crucial roles in various biological processes such as cellular defense, metabolism, and signaling.
Células formadoras de osso que secretam uma MATRIZ EXTRACELULAR. Cristais de hidroxiapatita são então depositados na matriz para formar o osso.
Combinação de dois ou mais aminoácidos ou sequências de bases de um organismo ou organismos de tal forma a alinhar áreas das sequências de distribuição das propriedades comuns. O grau de correlação ou homologia entre as sequências é previsto computacionalmente ou estatisticamente, baseado nos pesos determinados dos elementos alinhados entre as sequências. Isto pode servir como um indicador potencial de correlação genética entre os organismos.
Subcategoria de proteína tirosina fosfatases ligadas à membrana celular. Elas contêm domínios citoplasmáticos tirosina fosfatases e domínios de proteínas extracelulares que podem desempenhar um papel nas interações célula-célula reagindo com componentes da MATRIZ EXTRACELULAR. São consideradas proteínas semelhantes a receptores porque parecem não ter ligantes específicos.
Elemento não metálico que tem o símbolo atômico P, o número atômico 15 e massa atômica 31. É um elemento essencial que participa de uma ampla variedade de reações bioquímicas.
Espécie de MORGANELLA previamente classificada como espécie de Proteus. É encontrada em fezes de humanos, cães, outros mamíferos e répteis.
Família de 3,3-bis(p-hidroxifenil)ftalidas. São utilizadas como CATÁRTICOS, indicadores e AGENTES CORANTES.
Aminoácido presente em proteínas endógenas. A fosforilação e desfosforilação da tirosina desempenham um papel na transdução de sinal celular e, possivelmente, no controle do crescimento celular e carcinogênese.
Estudo da estrutura, comportamento, crescimento, reprodução e patologia das células, além do funcionamento e química dos componentes celulares.
Membro secretado da superfamília do receptor TNF que regula negativamente a osteoclastogênese. É um receptor chamariz solúvel do LIGANTE RANK que inibe tanto a DIFERENCIAÇÃO CELULAR como a função dos OSTEOCLASTOS, inibindo a interação entre o LIGANTE RANK e o RECEPTOR ATIVADOR DE FATOR NUCLEAR KAPPA B.
Técnica de separação na qual a fase estacionária consiste de resinas de troca iônica. As resinas contém pequenos íons livres que facilmente trocam de lugar com outros íons pequenos de igual carga, presentes na solução que banha a resina.
Doença neoplásica das células linforreticulares que é considerada como sendo um tipo raro de leucemia crônica, caracterizada por um início insidioso, esplenomegalia, anemia, granulocitopenia, trombocitopenia, pouca ou nenhuma linfadenopatia e a presença de células "pilosas" ou "flageladas" no sangue e medula óssea.

A fosfatase ácida é um tipo de enzima que catalisa a remoção de grupos fosfato de moléculas, geralmente em condições de pH ligeiramente ácido. Essa enzima desempenha um papel importante na regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo ósseo, a sinalização celular e a resposta imune. Existem vários tipos diferentes de fosfatases ácidas, cada uma com suas próprias funções específicas no organismo.

A atividade da fosfatase ácida pode ser medida em laboratório através de um teste chamado "teste de fosfatase ácida". Este teste é frequentemente usado na clínica médica para ajudar no diagnóstico e monitoramento de doenças ósseas, como osteoporose e câncer ósseo. Alterações no nível de atividade da fosfatase ácida podem indicar problemas no metabolismo ósseo ou outras condições médicas.

Fosfoproteínas fosfatases (PPP) são enzimas que desfosforilam outras proteínas, removendo grupos fosfato ligados a resíduos de aminoácidos específicos. Este processo regula uma variedade de funções celulares, incluindo sinalização celular, transcrição genética, tradução e controle do ciclo celular. As fosfoproteínas fosfatases desempenham um papel importante na manutenção do equilíbrio entre a fosforilação e a desfosforilação de proteínas, o que é crucial para a regulação adequada das vias bioquímicas nas células.

Existem várias classes e tipos diferentes de fosfoproteínas fosfatases, cada uma com suas próprias especificidades substrato e funções regulatórias. Algumas dessas enzimas estão envolvidas em processos fisiológicos normais, enquanto outras podem contribuir para doenças ou desordens quando sua atividade está alterada. Por exemplo, a disregulação da atividade de fosfoproteínas fosfatases tem sido associada a várias condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Em resumo, as fosfoproteínas fosfatases são enzimas que desempenham um papel crucial na regulação de diversas vias bioquímicas nas células ao remover grupos fosfato de outras proteínas. Sua atividade está frequentemente associada a processos fisiológicos normais, mas também pode contribuir para doenças quando sua regulação está alterada.

Tartaratos, em termos médicos, referem-se aos depósitos de sais minerais duros que se formam na superfície dos dentes. Eles ocorrem como resultado da precipitação de cálcio e fosfato de uma solução composta por saliva e placa dental. A placa dental é um filme pegajoso e incolor formado por bactérias que se acumulam naturalmente na superfície dos dentes.

Quando a placa dental não é regularmente removida através do processo de higiene bucal adequada, como escovar os dentes e passar o fio dental, ela pode mineralizar e endurecer-se ao longo do tempo, formando tartaratos. Esses depósitos amarelos ou acastanhados podem aderir firmemente às superfícies dos dentes, tornando-se difíceis de remover sem a ajuda de um profissional dental e instrumentos especiais.

Os tartaratos não apenas afetam a estética da smile, mas também podem contribuir para problemas dentários, como caries e doenças de encostas, uma vez que fornecem um ambiente propício ao crescimento bacteriano. Além disso, as bactérias presentes nos tartaratos podem produzir toxinas que inflamam as gengivas, levando à doença periodontal e, em casos graves, à perda dos dentes. Portanto, é essencial manter boa higiene bucal e visitar regularmente o dentista para remover os depósitos de tartaratos e manter a saúde oral.

Proteínas Tirosina Fosfatases (PTPs) são um grupo de enzimas que desempenham papéis cruciais na regulação de diversos processos celulares, incluindo o crescimento, diferenciação, mitose e apoptose. Elas funcionam por remover fosfatos adicionados à tirosina em proteínas, um processo chamado desfosforilação.

A fosforilação é um mecanismo importante de regulação celular, no qual uma molécula de fosfato é adicionada a um resíduo de aminoácido específico em uma proteína, geralmente alterando sua atividade. A adição e remoção balanceadas de grupos fosfato são necessárias para manter as células saudáveis e funcionais.

As PTPs desempenham um papel fundamental neste processo, contrabalançando a ação das proteínas tirosina quinases (PTKs), que adicionam grupos fosfato à tirosina em proteínas. A desregulação da atividade de PTPs tem sido associada a várias doenças, incluindo câncer e diabetes.

Existem cerca de 100 genes humanos que codificam diferentes tipos de PTPs, divididos em duas classes principais: as PTPs clássicas e as dual específicas de fosfotireóide (dual-specificity phosphatases, DSPs). As PTPs clássicas são subdivididas em receptoras e não receptoras. As PTPs receptoras possuem um domínio extracelular e um intracelular catalítico, enquanto as não receptoras são totalmente intracelulares.

As DSPs, por outro lado, podem desfosforilar tanto fosfotireóis quanto fosfoserinas em proteínas além de tirosinas. Algumas dessas enzimas têm sido implicadas no controle do ciclo celular e na resposta à estresse oxidativo, entre outras funções.

Em resumo, as PTPs são uma classe importante de enzimas que desempenham um papel fundamental na regulação da sinalização celular, especialmente no controle da atividade das PTKs. A desregulação da atividade dessas enzimas pode levar a diversas doenças e, portanto, são alvos promissores para o desenvolvimento de novas terapias.

Proteína Fosfatase 2 (PP2A) é uma enzima que desfosforila outras proteínas, removendo grupos fosfato delas. A fosfatase é um tipo de enzima hidrolase que remove grupos fosfato de substratos proteicos, geralmente inativando-os ou alterando sua atividade em alguma forma.

A PP2A é uma das principais fosfatases envolvidas na regulação da atividade de diversas proteínas intracelulares e desempenha um papel crucial em vários processos celulares, incluindo o ciclo celular, a transcrição, a tradução, o transporte e a sinalização. A PP2A é capaz de desfosforilar uma grande variedade de substratos proteicos, como as cinases, as proteínas estruturais e as proteínas envolvidas na regulação da expressão gênica.

A PP2A é um complexo heterotrímero composto por uma subunidade catalítica (A), uma subunidade reguladora (B) e uma subunidade estrutural (C). A subunidade catalítica contém o sítio ativo da enzima, enquanto as subunidades reguladoras e estruturais modulam a especificidade do substrato e a atividade da enzima.

A regulação anormal da PP2A tem sido implicada em várias doenças, incluindo o câncer, a doença de Alzheimer e outras doenças neurodegenerativas.

Proteína Fosfatase 1 (PP1) é uma enzima que desfosforila outras proteínas, removendo grupos fosfato adicionados por proteínas cinases. A fosfatase 1 desempenha um papel fundamental no controle da atividade de muitas proteínas e processos celulares, incluindo a regulação do ciclo celular, transcrição genética, tradução de proteínas, metabolismo de carboidratos e glicogénio, e plasticidade sináptica no sistema nervoso.

A fosfatase 1 é uma enzima altamente conservada em diferentes espécies, desde leveduras a mamíferos. É uma proteína de grande tamanho, composta por um domínio catalítico e vários domínios regulatórios que controlam sua atividade e especificidade para diferentes substratos.

A regulação da fosfatase 1 é complexa e envolve a interação com diversos inibidores e reguladores, como a proteína inibidora da fosfatase-1 (Inhibitor-1) e a proteína associada à fosfatase-2A (PPP2R5E), que determinam sua localização celular e atividade em diferentes processos.

Devido à sua importância na regulação de diversos processos celulares, a desregulação da atividade da fosfatase 1 tem sido associada a várias doenças, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

Monoéster fosfórico hidrolases são um grupo de enzimas que catalisam a hidrólise de monoésteres fosfóricos, resultando na formação de ácido fosfórico e um álcool. Essas enzimas desempenham um papel importante em diversos processos metabólicos, incluindo a glicosegênese (conversão de glicogênio em glicose) e a lipólise (quebra de triglicérides em glicerol e ácidos graxos). A mais conhecida monoéster fosfórico hidrolase é a enzima fosfatase alcalina, que está presente em diversos tecidos e participa de várias reações bioquímicas.

Glucose-6-phosphatase é um enzima que desempenha um papel fundamental no metabolismo do carboidrato, especificamente na gliconeogênese e no caminho de libertação da glicose. A enzima catalisa a remoção do grupo fosfato do glucose-6-fosfato, convertendo-o em glucose, que pode então ser liberada para a corrente sanguínea.

A gliconeogênese é o processo pelo qual o fígado e outros tecidos converteem precursores não glucídicos, como lactato e piruvato, em glucose. O glucose-6-phosphatase é uma enzima essencial neste caminho porque remove o grupo fosfato do glucose-6-phosphate, um intermediário crítico no processo.

Além disso, a glucose-6-phosphatase também desempenha um papel na libertação de glicose armazenada em forma de glicogênio nos músculos e fígado. Quando o corpo precisa de energia adicional, o glicogênio é quebrado em glucose-1-phosphate, que é então convertido em glucose-6-phosphate pela enzima fosfoglucomutase. A glucose-6-phosphatase remove então o grupo fosfato do glucose-6-phosphate, permitindo que a glicose seja liberada para a corrente sanguínea e utilizada como fonte de energia por células em todo o corpo.

Deficiências congênitas na atividade da enzima glucose-6-phosphatase podem resultar em doenças metabólicas graves, como a deficiência de glucose-6-fosfatase, que é caracterizada por hipoglicemia, acidose lática e hepatomegalia. Essa condição pode ser fatal se não for tratada adequadamente.

Os lisossomas são organelos membranosos encontrados em células eucarióticas que contêm enzimas hidrolíticas capazes de descompor diversas moléculas orgânicas. Eles desempenham um papel fundamental no processo de autofagia, na digestão e reciclagem de material celular desnecessário ou danificado, além de ajudar na defesa contra microrganismos invasores. Os lisossomas também estão envolvidos no processo de catabolismo de macromoléculas, como proteínas e carboidratos, que são trazidas para dentro deles por endocitose ou fagocitose. Ao combinar as enzimas hidrolíticas com o material a ser degradado, os lisossomas formam um compartimento chamado vesícula autofágica ou lisossoma secundário, onde a digestão ocorre. Após a digestão, as moléculas resultantes são libertadas para o citoplasma e podem ser reutilizadas na síntese de novas moléculas.

Isoenzimas, também conhecidas como isoformas enzimáticas, referem-se a um grupo de enzimas com origens genéticas distintas que catalisam a mesma reação química em organismos vivos. Embora possuam funções bioquímicas idênticas ou muito semelhantes, elas diferem na sua estrutura primária e podem apresentar variações em suas propriedades cinéticas, termodinâmicas e regulatórias.

A presença de isoenzimas pode ser resultado de:

1. Duplicações genéticas: ocorre quando um gene se duplica, gerando dois genes com sequências semelhantes que podem evoluir independentemente e acumular mutações, levando à formação de isoenzimas.
2. Diferenças no processamento pós-transcricional: variações na modificação da cadeia polipeptídica após a tradução podem resultar em proteínas com estruturas ligeiramente diferentes, mas que mantêm a mesma função catalítica.

A identificação e análise de isoenzimas são úteis em diversos campos da medicina, como no diagnóstico e monitoramento de doenças, pois diferentes tecidos podem apresentar padrões distintos de isoenzimas. Além disso, alterações nos níveis ou propriedades das isoenzimas podem indicar desequilíbrios metabólicos ou danos a órgãos e tecidos.

Phosphatidate Phosphatase é uma enzima que catalisa a reação que remove um grupo fosfato de um lipídio chamado fosfatidato, produzindo diacilglicerol (DAG) como resultado. Existem dois tipos principais de fosfatidato fosfatase: Tipo 1, localizado no retículo endoplasmático, e Tipo 2, encontrado no citoplasma. A reação catalisada por essa enzima é importante no metabolismo dos lipídeos, especialmente na biossíntese de fosfolipídios e triglicerídeos. Os déficits nessa enzima podem resultar em distúrbios do metabolismo lipídico, como a doença de Hirschsprung e a síndrome da nefrose congênita.

Histochimica é um ramo da patologia e ciência dos materiais biológicos que se ocupa do estudo da distribuição e composição química das substâncias presentes em tecidos e células. A histochimica utiliza técnicas laboratoriais específicas para detectar e visualizar a presença e localização de diferentes substâncias, como proteínas, carboidratos, lípidos e pigmentos, em amostras de tecidos.

A histochimica pode ser dividida em duas subdisciplinas principais: a histoquímica convencional e a imunohistochimica. A histoquímica convencional utiliza reagentes químicos para detectar substâncias específicas em tecidos, enquanto a imunohistochimica utiliza anticorpos específicos para detectar proteínas e outras moléculas de interesse.

A histochimica é uma ferramenta importante na patologia clínica e na pesquisa biomédica, pois pode fornecer informações valiosas sobre a estrutura e função dos tecidos, bem como sobre os processos patológicos que ocorrem neles. Além disso, a histochimica pode ser usada para ajudar no diagnóstico de doenças e para avaliar a eficácia de diferentes tratamentos terapêuticos.

A próstata é uma glândula exclusiva do sistema reprodutor masculino. Ela está localizada abaixo da bexiga e à volta do uretra, o canal que conduz a urina para fora do corpo. A próstata tem aproximadamente o tamanho de uma noz e seu principal papel é produzir um fluido alcalino leitoso que, em conjunto com espermatozoides provenientes dos testículos e outros líquidos secretados por glândulas accessórias, forma o semen.

Este líquido nutre e protege os espermatozoides, facilitando sua sobrevivência e mobilidade fora do corpo durante a ejaculação. Além disso, a próstata age como um esfincter na uretra, podendo se contrair e relaxar para controlar o fluxo de urina ou semen.

Devido à sua localização e funções, problemas na próstata podem resultar em sintomas urinários ou sexuales desagradáveis ou anormais, como dificuldade em urinar, fluxo urinário fraco, necessidade frequente de urinar, sangue na urina ou no esperma, dor ou desconforto pélvico, disfunção erétil e outros. Algumas condições comuns que afetam a próstata incluem hiperplasia benigna da próstata (HBP), prostatite (inflamação da próstata) e câncer de próstata.

Os osteoclastos são grandes células multinucleadas presentes na medula óssea e na superfície de trabalho dos óssos. Eles desempenham um papel fundamental no processo normal de remodelação óssea, bem como na resposta adaptativa a alterações mecânicas e hormonais.

A principal função fisiológica dos osteoclastos é a resorção óssea, ou seja, a dissolução e a remoção do tecido mineralizado do osso. Esse processo é essencial para manter a integridade estrutural e funcional do esqueleto, permitindo que o osso se adapte às demandas mecânicas e metabólicas do corpo.

Os osteoclastos são derivados de monócitos/macrófagos hematopoéticos e diferenciam-se em resposta a fatores de crescimento e sinais químicos, incluindo o fator estimulador de colônias de macrófagos (CSF-1) e o receptor activador do nuclear factor kappa-B ligando ao ligante (RANKL). A ativação desses caminhos leva à formação de células multinucleadas, que secretam enzimas proteolíticas e ácido clorídrico para dissolver a matriz óssea mineralizada.

A desregulação da função dos osteoclastos pode contribuir para diversas condições patológicas, como a osteoporose, a doença periodontal e os tumores ósseos malignos. O equilíbrio entre a formação e a atividade dos osteoclastos e dos osteoblastos (células responsáveis pela formação do tecido ósseo) é crucial para manter a saúde óssea e prevenir essas condições.

Fosforilação é um processo bioquímico fundamental em células vivas, no qual um grupo fosfato é transferido de uma molécula energética chamada ATP (trifosfato de adenosina) para outras proteínas ou moléculas. Essa reação é catalisada por enzimas específicas, denominadas quinases, e resulta em um aumento na atividade, estabilidade ou localização das moléculas alvo.

Existem dois tipos principais de fosforilação: a fosforilação intracelular e a fosforilação extracelular. A fosforilação intracelular ocorre dentro da célula, geralmente como parte de vias de sinalização celular ou regulação enzimática. Já a fosforilação extracelular é um processo em que as moléculas são fosforiladas após serem secretadas ou expostas na superfície da célula, geralmente por meio de proteínas quinasas localizadas na membrana plasmática.

A fosforilação desempenha um papel crucial em diversos processos celulares, como a transdução de sinal, o metabolismo energético, a divisão e diferenciação celular, e a resposta ao estresse e doenças. Devido à sua importância regulatória, a fosforilação é frequentemente alterada em diversas condições patológicas, como câncer, diabetes e doenças neurodegenerativas.

"Dados de sequência molecular" referem-se a informações sobre a ordem ou seqüência dos constituintes moleculares em uma molécula biológica específica, particularmente ácidos nucléicos (como DNA ou RNA) e proteínas. Esses dados são obtidos através de técnicas experimentais, como sequenciamento de DNA ou proteínas, e fornecem informações fundamentais sobre a estrutura, função e evolução das moléculas biológicas. A análise desses dados pode revelar padrões e características importantes, tais como genes, sítios de ligação regulatórios, domínios proteicos e motivos estruturais, que podem ser usados para fins de pesquisa científica, diagnóstico clínico ou desenvolvimento de biotecnologia.

As fosfatases de especificidade dupla (DSPs, do inglês Dual-Specificity Phosphatases) são um grupo de enzimas que possuem a capacidade de remover grupos fosfato de substratos proteicos em dois resíduos diferentes: tanto em serina/treonina quanto em tirosina. Elas pertencem à família das fosfoproteínas fosfatases (PPPs) e desempenham papéis importantes na regulação de diversos processos celulares, como sinalizações intracelulares, proliferação celular, diferenciação e apoptose.

A atividade dessas enzimas é altamente regulada e sua desregulação pode levar a diversas patologias, incluindo câncer e doenças neurodegenerativas. Algumas DSPs também são capazes de desfosforilar outras moléculas além de proteínas, como lípidos e carboidratos, o que amplia ainda mais seu espectro de atividade e importância fisiológica.

A Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 11 (SHP-2), é uma enzima que desfosforila outras proteínas, removendo um grupo fosfato adicionado à tirosina de proteínas específicas. A SHP-2 desempenha um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, incluindo proliferação, diferenciação, migração e apoptose.

A SHP-2 é codificada pelo gene PTPN11 e pertence à família das fosfatases de tirosina de dupla especificidade (DSPs). Possui dois domínios catalíticos de fosfatase, um domínio SH2 e um domínio de regulação C-terminal. A ativação da SHP-2 ocorre quando ela se liga a uma proteína fosforilada em tirosina através do seu domínio SH2, levando à exposição dos domínios catalíticos e subsequente desfosforilação de outras proteínas.

Mutações no gene PTPN11 podem resultar em alterações na atividade da SHP-2, levando a diversas condições médicas, como síndromes hereditárias e câncer. Por exemplo, mutações gain-of-function (ganho de função) no gene PTPN11 têm sido associadas à Síndrome de Noonan e à Leucemia Mieloide Aguda Juvenil (JMML). Nestas condições, a atividade aumentada da SHP-2 leva a desregulação dos sinais celulares, resultando em anormalidades no desenvolvimento e na proliferação celular.

Em resumo, a Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 11 (SHP-2) é uma enzima importante reguladora dos sinais celulares, desempenhando um papel crucial no desenvolvimento e na manutenção da homeostase celular. Mutações neste gene podem resultar em diversas condições médicas, incluindo síndromes hereditárias e câncer.

As fosfatases CDC25 são uma classe de enzimas que desfosforilam e ativam as quinases dependentes de ciclina (CDKs), que desempenham um papel crucial na regulação do ciclo celular eufuncional em células eucarióticas. Existem três membros principais da família CDC25: CDC25A, CDC25B e CDC25C, cada um com diferentes padrões de expressão e atividade ao longo do ciclo celular.

As fosfatases CDC25 são essenciais para a progressão da célula através dos estágios do ciclo celular, especialmente na entrada em mitose. Elas removem grupos fosfato de resíduos de tirosina e treonina nas CDKs, o que permite que as CDKs se ligam e ativem os seus alvos, como as proteínas que controlam a transcrição gênica e a progressão do ciclo celular.

A regulação das fosfatases CDC25 é complexa e envolve uma variedade de mecanismos, incluindo a modificação por fosforilação, ubiquitinação e ligação à proteínas reguladoras. A ativação dessas enzimas é frequentemente desregulada em células cancerosas, o que pode levar ao crescimento celular incontrolado e à progressão do câncer.

Em resumo, as fosfatases CDC25 são uma classe importante de enzimas reguladoras do ciclo celular que desempenham um papel fundamental na ativação das CDKs e na progressão da célula através dos estágios do ciclo celular.

Proteína Tirosina Fosfatase Não Receptora Tipo 1 (PTPN1), também conhecida como Fase (Fundo de Aceleração da Esfinge), é uma enzima que desfosforila outras proteínas na posição tirosina, regulando assim vários processos celulares, incluindo proliferação e diferenciação celular, apoptose (morte celular programada) e transdução de sinal.

A PTPN1 é uma proteína intracelular que se localiza principalmente no citoplasma e nos invaginados da membrana plasmática. Ela desfosforila diversas proteínas alvo, incluindo proteínas tirosina quinasas (PTKs) e outras proteínas adaptadoras e enzimáticas envolvidas na transdução de sinal.

A atividade da PTPN1 é regulada por diversos fatores, incluindo a fosforilação em serina e treonina residues, a interação com outras proteínas e a localização subcelular. A disregulação da atividade da PTPN1 tem sido associada a várias doenças, como câncer, diabetes e doenças autoimunes.

Em resumo, a Proteína Tirosina Fosfatase Não Receptora Tipo 1 é uma enzima importante que regula vários processos celulares por meio da desfosforilação de proteínas tirosinas e sua disregulação pode levar a diversas doenças.

Uma sequência de aminoácidos refere-se à ordem exata em que aminoácidos específicos estão ligados por ligações peptídicas para formar uma cadeia polipeptídica ou proteína. Existem 20 aminoácidos diferentes que podem ocorrer naturalmente nas sequências de proteínas, cada um com sua própria propriedade química distinta. A sequência exata dos aminoácidos em uma proteína é geneticamente determinada e desempenha um papel crucial na estrutura tridimensional, função e atividade biológica da proteína. Alterações na sequência de aminoácidos podem resultar em proteínas anormais ou não funcionais, o que pode contribuir para doenças humanas.

Fosfatos são compostos químicos que contêm o íon fosfato, que é formado quando um átomo de fósforo se combina com quatro átomos de oxigênio (PO43-). Eles desempenham um papel crucial na manutenção da saúde das células e tecidos do corpo humano.

Existem diferentes tipos de fosfatos presentes no organismo, sendo os principais os fosfatos inorgânicos, que estão presentes em grande quantidade nos ossos e dentes, onde desempenham um papel importante na sua formação e manutenção. Já os fosfatos orgânicos encontram-se principalmente nas células, onde estão envolvidos em diversas funções celulares, como a produção de energia (através da glicose), síntese de ácidos nucléicos e formação de membranas celulares.

Além disso, os fosfatos também desempenham um papel importante no equilíbrio ácido-base do organismo, pois podem se combinar com hidrogênio (H+) para formar ácidos fosfóricos, auxiliando na neutralização de excesso de ácidos no sangue.

Em resumo, os fosfatos são compostos químicos essenciais à vida, envolvidos em diversas funções metabólicas e estruturais do corpo humano.

A Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 6 (PTNPR6), também conhecida como PTPN6 ou SHP-1 (Src Homologia 2 Domain-Containing Phosphatase-1), é uma enzima que desfosforila outras proteínas na tirosina, regulando assim vários processos celulares, incluindo sinalizações intracelulares e atuação de receptores celulares.

Esta proteína tirosina fosfatase é expressa predominantemente em células hematopoéticas e desempenha um papel crucial na regulação da resposta imune, hemostasia e desenvolvimento hematopoiético. Mutação ou deficiência nesta enzima pode resultar em disfunções imunológicas e hematológicas graves, como anemia, neutropenia e susceptibilidade aumentada a infecções.

A PTNPR6/SHP-1 é composta por dois domínios catalíticos de tirosina fosfatase (TPh) e dois domínios SH2 (Src Homology 2), que se ligam especificamente a sítios de fosforilação em tirosinas em outras proteínas. Esses domínios permitem que a PTNPR6/SHP-1 se associe a receptores e outras proteínas intracelulares, desfosforilando-as e inibindo sua ativação ou sinalização.

Em resumo, a Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 6 é uma enzima importante que regula vários processos celulares por meio da desfosforilação de proteínas tirosinas e está envolvida em diversas funções fisiológicas, especialmente no sistema imunológico.

O ácido okadáico é um composto orgânico que pertence à classe dos ácidos grasos poliinsaturados. Ele possui 30 átomos de carbono e cinco ligações duplas conjugadas, o que lhe confere propriedades tóxicas. É produzido naturalmente por algumas espécies de microalgas e dinoflagelados, podendo acumular-se em organismos aquáticos que se alimentam deles, como ostras e peixes. A intoxicação alimentar causada pelo ácido okadáico é conhecida como síndrome diarréica paralítica (SDP) ou intoxicação por fitotoxinas marinhas, caracterizada por sintomas gastrointestinais severos e, em casos graves, pode levar a insuficiência renal e morte.

A miosin light chain phosphatase (MLCP) é uma enzima responsável pela remoção de grupos fosfato da luz das cadeias de miosina, um tipo de proteína envolvida na contração muscular. A ativação ou inibição da MLCP pode regular a força e velocidade da contração muscular, tornando-a uma importante alvo terapêutico em doenças como a hipertensão arterial e insuficiência cardíaca congestiva.

A fosfatase de miosina-de-cadeia-leve é um complexo enzimático composto por três subunidades: a proteína catalítica PP1c (protein phosphatase 1 catalytic subunit), a subunidade reguladora MLC20 (myosin light chain 20) e a subunidade de ligação à calmodulina. A atividade da MLCP é regulada por diversos fatores, incluindo a disponibilidade de cálcio no citoplasma, a fosforilação das subunidades do complexo e a interação com outras proteínas.

A fosfatase de miosina-de-cadeia-leve desempenha um papel crucial na regulação da contração muscular ao controlar o estado de fosforilação da luz das cadeias de miosina. Quando a miosina é fosforilada, sua capacidade de se ligar à actina e gerar força contrátil é aumentada, enquanto que quando ela é desfosforilada, essa capacidade é diminuída. Assim, a MLCP atua como um importante regulador da contração muscular ao controlar o grau de fosforilação da miosina e, consequentemente, sua capacidade de gerar força.

Em resumo, a fosfatase de miosina-de-cadeia-leve é uma enzima que desempenha um papel crucial na regulação da contração muscular ao controlar o grau de fosforilação da luz das cadeias de miosina. A sua atividade é regulada por diversos fatores, incluindo a disponibilidade de cálcio no citoplasma, a fosforilação das subunidades do complexo e a interação com outras proteínas.

'Especificidade do substrato' é um termo usado em farmacologia e bioquímica para descrever a capacidade de uma enzima ou proteína de se ligar e catalisar apenas determinados substratos, excluindo outros que são semelhantes mas não exatamente os mesmos. Isso significa que a enzima tem alta especificidade para seu substrato particular, o que permite que as reações bioquímicas sejam reguladas e controladas de forma eficiente no organismo vivo.

Em outras palavras, a especificidade do substrato é a habilidade de uma enzima em distinguir um substrato de outros compostos semelhantes, o que garante que as reações químicas ocorram apenas entre os substratos corretos e suas enzimas correspondentes. Essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional da enzima e do substrato, e pelo reconhecimento molecular entre eles.

A especificidade do substrato pode ser classificada como absoluta ou relativa. A especificidade absoluta ocorre quando uma enzima catalisa apenas um único substrato, enquanto a especificidade relativa permite que a enzima atue sobre um grupo de substratos semelhantes, mas com preferência por um em particular.

Em resumo, a especificidade do substrato é uma propriedade importante das enzimas que garante a eficiência e a precisão das reações bioquímicas no corpo humano.

Na medicina e fisiologia, a cinética refere-se ao estudo dos processos que alteram a concentração de substâncias em um sistema ao longo do tempo. Isto inclui a absorção, distribuição, metabolismo e excreção (ADME) das drogas no corpo. A cinética das drogas pode ser afetada por vários fatores, incluindo idade, doença, genética e interações com outras drogas.

Existem dois ramos principais da cinética de drogas: a cinética farmacodinâmica (o que as drogas fazem aos tecidos) e a cinética farmacocinética (o que o corpo faz às drogas). A cinética farmacocinética pode ser descrita por meio de equações matemáticas que descrevem as taxas de absorção, distribuição, metabolismo e excreção da droga.

A compreensão da cinética das drogas é fundamental para a prática clínica, pois permite aos profissionais de saúde prever como as drogas serão afetadas pelo corpo e como os pacientes serão afetados pelas drogas. Isso pode ajudar a determinar a dose adequada, o intervalo posológico e a frequência de administração da droga para maximizar a eficácia terapêutica e minimizar os efeitos adversos.

A fosfatase alcalina é uma enzima que pode ser encontrada em diferentes tecidos e órgãos do corpo humano, como no fígado, rins, intestino delgado e ossos. Ela desempenha um papel importante no metabolismo dos fosfatos e ajuda a regular os níveis de calcio no sangue.

A fosfatase alcalina catalisa a remoção de grupos fosfato de moléculas, especialmente em altos pH (por isso o nome "alcalina"). Em condições fisiológicas, sua atividade é maior à medida que o pH aumenta.

Esta enzima pode ser medida no sangue e nos líquidos corporais, e os níveis elevados de fosfatase alcalina podem indicar diversas condições patológicas, como:

1. Doenças ósseas: fracturas ósseas, osteoporose, osteogênese imperfeita e tumores ósseos podem causar aumento dos níveis de fosfatase alcalina.
2. Doenças hepáticas: hepatite, cirrose, câncer de fígado e outras doenças hepáticas podem elevar os níveis desta enzima no sangue.
3. Doenças renais: insuficiência renal crônica ou outras doenças renais podem causar aumento dos níveis de fosfatase alcalina.
4. Outras condições: mononucleose infecciosa, leucemia e outros distúrbios sanguíneos também podem elevar os níveis desta enzima.

Em resumo, a fosfatase alcalina é uma enzima importante no metabolismo dos fosfatos e nos processos de regulação do calcio no sangue. Seus níveis elevados podem indicar diversas condições patológicas, como doenças ósseas, hepáticas, renais ou sanguíneas.

Proteína Tirosina Fosfatases não Receptoras (PTNRs) são um tipo de enzima que desfosforila proteínas, removendo um grupo fosfato adicionado à tirosina de uma proteína. Isso é o oposto do que as proteinas tirosina quinases fazem, que é adicionar um grupo fosfato à tirosina de uma proteína como parte do processo de sinalização celular.

As PTNRs desempenham um papel importante na regulação da atividade das proteínas tirosina quinases e, portanto, na regulação geral da sinalização celular. Elas estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos, incluindo a regulação do crescimento e divisão celular, a resposta imune e a manutenção da integridade da célula.

Existem várias classes diferentes de PTNRs, cada uma com suas próprias características e funções específicas. Algumas PTNRs são específicas para determinados substratos (proteínas alvo), enquanto outras têm atividade mais ampla e podem desfosforilar vários substratos diferentes.

Uma disfunção nas PTNRs pode levar a uma variedade de condições médicas, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo das PTNRs e sua regulação é importante para a compreensão da fisiologia normal e da patologia das células.

Na medicina e bioquímica, a fosfatase é um tipo de enzima que remove um grupo fosfato de uma molécula, geralmente resultando na desativação da função da molécula. Uma "fosfofilase fosfatase" especificamente refere-se a uma enzima que desfosforila a fosfofilase, que é uma enzima chave no metabolismo de glicogênio e glucose. A fosfofilase catalisa a reação que quebra o glicogênio em moléculas menores de glicose, e a adição de um grupo fosfato à fosfofilase inativa a transforma em sua forma ativa. Portanto, a fosfofilase fosfatase é uma enzima que remove esse grupo fosfato, desativando assim a fosfofilase. Isso pode ser importante no controle da taxa de glicogênio desdobrado e da glicose liberada na célula.

Reabsorção óssea é um processo fisiológico no qual as células especializadas chamadas osteoclastos quebram down e reabsorvem a matriz mineralizada do osso. Isso ocorre continuamente ao longo da vida de um indivíduo como parte do processo de remodelação óssea contínua, no qual as velhas estruturas ósseas são substituídas por novos tecidos ósseos. No entanto, em certas condições patológicas, como na osteoporose, a reabsorção óssea pode ocorrer a um ritmo mais rápido do que a formação de novo osso, levando a uma perda óssea generalizada e aumento do risco de fraturas.

Glucuronidase é uma enzima que catalisa a reação de hidrólise da glucurónide, que é um éter formado durante o processo de glucuronidação. A glucuronidação é uma importante via metabólica no organismo dos mamíferos, na qual substratos endógenos e exógenos são convertidos em glucurónides mais solúveis em água, facilitando assim a sua excreção.

A enzima Glucuronidase é encontrada em vários tecidos e fluidos corporais, incluindo o fígado, rins, intestino, plasma sanguíneo e leite materno. A atividade da glucuronidase pode ser medida em diferentes fontes biológicas como um indicador de função celular ou patologia. Por exemplo, a atividade da glucuronidase no líquido sinovial pode estar aumentada em pacientes com artrite reumatoide.

A Glucuronidase é clinicamente relevante porque pode desempenhar um papel na ativação de fármacos inativos e também na inativação de fármacos ativos, dependendo do substrato específico. Além disso, a medição da atividade da glucuronidase pode ser útil no diagnóstico e monitorização de algumas condições clínicas.

A concentração de íons de hidrogênio, geralmente expressa como pH, refere-se à medida da atividade ou concentração de íons de hidrogênio (H+) em uma solução. O pH é definido como o logaritmo negativo da atividade de íons de hidrogênio:

pH = -log10[aH+]

A concentração de íons de hidrogênio é um fator importante na regulação do equilíbrio ácido-base no corpo humano. Em condições saudáveis, o pH sanguíneo normal varia entre 7,35 e 7,45, indicando uma leve tendência alcalina. Variações nesta faixa podem afetar a função de proteínas e outras moléculas importantes no corpo, levando a condições médicas graves se o equilíbrio não for restaurado.

As Proteínas Tirosina Fosfatases Classe 2 Semelhantes a Receptores (PTPRs) são uma família de enzimas que desfosforilam proteínas, removendo grupos fosfato da tirosina em outras proteínas. Elas são chamadas de "semelhantes a receptores" porque possuem um domínio transmembrana e um domínio catalítico localizado na região intracitoplasmática, semelhante à estrutura dos receptores tirosina quinases.

A classe 2 das PTPRs é composta por quatro subfamílias: PTPRC (CD45), PTPRD, PTPRE e PTPRF. Estas enzimas desempenham papéis importantes na regulação de diversos processos celulares, incluindo a sinalização celular, o crescimento e diferenciação celular, a adesão celular e a motilidade.

As PTPRs classe 2 são frequentemente encontradas em locais de contato entre células ou entre células e matriz extracelular, onde elas desempenham um papel crucial na regulação da interação célula-célula e célula-matriz. Alterações em genes que codificam PTPRs classe 2 têm sido associadas a diversas doenças humanas, incluindo câncer, diabetes e transtornos neurológicos.

Éteres cíclicos são compostos orgânicos que contêm o grupo funcional éter, em que dois átomos de carbono estão unidos por oxigênio, e formam um anel ou ciclo. Eles são classificados como éteres heterocíclicos. Existem vários tipos de éteres cíclicos, incluindo oxiranos (também conhecidos como óxidos de epóxide), tetrahidrofurano e tetraidropirano. Estes compostos são amplamente utilizados em química orgânica como intermediários na síntese de outros compostos mais complexos. Alguns éteres cíclicos também ocorrem naturalmente, como por exemplo, alguns alcalóides contêm estruturas de éteres cíclicos.

A Fosfatase 1 de Especificidade Dupla, também conhecida como DSP1 ou dual-specificity phosphatase 1, é uma enzima que desfosforila tanto fosfatos serina e treonina quanto fosfatos tirosina em proteínas. Ela pertence à família de fosfatases de especificidade dupla, que são capazes de remover grupos fosfato de resíduos de aminoácidos tanto serina/treonina quanto tirosina.

A DSP1 desempenha um papel importante na regulação da atividade de várias proteínas envolvidas em diversos processos celulares, como a transdução de sinal e o ciclo celular. A sua atividade enzimática pode influenciar a estabilidade, localização e função das proteínas alvo, sendo por isso rigorosamente controlada em células saudáveis.

Alterações na expressão ou atividade da DSP1 têm sido associadas a várias condições patológicas, incluindo câncer e doenças neurodegenerativas. Por exemplo, um aumento na atividade da DSP1 pode resultar em uma diminuição na fosforilação de proteínas que regulam o ciclo celular, levando ao desenvolvimento de tumores. Por outro lado, uma redução na atividade da enzima pode afetar a homeostase sináptica e contribuir para a progressão de doenças neurodegenerativas, como a doença de Alzheimer e a doença de Parkinson.

Em resumo, a Fosfatase 1 de Especificidade Dupla é uma enzima essencial que regula diversos processos celulares por meio da desfosforilação de proteínas alvo. Seus níveis e atividade estão cuidadosamente controlados em células saudáveis, e alterações nesses parâmetros podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de várias doenças.

O termo "ligante RANK" (do inglés "RANK ligand") é usado em medicina e biologia molecular para se referir a uma proteína que se liga e ativa o receptor RANK, desempenhando um papel importante na regulação do sistema imune e no desenvolvimento ósseo. A proteína ligante RANK, também conhecida como TNFSF11 ou CD254, é produzida principalmente por células óseas e células do sistema imune, como os linfócitos T.

A ligação do ligante RANK ao receptor RANK estimula a formação e ativação dos osteoclastos, células responsáveis pela resorção óssea. Dessa forma, o complexo ligante RANK-RANK desempenha um papel crucial no equilíbrio entre a formação e resorção ósseas, sendo fundamental para a manutenção da integridade estrutural do esqueleto.

Alterações no sistema ligante RANK-RANK podem contribuir para o desenvolvimento de diversas condições ósseas, como a osteoporose e outras doenças que envolvem alterações na massa óssea ou na arquitetura do tecido ósseo. O controle da atividade do ligante RANK é, portanto, um alvo terapêutico importante no tratamento de tais condições.

A microscopia eletrônica é um tipo de microscopia que utiliza feixes de elétrons em vez de luz visível para ampliar objetos e obter imagens altamente detalhadas deles. Isso permite que a microscopia eletrônica atinja resoluções muito superiores às dos microscópios ópticos convencionais, geralmente até um nível de milhares de vezes maior. Existem dois tipos principais de microscopia eletrônica: transmissão (TEM) e varredura (SEM). A TEM envolve feixes de elétrons que passam através da amostra, enquanto a SEM utiliza feixes de elétrons que são desviados pela superfície da amostra para gerar imagens. Ambos os métodos fornecem informações valiosas sobre a estrutura, composição e química dos materiais a nanoscala, tornando-se essenciais em diversas áreas de pesquisa e indústria, como biologia, física, química, ciências dos materiais, nanotecnologia e medicina.

4-Nitrofenilfosfatase é uma enzima (EC 3.1.3.42) que catalisa a reação de hidrólise do fosfato de 4-nitrofenila, produzindo 4-nitrocatecol e fosfato inorgânico. Essa enzima pertence à família das fosfatases ácido-resistentes, uma classe de enzimas que são capazes de hidrolisar ésteres de fosfato em condições de pH neutro ou alcalino.

A 4-Nitrofenilfosfatase tem importância biológica limitada, mas é frequentemente usada em estudos bioquímicos e enzimáticos como um substrato para avaliar a atividade de fosfatases. O produto da reação, 4-nitrocatecol, pode ser facilmente detectado por espectrofotometria devido à sua absorvidade característica na região do visível (UV-Vis), o que permite a quantificação da atividade enzimática.

A definição médica de 4-Nitrofenilfosfatase geralmente não é mencionada, pois essa enzima não tem um papel direto no funcionamento do organismo humano ou em processos patológicos associados a doenças.

Timolftaleina é um indicador químico com a fórmula C19H20N4O3. É frequentemente usado em experimentos de laboratório para testar a presença de ácidos ou bases. A timolftaleina é incolor em soluções neutras, mas quando adicionada a uma solução alcalina, ela produz uma coloração azul-violeta intensa.

Em termos médicos, a timolftaleina pode ser usada como um componente de soluções tampão para a medição do pH de urinas ou outros fluidos corporais. No entanto, é mais comumente encontrada em uso fora da medicina, como em química e física.

A eletroforese em gel de poliacrilamida (também conhecida como PAGE, do inglês Polyacrylamide Gel Electrophoresis) é um método analítico amplamente utilizado em bioquímica e biologia molecular para separar, identificar e quantificar macromoléculas carregadas, especialmente proteínas e ácidos nucleicos (DNA e RNA).

Neste processo, as amostras são dissolvidas em uma solução tampão e aplicadas em um gel de poliacrilamida, que consiste em uma matriz tridimensional formada por polímeros de acrilamida e bis-acrilamida. A concentração desses polímeros determina a porosidade do gel, ou seja, o tamanho dos poros através dos quais as moléculas se movem. Quanto maior a concentração de acrilamida, menores os poros e, consequentemente, a separação é baseada mais no tamanho das moléculas.

Após a aplicação da amostra no gel, um campo elétrico é aplicado, o que faz com que as moléculas se movam através dos poros do gel em direção ao ânodo (catodo positivo) ou catodo (ânodo negativo), dependendo do tipo de carga das moléculas. As moléculas mais pequenas e/ou menos carregadas se movem mais rapidamente do que as moléculas maiores e/ou mais carregadas, levando assim à separação dessas macromoléculas com base em suas propriedades físico-químicas, como tamanho, forma, carga líquida e estrutura.

A eletroforese em gel de poliacrilamida é uma técnica versátil que pode ser usada para a análise de proteínas e ácidos nucleicos em diferentes estados, como nativo, denaturado ou parcialmente denaturado. Além disso, essa técnica pode ser combinada com outras metodologias, como a coloração, a imunoblotagem (western blot) e a hibridização, para fins de detecção, identificação e quantificação das moléculas separadas.

Uma "sequência de bases" é um termo usado em genética e biologia molecular para se referir à ordem específica dos nucleotides (adenina, timina, guanina e citosina) que formam o DNA. Essa sequência contém informação genética hereditária que determina as características de um organismo vivo. Ela pode ser representada como uma cadeia linear de letras A, T, G e C, onde cada letra corresponde a um nucleotide específico (A para adenina, T para timina, G para guanina e C para citosina). A sequência de bases é crucial para a expressão gênica, pois codifica as instruções para a síntese de proteínas.

Nitrophenols são compostos orgânicos que consistem em um anel benênico com um ou dois grupos nitro (-NO2) substituídos. Existem três isômeros de nitrophenol: orto-nitrophenol (2-nitrophenol), meta-nitrophenol (3-nitrophenol), e para-nitrophenol (4-nitrophenol).

Esses compostos são frequentemente usados em síntese orgânica como intermediários na produção de outros produtos químicos. Eles também têm propriedades antibacterianas e fungicidas, e por isso são às vezes usados em aplicações agrícolas.

No entanto, nitrophenols podem ser tóxicos e perigosos para o ambiente se não forem manuseados adequadamente. Eles podem irritar a pele, os olhos e as vias respiratórias, e podem ser absorvidos pela pele. Além disso, alguns isômeros de nitrophenol são conhecidos por serem cancerígenos.

Em suma, nitrophenols são compostos orgânicos com um ou dois grupos nitro substituídos em um anel benênico, que têm propriedades antibacterianas e fungicidas, mas podem ser tóxicos e perigosos para o ambiente se não forem manuseados adequadamente.

Em anatomia e medicina, "ossos" referem-se aos tecidos vivos e firmes, especializados em fornecer suporte estrutural e formar o esqueleto do corpo humano. Os ossos são classificados como tecido conjuntivo altamente especializado e são compostos principalmente por matriz mineral (cristais de fosfato de cálcio e carbonato de cálcio) e matriz orgânica (colágeno, proteoglicanos, lipídios e glicoproteínas).

Existem diferentes tipos de ossos no corpo humano, incluindo:

1. Ossos longos: esses ossos têm uma forma alongada e cilíndrica, como os ossos dos braços (úmero), pernas (fêmur e tíbia) e dedos. Eles são compostos por uma diáfise (corpo principal do osso) e epífises (extremidades do osso).

2. Ossos curtos: esses ossos têm formato cubóide ou irregular, como os ossos das mãos (carpais), punhos e vértebras. Eles são compactos e densos, com pouco tecido esponjoso em seu interior.

3. Ossos planos: esses ossos têm forma achatada e larga, como os ossos do crânio (frontal, parietal, temporal e occipital), esterno e costelas. Eles são relativamente finos e contêm muitos poros para permitir a passagem de vasos sanguíneos e nervos.

4. Ossos irregulares: esses ossos têm formato complexo e não se encaixam em nenhuma das categorias anteriores, como os ossos do crânio (etmoide e esfenoide), sacro e coxígeo.

Os ossos desempenham várias funções importantes no corpo humano, incluindo:

* Fornecer suporte estrutural aos órgãos e tecidos moles do corpo;
* Proteger órgãos vitais, como o cérebro, coração e pulmões;
* Fornecer pontos de inserção para músculos e tendões, permitindo que os músculos se movam e funcionem adequadamente;
* Armazenar minerais importantes, como cálcio e fósforo;
* Produzirem células sanguíneas, especialmente no caso dos ossos do crânio e da medula óssea.

Esterases são um grupo de enzimas (EC 3.1.1) que catalisam a hidrólise de ésteres, produzindo álcoois e ácidos carboxílicos. Essas enzimas desempenham funções importantes em diversos processos biológicos, como o metabolismo de lipídios e drogas, sinalização celular e resposta imune.

Existem diferentes tipos de esterases, incluindo:

1. Quimotripsina: é uma serina protease com atividade esterásica que catalisa a hidrólise de ésteres de acila em posições carboxil-terminais.
2. Lipases: são enzimas especializadas no metabolismo de lipídios, como triglicérides e ésteres de colesterol. Eles exibem atividade esterásica ao hidrolisar ésteres em condições específicas, como a presença de uma interface água-óleo.
3. Fosfolipases: são enzimas que catalisam a hidrólise de ésteres em fosfolipídios, produzindo lisofosfolipídios e ácidos graxos. Existem diferentes tipos de fosfolipases, dependendo da posição do éster que elas hidrolisam.
4. Esterase ácido: é uma enzima que catalisa a hidrólise de ésteres em condições ácidas e pode ser encontrada em vários tecidos animais e vegetais.
5. Esterase butírico: é uma enzima que hidrolisa ésteres de butírico, um tipo de ácido graxo de cadeia curta.

Em geral, as esterases são ubíquas em todos os domínios da vida e desempenham papéis importantes no metabolismo e na regulação de diversos processos biológicos.

Os vanadatos são compostos químicos formados quando o vanádio, um elemento metálico, reage com oxigênio e outros elementos, geralmente formando íons poliatômicos com a fórmula geral VOxn²-, em que x varia de 2 a 5 e n é o número de unidades de carga negativa. Eles são frequentemente encontrados na natureza em minerais como vanadinita e patronita.

Em medicina, alguns compostos de vanadato têm sido estudados por seus potenciais efeitos terapêuticos, especialmente no que diz respeito ao tratamento de diabetes e doenças cardiovasculares. No entanto, ainda é necessário realizar mais pesquisas para determinar sua segurança e eficácia em humanos.

É importante notar que os vanadatos podem ser tóxicos em altas doses, portanto, devem ser manuseados com cuidado e somente sob a supervisão de um profissional qualificado.

Hidrolases são um grupo de enzimas que catalisam a quebra de ligações químicas em moléculas através da adição de água (hidrólise). Eles desempenham um papel crucial no metabolismo de biomoléculas, como carboidratos, lípidos, proteínas e nucleotídeos. A reação geral catalisada por hidrolases pode ser representada da seguinte forma:

Molécula + H2O ↔ Molécula pequena + Molécula pequena

Existem diferentes classes de hidrolases, como proteases (que quebram ligações peptídicas em proteínas), amilases (que hidrolisam ligações glicosídicas em amido e glicogênio), lipases (que hidrolisam ésteres em lípidos) e nucleases (que hidrolisam ligações fosfodiéster em ácidos nucléicos). A atividade dessas enzimas é regulada em células vivas e desregulação pode levar a doenças, como deficiências genéticas ou doenças associadas à idade.

Hexosaminidases são um grupo de enzimas que desempenham um papel importante no metabolismo de certos açúcares complexos chamados glicolipídeos e glicoproteínas. Eles são responsáveis pela quebra de um tipo específico de ligação química, conhecida como ligação N-acetilglucosamina-N-acetilneuraminica, nas moléculas destes compostos.

Existem três tipos principais de hexosaminidases: A, B e S. As deficiências nessas enzimas podem resultar em doenças genéticas graves, como a doença de Tay-Sachs e a doença de Sandhoff, que afetam o sistema nervoso central e têm um impacto significativo na qualidade de vida e expectativa de vida dos pacientes.

Em resumo, as hexosaminidases são enzimas cruciais para o metabolismo adequado de certos compostos complexos e sua deficiência pode levar a condições médicas graves.

As Proteínas Tirosina Fosfatases Classe 3 Semelhantes a Receptores (PTPRs, do inglés Protein Tyrosine Phosphatase Receptor-like Class 3) são uma subfamília da família de enzimas tirosina fosfatases que possuem estruturas similares a receptores transmembranares. Elas desempenham papéis importantes na regulação de diversos processos celulares, incluindo sinalizações celulares, proliferação e diferenciação celular, e apoptose (morte celular programada).

As PTPRs classe 3 são caracterizadas por um domínio extracelular de reconhecimento de carboidratos (D1) e um domínio catalítico de tirosina fosfatase (D2) separados por uma sequência de aminoácidos ricos em cisteína. Algumas PTPRs classe 3 também possuem domínios adicionais no domínio extracelular, como domínios de imunoglobulina (Ig) e fibronectina III (FNIII).

As PTPRs classe 3 são divididas em dois grupos: os receptores semelhantes a PTPR-C e os receptores semelhantes a PTPR-F. Os receptores semelhantes a PTPR-C incluem PTPRC (também conhecido como CD45), PTPRD, PTPRE, e PTPRT, enquanto que os receptores semelhantes a PTPR-F incluem PTPRF (também conhecido como LAR), PTPRJ (também conhecido como PTP-RE), e PTPRK (também conhecido como RPTP-κ).

As PTPRs classe 3 desfosforilam proteínas tirosina fosforiladas, incluindo receptores de crescimento e fatores de transcrição, regulando assim diversos processos celulares, como a proliferação, diferenciação, sobrevivência, e morte celular. As mutações em genes que codificam PTPRs classe 3 têm sido associadas a várias doenças humanas, incluindo câncer, diabetes, e doenças neurológicas.

Em bioquímica, a repressão enzimática é um mecanismo de regulação da expressão gênica no qual a atividade de uma enzima é reduzida ou inibida por interações moleculares específicas. Essas interações podem ocorrer diretamente entre a enzima alvo e um inibidor, geralmente uma proteína reguladora chamada de repressor, ou indirectamente através de modificações químicas na própria enzima.

Existem dois principais tipos de repressão enzimática: a repressão positiva e a repressão negativa. Na repressão positiva, o repressor se une à região reguladora do DNA, impedindo a transcrição do gene que codifica a enzima alvo. Já na repressão negativa, o repressor só se une ao DNA e inibe a transcrição quando um ligante específico está presente no meio. Neste caso, a presença do ligante resulta em ativação do repressor, que então se liga à região reguladora do DNA e impede a expressão da enzima alvo.

A repressão enzimática desempenha um papel fundamental no controle dos processos metabólicos e na adaptação das células a diferentes condições ambientais, como a disponibilidade de nutrientes ou a presença de substâncias tóxicas. Além disso, alterações na repressão enzimática podem estar associadas a diversas doenças, incluindo câncer e desordens metabólicas.

Peso molecular (também conhecido como massa molecular) é um conceito usado em química e bioquímica para expressar a massa de moléculas ou átomos. É definido como o valor numérico da soma das massas de todos os constituintes atômicos presentes em uma molécula, considerando-se o peso atômico de cada elemento químico envolvido.

A unidade de medida do peso molecular é a unidade de massa atômica (u), que geralmente é expressa como um múltiplo da décima parte da massa de um átomo de carbono-12 (aproximadamente 1,66 x 10^-27 kg). Portanto, o peso molecular pode ser descrito como a massa relativa de uma molécula expressa em unidades de massa atômica.

Este conceito é particularmente útil na área da bioquímica, pois permite que os cientistas comparem e contraste facilmente as massas relativas de diferentes biomoléculas, como proteínas, ácidos nucléicos e carboidratos. Além disso, o peso molecular é frequentemente usado em cromatografia de exclusão de tamanho (SEC) e outras técnicas experimentais para ajudar a determinar a massa molecular de macromoléculas desconhecidas.

Los compuestos organofosforados son aquellos que contienen átomos de fósforo unidos a átomos de carbono, formando enlaces covalentes. Estos compuestos se pueden encontrar en una variedad de contextos, incluyendo productos químicos industriales, pesticidas y gas nervioso.

En un contexto médico, los compuestos organofosforados suelen referirse a los insecticidas organofosforados, que funcionan inhibiendo la enzima acetilcolinesterasa y interfiriendo con la transmisión neuronal. La exposición a estos compuestos puede causar una variedad de síntomas, desde molestias leves hasta enfermedades graves o incluso la muerte, dependiendo de la dosis, la duración y la ruta de exposición.

Los síntomas de la intoxicación por insecticidas organofosforados pueden incluir náuseas, vómitos, diarrea, sudoración, temblor, debilidad muscular, visión borrosa, mareos y dificultad para respirar. En casos graves, la intoxicación puede causar convulsiones, pérdida de conciencia e incluso la muerte. El tratamiento para la intoxicación por insecticidas organofosforados generalmente implica el uso de antídotos que contengan atropina y pralidoxima, así como medidas de apoyo para mantener las funciones vitales.

De acordo com a definição médica, o sêmen é um fluido viscoso e branco que é liberado durante a ejaculação durante o orgasmo masculino. O sêmen consiste em espermatozoides (células reprodutivas masculinas) misturadas com líquidos secretados por glândulas sexuais accessórias, como as glândulas seminais, a próstata e as vesículas seminais. O sêmen fornece um meio de transporte para os espermatozoides, ajudando-os a viajar através do trato reprodutivo feminino durante a relação sexual com o objetivo de encontrar e fertilizar o óvulo feminino.

Em medicina e biologia, a transdução de sinal é o processo pelo qual uma célula converte um sinal químico ou físico em um sinal bioquímico que pode ser utilizado para desencadear uma resposta celular específica. Isto geralmente envolve a detecção do sinal por um receptor na membrana celular, que desencadeia uma cascata de eventos bioquímicos dentro da célula, levando finalmente a uma resposta adaptativa ou homeostática.

A transdução de sinal é fundamental para a comunicação entre células e entre sistemas corporais, e está envolvida em processos biológicos complexos como a percepção sensorial, o controle do ciclo celular, a resposta imune e a regulação hormonal.

Existem vários tipos de transdução de sinal, dependendo do tipo de sinal que está sendo detectado e da cascata de eventos bioquímicos desencadeada. Alguns exemplos incluem a transdução de sinal mediada por proteínas G, a transdução de sinal mediada por tirosina quinase e a transdução de sinal mediada por canais iónicos.

Arilsulfatases são um grupo de enzimas que desempenham um papel importante no metabolismo dos sulfatos. Eles catalisam a remoção de grupos sulfato de certos compostos orgânicos, como os aril sulfatos. Existem quatro tipos principais de arilsulfatases em humanos, denominados A, B, C e D.

A deficiência dessas enzimas pode resultar em várias doenças metabólicas raras. Por exemplo, a deficiência de arilsulfatase A causa uma doença genética chamada doença de Metachromática da Bula, que é caracterizada por um acúmulo anormal de sulfatides no cérebro e em outros tecidos.

A deficiência de arilsulfatase B causa a doença de Morquio A, uma condição genética rara que afeta o metabolismo dos glicosaminoglicanos (GAGs). Isso pode resultar em anormalidades esqueléticas e outros sintomas.

A deficiência de arilsulfatase C é responsável pela doença de Austin, uma condição genética rara que afeta o metabolismo dos sulfatos. A doença de Austin pode causar anormalidades esqueléticas e neurológicas, bem como problemas respiratórios e cardiovasculares.

A deficiência de arilsulfatase D não é conhecida por causar nenhuma doença específica em humanos, mas pode estar associada a certos transtornos genéticos.

De acordo com a National Institutes of Health (NIH), o fígado é o maior órgão solidário no corpo humano e desempenha funções vitais para a manutenção da vida. Localizado no quadrante superior direito do abdômen, o fígado realiza mais de 500 funções importantes, incluindo:

1. Filtração da sangue: O fígado remove substâncias nocivas, como drogas, álcool e toxinas, do sangue.
2. Produção de proteínas: O fígado produz proteínas importantes, como as alfa-globulinas e albumina, que ajudam a regular o volume sanguíneo e previnem a perda de líquido nos vasos sanguíneos.
3. Armazenamento de glicogênio: O fígado armazena glicogênio, uma forma de carboidrato, para fornecer energia ao corpo em momentos de necessidade.
4. Metabolismo dos lipídios: O fígado desempenha um papel importante no metabolismo dos lipídios, incluindo a síntese de colesterol e triglicérides.
5. Desintoxicação do corpo: O fígado neutraliza substâncias tóxicas e transforma-as em substâncias inofensivas que podem ser excretadas do corpo.
6. Produção de bilirrubina: O fígado produz bilirrubina, um pigmento amarelo-verde que é excretado na bile e dá às fezes sua cor característica.
7. Síntese de enzimas digestivas: O fígado produz enzimas digestivas, como a amilase pancreática e lipase, que ajudam a digerir carboidratos e lipídios.
8. Regulação do metabolismo dos hormônios: O fígado regula o metabolismo de vários hormônios, incluindo insulina, glucagon e hormônio do crescimento.
9. Produção de fatores de coagulação sanguínea: O fígado produz fatores de coagulação sanguínea, como a protrombina e o fibrinogênio, que são essenciais para a formação de coágulos sanguíneos.
10. Armazenamento de vitaminas e minerais: O fígado armazena vitaminas e minerais, como a vitamina A, D, E, K e ferro, para serem usados quando necessário.

As células cultivadas, em termos médicos, referem-se a células que são obtidas a partir de um tecido ou órgão e cultiva-se em laboratório para se multiplicarem e formarem uma população homogênea de células. Esse processo permite que os cientistas estudem as características e funções das células de forma controlada e sistemática, além de fornecer um meio para a produção em massa de células para fins terapêuticos ou de pesquisa.

A cultivação de células pode ser realizada por meio de técnicas que envolvem a adesão das células a uma superfície sólida, como couros de teflon ou vidro, ou por meio da flutuação livre em suspensiones líquidas. O meio de cultura, que consiste em nutrientes e fatores de crescimento específicos, é usado para sustentar o crescimento e a sobrevivência das células cultivadas.

As células cultivadas têm uma ampla gama de aplicações na medicina e na pesquisa biomédica, incluindo o estudo da patogênese de doenças, o desenvolvimento de terapias celulares e genéticas, a toxicologia e a farmacologia. Além disso, as células cultivadas também são usadas em testes de rotina para a detecção de microrganismos patogênicos e para a análise de drogas e produtos químicos.

As Proteínas Tirosina Fosfatases Classe 4 Semelhantes a Receptores (PTPR-C4), também conhecidas como RPTP-μ (Receptor Protein Tyrosine Phosphatase mu) e PTP-σ (Protein Tyrosine Phosphatase sigma), são uma subfamília de fosfatases tirosina que desempenham papéis importantes na regulação da sinalização celular, especialmente no sistema nervoso central.

Essas proteínas são transmembranares e possuem um domínio extracelular com vários módulos de reconhecimento, como Ig-like (domínios do tipo imunoglobulina) e FNIII (fibronectina tipo III), que lhes permitem se ligar a diferentes moléculas alvo na membrana celular. Além disso, eles possuem um domínio intracelular catalítico com atividade tirosina fosfatase, o qual é responsável pela remoção de grupos fosfato de resíduos tirosina em proteínas alvo, modulando assim sua atividade e função.

As PTPR-C4 desempenham papéis importantes na regulação da adesão celular, crescimento e diferenciação neuronal, apoptose e plasticidade sináptica. Mutações em genes que codificam essas proteínas têm sido associadas a várias doenças neurológicas, como distrofia muscular congênita, neuropatia periférica e esclerose lateral amiotrófica (ELA). Além disso, as PTPR-C4 também desempenham papéis importantes na regulação da resposta imune e inflamação, sendo por isso alvo de estudo em doenças autoimunes e câncer.

Homologia de sequência de aminoácidos é um conceito em bioquímica e genética que se refere à semelhança na sequência dos aminoácidos entre duas ou mais proteínas. A homologia implica uma relação evolutiva entre as proteínas, o que significa que elas compartilham um ancestral comum e, consequentemente, tiveram uma sequência de aminoácidos similar no passado.

Quanto maior a porcentagem de aminoácidos similares entre duas proteínas, maior é a probabilidade delas serem homólogas e terem funções semelhantes. A homologia de sequência de aminoácidos é frequentemente usada em estudos de genética e biologia molecular para inferir relações evolutivas entre diferentes espécies, identificar genes ortólogos (que desempenham funções semelhantes em diferentes espécies) e parálogos (que desempenham funções similares no mesmo genoma), além de ajudar a prever a estrutura e a função de proteínas desconhecidas.

É importante notar que a homologia de sequência não implica necessariamente que as proteínas tenham exatamente as mesmas funções ou estruturas, mas sim que elas estão relacionadas evolutivamente e podem compartilhar domínios funcionais ou estruturais comuns.

As Protein Kinase C (PKC) são uma classe de proteínas quinases que estão envolvidas em diversos processos celulares, incluindo a transdução de sinais e regulação da expressão genética. As PKCs podem ser ativadas por diversos estímulos, como fatores de crescimento e mitógenos, que levam à sua fosforilação e ativação.

As Fosfatases da Proteína Quinase Ativada por Mitógeno (MKP) são enzimas que desfosforilam as PKCs, inativando-as e desencadeando assim a terminação do sinal. Essas fosfatases são altamente específicas para os sítios de fosforilação das PKCs e desempenham um papel crucial na regulação da atividade dessas quinases.

Em resumo, as MKPs são uma classe de enzimas que desfosforilam e inativam as PKCs, contribuindo para a regulação da transdução de sinais e do metabolismo celular.

Em medicina e biologia celular, uma linhagem celular refere-se a uma população homogênea de células que descendem de uma única célula ancestral original e, por isso, têm um antepassado comum e um conjunto comum de características genéticas e fenotípicas. Essas células mantêm-se geneticamente idênticas ao longo de várias gerações devido à mitose celular, processo em que uma célula mother se divide em duas células filhas geneticamente idênticas.

Linhagens celulares são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, especialmente no campo da biologia molecular e da medicina regenerativa. Elas podem ser derivadas de diferentes fontes, como tecidos animais ou humanos, embriões, tumores ou células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs). Ao isolar e cultivar essas células em laboratório, os cientistas podem estudá-las para entender melhor seus comportamentos, funções e interações com outras células e moléculas.

Algumas linhagens celulares possuem propriedades especiais que as tornam úteis em determinados contextos de pesquisa. Por exemplo, a linhagem celular HeLa é originária de um câncer de colo de útero e é altamente proliferativa, o que a torna popular no estudo da divisão e crescimento celulares, além de ser utilizada em testes de drogas e vacinas. Outras linhagens celulares, como as células-tronco pluripotentes induzidas (iPSCs), podem se diferenciar em vários tipos de células especializadas, o que permite aos pesquisadores estudar doenças e desenvolver terapias para uma ampla gama de condições médicas.

Em resumo, linhagem celular é um termo usado em biologia e medicina para descrever um grupo homogêneo de células que descendem de uma única célula ancestral e possuem propriedades e comportamentos similares. Estas células são amplamente utilizadas em pesquisas científicas, desenvolvimento de medicamentos e terapias celulares, fornecendo informações valiosas sobre a biologia das células e doenças humanas.

Em termos médicos, a ativação enzimática refere-se ao processo pelo qual uma enzima é ativada para exercer sua função catalítica específica. As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas no corpo, reduzindo a energia de ativação necessária para que as reações ocorram. No estado inativo, a enzima não consegue catalisar essas reações eficientemente.

A ativação enzimática geralmente ocorre através de modificações químicas ou conformacionais na estrutura da enzima. Isso pode incluir a remoção de grupos inibidores, como fosfatos ou prótons, a quebra de pontes dissulfeto ou a ligação de ligantes alostéricos que promovem um cambalhota na estrutura da enzima, permitindo que ela adote uma conformação ativa.

Um exemplo bem conhecido de ativação enzimática é a conversão da proenzima ou zimogênio em sua forma ativa, geralmente por meio de proteólise (corte proteico). Um exemplo disso é a transformação da enzima inativa tripsina em tripsina ativa através do corte proteolítico da proteína precursora tripsinogênio por outra protease, a enteropeptidase.

Em resumo, a ativação enzimática é um processo crucial que permite que as enzimas desempenhem suas funções catalíticas vitais em uma variedade de processos biológicos, incluindo metabolismo, sinalização celular e homeostase.

Nucleotidases são enzimas que catalisam a hidrólise de nucleotídeos em nucleósidos e fosfato. Existem diferentes tipos de nucleotidases, classificadas com base no local do sítio de ligação da enzima ao substrato e no tipo de ligação fosfatada que sofre hidrólise. Essas enzimas desempenham um papel importante em processos metabólicos, como a regulação dos níveis de nucleotídeos intracelulares, o reciclagem de bases nitrogenadas e a biossíntese de novos nucleotídeos. A atividade anormal dessas enzimas pode estar associada a várias condições patológicas, como doenças neurodegenerativas e câncer. Portanto, o estudo das nucleotidases tem implicações importantes na compreensão de diversos processos fisiológicos e patológicos.

Os organofosfatos são compostos químicos que contêm átomos de fósforo e carbono. Eles são usados em uma variedade de aplicações, incluindo pesticidas, plastificantes, lubrificantes e agentes anti-gél. Alguns organofosfatos também são usados como intermediários na produção de outros produtos químicos.

Em medicina, os organofosfatos são conhecidos principalmente por sua utilização em pesticidas e armas químicas. Como pesticidas, eles são eficazes contra insetos, ácaros e outros artrópodes. No entanto, eles também podem ser tóxicos para mamíferos, incluindo humanos, especialmente se ingeridos ou inalados em grandes quantidades.

A intoxicação por organofosfatos pode causar uma variedade de sintomas, dependendo da dose e da rota de exposição. Os sintomas mais comuns incluem náuseas, vômitos, diarréia, sudorese, salivação excessiva, tremores, convulsões e dificuldade em respirar. Em casos graves, a intoxicação por organofosfatos pode ser fatal.

O mecanismo de ação dos organofosfatos envolve a inibição da enzima acetilcolinesterase, que é responsável pela decomposição do neurotransmissor acetilcolina no corpo. Isso leva a um aumento na concentração de acetilcolina nos sítios receptores, o que pode causar uma variedade de efeitos tóxicos em todo o corpo.

Em resumo, os organofosfatos são compostos químicos que contêm átomos de fósforo e carbono, usados em várias aplicações industriais e também como pesticidas e agentes anti-gél. Eles podem ser tóxicos para humanos e outros mamíferos se ingeridos ou inalados, causando sintomas como náuseas, vômitos, diarréia, tremores e convulsões. O mecanismo de ação envolve a inibição da enzima acetilcolinesterase, o que leva a um aumento na concentração de acetilcolina nos sítios receptores.

Em termos médicos, a clonagem molecular refere-se ao processo de criar cópias exatas de um segmento específico de DNA. Isto é geralmente alcançado através do uso de técnicas de biologia molecular, como a reação em cadeia da polimerase (PCR (Polymerase Chain Reaction)). A PCR permite a produção de milhões de cópias de um fragmento de DNA em particular, usando apenas algumas moléculas iniciais. Esse processo é amplamente utilizado em pesquisas genéticas, diagnóstico molecular e na área de biotecnologia para uma variedade de propósitos, incluindo a identificação de genes associados a doenças, análise forense e engenharia genética.

Em genética, uma mutação é um cambo hereditário na sequência do DNA (ácido desoxirribonucleico) que pode resultar em um cambio no gene ou região reguladora. Mutações poden ser causadas por erros de replicación ou réparo do DNA, exposição a radiação ionizante ou substancias químicas mutagénicas, ou por virus.

Existem diferentes tipos de mutações, incluindo:

1. Pontuais: afetan un único nucleótido ou pairaxe de nucleótidos no DNA. Pueden ser categorizadas como misturas (cambios na sequencia do DNA que resultan en un aminoácido diferente), nonsense (cambios que introducen un códon de parada prematura e truncan a proteína) ou indels (insercións/eliminacións de nucleótidos que desplazan o marco de lectura).

2. Estruturais: involvan cambios maiores no DNA, como deleciones, duplicacións, inversións ou translocacións cromosómicas. Estas mutações poden afectar a un único gene ou extensos tramos do DNA e pueden resultar en graves cambios fenotípicos.

As mutações poden ser benévolas, neutras ou deletéras, dependendo da localización e tipo de mutación. Algúns tipos de mutações poden estar associados con desordens genéticas ou predisposición a determinadas enfermidades, mentres que outros non teñen efecto sobre a saúde.

Na medicina, o estudo das mutações é importante para o diagnóstico e tratamento de enfermedades genéticas, así como para a investigación da patogénese de diversas enfermidades complexas.

"Saccharomyces cerevisiae" é uma espécie de levedura unicelular, facultativamente anaeróbia, encontrada em ambientes como a casca de frutas e vegetais em decomposição. É também conhecida como "levedura de padeiro" ou "levedura de cerveja", pois é amplamente utilizada na indústria alimentícia para fermentação alcoólica e produção de pão.

A levedura S. cerevisiae tem um genoma relativamente pequeno e bem estudado, o que a tornou uma importante ferramenta de pesquisa em biologia molecular, genética e bioquímica. Seu uso como organismo modelo permitiu avanços significativos no entendimento dos processos celulares básicos, incluindo o ciclo celular, reparo do DNA, expressão gênica e mecanismos de doenças humanas.

Além disso, a levedura S. cerevisiae é utilizada em aplicações industriais e biotecnológicas, como a produção de proteínas recombinantes, vacinas, fármacos e biocombustíveis. É também empregada no tratamento de doenças humanas, especialmente na terapia de substituição enzimática para tratar distúrbios metabólicos hereditários.

A Tiamina Pirofosfatase (TPP, também conhecida como tiamina difosfato ou cocarboxilase) é uma cofator essencial em diversas reações enzimáticas no corpo humano. Ela desempenha um papel crucial na ativação de enzimas que estão envolvidas no metabolismo dos carboidratos, particularmente no processo de decarboxilação de α-cetosáureos durante a glicose oxidação.

A TPP é formada pela união da vitamina B1 (tiamina) com o pirofosfato inorgânico, e é sintetizada no fígado e nos rins. A sua atividade enzimática é regulada por meio da fosforilação e desfosforilação, processos que são controlados por diversas cinases e fosfatases.

A deficiência de TPP pode resultar em vários distúrbios metabólicos, incluindo a beribéri, uma doença caracterizada por fraqueza muscular, perda de apetite, confusão e, em casos graves, paralisia e morte. Além disso, a TPP desempenha um papel importante no funcionamento do sistema nervoso central, e sua deficiência pode levar ao desenvolvimento de neuropatias periféricas e outros distúrbios neurológicos.

Enzimatic inhibitors are substances that reduce or prevent the activity of enzymes. They work by binding to the enzyme's active site, or a different site on the enzyme, and interfering with its ability to catalyze chemical reactions. Enzymatic inhibitors can be divided into two categories: reversible and irreversible. Reversible inhibitors bind non-covalently to the enzyme and can be removed, while irreversible inhibitors form a covalent bond with the enzyme and cannot be easily removed.

Enzymatic inhibitors play an important role in regulating various biological processes and are used as therapeutic agents in the treatment of many diseases. For example, ACE (angiotensin-converting enzyme) inhibitors are commonly used to treat hypertension and heart failure, while protease inhibitors are used in the treatment of HIV/AIDS.

However, it's important to note that enzymatic inhibition can also have negative effects on the body. For instance, some environmental toxins and pollutants act as enzyme inhibitors, interfering with normal biological processes and potentially leading to adverse health effects.

Os organóides são estruturas tridimensionais cultivadas em laboratório a partir de células-tronco pluripotentes ou teciduais primárias, que se self-organizam para formar estruturas similares a órgãos, com compartimentos e organização funcional semelhantes aos dos órgãos vivos. Eles são utilizados em pesquisas biomédicas como modelos de estudo de doenças e desenvolvimento de fármacos, pois permitem o estudo da fisiologia e patofisiologia de tecidos e órgãos em um ambiente controlado de laboratório. No entanto, é importante notar que os organóides ainda não apresentam a complexidade completa dos órgãos vivos e suas respostas podem diferir em alguns aspectos.

A Dual Specificity Phosphatase 6 (DUSP6), também conhecida como MAPK Phosphatase-3 (MKP-3), é uma enzima que desfosforila e inativa as proteínas cinases mitogênicas (MAPKs) envolvidas em sinalizações celulares. A DUSP6 é específica para a desfosforilação de resíduos fosfato tanto em tirosina quanto em serina/treonina, daí o termo "especificidade dupla". Essa enzima desempenha um papel crucial na regulação negativa de vários processos celulares, incluindo a proliferação e diferenciação celular, apoptose e respostas inflamatórias. A desregulação da atividade da DUSP6 tem sido associada a diversas doenças, como câncer e doenças neurodegenerativas.

A Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 2 (PTNRP2), também conhecida como PTPN2, é uma enzima que desfosforila outras proteínas na tirosina, contrariando os efeitos da fosforilação catalisada por tirosina quinases. A fosforilação de tirosinas em proteínas é um processo importante na transdução de sinal celular, regulando diversos processos celulares como proliferação, diferenciação e apoptose.

A PTPN2 é expressa em vários tecidos, incluindo células hematopoiéticas, endoteliais e epiteliais. Ela desempenha um papel importante na regulação de sinalizações celulares mediadas por citocinas, como as interleucinas 2, 4 e 15, que são importantes no desenvolvimento e manutenção do sistema imune adaptativo.

Mutações em genes que codificam a PTPN2 podem estar associadas à susceptibilidade a doenças autoimunes, como diabetes mellitus tipo 1, artrite reumatoide e colite inflamatória crônica. Além disso, a PTPN2 também pode desempenhar um papel na regulação da resposta imune antitumoral, com evidências de que a expressão reduzida ou ausente da enzima pode estar associada à progressão tumoral e piora do prognóstico em alguns tipos de câncer.

Oxazolidinones são uma classe de compostos orgânicos que contêm um anel oxazolidinona, formado por um átomo de oxigênio e um átomo de nitrogênio unidos a dois carbonos em uma estrutura de anel de seis membros.

No contexto médico, oxazolidinones geralmente se referem a um grupo específico de antibióticos sintéticos que contêm esse anel heterocíclico. Os oxazolidinones são ativos contra uma ampla variedade de bactérias gram-positivas, incluindo alguns patógenos resistentes a múltiplas drogas, como meticilina-resistentes Staphylococcus aureus (MRSA) e vancomicina-resistentes Enterococci (VRE).

O primeiro oxazolidinona aprovado para uso clínico foi a linezolida, que foi introduzido no mercado em 2000. Desde então, outros oxazolidinones, como a tedizolida, também foram desenvolvidos e aprovados para o tratamento de infecções bacterianas graves.

Embora os oxazolidinones sejam geralmente bem tolerados, eles podem causar alguns efeitos adversos, como náuseas, vômitos, diarréia e reações cutâneas. Além disso, o uso prolongado de oxazolidinones pode estar associado a um risco aumentado de desenvolvimento de bacterias resistentes à droga.

Neoplasia da próstata refere-se ao crescimento anormal e desregulado de tecido na glândula prostática, que pode ser benigno (non-canceroso) ou maligno (canceroso). Existem vários tipos de neoplasias da próstata, sendo as mais comuns:

1. Hiperplasia Prostática Benigna (HPB): É um crescimento benigno das células prostáticas, geralmente observado em homens acima dos 50 anos. A glândula prostática aumenta de tamanho e pode comprimir a uretra, causando sintomas urinários obstrucionistas.

2. Carcinoma Prostático: É o câncer da próstata, um tipo de neoplasia maligna que se origina das células glandulares prostáticas. Pode ser asintomático nas primeiras etapas e frequentemente é detectado através do exame de Antígeno Prostático Específico (APE) e biopsia da próstata. O carcinoma prostático é uma das principais causas de morte por câncer em homens, especialmente em idosos.

Existem outros tipos raros de neoplasias da próstata, como sarcomas e tumores neuroendócrinos, que representam menos de 1% dos casos. O tratamento e o prognóstico variam dependendo do tipo e estadiode neoplasia, assim como da idade e condição geral do paciente.

Metaloproteínas são proteínas que contêm um ou mais ions metálicos essenciais em sua estrutura. Estes íons metálicos estão frequentemente ligados a grupos funcionais da cadeia lateral de aminoácidos, como por exemplo, o grupo sulfidrilo (-SH) da cisteína ou o grupo carboxilato (-COO-) do ácido glutâmico ou aspartílico. A ligação entre o íon metálico e a proteína é geralmente estável, mas pode ser dinâmica e reversível em alguns casos.

As metaloproteínas desempenham uma variedade de funções importantes em organismos vivos, incluindo catalisar reações enzimáticas, transportar moléculas e gases, armazenar íons metálicos, e participar de processos de sinalização celular. Exemplos de metaloproteínas incluem a hemoglobina (que contém ferro e transporta oxigênio no sangue), a citocromo c oxidase (que contém cobre e ferro e participa da respiração celular), e as matrix metalloproteinases (MMPs) (que são enzimas que degradam proteínas da matriz extracelular e contêm zinco).

As metaloproteínas podem ser classificadas com base no tipo de íon metálico presente, como por exemplo, ferroproteínas (que contêm ferro), cobreproteínas (que contêm cobre), zincoproteínas (que contêm zinco), e assim por diante. Além disso, as metaloproteínas também podem ser classificadas com base na sua função biológica específica, como enzimas, transportadores, armazenadores ou sensores de íons metálicos.

Proteínas Tirosina Fosfatases Contendo o Domínio SH2 (PTC-SH2) pertencem a uma classe importante de enzimas que desempenham um papel fundamental na regulação da transdução de sinal em células vivas. A proteína tirosina fosfatase é um tipo de enzima que remove grupos fosfato dos resíduos de tirosina nas proteínas, invertendo assim a ação das proteinas tirosina quinases (PTKs).

O domínio SH2 (do inglês Src Homology 2) é um módulo estrutural encontrado em diversas proteínas que participam de processos de transdução de sinal. Ele se liga especificamente a sequências de aminoácidos que contém resíduos de fosfotirosina, o que permite que essas proteínas sejam recrutadas para locais específicos da célula e participem de reações enzimáticas em resposta a estímulos externos.

Assim, as PTC-SH2 são enzimas que possuem um domínio SH2 junto com a atividade tirosina fosfatase. Esse tipo de proteína é capaz de se ligar a outras proteínas que contêm resíduos de tirosina fosforilada e, em seguida, realizar a remoção do grupo fosfato desse resíduo. Isso pode resultar no desligamento ou ativação da proteína alvo, dependendo do contexto celular e da natureza da reação enzimática.

As PTC-SH2 estão envolvidas em uma variedade de processos biológicos importantes, incluindo a regulação da proliferação celular, diferenciação, apoptose (morte celular programada), metabolismo e resposta imune. Devido à sua importância na regulação dessas funções celulares, as PTC-SH2 têm sido alvo de pesquisas para o desenvolvimento de novos fármacos terapêuticos em diversas áreas da medicina, como no tratamento do câncer e das doenças autoimunes.

A Leucil Aminopeptidase (LAP, ou mais formalmente, a "leucina aminopeptidase séria") é uma enzima presente no soro sanguíneo e outros fluidos corporais. Sua função principal é catalisar a remoção de resíduos de aminoácidos na extremidade amino (N-terminal) de proteínas e peptídeos, especialmente quando o primeiro aminoácido é leucina ou outro aminoácido com um grupo lateral hidrofóbico.

A LAP desempenha um papel importante no processo de digestão e metabolismo das proteínas, bem como na regulação da resposta imune, uma vez que ajuda a controlar a disponibilidade de peptídeos antigênicos para a apresentação a células do sistema imunológico.

A atividade da LAP pode ser medida em laboratório como um indicador da função hepática e renal, uma vez que é produzida principalmente no fígado e excretada pela urina. Alterações no nível de atividade da LAP podem estar associadas a várias condições clínicas, como doenças hepáticas, insuficiência renal, infecções e neoplasias malignas.

A calcineurina é uma proteína fisiologicamente importante encontrada em células de mamíferos, incluindo humanos. Ela atua como um fator de transcrição e desempenha um papel crucial no sistema imunológico. A calcineurina regula a atividade de certas proteínas envolvidas na resposta imune, especialmente aquelas relacionadas à ativação dos linfócitos T.

A calcineurina é um fosfatase, o que significa que ela remove grupos fosfato de outras proteínas. Quando os linfócitos T são ativados, os níveis intracelulares de cálcio aumentam e a calcineurina é ativada pela interação com uma proteína chamada calmodulina. A calcineurina ativa então desfosforila uma proteína chamada NFAT (nuclear factor of activated T cells), permitindo que ela se mova para o núcleo celular e atue como um fator de transcrição, regulando a expressão gênica.

No contexto médico, a calcineurina é frequentemente mencionada em relação à imunossupressão terapêutica. Inibidores da calcineurina, como ciclosporina A e tacrolimus, são usados para suprimir o sistema imune em pacientes que receberam transplantes de órgãos, a fim de prevenir o rejeição do órgão. Esses medicamentos inibem a atividade da calcineurina, impedindo a ativação dos linfócitos T e, assim, reduzindo a resposta imune excessiva. No entanto, esses inibidores também podem ter efeitos adversos significativos, especialmente em longo prazo, o que limita seu uso clínico.

6-Fitaase é uma enzima que catalisa a remoção do grupo fosfato da posição 6 da fitina, um tipo de polifosfato presente em alguns tecidos vegetais. A fitina é insolúvel e sua digestão pode ser dificultada pela presença dos grupos fosfato, razão pela qual a atividade da 6-Fitaase é importante para a absorção de nutrientes, especialmente fósforo, em monogastricoss como aves e suínos. A deficiência dessa enzima pode levar a problemas nutricionais e redução do crescimento nesses animais.

Macrófagos são células do sistema imune inato que desempenham um papel crucial na defesa do corpo contra infecções e no processamento de tecidos e detritos celulares. Eles derivam de monócitos que se diferenciam e ativam em resposta a sinais inflamatórios ou patogênicos. Macrófagos têm uma variedade de funções, incluindo a fagocitose (ingestão e destruição) de microrganismos e partículas estranhas, a produção de citocinas pro-inflamatórias e a apresentação de antígenos a células T do sistema imune adaptativo. Eles também desempenham um papel importante na remodelação e reparo tecidual após lesões ou infecções. Macrófagos variam em sua morfologia e função dependendo do tecido em que reside, com diferentes populações especializadas em diferentes tarefas. Por exemplo, os macrófagos alveolares nos pulmões são especializados na fagocitose de partículas inaladas, enquanto os macrófagos sinusoidais no fígado desempenham um papel importante no processamento e eliminação de detritos celulares e patógenos sanguíneos.

A membrana celular, também conhecida como membrana plasmática, é uma fina bicamada lipídica flexível que rodeia todas as células vivas. Ela serve como uma barreira seletivamente permeável, controlantingresso e saída de substâncias da célula. A membrana celular é composta principalmente por fosfolipídios, colesterol e proteínas integrais e periféricas. Essa estrutura permite que a célula interaja com seu ambiente e mantenha o equilíbrio osmótico e iónico necessário para a sobrevivência da célula. Além disso, a membrana celular desempenha um papel crucial em processos como a comunicação celular, o transporte ativo e a recepção de sinais.

Acetylglucosaminidase (AGA) é uma enzima que desempenha um papel importante no processo de degradação do glicano, uma macromolécula formada por carboidratos. A AGA catalisa a remoção de resíduos de N-acetilglucosamina (uma forma modificada de glicose) dos extremos terminais dos glicanos.

Esta enzima é encontrada em vários tecidos e órgãos do corpo humano, incluindo o fígado, rins, cérebro e sistema imunológico. Dentro das células, a AGA está localizada no lisossomo, um orgânulo responsável pela degradação de macromoléculas.

Alterações na atividade da Acetylglucosaminidase podem estar relacionadas com várias doenças genéticas, como a doença de Tay-Sachs e a doença de Sandhoff, que são causadas por deficiências nesta enzima. Essas doenças resultam em acúmulo de glicanos não degradados nos lisossomos, levando à degeneração dos tecidos e órgãos afetados.

Frações subcelulares são amostras ou partes específicas de células que são isoladas e analisadas para estudar a estrutura, função e interação dos componentes celulares. Essas frações contêm organelos ou estruturas subcelulares específicas, como mitocôndrias, ribossomos, lisossomas, peroxissomas, retículo endoplasmático rugoso e liso, complexos de Golgi, citosqueleto e outros.

A obtenção dessas frações subcelulares geralmente é realizada por meio de técnicas de centrifugação diferencial ou ultracentrifugação, seguidas de técnicas adicionais de purificação, como cromatografia e eletrroforese. Esses métodos permitem a separação dos componentes celulares com base em suas diferenças de massa, densidade, tamanho e carga elétrica.

O estudo das frações subcelulares é fundamental para a compreensão da organização e regulação das células, bem como para o desenvolvimento de novas terapias e tratamentos para doenças. Além disso, esses estudos podem fornecer informações importantes sobre os mecanismos moleculares envolvidos em processos celulares complexos, como a divisão celular, o metabolismo, a sinalização e a resposta ao estresse.

Catepsinas são enzimas proteolíticas, o que significa que elas podem decompor outras proteínas em peptídeos e aminoácidos. Essas enzimas pertencem à classe das proteases e estão presentes em diversos organismos, incluindo humanos. Em nosso corpo, as catepsinas desempenham um papel importante no processo de digestão e também na regulação de vários processos fisiológicos, como a resposta imune e a remodelação tecidual.

Existem diversos tipos de catepsinas, sendo as principais: catepsina B, C, D, E, e K. Cada uma delas tem um papel específico no organismo e pode ser encontrada em diferentes locais, como nos lisossomas ou no espaço extracelular. Algumas dessas enzimas são ativadas apenas em condições especiais, como em ambientes de baixo pH ou em presença de certos íons metálicos.

As catepsinas têm sido alvo de estudos devido à sua possível relação com diversas doenças, incluindo câncer, doenças cardiovasculares e neurológicas. Em alguns casos, o aumento da atividade dessas enzimas pode contribuir para a progressão da doença, enquanto que em outros, a sua inibição pode ser benéfica. Por isso, o entendimento dos mecanismos de regulação das catepsinas e seu papel em diferentes contextos patológicos é uma área ativa de pesquisa na medicina moderna.

"Escherichia" é um gênero de bactérias gram-negativas, anaeróbicas facultativas, não formadoras de esporos e em forma de bastonete pertencente à família Enterobacteriaceae. A espécie mais conhecida deste gênero é Escherichia coli (E. coli), que é normalmente encontrada no intestino superior de humanos e animais de sangue quente. Algumas cepas de E. coli são parte da microbiota normal do corpo humano, enquanto outras podem causar doenças graves, como diarreia infecciosa, intoxicação alimentar e infecções urinárias. O gênero Escherichia foi nomeado em homenagem ao microbiologista holandês Theodor Escherich, que descobriu a bactéria em 1885.

Em bioquímica, uma ligação proteica refere-se a um tipo específico de interação entre duas moléculas, geralmente entre uma proteína e outa molécula (como outra proteína, peptídeo, carboidrato, lípido, DNA, ou outro ligante orgânico ou inorgânico). Essas interações são essenciais para a estrutura, função e regulação das proteínas. Existem diferentes tipos de ligações proteicas, incluindo:

1. Ligação covalente: É o tipo mais forte de interação entre as moléculas, envolvendo a troca ou compartilhamento de elétrons. Um exemplo é a ligação disulfureto (-S-S-) formada pela oxidação de dois resíduos de cisteínas em proteínas.

2. Ligação iônica: É uma interação eletrostática entre átomos com cargas opostas, como as ligações entre resíduos de aminoácidos carregados positivamente (lisina, arginina) e negativamente (ácido aspártico, ácido glutâmico).

3. Ligação hidrogênio: É uma interação dipolo-dipolo entre um átomo parcialmente positivo e um átomo parcialmente negativo, mantido por um "ponte" de hidrogênio. Em proteínas, os grupos hidroxila (-OH), amida (-CO-NH-) e guanidina (R-NH2) são exemplos comuns de grupos que podem formar ligações de hidrogênio.

4. Interações hidrofóbicas: São as interações entre resíduos apolares, onde os grupos hidrofóbicos tenderão a se afastar da água e agrupar-se juntos para minimizar o contato com o solvente aquoso.

5. Interações de Van der Waals: São as forças intermoleculares fracas resultantes das flutuações quantísticas dos dipolos elétricos em átomos e moléculas. Essas interações são importantes para a estabilização da estrutura terciária e quaternária de proteínas.

Todas essas interações contribuem para a estabilidade da estrutura das proteínas, bem como para sua interação com outras moléculas, como ligantes e substratos.

Catepsina K é uma enzima proteolítica, o que significa que ela pode descompor outras proteínas. Ela pertence à classe das enzimas conhecidas como catepsinas, que são proteases de cobre presentes em lisossomos e granulócitos.

A catepsina K é especificamente uma metaloprotease, o que significa que possui um átomo de metal (geralmente zinco) em seu sítio ativo, o qual catalisa a reação de quebra dos laços peptídicos das proteínas.

Esta enzima desempenha um papel importante na remodelação óssea e na homeostase mineral óssea, pois ela pode decompor colágeno tipo I, a proteína estrutural mais abundante no tecido ósseo. A catepsina K também é capaz de desgranular matriz extracelular, o que contribui para a resorção óssea durante processos fisiológicos normais, como o crescimento e manutenção do esqueleto, assim como em condições patológicas, como a osteoporose.

Além disso, a catepsina K também pode desempenhar um papel no processamento de proteínas não colágenas na matriz extracelular e pode estar envolvida em doenças associadas às vias inflamatórias e imunes.

Em termos médicos, ensaios enzimáticos clínicos referem-se a métodos de laboratório específicos utilizados para avaliar a atividade de determinadas enzimas em amostras biológicas, como sangue, urina ou tecidos. Estes ensaios desempenham um papel fundamental na prática clínica, fornecendo informações valiosas para o diagnóstico, monitorização e avaliação da eficácia do tratamento de diversas condições médicas.

A determinação da atividade enzimática pode ser útil no seguinte contexto:

1. Diagnóstico: A medição dos níveis anormais de determinadas enzimas pode sugerir a presença de certas doenças ou condições. Por exemplo, um aumento significativo nos níveis de aminotransferases hepáticas (ALT e AST) pode indicar danos no fígado.
2. Monitorização: Os médicos podem acompanhar os níveis enzimáticos ao longo do tempo para avaliar a progressão da doença ou o sucesso do tratamento. Por exemplo, nos pacientes com doenças cardiovasculares, a determinação dos níveis de creatinocinase (CK) e troponinas pode ajudar a monitorizar os danos miocárdicos.
3. Avaliação da eficácia do tratamento: Os ensaios enzimáticos podem ser usados para avaliar se o tratamento está sendo eficaz em restaurar os níveis enzimáticos à normalidade. Por exemplo, nos pacientes com hipertiroidismo, a redução dos níveis de tireoglobulina (Tg) pode indicar que o tratamento está funcionando corretamente.

Existem diferentes tipos de ensaios enzimáticos, incluindo métodos colorimétricos, fluorimétricos e imunológicos. Cada um desses métodos tem suas próprias vantagens e desvantagens, dependendo do tipo de amostra e da enzima a ser analisada. Alguns ensaios podem ser automatizados para fornecer resultados rápidos e precisos, o que é especialmente útil em ambientes clínicos e hospitalares.

Proteínas recombinantes são proteínas produzidas por meio de tecnologia de DNA recombinante, que permite a inserção de um gene de interesse (codificando para uma proteína desejada) em um vetor de expressão, geralmente um plasmídeo ou vírus, que pode ser introduzido em um organismo hospedeiro adequado, como bactérias, leveduras ou células de mamíferos. O organismo hospedeiro produz então a proteína desejada, que pode ser purificada para uso em pesquisas biomédicas, diagnóstico ou terapêutica.

Este método permite a produção de grandes quantidades de proteínas humanas e de outros organismos em culturas celulares, oferecendo uma alternativa à extração de proteínas naturais de fontes limitadas ou difíceis de obter. Além disso, as proteínas recombinantes podem ser produzidas com sequências específicas e modificadas geneticamente para fins de pesquisa ou aplicação clínica, como a introdução de marcadores fluorescentes ou etiquetas de purificação.

As proteínas recombinantes desempenham um papel importante no desenvolvimento de vacinas, terapias de substituição de enzimas e fármacos biológicos, entre outras aplicações. No entanto, é importante notar que as propriedades estruturais e funcionais das proteínas recombinantes podem diferir das suas contrapartes naturais, o que deve ser levado em consideração no design e na interpretação dos experimentos.

A PTEN (Phosphatase and Tensin Homolog) fosfo-hidrolase é uma enzima que desfosforila e inativa os sinais de sobrevivência celular, regulando assim o crescimento e a proliferação celular. A PTEN desfosforila especificamente o lipídio PIP3 (Fosfoatidil-3,4,5-trisfosfato), que é um importante segundo mensageiro na via de sinalização da PI3K/AKT, responsável por promover a sobrevivência celular e a proliferação. A inativação da PTEN resulta em um aumento dos níveis de PIP3 e, consequentemente, em uma ativação excessiva da via de sinalização PI3K/AKT, o que pode levar ao desenvolvimento de vários tipos de câncer.

A diferenciação celular é um processo biológico em que as células embrionárias imaturas e pluripotentes se desenvolvem e amadurecem em tipos celulares específicos com funções e estruturas distintas. Durante a diferenciação celular, as células sofrem uma série de mudanças genéticas, epigenéticas e morfológicas que levam à expressão de um conjunto único de genes e proteínas, o que confere às células suas características funcionais e estruturais distintivas.

Esse processo é controlado por uma complexa interação de sinais intracelulares e extracelulares, incluindo fatores de transcrição, modificações epigenéticas e interações com a matriz extracelular. A diferenciação celular desempenha um papel fundamental no desenvolvimento embrionário, na manutenção dos tecidos e órgãos em indivíduos maduros e na regeneração de tecidos danificados ou lesados.

A capacidade das células de se diferenciar em tipos celulares específicos é uma propriedade importante da medicina regenerativa e da terapia celular, pois pode ser utilizada para substituir as células danificadas ou perdidas em doenças e lesões. No entanto, o processo de diferenciação celular ainda é objeto de intenso estudo e pesquisa, uma vez que muitos aspectos desse processo ainda não são completamente compreendidos.

'Fatores de tempo', em medicina e nos cuidados de saúde, referem-se a variáveis ou condições que podem influenciar o curso natural de uma doença ou lesão, bem como a resposta do paciente ao tratamento. Esses fatores incluem:

1. Duração da doença ou lesão: O tempo desde o início da doença ou lesão pode afetar a gravidade dos sintomas e a resposta ao tratamento. Em geral, um diagnóstico e tratamento precoces costumam resultar em melhores desfechos clínicos.

2. Idade do paciente: A idade de um paciente pode influenciar sua susceptibilidade a determinadas doenças e sua resposta ao tratamento. Por exemplo, crianças e idosos geralmente têm riscos mais elevados de complicações e podem precisar de abordagens terapêuticas adaptadas.

3. Comorbidade: A presença de outras condições médicas ou psicológicas concomitantes (chamadas comorbidades) pode afetar a progressão da doença e o prognóstico geral. Pacientes com várias condições médicas costumam ter piores desfechos clínicos e podem precisar de cuidados mais complexos e abrangentes.

4. Fatores socioeconômicos: As condições sociais e econômicas, como renda, educação, acesso a cuidados de saúde e estilo de vida, podem desempenhar um papel importante no desenvolvimento e progressão de doenças. Por exemplo, indivíduos com baixa renda geralmente têm riscos mais elevados de doenças crônicas e podem experimentar desfechos clínicos piores em comparação a indivíduos de maior renda.

5. Fatores comportamentais: O tabagismo, o consumo excessivo de álcool, a má nutrição e a falta de exercícios físicos regularmente podem contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que adotam estilos de vida saudáveis geralmente têm melhores desfechos clínicos e uma qualidade de vida superior em comparação a pacientes com comportamentos de risco.

6. Fatores genéticos: A predisposição genética pode influenciar o desenvolvimento, progressão e resposta ao tratamento de doenças. Pacientes com uma história familiar de determinadas condições médicas podem ter um risco aumentado de desenvolver essas condições e podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

7. Fatores ambientais: A exposição a poluentes do ar, água e solo, agentes infecciosos e outros fatores ambientais pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de doenças. Pacientes que vivem em áreas com altos níveis de poluição ou exposição a outros fatores ambientais de risco podem precisar de monitoramento mais apertado e intervenções preventivas mais agressivas.

8. Fatores sociais: A pobreza, o isolamento social, a violência doméstica e outros fatores sociais podem afetar o acesso aos cuidados de saúde, a adesão ao tratamento e os desfechos clínicos. Pacientes que experimentam esses fatores de estresse podem precisar de suporte adicional e intervenções voltadas para o contexto social para otimizar seus resultados de saúde.

9. Fatores sistêmicos: As disparidades raciais, étnicas e de gênero no acesso aos cuidados de saúde, na qualidade dos cuidados e nos desfechos clínicos podem afetar os resultados de saúde dos pacientes. Pacientes que pertencem a grupos minoritários ou marginalizados podem precisar de intervenções específicas para abordar essas disparidades e promover a equidade em saúde.

10. Fatores individuais: As características do paciente, como idade, sexo, genética, história clínica e comportamentos relacionados à saúde, podem afetar o risco de doenças e os desfechos clínicos. Pacientes com fatores de risco individuais mais altos podem precisar de intervenções preventivas personalizadas para reduzir seu risco de doenças e melhorar seus resultados de saúde.

Em resumo, os determinantes sociais da saúde são múltiplos e interconectados, abrangendo fatores individuais, sociais, sistêmicos e ambientais que afetam o risco de doenças e os desfechos clínicos. A compreensão dos determinantes sociais da saúde é fundamental para promover a equidade em saúde e abordar as disparidades em saúde entre diferentes grupos populacionais. As intervenções que abordam esses determinantes podem ter um impacto positivo na saúde pública e melhorar os resultados de saúde dos indivíduos e das populações.

A glicogênio sintase-d fosfatase, também conhecida como proteína 1 reguladora da glicogênese (PGM1), é uma enzima que desempenha um papel crucial no metabolismo do glicogênio. Ela catalisa a remoção de um grupo fosfato da subunidade d de glicogênio sintase, ativando assim essa enzima e estimulando a síntese de glicogênio.

A glicogênio sintase é uma enzima chave no processo de síntese de glicogênio, que é a forma de armazenamento de carboidratos em células animais. A atividade da glicogênio sintase é regulada por diversos fatores, incluindo a fosforilação e desfosforilação das suas subunidades.

A glicogênio sintase-d fosfatase é uma enzima que remove um grupo fosfato da subunidade d da glicogênio sintase, ativando assim a enzima e estimulando a síntese de glicogênio. A atividade desta fosfatase é regulada por diversos fatores, incluindo a concentração de glicose no sangue, hormônios como a insulina e o glucagão, e outras proteínas envolvidas no metabolismo do glicogênio.

Uma deficiência nesta enzima pode resultar em uma condição genética rara chamada de "doença de Glycogen Storage Type IX", que é caracterizada por um acúmulo anormal de glicogênio nas células do fígado e dos músculos.

Em terminologia médica, a "regulação enzimática da expressão gênica" refere-se ao processo pelo qual as células controlam a produção de proteínas a partir dos genes, especialmente em relação às enzimas. A expressão gênica é o processo no qual o DNA é transcrito em RNA e, em seguida, traduzido em proteínas. A regulação enzymológica desse processo permite que as células respondam a estímulos internos ou externos, ajustando assim os níveis de produção de proteínas de acordo com suas necessidades. Isso é crucial para a manutenção da homeostase celular e do desenvolvimento adequado dos organismos. A regulação enzimática pode ocorrer em vários níveis, incluindo a transcrição do DNA em RNA, processamento do RNA, transporte de RNA para o citoplasma e tradução do RNA em proteínas. Além disso, as células também podem regular a estabilidade e atividade das proteínas produzidas, por exemplo, através da modificação pós-traducional ou degradação enzimática.

O complexo de Golgi, também conhecido como aparato de Golgi ou dictioglifo, é um organelo membranoso encontrado em células eucarióticas. Ele desempenha um papel crucial no processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no retículo endoplasmático rugoso (RER) para seus destinos finais dentro ou fora da célula.

O complexo de Golgi é composto por uma pilha achatada de sacos membranosos chamados cisternas, geralmente dispostos em forma de disco e rodeados por vesículas. As proteínas sintetizadas no RER são transportadas para o complexo de Golgi através de vesículas revestidas com coatomer (COPII). Dentro do complexo de Golgi, as proteínas passam por uma série de modificações postraducionais, incluindo a remoção e adição de grupos químicos, tais como carboidratos e fosfatos, bem como a clivagem de peptídeos. Essas modificações são essenciais para a correta dobramento da estrutura das proteínas e para sua localização final na célula.

Após o processamento, as proteínas são empacotadas em vesículas revestidas com coatomer (COPI) e transportadas para seus destinos finais. Algumas proteínas são enviadas de volta ao RER, enquanto outras são direcionadas a lisossomas, plasma membrana ou outros compartimentos celulares. O complexo de Golgi também desempenha um papel importante no transporte e processamento de lípidos, especialmente na formação de glicolipídios e esfingolípidos.

Em resumo, o complexo de Golgi é uma estrutura membranosa fundamental para o processamento e transporte de proteínas e lípidos sintetizados no RER, desempenhando um papel crucial na manutenção da homeostase celular.

O Receptor Ativador de Fator Nuclear kappa-B (NF-kB, do inglês Nuclear Factor kappa-B) é uma proteína que desempenha um papel fundamental na regulação da resposta imune, inflamação e desenvolvimento celular. Ela faz isso por se ligar a determinadas sequências de DNA no núcleo das células, o que resulta na ativação ou inibição da transcrição de genes específicos.

O NF-kB é mantido inativo na maioria das células em repouso, porém, quando estimulado por diversos sinais, como citocinas proinflamatórias, radiação UV, estresse oxidativo e infeções virais, entre outros, ocorre a sua ativação. A ativação do NF-kB envolve a liberação da subunidade NF-kB de um complexo inibitório chamado IkB (Inibitor de kappa B), seguida pela translocação da subunidade para o núcleo celular, onde ela se liga aos elementos regulatórios dos genes alvo.

A ativação do NF-kB pode desencadear uma variedade de respostas celulares, incluindo a produção de citocinas e quimiocinas, a regulação da apoptose (morte celular programada), a modulação da resposta imune e a ativação de genes relacionados à inflamação. Devido à sua importância na regulação de processos fisiológicos e patológicos, o NF-kB é um alvo terapêutico promissor para doenças como câncer, artrite reumatoide, asma e outras condições inflamatórias.

Em medicina, 'sítios de ligação' geralmente se referem a regiões específicas em moléculas biológicas, como proteínas, DNA ou carboidratos, onde outras moléculas podem se ligar e interagir. Esses sítios de ligação são frequentemente determinados por sua estrutura tridimensional e acomodam moléculas com formas complementares, geralmente através de interações não covalentes, como pontes de hidrogênio, forças de Van der Waals ou interações iônicas.

No contexto da imunologia, sítios de ligação são locais em moléculas do sistema imune, tais como anticorpos ou receptores das células T, onde se ligam especificamente a determinantes antigênicos (epítopos) em patógenos ou outras substâncias estranhas. A ligação entre um sítio de ligação no sistema imune e o seu alvo é altamente específica, sendo mediada por interações entre resíduos aminoácidos individuais na interface do sítio de ligação com o epítopo.

Em genética, sítios de ligação também se referem a regiões específicas no DNA onde proteínas reguladoras, como fatores de transcrição, se ligam para regular a expressão gênica. Esses sítios de ligação são reconhecidos por sequências de nucleotídeos características e desempenham um papel crucial na regulação da atividade genética em células vivas.

Microcystinas são toxinas cianobacterianas hepatotóxicas produzidas por algumas espécies de cianobactérias (também conhecidas como algas azuis-verdes), especialmente aquelas do gênero Microcystis. Essas toxinas podem ser libertadas no ambiente aquático quando as células dos organismos produtores se multiplicam rapidamente (formando florações ou "flores de água"), morrem e se decompõem.

A exposição a microcistinas pode ocorrer através do consumo de água contaminada, ingestão acidental durante atividades recreativas aquáticas, ou por contato da pele com a água contaminada. A intoxicação por microcystinas pode causar diversos sintomas gastrointestinais, hepáticos e neurológicos em humanos e animais, dependendo da dose e da duração da exposição. Em casos graves, a intoxicação pode levar à morte.

É importante monitorar regularmente a qualidade da água em reservatórios utilizados para abastecimento de água potável e para fins recreativos, especialmente em regiões onde as florações de cianobactérias são comuns, para minimizar os riscos associados à exposição a microcistinas e outras toxinas cianobacterianas.

Na medicina e nas ciências biológicas, a cromatografia em gel é um método de separação e análise de macromoléculas, como proteínas, DNA ou ARN, com base em suas diferenças de tamanho, forma e carga. Este método utiliza uma matriz de gel como fase estacionária, enquanto a amostra é transportada através do gel por um solvente, chamado de fase móvel.

A matriz de gel pode ser feita de diferentes materiais, como agarose ou poliacrilamida, e sua estrutura permite que as moléculas sejam separadas com base em suas propriedades biofísicas. Por exemplo, as moléculas maiores se movem mais lentamente através do gel do que as moléculas menores, o que resulta em uma separação baseada no tamanho das moléculas. Além disso, a carga e a forma das moléculas também podem influenciar a sua mobilidade no gel, contribuindo para a separação.

Existem diferentes tipos de cromatografia em gel, como a electroforese em gel (GE), que é amplamente utilizada na análise e purificação de DNA, ARN e proteínas. A técnica de GE envolve a aplicação de um campo elétrico para movimentar as moléculas através do gel. Outro tipo de cromatografia em gel é a cromatografia de exclusão por tamanho (SEC), que separa as moléculas com base no seu tamanho e forma, sem o uso de um campo elétrico.

Em resumo, a cromatografia em gel é uma técnica analítica e preparativa importante para a separação e análise de macromoléculas biológicas, fornecendo informações valiosas sobre as propriedades físicas e químicas das moléculas.

Desculpe por qualquer confusão, mas "coelhos" não é um termo médico. Coelhos são animais da família Leporidae, que também inclui coelhos e duas espécies de lebres verdadeiras. Eles são mais intimamente relacionados aos parentes lagomorfos do que aos roedores.

No entanto, em um contexto médico ou veterinário, o termo "coelho" geralmente se refere a um coelho doméstico mantido como animal de estimação ou usado em pesquisas biomédicas. Se você tiver alguma preocupação ou pergunta específica sobre os cuidados com coelhos ou sua saúde, eu poderia tentar ajudá-lo melhor com essa informação adicional.

Proteínas recombinantes de fusão são proteínas produzidas em laboratório por meio de engenharia genética, onde duas ou mais sequências de genes são combinadas para formar um único gene híbrido. Esse gene híbrido é então expresso em um organismo hospedeiro, como bactérias ou leveduras, resultando na produção de uma proteína recombinante que consiste nas sequências de aminoácidos das proteínas originais unidas em uma única cadeia polipeptídica.

A técnica de produção de proteínas recombinantes de fusão é amplamente utilizada na pesquisa biomédica e na indústria farmacêutica, pois permite a produção em grande escala de proteínas que seriam difíceis ou impraticáveis de obter por outros métodos. Além disso, as proteínas recombinantes de fusão podem ser projetadas para conter marcadores específicos que facilitam a purificação e detecção da proteína desejada.

As proteínas recombinantes de fusão são utilizadas em diversas aplicações, como estudos estruturais e funcionais de proteínas, desenvolvimento de vacinas e terapêuticas, análise de interações proteína-proteína e produção de anticorpos monoclonais. No entanto, é importante ressaltar que a produção de proteínas recombinantes pode apresentar desafios técnicos, como a necessidade de otimizar as condições de expressão para garantir a correta dobramento e função da proteína híbrida.

La tyrosine (abréviation Tyr ou Y) est un acide aminé alpha aromatique qui est essentiel dans le régime alimentaire des humains, ce qui signifie que les humains ne peuvent pas synthétiser eux-mêmes et doivent donc l'obtenir par l'alimentation. Il s'agit d'un composant structural des protéines et joue un rôle important dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs dans le corps.

La tyrosine est formée à partir de l'acide aminé essentiel phenylalanine dans le corps. Une fois que la tyrosine est produite ou ingérée par l'alimentation, elle peut être convertie en d'autres substances importantes pour le fonctionnement du corps, telles que les neurotransmetteurs dopamine, noradrénaline et adrénaline, qui sont tous des messagers chimiques importants dans le cerveau.

La tyrosine est également utilisée dans la production de mélanine, un pigment qui donne à la peau, aux cheveux et aux yeux leur couleur. Un apport adéquat en tyrosine est important pour maintenir une fonction cognitive normale, un métabolisme énergétique et une peau et des cheveux sains.

Les aliments qui sont de bonnes sources de tyrosine comprennent les protéines animales telles que la viande, le poisson, les œufs, les produits laitiers et les haricots. Certaines personnes peuvent avoir des carences en tyrosine si leur régime alimentaire est déficient en sources de protéines adéquates ou s'ils ont une maladie génétique rare qui affecte leur capacité à métaboliser la tyrosine correctement.

As Proteínas Tirosina Fosfatases Classe 5 Semelhantes a Receptores (PTPRs ou PTP receptor-like kinases) são uma subfamília de enzimas tirosina fosfatases que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, incluindo sinalização celular, crescimento e diferenciação celular, proliferação e apoptose.

A classe 5 das PTPRs é composta por proteínas que possuem um domínio extracelular semelhante a receptores, um domínio transmembrana e um domínio intracelular com atividade tirosina fosfatase. O domínio extracelular é responsável pela ligação a ligantes específicos, enquanto o domínio tirosina fosfatase é responsável pela remoção de grupos fosfato da tirosina em proteínas alvo, modulando assim sua atividade.

As PTPRs da classe 5 são divididas em dois subgrupos: os receptores semelhantes a RTK (receptor tyrosine kinases) e os receptores semelhantes a CD45. Os receptores semelhantes a RTK possuem um domínio extracelular adicional com atividade tirosina quinase, enquanto os receptores semelhantes a CD45 não possuem esse domínio.

A desregulação da atividade das PTPRs da classe 5 tem sido associada a diversas doenças, incluindo câncer e doenças neurológicas. Por isso, elas são consideradas alvos terapêuticos promissores para o tratamento de essas condições.

Em biologia e medicina, vacúolos são estruturas membranosas encontradas em células de organismos vivos, plantas e fungos principalmente. Eles servem a diversos propósitos dependendo do tipo e localização na célula.

Existem diferentes tipos de vacúolos, mas o maior deles é geralmente chamado de vacúolo central ou tonoplasto nas células vegetais. Nessas células, o vacúolo central ocupa até 90% do volume celular e desempenha funções importantes como armazenamento de água, íons e metabólitos; regulação do pH e turgescência celular; além disso, participa da defesa contra patógenos.

Já nos protistas, os vacúolos são frequentemente associados à digestão e excreção de resíduos metabólicos ou ingeridos do meio externo. Nesses casos, costumam ser chamados de vacúolos contrácteis ou citostômicos.

Em resumo, podemos definir vacúolos como compartimentos membranosos presentes em células que desempenham diversas funções, tais como armazenamento e regulação de substâncias, além de possíveis papéis na digestão e excreção.

Bovinos são animais da família Bovidae, ordem Artiodactyla. O termo geralmente se refere a vacas, touros, bois e bisontes. Eles são caracterizados por terem um corpo grande e robusto, com chifres ou cornos em seus crânios e ungulados divididos em dois dedos (hipsodontes). Além disso, os bovinos machos geralmente têm barbas.

Existem muitas espécies diferentes de bovinos, incluindo zebu, gado doméstico, búfalos-africanos e búfalos-asiáticos. Muitas dessas espécies são criadas para a produção de carne, leite, couro e trabalho.

É importante notar que os bovinos são herbívoros, com uma dieta baseada em gramíneas e outras plantas fibrosas. Eles têm um sistema digestivo especializado, chamado de ruminação, que lhes permite digerir alimentos difíceis de se decompor.

Peptídeos e proteínas de sinalização intracelular são moléculas responsáveis por transmitir sinais químicos dentro da célula, desencadeando respostas específicas que regulam diversas funções celulares. Eles atuam como intermediários em cascatas de sinalização, processos bioquímicos complexos envolvendo uma série de proteínas que transmitem e amplificam sinais recebidos por receptores localizados na membrana celular ou no citoplasma.

Esses peptídeos e proteínas podem sofrer modificações químicas, como fosforilação e desfosforilação, para alterar suas atividades e permitir a comunicação entre diferentes componentes da cascata de sinalização. A sinalização intracelular controla diversos processos celulares, incluindo metabolismo, crescimento, diferenciação, proliferação, morte celular programada (apoptose) e respostas a estressores ambientais.

Algumas importantes classes de peptídeos e proteínas de sinalização intracelular incluem:

1. Segundos mensageiros: moléculas que transmitem sinais dentro da célula, como cAMP (adenosina monofosfato cíclico), IP3 (inositol trifosfato) e diacilglicerol (DAG).
2. Quinases e fosfatases: enzimas que adicionam ou removem grupos fosfato em outras proteínas, modulando sua atividade. Exemplos incluem a PKA (proteína quinase A), PKC (proteína quinase C) e fosfatases como a PP1 e a PP2A.
3. Proteínas adaptadoras: moléculas que se ligam a outras proteínas para formar complexos, desencadeando cascatas de sinalização. Exemplos incluem a GRB2 e a Shc.
4. Canais iônicos regulados por sinalização: proteínas que controlam o fluxo de íons através da membrana celular em resposta a estímulos, como canais de cálcio e potássio.
5. Fatores de transcrição: proteínas que se ligam ao DNA e regulam a expressão gênica. Exemplos incluem o fator nuclear kappa B (NF-kB) e o fator de transcrição específico do ciclo celular E2F.

A desregulação da sinalização intracelular pode levar a diversas doenças, como câncer, diabetes, doenças cardiovasculares e neurodegenerativas. Portanto, o entendimento dos mecanismos moleculares envolvidos na sinalização intracelular é fundamental para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas eficazes.

Osteocalcin é uma proteína produzida por células osteoblásticas, que são responsáveis pela formação do tecido ósseo. Ela contém um alto teor de aminoácido glutamato e está fortemente ligada ao mineral calcifood, tornando-a uma importante proteína reguladora no processo de mineralização dos ossos.

Osteocalcin desempenha um papel crucial na regulação do metabolismo mineral ósseo, sendo também considerada um marcador bioquímico da atividade osteoblástica. É produzida no interior dos ossos e é posteriormente liberada para o sangue durante o processo de mineralização.

Além disso, estudos recentes demonstraram que a osteocalcin também pode estar relacionada ao metabolismo de gorduras, à sensibilidade à insulina e ao controle da glicemia, além de ter um possível papel na função cognitiva e no sistema nervoso.

No entanto, ainda é necessário realizar mais pesquisas para confirmar e compreender plenamente as diversas funções desta proteína no organismo humano.

"Escherichia coli" (abreviada como "E. coli") é uma bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que normalmente habita o intestino grosso humano e dos animais de sangue quente. A maioria das cepas de E. coli são inofensivas, mas algumas podem causar doenças diarreicas graves em humanos, especialmente em crianças e idosos. Algumas cepas produzem toxinas que podem levar a complicações como insuficiência renal e morte. A bactéria é facilmente cultivada em laboratório e é amplamente utilizada em pesquisas biológicas e bioquímicas, bem como na produção industrial de insulina e outros produtos farmacêuticos.

Glicoproteínas são moléculas compostas por uma proteína central unida covalentemente a um ou mais oligossacarídeos (carboidratos). Esses oligossacarídeos estão geralmente ligados à proteína em resíduos de aminoácidos específicos, como serina, treonina e asparagina. As glicoproteínas desempenham funções diversificadas em organismos vivos, incluindo reconhecimento celular, adesão e sinalização celular, além de atuar como componentes estruturais em tecidos e membranas celulares. Algumas glicoproteínas importantes são as enzimas, anticorpos, mucinas e proteínas do grupo sanguíneo ABO.

A cantaridina é uma substância tóxica derivada do besouro Cantharis vesicatoria, também conhecido como "besouro-canário" ou "vespa-d'água". Tradicionalmente, esta substância tem sido utilizada em medicina popular para tratar diversas condições, incluindo a doença de Reiter e o prurido. No entanto, seu uso clínico é bastante limitado devido aos seus efeitos adversos graves e potencialmente perigosos.

A cantaridina possui propriedades rubefacientes, vesicantes e irritantes, o que significa que pode causar vermelhidão, inflamação e bolhas na pele ao ser aplicada. Estes efeitos são devidos à ativação dos receptores de dor e inflamação no corpo. Além disso, a cantaridina também pode ser absorvida pelo organismo e causar sintomas sistêmicos, como náuseas, vômitos, diarréia, aumento da frequência cardíaca e insuficiência renal, quando ingerida ou aplicada em grandes quantidades ou em áreas extensas de pele.

Devido aos seus efeitos adversos graves e à falta de evidências sólidas sobre sua eficácia terapêutica, o uso da cantaridina é desencorajado pela maioria das autoridades reguladoras de saúde, incluindo a Food and Drug Administration (FDA) dos Estados Unidos. Em vez disso, são preferidos tratamentos alternativos e mais seguros para as condições que historicamente eram tratadas com cantaridina.

RNA mensageiro (mRNA) é um tipo de RNA que transporta a informação genética codificada no DNA para o citoplasma das células, onde essa informação é usada como modelo para sintetizar proteínas. Esse processo é chamado de transcrição e tradução. O mRNA é produzido a partir do DNA através da atuação de enzimas específicas, como a RNA polimerase, que "transcreve" o código genético presente no DNA em uma molécula de mRNA complementar. O mRNA é então traduzido em proteínas por ribossomos e outros fatores envolvidos na síntese de proteínas, como os tRNAs (transportadores de RNA). A sequência de nucleotídeos no mRNA determina a sequência de aminoácidos nas proteínas sintetizadas. Portanto, o mRNA é um intermediário essencial na expressão gênica e no controle da síntese de proteínas em células vivas.

Grânulos citoplasmáticos referem-se a pequenas estruturas membranosas ou não membranosas presentes no citoplasma de células que armazenam moléculas bioativas, como proteínas e metabólitos. Eles desempenham um papel importante em diversas funções celulares, incluindo a defesa imune, secreção de hormônios e neurotransmissores, e a digestão intracelular. Existem diferentes tipos de grânulos citoplasmáticos, tais como lisossomos, mitocondrias, ribossomos, peroxissomas, e grânulos secretórios, cada um com suas próprias funções distintas. A sua morfologia, tamanho e composição variam de acordo com o tipo específico de célula e a sua função biológica.

Proteínas Quinases são um tipo específico de enzimas (proteínas que catalisam reações químicas em outras moléculas) que transferem grupos fosfato a partir de moléculas de ATP para certos sítios de aminoácidos específicos em outras proteínas. Este processo, chamado fosforilação, pode ativar ou desativar as funções da proteína-alvo e desempenhar um papel fundamental na regulação de diversos processos celulares, como o metabolismo, crescimento celular, diferenciação celular, apoptose (morte celular programada) e sinalização celular.

Existem centenas de proteínas quinases diferentes em células vivas, e elas variam na sua especificidade para as proteínas-alvo e os aminoácidos alvo. Algumas proteínas quinases são constitutivamente ativas, enquanto outras são ativadas por sinais externos ou internos que desencadeiam uma cascata de eventos que levam à sua ativação. A desregulação das proteínas quinases pode contribuir para o desenvolvimento e progressão de diversas doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

Proteínas são macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Elas desempenham um papel fundamental na estrutura, função e regulação de todos os órgãos e tecidos do corpo humano. As proteínas são necessárias para a crescimento, reparo e manutenção dos tecidos corporais, além de desempenharem funções importantes como enzimas, hormônios, anticorpos e transportadores. Existem diferentes tipos de proteínas, cada uma com sua própria estrutura e função específicas. A síntese de proteínas é regulada geneticamente, ou seja, o tipo e a quantidade de proteínas produzidas em um determinado momento dependem dos genes ativados na célula.

A Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 12 (PTPN12) é uma enzima que desfosforila outras proteínas na tirosina, contrarregulando assim a ativação de sinais intracelulares mediados por receptor. A fosfatase PTPN12 desempenha um papel importante na regulação da via de sinalização do receptor do fator de crescimento epidérmico (EGFR) e outras vias de sinalização relacionadas à proliferação celular, diferenciação e sobrevivência.

Mutações em PTPN12 têm sido associadas a vários distúrbios humanos, incluindo câncer e doenças cardiovasculares. A deficiência de PTPN12 pode resultar na ativação constitutiva da via de sinalização EGFR, levando ao aumento da proliferação celular e redução da apoptose, o que pode contribuir para a patogênese do câncer. Além disso, a PTPN12 desempenha um papel na regulação da adesão celular e da mobilidade, e mutações em PTPN12 podem estar associadas à doença cardiovascular.

Em resumo, a Proteína Tirosina Fosfatase não Receptora Tipo 12 é uma enzima importante que regula várias vias de sinalização intracelular e desempenha um papel crucial na manutenção da homeostase celular. As mutações em PTPN12 podem contribuir para a patogênese de vários distúrbios humanos, incluindo câncer e doenças cardiovasculares.

A Dual Specificity Phosphatase 3 (DUSP3), também conhecida como MAPK Phosphatase 1 (MKP1), é uma enzima que desfosforila e inativa as cinases mitogénicas e de sinalização (MAPKs) envolvidas em diversas vias de transdução de sinais celulares. A DUSP3 é específica para a desfosforilação dos resíduos tirosina e serina das MAPKs, o que a distingue de outras fosfatases com especificidade simples.

A atividade da DUSP3 é regulada em resposta a estímulos celulares, como citocinas e fatores de crescimento, e desempenha um papel crucial na modulação da intensidade e duração dos sinais transmitidos pelas MAPKs. A desregulação da expressão ou atividade da DUSP3 tem sido associada a diversas doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças inflamatórias.

Em resumo, a Fosfatase 3 de Especificidade Dupla é uma enzima que desempenha um papel fundamental na regulação da atividade das cinases mitogénicas e de sinalização, contribuindo para a manutenção do equilíbrio celular e à modulação adequada dos sinais intracelulares.

Em bioquímica e enzimologia, o domínio catalítico refere-se à região estrutural de uma enzima que contém os resíduos de aminoácidos responsáveis diretamente pela catálise da reação química. O domínio catalítico é geralmente composto por um conjunto de resíduos de aminoácidos altamente conservados evolutivamente, que juntos formam o sítio ativo da enzima. A maioria das enzimas possui um único domínio catalítico, mas algumas podem ter mais de um. O domínio catalítico é frequentemente localizado em uma depressão ou cavidade na superfície da proteína, o que permite que o substrato se ligue e reaja no interior do domínio catalítico.

Peroxidases são um grupo de enzimas que catalisam a reação de oxirredução entre o peróxido de hidrogênio e determinados substratos, usando o peróxido de hidrogênio como agente oxidante. Este processo resulta na formação de água e um substrato oxidado. As peroxidases são encontradas em diversos organismos vivos, incluindo plantas, animais e microrganismos, e desempenham funções importantes em vários processos biológicos, como a defesa contra espécies reativas de oxigênio e o metabolismo de xenobióticos. A peroxidase mais conhecida é a glutationa peroxidase, que desempenha um papel crucial na proteção das células contra os danos causados pelo estresse oxidativo.

Os osteoblastos são células responsáveis pela formação e mineralização do osso. Eles sintetizam e secretam matriz orgânica do osso, que é uma substância semelhante a um gel formada por colágeno e proteoglicanos. Posteriormente, essa matriz é mineralizada pela deposição de cristais de fosfato de cálcio, processo no qual os osteoblastos também desempenham um papel importante.

Após a formação do tecido ósseo, alguns osteoblastos se tornam osteócitos, que são células mantenedoras do osso e responsáveis por sua manutenção e remodelação contínua. Outros osteoblastos podem sofrer apoptose (morte celular programada) ou se transformar em células chamadas osteoclastos, que são as células responsáveis pela resorção óssea.

Em resumo, os osteoblastos desempenham um papel fundamental no crescimento, desenvolvimento e manutenção do tecido ósseo saudável.

O alinhamento de sequências é um método utilizado em bioinformática e genética para comparar e analisar duas ou mais sequências de DNA, RNA ou proteínas. Ele consiste em ajustar as sequências de modo a maximizar as similaridades entre elas, o que permite identificar regiões conservadas, mutações e outras características relevantes para a compreensão da função, evolução e relação filogenética das moléculas estudadas.

Existem dois tipos principais de alinhamento de sequências: o global e o local. O alinhamento global compara as duas sequências em sua totalidade, enquanto o alinhamento local procura por regiões similares em meio a sequências mais longas e divergentes. Além disso, os alinhamentos podem ser diretos ou não-diretos, dependendo da possibilidade de inserção ou exclusão de nucleotídeos ou aminoácidos nas sequências comparadas.

O processo de alinhamento pode ser realizado manualmente, mas é mais comum utilizar softwares especializados que aplicam algoritmos matemáticos e heurísticas para otimizar o resultado. Alguns exemplos de ferramentas populares para alinhamento de sequências incluem BLAST (Basic Local Alignment Search Tool), Clustal Omega, e Muscle.

Em suma, o alinhamento de sequências é uma técnica fundamental em biologia molecular e genética, que permite a comparação sistemática de moléculas biológicas e a análise de suas relações evolutivas e funções.

Proteínas Tirosina Fosfatases Semelhantes a Receptores (PTSRs) são uma classe de enzimas tirosina fosfatases que desempenham um papel crucial na regulação de diversos processos celulares, incluindo transdução de sinal, proliferação celular, diferenciação e apoptose. Elas possuem uma estrutura semelhante à de receptores de proteínas transmembranares, com um domínio extracelular, um único domínio transmembranar e um domínio intracelular catalítico que contém o local ativo da enzima.

O domínio extracelular pode interagir com ligandos específicos, levando à fosforilação de resíduos de tirosina em proteínas alvo no domínio intracelular. A PTSR então remove o grupo fosfato da tirosina, inativando assim a proteína alvo e desregulando a cascata de sinalização associada.

Existem diversos subtipos de PTSRs, cada um com diferentes domínios extracelulares e padrões específicos de expressão tecidual, o que permite uma regulação precisa e controlada dos processos celulares em diferentes contextos fisiológicos e patológicos. Alterações nas PTSRs podem estar associadas a diversas doenças, incluindo câncer, diabetes e doenças cardiovasculares.

O fósforo é um elemento químico essencial para a vida, com símbolo químico "P" e número atômico 15. Ele está presente em todos os tecidos do corpo humano e desempenha um papel vital no metabolismo de energia, no crescimento e na manutenção saudável dos ossos e dentes. O fósforo é encontrado principalmente nas formas de fosfatos inorgânicos e é absorvido no intestino delgado. É um componente importante da estrutura óssea, juntamente com o cálcio, e também está presente em moléculas importantes como ATP (adenosina trifosfato), que é a principal forma de armazenamento e transporte de energia celular. Além disso, o fósforo desempenha um papel importante no equilíbrio ácido-base do corpo e na regulação da pressão arterial. A deficiência de fósforo é rara em indivíduos saudáveis, mas pode ocorrer em casos de má nutrição, alcoolismo grave ou doenças intestinais graves que afetam a absorção. Em contrapartida, níveis excessivos de fósforo no sangue podem ser causados por insuficiência renal crônica e podem levar a complicações graves, como calcificação dos tecidos moles e doenças cardiovasculares.

"Morganella morganii" é um tipo de bactéria gram-negativa, anaeróbia facultativa, em forma de bastonete, que pertence ao gênero Morganella e à família Enterobacteriaceae. Essas bactérias são frequentemente encontradas no ambiente e no trato digestivo de humanos e animais saudáveis. Embora geralmente considerada parte da flora normal do intestino, "Morganella morganii" pode causar infecções em indivíduos com sistemas imunológicos comprometidos ou quando presente em locais estéreis do corpo humano.

As infecções por "Morganella morganii" podem variar de infecções urinárias e abcessos a septicemia e meningite, especialmente em pacientes hospitalizados ou com condições subjacentes graves. Essas bactérias são resistentes a muitos antibióticos comuns, o que pode dificultar o tratamento das infecções associadas à "Morganella morganii". É importante notar que a maioria das pessoas está em risco muito baixo de desenvolver uma infecção por essa bactéria e que boas práticas de higiene podem ajudar a prevenir a disseminação.

La fenolftaleína é un indicador químicu utilizado en experimentos de laboratorio. É un compostu organico que presenta un cambiu de color al variar o pH del mediu. Inicialmente, a fenolftaleína aparece incoloru en soluciones con un pH inferior a 8,2. Sin embargo, quand el pH supera este valor, la fenolftaleína adopta un tono rosáish-violeta característico.

En medicina, la fenolftaleína non se usa como fármacu debido a los seus potenciales efectos secundarios adversos, incluyendo problemas gastrointestinales y, en casos moi raros, anemia hemolítica. Además, la fenolftaleína foi retirada del mercáu de los laxantes en Estados Xuníos polo seu posible papel como cancerígenu.

Por tanto, a definición médica de "fenolftaleínas" se refiere principalmente al seu uso como indicador químicu en contextos de laboratorio e investigación científica, quedando descartada su empleo como fármacu.

Phosphotyrosine é um importante tipo de modificação pós-traducional que ocorre em proteínas, particularmente em células envolvidas em sinalizações e processos de regulação celular. Em termos médicos, phosphotyrosine descreve o estado fosforilado da tyrosina, um dos 20 aminoácidos que compõem as proteínas.

A fosforilação é catalisada por enzimas chamadas quinasas de tirosina e desfosforilação é catalisada por fosfatases de tirosina. A fosfotirosina atua como um interruptor molecular, modulando a atividade da proteína e sua interação com outras moléculas, o que pode levar a uma ampla gama de respostas celulares, incluindo proliferação, diferenciação, mobilidade e apoptose.

A desregulação desses processos de fosfotirosina está associada a várias doenças, como câncer, diabetes e doenças cardiovasculares. Portanto, o estudo da fosfotirosina é crucial para entender os mecanismos moleculares que subjazem às doenças humanas e desenvolver novas terapias.

A biologia celular é uma área da ciência que estuda as células, suas estruturas, funções, interações e processos vitais. Ela examina a composição e organização das células, incluindo sua membrana plasmática, citoplasma, organelas e DNA. Além disso, a biologia celular abrange o estudo dos processos que ocorrem nas células, tais como metabolismo, crescimento, divisão e morte celular. A disciplina é fundamental para a compreensão de fenômenos biológicos em nível molecular e é essencial para as áreas da biologia, medicina e biotecnologia.

A osteoprotegerina (OPG) é uma proteína que pertence à família dos receptores do fator de necrose tumoral (TNF). Ela desempenha um papel crucial na regulação da remodelação óssea, inibindo a ativação dos osteoclastos, células responsáveis pela resorção óssea. A OPG age como um inhibidor do ligando do receptor activador do nuclear kappa B (RANKL), que é essencial para a diferenciação e ativação dos osteoclastos. Dessa forma, altos níveis de OPG podem levar à redução da resorção óssea, enquanto baixos níveis podem resultar em um aumento da atividade osteoclástica e, consequentemente, na perda óssea. A OPG é produzida principalmente pelas células do tecido ósseo, mas também pode ser secretada por outros tipos celulares, como células endoteliais e linfócitos T.

Chromatography by Ionic Exchange é um método de cromatografia que separa compostos com base em suas propriedades iônicas. É frequentemente usado para a purificação e separação de proteínas, DNA e outras biomoléculas carregadas.

Neste processo, as amostras são aplicadas a uma coluna preenchida com um meio de cromatografia que contém grupos funcionais capazes de se ligar iônicamente a moléculas com cargas opostas. Esses grupos funcionais são chamados de grupos de troca iônica e podem ser positivamente carregados (cátions) ou negativamente carregados (ânions).

Quando uma amostra é aplicada à coluna, as moléculas com cargas opostas aos grupos de troca iônica se ligam ao meio de cromatografia. A força da ligação depende da força iônica da solução do eluente, geralmente uma solução salina, que flui através da coluna. À medida que a força iônica da solução do eluente é reduzida, as moléculas se desligam do meio de cromatografia e são eluídas (separadas) da coluna em diferentes momentos, dependendo de suas propriedades iônicas.

Este método permite a separação de misturas complexas em fracionamentos individuais que podem ser coletados e analisados adicionalmente. Além disso, o meio de cromatografia pode ser regenerado e reutilizado, tornando-o um método eficaz e economicamente viável para a purificação e separação de biomoléculas.

A leucemia de células pilosas, também conhecida como leucemia promielocítica aguda (LPA), é um tipo específico e raro de leucemia aguda, uma doença cancerosa do sangue e da medula óssea. Nesta condição, as células sanguíneas imaturas chamadas promielócitos não amadurecem corretamente e se acumulam em excesso na medula óssea e no sangue periférico.

A leucemia de células pilosas geralmente ocorre em pessoas jovens, com a maioria dos casos diagnosticados em indivíduos menores de 40 anos, especialmente entre adolescentes e adultos jovens. A doença é caracterizada por sinais e sintomas como fadiga, falta de ar, aumento da suscetibilidade a infecções, moretonos e sangramentos fáceis, febre e perda de peso involuntária.

Embora seja uma forma agressiva de leucemia, a leucemia de células pilosas tem um prognóstico relativamente favorável em comparação com outros tipos de leucemia aguda, especialmente quando tratada adequadamente. O tratamento geralmente consiste em quimioterapia, transplante de medula óssea e, às vezes, terapia dirigida, como a administração de ácido todo-trans retinoico (ATRA), um derivado da vitamina A que é eficaz no tratamento da LPA.

A coloração fosfatase ácida tártaro-resistente pode ser fracamente positiva ou negativa. E as células não expressam CD103 ... O diagnóstico pode ser confirmado visualizando estas células com coloração especial, conhecida como fosfatase ácida tártaro- ...
É um cofator usado em reações anabólicas, tais como o ciclo de Calvin e síntese de lípidos e ácidos nucleicos, a qual requer ... Este fosfato extra é adicionado por NAD+ quinase e removido por NADP+ fosfatase. Em geral, NADP+ é sintetizado antes de NADPH ... Está envolvida nas vias de síntese de ácidos graxos e glicerol. NADPH é forma reduzida de NADP+. NADP+ difere de NAD+ na ... NAD(P)+ nucleosidase permite a síntese de nicotinamida no caminho de resgate, e NADP+ fosfatase pode converter NADPH novamente ...
As secreções da próstata incluem enzimas proteolíticas, fosfatase ácida prostática, fibrinolisina, zinco, e antígeno prostático ...
A ácido fosfatídico fosfatase catalisa a conversão do ácido fosfatídico em diacilglicerídeo, que será convertido em ... Ácidos graxos - veja também o metabolismo dos ácidos graxos: Os ácidos graxos são um dos precursores usados na biossíntese da ... No entanto, as principais etapas do catabolismo dos ácidos graxos ocorrem nas mitocôndrias . Os ácidos graxos de cadeia longa ( ... ácido fosfatídico. O ácido fosfatídico é ainda modificado com a ligação de diferentes grupos hidrofílicos da cabeça ao ...
Além do APE e da fosfatase ácida, o fluido da glândula de Skene contém altas concentrações de glicose e frutose. Numa ... e a fosfatase ácida específica da próstata, alguns autores referem-se às glândulas de Skene como a "próstata feminina". É ...
O tratamento da CBP é feito normalmente com o ácido ursodesoxicólico - presente em diretrizes de todo o mundo. Cirrose [htitp ... e fosfatase alcalina [FA]). O anticorpo antimitocôndria está presente em cerca de 90 a 95% dos casos, o que normalmente ...
Esta via é usada para quebrar os ácidos graxos por seu carbono e energia. Porém, todo o processo de glicólise não ocorre na ... Os glicosomos no retículo endoplasmático liso ou rugoso faz uso da sua sintase de glicogênio e fosforilase fosfatase. Os ... Este purina que é feita no glicossomo é então exportada do glicossomo para ser utilizada na célula do ácido nucleico. Em outras ... Essas enzimas são aqueles associadas a síntese do éter lipídico ou beta oxidação de certos ácidos graxos. Sem glicossomos, as ...
Achados laboratoriais sugestivos: é freqüente encontrar aumento de ácidos graxos, da bilirrubina conjugada, fosfatase alcalina ...
... pode ser suspeitada quando há uma elevação tanto da 5-nucleotidase quanto da fosfatase alcalina (FA). O melhor teste ... para colestase seria elevações dos níveis séricos de ácidos biliares, no entanto, este exame não está normalmente disponível ...
... ácida no estômago. O FAD e o FMN são então hidrolisados a riboflavina pela fosfatase alcalina e pirofosfatases FMN/FAD antes da ... ácido bórico. Outros medicamentos que inibem a acção da riboflavina, quer diminuindo a sua absorção intestinal ou reabsorção ... ácido barbitúrico. O FMN pode ser obtido por reacção com oxicloreto de fósforo parcialmente hidrolisado, mas esta reacção ... ácidos graxos. Outras enzimas cuja actividade é afectada incluem a glutationo redutase (com consequente diminuição de ...
... ácidos nucleicos do tecido em proliferação. O exame de fosfatase alcalina do sangue tem sua atividade diminuída. Citogenética e ... Outros exames: a taxa de ácido úrico do sangue e sua excreção urinária são geralmente aumentadas em decorrência do ...
... e fosfatase (uma classe de enzimas). Sal básico (Compostos químicos, !Esboços maiores que 1000 bytes, !Esboços sobre química). ... Define-se por sal ácido ou hidrogenossal, os sais resultantes da neutralização parcial de um ácido. Por exemplo, na preparação ... ácido ou como uma base: Adição de um ácido irá restaurar em um cátion, e adição de uma base restaurar um ânion. Exemplos: O ... Uma comparação entre a Kb e Ka irá indicar isto: se Kb > Ka, a solução irá ser básica, e se Kb < Ka, a solução irá ser ácida. ...
Em alguns casos, o glicogênio tingindo com ácido-Schiff pode ser visto na microscopia. O sequenciamento genético do gene PYGM ( ... a proteína fosfatase-1, inativa a glicogênio fosforilase através da desfosforilação. Existem alguns exames laboratoriais que ... ácidos graxos e proteínas. A longo prazo, pacientes podem exibir insuficiência renal devido à mioglobinúria. Ocorrem duas ...
... a fosfatase ABI1-INSENSITIVE1 (ABI1) inibe a ação das proteínas cinases relacionadas a SNF1 (subfamília 2) (SnRK2s). O ABA é ... O ácido abscísico também é produzido nas raízes em resposta à diminuição do potencial hídrico do solo (que está associado ao ... O ácido abscísico (ABA) é um hormônio vegetal que atua em vários processos de desenvolvimento de plantas, incluindo a dormência ... É o primeiro agonista da via ABA que não está estruturalmente relacionado ao ABA.[carece de fontes?] O ácido abscísico (ABA) é ...
... à próstata masculina em termos de antígeno específico da próstata e fosfatase ácida específica da próstata estudos, que levaram ...
As fosfatases são enzimas que removem um grupo fosfato do seu substrato ao hidrolisar os ésteres monofosfóricos de ácido ... Uma fosfatase comum em muitos organismos é a fosfatase alcalina. Outro grande grupo de proteínas presentes em arqueas, ... bactérias, e eucariotas mostram actividades de deoxirribonucleótido e ribonucleótido fosfatase ou de pirofosfatase, que ...
O tampão cobre uma faixa de pH básico entre 9,2 e 10,8, sendo usado pelo sistema digestivo para neutralizar o ácido gástrico e ... Aplicações: O tampão é usado para estudos de reações enzimáticas em pH básicos, com a reação da fosfatase alcalina. Também é ... ácido é o H2CO3 (pK=6,35) e sua base conjugada é HCO3- (pK=10,33) O tampão em conjunto com o tampão fosfato e o tampão de ...
... fosfatase ácida prostática (PAP, do inglês prostatic acid phosphatase), antígeno específico da próstata (PSA, do inglês ...
2016) mostraram que a expressão do factor nuclear das células T ativadas (NFATc1) e da proteína TRAP (fosfatase ácida ...
... ou a fosfatase ácida, que é encontrada na rede trans). Na maioria dos casos, mais do que uma cisterna é corada no método ... Durante a ancoragem e fusão, uma fosfatase ( RAB-GAP) induz a proteína Rab a hidrolisar um GTP da sua estrutura, levando-a a se ... ácido siálico. Ainda, sabe-se que essas diferentes enzimas têm valores de pH ótimo diferentes, e que, desse modo, cada ...
A subclasse de hidrolases proeminentes usada na desfosforilação é fosfatase, a qual remove grupo fosfato por hidrolisar ... ácidos pépticos cáusticos. Estes resultam em azia e esofagite. Em combinação com infecção por Helicobacter pylori, úlcera ... a cromatografia de troca iônica foi usada para identificar a fosfoproteína fosfatase I e II. Desde a descoberta dessas ... monoésteres de ácido fosfórico em um íon fosfato e uma molécula com um grupo hidroxila (-OH) livre. A reação reversível ...
... ácido básicos Fosfatase alcalina e ácida, amilase, lipase, aldolase, lactato-desidrogenase, transaminases, creatinofosfoquinase ... Glicose Ureia Creatinina Ácido úrico Amoníaco Proteínas plasmáticas Lipídeos plasmáticos Corpos cetônicos Bilirrubina Cálcio ...
acetilação redutiva do substrato 2, ácido lipóico. O ácido lipóico está ligado de maneira covalente à dihidrolipoil ... que têm como consequência o aumento da transcrição da piruvato desidrogenase fosfatase, e repressão do gene da piruvato ...
Em biologia molecular e bioquímica, a direcionalidade é a orientação química relativa às extremidades duma cadeia de ácido ... fosfato com uma fosfatase. A extremidade 5' dum ARNm nascente é o sitio onde se coloca o "capacete" (capping) depois da ... As duas extremidades de uma cadeia de ácido nucleico denominam-se extremidade 5' e extremidade 3'. A convenção química para ... Para impedir ligações de ácidos nucleicos indesejadas (por exemplo, a autoligação dum plasmídio usado como vector na clonagem ...
... é catalisada por uma fosfoproteína fosfatase chamada piruvato desidrogenase fosfatase. PDK tem quatro isoenzimas: PDK1 PDK2 ... Piruvato desidrogenase quinase é também inibida pela droga ácido dicloroacético o qual tem sido testado como um tratamento de ... ácido cítrico, também chamado ciclo de Krebs. Por atuar limitando a atividade deste complexo, PDK irá diminuir a oxidação de ...
Estima-se que 40-60% da vitamina ​B6 ingerida é oxidada em ácido 4-piridoxico. Vários estudos mostraram que o ácido 4- ... A absorção de piridoxal fosfato e piridoxamina fosfato envolve a desfosforilação dos mesmos, catalisada por uma fosfatase ... Ácido 4-piridoxico Piritinol Todas as formas, com a exceção do ácido piridoxico e do piritinol, podem ser interconvertidos. ... Isso pode ser detectado com base na excreção urinária de ácido xanturênico após uma dose oral de triptofano. A deficiência de ...
Ácidos graxos não podem ser convertidos em glicose em animais, com exceção de ácidos graxos de cadeia ímpar ou ramificada, os ... A enzima glicose-6-fosfatase só ocorre no fígado e rins. As reações mostradas por projeções de Fischer podem ser comparadas à ... Dois moles de ácido pirúvico são requeridos para a síntese de um mol de glicose. O controle da gliconeogênese é realizado pelo ... Em plantas, especificamente nas mudas, o ciclo do glioxilato pode ser usado para converter ácidos graxos (acetato) como fonte ...
Na primeira etapa, dois ácidos fosfolipídio graxos são ligados a um glicerolfosfato, produzindo um ácido fosfatídico. Essa ... fosfatase e colina fosfotransferase) e alocação (flip flop). Eventualmente, uma vesícula irá se desprender do RE contendo ... Pontes ésteres unem duas extensas cadeias de ácidos graxos aos átomos de carbonos adjacentes ao glicerol, enquanto o terceiro ... São cefalinas ou lecitinas onde o ácido graxo da posição terminal é substituído por um aldeído. Formando um hemiacetal, este ...
A detecção do ácido ribonucleico (RNA) do vírus caracteriza a presença do vírus no hospedeiro. Aproximadamente metade dos ... fosfatase alcalina, gama-glutamil-transpeptidase - antes denominada gama-glutamil-transferase e geralmente abreviada como gama- ... ácidos biliares, pesquisa de marcadores virais execução de exames complementares de diagnóstico por imagem, como o ultra-som e ... ácido valproico (antiepilepsia) Zidovudina (anti-retroviral para combate a AIDS) Isotretinoína Alguns suplementos nutricionais ...
Especialmente quando verdes, os frutos contêm um alto teor de ácido oxálico. Quando amadurecem, há uma redução desse ácido e um ... O mecanismo de ação foi a inibição da atividade da enzima glicose-6-fosfatase no fígado dos ratos. Esse é o mesmo mecanismo de ... Entretanto, assim como sua parente próxima, a carambola, o bilimbi também é muito rico em ácido oxálico, que é tóxico, ... Bakul e colaboradores (2013) detectaram uma média de 25,5 miligramas de ácido oxálico para cada 100 gramas de frutos de bilimbi ...
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Enzimas como a fosfatase ácida, lisozimas, fosfatase alcalina, β-glucuronidase, amilase e lipase foram encontradas na hemolinfa ... ácidos contendo a enzima fosfatase ácida. Estas organelas apresentaram grânulos envoltos por membrana com formas e disposições ... Detecção de atividade de fosfatase ácida nos hemócitos de Biomphalaria glabrata (Gastropoda: Planorbidae): um estudo em ... Poucos estudos procuraram demonstrar o local de produção da fosfatase ácida em hemócitos de caramujos infectados ou não ...
O objetivo deste estudo foi investigar as atividades das enzimas fosfatase ácida total (FAT), fosfatase ácida resistente ao ... tartarato (TRAP), proteína tirosina fosfatase de baixa massa molar (LMW-PTP) e fosfatase alcalina (FAL), como também a possível ...
Fosfatase Ácida (1) * Doenças de von Willebrand (1) * Hemostáticos (1) * Ovariectomia (1) ...
... aumento da fosfatase alcalina1261, glicosúria1271, aumento da γ-glutamiltransferase (U/L)1, aumento do ácido úrico (µmol/L)1, ... 126 Fosfatase alcalina: É uma hidrolase, ou seja, uma enzima que possui capacidade de retirar grupos de fosfato de uma distinta ... 101 Antiácido: É uma substância que neutraliza o excesso de ácido, contrariando o seu efeito. É uma base que aumenta os valores ... As gorduras geralmente possuem uma alta proporção de ácidos graxos saturados de cadeia longa, já os óleos normalmente contêm ...
Fosfatase Ácida Prostática. *Fosfatase Ácida Tartarato-Resistente. *Fosfatase Alcalina. *Fosfatase Alcalina Específica Óssea ( ...
Fosfatase ácida prostática. *Fosfatase alcalina. *Gama glutamil transferase. *Glicose. *Grupo sanguíneo (ABO) e fator Rh ...
Em parceria com grandes laboratórios de medicina clínica de Goiás, o INGOH fornece coleta em vários pontos de atendimento
PAP - Fosfatase Ácida Prostática. Código: T7. Tempo de Execução: 4 Dias úteis. Método:Imunoquimioluminescencia. ... Fosfatase Ácida. Código: B185. Tempo de Execução: 3 Dias úteis. Método:Enzimático. ... Antidescarboxilase do ácido glutâmico (GAD). Código: I213. Tempo de Execução: 10 Dias úteis. Método:R.I.A.. Condições Colheita: ... IgE especifica - Ácido Acetilsalicílico. Código: Ac102. Tempo de Execução: 9 Dias úteis. Método:F.E.I.A. Condições Colheita: ...
Fosfatase Ácida Prostática Alta no Exame de Sangue , Câncer de Próstata , Bioquímica Clínica: https://youtu.be/X5tpyrtHBPc. - ... Fosfatase alcalina = discretamente elevados. - Hipergamaglobulinemia policlonal. - Hiperbilirrubinemia. - Alargamento do Tempo ...
Fosfatase Alcalina. Ácido Úrico. Urina II (análise sumária da urina). Ionograma. 40€ ...
Isto inclui antigénio específico da próstata (PSA) e fosfatase ácida prostática.. Também contém pequenas quantidades de ...
FOSFATASE ALCALINA. *URÉIA. *CREATININA. *ÁCIDO ÚRICO. *CORTISOL. *VITAMINA B 12. *ÁCIDO FÓLICO ...
Métodos complementares incluem a utilização de Polymerase Chain Reaction (PCR) ou a dosagem de fosfatase ácida 22. Em casos de ... ácido acético. Nas adolescentes, o teste pode duplicar o percentual de achados relacionados com a violência sexual28. Essas ...
Assim, o pH de uma maneira para impedir de se torne muito ácido ou muito alcalino. A Figura abaixo mostra os respectivos ... Quando se trata das reações químicas do sistema cardiovascular, a fosfatase alcalina é uma enzima crítica. Isso ocorre porque ... uma fosfatase regula o pH do seu sistema cardiovascular. ...
Bioclin,creatinina, colesterol, glicose, ureia, triglicerídeos, fosfatase alcalina, HDL, á cido úrico, PCR latex ...
PODEM SER OBSERVADAS REAÇÕES HEMATOLÓGICAS COMO ELEVAÇÃO DOS NÍVEIS DE FOSFATASE ALCALINA, GLICOSE E ÁCIDO ÚRICO. ... O ácido fólico tem uma função específica no metabolismo intracelular, onde converte homocisteína em metionina e serina em ... Cerca de 70% do ácido pantotênico absorvido é eliminado pela urina. Por ser a coenzima A, funciona como um cofator para uma ... O ácido pantotênico ou pantotenato de cálcio participa de reações enzimáticas importantes no metabolismo oxidativo dos ...
Recentemete descobri que tenho uma baixa produção de ácido clorídrico e uma baixa fosfatase alcalina intestinal.. Que tipos de ... O que posso fazer se a carencia de ácidos estomacais prejudica a absorção do zinco?. Que tipos de alimentos eu devo dar ... Eu acho que vc deveria suplementar, tomar nutrientes proprio para formação desse ácido clorídrico (zinco, vitam B12, vitm A, ...
Ácido Úrico. Lipidograma Completo. Atividade Inflamator. Beta HCG. Fosfatase Alcalina. Hemoglobina Glicosil ...
Atividade de fosfatase ácida em solo cultivado com diferentes gramíneas nativas do bioma Pampa (XXXIV Congresso Brasileiro de ... Interação do ácido lático e radiação gama na frigoconservação de peito de frango desossado (1° Simpósio em Ciência e Tecnologia ... ISSN Actividad anti Listeria monocytogenes de bacterias ácido lácticas aisladas de quesos artesanales producidos en la región ...
Deve-se também monitorar as enzimas fosfatase alcalina, ALT, AST, os níveis de bilirrubina e o equilíbrio ácido-básico. ... fosfatase alcalina, ALT, AST), possíveis sintomas de hiperamonemia (elevado nível de amônia no sangue) devem ser controlados. ...
Devido à presença de enzimas bioativas, como a fosfatase ácida, ou a desidrogenase, a água de coco acelera o seu metabolismo, ...
Elevações ligeiras e transitórias da fosfatase alcalina, LDH, SGOT (transaminase glutâmico oxalacética sérica) e ácido úrico ... Foram observados aumentos transitórios sem quaisquer sintomas clínicos do ácido úrico sérico, da desidrogenase lática e da ... Elevações reversíveis, dose-dependentes e usualmente leves a moderadas de lactato desidrogenase (LDH), fosfatase alcalina, ... ácido úrico sérico e gama-glutamil transferase (GGT) ocorreram em aproximadamente 50%, 35%, 25% e 10%, respectivamente, dos ...
Ácido Okadáico - Conceito preferido Identificador do conceito. M0028765. Nota de escopo. Inibidor específico da proteína ... Inibidor específico da proteína fosfoserina/treonina fosfatase 1 e 2a. É também um potente promotor de tumor. É produzida por ... ácido ocadaico. Nota de escopo:. Inhibidor específico de la fosfoserina y treonina proteína fosfatasa 1 y 2a. Es también un ... fosfoserina/treonina fosfatase 1 e 2a. É também um potente promotor de tumor. É produzida por DINOFLAGELADOS e causa ...
O presente trabalho tem o objetivo de determinar a variação na atividade das enzimas β-glicosidade, fosfatase ácida (FA) e ... B-glicosidase e fosfatase acida. Os dados foram submetidos as analises descritiva e multivariada. O sistema de produção ...
assegurar fosfatase residual negativa (A.O.A.C. 15ª Ed. 1990, 979.13, p. 823) combinado. Art. 52 - Quanto ao uso de aditivos, ... á, além disso, a presença de ácido sórbico e seus sais de sódio, potássio e cálcio em uma Art. 56 - O leite a ser utilizado ... VII - Pesquisa de Fosfatase Alcalina (quando a matéria-prima for proveniente de. ANEXO IV Usina e ou Fábrica);. REGULAMENTO ... atritos e ataques de ácidos, com 1,5 % a 3% (um e meio a três por cento) em direção a ralos. § 1º - Nas câmaras frigoríficas as ...
  • O objetivo deste estudo foi investigar as atividades das enzimas fosfatase ácida total (FAT), fosfatase ácida resistente ao tartarato (TRAP), proteína tirosina fosfatase de baixa massa molar (LMW-PTP) e fosfatase alcalina (FAL), como também a possível correlação no soro e na saliva total não estimulada de crianças. (bvsalud.org)
  • Quando se trata das reações químicas do sistema cardiovascular, a fosfatase alcalina é uma enzima crítica. (clubedaquimica.com)
  • Bilirrubina total e fosfatase alcalina elevadas. (eloizaquintela.com.br)
  • Esses efeitos estão relacionados à inibição de marcadores bioquímicos de inflamação colônica, como a atividade das enzimas mieloperoxidase, liberada em resposta a invasões microbianas, e fosfatase alcalina, que inibe o crescimento de bactérias intestinais que estimulam a inflamação e impedem a translocação de microrganismos para a corrente sanguínea, além de uma atenuação das atividades da glutationa, um antioxidante hidrossolúvel. (fapesp.br)
  • Para pacientes sem uma causa clara pela história clínica (diabetes descompensado ou etilismo) é recomendada uma avaliação laboratorial básica: glicemia, transaminases, fosfatase alcalina, bilirrubinas, TSH, creatinina e EQU. (bvs.br)
  • muito raramente podem ser observadas elevações das transaminases e da fosfatase alcalina, assim como icterícia. (guiadebulas.com)
  • Devido à presença de enzimas bioativas , como a fosfatase ácida, ou a desidrogenase, a água de coco acelera o seu metabolismo, queimando calorias mais rapidamente. (cohibra.com.br)
  • Além disso, a aplicação desses componentes favorece a atividade microbiana no solo, o que resulta em maior produção de ácidos orgânicos e de uma série de enzimas envolvidas no ciclo do enxofre, do carbono e do fósforo. (superbac.com.br)
  • A acrodermatite enteropática é uma doença genética, de herança autossômica recessiva, rara e grave, que determina a deficiência de absorção intestinal do zinco, um elemento-traço essencial, requerido por mais de cem enzimas e com importante papel no metabolismo do ácido nucleico. (scielo.br)
  • Para atingir tal objetivo, o presente projeto analisará as enzimas do metabolismo do ácido araquidônico (AA), seus mediadores e níveis de vitamina D durante o desenvolvimento de lesões de OMAB em modelo animal geneticamente modificados, knockout para 5-lipoxigenase (5-LO) sob efeito de inibidor farmacológico do receptor do LTB4, pós-exodontia utilizando BPn de alta potência. (fapesp.br)
  • anemia, leucocitose(aumento de glóbulos brancos), hiperglicemia ou hipoglicemia( aumento ou redução da glicemia), redução das taxas de ferro, ácido fólico e vitamina B12. (eloizaquintela.com.br)
  • Esta vitamina é convertida para nicotinamida, que é solúvel em água, estável em ácido e ao calor. (slideshare.net)
  • Sua deficiência determinará um quadro de anemia e também é relacionada ao metabolismo do ácido fólico. (guiadebulas.com)
  • O ácido pantotênico ou pantotenato de cálcio participa de reações enzimáticas importantes no metabolismo oxidativo dos carboidratos, glicogenólise, síntese e degradação dos ácidos graxos e síntese dos esteróides, hormônios esteróides e porfirinas. (guiadebulas.com)
  • O ácido fólico tem uma função específica no metabolismo intracelular, onde converte homocisteína em metionina e serina em glicina. (guiadebulas.com)
  • do metabolismo da histidina, que age na conversão para o ácido glutâmico e da síntese das purinas. (guiadebulas.com)
  • Funções  Necessária para a circulação adequada e pele saudável,  Para o funcionamento do Sistema Nervoso,  Para o metabolismo de Hidratos de Carbono, lípidos e proteínas e  Para a produção de ácido clorídrico necessário ao sistema digestivo. (slideshare.net)
  • Foram utilizados hemócitos de planorbídeos da espécie Biomphalaria glabrata para a realização de citoquímica para detecção de atividade da fosfatase ácida, usando a técnica de laranja de acridina, com o objetivo de marcação de compartimentos ácidos citoplasmáticos. (iec.gov.br)
  • A citoquímica ultraestrutural foi também utilizada para marcação de atividade da fosfatase ácida em inclusões citoplasmáticas limitadas por membrana. (iec.gov.br)
  • A citoquímica ultraestrutural possibilitou a visualização de depósitos eletrodensos localizados no interior dos grânulos citoplasmáticos constituídos basicamente por membranas, confirmando a atividade da fosfatase ácida. (iec.gov.br)
  • Isso ocorre porque uma fosfatase regula o pH do seu sistema cardiovascular. (clubedaquimica.com)
  • A produção dessa vacina ocorre pela ativação de células mononucleares, que são coletadas do sangue periférico de um paciente, ao serem expostas à fosfatase ácida da próstata, um antígeno relacionado aos tumores dessa região. (linabiotec.com.br)
  •  O Ácido Pantoténico ocorre sob a forma de ácido D-pantoténico. (slideshare.net)
  • O condicionador biológico de solo presente na composição dos fertilizantes biotecnológicos durante sua decomposição libera no solo ácidos húmicos e fúlvicos. (superbac.com.br)
  • Se utilizaron hemocitos de planorbideos de la especie Biomphalaria glabrata para realizar la detección citoquímica de la actividad de la fosfatasa ácida usando la técnica del naranja de acridina, con el objetivo de marcar los compartimientos de ácidos citoplasmáticos. (iec.gov.br)
  • La citoquímica ultraestructural también fue utilizada para marcar la actividad de la fosfatasa ácida en inclusiones citoplasmáticas limitadas por membrana. (iec.gov.br)
  • No jejum prolongado podem-se ter alterações na bilirrubina, proteína total, ácido úrico entre outros, gerando assim resultados alterados. (centerlab.com)
  • Medicamento usado para tratar uma doença (gota) com dor, inchaço das articulaçõescausado por cristais de ácido úrico (probenecida). (folheto.net)
  • A hemoglobina glicada (HbA1c) do paciente é de 6,5%, a ureia é de 24 mg/dL, a creatinina é de 0,8 mg/dL e o ácido úrico é de 4,1 mg/dL. (medscape.com)
  • As secções foram coradas pela técnica de TRAP (Fosfatase ácida tartarato-resistente). (ufba.br)
  • O constante desequilíbrio contra os alimentos positivos (proteínas, aminoácidos, minerais, ácidos graxos, etc.) colocará o organismo em débito. (hs-menezes.com.br)
  • O ácido lático ou lactato é um intermediário do metabolismo dos carboidratos, sendo o principal metabólito do glicogênio em anaerobiose. (monografias.com)
  • Um dos mecanismos envolvidos na síntese de lipídios é catalisado por uma enzima chamada fosfatase de ácido fosfatídico que tem dezenas de diferentes formados, a pesquisa identificou que dois deles - chamados LPPa2 e LPPa1 - estão presentes em diferentes estruturas das células vegetais. (biodieselbr.com)
  • Ferro sérico, saturação de transferrina, ferritina, B 12 , ácido fólico e níveis de folato da série vermelha estão todos normais. (medscape.com)
  • As citocinas na água de coco aumentam o crescimento de novas células, enquanto o ácido láctico do iogurte remove as células mortas e dá um efeito hidratante. (saudeteu.info)