Enzymes qui catalyser le transfert d'un groupe de donneur de acceptor aminoacyl entraînant la formation d'un ester ou amide interne. CE 2.3.2.

Les aminoacyltransférases sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans le processus de traduction des ARN messagers (ARNm) en protéines. Plus précisément, ces enzymes catalysent la réaction permettant de fixer un acide aminé spécifique sur son ARN de transfert (ARNt) correspondant, via un processus appelé activation des acides aminés.

Il existe 20 types différents d'aminoacyltransférases, chacune étant responsable de la fixation d'un type spécifique d'acide aminé sur son ARNt correspondant. Cette réaction se déroule en deux étapes :

1. L'aminoacyl-AMP (acide aminé lié à l'adénosine monophosphate) est formé grâce à l'utilisation d'une molécule d'ATP et de l'acide aminé correspondant, sous l'action de l'aminoacyl-AMP synthétase.
2. Le groupe aminoacyl-AMP est ensuite transféré sur l'extrémité 3' de l'ARNt correspondant, grâce à l'action de l'aminoacyltransférase spécifique.

Ce processus permet ainsi d'associer un acide aminé spécifique à chaque ARNt, ce qui est essentiel pour la synthèse des protéines au cours du processus de traduction. Les erreurs dans cette étape peuvent entraîner des mutations et des maladies génétiques.

Les aminoacyltransférases sont donc des enzymes indispensables à la vie, qui jouent un rôle clé dans le maintien de l'intégrité du code génétique et dans la synthèse des protéines.

Les aminoacyltransferases sont des enzymes de la classe des acyltransférases qui agissent sur les composés amino-acylés. Elles ... forment une sous-classe des acyltransférases, EC 2.3.2. (en) MeSH Aminoacyltransferases Portail de la biochimie Portail de la ...

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