Calréticuline
Calnexine
Protéines De Liaison Du Calcium
Réticulum Endoplasmique
Chaperon Moléculaire
Calséquestrine
Protein Disulfide-Isomerases
Indolizine
Isomérases
Lectines
Données Séquence Moléculaire
Séquence Des Acides Aminés
Calbindin 2
Liaison
Encyclopedias as Topic
Oligosaccharides
Medlineplus
La calréticuline est une protéine chaperonne située dans le lumen du réticulum endoplasmique (RE) des cellules. Elle joue un rôle important dans la qualité du contrôle et de l'assemblage des protéines, ainsi que dans le maintien du calcium intracellulaire. La calréticuline se lie spécifiquement au calcium et agit comme un tampon pour réguler les niveaux de calcium dans le RE. Elle est également capable d'interagir avec d'autres protéines et participe à des processus tels que la réponse immunitaire, l'apoptose et l'autophagie. Des mutations ou des altérations de la calréticuline ont été associées à certaines maladies, telles que les néoplasmes myéloprolifératifs et le cancer du poumon.
Calnexine est une protéine chaperonne située dans le lumen du reticulum endoplasmique (RE). Elle joue un rôle crucial dans la maturation et l'assemblage des protéines membranaires et sécrétées correctement pliées. Calnexine se lie spécifiquement aux glycoprotéines qui possèdent des résidus de glucose non clivés sur leur chaîne de sucre, ce qui indique qu'elles n'ont pas été correctement pliées. En se liant à ces protéines, calnexine facilite leur repliement correct et le processus de dégradation si le repliement ne peut être accompli.
Calnexine est également connue pour participer au contrôle de la qualité des protéines dans le RE en aidant à identifier et à éliminer les protéines mal pliées ou endommagées. Elle joue un rôle important dans divers processus cellulaires, notamment la signalisation cellulaire, l'adhésion cellulaire et la réponse immunitaire.
Des mutations dans le gène de calnexine ont été associées à certaines maladies humaines, telles que la neuropathie héréditaire sensitive et la rétinopathie pigmentaire. Ces mutations peuvent entraîner une altération de la fonction de calnexine, ce qui peut perturber le repliement des protéines et conduire à l'accumulation de protéines mal pliées dans les cellules, contribuant ainsi au développement de ces maladies.
Une ribonucléoprotéine (RNP) est une molécule complexe composée d'un ARN (acide ribonucléique) associé à une ou plusieurs protéines. Ce complexe joue un rôle crucial dans divers processus cellulaires, tels que la régulation de l'expression des gènes, la traduction des ARN messagers en protéines et le traitement des ARN. Les RNP peuvent être classées en différentes catégories selon leur fonction et la nature de leurs composants. Par exemple, les ribosomes, qui sont responsables de la synthèse des protéines, sont eux-mêmes des RNP composées d'ARN ribosomique et de plusieurs protéines ribosomiques associées. D'autres exemples incluent les complexes spliceosomes, qui catalysent l'excision des introns et la jonction des exons dans les ARN pré-messagers, ainsi que les petites RNP (snRNP), qui sont impliquées dans divers processus de régulation post-transcriptionnelle.
Les protéines de liaison du calcium sont des molécules protéiques qui se lient spécifiquement aux ions calcium (Ca2+) dans le sang et les tissus. Elles jouent un rôle crucial dans la régulation de la concentration de calcium dans l'organisme, en particulier dans le maintien des niveaux appropriés de calcium dans le sang et les cellules.
Il existe plusieurs types différents de protéines de liaison du calcium, y compris:
1. La calmoduline: une protéine qui se lie au calcium et active ou désactive diverses enzymes et canaux ioniques dans la cellule.
2. La parvalbumine: une protéine que l'on trouve principalement dans les muscles squelettiques et cardiaques, où elle régule la concentration de calcium pendant la contraction musculaire.
3. La calbindine: une protéine qui se lie au calcium et aide à le transporter à travers les membranes cellulaires.
4. L'ostéocalcine: une protéine produite par les ostéoblastes, les cellules responsables de la formation de l'os, qui se lie au calcium et joue un rôle dans la minéralisation des os.
Les déséquilibres dans les niveaux de protéines de liaison du calcium peuvent entraîner divers problèmes de santé, tels que des troubles musculaires, des anomalies osseuses et des perturbations du métabolisme du calcium.
Le réticulum endoplasmique (RE) est un organite membraneux complexe et continu présent dans les cellules eucaryotes. Il joue un rôle crucial dans la synthèse, le transport et le métabolisme des protéines et des lipides. Le RE se compose de deux parties distinctes mais interconnectées : le réticulum endoplasmique rugueux (RER) et le réticulum endoplasmique lisse (REL).
Le RER est recouvert de ribosomes sur sa surface extérieure, ce qui lui donne un aspect granuleux ou "rugueux". Ces ribosomes sont responsables de la synthèse des protéines. Après leur traduction, les protéines sont transloquées dans le lumen du RE où elles peuvent être correctement pliées et modifiées par des chaperons moléculaires et des enzymes spécifiques. Le RER est également impliqué dans le transport des protéines vers d'autres compartiments cellulaires via les vésicules qui se forment à partir de sa membrane.
Le REL, quant à lui, ne possède pas de ribosomes à sa surface et a donc un aspect "lisse". Il est responsable du métabolisme des lipides, notamment de la synthèse des phospholipides et des stéroïdes. De plus, le REL contient des enzymes détoxifiantes qui neutralisent divers composés toxiques, tels que les médicaments et les polluants, en les conjuguant à des molécules telles que le glutathion avant leur exportation hors de la cellule.
En résumé, le réticulum endoplasmique est un organite essentiel à la synthèse, au pliage, au transport et au métabolisme des protéines et des lipides, ainsi qu'à la détoxification cellulaire.
Un chaperon moléculaire est une protéine qui assiste et régule le pliage et l'assemblage corrects d'autres protéines dans les cellules vivantes. Ils aident à prévenir l'agrégation des protéines mal pliées et favorisent leur dégradation si un repliage correct ne peut être accompli. Les chaperons moléculaires jouent donc un rôle crucial dans la protection de l'intégrité du proteome cellulaire et dans la prévention des maladies liées à des protéines mal pliées, telles que les maladies neurodégénératives.
Les chaperons moléculaires sont souvent classés en fonction de leur taille et de leur structure. Les plus étudiés comprennent les chaperonnes de la famille des chocs thermiques (HSP), comme Hsp60, Hsp70 et Hsp90. Ces protéines sont hautement conservées dans divers organismes vivants, ce qui témoigne de leur importance fonctionnelle cruciale.
Les chaperons moléculaires peuvent se lier aux protéines clientes à différents stades du processus de pliage, depuis la traduction des ARNm jusqu'à l'assemblage et au transport des complexes multiprotéiques vers leurs destinations intracellulaires. Leur activité est généralement régulée par des changements dans les interactions protéine-protéine, la modification post-traductionnelle et l'énergie fournie par l'hydrolyse de l'ATP.
Dans l'ensemble, les chaperons moléculaires sont essentiels pour maintenir l'homéostasie protéique et prévenir le stress cellulaire associé aux protéines mal pliées. Leur dysfonctionnement a été lié à diverses affections pathologiques, notamment les maladies neurodégénératives, la fibrose kystique, le cancer et les infections virales.
La calséquestrine est une protéine qui se trouve dans le réticulum sarcoplasmique des muscles squelettiques et cardiaques. Elle a une fonction importante dans la régulation du calcium intracellulaire en se liant de manière sélective aux ions calcium et en les stockant dans le réticulum sarcoplasmique. La calséquestrine joue un rôle crucial dans la relaxation musculaire en aidant à abaisser les niveaux de calcium dans le cytoplasme des cellules musculaires après une contraction. Des mutations dans le gène de la calséquestrine peuvent entraîner des maladies musculaires, telles que la dysgénèse tubulaire congénitale et les myopathies centrales core.
Les protéines disulfure-isomérases (PDI) sont une famille d'enzymes qui se trouvent principalement dans le réticulum endoplasmique des cellules eucaryotes. Elles jouent un rôle crucial dans la maturation et la qualité control des protéines en catalysant les réarrangements des liaisons disulfure entre les résidus de cystéine dans les chaînes polypeptiques. Ce processus permet aux protéines de se plier correctement et d'acquérir leur structure tridimensionnelle fonctionnelle.
Les PDI sont également connues pour aider à l'assemblage des complexes multimériques de protéines, au transport des protéines à travers la membrane du réticulum endoplasmique et à la dégradation des protéines mal foldées. Elles peuvent aussi agir comme chaperons moléculaires en aidant les protéines à se plier correctement et à éviter l'agrégation.
Les PDI sont composées de plusieurs domaines protéiques, dont certains contiennent des sites actifs contenant du zinc qui catalysent les réactions d'isomérisation des liaisons disulfure. Les membres de la famille PDI ont une grande diversité de fonctions et peuvent être impliqués dans divers processus cellulaires, tels que le stress oxydatif, l'apoptose et la réponse immunitaire.
Indolizine est un terme qui ne fait pas référence à un terme ou concept médical spécifique. Il s'agit plutôt d'un composé organique hétérocyclique, constitué d'un cycle benzénique fusionné avec un cycle dihydropyrole de trois membres. Ce n'est pas un terme couramment utilisé en médecine, mais il peut être mentionné dans des contextes liés aux sciences chimiques ou pharmaceutiques, car certaines indolizines peuvent avoir des propriétés bioactives et être utilisées dans la synthèse de certains médicaments.
Les isomérases sont un type spécifique d'enzymes qui facilitent le processus chimique connu sous le nom d'isomérisation. L'isomérisation est la conversion d'une molécule, appelée isomère, dans une configuration ou structure différente, tout en conservant sa formule moléculaire initiale.
Les isomérases jouent un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques dans les cellules vivantes. Elles aident à catalyser des réactions qui changent la disposition des atomes dans une molécule, ce qui peut modifier sa fonction ou son activité dans l'organisme.
Par exemple, certaines isomérases peuvent convertir des glucides alpha en glucides beta, ou vice versa. D'autres encore peuvent transformer des acides aminés d'une forme à une autre. Ces transformations sont importantes car elles permettent aux cellules de réguler leurs processus métaboliques et d'adapter leur fonctionnement en réponse à des changements internes ou externes.
Il existe plusieurs types d'isomérases, chacune spécialisée dans la catalyse d'un type spécifique de réaction isomérique. Ces enzymes sont classées selon la nature de la réaction qu'elles catalysent, telles que les rotamases, les épimérases, les cis-trans isomérases, etc.
Le repliement des protéines, également connu sous le nom d'enroulement ou de pliage des protéines, est un processus physico-chimique au cours duquel une chaîne polypeptidique fraîchement synthétisée adopte sa structure tridimensionnelle native et fonctionnellement active. Cette structure finale est déterminée par la séquence d'acides aminés spécifique de chaque protéine et est maintenue par des liaisons covalentes, ioniques et hydrogènes ainsi que par des interactions hydrophobes.
Le repliement correct des protéines est crucial pour leur activité biologique appropriée. Des erreurs dans ce processus peuvent entraîner la formation de structures anormales ou agrégées, comme les fibrilles amyloïdes, qui sont associées à diverses maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson.
Le processus de repliement des protéines se produit spontanément dans la plupart des cas, bien qu'il puisse être assisté par certaines molécules appelées chaperons qui aident à prévenir les interactions inappropriées entre différentes parties de la chaîne polypeptidique pendant le repliement. Cependant, dans certains cas complexes, le repliement des protéines peut être coopératif et dépendre d'une série de réactions chimiques et physiques qui se produisent simultanément à plusieurs endroits le long de la chaîne polypeptidique.
Les lectines sont des protéines végétales qui se lient spécifiquement et avec une forte affinité à des glucides ou des oligosaccharides. On les trouve dans une grande variété de plantes, y compris les légumineuses, les céréales, les fruits et les légumes. Les lectines peuvent avoir divers effets biologiques sur les animaux qui les consomment, notamment en ce qui concerne la digestion et l'absorption des nutriments. Certaines lectines sont connues pour être toxiques ou indigestes pour l'homme à des niveaux élevés de consommation, bien que de nombreuses lectines soient inactivées par la cuisson. Les lectines ont également été étudiées pour leurs propriétés immunologiques et leur potentiel dans le traitement du cancer.
Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.
Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.
Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.
Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.
La calbindine 2 est une protéine qui se lie au calcium et qui joue un rôle important dans la régulation du calcium intracellulaire. Elle est exprimée principalement dans les neurones du cerveau, en particulier dans les cellules de Purkinje dans le cervelet et dans certaines populations de neurones dans le cortex cérébral et l'hippocampus.
La calbindine 2 appartient à la famille des protéines de liaison au calcium EF-hand, qui contiennent des domaines structurels en forme de doigt capables de se lier aux ions calcium. Ces protéines sont importantes pour le contrôle du calcium intracellulaire, car le calcium est un ion essentiel pour de nombreux processus cellulaires, tels que la transmission des signaux nerveux et la régulation de l'excitabilité neuronale.
La calbindine 2 a été étudiée dans le contexte de diverses maladies neurologiques, telles que les maladies neurodégénératives et les troubles épileptiques. Des niveaux réduits de calbindine 2 ont été observés dans certaines populations de neurones dans ces conditions, ce qui suggère qu'elle pourrait jouer un rôle protecteur contre le stress oxydatif et l'excitotoxicité associés à ces maladies.
En résumé, la calbindine 2 est une protéine importante qui régule les niveaux de calcium intracellulaire dans les neurones du cerveau. Elle a été étudiée dans le contexte de diverses maladies neurologiques et pourrait avoir des propriétés neuroprotectrices.
Je suis désolé, "Encyclopedias as Topic" n'est pas une définition médicale. Il s'agit plutôt d'une catégorie de sujets dans la classification MeSH (Medical Subject Headings) utilisée pour indexer les articles de bibliographie en médecine et en sciences de la santé. Cette catégorie comprend des encyclopédies médicales générales ou spécialisées, des dictionnaires médicaux, des manuels médicaux et d'autres ressources similaires. Cependant, il ne s'agit pas d'une définition médicale à proprement parler.
Les oligosaccharides sont des glucides complexes composés d'un petit nombre de molécules de sucres simples, généralement entre trois et dix. Ils sont souvent trouvés liés aux protéines et aux lipides à la surface des cellules, où ils jouent un rôle crucial dans divers processus biologiques, tels que la reconnaissance cellulaire et l'adhésion. Les oligosaccharides peuvent également être trouvés dans certains aliments, tels que les légumineuses, les céréales et les produits laitiers, où ils peuvent contribuer à des avantages pour la santé, tels qu'une meilleure absorption des nutriments et un soutien du système immunitaire.
Les oligosaccharides sont souvent classés en fonction du type de liaisons chimiques qui les lient ensemble. Les trois principaux types d'oligosaccharides sont les alpha-oligosaccharides, les beta-oligosaccharides et les oligosaccharides non réducteurs. Chaque type a des propriétés uniques et des applications spécifiques dans la biologie et l'industrie.
Dans le contexte médical, les oligosaccharides peuvent être utiles pour diagnostiquer et traiter certaines conditions. Par exemple, des tests de laboratoire peuvent être utilisés pour détecter des anomalies dans la structure ou la composition des oligosaccharides liés aux protéines, ce qui peut indiquer la présence d'une maladie génétique rare telle que la maladie de Gaucher ou la maladie de Pompe. De plus, certains types d'oligosaccharides ont été étudiés pour leurs propriétés thérapeutiques potentielles dans le traitement de diverses affections, telles que l'inflammation, l'infection et le cancer.
Cependant, il est important de noter que la recherche sur les oligosaccharides est encore en cours et que davantage d'études sont nécessaires pour comprendre pleinement leurs rôles dans la santé et la maladie.
Les glucosidases sont des enzymes qui catalysent la hydrolyse des glycosides, ce qui entraîne la décomposition des sucres complexes en sucres simples. Elles jouent un rôle crucial dans la digestion des glucides dans l'organisme. Les glucosidases peuvent être trouvées dans divers tissus et organes, y compris le pancréas, l'intestin grêle et le foie.
Il existe plusieurs types de glucosidases, chacune avec une fonction spécifique. Par exemple, la sucrase est une glucosidase qui décompose le saccharose (sucre de table) en fructose et glucose. La maltase, une autre glucosidase, décompose le maltose en deux molécules de glucose.
Les troubles associés à des défauts de fonctionnement des glucosidases peuvent entraîner des problèmes digestifs et métaboliques graves. Par exemple, une carence en sucrase-isomaltase, qui est une glucosidase importante dans l'intestin grêle, peut causer une intolérance au saccharose. De même, une déficience en alpha-glucosidase acide, une glucosidase présente dans le lysosome, peut entraîner une maladie héréditaire rare appelée la maladie de Pompe.
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Je suis désolé, "Histoire du 19" ne semble pas être une terminologie médicale établie. Le terme "histoire" dans un contexte médical se réfère généralement à l'histoire de la santé d'un patient, y compris ses antécédents médicaux, ses symptômes actuels, ses allergies et son mode de vie. Le chiffre "19" pourrait faire référence à une certaine procédure, diagnostic ou événement médical spécifique lié à l'année 2019. Cependant, sans plus de contexte, il est difficile de fournir une définition médicale précise pour "Histoire du 19". Il serait préférable d'obtenir des éclaircissements sur ce terme à partir de la source qui l'a utilisé.
Calréticuline
Calrétinine
Splénomégalie myéloïde
Transporteur associé au traitement des antigènes
William Vainchenker
Main EF
Cellule présentatrice d'antigène
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Réticulum endoplasmique
Calréticuline - Wikipedia
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- En outre, des mutations dans le gène de la calréticuline ( CALR ) et dans d'autres gènes ont été découvertes chez certaines personnes atteintes de polyglobulie essentielle. (msdmanuals.com)