Chaînes Lourdes Gamma Des Immunoglobulines
Fibrinogène
Fibrine
Fibrinogènes Anormaux
Hémoglobine Foetale
Facteur Xiii
Immunoglobulines
Immunoglobuline G
Immunoglobuline A
Immunoglobuline M
Chaînes Lourdes Des Immunoglobulines
Immunoglobuline Voie Intraveineuse
Electrophoresis, Polyacrylamide Gel
Gènes Des Chaînes Légères Des Immunoglobulines
Séquence Des Acides Aminés
Chaînes Légères Des Immunoglobulines
Chaînes Légères Kappa Des Immunoglobulines
Immunoglobuline E
Immunoglobuline A Secrétoire
Région Variable Des Immunoglobulines
Chaînes Lourdes Mu Des Immunoglobulines
Isotypes Des Immunoglobulines
Chaînes Légères Lambda Des Immunoglobulines
Immunoglobuline D
Régions Constantes Des Immunoglobulines
Fragments Fc Des Immunoglobulines
Lymphocytes B
Commutation Classe Immunoglobulines
Fragments Fab Des Immunoglobulines
Chaînes J Des Immunoglobulines
Fragments Des Immunoglobulines
Allotypes Des Immunoglobulines
Récepteur Immunoglobuline Polymérique
Region J Immunoglobuline
Anticorps Antibactérien
Elisa
Récepteurs Aux Antigènes Des Cellules B
Spécificité Anticorps
Gènes Des Chaînes Lourdes Des Immunoglobulines
Hypermutation Somatique, Immunoglobulines
Plasmocytome
Chaînes Lourdes Delta Des Immunoglobulines
Région Switch Des Immunoglobulines
Chaînes Lourdes Alpha Des Immunoglobulines
Anti-Anticorps
Idiotype Immunoglobuline
Gammaglobulines
Données Séquence Moléculaire
Monoclonal Gammopathy of Undetermined Significance
Paraprotéinémies
Encyclopedias as Topic
Myélome Multiple
Hypergammaglobulinémie
Macroglobulinémie De Waldenström
Paraprotéines
Les chaînes lourdes gamma des immunoglobulines, également connues sous le nom de chaînes gamma des anticorps, sont un type de protéine présent dans le système immunitaire. Les immunoglobulines, ou anticorps, sont des molécules protéiques produites par le système immunitaire pour aider à combattre les infections et les maladies.
Les chaînes lourdes gamma font partie de la structure des immunoglobulines G (IgG), qui sont les anticorps les plus courants dans le sang humain. Les IgG sont essentiels pour protéger l'organisme contre les infections bactériennes et virales, ainsi que contre d'autres agents pathogènes.
Les chaînes lourdes gamma sont composées de plusieurs domaines protéiques différents, y compris le domaine variable, qui est responsable de la reconnaissance et de la liaison aux antigènes, et les domaines constants, qui sont importants pour l'activation du système immunitaire. Les chaînes lourdes gamma contiennent également des sites de fixation pour les compléments, ce qui permet d'activer le système du complément et de faciliter la destruction des agents pathogènes.
Les mutations ou les anomalies dans les gènes codant pour les chaînes lourdes gamma peuvent entraîner des troubles du système immunitaire, tels que le déficit immunitaire commun variable (DICV) et la gammapathie monoclonale de signification indéterminée (GMSI). Ces conditions peuvent augmenter le risque d'infections, de maladies auto-immunes et de certains types de cancer.
Le fibrinogène est une protéine plasmatique produite par le foie qui joue un rôle crucial dans la coagulation sanguine. Dans des conditions physiologiques, il circule dans le sang sous forme inactive. Lorsqu'il est activé au cours du processus de coagulation, il est converti en fibrine, une protéine essentielle à la formation d'un caillot sanguin solide. Cette conversion est déclenchée par la thrombine, une autre protéine impliquée dans la coagulation. Le fibrinogène a donc un rôle central dans l'hémostase, le processus qui permet de stopper les saignements après une blessure. Des taux anormaux de fibrinogène peuvent être associés à des troubles de la coagulation, comme l'hypofibrinogénémie (taux bas) ou la dysfibrinogénémie (anomalie de la structure du fibrinogène).
La fibrine est une protéine fibreuse insoluble qui joue un rôle crucial dans la coagulation du sang et la formation de caillots sanguins. Elle est produite à partir de la fibrinogène, une protéine plasmatique soluble, sous l'action de la thrombine, une enzyme activée pendant le processus de coagulation sanguine. La fibrine forme un réseau tridimensionnel qui capture les plaquettes et les globules rouges, aboutissant à la formation d'un caillot stable pour arrêter le saignement.
Dans un contexte médical, des taux élevés de fibrine ou de fibrinogène peuvent indiquer un risque accru de thrombose et de maladies cardiovasculaires. Des tests sanguins spécifiques, comme le dosage du fibrinogène ou la recherche de la fibrinolyse défectueuse, peuvent être utilisés pour évaluer ces risques et orienter les décisions thérapeutiques.
En outre, des médicaments appelés thrombolytiques ou agents fibrinolytiques sont parfois prescrits pour dissoudre les caillots sanguins en dégradant la fibrine. Ces traitements sont principalement utilisés dans le cadre de maladies telles que l'infarctus du myocarde, l'embolie pulmonaire et l'accident vasculaire cérébral ischémique aigu.
Les fibrinogènes anormaux sont des protéines de coagulation sanguine qui présentent des anomalies structurelles ou fonctionnelles. Ces anomalies peuvent être héréditaires ou acquises et peuvent entraîner une coagulation sanguine anormale, ce qui peut augmenter le risque de thrombose ou de saignement. Les mutations génétiques peuvent entraîner des fibrinogènes dysfonctionnels qui peuvent provoquer des maladies héréditaires telles que l'afibrinogénémie, l'hypofibrinogénémie ou la dysfibrinogénémie. Les fibrinogènes anormaux peuvent également être acquis en raison de divers facteurs tels que les maladies hépatiques, les troubles inflammatoires et le cancer. Les tests de laboratoire peuvent être utilisés pour détecter et mesurer les niveaux de fibrinogène anormal dans le sang, ce qui peut aider au diagnostic et à la gestion des troubles de la coagulation sanguine.
L'hémoglobine fœtale, également connue sous le nom d'HbF, est une forme d'hémoglobine présente chez le fœtus et les nouveau-nés. Elle est structurally différente des types d'hémoglobine trouvés chez les adultes, tels que l'hémoglobine A (HbA) et l'hémoglobine A2 (HbA2).
L'HbF est composée de deux chaînes alpha et deux chaînes gamma d'hémoglobine. Chez l'adulte, les chaînes gamma sont remplacées par des chaînes bêta pour former l'HbA. Cependant, chez le fœtus, la présence prédominante de HbF permet une meilleure libération d'oxygène dans un environnement à faible teneur en oxygène, ce qui est bénéfique pour le développement du fœtus.
Chez les personnes atteintes de drépanocytose, une maladie génétique de l'hémoglobine, la persistance d'un taux élevé d'HbF après la naissance peut être bénéfique car elle peut réduire la gravité et la fréquence des crises douloureuses associées à la maladie. Cette persistance de l'HbF est due à des mutations génétiques spécifiques qui empêchent la conversion normale des chaînes gamma en chaînes bêta.
Le facteur XIII, également connu sous le nom de fibrinostase, est un enzyme présent dans le plasma sanguin. Il joue un rôle crucial dans la dernière étape du processus de coagulation sanguine. Après l'activation du facteur XIII par le thrombine, il catalyse la formation de liaisons covalentes entre les molécules de fibrine, ce qui conduit à la formation d'un caillot solide et stable. Une déficience en facteur XIII peut entraîner un trouble de saignement héréditaire sévère.
Les immunoglobulines, également connues sous le nom d'anticorps, sont des glycoprotéines sécrétées par les plasmocytes (un type de cellule B différenciée) en réponse à l'exposition à un antigène. Ils jouent un rôle crucial dans l'humoral de la réponse immunitaire, où ils se lient spécifiquement aux antigènes étrangers et les neutralisent ou les marquent pour être détruits par d'autres cellules du système immunitaire.
Les immunoglobulines sont constituées de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, liées par des ponts disulfure. Il existe cinq classes différentes d'immunoglobulines (IgA, IgD, IgE, IgG et IgM), chacune ayant des rôles spécifiques dans la réponse immunitaire. Par exemple, l'IgG est la principale immunoglobuline sérique et protège contre les infections bactériennes et virales en facilitant la phagocytose, la cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps et la complémentation.
Les immunoglobulines peuvent être trouvées dans le sang, la lymphe et d'autres fluides corporels, et elles sont souvent utilisées comme thérapeutiques pour traiter une variété de conditions médicales, y compris les déficits immunitaires primaires et secondaires, les maladies auto-immunes et les infections.
L'immunoglobuline G (IgG) est un type d'anticorps, qui sont des protéines produites par le système immunitaire pour aider à combattre les infections et les agents pathogènes. L'IgG est la plus abondante et la plus diversifiée des cinq classes d'immunoglobulines (IgA, IgD, IgE, IgG et IgM) trouvées dans le sang et les tissus corporels.
L'IgG est produite en réponse à la plupart des infections et joue un rôle crucial dans l'immunité humorale, qui est la composante du système immunitaire responsable de la production d'anticorps pour neutraliser ou éliminer les agents pathogènes. L'IgG peut traverser la barrière placentaire et offrir une protection passive contre certaines infections aux nourrissons pendant leurs premiers mois de vie.
L'IgG se compose de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, formant une molécule en forme de Y avec deux sites d'affinité pour les antigènes. Cela permet à l'IgG de se lier à plusieurs parties d'un agent pathogène, ce qui améliore sa capacité à neutraliser ou marquer les agents pathogènes pour une élimination ultérieure par d'autres cellules du système immunitaire.
L'IgG est également connue pour son rôle dans l'activation du complément, un groupe de protéines qui aident à éliminer les agents pathogènes et les cellules mortes ou endommagées. De plus, l'IgG peut activer certaines cellules immunitaires, comme les neutrophiles et les macrophages, pour faciliter la phagocytose (processus d'ingestion et de destruction des agents pathogènes).
En raison de sa longue demi-vie (environ 21 jours) et de son rôle important dans l'immunité humorale, l'IgG est souvent utilisée comme biomarqueur pour évaluer la réponse immunitaire à une vaccination ou une infection.
L'immunoglobuline A (IgA) est un type d'anticorps présent dans le corps humain. Il s'agit d'une protéine essentielle du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans la défense contre les infections. L'IgA se trouve principalement dans les sécrétions corporelles, telles que les larmes, la salive, le suc gastrique, le mucus des poumons et des voies respiratoires supérieures, ainsi que les fluides génitaux et les sécrétions intestinales.
Il existe deux sous-types d'IgA : l'IgA1 et l'IgA2. L'IgA1 est la forme prédominante dans le sang et les sécrétions, tandis que l'IgA2 est plus abondante dans les muqueuses des voies respiratoires inférieures et du tractus gastro-intestinal.
L'IgA agit en se liant aux antigènes, tels que les bactéries, les virus et les toxines, pour empêcher leur adhésion et leur pénétration dans les muqueuses. Cela contribue à prévenir l'infection et l'inflammation des tissus environnants. De plus, l'IgA peut également neutraliser directement certains agents pathogènes en inhibant leur capacité à se répliquer ou à provoquer une infection.
En résumé, l'immunoglobuline A est un anticorps essentiel qui contribue à la défense immunitaire contre les infections en se liant aux agents pathogènes et en empêchant leur adhésion et pénétration dans les muqueuses.
L'immunoglobuline M (IgM) est un type d'anticorps présent dans le sang et les fluides corporels. C'est la première ligne de défense du système immunitaire contre les agents pathogènes tels que les bactéries et les virus. Les IgM sont les plus grands des anticorps et se lient aux antigènes (substances étrangères) pour aider à neutraliser ou éliminer ces menaces. Ils agissent en activant le système du complément, ce qui entraîne la destruction des cellules infectées ou cancéreuses. Les IgM sont produites par les plasmocytes, un type de globule blanc, en réponse à une infection aiguë. Cependant, leur concentration dans le sang diminue rapidement après la disparition de l'antigène.
Les chaînes lourdes des immunoglobulines sont des protéines structurelles importantes qui constituent une partie essentielle des anticorps, également connus sous le nom d'immunoglobulines. Les anticorps sont des molécules protectrices produites par notre système immunitaire pour neutraliser ou éliminer les agents pathogènes tels que les virus, les bactéries et les toxines.
Les chaînes lourdes sont des segments protéiques plus grands qui s'associent à d'autres segments protéiques appelés chaînes légères pour former un anticorps fonctionnel. Les chaînes lourdes sont composées de différents domaines, y compris le domaine variable responsable de la reconnaissance et de la liaison aux antigènes, ainsi que plusieurs domaines constants qui contribuent à la structure et à la fonction de l'anticorps.
Il existe cinq types différents de chaînes lourdes, désignées par les lettres grecques α (alpha), δ (delta), ε (epsilon), γ (gamma) et μ (mu). Chaque type de chaîne lourde correspond à un type spécifique d'anticorps : IgA, IgD, IgE, IgG et IgM. Les différents types d'anticorps ont des fonctions et des distributions tissulaires distinctes, ce qui permet au système immunitaire de répondre de manière appropriée aux divers types de menaces pour la santé.
Les mutations ou les anomalies dans les gènes codant pour les chaînes lourdes peuvent entraîner des troubles du système immunitaire, tels que les déficits immunitaires primaires, qui prédisposent une personne à des infections récurrentes et sévères. Des recherches sont en cours pour comprendre comment les chaînes lourdes contribuent à la fonction et à la régulation du système immunitaire et pour développer de nouvelles thérapies pour traiter les maladies liées aux troubles du système immunitaire.
L'immunoglobuline voie intraveineuse (IgIV) est une préparation thérapeutique d'anticorps protecteurs, dérivée du plasma sanguin humain. Elle est administrée par voie intraveineuse pour fournir une immunité passive contre certaines infections et maladies. L'IgIV contient des anticorps dirigés contre divers agents pathogènes, tels que les virus, les bactéries et les toxines, offrant ainsi une protection temporaire contre ces menaces.
Ce traitement est généralement utilisé pour prévenir ou traiter les infections chez les personnes présentant un déficit immunitaire primitif ou acquis, telles que le déficit en immunoglobuline, le syndrome des neutrophiles dysfonctionnels, l'infection à VIH, les greffés d'organes solides et les patients atteints de certains types de cancer.
L'IgIV est également employée dans la prise en charge de diverses affections auto-immunes et inflammatoires, comme le syndrome de Guillain-Barré, le syndrome myasthénique grave, le purpura thrombocytopénique idiopathique et la polyarthrite rhumatoïde. En outre, elle peut être utilisée pour traiter les réactions indésirables à la transfusion sanguine et pour prévenir les infections chez les personnes exposées à des agents pathogènes spécifiques, comme l'hépatite A.
Les effets secondaires courants de l'IgIV comprennent des réactions allergiques légères à modérées, des maux de tête, des nausées, des douleurs musculaires et articulaires, ainsi qu'une augmentation transitoire des taux sériques d'alanine aminotransférase (ALT). Dans de rares cas, l'IgIV peut provoquer des réactions anaphylactiques graves, une thrombose veineuse et une insuffisance cardiaque congestive. Par conséquent, il est crucial que les professionnels de la santé surveillent attentivement les patients recevant ce traitement et ajustent la posologie en fonction des besoins individuels.
L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) est une technique de laboratoire couramment utilisée dans le domaine du testing et de la recherche médico-légales, ainsi que dans les sciences biologiques, y compris la génétique et la biologie moléculaire. Elle permet la séparation et l'analyse des macromolécules, telles que les protéines et l'ADN, en fonction de leur taille et de leur charge.
Le processus implique la création d'un gel de polyacrylamide, qui est un réseau tridimensionnel de polymères synthétiques. Ce gel sert de matrice pour la séparation des macromolécules. Les échantillons contenant les molécules à séparer sont placés dans des puits creusés dans le gel. Un courant électrique est ensuite appliqué, ce qui entraîne le mouvement des molécules vers la cathode (pôle négatif) ou l'anode (pôle positif), selon leur charge. Les molécules plus petites se déplacent généralement plus rapidement à travers le gel que les molécules plus grandes, ce qui permet de les séparer en fonction de leur taille.
La PAGE est souvent utilisée dans des applications telles que l'analyse des protéines et l'étude de la structure et de la fonction des protéines, ainsi que dans le séquençage de l'ADN et l'analyse de fragments d'ADN. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que les phosphorylations et les glycosylations.
Dans le contexte médical, la PAGE est souvent utilisée dans le diagnostic et la recherche de maladies génétiques et infectieuses. Par exemple, elle peut être utilisée pour identifier des mutations spécifiques dans l'ADN qui sont associées à certaines maladies héréditaires. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des agents pathogènes tels que les virus et les bactéries en analysant des échantillons de tissus ou de fluides corporels.
Les gènes des chaînes légères des immunoglobulines sont un ensemble de gènes qui codent les protéines des chaînes légères des immunoglobulines, également connues sous le nom d'anticorps. Les chaînes légères sont des molécules constituantes importantes des immunoglobulines, avec une masse moléculaire inférieure à celle des chaînes lourdes. Elles se composent de deux domaines: un domaine variable (V) et un domaine constant (C). Le domaine variable est responsable de la reconnaissance et de la liaison aux antigènes, tandis que le domaine constant participe à la médiation des effets biologiques des immunoglobulines.
Il existe deux types de chaînes légères: kappa (κ) et lambda (λ). Les gènes correspondants sont situés sur différents chromosomes. Les gènes des chaînes légères comprennent plusieurs segments, notamment les segments variables (V), diversifiants (D) et jointifs (J), qui subissent un processus de recombinaison génétique au cours du développement des lymphocytes B pour produire une grande diversité d'anticorps. Ce processus permet aux lymphocytes B de reconnaître et de répondre à un large éventail d'antigènes.
Les gènes des chaînes légères sont essentiels au fonctionnement du système immunitaire, car ils contribuent à la production d'anticorps spécifiques qui protègent l'organisme contre les agents pathogènes et autres substances étrangères. Les mutations ou les variations de ces gènes peuvent entraîner des maladies telles que les déficits immunitaires, les maladies auto-immunes et certains types de cancer.
Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.
Les chaînes légères des immunoglobulines sont des protéines structurelles importantes qui composent les anticorps, également connus sous le nom d'immunoglobulines. Il existe deux types de chaînes légères : kappa (κ) et lambda (λ). Chaque anticorps est constitué de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, qui sont reliées entre elles par des ponts disulfure pour former la structure tridimensionnelle de l'anticorps.
Les chaînes légères sont synthétisées sur les ribosomes libres du réticulum endoplasmique et contiennent deux domaines constants (C) et un domaine variable (V). Le domaine variable est responsable de la reconnaissance et de la liaison aux antigènes, tandis que les domaines constants sont responsables de la fonction effectrice de l'anticorps.
Les chaînes légères kappa et lambda sont codées par des gènes différents situés sur des chromosomes différents. Chez un individu sain, il y a une distribution équilibrée des chaînes légères kappa et lambda dans le sang et la moelle osseuse. Cependant, certaines affections médicales peuvent entraîner une production anormale de chaînes légères, telles que les gammapathies monoclonales, qui sont des conditions caractérisées par la production excessive d'une seule chaîne légère. Ces conditions peuvent être bénignes ou malignes et nécessitent une évaluation médicale appropriée.
Les chaînes légères kappa des immunoglobulines sont une protéine présente dans le sang et les autres fluides corporels. Elles sont produites par un type de globules blancs appelés plasmocytes, qui sont une partie importante du système immunitaire. Les chaînes légères kappa sont des composants essentiels des anticorps (immunoglobulines), qui aident à combattre les infections et les maladies en se liant aux agents étrangers tels que les bactéries, les virus et les toxines.
Les chaînes légères kappa sont appelées "légères" car elles ont une masse moléculaire relativement faible par rapport à d'autres protéines sanguines. Elles sont produites en grande quantité dans le corps, ce qui signifie qu'elles peuvent être facilement détectées et mesurées dans le sang.
Les chaînes légères kappa sont un type spécifique de chaîne légère, l'autre étant les chaînes légères lambda. Les deux types de chaînes légères sont produites en quantités égales dans le corps sain et sont utilisées pour former des anticorps fonctionnels. Cependant, dans certaines maladies du sang telles que les gammapathies monoclonales, une seule chaîne légère est produite de manière excessive, ce qui peut entraîner des déséquilibres et des problèmes de santé.
Dans l'ensemble, les chaînes légères kappa sont un élément important du système immunitaire et jouent un rôle crucial dans la défense de l'organisme contre les agents pathogènes et les maladies.
L'immunoglobuline E (IgE) est un type d'anticorps qui joue un rôle crucial dans les réactions allergiques et la défense contre les parasites. Elle est produite par les plasmocytes, une sous-population de lymphocytes B, en réponse à des antigènes spécifiques tels que les protéines présentes sur les pollens, les acariens, les moisissures ou les aliments.
Une fois produite, l'IgE se lie aux récepteurs FcεRI situés sur les mast cells et les basophils. Lorsqu'un individu est exposé à nouveau à l'antigène spécifique, il déclenche la libération d'une cascade de médiateurs inflammatoires tels que l'histamine, les leukotriènes et les prostaglandines. Cela provoque une réaction allergique caractérisée par des symptômes variés allant des éternuements, des démangeaisons cutanées, de l'eczéma, jusqu'à l'asthme sévère ou même un choc anaphylactique dans les cas extrêmes.
Il est important de noter que tous les individus ne développent pas de réponses IgE après une exposition à un antigène donné. Ce phénomène, appelé sensibilisation, dépend de facteurs génétiques et environnementaux complexes. Les personnes atteintes d'asthme, de rhinite allergique ou de dermatite atopique ont souvent des niveaux élevés d'IgE sériques.
Des tests sanguins peuvent être utilisés pour mesurer les taux d'IgE totaux et spécifiques à certains antigènes, ce qui aide au diagnostic et au suivi de certaines affections allergiques.
L'immunoglobuline A sécrétoire (IgA sécrétoire) est un type d'immunoglobuline, ou anticorps, qui joue un rôle crucial dans la défense immunitaire des muqueuses du corps, telles que celles des poumons, du tube digestif et des voies génitales. Ces anticorps sont produits par les plasmocytes (un type de globule blanc) et sont sécrétés dans les fluides corporels, tels que la salive, le suc gastrique, les larmes, le mucus nasal et respiratoire, et les sécrétions vaginales.
L'IgA sécrétoire est un dimère (deux molécules d'IgA liées ensemble) qui contient une protéine supplémentaire appelée fragment de jonction J (J-chain). Cette forme spécifique d'IgA offre une protection locale contre les agents pathogènes, tels que les bactéries et les virus, en empêchant leur adhésion et leur invasion des muqueuses. De plus, l'IgA sécrétoire peut neutraliser les toxines produites par certains micro-organismes, ce qui contribue à prévenir les infections et l'inflammation.
L'IgA sécrétoire est particulièrement importante pour la protection des surfaces muqueuses exposées aux antigènes environnementaux, tels que les allergènes alimentaires et les particules inhalées. Elle contribue également à la régulation de la réponse immunitaire locale en limitant l'activation excessive du système immunitaire qui pourrait entraîner une inflammation chronique ou des maladies auto-immunes.
La région variable des immunoglobulines, souvent abrégée en V region ou V domain, se réfère à la partie d'une molécule d'immunoglobuline (anticorps) qui est responsable de la reconnaissance et du lien avec des antigènes spécifiques. Cette région est dite "variable" car elle diffère considérablement d'une molécule d'immunoglobuline à l'autre, même au sein d'un même individu.
La région variable est composée de plusieurs segments protéiques, appelés domaines variables (V domains), qui sont codés par des gènes particuliers appelés gènes V, D et J pour les immunoglobulines de classe IgG, IgA et IgD. Ces domaines variables forment une structure en forme de feuille pliée qui contient la zone de liaison à l'antigène, également appelée paratope.
La diversité des régions variables est ce qui permet aux anticorps de reconnaître et de se lier à un large éventail d'antigènes différents, y compris les protéines, les glucides, les lipides et autres molécules présentes sur les surfaces des cellules ou dans le milieu extracellulaire. Cette diversité est générée par une combinaison complexe de processus génétiques, tels que la recombinaison somatique et l'hypermutation somatique, qui permettent à chaque molécule d'immunoglobuline de posséder un ensemble unique de régions variables.
Les chaînes lourdes mu des immunoglobulines sont une partie constitutive des anticorps, qui sont des protéines essentielles du système immunitaire participant à la défense de l'organisme contre les agents pathogènes. Les immunoglobulines, également appelées anticorps, sont composées de deux chaînes lourdes (α, γ, δ ou μ) et deux chaînes légères (κ ou λ).
Dans le cas des chaînes lourdes mu, elles sont spécifiquement associées aux immunoglobulines de type IgM. Les IgM sont les premiers anticorps produits en réponse à une infection et jouent un rôle crucial dans l'activation du système immunitaire complémentaire.
Les chaînes lourdes mu contiennent plusieurs domaines constants et variables, qui déterminent la spécificité de liaison de l'anticorps à un antigène donné. Les régions variables des chaînes lourdes mu sont particulièrement importantes pour la reconnaissance et la liaison aux épitopes des antigènes.
En résumé, les chaînes lourdes mu des immunoglobulines sont une composante clé des anticorps de type IgM, qui jouent un rôle essentiel dans la reconnaissance et l'élimination des agents pathogènes.
Les isotypes d'immunoglobulines, également connus sous le nom de classes d'immunoglobulines, se réfèrent aux différentes structures chimiques des anticorps (immunoglobulines) produits par les lymphocytes B dans le système immunitaire. Il existe cinq isotypes principaux chez les humains: IgA, IgD, IgE, IgG et IgM. Chaque isotype a des fonctions spécifiques et joue un rôle important dans la réponse immunitaire de l'organisme contre les agents pathogènes.
1. IgA: Il s'agit d'un isotype présent dans les sécrétions telles que les larmes, la salive, le lait maternel et les sécrétions intestinales. Il protège les muqueuses des infections en neutralisant les virus et les bactéries avant qu'ils ne pénètrent dans l'organisme.
2. IgD: Cet isotype est principalement présent à la surface des lymphocytes B matures comme récepteur d'anticorps de surface (sIgD). Il joue un rôle dans l'activation et la différenciation des lymphocytes B.
3. IgE: Cet isotype est associé à la réponse allergique et parasitaire. Les IgE se lient aux récepteurs des mast cells et des basophiles, déclenchant une libération d'histamine et d'autres médiateurs chimiques lorsqu'ils sont activés par un antigène spécifique, entraînant une réaction inflammatoire.
4. IgG: Il s'agit du plus abondant des isotypes sériques et possède plusieurs sous-classes (IgG1, IgG2, IgG3 et IgG4). Les IgG sont responsables de la neutralisation des toxines bactériennes, de l'opsonisation des particules étrangères pour faciliter leur phagocytose et de l'activation du complément.
5. IgM: Cet isotype est le premier à être produit lors d'une réponse immunitaire et se trouve principalement dans le sérum. Les IgM sont décimales, ce qui signifie qu'elles contiennent cinq unités Y de chaînes lourdes et légères, facilitant l'activation du complément et la neutralisation des virus en agglutinant les particules virales.
En résumé, chaque isotype d'immunoglobuline a un rôle spécifique dans la réponse immunitaire, que ce soit pour la défense contre les agents pathogènes, la neutralisation des toxines ou la médiation des réactions allergiques.
Les chaînes légères lambda des immunoglobulines sont des protéines structurelles importantes qui composent les anticorps, également connus sous le nom d'immunoglobulines. Les anticorps sont des molécules clés du système immunitaire qui aident à identifier et à neutraliser les agents pathogènes étrangers tels que les bactéries et les virus.
Chaque anticorps est composé de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, qui sont reliées entre elles par des ponts disulfures pour former une structure en Y. Les chaînes légères peuvent être divisées en deux types différents : kappa et lambda. Environ 60% des anticorps humains contiennent des chaînes légères lambda, tandis que les 40% restants contiennent des chaînes légères kappa.
Les chaînes légères lambda sont codées par un gène situé sur le chromosome 22. Les mutations ou les réarrangements anormaux de ce gène peuvent entraîner la production d'un nombre anormal de chaînes légères lambda, ce qui peut contribuer au développement de certaines maladies du sang telles que le myélome multiple et le trouble du gène WM (Waldenström macroglobulinémie).
En résumé, les chaînes légères lambda des immunoglobulines sont des protéines structurelles importantes qui composent les anticorps et aident à identifier et à neutraliser les agents pathogènes étrangers. Les anomalies dans la production de ces chaînes peuvent contribuer au développement de certaines maladies du sang.
L'immunoglobuline D (IgD) est un type d'anticorps présent dans le sang et les tissus du corps humain. Il s'agit d'une protéine impliquée dans le système immunitaire, qui aide à combattre les infections et les maladies. L'IgD est produite par certaines cellules B, un type de globule blanc, et se lie aux antigènes, des substances étrangères telles que des bactéries ou des virus, pour aider à les identifier et à les éliminer.
Cependant, l'IgD ne joue pas un rôle aussi important dans la réponse immunitaire que d'autres types d'immunoglobulines, telles que l'IgG ou l'IgM. Sa fonction précise est encore mal comprise, mais on pense qu'elle peut être impliquée dans l'activation des cellules B et la régulation de la réponse immunitaire.
Des niveaux anormaux d'IgD peuvent être associés à certaines affections médicales, telles que les déficits immunitaires primaires ou les maladies auto-immunes. Cependant, l'IgD n'est pas couramment utilisée comme marqueur diagnostique ou pronostique pour ces conditions.
Les régions constantes des immunoglobulines, également connues sous le nom de régions C, sont des parties structuralement et fonctionnellement conservées des chaînes lourdes et légères des molécules d'immunoglobulines (anticorps). Ces régions sont constituées de trois domaines globulaires en forme de feuillet (Domaines Ig), chacun contenant environ 110 acides aminés. Les régions constantes sont responsables de la détermination des effets biologiques spécifiques des anticorps, tels que la fixation du complément et l'opsonisation (marquage d'une cellule ou d'une particule étrangère pour être reconnue par les cellules du système immunitaire).
Il existe cinq types différents de chaînes lourdes dans les immunoglobulines, notées α, δ, ε, γ et μ. Chaque type a une région constante distincte qui détermine la fonction et la classe de l'immunoglobuline. Par exemple, les IgG, qui sont les anticorps les plus abondants dans le sang humain, ont une région constante composée de trois domaines Cγ. De même, les IgM, qui sont les premiers anticorps produits en réponse à une infection, ont une région constante composée de cinq domaines Cμ.
Les régions constantes des immunoglobulines sont codées par des gènes situés sur des chromosomes spécifiques et subissent un processus de recombinaison génétique au cours du développement des lymphocytes B, ce qui permet la production d'une grande diversité d'anticorps pour faire face à une variété d'agents pathogènes.
Les fragments Fc d'immunoglobulines sont des portions structurales constantes des molécules d'immunoglobulines (anticorps), qui jouent un rôle crucial dans l'activation du système immunitaire et l'élimination des agents pathogènes. Les fragments Fc sont composés de deux chaînes lourdes et peuvent se lier à divers récepteurs Fc et protéines effectrices, telles que les lectines et les protéines de la classe Fc, pour initier une variété de réponses immunitaires.
Les fragments Fc des immunoglobulines peuvent être séparés des parties variables antigéniques (Fab) par digestion enzymatique, ce qui permet d'isoler et d'étudier leurs fonctions spécifiques dans la modulation de l'activité immunitaire. Les fragments Fc présentent des propriétés biochimiques uniques, telles que la capacité à se lier aux récepteurs Fc sur les cellules immunitaires et à activer la phagocytose, la cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps (ADCC) et la libération de médiateurs inflammatoires.
Dans un contexte clinique, les fragments Fc peuvent être utilisés dans le développement de thérapies immunologiques ciblées pour traiter diverses affections pathologiques, telles que les infections, l'inflammation et les maladies auto-immunes. Par exemple, des fragments Fc d'immunoglobulines spécifiquement conçus peuvent être utilisés pour neutraliser les toxines bactériennes ou virales, bloquer la signalisation inflammatoire excessive ou favoriser l'élimination des cellules anormales par le système immunitaire.
En résumé, les fragments Fc d'immunoglobulines sont des composants structuraux et fonctionnels importants des anticorps qui jouent un rôle crucial dans la régulation de l'activité du système immunitaire et peuvent être exploités pour le développement de thérapies ciblées dans diverses applications cliniques.
Les lymphocytes B sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils sont responsables de la production d'anticorps, des protéines qui marquent les agents pathogènes étrangers pour une destruction ultérieure par d'autres éléments du système immunitaire.
Après s'être développés dans la moelle osseuse, les lymphocytes B migrent vers la rate et les ganglions lymphatiques où ils mûrissent et deviennent des cellules capables de produire des anticorps spécifiques. Lorsqu'un lymphocyte B rencontre un agent pathogène qu'il peut cibler, il se différencie en une plasmocyte qui sécrète alors des quantités massives d'anticorps contre cet agent pathogène particulier.
Les maladies associées à un dysfonctionnement des lymphocytes B comprennent le déficit immunitaire commun variable, la gammapathie monoclonale de signification indéterminée (GMSI), et certains types de leucémie et de lymphome.
La commutation des classes d'immunoglobulines, également connue sous le nom de switching isotypique ou classe de switching, est un processus immunologique au cours duquel une cellule B active modifie la classe (isotype) de son immunoglobuline (anticorps) produite, tout en conservant la même spécificité antigénique. Ce processus se produit dans le centre germinatif des ganglions lymphatiques et est médié par un changement dans la région variable de la chaîne lourde des immunoglobulines, induit par l'activation de l'enzyme activateur de la transcription AID (activation-induced cytidine deaminase).
La commutation des classes d'immunoglobulines permet aux cellules B de produire différents types d'anticorps (par exemple, IgM, IgG, IgA, et IgE) en réponse à une infection ou à un antigène. Chaque classe d'immunoglobuline a des propriétés fonctionnelles et structurelles différentes, ce qui permet aux cellules B de fournir une réponse immunitaire adaptative appropriée contre divers types de pathogènes.
La commutation des classes d'immunoglobulines est un processus crucial pour le développement d'une réponse immune adaptative efficace et la mémoire immunologique. Des défauts dans ce processus peuvent entraîner une susceptibilité accrue aux infections et des maladies auto-immunes.
Les fragments Fc des immunoglobulines, également connus sous le nom de Fc fragments, sont des parties constantes de certaines protéines d'immunoglobuline (anticorps) qui jouent un rôle crucial dans l'activation du système immunitaire. Ces fragments sont formés lorsque les immunoglobulines sont clivées ou séparées en deux parties distinctes : la partie Fab et la partie Fc.
La région Fab (Fragment antigénique binding) est responsable de la reconnaissance et de la liaison aux antigènes, c'est-à-dire les molécules étrangères telles que les protéines, les sucres ou les lipides qui déclenchent une réponse immunitaire.
La région Fc (Fragment cristallisable), quant à elle, est capable de se lier à d'autres protéines du système immunitaire, telles que les récepteurs des cellules présentatrices d'antigènes et les composants du complément. Cette interaction permet d'activer divers mécanismes de défense de l'organisme contre les agents pathogènes.
Les fragments Fc peuvent être utilisés dans un contexte thérapeutique pour traiter certaines affections médicales. Par exemple, les immunoglobulines intraveineuses (IgIV) sont des préparations contenant des pools d'immunoglobulines humaines provenant de nombreux donneurs, qui sont souvent utilisées pour traiter les déficits immunitaires primaires et secondaires, ainsi que certaines maladies auto-immunes et inflammatoires. Les fragments Fc peuvent être isolés à partir de ces préparations et administrés séparément pour cibler spécifiquement certains effets bénéfiques, tels que l'activation du complément ou la modulation de l'inflammation.
Les chaînes J des immunoglobulines, également connues sous le nom de chaînes légères, sont des protéines présentes dans les anticorps ou les immunoglobulines. Les chaînes J sont des segments variables de la région constante des chaînes légères des immunoglobulines et jouent un rôle important dans la formation de la structure tridimensionnelle des anticorps et dans leur capacité à se lier spécifiquement aux antigènes.
Il existe deux types de chaînes légères : les chaînes kappa (κ) et lambda (λ). Chaque immunoglobuline contient soit deux chaînes κ, soit deux chaînes λ, mais pas une combinaison des deux. Les chaînes J sont codées par les gènes situés sur le chromosome 22 pour les chaînes κ et sur le chromosome 2 pour les chaînes λ.
Les chaînes J sont produites lors du réarrangement des gènes des chaînes légères au cours du développement des lymphocytes B, qui sont responsables de la production d'anticorps. Ce processus permet aux lymphocytes B de générer une grande diversité de séquences d'acides aminés dans les régions variables des chaînes légères, ce qui leur permet de reconnaître et de se lier à un large éventail d'antigènes.
Les mutations ou les anomalies dans les gènes des chaînes J peuvent entraîner la production d'immunoglobulines anormales et ont été associées à certaines maladies, telles que le myélome multiple et les gammapathies monoclonales de signification indéterminée (MGUS).
Les fragments d'immunoglobulines, également connus sous le nom de fragments d'anticorps, sont des portions protéiques spécifiques d'une immunoglobuline ou d'un anticorps qui ont conservé leur activité biologique. Les immunoglobulines sont des glycoprotéines complexes composées de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, unies par des ponts disulfure. Il existe cinq classes différentes d'immunoglobulines (IgA, IgD, IgE, IgG et IgM) qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire en reconnaissant et en neutralisant les antigènes étrangers.
Les fragments d'immunoglobulines peuvent être obtenus par une digestion enzymatique spécifique des immunoglobulines entières. Par exemple, la papaïne ou la pepsine peut être utilisée pour cliver les chaînes polypeptidiques des immunoglobulines en fragments Fab et Fc. Les fragments Fab (Fragment d'antigène lié) contiennent les régions variables des chaînes lourdes et légères, responsables de la reconnaissance et de la liaison spécifique aux antigènes. Les fragments Fc (Fragment cristallisable) sont constitués des régions constantes des chaînes lourdes et sont responsables de la médiation des effets biologiques tels que la fixation du complément, l'opsonisation et la neutralisation des toxines.
Ces fragments d'immunoglobulines ont des applications importantes dans le diagnostic, la recherche et la thérapeutique médicales. Par exemple, les fragments Fab marqués peuvent être utilisés pour la détection spécifique d'antigènes dans des tests immuno-histochimiques ou immunologiques. De plus, les fragments Fc peuvent être utilisés pour le développement de médicaments thérapeutiques ciblés, tels que les anticorps monoclonaux conjugués à des agents cytotoxiques ou à des isotopes radioactifs, pour le traitement de diverses affections pathologiques telles que les cancers et les maladies auto-immunes.
Les allotypes des immunoglobulines sont des variantes génétiques spécifiques de certaines chaînes d'immunoglobulines (également appelées anticorps), qui sont produites par les lymphocytes B. Les immunoglobulines sont des protéines importantes du système immunitaire, qui aident à identifier et à neutraliser les agents pathogènes tels que les bactéries et les virus.
Les chaînes d'immunoglobulines peuvent être divisées en deux types principaux : les chaînes lourdes et les chaînes légères. Les gènes qui codent pour ces chaînes sont polymorphes, ce qui signifie qu'il existe des variations génétiques dans la population. Certaines de ces variations se traduisent par des différences dans les séquences d'acides aminés des chaînes d'immunoglobulines, qui sont appelées allotypes.
Les allotypes peuvent être utilisés comme marqueurs pour identifier des sous-populations de lymphocytes B et pour étudier la diversité génétique et l'évolution des systèmes immunitaires chez les individus et les populations. Ils peuvent également avoir des implications cliniques, par exemple dans le diagnostic et le suivi de certaines maladies auto-immunes ou de troubles liés à la production d'anticorps anormaux.
Il est important de noter que les allotypes ne doivent pas être confondus avec les isotypes, qui sont des classes différentes d'immunoglobulines (par exemple IgG, IgM, IgA) définies par des différences dans la structure des chaînes lourdes.
Les récepteurs d'immunoglobulines polymériques (poly-IgR) sont des protéines transmembranaires exprimées principalement sur les cellules épithéliales de la muqueuse intestinale, mais aussi dans une moindre mesure sur les cellules du tissu lymphoïde associé à l'intestin (GALT). Ces récepteurs jouent un rôle crucial dans le système immunitaire en facilitant la capture, le transport et la présentation des antigènes aux lymphocytes B.
Les poly-IgR sont composés de deux sous-unités : une chaîne polypeptidique membranaire (mPIGR) et une sous-unité secrétée (sPIGR). La mPIGR est ancrée dans la membrane plasmique des cellules épithéliales, tandis que la sPIGR est sécrétée dans la lumière intestinale. Les deux sous-unités sont codées par le même gène et sont générées par un processus de clivage protéolytique post-traductionnel.
La fonction principale des poly-IgR est de faciliter l'élimination des complexes immuns (CI) formés par les interactions entre les anticorps (IgG et IgA sécrétée) et les antigènes circulant dans la lumière intestinale. Les poly-IgR se lient aux CI via leurs domaines Fc, ce qui entraîne l'internalisation des complexes par endocytose. Une fois internalisés, ces complexes sont transportés à travers les cellules épithéliales et libérés dans la cavité interstitielle, où ils peuvent être capturés par les cellules du système immunitaire pour initier une réponse immune adaptative.
Les poly-IgR participent également au maintien de l'homéostasie intestinale en limitant l'exposition des tissus sous-jacents aux antigènes luminales et en favorisant la tolérance immunitaire à ces antigènes. Les défauts dans le fonctionnement des poly-IgR ont été associés à plusieurs maladies inflammatoires de l'intestin, telles que la maladie de Crohn et la colite ulcéreuse, ainsi qu'à d'autres affections auto-immunes.
Je suis désolé, il semble y avoir une petite erreur dans votre requête. "Region J Immunoglobuline" ne semble pas être une définition médicale reconnue. Cependant, je peux vous fournir des informations sur les immunoglobulines, et peut-être cela pourra-t-il éclaircir ce que vous vouliez savoir.
Les immunoglobulines, également appelées anticorps, sont des protéines produites par le système immunitaire qui aident à neutraliser les pathogènes tels que les bactéries et les virus. Elles peuvent être trouvées dans le sang et les fluides corporels. Les immunoglobulines sont classées en cinq types (IgA, IgD, IgE, IgG, et IgM) en fonction de leur structure et de leur rôle dans la réponse immunitaire.
Si vous cherchiez des informations sur une région spécifique d'une immunoglobuline, veuillez préciser votre demande et je serai heureux de vous fournir les informations pertinentes.
Les anticorps antibactériens sont des protéines produites par le système immunitaire en réponse à la présence d'une bactérie spécifique dans l'organisme. Ils sont également appelés immunoglobulines et sont capables de se lier à des antigènes bactériens spécifiques, tels que des protéines ou des polysaccharides situés à la surface de la bactérie.
Les anticorps antibactériens peuvent être de différents types, selon leur fonction et leur structure :
* Les immunoglobulines G (IgG) sont les plus courantes et assurent une protection à long terme contre les infections bactériennes. Elles peuvent traverser la barrière placentaire et protéger le fœtus contre certaines infections.
* Les immunoglobulines M (IgM) sont les premières à être produites lors d'une infection et ont une activité bactéricide élevée. Elles sont principalement présentes dans le sang et la lymphe.
* Les immunoglobulines A (IgA) se trouvent principalement sur les muqueuses, telles que les voies respiratoires et digestives, où elles protègent contre l'infection en empêchant l'adhésion des bactéries aux cellules épithéliales.
* Les immunoglobulines E (IgE) sont associées aux réactions allergiques et peuvent également jouer un rôle dans la défense contre certaines bactéries parasites.
Les anticorps antibactériens peuvent neutraliser les bactéries en se liant à leur surface, ce qui empêche leur multiplication et leur invasion des tissus. Ils peuvent également activer le complément, une cascade de protéines qui aboutit à la lyse de la bactérie. Enfin, ils peuvent faciliter la phagocytose, c'est-à-dire l'ingestion et la destruction des bactéries par les cellules immunitaires.
ELISA est l'acronyme pour "Enzyme-Linked Immunosorbent Assay". Il s'agit d'un test immunologique quantitatif utilisé en médecine et en biologie moléculaire pour détecter et mesurer la présence d'une substance antigénique spécifique, telle qu'un anticorps ou une protéine, dans un échantillon de sang ou d'autres fluides corporels.
Le test ELISA fonctionne en liant l'antigène ciblé à une plaque de wells, qui est ensuite exposée à des anticorps marqués avec une enzyme spécifique. Si l'antigène ciblé est présent dans l'échantillon, les anticorps se lieront à l'antigène et formeront un complexe immun. Un substrat pour l'enzyme est ensuite ajouté, ce qui entraîne une réaction enzymatique qui produit un signal colorimétrique ou luminescent détectable.
L'intensité du signal est directement proportionnelle à la quantité d'antigène présente dans l'échantillon, ce qui permet de mesurer la concentration de l'antigène avec une grande précision et sensibilité. Les tests ELISA sont largement utilisés pour le diagnostic de diverses maladies infectieuses, y compris les infections virales telles que le VIH, l'hépatite B et C, et la syphilis, ainsi que pour la détection d'allergènes et de marqueurs tumoraux.
Les récepteurs aux antigènes des cellules B, également connus sous le nom de récepteurs d'immunoglobuline (Ig) ou récepteurs B-cellulaire spécifiques d'antigène, sont des molécules de surface exprimées par les lymphocytes B qui leur permettent de reconnaître et de se lier sélectivement aux antigènes. Ces récepteurs sont composés de chaînes polypeptidiques lourdes et légères, qui forment une structure en forme de Y avec deux bras d'immunoglobuline variable (IgV) et un bras constant. Les régions variables des chaînes lourdes et légères contiennent des sites de liaison à l'antigène hautement spécifiques, qui sont générés par un processus de recombinaison somatique au cours du développement des cellules B dans la moelle osseuse. Une fois activées par la reconnaissance d'un antigène approprié, les cellules B peuvent se différencier en plasmocytes et produire des anticorps solubles qui maintiennent l'immunité humorale contre les agents pathogènes et autres substances étrangères.
Le myélome des protéines, également connu sous le nom de myélome multiple avec protéinurie Bence Jones, est un type de cancer qui se développe à partir de plasmocytes anormaux dans la moelle osseuse. Les plasmocytes sont un type de globule blanc qui produit des anticorps pour aider à combattre les infections. Dans le myélome des protéines, les plasmocytes cancéreux produisent des quantités excessives d'une protéine anormale appelée chaîne légère d'immunoglobuline, ou protéine Bence Jones.
Ces protéines peuvent s'accumuler dans le sang et les urines, entraînant une gamme de symptômes, y compris une fatigue extrême, des douleurs osseuses, des infections fréquentes, une insuffisance rénale et une augmentation de la protéinurie. Le myélome des protéines peut également entraîner la formation de tumeurs plasmocytaires dans la moelle osseuse, qui peuvent affaiblir les os et provoquer des fractures.
Le traitement du myélome des protéines dépend généralement de la gravité de la maladie et peut inclure une chimiothérapie, une radiothérapie, une greffe de moelle osseuse ou un traitement ciblé contre les plasmocytes cancéreux. Il est important de noter que le myélome des protéines est généralement une maladie incurable, mais avec un traitement approprié, la plupart des patients peuvent vivre une vie longue et productive.
La spécificité des anticorps, dans le contexte de l'immunologie et de la médecine, se réfère à la capacité d'un type particulier d'anticorps à se lier uniquement à une cible ou à un antigène spécifique. Cela signifie qu'un anticorps spécifique ne réagira et ne se liera qu'avec un épitope ou une structure moléculaire particulière sur l'antigène, à l'exclusion de tous les autres antigènes ou épitopes.
Cette propriété est cruciale dans le diagnostic et la thérapie des maladies, en particulier dans le domaine des tests sérologiques pour détecter la présence d'anticorps spécifiques contre un pathogène donné. Par exemple, dans les tests de dépistage du VIH, des anticorps spécifiques au virus du sida sont recherchés pour confirmer une infection.
En outre, la spécificité des anticorps est également importante en thérapie, où des anticorps monoclonaux hautement spécifiques peuvent être générés pour cibler et traiter des maladies telles que le cancer ou les maladies auto-immunes. Ces anticorps sont conçus pour se lier uniquement aux cellules cancéreuses ou aux molécules impliquées dans la maladie, minimisant ainsi les dommages collatéraux sur les cellules saines.
En résumé, la spécificité des anticorps est un concept clé en immunologie et en médecine, qui décrit la capacité d'un type particulier d'anticorps à se lier de manière sélective à une cible ou à un antigène spécifique. Cette propriété est essentielle pour le diagnostic et le traitement des maladies.
Les gènes des chaînes lourdes des immunoglobulines sont un ensemble de gènes qui codent pour les chaînes lourdes des immunoglobulines, également connues sous le nom d'anticorps. Les immunoglobulines sont des protéines importantes du système immunitaire qui aident à combattre les infections et les maladies en se liant spécifiquement aux antigènes étrangers, tels que les bactéries et les virus.
Les chaînes lourdes des immunoglobulines sont des polypeptides complexes qui contiennent plusieurs domaines protéiques différents, y compris le domaine variable (V) et plusieurs domaines constants (C). Le domaine variable est responsable de la reconnaissance et de la liaison spécifique à l'antigène, tandis que les domaines constants sont importants pour l'activation des fonctions effectrices de l'immunoglobuline.
Les gènes des chaînes lourdes des immunoglobulines sont situés sur le chromosome 14 et comprennent plusieurs régions différentes, y compris les régions V, D et J, qui contiennent chacune une variété de gènes distincts. Lors de la production d'une chaîne lourde des immunoglobulines, les segments de gène appropriés sont sélectionnés et réarrangés pour former un seul gène fonctionnel qui code pour la chaîne lourde complète. Ce processus de recombinaison génétique permet au système immunitaire de produire une grande diversité d'immunoglobulines avec des spécificités antigéniques différentes, ce qui est essentiel pour une réponse immunitaire efficace contre une variété d'agents pathogènes.
L'hypermutilation somatique des immunoglobulines fait référence à un processus au cours duquel il y a un taux élevé de mutations ponctuelles dans les gènes d'immunoglobulines chez les lymphocytes B matures. Ce phénomène se produit dans les zones germinales des ganglions lymphatiques, où les lymphocytes B subissent une prolifération et une mutation accrues de leurs gènes d'immunoglobulines pendant le processus de maturation.
Les immunoglobulines, également appelées anticorps, sont des protéines clés du système immunitaire qui aident à reconnaître et à neutraliser les agents pathogènes étrangers tels que les bactéries et les virus. Les gènes d'immunoglobulines subissent une recombinaison somatique au cours du développement des lymphocytes B, ce qui entraîne la production de répertoires diversifiés d'anticorps capables de reconnaître et de se lier à une grande variété d'antigènes.
L'hypermutilation somatique est un processus supplémentaire qui contribue davantage à la diversification des immunoglobulines en introduisant des mutations ponctuelles dans les gènes d'immunoglobulines. Ces mutations peuvent entraîner des changements dans la spécificité et l'affinité de liaison des anticorps, permettant aux lymphocytes B de mieux reconnaître et de répondre aux agents pathogènes. Cependant, un taux élevé de mutations peut également entraîner la production d'immunoglobulines autoreactives qui ciblent les propres cellules et tissus du corps, contribuant au développement de maladies auto-immunes.
Un plasmocytome est un type rare de tumeur qui se développe à partir des plasmocytes, qui sont des globules blancs matures du système immunitaire. Ces cellules sont normalement responsables de la production d'anticorps pour aider à combattre les infections. Cependant, dans le cas d'un plasmocytome, une prolifération anormale et non régulée de ces cellules se produit, entraînant la formation d'une tumeur.
Habituellement, un plasmocytome se développe dans le tissu osseux, en particulier dans la moelle osseuse, où résident normalement les plasmocytes. Lorsqu'il affecte l'os, il est appelé plasmocytome osseux. Moins fréquemment, un plasmocytome peut se former en dehors de l'os, dans d'autres tissus mous, comme les poumons, le foie ou la rate. Dans ce cas, on parle de plasmocytome extramédullaire.
Les symptômes associés à un plasmocytome peuvent varier en fonction de sa localisation et de son extension. Les plasmocytomes osseux peuvent provoquer des douleurs osseuses, des fractures pathologiques et une hypercalcémie (taux élevé de calcium dans le sang). Les plasmocytomes extramédullaires peuvent se manifester par une masse palpable, des symptômes liés à la compression des organes voisins ou des signes systémiques d'une production excessive d'immunoglobulines (protéines produites par les plasmocytes).
Le diagnostic de plasmocytome repose sur l'analyse histopathologique d'un échantillon de tissu obtenu par biopsie. Le traitement dépend du stade et de la localisation de la maladie, mais peut inclure une chirurgie, une radiothérapie, une chimiothérapie ou une greffe de cellules souches hématopoïétiques.
Les chaînes lourdes delta des immunoglobulines, également connues sous le nom d'IgD, sont un type de chaîne protéique qui fait partie de la structure des immunoglobulines (également appelées anticorps). Les immunoglobulines sont des protéines importantes du système immunitaire qui aident à combattre les infections et les maladies.
Les chaînes lourdes delta sont une partie de la structure des immunoglobulines IgD, qui sont présentes en petites quantités dans le sang et les tissus lymphoïdes. Les IgD jouent un rôle important dans l'activation du système immunitaire, en particulier dans la réponse immunitaire des cellules B, qui sont un type de globule blanc.
Les chaînes lourdes delta sont codées par le gène IGHD et sont synthétisées dans le réticulum endoplasmique des plasmocytes, qui sont des cellules spécialisées du système immunitaire. Les chaînes lourdes delta s'associent à des chaînes légères pour former des molécules d'IgD entières, qui sont ensuite sécrétées à la surface des cellules B ou dans le sang.
Les anomalies dans les chaînes lourdes delta peuvent être associées à certaines maladies du système immunitaire, telles que les déficits immunitaires combinés sévères et les gammapathies monoclonales.
La région switch des immunoglobulines, également connue sous le nom de "switch régions" ou "regions de commutation," fait référence à des segments d'ADN situés dans les gènes des chaînes lourdes des anticorps (immunoglobulines). Ces régions switch sont localisées en amont des différents gènes codant pour les domaines constants des chaînes lourdes des immunoglobulines, et elles permettent le processus de commutation isotypique.
La commutation isotypique est un mécanisme par lequel les lymphocytes B modifient la classe (isotype) d'une immunoglobuline sans changer sa spécificité antigénique, c'est-à-dire qu'ils peuvent passer d'un isotype à un autre (par exemple, de IgM à IgG, IgA ou IgE) en réarrangeant les régions switch. Ce processus est médié par des réactions de recombinaison V(D)J dépendantes de l'activation des lymphocytes B spécifiques d'un antigène donné, et il permet à ces cellules de produire différents types d'immunoglobulines adaptées aux fonctions particulières dans la réponse immune.
La région switch est composée de séquences répétitives d'ADN, appelées "S regions" (de l'anglais "switch"), qui contiennent des motifs consensus permettant la recombinaison avec les régions upstream des différents gènes codant pour les domaines constants des chaînes lourdes. Ce mécanisme de commutation isotypique est crucial pour le développement d'une réponse immune adaptative et spécifique contre divers agents pathogènes et antigènes.
Les chaînes lourdes alpha des immunoglobulines, également connues sous le nom d'alpha-chaînes, sont un type de protéine présent dans les anticorps ou les immunoglobulines. Les anticorps sont des molécules produites par le système immunitaire pour aider à combattre les infections et les agents étrangers.
Chaque anticorps est composé de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, qui sont reliées entre elles par des ponts disulfures. Les chaînes lourdes sont plus grandes que les chaînes légères et contiennent des régions variables qui permettent aux anticorps de se lier spécifiquement à des antigènes, c'est-à-dire des molécules étrangères telles que des protéines virales ou bactériennes.
Il existe cinq types différents de chaînes lourdes, notées alpha, delta, gamma, epsilon et mu. Les chaînes alpha sont présentes dans certaines classes d'immunoglobulines, telles que les IgA, qui jouent un rôle important dans la défense des muqueuses contre les infections.
Les mutations ou anomalies dans les gènes codant pour les chaînes lourdes alpha peuvent entraîner des maladies telles que les déficits immunitaires communs variables, qui se caractérisent par une susceptibilité accrue aux infections.
Un anti-anticorps, également connu sous le nom d'anti-immunoglobuline ou d'anti-γ-globuline, est un type d'anticorps produit par le système immunitaire qui cible et se lie à des anticorps spécifiques. Les anti-anticorps sont généralement formés en réponse à une exposition préalable à des anticorps exogènes, tels que ceux trouvés dans les transfusions sanguines ou les greffes d'organes. Ils peuvent également être produits de manière anormale en raison de certaines maladies auto-immunes.
Les anti-anticorps sont souvent utilisés en médecine diagnostique pour identifier et mesurer la présence d'anticorps spécifiques dans le sang. Ils peuvent également être utilisés thérapeutiquement pour traiter certaines maladies auto-immunes, telles que le purpura thrombocytopénique idiopathique (PTI), en éliminant les anticorps pathogènes du sang.
Cependant, la présence d'anti-anticorps peut également entraîner des complications lors de transfusions sanguines ou de greffes d'organes, car ils peuvent provoquer une réaction immunitaire contre les propres anticorps du receveur. Par conséquent, il est important de dépister et de surveiller la présence d'anti-anticorps avant de procéder à de telles interventions médicales.
L'idiotype d'une immunoglobuline est la région variable unique de la chaîne lourde et légère des anticorps qui confère à ces molécules leur spécificité antigénique. Cette région varie considérablement entre différents clones d'immunoglobulines et peut être reconnue par des anticorps dirigés contre elle, appelés anti-idiotypes.
L'étude des idiotypes a été importante dans la compréhension de la reconnaissance antigénique et de la régulation du système immunitaire. Les idiotypes peuvent être utilisés comme marqueurs pour identifier et caractériser différents clones d'immunoglobulines, ce qui est particulièrement utile dans l'étude des maladies auto-immunes et des processus tumoraux.
Les vaccins anti-idiotypiques ont également été développés pour cibler les idiotypes spécifiques de certaines immunoglobulines pathologiques, tels que ceux trouvés dans certains types de cancer ou de maladies auto-immunes. Ces vaccins visent à stimuler la production d'anticorps dirigés contre l'idiotype, qui peuvent alors aider à contrôler la maladie.
Les gammaglobulines, également connues sous le nom d'immunoglobulines G (IgG), sont un type d'anticorps qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire humain. Elles sont produites par les plasmocytes, qui sont des cellules dérivées des lymphocytes B.
Les gammaglobulines sont la plus grande classe d'immunoglobulines et représentent environ 75 à 80% de toutes les immunoglobulines dans le sérum humain. Elles sont présentes dans le sang, la lymphe et les tissus conjonctifs de l'organisme.
Les gammaglobulines ont plusieurs fonctions importantes, notamment :
1. La neutralisation des toxines et des virus en se liant à eux et en empêchant leur interaction avec les cellules humaines.
2. L'activation du complément, ce qui permet de détruire les bactéries et les cellules infectées.
3. La facilitation de la phagocytose, où les gammaglobulines se lient aux antigènes à la surface des bactéries, ce qui permet aux globules blancs de les détecter et de les détruire plus facilement.
4. La protection contre les infections en fournissant une immunité passive aux nourrissons via le placenta et aux personnes qui ont reçu des injections d'immunoglobulines.
Les gammaglobulines sont souvent utilisées dans le traitement de diverses affections, telles que les déficits immunitaires primaires et secondaires, les infections bactériennes et virales récurrentes, les maladies auto-immunes et les troubles neurologiques.
Les anticorps antiviraux sont des protéines produites par le système immunitaire en réponse à une infection virale. Ils sont spécifiquement conçus pour se lier à des parties spécifiques du virus, appelées antigènes, et les neutraliser, empêchant ainsi le virus de pénétrer dans les cellules saines et de se répliquer.
Les anticorps antiviraux peuvent être détectés dans le sang plusieurs jours après l'infection et sont souvent utilisés comme marqueurs pour diagnostiquer une infection virale. Ils peuvent également fournir une protection immunitaire à long terme contre une réinfection par le même virus, ce qui est important pour le développement de vaccins efficaces.
Certaines thérapies antivirales comprennent des anticorps monoclonaux, qui sont des anticorps artificiels créés en laboratoire pour imiter les anticorps naturels produits par l'organisme. Ces anticorps monoclonaux peuvent être utilisés comme traitement contre certaines infections virales graves, telles que le virus de l'immunodéficience humaine (VIH) et le virus de l'hépatite C.
Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.
Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.
Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.
La gammapathie monoclonale de signification indéterminée (MGUS) est un trouble précurseur d'un certain nombre de maladies malignes du système hématopoïétique, telles que le myélome multiple, les amyloses AL et certains lymphomes. Dans la MGUS, on observe une prolifération clonale de cellules B plasmocytaires dans la moelle osseuse, entraînant la production d'une immunoglobuline monoclonale détectable dans le sérum ou les urines.
Cependant, contrairement aux maladies malignes associées, la MGUS ne présente pas de dommages aux organes, de cytopénies (diminution des cellules sanguines) ni d'autres signes et symptômes cliniquement significatifs. La prévalence de la MGUS augmente avec l'âge, affectant environ 3 % des personnes de plus de 50 ans et jusqu'à 7 % des personnes de plus de 70 ans.
Le diagnostic de MGUS repose sur la détection d'une immunoglobuline monoclonale à une concentration inférieure à 3 g/dL dans le sérum et moins de 500 mg par 24 heures dans les urines, l'absence de plasmacytomose (tumeur maligne composée de cellules plasmatiques) ou d'autres signes de malignité à la biopsie de moelle osseuse, et l'absence de dommages aux organes associés à une gammapathie maligne.
Bien que la MGUS soit généralement asymptomatique, elle nécessite une surveillance régulière en raison du risque accru de progression vers des affections malignes telles que le myélome multiple ou l'amylose AL. Les taux de progression sont estimés à environ 1 % par an. Des facteurs de risque supplémentaires pour la progression comprennent une immunoglobuline monoclonale de chaîne légère (IgM) et un rapport sérique d'immunoglobulines M/G élevé.
Les paraprotéinémies sont des conditions médicales dans lesquelles il y a une production excessive d'une protéine anormale appelée chaîne légère d'immunoglobuline ou paraprotéine. Ces protéines sont produites par certaines cellules du système immunitaire, appelées plasmocytes, qui se trouvent principalement dans la moelle osseuse.
Les paraprotéinémies peuvent être associées à une variété de maladies, y compris les troubles sanguins et les cancers, tels que le myélome multiple, le macroglobulinémie de Waldenström, et certains types de lymphomes. Dans ces conditions, la production excessive de paraprotéines peut entraîner une gamme de symptômes, y compris la fatigue, des saignements, des infections fréquentes, des douleurs osseuses, et des dommages aux organes internes.
Il est important de noter que toutes les personnes atteintes de paraprotéinémies ne présenteront pas nécessairement de symptômes ou de maladies sous-jacentes associées. Dans certains cas, la découverte d'une paraprotéinémie peut être fortuite et ne nécessiter aucun traitement spécifique. Cependant, il est important de surveiller régulièrement les personnes atteintes de paraprotéinémies pour détecter tout signe de maladie sous-jacente ou de complications associées à la production excessive de paraprotéines.
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Le myélome multiple, également connu sous le nom de plasmocytome malin multiple ou encore cancer des plasmocytes, est un type de cancer qui se forme dans les cellules plasmatiques du système immunitaire. Ces cellules sont normalement responsables de la production d'anticorps pour aider à combattre les infections.
Dans le myélome multiple, les cellules cancéreuses s'accumulent dans la moelle osseuse, où elles peuvent affaiblir et fragiliser les os, entraînant des douleurs osseuses, des fractures et une augmentation du risque de développer des infections. Les cellules cancéreuses peuvent également s'accumuler dans d'autres parties du corps, telles que le rein, ce qui peut entraîner une insuffisance rénale.
Les symptômes courants du myélome multiple comprennent la fatigue, des douleurs osseuses, des infections fréquentes, une anémie, une perte de poids et une augmentation de la calcémie (taux élevé de calcium dans le sang). Le diagnostic est généralement posé à l'aide d'une biopsie de la moelle osseuse et d'analyses de sang pour déterminer la présence de protéines anormales produites par les cellules cancéreuses.
Le traitement du myélome multiple peut inclure une combinaison de chimiothérapie, de radiothérapie, de thérapies ciblées, d'immunothérapie et de greffe de moelle osseuse. Le pronostic dépend du stade de la maladie au moment du diagnostic, de l'âge du patient et de sa réponse au traitement.
L'hypergammaglobulinémie est un terme médical qui décrit une condition dans laquelle il y a une concentration élevée de certaines protéines appelées immunoglobulines ou anticorps, spécifiquement l'immunoglobuline G (IgG), dans le sang. Normalement, ces protéines sont présentes dans le sérum sanguin à des niveaux spécifiques et jouent un rôle crucial dans le système immunitaire en aidant à combattre les infections.
Cependant, lorsqu'il y a une production excessive d'immunoglobulines, cela peut indiquer la présence d'une maladie sous-jacente, telle qu'une infection chronique, une inflammation, une maladie auto-immune ou un trouble lymphoprolifératif. Les symptômes de l'hypergammaglobulinémie peuvent varier en fonction de la cause sous-jacente et peuvent inclure des infections fréquentes, de la fatigue, une faiblesse, une perte de poids involontaire, des douleurs articulaires et des gonflements.
Il est important de noter que l'hypergammaglobulinémie peut être détectée lors d'un test sanguin appelé électrophorèse des protéines sériques, qui mesure les niveaux de différentes protéines dans le sang. Si un médecin soupçonne une hypergammaglobulinémie, il peut recommander des tests supplémentaires pour déterminer la cause sous-jacente et élaborer un plan de traitement approprié.
La macroglobulinémie de Waldenström est un type rare de cancer des lymphocytes B, qui se caractérise par la production excessive d'une protéine anormale appelée immunoglobuline M (IgM) dans le sang. Cette maladie est également connue sous le nom de lymphome des cellules à plasmocytes non sécréteurs ou lymphoplasmacytose.
Les symptômes de la macroglobulinémie de Waldenström peuvent inclure une fatigue extrême, des saignements anormaux, des ecchymoses, des engourdissements ou des picotements dans les mains et les pieds, des problèmes de vision, des étourdissements, des maux de tête et des infections fréquentes.
Le diagnostic de la macroglobulinémie de Waldenström est généralement posé sur la base d'une analyse sanguine qui révèle une concentration élevée d'IgM anormale. D'autres tests, tels qu'une biopsie de la moelle osseuse ou des ganglions lymphatiques, peuvent également être effectués pour confirmer le diagnostic et évaluer l'étendue de la maladie.
Le traitement de la macroglobulinémie de Waldenström dépend généralement du stade de la maladie et des symptômes présentés par le patient. Les options de traitement peuvent inclure une chimiothérapie, une immunothérapie, une thérapie ciblée ou une greffe de cellules souches. Dans certains cas, aucun traitement actif n'est nécessaire et des contrôles réguliers sont suffisants pour surveiller l'évolution de la maladie.
Les paraprotéines sont des chaînes légères d'immunoglobuline (Ig) ou des fragments d'Ig produits en excès par un clone unique de plasmocytes ou de cellules B matures dans diverses affections, telles que les gammapathies monoclonales bénignes ou malignes. Les paraprotéines peuvent se déposer dans divers tissus et provoquer des dommages, entraînant ainsi une gamme de manifestations cliniques. Elles sont également appelées protéines M, car elles migrent vers la région des protéines monoclonales lors de l'électrophorèse des protéines sériques sur gel d'agarose. Les taux sériques de paraprotéines peuvent être utiles pour le diagnostic, la surveillance et l'évaluation de la réponse au traitement dans diverses affections liées aux plasmocytes ou aux cellules B.
Gammapathie monoclonale de signification indéterminée - Wikipedia
Maladies des chaînes lourdes - Troubles du sang - Manuels MSD pour le grand public
Maladies des chaînes lourdes - Troubles du sang - Manuels MSD pour le grand public
IgM - IBC - ULB
InfoCancer - ARCAGY - GINECO - Localisations - Cancers du sang - Hémopathies - Myélome Multiple - Symptômes & diagnostic - Le...
317 (Item 126): Myélome multiple des os. Immunoglobuline monoclonale | Medicine Key
Analyses - Liste filtrée des analyses
Analyses I - IBC - ULB
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Au secours, Jean-Paul Jaud revient (et reviendra encore) !
Actualités Scientifiques - Médicales: #cell #mitochondrie #lymphocytesT #métabolisme La dynamique mitochondriale contrôle la «...
métabolisme - CISMeF
Analyses - Liste filtrée des analyses
Les lymphocytes B
DeCS
Dosage des immunoglobulines2
- Ces analyses comprennent l'électrophorèse des protéines sériques (EPPS), le dosage des immunoglobulines et l'immunoélectrophorèse. (merckmanuals.com)
- Il est donc important d'effectuer le dosage des immunoglobulines. (ulb-ibc.be)
Maladies1
- Les maladies des chaînes lourdes sont des cancers des plasmocytes, dans lesquels un clone de plasmocytes produit une grande quantité de fragments d'anticorps pathologiques, décrits sous le nom de chaînes lourdes. (merckmanuals.com)
Alors4
- Parfois, l'anticorps produit est incomplet et n'est composé que de chaînes légères ou de chaînes lourdes, alors qu'un anticorps fonctionnel comporte normalement deux paires de chaînes différentes, appelées chaînes légères et chaînes lourdes. (merckmanuals.com)
- De fortes réactions immunitaires peuvent engendrer des productions oligoclonales qui apparaissent alors dans le contexte d'une hyper-gamma- globulinémie. (ulb-ibc.be)
- C'est DENGUE d'utiliser force insecticides pour tuer ces gentilles petites bêtes participant aux chaines alimentaires alors que des régulations naturelles existent. (alerte-environnement.fr)
- Nos données suggèrent que par l'altération de la morphologie cellulaire, la fusion des cellules T M configure les associations complexes caractéristiques de la chaîne respiratoire mitochondriale (ETC) favorisant la phosphorylation oxydative (OXPHOS) et FAO, alors que la fission chez les lymphocytes T E mène à une expansion sur le plan morphologique, réduisant l'efficacité de l'ETC et activant ce faisant la glycolyse aérobie. (actuscimed.com)
Composante1
- Les deux sous-unités sont liées entre-elles par une chaîne J et une composante sécrétoire. (ac.be)
Produit1
- Si la tumeur plasmocytaire ne produit que des chaînes légères, celles-ci se retrouvent essentiellement dans l'urine, de telle sorte que les variations sériques ne sont que peu mesurables. (ulb-ibc.be)
Type2
- Chaque classe possède son propre type de chaîne lourde. (merckmanuals.com)
- La maladie des chaînes lourdes de type alpha (maladie des chaînes lourdes IgA) touche surtout les jeunes adultes originaires du Moyen-Orient ou de la Méditerranée. (merckmanuals.com)
Sang2
- Un pic dans la bande gamma serait présente dans une GMSI Mise en garde médicale modifier - modifier le code - voir Wikidata (aide) Une gammapathie monoclonale de signification indéterminée, GMSI ou MGUS en anglais, précédemment appelée gammapathie monoclonale bénigne existe en présence d'une paraprotéine dans le sang. (wikipedia.org)
- Des analyses de sang sont réalisées lorsqu'une maladie des chaînes lourdes alpha est suspectée. (msdmanuals.com)