Les colicines sont des protéines toxiques produites par certaines souches de bactéries Escherichia coli (E. coli). Elles peuvent être sécrétées dans le milieu extracellulaire et ont la capacité de tuer d'autres bactéries sensibles en formant des pores dans leur membrane cellulaire, ce qui entraîne une fuite d'ions et de molécules essentielles à la survie de ces bactéries.

Les colicines sont codées par des gènes situés sur des plasmides, des petits morceaux d'ADN extrachromosomique qui peuvent être transférés entre bactéries par conjugaison. Les bactéries produisant des colicines ont un avantage sélectif dans les environnements concurrentiels, car elles peuvent éliminer d'autres souches bactériennes et ainsi accéder plus facilement aux nutriments nécessaires à leur croissance.

Les colicines sont classées en fonction de leur mécanisme d'action et de leur structure protéique. Elles ont été étudiées comme des agents potentiels de biocontrôle pour lutter contre les infections bactériennes, mais leur utilisation est limitée par le fait qu'elles peuvent également être toxiques pour les cellules eucaryotes.

Les plasmides codant des bactériocines sont des molécules d'ADN extrachromosomiques qui peuvent être trouvées dans les bactéries. Les plasmides sont des petits cercles d'ADN qui peuvent se répliquer indépendamment du chromosome bactérien principal et peuvent être transmis entre les bactéries par conjugaison, transformation ou transduction.

Les bactériocines sont des peptides antibiotiques produits par certaines souches de bactéries pour empêcher la croissance d'autres souches concurrentes. Les plasmides codant des bactériocines contiennent les gènes nécessaires à la production et à la sécrétion de ces peptides antibiotiques.

Ces plasmides peuvent être transférés entre les bactéries par conjugaison, ce qui permet aux bactéries réceptrices d'acquérir la capacité de produire des bactériocines et de supprimer ainsi les souches concurrentes. Les plasmides codant des bactériocines peuvent également être utilisés dans la biotechnologie pour produire des peptides antibiotiques à usage médical ou industriel.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

Les isotopes du cobalt sont des variantes d'un élément chimique, le cobalt, qui ont le même nombre de protons dans leur noyau atomique mais un nombre différent de neutrons. Ceci entraîne une différence de masse atomique entre les isotopes.

Le cobalt a deux isotopes stables couramment trouvés dans la nature, qui sont le cobalt-59 et le cobalt-60. Le cobalt-59 est l'isotope le plus abondant et se trouve naturellement dans l'environnement. Il a 27 protons et 32 neutrons dans son noyau atomique, ce qui lui donne une masse atomique de 58,93 u (unités de masse atomique).

Le cobalt-60, d'autre part, est un isotope radioactif du cobalt. Il a 27 protons et 33 neutrons dans son noyau atomique, ce qui lui donne une masse atomique de 59,93 u. Le cobalt-60 se désintègre en nickel-60 par émission bêta (β-) avec une demi-vie d'environ 5,27 ans.

Le cobalt-60 est souvent utilisé dans les applications médicales et industrielles en raison de sa radioactivité. Par exemple, il est couramment utilisé comme source de rayonnement gamma pour la stérilisation des instruments médicaux et de l'équipement alimentaire, ainsi que pour le traitement du cancer par radiothérapie.

Les protéines E. coli se réfèrent aux différentes protéines produites par la bactérie Escherichia coli (E. coli). Ces protéines sont codées par les gènes du chromosome bactérien et peuvent avoir diverses fonctions dans le métabolisme, la régulation, la structure et la pathogénicité de la bactérie.

Escherichia coli est une bactérie intestinale commune chez l'homme et les animaux à sang chaud. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives, mais certaines souches peuvent causer des maladies allant de gastro-entérites légères à des infections graves telles que la pneumonie, la méningite et les infections urinaires. Les protéines E. coli jouent un rôle crucial dans la virulence de ces souches pathogènes.

Par exemple, certaines protéines E. coli peuvent aider la bactérie à adhérer aux parois des cellules humaines, ce qui permet à l'infection de se propager. D'autres protéines peuvent aider la bactérie à échapper au système immunitaire de l'hôte ou à produire des toxines qui endommagent les tissus de l'hôte.

Les protéines E. coli sont largement étudiées en raison de leur importance dans la compréhension de la physiologie et de la pathogenèse d'E. coli, ainsi que pour leur potentiel en tant que cibles thérapeutiques ou vaccinales.

L'entérochéline est une protéine présente dans le corps humain, plus spécifiquement dans les entérocytes de l'intestin grêle. Les entérocytes sont des cellules situées dans la muqueuse de l'intestin grêle qui jouent un rôle crucial dans l'absorption des nutriments.

L'entérochéline est une protéine de liaison au fer, ce qui signifie qu'elle se lie au fer pour faciliter son absorption par les entérocytes. Le fer est un minéral essentiel pour le corps humain, car il joue un rôle important dans la production de l'hémoglobine, une protéine des globules rouges qui transporte l'oxygène vers les tissus et les organes.

L'entérochéline se lie au fer dans le lumen de l'intestin grêle, où elle forme un complexe avec le fer et le transfère à la membrane apicale des entérocytes. Ensuite, le complexe est transporté vers la membrane basolatérale des entérocytes, où le fer est libéré de l'entérochéline et transporté dans la circulation sanguine pour être utilisé par les cellules du corps.

Une carence en entérochéline peut entraîner une malabsorption du fer et, par conséquent, une anémie ferriprive. Des mutations génétiques peuvent entraîner des défauts de synthèse de l'entérochéline, ce qui peut provoquer une anémie héréditaire liée au fer.

Les protéines périplasmiques sont des protéines situées dans le périplasme, un compartiment présent dans les cellules à Gram négatif. Le périplasme est l'espace entre la membrane interne et la membrane externe de ces bactéries. Les protéines périplasmiques jouent divers rôles fonctionnels, tels que le métabolisme, le transport des nutriments, le maintien de la forme cellulaire et la protection contre les agents stressants ou toxiques. Elles peuvent également être importantes dans la pathogenèse de certaines bactéries en facilitant l'adhésion aux surfaces des cellules hôtes ou en participant à la résistance aux défenses immunitaires de l'hôte.

Les coliphages sont des bacteriophages, ou virus qui infectent les bactéries, spécifiques aux souches de Escherichia coli (E. coli). Ils sont largement utilisés comme indicateurs de contamination fécale dans l'eau en raison de leur présence courante dans les déjections des animaux à sang chaud et des humains. Les coliphages peuvent survivre plus longtemps dans l'environnement que les bactéries pathogènes d'origine fécale, ce qui en fait un outil sensible pour la détection de la contamination potentielle par des agents pathogènes.

Les coliphages sont classés en deux groupes principaux : les coliphages F rares (ou narrow host range) et les coliphages M (ou broad host range). Les coliphages F rares infectent uniquement certaines souches d'E. coli qui portent le facteur de fructose (F), tandis que les coliphages M peuvent infecter un large éventail de souches d'E. coli et d'autres espèces bactériennes apparentées, telles que Shigella et Salmonella.

Les coliphages sont couramment détectés en utilisant des méthodes culturales, où des milieux nutritifs spécifiques sont inoculés avec des échantillons d'eau suspects et des bactéries indicatrices sensibles aux coliphages. Après incubation, la présence de plaques de lyse (zones claires entourant les colonies de bactéries lysées) indique la présence de coliphages infectieux dans l'échantillon.

En plus d'être utilisés comme indicateurs de contamination fécale, les coliphages sont également étudiés pour leur potentiel en thérapie phagique, une approche alternative aux antibiotiques pour traiter les infections bactériennes.

Ferrichrome est un type de siderophore, qui est une molécule produite par certains microorganismes pour faciliter l'absorption du fer. Les siderophores se lient au fer dans l'environnement externe et le transportent à l'intérieur de la cellule microbienne, où le fer peut être utilisé pour des processus métaboliques essentiels. Ferrichrome est un siderophore particulier qui contient trois résidus d'acides aminés, y compris deux résidus de glycine et un résidu de sérine, liés à un groupe hydroxamate. Il est produit par divers champignons et certaines bactéries pour acquérir du fer dans des environnements où les sources de fer sont limitées.

Les bactériocines sont des peptides antibiotiques produits par certaines bactéries pour empêcher la croissance d'autres bactéries concurrentes. Elles fonctionnent en perturbant la perméabilité de la membrane cellulaire des bactéries cibles, entraînant ainsi leur mort. Les bactériocines sont spécifiques à certains types de bactéries et ne nuisent généralement pas aux bactéries qui les produisent. Elles ont été étudiées pour leurs potentialités en tant qu'agents thérapeutiques contre les infections bactériennes, y compris celles qui sont résistantes aux antibiotiques conventionnels. Cependant, leur utilisation à grande échelle est encore à l'étude et n'est pas largement adoptée dans la pratique clinique.

La conjugaison génétique est un processus biologique par lequel deux organismes échangent du matériel génétique, principalement sous la forme d'ADN, pour se récombiner et former de nouvelles combinaisons génétiques. Cependant, dans un contexte médical plus restreint, le terme «conjugaison» est souvent utilisé pour décrire le transfert d'ADN entre bactéries, en particulier dans le cadre du développement de la résistance aux antibiotiques.

Dans ce processus, une bactérie donneuse, appelée donneur, transfère une partie de son ADN à une bactérie réceptrice, ou receveuse, via un pont cytoplasmique appelé pilus sexuel. Ce transfert d'ADN peut entraîner des modifications permanentes du génome de la bactérie réceptrice, y compris l'acquisition de gènes de résistance aux antibiotiques.

Il est important de noter que ce mécanisme de conjugaison joue un rôle crucial dans l'évolution et l'adaptation des bactéries, mais il peut également contribuer à la propagation de gènes indésirables, tels que les gènes de résistance aux antibiotiques, ce qui pose des défis importants en matière de santé publique.

La résistance microbienne aux médicaments, également connue sous le nom de résistance aux antibiotiques ou de résistance aux antimicrobiens, est la capacité d'un microorganisme (comme une bactérie, un champignon, un parasite ou un virus) à survivre et à se multiplier malgré l'exposition à des médicaments conçus pour le tuer ou l'inhiber. Cela se produit lorsque les micro-organismes développent des mécanismes qui permettent de neutraliser l'action des agents antimicrobiens, ce qui rend ces médicaments moins efficaces ou inefficaces contre eux.

La résistance microbienne aux médicaments peut être naturelle ou acquise. La résistance naturelle est observée lorsque certains microorganismes sont intrinsèquement résistants à certaines classes d'agents antimicrobiens en raison de leurs caractéristiques génétiques et de leur métabolisme uniques. D'un autre côté, la résistance acquise se produit lorsque les microorganismes développent des mécanismes de résistance au fil du temps en réponse à l'exposition aux agents antimicrobiens.

La résistance microbienne aux médicaments est un problème de santé publique mondial croissant, car elle compromet notre capacité à traiter et à prévenir les infections causées par des microorganismes pathogènes. Cela entraîne une augmentation de la morbidité, de la mortalité et des coûts des soins de santé, ainsi qu'une menace pour la sécurité alimentaire et le développement économique. Pour lutter contre ce problème, il est essentiel d'améliorer la stewardship des antimicrobiens, qui consiste à promouvoir une utilisation appropriée et prudente des agents antimicrobiens chez les humains, les animaux et dans l'environnement.

Les porines sont des protéines présentes dans la membrane cellulaire de certaines bactéries, qui forment des canaux permettant le passage des molécules et ions entre l'intérieur et l'extérieur de la cellule. Elles jouent un rôle important dans le processus d'osmose, de nutrition et de communication avec l'environnement extérieur. Les porines peuvent être sélectives en fonction de la taille et de la charge des molécules qu'elles autorisent à traverser. Dans certains cas, les porines peuvent également servir de point d'entrée pour des antibiotiques, ce qui peut rendre certaines bactéries plus sensibles à ces traitements médicaux. Cependant, certaines souches de bactéries peuvent développer une résistance aux antibiotiques en modifiant la structure de leurs porines.

Les protéines de la membrane externe bactérienne se réfèrent à des protéines spécifiques qui sont intégrées dans la membrane externe de certaines bactéries gram-négatives. La membrane externe est une structure unique à ces bactéries, séparée de la membrane cytoplasmique par une région intermédiaire appelée le périplasme.

Les protéines de la membrane externe jouent un rôle crucial dans la survie et la pathogénicité des bactéries. Elles sont souvent impliquées dans des processus tels que l'adhésion à des surfaces, la formation de biofilms, la résistance aux antibiotiques, la lyse de cellules hôtes, et le transport de nutriments.

Les protéines les plus abondantes de la membrane externe bactérienne sont appelées protéines de porine. Elles forment des canaux qui permettent le passage de molécules hydrophiles à travers la membrane externe. D'autres protéines de la membrane externe, telles que les lipoprotéines et les protéines d'ancrage, sont ancrées dans la membrane et jouent des rôles structurels ou enzymatiques spécifiques.

La composition et la fonction des protéines de la membrane externe peuvent varier considérablement selon le type de bactérie. Cependant, leur étude est importante pour comprendre la physiologie bactérienne et pour développer de nouvelles stratégies thérapeutiques contre les infections bactériennes.

La 5-Méthyltétrahydrofolate-Homocystéine S-Méthyltransférase est une enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme de l'homocystéine et du folate dans le corps. Plus spécifiquement, cette enzyme catalyse la réaction chimique au cours de laquelle la méthionine est synthétisée à partir d'homocystéine et de 5-méthyltétrahydrofolate.

Cette réaction est importante pour plusieurs raisons :

1. La méthionine est un acide aminé essentiel qui est nécessaire à la synthèse des protéines, au métabolisme des lipides et à la méthylation de l'ADN et des protéines.
2. Le 5-méthyltétrahydrofolate est une forme active du folate, une vitamine B essentielle pour la synthèse de l'ADN et la méthylation de l'homocystéine.
3. L'homocystéine est un acide aminé sulfuré qui, à des niveaux élevés, peut être toxique pour les cellules et augmenter le risque de maladies cardiovasculaires et d'autres affections.

Par conséquent, la 5-Méthyltétrahydrofolate-Homocystéine S-Méthyltransférase joue un rôle important dans la régulation du métabolisme de l'homocystéine et du folate, ce qui peut avoir des implications pour la santé cardiovasculaire et d'autres aspects de la santé.

Les protéines bactériennes se réfèrent aux différentes protéines produites et présentes dans les bactéries. Elles jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, structurels et fonctionnels des bactéries. Les protéines bactériennes peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment :

1. Protéines structurales : Ces protéines sont impliquées dans la formation de la paroi cellulaire, du cytosquelette et d'autres structures cellulaires importantes.

2. Protéines enzymatiques : Ces protéines agissent comme des catalyseurs pour accélérer les réactions chimiques nécessaires au métabolisme bactérien.

3. Protéines de transport : Elles facilitent le mouvement des nutriments, des ions et des molécules à travers la membrane cellulaire.

4. Protéines de régulation : Ces protéines contrôlent l'expression génétique et la transduction du signal dans les bactéries.

5. Protéines de virulence : Certaines protéines bactériennes contribuent à la pathogénicité des bactéries, en facilitant l'adhésion aux surfaces cellulaires, l'invasion tissulaire et l'évasion du système immunitaire de l'hôte.

L'étude des protéines bactériennes est importante dans la compréhension de la physiologie bactérienne, le développement de vaccins et de thérapies antimicrobiennes, ainsi que dans l'élucidation des mécanismes moléculaires de maladies infectieuses.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

Les mitomycines sont un groupe d'agents antinéoplasiques, qui sont dérivés de certaines souches de streptomyces. Elles ont des propriétés alkylantes et intercalantes, ce qui signifie qu'elles peuvent se lier à l'ADN et empêcher la réplication cellulaire.

Elles sont couramment utilisées dans le traitement de certains cancers, tels que le cancer de la vessie, le cancer de l'estomac et les carcinomes épidermoïdes. Les mitomycines peuvent être administrées par voie intraveineuse ou intravésicale (dans la vessie).

Les effets secondaires courants des mitomycines comprennent la nausée, la vomissement, la diarrhée, la fatigue et une diminution du nombre de cellules sanguines. Les patients peuvent également présenter une inflammation de la muqueuse buccale et une sensibilité accrue à l'infection.

Les mitomycines sont des médicaments puissants qui nécessitent une surveillance étroite pour détecter les effets secondaires et ajuster le traitement en conséquence.

Les plasmides sont des molécules d'ADN extrachromosomiques double brin, circulaires et autonomes qui se répliquent indépendamment du chromosome dans les bactéries. Ils peuvent également être trouvés dans certains archées et organismes eucaryotes. Les plasmides sont souvent associés à des fonctions particulières telles que la résistance aux antibiotiques, la dégradation des molécules organiques ou la production de toxines. Ils peuvent être transférés entre bactéries par conjugaison, transformation ou transduction, ce qui en fait des vecteurs importants pour l'échange de gènes et la propagation de caractères phénotypiques dans les populations bactériennes. Les plasmides ont une grande importance en biotechnologie et en génie génétique en raison de leur utilité en tant que vecteurs clonage et d'expression des gènes.

L'adsorption est un processus dans lequel des atomes, des ions ou des molécules se fixent à la surface d'un matériau adsorbant. Dans un contexte médical, l'adsorption est importante dans plusieurs domaines, tels que la pharmacologie et la toxicologie.

Dans la pharmacologie, l'adsorption fait référence à la fixation des médicaments sur les surfaces des matériaux avec lesquels ils entrent en contact après l'administration. Ce processus affecte la biodisponibilité et la vitesse d'action du médicament. Par exemple, lorsque vous prenez un médicament par voie orale, il doit d'abord être adsorbé dans le tractus gastro-intestinal avant de pénétrer dans la circulation sanguine et d'atteindre ses sites cibles dans le corps.

Dans la toxicologie, l'adsorption est un mécanisme important de détoxification. Les toxines peuvent être adsorbées par des charbons activés ou d'autres matériaux absorbants, ce qui empêche leur absorption dans le corps et favorise leur élimination.

En résumé, l'adsorption est un processus crucial dans la médecine car il affecte la façon dont les médicaments sont distribués et éliminés dans le corps, ainsi que la manière dont les toxines sont neutralisées et éliminées.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Le transport membranaire par protéines est un processus actif dans lequel des molécules spécifiques sont transportées à travers la membrane cellulaire grâce à l'action de protéines spécialisées. Ces protéines forment des canaux ou des pompes qui permettent le passage de certaines molécules contre leur gradient de concentration, ce qui signifie que ces molécules sont transportées d'une zone de faible concentration vers une zone de haute concentration. Ce processus nécessite de l'énergie, généralement sous forme d'ATP (adénosine triphosphate).

Il existe deux types de transport membranaire par protéines : le transport passif et le transport actif. Le transport passif se produit lorsque les molécules traversent la membrane sans dépenser d'énergie, simplement en profitant d'un gradient de concentration existant. Le transport actif, en revanche, nécessite l'utilisation d'énergie pour transporter les molécules contre leur gradient de concentration.

Le transport membranaire par protéines est essentiel au fonctionnement normal des cellules, car il permet de réguler la composition du cytoplasme et de maintenir un environnement interne stable. Il joue également un rôle clé dans le métabolisme cellulaire, la communication cellulaire et la signalisation.

Les gènes bactériens sont des segments d'ADN dans le génome d'une bactérie qui portent l'information génétique nécessaire à la synthèse des protéines et à d'autres fonctions cellulaires essentielles. Ils contrôlent des caractéristiques spécifiques telles que la croissance, la reproduction, la résistance aux antibiotiques et la production de toxines. Chaque gène a un code spécifique qui détermine la séquence d'acides aminés dans une protéine particulière. Les gènes bactériens peuvent être étudiés pour comprendre les mécanismes de la maladie, développer des thérapies et des vaccins, et améliorer les processus industriels tels que la production de médicaments et d'aliments.

Les déoxyribonucleases (DNases) sont des enzymes qui catalysent la dégradation des acides nucléiques, plus spécifiquement l'ADN (acide désoxyribonucléique). Elles coupent les molécules d'ADN en fragments plus petits en hydrolysant les liaisons phosphodiester entre les désoxynucléotides.

Les DNases sont classées en fonction de leur mécanisme catalytique et de leur spécificité pour différentes séquences ou structures d'ADN. Par exemple, certaines DNases peuvent ne couper que l'ADN simple brin, tandis que d'autres coupent préférentiellement l'ADN double brin.

Ces enzymes jouent un rôle important dans de nombreux processus biologiques, tels que la réparation de l'ADN, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la régulation de la transcription génétique et la défense contre les infections virales et bactériennes.

Dans le contexte médical, certaines DNases sont utilisées comme thérapies pour traiter des maladies telles que la mucoviscidose (fibrose kystique), où l'accumulation d'ADN dans les sécrétions des voies respiratoires peut entraver la fonction pulmonaire. En dégradant l'ADN présent dans ces sécrétions, les DNases peuvent aider à fluidifier les mucosités et faciliter leur expectoration, améliorant ainsi la fonction respiratoire des patients atteints de mucoviscidose.

Escherichia coli K-12 est une souche non pathogène commune du bacille à gram négatif, Escherichia coli, qui est normalement présent dans le tractus gastro-intestinal des humains et des animaux warms-blooded. La désignation "K-12" fait référence à une série de mutations spécifiques qui ont été introduites dans cette souche pour la rendre plus sûre et plus facile à étudier en laboratoire.

Escherichia coli K-12 est largement utilisé comme organisme modèle dans la recherche biologique, y compris la génétique, la biochimie et la biologie moléculaire. Il a un génome bien caractérisé et est relativement facile à manipuler génétiquement. De plus, il existe une vaste collection de souches et de mutants d'Escherichia coli K-12 qui sont disponibles pour la recherche.

Il est important de noter qu'il existe également des souches pathogènes d'Escherichia coli qui peuvent causer des maladies graves chez l'homme et les animaux. Ces souches sont souvent désignées par d'autres sérotypes, tels que Escherichia coli O157:H7, qui est associé à des épidémies de maladies entériques telles que la diarrhée sanglante et le syndrome hémolytique et urémique.

Les hétérosides sont des composés organiques complexes qui se composent d'une molécule de sucre (généralement glucose) combinée à une molécule non sucrée, appelée aglycone. Ces composés sont largement distribués dans le règne végétal et ont divers effets pharmacologiques. Selon la nature de l'aglycone, les hétérosides peuvent être classés en différents types, tels que les saponines, les cardenolides, les anthraquinones et les flavonoïdes. Ils sont importants dans le domaine médical car ils peuvent avoir des activités thérapeutiques, telles qu'être anti-inflammatoires, diurétiques, laxatifs ou cardiotoniques. Cependant, certaines hétérosides peuvent également être toxiques et doivent donc être utilisés avec prudence.