La cynurénine est un amino acid précurseur de l'acide nicotinique, également connu sous le nom de vitamine B3, qui joue un rôle crucial dans la biosynthèse des neurotransmetteurs et la production d'énergie cellulaire.
Un NADPH-dependent flavine monooxygenase qui joue un rôle clé dans le catabolisme de tryptophane catalysant la par de l'hydroxylation de KYNURENINE 3-hydroxykynurenine. C'était autrefois considéré comme CE 1.14.1.2 et CE 1.99.1.5.
Une supplémentation en acides aminés essentiels qui est nécessaire à une croissance normale chez les nourrissons et pour azote équilibre chez les adultes. C'est un précurseur des Indole alcaloïdes en plantes. C'est un précurseur de SEROTONIN (par conséquent son utilisation comme antidépresseur et somnifère). Il peut être un précurseur de la niacine, quoique inefficacement, chez les mammifères.
Un dioxygénase avec spécificité pour l ’ oxydation du indoleamine la bague de tryptophane extrahépatiques. C'est une enzyme qui joue un rôle dans le métabolisme du premier et limitante kynurenine enzyme du sentier de tryptophane catabolisme.
Un dioxygénase avec spécificité pour l ’ oxydation de la bague de tryptophane indoleamine. C'est une enzyme LIVER-specific c'est la première et limitante kynurenine enzyme du sentier de tryptophane catabolisme.
Un large spectre Excitateurs antagoniste de l'acide aminé utilisé comme outil de recherche.
Une enzyme qui catalyse la conversion de l'eau et de N-formyl-L-kynurenine formate et L-kynurenine. Elle agit également sur d'autres aromatique formylamines. (Enzyme nomenclature, 1992) CE 3.5.1.9.
Un métabolite du tryptophane avec un rôle éventuel dans désordres neurodégénératifs. Une élévation des taux dans le LCR de quinolinic acide sont liées à la sévérité de déficits neuropsychologiques chez les patients atteints du SIDA.
Une sous-catégorie des enzymes de la classe qui catalysent transférase le transfert d ’ une acides groupe d ’ un donneur (généralement un acide aminé) sur un acceptor (généralement un 2-keto acidité gastrique). La plupart de ces enzymes sont pyridoxyl disodique protéines Dorland, 28. (Éditeur) CE 2.6.1.
Une oxydation produit de tryptophane métabolisme. C'est peut-être un radical libre charognard et une substance cancérigène.
Xanthuréatose est un terme médical désignant une coloration jaune des yeux et de la peau due à un taux élevé de pigments contenant du rétinol dans le sang, souvent associée à certaines maladies hépatiques.
PYRIDOXAL disodique contenant une enzyme qui catalyse le transfert d'acides groupe de L-2-aminoadipate sur 2-Oxoglutarate pour générer 2-oxoadipate et L-glutamate.
Benzoic aminés, de sels, ou qui contiennent groupe ester aminé attaché à carbone numéro 2 ou 6 de la structure noyau benzénique.
Un membre de la classe des enzymes qui catalyser le clivage du substrat et l'addition d ’ eau pour les molécules, par exemple, des estérases, glycosidases Glycosidases), (lipases NUCLEOTIDASES, les peptidases (,), peptide Hydrolases et alcalines (Phosphoric Monoester Hydrolases). CE 3.
La classe des enzymes qui catalyser le clivage de avons cessé, C-A et C-N, et autres obligations par d'autres moyens que par hydrolyse ou oxydation. (Enzyme nomenclature, 1992) CE 4.
La création d'une amine. Ça peut être produite par le fait d'ajouter une acides groupe pour un composé organique ou réduction de la nitro groupe.

La cynurénine est un acide aminé non protéinogène qui est produit dans le corps à partir du tryptophane, un acide aminé essentiel. Il s'agit d'un intermédiaire important dans la synthèse de plusieurs neurotransmetteurs, notamment la sérotonine et la mélatonine, qui jouent un rôle crucial dans la régulation de l'humeur, du sommeil et du comportement.

La cynurénine est également connue pour avoir des propriétés antioxydantes et peut aider à protéger les cellules contre les dommages causés par les radicaux libres. Des niveaux anormaux de cynurénine ont été associés à certaines conditions médicales, telles que la maladie d'Alzheimer, la dépression et l'anxiété.

Il est important de noter que bien que la cynurénine soit un composé important dans le corps, il n'est pas considéré comme un nutriment essentiel car il peut être produit à partir d'autres composés.

La kynurénine 3-monooxygénase (KMO) est un enzyme clé dans la voie du métabolisme des tryptophanes, qui convertit la L-kynurénine en 3-hydroxykynurénine. Cette réaction est une étape importante dans la biosynthèse de la niacine (vitamine B3) et également dans la production de plusieurs neuroactive métabolites du tryptophane, tels que le kynurenic acid et l'anthranilic acid.

La KMO est exprimée principalement dans le foie, mais aussi dans le cerveau, où elle joue un rôle important dans la régulation de l'homéostasie du tryptophane et des neurotransmetteurs sérotonine et dopamine. Des niveaux élevés de KMO ont été associés à plusieurs troubles neurologiques, tels que la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson et la dépression, ce qui suggère que l'inhibition de cette enzyme pourrait être une stratégie thérapeutique prometteuse pour le traitement de ces conditions.

Le tryptophane est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il ne peut pas être produit par l'organisme et doit être obtenu à travers l'alimentation. Il joue un rôle crucial dans la production de certaines protéines et certains neurotransmetteurs, y compris la sérotonine, qui contribue à la régulation de l'humeur, du sommeil et de l'appétit. Le tryptophane est également impliqué dans la production de la mélatonine, une hormone qui aide à réguler les cycles veille-sommeil. On le trouve dans divers aliments tels que les produits laitiers, la viande, le poisson, les œufs, les noix et les graines.

Indoleamine-2,3-dioxygénase (IDO) est un enzyme qui joue un rôle important dans le système immunitaire. Il est capable de catalyser la première étape de la dégradation de l'tryptophane, un acide aminé essentiel, en plusieurs métabolites, dont l'acide quinurénique. Ce processus peut entraîner une diminution des niveaux de tryptophane dans le microenvironnement cellulaire, ce qui a un impact sur la fonction et la prolifération des cellules T, qui dépendent de l'tryptophane pour leur croissance et leur activation.

L'IDO est exprimée dans une variété de types de cellules, y compris les cellules endothéliales, les cellules gliales, les macrophages et les cellules dendritiques. Il a été démontré que l'expression de l'IDO est induite par des cytokines pro-inflammatoires telles que l'interféron gamma (IFN-γ), ce qui suggère qu'il peut jouer un rôle dans la régulation des réponses immunitaires. En effet, il a été démontré que l'IDO contribue à la tolérance immunitaire en favorisant la différenciation des cellules T régulatrices et en inhibant la prolifération des cellules T effectrices.

Compte tenu de son rôle dans la régulation du système immunitaire, l'IDO est actuellement à l'étude comme cible thérapeutique potentielle pour une variété de conditions, y compris les maladies auto-immunes, le cancer et les greffes d'organes.

La tryptophane 2,3-dioxygénase (TDO) est une enzyme intracytoplasmique qui catalyse la première étape de la dégradation du tryptophane le long du chemin catabolique de la kynurénine. Cette réaction convertit le L-tryptophane en N-formylkynurénine en utilisant l'oxygène moléculaire comme substrat et nécessite également un cofacteur, le fer protoporphyrine IX (hème).

La TDO joue un rôle important dans la régulation du taux de tryptophane dans l'organisme. Elle est principalement exprimée dans le foie et sa transcription est induite par des facteurs tels que le glucocorticoïde, le glucagon et les cytokines pro-inflammatoires. L'activation de la TDO peut entraîner une diminution du taux de tryptophane dans le plasma sanguin et des tissus périphériques, ce qui a un impact sur la synthèse des neurotransmetteurs sérotonine et mélatonine dans le cerveau.

Des niveaux élevés de TDO ont été associés à diverses affections pathologiques, telles que les maladies neurodégénératives, l'anxiété, la dépression et le cancer. Par conséquent, la TDO est considérée comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces conditions.

L'acide kynurénique est un métabolite dérivé du tryptophane, un acide aminé essentiel. Il s'agit d'un produit intermédiaire important dans la voie de dégradation du tryptophane, qui est principalement régulée par l'enzyme tryptophane-2,3-dioxygénase (TDO) et l'indoleamine 2,3-dioxygénase (IDO).

L'acide kynurénique et ses métabolites jouent un rôle important dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que l'inflammation, l'immunité, le stress oxydatif et les maladies neurodégénératives. Des niveaux élevés d'acide kynurénique ont été associés à des troubles neurologiques tels que la maladie de Parkinson, la sclérose en plaques et la dépression.

En outre, l'acide kynurénique peut également affecter le système nerveux central en traversant la barrière hémato-encéphalique, où il peut agir comme un ligand des récepteurs NMDA et antagoniste des récepteurs de la sérotonine. Ces actions peuvent contribuer à des changements dans l'humeur, la cognition et le comportement.

En résumé, l'acide kynurénique est un métabolite important du tryptophane qui joue un rôle crucial dans divers processus physiologiques et pathologiques. Des niveaux anormaux d'acide kynurénique ont été associés à plusieurs troubles neurologiques et psychiatriques.

La formamidase est une enzyme qui catalyse la réaction de dégradation de la formeamide en formiate et ammoniac. Cette enzyme joue un rôle important dans le métabolisme des acides aminés et est largement distribuée dans les tissus vivants, bien que son activité soit particulièrement élevée dans le foie. La formamidase est également utilisée dans l'industrie biotechnologique pour la production de formiate et d'ammoniac à partir de formamide.

Dans un contexte médical, une déficience en formamidase peut entraîner une maladie métabolique héréditaire appelée "formiminotransferase deficiency", qui est caractérisée par une accumulation de formiminoglutamine dans l'organisme. Cette condition peut entraîner des symptômes tels que des vomissements, une irritabilité, un retard de développement et des convulsions. Toutefois, cette maladie est très rare et ne touche qu'un petit nombre de personnes dans le monde.

L'acide quinolique est un métabolite endogène que l'on trouve normalement dans le cerveau et d'autres tissus du corps. Il est produit à partir de tryptophane, un acide aminé essentiel, par une série de réactions enzymatiques.

Dans des conditions normales, les niveaux d'acide quinolique dans le cerveau sont régulés et maintenus à des niveaux bas. Cependant, dans certaines conditions pathologiques, telles que l'inflammation, l'ischémie ou l'infection, la production d'acide quinolique peut être augmentée, entraînant une accumulation toxique de ce métabolite dans le cerveau.

Des niveaux élevés d'acide quinolique ont été impliqués dans plusieurs processus pathologiques du cerveau, notamment la neuroinflammation, l'excitotoxicité et la mort cellulaire neuronale. En particulier, il a été suggéré que l'acide quinolique pourrait jouer un rôle important dans le développement et la progression de maladies neurodégénératives telles que la sclérose en plaques, la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer.

En outre, des études ont montré que l'acide quinolique peut potentialiser les effets toxiques de certaines protéines mal repliées associées à ces maladies neurodégénératives. Par conséquent, il est considéré comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces maladies.

En résumé, l'acide quinolique est un métabolite endogène qui peut avoir des effets toxiques sur le cerveau à des niveaux élevés. Il a été impliqué dans plusieurs processus pathologiques du cerveau et est considéré comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de maladies neurodégénératives.

Les transaminases, également connues sous le nom d'aspartate aminotransférase (AST) et d'alanine aminotransférase (ALT), sont des enzymes présentes dans les cellules de plusieurs organes, mais surtout dans le foie. Elles jouent un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés.

Lorsque les cellules hépatiques sont endommagées ou détruites, comme c'est le cas lors d'une hépatite, d'une cirrhose ou d'une nécrose hépatique, ces enzymes sont libérées dans le sang. Par conséquent, des taux élevés de transaminases dans le sang peuvent indiquer une maladie du foie ou d'autres affections qui endommagent les muscles squelettiques et cardiaques.

Des tests sanguins spécifiques peuvent être utilisés pour mesurer les niveaux de ces enzymes. Une augmentation des taux d'AST et/ou d'ALT peut aider au diagnostic, au staging et au suivi de diverses affections hépatiques et musculaires. Cependant, il est important de noter que des taux élevés ne sont pas spécifiques à une maladie particulière et doivent être interprétés en conjonction avec d'autres résultats de laboratoire et les antécédents médicaux du patient.

L'acide 3-hydroxyanthranilique est un métabolite qui se forme dans le corps lors du catabolisme de tryptophane, un acide aminé essentiel. Il s'agit d'un composé aromatique avec une fonction hydroxyle et une fonction carboxylique, ce qui signifie qu'il peut être impliqué dans diverses réactions biochimiques dans l'organisme.

L'acide 3-hydroxyanthranilique est produit à partir de l'acide quinolinate par l'action d'une enzyme appelée quinolinate phosphoribosyltransférase. Il peut ensuite être métabolisé plus loin dans le corps pour former d'autres composés, tels que l'acide picolinique et le nicotinamide, qui sont des précurseurs de la coenzyme nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+), un cofacteur important dans de nombreuses réactions métaboliques.

Certaines recherches ont suggéré que l'acide 3-hydroxyanthranilique pourrait jouer un rôle dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la réponse immunitaire, le stress oxydatif et les maladies neurodégénératives. Cependant, des études supplémentaires sont nécessaires pour comprendre pleinement son rôle dans ces contextes.

Je suis désolé, mais le terme "xanthurénotes" ne semble pas être une définition médicalement reconnue. Il est possible qu'il y ait une faute d'orthographe ou que ce ne soit pas un terme médical standard.

Cependant, le terme "xanthurenic acid" (acide xanthurénoïque) existe en médecine et en biologie. Il s'agit d'une substance chimique qui est un produit de dégradation de la tryptophane, un acide aminé essentiel. L'acide xanthurénoïque est métabolisé dans le foie et excrété dans l'urine. Des taux élevés d'acide xanthurénoïque peuvent être liés à des maladies hépatiques ou rénales, ainsi qu'à un régime alimentaire riche en tryptophane et pauvre en vitamines du complexe B.

Si vous cherchiez une définition pour un terme différent, veuillez me fournir plus d'informations ou vérifier l'orthographe afin que je puisse vous aider de manière adéquate.

La 2-aminoadipate transaminase est une enzyme qui catalyse la réaction chimique permettant la conversion de l'α-aminoadipate et du glutamate en α-cétoadipate et de l'aspartate. Cette réaction joue un rôle important dans le métabolisme des acides aminés et est régulée par divers facteurs, tels que la disponibilité des substrats et les niveaux d'autres métabolites.

Des anomalies dans le fonctionnement de cette enzyme peuvent être associées à certaines maladies héréditaires rares, telles que l'acidurie 2-aminoadipique, une affection caractérisée par une accumulation excessive d'α-aminoadipate dans l'organisme. Cette condition peut entraîner des symptômes tels qu'une croissance ralentie, un retard mental, des convulsions et des problèmes rénaux.

Le gène responsable de la production de cette enzyme est situé sur le chromosome 7 humain et a été identifié comme étant AADAT. Les mutations dans ce gène peuvent entraîner une réduction de l'activité de l'enzyme, ce qui peut conduire à l'acidurie 2-aminoadipique.

En résumé, la 2-aminoadipate transaminase est une enzyme importante du métabolisme des acides aminés, et des anomalies dans son fonctionnement peuvent être associées à certaines maladies héréditaires rares.

Les ortho-aminobenzoates sont des sels ou esters de l'acide ortho-aminobenzoïque (OABA). Bien que l'acide ortho-aminobenzoïque soit non essentiel pour les humains, il joue un rôle crucial dans la croissance et le métabolisme des microorganismes et des plantes. Les sels et esters d'ortho-aminobenzoate sont souvent utilisés en médecine et en recherche scientifique.

Dans un contexte médical, les ortho-aminobenzoates peuvent être utilisés comme agents thérapeutiques. Par exemple, le sulfanilamide, qui est un ortho-aminobenzoate, est un antibiotique sulfonamide largement utilisé dans le traitement des infections bactériennes. Il agit en inhibant la synthèse de l'acide folique chez les bactéries, ce qui empêche leur croissance et leur reproduction.

Cependant, il est important de noter que tous les composés d'ortho-aminobenzoate ne sont pas nécessairement utilisés en médecine, et certains peuvent avoir des applications industrielles ou autres. Comme pour tout traitement médical, il est essentiel de consulter un professionnel de la santé qualifié avant d'utiliser des composés d'ortho-aminobenzoate à des fins thérapeutiques.

Les hydrolases sont des enzymes qui catalysent la réaction d'hydrolyse, c'est-à-dire le clivage de liaisons chimiques par l'ajout d'un groupe hydroxyle (-OH) d'une molécule d'eau. Ce processus entraîne la formation de deux molécules distinctes à partir d'une seule molécule initiale. Les hydrolases jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, tels que la digestion des macromolécules, l'activation et la désactivation des hormones et des neurotransmetteeurs, et le catabolisme des protéines, des glucides et des lipides.

Les hydrolases peuvent être classées en fonction du type de liaison qu'elles clivent :

1. Les esterases hydrolysent les esters en alcools et acides carboxyliques.
2. Les glycosidases hydrolysent les glycosides en sucres simples.
3. Les peptidases (ou protéases) hydrolysent les liaisons peptidiques des protéines en acides aminés.
4. Les lipases hydrolysent les esters des lipides en alcools et acides gras.
5. Les phosphatases éliminent des groupes phosphate de divers composés organiques et inorganiques.
6. Les sulfatases éliminent des groupes sulfate de divers composés organiques et inorganiques.

Les hydrolases sont largement répandues dans la nature et sont essentielles à la vie. Elles sont souvent utilisées dans l'industrie alimentaire, pharmaceutique et chimique pour faciliter des réactions complexes ou produire des composés spécifiques.

En médecine et en biochimie, les lyases sont un type spécifique d'enzymes qui catalysent l'élimination d'un groupe réactif, tel qu'un groupement phosphate ou un groupe hydroxyle, d'une molécule donnée. Ce processus entraîne la formation de deux molécules à partir d'une seule molécule précurseur. Les lyases sont classées en fonction du type de liaison qu'elles rompent et des produits qu'elles forment.

Par exemple, une aldolase est une lyase qui catalyse la réaction d'une molécule de sucre pour former deux molécules plus petites. Cette réaction joue un rôle clé dans le métabolisme du glucose et d'autres sucres simples.

Les lyases sont importantes dans de nombreux processus biologiques, y compris la biosynthèse et la dégradation des molécules complexes. Elles sont également utilisées dans l'industrie pour produire des composés chimiques utiles à partir de matières premières abondantes et peu coûteuses.

Il est important de noter que les lyases doivent être distinguées des autres types d'enzymes, telles que les hydrolases, qui catalysent la réaction d'une molécule avec l'eau pour former deux produits. Les lyases sont également différentes des oxydoréductases, qui catalysent les réactions d'oxydo-réduction entre deux molécules.

L'amination est un processus ou une réaction chimique dans laquelle un groupe amino (-NH2) est introduit dans un composé. Dans le contexte de la biochimie et de la médecine, cela se produit souvent dans le cadre du métabolisme des acides aminés, qui sont les building blocks des protéines.

Par exemple, dans la biosynthèse d'un acide aminé particulier, un groupe amino peut être transféré à partir d'une molécule de donneur appropriée (comme la glutamine) vers une molécule acceptante appropriée (comme l'α-cétoglutarate), aboutissant à la formation d'un nouvel acide aminé.

L'amination peut également être importante dans le contexte de la détoxification, où des groupes amino sont introduits dans certaines toxines pour faciliter leur excrétion par l'organisme.

Il est important de noter que l'amination doit être distinguée de la transamination, qui est un processus distinct impliquant le transfert d'un groupe amino d'un acide aminé vers un α-cétone pour former un nouvel acide aminé.

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Cynurénine Descripteur en anglais: Kynurenine Descripteur en espagnol: Quinurenina Espagnol dEspagne Descripteur. quinurenina ...

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