Un déficit en les activités de biotin-dependent enzymes (propionyl-CoA Carboxylase, methylcrotonyl-CoA Carboxylase et pyruvate Carboxylase) due à l'un de deux congénitales chez biotine métabolisme. La forme est due aux néonatale HOLOCARBOXYLASE synthétase DEFICIENCY. La forme tardive est due à BIOTINIDASE DEFICIENCY.
Désordre métabolique récessif autosomique causée par absents ou diminués pyruvate Carboxylase activité, l ’ enzyme qui régule la lipogenèse de la néoglucogenèse et la synthèse des neurotransmetteurs. Les signes cliniques sont : Une acidose lactique, convulsions, détresse respiratoire, marqué psychomotrice périodiques retarder, hypoglycemie, l'évolution clinique et une hypotonie. Pourrait être similaire à Leigh maladie. (De Am J Hum Genet 1998 Jun ; 62, paragraphe 6 : 1312-9)
La forme de chez le nouveau-né de multiples Carboxylase DEFICIENCY causée par un défaut ou déficit en holocarboxylase synthétase. HLCS est l ’ enzyme biotine aux liens de façon covalente dépendant biotine carboxylases (propionyl-CoA-carboxylase, pyruvate Carboxylase et beta-methylcrotonyl-CoA Carboxylase).
Enzymes qui catalyser la fusion de deux molécules par la formation d'un lien carbon-nitrogen. CE 6.3.
Un carboxy-lyase qui catalyse le la décarboxylation de (S) -2-Methyl-3-oxopropanoyl-CoA de micro-organismes propanoyl-CoA. Dans la réaction peut être lié à un transport de - c'est à travers la membrane cytoplasmique des ions.
La forme tardive de reçu plusieurs Carboxylase DEFICIENCY (déficience de l 'activité des enzymes biotin-dependent propionyl-CoA Carboxylase, methylcrotonyl-CoA Carboxylase et pyruvate Carboxylase) due à un défaut ou déficit en biotinidase essentielle pour les retraits de biotine ?
Enzymes qui catalyser la fusion de deux molécules par la formation d'un lien carbon-carbon. Ce sont les enzymes carboxylating et sont souvent biotinyl-proteins. CE 6.4.
J'adore ça, enzyme présente dans co-factor quantité infime dans chaque cellule est essentiellement liée aux protéines ou non glycosylés et est abondante dans le foie, rein, pancréas, levure, et du lait.
Une enzyme qui catalyse la libération de biotine de biocytin. Chez l'humain, des anomalies de l ’ enzyme causent la bio de multiples Acidemia Carboxylase DEFICIENCY ou BIOTINIDASE DEFICIENCY.
La classe des enzymes qui catalyser la formation d'un lien entre deux substrat molécules, conjugué à l ’ hydrolyse d ’ un lien dans Pyrophosphate ATP ou un donneur d'énergie similaire, 28e Dorland. (Éditeur) CE 6.
Un biotin-dependent appartenant à la famille ligase enzyme qui catalyse l ’ ajout de CARBON pyruvate option, c'est se produit chez les plantes et animaux. Un déficit de cet enzyme provoquant des retards et psychomotrice LACTIC acidose, chez les nourrissons. CE 6.4.1.1.
Des dérivés du butyric AGENTS incluant une double liaison entre le carbone 2 et 3 de la structure aliphatiques. Cette rubrique inclut sont une large variété de formes, de sels, ester acide, et ça inclut la amides aminobutryrate structure.
Troubles qui affectent le métabolisme des acides aminés. La majorité de ces troubles sont héréditaires et présent dans la période néonatale avec des troubles métaboliques (par exemple, lactique) et les manifestations neurologiques. Ils sont présents à la naissance, s'ils ne peuvent plus devenus symptomatiques tout de suite.
Un carboxylating enzyme qui catalyse la conversion de l'ATP, acetyl-CoA et HCO3- à ADP, Orthophosphate et malonyl-CoA. C'est un biotinyl-protein qui catalysent aussi transcarboxylation. L'usine enzyme aussi carboxylates propanoyl-CoA et butanoyl-CoA (De Enzyme nomenclature, 1992) CE 6.4.1.2.
Enzymes qui catalysent l ’ association d ’ un groupe de carboxyle pour un composé (carboxylases) ou le retrait d'un groupe de carboxyle (d ’ un composé Decarboxylases). CE 4.1.1.
Un carboxy-lyase qui joue un rôle clé dans l'assimilation de carbone de photosynthèse CALVIN-BENSON par synchronise catalysant la formation de 3-phosphoglycerate de ribulose 1,5-biphosphate et CARBON de titane. Il peut également utiliser oxygène comme substrat pour catalyser la synthèse de 2-phosphoglycolate et 3-phosphoglycerate dans un processus dénommés photorespiration.
Une enzyme avec une forte affinité pour le dioxyde de carbone. Il y a catalyse scellée de la formation de oxaloacetate phosphoenolpyruvate et du dioxyde de carbone. Cette fixation de dioxyde de carbone dans plusieurs des bactéries et des plantes est la première étape dans la biosynthèse de la glycémie. CE 4.1.1.31.
Dérivés d ’ acide propionique. Cette rubrique inclut sont une large variété de formes, de sels, ester acide et amides qui contiennent les carboxyethane structure.
Du tissu conjonctif cellules qui sécrètent une matrice extracellulaire riche en collagène et autres macromolecules.

Le déficit multiple en carboxylases (DMC) est une maladie métabolique rare et héréditaire qui affecte le fonctionnement normal des mitochondries, les centrales énergétiques des cellules. Cette condition est causée par des mutations dans les gènes responsables de la production d'enzymes impliquées dans le cycle de l'acide gras et le métabolisme des acides aminés soufrés.

Les enzymes touchées comprennent l'acétyl-CoA carboxylase (ACC), la propionyl-CoA carboxylase (PCC) et la biotinidase. Ces enzymes ont besoin de biotine, une vitamine hydrosoluble, pour fonctionner correctement. Lorsqu'elles sont déficientes, elles ne peuvent pas convertir certains acides aminés (comme la leucine, l'isoleucine, la valine et la méthionine) et des graisses en énergie, entraînant ainsi une accumulation de substances toxiques dans l'organisme.

Les symptômes du DMC peuvent varier considérablement d'un individu à l'autre, allant de formes légères à graves. Les manifestations cliniques courantes comprennent des vomissements, une acidose métabolique, une hypotonie, un retard de développement, une encéphalopathie, des convulsions, des comas et même le décès dans les cas sévères et non traités. Le diagnostic repose généralement sur l'analyse des niveaux d'acides organiques dans le sang, l'urine ou la cérébrospinalité, ainsi que sur des tests génétiques pour identifier les mutations spécifiques responsables de la maladie.

Le traitement du DMC implique généralement un régime alimentaire strict et restrictif en protéines, ainsi qu'une supplémentation en biotine et d'autres vitamines et minéraux essentiels. Dans certains cas, des médicaments peuvent être prescrits pour contrôler l'acidose métabolique et d'autres complications associées à la maladie. Une prise en charge précoce et agressive peut améliorer considérablement les résultats et la qualité de vie des personnes atteintes de DMC.

Le déficit en pyruvate carboxylase est une maladie métabolique rare héréditaire liée à l'X. Cette condition affecte l'enzyme pyruvate carboxylase, qui joue un rôle crucial dans le processus de conversion du pyruvate en oxaloacétate, un composé essentiel au cycle de Krebs (un processus métabolique important pour la production d'énergie dans les cellules).

Ce déficit entraîne une accumulation de pyruvate et un manque d'oxaloacétate, ce qui peut perturber le fonctionnement normal du cerveau et d'autres organes. Les symptômes peuvent inclure des retards de développement, une faiblesse musculaire, une hypotonie (faible tonus musculaire), des convulsions, une acidose lactique (un déséquilibre acido-basique dû à l'accumulation d'acide lactique), une encéphalopathie (une maladie du cerveau) et éventuellement une détérioration mentale.

La gravité et la présentation des symptômes peuvent varier considérablement d'un individu à l'autre, allant de formes légères à graves. Le diagnostic est généralement posé par analyse d'un échantillon de sang ou d'urine, qui révèle souvent une augmentation des niveaux de pyruvate et d'acide lactique. Des tests génétiques peuvent également être utilisés pour confirmer le diagnostic. Le traitement peut inclure un régime alimentaire restrictif en glucides et en protéines, ainsi que des suppléments de thiamine (une vitamine B qui active l'enzyme pyruvate carboxylase).

Le déficit en holocarboxylase synthétase est une maladie métabolique rare héréditaire causée par des mutations dans le gène HLCS. Cette enzyme est responsable de l'assemblage de la holocarboxylase, une protéine qui active plusieurs types d'enzymes impliquées dans le métabolisme des acides aminés essentiels (comme la leucine, l'isoleucine, la valine, la méthionine et la lycine).

Lorsque cette enzyme est déficiente ou manquante, les acides aminés susmentionnés ne peuvent pas être correctement métabolisés, entraînant une accumulation de leurs dérivés toxiques dans l'organisme. Cela peut provoquer divers symptômes tels que des vomissements, une acidose métabolique, une encéphalopathie, une éruption cutanée, une hypotonie musculaire et un retard de développement chez les nourrissons et les jeunes enfants.

Le déficit en holocarboxylase synthétase est généralement traité par l'administration quotidienne d'acides aminés essentiels sous forme de suppléments ainsi que des injections régulières de biotine, une vitamine B qui peut aider à compenser le déficit enzymatique. Sans traitement approprié, cette maladie peut entraîner des complications graves, voire la mort.

Les ligases carbonées-azotées sont des enzymes qui catalysent la formation d'une liaison covalente entre le carbone et l'azote à partir de deux molécules différentes. Ces enzymes jouent un rôle important dans le métabolisme des acides aminés, du cycle de l'urée et de la biosynthèse des nucléotides.

Dans le contexte médical, les ligases carbonées-azotées peuvent être impliquées dans certaines maladies génétiques associées à un dysfonctionnement de ces voies métaboliques. Par exemple, une mutation dans l'enzyme ligase glutamine synthétase peut entraîner une accumulation d'ammoniac dans le cerveau et des troubles neurologiques.

Cependant, il est important de noter que les ligases carbonées-azotées ne sont pas spécifiquement associées à des maladies médicales particulières, mais plutôt à des processus métaboliques qui peuvent être affectés dans certaines conditions pathologiques.

La méthylmalonyl-CoA décarboxylase est un enzyme mitochondrial essentiel au métabolisme des acides gras et de certains acides aminés. Cette enzyme catalyse la réaction de décarcboxylation de l'acide méthylmalonique CoA-dépendant pour former propionyl-CoA, qui peut ensuite être converti en succinyl-CoA et entrer dans le cycle de Krebs pour la production d'énergie.

Le déficit en cette enzyme est responsable d'une maladie métabolique héréditaire rare appelée acidurie méthylmalonique, qui se caractérise par une accumulation d'acide méthylmalonique dans le sang et l'urine, entraînant des symptômes tels que vomissements, déshydratation, acidose métabolique, acidose lactique, hyperammoniémie, acidurie, kétosis, hypoglycémie, acidose respiratoire, encéphalopathie, coma et même décès dans les cas graves.

Le diagnostic de cette maladie est généralement posé par l'analyse d'acides organiques dans l'urine et la confirmation peut être obtenue par des tests enzymatiques ou moléculaires spécifiques. Le traitement comprend un régime alimentaire restrictif, une supplémentation en vitamines B12, carnitine et acide folique, ainsi qu'une dialyse ou une transplantation hépatique dans les cas graves.

Le déficit en biotinidase est un trouble génétique rare caractérisé par une incapacité à recycler la biotine, une vitamine hydrosoluble essentielle. La biotinidase est l'enzyme responsable de la libération de la biotine des protéines alimentaires et du recaptage de la biotine dans le corps. Un déficit en cette enzyme entraîne une carence en biotine, ce qui peut provoquer une variété de symptômes graves, notamment des lésions cutanées, une perte de cheveux, une altération du développement mental et moteur, des convulsions, une vision trouble, une hypotonie et, dans les cas sévères, un coma et le décès. Le déficit en biotinidase peut être identifié grâce à un test sanguin et est généralement traité par l'administration de suppléments de biotine.

Les ligases Carbone-Carbone sont un type spécifique d'enzymes qui catalysent et accélèrent les réactions chimiques dans le corps. Plus précisément, ces enzymes facilitent la formation de liaisons covalentes entre deux molécules organiques contenant des chaînes carbonées.

Ces enzymes jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques et biosynthétiques, tels que la biosynthèse des lipides, des terpènes, et des stéroïdes. Elles aident à construire des molécules complexes à partir de précurseurs plus simples en créant des liaisons entre les atomes de carbone.

Les ligases Carbone-Carbone utilisent souvent de l'énergie provenant de l'hydrolyse d'une molécule d'ATP pour faciliter la réaction de formation de liaison covalente. Ce processus permet de surmonter les barrières énergétiques qui empêcheraient autrement la réaction de se produire spontanément.

Il est important de noter que les ligases Carbone-Carbone sont un type spécifique d'enzymes, et il existe de nombreux autres types de ligases qui catalysent des réactions similaires mais avec des substrats différents.

La biotine, également connue sous le nom de vitamine B7 ou vitamine H, est une vitamine soluble dans l'eau qui joue un rôle crucial dans plusieurs processus métaboliques du corps. Elle est essentielle à la synthèse des acides gras, des glucides et des acides aminés, ainsi qu'à la production d'énergie.

La biotine est également importante pour la santé des cheveux, de la peau et des ongles. Elle aide à maintenir l'intégrité des protéines structurelles de ces tissus en participant à la synthèse des kératines.

On peut trouver de la biotine dans une variété d'aliments, notamment les levures, les noix, les graines, les légumes verts feuillus, le foie et les reins. Elle est également disponible sous forme de supplément nutritionnel.

En général, les carences en biotine sont rares car elle est largement disponible dans l'alimentation et que notre corps a la capacité de la synthétiser en petites quantités grâce à la flore intestinale. Cependant, certaines conditions médicales ou certains médicaments peuvent entraîner une carence en biotine. Les symptômes d'une carence en biotine peuvent inclure des problèmes de peau et de cheveux, une fatigue accrue, une perte d'appétit, des nausées et des troubles neurologiques.

En résumé, la biotine est une vitamine essentielle qui joue un rôle important dans plusieurs processus métaboliques du corps et qui contribue à la santé des cheveux, de la peau et des ongles.

La biotinidase est une enzyme qui joue un rôle important dans le métabolisme de la biotine, une vitamine hydrosoluble essentielle pour l'organisme. Cette enzyme est responsable du clivage de la biotine des protéines à which it is bound, permettant ainsi sa réutilisation par l'organisme.

La biotinidase se trouve principalement dans le foie et les reins, mais elle est également présente dans d'autres tissus corporels. Elle est particulièrement importante chez les nourrissons et les jeunes enfants, car une carence en biotine peut entraîner des problèmes de développement et de croissance.

Un déficit en biotinidase peut être congénital ou acquis. Le déficit congénital est dû à une mutation du gène de la biotinidase, ce qui entraîne une activité enzymatique réduite ou absente. Ce trouble héréditaire rare affecte environ 1 naissance sur 60 000 et peut entraîner des symptômes tels que des retards de développement, des convulsions, une perte auditive, une éruption cutanée, une altération de la vision et une hypotonie musculaire.

Le déficit acquis en biotinidase peut être dû à des maladies hépatiques ou rénales graves, à une exposition à certains médicaments ou à des carences nutritionnelles sévères. Dans ces cas, le traitement consiste souvent à administrer de la biotine sous forme de supplémentation pour compenser le déficit enzymatique.

En médecine et biologie moléculaire, une ligase est un type d'enzyme qui catalyse la jonction ou l'assemblage de deux molécules d'ADN ou d'ARN en formant une liaison covalente phosphodiester entre elles. Ce processus est essentiel dans divers processus biologiques, tels que la réparation de l'ADN, la recombinaison génétique et la biosynthèse des acides nucléiques. Les ligases utilisent ATP ou d'autres nucléotides triphosphates comme source d'énergie pour conduire cette réaction d'assemblage. Il existe plusieurs types de ligases, chacune ayant une spécificité et des propriétés catalytiques uniques. Par exemple, la ligase I est principalement impliquée dans la réparation de l'ADN, tandis que la ligase IV joue un rôle crucial dans le processus de recombinaison V(D)J au cours du développement des lymphocytes B et T.

La pyruvate carboxylase est un important enzyme mitochondrial qui joue un rôle clé dans le métabolisme intermédiaire du glucose, des acides gras et des acides aminés. Il catalyse la réaction d'addition d'un groupe carbonate à partir du bicarbonate au pyruvate, produisant de l'oxaloacétate et du dioxyde de carbone.

Cette réaction est essentielle pour la gluconéogenèse (la synthèse de glucose à partir de précurseurs non glucidiques), le catabolisme des acides gras et l'anaplérose (le remplissage) du cycle de l'acide citrique. La pyruvate carboxylase est une protéine hétéro tétramérique composée de deux sous-unités alpha et deux sous-unités beta, qui contiennent chacune un groupe prosthétique biotine essentiel pour leur activité enzymatique.

Des défauts dans les gènes codant pour la pyruvate carboxylase peuvent entraîner une maladie métabolique héréditaire appelée acidose pyruvate carboxylase déficitaire, qui se manifeste par des symptômes tels qu'un retard de développement, une hypotonie, une microcéphalie, une épilepsie et une acidose métabolique.

Le crotonate est un terme qui peut se référer à plusieurs composés différents, mais dans un contexte médical ou pharmacologique, il fait généralement référence au sel ou à l'ester d'acide crotonique. L'acide crotonique est un acide gras insaturé qui contient une double liaison entre les deuxième et troisième carbones de la chaîne carbonée.

Les sels et esters de l'acide crotonique sont utilisés dans diverses applications médicales, y compris comme laxatifs stimulants pour traiter la constipation. Les laxatifs à base de crotonate fonctionnent en irritant la muqueuse intestinale, ce qui provoque des contractions musculaires et aide à accélérer le transit intestinal.

Certaines formulations courantes de laxatifs à base de crotonate comprennent le sulfate de magnésium de sodium crotonate et le bisacodyl, qui sont disponibles sous forme de comprimés ou de suppositoires. Ces médicaments doivent être utilisés avec prudence et sous la surveillance d'un professionnel de la santé, car ils peuvent entraîner des effets secondaires indésirables tels que des crampes abdominales, des diarrhées et des déséquilibres électrolytiques si elles sont utilisées de manière excessive ou pendant une période prolongée.

Les aminoacidopathies congénitales sont un groupe d'affections héréditaires rares caractérisées par une accumulation toxique de certaines acides aminés dans le corps en raison d'un déficit enzymatique. Les acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines et sont normalement métabolisés dans le foie. Cependant, lorsqu'une personne hérite d'une copie altérée de l'un des gènes responsables du métabolisme des acides aminés, cela peut entraîner une accumulation toxique de ces composés dans le corps.

Les symptômes et la gravité de ces affections varient considérablement en fonction du type d'aminoacidopathie congénitale et de l'importance du déficit enzymatique. Les symptômes peuvent apparaître à tout moment de la vie, bien que dans de nombreux cas, ils soient présents dès la naissance ou se développent au cours des premiers mois de vie.

Les exemples courants d'aminoacidopathies congénitales comprennent :

1. Phénylcétonurie (PKU) - déficit en phénylalanine hydroxylase, entraînant une accumulation de phénylalanine dans le sang et le cerveau. Les symptômes peuvent inclure des retards de développement, des convulsions, une microcéphalie, des problèmes de peau et de cheveux, ainsi que des troubles comportementaux et mentaux.
2. Tyrosinémie de type I - déficit en fumarylacétoacétase, entraînant une accumulation de tyrosine et de ses métabolites toxiques dans le foie, les reins et d'autres organes. Les symptômes peuvent inclure des vomissements, une jaunisse, une odeur d'urine anormale, une hypertension portale, une insuffisance hépatique et rénale, ainsi qu'une augmentation du risque de cancer du foie.
3. Homocystinurie - déficit en cystathionine bêta-synthase, entraînant une accumulation d'homocystéine dans le sang et les tissus. Les symptômes peuvent inclure des malformations vasculaires, des troubles de la vision, des problèmes osseux, des retards de développement et des convulsions.
4. Acidurie isovalérique - déficit en acide isovalérique déshydrogénase, entraînant une accumulation d'acide isovalérique dans le sang et l'urine. Les symptômes peuvent inclure des vomissements, une acidose métabolique, une odeur de sueur et d'urine anormale, ainsi que des problèmes neurologiques tels que des convulsions et des retards de développement.

Le traitement des aminoacidopathies congénitales implique généralement un régime alimentaire restrictif et/ou un apport supplémentaire de nutriments spécifiques, ainsi qu'une surveillance médicale étroite pour prévenir les complications. Dans certains cas, une greffe de foie peut être recommandée pour traiter l'insuffisance hépatique associée à certaines formes d'aminoacidopathies congénitales.

Acetyl-CoA carboxylase (ACC) est une enzyme clé dans le métabolisme des acides gras et joue un rôle crucial dans la régulation de la lipogenèse, qui est le processus de conversion du glucose en acides gras. Il existe deux isoformes d'ACCase chez les mammifères : ACC1 (ou alpha) et ACC2 (ou beta).

ACC catalyse la réaction d'ajout d'une molécule de carbone à l'acétyl-CoA, formant malonyl-CoA. Cette réaction est la première étape dans la biosynthèse des acides gras et nécessite de l'ATP, du bicarbonate et du biotine comme cofacteurs.

L'activité d'ACCase est régulée par plusieurs mécanismes, notamment la phosphorylation/déphosphorylation et la liaison allostérique de citrate. La phosphorylation inactive l'enzyme, tandis que la déphosphorylation l'active. Le citrate agit comme un activateur allostérique en stimulant l'activité d'ACCase.

Des mutations dans les gènes qui codent pour ACC peuvent entraîner des maladies métaboliques telles que l'acidurie glutarique de type II, également connue sous le nom de syndrome de Deficiencies in Carnitine-acyltransferase, CoA dehydrogenase and Electron transfer flavoprotein (DCCE). Ces maladies sont caractérisées par une accumulation d'acides gras à chaîne courte et moyenne dans les tissus corporels, entraînant divers symptômes cliniques.

Les carboxy-lyases sont des enzymes qui catalysent la réaction chimique d'une décarboxylation, associée à une élimination ou à une substitution. Plus précisément, ces enzymes facilitent l'élimination d'un groupe carboxyle (-COOH) d'un substrat et forment un produit contenant une double liaison entre deux atomes de carbone.

Ce processus est rendu possible grâce à la présence d'un cofacteur, généralement un ion métallique ou un groupe prosthétique, qui agit comme un catalyseur pour faciliter la réaction. Les carboxy-lyases sont importantes dans divers processus biochimiques, tels que le métabolisme des acides aminés et des glucides.

Les carboxy-lyases peuvent être classées en fonction du type de cofacteur qu'elles utilisent :

1. Les pyridoxal-phosphate dépendantes (EC 4.1.1) sont les plus courantes et interviennent dans le métabolisme des acides aminés. Elles utilisent le pyridoxal-phosphate comme cofacteur pour faciliter la réaction.
2. Les thiamine diphosphate dépendantes (EC 4.1.2) sont également importantes et interviennent dans le métabolisme des glucides, en particulier dans la décarboxylation oxydative du pyruvate. Elles utilisent la thiamine diphosphate comme cofacteur pour faciliter la réaction.
3. Les biotine dépendantes (EC 4.1.3) sont moins courantes et interviennent dans le métabolisme des acides gras et des acides aminés. Elles utilisent la biotine comme cofacteur pour faciliter la réaction.

Les carboxy-lyases peuvent également être classées en fonction du type de substrat qu'elles décarboxylent :

1. Les α-cétoacide décarboxylases (EC 4.1.1) décarboxylent des α-cétoacides, tels que le pyruvate et l'oxaloacétate.
2. Les aminoacide décarboxylases (EC 4.1.1) décarboxylent des acides aminés, tels que la glutamine et la sérine.
3. Les aralkylamine décarboxylases (EC 4.1.1) décarboxylent des aralkylamines, telles que la sérotonine et l'histidine.

Les carboxy-lyases sont importantes pour de nombreux processus métaboliques, tels que la biosynthèse des acides aminés, des nucléotides et des lipides, ainsi que pour la régulation du pH cellulaire et la production d'énergie. Cependant, certaines carboxy-lyases peuvent également être impliquées dans des processus pathologiques, tels que le cancer et les maladies neurodégénératives. Par conséquent, une meilleure compréhension de leur structure, de leur fonction et de leur régulation est importante pour le développement de nouveaux traitements thérapeutiques.

La Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygénase (RuBisCO) est un enzyme clé dans le processus de photosynthèse chez les plantes, les algues et certaines bactéries. Il joue un rôle central dans le cycle de Calvin, qui est la voie métabolique utilisée par ces organismes pour capturer et fixer le dioxyde de carbone (CO2) à partir de l'atmosphère et le convertir en glucose et d'autres composés organiques.

La RuBisCO catalyse deux réactions différentes, selon la disponibilité du substrat :

1. Carboxylase : lorsque du dioxyde de carbone est présent, la RuBisCO agit comme une carboxylase en fixant le CO2 sur le ribulose-1,5-bisphosphate (RuBP), un sucre à cinq carbones, pour former deux molécules de 3-phosphoglycérate (un composé à trois carbones).
2. Oxygénase : lorsque du dioxygène est présent, la RuBisCO peut également agir comme une oxygénase en fixant le dioxygène sur le RuBP, ce qui entraîne la perte de deux molécules de phosphoglycolate (un composé à deux carbones) et un CO2. Ce processus est appelé photorespiration et peut réduire l'efficacité de la photosynthèse.

La RuBisCO est considérée comme l'enzyme la plus abondante sur Terre, représentant jusqu'à 50 % de la protéine totale dans les feuilles vertes des plantes. Cependant, elle a une faible activité catalytique et une faible affinité pour le CO2, ce qui limite son efficacité en tant qu'enzyme carboxylase. Pour surmonter ces limitations, certaines plantes ont développé des mécanismes pour concentrer le CO2 autour de la RuBisCO, tels que les cellules spécialisées appelées cellules de Brennan et les canaux de transport du CO2 dans les chloroplastes.

En résumé, la RuBisCO est un enzyme clé dans le processus de photosynthèse qui joue un rôle crucial dans la fixation du carbone dans les plantes. Cependant, sa faible activité catalytique et son affinité limitée pour le CO2 en font une cible importante pour l'ingénierie métabolique afin d'améliorer l'efficacité de la photosynthèse et la croissance des plantes.

La phosphoénolpyruvate carboxylase (PEP-CK) est un enzyme clé dans le métabolisme du glucose et des acides aminés. Elle catalyse la réaction de carboxylation du phosphoénolpyruvate (PEP) en oxaloacétate, un intermédiaire important dans le cycle de Krebs. Cette réaction est irréversible et consomme une molécule d'ATP et une molécule de bicarbonate (HCO3-) pour chaque molécule de PEP carboxylée.

L'oxaloacétate produit peut être utilisé dans le cycle de Krebs pour la production d'énergie, ou il peut être réduit en malate et transporté vers le cytoplasme pour participer à la gluconéogenèse, un processus qui permet la synthèse de glucose à partir de précurseurs non glucidiques.

La PEP-CK est présente dans de nombreux tissus, mais elle est particulièrement abondante dans le foie et les reins. Dans ces tissus, elle joue un rôle crucial dans la régulation du métabolisme du glucose en permettant la conversion du lactate et des acides aminés en glucose lorsque les niveaux de glucose sanguin sont bas.

Des mutations dans le gène de la PEP-CK peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires, telles que la déficience en PEP-CK, qui se caractérise par une intolérance au jeûne et une acidose métabolique.

Les propionates sont un type de composés organiques qui comprennent un groupe fonctionnel carboxylique (-COOH) et un groupe méthyl (-CH3) attaché à l'atome de carbone adjacent à l'atome de carbone du groupe carboxyle. Dans le contexte médical, les propionates sont surtout connus pour leur utilisation dans les médicaments, en particulier ceux utilisés comme antibiotiques et antifongiques topiques.

L'un des propionates les plus couramment utilisés en médecine est l'acide propionique, qui est un acide gras à chaîne courte présent dans certains aliments et également produit dans le corps humain pendant la décomposition du glucose et d'autres molécules organiques. L'acide propionique et ses sels, tels que le propionate de calcium et le propionate de sodium, sont utilisés comme conservateurs alimentaires pour prévenir la croissance des moisissures et des bactéries.

En médecine, les propionates sont souvent utilisés sous forme de crèmes, de pommades ou de solutions pour traiter les infections cutanées superficielles causées par des bactéries sensibles à l'acide propionique, telles que Staphylococcus aureus et Streptococcus pyogenes. Les propionates sont également utilisés dans le traitement de certaines infections fongiques de la peau, telles que les pieds d'athlète et la teigne.

Dans l'ensemble, les propionates sont un groupe important de composés organiques qui ont trouvé une utilisation utile dans divers domaines de la médecine, en particulier pour le traitement des infections cutanées superficielles d'origine bactérienne et fongique.

Les fibroblastes sont des cellules présentes dans les tissus conjonctifs de l'organisme, qui produisent et sécrètent des molécules structurelles telles que le collagène et l'élastine. Ces protéines assurent la cohésion, la résistance et l'élasticité des tissus conjonctifs, qui constituent une grande partie de notre organisme et ont pour rôle de relier, soutenir et protéger les autres tissus et organes.

Les fibroblastes jouent également un rôle important dans la cicatrisation des plaies en synthétisant et déposant du collagène et d'autres composants de la matrice extracellulaire, ce qui permet de combler la zone lésée et de rétablir l'intégrité du tissu.

En plus de leur activité structurelle, les fibroblastes sont également capables de sécréter des facteurs de croissance, des cytokines et d'autres molécules de signalisation qui influencent le comportement des cellules voisines et participent à la régulation des processus inflammatoires et immunitaires.

Dans certaines circonstances pathologiques, comme en cas de cicatrices excessives ou de fibroses, les fibroblastes peuvent devenir hyperactifs et produire une quantité excessive de collagène et d'autres protéines, entraînant une altération de la fonction des tissus concernés.

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Le premier cas de déficit multiple de carboxylase a été décrit en 1979 par Cowan et Wara. Cette anomalie génétique représente ... Pyruvate carboxylase, Acétyl-COA carboxylase, Propionyl-COA carboxylase béta-méthylcrotonyl-COA carboxylase. ... En 1981, Munich met en évidence des maladies métaboliques : les déficits en carboxylases à biotine et lamélioration de létat ... Parfois apparaissent une anémie microcytaire et un déficit immunitaire. Les sujets à risques de carence en vitamine B6 sont : ...
... être considérée comme faisant partie du déficit multiple en carboxylase, du déficit en biotine ou du déficit en biotinidase. ... Un déficit en propionyl-CoA carboxylase, lenzyme responsable du métabolisme de lacide propionique en méthylmalonate, entraîne ... Un déficit de cette déshydrogénase induit une acidémie isovalérique, également appelée syndrome des "pieds en sueur ", du fait ... Quelques patients répondent à de fortes doses de biotine, car cest un cofacteur de la propionyl-CoA et dautres carboxylases. ...
Déficit en MCAD et autres déficits de la β-oxydation mitochondriale des acides gras - Hypocholestérolémies génétiques ... La chaleur ayant des effets multiples sur la santé, il nest pas possible didentifier en temps réel les décès attribuables à ... Le déficit en acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à chaîne moyenne (MCAD) est une maladie héréditaire de loxydation ... Avis favorable au remboursement, chez ladolescent, ladulte et le sujet âgé, dans le traitement du déficit en vitamine D, la ...
... ou les déficits en carboxylase par de fortes doses de biotine.. De même la protoporphyrie érythropoïétique, qui nécessite des ... De multiples facteurs, chroniques ou aigus, peuvent donc se conjuguer, accroître le décalage entre besoins et apports et ... Quant aux régimes particuliers, sils peuvent accroître la fréquence des déficits en certains micronutriments, ils peuvent en ... Par la réduction des apports caloriques, les régimes amaigrissants aggravent le déficit dans lensemble des micronutriments. ...
Deficient liver biotinidase activity in multiple carboxylase deficiency. Lancet 2: 397, 1983. ... Ainsi, le dépistage systématique néonatal de la phénylcétonurie (déficit en phénylalanine hydroxylase) par le test de Guthrie ... Defective biotin absorption in multiple carboxylase deficiency. Lancet 2: 263, 1981. ...
... de GSK pour le traitement du déficit immunitaire combiné sévère dû à un déficit en adénosine désaminase (DICS-ADA ou « bébés ... un anticorps anti CD38 pour le traitement du myélome multiple, il devrait notamment pouvoir compter sur les travaux menés avec ... lagoniste du récepteur farnesoïde X GS-9674 et linhibiteurs de lacetyl coA carboxylase (ACC) GS-0976, et sest renforcé avec ... de GSK pour le traitement du déficit immunitaire combiné sévère dû à un déficit en adénosine désaminase (DICS-ADA ou « bébés ...
Le déficit en une seule vitamine est rare ; en effet les régimes alimentaires pauvres sont généralement associes a des états de ... carboxylases biotine-dependantes Dermatite, alopécie. Rétinol. synthèse de la rhodopsine (vision), multiplication et division ... carence multiples. Néanmoins, des syndromes spécifiques sont caractéristiques de carences en vitamines données ... Une mobilisation des stocks de lorganisme, ensuite une déplétion tissulaire, puis à un syndrome biochimique (déficit ...
Déficit en biotinidase MeSH Déficit en holocarboxylase synthétase MeSH Déficit multiple en carboxylases MeSH ... DF déficit. EC économie. GE génétique. HI histoire. IM immunologie. IP isolement et purification. ME métabolisme. PD ...
... en apprendre davantage ou durine de chat pour le déficit multiple en carboxylase [voir tableau Troubles du métabolisme des ... et un diabète insipide central Le déficit en argininevasopressine (diabète insipide central). Le déficit en arginine ... Insuffisance surrénalienne primaire et secondaire Maladie dAddison La maladie dAddison est la conséquence dun déficit de la ... Les protéines de chaîne légère (p. ex., dues à un myélome multiple) ne sont également pas détectées. Limportance de la ...
Il existe de très nombreux déficits en micronutriments au cours du diabète non insulino-dépendant (DNID). Nombreux sont ceux ... La vitamine B8 (biotine) : le déficit en vitamine B8 affecte le fonctionnement dau moins deux enzymes essentielles à la ... Lacide alpha-lipoïque : il intervient à de multiples niveaux, comme coenzyme de certains processus enzymatiques, ... régulation du métabolisme du glucose : la glucokinase au niveau du pancréas et du foie, et lacétyl-CoA carboxylase, enzyme ...
Cofacteur dune Carboxylase, subit laction dune quinone réductase puis, epoxydase/carboxylase et époxyde réductase, ... Chez les personnes âgées, ce déficit en vitamine B12 se manifesterait surtout par des troubles de lhumeur et de la mémoire. ... mais en fonction dune synergie de nutriments multiples, associée à des judicieux conseils alimentaires et de style de vie. ...
  • Sa fonction primaire est de cliver la biotine au départ de la biocytine, préservant la réserve de biotine pour son utilisation en tant que cofacteur des enzymes biotine dépendantes, en l'occurrence les 4 carboxylases humaines : la pyruvate carboxylase, l'acétyl-CoA carboxylase, la propionyl-CoA carboxylase, la méthylcrotonyl-CoA carboxylase En 1971, on décrivit pour la première fois des déficiences multiples en carboxylase répondant à l'administration de biotine. (wikipedia.org)
  • non conforme] ont caractérisé la forme infantile de ces déficiences multiples en carboxylase et lui ont donné le nom de déficit en biotinidase. (wikipedia.org)
  • Chez les personnes âgées, ce déficit en vitamine B12 se manifesterait surtout par des troubles de l'humeur et de la mémoire. (didaquest.org)