Peptides composé de deux unités d'acides aminés.
Spontané dipeptide neuropeptide trouvé dans les muscles.
EXOPEPTIDASES qui agissent sur dipeptides. CE 3.4.13.
Un adaptateur de signaux Nod protéine qui contient deux domaines propeptide C-terminal leucine-rich peptidoglycane bactérienne qui reconnaissent... et signifiera N-terminal capase recrutement via un domaine qui interagit avec d'autres signaux CARTE ADAPTOR PROTEINS comme RIP SERINE-THEONINE kinases. La protéine joue un rôle dans l'hôte défensif CASPASES par signaux l'activation de signaux SYSTÈME kinase et la carte, les mutations du gène codant pour le nucléotide oligomerization domaine 2 protéine, ont été associés à la maladie de Crohn.
La plus simple des peptides. Elle fonctionne comme un gamma-glutamyl acceptor.
Pipérazines avec deux pour oxygens.
Transporteurs membranaires que co-transport deux ou plusieurs molécules différents dans la même direction à travers une membrane. Habituellement le transport d'un ion ou molécule est contre la pente et électrochimiques "est" propulsé par le mouvement d'un autre Ion ou molécule avec son gradient électrochimique.
L'ansérine est une protéine structurelle fibreuse, localisée dans les tendons et les ligaments, qui joue un rôle important dans la prévention des dommages mécaniques et dans le processus de cicatrisation des tissus.
Protéines d ’ hydrates de carbone qui contiennent groupes attaché à la chaine polypeptidique, la section protéinique est la principale de groupe avec les glucides inventer seul un faible pourcentage de la charge totale.
Peptides composé de entre deux et douze acides aminés.
Composés organiques que généralement contiennent une acides (-NH2) et un groupe de carboxyle (-COOH). Vingt alpha-amino aminés se sont ses unités qui sont polymerized pour former des protéines.
Un acide aminé non essentiels. On se retrouve principalement dans la gélatine et soie fibroin et utilisées en thérapeutique comme nutritif. C'est aussi un neurotransmetteur inhibiteur vite.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Un papain-like cystéine protéase a spécificité pour acides terminal dipeptides. L ’ enzyme joue un rôle dans l'activation de plusieurs des protéases à sérine pro-inflammatoires retrait de leur aminoterminal dipeptides inhibitrice. Des mutations génétiques qui entraîner une perte de Cathepsin C activité dans les humains sont associés à PAPILLON-LEFEVRE maladie.
Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.
À large spectre, d ’ action prolongée, hydrosoluble, Cephalexine dérivé.
Membres de la classe de composés composé de AMINO ACIDS peptide sont unis par les liens entre les acides aminés à l'intérieur linéaire, ramifiés ou cyclique. OLIGOPEPTIDES sont composés de structures environ 2-12 acides aminés. Polypeptides se composent d ’ environ 13 ans ou plus acides aminés, protéines sont linéaires polypeptides qui sont normalement synthétisé sur les ribosomes.
Une sous-catégorie de exopeptidases qui inclut des enzymes qui percerait deux ou trois AMINO ACIDS au bout d'une chaîne peptidique.
Antibiotique à une céphalosporine semi-synthétique activité antimicrobienne identique à celle du CEPHALORIDINE ou CEPHALOTHIN, mais un peu moins puissant. C'est efficace contre les organismes à Gram négatif et tous les deux.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Un acide aminé non essentiels qui apparaît dans des concentrations élevées dans son État libre dans le plasma. Il est produit de pyruvate par transamination. Elle est impliquée dans le sucre et acide IMMUNITY métabolisme, augmente, et fournit l'énergie pour le tissu musculaire, cerveau, et la CENTRALE le système nerveux.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Le processus de libérer un composé chimique par l'ajout d'une molécule d'eau.
Le mouvement de matériaux (y compris des substances biochimiques et drogues) dans un système biologique au niveau cellulaire. Le transport peut être à travers la membrane cellulaire et gaine épithéliale. Ça peut aussi survenir dans les compartiments et intracellulaire compartiment extracellulaire.
Ligases qui catalysent l'union de adjacent AMINO ACIDS carbon-nitrogen de la formation de liens entre les groupes acide carboxylique et groupes.
Substances qui augmentent la stimulation et activer, potentialiser ou de moduler la réponse immunitaire à médiation humorale ou cellulaire soit le niveau. Les agents classique (Freund est adjuvant, BCG, Corynebacterium parvum et al.) contiennent des antigènes. Certains sont endogène bactériennes (par exemple, l ’ histamine, l'interféron, transfert facteur, tuftsin), l ’ interleukine-1. Leur mode d'action est plus non spécifique, entraînant une augmentation de la réponse immunitaire à un large éventail d ’ antigènes ou antigen-specific restreinte, c 'est-à-dire, affectant un type de réponse immunitaire à un groupe d'antigènes. L ’ effet thérapeutique de beaucoup d'activité biologique des modificateurs antigen-specific est liée à leurs immunoadjuvanticity.
La relation entre la structure chimique d'un composé biologique ou et son activité pharmacologique. Composés sont souvent considérés ensemble parce qu'ils ont en commun caractéristiques structurelles incluant forme, taille, stereochemical arrangement, et la distribution des groupes fonctionnels.
Une sous-catégorie de EXOPEPTIDASES qui agissent sur la libre N terminus fin d'un polypeptide libérateur un seul des résidus acides aminés. CE 3.4.11.
Transport de substances par la muqueuse des intestins.
Un acide aminé important branched-chain essentielle pour hémoglobine formation.
Le phénomène par lequel composés dont les molécules ont le même numéro, genre des atomes et le même arrangement, mais atomique différentes en des relations spatiales de McGraw-Hill. (Dictionnaire de termes scientifique et technique, 5ème e)
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
Un acide aminé qui est synthétisée non essentiels de l'acide glutamique AGENTS. C'est un constituant essentiel de collagène et est important pour bon fonctionnement des articulations et des tendons.
Le peptidoglycane est un polymère composé de glycopeptides qui forme la couche rigide de la paroi cellulaire bactérienne, conférant structure et protection mécanique tout en jouant un rôle crucial dans la division cellulaire et la morphologie bactériennes.
Peptides dont les acides et carboxy extrémités sont liées avec une liaison peptidique formant une chaîne circulaire. Certains sont des agents anti-infectieux. Certains sont biosynthesized non-ribosomally (peptide la biosynthèse, NON-RIBOSOMAL).
La portion du TRACT gastro-intestinale entre le pylore de l'estomac et les ileocecal valvule du grand intestin. C'est divisible en trois parties : Le duodénum, le jéjunum et l'iléon.
Un sérine protéase qui catalyse la propagation d'une N-terminal dipeptide. Plusieurs biologically-active peptides ont été identifiés comme substrats dipeptidylpeptidase 4 incluant Incretins ; neuropeptides ; les chémokines. La protéine est également trouvé attaché à l'adénosine désaminase sur la surface T-CELL et on croit à jouer un rôle dans l ’ activation des lymphocytes T.
Un RIP serine-theonine kinase qui contient une activation et propeptide C-terminal caspase. Domaine de recrutement reçoit le signal en m'associant avec d'autres protéines CARD-signaling adaptateur et initiateur CASPASES qui contiennent dans leurs domaines CARTE N-terminal pro-domain région.
Glycolipides toxique composé de tréhalose dimycolate dérivés. Ils sont produits par Mycobacterium tuberculosis et d'autres espèces de Mycobacterium. Ils provoquent un dysfonctionnement cellulaire chez l'animal.
La partie du milieu du petit intestin, entre le duodénum et l'iléon. Il représente environ 2 / 5 de l ’ intestin grêle sous duodénum.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Protéines membranaires dont la fonction principale est de faciliter le transport de molécules à travers une membrane biologique. Mentionnées dans cette catégorie sont des protéines impliqué dans transport actif, (DES) PRINCIPE (S) D ’ ORIGINE BIOLOGIQUE ET TRANSPORTER), a facilité le transport et ION CHANNELS.
Un acide aminé aromatique essentiel c'est un précurseur de mélanine ; dopaminergiques ; la noradrénaline (noradrénaline) et thyroxine.
Trouble récessif autosomique défectueux en raison de l ’ absorption de NEUTRE AMINO ACIDS par l ’ intestin et les reins proximal hypotenseurs anormale. La perte urinaire de tryptophane, un précurseur de la niacine, menant à un déficit en nicotinamide PELLAGRA-like photosensible, éruption cutanée, ataxie Cérébelleuse, instabilité émotionnelle, et aminoacidurie, les mutations SLC6A19 implique le neurotransmetteur gène transporteur.
Les modèles utilisés expérimentalement ou théoriquement étudier forme moléculaire, propriétés électroniques ou interactions ; inclut des molécules, généré par ordinateur des graphiques, des structures et mécaniques.
Un zinc contenant de l'hydrolase classe enzyme qui catalyse l 'élimination des acides aminés de la plupart, en particulier ceux Rare présentant L-peptides N-terminal leucine résidu mais pas ceux avec N-terminal lysine ou arginine résidus. Cela arrive dans les tissus cellule cytosol, avec une forte activité dans le duodénum, le foie, et le rein. L'activité de cette enzyme est généralement testés en utilisant un dosage chromogénique leucine arylamide tels que leucyl beta-naphthylamide.
Les protéines de transport qui transportent spécifiquement des substances dans le sang ou à travers la membrane cellulaire.
Travaille contenant des informations articles sur des sujets dans chaque domaine de connaissances, généralement dans l'ordre alphabétique, ou un travail similaire limitée à un grand champ ou sujet. (De The ALA Glossaire Bibliothèque et information de Science, 1983)
Le Tétramisole est un médicament anthelminthique (anti-vers) utilisé dans le traitement des infestations parasitaires telles que l'ascaris, la trichocère et l'ankylostome, agissant en tant que cholinomimétique et dépolarisant neuromusculaire.
Une écurie adenosine A1, A2. Expérimentalement agoniste des récepteurs, inhibe l ’ activité de la phosphodiestérase camp et GMPc.

Les dipeptides sont des composés chimiques qui résultent de la condensation de deux acides aminés. Chaque molécule de dipeptide contient un groupe carboxyle (-COOH) provenant d'un acide aminé et un groupe amino (-NH2) provenant d'un autre acide aminé, liés par une liaison peptidique. Les dipeptides sont moins courants dans les protéines que les tripeptides, les tetrapeptides et les oligopeptides ou polyphétides plus longs, mais ils jouent un rôle important dans la digestion des protéines et peuvent également avoir des fonctions biologiques spécifiques.

La carnosine est un dipeptide, composé de deux acides aminés (beta-alanine et histidine), que l'on trouve en concentrations élevées dans les muscles squelettiques et le cerveau. Elle a des propriétés antioxydantes et peut aider à protéger les cellules contre les dommages causés par les radicaux libres. La carnosine joue également un rôle important dans la neutralisation des composés réactifs de l'azote, qui peuvent endommager les protéines et l'ADN des cellules.

En outre, la carnosine peut aider à réguler le pH intracellulaire et à prévenir l'accumulation d'ions hydrogène dans les muscles pendant l'exercice intense, ce qui peut contribuer à améliorer la performance physique. Certaines recherches suggèrent également que la carnosine pourrait avoir des avantages thérapeutiques dans le traitement de diverses affections, telles que la cataracte, la neuropathie diabétique et les maladies neurodégénératives.

Cependant, il est important de noter que la plupart des études sur les avantages potentiels de la carnosine ont été réalisées sur des cellules ou des animaux en laboratoire, et des recherches supplémentaires sont nécessaires pour confirmer son efficacité et sa sécurité chez l'homme.

Les dipeptidases sont des enzymes qui catalysent la dégradation des dipeptides, des composés formés de deux acides aminés, en leurs acides aminés constitutifs. Ces enzymes jouent un rôle important dans la digestion et l'homéostasie des peptides et des acides aminés dans l'organisme. Elles sont largement distribuées dans le corps, notamment dans les muqueuses intestinales, rénales et pulmonaires. Les dipeptidases peuvent être classées en fonction de leur localisation, de leur spécificité de substrat et de leur mécanisme d'action. Certaines dipeptidases sont membranaires et nécessitent un cofacteur pour fonctionner, tandis que d'autres sont solubles et peuvent agir sur une grande variété de dipeptides. Les dysfonctionnements des dipeptidases ont été associés à plusieurs maladies, notamment les maladies rénales, neurologiques et gastro-intestinales.

La glycylglycine est un dipeptide composé de deux résidus de glycine. C'est l'un des dipeptides les plus simples et il est souvent utilisé en biochimie comme tampon pour maintenir un pH neutre dans les solutions aqueuses. La glycylglycine est également utilisée dans la recherche biomédicale comme agent chélateur pour séquestrer des ions métalliques et prévenir leur interaction avec d'autres molécules. Elle peut être trouvée dans certains compléments alimentaires et est considérée comme sûre pour une utilisation orale à faibles doses.

Les dikétopipérazines sont un type spécifique de composés organiques qui se forment à partir de la condensation de deux résidus d'acides aminés. Lorsque deux acides aminés se lient par une liaison peptidique pour former une dipeptide, dans certaines conditions, cette dipeptide peut subir une réaction de cyclisation intramoléculaire pour former un cycle à six membres contenant deux groupes carbonyles (dikétopipérazines).

Ces composés peuvent être trouvés naturellement dans divers aliments et boissons, tels que le fromage, la bière, le vin, les viandes séchées et certaines plantes. Ils ont également attiré l'attention en tant que produits de dégradation potentiellement toxiques de certains médicaments peptidiques.

Dans un contexte médical, les dikétopipérazines peuvent être mentionnées dans des études ou des recherches concernant leur rôle possible dans certaines maladies ou effets indésirables de médicaments. Cependant, elles ne sont pas couramment utilisées comme terme médical dans la pratique clinique quotidienne.

Je suis désolé, "symporteurs" n'est pas un terme reconnu dans la nomenclature médicale standard. Cependant, le terme apparenté "symport" est utilisé en biologie et en pharmacologie pour décrire un type de transport membranaire où deux molécules ou ions sont simultanément transportés dans la même direction à travers une membrane cellulaire. Les symports sont alimentés par l'énergie libérée par le gradient électrochimique d'un ion spécifique, généralement un ion sodium (Na+) ou un ion proton (H+). Ce processus est important dans de nombreuses fonctions cellulaires, telles que l'absorption des nutriments et la régulation du pH intracellulaire. Si vous cherchiez une définition pour "symport", veuillez me le faire savoir.

L'ansérine est un terme utilisé en anatomie pour décrire une bande fibreuse située dans l'articulation du genou. Elle est également connue sous le nom de ligament latéral interne du genou et aide à stabiliser et à maintenir la position normale de l'articulation.

L'ansérine est formée par l'union de trois muscles : le muscle gracile, le muscle sartorius et le muscle semi-membraneux. Ces muscles se rejoignent pour former une bande plate et large qui s'insère sur la partie supérieure de la tête de la fibula (ou péroné) et sur la partie inférieure de la ligne âpre du tibia.

L'ansérine joue un rôle important dans la stabilité de l'articulation du genou, en particulier lors des mouvements de rotation et de flexion-extension. Des lésions ou des inflammations de l'ansérine peuvent entraîner des douleurs et une gêne fonctionnelle au niveau du genou.

Il est à noter qu'il existe également une substance chimique appelée anserine, qui est un dipeptide composé de deux acides aminés, la bêta-alanine et l'histidine. Cette substance est souvent trouvée dans les muscles des animaux et a été étudiée pour ses propriétés antioxydantes et anti-inflammatoires.

Les glycopeptides sont un type d'antibiotiques qui sont actifs contre une large gamme de bactéries gram-positives, y compris des souches résistantes aux autres types d'antibiotiques. Ils travaillent en inhibant la synthèse de la paroi cellulaire bactérienne. Les glycopeptides se lient à l'extrémité D-alanyl-D-alanine des peptidoglycanes, empêchant ainsi les enzymes bactériennes de construire une paroi cellulaire fonctionnelle.

Les représentants les plus couramment utilisés de cette classe d'antibiotiques sont la vancomycine et la teicoplanine. La vancomycine est souvent réservée au traitement des infections graves causées par des bactéries résistantes à la méthicilline (SARM), tandis que la teicoplanine est plus largement utilisée en Europe qu'aux États-Unis.

Cependant, l'utilisation de glycopeptides doit être surveillée en raison du risque croissant de résistance bactérienne à ces médicaments. De plus, les glycopeptides peuvent avoir des effets secondaires tels que des réactions allergiques, des lésions rénales et nerveuses, et une augmentation du risque d'infections fongiques.

Les oligopeptides sont des chaînes courtes d'acides aminés, qui contiennent généralement entre deux et dix unités d'acides aminés. Ils sont plus courts que les polypeptides, qui en contiennent plus de dix. Les oligopeptides peuvent se former lorsque des peptides plus longs sont dégradés ou clivés par des enzymes spécifiques appelées peptidases.

Ils jouent un rôle important dans divers processus biologiques, tels que la signalisation cellulaire et la régulation de certaines fonctions corporelles. Certains oligopeptides ont également des propriétés bioactives et peuvent agir comme antimicrobiens, immunomodulateurs ou neurotransmetteurs.

En médecine, les oligopeptides sont parfois utilisés dans le traitement de diverses affections, telles que l'hypertension artérielle, la douleur et l'inflammation. Cependant, leur utilisation en thérapeutique est encore relativement limitée, car ils peuvent être rapidement dégradés par les peptidases dans le corps et avoir une durée d'action courte.

Les acides aminés sont des molécules organiques qui jouent un rôle crucial dans la biologie. Ils sont les éléments constitutifs des protéines et des peptides, ce qui signifie qu'ils se combinent pour former des chaînes de polymères qui forment ces macromolécules importantes.

Il existe 20 acides aminés standard qui sont encodés dans le code génétique et sont donc considérés comme des «acides aminés protéinogéniques». Parmi ceux-ci, 9 sont dits «essentiels» pour les humains, ce qui signifie qu'ils doivent être obtenus par l'alimentation car notre corps ne peut pas les synthétiser.

Chaque acide aminé a une structure commune composée d'un groupe amino (-NH2) et d'un groupe carboxyle (-COOH), ainsi que d'une chaîne latérale unique qui détermine ses propriétés chimiques et biologiques. Les acides aminés peuvent se lier entre eux par des liaisons peptidiques pour former des chaînes polypeptidiques, aboutissant finalement à la formation de protéines complexes avec une grande variété de fonctions dans le corps humain.

Les acides aminés sont également importants en tant que précurseurs de divers métabolites et messagers chimiques dans l'organisme, tels que les neurotransmetteurs et les hormones. Ils jouent donc un rôle essentiel dans la régulation des processus physiologiques et des fonctions corporelles.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une certaine confusion dans votre question. Le terme "Glycocolle" ne fait pas partie de la terminologie médicale standard. Il est possible que vous ayez fait une erreur ou que vous vous référiez à un terme similaire qui n'est pas largement utilisé en médecine.

Cependant, dans le contexte chimique, "glycocolle" peut se référer à un type de solution aqueuse contenant du glycol et du collagène, utilisée dans certaines applications cosmétiques ou dermatologiques pour ses propriétés hydratantes et adoucissantes. Mais encore une fois, ce n'est pas un terme médical standard.

Si vous cherchiez des informations sur un terme médical spécifique et que vous l'avez mal orthographié ou mal rappelé, veuillez me fournir plus de détails et je ferai de mon mieux pour vous fournir une réponse précise.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Cathepsin C, également connu sous le nom de dipeptidyl peptidase I (DPP I), est une protéase à sérine qui se trouve dans les lysosomes des cellules. Il joue un rôle important dans la dégradation et le traitement des protéines intracellulaires. Cathepsin C est également essentiel pour l'activation de certaines protéases neutrophiles, telles que les protéases à sérine et les protéases à cystéine, qui sont importantes pour la fonction immunitaire normale. Les mutations dans le gène de la cathepsine C ont été associées à des maladies génétiques telles que la papillomatose cutanée et la périodontite liée à l'ankylose. Un déficit en cathepsine C a également été associé à une susceptibilité accrue aux infections bactériennes, en particulier chez les personnes atteintes du syndrome de Papillon-Lefèvre.

La « Spécificité selon le substrat » est un terme utilisé en pharmacologie et en toxicologie pour décrire la capacité d'un médicament ou d'une substance toxique à agir spécifiquement sur une cible moléculaire particulière dans un tissu ou une cellule donnée. Cette spécificité est déterminée par les propriétés chimiques et structurelles de la molécule, qui lui permettent de se lier sélectivement à sa cible, telles qu'un récepteur, un canal ionique ou une enzyme, sans affecter d'autres composants cellulaires.

La spécificité selon le substrat est importante pour minimiser les effets secondaires indésirables des médicaments et des toxines, car elle permet de cibler l'action thérapeutique ou toxique sur la zone affectée sans altérer les fonctions normales des tissus environnants. Cependant, il est important de noter que même les molécules les plus spécifiques peuvent avoir des effets hors cible à des concentrations élevées ou en présence de certaines conditions physiologiques ou pathologiques.

Par exemple, un médicament conçu pour se lier spécifiquement à un récepteur dans le cerveau peut également affecter d'autres récepteurs similaires dans d'autres organes à des doses plus élevées, entraînant ainsi des effets secondaires indésirables. Par conséquent, la spécificité selon le substrat est un facteur important à prendre en compte lors du développement et de l'utilisation de médicaments et de substances toxiques.

Le céfadroxil est un antibiotique appartenant à la classe des céphalosporines de première génération. Il est utilisé pour traiter divers types d'infections bactériennes, telles que les infections des voies urinaires, des voies respiratoires et de la peau.

Le céfadroxil agit en inhibant la capacité des bactéries à synthétiser leur paroi cellulaire, ce qui entraîne leur mort. Il est considéré comme un antibiotique à large spectre, car il est actif contre de nombreux types différents de bactéries.

Le céfadroxil est disponible sous forme de comprimés ou de suspension pour administration orale. Les effets secondaires courants peuvent inclure des nausées, des vomissements, des diarrhées et des maux d'estomac. Dans de rares cas, il peut provoquer des réactions allergiques graves, telles que des éruptions cutanées, des démangeaisons, de l'enflure et des difficultés respiratoires.

Il est important de noter que le céfadroxil ne doit être utilisé que pour traiter les infections bactériennes confirmées ou fortement suspectées, car une utilisation excessive ou inappropriée peut entraîner une résistance bactérienne accrue aux antibiotiques.

Les peptides sont de courtes chaînes d'acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques. Ils peuvent contenir jusqu'à environ 50 acides aminés. Les peptides sont produits naturellement dans le corps humain et jouent un rôle crucial dans de nombreuses fonctions biologiques, y compris la signalisation cellulaire et la régulation hormonale. Ils peuvent également être synthétisés en laboratoire pour une utilisation dans la recherche médicale et pharmaceutique. Les peptides sont souvent utilisés comme médicaments car ils peuvent se lier sélectivement à des récepteurs spécifiques et moduler leur activité, ce qui peut entraîner une variété d'effets thérapeutiques.

Il existe de nombreux types différents de peptides, chacun ayant des propriétés et des fonctions uniques. Certains peptides sont des hormones, comme l'insuline et l'hormone de croissance, tandis que d'autres ont des effets anti-inflammatoires ou antimicrobiens. Les peptides peuvent également être utilisés pour traiter une variété de conditions médicales, telles que la douleur, l'arthrite, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

Dans l'ensemble, les peptides sont des molécules importantes qui jouent un rôle clé dans de nombreux processus biologiques et ont des applications prometteuses dans le domaine médical et pharmaceutique.

Dipeptidyl-Peptidases (DPPs) et Tripeptidyl-Peptidases (TPPs) sont des enzymes qui jouent un rôle important dans la dégradation et la régulation des peptides et des protéines dans l'organisme.

Les Dipeptidyl-Peptidases sont une famille d'enzymes qui coupent les dipeptides (deux acides aminés) de l'extrémité N-terminale des peptides et des protéines. Il existe plusieurs types de DPPs, mais les plus étudiées sont DPP-4, DPP-8 et DPP-9. Les inhibiteurs de DPP-4 sont utilisés dans le traitement du diabète de type 2 pour réguler les niveaux d'insuline et de glucagon.

Les Tripeptidyl-Peptidases, quant à elles, coupent les tripeptides (trois acides aminés) de l'extrémité N-terminale des peptides et des protéines. Il existe plusieurs types de TPPs, mais la plus étudiée est TPP-II. Les TPPs sont importantes pour la digestion des protéines et la régulation du métabolisme des acides aminés.

Les DPPs et les TPPs peuvent également être impliquées dans d'autres processus physiologiques, tels que l'inflammation, l'immunité et la neurotransmission. Des anomalies dans leur fonctionnement ont été associées à diverses maladies, notamment le diabète, les maladies cardiovasculaires, l'obésité, les maladies neurologiques et certains cancers.

La céfalexine est un antibiotique appartenant à la classe des céphalosporines de première génération. Il est couramment utilisé pour traiter une variété d'infections bactériennes telles que les infections de la peau, des os, des poumons, du nez et de la gorge.

La céfalexine agit en inhibant la capacité des bactéries à fabriquer des parois cellulaires, ce qui entraîne leur mort. Il est généralement bien toléré et présente un faible risque d'effets secondaires graves, bien que des réactions allergiques puissent survenir chez certaines personnes.

Comme avec tous les antibiotiques, il est important de terminer le cours complet du médicament tel que prescrit par un professionnel de la santé, même si les symptômes disparaissent avant la fin du traitement. L'utilisation inappropriée ou excessive d'antibiotiques peut entraîner une résistance bactérienne et réduire leur efficacité à l'avenir.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

L'alanine est un acide alpha-aminé qui est impliqué dans le métabolisme des protéines et du glucose dans le corps humain. C'est l'un des 20 acides aminés les plus courants que l'on trouve dans les protéines. L'alanine est également un neurotransmetteur inhibiteur dans le cerveau.

L'alanine transaminase (ALT) et l'aspartate transaminase (AST) sont deux enzymes qui contiennent de l'alanine et sont souvent utilisées comme marqueurs de dommages aux cellules hépatiques dans les tests sanguins. Des taux élevés d'ALT et d'AST peuvent indiquer une maladie du foie, telle qu'une hépatite ou une cirrhose.

En général, l'alanine est considérée comme un acide aminé non essentiel, ce qui signifie que le corps peut le produire à partir d'autres sources. Cependant, dans certaines conditions, telles que la croissance rapide ou une maladie grave, l'apport en alanine peut devenir important pour maintenir un métabolisme normal.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

L'hydrolyse est un processus chimique important qui se produit dans le corps et dans les réactions biochimiques. Dans un contexte médical ou biochimique, l'hydrolyse décrit la décomposition d'une molécule en deux parties par l'ajout d'une molécule d'eau. Ce processus se produit lorsqu'une liaison covalente entre deux atomes est rompue par la réaction avec une molécule d'eau, qui agit comme un nucléophile.

Dans cette réaction, le groupe hydroxyle (-OH) de la molécule d'eau se lie à un atome de la liaison covalente originale, et le groupe partant (le groupe qui était lié à l'autre atome de la liaison covalente) est libéré. Ce processus conduit à la formation de deux nouvelles molécules, chacune contenant un fragment de la molécule d'origine.

L'hydrolyse est essentielle dans diverses fonctions corporelles, telles que la digestion des glucides, des protéines et des lipides. Par exemple, les liaisons entre les sucres dans les molécules de polysaccharides (comme l'amidon et le glycogène) sont clivées par l'hydrolyse pour produire des monosaccharides simples et digestibles. De même, les protéines sont décomposées en acides aminés par l'hydrolyse, et les lipides sont scindés en glycérol et acides gras.

L'hydrolyse est également utilisée dans le traitement de diverses affections médicales, telles que la dialyse rénale, où l'hémoglobine et d'autres protéines sont décomposées par hydrolyse pour faciliter leur élimination par les reins. En outre, certains compléments alimentaires et suppléments nutritionnels contiennent des peptides et des acides aminés issus de l'hydrolyse de protéines pour une meilleure absorption et digestion.

Le transport biologique, également connu sous le nom de transport cellulaire ou transport à travers la membrane, fait référence aux mécanismes par lesquels des molécules et des ions spécifiques sont transportés à travers les membranes cellulaires. Il existe deux types de transport biologique : passif et actif.

Le transport passif se produit lorsque des molécules se déplacent le long d'un gradient de concentration, sans aucune consommation d'énergie. Ce processus peut se faire par diffusion simple ou par diffusion facilitée. Dans la diffusion simple, les molécules se déplacent librement de régions de haute concentration vers des régions de basse concentration jusqu'à ce qu'un équilibre soit atteint. Dans la diffusion facilitée, les molécules traversent la membrane avec l'aide de protéines de transport, appelées transporteurs ou perméases, qui accélèrent le processus sans aucune dépense d'énergie.

Le transport actif, en revanche, nécessite une dépense d'énergie pour fonctionner, généralement sous forme d'ATP (adénosine triphosphate). Ce type de transport se produit contre un gradient de concentration, permettant aux molécules de se déplacer de régions de basse concentration vers des régions de haute concentration. Le transport actif peut être primaire, lorsque l'ATP est directement utilisé pour transporter les molécules, ou secondaire, lorsqu'un gradient électrochimique généré par un transporteur primaire est utilisé pour entraîner le mouvement des molécules.

Le transport biologique est crucial pour de nombreuses fonctions cellulaires, telles que la régulation de l'homéostasie ionique, la communication cellulaire, la signalisation et le métabolisme.

Les aminoacyl-tRNA synthétases, également connues sous le nom d'aminoacide ligases, sont des enzymes essentielles dans la biosynthèse des protéines. Leur rôle est de catalyser la réaction qui lie un acide aminé spécifique à son transfer RNA (tRNA) correspondant, formant ainsi un aminoacyl-tRNA. Cette étape est cruciale pour l'assemblage des chaînes polypeptidiques au cours de la traduction des ARN messagers en protéines fonctionnelles.

Chaque aminoacyl-tRNA synthétase est spécifique à un acide aminé donné et possède une activité éditoriale qui permet d'éviter les erreurs de chargement d'acides aminés non cognats sur des tRNAs spécifiques. Ces enzymes sont donc indispensables au maintien de la fidélité du code génétique et à la prévention de la synthèse de protéines toxiques ou non fonctionnelles.

Les aminoacyl-tRNA synthétases peuvent être classées en deux groupes : les classes I et II, qui se distinguent par leur structure, leur mécanisme catalytique et leur organisation génomique. Les membres de chaque classe partagent des caractéristiques structurales et fonctionnelles communes, ce qui permet d'établir une classification phylogénétique des acides aminés en fonction de leurs synthétases respectives.

Les erreurs de fonctionnement des aminoacyl-tRNA synthétases peuvent entraîner diverses pathologies, notamment des maladies neurodégénératives et des troubles du développement. Par conséquent, une meilleure compréhension de la structure, de la fonction et de la régulation de ces enzymes est essentielle pour élucider les mécanismes moléculaires sous-jacents à ces affections et développer des stratégies thérapeutiques ciblées.

Les adjuvants immunologiques sont des substances ou agents qui sont combinés avec un vaccin pour améliorer la réponse immunitaire du corps au vaccin. Ils ne contiennent pas de partie du virus ou de la bactérie contre lequel le vaccin est destiné à protéger, mais ils aident à renforcer la réponse immunitaire en stimulant les cellules immunitaires pour qu'elles reconnaissent et répondent plus vigoureusement au vaccin.

Les adjuvants peuvent fonctionner de différentes manières pour améliorer l'efficacité des vaccins. Certains d'entre eux prolongent la durée pendant laquelle le système immunitaire est exposé au vaccin, ce qui permet une réponse immunitaire plus forte et plus durable. D'autres adjuvants peuvent attirer les cellules immunitaires vers le site de l'injection du vaccin, ce qui entraîne une augmentation de la production d'anticorps contre l'agent pathogène ciblé.

Les adjuvants sont souvent utilisés dans les vaccins pour les populations à risque élevé de maladies graves, telles que les personnes âgées ou les jeunes enfants, car leur système immunitaire peut ne pas répondre aussi vigoureusement aux vaccins sans adjuvant. Les adjuvants peuvent également être utilisés pour réduire la quantité de virus ou de bactérie nécessaire dans un vaccin, ce qui peut rendre le processus de production du vaccin plus simple et moins coûteux.

Cependant, l'utilisation d'adjuvants peut entraîner des effets secondaires tels que des rougeurs, des gonflements ou de la douleur au site d'injection, ainsi qu'une légère fièvre ou des douleurs musculaires. Dans de rares cas, les adjuvants peuvent déclencher une réponse immunitaire excessive qui peut entraîner des effets indésirables graves. Par conséquent, l'utilisation d'adjuvants doit être soigneusement évaluée et surveillée pour garantir leur sécurité et leur efficacité.

La relation structure-activité (SAR, Structure-Activity Relationship) est un principe fondamental en pharmacologie et toxicologie qui décrit la relation entre les caractéristiques structurales d'une molécule donnée (généralement un médicament ou une substance chimique) et ses effets biologiques spécifiques. En d'autres termes, il s'agit de l'étude des relations entre la structure chimique d'une molécule et son activité biologique, y compris son affinité pour des cibles spécifiques (telles que les récepteurs ou enzymes) et sa toxicité.

L'analyse de la relation structure-activité permet aux scientifiques d'identifier et de prédire les propriétés pharmacologiques et toxicologiques d'une molécule, ce qui facilite le processus de conception et de développement de médicaments. En modifiant la structure chimique d'une molécule, il est possible d'optimiser ses effets thérapeutiques tout en minimisant ses effets indésirables ou sa toxicité.

La relation structure-activité peut être représentée sous forme de graphiques, de tableaux ou de modèles mathématiques qui montrent comment différentes modifications structurales affectent l'activité biologique d'une molécule. Ces informations peuvent ensuite être utilisées pour guider la conception rationnelle de nouveaux composés chimiques ayant des propriétés pharmacologiques et toxicologiques optimisées.

Il est important de noter que la relation structure-activité n'est pas toujours linéaire ou prévisible, car d'autres facteurs tels que la biodisponibilité, la distribution, le métabolisme et l'excrétion peuvent également influencer les effets biologiques d'une molécule. Par conséquent, une compréhension approfondie de ces facteurs est essentielle pour développer des médicaments sûrs et efficaces.

Les alpha-aminocylpeptide hydrolases sont un groupe d'enzymes qui catalysent la réaction chimique spécifique de l'hydrolyse des peptides en acides aminés et en petits peptides. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans le métabolisme des protéines et sont responsables de la dégradation des peptides ingérés dans l'alimentation, ainsi que des peptides endogènes produits à partir de la dégradation des protéines intracellulaires.

Les alpha-aminocylpeptide hydrolases sont largement distribuées dans les tissus vivants et peuvent être trouvées dans le sang, le foie, les reins, l'intestin grêle, le cerveau et d'autres organes. Elles comprennent plusieurs sous-classes enzymatiques, telles que les dipeptidyl peptidases, les aminopeptidases, les carboxypeptidases et les endopeptidases.

Ces enzymes sont importantes pour la régulation de divers processus physiologiques, tels que la digestion des protéines alimentaires, l'homéostasie des acides aminés, la neurotransmission et la signalisation cellulaire. Les anomalies dans l'activité des alpha-aminocylpeptide hydrolases peuvent entraîner diverses maladies, notamment les troubles de l'absorption des protéines, les maladies neurologiques et les désordres métaboliques.

En médecine, les inhibiteurs d'alpha-aminocylpeptide hydrolases sont utilisés dans le traitement de certaines maladies, telles que l'hypertension artérielle et le diabète sucré. Ces médicaments agissent en bloquant l'activité des enzymes, ce qui entraîne une augmentation des niveaux d'hormones peptidiques impliquées dans la régulation de la pression artérielle et du métabolisme glucidique.

L'absorption intestinale est le processus par lequel les nutriments, l'eau et les électrolytes sont absorbés dans la circulation sanguine à travers la muqueuse de l'intestin grêle. Après la digestion des aliments dans l'estomac et l'intestin grêle, les molécules de nutriments résultantes telles que les glucides, les protéines, les lipides, les vitamines et les minéraux sont transportées à travers la membrane muqueuse de l'intestin grêle dans la circulation sanguine.

Ce processus se produit grâce à une combinaison de transport actif et passif. Le transport actif nécessite de l'énergie pour déplacer les molécules contre leur gradient de concentration, tandis que le transport passif permet aux molécules de se déplacer le long de leur gradient de concentration sans consommer d'énergie.

L'absorption intestinale est un processus complexe qui implique plusieurs types de cellules spécialisées, y compris les entérocytes, les cellules caliciformes et les cellules endocrines. Les entérocytes sont des cellules épithéliales hautement spécialisées qui tapissent la muqueuse intestinale et sont responsables de l'absorption active des nutriments. Les cellules caliciformes, également appelées cellules de Goblet, produisent et sécrètent du mucus pour protéger la muqueuse intestinale. Les cellules endocrines produisent et sécrètent des hormones qui régulent la digestion et l'absorption des nutriments.

Des facteurs tels que l'âge, la santé générale, l'état nutritionnel et certains médicaments peuvent affecter l'efficacité de l'absorption intestinale. Les maladies telles que la maladie cœliaque, la maladie de Crohn et la colite ulcéreuse peuvent endommager la muqueuse intestinale et entraver l'absorption des nutriments.

La leucine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il ne peut pas être produit par l'organisme et doit être obtenu à travers l'alimentation ou les suppléments. Elle joue un rôle crucial dans la synthèse des protéines et est souvent décrite comme un acide aminé anabolisant en raison de sa capacité à stimuler la croissance et la réparation des tissus musculaires.

La leucine est également importante pour la régulation du métabolisme énergétique, en particulier pendant l'exercice physique intense. Elle peut aider à prévenir la dégradation des protéines et à favoriser la synthèse de nouvelles protéines, ce qui en fait un complément populaire pour les athlètes et les personnes cherchant à améliorer leur composition corporelle.

En termes de valeur nutritionnelle, la leucine est présente dans une variété d'aliments riches en protéines, tels que la viande, les œufs, les produits laitiers et certaines légumineuses comme les lentilles et les pois chiches. Cependant, il est important de noter que les régimes végétaliens peuvent être à risque de carence en leucine en raison de la faible teneur en cette substance dans les aliments d'origine végétale. Par conséquent, il peut être nécessaire pour les personnes suivant un régime végétalien de surveiller leur apport en leucine et éventuellement de prendre des suppléments pour répondre à leurs besoins nutritionnels.

En chimie et en pharmacologie, un stéréoisomère est un type particulier d'isomère structural où les molécules ont la même formule atomique et la même séquence d'atomes connectés (c'est-à-dire le même empilement), mais diffèrent dans la façon dont ces atomes sont spatialement disposés.

Les stéréoisomères peuvent être divisés en deux grands groupes : les énantiomères et les diastéréoisomères. Les énantiomères sont des paires de molécules qui sont images miroir l'une de l'autre, analogues aux deux mains humaines. Ils ont la même formule chimique et la même séquence d'atomes, mais diffèrent dans la configuration spatiale des atomes ou groupes d'atomes autour d'un ou plusieurs carbones asymétriques (appelés centres stéréogènes). Les énantiomères peuvent avoir des propriétés physiques différentes, telles que l'activité optique, mais présentent généralement des différences plus prononcées dans leurs interactions avec d'autres molécules chirales, telles que les enzymes et les récepteurs biologiques.

Les diastéréoisomères sont des stéréoisomères qui ne sont pas des énantiomères l'un de l'autre. Ils peuvent différer dans la configuration spatiale autour de plusieurs centres stéréogènes et présenter souvent des propriétés physiques et chimiques différentes, y compris des activités biologiques distinctes.

Comprendre les relations stéréochimiques entre les molécules est crucial en médecine et en pharmacologie, car de nombreux médicaments et substances bioactives présentent une activité biologique spécifique qui dépend fortement de leur configuration spatiale. Par exemple, un énantiomère d'un médicament peut être actif et l'autre inactif ou même toxique. Par conséquent, il est essentiel de caractériser et de synthétiser des formes stéréochimiquement pures de ces composés pour garantir leur efficacité et leur sécurité thérapeutiques.

Le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution. Il s'agit d'un échelle logarithmique qui va de 0 à 14. Un pH de 7 est neutre, moins de 7 est acide et plus de 7 est basique. Chaque unité de pH représente une différence de concentration d'ions hydrogène (H+) d'un facteur de 10. Par exemple, une solution avec un pH de 4 est 10 fois plus acide qu'une solution avec un pH de 5.

Dans le contexte médical, le pH est souvent mesuré dans les fluides corporels tels que le sang, l'urine et l'estomac pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps. Un déséquilibre peut indiquer un certain nombre de problèmes de santé, tels qu'une insuffisance rénale ou une acidose métabolique.

Le pH normal du sang est d'environ 7,35 à 7,45. Un pH inférieur à 7,35 est appelé acidose et un pH supérieur à 7,45 est appelé alcalose. Les deux peuvent être graves et même mortelles si elles ne sont pas traitées.

En résumé, le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution, qui est importante dans le contexte médical pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps et détecter les problèmes de santé sous-jacents.

La proline est un acide alpha-aminé qui est impliqué dans la structure des protéines. Il s'agit d'une proline non modifiée, l'un des 20 acides aminés couramment trouvés dans les protéines du corps humain. La proline se distingue des autres acides aminés car elle contient un groupe cyclique unique, ce qui lui confère une forme inhabituelle et restreint sa capacité à se déplacer dans la chaîne polypeptidique. Cela peut affecter la façon dont les protéines se plient et fonctionnent. La proline joue également un rôle important dans la régulation de certaines voies métaboliques et est nécessaire au bon fonctionnement du système immunitaire, entre autres fonctions.

Le peptidoglycane est un polymère présent dans la paroi cellulaire des bactéries. Il s'agit d'un composé complexe qui confère rigidité et protection à la membrane cellulaire de ces micro-organismes. Le peptidoglycane est formé d'une alternance de molécules de sucre (des disaccharides N-acétylglucosamine et acide N-acétylmuramique) et de petites chaînes de peptides. Ces peptides peuvent se lier entre eux, formant une structure en treillis qui entoure la cellule bactérienne.

Cette structure est un site important pour l'action des antibiotiques, notamment les pénicillines et les céphalosporines, qui inhibent la synthèse du peptidoglycane en se liant aux protéines impliquées dans ce processus. Cela conduit à une fragilisation de la paroi cellulaire et finalement à la lyse (destruction) des bactéries.

Il est important de noter que les peptidoglycanes ne sont pas présents dans les membranes cellulaires des eucaryotes, ce qui explique en partie pourquoi ces antibiotiques sont généralement sans danger pour l'homme et les autres animaux.

Les dépsipeptides sont un type de peptides, qui sont des chaînes d'acides aminés, dans lesquels un ou plusieurs résidus d'acides aminés sont remplacés par des esters d'acide hydroxycarboxylique. Cette structure chimique modifiée confère aux dépsipeptides une grande diversité de structures et de propriétés biologiques, ce qui les rend intéressants pour la recherche pharmaceutique et médicale.

Les dépsipeptides peuvent être produits naturellement par des organismes vivants, tels que des bactéries ou des champignons, ou synthétisés chimiquement en laboratoire. Certains dépsipeptides ont montré une activité antimicrobienne, antivirale, antifongique et anticancéreuse dans les études de laboratoire. Cependant, seuls quelques dépsipeptides ont été approuvés pour un usage clinique en médecine, tels que l'éphédrine et la vancomycine.

En raison de leur potentiel thérapeutique, les dépsipeptides continuent d'être étudiés pour le développement de nouveaux médicaments dans le traitement de diverses maladies.

L'intestin grêle est un segment du système digestif qui s'étend de l'estomac au côlon. Il mesure environ 6 mètres de long et a un diamètre compris entre 2,5 à 3 centimètres. L'intestin grêle est divisé en trois parties : le duodénum, le jéjunum et l'iléon.

Le duodénum est la première partie de l'intestin grêle, qui reçoit le chyme (mélange semi-fluide d'aliments partiellement digérés, de sucs gastriques et d'enzymes) provenant de l'estomac. Le duodénum contient des glandes qui sécrètent des enzymes digestives et du bicarbonate pour neutraliser l'acidité du chyme.

Le jéjunum est la deuxième partie de l'intestin grêle, où se poursuit la digestion et l'absorption des nutriments. Il contient de nombreuses villosités, des projections microscopiques de la muqueuse intestinale qui augmentent la surface d'absorption.

L'iléon est la troisième partie de l'intestin grêle et est responsable de l'absorption finale des nutriments, y compris les vitamines liposolubles et le calcium. Les résidus non absorbés du processus digestif, tels que les fibres alimentaires et certains déchets, passent dans le côlon après avoir traversé l'iléon.

L'intestin grêle joue un rôle crucial dans la digestion et l'absorption des nutriments, des électrolytes et de l'eau. Il abrite également une grande partie de notre système immunitaire et contribue à la protection contre les agents pathogènes.

La Dipeptidyl Peptidase 4 (DPP-4), également connue sous le nom de CD26, est une enzyme membranaire et soluble exprimée dans divers tissus et organes, y compris les cellules endothéliales, les lymphocytes, les reins et le pancréas. Elle joue un rôle important dans la régulation de plusieurs processus physiologiques, notamment la signalisation cellulaire, l'homéostasie glucidique et l'immunité.

Dans le contexte du métabolisme des glucides, DPP-4 est responsable de la dégradation de deux hormones incrétines majeures, le GLP-1 (glucagon-like peptide-1) et le GIP (glucose-dependent insulinotropic polypeptide), qui sont sécrétées par l'intestin en réponse à la consommation de nourriture. Ces hormones incrétines favorisent la sensibilité à l'insuline, inhibent la libération de glucagon et ralentissent la vidange gastrique, contribuant ainsi à la régulation de la glycémie postprandiale.

En dégradant le GLP-1 et le GIP, DPP-4 réduit leur durée d'action et, par conséquent, l'efficacité de la régulation de la glycémie. Les inhibiteurs de la DPP-4 sont donc utilisés dans le traitement du diabète de type 2 pour prolonger l'activité des hormones incrétines et améliorer la contrôle de la glycémie.

En résumé, Dipeptidyl Peptidase 4 est une enzyme qui dégrade les hormones incrétines GLP-1 et GIP, jouant ainsi un rôle crucial dans la régulation de l'homéostasie glucidique.

La protéine kinase sérique Receptor-Interacting Protein 2 (RIPK2) est une enzyme intracellulaire qui joue un rôle crucial dans l'activation des voies de signalisation impliquées dans l'inflammation et l'immunité. Elle possède une activité kinase sérique, ce qui signifie qu'elle peut ajouter des groupes phosphate aux résidus de sérine et de thréonine sur d'autres protéines.

RIPK2 est connue pour être un régulateur clé du récepteur des motifs associés aux pathogènes (PAMP) NOD1, qui détecte les peptidoglycanes bactériens intracellulaires. Lorsque NOD1 détecte ces molécules bactériennes, il recrute et active RIPK2, ce qui entraîne la phosphorylation de RIPK2 et l'activation d'autres protéines kinases, y compris les MAP kinases et IKKs. Cela conduit finalement à l'activation des facteurs de transcription NF-κB et AP-1, qui régulent l'expression des gènes impliqués dans l'inflammation et l'immunité.

RIPK2 est également capable d'interagir avec d'autres protéines kinases et régulateurs de signalisation, tels que TAK1, TBK1 et IKKε, ce qui suggère qu'elle peut participer à diverses voies de signalisation impliquées dans l'inflammation, la mort cellulaire programmée et d'autres processus cellulaires.

Des mutations ou des variations dans le gène RIPK2 ont été associées à plusieurs maladies inflammatoires, y compris les maladies inflammatoires de l'intestin (MII), la polyarthrite rhumatoïde et la colite ulcéreuse. Par conséquent, RIPK2 est considérée comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement des maladies inflammatoires et immunitaires.

Le Cord Factor est un terme utilisé dans le domaine médical pour désigner un composant lipidique spécifique trouvé dans les mycobactéries, y compris Mycobacterium tuberculosis, qui cause la tuberculose. Il s'agit d'un glycolipide trehalose-6,6'-dimycolate (TDM) qui joue un rôle important dans la virulence de ces bactéries et contribue à leur capacité à échapper aux défenses immunitaires de l'hôte. Le Cord Factor est étudié pour son potentiel comme cible thérapeutique dans le traitement de la tuberculose.

Le jéjunum est une partie du petit intestin dans le système gastro-intestinal humain. Il s'étend du duodénum (la première partie de l'intestin grêle) à l'iléon (la troisième et dernière partie). Le jéjunum est généralement considéré comme la section médiane de l'intestin grêle et représente environ 2/5 de sa longueur totale.

Il est situé dans la cavité abdominale, principalement dans la région supérieure gauche. Le jéjunum est responsable de l'absorption des nutriments, y compris les glucides, les protéines, les lipides, les vitamines et les minéraux, à partir du chyme (le mélange semi-flu de nourriture partiellement digérée et de sucs gastriques) qui passe à travers lui après avoir quitté l'estomac.

Le jéjunum se caractérise par sa structure hautement vascularisée, avec des plis longitudinaux (ou valves circulaires) qui augmentent la surface d'absorption. Ces caractéristiques structurelles permettent une absorption efficace des nutriments dans le corps.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

Le transport membranaire par protéines est un processus actif dans lequel des molécules spécifiques sont transportées à travers la membrane cellulaire grâce à l'action de protéines spécialisées. Ces protéines forment des canaux ou des pompes qui permettent le passage de certaines molécules contre leur gradient de concentration, ce qui signifie que ces molécules sont transportées d'une zone de faible concentration vers une zone de haute concentration. Ce processus nécessite de l'énergie, généralement sous forme d'ATP (adénosine triphosphate).

Il existe deux types de transport membranaire par protéines : le transport passif et le transport actif. Le transport passif se produit lorsque les molécules traversent la membrane sans dépenser d'énergie, simplement en profitant d'un gradient de concentration existant. Le transport actif, en revanche, nécessite l'utilisation d'énergie pour transporter les molécules contre leur gradient de concentration.

Le transport membranaire par protéines est essentiel au fonctionnement normal des cellules, car il permet de réguler la composition du cytoplasme et de maintenir un environnement interne stable. Il joue également un rôle clé dans le métabolisme cellulaire, la communication cellulaire et la signalisation.

La phénylalanine est un acide aminé essentiel, ce qui signifie qu'il ne peut pas être produit par le corps humain et doit être obtenu à travers l'alimentation. Il joue un rôle crucial dans la production de certaines protéines et des neurotransmetteurs comme la tyrosine, la dopamine, la noradrénaline et l'adrénaline.

Une forme particulière de phénylalanine, appelée D-phénylalanine, est utilisée dans le traitement de certains types de douleurs chroniques. Cependant, une consommation excessive de phénylalanine peut être nocive pour les personnes atteintes d'une maladie génétique rare appelée phénylcétonurie (PKU), qui empêche l'organisme de décomposer correctement la phénylalanine. Une accumulation excessive de ce composé peut entraîner des dommages au cerveau et provoquer des retards mentaux et moteurs.

En résumé, la phénylalanine est un acide aminé essentiel important pour la production de protéines et de certains neurotransmetteurs, mais une accumulation excessive peut être nocive, en particulier pour les personnes atteintes de PKU.

La maladie de Hartnup est un trouble métabolique rare, d'origine génétique, qui affecte le transport des acides aminés neutres essentiels dans l'organisme. Cette maladie tire son nom du premier cas décrit dans la famille Hartnup en 1956.

Elle est causée par une mutation du gène SLC6A19, qui code pour un transporteur de neurotransmetteurs et d'acides aminés appelé B0AT1 (ou système de transport ATB(+)0,1). Ce transporteur est responsable de l'absorption des acides aminés neutres essentiels dans l'intestin grêle et du recyclage des acides aminés dans les tubules rénaux.

Les symptômes de la maladie de Hartnup peuvent inclure une éruption cutanée caractéristique (dermatite pellagroïde), des troubles neurologiques, un retard de croissance, des problèmes psychiatriques et une photosensibilité. Ces symptômes sont généralement déclenchés par une exposition au soleil, une infection, un stress physique ou émotionnel, ou une alimentation déséquilibrée.

Le diagnostic de la maladie de Hartnup repose sur l'analyse des urines et du sang pour mettre en évidence une augmentation de l'excrétion d'acides aminés neutres essentiels, ainsi que sur la détection de mutations dans le gène SLC6A19.

Le traitement de cette maladie consiste généralement en un régime riche en acides aminés neutres essentiels et en évitant les facteurs déclenchants connus, tels que l'exposition au soleil sans protection adéquate. Dans certains cas, des suppléments d'acides aminés peuvent être prescrits pour prévenir ou traiter les symptômes.

Un modèle moléculaire est un outil utilisé en chimie et en biologie pour représenter visuellement la structure tridimensionnelle d'une molécule. Il peut être construit à partir de matériaux réels, tels que des balles et des bâtons, ou créé numériquement sur un ordinateur.

Les modèles moléculaires aident les scientifiques à comprendre comment les atomes sont liés les uns aux autres dans une molécule et comment ils interagissent entre eux. Ils peuvent être utilisés pour étudier la forme d'une molécule, son arrangement spatial, sa flexibilité et ses propriétés chimiques.

Dans un modèle moléculaire physique, les atomes sont représentés par des boules de différentes couleurs (selon leur type) et les liaisons chimiques entre eux sont représentées par des bâtons ou des tiges rigides. Dans un modèle numérique, ces éléments sont représentés à l'écran sous forme de graphismes 3D.

Les modèles moléculaires sont particulièrement utiles dans les domaines de la chimie organique, de la biochimie et de la pharmacologie, où ils permettent d'étudier la structure des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN) et des autres molécules biologiques complexes.

La leucyl aminopeptidase est une enzyme qui se trouve à la surface des cellules ou dans le cytoplasme de certaines cellules. Elle joue un rôle important dans la régulation de la concentration de peptides et d'acides aminés dans les cellules. Cette enzyme clive spécifiquement les résidus d'acides aminés à chaîne latérale hydrophobe, tels que la leucine, situés à l'extrémité N-terminale des peptides et des protéines.

La leucyl aminopeptidase est exprimée dans de nombreux types de cellules, y compris les cellules du foie, des reins, de l'intestin grêle et du cerveau. Elle participe à divers processus physiologiques, tels que la digestion des protéines, la régulation de la pression artérielle et la réponse immunitaire.

Dans le contexte médical, les niveaux anormaux de leucyl aminopeptidase peuvent être associés à certaines maladies, telles que l'insuffisance rénale, l'hépatite et certains types de cancer. Par conséquent, la mesure des activités de cette enzyme peut être utile dans le diagnostic et le suivi de ces affections.

Les protéines de transport sont des molécules spécialisées qui facilitent le mouvement des ions et des molécules à travers les membranes cellulaires. Elles jouent un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires en aidant à maintenir l'équilibre des substances dans et autour des cellules.

Elles peuvent être classées en deux catégories principales : les canaux ioniques et les transporteurs. Les canaux ioniques forment des pores dans la membrane cellulaire qui s'ouvrent et se ferment pour permettre le passage sélectif d'ions spécifiques. D'un autre côté, les transporteurs actifs déplacent des molécules ou des ions contre leur gradient de concentration en utilisant l'énergie fournie par l'hydrolyse de l'ATP (adénosine triphosphate).

Les protéines de transport sont essentielles à diverses fonctions corporelles, y compris le fonctionnement du système nerveux, la régulation du pH sanguin, le contrôle du volume et de la composition des fluides extracellulaires, et l'absorption des nutriments dans l'intestin grêle. Des anomalies dans ces protéines peuvent entraîner diverses affections médicales, telles que des maladies neuromusculaires, des troubles du développement, des maladies cardiovasculaires et certains types de cancer.

Je suis désolé, "Encyclopedias as Topic" n'est pas une définition médicale. Il s'agit plutôt d'une catégorie de sujets dans la classification MeSH (Medical Subject Headings) utilisée pour indexer les articles de bibliographie en médecine et en sciences de la santé. Cette catégorie comprend des encyclopédies médicales générales ou spécialisées, des dictionnaires médicaux, des manuels médicaux et d'autres ressources similaires. Cependant, il ne s'agit pas d'une définition médicale à proprement parler.

La tétramisole est un médicament anthelminthique (anti-vers) qui était utilisé pour traiter certaines infections parasitaires, telles que les infestations par des vers ronds intestinaux. Il agit en paralysant et en expulsant les parasites du système digestif. Cependant, son utilisation est limitée en raison de ses effets secondaires indésirables et du développement de médicaments plus sûrs et plus efficaces.

La tétramisole a également été étudiée dans le traitement de certains cancers, comme le cancer colorectal, en raison de sa capacité à potentialiser l'action de la chimiothérapie. Toutefois, son utilisation dans ce contexte est également limitée en raison de ses effets secondaires et de la disponibilité de traitements plus efficaces.

Les effets secondaires courants de la tétramisole comprennent des nausées, des vomissements, une diarrhée, des maux de tête, des étourdissements, une faiblesse et une augmentation de l'appétit. Dans de rares cas, elle peut provoquer des réactions allergiques graves, des convulsions, des problèmes cardiaques et des modifications de la fonction thyroïdienne.

Un dipeptide est une molécule constituée de deux résidus d'acide aminé liés par une liaison peptidique. Les dipeptides sont ... Les protéines alimentaires sont digérées en dipeptides et acides aminés, les dipeptides étant absorbés plus rapidement que ces ... Les dipeptides activent les cellules G du fond de l'estomac qui sécrètent la gastrine. La synthèse de Bergmann de peptides à ... Kyotorphine (L-tyrosyl-L-arginine), dipeptide neuroactif, qui joue un rôle dans la régulation de la douleur dans le cerveau. ...
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Le dipeptide non méthylé se révéla avoir une saveur amère. Schlatter synthétisa des composés de structure voisine, mais le ...
C'est un dipeptide composé de deux acides aminés naturels, l'acide L-aspartique et la L-phénylalanine, ce dernier sous forme ... Le dipeptide non méthylé se révéla avoir une saveur amère. Schlatter synthétisa des composés de structure voisine, mais le ... L'aspartame est un dipeptide, dérivant de deux acides aminés, l'acide L-aspartique et l'ester méthylique de la L-phénylalanine ...
Parmi les molécules de synthèse, on trouve, des dipeptides (aspartame), des sulfamates (acésulfame potassium), etc. Article ...
Des glutamyl-dipeptides ont également été identifiés comme une classe de composés enrichisseurs de goût. Le gout de la sauce de ... On y trouve également des ribotides, des sucres, des acides organiques et des γ-glutamyl-dipeptides, métabolites connus pour ...
La carnosine est un dipeptide de la bêta-alanine et de l'histidine. C'est une molécule apparentée à l'ansérine. On en trouve de ...
... à base de dipeptide. Inauguration de l'usine de production des solutions de perfusion à Friedberg, la plus performante d'Europe ...
Les dicétopipérazines peuvent être le résultat d'une cyclisation de dipeptides (molécule constituée de deux acides aminés). ...
... dipeptides, puis acides aminés ; nucléases, qui dégradent les acides nucléiques en nucléotides. Il y a donc dans le lysosome ...
C'est là que deux acides aminés (transportés par des ARNt) sont rapprochés et assemblés en un dipeptide. La séquence de ...
... composés dérivés par cyclisation de dipeptides. Les isopeptides cycliques sont les composés contenant au moins une liaison ...
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en) Babizhayev MA., « Antioxidant activity of L-carnosine, a natural histidine-containing dipeptide in crystalline lens », ...
L'alitame est un dipeptide composé de l'acide L-aspartique, de la D-alanine et d'une amine. L'alitame est plus stable que ...
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Le glutathion est un dipeptide très important pour le mécanisme de détoxification de lorganisme. Dans les cellules, il peut se ...
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Dipeptide naturel ". *Dipeptide naturel des acides aminés - bêta-alanine et L-histidine ...
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DIPEPTIDE DIAMINOBUTYROYL BENZYLAMIDE DIACETATE, CERAMIDE NP, BEHENIC ACID, CHOLESTEROL, TRISODIUM EDTA, CERAMIDE NS, ...
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On a proposé, pour diminuer la sévérité de linflammation, un inhibiteur des sites daction de la substance P, dipeptide ...
... mais ce sont des dipeptides, donc hormones polypeptides et enfin elles ont des recepteurs intracellulaires comme les H.st ...
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Cest un concentré exclusif de dipeptides, molécules à base dacides aminés de qualité plasmatique pour une assimilation ... Cest un concentré exclusif de dipeptides, molécules à base dacides aminés de qualité plasmatique pour une assimilation ... Exclusivité mondiale : Biaminoée® Dipeptides 22 acides animés + fer héminique :. Bruleur de graisse, scientifiquement testé. ...
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  • Glorine (N-propionyl-γ-L-glutamyl-L-ornithine-δ-lac éthyl ester), dipeptide chimiotactique pour le Mycétozoaire Polysphondylium violaceum. (wikipedia.org)
  • Les protéines alimentaires sont digérées en dipeptides et acides aminés, les dipeptides étant absorbés plus rapidement que ces derniers, car leur absorption résulte d'un mécanisme distinct. (wikipedia.org)
  • Dipeptides : comportent deux acides aminés. (lcvd.fr)
  • La L-carnosine est un dipeptide composé des acides aminés bêta-alanine et L-histidine. (mondialpharma.com)
  • Ce dipeptide (une combinaison de deux acides aminés) L-carnosine est un puissant tampon d'acide lactique. (athleti.ca)
  • Enfin, la présence d'un dipeptide-2 spécifique protège les cellules du vieillissement. (lebelage.ca)
  • Kyotorphine (L-tyrosyl-L-arginine), dipeptide neuroactif, qui joue un rôle dans la régulation de la douleur dans le cerveau. (wikipedia.org)
  • Barettine (cyclo-[(6-bromo-8-en-tryptophan)-arginine]), dipeptide cyclique de l'éponge Geodia barretti. (wikipedia.org)
  • Treatment essence mist, supercharged with VENN's proprietary combination of Prebiotics and Probiotic Ferments (80% of the formulation) and multiple clinically proven actives, including 2% Niacinamide, Panthenol (Provitamin B5), Glutathione, Nicotinoyl Dipeptide-22 and Arginine, to nourish, hydrate, and balance compromised skin and instantly refresh and illuminate the skin's complexion. (loshen.ca)
  • Le glutathion est un dipeptide très important pour le mécanisme de détoxification de l'organisme. (nutranews.org)
  • Les dipeptides sont produits à partir de polypeptides par action d'une enzyme de type hydrolase, la dipeptidyl peptidase. (wikipedia.org)
  • Non seulement leur origine est la tyrosine, donc j'ai tendance a les classer avec les mono amin es, mais ce sont des dipeptides, donc hormones polypeptides et enfin elles ont des recepteurs intracellulaires comme les H.st roidiennes et agissent presque de la m me fa on. (futura-sciences.com)
  • Les dipeptides activent les cellules G du fond de l'estomac qui sécrètent la gastrine. (wikipedia.org)
  • Homoansérine (N-(4-aminobutyryl)-L-histidine), autre dipeptide identifié dans le cerveau et les muscles des mammifères. (wikipedia.org)
  • Développée sur des modèles de protéines, de petits peptides protégés, cette approche est maintenant appliquée à des peptides protégés microsolvatés ainsi qu'à des dipeptides protégés de chaines latérales diverses. (cea.fr)
  • Les peptides (dipeptides, tripeptides, tétrapeptides. (pavillonesthetic.com)
  • Conception de petits peptides et peptidomimétiques dérivés de l'arginine comme modulateurs de la nocicpetion: accès aux 4,5-dihydrotriazinones analogues rigides de dipeptides. (unistra.fr)
  • Un dipeptide est une molécule constituée de deux résidus d'acide aminé liés par une liaison peptidique. (wikipedia.org)
  • Un composé constitué par la condensation de deux molécules d'acide aminé s'appelle un dipeptide. (natural-herbalextracts.com)
  • Crème réparatrice apaisante composée d'extraits de Plantules d'Avoine Rhealba, de Dipeptide et d'Acide Hyaluronique. (paraplume.com)
  • Barettine (cyclo-[(6-bromo-8-en-tryptophan)-arginine]), dipeptide cyclique de l'éponge Geodia barretti. (wikipedia.org)
  • Au sens large, le dipeptide inclut un dipeptide à chaînes et un dipeptide cyclique. (natural-herbalextracts.com)
  • Le dipeptide cyclique (de histidine-proline) peut être obtenu par l'hydrolyse de la zéine et est un dipeptide cyclique constitué par cyclisation de L-histidine et de L-proline. (natural-herbalextracts.com)
  • Homoansérine (N-(4-aminobutyryl)-L-histidine), autre dipeptide identifié dans le cerveau et les muscles des mammifères. (wikipedia.org)
  • Kyotorphine (L-tyrosyl-L-arginine), dipeptide neuroactif, qui joue un rôle dans la régulation de la douleur dans le cerveau. (wikipedia.org)
  • Ce dipeptide -utilisé dans l'étude- est unique car il est actuellement le seul connu à pouvoir faire le voyage de l'estomac au cerveau sans subir aucune transformation. (santelog.com)
  • en) « « Bergmann Azlactone Peptide Synthesis », Organic Name Reactions », Merck & Co. (en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l'article de Wikipédia en anglais intitulé « Dipeptide » (voir la liste des auteurs). (wikipedia.org)