Une enzyme du Lyase classe qui catalyse le clivage de fructose 1,6-biphosphate pour former dihydroxyacetone phosphate et glyceraldehyde Phosphorique. L ’ enzyme agit également sur (35), 4R -ketose 1-phosphates. La levure et enzymes sont bactérienne des protéines de zinc (enzyme nomenclature, 1992) E.C. 4.1.2.13.

La fructose-1,6-bisphosphate aldolase, également connue sous le nom d'aldolase, est un enzyme métabolique présent dans la plupart des tissus vivants, mais surtout actif dans les muscles et le foie. Cette enzyme joue un rôle crucial dans la glycolyse, un processus métabolique qui décompose le glucose pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.

L'aldolase catalyse la réaction de clivage de la fructose-1,6-bisphosphate en deux molécules plus petites : dihydroxyacétone phosphate (DHAP) et glycéraldéhyde-3-phosphate (G3P). Ces produits intermédiaires sont ensuite convertis en pyruvate, qui peut être utilisé dans la production d'ATP ou d'autres voies métaboliques.

Il existe trois isoformes de l'aldolase chez les mammifères : aldolase A, B et C. Aldolase A est principalement exprimée dans les muscles squelettiques et cardiaques, tandis qu'Aldolase B est exprimée dans le foie, les reins et le cerveau. Aldolase C est principalement trouvée dans le cerveau et les tissus nerveux périphériques.

Des anomalies de l'aldolase peuvent être associées à des maladies telles que la myopathie de McArdle, une maladie musculaire héréditaire caractérisée par une incapacité à décomposer le glycogène en glucose dans les muscles squelettiques.

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