Une famille de glycoprotéines transmembranaire (membrane glycoprotéines) constitué de noncovalent des hétérodimères. Ils interagissent avec une grande variété de ligands incluant MATRIX extracellulaire PROTEINS ; COMPLEMENT, et les autres cellules, pendant que leurs domaines intracellulaires interagir avec le Cytosquelette. Le intégrines humaines sont constituées d ’ au moins identifié trois familles : Les récepteurs Cytoadhesin (récepteur Cytoadhésine), l ’ adhésion leucocytaire (récepteurs adhésion leucocytaire) et les récepteurs de l ’ antigène très en retard. Chaque famille contient un vulgaire beta-subunit (intégrine BETA) associé à un jour ou plus (alpha-subunits intégrine Alpha, serrurerie). Ces récepteurs participer cell-matrix et cell-cell adhérence dans de nombreux physiologiquement important processus, incluant thrombose hémostase embryological développement ; ; ; ; blessure guérir immunisés et nonimmune oncogènes des mécanismes de défense et la transformation.
Intégrine beta-1 chaînes qui sont exprimés par des hétérodimères qui sont associés à noncovalently alpha-Chains spécifique de la famille CD49 (CD49a-f). CD29 est exprimé à repose et activé les leucocytes et est un marqueur pour toutes les antigènes de l ’ activation des cellules très tard. (De : Barclay et al., The Leukocyte Antigen FactsBook, 1993, p164)
Adhésion des cellules à surfaces ou les autres cellules.
Un alpha intégrine avec un poids moléculaire de 160-kDa présente dans un grand nombre de types cellulaires. Il va subir posttranslational décolleté dans une forte lumière et une chaîne qui sont connectés par disulfures obligations. Intégrine Alphav peuvent se combiner avec plusieurs beta sous-unités à former des hétérodimères. En général se lier à produits type RGD sequence-containing matrice extracellulaire protéines.
Glycoprotéine beta-Chains surface spécifiques qui sont non-covalently CD11 alpha-Chains de la famille de Leukocyte-Adhesion molécules (récepteur Adhésion Leucocytaire). Un défaut dans le gène codant pour CD18 causes Leukocyte-Adhesion syndrome du DEFICIENCY.
Intégrine beta chaînes combiner avec intégrine alpha chaînes pour former hétérodimère. Intégrines humaines récepteurs cellulaires de surface sont traditionnellement classés dans des groupes fonctionnels basé sur l'identité de l'un des trois chaînes bêta présente dans le heterodimer. La chaîne bêta est nécessaire et suffisante pour integrin-dependent signaux ! Cette courte queue cytoplasmique contient séquences critique pour signaler à l'envers.
Intégrine Alphav Bêta3 récepteurs qui lient Vitronectine avec une forte affinité et jouer un rôle dans de la migration. Ils se lient également le fibrinogène ; VON facteur Willebrand ; ostéopontine ; et THROMBOSPONDINS.
Intégrine une sous-unité bêta de environ 85-kDa en taille qui a été trouvé dans intégrine ALPHAIIB-containing et intégrine ALPHAV-containing des hétérodimères. Intégrine Bêta3 survient quand trois alternativement épissée isoformes, désigné beta3A-C.
Intégrine une sous-unité alpha qui est unique parce qu'il ne contient pas de mon domaine, et son site de clivage protéolytique est vers le milieu extracellulaire de la part du polypeptide plutôt que proche de la membrane comme dans d'autres intégrine sous-unités alpha.
Un intégrine qui se lie aux protéines plasmatiques et de la matrice extracellulaire conservé produits type RGD contenant la séquence des acides aminés et qu ’ il module cellule adhérence. Intégrine Alphav Bêta3 fortement exprimée dans ostéoclastes où il peut jouer rôle dans la résorption osseuse. C'est aussi abondant dans le muscle lisse vasculaire et les cellules endothéliales, et dans certaines cellules cancéreuses, où il est impliqué dans l'angiogenèse et de la migration. Bien que souvent désigné sous le récepteur Vitronectine il y a plus qu'un récepteur pour Vitronectine (intégrine Alphav Bêta3).
Des glycoprotéines à la surface des cellules, en particulier chez fibrillar structures. Les protéines sont perdus ou diminués par ces cellules subir viral ou transformation chimique. Ils sont très sensibles à la protéolyse et sont des substrats pour le facteur VIII de coagulation sanguin. Les formulaires présents dans le plasma sont appelés "cold-insoluble globulins ”.
Des récepteurs de surface pour Laminine, epiligrin, FIBRONECTINS, entactin et collagène. Intégrine Alpha3 Bêta1 est la principale intégrine présente dans des cellules épithéliales, où il joue un rôle dans l'assemblée des membrane SOUS-SOL ainsi que dans de la migration et peut réguler la functions of other intégrine. Deux alternativement épissée isoformes de la sous-unité alpha (intégrine Alpha3), sont érode exprimée en différents types de cellule.
Une cellule surface dans la médiation des récepteurs de l'adhésion sur la cellule MATRIX extracellulaire et les autres cellules via la liaison de Laminine. Elle est impliquée dans de la migration, du développement embryonnaire et d'activation des leucocytes, tumeur cellule dureté. Intégrine Alpha6 Bêta1 est la principale récepteur Laminine sur PLAQUETTES ; leucocytaire ; et beaucoup des cellules épithéliales, et de liaison du ligand peux activer un certain nombre de de transduction des signaux. Cytoplasmique Epissage alternative du domaine de la sous-unité Alpha6 (intégrine Alpha6) entraîne la formation de A et B isoformes du heterodimer, qui sont exprimées de manière tissue-specific.
Intégrine Alpha4 Bêta1 est un cadeau de la fibronectine et VCAM-1 récepteur sur les lymphocytes, monocytes, éosinophiles ; des cellules NK et thymocytes. C'est impliqué dans les 2 cell-cell extracellulaire et Cell- MATRIX adhérence et joue un rôle dans l ’ inflammation, des cellules hématopoïétiques maisons et leur fonction immune, et a été impliqué dans du squelette ; MYOGENESIS CREST neural migration lymphocytaire et la prolifération, la morphogenèse de la maturation et le placenta et le coeur.
Des récepteurs cellulaires de surface spécifiques qui lie à FIBRONECTINS. Des études ont montré que ces récepteurs fonctionnent dans certains types d'adhésif contact ainsi que joue un rôle majeur dans Matrix assemblée. Ces récepteurs inclure le récepteur de la fibronectine traditionnel, aussi appelé intégrine Alpha5 Bêta1 et plusieurs autres intégrines humaines.
Un intégrine trouvé dans les fibroblastes ; PLAQUETTES ; monocytes et lymphocytes. Intégrine Alpha5 Bêta1 est le récepteur pour classique de la fibronectine, mais c'est aussi un récepteur pour Laminine et plusieurs autres PROTEINS MATRIX extracellulaire.
L'alpha sous-unités de intégrine des hétérodimères (intégrines humaines) qui interviennent spécificité ligand. Il y a environ 18 différentes chaînes alpha exhiber super séquence diversité ; plusieurs chaînes sont également collé sur isoformes alternative. Elles possèdent une longue partie extracellulaire (1200 acides aminés) contenant un Midas ion-dependent (métal) au site d ’ adhésion et sept 60-amino acide qui se répétait, plus 4 qui forment EF main MOTIFS. La vie intracellulaire portion est courte avec l 'exception de intégrine Alpha4.
Cette intégrine sous-unité alpha associe avec intégrine beta1 pour former un récepteur (intégrine Alpha5 Bêta1) qui se lie de la fibronectine et Laminine. Il va subir posttranslational décolleté dans une forte lumière et une chaîne qui sont connectés par disulfures obligations.
Un plasma glycoprotéine médie cellule interagit avec l ’ adhésion et protéines des complément, de la coagulation et cascade fibrinolytique. (De Segen, Dictionary of Modern Medicine, 1992)
Le mouvement de cellules d'un endroit à un autre distinguer CYTOKINESIS. C'est le procédé de diviser le cytoplasme d'une cellule.
Intégrine une sous-unité alpha qui apparaît comme alternativement épissée isoformes. Les isoformes diversement sont exprimés dans certains types de cellules spécifiques et stades de développement. Intégrine Alpha3 associe avec intégrine beta1 pour former intégrine Alpha3 Bêta1 qui est un heterodimer retrouve essentiellement dans des cellules épithéliales.
Grand, noncollagenous glycoprotéine de propriétés antigéniques. C'est localisé à la membrane basale lamina lucida et les fonctions des cellules épithéliales se lie à la membrane basale. Preuve suggère que la protéine joue un rôle dans tumeur invasion.
Un meshwork-like substance trouvée dans l'espace extracellulaire et en association avec la cave membrane de la surface cellulaire. Il promeut la prolifération cellulaire et fournit un soutien qui structure cellulaire de cellules ou lysates en culture vaisselle adhérer.
Intégrine Alpha1 Bêta1 fonctionne comme un récepteur pour Laminine et collagène. Il est largement exprimés au développement, mais dans l'adulte est la principale récepteur Laminine (récepteur Laminine) dans des cellules muscle aussi mature, où il est important pour l'entretien du phénotype de ces cellules différenciées. Intégrine Alpha1 Bêta1 est également observée dans les lymphocytes et les cellules endothéliales, et microvasculaire pourrait jouer un rôle dans l ’ angiogenèse. Dans Schwann crête neuronal et des cellules, il est impliqué dans de la migration. Intégrine Alpha1 Bêta1 est aussi connu comme VLA-1 et CD49a-CD29.
Intégrine une sous-unité alpha que principalement associés avec intégrine beta1 ou intégrine Bêta4 pour former des hétérodimères laminin-binding. Intégrine Alpha6 a deux alternativement épissée isoformes : Intégrine alpha6A et intégrine alpha6B cytoplasmique, qui diffèrent dans leurs domaines et sont enregistrées dans un tissue-specific stage-specific et du développement.
235-kDa cytoplasmique une protéine qui est également retrouvés dans les plaquettes. Il a été localisée à régions de cell-substrate adhérence. Il se fixe sur intégrines humaines ; VINCULIN ; et ACTINS et semble participer transmembranaire générant un lien entre la matrice extracellulaire et le cytoskeleton.
Peptides composé de entre deux et douze acides aminés.
Surface ligands, habituellement, médiatrices glycoprotéines cell-to-cell adhérence. Leurs fonctions incluent l'assemblée et l 'interconnexion de différents systèmes vertébré, ainsi que le maintien de l' intégration, du tissu cicatrisation mouvements morphogénique cellulaires, les migrations, et les métastases.
Collagène récepteurs sont récepteurs cellulaires de surface transduction modulateurs entre les cellules et les MATRIX extracellulaire. Elles sont retrouvées dans de nombreux types cellulaires et sont impliquées dans le maintien et la régulation de la forme et conduite, incluant ACTIVATION et agrégation plaquettaire, des voies différentes et des diffØrences dans le collagène affinités pour les récepteurs isoformes. Collagène incluent discoidin domaine récepteurs, intégrines humaines, et glycoprotéine VI.
Un intégrine heterodimer largement exprimés sur des cellules hématopoïétiques d'origine. CD11a antigène comprend la chaîne alpha et l'antigène CD18 (antigène Cd18) la chaîne bêta. Antigène-1 associé à la fonction lymphocytaire est un récepteur principal de cellules-T ; lymphocytes B ; et les granulocytes. C'est un médiateur de l'adhésion leucocytaire réactions cytolytique sous-jacente la formation des lymphocytes T, aida interactions, et une tueur naturelle de tuer par des cellules et les granulocytes. MadCAM-1 intracellulaire a été définie comme une ligand pour antigène-1 associé à la fonction lymphocytaire.
Une membrane surface leucocytaire adhesion-promoting heterodimer. La sous-unité alpha consiste dans l ’ antigène CD11b et la sous-unité bêta l'antigène CD18. L ’ antigène, qui est un intégrine, fonctions en tant que récepteur pour complément 3 et en cell-cell et cell-substrate adhésif interactions.
Un intégrine trouvé sur les fibroblastes plaquettes, cellules endothéliales et des cellules épithéliales, et lymphocytes où elle fonctionne comme un récepteur pour collagène et Laminine. Bien que cela soit à l'origine referred to as the collagène récepteur, une de ces récepteurs pour collagène de liaison du ligand intégrine Alpha2 Bêta1 déclenche une cascade d ’ activation de signaux intracellulaires, y compris carte kinase p38.
Antigènes différenciation cellulaire de mammifère, demeurant au bord de leucocytes. CD représente amas de différenciation qui se rapporte aux groupes d ’ éventuelles réactions similaires anticorps monoclonaux cette émission avec certains sous-populations d'antigènes d'une lignée ou la différenciation des sous-populations de diligence antigènes sont aussi connue sous le même CD désignation.
La vie intracellulaire transfert des informations (activation biologique / inhibition) par un signal à la voie de transduction des signaux dans chaque système, une activation / inhibition signal d'une molécule biologiquement active neurotransmetteur (hormone) est médiée par l'accouplement entre un récepteur / enzyme pour une seconde messager système. ou avec la transduction les canaux ioniques. Joue un rôle important dans la différenciation cellulaire, activation fonctions cellulaires, et la prolifération cellulaire. Exemples de transduction ACID-postsynaptic gamma-aminobutyrique systèmes sont les canaux ioniques receptor-calcium médiée par le système, le chemin, et l ’ activation des lymphocytes T médiée par l'activation de Phospholipases. Ces lié à la membrane de libération de calcium intracellulaire dépolarisation ou inclure les fonctions d ’ activation récepteur-dépendant dans granulocytes et les synapses une potentialisation de l'activation de protéine kinase. Un peu partie de transduction des signaux de transduction des signaux des grandes ; par exemple, activation de protéine kinase fait partie du signal d'activation plaquettaire sentier.
Cellules propagés in vitro sur des médias propice à leur croissance. Cellules cultivées sont utilisés pour étudier le développement, un myélogramme, troubles du métabolisme et physiologique processus génétique, entre autres.
Intégrine une sous-unité alpha que principalement associe avec intégrine beta1 pour former l ’ intégrine Alpha2 Bêta1 heterodimer. Il contient un domaine qui a trouvé dans des domaines collagen-binding homologie de von Willebrand.
Un groupe de trois différentes chaînes alpha (CD11a Cd11B Cd11C) associées à une chaîne invariantes CD18 bêta (antigène Cd18). Les trois molécules provoquant Leukocyte-Adhesion (récepteurs adhésion leucocytaire) sont antigène-1 associé à la fonction lymphocytaire ; MACROPHAGE-1 antigène ; et l ’ antigène, P150,95.
Glycoprotéines de surface sur les lymphocytes et autres leucocytes médiatrices spécialisés adhérence des vaisseaux sanguins appelé haut endothéliale veinules. Plusieurs catégories de récepteurs autoguidé lymphocytaire ont été identifiés, et ils semblent cible différentes molécules (surface endothéliale en haut des veinules addressins) dans différents tissus. L'adhésion joue un rôle crucial dans le trafic de lymphocytes.
Macromolecular composés organiques qui contiennent le carbone, hydrogène, oxygène, azote et d'habitude, du soufre. Ces macromolecules (protéines) forment un système complexe où les cellules sont intégrés de la construction de tissus. Les variations de la relative types de macromolecules et leur organisation déterminer le type de matrice extracellulaire, chaque adaptées aux exigences fonctionnelles des tissus. Les deux principales catégories de macromolecules qui forment la matrice extracellulaire sont : Glycosaminoglycanes, généralement liées aux protéines (proteoglycans) et protéines fibreux (par exemple, collagène ; Elastin ; FIBRONECTINS ; et Laminine).
Une famille de Non-Receptor, Proline-Rich inhibiteur de protéine-tyrosine kinase.
Protéines Tetraspanin associée à LAMININ-binding intégrines humaines. Les antigènes CD151 peuvent jouer un rôle dans la régulation de la motilité cellule.
C'est une qualité primordiale intrgrin HEMIDESMOSOMES et est nécessaire pour leur formation et l'entretien dans des cellules épithéliales. Intégrine Alpha6 Bêta4 est également observée sur thymocytes, les fibroblastes et Schwann cellules où elle fonctionne comme un récepteur Laminine (récepteur Laminine) et est impliqué dans la cicatrisation des plaies, de la migration et tumeur dureté.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Anticorps produits par un seul clone de cellules.
Un groupe de intégrines humaines qui inclut la membrane externe plaquettaire (glycoprotéine GPIIb-IIIa glycoprotéine plaquettaire) et du complexe GPIIb-IIIa Vitronectine récepteur (intégrine Alphav Bêta3). Ils jouent un rôle majeur dans la cellule adhérence et servir comme pour les récepteurs de la fibronectine, von Willebrand, et Vitronectine.
Un Non-Receptor protéine tyrosine kinase c'est localisée à adhésions et est avec une composante essentielle de transduction du signal integrin-mediated. Localisées kinase adhésion 1 interagit avec PAXILLIN phosphorylation et subit en réponse à l ’ adhésion de la surface intégrines humaines au MATRIX extracellulaire. Phosphorylée p125FAK protéine se lie à une variété de SH2 domaine et SH3 domaine contenant des protéines et aide à réguler l ’ adhésion et cellule À LA MIGRATION cellule.
Un ancrage jonction de la cellule à un substrat non-cellular. Il est composé d 'une zone spécialisée de la membrane plasmatique où bottes de ACTIN Cytosquelette avorter et s'attachent au linkers transmembranaire, intégrines humaines, lesquels se fixer dans leur domaine extracellulaire de PROTEINS MATRIX extracellulaire.
Une molécule qui se lie à une autre molécule, plus particulièrement utilisée pour décrire une petite molécule qui se lie spécifiquement à une plus grande molécule, par exemple, un antigène présent à un anticorps, une hormone ou neurotransmetteur se lier à un récepteur, ou un substrat ou allosteric effecteurs la liaison de l ’ enzyme. Ligands sont également des molécules qui donné ou accepter une paire d'électrons pour former une coordonnée liaison covalente avec le métal d'une centrale atomique de coordination complexes, 27ème Dorland. (Éditeur)
Une sous-unité alpha-integrin trouvé sur les lymphocytes, monocytes granulocytes, des macrophages et l ’ intégrine conjugue avec les bêta-2 sous-unité CD18 (antigène) pour former antigène-1 associé à la fonction lymphocytaire.
Aussi connu comme CD104 cette protéine antigène, se distingue des autres beta intégrines humaines par son domaine cytoplasmique relativement longue (environ 1000 acides aminés vs. environ 50). Cinq alternativement épissée isoformes ont été décrits.
Membres de l ’ intégrine famille apparaissant tard après l ’ activation des lymphocytes T. Ils sont une famille de protéines initialement identifié stimulés à la surface des cellules T, mais maintenant identifié sur une grande variété de cellules. Au moins six antigènes TGR n 'ont été identifiés comme adhésion hétérodimère récepteurs consistant en un seul fréquent beta-subunit alpha-subunits et différent.
Le réseau des filaments, et communicante hypotenseurs 2 ponts qui donne forme, la structure et organisation au cytoplasme.
Un polypeptide substance comprenant environ un tiers des protéines totales dans des organismes de mammifères. C'est le principal composant du tissu conjonctif PEAU ; ; et la substance organique d'os (os ET os) et des dents (PETITE).
Glycoprotéine molécules à la surface des cellules qui réagissent avec ou se lier à Laminine dont la fonction permet la liaison de cellules épithéliales à la membrane basale. Le poids moléculaire de ce récepteur à haute affinité présent est 67 kD.
Établi des cultures de cellules qui ont le potentiel de propager indéfiniment.
Paxilline est un signal transducing localizes à l ’ adaptateur avec la protéine adhérences via ses quatre domaines : Lim phosphorylation il survit en réponse à integrin-mediated cellule adhérence et interagit avec une variété de protéines incluant VINCULIN ; adhésion avec des protéines kinase ; proto-oncogène Pp60 (C-Src) ; et des protéines proto-oncogène c-crk.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Un major adhesion-associated heterodimer molécule exprimés par les monocytes ; granulocytes ; des cellules NK et des lymphocytes. La sous-unité alpha est la CD11c antigène, un antigène de surface exprimé sur des cellules myéloïdes. La sous-unité bêta est le CD18 antigène.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Famille de protéines associées à la capacité des leucocytes d'adhérer à l'autre et à certains de comique, e. g., la composante C3bi du complément. Membres de cette famille sont les ; LFA-1 (antigène-1 associé à la fonction lymphocytaire), l ’ antigène MACROPHAGE-1 ; (MAC-1) et l ’ intégrine Alphax Bêta2 p150,95 adhésion leucocytaire ou des protéines. Ils partagent tous une même beta-subunit CD18 qui est l ’ antigène. Chacun des antigènes ci-dessus sont observées chez hérité Leukocyte-Adhesion syndrome du DEFICIENCY, qui se caractérise par récurrentes les infections bactériennes, altération de la formation de pus et cicatrisation ainsi que les anomalies dans un large éventail de fonctions adherence-dependent de granulocytes, monocytes et les cellules lymphoïdes.
Cellule ligne des dérivés de l ’ ovaire de hamster chinois (CRICETULUS, Cricetulus Griseus), l'espèce, c'est un favori pour les études cytogénétique chromosome à cause de son petit numéro. La lignée cellulaire a fourni des systèmes modèle pour l'étude des modifications génétiques dans les cellules de mammifères en culture.
Membrane plaquettaire glycoprotéine complexe important pour de l ’ adhésion et l ’ agrégation plaquettaire. C'est un complexe intégrine contenant intégrine ALPHAIIB et intégrine Bêta3 qui reconnaît les arginine-glycine-aspartic produits type RGD (acide) séquence présentes sur plusieurs protéines adhésif. Ainsi, c'est un récepteur du facteur Willebrand VON fibrinogène ; ; ; ; et de la fibronectine Vitronectine THROMBOSPONDINS. Une carence en GPIIb-IIIa entraîne thrombasthénie thromboasthénie de Glanzmann.
Glycoprotéines de surface sur plaquettes qui jouent un rôle essentiel dans l'hémostase et thrombose tels que de l ’ adhésion et l ’ agrégation plaquettaire. Beaucoup de ces récepteurs sont.
Autosomale récessif rare trouble causé par une carence de l' 2 intégrine récepteurs bêta (récepteur Adhésion Leucocytaire) comprenant les CD11 / CD18 famille de glycoprotéines. Le syndrome est caractérisé par fonctions adhesion-dependent anormale du tissu défectueux, surtout l'émigration des neutrophiles, conduisant à ’ infections récurrentes.
Avoir un noyau leucocytes granuleuse avec trois à cinq lobes connectés par mince des fils de Chromatin et cytoplasme contenant bien discret granulés et stainable par neutre du colorant.
Cellule Cytokine-induced molécule présente adhésion activation des cellules endothéliales, des macrophages tissulaires des cellules dendritiques, moelle osseuse, et les fibroblastes myoblasts myotubes. Il est important pour le recrutement des leucocytes dans des sites d ’ inflammation. (De Pigott & Power, Le Adhesion Molecule FactsBook, 1993, p154)
Un sous-groupe de tetraspanin des protéines qui joue un rôle dans la cellule adhérence, cellule et de la mobilité, métasthase. CD9 antigène participer au processus de l ’ activation et l ’ agrégation, la formation de tissus neuronal paranodal carrefours dans la fusion de sperme, et avec un oeuf.
Une famille de polypeptides purifiée à partir de venin de serpent qui contiennent les produits type RGD (acide arginine-glycine-aspartic) séquence. Les produits type RGD tripeptide se lie aux récepteurs intégrine inhibe de façon compétitive et par conséquent normal integrin-ligand interactions. Disintégrines ainsi bloquer les fonctions adhésif et agir comme anti-agrégant plaquettaire.
Seule chaussée couche de cellules quelle ligne du Luminal surface de tout le système vasculaire et régule le transport du macromolecules et sanguines.
Protéines filamenteuse le constituant principal de la mince filaments de fibres musculaires. Les filaments (aussi connu comme filamenteuse ou F-actin) peut être dissocié dans leur globule sous-unités ; chaque sous-unité est composé d'un seul polypeptide 375 acides aminés longtemps. C'est connu comme globule ou G-actin. Conjointement avec Myosines, actine est responsable de la contraction et relâchement des muscles.
Technique utilisant un système d 'instruments pour faire, le traitement, et en affichant un ou plusieurs mesures sur des cellules individuelles obtenu d'une suspension cellulaire. Cellules sont habituellement taché avec un ou plusieurs composantes teinture fluorescente à cellule spécifique d'intérêt, par exemple, de l ’ ADN et la fluorescence de chaque cellule est mesurée comme rapidement (faisceau laser traverse l'excitation ou le mercure arc lampe). Fluorescence fournit une mesure quantitative de différents biochimiques et Biophysical pharmacocinétiques de la cellule, ainsi qu'une base pour le tri. Autres paramètres mesurables optique absorption incluent la lumière et de dispersion de la lumière, ce dernier étant applicable à la mesure de la taille, forme, la densité, granularité et tache détente.
Dans la famille MURIDAE une sous-famille, comprenant les hamsters. Quatre types les plus communes sont cricetus, CRICETULUS ; MESOCRICETUS ; et PHODOPUS.
Ligand impliqué dans un des adhésion leucocytaire et une inflammation. Sa production est déclenchée par gamma-interferon et c'est nécessaire pour la migration des neutrophiles dans les tissus inflammatoires.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Protéine associée à un cytoskeletal cell-cell et cell-matrix interactions. La séquence des aminoacides de vinculin humain a été déterminé. La protéine consiste en 1066 acides aminés et son chromosome Gene a été assigné à 10.
Cellules grandi in vitro de tissus néoplasiques. S'ils peuvent être créée sous la tumeur cellule ligne, ils peuvent être cultivé sur cellule culture indéfiniment.
Protéines kinases qui catalysent les résidus de la phosphorylation de la tyrosine avec ATP ou d ’ autres protéines nucléotides sous forme de phosphate donateurs.
Cellule spécialisée à la membrane domaines où une cellule se fixe aux MATRIX extracellulaire substratum ou autre.
Immunoglobuline molécules avoir une séquence des acides aminés spécifique en vertu de laquelle ils interagir qu'avec l ’ antigène (ou la même forme) induisant la synthèse des cellules du leur série lymphoïde (notamment des plasma).
Globules blancs. Elles comportent granuleux leucocytes (basophiles, éosinophiles ; et des granulocytes neutrophiles) ainsi que non-granular leucocytes (lymphocytes, monocytes).
Un beau mat-like taché MATRIX extracellulaire (ECM) qui sépare cellule couches, tels que l ’ épithélium de endothélium ou une couche de tissu conjonctif. Le ECM couche qui supporte un mouvement ou l ’ épithélium endothélium s'appelle membrane basale lamina. Sous-sol (BM) peut être formé par la fusion des deux adjacent lames pédiculées ni basale lamina basale avec un voisin de tissu conjonctif lamina réticulaire. BM, composée principalement de type IV collagène ; glycoprotéine Laminine ; et PROTEOGLYCAN barrières, prévoit ainsi que canaux entre interagir cellule couches.
Test antigène de tissus en utilisant une méthode directe des anticorps, conjuguée avec la teinture fluorescente, DIRECTS (technique d ’ anticorps) ou indirect mode, par la formation de antigen-antibody complexe qui est ensuite étiquetés fluorescein-conjugated anti-immunoglobulin anticorps (technique d ’ anticorps fluorescentes, INDIRECT). Le tissu est a examiné par microscopie à fluorescence.
Du tissu conjonctif cellules qui sécrètent une matrice extracellulaire riche en collagène et autres macromolecules.
Souches de souris dans laquelle certains gènes de leurs génomes ont été interrompus, ou "terrassé". Pour produire par K.O., en utilisant une technique d ’ ADN recombinant, le cours normal séquence d'ADN d'un gène d ’ être étudiés is altered to prévenir synthèse d'un gène normal. Cloné cellules dans lequel cet ADN altération est couronnée de succès sont ensuite injecté dans souris embryons de produire des souris chimérique chimérique. Les souris sont ensuite élevée pour déclencher une souche dans lequel toutes les cellules de la souris contiennent le gène perturbé. KO les souris sont utilisés comme expérimentale ESPÈCES CYLONS pour des maladies (maladie des modèles, LES ESPÈCES) et à clarifier les fonctions de gènes.
Par la thrombine coagulé plasma glycoprotéine composée d'un dimère d non-jumelle trois paires de polypeptide chaînes (alpha, bêta, gamma) tenu ensemble par disulfures obligations. Fibrinogène sanguine impliquant sol-gel changement moléculaire complexe arrangements ; considérant que le fibrinogène est fendu par la thrombine pour former polypeptides A et B, l'action de rendements d ’ autres enzymes protéolytiques fibrinogène différents produits de dégradation.
Le transport des nue ou purifié par des ADN en général, c'est-à-dire le processus aussi elle survient dans les cellules eucaryotes. C'est analogue à ma douteuse transformation (bactérienne, infection bactérienne) et des deux est régulièrement employée dans GENE VIREMENT techniques.
Élément majeur des cytoskeleton trouvé dans le cytoplasme des cellules eucaryotes. Ils forment un cadre flexible pour la cellule, fournir points de fixation pour organites et formé corps et on se la communication entre parties de la cellule possible.
Un lien génétique avec ces gars D PROTEINS sous-unités qui partagent homologie avec SRA PROTEINS. Ils se lient de Ras effecteurs mais n'activons pas eux, donc ils peut antagoniser les effets de SRA PROTEINS. Cette enzyme était anciennement listé comme CE 3.6.1.47.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
L 'introduction d' un groupe dans un phosphoryl composé dans la formation d'un ester lien entre le composé et une fraction de phosphore.
Le mouvement des leucocytes en réponse à une concentration de produits chimiques ou gradient formé dans une réaction immunologique.
Protéines transmembranaire Lectin-Like consistant en un domaine, un domaine factor-like de croissance épidermique, et une variable relative au nombre de domaines qui sont détaillés homologue des protéines régulatrices. Ils sont importants cellule adhésines attachent aux leucocytes qui aident VASCULAR endothélium.
Le processus dans lequel le nombre de polynucléaires neutrophiles est stimulé par des actifs, entraînant la dégranulation et / ou génération de produits réactifs, et jusqu'à la destruction d'envahir les agents pathogènes. La phase de stimulation actifs, y compris opsonized particules, complexes immuns et chimiotactisme facteurs, se lient spécifiquement aux récepteurs de surface sur le nombre de polynucléaires neutrophiles.
La quantité et hypolipidémiant, sélectivement perméable membrane qui entoure le cytoplasme en facteur D'et les cellules eucaryotes.
Ou la membrane des glycoprotéines de surface des cellules.
Un état purement physique qui règne au sein any material à cause de souche ou déformation des forces extérieures ou par non uniforme ; expansion thermique quantitativement exprimée en unités de force par unité zone.
Microscopie de spécimens tachée de la teinture (habituellement fluorescéine isothiocyanate) ou de matériaux naturellement fluorescent, qui émettent de la lumière en cas d ’ exposition au rayonnement ultraviolet ou lumière bleue. Immunofluorescence microscopie utilise des anticorps sont marquées avec de la teinture.
Des cellules épithéliales hautement spécialisée qui bordent la crise ; de vaisseaux sanguins ; et les vaisseaux lymphatiques, formant l'endothélium. Ils sont en forme et polygonales reliées entre elles par serré JUNCTIONS. Le tight jonctions permettre variable de la perméabilité macromolecules spécifiques qui sont transportés dans les cellules endothéliales couche.
Sérologique essais où une réaction positive visible chimique est manifestée par exemple : Quand un antigène soluble réagit avec ses precipitins, des anticorps, c 'est-à-dire qui peut former un précipité.
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Restriction progressive du potentiel de développement et en augmentant la spécialisation de fonction qui mène à la formation de cellules spécialisées, de tissus, et d'organes.
Matrice extracellulaire glycoprotéine initialement réparti Hexameric exprimé dans des organes en voie de développement et souvent aux tumeurs re-expressed. C'est présente dans le système nerveux central et périphérique ainsi que dans le muscle lisse et tendons (de Kreis & Vale, des restaurants à la matrice Extracellulaire et Adhesion Proteins, 1993, p93)
Une lignée cellulaire de cellules tumorales cultivé.
Un inhibiteur de protéine-tyrosine kinase famille qui a été identifié grâce au rous Sarcoma Virus homologie des protéines oncogene Pp60 (V-Src). Ils interagissent avec diverses et participer à des récepteurs de transduction des signaux intracellulaires. Src-family kinases oncogènes formes de règlement ou modifiés peut survenir par expression de la protéine endogène et encodé par de façon virale src (V-Src) gènes.
Un récepteur spécifique de UROKINASE-TYPE extracellulaire plasminogène ACTIVATOR. Elles sont attachées à la membrane cellulaire via un GLYCOSYLPHOSPHATIDYLINOSITOL câblage ; et joue un rôle dans les co-localization de urokinase-type du plasminogène avec le plasminogène.
Le processus par lequel cellules mécanique convertir influent sur une réponse chimique, il peut apparaître dans les deux cellules spécialisées pour détecter des signaux mécanique comme MECHANORECEPTORS, et dans les cellules parenchymateuses dont la fonction principale n'est pas mechanosensory.
Représentations théorique qui simulent le comportement ou de l ’ activité des processus biologiques ou des maladies. Pour les animaux vivants dans des modèles de maladie, la maladie des modèles, LES ESPÈCES est disponible. Modèle biologique l'usage d'équations, ordinateurs et autres équipements électroniques.
Syndrome de cellules qui synthétiser kératine et subir des modifications caractéristiques qui se déplacent vers le haut de la glycémie basale couches de l'épiderme au cornified (excité) de la peau. Phases successives de différenciation des kératinocytes formant le disjoncteur de couches ou d'ambition, baso-cellulaire épineux granuleuse portable, et la cellule.
Recombinant GENETIC Ia traduction des protéines produites par les gènes de fusion sont formés par l'association de l'acide nucléique RÉGLEMENTATION un ou plusieurs des séquences de gènes avec la protéine séquences ADN de un ou plusieurs gènes.
Des anticorps inhibant l ’ antigène réaction entre et autres anticorps ou des lymphocytes T ont sensibilisé (par exemple, des anticorps de l'immunoglobuline G classe que rivaliser avec des anticorps IgE pour antigène, bloquant ainsi une réaction allergique). Des anticorps neutralisants qui lient les tumeurs et empêcher la destruction de cellules cancéreuses par des lymphocytes cytotoxiques ont également été appelé renforcer anticorps. (Rosen et al., Dictionary d'immunologie, 1989)
Aucun de plusieurs manières dont cellules vivantes d'un organisme communiquent les uns les autres, que par contact direct entre les cellules ou par des signaux chimiques porté par neurotransmetteur actifs, les hormones, et l'AMP cyclique.
Le phénomène par lequel dissocié cellules intermixed in vitro ont tendance à groupe eux-mêmes avec des cellules de leur propre genre.
Un non-fibrillar collagène trouvé dans la structure de la membrane. Collagène de type IV sheet-like molécules se rassemblent pour former un réseau qui intervient à maintenir l'intégrité structurelle de sous-sol muqueuses. La forme dominante de la protéine se compose de deux sous-unités Alpha1 (IV) et une sous-unité Alpha2 (IV), cependant, au moins six différentes sous-unités alpha peut être intégré dans la Heterotrimer.
Cellules qui tapissent les surfaces internes et externes du corps en formant des couches cellulaire (épithélium) ou masses. Des cellules épithéliales tapissant la peau ; la bouche ; le nez, et le CANAL anal procèdent de ectoderme ; celles qui bordent le système respiratoire et le système DIGESTIVE procèdent de endoderm ; autres (CARDIOVASCULAR système et du système lymphatique Affections du système) procèdent de cellules épithéliales mésoderme. Peut être classifiée principalement par forme et fonction à cellules squameuses et transitoires, glandulaire cellules épithéliales.
La partie d'une cellule qui contient le cytoplasme et petits éléments circulant à l 'exclusion de la cellule noyau ; mitochondries ; et grand vacuoles. (Glick, Glossaire de biochimie et biologie moléculaire, 1990)
Un effet positif réglementaires sur le processus physiologique moléculaire au niveau systémique, ou cellulaire. Au niveau moléculaire, les principaux sites réglementaires comprennent les gènes, (GENE expression RÈGLEMENT), mRNAs (ARN, coursier), et des protéines.
La souris de lignée C57BL est une souche inbred de Mus musculus, largement utilisée dans la recherche biomédicale, caractérisée par un ensemble spécifique de traits génétiques et phénotypiques.
Une lignée cellulaire ERYTHROLEUKEMIA dérivées d'une leucémie myéloïde CHRONIQUE Blast patient en crise.
Chimiquement stimulé agrégation des récepteurs de surface, qui potentialise l ’ action des lymphocytes effecteurs cellule.
Membres de la classe de composés composé de AMINO ACIDS peptide sont unis par les liens entre les acides aminés à l'intérieur linéaire, ramifiés ou cyclique. OLIGOPEPTIDES sont composés de structures environ 2-12 acides aminés. Polypeptides se composent d ’ environ 13 ans ou plus acides aminés, protéines sont linéaires polypeptides qui sont normalement synthétisé sur les ribosomes.
Histochemical Localisation de substances immunoréactifs utilisant étiqueté comme anticorps réactifs.
Membrane plaquettaire anti est un intégrine sous-unité alpha que heterodimerizes avec intégrine Bêta3 pour former glycoprotéine plaquettaire complexe GPIIb-IIIa. Il est synthétisé en une seule chaine polypeptidique qui est ensuite clivée postranslationally et amenés sur deux sous-unités disulfide-linked d'environ 18 ans et 110 kDa de taille.
Une bizarrerie chargée de la matrice extracellulaire protéine qui joue un rôle dans la régulation du métabolisme des os et diverses autres fonctions biologiques. Cellule signaux par ostéopontine peuvent survenir dans une cellule séquence adhésion qui reconnaît intégrine ALPHA-V beta-3.
Une protéine qui est une cellule hétérodimère antigène de surface associée à l ’ activation lymphocytaire. La première description de cette protéine a révélé une lourde chaîne identifiables (antigène Cd98 lourde chaîne indéterminé) et une plus petite chaine légère. On sait qu'une variété de chaine légère sous-unités (antigène Cd98, serrurerie léger) peut dimerize avec la chaîne lourde. Selon sa chaine légère composition une gamme de fonctions est disponible sur cette protéine. Fonctions incluent : Type L transport des acides aminés, de type y + L transport des acides aminés cellulaire et d ’ une régulation de la fusion.
Composants moléculaires spécifique de la cellule capable de reconnaissance et l'interaction avec un virus, et qui, après le lier, sont capables de générer un signal que déclenche la chaîne d'événements pour aboutir à la réponse biologique.
Non-nucleated disk-shaped formés dans les cellules Megakaryocyte et trouvée dans le sang de tous les mammifères. Ils sont principalement impliqué dans la coagulation sanguine.
Une membrane ubiquitously exprimé glycoprotéine. Il interagit avec diverses intégrines humaines et des manifestations de médie PROTEINS MATRIX extracellulaire.
Cellule adhérence molécule et CD antigène qui sert un bracelet récepteur pour des lymphocytes élevé endothéliale veinules ganglion.
Un métabolite fongique qui bloque cytoplasmique décolleté en bloquant la formation de structures microfilament contraction multinucleated cellule, entraînant une inhibition réversible de la formation de mouvement, et l'induction de cellulaire supplémentaires doigtée. Déclarés indésirables incluent l'inhibition de la synthèse ADN, actine polymérisation, la mobilité, le transport du glucose, de thyroïde, et la sécrétion d ’ hormone de croissance libération.
Protéines présentes dans les membranes cellulaires incluant les membranes intracellulaires et ils sont composés de deux types, périphérique et protéines intégrale. Ils comprennent plus Membrane-Associated enzymes, antigénique protéines, des protéines de transport, et une hormone, de drogue et les récepteurs une lectine.
La restauration d'intégrité pour traumatisé tissus.
Larges leucocytes mononucléés phagocytaire vertébré produite par la moelle osseuse et libérée dans le sang ; contiennent une grande, ovale ou quelque peu éparpillés noyau entouré d'volumineux cytoplasme et de nombreux organites.
Le capuchon extérieur de la protection de l'organisme qui le protège de l'environnement. Il est composé de la peau et dans l'épiderme.
Ces vaisseaux dans le cordon ombilical. Ils portent oxygéné, riche en sang de la mère au FETUS via le placenta. Pour les humains, il y est normalement une veine ombilicale.
Les protéines de surface cellulaire qui lient la signalisation molécules externe pour la cellule avec une forte affinité et transformer cet événement extracellulaire dans un ou plusieurs signaux intracellulaires qui modifient le comportement de la cellule cible (De Alberts, biologie moléculaire du Cell, 2e Ed, pp693-5). Récepteurs de surface, contrairement aux enzymes, ne pas traiter leurs ligands.
Protéines partielle formé par hydrolyse partielle ou complète de protéines ingénierie créé avec des techniques.
La fission d'une cellule. Il inclut CYTOKINESIS, quand le cytoplasme d'une cellule se déroule, et cellule noyau sera pendu.
Conversion de la forme inerte d'un enzyme pour possédant une activité métabolique. Elle inclut 1, déclenchement d'ions tombés (activateurs) ; 2, l ’ activation des coenzymes de (co- facteurs) ; et 3, précurseur de l ’ enzyme de conversion (proenzyme zymogen) ou d'une enzyme.
Un tripeptide formylated filtrates bactérienne initialement isolé c'est absolument chimiotactisme pour les leucocytes, et les amène à libérer des enzymes lysosomales et devenir métaboliquement activé.
La forme la plus répandue de collagène fibrillar. C'est un élément majeur de moelle osseuse (os) et SKIN AND BONE et est constituée d'un Heterotrimer de deux Alpha1 (I) et un Alpha2 (I) des chaînes.
Un acide aminé non essentiels. Chez les animaux c'est synthétisé à partir de phénylalanine. C'est aussi le précurseur d'épinéphrine, hormones thyroïdiennes ; et mélanine.
Un des protéines Rho Liant Gtp impliqué dans la régulation de transduction des signaux qui contrôlent assemblée des adhésions et focale actine stress fibres. Cette enzyme était anciennement listé comme CE 3.6.1.47.
Protéines calcium-dependent cellule adhérence. Ils sont importants dans la formation de ADHERENS JUNCTIONS entre les cellules. Desmosomales sont classés par leur distinctes et des tissus immunologique spécificités nationales, soit par lettres (E- pour épithélium, nerfs, et de la N- pour pour Desmosomales placentaire) ou par numéros (cadherin-12 ou N-cadherin 2 pour brain-cadherin). Desmosomales promouvoir cellule adhésion via un mécanisme homophilic comme dans la construction de tissus et de tout le corps d'ours.
Un ubiquitously exprimés syndecan qui se trouve dans tous les stades de développement embryonnaire précoce chez la plupart des adultes et dans les tissus. Syndécane-4 est retrouvé localisée à localisées sites dans fibronectin-adherent adhésion des cellules et peuvent être mis en cellule À LA MIGRATION le processus de prolifération et portable.
Un genre de la famille Muridae composée de onze espèce. C. migratorius, le gris, Arménien hamster, et C. Griseus de hamster chinois, sont les deux espèces testées sur des recherches biomédicales.
Le développement de nouveaux vaisseaux sanguins pendant la restauration de sang CIRCULATION pendant le processus de guérison.
Une lumière technique microscopiques dans laquelle seul un petit coin est illuminé et observé à la fois. Une image est construit par point par point balayage du terrain de cette manière. Sources lumineuses peut-être conventionnel ou laser, et la fluorescence ou transmise observations sont possibles.
Un CD contenant un antigène conservé je qui est impliquée dans le domaine de liaison du ligand CD18. Combinées avec les deux sous-unités forme MACROPHAGE-1 antigène.
L ’ un des processus par lequel cytoplasmique, nucléaire ou Molécule-1 facteurs influencent le différentiel contrôle ou répression) (induction de Gene action au niveau de la transcription ou traduction.
Une cellule ligne T-CELL humaine dérivée d'une leucémie et utilisée pour déterminer le mécanisme de la sensibilité à l 'écart anti-cancéreux et des radiations.
Facteur une protéine qui régule la longueur de R-actin. C'est chimiquement similaire, mais immunochemically distinguent des actine.
Une famille de protéines filament crosslinking codée par différents gènes FLN. Filamins sont impliqués dans la cellule adhérence, répand, et de migration échafaudages, agissant comme liaison pendant plus de 90 partenaires, récepteurs, y compris les canaux de transmission intracellulaires molécules et facteurs de transcription. Due à l 'éventail des interactions moléculaires, mutations dans FLN gènes entraîner des anomalies avec des inhibiteurs modérés de mortelles conséquences.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
Orientation de structures intracellulaire à basolateral apical et domaines de la membrane plasmatique. Polarisée devons recentrer protéines de cellules Golgi appareil au domaine approprié puisque serré jonctions empêcher les protéines de diffuser entre les deux domaines.
C'est un inhibiteur de protéine-tyrosine kinase Non-Receptor exprimée principalement dans le cerveau ; ostéoblastes ; et des cellules lymphoïdes. Dans la CENTRALE le système nerveux Peu fréquents synéchie focale 2 module ION CHANNEL kinase et Mitogen-Activated protéines kinases activité.
Une protéine qui transmembranaire Ig superfamille localizes à la jonction des complexes intervenant entre des cellules endothéliales et des EPTHELIAL. La protéine pourrait jouer un rôle dans l ’ adhésion et cell-cell est le site principal pour accrocher adénovirus pendant l ’ infection.
Fréquemment observés composantes structurelles de protéines formé par simple associations des structures secondaire fréquemment observés. Un composé d 'une structure peut être conservé séquence qui peut être représenté par un CONSENSUS séquence.
Lymphocytes responsable de l'immunité cellulaire anticorps-dépendante. Deux types ont été identifiés - cytotoxique (lymphocytes T cytotoxique) et assistant lymphocytes T (lymphocytes T Auxiliaires). Elles se forment quand lymphocytes circuler dans la thymus GLAND et différenciez à thymocytes. Quand exposé à un antigène, il divise rapidement et produire un grand nombre de nouvelles cellules T Antigène sensible à ça.
Microscopie dans lequel les caméras de télévision sont utilisés pour égayer amplifié des images qui sont trop sombre pour être vu avec l'œil nu. Il est utilisé fréquemment chez TELEPATHOLOGY.
Méthodes pour maintenir ou des cellules en croissance in vitro.
Phosphoprotéines sont des protéines qui ont été modifiées par la phosphorylation, un processus où un groupe phosphate est ajouté à certains acides aminés spécifiques (généralement la sérine, thréonine ou tyrosine), ce qui peut entraîner des changements dans la fonction, la localisation et l'interaction de ces protéines avec d'autres molécules dans la cellule.
Mouvement de attachés, leucocytes sphérique le long de la surface endothéliale des microvaisseaux. La dépendance et rouler demande à interagir avec SELECTINS et autres adhésines l ’ endothélium et leucocytaire dans les deux. Les roulements devient alors des leucocytes activés par chémokines s'aplanis et fermement adhère à la surface endothéliale en préparation de la transmigration par la jonction. (Cellule interendothelial de Abbas lmmunologie Moléculaire et Cellulaire, 3e éditeur)
La quantité de volume ou de surface des cellules.
Séquence d'ARN qui servent de modèles pour la synthèse des protéines. Bactérienne sont généralement mRNAs transcriptions en primaire qu'elles ne nécessitent aucun traitement. Eucaryotes Post-Transcriptional mRNA est synthétisés dans le noyau et doit être transplantée dans le cytoplasme pour traduction. La plupart eucaryotes polyadenylic mRNAs ont une séquence de l'acide dans le 3 'fin, dénommés le Poly (A) queue. Le fonctionnement de cette queue n'est pas connu pour certains, mais cela pourrait jouer un rôle dans l'export de mature mRNA du noyau ainsi que pour aider stabiliser des mRNA molécules par retarding leur dégradation dans le cytoplasme.
La manifestation d'un phénotypique gène ou les gènes par les processus de GENETIC transcription et GENETIC anglaise.
Fibres composé de microfilament PROTEINS, qui sont essentiellement ACTIN. Ils sont le plus petit des cytoskeletal filaments.
Identification de protéines ou peptides qui ont été electrophoretically séparés par le gel électrophorèse tache du passage de bouts de papier de nitrocellulose, suivie d ’ anticorps étiquetter sondes.
Ou de réactions toxiques et des mélanges de substances non toxique Ophidia formulées par les glandes salivaires (serpent) dans le but de tuer une proie ou invalidante prédateurs et livré par filtée ou des crochets creux. En général ils contiennent des enzymes, toxines, et d'autres facteurs.
Une grande famille de protéines Monomériques Liant Gtp PROTEINS intervenant dans la régulation de l ’ expression génique et actine organisation, la progression du cycle cellulaire. Cette enzyme était anciennement listé comme CE 3.6.1.47.
Le développement de structures anatomiques pour créer la forme d'un organisme unique ou multi-cell. Morphogénèse fournit forme change de rôle, parties, ou l'organisme.
C'est une glycoprotéine transmembranaire dimerize sous-unité avec diverses chaine légère sous-unités (antigène Cd98, serrurerie lumière). Cette sous-unité protéique sert un éventail diversifié de fonctions y compris le transport des acides aminés et de la fusion. Sa fonction est modifié selon lequel des chaine légère sous-unités il interagit avec.
Protéines conjugué dans lequel mucopolysaccharides sont associées à des protéines. La fraction mucopolysaccharide avec le groupe est la principale protéine inventer seul un faible pourcentage de la charge totale.
Les serpents viperid de venin de la famille. Ils ont tendance à être moins toxique ou hydrophid elapid les venins et agit principalement sur le système vasculaire, interféré avec intégrité et de la coagulation et membrane capillaire sont hautement cytotoxique. Ils contiennent de grandes quantités de plusieurs enzymes, d'autres facteurs, et les toxines.

Les intégrines sont des protéines transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire (MEC). Elles agissent comme des récepteurs pour divers ligands extracellulaires, tels que la fibronectine, le collagène, la laminine et d'autres protéines de la MEC. Les intégrines sont composées d'une chaîne alpha et d'une chaîne beta, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel.

Elles sont responsables de la médiation de l'adhésion cellulaire, de la migration cellulaire, de la prolifération cellulaire et de la signalisation cellulaire. Les intégrines participent également à des processus tels que l'angiogenèse, l'hémostase et l'inflammation. Des anomalies dans les intégrines peuvent contribuer au développement de diverses maladies, y compris le cancer, les maladies auto-immunes et les maladies cardiovasculaires.

En médecine, la compréhension des intégrines et de leur rôle dans la régulation des fonctions cellulaires est importante pour le développement de thérapies ciblées visant à traiter ces maladies.

CD29 est un antigène également connu sous le nom d'intégrine bêta-1. Il s'agit d'une protéine membranaire qui se trouve à la surface des cellules et joue un rôle important dans l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire et la signalisation cellulaire.

CD29 forme un complexe hétérodimérique avec d'autres chaînes alpha pour former différents types d'intégrines, telles que VLA-1 à VLA-6 (Very Late Antigens). Ces intégrines sont des récepteurs pour divers ligands extracellulaires tels que la fibronectine, le collagène et la laminine.

CD29 est exprimé sur de nombreux types de cellules, y compris les leucocytes, les cellules endothéliales, les cellules épithéliales et les cellules souches. Il joue un rôle important dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que l'inflammation, la coagulation sanguine, la cicatrisation des plaies, la croissance tumorale et la métastase.

Dans le contexte médical, les antigènes CD sont souvent utilisés comme marqueurs pour identifier et caractériser différents types de cellules dans le diagnostic et le traitement des maladies. Par exemple, l'expression de CD29 peut être utilisée pour distinguer les sous-types de leucémie ou de lymphome.

L'adhérence cellulaire est le processus par lequel les cellules s'attachent les unes aux autres ou à la matrice extracellulaire, qui est l'environnement dans lequel les cellules vivent. C'est un mécanisme important pour maintenir la structure et la fonction des tissus dans le corps.

L'adhérence cellulaire est médiée par des protéines spéciales appelées cadhérines, qui se lient les unes aux autres sur les membranes cellulaires pour former des jonctions adhérentes. D'autres protéines telles que les intégrines et les caténines sont également importantes pour le processus d'adhérence cellulaire.

Des anomalies dans l'adhérence cellulaire peuvent entraîner diverses maladies, notamment des troubles du développement, des maladies inflammatoires et des cancers. Par exemple, une adhérence cellulaire anormale peut entraîner la formation de tumeurs cancéreuses qui se propagent dans le corps en envahissant les tissus voisins et en formant des métastases à distance.

En médecine, l'étude de l'adhérence cellulaire est importante pour comprendre les processus sous-jacents à diverses maladies et pour développer de nouvelles thérapies visant à traiter ces affections.

L'intégrine alpha-V, également connue sous le nom de CD51 ou CD49e, est un type de protéine transmembranaire qui se trouve à la surface des cellules. Elle fait partie d'une famille plus large de protéines appelées intégrines, qui sont importantes pour l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire.

L'intégrine alpha-V est composée de deux sous-unités, α (alpha) et β (bêta), qui s'assemblent pour former un hétérodimère. Dans le cas de l'intégrine alpha-V, la sous-unité alpha est spécifiquement la protéine alpha-V, tandis que la sous-unité beta peut varier entre différents types d'intégrines alpha-V, telles que beta-1, beta-3, et beta-5.

L'intégrine alpha-V est exprimée dans une variété de cellules, y compris les cellules endothéliales, les cellules épithéliales, les cellules sanguines et les cellules immunitaires. Elle joue un rôle important dans la régulation de divers processus biologiques, tels que l'angiogenèse (la croissance des vaisseaux sanguins), la migration cellulaire, l'adhésion cellulaire, et la signalisation cellulaire.

L'intégrine alpha-V se lie à une variété de ligands extracellulaires, y compris les protéines de la matrice extracellulaire (ECM) telles que le fibronectine, la vitronectine et l'ostéopontine. Ce faisant, elle contribue à la régulation de la signalisation cellulaire et de la fonction cellulaire dans des contextes tels que la cicatrisation des plaies, la réparation tissulaire, la tumorigénèse et l'inflammation.

Des études ont montré que l'intégrine alpha-V peut être surexprimée dans divers types de cancer, y compris les cancers du sein, du côlon, du poumon et de la prostate. Sa surexpression est associée à une mauvaise pronostique et à une résistance au traitement. Par conséquent, l'intégrine alpha-V est considérée comme une cible thérapeutique prometteuse pour le traitement du cancer.

L'antigène CD18 est une protéine qui se trouve sur la membrane des leucocytes (un type de globule blanc) et joue un rôle important dans le processus d'inflammation et d'immunité. Il s'agit d'une sous-unité de la molécule d'adhésion cellulaire intégrine LFA-1 (lymphocyte function-associated antigen 1), qui se lie à des ligands spécifiques sur les cellules endothéliales pour faciliter l'adhésion et la migration des leucocytes vers les sites d'inflammation. Les mutations du gène CD18 peuvent entraîner un déficit en LFA-1 et une maladie héréditaire appelée leucocytose congénitale avec neutropénie sévère, qui se caractérise par des infections récurrentes et une mauvaise cicatrisation des plaies.

Les intégrines sont une famille de protéines transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans les interactions cellulaires et la signalisation. Elles se composent d'une chaîne alpha et d'une chaîne bêta, qui s'associent pour former hétérodimères. Les chaînes bêta des intégrines sont également connues sous le nom de CD29 et comprennent plusieurs isoformes, dont β1, β2, β3, β4, β5, β6, β7 et β8. Chacune de ces chaînes bêta s'associe à différentes chaînes alpha pour former des intégrines spécifiques qui se lient à des ligands extracellulaires tels que la fibronectine, le collagène, la laminine et d'autres protéines de la matrice extracellulaire. Les intégrines sont importantes pour une variété de processus cellulaires, y compris l'adhésion cellulaire, la migration, la prolifération, l'apoptose et la signalisation cellulaire. Des anomalies dans les intégrines peuvent contribuer à diverses maladies, telles que le cancer, l'inflammation et les maladies auto-immunes.

L'intégrine alphav bêta3, également connue sous le nom d'intégrine CD51/CD61 ou très souvent désignée comme vitronectine récepteur (VNR), est un type de protéine transmembranaire qui joue un rôle crucial dans les interactions cellulaires et la signalisation. Elle se compose d'une chaîne alpha (α) et une chaîne bêta (β), spécifiquement les sous-unités αv et β3, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel.

Cette intégrine est largement exprimée dans divers types cellulaires, y compris les cellules endothéliales, les ostéoclastes, les macrophages et certaines sous-populations de lymphocytes. Elle se lie à plusieurs ligands extracellulaires, tels que la vitronectine, le fibrinogène, le fibronectine et le complexe von Willebrand, ce qui entraîne une activation intracellulaire et une régulation de divers processus cellulaires.

L'intégrine alphav bêta3 est particulièrement importante dans la régulation de l'angiogenèse (croissance des vaisseaux sanguins), la migration cellulaire, l'adhésion cellulaire et l'apoptose. Des études ont montré que les mutations ou le dysfonctionnement de cette intégrine peuvent contribuer au développement de diverses affections pathologiques, notamment la maladie d'Alzheimer, la sclérose en plaques, l'athérosclérose, le cancer et les maladies cardiovasculaires.

En médecine, des antagonistes de l'intégrine alphav bêta3 ont été développés pour traiter certaines affections pathologiques, comme par exemple dans le cas du médicament énalaprilat qui a montré une inhibition de cette intégrine et peut être utilisé dans le traitement de l'hypertension artérielle.

L'intégrine bêta-3 est un type d'intégrine, qui sont des protéines transmembranaires que l'on trouve à la surface des cellules. Les intégrines jouent un rôle crucial dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire, aidant ainsi à réguler une variété de processus cellulaires, tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la prolifération cellulaire et l'apoptose.

L'intégrine bêta-3 se combine spécifiquement avec des sous-unités alpha pour former deux récepteurs distincts : l'αvβ3 et l'αIIbβ3. Ces intégrines sont largement exprimées dans divers types de cellules, y compris les cellules endothéliales, les cellules sanguines et les cellules tumorales.

L'intégrine αvβ3 est connue pour son rôle dans la régulation de l'angiogenèse, le processus de formation de nouveaux vaisseaux sanguins à partir des vaisseaux préexistants. Elle se lie à divers ligands extracellulaires, tels que la vitronectine et le fibrinogène, pour médier ces fonctions.

L'intégrine αIIbβ3, également appelée récepteur du fibrinogène GPIIb/IIIa, est principalement exprimée sur les plaquettes sanguines et joue un rôle essentiel dans l'hémostase et la thrombose. Elle se lie au fibrinogène pour favoriser l'agrégation des plaquettes et la formation de caillots sanguins.

Des anomalies dans l'expression ou la fonction de l'intégrine bêta-3 ont été associées à diverses affections pathologiques, telles que les maladies cardiovasculaires, le cancer et certaines maladies inflammatoires. Par conséquent, elle représente une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces conditions.

L'intégrine alpha4, également connue sous le nom de très grande intégrine avB3 (VLA-4) ou CD49d/CD29, est un type d'intégrine hétérodimérique composée d'une chaîne alpha (α4) et d'une chaîne bêta (β1). Cette intégrine joue un rôle crucial dans les processus de l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, l'activation des lymphocytes T et la régulation de l'angiogenèse.

L'intégrine alpha4 se lie spécifiquement à des ligands tels que la fibronectine, le vascular cell adhesion molecule-1 (VCAM-1) et le JAM-B (junctional adhesion molecule B). Ces interactions sont importantes pour la migration des lymphocytes T dans les tissus périphériques et à travers la paroi vasculaire vers les sites d'inflammation.

Dans le contexte médical, l'intégrine alpha4 a été étudiée comme une cible thérapeutique potentielle pour traiter diverses maladies inflammatoires et auto-immunes, telles que la sclérose en plaques, la polyarthrite rhumatoïde et la maladie de Crohn. Des anticorps monoclonaux ciblant l'intégrine alpha4 ont été développés pour inhiber sa fonction adhésive et réduire ainsi l'inflammation et les dommages tissulaires associés à ces conditions.

L'intégrine alphav bêta3, également connue sous le nom d'intégrine CD51/CD61 ou très souvent désignée comme vitronectine récepteur (VNR), est un type de protéine transmembranaire qui joue un rôle crucial dans les interactions cellulaires et la signalisation. Elle se compose d'une chaîne alpha (α) et une chaîne bêta (β), spécifiquement les sous-unités αv et β3, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel.

Cette intégrine est largement exprimée dans divers types cellulaires, y compris les cellules endothéliales, les ostéoclastes, les macrophages et certaines sous-populations de lymphocytes. Elle se lie à plusieurs ligands extracellulaires, tels que la vitronectine, le fibrinogène, le fibronectine et le complexe von Willebrand, ce qui entraîne une activation intracellulaire et une régulation de divers processus cellulaires.

L'intégrine alphav bêta3 est particulièrement importante dans la régulation de l'angiogenèse (croissance des vaisseaux sanguins), la migration cellulaire, l'adhésion cellulaire et l'apoptose. Des études ont montré que les mutations ou le dysfonctionnement de cette intégrine peuvent contribuer au développement de diverses affections pathologiques, notamment la maladie d'Alzheimer, la sclérose en plaques, l'athérosclérose, le cancer et les maladies cardiovasculaires.

En médecine, des antagonistes de l'intégrine alphav bêta3 ont été développés pour traiter certaines affections pathologiques, comme par exemple dans le cas du médicament énalaprilat qui a montré une inhibition de cette intégrine et peut être utilisé dans le traitement de l'hypertension artérielle.

La fibronectine est une glycoprotéine extracellulaire hautement conservée qui joue un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires tels que l'adhésion, la migration, la différenciation et la prolifération. Elle se trouve dans les matrices extracellulaires des tissus conjonctifs, du sang et de la membrane basale.

La fibronectine est composée de deux chaînes polypeptidiques identiques ou non identiques, liées par des ponts disulfures. Elle existe sous plusieurs formes isomériques en raison de différences dans la splicing des ARN messagers qui codent pour cette protéine.

Dans le plasma sanguin, la fibronectine est présente sous forme soluble et participe à des fonctions telles que l'opsonisation, la phagocytose et la réparation des tissus. Dans les matrices extracellulaires, elle se trouve sous une forme insoluble et contribue à la structure et à la fonction mécanique des tissus en interagissant avec d'autres composants de la matrice, comme le collagène et l'héparane sulfate.

Dans un contexte médical, les niveaux sériques de fibronectine peuvent être mesurés pour évaluer des conditions telles que les dommages aux tissus, les maladies hépatiques et certains types de cancer.

L'intégrine alpha3beta1, également connue sous le nom de très grande intégrine avancée (VLA-3) ou CD49c/CD29, est un type de protéine transmembranaire qui se trouve à la surface des cellules. Il s'agit d'un membre de la famille des intégrines, qui sont des récepteurs cellulaires pour les molécules d'adhésion extracellulaires.

L'intégrine alpha3beta1 est composée de deux sous-unités, alpha3 et beta1, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel. Cette intégrine se lie préférentiellement à des ligands extracellulaires spécifiques, tels que la fibronectine, la laminine et le collagène, ce qui permet aux cellules de s'ancrer dans la matrice extracellulaire et de réguler divers processus cellulaires, tels que la migration, la prolifération et la différenciation.

Dans le contexte médical, des anomalies de l'expression ou de la fonction de l'intégrine alpha3beta1 ont été associées à un certain nombre de maladies, notamment les troubles de la cicatrisation des plaies, la fibrose pulmonaire et certains types de cancer. Par exemple, une expression accrue de cette intégrine a été observée dans certains cancers agressifs, ce qui peut contribuer à une augmentation de l'adhésion cellulaire, de la migration et de l'invasion tissulaire, favorisant ainsi la progression tumorale.

L'intégrine alpha6beta1, également connue sous le nom de very late antigen-6 (VLA-6) ou CD49f/CD29, est un type de protéine de la famille des intégrines qui se trouve à la surface des cellules. Les intégrines sont des récepteurs transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire.

L'intégrine alpha6beta1 est composée de deux sous-unités, alpha6 et beta1, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel. Cette intégrine se lie préférentiellement à des ligands extracellulaires contenant de l'arginine-glycine-aspartate (RGD) ou du leucine-aspartate (LDV), tels que la laminine et la fibronectine.

L'intégrine alpha6beta1 est exprimée sur divers types de cellules, y compris les cellules épithéliales, les cellules endothéliales, les cellules hématopoïétiques et les cellules souches. Elle participe à des processus biologiques tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la prolifération cellulaire, la différenciation cellulaire et la survie cellulaire. Des anomalies dans l'expression ou la fonction de cette intégrine ont été associées à diverses maladies, y compris le cancer, les maladies auto-immunes et les maladies fibrotiques.

L'intégrine alpha4beta1, également connue sous le nom de very late antigen-4 (VLA-4), est un type de protéine de la membrane cellulaire qui joue un rôle important dans les processus inflammatoires et immunitaires. Elle se compose de deux chaînes polypeptidiques, alpha4 et beta1, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel.

L'intégrine alpha4beta1 est exprimée principalement sur les lymphocytes T et B, les monocytes, les éosinophiles et les basophiles. Elle se lie spécifiquement à des ligands tels que la fibronectine et le vascular cell adhesion molecule-1 (VCAM-1), qui sont exprimés sur les cellules endothéliales et les cellules présentatrices d'antigènes.

Cette interaction entre l'intégrine alpha4beta1 et ses ligands permet la migration des leucocytes vers les sites d'inflammation et d'infection, ainsi que leur activation et leur différenciation. Des études ont montré que l'inhibition de l'intégrine alpha4beta1 peut être bénéfique dans le traitement de certaines maladies inflammatoires et auto-immunes, telles que la sclérose en plaques et la polyarthrite rhumatoïde.

Un récepteur de fibronectine, également connu sous le nom d'intégrine fibronectine, est un type de protéine transmembranaire qui se lie spécifiquement à la fibronectine, une glycoprotéine extracellulaire. Ces récepteurs jouent un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la différenciation cellulaire et la signalisation intracellulaire. Ils sont largement distribués dans divers tissus corporels et sont essentiels à la structure et à la fonction des matrices extracellulaires. Les récepteurs de fibronectine sont composés d'une sous-unité alpha et d'une sous-unité beta, qui forment un complexe hétérodimérique pour assurer la liaison à la fibronectine. Des anomalies dans les récepteurs de fibronectine ont été associées à diverses maladies, y compris le cancer et les maladies cardiovasculaires.

L'intégrine alpha5 beta1, également connue sous le nom de very late antigen-5 (VLA-5) ou CD49e/CD29, est un type de protéine de la famille des intégrines qui joue un rôle important dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire. Cette intégrine est composée de deux sous-unités, alpha5 et beta1, qui forment un complexe hétérodimérique.

L'intégrine alpha5 beta1 se lie spécifiquement au ligand fibronectine dans la matrice extracellulaire, ce qui permet aux cellules de se déplacer, d'adhérer et de migrer dans leur environnement. Elle est exprimée sur une variété de cellules, y compris les leucocytes, les cellules endothéliales et les fibroblastes.

Dans le contexte médical, l'intégrine alpha5 beta1 a été étudiée pour son rôle dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que l'angiogenèse, la réparation tissulaire, l'inflammation et le cancer. Des anomalies dans l'expression ou la fonction de cette intégrine ont été associées à des maladies telles que la fibrose pulmonaire, la sclérose systémique et certains types de cancer.

Les intégrines sont une famille de protéines transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans les interactions cellule-matrice extracellulaire et cellule-cellule. Elles sont composées de deux chaînes polypeptidiques, une chaîne alpha et une chaîne beta. Chacune de ces chaînes possède un domaine extracellulaire, transmembranaire et intracellulaire.

Les chaînes alpha des intégrines sont des glycoprotéines qui se combinent avec les chaînes beta pour former différents types d'hétérodimères d'intégrines. Il existe 18 gènes connus de chaînes alpha, ce qui donne lieu à 24 intégrines différentes. Les chaînes alpha déterminent en grande partie la spécificité de liaison des intégrines aux ligands extracellulaires tels que les protéines de la matrice extracellulaire, comme la fibronectine, le collagène et la laminine.

Les chaînes alpha peuvent être classées en plusieurs sous-familles en fonction de leur structure et de leur fonction : les chaînes alpha-1 (α1, α2, α10, α11), les chaînes alpha-IIb (αIIb), les chaînes alpha-III (αv, αIIIa, αVβ3, αVβ5, αVβ6, αVβ8), les chaînes alpha-IV (α4, α5, α6, α7, α9) et les chaînes alpha-L (αL, αE). Chaque sous-famille a des ligands spécifiques et des fonctions particulières.

Les intégrines avec leurs différentes chaînes alpha jouent un rôle important dans divers processus biologiques tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, l'angiogenèse, l'hémostase et la signalisation cellulaire. Les dysfonctionnements des intégrines peuvent entraîner des maladies telles que le cancer, les maladies cardiovasculaires, l'inflammation et l'immunité altérée.

L'intégrine alpha5, également connue sous le nom d'intégrine CD49e ou VLA-5 (Very Late Antigen-5), est un type de protéine transmembranaire qui se trouve à la surface des cellules. Elle est composée de deux sous-unités, alpha5 et beta1, qui forment un hétérodimère pour former une molécule d'intégrine fonctionnelle.

L'intégrine alpha5 joue un rôle important dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire (MEC). Elle se lie spécifiquement au ligand fibronectine, une protéine de la MEC, ce qui permet aux cellules de se déplacer, de s'ancrer et d'adhérer à la MEC.

L'intégrine alpha5 est exprimée dans divers types de cellules, y compris les cellules endothéliales, les fibroblastes, les cellules musculaires lisses et les leucocytes. Elle joue un rôle crucial dans la migration cellulaire, l'angiogenèse, la cicatrisation des plaies et d'autres processus physiologiques et pathologiques.

Des anomalies de l'expression ou de la fonction de l'intégrine alpha5 ont été associées à diverses maladies, y compris le cancer, les maladies cardiovasculaires et les maladies inflammatoires.

La vitronectine est une glycoprotéine multifonctionnelle trouvée dans les fluides corporels tels que le plasma sanguin et l'humeur vitrée de l'œil, ainsi que sur la surface des cellules. Elle joue plusieurs rôles importants dans l'organisme, notamment dans la coagulation sanguine, la réparation des tissus, l'inflammation et l'immunité.

Dans le contexte de la coagulation sanguine, la vitronectine se lie au facteur XIIIa et aide à former un caillot stable en facilitant l'interaction entre les fibrines et les plaquettes. Elle contribue également à réguler la prolifération et la migration des cellules dans le cadre de la réparation des tissus.

En outre, la vitronectine interagit avec plusieurs composants du système immunitaire, comme les protéines du complément et certaines bactéries, ce qui lui permet de participer aux processus d'inflammation et d'immunité. Des anomalies dans la production ou la fonction de la vitronectine ont été associées à diverses affections, telles que des maladies cardiovasculaires, des troubles rénaux et certaines formes de cancer.

Le mouvement cellulaire, également connu sous le nom de mobilité cellulaire, se réfère à la capacité des cellules à se déplacer dans leur environnement. Cela joue un rôle crucial dans une variété de processus biologiques, y compris le développement embryonnaire, la cicatrisation des plaies, l'immunité et la croissance des tumeurs.

Les cellules peuvent se déplacer de plusieurs manières. L'une d'elles est par un processus appelé chimiotaxie, où les cellules se déplacent en réponse à des gradients de concentrations de molécules chimiques dans leur environnement. Un exemple de ceci est la façon dont les globules blancs migrent vers un site d'inflammation en suivant un gradient de molécules chimiques libérées par les cellules endommagées.

Un autre type de mouvement cellulaire est appelé mécanotaxie, où les cellules répondent à des stimuli mécaniques, tels que la force ou la déformation du substrat sur lequel elles se trouvent.

Le mouvement cellulaire implique une coordination complexe de processus intracellulaires, y compris la formation de protrusions membranaires à l'avant de la cellule, l'adhésion aux surfaces et la contraction des filaments d'actine pour déplacer le corps cellulaire vers l'avant. Ces processus sont régulés par une variété de molécules de signalisation intracellulaire et peuvent être affectés par des facteurs génétiques et environnementaux.

Des anomalies dans le mouvement cellulaire peuvent entraîner un certain nombre de conditions médicales, y compris la cicatrisation retardée des plaies, l'immunodéficience et la progression du cancer.

L'intégrine alpha3, également connue sous le nom d'intégrine ITGA3 ou CD49c, est un type de protéine intégrine qui se trouve à la surface des cellules. Elle s'associe avec une chaîne bêta spécifique (bêta1, bêta6, bêta7 ou bêta8) pour former un complexe hétérodimérique qui joue un rôle crucial dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire.

L'intégrine alpha3 est exprimée dans divers types de cellules, y compris les cellules épithéliales, les cellules endothéliales, les cellules hématopoïétiques et les cellules musculaires lisses. Elle participe à des processus biologiques importants tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, l'angiogenèse et la signalisation cellulaire.

Des études ont montré que l'intégrine alpha3 est impliquée dans le développement de diverses maladies, y compris le cancer, les maladies inflammatoires et auto-immunes, et les maladies cardiovasculaires. Par conséquent, elle représente une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces affections.

La laminine est une protéine structurelle importante qui joue un rôle crucial dans la formation et le maintien des bases de la matrice extracellulaire (MEC) dans les tissus animaux. Elle contribue à créer un environnement cellulaire propice à l'adhérence, la migration, la différenciation et la prolifération cellulaires.

La laminine est composée de trois chaînes polypeptidiques différentes, appelées alpha, beta et gamma. Il existe plusieurs types isoformes de laminines, selon les combinaisons spécifiques de ces chaînes (par exemple, laminine-1, laminine-2, laminine-5, etc.). Chaque type de laminine possède des propriétés uniques et est exprimé dans différents tissus en fonction du stade de développement et des besoins fonctionnels.

Dans le contexte médical, la laminine a été étudiée pour ses potentielles implications thérapeutiques dans divers domaines, tels que la cicatrisation des plaies, la régénération tissulaire, la réparation nerveuse et la lutte contre le cancer. Cependant, ces recherches en sont encore à leurs balbutiements et nécessitent davantage d'études pour confirmer leur efficacité et leur sécurité.

La matrice extracellulaire (ECM) est un réseau complexe et dynamique de molécules biologiques qui entourent et soutiennent les cellules dans les tissus vivants. Elle joue un rôle crucial dans la régulation des fonctions cellulaires, y compris l'adhésion, la migration, la différenciation, la prolifération et la survie cellulaire.

La matrice extracellulaire est composée de plusieurs types de molécules, notamment des fibres de collagène, d'élastine, de protéoglycanes, de glycoprotéines et de glycosaminoglycanes. Ces molécules sont organisées en un réseau tridimensionnel qui fournit une structure mécanique au tissu, régule la communication intercellulaire et le transport des nutriments, et protège les cellules contre les dommages physiques et chimiques.

La composition et la structure de l'ECM varient selon les types de tissus et peuvent être modifiées en réponse à des stimuli internes ou externes, tels que la cicatrisation des plaies, le développement embryonnaire, la croissance tumorale et la maladie. Des modifications anormales de l'ECM peuvent entraîner des maladies telles que la fibrose, l'athérosclérose, le cancer et les maladies neurodégénératives.

En résumé, la matrice extracellulaire est un composant essentiel des tissus vivants qui fournit une structure mécanique, régule les fonctions cellulaires et participe à la communication intercellulaire.

L'intégrine alpha1 beta1, également connue sous le nom de très grand récepteur de molécule d'adhésion (VLA-1), est un type de protéine transmembranaire qui joue un rôle crucial dans les processus d'adhésion cellulaire et de signalisation. Elle est exprimée sur la surface des leucocytes, des fibroblastes et d'autres types de cellules.

L'intégrine alpha1 beta1 se lie spécifiquement à plusieurs ligands extracellulaires, tels que la collagène de type I, II et III, ainsi que la laminine et la fibronectine. Cette interaction permet aux cellules de s'ancrer dans la matrice extracellulaire et de réguler leur migration, leur prolifération et leur différenciation.

Des études ont montré que l'intégrine alpha1 beta1 est également impliquée dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la cicatrisation des plaies, la réponse immunitaire, la fibrose et le cancer. Par exemple, une expression accrue de cette intégrine a été observée dans certaines tumeurs malignes, ce qui peut favoriser leur croissance et leur invasion locale.

En résumé, l'intégrine alpha1 beta1 est un type de protéine transmembranaire qui joue un rôle important dans les processus d'adhésion cellulaire et de signalisation, en particulier dans la régulation de l'interaction entre les cellules et la matrice extracellulaire. Son expression et son activité sont étroitement régulées et peuvent être altérées dans diverses maladies.

L'intégrine alpha6, également connue sous le nom d'ITGA6, est un type de protéine de la famille des intégrines qui jouent un rôle crucial dans les processus cellulaires tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire et la signalisation cellulaire.

L'intégrine alpha6 se compose d'une chaîne alpha (alpha6) et d'une chaîne bêta (bêta1, bêta4 ou bêta7), ce qui donne lieu à différentes sous-unités fonctionnelles. Elle est largement exprimée dans divers tissus, y compris la peau, les poumons, le cœur et les vaisseaux sanguins.

L'intégrine alpha6 se lie spécifiquement aux laminines, qui sont des protéines de la matrice extracellulaire. Cette interaction est importante pour la formation et le maintien des jonctions entre les cellules épithéliales et endothéliales, ainsi que pour la migration et l'adhésion des cellules souches.

Des mutations dans le gène ITGA6 peuvent entraîner des maladies génétiques telles que le syndrome de Kindler, une maladie rare de la peau caractérisée par une inflammation cutanée, une fragilité et une cicatrisation anormale. De plus, l'intégrine alpha6 est également impliquée dans divers processus pathologiques tels que la progression du cancer, l'angiogenèse et la fibrose tissulaire.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une faute de frappe dans votre requête. Il n'existe pas de terme médical appelé "Taline". Cependant, vous pourriez peut-être faire référence à "talin", qui est une protéine structurelle importante dans la cellule. Les talins jouent un rôle crucial dans la formation des jonctions entre les cellules et entre la cellule et la matrice extracellulaire. Ils sont également importants dans la signalisation cellulaire et la régulation de la forme et de la motilité des cellules. Si ce n'est pas le terme que vous recherchiez, veuillez me fournir plus d'informations ou vérifier l'orthographe pour que je puisse vous fournir une réponse plus précise.

Les oligopeptides sont des chaînes courtes d'acides aminés, qui contiennent généralement entre deux et dix unités d'acides aminés. Ils sont plus courts que les polypeptides, qui en contiennent plus de dix. Les oligopeptides peuvent se former lorsque des peptides plus longs sont dégradés ou clivés par des enzymes spécifiques appelées peptidases.

Ils jouent un rôle important dans divers processus biologiques, tels que la signalisation cellulaire et la régulation de certaines fonctions corporelles. Certains oligopeptides ont également des propriétés bioactives et peuvent agir comme antimicrobiens, immunomodulateurs ou neurotransmetteurs.

En médecine, les oligopeptides sont parfois utilisés dans le traitement de diverses affections, telles que l'hypertension artérielle, la douleur et l'inflammation. Cependant, leur utilisation en thérapeutique est encore relativement limitée, car ils peuvent être rapidement dégradés par les peptidases dans le corps et avoir une durée d'action courte.

Les molécules d'adhésion cellulaire sont des protéines qui se trouvent à la surface des cellules et leur permettent de s'adhérer les unes aux autres ou à la matrice extracellulaire. Elles jouent un rôle crucial dans une variété de processus biologiques, tels que la communication intercellulaire, la migration cellulaire, la différenciation cellulaire et la régulation de la croissance cellulaire. Les molécules d'adhésion cellulaire peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment les cadhérines, les immunoglobulines, les intégrines et les sélectines.

Les cadhérines sont des protéines transmembranaires qui médient l'adhésion homophilique entre les cellules, ce qui signifie qu'elles se lient préférentiellement à d'autres molécules de la même sous-classe. Les immunoglobulines sont des protéines transmembranaires qui médient l'adhésion hétérophilique entre les cellules, ce qui signifie qu'elles se lient à des molécules différentes de leur propre sous-classe.

Les intégrines sont des récepteurs transmembranaires qui médient l'adhésion des cellules à la matrice extracellulaire, tandis que les sélectines sont des protéines de surface cellulaire qui facilitent le contact initial et la reconnaissance entre les cellules.

Les molécules d'adhésion cellulaire peuvent être impliquées dans diverses pathologies, telles que l'inflammation, la tumorigénèse et la progression des tumeurs. Par conséquent, elles représentent des cibles thérapeutiques potentielles pour le développement de nouveaux traitements médicaux.

Les récepteurs du collagène sont des protéines qui se lient spécifiquement au collagène, une protéine structurelle abondante dans le tissu conjonctif des animaux. Ces récepteurs jouent un rôle crucial dans la reconnaissance, la liaison et l'interaction du collagène avec d'autres molécules et cellules. Ils sont largement distribués dans divers types de cellules, y compris les fibroblastes, les chondrocytes, les ostéoblastes et les cellules endothéliales.

Les récepteurs du collagène participent à une variété de processus biologiques, tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la prolifération cellulaire, la différenciation cellulaire et l'apoptose. Ils peuvent également être impliqués dans la signalisation cellulaire, en activant ou en inhibant certaines voies de signalisation qui régulent les fonctions cellulaires.

Il existe plusieurs types de récepteurs du collagène, dont les plus étudiés sont les intégrines et les discoidines domain receptors (DDR). Les intégrines sont des hétérodimères transmembranaires qui se lient à divers ligands extracellulaires, y compris le collagène. Elles jouent un rôle important dans la régulation de l'adhésion cellulaire, de la migration et de la différenciation. Les DDR sont des récepteurs membranaires monomériques qui se lient spécifiquement au collagène de type II et sont exprimées principalement dans les chondrocytes. Elles régulent la prolifération, la différenciation et l'apoptose des chondrocytes et sont donc importantes pour la maintenance de la structure et de la fonction du cartilage.

Des anomalies dans les récepteurs du collagène peuvent entraîner diverses maladies, telles que l'ostéogenèse imparfaite, une maladie héréditaire caractérisée par une fragilité osseuse et des déformations squelettiques, et l'arthrose, une maladie dégénérative courante du cartilage articulaire.

L'antigène LFA-1, également connu sous le nom de CD11a/CD18 ou integrine alpha L/beta 2, est un type de protéine trouvée à la surface des leucocytes (un type de globule blanc) dans le sang. Il s'agit d'une molécule d'adhésion cellulaire qui joue un rôle important dans l'activation et la régulation de la fonction des leucocytes, en particulier pendant une réponse immunitaire.

LFA-1 se lie à d'autres protéines sur la surface des cellules ciblées, telles que les cellules endothéliales (cellules qui tapissent les vaisseaux sanguins) et les cellules présentatrices d'antigènes, pour faciliter le mouvement et l'activation des leucocytes vers les sites d'inflammation ou d'infection.

Des anomalies dans la fonction de LFA-1 ont été associées à plusieurs affections médicales, notamment certaines maladies auto-immunes et inflammatoires.

L'antigène macrophage 1, également connu sous le nom de "antigène membranaire des lymphocytes B", est un marqueur de surface cellulaire présent sur les lymphocytes B matures et certains autres types de cellules immunitaires telles que les monocytes et les macrophages. Il s'agit d'une protéine transmembranaire qui joue un rôle important dans la régulation de l'activité des lymphocytes B et des réponses immunitaires adaptatives.

L'antigène macrophage 1 est souvent utilisé comme marqueur pour identifier et caractériser les sous-populations de cellules immunitaires dans la recherche en immunologie. Des anomalies dans l'expression de cet antigène ont été associées à certaines maladies auto-immunes et hématologiques, telles que le lupus érythémateux disséminé et la leucémie lymphoïde chronique.

Il est important de noter qu'il existe plusieurs isoformes de cette protéine, qui peuvent être exprimées différemment selon les types de cellules et les états physiologiques ou pathologiques. Par conséquent, la définition et l'interprétation de l'antigène macrophage 1 peuvent varier en fonction du contexte clinique ou de recherche spécifique.

L'intégrine alpha2 beta1, également connue sous le nom d'intégrine CD49b/CD29 ou très souvent comme VLA-2 (pour Very Late Antigen-2), est un type de protéine transmembranaire qui agit comme un récepteur pour les molécules d'adhésion cellulaire. Elle est exprimée sur la surface des leucocytes, y compris les lymphocytes T, et joue un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, l'activation cellulaire et la signalisation.

L'intégrine alpha2 beta1 se lie spécifiquement à des ligands extracellulaires tels que le collagène, la laminine et l'osteopontine. Ce processus d'interaction avec les ligands est important dans divers processus physiologiques, comme l'homéostasie tissulaire, la cicatrisation des plaies et l'immunité innée et adaptative.

Des anomalies dans la fonction de l'intégrine alpha2 beta1 ont été associées à plusieurs affections pathologiques, y compris certaines maladies auto-immunes, inflammatoires et cancéreuses.

La 5'-nucleotidase est une enzyme qui se trouve à la surface de certaines cellules dans le corps humain. Elle joue un rôle important dans le métabolisme des nucléotides, qui sont les composants de base des acides nucléiques, comme l'ADN et l'ARN.

Plus précisément, la 5'-nucleotidase catalyse la réaction qui déphosphoryle les nucléotides monophosphates en nucléosides et phosphate inorganique. Cette réaction est importante pour réguler la concentration intracellulaire de nucléotides et pour permettre leur recyclage ou leur élimination.

La 5'-nucleotidase est exprimée à la surface des érythrocytes (globules rouges), des hépatocytes (cellules du foie), des ostéoclastes (cellules qui dégradent les os) et d'autres types cellulaires. Des anomalies de l'activité de cette enzyme peuvent être associées à certaines maladies, comme la maladie de Gaucher ou l'hémochromatose.

Des tests de laboratoire peuvent être utilisés pour mesurer l'activité de la 5'-nucleotidase dans le sang ou d'autres fluides corporels, ce qui peut aider au diagnostic ou au suivi de certaines affections médicales.

La transduction du signal est un processus crucial dans la communication cellulaire où les cellules convertissent un signal extracellulaire en une réponse intracellulaire spécifique. Il s'agit d'une série d'étapes qui commencent par la reconnaissance et la liaison du ligand (une molécule signal) à un récepteur spécifique situé sur la membrane cellulaire. Cela entraîne une cascade de réactions biochimiques qui amplifient le signal, finalement aboutissant à une réponse cellulaire adaptative telle que la modification de l'expression des gènes, la mobilisation du calcium ou la activation des voies de signalisation intracellulaires.

La transduction de signaux peut être déclenchée par divers stimuli, y compris les hormones, les neurotransmetteurs, les facteurs de croissance et les molécules d'adhésion cellulaire. Ce processus permet aux cellules de percevoir et de répondre à leur environnement changeant, en coordonnant des fonctions complexes allant du développement et de la différenciation cellulaires au contrôle de l'homéostasie et de la réparation des tissus.

Des anomalies dans la transduction des signaux peuvent entraîner diverses maladies, notamment le cancer, les maladies cardiovasculaires, le diabète et les troubles neurologiques. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents des maladies et développer des stratégies thérapeutiques ciblées.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

L'intégrine alpha2, également connue sous le nom d'CD49b ou très ancienne antigène 2 (VLA-2), est un type de protéine transmembranaire qui se trouve à la surface des cellules. Elle est composée de deux sous-unités, alpha-2 et bêta-1, qui forment un complexe hétérodimérique pour former une molécule d'intégrine fonctionnelle.

L'intégrine alpha2 joue un rôle important dans l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire. Elle se lie spécifiquement à des ligands extracellulaires tels que le collagène, ce qui permet aux cellules de s'ancrer dans la matrice extracellulaire et de communiquer avec leur environnement.

L'intégrine alpha2 est exprimée sur une variété de cellules, y compris les lymphocytes T, les monocytes et les cellules endothéliales. Elle a été impliquée dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la réponse immunitaire, l'angiogenèse et la progression tumorale.

Des mutations ou des variations dans l'expression de l'intégrine alpha2 ont été associées à certaines maladies, telles que le syndrome de Di George, une maladie génétique rare caractérisée par un développement anormal du système immunitaire et d'autres anomalies.

L'antigène CD11, également connu sous le nom d'integrine αM ou integrine CR3, est un type de protéine trouvé à la surface des cellules immunitaires telles que les neutrophiles, les monocytes et les macrophages. Il s'agit d'une molécule d'adhésion cellulaire qui joue un rôle important dans l'activation du système immunitaire et la réponse inflammatoire.

CD11 est une sous-unité de plusieurs complexes integrines, y compris CD11b/CD18 (Mac-1) et CD11c/CD18 (p150,95). Ces complexes integrines se lient à divers ligands sur les surfaces des cellules cibles, telles que les bactéries et les cellules endothéliales, ce qui permet aux cellules immunitaires de migrer vers les sites d'infection et d'inflammation.

CD11 est également impliqué dans la phagocytose, une forme spécialisée de l'endocytose qui permet aux cellules immunitaires d'engloutir et de détruire les agents pathogènes. Les complexes integrines CD11/CD18 peuvent se lier à des récepteurs spécifiques sur la surface des bactéries, ce qui déclenche une cascade de signalisation intracellulaire qui aboutit à la phagocytose.

En plus de ses fonctions immunitaires et inflammatoires, CD11 est également impliqué dans la régulation de l'hémostase et de la thrombose. Les complexes integrines CD11/CD18 peuvent se lier aux fibrinogènes et aux glycoprotéines plaquettaires, ce qui favorise l'agrégation des plaquettes et la formation de caillots sanguins.

Des anomalies dans les gènes codant pour CD11 ont été associées à plusieurs maladies, y compris le syndrome de Leiner-Mundl, une forme rare d'immunodéficience combinée sévère, et la granulomatose chronique, une maladie héréditaire caractérisée par des infections récurrentes et l'inflammation des tissus.

Les récepteurs des lymphocytes captants (LCR) sont des protéines exprimées à la surface des lymphocytes B et T qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils sont responsables de la reconnaissance et de la liaison spécifiques aux antigènes, déclenchant ainsi une réponse immunitaire.

Les LCR des lymphocytes B, également appelés récepteurs d'immunoglobuline (BCR), sont composés de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères d'immunoglobulines. Chaque paire de chaînes forme un site de liaison antigénique unique, ce qui permet aux lymphocytes B de reconnaître et de répondre à une grande diversité d'antigènes.

Les LCR des lymphocytes T, également appelés récepteurs de la chaîne αβ ou γδ selon leur composition, sont composés de deux chaînes alpha et beta ou gamma et delta. Ils reconnaissent les antigènes présentés par les molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (MHC) sur la surface des cellules présentatrices d'antigène.

La liaison de l'antigène au LCR déclenche une cascade de signalisation intracellulaire qui active le lymphocyte et induit la production de cytokines, la prolifération clonale et l'élimination des cellules infectées ou cancéreuses.

Les protéines de la matrice extracellulaire (PME) sont des molécules complexes et structuralement diverses qui jouent un rôle crucial dans la régulation des fonctions cellulaires et la médiation des interactions entre les cellules et leur microenvironnement. La matrice extracellulaire est le milieu fluide ou solide dans lequel les cellules sont immergées, et elle est composée d'une grande variété de molécules, y compris des protéines, des glycosaminoglycanes (GAG), des protéoglycanes et des polysaccharides.

Les PME peuvent être classées en plusieurs catégories fonctionnelles, notamment:

1. Protéines structurales: Ces PME fournissent une structure et un soutien mécaniques à la matrice extracellulaire. Les exemples incluent le collagène, l'élastine et la fibrilline.
2. Adhésion cellulaire et molécules de signalisation: Ces PME médient les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire, ainsi que les communications intercellulaires. Les exemples incluent la laminine, la fibronectine et les intégrines.
3. Protéases et inhibiteurs de protéases: Ces PME régulent la dégradation et le remodelage de la matrice extracellulaire. Les exemples incluent les métalloprotéinases matricielles (MMP) et les tissus inhibiteurs de MMP (TIMP).
4. Protéines de croissance et facteurs de différentiation: Ces PME régulent la prolifération, la migration et la différenciation cellulaire. Les exemples incluent le facteur de croissance transformant-β (TGF-β), le facteur de croissance des fibroblastes (FGF) et le facteur de nécrose tumorale-α (TNF-α).

Les PME sont essentielles pour maintenir l'homéostasie tissulaire et jouent un rôle crucial dans divers processus physiologiques et pathologiques, y compris la cicatrisation des plaies, le développement embryonnaire, l'inflammation, la fibrose et le cancer. Par conséquent, une compréhension approfondie de la structure, de la fonction et de la régulation des PME est importante pour élucider les mécanismes sous-jacents à ces processus et développer de nouvelles stratégies thérapeutiques.

Les protéines kinases d'adhésions focales (PTKF) sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires tels que l'adhérence cellulaire, la migration et la croissance. Elles sont localisées au niveau des adhésions focales, structures spécialisées situées à l'interface entre la membrane plasmique de la cellule et la matrice extracellulaire.

Les PTKF sont responsables du phosphorylation de tyrosine, un processus qui consiste à ajouter un groupe phosphate sur des résidus de tyrosine spécifiques des protéines. Cette modification post-traductionnelle permet de réguler l'activité et la fonction des protéines cibles, ce qui a un impact sur la signalisation cellulaire et la régulation des voies de transduction du signal.

Les PTKF sont souvent surexprimées ou hyperactives dans diverses maladies, telles que le cancer, où elles peuvent contribuer à la progression tumorale en favorisant la prolifération cellulaire, la migration et l'invasion des tissus environnants. Par conséquent, les PTKF sont considérées comme des cibles thérapeutiques prometteuses pour le développement de nouveaux traitements contre le cancer et d'autres maladies.

CD151 est un antigène appartenant à la famille des tétraspanines, qui sont des protéines transmembranaires exprimées dans divers types de cellules. Les antigènes CD151 se trouvent principalement sur les membranes plasmiques des cellules épithéliales et des cellules sanguines, telles que les lymphocytes T et B.

Les antigènes CD151 jouent un rôle important dans la régulation de l'adhésion cellulaire, de la migration cellulaire et de la signalisation cellulaire. Ils interagissent avec d'autres protéines membranaires pour former des complexes qui participent à la formation des microdomaines lipidiques riches en cholestérol, également appelés radeaux lipidiques ou domaine de la membrane liquide ordonnée (LRO).

Ces domaines sont importants pour l'organisation et la fonctionnalité des récepteurs cellulaires et des protéines de signalisation. Les antigènes CD151 ont également été impliqués dans le processus de métastase du cancer, car ils peuvent faciliter la migration et l'invasion des cellules cancéreuses en régulant l'expression et la fonction des intégrines, qui sont des protéines d'adhésion cellulaire.

En médecine, les antigènes CD151 peuvent être utilisés comme marqueurs pour identifier et caractériser différents types de cellules. Ils peuvent également constituer une cible thérapeutique potentielle pour le traitement des maladies liées à la dysrégulation de l'adhésion cellulaire, de la migration cellulaire et de la signalisation cellulaire, telles que les maladies inflammatoires et le cancer.

L'intégrine alpha6beta4, également connue sous le nom de very late antigen-6 (VLA-6), est un type de protéine de la famille des intégrines qui se trouve à la surface des cellules. Elle est composée de deux chaînes polypeptidiques, l'alpha6 et la beta4, qui s'associent pour former un hétérodimère membranaire.

L'intégrine alpha6beta4 joue un rôle important dans la régulation de l'adhésion cellulaire, de la migration cellulaire et de la signalisation intracellulaire. Elle se lie spécifiquement à des ligands extracellulaires tels que la laminine-332, une protéine de la matrice extracellulaire, et participe ainsi à la formation et au maintien des jonctions hémidesmosomales entre les cellules épithéliales et la membrane basale.

Des anomalies dans l'expression ou la fonction de l'intégrine alpha6beta4 ont été associées à diverses pathologies, telles que le cancer du sein, la dermatite herpétiforme et certaines maladies génétiques rares affectant la peau et les muqueuses.

Les anticorps bispécifiques sont un type d'immunothérapie qui peuvent se lier à deux cibles différentes simultanément. Ils sont conçus pour avoir deux sites de liaison, chacun capable de se fixer à des protéines ou des cellules spécifiques. Cette capacité leur permet de servir de pont entre deux types de cellules, généralement les cellules cancéreuses et les cellules immunitaires, telles que les lymphocytes T.

En se liant aux deux cibles, les anticorps bispécifiques peuvent activer le système immunitaire pour attaquer et détruire les cellules cancéreuses. Ils ont été développés comme une stratégie thérapeutique prometteuse dans le traitement de divers types de cancer, car ils peuvent contourner les mécanismes de défense des cellules cancéreuses qui empêchent souvent le système immunitaire de les reconnaître et de les attaquer.

Cependant, il est important de noter que l'utilisation d'anticorps bispécifiques peut également entraîner des effets secondaires graves, tels que la libération de cytokines, qui peuvent provoquer une inflammation systémique et des réactions indésirables. Par conséquent, leur utilisation doit être soigneusement surveillée et gérée pour minimiser les risques associés.

Les récepteurs cytoadhésifs sont des protéines présentes à la surface des cellules qui facilitent l'adhésion entre ces cellules ou entre les cellules et d'autres structures extracellulaires. Dans le contexte médical, en particulier dans le domaine de la pathologie vasculaire, les récepteurs cytoadhésifs font référence aux protéines qui favorisent l'adhésion des cellules infectées, comme les globules rouges parasités par Plasmodium (agent causal du paludisme), aux parois des vaisseaux sanguins.

Ces récepteurs cytoadhésifs spécifiques sont exprimés à la surface des cellules infectées et interagissent avec des protéines présentes dans les parois vasculaires, telles que les molécules d'adhésion des vaisseaux (VCAM-1), l'intercellular adhesion molecule-1 (ICAM-1) et l'endothéliale leucocyte adhesion molecule-1 (ELAM-1). Cette interaction entraîne une cytoadhésion, qui contribue à la pathogenèse du paludisme en provoquant des obstructions vasculaires, une inflammation et des lésions tissulaires.

Il est important de noter que les récepteurs cytoadhésifs ne sont pas exclusifs au paludisme et peuvent également jouer un rôle dans d'autres maladies liées à la pathologie vasculaire.

La Focal Adhesion Kinase 1 (FAK1), également connue sous le nom de Protein Tyrosine Kinase 2 (PTK2), est une protéine tyrosine kinase qui joue un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires tels que la migration, l'adhésion et la survie cellulaire. Elle est recrutée aux sites de focal adhesions (structures d'ancrage entre la cellule et la matrice extracellulaire) où elle devient activée par phosphorylation.

FAK1 participe à la transmission des signaux mécaniques en réponse aux forces exercées sur les intégrines, protéines de la membrane plasmique qui assurent l'ancrage cellulaire et la communication avec la matrice extracellulaire. L'activation de FAK1 déclenche une cascade de signalisation intracellulaire comprenant l'autophosphorylation, le recrutement d'autres protéines kinases et l'activation de voies de transduction de signaux tels que les voies MAPK/ERK et PI3K/AKT.

FAK1 est également impliquée dans la régulation de la cytosquelette d'actine, ce qui influence la forme cellulaire, la motilité et l'adhésion. Des altérations de FAK1 ont été associées à diverses pathologies, y compris le cancer, où elle peut favoriser la progression tumorale en promouvant la prolifération, la survie et la migration des cellules cancéreuses.

Dans le contexte médical et de santé publique, les « contacts focaux » sont des individus qui ont eu un contact direct avec une personne infectée par une maladie contagieuse, pendant la période transmissible de la maladie. Ils sont considérés comme à haut risque d'infection en raison de leur exposition directe et rapprochée à la source de l'infection. Les contacts focaux peuvent inclure des membres de la famille, des amis proches, des collègues ou des professionnels de santé qui ont été en contact étroit avec le cas confirmé d'infection.

Les autorités sanitaires publique identifient et suivent ces contacts focaux pour surveiller l'apparition de symptômes et prévenir la propagation de la maladie. Les mesures de contrôle peuvent inclure des tests de dépistage, une quarantaine ou une isolement à domicile, ainsi que des conseils sur les pratiques d'hygiène et de prévention des infections.

Il est important de noter qu'il existe également des « contacts larges » qui sont des personnes ayant eu un contact indirect avec le cas confirmé ou des personnes qui se trouvaient dans des lieux fréquentés par le cas confirmé pendant la période transmissible de la maladie. Ces contacts larges peuvent être considérés comme à risque modéré d'infection et peuvent également faire l'objet d'une surveillance et de mesures de contrôle, en fonction de la maladie et des recommandations des autorités sanitaires locales ou nationales.

En pharmacologie et en chimie, un ligand est une molécule ou un ion qui se lie de manière réversible à une protéine spécifique, généralement une protéine située sur la surface d'une cellule. Cette liaison se produit grâce à des interactions non covalentes telles que les liaisons hydrogène, les forces de Van der Waals et les interactions hydrophobes. Les ligands peuvent être des neurotransmetteurs, des hormones, des médicaments, des toxines ou d'autres molécules biologiquement actives.

Lorsqu'un ligand se lie à une protéine, il peut modifier sa forme et son activité, ce qui entraîne une réponse cellulaire spécifique. Par exemple, les médicaments peuvent agir comme des ligands en se liant à des protéines cibles pour moduler leur activité et produire un effet thérapeutique souhaité.

Il est important de noter que la liaison entre un ligand et une protéine est spécifique, ce qui signifie qu'un ligand donné se lie préférentiellement à une protéine particulière plutôt qu'à d'autres protéines. Cette spécificité est déterminée par la structure tridimensionnelle de la protéine et du ligand, ainsi que par les forces non covalentes qui les maintiennent ensemble.

En résumé, un ligand est une molécule ou un ion qui se lie réversiblement à une protéine spécifique pour moduler son activité et produire une réponse cellulaire spécifique.

L'antigène CD11a, également connu sous le nom d'integrine αL ou LFA-1 (Lymphocyte Function-Associated Antigen 1), est un type de protéine trouvée à la surface des cellules immunitaires telles que les lymphocytes T et B, les monocytes, les macrophages et les granulocytes. Il s'agit d'une molécule d'adhésion cellulaire qui joue un rôle important dans l'activation du système immunitaire et la migration des cellules immunitaires vers les sites d'inflammation ou d'infection.

CD11a forme un complexe hétérodimérique avec CD18 (integrine β2) pour former LFA-1, qui se lie à l'intercellular adhesion molecule 1 (ICAM-1) sur les cellules endothéliales et d'autres cellules immunitaires. Cette interaction permet aux cellules immunitaires de s'arrêter, de rouler et de migrer le long des vaisseaux sanguins vers les tissus infectés ou inflammatoires.

CD11a est également important pour l'activation des lymphocytes T et la régulation de leur fonction. Il participe à la signalisation cellulaire qui déclenche la prolifération et la différenciation des lymphocytes T, ainsi qu'à la libération de cytokines et de chimiokines.

Des mutations dans le gène codant pour CD11a peuvent entraîner des déficits immunitaires graves, tels que le syndrome de Leiner-Miescher, qui se caractérise par une infection récurrente, une dermatite et un retard de croissance.

L'intégrine bêta-4, également connue sous le nom d'ITGB4, est un type de protéine qui appartient à la famille des intégrines. Les intégrines sont des récepteurs cellulaires transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire.

L'intégrine bêta-4 est spécifiquement exprimée dans les cellules épithéliales et se lie à l'intégrine alpha-6 pour former un complexe hétérodimérique appelé très grand récepteur de la laminine (VLA-4 ou CD49d/CD29). Ce complexe est important pour l'adhésion des cellules épithéliales aux composants de la matrice extracellulaire, tels que la laminine et le collagène.

L'intégrine bêta-4 est ancrée dans la membrane cellulaire et s'étend profondément dans le cytoplasme, où elle se lie à des protéines structurelles telles que la filamine A et les kératines. Cette association permet de stabiliser l'ancrage des cellules épithéliales à la matrice extracellulaire et de participer à la régulation de processus tels que la différenciation cellulaire, la migration cellulaire et la croissance tumorale.

Des mutations dans le gène ITGB4 ont été associées à des maladies telles que l'épidermolyse bulleuse acquise, une forme d'épidermolyse bulleuse caractérisée par des bulles cutanées et muqueuses douloureuses. De plus, l'intégrine bêta-4 est souvent surexprimée dans divers types de cancer, ce qui peut contribuer à la progression tumorale en favorisant la migration cellulaire et l'angiogenèse.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une petite erreur dans votre requête. Il n'existe pas de récepteur spécifiquement nommé "Vla" dans le domaine médical ou physiologique. Il est possible qu'il y ait une confusion avec les différents types de récepteurs cellulaires.

Les récepteurs cellulaires sont des protéines membranaires qui détectent et répondent aux signaux chimiques provenant de l'extérieur de la cellule. Ils jouent un rôle crucial dans la transduction du signal, qui est le processus par lequel une cellule convertit un signal extracellulaire en une réponse intracellulaire.

Si vous cherchiez des informations sur un autre sujet ou si vous souhaitez que je précise certains points concernant les récepteurs cellulaires, n'hésitez pas à me fournir plus de détails. Je serai heureux de vous aider !

Le cytosquelette est un réseau complexe et dynamique de filaments protéiques à l'intérieur d'une cellule eucaryote, qui joue un rôle crucial dans la détermination et le maintien de sa forme, ainsi que dans des processus cellulaires essentiels tels que la division cellulaire, le transport intracellulaire, le mouvement cellulaire et l'adhésion cellulaire. Il se compose principalement de trois types de filaments protéiques : les microtubules, les filaments d'actine et les filaments intermédiaires. Ces filaments forment un réseau tridimensionnel qui s'étend de la membrane cellulaire jusqu'au noyau, fournissant une infrastructure rigide mais flexible pour soutenir et organiser les diverses structures et processus cellulaires. Le cytosquelette est également dynamique, capable de se réorganiser rapidement en réponse à des signaux internes ou externes, ce qui permet aux cellules de s'adapter à leur environnement et de remplir leurs fonctions spécifiques.

Le collagène est une protéine structurelle abondante dans le corps humain, constituant environ un tiers des protéines totales. Il joue un rôle crucial dans la formation des structures de soutien et protectrices telles que la peau, les tendons, les ligaments, les os, les cartilages, les vaisseaux sanguins et les dents. Le collagène fournit force et souplesse à ces tissus en formant des fibres solides mais flexibles.

Il est synthétisé par divers types de cellules, y compris les fibroblastes, à partir d'acides aminés provenant de sources alimentaires ou du recyclage des propres protéines de l'organisme. Les trois acides aminés principaux utilisés dans la production de collagène sont la glycine, la proline et la hydroxyproline.

La structure unique du collagène, qui contient une grande quantité de résidus d'acide aminé hydroxyproline, lui confère sa rigidité et sa stabilité. Des anomalies dans la production ou la structure du collagène peuvent entraîner diverses maladies génétiques telles que l'ostéogenèse imparfaite (maladie des os de verre) et l'épidermolyse bulleuse (une forme grave de peau fragile).

Les récepteurs de laminine sont des protéines situées à la surface des cellules qui se lient spécifiquement à la laminine, une protéine structurelle importante dans la matrice extracellulaire (MEC). La liaison entre les récepteurs de laminine et la laminine aide à maintenir l'intégrité structurale des tissus et joue un rôle crucial dans une variété de processus cellulaires, y compris l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la différenciation cellulaire et la signalisation cellulaire. Les récepteurs de laminine sont largement distribués dans divers tissus corporels, tels que les muscles, les os, les vaisseaux sanguins, le cerveau et la peau. Des anomalies dans les récepteurs de laminine ou leur interaction avec la laminine peuvent contribuer à une gamme de maladies, y compris le cancer, la fibrose, les maladies neurodégénératives et d'autres affections.

Une lignée cellulaire est un groupe homogène de cellules dérivées d'un seul type de cellule d'origine, qui se divisent et se reproduisent de manière continue dans des conditions de culture en laboratoire. Ces cellules sont capables de maintenir certaines caractéristiques spécifiques à leur type cellulaire d'origine, telles que la forme, les fonctions et les marqueurs moléculaires, même après plusieurs générations.

Les lignées cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers processus cellulaires et moléculaires, tester de nouveaux médicaments, développer des thérapies et comprendre les mécanismes sous-jacents aux maladies humaines. Il est important de noter que certaines lignées cellulaires peuvent présenter des anomalies chromosomiques ou génétiques dues à leur manipulation en laboratoire, ce qui peut limiter leur utilisation dans certains contextes expérimentaux ou cliniques.

La paxilline est un alcaloïde mycotoxique produit par certaines espèces de moisissures, telles que Penicillium paxilli et Aspergillus flavus. Dans un contexte médical ou biochimique, la paxilline est souvent mentionnée pour ses propriétés pharmacologiques en tant qu'inhibiteur sélectif des canaux calciques de type 2 (T-type). Les canaux calciques T jouent un rôle crucial dans la régulation du potentiel membranaire et la modulation de l'excitabilité neuronale.

La paxilline se lie aux récepteurs des canaux calciques T avec une grande affinité, entraînant leur inhibition et une diminution de l'influx calcique dans les cellules. Cette propriété a rendu la paxilline utile dans l'étude des fonctions des canaux calciques T dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la neurotransmission, la contraction musculaire et la croissance des cellules cancéreuses.

Cependant, il est important de noter que la paxilline n'est pas utilisée en clinique comme médicament ou thérapie, étant donné qu'elle présente une toxicité significative pour les humains et d'autres mammifères. Les recherches sur la paxilline se concentrent principalement sur son utilisation comme outil de laboratoire pour comprendre le rôle des canaux calciques T dans divers processus biologiques.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

L'intégrine alphax bêta2, également connue sous le nom de CD11b/CD18 ou LFA-1 (Lymphocyte Function-Associated Antigen 1), est un type de protéine de la membrane cellulaire qui appartient à la famille des intégrines. Elle est exprimée sur les leucocytes, y compris les lymphocytes T, les lymphocytes B, les monocytes, les macrophages et les neutrophiles.

L'intégrine alphax bêta2 joue un rôle important dans l'adhésion des leucocytes aux cellules endothéliales et à la matrice extracellulaire, ainsi que dans la migration des leucocytes vers les sites d'inflammation. Elle interagit avec plusieurs ligands, tels que l'ICAM-1 (Intercellular Adhesion Molecule 1) et le fibrinogène, pour faciliter ces processus.

Des mutations dans les gènes qui codent pour les sous-unités de l'intégrine alphax bêta2 peuvent entraîner des maladies génétiques telles que le syndrome de Leucocyte Adhésion Déficient (LAD), qui se caractérise par une susceptibilité accrue aux infections et à l'inflammation.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Les récepteurs d'adhésion des leucocytes sont des protéines présentes à la surface des cellules immunitaires, ou leucocytes, qui jouent un rôle crucial dans l'adhérence et l'interaction de ces cellules avec d'autres cellules du corps et avec les molécules des matériaux étrangers ou des pathogènes. Ces récepteurs permettent aux leucocytes de se déplacer à travers la paroi des vaisseaux sanguins pour atteindre les sites d'inflammation ou d'infection, où ils peuvent aider à combattre les agents pathogènes et à réparer les tissus endommagés.

Les récepteurs d'adhésion des leucocytes se lient à des molécules spécifiques présentes sur la surface des cellules endothéliales qui tapissent l'intérieur des vaisseaux sanguins, ainsi qu'à des molécules présentes dans les tissus extravasculaires et sur les surfaces des pathogènes. Cette interaction déclenche une cascade de réactions biochimiques qui entraînent l'activation des leucocytes, leur adhésion aux cellules endothéliales et leur migration à travers la paroi vasculaire vers les tissus affectés.

Les récepteurs d'adhésion des leucocytes comprennent plusieurs familles de protéines, notamment les sélectines, les intégrines et les immunoglobulines. Chacune de ces familles a des fonctions spécifiques dans l'interaction et l'activation des leucocytes, et leur dysfonctionnement peut entraîner diverses maladies inflammatoires et auto-immunes.

En résumé, les récepteurs d'adhésion des leucocytes sont des protéines clés qui permettent aux cellules immunitaires de se déplacer vers les sites d'inflammation et d'infection, et leur étude est essentielle pour comprendre les mécanismes sous-jacents à la réponse immunitaire et au développement des maladies.

Je suis désolé, mais la requête « Cellules Cho » ne correspond à aucun terme médical reconnu. Il est possible que vous ayez fait une faute d'orthographe ou utilisé un raccourci ou un langage SMS qui n'est pas compris dans ce contexte.

Si vous cherchez des informations sur les cellules souches, également appelées « cellules staminales » en français, je peux vous fournir une définition :

Les cellules souches sont des cellules indifférenciées qui ont la capacité de se diviser et de renouveler sans limite certaines populations cellulaires. Elles peuvent également donner naissance à des cellules spécialisées (différenciation) en fonction des besoins de l'organisme. On distingue deux types de cellules souches : les cellules souches embryonnaires, présentes dans l'embryon aux premiers stades de développement, et les cellules souches adultes, que l'on trouve chez l'adulte dans certains tissus (moelle osseuse, peau, etc.). Les cellules souches sont étudiées en médecine régénérative pour leurs potentialités thérapeutiques.

Si cela ne correspond pas à votre recherche initiale, pouvez-vous svp fournir plus de détails ou vérifier l'orthographe du terme que vous cherchez ? Je suis là pour vous aider.

La glycoprotéine IIb-IIIa (GPIIb-IIIa) est un récepteur membranaire présent à la surface des plaquettes sanguines, également connu sous le nom de récepteur d'intégrine αIIbβ3. Il joue un rôle crucial dans l'hémostase et la thrombose en facilitant l'adhésion des plaquettes aux sites de lésion vasculaire et leur activation subséquente, ce qui conduit à la formation d'un caillot sanguin.

Le complexe GPIIb-IIIa est un hétérodimère composé de deux sous-unités transmembranaires, αIIb (GPIIb) et β3 (IIIa). Lorsque les plaquettes sont activées, des changements conformationnels se produisent dans le complexe GPIIb-IIIa, exposant ainsi un site de liaison aux ligands. Cela permet au récepteur de se lier à des molécules de fibrinogène circulantes, une protéine plasmatique, et d'autres ligands tels que la vitronectine et le facteur von Willebrand.

La liaison du fibrinogène au complexe GPIIb-IIIa active permet aux plaquettes de s'agréger les unes aux autres, formant ainsi un thrombus plaquettaire. En raison de son rôle central dans la régulation de l'hémostase et de la thrombose, le complexe GPIIb-IIIa est une cible thérapeutique importante pour prévenir ou traiter les événements thrombotiques tels que l'infarctus du myocarde et l'accident vasculaire cérébral.

Les glycoprotéines membranaires plaquettaires sont des protéines complexes qui se trouvent à la surface des plaquettes sanguines (thrombocytes). Elles jouent un rôle crucial dans l'hémostase, c'est-à-dire le processus qui permet de stopper les saignements en formant un caillot sanguin.

Il existe plusieurs types de glycoprotéines membranaires plaquettaires, mais certaines des plus importantes sont GpIb-IX-V, GpIIb-IIIa et GpVI. Ces protéines sont impliquées dans l'adhésion et l'agrégation plaquettaires, qui sont des étapes clés de la formation d'un caillot sanguin.

GpIb-IX-V est une glycoprotéine qui se lie à la von Willebrand factor (vWF), une protéine présente dans le plasma sanguin et dans les parois des vaisseaux sanguins. Cette liaison permet aux plaquettes de s'accrocher aux sites de lésion des vaisseaux sanguins, ce qui déclenche leur activation.

GpIIb-IIIa est une glycoprotéine qui se lie aux fibrinogènes et aux fibronectines, deux protéines présentes dans le plasma sanguin. Cette liaison permet aux plaquettes de s'agréger entre elles et de former un caillot sanguin.

GpVI est une glycoprotéine qui se lie aux collagènes, des protéines présentes dans la matrice extracellulaire des vaisseaux sanguins. Cette liaison permet également aux plaquettes de s'activer et de participer à la formation d'un caillot sanguin.

Des anomalies ou des mutations dans les glycoprotéines membranaires plaquettaires peuvent entraîner des troubles hémorragiques ou thrombotiques, tels que l'hémophilie, la maladie de von Willebrand, le syndrome des plaquettes fonctionnellement défectueuses et la thrombocytopénie.

Le déficit d'adhésion leucocytaire (DAL) est un trouble rare du système immunitaire caractérisé par une capacité réduite des globules blancs (leucocytes) à adhérer et à migrer dans les tissus corporels, en particulier vers les sites d'inflammation ou d'infection. Ce processus est crucial pour une réponse immunitaire efficace contre les agents pathogènes.

Les leucocytes ont des récepteurs spécifiques à la surface qui leur permettent de se lier aux molécules d'adhésion sur les cellules endothéliales des vaisseaux sanguins, un processus connu sous le nom de diapédèse. Cela permet aux leucocytes de quitter la circulation sanguine et d'entrer dans les tissus où ils peuvent combattre l'infection.

Les personnes atteintes de DAL ont des mutations dans les gènes qui codent pour ces récepteurs d'adhésion, entraînant une capacité réduite ou absente des leucocytes à adhérer et à migrer. Cela se traduit par une susceptibilité accrue aux infections, en particulier celles causées par des bactéries extracellulaires et des champignons. Les symptômes courants du DAL comprennent des infections cutanées récurrentes, des pneumonies, des sinusites, des otites moyennes et d'autres infections bactériennes ou fongiques graves.

Le DAL est généralement héréditaire et peut être classé en deux types principaux : le type 1, qui est autosomique dominant et affecte principalement la fonction adhésive des neutrophiles, et le type 2, qui est autosomique récessif et affecte à la fois les fonctions adhésives et migratoires des lymphocytes. Le traitement du DAL implique généralement une antibiothérapie prophylactique pour prévenir les infections récurrentes, ainsi qu'un traitement agressif des infections aiguës lorsqu'elles surviennent.

Les granulocytes neutrophiles, également simplement appelés neutrophiles, sont un type de globules blancs (leucocytes) qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Ils font partie des granulocytes, qui sont ainsi nommés en raison de la présence de granules dans leur cytoplasme.

Les neutrophiles sont les globules blancs les plus abondants dans le sang périphérique. Ils sont produits dans la moelle osseuse et ont une durée de vie courte, généralement moins d'un jour.

Leur fonction principale est de protéger l'organisme contre les infections. Lorsqu'un agent pathogène pénètre dans le corps, des molécules spéciales appelées cytokines sont libérées pour alerter les neutrophiles. Ces derniers migrent alors vers le site de l'infection grâce à un processus appelé diapédèse.

Une fois sur place, ils peuvent ingérer et détruire les agents pathogènes par phagocytose, une forme de défense non spécifique contre les infections. Ils relarguent également des substances toxiques contenues dans leurs granules pour tuer les micro-organismes. Un nombre anormalement bas de neutrophiles dans le sang (neutropénie) peut rendre une personne plus susceptible aux infections.

La molécule d'adhésion des cellules vasculaires-1 (VCAM-1), également connue sous le nom de CD106, est une protéine exprimée à la surface des cellules endothéliales activées qui joue un rôle crucial dans l'adhérence et l'agrégation des leucocytes aux parois des vaisseaux sanguins. Cela se produit principalement pendant l'inflammation, où les leucocytes doivent migrer vers les sites affectés pour fournir une réponse immunitaire.

VCAM-1 se lie spécifiquement à plusieurs sous-ensembles de molécules d'adhésion des leucocytes, y compris VLA-4 (very late antigen-4), ce qui entraîne une interaction forte et stable entre les cellules endothéliales et les leucocytes. Cette interaction favorise la diapédèse, un processus par lequel les leucocytes traversent la membrane basale de la paroi vasculaire pour atteindre les tissus environnants.

Dans des contextes pathologiques tels que l'athérosclérose et la maladie inflammatoire chronique de l'intestin, une expression accrue de VCAM-1 a été observée, ce qui peut contribuer à la progression de ces conditions. Par conséquent, les inhibiteurs de VCAM-1 sont actuellement étudiés comme cibles thérapeutiques potentielles pour traiter diverses maladies inflammatoires et auto-immunes.

CD9 est un type d'antigène qui se trouve à la surface des cellules. Il s'agit d'une protéine transmembranaire qui joue un rôle important dans divers processus cellulaires, tels que l'adhésion cellulaire, la motilité cellulaire et la fusion cellulaire.

Les antigènes CD sont des marqueurs de surface cellulaire utilisés pour identifier et classer différents types de cellules dans le corps. Le CD9 est exprimé sur la surface de divers types de cellules, y compris les lymphocytes T, les lymphocytes B, les monocytes, les granulocytes et certaines cellules épithéliales.

Le CD9 a été identifié comme un antigène associé à la tumeur et est surexprimé dans certains types de cancer, ce qui suggère qu'il pourrait jouer un rôle dans le développement et la progression du cancer. Des études ont montré que la surexpression de CD9 peut être associée à une mauvaise prognose chez les patients atteints de certains types de cancer, tels que le cancer du sein et le cancer colorectal.

Dans l'ensemble, CD9 est un antigène important qui joue un rôle crucial dans divers processus cellulaires et peut être impliqué dans le développement et la progression du cancer.

Les intégrines sont une famille de protéines transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans les interactions cellulaires et la signalisation. Les disintégrines sont des sous-types spécifiques d'intégrines qui se lient aux arginine-glycine-aspartate (RGD) séquences sur les protéines extracellulaires, telles que la fibronectine, la vitronectine et le collagène.

Les disintégrines sont composées d'une chaîne alpha et d'une chaîne bêta, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel. Les différentes combinaisons de chaînes alpha et bêta donnent lieu à divers sous-types de disintégrines, chacun ayant des spécificités de liaison uniques aux ligands extracellulaires.

Les disintégrines sont importantes pour une variété de processus biologiques, y compris l'adhésion cellulaire, la migration, la prolifération et l'apoptose. Dans le contexte médical, les disintégrines ont été étudiées pour leur rôle dans diverses maladies, telles que le cancer, les maladies cardiovasculaires et inflammatoires. Par exemple, certaines disintégrines peuvent favoriser la progression du cancer en facilitant l'adhésion et la migration des cellules cancéreuses. De même, des niveaux anormaux de disintégrines ont été impliqués dans les maladies cardiovasculaires, telles que l'athérosclérose et la thrombose.

En tant que tel, les disintégrines représentent une cible potentielle pour le développement de thérapies visant à traiter ces maladies. Cependant, il y a encore beaucoup à apprendre sur la régulation des disintégrines et leurs rôles dans la physiopathologie des maladies.

L'endothélium vasculaire est la fine couche de cellules qui tapissent la lumière interne des vaisseaux sanguins et lymphatiques. Il s'agit d'une barrière semi-perméable qui régule le mouvement des fluides, des électrolytes, des macromolécules et des cellules entre le sang ou la lymphe et les tissus environnants. L'endothélium vasculaire joue un rôle crucial dans la maintenance de l'homéostasie cardiovasculaire en sécrétant des facteurs de libération dépendants et indépendants de l'oxyde nitrique, du prostacycline et d'autres médiateurs paracrines qui influencent la contractilité des muscles lisses vasculaires, la perméabilité vasculaire, l'agrégation plaquettaire, l'inflammation et la prolifération cellulaire. Des altérations de la fonction endothéliale ont été associées à diverses maladies cardiovasculaires, y compris l'athérosclérose, l'hypertension, le diabète sucré et l'insuffisance cardiaque.

Dans le contexte de la biologie cellulaire, les actines sont des protéines contractiles qui jouent un rôle crucial dans la régulation de la forme et de la motilité des cellules. Elles sont un élément clé du cytosquelette, la structure interne qui soutient et maintient la forme de la cellule.

Les actines peuvent se lier à d'autres protéines pour former des filaments d'actine, qui sont des structures flexibles et dynamiques qui peuvent changer de forme et se réorganiser rapidement en réponse aux signaux internes ou externes de la cellule. Ces filaments d'actine sont impliqués dans une variété de processus cellulaires, y compris le maintien de la forme cellulaire, la division cellulaire, la motilité cellulaire et l'endocytose.

Il existe plusieurs types différents d'actines, chacune ayant des propriétés uniques et des rôles spécifiques dans la cellule. Par exemple, l'actine alpha est une forme courante qui est abondante dans les muscles squelettiques et cardiaques, où elle aide à générer la force nécessaire pour contracter le muscle. L'actine bêta et gamma, en revanche, sont plus souvent trouvées dans les cellules non musculaires et sont importantes pour la motilité cellulaire et l'organisation du cytosquelette.

Dans l'ensemble, les actines sont des protéines essentielles qui jouent un rôle crucial dans la régulation de nombreux processus cellulaires importants.

La cytométrie en flux est une technique de laboratoire qui permet l'analyse quantitative et qualitative des cellules et des particules biologiques. Elle fonctionne en faisant passer les échantillons à travers un faisceau laser, ce qui permet de mesurer les caractéristiques physiques et chimiques des cellules, telles que leur taille, leur forme, leur complexité et la présence de certains marqueurs moléculaires. Les données sont collectées et analysées à l'aide d'un ordinateur, ce qui permet de classer les cellules en fonction de leurs propriétés et de produire des graphiques et des statistiques détaillées.

La cytométrie en flux est largement utilisée dans la recherche et le diagnostic médicaux pour étudier les maladies du sang, le système immunitaire, le cancer et d'autres affections. Elle permet de détecter et de mesurer les cellules anormales, telles que les cellules cancéreuses ou les cellules infectées par un virus, et peut être utilisée pour évaluer l'efficacité des traitements médicaux.

En plus de son utilisation dans le domaine médical, la cytométrie en flux est également utilisée dans la recherche fondamentale en biologie, en écologie et en biotechnologie pour étudier les propriétés des cellules et des particules vivantes.

Cricetinae est un terme utilisé en taxonomie pour désigner une sous-famille de rongeurs appartenant à la famille des Muridae. Cette sous-famille comprend les hamsters, qui sont de petits mammifères nocturnes avec des poches à joues extensibles utilisées pour le transport et le stockage de nourriture. Les hamsters sont souvent élevés comme animaux de compagnie en raison de leur taille relativement petite, de leur tempérament doux et de leurs besoins d'entretien relativement simples.

Les membres de la sous-famille Cricetinae se caractérisent par une série de traits anatomiques distincts, notamment des incisives supérieures qui sont orientées vers le bas et vers l'avant, ce qui leur permet de mâcher efficacement les aliments. Ils ont également un os hyoïde modifié qui soutient la musculature de la gorge et facilite la mastication et l'ingestion de nourriture sèche.

Les hamsters sont originaires d'Europe, d'Asie et du Moyen-Orient, où ils occupent une variété d'habitats, y compris les déserts, les prairies et les zones montagneuses. Ils sont principalement herbivores, se nourrissant d'une grande variété de graines, de fruits, de légumes et d'herbes, bien que certains puissent également manger des insectes ou d'autres petits animaux.

Dans l'ensemble, la sous-famille Cricetinae est un groupe diversifié de rongeurs qui sont largement étudiés pour leur comportement, leur écologie et leur physiologie. Leur utilisation comme animaux de laboratoire a également contribué à des avancées importantes dans les domaines de la recherche biomédicale et de la médecine humaine.

La molécule d'adhésion intercellulaire-1, également connue sous le nom de ICAM-1 (Intercellular Adhesion Molecule 1), est une protéine exprimée à la surface des cellules endothéliales, des leucocytes et d'autres cellules immunitaires. Elle joue un rôle crucial dans l'adhésion des leucocytes aux cellules endothéliales, un processus essentiel au bon fonctionnement du système immunitaire.

ICAM-1 est une glycoprotéine transmembranaire de la famille des immunoglobulines. Elle se lie à plusieurs récepteurs, dont le principal est la protéine d'adhésion des leucocytes (LFA-1), exprimée sur les leucocytes. Ce lien permet aux leucocytes de s'arrêter et de migrer à travers la paroi vasculaire pour atteindre les sites d'inflammation ou d'infection.

ICAM-1 est régulé par divers stimuli, notamment les cytokines pro-inflammatoires telles que le TNF-α (facteur de nécrose tumorale alpha) et l'IL-1 (interleukine-1). Son expression accrue sur la surface des cellules endothéliales est associée à diverses affections inflammatoires, infectieuses et immunitaires, telles que les maladies cardiovasculaires, l'athérosclérose, la polyarthrite rhumatoïde, le lupus érythémateux disséminé et d'autres maladies auto-immunes.

En plus de son rôle dans l'adhésion des leucocytes, ICAM-1 est également impliquée dans la signalisation cellulaire, la régulation de l'activité immunitaire et la présentation de l'antigène. Par conséquent, il s'agit d'une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de diverses maladies inflammatoires et auto-immunes.

La structure tertiaire d'une protéine se réfère à l'organisation spatiale des différents segments de la chaîne polypeptidique qui forment la protéine. Cela inclut les arrangements tridimensionnels des différents acides aminés et des régions flexibles ou rigides de la molécule, tels que les hélices alpha, les feuillets bêta et les boucles. La structure tertiaire est déterminée par les interactions non covalentes entre résidus d'acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les forces de Van der Waals et les ponts disulfures. Elle est influencée par des facteurs tels que le pH, la température et la présence de certains ions ou molécules. La structure tertiaire joue un rôle crucial dans la fonction d'une protéine, car elle détermine sa forme active et son site actif, où les réactions chimiques ont lieu.

La vinculine est une protéine fibreuse qui joue un rôle crucial dans la régulation du cycle cellulaire, en particulier pendant la mitose ou la division cellulaire. Elle se lie aux microtubules, des structures essentielles du cytosquelette, et aide à stabiliser et à organiser le fuseau mitotique, une structure spécialisée qui sépare les chromosomes lors de la division cellulaire. La vinculine est également importante pour la migration cellulaire et l'adhésion cellulaire, en aidant à lier les microtubules aux structures cellulaires telles que les membranes et le réseau d'actine. Des anomalies dans la régulation de la vinculine peuvent entraîner des dysfonctionnements cellulaires et des maladies, y compris certains types de cancer.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

Les protéines-tyrosine kinases (PTK) sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la transduction des signaux cellulaires et la régulation de divers processus cellulaires, tels que la croissance, la différentiation, la motilité et la mort cellulaire. Les PTK catalysent le transfert d'un groupe phosphate à partir d'une molécule d'ATP vers un résidu de tyrosine spécifique sur une protéine cible, ce qui entraîne généralement une modification de l'activité ou de la fonction de cette protéine.

Les PTK peuvent être classées en deux catégories principales : les kinases réceptrices et les kinases non réceptrices. Les kinases réceptrices, également appelées RTK (Receptor Tyrosine Kinases), sont des protéines membranaires intégrales qui possèdent une activité tyrosine kinase intrinsèque dans leur domaine cytoplasmique. Elles fonctionnent comme des capteurs de signaux extracellulaires et transmettent ces signaux à l'intérieur de la cellule en phosphorylant des résidus de tyrosine sur des protéines cibles spécifiques, ce qui déclenche une cascade de réactions en aval.

Les kinases non réceptrices, quant à elles, sont des enzymes intracellulaires qui possèdent également une activité tyrosine kinase. Elles peuvent être localisées dans le cytoplasme, le noyau ou les membranes internes et participent à la régulation de divers processus cellulaires en phosphorylant des protéines cibles spécifiques.

Les PTK sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques normaux, mais elles peuvent également contribuer au développement et à la progression de maladies telles que le cancer lorsqu'elles sont surexprimées ou mutées. Par conséquent, les inhibiteurs de tyrosine kinase sont devenus une classe importante de médicaments anticancéreux ciblés qui visent à inhiber l'activité des PTK anormales et à rétablir l'homéostasie cellulaire.

Les jonctions cellule-matrice sont des structures spécialisées qui assurent la liaison entre les cellules et la matrice extracellulaire (MEC). Elles jouent un rôle crucial dans la communication cellulaire, l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire et la régulation de la signalisation cellulaire.

Il existe plusieurs types de jonctions cellule-matrice, mais les deux principaux sont les hémidesmosomes et les fibrilles d'ancrage. Les hémidesmosomes sont des structures qui ancrent les cellules épithéliales à la MEC grâce à l'interaction de molécules d'adhésion telles que les intégrines avec des protéines de la MEC telles que la laminine et le collagène. Les fibrilles d'ancrage sont des structures similaires qui ancrent les fibres musculaires lisses à la MEC.

Les jonctions cellule-matrice sont importantes pour maintenir l'intégrité structurale et fonctionnelle des tissus, ainsi que pour réguler la croissance et la différenciation cellulaires. Les anomalies dans les jonctions cellule-matrice peuvent contribuer au développement de diverses maladies, y compris le cancer, les maladies inflammatoires et les maladies dégénératives.

Un anticorps est une protéine produite par le système immunitaire en réponse à la présence d'une substance étrangère, appelée antigène. Les anticorps sont également connus sous le nom d'immunoglobulines et sont sécrétés par les plasmocytes, un type de cellule blanc du sang.

Les anticorps se lient spécifiquement à des régions particulières de l'antigène, appelées épitopes, ce qui permet au système immunitaire d'identifier et d'éliminer la substance étrangère. Les anticorps peuvent neutraliser directement les agents pathogènes ou marquer les cellules infectées pour être détruites par d'autres cellules du système immunitaire.

Les anticorps sont un élément clé de la réponse immunitaire adaptative, ce qui signifie qu'ils peuvent s'adapter et se souvenir des agents pathogènes spécifiques pour offrir une protection à long terme contre les infections ultérieures. Les anticorps peuvent être détectés dans le sang et servent souvent de marqueurs pour diagnostiquer certaines maladies, telles que les infections ou les troubles auto-immuns.

Les leucocytes, également connus sous le nom de globules blancs, sont un type de cellules sanguines qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Ils aident à combattre les infections et les maladies en détectant et en détruisant les agents pathogènes étrangers tels que les bactéries, les virus, les champignons et les parasites.

Il existe plusieurs types de leucocytes, chacun ayant des fonctions spécifiques dans la défense de l'organisme. Les cinq principaux types sont :

1. Neutrophiles : Ils représentent environ 55 à 70 % de tous les leucocytes et sont les premiers à répondre aux infections. Ils peuvent engloutir et détruire les agents pathogènes.
2. Lymphocytes : Ils constituent environ 20 à 40 % des leucocytes et sont responsables de la reconnaissance et de la mémorisation des agents pathogènes spécifiques. Il existe deux types principaux de lymphocytes : les lymphocytes B, qui produisent des anticorps pour neutraliser les agents pathogènes, et les lymphocytes T, qui aident à coordonner la réponse immunitaire et peuvent détruire directement les cellules infectées.
3. Monocytes : Ils représentent environ 2 à 8 % des leucocytes et ont la capacité d'engloutir de grandes quantités de matériel étranger, y compris les agents pathogènes. Une fois dans les tissus, ils se différencient en cellules appelées macrophages.
4. Eosinophiles : Ils représentent environ 1 à 3 % des leucocytes et sont impliqués dans la réponse aux parasites et aux allergies. Ils libèrent des substances chimiques qui aident à combattre ces menaces, mais peuvent également contribuer à l'inflammation et aux dommages tissulaires.
5. Basophiles : Ils représentent moins de 1 % des leucocytes et sont impliqués dans la réponse inflammatoire et allergique. Ils libèrent des substances chimiques qui attirent d'autres cellules immunitaires vers le site de l'inflammation ou de l'infection.

Les numérations globulaires complètes (NGC) sont souvent utilisées pour évaluer les niveaux de ces différents types de globules blancs dans le sang. Des taux anormaux peuvent indiquer la présence d'une infection, d'une inflammation ou d'autres problèmes de santé sous-jacents.

La membrane basale est une fine structure extracellulaire spécialisée, généralement constituée d'une matrice de fibres de collagène et de laminine, qui sépare et soutient les tissus ou les cellules adjacentes dans le corps. Elle sert souvent comme support structural pour les épithéliums et les endothéliums, régule la communication cellulaire et la migration, et joue un rôle crucial dans la cicatrisation des plaies et la pathogenèse de diverses maladies. La membrane basale est également connue sous le nom de membrane basale extracellulaire ou lame basale.

La technique des anticorps fluorescents, également connue sous le nom d'immunofluorescence, est une méthode de laboratoire utilisée en médecine et en biologie pour détecter et localiser les antigènes spécifiques dans des échantillons tels que des tissus, des cellules ou des fluides corporels. Cette technique implique l'utilisation d'anticorps marqués avec des colorants fluorescents, tels que la FITC (fluorescéine isothiocyanate) ou le TRITC (tétraméthylrhodamine isothiocyanate).

Les anticorps sont des protéines produites par le système immunitaire qui reconnaissent et se lient spécifiquement à des molécules étrangères, appelées antigènes. Dans la technique des anticorps fluorescents, les anticorps marqués sont incubés avec l'échantillon d'intérêt, ce qui permet aux anticorps de se lier aux antigènes correspondants. Ensuite, l'échantillon est examiné sous un microscope à fluorescence, qui utilise une lumière excitatrice pour activer les colorants fluorescents et produire une image lumineuse des sites d'antigène marqués.

Cette technique est largement utilisée en recherche et en médecine diagnostique pour détecter la présence et la distribution d'un large éventail d'antigènes, y compris les protéines, les sucres et les lipides. Elle peut être utilisée pour diagnostiquer une variété de maladies, telles que les infections bactériennes ou virales, les maladies auto-immunes et le cancer.

Les fibroblastes sont des cellules présentes dans les tissus conjonctifs de l'organisme, qui produisent et sécrètent des molécules structurelles telles que le collagène et l'élastine. Ces protéines assurent la cohésion, la résistance et l'élasticité des tissus conjonctifs, qui constituent une grande partie de notre organisme et ont pour rôle de relier, soutenir et protéger les autres tissus et organes.

Les fibroblastes jouent également un rôle important dans la cicatrisation des plaies en synthétisant et déposant du collagène et d'autres composants de la matrice extracellulaire, ce qui permet de combler la zone lésée et de rétablir l'intégrité du tissu.

En plus de leur activité structurelle, les fibroblastes sont également capables de sécréter des facteurs de croissance, des cytokines et d'autres molécules de signalisation qui influencent le comportement des cellules voisines et participent à la régulation des processus inflammatoires et immunitaires.

Dans certaines circonstances pathologiques, comme en cas de cicatrices excessives ou de fibroses, les fibroblastes peuvent devenir hyperactifs et produire une quantité excessive de collagène et d'autres protéines, entraînant une altération de la fonction des tissus concernés.

Une souris knockout, également connue sous le nom de souris génétiquement modifiée à knockout, est un type de souris de laboratoire qui a eu un ou plusieurs gènes spécifiques désactivés ou "knockout". Cela est accompli en utilisant des techniques d'ingénierie génétique pour insérer une mutation dans le gène cible, ce qui entraîne l'interruption de sa fonction.

Les souris knockout sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier les fonctions des gènes et leur rôle dans les processus physiologiques et pathologiques. En éliminant ou en désactivant un gène spécifique, les chercheurs peuvent observer les effets de cette perte sur le phénotype de la souris, ce qui peut fournir des informations précieuses sur la fonction du gène et ses interactions avec d'autres gènes et processus cellulaires.

Les souris knockout sont souvent utilisées dans l'étude des maladies humaines, car les souris partagent une grande similitude génétique avec les humains. En créant des souris knockout pour des gènes associés à certaines maladies humaines, les chercheurs peuvent étudier le rôle de ces gènes dans la maladie et tester de nouvelles thérapies potentielles.

Cependant, il est important de noter que les souris knockout ne sont pas simplement des modèles parfaits de maladies humaines, car elles peuvent présenter des différences dans la fonction et l'expression des gènes ainsi que dans les réponses aux traitements. Par conséquent, les résultats obtenus à partir des souris knockout doivent être interprétés avec prudence et validés dans d'autres systèmes de modèle ou dans des études cliniques humaines avant d'être appliqués à la pratique médicale.

Le fibrinogène est une protéine plasmatique produite par le foie qui joue un rôle crucial dans la coagulation sanguine. Dans des conditions physiologiques, il circule dans le sang sous forme inactive. Lorsqu'il est activé au cours du processus de coagulation, il est converti en fibrine, une protéine essentielle à la formation d'un caillot sanguin solide. Cette conversion est déclenchée par la thrombine, une autre protéine impliquée dans la coagulation. Le fibrinogène a donc un rôle central dans l'hémostase, le processus qui permet de stopper les saignements après une blessure. Des taux anormaux de fibrinogène peuvent être associés à des troubles de la coagulation, comme l'hypofibrinogénémie (taux bas) ou la dysfibrinogénémie (anomalie de la structure du fibrinogène).

La transfection est un processus de laboratoire dans le domaine de la biologie moléculaire où des matériels génétiques tels que l'ADN ou l'ARN sont introduits dans des cellules vivantes. Cela permet aux chercheurs d'ajouter, modifier ou étudier l'expression des gènes dans ces cellules. Les méthodes de transfection comprennent l'utilisation de vecteurs viraux, de lipides ou d'électroporation. Il est important de noter que la transfection ne se produit pas naturellement et nécessite une intervention humaine pour introduire les matériels génétiques dans les cellules.

Le cytosquelette est un réseau complexe et dynamique de protéines fibreuses situé dans la cytoplasme des cellules. Il joue un rôle crucial dans la structure, la forme, la division cellulaire, le mouvement cellulaire, et le transport intracellulaire. Les protéines qui composent le cytosquelette comprennent les actines, les tubulines, et les intermédiaires filamenteux (comme la vimentine, la desmine, et la GFAP). Ces protéines s'assemblent pour former des structures tridimensionnelles qui déterminent la forme de la cellule, maintiennent son intégrité structurelle, et permettent le transport de divers composants cellulaires. Le cytosquelette est également impliqué dans les processus de signalisation cellulaire et de régulation du trafic membranaire.

Les protéines Rap1 liant GTP sont une sous-famille des petites GTPases, qui fonctionnent comme commutateurs moléculaires dans divers processus cellulaires tels que la croissance et la division cellulaire, le trafic de vésicules et l'adhésion cellulaire. Les protéines Rap1 sont activées lorsqu'elles se lient au GTP et inactivées lorsqu'elles hydrolysent le GTP en GDP.

Les protéines Rap1 sont largement exprimées dans les tissus et sont connues pour réguler des processus tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, l'angiogenèse et l'activation des lymphocytes T. Elles jouent également un rôle important dans la signalisation de l'intégrine, qui est une protéine membranaire qui permet aux cellules d'adhérer à la matrice extracellulaire.

Les protéines Rap1 sont régulées par des échangeurs de guanine nucléotides (GEF) et des GTPases activatrices de GTPase (GAP), qui activent et inactivent respectivement les protéines Rap1 en contrôlant leur état lié au GTP ou au GDP. Les protéines Rap1 peuvent également être régulées par des protéines effectrices, telles que les kinases et les phosphatases, qui modifient leurs activités en les phosphorylant ou en les déphosphorylant.

Des mutations dans les gènes codant pour les protéines Rap1 ont été associées à des maladies telles que le cancer et l'athérosclérose, ce qui souligne l'importance de ces protéines dans la régulation des processus cellulaires.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

La phosphorylation est un processus biochimique essentiel dans les systèmes vivants, où un groupe phosphate est ajouté à une molécule, généralement un composé organique tel qu'un sucre, une protéine ou une lipide. Ce processus est catalysé par une enzyme appelée kinase et nécessite de l'énergie, souvent sous forme d'une molécule d'ATP (adénosine triphosphate).

Dans un contexte médical, la phosphorylation joue un rôle crucial dans divers processus physiologiques et pathologiques. Par exemple, dans la signalisation cellulaire, la phosphorylation d'une protéine peut activer ou désactiver sa fonction, ce qui permet une régulation fine des voies de signalisation intracellulaires. Des anomalies dans ces processus de phosphorylation peuvent contribuer au développement et à la progression de diverses maladies, telles que les cancers, les maladies cardiovasculaires et neurodégénératives.

La phosphorylation est également importante dans le métabolisme énergétique, où elle permet de stocker et de libérer de l'énergie chimique sous forme d'ATP. Des déséquilibres dans ces processus peuvent entraîner des troubles métaboliques, tels que le diabète sucré.

En résumé, la phosphorylation est un processus biochimique fondamental qui participe à de nombreux aspects de la physiologie et de la pathologie humaines.

La chimiotaxie des leucocytes est un phénomène biologique où les cellules immunitaires, ou les leucocytes (comme les neutrophiles, les monocytes et les lymphocytes), se déplacent activement en réponse à des gradients de concentrations chimiques ou moléculaires dans leur environnement. Cela joue un rôle crucial dans la réponse immunitaire de l'organisme contre les infections, l'inflammation et d'autres processus pathologiques.

Les leucocytes sont attirés vers les sites d'infection ou d'inflammation en raison de la présence de molécules chimiotactiques spécifiques, telles que des cytokines, des chimiokines, des composants bactériens et des produits métaboliques. Ces molécules se lient à des récepteurs spécifiques sur la membrane des leucocytes, ce qui déclenche une cascade de signalisation intracellulaire entraînant la réorganisation du cytosquelette et la migration cellulaire.

La chimiotaxie des leucocytes est un processus complexe qui implique plusieurs étapes, notamment la reconnaissance des molécules chimiotactiques, l'activation des récepteurs, la polarisation cellulaire, l'extension des pseudopodes et la migration directionnelle vers la source de l'attractant. Ce processus est essentiel pour assurer une réponse immunitaire efficace contre les agents pathogènes et aider à résoudre l'inflammation.

Cependant, un dysfonctionnement de la chimiotaxie des leucocytes peut entraîner diverses maladies, telles que des infections chroniques, une inflammation persistante et des affections auto-immunes. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est cruciale pour le développement de thérapies ciblées et efficaces dans le traitement de ces maladies.

Les sélectines sont un type de protéines qui se trouvent à la surface des cellules et jouent un rôle crucial dans le système immunitaire et les processus inflammatoires. Elles sont responsables du processus de sélection et d'adhésion entre les cellules, ce qui permet aux cellules immunitaires de reconnaître et d'interagir avec d'autres cellules spécifiques dans l'organisme.

Les sélectines se lient à des sucres complexes appelés glycans, qui sont présents sur la surface de certaines cellules. Cette interaction permet aux cellules immunitaires de s'arrimer temporairement aux cellules cibles avant que d'autres mécanismes plus spécifiques ne prennent le relais pour faciliter l'interaction et la communication entre les cellules.

Les sélectines sont classées en trois types : L-sélectine, P-sélectine et E-sélectine, qui diffèrent par leur distribution tissulaire et leur expression temporelle. Les L-sélectines sont exprimées sur les leucocytes (globules blancs) et jouent un rôle important dans l'adhésion des leucocytes aux cellules endothéliales des vaisseaux sanguins pendant l'inflammation. Les P-sélectines sont exprimées par les plaquettes et les cellules endothéliales et jouent un rôle dans l'hémostase et l'inflammation. Enfin, les E-sélectines sont exprimées par les cellules endothéliales activées et jouent un rôle dans l'adhésion des leucocytes aux sites d'inflammation.

Dans l'ensemble, les sélectines sont des protéines importantes qui contribuent à la régulation de processus complexes tels que l'immunité et l'inflammation.

L'activation des granulocytes neutrophiles est un processus impliqué dans la réponse immunitaire de l'organisme contre les infections. Les granulocytes neutrophiles sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire inné en détruisant les pathogènes invasifs par phagocytose et la libération de molécules toxiques.

L'activation des granulocytes neutrophiles se produit lorsqu'ils sont exposés à des signaux chimiotactiques, tels que des cytokines ou des composants bactériens, qui les attirent vers le site de l'infection. Cela entraîne une cascade de réactions biochimiques qui aboutissent à la mobilisation et à l'activation des granulocytes neutrophiles.

Les granulocytes neutrophiles activés présentent alors des changements morphologiques, tels qu'un noyau segmenté et une augmentation de la taille des granules cytoplasmiques. Ils expriment également des molécules d'adhésion cellulaire qui leur permettent de se déplacer le long des vaisseaux sanguins et de migrer vers le site de l'infection.

Une fois sur place, les granulocytes neutrophiles activés peuvent détruire les pathogènes en les engloutissant dans des vacuoles et en libérant des molécules toxiques telles que des radicaux libres et des enzymes. Cependant, une activation excessive ou incontrôlée des granulocytes neutrophiles peut également entraîner des dommages tissulaires et une inflammation excessive, ce qui peut contribuer à des maladies telles que la maladie pulmonaire obstructive chronique (MPOC), l'asthme sévère et les maladies inflammatoires de l'intestin.

La membrane cellulaire, également appelée membrane plasmique ou membrane cytoplasmique, est une fine bicouche lipidique qui entoure les cellules. Elle joue un rôle crucial dans la protection de l'intégrité structurelle et fonctionnelle de la cellule en régulant la circulation des substances à travers elle. La membrane cellulaire est sélectivement perméable, ce qui signifie qu'elle permet le passage de certaines molécules tout en empêchant celui d'autres.

Elle est composée principalement de phospholipides, de cholestérol et de protéines. Les phospholipides forment la structure de base de la membrane, s'organisant en une bicouche où les têtes polaires hydrophiles sont orientées vers l'extérieur (vers l'eau) et les queues hydrophobes vers l'intérieur. Le cholestérol aide à maintenir la fluidité de la membrane dans différentes conditions thermiques. Les protéines membranaires peuvent être intégrées dans la bicouche ou associées à sa surface, jouant divers rôles tels que le transport des molécules, l'adhésion cellulaire, la reconnaissance et la signalisation cellulaires.

La membrane cellulaire est donc un élément clé dans les processus vitaux de la cellule, assurant l'équilibre osmotique, participant aux réactions enzymatiques, facilitant la communication intercellulaire et protégeant contre les agents pathogènes.

Les glycoprotéines membranaires sont des protéines qui sont liées à la membrane cellulaire et comportent des chaînes de glucides (oligosaccharides) attachées à leur structure. Ces molécules jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, tels que la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et la régulation du trafic membranaire.

Les glycoprotéines membranaires peuvent être classées en différents types en fonction de leur localisation dans la membrane :

1. Glycoprotéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire une ou plusieurs fois et ont des domaines extracellulaires, cytoplasmiques et transmembranaires. Les récepteurs de nombreuses molécules de signalisation, telles que les hormones et les neurotransmetteurs, sont des glycoprotéines transmembranaires.
2. Glycoprotéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire grâce à une région hydrophobe qui s'étend dans la bicouche lipidique. Elles peuvent avoir des domaines extracellulaires et cytoplasmiques.
3. Glycoprotéines périphériques : Ces protéines sont associées de manière réversible à la membrane cellulaire par l'intermédiaire d'interactions avec d'autres molécules, telles que des lipides ou d'autres protéines.

Les glycoprotéines membranaires subissent souvent des modifications post-traductionnelles, comme la glycosylation, qui peut influencer leur fonction et leur stabilité. Des anomalies dans la structure ou la fonction des glycoprotéines membranaires peuvent être associées à diverses maladies, y compris les maladies neurodégénératives, les troubles immunitaires et le cancer.

En médecine, le terme "contrainte mécanique" fait référence à une force ou un ensemble de forces qui agissent sur des structures anatomiques et peuvent entraîner une déformation, un stress ou une blessure. Ces contraintes peuvent être externes, comme le port d'un plâtre ou d'un appareil orthopédique, ou internes, comme la pression artérielle sur la paroi des vaisseaux sanguins.

Les contraintes mécaniques peuvent également résulter de mouvements répétitifs ou de postures statiques maintenues pendant une longue période, ce qui peut entraîner des lésions tissulaires telles que des tendinites, des bursites ou des syndromes du canal carpien.

Dans le domaine de la biomécanique, les contraintes mécaniques sont étudiées pour comprendre comment les forces affectent le fonctionnement et la structure des organes et des tissus, ce qui peut aider au développement de traitements et de dispositifs médicaux plus efficaces.

Les cellules endothéliales sont les cellules simples et aplaties qui tapissent la surface intérieure des vaisseaux sanguins et lymphatiques. Elles forment une barrière entre le sang ou la lymphe et les tissus environnants, régulant ainsi le mouvement des substances et des cellules entre ces deux compartiments.

Les cellules endothéliales jouent un rôle crucial dans la maintenance de l'homéostasie vasculaire en contrôlant la perméabilité vasculaire, la coagulation sanguine, l'inflammation et la croissance des vaisseaux sanguins. Elles sécrètent également divers facteurs paracrines et autocrines qui régulent la fonction endothéliale et la physiologie vasculaire.

Des altérations de la fonction endothéliale ont été associées à un large éventail de maladies cardiovasculaires, y compris l'athérosclérose, l'hypertension artérielle, les maladies coronariennes et l'insuffisance cardiaque. Par conséquent, la protection et la régénération des cellules endothéliales sont des domaines de recherche actifs dans le développement de thérapies pour traiter ces affections.

La "réaction de précipitation" est un terme utilisé en médecine et en pharmacologie pour décrire une réponse rapide et souvent excessive du système immunitaire à un antigène spécifique, entraînant la formation de granulomes et la libération de médiateurs inflammatoires. Cela peut se produire lorsqu'un individu est exposé à une dose élevée ou répétée d'un antigène, ce qui entraîne une augmentation de la production d'anticorps et une activation accrue des cellules immunitaires.

Dans certains cas, cette réaction peut entraîner des effets indésirables graves, tels que des lésions tissulaires ou des réactions allergiques sévères. Les réactions de précipitation sont souvent observées en réponse à des vaccins ou à des médicaments, en particulier ceux qui contiennent des adjuvants qui stimulent une réponse immunitaire plus forte.

Il est important de noter que les réactions de précipitation ne doivent pas être confondues avec les réactions d'hypersensibilité, qui sont également des réponses excessives du système immunitaire mais se produisent en réponse à des antigènes spécifiques et peuvent entraîner une variété de symptômes, allant des éruptions cutanées aux difficultés respiratoires.

La recombinaison des protéines est un processus biologique au cours duquel des segments d'ADN sont échangés entre deux molécules différentes de ADN, généralement dans le génome d'un organisme. Ce processus est médié par certaines protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'échange de segments d'ADN compatibles.

Dans le contexte médical, la recombinaison des protéines est particulièrement importante dans le domaine de la thérapie génique. Les scientifiques peuvent exploiter ce processus pour introduire des gènes sains dans les cellules d'un patient atteint d'une maladie génétique, en utilisant des vecteurs viraux tels que les virus adéno-associés (AAV). Ces vecteurs sont modifiés de manière à inclure le gène thérapeutique souhaité ainsi que des protéines de recombinaison spécifiques qui favorisent l'intégration du gène dans le génome du patient.

Cependant, il est important de noter que la recombinaison des protéines peut également avoir des implications négatives en médecine, telles que la résistance aux médicaments. Par exemple, les bactéries peuvent utiliser des protéines de recombinaison pour échanger des gènes de résistance aux antibiotiques entre elles, ce qui complique le traitement des infections bactériennes.

En résumé, la recombinaison des protéines est un processus biologique important impliquant l'échange de segments d'ADN entre molécules différentes de ADN, médié par certaines protéines spécifiques. Ce processus peut être exploité à des fins thérapeutiques dans le domaine de la médecine, mais il peut également avoir des implications négatives telles que la résistance aux médicaments.

La différenciation cellulaire est un processus biologique dans lequel une cellule somatique immature ou moins spécialisée, appelée cellule souche ou cellule progénitrice, se développe et se spécialise pour former un type de cellule plus mature et fonctionnellement distinct. Ce processus implique des changements complexes dans la structure cellulaire, la fonction et la métabolisme, qui sont médiés par l'expression génétique différenciée et la régulation épigénétique.

Au cours de la différenciation cellulaire, les gènes qui codent pour les protéines spécifiques à un type cellulaire particulier sont activés, tandis que d'autres gènes sont réprimés. Cela entraîne des modifications dans la morphologie cellulaire, y compris la forme et la taille de la cellule, ainsi que la cytosquelette et les organites intracellulaires. Les cellules différenciées présentent également des caractéristiques fonctionnelles uniques, telles que la capacité à produire des enzymes spécifiques ou à participer à des processus métaboliques particuliers.

La différenciation cellulaire est un processus crucial dans le développement embryonnaire et fœtal, ainsi que dans la maintenance et la réparation des tissus adultes. Des anomalies dans ce processus peuvent entraîner des maladies congénitales ou acquises, telles que les cancers et les troubles du développement.

La ténascine est une glycoprotéine extracellulaire qui joue un rôle important dans la biogenèse et la maintenance des matrices extracellulaires. Elle se compose de plusieurs isoformes, dont certaines sont largement distribuées pendant le développement embryonnaire, tandis que d'autres sont présentes principalement dans les tissus adultes matures.

La ténascine est caractérisée par sa structure modulaire et répétitive, comprenant des domaines de type épidermique, fibronectine et fibrinogène. Ces domaines confèrent à la ténascine des propriétés uniques en matière d'adhérence cellulaire, de résistance mécanique et d'interactions avec d'autres composants de la matrice extracellulaire.

Dans le contexte médical, la ténascine est souvent associée à des processus pathologiques tels que la cicatrisation des plaies, la fibrose et la carcinogenèse. Des niveaux élevés de ténascine ont été détectés dans divers types de tumeurs malignes, où elle peut favoriser la progression tumorale en modulant l'adhérence cellulaire, la migration et l'angiogenèse.

En outre, certaines isoformes de ténascine peuvent également jouer un rôle dans les réponses inflammatoires et immunitaires, en régulant l'activation et la fonction des cellules immunitaires telles que les leucocytes et les lymphocytes. Cependant, la fonction exacte de la ténascine dans ces processus reste encore mal comprise et fait l'objet de recherches continues.

Une lignée cellulaire tumorale, dans le contexte de la recherche en cancérologie, fait référence à une population homogène de cellules cancéreuses qui peuvent être cultivées et se diviser en laboratoire. Ces lignées cellulaires sont généralement dérivées de biopsies ou d'autres échantillons tumoraux prélevés sur des patients, et elles sont capables de se multiplier indéfiniment en culture.

Les lignées cellulaires tumorales sont souvent utilisées dans la recherche pour étudier les propriétés biologiques des cellules cancéreuses, tester l'efficacité des traitements anticancéreux et comprendre les mécanismes de progression du cancer. Cependant, il est important de noter que ces lignées cellulaires peuvent ne pas toujours se comporter ou réagir aux traitements de la même manière que les tumeurs d'origine dans le corps humain, ce qui peut limiter leur utilité en tant que modèles pour la recherche translationnelle.

SRC-Family Kinases (SFKs) sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la transduction des signaux cellulaires et la régulation de divers processus cellulaires tels que la prolifération, l'adhésion, la migration et la différenciation. Les SFKs appartiennent à la famille des kinases de tyrosine et comprennent huit membres : SRC, LCK, YES, FYN, HCK, FGR, BLK et LYN.

Ces enzymes possèdent une structure similaire avec un domaine catalytique central qui est responsable de la phosphorylation des tyrosines sur les protéines cibles. Elles sont régulées par des mécanismes complexes impliquant la phosphorylation et la déphosphorylation, ainsi que l'interaction avec d'autres protéines.

Les SFKs peuvent être activées en réponse à divers stimuli extracellulaires tels que les facteurs de croissance, les cytokines et les hormones. Une fois activées, elles propagent le signal en phosphorylant d'autres protéines, ce qui entraîne une cascade de réactions qui aboutissent à la modification de l'activité cellulaire.

Les SFKs sont impliquées dans diverses pathologies telles que le cancer, les maladies inflammatoires et les troubles neurodégénératifs. Par conséquent, elles représentent des cibles thérapeutiques prometteuses pour le développement de nouveaux traitements médicaux.

Les récepteurs de l'activateur du plasminogène de l'urokinase (uPAR) sont des protéines membranaires exprimées à la surface des cellules qui jouent un rôle crucial dans la régulation de la dégradation de la matrice extracellulaire et de la migration cellulaire. Ces récepteurs se lient spécifiquement à l'urokinase-type plasminogen activator (uPA), une protéase sérique qui convertit le plasminogène en plasmine, une enzyme capable de dégrader les composants de la matrice extracellulaire.

L'interaction entre uPA et uPAR active plusieurs voies de signalisation intracellulaire, ce qui entraîne des changements dans l'organisation du cytosquelette, la motilité cellulaire et la prolifération. En plus de son rôle dans la dégradation de la matrice extracellulaire, uPAR est également impliqué dans divers processus physiologiques et pathologiques tels que l'angiogenèse, la réponse inflammatoire, la progression tumorale et la métastase.

La régulation des récepteurs de l'activateur du plasminogène de l'urokinase est un domaine de recherche actif dans le développement de stratégies thérapeutiques pour diverses maladies, notamment le cancer et les maladies cardiovasculaires.

La transduction mécanique cellulaire est un processus biologique dans lequel les cellules convertissent des stimuli mécaniques en signaux biochimiques. Cela se produit lorsque la cellule détecte et répond à une force, une pression ou une distorsion physique de son environnement. Ce phénomène est crucial pour une variété de fonctions cellulaires, y compris la perception sensorielle, la croissance et la division cellulaire, ainsi que la maintenance de l'homéostasie tissulaire.

Les mécanismes sous-jacents à la transduction mécanique cellulaire impliquent généralement des protéines spécialisées appelées récepteurs mécaniques ou capteurs de force, qui sont capables de détecter et de répondre aux changements mécaniques dans l'environnement extracellulaire. Ces récepteurs peuvent être situés dans la membrane cellulaire, le cytosquelette ou les organites intracellulaires.

Lorsqu'une force est appliquée à ces récepteurs, elle provoque des changements conformationnels qui activent une cascade de signalisation intracellulaire, entraînant la production de seconds messagers et l'activation de voies de transcription. Cela peut finalement conduire à des modifications de l'expression génique, de la motilité cellulaire, de la croissance cellulaire ou d'autres réponses cellulaires spécifiques au stimulus mécanique détecté.

La transduction mécanique cellulaire joue un rôle important dans une variété de processus physiologiques et pathologiques, notamment la perception auditive et tactile, la régulation de la pression artérielle, le développement des tissus et des organes, la réparation des plaies et la progression du cancer.

Un modèle biologique est une représentation simplifiée et schématisée d'un système ou processus biologique, conçue pour améliorer la compréhension des mécanismes sous-jacents et faciliter l'étude de ces phénomènes. Il s'agit souvent d'un organisme, d'un tissu, d'une cellule ou d'un système moléculaire qui est utilisé pour étudier les réponses à des stimuli spécifiques, les interactions entre composants biologiques, ou les effets de divers facteurs environnementaux. Les modèles biologiques peuvent être expérimentaux (in vivo ou in vitro) ou théoriques (mathématiques ou computationnels). Ils sont largement utilisés en recherche fondamentale et appliquée, notamment dans le développement de médicaments, l'étude des maladies et la médecine translationnelle.

Les kératinocytes sont les principales cellules constitutives de l'épiderme, la couche externe de la peau. Ils synthétisent la kératine, une protéine fibreuse qui confère à la peau sa résistance et son intégrité structurelle. Les kératinocytes subissent une différenciation progressive en migrant vers la surface de la peau, formant ainsi des couches de cellules cornées mortes qui assurent une barrière protectrice contre les agents pathogènes, les irritants et les pertes d'eau. Les kératinocytes jouent également un rôle crucial dans la réponse immunitaire cutanée en produisant divers facteurs chimiques qui régulent l'inflammation et aident à coordonner la défense de l'organisme contre les infections.

Les protéines de fusion recombinantes sont des biomolécules artificielles créées en combinant les séquences d'acides aminés de deux ou plusieurs protéines différentes par la technologie de génie génétique. Cette méthode permet de combiner les propriétés fonctionnelles de chaque protéine, créant ainsi une nouvelle entité avec des caractéristiques uniques et souhaitables pour des applications spécifiques en médecine et en biologie moléculaire.

Dans le contexte médical, ces protéines de fusion recombinantes sont souvent utilisées dans le développement de thérapies innovantes, telles que les traitements contre le cancer et les maladies rares. Elles peuvent également être employées comme vaccins, agents diagnostiques ou outils de recherche pour mieux comprendre les processus biologiques complexes.

L'un des exemples les plus connus de protéines de fusion recombinantes est le facteur VIII recombinant, utilisé dans le traitement de l'hémophilie A. Il s'agit d'une combinaison de deux domaines fonctionnels du facteur VIII humain, permettant une activité prolongée et une production plus efficace par génie génétique, comparativement au facteur VIII dérivé du plasma.

Les anticorps inhibiteurs sont des anticorps qui se lient à une molécule cible, telle qu'un antigène ou un enzyme, et empêchent sa fonction normale. Dans certains cas, les anticorps inhibiteurs peuvent être produits par le système immunitaire comme une réponse à une infection, une maladie auto-immune ou une vaccination.

Dans le contexte de certaines maladies, tels que la maladie de Basedow ou le purpura thrombopénique idiopathique (PTI), les anticorps inhibiteurs peuvent se lier aux récepteurs de la thyroïde ou aux plaquettes sanguines et entraver leur fonction normale. Cela peut entraîner une gamme de symptômes, tels qu'une hyperthyroïdie dans la maladie de Basedow ou une thrombocytopénie dans le PTI.

Dans d'autres cas, les anticorps inhibiteurs peuvent être utilisés comme un traitement thérapeutique pour certaines maladies, telles que l'hémophilie. Dans ce contexte, les anticorps inhibiteurs sont développés en laboratoire et sont conçus pour se lire spécifiquement aux facteurs de coagulation sanguine défectueux et inactiver leur fonction. Cela peut aider à prévenir les saignements et améliorer la qualité de vie des personnes atteintes d'hémophilie.

La communication cellulaire dans un contexte médical et biologique fait référence à la manière dont les cellules de l'organisme échangent des informations et coopèrent entre elles pour maintenir les processus physiologiques normaux. Cela se produit principalement par l'intermédiaire de molécules signalétiques, telles que les hormones, les neurotransmetteurs, les facteurs de croissance et les cytokines, qui sont libérées par des cellules spécialisées et perçues par d'autres cellules via des récepteurs spécifiques à la surface de ces dernières.

Ce processus complexe permet aux cellules de coordonner leurs activités respectives, ce qui est crucial pour le développement, la croissance, la réparation et le fonctionnement global de l'organisme. Des perturbations dans la communication cellulaire peuvent entraîner diverses pathologies, allant des maladies neurodégénératives aux cancers. Par conséquent, une compréhension approfondie des mécanismes sous-jacents à la communication cellulaire est essentielle pour élucider les processus physiologiques et développer de nouvelles stratégies thérapeutiques.

L'agrégation cellulaire est un terme utilisé en biologie et en médecine pour décrire la tendance de certaines cellules à se regrouper ou à s'agglutiner ensemble pour former des amas ou des clusters. Ce phénomène peut être observé dans divers contextes physiologiques et pathologiques.

Dans le contexte physiologique, l'agrégation cellulaire est un processus important dans la coagulation sanguine, où les plaquettes sanguines s'agrègent pour former un clou plaquettaire sur une surface endommagée et aider à arrêter le saignement.

Cependant, l'agrégation cellulaire peut également être observée dans des contextes pathologiques tels que la formation de caillots sanguins anormaux ou thromboses, qui peuvent obstruer les vaisseaux sanguins et entraîner des complications graves telles qu'une crise cardiaque ou un accident vasculaire cérébral.

Dans d'autres contextes, l'agrégation cellulaire peut être observée dans des maladies telles que le cancer, où les cellules cancéreuses peuvent s'agréger pour former des tumeurs malignes. Ce phénomène est également observé dans certaines maladies neurodégénératives telles que la maladie de Parkinson, où les neurones dégénératifs ont tendance à s'agréger et à former des inclusions protéiques anormales appelées corps de Lewy.

Dans l'ensemble, l'agrégation cellulaire est un processus complexe qui peut être bénéfique ou préjudiciable en fonction du contexte dans lequel il se produit. Une meilleure compréhension de ce phénomène pourrait conduire à des avancées importantes dans le diagnostic et le traitement de diverses maladies.

Le collagène de type IV est un type spécifique de collagène qui est un composant majeur de la membrane basale, une structure fine située dans la matrice extracellulaire des tissus conjonctifs. À la différence des autres types de collagène, le collagène de type IV est caractérisé par sa structure en réseau tridimensionnel, ce qui lui permet de fournir une fonction unique de support et de filtration dans les membranes basales des tissus.

La membrane basale est une structure complexe qui sépare et régule l'interaction entre les cellules épithéliales et les cellules du tissu conjonctif sous-jacent. Le collagène de type IV, avec d'autres protéines de la matrice extracellulaire, forme un réseau complexe qui fournit une barrière physique et chimique pour les mouvements cellulaires et la diffusion des molécules.

Le collagène de type IV est également connu pour jouer un rôle important dans l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire et la signalisation cellulaire. Des mutations dans les gènes codant pour le collagène de type IV peuvent entraîner des maladies génétiques rares telles que la néphropathie héréditaire avec anomalies vasculaires, qui affectent principalement les reins et les yeux.

Le cytoplasme est la substance fluide et colloïdale comprise dans la membrane plasmique d'une cellule, excluant le noyau et les autres organites délimités par une membrane. Il est composé de deux parties : la cytosol (liquide aqueux) et les organites non membranaires tels que les ribosomes, les inclusions cytoplasmiques et le cytosquelette. Le cytoplasme est le siège de nombreuses réactions métaboliques et abrite également des structures qui participent à la division cellulaire, au mouvement cellulaire et à la communication intercellulaire.

La régulation positive des récepteurs, également connue sous le nom d'upregulation des récepteurs, est un processus dans lequel il y a une augmentation du nombre ou de l'activité des récepteurs membranaires spécifiques à la surface des cellules en réponse à un stimulus donné. Ce mécanisme joue un rôle crucial dans la modulation de la sensibilité et de la réactivité cellulaires aux signaux hormonaux, neurotransmetteurs et autres molécules de signalisation.

Dans le contexte médical, la régulation positive des récepteurs peut être observée dans divers processus physiologiques et pathologiques. Par exemple, en réponse à une diminution des niveaux d'un ligand spécifique, les cellules peuvent augmenter l'expression de ses récepteurs correspondants pour accroître leur sensibilité aux faibles concentrations du ligand. Ce phénomène est important dans la restauration de l'homéostasie et la compensation des déséquilibres hormonaux.

Cependant, un upregulation excessif ou inapproprié des récepteurs peut également contribuer au développement et à la progression de diverses maladies, telles que le cancer, les troubles neuropsychiatriques et l'obésité. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents des maladies et développer des stratégies thérapeutiques ciblées visant à moduler l'activité des récepteurs.

La souche de souris C57BL (C57 Black 6) est une souche inbred de souris labo commune dans la recherche biomédicale. Elle est largement utilisée en raison de sa résistance à certaines maladies infectieuses et de sa réactivité prévisible aux agents chimiques et environnementaux. De plus, des mutants génétiques spécifiques ont été développés sur cette souche, ce qui la rend utile pour l'étude de divers processus physiologiques et pathologiques. Les souris C57BL sont également connues pour leur comportement et leurs caractéristiques sensorielles distinctives, telles qu'une préférence pour les aliments sucrés et une réponse accrue à la cocaïne.

Les cellules K562 sont une lignée cellulaire humaine utilisée dans la recherche en biologie et en médecine. Elles dérivent d'un patient atteint de leucémie myéloïde aiguë, un type de cancer du sang. Les cellules K562 ont la capacité de se diviser indéfiniment en culture et sont souvent utilisées comme modèle pour étudier les mécanismes de base de la division cellulaire, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la différenciation cellulaire et l'hématopoïèse (formation des cellules sanguines). Elles sont également utilisées dans la recherche sur le développement de nouveaux traitements contre la leucémie et d'autres cancers du sang.

L'agrégation des récepteurs est un processus dans lequel plusieurs récepteurs membranaires sont regroupés ou "agglomérés" en une seule unité fonctionnelle sur la membrane cellulaire. Ce phénomène joue un rôle important dans la signalisation cellulaire et la régulation de divers processus physiologiques, tels que la transmission des signaux nerveux et la modulation de l'activité réceptive des cellules.

L'agrégation des récepteurs peut être induite par plusieurs mécanismes, notamment les interactions protéine-protéine, les modifications post-traductionnelles (telles que la phosphorylation) et l'association avec des lipides membranaires spécifiques. Les agrégats récepteurs peuvent être transitoires ou permanents, et ils peuvent varier en taille et en composition.

Dans certains cas, l'agrégation des récepteurs peut entraîner une amplification de la signalisation cellulaire, car plusieurs récepteurs sont activés simultanément par un seul ligand. Dans d'autres cas, l'agrégation des récepteurs peut conduire à une diminution de la sensibilité des cellules aux stimuli extérieurs, car les récepteurs agrégés deviennent moins accessibles aux ligands.

En général, l'agrégation des récepteurs est un mécanisme important de régulation de la signalisation cellulaire et de la fonction cellulaire, et elle joue un rôle clé dans divers processus physiologiques et pathologiques.

Les peptides sont de courtes chaînes d'acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques. Ils peuvent contenir jusqu'à environ 50 acides aminés. Les peptides sont produits naturellement dans le corps humain et jouent un rôle crucial dans de nombreuses fonctions biologiques, y compris la signalisation cellulaire et la régulation hormonale. Ils peuvent également être synthétisés en laboratoire pour une utilisation dans la recherche médicale et pharmaceutique. Les peptides sont souvent utilisés comme médicaments car ils peuvent se lier sélectivement à des récepteurs spécifiques et moduler leur activité, ce qui peut entraîner une variété d'effets thérapeutiques.

Il existe de nombreux types différents de peptides, chacun ayant des propriétés et des fonctions uniques. Certains peptides sont des hormones, comme l'insuline et l'hormone de croissance, tandis que d'autres ont des effets anti-inflammatoires ou antimicrobiens. Les peptides peuvent également être utilisés pour traiter une variété de conditions médicales, telles que la douleur, l'arthrite, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

Dans l'ensemble, les peptides sont des molécules importantes qui jouent un rôle clé dans de nombreux processus biologiques et ont des applications prometteuses dans le domaine médical et pharmaceutique.

L'immunohistochimie est une technique de laboratoire utilisée en anatomopathologie pour localiser les protéines spécifiques dans des tissus prélevés sur un patient. Elle combine l'utilisation d'anticorps marqués, généralement avec un marqueur fluorescent ou chromogène, et de techniques histologiques standard.

Cette méthode permet non seulement de déterminer la présence ou l'absence d'une protéine donnée dans une cellule spécifique, mais aussi de déterminer sa localisation précise à l'intérieur de cette cellule (noyau, cytoplasme, membrane). Elle est particulièrement utile dans le diagnostic et la caractérisation des tumeurs cancéreuses, en permettant d'identifier certaines protéines qui peuvent indiquer le type de cancer, son stade, ou sa réponse à un traitement spécifique.

Par exemple, l'immunohistochimie peut être utilisée pour distinguer entre différents types de cancers du sein en recherchant des marqueurs spécifiques tels que les récepteurs d'œstrogènes (ER), de progestérone (PR) et HER2/neu.

La glycoprotéine membranaire plaquettaire IIb (GPIIb) est une protéine transmembranaire exprimée à la surface des plaquettes sanguines. Elle forme un complexe hétérodimérique avec la glycoprotéine IIIa (GPIIIa) pour former l'intégrine αIIbβ3, également connue sous le nom de récepteur à fibrinogène IIb/IIIa. Ce récepteur joue un rôle crucial dans l'hémostase et la thrombose en facilitant l'agrégation des plaquettes et la formation du clou plaquettaire.

Lors de l'activation des plaquettes, le récepteur IIb/IIIa subit un changement conformationnel qui permet une forte affinité pour le fibrinogène, une protéine plasmatique multimérique. Le fibrinogène se lie aux récepteurs activés, ce qui entraîne l'agrégation des plaquettes et la formation d'un thrombus. Des médicaments tels que les inhibiteurs du récepteur IIb/IIIa sont utilisés dans le traitement de certaines maladies cardiovasculaires pour prévenir la thrombose et ses complications.

L'ostéopontine est une protéine phosphorylée riche en acide aspartique qui se lie au calcium et joue un rôle important dans la minéralisation des os, ainsi que dans d'autres processus biologiques tels que la cicatrisation des plaies, l'inflammation et l'immunité. Elle est exprimée dans divers types de cellules, y compris les ostéoblastes, les ostéoclastes, les fibroblastes, les macrophages et les cellules épithéliales. Dans le tissu osseux, l'ostéopontine se lie aux cristaux d'hydroxyapatite dans la matrice extracellulaire et régule la formation et la résorption osseuses en interagissant avec les ostéoclastes et les ostéoblastes. Des niveaux élevés ou bas d'ostéopontine ont été associés à certaines maladies osseuses, comme l'ostéoporose et la périimplantite. De plus, des études récentes suggèrent que l'ostéopontine pourrait également jouer un rôle dans le développement de certains cancers et maladies cardiovasculaires.

CD98, également connu sous le nom de Slamf7 (ou SA-2024), est un antigène qui se trouve à la surface des cellules. Il s'agit d'une protéine intégrale transmembranaire qui existe sous forme de complexe hétéodimérique composé de deux sous-unités, CD98hc (chaîne lourde) et une chaîne légère variable.

CD98 joue un rôle important dans le transport des acides aminés neutres et basiques à travers la membrane cellulaire, ce qui est crucial pour la croissance, la survie et la prolifération cellulaires. Il est exprimé sur divers types de cellules, y compris les lymphocytes T et B, les cellules dendritiques, les cellules endothéliales et les cellules musculaires squelettiques.

Dans le contexte médical, CD98 peut être utilisé comme un marqueur pour identifier et caractériser certaines sous-populations de cellules dans la recherche en immunologie et en hématologie. Cependant, il n'est pas couramment utilisé comme un biomarqueur clinique pour le diagnostic ou le pronostic des maladies.

Le récepteur du complément 3d, également connu sous le nom de CD21 ou CR2, est un glycoprotéine transmem molecular qui sert de récepteur pour le fragment C3d du complément et joue un rôle important dans l'activation du système immunitaire. Il est exprimé à la surface des cellules B matures, des folliculaires dendritiques et d'autres types cellulaires. Le récepteur du complément 3d fonctionne en se liant au fragment C3d pour faciliter l'interaction entre les cellules présentatrices d'antigène et les lymphocytes B, ce qui entraîne une activation des lymphocytes B et une réponse immunitaire adaptative. Des mutations dans le gène du récepteur du complément 3d ont été associées à certaines maladies auto-immunes, telles que le syndrome de Sjögren et le lupus érythémateux disséminé.

Les plaquettes, également connues sous le nom de thrombocytes, sont des cellules sanguines minuscules et fragmentées qui jouent un rôle crucial dans la coagulation du sang et la cicatrisation des plaies. Elles sont produites dans la moelle osseuse et ont une durée de vie d'environ 7 à 10 jours.

Lorsqu'un vaisseau sanguin est endommagé, les plaquettes se rassemblent sur le site de la lésion pour former un bouchon ou un caillot qui arrête le saignement. Ce processus est essentiel pour prévenir une perte excessive de sang due à des blessures ou des coupures.

Des niveaux anormalement bas de plaquettes dans le sang, appelés thrombocytopénie, peuvent entraîner un risque accru de saignements et de ecchymoses. D'un autre côté, des niveaux élevés de plaquettes, appelés thrombocytose, peuvent augmenter le risque de caillots sanguins dangereux.

Il est important de maintenir un équilibre approprié de plaquettes dans le sang pour prévenir les complications médicales associées à des niveaux anormaux.

L'antigène CD47, également connu sous le nom d'integrin-associated protein (IAP), est une protéine transmembranaire exprimée à la surface des cellules nucléées. Il s'agit d'un ligand du récepteur signal régulateur de l'activation (SIRPα) présent sur les cellules myéloïdes, y compris les macrophages.

Le CD47 joue un rôle important dans la régulation de la phagocytose des cellules par les macrophages. Lorsque le CD47 interagit avec SIRPα, il transmet un signal inhibiteur qui empêche la phagocytose des cellules exprimant le CD47. Ce mécanisme permet d'éviter une réponse immunitaire excessive contre les propres cellules de l'organisme.

Cependant, certaines cellules cancéreuses peuvent surexprimer le CD47 pour échapper à la surveillance immunitaire et éviter d'être phagocytées par les macrophages. Des recherches sont en cours pour développer des thérapies qui ciblent l'interaction entre le CD47 et SIRPα dans le but de potentialiser la phagocytose des cellules cancéreuses et d'améliorer l'efficacité des traitements anticancéreux.

La L-sélectine, également connue sous le nom de CD62L ou lectine de granulocytes sécrétés, est une protéine de la membrane cellulaire qui joue un rôle important dans l'adhésion des leucocytes aux endothéliums des vaisseaux sanguins. Elle se lie spécifiquement à des sucres particuliers présents sur les molécules d'adhésion de l'endothélium, ce qui permet aux leucocytes de rouler le long de la paroi vasculaire et de migrer vers les sites d'inflammation. La L-sélectine est principalement exprimée sur les surfaces des neutrophiles, des monocytes et des lymphocytes T et B matures. Elle est également utilisée comme marqueur pour distinguer différents sous-ensembles de leucocytes dans la recherche en immunologie. La L-sélectine peut être clivée par certaines protéases, ce qui entraîne une diminution de l'adhésion des leucocytes et de leur capacité à migrer vers les sites d'inflammation.

La cytochalasine D est un inhibiteur de la polymerisation des microfilaments d'actine, ce qui signifie qu'elle empêche la formation de fibres d'actine dans les cellules. Elle est extraite de certaines espèces de champignons et est utilisée dans la recherche biomédicale pour étudier le cytosquelette et le mouvement des cellules. La cytochalasine D se lie à l'extrémité plus de la molécule d'actine, empêchant ainsi l'ajout de nouveaux monomères et entraînant la dépolymérisation des microfilaments existants. Cela peut conduire à une perturbation de la forme cellulaire, de la motilité et de la division cellulaire. Elle est également étudiée pour ses potentielles applications thérapeutiques dans le traitement de certaines maladies, telles que le cancer et les affections inflammatoires.

Les protéines membranaires sont des protéines qui sont intégrées dans les membranes cellulaires ou associées à elles. Elles jouent un rôle crucial dans la fonction et la structure des membranes, en participant à divers processus tels que le transport de molécules, la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et les interactions avec l'environnement extracellulaire.

Les protéines membranaires peuvent être classées en plusieurs catégories en fonction de leur localisation et de leur structure. Les principales catégories sont :

1. Protéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire et possèdent des domaines hydrophobes qui interagissent avec les lipides de la membrane. Elles peuvent être classées en plusieurs sous-catégories, telles que les canaux ioniques, les pompes à ions, les transporteurs et les récepteurs.
2. Protéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire et ne peuvent pas être facilement extraites sans perturber la structure de la membrane. Elles peuvent traverser la membrane une ou plusieurs fois.
3. Protéines périphériques : Ces protéines sont associées à la surface interne ou externe de la membrane cellulaire, mais ne traversent pas la membrane. Elles peuvent être facilement éliminées sans perturber la structure de la membrane.
4. Protéines lipidiques : Ces protéines sont associées aux lipides de la membrane par des liaisons covalentes ou non covalentes. Elles peuvent être intégrales ou périphériques.

Les protéines membranaires sont essentielles à la vie et sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques. Des anomalies dans leur structure, leur fonction ou leur expression peuvent entraîner des maladies telles que les maladies neurodégénératives, le cancer, l'inflammation et les infections virales.

La cicatrisation est un processus biologique complexe et naturel qui se produit après une lésion tissulaire due à une blessure, une brûlure, une infection ou une intervention chirurgicale. Elle consiste en la régénération et la réparation des tissus endommagés par la formation de nouveau tissu conjonctif qui remplace le tissu lésé. Ce processus implique plusieurs étapes, y compris l'hémostase (arrêt du saignement), l'inflammation, la prolifération et la maturation/rémodelage des tissus.

Au cours de ces étapes, différents types de cellules et facteurs de croissance travaillent ensemble pour éliminer les débris cellulaires, attirer les cellules souches vers le site de la plaie, favoriser l'angiogenèse (croissance de nouveaux vaisseaux sanguins), synthétiser du collagène et d'autres composants extracellulaires, et finalement remodeler le tissu cicatriciel pour qu'il soit aussi proche que possible de sa structure et fonction d'origine.

Cependant, dans certains cas, la cicatrisation peut entraîner des cicatrices hypertrophiques ou des chéloïdes, qui sont des excès de tissu cicatriciel qui dépassent les limites de la plaie initiale et peuvent causer des douleurs, des démangeaisons et une altération de l'apparence cosmétique. Des traitements spécifiques peuvent être nécessaires pour gérer ces complications de la cicatrisation.

Les monocytes sont un type de globules blancs ou leucocytes qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Ils font partie des cellules sanguines appelées les phagocytes, qui ont la capacité d'engloutir ou de «manger» des microbes, des cellules mortes et d'autres particules étrangères pour aider à protéger le corps contre les infections et les maladies.

Les monocytes sont produits dans la moelle osseuse et circulent dans le sang pendant environ un à trois jours avant de migrer vers les tissus périphériques où ils se différencient en cellules plus spécialisées appelées macrophages ou cellules dendritiques. Ces cellules continuent à fonctionner comme des phagocytes, mais elles peuvent également présenter des antigènes aux lymphocytes T, ce qui contribue à activer la réponse immunitaire adaptative.

Les monocytes sont souvent mesurés dans les tests sanguins de routine et leur nombre peut augmenter en réponse à une infection ou une inflammation. Cependant, un nombre anormalement élevé ou faible de monocytes peut indiquer la présence d'une maladie sous-jacente, telle qu'une infection sévère, une maladie auto-immune, une maladie inflammatoire chronique ou une leucémie.

La peau est le plus grand organe du corps humain, servant de barrière physique entre l'intérieur du corps et son environnement extérieur. Elle a plusieurs fonctions importantes, y compris la protection contre les agents pathogènes, les dommages mécaniques, les variations de température et les rayons ultraviolets du soleil.

La peau est composée de trois couches principales : l'épiderme, le derme et l'hypoderme. L'épiderme est la couche externe, constituée principalement de cellules mortes qui sont constamment shed and replaced. The dermis, just below the epidermis, contains tough connective tissue, sweat glands, hair follicles, and blood vessels. The hypodermis is the deepest layer, composed of fat and connective tissue that provides padding and insulation for the body.

In addition to providing protection, the skin also plays a role in sensation through nerve endings that detect touch, temperature, and pain. It helps regulate body temperature through sweat glands that release perspiration to cool the body down when it's hot. Furthermore, the skin synthesizes vitamin D when exposed to sunlight.

Maintaining healthy skin is important for overall health and well-being. Proper care includes protecting it from excessive sun exposure, keeping it clean, moisturized, and nourished with essential nutrients.

Les veines ombilicales sont des vaisseaux sanguins qui se forment pendant le développement fœtal et relient le foetus au placenta de la mère. Il y a généralement deux veines ombilicales, bien qu'un seul fœtus humain immature puisse avoir une seule veine ombilicale. Elles transportent l'oxygène et les nutriments riches en dioxyde de carbone du sang de la mère vers le fœtus.

Après la naissance, lorsque le cordon ombilical est coupé, les veines ombilicales se dessèchent et se détachent avec le reste du cordon. Dans certaines situations médicales, comme dans le cas d'un fœtus avec une malformation cardiaque congénitale, trois veines ombilicales peuvent être présentes. Cependant, cette condition est rare.

Les récepteurs aux antigènes des cellules B, également connus sous le nom de récepteurs d'immunoglobuline (Ig) ou récepteurs B-cellulaire spécifiques d'antigène, sont des molécules de surface exprimées par les lymphocytes B qui leur permettent de reconnaître et de se lier sélectivement aux antigènes. Ces récepteurs sont composés de chaînes polypeptidiques lourdes et légères, qui forment une structure en forme de Y avec deux bras d'immunoglobuline variable (IgV) et un bras constant. Les régions variables des chaînes lourdes et légères contiennent des sites de liaison à l'antigène hautement spécifiques, qui sont générés par un processus de recombinaison somatique au cours du développement des cellules B dans la moelle osseuse. Une fois activées par la reconnaissance d'un antigène approprié, les cellules B peuvent se différencier en plasmocytes et produire des anticorps solubles qui maintiennent l'immunité humorale contre les agents pathogènes et autres substances étrangères.

Les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés plus courtes que les peptides ou les protéines entières. Ils peuvent résulter de la dégradation naturelle des protéines en acides aminés individuels ou en petits morceaux, ou être produits artificiellement dans un laboratoire pour une utilisation en recherche biomédicale.

Les fragments peptidiques sont souvent utilisés comme outils de recherche pour étudier la structure et la fonction des protéines. En particulier, ils peuvent aider à identifier les domaines actifs d'une protéine, qui sont responsables de son activité biologique spécifique. Les fragments peptidiques peuvent également être utilisés pour développer des vaccins et des médicaments thérapeutiques.

Dans le contexte clinique, la détection de certains fragments peptidiques dans le sang ou les urines peut servir de marqueurs diagnostiques pour des maladies particulières. Par exemple, des fragments spécifiques de protéines musculaires peuvent être trouvés dans le sang en cas de lésion musculaire aiguë.

En résumé, les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés courtes qui peuvent fournir des informations importantes sur la structure et la fonction des protéines, et qui ont des applications potentielles dans le diagnostic et le traitement de diverses maladies.

La division cellulaire est un processus biologique fondamental dans lequel une cellule mère se divise en deux ou plusieurs cellules filles génétiquement identiques. Il existe deux principaux types de division cellulaire : la mitose et la méiose.

1. Mitose : C'est un type de division cellulaire qui conduit à la formation de deux cellules filles diploïdes (ayant le même nombre de chromosomes que la cellule mère) et génétiquement identiques. Ce processus est vital pour la croissance, la réparation et le remplacement des cellules dans les organismes multicellulaires.

2. Méiose : Contrairement à la mitose, la méiose est un type de division cellulaire qui se produit uniquement dans les cellules reproductrices (gamètes) pour créer des cellules haploïdes (ayant la moitié du nombre de chromosomes que la cellule mère). La méiose implique deux divisions successives, aboutissant à la production de quatre cellules filles haploïdes avec des combinaisons uniques de chromosomes. Ce processus est crucial pour assurer la diversité génétique au sein d'une espèce.

En résumé, la division cellulaire est un mécanisme essentiel par lequel les organismes se développent, se réparent et maintiennent leurs populations cellulaires stables. Les deux types de division cellulaire, mitose et méiose, ont des fonctions différentes mais complémentaires dans la vie d'un organisme.

L'activation enzymatique est un processus biochimique dans lequel une certaine substance, appelée substrat, est convertie en une autre forme ou produit par l'action d'une enzyme. Les enzymes sont des protéines qui accélèrent et facilitent les réactions chimiques dans le corps.

Dans ce processus, la première forme du substrat se lie à l'enzyme active au niveau du site actif spécifique de l'enzyme. Ensuite, sous l'influence de l'énergie fournie par la liaison, des changements structurels se produisent dans le substrat, ce qui entraîne sa conversion en un nouveau produit. Après cela, le produit est libéré du site actif et l'enzyme redevient disponible pour catalyser d'autres réactions.

L'activation enzymatique joue un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la digestion des aliments, la synthèse des protéines, la régulation hormonale et le maintien de l'homéostasie cellulaire. Des anomalies dans ce processus peuvent entraîner diverses maladies et affections, telles que les troubles métaboliques, les maladies génétiques et le cancer.

Je suis désolé, mais la combinaison "N-Formylmethionine Leucyl-Phenylalanine" ne correspond à aucun terme médical standard ou peptide connu. Il se peut qu'il y ait une confusion dans la séquence ou les noms des acides aminés.

Cependant, je peux vous fournir des informations sur deux peptides individuels qui peuvent être désignés par ces noms :

1. N-Formylmethionine (fMet) est un dérivé formylé de méthionine et joue un rôle important dans le processus d'initiation de la traduction des protéines chez les bactéries et les mitochondries/chloroplastes des eucaryotes.

2. Leucyl-Phenylalanine (Leu-Phe) est un dipeptide composé de leucine et de phénylalanine. Il n'y a pas d'informations spécifiques sur ce dipeptide dans le contexte médical, mais il peut être utilisé en recherche ou dans des applications liées aux suppléments nutritionnels/diététiques.

Si vous cherchiez une séquence peptidique particulière ou un terme médical spécifique et que ces informations ne sont pas suffisantes, veuillez me fournir plus de détails pour que je puisse vous aider davantage.

Le collagène de type I est le type le plus abondant de collagène dans le corps humain. Il est présent dans la plupart des tissus conjonctifs, y compris la peau, les tendons, les os, les ligaments et les dents. Le collagène de type I est constitué de longues chaînes de protéines qui sont entrelacées pour former des fibres solides et résistantes à la traction.

Ces fibres fournissent de la force et de la structure aux tissus conjonctifs, permettant à ces structures de résister à des forces importantes sans se déchirer ou se casser. Dans la peau, par exemple, les fibres de collagène de type I aident à maintenir une apparence jeune et souple en prévenant le relâchement cutané.

Dans les os, ces fibres forment des structures solides qui soutiennent le corps et protègent les organes internes. Les dommages aux fibres de collagène de type I peuvent entraîner une variété de problèmes de santé, y compris la fragilité osseuse, l'arthrite et le vieillissement prématuré de la peau.

La tyrosine est un acide aminé non essentiel, ce qui signifie qu'il peut être synthétisé par l'organisme à partir d'un autre acide aminé appelé phénylalanine. La tyrosine joue un rôle crucial dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs importants, tels que la dopamine, la noradrénaline et l'adrénaline.

Elle est également nécessaire à la synthèse de la mélanine, le pigment responsable de la couleur de la peau, des cheveux et des yeux. Une carence en tyrosine peut entraîner une baisse des niveaux de neurotransmetteurs, ce qui peut affecter l'humeur, le sommeil, l'appétit et d'autres fonctions corporelles.

La tyrosine est souvent utilisée comme supplément nutritionnel pour aider à améliorer la vigilance mentale, la concentration et l'humeur, en particulier dans des situations stressantes ou exigeantes sur le plan cognitif. Cependant, il est important de noter que les preuves scientifiques concernant ses effets bénéfiques sont mitigées et que son utilisation devrait être discutée avec un professionnel de la santé avant de commencer tout supplémentation.

RhoA est un membre de la famille des protéines Rho, qui sont des régulateurs importants du cytosquelette d'actine dans les cellules eucaryotes. Ces protéines fonctionnent comme commutateurs moléculaires, cyclant entre une forme inactive liée au GDP (guanosine diphosphate) et une forme active liée au GTP (guanosine triphosphate).

La protéine RhoA lie spécifiquement le GTP et est activée par des récepteurs de membrane couplés aux protéines G, des facteurs de croissance et d'autres stimuli cellulaires. Lorsqu'elle est active, RhoA régule divers processus cellulaires, y compris la formation de structures d'actine, la migration cellulaire, le contrôle du cycle cellulaire et la transcription génique.

Les fonctions de RhoA sont médiées par des effecteurs tels que les kinases ROCK (Rho-associated coiled-coil containing protein kinase), qui activent diverses protéines impliquées dans la restructuration de l'actine et d'autres processus cellulaires. L'inactivation de RhoA se produit lorsque les GAPs (GTPase-activating proteins) favorisent le changement de conformation qui permet à RhoA de hydrolyser le GTP en GDP, la rendant ainsi inactive.

Des anomalies dans la régulation de RhoA ont été associées à diverses maladies, notamment le cancer et les maladies cardiovasculaires.

Les cadhérines sont un type de protéines transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans la adhérence cellulaire et la communication intercellulaire. Elles sont largement exprimées dans les tissus épithéliaux et endothéliaux, où elles facilitent l'adhésion des cellules les unes aux autres pour former des barrières physiques et fonctionnelles.

Les cadhérines médient la formation de jonctions adhérentes entre les cellules, qui sont des structures complexes composées d'un réseau de filaments d'actine et de plusieurs protéines associées. Ces jonctions permettent non seulement aux cellules de se lier étroitement ensemble, mais aussi de coordonner leurs activités en transmettant des signaux mécaniques et biochimiques à travers la membrane plasmique.

Il existe plusieurs types de cadhérines, chacune ayant des fonctions spécifiques et étant exprimée dans différents tissus ou stades du développement. Parmi les plus connues, on trouve les cadhérines classiques (E-cadhérine, N-cadhérine, etc.), qui sont largement distribuées dans divers types de tissus ; les cadhérines desquamantes, exprimées principalement dans la peau et les muqueuses ; et les protocadhérines, qui présentent une grande diversité structurale et fonctionnelle.

Les mutations ou altérations dans les gènes codant pour les cadhérines peuvent entraîner des maladies graves, telles que des cancers, des malformations congénitales ou des troubles neurologiques. Par exemple, une diminution de l'expression de l'E-cadhérine a été observée dans divers types de tumeurs malignes et est associée à une progression agressive du cancer et à un pronostic défavorable. De même, des mutations dans les gènes codant pour certaines protocadhérines ont été impliquées dans l'autisme et d'autres troubles du spectre autistique.

En conclusion, les cadhérines sont une famille de protéines essentielles à la cohésion cellulaire, à la morphogenèse des tissus et à la régulation des interactions intercellulaires. Leur rôle dans le développement, la physiologie et la pathologie humaines fait l'objet d'intenses recherches, avec l'espoir de découvrir de nouvelles cibles thérapeutiques pour traiter diverses maladies.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une confusion dans votre question. "Syndécane-4" ne semble pas être un terme médical reconnu ou un nom d'une condition médicale spécifique. Le syndécane est en fait un hydrocarbure alicyclique, plus précisément, un cycloparaffine composé de quatre unités de cycle décane connectées en forme de chaîne.

Le decane est un hydrocarbure à chaîne droite saturée (alcane) composé de dix atomes de carbone et se compose de plusieurs isomères en fonction de la position des atomes d'hydrogène. Syndécane-4, s'il était utilisé, pourrait faire référence à un isomère spécifique du syndécane où les cycles decanes sont connectés en position 1,2; 2,3; 3,4 et 4,5.

Cependant, comme il ne s'agit pas d'un terme médical, je ne peux pas vous fournir une définition médicale à ce sujet.

Je suis désolé, "Cricetulus" ne correspond pas à un terme médical ou anatomique standard. Il s'agit plutôt d'un genre de rongeurs appartenant à la famille des Cricetidae, qui comprend plusieurs espèces de hamsters couramment appelés hamsters nains ou hamsters de Sibérie. Ces petits mammifères sont souvent étudiés en laboratoire pour des recherches biomédicales, mais ils ne sont pas directement liés à la médecine humaine dans une définition usuelle.

La néovascularisation physiologique est un processus naturel dans lequel de nouveaux vaisseaux sanguins se forment pour répondre aux besoins accrus en oxygène et en nutriments des tissus. Cela se produit normalement pendant la croissance fœtale, la cicatrisation des plaies, l'exercice intense et la grossesse. Par exemple, lorsqu'un muscle travaille plus dur pendant l'exercice, il a besoin de plus d'oxygène et de nutriments. Le corps répond à cette demande en créant de nouveaux vaisseaux sanguins pour fournir au muscle ce dont il a besoin. Ce type de néovascularisation est considéré comme physiologique car il fait partie du fonctionnement normal du corps.

La microscopie confocale est une technique avancée de microscopie optique qui offre une meilleure résolution d'image et un contraste amélioré par rapport à la microscopie conventionnelle. Elle fonctionne en limitant la lumière diffuse et en ne collectant que la lumière provenant du plan focal, éliminant ainsi le flou causé par la lumière hors focus.

Dans un microscope confocal, un faisceau laser est utilisé comme source de lumière, qui est focalisé sur l'échantillon via un objectif de haute qualité. La lumière réfléchie ou émise traverse le même chemin optique et passe à travers une aperture (ou diaphragme) avant d'atteindre le détecteur. Cette configuration permet de ne capturer que la lumière provenant du plan focal, rejetant ainsi la lumière hors focus.

La microscopie confocale est particulièrement utile pour l'imagerie de tissus épais et de cellules vivantes, car elle permet une reconstruction tridimensionnelle des structures à partir d'une série de coupes optiques. Elle est également largement utilisée en biologie cellulaire, en neurosciences et en recherche biomédicale pour l'étude de la dynamique cellulaire, des interactions moléculaires et des processus subcellulaires.

L'antigène CD11b, également connu sous le nom d'integrine alpha M (ITGAM), est un type de protéine présent à la surface des cellules. Il s'agit plus spécifiquement d'une molécule d'adhésion cellulaire qui joue un rôle important dans l'inflammation et l'immunité innée.

CD11b est exprimé principalement sur les cellules myéloïdes, telles que les neutrophiles, les monocytes, les macrophages et les cellules dendritiques. Il s'agit d'une sous-unité de plusieurs intégrines, y compris Mac-1 (CD11b/CD18), qui sont des récepteurs d'adhésion cellulaire et de reconnaissance du pathogène.

CD11b participe à divers processus biologiques, notamment l'adhérence cellulaire, la migration cellulaire, la phagocytose et la cytotoxicité dépendante des composants complémentaires. Des études ont montré que CD11b est également impliqué dans la régulation de l'activation des lymphocytes T et de la production de cytokines.

Des niveaux élevés d'expression de CD11b sont souvent observés dans diverses conditions pathologiques, telles que les infections, l'inflammation chronique, l'athérosclérose et le cancer. Par conséquent, CD11b est considéré comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces maladies.

La régulation de l'expression génique est un processus biologique essentiel qui contrôle la quantité et le moment de production des protéines à partir des gènes. Il s'agit d'une mécanisme complexe impliquant une variété de molécules régulatrices, y compris l'ARN non codant, les facteurs de transcription, les coactivateurs et les répresseurs, qui travaillent ensemble pour activer ou réprimer la transcription des gènes en ARNm. Ce processus permet aux cellules de répondre rapidement et de manière flexible à des signaux internes et externes, ce qui est crucial pour le développement, la croissance, la différenciation et la fonction des cellules. Des perturbations dans la régulation de l'expression génique peuvent entraîner diverses maladies, y compris le cancer, les maladies génétiques et neurodégénératives.

Les Cellules Jurkat sont une lignée cellulaire humaine continue dérivée d'un lymphome T (cancer des lymphocytes T) chez un adolescent de 14 ans. Elles sont largement utilisées en recherche biomédicale, en particulier dans l'étude de la signalisation cellulaire, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la prolifération cellulaire et la tumorigenèse. Ces cellules ont un chromosome Y, ce qui indique qu'elles proviennent d'un sujet masculin.

Elles sont souvent utilisées dans les expériences de laboratoire en raison de leur facilité de culture, de leur croissance rapide et de leur réponse robuste à la stimulation des récepteurs de cellules T. Les scientifiques peuvent provoquer ces cellules pour qu'elles se comportent comme des lymphocytes T activés, ce qui permet d'étudier comment ces cellules fonctionnent lorsqu'elles sont activées.

Cependant, il est important de noter que, comme toute lignée cellulaire immortalisée, les Cellules Jurkat ne se comportent pas exactement comme des cellules primaires et peuvent présenter certaines caractéristiques atypiques. Par conséquent, les résultats obtenus avec ces cellules doivent être validés dans des modèles plus proches de la physiologie humaine avant d'être extrapolés à la situation in vivo.

L'actinine est une protéine qui se lie à l'actine, une autre protéine importante dans la structure du cytosquelette des cellules. Elle joue un rôle crucial dans la régulation de la contraction musculaire et de la mobilité cellulaire. Il existe plusieurs types d'actinines, chacune ayant des fonctions spécifiques dans l'organisme. Les désordres associés à l'actinine peuvent inclure des maladies musculaires congénitales et des troubles de la cicatrisation des plaies. Cependant, il est important de noter que les affections médicales directement liées à l'actinine sont rares.

Les filamines sont un groupe de protéines structurelles qui jouent un rôle crucial dans la régulation de la structure et de la fonction des cellules. Elles sont particulièrement importantes pour l'organisation du cytosquelette, qui est le réseau complexe de fibres protéiques qui donne à la cellule sa forme et lui permet de se déplacer et de se diviser.

Il existe trois principaux types de filamines, appelés filamine A, filamine B et filamine C. Chacune d'entre elles est codée par un gène différent et a des fonctions spécifiques dans la cellule. Les filamines sont capables de se lier à une variété de protéines différentes, y compris les intégrines, qui sont des protéines membranaires qui permettent aux cellules d'interagir avec leur environnement extracellulaire.

Les filamines sont également connues pour jouer un rôle important dans la signalisation cellulaire, en particulier dans les voies de signalisation qui régulent la forme et la motilité des cellules. Des mutations dans les gènes codant pour les filamines ont été associées à un certain nombre de maladies humaines, y compris certains types de cancer et de maladies neuromusculaires.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

Je suis désolé, mais la phrase que vous avez demandée ne correspond pas à une définition médicale standard. Le terme "polarité cellulaire" fait référence au phénomène où les propriétés des membranes et des composants intracellulaires sont distribuées de manière inégale dans la cellule, ce qui entraîne une différenciation fonctionnelle entre différentes régions de la membrane plasmique et du cytoplasme. Cependant, il n'y a pas de terme médical spécifique appelé "polarité cellule". Si vous cherchez des informations sur la polarité cellulaire ou une définition médicale spécifique, n'hésitez pas à me poser une question plus précise.

Focal Adhesion Kinase 2 (FAK2), également connue sous le nom de Protein Tyrosine Kinase 2 (PTK2B), est une protéine qui joue un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires tels que la migration, l'adhésion et la survie cellulaire. Elle est impliquée dans la transduction de signaux intracellulaires à partir de récepteurs de surface cellulaire, en particulier ceux qui sont activés par l'interaction avec l'environnement extracellulaire.

FAK2 est une tyrosine kinase non réceptrice qui se trouve principalement dans les focales adhérences, des structures spécialisées où les cellules s'ancrent à la matrice extracellulaire. Lorsque les cellules interagissent avec la matrice extracellulaire, FAK2 est recrutée et activée, ce qui entraîne l'activation de diverses voies de signalisation qui régulent la cytosquelette d'actine, la formation des focales adhérences et la propagation des signaux en aval.

FAK2 est également connue pour jouer un rôle important dans la réponse cellulaire au stress oxydatif et à l'ischémie-reperfusion, ainsi que dans la régulation de la fonction immunitaire et de l'angiogenèse. Des mutations ou des variations dans l'expression de FAK2 ont été associées à diverses maladies, notamment le cancer, les maladies cardiovasculaires et neurodégénératives.

Le « Coxsackie and Adenovirus Receptor-Like Membrane Protein » (CAPRLMP) est une protéine membranaire qui ressemble à la protéine réceptrice des virus Coxsackie et adénovirus. Bien que cette protéine ne soit pas le récepteur fonctionnel pour ces virus, elle partage des similitudes structurelles avec celui-ci. La protéine CAPRLMP est exprimée dans divers tissus, y compris les muscles squelettiques et cardiaques, où elle joue un rôle important dans la régulation de l'homéostasie cellulaire et du métabolisme énergétique. Des études ont montré que cette protéine peut être impliquée dans la pathogenèse de certaines maladies cardiovasculaires, telles que la myocardite et l'insuffisance cardiaque. Cependant, sa fonction exacte et son rôle dans les processus pathologiques restent à élucider.

Les acides aminés sont les unités structurales et fonctionnelles fondamentales des protéines. Chaque acide aminé est composé d'un groupe amino (composé de l'atome d'azote et des atomes d'hydrogène) et d'un groupe carboxyle (composé d'atomes de carbone, d'oxygène et d'hydrogène), reliés par un atome de carbone central appelé le carbone alpha. Un side-chain, qui est unique pour chaque acide aminé, se projette à partir du carbone alpha.

Les motifs des acides aminés sont des arrangements spécifiques et répétitifs de ces acides aminés dans une protéine. Ces modèles peuvent être déterminés par la séquence d'acides aminés ou par la structure tridimensionnelle de la protéine. Les motifs des acides aminés jouent un rôle important dans la fonction et la structure des protéines, y compris l'activation enzymatique, la reconnaissance moléculaire, la localisation subcellulaire et la stabilité structurelle.

Par exemple, certains motifs d'acides aminés peuvent former des structures secondaires telles que les hélices alpha et les feuillets bêta, qui sont importantes pour la stabilité de la protéine. D'autres motifs peuvent faciliter l'interaction entre les protéines ou entre les protéines et d'autres molécules, telles que les ligands ou les substrats.

Les motifs des acides aminés sont souvent conservés dans les familles de protéines apparentées, ce qui permet de prédire la fonction des protéines inconnues et de comprendre l'évolution moléculaire. Des anomalies dans les motifs d'acides aminés peuvent entraîner des maladies génétiques ou contribuer au développement de maladies telles que le cancer.

Les lymphocytes T, également connus sous le nom de cellules T, sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils sont produits dans le thymus et sont responsables de la régulation de la réponse immunitaire spécifique contre les agents pathogènes tels que les virus, les bactéries et les cellules cancéreuses.

Il existe deux principaux sous-types de lymphocytes T : les lymphocytes T CD4+ (ou cellules helper) et les lymphocytes T CD8+ (ou cellules cytotoxiques). Les lymphocytes T CD4+ aident à coordonner la réponse immunitaire en activant d'autres cellules du système immunitaire, tandis que les lymphocytes T CD8+ détruisent directement les cellules infectées ou cancéreuses.

Les lymphocytes T sont essentiels pour la reconnaissance et l'élimination des agents pathogènes et des cellules anormales. Les déficiences quantitatives ou qualitatives des lymphocytes T peuvent entraîner une immunodéficience et une susceptibilité accrue aux infections et aux maladies auto-immunes.

La vidéomicroscopie est une technique d'imagerie qui permet l'observation et l'enregistrement visuel de structures ou d'événements à l'intérieur du corps à des échelles allant du millimètre au nanomètre. Elle combine généralement un microscope avec une caméra vidéo pour capturer et afficher les images en temps réel sur un moniteur.

Dans le contexte médical, la vidéomicroscopie est souvent utilisée dans divers domaines tels que la dermatologie, l'ophtalmologie, la gynécologie et la chirurgie pour obtenir des images détaillées de structures internes ou de surfaces cutanées. Par exemple, en ophtalmologie, elle peut être utilisée pendant une intervention chirurgicale pour fournir au chirurgien une visualisation haute résolution de la rétine ou du cristallin.

La vidéomicroscopie offre plusieurs avantages par rapport aux méthodes d'imagerie traditionnelles, notamment la possibilité d'observer des structures et des processus en mouvement, ainsi qu'un enregistrement visuel détaillé qui peut être revisionné ou partagé avec d'autres professionnels de santé.

La culture cellulaire est une technique de laboratoire utilisée en médecine et en biologie pour étudier et manipuler des cellules vivantes dans un environnement contrôlé à l'extérieur d'un organisme. Il s'agit essentiellement de la méthode de croissance et de maintenance de cellules dans des conditions artificielles, permettant aux chercheurs d'observer leur comportement, leur interaction et leur réponse à divers stimuli ou traitements.

Les techniques de culture cellulaire comprennent généralement les étapes suivantes :

1. Isolation: Les cellules sont prélevées sur un tissu vivant (par exemple, une biopsie) ou obtenues à partir d'une ligne cellulaire existante. Elles peuvent également être générées par différentiation de cellules souches.

2. Sélection et purification: Les cellules sont souvent séparées des autres composants du tissu, comme les fibres et les protéines extracellulaires, à l'aide d'enzymes digestives ou mécaniquement. Des techniques de séparation telles que la centrifugation et la filtration peuvent également être utilisées pour purifier davantage les cellules.

3. Semis et croissance: Les cellules sont semées dans un milieu de culture approprié, qui contient des nutriments essentiels, des facteurs de croissance et d'autres composants nécessaires au maintien de la viabilité cellulaire. Le milieu est généralement placé dans une boîte de Pétri ou dans un flacon, puis incubé à une température optimale (généralement 37°C) et dans une atmosphère humide et riche en dioxyde de carbone.

4. Passage cellulaire: Au fur et à mesure que les cellules se multiplient, elles deviennent confluentes et forment des couches empilées. Pour éviter la surpopulation et favoriser une croissance saine, il est nécessaire de diviser les cellules en plusieurs cultures. Cela implique d'enlever le milieu de culture, de rincer les cellules avec du tampon phosphate salin (PBS), puis de détacher les cellules de la surface à l'aide d'une trypsine ou d'une autre enzyme. Les cellules sont ensuite mélangées avec un milieu de culture frais et réparties dans plusieurs boîtes de Pétri ou flacons.

5. Maintenance: Pour maintenir les cultures cellulaires en bonne santé, il est important de remplacer régulièrement le milieu de culture et de conserver les cellules dans des conditions stériles. Il peut également être nécessaire d'ajouter des facteurs de croissance ou d'autres suppléments pour favoriser la croissance et la survie des cellules.

Les cultures cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers aspects de la physiologie et de la pathologie cellulaire, tels que la signalisation cellulaire, la différenciation cellulaire, la croissance cellulaire et la mort cellulaire. Elles sont également utilisées dans le développement de médicaments pour tester l'innocuité et l'efficacité des candidats médicaments in vitro avant les essais cliniques sur l'homme.

Les phosphoprotéines sont des protéines qui ont été modifiées par l'ajout d'un groupe phosphate. Cette modification post-traductionnelle est réversible et joue un rôle crucial dans la régulation de divers processus cellulaires, tels que le contrôle de la signalisation cellulaire, du métabolisme, de la transcription, de la traduction et de l'apoptose.

L'ajout d'un groupe phosphate à une protéine est catalysé par des enzymes appelées kinases, tandis que le processus inverse, qui consiste à retirer le groupe phosphate, est catalysé par des phosphatases. Ces modifications peuvent entraîner des changements conformationnels dans la protéine, ce qui peut affecter son activité enzymatique, ses interactions avec d'autres protéines ou son localisation cellulaire.

L'analyse des profils de phosphorylation des protéines est donc un domaine important de la recherche biomédicale, car elle peut fournir des informations sur les voies de signalisation cellulaires qui sont actives dans différents états physiologiques et pathologiques.

Le roulement des leucocytes, également connu sous le nom de "margination des leucocytes", est un phénomène qui se produit dans les vaisseaux sanguins. Il décrit le mouvement des leucocytes (un type de globules blancs) depuis le milieu du flux sanguin vers la paroi des vaisseaux sanguins en réponse à une inflammation ou une infection.

Ce processus est déclenché par des molécules chimiques libérées lors d'une inflammation, telles que des cytokines et des chimiokines. Ces molécules attirent les leucocytes vers la zone affectée, où ils peuvent aider à combattre l'infection ou à réparer les tissus endommagés.

Le roulement des leucocytes est un mécanisme important du système immunitaire et joue un rôle clé dans la défense de l'organisme contre les agents pathogènes et les dommages tissulaires.

Je suis désolé, mais la phrase "taille cellulaire" est trop générale et peut être interprétée de différentes manières dans le contexte de la biologie et de la médecine. La taille des cellules varie considérablement selon le type de cellule et son état de développement.

Cependant, je peux vous donner une définition générale de la taille des cellules : il s'agit de la dimension physique d'une cellule, qui peut être mesurée en longueur, largeur ou hauteur, selon la forme de la cellule. La taille des cellules varie considérablement, allant de moins d'un micromètre pour certaines bactéries à plusieurs millimètres pour les œufs d'oiseaux et de reptiles. Dans certains contextes médicaux, la taille des cellules peut être utilisée comme un indicateur de santé ou de maladie, par exemple dans l'évaluation de la taille des globules rouges chez les patients atteints d'anémie.

ARN messager (ARNm) est une molécule d'acide ribonucléique simple brin qui transporte l'information génétique codée dans l'ADN vers les ribosomes, où elle dirige la synthèse des protéines. Après la transcription de l'ADN en ARNm dans le noyau cellulaire, ce dernier est transloqué dans le cytoplasme et fixé aux ribosomes. Les codons (séquences de trois nucléotides) de l'ARNm sont alors traduits en acides aminés spécifiques qui forment des chaînes polypeptidiques, qui à leur tour se replient pour former des protéines fonctionnelles. Les ARNm peuvent être régulés au niveau de la transcription, du traitement post-transcriptionnel et de la dégradation, ce qui permet une régulation fine de l'expression génique.

Dans le contexte actuel, les vaccins à ARNm contre la COVID-19 ont été développés en utilisant des morceaux d'ARNm synthétiques qui codent pour une protéine spécifique du virus SARS-CoV-2. Lorsque ces vaccins sont administrés, les cellules humaines produisent cette protéine virale étrangère, ce qui déclenche une réponse immunitaire protectrice contre l'infection par le vrai virus.

L'expression génétique est un processus biologique fondamental dans lequel l'information génétique contenue dans l'ADN est transcritte en ARN, puis traduite en protéines. Ce processus permet aux cellules de produire les protéines spécifiques nécessaires à leur fonctionnement, à leur croissance et à leur reproduction.

L'expression génétique peut être régulée à différents niveaux, y compris la transcription de l'ADN en ARNm, la maturation de l'ARNm, la traduction de l'ARNm en protéines et la modification post-traductionnelle des protéines. Ces mécanismes de régulation permettent aux cellules de répondre aux signaux internes et externes en ajustant la production de protéines en conséquence.

Des anomalies dans l'expression génétique peuvent entraîner des maladies génétiques ou contribuer au développement de maladies complexes telles que le cancer. L'étude de l'expression génétique est donc essentielle pour comprendre les mécanismes moléculaires de la maladie et développer de nouvelles stratégies thérapeutiques.

L'actine cytosquelette est un réseau complexe et dynamique de filaments d'actine protéiques qui sont présents dans les cellules vivantes. Ce réseau joue un rôle crucial dans la détermination de la forme et de la stabilité des cellules, ainsi que dans la régulation de leur mouvement et de leurs processus intracellulaires tels que le transport de vésicules et la division cellulaire.

Les filaments d'actine sont constitués de molécules d'actine globulaire (G-actine) qui peuvent s'assembler pour former des filaments polymériques (F-actine). Ces filaments peuvent être organisés en différentes structures tridimensionnelles, telles que les réseaux, les faisceaux et les anneaux, qui sont régulées par un ensemble de protéines associées à l'actine.

Le cytosquelette d'actine est impliqué dans une variété de fonctions cellulaires importantes, notamment la motilité cellulaire, la phagocytose, le transport vésiculaire, la signalisation cellulaire et la division cellulaire. Les perturbations du cytosquelette d'actine peuvent entraîner des maladies graves telles que les troubles neurodégénératifs, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

En bref, l'actine cytosquelette est un réseau complexe de filaments d'actine qui jouent un rôle crucial dans la régulation de nombreux processus cellulaires importants et dont les perturbations peuvent entraîner des maladies graves.

Le Far-Western blotting est une méthode de laboratoire utilisée dans la recherche biomédicale pour détecter et identifier des protéines spécifiques dans un échantillon. Cette technique est une variation du Western blot traditionnel, qui implique le transfert d'échantillons de protéines sur une membrane, suivi de l'incubation avec des anticorps marqués pour détecter les protéines d'intérêt.

Dans le Far-Western blotting, la membrane contenant les protéines est incubée avec une source de protéine marquée ou étiquetée, telle qu'une enzyme ou une biomolécule fluorescente, qui se lie spécifiquement à la protéine d'intérêt. Cette méthode permet non seulement de détecter la présence de la protéine, mais aussi de caractériser ses interactions avec d'autres protéines ou molécules.

Le Far-Western blotting est particulièrement utile pour l'étude des interactions protéine-protéine et des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que la phosphorylation ou la glycosylation. Cependant, il nécessite une optimisation soigneuse des conditions expérimentales pour assurer la spécificité et la sensibilité de la détection.

Le venin de serpent, également connu sous le nom de venin de serpent, est une sécrétion toxique produite par certaines espèces de serpents dans leurs glandes salivaires. Ce venin est généralement transmis à travers la morsure du serpent et peut contenir une variété de composés bioactifs, y compris des enzymes, des peptides et d'autres protéines qui ont évolué pour aider le serpent à capturer et à digérer sa proie.

Les venins de serpent peuvent être classés en plusieurs types généraux en fonction de leurs effets physiologiques sur les victimes. Les principaux types comprennent:

1. Hémotoxique : Ce type de venin endommage les vaisseaux sanguins, les tissus et les organes, provoquant souvent une nécrose locale et des hémorragies internes.

2. Neurotoxique : Ces venins affectent le système nerveux, entraînant une paralysie musculaire et potentialement la respiration, ce qui peut entraîner la mort si non traité rapidement.

3. Cytotoxique : Ce type de venin endommage les cellules et les tissus, provoquant une inflammation locale et des douleurs intenses.

4. Myotoxique : Ces venins ciblent spécifiquement les muscles, entraînant leur dégradation et la libération de créatine kinase dans le sang.

Les symptômes d'une morsure de serpent à venin peuvent varier considérablement en fonction du type de venin, de la quantité injectée, de la localisation de la morsure et de la sensibilité individuelle de la victime. Les symptômes courants comprennent une douleur locale, un gonflement, des ecchymoses, des nausées, des vomissements, une faiblesse générale, une vision floue et une difficulté à respirer.

Le traitement d'une morsure de serpent à venin dépend du type de venin et de la gravité de la morsure. Les premiers soins consistent généralement à nettoyer la zone de la morsure, à immobiliser le membre affecté et à appliquer une compresse froide pour aider à réduire l'enflure. Il est crucial d'éviter de sucer le venin ou de couper la peau autour de la morsure.

Le traitement ultérieur peut inclure l'administration d'un sérum antivenimeux spécifique au type de serpent, qui peut aider à neutraliser les effets du venin et à prévenir des dommages supplémentaires. Dans certains cas, une hospitalisation peut être nécessaire pour surveiller la victime et fournir un traitement de soutien, tel qu'une assistance respiratoire ou une perfusion intraveineuse.

La prévention des morsures de serpent à venin implique plusieurs mesures, notamment :

1. Éviter de marcher pieds nus dans les zones où les serpents sont susceptibles d'être présents.
2. Ne pas toucher ou manipuler les serpents, même s'ils semblent inoffensifs.
3. Être conscient des habitats et des comportements des serpents locaux.
4. Porter des vêtements protecteurs, tels que des bottes et des pantalons longs, lors de la randonnée ou du camping dans les zones à risque.
5. Inspecter soigneusement les zones autour des maisons et des bâtiments pour détecter la présence de serpents.
6. Éduquer les enfants sur les dangers des morsures de serpent et sur la manière de réagir en cas de rencontre avec un serpent.

Les protéines Rho liant GTP sont une sous-famille de protéines G qui se lient et hydrolysent le guanosine triphosphate (GTP) et jouent un rôle crucial dans la régulation du réseau de cytosquelette d'actine. Ces protéines fonctionnent comme des interrupteurs moléculaires, oscillant entre une forme inactive liée au GDP (guanosine diphosphate) et une forme active liée au GTP.

Les protéines Rho liant GTP sont activées par des récepteurs de membrane qui activent les guanine nucléotide échangeuses (GEF) pour échanger du GDP contre du GTP, ce qui entraîne un changement conformationnel et une activation de la protéine Rho. L'activation des protéines Rho déclenche une cascade de réactions qui aboutissent à la régulation de divers processus cellulaires, tels que la formation des jonctions intercellulaires, la migration cellulaire, le remodelage du cytosquelette et la division cellulaire.

Les protéines Rho liant GTP comprennent trois membres principaux : RhoA, Rac1 et Cdc42, qui régulent chacun des voies de signalisation spécifiques et sont responsables de fonctions cellulaires distinctes. Les déséquilibres dans l'activité des protéines Rho liant GTP ont été associés à diverses maladies, y compris le cancer, les maladies cardiovasculaires et neurologiques.

La morphogénèse est un terme utilisé en biologie du développement pour décrire le processus par lequel l'organisation spatiale et la forme des cellules, des tissus et des organes émergent et se différencient dans un embryon en croissance. Ce processus est orchestré par une combinaison complexe de facteurs, y compris des interactions cellulaires, des changements chimiques et physiques, et l'expression génétique spatio-temporelle précise.

Au cours de la morphogénèse, les cellules peuvent se déplacer, se diviser, s'allonger, se différencier ou mourir, ce qui entraîne des changements dans la forme et la fonction des tissus. Ces processus sont régis par des morphogènes, qui sont des molécules signalant spécifiques qui diffusent à travers les tissus pour fournir des informations positionnelles aux cellules environnantes.

La morphogénèse est un domaine important de l'étude du développement car il joue un rôle crucial dans la détermination de la forme et de la fonction des organismes. Les anomalies dans les processus de morphogénèse peuvent entraîner des malformations congénitales et d'autres problèmes de santé.

L'antigène CD98, chaîne lourde, également connu sous le nom de SLC3A2 (solute carrier family 3 member 2), est une protéine transmembranaire qui joue un rôle important dans le transport des acides aminés neutres et la régulation du métabolisme énergétique cellulaire. Elle est exprimée à la surface de divers types de cellules, y compris les lymphocytes T et B, et participe à la modulation de leur activation et prolifération.

CD98 forme un complexe hétéodimérique avec une chaîne légère spécifique pour former un transporteur d'acides aminés neutres. Ce complexe est essentiel au maintien de l'homéostasie cellulaire et à la survie des cellules en fournissant des acides aminés nécessaires à la synthèse des protéines et à la production d'énergie.

Dans le contexte médical, les variations dans l'expression de CD98 peuvent être associées à certaines pathologies, telles que les cancers et les maladies auto-immunes. Par exemple, une expression accrue de CD98 a été observée dans divers types de tumeurs solides et hématologiques, ce qui peut favoriser la croissance tumorale et la résistance aux traitements thérapeutiques. De même, des niveaux anormaux de CD98 peuvent contribuer au développement de maladies auto-immunes en altérant la fonction des lymphocytes T régulateurs.

En conclusion, l'antigène CD98, chaîne lourde, est une protéine membranaire cruciale pour le métabolisme cellulaire et la régulation de l'immunité. Des altérations dans son expression peuvent être liées à diverses affections médicales, telles que les cancers et les maladies auto-immunes.

Les mucoprotéines sont des glycoprotéines complexes qui contiennent des chaînes de polysaccharides composées de résidus de sucres simples, tels que le glucose, la galactose, le mannose, la fucose, et des acides sialiques, ainsi que des protéines. Elles sont largement distribuées dans les tissus de l'organisme et jouent un rôle important dans divers processus biologiques, notamment dans la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, l'inflammation et l'immunité.

Les mucoprotéines sont particulièrement abondantes dans les muqueuses, où elles contribuent à former un film protecteur qui hydrate et lubrifie ces surfaces. Elles peuvent également agir comme des inhibiteurs de protéases, protégeant ainsi les tissus contre la dégradation enzymatique.

Dans le sang, les mucoprotéines sont souvent utilisées comme marqueurs de diverses maladies, y compris certaines formes de cancer et de maladies hépatiques. Les niveaux anormaux de certaines mucoprotéines peuvent indiquer la présence ou l'activité d'une maladie spécifique, ce qui peut aider au diagnostic et au suivi du traitement.

Le venin de vipère, également connu sous le nom d'ovoctoxine, est un mélange complexe de protéines toxiques produites par les glandes à venin des serpents vipères. Ce venin est utilisé comme un mécanisme de défense et pour chasser leurs proies. Il existe différents types de venins de vipère, chacun avec ses propres caractéristiques et compositions protéiques, ce qui entraîne une grande variété de symptômes chez les personnes mordues.

Les venins de vipère peuvent être classés en deux catégories principales : les hémotoxiques et les neurotoxiques. Les venins hémotoxiques détruisent les tissus, attaquent le système circulatoire et causent une coagulation sanguine anormale, des dommages aux vaisseaux sanguins, et des saignements internes. Les venins neurotoxiques, d'autre part, affectent le système nerveux, provoquant une paralysie musculaire, y compris la respiration, et peuvent entraîner la mort si non traités rapidement.

Les symptômes d'une morsure de vipère peuvent inclure des douleurs locales intenses, des gonflements, des saignements, des nausées, des vomissements, une salivation excessive, une vision floue, des difficultés respiratoires et une paralysie. Le traitement dépend du type de venin et peut inclure l'administration d'un sérum antivenimeux spécifique pour neutraliser les effets toxiques du venin.

Domaines intégrine αVβ3 extracellulaires Structure d'un segment extracellulaire d'intégrine αVβ3 (PDB 1JV2) Région ...
En biologie moléculaire, CD18 (chaîne bêta-2 intégrine) est une intégrine chaîne bêta protéine qui est codée par le gène ITGB2 ... Composant intégral de la membrane, vésicule extracellulaire, complexe intégrine alphaL-bêta2, membrane, membrane plasmique, ... déficit d'adhésion leucocytaire intégrine Portail de la biologie cellulaire et moléculaire (Chromosome 21 humain, Portail: ... complexe récepteur, surface cellulaire, complexe intégrine, exosome extracellulaire, membrane granulaire spécifique, membrane ...
Ac anti-glycoprotéine intégrine ; Pemphigus profond : Ac anti-desmogléine ; Polymyosite : Ac anti-Jo 1, PL7, PL12, OJ, EJ ; ...
Le natalizumab est un anticorps anti-4-intégrine humanisé. Il s'agit d'un traitement des formes très actives de sclérose en ...
... par interaction entre une chimiokine capillaire et une intégrine cellulaire ; Adhérence ferme (adhesion) entre l'intégrine ...
... membre de la famille des protéines d'adhésion type intégrine. CD11c est aussi appelé intégrine alphaX (complement component 3 ... Tout comme les autres CD11 (CD11a, CD11b et CD11d), CD11c s'associe avec la sous-unité beta CD18 (intégrine beta2). CD11c et ...
La LFA-1 est une molécule d'adhérence de la famille des Intégrine présente notamment à la surface des leucocytes. Elle est ...
Si on empêche l'interaction intégrine/fibronectine, la gastrulation des organismes est très perturbée car c'est une étape du ...
Ainsi la présence d'anticorps anti β3 intégrine est plus péjorative en termes de saignement intracrânien, probablement par ...
... étant dans ce cas une intégrine ; le signal est transmis directement de cellule à cellule via une jonction communicante ...
Cette sous-unité est impliquée dans la formation des intégrines β-2 (LFA-1, Intégrine alphaXbeta2 et Mac-1/CR3 ) par ...
... durvalumab Anti-intégrine α4 : natalizumab, védolizumab Girentuximab Anti-HGF : ficlatuzumab Anti-CD30 : brentuximab védotine ...
Protéine transmembranaire Protéine d'adhésion cellulaire Intégrine Immunoglobuline Sélectine Cadhérine (de) Cet article est ...
... ciblant intégrine-α), daclizumab et alemtuzumab (tous deux se liant à CD25, la sous-unité α du récepteur IL-2 à la surface des ...
Les molécules d'adhésion appartiennent à la famille des protéines hétérodimériques nommée intégrine, par exemple la protéine ...
Intégrine - Inuline - Inulobiose - Inulotriose - Isoforme - Isoleucine - Isomaltose - Isomaltulose Kaïnate - Kératine - Kinase ...
... est une protéine intracellulaire qui s'associe avec une intégrine dans des complexes sous-membranaires appelés adhésions ...
... épidermolyse bulleuse Dystrophie musculaire congénitale avec déficit en intégrine Dystrophie musculaire congénitale avec ...
Par exemple, la délétion de la β1-intégrine n'empêche pas la formation de neurosphères mais diminue significativement leurs ... tailles : en effet, l'absence de β1-integrine augmente la mort cellulaire et diminue la prolifération. Les propriétés d'auto- ...
... déficit secondaire en mérosine Dystrophie musculaire congénitale par déficit en intégrine Dystrophie musculaire congénitale ...
... intégrine. les protéines de la matrice extracellulaire: fibronectine ou de la lame basale: laminine Les hémidesmosomes ont des ...
Le FTY120 augmente l'expressivité ou change la fonction de certaines molécules d'adhésion (α4/β7 intégrine) des lymphocytes, si ...
Domaines intégrine αVβ3 extracellulaires Structure dun segment extracellulaire dintégrine αVβ3 (PDB 1JV2) Région ...
Changements de répertoire dintégrine. Modèles de cellules épithéliales en culture. *Lignée de cellules de carcinome de vessie ...
Cest donc bien le traitement anti-intégrine α-4 qui est responsable de linfection incontrôlée par le virus JC. Cette ...
Cela permet à des lymphocytes T particuliers, qui portent un récepteur nommé intégrine β7, de passer la barrière et datteindre ... étude de 2021 qui a montré lexistence dun groupe de cellules immunitaires CD4+ dotées du récepteur intestinal intégrine β7. ...
Le védolizumab est une anti-intégrine indiquée dans le traitement de la maladie de Crohn et de la recto-colite hémorragique ( ...
Intégrine alpha4bêta1. fr. dc.subject.mesh. Leucoencéphalopathie multifocale progressive. fr. dc.subject.mesh. Sclérose en ...
405% expression dalpha6-Intégrine (communication cellulaire)**. +305% synthèse de Laminine-5 (adhésion cellulaire)** ...
Il existe aujourdhui plusieurs classes thérapeutiques : anti-TNF, anti-intégrine et anti-interleukine. La première classe ...
Une protéine produite par les podocytes, appelée intégrine αvβ3, est cruciale pour "coller" les podocytes à la structure des ...
Le complexe protéine MRL-intégrine-taline régule l'assemblage de l'actine au bord avant des lamellipodes et au bout des ...
... des cellules du cancer du sein et leur propagation en inhibant le fonctionnement du lalpha-6-bêta-4 intégrine, ce qui implique ...
Le natalizumab, un anticorps anti-intégrine-alpha-4, inhibe le passage des GB à travers la barrière hématoencéphalique; ...
... résistance insulinome insulinopénie insulinothérapie integrase intégrine α4 intégrines intelligence artificielle interactions ...
... intégrine - descendeuse - tchéco-équatorienne - sélénographique - sténophobie - lurianique - mercurien - suturation - tchéco- ...
... résistance insulinome insulinopénie insulinothérapie integrase intégrine α4 intégrines intelligence artificielle interactions ...
Pemphigoïde bulleuse : Ac anti-glycoprotéine intégrine ;. *Pemphigus profond : Ac anti-desmogléine ;. *Polymyosite : Ac anti-Jo ...
... progression de lanti-intégrine védolizumab… linnovation ne manque pas dans le traitement des maladies inflammatoires ... Le taux de cicatrisation des muqueuses était également plus élevé avec lanti-intégrine (39,7% vs 27,7%). Le traitement par ... Lanticorps monoclonal humanisé védolizumab cible une intégrine exprimée sur certains lymphocytes T présents dans le tractus ... qui a comparé lanti-intégrine vedolizumab à lanti-TNF adalimumab (Humira®, AbbVie) chez les patients atteints de rectocolite ...
"Rôle dune nouvelle intégrine Béta dans la radiorésistance des cellules souches de glioblastome : vers une nouvelle thérapie ...
INTEGRINE-NUTRITION. 53.17 €. TTC Ajouter au panier. ...
VEDOLIZUMAB Anti-intégrine a4b7. Intra-veineuse Sous-cutanée. 300 mg à S0 et S2. 300 mg à S6 puis toutes les 8 semaines. 108 mg ... Le risque dimmunisation sous biothérapie est similaire quelle que soit la biothérapie considérée (anti-TNF, anti-intégrine, ...
Ils confirment notamment ce qui avait été décrit in vitro : le transporteur dacides aminés CD98hc module le signal intégrine, ...
Linhibition de cette intégrine permet de diminuer significativement le processus de fibrose par un mécanisme qui réduit ...
Absence de CD18 (b2 intégrine) ,,, Déficit en LFA -1 (CD11a/CD18) ,, Déficit de mobilité, dadhérence et dendocytose Déficit ...
405% expression dalpha6-Intégrine (communation cellulaire)**. +305% synthèse Laminine-5 (adhésion cellulaire)** ...
Le natalizumab est un anticorps anti-α4 intégrine humanisé recombinant. Les intégrines sont des molécules dadhésion avec deux ... Le deuxième mode daction supposé de Tysabri© est de bloquer les interactions entre intégrine α4 et les cellules ...
Intégrine alpha-M. Intégrine alphaM. Code(s) darborescence:. D12.776.395.550.200.074.750. D12.776.543.550.200.093.750. D12.776 ...
Caractérisation de laxe intégrine α5β1/protéine p53 dans les gliobastomes humains : application à une thérapie ciblée anti- ... Caractérisation de laxe intégrine α5β1/protéine p53 dans les gliobastomes humains : application à une thérapie ciblée anti- ... Mes travaux de thèses ont montré que laxe intégrine α5β1/AKT est impliqué dans la résistance à lapoptose des cellules de gli ... Caractérisation de la voie de signalisation intégrine α5β1/protéine p53 dans la résistance à la chimiothérapie des gliomes et ...
de lintégrine α5β1 (Interplay of Endosomal pH and Ligand Occupancy in Integrin α5β1 Ubiquitination, Endocytic Sorting, and ...
... intégrine) et cette adhésion déclenche un remaniement du cytosquelette de lentérocyte lui permettant de phagocyter la bactérie ...
... progression de lanti-intégrine védolizumab… linnovation ne manque pas dans le traitement des maladies inflammatoires ... Le taux de cicatrisation des muqueuses était également plus élevé avec lanti-intégrine (39,7% vs 27,7%). Le traitement par ... Lanticorps monoclonal humanisé védolizumab cible une intégrine exprimée sur certains lymphocytes T présents dans le tractus ... qui a comparé lanti-intégrine vedolizumab à lanti-TNF adalimumab (Humira®, AbbVie) chez les patients atteints de rectocolite ...
... progression de lanti-intégrine védolizumab… linnovation ne manque pas dans le traitement des maladies inflammatoires ... Le taux de cicatrisation des muqueuses était également plus élevé avec lanti-intégrine (39,7% vs 27,7%). Le traitement par ... Lanticorps monoclonal humanisé védolizumab cible une intégrine exprimée sur certains lymphocytes T présents dans le tractus ... qui a comparé lanti-intégrine vedolizumab à lanti-TNF adalimumab (Humira®, AbbVie) chez les patients atteints de rectocolite ...
Intégrine alphaX bêta2 [D23.050.301.350.275] Intégrine alphaX bêta2 * Molécule-1 dadhérence intercellulaire [D23.050.301.350. ...
Decembre 2016, Thessalonique - Grece « Etude de lexpression embryonnaire de intégrine avb3 en embryons souris 2 et 4 cellules ...
... dipeptide prolyl-hydroxyproline favorise lhoméostasie cellulaire et la motilité induite par les lamellipodes via l1-intégrine ...
... résistance insulinome insulinopénie insulinothérapie integrase intégrine α4 intégrines intelligence artificielle interactions ...
Intégrine, jeunesse, Kiehls, Kusmi Tea, LIVRE, Marlette, Naturado, Oysho, Rimmel, Sephora, Too Faced, Urban Decay6 ...
... résistance insulinome insulinopénie insulinothérapie integrase intégrine α4 intégrines intelligence artificielle interactions ...
  • C'est donc bien le traitement anti-intégrine α-4 qui est responsable de l'infection incontrôlée par le virus JC. (erudit.org)
  • Le védolizumab est une anti-intégrine indiquée dans le traitement de la maladie de Crohn et de la recto-colite hémorragique (RCH) réfractaire aux traitements conventionnels et anti-TNF. (edimark.fr)
  • Les quatre chercheurs ont travaillé sur une étude de 2021 qui a montré l'existence d'un groupe de cellules immunitaires CD4+ dotées du récepteur intestinal intégrine β7. (dailygeekshow.com)
  • Une étude publiée en 2008 dans la revue scientifique Cancer Prevention Research a observé que la curcumine inhibe la motilité (leur capacité à se déplacer) des cellules du cancer du sein et leur propagation en inhibant le fonctionnement du l'alpha-6-bêta-4 intégrine, ce qui implique qu'elle pourrait servir comme agent thérapeutique efficace dans les tumeurs qui surexpriment l'alpha-6-bêta-4. (jeune-bienetre-magazine.fr)
  • Paris, France - Résultats positifs avec la transplantation fécale, émergence d'une nouvelle classe thérapeutique administrable par voie orale, progression de l'anticorps anti-intégrine védolizumab (Entyvio®, Takeda) dans la rectocolite hémorragique (RCH)… l'actualité concernant la prise en charge thérapeutique des maladies inflammatoires chroniques de l'intestin (MICI) est toujours aussi bouillonnante. (medscape.com)