Intégrine beta chaînes combiner avec intégrine alpha chaînes pour former hétérodimère. Intégrines humaines récepteurs cellulaires de surface sont traditionnellement classés dans des groupes fonctionnels basé sur l'identité de l'un des trois chaînes bêta présente dans le heterodimer. La chaîne bêta est nécessaire et suffisante pour integrin-dependent signaux ! Cette courte queue cytoplasmique contient séquences critique pour signaler à l'envers.
Intégrine une sous-unité bêta de environ 85-kDa en taille qui a été trouvé dans intégrine ALPHAIIB-containing et intégrine ALPHAV-containing des hétérodimères. Intégrine Bêta3 survient quand trois alternativement épissée isoformes, désigné beta3A-C.
Aussi connu comme CD104 cette protéine antigène, se distingue des autres beta intégrines humaines par son domaine cytoplasmique relativement longue (environ 1000 acides aminés vs. environ 50). Cinq alternativement épissée isoformes ont été décrits.
Intégrine beta-1 chaînes qui sont exprimés par des hétérodimères qui sont associés à noncovalently alpha-Chains spécifique de la famille CD49 (CD49a-f). CD29 est exprimé à repose et activé les leucocytes et est un marqueur pour toutes les antigènes de l ’ activation des cellules très tard. (De : Barclay et al., The Leukocyte Antigen FactsBook, 1993, p164)
Une famille de glycoprotéines transmembranaire (membrane glycoprotéines) constitué de noncovalent des hétérodimères. Ils interagissent avec une grande variété de ligands incluant MATRIX extracellulaire PROTEINS ; COMPLEMENT, et les autres cellules, pendant que leurs domaines intracellulaires interagir avec le Cytosquelette. Le intégrines humaines sont constituées d ’ au moins identifié trois familles : Les récepteurs Cytoadhesin (récepteur Cytoadhésine), l ’ adhésion leucocytaire (récepteurs adhésion leucocytaire) et les récepteurs de l ’ antigène très en retard. Chaque famille contient un vulgaire beta-subunit (intégrine BETA) associé à un jour ou plus (alpha-subunits intégrine Alpha, serrurerie). Ces récepteurs participer cell-matrix et cell-cell adhérence dans de nombreux physiologiquement important processus, incluant thrombose hémostase embryological développement ; ; ; ; blessure guérir immunisés et nonimmune oncogènes des mécanismes de défense et la transformation.
Un intégrine qui se lie aux protéines plasmatiques et de la matrice extracellulaire conservé produits type RGD contenant la séquence des acides aminés et qu ’ il module cellule adhérence. Intégrine Alphav Bêta3 fortement exprimée dans ostéoclastes où il peut jouer rôle dans la résorption osseuse. C'est aussi abondant dans le muscle lisse vasculaire et les cellules endothéliales, et dans certaines cellules cancéreuses, où il est impliqué dans l'angiogenèse et de la migration. Bien que souvent désigné sous le récepteur Vitronectine il y a plus qu'un récepteur pour Vitronectine (intégrine Alphav Bêta3).
Un intégrine trouvé dans les fibroblastes ; PLAQUETTES ; monocytes et lymphocytes. Intégrine Alpha5 Bêta1 est le récepteur pour classique de la fibronectine, mais c'est aussi un récepteur pour Laminine et plusieurs autres PROTEINS MATRIX extracellulaire.
Adhésion des cellules à surfaces ou les autres cellules.
C'est une qualité primordiale intrgrin HEMIDESMOSOMES et est nécessaire pour leur formation et l'entretien dans des cellules épithéliales. Intégrine Alpha6 Bêta4 est également observée sur thymocytes, les fibroblastes et Schwann cellules où elle fonctionne comme un récepteur Laminine (récepteur Laminine) et est impliqué dans la cicatrisation des plaies, de la migration et tumeur dureté.
Cette intégrine sous-unité alpha associe avec intégrine beta1 pour former un récepteur (intégrine Alpha5 Bêta1) qui se lie de la fibronectine et Laminine. Il va subir posttranslational décolleté dans une forte lumière et une chaîne qui sont connectés par disulfures obligations.
Intégrine une sous-unité alpha que principalement associés avec intégrine beta1 ou intégrine Bêta4 pour former des hétérodimères laminin-binding. Intégrine Alpha6 a deux alternativement épissée isoformes : Intégrine alpha6A et intégrine alpha6B cytoplasmique, qui diffèrent dans leurs domaines et sont enregistrées dans un tissue-specific stage-specific et du développement.
L'alpha sous-unités de intégrine des hétérodimères (intégrines humaines) qui interviennent spécificité ligand. Il y a environ 18 différentes chaînes alpha exhiber super séquence diversité ; plusieurs chaînes sont également collé sur isoformes alternative. Elles possèdent une longue partie extracellulaire (1200 acides aminés) contenant un Midas ion-dependent (métal) au site d ’ adhésion et sept 60-amino acide qui se répétait, plus 4 qui forment EF main MOTIFS. La vie intracellulaire portion est courte avec l 'exception de intégrine Alpha4.
Un alpha intégrine avec un poids moléculaire de 160-kDa présente dans un grand nombre de types cellulaires. Il va subir posttranslational décolleté dans une forte lumière et une chaîne qui sont connectés par disulfures obligations. Intégrine Alphav peuvent se combiner avec plusieurs beta sous-unités à former des hétérodimères. En général se lier à produits type RGD sequence-containing matrice extracellulaire protéines.
Des récepteurs de surface pour Laminine, epiligrin, FIBRONECTINS, entactin et collagène. Intégrine Alpha3 Bêta1 est la principale intégrine présente dans des cellules épithéliales, où il joue un rôle dans l'assemblée des membrane SOUS-SOL ainsi que dans de la migration et peut réguler la functions of other intégrine. Deux alternativement épissée isoformes de la sous-unité alpha (intégrine Alpha3), sont érode exprimée en différents types de cellule.
Intégrine une sous-unité alpha que principalement associe avec intégrine beta1 pour former l ’ intégrine Alpha2 Bêta1 heterodimer. Il contient un domaine qui a trouvé dans des domaines collagen-binding homologie de von Willebrand.
Un intégrine trouvé sur les fibroblastes plaquettes, cellules endothéliales et des cellules épithéliales, et lymphocytes où elle fonctionne comme un récepteur pour collagène et Laminine. Bien que cela soit à l'origine referred to as the collagène récepteur, une de ces récepteurs pour collagène de liaison du ligand intégrine Alpha2 Bêta1 déclenche une cascade d ’ activation de signaux intracellulaires, y compris carte kinase p38.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Intégrine une sous-unité alpha qui est unique parce qu'il ne contient pas de mon domaine, et son site de clivage protéolytique est vers le milieu extracellulaire de la part du polypeptide plutôt que proche de la membrane comme dans d'autres intégrine sous-unités alpha.
Une cellule surface dans la médiation des récepteurs de l'adhésion sur la cellule MATRIX extracellulaire et les autres cellules via la liaison de Laminine. Elle est impliquée dans de la migration, du développement embryonnaire et d'activation des leucocytes, tumeur cellule dureté. Intégrine Alpha6 Bêta1 est la principale récepteur Laminine sur PLAQUETTES ; leucocytaire ; et beaucoup des cellules épithéliales, et de liaison du ligand peux activer un certain nombre de de transduction des signaux. Cytoplasmique Epissage alternative du domaine de la sous-unité Alpha6 (intégrine Alpha6) entraîne la formation de A et B isoformes du heterodimer, qui sont exprimées de manière tissue-specific.
235-kDa cytoplasmique une protéine qui est également retrouvés dans les plaquettes. Il a été localisée à régions de cell-substrate adhérence. Il se fixe sur intégrines humaines ; VINCULIN ; et ACTINS et semble participer transmembranaire générant un lien entre la matrice extracellulaire et le cytoskeleton.
Intégrine une sous-unité alpha qui apparaît comme alternativement épissée isoformes. Les isoformes diversement sont exprimés dans certains types de cellules spécifiques et stades de développement. Intégrine Alpha3 associe avec intégrine beta1 pour former intégrine Alpha3 Bêta1 qui est un heterodimer retrouve essentiellement dans des cellules épithéliales.
Intégrine une sous-unité alpha qui se lie collagène et Laminine mais son domaine je conjugue avec intégrine beta1 pour former le heterodimer intégrine Alpha1 Bêta1.
Intégrine Alpha1 Bêta1 fonctionne comme un récepteur pour Laminine et collagène. Il est largement exprimés au développement, mais dans l'adulte est la principale récepteur Laminine (récepteur Laminine) dans des cellules muscle aussi mature, où il est important pour l'entretien du phénotype de ces cellules différenciées. Intégrine Alpha1 Bêta1 est également observée dans les lymphocytes et les cellules endothéliales, et microvasculaire pourrait jouer un rôle dans l ’ angiogenèse. Dans Schwann crête neuronal et des cellules, il est impliqué dans de la migration. Intégrine Alpha1 Bêta1 est aussi connu comme VLA-1 et CD49a-CD29.
Intégrine Alphav Bêta3 récepteurs qui lient Vitronectine avec une forte affinité et jouer un rôle dans de la migration. Ils se lient également le fibrinogène ; VON facteur Willebrand ; ostéopontine ; et THROMBOSPONDINS.
Des glycoprotéines à la surface des cellules, en particulier chez fibrillar structures. Les protéines sont perdus ou diminués par ces cellules subir viral ou transformation chimique. Ils sont très sensibles à la protéolyse et sont des substrats pour le facteur VIII de coagulation sanguin. Les formulaires présents dans le plasma sont appelés "cold-insoluble globulins ”.
Établi des cultures de cellules qui ont le potentiel de propager indéfiniment.
Le mouvement de cellules d'un endroit à un autre distinguer CYTOKINESIS. C'est le procédé de diviser le cytoplasme d'une cellule.
La vie intracellulaire transfert des informations (activation biologique / inhibition) par un signal à la voie de transduction des signaux dans chaque système, une activation / inhibition signal d'une molécule biologiquement active neurotransmetteur (hormone) est médiée par l'accouplement entre un récepteur / enzyme pour une seconde messager système. ou avec la transduction les canaux ioniques. Joue un rôle important dans la différenciation cellulaire, activation fonctions cellulaires, et la prolifération cellulaire. Exemples de transduction ACID-postsynaptic gamma-aminobutyrique systèmes sont les canaux ioniques receptor-calcium médiée par le système, le chemin, et l ’ activation des lymphocytes T médiée par l'activation de Phospholipases. Ces lié à la membrane de libération de calcium intracellulaire dépolarisation ou inclure les fonctions d ’ activation récepteur-dépendant dans granulocytes et les synapses une potentialisation de l'activation de protéine kinase. Un peu partie de transduction des signaux de transduction des signaux des grandes ; par exemple, activation de protéine kinase fait partie du signal d'activation plaquettaire sentier.
Glycoprotéine beta-Chains surface spécifiques qui sont non-covalently CD11 alpha-Chains de la famille de Leukocyte-Adhesion molécules (récepteur Adhésion Leucocytaire). Un défaut dans le gène codant pour CD18 causes Leukocyte-Adhesion syndrome du DEFICIENCY.
In vitro méthode pour produire de grandes quantités de fragments d'ADN ou d'ARN spécifiques définies longueur et la séquence de petites quantités de courtes séquences encadrent oligonucléotide (Primer). Les étapes essentielles incluent une dénaturation thermique de la double-branche cible de molécules, des détonateurs d'leurs séquences complémentaires, et extension de la synthèse enzymatique recuits Primer par de l'ADN polymérase. La réaction est efficace, précise, et extrêmement sensible. Utilise pour la réaction inclure diagnostiquer des maladies, détection de mutation difficult-to-isolate pathogènes, analyse de séquençage ADN test génétique évolutionniste, et en analysant les relations.
Composés et des complexes moléculaire qui se composent d'un très grand nombre d'atomes et sont généralement plus de 500 kDa de taille. Dans les systèmes biologiques macromolecular substances généralement électron peut être visible en utilisant la microscopie et sont distingués des organites par le manque d'une membrane structure.
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Grand, noncollagenous glycoprotéine de propriétés antigéniques. C'est localisé à la membrane basale lamina lucida et les fonctions des cellules épithéliales se lie à la membrane basale. Preuve suggère que la protéine joue un rôle dans tumeur invasion.
Un ancrage de la cellule à une jonction non-cellular substrat, similaire dans la morphologie de moitiés de DESMOSOMES. Ils sont composés de domaines spécialisés de la membrane plasmatique CONDITIONNEMENT où filaments se lient à la face au cytoplasmique linkers transmembranaire, intégrines humaines, intracellulaire via attachement protéines, pendant que le domaine extracellulaire du intégrines humaines se lie à PROTEINS MATRIX extracellulaire.
Cellules propagés in vitro sur des médias propice à leur croissance. Cellules cultivées sont utilisés pour étudier le développement, un myélogramme, troubles du métabolisme et physiologique processus génétique, entre autres.
Un interleukine-1 sous-type qui est synthétisée comme inactive pro-protein membranaires. Protéolytique processing of précurseur forme par CASPASE 1 entraîne la libération de la forme active de interleukin-1beta de la membrane.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Antigènes différenciation cellulaire de mammifère, demeurant au bord de leucocytes. CD représente amas de différenciation qui se rapporte aux groupes d ’ éventuelles réactions similaires anticorps monoclonaux cette émission avec certains sous-populations d'antigènes d'une lignée ou la différenciation des sous-populations de diligence antigènes sont aussi connue sous le même CD désignation.
Les récepteurs des cellules T composé de CD3-associated alpha et bêta de chaînes et polypeptide exprimée principalement CD4 ou CD8 + + cellules-T. Pas comme les immunoglobulines, le T alpha-beta récepteurs antigènes reconnaître seulement lorsque se présente en association avec de grandes histocompatibility (CMH) molécules.
Membrane plaquettaire glycoprotéine complexe important pour de l ’ adhésion et l ’ agrégation plaquettaire. C'est un complexe intégrine contenant intégrine ALPHAIIB et intégrine Bêta3 qui reconnaît les arginine-glycine-aspartic produits type RGD (acide) séquence présentes sur plusieurs protéines adhésif. Ainsi, c'est un récepteur du facteur Willebrand VON fibrinogène ; ; ; ; et de la fibronectine Vitronectine THROMBOSPONDINS. Une carence en GPIIb-IIIa entraîne thrombasthénie thromboasthénie de Glanzmann.
Peptides composé de entre deux et douze acides aminés.
Un meshwork-like substance trouvée dans l'espace extracellulaire et en association avec la cave membrane de la surface cellulaire. Il promeut la prolifération cellulaire et fournit un soutien qui structure cellulaire de cellules ou lysates en culture vaisselle adhérer.
Un plasma glycoprotéine médie cellule interagit avec l ’ adhésion et protéines des complément, de la coagulation et cascade fibrinolytique. (De Segen, Dictionary of Modern Medicine, 1992)
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
Séquence d'ARN qui servent de modèles pour la synthèse des protéines. Bactérienne sont généralement mRNAs transcriptions en primaire qu'elles ne nécessitent aucun traitement. Eucaryotes Post-Transcriptional mRNA est synthétisés dans le noyau et doit être transplantée dans le cytoplasme pour traduction. La plupart eucaryotes polyadenylic mRNAs ont une séquence de l'acide dans le 3 'fin, dénommés le Poly (A) queue. Le fonctionnement de cette queue n'est pas connu pour certains, mais cela pourrait jouer un rôle dans l'export de mature mRNA du noyau ainsi que pour aider stabiliser des mRNA molécules par retarding leur dégradation dans le cytoplasme.
La partie d'une cellule qui contient le cytoplasme et petits éléments circulant à l 'exclusion de la cellule noyau ; mitochondries ; et grand vacuoles. (Glick, Glossaire de biochimie et biologie moléculaire, 1990)
Anticorps produits par un seul clone de cellules.
Le transport des nue ou purifié par des ADN en général, c'est-à-dire le processus aussi elle survient dans les cellules eucaryotes. C'est analogue à ma douteuse transformation (bactérienne, infection bactérienne) et des deux est régulièrement employée dans GENE VIREMENT techniques.
Un 11-kDa protéine associée à la membrane externe de de nombreuses cellules dont les lymphocytes, c'est le petit de la sous-unité CMH classe je molécule. Association avec des 2-microglobuline est généralement requise pour le transport des classes I lourdes chaînes du réticulum endoplasmique à la surface cellulaire. Beta 2-microglobuline est présente dans de petites quantités dans le sérum, LCS et des urines de gens normaux, et à un plus grand degré dans les urines et le plasma de patients avec proteinemia tubulaire, insuffisance rénale ou une greffe de rein.
Glycoprotéines de surface sur plaquettes qui jouent un rôle essentiel dans l'hémostase et thrombose tels que de l ’ adhésion et l ’ agrégation plaquettaire. Beaucoup de ces récepteurs sont.
Par la thrombine coagulé plasma glycoprotéine composée d'un dimère d non-jumelle trois paires de polypeptide chaînes (alpha, bêta, gamma) tenu ensemble par disulfures obligations. Fibrinogène sanguine impliquant sol-gel changement moléculaire complexe arrangements ; considérant que le fibrinogène est fendu par la thrombine pour former polypeptides A et B, l'action de rendements d ’ autres enzymes protéolytiques fibrinogène différents produits de dégradation.
Des récepteurs cellulaires de surface spécifiques qui lie à FIBRONECTINS. Des études ont montré que ces récepteurs fonctionnent dans certains types d'adhésif contact ainsi que joue un rôle majeur dans Matrix assemblée. Ces récepteurs inclure le récepteur de la fibronectine traditionnel, aussi appelé intégrine Alpha5 Bêta1 et plusieurs autres intégrines humaines.
L 'introduction d' un groupe dans un phosphoryl composé dans la formation d'un ester lien entre le composé et une fraction de phosphore.
Surface ligands, habituellement, médiatrices glycoprotéines cell-to-cell adhérence. Leurs fonctions incluent l'assemblée et l 'interconnexion de différents systèmes vertébré, ainsi que le maintien de l' intégration, du tissu cicatrisation mouvements morphogénique cellulaires, les migrations, et les métastases.
Une famille de Non-Receptor, Proline-Rich inhibiteur de protéine-tyrosine kinase.
Cellule ligne des dérivés de l ’ ovaire de hamster chinois (CRICETULUS, Cricetulus Griseus), l'espèce, c'est un favori pour les études cytogénétique chromosome à cause de son petit numéro. La lignée cellulaire a fourni des systèmes modèle pour l'étude des modifications génétiques dans les cellules de mammifères en culture.
Protéines partielle formé par hydrolyse partielle ou complète de protéines ingénierie créé avec des techniques.
Hémoglobines caractérisé par des modifications structurelles au sein de la molécule. Le changement peut être soit absence, plus ou substitution d ’ une ou plusieurs des acides aminés de l'Robert partie de la molécule à certains postes dans le polypeptide chaînes.
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Technique utilisant un système d 'instruments pour faire, le traitement, et en affichant un ou plusieurs mesures sur des cellules individuelles obtenu d'une suspension cellulaire. Cellules sont habituellement taché avec un ou plusieurs composantes teinture fluorescente à cellule spécifique d'intérêt, par exemple, de l ’ ADN et la fluorescence de chaque cellule est mesurée comme rapidement (faisceau laser traverse l'excitation ou le mercure arc lampe). Fluorescence fournit une mesure quantitative de différents biochimiques et Biophysical pharmacocinétiques de la cellule, ainsi qu'une base pour le tri. Autres paramètres mesurables optique absorption incluent la lumière et de dispersion de la lumière, ce dernier étant applicable à la mesure de la taille, forme, la densité, granularité et tache détente.
Dans la famille MURIDAE une sous-famille, comprenant les hamsters. Quatre types les plus communes sont cricetus, CRICETULUS ; MESOCRICETUS ; et PHODOPUS.
La caractéristique en 3 dimensions forme d'une protéine, dont les critères secondaires, tertiaires supersecondary (motifs), (domaine) et la chaîne peptidique quaternaire structure de la structure des protéines, quaternaire décrit la configuration assumée par multimeric protéines (agrégats de plus d'une chaîne de polypeptide).
Une molécule qui se lie à une autre molécule, plus particulièrement utilisée pour décrire une petite molécule qui se lie spécifiquement à une plus grande molécule, par exemple, un antigène présent à un anticorps, une hormone ou neurotransmetteur se lier à un récepteur, ou un substrat ou allosteric effecteurs la liaison de l ’ enzyme. Ligands sont également des molécules qui donné ou accepter une paire d'électrons pour former une coordonnée liaison covalente avec le métal d'une centrale atomique de coordination complexes, 27ème Dorland. (Éditeur)
Un Non-Receptor protéine tyrosine kinase c'est localisée à adhésions et est avec une composante essentielle de transduction du signal integrin-mediated. Localisées kinase adhésion 1 interagit avec PAXILLIN phosphorylation et subit en réponse à l ’ adhésion de la surface intégrines humaines au MATRIX extracellulaire. Phosphorylée p125FAK protéine se lie à une variété de SH2 domaine et SH3 domaine contenant des protéines et aide à réguler l ’ adhésion et cellule À LA MIGRATION cellule.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Une variante du PCR technique où cDNA est faite de l'ARN VIH-1 et VIH-2. Via est alors amplifiée cDNA qui en utilisant un électrocardiogramme standard PCR protocoles.
Les molécules à la surface des lymphocytes T qui reconnaissent et se combinent avec antigènes. Les récepteurs sont non-covalently associée à un complexe de plusieurs polypeptides collectivement appelé antigènes CD3 (antigène Cd3). Reconnaissance des étrangers et le principal antigène histocompatibility complexe est effectuée en une seule structure antigen-receptor hétérodimère, composé d ’ antigène (récepteurs alpha-beta T-CELL, alpha-beta) ou gamma-delta (antigène de récepteurs T-CELL, gamma-delta) chaînes.
Une lignée cellulaire de cellules tumorales cultivé.
Une famille de protéines filament crosslinking codée par différents gènes FLN. Filamins sont impliqués dans la cellule adhérence, répand, et de migration échafaudages, agissant comme liaison pendant plus de 90 partenaires, récepteurs, y compris les canaux de transmission intracellulaires molécules et facteurs de transcription. Due à l 'éventail des interactions moléculaires, mutations dans FLN gènes entraîner des anomalies avec des inhibiteurs modérés de mortelles conséquences.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
Un polypeptide substance comprenant environ un tiers des protéines totales dans des organismes de mammifères. C'est le principal composant du tissu conjonctif PEAU ; ; et la substance organique d'os (os ET os) et des dents (PETITE).
Sérologique essais où une réaction positive visible chimique est manifestée par exemple : Quand un antigène soluble réagit avec ses precipitins, des anticorps, c 'est-à-dire qui peut former un précipité.
Hémoglobine humaine adulte normal. La fraction Robert comporte 2 alpha et bêta deux chaînes.
Cellules grandi in vitro de tissus néoplasiques. S'ils peuvent être créée sous la tumeur cellule ligne, ils peuvent être cultivé sur cellule culture indéfiniment.
L'insertion de l ’ ADN recombinant les molécules de facteur D'et / ou eucaryotes sources dans un véhicule, tels qu ’ une réplication génétique ou virus vecteur, et l 'introduction de l ’ hybride molécules dans receveur cellules sans altérer la viabilité de ces cellules.
Lymphocytes responsable de l'immunité cellulaire anticorps-dépendante. Deux types ont été identifiés - cytotoxique (lymphocytes T cytotoxique) et assistant lymphocytes T (lymphocytes T Auxiliaires). Elles se forment quand lymphocytes circuler dans la thymus GLAND et différenciez à thymocytes. Quand exposé à un antigène, il divise rapidement et produire un grand nombre de nouvelles cellules T Antigène sensible à ça.
Un ancrage jonction de la cellule à un substrat non-cellular. Il est composé d 'une zone spécialisée de la membrane plasmatique où bottes de ACTIN Cytosquelette avorter et s'attachent au linkers transmembranaire, intégrines humaines, lesquels se fixer dans leur domaine extracellulaire de PROTEINS MATRIX extracellulaire.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Un cytoskeletal ligand de protéine avec un poids moléculaire supérieur à 500 kDa. Il se lie filaments CONDITIONNEMENT ; microtubules ; et ACTIN Cytosquelette et joue un rôle central dans l'organisation et la stabilité du Cytosquelette. Plectine est phosphorylée par ; CALMODULIN kinase protéines kinase A ; et protéines kinase C.
Un facteur synthétisés dans une large variété de tissus. Il agit synergie avec TGF-alpha pour induire la transformation et phénotypique peut agir comme un facteur de croissance négatif autocrine. TGF-beta a un rôle éventuel de développement, la différenciation cellulaire, la sécrétion d ’ hormone, et la fonction immunitaire. TGF-beta est retrouvé principalement sous forme de différents gènes homodimer TGF-beta1, TGF-beta2 ou TGF-beta3. Des hétérodimères composé de TGF-beta1 et 2 (TGF-beta1.2) ou de TGF-beta2 et 3 (TGF-beta2.3) ont été isolés. Le TGF-beta protéines sont synthétisées comme précurseur des protéines.
Un des deux principaux pharmacologiquement définie classes de récepteurs adrénergiques. Les récepteurs bêta adrénergiques jouent un rôle important dans la régulation CARDIAC muscle contraction, sage comme discours de relaxation et glycogénolyse.
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Recombinant GENETIC Ia traduction des protéines produites par les gènes de fusion sont formés par l'association de l'acide nucléique RÉGLEMENTATION un ou plusieurs des séquences de gènes avec la protéine séquences ADN de un ou plusieurs gènes.
Les protéines produit d'erythrocytes. On les trouve à tous les vertébrés et de quelques invertébrés. Le nombre de Robert sous-unités dans l'hémoglobine structure quaternaire diffère entre espèces. Structures vont de protéines Monomériques à diverses multimeric arrangements.
Récepteurs présents sur les lymphocytes T activés et lymphocytes B qui sont spécifiques de l ’ interleukine-2 et jouent un rôle important dans ACTIVATION lymphocytaire. Ils sont des protéines heterotrimeric composée du récepteur de l ’ interleukine-2, la sous-unité alpha du récepteur, et la sous-unité BETA interleukine gamma-Chain récepteur commun.
Collagène récepteurs sont récepteurs cellulaires de surface transduction modulateurs entre les cellules et les MATRIX extracellulaire. Elles sont retrouvées dans de nombreux types cellulaires et sont impliquées dans le maintien et la régulation de la forme et conduite, incluant ACTIVATION et agrégation plaquettaire, des voies différentes et des diffØrences dans le collagène affinités pour les récepteurs isoformes. Collagène incluent discoidin domaine récepteurs, intégrines humaines, et glycoprotéine VI.
Test antigène de tissus en utilisant une méthode directe des anticorps, conjuguée avec la teinture fluorescente, DIRECTS (technique d ’ anticorps) ou indirect mode, par la formation de antigen-antibody complexe qui est ensuite étiquetés fluorescein-conjugated anti-immunoglobulin anticorps (technique d ’ anticorps fluorescentes, INDIRECT). Le tissu est a examiné par microscopie à fluorescence.
Un intégrine heterodimer largement exprimés sur des cellules hématopoïétiques d'origine. CD11a antigène comprend la chaîne alpha et l'antigène CD18 (antigène Cd18) la chaîne bêta. Antigène-1 associé à la fonction lymphocytaire est un récepteur principal de cellules-T ; lymphocytes B ; et les granulocytes. C'est un médiateur de l'adhésion leucocytaire réactions cytolytique sous-jacente la formation des lymphocytes T, aida interactions, et une tueur naturelle de tuer par des cellules et les granulocytes. MadCAM-1 intracellulaire a été définie comme une ligand pour antigène-1 associé à la fonction lymphocytaire.
Identification de protéines ou peptides qui ont été electrophoretically séparés par le gel électrophorèse tache du passage de bouts de papier de nitrocellulose, suivie d ’ anticorps étiquetter sondes.
Commandé réarrangement des lymphocytes T gène codant pour la variable régions beta-Chain d'antigène récepteurs.
Glycoprotéine molécules à la surface des cellules qui réagissent avec ou se lier à Laminine dont la fonction permet la liaison de cellules épithéliales à la membrane basale. Le poids moléculaire de ce récepteur à haute affinité présent est 67 kD.
Les modèles utilisés expérimentalement ou théoriquement étudier forme moléculaire, propriétés électroniques ou interactions ; inclut des molécules, généré par ordinateur des graphiques, des structures et mécaniques.
La manifestation d'un phénotypique gène ou les gènes par les processus de GENETIC transcription et GENETIC anglaise.
L ’ un des processus par lequel cytoplasmique, nucléaire ou Molécule-1 facteurs influencent le différentiel contrôle ou répression) (induction de Gene action au niveau de la transcription ou traduction.
Le réseau des filaments, et communicante hypotenseurs 2 ponts qui donne forme, la structure et organisation au cytoplasme.
Electrophoresis dans lequel un Polyacrylamide gel est utilisé comme la diffusion médium.
Un trouble hémorragique congénitale avec un allongement du temps de saignement, absence d 'agrégation des plaquettes en réponse à la plupart des agents, surtout d'ADP et atteinte de rétraction. Voire absents caillot membranes plaquettaire ou ont un déficit en ont un défaut dans le complexe anti-GP IIb-IIIa complexe GPIIb-IIIa plaquettaire (glycoprotéine).
La souris de lignée C57BL est une souche inbred de Mus musculus, largement utilisée dans la recherche biomédicale, caractérisée par un ensemble spécifique de traits génétiques et phénotypiques.
Souches de souris dans laquelle certains gènes de leurs génomes ont été interrompus, ou "terrassé". Pour produire par K.O., en utilisant une technique d ’ ADN recombinant, le cours normal séquence d'ADN d'un gène d ’ être étudiés is altered to prévenir synthèse d'un gène normal. Cloné cellules dans lequel cet ADN altération est couronnée de succès sont ensuite injecté dans souris embryons de produire des souris chimérique chimérique. Les souris sont ensuite élevée pour déclencher une souche dans lequel toutes les cellules de la souris contiennent le gène perturbé. KO les souris sont utilisés comme expérimentale ESPÈCES CYLONS pour des maladies (maladie des modèles, LES ESPÈCES) et à clarifier les fonctions de gènes.
Immunoglobuline molécules avoir une séquence des acides aminés spécifique en vertu de laquelle ils interagir qu'avec l ’ antigène (ou la même forme) induisant la synthèse des cellules du leur série lymphoïde (notamment des plasma).
Petit deux brins, codage non-protéique RNAS (21-31 nucléotides) impliquées dans GENE SILENCING fonctions, surtout l'ARNi perturbations (ARN). Cuivre endogène, siRNAs sont générés depuis dsRNAs (ARN) bicaténaire, par le même Ribonuclease, la machine à popcorn, qui génère miRNAs (MICRORNAS). Le parfait match du siRNAs 'antisense brin à leur cible est un médiateur de l'ARNi RNAS ARN par siRNA-guided cleavage. siRNAs tomber dans des classes différentes y compris trans-acting ARNi (tasiRNA), (ARN repeat-associated rasiRNA), (ARN small-scan scnRNA) et (ARN protein-interacting piwi piRNA) et ont différents gène spécifique fonctions faire taire.
Un major adhesion-associated heterodimer molécule exprimés par les monocytes ; granulocytes ; des cellules NK et des lymphocytes. La sous-unité alpha est la CD11c antigène, un antigène de surface exprimé sur des cellules myéloïdes. La sous-unité bêta est le CD18 antigène.
Restriction progressive du potentiel de développement et en augmentant la spécialisation de fonction qui mène à la formation de cellules spécialisées, de tissus, et d'organes.
Un polymère qui est le principal désoxyribonucléotidique matériel génétique des cellules eucaryotes. Et facteur D'organismes contiennent l'ADN bicaténaire normalement dans un état, mais plusieurs grandes régions monobrin implique des procédés biologiques initialement réparti. ADN, qui consiste en un pilier polysugar-phosphate possédant des projections des purines (adénine et thymine pyrimidines (guanine) et et cytosine), formes une double hélice qui doit être maintenue par liaisons hydrogène entre ces purines et en thymine et adénine pyrimidines (guanine à cytosine).
Protéines kinases qui catalysent les résidus de la phosphorylation de la tyrosine avec ATP ou d ’ autres protéines nucléotides sous forme de phosphate donateurs.
Membres de la classe de composés composé de AMINO ACIDS peptide sont unis par les liens entre les acides aminés à l'intérieur linéaire, ramifiés ou cyclique. OLIGOPEPTIDES sont composés de structures environ 2-12 acides aminés. Polypeptides se composent d ’ environ 13 ans ou plus acides aminés, protéines sont linéaires polypeptides qui sont normalement synthétisé sur les ribosomes.
Rétractation de caillot résultant de contraction de pseudopods plaquettaire attaché à fibrine brins. La rétractation dépend de la contraction thrombosthenin protéine. Caillot rétractation est utilisé comme une mesure de la fonction plaquettaire.
La quantité et hypolipidémiant, sélectivement perméable membrane qui entoure le cytoplasme en facteur D'et les cellules eucaryotes.
Larges, transmembranaire non-covalently lié glycoprotéines (alpha et bêta). 2 chaînes peut être enzyme polymorphe mais il y a plus structurel bêta variations dans les chaînes. La classe II antigènes dans les humains sont appelées antigènes et HLA-D sont codés par un gène sur le chromosome 6. Chez la souris, deux gènes nommé l'IGS et IE sur le chromosome 17 code pour le H-2 antigènes. Les antigènes B-Lymphocytes, ont été trouvées sur des cellules épidermiques, et du sperme et sont censés apaiser la compétence de la coopération et cellulaire dans la réponse immunitaire. Le terme IA antigène parlait seulement pour les protéines codée par les AI gènes chez la souris, mais sert un terme générique pour toute classe II histocompatibility antigène.
Séquences courtes (généralement environ 10 paires de base) d'ADN qui sont complémentaires de séquences de l'ARN messager et permettre à inverser transcriptases commencer copier les séquences adjacent des mRNA. Primer sont très utilisée en génétique et la biologie moléculaire techniques.
Le plus grand de polypeptide chaînes comprenant immunoglobulines. Elles contiennent 450 à 600 acides aminés par chaîne, et ont des poids moléculaires de 51-72 kDa.
Paxilline est un signal transducing localizes à l ’ adaptateur avec la protéine adhérences via ses quatre domaines : Lim phosphorylation il survit en réponse à integrin-mediated cellule adhérence et interagit avec une variété de protéines incluant VINCULIN ; adhésion avec des protéines kinase ; proto-oncogène Pp60 (C-Src) ; et des protéines proto-oncogène c-crk.
Une substance formée par l'association de l'hémoglobine et d'oxygène. C'est un complexe dans lequel l'oxygène est lié directement au fer sans causer un changement de la à l'oxyde de fer... état.
Monobrin synthétique provenant d'ADN complémentaires modèle l'ARN par l'action de l'ADN RNA-dependent polymerase. cDNA (c 'est-à-dire, complémentaires l'ADN, non, pas d'ADN circulaire C-DNA) est utilisé dans de nombreuses expériences ainsi que le clonage moléculaire servir comme une hybridation sonde.
Membrane plaquettaire anti est un intégrine sous-unité alpha que heterodimerizes avec intégrine Bêta3 pour former glycoprotéine plaquettaire complexe GPIIb-IIIa. Il est synthétisé en une seule chaine polypeptidique qui est ensuite clivée postranslationally et amenés sur deux sous-unités disulfide-linked d'environ 18 ans et 110 kDa de taille.
Histochemical Localisation de substances immunoréactifs utilisant étiqueté comme anticorps réactifs.
Un acide aminé non essentiels. Chez les animaux c'est synthétisé à partir de phénylalanine. C'est aussi le précurseur d'épinéphrine, hormones thyroïdiennes ; et mélanine.
Polypeptide chaînes, constitué de 211 à 217 acides aminés et ayant un poids moléculaire d'environ 22 kDa. Il y a deux principaux types de lumière chaînes, kappa, lambda. Deux Ig deux chaînes légères de lourdes chaînes lourdes immunoglobulines (Ig) ne pouvant faire une molécule d ’ immunoglobuline.
Deux petites chaînes peptidiques retiré du N-terminal segment du beta chaînes du fibrinogène par l'action de la thrombine. Chaque chaîne peptidique contient 20 acides aminés. La suppression des en fibrinopeptides B est pas requise pour la coagulation.
Du tissu conjonctif cellules qui sécrètent une matrice extracellulaire riche en collagène et autres macromolecules.
Une sous-catégorie de HLA-D contiennent des antigènes alpha et bêta chaînes. L'héritage de antigènes HLA-DR diffère de celle du Hla-Dq antigènes et Hla-Dp antigènes.
Sur un antigène pouvant interagir avec des anticorps spécifiques.
Un inhibiteur de protéine-tyrosine kinase famille qui a été identifié grâce au rous Sarcoma Virus homologie des protéines oncogene Pp60 (V-Src). Ils interagissent avec diverses et participer à des récepteurs de transduction des signaux intracellulaires. Src-family kinases oncogènes formes de règlement ou modifiés peut survenir par expression de la protéine endogène et encodé par de façon virale src (V-Src) gènes.
Tous les processus impliqué dans une cellule MARCHE incluant cellule sera pendu.
Non-nucleated disk-shaped formés dans les cellules Megakaryocyte et trouvée dans le sang de tous les mammifères. Ils sont principalement impliqué dans la coagulation sanguine.
Protéines présentes dans les membranes cellulaires incluant les membranes intracellulaires et ils sont composés de deux types, périphérique et protéines intégrale. Ils comprennent plus Membrane-Associated enzymes, antigénique protéines, des protéines de transport, et une hormone, de drogue et les récepteurs une lectine.
Conversion de la forme inerte d'un enzyme pour possédant une activité métabolique. Elle inclut 1, déclenchement d'ions tombés (activateurs) ; 2, l ’ activation des coenzymes de (co- facteurs) ; et 3, précurseur de l ’ enzyme de conversion (proenzyme zymogen) ou d'une enzyme.
Un effet positif réglementaires sur le processus physiologique moléculaire au niveau systémique, ou cellulaire. Au niveau moléculaire, les principaux sites réglementaires comprennent les gènes, (GENE expression RÈGLEMENT), mRNAs (ARN, coursier), et des protéines.
Un effet négatif réglementaires sur le processus physiologique moléculaire au niveau systémique, ou cellulaire. Au niveau moléculaire, les principaux sites réglementaires comprennent les gènes, (GENE expression RÈGLEMENT), mRNAs (ARN, coursier), et des protéines.
Célibataire chaînes d'acides aminés dont sont les unités de multimeric PROTEINS. Multimeric protéines peuvent être composé de sous-unités identiques ou non-jumelle. Un ou plusieurs protéines Monomériques sous-unités peut composer une sous-unité protomer qui est une structure d'une plus grande assemblée.
L'extérieur de l'individu. C'est le produit sur les interactions entre gènes, et entre le génotype et de l ’ environnement.
Protéine associée à un cytoskeletal cell-cell et cell-matrix interactions. La séquence des aminoacides de vinculin humain a été déterminé. La protéine consiste en 1066 acides aminés et son chromosome Gene a été assigné à 10.
Cellules qui tapissent les surfaces internes et externes du corps en formant des couches cellulaire (épithélium) ou masses. Des cellules épithéliales tapissant la peau ; la bouche ; le nez, et le CANAL anal procèdent de ectoderme ; celles qui bordent le système respiratoire et le système DIGESTIVE procèdent de endoderm ; autres (CARDIOVASCULAR système et du système lymphatique Affections du système) procèdent de cellules épithéliales mésoderme. Peut être classifiée principalement par forme et fonction à cellules squameuses et transitoires, glandulaire cellules épithéliales.
Une protéine liée au GTP Rac impliqué dans la régulation actine filaments à la membrane plasmatique. Il contrôle le développement de filopodia et lamellipodia dans les cellules et la mobilité et cellulaire ainsi influences adhérence. C'est également impliquée dans l ’ activation du Nadph oxydase). Cette enzyme était anciennement listé comme CE 3.6.1.47.
Macromolecular composés organiques qui contiennent le carbone, hydrogène, oxygène, azote et d'habitude, du soufre. Ces macromolecules (protéines) forment un système complexe où les cellules sont intégrés de la construction de tissus. Les variations de la relative types de macromolecules et leur organisation déterminer le type de matrice extracellulaire, chaque adaptées aux exigences fonctionnelles des tissus. Les deux principales catégories de macromolecules qui forment la matrice extracellulaire sont : Glycosaminoglycanes, généralement liées aux protéines (proteoglycans) et protéines fibreux (par exemple, collagène ; Elastin ; FIBRONECTINS ; et Laminine).
Éléments de contribuer à intervalles de temps limitée, notamment des résultats ou situations.
La fission d'une cellule. Il inclut CYTOKINESIS, quand le cytoplasme d'une cellule se déroule, et cellule noyau sera pendu.
Protéines qui participent contraction, y compris muscle PROTEINS ainsi que celles trouvées dans les autres cellules et tissus. Dans ce dernier, ces protéines participer localisée événements contraction dans le cytoplasme, dans l'activité et mobile dans la cellule agrégation phénomènes.
Protéines filamenteuse le constituant principal de la mince filaments de fibres musculaires. Les filaments (aussi connu comme filamenteuse ou F-actin) peut être dissocié dans leur globule sous-unités ; chaque sous-unité est composé d'un seul polypeptide 375 acides aminés longtemps. C'est connu comme globule ou G-actin. Conjointement avec Myosines, actine est responsable de la contraction et relâchement des muscles.
Représentations théorique qui simulent le comportement ou de l ’ activité des processus biologiques ou des maladies. Pour les animaux vivants dans des modèles de maladie, la maladie des modèles, LES ESPÈCES est disponible. Modèle biologique l'usage d'équations, ordinateurs et autres équipements électroniques.
Un groupe de cellules identiques génétiquement tous des descendants d'un seul ancêtre commun cellule par la mitose dans eukaryotes ou par la fission binaire dans des procaryotes. Des cellules de clones incluent également la population des molécules d'ADN recombinante tous portant le même insérée séquence. (Du roi & Stansfield, Dictionary of Genetics, 4ème éditeur)
Des souris de laboratoire qui ont été modifiées Produites à partir d'un oeuf ou EMBRYO, un mammifère.
Une membrane surface leucocytaire adhesion-promoting heterodimer. La sous-unité alpha consiste dans l ’ antigène CD11b et la sous-unité bêta l'antigène CD18. L ’ antigène, qui est un intégrine, fonctions en tant que récepteur pour complément 3 et en cell-cell et cell-substrate adhésif interactions.
Microscopie de spécimens tachée de la teinture (habituellement fluorescéine isothiocyanate) ou de matériaux naturellement fluorescent, qui émettent de la lumière en cas d ’ exposition au rayonnement ultraviolet ou lumière bleue. Immunofluorescence microscopie utilise des anticorps sont marquées avec de la teinture.
L'arrangement de deux ou plusieurs séquences venant de base acide aminé ou un organisme ou organismes de manière à aligner zones séquences partager propriétés communes. Le degré de parenté entre les séquences ou homologie est prédite statistiquement impossible par ou sur la base de pondérations attribuées aux éléments alignés entre les séquences. Cette évolution peut constituer un indicateur potentiel de la parenté génétique entre les organismes.
Antigènes de surface des cellules, notamment infectieuse ou cellules ou aux virus. Ils sont habituellement quantité membranes cellulaires ou groupes sur les murs et peuvent être isolés.
Séquences d'ADN encoder la chaîne bêta du récepteur de l'organisation de la génomique TCR beta gènes est essentiellement la même dans toutes les espèces et est similaire à l'organisation de Ig gènes.
Élément majeur des cytoskeleton trouvé dans le cytoplasme des cellules eucaryotes. Ils forment un cadre flexible pour la cellule, fournir points de fixation pour organites et formé corps et on se la communication entre parties de la cellule possible.
Dans le locus génétique vertébré major histocompatibility complexe qui encode produits polymorphe qui contrôlent la réponse immunitaire aux antigènes. Les gènes sont retrouvées dans la région HLA-D entre humains et dans la région je chez la souris.
Une forte affinité pour les récepteurs Interleukine-3. Ils ont été trouvées sur des cellules souches hématopoïétiques tôt ; créateurs d'des cellules myéloïdes ; éosinophiles ; et des basophiles circulants. Interleukine-3 formées par les récepteurs dimerization Interleukine-3 sous-unité alpha du récepteur et la sous-unité BETA cytokine récepteur commun.
La relation entre la structure chimique d'un composé biologique ou et son activité pharmacologique. Composés sont souvent considérés ensemble parce qu'ils ont en commun caractéristiques structurelles incluant forme, taille, stereochemical arrangement, et la distribution des groupes fonctionnels.
Ou la membrane des glycoprotéines de surface des cellules.
Immunologic méthode utilisée pour la détection ou quantifying substances immunoréactifs. Identification de la substance avant l'immobilisant par explosion sur une membrane puis taguer ça avec étiqueté anticorps.
Mutagenèse génétiquement modifiées dans un site spécifique la molécule d'ADN que introduit une base substitution, ou une ou l'effacement.
Capacité des néoplasmes pour infiltrer et détruire activement tissus environnants.
Des cellules épithéliales hautement spécialisée qui bordent la crise ; de vaisseaux sanguins ; et les vaisseaux lymphatiques, formant l'endothélium. Ils sont en forme et polygonales reliées entre elles par serré JUNCTIONS. Le tight jonctions permettre variable de la perméabilité macromolecules spécifiques qui sont transportés dans les cellules endothéliales couche.
La somme des poids de tous les atomes dans une molécule.
Seule chaussée couche de cellules quelle ligne du Luminal surface de tout le système vasculaire et régule le transport du macromolecules et sanguines.
Forme de Epidermolysis Bullosa du début à la naissance ou pendant la période néonatale autosomale récessif et transmis par héritage. C'est caractérisé par généralisé denudation étendues, formation de bulles, et la séparation et le clivage de ces membranes baso-cellulaire membrane de la cave.
Phénomène réduit au silence un gène spécifique par lequel dsRNAs (ARN) bicaténaire déclencher la dégradation de mRNA homologue (ARN, coursier). Le spécifique sont traitées dans LES PETITS INTERFERING dsRNAs ARN (ARNi) qui fournit un point pour le clivage de ces homologue au complexe mARN RNA-INDUCED SILENCING. ADN méthylation peut également être déclenchée pendant ce processus.
La plus grande sous-unités de Myosines. Les lourdes chaînes ont un poids moléculaire d'environ 230 kDa et chaque chaîne est souvent associée à une paire de différents myosine lumière chaîne ! Les lourdes chaînes posséder actin-binding et activité ATPase.
Cellule LINES dérivé de la lignée cellulaire CV-1 par transformation avec une réplication origine défectueux SV40 virus mutant de type sauvage, codant pour l ’ antigène (antigènes, grand T polyomavirus transformant). Ils sont utilisés pour le clonage et transfection. (La lignée cellulaire CV-1 proviennent le rein d'un adulte mâle africain Singe Vert CERCOPITHECUS Aethiops) (.)
Un sous-ordre de primates constitué de ceci cinq familles : CHEIROGALEIDAE Daubentoniidae Indriidae LEMURIDAE ; ; ; ; et LORISIDAE.
Syndrome de cellules qui synthétiser kératine et subir des modifications caractéristiques qui se déplacent vers le haut de la glycémie basale couches de l'épiderme au cornified (excité) de la peau. Phases successives de différenciation des kératinocytes formant le disjoncteur de couches ou d'ambition, baso-cellulaire épineux granuleuse portable, et la cellule.
La souris de lignée Balb/c est une souche inbred de souris laboureuses, largement utilisées dans la recherche biomédicale, caractérisée par un génotype et un phénotype uniformes, une susceptibilité accrue aux tumeurs et à certaines maladies infectieuses, et une réponse immunitaire distinctive aux stimuli antigéniques.
Une technique chromatographiques pour utiliser la capacité de se lie à certaines molécules biologique spécifique et réversible sur les ligands. Il est utilisé chez la biochimie des protéines. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 4e éditeur)
Un genre de la famille Muridae composée de onze espèce. C. migratorius, le gris, Arménien hamster, et C. Griseus de hamster chinois, sont les deux espèces testées sur des recherches biomédicales.
Fréquemment observés composantes structurelles de protéines formé par simple associations des structures secondaire fréquemment observés. Un composé d 'une structure peut être conservé séquence qui peut être représenté par un CONSENSUS séquence.
La carboxyhémoglobine est une forme de hémoglobine dans les globules rouges qui a lié du monoxyde de carbone au lieu de l'oxygène, ce qui réduit la capacité du sang à transporter l'oxygène vers les tissus corporels.
Les protéines de transport qui transportent spécifiquement des substances dans le sang ou à travers la membrane cellulaire.
La correspondance successives de nucléoides acides nucléiques dans une molécule avec ceux d'une autre molécule. Homologie de séquence d ’ acide nucléique est une indication de la parenté génétique d'organismes différents et Gene.
Membres de l ’ intégrine famille apparaissant tard après l ’ activation des lymphocytes T. Ils sont une famille de protéines initialement identifié stimulés à la surface des cellules T, mais maintenant identifié sur une grande variété de cellules. Au moins six antigènes TGR n 'ont été identifiés comme adhésion hétérodimère récepteurs consistant en un seul fréquent beta-subunit alpha-subunits et différent.
Détection d'ARN qui a été electrophoretically séparés et immobilisé par explosion sur la nitrocellulose ou autre type de membrane nylon ou coton suivie d'hybridation avec étiqueté sondes acide nucléique.

Les intégrines sont une famille de protéines transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans les interactions cellulaires et la signalisation. Elles se composent d'une chaîne alpha et d'une chaîne bêta, qui s'associent pour former hétérodimères. Les chaînes bêta des intégrines sont également connues sous le nom de CD29 et comprennent plusieurs isoformes, dont β1, β2, β3, β4, β5, β6, β7 et β8. Chacune de ces chaînes bêta s'associe à différentes chaînes alpha pour former des intégrines spécifiques qui se lient à des ligands extracellulaires tels que la fibronectine, le collagène, la laminine et d'autres protéines de la matrice extracellulaire. Les intégrines sont importantes pour une variété de processus cellulaires, y compris l'adhésion cellulaire, la migration, la prolifération, l'apoptose et la signalisation cellulaire. Des anomalies dans les intégrines peuvent contribuer à diverses maladies, telles que le cancer, l'inflammation et les maladies auto-immunes.

L'intégrine bêta-3 est un type d'intégrine, qui sont des protéines transmembranaires que l'on trouve à la surface des cellules. Les intégrines jouent un rôle crucial dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire, aidant ainsi à réguler une variété de processus cellulaires, tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la prolifération cellulaire et l'apoptose.

L'intégrine bêta-3 se combine spécifiquement avec des sous-unités alpha pour former deux récepteurs distincts : l'αvβ3 et l'αIIbβ3. Ces intégrines sont largement exprimées dans divers types de cellules, y compris les cellules endothéliales, les cellules sanguines et les cellules tumorales.

L'intégrine αvβ3 est connue pour son rôle dans la régulation de l'angiogenèse, le processus de formation de nouveaux vaisseaux sanguins à partir des vaisseaux préexistants. Elle se lie à divers ligands extracellulaires, tels que la vitronectine et le fibrinogène, pour médier ces fonctions.

L'intégrine αIIbβ3, également appelée récepteur du fibrinogène GPIIb/IIIa, est principalement exprimée sur les plaquettes sanguines et joue un rôle essentiel dans l'hémostase et la thrombose. Elle se lie au fibrinogène pour favoriser l'agrégation des plaquettes et la formation de caillots sanguins.

Des anomalies dans l'expression ou la fonction de l'intégrine bêta-3 ont été associées à diverses affections pathologiques, telles que les maladies cardiovasculaires, le cancer et certaines maladies inflammatoires. Par conséquent, elle représente une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces conditions.

L'intégrine bêta-4, également connue sous le nom d'ITGB4, est un type de protéine qui appartient à la famille des intégrines. Les intégrines sont des récepteurs cellulaires transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire.

L'intégrine bêta-4 est spécifiquement exprimée dans les cellules épithéliales et se lie à l'intégrine alpha-6 pour former un complexe hétérodimérique appelé très grand récepteur de la laminine (VLA-4 ou CD49d/CD29). Ce complexe est important pour l'adhésion des cellules épithéliales aux composants de la matrice extracellulaire, tels que la laminine et le collagène.

L'intégrine bêta-4 est ancrée dans la membrane cellulaire et s'étend profondément dans le cytoplasme, où elle se lie à des protéines structurelles telles que la filamine A et les kératines. Cette association permet de stabiliser l'ancrage des cellules épithéliales à la matrice extracellulaire et de participer à la régulation de processus tels que la différenciation cellulaire, la migration cellulaire et la croissance tumorale.

Des mutations dans le gène ITGB4 ont été associées à des maladies telles que l'épidermolyse bulleuse acquise, une forme d'épidermolyse bulleuse caractérisée par des bulles cutanées et muqueuses douloureuses. De plus, l'intégrine bêta-4 est souvent surexprimée dans divers types de cancer, ce qui peut contribuer à la progression tumorale en favorisant la migration cellulaire et l'angiogenèse.

CD29 est un antigène également connu sous le nom d'intégrine bêta-1. Il s'agit d'une protéine membranaire qui se trouve à la surface des cellules et joue un rôle important dans l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire et la signalisation cellulaire.

CD29 forme un complexe hétérodimérique avec d'autres chaînes alpha pour former différents types d'intégrines, telles que VLA-1 à VLA-6 (Very Late Antigens). Ces intégrines sont des récepteurs pour divers ligands extracellulaires tels que la fibronectine, le collagène et la laminine.

CD29 est exprimé sur de nombreux types de cellules, y compris les leucocytes, les cellules endothéliales, les cellules épithéliales et les cellules souches. Il joue un rôle important dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que l'inflammation, la coagulation sanguine, la cicatrisation des plaies, la croissance tumorale et la métastase.

Dans le contexte médical, les antigènes CD sont souvent utilisés comme marqueurs pour identifier et caractériser différents types de cellules dans le diagnostic et le traitement des maladies. Par exemple, l'expression de CD29 peut être utilisée pour distinguer les sous-types de leucémie ou de lymphome.

Les intégrines sont des protéines transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire (MEC). Elles agissent comme des récepteurs pour divers ligands extracellulaires, tels que la fibronectine, le collagène, la laminine et d'autres protéines de la MEC. Les intégrines sont composées d'une chaîne alpha et d'une chaîne beta, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel.

Elles sont responsables de la médiation de l'adhésion cellulaire, de la migration cellulaire, de la prolifération cellulaire et de la signalisation cellulaire. Les intégrines participent également à des processus tels que l'angiogenèse, l'hémostase et l'inflammation. Des anomalies dans les intégrines peuvent contribuer au développement de diverses maladies, y compris le cancer, les maladies auto-immunes et les maladies cardiovasculaires.

En médecine, la compréhension des intégrines et de leur rôle dans la régulation des fonctions cellulaires est importante pour le développement de thérapies ciblées visant à traiter ces maladies.

L'intégrine alphav bêta3, également connue sous le nom d'intégrine CD51/CD61 ou très souvent désignée comme vitronectine récepteur (VNR), est un type de protéine transmembranaire qui joue un rôle crucial dans les interactions cellulaires et la signalisation. Elle se compose d'une chaîne alpha (α) et une chaîne bêta (β), spécifiquement les sous-unités αv et β3, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel.

Cette intégrine est largement exprimée dans divers types cellulaires, y compris les cellules endothéliales, les ostéoclastes, les macrophages et certaines sous-populations de lymphocytes. Elle se lie à plusieurs ligands extracellulaires, tels que la vitronectine, le fibrinogène, le fibronectine et le complexe von Willebrand, ce qui entraîne une activation intracellulaire et une régulation de divers processus cellulaires.

L'intégrine alphav bêta3 est particulièrement importante dans la régulation de l'angiogenèse (croissance des vaisseaux sanguins), la migration cellulaire, l'adhésion cellulaire et l'apoptose. Des études ont montré que les mutations ou le dysfonctionnement de cette intégrine peuvent contribuer au développement de diverses affections pathologiques, notamment la maladie d'Alzheimer, la sclérose en plaques, l'athérosclérose, le cancer et les maladies cardiovasculaires.

En médecine, des antagonistes de l'intégrine alphav bêta3 ont été développés pour traiter certaines affections pathologiques, comme par exemple dans le cas du médicament énalaprilat qui a montré une inhibition de cette intégrine et peut être utilisé dans le traitement de l'hypertension artérielle.

L'intégrine alpha5 beta1, également connue sous le nom de very late antigen-5 (VLA-5) ou CD49e/CD29, est un type de protéine de la famille des intégrines qui joue un rôle important dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire. Cette intégrine est composée de deux sous-unités, alpha5 et beta1, qui forment un complexe hétérodimérique.

L'intégrine alpha5 beta1 se lie spécifiquement au ligand fibronectine dans la matrice extracellulaire, ce qui permet aux cellules de se déplacer, d'adhérer et de migrer dans leur environnement. Elle est exprimée sur une variété de cellules, y compris les leucocytes, les cellules endothéliales et les fibroblastes.

Dans le contexte médical, l'intégrine alpha5 beta1 a été étudiée pour son rôle dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que l'angiogenèse, la réparation tissulaire, l'inflammation et le cancer. Des anomalies dans l'expression ou la fonction de cette intégrine ont été associées à des maladies telles que la fibrose pulmonaire, la sclérose systémique et certains types de cancer.

L'adhérence cellulaire est le processus par lequel les cellules s'attachent les unes aux autres ou à la matrice extracellulaire, qui est l'environnement dans lequel les cellules vivent. C'est un mécanisme important pour maintenir la structure et la fonction des tissus dans le corps.

L'adhérence cellulaire est médiée par des protéines spéciales appelées cadhérines, qui se lient les unes aux autres sur les membranes cellulaires pour former des jonctions adhérentes. D'autres protéines telles que les intégrines et les caténines sont également importantes pour le processus d'adhérence cellulaire.

Des anomalies dans l'adhérence cellulaire peuvent entraîner diverses maladies, notamment des troubles du développement, des maladies inflammatoires et des cancers. Par exemple, une adhérence cellulaire anormale peut entraîner la formation de tumeurs cancéreuses qui se propagent dans le corps en envahissant les tissus voisins et en formant des métastases à distance.

En médecine, l'étude de l'adhérence cellulaire est importante pour comprendre les processus sous-jacents à diverses maladies et pour développer de nouvelles thérapies visant à traiter ces affections.

L'intégrine alpha6beta4, également connue sous le nom de very late antigen-6 (VLA-6), est un type de protéine de la famille des intégrines qui se trouve à la surface des cellules. Elle est composée de deux chaînes polypeptidiques, l'alpha6 et la beta4, qui s'associent pour former un hétérodimère membranaire.

L'intégrine alpha6beta4 joue un rôle important dans la régulation de l'adhésion cellulaire, de la migration cellulaire et de la signalisation intracellulaire. Elle se lie spécifiquement à des ligands extracellulaires tels que la laminine-332, une protéine de la matrice extracellulaire, et participe ainsi à la formation et au maintien des jonctions hémidesmosomales entre les cellules épithéliales et la membrane basale.

Des anomalies dans l'expression ou la fonction de l'intégrine alpha6beta4 ont été associées à diverses pathologies, telles que le cancer du sein, la dermatite herpétiforme et certaines maladies génétiques rares affectant la peau et les muqueuses.

L'intégrine alpha5, également connue sous le nom d'intégrine CD49e ou VLA-5 (Very Late Antigen-5), est un type de protéine transmembranaire qui se trouve à la surface des cellules. Elle est composée de deux sous-unités, alpha5 et beta1, qui forment un hétérodimère pour former une molécule d'intégrine fonctionnelle.

L'intégrine alpha5 joue un rôle important dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire (MEC). Elle se lie spécifiquement au ligand fibronectine, une protéine de la MEC, ce qui permet aux cellules de se déplacer, de s'ancrer et d'adhérer à la MEC.

L'intégrine alpha5 est exprimée dans divers types de cellules, y compris les cellules endothéliales, les fibroblastes, les cellules musculaires lisses et les leucocytes. Elle joue un rôle crucial dans la migration cellulaire, l'angiogenèse, la cicatrisation des plaies et d'autres processus physiologiques et pathologiques.

Des anomalies de l'expression ou de la fonction de l'intégrine alpha5 ont été associées à diverses maladies, y compris le cancer, les maladies cardiovasculaires et les maladies inflammatoires.

L'intégrine alpha6, également connue sous le nom d'ITGA6, est un type de protéine de la famille des intégrines qui jouent un rôle crucial dans les processus cellulaires tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire et la signalisation cellulaire.

L'intégrine alpha6 se compose d'une chaîne alpha (alpha6) et d'une chaîne bêta (bêta1, bêta4 ou bêta7), ce qui donne lieu à différentes sous-unités fonctionnelles. Elle est largement exprimée dans divers tissus, y compris la peau, les poumons, le cœur et les vaisseaux sanguins.

L'intégrine alpha6 se lie spécifiquement aux laminines, qui sont des protéines de la matrice extracellulaire. Cette interaction est importante pour la formation et le maintien des jonctions entre les cellules épithéliales et endothéliales, ainsi que pour la migration et l'adhésion des cellules souches.

Des mutations dans le gène ITGA6 peuvent entraîner des maladies génétiques telles que le syndrome de Kindler, une maladie rare de la peau caractérisée par une inflammation cutanée, une fragilité et une cicatrisation anormale. De plus, l'intégrine alpha6 est également impliquée dans divers processus pathologiques tels que la progression du cancer, l'angiogenèse et la fibrose tissulaire.

Les intégrines sont une famille de protéines transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans les interactions cellule-matrice extracellulaire et cellule-cellule. Elles sont composées de deux chaînes polypeptidiques, une chaîne alpha et une chaîne beta. Chacune de ces chaînes possède un domaine extracellulaire, transmembranaire et intracellulaire.

Les chaînes alpha des intégrines sont des glycoprotéines qui se combinent avec les chaînes beta pour former différents types d'hétérodimères d'intégrines. Il existe 18 gènes connus de chaînes alpha, ce qui donne lieu à 24 intégrines différentes. Les chaînes alpha déterminent en grande partie la spécificité de liaison des intégrines aux ligands extracellulaires tels que les protéines de la matrice extracellulaire, comme la fibronectine, le collagène et la laminine.

Les chaînes alpha peuvent être classées en plusieurs sous-familles en fonction de leur structure et de leur fonction : les chaînes alpha-1 (α1, α2, α10, α11), les chaînes alpha-IIb (αIIb), les chaînes alpha-III (αv, αIIIa, αVβ3, αVβ5, αVβ6, αVβ8), les chaînes alpha-IV (α4, α5, α6, α7, α9) et les chaînes alpha-L (αL, αE). Chaque sous-famille a des ligands spécifiques et des fonctions particulières.

Les intégrines avec leurs différentes chaînes alpha jouent un rôle important dans divers processus biologiques tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, l'angiogenèse, l'hémostase et la signalisation cellulaire. Les dysfonctionnements des intégrines peuvent entraîner des maladies telles que le cancer, les maladies cardiovasculaires, l'inflammation et l'immunité altérée.

L'intégrine alpha-V, également connue sous le nom de CD51 ou CD49e, est un type de protéine transmembranaire qui se trouve à la surface des cellules. Elle fait partie d'une famille plus large de protéines appelées intégrines, qui sont importantes pour l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire.

L'intégrine alpha-V est composée de deux sous-unités, α (alpha) et β (bêta), qui s'assemblent pour former un hétérodimère. Dans le cas de l'intégrine alpha-V, la sous-unité alpha est spécifiquement la protéine alpha-V, tandis que la sous-unité beta peut varier entre différents types d'intégrines alpha-V, telles que beta-1, beta-3, et beta-5.

L'intégrine alpha-V est exprimée dans une variété de cellules, y compris les cellules endothéliales, les cellules épithéliales, les cellules sanguines et les cellules immunitaires. Elle joue un rôle important dans la régulation de divers processus biologiques, tels que l'angiogenèse (la croissance des vaisseaux sanguins), la migration cellulaire, l'adhésion cellulaire, et la signalisation cellulaire.

L'intégrine alpha-V se lie à une variété de ligands extracellulaires, y compris les protéines de la matrice extracellulaire (ECM) telles que le fibronectine, la vitronectine et l'ostéopontine. Ce faisant, elle contribue à la régulation de la signalisation cellulaire et de la fonction cellulaire dans des contextes tels que la cicatrisation des plaies, la réparation tissulaire, la tumorigénèse et l'inflammation.

Des études ont montré que l'intégrine alpha-V peut être surexprimée dans divers types de cancer, y compris les cancers du sein, du côlon, du poumon et de la prostate. Sa surexpression est associée à une mauvaise pronostique et à une résistance au traitement. Par conséquent, l'intégrine alpha-V est considérée comme une cible thérapeutique prometteuse pour le traitement du cancer.

L'intégrine alpha3beta1, également connue sous le nom de très grande intégrine avancée (VLA-3) ou CD49c/CD29, est un type de protéine transmembranaire qui se trouve à la surface des cellules. Il s'agit d'un membre de la famille des intégrines, qui sont des récepteurs cellulaires pour les molécules d'adhésion extracellulaires.

L'intégrine alpha3beta1 est composée de deux sous-unités, alpha3 et beta1, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel. Cette intégrine se lie préférentiellement à des ligands extracellulaires spécifiques, tels que la fibronectine, la laminine et le collagène, ce qui permet aux cellules de s'ancrer dans la matrice extracellulaire et de réguler divers processus cellulaires, tels que la migration, la prolifération et la différenciation.

Dans le contexte médical, des anomalies de l'expression ou de la fonction de l'intégrine alpha3beta1 ont été associées à un certain nombre de maladies, notamment les troubles de la cicatrisation des plaies, la fibrose pulmonaire et certains types de cancer. Par exemple, une expression accrue de cette intégrine a été observée dans certains cancers agressifs, ce qui peut contribuer à une augmentation de l'adhésion cellulaire, de la migration et de l'invasion tissulaire, favorisant ainsi la progression tumorale.

L'intégrine alpha2, également connue sous le nom d'CD49b ou très ancienne antigène 2 (VLA-2), est un type de protéine transmembranaire qui se trouve à la surface des cellules. Elle est composée de deux sous-unités, alpha-2 et bêta-1, qui forment un complexe hétérodimérique pour former une molécule d'intégrine fonctionnelle.

L'intégrine alpha2 joue un rôle important dans l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire. Elle se lie spécifiquement à des ligands extracellulaires tels que le collagène, ce qui permet aux cellules de s'ancrer dans la matrice extracellulaire et de communiquer avec leur environnement.

L'intégrine alpha2 est exprimée sur une variété de cellules, y compris les lymphocytes T, les monocytes et les cellules endothéliales. Elle a été impliquée dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la réponse immunitaire, l'angiogenèse et la progression tumorale.

Des mutations ou des variations dans l'expression de l'intégrine alpha2 ont été associées à certaines maladies, telles que le syndrome de Di George, une maladie génétique rare caractérisée par un développement anormal du système immunitaire et d'autres anomalies.

L'intégrine alpha2 beta1, également connue sous le nom d'intégrine CD49b/CD29 ou très souvent comme VLA-2 (pour Very Late Antigen-2), est un type de protéine transmembranaire qui agit comme un récepteur pour les molécules d'adhésion cellulaire. Elle est exprimée sur la surface des leucocytes, y compris les lymphocytes T, et joue un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, l'activation cellulaire et la signalisation.

L'intégrine alpha2 beta1 se lie spécifiquement à des ligands extracellulaires tels que le collagène, la laminine et l'osteopontine. Ce processus d'interaction avec les ligands est important dans divers processus physiologiques, comme l'homéostasie tissulaire, la cicatrisation des plaies et l'immunité innée et adaptative.

Des anomalies dans la fonction de l'intégrine alpha2 beta1 ont été associées à plusieurs affections pathologiques, y compris certaines maladies auto-immunes, inflammatoires et cancéreuses.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

L'intégrine alpha4, également connue sous le nom de très grande intégrine avB3 (VLA-4) ou CD49d/CD29, est un type d'intégrine hétérodimérique composée d'une chaîne alpha (α4) et d'une chaîne bêta (β1). Cette intégrine joue un rôle crucial dans les processus de l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, l'activation des lymphocytes T et la régulation de l'angiogenèse.

L'intégrine alpha4 se lie spécifiquement à des ligands tels que la fibronectine, le vascular cell adhesion molecule-1 (VCAM-1) et le JAM-B (junctional adhesion molecule B). Ces interactions sont importantes pour la migration des lymphocytes T dans les tissus périphériques et à travers la paroi vasculaire vers les sites d'inflammation.

Dans le contexte médical, l'intégrine alpha4 a été étudiée comme une cible thérapeutique potentielle pour traiter diverses maladies inflammatoires et auto-immunes, telles que la sclérose en plaques, la polyarthrite rhumatoïde et la maladie de Crohn. Des anticorps monoclonaux ciblant l'intégrine alpha4 ont été développés pour inhiber sa fonction adhésive et réduire ainsi l'inflammation et les dommages tissulaires associés à ces conditions.

L'intégrine alpha6beta1, également connue sous le nom de very late antigen-6 (VLA-6) ou CD49f/CD29, est un type de protéine de la famille des intégrines qui se trouve à la surface des cellules. Les intégrines sont des récepteurs transmembranaires qui jouent un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire.

L'intégrine alpha6beta1 est composée de deux sous-unités, alpha6 et beta1, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel. Cette intégrine se lie préférentiellement à des ligands extracellulaires contenant de l'arginine-glycine-aspartate (RGD) ou du leucine-aspartate (LDV), tels que la laminine et la fibronectine.

L'intégrine alpha6beta1 est exprimée sur divers types de cellules, y compris les cellules épithéliales, les cellules endothéliales, les cellules hématopoïétiques et les cellules souches. Elle participe à des processus biologiques tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la prolifération cellulaire, la différenciation cellulaire et la survie cellulaire. Des anomalies dans l'expression ou la fonction de cette intégrine ont été associées à diverses maladies, y compris le cancer, les maladies auto-immunes et les maladies fibrotiques.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une faute de frappe dans votre requête. Il n'existe pas de terme médical appelé "Taline". Cependant, vous pourriez peut-être faire référence à "talin", qui est une protéine structurelle importante dans la cellule. Les talins jouent un rôle crucial dans la formation des jonctions entre les cellules et entre la cellule et la matrice extracellulaire. Ils sont également importants dans la signalisation cellulaire et la régulation de la forme et de la motilité des cellules. Si ce n'est pas le terme que vous recherchiez, veuillez me fournir plus d'informations ou vérifier l'orthographe pour que je puisse vous fournir une réponse plus précise.

L'intégrine alpha3, également connue sous le nom d'intégrine ITGA3 ou CD49c, est un type de protéine intégrine qui se trouve à la surface des cellules. Elle s'associe avec une chaîne bêta spécifique (bêta1, bêta6, bêta7 ou bêta8) pour former un complexe hétérodimérique qui joue un rôle crucial dans les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire.

L'intégrine alpha3 est exprimée dans divers types de cellules, y compris les cellules épithéliales, les cellules endothéliales, les cellules hématopoïétiques et les cellules musculaires lisses. Elle participe à des processus biologiques importants tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, l'angiogenèse et la signalisation cellulaire.

Des études ont montré que l'intégrine alpha3 est impliquée dans le développement de diverses maladies, y compris le cancer, les maladies inflammatoires et auto-immunes, et les maladies cardiovasculaires. Par conséquent, elle représente une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces affections.

L'intégrine alpha1, également connue sous le nom d'ITGA1 ou CD49a, est un type de protéine intégrine qui se trouve à la surface des cellules. Les intégrines sont des récepteurs cellulaires qui jouent un rôle important dans l'adhésion cellulaire et la signalisation cellulaire.

L'intégrine alpha1 forme hétérodimères avec d'autres sous-unités bêta pour former différents types d'intégrines, telles que Very Late Antigen-1 (VLA-1) ou l'intégrine alpha1beta1. Ces intégrines sont exprimées dans divers types de cellules, y compris les leucocytes, les fibroblastes et les cellules endothéliales.

L'intégrine alpha1beta1 se lie spécifiquement à des ligands extracellulaires tels que la collagène de type I, II et III, ce qui permet aux cellules de s'adhérer et d'interagir avec le matrice extracellulaire. Cette interaction est importante pour divers processus biologiques, y compris la migration cellulaire, l'angiogenèse et la différenciation cellulaire.

Des mutations dans le gène ITGA1 peuvent entraîner des maladies génétiques telles que le syndrome de Glanzmann, qui est caractérisé par une coagulation sanguine anormale due à une fonction altérée des plaquettes sanguines.

L'intégrine alpha1 beta1, également connue sous le nom de très grand récepteur de molécule d'adhésion (VLA-1), est un type de protéine transmembranaire qui joue un rôle crucial dans les processus d'adhésion cellulaire et de signalisation. Elle est exprimée sur la surface des leucocytes, des fibroblastes et d'autres types de cellules.

L'intégrine alpha1 beta1 se lie spécifiquement à plusieurs ligands extracellulaires, tels que la collagène de type I, II et III, ainsi que la laminine et la fibronectine. Cette interaction permet aux cellules de s'ancrer dans la matrice extracellulaire et de réguler leur migration, leur prolifération et leur différenciation.

Des études ont montré que l'intégrine alpha1 beta1 est également impliquée dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la cicatrisation des plaies, la réponse immunitaire, la fibrose et le cancer. Par exemple, une expression accrue de cette intégrine a été observée dans certaines tumeurs malignes, ce qui peut favoriser leur croissance et leur invasion locale.

En résumé, l'intégrine alpha1 beta1 est un type de protéine transmembranaire qui joue un rôle important dans les processus d'adhésion cellulaire et de signalisation, en particulier dans la régulation de l'interaction entre les cellules et la matrice extracellulaire. Son expression et son activité sont étroitement régulées et peuvent être altérées dans diverses maladies.

L'intégrine alphav bêta3, également connue sous le nom d'intégrine CD51/CD61 ou très souvent désignée comme vitronectine récepteur (VNR), est un type de protéine transmembranaire qui joue un rôle crucial dans les interactions cellulaires et la signalisation. Elle se compose d'une chaîne alpha (α) et une chaîne bêta (β), spécifiquement les sous-unités αv et β3, qui s'associent pour former un hétérodimère fonctionnel.

Cette intégrine est largement exprimée dans divers types cellulaires, y compris les cellules endothéliales, les ostéoclastes, les macrophages et certaines sous-populations de lymphocytes. Elle se lie à plusieurs ligands extracellulaires, tels que la vitronectine, le fibrinogène, le fibronectine et le complexe von Willebrand, ce qui entraîne une activation intracellulaire et une régulation de divers processus cellulaires.

L'intégrine alphav bêta3 est particulièrement importante dans la régulation de l'angiogenèse (croissance des vaisseaux sanguins), la migration cellulaire, l'adhésion cellulaire et l'apoptose. Des études ont montré que les mutations ou le dysfonctionnement de cette intégrine peuvent contribuer au développement de diverses affections pathologiques, notamment la maladie d'Alzheimer, la sclérose en plaques, l'athérosclérose, le cancer et les maladies cardiovasculaires.

En médecine, des antagonistes de l'intégrine alphav bêta3 ont été développés pour traiter certaines affections pathologiques, comme par exemple dans le cas du médicament énalaprilat qui a montré une inhibition de cette intégrine et peut être utilisé dans le traitement de l'hypertension artérielle.

La fibronectine est une glycoprotéine extracellulaire hautement conservée qui joue un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires tels que l'adhésion, la migration, la différenciation et la prolifération. Elle se trouve dans les matrices extracellulaires des tissus conjonctifs, du sang et de la membrane basale.

La fibronectine est composée de deux chaînes polypeptidiques identiques ou non identiques, liées par des ponts disulfures. Elle existe sous plusieurs formes isomériques en raison de différences dans la splicing des ARN messagers qui codent pour cette protéine.

Dans le plasma sanguin, la fibronectine est présente sous forme soluble et participe à des fonctions telles que l'opsonisation, la phagocytose et la réparation des tissus. Dans les matrices extracellulaires, elle se trouve sous une forme insoluble et contribue à la structure et à la fonction mécanique des tissus en interagissant avec d'autres composants de la matrice, comme le collagène et l'héparane sulfate.

Dans un contexte médical, les niveaux sériques de fibronectine peuvent être mesurés pour évaluer des conditions telles que les dommages aux tissus, les maladies hépatiques et certains types de cancer.

Une lignée cellulaire est un groupe homogène de cellules dérivées d'un seul type de cellule d'origine, qui se divisent et se reproduisent de manière continue dans des conditions de culture en laboratoire. Ces cellules sont capables de maintenir certaines caractéristiques spécifiques à leur type cellulaire d'origine, telles que la forme, les fonctions et les marqueurs moléculaires, même après plusieurs générations.

Les lignées cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers processus cellulaires et moléculaires, tester de nouveaux médicaments, développer des thérapies et comprendre les mécanismes sous-jacents aux maladies humaines. Il est important de noter que certaines lignées cellulaires peuvent présenter des anomalies chromosomiques ou génétiques dues à leur manipulation en laboratoire, ce qui peut limiter leur utilisation dans certains contextes expérimentaux ou cliniques.

Le mouvement cellulaire, également connu sous le nom de mobilité cellulaire, se réfère à la capacité des cellules à se déplacer dans leur environnement. Cela joue un rôle crucial dans une variété de processus biologiques, y compris le développement embryonnaire, la cicatrisation des plaies, l'immunité et la croissance des tumeurs.

Les cellules peuvent se déplacer de plusieurs manières. L'une d'elles est par un processus appelé chimiotaxie, où les cellules se déplacent en réponse à des gradients de concentrations de molécules chimiques dans leur environnement. Un exemple de ceci est la façon dont les globules blancs migrent vers un site d'inflammation en suivant un gradient de molécules chimiques libérées par les cellules endommagées.

Un autre type de mouvement cellulaire est appelé mécanotaxie, où les cellules répondent à des stimuli mécaniques, tels que la force ou la déformation du substrat sur lequel elles se trouvent.

Le mouvement cellulaire implique une coordination complexe de processus intracellulaires, y compris la formation de protrusions membranaires à l'avant de la cellule, l'adhésion aux surfaces et la contraction des filaments d'actine pour déplacer le corps cellulaire vers l'avant. Ces processus sont régulés par une variété de molécules de signalisation intracellulaire et peuvent être affectés par des facteurs génétiques et environnementaux.

Des anomalies dans le mouvement cellulaire peuvent entraîner un certain nombre de conditions médicales, y compris la cicatrisation retardée des plaies, l'immunodéficience et la progression du cancer.

La transduction du signal est un processus crucial dans la communication cellulaire où les cellules convertissent un signal extracellulaire en une réponse intracellulaire spécifique. Il s'agit d'une série d'étapes qui commencent par la reconnaissance et la liaison du ligand (une molécule signal) à un récepteur spécifique situé sur la membrane cellulaire. Cela entraîne une cascade de réactions biochimiques qui amplifient le signal, finalement aboutissant à une réponse cellulaire adaptative telle que la modification de l'expression des gènes, la mobilisation du calcium ou la activation des voies de signalisation intracellulaires.

La transduction de signaux peut être déclenchée par divers stimuli, y compris les hormones, les neurotransmetteurs, les facteurs de croissance et les molécules d'adhésion cellulaire. Ce processus permet aux cellules de percevoir et de répondre à leur environnement changeant, en coordonnant des fonctions complexes allant du développement et de la différenciation cellulaires au contrôle de l'homéostasie et de la réparation des tissus.

Des anomalies dans la transduction des signaux peuvent entraîner diverses maladies, notamment le cancer, les maladies cardiovasculaires, le diabète et les troubles neurologiques. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents des maladies et développer des stratégies thérapeutiques ciblées.

L'antigène CD18 est une protéine qui se trouve sur la membrane des leucocytes (un type de globule blanc) et joue un rôle important dans le processus d'inflammation et d'immunité. Il s'agit d'une sous-unité de la molécule d'adhésion cellulaire intégrine LFA-1 (lymphocyte function-associated antigen 1), qui se lie à des ligands spécifiques sur les cellules endothéliales pour faciliter l'adhésion et la migration des leucocytes vers les sites d'inflammation. Les mutations du gène CD18 peuvent entraîner un déficit en LFA-1 et une maladie héréditaire appelée leucocytose congénitale avec neutropénie sévère, qui se caractérise par des infections récurrentes et une mauvaise cicatrisation des plaies.

La réaction de polymérisation en chaîne est un processus chimique au cours duquel des molécules de monomères réagissent ensemble pour former de longues chaînes de polymères. Ce type de réaction se caractérise par une vitesse de réaction rapide et une exothermie, ce qui signifie qu'elle dégage de la chaleur.

Dans le contexte médical, les réactions de polymérisation en chaîne sont importantes dans la production de matériaux biomédicaux tels que les implants et les dispositifs médicaux. Par exemple, certains types de plastiques et de résines utilisés dans les équipements médicaux sont produits par polymérisation en chaîne.

Cependant, il est important de noter que certaines réactions de polymérisation en chaîne peuvent également être impliquées dans des processus pathologiques, tels que la formation de plaques amyloïdes dans les maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer. Dans ces cas, les protéines se polymérisent en chaînes anormales qui s'accumulent et endommagent les tissus cérébraux.

Les structures macromoléculaires sont des entités biologiques complexes formées par l'assemblage de molécules simples en vastes structures tridimensionnelles. Dans un contexte médical et biochimique, ces structures comprennent généralement des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN), les glucides complexes et certains lipides. Elles jouent souvent un rôle crucial dans la fonction cellulaire et les processus physiologiques, y compris la catalyse enzymatique, le stockage d'énergie, la signalisation cellulaire, la régulation génétique et la reconnaissance moléculaire.

Les protéines macromoléculaires sont formées par des chaînes polypeptidiques qui se plient dans des structures tridimensionnelles complexes pour exercer leurs fonctions spécifiques, telles que les enzymes, les canaux ioniques, les transporteurs et les récepteurs. Les acides nucléiques, tels que l'ADN et l'ARN, sont des polymères d'unités nucléotidiques qui stockent et transmettent des informations génétiques et jouent un rôle dans la synthèse des protéines. Les glucides complexes, comme l'amidon et la cellulose, sont des polymères de sucres simples qui fournissent de l'énergie et assurent une structure aux cellules végétales. Certains lipides, tels que les lipoprotéines, peuvent également former des structures macromoléculaires impliquées dans le transport des lipides dans l'organisme.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

La laminine est une protéine structurelle importante qui joue un rôle crucial dans la formation et le maintien des bases de la matrice extracellulaire (MEC) dans les tissus animaux. Elle contribue à créer un environnement cellulaire propice à l'adhérence, la migration, la différenciation et la prolifération cellulaires.

La laminine est composée de trois chaînes polypeptidiques différentes, appelées alpha, beta et gamma. Il existe plusieurs types isoformes de laminines, selon les combinaisons spécifiques de ces chaînes (par exemple, laminine-1, laminine-2, laminine-5, etc.). Chaque type de laminine possède des propriétés uniques et est exprimé dans différents tissus en fonction du stade de développement et des besoins fonctionnels.

Dans le contexte médical, la laminine a été étudiée pour ses potentielles implications thérapeutiques dans divers domaines, tels que la cicatrisation des plaies, la régénération tissulaire, la réparation nerveuse et la lutte contre le cancer. Cependant, ces recherches en sont encore à leurs balbutiements et nécessitent davantage d'études pour confirmer leur efficacité et leur sécurité.

Les hémidesmosomes sont des structures spécialisées situées à la surface basale des cellules épithéliales et des cellules myoépithéliales. Ils assurent l'ancrage de ces cellules à la membrane basale sous-jacente, ce qui permet une adhérence forte et stable entre l'épithélium et la matrice extracellulaire. Les hémidesmosomes sont composés de plusieurs protéines, y compris les intégrines alpha6beta4, les protéines BP230 (ou bullous pemphigoid antigen 1) et les protéines de la famille des plakins (par exemple, la plectine, la BP230 et la décorine). Les hémidesmosomes jouent un rôle crucial dans la préservation de l'intégrité structurale et fonctionnelle des épithéliums, en particulier dans les tissus qui subissent des forces mécaniques importantes, comme la peau et les muqueuses. Des anomalies dans la structure ou la composition des hémidesmosomes peuvent entraîner diverses affections cutanées et muqueuses, telles que le pemphigoid bulleux et l'épidermolyse bulleuse.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

L'interleukine-1 bêta (IL-1β) est une protéine qui agit comme un cytokine, une molécule de signalisation importante dans le système immunitaire. Elle est produite principalement par les macrophages en réponse à des stimuli tels que les infections ou les lésions tissulaires.

L'IL-1β joue un rôle crucial dans la réaction inflammatoire de l'organisme, contribuant à l'activation et au recrutement des cellules immunitaires vers le site de l'inflammation. Elle participe également à la régulation de la réponse immune, de la réparation tissulaire et de l'homéostasie.

Cependant, une production excessive d'IL-1β peut contribuer au développement de maladies inflammatoires chroniques telles que la polyarthrite rhumatoïde, la goutte, ou encore certaines formes de cancer. Pour cette raison, l'IL-1β est considérée comme une cible thérapeutique prometteuse dans le traitement de ces maladies.

La 5'-nucleotidase est une enzyme qui se trouve à la surface de certaines cellules dans le corps humain. Elle joue un rôle important dans le métabolisme des nucléotides, qui sont les composants de base des acides nucléiques, comme l'ADN et l'ARN.

Plus précisément, la 5'-nucleotidase catalyse la réaction qui déphosphoryle les nucléotides monophosphates en nucléosides et phosphate inorganique. Cette réaction est importante pour réguler la concentration intracellulaire de nucléotides et pour permettre leur recyclage ou leur élimination.

La 5'-nucleotidase est exprimée à la surface des érythrocytes (globules rouges), des hépatocytes (cellules du foie), des ostéoclastes (cellules qui dégradent les os) et d'autres types cellulaires. Des anomalies de l'activité de cette enzyme peuvent être associées à certaines maladies, comme la maladie de Gaucher ou l'hémochromatose.

Des tests de laboratoire peuvent être utilisés pour mesurer l'activité de la 5'-nucleotidase dans le sang ou d'autres fluides corporels, ce qui peut aider au diagnostic ou au suivi de certaines affections médicales.

Les récepteurs des lymphocytes T antigènes alpha-bêta (TCR-αβ) sont des protéines transmembranaires exprimées à la surface des lymphocytes T CD4+ et CD8+ qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et la liaison spécifiques aux antigènes. Les récepteurs TCR-αβ sont composés de deux chaînes polypeptidiques, alpha (TCR-α) et bêta (TCR-β), qui sont codées par des gènes somatiquement réarrangés au cours du développement des lymphocytes T dans le thymus.

Chaque chaîne TCR-α et TCR-β se compose d'une région variable (V) et d'une région constante (C). La région variable est responsable de la reconnaissance spécifique de l'antigène, tandis que la région constante est impliquée dans la signalisation intracellulaire après la liaison à l'antigène. Les régions variables des chaînes TCR-α et TCR-β s'associent pour former le site de liaison antigénique, qui peut reconnaître les peptides présentés par les molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) de classe I ou de classe II sur la surface des cellules présentatrices d'antigènes.

La liaison entre le TCR-αβ et l'antigène CMH présente une étape clé dans l'activation des lymphocytes T et la régulation de la réponse immunitaire adaptative contre les agents pathogènes, les cellules cancéreuses et autres substances étrangères.

La glycoprotéine IIb-IIIa (GPIIb-IIIa) est un récepteur membranaire présent à la surface des plaquettes sanguines, également connu sous le nom de récepteur d'intégrine αIIbβ3. Il joue un rôle crucial dans l'hémostase et la thrombose en facilitant l'adhésion des plaquettes aux sites de lésion vasculaire et leur activation subséquente, ce qui conduit à la formation d'un caillot sanguin.

Le complexe GPIIb-IIIa est un hétérodimère composé de deux sous-unités transmembranaires, αIIb (GPIIb) et β3 (IIIa). Lorsque les plaquettes sont activées, des changements conformationnels se produisent dans le complexe GPIIb-IIIa, exposant ainsi un site de liaison aux ligands. Cela permet au récepteur de se lier à des molécules de fibrinogène circulantes, une protéine plasmatique, et d'autres ligands tels que la vitronectine et le facteur von Willebrand.

La liaison du fibrinogène au complexe GPIIb-IIIa active permet aux plaquettes de s'agréger les unes aux autres, formant ainsi un thrombus plaquettaire. En raison de son rôle central dans la régulation de l'hémostase et de la thrombose, le complexe GPIIb-IIIa est une cible thérapeutique importante pour prévenir ou traiter les événements thrombotiques tels que l'infarctus du myocarde et l'accident vasculaire cérébral.

Les oligopeptides sont des chaînes courtes d'acides aminés, qui contiennent généralement entre deux et dix unités d'acides aminés. Ils sont plus courts que les polypeptides, qui en contiennent plus de dix. Les oligopeptides peuvent se former lorsque des peptides plus longs sont dégradés ou clivés par des enzymes spécifiques appelées peptidases.

Ils jouent un rôle important dans divers processus biologiques, tels que la signalisation cellulaire et la régulation de certaines fonctions corporelles. Certains oligopeptides ont également des propriétés bioactives et peuvent agir comme antimicrobiens, immunomodulateurs ou neurotransmetteurs.

En médecine, les oligopeptides sont parfois utilisés dans le traitement de diverses affections, telles que l'hypertension artérielle, la douleur et l'inflammation. Cependant, leur utilisation en thérapeutique est encore relativement limitée, car ils peuvent être rapidement dégradés par les peptidases dans le corps et avoir une durée d'action courte.

La matrice extracellulaire (ECM) est un réseau complexe et dynamique de molécules biologiques qui entourent et soutiennent les cellules dans les tissus vivants. Elle joue un rôle crucial dans la régulation des fonctions cellulaires, y compris l'adhésion, la migration, la différenciation, la prolifération et la survie cellulaire.

La matrice extracellulaire est composée de plusieurs types de molécules, notamment des fibres de collagène, d'élastine, de protéoglycanes, de glycoprotéines et de glycosaminoglycanes. Ces molécules sont organisées en un réseau tridimensionnel qui fournit une structure mécanique au tissu, régule la communication intercellulaire et le transport des nutriments, et protège les cellules contre les dommages physiques et chimiques.

La composition et la structure de l'ECM varient selon les types de tissus et peuvent être modifiées en réponse à des stimuli internes ou externes, tels que la cicatrisation des plaies, le développement embryonnaire, la croissance tumorale et la maladie. Des modifications anormales de l'ECM peuvent entraîner des maladies telles que la fibrose, l'athérosclérose, le cancer et les maladies neurodégénératives.

En résumé, la matrice extracellulaire est un composant essentiel des tissus vivants qui fournit une structure mécanique, régule les fonctions cellulaires et participe à la communication intercellulaire.

La vitronectine est une glycoprotéine multifonctionnelle trouvée dans les fluides corporels tels que le plasma sanguin et l'humeur vitrée de l'œil, ainsi que sur la surface des cellules. Elle joue plusieurs rôles importants dans l'organisme, notamment dans la coagulation sanguine, la réparation des tissus, l'inflammation et l'immunité.

Dans le contexte de la coagulation sanguine, la vitronectine se lie au facteur XIIIa et aide à former un caillot stable en facilitant l'interaction entre les fibrines et les plaquettes. Elle contribue également à réguler la prolifération et la migration des cellules dans le cadre de la réparation des tissus.

En outre, la vitronectine interagit avec plusieurs composants du système immunitaire, comme les protéines du complément et certaines bactéries, ce qui lui permet de participer aux processus d'inflammation et d'immunité. Des anomalies dans la production ou la fonction de la vitronectine ont été associées à diverses affections, telles que des maladies cardiovasculaires, des troubles rénaux et certaines formes de cancer.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

ARN messager (ARNm) est une molécule d'acide ribonucléique simple brin qui transporte l'information génétique codée dans l'ADN vers les ribosomes, où elle dirige la synthèse des protéines. Après la transcription de l'ADN en ARNm dans le noyau cellulaire, ce dernier est transloqué dans le cytoplasme et fixé aux ribosomes. Les codons (séquences de trois nucléotides) de l'ARNm sont alors traduits en acides aminés spécifiques qui forment des chaînes polypeptidiques, qui à leur tour se replient pour former des protéines fonctionnelles. Les ARNm peuvent être régulés au niveau de la transcription, du traitement post-transcriptionnel et de la dégradation, ce qui permet une régulation fine de l'expression génique.

Dans le contexte actuel, les vaccins à ARNm contre la COVID-19 ont été développés en utilisant des morceaux d'ARNm synthétiques qui codent pour une protéine spécifique du virus SARS-CoV-2. Lorsque ces vaccins sont administrés, les cellules humaines produisent cette protéine virale étrangère, ce qui déclenche une réponse immunitaire protectrice contre l'infection par le vrai virus.

Le cytoplasme est la substance fluide et colloïdale comprise dans la membrane plasmique d'une cellule, excluant le noyau et les autres organites délimités par une membrane. Il est composé de deux parties : la cytosol (liquide aqueux) et les organites non membranaires tels que les ribosomes, les inclusions cytoplasmiques et le cytosquelette. Le cytoplasme est le siège de nombreuses réactions métaboliques et abrite également des structures qui participent à la division cellulaire, au mouvement cellulaire et à la communication intercellulaire.

Les anticorps bispécifiques sont un type d'immunothérapie qui peuvent se lier à deux cibles différentes simultanément. Ils sont conçus pour avoir deux sites de liaison, chacun capable de se fixer à des protéines ou des cellules spécifiques. Cette capacité leur permet de servir de pont entre deux types de cellules, généralement les cellules cancéreuses et les cellules immunitaires, telles que les lymphocytes T.

En se liant aux deux cibles, les anticorps bispécifiques peuvent activer le système immunitaire pour attaquer et détruire les cellules cancéreuses. Ils ont été développés comme une stratégie thérapeutique prometteuse dans le traitement de divers types de cancer, car ils peuvent contourner les mécanismes de défense des cellules cancéreuses qui empêchent souvent le système immunitaire de les reconnaître et de les attaquer.

Cependant, il est important de noter que l'utilisation d'anticorps bispécifiques peut également entraîner des effets secondaires graves, tels que la libération de cytokines, qui peuvent provoquer une inflammation systémique et des réactions indésirables. Par conséquent, leur utilisation doit être soigneusement surveillée et gérée pour minimiser les risques associés.

La transfection est un processus de laboratoire dans le domaine de la biologie moléculaire où des matériels génétiques tels que l'ADN ou l'ARN sont introduits dans des cellules vivantes. Cela permet aux chercheurs d'ajouter, modifier ou étudier l'expression des gènes dans ces cellules. Les méthodes de transfection comprennent l'utilisation de vecteurs viraux, de lipides ou d'électroporation. Il est important de noter que la transfection ne se produit pas naturellement et nécessite une intervention humaine pour introduire les matériels génétiques dans les cellules.

La bêta-2-microglobuline est une protéine qui se trouve à la surface de certaines cellules, en particulier les globules blancs appelés lymphocytes T et B. Elle fait partie du complexe majeur d'histocompatibilité de classe I, qui joue un rôle important dans le système immunitaire en présentant des antigènes aux cellules T pour qu'elles puissent les reconnaître et y répondre.

La bêta-2-microglobuline peut également être trouvée dans le sang et l'urine à des niveaux très faibles, où elle est utilisée comme un marqueur de la fonction rénale et de certaines maladies, telles que les maladies inflammatoires et les cancers du sang. Des niveaux élevés de bêta-2-microglobuline dans le sang peuvent indiquer une mauvaise fonction rénale ou une production accrue de cellules anormales, comme c'est le cas dans la maladie de Hodgkin, le myélome multiple et d'autres troubles hématologiques.

Dans le diagnostic et le suivi des maladies malignes hématologiques, les taux sériques de bêta-2-microglobuline sont couramment utilisés pour évaluer la charge tumorale et l'efficacité du traitement. Des niveaux élevés de bêta-2-microglobuline peuvent également être associés à une mauvaise pronostique dans ces maladies.

Les glycoprotéines membranaires plaquettaires sont des protéines complexes qui se trouvent à la surface des plaquettes sanguines (thrombocytes). Elles jouent un rôle crucial dans l'hémostase, c'est-à-dire le processus qui permet de stopper les saignements en formant un caillot sanguin.

Il existe plusieurs types de glycoprotéines membranaires plaquettaires, mais certaines des plus importantes sont GpIb-IX-V, GpIIb-IIIa et GpVI. Ces protéines sont impliquées dans l'adhésion et l'agrégation plaquettaires, qui sont des étapes clés de la formation d'un caillot sanguin.

GpIb-IX-V est une glycoprotéine qui se lie à la von Willebrand factor (vWF), une protéine présente dans le plasma sanguin et dans les parois des vaisseaux sanguins. Cette liaison permet aux plaquettes de s'accrocher aux sites de lésion des vaisseaux sanguins, ce qui déclenche leur activation.

GpIIb-IIIa est une glycoprotéine qui se lie aux fibrinogènes et aux fibronectines, deux protéines présentes dans le plasma sanguin. Cette liaison permet aux plaquettes de s'agréger entre elles et de former un caillot sanguin.

GpVI est une glycoprotéine qui se lie aux collagènes, des protéines présentes dans la matrice extracellulaire des vaisseaux sanguins. Cette liaison permet également aux plaquettes de s'activer et de participer à la formation d'un caillot sanguin.

Des anomalies ou des mutations dans les glycoprotéines membranaires plaquettaires peuvent entraîner des troubles hémorragiques ou thrombotiques, tels que l'hémophilie, la maladie de von Willebrand, le syndrome des plaquettes fonctionnellement défectueuses et la thrombocytopénie.

Le fibrinogène est une protéine plasmatique produite par le foie qui joue un rôle crucial dans la coagulation sanguine. Dans des conditions physiologiques, il circule dans le sang sous forme inactive. Lorsqu'il est activé au cours du processus de coagulation, il est converti en fibrine, une protéine essentielle à la formation d'un caillot sanguin solide. Cette conversion est déclenchée par la thrombine, une autre protéine impliquée dans la coagulation. Le fibrinogène a donc un rôle central dans l'hémostase, le processus qui permet de stopper les saignements après une blessure. Des taux anormaux de fibrinogène peuvent être associés à des troubles de la coagulation, comme l'hypofibrinogénémie (taux bas) ou la dysfibrinogénémie (anomalie de la structure du fibrinogène).

Un récepteur de fibronectine, également connu sous le nom d'intégrine fibronectine, est un type de protéine transmembranaire qui se lie spécifiquement à la fibronectine, une glycoprotéine extracellulaire. Ces récepteurs jouent un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la différenciation cellulaire et la signalisation intracellulaire. Ils sont largement distribués dans divers tissus corporels et sont essentiels à la structure et à la fonction des matrices extracellulaires. Les récepteurs de fibronectine sont composés d'une sous-unité alpha et d'une sous-unité beta, qui forment un complexe hétérodimérique pour assurer la liaison à la fibronectine. Des anomalies dans les récepteurs de fibronectine ont été associées à diverses maladies, y compris le cancer et les maladies cardiovasculaires.

La phosphorylation est un processus biochimique essentiel dans les systèmes vivants, où un groupe phosphate est ajouté à une molécule, généralement un composé organique tel qu'un sucre, une protéine ou une lipide. Ce processus est catalysé par une enzyme appelée kinase et nécessite de l'énergie, souvent sous forme d'une molécule d'ATP (adénosine triphosphate).

Dans un contexte médical, la phosphorylation joue un rôle crucial dans divers processus physiologiques et pathologiques. Par exemple, dans la signalisation cellulaire, la phosphorylation d'une protéine peut activer ou désactiver sa fonction, ce qui permet une régulation fine des voies de signalisation intracellulaires. Des anomalies dans ces processus de phosphorylation peuvent contribuer au développement et à la progression de diverses maladies, telles que les cancers, les maladies cardiovasculaires et neurodégénératives.

La phosphorylation est également importante dans le métabolisme énergétique, où elle permet de stocker et de libérer de l'énergie chimique sous forme d'ATP. Des déséquilibres dans ces processus peuvent entraîner des troubles métaboliques, tels que le diabète sucré.

En résumé, la phosphorylation est un processus biochimique fondamental qui participe à de nombreux aspects de la physiologie et de la pathologie humaines.

Les molécules d'adhésion cellulaire sont des protéines qui se trouvent à la surface des cellules et leur permettent de s'adhérer les unes aux autres ou à la matrice extracellulaire. Elles jouent un rôle crucial dans une variété de processus biologiques, tels que la communication intercellulaire, la migration cellulaire, la différenciation cellulaire et la régulation de la croissance cellulaire. Les molécules d'adhésion cellulaire peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment les cadhérines, les immunoglobulines, les intégrines et les sélectines.

Les cadhérines sont des protéines transmembranaires qui médient l'adhésion homophilique entre les cellules, ce qui signifie qu'elles se lient préférentiellement à d'autres molécules de la même sous-classe. Les immunoglobulines sont des protéines transmembranaires qui médient l'adhésion hétérophilique entre les cellules, ce qui signifie qu'elles se lient à des molécules différentes de leur propre sous-classe.

Les intégrines sont des récepteurs transmembranaires qui médient l'adhésion des cellules à la matrice extracellulaire, tandis que les sélectines sont des protéines de surface cellulaire qui facilitent le contact initial et la reconnaissance entre les cellules.

Les molécules d'adhésion cellulaire peuvent être impliquées dans diverses pathologies, telles que l'inflammation, la tumorigénèse et la progression des tumeurs. Par conséquent, elles représentent des cibles thérapeutiques potentielles pour le développement de nouveaux traitements médicaux.

Les protéines kinases d'adhésions focales (PTKF) sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires tels que l'adhérence cellulaire, la migration et la croissance. Elles sont localisées au niveau des adhésions focales, structures spécialisées situées à l'interface entre la membrane plasmique de la cellule et la matrice extracellulaire.

Les PTKF sont responsables du phosphorylation de tyrosine, un processus qui consiste à ajouter un groupe phosphate sur des résidus de tyrosine spécifiques des protéines. Cette modification post-traductionnelle permet de réguler l'activité et la fonction des protéines cibles, ce qui a un impact sur la signalisation cellulaire et la régulation des voies de transduction du signal.

Les PTKF sont souvent surexprimées ou hyperactives dans diverses maladies, telles que le cancer, où elles peuvent contribuer à la progression tumorale en favorisant la prolifération cellulaire, la migration et l'invasion des tissus environnants. Par conséquent, les PTKF sont considérées comme des cibles thérapeutiques prometteuses pour le développement de nouveaux traitements contre le cancer et d'autres maladies.

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Les cellules souches sont des cellules indifférenciées qui ont la capacité de se diviser et de renouveler sans limite certaines populations cellulaires. Elles peuvent également donner naissance à des cellules spécialisées (différenciation) en fonction des besoins de l'organisme. On distingue deux types de cellules souches : les cellules souches embryonnaires, présentes dans l'embryon aux premiers stades de développement, et les cellules souches adultes, que l'on trouve chez l'adulte dans certains tissus (moelle osseuse, peau, etc.). Les cellules souches sont étudiées en médecine régénérative pour leurs potentialités thérapeutiques.

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Les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés plus courtes que les peptides ou les protéines entières. Ils peuvent résulter de la dégradation naturelle des protéines en acides aminés individuels ou en petits morceaux, ou être produits artificiellement dans un laboratoire pour une utilisation en recherche biomédicale.

Les fragments peptidiques sont souvent utilisés comme outils de recherche pour étudier la structure et la fonction des protéines. En particulier, ils peuvent aider à identifier les domaines actifs d'une protéine, qui sont responsables de son activité biologique spécifique. Les fragments peptidiques peuvent également être utilisés pour développer des vaccins et des médicaments thérapeutiques.

Dans le contexte clinique, la détection de certains fragments peptidiques dans le sang ou les urines peut servir de marqueurs diagnostiques pour des maladies particulières. Par exemple, des fragments spécifiques de protéines musculaires peuvent être trouvés dans le sang en cas de lésion musculaire aiguë.

En résumé, les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés courtes qui peuvent fournir des informations importantes sur la structure et la fonction des protéines, et qui ont des applications potentielles dans le diagnostic et le traitement de diverses maladies.

Les hémoglobines anormales, également connues sous le nom d'hémoglobinopathies, se réfèrent à des conditions où l'hémoglobine, une protéine dans les globules rouges responsable du transport de l'oxygène dans le corps, est altérée en structure ou en fonction. Cela résulte souvent de mutations génétiques qui causent des changements dans la chaîne polypeptidique de l'hémoglobine.

Les deux types les plus courants d'hémoglobines anormales sont la thalassémie et la drépanocytose. La thalassémie est caractérisée par une production réduite ou déficiente de chaînes polypeptidiques de l'hémoglobine, entraînant une anémie. La drépanocytose, d'autre part, est causée par une substitution d'acides aminés dans la chaîne bêta de l'hémoglobine, ce qui entraîne la formation de chaînes polypeptidiques anormales et la production de globules rouges en forme de faucille qui peuvent bloquer les vaisseaux sanguins.

Les hémoglobines anormales peuvent provoquer une variété de symptômes, notamment une anémie, une fatigue, une faiblesse, une jaunisse, des douleurs thoraciques, des maux de tête et des complications cardiovasculaires. Le diagnostic est généralement posé par l'analyse d'un échantillon de sang pour détecter la présence d'hémoglobines anormales. Le traitement peut inclure des transfusions sanguines, une supplémentation en fer, une thérapie génique et une greffe de moelle osseuse dans les cas graves.

La recombinaison des protéines est un processus biologique au cours duquel des segments d'ADN sont échangés entre deux molécules différentes de ADN, généralement dans le génome d'un organisme. Ce processus est médié par certaines protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'échange de segments d'ADN compatibles.

Dans le contexte médical, la recombinaison des protéines est particulièrement importante dans le domaine de la thérapie génique. Les scientifiques peuvent exploiter ce processus pour introduire des gènes sains dans les cellules d'un patient atteint d'une maladie génétique, en utilisant des vecteurs viraux tels que les virus adéno-associés (AAV). Ces vecteurs sont modifiés de manière à inclure le gène thérapeutique souhaité ainsi que des protéines de recombinaison spécifiques qui favorisent l'intégration du gène dans le génome du patient.

Cependant, il est important de noter que la recombinaison des protéines peut également avoir des implications négatives en médecine, telles que la résistance aux médicaments. Par exemple, les bactéries peuvent utiliser des protéines de recombinaison pour échanger des gènes de résistance aux antibiotiques entre elles, ce qui complique le traitement des infections bactériennes.

En résumé, la recombinaison des protéines est un processus biologique important impliquant l'échange de segments d'ADN entre molécules différentes de ADN, médié par certaines protéines spécifiques. Ce processus peut être exploité à des fins thérapeutiques dans le domaine de la médecine, mais il peut également avoir des implications négatives telles que la résistance aux médicaments.

La cytométrie en flux est une technique de laboratoire qui permet l'analyse quantitative et qualitative des cellules et des particules biologiques. Elle fonctionne en faisant passer les échantillons à travers un faisceau laser, ce qui permet de mesurer les caractéristiques physiques et chimiques des cellules, telles que leur taille, leur forme, leur complexité et la présence de certains marqueurs moléculaires. Les données sont collectées et analysées à l'aide d'un ordinateur, ce qui permet de classer les cellules en fonction de leurs propriétés et de produire des graphiques et des statistiques détaillées.

La cytométrie en flux est largement utilisée dans la recherche et le diagnostic médicaux pour étudier les maladies du sang, le système immunitaire, le cancer et d'autres affections. Elle permet de détecter et de mesurer les cellules anormales, telles que les cellules cancéreuses ou les cellules infectées par un virus, et peut être utilisée pour évaluer l'efficacité des traitements médicaux.

En plus de son utilisation dans le domaine médical, la cytométrie en flux est également utilisée dans la recherche fondamentale en biologie, en écologie et en biotechnologie pour étudier les propriétés des cellules et des particules vivantes.

Cricetinae est un terme utilisé en taxonomie pour désigner une sous-famille de rongeurs appartenant à la famille des Muridae. Cette sous-famille comprend les hamsters, qui sont de petits mammifères nocturnes avec des poches à joues extensibles utilisées pour le transport et le stockage de nourriture. Les hamsters sont souvent élevés comme animaux de compagnie en raison de leur taille relativement petite, de leur tempérament doux et de leurs besoins d'entretien relativement simples.

Les membres de la sous-famille Cricetinae se caractérisent par une série de traits anatomiques distincts, notamment des incisives supérieures qui sont orientées vers le bas et vers l'avant, ce qui leur permet de mâcher efficacement les aliments. Ils ont également un os hyoïde modifié qui soutient la musculature de la gorge et facilite la mastication et l'ingestion de nourriture sèche.

Les hamsters sont originaires d'Europe, d'Asie et du Moyen-Orient, où ils occupent une variété d'habitats, y compris les déserts, les prairies et les zones montagneuses. Ils sont principalement herbivores, se nourrissant d'une grande variété de graines, de fruits, de légumes et d'herbes, bien que certains puissent également manger des insectes ou d'autres petits animaux.

Dans l'ensemble, la sous-famille Cricetinae est un groupe diversifié de rongeurs qui sont largement étudiés pour leur comportement, leur écologie et leur physiologie. Leur utilisation comme animaux de laboratoire a également contribué à des avancées importantes dans les domaines de la recherche biomédicale et de la médecine humaine.

La conformation protéique fait référence à la forme tridimensionnelle spécifique qu'une protéine adopte en raison de l'arrangement spatial particulier de ses chaînes d'acides aminés. Cette structure tridimensionnelle est déterminée par la séquence de acides aminés dans la protéine, ainsi que par des interactions entre ces acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions hydrophobes et les ponts disulfure.

La conformation protéique est cruciale pour la fonction d'une protéine, car elle détermine la manière dont la protéine interagit avec d'autres molécules dans la cellule. Les changements dans la conformation protéique peuvent entraîner des maladies, telles que les maladies neurodégénératives et les maladies cardiovasculaires. La conformation protéique peut être étudiée à l'aide de diverses techniques expérimentales, y compris la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire (RMN) et la microscopie électronique cryogénique.

En pharmacologie et en chimie, un ligand est une molécule ou un ion qui se lie de manière réversible à une protéine spécifique, généralement une protéine située sur la surface d'une cellule. Cette liaison se produit grâce à des interactions non covalentes telles que les liaisons hydrogène, les forces de Van der Waals et les interactions hydrophobes. Les ligands peuvent être des neurotransmetteurs, des hormones, des médicaments, des toxines ou d'autres molécules biologiquement actives.

Lorsqu'un ligand se lie à une protéine, il peut modifier sa forme et son activité, ce qui entraîne une réponse cellulaire spécifique. Par exemple, les médicaments peuvent agir comme des ligands en se liant à des protéines cibles pour moduler leur activité et produire un effet thérapeutique souhaité.

Il est important de noter que la liaison entre un ligand et une protéine est spécifique, ce qui signifie qu'un ligand donné se lie préférentiellement à une protéine particulière plutôt qu'à d'autres protéines. Cette spécificité est déterminée par la structure tridimensionnelle de la protéine et du ligand, ainsi que par les forces non covalentes qui les maintiennent ensemble.

En résumé, un ligand est une molécule ou un ion qui se lie réversiblement à une protéine spécifique pour moduler son activité et produire une réponse cellulaire spécifique.

La Focal Adhesion Kinase 1 (FAK1), également connue sous le nom de Protein Tyrosine Kinase 2 (PTK2), est une protéine tyrosine kinase qui joue un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires tels que la migration, l'adhésion et la survie cellulaire. Elle est recrutée aux sites de focal adhesions (structures d'ancrage entre la cellule et la matrice extracellulaire) où elle devient activée par phosphorylation.

FAK1 participe à la transmission des signaux mécaniques en réponse aux forces exercées sur les intégrines, protéines de la membrane plasmique qui assurent l'ancrage cellulaire et la communication avec la matrice extracellulaire. L'activation de FAK1 déclenche une cascade de signalisation intracellulaire comprenant l'autophosphorylation, le recrutement d'autres protéines kinases et l'activation de voies de transduction de signaux tels que les voies MAPK/ERK et PI3K/AKT.

FAK1 est également impliquée dans la régulation de la cytosquelette d'actine, ce qui influence la forme cellulaire, la motilité et l'adhésion. Des altérations de FAK1 ont été associées à diverses pathologies, y compris le cancer, où elle peut favoriser la progression tumorale en promouvant la prolifération, la survie et la migration des cellules cancéreuses.

La structure tertiaire d'une protéine se réfère à l'organisation spatiale des différents segments de la chaîne polypeptidique qui forment la protéine. Cela inclut les arrangements tridimensionnels des différents acides aminés et des régions flexibles ou rigides de la molécule, tels que les hélices alpha, les feuillets bêta et les boucles. La structure tertiaire est déterminée par les interactions non covalentes entre résidus d'acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les forces de Van der Waals et les ponts disulfures. Elle est influencée par des facteurs tels que le pH, la température et la présence de certains ions ou molécules. La structure tertiaire joue un rôle crucial dans la fonction d'une protéine, car elle détermine sa forme active et son site actif, où les réactions chimiques ont lieu.

La réaction de polymérisation en chaîne par transcriptase inverse (RT-PCR en anglais) est une méthode de laboratoire utilisée pour amplifier des fragments d'ARN spécifiques. Cette technique combine deux processus distincts : la transcription inverse, qui convertit l'ARN en ADN complémentaire (ADNc), et la polymérisation en chaîne, qui permet de copier rapidement et de manière exponentielle des millions de copies d'un fragment d'ADN spécifique.

La réaction commence par la transcription inverse, où une enzyme appelée transcriptase inverse utilise un brin d'ARN comme matrice pour synthétiser un brin complémentaire d'ADNc. Ce processus est suivi de la polymérisation en chaîne, où une autre enzyme, la Taq polymérase, copie le brin d'ADNc pour produire des millions de copies du fragment d'ADN souhaité.

La RT-PCR est largement utilisée dans la recherche médicale et clinique pour détecter et quantifier l'expression génétique, diagnostiquer les maladies infectieuses, détecter les mutations génétiques et effectuer des analyses de génome. Elle est également utilisée dans les tests de diagnostic COVID-19 pour détecter le virus SARS-CoV-2.

Les récepteurs des lymphocytes T antigènes alpha-bêta (TCR-αβ) sont des protéines transmembranaires exprimées à la surface des lymphocytes T CD4+ et CD8+ qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et la liaison spécifiques aux antigènes. Les récepteurs TCR-αβ sont composés de deux chaînes polypeptidiques, alpha (TCR-α) et bêta (TCR-β), qui sont codées par des gènes somatiquement réarrangés au cours du développement des lymphocytes T dans le thymus.

Chaque chaîne TCR-α et TCR-β se compose d'une région variable (V) et d'une région constante (C). La région variable est responsable de la reconnaissance spécifique de l'antigène, tandis que la région constante est impliquée dans la signalisation intracellulaire après la liaison à l'antigène. Les régions variables des chaînes TCR-α et TCR-β s'associent pour former le site de liaison antigénique, qui peut reconnaître les peptides présentés par les molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) de classe I ou de classe II sur la surface des cellules présentatrices d'antigènes.

La liaison entre le TCR-αβ et l'antigène CMH présente une étape clé dans l'activation des lymphocytes T et la régulation de la réponse immunitaire adaptative contre les agents pathogènes, les cellules cancéreuses et autres substances étrangères.

Une lignée cellulaire tumorale, dans le contexte de la recherche en cancérologie, fait référence à une population homogène de cellules cancéreuses qui peuvent être cultivées et se diviser en laboratoire. Ces lignées cellulaires sont généralement dérivées de biopsies ou d'autres échantillons tumoraux prélevés sur des patients, et elles sont capables de se multiplier indéfiniment en culture.

Les lignées cellulaires tumorales sont souvent utilisées dans la recherche pour étudier les propriétés biologiques des cellules cancéreuses, tester l'efficacité des traitements anticancéreux et comprendre les mécanismes de progression du cancer. Cependant, il est important de noter que ces lignées cellulaires peuvent ne pas toujours se comporter ou réagir aux traitements de la même manière que les tumeurs d'origine dans le corps humain, ce qui peut limiter leur utilité en tant que modèles pour la recherche translationnelle.

Les filamines sont un groupe de protéines structurelles qui jouent un rôle crucial dans la régulation de la structure et de la fonction des cellules. Elles sont particulièrement importantes pour l'organisation du cytosquelette, qui est le réseau complexe de fibres protéiques qui donne à la cellule sa forme et lui permet de se déplacer et de se diviser.

Il existe trois principaux types de filamines, appelés filamine A, filamine B et filamine C. Chacune d'entre elles est codée par un gène différent et a des fonctions spécifiques dans la cellule. Les filamines sont capables de se lier à une variété de protéines différentes, y compris les intégrines, qui sont des protéines membranaires qui permettent aux cellules d'interagir avec leur environnement extracellulaire.

Les filamines sont également connues pour jouer un rôle important dans la signalisation cellulaire, en particulier dans les voies de signalisation qui régulent la forme et la motilité des cellules. Des mutations dans les gènes codant pour les filamines ont été associées à un certain nombre de maladies humaines, y compris certains types de cancer et de maladies neuromusculaires.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

Le collagène est une protéine structurelle abondante dans le corps humain, constituant environ un tiers des protéines totales. Il joue un rôle crucial dans la formation des structures de soutien et protectrices telles que la peau, les tendons, les ligaments, les os, les cartilages, les vaisseaux sanguins et les dents. Le collagène fournit force et souplesse à ces tissus en formant des fibres solides mais flexibles.

Il est synthétisé par divers types de cellules, y compris les fibroblastes, à partir d'acides aminés provenant de sources alimentaires ou du recyclage des propres protéines de l'organisme. Les trois acides aminés principaux utilisés dans la production de collagène sont la glycine, la proline et la hydroxyproline.

La structure unique du collagène, qui contient une grande quantité de résidus d'acide aminé hydroxyproline, lui confère sa rigidité et sa stabilité. Des anomalies dans la production ou la structure du collagène peuvent entraîner diverses maladies génétiques telles que l'ostéogenèse imparfaite (maladie des os de verre) et l'épidermolyse bulleuse (une forme grave de peau fragile).

La "réaction de précipitation" est un terme utilisé en médecine et en pharmacologie pour décrire une réponse rapide et souvent excessive du système immunitaire à un antigène spécifique, entraînant la formation de granulomes et la libération de médiateurs inflammatoires. Cela peut se produire lorsqu'un individu est exposé à une dose élevée ou répétée d'un antigène, ce qui entraîne une augmentation de la production d'anticorps et une activation accrue des cellules immunitaires.

Dans certains cas, cette réaction peut entraîner des effets indésirables graves, tels que des lésions tissulaires ou des réactions allergiques sévères. Les réactions de précipitation sont souvent observées en réponse à des vaccins ou à des médicaments, en particulier ceux qui contiennent des adjuvants qui stimulent une réponse immunitaire plus forte.

Il est important de noter que les réactions de précipitation ne doivent pas être confondues avec les réactions d'hypersensibilité, qui sont également des réponses excessives du système immunitaire mais se produisent en réponse à des antigènes spécifiques et peuvent entraîner une variété de symptômes, allant des éruptions cutanées aux difficultés respiratoires.

Hémoglobine A (HbA) est la forme normale d'hémoglobine, la principale protéine des globules rouges responsable du transport de l'oxygène dans le sang. Il existe deux types principaux d'hémoglobine A : HbA1 et HbA2.

HbA1, également appelée hémoglobine glyquée, est un sous-type important d'HbA qui se forme lorsque le glucose dans le sang se lie à l'hémoglobine. Le taux d'HbA1 reflète la glycémie moyenne sur une période d'environ 2 à 3 mois, ce qui en fait un marqueur utile pour évaluer le contrôle de la glycémie chez les personnes atteintes de diabète.

HbA2, quant à lui, représente généralement moins de 3% de l'hémoglobine totale et sa concentration est souvent utilisée dans le diagnostic différentiel de certaines anémies.

Il convient de noter que chez les personnes atteintes de diabète, une augmentation du taux d'HbA1 indique généralement un mauvais contrôle glycémique et peut entraîner des complications à long terme telles que des maladies cardiovasculaires, des lésions rénales et des neuropathies. Par conséquent, il est important de surveiller régulièrement les niveaux d'HbA1 pour assurer un contrôle adéquat de la glycémie et prévenir ces complications.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

Le clonage moléculaire est une technique de laboratoire qui permet de créer plusieurs copies identiques d'un fragment d'ADN spécifique. Cette méthode implique l'utilisation de divers outils et processus moléculaires, tels que des enzymes de restriction, des ligases, des vecteurs d'ADN (comme des plasmides ou des phages) et des hôtes cellulaires appropriés.

Le fragment d'ADN à cloner est d'abord coupé de sa source originale en utilisant des enzymes de restriction, qui reconnaissent et coupent l'ADN à des séquences spécifiques. Le vecteur d'ADN est également coupé en utilisant les mêmes enzymes de restriction pour créer des extrémités compatibles avec le fragment d'ADN cible. Les deux sont ensuite mélangés dans une réaction de ligation, où une ligase (une enzyme qui joint les extrémités de l'ADN) est utilisée pour fusionner le fragment d'ADN et le vecteur ensemble.

Le produit final de cette réaction est un nouvel ADN hybride, composé du vecteur et du fragment d'ADN cloné. Ce nouvel ADN est ensuite introduit dans un hôte cellulaire approprié (comme une bactérie ou une levure), où il peut se répliquer et produire de nombreuses copies identiques du fragment d'ADN original.

Le clonage moléculaire est largement utilisé en recherche biologique pour étudier la fonction des gènes, produire des protéines recombinantes à grande échelle, et développer des tests diagnostiques et thérapeutiques.

Les lymphocytes T, également connus sous le nom de cellules T, sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils sont produits dans le thymus et sont responsables de la régulation de la réponse immunitaire spécifique contre les agents pathogènes tels que les virus, les bactéries et les cellules cancéreuses.

Il existe deux principaux sous-types de lymphocytes T : les lymphocytes T CD4+ (ou cellules helper) et les lymphocytes T CD8+ (ou cellules cytotoxiques). Les lymphocytes T CD4+ aident à coordonner la réponse immunitaire en activant d'autres cellules du système immunitaire, tandis que les lymphocytes T CD8+ détruisent directement les cellules infectées ou cancéreuses.

Les lymphocytes T sont essentiels pour la reconnaissance et l'élimination des agents pathogènes et des cellules anormales. Les déficiences quantitatives ou qualitatives des lymphocytes T peuvent entraîner une immunodéficience et une susceptibilité accrue aux infections et aux maladies auto-immunes.

Dans le contexte médical et de santé publique, les « contacts focaux » sont des individus qui ont eu un contact direct avec une personne infectée par une maladie contagieuse, pendant la période transmissible de la maladie. Ils sont considérés comme à haut risque d'infection en raison de leur exposition directe et rapprochée à la source de l'infection. Les contacts focaux peuvent inclure des membres de la famille, des amis proches, des collègues ou des professionnels de santé qui ont été en contact étroit avec le cas confirmé d'infection.

Les autorités sanitaires publique identifient et suivent ces contacts focaux pour surveiller l'apparition de symptômes et prévenir la propagation de la maladie. Les mesures de contrôle peuvent inclure des tests de dépistage, une quarantaine ou une isolement à domicile, ainsi que des conseils sur les pratiques d'hygiène et de prévention des infections.

Il est important de noter qu'il existe également des « contacts larges » qui sont des personnes ayant eu un contact indirect avec le cas confirmé ou des personnes qui se trouvaient dans des lieux fréquentés par le cas confirmé pendant la période transmissible de la maladie. Ces contacts larges peuvent être considérés comme à risque modéré d'infection et peuvent également faire l'objet d'une surveillance et de mesures de contrôle, en fonction de la maladie et des recommandations des autorités sanitaires locales ou nationales.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

La plectine est une protéine structurelle importante dans les cellules, en particulier dans le cytosquelette des muscles squelettiques. Elle joue un rôle crucial dans la liaison et l'organisation des filaments d'actine, qui sont des composants essentiels du cytosquelette. La plectine est également impliquée dans la formation et le maintien des jonctions communicantes entre les cellules musculaires squelettiques, ce qui permet la communication et la coordination entre ces cellules. Des mutations dans le gène de la plectine peuvent entraîner diverses maladies musculaires, y compris certaines formes de dystrophie musculaire.

Les facteurs de croissance transformants bêta (TGF-β) sont des cytokines multifonctionnelles qui jouent un rôle crucial dans la régulation des processus biologiques tels que la prolifération, la différenciation, l'apoptose et la migration cellulaire. Ils appartiennent à une famille de facteurs de croissance qui comprend également les facteurs de croissance des bone morphogenetic proteins (BMPs), les activines et les inhibines.

Les TGF-β sont produits par une variété de cellules, y compris les cellules immunitaires, les fibroblastes et les cellules épithéliales. Ils existent sous forme de protéines inactives liées à d'autres protéines dans le tissu extracellulaire. Lorsqu'ils sont activés par des enzymes spécifiques ou par des dommages mécaniques, les TGF-β se lient à des récepteurs de surface cellulaire et déclenchent une cascade de signalisation intracellulaire qui régule l'expression des gènes.

Les TGF-β ont des effets variés sur différents types de cellules. Dans les cellules immunitaires, ils peuvent inhiber la prolifération et l'activation des lymphocytes T et B, ce qui peut entraver la réponse immunitaire. Dans les cellules épithéliales, ils peuvent favoriser la différenciation et l'apoptose, tandis que dans les cellules fibroblastiques, ils peuvent stimuler la prolifération et la production de matrice extracellulaire.

Les TGF-β sont également importants dans le développement embryonnaire, la cicatrisation des plaies et la fibrose tissulaire. Des niveaux anormaux ou une régulation altérée des TGF-β ont été associés à un certain nombre de maladies, y compris les maladies inflammatoires, les maladies fibrotiques et le cancer.

En bref, les TGF-β sont des cytokines multifonctionnelles qui jouent un rôle important dans la régulation de l'inflammation, de la différenciation cellulaire, de la prolifération et de la fibrose tissulaire. Des niveaux anormaux ou une régulation altérée des TGF-β peuvent contribuer au développement de diverses maladies.

Les récepteurs adrénergiques bêta sont des protéines membranaires qui se trouvent dans les membranes plasmiques des cellules et agissent comme cibles pour les catécholamines, telles que l'adrénaline (épinéphrine) et la noradrénaline (norépinephrine). Il existe trois sous-types de récepteurs bêta : B1, B2 et B3.

Les récepteurs adrénergiques bêta-1 (B1) sont principalement localisés dans le cœur et régulent la fréquence cardiaque et la contractilité myocardique. Les agonistes des récepteurs bêta-1 augmentent la force et la vitesse des contractions cardiaques, tandis que les antagonistes (bloqueurs) de ces récepteurs ralentissent le rythme cardiaque et diminuent la contractilité myocardique.

Les récepteurs adrénergiques bêta-2 (B2) sont largement distribués dans les tissus périphériques, y compris les muscles lisses des bronches, des vaisseaux sanguins et du tractus gastro-intestinal. Les agonistes de ces récepteurs provoquent une relaxation des muscles lisses, ce qui entraîne une dilatation des bronches et une vasodilatation.

Les récepteurs adrénergiques bêta-3 (B3) sont principalement localisés dans les tissus adipeux bruns et régulent la lipolyse, c'est-à-dire la dégradation des graisses stockées pour produire de l'énergie. Les agonistes de ces récepteurs favorisent la lipolyse et peuvent être utilisés dans le traitement de l'obésité.

En général, les récepteurs adrénergiques bêta sont activés par les catécholamines et déclenchent une cascade de réactions cellulaires qui entraînent des changements physiologiques tels que la bronchodilatation, la vasodilatation et l'augmentation du métabolisme.

La séquence d'acides aminés homologue se réfère à la similarité dans l'ordre des acides aminés dans les protéines ou les gènes de différentes espèces. Cette similitude est due au fait que ces protéines ou gènes partagent un ancêtre commun et ont évolué à partir d'une séquence originale par une série de mutations.

Dans le contexte des acides aminés, l'homologie signifie que les deux séquences partagent une similitude dans la position et le type d'acides aminés qui se produisent à ces positions. Plus la similarité est grande entre les deux séquences, plus il est probable qu'elles soient étroitement liées sur le plan évolutif.

L'homologie de la séquence d'acides aminés est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution des protéines et des gènes, ainsi que dans la recherche de fonctions pour les nouvelles protéines ou gènes. Elle peut également être utilisée dans le développement de médicaments et de thérapies, en identifiant des cibles potentielles pour les traitements et en comprenant comment ces cibles interagissent avec d'autres molécules dans le corps.

Les protéines de fusion recombinantes sont des biomolécules artificielles créées en combinant les séquences d'acides aminés de deux ou plusieurs protéines différentes par la technologie de génie génétique. Cette méthode permet de combiner les propriétés fonctionnelles de chaque protéine, créant ainsi une nouvelle entité avec des caractéristiques uniques et souhaitables pour des applications spécifiques en médecine et en biologie moléculaire.

Dans le contexte médical, ces protéines de fusion recombinantes sont souvent utilisées dans le développement de thérapies innovantes, telles que les traitements contre le cancer et les maladies rares. Elles peuvent également être employées comme vaccins, agents diagnostiques ou outils de recherche pour mieux comprendre les processus biologiques complexes.

L'un des exemples les plus connus de protéines de fusion recombinantes est le facteur VIII recombinant, utilisé dans le traitement de l'hémophilie A. Il s'agit d'une combinaison de deux domaines fonctionnels du facteur VIII humain, permettant une activité prolongée et une production plus efficace par génie génétique, comparativement au facteur VIII dérivé du plasma.

L'hémoglobine (Hb ou Hgb) est une protéine complexe présente dans les globules rouges des vertébrés. Elle joue un rôle crucial dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone dans le sang.

Chaque molécule d'hémoglobine est composée de quatre chaînes polypeptidiques, deux chaînes alpha et deux chaînes beta, qui sont liées ensemble. Chacune de ces chaînes contient un groupe héminique, qui est une prothème contenant du fer. C'est cette partie de l'hémoglobine qui peut se lier réversiblement à l'oxygène et au dioxyde de carbone.

Lorsque l'hémoglobine capte l'oxygène dans les poumons, elle se lie de manière flexible à celui-ci, ce qui entraîne un changement de forme de la molécule d'hémoglobine, lui permettant de relâcher plus facilement l'oxygène dans les tissus où le taux d'oxygène est faible. De même, lorsque l'hémoglobine libère du dioxyde de carbone dans les poumons, elle se lie au dioxyde de carbone et le transporte vers les poumons pour l'expiration.

La quantité d'hémoglobine dans le sang est un indicateur important de la santé globale d'un individu. Une faible teneur en hémoglobine peut indiquer une anémie, ce qui signifie que l'organisme ne reçoit pas suffisamment d'oxygène pour fonctionner correctement. D'un autre côté, une teneur élevée en hémoglobine peut être le signe d'une maladie cardiovasculaire ou pulmonaire sous-jacente.

Les récepteurs du collagène sont des protéines qui se lient spécifiquement au collagène, une protéine structurelle abondante dans le tissu conjonctif des animaux. Ces récepteurs jouent un rôle crucial dans la reconnaissance, la liaison et l'interaction du collagène avec d'autres molécules et cellules. Ils sont largement distribués dans divers types de cellules, y compris les fibroblastes, les chondrocytes, les ostéoblastes et les cellules endothéliales.

Les récepteurs du collagène participent à une variété de processus biologiques, tels que l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la prolifération cellulaire, la différenciation cellulaire et l'apoptose. Ils peuvent également être impliqués dans la signalisation cellulaire, en activant ou en inhibant certaines voies de signalisation qui régulent les fonctions cellulaires.

Il existe plusieurs types de récepteurs du collagène, dont les plus étudiés sont les intégrines et les discoidines domain receptors (DDR). Les intégrines sont des hétérodimères transmembranaires qui se lient à divers ligands extracellulaires, y compris le collagène. Elles jouent un rôle important dans la régulation de l'adhésion cellulaire, de la migration et de la différenciation. Les DDR sont des récepteurs membranaires monomériques qui se lient spécifiquement au collagène de type II et sont exprimées principalement dans les chondrocytes. Elles régulent la prolifération, la différenciation et l'apoptose des chondrocytes et sont donc importantes pour la maintenance de la structure et de la fonction du cartilage.

Des anomalies dans les récepteurs du collagène peuvent entraîner diverses maladies, telles que l'ostéogenèse imparfaite, une maladie héréditaire caractérisée par une fragilité osseuse et des déformations squelettiques, et l'arthrose, une maladie dégénérative courante du cartilage articulaire.

La technique des anticorps fluorescents, également connue sous le nom d'immunofluorescence, est une méthode de laboratoire utilisée en médecine et en biologie pour détecter et localiser les antigènes spécifiques dans des échantillons tels que des tissus, des cellules ou des fluides corporels. Cette technique implique l'utilisation d'anticorps marqués avec des colorants fluorescents, tels que la FITC (fluorescéine isothiocyanate) ou le TRITC (tétraméthylrhodamine isothiocyanate).

Les anticorps sont des protéines produites par le système immunitaire qui reconnaissent et se lient spécifiquement à des molécules étrangères, appelées antigènes. Dans la technique des anticorps fluorescents, les anticorps marqués sont incubés avec l'échantillon d'intérêt, ce qui permet aux anticorps de se lier aux antigènes correspondants. Ensuite, l'échantillon est examiné sous un microscope à fluorescence, qui utilise une lumière excitatrice pour activer les colorants fluorescents et produire une image lumineuse des sites d'antigène marqués.

Cette technique est largement utilisée en recherche et en médecine diagnostique pour détecter la présence et la distribution d'un large éventail d'antigènes, y compris les protéines, les sucres et les lipides. Elle peut être utilisée pour diagnostiquer une variété de maladies, telles que les infections bactériennes ou virales, les maladies auto-immunes et le cancer.

L'antigène LFA-1, également connu sous le nom de CD11a/CD18 ou integrine alpha L/beta 2, est un type de protéine trouvée à la surface des leucocytes (un type de globule blanc) dans le sang. Il s'agit d'une molécule d'adhésion cellulaire qui joue un rôle important dans l'activation et la régulation de la fonction des leucocytes, en particulier pendant une réponse immunitaire.

LFA-1 se lie à d'autres protéines sur la surface des cellules ciblées, telles que les cellules endothéliales (cellules qui tapissent les vaisseaux sanguins) et les cellules présentatrices d'antigènes, pour faciliter le mouvement et l'activation des leucocytes vers les sites d'inflammation ou d'infection.

Des anomalies dans la fonction de LFA-1 ont été associées à plusieurs affections médicales, notamment certaines maladies auto-immunes et inflammatoires.

Le Far-Western blotting est une méthode de laboratoire utilisée dans la recherche biomédicale pour détecter et identifier des protéines spécifiques dans un échantillon. Cette technique est une variation du Western blot traditionnel, qui implique le transfert d'échantillons de protéines sur une membrane, suivi de l'incubation avec des anticorps marqués pour détecter les protéines d'intérêt.

Dans le Far-Western blotting, la membrane contenant les protéines est incubée avec une source de protéine marquée ou étiquetée, telle qu'une enzyme ou une biomolécule fluorescente, qui se lie spécifiquement à la protéine d'intérêt. Cette méthode permet non seulement de détecter la présence de la protéine, mais aussi de caractériser ses interactions avec d'autres protéines ou molécules.

Le Far-Western blotting est particulièrement utile pour l'étude des interactions protéine-protéine et des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que la phosphorylation ou la glycosylation. Cependant, il nécessite une optimisation soigneuse des conditions expérimentales pour assurer la spécificité et la sensibilité de la détection.

Le réarrangement des gènes de la chaîne bêta du récepteur des lymphocytes T antigéniques est un processus complexe qui se produit pendant le développement des lymphocytes T dans le thymus. Ce processus consiste en une série de réarrangements génétiques aléatoires qui permettent à chaque lymphocyte T de produire des récepteurs antigéniques uniques sur sa membrane cellulaire.

Les récepteurs des lymphocytes T sont composés de deux chaînes polypeptidiques, alpha et bêta, qui sont codées par des gènes situés sur différents chromosomes. Le réarrangement des gènes de la chaîne bêta se produit en plusieurs étapes. Tout d'abord, les segments variables (V), diversifiés (D) et joining (J) des gènes de la chaîne bêta sont assemblés de manière aléatoire pour former un segment VDJ unique. Ce segment est ensuite fusionné avec un segment constant (C) pour former le gène complet de la chaîne bêta.

Ce processus permet aux lymphocytes T de reconnaître et de répondre à une grande variété d'antigènes présents dans l'organisme. Cependant, il peut également entraîner des erreurs de réarrangement qui peuvent conduire à la production de récepteurs anormaux et à la génération de cellules T autoreactives qui attaquent les tissus sains de l'organisme. Ces cellules T autoreactives peuvent être à l'origine de maladies auto-immunes telles que la polyarthrite rhumatoïde, le diabète de type 1 et la sclérose en plaques.

Les récepteurs de laminine sont des protéines situées à la surface des cellules qui se lient spécifiquement à la laminine, une protéine structurelle importante dans la matrice extracellulaire (MEC). La liaison entre les récepteurs de laminine et la laminine aide à maintenir l'intégrité structurale des tissus et joue un rôle crucial dans une variété de processus cellulaires, y compris l'adhésion cellulaire, la migration cellulaire, la différenciation cellulaire et la signalisation cellulaire. Les récepteurs de laminine sont largement distribués dans divers tissus corporels, tels que les muscles, les os, les vaisseaux sanguins, le cerveau et la peau. Des anomalies dans les récepteurs de laminine ou leur interaction avec la laminine peuvent contribuer à une gamme de maladies, y compris le cancer, la fibrose, les maladies neurodégénératives et d'autres affections.

Un modèle moléculaire est un outil utilisé en chimie et en biologie pour représenter visuellement la structure tridimensionnelle d'une molécule. Il peut être construit à partir de matériaux réels, tels que des balles et des bâtons, ou créé numériquement sur un ordinateur.

Les modèles moléculaires aident les scientifiques à comprendre comment les atomes sont liés les uns aux autres dans une molécule et comment ils interagissent entre eux. Ils peuvent être utilisés pour étudier la forme d'une molécule, son arrangement spatial, sa flexibilité et ses propriétés chimiques.

Dans un modèle moléculaire physique, les atomes sont représentés par des boules de différentes couleurs (selon leur type) et les liaisons chimiques entre eux sont représentées par des bâtons ou des tiges rigides. Dans un modèle numérique, ces éléments sont représentés à l'écran sous forme de graphismes 3D.

Les modèles moléculaires sont particulièrement utiles dans les domaines de la chimie organique, de la biochimie et de la pharmacologie, où ils permettent d'étudier la structure des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN) et des autres molécules biologiques complexes.

L'expression génétique est un processus biologique fondamental dans lequel l'information génétique contenue dans l'ADN est transcritte en ARN, puis traduite en protéines. Ce processus permet aux cellules de produire les protéines spécifiques nécessaires à leur fonctionnement, à leur croissance et à leur reproduction.

L'expression génétique peut être régulée à différents niveaux, y compris la transcription de l'ADN en ARNm, la maturation de l'ARNm, la traduction de l'ARNm en protéines et la modification post-traductionnelle des protéines. Ces mécanismes de régulation permettent aux cellules de répondre aux signaux internes et externes en ajustant la production de protéines en conséquence.

Des anomalies dans l'expression génétique peuvent entraîner des maladies génétiques ou contribuer au développement de maladies complexes telles que le cancer. L'étude de l'expression génétique est donc essentielle pour comprendre les mécanismes moléculaires de la maladie et développer de nouvelles stratégies thérapeutiques.

La régulation de l'expression génique est un processus biologique essentiel qui contrôle la quantité et le moment de production des protéines à partir des gènes. Il s'agit d'une mécanisme complexe impliquant une variété de molécules régulatrices, y compris l'ARN non codant, les facteurs de transcription, les coactivateurs et les répresseurs, qui travaillent ensemble pour activer ou réprimer la transcription des gènes en ARNm. Ce processus permet aux cellules de répondre rapidement et de manière flexible à des signaux internes et externes, ce qui est crucial pour le développement, la croissance, la différenciation et la fonction des cellules. Des perturbations dans la régulation de l'expression génique peuvent entraîner diverses maladies, y compris le cancer, les maladies génétiques et neurodégénératives.

Le cytosquelette est un réseau complexe et dynamique de filaments protéiques à l'intérieur d'une cellule eucaryote, qui joue un rôle crucial dans la détermination et le maintien de sa forme, ainsi que dans des processus cellulaires essentiels tels que la division cellulaire, le transport intracellulaire, le mouvement cellulaire et l'adhésion cellulaire. Il se compose principalement de trois types de filaments protéiques : les microtubules, les filaments d'actine et les filaments intermédiaires. Ces filaments forment un réseau tridimensionnel qui s'étend de la membrane cellulaire jusqu'au noyau, fournissant une infrastructure rigide mais flexible pour soutenir et organiser les diverses structures et processus cellulaires. Le cytosquelette est également dynamique, capable de se réorganiser rapidement en réponse à des signaux internes ou externes, ce qui permet aux cellules de s'adapter à leur environnement et de remplir leurs fonctions spécifiques.

L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) est une technique de laboratoire couramment utilisée dans le domaine du testing et de la recherche médico-légales, ainsi que dans les sciences biologiques, y compris la génétique et la biologie moléculaire. Elle permet la séparation et l'analyse des macromolécules, telles que les protéines et l'ADN, en fonction de leur taille et de leur charge.

Le processus implique la création d'un gel de polyacrylamide, qui est un réseau tridimensionnel de polymères synthétiques. Ce gel sert de matrice pour la séparation des macromolécules. Les échantillons contenant les molécules à séparer sont placés dans des puits creusés dans le gel. Un courant électrique est ensuite appliqué, ce qui entraîne le mouvement des molécules vers la cathode (pôle négatif) ou l'anode (pôle positif), selon leur charge. Les molécules plus petites se déplacent généralement plus rapidement à travers le gel que les molécules plus grandes, ce qui permet de les séparer en fonction de leur taille.

La PAGE est souvent utilisée dans des applications telles que l'analyse des protéines et l'étude de la structure et de la fonction des protéines, ainsi que dans le séquençage de l'ADN et l'analyse de fragments d'ADN. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que les phosphorylations et les glycosylations.

Dans le contexte médical, la PAGE est souvent utilisée dans le diagnostic et la recherche de maladies génétiques et infectieuses. Par exemple, elle peut être utilisée pour identifier des mutations spécifiques dans l'ADN qui sont associées à certaines maladies héréditaires. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des agents pathogènes tels que les virus et les bactéries en analysant des échantillons de tissus ou de fluides corporels.

La thrombasthenie est un trouble héréditaire rare de la coagulation sanguine. Il s'agit d'une forme d'anomalie plaquettaire congénitale caractérisée par une fonction plaquettaire anormale et une tendance au saignement. Les plaquettes, également appelées thrombocytes, sont des cellules sanguines qui aident à former des caillots sanguins pour arrêter les saignements.

Dans la thrombasthenie, les plaquettes manquent d'une protéine importante appelée fibrinogène, ce qui les empêche de se regrouper correctement pour former un caillot. Cela peut entraîner des saignements prolongés après une blessure ou une intervention chirurgicale, ainsi que des ecchymoses spontanées et des saignements de nez fréquents.

Il existe deux types de thrombasthenie : la thrombasthenie de Glanzmann et la thrombasthenie héréditaire légère. La thrombasthenie de Glanzmann est la forme la plus grave de la maladie, tandis que la thrombasthenie héréditaire légère est une forme moins sévère qui peut ne provoquer des symptômes que sous certaines conditions, telles qu'une infection ou la prise de certains médicaments.

Le traitement de la thrombasthenie dépend de la gravité des symptômes et peut inclure des transfusions de plaquettes, des médicaments pour aider à prévenir les saignements, et dans certains cas, des greffes de moelle osseuse.

La souche de souris C57BL (C57 Black 6) est une souche inbred de souris labo commune dans la recherche biomédicale. Elle est largement utilisée en raison de sa résistance à certaines maladies infectieuses et de sa réactivité prévisible aux agents chimiques et environnementaux. De plus, des mutants génétiques spécifiques ont été développés sur cette souche, ce qui la rend utile pour l'étude de divers processus physiologiques et pathologiques. Les souris C57BL sont également connues pour leur comportement et leurs caractéristiques sensorielles distinctives, telles qu'une préférence pour les aliments sucrés et une réponse accrue à la cocaïne.

Une souris knockout, également connue sous le nom de souris génétiquement modifiée à knockout, est un type de souris de laboratoire qui a eu un ou plusieurs gènes spécifiques désactivés ou "knockout". Cela est accompli en utilisant des techniques d'ingénierie génétique pour insérer une mutation dans le gène cible, ce qui entraîne l'interruption de sa fonction.

Les souris knockout sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier les fonctions des gènes et leur rôle dans les processus physiologiques et pathologiques. En éliminant ou en désactivant un gène spécifique, les chercheurs peuvent observer les effets de cette perte sur le phénotype de la souris, ce qui peut fournir des informations précieuses sur la fonction du gène et ses interactions avec d'autres gènes et processus cellulaires.

Les souris knockout sont souvent utilisées dans l'étude des maladies humaines, car les souris partagent une grande similitude génétique avec les humains. En créant des souris knockout pour des gènes associés à certaines maladies humaines, les chercheurs peuvent étudier le rôle de ces gènes dans la maladie et tester de nouvelles thérapies potentielles.

Cependant, il est important de noter que les souris knockout ne sont pas simplement des modèles parfaits de maladies humaines, car elles peuvent présenter des différences dans la fonction et l'expression des gènes ainsi que dans les réponses aux traitements. Par conséquent, les résultats obtenus à partir des souris knockout doivent être interprétés avec prudence et validés dans d'autres systèmes de modèle ou dans des études cliniques humaines avant d'être appliqués à la pratique médicale.

Un anticorps est une protéine produite par le système immunitaire en réponse à la présence d'une substance étrangère, appelée antigène. Les anticorps sont également connus sous le nom d'immunoglobulines et sont sécrétés par les plasmocytes, un type de cellule blanc du sang.

Les anticorps se lient spécifiquement à des régions particulières de l'antigène, appelées épitopes, ce qui permet au système immunitaire d'identifier et d'éliminer la substance étrangère. Les anticorps peuvent neutraliser directement les agents pathogènes ou marquer les cellules infectées pour être détruites par d'autres cellules du système immunitaire.

Les anticorps sont un élément clé de la réponse immunitaire adaptative, ce qui signifie qu'ils peuvent s'adapter et se souvenir des agents pathogènes spécifiques pour offrir une protection à long terme contre les infections ultérieures. Les anticorps peuvent être détectés dans le sang et servent souvent de marqueurs pour diagnostiquer certaines maladies, telles que les infections ou les troubles auto-immuns.

**Short Interfering RNA (siRNA)** est un type de petit ARN non codant qui joue un rôle crucial dans le mécanisme de défense contre les agents génétiques étrangers, tels que les virus, et dans la régulation de l'expression des gènes endogènes. Les siRNAs sont des doubles brins d'ARN de 20 à 25 nucléotides qui se forment après la coupure de longs précurseurs d'ARN double brin par une enzyme appelée Dicer.

Une fois formés, les siRNAs sont incorporés dans le complexe RISC (RNA-induced silencing complex), où l'un des brins strand est sélectionné et utilisé comme guide pour localiser et hybrider avec une cible complémentaire d'ARN messager (ARNm). Cette hybridation conduit à l'activation de l'endonucléase Argonaute associée au complexe RISC, qui clive et dégrade la cible ARNm, entraînant ainsi un blocage de la traduction et une diminution de l'expression génique.

Les siRNAs ont attiré l'attention en tant qu'outils thérapeutiques potentiels pour le traitement des maladies humaines, y compris les maladies virales et certains cancers, en raison de leur capacité à cibler et réguler spécifiquement l'expression des gènes. Toutefois, la livraison et la stabilité des siRNAs dans le sang restent des défis majeurs pour le développement de thérapies à base de siRNA.

L'intégrine alphax bêta2, également connue sous le nom de CD11b/CD18 ou LFA-1 (Lymphocyte Function-Associated Antigen 1), est un type de protéine de la membrane cellulaire qui appartient à la famille des intégrines. Elle est exprimée sur les leucocytes, y compris les lymphocytes T, les lymphocytes B, les monocytes, les macrophages et les neutrophiles.

L'intégrine alphax bêta2 joue un rôle important dans l'adhésion des leucocytes aux cellules endothéliales et à la matrice extracellulaire, ainsi que dans la migration des leucocytes vers les sites d'inflammation. Elle interagit avec plusieurs ligands, tels que l'ICAM-1 (Intercellular Adhesion Molecule 1) et le fibrinogène, pour faciliter ces processus.

Des mutations dans les gènes qui codent pour les sous-unités de l'intégrine alphax bêta2 peuvent entraîner des maladies génétiques telles que le syndrome de Leucocyte Adhésion Déficient (LAD), qui se caractérise par une susceptibilité accrue aux infections et à l'inflammation.

La différenciation cellulaire est un processus biologique dans lequel une cellule somatique immature ou moins spécialisée, appelée cellule souche ou cellule progénitrice, se développe et se spécialise pour former un type de cellule plus mature et fonctionnellement distinct. Ce processus implique des changements complexes dans la structure cellulaire, la fonction et la métabolisme, qui sont médiés par l'expression génétique différenciée et la régulation épigénétique.

Au cours de la différenciation cellulaire, les gènes qui codent pour les protéines spécifiques à un type cellulaire particulier sont activés, tandis que d'autres gènes sont réprimés. Cela entraîne des modifications dans la morphologie cellulaire, y compris la forme et la taille de la cellule, ainsi que la cytosquelette et les organites intracellulaires. Les cellules différenciées présentent également des caractéristiques fonctionnelles uniques, telles que la capacité à produire des enzymes spécifiques ou à participer à des processus métaboliques particuliers.

La différenciation cellulaire est un processus crucial dans le développement embryonnaire et fœtal, ainsi que dans la maintenance et la réparation des tissus adultes. Des anomalies dans ce processus peuvent entraîner des maladies congénitales ou acquises, telles que les cancers et les troubles du développement.

L'ADN (acide désoxyribonucléique) est une molécule complexe qui contient les instructions génétiques utilisées dans le développement et la fonction de tous les organismes vivants connus et certains virus. L'ADN est un long polymère d'unités simples appelées nucléotides, avec des séquences de ces nucléotides qui forment des gènes. Ces gènes sont responsables de la synthèse des protéines et de la régulation des processus cellulaires.

L'ADN est organisé en une double hélice, où deux chaînes polynucléotidiques s'enroulent autour d'un axe commun. Les chaînes sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène entre les bases complémentaires : adénine (A) avec thymine (T), et guanine (G) avec cytosine (C).

L'ADN est présent dans le noyau de la cellule, ainsi que dans certaines mitochondries et chloroplastes. Il joue un rôle crucial dans l'hérédité, la variation génétique et l'évolution des espèces. Les mutations de l'ADN peuvent entraîner des changements dans les gènes qui peuvent avoir des conséquences sur le fonctionnement normal de la cellule et être associées à des maladies génétiques ou cancéreuses.

Les protéines-tyrosine kinases (PTK) sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la transduction des signaux cellulaires et la régulation de divers processus cellulaires, tels que la croissance, la différentiation, la motilité et la mort cellulaire. Les PTK catalysent le transfert d'un groupe phosphate à partir d'une molécule d'ATP vers un résidu de tyrosine spécifique sur une protéine cible, ce qui entraîne généralement une modification de l'activité ou de la fonction de cette protéine.

Les PTK peuvent être classées en deux catégories principales : les kinases réceptrices et les kinases non réceptrices. Les kinases réceptrices, également appelées RTK (Receptor Tyrosine Kinases), sont des protéines membranaires intégrales qui possèdent une activité tyrosine kinase intrinsèque dans leur domaine cytoplasmique. Elles fonctionnent comme des capteurs de signaux extracellulaires et transmettent ces signaux à l'intérieur de la cellule en phosphorylant des résidus de tyrosine sur des protéines cibles spécifiques, ce qui déclenche une cascade de réactions en aval.

Les kinases non réceptrices, quant à elles, sont des enzymes intracellulaires qui possèdent également une activité tyrosine kinase. Elles peuvent être localisées dans le cytoplasme, le noyau ou les membranes internes et participent à la régulation de divers processus cellulaires en phosphorylant des protéines cibles spécifiques.

Les PTK sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques normaux, mais elles peuvent également contribuer au développement et à la progression de maladies telles que le cancer lorsqu'elles sont surexprimées ou mutées. Par conséquent, les inhibiteurs de tyrosine kinase sont devenus une classe importante de médicaments anticancéreux ciblés qui visent à inhiber l'activité des PTK anormales et à rétablir l'homéostasie cellulaire.

Les peptides sont de courtes chaînes d'acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques. Ils peuvent contenir jusqu'à environ 50 acides aminés. Les peptides sont produits naturellement dans le corps humain et jouent un rôle crucial dans de nombreuses fonctions biologiques, y compris la signalisation cellulaire et la régulation hormonale. Ils peuvent également être synthétisés en laboratoire pour une utilisation dans la recherche médicale et pharmaceutique. Les peptides sont souvent utilisés comme médicaments car ils peuvent se lier sélectivement à des récepteurs spécifiques et moduler leur activité, ce qui peut entraîner une variété d'effets thérapeutiques.

Il existe de nombreux types différents de peptides, chacun ayant des propriétés et des fonctions uniques. Certains peptides sont des hormones, comme l'insuline et l'hormone de croissance, tandis que d'autres ont des effets anti-inflammatoires ou antimicrobiens. Les peptides peuvent également être utilisés pour traiter une variété de conditions médicales, telles que la douleur, l'arthrite, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

Dans l'ensemble, les peptides sont des molécules importantes qui jouent un rôle clé dans de nombreux processus biologiques et ont des applications prometteuses dans le domaine médical et pharmaceutique.

Je suis désolé, mais la phrase que vous avez fournie semble incomplète. Cependant, je vais essayer de vous donner une réponse basée sur les termes que vous avez utilisés : "Rétraction" et "Caillot".

En médecine, la rétraction est le processus par lequel un tissu ou un organe réduit sa taille ou se rétracte. Dans le contexte d'un caillot sanguin (thrombus), la rétraction du caillot fait référence au processus par lequel les plaquettes et les fibrines du caillot se contractent et tirent sur les bords de la lésion vasculaire, aidant ainsi à fermer la plaie et à prévenir une hémorragie supplémentaire.

Un caillot sanguin est un agrégat de plaquettes (thrombocytes) et de fibrine qui se forme dans le sang pour arrêter les saignements en réponse à une lésion vasculaire. Les caillots sanguins peuvent se former dans les veines ou les artères et peuvent entraîner des complications graves, telles que des embolies, si elles ne sont pas traitées correctement.

Par conséquent, une définition médicale de "Rétraction Caillot" pourrait être le processus par lequel un caillot sanguin se contracte et réduit sa taille, aidant à fermer la plaie et à prévenir une hémorragie supplémentaire.

La membrane cellulaire, également appelée membrane plasmique ou membrane cytoplasmique, est une fine bicouche lipidique qui entoure les cellules. Elle joue un rôle crucial dans la protection de l'intégrité structurelle et fonctionnelle de la cellule en régulant la circulation des substances à travers elle. La membrane cellulaire est sélectivement perméable, ce qui signifie qu'elle permet le passage de certaines molécules tout en empêchant celui d'autres.

Elle est composée principalement de phospholipides, de cholestérol et de protéines. Les phospholipides forment la structure de base de la membrane, s'organisant en une bicouche où les têtes polaires hydrophiles sont orientées vers l'extérieur (vers l'eau) et les queues hydrophobes vers l'intérieur. Le cholestérol aide à maintenir la fluidité de la membrane dans différentes conditions thermiques. Les protéines membranaires peuvent être intégrées dans la bicouche ou associées à sa surface, jouant divers rôles tels que le transport des molécules, l'adhésion cellulaire, la reconnaissance et la signalisation cellulaires.

La membrane cellulaire est donc un élément clé dans les processus vitaux de la cellule, assurant l'équilibre osmotique, participant aux réactions enzymatiques, facilitant la communication intercellulaire et protégeant contre les agents pathogènes.

L'antigène d'histocompatibilité de classe II est un type de protéine présent à la surface des cellules dans le système immunitaire. Ces antigènes sont exprimés principalement sur les cellules présentatrices d'antigènes (CPA), telles que les macrophages, les cellules dendritiques et les lymphocytes B. Ils jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif en présentant des peptides antigéniques aux lymphocytes T CD4+ (lymphocytes T helper), ce qui déclenche une réponse immunitaire spécifique contre les agents pathogènes tels que les virus, les bactéries et les parasites.

Les antigènes d'histocompatibilité de classe II sont codés par des gènes du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) de classe II, qui se trouvent sur le chromosome 6 chez l'homme. Les trois principaux gènes du CMH de classe II sont les gènes HLA-DP, HLA-DQ et HLA-DR. Chaque gène code pour une chaîne alpha et une chaîne beta, qui s'assemblent pour former un hétérodimère à la surface de la cellule.

Les antigènes d'histocompatibilité de classe II sont importants dans le contexte de la transplantation d'organes, car les différences entre les antigènes d'un donneur et ceux d'un receveur peuvent provoquer une réaction immunitaire contre le greffon. Par conséquent, il est important de faire correspondre les antigènes de classe II entre le donneur et le receveur pour minimiser le risque de rejet de la greffe.

Les amorces d'ADN sont de courtes séquences de nucléotides, généralement entre 15 et 30 bases, qui sont utilisées en biologie moléculaire pour initier la réplication ou l'amplification d'une région spécifique d'une molécule d'ADN. Elles sont conçues pour être complémentaires à la séquence d'ADN cible et se lier spécifiquement à celle-ci grâce aux interactions entre les bases azotées complémentaires (A-T et C-G).

Les amorces d'ADN sont couramment utilisées dans des techniques telles que la réaction en chaîne par polymérase (PCR) ou la séquençage de l'ADN. Dans ces méthodes, les amorces d'ADN se lient aux extrémités des brins d'ADN cibles et servent de point de départ pour la synthèse de nouveaux brins d'ADN par une ADN polymérase.

Les amorces d'ADN sont généralement synthétisées chimiquement en laboratoire et peuvent être modifiées chimiquement pour inclure des marqueurs fluorescents ou des groupes chimiques qui permettent de les détecter ou de les séparer par électrophorèse sur gel.

Les chaînes lourdes des immunoglobulines sont des protéines structurelles importantes qui constituent une partie essentielle des anticorps, également connus sous le nom d'immunoglobulines. Les anticorps sont des molécules protectrices produites par notre système immunitaire pour neutraliser ou éliminer les agents pathogènes tels que les virus, les bactéries et les toxines.

Les chaînes lourdes sont des segments protéiques plus grands qui s'associent à d'autres segments protéiques appelés chaînes légères pour former un anticorps fonctionnel. Les chaînes lourdes sont composées de différents domaines, y compris le domaine variable responsable de la reconnaissance et de la liaison aux antigènes, ainsi que plusieurs domaines constants qui contribuent à la structure et à la fonction de l'anticorps.

Il existe cinq types différents de chaînes lourdes, désignées par les lettres grecques α (alpha), δ (delta), ε (epsilon), γ (gamma) et μ (mu). Chaque type de chaîne lourde correspond à un type spécifique d'anticorps : IgA, IgD, IgE, IgG et IgM. Les différents types d'anticorps ont des fonctions et des distributions tissulaires distinctes, ce qui permet au système immunitaire de répondre de manière appropriée aux divers types de menaces pour la santé.

Les mutations ou les anomalies dans les gènes codant pour les chaînes lourdes peuvent entraîner des troubles du système immunitaire, tels que les déficits immunitaires primaires, qui prédisposent une personne à des infections récurrentes et sévères. Des recherches sont en cours pour comprendre comment les chaînes lourdes contribuent à la fonction et à la régulation du système immunitaire et pour développer de nouvelles thérapies pour traiter les maladies liées aux troubles du système immunitaire.

La paxilline est un alcaloïde mycotoxique produit par certaines espèces de moisissures, telles que Penicillium paxilli et Aspergillus flavus. Dans un contexte médical ou biochimique, la paxilline est souvent mentionnée pour ses propriétés pharmacologiques en tant qu'inhibiteur sélectif des canaux calciques de type 2 (T-type). Les canaux calciques T jouent un rôle crucial dans la régulation du potentiel membranaire et la modulation de l'excitabilité neuronale.

La paxilline se lie aux récepteurs des canaux calciques T avec une grande affinité, entraînant leur inhibition et une diminution de l'influx calcique dans les cellules. Cette propriété a rendu la paxilline utile dans l'étude des fonctions des canaux calciques T dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la neurotransmission, la contraction musculaire et la croissance des cellules cancéreuses.

Cependant, il est important de noter que la paxilline n'est pas utilisée en clinique comme médicament ou thérapie, étant donné qu'elle présente une toxicité significative pour les humains et d'autres mammifères. Les recherches sur la paxilline se concentrent principalement sur son utilisation comme outil de laboratoire pour comprendre le rôle des canaux calciques T dans divers processus biologiques.

L'oxyhémoglobine est la forme combinée d'hémoglobine et d'oxygène dans les globules rouges. Lorsque l'hémoglobine, une protéine contenue dans les globules rouges, se lie à l'oxygène, elle forme l'oxyhémoglobine. Cette liaison permet au sang de transporter efficacement l'oxygène des poumons vers les différents tissus et organes du corps.

Lorsque l'hémoglobine libère l'oxygène dans les tissus, elle se transforme en déoxyhémoglobine, qui peut ensuite se lier à nouveau au dioxyde de carbone (CO2) pour le transporter vers les poumons, où il sera expiré.

La saturation en oxygène est une mesure de la quantité d'hémoglobine dans le sang qui est combinée avec l'oxygène. Une saturation en oxygène normale se situe généralement entre 95 et 100 %. Une saturation en oxygène inférieure à 90 % peut indiquer une mauvaise oxygénation des tissus et peut nécessiter un traitement supplémentaire, comme l'oxygénothérapie.

L'ADN complémentaire (cADN) est une copie d'ADN synthétisée à partir d'ARN messager (ARNm) à l'aide d'une enzyme appelée transcriptase inverse. Ce processus est souvent utilisé dans la recherche scientifique pour étudier et analyser les gènes spécifiques. Le cADN est complémentaire à l'original ARNm, ce qui signifie qu'il contient une séquence nucléotidique qui est complémentaire à la séquence de l'ARNm. Cette technique permet de créer une copie permanente et stable d'un gène spécifique à partir de l'ARN transitoire et instable, ce qui facilite son analyse et sa manipulation en laboratoire.

La glycoprotéine membranaire plaquettaire IIb (GPIIb) est une protéine transmembranaire exprimée à la surface des plaquettes sanguines. Elle forme un complexe hétérodimérique avec la glycoprotéine IIIa (GPIIIa) pour former l'intégrine αIIbβ3, également connue sous le nom de récepteur à fibrinogène IIb/IIIa. Ce récepteur joue un rôle crucial dans l'hémostase et la thrombose en facilitant l'agrégation des plaquettes et la formation du clou plaquettaire.

Lors de l'activation des plaquettes, le récepteur IIb/IIIa subit un changement conformationnel qui permet une forte affinité pour le fibrinogène, une protéine plasmatique multimérique. Le fibrinogène se lie aux récepteurs activés, ce qui entraîne l'agrégation des plaquettes et la formation d'un thrombus. Des médicaments tels que les inhibiteurs du récepteur IIb/IIIa sont utilisés dans le traitement de certaines maladies cardiovasculaires pour prévenir la thrombose et ses complications.

L'immunohistochimie est une technique de laboratoire utilisée en anatomopathologie pour localiser les protéines spécifiques dans des tissus prélevés sur un patient. Elle combine l'utilisation d'anticorps marqués, généralement avec un marqueur fluorescent ou chromogène, et de techniques histologiques standard.

Cette méthode permet non seulement de déterminer la présence ou l'absence d'une protéine donnée dans une cellule spécifique, mais aussi de déterminer sa localisation précise à l'intérieur de cette cellule (noyau, cytoplasme, membrane). Elle est particulièrement utile dans le diagnostic et la caractérisation des tumeurs cancéreuses, en permettant d'identifier certaines protéines qui peuvent indiquer le type de cancer, son stade, ou sa réponse à un traitement spécifique.

Par exemple, l'immunohistochimie peut être utilisée pour distinguer entre différents types de cancers du sein en recherchant des marqueurs spécifiques tels que les récepteurs d'œstrogènes (ER), de progestérone (PR) et HER2/neu.

La tyrosine est un acide aminé non essentiel, ce qui signifie qu'il peut être synthétisé par l'organisme à partir d'un autre acide aminé appelé phénylalanine. La tyrosine joue un rôle crucial dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs importants, tels que la dopamine, la noradrénaline et l'adrénaline.

Elle est également nécessaire à la synthèse de la mélanine, le pigment responsable de la couleur de la peau, des cheveux et des yeux. Une carence en tyrosine peut entraîner une baisse des niveaux de neurotransmetteurs, ce qui peut affecter l'humeur, le sommeil, l'appétit et d'autres fonctions corporelles.

La tyrosine est souvent utilisée comme supplément nutritionnel pour aider à améliorer la vigilance mentale, la concentration et l'humeur, en particulier dans des situations stressantes ou exigeantes sur le plan cognitif. Cependant, il est important de noter que les preuves scientifiques concernant ses effets bénéfiques sont mitigées et que son utilisation devrait être discutée avec un professionnel de la santé avant de commencer tout supplémentation.

Les chaînes légères des immunoglobulines sont des protéines structurelles importantes qui composent les anticorps, également connus sous le nom d'immunoglobulines. Il existe deux types de chaînes légères : kappa (κ) et lambda (λ). Chaque anticorps est constitué de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, qui sont reliées entre elles par des ponts disulfure pour former la structure tridimensionnelle de l'anticorps.

Les chaînes légères sont synthétisées sur les ribosomes libres du réticulum endoplasmique et contiennent deux domaines constants (C) et un domaine variable (V). Le domaine variable est responsable de la reconnaissance et de la liaison aux antigènes, tandis que les domaines constants sont responsables de la fonction effectrice de l'anticorps.

Les chaînes légères kappa et lambda sont codées par des gènes différents situés sur des chromosomes différents. Chez un individu sain, il y a une distribution équilibrée des chaînes légères kappa et lambda dans le sang et la moelle osseuse. Cependant, certaines affections médicales peuvent entraîner une production anormale de chaînes légères, telles que les gammapathies monoclonales, qui sont des conditions caractérisées par la production excessive d'une seule chaîne légère. Ces conditions peuvent être bénignes ou malignes et nécessitent une évaluation médicale appropriée.

Le fibrinopeptide B est une petite molécule qui est clivée et libérée lors de la conversion du fibrinogène en fibrine pendant le processus de coagulation sanguine. Le fibrinogène est une protéine plasmatique majeure, synthétisée par le foie, qui joue un rôle crucial dans la formation des caillots sanguins.

Lorsque le fibrinogène est converti en fibrine sous l'action de la thrombine, il subit une série de modifications chimiques qui aboutissent à la formation d'un réseau tridimensionnel de fibres de fibrine, stabilisé par des facteurs de coagulation et des protéines plasmatiques.

Le fibrinopeptide B est libéré lorsque la thrombine clive spécifiquement les résidus d'arginine aux extrémités des chaînes alpha et beta du fibrinogène, ce qui entraîne la formation de monomères de fibrine. Ces monomères peuvent alors polymériser pour former des fibres de fibrine, qui forment finalement le caillot sanguin.

Par conséquent, la mesure du taux de fibrinopeptide B dans le sang peut être utilisée comme marqueur de l'activation de la coagulation et de la formation de caillots sanguins. Des niveaux élevés de fibrinopeptide B peuvent indiquer une activation excessive de la coagulation, ce qui peut se produire dans certaines conditions pathologiques telles que la thrombose, l'infarctus du myocarde et les accidents vasculaires cérébraux.

Les fibroblastes sont des cellules présentes dans les tissus conjonctifs de l'organisme, qui produisent et sécrètent des molécules structurelles telles que le collagène et l'élastine. Ces protéines assurent la cohésion, la résistance et l'élasticité des tissus conjonctifs, qui constituent une grande partie de notre organisme et ont pour rôle de relier, soutenir et protéger les autres tissus et organes.

Les fibroblastes jouent également un rôle important dans la cicatrisation des plaies en synthétisant et déposant du collagène et d'autres composants de la matrice extracellulaire, ce qui permet de combler la zone lésée et de rétablir l'intégrité du tissu.

En plus de leur activité structurelle, les fibroblastes sont également capables de sécréter des facteurs de croissance, des cytokines et d'autres molécules de signalisation qui influencent le comportement des cellules voisines et participent à la régulation des processus inflammatoires et immunitaires.

Dans certaines circonstances pathologiques, comme en cas de cicatrices excessives ou de fibroses, les fibroblastes peuvent devenir hyperactifs et produire une quantité excessive de collagène et d'autres protéines, entraînant une altération de la fonction des tissus concernés.

L'antigène HLA-DR est un type d'antigène leucocytaire humain (HLA) qui se trouve à la surface des cellules présentatrices d'antigènes dans le système immunitaire. Les antigènes HLA sont des protéines de surface cellulaire qui aident le système immunitaire à distinguer les cellules du soi de celles qui sont étrangères ou infectées.

Le terme "HLA-DR" fait référence à une sous-classe spécifique d'antigènes HLA, appelés antigènes de classe II. Ces antigènes sont exprimés principalement sur les cellules présentatrices d'antigènes telles que les macrophages, les cellules dendritiques et les lymphocytes B. Ils jouent un rôle crucial dans la présentation des antigènes aux lymphocytes T, qui sont des cellules immunitaires clés impliquées dans la réponse immunitaire spécifique à une infection ou à une maladie.

Les antigènes HLA-DR sont hautement polymorphes, ce qui signifie qu'il existe de nombreuses variantes différentes de ces protéines dans la population humaine. Cette diversité est importante pour le fonctionnement normal du système immunitaire, car elle permet au corps de reconnaître et de répondre à une large gamme d'agents pathogènes étrangers.

Cependant, des anomalies dans les gènes HLA-DR peuvent également être associées à certaines maladies auto-immunes et inflammatoires, telles que la polyarthrite rhumatoïde et le lupus érythémateux disséminé. Dans ces cas, une réponse immunitaire excessive ou inappropriée peut entraîner des dommages aux tissus corporels sains.

Un déterminant antigénique est une partie spécifique d'une molécule, généralement une protéine ou un polysaccharide, qui est reconnue et réagit avec des anticorps ou des lymphocytes T dans le système immunitaire. Ces déterminants sont également connus sous le nom d'épitopes. Ils peuvent être liés à la surface de cellules infectées par des virus ou des bactéries, ou ils peuvent faire partie de molécules toxiques ou étrangères libres dans l'organisme. Les déterminants antigéniques sont importants dans le développement de vaccins et de tests diagnostiques car ils permettent de cibler spécifiquement les réponses immunitaires contre des agents pathogènes ou des substances spécifiques.

SRC-Family Kinases (SFKs) sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la transduction des signaux cellulaires et la régulation de divers processus cellulaires tels que la prolifération, l'adhésion, la migration et la différenciation. Les SFKs appartiennent à la famille des kinases de tyrosine et comprennent huit membres : SRC, LCK, YES, FYN, HCK, FGR, BLK et LYN.

Ces enzymes possèdent une structure similaire avec un domaine catalytique central qui est responsable de la phosphorylation des tyrosines sur les protéines cibles. Elles sont régulées par des mécanismes complexes impliquant la phosphorylation et la déphosphorylation, ainsi que l'interaction avec d'autres protéines.

Les SFKs peuvent être activées en réponse à divers stimuli extracellulaires tels que les facteurs de croissance, les cytokines et les hormones. Une fois activées, elles propagent le signal en phosphorylant d'autres protéines, ce qui entraîne une cascade de réactions qui aboutissent à la modification de l'activité cellulaire.

Les SFKs sont impliquées dans diverses pathologies telles que le cancer, les maladies inflammatoires et les troubles neurodégénératifs. Par conséquent, elles représentent des cibles thérapeutiques prometteuses pour le développement de nouveaux traitements médicaux.

La prolifération cellulaire est un processus biologique au cours duquel il y a une augmentation rapide et accrue du nombre de cellules, en raison d'une division cellulaire active et accélérée. Dans un contexte médical et scientifique, ce terme est souvent utilisé pour décrire la croissance et la propagation des cellules anormales ou cancéreuses dans le corps.

Dans des conditions normales, la prolifération cellulaire est régulée et équilibrée par des mécanismes de contrôle qui coordonnent la division cellulaire avec la mort cellulaire programmée (apoptose). Cependant, dans certaines situations pathologiques, telles que les tumeurs malignes ou cancéreuses, ces mécanismes de régulation sont perturbés, entraînant une prolifération incontrôlable des cellules anormales.

La prolifération cellulaire peut également être observée dans certaines maladies non cancéreuses, telles que les processus inflammatoires et réparateurs tissulaires après une lésion ou une infection. Dans ces cas, la prolifération cellulaire est généralement temporaire et limitée à la zone touchée, jusqu'à ce que le tissu soit guéri et que les cellules retournent à leur état de repos normal.

En résumé, la prolifération cellulaire est un processus complexe qui joue un rôle crucial dans la croissance, la réparation et la régénération des tissus, mais qui peut également contribuer au développement de maladies graves telles que le cancer lorsqu'il échappe aux mécanismes de contrôle normaux.

Les plaquettes, également connues sous le nom de thrombocytes, sont des cellules sanguines minuscules et fragmentées qui jouent un rôle crucial dans la coagulation du sang et la cicatrisation des plaies. Elles sont produites dans la moelle osseuse et ont une durée de vie d'environ 7 à 10 jours.

Lorsqu'un vaisseau sanguin est endommagé, les plaquettes se rassemblent sur le site de la lésion pour former un bouchon ou un caillot qui arrête le saignement. Ce processus est essentiel pour prévenir une perte excessive de sang due à des blessures ou des coupures.

Des niveaux anormalement bas de plaquettes dans le sang, appelés thrombocytopénie, peuvent entraîner un risque accru de saignements et de ecchymoses. D'un autre côté, des niveaux élevés de plaquettes, appelés thrombocytose, peuvent augmenter le risque de caillots sanguins dangereux.

Il est important de maintenir un équilibre approprié de plaquettes dans le sang pour prévenir les complications médicales associées à des niveaux anormaux.

Les protéines membranaires sont des protéines qui sont intégrées dans les membranes cellulaires ou associées à elles. Elles jouent un rôle crucial dans la fonction et la structure des membranes, en participant à divers processus tels que le transport de molécules, la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et les interactions avec l'environnement extracellulaire.

Les protéines membranaires peuvent être classées en plusieurs catégories en fonction de leur localisation et de leur structure. Les principales catégories sont :

1. Protéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire et possèdent des domaines hydrophobes qui interagissent avec les lipides de la membrane. Elles peuvent être classées en plusieurs sous-catégories, telles que les canaux ioniques, les pompes à ions, les transporteurs et les récepteurs.
2. Protéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire et ne peuvent pas être facilement extraites sans perturber la structure de la membrane. Elles peuvent traverser la membrane une ou plusieurs fois.
3. Protéines périphériques : Ces protéines sont associées à la surface interne ou externe de la membrane cellulaire, mais ne traversent pas la membrane. Elles peuvent être facilement éliminées sans perturber la structure de la membrane.
4. Protéines lipidiques : Ces protéines sont associées aux lipides de la membrane par des liaisons covalentes ou non covalentes. Elles peuvent être intégrales ou périphériques.

Les protéines membranaires sont essentielles à la vie et sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques. Des anomalies dans leur structure, leur fonction ou leur expression peuvent entraîner des maladies telles que les maladies neurodégénératives, le cancer, l'inflammation et les infections virales.

L'activation enzymatique est un processus biochimique dans lequel une certaine substance, appelée substrat, est convertie en une autre forme ou produit par l'action d'une enzyme. Les enzymes sont des protéines qui accélèrent et facilitent les réactions chimiques dans le corps.

Dans ce processus, la première forme du substrat se lie à l'enzyme active au niveau du site actif spécifique de l'enzyme. Ensuite, sous l'influence de l'énergie fournie par la liaison, des changements structurels se produisent dans le substrat, ce qui entraîne sa conversion en un nouveau produit. Après cela, le produit est libéré du site actif et l'enzyme redevient disponible pour catalyser d'autres réactions.

L'activation enzymatique joue un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la digestion des aliments, la synthèse des protéines, la régulation hormonale et le maintien de l'homéostasie cellulaire. Des anomalies dans ce processus peuvent entraîner diverses maladies et affections, telles que les troubles métaboliques, les maladies génétiques et le cancer.

La régulation positive des récepteurs, également connue sous le nom d'upregulation des récepteurs, est un processus dans lequel il y a une augmentation du nombre ou de l'activité des récepteurs membranaires spécifiques à la surface des cellules en réponse à un stimulus donné. Ce mécanisme joue un rôle crucial dans la modulation de la sensibilité et de la réactivité cellulaires aux signaux hormonaux, neurotransmetteurs et autres molécules de signalisation.

Dans le contexte médical, la régulation positive des récepteurs peut être observée dans divers processus physiologiques et pathologiques. Par exemple, en réponse à une diminution des niveaux d'un ligand spécifique, les cellules peuvent augmenter l'expression de ses récepteurs correspondants pour accroître leur sensibilité aux faibles concentrations du ligand. Ce phénomène est important dans la restauration de l'homéostasie et la compensation des déséquilibres hormonaux.

Cependant, un upregulation excessif ou inapproprié des récepteurs peut également contribuer au développement et à la progression de diverses maladies, telles que le cancer, les troubles neuropsychiatriques et l'obésité. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents des maladies et développer des stratégies thérapeutiques ciblées visant à moduler l'activité des récepteurs.

La régulation négative des récepteurs dans un contexte médical fait référence à un processus par lequel l'activité d'un récepteur cellulaire est réduite ou supprimée. Les récepteurs sont des protéines qui se lient à des molécules signalantes spécifiques, telles que des hormones ou des neurotransmetteurs, et déclenchent une cascade de réactions dans la cellule pour provoquer une réponse spécifique.

La régulation négative des récepteurs peut se produire par plusieurs mécanismes, notamment :

1. Internalisation des récepteurs : Lorsque les récepteurs sont internalisés, ils sont retirés de la membrane cellulaire et transportés vers des compartiments intracellulaires où ils ne peuvent pas recevoir de signaux extérieurs. Ce processus peut être déclenché par une surstimulation du récepteur ou par l'activation d'une protéine régulatrice spécifique.
2. Dégradation des récepteurs : Les récepteurs internalisés peuvent être dégradés par des enzymes protéolytiques, ce qui entraîne une diminution permanente de leur nombre et de leur activité.
3. Modification des récepteurs : Les récepteurs peuvent être modifiés chimiquement, par exemple par phosphorylation ou ubiquitination, ce qui peut entraver leur fonctionnement ou accélérer leur internalisation et leur dégradation.
4. Interaction avec des protéines inhibitrices : Les récepteurs peuvent interagir avec des protéines inhibitrices qui empêchent leur activation ou favorisent leur désactivation.

La régulation négative des récepteurs est un mécanisme important pour maintenir l'homéostasie cellulaire et prévenir une réponse excessive à des stimuli externes. Elle joue également un rôle crucial dans la modulation de la sensibilité des récepteurs aux médicaments et peut être impliquée dans le développement de la résistance aux traitements thérapeutiques.

Les sous-unités protéiques sont des parties ou des composants structurels et fonctionnels distincts qui composent une protéine complexe plus large. Elles peuvent être constituées de polypeptides différents ou identiques, liés de manière covalente ou non covalente. Les sous-unités peuvent avoir des fonctions spécifiques qui contribuent à la fonction globale de la protéine entière. La structure et la composition des sous-unités protéiques peuvent être étudiées par des méthodes expérimentales telles que la spectrométrie de masse, la cristallographie aux rayons X et la résonance magnétique nucléaire (RMN).

Le phénotype est le résultat observable de l'expression des gènes en interaction avec l'environnement et d'autres facteurs. Il s'agit essentiellement des manifestations physiques, biochimiques ou développementales d'un génotype particulier.

Dans un contexte médical, le phénotype peut se rapporter à n'importe quelle caractéristique mesurable ou observable résultant de l'interaction entre les gènes et l'environnement, y compris la couleur des yeux, la taille, le poids, certaines maladies ou conditions médicales, voire même la réponse à un traitement spécifique.

Il est important de noter que deux individus ayant le même génotype (c'est-à-dire la même séquence d'ADN) ne seront pas nécessairement identiques dans leur phénotype, car des facteurs environnementaux peuvent influencer l'expression des gènes. De même, des individus avec des génotypes différents peuvent partager certains traits phénotypiques en raison de similitudes dans leurs environnements ou dans d'autres facteurs non génétiques.

La vinculine est une protéine fibreuse qui joue un rôle crucial dans la régulation du cycle cellulaire, en particulier pendant la mitose ou la division cellulaire. Elle se lie aux microtubules, des structures essentielles du cytosquelette, et aide à stabiliser et à organiser le fuseau mitotique, une structure spécialisée qui sépare les chromosomes lors de la division cellulaire. La vinculine est également importante pour la migration cellulaire et l'adhésion cellulaire, en aidant à lier les microtubules aux structures cellulaires telles que les membranes et le réseau d'actine. Des anomalies dans la régulation de la vinculine peuvent entraîner des dysfonctionnements cellulaires et des maladies, y compris certains types de cancer.

La protéine Rac1 liant GTP (GTPase Rac1) est un membre de la famille des petites GTPases Rho qui jouent un rôle crucial dans la régulation du cytosquelette d'actine et de la signalisation cellulaire. La protéine Rac1 fonctionne comme un interrupteur moléculaire, oscillant entre deux états : une forme inactive liée au GDP (guanosine diphosphate) et une forme active liée au GTP (guanosine triphosphate).

Lorsqu'elle est activée par des protéines guanine nucléotide échangeuses (GEF), la Rac1 liante GTP se lie aux protéines d'effet et déclenche une cascade de réactions qui entraînent des changements dans l'organisation du cytosquelette, tels que la formation de lamellipodes et de filopodes, ce qui favorise la migration cellulaire.

La Rac1 liante GTP est également impliquée dans divers processus physiologiques, notamment la croissance cellulaire, la différenciation, la motilité et l'angiogenèse, ainsi que dans des maladies telles que le cancer, où elle peut favoriser la progression tumorale en augmentant la migration et l'invasion cellulaires.

Les protéines de la matrice extracellulaire (PME) sont des molécules complexes et structuralement diverses qui jouent un rôle crucial dans la régulation des fonctions cellulaires et la médiation des interactions entre les cellules et leur microenvironnement. La matrice extracellulaire est le milieu fluide ou solide dans lequel les cellules sont immergées, et elle est composée d'une grande variété de molécules, y compris des protéines, des glycosaminoglycanes (GAG), des protéoglycanes et des polysaccharides.

Les PME peuvent être classées en plusieurs catégories fonctionnelles, notamment:

1. Protéines structurales: Ces PME fournissent une structure et un soutien mécaniques à la matrice extracellulaire. Les exemples incluent le collagène, l'élastine et la fibrilline.
2. Adhésion cellulaire et molécules de signalisation: Ces PME médient les interactions entre les cellules et la matrice extracellulaire, ainsi que les communications intercellulaires. Les exemples incluent la laminine, la fibronectine et les intégrines.
3. Protéases et inhibiteurs de protéases: Ces PME régulent la dégradation et le remodelage de la matrice extracellulaire. Les exemples incluent les métalloprotéinases matricielles (MMP) et les tissus inhibiteurs de MMP (TIMP).
4. Protéines de croissance et facteurs de différentiation: Ces PME régulent la prolifération, la migration et la différenciation cellulaire. Les exemples incluent le facteur de croissance transformant-β (TGF-β), le facteur de croissance des fibroblastes (FGF) et le facteur de nécrose tumorale-α (TNF-α).

Les PME sont essentielles pour maintenir l'homéostasie tissulaire et jouent un rôle crucial dans divers processus physiologiques et pathologiques, y compris la cicatrisation des plaies, le développement embryonnaire, l'inflammation, la fibrose et le cancer. Par conséquent, une compréhension approfondie de la structure, de la fonction et de la régulation des PME est importante pour élucider les mécanismes sous-jacents à ces processus et développer de nouvelles stratégies thérapeutiques.

Je suis désolé, "facteur temps" n'a pas de définition spécifique dans le domaine médical. Le terme "facteur temps" est plutôt utilisé en général pour décrire la durée pendant laquelle quelque chose se produit ou évolue, ou il peut également faire référence à l'importance de considérer le moment et la planification dans un contexte médical. Par exemple, l'administration d'un médicament à un moment précis ("facteur temps critique") ou la progression d'une maladie au fil du temps ("évolution temporelle de la maladie") peuvent être décrites en utilisant le terme "facteur temps". Cependant, il n'y a pas de définition médicale universellement acceptée pour ce terme.

La division cellulaire est un processus biologique fondamental dans lequel une cellule mère se divise en deux ou plusieurs cellules filles génétiquement identiques. Il existe deux principaux types de division cellulaire : la mitose et la méiose.

1. Mitose : C'est un type de division cellulaire qui conduit à la formation de deux cellules filles diploïdes (ayant le même nombre de chromosomes que la cellule mère) et génétiquement identiques. Ce processus est vital pour la croissance, la réparation et le remplacement des cellules dans les organismes multicellulaires.

2. Méiose : Contrairement à la mitose, la méiose est un type de division cellulaire qui se produit uniquement dans les cellules reproductrices (gamètes) pour créer des cellules haploïdes (ayant la moitié du nombre de chromosomes que la cellule mère). La méiose implique deux divisions successives, aboutissant à la production de quatre cellules filles haploïdes avec des combinaisons uniques de chromosomes. Ce processus est crucial pour assurer la diversité génétique au sein d'une espèce.

En résumé, la division cellulaire est un mécanisme essentiel par lequel les organismes se développent, se réparent et maintiennent leurs populations cellulaires stables. Les deux types de division cellulaire, mitose et méiose, ont des fonctions différentes mais complémentaires dans la vie d'un organisme.

Les protéines contractiles sont des protéines impliquées dans la génération de force et de mouvement au sein des cellules. Dans le contexte de la médecine, elles sont perhaps particulièrement intérêt dans la fonction musculaire. Les protéines contractiles les plus étudiées sont l'actine et la myosine, qui se trouvent dans les sarcomères des muscles striés squelettiques et cardiaques.

Lors de la contraction musculaire, les têtes de myosine se lient à l'actine pour former des ponts croisés, entraînant un raccourcissement du sarcomère et une contraction globale du muscle. Cette interaction est régulée par des protéines supplémentaires telles que la troponine et la tropomyosine, qui modulent la liaison de la myosine à l'actine en réponse aux signaux calciques.

Les dysfonctionnements des protéines contractiles peuvent entraîner une variété de conditions médicales, y compris les maladies musculaires congénitales et acquises telles que la dystrophie musculaire et l'insuffisance cardiaque. Par conséquent, une compréhension approfondie des protéines contractiles est essentielle pour le développement de thérapies visant à traiter ces conditions.

Dans le contexte de la biologie cellulaire, les actines sont des protéines contractiles qui jouent un rôle crucial dans la régulation de la forme et de la motilité des cellules. Elles sont un élément clé du cytosquelette, la structure interne qui soutient et maintient la forme de la cellule.

Les actines peuvent se lier à d'autres protéines pour former des filaments d'actine, qui sont des structures flexibles et dynamiques qui peuvent changer de forme et se réorganiser rapidement en réponse aux signaux internes ou externes de la cellule. Ces filaments d'actine sont impliqués dans une variété de processus cellulaires, y compris le maintien de la forme cellulaire, la division cellulaire, la motilité cellulaire et l'endocytose.

Il existe plusieurs types différents d'actines, chacune ayant des propriétés uniques et des rôles spécifiques dans la cellule. Par exemple, l'actine alpha est une forme courante qui est abondante dans les muscles squelettiques et cardiaques, où elle aide à générer la force nécessaire pour contracter le muscle. L'actine bêta et gamma, en revanche, sont plus souvent trouvées dans les cellules non musculaires et sont importantes pour la motilité cellulaire et l'organisation du cytosquelette.

Dans l'ensemble, les actines sont des protéines essentielles qui jouent un rôle crucial dans la régulation de nombreux processus cellulaires importants.

Un modèle biologique est une représentation simplifiée et schématisée d'un système ou processus biologique, conçue pour améliorer la compréhension des mécanismes sous-jacents et faciliter l'étude de ces phénomènes. Il s'agit souvent d'un organisme, d'un tissu, d'une cellule ou d'un système moléculaire qui est utilisé pour étudier les réponses à des stimuli spécifiques, les interactions entre composants biologiques, ou les effets de divers facteurs environnementaux. Les modèles biologiques peuvent être expérimentaux (in vivo ou in vitro) ou théoriques (mathématiques ou computationnels). Ils sont largement utilisés en recherche fondamentale et appliquée, notamment dans le développement de médicaments, l'étude des maladies et la médecine translationnelle.

Les clones cellulaires, dans le contexte de la biologie et de la médecine, se réfèrent à un groupe de cellules qui sont génétiquement identiques les unes aux autres, ayant été produites à partir d'une seule cellule originale par un processus de multiplication cellulaire. Cela peut être accompli en laboratoire grâce à des techniques telles que la fécondation in vitro (FIV) et le transfert de noyau de cellules somatiques (SCNT). Dans la FIV, un ovule est fécondé par un spermatozoïde en dehors du corps, créant ainsi un zygote qui peut ensuite être divisé en plusieurs embryons génétiquement identiques. Dans le SCNT, le noyau d'une cellule somatique (une cellule corporelle normale) est transféré dans un ovule dont le noyau a été préalablement retiré, ce qui entraîne la création d'un embryon génétiquement identique à la cellule somatique d'origine. Les clones cellulaires sont utilisés en recherche et en médecine pour étudier les maladies, développer des thérapies et régénérer des tissus et des organes.

Les souris transgéniques sont un type de souris génétiquement modifiées qui portent et expriment des gènes étrangers ou des séquences d'ADN dans leur génome. Ce processus est accompli en insérant le gène étranger dans l'embryon précoce de la souris, généralement au stade une cellule, ce qui permet à la modification de se propager à toutes les cellules de l'organisme en développement.

Les souris transgéniques sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier la fonction et le rôle des gènes spécifiques dans le développement, la physiologie et la maladie. Elles peuvent être utilisées pour modéliser diverses affections humaines, y compris les maladies génétiques, le cancer, les maladies cardiovasculaires et neurologiques.

Les chercheurs peuvent concevoir des souris transgéniques avec des caractéristiques spécifiques en insérant un gène particulier qui code pour une protéine d'intérêt ou en régulant l'expression d'un gène endogène. Cela permet aux chercheurs de mieux comprendre les voies moléculaires et cellulaires impliquées dans divers processus physiologiques et pathologiques, ce qui peut conduire à de nouvelles stratégies thérapeutiques pour traiter les maladies humaines.

L'antigène macrophage 1, également connu sous le nom de "antigène membranaire des lymphocytes B", est un marqueur de surface cellulaire présent sur les lymphocytes B matures et certains autres types de cellules immunitaires telles que les monocytes et les macrophages. Il s'agit d'une protéine transmembranaire qui joue un rôle important dans la régulation de l'activité des lymphocytes B et des réponses immunitaires adaptatives.

L'antigène macrophage 1 est souvent utilisé comme marqueur pour identifier et caractériser les sous-populations de cellules immunitaires dans la recherche en immunologie. Des anomalies dans l'expression de cet antigène ont été associées à certaines maladies auto-immunes et hématologiques, telles que le lupus érythémateux disséminé et la leucémie lymphoïde chronique.

Il est important de noter qu'il existe plusieurs isoformes de cette protéine, qui peuvent être exprimées différemment selon les types de cellules et les états physiologiques ou pathologiques. Par conséquent, la définition et l'interprétation de l'antigène macrophage 1 peuvent varier en fonction du contexte clinique ou de recherche spécifique.

L'alignement des séquences en génétique et en bioinformatique est un processus permettant d'identifier et d'afficher les similitudes entre deux ou plusieurs séquences biologiques, telles que l'ADN, l'ARN ou les protéines. Cette méthode consiste à aligner les séquences de nucléotides ou d'acides aminés de manière à mettre en évidence les régions similaires et les correspondances entre elles.

L'alignement des séquences peut être utilisé pour diverses applications, telles que l'identification des gènes et des fonctions protéiques, la détection de mutations et de variations génétiques, la phylogénie moléculaire et l'analyse évolutive.

Il existe deux types d'alignement de séquences : l'alignement global et l'alignement local. L'alignement global compare l'intégralité des séquences et est utilisé pour aligner des séquences complètes, tandis que l'alignement local ne compare qu'une partie des séquences et est utilisé pour identifier les régions similaires entre des séquences partiellement homologues.

Les algorithmes d'alignement de séquences utilisent des matrices de score pour évaluer la similarité entre les nucléotides ou les acides aminés correspondants, en attribuant des scores plus élevés aux paires de résidus similaires et des scores plus faibles ou négatifs aux paires dissemblables. Les algorithmes peuvent également inclure des pénalités pour les écarts entre les séquences, tels que les insertions et les délétions.

Les méthodes d'alignement de séquences comprennent la méthode de Needleman-Wunsch pour l'alignement global et la méthode de Smith-Waterman pour l'alignement local, ainsi que des algorithmes plus rapides tels que BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) et FASTA.

Un antigène de surface est une molécule (généralement une protéine ou un polysaccharide) qui se trouve sur la membrane extérieure d'une cellule. Ces antigènes peuvent être reconnus par des anticorps spécifiques et jouent un rôle important dans le système immunitaire, en particulier dans l'identification des cellules étrangères ou anormales telles que les bactéries, les virus et les cellules cancéreuses.

Dans le contexte de la virologie, les antigènes de surface sont souvent utilisés pour caractériser et classifier différents types de virus. Par exemple, les antigènes de surface du virus de l'hépatite B sont appelés "antigènes de surface" (HBsAg) et sont souvent détectés dans le sang des personnes infectées par le virus.

Dans le domaine de la recherche en immunologie, les antigènes de surface peuvent être utilisés pour stimuler une réponse immunitaire spécifique et sont donc importants dans le développement de vaccins et de thérapies immunitaires.

Le gène récepteur bêta des lymphocytes T, également connu sous le nom de TCRB, est un gène qui code pour la chaîne bêta du récepteur des lymphocytes T (TCR). Les lymphocytes T sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif en reconnaissant et en répondant aux cellules infectées ou cancéreuses.

Le TCR est une molécule complexe composée de deux chaînes polypeptidiques, alpha et bêta, qui sont codées par des gènes distincts (TCRα et TCRβ). Ces chaînes s'assemblent pour former un hétéodimère qui se lie spécifiquement aux peptides antigéniques présentés sur la surface des cellules par les molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH).

Le gène TCRB est situé sur le chromosome 7 dans l'espèce humaine et contient plusieurs segments de gènes variables (V), diversifiés (D) et joints (J) qui peuvent être combinés de manière aléatoire pour former une grande variété de séquences d'acides aminés dans la région variable de la chaîne bêta du TCR. Cette diversité génétique permet aux lymphocytes T de reconnaître et de répondre à un large éventail d'antigènes.

Les mutations ou les variations du gène TCRB peuvent être associées à des maladies immunitaires, telles que la maladie inflammatoire de l'intestin, le diabète de type 1 et certaines formes de cancer. L'étude des gènes récepteurs bêta des lymphocytes T peut fournir des informations importantes sur les mécanismes moléculaires de la reconnaissance antigénique et de la réponse immunitaire.

Le cytosquelette est un réseau complexe et dynamique de protéines fibreuses situé dans la cytoplasme des cellules. Il joue un rôle crucial dans la structure, la forme, la division cellulaire, le mouvement cellulaire, et le transport intracellulaire. Les protéines qui composent le cytosquelette comprennent les actines, les tubulines, et les intermédiaires filamenteux (comme la vimentine, la desmine, et la GFAP). Ces protéines s'assemblent pour former des structures tridimensionnelles qui déterminent la forme de la cellule, maintiennent son intégrité structurelle, et permettent le transport de divers composants cellulaires. Le cytosquelette est également impliqué dans les processus de signalisation cellulaire et de régulation du trafic membranaire.

Un gène de réponse immunitaire fait référence à un gène qui code pour une protéine impliquée dans la réponse du système immunitaire d'un organisme aux agents pathogènes tels que les bactéries, les virus et les parasites. Ces gènes jouent un rôle crucial dans la reconnaissance, la signalisation, l'activation et l'effector des cellules immunitaires, ainsi que dans la régulation de la réponse immune pour prévenir une réaction excessive.

Les exemples de tels gènes comprennent les gènes du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH), qui présentent des peptides aux cellules T, et les gènes des cytokines, qui sont des molécules de signalisation impliquées dans l'activation et la régulation des cellules immunitaires. Les variations dans ces gènes peuvent entraîner des différences individuelles dans la susceptibilité aux maladies infectieuses et inflammatoires, ainsi que dans la réponse au vaccin et à d'autres traitements immunologiques.

La relation structure-activité (SAR, Structure-Activity Relationship) est un principe fondamental en pharmacologie et toxicologie qui décrit la relation entre les caractéristiques structurales d'une molécule donnée (généralement un médicament ou une substance chimique) et ses effets biologiques spécifiques. En d'autres termes, il s'agit de l'étude des relations entre la structure chimique d'une molécule et son activité biologique, y compris son affinité pour des cibles spécifiques (telles que les récepteurs ou enzymes) et sa toxicité.

L'analyse de la relation structure-activité permet aux scientifiques d'identifier et de prédire les propriétés pharmacologiques et toxicologiques d'une molécule, ce qui facilite le processus de conception et de développement de médicaments. En modifiant la structure chimique d'une molécule, il est possible d'optimiser ses effets thérapeutiques tout en minimisant ses effets indésirables ou sa toxicité.

La relation structure-activité peut être représentée sous forme de graphiques, de tableaux ou de modèles mathématiques qui montrent comment différentes modifications structurales affectent l'activité biologique d'une molécule. Ces informations peuvent ensuite être utilisées pour guider la conception rationnelle de nouveaux composés chimiques ayant des propriétés pharmacologiques et toxicologiques optimisées.

Il est important de noter que la relation structure-activité n'est pas toujours linéaire ou prévisible, car d'autres facteurs tels que la biodisponibilité, la distribution, le métabolisme et l'excrétion peuvent également influencer les effets biologiques d'une molécule. Par conséquent, une compréhension approfondie de ces facteurs est essentielle pour développer des médicaments sûrs et efficaces.

Les glycoprotéines membranaires sont des protéines qui sont liées à la membrane cellulaire et comportent des chaînes de glucides (oligosaccharides) attachées à leur structure. Ces molécules jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, tels que la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et la régulation du trafic membranaire.

Les glycoprotéines membranaires peuvent être classées en différents types en fonction de leur localisation dans la membrane :

1. Glycoprotéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire une ou plusieurs fois et ont des domaines extracellulaires, cytoplasmiques et transmembranaires. Les récepteurs de nombreuses molécules de signalisation, telles que les hormones et les neurotransmetteurs, sont des glycoprotéines transmembranaires.
2. Glycoprotéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire grâce à une région hydrophobe qui s'étend dans la bicouche lipidique. Elles peuvent avoir des domaines extracellulaires et cytoplasmiques.
3. Glycoprotéines périphériques : Ces protéines sont associées de manière réversible à la membrane cellulaire par l'intermédiaire d'interactions avec d'autres molécules, telles que des lipides ou d'autres protéines.

Les glycoprotéines membranaires subissent souvent des modifications post-traductionnelles, comme la glycosylation, qui peut influencer leur fonction et leur stabilité. Des anomalies dans la structure ou la fonction des glycoprotéines membranaires peuvent être associées à diverses maladies, y compris les maladies neurodégénératives, les troubles immunitaires et le cancer.

Je suis désolé, mais la terminologie «immunotransfert» ne semble pas être reconnue dans le domaine médical. Il est possible que vous ayez fait une faute d'orthographe ou que ce terme ne soit pas largement utilisé en médecine.

Cependant, les termes «immunité» et «transfert» sont bien sûr des termes médicaux établis.

- Immunité fait référence à la protection du corps contre une maladie spécifique, généralement acquise grâce à l'exposition antérieure au pathogène ou à la vaccination.
- Transfert se réfère généralement au processus de mouvement ou de déplacement d'une substance d'un endroit à un autre.

Dans certains contextes, vous pourriez peut-être faire référence à «transfert d'immunité», qui est le processus par lequel une immunité active ou passive est transmise d'un individu à un autre. Par exemple, la transmission de cellules mères à fœtus via le placenta ou l'administration d'immunoglobulines pour fournir une immunité passive contre certaines maladies.

Si vous cherchiez une définition différente ou plus spécifique, pouvez-vous s'il vous plaît me fournir plus de contexte ou clarifier votre question ?

La mutagénèse ponctuelle dirigée est une technique de génie génétique qui consiste à introduire des modifications spécifiques et ciblées dans l'ADN d'un organisme en utilisant des méthodes chimiques ou enzymatiques. Cette technique permet aux chercheurs de créer des mutations ponctuelles, c'est-à-dire des changements dans une seule base nucléotidique spécifique de l'ADN, ce qui peut entraîner des modifications dans la séquence d'acides aminés d'une protéine et, par conséquent, modifier sa fonction.

La mutagénèse ponctuelle dirigée est souvent utilisée pour étudier les fonctions des gènes et des protéines, ainsi que pour créer des modèles animaux de maladies humaines. Cette technique implique généralement la création d'un oligonucléotide, qui est un court brin d'ADN synthétisé en laboratoire, contenant la mutation souhaitée. Cet oligonucléotide est ensuite utilisé pour remplacer la séquence d'ADN correspondante dans le génome de l'organisme cible.

La mutagénèse ponctuelle dirigée peut être effectuée en utilisant une variété de méthodes, y compris la recombinaison homologue, la transfection de plasmides ou la modification de l'ADN par des enzymes de restriction. Ces méthodes permettent aux chercheurs de cibler spécifiquement les gènes et les régions d'ADN qu'ils souhaitent modifier, ce qui rend cette technique très précise et efficace pour étudier les fonctions des gènes et des protéines.

Le potentiel invasif des tumeurs est un terme utilisé en oncologie pour décrire la capacité d'une tumeur à envahir les tissus adjacents et à se propager (métastaser) dans d'autres parties du corps. Cela dépend de plusieurs facteurs, y compris le type et le grade de la tumeur, ainsi que la présence ou l'absence de certaines protéines qui favorisent la croissance des vaisseaux sanguins (angiogenèse) et la migration cellulaire.

Les tumeurs avec un haut potentiel invasif sont plus agressives et ont tendance à se développer et à se propager rapidement, ce qui peut rendre le traitement plus difficile. Le potentiel invasif d'une tumeur est généralement évalué par l'analyse de biopsies ou d'échantillons chirurgicaux de la tumeur, et il est souvent pris en compte lors du choix du traitement et de la planification du suivi.

Les cellules endothéliales sont les cellules simples et aplaties qui tapissent la surface intérieure des vaisseaux sanguins et lymphatiques. Elles forment une barrière entre le sang ou la lymphe et les tissus environnants, régulant ainsi le mouvement des substances et des cellules entre ces deux compartiments.

Les cellules endothéliales jouent un rôle crucial dans la maintenance de l'homéostasie vasculaire en contrôlant la perméabilité vasculaire, la coagulation sanguine, l'inflammation et la croissance des vaisseaux sanguins. Elles sécrètent également divers facteurs paracrines et autocrines qui régulent la fonction endothéliale et la physiologie vasculaire.

Des altérations de la fonction endothéliale ont été associées à un large éventail de maladies cardiovasculaires, y compris l'athérosclérose, l'hypertension artérielle, les maladies coronariennes et l'insuffisance cardiaque. Par conséquent, la protection et la régénération des cellules endothéliales sont des domaines de recherche actifs dans le développement de thérapies pour traiter ces affections.

La masse moléculaire est un concept utilisé en chimie et en biochimie qui représente la masse d'une molécule. Elle est généralement exprimée en unités de masse atomique unifiée (u), également appelées dalton (Da).

La masse moléculaire d'une molécule est déterminée en additionnant les masses molaires des atomes qui la composent. La masse molaire d'un atome est elle-même définie comme la masse d'un atome en grammes divisée par sa quantité de substance, exprimée en moles.

Par exemple, l'eau est composée de deux atomes d'hydrogène et un atome d'oxygène. La masse molaire de l'hydrogène est d'environ 1 u et celle de l'oxygène est d'environ 16 u. Ainsi, la masse moléculaire de l'eau est d'environ 18 u (2 x 1 u pour l'hydrogène + 16 u pour l'oxygène).

La détermination de la masse moléculaire est importante en médecine et en biochimie, par exemple dans l'identification et la caractérisation des protéines et des autres biomolécules.

L'endothélium vasculaire est la fine couche de cellules qui tapissent la lumière interne des vaisseaux sanguins et lymphatiques. Il s'agit d'une barrière semi-perméable qui régule le mouvement des fluides, des électrolytes, des macromolécules et des cellules entre le sang ou la lymphe et les tissus environnants. L'endothélium vasculaire joue un rôle crucial dans la maintenance de l'homéostasie cardiovasculaire en sécrétant des facteurs de libération dépendants et indépendants de l'oxyde nitrique, du prostacycline et d'autres médiateurs paracrines qui influencent la contractilité des muscles lisses vasculaires, la perméabilité vasculaire, l'agrégation plaquettaire, l'inflammation et la prolifération cellulaire. Des altérations de la fonction endothéliale ont été associées à diverses maladies cardiovasculaires, y compris l'athérosclérose, l'hypertension, le diabète sucré et l'insuffisance cardiaque.

La « Epidermolysis Bullosa, Junctional » (EBJ) est une forme rare et sévère d'épidermolyse bulleuse, une maladie génétique de la peau caractérisée par une fragilité cutanée extrême entraînant des bulles et des plaies douloureuses au moindre frottement ou traumatisme.

L'EBJ se distingue des autres formes d'épidermolyse bulleuse par la localisation de ces bulles, qui se forment au niveau des jonctions dermo-épidermiques (la jonction entre le derme et l'épiderme). Cette forme particulière est causée par des mutations dans les gènes responsables de la synthèse des protéines impliquées dans l'ancrage de la membrane basale, ce qui affaiblit considérablement l'adhésion entre le derme et l'épiderme.

Les symptômes de l'EBJ peuvent varier en fonction de sa sous-catégorie (Herlitz ou non-Herlitz), mais ils comprennent généralement des bulles et des plaies cutanées dès la naissance ou dans les premiers mois de vie, un risque élevé d'infections cutanées, une cicatrisation anormale avec formation de cicatrices atrophiques et/ou d'excroissances anormales (comme des doigts en « main de homard »), ainsi que des complications systémiques potentielles telles qu'une dénutrition, une anémie et des problèmes respiratoires.

Le traitement de l'EBJ est principalement symptomatique et vise à prévenir les traumatismes cutanés, assurer une bonne hygiène et cicatrisation des plaies, et gérer les complications associées. Dans certains cas, des traitements expérimentaux comme les thérapies géniques peuvent être envisagés pour tenter de corriger la base moléculaire de la maladie.

L'interférence de Arn, également connue sous le nom d'interférence ARN ou d'interférence à double brin, est un mécanisme de défense cellulaire qui inhibe l'expression des gènes en dégradant les molécules d'ARN messager (ARNm) complémentaires. Ce processus est médié par de courtes molécules d'ARN double brin, appelées petits ARN interférents (siRNA), qui se lient à une enzyme appelée Dicer pour former un complexe ribonucléoprotéique (RISC). Le RISC utilise ensuite le siRNA comme guide pour reconnaître et cliver spécifiquement l'ARNm cible, entraînant sa dégradation et la prévention de la traduction en protéines.

L'interférence d'Arn a été initialement découverte chez les plantes comme un mécanisme de défense contre les virus à ARN, mais on sait maintenant qu'elle est largement répandue dans tous les domaines du vivant, y compris les animaux et les champignons. Ce processus joue un rôle important dans la régulation de l'expression des gènes et la défense contre les éléments génétiques mobiles tels que les transposons et les virus à ARN.

L'interférence d'Arn a également attiré beaucoup d'attention en tant qu'outil de recherche pour l'étude de la fonction des gènes et comme stratégie thérapeutique potentielle pour le traitement de diverses maladies, y compris les maladies virales, les cancers et les maladies neurodégénératives.

La chaîne lourde de la myosine est une protéine musculaire majeure qui joue un rôle crucial dans la contraction musculaire. Elle fait partie d'un complexe protéique plus grand appelé la myosine, qui comprend également une chaîne légère et des têtes myosine.

La chaîne lourde de la myosine est composée de deux parties : une tête globulaire et une queue allongée. La tête contient un site actif pour se lier à l'actine, une autre protéine musculaire importante, tandis que la queue sert de point d'ancrage pour la myosine dans le sarcomère, la structure contractile du muscle.

Les chaînes lourdes de la myosine sont également importantes pour la régulation de la croissance et de la réparation musculaires. Des mutations dans les gènes codant pour ces protéines peuvent entraîner des maladies musculaires héréditaires graves, telles que la dystrophie myotonique de type 1 (DM1) et la cardiomyopathie hypertrophique familiale.

En bref, la chaîne lourde de la myosine est une protéine musculaire essentielle qui joue un rôle clé dans la contraction musculaire et la régulation de la croissance et de la réparation musculaires.

Je suis désolé, mais la combinaison de termes "Cellules Cos" ne renvoie à aucune définition médicale établie. Il est possible que vous ayez voulu dire «cellules souches» (stem cells en anglais), qui sont des cellules indifférenciées capables de se différencier en divers types de cellules spécialisées dans le corps. Elles jouent un rôle crucial dans la croissance, la réparation et la régénération des tissus. Si vous cherchiez une information spécifique sur les cellules souches ou sur un autre sujet médical, n'hésitez pas à me fournir plus de détails et je ferai de mon mieux pour vous aider.

Strepsirhini est un infra-ordre de primates qui comprend les lémuriens, les loris et les galagos. Les caractéristiques distinctives du groupe incluent une cavité nasale humide avec un nez qui semble pointu et humide, un petit pouce opposable et une brosse de poils sur le deuxième doigt de la main. La plupart des membres de ce groupe sont également nocturnes et ont des régimes alimentaires principalement herbivores, bien que certains soient omnivores. Les strepsirhiniens se trouvent principalement en Afrique et à Madagascar.

Les kératinocytes sont les principales cellules constitutives de l'épiderme, la couche externe de la peau. Ils synthétisent la kératine, une protéine fibreuse qui confère à la peau sa résistance et son intégrité structurelle. Les kératinocytes subissent une différenciation progressive en migrant vers la surface de la peau, formant ainsi des couches de cellules cornées mortes qui assurent une barrière protectrice contre les agents pathogènes, les irritants et les pertes d'eau. Les kératinocytes jouent également un rôle crucial dans la réponse immunitaire cutanée en produisant divers facteurs chimiques qui régulent l'inflammation et aident à coordonner la défense de l'organisme contre les infections.

Balb C est une souche inbred de souris de laboratoire largement utilisée dans la recherche biomédicale. Ces souris sont appelées ainsi en raison de leur lieu d'origine, le laboratoire de l'Université de Berkeley, où elles ont été développées à l'origine.

Les souries Balb C sont connues pour leur système immunitaire particulier. Elles présentent une réponse immune Th2 dominante, ce qui signifie qu'elles sont plus susceptibles de développer des réponses allergiques et asthmatiformes. En outre, elles ont également tendance à être plus sensibles à certains types de tumeurs que d'autres souches de souris.

Ces caractéristiques immunitaires uniques en font un modèle idéal pour étudier diverses affections, y compris les maladies auto-immunes, l'asthme et le cancer. De plus, comme elles sont inbredées, c'est-à-dire que chaque souris de cette souche est génétiquement identique à toutes les autres, elles offrent une base cohérente pour la recherche expérimentale.

Cependant, il est important de noter que les résultats obtenus sur des modèles animaux comme les souris Balb C peuvent ne pas toujours se traduire directement chez l'homme en raison des différences fondamentales entre les espèces.

La chromatographie d'affinité est une technique de séparation et d'analyse qui repose sur les interactions spécifiques et réversibles entre un ligand (petite molécule, protéine, anticorps, etc.) et sa cible (biomolécule d'intérêt) liée à une matrice solide. Dans cette méthode, le mélange à séparer est mis en contact avec la phase mobile contenant le ligand, permettant ainsi aux composants de se lier différemment au ligand selon leur affinité relative.

Les étapes du processus sont les suivantes :

1. Préconditionnement : La colonne de chromatographie est préparée en éliminant les substances qui pourraient interférer avec le processus de liaison ligand-cible.
2. Chargement : Le mélange à séparer est chargé dans la colonne, permettant aux composants de se lier au ligand selon leur affinité relative.
3. Lavage : Les composants qui ne se sont pas liés au ligand sont éliminés en utilisant des tampons appropriés pour éviter les interactions non spécifiques.
4. Elution : La cible d'intérêt est libérée de la matrice solide en modifiant les conditions du tampon, par exemple en abaissant le pH ou en augmentant la concentration en sel, ce qui affaiblit l'interaction ligand-cible.
5. Détection et quantification : Les fractions éluées sont collectées et analysées pour déterminer la présence et la quantité de cible d'intérêt.

La chromatographie d'affinité est largement utilisée dans la recherche biomédicale, la purification des protéines, le diagnostic clinique et le développement de médicaments pour séparer et identifier des biomolécules spécifiques telles que les antigènes, les protéines, les acides nucléiques, les lectines, les récepteurs et les ligands.

Je suis désolé, "Cricetulus" ne correspond pas à un terme médical ou anatomique standard. Il s'agit plutôt d'un genre de rongeurs appartenant à la famille des Cricetidae, qui comprend plusieurs espèces de hamsters couramment appelés hamsters nains ou hamsters de Sibérie. Ces petits mammifères sont souvent étudiés en laboratoire pour des recherches biomédicales, mais ils ne sont pas directement liés à la médecine humaine dans une définition usuelle.

Les acides aminés sont les unités structurales et fonctionnelles fondamentales des protéines. Chaque acide aminé est composé d'un groupe amino (composé de l'atome d'azote et des atomes d'hydrogène) et d'un groupe carboxyle (composé d'atomes de carbone, d'oxygène et d'hydrogène), reliés par un atome de carbone central appelé le carbone alpha. Un side-chain, qui est unique pour chaque acide aminé, se projette à partir du carbone alpha.

Les motifs des acides aminés sont des arrangements spécifiques et répétitifs de ces acides aminés dans une protéine. Ces modèles peuvent être déterminés par la séquence d'acides aminés ou par la structure tridimensionnelle de la protéine. Les motifs des acides aminés jouent un rôle important dans la fonction et la structure des protéines, y compris l'activation enzymatique, la reconnaissance moléculaire, la localisation subcellulaire et la stabilité structurelle.

Par exemple, certains motifs d'acides aminés peuvent former des structures secondaires telles que les hélices alpha et les feuillets bêta, qui sont importantes pour la stabilité de la protéine. D'autres motifs peuvent faciliter l'interaction entre les protéines ou entre les protéines et d'autres molécules, telles que les ligands ou les substrats.

Les motifs des acides aminés sont souvent conservés dans les familles de protéines apparentées, ce qui permet de prédire la fonction des protéines inconnues et de comprendre l'évolution moléculaire. Des anomalies dans les motifs d'acides aminés peuvent entraîner des maladies génétiques ou contribuer au développement de maladies telles que le cancer.

La carboxyhémoglobine (HbCO) est une forme modifiée de l'hémoglobine, la protéine qui transporte l'oxygène dans les globules rouges. Lorsque l'hémoglobine se lie avec le monoxyde de carbone (CO), un gaz toxique présent dans la fumée de cigarette et les gaz d'échappement des véhicules à moteur, elle forme la carboxyhémoglobine.

Ce processus de liaison est réversible, mais il est plus difficile pour l'hémoglobine de se détacher du CO que de l'oxygène. Par conséquent, lorsque l'hémoglobine est liée au CO, elle ne peut pas transporter efficacement l'oxygène vers les tissus corporels.

L'exposition à des niveaux élevés de monoxyde de carbone peut entraîner une intoxication au monoxyde de carbone, qui peut être fatale. Les symptômes d'une intoxication au monoxyde de carbone comprennent des maux de tête, des étourdissements, une confusion, une nausée, une vision floue et une perte de conscience.

Il est important de noter que les détecteurs de fumée ne détectent pas le monoxyde de carbone. Par conséquent, il est recommandé d'installer des détecteurs de monoxyde de carbone dans votre maison pour vous protéger contre l'exposition à ce gaz toxique.

Les protéines de transport sont des molécules spécialisées qui facilitent le mouvement des ions et des molécules à travers les membranes cellulaires. Elles jouent un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires en aidant à maintenir l'équilibre des substances dans et autour des cellules.

Elles peuvent être classées en deux catégories principales : les canaux ioniques et les transporteurs. Les canaux ioniques forment des pores dans la membrane cellulaire qui s'ouvrent et se ferment pour permettre le passage sélectif d'ions spécifiques. D'un autre côté, les transporteurs actifs déplacent des molécules ou des ions contre leur gradient de concentration en utilisant l'énergie fournie par l'hydrolyse de l'ATP (adénosine triphosphate).

Les protéines de transport sont essentielles à diverses fonctions corporelles, y compris le fonctionnement du système nerveux, la régulation du pH sanguin, le contrôle du volume et de la composition des fluides extracellulaires, et l'absorption des nutriments dans l'intestin grêle. Des anomalies dans ces protéines peuvent entraîner diverses affections médicales, telles que des maladies neuromusculaires, des troubles du développement, des maladies cardiovasculaires et certains types de cancer.

La séquentielle acide nucléique homologie (SANH) est un concept dans la biologie moléculaire qui décrit la similarité ou la ressemblance dans la séquence de nucléotides entre deux ou plusieurs brins d'acide nucléique (ADN ou ARN). Cette similitude peut être mesurée et exprimée en pourcentage, représentant le nombre de nucléotides correspondants sur une certaine longueur de la séquence.

La SANH est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution moléculaire, où elle peut indiquer une relation évolutive entre deux organismes ou gènes. Plus la similarité de la séquence est élevée, plus les deux séquences sont susceptibles d'avoir un ancêtre commun récent.

Dans le contexte médical, la SANH peut être utilisée pour diagnostiquer des maladies génétiques ou infectieuses. Par exemple, l'analyse de la SANH entre un échantillon inconnu et une base de données de séquences connues peut aider à identifier le pathogène responsable d'une infection. De même, la comparaison de la séquence d'un gène suspect dans un patient avec des séquences normales peut aider à détecter les mutations associées à une maladie génétique particulière.

Cependant, il est important de noter que la SANH seule ne suffit pas pour établir une relation évolutive ou diagnostiquer une maladie. D'autres facteurs tels que la longueur de la séquence comparée, le contexte biologique et les preuves expérimentales doivent également être pris en compte.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une petite erreur dans votre requête. Il n'existe pas de récepteur spécifiquement nommé "Vla" dans le domaine médical ou physiologique. Il est possible qu'il y ait une confusion avec les différents types de récepteurs cellulaires.

Les récepteurs cellulaires sont des protéines membranaires qui détectent et répondent aux signaux chimiques provenant de l'extérieur de la cellule. Ils jouent un rôle crucial dans la transduction du signal, qui est le processus par lequel une cellule convertit un signal extracellulaire en une réponse intracellulaire.

Si vous cherchiez des informations sur un autre sujet ou si vous souhaitez que je précise certains points concernant les récepteurs cellulaires, n'hésitez pas à me fournir plus de détails. Je serai heureux de vous aider !

Le Northern blot est une méthode de laboratoire utilisée en biologie moléculaire pour détecter et identifier des ARN spécifiques dans un échantillon. Cette technique a été nommée d'après le scientifique britannique David R. Northern qui l'a développée dans les années 1970.

Le processus implique plusieurs étapes :

1. Tout d'abord, l'ARN de l'échantillon est extrait et séparé selon sa taille en utilisant une technique de séparation par gel d'agarose.
2. Les ARN séparés sont ensuite transférés sur une membrane solide, telle qu'une membrane de nitrocellulose ou une membrane nylon, ce qui permet la détection et l'identification des ARN spécifiques.
3. La membrane est alors exposée à des sondes d'ARN ou d'ADN marquées, qui sont complémentaires aux séquences d'ARN cibles. Les sondes se lient spécifiquement aux ARN correspondants sur la membrane.
4. Enfin, les ARN ciblés peuvent être détectés en visualisant les sites de liaison des sondes marquées, par exemple à l'aide d'une réaction chimique qui produit une luminescence ou une coloration visible.

Le Northern blot est une méthode sensible et spécifique pour détecter et quantifier les ARN dans un échantillon. Il peut être utilisé pour étudier l'expression génique, la maturation de l'ARN et la stabilité des ARN dans diverses expériences biologiques.

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Chaines bêta des intégrines [D12.776.543.750.705.408.200] Chaines bêta des intégrines ...
... les intégrines α2, α3 et α6 sont directement impliquées dans la migration cellulaire sur le collagène IV [26]. Les intégrines ... Herard AL, Pierrot D, Hinnrasky J, et al. Fibronectin and its alpha 5 beta 1-integrin receptor are involved in the wound-repair ... lhétérogénéité de leurs chaînes de glycanes représente un éventail de récepteurs permettant la reconnaissance et ladhérence ... intervient dans la migration cellulaire en modulant ladhérence cellulaire médiée par les intégrines [27]. Il est à noter que, ...
En revanche, le bêta-carotène a apporté des niveaux significatifs de protection contre les cassures de brins dADN lorsque les ... En utilisant des mélanges de savon, deau et de polymères à longue chaîne, il est possible de former des bulles de savon ... également se lier aux intégrines de la membrane cellulaire humaine (non signalé jusquà présent) [7]. ... Beta-carotene enhances hydrogen peroxide-induced DNA damage in human hepatocellular HepG2 cells - PubMed ...
En effet, les intégrines α4 sont saturés encore à 80% 4 semaines après la perfusion et 50% après 82 jours (9). ... interféron bêta tels Rebif© et Betaseron©). Il était donc bien peu éthique de la part de Biogen de ne pas comparer le ... La sous-unité α4 des intégrines est fortement exprimée à la surface des leucocytes. Ce pourrait donc être une cible de choix ... Les cibles du natalizumab sont les intégrines α4. Or ces molécules jouent un rôle actif pour la fertilité, la nidation, le ...
  • Source: Wikipedia Un fonctionnement altéré de la cellule bêta - pancréatique est l'une des caractéris. (actuscimed.com)
  • Les intégrines sont des protéines intégrales de surface cellulaire composées d'une chaîne alpha et d'une chaîne bêta. (wikipedia.org)
  • Dans cette étude, la version alcaline du test des comètes a été utilisée pour déterminer l'effet d'une supplémentation en bêta-carotène (10 microM) sur les lésions de l'ADN provoquées par des radicaux libres induits par le peroxyde dans les cellules d'hépatome HepG2 humaines. (martouf.ch)
  • Le natalizumab bloquerait les interactions entre les intégrines α4β1 et α4β7 d'une part et leurs récepteurs d'autre part. (aimsib.org)
  • Dans les cellules supplémentées, le bêta-carotène n'a pas apporté de protection contre les cassures de brins d'ADN induites par le peroxyde d'hydrogène. (martouf.ch)
  • En revanche, le bêta-carotène a apporté des niveaux significatifs de protection contre les cassures de brins d'ADN lorsque les cellules ont été traitées avec de l'hydroperoxyde de tert-butyle. (martouf.ch)
  • La sous-unité α4 des intégrines est fortement exprimée à la surface des leucocytes. (aimsib.org)

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