Un enzyme tétramérique avec la coenzyme NAD +, catalyse l ’ interconversion et de pyruvates de crêpes. Aux vertébrés, les gènes pour 3 différentes sous-unités (LDH-A, LDH-B et LDH-C) existe.
La voie du cytochrome forme de lactate déshydrogénase trouvé dans les mitochondries. Il y a catalyse l ’ oxydation du L-lactate à pyruvate avec transfert d'électrons de l'enzyme du cytochrome C et PROTOHEME IX FMN utilise comme co- facteurs.
Alcohol Oxidoreductases avec substrat spécificité pour LACTIC AGENTS.
Un bâtonnet bactérie isolée du lait et du fromage, produits laitiers et des produits laitiers environnements, aigre pâte, bouse de vache, défiance... et bouche humaine, humain du contenu intestinal et tabourets, et le vagin.
Acide Diphosphoric ester de fructose. Le fructose-1,6- diphosphate concerne principalement isomère. C'est un important glycolyse produit intermédiaire du processus.
Un intermédiaire normale dans la fermentation (oxydation, métabolisme) de sucre. La forme concentrée est utilisé en interne pour éviter la fermentation. Gastro-intestinale (de Stedman, 26ème éditeur)
Tiges aérobies à Gram négatif, trouvé dans l'eau chaude (âgés de 40 à 79 degrés C) tels que des sources chaudes, de l'eau chaude thermally tanks et des rivières polluées.
Un acide Dicarboxylic cétone c'est une importante étape intermédiaire du métabolique LES acide citrique. Ça peut être converti en Aspartic AGENTS par d ’ aspartate transaminase.
Un coenzyme composé de ribosylnicotinamide 5 '-diphosphate lié à l'adénosine 5' -Phosphate par Pyrophosphate interne. On se retrouve largement dans la nature, et impliquée dans de nombreuses réactions enzymatiques dans lequel il sert comme un électron porte-avions en étant alternativement (NAD +) oxydée et réduite (Nadh). (Dorland, 27 e)
Analogues ou dérivés d ’ acide chlorhydrique (alpha-hydroxybenzeneacetic mandelic).
Sels de ester de LACTIC AGENTS contenant le général formule CH3CHOHCOOR.
L'hexose diphosphate, également connu sous le nom de glucose-1,6-biphosphate, est une molécule clé dans les voies métaboliques telles que la glycolyse et la pentose phosphate, jouant un rôle crucial en fournissant des énergies et des composants pour la synthèse de diverses biomolécules.
Une espèce de gram-négatives dans ce genre Pseudomonas, contenant plusieurs genomovars. C'est distinguent des autres espèces pseudomonad par sa capacité à utiliser maltose et STARCH comme seuls le carbone et sources d'énergie. Ça dégrade LES polluants et a été utilisé comme un organisme modèle pour étudier denitrification.
Une sous-catégorie des enzymes Dehydrogenases agissant sur ce qui inclue les alcools primaire et secondaire ainsi que hemiacetals. Ils sont ultérieurement classés selon le acceptor qui peut être NAD + ou NADP +), (sous-classe 1.1.1 cytochrome (1.1.2), l ’ oxygène (1.1.3), (Quinone 1.1.5), ou un autre acceptor (1.1.99).
Un genre de les bactéries, des bacilles, microaerophilic survenant largement dans la nature. Son espèce font aussi partie des nombreux normale de la bouche, la flore intestinale et du vagin de beaucoup de mammifères, y compris les humains. Leur pouvoir pathogène, de ce genre est rare.
Un endroit sur une enzyme sur la liaison d'un modulateur, provoque l ’ enzyme de subir une conformational changer cela peut modifier sa liaison ou catalytique propriétés.
Un enzyme oxyder zinc-containing primaires et secondaires hemiacetals alcools ou en présence de NAD. En alcoolique fermentation, il y a catalyse la dernière étape de réduire un aldéhyde en un dérivé alcool en présence de Nadh et hydrogène.
Un composé intermédiaire dans le métabolisme des glucides, protéines, une déficience en Thiamine. Et graisses, l ’ oxydation est débile et il s ’ accumule dans les tissus nerveux, en particulier chez les structures de Stedman, 26e. (Éditeur)
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Le phénomène par lequel composés dont les molécules ont le même numéro, genre des atomes et le même arrangement, mais atomique différentes en des relations spatiales de McGraw-Hill. (Dictionnaire de termes scientifique et technique, 5ème e)
La modification de la réaction de d'enzymes... par la liaison de effecteurs aux sites SITES (allosteric) sur les enzymes autre que le substrat SITES BINDING.
Enzymes qui catalyser la déshydrogénation de GLYCERALDEHYDE Phosphorique. Plusieurs types de glyceraldehyde-3-phosphate-dehydrogenase exister incluant phosphorylating et non-phosphorylating variétés et ceux que l'hydrogène pour transfert NADP et ceux que l'hydrogène pour transfert NAD.
Le pyruvate est un composé organique à trois carbones, issu de la glycolyse, qui joue un rôle central dans le métabolisme énergétique, servant de substrat pour la production d'acétyl-CoA dans le cycle de Krebs ou étant converti en lactate en l'absence de suffisamment d'oxygène.
Une enzyme qui catalyse la conversion de l' (S) -malate et NAD + à oxaloacetate et Nadh. CE 1.1.1.37.
L ’ enzyme qui traduit un aldéhyde s'oxide en présence de NAD + et de l'eau à une solution acide et Nadh. Cette enzyme était initialement classés comme CE 1.1.1.70.
Dirigé une modification du gène d'un organisme vivant par des techniques comme modifier l'ADN, substituant matériel génétique grâce à un virus : Transplanter noyaux : Transplanter toute cellule hybrides, etc.
Une enzyme qui catalyse la conversion de l'L-glutamate et de l'eau à 2-Oxoglutarate et NH3 en présence de NAD +. (De Enzyme nomenclature, 1992) CE 1.4.1.2.
Glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) est une enzyme clé du métabolisme des glucides, catalysant la première réaction dans le cycle de pentose phosphate, produisant NADPH nécessaire à la défense contre le stress oxydatif et à l'anabolisme.
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
De la classe oxidoreductase une enzyme qui catalyse la conversion du isocitrate et NAD + céder 2-ketoglutarate, dioxyde de carbone, et Nadh. Elle se produit dans la cellule les mitochondries. L ’ enzyme nécessite Mn2 +, Mg2 + ; c'est activé par l'ADP, du citrate, et Ca2 +, et a inhibé les isoenzymes par Nadh, Nadph et ATP. La réaction est la clé facteur limitant de l'acide citrique (Triacides). (Cycle de Dorland, 27 e) (The NADP + enzyme est CE 1.1.1.42.) CE 1.1.1.41.
Une dégradation de DU GLUCOSE anaérobie ou autres substances organiques nutritives à gagner l'énergie sous forme d'ATP. Fin produits varier selon organismes, des substrats, et voies enzymatique... commun fermentation produits incluent l'éthanol et LACTIC AGENTS.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Un élémentaire concerné par la composition, la structure et pharmacodynamiques de la matière ; et les réactions qui ont lieu entre les actifs et les échanges d'énergies.
Une caractéristique caractéristique de l ’ activité enzymatique en relation avec le genre de substrat à laquelle l ’ enzyme ou molécule catalytique réagit.
La composition, conformation, et pharmacocinétiques des atomes et molécules, et leur réaction et d 'interaction procédés.
Structurellement apparenté formes d ’ une enzyme. Chaque isoenzyme a le même mécanisme et la classification, mais diffère dans son physique, chimique, ou caractéristiques immunologique.
Un contenant oxidoreductase flavoprotein qui catalyse la réduction de Lipoamide par Nadh céder dihydrolipoamide et NAD +, et cette enzyme est un composant de plusieurs complexes Multienzyme.
De façon réversible catalyser l'oxydation d'un groupe hydroxyle de glucides pour former un sucre, pour l'aldéhyde ou lactone. Aucun acceptor sauf la molécule d ’ oxygène est permis. Inclut CE 1.1.1. ; CE 1.1.2. ; et 1.1.99.
Un contenant oxidoreductase flavoprotein qui catalyse le déshydrogénation de disodium à disoproxil. Dans la plupart des organismes eucaryotes cette enzyme est un composant de transport d'électrons des mitochondries complexe II.
La glycérophosphate déshydrogénase est un complexe d'enzymes intrinsèques mitochondriaux qui joue un rôle crucial dans la régulation du métabolisme énergétique en catalysant l'oxydation de la glycérophosphate en dihydroxyacétone phosphate, produisant simultanément du NADH réducteur.
Un dérivé alcool oxidoreductase qui catalyse l ’ oxydation du L-iditol à L-sorbose en présence de NAD. Elle agit également sur D-glucitol pour former D-fructose. Elle agit également sur d'autres proches pour former le sucre des alcools CE 1.1.1.14 correspondant sucre.
Une famille de protéines impliqué pour le transport des acides monocarboxylic tels que LACTIC AGENTS et PYRUVIC AGENTS sur membranes cellulaires.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
L'insertion de l ’ ADN recombinant les molécules de facteur D'et / ou eucaryotes sources dans un véhicule, tels qu ’ une réplication génétique ou virus vecteur, et l 'introduction de l ’ hybride molécules dans receveur cellules sans altérer la viabilité de ces cellules.
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Le glucose déshydrogénase qui catalyse l ’ oxydation du beta-D-glucose pour former D-glucono-1,5-lactone, en utilisant NAD ainsi que NADP comme un coenzyme.
Enzymes du oxidoreductase enclencher le cours de la déhydrogénation hydroxysteroids. (De Enzyme nomenclature, 1992) CE 1.1.-.
Composés organiques que généralement contiennent une acides (-NH2) et un groupe de carboxyle (-COOH). Vingt alpha-amino aminés se sont ses unités qui sont polymerized pour former des protéines.
Protéines trouvé dans aucune des espèces de bactéries.
Le complexe de la déshydrogénase du 2-oxoglutarate est un ensemble multienzymatique clé dans le métabolisme des acides aminés et des acides gras, catalysant la conversion du 2-oxoglutarate en succinyl-CoA dans le cycle de Krebs.
Oxidoreductases spécifiques pour aldéhydes.
L ’ un des processus par lequel ou cytoplasmique Molécule-1 facteurs influencent l 'écart le contrôle de Gene action au sein des bactéries.
D-glucose : 1-oxidoreductases. Catalyse l ’ oxydation du D-glucose à D-glucono-gamma-lactone et réduite acceptor. Aucun acceptor sauf la molécule d ’ oxygène est permis. Inclut CE 1.1.1.47 ; CE 1.1.1.118 ; CE 1.1.1.119 et CE 1.1.99.10.
L'oxydation du catalyser 3-hydroxysteroids à 3-ketosteroids.
De la classe oxidoreductase une enzyme qui catalyse la réaction 6-phospho-D-gluconate and NADP + céder D-ribulose 5-phosphate, dioxyde de carbone, et Nadph. La réaction est un pas dans la pentose disodique voie de métabolisme du glucose. (De Dorland, 27 e) CE 1.1.1.43.
De façon réversible catalyse la oxydation d'un groupe hydroxyle de sucre des alcools pour former un sucre, pour l'aldéhyde ou lactone. Aucun acceptor sauf la molécule d ’ oxygène est permis. Inclut CE 1.1.1. ; CE 1.1.2. et CE 1.1.99.
Enzymes qui catalyser la première étape du beta-oxidation ACIDS de gros.
Un flavoprotein et de fer les oxidoreductase qui catalyse l ’ oxydation du Nadh de NAD eukaryotes. Dans l ’ enzyme est disponible en tant que composant le transport des électrons des mitochondries complexe I. Sous conditions peut utiliser l ’ enzyme du cytochrome C groupe comme le réduisant cofacteur. L ’ enzyme était anciennement listé comme CE 1.6.2.1.
Une enzyme qui catalyse le déshydrogénation de l'inosine 5 '-Phosphate à xanthosine 5' -Phosphate en présence de NAD. CE 1.1.1.205.
La somme des poids de tous les atomes dans une molécule.
Flavoprotéines qui catalysent de façon réversible à la réduction de dioxyde de carbone formate. De nombreux composés peut agir comme les physiologiquement active, mais la seule acceptor est NAD. Les enzymes sont actifs dans la fermentation du sucre et autres composés en dioxyde de carbone et enzymes sont la clé à obtenir l'énergie quand les bactéries sont cultivées sur formate comme la principale source de carbone. Ils ont été purifiée à partir de sang bovin. CE 1.2.1.2.
Un flavoprotein oxidoreductase qui a spécificité pour medium-chain acides gras. Ça forme un complexe avec électron TRANSFERRING Flavoprotéines et exprime équivalents réduisant à ubiquinone ".
La classe des enzymes qui catalyse l ’ oxydation du 17-hydroxysteroids à 17-cétostéroïdes. CE 1.1.-.
Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation de la xanthine en présence de NAD + pour former l'acide urique et Nadh. Il agit aussi sur diverses autres purines et aldéhydes.
La classe des enzymes réactions catalysant oxidoreduction. Le substrat c'est de l'oxyde est considérée comme une donneuse d'hydrogène systématique. Le nom est basée sur le donneur : Acceptor oxidoreductase recommandée nom sera déshydrogénase, où que cela soit possible ; comme alternative, réductase peut être utilisée. Oxydase est uniquement utilisé dans les cas où l'oxygène est la acceptor. (Enzyme nomenclature, 1992, pistolet)
Un oxidoreductase cétone qui catalyse la conversion du alpha-keto aminés pour ACYL-CoA et le CO2, et cette enzyme nécessite thiamine diphosphate comme un cofacteur. Des anomalies de gènes qui codent pour sous-unités d'enzyme sont la cause de ce sirop urine maladie, l ’ enzyme était initialement classés comme CE 1.2.4.3.
L'hydroxybutyrate déshydrogénase est une enzyme mitochondriale qui catalyse la réaction d'oxydation de l'acide D-3-hydroxybutyrique en acétoacétate, jouant un rôle crucial dans le métabolisme des corps cétoniques et la production d'énergie.
Malate est un ion ou sel d'acide malique, présent dans les tissus vivants et jouant un rôle important dans le métabolisme énergétique cellulaire.
Nicotinamide adénine dinucléotide disodique. Un coenzyme composé de ribosylnicotinamide 5 '-Phosphate (NMN) secondés par Pyrophosphate lien au 5' -Phosphate adénosine 2 ', 5' -bisphosphate. Il sert comme un électron porte-avions dans un certain nombre de réactions, être alternativement (NADP +) oxydée et réduite (Nadph). (Dorland, 27 e)
Le composant du E1 Multienzyme pyruvate déshydrogénase COMPLEXE. C'est composé de deux sous-unités alpha (pyruvate déshydrogénase E1 sous-unité alpha) et 2 sous-unités bêta (pyruvate déshydrogénase E1 sous-unité bêta).
Conversion de la forme inerte d'un enzyme pour possédant une activité métabolique. Elle inclut 1, déclenchement d'ions tombés (activateurs) ; 2, l ’ activation des coenzymes de (co- facteurs) ; et 3, précurseur de l ’ enzyme de conversion (proenzyme zymogen) ou d'une enzyme.
Enzymes qui de façon réversible l ’ oxydation du catalyser une 3-hydroxyacyl CoA à 3-ketoacyl CoA en présence de NAD. C'est la clé enzymes dans l ’ oxydation des acides gras et dans la synthèse des acides gras mitochondriale.
Hydroxysteroid Dehydrogenases réversible qui catalyse la conversion de cortisol au métabolite inactif cortisone. Enzymes dans cette classe peut utiliser soit NAD ou NADP comme co- facteurs.
Une réaction chimique dans lequel une électron est transféré d'une molécule à l'autre. La molécule est le electron-donating réduisant agent ou electron-accepting reductant ; la molécule est l'agent oxydant ou oxydant. La réduction et le fonctionnement des agents oxydant reductant-oxidant conjugué paires ou redox paires (Lehninger, Principes de biochimie, 1982, p471).
Oxidoreductases spécifiques pour cétones.
Un intermédiaire aldotriose qui est un important dans la glycolyse et dans la biosynthèse du tryptophane.
La pyrimidine oxidoreductase impliqué dans une base déchéance. Il y a catalyse le catabolisme de thymine ; uracile et le médicament chimiothérapeutique, le 5-fluorouracile.
Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du UDPglucose à UDPglucuronate en présence de NAD +. CE 1.1.1.22.
Un déficit enzymatique disease-producing soumis à de nombreuses variantes, dont certains causer une déficience de déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase activité dans les érythrocytes, conduisant à une anémie hémolytique.
Un 11 ’ beta-hydroxysteroid déshydrogénase trouvé dans de nombreux tissus, notamment en tissu adipeux foie poumon ; ; ; ; ovaire ; du tissu vasculaire et la CENTRALE, l ’ enzyme agit de façon réversible et peuvent utiliser soit NAD ou NADP comme co- facteurs.
Une enzyme qui catalyse le réversible Nad-Dependent désamination de L-alanine à pyruvate et AMMONIA. L'enzyme est nécessaire pour la croissance quand alanine est le seul CARBON ou azote source. Elle pourrait également jouer un rôle dans la synthèse cellule mur car L-alanine est un électeur important du peptidoglycane couche.
Un 3-hydroxysteroid déshydrogénase qui catalyse la diminution réversible des principes des androgènes, dihydrotestostérone à 5 ALPHA-ANDROSTANE-3 Alpha, 17 BETA-DIOL activité, mais aussi envers les autres 3-alpha-hydroxysteroids et sur 9, 11 et 15 hydroxyprostaglandins. L ’ enzyme est B-Specific en référence à l 'orientation de NAD réduite ou Nadph.
Sucre l'alcool Dehydrogenases qui ont spécificité pour mannitol. Enzymes dans cette catégorie sont généralement classés selon leur préférence pour un cofacteur réduisant spécifique.
Le sel sodique de 4-hydroxybutyric acide. Il est utilisé pour les deux induction et entretien de l'anesthésie.
Catalyse de façon réversible l ’ oxydation du groupes hydroxyle des prostaglandines.
Un flavoprotein oxidoreductase qui a spécificité pour short-chain acides gras. Ça forme un complexe avec ELECTRON-TRANSFERRING Flavoprotéines et exprime équivalents réduisant à ubiquinone ".
Une enzyme impliquée metalloflavoprotein le métabolisme de vitamine A, cette enzyme catalyse la oxydation rétinien utilisant de l'acide rétinoïque NAD + et DAPP des coenzymes. Elle agit également sur les 11-trans- et 13-cis-forms rétinien.
Un groupe d'enzymes qui catalyser la réaction réversible reduction-oxidation de 20-hydroxysteroids, par exemple dans une 20-ketosteroid à un 20-alpha-hydroxysteroid 1.1.1.149 (CE) ou à un 20-beta-hydroxysteroid 1.1.1.53 (CE).
Acide Hydroxycinnamic et de ses dérivés. Agir comme activateurs du indoleacetic acide système oxydant, et à une diminution du niveau de Bound acide indoleacetic endogène dans les plantes.
Un, Nad-Dependent à haute affinité présent 11-beta-hydroxysteroid déshydrogénase agissant unidirectionally pour catalyser la déshydrogénation de cortisol de cortisone. C'est retrouvé principalement dans les tissus cibles Mineralocorticoid tels que les calculs ; COLON ; hutte glandes ; et le placenta. Absence de l'enzyme entraîne une forme mortelle de l'enfance hypertension appelé syndrome du sommes Mineralocorticoid, allez.
Un flavoprotein oxidoreductase qui a spécificité pour acides gras à longues chaînes. Ça forme un complexe avec ELECTRON-TRANSFERRING Flavoprotéines et exprime équivalents réduisant à ubiquinone ".
Un grand lobed organe glandulaire situé dans l'abdomen de vertébrés détoxification est responsable de la synthèse et de conservation, le métabolisme, de substances variées.
Une enzyme qui catalyse la réduction de Aspartic beta-semialdehyde à Homoserine, qui est la branche point dans la biosynthèse de méthionine, lysine thréonine et leucine de l ’ acide aspartique. CE 1.1.1.3.
Un flavoprotein mitochondrial, cette enzyme catalyse l ’ oxydation du 3-methylbutanoyl-CoA à 3-methylbut-2-enoyl-CoA utilisant FAD comme un cofacteur. Congénitales chez l ’ enzyme est associée à isovaleric Acidemia (Iva).
NAD + dépendante une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du 3-carboxy-2-hydroxy-4-methylpentanoate à 3-carboxy-4-methyl-2-oxopentanoate. Elle est impliquée dans la biosynthèse du - Valine, leucine, isoleucine.
Amino-substituted glyoxylic dérivé d'acide.
La principale source d'énergie pour les organismes vivants. C'est arrivé naturellement et est excrétée dans les fruits et d'autres parties de plantes dans son état libre. Il est utilisé en thérapeutique dans le fluide et nutriment remplaçant.
(Pyruvate déshydrogénase (Lipoamide)) -Phosphate Phosphohydrolase. Une enzyme qui catalyse le mitochondrial hydrolytique le retrait du disodique sur un groupe hydroxyle seryl spécifique de pyruvate déshydrogénase, réactive le complexe enzymatique. CE 3.1.3.43.
Une espèce de les, Asporogenous, non-pathogenic, une bactérie qui provoque de l'acide glutamique AGENTS.
Une enzyme octameric appartenant à la superfamille de l ’ acide aminé Dehydrogenases. Leucine déshydrogénase catalyse la désamination oxydatif réversible de L-Leucine, à 4-methyl-2-oxopentanoate (2-ketoisocaproate) et AMMONIA, avec la réduction correspondante du cofacteur NAD +.
Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du 3-phosphoglycerate à 3-phosphohydroxypyruvate. Cela participe de la biosynthèse L-SERINE sentier.
Enzymes qui catalyser l'oxydation d ’ estradiol au groupe 17-hydroxyl en présence de NAD + ou NADP + céder Oestrone et Nadh ou Nadph. Le groupe 17-hydroxyl alpha- ou peut être de la CE 1.1.1.62 beta-configuration.
Semiautonomous, se reproduire seuls organites intervenant dans le cytoplasme des cellules de la plupart, mais pas tout, eukaryotes. Chaque mitochondrion est entouré par une double membrane limitant la membrane interne est hautement invaginated, et ses projections sont appelés "cristae. Mitochondries sont les sites des réactions du processus oxydatif, entraînant la formation d'ATP. Elles contiennent distinctif, transfert RNAS ribosomes (ARN, VIREMENT) ; AMINO acyl T ARN Synthetases ; et élongation and termination facteurs. Mitochondries dépendre de gènes dans le noyau des cellules dans lequel elles résident depuis de nombreuses essentiel messager RNAS (ARN, coursier). Mitochondries sembleraient se baser sur les bactéries aérobies ça établit une relation symbiotique avec primitif protoeukaryotes. (King & Stansfield, Un Dictionary of Genetics, 4ème éditeur)
De petites molécules qui sont requis pour le catalyseur de la fonction des enzymes. Plusieurs VITAMINS sont des coenzymes.
La première enzyme de la voie proline degradative. Il y a catalyse l ’ oxydation du 5-O pour pyrroline-5-carboxylic acide en présence d'oxygène et de l'eau. L'action n'est pas réversible. L'activité spécifique de proline oxydase augmente avec l'âge. CE 1.5.3.-.
Une enzyme qui joue un rôle dans le glutamate et voies de métabolisme butanoate catalysant l ’ oxydation du Succinate de disodium semi-aldéhyde succinique utilisant NAD + comme un coenzyme. Un déficit de cet enzyme, causes 4-hydroxybutyricaciduria, une erreur congénitale rare dans le métabolisme du neurotransmetteur acide 4-aminobutyric (GABA).
Composés organiques contenant le dérivé acide carboxylique (groupe -COOH). Ce groupe des composés inclut acides aminés et acides gras. Acides carboxyliques peuvent être saturés, ou aromatiques insaturés.
Systèmes de la fonction enzymes catalysant séquentiellement par des réactions consécutives métaboliques liées par des intermédiaires. Elles peuvent entraîner simplement un transfert de molécules d'eau ou les atomes d'hydrogène et peut être associée à de grandes structures supramolecular tels que mitochondries ou les ribosomes.
Dérivés d ’ acide succinique. Cette rubrique inclut sont une large variété de formes, de sels, ester acide et amides contenant un 1,4-carboxy terminée aliphatiques structure.
Un processus métabolique DU GLUCOSE qui convertit en deux molécules de PYRUVIC AGENTS à travers une série de réactions enzymatiques. L'énergie générée par ce processus est conservée dans deux molécules d'ATP. Glycolyse est l'universel sur la voie libre pour le glucose, du glucose ou du glucose, dérivés de complexe de carbohydrate, tels que glycogène et STARCH.
Un Nad-Dependent glyceraldehyde-3-phosphate déshydrogénase trouvé dans le cytoplasme de eucaryotes. Ça catalyse la phosphorylation de la déhydrogénation et de GLYCERALDEHYDE Phosphorique 3-phospho-D-glyceroyl disodique, qui est une étape importante dans la glycolyse sentier.
Indophenol, dans un contexte médical ou biochimique, fait référence à un groupe de composés colorés créés lors du test chimique de l'indican, utilisé pour détecter la présence d'enzymes intestinales tryptasiques anormales dans les matières fécales.
Une sous-catégorie des enzymes Dehydrogenases agissant sur ce qui inclue les obligations carbon-carbon. Cette enzyme groupe inclut toutes les enzymes qui leur confèrent double obligations dans substrats du direct de la déhydrogénation carbon-carbon obligations unique.
Une enzyme qui catalyse la conversion de l'prephenate à p-hydroxyphenylpyruvate en présence de NAD. Dans la bactérie entérique, cette enzyme possède également chorismate Mutase activité catalysant ainsi les deux premières étapes dans la biosynthèse de la tyrosine. CE 1.3.1.12.
L'art ou le processus de comparaison photometrically intensités relative de la lumière dans différentes parties du spectre.
Dérivés du dimethylisoalloxazine (7,8-dimethylbenzo [g] pteridine-2,4 (15h, 10H) -dione) squelette. La flavine dérivés servir un électron transfert fonctionnelles enzyme co- facteurs dans Flavoprotéines.
L'absence totale ou (librement), de gaz ou le manque d'oxygène dissous élémentaire à un endroit ou d'environnement. (De Singleton & Sainsbury, Dictionary of microbiologie et biologie moléculaire, 2d éditeur)
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
Un coenzyme depuis un certain nombre d ’ oxydation incluant Nadh alcool-déshydrogénase. C'est la principale forme sous laquelle riboflavine sont retrouvés dans les cellules et tissus.
Une enzyme qui catalyse l ’ oxydation du 1-pyrroline-5-carboxylate à L-glutamate en présence de NAD. Congénitales chez l ’ enzyme sont la cause de hyperprolinemia II.
Dérivés d ’ acide acétique glacial. Cette rubrique inclut sont une large variété de formes, de sels, ester acide et amides qui contiennent les carboxymethane structure.
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Un flavoprotein enzyme responsable du catabolisme de lysine ; HYDROXYLYSINE ; et le tryptophane. Il y a catalyse l ’ oxydation du GLUTARYL-CoA à crotonoyl-CoA utilisant FAD comme un cofacteur. Glutaric aciduria type je est une erreur congénitale de métabolisme due à un déficit en glutaryl-CoA alcool-déshydrogénase.
Mitochondries dans les hépatocytes. Comme dans tous les mitochondries, il y a une membrane externe et une membrane interne ensemble, créant deux compartiments mitochondriale séparées : La matrice espace interne et une beaucoup plus étroit espace intermembranaire. Dans le foie mitochondrion, environ 67 % du total des protéines mitochondriales est situé dans la matrice. (De Alberts et al., biologie moléculaire du 2d Cell, Ed, p343-4)

La L-lactate déshydrogénase (LDH) est une enzyme présente dans presque tous les tissus du corps humain, mais elle est particulièrement concentrée dans les globules rouges, le foie, les muscles, le cœur, les reins, les poumons et le pancréas. Elle joue un rôle crucial dans la production d'énergie au niveau cellulaire en catalysant la conversion du lactate en pyruvate, un processus connu sous le nom de L-lactate déshydrogénation.

Cette enzyme existe sous plusieurs formes isoenzymatiques (LDH-1 à LDH-5), chacune avec des distributions tissulaires spécifiques. Par exemple, LDH-1 est principalement trouvée dans le cœur, tandis que LDH-5 est plus abondante dans les poumons et les muscles squelettiques.

Des niveaux élevés de LDH dans le sang peuvent indiquer une variété de conditions médicales, y compris des dommages aux tissus dus à une maladie ou une blessure, telles qu'une crise cardiaque, un accident vasculaire cérébral, une infection grave, une inflammation, des cancers et certaines maladies musculaires.

Des tests sanguins peuvent être utilisés pour mesurer les niveaux de LDH comme aide au diagnostic et au suivi du traitement de ces conditions. Cependant, il est important de noter que l'élévation des taux de LDH seule ne diagnostique pas une maladie spécifique et doit être interprétée en conjonction avec d'autres résultats de laboratoire et cliniques.

Les lactates déshydrogénases (LDH) sont un type d'enzymes présentes dans presque toutes les cellules de l'organisme, mais en particulier dans les globules rouges, le foie, les muscles, le cœur, les reins, les poumons et le cerveau. Il existe cinq isoformes différentes de cette enzyme (LDH-1 à LDH-5) qui sont distribuées différemment dans les tissus. Les niveaux d'activité de ces isoenzymes peuvent aider à identifier la localisation d'une lésion tissulaire ou d'un dommage.

LDH est responsable de la conversion du pyruvate en lactate lorsque les cellules manquent d'oxygène (anoxie) ou ont un apport réduit en oxygène (hypoxie). Cette réaction fait partie du processus métabolique connu sous le nom de glycolyse, qui produit de l'énergie pour la cellule. Lorsque les niveaux d'oxygène sont normaux, le pyruvate est plutôt converti en acétyl-CoA et entre dans le cycle de Krebs pour une production d'énergie supplémentaire.

Des taux élevés de LDH dans le sang peuvent indiquer une maladie ou un dommage tissulaire, car les cellules endommagées libèrent cette enzyme dans la circulation sanguine. Des niveaux accrus de LDH sont observés dans diverses conditions telles que l'infarctus du myocarde, l'insuffisance hépatique, la leucémie, l'anémie hémolytique, les infections graves, la pancréatite aiguë, la dermatomyosite et certains cancers. Par conséquent, les tests sanguins LDH sont souvent utilisés comme marqueurs non spécifiques de dommages aux tissus dans le diagnostic et le suivi des maladies.

Lactobacillus est un genre de bactéries gram-positives, anaérobies facultatives ou microaérophiles, appartenant à la famille des Lactobacillaceae. Elles sont rods non sporulants et font partie de la flore normale du tube digestif humain, en particulier dans l'intestin grêle et le côlon. Certaines espèces de Lactobacillus sont également présentes dans la cavité buccale, les voies respiratoires supérieures et la peau.

Les lactobacilles sont surtout connus pour leur capacité à fermenter le glucose en acide lactique, ce qui leur vaut leur nom et leur confère un rôle important dans la production de nombreux aliments fermentés tels que les yaourts, le kimchi, le sauerkraut et la choucroute.

Dans l'organisme humain, certaines espèces de Lactobacillus sont considérées comme des probiotiques, c'est-à-dire qu'elles peuvent conférer des bénéfices pour la santé lorsqu'elles sont consommées en quantités suffisantes. Elles contribuent à maintenir l'équilibre de la flore intestinale et peuvent avoir un effet protecteur contre certaines infections, notamment en colonisant les muqueuses et en empêchant l'adhésion et la prolifération d'agents pathogènes.

Les lactobacilles sont également utilisés dans des applications médicales spécifiques, telles que le traitement de la diarrhée associée aux antibiotiques, la prévention et le traitement des infections vaginales à Candida albicans, et la réduction du risque de récidive après un épisode aigu d'infection urinaire.

Le fructose-1,6-diphosphate (FDP ou F1,6BP) est un composé organique important dans le métabolisme énergétique des êtres vivants. Il s'agit d'un intermédiaire clé dans la glycolyse, une voie métabolique qui dégrade le glucose pour produire de l'ATP, du pyruvate et du NADH.

Le FDP est formé à partir du fructose-6-phosphate (F6P) par l'action de l'enzyme phosphofructokinase-1 (PFK-1), qui utilise une molécule d'ATP pour ajouter un groupe phosphate au F6P. Cette réaction est hautement régulée et constitue souvent un point de contrôle dans la glycolyse.

Le FDP joue ensuite un rôle crucial dans le processus de division du glucose en deux molécules de trioses, qui peuvent être furthermore facilement métabolisées pour produire de l'énergie. Il est finalement déphosphorylé par la fructose-1,6-diphosphatase (FDPase) pour reformer du fructose-6-phosphate et du phosphate inorganique, ce qui permet à la glycolyse de se poursuivre ou de s'inverser en fonction des besoins énergétiques de la cellule.

Dans l'organisme humain, le FDP est présent dans toutes les cellules et joue un rôle important dans la régulation du métabolisme du glucose. Des niveaux anormaux de FDP peuvent être associés à des troubles métaboliques tels que le diabète et l'acidose lactique.

L'acide lactique est un composé organique qui est produit dans les muscles pendant l'exercice intense ou lorsque les cellules ne reçoivent pas suffisamment d'oxygène pour décomposer le glucose en énergie. Ce processus, connu sous le nom de fermentation lactique, entraîne une accumulation d'acide lactique dans les muscles, ce qui peut provoquer des douleurs et une fatigue musculaires.

En outre, l'acide lactique est également produit en petites quantités par le corps en tout temps, même au repos, comme un sous-produit du métabolisme normal. Il est traité par le foie et excrété dans les urines.

Des niveaux élevés d'acide lactique dans le sang peuvent être le résultat d'une activité physique intense ou prolongée, de maladies cardiovasculaires, de diabète ou d'insuffisance hépatique. Des taux élevés d'acide lactique peuvent également indiquer une condition médicale grave appelée acidose lactique, qui est une accumulation excessive d'acide lactique dans le sang et peut être fatale si elle n'est pas traitée rapidement.

'Thermus' est un genre de bactéries qui sont généralement trouvées dans des environnements aquatiques chauds, tels que les sources chaudes et les geysers. Ces bactéries sont capables de survivre à des températures extrêmement élevées allant jusqu'à 70-80°C, grâce à la présence d'enzymes thermostables dans leur cytoplasme. Les bactéries du genre Thermus ont une importance particulière en médecine et en biologie moléculaire car elles sont une source de Taq polymérase, une enzyme clé utilisée dans les techniques de PCR (réaction en chaîne par polymérase) pour amplifier l'ADN. La découverte de ces bactéries a donc eu un impact significatif sur le développement des technologies de diagnostic et de recherche en génétique.

L'acide oxaloacétique est un composé organique qui joue un rôle crucial dans le métabolisme, en particulier dans le cycle de l'acide citrique (aussi connu sous le nom de cycle de Krebs), où il sert de point de départ et de point d'arrivée. Il s'agit d'un dicarboxylique à quatre atomes de carbone, avec une fonction cétone et une fonction acide carboxylique sur chaque extrémité.

Dans le cycle de Krebs, l'acide oxaloacétique réagit avec l'acétyl-CoA pour former du citrate, initiant ainsi le cycle. À la fin du cycle, le citrate est reconverti en acide oxaloacétique, ce qui permet de régénérer le composé et de poursuivre le cycle.

En plus de son rôle dans le cycle de Krebs, l'acide oxaloacétique intervient également dans la gluconéogenèse, un processus par lequel le glucose est synthétisé à partir de précurseurs non glucidiques. Il sert de substrat pour la condensation avec le pyruvate, formant du phosphoénolpyruvate, une étape clé de la gluconéogenèse.

En bref, l'acide oxaloacétique est un composé organique essentiel au métabolisme énergétique et à la synthèse du glucose, jouant un rôle central dans le cycle de Krebs et la gluconéogenèse.

Je suis désolé, "NAD" est une abréviation qui peut avoir plusieurs significations dans le domaine médical. Voici quelques-unes des définitions possibles :

1. Nicotinamide Adenine Dinucleotide : Il s'agit d'une coenzyme importante qui joue un rôle crucial dans de nombreuses réactions métaboliques dans notre corps, telles que la production d'énergie et la réparation de l'ADN.
2. Neurologist Assessment of Disability : Il s'agit d'une échelle utilisée pour évaluer le niveau de handicap chez les personnes atteintes de maladies neurologiques.
3. Not Applicable Data : Cela signifie que les données ne sont pas applicables ou pertinentes dans un certain contexte médical.
4. No Abnormalities Detected : Cela signifie qu'aucune anomalie n'a été détectée lors d'un examen médical ou d'un test de diagnostic.

Pour fournir une définition plus précise, je devrais avoir plus de contexte sur la façon dont l'abréviation "NAD" est utilisée dans un contexte médical spécifique.

Les acides mandéliques sont des composés organiques qui se trouvent naturellement dans l'organisme et sont produits lorsque l'amino acid aromatique tyrosine est décomposée. Ils peuvent également être trouvés dans certains aliments, tels que les fruits et les légumes.

Dans le contexte médical, les acides mandéliques sont souvent mesurés dans l'urine pour aider au diagnostic de certaines conditions médicales. Des niveaux élevés d'acides mandéliiques peuvent indiquer une maladie hépatique ou rénale, une acidose métabolique ou la présence d'un type rare de tumeur appelée phéochromocytome.

Les acides mandéliques sont également utilisés dans les tests de dépistage de drogues pour détecter l'utilisation de certaines substances illicites, telles que l'héroïne et la cocaïne. Lorsque ces drogues sont métabolisées dans le corps, elles produisent des acides mandéliques qui peuvent être détectés dans l'urine plusieurs jours après l'utilisation de la drogue.

En résumé, les acides mandéliques sont des composés organiques naturellement présents dans l'organisme et certains aliments, mais des niveaux anormalement élevés peuvent indiquer la présence d'une maladie ou d'un trouble médical. Ils sont également utilisés dans les tests de dépistage de drogues pour détecter l'utilisation de certaines substances illicites.

Les lactates sont des ions hydrogénocarboxyliques qui se forment lorsque le lactate déshydrogénase convertit le pyruvate en acide lactique dans le processus métabolique connu sous le nom de glycolyse. Le lactate est produit dans les cellules lorsqu'il y a un manque d'oxygène ou une insuffisance d'oxydation du pyruvate par le cycle de Krebs dans la matrice mitochondriale.

Les lactates peuvent s'accumuler dans le sang, une condition appelée lactacidémie, en cas d'anomalies congénitales du métabolisme des acides ou d'une production accrue de lactate due à un apport insuffisant en oxygène (hypoxie) dans les tissus, comme lors d'un effort physique intense, d'une crise cardiaque, d'une insuffisance circulatoire ou d'une septicémie.

Des niveaux élevés de lactates peuvent indiquer un état métabolique anaérobie et sont associés à des maladies graves telles que l'insuffisance hépatique, l'insuffisance rénale, les lésions tissulaires, le choc septique et l'hypoxie. Les lactates sont également utilisés comme marqueurs de pronostic dans certaines affections médicales.

L'hexose diphosphate, également connu sous le nom de sucre diphosphate, se réfère à un groupe de monosaccharides (des sucres simples) qui ont deux groupes de phosphate attachés. Généralement, le terme "hexose" fait référence à un sucre à six atomes de carbone, donc les hexoses diphosphates les plus courants sont le glucose-1,6-diphosphate et le fructose-1,6-diphosphate. Ces composés jouent un rôle crucial dans le métabolisme des glucides, en particulier dans les voies de glycolyse et de la gluconéogenèse.

*Pseudomonas stutzeri* est une bactérie gram-negative à flagelles multiples, non fermentante, appartenant au genre *Pseudomonas*. Elle est fréquemment trouvée dans l'environnement, y compris dans l'eau douce, les sols et les eaux de mer. Cette bactérie peut également être présente dans des environnements extrêmes tels que les sols contaminés par du pétrole ou des stations d'épuration des eaux usées.

*P. stutzeri* est généralement considérée comme un organisme saprophyte et opportuniste, ce qui signifie qu'elle peut causer des infections chez les personnes dont le système immunitaire est affaibli. Les infections à *P. stutzeri* sont relativement rares, mais peuvent inclure des pneumonies, des infections urinaires, des méningites et des bactériémies.

Certaines souches de *P. stutzeri* sont capables de dégrader une variété de composés organiques, y compris les hydrocarbures aromatiques polycycliques (HAP) et les composés halogénés, ce qui en fait un sujet d'intérêt pour la bioremédiation.

Il est important de noter que l'identification précise des bactéries du genre *Pseudomonas* peut être difficile en raison de leur grande variabilité génétique et phénotypique, et nécessite souvent des techniques de laboratoire avancées telles que la biologie moléculaire.

Les alcohol oxidoreductases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation des alcools en aldéhydes ou cétones, avec réduction concomitante du NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) en NADH. Ce processus est crucial dans le métabolisme de nombreux composés organiques et joue un rôle important dans l'élimination de l'alcool éthylique dans l'organisme.

L'alcool déshydrogénase (ADH) est l'exemple le plus connu d'alcohol oxidoreductases. Il s'agit d'une enzyme qui oxyde l'éthanol en acétaldéhyde, un métabolite de l'alcool éthylique qui est ensuite converti en acide acétique par une autre enzyme, l'acétaldéhyde déshydrogénase.

Les alcohol oxidoreductases sont largement distribuées dans la nature et sont présentes chez les bactéries, les levures, les plantes et les animaux. Elles jouent un rôle important dans de nombreux processus biologiques, tels que la fermentation alcoolique, le métabolisme des médicaments et des xénobiotiques, et la biosynthèse de divers composés organiques.

Lactobacillus est un genre de bactéries gram-positives, anaérobies facultatives ou microaérophiles, appartenant à la famille des Lactobacillaceae. Elles sont rods non sporulants et font partie de la flore normale du tube digestif humain, en particulier dans l'intestin grêle et le côlon. Certaines espèces de Lactobacillus sont également présentes dans la cavité buccale, les voies respiratoires supérieures et la peau.

Les lactobacilles sont surtout connus pour leur capacité à fermenter le glucose en acide lactique, ce qui leur vaut leur nom et leur confère un rôle important dans la production de nombreux aliments fermentés tels que les yaourts, le kimchi, le sauerkraut et la choucroute.

Dans l'organisme humain, certaines espèces de Lactobacillus sont considérées comme des probiotiques, c'est-à-dire qu'elles peuvent conférer des bénéfices pour la santé lorsqu'elles sont consommées en quantités suffisantes. Elles contribuent à maintenir l'équilibre de la flore intestinale et peuvent avoir un effet protecteur contre certaines infections, notamment en colonisant les muqueuses et en empêchant l'adhésion et la prolifération d'agents pathogènes.

Les lactobacilles sont également utilisés dans des applications médicales spécifiques, telles que le traitement de la diarrhée associée aux antibiotiques, la prévention et le traitement des infections vaginales à Candida albicans, et la réduction du risque de récidive après un épisode aigu d'infection urinaire.

Un site allostérique, dans le contexte de la biologie moléculaire et de la médecine, se réfère à un endroit spécifique sur une protéine (généralement un enzyme ou un récepteur) où une molécule régulatrice (appelée modulateur allostérique ou effecteur allostérique) peut se lier pour modifier la fonction de cette protéine. Contrairement au site actif où le substrat principal se lie, le site allostérique est distant du site actif.

La liaison d'une molécule régulatrice à un site allostérique peut entraîner des changements conformationnels dans la protéine, ce qui peut conduire à une activation ou une inhibition de son activité enzymatique ou de sa capacité à se lier à d'autres molécules. Ce phénomène est connu sous le nom de régulation allostérique et joue un rôle crucial dans la régulation des voies métaboliques, la transduction du signal cellulaire et d'autres processus biologiques importants.

Il convient de noter que les sites allostériques peuvent être le site de liaison pour des médicaments thérapeutiques, offrant ainsi un moyen de moduler la fonction des protéines cibles dans le traitement de diverses maladies.

Alcohol dehydrogenase (ADH) est une enzyme qui joue un rôle clé dans le métabolisme de l'alcool éthylique dans l'organisme. Elle est responsable de la catalyse de la réaction chimique qui oxydise l'alcool éthylique en acétaldéhyde, qui est ensuite traité par une autre enzyme, l'acétaldéhyde déshydrogénase, pour être converti en acétate.

L'alcool déshydrogénase se trouve principalement dans le foie, mais on la trouve également dans d'autres tissus corporels, tels que l'estomac et les reins. Il existe plusieurs types différents d'alcool déshydrogénase dans le corps humain, chacun avec des propriétés enzymatiques et des préférences de substrats légèrement différentes.

L'activité de l'alcool déshydrogénase est importante pour détoxifier l'organisme de l'alcool éthylique et aider à prévenir l'accumulation d'acétaldéhyde, qui peut être toxique et nocif pour les cellules du corps. Des variations dans la fonction et l'activité de l'alcool déshydrogénase peuvent contribuer aux différences interindividuelles dans la sensibilité à l'alcool et au risque de développer une dépendance à l'alcool.

L'acide pyruvique est une molécule organique importante dans le métabolisme énergétique des cellules. C'est le produit final de la glycolyse, qui est la première étape de la dégradation du glucose pour produire de l'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate).

La formule chimique de l'acide pyruvique est CH3COCOOH ou C3H4O3. Il s'agit d'un composé à trois carbones avec une fonction acide carboxylique (-COOH) et une fonction cétone (-CO-).

Selon les conditions cellulaires, l'acide pyruvique peut subir différents processus métaboliques. Dans des conditions aérobies (en présence d'oxygène), il est décarboxylé en acétyl-CoA et CO2 dans le cycle de Krebs pour produire encore plus d'ATP. Dans des conditions anaérobies (en l'absence d'oxygène), il peut être réduit en lactate par la voie de fermentation lactique, ce qui permet de régénérer le NAD+ nécessaire à la poursuite de la glycolyse.

En résumé, l'acide pyruvique est un composé clé dans le métabolisme énergétique des cellules, servant de pont entre la glycolyse et d'autres voies métaboliques importantes telles que le cycle de Krebs et la fermentation lactique.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

En chimie et en pharmacologie, un stéréoisomère est un type particulier d'isomère structural où les molécules ont la même formule atomique et la même séquence d'atomes connectés (c'est-à-dire le même empilement), mais diffèrent dans la façon dont ces atomes sont spatialement disposés.

Les stéréoisomères peuvent être divisés en deux grands groupes : les énantiomères et les diastéréoisomères. Les énantiomères sont des paires de molécules qui sont images miroir l'une de l'autre, analogues aux deux mains humaines. Ils ont la même formule chimique et la même séquence d'atomes, mais diffèrent dans la configuration spatiale des atomes ou groupes d'atomes autour d'un ou plusieurs carbones asymétriques (appelés centres stéréogènes). Les énantiomères peuvent avoir des propriétés physiques différentes, telles que l'activité optique, mais présentent généralement des différences plus prononcées dans leurs interactions avec d'autres molécules chirales, telles que les enzymes et les récepteurs biologiques.

Les diastéréoisomères sont des stéréoisomères qui ne sont pas des énantiomères l'un de l'autre. Ils peuvent différer dans la configuration spatiale autour de plusieurs centres stéréogènes et présenter souvent des propriétés physiques et chimiques différentes, y compris des activités biologiques distinctes.

Comprendre les relations stéréochimiques entre les molécules est crucial en médecine et en pharmacologie, car de nombreux médicaments et substances bioactives présentent une activité biologique spécifique qui dépend fortement de leur configuration spatiale. Par exemple, un énantiomère d'un médicament peut être actif et l'autre inactif ou même toxique. Par conséquent, il est essentiel de caractériser et de synthétiser des formes stéréochimiquement pures de ces composés pour garantir leur efficacité et leur sécurité thérapeutiques.

La régulation allostérique est un mécanisme important dans le fonctionnement des protéines, y compris les enzymes et les récepteurs. Elle se produit lorsqu'un ligand se lie à un site de liaison distinct du site actif sur une protéine, entraînant un changement conformationnel qui affecte l'activité de la protéine.

Dans le contexte de l'enzymologie, la régulation allostérique peut soit augmenter (activation allostérique) soit diminuer (inhibition allostérique) l'activité enzymatique. Le ligand qui se lie à l'enzyme dans ce cas est appelé modulateur allostérique ou effecteur allostérique.

Ce mécanisme permet une régulation fine et rapide des voies métaboliques en réponse aux changements dans les conditions cellulaires, telles que la disponibilité des substrats, les niveaux d'énergie ou les signaux hormonaux. La régulation allostérique est donc essentielle pour maintenir l'homéostasie cellulaire et assurer une réponse adaptative aux stimuli internes et externes.

La glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (GAPDH) est un enzyme crucial dans le métabolisme du glucose, plus spécifiquement dans la glycolyse et la gluconéogenèse. Il catalyse la conversion irréversible du glycéraldéhyde-3-phosphate (un sucre à trois carbones) en D-glycéro-1,3-bisphosphoglycérate (un sucre à trois carbones avec deux groupes phosphates), tout en oxydant le glycéraldéhyde-3-phosphate et en réduisant le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) en NADH. Ce processus est essentiel pour la production d'énergie dans la cellule, car il permet de régénérer le NAD+ nécessaire à d'autres étapes de la glycolyse et produit un composé qui sera ultimement converti en ATP, la molécule énergétique principale des cellules.

La GAPDH est une protéine hautement conservée au cours de l'évolution, ce qui signifie qu'elle est similaire chez différentes espèces, depuis les bactéries jusqu'aux humains. Elle joue également d'autres rôles dans la cellule, tels que la régulation de l'apoptose (mort cellulaire programmée), la réparation de l'ADN et le trafic des membranes intracellulaires. Du fait de son importance et de sa présence ubiquitaire dans les cellules, la GAPDH est souvent utilisée comme une protéine de charge dans les expériences biochimiques et moléculaires pour normaliser l'expression ou l'activité d'autres protéines.

Le pyruvate est un composé organique avec la formule chimique CH3-CO-COO-. Il joue un rôle crucial dans le métabolisme, en particulier dans la respiration cellulaire. Le pyruvate est dérivé du métabolisme du glucose dans le cytoplasme des cellules via la glycolyse. Dans ce processus, un molécule de glucose est décomposée en deux molécules de pyruvate lors d'une série de réactions enzymatiques.

Dans la mitochondrie, le pyruvate peut être entièrement oxydé en dioxyde de carbone et en eau via le cycle de l'acide citrique et la chaîne respiratoire, produisant une grande quantité d'énergie sous forme d'ATP. Le pyruvate peut également être utilisé dans d'autres processus métaboliques, tels que la gluconéogenèse et la lipogenèse, selon les besoins de l'organisme.

Des niveaux anormalement élevés ou faibles de pyruvate peuvent indiquer des problèmes métaboliques sous-jacents et sont souvent utilisés comme marqueurs diagnostiques pour diverses affections médicales, telles que les maladies mitochondriales et le diabète.

La malate déshydrogénase (MDH) est un enzyme important qui catalyse la réaction d'oxydation du malate en oxaloacétate dans le cycle de Krebs, également connu sous le nom de cycle de l'acide citrique. Cette réaction joue un rôle crucial dans le métabolisme énergétique des cellules, permettant la production d'énergie via la formation d'ATP (adénosine triphosphate).

L'équation chimique de cette réaction est la suivante :

Malate + NAD+ ↔ Oxaloacétate + NADH + H+

La MDH existe sous deux formes isoenzymatiques dans le corps humain : une forme mitochondriale (mMDH) et une forme cytoplasmique (cMDH). La mMDH est principalement localisée dans la matrice mitochondriale, où elle participe au cycle de Krebs. En revanche, la cMDH est présente dans le cytoplasme et intervient dans la régénération du NADPH, nécessaire à la biosynthèse des lipides et des stéroïdes, ainsi qu'à la défense antioxydante de la cellule.

Des taux élevés de MDH peuvent être observés dans le sang en réponse à une lésion tissulaire, ce qui en fait un marqueur couramment utilisé pour diagnostiquer et surveiller les dommages aux organes, tels que ceux causés par une insuffisance hépatique ou rénale.

Aldehyde Dehydrogenase (ALDH) est une enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des aldéhydes, qui sont des composés organiques avec un groupe aldéhyde (-CHO). Cette enzyme est responsable de l'oxydation des aldéhydes en acides carboxyliques, ce qui aide à éliminer ces composés de l'organisme.

Il existe plusieurs isoformes d'ALDH dans le corps humain, chacune ayant une spécificité pour certains substrats et des distributions tissulaires différentes. Par exemple, ALDH2 est principalement exprimée dans le foie et est responsable du métabolisme de l'alcool déshydrogénase (ADH) produit lors de la consommation d'alcool.

Les défauts génétiques ou l'inhibition de cette enzyme peuvent entraîner une accumulation d'aldéhydes toxiques dans le corps, ce qui peut causer des dommages cellulaires et être associé à diverses maladies, telles que la toxicité alcoolique, les lésions hépatiques, les maladies neurodégénératives et certains types de cancer.

Le génie génétique est une discipline scientifique et technologique qui consiste à manipuler le matériel génétique, y compris l'ADN et l'ARN, pour modifier des organismes vivants. Cette technique permet aux chercheurs de créer des organismes avec des caractéristiques spécifiques souhaitées en insérant, supprimant, ou modifiant des gènes dans leur génome.

Le processus implique généralement les étapes suivantes :

1. Isolation et clonage de gènes d'intérêt à partir d'un organisme donneur
2. Insertion de ces gènes dans un vecteur, tel qu'un plasmide ou un virus, pour faciliter leur transfert vers l'organisme cible
3. Transformation de l'organisme cible en insérant le vecteur contenant les gènes d'intérêt dans son génome
4. Sélection et culture des organismes transformés pour produire une population homogène présentant la caractéristique souhaitée

Le génie génétique a de nombreuses applications, notamment en médecine (thérapie génique, production de médicaments), agriculture (amélioration des plantes et des animaux), biotechnologie industrielle (production de protéines recombinantes) et recherche fondamentale.

Cependant, il convient également de noter que le génie génétique soulève des questions éthiques, juridiques et environnementales complexes qui nécessitent une réglementation stricte et une surveillance continue pour garantir son utilisation sûre et responsable.

La glutamate déshydrogénase (GDH) est un important enzyme présent dans le corps humain, principalement dans les mitochondries des cellules du foie, du cerveau, des reins et des muscles. Il joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés et est essentiel pour la production d'énergie à partir de ces composés.

La GDH catalyse la réaction d'oxydation du glutamate, un acide aminé, en α-cétoglutarate, qui est un intermédiaire dans le cycle de Krebs et peut être utilisé pour produire de l'ATP, une molécule énergie. L'hydrogène libéré pendant ce processus est transféré au NAD+, un cofacteur, ce qui entraîne la formation de NADH, qui peut également être utilisé pour produire de l'énergie.

La GDH est régulée par plusieurs facteurs, dont le plus important est l'adénosine monophosphate cyclique (AMPc), un messager intracellulaire qui active l'enzyme en présence de faibles niveaux d'énergie cellulaire. D'autres molécules telles que le GTP et le leucine peuvent également réguler l'activité de la GDH.

Des taux élevés de GDH dans le sang peuvent être un indicateur de dommages aux cellules du foie ou des reins, car ces organes contiennent des niveaux élevés d'enzymes et peuvent libérer de grandes quantités de GDH en réponse à une lésion tissulaire. Par conséquent, les tests de la GDH sérique sont souvent utilisés comme marqueurs de dommages hépatiques et rénaux.

La glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) est un enzyme intracellulaire présent dans la membrane des mitochondries des érythrocytes (globules rouges) et d'autres tissus. Il joue un rôle clé dans le métabolisme du glucose et participe à la voie des pentoses phosphates, qui est une voie métabolique parallèle à la glycolyse.

L'enzyme G6PD catalyse la conversion du glucose-6-phosphate en 6-phosphogluconolactone, un intermédiaire dans la production de NADPH à partir de NADP+. Le NADPH est essentiel pour maintenir l'équilibre rédox cellulaire et protéger les globules rouges contre le stress oxydatif.

Les déficiences en G6PD sont relativement courantes dans le monde entier, en particulier dans certaines populations méditerranéennes, africaines et asiatiques. Ces déficiences peuvent entraîner une vulnérabilité accrue aux dommages oxydatifs et à l'hémolyse des globules rouges, ce qui peut provoquer une anémie hémolytique aiguë en réponse à certains médicaments, infections ou autres facteurs déclenchants.

Le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution. Il s'agit d'un échelle logarithmique qui va de 0 à 14. Un pH de 7 est neutre, moins de 7 est acide et plus de 7 est basique. Chaque unité de pH représente une différence de concentration d'ions hydrogène (H+) d'un facteur de 10. Par exemple, une solution avec un pH de 4 est 10 fois plus acide qu'une solution avec un pH de 5.

Dans le contexte médical, le pH est souvent mesuré dans les fluides corporels tels que le sang, l'urine et l'estomac pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps. Un déséquilibre peut indiquer un certain nombre de problèmes de santé, tels qu'une insuffisance rénale ou une acidose métabolique.

Le pH normal du sang est d'environ 7,35 à 7,45. Un pH inférieur à 7,35 est appelé acidose et un pH supérieur à 7,45 est appelé alcalose. Les deux peuvent être graves et même mortelles si elles ne sont pas traitées.

En résumé, le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution, qui est importante dans le contexte médical pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps et détecter les problèmes de santé sous-jacents.

Les isocitrate déshydrogénases (IDH) sont un groupe d'enzymes qui catalysent la réaction chimique de l'isocitrate en α-cétoglutarate dans le cycle de Krebs, un processus métabolique essentiel au métabolisme des glucides, des lipides et des protéines. Il existe trois isoformes d'IDH chez les mammifères : IDH1, localisée dans le cytoplasme, IDH2 et IDH3, toutes deux situées dans la matrice mitochondriale. Les isoformes IDH1 et IDH2 utilisent comme cofacteur le NADP+, tandis que l'isoforme IDH3 utilise le NAD+. Une mutation de ces enzymes peut entraîner des maladies telles que les gliomes malins du cerveau et d'autres cancers solides. Les mutations dans IDH1 ou IDH2 conduisent à la production d'un métabolite anormal, le 2-hydroxyglutarate, qui perturbe le métabolisme cellulaire et favorise la tumorigenèse.

La fermentation est un processus métabolique anaérobie où certaines bactéries, champignons ou d'autres types de cellules convertissent des sucres simples en acide lactique, alcool ou gaz. C'est une voie métabolique alternative à la respiration cellulaire lorsque l'oxygène n'est pas disponible ou ne peut pas être utilisé pour produire de l'énergie dans la cellule. Dans le contexte médical, la fermentation est importante car elle joue un rôle dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la digestion des aliments, la production d'acide gastrique et la formation de gaz dans le tractus gastro-intestinal. Cependant, certaines formes de fermentation peuvent également être impliquées dans des processus pathogènes, comme la production de toxines par des bactéries telles que Clostridium botulinum.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

La chimie est une science qui étudie la composition, la structure, les propriétés et les changements des différentes formes de matière. Elle concerne l'étude des atomes, des molécules, des ions et des composés chimiques, ainsi que leurs interactions et réactions.

Dans le contexte médical, la chimie joue un rôle crucial dans la compréhension des processus biologiques et des mécanismes d'action des médicaments. Par exemple, les scientifiques peuvent utiliser la chimie pour étudier comment une molécule thérapeutique interagit avec une cible spécifique dans le corps humain, ce qui peut aider à développer de nouveaux traitements plus efficaces et plus sûrs.

La chimie est également importante dans le diagnostic médical, où elle peut être utilisée pour analyser des échantillons biologiques tels que le sang ou l'urine afin d'identifier des marqueurs spécifiques de maladies ou de conditions médicales. Les tests de laboratoire couramment utilisés en médecine, tels que les tests sanguins pour détecter la glycémie ou le cholestérol, reposent sur des principes chimiques fondamentaux.

En outre, la chimie est essentielle dans la fabrication de dispositifs médicaux et d'équipements tels que les prothèses, les implants et les instruments chirurgicaux. Les matériaux utilisés pour ces applications doivent être conçus pour avoir des propriétés spécifiques telles qu'une biocompatibilité élevée, une résistance à la corrosion et une durabilité accrue.

En bref, la chimie est un domaine scientifique fondamental qui a de nombreuses applications dans le domaine médical, allant de la compréhension des processus biologiques à la fabrication de dispositifs médicaux en passant par le diagnostic et le traitement des maladies.

La « Spécificité selon le substrat » est un terme utilisé en pharmacologie et en toxicologie pour décrire la capacité d'un médicament ou d'une substance toxique à agir spécifiquement sur une cible moléculaire particulière dans un tissu ou une cellule donnée. Cette spécificité est déterminée par les propriétés chimiques et structurelles de la molécule, qui lui permettent de se lier sélectivement à sa cible, telles qu'un récepteur, un canal ionique ou une enzyme, sans affecter d'autres composants cellulaires.

La spécificité selon le substrat est importante pour minimiser les effets secondaires indésirables des médicaments et des toxines, car elle permet de cibler l'action thérapeutique ou toxique sur la zone affectée sans altérer les fonctions normales des tissus environnants. Cependant, il est important de noter que même les molécules les plus spécifiques peuvent avoir des effets hors cible à des concentrations élevées ou en présence de certaines conditions physiologiques ou pathologiques.

Par exemple, un médicament conçu pour se lier spécifiquement à un récepteur dans le cerveau peut également affecter d'autres récepteurs similaires dans d'autres organes à des doses plus élevées, entraînant ainsi des effets secondaires indésirables. Par conséquent, la spécificité selon le substrat est un facteur important à prendre en compte lors du développement et de l'utilisation de médicaments et de substances toxiques.

Le terme "chemical phenomena" ne fait pas partie de la terminologie médicale standard. Il s'agit plutôt d'un terme général utilisé en chimie pour décrire les observations ou les événements qui se produisent lorsque des substances interagissent au niveau moléculaire ou atomique.

Cependant, dans un contexte médical ou biologique plus large, on peut parler de "phénomènes chimiques" pour décrire les réactions et les processus métaboliques qui se produisent dans le corps à partir de l'interaction de différentes substances chimiques, telles que les nutriments, les médicaments, les toxines ou les hormones.

Par exemple, la digestion des aliments dans l'estomac et l'intestin grêle implique une série de réactions chimiques qui décomposent les molécules complexes en nutriments plus simples qui peuvent être absorbés par l'organisme. De même, le métabolisme des médicaments dans le foie et les reins implique des processus chimiques qui permettent de transformer les molécules actives des médicaments en formes plus facilement éliminées par l'organisme.

Dans ces contextes, les "phénomènes chimiques" peuvent être décrits plus précisément en termes de réactions biochimiques ou de voies métaboliques spécifiques qui sont régulées et contrôlées par l'organisme.

Isoenzymes sont des enzymes qui catalysent la même réaction chimique mais diffèrent dans leur structure protéique et peuvent être distinguées par leurs propriétés biochimiques, telles que les différences de charge électrique, de poids moléculaire ou de sensibilité à des inhibiteurs spécifiques. Ils sont souvent codés par différents gènes et peuvent être trouvés dans différents tissus ou développés à des moments différents pendant le développement d'un organisme. Les isoenzymes peuvent être utiles comme marqueurs biochimiques pour évaluer les dommages aux tissus, les maladies ou les troubles congénitaux. Par exemple, la créatine kinase (CK) est une enzyme présente dans le cœur, le cerveau et les muscles squelettiques, et elle a trois isoenzymes différentes : CK-BB, CK-MB et CK-MM. Une augmentation des niveaux de CK-MB peut indiquer des dommages au muscle cardiaque.

La dihydrolipoamide déshydrogénase est un important enzyme présent dans le corps humain, qui joue un rôle crucial dans plusieurs processus métaboliques. Il s'agit d'une flavoprotéine qui se trouve dans la matrice mitochondriale et fait partie du complexe multienzymatique de la pyruvate déshydrogénase et de l'α-cétoglutarate déshydrogénase.

Ces deux voies métaboliques sont essentielles pour le catabolisme des acides aminés et des glucides, produisant du NADH et du FADH2, qui sont ensuite utilisés dans la chaîne respiratoire pour générer de l'ATP.

La dihydrolipoamide déshydrogénase catalyse la réaction d'oxydation du dihydrolipoamide en lipoamide, un processus qui est couplé à la réduction du FAD en FADH2. Le lipoamide peut ensuite être réoxydé par le même enzyme, régénérant ainsi le dihydrolipoamide et oxydant le FADH2 en FAD.

La déficience en dihydrolipoamide déshydrogénase est associée à plusieurs troubles métaboliques graves, tels que l'acidose lactique, la neuropathie périphérique et la cardiomyopathie. Ces affections peuvent entraîner des symptômes sévères, notamment une faiblesse musculaire, une intolérance à l'exercice, des vomissements, une confusion mentale et, dans les cas graves, un coma ou même un décès.

Les carbohydrate déshydrogénases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation des groupements alcool (-OH) des glucides (sucres) en groupements aldéhyde ou cétone, accompagnée de la réduction d'un cofacteur comme le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide). Ce processus est une étape clé dans la dégradation des glucides pour produire de l'énergie dans les cellules.

Il existe plusieurs types de carbohydrate déshydrogénases, chacune spécialisée dans l'oxydation d'un type spécifique de glucide. Par exemple, la glucose déshydrogénase oxyde le glucose en gluconolactone, tandis que la L-galactose déshydrogénase oxyde le galactose en galactonolactone.

Les carbohydrate déshydrogénases jouent un rôle important dans divers processus métaboliques, tels que la glycolyse, la pentose phosphate pathway et la voie des acides tricarboxyliques (TCA). Les mutations de ces enzymes peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires.

La succinate déshydrogénase (SDH) est une enzyme localisée dans la membrane interne des mitochondries, qui joue un rôle crucial dans le processus d'oxydation des acides gras et du sucre pour produire de l'énergie sous forme d'ATP dans les cellules. Elle fait partie du complexe II de la chaîne respiratoire et est responsable de la conversion du succinate en fumarate pendant le cycle de Krebs, un processus métabolique central.

La SDH est composée de quatre sous-unités protéiques différentes (SDHA, SDHB, SDHC et SDHD) et contient trois groupes prosthétiques: un flavine adénine dinucléotide (FAD), trois centres fer-soufre [2Fe-2S] et [4Fe-4S], et un cofacteur hème b. Ce dernier n'est pas directement impliqué dans l'activité catalytique mais contribue à la stabilité de la structure de l'enzyme.

Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités de la SDH ou pour des protéines associées peuvent entraîner une instabilité de l'enzyme et un dysfonctionnement, ce qui peut prédisposer à diverses maladies, telles que certains cancers et certaines maladies neurodégénératives héréditaires. Par exemple, des mutations dans le gène SDHB sont associées à un risque accru de développer un phéochromocytome ou un paragangliome, deux tumeurs rares des glandes surrénales ou des ganglions sympathiques.

La glycérophosphate déshydrogénase (GPD) est un ensemble d'enzymes qui catalysent la réaction d'oxydation du glycérophosphate en dihydroxyacétone phosphate, un intermédiaire clé dans le métabolisme du glucose. Cette réaction joue un rôle crucial dans la régulation du métabolisme énergétique et de la biosynthèse des lipides dans les cellules.

Il existe plusieurs isoformes de GPD, localisées dans différents compartiments cellulaires, y compris la glycérophosphate déshydrogénase mitochondriale (mGPD) et la glycérophosphate déshydrogénase cytosolique (cGPD). La mGPD est située dans la membrane mitochondriale interne et participe au cycle de l'acide citrique, tandis que la cGPD est présente dans le cytoplasme et joue un rôle important dans la biosynthèse des triacylglycérides et des phospholipides.

Les déficits en activité de GPD peuvent entraîner diverses maladies métaboliques, telles que la glycogénose de type IX, une forme rare de trouble du stockage du glycogène, et certaines neuropathies périphériques. Des anomalies de l'activité de GPD ont également été associées à des maladies cardiovasculaires, au diabète et à d'autres affections métaboliques.

L-iditol 2-dehydrogenase est un enzyme qui catalyse la réaction d'oxydation du L-iditol en L-sorbose avec la réduction simultanée de NAD(P)+ en NAD(P)H. Cette enzyme joue un rôle important dans le métabolisme des polyalcools et des sucres aldoses dans les organismes vivants. Elle est largement distribuée dans la nature et a été trouvée chez une variété d'organismes, y compris les bactéries, les levures et les plantes. L-iditol 2-dehydrogenase est souvent utilisé dans l'industrie biotechnologique pour la production de L-sorbose, qui est un intermédiaire important dans la synthèse de divers produits chimiques utiles.

Les transporteurs acides monocarboxyliques (TAM) sont des protéines membranaires qui facilitent le transport des molécules d'acides monocarboxyliques, tels que l'acide lactique, l'acétate et le pyruvate, à travers les membranes cellulaires. Ils jouent un rôle crucial dans le métabolisme énergétique de nombreux types de cellules, y compris les cellules musculaires et cérébrales.

Les TAM sont classés en deux groupes : les transporteurs sodium-dépendants (SMCT) et les transporteurs sodium-indépendants (MCT). Les SMCT dépendent de la gradiente électrochimique du sodium pour faciliter le transport des acides monocarboxyliques, tandis que les MCT ne nécessitent pas de gradient sodium.

Les TAM sont également importants dans le transport de médicaments et de toxines à travers les membranes cellulaires. Par exemple, certaines chimiothérapies anticancéreuses sont des acides monocarboxyliques qui peuvent être transportés par les TAM dans les cellules cancéreuses.

Les dysfonctionnements des TAM ont été associés à plusieurs maladies, y compris le diabète, l'obésité, la maladie d'Alzheimer et certains types de cancer.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

Le clonage moléculaire est une technique de laboratoire qui permet de créer plusieurs copies identiques d'un fragment d'ADN spécifique. Cette méthode implique l'utilisation de divers outils et processus moléculaires, tels que des enzymes de restriction, des ligases, des vecteurs d'ADN (comme des plasmides ou des phages) et des hôtes cellulaires appropriés.

Le fragment d'ADN à cloner est d'abord coupé de sa source originale en utilisant des enzymes de restriction, qui reconnaissent et coupent l'ADN à des séquences spécifiques. Le vecteur d'ADN est également coupé en utilisant les mêmes enzymes de restriction pour créer des extrémités compatibles avec le fragment d'ADN cible. Les deux sont ensuite mélangés dans une réaction de ligation, où une ligase (une enzyme qui joint les extrémités de l'ADN) est utilisée pour fusionner le fragment d'ADN et le vecteur ensemble.

Le produit final de cette réaction est un nouvel ADN hybride, composé du vecteur et du fragment d'ADN cloné. Ce nouvel ADN est ensuite introduit dans un hôte cellulaire approprié (comme une bactérie ou une levure), où il peut se répliquer et produire de nombreuses copies identiques du fragment d'ADN original.

Le clonage moléculaire est largement utilisé en recherche biologique pour étudier la fonction des gènes, produire des protéines recombinantes à grande échelle, et développer des tests diagnostiques et thérapeutiques.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

La glucose 1-déshydrogénase est une enzyme impliquée dans le métabolisme du glucose. Plus précisément, il s'agit d'une oxydoréductase qui catalyse la réaction d'oxydation du glucose en glucono-δ-lactone avec la NADP+ comme accepteur d'électrons. Cette réaction produit également du NADPH comme produit de réaction.

La glucose 1-déshydrogénase est une enzyme clé dans le métabolisme du glucose, car elle permet de réguler la concentration de glucose dans les cellules en le convertissant en une forme oxydée qui peut être facilement éliminée. Cette enzyme est également importante dans la production d'énergie à partir du glucose, car la réaction qu'elle catalyse produit du NADPH, un cofacteur essentiel dans la biosynthèse des molécules cellulaires telles que les acides gras et le cholestérol.

La glucose 1-déshydrogénase est présente dans de nombreux tissus et organismes, y compris les humains. Elle est souvent utilisée comme biomarqueur pour détecter la présence de certaines maladies, telles que le diabète et l'insuffisance hépatique. Des mutations dans le gène codant pour cette enzyme peuvent entraîner des troubles métaboliques graves, tels que la carence en glucose 1-déshydrogénase.

Les hydroxystéroïdes déshydrogénases (HSD) sont un groupe d'enzymes qui catalysent les réactions d'oxydoréduction des hormones stéroïdiennes et des stéroïdes dans le corps. Elles jouent un rôle crucial dans la biosynthèse, la conversion et l'inactivation de ces molécules importantes.

Les HSD peuvent être classées en fonction du type de réaction qu'elles catalysent :

1. Les HSD qui oxydent les groupes hydroxyles (-OH) en groupes kétone (-CO) sont appelés déshydrogénases.
2. Celles qui réduisent les groupes kétone en groupes hydroxyles sont appelées réductases.

Ces enzymes sont largement distribuées dans divers tissus, notamment le foie, les glandes surrénales, les ovaires et les testicules. Elles participent à la régulation fine de la production et de l'action des stéroïdes, tels que les androgènes, les œstrogènes, les progestérones et les corticostéroïdes.

Les HSD sont également ciblées dans le traitement de certaines affections hormonales et métaboliques, comme l'excès d'androgènes ou la carence en cortisol. Les inhibiteurs des HSD peuvent être utilisés pour moduler l'activité de ces enzymes et ainsi influencer les niveaux d'hormones stéroïdiennes dans le corps.

Les acides aminés sont des molécules organiques qui jouent un rôle crucial dans la biologie. Ils sont les éléments constitutifs des protéines et des peptides, ce qui signifie qu'ils se combinent pour former des chaînes de polymères qui forment ces macromolécules importantes.

Il existe 20 acides aminés standard qui sont encodés dans le code génétique et sont donc considérés comme des «acides aminés protéinogéniques». Parmi ceux-ci, 9 sont dits «essentiels» pour les humains, ce qui signifie qu'ils doivent être obtenus par l'alimentation car notre corps ne peut pas les synthétiser.

Chaque acide aminé a une structure commune composée d'un groupe amino (-NH2) et d'un groupe carboxyle (-COOH), ainsi que d'une chaîne latérale unique qui détermine ses propriétés chimiques et biologiques. Les acides aminés peuvent se lier entre eux par des liaisons peptidiques pour former des chaînes polypeptidiques, aboutissant finalement à la formation de protéines complexes avec une grande variété de fonctions dans le corps humain.

Les acides aminés sont également importants en tant que précurseurs de divers métabolites et messagers chimiques dans l'organisme, tels que les neurotransmetteurs et les hormones. Ils jouent donc un rôle essentiel dans la régulation des processus physiologiques et des fonctions corporelles.

Les protéines bactériennes se réfèrent aux différentes protéines produites et présentes dans les bactéries. Elles jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, structurels et fonctionnels des bactéries. Les protéines bactériennes peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment :

1. Protéines structurales : Ces protéines sont impliquées dans la formation de la paroi cellulaire, du cytosquelette et d'autres structures cellulaires importantes.

2. Protéines enzymatiques : Ces protéines agissent comme des catalyseurs pour accélérer les réactions chimiques nécessaires au métabolisme bactérien.

3. Protéines de transport : Elles facilitent le mouvement des nutriments, des ions et des molécules à travers la membrane cellulaire.

4. Protéines de régulation : Ces protéines contrôlent l'expression génétique et la transduction du signal dans les bactéries.

5. Protéines de virulence : Certaines protéines bactériennes contribuent à la pathogénicité des bactéries, en facilitant l'adhésion aux surfaces cellulaires, l'invasion tissulaire et l'évasion du système immunitaire de l'hôte.

L'étude des protéines bactériennes est importante dans la compréhension de la physiologie bactérienne, le développement de vaccins et de thérapies antimicrobiennes, ainsi que dans l'élucidation des mécanismes moléculaires de maladies infectieuses.

Le complexe de la déshydrogénase du 2-oxoglutarate (KGDHC, aussi connu sous le nom de complexe du lyase du 2-oxoglutarate) est un complexe enzymatique multimérique qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés et du glucose. Il intervient dans le processus d'oxyde réduction, où il catalyse la conversion du 2-oxoglutarate en succinyl-CoA, une forme active de l'acide succinique dans le cycle de Krebs (également connu sous le nom de cycle de l'acide citrique).

Le complexe KGDHC est composé de plusieurs sous-unités protéiques, notamment l'E1 (2-oxoglutarate déshydrogénase), l'E2 (dihydrolipoyl succinyltransférase) et l'E3 (dihydrolipoyl déshydrogénase). Ces sous-unités travaillent ensemble pour faciliter la réaction d'oxydation du 2-oxoglutarate en utilisant la coenzyme flavine adénine dinucléotide (FAD) et la coenzyme nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+) comme accepteurs d'électrons.

Le complexe KGDHC est présent dans la matrice mitochondriale des cellules eucaryotes et joue un rôle important dans la production d'énergie sous forme d'ATP, ainsi que dans la régulation de la signalisation cellulaire et du métabolisme. Des anomalies dans le fonctionnement du complexe KGDHC ont été associées à diverses maladies, notamment des troubles neurodégénératifs et des maladies mitochondriales.

Les aldéhyde oxidoréductases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation des aldéhydes en acides carboxyliques en utilisant NAD+ ou FAD comme cofacteurs. Ces enzymes jouent un rôle important dans la détoxification de divers composés toxiques, tels que les aldéhydes produits lors du métabolisme de l'alcool et des médicaments. Elles sont également impliquées dans le métabolisme normal des lipides et des acides aminés. Les aldéhyde oxidoréductases peuvent être trouvées dans divers tissus, y compris le foie, les poumons et le cerveau. Des anomalies dans ces enzymes ont été associées à certaines maladies, telles que la neuropathie alcoolique et la maladie de Parkinson.

La régulation de l'expression génique bactérienne fait référence au processus par lequel les bactéries contrôlent l'activité et la production de leurs gènes, y compris la transcription et la traduction des ARNm en protéines. Ce processus est crucial pour que les bactéries s'adaptent à leur environnement changeant, survivent et se répliquent avec succès.

Les facteurs de régulation peuvent être internes ou externes. Les facteurs internes comprennent des molécules telles que les protéines, l'ARN et le métabolisme cellulaire. Les facteurs externes comprennent des éléments tels que la température, la disponibilité des nutriments et l'exposition à des produits chimiques ou à des substances toxiques.

Les bactéries utilisent une variété de mécanismes pour réguler leur expression génique, notamment :

1. Régulation au niveau de la transcription : Cela implique le contrôle de l'initiation, du terminaison et de la vitesse de la transcription des gènes en ARNm. Les bactéries utilisent divers facteurs de transcription pour se lier à des séquences spécifiques d'ADN et réguler l'activité des promoteurs.

2. Régulation au niveau de la traduction : Cela implique le contrôle de la vitesse et de l'efficacité de la traduction des ARNm en protéines. Les bactéries utilisent divers éléments structurels dans les ARNm, tels que les séquences Shine-Dalgarno et les structures secondaires, pour réguler ce processus.

3. Régulation par ARN non codant : Les petits ARN non codants (sRNA) peuvent se lier aux ARNm et modifier leur stabilité ou leur traduction. Cela peut entraîner une augmentation ou une diminution de la production de protéines spécifiques.

4. Régulation par protéines d'interaction : Certaines protéines peuvent se lier à des facteurs de transcription et modifier leur activité, ce qui entraîne une régulation positive ou négative de la transcription des gènes cibles.

5. Régulation par épissage alternatif : Dans certains cas, les bactéries peuvent utiliser l'épissage alternatif pour produire plusieurs protéines à partir d'un seul gène.

En résumé, la régulation génétique chez les bactéries est un processus complexe et dynamique qui implique divers mécanismes de contrôle au niveau de la transcription, de la traduction et de l'épissage des ARNm. Ces mécanismes permettent aux bactéries d'adapter rapidement leur expression génétique en réponse à des changements environnementaux et de maintenir l'homéostasie cellulaire.

Les glucose déshydrogénases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation du glucose en glucono-δ-lactone, avec la réduction d'un cofacteur comme le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) ou le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP). Ce processus joue un rôle crucial dans le métabolisme du glucose et la production d'énergie dans les organismes vivants. Il existe plusieurs types de glucose déshydrogénases, chacun ayant des propriétés spécifiques en termes de cofacteurs, de localisation cellulaire et de régulation.

L'une des glucose déshydrogénases les plus courantes est la glucose déshydrogénase à NAD dépendante (GDH-NAD), qui utilise le NAD comme cofacteur. Cette enzyme se trouve principalement dans le foie et participe au métabolisme du glucose en régulant la glycémie.

Une autre forme importante est la glucose déshydrogénase à NADP dépendante (GDH-NADP), qui utilise le NADP comme cofacteur. Cette enzyme est principalement localisée dans les reins, le cerveau et les muscles squelettiques, où elle contribue au métabolisme du glucose et à la production d'énergie.

Les glucose déshydrogénases sont également utilisées dans des applications industrielles et diagnostiques, telles que la détection de la glycémie et la production de biocarburants.

Les 3-Hydroxysteroid Dehydrogenases (3-HSD) sont un groupe d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans la biosynthèse des stéroïdes dans le corps humain. Ils participent à la conversion des hormones stéroïdiennes en d'autres formes actives ou inactives.

Plus spécifiquement, les 3-HSD catalysent la réaction d'oxydation de la fonction alcool (ou groupe hydroxyle) en position 3 d'un certain nombre de stéroïdes, y compris les androgènes, les estrogènes et les glucocorticoïdes. Cette réaction est essentielle pour réguler l'activité biologique des hormones stéroïdiennes.

Il existe plusieurs isoformes de 3-HSD, chacune étant exprimée dans différents tissus et ayant des activités spécifiques. Par exemple, l'isoforme 3-HSD type I est principalement exprimée dans les gonades et le placenta, où elle participe à la biosynthèse des androgènes et des estrogènes. L'isoforme 3-HSD type II, en revanche, est exprimée dans les glandes surrénales et les tissus périphériques, où elle joue un rôle clé dans la biosynthèse des corticostéroïdes.

Les mutations ou les variations dans l'activité des 3-HSD peuvent entraîner des troubles endocriniens, tels que les désordres de la différenciation sexuelle, le syndrome adrénogénital et l'insuffisance surrénalienne congénitale.

La phosphogluconate déshydrogénase est un enzyme impliqué dans le métabolisme du glucose, plus spécifiquement dans la voie des pentoses phosphates. Cette enzyme catalyse la réaction d'oxydation du 6-phosphogluconate en ribulose-5-phosphate, avec la production de CO2 et de NADPH. Le NADPH produit dans cette réaction est utilisé dans d'autres processus cellulaires tels que la biosynthèse des lipides et la défense contre le stress oxydatif. La phosphogluconate déshydrogénase est donc une enzyme clé dans le métabolisme énergétique et les voies anaboliques de la cellule.

Les sugar alcohol dehydrogenases (SADH) sont un type d'enzymes qui catalysent la réaction d'oxydoréduction entre un alcool polyol (également connu sous le nom de sucre alcool) et un cétone ou aldéhyde correspondant. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans le métabolisme des sugar alcohols chez les organismes vivants, y compris les bactéries, les levures et les plantes.

Les sugar alcohols sont des molécules organiques qui contiennent plusieurs groupes hydroxyles (-OH) et un groupe carbonyle (=O), ce qui leur confère une grande polarité et solubilité dans l'eau. Les sugar alcohols peuvent être produits par réduction du groupe carbonyle d'un sucre, ce qui entraîne la formation d'un alcool primaire ou secondaire.

Les SADH sont responsables de l'oxydation des sugar alcohols en cétones ou aldéhydes correspondants, avec la réduction concomitante du NAD(P)+ en NAD(P)H. Cette réaction est importante pour le métabolisme énergétique des organismes vivants, car elle permet de régénérer les cofacteurs nécessaires à d'autres réactions redox importantes.

Les SADH sont également impliquées dans la biosynthèse de certains composés naturels, tels que les antibiotiques et les vitamines. Par exemple, la SADH est responsable de la conversion du sugar alcohol sorbitol en sorbose, un précurseur important de la vitamine C dans certaines plantes.

En médecine, les SADH peuvent être utilisées comme biomarqueurs pour détecter des maladies spécifiques ou pour évaluer l'activité de certains médicaments. Par exemple, une activité réduite de la SADH a été associée à des maladies telles que le diabète et la neuropathie périphérique. De plus, certaines études ont montré que les inhibiteurs de la SADH peuvent potentialiser l'activité de certains antibiotiques, ce qui pourrait être utile dans le traitement des infections résistantes aux antibiotiques.

Les acyl-CoA déshydrogénases sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme des acides gras à chaîne moyenne et longue. Elles catalysent la première étape de la β-oxydation des acides gras, une voie métabolique qui permet la dégradation des acides gras en unités d'acétyl-CoA, qui peuvent ensuite être oxydées dans le cycle de l'acide citrique pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.

Les acyl-CoA déshydrogénases agissent spécifiquement sur les acides gras activés sous forme d'acyl-CoA en les désaturant, c'est-à-dire en introduisant une double liaison carbone-carbone entre les atomes de carbone 2 et 3 de la chaîne acyle. Cette réaction produit également du FADH2, qui peut être utilisé pour régénérer le NAD+ nécessaire à d'autres étapes du métabolisme.

Il existe plusieurs types d'acyl-CoA déshydrogénases, chacune avec une spécificité pour des chaînes acyles de différentes longueurs. Par exemple, l'acétate déshydrogénase agit sur les acides gras à deux carbones, la butyryl-CoA déshydrogénase sur les acides gras à quatre carbones, et ainsi de suite.

Les mutations dans les gènes codant pour ces enzymes peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires telles que l'acidurie glutarique de type I ou la déficience en acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne, qui se manifestent par une accumulation d'acides gras non oxydés dans les tissus et des symptômes tels que vomissements, hypoglycémie, acidose métabolique et encéphalopathie.

La NADH déshydrogénase, également connue sous le nom de complexe I, est une enzyme essentielle du processus de respiration cellulaire dans les mitochondries des cellules eucaryotes. Elle joue un rôle clé dans la chaîne de transport d'électrons et contribue à la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate).

La NADH déshydrogénase catalyse l'oxydation du NADH en NAD+, un cofacteur important dans les réactions redox, et transfère les électrons résultants au coenzyme Q10 (CoQ), réduisant ce dernier en ubiquinol. Ce transfert d'électrons est associé à la pompe de protons, qui transporte des protons à travers la membrane mitochondriale interne, créant un gradient de protons et un potentiel électrochimique. Ultérieurement, ce gradient est utilisé par l'ATP synthase pour produire de l'ATP dans le processus d'phosphorylation oxydative.

La NADH déshydrogénase est une grande protéine composée de plusieurs sous-unités et cofacteurs, dont les flavines et les centres fer-soufre. Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités de cette enzyme peuvent entraîner des maladies mitochondriales graves, telles que la neuropathie optique progressive, le syndrome de Leigh et d'autres désordres neurologiques.

La «IMP Déshydrogénase» (EC 1.6.4.3) est un nom donné à une enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme énergétique des cellules vivantes, plus précisément dans la dégradation des nucléotides puriques. Cette enzyme catalyse l'oxydation du nucléoside monophosphate d'inosine (IMP) en inosine-5'-diphosphate (IDP), qui est ensuite converti en inosine-5'-triphosphate (ITP). Ce processus libère des électrons qui sont transférés à la coenzyme NAD+, formant NADH.

L'IMP Déshydrogénase est une enzyme complexe composée de plusieurs sous-unités et cofacteurs, dont le flavine adénine dinucléotide (FAD) et le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD+). Elle se trouve principalement dans la matrice mitochondriale des cellules eucaryotes, où elle participe à la production d'énergie sous forme d'ATP via la chaîne respiratoire.

Des anomalies ou des mutations dans les gènes codant pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques graves, telles que la neuropathie optique héréditaire de Leber (LHON) et d'autres troubles neurologiques.

La masse moléculaire est un concept utilisé en chimie et en biochimie qui représente la masse d'une molécule. Elle est généralement exprimée en unités de masse atomique unifiée (u), également appelées dalton (Da).

La masse moléculaire d'une molécule est déterminée en additionnant les masses molaires des atomes qui la composent. La masse molaire d'un atome est elle-même définie comme la masse d'un atome en grammes divisée par sa quantité de substance, exprimée en moles.

Par exemple, l'eau est composée de deux atomes d'hydrogène et un atome d'oxygène. La masse molaire de l'hydrogène est d'environ 1 u et celle de l'oxygène est d'environ 16 u. Ainsi, la masse moléculaire de l'eau est d'environ 18 u (2 x 1 u pour l'hydrogène + 16 u pour l'oxygène).

La détermination de la masse moléculaire est importante en médecine et en biochimie, par exemple dans l'identification et la caractérisation des protéines et des autres biomolécules.

Les formiate déshydrogénases sont des enzymes qui catalysent la réaction d'oxydation du formiate (formate) en dioxyde de carbone et un proton avec la simultanée réduction d'un cofacteur, tel que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide). Ce processus joue un rôle crucial dans le métabolisme énergétique et la biosynthèse des composés organiques.

Dans le cytoplasme des cellules, la forme NAD-dépendante de cette enzyme, appelée formiate déshydrogénase 1 (FDH1), participe à la régulation du pH et au métabolisme du one-carbon. Pendant ce temps, dans les mitochondries, la forme FAD-dépendante, appelée formiate déshydrogénase 2 (FDH2), est importante pour le cycle de Krebs et la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate).

Des variations dans l'activité ou l'expression des formiate déshydrogénases ont été associées à diverses affections médicales, y compris les maladies neurodégénératives et certains cancers. Par conséquent, une meilleure compréhension de ces enzymes pourrait conduire au développement de nouvelles stratégies thérapeutiques pour traiter ces conditions.

L'acyl-CoA déshydrogénase est un groupe d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans le métabolisme des acides gras. Ces enzymes sont responsables de la oxydation des acides gras à chaîne moyenne et longue dans les mitochondries des cellules.

Le processus commence lorsque les acides gras sont décomposés en molécules plus petites, appelées acyl-CoA, dans le cytoplasme de la cellule. Ces molécules sont ensuite transportées dans la matrice mitochondriale, où elles subissent une série d'oxydations pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.

L'acyl-CoA déshydrogénase intervient dans la première étape de ce processus, qui est la déshydrogénation de l'acyle-CoA en un double lien. Cette réaction libère de l'énergie sous forme d'un électron qui est transféré à une flavoprotéine, produisant ainsi du FADH2. Le FADH2 peut ensuite être utilisé pour générer de l'ATP dans la chaîne respiratoire mitochondriale.

Il existe plusieurs types d'acyl-CoA déshydrogénases, chacune étant spécifique à un certain type d'acyle-CoA en fonction de la longueur de sa chaîne carbonée. Les défauts dans les gènes qui codent pour ces enzymes peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires graves, telles que l'acidurie glutarique de type I et la déficience en acyl-CoA déshydrogénase à chaîne moyenne.

Les 17-hydroxysteroid déshydrogénases (17-HSD) sont un groupe d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans la biosynthèse des stéroïdes sexuels et corticosurrénaliens. Ces enzymes catalysent l'interconversion des 17-hydroxysteroids en leurs dérivés respectifs, soit sous forme de 17-kétostéroïdes ou de 17-hydroxylesteroïdes.

Il existe plusieurs isoformes de 17-HSD, chacune ayant une spécificité pour un substrat stéroïdien particulier et une localisation tissulaire distincte. Par exemple, certaines isoformes sont exprimées dans les gonades (ovaires et testicules), d'autres dans la corticosurrénale, et d'autres encore dans divers tissus périphériques.

Les 17-HSD jouent un rôle clé dans la régulation de la production des stéroïdes sexuels androgènes et œstrogènes. Ainsi, les déficits ou les excès d'activité de ces enzymes peuvent entraîner des troubles du développement sexuel et de la fonction reproductive.

Les 17-HSD sont également impliquées dans la biosynthèse des corticostéroïdes, tels que le cortisol et l'aldostérone, qui régulent divers processus physiologiques tels que le métabolisme, l'inflammation et la réponse au stress.

En résumé, les 17-hydroxysteroid déshydrogénases sont un groupe d'enzymes importantes qui participent à la biosynthèse des stéroïdes sexuels et corticosurrénaliens en catalysant l'interconversion de divers substrats stéroïdiens. Leur activité régule la production de ces hormones et joue un rôle crucial dans le développement sexuel, la fonction reproductive et d'autres processus physiologiques importants.

La xanthine déshydrogénase (XDH) est un enzyme présent dans les peroxysomes et mitochondries des cellules, qui joue un rôle crucial dans la oxydation des purines. Il catalyse la conversion de xanthine en urate, qui est le produit final de la dégradation des acides nucléiques dans l'organisme humain.

XDH existe sous deux formes isoenzymatiques: la forme NAD+-dépendante (XDH) et la forme NADP+-dépendante (XO). La forme XDH est principalement active dans les tissus qui métabolisent les purines à un rythme élevé, comme le foie, les reins et l'intestin. En revanche, la forme XO est présente en plus grande quantité dans les parois vasculaires et peut participer à la production de radicaux libres, ce qui peut contribuer au développement de maladies cardiovasculaires.

Une activité accrue de l'enzyme XDH/XO a été observée dans diverses conditions pathologiques, telles que les maladies inflammatoires, le cancer et les maladies neurodégénératives. Par conséquent, l'inhibition de cette enzyme est considérée comme une stratégie thérapeutique potentielle pour traiter ces affections.

Les oxydoréductases sont des enzymes qui catalysent les réactions d'oxydoréduction, dans lesquelles un composé est oxydé (perte d'électrons) et un autre est reduit (gain d'électrons). Ces enzymes jouent un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la respiration cellulaire, la photosynthèse, et le métabolisme des lipides, des glucides et des protéines.

Elles sont classées dans la classe EC 1 du système de classification des enzymes. Les oxydoréductases peuvent être subdivisées en plusieurs catégories en fonction du type de groupement chimique qui est oxydé ou réduit, comme les oxydations/réductions de groupements hydroxyles, de groupements amine, de groupements sulfhydryle, etc.

Les oxydoréductases contiennent souvent des cofacteurs, tels que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide), qui sont eux-mêmes oxydés ou réduits au cours de la réaction enzymatique. Ces cofacteurs jouent un rôle important dans le transfert des électrons entre les substrats et l'enzyme.

Les exemples d'oxydoréductases comprennent la déshydrogénase pyruvique, qui oxyde le pyruvate en acétyl-CoA, et la catalase, qui réduit le peroxyde d'hydrogène en eau et en oxygène.

L'hydroxybutyrate déshydrogénase est un type d'enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides gras et du corps cétonique. Plus précisément, cette enzyme est responsable de la conversion de l'acide D-3-hydroxybutyrique en acétoacétate dans la matrice mitochondriale. Ce processus est important pour fournir de l'énergie à l'organisme pendant les périodes de jeûne ou de régime pauvre en glucides, lorsque le corps décompose les graisses pour produire de l'énergie.

Il existe plusieurs types d'hydroxybutyrate déshydrogénase, mais la forme la plus étudiée est l'hydroxybutyrate déshydrogénase de type 1 (HBDH), qui se trouve dans les tissus musculaires squelettiques, le cœur et le foie. Les mutations du gène HBDH peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires telles que la déficience en hydroxybutyrate déshydrogénase de type 1, qui peut se manifester par une acidose métabolique, une hypoglycémie, une hyperammoniémie et un retard de croissance.

Je suis désolé, "Malates" ne semble pas être un terme médical reconnu. Il est possible qu'il y ait une faute d'orthographe ou de frappe. Vous vouliez peut-être demander la définition de "Malades", qui se réfère à des personnes qui sont atteintes d'une maladie ou d'un état malsain.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une erreur de frappe dans votre question. Il n'y a pas de terme médical connu sous le nom de "Nadp". Cependant, il est possible que vous fassiez référence à l'un des termes suivants :

1. NADP (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate) : Il s'agit d'une coenzyme importante dans les cellules vivantes qui joue un rôle crucial dans de nombreuses réactions métaboliques, y compris la biosynthèse des acides gras et le métabolisme du glucose.

2. NADPH (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate réduit) : Il s'agit d'une forme réduite de NADP qui est un donneur d'électrons important dans les réactions biochimiques, telles que la biosynthèse des lipides et la régénération du glutathion.

Si vous cherchiez une définition pour l'un de ces termes ou un terme différent, pouvez-vous s'il vous plaît préciser votre question? Je suis heureux de vous aider.

L'activation enzymatique est un processus biochimique dans lequel une certaine substance, appelée substrat, est convertie en une autre forme ou produit par l'action d'une enzyme. Les enzymes sont des protéines qui accélèrent et facilitent les réactions chimiques dans le corps.

Dans ce processus, la première forme du substrat se lie à l'enzyme active au niveau du site actif spécifique de l'enzyme. Ensuite, sous l'influence de l'énergie fournie par la liaison, des changements structurels se produisent dans le substrat, ce qui entraîne sa conversion en un nouveau produit. Après cela, le produit est libéré du site actif et l'enzyme redevient disponible pour catalyser d'autres réactions.

L'activation enzymatique joue un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la digestion des aliments, la synthèse des protéines, la régulation hormonale et le maintien de l'homéostasie cellulaire. Des anomalies dans ce processus peuvent entraîner diverses maladies et affections, telles que les troubles métaboliques, les maladies génétiques et le cancer.

La 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase est une enzyme importante du métabolisme des acides gras à chaîne longue. Elle joue un rôle clé dans le processus de beta-oxydation, qui se produit dans les mitochondries des cellules et permet la dégradation des acides gras pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.

Plus précisément, cette enzyme intervient dans la troisième étape de la beta-oxydation, où elle catalyse la réaction d'oxydation d'un 3-hydroxyacyl-CoA en un 3-ketoacyl-CoA. Cette réaction libère également un NADH, qui peut être utilisé dans le cycle de l'acide tricarboxylique pour produire encore plus d'ATP.

Des défauts dans les gènes codant pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires graves, telles que la déficience en 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase de type à longue chaîne (LCHAD) et la déficience en 2-enoyl-CoA hydratase/3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase bifonctionnelle (MTP), qui peuvent se manifester par des symptômes tels que des crises cardiaques, une insuffisance hépatique, une rétinopathie et une neuropathie.

Les 11-β-hydroxystéroïde déshydrogénases (11-β-HSD) sont un ensemble d'enzymes qui catalysent la conversion des glucocorticoïdes en leur forme active ou inactive. Il existe deux isoformes de cette enzyme : 11-β-HSD1 et 11-β-HSD2.

11-β-HSD1 est principalement exprimée dans les tissus périphériques, tels que le foie, le tissu adipeux et le muscle squelettique. Cette enzyme catalyse la conversion du cortisone inactive en cortisol actif, ce qui peut entraîner une augmentation des niveaux de cortisol dans les tissus périphériques. Des niveaux élevés de cortisol peuvent contribuer au développement de maladies métaboliques telles que l'obésité, le diabète et les maladies cardiovasculaires.

11-β-HSD2 est principalement exprimée dans les reins, le colon et la placenta. Cette enzyme catalyse la conversion du cortisol actif en cortisone inactive, ce qui permet de protéger le minéralocorticoïde aldostérone de l'inactivation par 11-β-HSD2. L'aldostérone est une hormone qui régule la pression artérielle et l'équilibre électrolytique dans le corps. Une activation insuffisante de 11-β-HSD2 peut entraîner une augmentation des niveaux d'aldostérone, ce qui peut entraîner une hypertension artérielle et un déséquilibre électrolytique.

Les inhibiteurs de 11-β-HSD sont actuellement à l'étude comme traitement potentiel pour les maladies métaboliques telles que le diabète et l'obésité, ainsi que pour l'hypertension artérielle secondaire à une activation insuffisante de 11-β-HSD2.

L'oxydoréduction, également connue sous le nom de réaction redox, est un processus chimique important dans la biologie et la médecine. Il s'agit d'une réaction au cours de laquelle il y a un transfert d'électrons entre deux molécules ou ions, ce qui entraîne un changement dans leur état d'oxydation.

Dans une réaction redox, il y a toujours simultanément une oxydation (perte d'électrons) et une réduction (gain d'électrons). L'espèce qui perd des électrons est appelée l'agent oxydant, tandis que celle qui gagne des électrons est appelée l'agent réducteur.

Ce processus est fondamental dans de nombreux domaines de la médecine et de la biologie, tels que la respiration cellulaire, le métabolisme énergétique, l'immunité, la signalisation cellulaire, et bien d'autres. Les déséquilibres redox peuvent également contribuer au développement de diverses maladies, telles que les maladies cardiovasculaires, le diabète, le cancer, et les troubles neurodégénératifs.

Les cétone oxydoréductases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation des cétones en cétones-acides ou en acides carboxyliques, utilisant NAD+ ou NADP+ comme cofacteurs. Ces enzymes jouent un rôle important dans le métabolisme des corps cétoniques et sont largement distribuées dans les tissus animaux, végétaux et microbiens.

Les cétone oxydoréductases peuvent être classées en deux groupes principaux: les acide déshydrogénases à chaîne courte (SCHAD) et les acide déshydrogénases à chaîne longue (LCHAD). Les SCHAD catalysent l'oxydation des cétones à chaîne courte, telles que l'acétone et le butan-2-one, tandis que les LCHAD sont responsables de l'oxydation des cétones à longue chaîne, comme l'octan-3-one.

Les cétone oxydoréductases sont importantes pour la régulation du métabolisme énergétique et peuvent être impliquées dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que le stress oxydatif, l'inflammation et les maladies neurodégénératives. Des mutations dans les gènes codant pour ces enzymes ont été associées à des maladies métaboliques héréditaires, telles que la déficience en acide 3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase à chaîne longue (LCHAD), qui peut entraîner une acidose métabolique et une neuropathie sensorimotrice.

En résumé, les cétone oxydoréductases sont des enzymes clés dans le métabolisme des corps cétoniques, avec un rôle important dans la régulation du métabolisme énergétique et la pathogenèse de certaines maladies métaboliques héréditaires.

Le glycéraldéhyde-3-phosphate, souvent simplement appelé glycéraldéhyde phosphorique, est un composé organique qui joue un rôle crucial dans le métabolisme du glucose, plus spécifiquement dans la glycolyse. Il s'agit d'un intermédiaire clé de cette voie métabolique, formé à partir du fructose-1,6-bisphosphate lors de son clivage en deux molécules trioses.

Le glycéraldéhyde phosphorique est ensuite converti en 1,3-biphosphoglycérate sous l'action de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase, une enzyme centrale dans le processus de production d'énergie par les cellules. Cette réaction est accompagnée de la réduction du cofacteur NAD+ en NADH, ce qui participe à la chaîne respiratoire et contribue à la production d'ATP.

Par conséquent, le glycéraldéhyde phosphorique est un acteur essentiel dans la transformation du glucose en énergie utilisable par les cellules de l'organisme.

UDP-glucose déshydrogénase est un type d'enzyme qui joue un rôle important dans le métabolisme des glucides. Plus précisément, cette enzyme est responsable de la catalyse de la réaction d'oxydoréduction qui convertit l'UDP-glucose (uridine diphosphate glucose) en UDP-glucuronate.

L'UDP-glucose déshydrogénase utilise le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) comme accepteur d'électrons, ce qui entraîne la formation de NADH et de H+. Le produit final de cette réaction, l'UDP-glucuronate, est un composé important dans le métabolisme des xénobiotiques et des hormones stéroïdes, car il peut être conjugué à ces molécules pour faciliter leur excrétion.

Il existe deux isoformes d'UDP-glucose déshydrogénase, l'une est localisée dans le cytosol et l'autre dans les mitochondries. Les mutations dans le gène qui code pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques telles que la galactosialidosis et la déficience en UDP-glucuronate decarboxylase.

Le déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) est un trouble métabolique héréditaire courant qui affecte principalement les globules rouges. Il se produit lorsqu'une personne hérite de versions anormales ou mutées du gène G6PD, ce qui entraîne une activité insuffisante de l'enzyme G6PD. Cette enzyme joue un rôle crucial dans la protection des globules rouges contre les dommages oxydatifs.

Lorsque l'activité de l'enzyme G6PD est faible, les globules rouges sont plus sensibles aux dommages causés par certains médicaments, infections et autres facteurs qui augmentent le stress oxydatif. Cela peut entraîner une hémolyse, ou une destruction prématurée des globules rouges, ce qui peut provoquer une anémie hemolytique, caractérisée par une fatigue, une pâleur, un essoufflement et une jaunisse.

Les symptômes du déficit en G6PD sont généralement déclenchés par des facteurs environnementaux et peuvent varier considérablement d'une personne à l'autre. Certaines personnes atteintes de ce déficit ne présentent aucun symptôme, tandis que d'autres peuvent avoir des épisodes récurrents d'anémie hemolytique.

Le déficit en G6PD est plus fréquent chez les hommes que chez les femmes et affecte principalement les populations d'origine africaine, méditerranéenne, asiatique et du Moyen-Orient. Il existe plus de 400 variantes différentes du gène G6PD, chacune ayant un impact différent sur l'activité de l'enzyme et la gravité des symptômes.

11-Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type 1 (11-β-HSD1) est un enzyme intracellulaire qui joue un rôle important dans le métabolisme des hormones stéroïdes. Plus précisément, il catalyse la conversion réversible de cortisone en cortisol et de corticoстеone en corticostérone dans les tissus périphériques.

Le cortisol est l'hormone glucocorticoïde active dans le corps humain, qui est essentielle pour réguler divers processus physiologiques tels que le métabolisme du glucose, la réponse au stress et l'inflammation. L'enzyme 11-β-HSD1 est exprimée dans de nombreux tissus, notamment le foie, les muscles squelettiques, le tissu adipeux viscéral et sous-cutané, la peau, le cerveau et les gonades.

L'activité accrue de l'enzyme 11-β-HSD1 a été associée à un certain nombre de conditions médicales, notamment l'obésité, le syndrome métabolique, le diabète de type 2, l'hypertension et les maladies cardiovasculaires. Inversement, l'inhibition de cette enzyme a été proposée comme une stratégie thérapeutique pour traiter ces conditions.

Il est important de noter que la définition médicale d'un terme ou d'une condition donnée peut évoluer avec le temps, à mesure que de nouvelles recherches sont publiées et que les connaissances s'approfondissent. Par conséquent, il est toujours recommandé de consulter des sources médicales fiables et à jour pour obtenir des informations détaillées et précises sur un sujet donné.

La Alanine Transaminase (ALT) ou Alanine Aminotransférase (ALAT) est une enzyme présente dans plusieurs tissus du corps humain, mais principalement dans le foie. Elle joue un rôle important dans le métabolisme des acides aminés et aide à transformer l'alanine, un acide aminé, en pyruvate, qui peut être utilisé comme source d'énergie par les cellules.

Lorsque les cellules hépatiques sont endommagées ou détruites, comme c'est le cas lors de certaines maladies du foie telles que l'hépatite, la cirrhose ou encore lors d'une nécrose hépatique, l'ALT est libérée dans le sang en grandes quantités. Par conséquent, les taux sanguins d'ALT sont souvent mesurés pour évaluer la fonction hépatique et détecter d'éventuels dommages au foie.

Il est important de noter que des taux élevés d'ALT ne signifient pas nécessairement qu'il y a un problème hépatique, car l'enzyme peut également être libérée dans le sang en raison d'autres types de dommages aux cellules, comme ceux causés par des maladies musculaires ou cardiaques. Cependant, lorsque les taux sont significativement élevés et qu'il n'y a pas d'autre cause évidente, il est probable que le foie soit endommagé.

En résumé, l'Alanine Dehydrogenase (ALT) est une enzyme importante dans le métabolisme des acides aminés et son taux sanguin peut être utilisé pour évaluer la fonction hépatique et détecter d'éventuels dommages au foie.

Les mannitol déshydrogénases sont un type d'enzymes qui catalysent la réaction d'oxydation du mannitol en fructose, avec la production simultanée de NADH a partir de NAD+. Cette réaction joue un rôle important dans le métabolisme des sucres et la production d'énergie dans certaines bactéries et levures. Les mannitol déshydrogénases sont également étudiées pour leur potentiel utilisation dans les bioprocédés industriels, tels que la production de fructose à partir de mannitol. Il existe plusieurs types de mannitol déshydrogénases qui diffèrent par leur structure protéique et leurs propriétés catalytiques spécifiques.

Oxybate de sodium est un sel de sodium de l'acide gamma-hydroxybutyrique (GHB), un composé qui se produit naturellement dans le cerveau. Il est utilisé comme médicament pour traiter la narcolepsie, une condition caractérisée par une somnolence excessive pendant la journée et des épisodes de cataplexie, qui sont des pertes soudaines et inattendues du tonus musculaire.

L'oxybate de sodium est disponible sous forme de solution orale et est généralement prescrit à des doses faibles, qui sont progressivement augmentées jusqu'à ce que les symptômes soient contrôlés. Il agit en régulant les cycles de sommeil et de veille, réduisant ainsi la somnolence diurne excessive et prévenant les épisodes de cataplexie.

Cependant, l'oxybate de sodium peut être associé à un risque élevé d'abus et de dépendance en raison de ses effets sédatifs et euphorisants. Par conséquent, il est classé comme une substance contrôlée de l'annexe III aux États-Unis et son utilisation est strictement réglementée. Les patients prenant de l'oxybate de sodium doivent être surveillés étroitement pour détecter tout signe d'abus ou de dépendance, et le médicament doit être arrêté progressivement pour éviter les symptômes de sevrage.

Les hydroxyprostaglandine déshydrogénases (HPGD ou PGD2-HD) sont un type d'enzymes appartenant à la famille des oxydoréductases. Plus précisément, elles sont classées dans le groupe des Déshydrogenases/Réductases à activité NAD(P)+.

Ces enzymes jouent un rôle crucial dans la régulation de la biosynthèse et de l'inactivation des prostaglandines (PG), qui sont des eicosanoïdes impliqués dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que l'inflammation, la douleur, la fièvre, l'agrégation plaquettaire et la protection de la muqueuse gastrique.

Les hydroxyprostaglandine déshydrogénases catalysent l'oxydation des groupes hydroxyles en position 15 des prostaglandines D2, E2 et F2α en leurs formes respectives de 15-keto-PGD2, 15-keto-PGE2 et 15-keto-PGF2α. Ce processus d'oxydation entraîne une réduction significative de l'activité biologique des prostaglandines, ce qui en fait un mécanisme important pour réguler leur concentration dans l'organisme.

Il existe deux isoformes principales d'hydroxyprostaglandine déshydrogénases : HPGD1 (ou PGDS) et HPGD2 (ou 15-HD). Ces isoenzymes présentent des différences dans leur expression tissulaire, leurs propriétés cinétiques et leur régulation. Par exemple, HPGD1 est principalement exprimé dans le cerveau et les testicules, tandis que HPGD2 est largement distribué dans divers tissus, y compris le foie, les reins, les poumons et l'intestin.

L'activité de ces isoenzymes peut être modulée par des facteurs endogènes et exogènes, tels que les hormones stéroïdes, les cytokines et les médicaments. Par conséquent, l'étude de l'expression et de la régulation des hydroxyprostaglandine déshydrogénases a des implications importantes pour comprendre le rôle des prostaglandines dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que l'inflammation, la douleur, la fertilité et le cancer.

La butyryl-CoA déshydrogénase est une enzyme importante du métabolisme qui joue un rôle clé dans le processus de beta-oxidation des acides gras à chaîne courte. Elle est responsable de la catalyse de la déshydrogénation du butyryl-CoA en crotonyl-CoA, qui est ensuite converti en acétyl-CoA, une molécule essentielle dans le cycle de l'acide citrique.

Cette enzyme se trouve dans la matrice mitochondriale et fonctionne en association avec d'autres protéines pour former un complexe multi-enzymatique appelé le complexe de la butyryl-CoA déshydrogénase. Ce complexe est essentiel au métabolisme des acides gras, qui fournissent de l'énergie à l'organisme en brisant les molécules d'acides gras en petites unités et en oxydant ces unités dans la mitochondrie.

Les défauts héréditaires du gène codant pour cette enzyme peuvent entraîner une maladie métabolique appelée acidurie butyrylglycinurique, qui se caractérise par une accumulation de butyryl-CoA et d'autres acides gras à chaîne courte dans le sang et les tissus. Cette condition peut entraîner des symptômes tels que des vomissements, une hypotonie musculaire, une encéphalopathie, une acidose métabolique et un retard de développement.

La déshydrogénase rétinienne, également connue sous le nom de RALDH (alcool déshydrogénase aldéhyde rétinale), est un type d'enzyme qui joue un rôle crucial dans la voie de biosynthèse de la vitamine A et des rétinoïdes. Cette enzyme est responsable de la conversion de l'alcool rétinal en acide rétinoïque, une forme active de vitamine A qui est essentielle pour une variété de processus physiologiques, tels que la différenciation cellulaire, la croissance et le développement, et la fonction immunitaire.

La déshydrogénase rétinienne se trouve dans plusieurs types de tissus, y compris la rétine, où elle est exprimée par les photorécepteurs et les cellules pigmentaires rétiniennes. Des mutations dans le gène de la déshydrogénase rétinienne ont été associées à des maladies telles que la dystrophie musculaire congénitale avec ou sans anomalies oculaires, ce qui souligne l'importance de cette enzyme pour le développement et le fonctionnement normaux de l'organisme.

En plus de son rôle dans la biosynthèse des rétinoïdes, la déshydrogénase rétinienne peut également jouer un rôle dans la régulation de la signalisation cellulaire et du métabolisme énergétique, bien que ces fonctions soient encore en cours d'étude.

Les 20-hydroxysteroid déshydrogénases (20-HSD) sont un groupe d'enzymes qui catalysent l'oxydation ou la réduction des stéroïdes à la position 20 du noyau stéroïde. Il existe plusieurs isoformes de cette enzyme, chacune ayant une fonction et une spécificité de substrat différentes.

Les deux principales isoformes sont la 20-HSD type 1 et la 20-HSD type 2. La 20-HSD type 1 est principalement exprimée dans les tissus périphériques, tels que le foie, l'adipose et la peau, où elle catalyse la réduction du cortisone en cortisol. Cette conversion permet de maintenir des niveaux adéquats de cortisol dans les tissus périphériques, même lorsque les niveaux de cortisol circulant sont faibles.

La 20-HSD type 2 est principalement exprimée dans les tissus classiquement considérés comme des "tissus cibles" du cortisol, tels que le rein, le cœur et le cerveau. Elle catalyse l'oxydation du cortisol en cortisone, ce qui permet de protéger ces tissus des effets excessifs du cortisol.

Les déséquilibres dans l'activité de ces enzymes peuvent contribuer à un certain nombre de conditions médicales, telles que le syndrome de Cushing et l'insuffisance surrénalienne. Par conséquent, une compréhension approfondie de la régulation et de la fonction des 20-HSD est importante pour le diagnostic et le traitement de ces affections.

L'acide coumarique est un composé organique naturellement présent dans une variété d'aliments et de plantes, y compris les fruits, les légumes, le cacao et le thé. Il appartient à la famille des phénols et possède des propriétés antioxydantes.

Dans le corps humain, l'acide coumarique peut être produit à partir d'un acide aminé appelé tyrosine par une réaction enzymatique. Il est également métabolisé dans le foie en un autre composé appelé acide hippurique, qui est excrété dans l'urine.

Bien que l'acide coumarique ne soit pas directement lié aux médicaments anticoagulants couramment appelés coumarines (tels que la warfarine), il partage une structure chimique similaire et peut interférer avec les tests de coagulation sanguine en laboratoire. Par conséquent, il est important de signaler toute consommation d'aliments riches en acide coumarique avant de subir des tests de coagulation sanguine.

En plus de ses propriétés antioxydantes, l'acide coumarique peut également avoir des effets anti-inflammatoires et analgésiques. Cependant, des recherches supplémentaires sont nécessaires pour comprendre pleinement ses avantages potentiels pour la santé et son rôle dans le corps humain.

11-Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type 2 (11β-HSD2) est un enzyme intracellulaire qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des hormones stéroïdes. Plus précisément, il catalyse la conversion du cortisol, une hormone glucocorticoïde, en cortisone, qui est une forme inactive de l'hormone. Cette conversion se produit principalement dans les reins et le placenta.

Dans les reins, l'activité de 11β-HSD2 aide à réguler la balance sodium-potassium et à maintenir la pression artérielle en protégeant le récepteur des minéralocorticoïdes (RM) de l'activation par le cortisol. Le cortisol a une affinité similaire pour le RM que l'aldostérone, une hormone minéralocorticoïde importante qui régule la balance sodium-potassium. Lorsque 11β-HSD2 est déficient ou inhibé, il peut y avoir une activation excessive du RM par le cortisol, entraînant une rétention de sodium et d'eau et une augmentation de la pression artérielle.

Dans le placenta, 11β-HSD2 protège le fœtus des niveaux élevés de cortisol maternel en convertissant le cortisol en cortisone, qui ne peut pas traverser la barrière placentaire aussi facilement. Un déficit en 11β-HSD2 dans le placenta a été associé à un risque accru de prématurité et de retard de croissance intra-utérin.

En résumé, 11-Beta-Hydroxysteroid Dehydrogenase Type 2 est un enzyme important qui régule la fonction des hormones stéroïdes dans les reins et le placenta en catalysant la conversion du cortisol en cortisone.

L'acyl-CoA déshydrogénase à longue chaîne (ACADL) est une enzyme importante du métabolisme des acides gras à longue chaîne. Elle joue un rôle clé dans la beta-oxydation des acides gras, un processus qui se produit dans les mitochondries des cellules et qui permet de décomposer les acides gras en molécules plus petites pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.

L'ACADL est spécifiquement responsable de la catalyse de la première étape de l'oxydation des acides gras à longue chaîne, qui consiste en la déshydrogénation de l'acide gras lié à la coenzyme A pour former une double liaison trans. Cette réaction est essentielle pour permettre la suite du processus d'oxydation des acides gras et produire de l'énergie pour la cellule.

Les mutations dans le gène qui code pour l'ACADL peuvent entraîner une maladie génétique appelée déficit en acyl-CoA déshydrogénase à longue chaîne, qui se caractérise par une accumulation d'acides gras à longue chaîne dans les tissus et peut entraîner des symptômes tels que des vomissements, une hypoglycémie, une acidose métabolique, une faiblesse musculaire, une hypertrophie cardiaque et des convulsions. Cette maladie est généralement diagnostiquée pendant l'enfance et peut être traitée par un régime alimentaire spécial et des suppléments de carnitine.

Le foie est un organe interne vital situé dans la cavité abdominale, plus précisément dans le quadrant supérieur droit de l'abdomen, juste sous le diaphragme. Il joue un rôle essentiel dans plusieurs fonctions physiologiques cruciales pour le maintien de la vie et de la santé.

Dans une définition médicale complète, le foie est décrit comme étant le plus grand organe interne du corps humain, pesant environ 1,5 kilogramme chez l'adulte moyen. Il a une forme et une taille approximativement triangulaires, avec cinq faces (diaphragmatique, viscérale, sternale, costale et inférieure) et deux bords (droits et gauches).

Le foie est responsable de la détoxification du sang en éliminant les substances nocives, des médicaments et des toxines. Il participe également au métabolisme des protéines, des glucides et des lipides, en régulant le taux de sucre dans le sang et en synthétisant des protéines essentielles telles que l'albumine sérique et les facteurs de coagulation sanguine.

De plus, le foie stocke les nutriments et les vitamines (comme la vitamine A, D, E et K) et régule leur distribution dans l'organisme en fonction des besoins. Il joue également un rôle important dans la digestion en produisant la bile, une substance fluide verte qui aide à décomposer les graisses alimentaires dans l'intestin grêle.

Le foie est doté d'une capacité remarquable de régénération et peut reconstituer jusqu'à 75 % de son poids initial en seulement quelques semaines, même après une résection chirurgicale importante ou une lésion hépatique. Cependant, certaines maladies du foie peuvent entraîner des dommages irréversibles et compromettre sa fonctionnalité, ce qui peut mettre en danger la vie de la personne atteinte.

La homosérine déshydrogénase est une enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés. Plus précisément, elle catalyse la réaction d'oxydation de la L-homosérine en L-α-cétoglutarate et d'ammoniac, avec la formation de NAD(P)H comme sous-produit réduit.

La réaction peut être représentée par l'équation suivante :
L-homosérine + H2O + NAD(P)+ -> L-α-cétoglutarate + NH3 + NAD(P)H + H+

Cette enzyme est importante dans le métabolisme des acides aminés car elle permet de convertir la L-homosérine, un acide aminé non protéinogénique, en L-α-cétoglutarate, un intermédiaire clé du cycle de l'acide citrique. Ce processus est essentiel pour la biosynthèse des acides aminés aromatiques et des acides gras.

La homosérine déshydrogénase est largement distribuée dans les tissus vivants, en particulier dans le foie, où elle joue un rôle important dans le métabolisme de l'homocystéine, un acide aminé soufré qui a été associé à des maladies cardiovasculaires et neurologiques. Des niveaux élevés d'homocystéine peuvent entraîner une accumulation de radicaux libres et des dommages oxydatifs aux cellules, ce qui peut augmenter le risque de maladies chroniques.

En résumé, la homosérine déshydrogénase est une enzyme importante qui catalyse l'oxydation de la L-homosérine en L-α-cétoglutarate et d'ammoniac, avec la formation de NAD(P)H comme sous-produit. Elle joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés soufrés et aromatiques, ainsi que dans la biosynthèse des acides gras. Des niveaux anormaux de cette enzyme peuvent être associés à des maladies chroniques telles que les maladies cardiovasculaires et neurologiques.

Isovaleryl-CoA Déshydrogénase est une enzyme mitochondriale qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés à chaîne latérale ramifiée. Plus spécifiquement, cette enzyme intervient dans la dégradation de l'isoleucine, un acide aminé essentiel. Elle est responsable du processus d'oxydation de l'isovaleryl-CoA en 3-méthylcrotonyl-CoA, qui est une étape clé dans le cycle de dégradation des acides gras à chaîne ramifiée. Les défauts congénitaux de cette enzyme peuvent entraîner une maladie métabolique héréditaire appelée acidurie isovalérique, qui se caractérise par une accumulation d'isovaleryl-CoA et d'autres composés toxiques dans le corps.

La 3-isopropylmalate déshydrogénase est une enzyme qui joue un rôle clé dans la biosynthèse des acides aminés à chaîne ramifiée, tels que la leucine, l'isoleucine et la valine. Cette enzyme catalyse la réaction d'oxydation décarboxylante du 3-isopropylmalate en 2-isopropylmalate, qui est un intermédiaire important dans le cycle de biosynthèse des acides aminés à chaîne ramifiée.

La réaction catalysée par la 3-isopropylmalate déshydrogénase implique l'utilisation d'une molécule de NAD+ comme cofacteur, qui est réduite en NADH pendant le processus. Cette réaction est régulée négativement par la leucine, ce qui permet de contrôler la production d'acides aminés à chaîne ramifiée en fonction des besoins de l'organisme.

Des défauts dans la fonction de la 3-isopropylmalate déshydrogénase peuvent entraîner des troubles métaboliques, tels que la maladie du transport mitochondrial de la leucine ou la dystrophie musculaire associée à la déficience en coenzyme Q10. Ces conditions sont généralement héréditaires et peuvent entraîner une variété de symptômes, notamment des crises métaboliques, des retards de développement, des anomalies musculaires et neurologiques, et une faiblesse générale.

L'acide oxamique est un composé organique avec la formule (CONH)2CO. Il s'agit d'un solide cristallin incolore qui est légèrement soluble dans l'eau et largement utilisé en chimie organique comme réactif pour les groupes fonctionnels carbonyles.

Dans le contexte médical, l'acide oxamique n'a pas d'utilisation directe comme médicament ou thérapie. Cependant, il est parfois mentionné dans la littérature médicale en raison de ses propriétés neuroprotectrices potentielles et de son rôle possible dans le traitement des maladies neurologiques.

Des études ont montré que l'acide oxamique peut agir comme un inhibiteur de la glutamate, un acide aminé qui joue un rôle important dans la transmission des signaux nerveux. Dans certaines conditions pathologiques, telles que les lésions cérébrales traumatiques et les maladies neurodégénératives, une accumulation excessive de glutamate peut entraîner une excitotoxicité, ce qui peut endommager ou détruire les cellules nerveuses.

En inhibant l'action du glutamate, l'acide oxamique pourrait théoriquement aider à protéger les neurones contre les dommages et à prévenir la progression de diverses maladies neurologiques. Cependant, des recherches supplémentaires sont nécessaires pour déterminer l'innocuité et l'efficacité de l'acide oxamique à cette fin.

En résumé, l'acide oxamique est un composé organique utilisé en chimie organique, qui a également été étudié pour ses propriétés neuroprotectrices potentielles dans le traitement des maladies neurologiques. Cependant, il n'existe actuellement aucun médicament à base d'acide oxamique approuvé pour une utilisation clinique.

Le glucose est un monosaccharide simple, ou sucre simple, qui est la forme la plus fondamentale de sucre dans le métabolisme des glucides. Il s'agit d'un type d'aldohexose, ce qui signifie qu'il contient six atomes de carbone, un groupe aldéhyde et un groupe hydroxyle sur chaque atome de carbone à l'exception du premier et du dernier.

Le glucose est la principale source d'énergie pour les cellules vivantes, y compris les cellules humaines. Il est absorbé dans le sang après la digestion des glucides complexes ou des sucres simples contenus dans les aliments et fournit de l'énergie aux muscles et au cerveau.

Le taux de glucose sanguin (glycémie) est étroitement régulé par plusieurs hormones, dont l'insuline et le glucagon, pour maintenir un équilibre énergétique optimal dans le corps. Des niveaux anormalement élevés ou faibles de glucose peuvent indiquer divers troubles métaboliques, tels que le diabète sucré ou l'hypoglycémie.

Je suis désolé, mais je ne suis pas capable de fournir des définitions en temps réel. Cependant, je peux vous fournir des informations sur la base de mes connaissances préexistantes.

Selon les sources médicales et scientifiques, 'Corynebacterium Glutamicum' est une bactérie gram-positive, non pathogène, à métabolisme respiratoire, fréquemment trouvée dans la nature, y compris dans l'environnement humain. Elle est souvent isolée du sol, de l'eau et des végétaux. Cette bactérie a une forme caractéristique en clou de girofle (coryne) et se présente généralement en chaînes ou en paquets.

'Corynebacterium Glutamicum' est surtout connu pour son rôle dans l'industrie biochimique, où elle est utilisée pour la production de divers acides aminés, tels que le glutamate et le lysine, qui sont largement utilisés dans l'alimentation animale et humaine. Cette bactérie est également étudiée pour sa capacité à produire d'autres composés chimiques utiles, tels que des alcools, des acides organiques et des bioplastiques.

Bien qu'elle ne soit pas considérée comme une bactérie pathogène, 'Corynebacterium Glutamicum' peut être responsable d'infections opportunistes chez les personnes dont le système immunitaire est affaibli. Cependant, ces cas sont rares et généralement associés à des facteurs de risque spécifiques.

La L-leucine déshydrogénase, également connue sous le nom de LeuDH, est un type d'enzyme appartenant à la classe des oxydoréductases. Elle est spécifiquement impliquée dans le métabolisme des acides aminés et participe plus précisément au catabolisme de la leucine, un acide aminé essentiel.

La LeuDH catalyse l'oxydation de la L-leucine en α-cétoisocaproate, produisant du NADH et de l'ammoniac comme sous-produits. Cette réaction se déroule dans le milieu intramitochondrial des cellules.

La LeuDH est exprimée principalement dans les muscles squelettiques, le foie et les reins, où elle joue un rôle crucial dans la régulation du métabolisme énergétique et azoté. Des anomalies ou des dysfonctionnements de cette enzyme peuvent être associés à certaines pathologies, telles que des maladies musculaires ou hépatiques.

La phosphoglycérate déshydrogénase (PGDH) est un enzyme clé dans le métabolisme du glucose, situé dans la matrice mitochondriale. Il catalyse la réaction d'oxydation irréversible de la 3-phosphoglycérate en 2-phospho-D-glycérate et de NAD+ en NADH + H+, produisant également du 1,3-biphosphoglycérate. Ce processus est la première étape dans la voie de dégradation du glycolyse intermédiaire vers la biosynthèse des acides aminés sérines et cystéines, ainsi que d'autres métabolites importants tels que les purines et l'hème. Des défauts dans le gène de la PGDH ont été associés à certaines maladies neurodégénératives et cancéreuses.

Les œstradiol déshydrogénases sont des enzymes qui catalysent l'oxydation ou la réduction de l'œstradiol, un estrogen stéroïdien important, dans le cadre du métabolisme des œstrogènes. Il existe deux types principaux d'œstradiol déshydrogénases :

1. Œstradiol déshydrogénase (EC 1.1.1.62), également connue sous le nom de 3β-hydroxystéroïde déshydrogénase, qui oxyde l'œstradiol en œstrone en oxydant le groupe hydroxyle (-OH) en position 3 (trois) en un groupe kétone (-C=O). Cette réaction est NAD+-dépendante et se produit dans les mitochondries.

2. Œstradiol réductase (EC 1.1.1.148), également appelée 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase, qui réduit l'œstrone en œstradiol en réduisant le groupe kétone (-C=O) en position 17 (septeen) en un groupe hydroxyle (-OH). Cette réaction est NADPH-dépendante et se produit dans le réticulum endoplasmique.

Ces enzymes jouent un rôle crucial dans la biosynthèse, la régulation et l'inactivation des œstrogènes, ce qui a une incidence sur divers processus physiologiques, tels que le développement sexuel, la reproduction, la croissance osseuse et la fonction cognitive. Les déséquilibres ou les défauts dans l'activité de ces enzymes peuvent contribuer à des conditions telles que le cancer du sein, l'endométriose et d'autres troubles hormonaux.

Les mitochondries sont des organites présents dans la plupart des cellules eucaryotes (cellules avec un noyau), à l'exception des cellules rouges du sang. Ils sont souvent décrits comme les "centrales électriques" de la cellule car ils sont responsables de la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate) via un processus appelé respiration cellulaire.

Les mitochondries ont leur propre ADN, distinct du noyau de la cellule, bien qu'une grande partie des protéines qui composent les mitochondries soient codées par les gènes situés dans le noyau. Elles jouent également un rôle crucial dans d'autres processus cellulaires, tels que le métabolisme des lipides et des acides aminés, la synthèse de certains composants du sang, le contrôle de la mort cellulaire programmée (apoptose), et peuvent même jouer un rôle dans le vieillissement et certaines maladies.

Les mitochondries ne sont pas statiques mais dynamiques : elles se divisent, fusionnent, se déplacent et changent de forme en réponse aux besoins énergétiques de la cellule. Des anomalies dans ces processus peuvent contribuer à diverses maladies mitochondriales héréditaires.

Les coenzymes sont des molécules organiques, souvent des vitamines ou leurs dérivés, qui interviennent dans les réactions chimiques catalysées par les enzymes. Elles jouent un rôle crucial dans le transfert de groupements fonctionnels entre les substrats au cours d'une réaction enzymatique. Souvent, les coenzymes se lient temporairement à l'enzyme pour former un complexe enzyme-coenzyme, qui peut ensuite interagir avec le substrat. Après la réaction, la coenzyme est souvent régénérée et peut donc participer à d'autres cycles catalytiques. Les coenzymes sont donc des composants essentiels du fonctionnement des enzymes et par conséquent, du métabolisme cellulaire dans son ensemble.

La proline déshydrogénase est une enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés. Plus précisément, elle catalyse l'oxydation de la proline en glutamate. Ce processus se produit dans les mitochondries des cellules et contribue à la production d'énergie sous forme d'ATP.

L'équation chimique de cette réaction est la suivante :

Proline + H2O + FAD → Glutamate + H+ + FADH2

Ici, le FAD (flavine adénine dinucléotide) sert de cofacteur et est réduit en FADH2 pendant le processus. La proline déshydrogénase est une enzyme complexe composée de plusieurs sous-unités, chacune ayant une fonction spécifique dans le processus d'oxydation de la proline.

Des déficiences ou des mutations dans les gènes codant pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques telles que l'hyperprolinémie, qui se caractérise par une accumulation anormale de proline dans le sang et d'autres tissus corporels.

La succinate-semialdéhyde déshydrogénase (SSDH) est un enzyme impliqué dans le métabolisme des acides aminés. Plus précisément, il s'agit d'une enzyme qui catalyse la conversion du succinate semi-alcoolde en succinate dans le cycle de l'acide gamma-aminobutyrique (GABA). Le succinate est ensuite métabolisé dans la chaîne respiratoire pour produire de l'énergie sous forme d'ATP.

La SSDH existe sous deux formes, une forme mitochondriale et une forme cytosolique. La forme mitochondriale est également connue sous le nom de succinate-semialdéhyde déshydrogénase alpha-aminoadipique (SSADH) car elle peut également catalyser la conversion de l'alpha-aminoadipate en acide glutarique. Les mutations dans le gène SSADH peuvent entraîner une maladie rare appelée syndrome de déficit en succinate-semialdéhyde déshydrogénase alpha-aminoadipique, qui se caractérise par des convulsions, des retards de développement et des mouvements anormaux.

La forme cytosolique de la SSDH est également appelée aldéhyde déshydrogénase 5 (ALDH5A1) et est importante pour le métabolisme du neurotransmetteur gamma-aminobutyrique (GABA). Les mutations dans le gène ALDH5A1 peuvent entraîner une maladie appelée déficit en succinate-semialdéhyde déshydrogénase, qui se caractérise par des crises d'épilepsie, des retards de développement et des mouvements anormaux.

Les acides carboxyliques sont une classe importante de composés organiques qui contiennent un groupe fonctionnel avec une structure générale de -COOH. Ce groupe fonctionnel, appelé le groupe carboxyle, est constitué d'un atome de carbone lié à un groupe hydroxyle (-OH) et à un groupe carbonyle (-C=O).

Les acides carboxyliques peuvent être classés en fonction du nombre de groupes carboxyles qu'ils contiennent. Les composés qui ne contiennent qu'un seul groupe carboxyle sont appelés monocarboxyliques, tandis que ceux qui en contiennent deux ou plus sont appelés dicarboxyliques, tricarboxyliques, etc.

Les acides carboxyliques les plus simples ont une formule générale de CnH2n+1COOH, où n représente le nombre d'atomes de carbone dans la molécule. Le plus simple des acides carboxyliques est l'acide méthanoïque (formule chimique : HCOOH), qui ne contient qu'un atome de carbone.

Les acides carboxyliques sont largement répandus dans la nature et sont présents dans de nombreuses substances, y compris les aliments, les plantes et les animaux. Ils jouent un rôle important dans le métabolisme des glucides, des lipides et des protéines, ainsi que dans la synthèse d'autres composés organiques importants.

Les acides carboxyliques sont également utilisés dans de nombreuses applications industrielles, telles que la production de plastiques, de textiles, de détergents et de produits pharmaceutiques. Ils sont souvent utilisés comme solvants, agents de conservation et agents de réticulation.

Les acides carboxyliques peuvent être synthétisés à partir d'autres composés organiques par une variété de méthodes chimiques, y compris l'oxydation, la réaction de substitution nucléophile et la réaction de condensation. Ils peuvent également être obtenus à partir de sources naturelles, telles que les huiles végétales et les acides aminés.

Les acides carboxyliques sont des composés acides qui peuvent réagir avec des bases pour former des sels et des esters. Ils sont souvent désignés par le suffixe "-oïque" dans leur nom, comme dans l'acide acétique (CH3COOH) et l'acide benzoïque (C6H5COOH).

Les acides carboxyliques peuvent être classés en fonction du nombre d'atomes de carbone qu'ils contiennent. Les acides monocarboxyliques ne contiennent qu'un seul groupe carboxyle (-COOH), tandis que les acides dicarboxyliques en contiennent deux et ainsi de suite.

Les acides carboxyliques sont des composés importants dans la chimie organique et ont été étudiés depuis longtemps par les chimistes. Ils continuent d'être un domaine de recherche actif, avec de nombreuses applications dans l'industrie et la médecine.

Les complexes multienzyme sont des structures protéiques organisées qui contiennent plusieurs enzymes et leurs cofacteurs associés. Ils sont impliqués dans divers processus métaboliques, tels que la biosynthèse et la dégradation de molécules complexes. Les complexes multienzyme permettent une catalyse séquentielle ou simultanée des réactions chimiques en alignant les substrats pour chaque étape de manière optimale, ce qui améliore l'efficacité et la spécificité des réactions. Les exemples bien connus de complexes multienzyme comprennent le complexe pyruvate déshydrogénase, le complexe nucléotide réductase et le complexe ATP synthase.

Les succinates sont des sels et esters de l'acide succinique, un composé organique avec la formule chimique HOOC-CH2-CH2-COOH. L'acide succinique est un intermédiaire du cycle de l'acide citrique, également connu sous le nom de cycle de Krebs, qui est un processus métabolique central dans les cellules vivantes pour la production d'énergie.

Dans un contexte médical, les succinate peuvent être mentionnés en relation avec des tests de laboratoire pour évaluer la fonction mitochondriale. Des niveaux anormalement élevés de succinate dans le liquide céphalo-rachidien ou le sang peuvent indiquer une dysfonction mitochondriale, qui peut être observée dans certaines maladies métaboliques et neurodégénératives.

Les succinate peuvent également jouer un rôle dans la signalisation cellulaire et la régulation de divers processus physiologiques, tels que l'activation des récepteurs au goût umami, la modulation de l'inflammation et la réponse au stress oxydatif. Des recherches sont en cours pour comprendre pleinement les implications cliniques et thérapeutiques des succinate dans diverses conditions médicales.

La glycolyse est une voie métabolique centrale et universelle dans laquelle le glucose, un sucre simple, est converti en pyruvate, un composé à trois carbones. Ce processus se produit dans le cytoplasme des cellules et il s'agit de la première étape de la dégradation du glucose pour produire de l'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate) et de NADH (nicotinamide adénine dinucléotide réduite) dans les cellules. La glycolyse ne nécessite pas d'oxygène pour se produire, elle peut donc avoir lieu en condition anaérobie. Elle joue un rôle crucial dans le métabolisme énergétique, la biosynthèse des macromolécules et la régulation de la signalisation cellulaire.

Je suis désolé, mais il y a apparemment une faute de frappe dans votre requête. Il n'existe pas de terme médical connu sous le nom d'"Indophénol". Cependant, il est possible que vous cherchiez à obtenir des informations sur l'INDO (p-Iodonitrofenol) ou le phénol.

Le p-Iodonitrofenol (INDO) est un composé aromatique utilisé en médecine comme agent diagnostique dans les tests de la fonction hépatique. Il est métabolisé par l'aldéhyde déshydrogénase mitochondriale (ALDH2), une enzyme hépatique, et sa concentration dans le sérum peut indiquer le niveau d'activité de cette enzyme.

Le phénol est un composé aromatique simple qui a des utilisations médicales limitées, mais il est souvent utilisé comme antiseptique topique pour désinfecter la peau avant les injections ou les interventions chirurgicales mineures. Il peut également être utilisé dans le traitement de certaines affections cutanées telles que l'eczéma et le psoriasis.

Si vous cherchiez des informations sur un terme médical différent, veuillez me fournir les détails corrects et je serai heureux de vous aider.

Selon la classification EC (Enzyme Commission) des enzymes, les « Oxidoreductases acting on CH-CH group donors » représentent une classe d'enzymes qui catalysent l'oxydoréduction de groupements carbonyle ou similarés, y compris les alcools, aldéhydes, cétones et acides carboxyliques. Ces enzymes jouent un rôle crucial dans le métabolisme des lipides, des glucides et des aminoacides, ainsi que dans la biosynthèse de divers composés organiques.

Plus spécifiquement, cette classe d'enzymes est définie par le transfert d'un ou plusieurs électrons et/ou d'un proton (H+) d'un substrat donneur à un accepteur d'électrons, généralement accompagné de l'oxydation du donneur et de la réduction de l'accepteur. Les enzymes de cette classe possèdent des cofacteurs tels que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) ou le FAD (flavine adénine dinucléotide), qui facilitent le transfert d'électrons.

Exemples d'enzymes appartenant à cette classe comprennent l'alcool déshydrogénase, l'aldéhyde déshydrogénase et la lactate déshydrogénase.

La préphénate déshydrogénase est un enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés aromatiques tels que la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane. Cette enzyme intervient dans la voie du métabolisme connu sous le nom de shikimate, qui est une voie métabolique commune à de nombreux micro-organismes, plantes et certains protozoaires.

La préphénate déshydrogénase catalyse la réaction d'oxydation du préphénate en produit intermédiaire, l'acide 4-hydroxyphénylpyruvique. Cette réaction est une étape clé dans la biosynthèse des acides aminés aromatiques et nécessite la présence de cofacteurs tels que le NAD+ (nicotinamide adénine dinucléotide) pour se produire.

Les mutations ou les défauts du gène codant pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques héréditaires, telles que la phénylcétonurie (PCU), qui est caractérisée par une accumulation de phénylalanine dans l'organisme et peut entraîner des retards de développement et des dommages neurologiques si elle n'est pas traitée.

La spectrophotométrie est une méthode analytique utilisée en médecine et en biologie pour mesurer la quantité de substance présente dans un échantillon en mesurant l'intensité de la lumière qu'il absorbe à différentes longueurs d'onde. Cette technique repose sur le principe selon lequel chaque composé chimique absorbe, transmet et réfléchit la lumière d'une manière caractéristique, ce qui permet de l'identifier et de quantifier sa concentration dans un échantillon donné.

Dans la pratique médicale, la spectrophotométrie est souvent utilisée pour mesurer la concentration de divers composés dans le sang ou d'autres fluides corporels, tels que les protéines, les glucides, les lipides et les pigments. Elle peut également être utilisée pour évaluer l'activité des enzymes et des autres protéines biologiques, ce qui permet de diagnostiquer certaines maladies ou de surveiller l'efficacité d'un traitement thérapeutique.

La spectrophotométrie est une méthode non destructive, ce qui signifie qu'elle ne détruit pas l'échantillon pendant le processus de mesure. Elle est également très sensible et précise, ce qui en fait un outil essentiel pour la recherche médicale et la pratique clinique.

La flavine est un terme qui se réfère généralement à un groupe de composés organiques appelés flavocoenzymes ou flavoprotéines, qui jouent un rôle crucial dans les processus biochimiques, tels que la respiration cellulaire et le métabolisme des acides aminés, des lipides et des glucides. Les deux flavines les plus courantes sont la flavine adénine dinucléotide (FAD) et la flavine mononucléotide (FMN). Ces cofacteurs sont essentiels à l'activité de nombreuses enzymes, appelées flavoenzymes, qui catalysent des réactions d'oxydoréduction. La FAD et la FMN contiennent un noyau isoalloxazine, qui est capable d'accepter et de céder des électrons (fonctionnant comme un agent réducteur ou oxydant) pendant le processus catalytique. Les flavines sont largement distribuées dans la nature et jouent un rôle essentiel dans diverses voies métaboliques chez les humains, les animaux, les plantes et les micro-organismes.

L'ananaérobiose est un état ou un processus biologique dans lequel les organismes, appelés anaérobies, peuvent vivre et se développer en l'absence d'oxygène. Ces organismes obtiennent de l'énergie en décomposant des composés organiques grâce à un processus de fermentation qui ne nécessite pas d'oxygène.

Il existe deux types d'organismes anaérobies : les obligatoires et les facultatifs. Les organismes anaérobies obligatoires ne peuvent survivre en présence d'oxygène, tandis que les organismes anaérobies facultatifs peuvent tolérer ou même préférer des environnements sans oxygène, mais peuvent également survivre en présence d'oxygène.

Dans le contexte médical, l'anaérobiose est importante car certains organismes anaérobies peuvent causer des infections graves et difficiles à traiter. Ces infections peuvent survenir lorsque les tissus corporels sont privés d'oxygène, par exemple en raison d'une mauvaise circulation sanguine ou d'une infection. Les antibiotiques sont souvent utilisés pour traiter ces infections, mais il est important de choisir des antibiotiques qui sont actifs contre les organismes anaérobies spécifiques impliqués dans l'infection.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

Le Flavine Mononucléotide (FMN) est un cofacteur essentiel dans de nombreuses réactions enzymatiques, particulièrement dans le métabolisme des glucides, des lipides et des protéines. Il s'agit d'une molécule organique composée d'une flavine (un dérivé de la riboflavine, ou vitamine B2) liée à un nucléotide, l'acide ribonucléique (RNA).

Le FMN joue le rôle de transporteur d'électrons et de protons dans les réactions redox, ce qui signifie qu'il peut accepter ou donner des électrons et des protons (des ions hydrogène) pendant ces processus. Cette propriété est cruciale pour la production d'énergie dans les cellules, notamment via la chaîne respiratoire mitochondriale.

Le FMN est également un composant clé de certaines enzymes flavoprotéiques, telles que la NADH déshydrogénase et la xanthine oxydase, qui sont impliquées dans la production d'ATP (adénosine triphosphate), la molécule énergétique principale des cellules.

En résumé, le Flavine Mononucléotide est un cofacteur essentiel dans de nombreuses réactions enzymatiques, jouant un rôle crucial dans le métabolisme et la production d'énergie au sein des cellules.

La 1-pyrroline-5-carboxylate déshydrogénase est une enzyme qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés. Plus précisément, elle est responsable de la dernière étape de la biosynthèse de la proline, un acide aminé essentiel pour la structure et la fonction des protéines.

L'enzyme catalyse l'oxydation du 1-pyrroline-5-carboxylate (P5C) en glutamate, un autre acide aminé important. Cette réaction est accompagnée de la réduction du cofacteur NAD+ en NADH, ce qui signifie que l'énergie libérée pendant le processus est stockée sous forme de molécules d'NADH.

La 1-pyrroline-5-carboxylate déshydrogénase est présente dans la plupart des organismes vivants, y compris les humains. Chez l'homme, cette enzyme est exprimée dans divers tissus, notamment le foie, les reins et le cerveau. Les mutations du gène qui code pour cette enzyme peuvent entraîner des maladies métaboliques graves, telles que la déficience en 1-pyrroline-5-carboxylate déshydrogénase, qui se manifestent par une variété de symptômes, notamment des convulsions, un retard de développement et une insuffisance rénale.

Les acétates sont des sels, esters ou thioesters de l'acide acétique. Ils sont largement utilisés dans l'industrie pharmaceutique et cosmétique en raison de leur capacité à fournir des propriétés antimicrobiennes, conservantes et émollientes.

Dans le contexte médical, certains médicaments peuvent être formulés sous forme d'acétates pour améliorer leur absorption, leur biodisponibilité ou leur stabilité. Par exemple, la testostérone peut être administrée sous forme d'acétate de testostérone pour prolonger sa durée d'action dans l'organisme.

Cependant, il est important de noter que certains acétates peuvent également être toxiques ou irritants pour les tissus, en particulier à des concentrations élevées. Par conséquent, leur utilisation doit toujours être encadrée par une prescription médicale appropriée et des instructions d'utilisation strictes.

La séquence d'acides aminés homologue se réfère à la similarité dans l'ordre des acides aminés dans les protéines ou les gènes de différentes espèces. Cette similitude est due au fait que ces protéines ou gènes partagent un ancêtre commun et ont évolué à partir d'une séquence originale par une série de mutations.

Dans le contexte des acides aminés, l'homologie signifie que les deux séquences partagent une similitude dans la position et le type d'acides aminés qui se produisent à ces positions. Plus la similarité est grande entre les deux séquences, plus il est probable qu'elles soient étroitement liées sur le plan évolutif.

L'homologie de la séquence d'acides aminés est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution des protéines et des gènes, ainsi que dans la recherche de fonctions pour les nouvelles protéines ou gènes. Elle peut également être utilisée dans le développement de médicaments et de thérapies, en identifiant des cibles potentielles pour les traitements et en comprenant comment ces cibles interagissent avec d'autres molécules dans le corps.

La glutaryl-CoA déshydrogénase est une enzyme mitochondriale importante qui joue un rôle clé dans le métabolisme des acides aminés aromatiques, tels que la lysine, la thréonine et l'hydroxylysine. Elle est localisée dans la matrice mitochondriale et est responsable de la catalyse de la réaction d'oxydation décarboxylante de l'acide glutarique CoA en crotonyl-CoA, un intermédiaire clé du cycle de Krebs.

Cette enzyme fonctionne comme une partie du complexe multienzymatique de la glutaryl-CoA déshydrogénase, qui comprend trois sous-unités protéiques différentes: la sous-unité GLUD1, la sous-unité GLUD2 et la sous-unité FMN. La sous-unité GLUD1 contient le site actif de l'enzyme et est codée par le gène GLUD1 situé sur le chromosome 6.

Les mutations dans le gène GLUD1 peuvent entraîner une maladie héréditaire rare appelée acidurie glutarique de type I, qui se caractérise par une accumulation anormale d'acide glutarique et d'autres acides organiques dans le sang et l'urine. Cette condition peut entraîner des symptômes tels que des vomissements, des convulsions, des retards de développement et même la mort si elle n'est pas traitée correctement.

En résumé, la glutaryl-CoA déshydrogénase est une enzyme mitochondriale essentielle qui joue un rôle crucial dans le métabolisme des acides aminés aromatiques et dont les mutations peuvent entraîner une maladie héréditaire rare appelée acidurie glutarique de type I.

Les mitochondries du foie se réfèrent aux mitochondries contenues dans les cellules hépatiques (hépatocytes). Les mitochondries sont des organites présents dans la plupart des cellules eucaryotes, y compris les cellules du foie. Elles jouent un rôle crucial dans la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate) grâce au processus de respiration cellulaire.

Dans le foie, les mitochondries sont particulièrement importantes car elles participent à plusieurs fonctions métaboliques vitales telles que la gluconéogenèse (la production de glucose), la β-oxydation des acides gras (le processus par lequel les graisses sont décomposées pour produire de l'énergie), et la synthèse des acides aminés. Elles contribuent également au maintien de l'homéostasie calcique dans les hépatocytes.

Les mitochondries du foie peuvent être affectées par divers facteurs, tels que les maladies hépatiques, la consommation d'alcool, l'exposition à des toxines et le vieillissement, ce qui peut entraîner une dysfonction mitochondriale. Cette dernière est liée à plusieurs troubles hépatiques, y compris la stéatose hépatique non alcoolique (NAFLD), l'hépatite alcoolique et les maladies hépatiques induites par des médicaments.

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