Nom général pour la traduction produits d'une fusion mRNA consistant en un gag Gene et un viral oncogene (v-onc). Ces produits sont considérés comme ayant la capacité de transformer les cellules.
Recombinant GENETIC Ia traduction des protéines produites par les gènes de fusion sont formés par l'association de l'acide nucléique RÉGLEMENTATION un ou plusieurs des séquences de gènes avec la protéine séquences ADN de un ou plusieurs gènes.
L'adhésion et fusion des membranes cellulaires, les membranes intracellulaires, ou artificielle muqueuses à l'autre ou à des virus, des parasites ou des particules interstitielle traversé une multitude de processus chimique et physique.
Protéines, habituellement glycoprotéines, trouvé dans les virus enveloppes de différents types de virus. Elles favorisent membrane cellulaire fusion et peut donc fonctionner dans le transport du virus par les cellules.
Fusion de cellules somatiques in vitro ou in vivo, ce qui entraîne l'hybridation de cellules somatiques.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Les médicaments GENETIC anglaise de la fusion entre un oncogene et un autre gène. Celle-ci peut être viral ou origine cellulaire.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Le GENETIC recombinaison des parties de deux ou plusieurs gènes entraînant un gène réglementaires supplémentaires ou différentes régions, ou un nouveau gène chimérique. Oncogene oncogene inclut une fusion d'au moins un de la fusion partenaires et ces Gene fusions sont souvent détecté dans les cellules néoplasiques et sont transcris en fusion oncogene PROTEINS. Fusion GENE artificielle est effectuée in vitro par technologie ADN recombinante.
Agent immobilisation ou ankylose complète de deux ou plusieurs vertèbres par fusion des vertèbres avec une petite greffe osseuse ou souvent avec diskectomy ou laminectomie. (De Blauvelt & Nelson, un manuel de Terminology orthopédique, 5ème Ed, p236 ; Dorland, 28e éditeur)
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Protéines membranaires catalyseur de fusion.
L'insertion de l ’ ADN recombinant les molécules de facteur D'et / ou eucaryotes sources dans un véhicule, tels qu ’ une réplication génétique ou virus vecteur, et l 'introduction de l ’ hybride molécules dans receveur cellules sans altérer la viabilité de ces cellules.
Protéine analogues Aequorea Victoria et dérivés de la protéine verte fluorescente qui émettent de la lumière (fluorescence) quand excité avec ultraviolet RAYS. Elles sont utilisées en en faisant GENETIC journaliste gènes mutants. De nombreuses techniques ont été faites à émettre d'autres couleurs ou être sensible à pH.
Protéines qui sont impliquées dans le phénomène lumineux émissions en systèmes vivants. "Et" le "enzymatiques non-enzymatic" types de système avec ou sans la présence d'oxygène soit des facteurs.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Établi des cultures de cellules qui ont le potentiel de propager indéfiniment.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Protéines Periplasmic qui lient maltose et maltodextrine. Ils prennent part au système de transport de maltose bactéries connues.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Extrachromosomal, généralement CIRCULAR des molécules d'ADN qui sont transférables autoréplication et d'un organisme à un autre. Ils sont présentés dans diverses Archéal bactériennes, fongiques, et des algues, espèces de plantes. Elles sont utilisées en ingénierie CLONING GENETIC comme des vecteurs.
Le GENETIC recombinaison des parties de deux ou plusieurs gènes, y compris un oncogene au moins un de la fusion associés. Si Gene fusions sont souvent détecté dans les cellules néoplasiques et sont PROTEINS oncogene transcris en fusion.
Un transférase qui catalyse l ’ ajout de aliphatiques aromatique, ou hétérocycliques ainsi que des radicaux libres et arene EPOXIDES oxydes de glutathion. Outre ait lieu au soufre. Ils catalysent aussi la réduction de nitrate polyol par glutathion à polyol et amyle.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
Protéines présentes dans les membranes cellulaires incluant les membranes intracellulaires et ils sont composés de deux types, périphérique et protéines intégrale. Ils comprennent plus Membrane-Associated enzymes, antigénique protéines, des protéines de transport, et une hormone, de drogue et les récepteurs une lectine.
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Le transport des nue ou purifié par des ADN en général, c'est-à-dire le processus aussi elle survient dans les cellules eucaryotes. C'est analogue à ma douteuse transformation (bactérienne, infection bactérienne) et des deux est régulièrement employée dans GENE VIREMENT techniques.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
Un groupe d'enzymes qui catalyse l ’ hydrolyse de terminal, non-reducing beta-D-galactose les résidus dans beta-galactosides. Déficience du Bêta-Galactosidase A1 peut provoquer GANGLIOSIDOSIS, Gm1.
Protéines trouvé dans aucune des espèces de bactéries.
L'entrée dans les cellules par des virus après VIRUS ATTACHMENT. C'est atteinte par endocytose, en direct de la membrane virale membrane fusion avec le portable de translocation membrane, ou par le virus en entier à travers la membrane cellulaire.
Des molécules d'ADN capable de réplication autonome et dans une cellule hôte dans lesquels d'autres séquences d'ADN peuvent être insérés et donc amplifié. Plusieurs proviennent de plasmides ; BACTERIOPHAGES ; ou aux virus. Ils sont utilisés pour transporter des gènes dans les cellules étrangères destinataire, la génétique vecteurs posséder un réplicateur fonctionnelle site et contiennent GENETIC MARKERS sélectif pour faciliter leur reconnaissance.

Les protéines de fusion Gag-Onc sont des protéines anormalement créées à partir d'une fusion entre deux gènes, le gène gag (groupe spécifique antigène) et le gène onc (oncogène). Ces protéines sont souvent associées aux leucémies et aux lymphomes de type T, qui sont des cancers du sang.

Le gène gag code pour une protéine structurelle importante dans la formation du virus de l'immunodéficience humaine de type 1 (VIH-1), tandis que le gène onc code pour une enzyme clé dans la réplication du VIH-1. Lorsque ces deux gènes sont fusionnés, la protéine résultante possède des fonctions de both gag et onc, ce qui entraîne une production accrue d'enzymes virales et une augmentation de la capacité du virus à se répliquer.

Cette fusion anormale est généralement causée par une translocation chromosomique, où un fragment de chromosome contenant le gène gag se brise et se rejoint à un autre chromosome contenant le gène onc. Cette translocation entraîne la formation d'un gène chimérique qui code pour la protéine de fusion Gag-Onc anormale.

Les protéines de fusion Gag-Onc sont considérées comme des marqueurs diagnostiques importants pour les leucémies et les lymphomes de type T, car leur présence indique une infection au VIH-1 et une augmentation du risque de développer un cancer. La détection précoce de ces protéines peut aider à identifier les patients atteints d'un cancer associé au VIH-1 et à instaurer un traitement approprié pour améliorer leur pronostic.

Les protéines de fusion recombinantes sont des biomolécules artificielles créées en combinant les séquences d'acides aminés de deux ou plusieurs protéines différentes par la technologie de génie génétique. Cette méthode permet de combiner les propriétés fonctionnelles de chaque protéine, créant ainsi une nouvelle entité avec des caractéristiques uniques et souhaitables pour des applications spécifiques en médecine et en biologie moléculaire.

Dans le contexte médical, ces protéines de fusion recombinantes sont souvent utilisées dans le développement de thérapies innovantes, telles que les traitements contre le cancer et les maladies rares. Elles peuvent également être employées comme vaccins, agents diagnostiques ou outils de recherche pour mieux comprendre les processus biologiques complexes.

L'un des exemples les plus connus de protéines de fusion recombinantes est le facteur VIII recombinant, utilisé dans le traitement de l'hémophilie A. Il s'agit d'une combinaison de deux domaines fonctionnels du facteur VIII humain, permettant une activité prolongée et une production plus efficace par génie génétique, comparativement au facteur VIII dérivé du plasma.

La fusion membranaire est un processus biologique dans lequel deux membranes cellulaires voisines s'unissent, éliminant ainsi la barrière entre les deux compartiments cellulaires et permettant le mélange de leurs contenus. Ce processus est crucial pour diverses fonctions cellulaires, telles que l'exocytose, où la fusion membranaire permet la libération de vésicules remplies de neurotransmetteurs dans l'espace synaptique. La fusion membranaire est également importante dans l'endocytose, où les membranes plasmiques et vésiculaires s'unissent pour former une endosome. Ce processus est médié par des protéines spécifiques, appelées SNAREs (Soluble NSF Attachment Protein REceptor), qui assurent la reconnaissance et l'assemblage appropriés des membranes pour faciliter la fusion.

Les protéines de fusion de la membrane virale sont des protéines virales essentielles à l'infection des cellules hôtes par les virus ennveloppés. Ces protéines sont insérées dans l'enveloppe virale et jouent un rôle crucial dans le processus d'entrée du virus dans la cellule hôte.

La fonction principale de ces protéines est de faciliter la fusion de l'enveloppe virale avec la membrane cellulaire de la cellule hôte, permettant ainsi au matériel génétique viral de pénétrer dans le cytoplasme de la cellule hôte. Les protéines de fusion de la membrane virale sont souvent activées par des changements conformationnels déclenchés par des interactions spécifiques avec des récepteurs situés sur la membrane cellulaire de la cellule hôte.

Les protéines de fusion de la membrane virale peuvent être classées en fonction de leur structure et de leur mécanisme d'action. Par exemple, certaines protéines de fusion ont une structure tridimensionnelle en forme de "ressort" qui se redresse lorsqu'elles sont activées, permettant la fusion des membranes. D'autres protéines de fusion peuvent avoir une structure en forme de "bêtonnière" qui tourne et mélange les lipides des deux membranes pour faciliter leur fusion.

Les protéines de fusion de la membrane virale sont des cibles importantes pour le développement de vaccins et d'antiviraux, car elles sont essentielles au processus d'infection du virus et peuvent être bloquées par des médicaments ou des anticorps spécifiques.

La fusion cellulaire est un processus dans lequel deux ou plusieurs cellules s'unissent pour former une seule cellule hybride. Ce phénomène peut survenir naturellement dans certains contextes biologiques, comme la formation des syncytiotrophoblastes pendant la grossesse, où les cellules du trophoblaste s'unissent pour former une barrière protectrice et nutritive à l'interface entre le placenta et l'utérus.

Dans un contexte médical et de recherche, la fusion cellulaire peut être induite artificiellement en laboratoire par divers moyens, tels que l'utilisation d'agents chimiques ou viraux, pour combiner les propriétés et caractéristiques des cellules parentales dans une cellule hybride. Cette technique est utilisée dans la recherche biomédicale pour étudier les interactions cellulaires, créer de nouveaux modèles cellulaires, développer des thérapies géniques ou régénératives, et comprendre les mécanismes fondamentaux de la division cellulaire et du développement.

Cependant, il est important de noter que la fusion cellulaire peut également avoir des implications cliniques négatives, comme dans le cas des tumeurs malignes où les cellules cancéreuses peuvent se fuser avec d'autres types cellulaires pour acquérir de nouvelles capacités invasives et résistances aux traitements. Par conséquent, une meilleure compréhension des mécanismes moléculaires régissant la fusion cellulaire peut fournir des informations précieuses pour le développement de stratégies thérapeutiques visant à prévenir ou inverser ce processus dans les maladies humaines.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

La fusion de gènes est un événement moléculaire dans lequel deux ou plusieurs gènes se combinent pour former un nouveau gène unique avec une séquence d'acides nucléiques et une fonction protéique altérées. Cela peut se produire à la suite de divers mécanismes, tels que des translocations chromosomiques, des inversions ou des insertions. Dans certaines leucémies et lymphomes, par exemple, des fusions de gènes peuvent entraîner une production accrue de protéines anormales qui favorisent la cancérogenèse et la progression tumorale. La détection de fusions de gènes spécifiques peut être utile pour le diagnostic, la stratification des risques et la planification du traitement des maladies malignes hématologiques et d'autres affections.

L'arthrodèse vertébrale est une procédure chirurgicale orthopédique ou neurochirurgicale qui consiste à fusionner deux ou plusieurs vertèbres ensemble. L'objectif de cette intervention est de soulager la douleur, corriger les déformités ou stabiliser une zone instable de la colonne vertébrale.

Pendant l'intervention, le chirurgien place des matériaux de greffe osseuse (comme des morceaux d'os prélevés sur le patient ou des substituts osseux) entre les corps vertébraux à fusionner. Ensuite, il utilise du matériel de fixation (tiges, vis, plaques, fils...) pour maintenir les vertèbres dans la bonne position pendant que l'os cicatrise et se soude ensemble.

Les indications courantes pour une arthrodèse vertébrale comprennent :

* La dégénération articulaire ou discale sévère avec douleur chronique et instabilité de la colonne vertébrale
* Les spondylolisthésis (glissement antérieur d'une vertèbre sur une autre)
* Les fractures vertébrales instables
* Les infections ou tumeurs de la colonne vertébrale
* La scoliose dégénérative ou déformante

Les complications possibles de l'arthrodèse vertébrale incluent le non-fusion des vertèbres, la pseudarthrose, les infections, les dommages nerveux, la perte de mobilité et la douleur persistante.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

Les protéines de fusion membranaire, également connues sous le nom de protéines de fusion virale, sont des protéines virales qui jouent un rôle crucial dans le processus d'infection des cellules hôtes par les virus. Ces protéines sont appelées "protéines de fusion" car elles facilitent la fusion de la membrane virale avec la membrane cellulaire de l'hôte, permettant ainsi au matériel génétique viral d'être libéré dans le cytoplasme de la cellule hôte.

Les protéines de fusion membranaire sont souvent encodées par le génome viral et sont synthétisées sous forme d'une seule chaîne polypeptidique, qui est ensuite clivée en deux domaines : un domaine hydrophobe qui s'insère dans la membrane cellulaire et un domaine hydrophile qui facilite la fusion des membranes.

Le processus de fusion des membranes est complexe et implique plusieurs étapes, notamment l'interaction entre les protéines de fusion virales et les récepteurs de la cellule hôte, la conformational change des protéines de fusion qui permet la formation d'un pont entre les deux membranes, et enfin, la fusion des membranes.

Les protéines de fusion membranaire sont donc des cibles importantes pour le développement de vaccins et de thérapies antivirales, car leur inhibition peut empêcher l'infection des cellules hôtes par les virus.

Le clonage moléculaire est une technique de laboratoire qui permet de créer plusieurs copies identiques d'un fragment d'ADN spécifique. Cette méthode implique l'utilisation de divers outils et processus moléculaires, tels que des enzymes de restriction, des ligases, des vecteurs d'ADN (comme des plasmides ou des phages) et des hôtes cellulaires appropriés.

Le fragment d'ADN à cloner est d'abord coupé de sa source originale en utilisant des enzymes de restriction, qui reconnaissent et coupent l'ADN à des séquences spécifiques. Le vecteur d'ADN est également coupé en utilisant les mêmes enzymes de restriction pour créer des extrémités compatibles avec le fragment d'ADN cible. Les deux sont ensuite mélangés dans une réaction de ligation, où une ligase (une enzyme qui joint les extrémités de l'ADN) est utilisée pour fusionner le fragment d'ADN et le vecteur ensemble.

Le produit final de cette réaction est un nouvel ADN hybride, composé du vecteur et du fragment d'ADN cloné. Ce nouvel ADN est ensuite introduit dans un hôte cellulaire approprié (comme une bactérie ou une levure), où il peut se répliquer et produire de nombreuses copies identiques du fragment d'ADN original.

Le clonage moléculaire est largement utilisé en recherche biologique pour étudier la fonction des gènes, produire des protéines recombinantes à grande échelle, et développer des tests diagnostiques et thérapeutiques.

Les protéines luminescentes sont des protéines qui émettent de la lumière lorsqu'elles sont stimulées chimiquement ou biologiquement. Elles peuvent être trouvées dans une variété d'organismes vivants, y compris les bactéries, les champignons et certains animaux marins. Les protéines luminescentes sont souvent utilisées en biologie moléculaire et en médecine diagnostique en raison de leur capacité à émettre de la lumière lorsqu'elles sont activées par des réactions chimiques spécifiques.

La luminescence est produite lorsque une molécule de protéine luminescente subit une réaction oxydative, ce qui entraîne l'émission de photons de lumière. Cette réaction peut être déclenchée par des enzymes spécifiques, telles que la luciférase, qui catalysent la réaction d'oxydation. Les protéines luminescentes peuvent émettre de la lumière dans une variété de longueurs d'onde, allant du bleu au rouge, en fonction de la structure et de la composition chimique de la molécule.

En médecine diagnostique, les protéines luminescentes sont souvent utilisées comme marqueurs pour détecter et mesurer l'activité de certaines protéines ou gènes spécifiques dans des échantillons biologiques. Par exemple, la luciférase peut être couplée à un gène d'intérêt, de sorte que lorsque le gène est exprimé dans une cellule, il produit également de la luciférase. En mesurant la luminescence émise par la luciférase, les chercheurs peuvent détecter et quantifier l'activité du gène d'intérêt.

Les protéines luminescentes ont également des applications potentielles en thérapie, telles que l'imagerie médicale et la thérapie photodynamique. Par exemple, les protéines luminescentes peuvent être utilisées pour marquer et suivre les cellules souches ou les cellules tumorales dans le corps, ce qui peut aider à évaluer l'efficacité des traitements et à surveiller la récidive de la maladie. De plus, certaines protéines luminescentes peuvent produire une toxicité spécifique à la lumière lorsqu'elles sont exposées à une certaine longueur d'onde de lumière, ce qui peut être utilisé pour détruire sélectivement les cellules tumorales ou les agents pathogènes.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

Une lignée cellulaire est un groupe homogène de cellules dérivées d'un seul type de cellule d'origine, qui se divisent et se reproduisent de manière continue dans des conditions de culture en laboratoire. Ces cellules sont capables de maintenir certaines caractéristiques spécifiques à leur type cellulaire d'origine, telles que la forme, les fonctions et les marqueurs moléculaires, même après plusieurs générations.

Les lignées cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers processus cellulaires et moléculaires, tester de nouveaux médicaments, développer des thérapies et comprendre les mécanismes sous-jacents aux maladies humaines. Il est important de noter que certaines lignées cellulaires peuvent présenter des anomalies chromosomiques ou génétiques dues à leur manipulation en laboratoire, ce qui peut limiter leur utilisation dans certains contextes expérimentaux ou cliniques.

Les protéines de liaison au maltose sont des protéines qui se lient spécifiquement au maltose, un disaccharide composé de deux molécules de glucose. Ces protéines jouent un rôle crucial dans le métabolisme du maltose et sont souvent associées aux systèmes de transport actifs du maltose à travers les membranes cellulaires.

Elles sont largement étudiées dans le contexte de la biologie des bactéries, en particulier Escherichia coli. Dans ce micro-organisme, les protéines de liaison au maltose sont codées par les gènes malT et malE, qui font partie de l'opéron maltose. Ces protéines se lient au maltose avec une grande affinité et déclenchent une cascade de réactions métaboliques pour décomposer le maltose en glucose, qui peut ensuite être utilisé comme source d'énergie par la cellule.

Les protéines de liaison au maltose sont également étudiées dans le contexte des maladies humaines, car certaines bactéries pathogènes utilisent ces protéines pour se lier aux cellules hôtes et provoquer une infection. Par exemple, la protéine de liaison au maltose de Yersinia pestis, la bactérie responsable de la peste bubonique, joue un rôle dans l'adhésion et l'invasion des cellules hôtes.

La structure tertiaire d'une protéine se réfère à l'organisation spatiale des différents segments de la chaîne polypeptidique qui forment la protéine. Cela inclut les arrangements tridimensionnels des différents acides aminés et des régions flexibles ou rigides de la molécule, tels que les hélices alpha, les feuillets bêta et les boucles. La structure tertiaire est déterminée par les interactions non covalentes entre résidus d'acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les forces de Van der Waals et les ponts disulfures. Elle est influencée par des facteurs tels que le pH, la température et la présence de certains ions ou molécules. La structure tertiaire joue un rôle crucial dans la fonction d'une protéine, car elle détermine sa forme active et son site actif, où les réactions chimiques ont lieu.

Les plasmides sont des molécules d'ADN extrachromosomiques double brin, circulaires et autonomes qui se répliquent indépendamment du chromosome dans les bactéries. Ils peuvent également être trouvés dans certains archées et organismes eucaryotes. Les plasmides sont souvent associés à des fonctions particulières telles que la résistance aux antibiotiques, la dégradation des molécules organiques ou la production de toxines. Ils peuvent être transférés entre bactéries par conjugaison, transformation ou transduction, ce qui en fait des vecteurs importants pour l'échange de gènes et la propagation de caractères phénotypiques dans les populations bactériennes. Les plasmides ont une grande importance en biotechnologie et en génie génétique en raison de leur utilité en tant que vecteurs clonage et d'expression des gènes.

Une fusion oncogénique est un événement moléculaire anormal dans lequel des segments de deux gènes différents se combinent, créant ainsi un nouveau gène qui a la capacité de provoquer une croissance cellulaire incontrôlée et cancéreuse. Cela se produit généralement lorsque des morceaux d'un chromosome se cassent et se recombinent avec des parties d'un autre chromosome, ce qui entraîne la formation d'un réarrangement chromosomique anormal.

Les gènes impliqués dans ces fusions oncogéniques peuvent être des gènes suppresseurs de tumeurs, dont le rôle est normalement de réguler la croissance cellulaire et de prévenir la cancérisation, ou des gènes proto-oncogènes, qui régulent positivement la croissance cellulaire. Lorsque ces gènes sont fusionnés, ils peuvent acquérir une activité constitutivement active, ce qui entraîne une prolifération cellulaire excessive et incontrôlée, conduisant au développement de tumeurs malignes.

Les fusions oncogéniques sont souvent spécifiques à certains types de cancer et peuvent être utilisées comme marqueurs diagnostiques et pronostiques pour déterminer le traitement le plus approprié pour les patients atteints de cancer. De plus, certaines fusions oncogéniques peuvent être des cibles thérapeutiques importantes pour le développement de nouveaux médicaments anticancéreux.

La glutathion transférase (GST) est une famille d'enzymes qui catalysent la conjugaison de divers groupements réactifs, tels que les radicaux électrophiles et les peroxydes organiques, avec le glutathione (GSH), un tripeptide présent en grande quantité dans les cellules. Cette réaction permet de détoxifier ces composés potentiellement nocifs pour la cellule et facilite leur élimination.

Les GST sont largement distribuées dans les tissus, en particulier dans le foie, où elles jouent un rôle important dans la détoxification des xénobiotiques (substances étrangères à l'organisme) et des métabolites toxiques. Elles participent également à la protection contre le stress oxydatif en neutralisant les espèces réactives de l'oxygène (ROS).

Les GST sont classées en plusieurs types et sous-types, selon leur spécificité pour différents substrats et leurs propriétés catalytiques. Les variations dans l'activité et l'expression des GST ont été associées à la susceptibilité individuelle aux maladies, y compris les maladies neurodégénératives, le cancer et les maladies cardiovasculaires.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

Les protéines membranaires sont des protéines qui sont intégrées dans les membranes cellulaires ou associées à elles. Elles jouent un rôle crucial dans la fonction et la structure des membranes, en participant à divers processus tels que le transport de molécules, la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et les interactions avec l'environnement extracellulaire.

Les protéines membranaires peuvent être classées en plusieurs catégories en fonction de leur localisation et de leur structure. Les principales catégories sont :

1. Protéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire et possèdent des domaines hydrophobes qui interagissent avec les lipides de la membrane. Elles peuvent être classées en plusieurs sous-catégories, telles que les canaux ioniques, les pompes à ions, les transporteurs et les récepteurs.
2. Protéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire et ne peuvent pas être facilement extraites sans perturber la structure de la membrane. Elles peuvent traverser la membrane une ou plusieurs fois.
3. Protéines périphériques : Ces protéines sont associées à la surface interne ou externe de la membrane cellulaire, mais ne traversent pas la membrane. Elles peuvent être facilement éliminées sans perturber la structure de la membrane.
4. Protéines lipidiques : Ces protéines sont associées aux lipides de la membrane par des liaisons covalentes ou non covalentes. Elles peuvent être intégrales ou périphériques.

Les protéines membranaires sont essentielles à la vie et sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques. Des anomalies dans leur structure, leur fonction ou leur expression peuvent entraîner des maladies telles que les maladies neurodégénératives, le cancer, l'inflammation et les infections virales.

La recombinaison des protéines est un processus biologique au cours duquel des segments d'ADN sont échangés entre deux molécules différentes de ADN, généralement dans le génome d'un organisme. Ce processus est médié par certaines protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'échange de segments d'ADN compatibles.

Dans le contexte médical, la recombinaison des protéines est particulièrement importante dans le domaine de la thérapie génique. Les scientifiques peuvent exploiter ce processus pour introduire des gènes sains dans les cellules d'un patient atteint d'une maladie génétique, en utilisant des vecteurs viraux tels que les virus adéno-associés (AAV). Ces vecteurs sont modifiés de manière à inclure le gène thérapeutique souhaité ainsi que des protéines de recombinaison spécifiques qui favorisent l'intégration du gène dans le génome du patient.

Cependant, il est important de noter que la recombinaison des protéines peut également avoir des implications négatives en médecine, telles que la résistance aux médicaments. Par exemple, les bactéries peuvent utiliser des protéines de recombinaison pour échanger des gènes de résistance aux antibiotiques entre elles, ce qui complique le traitement des infections bactériennes.

En résumé, la recombinaison des protéines est un processus biologique important impliquant l'échange de segments d'ADN entre molécules différentes de ADN, médié par certaines protéines spécifiques. Ce processus peut être exploité à des fins thérapeutiques dans le domaine de la médecine, mais il peut également avoir des implications négatives telles que la résistance aux médicaments.

La séquence d'acides aminés homologue se réfère à la similarité dans l'ordre des acides aminés dans les protéines ou les gènes de différentes espèces. Cette similitude est due au fait que ces protéines ou gènes partagent un ancêtre commun et ont évolué à partir d'une séquence originale par une série de mutations.

Dans le contexte des acides aminés, l'homologie signifie que les deux séquences partagent une similitude dans la position et le type d'acides aminés qui se produisent à ces positions. Plus la similarité est grande entre les deux séquences, plus il est probable qu'elles soient étroitement liées sur le plan évolutif.

L'homologie de la séquence d'acides aminés est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution des protéines et des gènes, ainsi que dans la recherche de fonctions pour les nouvelles protéines ou gènes. Elle peut également être utilisée dans le développement de médicaments et de thérapies, en identifiant des cibles potentielles pour les traitements et en comprenant comment ces cibles interagissent avec d'autres molécules dans le corps.

La transfection est un processus de laboratoire dans le domaine de la biologie moléculaire où des matériels génétiques tels que l'ADN ou l'ARN sont introduits dans des cellules vivantes. Cela permet aux chercheurs d'ajouter, modifier ou étudier l'expression des gènes dans ces cellules. Les méthodes de transfection comprennent l'utilisation de vecteurs viraux, de lipides ou d'électroporation. Il est important de noter que la transfection ne se produit pas naturellement et nécessite une intervention humaine pour introduire les matériels génétiques dans les cellules.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

La bêta-galactosidase est une enzyme (un type de protéine qui accélère les réactions chimiques dans le corps) qui décompose des molécules de sucre spécifiques appelées galactoses. Cette enzyme est importante pour la digestion et le métabolisme du lactose, un sucre présent dans le lait et les produits laitiers.

Dans l'organisme humain, la bêta-galactosidase se trouve principalement dans les entérocytes de l'intestin grêle, où elle aide à décomposer le lactose en glucose et galactose, qui peuvent ensuite être absorbés dans la circulation sanguine et utilisés comme sources d'énergie.

Dans un contexte médical, des tests de bêta-galactosidase peuvent être utilisés pour diagnostiquer certaines conditions génétiques, telles que la mucoviscidose et les déficits en bêta-galactosidase. De plus, la bêta-galactosidase est souvent utilisée dans la recherche scientifique comme marqueur pour étudier des processus cellulaires spécifiques, tels que l'expression génétique et le développement cellulaire.

Les protéines bactériennes se réfèrent aux différentes protéines produites et présentes dans les bactéries. Elles jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, structurels et fonctionnels des bactéries. Les protéines bactériennes peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment :

1. Protéines structurales : Ces protéines sont impliquées dans la formation de la paroi cellulaire, du cytosquelette et d'autres structures cellulaires importantes.

2. Protéines enzymatiques : Ces protéines agissent comme des catalyseurs pour accélérer les réactions chimiques nécessaires au métabolisme bactérien.

3. Protéines de transport : Elles facilitent le mouvement des nutriments, des ions et des molécules à travers la membrane cellulaire.

4. Protéines de régulation : Ces protéines contrôlent l'expression génétique et la transduction du signal dans les bactéries.

5. Protéines de virulence : Certaines protéines bactériennes contribuent à la pathogénicité des bactéries, en facilitant l'adhésion aux surfaces cellulaires, l'invasion tissulaire et l'évasion du système immunitaire de l'hôte.

L'étude des protéines bactériennes est importante dans la compréhension de la physiologie bactérienne, le développement de vaccins et de thérapies antimicrobiennes, ainsi que dans l'élucidation des mécanismes moléculaires de maladies infectieuses.

Une « entrée virale » en médecine fait référence au processus par lequel un virus pénètre dans une cellule hôte pour y établir une infection. Cela commence généralement lorsqu'un virus se lie à des récepteurs spécifiques situés sur la membrane de la cellule hôte, suivi d'une fusion ou d'une endocytose de l'enveloppe virale et du déchargement du génome viral dans le cytoplasme de la cellule. Une fois à l'intérieur, le virus peut exploiter les mécanismes cellulaires pour assurer sa réplication, sa transcription et sa traduction, aboutissant finalement à une production accrue de particules virales et à la lyse ou à la mort de la cellule hôte. Ce processus est crucial dans le cycle de vie des virus et joue un rôle central dans la pathogenèse des maladies virales.

Un vecteur génétique est un outil utilisé en génétique moléculaire pour introduire des gènes ou des fragments d'ADN spécifiques dans des cellules cibles. Il s'agit généralement d'un agent viral ou bactérien modifié qui a été désarmé, de sorte qu'il ne peut plus causer de maladie, mais conserve sa capacité à infecter et à introduire son propre matériel génétique dans les cellules hôtes.

Les vecteurs génétiques sont couramment utilisés dans la recherche biomédicale pour étudier l'expression des gènes, la fonction des protéines et les mécanismes de régulation de l'expression génétique. Ils peuvent également être utilisés en thérapie génique pour introduire des gènes thérapeutiques dans des cellules humaines afin de traiter ou de prévenir des maladies causées par des mutations génétiques.

Les vecteurs viraux les plus couramment utilisés sont les virus adéno-associés (AAV), les virus lentiviraux et les rétrovirus. Les vecteurs bactériens comprennent les plasmides, qui sont des petites molécules d'ADN circulaires que les bactéries utilisent pour transférer du matériel génétique entre elles.

Il est important de noter que l'utilisation de vecteurs génétiques comporte certains risques, tels que l'insertion aléatoire de gènes dans le génome de l'hôte, ce qui peut entraîner des mutations indésirables ou la activation de gènes oncogéniques. Par conséquent, il est essentiel de mettre en place des protocoles de sécurité rigoureux pour minimiser ces risques et garantir l'innocuité des applications thérapeutiques des vecteurs génétiques.

Les protéines nucléocapside p7 (NC) protègent l'ARN viral en le recouvrant. La protéine p6 est exclue de la capside et se ... de Gag et Gag-Pol interagissent avec la membrane, tandis que les ARN viraux sont capturés par les domaines NC (nucléocapside) ... Ainsi, la protéine gp120 est responsable de l'attachement et gp41 de la fusion, puis de la pénétration au sein de la cellule. ... de Gag et Gag-Pol. Des interactions entre les différents domaines de Gag, en particulier les capsides, permettent l'assemblage ...
Les protéines nucléocapside p7 (NC) protègent lARN viral en le recouvrant. La protéine p6 est exclue de la capside et se ... de Gag et Gag-Pol interagissent avec la membrane, tandis que les ARN viraux sont capturés par les domaines NC (nucléocapside) ... Ainsi, la protéine gp120 est responsable de lattachement et gp41 de la fusion, puis de la pénétration au sein de la cellule. ... de Gag et Gag-Pol. Des interactions entre les différents domaines de Gag, en particulier les capsides, permettent lassemblage ...
Gag regroupe les protéines organisant la structure de la particule, et Gag-Pol contient les protéines à activité enzymatique ( ... NC). SP1 et la partie amino-terminale de la NC sont nécessaires à la multimérisation de Gag. Cette dernière, essentiellement ... Elles peuvent aussi, dans certains types cellulaires, être recyclées après fusion avec la membrane plasmique, ou être ... Enfin, ISG15 - une protéine induite par linterféron - inhibe lubiquitinylation de Gag et de Tsg101, linteraction Gag/Tsg101 ...

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