Molécules trouve à la surface de certaines, mais pas tout, B-Lymphocytes, lymphocytes T et les macrophages, qui reconnaissent et se combine aux (partie Fc crystallizable) en immunoglobuline molécules.
Crystallizable composé des fragments carboxy- terminaux tous les deux moitiés d'immunoglobuline lourde chaîne tous liés par disulfures obligations. FC fragments carboxy- terminaux contiennent les parties de la chaîne lourde constante des régions qui sont responsables des fonctions d'effecteurs une immunoglobuline (COMPLEMENT fixation, la liaison de la membrane cellulaire via FC récepteurs et transporter) placentaire. Ce fragment peuvent être obtenus sur des immunoglobulines avec la digestion de l'enzyme protéolytique PAPAIN.
Sites moléculaire spécifique à la surface de diverses cellules, notamment lymphocytes B et les macrophages, qui s'assemblent avec de l'immunoglobuline G. 3 sous-classes existent, le FC gamma CD64 RI (antigène), une faible affinité des récepteurs Fc Rii gamma (antigène de CD32 une forte affinité des récepteurs Fc RIII gamma) et (les CD16 antigène, une faible affinité au récepteur).
Sites moléculaire spécifique à la surface des lymphocytes B et T activés qui combinent avec IgEs sous-classes. Deux : Une faible affinité des récepteurs Fc (epsilon Rii) et une forte affinité epsilon RI (récepteurs Fc).
Le major isotype cours dans l ’ immunoglobuline humaine normale, il y a plusieurs sériques des IgG sous-classes isotype, par exemple, IgG1, anti-IgG2a et IgG2B.
In vitro, la formation d'amas composée d'une cellule (habituellement un lymphocyte) entouré de cellules ou antigénique particules antigen-bearing (généralement érythrocytes, qui peuvent ou non être recouvert d ’ anticorps ou un anticorps et complément). La rosette-forming cellule peut être un antibody-forming cellule, un souvenir cellule, les lymphocytes T, une cellule portant surface cytophilic anticorps, ou un possédant des récepteurs Fc lymphoblastoïdes. Rosette formation peut être utilisé pour identifier des populations spécifiques de ces cellules.
Le complexe formé par la liaison des molécules. Des anticorps et la déposition de grands complexes antigen-antibody menant à l'abri provoque des lésions tissulaires complexe maladies.
Un gaz à cytosine analogique qui sert un agent antifongique.
L'absorber et dégradation de micro-organismes ; autres cellules qui sont morts ou mourants ou pathogène ; et des particules étrangères par les phagocytes (phagocytes).
Le phénomène de la destruction par cellule cible mécanisme non-sensitized cellules effecteurs. L'identité de la cellule cible varie, mais ça doit être équipé d ’ immunoglobuline G dont la surface est intact. La partie Fc effecteurs cellule est un "tueur" cellule possédant des récepteurs Fc. Il peut être un lymphocyte T B- ou marqueurs défaut conventionnel, ou un des monocytes, macrophage leucocytaire polynuclear, ou, selon l'identité de la cellule cible. La réaction est complement-independent.
Associée à une immunoglobuline. Surexpression des masque a été associée à d ’ hypersensibilité (allergique HYPERSENSITIVITY, CONDITIONNEMENTS).
Sites surface locale sur des anticorps qui réagit avec des antigènes (antigènes sites déterminant galactogènes.) Ils sont formés à partir de parties de la variable régions de fragments Fab.
Chimiquement stimulé agrégation des récepteurs de surface, qui potentialise l ’ action des lymphocytes effecteurs cellule.
Anticorps produits par un seul clone de cellules.
Univalent antigen-binding fragments composé d'une seule chaîne immunoglobuline lumière et les acides terminal fin d'une de l'immunoglobuline lourde chaîne de la région charnière, tous liés par Fab disulfures obligations contient l'immunoglobuline D 'OFFRES À membres, qui font partie de l'antigen-binding site et les membres du premier immunoglobuline incessant. Ce fragment peuvent être obtenus sur des immunoglobulines avec la digestion de l'enzyme protéolytique PAPAIN.
Une enzyme qui catalyse la désamination de cytosine, entraînant la formation de uracile. Elle peut agir sur 5-methylcytosine pour former la thymidine.
Antigènes différenciation cellulaire de mammifère, demeurant au bord de leucocytes. CD représente amas de différenciation qui se rapporte aux groupes d ’ éventuelles réactions similaires anticorps monoclonaux cette émission avec certains sous-populations d'antigènes d'une lignée ou la différenciation des sous-populations de diligence antigènes sont aussi connue sous le même CD désignation.
Antigène exprimée principalement sur les membranes des cellules vivantes pendant étapes successives de maturation et la différenciation. Comme marqueurs immunologique ils possèdent une forte spécificité et des tissus et organes sont utiles en tant que sondes dans des études de développement cellulaire normale, ainsi que transformation néoplasiques.
Une protéine présente dans la paroi cellulaire de la plupart des souches de Staphylococcus aureus. La protéine se lie de façon sélective au région Fc de l ’ immunoglobuline humaine normale myeloma-derived G. C'lisses et l ’ activité d ’ anticorps et peut causer des réactions allergiques à cause de libération d ’ histamine ; a également été utilisé comme cellule Antigène de surface marqueur et en l ’ évaluation clinique de la fonction lymphocytaire B.
Larges leucocytes mononucléés phagocytaire vertébré produite par la moelle osseuse et libérée dans le sang ; contiennent une grande, ovale ou quelque peu éparpillés noyau entouré d'volumineux cytoplasme et de nombreux organites.
Recombinant GENETIC Ia traduction des protéines produites par les gènes de fusion sont formés par l'association de l'acide nucléique RÉGLEMENTATION un ou plusieurs des séquences de gènes avec la protéine séquences ADN de un ou plusieurs gènes.
La cellule phagocytaire relativement vit longtemps de tissus de mammifères qui sont dérivés du sang monocytes. Principaux types sont macrophages péritonéale ; macrophages alvéolaires ; histiocytes ; Kupffer des cellules du foie ; et les ostéoclastes. Ils peuvent opérer une distinction au sein des lésions inflammatoires chroniques de Epithelioid ou fusionnent pour former des corps DEVISES géant ou Langhans. (À partir des cellules géant le dictionnaire de Cell Biology, Jackie et Dow, 3ème ed.)
Établi des cultures de cellules qui ont le potentiel de propager indéfiniment.
Avoir un noyau leucocytes granuleuse avec trois à cinq lobes connectés par mince des fils de Chromatin et cytoplasme contenant bien discret granulés et stainable par neutre du colorant.
Une rare une leucémie myéloïde aiguë dans lequel le principal différenciation est à la surface des basophiles. C'est caractérisée par une augmentation de particules VIH immatures extrême due cellules granulé dans la moelle osseuse et le sang. Mature basophiles sont généralement rares.
Les molécules à la surface des lymphocytes B et les macrophages, qui reconnaissent et se combine aux C3B, C3D, C1Q, et du complément C4B composantes.
Membrane antigène associée à maturation phases de lymphocytes B, souvent exprimé dans des cellules B activées tumeurs d'origine.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Cellules propagés in vitro sur des médias propice à leur croissance. Cellules cultivées sont utilisés pour étudier le développement, un myélogramme, troubles du métabolisme et physiologique processus génétique, entre autres.
Protéines qui se lient à d ’ augmenter la sensibilité des cellules à particules et de phagocytose, surtout des anticorps lié aux récepteurs galactogènes attachées à FC. Complément C3B peut également participer.
Technique utilisant un système d 'instruments pour faire, le traitement, et en affichant un ou plusieurs mesures sur des cellules individuelles obtenu d'une suspension cellulaire. Cellules sont habituellement taché avec un ou plusieurs composantes teinture fluorescente à cellule spécifique d'intérêt, par exemple, de l ’ ADN et la fluorescence de chaque cellule est mesurée comme rapidement (faisceau laser traverse l'excitation ou le mercure arc lampe). Fluorescence fournit une mesure quantitative de différents biochimiques et Biophysical pharmacocinétiques de la cellule, ainsi qu'une base pour le tri. Autres paramètres mesurables optique absorption incluent la lumière et de dispersion de la lumière, ce dernier étant applicable à la mesure de la taille, forme, la densité, granularité et tache détente.
Représente 15 à 20 % du taux sérique d ’ immunoglobulines humaines, principalement sous la 4-chain polymère chez l'homme ou dimère dans d'autres mammifères. Sécrétoires immunoglobuline A (IgA) constitue le principal, endomètre sécrétoire immunoglobulines chez sécrétions.
Le train de perdre granulés (vésicules de sécrétion tubulaire rénale active des produits). Cela arrive, par exemple, dans mastocytes, basophiles, éosinophiles, neutrophiles et plaquettes quand médicaments sont libérés de la sécrétion granulés par exocytose.
La vie intracellulaire transfert des informations (activation biologique / inhibition) par un signal à la voie de transduction des signaux dans chaque système, une activation / inhibition signal d'une molécule biologiquement active neurotransmetteur (hormone) est médiée par l'accouplement entre un récepteur / enzyme pour une seconde messager système. ou avec la transduction les canaux ioniques. Joue un rôle important dans la différenciation cellulaire, activation fonctions cellulaires, et la prolifération cellulaire. Exemples de transduction ACID-postsynaptic gamma-aminobutyrique systèmes sont les canaux ioniques receptor-calcium médiée par le système, le chemin, et l ’ activation des lymphocytes T médiée par l'activation de Phospholipases. Ces lié à la membrane de libération de calcium intracellulaire dépolarisation ou inclure les fonctions d ’ activation récepteur-dépendant dans granulocytes et les synapses une potentialisation de l'activation de protéine kinase. Un peu partie de transduction des signaux de transduction des signaux des grandes ; par exemple, activation de protéine kinase fait partie du signal d'activation plaquettaire sentier.
Cellules lymphoïdes concerné par l'immunité humorale. Ils sont sans lendemain bursa-derived cellules identiques aux lymphocytes des oiseaux dans leur production d ’ immunoglobuline sur approprié stimulation.
La souris de lignée Balb/c est une souche inbred de souris laboureuses, largement utilisées dans la recherche biomédicale, caractérisée par un génotype et un phénotype uniformes, une susceptibilité accrue aux tumeurs et à certaines maladies infectieuses, et une réponse immunitaire distinctive aux stimuli antigéniques.
Les immunoglobulines sur la surface des lymphocytes B. leur coursier ARN contient un exon avec une membrane englobant séquence, produisant immunoglobulines sous la forme de type I protéines transmembranaire par opposition à sécrétés imm unoglobulines (anticorps) qui ne comportent pas la membrane entourant segment.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Physiologiquement inactif substances qui peuvent être converties à enzymes actifs.
Une énergie processus dépendant de la cellule B suivants crosslinking récepteurs par l ’ antigène (divalent ligands multivalents anti-antibodies, Lectins ou antigène), à la surface des cellules B activées. Le récepteur crosslinked ligand-antigen complexes s'accumuler dans transdermiques résultant de l 'agrégat et à un pôle de la cellule pour former une grande masse - la casquette. Les capsules pourra ensuite être réabsorbée par endocytose ou verser dans l'environnement.
Anticorps monoclonaux, souvent, dans lequel les deux sites antigen-binding sont spécifiques pour séparer LES DÉTERMINANTS antigénique. Ils sont des anticorps produits par crosslinking chimique, fusion entre cellules HYBRIDOMA, ou par des techniques génétique moléculaire. Elles fonctionnent comme le principal médiateur de ciblé et cytotoxicité cellulaire est révélée efficace dans le ciblage de drogues, toxines, haptens radiomarqué effecteurs cellules et tissus malades, principalement des tumeurs.
Un acide aminé non essentiels. Chez les animaux c'est synthétisé à partir de phénylalanine. C'est aussi le précurseur d'épinéphrine, hormones thyroïdiennes ; et mélanine.
Des anticorps qui réagissent avec chacune des déterminants structurelles (idiotopes) sur la variable région d'autres anticorps.
Leucocytes granuleuse relativement pale-staining, caractérisée par une lobate noyau et cytoplasme contenant grossier dark-staining granules de taille variable et stainable par un colorant.
Protéines kinases qui catalysent les résidus de la phosphorylation de la tyrosine avec ATP ou d ’ autres protéines nucléotides sous forme de phosphate donateurs.
Immunoglobuline partielle molécules résultant du clivage sélectif par les enzymes protéolytiques ingénierie ou créé avec des techniques.
Une augmentation importante de l'oxygène transport par les neutrophiles et la plupart des types de tissus macrophages par activation d'un b-dependent oxydase NADPH-cytochrome qui réduit l'oxygène pour un superoxyde. Les sujets présentant une anomalie héréditaire dans laquelle le oxydase qui réduit l'oxygène pour superoxide est diminuée ou granulomateuse inexistante (maladie, CHRONIQUE) meurent souvent en cas de récidive d ’ infection bactérienne.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Sites moléculaire sur ou dans des lymphocytes B et les macrophages qui reconnaissent et se combinent avec COMPLEMENT C3B. La structure primaire de ces récepteurs n ’ ont révélé qu ’ ils contiennent transmembranaire domaines et cytoplasmique, avec leur partie extracellulaire entièrement composée de trente courte consensus répète chaque avoir 60 à 70 acides aminés.
La souris de lignée C57BL est une souche inbred de Mus musculus, largement utilisée dans la recherche biomédicale, caractérisée par un ensemble spécifique de traits génétiques et phénotypiques.
Catalyser l ’ hydrolyse de nucléosides d ’ élimination de l'ammoniaque.
Une réaction cutanée évanescent survenant quand anticorps est injecté dans une zone locale sur la peau et l ’ antigène est ensuite injecté par voie intraveineuse avec une la teinture capillaire fait généralement rapidement une dilatation et une augmentation de la perméabilité vasculaire facilement visibles par réaction dans la zone. PCA est une réaction pour détecter très petites quantités d ’ anticorps et peut également une méthode pour étudier les mécanismes d ’ hypersensibilité immédiate.
Caractéristiques des immunoglobulines anormale MYELOME MULTIPLE.
Les molécules à la surface des cellules du système immunitaire, qui se lie spécifiquement ou molécules messagères molécules de surface et déclencher des changements dans le comportement de cellules. Bien que ces récepteurs n ’ a été identifiée dans le système immunitaire, beaucoup ont fonctions importantes ailleurs.
Lymphocytes responsable de l'immunité cellulaire anticorps-dépendante. Deux types ont été identifiés - cytotoxique (lymphocytes T cytotoxique) et assistant lymphocytes T (lymphocytes T Auxiliaires). Elles se forment quand lymphocytes circuler dans la thymus GLAND et différenciez à thymocytes. Quand exposé à un antigène, il divise rapidement et produire un grand nombre de nouvelles cellules T Antigène sensible à ça.
Globules rouges. Mature, les érythrocytes ont biconcave non-nucleated disques contenant hémoglobine dont la fonction est de transporter en oxygène.
L 'introduction d' un groupe dans un phosphoryl composé dans la formation d'un ester lien entre le composé et une fraction de phosphore.
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Réactifs avec deux groupes réactives, généralement à l'autre bout de la molécule, qui sont capables de réagissant avec et, partant, formant des ponts entre chaînes latérales d'acides aminés dans les protéines ; les emplacements de naturellement réactives sujets, dans les protéines peuvent être indiquées ; ainsi peut également être utilisée pour les autres macromolecules, comme glycoprotéines, acides nucléiques, ou autre.
Glycoprotéines sérique participant au mécanisme de défense de COMPLEMENT ACTIVATION hôte qui crée la membrane COMPLEMENT glycoprotéines ATTACK COMPLEXE. Parmi ceux-ci se trouvent dans les différents courants de l'activation du complément (bercer ; COMPLEMENT COMPLEMENT MONDIAL ; et Lectin COMPLEMENT voie).
Une classe d ’ immunoglobuline portant mu chaînes (chaînes Lourdes Mu Des Immunoglobulines). IgM peut réparer COMPLEMENT. Le nom vient de son poids moléculaire élevé initialement être appelé un macroglobulin.
Globules blancs sont utilisés dans le corps est tissus lymphoïdes. Le noyau est rond ou ovoïde avec grossier, traîné des pieds irrégulière Chromatin pendant que le cytoplasme est typiquement bleu pâle avec azurophilic (le cas échéant) granulés. La plupart des lymphocytes T peut être classé en tant qu'ou B (avec des sous-populations de chaque) ou des TUEUR naturelle.
Immunoglobuline molécules avoir une séquence des acides aminés spécifique en vertu de laquelle ils interagir qu'avec l ’ antigène (ou la même forme) induisant la synthèse des cellules du leur série lymphoïde (notamment des plasma).
Cellules grandi in vitro de tissus néoplasiques. S'ils peuvent être créée sous la tumeur cellule ligne, ils peuvent être cultivé sur cellule culture indéfiniment.
Le transport des nue ou purifié par des ADN en général, c'est-à-dire le processus aussi elle survient dans les cellules eucaryotes. C'est analogue à ma douteuse transformation (bactérienne, infection bactérienne) et des deux est régulièrement employée dans GENE VIREMENT techniques.
La quantité et hypolipidémiant, sélectivement perméable membrane qui entoure le cytoplasme en facteur D'et les cellules eucaryotes.
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Le produit chimique ou biochimiques plus de glucide glycosyl groupes ou autres produits chimiques toxiques, surtout les peptides ou des protéines. Glycosyl transférases sont utilisés dans cette réaction biochimique.
La propriété des anticorps qui leur permet de réagir avec certains LES DÉTERMINANTS antigénique et pas avec les autres. La précision est dépendant de composition chimique, force physique et structure moléculaire au site de liaison.

Les récepteurs Fc sont des protéines présentes à la surface des cellules du système immunitaire, telles que les macrophages, les neutrophiles et les lymphocytes B. Ils se lient spécifiquement aux régions Fc des anticorps (immunoglobulines) après qu'ils ont lié leur cible antigénique. Cette interaction permet d'initier une variété de réponses immunitaires, y compris la phagocytose, la cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps et l'activation du complément.

Il existe plusieurs types de récepteurs Fc, chacun se liant à différents isotypes d'anticorps (par exemple, IgG, IgA, IgE) et jouant des rôles distincts dans la réponse immunitaire. Par exemple, les récepteurs Fcγ pour l'IgG sont importants pour la phagocytose et la cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps, tandis que les récepteurs Fcε pour l'IgE sont essentiels à la médiation des réactions allergiques.

En résumé, les récepteurs Fc sont des protéines clés du système immunitaire qui facilitent la communication entre les anticorps et les cellules effectrices, déclenchant ainsi une variété de réponses immunitaires pour éliminer les agents pathogènes et autres menaces pour l'organisme.

Les fragments Fc d'immunoglobulines sont des portions structurales constantes des molécules d'immunoglobulines (anticorps), qui jouent un rôle crucial dans l'activation du système immunitaire et l'élimination des agents pathogènes. Les fragments Fc sont composés de deux chaînes lourdes et peuvent se lier à divers récepteurs Fc et protéines effectrices, telles que les lectines et les protéines de la classe Fc, pour initier une variété de réponses immunitaires.

Les fragments Fc des immunoglobulines peuvent être séparés des parties variables antigéniques (Fab) par digestion enzymatique, ce qui permet d'isoler et d'étudier leurs fonctions spécifiques dans la modulation de l'activité immunitaire. Les fragments Fc présentent des propriétés biochimiques uniques, telles que la capacité à se lier aux récepteurs Fc sur les cellules immunitaires et à activer la phagocytose, la cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps (ADCC) et la libération de médiateurs inflammatoires.

Dans un contexte clinique, les fragments Fc peuvent être utilisés dans le développement de thérapies immunologiques ciblées pour traiter diverses affections pathologiques, telles que les infections, l'inflammation et les maladies auto-immunes. Par exemple, des fragments Fc d'immunoglobulines spécifiquement conçus peuvent être utilisés pour neutraliser les toxines bactériennes ou virales, bloquer la signalisation inflammatoire excessive ou favoriser l'élimination des cellules anormales par le système immunitaire.

En résumé, les fragments Fc d'immunoglobulines sont des composants structuraux et fonctionnels importants des anticorps qui jouent un rôle crucial dans la régulation de l'activité du système immunitaire et peuvent être exploités pour le développement de thérapies ciblées dans diverses applications cliniques.

Les récepteurs IgG (immunoglobuline G) sont des protéines présentes à la surface des cellules du système immunitaire, principalement les lymphocytes B et les cellules natural killer (NK). Ils se lient spécifiquement aux anticorps IgG, qui sont une classe d'immunoglobulines produites en réponse à une infection ou à un antigène.

Les récepteurs IgG jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'élimination des agents pathogènes et des cellules infectées. Lorsqu'un anticorps IgG se lie à un antigène, il peut activer les récepteurs IgG sur les cellules NK, ce qui entraîne la libération de molécules cytotoxiques et la destruction de la cellule infectée.

De plus, les récepteurs IgG peuvent également activer les lymphocytes B pour qu'ils produisent davantage d'anticorps spécifiques à l'antigène, ce qui permet une réponse immunitaire adaptative plus forte. Les récepteurs IgG sont donc un élément clé de la régulation et de la coordination des réponses immunitaires spécifiques aux antigènes.

Les antigènes CD4, également connus sous le nom de cluster de différenciation 4, sont des protéines présentes à la surface de certaines cellules du système immunitaire, en particulier les lymphocytes T helper. Ces protéines jouent un rôle crucial dans la régulation de la réponse immunitaire de l'organisme.

Les antigènes CD4 servent de récepteurs pour les antigènes étrangers, tels que les protéines virales ou bactériennes. Lorsqu'un antigène se lie à un antigène CD4, il active le lymphocyte T helper correspondant, qui déclenche alors une cascade de réactions immunitaires visant à éliminer la menace pour l'organisme.

Les antigènes CD4 sont également des marqueurs importants pour distinguer les différents types de cellules du système immunitaire. Par exemple, les lymphocytes T helper sont souvent définis comme étant des cellules exprimant les antigènes CD4 à leur surface.

Les antigènes CD4 sont également une cible privilégiée pour certains virus, tels que le VIH (virus de l'immunodéficience humaine), qui les utilisent pour infecter et détruire les lymphocytes T helper. Cette destruction des cellules immunitaires est à l'origine du syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA).

L'immunoglobuline G (IgG) est un type d'anticorps, qui sont des protéines produites par le système immunitaire pour aider à combattre les infections et les agents pathogènes. L'IgG est la plus abondante et la plus diversifiée des cinq classes d'immunoglobulines (IgA, IgD, IgE, IgG et IgM) trouvées dans le sang et les tissus corporels.

L'IgG est produite en réponse à la plupart des infections et joue un rôle crucial dans l'immunité humorale, qui est la composante du système immunitaire responsable de la production d'anticorps pour neutraliser ou éliminer les agents pathogènes. L'IgG peut traverser la barrière placentaire et offrir une protection passive contre certaines infections aux nourrissons pendant leurs premiers mois de vie.

L'IgG se compose de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, formant une molécule en forme de Y avec deux sites d'affinité pour les antigènes. Cela permet à l'IgG de se lier à plusieurs parties d'un agent pathogène, ce qui améliore sa capacité à neutraliser ou marquer les agents pathogènes pour une élimination ultérieure par d'autres cellules du système immunitaire.

L'IgG est également connue pour son rôle dans l'activation du complément, un groupe de protéines qui aident à éliminer les agents pathogènes et les cellules mortes ou endommagées. De plus, l'IgG peut activer certaines cellules immunitaires, comme les neutrophiles et les macrophages, pour faciliter la phagocytose (processus d'ingestion et de destruction des agents pathogènes).

En raison de sa longue demi-vie (environ 21 jours) et de son rôle important dans l'immunité humorale, l'IgG est souvent utilisée comme biomarqueur pour évaluer la réponse immunitaire à une vaccination ou une infection.

Je suis désolé, mais il n'existe pas de test médical connu sous le nom de "test Rosette". Il est possible que vous ayez fait une erreur dans l'orthographe ou que cela se réfère à un terme médical différent. Veuillez me fournir plus d'informations ou vérifier l'orthographe afin que je puisse vous fournir une réponse plus précise.

Le système immunitaire est un réseau complexe de cellules, tissus, et organes qui travaillent ensemble pour détecter et éliminer les agents pathogènes étrangers tels que les bactéries, virus, parasites, et champignons, ainsi que les cellules cancéreuses et autres substances nocives pour l'organisme. Il est divisé en deux parties principales: le système immunitaire inné et le système immunitaire adaptatif (également appelé système immunitaire acquis).

Le système immunitaire inné est la première ligne de défense contre les agents pathogènes. Il comprend des barrières physiques telles que la peau et les muqueuses, ainsi que des cellules et molécules qui peuvent détecter et éliminer rapidement les menaces sans avoir besoin d'une reconnaissance préalable.

Le système immunitaire adaptatif, quant à lui, est plus spécifique et sophistiqué. Il s'agit d'un système de défense qui apprend à reconnaître et à se souvenir des agents pathogènes spécifiques qu'il a déjà rencontrés, ce qui lui permet de monter une réponse plus rapide et plus efficace lors d'une future exposition. Ce système est divisé en deux parties: l'immunité humorale (ou immunité à médiation humorale), qui implique la production d'anticorps par les lymphocytes B, et l'immunité cellulaire (ou immunité à médiation cellulaire), qui implique l'activation des lymphocytes T pour détruire directement les cellules infectées ou cancéreuses.

Le terme "complexe immun" peut faire référence à l'ensemble du système immunitaire, mais il est souvent utilisé dans un contexte plus spécifique pour décrire des interactions complexes entre différentes cellules et molécules du système immunitaire qui sont importantes pour la reconnaissance, la régulation et la réponse aux agents pathogènes. Par exemple, le complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) est un ensemble de protéines présent sur la surface des cellules qui permettent la présentation d'antigènes aux lymphocytes T pour qu'ils puissent reconnaître et répondre aux agents pathogènes.

La flucytosine est un médicament antifongique utilisé dans le traitement des infections fongiques systémiques. Sa forme chimique est 5-fluorocytosine ou 5-FC. Il fonctionne en étant converti en fluorouracile après avoir été absorbé par les cellules fongiques, ce qui inhibe la synthèse de l'ARN et de l'ADN, entraînant ainsi la mort des cellules fongiques.

La flucytosine est souvent utilisée en combinaison avec d'autres médicaments antifongiques pour traiter les infections invasives à Candida et à Cryptococcus, y compris la méningite cryptococcique. Elle est disponible sous forme de comprimés et doit être prescrite par un médecin. Les effets secondaires courants de ce médicament peuvent inclure des nausées, des vomissements, des diarrhées, une perte d'appétit et une éruption cutanée. Des effets secondaires plus graves tels que la suppression de la moelle osseuse, des lésions hépatiques et des dommages aux reins peuvent également survenir, en particulier chez les personnes atteintes d'une fonction rénale réduite. Par conséquent, une surveillance étroite des taux sanguins de flucytosine est nécessaire pour éviter les effets toxiques.

La phagocytose est un processus crucial dans la réponse immunitaire de l'organisme. Il s'agit d'une forme de défense cellulaire au cours de laquelle certaines cellules, appelées phagocytes (comme les neutrophiles et les macrophages), engulfent et détruisent des particules étrangères ou des agents pathogènes tels que les bactéries, les virus, les champignons et les parasites.

Ce processus implique plusieurs étapes : reconnaissance du pathogène (généralement par des récepteurs spécifiques sur la membrane du phagocyte), adhésion et activation du phagocyte, engulfment du pathogène dans une vésicule appelée phagosome, fusion du phagosome avec une autre vésicule contenant des enzymes et des substances toxiques pour le pathogène (lysosome), formant ainsi une phagolysosome où a lieu la destruction du pathogène.

La phagocytose est donc un mécanisme essentiel de défense contre les infections, mais elle joue également un rôle dans d'autres processus tels que la réparation des tissus et la régulation de l'inflammation.

La cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps (CDC) est un processus immunologique dans lequel des anticorps se lient à une cible spécifique, telle qu'une cellule infectée ou cancéreuse, et marquent ainsi cette cible pour destruction par d'autres cellules du système immunitaire.

Dans ce processus, les anticorps se lient à des antigènes spécifiques situés à la surface de la cellule cible. Ensuite, le complément, un ensemble de protéines sériques présentes dans le sang et d'autres liquides corporels, est activé et se lie aux anticorps liés à la membrane cellulaire. Les protéines du complément forment alors des complexes qui créent des pores dans la membrane cellulaire, entraînant une fuite d'ions et de molécules, ce qui finit par provoquer la mort de la cellule cible.

La CDC est un mécanisme important du système immunitaire pour éliminer les agents pathogènes et les cellules anormales, telles que les cellules cancéreuses. Elle peut être utilisée comme une stratégie thérapeutique dans le traitement de certaines maladies, y compris certains types de cancer et les infections virales.

L'immunoglobuline E (IgE) est un type d'anticorps qui joue un rôle crucial dans les réactions allergiques et la défense contre les parasites. Elle est produite par les plasmocytes, une sous-population de lymphocytes B, en réponse à des antigènes spécifiques tels que les protéines présentes sur les pollens, les acariens, les moisissures ou les aliments.

Une fois produite, l'IgE se lie aux récepteurs FcεRI situés sur les mast cells et les basophils. Lorsqu'un individu est exposé à nouveau à l'antigène spécifique, il déclenche la libération d'une cascade de médiateurs inflammatoires tels que l'histamine, les leukotriènes et les prostaglandines. Cela provoque une réaction allergique caractérisée par des symptômes variés allant des éternuements, des démangeaisons cutanées, de l'eczéma, jusqu'à l'asthme sévère ou même un choc anaphylactique dans les cas extrêmes.

Il est important de noter que tous les individus ne développent pas de réponses IgE après une exposition à un antigène donné. Ce phénomène, appelé sensibilisation, dépend de facteurs génétiques et environnementaux complexes. Les personnes atteintes d'asthme, de rhinite allergique ou de dermatite atopique ont souvent des niveaux élevés d'IgE sériques.

Des tests sanguins peuvent être utilisés pour mesurer les taux d'IgE totaux et spécifiques à certains antigènes, ce qui aide au diagnostic et au suivi de certaines affections allergiques.

Un site de fixation d'anticorps, dans le contexte de l'immunologie et de la médecine, se réfère à la région spécifique sur une molécule antigénique où un anticorps se lie et se fixe. Cette interaction est hautement spécifique et dépendante de la complémentarité entre les sites de liaison des anticorps (également appelés paratopes) et les épitopes correspondants sur l'antigène.

Lorsqu'un antigène pénètre dans un organisme, le système immunitaire répond en produisant des anticorps pour reconnaître et neutraliser la menace. Les anticorps sont des protéines sécrétées par les lymphocytes B qui se lient aux épitopes spécifiques sur les antigènes. Ces épitopes sont des régions tridimensionnelles de la molécule antigénique qui sont reconnues et se lient aux anticorps.

La fixation d'anticorps est un processus crucial dans l'activation du système immunitaire adaptatif, car elle permet la reconnaissance spécifique des agents pathogènes étrangers et favorise leur élimination par d'autres mécanismes immunitaires. La capacité des anticorps à se lier de manière sélective aux épitopes sur les antigènes est également essentielle dans le développement de divers tests diagnostiques et thérapeutiques, tels que les tests ELISA, les dosages immunochimiques et l'immunothérapie.

En bref, un site de fixation d'anticorps est la zone spécifique sur une molécule antigénique où un anticorps se lie et s'attache, déclenchant des réponses immunitaires pour neutraliser ou éliminer l'antigène.

L'agrégation des récepteurs est un processus dans lequel plusieurs récepteurs membranaires sont regroupés ou "agglomérés" en une seule unité fonctionnelle sur la membrane cellulaire. Ce phénomène joue un rôle important dans la signalisation cellulaire et la régulation de divers processus physiologiques, tels que la transmission des signaux nerveux et la modulation de l'activité réceptive des cellules.

L'agrégation des récepteurs peut être induite par plusieurs mécanismes, notamment les interactions protéine-protéine, les modifications post-traductionnelles (telles que la phosphorylation) et l'association avec des lipides membranaires spécifiques. Les agrégats récepteurs peuvent être transitoires ou permanents, et ils peuvent varier en taille et en composition.

Dans certains cas, l'agrégation des récepteurs peut entraîner une amplification de la signalisation cellulaire, car plusieurs récepteurs sont activés simultanément par un seul ligand. Dans d'autres cas, l'agrégation des récepteurs peut conduire à une diminution de la sensibilité des cellules aux stimuli extérieurs, car les récepteurs agrégés deviennent moins accessibles aux ligands.

En général, l'agrégation des récepteurs est un mécanisme important de régulation de la signalisation cellulaire et de la fonction cellulaire, et elle joue un rôle clé dans divers processus physiologiques et pathologiques.

Les anticorps bispécifiques sont un type d'immunothérapie qui peuvent se lier à deux cibles différentes simultanément. Ils sont conçus pour avoir deux sites de liaison, chacun capable de se fixer à des protéines ou des cellules spécifiques. Cette capacité leur permet de servir de pont entre deux types de cellules, généralement les cellules cancéreuses et les cellules immunitaires, telles que les lymphocytes T.

En se liant aux deux cibles, les anticorps bispécifiques peuvent activer le système immunitaire pour attaquer et détruire les cellules cancéreuses. Ils ont été développés comme une stratégie thérapeutique prometteuse dans le traitement de divers types de cancer, car ils peuvent contourner les mécanismes de défense des cellules cancéreuses qui empêchent souvent le système immunitaire de les reconnaître et de les attaquer.

Cependant, il est important de noter que l'utilisation d'anticorps bispécifiques peut également entraîner des effets secondaires graves, tels que la libération de cytokines, qui peuvent provoquer une inflammation systémique et des réactions indésirables. Par conséquent, leur utilisation doit être soigneusement surveillée et gérée pour minimiser les risques associés.

Les fragments Fc des immunoglobulines, également connus sous le nom de Fc fragments, sont des parties constantes de certaines protéines d'immunoglobuline (anticorps) qui jouent un rôle crucial dans l'activation du système immunitaire. Ces fragments sont formés lorsque les immunoglobulines sont clivées ou séparées en deux parties distinctes : la partie Fab et la partie Fc.

La région Fab (Fragment antigénique binding) est responsable de la reconnaissance et de la liaison aux antigènes, c'est-à-dire les molécules étrangères telles que les protéines, les sucres ou les lipides qui déclenchent une réponse immunitaire.

La région Fc (Fragment cristallisable), quant à elle, est capable de se lier à d'autres protéines du système immunitaire, telles que les récepteurs des cellules présentatrices d'antigènes et les composants du complément. Cette interaction permet d'activer divers mécanismes de défense de l'organisme contre les agents pathogènes.

Les fragments Fc peuvent être utilisés dans un contexte thérapeutique pour traiter certaines affections médicales. Par exemple, les immunoglobulines intraveineuses (IgIV) sont des préparations contenant des pools d'immunoglobulines humaines provenant de nombreux donneurs, qui sont souvent utilisées pour traiter les déficits immunitaires primaires et secondaires, ainsi que certaines maladies auto-immunes et inflammatoires. Les fragments Fc peuvent être isolés à partir de ces préparations et administrés séparément pour cibler spécifiquement certains effets bénéfiques, tels que l'activation du complément ou la modulation de l'inflammation.

La cytidine déaminase est une enzyme que l'on trouve chez certaines espèces de bactéries et de champignons, ainsi que dans certains types de cellules humaines, comme les lymphocytes T. Cette enzyme est capable de convertir la cytosine, une base nucléique présente dans l'ADN et l'ARN, en uracile par un processus appelé déamination.

Dans le contexte médical, la cytidine déaminase peut être importante pour deux raisons principales :

1. Dans le traitement du cancer : certaines thérapies anticancéreuses utilisent des médicaments qui sont inactifs jusqu'à ce qu'ils soient transformés en leur forme active par la cytidine déaminase. Par exemple, le prodrogue du 5-fluorouracile, le 5-fluoro-2'-deoxycytidine, est métabolisé en 5-fluorouracile actif par la cytidine déaminase.

2. Dans le contexte de la toxicité des médicaments : certains médicaments peuvent être dégradés par la cytidine déaminase en produits toxiques. Par exemple, les analogues de la vidarabine, un médicament antiviral utilisé pour traiter l'herpès zoster et d'autres infections virales, sont rapidement dégradés par la cytidine déaminase en produits toxiques qui peuvent entraîner des effets indésirables graves.

Il est important de noter que les niveaux de cytidine déaminase peuvent varier considérablement d'une personne à l'autre, ce qui peut affecter la façon dont ces médicaments sont métabolisés et éliminés par l'organisme. Par conséquent, il est important de surveiller les niveaux de cette enzyme chez les patients traités avec des médicaments qui dépendent de sa présence pour être actifs ou qui peuvent être toxiques s'ils sont métabolisés en produits toxiques par cette enzyme.

La 5'-nucleotidase est une enzyme qui se trouve à la surface de certaines cellules dans le corps humain. Elle joue un rôle important dans le métabolisme des nucléotides, qui sont les composants de base des acides nucléiques, comme l'ADN et l'ARN.

Plus précisément, la 5'-nucleotidase catalyse la réaction qui déphosphoryle les nucléotides monophosphates en nucléosides et phosphate inorganique. Cette réaction est importante pour réguler la concentration intracellulaire de nucléotides et pour permettre leur recyclage ou leur élimination.

La 5'-nucleotidase est exprimée à la surface des érythrocytes (globules rouges), des hépatocytes (cellules du foie), des ostéoclastes (cellules qui dégradent les os) et d'autres types cellulaires. Des anomalies de l'activité de cette enzyme peuvent être associées à certaines maladies, comme la maladie de Gaucher ou l'hémochromatose.

Des tests de laboratoire peuvent être utilisés pour mesurer l'activité de la 5'-nucleotidase dans le sang ou d'autres fluides corporels, ce qui peut aider au diagnostic ou au suivi de certaines affections médicales.

L'antigène de différenciation myéloïde (AMD) est un type d'antigène présent à la surface des cellules myéloïdes, qui sont un type de globule blanc produit dans la moelle osseuse. Les AMD sont souvent utilisés comme marqueurs pour distinguer les différents types de cellules myéloïdes et suivre leur développement et leur différenciation.

L'antigène de différenciation myéloïde le plus connu est probablement le CD34, qui est un marqueur des cellules souches hématopoïétiques immatures. Au fur et à mesure que ces cellules se développent et se différencient en différents types de globules blancs, elles expriment différents AMD à leur surface.

Par exemple, les précurseurs des granulocytes (un type de globule blanc qui aide à combattre les infections) exprimeront l'AMD CD11b et CD16, tandis que les monocytes (un autre type de globule blanc qui joue un rôle important dans le système immunitaire) exprimeront l'AMD CD14.

Les AMD sont souvent utilisés en médecine pour diagnostiquer et surveiller les maladies du sang, telles que la leucémie myéloïde aiguë (LMA), qui est un cancer des cellules myéloïdes. Dans ce cas, une anomalie dans l'expression des AMD peut indiquer une prolifération anormale de cellules myéloïdes et aider au diagnostic et à la classification de la maladie.

En résumé, les antigènes de différenciation myéloïde sont des marqueurs importants utilisés pour identifier et suivre le développement et la différenciation des cellules myéloïdes dans le sang. Ils sont souvent utilisés en médecine pour diagnostiquer et surveiller les maladies du sang.

La protéine A du staphylocoque est une protéine surface liée à la membrane produite par certaines souches de staphylocoques, en particulier Staphylococcus aureus. Elle se lie spécifiquement aux fragments Fc des immunoglobulines G (IgG) humaines et animales, ce qui lui permet de bloquer l'activation du complément et la phagocytose des cellules immunitaires.

La protéine A est souvent utilisée en recherche et en diagnostic médical pour purifier les anticorps ou détecter la présence d'IgG dans un échantillon. Cependant, elle peut également contribuer à la virulence de S. aureus en aidant le pathogène à échapper à la réponse immunitaire de l'hôte.

Les infections à staphylocoque résistantes aux méthicillines (MRSA) sont souvent associées à des souches produisant de grandes quantités de protéine A, ce qui peut entraver le traitement et compliquer la prise en charge clinique.

Les monocytes sont un type de globules blancs ou leucocytes qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Ils font partie des cellules sanguines appelées les phagocytes, qui ont la capacité d'engloutir ou de «manger» des microbes, des cellules mortes et d'autres particules étrangères pour aider à protéger le corps contre les infections et les maladies.

Les monocytes sont produits dans la moelle osseuse et circulent dans le sang pendant environ un à trois jours avant de migrer vers les tissus périphériques où ils se différencient en cellules plus spécialisées appelées macrophages ou cellules dendritiques. Ces cellules continuent à fonctionner comme des phagocytes, mais elles peuvent également présenter des antigènes aux lymphocytes T, ce qui contribue à activer la réponse immunitaire adaptative.

Les monocytes sont souvent mesurés dans les tests sanguins de routine et leur nombre peut augmenter en réponse à une infection ou une inflammation. Cependant, un nombre anormalement élevé ou faible de monocytes peut indiquer la présence d'une maladie sous-jacente, telle qu'une infection sévère, une maladie auto-immune, une maladie inflammatoire chronique ou une leucémie.

Les protéines de fusion recombinantes sont des biomolécules artificielles créées en combinant les séquences d'acides aminés de deux ou plusieurs protéines différentes par la technologie de génie génétique. Cette méthode permet de combiner les propriétés fonctionnelles de chaque protéine, créant ainsi une nouvelle entité avec des caractéristiques uniques et souhaitables pour des applications spécifiques en médecine et en biologie moléculaire.

Dans le contexte médical, ces protéines de fusion recombinantes sont souvent utilisées dans le développement de thérapies innovantes, telles que les traitements contre le cancer et les maladies rares. Elles peuvent également être employées comme vaccins, agents diagnostiques ou outils de recherche pour mieux comprendre les processus biologiques complexes.

L'un des exemples les plus connus de protéines de fusion recombinantes est le facteur VIII recombinant, utilisé dans le traitement de l'hémophilie A. Il s'agit d'une combinaison de deux domaines fonctionnels du facteur VIII humain, permettant une activité prolongée et une production plus efficace par génie génétique, comparativement au facteur VIII dérivé du plasma.

Les macrophages sont des cellules du système immunitaire qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'organisme contre les agents pathogènes et dans la régulation des processus inflammatoires et de réparation tissulaire. Ils dérivent de monocytes sanguins matures ou de précurseurs monocytaires résidents dans les tissus.

Les macrophages sont capables de phagocytose, c'est-à-dire qu'ils peuvent ingérer et détruire des particules étrangères telles que des bactéries, des virus et des cellules tumorales. Ils possèdent également des récepteurs de reconnaissance de motifs (PRR) qui leur permettent de détecter et de répondre aux signaux moléculaires associés aux agents pathogènes ou aux dommages tissulaires.

En plus de leurs fonctions phagocytaires, les macrophages sécrètent une variété de médiateurs pro-inflammatoires et anti-inflammatoires, y compris des cytokines, des chimiokines, des facteurs de croissance et des enzymes. Ces molécules régulent la réponse immunitaire et contribuent à la coordination des processus inflammatoires et de réparation tissulaire.

Les macrophages peuvent être trouvés dans presque tous les tissus du corps, où ils remplissent des fonctions spécifiques en fonction du microenvironnement tissulaire. Par exemple, les macrophages alvéolaires dans les poumons aident à éliminer les particules inhalées et les agents pathogènes, tandis que les macrophages hépatiques dans le foie participent à la dégradation des hormones et des médiateurs de l'inflammation.

Dans l'ensemble, les macrophages sont des cellules immunitaires essentielles qui contribuent à la défense contre les infections, à la régulation de l'inflammation et à la réparation tissulaire.

Une lignée cellulaire est un groupe homogène de cellules dérivées d'un seul type de cellule d'origine, qui se divisent et se reproduisent de manière continue dans des conditions de culture en laboratoire. Ces cellules sont capables de maintenir certaines caractéristiques spécifiques à leur type cellulaire d'origine, telles que la forme, les fonctions et les marqueurs moléculaires, même après plusieurs générations.

Les lignées cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers processus cellulaires et moléculaires, tester de nouveaux médicaments, développer des thérapies et comprendre les mécanismes sous-jacents aux maladies humaines. Il est important de noter que certaines lignées cellulaires peuvent présenter des anomalies chromosomiques ou génétiques dues à leur manipulation en laboratoire, ce qui peut limiter leur utilisation dans certains contextes expérimentaux ou cliniques.

Les granulocytes neutrophiles, également simplement appelés neutrophiles, sont un type de globules blancs (leucocytes) qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Ils font partie des granulocytes, qui sont ainsi nommés en raison de la présence de granules dans leur cytoplasme.

Les neutrophiles sont les globules blancs les plus abondants dans le sang périphérique. Ils sont produits dans la moelle osseuse et ont une durée de vie courte, généralement moins d'un jour.

Leur fonction principale est de protéger l'organisme contre les infections. Lorsqu'un agent pathogène pénètre dans le corps, des molécules spéciales appelées cytokines sont libérées pour alerter les neutrophiles. Ces derniers migrent alors vers le site de l'infection grâce à un processus appelé diapédèse.

Une fois sur place, ils peuvent ingérer et détruire les agents pathogènes par phagocytose, une forme de défense non spécifique contre les infections. Ils relarguent également des substances toxiques contenues dans leurs granules pour tuer les micro-organismes. Un nombre anormalement bas de neutrophiles dans le sang (neutropénie) peut rendre une personne plus susceptible aux infections.

Les récepteurs du complément sont des protéines présentes à la surface de diverses cellules du système immunitaire, telles que les neutrophiles, les monocytes, les macrophages et les lymphocytes. Ils se lient aux composants activés du système du complément, qui est une cascade enzymatique importante du système immunitaire inné.

Le système du complément joue un rôle crucial dans la défense de l'organisme contre les agents pathogènes en marquant les cellules infectées pour être éliminées par les cellules du système immunitaire. Les récepteurs du complément reconnaissent et se lient aux fragments de protéines du complément qui sont fixés à la surface des cellules cibles, telles que les bactéries ou les cellules infectées.

Cette interaction entre les récepteurs du complément et les composants activés du complément déclenche une série de réponses immunitaires, y compris la phagocytose, la cytotoxicité et l'activation des lymphocytes T. Les récepteurs du complément sont donc essentiels pour une réponse immunitaire efficace contre les infections et les agents pathogènes.

Les mutations dans les gènes qui codent pour les récepteurs du complément peuvent entraîner des déficits immunitaires et une susceptibilité accrue aux infections. Des anomalies dans les récepteurs du complément ont également été associées à certaines maladies auto-immunes, telles que le lupus érythémateux disséminé et la vascularite.

L'antigène de différentiation des lymphocytes B, également connu sous le nom de CD19 et CD20, est un type de protéine présent à la surface des lymphocytes B matures. Ces antigènes sont souvent utilisés comme marqueurs pour identifier et caractériser les lymphocytes B dans les tests de laboratoire, tels que les tests de dépistage du cancer ou les analyses de sang.

Les lymphocytes B jouent un rôle crucial dans le système immunitaire en produisant des anticorps qui aident à combattre les infections et les maladies. L'antigène CD19 est présent tout au long du développement et de la maturation des lymphocytes B, tandis que l'antigène CD20 apparaît uniquement après que les lymphocytes B atteignent leur stade mature.

Les thérapies ciblées qui visent ces antigènes peuvent être utilisées pour traiter certains types de cancer du sang, tels que la leucémie lymphoïde chronique et le lymphome non hodgkinien. Ces thérapies fonctionnent en se liant aux antigènes à la surface des cellules cancéreuses, ce qui permet de les cibler et de les détruire sélectivement sans affecter les cellules saines environnantes.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

Les opsonines sont des protéines sériques qui se lient aux antigènes à la surface des agents pathogènes, tels que les bactéries et les virus, pour faciliter leur reconnaissance et leur phagocytose par les cellules du système immunitaire, telles que les neutrophiles et les macrophages. Les opsonines peuvent inclure des anticorps, des composants du complément et certaines protéines du système immunitaire inné.

En se liant aux agents pathogènes, les opsonines modifient leur surface, ce qui permet aux récepteurs des cellules phagocytaires de mieux les reconnaître et d'initier le processus de phagocytose. Ce mécanisme est important pour l'élimination des agents pathogènes et la protection contre les infections.

Les opsonines peuvent également jouer un rôle dans l'activation du système immunitaire adaptatif, en facilitant la présentation d'antigènes aux lymphocytes T et B pour déclencher une réponse immunitaire spécifique.

La cytométrie en flux est une technique de laboratoire qui permet l'analyse quantitative et qualitative des cellules et des particules biologiques. Elle fonctionne en faisant passer les échantillons à travers un faisceau laser, ce qui permet de mesurer les caractéristiques physiques et chimiques des cellules, telles que leur taille, leur forme, leur complexité et la présence de certains marqueurs moléculaires. Les données sont collectées et analysées à l'aide d'un ordinateur, ce qui permet de classer les cellules en fonction de leurs propriétés et de produire des graphiques et des statistiques détaillées.

La cytométrie en flux est largement utilisée dans la recherche et le diagnostic médicaux pour étudier les maladies du sang, le système immunitaire, le cancer et d'autres affections. Elle permet de détecter et de mesurer les cellules anormales, telles que les cellules cancéreuses ou les cellules infectées par un virus, et peut être utilisée pour évaluer l'efficacité des traitements médicaux.

En plus de son utilisation dans le domaine médical, la cytométrie en flux est également utilisée dans la recherche fondamentale en biologie, en écologie et en biotechnologie pour étudier les propriétés des cellules et des particules vivantes.

L'immunoglobuline A (IgA) est un type d'anticorps présent dans le corps humain. Il s'agit d'une protéine essentielle du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans la défense contre les infections. L'IgA se trouve principalement dans les sécrétions corporelles, telles que les larmes, la salive, le suc gastrique, le mucus des poumons et des voies respiratoires supérieures, ainsi que les fluides génitaux et les sécrétions intestinales.

Il existe deux sous-types d'IgA : l'IgA1 et l'IgA2. L'IgA1 est la forme prédominante dans le sang et les sécrétions, tandis que l'IgA2 est plus abondante dans les muqueuses des voies respiratoires inférieures et du tractus gastro-intestinal.

L'IgA agit en se liant aux antigènes, tels que les bactéries, les virus et les toxines, pour empêcher leur adhésion et leur pénétration dans les muqueuses. Cela contribue à prévenir l'infection et l'inflammation des tissus environnants. De plus, l'IgA peut également neutraliser directement certains agents pathogènes en inhibant leur capacité à se répliquer ou à provoquer une infection.

En résumé, l'immunoglobuline A est un anticorps essentiel qui contribue à la défense immunitaire contre les infections en se liant aux agents pathogènes et en empêchant leur adhésion et pénétration dans les muqueuses.

La dégranulation cellulaire est un processus biologique au cours duquel certaines cellules, telles que les granulocytes (neutrophiles, éosinophiles et basophiles), les mastocytes et les plaquettes, libèrent des granules contenant divers médiateurs chimiques en réponse à un stimulus spécifique. Ces médiateurs comprennent des enzymes, des neurotransmetteurs, des protéines bioactives et des molécules inflammatoires qui jouent un rôle crucial dans la défense immunitaire, l'inflammation et la coagulation sanguine.

La dégranulation cellulaire peut être déclenchée par divers mécanismes, notamment les récepteurs de reconnaissance des motifs (PRR) qui détectent les agents pathogènes ou les dommages aux tissus, l'activation du complément et la libération d'anticorps spécifiques. Ce processus est essentiel pour une réponse immunitaire efficace, mais il peut également contribuer au développement de maladies inflammatoires et auto-immunes lorsqu'il est excessif ou inapproprié.

Les granules libérés peuvent interagir avec d'autres cellules du système immunitaire, des vaisseaux sanguins et des tissus environnants, déclenchant une cascade de réactions chimiques qui favorisent l'élimination des agents pathogènes, la réparation des dommages tissulaires et le rétablissement de l'homéostasie. Cependant, un dysfonctionnement dans ce processus peut entraîner une inflammation excessive, des lésions tissulaires et des maladies chroniques.

La transduction du signal est un processus crucial dans la communication cellulaire où les cellules convertissent un signal extracellulaire en une réponse intracellulaire spécifique. Il s'agit d'une série d'étapes qui commencent par la reconnaissance et la liaison du ligand (une molécule signal) à un récepteur spécifique situé sur la membrane cellulaire. Cela entraîne une cascade de réactions biochimiques qui amplifient le signal, finalement aboutissant à une réponse cellulaire adaptative telle que la modification de l'expression des gènes, la mobilisation du calcium ou la activation des voies de signalisation intracellulaires.

La transduction de signaux peut être déclenchée par divers stimuli, y compris les hormones, les neurotransmetteurs, les facteurs de croissance et les molécules d'adhésion cellulaire. Ce processus permet aux cellules de percevoir et de répondre à leur environnement changeant, en coordonnant des fonctions complexes allant du développement et de la différenciation cellulaires au contrôle de l'homéostasie et de la réparation des tissus.

Des anomalies dans la transduction des signaux peuvent entraîner diverses maladies, notamment le cancer, les maladies cardiovasculaires, le diabète et les troubles neurologiques. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents des maladies et développer des stratégies thérapeutiques ciblées.

Les lymphocytes B sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils sont responsables de la production d'anticorps, des protéines qui marquent les agents pathogènes étrangers pour une destruction ultérieure par d'autres éléments du système immunitaire.

Après s'être développés dans la moelle osseuse, les lymphocytes B migrent vers la rate et les ganglions lymphatiques où ils mûrissent et deviennent des cellules capables de produire des anticorps spécifiques. Lorsqu'un lymphocyte B rencontre un agent pathogène qu'il peut cibler, il se différencie en une plasmocyte qui sécrète alors des quantités massives d'anticorps contre cet agent pathogène particulier.

Les maladies associées à un dysfonctionnement des lymphocytes B comprennent le déficit immunitaire commun variable, la gammapathie monoclonale de signification indéterminée (GMSI), et certains types de leucémie et de lymphome.

Balb C est une souche inbred de souris de laboratoire largement utilisée dans la recherche biomédicale. Ces souris sont appelées ainsi en raison de leur lieu d'origine, le laboratoire de l'Université de Berkeley, où elles ont été développées à l'origine.

Les souries Balb C sont connues pour leur système immunitaire particulier. Elles présentent une réponse immune Th2 dominante, ce qui signifie qu'elles sont plus susceptibles de développer des réponses allergiques et asthmatiformes. En outre, elles ont également tendance à être plus sensibles à certains types de tumeurs que d'autres souches de souris.

Ces caractéristiques immunitaires uniques en font un modèle idéal pour étudier diverses affections, y compris les maladies auto-immunes, l'asthme et le cancer. De plus, comme elles sont inbredées, c'est-à-dire que chaque souris de cette souche est génétiquement identique à toutes les autres, elles offrent une base cohérente pour la recherche expérimentale.

Cependant, il est important de noter que les résultats obtenus sur des modèles animaux comme les souris Balb C peuvent ne pas toujours se traduire directement chez l'homme en raison des différences fondamentales entre les espèces.

Les récepteurs aux antigènes des cellules B, également connus sous le nom de récepteurs d'immunoglobuline (Ig) ou récepteurs B-cellulaire spécifiques d'antigène, sont des molécules de surface exprimées par les lymphocytes B qui leur permettent de reconnaître et de se lier sélectivement aux antigènes. Ces récepteurs sont composés de chaînes polypeptidiques lourdes et légères, qui forment une structure en forme de Y avec deux bras d'immunoglobuline variable (IgV) et un bras constant. Les régions variables des chaînes lourdes et légères contiennent des sites de liaison à l'antigène hautement spécifiques, qui sont générés par un processus de recombinaison somatique au cours du développement des cellules B dans la moelle osseuse. Une fois activées par la reconnaissance d'un antigène approprié, les cellules B peuvent se différencier en plasmocytes et produire des anticorps solubles qui maintiennent l'immunité humorale contre les agents pathogènes et autres substances étrangères.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Les proenzymes, également appelées zymogènes, sont des précurseurs inactifs d'enzymes. Ils doivent être activés par une modification structurale spécifique pour exercer leur fonction enzymatique. Cette activation peut se produire par différents mécanismes, tels que la coupure protéolytique, l'exposition de sites actifs ou des changements conformationnels. Les proenzymes sont importantes dans le contrôle de réactions biochimiques qui doivent être strictement régulées, comme la coagulation sanguine et la digestion.

Le terme « capping immunologique » est utilisé dans le domaine de l'immunologie et de la médecine pour décrire un phénomène qui se produit lorsque des molécules appelées anticorps se lient spécifiquement à des récepteurs sur la surface des cellules immunitaires, telles que les lymphocytes B. Ce processus entraîne la formation d'un « cap » ou d'une agglutination d'anticorps sur la membrane cellulaire, ce qui peut activer ou inhiber certaines fonctions de la cellule.

Le capping immunologique est un mécanisme important dans le fonctionnement du système immunitaire, car il permet aux cellules immunitaires de réguler leur activité et d'éviter une réponse excessive à des antigènes spécifiques. Cependant, ce processus peut également être impliqué dans certaines maladies auto-immunes et inflammatoires, où les cellules immunitaires peuvent cibler et attaquer inappropriément des tissus sains de l'organisme.

Dans l'ensemble, le capping immunologique est un processus complexe qui joue un rôle crucial dans la régulation de la réponse immunitaire et peut avoir des implications importantes pour la compréhension et le traitement de certaines maladies.

Les anticorps bispécifiques sont un type d'immunothérapie qui peuvent se lier à deux cibles différentes simultanément. Ils sont conçus pour avoir deux sites de liaison, chacun capable de se fixer à des protéines ou des cellules spécifiques. Cette capacité leur permet de servir de pont entre deux types de cellules, généralement les cellules cancéreuses et les cellules immunitaires, telles que les lymphocytes T.

En se liant aux deux cibles, les anticorps bispécifiques peuvent activer le système immunitaire pour attaquer et détruire les cellules cancéreuses. Ils ont été développés comme une stratégie thérapeutique prometteuse dans le traitement de divers types de cancer, car ils peuvent contourner les mécanismes de défense des cellules cancéreuses qui empêchent souvent le système immunitaire de les reconnaître et de les attaquer.

Cependant, il est important de noter que l'utilisation d'anticorps bispécifiques peut également entraîner des effets secondaires graves, tels que la libération de cytokines, qui peuvent provoquer une inflammation systémique et des réactions indésirables. Par conséquent, leur utilisation doit être soigneusement surveillée et gérée pour minimiser les risques associés.

La tyrosine est un acide aminé non essentiel, ce qui signifie qu'il peut être synthétisé par l'organisme à partir d'un autre acide aminé appelé phénylalanine. La tyrosine joue un rôle crucial dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs importants, tels que la dopamine, la noradrénaline et l'adrénaline.

Elle est également nécessaire à la synthèse de la mélanine, le pigment responsable de la couleur de la peau, des cheveux et des yeux. Une carence en tyrosine peut entraîner une baisse des niveaux de neurotransmetteurs, ce qui peut affecter l'humeur, le sommeil, l'appétit et d'autres fonctions corporelles.

La tyrosine est souvent utilisée comme supplément nutritionnel pour aider à améliorer la vigilance mentale, la concentration et l'humeur, en particulier dans des situations stressantes ou exigeantes sur le plan cognitif. Cependant, il est important de noter que les preuves scientifiques concernant ses effets bénéfiques sont mitigées et que son utilisation devrait être discutée avec un professionnel de la santé avant de commencer tout supplémentation.

Un anti-anticorps, également connu sous le nom d'anti-immunoglobuline ou d'anti-γ-globuline, est un type d'anticorps produit par le système immunitaire qui cible et se lie à des anticorps spécifiques. Les anti-anticorps sont généralement formés en réponse à une exposition préalable à des anticorps exogènes, tels que ceux trouvés dans les transfusions sanguines ou les greffes d'organes. Ils peuvent également être produits de manière anormale en raison de certaines maladies auto-immunes.

Les anti-anticorps sont souvent utilisés en médecine diagnostique pour identifier et mesurer la présence d'anticorps spécifiques dans le sang. Ils peuvent également être utilisés thérapeutiquement pour traiter certaines maladies auto-immunes, telles que le purpura thrombocytopénique idiopathique (PTI), en éliminant les anticorps pathogènes du sang.

Cependant, la présence d'anti-anticorps peut également entraîner des complications lors de transfusions sanguines ou de greffes d'organes, car ils peuvent provoquer une réaction immunitaire contre les propres anticorps du receveur. Par conséquent, il est important de dépister et de surveiller la présence d'anti-anticorps avant de procéder à de telles interventions médicales.

Les granulocytes basophiles sont un type de globules blancs (leucocytes) qui jouent un rôle dans la réponse inflammatoire et allergique de l'organisme. Ils représentent généralement moins de 1% de l'ensemble des leucocytes circulants.

Ils se caractérisent par leur granulation spécifique, contenant des médiateurs chimiques tels que l'histamine, la sérotonine et les leucotriènes, qui sont libérés lors de la dégranulation en réponse à des stimuli comme certains antigènes ou médiateurs inflammatoires.

Ces cellules participent activement aux processus immunitaires, notamment dans l'hypersensibilité de type I (réactions allergiques immédiates) et certaines réponses inflammatoires. Cependant, leur rôle précis dans ces phénomènes est encore largement étudié et fait l'objet de recherches actives.

Les protéines-tyrosine kinases (PTK) sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la transduction des signaux cellulaires et la régulation de divers processus cellulaires, tels que la croissance, la différentiation, la motilité et la mort cellulaire. Les PTK catalysent le transfert d'un groupe phosphate à partir d'une molécule d'ATP vers un résidu de tyrosine spécifique sur une protéine cible, ce qui entraîne généralement une modification de l'activité ou de la fonction de cette protéine.

Les PTK peuvent être classées en deux catégories principales : les kinases réceptrices et les kinases non réceptrices. Les kinases réceptrices, également appelées RTK (Receptor Tyrosine Kinases), sont des protéines membranaires intégrales qui possèdent une activité tyrosine kinase intrinsèque dans leur domaine cytoplasmique. Elles fonctionnent comme des capteurs de signaux extracellulaires et transmettent ces signaux à l'intérieur de la cellule en phosphorylant des résidus de tyrosine sur des protéines cibles spécifiques, ce qui déclenche une cascade de réactions en aval.

Les kinases non réceptrices, quant à elles, sont des enzymes intracellulaires qui possèdent également une activité tyrosine kinase. Elles peuvent être localisées dans le cytoplasme, le noyau ou les membranes internes et participent à la régulation de divers processus cellulaires en phosphorylant des protéines cibles spécifiques.

Les PTK sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques normaux, mais elles peuvent également contribuer au développement et à la progression de maladies telles que le cancer lorsqu'elles sont surexprimées ou mutées. Par conséquent, les inhibiteurs de tyrosine kinase sont devenus une classe importante de médicaments anticancéreux ciblés qui visent à inhiber l'activité des PTK anormales et à rétablir l'homéostasie cellulaire.

Les fragments d'immunoglobulines, également connus sous le nom de fragments d'anticorps, sont des portions protéiques spécifiques d'une immunoglobuline ou d'un anticorps qui ont conservé leur activité biologique. Les immunoglobulines sont des glycoprotéines complexes composées de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, unies par des ponts disulfure. Il existe cinq classes différentes d'immunoglobulines (IgA, IgD, IgE, IgG et IgM) qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire en reconnaissant et en neutralisant les antigènes étrangers.

Les fragments d'immunoglobulines peuvent être obtenus par une digestion enzymatique spécifique des immunoglobulines entières. Par exemple, la papaïne ou la pepsine peut être utilisée pour cliver les chaînes polypeptidiques des immunoglobulines en fragments Fab et Fc. Les fragments Fab (Fragment d'antigène lié) contiennent les régions variables des chaînes lourdes et légères, responsables de la reconnaissance et de la liaison spécifique aux antigènes. Les fragments Fc (Fragment cristallisable) sont constitués des régions constantes des chaînes lourdes et sont responsables de la médiation des effets biologiques tels que la fixation du complément, l'opsonisation et la neutralisation des toxines.

Ces fragments d'immunoglobulines ont des applications importantes dans le diagnostic, la recherche et la thérapeutique médicales. Par exemple, les fragments Fab marqués peuvent être utilisés pour la détection spécifique d'antigènes dans des tests immuno-histochimiques ou immunologiques. De plus, les fragments Fc peuvent être utilisés pour le développement de médicaments thérapeutiques ciblés, tels que les anticorps monoclonaux conjugués à des agents cytotoxiques ou à des isotopes radioactifs, pour le traitement de diverses affections pathologiques telles que les cancers et les maladies auto-immunes.

La « burst respiratoire » est un processus métabolique accéléré qui se produit dans certaines cellules, en particulier les phagocytes (comme les neutrophiles et les macrophages), en réponse à des stimuli tels que des bactéries ou des parasites. Ce processus implique une augmentation significative de la consommation d'oxygène par ces cellules, qui est utilisée pour produire des espèces réactives de l'oxygène (ROS).

Au cours de ce processus, l'oxygène est converti en superoxyde (O2−) par une enzyme appelée NADPH oxydase. Le superoxyde peut alors être converti en d'autres ROS, tels que le peroxyde d'hydrogène (H2O2) et l'ion hydroxyle (OH−), qui sont toxiques pour les micro-organismes. Cela permet aux phagocytes de tuer et de digérer efficacement les agents pathogènes qu'ils ont ingérés.

Cependant, un burst respiratoire excessif ou incontrôlé peut être nocif pour les cellules hôtes et a été associé à des maladies telles que la maladie pulmonaire obstructive chronique (MPOC), l'asthme et certaines formes de cancer. Par conséquent, le contrôle et la régulation adéquats du burst respiratoire sont essentiels pour maintenir un équilibre sain dans le système immunitaire.

Le récepteur du complément 3b (abréviation : CR3 ou CD11b/CD18) est un type de protéine trouvée à la surface des cellules telles que les neutrophiles, les monocytes et les macrophages. Il s'agit d'un récepteur d'opsonines qui se lie aux fragments de protéines du complément C3b et iC3b, ce qui permet à ces cellules immunitaires de reconnaître et d'éliminer plus efficacement les agents pathogènes, telles que les bactéries et les parasites.

Le CR3 est un membre de la famille des récepteurs d'intégrine et se compose de deux sous-unités, CD11b (ou integrin αM) et CD18 (ou integrin β2). Ces sous-unités s'associent pour former une structure complexe qui peut se lier aux fragments du complément ainsi qu'à d'autres molécules sur la surface des agents pathogènes.

Le CR3 joue un rôle important dans l'activation et la régulation de la réponse immunitaire, en particulier dans les processus inflammatoires et les mécanismes d'adhésion cellulaire. Des mutations ou des défauts dans le gène codant pour le CR3 peuvent entraîner une susceptibilité accrue aux infections et à certaines maladies auto-immunes.

La souche de souris C57BL (C57 Black 6) est une souche inbred de souris labo commune dans la recherche biomédicale. Elle est largement utilisée en raison de sa résistance à certaines maladies infectieuses et de sa réactivité prévisible aux agents chimiques et environnementaux. De plus, des mutants génétiques spécifiques ont été développés sur cette souche, ce qui la rend utile pour l'étude de divers processus physiologiques et pathologiques. Les souris C57BL sont également connues pour leur comportement et leurs caractéristiques sensorielles distinctives, telles qu'une préférence pour les aliments sucrés et une réponse accrue à la cocaïne.

Les nucléosides déaminases sont des enzymes qui catalysent la réaction d'oxydation de nucléosides spécifiques, entraînant la suppression d'un groupe amine (-NH2) et la formation d'un groupe oxo (-O) ou d'un groupe hydroxyle (-OH). Ce processus est connu sous le nom de déamination.

Dans le contexte des nucléosides, ces enzymes jouent un rôle crucial dans les processus métaboliques et réglementaires de l'organisme. Par exemple, certaines nucléosides déaminases sont responsables de la conversion des nucléosides cytidine et adénosine en uridine et inosine respectivement. Ces réactions sont importantes pour maintenir l'homéostasie des nucléotides dans les cellules, ainsi que pour réguler l'expression génétique et d'autres processus biochimiques.

Cependant, il est important de noter que certaines nucléosides déaminases peuvent également être associées à des effets néfastes, tels que la mutation et la dégradation de l'ADN et de l'ARN, ce qui peut entraîner une variété de maladies, y compris certains types de cancer. Par conséquent, les nucléosides déaminases sont un domaine de recherche actif dans le domaine médical, car une meilleure compréhension de leur fonction et de leur régulation peut conduire à de nouvelles stratégies thérapeutiques pour traiter diverses maladies.

L'anaphylaxie cutanée passive est une réaction allergique systemique qui se produit lorsque des anticorps (immunoglobuline E ou IgE) sensibilisés à un allergène sont transférés d'une personne à une autre par voie sanguine. Cela peut se produire, par exemple, lorsqu'un individu recevant une transfusion sanguine a des anticorps préformés contre un allergène présent dans le sang du donneur. Les symptômes peuvent inclure des éruptions cutanées, des démangeaisons, de l'urticaire, un gonflement des voies respiratoires et une chute de la pression artérielle. Cette réaction est considérée comme une forme d'anaphylaxie car elle implique une libération massive de médiateurs chimiques qui provoquent une réponse immunitaire exagérée. Cependant, contrairement à l'anaphylaxie classique, il n'y a pas de contact direct avec l'allergène par la personne affectée.

Le myélome des protéines, également connu sous le nom de myélome multiple avec protéinurie Bence Jones, est un type de cancer qui se développe à partir de plasmocytes anormaux dans la moelle osseuse. Les plasmocytes sont un type de globule blanc qui produit des anticorps pour aider à combattre les infections. Dans le myélome des protéines, les plasmocytes cancéreux produisent des quantités excessives d'une protéine anormale appelée chaîne légère d'immunoglobuline, ou protéine Bence Jones.

Ces protéines peuvent s'accumuler dans le sang et les urines, entraînant une gamme de symptômes, y compris une fatigue extrême, des douleurs osseuses, des infections fréquentes, une insuffisance rénale et une augmentation de la protéinurie. Le myélome des protéines peut également entraîner la formation de tumeurs plasmocytaires dans la moelle osseuse, qui peuvent affaiblir les os et provoquer des fractures.

Le traitement du myélome des protéines dépend généralement de la gravité de la maladie et peut inclure une chimiothérapie, une radiothérapie, une greffe de moelle osseuse ou un traitement ciblé contre les plasmocytes cancéreux. Il est important de noter que le myélome des protéines est généralement une maladie incurable, mais avec un traitement approprié, la plupart des patients peuvent vivre une vie longue et productive.

Un récepteur immunologique est une protéine présente à la surface des cellules du système immunitaire qui est capable de reconnaître et se lier spécifiquement à des molécules étrangères ou des antigènes. Ce processus de liaison déclenche une réponse immunitaire pour combattre et éliminer ces substances étrangères de l'organisme. Les deux principaux types de récepteurs immunologiques sont les récepteurs d'antigène des lymphocytes B (BCR) et les récepteurs d'antigène des lymphocytes T (TCR). Les BCR se trouvent à la surface des lymphocytes B et se lient aux antigènes après qu'ils ont été traités par des cellules présentatrices d'antigène. Les TCR se trouvent à la surface des lymphocytes T et se lient directement aux peptides antigéniques présentés par les molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) sur la surface des cellules présentatrices d'antigène.

Les lymphocytes T, également connus sous le nom de cellules T, sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils sont produits dans le thymus et sont responsables de la régulation de la réponse immunitaire spécifique contre les agents pathogènes tels que les virus, les bactéries et les cellules cancéreuses.

Il existe deux principaux sous-types de lymphocytes T : les lymphocytes T CD4+ (ou cellules helper) et les lymphocytes T CD8+ (ou cellules cytotoxiques). Les lymphocytes T CD4+ aident à coordonner la réponse immunitaire en activant d'autres cellules du système immunitaire, tandis que les lymphocytes T CD8+ détruisent directement les cellules infectées ou cancéreuses.

Les lymphocytes T sont essentiels pour la reconnaissance et l'élimination des agents pathogènes et des cellules anormales. Les déficiences quantitatives ou qualitatives des lymphocytes T peuvent entraîner une immunodéficience et une susceptibilité accrue aux infections et aux maladies auto-immunes.

Les érythrocytes, également connus sous le nom de globules rouges, sont des cellules sanguines qui jouent un rôle crucial dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone dans le corps. Ils sont produits dans la moelle osseuse rouge et ont une durée de vie d'environ 120 jours.

Les érythrocytes sont morphologiquement différents des autres cellules du corps en ce qu'ils n'ont pas de noyau ni d'autres organites cellulaires. Cette structure simplifiée leur permet de contenir une grande quantité d'hémoglobine, une protéine qui lie l'oxygène et le dioxyde de carbone. L'hémoglobine donne aux érythrocytes leur couleur caractéristique rouge.

Les érythrocytes circulent dans les vaisseaux sanguins et libèrent de l'oxygène dans les tissus du corps lorsqu'ils passent à travers les capillaires sanguins. Dans les tissus où l'activité métabolique est élevée, comme les muscles pendant l'exercice, les érythrocytes prennent en charge le dioxyde de carbone produit par les cellules et le transportent vers les poumons, où il est expiré.

Des niveaux anormaux d'érythrocytes peuvent indiquer des conditions médicales sous-jacentes telles que l'anémie (faible nombre d'érythrocytes) ou la polycythémie (nombre élevé d'érythrocytes). Ces conditions peuvent être le résultat de divers facteurs, notamment une mauvaise nutrition, des maladies chroniques, des troubles héréditaires ou l'exposition à des altitudes élevées.

La phosphorylation est un processus biochimique essentiel dans les systèmes vivants, où un groupe phosphate est ajouté à une molécule, généralement un composé organique tel qu'un sucre, une protéine ou une lipide. Ce processus est catalysé par une enzyme appelée kinase et nécessite de l'énergie, souvent sous forme d'une molécule d'ATP (adénosine triphosphate).

Dans un contexte médical, la phosphorylation joue un rôle crucial dans divers processus physiologiques et pathologiques. Par exemple, dans la signalisation cellulaire, la phosphorylation d'une protéine peut activer ou désactiver sa fonction, ce qui permet une régulation fine des voies de signalisation intracellulaires. Des anomalies dans ces processus de phosphorylation peuvent contribuer au développement et à la progression de diverses maladies, telles que les cancers, les maladies cardiovasculaires et neurodégénératives.

La phosphorylation est également importante dans le métabolisme énergétique, où elle permet de stocker et de libérer de l'énergie chimique sous forme d'ATP. Des déséquilibres dans ces processus peuvent entraîner des troubles métaboliques, tels que le diabète sucré.

En résumé, la phosphorylation est un processus biochimique fondamental qui participe à de nombreux aspects de la physiologie et de la pathologie humaines.

La recombinaison des protéines est un processus biologique au cours duquel des segments d'ADN sont échangés entre deux molécules différentes de ADN, généralement dans le génome d'un organisme. Ce processus est médié par certaines protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'échange de segments d'ADN compatibles.

Dans le contexte médical, la recombinaison des protéines est particulièrement importante dans le domaine de la thérapie génique. Les scientifiques peuvent exploiter ce processus pour introduire des gènes sains dans les cellules d'un patient atteint d'une maladie génétique, en utilisant des vecteurs viraux tels que les virus adéno-associés (AAV). Ces vecteurs sont modifiés de manière à inclure le gène thérapeutique souhaité ainsi que des protéines de recombinaison spécifiques qui favorisent l'intégration du gène dans le génome du patient.

Cependant, il est important de noter que la recombinaison des protéines peut également avoir des implications négatives en médecine, telles que la résistance aux médicaments. Par exemple, les bactéries peuvent utiliser des protéines de recombinaison pour échanger des gènes de résistance aux antibiotiques entre elles, ce qui complique le traitement des infections bactériennes.

En résumé, la recombinaison des protéines est un processus biologique important impliquant l'échange de segments d'ADN entre molécules différentes de ADN, médié par certaines protéines spécifiques. Ce processus peut être exploité à des fins thérapeutiques dans le domaine de la médecine, mais il peut également avoir des implications négatives telles que la résistance aux médicaments.

Les réactifs réticulants sont des substances chimiques qui sont utilisées pour créer des liens covalents entre les chaînes polymères ou entre les protéines, ce qui entraîne un épaississement, une rigidification ou un durcissement du matériau. Ils sont souvent utilisés dans le processus de fixation tissulaire pour préserver la structure des échantillons biologiques pour l'examen histopathologique. Les réactifs réticulants les plus couramment utilisés comprennent le formaldéhyde, le glutaraldéhyde et le paraformaldehyde. Ces composés peuvent également être utilisés dans la fabrication de matériaux polymères et de revêtements pour renforcer leurs propriétés mécaniques.

Le système du complément est un ensemble de protéines sériques et membranaires qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'hôte contre les agents pathogènes. Il s'agit d'une cascade enzymatique complexe qui, une fois activée, aboutit à la lyse des cellules étrangères et à la modulation de diverses réponses immunitaires innées et adaptatives.

Les protéines du système du complément sont un groupe de plus de 30 protéines plasmatiques et membranaires qui interagissent les unes avec les autres pour former des complexes multiprotéiques. Ces complexes peuvent se lier aux agents pathogènes, aux cellules infectées ou à d'autres molécules présentes dans le milieu extracellulaire, ce qui entraîne leur activation et l'initiation de divers processus biologiques, tels que la phagocytose, l'opsonisation, la libération de médiateurs inflammatoires et la lyse cellulaire.

Le système du complément peut être activé par trois voies différentes : la voie classique, la voie alterne et la voie des lectines. Chacune de ces voies aboutit à l'activation d'une protéase sérique clé appelée C3 convertase, qui clive une protéine du complément appelée C3 en deux fragments, C3a et C3b. Le fragment C3b peut se lier aux agents pathogènes ou aux cellules cibles, ce qui entraîne la formation d'un complexe multiprotéique appelé membrane d'attaque complémentaire (MAC). La MAC est capable de perforer la membrane plasmique des cellules cibles, entraînant leur lyse et la mort.

Les protéines du système du complément jouent également un rôle important dans la régulation de l'inflammation et de l'immunité adaptative. Elles peuvent moduler l'activité des cellules immunitaires, telles que les macrophages et les lymphocytes T, et participer à la présentation d'antigènes aux cellules T. De plus, certaines protéines du complément peuvent agir comme chémokines ou cytokines, attirant et activant d'autres cellules immunitaires sur le site de l'inflammation.

Dans l'ensemble, les protéines du système du complément sont des molécules multifonctionnelles qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'hôte contre les agents pathogènes et la régulation de l'inflammation et de l'immunité adaptative. Cependant, une activation excessive ou inappropriée du complément peut contribuer au développement de diverses maladies inflammatoires et auto-immunes.

L'immunoglobuline M (IgM) est un type d'anticorps présent dans le sang et les fluides corporels. C'est la première ligne de défense du système immunitaire contre les agents pathogènes tels que les bactéries et les virus. Les IgM sont les plus grands des anticorps et se lient aux antigènes (substances étrangères) pour aider à neutraliser ou éliminer ces menaces. Ils agissent en activant le système du complément, ce qui entraîne la destruction des cellules infectées ou cancéreuses. Les IgM sont produites par les plasmocytes, un type de globule blanc, en réponse à une infection aiguë. Cependant, leur concentration dans le sang diminue rapidement après la disparition de l'antigène.

Les lymphocytes sont un type de globules blancs (leucocytes) qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Ils sont responsables de la défense du corps contre les infections et les maladies. Il existe deux principaux types de lymphocytes : les lymphocytes B et les lymphocytes T.

Les lymphocytes B, également appelés cellules B, sont responsables de la production d'anticorps, qui sont des protéines spécialisées qui aident à neutraliser ou à éliminer les agents pathogènes tels que les bactéries et les virus. Lorsqu'un anticorps se lie à un agent pathogène, il le marque pour être détruit par d'autres cellules du système immunitaire.

Les lymphocytes T, également appelés cellules T, sont responsables de la régulation de la réponse immunitaire et de la destruction des cellules infectées ou cancéreuses. Ils peuvent être divisés en plusieurs sous-types, tels que les lymphocytes T cytotoxiques, qui détruisent directement les cellules infectées, et les lymphocytes T helper, qui aident à coordonner la réponse immunitaire en sécrétant des cytokines.

Les lymphocytes sont produits dans la moelle osseuse et se trouvent principalement dans le sang, la rate, les ganglions lymphatiques et les tissus lymphoïdes associés aux muqueuses, tels que les amygdales et les plaques de Peyer dans l'intestin. Une diminution du nombre de lymphocytes dans le sang, appelée lymphopénie, peut être un signe de maladies sous-jacentes telles que l'infection par le VIH ou certaines formes de cancer.

Un anticorps est une protéine produite par le système immunitaire en réponse à la présence d'une substance étrangère, appelée antigène. Les anticorps sont également connus sous le nom d'immunoglobulines et sont sécrétés par les plasmocytes, un type de cellule blanc du sang.

Les anticorps se lient spécifiquement à des régions particulières de l'antigène, appelées épitopes, ce qui permet au système immunitaire d'identifier et d'éliminer la substance étrangère. Les anticorps peuvent neutraliser directement les agents pathogènes ou marquer les cellules infectées pour être détruites par d'autres cellules du système immunitaire.

Les anticorps sont un élément clé de la réponse immunitaire adaptative, ce qui signifie qu'ils peuvent s'adapter et se souvenir des agents pathogènes spécifiques pour offrir une protection à long terme contre les infections ultérieures. Les anticorps peuvent être détectés dans le sang et servent souvent de marqueurs pour diagnostiquer certaines maladies, telles que les infections ou les troubles auto-immuns.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

La transfection est un processus de laboratoire dans le domaine de la biologie moléculaire où des matériels génétiques tels que l'ADN ou l'ARN sont introduits dans des cellules vivantes. Cela permet aux chercheurs d'ajouter, modifier ou étudier l'expression des gènes dans ces cellules. Les méthodes de transfection comprennent l'utilisation de vecteurs viraux, de lipides ou d'électroporation. Il est important de noter que la transfection ne se produit pas naturellement et nécessite une intervention humaine pour introduire les matériels génétiques dans les cellules.

La membrane cellulaire, également appelée membrane plasmique ou membrane cytoplasmique, est une fine bicouche lipidique qui entoure les cellules. Elle joue un rôle crucial dans la protection de l'intégrité structurelle et fonctionnelle de la cellule en régulant la circulation des substances à travers elle. La membrane cellulaire est sélectivement perméable, ce qui signifie qu'elle permet le passage de certaines molécules tout en empêchant celui d'autres.

Elle est composée principalement de phospholipides, de cholestérol et de protéines. Les phospholipides forment la structure de base de la membrane, s'organisant en une bicouche où les têtes polaires hydrophiles sont orientées vers l'extérieur (vers l'eau) et les queues hydrophobes vers l'intérieur. Le cholestérol aide à maintenir la fluidité de la membrane dans différentes conditions thermiques. Les protéines membranaires peuvent être intégrées dans la bicouche ou associées à sa surface, jouant divers rôles tels que le transport des molécules, l'adhésion cellulaire, la reconnaissance et la signalisation cellulaires.

La membrane cellulaire est donc un élément clé dans les processus vitaux de la cellule, assurant l'équilibre osmotique, participant aux réactions enzymatiques, facilitant la communication intercellulaire et protégeant contre les agents pathogènes.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

La glycosylation est un processus post-traductionnel dans lequel des glucides, ou des sucres, sont attachés aux protéines ou lipides pour former des glycoprotéines ou des glycolipides. Ce processus joue un rôle crucial dans une variété de fonctions cellulaires, y compris la reconnaissance cellulaire, la signalisation cellulaire, et le contrôle de la réponse immunitaire. Les erreurs dans ce processus peuvent conduire à des maladies telles que les maladies lysosomales, le diabète, et certaines formes de cancer. Il existe deux types principaux de glycosylation : N-liée et O-liée. La glycosylation N-liée se produit lorsqu'un résidu d'asparagine dans une protéine est lié à un oligosaccharide via un groupe fonctionnel nitrogène. D'autre part, la glycosylation O-liée se produit lorsqu'un résidu de sérine ou de thréonine dans une protéine est lié à un oligosaccharide via un groupe fonctionnel oxygène.

La spécificité des anticorps, dans le contexte de l'immunologie et de la médecine, se réfère à la capacité d'un type particulier d'anticorps à se lier uniquement à une cible ou à un antigène spécifique. Cela signifie qu'un anticorps spécifique ne réagira et ne se liera qu'avec un épitope ou une structure moléculaire particulière sur l'antigène, à l'exclusion de tous les autres antigènes ou épitopes.

Cette propriété est cruciale dans le diagnostic et la thérapie des maladies, en particulier dans le domaine des tests sérologiques pour détecter la présence d'anticorps spécifiques contre un pathogène donné. Par exemple, dans les tests de dépistage du VIH, des anticorps spécifiques au virus du sida sont recherchés pour confirmer une infection.

En outre, la spécificité des anticorps est également importante en thérapie, où des anticorps monoclonaux hautement spécifiques peuvent être générés pour cibler et traiter des maladies telles que le cancer ou les maladies auto-immunes. Ces anticorps sont conçus pour se lier uniquement aux cellules cancéreuses ou aux molécules impliquées dans la maladie, minimisant ainsi les dommages collatéraux sur les cellules saines.

En résumé, la spécificité des anticorps est un concept clé en immunologie et en médecine, qui décrit la capacité d'un type particulier d'anticorps à se lier de manière sélective à une cible ou à un antigène spécifique. Cette propriété est essentielle pour le diagnostic et le traitement des maladies.

Ces récepteurs comprennent FcγRI, FcγRII, FcγRIII, FcεRI, FcαRI, FcμR et Fcα / μR ,,,. En revanche, les FcR de type II se lient ... FcγRI / CD64, FcγRII / CD32 et FcγRIII / CD16), IgE (FcϵRI), IgA (FcαRI / CD89), IgM (FcμR) et IgA / IgM (Fcα / μR). Plusieurs ... à IgA sont appelés récepteurs Fc-alpha (FcαR) et ceux qui se lient à IgE sont appelés récepteurs Fc-epsilon (FcεR). On ... Un seul récepteur Fc appartient au sous-groupe Fcα , il s'agit de FcαRI (ou CD89). FcαRI se trouve sur
Récepteur Fc. Il existe deux types de récepteurs aux IgE FcεRI (de haute affinité) et FcεRII (de faible affinité). Les ... L'IgG échappe à ce catabolisme grâce à sa liaison au récepteur néonatal FCγRn ; les IgE produites sont rapidement liées aux ... Il existe aussi un récepteur FcεRII (CD23) dit de faible affinité, qui se retrouve entre autres sur les lymphocytes B et ... mastocytes et les basophiles sont porteurs de récepteurs FcεRI dits de haute affinité, dont la densité est de l'ordre de 2-3 × ...
... et le récepteur accessoire (IL-1RAcP). Liée au fragment Fc d'IgG1, il neutralise l'activité de l'IL1. Son indication est le ... Il s'agit d'une protéine dimérique qui présente le ligand récepteur spécifique de l'interleukine 1. (IL-1R1) ...
Notamment, le virus infecte alors les cellules porteuse d'un récepteur Fc. Cette charge virale augmentée induit une sécrétion ...
En revanche les lymphocytes B étaient particulièrement ciblés par le SARS-CoV-2,. Les anti-RBD peuvent activer le récepteur Fc ... le récepteur FcγRIIIa reconnu par les lymphocytes NK et les macrophages. Les anticorps ciblant le fragment SD2 de la protéine S ... le récepteur FcγRIIa reconnu par les macrophages, les neutrophiles, les eosinophiles, les thrombocytes, les cellules de ... à une infection des macrophages par le SARS-CoV-1 via leur récepteur Fc, avec comme conséquence un syndrome d'activation ...
DAF est utilisé comme un récepteur par certains coxsackievirus et d'autres entérovirus. Une solution recombinante d'DAF-Fc a ... Et la DAF-Fc n'a pas encore été testée chez l'homme. Une mutation du gène, entraînant une déficience de la protéine, provoque ... Échovirus et coxsackie B virus qui utilisent la DAF humaine en tant que récepteur et ne lient pas les DAF de rongeurs analogues ...
... (cluster de différenciation 16) ou FcγRIII est un récepteur de faible affinité de la partie constante Fc des ... Le récepteur Fc gamma de Type 3a est une protéine de 290 acides aminés. Son gène est situé sur le chromosome 1 (1q23), formé de ... Le récepteur Fc gamma de Type 3b est une protéine de 233 acides aminés. Son gène est situé sur le chromosome 1 (1q23), formé de ... C'est aussi le récepteur Fc à IgG le plus commun chez les leucocytes. Une mutation du gène entraîne un déficit immunitaire lié ...
... composée des fragments des domaines extracellulaires des récepteurs de type 1 et 2 du VEGF humain fusionnés au fragment Fc de ... Deux récepteurs à activité tyrosine kinase ont été identifiés : VEGFR1 (impliqué dans la migration des cellules endothéliales) ... Le sorafénib est un inhibiteur du récepteur VEGF. Il empêche l'angiogenèse nécessaire à l'oxygénation des tumeurs. Il est ... Le ramucirumab est un anticorps monoclonal ciblant le récepteur 2 du VEGF. L'aflibercept est une protéine de fusion ...
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Kischkel FC, Dowd P, Huang A, Donahue CJ, Sherwood SW, Baldwin DT, Godowski PJ, Wood WI, Gurney AL, Hillan KJ, Cohen RL, ... Le récepteur Fas (APO-1, CD95), noté FasR, est une protéine transmembranaire appartenant à la superfamille des récepteurs de ... Les récepteurs Fas sont des protéines transmembranaires de 335 résidus d'acides aminées et 50 kDa qui, après fixation de leurs ...
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Le pentapeptide Thr-Lys-Pro-Pro-Arg agit comme antagoniste de la tuftsine en se liant aux récepteurs de cette dernière mais ... région Fc) des chaînes lourdes d'immunoglobuline G. Essentiellement produite au sein de la rate, elle intervient dans la ... Ces derniers possèdent sur leur surface des récepteurs membranaires pour la tuftsine. ...
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FC INPUT -> [CONV -> RELU -> POOL] * 2 -> FC -> RELU -> FC Ici, il y a une couche de CONV unique entre chaque couche POOL INPUT ... champ récepteur ». Les champs récepteurs se chevauchent donc, afin d'obtenir une meilleure représentation de l'image originale ... Le pas contrôle le chevauchement des champs récepteurs. Plus le pas est petit, plus les champs récepteurs se chevauchent et ... CONV -> RELU -> CONV -> RELU -> POOL] * 3 -> [FC -> RELU] * 2 -> FC Ici, il y a deux couches CONV empilées avant chaque couche ...
... récepteur, ligand, molécule d'adhésion cellulaire ou enzyme) avec la région Fc (en) d'une immunoglobuline. Elles sont utilisées ... Ce sont des inhibiteurs de la cytokine, présentant une affinité au TNF 10 à 100 fois supérieure à celles des récepteurs TNF-sR ... été construites par combinaison entre le récepteurs solubles du facteur de nécrose tumorale (TNF-sR) et immunoglobulines. ... aussi bien en laboratoire, par exemple pour étudier les interactions récepteur/ligand, qu'à des fins thérapeutiques en ...
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  • Un ITAM est une séquence spécifique d'acides aminés (YXXL) apparaissant deux fois de façon rapprochée dans la partie intracellulaire d'un récepteur. (wikipedia.org)
  • Cette réaction de phosphorylation suit généralement l'interaction d'un récepteur Fc avec son ligand. (wikipedia.org)
  • Les récepteurs chimériques CAR ont été développés pour rediriger la cytotoxicité d'un lymphocyte T vers une cible membranaire spécifique, en contournant le système HLA grâce à leur partie extracellulaire dérivée d'une immunoglobuline. (edimark.fr)
  • Prêt pour l'intégration d'un récepteur. (helicoracing.com)
  • Cela peut venir d'un problème de récepteur ou de liaison avec la radiocommande. (wearefpv.fr)
  • Le FC dispose de broches LED dédiées et d'un connecteur DJI Air Unit / RunCam Link pour une connectivité facile. (mondronefpv.fr)
  • Les récepteurs nucléaires, situés par définition dans le noyau, se comportent euxmêmes comme des facteurs transcriptionnels dont l'activité dépend de la liaison d'un ligand lipophile. (inserm.fr)
  • Il dispose aussi d'un récepteur ExpressLRS 2,4 GHz intégré, offre 4 UART et une blackbox de 8 Mo. (helicomicro.com)
  • Une bonne initiative, car dans le cas d'un modèle intégré de type SPI, il faut procéder à un flashage complet du contrôleur de vol pour mettre à jour le récepteur, et c'est pénible. (helicomicro.com)
  • Le VEGF trap-Eye se compose d'une partie des récepteurs 1 et 2 du VEGF ainsi que d'un fragment Fc d'immunoglobuline humaine dont le rôle est de piéger le VEGF A ainsi que le Placenta Growth Factor (PlGF) en agissant comme un récepteur-leurre à très haute affinité empêchant ainsi le fixation du VEGF et du PlGF sur les vrais récepteurs VEGFR-1 et 2 des cellules endothéliales. (armd-france.org)
  • Le clivage protéolytique d'un monomère met en évidence un pôle qui lie l'antigène (fragments Fab) et un fragment Fc. (ac.be)
  • Leur nom est dérivé de leur liaison spécifique à une zone des anticorps connue sous le nom de région Fc (Fragment cristallisable). (wikipedia.org)
  • L'interaction entre le fragment Fc des IgE et le récepteur FcεRI constitue donc une étape primordiale des processus allergiques. (caducee.net)
  • L'etanercept est un dimère du domaine de liaison extracellulaire du TNFR2 (p75) associé au fragment Fc d'une l'IgG1 humaine. (univ-lille.fr)
  • Les récepteurs Fc se lient aux anticorps qui ont opsonisé (c'est-à-dire « enrobé ») les pathogènes tentant d'envahir des cellules. (wikipedia.org)
  • Les récepteurs Fc font le pont entre l'immunité humorale du système immunitaire adaptatif représenté par les anticorps et les cellules du système immunitaire inné. (wikipedia.org)
  • Certains virus tels que les flavivirus utilisent les récepteurs Fc pour infecter les cellules, par un mécanisme connu sous le nom de facilitation dépendante des anticorps. (wikipedia.org)
  • Les récepteurs Fc lient les anticorps à leur région Fc, une interaction qui active la cellule possédant le récepteur Fc. (wikipedia.org)
  • Un autre processus impliquant les récepteurs Fc est appelé cytotoxicité à médiation cellulaire dépendante des anticorps (ADCC). (wikipedia.org)
  • L'équipe FRAME étudie les interactions entre les protéines exprimant une portion Fc d'IgG (anticorps thérapeutiques et anticorps pathogènes, protéines de fusion) et les récepteurs Fcg et FcRn, et les réponses cellulaires qui en découlent. (univ-tours.fr)
  • L'équipe FRAME s'intéresse particulièrement aux récepteurs FcγRIIIA/FcγRIIA et au FcRn et aux réponses cellulaires qu'ils déclenchent : cytotoxicité cellulaire dépendante d'anticorps (FcγRIIIA), agrégation ou sécrétion plaquettaire (FcγRIIA), recyclage/distribution des anticorps (FcRn), réponse anti-tumorale (FcRn). (univ-tours.fr)
  • Études des interactions entre les immunoglobulines G et leurs récepteurs Fc gamma afin d'évaluer le patron de glycosylation des anticorps [Ph.D. thesis, École Polytechnique de Montréal]. (polymtl.ca)
  • Les fonctions Fc effectrices des anticorps pourraient donc réduire la réplication virale in vivo par des mécanismes autres que la neutralisation mais qui restent à définir. (news-covid-19.info)
  • Aucune soudure n'est requise sur la FC, sauf pour le CRSF et l'ELRS. (helicoracing.com)
  • Nous informons nos visiteurs que Urgences-Serveur.fr n'est pas un service médical, ni une téléconsultation. (urgences-serveur.fr)
  • Aucun signal valide du récepteur n'est reçu par la FC. (wearefpv.fr)
  • Bien qu'en ce qui concerne le FC, il est pré-installé sur l'avion, mais il n'est pas entièrement réglé. (fpv-fly.fr)
  • Dans le système d'embrayage hydraulique, les maîtres-cylindres permettent d'exercer une pression sur le liquide hydraulique afin que celui-ci parvienne jusqu'au récepteur de l' off-road à travers une durite. (la-becanerie.com)
  • Récepteur d'embrayage Oberon Performance - conçu pour améliorer l'efficacité et l'apparence du cylindre récepteur d'embrayage d'origine. (gsmoto.fr)
  • Des chercheurs ont pour la première fois déterminé la structure spatiale d'une interaction protéique essentielle au déclenchement des processus allergiques : la fixation d'une IgE sur son récepteur de haute affinité (FcεRI). (caducee.net)
  • Les récepteurs Fc gamma générent des signaux à l'intérieur de leurs cellules via un important motif d'activation appelé motif d'activation des récepteurs immuns basé sur la tyrosine (ITAM). (wikipedia.org)
  • Influence de la N-glycosylation des immunoglobulines G et des récepteurs Fc gamma sur leurs interactions [Ph.D. thesis, Polytechnique Montréal]. (polymtl.ca)
  • Ce câble CAB-OCT-X21-FC X.21 possède un connecteur mâle LFH200 à une extrémité et se divise en huit fils femelles DB15. (genuinemodules.com)
  • Ce FC se distingue avec un connecteur directement compatible avec le boitier O3 Air Unit de DJI. (helicomicro.com)
  • Un peu spécial et il faut un téléphone compatible (avec ce récepteur on peut le brancher sur un écran ou directement sur son téléphone en usb). (technistub.org)
  • Si oui, est ce simple pour le brancher sur une FC? (helicomicro.com)
  • Prend en charge les récepteurs radio IBUS, SBUS et CrossFire\ELRS. (mondronefpv.fr)
  • Si vous désirez utiliser la radiocommande de DJI plutôt qu'ELRS, il est recommandé de désactiver le récepteur ELRS. (helicomicro.com)
  • Au cours de l'ADCC, les récepteurs FcγRIII présents sur la surface des lymphocytes NK stimulent la libération de molécules cytotoxiques à partir de leurs granules par les cellules NK, pour tuer les cellules cibles couvertes d'anticorps. (wikipedia.org)
  • L'activation des phagocytes est la fonction la plus communément attribuée aux récepteurs Fc. (wikipedia.org)
  • La détermination de la structure tridimensionnelle de l'interaction IgE-Fc / FcεRI est un outil déterminant pour le développement de nouveaux inhibiteurs pour le traitement des allergies, de l'asthme et de l'anaphylaxie, concluent les scientifiques. (caducee.net)
  • Les récepteurs Fc sont des molécules membranaires exprimées par plusieurs cellules hématopoïétiques qui reconnaissent la région Fc de plusieurs classes et sous-classes d'immunoglobulines (Ig). (wikipedia.org)
  • Cette réponse requiert l'intégration de plusieurs signaux simultanés qui sont captés par deux types de récepteurs, les récepteurs membranaires et les récepteurs nucléaires. (inserm.fr)
  • Les récepteurs membranaires, après interaction avec leur ligand, transmettent un signal d'activation vers des facteurs transcriptionnels nucléaires via une cascade de phosphorylations. (inserm.fr)
  • Au contraire, les signaux véhiculés par les récepteurs membranaires induisent plutôt une prolifération cellulaire. (inserm.fr)
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  • à l'Université de l'Arkansas pour les sciences médicales, où ses recherches se sont concentrées sur les interactions pharmacodynamiques du récepteur cannabinoïde 1 et des cannabinoïdes synthétiques abusés. (unm.edu)
  • Grâce à une organisation modulaire, comprenant un domaine de liaison à l'ADN, un domaine de liaison au ligand et un ou plusieurs domaines activateurs de la transcription, les récepteurs nucléaires sont capables de se fixer directement, le plus souvent sous forme dimérique, sur des séquences spécifiques situées dans les régions régulatrices des gènes cibles qu'ils activent en présence du ligand. (inserm.fr)
  • Cette activité peut être inhibée par le récepteur des glucocorticoïdes (GR), qui, associé à son ligand, stimule l'expression de la protéine inhibitrice IκB [ 3 , 4 ] et inhibe sa protéolyse et celle de la p105 [ 5 ]. (inserm.fr)
  • Des différences de fucosylation entre les deux molécules ont été mises en évidence, pouvant diminuer l'affinité du biosimilaire pour le récepteur au Fc. (fmcgastro.org)
  • C'est un inhibiteur compétitif de la liaison du TNF à ses récepteurs de surface, provoquant un blocage des réponses cellulaires induites et une inhibition du processus inflammatoire. (univ-lille.fr)
  • Le but de cet article est d'illustrer les mécanismes d'interaction négative entre les récepteurs nucléaires et les autres facteurs transcriptionnels à travers deux grands processus physiopathologiques : l'inflammation et la cancérogenèse. (inserm.fr)
  • L'électronique embarqué est réduit au plus simple avec une carte contrôleur (FC) basique qui embarque des capteurs (accéléromètre et gyroscope) pour la stabilisation, un récepteur radio et les contrôleurs moteurs… Le stricte minimum, pas d'assistance au pilotage, c'est parfait pour apprendre. (geekmag.fr)
  • Les câbles depuis la FC sont pré connectés pour une utilisation SBUS, IBUS ou DSM. (helicoracing.com)
  • Un récepteur Fc est une protéine transmembranaire présente à la surface de certaines cellules -dont les lymphocytes B, les cellules dendritiques , les lymphocytes NK, les macrophages, les neutrophiles, les éosinophiles, les basophiles, les thrombocytes et les mastocytes - qui contribuent aux fonctions protectrices du système immunitaire. (wikipedia.org)
  • Flash Studio Déclencheur sans Fil: tournez le commutateur de fonctions en mode "Flash" sur l'émetteur et le récepteur. (neewer.com)
  • Ce mécanisme est notamment dépendant des fonctions Fc effectrices des Nab, et majoritairement observé chez les macrophages et les cellules B. (news-covid-19.info)
  • Vous n'avez qu'à ajouter un émetteur et un récepteur, ainsi qu'un chargeur et une batterie. (helicoracing.com)
  • Par exemple, les macrophages commencent à ingérer et à tuer les agents pathogènes enveloppés d'IgG en les phagocytant quand ils se sont liés à leurs récepteurs Fcy. (wikipedia.org)
  • Les ligands des récepteurs nucléaires comprennent notamment les stéroïdes, les hormones thyroïdiennes, la vitamine D et l'acide rétinoïque. (inserm.fr)
  • Il s'agit de la version VTOL Plug and Play avec la FC préinstallée en usine . (fpv-fly.fr)
  • Lorsqu'un certain allergique de l'antigène ou du parasite est présent, la réticulation d'au moins deux des IgE des molécules et de leurs récepteurs Fc sur la surface des granulocytes va activer les cellules pour libérer rapidement les médiateurs préformés de ses granules. (wikipedia.org)
  • Le serveur wifi intégré dans le récepteur va se mettre en marche, accessible à l'adresse http://10.0.0.1 avec un navigateur web et rendre le récepteur flashable avec l'aide du Configurateur ExpressLRS. (helicomicro.com)
  • Inhibition de l'activité transcriptionnelle du facteur NF κ B par le récepteur des glucocorticoïdes. (inserm.fr)
  • Peut être que d'autres connaissent un moyen de le tester le S.Port directement sur le récepteur. (wearefpv.fr)
  • Le cylindre récepteur d'Oberon Performance est livré avec une garantie à vie en standard - pièces et main-d'œuvre comprises (les clients doivent renvoyer les produits défectueux à Oberon au Royaume-Uni). (gsmoto.fr)
  • Le récepteur radio Nice FLOX2R est spécialement conçu pour commander votre moteur de portail via une télécommande Nice . (voleda.fr)
  • FceRI est le récepteur Fc des granulocytes, qui est impliqué dans les réactions allergiques et de défense contre les parasites infectieux. (wikipedia.org)
  • Déclenchement de l'Obturateur de Commande sans Fil: tournez le commutateur de fonction en mode «Camers» sur l'émetteur et le récepteur. (neewer.com)
  • J'ai une Kakute F4 AIO V2, j'ai bien branché ma sortie S.Port du RX sur le port SP de la FC. (wearefpv.fr)